KR20170138549A - 살곤충 유전자 및 사용 방법 - Google Patents

살곤충 유전자 및 사용 방법 Download PDF

Info

Publication number
KR20170138549A
KR20170138549A KR1020177033769A KR20177033769A KR20170138549A KR 20170138549 A KR20170138549 A KR 20170138549A KR 1020177033769 A KR1020177033769 A KR 1020177033769A KR 20177033769 A KR20177033769 A KR 20177033769A KR 20170138549 A KR20170138549 A KR 20170138549A
Authority
KR
South Korea
Prior art keywords
leu
ser
thr
asn
ile
Prior art date
Application number
KR1020177033769A
Other languages
English (en)
Inventor
제시카 파크스
키라 불라젤 로버츠
레베카 이. 테이어
Original Assignee
아그바이오메, 인크.
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by 아그바이오메, 인크. filed Critical 아그바이오메, 인크.
Publication of KR20170138549A publication Critical patent/KR20170138549A/ko

Links

Images

Classifications

    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A01—AGRICULTURE; FORESTRY; ANIMAL HUSBANDRY; HUNTING; TRAPPING; FISHING
    • A01H—NEW PLANTS OR NON-TRANSGENIC PROCESSES FOR OBTAINING THEM; PLANT REPRODUCTION BY TISSUE CULTURE TECHNIQUES
    • A01H5/00—Angiosperms, i.e. flowering plants, characterised by their plant parts; Angiosperms characterised otherwise than by their botanic taxonomy
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N15/00—Mutation or genetic engineering; DNA or RNA concerning genetic engineering, vectors, e.g. plasmids, or their isolation, preparation or purification; Use of hosts therefor
    • C12N15/09—Recombinant DNA-technology
    • C12N15/63—Introduction of foreign genetic material using vectors; Vectors; Use of hosts therefor; Regulation of expression
    • C12N15/79—Vectors or expression systems specially adapted for eukaryotic hosts
    • C12N15/82—Vectors or expression systems specially adapted for eukaryotic hosts for plant cells, e.g. plant artificial chromosomes (PACs)
    • C12N15/8241—Phenotypically and genetically modified plants via recombinant DNA technology
    • C12N15/8261—Phenotypically and genetically modified plants via recombinant DNA technology with agronomic (input) traits, e.g. crop yield
    • C12N15/8271—Phenotypically and genetically modified plants via recombinant DNA technology with agronomic (input) traits, e.g. crop yield for stress resistance, e.g. heavy metal resistance
    • C12N15/8279—Phenotypically and genetically modified plants via recombinant DNA technology with agronomic (input) traits, e.g. crop yield for stress resistance, e.g. heavy metal resistance for biotic stress resistance, pathogen resistance, disease resistance
    • C12N15/8286—Phenotypically and genetically modified plants via recombinant DNA technology with agronomic (input) traits, e.g. crop yield for stress resistance, e.g. heavy metal resistance for biotic stress resistance, pathogen resistance, disease resistance for insect resistance
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A01—AGRICULTURE; FORESTRY; ANIMAL HUSBANDRY; HUNTING; TRAPPING; FISHING
    • A01N—PRESERVATION OF BODIES OF HUMANS OR ANIMALS OR PLANTS OR PARTS THEREOF; BIOCIDES, e.g. AS DISINFECTANTS, AS PESTICIDES OR AS HERBICIDES; PEST REPELLANTS OR ATTRACTANTS; PLANT GROWTH REGULATORS
    • A01N37/00—Biocides, pest repellants or attractants, or plant growth regulators containing organic compounds containing a carbon atom having three bonds to hetero atoms with at the most two bonds to halogen, e.g. carboxylic acids
    • A01N37/44—Biocides, pest repellants or attractants, or plant growth regulators containing organic compounds containing a carbon atom having three bonds to hetero atoms with at the most two bonds to halogen, e.g. carboxylic acids containing at least one carboxylic group or a thio analogue, or a derivative thereof, and a nitrogen atom attached to the same carbon skeleton by a single or double bond, this nitrogen atom not being a member of a derivative or of a thio analogue of a carboxylic group, e.g. amino-carboxylic acids
    • A01N37/46—N-acyl derivatives
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A01—AGRICULTURE; FORESTRY; ANIMAL HUSBANDRY; HUNTING; TRAPPING; FISHING
    • A01N—PRESERVATION OF BODIES OF HUMANS OR ANIMALS OR PLANTS OR PARTS THEREOF; BIOCIDES, e.g. AS DISINFECTANTS, AS PESTICIDES OR AS HERBICIDES; PEST REPELLANTS OR ATTRACTANTS; PLANT GROWTH REGULATORS
    • A01N63/00—Biocides, pest repellants or attractants, or plant growth regulators containing microorganisms, viruses, microbial fungi, animals or substances produced by, or obtained from, microorganisms, viruses, microbial fungi or animals, e.g. enzymes or fermentates
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A01—AGRICULTURE; FORESTRY; ANIMAL HUSBANDRY; HUNTING; TRAPPING; FISHING
    • A01N—PRESERVATION OF BODIES OF HUMANS OR ANIMALS OR PLANTS OR PARTS THEREOF; BIOCIDES, e.g. AS DISINFECTANTS, AS PESTICIDES OR AS HERBICIDES; PEST REPELLANTS OR ATTRACTANTS; PLANT GROWTH REGULATORS
    • A01N63/00—Biocides, pest repellants or attractants, or plant growth regulators containing microorganisms, viruses, microbial fungi, animals or substances produced by, or obtained from, microorganisms, viruses, microbial fungi or animals, e.g. enzymes or fermentates
    • A01N63/20—Bacteria; Substances produced thereby or obtained therefrom
    • A01N63/22—Bacillus
    • A01N63/23—B. thuringiensis
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A01—AGRICULTURE; FORESTRY; ANIMAL HUSBANDRY; HUNTING; TRAPPING; FISHING
    • A01N—PRESERVATION OF BODIES OF HUMANS OR ANIMALS OR PLANTS OR PARTS THEREOF; BIOCIDES, e.g. AS DISINFECTANTS, AS PESTICIDES OR AS HERBICIDES; PEST REPELLANTS OR ATTRACTANTS; PLANT GROWTH REGULATORS
    • A01N63/00—Biocides, pest repellants or attractants, or plant growth regulators containing microorganisms, viruses, microbial fungi, animals or substances produced by, or obtained from, microorganisms, viruses, microbial fungi or animals, e.g. enzymes or fermentates
    • A01N63/50—Isolated enzymes; Isolated proteins
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
    • C07K14/195—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from bacteria
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
    • C07K14/195—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from bacteria
    • C07K14/24—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from bacteria from Enterobacteriaceae (F), e.g. Citrobacter, Serratia, Proteus, Providencia, Morganella, Yersinia
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
    • C07K14/195—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from bacteria
    • C07K14/32—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from bacteria from Bacillus (G)
    • C07K14/325—Bacillus thuringiensis crystal peptides, i.e. delta-endotoxins
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N15/00—Mutation or genetic engineering; DNA or RNA concerning genetic engineering, vectors, e.g. plasmids, or their isolation, preparation or purification; Use of hosts therefor
    • C12N15/09—Recombinant DNA-technology
    • C12N15/63—Introduction of foreign genetic material using vectors; Vectors; Use of hosts therefor; Regulation of expression
    • C12N15/79—Vectors or expression systems specially adapted for eukaryotic hosts
    • C12N15/82—Vectors or expression systems specially adapted for eukaryotic hosts for plant cells, e.g. plant artificial chromosomes (PACs)
    • C12N15/8241—Phenotypically and genetically modified plants via recombinant DNA technology
    • C12N15/8261—Phenotypically and genetically modified plants via recombinant DNA technology with agronomic (input) traits, e.g. crop yield
    • C12N15/8271—Phenotypically and genetically modified plants via recombinant DNA technology with agronomic (input) traits, e.g. crop yield for stress resistance, e.g. heavy metal resistance
    • C12N15/8279—Phenotypically and genetically modified plants via recombinant DNA technology with agronomic (input) traits, e.g. crop yield for stress resistance, e.g. heavy metal resistance for biotic stress resistance, pathogen resistance, disease resistance
    • C12N15/8282—Phenotypically and genetically modified plants via recombinant DNA technology with agronomic (input) traits, e.g. crop yield for stress resistance, e.g. heavy metal resistance for biotic stress resistance, pathogen resistance, disease resistance for fungal resistance
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N15/00—Mutation or genetic engineering; DNA or RNA concerning genetic engineering, vectors, e.g. plasmids, or their isolation, preparation or purification; Use of hosts therefor
    • C12N15/09—Recombinant DNA-technology
    • C12N15/63—Introduction of foreign genetic material using vectors; Vectors; Use of hosts therefor; Regulation of expression
    • C12N15/79—Vectors or expression systems specially adapted for eukaryotic hosts
    • C12N15/82—Vectors or expression systems specially adapted for eukaryotic hosts for plant cells, e.g. plant artificial chromosomes (PACs)
    • C12N15/8241—Phenotypically and genetically modified plants via recombinant DNA technology
    • C12N15/8261—Phenotypically and genetically modified plants via recombinant DNA technology with agronomic (input) traits, e.g. crop yield
    • C12N15/8271—Phenotypically and genetically modified plants via recombinant DNA technology with agronomic (input) traits, e.g. crop yield for stress resistance, e.g. heavy metal resistance
    • C12N15/8279—Phenotypically and genetically modified plants via recombinant DNA technology with agronomic (input) traits, e.g. crop yield for stress resistance, e.g. heavy metal resistance for biotic stress resistance, pathogen resistance, disease resistance
    • C12N15/8285—Phenotypically and genetically modified plants via recombinant DNA technology with agronomic (input) traits, e.g. crop yield for stress resistance, e.g. heavy metal resistance for biotic stress resistance, pathogen resistance, disease resistance for nematode resistance
    • Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y02—TECHNOLOGIES OR APPLICATIONS FOR MITIGATION OR ADAPTATION AGAINST CLIMATE CHANGE
    • Y02A—TECHNOLOGIES FOR ADAPTATION TO CLIMATE CHANGE
    • Y02A40/00—Adaptation technologies in agriculture, forestry, livestock or agroalimentary production
    • Y02A40/10—Adaptation technologies in agriculture, forestry, livestock or agroalimentary production in agriculture
    • Y02A40/146—Genetically Modified [GMO] plants, e.g. transgenic plants

Landscapes

  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • Biomedical Technology (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • General Engineering & Computer Science (AREA)
  • Plant Pathology (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Biophysics (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • Pest Control & Pesticides (AREA)
  • Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
  • Environmental Sciences (AREA)
  • Physics & Mathematics (AREA)
  • Cell Biology (AREA)
  • Agronomy & Crop Science (AREA)
  • Dentistry (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Gastroenterology & Hepatology (AREA)
  • Virology (AREA)
  • Insects & Arthropods (AREA)
  • Crystallography & Structural Chemistry (AREA)
  • Physiology (AREA)
  • Botany (AREA)
  • Developmental Biology & Embryology (AREA)
  • Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
  • Peptides Or Proteins (AREA)
  • Agricultural Chemicals And Associated Chemicals (AREA)
  • Breeding Of Plants And Reproduction By Means Of Culturing (AREA)
  • Measuring Or Testing Involving Enzymes Or Micro-Organisms (AREA)

Abstract

살충 활성을 갖는 조성물 및 그의 사용 방법이 제공된다. 조성물은 살충 활성을 갖는 단리된 및 재조합 폴리펩티드, 폴리펩티드를 코딩하는 재조합 및 합성 핵산 분자, 핵산 분자를 포함하는 DNA 구축물 및 벡터, 벡터를 포함하는 숙주 세포, 및 폴리펩티드에 대한 항체를 포함한다. 폴리펩티드를 코딩하는 뉴클레오티드 서열은 관심 유기체에서의 형질전환 및 발현을 위한 DNA 구축물 또는 발현 카세트에서 사용될 수 있다. 제공된 조성물 및 방법은 증진된 해충 저항성 또는 내성을 갖는 유기체를 생산하는데 유용하다. 본 발명의 살충 단백질을 코딩하는 뉴클레오티드 서열을 포함하는 트랜스제닉 식물 및 종자가 또한 제공된다. 이러한 식물은 곤충 및 다른 해충에 대해 저항성이다. 본원에 개시된 다양한 폴리펩티드를 생산하는 방법, 및 해충을 방제 또는 사멸하기 위해 그러한 폴리펩티드를 사용하는 방법이 제공된다. 샘플에서 본 발명의 폴리펩티드를 검출하기 위한 방법 및 키트가 또한 포함된다.

Description

살곤충 유전자 및 사용 방법
본 발명은 해충, 특히 식물 해충을 방제하기 위한 방법 및 조성물에 관한 것이다.
관련 출원에 대한 상호 참조
본 출원은 2015년 4월 22일에 출원된 미국 가출원 일련 번호 62/151,156의 이익을 주장하며, 이러한 출원의 내용은 그 전문이 본원에 참조로 포함된다.
EFS-웹을 통한 텍스트 파일로서 제출된 서열 목록에 관한 언급
서열 목록의 공식 사본은 2016년 4월 13일에 작성된 1.5 MB 크기의 파일명 AgB012.PCT_seq_listing.txt의 ASCII 포맷화 서열 목록으로서 EFS-웹을 통해 전자적으로 제출되었고, 이는 본 명세서와 공동으로 출원된다. 이러한 ASCII 포맷화 문서에 함유된 서열 목록은 본 명세서의 일부이며, 그 전문은 본원에 참조로 포함된다.
해충, 식물 질병, 및 잡초는 작물에게 심각한 위협일 수 있다. 해충 및 질병으로 인한 손실은 전세계적으로 농업 생산의 37%로 추정되며, 13%는 곤충, 박테리아 및 다른 유기체로 인한 것이다.
독소는 미생물 병원성 및/또는 숙주 면역 반응의 회피에서 중요한 역할을 하는 병독성 결정자이다. 그람-양성 박테리아 바실루스, 특히 바실루스 투린기엔시스(Bacillus thuringiensis)로부터의 독소는 살곤충 단백질로서 사용되어 왔다. 현행 전략은 이들 독소를 발현하는 유전자를 사용하여 트랜스제닉 작물을 생산하는 것이다. 살곤충 단백질 독소를 발현하는 트랜스제닉 작물은 곤충으로부터의 작물 손상을 방지하는데 사용된다.
바실루스 독소의 사용은 곤충을 방제하는데 성공적이었던 반면에, 이러한 독소가 집중적으로 사용된 세계의 많은 부분에서 Bt 독소에 대한 저항성이 일부 표적 해충에서 발생하였다. 이러한 문제를 해결하는 하나의 방법은 Bt 작물을 정규 비 Bt 작물 (은신처)과 교대 열로 파종하는 것이다. 곤충 저항성의 발생을 피하거나 느리게 하는 대안적 방법은 트랜스제닉 식물에서 곤충에 대한 상이한 작용 방식을 갖는 살곤충 유전자를 스태킹하는 것이다. 살곤충 단백질 독소를 발현하는 트랜스제닉 작물을 사용하는 현행 전략은 박테리아 바실루스 투린기엔시스로부터 이미 유래된 것을 넘어, 신규 독소의 발견에 더욱 중점을 두고 있다. 이들 독소는 곤충- 및 해충-저항성 트랜스제닉 식물의 개발을 위한 비. 투린기엔시스로부터 유래된 것에 대한 대안으로서 유용한 것으로 입증될 수 있다. 따라서, 새로운 독소 단백질이 필요하다.
도 1은 서열식별번호(SEQ ID NO): 177, 307, 372, 374 및 396의 정렬을 제공한다. 상이한 아미노산은 회색으로 강조표시된다.
도 2는 서열식별번호: 177, 307, 372, 374 및 396 사이의 전반적인 서열 동일성 관계를 제공한다.
살충 활성을 갖는 조성물 및 그의 사용 방법이 제공된다. 조성물은 살충 활성을 갖는 단리된 및 재조합 폴리펩티드 서열, 살충 폴리펩티드를 코딩하는 재조합 및 합성 핵산 분자, 핵산 분자를 포함하는 DNA 구축물, 핵산 분자를 포함하는 벡터, 벡터를 포함하는 숙주 세포, 및 살충 폴리펩티드에 대한 항체를 포함한다. 본원에 제공된 폴리펩티드를 코딩하는 뉴클레오티드 서열은 미생물 및 식물을 포함한 관심 유기체에서의 형질전환 및 발현을 위한 DNA 구축물 또는 발현 카세트에서 사용될 수 있다.
본원에 제공된 조성물 및 방법은 증진된 해충 저항성 또는 내성을 갖는 유기체의 생산에 유용하다. 이들 유기체 및 유기체를 포함하는 조성물은 농업 목적에 바람직하다. 본 발명의 살충 단백질을 코딩하는 뉴클레오티드 서열을 포함하는 트랜스제닉 식물 및 종자가 또한 제공된다. 이러한 식물은 곤충 및 다른 해충에 대해 저항성이다.
본원에 개시된 다양한 폴리펩티드를 생산하는 방법, 및 해충을 방제 또는 사멸하기 위해 그러한 폴리펩티드를 사용하는 방법이 제공된다. 샘플에서 본 발명의 폴리펩티드를 검출하기 위한 방법 및 키트가 또한 포함된다.
상세한 설명
본 발명은 첨부 도면을 참조하여 이하에서 보다 충분하게 기재될 것이며, 본 발명의 모든 실시양태는 아니지만 일부 실시양태가 제시된다. 사실상, 이들 발명은 많은 상이한 형태로 구현될 수 있고, 본원에 제시된 실시양태로 제한되는 것으로 해석되지 않아야 하며; 오히려, 이들 실시양태는 본 개시내용이 적용가능한 법적 요건을 충족시키도록 제공된다. 유사한 번호는 전반적으로 유사한 요소를 지칭한다.
본원에 제시된 본 발명의 많은 변형 및 다른 실시양태는 관련 기술분야의 통상의 기술자에게 이들 발명이 상기 기재 및 연관 도면에 나타내어진 교시의 이익을 갖는다는 것을 상기시킬 것이다. 따라서 본 발명은 개시된 특정 실시양태에 제한되지 않고 그러한 변형 및 다른 실시양태가 첨부된 청구 범위의 범주 내에 포함되는 것으로 의도된다는 것을 이해한다. 구체적 용어가 본원에 사용되지만, 이는 일반적 및 서술적 의미로만 사용되고 제한의 목적을 위한 것이 아니다.
I. 폴리뉴클레오티드 및 폴리펩티드
유기체에 살충 활성을 부여하기 위한 조성물 및 방법이 제공된다. 변형된 유기체는 살충 저항성 또는 내성을 나타낸다. 재조합 살충 단백질 또는 폴리펩티드, 및 살충 활성을 보유하는 그의 단편 및 변이체가 제공되고, 서열식별번호: 1-398에 제시된 것을 포함한다. 살충 단백질은 곤충류, 진균류, 선충류 등을 포함한 해충에 대해 생물학적으로 활성 (예를 들어, 살충)이다. 예를 들어 서열식별번호: 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49, 50, 51, 52, 53, 54, 55, 56, 57, 58, 59, 60, 61, 62, 63, 64, 65, 66, 67, 68, 69, 70, 71, 72, 73, 74, 75, 76, 77, 78, 79, 80, 81, 82, 83, 84, 85, 86, 87, 88, 89, 90, 91, 92, 93, 94, 95, 96, 97, 98, 99, 100, 101, 102, 103, 104, 105, 106, 107, 108, 109, 110, 111, 112, 113, 114, 115, 116, 117, 118, 119, 120, 121, 122, 123, 124, 125, 126, 127, 128, 129, 130, 131, 132, 133, 134, 135, 136, 137, 138, 139, 140, 141, 142, 143, 144, 145, 146, 147, 148, 149, 150, 151, 152, 153, 154, 155, 156, 157, 158, 159, 160, 161, 162, 163, 164, 165, 166, 167, 168, 169, 170, 171, 172, 173, 174, 175, 176, 177, 178, 179, 180, 181, 182, 183, 184, 185, 186, 187, 188, 189, 190, 191, 192, 193, 194, 195, 196, 197, 198, 199, 200, 201, 202, 203, 204, 205, 206, 207, 208, 209, 210, 211, 212, 213, 214, 215, 216, 217, 218, 219, 220, 221, 222, 223, 224, 225, 226, 227, 228, 229, 230, 231, 232, 233, 234, 235, 236, 237, 238, 239, 240, 241, 242, 243, 244, 245, 246, 247, 248, 249, 250, 251, 252, 253, 254, 255, 256, 257, 258, 259, 260, 261, 262, 263, 264, 265, 266, 267, 268, 269, 270, 271, 272, 273, 274, 275, 276, 277, 278, 279, 280, 281, 282, 283, 284, 285, 286, 287, 288, 289, 290, 291, 292, 293, 294, 295, 296, 297, 298, 299, 300, 301, 302, 303, 304, 305, 306, 307, 308, 309, 310, 311, 312, 313, 314, 315, 316, 317, 318, 319, 320, 321, 322, 323, 324, 325, 326, 327, 328, 329, 330, 331, 332, 333, 334, 335, 336, 337, 338, 339, 340, 341, 342, 343, 344, 345, 346, 347, 348, 349, 350, 351, 352, 353, 354, 355, 356, 357, 358, 359, 360, 361, 362, 363, 364, 365, 366, 367, 368, 369, 370, 371, 372, 373, 374, 375, 376, 377, 378, 379, 380, 381, 382, 383, 384, 385, 386, 387, 388, 389, 390, 391, 392, 393, 394, 395, 396, 397, 또는 398을 포함한 살충 폴리펩티드, 또는 그의 활성 단편 또는 변이체를 코딩하는 뉴클레오티드는 트랜스제닉 유기체, 예컨대 식물 및 미생물을 생산하는데 사용될 수 있다. 살충 단백질은 곤충류, 진균류, 선충류 등을 포함한 해충에 대해 생물학적으로 활성 (예를 들어, 살충)이다. 예를 들어, 서열식별번호: 1-398을 포함한 살충 폴리펩티드, 또는 그의 활성 단편 또는 변이체를 코딩하는 폴리뉴클레오티드는 트랜스제닉 유기체, 예컨대 식물 및 미생물을 생산하는데 사용될 수 있다. 형질전환된 유기체는 본원에 개시된 살충 단백질에 대한 코딩 서열을 포함하는 적어도 1개의 안정하게 혼입된 DNA 구축물을 포함하는 게놈을 특징으로 한다. 일부 실시양태에서, 코딩 서열은 코딩된 살충 폴리펩티드의 발현을 구동하는 프로모터에 작동가능하게 연결된다. 따라서, 형질전환된 미생물, 식물 세포, 식물 조직, 식물, 종자, 및 식물 부분이 제공된다. 다양한 폴리펩티드, 그의 활성 변이체 및 단편, 및 이를 코딩하는 폴리뉴클레오티드의 요약이 하기 표 1에 제시된다. 표 1에서 주목되는 바와 같이, 다양한 형태의 폴리펩티드가 제공된다. 전장 살충 폴리펩티드, 뿐만 아니라, 원래의 전장 서열의 변형된 버전 (즉, 변이체)이 제공된다. 표 1은 추가로 "CryBP1" 서열을 나타낸다. 이러한 서열은 독소 유전자의 일부와 회합될 수 있는 보조 폴리펩티드를 포함한다. 이러한 예에서, CryBP1 서열은 단독으로 또는 본원에 제공된 살충 폴리펩티드 중 임의의 것과 조합되어 사용될 수 있다. 표 1은 추가로 분할-Cry C-말단 폴리펩티드를 제공한다. 이러한 서열은 Cry 부류의 독소 유전자의 C-말단 단부와 상동성을 갖는 하류 단백질의 서열을 포함하고, 통상적으로 Cry 유전자 다음에 발견되며, 이는 전장이 아니고 예상되는 C-말단 영역이 누락된 것이다.
표 1. SEQ ID NO, 유전자 부류, 및 그의 변이체의 요약
Figure pct00001
Figure pct00002
Figure pct00003
Figure pct00004
Figure pct00005
Figure pct00006
Figure pct00007
Figure pct00008
Figure pct00009
Figure pct00010
Figure pct00011
Figure pct00012
Figure pct00013
Figure pct00014
Figure pct00015
Figure pct00016
Figure pct00017
Figure pct00018
Figure pct00019
Figure pct00020
Figure pct00021
Figure pct00022
Figure pct00023
Figure pct00024
Figure pct00025
Figure pct00026
Figure pct00027
Figure pct00028
Figure pct00029
Figure pct00030
Figure pct00031
Figure pct00032
Figure pct00033
Figure pct00034
Figure pct00035
Figure pct00036
Figure pct00037
Figure pct00038
Figure pct00039
Figure pct00040
Figure pct00041
Figure pct00042
Figure pct00043
Figure pct00044
Figure pct00045
Figure pct00046
Figure pct00047
Figure pct00048
Figure pct00049
Figure pct00050
Figure pct00051
Figure pct00052
Figure pct00053
Figure pct00054
Figure pct00055
Figure pct00056
Figure pct00057
i. 살충 단백질의 부류
본원에 제공된 살충 단백질 및 이를 코딩하는 뉴클레오티드 서열은 해충에 영향을 미치는 방법에 유용하다. 즉, 본 발명의 조성물 및 방법은 많은 작물 식물의 해충을 포함한 해충을 방제 또는 사멸하기 위해 농업에서 용도를 발견한다. 본원에 제공된 살충 단백질은 박테리아로부터의 독소 단백질이고, 특정 해충에 대해 활성을 나타낸다. 살충 단백질은 Cry, Cyt, BIN, 및 Mtx 독소를 포함한 여러 부류의 독소로부터의 것이다. 예를 들어, 본원에 제공된 다양한 서열식별번호의 구체적 단백질 분류에 대한 표 1을 참조한다. 또한, 본 개시내용 전반에 걸쳐 Pfam 데이터베이스 엔트리가 언급된다. Pfam 데이터베이스는 각각 다중 서열 정렬 및 프로파일 은닉 마르코프 모델에 의해 나타내어지는 단백질 패밀리의 데이터베이스이다. 문헌 [Finn et al. (2014) Nucl. Acid Res. Database Issue 42:D222-D230].
바실루스 투린기엔시스 (Bt)는 성장의 포자형성기 동안 결정 봉입체로서 살곤충 단백질을 생산하는 그람-양성 박테리아이다. 바실루스 투린기엔시스 (Bt)의 단백질성 봉입체는 결정 단백질 또는 δ-내독소 (또는 Cry 단백질)로 불리며, 이는 곤충강 및 다른 무척추동물의 구성원에 대해 독성이다. 유사하게, Cyt 단백질은 용혈 (세포용해) 활성을 나타내거나 또는 공지된 Cyt 단백질에 대해 분명한 서열 유사성을 갖는 Bt로부터의 부아포 봉입체 단백질이다. 이들 독소는 그의 표적 유기체에 대해 매우 특이적이며, 인간, 척추동물, 및 식물에게 무해하다.
Cry 독소의 구조는 주로 도메인의 중심 또는 도메인 사이의 접합부에 집중된 5개의 보존된 아미노산 블록을 보여준다. Cry 독소는 각각 특정 기능을 갖는 3개의 도메인으로 이루어진다. 도메인 I은 중심 나선이 6개의 외부 나선에 의해 완전히 둘러싸인 7개의 α-나선 다발이다. 이 도메인은 막에서의 채널 형성에 연루된다. 도메인 II는 이뮤노글로불린의 항원-결합 영역과 유사한 3개의 역-평행 β-시트의 삼각형 칼럼으로 보인다. 도메인 III은 β 샌드위치 형태의 역-평행 β-가닥을 함유한다. 독소 단백질의 N-말단 부분은 그의 독성 및 특이성을 담당하며, 5개의 보존된 영역을 함유한다. C-말단 부분은 통상적으로 고도로 보존되고, 아마도 결정 형성을 담당한다. 예를 들어 미국 특허 번호 8,878,007을 참조한다.
비. 투린기엔시스의 균주는 상이한 곤충 목 (인시목, 파리목, 딱정벌레목, 막시목, 매미목, 이목 또는 털이목 및 아카루스) 및 다른 무척추동물 (네마텔민테스(Nemathelminthes), 플라티헬민테스(Platyhelminthes), 및 사로코마스테브라테스(Sarocomastebrates))에 대해 광범위한 특이성을 나타낸다. Cry 단백질은 다양한 곤충 및 무척추동물 군에 대한 독성에 기초하여 군으로 분류된 바 있다. 일반적으로, Cry I은 인시류에 대한 독성을 입증하고, Cry II는 인시류 및 쌍시류, CryIII은 딱정벌레류, Cry IV는 쌍시류, 및 Cry V 및 Cry VI는 선충류에 대한 독성을 입증한다. 새로운 Cry 단백질이 확인될 수 있고, 아미노산 동일성에 기초하여 Cry 군에 할당될 수 있다. 예를 들어 문헌 [Bravo, A. (1997) J. of Bacteriol. 179:2793-2801; Bravo et al. (2013) Microb. Biotechnol. 6:17-26]을 참조하고, 이는 본원에 참조로 포함된다.
750개 초과의 상이한 cry 유전자 서열이 73개의 군 (Cry1-Cry73)으로 분류되었고, 이러한 유전자 패밀리의 새로운 구성원이 계속 발견되고 있다 (Crickmore et al. (2014) www.btnomenclature.info/). cry 유전자 패밀리는 상이한 작용 방식을 가질 수 있는 몇몇 계통발생학적으로 비-관련된 단백질 패밀리로 이루어진다: 3-도메인 Cry 독소의 패밀리, 살모기 Cry 독소의 패밀리, 이원-유사 독소의 패밀리, 및 Cyt 독소 패밀리 (Bravo et al., 2005). 일부 Bt 균주는 추가의 살곤충 독소, VIP 독소를 생산한다. 또한, 문헌 [Cohen et al. (2011) J. Mol. Biol. 413:4-814]; 월드 와이드 웹 상 lifesci.sussex.ac.uk/home/Neil_Crickmore/Bt/에서 발견되는 문헌 [Crickmore et al. (2014) Bacillus thuringiensis toxin nomenclature]; [Crickmore et al. (1988) Microbiol. Mol. Biol. Rev. 62: 807-813; Gill et al. (1992) Ann. Rev. Entomol. 37: 807-636; Goldbert et al. (1997) Appl. Environ. Microbiol. 63:2716-2712; Knowles et al. (1992) Proc. R. Soc. Ser. B. 248: 1-7; Koni et al. (1994) Microbiology 140: 1869-1880; Lailak et al. (2013) Biochem. Biophys. Res. Commun. 435: 216-221; Lopez-Diaz et al. (2013) Environ. Microbiol. 15: 3030-3039; Perez et al. (2007) Cell. Microbiol. 9: 2931-2937; Promdonkoy et al. (2003) Biochem. J. 374: 255-259; Rigden (2009) FEBS Lett. 583: 1555-1560; Schnepf et al. (1998) Microbiol. Mol. Biol. Rev. 62: 775-806; Soberon et al. (2013) Peptides 41: 87-93; Thiery et al. (1998) J. Am. Mosq. Control Assoc. 14: 472-476; Thomas et al. (1983) FEBS Lett. 154: 362-368; Wirth et al. (1997) Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 94: 10536-10540; Wirth et al. (2005) Appl. Environ. Microbiol. 71: 185-189; and, Zhang et al. (2006) Biosci. Biotechnol. Biochem. 70: 2199-2204]을 참조하며; 이들 각각은 그 전문이 본원에 참조로 포함된다.
Cyt는 세포용해 활성을 갖는 바실루스 투린기엔시스로부터의 부아포 결정 봉입체 단백질, 또는 공지된 Cyt 단백질과 서열 유사성을 갖는 단백질을 나타낸다. (Crickmore et al. (1998) Microbiol. Mol. Biol. Rev. 62: 807-813). 유전자는 cyt로 나타내어진다. 이들 단백질은 Cry 단백질과 구조 및 활성이 상이하다 (Gill et al. (1992) Annu. Rev. Entomol. 37: 615-636). Cyt 독소는 비. 투린기엔시스 아종 이스라엘렌시스(israelensis)에서 최초로 발견되었다 (Goldberg et al. (1977) Mosq. News. 37: 355-358). 현행 명명법에는 11개의 홀로타입 독소를 포함하여 3개의 Cyt 독소 패밀리가 존재한다 (월드 와이드 웹 상 lifesci.sussex.ac.uk/home/Neil_Crickmore/Bt/에서 발견되는 문헌 [Crickmore et al. (2014) Bacillus thuringiensis toxin nomenclature]). cyt 유전자를 갖는 대부분의 비. 투린기엔시스 단리물은 쌍시류 곤충 (특히 모기 및 흑파리)에 대해 활성을 나타내지만, 또한 인시류 또는 딱정벌레류 곤충을 표적화하는 비. 투린기엔시스 균주에 기재된 cyt 유전자가 존재한다 (Guerchicoff et al. (1997) Appl. Environ. Microbiol. 63: 2716-2721).
X선 결정학에 의해 해석된 Cyt2A의 구조는 α-나선의 2개의 외부 층이 혼합된 β-시트 주위를 감싸는 단일 도메인을 나타낸다. 추가로 Cyt 독소의 이용가능한 결정 구조는 7 내지 8개의 β-가닥을 함유하는 β-시트 코어에 플랭킹된 2개의 α-나선 헤어핀을 갖는 보존된 α-β 구조 모델을 지지한다 (Cohen et al. (2011) J. Mol. Biol. 413: 80 4-814). 돌연변이유발 연구는 β-시트 잔기가 독성에 결정적인 반면 나선 도메인에서의 돌연변이는 독성에 영향을 미치지 않음을 확인하였다 (Adang et al.; Diversity of Bacillus thuringiensis Crystal Toxins and Mechanism of Action. In: T. S. Dhadialla and S. S. Gill, eds, Advances in Insect Physiology, Vol. 47, Oxford: Academic Press, 2014, pp. 39-87.) 대표적인 도메인의 Cyt 독소는 δ-내독소, Bac_thur_독소 (Pfam PF01338)이다.
Cyt 독소의 작용 방식에 대한 다수의 제안되는 모델이 있으며, 이는 여전히 활발히 조사되는 영역이다. 일부 Cyt 단백질 (Cyt1A)은 결정화를 위해 부속 단백질의 존재를 필요로 하는 것으로 제시된 바 있다. Cyt1A 및 Cyt2A 전독소는 N- 및 C-말단의 동일한 부위에서 소화 프로테아제에 의해 안정한 독소 코어로 프로세싱된다. 그 후, Cyt 독소는 비-포화된 막 지질, 예컨대 포스파티딜콜린, 포스파티딜에탄올아민, 및 스핑고미엘린과 상호작용한다. Cyt 독소에 대해, 포어-형성 및 세제-유사 막 붕괴가 비-배타적 메카니즘으로서 제안된 바 있고; 일반적으로 둘 다 독소 농도에 따라 일어날 수 있는 것으로 받아들여지며, 보다 낮은 농도는 올리고머 포어를 선호하고 보다 높은 농도는 막 파괴로 이어진다 (Butko (2003) Appl. Environ. Microbiol. 69: 2415-2422). 포어-형성 모델에서, Cyt 독소는 세포 막에 결합하여 막 소포에서의 양이온-선택적 채널의 형성을 유도하고, 이는 세포의 콜로이드-삼투 용해로 이어진다 (Knowles et al. (1989) FEBS Lett. 244: 259-262; Knowles et al. (1992) Proc. R. Soc. Ser. B. 248: 1-7 및 Promdonkoy et al. (2003) Biochem. J. 374: 255-259). 세제 모델에서, 지질 이중층의 표면 상에서의 독소의 비특이적 응집이 존재하며, 이는 막 해체 및 세포 사멸로 이어진다 (Butko (2003) 상기 문헌; Manceva et al. (2005) Biochem. 44: 589-597).
다수의 연구는 Cyt 독소와 다른 비. 투린기엔시스 독소, 특히 Cry, Bin, 및 Mtx 독소 사이의 상승작용적 활성을 제시한다. 이러한 상승작용은 심지어 다른 독소에 대한 곤충의 저항성을 극복하는 것으로 제시된 바 있다 (Wirth 1997, Wirth 2005, Thiery 1998, Zhang 2006). Cry 독소에 대한 Cyt 상승작용적 효과는 Cry 독소 프리-포어 올리고머의 형성을 촉진시키는 용액 중 또는 막 평면 상의 Cry 독소의 도메인 II에의 Cyt1A 결합에 수반하는 것으로 제안된다. 이러한 올리고머의 형성은 Cyt 올리고머화, 결합 또는 삽입과 독립적이다 (Lailak 2013, Perez 2007, Lopez-Diaz 2013).
Cry 단백질과 비관련된 수많은 살충 단백질이 식물 성장 동안 비. 투린기엔시스 및 비. 세레우스(B. cereus)의 일부 균주에 의해 생산된다 (Estruch et al. (1996) Proc Natl Acad Sci USA 93:5389-5394; Warren et al. (1994) WO 94/21795). 이들 식물 살곤충 단백질, 또는 Vip는 부아포 결정 단백질을 형성하지 않고, 명백하게 세포로부터 분비된다. Vip는 이들이 결정-형성 단백질이 아니기 때문에 현재 Cry 단백질 명명법으로부터 제외되어 있다. 용어 VIP는 일부 비. 투린기엔시스 Cry 단백질이 또한 식물 성장 동안 뿐만 아니라 정지기 및 포자형성기, 가장 현저하게 Cry3Aa 동안 생산된다는 점에서 오칭이다. 비. 투린기엔시스 게놈에서 Vip 유전자의 위치는 또한 cry 유전자를 코딩하는 대형 플라스미드 상에 존재하는 것으로 보고된 바 있다 (Mesrati et al. (2005) FEMS Microbiol. Lett. 244(2):353-8). Bt 독소의 명명법에 대한 웹-사이트는 월드 와이드 웹 상 lifesci.sussex.ac.uk의 경로 "/home/Neil_Crickmore/Bt/" 및 "btnomenclature.info/"에서 찾아볼 수 있다. 또한, 문헌 [Schnepf et al. (1998) Microbiol. Mol. Biol. Rev. 62(3):775-806]을 참조한다. 이러한 참고문헌은 본원에 참조로 포함된다.
지금까지 4개의 카테고리의 Vip가 확인된 바 있다. 일부 Vip 유전자는 이원 2-성분 단백질 복합체를 형성하며; "A" 성분은 통상적으로 "활성" 부분이고, "B" 성분은 통상적으로 "결합" 부분이다 (Pfam pfam.xfam.org/family/PF03495). Vip1 및 Vip4 단백질은 일반적으로 이원 독소 B 단백질 도메인을 함유한다. Vip2 단백질은 일반적으로 이원 독소 A 단백질 도메인을 함유한다.
Vip1 및 Vip2 단백질은 딱정벌레류에 대해 독성을 나타내는 이원 독소의 2종의 성분이다. Vip1Aa1 및 Vip2Aa1은 옥수수 뿌리벌레, 특히 디아브로티카 비르기페라(Diabrotica virgifera) 및 디아브로티카 롱기코르니스(Diabrotica longicornis)에 대해 매우 활성이다 (Han et al. (1999) Nat. Struct. Biol. 6:932-936; Warren GW (1997) "Vegetative insecticidal proteins: novel proteins for control of corn pests" In: Carozzi NB, Koziel M (eds) Advances in insect control, the role of transgenic plants; Taylor & Francis Ltd, London, pp 109-21). 막-결합 95 kDa Vip1 다량체는 52 kDa Vip2 ADP-리보실라제가 표적 서부 옥수수 뿌리벌레 세포의 세포질에 진입하는 경로를 제공한다 (Warren (1997) 상기 문헌). NAD-의존성 ADP-리보실트랜스퍼라제 Vip2는 아마도 Arg177에서 단량체 액틴을 변형시켜 중합을 차단하며, 이는 액틴 세포골격의 손실 및 결과적으로 생체내 액틴 필라멘트 내에서의 급속한 서브유닛 교환으로 인한 세포 사멸로 이어진다 (Carlier M. F. (1990) Adv. Biophys. 26:51-73).
Cry 독소와 유사하게, 활성화된 Vip3A 독소는 막에서 안정한 이온 채널을 만들 수 있는 포어-형성 단백질이다 (Lee et al. (2003) Appl. Environ. Microbiol. 69:4648-4657). Vip3 단백질은 몇몇 주요 인시류 해충에 대해 활성이다 (Rang et al. (2005) Appl. Environ. Microbiol. 71(10):6276-6281; Bhalla et al. (2005) FEMS Microbiol. Lett. 243:467-472; Estruch et al. (1998) WO 9844137; Estruch et al. (1996) Proc Natl Acad Sci USA 93:5389-5394; Selvapandiyan et al. (2001) Appl. Environ Microbiol. 67:5855-5858; Yu et al. (1997) Appl. Environ Microbiol. 63:532-536). Vip3A는 아그로티스 입실론(Agrotis ipsilon), 스포도프테라 프루기페르다(Spodoptera frugiperda), 스포도프테라 엑시구아(Spodoptera exigua), 헬리오티스 비레센스(Heliothis virescens), 및 헬리코베르파 제아(Helicoverpa zea)에 대해 활성이다 (Warren et al. (1996) WO 96/10083; Estruch et al. (1996) Proc Natl Acad Sci USA 93:5389-5394). Cry 독소와 유사하게, Vip3A 단백질은 Cry 독소에 의해 인식되는 것과 상이한 특정 막 단백질이 중장 상피의 표면에서 인식되기 전에 프로테아제에 의해 활성화되어야 한다.
독소 단백질의 MTX 패밀리는 보존된 도메인, ETX_MTX2 (pfam 03318)의 존재를 특징으로 한다. 이러한 패밀리의 구성원은 바실루스 스파에리쿠스(Bacillus sphaericus)로부터의 살모기 독소 Mtx2 및 Mtx3, 뿐만 아니라 클로스트리디움 페르프린겐스(Clostridium perfringens)로부터의 엡실론 독소 ETX와 서열 상동성을 공유한다 (Cole et al. (2004) Nat. Struct. Mol. Biol. 11: 797-8; Thanabalu et al. (1996) Gene 170:85-9). MTX-유사 단백질은 이들이 신장되고 우세하게 β-시트-기반 구조를 갖기 때문에 3-도메인 Cry 독소와는 구조적으로 별개이다. 그러나, 3-도메인 독소와 유사하게, MTX-유사 단백질은 표적 세포의 막에서 포어를 형성하는 것으로 생각된다 (Adang et al. (2014) 상기 문헌). 3-도메인 Cry 단백질과 달리, MTX-유사 단백질은 길이가 훨씬 더 작고, 267개 아미노산 (Cry23) 내지 340개 아미노산 (Cry15A) 범위이다.
지금까지, MTX-유사 독소의 패밀리에 속하는 단지 15종의 단백질만이 Cry 명칭을 할당받았고, 이는 3-도메인 Cry 패밀리와 비교하여 상대적으로 작은 부류가 되게 하였다 (Crickmore et al. (2014) 상기 문헌; Adang et al. (2014) 상기 문헌). MTX-유사 독소 패밀리의 구성원은 Cry15, Cry23, Cry33, Cry38, Cry45, Cry46, Cry51, Cry60A, Cry60B, 및 Cry64를 포함한다. 이러한 패밀리는 인시 및 딱정벌레 목의 곤충 해충에 대한 활성을 포함한, 일정 범위의 살곤충 활성을 나타낸다. 이러한 패밀리의 일부 구성원은 살곤충 활성을 위해 요구될 수 있거나 또는 그렇지 않을 수 있는 다른 단백질과 이원 파트너쉽을 형성할 수 있다.
Cry15는 바실루스 투린기엔시스 혈청형 톰프소니(thompsoni) HD542에서 확인된 34 kDA 단백질이고; 이는 대략 40 kDa의 비관련 단백질과 함께 결정으로 자연 발생한다. Cry15 및 그의 파트너 단백질을 코딩하는 유전자는 오페론 내에 함께 배열된다. Cry15 단독은 만투카 섹타(Manduca sexta), 시디아 포모넬라(Cydia pomonella) 및 피에리스 라파에(Pieris rapae)를 포함한 인시류 곤충 해충에 대해 활성을 갖는 것으로 제시된 바 있고, 40 kDA 단백질의 존재는 Cry15의 활성을 단지 씨. 포모넬라에 대해서만 증가시키는 것으로 제시된 바 있다 (Brown K. and Whiteley H. (1992) J. Bacteriol. 174:549-557; Naimov et al. (2008) Appl. Environ. Microbiol. 74:7145-7151). Cry15의 파트너 단백질의 기능을 규명하기 위해 추가의 연구가 필요하다. 유사하게, Cry23은 그의 상대 단백질 Cry37과 함께 딱정벌레류 해충 트리볼리움 카스타네움(Tribolium castaneum) 및 포필리아 자포니카(Popillia japonica)에 대해 활성을 갖는 것으로 제시된 바 있는 29 kDA 단백질이다 (Donovan et al. ( 2000) 미국 특허 번호 6,063,756).
MTX-유사 패밀리의 새로운 구성원이 계속 확인되고 있다. ETX_MTX 독소 유전자는 최근 바실루스 투린기엔시스 혈청형 톨월티(tolworthi) 균주 Na205-3의 게놈에서 확인되었다. 이 균주는 인시류 해충 헬리코베르파 아르미게라(Helicoverpa armigera)에 대해 독성인 것으로 발견되었고, 이는 또한 Cry1, Cry11, Vip1, Vip2, 및 Vip3의 상동체를 함유하였다 (Palma et al. (2014) Genome Announc. 2(2): e00187-14. Published online Mar 13, 2014 at doi: 10.1128/genomeA.00187-14; PMCID: PMC3953196). MTX-유사 단백질은 3-도메인 Cry 단백질에 비해 고유한 도메인 구조를 갖기 때문에, 이들은 고유한 작용 방식을 보유하고, 이는 이들을 곤충 방제 및 곤충 저항성에 대한 싸움에서 가치있는 도구가 되게 하는 것으로 여겨진다.
박테리아 세포는 숙주 및 비-숙주 유기체에 대해 다양한 특이성을 갖는 다수의 독소를 생산한다. 곤충 해충에 대해 활성을 갖는 독소를 포함한, 이원 독소의 거대 패밀리가 수많은 박테리아 패밀리에서 확인된 바 있다 (Poopathi and Abidha (2010) J. Physiol. Path. 1(3): 22-38). 이전에 바실루스 스파에리쿠스였던 리시니바실루스 스파에리쿠스(Lysinibacillus sphaericus) (Ls) (Ahmed et al. (2007) Int. J. Syst. Evol. Microbiol. 57:1117-1125 )는 곤충 생물방제 균주로서 널리 공지되어 있다. Ls는 고도로 강력한 이원 복합체 BinA/BinB를 포함한, 몇몇 살곤충 단백질을 생산한다. 이러한 이원 복합체는 Ls 세포에서 부아포 결정을 형성하고, 쌍시류 곤충, 특히 모기에 대해 강하고 특이적인 활성을 갖는다. 일부 지역에서, 기존의 Ls 살모기 균주에 대한 곤충 저항성이 보고된 바 있다. 상이한 표적 특이성 또는 곤충 저항성을 극복하는 능력을 갖는 새로운 이원 독소의 발견은 유의한 관심사이다.
Ls 이원 살곤충 단백질 복합체는 각각 BinA 및 BinB로 지정된 42 kDa 폴리펩티드 및 51 kDa 폴리펩티드의 2개의 주요 폴리펩티드를 함유한다 (Ahmed et al.(2007) 상기 문헌). 2개의 폴리펩티드는 상승작용적으로 작용하여 그의 표적에 독성을 부여한다. 작용 방식은 유충 중장 내 수용체에의 단백질의 결합을 수반한다. 일부 경우에, 단백질은 유충 장에서 프로테아제 소화에 의해 변형되어 활성화된 형태를 생산한다. BinB 성분은 결합에 수반되는 것으로 생각되는 한편, BinA 성분은 독성을 부여한다 (Nielsen-LeRoux et al. (2001) Appl. Environ. Microbiol. 67(11):5049-5054). 별개로 클로닝되고 발현되는 경우에, BinA 성분은 모기 유충에 대해 독성인 한편, BinB 성분은 그렇지 않다. 그러나, 단백질의 공-투여는 독성을 현저하게 증가시킨다 (Nielsen-LeRoux et al. (2001) 상기 문헌).
소수의 Bin 단백질 상동체가 박테리아 공급원으로부터 기재되어 있다. 문헌 [Priest et al. (1997) Appl. Environ. Microbiol. 63(4):1195-1198]은 새로운 Ls 균주를 확인하기 위한 혼성화 노력을 기재하고 있지만, 대부분의 유전자는 이들이 공지된 BinA/BinB 단백질과 동일한 단백질을 코딩하는 것으로 확인되었다. BinA 단백질은 독소 10 수퍼패밀리 도메인으로 공지된 정의된 보존된 도메인을 함유한다. 이러한 독소 도메인은 원래 BinA 및 BinB에서의 그의 존재에 의해 정의되었다. 2종의 단백질 둘 다는 도메인을 갖지만, BinA과 BinB 사이의 서열 유사성은 이 영역 내로 제한된다 (<40%). 또한 살곤충 활성을 갖는 Cry49Aa 단백질이 또한 이 도메인을 갖는다 (하기 기재됨).
Ls의 Cry48Aa/Cry49Aa 이원 독소는 쿨렉스 퀸퀘파시아투스(Culex quinquefasciatus) 모기 유충을 사멸하는 능력을 갖는다. 이들 단백질은 널리-공지된 살곤충 단백질 패밀리인 바실루스 투린기엔시스 (Bt)의 Cry 단백질 복합체에 대해 일부 유사성을 갖는 단백질 구조 부류에 속한다. Bt의 Cry34/Cry35 이원 독소는 또한 옥수수의 유의한 해충인 서부 옥수수 뿌리벌레를 포함한 곤충을 사멸하는 것으로 공지되어 있다. Cry34는 그의 몇몇 변이체가 확인되어 있고, 작은 (14 kDa) 폴리펩티드인 한편, Cry35 (또한 몇몇 변이체에 의해 코딩됨)는 44 kDa 폴리펩티드이다. 이들 단백질은 BinA/BinB 단백질 군과 일부 서열 상동성을 갖고, 진화적으로 관련된 것으로 생각된다 (Ellis et al. (2002) Appl. Environ. Microbiol. 68(3):1137-1145).
이들 부류의 독소로부터의 살충 단백질이 본원에 제공된다. 살충 단백질은 그의 구조, 공지된 독소에 대한 상동성 및/또는 그의 살충 특이성에 의해 분류된다.
ii. 살충 단백질의 변이체 및 단편 및 이를 코딩하는 폴리뉴클레오티드
본 발명의 살충 단백질 또는 폴리펩티드는 서열식별번호: 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49, 50, 51, 52, 53, 54, 55, 56, 57, 58, 59, 60, 61, 62, 63, 64, 65, 66, 67, 68, 69, 70, 71, 72, 73, 74, 75, 76, 77, 78, 79, 80, 81, 82, 83, 84, 85, 86, 87, 88, 89, 90, 91, 92, 93, 94, 95, 96, 97, 98, 99, 100, 101, 102, 103, 104, 105, 106, 107, 108, 109, 110, 111, 112, 113, 114, 115, 116, 117, 118, 119, 120, 121, 122, 123, 124, 125, 126, 127, 128, 129, 130, 131, 132, 133, 134, 135, 136, 137, 138, 139, 140, 141, 142, 143, 144, 145, 146, 147, 148, 149, 150, 151, 152, 153, 154, 155, 156, 157, 158, 159, 160, 161, 162, 163, 164, 165, 166, 167, 168, 169, 170, 171, 172, 173, 174, 175, 176, 177, 178, 179, 180, 181, 182, 183, 184, 185, 186, 187, 188, 189, 190, 191, 192, 193, 194, 195, 196, 197, 198, 199, 200, 201, 202, 203, 204, 205, 206, 207, 208, 209, 210, 211, 212, 213, 214, 215, 216, 217, 218, 219, 220, 221, 222, 223, 224, 225, 226, 227, 228, 229, 230, 231, 232, 233, 234, 235, 236, 237, 238, 239, 240, 241, 242, 243, 244, 245, 246, 247, 248, 249, 250, 251, 252, 253, 254, 255, 256, 257, 258, 259, 260, 261, 262, 263, 264, 265, 266, 267, 268, 269, 270, 271, 272, 273, 274, 275, 276, 277, 278, 279, 280, 281, 282, 283, 284, 285, 286, 287, 288, 289, 290, 291, 292, 293, 294, 295, 296, 297, 298, 299, 300, 301, 302, 303, 304, 305, 306, 307, 308, 309, 310, 311, 312, 313, 314, 315, 316, 317, 318, 319, 320, 321, 322, 323, 324, 325, 326, 327, 328, 329, 330, 331, 332, 333, 334, 335, 336, 337, 338, 339, 340, 341, 342, 343, 344, 345, 346, 347, 348, 349, 350, 351, 352, 353, 354, 355, 356, 357, 358, 359, 360, 361, 362, 363, 364, 365, 366, 367, 368, 369, 370, 371, 372, 373, 374, 375, 376, 377, 378, 379, 380, 381, 382, 383, 384, 385, 386, 387, 388, 389, 390, 391, 392, 393, 394, 395, 396, 397, 또는 398에 제시된 것 및 그의 단편 및 변이체를 포함한다. "살충 독소" 또는 "살충 단백질" 또는 "살충 폴리펩티드"는 해충이 사멸 또는 방제되도록 곤충류, 진균류, 선충류 등을 포함한 1종 이상의 해충에 대해 활성을 갖는 독소 또는 단백질 또는 폴리펩티드인 것으로 의도된다.
"단리된" 또는 "정제된" 폴리펩티드 또는 단백질, 또는 그의 생물학적 활성 부분은 그의 자연 발생 환경에서 발견되는 바와 같은 폴리펩티드 또는 단백질을 통상적으로 수반하거나 그와 상호작용하는 성분이 실질적으로 또는 본질적으로 없다. 따라서, 단리된 또는 정제된 폴리펩티드 또는 단백질은 다른 세포 물질, 또는 재조합 기술에 의해 생산되는 경우 배양 배지가 실질적으로 없거나, 화학적으로 합성되는 경우 화학적 전구체 또는 다른 화학물질이 실질적으로 없다. 세포 물질이 실질적으로 없는 단백질은 약 30%, 20%, 10%, 5%, 또는 1% (건조 중량) 미만의 오염 단백질을 갖는 단백질 제제를 포함한다. 본 발명의 단백질 또는 그의 생물학적 활성 부분이 재조합적으로 생산되는 경우에, 최적 배양 배지는 약 30%, 20%, 10%, 5%, 또는 1% (건조 중량)의 화학적 전구체 또는 비-관심 단백질 화학물질을 나타낸다.
용어 "단편"은 본 발명의 폴리펩티드 서열의 부분을 지칭한다. "단편" 또는 "생물학적 활성 부분"은 생물학적 활성을 보유하는, 즉 살충 활성을 갖는 충분한 수의 인접 아미노산 잔기를 포함하는 폴리펩티드를 포함한다. 살충 단백질의 단편은 대안적 하류 개시 부위의 사용으로 인해, 또는 살충 활성을 갖는 보다 짧은 단백질을 생산하는 프로세싱으로 인해, 전장 서열보다 짧은 것을 포함한다. 프로세싱은 단백질이 발현되는 유기체에서, 또는 단백질의 섭취 후 해충에서 일어날 수 있다. 단백질의 단편의 예는 표 1에서 확인될 수 있다. 살충 단백질의 생물학적 활성 부분은 예를 들어 서열식별번호: 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49, 50, 51, 52, 53, 54, 55, 56, 57, 58, 59, 60, 61, 62, 63, 64, 65, 66, 67, 68, 69, 70, 71, 72, 73, 74, 75, 76, 77, 78, 79, 80, 81, 82, 83, 84, 85, 86, 87, 88, 89, 90, 91, 92, 93, 94, 95, 96, 97, 98, 99, 100, 101, 102, 103, 104, 105, 106, 107, 108, 109, 110, 111, 112, 113, 114, 115, 116, 117, 118, 119, 120, 121, 122, 123, 124, 125, 126, 127, 128, 129, 130, 131, 132, 133, 134, 135, 136, 137, 138, 139, 140, 141, 142, 143, 144, 145, 146, 147, 148, 149, 150, 151, 152, 153, 154, 155, 156, 157, 158, 159, 160, 161, 162, 163, 164, 165, 166, 167, 168, 169, 170, 171, 172, 173, 174, 175, 176, 177, 178, 179, 180, 181, 182, 183, 184, 185, 186, 187, 188, 189, 190, 191, 192, 193, 194, 195, 196, 197, 198, 199, 200, 201, 202, 203, 204, 205, 206, 207, 208, 209, 210, 211, 212, 213, 214, 215, 216, 217, 218, 219, 220, 221, 222, 223, 224, 225, 226, 227, 228, 229, 230, 231, 232, 233, 234, 235, 236, 237, 238, 239, 240, 241, 242, 243, 244, 245, 246, 247, 248, 249, 250, 251, 252, 253, 254, 255, 256, 257, 258, 259, 260, 261, 262, 263, 264, 265, 266, 267, 268, 269, 270, 271, 272, 273, 274, 275, 276, 277, 278, 279, 280, 281, 282, 283, 284, 285, 286, 287, 288, 289, 290, 291, 292, 293, 294, 295, 296, 297, 298, 299, 300, 301, 302, 303, 304, 305, 306, 307, 308, 309, 310, 311, 312, 313, 314, 315, 316, 317, 318, 319, 320, 321, 322, 323, 324, 325, 326, 327, 328, 329, 330, 331, 332, 333, 334, 335, 336, 337, 338, 339, 340, 341, 342, 343, 344, 345, 346, 347, 348, 349, 350, 351, 352, 353, 354, 355, 356, 357, 358, 359, 360, 361, 362, 363, 364, 365, 366, 367, 368, 369, 370, 371, 372, 373, 374, 375, 376, 377, 378, 379, 380, 381, 382, 383, 384, 385, 386, 387, 388, 389, 390, 391, 392, 393, 394, 395, 396, 397, 또는 398 중 어느 하나의 10, 25, 50, 100, 150, 200, 250개 또는 그 초과의 아미노산 길이인 폴리펩티드일 수 있다. 이러한 생물학적 활성 부분은 재조합 기술에 의해 제조되고 살충 활성에 대해 평가될 수 있다. 본원에 사용된 바와 같은 단편은 서열식별번호: 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49, 50, 51, 52, 53, 54, 55, 56, 57, 58, 59, 60, 61, 62, 63, 64, 65, 66, 67, 68, 69, 70, 71, 72, 73, 74, 75, 76, 77, 78, 79, 80, 81, 82, 83, 84, 85, 86, 87, 88, 89, 90, 91, 92, 93, 94, 95, 96, 97, 98, 99, 100, 101, 102, 103, 104, 105, 106, 107, 108, 109, 110, 111, 112, 113, 114, 115, 116, 117, 118, 119, 120, 121, 122, 123, 124, 125, 126, 127, 128, 129, 130, 131, 132, 133, 134, 135, 136, 137, 138, 139, 140, 141, 142, 143, 144, 145, 146, 147, 148, 149, 150, 151, 152, 153, 154, 155, 156, 157, 158, 159, 160, 161, 162, 163, 164, 165, 166, 167, 168, 169, 170, 171, 172, 173, 174, 175, 176, 177, 178, 179, 180, 181, 182, 183, 184, 185, 186, 187, 188, 189, 190, 191, 192, 193, 194, 195, 196, 197, 198, 199, 200, 201, 202, 203, 204, 205, 206, 207, 208, 209, 210, 211, 212, 213, 214, 215, 216, 217, 218, 219, 220, 221, 222, 223, 224, 225, 226, 227, 228, 229, 230, 231, 232, 233, 234, 235, 236, 237, 238, 239, 240, 241, 242, 243, 244, 245, 246, 247, 248, 249, 250, 251, 252, 253, 254, 255, 256, 257, 258, 259, 260, 261, 262, 263, 264, 265, 266, 267, 268, 269, 270, 271, 272, 273, 274, 275, 276, 277, 278, 279, 280, 281, 282, 283, 284, 285, 286, 287, 288, 289, 290, 291, 292, 293, 294, 295, 296, 297, 298, 299, 300, 301, 302, 303, 304, 305, 306, 307, 308, 309, 310, 311, 312, 313, 314, 315, 316, 317, 318, 319, 320, 321, 322, 323, 324, 325, 326, 327, 328, 329, 330, 331, 332, 333, 334, 335, 336, 337, 338, 339, 340, 341, 342, 343, 344, 345, 346, 347, 348, 349, 350, 351, 352, 353, 354, 355, 356, 357, 358, 359, 360, 361, 362, 363, 364, 365, 366, 367, 368, 369, 370, 371, 372, 373, 374, 375, 376, 377, 378, 379, 380, 381, 382, 383, 384, 385, 386, 387, 388, 389, 390, 391, 392, 393, 394, 395, 396, 397, 또는 398의 적어도 8개의 인접 아미노산을 포함한다.
본원에 개시된 살충 단백질을 코딩하는 것을 포함한 박테리아 유전자는 매우 종종 오픈 리딩 프레임의 개시에 근접해서 다중 메티오닌 개시 코돈을 보유한다. 종종, 이들 개시 코돈 중 1개 이상에서의 번역 개시는 기능적 단백질의 생성으로 이어질 것이다. 이들 개시 코돈은 ATG 코돈을 포함할 수 있다. 그러나, 박테리아, 예컨대 바실루스 종은 또한 개시 코돈으로서 코돈 GTG를 인식하고, GTG 코돈에서 번역을 개시하는 단백질은 제1 아미노산에서 메티오닌을 함유한다. 드물게, 박테리아 시스템에서의 번역은 TTG 코돈에서 개시될 수 있지만, 이러한 사건에서 TTG는 메티오닌을 코딩한다. 게다가, 이들 코돈 중 어느 것이 박테리아에서 자연적으로 사용될 지는 선험적으로 종종 결정되지 않는다. 따라서, 대안적 메티오닌 코돈 중 하나의 사용은 또한 살충 단백질의 생성으로 이어질 수 있음이 이해된다. 이들 살충 단백질은 본 발명에 포괄되고, 본원에 개시된 방법에 사용될 수 있다. 식물에서 발현되는 경우에, 적절한 번역을 위해 대안적 개시 코돈을 ATG로 변경하는 것이 필요할 것임이 이해될 것이다.
다양한 실시양태에서, 본원에 제공된 살충 단백질은 전장 뉴클레오티드 서열로부터의 추정 아미노산 서열 및 대안적 하류 개시 부위의 사용으로 인해 전장 서열보다 짧은 아미노산 서열을 포함한다. 따라서, 본 발명의 뉴클레오티드 서열 및/또는 본 발명의 뉴클레오티드 서열을 포함하는 벡터, 숙주 세포, 및 식물 (및 본 발명의 뉴클레오티드 서열의 제조 및 사용 방법)은 대안적 개시 부위를 코딩하는 뉴클레오티드 서열을 포함할 수 있다.
본원에 제공된 살충 폴리펩티드에 변형이 이루어져, 변이체 단백질을 생성할 수 있는 것으로 인식된다. 인간에 의해 설계된 변화는 부위-지정 돌연변이유발 기술의 적용을 통해 도입될 수 있다. 대안적으로, 본원에 개시된 서열과 구조적으로 및/또는 기능적으로-관련된 천연의, 아직-공지되지 않은 또는 아직 확인되지 않은 폴리뉴클레오티드 및/또는 폴리펩티드가 또한 본 발명의 범주 내에 속한다는 것이 확인될 수 있다. 보존적 아미노산 치환은 살충 단백질의 기능을 변경시키지 않는 비보존된 영역에서 이루어질 수 있다. 대안적으로, 독소의 활성을 개선시키는 변형이 이루어질 수 있다. 도메인 III 스와핑에 의한 Cry 독소의 변형은 일부 경우에 특정 곤충 종에 대해 개선된 독성을 갖는 하이브리드 독소를 발생시킨다. 따라서, 도메인 III 스와핑은 Cry 독소의 독성을 개선시키거나, 모 Cry 독소에 대해 감수성을 나타내지 않는 해충에 대해 독성을 갖는 신규 하이브리드 독소를 생성하기 위한 유효한 전략일 수 있다. 도메인 II 루프 서열의 부위-지정 돌연변이유발은 증가된 살곤충 활성을 갖는 새로운 독소를 발생시킬 수 있다. 도메인 II 루프 영역은 개선된 살곤충 특성을 갖는 Cry 독소의 돌연변이유발 및 선택을 위한 적합한 표적인 초기 Cry 독소의 주요 결합 영역이다. Cry 독소의 도메인 I은 특정 해충에 대한 활성을 개선시키기 위해 프로테아제 절단 부위을 도입하도록 변형될 수 있다. 다수의 cry 유전자 중에서 3개의 상이한 도메인을 셔플링하기 위한 전략 및 고처리량 생물검정 스크리닝 방법은 개선된 또는 신규 독성을 갖는 신규 Cry 독소를 제공할 수 있다.
제시된 바와 같이, 본원에 개시된 폴리펩티드의 단편 및 변이체는 살충 활성을 보유할 것이다. 살충 활성은 예를 들어, 적어도 1종의 해충의 사멸 야기, 또는 해충 성장, 섭식, 또는 정상적인 생리학적 발달에서의 현저한 감소를 포함한, 표적 해충의 발생 또는 활성을 감소시키는 관찰가능한 효과를 달성하는 조성물의 능력을 포함한다. 이러한 수, 해충 성장, 섭식 또는 정상적인 발달에서의 감소는 예를 들어 약 5%, 10%, 15%, 20%, 25%, 30%, 35%, 40%, 45%, 50%, 55%, 60%, 65%, 70%, 75%, 85%, 90%, 95% 또는 그 초과의 감소를 포함한, 임의의 통계적으로 유의한 감소를 포함할 수 있다. 살충 활성은 천연 단백질의 활성에 비해 상이하거나 개선될 수 있거나, 또는 살충 활성이 보유되는 한 변화되지 않을 수 있음이 인식된다. 살충 활성을 측정하는 방법은 관련 기술분야에 널리 공지되어 있다. 예를 들어, 문헌 [Czapla and Lang (1990) J. Econ. Entomol. 83:2480-2485; Andrews et al. (1988) Biochem. J. 252:199-206; Marrone et al. (1985) J. of Economic Entomology 78:290-293]; 및 미국 특허 번호 5,743,477을 참조하고, 이들 모두는 그 전문이 본원에 참조로 포함된다.
본 개시내용의 폴리펩티드 변이체는 서열식별번호: 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49, 50, 51, 52, 53, 54, 55, 56, 57, 58, 59, 60, 61, 62, 63, 64, 65, 66, 67, 68, 69, 70, 71, 72, 73, 74, 75, 76, 77, 78, 79, 80, 81, 82, 83, 84, 85, 86, 87, 88, 89, 90, 91, 92, 93, 94, 95, 96, 97, 98, 99, 100, 101, 102, 103, 104, 105, 106, 107, 108, 109, 110, 111, 112, 113, 114, 115, 116, 117, 118, 119, 120, 121, 122, 123, 124, 125, 126, 127, 128, 129, 130, 131, 132, 133, 134, 135, 136, 137, 138, 139, 140, 141, 142, 143, 144, 145, 146, 147, 148, 149, 150, 151, 152, 153, 154, 155, 156, 157, 158, 159, 160, 161, 162, 163, 164, 165, 166, 167, 168, 169, 170, 171, 172, 173, 174, 175, 176, 177, 178, 179, 180, 181, 182, 183, 184, 185, 186, 187, 188, 189, 190, 191, 192, 193, 194, 195, 196, 197, 198, 199, 200, 201, 202, 203, 204, 205, 206, 207, 208, 209, 210, 211, 212, 213, 214, 215, 216, 217, 218, 219, 220, 221, 222, 223, 224, 225, 226, 227, 228, 229, 230, 231, 232, 233, 234, 235, 236, 237, 238, 239, 240, 241, 242, 243, 244, 245, 246, 247, 248, 249, 250, 251, 252, 253, 254, 255, 256, 257, 258, 259, 260, 261, 262, 263, 264, 265, 266, 267, 268, 269, 270, 271, 272, 273, 274, 275, 276, 277, 278, 279, 280, 281, 282, 283, 284, 285, 286, 287, 288, 289, 290, 291, 292, 293, 294, 295, 296, 297, 298, 299, 300, 301, 302, 303, 304, 305, 306, 307, 308, 309, 310, 311, 312, 313, 314, 315, 316, 317, 318, 319, 320, 321, 322, 323, 324, 325, 326, 327, 328, 329, 330, 331, 332, 333, 334, 335, 336, 337, 338, 339, 340, 341, 342, 343, 344, 345, 346, 347, 348, 349, 350, 351, 352, 353, 354, 355, 356, 357, 358, 359, 360, 361, 362, 363, 364, 365, 366, 367, 368, 369, 370, 371, 372, 373, 374, 375, 376, 377, 378, 379, 380, 381, 382, 383, 384, 385, 386, 387, 388, 389, 390, 391, 392, 393, 394, 395, 396, 397, 또는 398 중 임의의 것의 아미노산 서열과 적어도 약 60%, 약 65%, 약 70%, 약 75%, 약 80%, 약 85%, 약 86%, 약 87%, 약 88%, 약 89%, 약 90%, 약 91%, 약 92%, 약 93%, 약 94%, 약 95%, 약 96%, 약 97%, 약 98% 또는 약 99% 동일한 아미노산 서열을 갖고 살충 활성을 보유하는 폴리펩티드를 포함한다. 표 1은 서열식별번호: 1-398 각각에 대한 변이체 폴리펩티드 (및 이를 코딩하는 폴리뉴클레오티드)의 비제한적 예를 제공한다는 것에 주목한다. 본 발명의 살충 폴리펩티드의 생물학적 활성 변이체는 약 1-15개 아미노산 잔기만큼 적은, 약 1-10개, 예컨대 약 6-10개만큼 적은, 5개만큼 적은, 4개만큼 적은, 3개만큼 적은, 2개만큼 적은, 또는 1개만큼 적은 아미노산 잔기가 상이할 수 있다. 구체적 실시양태에서, 폴리펩티드는 폴리펩티드의 N' 또는 C' 말단 단부 중 어느 하나로부터 적어도 10, 15, 20, 25, 30, 35, 40, 45, 50개 아미노산 또는 그 초과의 결실을 포함할 수 있는 N'-말단 또는 C'-말단 말단절단을 포함할 수 있다.
표 2는 PFAM 데이터에 기초하여 서열식별번호: 1-398에서 발견된 단백질 도메인을 제공한다. 도메인 설명 및 주어진 SEQ ID NO 내에서의 위치 둘 다가 표 2에 제공된다. 구체적 실시양태에서, 서열식별번호: 1-398 중 어느 하나를 포함하는 활성 변이체는 서열식별번호: 1-398 중 어느 하나와 적어도 70%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 또는 99% 서열 동일성을 포함할 수 있고, 표 2에 제시된 보존된 도메인 중 적어도 1개를 추가로 포함한다. 예를 들어, 한 실시양태에서, 활성 변이체는 서열식별번호: 1과 적어도 70%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 또는 99% 서열 동일성을 포함할 것이고, 위치 54-304에서 천연 아미노산을 추가로 포함한다.
표 2. 서열식별번호: 1-398의 각각에서의 PFAM 도메인의 요약
Figure pct00058
Figure pct00059
Figure pct00060
Figure pct00061
Figure pct00062
Figure pct00063
Figure pct00064
Figure pct00065
Figure pct00066
Figure pct00067
Figure pct00068
Figure pct00069
Figure pct00070
Figure pct00071
Figure pct00072
Figure pct00073
Figure pct00074
Figure pct00075
본원에 개시된 살충 폴리펩티드를 코딩하는 재조합 또는 합성 핵산이 또한 제공된다. 특히 관심대상은 관심 식물에서의 발현을 위해 설계된 핵산 서열이다. 즉, 핵산 서열은 숙주 식물에서의 증가된 발현을 위해 최적화될 수 있다. 본 발명의 살충 단백질은 특정한 숙주, 예를 들어 작물 식물에서의 발현을 위해 최적화된 코돈을 포함하는 핵산을 생산하도록 역번역될 수 있다. 또 다른 실시양태에서, 본원에 제공된 폴리펩티드를 코딩하는 폴리뉴클레오티드는 형질전환된 식물에서의 증가된 발현을 위해 최적화될 수 있다. 즉, 폴리뉴클레오티드는 개선된 발현을 위해 식물-선호 코돈을 사용하여 합성될 수 있다. 예를 들어 숙주-선호 코돈 용법의 논의에 대한 문헌 [Campbell and Gowri (1990) Plant Physiol. 92:1-11]을 참조한다. 방법은 식물-선호 유전자를 합성하는 것에 대한 관련 기술분야에서 이용가능하다. 예를 들어, 본원에 참조로 포함되는 미국 특허 번호 5,380,831, 및 5,436,391, 및 문헌 [Murray et al. (1989) Nucleic Acids Res. 17:477-498]을 참조한다. 형질전환된 식물 (예를 들어, 쌍자엽 또는 단자엽)에 의한 이러한 코딩 서열의 발현은 살충 폴리펩티드의 생산을 발생시킬 것이고, 식물에게 해충에 대한 증가된 저항성을 부여할 것이다. 본 발명의 살충 단백질을 코딩하는 재조합 및 합성 핵산 분자는 단백질을 코딩하는 자연 발생 박테리아 서열을 포함하지 않는다.
"재조합 폴리뉴클레오티드" 또는 "재조합 핵산"은 자연에서 직접 접합되어 발견되지 않는 2개 이상의 화학적으로 연결된 핵산 절편의 조합을 포함한다. "직접 접합된"은 2개의 핵산 절편이 바로 인접하고, 화학적 연결에 의해 서로 접합된 것으로 의도된다. 구체적 실시양태에서, 재조합 폴리뉴클레오티드는 추가의 화학적으로 연결된 핵산 절편이 관심 폴리뉴클레오티드에 대해 5', 3' 또는 내부에 위치하도록, 관심 폴리뉴클레오티드 또는 그의 변이체 또는 단편을 포함한다. 대안적으로, 재조합 폴리뉴클레오티드의 화학적으로-연결된 핵산 절편은 서열의 결실에 의해 형성될 수 있다. 추가의 화학적으로 연결된 핵산 절편, 또는 연결된 핵산 절편을 접합하기 위해 결실된 서열은 예를 들어, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 15, 20개 또는 그 초과의 뉴클레오티드를 포함한, 임의의 길이의 것일 수 있다. 이러한 재조합 폴리뉴클레오티드를 제조하는 다양한 방법은 화학적 합성, 또는 유전자 조작 기술에 의해 폴리뉴클레오티드의 단리된 절편의 조작에 의하는 것을 포함한다. 구체적 실시양태에서, 재조합 폴리뉴클레오티드는 재조합 DNA 서열 또는 재조합 RNA 서열을 포함할 수 있다. "재조합 폴리뉴클레오티드 또는 핵산의 단편"은 자연에서 직접 접합되어 발견되지 않는 2개 이상의 화학적으로 연결된 아미노산 절편의 조합 중 적어도 하나를 포함한다.
폴리뉴클레오티드 (RNA 또는 DNA)의 단편은 활성을 보유하는 단백질 단편을 코딩할 수 있다. 구체적 실시양태에서, 재조합 폴리뉴클레오티드 또는 재조합 폴리뉴클레오티드 구축물의 단편은 자연에서 직접 접합되어 발견되지 않는 2개 이상의 화학적으로 연결된 또는 작동가능하게 연결된 핵산 절편의 적어도 하나의 접합을 포함한다. 살충 활성을 보유하는 폴리펩티드의 생물학적 활성 부분을 코딩하는 폴리뉴클레오티드의 단편은 서열식별번호: 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49, 50, 51, 52, 53, 54, 55, 56, 57, 58, 59, 60, 61, 62, 63, 64, 65, 66, 67, 68, 69, 70, 71, 72, 73, 74, 75, 76, 77, 78, 79, 80, 81, 82, 83, 84, 85, 86, 87, 88, 89, 90, 91, 92, 93, 94, 95, 96, 97, 98, 99, 100, 101, 102, 103, 104, 105, 106, 107, 108, 109, 110, 111, 112, 113, 114, 115, 116, 117, 118, 119, 120, 121, 122, 123, 124, 125, 126, 127, 128, 129, 130, 131, 132, 133, 134, 135, 136, 137, 138, 139, 140, 141, 142, 143, 144, 145, 146, 147, 148, 149, 150, 151, 152, 153, 154, 155, 156, 157, 158, 159, 160, 161, 162, 163, 164, 165, 166, 167, 168, 169, 170, 171, 172, 173, 174, 175, 176, 177, 178, 179, 180, 181, 182, 183, 184, 185, 186, 187, 188, 189, 190, 191, 192, 193, 194, 195, 196, 197, 198, 199, 200, 201, 202, 203, 204, 205, 206, 207, 208, 209, 210, 211, 212, 213, 214, 215, 216, 217, 218, 219, 220, 221, 222, 223, 224, 225, 226, 227, 228, 229, 230, 231, 232, 233, 234, 235, 236, 237, 238, 239, 240, 241, 242, 243, 244, 245, 246, 247, 248, 249, 250, 251, 252, 253, 254, 255, 256, 257, 258, 259, 260, 261, 262, 263, 264, 265, 266, 267, 268, 269, 270, 271, 272, 273, 274, 275, 276, 277, 278, 279, 280, 281, 282, 283, 284, 285, 286, 287, 288, 289, 290, 291, 292, 293, 294, 295, 296, 297, 298, 299, 300, 301, 302, 303, 304, 305, 306, 307, 308, 309, 310, 311, 312, 313, 314, 315, 316, 317, 318, 319, 320, 321, 322, 323, 324, 325, 326, 327, 328, 329, 330, 331, 332, 333, 334, 335, 336, 337, 338, 339, 340, 341, 342, 343, 344, 345, 346, 347, 348, 349, 350, 351, 352, 353, 354, 355, 356, 357, 358, 359, 360, 361, 362, 363, 364, 365, 366, 367, 368, 369, 370, 371, 372, 373, 374, 375, 376, 377, 378, 379, 380, 381, 382, 383, 384, 385, 386, 387, 388, 389, 390, 391, 392, 393, 394, 395, 396, 397, 또는 398에 제시된 바와 같은 전장 폴리펩티드에 존재하는 적어도 25, 30, 40, 50, 60, 70, 75, 80, 90, 100, 110, 120, 125, 130, 140, 150, 160, 170, 175, 180개의 인접 아미노산, 또는 최대 총 개수의 아미노산을 코딩할 것이다. 구체적 실시양태에서, 이러한 폴리펩티드 단편은 활성 단편이고, 또 다른 실시양태에서 폴리펩티드 단편은 재조합 폴리펩티드 단편을 포함한다. 본원에 사용된 바와 같이, 재조합 폴리펩티드의 단편은 자연에서 직접 접합되어 발견되지 않는 2개 이상의 화학적으로 연결된 아미노산 절편의 조합 중 적어도 하나를 포함한다.
"변이체"는 실질적으로 유사한 서열을 의미하는 것으로 의도된다. 폴리뉴클레오티드의 경우에, 변이체는 천연 폴리뉴클레오티드 내의 1개 이상의 내부 부위에서의 1개 이상의 뉴클레오티드의 결실 및/또는 부가, 및/또는 천연 폴리뉴클레오티드 내의 1개 이상의 부위에서의 1개 이상의 뉴클레오티드의 치환을 포함한다. 본원에 사용된 "천연" 폴리뉴클레오티드 또는 폴리펩티드는 각각 자연 발생 뉴클레오티드 서열 또는 아미노산 서열을 포함한다.
본 발명의 특정한 폴리뉴클레오티드 (즉, 참조 폴리뉴클레오티드)의 변이체는 또한 변이체 폴리뉴클레오티드에 의해 코딩된 폴리펩티드와 참조 폴리뉴클레오티드에 의해 코딩된 폴리펩티드 사이의 퍼센트 서열 동일성의 비교에 의해 평가될 수 있다. 따라서, 예를 들어 서열식별번호: 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49, 50, 51, 52, 53, 54, 55, 56, 57, 58, 59, 60, 61, 62, 63, 64, 65, 66, 67, 68, 69, 70, 71, 72, 73, 74, 75, 76, 77, 78, 79, 80, 81, 82, 83, 84, 85, 86, 87, 88, 89, 90, 91, 92, 93, 94, 95, 96, 97, 98, 99, 100, 101, 102, 103, 104, 105, 106, 107, 108, 109, 110, 111, 112, 113, 114, 115, 116, 117, 118, 119, 120, 121, 122, 123, 124, 125, 126, 127, 128, 129, 130, 131, 132, 133, 134, 135, 136, 137, 138, 139, 140, 141, 142, 143, 144, 145, 146, 147, 148, 149, 150, 151, 152, 153, 154, 155, 156, 157, 158, 159, 160, 161, 162, 163, 164, 165, 166, 167, 168, 169, 170, 171, 172, 173, 174, 175, 176, 177, 178, 179, 180, 181, 182, 183, 184, 185, 186, 187, 188, 189, 190, 191, 192, 193, 194, 195, 196, 197, 198, 199, 200, 201, 202, 203, 204, 205, 206, 207, 208, 209, 210, 211, 212, 213, 214, 215, 216, 217, 218, 219, 220, 221, 222, 223, 224, 225, 226, 227, 228, 229, 230, 231, 232, 233, 234, 235, 236, 237, 238, 239, 240, 241, 242, 243, 244, 245, 246, 247, 248, 249, 250, 251, 252, 253, 254, 255, 256, 257, 258, 259, 260, 261, 262, 263, 264, 265, 266, 267, 268, 269, 270, 271, 272, 273, 274, 275, 276, 277, 278, 279, 280, 281, 282, 283, 284, 285, 286, 287, 288, 289, 290, 291, 292, 293, 294, 295, 296, 297, 298, 299, 300, 301, 302, 303, 304, 305, 306, 307, 308, 309, 310, 311, 312, 313, 314, 315, 316, 317, 318, 319, 320, 321, 322, 323, 324, 325, 326, 327, 328, 329, 330, 331, 332, 333, 334, 335, 336, 337, 338, 339, 340, 341, 342, 343, 344, 345, 346, 347, 348, 349, 350, 351, 352, 353, 354, 355, 356, 357, 358, 359, 360, 361, 362, 363, 364, 365, 366, 367, 368, 369, 370, 371, 372, 373, 374, 375, 376, 377, 378, 379, 380, 381, 382, 383, 384, 385, 386, 387, 388, 389, 390, 391, 392, 393, 394, 395, 396, 397, 또는 398의 폴리펩티드와 주어진 퍼센트 서열 동일성을 갖는 폴리펩티드를 코딩하는 단리된 폴리뉴클레오티드가 개시된다. 임의의 2개의 폴리펩티드 사이의 퍼센트 서열 동일성은 본원의 다른 곳에 기재된 서열 정렬 프로그램 및 파라미터를 사용하여 계산될 수 있다. 본 발명의 폴리뉴클레오티드의 임의의 주어진 쌍이 그들이 코딩하는 2개의 폴리펩티드에 의해 공유된 퍼센트 서열 동일성의 비교에 의해 평가되는 경우에, 2개의 코딩된 폴리펩티드 사이의 퍼센트 서열 동일성은 서열식별번호: 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49, 50, 51, 52, 53, 54, 55, 56, 57, 58, 59, 60, 61, 62, 63, 64, 65, 66, 67, 68, 69, 70, 71, 72, 73, 74, 75, 76, 77, 78, 79, 80, 81, 82, 83, 84, 85, 86, 87, 88, 89, 90, 91, 92, 93, 94, 95, 96, 97, 98, 99, 100, 101, 102, 103, 104, 105, 106, 107, 108, 109, 110, 111, 112, 113, 114, 115, 116, 117, 118, 119, 120, 121, 122, 123, 124, 125, 126, 127, 128, 129, 130, 131, 132, 133, 134, 135, 136, 137, 138, 139, 140, 141, 142, 143, 144, 145, 146, 147, 148, 149, 150, 151, 152, 153, 154, 155, 156, 157, 158, 159, 160, 161, 162, 163, 164, 165, 166, 167, 168, 169, 170, 171, 172, 173, 174, 175, 176, 177, 178, 179, 180, 181, 182, 183, 184, 185, 186, 187, 188, 189, 190, 191, 192, 193, 194, 195, 196, 197, 198, 199, 200, 201, 202, 203, 204, 205, 206, 207, 208, 209, 210, 211, 212, 213, 214, 215, 216, 217, 218, 219, 220, 221, 222, 223, 224, 225, 226, 227, 228, 229, 230, 231, 232, 233, 234, 235, 236, 237, 238, 239, 240, 241, 242, 243, 244, 245, 246, 247, 248, 249, 250, 251, 252, 253, 254, 255, 256, 257, 258, 259, 260, 261, 262, 263, 264, 265, 266, 267, 268, 269, 270, 271, 272, 273, 274, 275, 276, 277, 278, 279, 280, 281, 282, 283, 284, 285, 286, 287, 288, 289, 290, 291, 292, 293, 294, 295, 296, 297, 298, 299, 300, 301, 302, 303, 304, 305, 306, 307, 308, 309, 310, 311, 312, 313, 314, 315, 316, 317, 318, 319, 320, 321, 322, 323, 324, 325, 326, 327, 328, 329, 330, 331, 332, 333, 334, 335, 336, 337, 338, 339, 340, 341, 342, 343, 344, 345, 346, 347, 348, 349, 350, 351, 352, 353, 354, 355, 356, 357, 358, 359, 360, 361, 362, 363, 364, 365, 366, 367, 368, 369, 370, 371, 372, 373, 374, 375, 376, 377, 378, 379, 380, 381, 382, 383, 384, 385, 386, 387, 388, 389, 390, 391, 392, 393, 394, 395, 396, 397, 또는 398과 적어도 약 40%, 45%, 50%, 55%, 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성이다. 다른 실시양태에서, 본원에 제공된 폴리뉴클레오티드의 변이체는 천연 서열과 적어도 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10개 또는 그 초과의 뉴클레오티드만큼 상이하다.
변이체 폴리뉴클레오티드 및 단백질은 또한 DNA 셔플링과 같은 돌연변이유발 및 재조합유발 절차로부터 유래된 서열 및 단백질을 포괄한다. 이러한 절차에 의해, 본원에 개시된 1종 이상의 상이한 살충 단백질 (서열식별번호: 1-209)이 조작되어 목적하는 특성을 보유하는 새로운 살충 단백질이 생성된다. 이러한 방식으로, 실질적인 서열 동일성을 갖고 시험관내 또는 생체내에서 상동 재조합될 수 있는 서열 영역을 포함하는 관련 서열 폴리뉴클레오티드의 집단으로부터 재조합 폴리뉴클레오티드의 라이브러리가 생성된다. 예를 들어, 이러한 접근법을 사용하여, 관심 도메인을 코딩하는 서열 모티프는 본원에 제공된 살충 서열과 다른 공지된 살충 유전자 사이에 셔플링되어, 개선된 관심 특성을 갖는, 예컨대 효소의 경우에 Km이 증가된 단백질을 코딩하는 새로운 유전자를 수득할 수 있다. 이러한 DNA 셔플링을 위한 전략은 관련 기술 분야에 공지되어 있다. 예를 들어, 문헌 [Stemmer (1994) Proc. Natl. Acad. Sci. USA 91:10747-10751; Stemmer (1994) Nature 370:389-391; Crameri et al. (1997) Nature Biotech. 15:436-438; Moore et al. (1997) J. Mol. Biol. 272:336-347; Zhang et al. (1997) Proc. Natl. Acad. Sci. USA 94:4504-4509; Crameri et al. (1998) Nature 391:288-291]; 및 미국 특허 번호 5,605,793 및 5,837,458을 참조한다. "셔플링된" 핵산은 셔플링 절차 예컨대 본원에 제시된 임의의 셔플링 절차에 의해 생산된 핵산이다. 셔플링된 핵산은 2개 이상의 핵산 (또는 특징적인 스트링)의 예를 들어 인공적, 및 임의로 재귀적 방식으로의 (물리적 또는 실질적) 재조합에 의해 생산된다. 일반적으로, 관심 핵산을 확인하기 위해 셔플링 프로세스에서 하나 이상의 스크리닝 단계가 사용되고; 이러한 스크리닝 단계는 임의의 재조합 단계 전 또는 후에 수행될 수 있다. 일부 (그러나 전부는 아님) 셔플링 실시양태에서, 스크리닝될 풀의 다양성을 증가시키기 위해 선택 전 다중 라운드의 재조합을 수행하는 것이 바람직하다. 재조합 및 선택의 전체적인 프로세스는 임의로 재귀적으로 반복된다. 문맥에 따라, 셔플링은 재조합 및 선택의 전체적인 프로세스를 지칭할 수 있거나, 또는 대안적으로 전체적인 프로세스의 재조합 부분을 간단히 지칭할 수 있다.
한 실시양태에서, 살충 활성을 포함하는 개선된 폴리펩티드를 코딩하는 폴리뉴클레오티드를 수득하는 방법이 제공되며, 여기서 개선된 폴리펩티드는 서열식별번호: 1-229 중 어느 하나보다 적어도 하나의 개선된 특성을 갖는다. 이러한 방법은 (a) 복수의 모 폴리뉴클레오티드를 재조합하여 재조합 살충 폴리펩티드를 코딩하는 재조합 폴리뉴클레오티드의 라이브러리를 생산하는 단계; (b) 라이브러리를 스크리닝하여 모 폴리뉴클레오티드보다 개선된 특성을 갖는 개선된 재조합 살충 폴리펩티드를 코딩하는 재조합 폴리뉴클레오티드를 확인하는 단계; (c) (b)에서 확인된 개선된 재조합 살충 폴리펩티드를 코딩하는 재조합 폴리뉴클레오티드를 회수하는 단계; 및 (d) 단계 (c)에서 회수된 재조합 폴리뉴클레오티드를 반복되는 단계 (a)에서 복수의 모 폴리뉴클레오티드 중 하나로 사용하여 단계 (a), (b) 및 (c)를 반복하는 단계를 포함할 수 있다.
iii. 서열 비교
본원에 사용된 용어 "동일성" 또는 "퍼센트 동일성"이 정렬된 아미노산 서열의 특정한 쌍과 관련하여 사용되는 경우에, 이는 정렬에서 동일한 매칭의 수를 카운팅하고, 이러한 동일한 매칭의 수를 정렬된 서열의 길이로 나눔으로써 수득된 퍼센트 아미노산 서열 동일성을 지칭한다. 본원에 사용된 용어 "유사성" 또는 "퍼센트 유사성"이 정렬된 아미노산 서열의 특정한 쌍과 관련하여 사용되는 경우에, 이는 정렬에서 각각의 아미노산 쌍에 대한 점수화 매트릭스로부터 수득된 점수의 합을 정렬된 서열의 길이로 나눈 것을 지칭한다.
달리 언급되지 않는 한, 동일성 및 유사성은 EMBOSS 소프트웨어 패키지 (Rice,P. Longden,I. and Bleasby,A., EMBOSS: The European Molecular Biology Open Software Suite, 2000, Trends in Genetics 16, (6) pp276-277, 다른 공급원 중에서 EMBnet으로부터의 embnet.org/resource/emboss 및 emboss.sourceforge.net에서 이용가능한 버전 6.3.1)의 일부로서 배포된 "니들" 프로그램에 의해 구현되는 바와 같은 니들만-운쉬 전반적 정렬 및 점수화 알고리즘 (Needleman and Wunsch (1970) J. Mol. Biol. 48(3):443-453)에 의해, 디폴트 갭 패널티 및 점수화 매트릭스를 사용하여 (단백질의 경우에 EBLOSUM62 및 DNA의 경우에 EDNAFULL) 계산될 것이다. 등가의 프로그램이 또한 사용될 수 있다. "등가의 프로그램"은 EMBOSS 버전 6.3.1로부터 니들에 의해 생성된 상응하는 정렬과 비교할 경우, 해당 임의의 2개의 서열에 대해, 동일한 뉴클레오티드 잔기 매칭 및 동일한 퍼센트 서열 동일성을 갖는 정렬을 생성하는 임의의 서열 비교 프로그램으로 의도된다.
추가의 수학적 알고리즘은 관련 기술분야에 공지되어 있고, 2개의 서열의 비교를 위해 사용될 수 있다. 예를 들어, 문헌 [Karlin and Altschul (1993) Proc. Natl. Acad. Sci. USA 90:5873-5877]에서와 같이 변형된 문헌 [Karlin and Altschul (1990) Proc. Natl. Acad. Sci. USA 87:2264]의 알고리즘을 참조한다. 이러한 알고리즘은 문헌 [Altschul et al. (1990) J. Mol. Biol. 215:403]의 BLAST 프로그램에 혼입된다. BLAST 뉴클레오티드 검색은 BLASTN 프로그램에 의해 수행되어 (뉴클레오티드 질의가 뉴클레오티드 서열에 대해 검색함) 본 발명의 살충-유사 핵산 분자와 상동인 뉴클레오티드 서열을 수득할 수 있거나, 또는 BLASTX 프로그램에 의해 수행되어 (번역된 뉴클레오티드 질의가 단백질 서열에 대해 검색함) 본 발명의 살충 핵산 분자와 상동인 단백질 서열을 수득할 수 있다. BLAST 단백질 검색은 BLASTP 프로그램에 의해 수행되어 (단백질 질의가 단백질 서열에 대해 검색함) 본 발명의 살충 단백질 분자와 상동인 아미노산 서열을 수득할 수 있거나, 또는 TBLASTN 프로그램에 의해 수행되어 (단백질 질의가 번역된 뉴클레오티드 서열에 대해 검색함) 본 발명의 살충 단백질 분자와 상동인 뉴클레오티드 서열을 수득할 수 있다. 비교 목적으로 갭이 있는 정렬을 수득하기 위해, 갭드 BLAST(Gapped BLAST) (BLAST 2.0 내)가 문헌 [Altschul et al. (1997) Nucleic Acids Res. 25:3389]에 기재된 바와 같이 사용될 수 있다. 대안적으로, PSI-Blast를 사용하여 분자 사이의 거리 관계를 검출하는 반복 검색을 수행할 수 있다. 상기 문헌 [Altschul et al. (1997)]을 참조한다. BLAST, 갭드 BLAST, 및 PSI-Blast 프로그램을 사용하는 경우에, 각각의 프로그램의 디폴트 파라미터 (예를 들어, BLASTX 및 BLASTN)가 사용될 수 있다. 정렬은 또한 검사에 의해 수동으로 수행될 수 있다.
2개의 서열은 이들이 서열 쌍에 대해 가능한 최고 점수에 도달하도록 정의된 아미노산 치환 매트릭스 (예를 들어, BLOSUM62), 갭 존재 패널티 및 갭 연장 패널티를 사용하여 유사성 점수화를 위해 정렬된 경우에 "최적으로 정렬된다". 아미노산 치환 매트릭스 및 2개의 서열 사이의 유사성을 정량화하는데 있어서의 그의 사용은 관련 기술분야에 널리 공지되어 있고, 예를 들어 문헌 [Dayhoff et al. (1978) "A model of evolutionary change in proteins." In "Atlas of Protein Sequence and Structure," Vol. 5, Suppl. 3 (ed. M. O. Dayhoff), pp. 345-352. Natl. Biomed. Res. Found., Washington, D.C. and Henikoff et al. (1992) Proc. Natl. Acad. Sci. USA 89:10915-10919]에 기재되어 있다. BLOSUM62 매트릭스는 종종 서열 정렬 프로토콜에서 디폴트 점수화 치환 매트릭스로서 사용된다. 갭 존재 패널티는 정렬된 서열 중 하나에서 단일 아미노산 갭의 도입에 대해 적용되고, 갭 연장 패널티는 이미 개방된 갭 내로 삽입되는 각각의 추가의 빈 아미노산 위치에 대해 적용된다. 정렬은, 최고 가능한 점수에 도달하도록, 정렬이 시작되고 종료되는 각각의 서열의 아미노산 위치에 의해, 및 임의로 하나 또는 둘 다의 서열에서의 갭 또는 다중 갭의 삽입에 의해 정의된다. 최적 정렬 및 점수화는 수동으로 달성될 수 있는 한편, 프로세스는 컴퓨터-구현 정렬 알고리즘, 예를 들어 문헌 [Altschul et al. (1997) Nucleic Acids Res. 25:3389-3402에 기재되고 국립 생물 정보 센터 웹사이트 (www.ncbi.nlm.nih.gov)에서 공중 이용가능한 갭드 BLAST 2.0에 의해 용이해진다. 다중 정렬을 포함한 최적 정렬은 예를 들어 www.ncbi.nlm.nih.gov를 통해 이용가능하고 문헌 [Altschul et al. (1997) Nucleic Acids Res. 25:3389-3402]에 기재된 PSI-BLAST를 사용하여 준비될 수 있다.
참조 서열과 최적으로 정렬된 아미노산 서열에 관하여, 아미노산 잔기는 잔기가 정렬에서 그와 쌍형성되는 참조 서열에서의 위치"에 상응한다". "위치"는 N-말단에 관한 그의 위치에 기초하여 참조 서열에서 각각의 아미노산을 순차적으로 확인하는 번호에 의해 나타내어진다. 예를 들어, 서열식별번호: 177에서, 위치 1은 M이고, 위치 2는 N이고, 위치 3은 E인 등이다. 시험 서열이 서열식별번호: 177과 최적으로 정렬되는 경우, 위치 3에서의 E와 정렬된 시험 서열에서의 잔기는 서열식별번호: 177의 "위치 3에 상응하는" 것으로 언급된다. 최적 정렬을 결정하는 경우 고려되어야 하는 결실, 삽입, 말단절단, 융합 등으로 인해, 일반적으로 N-말단으로부터 단순하게 카운팅함으로써 결정되는 바와 같은 시험 서열에서의 아미노산 잔기 번호는 참조 서열에서의 그의 상응하는 위치의 번호와 반드시 동일하지는 않을 것이다. 예를 들어, 정렬된 시험 서열에서 결실이 존재하는 경우, 결실 부위에서 참조 서열에서의 위치에 상응하는 아미노산은 없을 것이다. 정렬된 참조 서열에서 삽입이 존재하는 경우, 그러한 삽입은 참조 서열에서의 어떠한 아미노산 위치에도 상응하지 않을 것이다. 말단절단 또는 융합의 경우, 상응하는 서열에서의 임의의 아미노산에 상응하지 않는 참조 또는 정렬된 서열에서의 아미노산의 스트레치가 존재할 수 있다.
iv. 항체
본 발명의 폴리펩티드에 대한, 또는 그의 변이체 또는 단편에 대한 항체가 또한 포괄된다. 항체를 생산하는 방법은 관련 기술분야에 널리 공지되어 있다 (예를 들어, 문헌 [Harlow and Lane (1988) Antibodies: A Laboratory Manual, Cold Spring Harbor Laboratory, Cold Spring Harbor, N.Y.]; 및 미국 특허 번호 4,196,265 참조). 이들 항체는 독소 폴리펩티드의 검출 및 단리를 위해 키트에서 사용될 수 있다. 따라서, 본 개시내용은 예를 들어 서열식별번호: 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49, 50, 51, 52, 53, 54, 55, 56, 57, 58, 59, 60, 61, 62, 63, 64, 65, 66, 67, 68, 69, 70, 71, 72, 73, 74, 75, 76, 77, 78, 79, 80, 81, 82, 83, 84, 85, 86, 87, 88, 89, 90, 91, 92, 93, 94, 95, 96, 97, 98, 99, 100, 101, 102, 103, 104, 105, 106, 107, 108, 109, 110, 111, 112, 113, 114, 115, 116, 117, 118, 119, 120, 121, 122, 123, 124, 125, 126, 127, 128, 129, 130, 131, 132, 133, 134, 135, 136, 137, 138, 139, 140, 141, 142, 143, 144, 145, 146, 147, 148, 149, 150, 151, 152, 153, 154, 155, 156, 157, 158, 159, 160, 161, 162, 163, 164, 165, 166, 167, 168, 169, 170, 171, 172, 173, 174, 175, 176, 177, 178, 179, 180, 181, 182, 183, 184, 185, 186, 187, 188, 189, 190, 191, 192, 193, 194, 195, 196, 197, 198, 199, 200, 201, 202, 203, 204, 205, 206, 207, 208, 209, 210, 211, 212, 213, 214, 215, 216, 217, 218, 219, 220, 221, 222, 223, 224, 225, 226, 227, 228, 229, 230, 231, 232, 233, 234, 235, 236, 237, 238, 239, 240, 241, 242, 243, 244, 245, 246, 247, 248, 249, 250, 251, 252, 253, 254, 255, 256, 257, 258, 259, 260, 261, 262, 263, 264, 265, 266, 267, 268, 269, 270, 271, 272, 273, 274, 275, 276, 277, 278, 279, 280, 281, 282, 283, 284, 285, 286, 287, 288, 289, 290, 291, 292, 293, 294, 295, 296, 297, 298, 299, 300, 301, 302, 303, 304, 305, 306, 307, 308, 309, 310, 311, 312, 313, 314, 315, 316, 317, 318, 319, 320, 321, 322, 323, 324, 325, 326, 327, 328, 329, 330, 331, 332, 333, 334, 335, 336, 337, 338, 339, 340, 341, 342, 343, 344, 345, 346, 347, 348, 349, 350, 351, 352, 353, 354, 355, 356, 357, 358, 359, 360, 361, 362, 363, 364, 365, 366, 367, 368, 369, 370, 371, 372, 373, 374, 375, 376, 377, 378, 379, 380, 381, 382, 383, 384, 385, 386, 387, 388, 389, 390, 391, 392, 393, 394, 395, 396, 397, 또는 398의 서열을 갖는 폴리펩티드를 포함한 본원에 기재된 폴리펩티드에 특이적으로 결합하는 항체를 포함하는 키트를 제공한다.
II. 해충
본원에 제공된 조성물 및 방법은 다양한 해충에 대해 유용하다. "해충"은 곤충, 진균, 박테리아, 선충류, 진드기, 원충 병원체, 동물-기생 간 흡충 등을 포함하나, 이에 제한되지는 않는다. 특정한 관심 해충은 곤충 해충, 특히 농업 식물에 유의한 손상을 유발하는 곤충 해충이다. 곤충 해충은 딱정벌레목, 파리목, 막시목, 인시목, 털이목, 매미목, 노린재목, 메뚜기목, 총채벌레목, 집게벌레목, 흰개미목, 이아목, 벼룩목, 날도래목 또는 선충목으로부터 선택된 곤충을 포함한다. 비제한적 실시양태에서, 곤충 해충은 서부 옥수수 뿌리벌레, 디아브로티카 비르기페라 비르기페라(Diabrotica virgifera virgifera); 가을 거염벌레, 스포도프테라 프루기페르다(Spodoptera frugiperda); 콜로라도 감자 딱정벌레, 렙티노타르사 데셈리네아타(Leptinotarsa decemlineata); 옥수수 이삭벌레, 헬리코베르파 제아(Helicoverpa zea) (북아메리카에서, 동일한 종이 목화를 공격하여 목화다래벌레로 불림); 유럽 옥수수 천공충, 오스트리니아 누빌랄리스(Ostrinia nubilalis); 검거세미밤나방, 아그로티스 입실론(Agrotis ipsilon); 배추좀나방, 플루텔라 크실로스텔라(Plutella xylostella); 벨벳빈 모충, 안티카르시아 겜마탈리스(Anticarsia gemmatalis); 남서부 옥수수 천공충, 디아트라에아 그란디오셀라(Diatraea grandiosella); 목화다래벌레, 헬리코베르파 아르미게라(Helicoverpa armigera) (미국 이외의 세계의 나머지 곳에서 발견됨); 남부 녹색 노린재, 네자라 비리둘라(Nezara viridula); 녹색 노린재, 키나비아 힐라리스(Chinavia hilaris); 썩덩나무 노린재, 할리모르파 할리스(Halyomorpha halys); 및 갈색 노린재, 유쉬스투스 세르부스 유쉬스투스 헤로스(Euschistus servus Euschistus heros) (신열대 갈색 노린재 또는 대두 노린재); 피에조도루스 구일디니이(Piezodorus guildinii) (적색줄 노린재); 디켈롭스 멜라칸투스(Dichelops melacanthus) (일반 명칭 없음) 및/또는 디켈롭스 푸르카투스(Dichelops furcatus) (일반 명칭 없음); 진딧물, 예컨대 대두 진딧물을 포함한다. 다른 실시양태에서, 해충은 멜로이도기네 하플라(Meloidogyne hapla) (북부 뿌리혹 선충류); 멜로이도기네 엔테롤로비이(enterolobii), 멜로이도기네 아레나리아(Meloidogyne arenaria) (땅콩 뿌리혹 선충류); 및 멜로이도기네 자바니카(Meloidogyne javanica)를 포함하나 이에 제한되지는 않는 선충류를 포함한다.
본원에 사용된 용어 "곤충 해충"은 곤충 및 다른 유사한 해충, 예컨대 예를 들어 응애 및 진드기를 포함하나 이에 제한되지는 않는 응애목의 것을 지칭한다. 본 발명의 곤충 해충은 인시목의 곤충, 예를 들어 아크로이아 그리셀라(Achroia grisella), 아클레리스 글로베라나(Acleris gloverana), 아클레리스 바리아나(Acleris variana), 아독소피에스 오라나(Adoxophyes orana), 아그로티스 입실론(Agrotis ipsilon), 알라바마 아르길라세아(Alabama argillacea), 알소필라 포메타리아(Alsophila pometaria), 아미엘로이스 트란시텔라(Amyelois transitella), 아나가스타 쿠에니엘라(Anagasta kuehniella), 아나르시아 리네아텔라(Anarsia lineatella), 아니소타 세나토리아(Anisota senatoria), 안테라에아 페르니이(Antheraea pernyi), 안티카르시아 겜마탈리스(Anticarsia gemmatalis), 아르킵스(Archips) 종, 아르기로타에니아(Argyrotaenia) 종, 아테티스 민다라(Athetis mindara), 봄빅스 모리(Bombyx mori), 부쿨라트릭스 투르베리엘라(Bucculatrix thurberiella), 카드라 카우텔라(Cadra cautella), 코리스토네우라(Choristoneura) 종, 코킬리스 호스페스(Cochylis hospes), 콜리아스 유리테메(Colias eurytheme), 코르시라 세팔로니카(Corcyra cephalonica), 시디아 라티페레아누스(Cydia latiferreanus), 시디아 포모넬라(Cydia pomonella), 다타나 인테게리마(Datana integerrima), 덴드롤리무스 시비리쿠스(Dendrolimus sibiricus), 데스미아 푸네랄리스(Desmia funeralis), 디아파니아 히알리나타(Diaphania hyalinata), 디아파니아 니티달리스(Diaphania nitidalis), 디아트라에아 그란디오셀라(Diatraea grandiosella), 디아트라에아 사카랄리스(Diatraea saccharalis), 엔노모스 서브시그나리아(Ennomos subsignaria), 에오레우마 로프티니(Eoreuma loftini), 에페스티아 엘루텔라(Ephestia elutella), 에란니스 틸리아리아(Erannis tiliaria), 에스티그메네 아크레아(Estigmene acrea), 율리아 살루브리콜라(Eulia salubricola), 유포코엘리아 암비구엘라(Eupocoellia ambiguella), 유포에실리아 암비구엘라(Eupoecilia ambiguella), 유프록티스 크리소로에아(Euproctis chrysorrhoea), 육소아 메소리아(Euxoa messoria), 갈레리아 멜로넬라(Galleria mellonella), 그라폴리타 몰레스타(Grapholita molesta), 하리시나 아메리카나(Harrisina americana), 헬리코베르파 서브플렉사(Helicoverpa subflexa), 헬리코베르파 제아(Helicoverpa zea), 헬리오티스 비레센스(Heliothis virescens), 헤밀레우카 올리비아에(Hemileuca oliviae), 호모에오소마 엘렉텔룸(Homoeosoma electellum), 히판트리아 쿠네아(Hyphantria cunea), 케이페리아 리코페르시셀라(Keiferia lycopersicella), 람브디나 피스셀라리아 피스셀라리아(Lambdina fiscellaria fiscellaria), 람브디나 피스셀라리아 루구브로사(Lambdina fiscellaria lugubrosa), 류코마 살리시스(Leucoma salicis), 로베시아 보트라나(Lobesia botrana), 록소스테게 스틱티칼리스(Loxostege sticticalis), 리만트리아 디스파르(Lymantria dispar), 마칼라 티리살리스(Macalla thyrisalis), 말라코소마(Malacosoma) 종, 마메스트라 브라시카에(Mamestra brassicae), 마메스트라 콘피구라타(Mamestra configurata), 만두카 퀸퀘마쿨라타(Manduca quinquemaculata), 만투카 섹타(Manduca sexta), 마루카 테스툴랄리스(Maruca testulalis), 멜란크라 픽타(Melanchra picta), 오페로프테라 브루마타(Operophtera brumata), 오르기이아(Orgyia) 종, 오스트리니아 누빌랄리스, 팔레아크리타 베르나타(Paleacrita vernata), 파필리오 크레스폰테스(Papilio cresphontes), 펙티노포라 고시피엘라(Pectinophora gossypiella), 프리가니디아 칼리포르니카(Phryganidia californica), 필로노릭테르 블란카르델라(Phyllonorycter blancardella), 피에리스 나피(Pieris napi), 피에리스 라파에(Pieris rapae), 플라티페나 스카브라(Plathypena scabra), 플라티노타 플로우엔다나(Platynota flouendana), 플라티노타 스툴타나(Platynota stultana), 플라티프틸리아 카르두이닥틸라(Platyptilia carduidactyla), 플로디아 인테르푼크텔라(Plodia interpunctella), 플루텔라 크실로스텔라(Plutella xylostella), 폰티아 프로토디세(Pontia protodice), 슈달레티아 우니푼크타(Pseudaletia unipuncta), 슈도플루시아 인클루덴스(Pseudoplusia includens), 사불로데스 아에그로타타(Sabulodes aegrotata), 쉬주라 콘신나(Schizura concinna), 시토트로가 세레알렐라(Sitotroga cerealella), 스필로노타 오셀라나(Spilonota ocellana), 스포도프테라(Spodoptera) 종, 타우메토포에아 피티오캄파(Thaumetopoea pityocampa), 티네올라 비셀리엘라(Tineola bisselliella), 트리코플루시아 니(Trichoplusia ni), 우데아 루비갈리스(Udea rubigalis), 크실로미게스 쿠리알리스(Xylomyges curialis) 및 이포노메우타 파델라(Yponomeuta padella)를 포함하나, 이에 제한되지는 않는다.
곤충 해충은 또한 파리목, 막시목, 인시목, 털이목, 매미목, 노린재목, 메뚜기목, 총채벌레목, 집게벌레목, 흰개미목, 이아목, 벼룩목, 날도래목, 딱정벌레목으로부터 선택된 곤충을 포함한다.
주요 작물에 대한 본 발명의 곤충 해충은 메이즈: 오스트리니아 누빌랄리스, 유럽 옥수수 천공충; 아그로티스 입실론, 검거세미밤나방; 헬리코베르파 제아에, 옥수수 이삭벌레; 스포도프테라 프루기페르다, 가을 거염벌레; 디아트라에아 그란디오셀라, 남서부 옥수수 천곤충; 엘라스모팔푸스 리그노셀루스(Elasmopalpus lignosellus), 옥수숫대 천곤충 유충; 디아트라에아 사카랄리스, 사탕수수 천곤충; 서부 옥수수 뿌리벌레, 예를 들어, 디아브로티카 비르기페라 비르기페라; 북부 옥수수 뿌리벌레, 예를 들어, 디아브로티카 롱기코르니스 바르베리(Diabrotica longicornis barberi); 남부 옥수수 뿌리벌레, 예를 들어, 디아브로티카 운데심푼크타타 호와르디(Diabrotica undecimpunctata howardi); 멜라노투스(Melanotus) 종, 방아벌레; 시클로세팔라 보레알리스(Cyclocephala borealis), 북부 마스크 풍뎅이 (굼벵이); 시클로세팔라 임마쿨라타(Cyclocephala immaculata), 남부 마스크 풍뎅이 (굼벵이); 포필리아 자포니카(Popillia japonica), 일본 딱정벌레; 카에톡네마 풀리카리아(Chaetocnema pulicaria), 옥수수 벼룩 딱정벌레; 스페노포루스 마이디스(Sphenophorus maidis), 메이즈 부리곤충; 로팔로시품 마이디스(Rhopalosiphum maidis), 옥수수 잎 진딧물; 아누라피스 마이디라디시스(Anuraphis maidiradicis), 옥수수 뿌리 진딧물; 블리수스 류코프테루스 류코프테루스(Blissus leucopterus leucopterus), 긴노린재; 멜라노플루스 페무루브룸(Melanoplus femurrubrum), 붉은다리 방아깨비; 멜라노플루스 산구이니페스(Melanoplus sanguinipes), 이동 방아깨비; 힐레미아 플라투라(Hylemya platura), 옥수수종자 구더기; 아그로미자 파르비코르니스(Agromyza parvicornis), 옥수수 무늬 잎나방벌레; 아나포트립스 옵스크루루스(Anaphothrips obscrurus), 잔디 총채벌레; 솔레놉시스 밀레스타(Solenopsis milesta), 도둑 개미; 테트라니쿠스 우르티카에(Tetranychus urticae), 두점박이 잎응애; 수수: 킬로 파르텔루스(Chilo partellus), 수수 천공충; 스포도프테라 프루기페르다, 가을 거염벌레; 헬리코베르파 제아, 옥수수 이삭벌레; 엘라스모팔푸스 리그노셀루스, 옥수숫대 천곤충 유충; 펠티아 서브테라네아(Feltia subterranea), 곡물 거세미밤나방; 필로파가 크리니타(Phyllophaga crinita), 굼벵이; 엘레오데스(Eleodes), 코노데루스(Conoderus), 및 아에올루스(Aeolus) 종, 방아벌레; 오울레마 멜라노푸스(Oulema melanopus), 곡류 잎 딱정벌레; 카에톡네마 풀리카리아, 옥수수 벼룩 딱정벌레; 스페노포루스 마이디스, 메이즈 부리곤충; 로팔로시품 마이디스; 옥수수 잎 진딧물; 시파 플라바(Sipha flava), 황색 사탕수수 진딧물; 긴노린재, 예를 들어, 블리수스 류코프테루스 류코프테루스; 콘타리니아 소르기콜라, 수수 깔따구; 테트라니쿠스 신나바리누스(Tetranychus cinnabarinus), 카르민 잎응애; 테트라니쿠스 우르티카에, 두점박이 잎응애; 밀: 슈달레티아 우니푼크타(Pseudaletia unipuncta), 거염벌레; 스포도프테라 프루기페르다, 가을 거염벌레; 엘라스모팔푸스 리그노셀루스, 옥수숫대 천곤충 유충; 아그로티스 오르토고니아(Agrotis orthogonia), 배추 거세미밤나방; 엘라스모팔푸스 리그노셀루스(Elasmopalpus lignosellus), 옥수숫대 천곤충 유충; 오울레마 멜라노푸스(Oulema melanopus), 곡류 잎 딱정벌레; 히페라 푼크타타(Hypera punctata), 클로버 잎 바구미; 남부 옥수수 뿌리벌레, 예를 들어, 디아브로티카 운데심푼크타타 호와르디; 러시아 밀 진딧물; 쉬자피스 그라미눔(Schizaphis graminum), 녹색벌레; 마크로시품 아베나에(Macrosiphum avenae), 영국 곡물 진딧물; 멜라노플루스 페무루브룸, 붉은다리 방아깨비; 멜라노플루스 디페렌티알리스(Melanoplus differentialis), 차등 방아깨비; 멜라노플루스 산구이니페스, 이동 방아깨비; 마이에티올라 데스트룩토르(Mayetiola destructor), 헤시안 파리; 시토디플로시스 모셀라나(Sitodiplosis mosellana), 밀 깔따구; 메로미자 아메리카나(Meromyza americana), 밀 줄기 구더기; 힐레미아 코아르크타타(Hylemya coarctata), 밀 구근 파리; 프란클리니엘라 푸스카(Frankliniella fusca), 담배 총채벌레; 세푸스 신크투스(Cephus cinctus), 밀 줄기 잎벌; 아세리아 툴리파에(Aceria tulipae), 밀 말림 응애; 해바라기: 실린드로코프투루스 아드스페르수스(Cylindrocopturus adspersus), 해바라기 줄기 바구미; 스미크로닉스 풀부스(Smicronyx fulvus), 적색 해바라기 종자 바구미; 스미크로닉스 소르디두스(Smicronyx sordidus), 회색 해바라기 종자 바구미; 술레이마 헬리안타나(Suleima helianthana), 해바라기 싹 나방; 호모에오소마 엘렉텔룸(Homoeosoma electellum), 해바라기 나방; 지고그람마 엑스클라마티오니스(Zygogramma exclamationis), 해바라기 딱정벌레; 보티누스 기보수스(Bothynus gibbosus), 당근 딱정벌레; 네오라시오프테라 무르트펠드티아나(Neolasioptera murtfeldtiana), 해바라기 종자 깔따구; 목화: 헬리오티스 비레센스(Heliothis virescens), 회색담배나방; 헬리코베르파 제아, 목화다래벌레; 스포도프테라 엑시구아(Spodoptera exigua), 비트 거염벌레; 펙티노포라 고시피엘라(Pectinophora gossypiella), 분홍솜벌레; 목화 바구미, 예를 들어, 안토노무스 그란디스(Anthonomus grandis); 아피스 고시피이(Aphis gossypii), 목화 진딧물; 슈다토모스셀리스 세리아투스(Pseudatomoscelis seriatus), 목화 플리호퍼; 트리알레우로데스 아부틸로니아(Trialeurodes abutilonea), 줄무늬날개 가루이; 리구스 리네올라리스(Lygus lineolaris) 변색 장님노린재; 멜라노플루스 페무루브룸, 붉은다리 방아깨비; 멜라노플루스 디페렌티알리스, 차등 방아깨비; 트립스 타바시(Thrips tabaci), 양파 총채벌레; 프란클리니엘라 푸스카, 담배 총채벌레; 테트라니쿠스 신나바리누스(Tetranychus cinnabarinus), 카르민 잎응애; 테트라니쿠스 우르티카에, 두점박이 잎응애; 벼: 디아트라에아 사카랄리스(Diatraea saccharalis), 사탕수수 천공충; 스포도프테라 프루기페르다, 가을 거염벌레; 헬리코베르파 제아, 옥수수 이삭벌레; 콜라스피스 브룬네아(Colaspis brunnea), 포도 콜라스피스; 리소로프트루스 오리조필루스(Lissorhoptrus oryzophilus), 벼 물 바구미; 시토필루스 오리자에(Sitophilus oryzae), 벼 바구미; 네포테틱스 니그로픽투스(Nephotettix nigropictus), 벼 매미충; 긴노린재, 예를 들어, 블리수스 류코프테루스 류코프테루스; 아크로스테르눔 힐라레(Acrosternum hilare), 녹색 노린재; 대두: 슈도플루시아 인클루덴스, 대두 자벌레; 안티카르시아 겜마탈리스, 벨벳빈 모충; 플라티페나 스카브라(Plathypena scabra), 녹색 클로버벌레; 오스트리니아 누빌랄리스, 유럽 옥수수 천공충; 아그로티스 입실론, 검거세미밤나방; 스포도프테라 엑시구아, 비트 거염벌레; 헬리오티스 비레센스, 회색담배나방; 헬리코베르파 제아, 목화다래벌레; 에필라크나 바리베스티스(Epilachna varivestis), 멕시코 콩 딱정벌레; 미주스 페르시카에(Myzus persicae), 복숭아 혹 진딧물; 엠포아스카 파바에(Empoasca fabae), 감자 매미충; 아크로스테르눔 힐라레, 녹색 노린재; 멜라노플루스 페무루브룸, 붉은다리 방아깨비; 멜라노플루스 디페렌티알리스, 차등 방아깨비; 힐레미아 플라투라, 옥수수종자 구더기; 세리코트립스 바리아빌리스(Sericothrips variabilis), 대두 총채벌레; 트립스 타바시, 양파 총채벌레; 테트라니쿠스 투르케스타니(Tetranychus turkestani), 딸기 잎응애; 테트라니쿠스 우르티카에, 두점박이 잎응애; 보리: 오스트리니아 누빌랄리스, 유럽 옥수수 천공충; 아그로티스 입실론, 검거세미밤나방; 쉬자피스 그라미눔, 녹색벌레; 긴노린재, 예를 들어 블리수스 류코프테루스 류코프테루스; 아크로스테르눔 힐라레, 녹색 노린재; 유쉬스투스 세르부스, 갈색 노린재; 질레미아 플라투라(Jylemya platura), 옥수수종자 구더기; 마이에티올라 데스트룩토르, 헤시안 파리; 페트로비아 라텐스(Petrobia latens), 갈색 밀 응애; 오일 종자 평지: 브레비코리네 브라시카에(Vrevicoryne brassicae), 양배추 진딧물; 필로트레타 크루시페라에(Phyllotreta cruciferae), 십자화과 벼룩 딱정벌레; 필로트레타 스트리올라타(Phyllotreta striolata), 줄무늬 벼룩 딱정벌레; 필로트레타 네모룸(Phyllotreta nemorum), 줄무늬 순무 벼룩 딱정벌레; 멜리게테스 아에네우스(Meligethes aeneus), 평지씨 딱정벌레; 및 화분 딱정벌레 멜리게테스 루피마누스(Meligethes rufimanus), 멜리게테스 니그레센스(Meligethes nigrescens), 멜리게테스 카나디아누스(Meligethes canadianus), 및 멜리게테스 비리데센스(Meligethes viridescens); 감자: 렙티노타르사 데셈리네아타(Leptinotarsa decemlineata), 콜로라도 감자 딱정벌레를 포함하나, 이에 제한되지는 않는다.
본원에 제공된 방법 및 조성물은 노린재목 예컨대 리구스 헤스페루스(Lygus hesperus), 리구스 리네올라리스, 리구스 프라텐시스(Lygus pratensis), 리구스 루구리페니스 포프(Lygus rugulipennis Popp), 리구스 파불리누스(Lygus pabulinus), 칼로코리스 노르베기쿠스(Calocoris norvegicus), 오르토프스 콤페스트리스(Orthops compestris), 플레시오코리스 루기콜리스(Plesiocoris rugicollis), 시르토펠티스 모데스투스(Cyrtopeltis modestus), 시르토펠티스 노타투스(Cyrtopeltis notatus), 스파나고니쿠스 알보파시아투스(Spanagonicus albofasciatus), 디아프노코리스 클로리노니스(Diaphnocoris chlorinonis), 라보피디콜라 알리이(Labopidicola allii), 슈다토모스셀리스 세리아투스, 아델포코리스 라피두스(Adelphocoris rapidus), 포에실로캅수스 리네아투스(Poecilocapsus lineatus), 블리수스 류코프테루스(Blissus leucopterus), 니시우스 에리카에(Nysius ericae), 니시우스 라파누스(Nysius raphanus), 유쉬스투스 세르부스, 네자라 비리둘라, 유리가스터(Eurygaster), 코레이다에(Coreidae), 피로코리다에(Pyrrhocoridae), 티니다에(Tinidae), 블로스토마티다에(Blostomatidae), 레두비이다에(Reduviidae), 및 시미시다에(Cimicidae)에 대해 효과적일 수 있다. 관심 해충은 또한 아라에세루스 파시쿨라투스(Araecerus fasciculatus), 커피 콩 바구미; 아칸토셀리데스 오브텍투스(Acanthoscelides obtectus), 콩 바구미; 브루쿠스 루프마누스(Bruchus rufmanus), 잠두 바구미; 브루쿠스 피소룸(Bruchus pisorum), 완두 바구미; 자브로테스 수브파시아투스(Zabrotes subfasciatus), 멕시코 콩 바구미; 디아브로티카 발테아타(Diabrotica balteata), 줄무늬 오이 딱정벌레; 세로토마 트리푸르카타(Cerotoma trifurcata), 콩잎 딱정벌레; 디아브로티카 비르기페라(Diabrotica virgifera), 멕시코 옥수수 뿌리벌레; 에피트릭스 쿠쿠메리스(Epitrix cucumeris), 감자 벼룩 딱정벌레; 카에톡네마 콘피니스(Chaetocnema confinis), 고구마 벼룩 딱정벌레; 히페라 포스티카(Hypera postica), 알팔파 바구미; 안토노무스 콰드리지부스(Anthonomus quadrigibbus), 사과 꿀꿀이바구미; 스테르네쿠스 팔루다투스(Sternechus paludatus), 콩 줄기 바구미; 히페라 브룬니페니스(Hypera brunnipennis), 이집트 알팔파 바구미; 시토필루스 그라나리우스(Sitophilus granaries), 적갈색쌀 바구미; 크라포니우스 이나에쿠알리스(Craponius inaequalis), 포도 꿀꿀이바구미; 시토필루스 제아마이스(Sitophilus zeamais), 메이즈 바구미; 코노트라켈루스 네누파르(Conotrachelus nenuphar), 자두 꿀꿀이바구미; 유세페스 포스트파시아투스(Euscepes postfaciatus), 서인도 고구마 바구미; 말라데라 카스타네아(Maladera castanea), 아시아 정원 딱정벌레; 리조트로구스 마잘리스(Rhizotrogus majalis), 유럽 풍뎅이; 마크로닥틸루스 수브스피노수스(Macrodactylus subspinosus), 장미 풍뎅이; 트리볼리움 콘푸숨(Tribolium confusum), 어리쌀도둑 딱정벌레; 테네브리오 오브스쿠루스(Tenebrio obscurus), 흑색 거저리; 트리볼리움 카스타네움, 적색 쌀도둑 딱정벌레; 테네브리오 몰리토르(Tenebrio molitor), 황색 거저리를 포함한다.
선충류는 헤테로데라(Heterodera) 종, 멜로이도기네(Meloidogyne) 종 및 글로보데라(Globodera) 종을 포함한 기생 선충류, 예컨대 뿌리혹, 낭포, 및 뿌리썩이 선충류; 특히 헤테로데라 글리시네스(Heterodera glycines) (대두 낭포 선충류); 헤테로데라 스카크티이(Heterodera schachtii) (비트 낭포 선충류); 헤테로데라 아베나에(Heterodera avenae) (곡류 낭포 선충류); 및 글로보데라 로스토키엔시스(Globodera rostochiensis) 및 글로보데라 파일리다(Globodera pailida) (감자 낭포 선충류)를 포함하나 이에 제한되지는 않는 낭포 선충류의 구성원을 포함한다. 뿌리썩이 선충류는 프라틸렌쿠스(Pratylenchus) 종을 포함한다.
곤충 해충은 초기 발달 단계에서 예를 들어 유충 또는 다른 미성숙 형태로서 본 발명의 조성물의 살충 활성에 대해 시험될 수 있다. 곤충은 암흑 상태에서 약 20℃ 내지 약 30℃ 및 약 30% 내지 약 70% 상대 습도에서 사육될 수 있다. 생물검정은 문헌 [Czapla and Lang (1990) J. Econ. Entomol. 83 (6): 2480-2485]에 기재된 바와 같이 수행될 수 있다. 또한, 본원의 실험 섹션을 참조한다.
III. 발현 카세트
본원에 제공된 살충 단백질을 코딩하는 폴리뉴클레오티드는 관심 유기체에서의 발현을 위한 발현 카세트에서 제공될 수 있다. 카세트는 폴리뉴클레오티드의 발현을 가능하게 하는, 본원에 제공된 살충 폴리펩티드를 코딩하는 폴리뉴클레오티드에 작동가능하게 연결된 5' 및 3' 조절 서열을 포함할 것이다. 카세트는 추가적으로 유기체 내로 공동형질전환되는 적어도 1종의 추가의 유전자 또는 유전 요소를 함유할 수 있다. 추가의 유전자 또는 요소가 포함되는 경우, 성분은 작동가능하게 연결된다. 대안적으로, 추가의 유전자(들) 또는 요소(들)는 다중 발현 카세트 상에 제공될 수 있다. 이러한 발현 카세트는 조절 영역의 전사 조절 하에 있는 폴리뉴클레오티드의 삽입을 위한 복수의 제한 부위 및/또는 재조합 부위가 제공된다. 발현 카세트는 추가적으로 선택 마커 유전자를 함유할 수 있다.
발현 카세트는 5'-3' 전사 방향으로 전사 및 번역 개시 영역 (즉, 프로모터), 본 발명의 살충 폴리뉴클레오티드, 및 관심 유기체, 즉 식물 또는 박테리아에서 기능적인 전사 및 번역 종결 영역 (즉, 종결 영역)을 포함할 것이다. 본 발명의 프로모터는 숙주 세포에서 코딩 서열의 발현을 지시 또는 구동할 수 있다. 조절 영역 (즉, 프로모터, 전사 조절 영역, 및 번역 종결 영역)은 숙주 세포에 대해 또는 서로에 대해 내인성이거나 이종일 수 있다. 서열에 대한 언급에서 본원에 사용된 "이종"은 외래 종으로부터 기원하거나, 또는 동일한 종으로부터의 것인 경우, 고의적인 인간 개입에 의해 조성 및/또는 게놈 유전자좌에서 그의 천연 형태로부터 실질적으로 변형된 서열이다. 본원에 사용된 키메라 유전자는 코딩 서열에 이종인 전사 개시 영역에 작동가능하게 연결된 코딩 서열을 포함한다.
에이. 투메파시엔스(A. tumefaciens)의 Ti-플라스미드, 예컨대 옥토핀 신타제 및 노팔린 신타제 종결 영역으로부터 편리한 종결 영역이 이용가능하다. 또한, 문헌 [Guerineau et al. (1991) Mol. Gen. Genet. 262:141-144; Proudfoot (1991) Cell 64:671-674; Sanfacon et al. (1991) Genes Dev. 5:141-149; Mogen et al. (1990) Plant Cell 2:1261-1272; Munroe et al. (1990) Gene 91:151-158; Ballas et al. (1989) Nucleic Acids Res. 17:7891-7903; 및 Joshi et al. (1987) Nucleic Acids Res. 15:9627-9639]을 참조한다.
추가의 조절 신호는 전사 개시 개시 부위, 오퍼레이터, 액티베이터, 인핸서, 다른 조절 요소, 리보솜 결합 부위, 개시 코돈, 종결 신호 등을 포함하나 이에 제한되지는 않는다. 예를 들어, 미국 특허 번호 5,039,523 및 4,853,331; EPO 0480762A2; 문헌 [Sambrook et al. (1992) Molecular Cloning: A Laboratory Manual, ed. Maniatis et al. (Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor, N.Y.), hereinafter "Sambrook 11"; Davis et al., eds. (1980) Advanced Bacterial Genetics (Cold Spring Harbor Laboratory Press), Cold Spring Harbor, N.Y.], 및 그에 인용된 참고문헌을 참조한다.
발현 카세트의 제조에 있어서, DNA 서열을 적절한 배향으로, 및 적절하게는 적절한 리딩 프레임 내에 제공하기 위해 다양한 DNA 단편이 조작될 수 있다. 이를 위해, DNA 단편을 접합하기 위해 어댑터 또는 링커가 사용될 수 있거나, 또는 편리한 제한 부위, 여분의 DNA의 제거, 제한 부위의 제거 등을 위해 다른 조작이 수반될 수 있다. 이러한 목적을 위해, 시험관내 돌연변이유발, 프라이머 복구, 제한, 어닐링, 재치환, 예를 들어 전이 및 전환이 수반될 수 있다.
본 발명의 실시에 수많은 프로모터가 사용될 수 있다. 목적하는 결과에 기초하여 프로모터가 선택될 수 있다. 핵산은 관심 유기체에서의 발현을 위해 구성적, 유도성, 조직-선호, 또는 다른 프로모터와 조합될 수 있다. 예를 들어, 본원에 참조로 포함되는 WO 99/43838 및 미국 특허 번호 8,575,425; 7,790,846; 8,147,856; 8,586832; 7,772,369; 7,534,939; 6,072,050; 5,659,026; 5,608,149; 5,608,144; 5,604,121; 5,569,597; 5,466,785; 5,399,680; 5,268,463; 5,608,142; 및 6,177,611에 제시된 프로모터를 참조한다.
식물에서의 발현을 위해, 구성적 프로모터는 또한 CaMV 35S 프로모터 (Odell et al. (1985) Nature 313:810-812); 벼 액틴 (McElroy et al. (1990) Plant Cell 2:163-171); 유비퀴틴 (Christensen et al. (1989) Plant Mol. Biol. 12:619-632 및 Christensen et al. (1992) Plant Mol. Biol. 18:675-689); pEMU (Last et al. (1991) Theor. Appl. Genet. 81:581-588); MAS (Velten et al. (1984) EMBO J. 3:2723-2730)를 포함한다. 유도성 프로모터는 병원체에 의한 감염 후 유도되는 발병기전-관련 단백질 (PR 단백질)의 발현을 구동하는 것을 포함한다. 예를 들어, 본원에 참조로 포함되는 문헌 [Redolfi et al. (1983) Neth. J. Plant Pathol. 89:245-254; Uknes et al. (1992) Plant Cell 4:645-656; 및 Van Loon (1985) Plant Mol. Virol. 4:111-116]; 및 WO 99/43819를 참조한다. 병원체 감염 부위에서 또는 부근에서 국부 발현되는 프로모터가 또한 사용될 수 있다 (Marineau et al. (1987) Plant Mol. Biol. 9:335-342; Matton et al. (1989) Molecular Plant-Microbe Interactions 2:325-331; Somsisch et al. (1986) Proc. Natl. Acad. Sci. USA 83:2427-2430; Somsisch et al. (1988) Mol. Gen. Genet. 2:93-98; 및 Yang (1996) Proc. Natl. Acad. Sci. USA 93:14972-14977; Chen et al. (1996) Plant J. 10:955-966; Zhang et al. (1994) Proc. Natl. Acad. Sci. USA 91:2507-2511; Warner et al. (1993) Plant J. 3:191-201; Siebertz et al. (1989) Plant Cell 1:961-968; Cordero et al. (1992) Physiol. Mol. Plant Path. 41:189-200; 미국 특허 번호 5,750,386 (선충류-유도성); 및 그에 인용된 참고문헌).
상처-유도성 프로모터가 본 발명의 구축에 사용될 수 있다. 이러한 상처-유도성 프로모터는 pin II 프로모터 (Ryan (1990) Ann. Rev. Phytopath. 28:425-449; Duan et al. (1996) Nature Biotechnology 14:494-498); wun1 및 wun2 (미국 특허 번호 5,428,148); win1 및 win2 (Stanford et al. (1989) Mol. Gen. Genet. 215:200-208); 시스테민 (McGurl et al. (1992) Science 225:1570-1573); WIP1 (Rohmeier et al. (1993) Plant Mol. Biol. 22:783-792; Eckelkamp et al. (1993) FEBS Letters 323:73-76); MPI 유전자 (Corderok et al. (1994) Plant J. 6(2):141-150); 등을 포함하고, 상기 문헌은 본원에 참조로 포함된다.
본 발명에 사용하기 위한 조직-선호 프로모터는 문헌 [Yamamoto et al. (1997) Plant J. 12(2):255-265; Kawamata et al. (1997) Plant Cell Physiol. 38(7):792-803; Hansen et al. (1997) Mol. Gen Genet. 254(3):337-343; Russell et al. (1997) Transgenic Res. 6(2):157-168; Rinehart et al. (1996) Plant Physiol. 112(3):1331-1341; Van Camp et al. (1996) Plant Physiol. 112(2):525-535; Canevascini et al. (1996) Plant Physiol. 112(2):513-524; Yamamoto et al. (1994) Plant Cell Physiol. 35(5):773-778; Lam (1994) Results Probl. Cell Differ. 20:181-196; Orozco et al. (1993) Plant Mol Biol. 23(6):1129-1138; Matsuoka et al. (1993) Proc Natl. Acad. Sci. USA 90(20):9586-9590; 및 Guevara-Garcia et al. (1993) Plant J. 4(3):495-505]에 제시된 것을 포함한다.
잎-선호 프로모터는 문헌 [Yamamoto et al. (1997) Plant J. 12(2):255-265; Kwon et al. (1994) Plant Physiol. 105:357-67; Yamamoto et al. (1994) Plant Cell Physiol. 35(5):773-778; Gotor et al. (1993) Plant J. 3:509-18; Orozco et al. (1993) Plant Mol. Biol. 23(6):1129-1138; 및 Matsuoka et al. (1993) Proc. Natl. Acad. Sci. USA 90(20):9586-9590]에 제시된 것을 포함한다.
뿌리-선호 프로모터가 공지되어 있고, 문헌 [Hire et al. (1992) Plant Mol. Biol. 20(2):207-218 (대두 뿌리-특이적 글루타민 신테타제 유전자); Keller and Baumgartner (1991) Plant Cell 3(10):1051-1061 (뿌리-특이적 제어 요소); Sanger et al. (1990) Plant Mol. Biol. 14(3):433-443 (아그로박테리움 투메파시엔스(Agrobacterium tumefaciens)의 만노핀 신타제 (MAS) 유전자); 및 Miao et al. (1991) Plant Cell 3(1):11-22 (시토졸 글루타민 신테타제 (GS)); Bogusz et al. (1990) Plant Cell 2(7):633-641; Leach and Aoyagi (1991) Plant Science (Limerick) 79(1):69-76 (rolC 및 rolD); Teeri et al. (1989) EMBO J. 8(2):343-350; Kuster et al. (1995) Plant Mol. Biol. 29(4):759-772 (VfENOD-GRP3 유전자 프로모터); 및 Capana et al. (1994) Plant Mol. Biol. 25(4):681-691 (rolB 프로모터)]에서의 것을 포함한다. 또한 미국 특허 번호 5,837,876; 5,750,386; 5,633,363; 5,459,252; 5,401,836; 5,110,732; 및 5,023,179를 참조한다.
"종자-선호" 프로모터는 "종자-특이적" 프로모터 (종자 발달 동안 활성인 프로모터, 예컨대 종자 저장 단백질의 프로모터) 뿐만 아니라 "종자-발아" 프로모터 (종자 발아 동안 활성인 프로모터) 둘 다를 포함한다. 문헌 [Thompson et al. (1989) BioEssays 10:108]을 참조한다. 종자-선호 프로모터는 Cim1 (시토키닌-유도된 메시지); cZ19B1 (메이즈 19 kDa 제인); milps (미오-이노시톨-1-포스페이트 신타제) (WO 00/11177 및 미국 특허 번호 6,225,529 참조)를 포함하나, 이에 제한되지는 않는다. 감마-제인은 내배유-특이적 프로모터이다. 글로불린 1 (Glb-1)은 대표적인 배아-특이적 프로모터이다. 쌍자엽식물의 경우에, 종자-특이적 프로모터는 콩 β-파세올린, 나핀, β-콘글리시닌, 대두 렉틴, 크루시페린 등을 포함하나, 이에 제한되지는 않는다. 단자엽식물의 경우에, 종자-특이적 프로모터는 메이즈 15 kDa 제인, 22 kDa 제인, 27 kDa 제인, 감마-제인, 왁시, 슈렁큰 1, 슈렁큰 2, 글로불린 1 등을 포함하나, 이에 제한되지는 않는다. 또한 end1 및 end2 유전자로부터의 종자-선호 프로모터가 개시된 WO 00/12733을 참조한다.
박테리아 숙주에서의 발현을 위해, 박테리아에서 기능하는 프로모터가 관련 기술분야에 널리 공지되어 있다. 이러한 프로모터는 본 발명의 살충 단백질 중 임의의 것의 프로모터, 및 비. 투린기엔시스 시그마 인자에 특이적인 프로모터를 포함한, 공지된 결정 단백질 유전자 프로모터 중 임의의 것을 포함한다. 대안적으로, 돌연변이유발된 또는 재조합 결정 단백질-코딩 유전자 프로모터는 재조합적으로 조작되고, 본원에 개시된 신규 유전자 절편의 발현을 촉진시키는데 사용될 수 있다.
발현 카세트는 또한 형질전환된 세포의 선택을 위한 선택 마커 유전자를 포함할 수 있다. 선택 마커 유전자는 형질전환된 세포 또는 조직의 선택을 위해 사용된다. 마커 유전자는 항생제 저항성을 코딩하는 유전자, 예컨대 네오마이신 포스포트랜스퍼라제 II (NEO) 및 히그로마이신 포스포트랜스퍼라제 (HPT)를 코딩하는 것, 뿐만 아니라 제초 화합물에 저항성을 부여하는 유전자, 예컨대 글루포시네이트 암모늄, 브로목시닐, 이미다졸리논, 및 2,4-디클로로페녹시아세테이트 (2,4-D)를 포함한다. 추가의 선택 마커가 공지되어 있고, 임의의 것이 본 발명의 실시에 사용될 수 있다. 예를 들어, 선택 마커로서 사용될 수 있는 글루포시네이트 저항성 서열을 개시하는, 그 전문이 본원에 참조로 포함되는 2015년 12월 18일에 출원된 PCT/US2015/066648을 참조한다.
IV. 방법, 숙주 세포 및 식물 세포
제시된 바와 같이, 살충 단백질 또는 그의 활성 변이체 또는 단편을 코딩하는 뉴클레오티드 서열을 포함하는 DNA 구축물을 사용하여 관심 식물 또는 다른 관심 유기체를 형질전환시킬 수 있다. 형질전환 방법은 뉴클레오티드 구축물을 식물 내로 도입하는 것을 수반한다. "도입하는"은 구축물이 식물의 세포 또는 숙주 세포의 내부에의 접근을 달성하도록 하는 방식으로 뉴클레오티드 구축물을 식물 또는 다른 숙주 세포에 도입하는 것으로 의도된다. 본 발명의 방법은 뉴클레오티드 구축물을 식물 또는 숙주 세포에 도입하기 위한 특정한 방법을 필요로 하지 않으며, 단지 뉴클레오티드 구축물은 식물 또는 숙주 유기체의 적어도 하나의 세포의 내부에의 접근을 달성한다. 안정한 형질전환 방법, 일시적 형질전환 방법, 및 바이러스-매개 방법을 포함하나 이에 제한되지는 않는 뉴클레오티드 구축물을 식물 및 다른 숙주 세포 내로 도입하는 방법이 관련 기술분야에 공지되어 있다.
방법은 형질전환된 유기체, 예컨대 전체 식물, 뿐만 아니라 식물 기관 (예를 들어, 잎, 줄기, 뿌리 등), 종자, 식물 세포, 번식체, 배아 및 그의 자손을 포함한 식물을 생성한다. 식물 세포는 분화 또는 비분화될 수 있다 (예를 들어 캘러스, 현탁 배양 세포, 원형질체, 잎 세포, 뿌리 세포, 체관부 세포, 화분).
"트랜스제닉 식물" 또는 "형질전환된 식물" 또는 "안정하게 형질전환된" 식물 또는 세포 또는 조직은 본 발명의 적어도 1종의 살충 폴리펩티드를 코딩하는 폴리뉴클레오티드가 혼입되거나 통합된 식물을 지칭한다. 다른 외인성 또는 내인성 핵산 서열 또는 DNA 단편이 또한 식물 세포 내로 혼입될 수 있다는 것이 인식된다. 아그로박테리움(Agrobacterium)- 및 바이오리스틱(biolistic)-매개 형질전환은 2종의 우세하게 사용되는 접근법으로 남아 있다. 그러나, 형질전환은 감염, 형질감염, 미세주사, 전기천공, 미세투사, 바이오리스틱 또는 입자 충격, 전기천공, 실리카/탄소 섬유, 초음파 매개, PEG 매개, 인산칼슘 공동-침전, 다가양이온 DMSO 기술, DEAE 덱스트란 절차, 아그로 및 바이러스 매개 (콜리모바이러스, 제미니바이러스(Geminivirus), RNA 식물 바이러스), 리포솜 매개 등에 의해 수행될 수 있다.
형질전환 프로토콜 뿐만 아니라 폴리펩티드 또는 폴리뉴클레오티드 서열을 식물 내로 도입하는 프로토콜은 형질전환을 위해 표적화되는 식물 또는 식물 세포의 유형, 즉 단자엽식물 또는 쌍자엽식물에 따라 달라질 수 있다. 형질전환 방법은 관련 기술분야에 공지되어 있고, 미국 특허 번호 8,575,425; 7,692,068; 8,802,934; 7,541,517에 제시된 것을 포함하며; 이들 각각은 본원에 참조로 포함된다. 또한, 문헌 [Rakoczy-Trojanowska, M. (2002) Cell Mol Biol Lett. 7:849-858; Jones et al. (2005) Plant Methods 1:5; Rivera et al. (2012) Physics of Life Reviews 9:308-345; Bartlett et al. (2008) Plant Methods 4:1-12; Bates, G.W. (1999) Methods in Molecular Biology 111:359-366; Binns and Thomashow (1988) Annual Reviews in Microbiology 42:575-606; Christou, P. (1992) The Plant Journal 2:275-281; Christou, P. (1995) Euphytica 85:13-27; Tzfira et al. (2004) TRENDS in Genetics 20:375-383; Yao et al. (2006) Journal of Experimental Botany 57:3737-3746; Zupan and Zambryski (1995) Plant Physiology 107:1041-1047; Jones et al. (2005) Plant Methods 1:5]을 참조한다.
형질전환은 세포 내로의 핵산의 안정한 또는 일시적 혼입을 발생시킬 수 있다. "안정한 형질전환"은 숙주 세포 내로 도입된 뉴클레오티드 구축물이 숙주 세포의 게놈 내로 통합되고, 그의 자손에 의해 유전될 수 있음을 의미하는 것으로 의도된다. "일시적 형질전환"은 폴리뉴클레오티드가 숙주 세포 내로 도입되고, 숙주 세포의 게놈 내로 통합되지 않음을 의미하는 것으로 의도된다.
엽록체의 형질전환 방법이 관련 기술분야에 공지되어 있다. 예를 들어, 문헌 [Svab et al. (1990) Proc. Nail. Acad. Sci. USA 87:8526-8530; Svab and Maliga (1993) Proc. Natl. Acad. Sci. USA 90:913-917; Svab and Maliga (1993) EMBO J. 12:601-606]을 참조한다. 방법은 선택 마커를 함유하는 DNA의 입자 총 전달, 및 상동 재조합을 통한 색소체 게놈으로의 DNA의 표적화에 의존한다. 추가적으로, 색소체 형질전환은 핵-코딩되고 색소체-지시된 RNA 폴리머라제의 조직-선호 발현에 의한 침묵 색소체-매개 트랜스진의 전사활성화에 의해 달성될 수 있다. 이러한 시스템은 문헌 [McBride et al. (1994) Proc. Natl. Acad. Sci. USA 91:7301-7305]에서 보고된 바 있다.
형질전환된 세포는 통상적인 방식에 따라 식물로 성장할 수 있다. 예를 들어, 문헌 [McCormick et al. (1986) Plant Cell Reports 5:81-84]을 참조한다. 이어서 이들 식물은 성장하고, 동일하게 형질전환된 균주 또는 상이한 균주로 수분되고, 목적하는 표현형 특징의 구성적 발현을 갖는 잡종의 생성이 확인된다. 2 이상의 세대를 성장시켜 목적하는 표현형 특징의 발현이 안정하게 유지되고 유전되는 것을 보장할 수 있고, 이어서 종자를 수확하여 목적하는 표현형 특징의 발현이 달성되었음을 보장할 수 있다. 이러한 방식으로, 본 발명은 그의 게놈 내로 안정하게 혼입된 본 발명의 뉴클레오티드 구축물, 예를 들어 본 발명의 발현 카세트를 갖는 형질전환된 종자 ("트랜스제닉 종자"로도 지칭됨)를 제공한다.
구체적 실시양태에서, 본원에 제공된 서열은 숙주 세포 또는 식물 세포의 게놈 내에서 특이적 부위에 표적화될 수 있다. 이러한 방법은 관심 식물 게놈 서열에 대해 설계된 메가뉴클레아제 (D'Halluin et al. 2013 Plant Biotechnol J); CRISPR-Cas9, TALEN, 및 게놈의 정확한 편집을 위한 다른 기술 (Feng, et al. Cell Research 23:1229-1232, 2013, Podevin, et al. Trends Biotechnology, online publication, 2013, Wei et al., J Gen Genomics, 2013, Zhang et al. (2013) WO 2013/026740); Cre-lox 부위-특이적 재조합 (Dale et al. (1995) Plant J 7:649-659; Lyznik, et al. (2007) Transgenic Plant J 1:1-9; FLP-FRT 재조합 (Li et al. (2009) Plant Physiol 151:1087-1095); Bxb1-매개 통합 (Yau et al. Plant J (2011) 701:147-166); 아연-핑거 매개 통합 (Wright et al. (2005) Plant J 44:693-705); Cai et al. (2009) Plant Mol Biol 69:699-709); 및 상동 재조합 (Lieberman-Lazarovich 및 Levy (2011) Methods Mol Biol 701: 51-65); Puchta (2002) Plant Mol Biol 48:173-182)을 포함하나, 이에 제한되지는 않는다.
본원에 제공된 서열은 단자엽식물 및 쌍자엽식물을 포함하나 이에 제한되지 않는 임의의 식물 종의 형질전환에 사용될 수 있다. 관심 식물의 예는 옥수수 (메이즈), 수수, 밀, 해바라기, 토마토, 십자화과, 페퍼, 감자, 목화, 벼, 대두, 사탕무, 사탕수수, 담배, 보리, 및 유지종자 평지, 브라시카(Brassica) 종, 알팔파, 호밀, 기장, 홍화, 땅콩, 고구마, 카사바, 커피, 코코넛, 파인애플, 시트러스 나무, 코코아, 차, 바나나, 아보카도, 무화과, 구아바, 망고, 올리브, 파파야, 캐슈, 마카다미아, 아몬드, 귀리, 채소, 관상식물, 및 침엽수를 포함하나, 이에 제한되지는 않는다.
채소는 토마토, 상추, 녹색콩, 리마콩, 완두, 및 쿠쿠미스 속의 구성원, 예컨대 오이, 칸탈루프, 및 머스크 멜론을 포함하나, 이에 제한되지는 않는다. 관상식물은 아잘레아, 히드란게아, 히비스쿠스, 장미, 튤립, 수선화, 페튜니아, 카네이션, 포인세티아, 및 국화를 포함하나, 이에 제한되지는 않는다. 바람직하게는, 본 발명의 식물은 작물 식물 (예를 들어, 메이즈, 수수, 밀, 해바라기, 토마토, 십자화과, 페퍼, 감자, 목화, 벼, 대두, 사탕무, 사탕수수, 담배, 보리, 유지종자 평지 등)이다.
본원에 사용된 용어 식물은 식물 세포, 식물 원형질체, 식물이 재생될 수 있는 식물 세포 조직 배양물, 식물 캘러스, 식물 클럼프, 및 식물 또는 식물의 부분, 예컨대 배아, 화분, 배주, 종자, 잎, 꽃, 가지, 열매, 커넬, 이삭, 속대, 껍질, 줄기, 뿌리, 근단, 꽃밥 등에서 무손상인 식물 세포를 포함한다. 곡물은 종을 성장시키거나 재생시키는 것 이외의 목적으로 상업적 재배자에 의해 생산된 성숙한 종자를 의미하는 것으로 의도된다. 재생된 식물의 자손, 변이체, 및 돌연변이체는 또한 이들 부분이 도입된 폴리뉴클레오티드를 포함하는 한, 본 발명의 범주 내에 포함된다. 예를 들어, 대두분을 포함한, 본원에 개시된 서열을 보유하는 가공된 식물 생성물 또는 부산물이 추가로 제공된다.
또 다른 실시양태에서, 살충 단백질을 코딩하는 유전자는 곤충 병원성 유기체를 형질전환시키는데 사용될 수 있다. 이러한 유기체는 바큘로바이러스, 진균, 원충, 박테리아, 및 선충류를 포함한다. 1종 이상의 관심 작물의 "식물권" (엽면, 엽권, 근권, 및/또는 근면)을 점유하는 것으로 공지된 미생물 숙주가 선택될 수 있다. 이들 미생물은 야생형 미생물과 특정한 환경에서 성공적으로 경쟁할 수 있도록 선택되고, 살충 단백질을 발현하는 유전자의 안정한 유지 및 발현을 제공하며, 바람직하게는 환경적 분해 및 불활성화로부터 살충제의 개선된 보호를 제공한다.
이러한 미생물은 고세균, 박테리아, 조류, 및 진균을 포함한다. 특정한 관심대상은 미생물 예컨대 박테리아, 예를 들어 바실루스(Bacillus), 슈도모나스(Pseudomonas), 에르위니아(Erwinia), 세라티아(Serratia), 클레브시엘라(Klebsiella), 크산토모나스(Xanthomonas), 스트렙토미세스(Streptomyces), 리조비움(Rhizobium), 로도슈도모나스(Rhodopseudomonas), 메틸리우스(Methylius), 아그로박테리움(Agrobacterium), 아세토박터(Acetobacter), 락토바실루스(Lactobacillus), 아르트로박터(Arthrobacter), 아조토박터(Azotobacter), 류코노스톡(Leuconostoc) 및 알칼리게네스(Alcaligenes)이다. 진균은 효모, 예를 들어 사카로미세스(Saccharomyces), 크립토코쿠스(Cryptococcus), 클루이베로미세스(Kluyveromyces), 스포로볼로미세스(Sporobolomyces), 로도토룰라(Rhodotorula) 및 아우레오바시디움(Aureobasidium)을 포함한다. 특정한 관심대상은 슈도모나스 시린가에(Pseudomonas syringae), 슈도모나스 아에루기노사(Pseudomonas aeruginosa), 슈도모나스 플루오레센스(Pseudomonas fluorescens), 세라티아 마르세센스(Serratia marcescens), 아세토박터 크실리눔(Acetobacter xylinum), 아그로박테리아(Agrobacteria), 로도슈도모나스 스페로이데스(Rhodopseudomonas spheroides), 크산토모나스 캄페스트리스(Xanthomonas campestris), 리조비움 멜리오티(Rhizobium melioti), 알칼리게네스 엔트로푸스(Alcaligenes entrophus), 클라비박터 자일리(Clavibacter xyli) 및 아조토박터 빈란디르(Azotobacter vinlandir)와 같은 식물권 박테리아 종 및 식물권 효모 종 예컨대 로도토룰라 루브라(Rhodotorula rubra), 알. 글루티니스(R. glutinis), 알. 마리나(R. marina), 알. 아우란티아카(R. aurantiaca), 크립토코쿠스 알비두스(Cryptococcus albidus), 씨. 디플루엔스(C. diffluens), 씨. 라우렌티이(C. laurentii), 사카로미세스 로세이(Saccharomyces rosei), 에스. 프레토리엔시스(S. pretoriensis), 에스. 세레비지아에(S. cerevisiae), 스포로볼로미세스 로수에스(Sporobolomyces rosues), 에스. 오도루스(S. odorus), 클루이베로미세스 베로나에(Kluyveromyces veronae), 아우레오바시디움 폴루란스(Aureobasidium pollulans), 바실루스 투린기엔시스, 에스케리키아 콜라이(Escherichia coli), 바실루스 서브틸리스(Bacillus subtilis) 등이다.
예시적인 원핵생물, 그람-음성 및 그람-양성 둘 다는 엔테로박테리아세아에(Enterobacteriaceae), 예컨대 에스케리키아, 에르위니아, 시겔라(Shigella), 살모넬라(Salmonella) 및 프로테우스(Proteus); 바실라세아에(Bacillaceae); 리조비세아에(Rhizobiceae), 예컨대 리조비움(Rhizobium); 스피릴라세아에(Spirillaceae), 예컨대 포토박테리움(photobacterium), 지모모나스(Zymomonas), 세라티아(Serratia), 아에로모나스(Aeromonas), 비브리오(Vibrio), 데술포비브리오(Desulfovibrio), 스피릴룸(Spirillum); 락토바실라세아에(Lactobacillaceae); 슈도모나다세아에(Pseudomonadaceae), 예컨대 슈도모나스 및 아세토박터; 아조토박테라세아에(Azotobacteraceae) 및 니트로박테라세아에(Nitrobacteraceae)를 포함한다. 진균은 피코미세테스(Phycomycetes) 및 아스코미세테스(Ascomycetes), 예를 들어 효모, 예컨대 사카로미세스 및 쉬조사카로미세스(Schizosaccharomyces); 바시디오미세테스(Basidiomycetes) 효모, 예컨대 로도토룰라(Rhodotorula), 아우레오바시디움(Aureobasidium), 스포로볼로미세스(Sporobolomyces) 등을 포함한다.
살충 단백질을 코딩하는 유전자는 전기형질전환, PEG 유도 형질전환, 열 쇼크, 형질도입, 접합 등에 의해 도입될 수 있다. 구체적으로, 살충 단백질을 코딩하는 유전자는 셔틀 벡터, 예를 들어 pHT3101 내로 클로닝될 수 있다 (Lerecius et al. (1989) FEMS Microbiol. Letts. 60: 211-218). 특정한 살충 단백질 유전자에 대한 코딩 서열을 함유하는 셔틀 벡터 pHT3101은, 예를 들어 전기천공에 의해 뿌리-콜로니화 바실루스 내로 형질전환될 수 있다 (Lerecius et al. (1989) FEMS Microbiol. Letts. 60: 211-218).
발현 시스템은 살충 단백질이 그람-음성 박테리아의 세포질 외부로 분비되도록 적절한 신호 펩티드를 살충 단백질의 아미노-말단 단부에 융합시킴으로써 설계될 수 있다. 이. 콜라이에 의해 인식되는 신호 펩티드는 OmpA 단백질을 포함한다 (Ghrayeb et al. (1984) EMBO J, 3: 2437-2442).
살충 단백질 및 그의 활성 변이체는 박테리아 숙주에서 발효되고, 생성된 박테리아는 프로세싱되고 바실루스 투린기엔시스 균주가 살곤충 스프레이로서 사용되었던 것과 동일한 방식으로 미생물 스프레이로서 사용될 수 있다. 바실루스로부터 분비되는 살충 단백질(들)의 경우, 분비 신호는 관련 기술분야에 공지된 절차를 사용하여 제거되거나 돌연변이된다. 이러한 돌연변이 및/또는 결실은 발효 공정 동안 성장 배지 내로의 살충 단백질(들)의 분비를 방지한다. 살충 단백질은 세포 내에 보유되고, 그 후 세포는 프로세싱되어 캡슐화된 살충 단백질을 생성한다.
대안적으로, 살충 단백질은 이종 유전자를 세포 숙주 내로 도입함으로써 생산된다. 이종 유전자의 발현은 직접적으로 또는 간접적으로 살충제의 세포내 생산 및 유지를 발생시킨다. 그 후, 이들 세포는 세포가 표적 해충(들)의 환경에 적용되는 경우 세포에서 생산되는 독소의 활성을 지속시키는 조건 하에 처리된다. 생성된 생성물은 독소의 독성을 보유한다. 그 후, 이들 자연 캡슐화된 살충 단백질은 표적 해충을 숙주화하는 환경, 예를 들어 토양, 물, 및 식물의 관엽에의 적용을 위한 통상적인 기술에 따라 제제화될 수 있다. 예를 들어 미국 특허 번호 6,468,523 및 미국 공개 번호 20050138685 및 그에 인용된 참고문헌을 참조한다. 본 발명에서, 형질전환된 미생물 (전체 유기체, 세포, 포자(들), 살충 단백질(들), 살충 성분(들), 해충-영향 성분(들), 돌연변이체(들), 살아있거나 죽은 세포 및 세포 성분의 혼합물을 포함한, 및 파괴된 세포 및 세포 성분을 포함한 살아있거나 죽은 세포 및 세포 성분 포함) 또는 단리된 살충 단백질은 허용되는 담체와 함께 살충 또는 농업 조성물(들), 즉 예를 들어, 현탁액, 용액, 에멀젼, 산포제, 분산성 과립, 습윤성 분말, 및 유화성 농축물, 에어로졸, 침투성 과립, 아주반트, 코팅가능한 페이스트, 및 또한 예를 들어 중합체 물질 중의 캡슐제로 제제화될 수 있다.
농업용 조성물은 본원에 개시된 바와 같은 폴리펩티드, 재조합유발 폴리펩티드 또는 그의 변이체 또는 단편을 포함할 수 있다. 본원에 개시된 농업용 조성물은 식물의 환경 또는 재배 영역에 적용되거나, 또는 식물, 식물 부분, 식물 세포, 또는 종자에 적용될 수 있다.
상기 개시된 이러한 조성물은 표면-활성제, 불활성 담체, 보존제, 함습제, 섭식 자극제, 유인제, 캡슐화제, 결합제, 유화제, 염료, UV 보호제, 완충제, 유동제 또는 비료, 미량영양소 공여자, 또는 식물 성장에 영향을 미치는 다른 제제의 첨가에 의해 수득될 수 있다. 제초제, 살곤충제, 살진균제, 살박테리아제, 살선충제, 살연체동물제, 살진드기제, 식물 성장 조절제, 수확 보조제, 및 비료를 포함하나 이에 제한되지 않는 1종 이상의 농약은 제제화 분야에 통상적으로 사용되는 담체, 계면활성제 또는 아주반트 또는 특정한 표적 해충에 대해 생성물 취급 및 적용을 용이하게 하는 다른 성분과 조합될 수 있다. 적합한 담체 및 아주반트는 고체 또는 액체일 수 있고, 제제화 기술에 통상적으로 사용되는 물질, 예를 들어 천연 또는 재생된 미네랄 물질, 용매, 분산제, 습윤제, 점착제, 결합제, 또는 비료에 상응한다. 본 발명의 활성 성분은 통상적으로 조성물의 형태로 적용되고, 처리되어야 하는 작물 영역, 식물, 또는 종자에 적용될 수 있다. 예를 들어, 본 발명의 조성물은 제조 중에 또는 곡물 저장소 또는 사일로 등에서의 저장 동안 곡물에 적용될 수 있다. 본 발명의 조성물은 다른 화합물과 동시에 또는 연속적으로 적용될 수 있다. 본 발명의 박테리아 균주에 의해 생산되는 살충 단백질 중 적어도 1종을 함유하는 본 발명의 활성 성분 또는 본 발명의 농약 조성물을 적용하는 방법은 잎 적용, 종자 코팅, 및 토양 적용을 포함하나, 이에 제한되지는 않는다. 적용 횟수 및 적용률은 상응하는 해충에 의한 침입의 강도에 의존한다.
적합한 표면-활성제는 음이온성 화합물, 예컨대, 예를 들어 금속의 카르복실레이트; 장쇄 지방산의 카르복실레이트; N-아실사르코시네이트; 지방 알콜 에톡실레이트를 갖는 인산의 모노 또는 디-에스테르 또는 이러한 에스테르의 염; 지방 알콜 술페이트, 예컨대 소듐 도데실 술페이트, 소듐 옥타데실 술페이트 또는 소듐 세틸 술페이트; 에톡실화 지방 알콜 술페이트; 에톡실화 알킬페놀 술페이트; 리그닌 술포네이트; 석유 술포네이트; 알킬 아릴 술포네이트, 예컨대 알킬-벤젠 술포네이트 또는 저급 알킬나프탈렌 술포네이트, 예를 들어 부틸-나프탈렌 술포네이트; 술포네이트화 나프탈렌-포름알데히드 축합물의 염; 술포네이트화 페놀-포름알데히드 축합물의 염; 보다 복합적인 술포네이트, 예컨대 아미드 술포네이트, 예를 들어 올레산 및 N-메틸 타우린의 술포네이트화 축합 생성물; 또는 디알킬 술포숙시네이트, 예를 들어 디옥틸 숙시네이트의 술폰산나트륨을 포함하나, 이에 제한되지는 않는다. 비-이온 작용제는 지방산 에스테르, 지방 알콜, 지방산 아미드 또는 지방-알킬- 또는 알케닐-치환된 페놀과 에틸렌 옥시드의 축합 생성물, 다가 알콜 에테르의 지방 에스테르, 예를 들어, 소르비탄 지방산 에스테르, 이러한 에스테르와 에틸렌 옥시드의 축합 생성물, 예를 들어 폴리옥시에틸렌 소르비탄 지방산 에스테르, 에틸렌 옥시드 및 프로필렌 옥시드의 블록 공중합체, 아세틸렌계 글리콜, 예컨대 2,4,7,9-테트라에틸-5-데신-4,7-디올, 또는 에톡실화 아세틸렌계 글리콜을 포함한다. 양이온성 표면-활성제의 예는, 예를 들어 지방족 모노-, 디-, 또는 폴리아민, 예컨대 아세테이트, 나프테네이트 또는 올레에이트; 또는 산소-함유 아민, 예컨대 폴리옥시에틸렌 알킬아민의 아민 옥시드; 카르복실산과 디- 또는 폴리아민의 축합에 의해 제조된 아미드-연결된 아민; 또는 4급 암모늄 염을 포함한다.
불활성 물질의 예는 무기 미네랄, 예컨대 카올린, 필로실리케이트, 카르보네이트, 술페이트, 포스페이트, 또는 식물성 물질, 예컨대 코르크, 분말화 옥수수 속대, 땅콩겨, 왕겨, 및 호두 껍질을 포함하나, 이에 제한되지는 않는다.
본 발명의 조성물은 직접 적용에 적합한 형태 또는 적용 전에 적합한 양의 물 또는 다른 희석제로의 희석을 필요로 하는 1차 조성물의 농축물일 수 있다. 살충 농도는 특정한 제제의 성질, 구체적으로 그것이 농축물인지 또는 직접 사용되는지 여부에 따라 달라질 것이다. 조성물은 1 내지 98%의 고체 또는 액체 불활성 담체, 및 0 내지 50% 또는 0.1 내지 50%의 계면활성제를 함유한다. 이들 조성물은 상업용 제품에 대해 라벨링된 속도로, 예를 들어 건조 형태일 경우 에이커당 약 0.01 lb-5.0 lb 및 액체 형태일 경우 에이커당 약 0.01 pts-10 pts로 투여될 것이다.
추가 실시양태에서, 본원에 제공된 조성물, 뿐만 아니라 형질전환된 미생물 및 살충 단백질은, 전처리가 살충 활성에 대해 유해하지 않는 한, 표적 해충의 환경에 적용되는 경우 살충 활성을 지속시키기 위해 제제화 전에 처리될 수 있다. 이러한 처리는 처리가 조성물(들)의 특성에 유해하게 영향을 미치지 않는 한, 화학적 및/또는 물리적 수단에 의할 수 있다. 화학 시약의 예는 할로겐화제; 알데히드, 예컨대 포름알데히드 및 글루타르알데히드; 항감염제, 예컨대 제피란 클로라이드; 알콜, 예컨대 이소프로판올 및 에탄올; 및 조직학적 고정제, 예컨대 보우인 고정제 및 헬리 고정제 (예를 들어, 문헌 [Humason (1967) Animal Tissue Techniques (W.H. Freeman and Co.)] 참조)를 포함하나, 이에 제한되지는 않는다.
한 측면에서, 해충은 본 발명의 살충 단백질을 영역에 적용하는 것에 의해 주어진 영역에서 사멸되거나 수가 감소될 수 있다. 대안적으로, 살충 단백질은 감수성 해충에 의한 감염을 방지하기 위해 환경 영역에 예방적으로 적용될 수 있다. 바람직하게는 해충은 살충-유효량의 폴리펩티드를 섭취하거나, 또는 그와 접촉된다. "살충-유효량"은 적어도 하나의 해충에 대한 사멸을 야기하거나, 해충 성장, 섭식, 또는 정상적인 생리학적 발달을 현저하게 감소시킬 수 있는 살충제의 양으로 의도된다. 이러한 양은 예를 들어 방제되는 특정 표적 해충, 처리되는 특정 환경, 위치, 식물, 작물, 또는 농업 지역, 환경 조건, 및 살충-유효 폴리펩티드 조성물의 적용 방법, 적용률, 농도, 안정성, 및 양과 같은 인자에 따라 달라질 것이다. 제제 또는 조성물은 또한 기후 조건, 환경적 고려사항, 및/또는 적용 빈도 및/또는 해충 침입의 중증도와 관련하여 달라질 수 있다.
활성 성분은 통상적으로 조성물의 형태로 적용되고, 처리되는 작물 영역, 식물, 또는 종자에 적용될 수 있다. 따라서, 식물, 식물 세포, 종자, 식물 부분 또는 재배 영역에 폴리펩티드, 재조합유발 폴리펩티드 또는 그의 활성 변이체 또는 단편을 포함하는 농업용 조성물의 유효량을 제공하는 방법이 제공된다. "유효량"은 해충을 사멸 또는 방제하거나, 또는 해충 성장, 섭식, 또는 정상적인 생리학적 발달에서 현저한 감소를 발생시키는데 충분한 단백질 또는 조성물의 양으로 의도된다. 이러한 해충 수, 해충 성장, 해충 섭식 또는 해충 정상적인 발달에서의 감소는 예를 들어 약 5%, 10%, 15%, 20%, 25%, 30%, 35%, 40%, 45%, 50%, 55%, 60%, 65%, 70%, 75%, 85%, 90%, 95% 또는 그 초과의 감소를 포함한, 임의의 통계적으로 유의한 감소를 포함할 수 있다. 예를 들어, 조성물은 제조 중에 또는 곡물 저장소 또는 사일로 등에서의 저장 동안 곡물에 적용될 수 있다. 조성물은 다른 화합물과 동시에 또는 연속적으로 적용될 수 있다. 본원에 개시된 바와 같은 폴리펩티드, 재조합유발 폴리펩티드, 또는 그의 변이체 또는 단편 중 적어도 1종을 포함하는 활성 성분 또는 농약 조성물을 적용하는 방법은 잎 적용, 종자 코팅, 및 토양 적용을 포함하나, 이에 제한되지는 않는다.
식물 수확량을 증가시키는 방법이 제공된다. 방법은 본원에 개시된 살충 폴리펩티드 서열을 코딩하는 폴리뉴클레오티드를 발현하는 식물 또는 식물 세포를 제공하는 것, 및 식물 또는 그의 종자를 상기 폴리펩티드가 그에 대해 살충 활성을 갖는 해충이 침입한 (또는 그에 의한 침입에 감수성인) 재배지에서 성장시키는 것을 포함한다. 일부 실시양태에서, 폴리펩티드는 인시류, 딱정벌레류, 쌍시류, 노린재류, 또는 선충류 해충에 대해 살충 활성을 갖고, 상기 재배지는 인시류, 노린재류, 딱정벌레류, 쌍시류, 또는 선충류 해충이 침입한 것이다. 본원에 정의된 바와 같은 식물의 "수확량"은 식물에 의해 생산되는 바이오매스의 품질 및/또는 양을 지칭한다. "바이오매스"는 임의의 측정되는 식물 생성물로 의도된다. 바이오매스 생산에서의 증가는 측정되는 식물 생성물의 수확량에서의 임의의 개선이다. 식물 수확량을 증가시키는 것은 여러 상업적 용도를 갖는다. 예를 들어, 식물 잎 바이오매스를 증가시키는 것은 인간 또는 동물 소비를 위한 잎 채소의 수확량을 증가시킬 수 있다. 추가적으로, 잎 바이오매스를 증가시키는 것은 식물-유래 제약 또는 산업 생성물의 생산을 증가시키는데 사용될 수 있다. 수확량에서의 증가는 살충 서열을 발현하지 않는 식물과 비교하여 수확량에서의 적어도 1% 증가, 적어도 3% 증가, 적어도 5% 증가, 적어도 10% 증가, 적어도 20% 증가, 적어도 30%, 적어도 50%, 적어도 70%, 적어도 100% 또는 그 초과의 증가를 포함하나 이에 제한되지는 않는 임의의 통계적으로 유의한 증가를 포함할 수 있다. 구체적 방법에서, 식물 수확량은 본원에 개시된 살충 단백질을 발현하는 식물의 개선된 해충 저항성의 결과로서 증가된다. 살충 단백질의 발현은 해충이 침입 또는 섭식하는 능력의 감소를 발생시킨다.
식물은 또한 1종 이상의 제초제, 살곤충제, 또는 살진균제를 포함한, 1종 이상의 화학적 조성물로 처리될 수 있다.
비제한적 실시양태는 하기를 포함한다:
1. (a) 서열식별번호: 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49, 50, 51, 52, 53, 54, 55, 56, 57, 58, 59, 60, 61, 62, 63, 64, 65, 66, 67, 68, 69, 70, 71, 72, 73, 74, 75, 76, 77, 78, 79, 80, 81, 82, 83, 84, 85, 86, 87, 88, 89, 90, 91, 92, 93, 94, 95, 96, 97, 98, 99, 100, 101, 102, 103, 104, 105, 106, 107, 108, 109, 110, 111, 112, 113, 114, 115, 116, 117, 118, 119, 120, 121, 122, 123, 124, 125, 126, 127, 128, 129, 130, 131, 132, 133, 134, 135, 136, 137, 138, 139, 140, 141, 142, 143, 144, 145, 146, 147, 148, 149, 150, 151, 152, 153, 154, 155, 156, 157, 158, 159, 160, 161, 162, 163, 164, 165, 166, 167, 168, 169, 170, 171, 172, 173, 174, 175, 176, 177, 178, 179, 180, 181, 182, 183, 184, 185, 186, 187, 188, 189, 190, 191, 192, 193, 194, 195, 196, 197, 198, 199, 200, 201, 202, 203, 204, 205, 206, 207, 208, 209, 210, 211, 212, 213, 214, 215, 216, 217, 218, 219, 220, 221, 222, 223, 224, 225, 226, 227, 228, 229, 230, 231, 232, 233, 234, 235, 236, 237, 238, 239, 240, 241, 242, 243, 244, 245, 246, 247, 248, 249, 250, 251, 252, 253, 254, 255, 256, 257, 258, 259, 260, 261, 262, 263, 264, 265, 266, 267, 268, 269, 270, 271, 272, 273, 274, 275, 276, 277, 278, 279, 280, 281, 282, 283, 284, 285, 286, 287, 288, 289, 290, 291, 292, 293, 294, 295, 296, 297, 298, 299, 300, 301, 302, 303, 304, 305, 306, 307, 308, 309, 310, 311, 312, 313, 314, 315, 316, 317, 318, 319, 320, 321, 322, 323, 324, 325, 326, 327, 328, 329, 330, 331, 332, 333, 334, 335, 336, 337, 338, 339, 340, 341, 342, 343, 344, 345, 346, 347, 348, 349, 350, 351, 352, 353, 354, 355, 356, 357, 358, 359, 360, 361, 362, 363, 364, 365, 366, 367, 368, 369, 370, 371, 372, 373, 374, 375, 376, 377, 378, 379, 380, 381, 382, 383, 384, 385, 386, 387, 388, 389, 390, 391, 392, 393, 394, 395, 396, 397, 또는 398에 제시된 서열로 이루어진 군으로부터 선택된 아미노산 서열을 포함하는 폴리펩티드; 또는
(b) 서열식별번호: 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49, 50, 51, 52, 53, 54, 55, 56, 57, 58, 59, 60, 61, 62, 63, 64, 65, 66, 67, 68, 69, 70, 71, 72, 73, 74, 75, 76, 77, 78, 79, 80, 81, 82, 83, 84, 85, 86, 87, 88, 89, 90, 91, 92, 93, 94, 95, 96, 97, 98, 99, 100, 101, 102, 103, 104, 105, 106, 107, 108, 109, 110, 111, 112, 113, 114, 115, 116, 117, 118, 119, 120, 121, 122, 123, 124, 125, 126, 127, 128, 129, 130, 131, 132, 133, 134, 135, 136, 137, 138, 139, 140, 141, 142, 143, 144, 145, 146, 147, 148, 149, 150, 151, 152, 153, 154, 155, 156, 157, 158, 159, 160, 161, 162, 163, 164, 165, 166, 167, 168, 169, 170, 171, 172, 173, 174, 175, 176, 177, 178, 179, 180, 181, 182, 183, 184, 185, 186, 187, 188, 189, 190, 191, 192, 193, 194, 195, 196, 197, 198, 199, 200, 201, 202, 203, 204, 205, 206, 207, 208, 209, 210, 211, 212, 213, 214, 215, 216, 217, 218, 219, 220, 221, 222, 223, 224, 225, 226, 227, 228, 229, 230, 231, 232, 233, 234, 235, 236, 237, 238, 239, 240, 241, 242, 243, 244, 245, 246, 247, 248, 249, 250, 251, 252, 253, 254, 255, 256, 257, 258, 259, 260, 261, 262, 263, 264, 265, 266, 267, 268, 269, 270, 271, 272, 273, 274, 275, 276, 277, 278, 279, 280, 281, 282, 283, 284, 285, 286, 287, 288, 289, 290, 291, 292, 293, 294, 295, 296, 297, 298, 299, 300, 301, 302, 303, 304, 305, 306, 307, 308, 309, 310, 311, 312, 313, 314, 315, 316, 317, 318, 319, 320, 321, 322, 323, 324, 325, 326, 327, 328, 329, 330, 331, 332, 333, 334, 335, 336, 337, 338, 339, 340, 341, 342, 343, 344, 345, 346, 347, 348, 349, 350, 351, 352, 353, 354, 355, 356, 357, 358, 359, 360, 361, 362, 363, 364, 365, 366, 367, 368, 369, 370, 371, 372, 373, 374, 375, 376, 377, 378, 379, 380, 381, 382, 383, 384, 385, 386, 387, 388, 389, 390, 391, 392, 393, 394, 395, 396, 397, 또는 398에 제시된 서열로 이루어진 군으로부터 선택된 아미노산 서열과 적어도 표 1에 제시된 퍼센트 서열 동일성을 갖는 아미노산 서열을 포함하는 폴리펩티드
를 포함하는, 살곤충 활성을 갖는 단리된 폴리펩티드.
2. 실시양태 1에 있어서, 서열식별번호: 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49, 50, 51, 52, 53, 54, 55, 56, 57, 58, 59, 60, 61, 62, 63, 64, 65, 66, 67, 68, 69, 70, 71, 72, 73, 74, 75, 76, 77, 78, 79, 80, 81, 82, 83, 84, 85, 86, 87, 88, 89, 90, 91, 92, 93, 94, 95, 96, 97, 98, 99, 100, 101, 102, 103, 104, 105, 106, 107, 108, 109, 110, 111, 112, 113, 114, 115, 116, 117, 118, 119, 120, 121, 122, 123, 124, 125, 126, 127, 128, 129, 130, 131, 132, 133, 134, 135, 136, 137, 138, 139, 140, 141, 142, 143, 144, 145, 146, 147, 148, 149, 150, 151, 152, 153, 154, 155, 156, 157, 158, 159, 160, 161, 162, 163, 164, 165, 166, 167, 168, 169, 170, 171, 172, 173, 174, 175, 176, 177, 178, 179, 180, 181, 182, 183, 184, 185, 186, 187, 188, 189, 190, 191, 192, 193, 194, 195, 196, 197, 198, 199, 200, 201, 202, 203, 204, 205, 206, 207, 208, 209, 210, 211, 212, 213, 214, 215, 216, 217, 218, 219, 220, 221, 222, 223, 224, 225, 226, 227, 228, 229, 230, 231, 232, 233, 234, 235, 236, 237, 238, 239, 240, 241, 242, 243, 244, 245, 246, 247, 248, 249, 250, 251, 252, 253, 254, 255, 256, 257, 258, 259, 260, 261, 262, 263, 264, 265, 266, 267, 268, 269, 270, 271, 272, 273, 274, 275, 276, 277, 278, 279, 280, 281, 282, 283, 284, 285, 286, 287, 288, 289, 290, 291, 292, 293, 294, 295, 296, 297, 298, 299, 300, 301, 302, 303, 304, 305, 306, 307, 308, 309, 310, 311, 312, 313, 314, 315, 316, 317, 318, 319, 320, 321, 322, 323, 324, 325, 326, 327, 328, 329, 330, 331, 332, 333, 334, 335, 336, 337, 338, 339, 340, 341, 342, 343, 344, 345, 346, 347, 348, 349, 350, 351, 352, 353, 354, 355, 356, 357, 358, 359, 360, 361, 362, 363, 364, 365, 366, 367, 368, 369, 370, 371, 372, 373, 374, 375, 376, 377, 378, 379, 380, 381, 382, 383, 384, 385, 386, 387, 388, 389, 390, 391, 392, 393, 394, 395, 396, 397, 또는 398에 제시된 아미노산 서열을 포함하는 폴리펩티드.
3. 실시양태 1 또는 2에 있어서, 이종 아미노산 서열을 추가로 포함하는 폴리펩티드.
4. 실시양태 1 내지 3 중 어느 하나의 폴리펩티드를 포함하는 조성물.
5. 실시양태 1 내지 3 중 어느 하나의 폴리펩티드를 코딩하는 재조합 핵산 분자이며, 여기서 상기 재조합 핵산 분자는 상기 폴리펩티드를 코딩하는 자연 발생 서열이 아닌 재조합 핵산 분자.
6. 실시양태 5에 있어서, 식물에서의 발현을 위해 설계된 합성 서열인 재조합 핵산.
7. 실시양태 5 또는 6에 있어서, 식물 세포에서의 발현을 지시할 수 있는 프로모터에 작동가능하게 연결된 재조합 핵산 분자.
8. 실시양태 5 내지 7 중 어느 하나에 있어서, 박테리아에서의 발현을 지시할 수 있는 프로모터에 작동가능하게 연결된 재조합 핵산 분자.
9. 실시양태 5 내지 8 중 어느 하나의 재조합 핵산 분자를 함유하는 숙주 세포.
10. 실시양태 9에 있어서, 박테리아 숙주 세포인 숙주 세포.
11. (a) 서열식별번호: 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49, 50, 51, 52, 53, 54, 55, 56, 57, 58, 59, 60, 61, 62, 63, 64, 65, 66, 67, 68, 69, 70, 71, 72, 73, 74, 75, 76, 77, 78, 79, 80, 81, 82, 83, 84, 85, 86, 87, 88, 89, 90, 91, 92, 93, 94, 95, 96, 97, 98, 99, 100, 101, 102, 103, 104, 105, 106, 107, 108, 109, 110, 111, 112, 113, 114, 115, 116, 117, 118, 119, 120, 121, 122, 123, 124, 125, 126, 127, 128, 129, 130, 131, 132, 133, 134, 135, 136, 137, 138, 139, 140, 141, 142, 143, 144, 145, 146, 147, 148, 149, 150, 151, 152, 153, 154, 155, 156, 157, 158, 159, 160, 161, 162, 163, 164, 165, 166, 167, 168, 169, 170, 171, 172, 173, 174, 175, 176, 177, 178, 179, 180, 181, 182, 183, 184, 185, 186, 187, 188, 189, 190, 191, 192, 193, 194, 195, 196, 197, 198, 199, 200, 201, 202, 203, 204, 205, 206, 207, 208, 209, 210, 211, 212, 213, 214, 215, 216, 217, 218, 219, 220, 221, 222, 223, 224, 225, 226, 227, 228, 229, 230, 231, 232, 233, 234, 235, 236, 237, 238, 239, 240, 241, 242, 243, 244, 245, 246, 247, 248, 249, 250, 251, 252, 253, 254, 255, 256, 257, 258, 259, 260, 261, 262, 263, 264, 265, 266, 267, 268, 269, 270, 271, 272, 273, 274, 275, 276, 277, 278, 279, 280, 281, 282, 283, 284, 285, 286, 287, 288, 289, 290, 291, 292, 293, 294, 295, 296, 297, 298, 299, 300, 301, 302, 303, 304, 305, 306, 307, 308, 309, 310, 311, 312, 313, 314, 315, 316, 317, 318, 319, 320, 321, 322, 323, 324, 325, 326, 327, 328, 329, 330, 331, 332, 333, 334, 335, 336, 337, 338, 339, 340, 341, 342, 343, 344, 345, 346, 347, 348, 349, 350, 351, 352, 353, 354, 355, 356, 357, 358, 359, 360, 361, 362, 363, 364, 365, 366, 367, 368, 369, 370, 371, 372, 373, 374, 375, 376, 377, 378, 379, 380, 381, 382, 383, 384, 385, 386, 387, 388, 389, 390, 391, 392, 393, 394, 395, 396, 397, 또는 398 중 어느 하나의 아미노산 서열을 포함하는 폴리펩티드를 코딩하는 뉴클레오티드 서열; 또는
(b) 서열식별번호: 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49, 50, 51, 52, 53, 54, 55, 56, 57, 58, 59, 60, 61, 62, 63, 64, 65, 66, 67, 68, 69, 70, 71, 72, 73, 74, 75, 76, 77, 78, 79, 80, 81, 82, 83, 84, 85, 86, 87, 88, 89, 90, 91, 92, 93, 94, 95, 96, 97, 98, 99, 100, 101, 102, 103, 104, 105, 106, 107, 108, 109, 110, 111, 112, 113, 114, 115, 116, 117, 118, 119, 120, 121, 122, 123, 124, 125, 126, 127, 128, 129, 130, 131, 132, 133, 134, 135, 136, 137, 138, 139, 140, 141, 142, 143, 144, 145, 146, 147, 148, 149, 150, 151, 152, 153, 154, 155, 156, 157, 158, 159, 160, 161, 162, 163, 164, 165, 166, 167, 168, 169, 170, 171, 172, 173, 174, 175, 176, 177, 178, 179, 180, 181, 182, 183, 184, 185, 186, 187, 188, 189, 190, 191, 192, 193, 194, 195, 196, 197, 198, 199, 200, 201, 202, 203, 204, 205, 206, 207, 208, 209, 210, 211, 212, 213, 214, 215, 216, 217, 218, 219, 220, 221, 222, 223, 224, 225, 226, 227, 228, 229, 230, 231, 232, 233, 234, 235, 236, 237, 238, 239, 240, 241, 242, 243, 244, 245, 246, 247, 248, 249, 250, 251, 252, 253, 254, 255, 256, 257, 258, 259, 260, 261, 262, 263, 264, 265, 266, 267, 268, 269, 270, 271, 272, 273, 274, 275, 276, 277, 278, 279, 280, 281, 282, 283, 284, 285, 286, 287, 288, 289, 290, 291, 292, 293, 294, 295, 296, 297, 298, 299, 300, 301, 302, 303, 304, 305, 306, 307, 308, 309, 310, 311, 312, 313, 314, 315, 316, 317, 318, 319, 320, 321, 322, 323, 324, 325, 326, 327, 328, 329, 330, 331, 332, 333, 334, 335, 336, 337, 338, 339, 340, 341, 342, 343, 344, 345, 346, 347, 348, 349, 350, 351, 352, 353, 354, 355, 356, 357, 358, 359, 360, 361, 362, 363, 364, 365, 366, 367, 368, 369, 370, 371, 372, 373, 374, 375, 376, 377, 378, 379, 380, 381, 382, 383, 384, 385, 386, 387, 388, 389, 390, 391, 392, 393, 394, 395, 396, 397, 또는 398에 제시된 서열로 이루어진 군으로부터 선택된 아미노산 서열과 적어도 표 1에 제시된 퍼센트 서열 동일성을 갖는 아미노산 서열을 포함하는 폴리펩티드를 코딩하는 뉴클레오티드 서열
을 포함하는 재조합 핵산 분자에 작동가능하게 연결된 식물 세포에서의 발현을 구동하는 프로모터를 포함하는 DNA 구축물.
12. 실시양태 11에 있어서, 상기 뉴클레오티드 서열이 식물에서의 발현을 위해 설계된 합성 DNA 서열인 DNA 구축물.
13. 실시양태 11 또는 12의 DNA 구축물을 포함하는 벡터.
14. 실시양태 11-13 중 어느 하나의 DNA 구축물 또는 실시양태 13의 벡터를 함유하는 숙주 세포.
15. 실시양태 14에 있어서, 식물 세포인 숙주 세포.
16. 실시양태 15의 숙주 세포를 포함하는 트랜스제닉 식물.
17. 실시양태 9, 10, 14 및 15 중 어느 하나의 숙주 세포를 포함하는 조성물.
18. 실시양태 17에 있어서, 분말, 분진, 펠릿, 과립, 스프레이, 에멀젼, 콜로이드, 및 용액으로 이루어진 군으로부터 선택된 조성물.
19. 실시양태 17 또는 18에 있어서, 상기 폴리펩티드를 약 1 중량% 내지 약 99 중량% 포함하는 조성물.
20. 해충 집단을 살충-유효량의 실시양태 4 및 17-19 중 어느 하나의 조성물과 접촉시키는 것을 포함하는, 해충 집단을 방제하는 방법.
21. 해충 집단을 살충-유효량의 실시양태 4 및 17-19 중 어느 하나의 조성물과 접촉시키는 것을 포함하는, 해충 집단을 사멸하는 방법.
22. 살충 활성을 갖는 폴리펩티드를 생산하는 방법이며, 실시양태 9, 10, 14 및 15 중 어느 하나의 숙주 세포를 폴리펩티드를 코딩하는 핵산 분자가 발현되는 조건 하에 배양하는 것을 포함하는 방법.
23. 살충 활성을 갖는 단백질을 코딩하는 뉴클레오티드 서열을 포함하는 DNA 구축물이 그의 게놈 내로 안정하게 혼입된 식물이며, 여기서 상기 뉴클레오티드 서열은
(a) 서열식별번호: 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49, 50, 51, 52, 53, 54, 55, 56, 57, 58, 59, 60, 61, 62, 63, 64, 65, 66, 67, 68, 69, 70, 71, 72, 73, 74, 75, 76, 77, 78, 79, 80, 81, 82, 83, 84, 85, 86, 87, 88, 89, 90, 91, 92, 93, 94, 95, 96, 97, 98, 99, 100, 101, 102, 103, 104, 105, 106, 107, 108, 109, 110, 111, 112, 113, 114, 115, 116, 117, 118, 119, 120, 121, 122, 123, 124, 125, 126, 127, 128, 129, 130, 131, 132, 133, 134, 135, 136, 137, 138, 139, 140, 141, 142, 143, 144, 145, 146, 147, 148, 149, 150, 151, 152, 153, 154, 155, 156, 157, 158, 159, 160, 161, 162, 163, 164, 165, 166, 167, 168, 169, 170, 171, 172, 173, 174, 175, 176, 177, 178, 179, 180, 181, 182, 183, 184, 185, 186, 187, 188, 189, 190, 191, 192, 193, 194, 195, 196, 197, 198, 199, 200, 201, 202, 203, 204, 205, 206, 207, 208, 209, 210, 211, 212, 213, 214, 215, 216, 217, 218, 219, 220, 221, 222, 223, 224, 225, 226, 227, 228, 229, 230, 231, 232, 233, 234, 235, 236, 237, 238, 239, 240, 241, 242, 243, 244, 245, 246, 247, 248, 249, 250, 251, 252, 253, 254, 255, 256, 257, 258, 259, 260, 261, 262, 263, 264, 265, 266, 267, 268, 269, 270, 271, 272, 273, 274, 275, 276, 277, 278, 279, 280, 281, 282, 283, 284, 285, 286, 287, 288, 289, 290, 291, 292, 293, 294, 295, 296, 297, 298, 299, 300, 301, 302, 303, 304, 305, 306, 307, 308, 309, 310, 311, 312, 313, 314, 315, 316, 317, 318, 319, 320, 321, 322, 323, 324, 325, 326, 327, 328, 329, 330, 331, 332, 333, 334, 335, 336, 337, 338, 339, 340, 341, 342, 343, 344, 345, 346, 347, 348, 349, 350, 351, 352, 353, 354, 355, 356, 357, 358, 359, 360, 361, 362, 363, 364, 365, 366, 367, 368, 369, 370, 371, 372, 373, 374, 375, 376, 377, 378, 379, 380, 381, 382, 383, 384, 385, 386, 387, 388, 389, 390, 391, 392, 393, 394, 395, 396, 397, 또는 398 중 어느 하나의 아미노산 서열을 포함하는 폴리펩티드를 코딩하는 뉴클레오티드 서열; 또는
(b) 서열식별번호: 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49, 50, 51, 52, 53, 54, 55, 56, 57, 58, 59, 60, 61, 62, 63, 64, 65, 66, 67, 68, 69, 70, 71, 72, 73, 74, 75, 76, 77, 78, 79, 80, 81, 82, 83, 84, 85, 86, 87, 88, 89, 90, 91, 92, 93, 94, 95, 96, 97, 98, 99, 100, 101, 102, 103, 104, 105, 106, 107, 108, 109, 110, 111, 112, 113, 114, 115, 116, 117, 118, 119, 120, 121, 122, 123, 124, 125, 126, 127, 128, 129, 130, 131, 132, 133, 134, 135, 136, 137, 138, 139, 140, 141, 142, 143, 144, 145, 146, 147, 148, 149, 150, 151, 152, 153, 154, 155, 156, 157, 158, 159, 160, 161, 162, 163, 164, 165, 166, 167, 168, 169, 170, 171, 172, 173, 174, 175, 176, 177, 178, 179, 180, 181, 182, 183, 184, 185, 186, 187, 188, 189, 190, 191, 192, 193, 194, 195, 196, 197, 198, 199, 200, 201, 202, 203, 204, 205, 206, 207, 208, 209, 210, 211, 212, 213, 214, 215, 216, 217, 218, 219, 220, 221, 222, 223, 224, 225, 226, 227, 228, 229, 230, 231, 232, 233, 234, 235, 236, 237, 238, 239, 240, 241, 242, 243, 244, 245, 246, 247, 248, 249, 250, 251, 252, 253, 254, 255, 256, 257, 258, 259, 260, 261, 262, 263, 264, 265, 266, 267, 268, 269, 270, 271, 272, 273, 274, 275, 276, 277, 278, 279, 280, 281, 282, 283, 284, 285, 286, 287, 288, 289, 290, 291, 292, 293, 294, 295, 296, 297, 298, 299, 300, 301, 302, 303, 304, 305, 306, 307, 308, 309, 310, 311, 312, 313, 314, 315, 316, 317, 318, 319, 320, 321, 322, 323, 324, 325, 326, 327, 328, 329, 330, 331, 332, 333, 334, 335, 336, 337, 338, 339, 340, 341, 342, 343, 344, 345, 346, 347, 348, 349, 350, 351, 352, 353, 354, 355, 356, 357, 358, 359, 360, 361, 362, 363, 364, 365, 366, 367, 368, 369, 370, 371, 372, 373, 374, 375, 376, 377, 378, 379, 380, 381, 382, 383, 384, 385, 386, 387, 388, 389, 390, 391, 392, 393, 394, 395, 396, 397, 또는 398에 제시된 서열로 이루어진 군으로부터 선택된 아미노산 서열과 적어도 표 1에 제시된 퍼센트 서열 동일성을 갖는 아미노산 서열을 포함하는 폴리펩티드를 코딩하는 뉴클레오티드 서열
을 포함하는 것인 식물.
24. 실시양태 23의 식물의 트랜스제닉 종자.
25. 살충 폴리펩티드를 코딩하는 뉴클레오티드 서열을 식물 또는 그의 세포에서 발현시키는 것을 포함하는 곤충 해충으로부터 식물을 보호하는 방법이며, 여기서 상기 뉴클레오티드 서열은
(a) 서열식별번호: 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49, 50, 51, 52, 53, 54, 55, 56, 57, 58, 59, 60, 61, 62, 63, 64, 65, 66, 67, 68, 69, 70, 71, 72, 73, 74, 75, 76, 77, 78, 79, 80, 81, 82, 83, 84, 85, 86, 87, 88, 89, 90, 91, 92, 93, 94, 95, 96, 97, 98, 99, 100, 101, 102, 103, 104, 105, 106, 107, 108, 109, 110, 111, 112, 113, 114, 115, 116, 117, 118, 119, 120, 121, 122, 123, 124, 125, 126, 127, 128, 129, 130, 131, 132, 133, 134, 135, 136, 137, 138, 139, 140, 141, 142, 143, 144, 145, 146, 147, 148, 149, 150, 151, 152, 153, 154, 155, 156, 157, 158, 159, 160, 161, 162, 163, 164, 165, 166, 167, 168, 169, 170, 171, 172, 173, 174, 175, 176, 177, 178, 179, 180, 181, 182, 183, 184, 185, 186, 187, 188, 189, 190, 191, 192, 193, 194, 195, 196, 197, 198, 199, 200, 201, 202, 203, 204, 205, 206, 207, 208, 209, 210, 211, 212, 213, 214, 215, 216, 217, 218, 219, 220, 221, 222, 223, 224, 225, 226, 227, 228, 229, 230, 231, 232, 233, 234, 235, 236, 237, 238, 239, 240, 241, 242, 243, 244, 245, 246, 247, 248, 249, 250, 251, 252, 253, 254, 255, 256, 257, 258, 259, 260, 261, 262, 263, 264, 265, 266, 267, 268, 269, 270, 271, 272, 273, 274, 275, 276, 277, 278, 279, 280, 281, 282, 283, 284, 285, 286, 287, 288, 289, 290, 291, 292, 293, 294, 295, 296, 297, 298, 299, 300, 301, 302, 303, 304, 305, 306, 307, 308, 309, 310, 311, 312, 313, 314, 315, 316, 317, 318, 319, 320, 321, 322, 323, 324, 325, 326, 327, 328, 329, 330, 331, 332, 333, 334, 335, 336, 337, 338, 339, 340, 341, 342, 343, 344, 345, 346, 347, 348, 349, 350, 351, 352, 353, 354, 355, 356, 357, 358, 359, 360, 361, 362, 363, 364, 365, 366, 367, 368, 369, 370, 371, 372, 373, 374, 375, 376, 377, 378, 379, 380, 381, 382, 383, 384, 385, 386, 387, 388, 389, 390, 391, 392, 393, 394, 395, 396, 397, 또는 398 중 어느 하나의 아미노산 서열을 포함하는 폴리펩티드를 코딩하는 뉴클레오티드 서열; 또는
(b) 서열식별번호: 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49, 50, 51, 52, 53, 54, 55, 56, 57, 58, 59, 60, 61, 62, 63, 64, 65, 66, 67, 68, 69, 70, 71, 72, 73, 74, 75, 76, 77, 78, 79, 80, 81, 82, 83, 84, 85, 86, 87, 88, 89, 90, 91, 92, 93, 94, 95, 96, 97, 98, 99, 100, 101, 102, 103, 104, 105, 106, 107, 108, 109, 110, 111, 112, 113, 114, 115, 116, 117, 118, 119, 120, 121, 122, 123, 124, 125, 126, 127, 128, 129, 130, 131, 132, 133, 134, 135, 136, 137, 138, 139, 140, 141, 142, 143, 144, 145, 146, 147, 148, 149, 150, 151, 152, 153, 154, 155, 156, 157, 158, 159, 160, 161, 162, 163, 164, 165, 166, 167, 168, 169, 170, 171, 172, 173, 174, 175, 176, 177, 178, 179, 180, 181, 182, 183, 184, 185, 186, 187, 188, 189, 190, 191, 192, 193, 194, 195, 196, 197, 198, 199, 200, 201, 202, 203, 204, 205, 206, 207, 208, 209, 210, 211, 212, 213, 214, 215, 216, 217, 218, 219, 220, 221, 222, 223, 224, 225, 226, 227, 228, 229, 230, 231, 232, 233, 234, 235, 236, 237, 238, 239, 240, 241, 242, 243, 244, 245, 246, 247, 248, 249, 250, 251, 252, 253, 254, 255, 256, 257, 258, 259, 260, 261, 262, 263, 264, 265, 266, 267, 268, 269, 270, 271, 272, 273, 274, 275, 276, 277, 278, 279, 280, 281, 282, 283, 284, 285, 286, 287, 288, 289, 290, 291, 292, 293, 294, 295, 296, 297, 298, 299, 300, 301, 302, 303, 304, 305, 306, 307, 308, 309, 310, 311, 312, 313, 314, 315, 316, 317, 318, 319, 320, 321, 322, 323, 324, 325, 326, 327, 328, 329, 330, 331, 332, 333, 334, 335, 336, 337, 338, 339, 340, 341, 342, 343, 344, 345, 346, 347, 348, 349, 350, 351, 352, 353, 354, 355, 356, 357, 358, 359, 360, 361, 362, 363, 364, 365, 366, 367, 368, 369, 370, 371, 372, 373, 374, 375, 376, 377, 378, 379, 380, 381, 382, 383, 384, 385, 386, 387, 388, 389, 390, 391, 392, 393, 394, 395, 396, 397, 또는 398에 제시된 서열로 이루어진 군으로부터 선택된 아미노산 서열과 적어도 표 1에 제시된 퍼센트 서열 동일성을 갖는 아미노산 서열을 포함하는 폴리펩티드를 코딩하는 뉴클레오티드 서열
을 포함하는 것인 방법.
26. 실시양태 25에 있어서, 상기 식물이 인시류 또는 딱정벌레류 해충에 대한 살충 활성을 갖는 살충 폴리펩티드를 생산하는 것인 방법.
27. 살충 폴리펩티드를 코딩하는 뉴클레오티드 서열에 작동가능하게 연결된 식물에서의 발현을 구동하는 프로모터를 포함하는 DNA 구축물이 그의 게놈 내로 안정하게 혼입된 식물 또는 그의 종자를 재배지에서 성장시키는 것을 포함하는, 식물에서 수확량을 증가시키는 방법이며, 여기서 상기 뉴클레오티드 서열은
(a) 서열식별번호: 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49, 50, 51, 52, 53, 54, 55, 56, 57, 58, 59, 60, 61, 62, 63, 64, 65, 66, 67, 68, 69, 70, 71, 72, 73, 74, 75, 76, 77, 78, 79, 80, 81, 82, 83, 84, 85, 86, 87, 88, 89, 90, 91, 92, 93, 94, 95, 96, 97, 98, 99, 100, 101, 102, 103, 104, 105, 106, 107, 108, 109, 110, 111, 112, 113, 114, 115, 116, 117, 118, 119, 120, 121, 122, 123, 124, 125, 126, 127, 128, 129, 130, 131, 132, 133, 134, 135, 136, 137, 138, 139, 140, 141, 142, 143, 144, 145, 146, 147, 148, 149, 150, 151, 152, 153, 154, 155, 156, 157, 158, 159, 160, 161, 162, 163, 164, 165, 166, 167, 168, 169, 170, 171, 172, 173, 174, 175, 176, 177, 178, 179, 180, 181, 182, 183, 184, 185, 186, 187, 188, 189, 190, 191, 192, 193, 194, 195, 196, 197, 198, 199, 200, 201, 202, 203, 204, 205, 206, 207, 208, 209, 210, 211, 212, 213, 214, 215, 216, 217, 218, 219, 220, 221, 222, 223, 224, 225, 226, 227, 228, 229, 230, 231, 232, 233, 234, 235, 236, 237, 238, 239, 240, 241, 242, 243, 244, 245, 246, 247, 248, 249, 250, 251, 252, 253, 254, 255, 256, 257, 258, 259, 260, 261, 262, 263, 264, 265, 266, 267, 268, 269, 270, 271, 272, 273, 274, 275, 276, 277, 278, 279, 280, 281, 282, 283, 284, 285, 286, 287, 288, 289, 290, 291, 292, 293, 294, 295, 296, 297, 298, 299, 300, 301, 302, 303, 304, 305, 306, 307, 308, 309, 310, 311, 312, 313, 314, 315, 316, 317, 318, 319, 320, 321, 322, 323, 324, 325, 326, 327, 328, 329, 330, 331, 332, 333, 334, 335, 336, 337, 338, 339, 340, 341, 342, 343, 344, 345, 346, 347, 348, 349, 350, 351, 352, 353, 354, 355, 356, 357, 358, 359, 360, 361, 362, 363, 364, 365, 366, 367, 368, 369, 370, 371, 372, 373, 374, 375, 376, 377, 378, 379, 380, 381, 382, 383, 384, 385, 386, 387, 388, 389, 390, 391, 392, 393, 394, 395, 396, 397, 또는 398 중 어느 하나의 아미노산 서열을 포함하는 폴리펩티드를 코딩하는 뉴클레오티드 서열; 또는
(b) 서열식별번호: 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49, 50, 51, 52, 53, 54, 55, 56, 57, 58, 59, 60, 61, 62, 63, 64, 65, 66, 67, 68, 69, 70, 71, 72, 73, 74, 75, 76, 77, 78, 79, 80, 81, 82, 83, 84, 85, 86, 87, 88, 89, 90, 91, 92, 93, 94, 95, 96, 97, 98, 99, 100, 101, 102, 103, 104, 105, 106, 107, 108, 109, 110, 111, 112, 113, 114, 115, 116, 117, 118, 119, 120, 121, 122, 123, 124, 125, 126, 127, 128, 129, 130, 131, 132, 133, 134, 135, 136, 137, 138, 139, 140, 141, 142, 143, 144, 145, 146, 147, 148, 149, 150, 151, 152, 153, 154, 155, 156, 157, 158, 159, 160, 161, 162, 163, 164, 165, 166, 167, 168, 169, 170, 171, 172, 173, 174, 175, 176, 177, 178, 179, 180, 181, 182, 183, 184, 185, 186, 187, 188, 189, 190, 191, 192, 193, 194, 195, 196, 197, 198, 199, 200, 201, 202, 203, 204, 205, 206, 207, 208, 209, 210, 211, 212, 213, 214, 215, 216, 217, 218, 219, 220, 221, 222, 223, 224, 225, 226, 227, 228, 229, 230, 231, 232, 233, 234, 235, 236, 237, 238, 239, 240, 241, 242, 243, 244, 245, 246, 247, 248, 249, 250, 251, 252, 253, 254, 255, 256, 257, 258, 259, 260, 261, 262, 263, 264, 265, 266, 267, 268, 269, 270, 271, 272, 273, 274, 275, 276, 277, 278, 279, 280, 281, 282, 283, 284, 285, 286, 287, 288, 289, 290, 291, 292, 293, 294, 295, 296, 297, 298, 299, 300, 301, 302, 303, 304, 305, 306, 307, 308, 309, 310, 311, 312, 313, 314, 315, 316, 317, 318, 319, 320, 321, 322, 323, 324, 325, 326, 327, 328, 329, 330, 331, 332, 333, 334, 335, 336, 337, 338, 339, 340, 341, 342, 343, 344, 345, 346, 347, 348, 349, 350, 351, 352, 353, 354, 355, 356, 357, 358, 359, 360, 361, 362, 363, 364, 365, 366, 367, 368, 369, 370, 371, 372, 373, 374, 375, 376, 377, 378, 379, 380, 381, 382, 383, 384, 385, 386, 387, 388, 389, 390, 391, 392, 393, 394, 395, 396, 397, 또는 398에 제시된 서열로 이루어진 군으로부터 선택된 아미노산 서열과 적어도 표 1에 제시된 퍼센트 서열 동일성을 갖는 아미노산 서열을 포함하는 폴리펩티드를 코딩하는 뉴클레오티드 서열
을 포함하는 것인 방법.
28. (a) 서열식별번호: 1-398을 포함하는 복수의 모 폴리뉴클레오티드 또는 그의 활성 변이체 또는 단편을 재조합하여 재조합 살충 폴리펩티드를 코딩하는 재조합 폴리뉴클레오티드의 라이브러리를 생산하는 단계;
(b) 라이브러리를 스크리닝하여 모 폴리뉴클레오티드보다 개선된 증진된 특성을 갖는 개선된 재조합 살충 폴리펩티드를 코딩하는 재조합 폴리뉴클레오티드를 확인하는 단계;
(c) (b)에서 확인된 개선된 재조합 살충 폴리펩티드를 코딩하는 재조합 폴리뉴클레오티드를 회수하는 단계; 및
(d) 단계 (c)에서 회수된 재조합 폴리뉴클레오티드를 반복되는 단계 (a)에서 복수의 모 폴리뉴클레오티드 중 하나로 사용하여 단계 (a), (b) 및 (c)를 반복하는 단계
를 포함하는, 살충 활성을 포함하는 개선된 폴리펩티드를 코딩하는 폴리뉴클레오티드를 수득하는 방법이 제공되며, 여기서 개선된 폴리펩티드는 서열식별번호: 1-398 중 어느 하나보다 적어도 하나의 개선된 특성을 갖는 것인 방법.
하기 실시예는 예시로서 제한 없이 제공된다.
실험
실험 1: 서열분석 및 DNA 분석에 의한 신규 유전자의 발견
미생물 배양물을 표준 실험실 배지에서 액체 배양물 중 성장시켰다. 배양물을 DNA 제조 전에 포화까지 (16 내지 24시간) 성장시켰다. DNA를 세제 용해에 의해 박테리아 세포로부터 추출한 후, 실리카 매트릭스에 결합시키고, 에탄올 완충제로 세척하였다. 정제된 DNA를 실리카 매트릭스로 온화한 알칼리성 수성 완충제로 용리시켰다.
서열분석을 위한 DNA를 분광광도측정법에 의해 순도 및 농도에 대해 시험하였다. 넥스테라(Nextera) XT 라이브러리 제조 키트를 사용하여 제조업체의 프로토콜에 따라 서열분석 라이브러리를 제조하였다. 서열 데이터를 HiSeq 2000 상에서 일루미나(Illumina) HiSeq 2000 시스템 사용자 가이드 프로토콜에 따라 생성하였다.
서열분석 판독물을 CLC 바이오 어셈블리 셀 소프트웨어 패키지를 사용하여 드래프트 게놈 내로 어셈블리하였다. 어셈블리 후, 여러 방법에 의해 유전자 지명을 제조하고, 생성된 유전자 서열을 조사하여 살충 유전자의 신규 상동체를 확인하였다. 신규 유전자를 BLAST에 의해, 도메인 조성에 의해, 및 살충 유전자의 표적 세트 대비 쌍별 정렬에 의해 확인하였다. 이러한 서열의 요약을 표 1에 제시한다.
상동성 검색에서 확인된 유전자를 PCR에 의해 박테리아 DNA로부터 증폭시키고, 융합된 인-프레임 정제 태그를 함유하는 박테리아 발현 벡터 내로 클로닝하였다. 클로닝된 유전자를 이. 콜라이에서 발현시키고, 칼럼 크로마토그래피에 의해 정제하였다. 정제된 단백질을 곤충 먹이 생물검정 연구에서 평가하여 활성 단백질을 확인하였다.
정제된 단백질이 표면 처리로서 적용된 밀 배아 및 한천 인공 먹이를 사용하여 곤충 먹이 생물검정을 수행하였다. 곤충 유충을 처리된 먹이에 적용하고, 사멸률에 대해 모니터링하였다.
정제된 단백질이 첨가된 막 사쉐에 함유된 수크로스 액체 먹이를 사용하여 곤충 먹이 생물검정을 수행하였다. 곤충 약충을 먹이 사쉐 상에서 섭식하게 하고, 사멸률에 대해 모니터링하였다. 생물검정에서 시험된 곤충은 갈색 노린재 (BSB), 유쉬스투스 세르부스, 및 남부 녹색 노린재 (SGSB), 네자라 비리둘라를 포함하였다.
실시예 2. 이. 콜라이에서의 이종 발현
표 3 및 4에 제시된 각각의 오픈 리딩 프레임을 말토스 결합 단백질 (pMBP)을 함유하는 이. 콜라이 발현 벡터 내로 클로닝하였다. 발현 벡터를 BL21*RIPL 내로 형질전환시켰다. 카르베니실린으로 보충된 LB 배양물을 단일 콜로니로 접종하고, 37℃에서 0.5%의 밤샘 배양물을 사용하여 밤새 성장시키고, 신선한 배양물을 접종하고, 37℃에서 대수기로 성장시켰다. 배양물을 250 mM IPTG를 사용하여 18시간 동안 16℃에서 유도하였다. 세포를 펠릿화하고, 프로테아제 억제제로 보충된 10mM 트리스 pH7.4 및 150 mM NaCl 중에 재현탁시켰다. 단백질 발현을 SDS-PAGE에 의해 평가하였다.
실시예 3. 딱정벌레류 및 인시류에 대한 살충 활성
단백질 발현: 표 3에 제시된 각각의 서열을 실시예 2에 기재된 바와 같이 이. 콜라이에서 발현시켰다. LB 400 mL를 접종하고, 0.6의 OD600으로 성장시켰다. 배양물을 0.25mM IPTG로 16℃에서 밤새 유도하였다. 세포를 스핀 다운시키고, 세포 펠릿을 완충제 5 mL 중에 재현탁시켰다. 재현탁액을 빙상에서 2분 동안 초음파처리하였다.
생물검정: 가을 거염벌레 (FAW), 옥수수 이삭 벌레 (CEW), 유럽 옥수수 천곤충 (ECB) 남서부 옥수수 천곤충 (SWCB) 및 배추좀나방 (DBM 또는 Px) 알을 상업적 곤충실험실 (벤존 리서치 인크.(Benzon Research Inc.), 펜실베니아주 칼라일)로부터 구입하였다. FAW, CEW, ECB 및 BCW 알을, 우화가 검정 설정의 12시간 내에 일어날 시점까지 인큐베이션하였다. SWCB 및 DBM을 신생아 유충으로서 검정에 도입하였다. 검정을 다중종 인시류 먹이 (사우스랜드 프로덕츠 인크.(Southland Products Inc.), 아칸소주 레이크 빌리지)를 함유하는 24-웰 트레이에서 수행하였다. 초음파처리된 용해물의 샘플을 먹이의 표면에 적용하고 (먹이 오버레이), 증발 및 먹이 내로 침지되게 하였다. CEW, FAW, BCW, ECB 및 SWCB의 경우에, 초음파처리된 용해물 125 μl를 먹이 표면에 첨가하고, 건조시켰다. DBM의 경우에, 초음파처리된 용해물의 1:2 희석물 50 μl를 먹이 표면에 첨가하였다. 생물검정 플레이트를 핀 홀에 의해 환기되는 플레이트 밀봉 필름으로 밀봉하였다. 플레이트를 26℃에서 65% 상대 습도 (RH)에서 16:8 낮:밤 주기로 퍼시벌(Percival) 내에서 5일 동안 인큐베이션하였다. 검정을 사멸률, 성장 억제 및 섭식 억제의 수준에 대해 평가하였다.
서부 옥수수 뿌리벌레 생물검정을 위해, 곤충 생물검정에서 24-웰 플레이트 (셀스타(Cellstar), 24-웰, 그라이너 바이오 원)의 웰/s로 먹이의 상부 표면에 60 μl 부피를 분산시키고 건조되도록 함으로써 단백질 구축물/용해물을 평가하였다. 각각의 웰은 500 μl 먹이를 함유하였다 (Marrone et al., 1985). 15 내지 20마리의 신생아 유충을 미세 팁 페인트 브러쉬를 사용하여 각각의 웰에 도입하고, 플레이트를 막 (뷰실(Viewseal), 그라이너 바이오 원)으로 덮었다. 생물검정을 주위 온도에서 저장하고, 제4일에 사멸률, 및/또는 성장/섭식 억제에 대해 점수화하였다.
콜로라도 감자 딱정벌레 (CPB)의 경우에, 감자 잎으로부터 코르크 구멍 크기 번호 8 잎 절편을 잘라내고, 완전히 습윤될 때까지 단백질 구축물/용해물 중에 침지시키고, 필터 절편 (밀리포어(Millipore), 유리 섬유 필터, 13 mm)의 상부에 놓아두었다. 60 μl dH2O를 각각의 필터 절편에 첨가하고, 24-웰 플레이트 (셀스타, 24-웰, 그라이너 바이오 원)의 각 웰에 놓아두었다. 잎 절편이 건조되도록 하고, 5 내지 7마리의 제1령 유충을 미세 팁 페인트 브러쉬를 사용하여 각각의 웰에 도입하였다. 플레이트를 막 (뷰실, 그라이너 바이오 원)으로 덮고, 막의 각각의 웰에서 작은 홀을 천공하였다. 구축물을 4회 반복하여 평가하고, 제3일에 사멸률 및 잎 손상에 대해 점수화하였다.
표 3은 다양한 서열의 딱정벌레류 및 인시류에 대한 살충 활성의 요약을 제공한다. 표 부호: "-"는 관찰되는 활성이 없음을 나타내고; "+"는 살충 활성을 나타내고; "NT"는 시험되지 않음을 나타내고; "S"는 발육부진을 나타내고; "SS"는 약간의 발육부진을 나타내고; "LF"는 낮은 섭식을 나타내고, "M"은 사멸률을 나타낸다.
표 3. 딱정벌레류 및 인시류에 대한 살충 활성의 요약.
Figure pct00076
실시예 4. 노린재류에 대한 살충 활성
단백질 발현: 표 4에 제시된 서열 각각을 실시예 2에 기재된 바와 같이 이. 콜라이에서 발현시켰다. LB 400 mL를 접종하고, 0.6의 OD600으로 성장시켰다. 배양물을 0.25mM IPTG로 16℃에서 밤새 유도하였다. 세포를 스핀 다운시키고, 세포 펠릿을 완충제 5 mL 중에 재현탁시켰다. 재현탁액을 빙상에서 2분 동안 초음파처리하였다.
제2령 SGSB를 상업적 곤충실험실 (벤존 리서치 인크., 펜실베니아주 칼라일)로부터 입수하였다. 50% v/v 비의 초음파처리된 용해물 샘플 대 20% 수크로스를 생물검정에 사용하였다. 신장된 파라필름을 섭식 막으로 사용하여 SGSB를 먹이/샘플 혼합물에 노출시켰다. 플레이트를 25℃: 21℃, 16:8 낮:밤 주기로 65%RH에서 5일 동안 인큐베이션하였다.
사멸률을 각각의 샘플에 대해 점수화하였다. 결과를 표 4에 제시한다. 파선은 사멸률이 검출되지 않았음을 나타낸다. 표 4에 열거된 단백질은 남부 녹색 노린재에 대해 25% 사멸률 또는 50% 사멸률 (제시된 바와 같음)을 나타내었다 (4마리 중 1마리의 노린재가 사멸). 음성 대조군 (결합 도메인을 발현하는 공벡터 및 완충제 단독)은 둘 다 사멸률을 나타내지 않았다 (4마리 중 0마리의 노린재).
표 4. 노린재류에 대한 살충 활성의 요약
Figure pct00077
실시예 5. 대두의 형질전환
그 전문이 본원에 참조로 포함되는 2015년 12월 18일에 출원된 PCT 출원 PCT/US2015/066702에 기재된 바와 같이, 식물에서 활성인 프로모터에 작동가능하게 연결된 각각의 서열식별번호: 1-398 또는 그의 활성 변이체 또는 단편을 포함하는 DNA 구축물을 형질전환 벡터 내로 클로닝하고, 아그로박테리움 내로 도입하였다.
접종 4일 전에, 아그로박테리움의 몇몇 루프를 적절한 항생제** (스펙티노마이신, 클로람페니콜 및 카나마이신)로 보충된 YEP* 배지의 신선한 플레이트에 스트리킹하였다. 박테리아를 28℃에서 암실에서 2일 동안 성장시켰다. 2일 후, 박테리아의 몇몇 루프를 125 ml 삼각 플라스크 내의 항생제 함유 YEP 액체 배지 3 ml로 옮겼다. 플라스크를 28℃에서 밤새 250 RPM의 회전 진탕기 상에 놓아두었다. 접종 1일 전에, 밤샘 배양물 2-3 ml를 500 ml 삼각 플라스크 내의 항생제 함유 YEP 125 ml로 옮겼다. 플라스크를 28℃에서 밤새 250 RPM의 회전 진탕기 상에 놓아두었다.
접종 전에, 박테리아 배양물의 OD를 OD 620에서 체크하였다. OD 0.8-1.0은 배양물이 대수기에 있음을 나타낸다. 배양물을 오크리지(Oakridge) 튜브에서 4000 RPM에서 10분 동안 원심분리하였다. 상청액을 폐기하고, 펠릿을 소정 부피의 대두 감염 배지 (SI) 중에 재현탁시켜 목적하는 OD를 달성하였다. 배양물을 접종에 필요할 때까지 주기적 혼합에 의해 유지시켰다.
접종 2 또는 3일 전에, 대두 종자를 염소 기체를 사용하여 표면 멸균하였다. 흄 후드에서, 종자가 담긴 페트리 디쉬를 뚜껑이 열린 벨 용기 내에 두었다. 12 N HCl 1.75 ml를 벨 용기 내부의 250 ml 삼각 플라스크 내 표백제 100 ml에 천천히 첨가하였다. 뚜껑을 벨 용기의 상부에 즉시 놓아두었다. 종자를 14-16시간 (밤새) 동안 멸균하였다. 상부를 벨 용기에서 제거하고, 페트리 디쉬의 뚜껑을 교체하였다. 그 후, 표면이 멸균된 페트리 디쉬를 대략 30분 동안 층류에서 개방하여 임의의 잔류하는 염소 기체를 분산시켰다.
종자를 멸균 DI수 또는 대두 감염 배지 (SI) 중 어느 하나로 1-2일 동안 흡수시켰다. 20 내지 30개의 종자를 100x25 mm 페트리 디쉬에서 액체로 덮고, 암실에서 24℃에서 인큐베이션하였다. 흡수 후, 비-발아 종자를 폐기하였다.
자엽 외식편을 멸균 페이퍼 플레이트 상에서 가공하였고, 멸균 필터 페이퍼는 본원에 참조로 포함되는 미국 특허 번호 7,473,822의 방법을 사용하여 SI 배지를 사용하여 적셨다.
전형적으로, 처리당 16-20개의 자엽을 접종하였다. 외식편을 유지하는데 사용된 SI 배지를 폐기하고, 아그로박테리움 배양물 (OD 620=0.8-20) 25 ml로 대체하였다. 모든 외식편을 침지시키고, 접종을 30분 동안 디쉬를 주기적으로 와류시키면서 수행하였다. 30분 후, 아그로박테리움 배양물을 제거하였다.
한 조각의 멸균 페이퍼를 대두 공동-배양 배지 (SCC) 상에 오버레이하여 공동-배양 플레이트를 제조하였다. 블롯팅하지 않고, 접종된 자엽을 필터 페이퍼 상에서 향축 측을 아래로 하여 배양하였다. 대략 20개의 외식편을 각각의 플레이트 상에서 배양할 수 있다. 플레이트를 파라필름으로 밀봉하고, 24℃ 및 대략 120 μmole m-2s-1 (퍼시벌 인큐베이터 내)에서 4-5일 동안 배양하였다.
공동-배양 후에, 자엽을 세포탁심 및 티멘틴 200 mg/l을 함유하는 대두 세척 배지 25 ml에서 3회 세척하였다. 자엽을 멸균 필터 페이퍼 상에 블롯팅한 후, 대두 싹 유도 배지 (SSI)로 옮겼다. 외식편의 마디 말단을 원위 말단이 표면 위 약 45도로 유지된 상태에서 배지 내로 약간 밀었다. 10개 이하의 외식편을 각각의 플레이트 상에서 배양하였다. 플레이트를 마이크로포어(Micropore) 테이프로 감고, 퍼시벌에서 24℃ 및 대략 120 μmole m-2s-1에서 배양하였다.
외식편을 14일 후에 신선한 SSI 배지로 옮겼다. 싹 정단 및 자엽절로부터 출아하는 싹은 폐기하였다. 싹 유도를 동일한 조건 하에서 추가의 14일 동안 계속하였다.
싹 유도 4주 후에, 자엽을 마디 말단으로부터 분리하고, 싹 유도 영역 (싹 패드) 아래에서 평행 절단을 행하였다. 평행 절단 영역을 대두 싹 신장 배지 (SSE) 상에 놓고, 외식편을 퍼시벌에서 24℃ 및 대략 120 μmole m-2s-1에서 배양하였다. 싹이 계속 신장하는 한, 이 단계를 최대 8주 동안 2주마다 반복하였다.
싹이 2-3 cm의 길이에 도달한 경우, 이들을 플랜트콘(Plantcon) 용기 내의 대두 발근 배지 (SR)로 옮기고, 동일한 조건 하에 2주 동안 또는 뿌리가 대략 3-4 cm의 길이에 도달할 때까지 인큐베이션하였다. 그 후, 식물을 토양으로 옮겼다.
대두 형질전환을 위해 언급된 모든 배지는 그 전문이 본원에 참조로 포함되는 문헌 [Paz et al. (2010) Agrobacterium-mediated transformation of soybean and recovery of transgenic soybean plants; Plant Transformation Facility of Iowa State University]에서 확인된다는 것에 주목한다 (agron-www.agron.iastate.edu/ptf/protocol/Soybean.pdf 참조).
실시예 6. 메이즈의 형질전환
메이즈 이삭은 수분 후 8-12일에 최적으로 수집된다. 이삭으로부터 배아를 단리하였고, 크기가 0.8-1.5 mm인 배아가 형질전환에 사용하기에 바람직하였다. 배아를 적합한 인큐베이션 배지, 예컨대 DN62A5S 배지 (3.98 g/L N6 염; 1 mL/L (1000X 스톡) N6 비타민; 800 mg/L L-아스파라긴; 100 mg/L 미오-이노시톨; 1.4 g/L L-프롤린; 100 mg/L 카사미노산; 50 g/L 수크로스; 1 mL/L (1 mg/mL 스톡) 2,4-D) 상에 배반 측이 위로 가도록 플레이팅하였다. 그러나, DN62A5S 이외의 배지 및 염도 적합하며, 관련 기술분야에 공지되어 있다. 배아를 암실에서 25℃에서 밤새 인큐베이션하였다. 그러나, 배아를 밤새 인큐베이션하는 것 그 자체는 반드시 필요하지는 않다.
생성된 외식편을 메쉬 스퀘어 (플레이트당 30-40)로 옮기고, 삼투 배지 상으로 약 30-45분 동안 옮긴 후, 빔조사 플레이트로 옮겼다 (예를 들어, PCT 공개 번호 WO/0138514 및 미국 특허 번호 5,240,842 참조). 식물 세포에서 본 발명의 GRG 단백질을 발현하도록 설계된 DNA 구축물을 본질적으로 PCT 공개 번호 WO/0138514에 기재된 바와 같은 조건을 사용하여, 에어로졸 빔 가속기를 사용하여 식물 조직 내로 가속화하였다. 빔조사 후, 배아를 삼투 배지 상에서 약 30분 동안 인큐베이션하고, 암실에서 25℃에서 밤새 인큐베이션 배지 상에 놓아두었다. 빔조사된 외식편이 과도하게 손상되는 것을 피하기 위해, 이들을 회수 배지로 옮기기 전에 적어도 24시간 동안 인큐베이션하였다. 그 후, 배아를 약 5일 동안, 암실에서 25℃에서 회수 기간 배지 상에 전개시킨 후, 선택 배지로 옮겼다. 사용된 특정한 선택의 성질 및 특징에 따라 외식편을 최대 8주 동안 선택 배지에서 인큐베이션하였다. 선택 기간 후에, 생성된 캘러스를 성숙한 체세포 배아의 형성이 관찰될 때까지 배아 성숙 배지로 옮겼다. 그 후, 생성된 성숙한 체세포 배아를 낮은 빛 하에 놓고, 재생의 과정을 관련 기술분야에 공지된 방법에 의해 개시하였다. 생성된 싹을 발근 배지 상에서 발근하게 하고, 생성된 식물을 육묘 화분으로 옮기고, 트랜스제닉 식물로서 번식시켰다.
실시예 7. 선충류에 대한 살충 활성
헤테로데라 글리신(Heterodera glycine) (대두 낭포 선충류)의 시험관내 검정
대두 낭포 선충류를 웰당 100ul 및 100 J2의 총 부피로 96 웰 검정 플레이트 내로 분배하였다. 서열식별번호: 1-398 중 어느 하나에 제시된 바와 같은 관심 단백질을 웰 내에 분배하고, 평가를 위해 실온에서 유지시켰다. 마지막으로, SCN J2를 함유하는 96 웰 플레이트를 운동성에 대해 분석하였다. 데이터를 대조군과 비교하여 % 억제로서 보고하였다. 히트는 70% 억제 이상인 것으로서 정의된다.
헤테로데라 글리신 (대두 낭포 선충류)의 식물-상 검정
서열식별번호: 1-398 중 하나 이상을 발현하는 대두 식물을 본원의 다른 곳에 기재된 바와 같이 생성하였다. 3-주령 대두 삽목을 식물당 5000개 SCN 알로 접종하였다. 이러한 감염을 70일 동안 유지시킨 후, 식물 상에서 발생한 SCN 낭포의 카운팅을 위해 수확하였다. 데이터를 대조군과 비교하여 % 억제로서 보고하였다. 히트는 90% 억제 이상인 것으로서 정의된다.
멜로이도기네 인코그니타(Meloidogyne incognita) (뿌리혹 선충류) 시험관내 검정
뿌리혹 선충류를 웰당 100ul 및 100 J2의 총 부피로 96 웰 검정 플레이트 내로 분배하였다. 서열식별번호: 1-398 중 어느 하나를 포함하는 관심 단백질을 웰 내에 분배하고, 평가를 위해 실온에서 유지시켰다. 마지막으로, RKN J2를 함유하는 96 웰 플레이트를 운동성에 대해 분석하였다. 데이터를 대조군과 비교하여 % 억제로서 보고하였다. 히트는 70% 억제 이상인 것으로서 정의된다.
멜로이도기네 인코그니타 (뿌리혹 선충류) 식물-상 검정
서열식별번호: 1-398 중 하나 이상을 발현하는 대두 식물을 본원의 다른 곳에 기재된 바와 같이 생성하였다. 3-주령 대두 삽목을 식물당 5000개 RKN 알로 접종하였다. 이러한 감염을 70일 동안 유지시킨 후, 식물에서 발생한 RKN 알의 카운팅을 위해 수확하였다. 데이터를 대조군과 비교하여 % 억제로서 보고하였다. 히트는 90% 억제 이상인 것으로서 정의된다.
실시예 8. 살충 활성에 대한 추가의 검정
서열식별번호: 1-398에 제시된 다양한 폴리펩티드를 해충에 대해 살충제로서 작용하는지 다수의 방식으로 시험할 수 있다. 하나의 이러한 방법은 섭식 검정을 수행하는 것이다. 이러한 섭식 검정에서, 해충을 시험되는 화합물을 함유하는 샘플 또는 대조군 샘플에 노출시킨다. 종종 이것은 시험되는 물질, 또는 이러한 물질의 적합한 희석물을 해충이 섭취할 물질, 예컨대 인공 먹이 상에 놓는 것에 의해 수행된다. 시험되는 물질은 액체, 고체, 또는 슬러리로 구성될 수 있다. 시험되는 물질을 표면 상에 놓은 후, 건조되게 할 수 있다. 대안적으로, 시험되는 물질을 용융 인공 먹이와 혼합한 후, 검정 챔버 내로 분배할 수 있다. 검정 챔버는 예를 들어, 컵, 디쉬, 또는 마이크로타이터 플레이트의 웰일 수 있다.
흡즙 해충 (예를 들어 진딧물)에 대한 검정은 시험 물질을 곤충으로부터 칸막이, 이상적으로는 시험 물질의 섭취가 가능하도록 흡즙 곤충의 흡즙 입 부분에 의해 뚫릴 수 있는 부분으로 분리하는 것을 수반할 수 있다. 종종 시험 물질은 시험 화합물의 섭취를 촉진시키기 위해 섭식 자극제, 예컨대 수크로스와 혼합된다.
다른 유형의 검정은 해충의 입, 또는 장 내로의 시험 물질의 미세주사, 뿐만 아니라 트랜스제닉 식물의 발달 후, 트랜스제닉 식물에 대한 해충의 섭식 능력의 시험을 포함할 수 있다. 식물 시험은 정상적으로 소모되는 식물 부분, 예를 들어 잎에 부착된 작은 케이지의 단리, 또는 곤충을 함유하는 케이지에서의 전체 식물의 단리를 수반할 수 있다.
해충을 검정하기 위한 다른 방법 및 접근법이 관련 기술분야에 공지되어 있고, 예를 들어 문헌 [Robertson and Preisler, eds. (1992) Pesticide bioassays with arthropods, CRC, Boca Raton, Fla]에서 확인할 수 있다. 대안적으로, 검정은 저널 [Arthropod Management Tests and Journal of Economic Entomology]에 또는 미국 곤충 학회 (ESA)의 구성원과의 논의에 의해 통상적으로 기재되어 있다. 서열식별번호: 1-398 중 어느 하나는 본원의 실시예 3 및 4에 제시된 바와 같은 검정에서 발현되고 사용될 수 있다.
명세서에 언급된 모든 공개 및 특허 출원은 본 발명이 속한 관련 기술분야의 통상의 기술자의 기술 수준을 나타낸다. 모든 공개 및 특허 출원은 각각의 개별 공개 또는 특허 출원이 구체적으로 및 개별적으로 참조로 포함되는 것으로 나타내어진 것과 동일한 정도로 본원에 참조로 포함된다.
상기 발명은 이해의 명료함을 목적으로 예시 및 예의 방식에 의해 어느 정도 상세하게 기재되었지만, 첨부된 청구범위의 범주 내에서 특정 변화 및 변형이 이루어질 수 있다는 것은 자명할 것이다.
SEQUENCE LISTING <110> AgBiome, Inc. Parks, Jessica Roberts, Kira Bulazel Thayer, Rebecca E. <120> PESTICIDAL GENES AND METHODS OF USE <130> 098699-1005793 <150> US 62/151,156 <151> 2015-04-22 <160> 398 <170> PatentIn version 3.5 <210> 1 <211> 1231 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 1 Met Asn Gln Asn Asp Asn Asn Asn Glu Phe Glu Ile Met Asp Asn Gly 1 5 10 15 Ser Met Lys Ser Gln Leu Arg Tyr Pro Leu Ala Asn Thr Ser Asp Phe 20 25 30 Glu Trp Asn Ser Ser Val Gly Arg Lys Tyr Glu Ile Met Gln Gln Ala 35 40 45 Asn Val Asp Gly Ala Thr Gly Ala Ala Leu Gly Ile Ile Ser Asn Thr 50 55 60 Leu Gly Ala Asn Lys Gln Ala Leu Asp Lys Ala Ser Gly Ile Ile Gly 65 70 75 80 Leu Ile Phe Lys Ile Leu Trp Lys Lys Phe His Asp Gln Ser Gln Trp 85 90 95 Glu Glu Phe Met Asn Ser Val Glu Tyr Leu Ile Asn Gln Lys Ile Thr 100 105 110 Glu Leu Val Arg Ser Gln Ala Val Ala Asp Leu Leu Gly Val Gln Glu 115 120 125 Ala Leu Glu Leu Tyr Gln Glu Ala Ala Asn Glu Trp Asn Glu Asn Pro 130 135 140 Asp Asn Pro Asn Ala Gln Glu Arg Ile Arg Arg Gln Phe Thr Ala Thr 145 150 155 160 Asn Thr Thr Ile Ala Asn Ser Met Pro Ser Phe Gln Val Thr Gly Phe 165 170 175 Glu Val Pro Leu Leu Ala Val Phe Ala Gln Ala Ala Asn Leu Tyr Leu 180 185 190 Leu Leu Leu Arg Asp Ala Val Lys Phe Gly Lys Gly Trp Gly Leu Thr 195 200 205 Ser Gln Glu Ile Glu Asp Leu Tyr Asn Arg Leu Gln Arg Asn Thr Ala 210 215 220 Asn Tyr Thr Asp Tyr Cys Val Thr Thr Tyr Asp Lys Gly Leu Lys Gln 225 230 235 240 Ala Tyr Asp Leu Val Pro Asn Pro Lys Asp Tyr Asn Lys Tyr Pro Tyr 245 250 255 Leu Asn Pro Tyr Ser Asn Asp Pro Ile Tyr Gly Lys Tyr Tyr Thr Ala 260 265 270 Pro Val Asp Trp Asn Leu Phe Asn Asp Tyr Arg Arg Asn Met Thr Leu 275 280 285 Met Val Leu Asp Ile Val Ala Val Trp Pro Thr Tyr Asn Pro Arg Val 290 295 300 Tyr Asp Asn Pro Asn Gly Val Gln Ile Glu Leu Ser Arg Glu Val Tyr 305 310 315 320 Ser Thr Val Tyr Gly Arg Gly Gly Ser Asn Asn Ser Ser Phe Asp Ala 325 330 335 Ile Glu Ser Gln Ile Val Arg Pro Pro His Leu Val Thr Glu Leu Thr 340 345 350 Thr Leu Lys Ile Glu Gln Gly Ala Thr Leu Asp Tyr Glu Gln Ile Gln 355 360 365 Tyr Pro Lys Tyr Met Lys Val Thr Asn Thr Leu His Tyr Thr Gly Ser 370 375 380 Asn Thr Phe Glu Lys Ser Ser Ser Ala Pro Leu Ile Arg Pro Ile Thr 385 390 395 400 Lys Thr Tyr Thr Ile Pro Ala Asn Asn Ile Gly Asn Leu Ser Leu Ser 405 410 415 Gln Leu Glu Val Pro Tyr Arg Phe Ala Phe Tyr Asn Arg Glu Asn Ala 420 425 430 Leu Ile Ala Glu Val Gly Ala Glu Phe Pro Pro Asn Thr Val Thr Trp 435 440 445 Asp Gly Ile Pro Lys Ala Glu Gly Ser Asn Gln Asn Ser His His Leu 450 455 460 Ser Tyr Val Gly Ala Leu Asn Thr Gln Ser Ser Ala Gly Phe Pro Phe 465 470 475 480 Thr Tyr Pro Thr Glu Leu Leu Gly Glu Trp Gly Phe Gly Trp Leu His 485 490 495 Asn Ser Leu Thr Pro Glu Asn Lys Ile Val Pro Asp Lys Ile Thr Gln 500 505 510 Ile Pro Ala Val Lys Gly Lys Ser Leu Ala His Gly Ala Gln Val Val 515 520 525 Lys Gly Pro Gly Ser Thr Gly Gly Asp Leu Val Ser Leu Ser Ser Gln 530 535 540 Leu Ser Gln Leu Gln Leu Leu Leu Asn Leu Ile Ser Pro Ile Pro Thr 545 550 555 560 Pro Glu Leu Val Gly His Tyr Ile Arg Ile Arg Tyr Ala Ser Ser Ala 565 570 575 Asn Thr Gln Leu Tyr Ile Ser Cys Gly Ser Arg Val Gly Tyr Tyr Asp 580 585 590 Val Lys Ala Thr Tyr Ser Gly Gly Thr Leu Thr Tyr Gln Ser Phe Gly 595 600 605 Tyr Met Asp Ala Gly Trp Leu Tyr Met Val Gly Gly Phe Asn Phe Ile 610 615 620 Ala Ile Ile Arg Asn Gln Gly Asn Thr Pro Ile Ile Ile Asp Lys Ile 625 630 635 640 Glu Phe Ile Pro Ile Lys Gly Ser Leu Glu Glu Tyr Gln Ala Asp Gln 645 650 655 Glu Leu Glu Lys Ala Arg Thr Ala Val Asn Ala Leu Phe Thr Ser Asp 660 665 670 Ala Lys Asn Asp Leu Lys Leu Asn Ile Thr Asp Tyr Ala Val Asp Gln 675 680 685 Ala Ala Asn Leu Val Glu Cys Val Ser Glu Asp Phe His Ala Gln Glu 690 695 700 Lys Met Ile Leu Leu Asp Gln Val Lys Phe Ala Lys Arg Leu Ser Gln 705 710 715 720 Ala Arg Asn Leu Leu Asn Tyr Gly Asp Phe Glu Ser Ser Asp Trp Ser 725 730 735 Gly Glu Asn Gly Trp Arg Thr Ser Gln His Val His Val Gly Ser Gly 740 745 750 Asn Pro Ile Phe Lys Gly Arg Tyr Leu His Met Pro Gly Ala Met Ser 755 760 765 Pro Gln Phe Ser Asn Asn Ile Tyr Pro Thr Tyr Ala Tyr Gln Lys Val 770 775 780 Asp Glu Ser Lys Leu Lys Ser Tyr Thr Arg Tyr Leu Val Arg Gly Phe 785 790 795 800 Val Gly Asn Ser Lys Asp Leu Glu Leu Leu Val Glu Arg Tyr Gly Lys 805 810 815 Asp Val His Val Glu Ile Asp Val Pro Asp Asp Ile Arg Tyr Thr Leu 820 825 830 Pro Ile Asn Glu Cys Gly Asp Phe Asp Arg Cys Arg Pro Val Ser Tyr 835 840 845 Gln Thr Arg Ala Ala His Thr Cys Thr Cys Lys Asp Thr Ala Ile Ala 850 855 860 His Thr Asp Cys Gln Cys Lys Asp Lys Gly Asn Arg Thr Ser Thr Asn 865 870 875 880 Met Tyr Thr Asn Val Ser Thr Asp Ser Asp Met Tyr Thr Asn Gly Phe 885 890 895 His Ala His Lys Ser Cys Gly Cys Lys Asn Asn Asp Met Tyr Gln Asn 900 905 910 Glu Ser His Pro His Lys Ser Cys Gly Cys Lys Asp Pro His Val Phe 915 920 925 Thr Tyr His Ile Asp Thr Gly Cys Val Asp Met Glu Glu Asn Val Gly 930 935 940 Leu Phe Phe Ala Leu Arg Ile Ala Ser Glu Asn Gly Val Ala Asn Ile 945 950 955 960 Asp Asn Leu Glu Ile Ile Glu Ala Gln Pro Leu Thr Gly Ala Ala Leu 965 970 975 Ala Arg Val Lys Lys Arg Glu Gln Arg Trp Lys Gln Glu Arg Asp Lys 980 985 990 Lys Arg Leu Glu Thr Glu Lys Ala Val Gln Ala Ala Gln Thr Ala Ile 995 1000 1005 Gln Asn Leu Phe Thr Asn Ala Gln Gln His Arg Leu Lys Phe Glu 1010 1015 1020 Thr Leu Phe Ser Gln Ile Val His Ala Glu Met Leu Val Gln Gln 1025 1030 1035 Ile Pro Tyr Val Tyr His Asp Tyr Leu Leu Gly Ala Ile Pro Pro 1040 1045 1050 Val Pro Gly Met Asn Phe Asp Ile Val Gln Gln Phe Leu Val Gly 1055 1060 1065 Ile Glu Asn Ala Arg Leu Leu Tyr Glu Gln Arg Asn Leu Val Arg 1070 1075 1080 Asn Gly Thr Phe Ser Ser Ser Thr Gly Ala Trp Gln Val Thr Glu 1085 1090 1095 Gly Val Glu Val Gln Ser Leu Gln Asp Thr Ser Val Leu Val Leu 1100 1105 1110 Ser Gln Trp Asn His Glu Ala Ser Gln Gln Leu Tyr Val Asp Gln 1115 1120 1125 Asp Arg Gly Tyr Val Leu Arg Val Thr Ala Arg Lys Glu Gly Gly 1130 1135 1140 Gly Lys Gly Thr Val Thr Met Asn Asp Cys Ala Ala Tyr Thr Glu 1145 1150 1155 Thr Leu Thr Phe Thr Ser Cys Asp Tyr Asn Thr Ile Gly Ser Gln 1160 1165 1170 Thr Met Thr Ser Gly Thr Val Ser Gly Phe Val Thr Lys Thr Leu 1175 1180 1185 Glu Ile Phe Pro Asp Thr Asp Arg Ile Arg Ile Asp Ile Gly Glu 1190 1195 1200 Thr Glu Gly Met Phe Arg Ile Glu Ser Val Glu Leu Ile Cys Met 1205 1210 1215 Glu Gln Met Glu Asp Val Gly Asn Phe Glu Glu Glu Met 1220 1225 1230 <210> 2 <211> 645 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 2 Met Asn Gln Asn Asp Asn Asn Asn Glu Phe Glu Ile Met Asp Asn Gly 1 5 10 15 Ser Met Lys Ser Gln Leu Arg Tyr Pro Leu Ala Asn Thr Ser Asp Phe 20 25 30 Glu Trp Asn Ser Ser Val Gly Arg Lys Tyr Glu Ile Met Gln Gln Ala 35 40 45 Asn Val Asp Gly Ala Thr Gly Ala Ala Leu Gly Ile Ile Ser Asn Thr 50 55 60 Leu Gly Ala Asn Lys Gln Ala Leu Asp Lys Ala Ser Gly Ile Ile Gly 65 70 75 80 Leu Ile Phe Lys Ile Leu Trp Lys Lys Phe His Asp Gln Ser Gln Trp 85 90 95 Glu Glu Phe Met Asn Ser Val Glu Tyr Leu Ile Asn Gln Lys Ile Thr 100 105 110 Glu Leu Val Arg Ser Gln Ala Val Ala Asp Leu Leu Gly Val Gln Glu 115 120 125 Ala Leu Glu Leu Tyr Gln Glu Ala Ala Asn Glu Trp Asn Glu Asn Pro 130 135 140 Asp Asn Pro Asn Ala Gln Glu Arg Ile Arg Arg Gln Phe Thr Ala Thr 145 150 155 160 Asn Thr Thr Ile Ala Asn Ser Met Pro Ser Phe Gln Val Thr Gly Phe 165 170 175 Glu Val Pro Leu Leu Ala Val Phe Ala Gln Ala Ala Asn Leu Tyr Leu 180 185 190 Leu Leu Leu Arg Asp Ala Val Lys Phe Gly Lys Gly Trp Gly Leu Thr 195 200 205 Ser Gln Glu Ile Glu Asp Leu Tyr Asn Arg Leu Gln Arg Asn Thr Ala 210 215 220 Asn Tyr Thr Asp Tyr Cys Val Thr Thr Tyr Asp Lys Gly Leu Lys Gln 225 230 235 240 Ala Tyr Asp Leu Val Pro Asn Pro Lys Asp Tyr Asn Lys Tyr Pro Tyr 245 250 255 Leu Asn Pro Tyr Ser Asn Asp Pro Ile Tyr Gly Lys Tyr Tyr Thr Ala 260 265 270 Pro Val Asp Trp Asn Leu Phe Asn Asp Tyr Arg Arg Asn Met Thr Leu 275 280 285 Met Val Leu Asp Ile Val Ala Val Trp Pro Thr Tyr Asn Pro Arg Val 290 295 300 Tyr Asp Asn Pro Asn Gly Val Gln Ile Glu Leu Ser Arg Glu Val Tyr 305 310 315 320 Ser Thr Val Tyr Gly Arg Gly Gly Ser Asn Asn Ser Ser Phe Asp Ala 325 330 335 Ile Glu Ser Gln Ile Val Arg Pro Pro His Leu Val Thr Glu Leu Thr 340 345 350 Thr Leu Lys Ile Glu Gln Gly Ala Thr Leu Asp Tyr Glu Gln Ile Gln 355 360 365 Tyr Pro Lys Tyr Met Lys Val Thr Asn Thr Leu His Tyr Thr Gly Ser 370 375 380 Asn Thr Phe Glu Lys Ser Ser Ser Ala Pro Leu Ile Arg Pro Ile Thr 385 390 395 400 Lys Thr Tyr Thr Ile Pro Ala Asn Asn Ile Gly Asn Leu Ser Leu Ser 405 410 415 Gln Leu Glu Val Pro Tyr Arg Phe Ala Phe Tyr Asn Arg Glu Asn Ala 420 425 430 Leu Ile Ala Glu Val Gly Ala Glu Phe Pro Pro Asn Thr Val Thr Trp 435 440 445 Asp Gly Ile Pro Lys Ala Glu Gly Ser Asn Gln Asn Ser His His Leu 450 455 460 Ser Tyr Val Gly Ala Leu Asn Thr Gln Ser Ser Ala Gly Phe Pro Phe 465 470 475 480 Thr Tyr Pro Thr Glu Leu Leu Gly Glu Trp Gly Phe Gly Trp Leu His 485 490 495 Asn Ser Leu Thr Pro Glu Asn Lys Ile Val Pro Asp Lys Ile Thr Gln 500 505 510 Ile Pro Ala Val Lys Gly Lys Ser Leu Ala His Gly Ala Gln Val Val 515 520 525 Lys Gly Pro Gly Ser Thr Gly Gly Asp Leu Val Ser Leu Ser Ser Gln 530 535 540 Leu Ser Gln Leu Gln Leu Leu Leu Asn Leu Ile Ser Pro Ile Pro Thr 545 550 555 560 Pro Glu Leu Val Gly His Tyr Ile Arg Ile Arg Tyr Ala Ser Ser Ala 565 570 575 Asn Thr Gln Leu Tyr Ile Ser Cys Gly Ser Arg Val Gly Tyr Tyr Asp 580 585 590 Val Lys Ala Thr Tyr Ser Gly Gly Thr Leu Thr Tyr Gln Ser Phe Gly 595 600 605 Tyr Met Asp Ala Gly Trp Leu Tyr Met Val Gly Gly Phe Asn Phe Ile 610 615 620 Ala Ile Ile Arg Asn Gln Gly Asn Thr Pro Ile Ile Ile Asp Lys Ile 625 630 635 640 Glu Phe Ile Pro Ile 645 <210> 3 <211> 1238 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 3 Met Gly Gly Leu Leu Met Asn Gln Asn Tyr Asn Asn Asn Glu Tyr Glu 1 5 10 15 Ile Met Asp Asn Gly Val Gln Cys Cys Thr Pro Arg Tyr Pro Leu Ala 20 25 30 Gln Ala Pro Gly Ser Glu Leu Gln Ser Met Asn Tyr Gln Asp Val Thr 35 40 45 Glu Thr Ser Ile Gly Arg Glu Tyr Gln Ala Val Gln Gln Val Asn Val 50 55 60 Gly Lys Ala Val Ser Ala Ala Leu Gly Ile Leu Thr Thr Ile Leu Lys 65 70 75 80 Ala Ala Asn Pro Ile Leu Gly Thr Ala Ala Gly Val Ile Ser Ser Ile 85 90 95 Phe Gly Phe Leu Trp Lys Arg Phe Gly Thr Asp Pro Gln Ser Gln Trp 100 105 110 Lys Gln Phe Met Glu Ala Val Glu Tyr Leu Val Ser Gln Lys Ile Thr 115 120 125 Asp Ala Val Arg Ser Lys Ala Val Ser Glu Leu Glu Gly Val Gln Arg 130 135 140 Ala Val Glu Leu Tyr Gln Glu Ala Ala Asn Ala Trp Asn Met Asn Pro 145 150 155 160 Asp Asp Ala Ala Ala Lys Glu Arg Ile Arg Arg Gln Tyr Thr Ser Thr 165 170 175 Asn Thr Val Ile Glu Phe Ala Met Pro Ser Phe Arg Val Gly Gly Phe 180 185 190 Glu Val Pro Leu Leu Thr Val Tyr Ala Gln Ala Ala Asn Leu His Leu 195 200 205 Leu Leu Leu Arg Asp Ala Val Lys Phe Gly Ala Gly Trp Gly Phe Ser 210 215 220 Pro Thr Glu Val Glu Asp Asn Tyr Thr Arg Leu Gln Ala Arg Thr Ala 225 230 235 240 Glu Tyr Thr Asn His Cys Thr Asn Thr Tyr Asp Lys Gly Leu Lys Gln 245 250 255 Ala Tyr Asp Leu Ala Pro Asn Pro Thr Asp Tyr Asn Lys Tyr Pro Tyr 260 265 270 Leu Asn Pro Tyr Ser Lys Asp Pro Ile Tyr Gly Lys Tyr Tyr Thr Ala 275 280 285 Pro Val Asp Trp Asn Leu Phe Asn Asp Phe Arg Arg Asp Met Thr Leu 290 295 300 Met Val Leu Asp Ile Val Ala Val Trp Pro Thr Tyr Asn Pro Arg Leu 305 310 315 320 Tyr Asn Asn Pro Asn Gly Val Gln Ile Gln Leu Ser Arg Glu Val Tyr 325 330 335 Ser Thr Val Tyr Gly Arg Ala Trp Ser Asn Asn Ser Thr Val Asp Ala 340 345 350 Ile Glu Ser Thr Leu Val Arg Pro Pro His Leu Val Thr Glu Leu Thr 355 360 365 Lys Leu Thr Phe Asp Glu Arg Asn Leu Tyr Glu Ala Glu Thr Val Pro 370 375 380 Val Ala Phe Arg Arg Val Ala Asn Thr Leu His Asn Val Gly Ser Ser 385 390 395 400 Thr Thr Trp Glu Gln Ser Phe Ser Ala Thr Ser Val Gly Ser Leu Lys 405 410 415 Ala Val His Asn Val Ala Ala Thr Asp Ile Gly Asn Leu Ala Leu Ser 420 425 430 Leu Gly Ala Val Pro Leu Gly Phe Ser Phe Tyr Asn Lys Asn Asp Gln 435 440 445 His Leu Thr Thr Val Gly Tyr Ser Gly Gly Trp Trp Asn Gly Ile Pro 450 455 460 Lys Asp Glu Gly Ser Asn Gln Asn Ser His His Leu Ser Tyr Val Ala 465 470 475 480 Ala Leu Glu Thr Gln Ser Thr Ala Gly Trp Trp Pro Tyr Thr Tyr Pro 485 490 495 Val Pro Leu Leu Gly Glu Trp Gly Phe Gly Trp Leu His Asn Ser Leu 500 505 510 Thr Pro Thr Asn Glu Ile Leu Ser Asp Lys Ile Thr Gln Ile Pro Ala 515 520 525 Val Lys Ala Phe Asn Ile Gln Gly Asn Gly Lys Val Thr Lys Gly Pro 530 535 540 Gly Ser Thr Gly Gly Asp Leu Ile Ala Leu Pro Ala Pro Ser Gly Gln 545 550 555 560 Ile Asn Ile Tyr Leu Lys Glu Thr Ser Thr Lys Asn Tyr Arg Val Arg 565 570 575 Leu Arg Tyr Ala Ala Thr Thr Asp Gly Gln Leu Arg Val Ala Leu Val 580 585 590 Arg Asn Gly Gly Ala Val Arg Trp Phe Glu Asn Ile Lys Tyr Val Thr 595 600 605 Thr Gly Ala Ser Glu Asn Ser Leu Ala Tyr Asn Gln Phe Lys Tyr Val 610 615 620 Asp Ile Phe Thr Ser Asp Phe Ser Asn Ile Asn Ser Leu Val Phe Ile 625 630 635 640 Asn Gln Ser Gly Gly Thr Ile Leu Ile Asp Gln Ile Glu Phe Ile Pro 645 650 655 Ile Glu Gly Ser Leu Glu Val Phe Glu Ala Glu Gln Asp Leu Glu Asn 660 665 670 Ala Arg Lys Ala Val Asn Ala Leu Phe Thr Gly Ala Ala Lys Asp Val 675 680 685 Leu Lys Leu Asn Val Thr Asp Tyr Ala Val Asp Gln Ala Ala Asn Leu 690 695 700 Val Glu Cys Val Ser Asp Glu Met His Pro Lys Glu Lys Met Ile Leu 705 710 715 720 Leu Asp Gln Val Lys Phe Ala Lys Arg Leu Ser Gln Thr Arg Asn Leu 725 730 735 Leu Asn Tyr Gly Asp Phe Glu Ser Asp Asp Trp Ser Gly Ala Asn Gly 740 745 750 Trp Lys Thr Ser Asn His Val His Val Ala Ala Asp Asn Pro Ile Phe 755 760 765 Lys Gly Arg Tyr Leu His Met Pro Gly Ala Thr Ser Ser Gln Leu Ser 770 775 780 Ser Asn Val Tyr Pro Thr Tyr Ala Tyr Gln Lys Val Asp Glu Ser Lys 785 790 795 800 Leu Lys Ser Tyr Thr Arg Tyr Leu Val Arg Gly Phe Ile Gly Asn Ser 805 810 815 Lys Asp Leu Glu Leu Leu Val Glu Arg Tyr Gly Lys Asp Val Tyr Val 820 825 830 Glu Met Asp Val Pro Asn Asp Ile Gln Tyr Ala Leu Pro Met Asn Glu 835 840 845 Cys Gly Gly Phe Asp Arg Cys Gly His Val Ser Tyr Gln Ala Ala Ser 850 855 860 His His Thr Cys Thr Cys Lys Asn Thr Ala Gln Met Asp Thr Asp Cys 865 870 875 880 Gln Cys Lys Asp Lys Val Asn Arg Thr Ala Pro Gly Val Tyr Thr Asn 885 890 895 Thr Val Pro Gly Ser Ala Met Tyr Thr Asn Gly Tyr His Ser His Lys 900 905 910 Ser Cys Gly Cys Lys Asp Pro His Val Phe Ser Tyr His Ile Asp Thr 915 920 925 Gly Cys Val Asp Gln Glu Glu Asn Leu Gly Leu Trp Phe Ala Leu Lys 930 935 940 Ile Ala Ser Glu Asn Gly Val Ala Lys Ile Asp Asn Leu Glu Ile Ile 945 950 955 960 Glu Ala Gln Pro Leu Thr Gly Glu Ala Leu Ala Arg Val Lys Lys Arg 965 970 975 Glu His Lys Trp Lys Gln Glu Met Ala Gln Lys Arg Leu His Thr Glu 980 985 990 Lys Ala Val Gln Ala Ala Arg Asp Ala Ile Gln Arg Leu Phe Thr Ser 995 1000 1005 Pro Lys Leu Asn Arg Leu Lys Phe Glu Thr Leu Leu Gln Gln Ile 1010 1015 1020 Leu Asn Ala Asp Ala Leu Val Gln Lys Ile Ser Tyr Val Tyr His 1025 1030 1035 Ser Phe Leu Ile Gly Ala Met Pro Thr Val Pro Gly Met Asn Asn 1040 1045 1050 Glu Ile Tyr Gln Lys Leu Ser Ala Ala Ile Ala Gln Ala Arg Ala 1055 1060 1065 Leu Tyr Glu Gln Arg Asn Leu Val Arg Asn Gly Thr Phe Ser Ser 1070 1075 1080 Gly Thr Gly Ser Trp His Val Ser Asp Gly Val Glu Val Gln Pro 1085 1090 1095 Leu Gln Asn Thr Phe Val Leu Val Leu Ser Glu Trp Ser Asp Glu 1100 1105 1110 Ala Ser Gln Asp Arg Arg Ile Asp Pro Glu Arg Gly Tyr Val Leu 1115 1120 1125 Arg Val Thr Ala Arg Lys Glu Gly Ala Gly Lys Gly Thr Val Thr 1130 1135 1140 Ile Ser Asp Cys Ala Asp Tyr Thr Glu Lys Leu Thr Phe Thr Ser 1145 1150 1155 Cys Asp Tyr Asn Thr Val Gly Ser Gln Thr Met Thr Ser Gly Thr 1160 1165 1170 Leu Ser Gly Phe Val Thr Lys Thr Leu Glu Ile Phe Pro Asp Thr 1175 1180 1185 Asp Arg Ile Arg Ile Asp Ile Gly Glu Thr Glu Gly Thr Phe Lys 1190 1195 1200 Ile Glu Ser Val Glu Leu Ile Cys Met Glu Gln Met Glu Asp His 1205 1210 1215 Met Tyr Asp Met Ala Gly Asn Val Glu Ala Ser Ile Pro Pro Leu 1220 1225 1230 Val Pro Pro Met Asn 1235 <210> 4 <211> 657 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 4 Met Gly Gly Leu Leu Met Asn Gln Asn Tyr Asn Asn Asn Glu Tyr Glu 1 5 10 15 Ile Met Asp Asn Gly Val Gln Cys Cys Thr Pro Arg Tyr Pro Leu Ala 20 25 30 Gln Ala Pro Gly Ser Glu Leu Gln Ser Met Asn Tyr Gln Asp Val Thr 35 40 45 Glu Thr Ser Ile Gly Arg Glu Tyr Gln Ala Val Gln Gln Val Asn Val 50 55 60 Gly Lys Ala Val Ser Ala Ala Leu Gly Ile Leu Thr Thr Ile Leu Lys 65 70 75 80 Ala Ala Asn Pro Ile Leu Gly Thr Ala Ala Gly Val Ile Ser Ser Ile 85 90 95 Phe Gly Phe Leu Trp Lys Arg Phe Gly Thr Asp Pro Gln Ser Gln Trp 100 105 110 Lys Gln Phe Met Glu Ala Val Glu Tyr Leu Val Ser Gln Lys Ile Thr 115 120 125 Asp Ala Val Arg Ser Lys Ala Val Ser Glu Leu Glu Gly Val Gln Arg 130 135 140 Ala Val Glu Leu Tyr Gln Glu Ala Ala Asn Ala Trp Asn Met Asn Pro 145 150 155 160 Asp Asp Ala Ala Ala Lys Glu Arg Ile Arg Arg Gln Tyr Thr Ser Thr 165 170 175 Asn Thr Val Ile Glu Phe Ala Met Pro Ser Phe Arg Val Gly Gly Phe 180 185 190 Glu Val Pro Leu Leu Thr Val Tyr Ala Gln Ala Ala Asn Leu His Leu 195 200 205 Leu Leu Leu Arg Asp Ala Val Lys Phe Gly Ala Gly Trp Gly Phe Ser 210 215 220 Pro Thr Glu Val Glu Asp Asn Tyr Thr Arg Leu Gln Ala Arg Thr Ala 225 230 235 240 Glu Tyr Thr Asn His Cys Thr Asn Thr Tyr Asp Lys Gly Leu Lys Gln 245 250 255 Ala Tyr Asp Leu Ala Pro Asn Pro Thr Asp Tyr Asn Lys Tyr Pro Tyr 260 265 270 Leu Asn Pro Tyr Ser Lys Asp Pro Ile Tyr Gly Lys Tyr Tyr Thr Ala 275 280 285 Pro Val Asp Trp Asn Leu Phe Asn Asp Phe Arg Arg Asp Met Thr Leu 290 295 300 Met Val Leu Asp Ile Val Ala Val Trp Pro Thr Tyr Asn Pro Arg Leu 305 310 315 320 Tyr Asn Asn Pro Asn Gly Val Gln Ile Gln Leu Ser Arg Glu Val Tyr 325 330 335 Ser Thr Val Tyr Gly Arg Ala Trp Ser Asn Asn Ser Thr Val Asp Ala 340 345 350 Ile Glu Ser Thr Leu Val Arg Pro Pro His Leu Val Thr Glu Leu Thr 355 360 365 Lys Leu Thr Phe Asp Glu Arg Asn Leu Tyr Glu Ala Glu Thr Val Pro 370 375 380 Val Ala Phe Arg Arg Val Ala Asn Thr Leu His Asn Val Gly Ser Ser 385 390 395 400 Thr Thr Trp Glu Gln Ser Phe Ser Ala Thr Ser Val Gly Ser Leu Lys 405 410 415 Ala Val His Asn Val Ala Ala Thr Asp Ile Gly Asn Leu Ala Leu Ser 420 425 430 Leu Gly Ala Val Pro Leu Gly Phe Ser Phe Tyr Asn Lys Asn Asp Gln 435 440 445 His Leu Thr Thr Val Gly Tyr Ser Gly Gly Trp Trp Asn Gly Ile Pro 450 455 460 Lys Asp Glu Gly Ser Asn Gln Asn Ser His His Leu Ser Tyr Val Ala 465 470 475 480 Ala Leu Glu Thr Gln Ser Thr Ala Gly Trp Trp Pro Tyr Thr Tyr Pro 485 490 495 Val Pro Leu Leu Gly Glu Trp Gly Phe Gly Trp Leu His Asn Ser Leu 500 505 510 Thr Pro Thr Asn Glu Ile Leu Ser Asp Lys Ile Thr Gln Ile Pro Ala 515 520 525 Val Lys Ala Phe Asn Ile Gln Gly Asn Gly Lys Val Thr Lys Gly Pro 530 535 540 Gly Ser Thr Gly Gly Asp Leu Ile Ala Leu Pro Ala Pro Ser Gly Gln 545 550 555 560 Ile Asn Ile Tyr Leu Lys Glu Thr Ser Thr Lys Asn Tyr Arg Val Arg 565 570 575 Leu Arg Tyr Ala Ala Thr Thr Asp Gly Gln Leu Arg Val Ala Leu Val 580 585 590 Arg Asn Gly Gly Ala Val Arg Trp Phe Glu Asn Ile Lys Tyr Val Thr 595 600 605 Thr Gly Ala Ser Glu Asn Ser Leu Ala Tyr Asn Gln Phe Lys Tyr Val 610 615 620 Asp Ile Phe Thr Ser Asp Phe Ser Asn Ile Asn Ser Leu Val Phe Ile 625 630 635 640 Asn Gln Ser Gly Gly Thr Ile Leu Ile Asp Gln Ile Glu Phe Ile Pro 645 650 655 Ile <210> 5 <211> 357 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 5 Leu Phe Met Lys Ile Lys Lys Val Ile Pro Ser Ile Ile Ala Phe Ser 1 5 10 15 Thr Leu Leu Thr Ile Ala Pro Val Ser Ser Phe Ala Ala Glu His Asp 20 25 30 Ala Leu Lys Asn Ser Lys Leu Ser Thr Ala Glu Arg Ala Ser Tyr Ile 35 40 45 Asp Val Val Gln Asp Arg Met Lys Thr Arg Asp Leu Glu Ser Arg Leu 50 55 60 Phe Asn Thr Pro Val Asn Ile Gln Glu Gln Ile Ile Asp Gly Trp Phe 65 70 75 80 Leu Ala Arg Phe Trp Ile Leu Lys Asp Gln Asn Asn Ser His Gln Thr 85 90 95 Asn Arg Phe Ile Ser Trp Phe Lys Asn Asn Leu Ala Ser Ala Lys Gly 100 105 110 Tyr Asp Arg Ile Ala Glu Gln Ile Gly Leu Lys Ile Glu Ala Arg Glu 115 120 125 Asp Met Asp Ile Ser Asn Val Gln Tyr Thr Ser Lys Ile Gly Glu Thr 130 135 140 Ile Tyr Gln Gly Val Ser Glu Leu Thr Asn Thr Phe Asn Ile Thr Gln 145 150 155 160 Lys Leu Lys Thr Asp Ser Phe Gln Arg Asp Tyr Thr Lys Ser Gln Thr 165 170 175 Thr Ser Ile Thr Asn Gly Leu Gln Leu Gly Phe Lys Val Ala Ala Lys 180 185 190 Gly Val Val Pro Leu Ala Gly Ala Asp Phe Glu Ala Ser Val Ala Tyr 195 200 205 Asn Leu Ser Gly Thr Ser Ser Glu Thr Ser Thr Ile Ser Asp Lys Phe 210 215 220 Ser Val Pro Ser Gln Glu Val Thr Leu Pro Pro Gly His Lys Ala Ile 225 230 235 240 Ile Lys His Asp Leu Arg Lys Met Ile Tyr Ser Gly Thr Asn Asp Val 245 250 255 Lys Gly Asp Leu Asn Val Thr Phe Asp Asp Lys Glu Ile Ile Gln Lys 260 265 270 Phe Ile His Ser Lys Tyr Lys Ser Ile Asn Leu Ser Asp Ile Arg Ala 275 280 285 Thr Met Ile Ala Ile Asp Lys Trp Asn Lys Val Thr Pro Thr Asp Phe 290 295 300 Tyr Asn Leu Leu Gly Lys Lys Asn Tyr Ile Lys Asp Asn Glu Thr Leu 305 310 315 320 Tyr Ile Asp Thr Pro Ala Lys Phe Asn Phe Asn Gly Ala Thr Pro Tyr 325 330 335 Tyr Arg Ala Thr Phe Ile Gln Tyr Asp Glu Asn Gly Lys Leu Val Lys 340 345 350 Thr Gln Lys Ile Asn 355 <210> 6 <211> 330 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 6 Met Ala Glu His Asp Ala Leu Lys Asn Ser Lys Leu Ser Thr Ala Glu 1 5 10 15 Arg Ala Ser Tyr Ile Asp Val Val Gln Asp Arg Met Lys Thr Arg Asp 20 25 30 Leu Glu Ser Arg Leu Phe Asn Thr Pro Val Asn Ile Gln Glu Gln Ile 35 40 45 Ile Asp Gly Trp Phe Leu Ala Arg Phe Trp Ile Leu Lys Asp Gln Asn 50 55 60 Asn Ser His Gln Thr Asn Arg Phe Ile Ser Trp Phe Lys Asn Asn Leu 65 70 75 80 Ala Ser Ala Lys Gly Tyr Asp Arg Ile Ala Glu Gln Ile Gly Leu Lys 85 90 95 Ile Glu Ala Arg Glu Asp Met Asp Ile Ser Asn Val Gln Tyr Thr Ser 100 105 110 Lys Ile Gly Glu Thr Ile Tyr Gln Gly Val Ser Glu Leu Thr Asn Thr 115 120 125 Phe Asn Ile Thr Gln Lys Leu Lys Thr Asp Ser Phe Gln Arg Asp Tyr 130 135 140 Thr Lys Ser Gln Thr Thr Ser Ile Thr Asn Gly Leu Gln Leu Gly Phe 145 150 155 160 Lys Val Ala Ala Lys Gly Val Val Pro Leu Ala Gly Ala Asp Phe Glu 165 170 175 Ala Ser Val Ala Tyr Asn Leu Ser Gly Thr Ser Ser Glu Thr Ser Thr 180 185 190 Ile Ser Asp Lys Phe Ser Val Pro Ser Gln Glu Val Thr Leu Pro Pro 195 200 205 Gly His Lys Ala Ile Ile Lys His Asp Leu Arg Lys Met Ile Tyr Ser 210 215 220 Gly Thr Asn Asp Val Lys Gly Asp Leu Asn Val Thr Phe Asp Asp Lys 225 230 235 240 Glu Ile Ile Gln Lys Phe Ile His Ser Lys Tyr Lys Ser Ile Asn Leu 245 250 255 Ser Asp Ile Arg Ala Thr Met Ile Ala Ile Asp Lys Trp Asn Lys Val 260 265 270 Thr Pro Thr Asp Phe Tyr Asn Leu Leu Gly Lys Lys Asn Tyr Ile Lys 275 280 285 Asp Asn Glu Thr Leu Tyr Ile Asp Thr Pro Ala Lys Phe Asn Phe Asn 290 295 300 Gly Ala Thr Pro Tyr Tyr Arg Ala Thr Phe Ile Gln Tyr Asp Glu Asn 305 310 315 320 Gly Lys Leu Val Lys Thr Gln Lys Ile Asn 325 330 <210> 7 <211> 298 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 7 Met Ala Ile Val Asp Leu Asp Ala Tyr Leu Leu Ala Leu Ser Lys Lys 1 5 10 15 Val Leu Ala Ala Pro Phe Asp Pro Phe Ile Ser Arg Val Asn Thr Ser 20 25 30 Arg Leu Ala Val Lys Asn Ala Glu Ser Tyr Gly Phe Glu Ile Lys Glu 35 40 45 Ser Lys Pro Gln Gly Thr Met Phe Ile Gly Glu Ser Ile Leu Asn Asn 50 55 60 Arg Thr Asn Glu Thr Gln Thr Leu His Ser Asp Ser Phe Thr Lys Thr 65 70 75 80 Ile Thr Asp Ser Val Thr Leu Ser Val Thr Thr Gly Ile Thr Thr Gly 85 90 95 Val Asn Ile Asn Ile Gly Gly Lys Ile Phe Gly Met Gly Val Glu Thr 100 105 110 Ser Met Ser Phe Glu Val Ser Thr Ser Thr Thr Asn Glu Gln Thr Asn 115 120 125 Glu Glu Ser Val Ala Tyr Thr Val Pro Ser Gln Thr Val Val Val Pro 130 135 140 Ala Gln Thr Thr Tyr Tyr Val His Thr Ala Leu Glu Arg Asn Gln Leu 145 150 155 160 Glu Gly Ile Ile Arg Leu Arg Val Asp Leu Ser Gly Glu Phe Ser Ala 165 170 175 Met Ile Lys Val Gln Asp Leu Glu Val Pro Ile Tyr Thr Gly Asn Ile 180 185 190 Tyr Asp Phe Val Asn Gln Tyr Gln Ser Leu His Pro Leu Pro Ser Gly 195 200 205 Ile Ser Leu Asn His Asn Thr Lys Ser Ile His Phe Glu Gly Ile Ala 210 215 220 Glu Tyr Leu Tyr Gly Thr Gly Thr Lys Phe His Val Thr Val Thr Asp 225 230 235 240 Lys Pro Ser Ser Gln Gly Thr Gln Glu His Lys Ser Phe Asp Ala Lys 245 250 255 Thr Gly Leu Gly Thr Tyr Pro Ile Gly Leu Asn Gly Lys Lys Leu Ser 260 265 270 Leu Glu Leu Asn Asp Leu Lys Glu His Met Asn Ala Lys Asp Phe Glu 275 280 285 Lys Leu Lys Glu Leu Gln Asn Glu Val Val 290 295 <210> 8 <211> 556 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 8 Leu Cys Tyr Met Asn Lys Gln Asp Thr Gln Ile Ala Glu Leu Pro Val 1 5 10 15 Ile Asp Glu Phe Asn Gly Ile Ile Gly Phe Ala Gln Asn Ile Gly Gly 20 25 30 Ile Met Asn Met Ile Ala Gly Thr Pro Ser Val Asp Asp Met Thr Leu 35 40 45 Asp Gln Leu Val Thr Asn Tyr Asp Ala Leu Val Asp Ile Gln Thr Ser 50 55 60 Ile Ala Gly Ile Asn Gln Gln Leu Ala Glu Val Ile Lys Asn Gly Ser 65 70 75 80 Glu Asp Thr Asp Leu Ile Lys Gln Leu Ile Asp Ile Asn Asn Glu Gln 85 90 95 Ser Ala Glu Leu Asp Glu Ile Asn Gly Glu Ile Gln Asp Ile Asp Asn 100 105 110 Met Leu Asn Thr Tyr Leu Pro Glu Ile Val Asn Met Leu Glu Gly Ile 115 120 125 Ser Gln Gln Leu Val Gly Ile Ser Gln Gln Ile Asn Gln Met Met Gln 130 135 140 Met Leu Asn Ala Ile Ser Lys Gln Leu Asn Lys Ile Ala Ala Asn Val 145 150 155 160 Ala Leu Asn Ser Thr Ile Ala Glu Ile Glu Pro His Tyr Gln Lys Ile 165 170 175 Lys Tyr Val Ile Thr Gln Phe Asn Glu Leu Asn Asp Glu Leu Val Thr 180 185 190 Thr Tyr Ser Ser Gln Ile Asn Asn Asn Glu Leu His Leu Gly Ala Asp 195 200 205 Asp Ile Asp Thr Gly Ala Leu Ala Ala Leu Ile Ala Trp Ala Lys Met 210 215 220 Val Val Ala Ile Asp Leu Asn Asp Leu Arg Leu Ser Leu Asp Ala Met 225 230 235 240 Asn Asp Ala Ile Leu Gly Asn Asn Leu Tyr Gly Asn Ser Ala Leu Val 245 250 255 Ser Thr Ala Asp Phe Tyr Thr Ala Asn Thr Thr Tyr Ala Gln Ser Ile 260 265 270 Tyr Thr Ser Met Tyr Ser Tyr Leu Ser Thr Leu Cys Gly Leu Gln Thr 275 280 285 Asn Ala Tyr Met Leu Val Asp Thr Ala Arg Lys Ile Leu Ser Leu Pro 290 295 300 Glu Glu Asp Asn Gln Asp Leu Met Asn Ser Arg Ile Ser Gln Gln Lys 305 310 315 320 Lys Leu Phe Thr Ser Leu Ser Ser Gly Phe Ser Asn Val Phe Tyr Ser 325 330 335 Thr Glu Ser Ile Asp Met Asp Pro Gly Ala Ser Ala Pro Ile Asn Gln 340 345 350 Ser Tyr Glu Ile Glu Leu Val Pro Pro Ala Gly Asn Ala Leu Leu Gly 355 360 365 Phe Asn Met Thr Ser Glu Pro Asp Ser Asn Gly Asp Val Gln Asn Gly 370 375 380 Lys Leu His Val Glu Tyr Tyr Tyr Gly Lys Leu Leu Thr Asn Tyr Gly 385 390 395 400 Val Asp Val Ala Ser Ile Asn Val Ala Thr Ala Glu Phe Ser Met Ala 405 410 415 Asn Tyr Leu Pro Ser Ser Gly Ile Tyr Asn Val Pro Asp Gly Gly Leu 420 425 430 Pro Thr Ile Asp Ser Asn Thr Ile Val Val Gly Phe Lys Leu Lys Ile 435 440 445 Thr Thr Asp Asn Met Gly Gln Ala Phe Met Val Pro Ser Val Val Thr 450 455 460 Ala Pro Tyr Asp Ser Thr Lys Asn Gly Val Gly Thr Thr Thr Lys Asp 465 470 475 480 Val Val Ile Pro Gln Ser Asp Asn Asn Ser Ile Thr Asn Gln Pro Met 485 490 495 Gly Ile Val Ser Asp Gln Phe Leu Ser Pro Ile Leu Asn Met Thr Met 500 505 510 Gly Lys Asp Glu Asn Gly Gln Tyr Cys Phe Met Val Glu Ser Ala Leu 515 520 525 Lys Asn Tyr Val Asn Ala Thr Asp Met Lys Asp Ala Asp Thr Asp Leu 530 535 540 Ala Val Ser Pro Tyr Tyr Ser Thr Asp Thr Ala Glu 545 550 555 <210> 9 <211> 553 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 9 Met Asn Lys Gln Asp Thr Gln Ile Ala Glu Leu Pro Val Ile Asp Glu 1 5 10 15 Phe Asn Gly Ile Ile Gly Phe Ala Gln Asn Ile Gly Gly Ile Met Asn 20 25 30 Met Ile Ala Gly Thr Pro Ser Val Asp Asp Met Thr Leu Asp Gln Leu 35 40 45 Val Thr Asn Tyr Asp Ala Leu Val Asp Ile Gln Thr Ser Ile Ala Gly 50 55 60 Ile Asn Gln Gln Leu Ala Glu Val Ile Lys Asn Gly Ser Glu Asp Thr 65 70 75 80 Asp Leu Ile Lys Gln Leu Ile Asp Ile Asn Asn Glu Gln Ser Ala Glu 85 90 95 Leu Asp Glu Ile Asn Gly Glu Ile Gln Asp Ile Asp Asn Met Leu Asn 100 105 110 Thr Tyr Leu Pro Glu Ile Val Asn Met Leu Glu Gly Ile Ser Gln Gln 115 120 125 Leu Val Gly Ile Ser Gln Gln Ile Asn Gln Met Met Gln Met Leu Asn 130 135 140 Ala Ile Ser Lys Gln Leu Asn Lys Ile Ala Ala Asn Val Ala Leu Asn 145 150 155 160 Ser Thr Ile Ala Glu Ile Glu Pro His Tyr Gln Lys Ile Lys Tyr Val 165 170 175 Ile Thr Gln Phe Asn Glu Leu Asn Asp Glu Leu Val Thr Thr Tyr Ser 180 185 190 Ser Gln Ile Asn Asn Asn Glu Leu His Leu Gly Ala Asp Asp Ile Asp 195 200 205 Thr Gly Ala Leu Ala Ala Leu Ile Ala Trp Ala Lys Met Val Val Ala 210 215 220 Ile Asp Leu Asn Asp Leu Arg Leu Ser Leu Asp Ala Met Asn Asp Ala 225 230 235 240 Ile Leu Gly Asn Asn Leu Tyr Gly Asn Ser Ala Leu Val Ser Thr Ala 245 250 255 Asp Phe Tyr Thr Ala Asn Thr Thr Tyr Ala Gln Ser Ile Tyr Thr Ser 260 265 270 Met Tyr Ser Tyr Leu Ser Thr Leu Cys Gly Leu Gln Thr Asn Ala Tyr 275 280 285 Met Leu Val Asp Thr Ala Arg Lys Ile Leu Ser Leu Pro Glu Glu Asp 290 295 300 Asn Gln Asp Leu Met Asn Ser Arg Ile Ser Gln Gln Lys Lys Leu Phe 305 310 315 320 Thr Ser Leu Ser Ser Gly Phe Ser Asn Val Phe Tyr Ser Thr Glu Ser 325 330 335 Ile Asp Met Asp Pro Gly Ala Ser Ala Pro Ile Asn Gln Ser Tyr Glu 340 345 350 Ile Glu Leu Val Pro Pro Ala Gly Asn Ala Leu Leu Gly Phe Asn Met 355 360 365 Thr Ser Glu Pro Asp Ser Asn Gly Asp Val Gln Asn Gly Lys Leu His 370 375 380 Val Glu Tyr Tyr Tyr Gly Lys Leu Leu Thr Asn Tyr Gly Val Asp Val 385 390 395 400 Ala Ser Ile Asn Val Ala Thr Ala Glu Phe Ser Met Ala Asn Tyr Leu 405 410 415 Pro Ser Ser Gly Ile Tyr Asn Val Pro Asp Gly Gly Leu Pro Thr Ile 420 425 430 Asp Ser Asn Thr Ile Val Val Gly Phe Lys Leu Lys Ile Thr Thr Asp 435 440 445 Asn Met Gly Gln Ala Phe Met Val Pro Ser Val Val Thr Ala Pro Tyr 450 455 460 Asp Ser Thr Lys Asn Gly Val Gly Thr Thr Thr Lys Asp Val Val Ile 465 470 475 480 Pro Gln Ser Asp Asn Asn Ser Ile Thr Asn Gln Pro Met Gly Ile Val 485 490 495 Ser Asp Gln Phe Leu Ser Pro Ile Leu Asn Met Thr Met Gly Lys Asp 500 505 510 Glu Asn Gly Gln Tyr Cys Phe Met Val Glu Ser Ala Leu Lys Asn Tyr 515 520 525 Val Asn Ala Thr Asp Met Lys Asp Ala Asp Thr Asp Leu Ala Val Ser 530 535 540 Pro Tyr Tyr Ser Thr Asp Thr Ala Glu 545 550 <210> 10 <211> 1231 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 10 Leu Gln His Pro Gln Thr Tyr Val Asn Ile Gly Leu Ser Leu Ile Thr 1 5 10 15 Ile Ala Val Pro Glu Ile Gly Ile Phe Thr Pro Phe Ile Gly Leu Phe 20 25 30 Phe Ala Ala Leu Asn Lys His Asp Ala Pro Pro Pro Pro Asn Ala Lys 35 40 45 Asp Ile Phe Glu Ala Met Lys Pro Ala Ile Gln Glu Met Ile Asp Arg 50 55 60 Thr Leu Ser Ala Asp Glu Gln Thr Phe Leu Asn Gly Glu Val Ser Gly 65 70 75 80 Leu Gln Asn Leu Ala Ala Arg Tyr Gln Ser Thr Met Asp Asp Ile Gln 85 90 95 Ser His Gly Gly Phe Asn Lys Val Asp Ser Gly Leu Ile Lys Lys Phe 100 105 110 Thr Asp Glu Val Leu Ser Leu Asn Ser Phe Tyr Thr Asp Arg Leu Pro 115 120 125 Val Phe Ile Thr Asp Asn Thr Ala Asp Arg Thr Leu Leu Gly Leu Pro 130 135 140 Tyr Tyr Ala Ile Leu Ala Ser Met His Leu Met Leu Leu Arg Asp Ile 145 150 155 160 Ile Thr Lys Gly Pro Thr Trp Asp Ser Lys Ile Asn Phe Thr Pro Asp 165 170 175 Ala Ile Asp Ser Phe Lys Thr Asp Ile Lys Asn Asn Ile Lys Leu Tyr 180 185 190 Ser Lys Thr Ile Tyr Asp Val Phe Gln Lys Gly Leu Ala Ser Tyr Gly 195 200 205 Thr Pro Ser Asp Leu Glu Ser Phe Ala Lys Lys Gln Lys Tyr Ile Glu 210 215 220 Ile Met Thr Thr His Cys Leu Asp Phe Ala Arg Leu Phe Pro Thr Phe 225 230 235 240 Asp Pro Asp Leu Tyr Pro Thr Gly Ser Gly Asp Ile Ser Leu Gln Lys 245 250 255 Thr Arg Arg Ile Leu Ser Pro Leu Ile Pro Ile Arg Ala Val Asn Pro 260 265 270 Leu Ser Leu Glu Gly Thr Pro Val Asp Thr Ser Asn Trp Pro Asp Tyr 275 280 285 Glu Asn Gly Asn Gly Leu Leu Pro Asn Pro Arg Asp Arg Val Leu Lys 290 295 300 Gln Leu Thr Phe His Ala Ser Ser Arg Gly Gly Pro Gln Pro Gly Ala 305 310 315 320 Ser Val Leu His Pro Tyr Leu Trp Gly Val Glu Val Leu Asp Ser Val 325 330 335 Glu Ser Arg Leu Tyr Gly Lys Leu Pro Thr Val Asp Pro Gln Lys Ala 340 345 350 Pro Asn Asn Val Tyr Ile Tyr Pro Ser Asn Pro Ile Val Gln Ile Asn 355 360 365 Met Asp Thr Trp Lys Tyr Gln Pro Gln Ala Asp Arg Trp Asp Thr Asn 370 375 380 Leu Gly His Gly Ser Val Asp Arg Leu Gly Phe Leu Gln Gln Asp Gly 385 390 395 400 Thr Trp Ile Asn Leu Asp Arg Gly Pro Gly Asp Thr Thr Tyr Ser Leu 405 410 415 Pro Ala Ala His Tyr Leu Ser Tyr Leu Tyr Gly Thr Pro Phe Asn Thr 420 425 430 Asp Asn Ala Tyr Asp Ala His Val Ser Ala Leu Ala Gly Val Ser Thr 435 440 445 Pro Gln Glu Ala Ile Gly Asp Arg Phe Ile Gly Thr Pro Asp Glu Asp 450 455 460 Gly Asn Val Ser Ser Tyr Gly Phe Ala Trp Glu Asn Gly Val Ile Asp 465 470 475 480 Asn Gly Ile Gly Ser Leu Gln Val Val Lys Glu Thr Ile Thr Gly Thr 485 490 495 Asn Val Val Lys Leu Asn Tyr Gln Gln Ile Leu Lys Met Ser Met Gly 500 505 510 Asn Ser Val Arg Glu Ile Pro Tyr Ser Ile Arg Val His Tyr Ala Ser 515 520 525 Lys Asn Asp Val Thr Gly Tyr Phe His Met Asn Thr Leu Asn Gly Asp 530 535 540 Gln Leu Val Gly Glu Val Thr Phe Pro Ser Thr Glu Val Asp Asp Val 545 550 555 560 Lys Lys Met Val Ser Val Gln Gly Asp Asn Gly Lys Tyr Ala Leu Lys 565 570 575 Glu Ile Ala Lys Asn Phe Ile Ile Pro Arg Gly Thr Phe Asp Val Tyr 580 585 590 Ile Gln Asn Asn Ser Glu Glu Asp Phe Tyr Leu Asp Arg Ile Glu Phe 595 600 605 Val Pro Tyr Val Ala Pro Val Glu Pro Asp Pro Thr Tyr Thr Lys Ile 610 615 620 Ala Asp Ile Gln Pro Arg Asp Ile Pro Asn Asp Asp Gly Ile Thr Ile 625 630 635 640 Trp Glu Ser Ser Asp Gly Lys Ser Ala Asp Lys Val Asp Val Thr Val 645 650 655 Lys Ile Asn Gln Asn Val Phe Tyr Leu Glu Gly Ala Val Tyr Tyr Gln 660 665 670 Gly Asn Ala Ile Gly Asn Ile Met Asp Leu Asn Ser Pro Ser Pro Gly 675 680 685 Glu Gln Ser Phe Thr Trp Asn Lys Gly Arg Phe Asp Lys Val Thr Leu 690 695 700 Tyr Gly Leu Ile Ile Glu Asp Glu Pro Thr Phe Ala Gly Ser Val Val 705 710 715 720 Ser Gly Ala Ile Tyr Arg Ala Asn Glu Asn Thr Arg Asn Tyr Phe Thr 725 730 735 Lys Pro Arg Asp Leu Thr Asn Ile Thr Asn Gln Val His Ser Leu Phe 740 745 750 Val Ser Gly Thr Gln Asn Arg Leu Ala Gln Asn Ile Ser Asp His Asp 755 760 765 Ile Glu Glu Val Val Leu Lys Val Asp Ala Leu Ser Asp Glu Val Phe 770 775 780 Gly Glu Glu Lys Lys Ala Leu Arg Lys Leu Val Asn Gln Ala Lys Arg 785 790 795 800 Leu Ser Lys Ala Arg Asn Leu Leu Val Gly Gly Ser Phe Glu Asn Trp 805 810 815 Asp Ala Trp Tyr Lys Gly Arg Ser Val Val Arg Leu Ser Asp His Glu 820 825 830 Leu Leu Lys Ser Asp Tyr Val Phe Leu Pro Pro Pro Arg Phe Ser Pro 835 840 845 Ser Tyr Ile Phe Gln Lys Val Glu Glu Ser Lys Leu Lys Ala Asn Thr 850 855 860 Arg Tyr Val Val Ser Gly Phe Ile Ala His Ala Glu Asp Leu Glu Ile 865 870 875 880 Val Val Ser Arg Tyr Gly Gln Glu Ile Gln Lys Val Val Gln Val Pro 885 890 895 Tyr Gly Glu Ala Phe Pro Leu Thr Ser Gly Gly Val Ile Cys Cys Met 900 905 910 Ser Arg Pro Met Ser Asp Arg Lys Ser Ala Asp Pro His Phe Phe Ser 915 920 925 Tyr Ser Ile Asp Val Gly Glu Leu Asp Met Thr Ala Gly Pro Gly Ile 930 935 940 Glu Phe Gly Leu Arg Ile Val Gly Arg Thr Gly Met Ala Ser Val Ser 945 950 955 960 Asn Leu Glu Ile Arg Glu Glu Arg Ser Leu Lys Ala Ser Glu Ile Arg 965 970 975 Gln Val Gln Arg Val Ala Arg Asn Trp Arg Thr Glu Tyr Glu Lys Glu 980 985 990 Arg Ala Glu Val Thr Ser Leu Ile Gln Pro Val Ile Asn Arg Ile Asn 995 1000 1005 Gly Leu Tyr Glu Asn Gly Asn Trp Asn Gly Ser Ile Arg Ser Asp 1010 1015 1020 Ile Ser Tyr Gln Asn Ile Asp Ala Ile Val Leu Leu Thr Leu Pro 1025 1030 1035 Lys Leu Arg His Trp Phe Met Ser Asp Arg Phe Ser Glu Gln Gly 1040 1045 1050 Asp Ile Met Ala Lys Phe Gln Ser Ala Leu Asn Arg Ala Tyr Ala 1055 1060 1065 Gln Leu Glu Gln Asn Thr Leu Leu His Asn Gly His Phe Thr Lys 1070 1075 1080 Asp Ala Ala Asn Trp Thr Ile Glu Gly Asp Ala His Gln Ile Thr 1085 1090 1095 Leu Glu Asp Gly Arg His Val Leu Arg Leu Pro Asp Trp Ser Ser 1100 1105 1110 Ser Val Ser Gln Met Ile Glu Ile Glu Asn Phe Asp Pro Asp Lys 1115 1120 1125 Glu Tyr Asn Leu Val Leu His Gly Gln Gly Glu Gly Thr Val Thr 1130 1135 1140 Leu Glu His Gly Glu Glu Thr Lys Tyr Ile Glu Thr His Thr His 1145 1150 1155 His Phe Ala Asn Phe Thr Thr Ser Gln Arg Gln Gly Leu Thr Phe 1160 1165 1170 Glu Ser Asn Lys Val Thr Val Thr Ile Ser Ser Glu Asp Gly Glu 1175 1180 1185 Phe Leu Val Asp Asn Ile Ala Leu Val Glu Val Pro Met Phe Asn 1190 1195 1200 Lys Asn Gln Met Val Asn Glu Asn Lys Gly Val Asn Ile Asn Ser 1205 1210 1215 Asn Thr Asn Met Asn Ser Ser Asn Asn Ser Asn Asn Gln 1220 1225 1230 <210> 11 <211> 611 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 11 Met Gln His Pro Gln Thr Tyr Val Asn Ile Gly Leu Ser Leu Ile Thr 1 5 10 15 Ile Ala Val Pro Glu Ile Gly Ile Phe Thr Pro Phe Ile Gly Leu Phe 20 25 30 Phe Ala Ala Leu Asn Lys His Asp Ala Pro Pro Pro Pro Asn Ala Lys 35 40 45 Asp Ile Phe Glu Ala Met Lys Pro Ala Ile Gln Glu Met Ile Asp Arg 50 55 60 Thr Leu Ser Ala Asp Glu Gln Thr Phe Leu Asn Gly Glu Val Ser Gly 65 70 75 80 Leu Gln Asn Leu Ala Ala Arg Tyr Gln Ser Thr Met Asp Asp Ile Gln 85 90 95 Ser His Gly Gly Phe Asn Lys Val Asp Ser Gly Leu Ile Lys Lys Phe 100 105 110 Thr Asp Glu Val Leu Ser Leu Asn Ser Phe Tyr Thr Asp Arg Leu Pro 115 120 125 Val Phe Ile Thr Asp Asn Thr Ala Asp Arg Thr Leu Leu Gly Leu Pro 130 135 140 Tyr Tyr Ala Ile Leu Ala Ser Met His Leu Met Leu Leu Arg Asp Ile 145 150 155 160 Ile Thr Lys Gly Pro Thr Trp Asp Ser Lys Ile Asn Phe Thr Pro Asp 165 170 175 Ala Ile Asp Ser Phe Lys Thr Asp Ile Lys Asn Asn Ile Lys Leu Tyr 180 185 190 Ser Lys Thr Ile Tyr Asp Val Phe Gln Lys Gly Leu Ala Ser Tyr Gly 195 200 205 Thr Pro Ser Asp Leu Glu Ser Phe Ala Lys Lys Gln Lys Tyr Ile Glu 210 215 220 Ile Met Thr Thr His Cys Leu Asp Phe Ala Arg Leu Phe Pro Thr Phe 225 230 235 240 Asp Pro Asp Leu Tyr Pro Thr Gly Ser Gly Asp Ile Ser Leu Gln Lys 245 250 255 Thr Arg Arg Ile Leu Ser Pro Leu Ile Pro Ile Arg Ala Val Asn Pro 260 265 270 Leu Ser Leu Glu Gly Thr Pro Val Asp Thr Ser Asn Trp Pro Asp Tyr 275 280 285 Glu Asn Gly Asn Gly Leu Leu Pro Asn Pro Arg Asp Arg Val Leu Lys 290 295 300 Gln Leu Thr Phe His Ala Ser Ser Arg Gly Gly Pro Gln Pro Gly Ala 305 310 315 320 Ser Val Leu His Pro Tyr Leu Trp Gly Val Glu Val Leu Asp Ser Val 325 330 335 Glu Ser Arg Leu Tyr Gly Lys Leu Pro Thr Val Asp Pro Gln Lys Ala 340 345 350 Pro Asn Asn Val Tyr Ile Tyr Pro Ser Asn Pro Ile Val Gln Ile Asn 355 360 365 Met Asp Thr Trp Lys Tyr Gln Pro Gln Ala Asp Arg Trp Asp Thr Asn 370 375 380 Leu Gly His Gly Ser Val Asp Arg Leu Gly Phe Leu Gln Gln Asp Gly 385 390 395 400 Thr Trp Ile Asn Leu Asp Arg Gly Pro Gly Asp Thr Thr Tyr Ser Leu 405 410 415 Pro Ala Ala His Tyr Leu Ser Tyr Leu Tyr Gly Thr Pro Phe Asn Thr 420 425 430 Asp Asn Ala Tyr Asp Ala His Val Ser Ala Leu Ala Gly Val Ser Thr 435 440 445 Pro Gln Glu Ala Ile Gly Asp Arg Phe Ile Gly Thr Pro Asp Glu Asp 450 455 460 Gly Asn Val Ser Ser Tyr Gly Phe Ala Trp Glu Asn Gly Val Ile Asp 465 470 475 480 Asn Gly Ile Gly Ser Leu Gln Val Val Lys Glu Thr Ile Thr Gly Thr 485 490 495 Asn Val Val Lys Leu Asn Tyr Gln Gln Ile Leu Lys Met Ser Met Gly 500 505 510 Asn Ser Val Arg Glu Ile Pro Tyr Ser Ile Arg Val His Tyr Ala Ser 515 520 525 Lys Asn Asp Val Thr Gly Tyr Phe His Met Asn Thr Leu Asn Gly Asp 530 535 540 Gln Leu Val Gly Glu Val Thr Phe Pro Ser Thr Glu Val Asp Asp Val 545 550 555 560 Lys Lys Met Val Ser Val Gln Gly Asp Asn Gly Lys Tyr Ala Leu Lys 565 570 575 Glu Ile Ala Lys Asn Phe Ile Ile Pro Arg Gly Thr Phe Asp Val Tyr 580 585 590 Ile Gln Asn Asn Ser Glu Glu Asp Phe Tyr Leu Asp Arg Ile Glu Phe 595 600 605 Val Pro Tyr 610 <210> 12 <211> 1231 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 12 Met Gln His Pro Gln Thr Tyr Val Asn Ile Gly Leu Ser Leu Ile Thr 1 5 10 15 Ile Ala Val Pro Glu Ile Gly Ile Phe Thr Pro Phe Ile Gly Leu Phe 20 25 30 Phe Ala Ala Leu Asn Lys His Asp Ala Pro Pro Pro Pro Asn Ala Lys 35 40 45 Asp Ile Phe Glu Ala Met Lys Pro Ala Ile Gln Glu Met Ile Asp Arg 50 55 60 Thr Leu Ser Ala Asp Glu Gln Thr Phe Leu Asn Gly Glu Val Ser Gly 65 70 75 80 Leu Gln Asn Leu Ala Ala Arg Tyr Gln Ser Thr Met Asp Asp Ile Gln 85 90 95 Ser His Gly Gly Phe Asn Lys Val Asp Ser Gly Leu Ile Lys Lys Phe 100 105 110 Thr Asp Glu Val Leu Ser Leu Asn Ser Phe Tyr Thr Asp Arg Leu Pro 115 120 125 Val Phe Ile Thr Asp Asn Thr Ala Asp Arg Thr Leu Leu Gly Leu Pro 130 135 140 Tyr Tyr Ala Ile Leu Ala Ser Met His Leu Met Leu Leu Arg Asp Ile 145 150 155 160 Ile Thr Lys Gly Pro Thr Trp Asp Ser Lys Ile Asn Phe Thr Pro Asp 165 170 175 Ala Ile Asp Ser Phe Lys Thr Asp Ile Lys Asn Asn Ile Lys Leu Tyr 180 185 190 Ser Lys Thr Ile Tyr Asp Val Phe Gln Lys Gly Leu Ala Ser Tyr Gly 195 200 205 Thr Pro Ser Asp Leu Glu Ser Phe Ala Lys Lys Gln Lys Tyr Ile Glu 210 215 220 Ile Met Thr Thr His Cys Leu Asp Phe Ala Arg Leu Phe Pro Thr Phe 225 230 235 240 Asp Pro Asp Leu Tyr Pro Thr Gly Ser Gly Asp Ile Ser Leu Gln Lys 245 250 255 Thr Arg Arg Ile Leu Ser Pro Leu Ile Pro Ile Arg Ala Val Asn Pro 260 265 270 Leu Ser Leu Glu Gly Thr Pro Val Asp Thr Ser Asn Trp Pro Asp Tyr 275 280 285 Glu Asn Gly Asn Gly Leu Leu Pro Asn Pro Arg Asp Arg Val Leu Lys 290 295 300 Gln Leu Thr Phe His Ala Ser Ser Arg Gly Gly Pro Gln Pro Gly Ala 305 310 315 320 Ser Val Leu His Pro Tyr Leu Trp Gly Val Glu Val Leu Asp Ser Val 325 330 335 Glu Ser Arg Leu Tyr Gly Lys Leu Pro Thr Val Asp Pro Gln Lys Ala 340 345 350 Pro Asn Asn Val Tyr Ile Tyr Pro Ser Asn Pro Ile Val Gln Ile Asn 355 360 365 Met Asp Thr Trp Lys Tyr Gln Pro Gln Ala Asp Arg Trp Asp Thr Asn 370 375 380 Leu Gly His Gly Ser Val Asp Arg Leu Gly Phe Leu Gln Gln Asp Gly 385 390 395 400 Thr Trp Ile Asn Leu Asp Arg Gly Pro Gly Asp Thr Thr Tyr Ser Leu 405 410 415 Pro Ala Ala His Tyr Leu Ser Tyr Leu Tyr Gly Thr Pro Phe Asn Thr 420 425 430 Asp Asn Ala Tyr Asp Ala His Val Ser Ala Leu Ala Gly Val Ser Thr 435 440 445 Pro Gln Glu Ala Ile Gly Asp Arg Phe Ile Gly Thr Pro Asp Glu Asp 450 455 460 Gly Asn Val Ser Ser Tyr Gly Phe Ala Trp Glu Asn Gly Val Ile Asp 465 470 475 480 Asn Gly Ile Gly Ser Leu Gln Val Val Lys Glu Thr Ile Thr Gly Thr 485 490 495 Asn Val Val Lys Leu Asn Tyr Gln Gln Ile Leu Lys Met Ser Met Gly 500 505 510 Asn Ser Val Arg Glu Ile Pro Tyr Ser Ile Arg Val His Tyr Ala Ser 515 520 525 Lys Asn Asp Val Thr Gly Tyr Phe His Met Asn Thr Leu Asn Gly Asp 530 535 540 Gln Leu Val Gly Glu Val Thr Phe Pro Ser Thr Glu Val Asp Asp Val 545 550 555 560 Lys Lys Met Val Ser Val Gln Gly Asp Asn Gly Lys Tyr Ala Leu Lys 565 570 575 Glu Ile Ala Lys Asn Phe Ile Ile Pro Arg Gly Thr Phe Asp Val Tyr 580 585 590 Ile Gln Asn Asn Ser Glu Glu Asp Phe Tyr Leu Asp Arg Ile Glu Phe 595 600 605 Val Pro Tyr Val Ala Pro Val Glu Pro Asp Pro Thr Tyr Thr Lys Ile 610 615 620 Ala Asp Ile Gln Pro Arg Asp Ile Pro Asn Asp Asp Gly Ile Thr Ile 625 630 635 640 Trp Glu Ser Ser Asp Gly Lys Ser Ala Asp Lys Val Asp Val Thr Val 645 650 655 Lys Ile Asn Gln Asn Val Phe Tyr Leu Glu Gly Ala Val Tyr Tyr Gln 660 665 670 Gly Asn Ala Ile Gly Asn Ile Met Asp Leu Asn Ser Pro Ser Pro Gly 675 680 685 Glu Gln Ser Phe Thr Trp Asn Lys Gly Arg Phe Asp Lys Val Thr Leu 690 695 700 Tyr Gly Leu Ile Ile Glu Asp Glu Pro Thr Phe Ala Gly Ser Val Val 705 710 715 720 Ser Gly Ala Ile Tyr Arg Ala Asn Glu Asn Thr Arg Asn Tyr Phe Thr 725 730 735 Lys Pro Arg Asp Leu Thr Asn Ile Thr Asn Gln Val His Ser Leu Phe 740 745 750 Val Ser Gly Thr Gln Asn Arg Leu Ala Gln Asn Ile Ser Asp His Asp 755 760 765 Ile Glu Glu Val Val Leu Lys Val Asp Ala Leu Ser Asp Glu Val Phe 770 775 780 Gly Glu Glu Lys Lys Ala Leu Arg Lys Leu Val Asn Gln Ala Lys Arg 785 790 795 800 Leu Ser Lys Ala Arg Asn Leu Leu Val Gly Gly Ser Phe Glu Asn Trp 805 810 815 Asp Ala Trp Tyr Lys Gly Arg Ser Val Val Arg Leu Ser Asp His Glu 820 825 830 Leu Leu Lys Ser Asp Tyr Val Phe Leu Pro Pro Pro Arg Phe Ser Pro 835 840 845 Ser Tyr Ile Phe Gln Lys Val Glu Glu Ser Lys Leu Lys Ala Asn Thr 850 855 860 Arg Tyr Val Val Ser Gly Phe Ile Ala His Ala Glu Asp Leu Glu Ile 865 870 875 880 Val Val Ser Arg Tyr Gly Gln Glu Ile Gln Lys Val Val Gln Val Pro 885 890 895 Tyr Gly Glu Ala Phe Pro Leu Thr Ser Gly Gly Val Ile Cys Cys Met 900 905 910 Ser Arg Pro Met Ser Asp Arg Lys Ser Ala Asp Pro His Phe Phe Ser 915 920 925 Tyr Ser Ile Asp Val Gly Glu Leu Asp Met Thr Ala Gly Pro Gly Ile 930 935 940 Glu Phe Gly Leu Arg Ile Val Gly Arg Thr Gly Met Ala Ser Val Ser 945 950 955 960 Asn Leu Glu Ile Arg Glu Glu Arg Ser Leu Lys Ala Ser Glu Ile Arg 965 970 975 Gln Val Gln Arg Val Ala Arg Asn Trp Arg Thr Glu Tyr Glu Lys Glu 980 985 990 Arg Ala Glu Val Thr Ser Leu Ile Gln Pro Val Ile Asn Arg Ile Asn 995 1000 1005 Gly Leu Tyr Glu Asn Gly Asn Trp Asn Gly Ser Ile Arg Ser Asp 1010 1015 1020 Ile Ser Tyr Gln Asn Ile Asp Ala Ile Val Leu Leu Thr Leu Pro 1025 1030 1035 Lys Leu Arg His Trp Phe Met Ser Asp Arg Phe Ser Glu Gln Gly 1040 1045 1050 Asp Ile Met Ala Lys Phe Gln Ser Ala Leu Asn Arg Ala Tyr Ala 1055 1060 1065 Gln Leu Glu Gln Asn Thr Leu Leu His Asn Gly His Phe Thr Lys 1070 1075 1080 Asp Ala Ala Asn Trp Thr Ile Glu Gly Asp Ala His Gln Ile Thr 1085 1090 1095 Leu Glu Asp Gly Arg His Val Leu Arg Leu Pro Asp Trp Ser Ser 1100 1105 1110 Ser Val Ser Gln Met Ile Glu Ile Glu Asn Phe Asp Pro Asp Lys 1115 1120 1125 Glu Tyr Asn Leu Val Leu His Gly Gln Gly Glu Gly Thr Val Thr 1130 1135 1140 Leu Glu His Gly Glu Glu Thr Lys Tyr Ile Glu Thr His Thr His 1145 1150 1155 His Phe Ala Asn Phe Thr Thr Ser Gln Arg Gln Gly Leu Thr Phe 1160 1165 1170 Glu Ser Asn Lys Val Thr Val Thr Ile Ser Ser Glu Asp Gly Glu 1175 1180 1185 Phe Leu Val Asp Asn Ile Ala Leu Val Glu Val Pro Met Phe Asn 1190 1195 1200 Lys Asn Gln Met Val Asn Glu Asn Lys Gly Val Asn Ile Asn Ser 1205 1210 1215 Asn Thr Asn Met Asn Ser Ser Asn Asn Ser Asn Asn Gln 1220 1225 1230 <210> 13 <211> 611 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 13 Leu Gln His Pro Gln Thr Tyr Val Asn Ile Gly Leu Ser Leu Ile Thr 1 5 10 15 Ile Ala Val Pro Glu Ile Gly Ile Phe Thr Pro Phe Ile Gly Leu Phe 20 25 30 Phe Ala Ala Leu Asn Lys His Asp Ala Pro Pro Pro Pro Asn Ala Lys 35 40 45 Asp Ile Phe Glu Ala Met Lys Pro Ala Ile Gln Glu Met Ile Asp Arg 50 55 60 Thr Leu Ser Ala Asp Glu Gln Thr Phe Leu Asn Gly Glu Val Ser Gly 65 70 75 80 Leu Gln Asn Leu Ala Ala Arg Tyr Gln Ser Thr Met Asp Asp Ile Gln 85 90 95 Ser His Gly Gly Phe Asn Lys Val Asp Ser Gly Leu Ile Lys Lys Phe 100 105 110 Thr Asp Glu Val Leu Ser Leu Asn Ser Phe Tyr Thr Asp Arg Leu Pro 115 120 125 Val Phe Ile Thr Asp Asn Thr Ala Asp Arg Thr Leu Leu Gly Leu Pro 130 135 140 Tyr Tyr Ala Ile Leu Ala Ser Met His Leu Met Leu Leu Arg Asp Ile 145 150 155 160 Ile Thr Lys Gly Pro Thr Trp Asp Ser Lys Ile Asn Phe Thr Pro Asp 165 170 175 Ala Ile Asp Ser Phe Lys Thr Asp Ile Lys Asn Asn Ile Lys Leu Tyr 180 185 190 Ser Lys Thr Ile Tyr Asp Val Phe Gln Lys Gly Leu Ala Ser Tyr Gly 195 200 205 Thr Pro Ser Asp Leu Glu Ser Phe Ala Lys Lys Gln Lys Tyr Ile Glu 210 215 220 Ile Met Thr Thr His Cys Leu Asp Phe Ala Arg Leu Phe Pro Thr Phe 225 230 235 240 Asp Pro Asp Leu Tyr Pro Thr Gly Ser Gly Asp Ile Ser Leu Gln Lys 245 250 255 Thr Arg Arg Ile Leu Ser Pro Leu Ile Pro Ile Arg Ala Val Asn Pro 260 265 270 Leu Ser Leu Glu Gly Thr Pro Val Asp Thr Ser Asn Trp Pro Asp Tyr 275 280 285 Glu Asn Gly Asn Gly Leu Leu Pro Asn Pro Arg Asp Arg Val Leu Lys 290 295 300 Gln Leu Thr Phe His Ala Ser Ser Arg Gly Gly Pro Gln Pro Gly Ala 305 310 315 320 Ser Val Leu His Pro Tyr Leu Trp Gly Val Glu Val Leu Asp Ser Val 325 330 335 Glu Ser Arg Leu Tyr Gly Lys Leu Pro Thr Val Asp Pro Gln Lys Ala 340 345 350 Pro Asn Asn Val Tyr Ile Tyr Pro Ser Asn Pro Ile Val Gln Ile Asn 355 360 365 Met Asp Thr Trp Lys Tyr Gln Pro Gln Ala Asp Arg Trp Asp Thr Asn 370 375 380 Leu Gly His Gly Ser Val Asp Arg Leu Gly Phe Leu Gln Gln Asp Gly 385 390 395 400 Thr Trp Ile Asn Leu Asp Arg Gly Pro Gly Asp Thr Thr Tyr Ser Leu 405 410 415 Pro Ala Ala His Tyr Leu Ser Tyr Leu Tyr Gly Thr Pro Phe Asn Thr 420 425 430 Asp Asn Ala Tyr Asp Ala His Val Ser Ala Leu Ala Gly Val Ser Thr 435 440 445 Pro Gln Glu Ala Ile Gly Asp Arg Phe Ile Gly Thr Pro Asp Glu Asp 450 455 460 Gly Asn Val Ser Ser Tyr Gly Phe Ala Trp Glu Asn Gly Val Ile Asp 465 470 475 480 Asn Gly Ile Gly Ser Leu Gln Val Val Lys Glu Thr Ile Thr Gly Thr 485 490 495 Asn Val Val Lys Leu Asn Tyr Gln Gln Ile Leu Lys Met Ser Met Gly 500 505 510 Asn Ser Val Arg Glu Ile Pro Tyr Ser Ile Arg Val His Tyr Ala Ser 515 520 525 Lys Asn Asp Val Thr Gly Tyr Phe His Met Asn Thr Leu Asn Gly Asp 530 535 540 Gln Leu Val Gly Glu Val Thr Phe Pro Ser Thr Glu Val Asp Asp Val 545 550 555 560 Lys Lys Met Val Ser Val Gln Gly Asp Asn Gly Lys Tyr Ala Leu Lys 565 570 575 Glu Ile Ala Lys Asn Phe Ile Ile Pro Arg Gly Thr Phe Asp Val Tyr 580 585 590 Ile Gln Asn Asn Ser Glu Glu Asp Phe Tyr Leu Asp Arg Ile Glu Phe 595 600 605 Val Pro Tyr 610 <210> 14 <211> 608 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 14 Met Ile Ile Gly Met Val Thr Lys Ala Val Thr Pro Lys Leu Gly Ala 1 5 10 15 Leu Pro Asp Phe Ile Asp Asp Phe Asn Gly Ile Phe Gly Phe Met Ser 20 25 30 Gly Ile Thr Asp Val Met Ser Thr Ile Phe Gly Val Asn Thr Gly Asp 35 40 45 Ser Ser Ile Asp Asn Val Met Asn Asn Glu Ala Leu Leu Lys Gln Met 50 55 60 Met Asp Gln Met Asn Ala Met Gln Ser Ser Leu Asp Asp Ile Leu Lys 65 70 75 80 Asn Gln Lys Met Ser Glu Val Leu Gln His Met Leu Val Asn Leu Ser 85 90 95 Asn Glu Gln Leu Asp Leu Ser Lys Ser Ile Asn Val Glu Leu Gly Lys 100 105 110 Ile Glu Gly Ile Leu Thr Thr Tyr Leu Pro Ala Ile Ser Ser Met Leu 115 120 125 Asn Asn Ile Tyr Ser Gln Thr Ser Glu Ile Asn Gln Lys Val Asp Lys 130 135 140 Leu Leu Ala Leu Met Thr Phe Ala Leu Gln Glu Leu Glu Tyr Ile Lys 145 150 155 160 Asp Asn Val Ile Leu Asn Ser Ser Ile Val Glu Ile Thr Pro His Val 165 170 175 Gln Lys Leu Val Tyr Val Asn Lys Lys Phe Leu Glu Leu Ser Gly Met 180 185 190 Tyr Met Ser Gly Asp Ile Ser Ile Asp Asn Met Gln Glu Leu Ile Gln 195 200 205 Trp Ala Lys Ser Ile Val Asp Thr Asp Met Asn Ser Phe Glu Phe Ser 210 215 220 Ile Asp Ser Leu His Asn Thr Ile Val Gly Asp Asn Leu Tyr Lys Arg 225 230 235 240 Ser Ala Leu Lys Thr Phe Ala Asp Val Leu Met Asp Asp Asp Ser Lys 245 250 255 Tyr Gly Asp Phe Gly Thr Pro Leu Ala Lys Phe Tyr Thr Phe Phe Ser 260 265 270 Ser Leu Ala Thr Leu Gln Ile Asn Ala Tyr Leu Cys Leu Thr Val Ala 275 280 285 Arg Lys Val Leu Gly Leu Thr Asp Ile Asn Tyr Ser Leu Thr Met His 290 295 300 Glu Arg Met Glu Gln Gln Asn Gln Leu Phe Leu Asn Ile Ile Gln Asp 305 310 315 320 Gln Lys Ile Ser Asn Tyr Leu Lys Ile Lys Gly Thr Tyr Ser Met Asp 325 330 335 Ser Gln Tyr Val Asp Glu Leu Lys Thr Ser Asp Leu Gln Ala Lys Asp 340 345 350 Gly Tyr Ala Leu Ile Gly Leu Glu Phe Phe Val Asp Asn Gly Ile Tyr 355 360 365 Lys Ala Lys Ala Tyr Gln Gly Lys Ile Asp Thr Asn Phe Ser Val His 370 375 380 Ala Asn Thr Leu Glu Glu Ile Val Ser Asp Asp Leu Ser Glu Val Phe 385 390 395 400 Pro Glu Gly Ile Arg Lys Asp Gly Thr Ser Val Arg Tyr Pro Leu Ser 405 410 415 Gly Asn Leu Ala Gly Pro Asp Asn Ser Val Ile Thr Arg Ile Gly Phe 420 425 430 Gly Ser Lys Tyr Val Ser Lys Asp Asp Cys Tyr Ala Tyr Ile Glu Ala 435 440 445 Asp Phe Ser Pro Tyr Asp Pro Ser Ser Gly Gln Val Met Lys Glu Gly 450 455 460 Thr Gln Thr Ile Ser Leu Gln Gly Asn Lys Gly Thr Thr Ile Ala Tyr 465 470 475 480 Asp Thr Trp Pro Ile Gly Leu Ile Ser Asp Phe Tyr Met Ser Pro Leu 485 490 495 Lys Asn Leu Ser Leu Tyr Val Asp Val Asn Glu Asn His Gly Tyr Ser 500 505 510 Val Met Asn Phe Gly Gly Glu Ser Tyr Tyr Tyr Thr Met Leu Ser Arg 515 520 525 Glu Tyr Asp Ala Asn Phe Ile Leu Val Ser Tyr Thr Glu Asn Gly Ser 530 535 540 Arg Lys Pro Glu Asn Leu Ile Glu Asn Gly Asp Phe Glu Asn Lys Gly 545 550 555 560 Asp Gln Trp Asp Phe Lys Thr Tyr Gly Gln His Asp Lys Pro Tyr Val 565 570 575 Ala Glu Gly Ile Gly Leu Asp Gly Ser Asn Ala Leu Ile Ile Glu Asp 580 585 590 Gly Ile Ala Leu Gln Tyr Leu Asn Leu Lys Pro Tyr Thr Asn Ile Asn 595 600 605 <210> 15 <211> 682 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 15 Met Ser Lys Leu Leu Ile Gly Gly Ile Phe Met Ser Ser Asn Asn Gln 1 5 10 15 Asn Asn Leu Asp Ile Val Ser Thr Ser Glu Lys Lys Phe Val Ser Lys 20 25 30 Glu His Ser Lys Asn Leu Leu Thr Asn Asp Leu His Asn Met Asn Tyr 35 40 45 Lys Asp Phe Leu Arg Met Ser Asp Glu His Asn Ala Glu Phe Leu Ala 50 55 60 Asn Ala Glu Val Phe Val Asn Thr Gln Asp Ser Ile Lys Leu Gly Met 65 70 75 80 Asn Ile Val Gly Glu Ile Leu Ser Ser Leu Gly Val Pro Phe Ile Gly 85 90 95 Pro Ile Val Ser Phe Tyr Thr Thr Ile Ile Asp Leu Leu Trp Pro Ser 100 105 110 Ser Gly Gly Lys Asn Pro Trp Glu Ile Phe Met Glu Gln Val Glu Glu 115 120 125 Leu Met Asp Gln Lys Ile Ala Glu Tyr Ala Arg Lys Lys Ala Leu Ala 130 135 140 Glu Leu Glu Gly Leu Gly Ala Asn Phe Glu Leu Tyr Arg Ile Ala Leu 145 150 155 160 Glu Glu Trp Lys Glu Asn Pro Asn Ile Ser Arg Thr Thr Arg Asp Val 165 170 175 Arg Thr Arg Phe Glu Ile Leu Asp Ser Leu Phe Thr Gln Tyr Met Pro 180 185 190 Ser Phe Lys Val Ser Gly Tyr Glu Val Pro Leu Leu Thr Val Tyr Thr 195 200 205 Gln Ala Ala Asn Leu His Leu Leu Leu Leu Arg Asp Ala Ser Ile Phe 210 215 220 Gly Glu Glu Trp Gly Leu Ser Thr Thr Thr Ile Asn Asn Tyr Tyr Lys 225 230 235 240 Arg Gln Ile Asn Leu Thr Ala Gln Tyr Ser Asp His Cys Val Lys Trp 245 250 255 Tyr Asn Thr Gly Leu Asp Arg Leu Lys Gly Ser Asn Ala Glu Ser Trp 260 265 270 Leu Lys Tyr His His Phe Arg Arg Glu Met Thr Leu Met Val Leu Asp 275 280 285 Ile Val Ala Leu Tyr Pro Asn Tyr Asp Thr His Thr Tyr Pro Ile Glu 290 295 300 Thr Lys Ala Gln Leu Thr Arg Glu Val Tyr Thr Asp Pro Leu Gly Tyr 305 310 315 320 Asn Pro Thr Asn Pro Glu Asp Asn Gly Phe Gly Ile Pro Trp Thr Arg 325 330 335 Leu Ser Phe His Asn Phe Ala Gln Ile Glu Lys Asn Ala Ile Arg Pro 340 345 350 Pro His Leu Phe Asp Ile Leu Lys Ser Val Glu Ile Ser Thr Ile Lys 355 360 365 Gly Thr Leu Ala Leu Asn Asn Lys Ala Tyr Ile Asn Phe Trp Ser Gly 370 375 380 His Ser Leu Lys Tyr Thr Tyr Thr Asn Asn Leu Glu Thr Tyr Glu Ser 385 390 395 400 Lys Tyr Gly Asn Pro Asn Thr Ser Glu Lys Asn Met Phe Asp Leu Met 405 410 415 Asp Arg Asp Ile Tyr Lys Ile Asp Ser Thr Ala Ala Cys Leu Ala Asn 420 425 430 Phe Tyr Thr Tyr Gln Tyr Gly Gly Val Lys Ala Asp Phe Leu Met Val 435 440 445 Lys Arg Asp Ser Ser Ser Thr Thr Ala Tyr Ser Tyr Ser Lys Thr His 450 455 460 Thr Ala Ile Gln Ser Arg Ile Gln Asn Tyr Asp Ser Glu Asn Glu Leu 465 470 475 480 Pro Gln Glu Thr Thr Asp Gln Pro Asn Tyr Gln Thr Tyr Asn His Arg 485 490 495 Leu Ser His Ile Thr Ser Tyr Ser Phe Ser Asn Ile Gly Asn Ser Asn 500 505 510 Gly Gln Phe Gly Asn Leu Pro Val Phe Val Trp Thr His Arg Ser Ala 515 520 525 Asn Ala Asp Asn Phe Ile Phe Leu Asp Lys Ile Thr Gln Leu Pro Leu 530 535 540 Thr Lys Ser Tyr Glu Ile Ser Asp Asn Ala Thr Ile Val Asn Ser Asp 545 550 555 560 Tyr Thr Gly Gly Ser Leu Leu Lys Val Asn Arg Ser Met Leu Lys Asn 565 570 575 Asn Thr Val Asn Ser Ile Arg Phe Ser Leu Pro Glu Ser Lys Arg Tyr 580 585 590 Ile Ala Arg Val Arg Tyr Ala Ser Thr Gly Asp Gly Tyr Met Asn Met 595 600 605 Thr Gly Ile Ser Ser Asp Thr Tyr Phe Asn Ala Thr Ile Asn Glu Glu 610 615 620 Ser Asp Leu Lys Tyr Asp Ser Phe Arg Tyr Leu Thr Leu Gly Thr Ile 625 630 635 640 Ser Ala Asp Pro Tyr Asn Phe Tyr Ser Leu Tyr Leu Pro Thr Pro Tyr 645 650 655 Gly Glu Lys Tyr Thr Ile Tyr Ile Asp Lys Ile Glu Leu Ile Pro Leu 660 665 670 Asp Glu Thr Tyr Glu Val Glu Lys Asn Phe 675 680 <210> 16 <211> 672 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 16 Met Ser Lys Leu Leu Ile Gly Gly Ile Phe Met Ser Ser Asn Asn Gln 1 5 10 15 Asn Asn Leu Asp Ile Val Ser Thr Ser Glu Lys Lys Phe Val Ser Lys 20 25 30 Glu His Ser Lys Asn Leu Leu Thr Asn Asp Leu His Asn Met Asn Tyr 35 40 45 Lys Asp Phe Leu Arg Met Ser Asp Glu His Asn Ala Glu Phe Leu Ala 50 55 60 Asn Ala Glu Val Phe Val Asn Thr Gln Asp Ser Ile Lys Leu Gly Met 65 70 75 80 Asn Ile Val Gly Glu Ile Leu Ser Ser Leu Gly Val Pro Phe Ile Gly 85 90 95 Pro Ile Val Ser Phe Tyr Thr Thr Ile Ile Asp Leu Leu Trp Pro Ser 100 105 110 Ser Gly Gly Lys Asn Pro Trp Glu Ile Phe Met Glu Gln Val Glu Glu 115 120 125 Leu Met Asp Gln Lys Ile Ala Glu Tyr Ala Arg Lys Lys Ala Leu Ala 130 135 140 Glu Leu Glu Gly Leu Gly Ala Asn Phe Glu Leu Tyr Arg Ile Ala Leu 145 150 155 160 Glu Glu Trp Lys Glu Asn Pro Asn Ile Ser Arg Thr Thr Arg Asp Val 165 170 175 Arg Thr Arg Phe Glu Ile Leu Asp Ser Leu Phe Thr Gln Tyr Met Pro 180 185 190 Ser Phe Lys Val Ser Gly Tyr Glu Val Pro Leu Leu Thr Val Tyr Thr 195 200 205 Gln Ala Ala Asn Leu His Leu Leu Leu Leu Arg Asp Ala Ser Ile Phe 210 215 220 Gly Glu Glu Trp Gly Leu Ser Thr Thr Thr Ile Asn Asn Tyr Tyr Lys 225 230 235 240 Arg Gln Ile Asn Leu Thr Ala Gln Tyr Ser Asp His Cys Val Lys Trp 245 250 255 Tyr Asn Thr Gly Leu Asp Arg Leu Lys Gly Ser Asn Ala Glu Ser Trp 260 265 270 Leu Lys Tyr His His Phe Arg Arg Glu Met Thr Leu Met Val Leu Asp 275 280 285 Ile Val Ala Leu Tyr Pro Asn Tyr Asp Thr His Thr Tyr Pro Ile Glu 290 295 300 Thr Lys Ala Gln Leu Thr Arg Glu Val Tyr Thr Asp Pro Leu Gly Tyr 305 310 315 320 Asn Pro Thr Asn Pro Glu Asp Asn Gly Phe Gly Ile Pro Trp Thr Arg 325 330 335 Leu Ser Phe His Asn Phe Ala Gln Ile Glu Lys Asn Ala Ile Arg Pro 340 345 350 Pro His Leu Phe Asp Ile Leu Lys Ser Val Glu Ile Ser Thr Ile Lys 355 360 365 Gly Thr Leu Ala Leu Asn Asn Lys Ala Tyr Ile Asn Phe Trp Ser Gly 370 375 380 His Ser Leu Lys Tyr Thr Tyr Thr Asn Asn Leu Glu Thr Tyr Glu Ser 385 390 395 400 Lys Tyr Gly Asn Pro Asn Thr Ser Glu Lys Asn Met Phe Asp Leu Met 405 410 415 Asp Arg Asp Ile Tyr Lys Ile Asp Ser Thr Ala Ala Cys Leu Ala Asn 420 425 430 Phe Tyr Thr Tyr Gln Tyr Gly Gly Val Lys Ala Asp Phe Leu Met Val 435 440 445 Lys Arg Asp Ser Ser Ser Thr Thr Ala Tyr Ser Tyr Ser Lys Thr His 450 455 460 Thr Ala Ile Gln Ser Arg Ile Gln Asn Tyr Asp Ser Glu Asn Glu Leu 465 470 475 480 Pro Gln Glu Thr Thr Asp Gln Pro Asn Tyr Gln Thr Tyr Asn His Arg 485 490 495 Leu Ser His Ile Thr Ser Tyr Ser Phe Ser Asn Ile Gly Asn Ser Asn 500 505 510 Gly Gln Phe Gly Asn Leu Pro Val Phe Val Trp Thr His Arg Ser Ala 515 520 525 Asn Ala Asp Asn Phe Ile Phe Leu Asp Lys Ile Thr Gln Leu Pro Leu 530 535 540 Thr Lys Ser Tyr Glu Ile Ser Asp Asn Ala Thr Ile Val Asn Ser Asp 545 550 555 560 Tyr Thr Gly Gly Ser Leu Leu Lys Val Asn Arg Ser Met Leu Lys Asn 565 570 575 Asn Thr Val Asn Ser Ile Arg Phe Ser Leu Pro Glu Ser Lys Arg Tyr 580 585 590 Ile Ala Arg Val Arg Tyr Ala Ser Thr Gly Asp Gly Tyr Met Asn Met 595 600 605 Thr Gly Ile Ser Ser Asp Thr Tyr Phe Asn Ala Thr Ile Asn Glu Glu 610 615 620 Ser Asp Leu Lys Tyr Asp Ser Phe Arg Tyr Leu Thr Leu Gly Thr Ile 625 630 635 640 Ser Ala Asp Pro Tyr Asn Phe Tyr Ser Leu Tyr Leu Pro Thr Pro Tyr 645 650 655 Gly Glu Lys Tyr Thr Ile Tyr Ile Asp Lys Ile Glu Leu Ile Pro Leu 660 665 670 <210> 17 <211> 1306 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 17 Leu Arg Ile Lys Tyr Ala Tyr Asn Leu His His Leu Ile Ile Asn Asn 1 5 10 15 His Tyr Asn Glu Glu Lys Ser Pro Leu Gln Asn Gly Gly Ser Tyr Met 20 25 30 Asn Gln Asn Tyr Asn Asn Lys Glu Tyr Glu Ile Leu Ser Thr Gly Gly 35 40 45 Lys Asp Tyr Gln Pro Arg Tyr Pro Leu Ala Gln Glu Pro Asn Ala Glu 50 55 60 Leu Gln Gln Met Ser Tyr Lys Asp Trp Met Asn Arg Cys Ala Gly Val 65 70 75 80 Thr Ser Gly Glu Leu Phe Asp Ala Asp Ala Val Lys Thr Ala Leu Ile 85 90 95 Ile Gly Thr Gly Ile Ser Trp Ala Ile Leu Gly Val Ala Phe Pro Pro 100 105 110 Leu Ser Val Ala Val Gly Val Leu Asn Ile Ile Ile Ala Tyr Leu Trp 115 120 125 Pro Ser Gln Ala Thr Glu Asp Gln Phe Ser Trp Lys Gln Met Met Ser 130 135 140 Ala Thr Glu Gln Leu Ile Asn Gln Ala Ile Asn Pro Ile Ile Lys Ser 145 150 155 160 Lys Ala Ile Asp Ala Leu Arg Asp Leu Gln Ser Ser Leu Arg Asp Tyr 165 170 175 Asn Gln Ala Leu Cys Asn Leu Gln Thr Asn Leu Asp Ser Pro Asp Val 180 185 190 Glu Arg Tyr Lys Glu Val Val Arg Arg Glu Phe Asn Asp Ala Asn Asp 195 200 205 Lys Ala Lys Ser Thr Ile Ile Asn Leu Glu Ser Asp Gly Phe Gln Ile 210 215 220 Pro Phe Leu Ser Ser Tyr Ala Gln Ala Ala Asn Ile His Leu Leu Leu 225 230 235 240 Leu Lys Asp Val Lys Gln Tyr Gly Glu Ile Trp Gly Leu Thr Ala Leu 245 250 255 Glu Val Glu Gln Tyr Phe Asp Asn Pro Pro Ser Lys Pro Gly Asn Pro 260 265 270 Gly Met Ile Gln Leu Ile Gly Ile Tyr Thr Asp Tyr Cys Ile His Trp 275 280 285 Tyr Asn Arg Gly Leu Gln Gln Gln Ala Asp Arg Tyr Tyr Trp Ser Ser 290 295 300 Phe Asn Asp Phe Arg Arg Thr Met Thr Ile Met Val Leu Asp Ile Val 305 310 315 320 Ala Leu Trp Pro Thr Tyr Asn Pro Ile Asn Tyr Pro Lys Pro Val Lys 325 330 335 Thr Gln Leu Thr Arg Lys Val Tyr Thr Pro Ala Phe Gly Gln Pro Ile 340 345 350 Tyr Ser Ser Glu Trp Leu Phe Asn Glu Leu Glu Leu Ser Leu Val Thr 355 360 365 Pro Pro Arg Leu Phe Thr Phe Leu Asp Ser Val Thr Phe Tyr Arg Arg 370 375 380 Asp Asp Glu Leu Thr Gln Tyr Ala Gly Ile Met Gln Asn Leu Arg Tyr 385 390 395 400 Thr Ser Ser Leu Lys Leu Phe Tyr Thr Leu Gln Gly Gln Arg Thr Asp 405 410 415 Leu Val Asp Ser Ile Arg Ile Tyr Ser Gly Val Phe Asp Glu Val Trp 420 425 430 Lys Thr Ala Ser Val Val Gly Glu Phe Glu Asn Ala Gly Gly Thr Gln 435 440 445 Leu Gln Thr Phe Ser Phe Tyr Leu Leu Ser Asn Pro Glu Asn Pro Val 450 455 460 Thr Ile Gly His Val Tyr Ser Ser Asn Thr Thr Ala Ala Thr Tyr Gly 465 470 475 480 Phe Pro Cys Val Ala Thr Asn Ile Ser Cys Ile Gly Glu Pro Cys Thr 485 490 495 Pro Cys Ser Ile Ser Gln Pro Leu Glu Ser Ile Cys Asn Ile Pro Gly 500 505 510 Lys Ser Ser His Phe Leu Ala Ser Val Thr Ala Asp Val Tyr Gly His 515 520 525 Val Arg Ile Ala Ser Tyr Gly Trp Asn His Ile Ser Ala Asp Thr Val 530 535 540 Asn Leu Leu Asn Ala Glu Lys Ile Thr Gln Ile Pro Ala Val Lys Gly 545 550 555 560 Asn Thr Met Ile Gly Asp Ser Ser Val Val Lys Gly Pro Gly Ser Thr 565 570 575 Gly Gly Asp Leu Val Lys Met Ser Glu Arg Ala Val Phe Ser Leu Gly 580 585 590 Leu Thr Ile Pro Ala Lys Asn Glu Arg Leu Asn Gly Tyr Ala Ile Arg 595 600 605 Leu Arg Tyr Thr Ser Asn Ala Asp Ile Asn Phe Gln Ile Phe Ile Arg 610 615 620 Tyr Asn Ser Gln Lys Thr Val Val Ser Asn Gln Ile Ile Pro Pro Thr 625 630 635 640 Ser Phe Asp Asn Ser Leu Thr Tyr Gln Thr Phe Gly Tyr Tyr Thr Leu 645 650 655 Ser Glu Leu Glu Leu Glu Thr Leu Ser Glu Val Thr Pro Glu Ala Val 660 665 670 Ile Thr Ile Asp Lys Phe Gly Ala Gly Asp Ile Leu Ile Asp Lys Ile 675 680 685 Glu Phe Ile Pro Ile Glu Gly Ser Leu Glu Glu Tyr Lys Ala Asp Gln 690 695 700 Val Leu Glu Lys Ala Lys Lys Ala Val Asn Thr Leu Phe Thr Asn Asp 705 710 715 720 Thr Lys Thr Thr Leu Lys Leu Asn Val Thr Asp Tyr Ala Val Asp Gln 725 730 735 Ala Ala Asn Leu Val Glu Cys Ile Ser Glu Asp Phe His Ala Gln Glu 740 745 750 Lys Met Ile Leu Leu Asp Gln Ile Arg Val Ala Lys Arg Leu Ser Gln 755 760 765 Ala Arg Asn Leu Leu Asn Tyr Gly Asp Phe Glu Ser Pro Asp Trp Ser 770 775 780 Gly Glu Asn Gly Trp Lys Thr Ser His His Val Ser Val Arg Ala Asp 785 790 795 800 Asn Pro Ile Phe Lys Gly Arg Tyr Leu His Met Leu Gly Ala Thr Ser 805 810 815 Ser Gln Phe Ser Asn Asn Val Tyr Pro Thr Tyr Val Tyr Gln Lys Val 820 825 830 Asp Glu Ser Lys Leu Glu Ser Tyr Thr Arg Tyr Leu Ile Arg Gly Phe 835 840 845 Val Gly Asn Ser Lys Asp Leu Glu Leu Leu Val Glu Arg Tyr Gly Gln 850 855 860 Asp Val His Val Glu Met Gly Val Pro Asn Asp Ile His Tyr Ser Leu 865 870 875 880 Pro Met Asn Glu Cys Gly Gly Phe Asn Arg Cys Gly Pro Thr Leu Ser 885 890 895 Gln Thr Arg Ser Asp His Thr Cys Thr Cys Asn Asp Met Ala Ser Met 900 905 910 His Thr Asp Cys Gln Cys Gln Asn Lys Ala Asn Arg Ile Ala Thr Gly 915 920 925 Val Tyr Thr Asn Gly Phe His Ala His Lys Ser Cys Gly Cys Lys Asn 930 935 940 Asn Asp Met Tyr Gln Arg Gly Thr Tyr Pro His Lys Pro Cys Gly Cys 945 950 955 960 Lys Asp Pro His Val Phe Thr Tyr His Ile Asp Thr Gly Cys Val Asp 965 970 975 Gln Glu Glu Asn Leu Gly Leu Phe Phe Ala Leu Lys Ile Ala Ser Glu 980 985 990 Asn Gly Val Ala Asn Ile Asp Asn Leu Glu Ile Ile Glu Ala Gln Pro 995 1000 1005 Leu Thr Gly Glu Ala Leu Ala Arg Val Lys Lys Arg Glu Gln Arg 1010 1015 1020 Trp Lys Gln Glu Arg Asp Lys Lys Arg Leu Glu Ile Glu Lys Ala 1025 1030 1035 Val Gln Ala Ala Gln Asp Ala Ile Gln Lys Leu Phe Thr Asn Thr 1040 1045 1050 Gln Gln Asn Arg Leu Lys Phe Glu Thr Leu Phe Pro Gln Ile Val 1055 1060 1065 His Ala Glu Lys Leu Val Gln Gln Ile Pro Tyr Val Tyr His Pro 1070 1075 1080 Phe Leu Ser Glu Ala Leu Pro Thr Val Pro Gly Met Asn Phe Glu 1085 1090 1095 Ile Ile Arg Gln Leu Ser Val Met Ile Gly Asn Ala Arg Ala Leu 1100 1105 1110 Tyr Glu Gly Arg Asn Leu Val His Asn Gly Thr Phe Ser Ser Gly 1115 1120 1125 Thr Gly Asn Trp Asn Val Ser Glu Gly Gly Lys Val Gln Ser Leu 1130 1135 1140 Gln Asn Thr Ser Val Leu Val Leu Ser Glu Trp Asn His Glu Ala 1145 1150 1155 Ser Gln Gln Leu His Ile Asp Pro Asp Arg Gly Tyr Val Leu Arg 1160 1165 1170 Val Thr Ala Arg Lys Glu Asp Gly Gly Lys Gly Thr Val Thr Met 1175 1180 1185 Ser Asp Cys Ala Ala Tyr Thr Glu Ala Leu Thr Phe Thr Ser Cys 1190 1195 1200 Asp Tyr Asn Thr Leu Gly Ser Gln Lys Met Thr Ser Gly Thr Leu 1205 1210 1215 Ser Gly Phe Met Thr Lys Thr Leu Glu Ile Phe Pro Asp Thr Asp 1220 1225 1230 Arg Ile Arg Ile Asp Ile Gly Glu Thr Glu Gly Thr Phe Gln Val 1235 1240 1245 Glu Ser Val Glu Leu Ile Cys Met Glu His Met Glu Asp Pro Met 1250 1255 1260 Tyr Asp Val Ala Gly Asn Val Glu Glu Glu Leu His Tyr Leu Lys 1265 1270 1275 Glu Pro Gly Ser Ile Arg Ser Thr Val Val Ser Asp Pro Leu Cys 1280 1285 1290 Tyr Thr Lys Ile Gly Glu Phe Gly Cys Pro Leu Asn Gln 1295 1300 1305 <210> 18 <211> 1275 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 18 Met Asn Gln Asn Tyr Asn Asn Lys Glu Tyr Glu Ile Leu Ser Thr Gly 1 5 10 15 Gly Lys Asp Tyr Gln Pro Arg Tyr Pro Leu Ala Gln Glu Pro Asn Ala 20 25 30 Glu Leu Gln Gln Met Ser Tyr Lys Asp Trp Met Asn Arg Cys Ala Gly 35 40 45 Val Thr Ser Gly Glu Leu Phe Asp Ala Asp Ala Val Lys Thr Ala Leu 50 55 60 Ile Ile Gly Thr Gly Ile Ser Trp Ala Ile Leu Gly Val Ala Phe Pro 65 70 75 80 Pro Leu Ser Val Ala Val Gly Val Leu Asn Ile Ile Ile Ala Tyr Leu 85 90 95 Trp Pro Ser Gln Ala Thr Glu Asp Gln Phe Ser Trp Lys Gln Met Met 100 105 110 Ser Ala Thr Glu Gln Leu Ile Asn Gln Ala Ile Asn Pro Ile Ile Lys 115 120 125 Ser Lys Ala Ile Asp Ala Leu Arg Asp Leu Gln Ser Ser Leu Arg Asp 130 135 140 Tyr Asn Gln Ala Leu Cys Asn Leu Gln Thr Asn Leu Asp Ser Pro Asp 145 150 155 160 Val Glu Arg Tyr Lys Glu Val Val Arg Arg Glu Phe Asn Asp Ala Asn 165 170 175 Asp Lys Ala Lys Ser Thr Ile Ile Asn Leu Glu Ser Asp Gly Phe Gln 180 185 190 Ile Pro Phe Leu Ser Ser Tyr Ala Gln Ala Ala Asn Ile His Leu Leu 195 200 205 Leu Leu Lys Asp Val Lys Gln Tyr Gly Glu Ile Trp Gly Leu Thr Ala 210 215 220 Leu Glu Val Glu Gln Tyr Phe Asp Asn Pro Pro Ser Lys Pro Gly Asn 225 230 235 240 Pro Gly Met Ile Gln Leu Ile Gly Ile Tyr Thr Asp Tyr Cys Ile His 245 250 255 Trp Tyr Asn Arg Gly Leu Gln Gln Gln Ala Asp Arg Tyr Tyr Trp Ser 260 265 270 Ser Phe Asn Asp Phe Arg Arg Thr Met Thr Ile Met Val Leu Asp Ile 275 280 285 Val Ala Leu Trp Pro Thr Tyr Asn Pro Ile Asn Tyr Pro Lys Pro Val 290 295 300 Lys Thr Gln Leu Thr Arg Lys Val Tyr Thr Pro Ala Phe Gly Gln Pro 305 310 315 320 Ile Tyr Ser Ser Glu Trp Leu Phe Asn Glu Leu Glu Leu Ser Leu Val 325 330 335 Thr Pro Pro Arg Leu Phe Thr Phe Leu Asp Ser Val Thr Phe Tyr Arg 340 345 350 Arg Asp Asp Glu Leu Thr Gln Tyr Ala Gly Ile Met Gln Asn Leu Arg 355 360 365 Tyr Thr Ser Ser Leu Lys Leu Phe Tyr Thr Leu Gln Gly Gln Arg Thr 370 375 380 Asp Leu Val Asp Ser Ile Arg Ile Tyr Ser Gly Val Phe Asp Glu Val 385 390 395 400 Trp Lys Thr Ala Ser Val Val Gly Glu Phe Glu Asn Ala Gly Gly Thr 405 410 415 Gln Leu Gln Thr Phe Ser Phe Tyr Leu Leu Ser Asn Pro Glu Asn Pro 420 425 430 Val Thr Ile Gly His Val Tyr Ser Ser Asn Thr Thr Ala Ala Thr Tyr 435 440 445 Gly Phe Pro Cys Val Ala Thr Asn Ile Ser Cys Ile Gly Glu Pro Cys 450 455 460 Thr Pro Cys Ser Ile Ser Gln Pro Leu Glu Ser Ile Cys Asn Ile Pro 465 470 475 480 Gly Lys Ser Ser His Phe Leu Ala Ser Val Thr Ala Asp Val Tyr Gly 485 490 495 His Val Arg Ile Ala Ser Tyr Gly Trp Asn His Ile Ser Ala Asp Thr 500 505 510 Val Asn Leu Leu Asn Ala Glu Lys Ile Thr Gln Ile Pro Ala Val Lys 515 520 525 Gly Asn Thr Met Ile Gly Asp Ser Ser Val Val Lys Gly Pro Gly Ser 530 535 540 Thr Gly Gly Asp Leu Val Lys Met Ser Glu Arg Ala Val Phe Ser Leu 545 550 555 560 Gly Leu Thr Ile Pro Ala Lys Asn Glu Arg Leu Asn Gly Tyr Ala Ile 565 570 575 Arg Leu Arg Tyr Thr Ser Asn Ala Asp Ile Asn Phe Gln Ile Phe Ile 580 585 590 Arg Tyr Asn Ser Gln Lys Thr Val Val Ser Asn Gln Ile Ile Pro Pro 595 600 605 Thr Ser Phe Asp Asn Ser Leu Thr Tyr Gln Thr Phe Gly Tyr Tyr Thr 610 615 620 Leu Ser Glu Leu Glu Leu Glu Thr Leu Ser Glu Val Thr Pro Glu Ala 625 630 635 640 Val Ile Thr Ile Asp Lys Phe Gly Ala Gly Asp Ile Leu Ile Asp Lys 645 650 655 Ile Glu Phe Ile Pro Ile Glu Gly Ser Leu Glu Glu Tyr Lys Ala Asp 660 665 670 Gln Val Leu Glu Lys Ala Lys Lys Ala Val Asn Thr Leu Phe Thr Asn 675 680 685 Asp Thr Lys Thr Thr Leu Lys Leu Asn Val Thr Asp Tyr Ala Val Asp 690 695 700 Gln Ala Ala Asn Leu Val Glu Cys Ile Ser Glu Asp Phe His Ala Gln 705 710 715 720 Glu Lys Met Ile Leu Leu Asp Gln Ile Arg Val Ala Lys Arg Leu Ser 725 730 735 Gln Ala Arg Asn Leu Leu Asn Tyr Gly Asp Phe Glu Ser Pro Asp Trp 740 745 750 Ser Gly Glu Asn Gly Trp Lys Thr Ser His His Val Ser Val Arg Ala 755 760 765 Asp Asn Pro Ile Phe Lys Gly Arg Tyr Leu His Met Leu Gly Ala Thr 770 775 780 Ser Ser Gln Phe Ser Asn Asn Val Tyr Pro Thr Tyr Val Tyr Gln Lys 785 790 795 800 Val Asp Glu Ser Lys Leu Glu Ser Tyr Thr Arg Tyr Leu Ile Arg Gly 805 810 815 Phe Val Gly Asn Ser Lys Asp Leu Glu Leu Leu Val Glu Arg Tyr Gly 820 825 830 Gln Asp Val His Val Glu Met Gly Val Pro Asn Asp Ile His Tyr Ser 835 840 845 Leu Pro Met Asn Glu Cys Gly Gly Phe Asn Arg Cys Gly Pro Thr Leu 850 855 860 Ser Gln Thr Arg Ser Asp His Thr Cys Thr Cys Asn Asp Met Ala Ser 865 870 875 880 Met His Thr Asp Cys Gln Cys Gln Asn Lys Ala Asn Arg Ile Ala Thr 885 890 895 Gly Val Tyr Thr Asn Gly Phe His Ala His Lys Ser Cys Gly Cys Lys 900 905 910 Asn Asn Asp Met Tyr Gln Arg Gly Thr Tyr Pro His Lys Pro Cys Gly 915 920 925 Cys Lys Asp Pro His Val Phe Thr Tyr His Ile Asp Thr Gly Cys Val 930 935 940 Asp Gln Glu Glu Asn Leu Gly Leu Phe Phe Ala Leu Lys Ile Ala Ser 945 950 955 960 Glu Asn Gly Val Ala Asn Ile Asp Asn Leu Glu Ile Ile Glu Ala Gln 965 970 975 Pro Leu Thr Gly Glu Ala Leu Ala Arg Val Lys Lys Arg Glu Gln Arg 980 985 990 Trp Lys Gln Glu Arg Asp Lys Lys Arg Leu Glu Ile Glu Lys Ala Val 995 1000 1005 Gln Ala Ala Gln Asp Ala Ile Gln Lys Leu Phe Thr Asn Thr Gln 1010 1015 1020 Gln Asn Arg Leu Lys Phe Glu Thr Leu Phe Pro Gln Ile Val His 1025 1030 1035 Ala Glu Lys Leu Val Gln Gln Ile Pro Tyr Val Tyr His Pro Phe 1040 1045 1050 Leu Ser Glu Ala Leu Pro Thr Val Pro Gly Met Asn Phe Glu Ile 1055 1060 1065 Ile Arg Gln Leu Ser Val Met Ile Gly Asn Ala Arg Ala Leu Tyr 1070 1075 1080 Glu Gly Arg Asn Leu Val His Asn Gly Thr Phe Ser Ser Gly Thr 1085 1090 1095 Gly Asn Trp Asn Val Ser Glu Gly Gly Lys Val Gln Ser Leu Gln 1100 1105 1110 Asn Thr Ser Val Leu Val Leu Ser Glu Trp Asn His Glu Ala Ser 1115 1120 1125 Gln Gln Leu His Ile Asp Pro Asp Arg Gly Tyr Val Leu Arg Val 1130 1135 1140 Thr Ala Arg Lys Glu Asp Gly Gly Lys Gly Thr Val Thr Met Ser 1145 1150 1155 Asp Cys Ala Ala Tyr Thr Glu Ala Leu Thr Phe Thr Ser Cys Asp 1160 1165 1170 Tyr Asn Thr Leu Gly Ser Gln Lys Met Thr Ser Gly Thr Leu Ser 1175 1180 1185 Gly Phe Met Thr Lys Thr Leu Glu Ile Phe Pro Asp Thr Asp Arg 1190 1195 1200 Ile Arg Ile Asp Ile Gly Glu Thr Glu Gly Thr Phe Gln Val Glu 1205 1210 1215 Ser Val Glu Leu Ile Cys Met Glu His Met Glu Asp Pro Met Tyr 1220 1225 1230 Asp Val Ala Gly Asn Val Glu Glu Glu Leu His Tyr Leu Lys Glu 1235 1240 1245 Pro Gly Ser Ile Arg Ser Thr Val Val Ser Asp Pro Leu Cys Tyr 1250 1255 1260 Thr Lys Ile Gly Glu Phe Gly Cys Pro Leu Asn Gln 1265 1270 1275 <210> 19 <211> 662 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 19 Met Asn Gln Asn Tyr Asn Asn Lys Glu Tyr Glu Ile Leu Ser Thr Gly 1 5 10 15 Gly Lys Asp Tyr Gln Pro Arg Tyr Pro Leu Ala Gln Glu Pro Asn Ala 20 25 30 Glu Leu Gln Gln Met Ser Tyr Lys Asp Trp Met Asn Arg Cys Ala Gly 35 40 45 Val Thr Ser Gly Glu Leu Phe Asp Ala Asp Ala Val Lys Thr Ala Leu 50 55 60 Ile Ile Gly Thr Gly Ile Ser Trp Ala Ile Leu Gly Val Ala Phe Pro 65 70 75 80 Pro Leu Ser Val Ala Val Gly Val Leu Asn Ile Ile Ile Ala Tyr Leu 85 90 95 Trp Pro Ser Gln Ala Thr Glu Asp Gln Phe Ser Trp Lys Gln Met Met 100 105 110 Ser Ala Thr Glu Gln Leu Ile Asn Gln Ala Ile Asn Pro Ile Ile Lys 115 120 125 Ser Lys Ala Ile Asp Ala Leu Arg Asp Leu Gln Ser Ser Leu Arg Asp 130 135 140 Tyr Asn Gln Ala Leu Cys Asn Leu Gln Thr Asn Leu Asp Ser Pro Asp 145 150 155 160 Val Glu Arg Tyr Lys Glu Val Val Arg Arg Glu Phe Asn Asp Ala Asn 165 170 175 Asp Lys Ala Lys Ser Thr Ile Ile Asn Leu Glu Ser Asp Gly Phe Gln 180 185 190 Ile Pro Phe Leu Ser Ser Tyr Ala Gln Ala Ala Asn Ile His Leu Leu 195 200 205 Leu Leu Lys Asp Val Lys Gln Tyr Gly Glu Ile Trp Gly Leu Thr Ala 210 215 220 Leu Glu Val Glu Gln Tyr Phe Asp Asn Pro Pro Ser Lys Pro Gly Asn 225 230 235 240 Pro Gly Met Ile Gln Leu Ile Gly Ile Tyr Thr Asp Tyr Cys Ile His 245 250 255 Trp Tyr Asn Arg Gly Leu Gln Gln Gln Ala Asp Arg Tyr Tyr Trp Ser 260 265 270 Ser Phe Asn Asp Phe Arg Arg Thr Met Thr Ile Met Val Leu Asp Ile 275 280 285 Val Ala Leu Trp Pro Thr Tyr Asn Pro Ile Asn Tyr Pro Lys Pro Val 290 295 300 Lys Thr Gln Leu Thr Arg Lys Val Tyr Thr Pro Ala Phe Gly Gln Pro 305 310 315 320 Ile Tyr Ser Ser Glu Trp Leu Phe Asn Glu Leu Glu Leu Ser Leu Val 325 330 335 Thr Pro Pro Arg Leu Phe Thr Phe Leu Asp Ser Val Thr Phe Tyr Arg 340 345 350 Arg Asp Asp Glu Leu Thr Gln Tyr Ala Gly Ile Met Gln Asn Leu Arg 355 360 365 Tyr Thr Ser Ser Leu Lys Leu Phe Tyr Thr Leu Gln Gly Gln Arg Thr 370 375 380 Asp Leu Val Asp Ser Ile Arg Ile Tyr Ser Gly Val Phe Asp Glu Val 385 390 395 400 Trp Lys Thr Ala Ser Val Val Gly Glu Phe Glu Asn Ala Gly Gly Thr 405 410 415 Gln Leu Gln Thr Phe Ser Phe Tyr Leu Leu Ser Asn Pro Glu Asn Pro 420 425 430 Val Thr Ile Gly His Val Tyr Ser Ser Asn Thr Thr Ala Ala Thr Tyr 435 440 445 Gly Phe Pro Cys Val Ala Thr Asn Ile Ser Cys Ile Gly Glu Pro Cys 450 455 460 Thr Pro Cys Ser Ile Ser Gln Pro Leu Glu Ser Ile Cys Asn Ile Pro 465 470 475 480 Gly Lys Ser Ser His Phe Leu Ala Ser Val Thr Ala Asp Val Tyr Gly 485 490 495 His Val Arg Ile Ala Ser Tyr Gly Trp Asn His Ile Ser Ala Asp Thr 500 505 510 Val Asn Leu Leu Asn Ala Glu Lys Ile Thr Gln Ile Pro Ala Val Lys 515 520 525 Gly Asn Thr Met Ile Gly Asp Ser Ser Val Val Lys Gly Pro Gly Ser 530 535 540 Thr Gly Gly Asp Leu Val Lys Met Ser Glu Arg Ala Val Phe Ser Leu 545 550 555 560 Gly Leu Thr Ile Pro Ala Lys Asn Glu Arg Leu Asn Gly Tyr Ala Ile 565 570 575 Arg Leu Arg Tyr Thr Ser Asn Ala Asp Ile Asn Phe Gln Ile Phe Ile 580 585 590 Arg Tyr Asn Ser Gln Lys Thr Val Val Ser Asn Gln Ile Ile Pro Pro 595 600 605 Thr Ser Phe Asp Asn Ser Leu Thr Tyr Gln Thr Phe Gly Tyr Tyr Thr 610 615 620 Leu Ser Glu Leu Glu Leu Glu Thr Leu Ser Glu Val Thr Pro Glu Ala 625 630 635 640 Val Ile Thr Ile Asp Lys Phe Gly Ala Gly Asp Ile Leu Ile Asp Lys 645 650 655 Ile Glu Phe Ile Pro Ile 660 <210> 20 <211> 693 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 20 Leu Arg Ile Lys Tyr Ala Tyr Asn Leu His His Leu Ile Ile Asn Asn 1 5 10 15 His Tyr Asn Glu Glu Lys Ser Pro Leu Gln Asn Gly Gly Ser Tyr Met 20 25 30 Asn Gln Asn Tyr Asn Asn Lys Glu Tyr Glu Ile Leu Ser Thr Gly Gly 35 40 45 Lys Asp Tyr Gln Pro Arg Tyr Pro Leu Ala Gln Glu Pro Asn Ala Glu 50 55 60 Leu Gln Gln Met Ser Tyr Lys Asp Trp Met Asn Arg Cys Ala Gly Val 65 70 75 80 Thr Ser Gly Glu Leu Phe Asp Ala Asp Ala Val Lys Thr Ala Leu Ile 85 90 95 Ile Gly Thr Gly Ile Ser Trp Ala Ile Leu Gly Val Ala Phe Pro Pro 100 105 110 Leu Ser Val Ala Val Gly Val Leu Asn Ile Ile Ile Ala Tyr Leu Trp 115 120 125 Pro Ser Gln Ala Thr Glu Asp Gln Phe Ser Trp Lys Gln Met Met Ser 130 135 140 Ala Thr Glu Gln Leu Ile Asn Gln Ala Ile Asn Pro Ile Ile Lys Ser 145 150 155 160 Lys Ala Ile Asp Ala Leu Arg Asp Leu Gln Ser Ser Leu Arg Asp Tyr 165 170 175 Asn Gln Ala Leu Cys Asn Leu Gln Thr Asn Leu Asp Ser Pro Asp Val 180 185 190 Glu Arg Tyr Lys Glu Val Val Arg Arg Glu Phe Asn Asp Ala Asn Asp 195 200 205 Lys Ala Lys Ser Thr Ile Ile Asn Leu Glu Ser Asp Gly Phe Gln Ile 210 215 220 Pro Phe Leu Ser Ser Tyr Ala Gln Ala Ala Asn Ile His Leu Leu Leu 225 230 235 240 Leu Lys Asp Val Lys Gln Tyr Gly Glu Ile Trp Gly Leu Thr Ala Leu 245 250 255 Glu Val Glu Gln Tyr Phe Asp Asn Pro Pro Ser Lys Pro Gly Asn Pro 260 265 270 Gly Met Ile Gln Leu Ile Gly Ile Tyr Thr Asp Tyr Cys Ile His Trp 275 280 285 Tyr Asn Arg Gly Leu Gln Gln Gln Ala Asp Arg Tyr Tyr Trp Ser Ser 290 295 300 Phe Asn Asp Phe Arg Arg Thr Met Thr Ile Met Val Leu Asp Ile Val 305 310 315 320 Ala Leu Trp Pro Thr Tyr Asn Pro Ile Asn Tyr Pro Lys Pro Val Lys 325 330 335 Thr Gln Leu Thr Arg Lys Val Tyr Thr Pro Ala Phe Gly Gln Pro Ile 340 345 350 Tyr Ser Ser Glu Trp Leu Phe Asn Glu Leu Glu Leu Ser Leu Val Thr 355 360 365 Pro Pro Arg Leu Phe Thr Phe Leu Asp Ser Val Thr Phe Tyr Arg Arg 370 375 380 Asp Asp Glu Leu Thr Gln Tyr Ala Gly Ile Met Gln Asn Leu Arg Tyr 385 390 395 400 Thr Ser Ser Leu Lys Leu Phe Tyr Thr Leu Gln Gly Gln Arg Thr Asp 405 410 415 Leu Val Asp Ser Ile Arg Ile Tyr Ser Gly Val Phe Asp Glu Val Trp 420 425 430 Lys Thr Ala Ser Val Val Gly Glu Phe Glu Asn Ala Gly Gly Thr Gln 435 440 445 Leu Gln Thr Phe Ser Phe Tyr Leu Leu Ser Asn Pro Glu Asn Pro Val 450 455 460 Thr Ile Gly His Val Tyr Ser Ser Asn Thr Thr Ala Ala Thr Tyr Gly 465 470 475 480 Phe Pro Cys Val Ala Thr Asn Ile Ser Cys Ile Gly Glu Pro Cys Thr 485 490 495 Pro Cys Ser Ile Ser Gln Pro Leu Glu Ser Ile Cys Asn Ile Pro Gly 500 505 510 Lys Ser Ser His Phe Leu Ala Ser Val Thr Ala Asp Val Tyr Gly His 515 520 525 Val Arg Ile Ala Ser Tyr Gly Trp Asn His Ile Ser Ala Asp Thr Val 530 535 540 Asn Leu Leu Asn Ala Glu Lys Ile Thr Gln Ile Pro Ala Val Lys Gly 545 550 555 560 Asn Thr Met Ile Gly Asp Ser Ser Val Val Lys Gly Pro Gly Ser Thr 565 570 575 Gly Gly Asp Leu Val Lys Met Ser Glu Arg Ala Val Phe Ser Leu Gly 580 585 590 Leu Thr Ile Pro Ala Lys Asn Glu Arg Leu Asn Gly Tyr Ala Ile Arg 595 600 605 Leu Arg Tyr Thr Ser Asn Ala Asp Ile Asn Phe Gln Ile Phe Ile Arg 610 615 620 Tyr Asn Ser Gln Lys Thr Val Val Ser Asn Gln Ile Ile Pro Pro Thr 625 630 635 640 Ser Phe Asp Asn Ser Leu Thr Tyr Gln Thr Phe Gly Tyr Tyr Thr Leu 645 650 655 Ser Glu Leu Glu Leu Glu Thr Leu Ser Glu Val Thr Pro Glu Ala Val 660 665 670 Ile Thr Ile Asp Lys Phe Gly Ala Gly Asp Ile Leu Ile Asp Lys Ile 675 680 685 Glu Phe Ile Pro Ile 690 <210> 21 <211> 296 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 21 Met Ala Ile Val Asp Leu Asp Ala Tyr Leu Leu Ala Leu Ala Lys Lys 1 5 10 15 Ala His Pro Phe Gly Ser Leu Phe His Ala Val Ser Thr Arg Gln Leu 20 25 30 Ser Val Glu Asn Ala Glu Ser Tyr Gly Phe Arg Ile Glu Asn Ser Lys 35 40 45 Pro Gln Gly Thr Met Phe Met Gly Glu Ser Glu Leu Lys Asn Asp Thr 50 55 60 Asn Glu Thr Gln Thr Ile His Ser Asp Ser Phe Thr Lys Thr Ile Thr 65 70 75 80 Asp Ser Val Thr Leu Ser Val Thr Asn Gly Val Thr Ala Gly Val Ser 85 90 95 Val Thr Ile Ser Gly Lys Ile Phe Gly Ile Gly Ala Glu Ser Ser Met 100 105 110 Ser Phe Glu Val Ser Thr Ser Thr Thr Asn Glu Gln Thr Ser Glu Glu 115 120 125 Ser Val Ala Tyr Thr Val Pro Ser Gln Gly Val Val Val Pro Ala Arg 130 135 140 Lys Thr Tyr Tyr Val Tyr Ser Ala Leu Gln Arg Ser Leu Leu Glu Gly 145 150 155 160 Ser Ile Arg Leu Arg Ala Asp Leu Ser Gly Glu Val Tyr Ala Ser Met 165 170 175 Lys Val Gly Gly Ala Ile Gly Ser Ile Pro Leu Gly Asp Ile Tyr Glu 180 185 190 Phe Ile Lys Thr His Gln Leu Leu His Pro Leu Pro Ser Gly Ile Ser 195 200 205 Leu Asn His Asn Asn Lys Ser Ile His Phe Glu Gly Val Ala Gln Tyr 210 215 220 Leu Tyr Gly Thr Gly Thr Lys Phe Asn Val Thr Ile Thr Asp Thr Pro 225 230 235 240 Ser Ser Gln Gly Thr Gln Glu His Lys Ala Phe Asp Ala Lys Thr Gly 245 250 255 Leu Gly Thr Tyr Glu Ile Gln Leu Asp Gly Arg Lys Leu Gly Phe Asp 260 265 270 Leu Asn Glu Leu Lys Asp Lys Met Glu Pro Glu Val Phe Glu Lys Leu 275 280 285 Lys Glu Leu Gln Asn Glu Ile Val 290 295 <210> 22 <211> 266 <212> PRT <213> Streptomyces sp. <400> 22 Val Pro Val Arg Val Arg Arg Ala Ser Pro Arg Pro Ala Ser Pro Ala 1 5 10 15 Ala Pro Gly Val Arg Ala Gly Ala Ala Pro Ala Gly Ser Pro Ala Ser 20 25 30 Gly Pro Glu Pro Leu Leu Pro Val Val Pro Gly Arg Pro Val Arg Thr 35 40 45 Ala Asp Gly Ala Arg Ser Asp Gly Arg Ala Leu Gly Ile Leu Thr Pro 50 55 60 Pro Asp His Arg Asp His Thr Gly Gly Ala Leu Ala Ala Ser Phe Arg 65 70 75 80 Thr Val Val Glu Val Gly Pro Asp His Leu Ala Gln Ala Arg Ser Ile 85 90 95 Asp Arg Val Phe Gln Glu Ala Ile Ala Pro Ala Thr Val Asn Phe Asp 100 105 110 Phe Glu Ala Ile Arg Glu Ala Ala Ala Ala Val Pro Asp Ser Thr Val 115 120 125 Val Lys Met Val Arg Gly Trp Gly Leu Gln Glu Tyr Ala Pro Val Leu 130 135 140 Val Met Val Leu Ser Leu Lys Glu Ala Val Arg Gln Ala Leu Pro Pro 145 150 155 160 Glu Cys Ala Glu Ala Gly Phe Trp Ala Thr Val Glu Arg Glu Leu Val 165 170 175 Gln Ala Phe Thr Gly Leu Ala Ala Gln Glu Gly Gln Pro Gly Leu Ser 180 185 190 Phe Tyr Glu Glu Ser Gly Glu Arg Thr Arg Phe Tyr Arg Asp Leu Phe 195 200 205 Phe Ala Leu Gln Asp Glu Glu Thr Gly Glu His Met Tyr Ala Leu Ala 210 215 220 Phe Cys Val Asp Val Thr Val Glu Leu Pro Lys Ala Arg Ala Val Ala 225 230 235 240 Leu Glu Leu Thr Asp Ile Val Pro Phe Ala Val Arg Leu Asn Ala Ile 245 250 255 Val Val Arg Gln Ala Leu Asp Leu Val Ala 260 265 <210> 23 <211> 312 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 23 Met Ala Ile Thr Asp Ile Arg Leu Ala Ser Glu Asp Tyr Leu Arg Phe 1 5 10 15 His Ala Gln His Tyr Trp Gly Gly Ala Thr Val Leu Ser Thr Gly Phe 20 25 30 Leu Pro Tyr Leu Ile Gln Asn Pro Ile Ala Val Pro Asp Gln Thr Val 35 40 45 Phe Glu Thr Val Pro Val Gln Lys Val Ser Ser Val Gln Val Leu Thr 50 55 60 Asn Asn Thr Asp Val Glu Gln Ser Gln Thr Val Lys Phe Ser Glu Lys 65 70 75 80 Val Ile Glu Thr Thr Thr Ser Ser Thr Thr Glu Gly Tyr Lys Ile Gly 85 90 95 Ser Gly Ile Thr Ser Thr Ser Lys Phe Gly Tyr Ser Leu Lys Val Lys 100 105 110 Gly Asn Ser Ser Gly Phe Asp Gln Thr Phe Thr Leu Thr Thr Thr Ser 115 120 125 Glu Tyr Asn His Ser Ser Thr Glu Thr Lys Thr Gln Thr Thr Glu Arg 130 135 140 Leu Trp Glu Leu Thr Gln Pro Val Arg Val Ala Pro His Thr Gln Val 145 150 155 160 Val Thr Thr Leu Thr Ile Phe Gly Gly Glu Ala Arg Ile Pro Met Thr 165 170 175 Leu Asn Ala Asn Leu Leu Gly Gln Gly Tyr Gly Gln Glu Ala Tyr Ser 180 185 190 Glu Leu Asn Leu Arg Lys Thr Asp Gly Ser Val Trp Tyr Asn Trp Ile 195 200 205 Pro Ala Ser Asn Met Tyr Asp Thr Asn Trp Pro Asn Lys Pro Ala Ser 210 215 220 Phe Ala Gly Tyr Thr Gly Arg Ser Leu Ile Leu Lys Gly Ala Ser Val 225 230 235 240 Thr Thr Thr Gly Pro Cys Leu Tyr Ser Thr Val Arg Phe Asp Glu Thr 245 250 255 Pro Leu Pro Gly Tyr Glu Lys Asp Ser Gln Pro Arg Ser Trp Tyr Ser 260 265 270 Asn Glu Val Leu Leu Arg Asp Gly Thr Ile Ile Thr Ile Pro Asp Leu 275 280 285 Asp Pro Lys Thr Gly Arg Ala Leu Pro Pro Lys Arg Pro Glu Gly Ile 290 295 300 Leu Val Ser Ser Arg Ile Thr Asp 305 310 <210> 24 <211> 966 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 24 Val Met Lys Leu Val Ser Asn Ser Met Val Pro Tyr Asn Val Leu Arg 1 5 10 15 Asn Met Asn Met Pro Thr Ile Ser Gly Thr Arg Trp Asn Lys Glu Met 20 25 30 Phe Ser Ser Ala Leu Asp Asn Thr Ser Val Leu Leu Asp Leu Ile Glu 35 40 45 Lys Gly Ile Asn Asp Gly Asp Asp Val Leu Gly Val Leu Ser Phe Ile 50 55 60 Gly Leu Thr Ala Leu Glu Ala Ile Pro Val Val Gly Gly Val Leu Ser 65 70 75 80 Ser Leu Val Ser Met Leu Phe Phe Pro Thr Lys Ser Ser Ile Asp Phe 85 90 95 Lys Lys Ile Trp Glu Asn Leu Glu Lys Ala Ile Asn Gln Ile Val Asp 100 105 110 Lys Lys Ile Glu Glu Ala Leu Met Ser Gln Leu Met Gln Glu Ile Ala 115 120 125 Gly Leu Ala Asn Val Leu Lys Glu Tyr Arg Asp Ala Tyr Asp Ser Tyr 130 135 140 Asn Gly Lys Lys Val Phe Asp Ile Pro Asp Arg Leu Thr Pro Glu Glu 145 150 155 160 Tyr Leu Val Gln Val Phe Thr Ser Ala Asn Leu Leu Phe Ile Gln Arg 165 170 175 Ile Pro Thr Phe Gln Asn Pro Lys Tyr Asp Val Leu Phe Leu Pro Phe 180 185 190 Phe Val His Val Ala Glu Met His Ile Leu Leu Ile Arg Asp Ala Ala 195 200 205 Ile His Gly Leu Glu Trp Gly Met Asp Glu Glu Ile His Gln Lys Phe 210 215 220 Lys Arg Asn Leu Lys Glu Ile Ile Asp Glu Tyr Thr Ser Tyr Leu Leu 225 230 235 240 Lys Thr Tyr Asn Lys Gly Leu Lys Glu Val Ser Glu Arg Glu Leu Asn 245 250 255 Asp Lys Asp Phe Pro Thr Thr Asn Asn Lys Asn His Tyr Ile Asn Thr 260 265 270 Val Arg Trp Asn Val Ile Asn Gln Tyr Lys Arg Gly Met Thr Leu Thr 275 280 285 Ala Phe Asp Phe Ala Tyr Lys Trp Lys Tyr Tyr His Glu Val Tyr Gln 290 295 300 Asn Asn Ile Thr Leu Asn Pro Phe Arg Thr Ile Tyr Ser Asp Ile Ala 305 310 315 320 Gly Ser Val Tyr Pro Tyr Ile Lys Thr Thr Asn Glu Ile Asn Asn Thr 325 330 335 Ile Lys Asn Gln Asn Leu Lys Tyr Arg Gly Ile Leu Lys Arg Leu Gln 340 345 350 Val Tyr His Ala Glu Arg Ile Asp Ser Ile Gln Ser Thr Tyr Ile Arg 355 360 365 Asn Asn Glu Ile Ile Asn Ser Thr Lys Ile Gly Gly Val Gly Gly Arg 370 375 380 Ile Ser Ser Leu Val Leu Glu Asp Pro Ile Lys Asn Pro Leu Ile Gln 385 390 395 400 Val Asn Met Trp Ser Glu Leu Val Pro Ile Ser Leu Gly Phe Lys Phe 405 410 415 Tyr Asp Glu Lys Glu Gln Asn Ile Gly Gly Gly Ser Trp Trp Pro Lys 420 425 430 Pro His Lys Phe Gly Ala Tyr His Phe Val Gly Asn Lys Val Ser Ser 435 440 445 Ile Ile Gly Phe Gly Lys Asn Glu Thr Gly Gly Phe Asn Ser Leu Asp 450 455 460 Ala Met Ile Val Gly Phe Lys Arg Asp Asp Tyr Thr Thr Glu Asn Arg 465 470 475 480 Leu Leu Gly Ile Asn Glu Thr Gly Glu Pro Val Thr Lys Val Ile Asp 485 490 495 Ala Gly Asn Phe His Gln Glu Lys Phe Gly Ser Asn Ile Gln Ile Thr 500 505 510 Asp Glu Pro Met Phe Gly Asp Gly Val Leu Gln Phe Thr Asn Tyr Ala 515 520 525 Asn Thr Met Asn Gln Asp Ser Ser Val Thr Tyr Gln Ile Asn Thr Glu 530 535 540 Ile Glu Gly Ile Tyr Gln Leu His Ala Ile Ile Gly Ala Lys Lys Gln 545 550 555 560 Lys Asp Lys Leu Ser Phe Lys Val Ile Leu Asn Thr Lys Gln Gln Lys 565 570 575 Lys Ile Ile Thr Asp Ser Phe Asp Ser His Asp Ile Trp Glu Gly Met 580 585 590 Ser Leu Asn Glu Ser Ile Val Tyr Lys Arg Ile Leu Ile Gly Thr Phe 595 600 605 Pro Leu Lys Arg Gly Met Asn Ser Ile Thr Ile His Asn Asp Val Leu 610 615 620 Gln Ser Ser Ala Asn Ile Lys Thr Trp Asn Leu Gly Ser Leu Glu Leu 625 630 635 640 Thr Met Asp Ser Asp Ser Ile Lys Asp Pro Asp Ile Thr Thr Leu Tyr 645 650 655 Asp Lys Asp Asn Tyr Ala Gly Thr Lys Lys Tyr Ile Phe Glu Asp Thr 660 665 670 Ala Arg Leu Ser Asp Phe Asn Asp Arg Thr Ser Ser Ile Lys Val Gly 675 680 685 Ser His Ile Ala Gly Val Arg Phe Tyr Glu His Tyr His Tyr Ser Gly 690 695 700 Asp Phe Ile Asp Leu Gly Ser Gly Glu Lys Leu Ser Leu Lys Asn His 705 710 715 720 Arg Leu Asn Lys Arg Leu Ser Ser Val Lys Phe Ala Asn Leu Gly Leu 725 730 735 Tyr Lys Glu Asp Asn Tyr Lys Gly Glu Lys Lys Leu Ile Phe Asp Asp 740 745 750 Ile Pro Asn Leu Thr Asp Phe Asn Asp Lys Thr Ser Ser Ile Val Val 755 760 765 Ser Pro Asn Val Ser Gly Thr Val Arg Leu Phe Glu His Ser Tyr Tyr 770 775 780 Lys Gly Glu Tyr Ile Glu Val Ser Gly Gly Gln Lys Leu Ser Leu Lys 785 790 795 800 Gly His Asn Leu Asn Arg Lys Ile Ser Ser Ile Lys Phe Leu Lys Glu 805 810 815 His Glu Val Ile Asn Gly Leu Tyr Glu Ile Ile Thr Ala Ile Asn Asn 820 825 830 Lys Ser Val Val Asp Trp Ser Lys Asp Lys Asn Ser Asn Val His Leu 835 840 845 Trp Glu Arg Arg Asn Gln Asp Asn Gln Lys Trp Tyr Phe Asp Tyr Asp 850 855 860 Ser Ser Lys Gln Ala Phe Gln Ile Lys Ser Lys Ala Asp Lys Asn Ile 865 870 875 880 Val Leu Ala Trp Asn Asp Phe Gly Gly Ser Lys Asn Val Phe Ala Thr 885 890 895 Tyr Asn Ser Lys Lys Asp Glu His Tyr Trp Ile Leu Asp Tyr Leu Gly 900 905 910 Glu Gly Asn Tyr Leu Ile Arg Asn Lys Lys Lys Gln Asn Leu Val Leu 915 920 925 Asp Val Asp Gly His Lys Thr Ala Asn Gly Thr Asn Ile Lys Val Asn 930 935 940 Glu Gln His Ala Leu Asp Asn Pro Ser Ile Glu Ala Gln Lys Phe Lys 945 950 955 960 Leu Asn Tyr Val Ile Lys 965 <210> 25 <211> 670 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 25 Val Lys Asn Met Asn Ser Tyr Gln Asn Lys Asn Lys Tyr Glu Ile Leu 1 5 10 15 Asp Thr Ser Pro Asn Ser Ser Thr Met Ser Thr Arg Tyr Pro Arg Tyr 20 25 30 Pro Leu Ala Lys Asn Pro Gln Ile Ser Met Gln Asn Thr Asn Tyr Lys 35 40 45 Asp Trp Ile Asn Met Cys Ala Ser Arg Asn Leu Glu Asp Arg Ile Phe 50 55 60 Pro Thr Ser Ala Asn Asp Val Ile Thr Asn Ser Ile Asn Ile Ser Ser 65 70 75 80 Tyr Ile Ile Ser Met Leu Gly Met Pro Asn Leu Ser Ser Ile Ile Ala 85 90 95 Ile Trp Gly Ile Leu Phe Asn Ala Phe Trp Pro Val Ser Gly Asn Gln 100 105 110 Trp Asp Leu Tyr Met Asn His Val Gln Ala Leu Ile Lys Arg Glu Leu 115 120 125 Gln Asn Phe Ala Arg Glu Gln Ala Leu Arg Gln Leu Glu Gly Leu Gly 130 135 140 Gly Asn Leu Asp Leu Tyr Lys Glu Ala Leu Ala Glu Trp Glu Gln Asp 145 150 155 160 Arg Asp Asn Pro Thr Thr Lys Glu Arg Val Arg Asp Arg Phe Arg Ile 165 170 175 Leu Asp Gly Phe Phe Thr Gln Tyr Ile Pro Val Phe Arg Ile Gln Gly 180 185 190 Tyr Glu Val Gln Leu Leu Ser Val Tyr Val Lys Val Ala Asn Leu His 195 200 205 Leu Leu Leu Leu Arg Asp Ala Ser Met Phe Gly Ala Asp Trp Gly Met 210 215 220 Ser Gln Thr Asn Ile Asn Asp Asn Tyr Asn Arg Gln Met Lys Leu Thr 225 230 235 240 Ser Leu Tyr Thr Asn His Cys Val Asp Phe Tyr Asn Gln Gly Leu Asn 245 250 255 Glu Ala Arg Ala Leu Ser Asn Ser Asn Trp Asp Ile Phe Asn Asp Tyr 260 265 270 Arg Arg Glu Met Thr Leu Thr Val Leu Asp Ile Val Ala Leu Phe Pro 275 280 285 Ala Tyr Asp Tyr Arg Arg Tyr Pro Ile Thr Thr Lys Val Glu Leu Thr 290 295 300 Arg Glu Ile Tyr Thr Pro Ala Ile Ala Ser Gln Thr Trp Ser Asn His 305 310 315 320 Asn His Leu Ser Pro Asn Glu Asn Phe Gln Phe Tyr Glu Asn Asn Leu 325 330 335 Val Arg Pro Pro Ala Phe Phe Thr Trp Leu Asp Arg Thr Glu Met Phe 340 345 350 Ser Arg Tyr Leu Ser Thr Leu Val Ser Glu Ala Trp Gly Gly His Ile 355 360 365 Asn His Phe His His Thr Gly Glu Leu Pro Ser Ser Ser Arg Ser Gly 370 375 380 Phe Ile Gly Ser Asp Gln Arg Arg Val Ser Tyr Tyr Asp Phe Asn Phe 385 390 395 400 Val Gly Asn Asp Val Phe Arg Ile Tyr Ser Arg Val Met Ser Asn Gln 405 410 415 Ile Gly Asn Tyr Phe Gly Val Gly Gln Gly Asp Phe Phe Leu Val Asn 420 425 430 Arg Asp Asn Ser Asn Thr Lys Thr Ile Ser Phe Thr Thr Arg Ala Thr 435 440 445 Asn Ser Asn Gln Arg Ser Ile Phe Ser Gln Phe Pro Gly Glu Asn Ser 450 455 460 Asp Pro Pro Thr Ser Lys Asp Tyr Ser His Arg Leu Ser Trp Ile Ser 465 470 475 480 Gly Ala Phe Ile Gly Ser Asp Leu Ala Asn Val Leu Ser Tyr Gly Trp 485 490 495 Thr His Arg Ser Val Asp Pro Asn Asn Thr Ile Tyr Pro Asp Arg Ile 500 505 510 Thr Gln Val Pro Ala Val Lys Ala Ser Ser Ala Pro Asp Cys Thr Val 515 520 525 Ile Pro Gly Pro Gly Ser Thr Gly Gly His Leu Val Ser Phe Gly Arg 530 535 540 Ser Gly Arg Leu Asn Met Gln Phe Lys Phe Thr Asn Thr Gln Thr Glu 545 550 555 560 Tyr Arg Val Arg Ile Arg Tyr Ala Ser Thr Ala Ile Asn Thr Leu Tyr 565 570 575 Phe Ser Phe Ser Asp Tyr Asn Arg Asp Ile Ala Leu Asn Ser Thr Gly 580 585 590 Ala Leu Ser Leu Thr Asn Leu Arg Asn Glu Asn Phe Ala Tyr Phe Glu 595 600 605 Val Pro Gly Gly Ile Phe Arg Pro Ala Leu Gly Asn Thr Leu Met Ile 610 615 620 Ser Asn Trp Thr Thr Val Ala Pro Leu Leu Val Ile Asp Lys Ile Glu 625 630 635 640 Phe Ile Pro Ile Asn Ala Thr Thr Ala Arg Tyr Glu Arg Lys Gln Glu 645 650 655 Leu Glu Lys Ala Thr Lys Val Val Asn Ser Leu Phe Ile Asn 660 665 670 <210> 26 <211> 644 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 26 Val Lys Asn Met Asn Ser Tyr Gln Asn Lys Asn Lys Tyr Glu Ile Leu 1 5 10 15 Asp Thr Ser Pro Asn Ser Ser Thr Met Ser Thr Arg Tyr Pro Arg Tyr 20 25 30 Pro Leu Ala Lys Asn Pro Gln Ile Ser Met Gln Asn Thr Asn Tyr Lys 35 40 45 Asp Trp Ile Asn Met Cys Ala Ser Arg Asn Leu Glu Asp Arg Ile Phe 50 55 60 Pro Thr Ser Ala Asn Asp Val Ile Thr Asn Ser Ile Asn Ile Ser Ser 65 70 75 80 Tyr Ile Ile Ser Met Leu Gly Met Pro Asn Leu Ser Ser Ile Ile Ala 85 90 95 Ile Trp Gly Ile Leu Phe Asn Ala Phe Trp Pro Val Ser Gly Asn Gln 100 105 110 Trp Asp Leu Tyr Met Asn His Val Gln Ala Leu Ile Lys Arg Glu Leu 115 120 125 Gln Asn Phe Ala Arg Glu Gln Ala Leu Arg Gln Leu Glu Gly Leu Gly 130 135 140 Gly Asn Leu Asp Leu Tyr Lys Glu Ala Leu Ala Glu Trp Glu Gln Asp 145 150 155 160 Arg Asp Asn Pro Thr Thr Lys Glu Arg Val Arg Asp Arg Phe Arg Ile 165 170 175 Leu Asp Gly Phe Phe Thr Gln Tyr Ile Pro Val Phe Arg Ile Gln Gly 180 185 190 Tyr Glu Val Gln Leu Leu Ser Val Tyr Val Lys Val Ala Asn Leu His 195 200 205 Leu Leu Leu Leu Arg Asp Ala Ser Met Phe Gly Ala Asp Trp Gly Met 210 215 220 Ser Gln Thr Asn Ile Asn Asp Asn Tyr Asn Arg Gln Met Lys Leu Thr 225 230 235 240 Ser Leu Tyr Thr Asn His Cys Val Asp Phe Tyr Asn Gln Gly Leu Asn 245 250 255 Glu Ala Arg Ala Leu Ser Asn Ser Asn Trp Asp Ile Phe Asn Asp Tyr 260 265 270 Arg Arg Glu Met Thr Leu Thr Val Leu Asp Ile Val Ala Leu Phe Pro 275 280 285 Ala Tyr Asp Tyr Arg Arg Tyr Pro Ile Thr Thr Lys Val Glu Leu Thr 290 295 300 Arg Glu Ile Tyr Thr Pro Ala Ile Ala Ser Gln Thr Trp Ser Asn His 305 310 315 320 Asn His Leu Ser Pro Asn Glu Asn Phe Gln Phe Tyr Glu Asn Asn Leu 325 330 335 Val Arg Pro Pro Ala Phe Phe Thr Trp Leu Asp Arg Thr Glu Met Phe 340 345 350 Ser Arg Tyr Leu Ser Thr Leu Val Ser Glu Ala Trp Gly Gly His Ile 355 360 365 Asn His Phe His His Thr Gly Glu Leu Pro Ser Ser Ser Arg Ser Gly 370 375 380 Phe Ile Gly Ser Asp Gln Arg Arg Val Ser Tyr Tyr Asp Phe Asn Phe 385 390 395 400 Val Gly Asn Asp Val Phe Arg Ile Tyr Ser Arg Val Met Ser Asn Gln 405 410 415 Ile Gly Asn Tyr Phe Gly Val Gly Gln Gly Asp Phe Phe Leu Val Asn 420 425 430 Arg Asp Asn Ser Asn Thr Lys Thr Ile Ser Phe Thr Thr Arg Ala Thr 435 440 445 Asn Ser Asn Gln Arg Ser Ile Phe Ser Gln Phe Pro Gly Glu Asn Ser 450 455 460 Asp Pro Pro Thr Ser Lys Asp Tyr Ser His Arg Leu Ser Trp Ile Ser 465 470 475 480 Gly Ala Phe Ile Gly Ser Asp Leu Ala Asn Val Leu Ser Tyr Gly Trp 485 490 495 Thr His Arg Ser Val Asp Pro Asn Asn Thr Ile Tyr Pro Asp Arg Ile 500 505 510 Thr Gln Val Pro Ala Val Lys Ala Ser Ser Ala Pro Asp Cys Thr Val 515 520 525 Ile Pro Gly Pro Gly Ser Thr Gly Gly His Leu Val Ser Phe Gly Arg 530 535 540 Ser Gly Arg Leu Asn Met Gln Phe Lys Phe Thr Asn Thr Gln Thr Glu 545 550 555 560 Tyr Arg Val Arg Ile Arg Tyr Ala Ser Thr Ala Ile Asn Thr Leu Tyr 565 570 575 Phe Ser Phe Ser Asp Tyr Asn Arg Asp Ile Ala Leu Asn Ser Thr Gly 580 585 590 Ala Leu Ser Leu Thr Asn Leu Arg Asn Glu Asn Phe Ala Tyr Phe Glu 595 600 605 Val Pro Gly Gly Ile Phe Arg Pro Ala Leu Gly Asn Thr Leu Met Ile 610 615 620 Ser Asn Trp Thr Thr Val Ala Pro Leu Leu Val Ile Asp Lys Ile Glu 625 630 635 640 Phe Ile Pro Ile <210> 27 <211> 572 <212> PRT <213> Streptomyces sp. <400> 27 Val Arg Thr Leu Leu Ala Gln Leu Leu Glu Pro Gly Gly Arg Val Gly 1 5 10 15 Leu Glu Leu Gly Gln Leu Gly Ala Arg Asp Asp Thr Leu Leu Glu Leu 20 25 30 Cys Gly Gly Gly Leu Glu Val His Thr Gln Leu Leu Arg Arg Gly Arg 35 40 45 Gly Leu His Gly Leu Gly Val Leu Val Arg Arg His Gly Val Lys Gly 50 55 60 Ile Glu His Ala Gly Glu Leu Arg Pro Cys Arg Leu Pro Val Thr Trp 65 70 75 80 Arg Gly Asp Arg His Gly Arg Phe Pro Arg Gly Tyr Pro His Phe Pro 85 90 95 Leu Leu Leu Pro Ala Arg Leu Arg Ala Gly Gly Asp Pro Arg Glu Val 100 105 110 Gly Ala Asp Leu Glu Arg Ala Pro Ala Arg Arg Ala Pro Asp Ala Ala 115 120 125 Arg Arg Asp Thr Gly Arg Gly Leu Arg Ser Ala Pro Gly Gly Arg Arg 130 135 140 Gly Arg Gly Ser Arg Ala Ala Ala Arg Arg Pro Gly Arg Pro Gln Arg 145 150 155 160 Asp Pro Ala Leu His Gly Asp Asp Gly Arg Arg His Pro Gln Gly Pro 165 170 175 Pro Val Arg Gly Gly Gly Gly Gly Val Gly Arg Gly Pro Arg Arg Gly 180 185 190 Ala Arg Pro Ala Pro Ala Arg Arg His Pro Arg Leu Gly Ala Ala Ala 195 200 205 Gly Pro Pro Gly Asp Gly Ala Pro Arg Asp Asp Gly Arg Arg Asp Arg 210 215 220 Ala Gly Arg Arg Gly Arg Arg Arg Pro Arg Arg Pro Ala Val Ala Gly 225 230 235 240 Pro Ser Ala Pro Pro Gln Gly Pro His Leu Pro Asp Pro Arg Arg Arg 245 250 255 Pro Ala Val Ala Gly Gly Pro Val Val Ala Gly Gly Gly Arg Gly Ala 260 265 270 Arg Ser Gly Gly Gly Val His Arg His Arg Ala Arg Pro His Arg Glu 275 280 285 Gln His Pro Gly Pro Pro Arg Arg Gly Glu Glu Gly Pro Glu Ala Ala 290 295 300 Gln Gly Ala Ala Ala Arg Glu Ala Gly Ala Leu Arg Glu Ala Gly His 305 310 315 320 Arg Leu Pro His Arg Arg Pro Ser Leu Gly Val Pro Gln Gly Arg Arg 325 330 335 Gly Leu Arg Pro Glu Arg Glu Ala Ala Pro Arg Pro Gly Leu Asn Arg 340 345 350 Pro His Gly Gly Arg Pro Val Pro Gly Pro Gly Arg Leu Gly Ile Leu 355 360 365 Thr Pro Pro Asp His Arg Asp His Ala Gly Gly Ala Leu Ala Ala Ser 370 375 380 Phe Arg Thr Val Val Glu Val Gly Pro Asp His Leu Ala Gln Ala Arg 385 390 395 400 Ser Ile Asp Arg Val Phe Gln Glu Ala Ile Ala Pro Ala Thr Val Asn 405 410 415 Phe Asp Phe Glu Ala Ile His Arg Ala Ala Ser Ala Val Pro Asp Ser 420 425 430 Asp Val Val Arg Met Val Arg Gly Trp Gly Leu Gln Glu His Ala Pro 435 440 445 Val Leu Val Met Val Leu Ser Leu Lys Glu Ala Val Arg Gln Ala Leu 450 455 460 Pro Pro Glu Cys Ala Glu Ala Gly Phe Trp Ala Thr Val Glu Arg Glu 465 470 475 480 Leu Val Gln Ala Phe Thr Gly Leu Ala Ala Gln Glu Gly Gln Pro Gly 485 490 495 Leu Ser Phe Tyr Glu Glu Ser Gly Asp Arg Thr Arg Phe Tyr Arg Asp 500 505 510 Leu Phe Phe Ala Leu Gln Asp Glu Glu Thr Gly Asp His Met Tyr Ala 515 520 525 Leu Ala Phe Cys Val Asp Val Thr Val Glu Leu Pro Lys Ala Glu Val 530 535 540 Leu Ala Leu Asp Leu Thr Asp Ile Val Pro Phe Thr Val Arg Leu Asn 545 550 555 560 Ala Ile Val Val Arg Gln Ala Leu Ser Val Ser Val 565 570 <210> 28 <211> 434 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 28 Leu Val Leu Ser Phe Tyr Ile Ala Lys Val Ile Leu Phe Arg Asn Lys 1 5 10 15 Ser Ile Ser Asn Val Gln Tyr Lys Ile Ile Phe Cys Asn Leu Val Gly 20 25 30 Ile Leu Pro Thr Lys Leu Gly Gly Asn Ile Met Lys Ser Ile Ser Lys 35 40 45 Lys Val Met Ala Gly Leu Gly Val Gly Ala Met Ser Leu Ser Ile Trp 50 55 60 Ala Pro Ser Ser Gln Ala Ala Ala Pro Ala Asn Asn Glu Tyr His Thr 65 70 75 80 Ile His Leu Ala Ala Asn Ser Asn Asn Val Trp Asp Val Tyr Lys Gly 85 90 95 Trp Asp Ser Asp Asn Ala Gly Ile Val Leu Tyr Asn Gly Ser Arg Gly 100 105 110 Asp Asn Glu Gln Phe Ala Phe Phe Pro Leu Asp Gly Gly Ala Tyr Ala 115 120 125 Ile Val Asn Lys Asn Ser Gly Lys Pro Val Gly Leu Gly Asn Ala Tyr 130 135 140 Ile Ser Thr Asp Gly Val Arg Asp Gly Phe Ser Phe Asn Asp Gln Gly 145 150 155 160 Leu Arg Gln Thr Asn Trp Thr Gly Ala Pro Asn Glu Gln Trp Tyr Leu 165 170 175 Arg Asp Lys Gly Asn Asn Asn Tyr Glu Ile Val Asn Gln Gly Thr Gly 180 185 190 Lys Val Ala Ser Trp Ala Trp Asn Gly Ile Ser Gly Pro His Ser Ala 195 200 205 Glu Tyr Val Asp Leu Asp Glu Ser Asn Pro Ser Asp Asn Asn Arg Leu 210 215 220 Phe His Ile Pro Ala Ala Arg Ser Thr Phe Ser Leu Pro Thr Leu Pro 225 230 235 240 Ala Val Gly Thr Arg Pro Asn Ala Pro Asp Tyr Asn Thr Ser Gly Ala 245 250 255 Ile Asp Gln Gln Leu Pro Gln Thr Ser Asn Ser Val Val Val Gly Ala 260 265 270 Ser Leu Ile Pro Ser Ile Met Val Lys Asp Asn Gly Ala Ser Asp Tyr 275 280 285 Thr Lys Ile His Asn Ser Pro Tyr Tyr Ala Leu Val Lys Glu Glu Tyr 290 295 300 Trp Glu Lys Val Arg Ser Glu Ile Ile Pro Ala Gly Ala Thr Ser Lys 305 310 315 320 Tyr Thr Val Lys Ser Gly Val Ser Glu Ile Asp Gln Lys Lys Met Ser 325 330 335 Asp Thr Leu Ala Met Ser Phe Gly Ser Asp Leu Gly Leu Lys Phe Gly 340 345 350 Glu Ser Ser Leu Ser Ile Lys Ser Ser Val Ser Arg Thr Ile Gln Thr 355 360 365 Glu Val Thr Lys Thr Ser Thr Asn Ala Thr Glu Glu Thr Glu Glu Lys 370 375 380 Ser Ile Pro Ser Ile Pro Gly Lys Asn Thr Gly Phe Thr Ala Tyr Gln 385 390 395 400 Leu Val Thr Lys Tyr Thr Leu Lys Arg Thr Asp Gly Ser Val Val Thr 405 410 415 Asp Pro Ser Ile Val Arg Asp Ser Lys Gln Thr Ile Ala Arg Thr Ile 420 425 430 Ala Asn <210> 29 <211> 272 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 29 Met Tyr Lys Cys Tyr Phe Ile Trp Gly Lys Leu His Pro Asp Tyr Gly 1 5 10 15 Gly Ala Leu Phe Ser Ile Phe Val Gln Lys Leu His Glu Lys Glu Arg 20 25 30 Val Tyr Met Asn Tyr Pro Ile Leu Asn Asn Thr Asn Ile Asn Ser Val 35 40 45 Ile Gln Pro Pro Arg Ile His Arg Pro Gly Arg Ile Ile Thr Leu Thr 50 55 60 Val Pro Ser Arg Asn Glu Ser Asn Met Lys Asn Ile Phe Gln Leu Glu 65 70 75 80 Pro Gln Tyr Ile Ala Gln Ala Leu Thr Ala Ala Gln Ala Phe Gln Gly 85 90 95 Ala Ile Gly Ser Asn Leu Asn Phe Asp Phe Asp Lys Ala Ala Gln Ile 100 105 110 Ala His Asn Leu Pro Asn Arg Tyr Ser Asn Val Ile Gly Leu Glu Arg 115 120 125 Pro Val Ile Gln Gln Thr Leu Gln Val Ser Pro Met Ile Ser Lys Leu 130 135 140 Lys Glu Thr Leu Gly Asn Phe Leu His Phe Ile Asp Ile Ser Asn Ala 145 150 155 160 Gly Phe Trp Asn Glu Val Glu Ala Ala Ile Thr Tyr Thr Phe Thr Asn 165 170 175 Leu Tyr Thr Gln Ala Asn Ser Ala Trp Ile Phe Trp Ser Asn Ser Thr 180 185 190 Ser Thr Ser Thr Ser Tyr Tyr Tyr Asn Ile Leu Phe Ala Ile Arg Asp 195 200 205 Ser Ser Asn Arg Lys Met Ile Val Ile Pro Ile Ala Phe Asp Ile Thr 210 215 220 Val Arg Leu Glu Lys Gln Lys Val Leu Trp Ile Thr Ile Lys Asp Trp 225 230 235 240 Ala Glu Tyr Arg Val Thr Ile Lys Cys Ile Cys Val His Leu Phe Leu 245 250 255 Gln Gly Thr Pro Asn Gln Ser Ile Val Asp Val Phe Asn Pro Lys Ser 260 265 270 <210> 30 <211> 549 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 30 Met Leu Gln Asn Asn Leu Glu Thr Lys Val Leu Pro Ser Trp Val Asp 1 5 10 15 Asp Phe Asn Gly Ile Phe Gly Leu Phe Asp Gly Ile Ser Ser Ile Phe 20 25 30 Asp Lys Ile Phe Gly Thr Asn Ile Gly Asp Glu Asn Ile Glu Leu Glu 35 40 45 Glu Ile Leu Lys Asn Gln Glu Leu Leu Asn Glu Leu Arg Asp Lys Leu 50 55 60 Ser Gly Ile Ser Gly Asp Leu Glu Thr Ile Ile Lys Asn Gly Glu Leu 65 70 75 80 Asn Thr Glu Leu Leu Gln Lys Leu Ile Ser Ile Ser Asn Gly His Gly 85 90 95 Asp Met Leu Asn Asn Ile Gln Ser Gln Ile Asp Ser Leu Arg Thr Phe 100 105 110 Ile Ala Gly Tyr Leu Ala Glu Ile Ser Gly Met Leu Arg Lys Ile Thr 115 120 125 Gln Gln Asn Thr Phe Ile Ser Thr Gln Leu Met Tyr Ile Thr Gln Gln 130 135 140 Leu Leu Val Ile Ser Gln Lys Leu Asp Thr Leu Asn Val Asn Val Leu 145 150 155 160 Ile Ser Thr Thr Ile Thr Glu Ile Thr Pro Ser Tyr Gln Arg Met Lys 165 170 175 Tyr Ala Asn Lys Lys Phe Asn Glu Leu Ser Thr Ala His Thr Glu Lys 180 185 190 Tyr Leu Arg Thr Ile Lys Asp Asn Ser Asn Ile Val Gln Ile Asp Thr 195 200 205 Asn Asp Leu Gln Lys Met Asn Glu Leu Ile Glu Leu Ala Lys Asn Ile 210 215 220 Thr Ala Asn Ser His Asp Asn Phe Glu Phe Tyr Leu Glu Thr Phe Gln 225 230 235 240 Asp Val Met Val Gly Glu Thr Leu Phe Glu Arg Ser Ala Leu His Thr 245 250 255 Ile Ser Glu Leu Ile Arg Ser Asp Gln Thr Pro Lys Glu Tyr Gly Ser 260 265 270 Glu Val Ala Lys Ala Tyr Thr Tyr Leu Ile Asn Leu Ile Ser Val Gln 275 280 285 Ala Gln Ser Tyr Ala Thr Leu Ala Ala Cys Arg Lys Val Leu Gly Leu 290 295 300 Ser Asp Ile Asp Tyr Lys Pro Ile Leu Leu Gln Tyr Ile Lys Lys Gln 305 310 315 320 Leu Asn Ile Phe Lys Ser Glu Glu Leu Pro Lys Leu Ser Asn Glu Phe 325 330 335 Thr Ala Phe Asn Tyr Ile Gly Ile Glu Gly Glu Asn Thr Pro Arg His 340 345 350 Cys Val Val Lys Ala Asp Pro Gly Tyr Ala Val Val Gly Leu Glu Ile 355 360 365 Ile Lys Ser Asp Asn Asp Leu Asn Leu Ile Ala Tyr Gln Ala Lys Leu 370 375 380 Lys Gln Asn Tyr Glu Leu Asp Lys Glu Thr Ile Ser Lys Ile Thr Val 385 390 395 400 His Lys Ile Asn Glu Val Phe Gly Gln Ile Glu Asp Thr Phe Ala Ile 405 410 415 Gly Ile Phe Cys Ala Lys Leu Glu Phe Pro Gln Gly Tyr Val Ile Thr 420 425 430 Gln Leu Asp Phe Ser Asn Asp Lys Gly Tyr Phe Val Thr Tyr Glu Leu 435 440 445 Thr Ala Asn Arg Tyr Asn Pro Ser Thr Gly Asp Leu Asp Leu Ser Asp 450 455 460 Ser Ile Thr Lys Asn Ser Ser Thr Glu Glu Asn Asn Lys Glu Thr Ile 465 470 475 480 Ile Glu Leu Glu Pro Glu Thr Lys Met Phe Phe Pro Ser Lys Ile Ser 485 490 495 Asp Thr Phe Leu Thr Pro Met Tyr Ser Phe Asn Ile Asp Ile Val Pro 500 505 510 His Ser Thr Tyr Tyr Arg Val Thr Cys Glu Asn Tyr Leu Pro Gln Tyr 515 520 525 Leu Glu Ala Ser Asp Leu Ser Asn Lys Glu Thr Ser Leu Leu Tyr Ile 530 535 540 Val Asp Asn Thr Ile 545 <210> 31 <211> 404 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 31 Met Lys Ser Ile Ser Lys Lys Ile Met Ala Gly Leu Leu Val Gly Ala 1 5 10 15 Thr Ser Leu Ser Ile Trp Ala Pro Ala Ser Gln Ala Ala Ala Pro Glu 20 25 30 Lys Asn Arg Tyr Tyr Ser Ile His Leu Thr Asn Asn Ile Glu Lys Val 35 40 45 Trp Asp Val Tyr Lys Gly Trp Thr Ser Asn Asp Ala Gly Leu Leu Leu 50 55 60 Tyr Lys Ala Asn Gly Gln Asp Asn Gln Gln Phe Val Phe Phe Pro Leu 65 70 75 80 Asp Gly Gly Thr Tyr Ala Ile Val Asn Lys Asn Ser Gly Lys Pro Val 85 90 95 Gly Leu Gly Gly Gly Tyr Asn Tyr Ser Asp Gly Val Arg Asp Met Ser 100 105 110 Asn Tyr Ser Gly Asn Pro Ala Glu Ile Leu Gly Gln Asn Asp Trp Thr 115 120 125 Gly Ala Asp Thr Asp Lys Trp Tyr Leu Arg Asp Lys Gly Tyr Gly Asn 130 135 140 Tyr Glu Val Val Asn Gln Gly His Gly Lys Val Ala Ser Tyr Ala Ala 145 150 155 160 Thr Asn Ile Ala Pro Tyr Leu His Tyr Val Asp Leu Asp Asp Ser Asn 165 170 175 Pro Ser Asp Gly Asp Arg Leu Phe Lys Val Ser Lys Ser Pro Trp Val 180 185 190 Tyr Gly Asp Ile Pro Gly Leu Asn Trp Asp Tyr Gly Thr Phe Ser Leu 195 200 205 Pro Gln Leu Pro Ala Thr Gly Asn Arg Pro Asp Ala Pro Asn Tyr Thr 210 215 220 Gly Gly Ile Asp Gln Gln Leu Pro Gln Thr Ser Asn Ser Val Val Val 225 230 235 240 Gly Ala Ser Leu Ile Pro Cys Ile Met Val Lys Asp Ser Gln Ala Ser 245 250 255 Asp Tyr Thr Lys Ile His Asn Ser Pro Tyr Tyr Thr Leu Ile Lys Glu 260 265 270 Glu Tyr Trp Asp Lys Thr Phe Ser Ser Val Ile Pro Ser Gly Tyr Thr 275 280 285 Lys Asn Tyr Ser Phe Lys Thr Gly Met Thr Ser Val Asp Gln Gln Arg 290 295 300 Met Thr Asp Thr Leu Ser Met Lys Ile Gly Ala Asp Phe Gly Leu Lys 305 310 315 320 Phe Gly Asp Ala Ser Ala Ser Leu Lys Thr Glu Ile Ser Arg Thr Ile 325 330 335 Gln Thr Glu Ile Thr Ser Thr Asn Thr Glu Ala Ser Glu Glu Thr Val 340 345 350 Thr Ser Thr Val Thr Ser Glu Pro Gly Lys Thr Thr Gly Phe Thr Glu 355 360 365 Tyr Gln Leu Ala Thr Lys Tyr Thr Leu Lys Arg Ala Asp Gly Thr Ile 370 375 380 Val Ser Asp Pro Trp Val Val Lys Asn Asn Lys Ile Thr Ile Ala Arg 385 390 395 400 Lys Asn Ser Gln <210> 32 <211> 192 <212> PRT <213> Streptomyces sp. <400> 32 Leu Ala Ala Ser Phe Arg Thr Val Val Glu Val Gly Pro Asp His Leu 1 5 10 15 Ala Gln Ala Arg Ser Ile Asp Arg Val Phe Gln Glu Ala Ile Ala Pro 20 25 30 Ala Thr Val Asn Phe Asp Phe Glu Ala Ile Arg Glu Ala Ala Ala Ala 35 40 45 Val Pro Asp Ser Thr Val Val Arg Met Val Arg Gly Trp Gly Leu Gln 50 55 60 Glu Tyr Ala Pro Val Leu Val Met Val Leu Ser Leu Lys Glu Ala Val 65 70 75 80 Arg Gln Ala Leu Pro Pro Glu Cys Ala Glu Ala Gly Phe Trp Ala Thr 85 90 95 Val Glu Arg Glu Leu Val Gln Ala Phe Thr Gly Leu Ala Ala Gln Glu 100 105 110 Gly Arg Pro Gly Leu Ser Phe Tyr Glu Glu Ser Ala Glu Arg Thr Arg 115 120 125 Phe Tyr Arg Asp Leu Phe Phe Ala Leu Gln Asp Glu Glu Thr Gly Glu 130 135 140 His Met Tyr Ala Leu Ala Phe Cys Val Asp Val Thr Val Glu Leu Pro 145 150 155 160 Lys Ala Glu Thr Val Ala Leu Glu Leu Thr Asp Val Val Pro Phe Ala 165 170 175 Val Arg Leu Asn Ala Ile Val Val Arg Gln Pro Leu Gly Leu Ala Ala 180 185 190 <210> 33 <211> 303 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 33 Met Glu Arg Arg Leu Arg Ile Met Ala Ile Ala Asp Leu Asp Val Tyr 1 5 10 15 Leu Ile Ala Leu Ile Lys Lys Thr Tyr Pro Glu Tyr Ala Ser Tyr Glu 20 25 30 Ala Thr Ser Asp Thr Ser Lys Leu Ser Ile Lys Asn Thr Glu Ser Tyr 35 40 45 Gly Phe Glu Ile Lys Glu Asn Lys Pro Gln Gly Thr Met Phe Met Gly 50 55 60 Glu Ser Val Leu Lys Asn Asp Thr Asn Glu Thr Gln Thr Ile His Ser 65 70 75 80 Asp Ala Phe Thr Lys Thr Ile Thr Asp Ser Val Thr Leu Ser Val Thr 85 90 95 Asn Gly Ile Thr Ala Gly Val Ser Ile Ser Ile Ser Gly Lys Ile Phe 100 105 110 Gly Ile Gly Ala Glu Ser Ser Met Ser Phe Glu Val Ser Thr Ser Thr 115 120 125 Thr Asn Glu Gln Thr Ser Glu Glu Ser Val Ala Tyr Thr Val Pro Ser 130 135 140 Gln Thr Val Val Val Pro Ala Lys Thr Thr Tyr Tyr Val Tyr Thr Ser 145 150 155 160 Leu Gln Arg Asn Gln Leu Glu Gly Thr Val Arg Leu Lys Ala Asp Leu 165 170 175 Ser Glu Arg Phe Ser Val Arg Leu Lys Tyr Gly Ser Gly Gln Ala Glu 180 185 190 Ile Gly Gly Asp Leu Tyr Tyr Phe Ile Asn Glu Phe His Ser Ala Leu 195 200 205 Pro Leu Pro Ser Gly Ile Ser Leu Asn His Lys Asp Lys Ser Ile His 210 215 220 Phe Glu Gly Val Ala Glu Tyr Ile Tyr Gly Thr Gly Thr Lys Phe Tyr 225 230 235 240 Val Thr Ile Ser Asp Thr Pro Ser Ser Gln Gly Ile Gln Glu His Lys 245 250 255 Ser Phe Asp Ala Lys Thr Gly Leu Gly Thr Tyr Glu Leu Arg Leu Asn 260 265 270 Gly Lys Asn Phe Asp Phe Asp Leu Asn Asp Leu Lys Glu Tyr Met Asp 275 280 285 Ser Lys Glu Phe Glu Lys Leu Lys Glu Gln Glu Asn Glu Ile Val 290 295 300 <210> 34 <211> 383 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 34 Met Lys Lys Lys Glu Ile Lys Arg Phe Pro Leu Pro Lys Lys Val Ile 1 5 10 15 Thr Gly Leu Phe Ala Gly Ala Met Ala Leu Ser Ile Trp Ala Pro Glu 20 25 30 Ser Gln Ala Ala Thr Pro Glu Lys Asn Lys Tyr Tyr Asn Ile Asn Leu 35 40 45 Lys Ala Asn Thr Trp Leu Lys Trp Asn Val Glu Gly Ala Ser Thr Asn 50 55 60 Asn Gly Pro Thr Ile Arg Leu Trp Gly Gly Ser Asn Asn Glu Asn Glu 65 70 75 80 Lys Phe Thr Phe Phe Pro Leu Asp Gly Gly Leu Tyr Ala Ile Val Asn 85 90 95 Lys Asn Ser Gly Lys Pro Val Thr Val Pro Ser Gly Ser Ser Ile Leu 100 105 110 Ser Gln Asn Asn Trp Thr Gly Ser Ser Asn Glu Gln Trp Tyr Leu Arg 115 120 125 Asn Gln Gly Asn Asn Tyr Tyr Glu Ile Val His Gln Gly Thr Gly Lys 130 135 140 Val Ala Ser Tyr Ala Arg Asn Gly Asn Ala Glu Tyr Val Asp Leu Asp 145 150 155 160 Glu Ser Asn Pro Tyr Asp Pro Asp Arg Val Phe Gln Ile Ser Asp Ala 165 170 175 Gly Ala Ser Val Gln Leu Pro Thr Leu Pro Thr Ile Gly Ser Arg Pro 180 185 190 Asn Ala Pro Glu Tyr Asn Pro Thr Gly Pro Ile Asp Gln Gln Leu Pro 195 200 205 Gln Asn Ser Gly Thr Val Val Val Gly Ala Thr Ser Ile Pro Cys Ile 210 215 220 Met Val Asn Asp Asn Gln Ala Ser Asp Tyr Thr Lys Ile His Asn Ser 225 230 235 240 Pro Tyr Tyr Val Leu Val Lys Glu Glu Tyr Trp Glu Lys Val Arg Ser 245 250 255 Glu Ile Ile Pro Ala Gly Gly Ser Ser Lys Tyr Thr Val Lys Thr Gly 260 265 270 Val Ser Thr Glu Asp Gln Gln Arg Met Thr Asp Thr Leu Ser Met Ser 275 280 285 Phe Gly Ala Asp Leu Gly Phe Lys Phe Lys Ala Leu Ser Ala Ser Leu 290 295 300 Lys Tyr Gly Ile Ser Lys Thr Leu Gln Thr Glu Ile Ser Thr Thr Ser 305 310 315 320 Thr Glu Ser Thr Glu Ser Thr Glu Ser Thr Glu Glu Lys Thr Ile Thr 325 330 335 Ser Leu Pro Gly Lys Asn Thr Gly Phe Thr Val Tyr Gln Leu Val Thr 340 345 350 Lys Tyr Thr Leu Lys Arg Thr Asp Asn Ser Val Val Ser Ser Ser Trp 355 360 365 Thr Val Arg Asp Pro Asn Gln Thr Leu Val Arg Thr Ile Pro Asn 370 375 380 <210> 35 <211> 556 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 35 Leu Cys Tyr Met Asn Lys Gln Asn Thr Gln Val Ala Glu Leu Pro Val 1 5 10 15 Ile Asp Glu Phe Asn Gly Ile Ile Gly Phe Ala Gln Asn Ile Gly Gly 20 25 30 Ile Met Asn Met Ile Ala Gly Thr Pro Ser Val Asp Asp Met Thr Leu 35 40 45 Asp Gln Leu Val Thr Asn Tyr Asp Ala Leu Val Asp Ile Gln Thr Ser 50 55 60 Ile Ala Gly Ile Asn Lys Glu Leu Thr Asp Val Ile Ala Asn Gly Ser 65 70 75 80 Glu Asp Thr Glu Leu Ile Asn Gln Leu Ile Asn Ile Asn Thr Ala Gln 85 90 95 Ser Ala Glu Leu Asp Glu Ile Asn Gly Glu Ile Gln Asp Ile Asp Asn 100 105 110 Met Leu Asn Ala Tyr Leu Pro Glu Ile Ile Asn Met Leu Glu Gly Ile 115 120 125 Ser Gln Gln Leu Val Gly Ile Ser Gln Gln Ile Asn Gln Met Met Lys 130 135 140 Met Leu Asn Ala Ile Ser Lys Gln Leu Asn Lys Ile Ala Ala Asn Val 145 150 155 160 Ala Leu Asn Ser Thr Ile Ala Glu Ile Glu Pro His Tyr Gln Lys Ile 165 170 175 Lys Tyr Val Ile Thr Gln Phe Asn Glu Leu Asn Asp Glu Leu Val Thr 180 185 190 Ala Tyr Ser Ser Gln Ile Asn Asn Asn Lys Leu His Leu Gly Thr Asp 195 200 205 Asp Ile Asp Thr Gly Ala Leu Ala Ala Val Ile Ala Trp Ala Lys Met 210 215 220 Val Val Ala Ile Asp Leu Asn Asp Leu Arg Leu Ser Leu Asp Ala Met 225 230 235 240 Asn Asp Ala Ile Leu Gly Asp Asn Leu Tyr Gly Asn Ser Ala Leu Val 245 250 255 Ser Thr Ala Asp Phe Tyr Thr Ala Asn Thr Thr Tyr Ala Gln Ser Ile 260 265 270 Tyr Thr Ser Met Tyr Ser Tyr Leu Ser Thr Leu Cys Gly Leu Gln Thr 275 280 285 Asn Ala Tyr Met Leu Val Asp Thr Ala Arg Lys Ile Leu Ser Leu Pro 290 295 300 Glu Glu Asp Asn Gln Asp Leu Met Asn Ser Arg Ile Ser Gln Gln Lys 305 310 315 320 Glu Leu Phe Thr Ser Leu Ser Ser Gly Phe Ser Asn Val Phe Tyr Ser 325 330 335 Thr Glu Ser Ile Asp Met Asp Pro Gly Ala Ser Ala Pro Met Asn Gln 340 345 350 Ser Tyr Glu Ile Asp Leu Val Pro Pro Ala Gly Asn Ala Leu Leu Gly 355 360 365 Phe Asn Met Thr Ser Glu Pro Asp Ser Asn Gly Asp Val Gln Asn Gly 370 375 380 Lys Leu His Val Glu Tyr Tyr Tyr Gly Lys Leu Leu Thr Asn Tyr Gly 385 390 395 400 Val Asp Val Ala Ser Ile Asn Val Ala Thr Ala Glu Phe Ser Met Ala 405 410 415 Asn Tyr Leu Pro Ser Ser Gly Ile Tyr Asn Val Pro Asp Gly Gly Leu 420 425 430 Pro Thr Ile Asp Ser Asn Thr Ile Val Val Gly Phe Lys Leu Lys Ile 435 440 445 Thr Thr Asp Asn Met Gly Gln Ala Phe Met Val Pro Ser Val Val Thr 450 455 460 Ala Pro Tyr Asp Ser Thr Lys Asn Gly Val Gly Thr Thr Thr Lys Asp 465 470 475 480 Val Val Ile Pro Gln Ser Asp Asn Asn Ser Ile Thr Asn Gln Pro Met 485 490 495 Gly Ile Val Ser Asp Gln Phe Leu Ser Pro Ile Leu Asn Met Thr Met 500 505 510 Gly Lys Asp Glu Asn Gly Gln Tyr Cys Phe Met Val Glu Ser Ala Leu 515 520 525 Lys Asn Tyr Val Asn Ala Thr Asp Met Lys Asp Ala Asp Thr Asp Leu 530 535 540 Ala Val Ser Pro Tyr Tyr Ser Thr Asp Thr Ala Glu 545 550 555 <210> 36 <211> 684 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 36 Met Asn Ser Asn Asp Lys Ser Glu Lys Asn Val Ile Asp Ala Ser Ser 1 5 10 15 Asp Gln Ala Val Ser Thr Asn Ser Val Arg Tyr Pro Leu Ala Ser Asp 20 25 30 Gln Ile Asn Thr Leu Gln Asn Ile Asn Tyr Lys Asp Tyr Leu Arg Met 35 40 45 Ser Glu Glu Gln Asn Val Asp Phe Leu Thr Asn Thr Glu Val Phe Ala 50 55 60 Ser Thr Gln Asp Ser Ile Lys Leu Gly Met Asn Ile Val Gly Gln Ile 65 70 75 80 Leu Thr Ser Leu Gly Ile Pro Phe Val Lys Pro Ile Ile Ser Phe Tyr 85 90 95 Thr Val Ile Ile Gly Leu Leu Trp Pro Ser Ser Gly Lys Asn Pro Trp 100 105 110 Lys Phe Phe Met Glu Gln Val Glu Glu Leu Ile Asp Gln Lys Ile Glu 115 120 125 Glu Tyr Ala Arg Asn Lys Ala Leu Ala Glu Leu Glu Gly Leu Gly Asn 130 135 140 Asn Phe Glu Leu Tyr Arg Val Ala Leu Glu Glu Trp Lys Glu Asn Pro 145 150 155 160 Asn Ile Ser Arg Thr Thr Arg Asp Val Arg Thr Arg Phe Glu Ile Leu 165 170 175 Asp Gly Leu Phe Thr Gln Tyr Met Pro Ser Phe Lys Val Ser Gly His 180 185 190 Glu Val Pro Leu Leu Thr Val Tyr Ala Gln Ala Ala Ser Leu His Leu 195 200 205 Leu Leu Leu Lys Asp Ala Ser Ile Phe Gly Glu Glu Trp Gly Leu Pro 210 215 220 Thr Ala Thr Ile Asn Asn Tyr Tyr Lys Arg Gln Met Asn Leu Thr Ala 225 230 235 240 Gln Tyr Ser Asp His Cys Val Asn Trp Tyr Asn Thr Gly Leu Asp Arg 245 250 255 Leu Lys Gly Ser Asn Ala Lys Ser Trp Leu Ser Tyr His Arg Phe Arg 260 265 270 Arg Glu Met Thr Leu Met Val Leu Asp Leu Val Ala Leu Tyr Pro Asn 275 280 285 Tyr Asp Val Arg Thr Tyr Pro Ile Glu Thr Thr Val Gln Leu Ser Arg 290 295 300 Glu Val Tyr Thr Asp Pro Ile Gly Tyr Asn Pro Lys Asn Pro Glu Asn 305 310 315 320 Ser Gly Phe Gly Leu Pro Trp Ala Ser Leu Asn Ser His Asn Phe Thr 325 330 335 Gln Ile Glu Arg Glu Val Ile Arg Pro Pro His Ala Phe Asn Ile Leu 340 345 350 Asn Ser Val Glu Ile Gly Thr Ile Lys Gln Lys Leu Leu Phe Asn Asp 355 360 365 Lys Glu Tyr Ile Asn Tyr Trp Ser Gly His Leu Leu Glu Tyr Thr Tyr 370 375 380 Ala Asn Asp Ser Glu Ile Tyr Lys Lys Asp Tyr Gly Asn Leu Asn Thr 385 390 395 400 Phe Glu Lys Asn Lys Ile Asp Leu Lys Asp Lys Asp Ile Tyr Arg Ile 405 410 415 Asp Ser Thr Ala Val Cys Leu Ala Asn Phe Tyr Thr Tyr Ile Tyr Gly 420 425 430 Ser Thr Lys Ser Asn Phe His Met Val Asn Thr Asp Asn Leu Lys Pro 435 440 445 Val Ser Tyr Ser Tyr Ser Lys Thr His Thr Ala Ser Pro Ser Lys Ile 450 455 460 Gln Asn Tyr Asp Ser Glu Asn Ala Leu Pro Gln Glu Thr Thr Asp Glu 465 470 475 480 Pro Ser Tyr Gln Ser Tyr Asn His Arg Leu Ala His Ile Thr Thr Tyr 485 490 495 Pro Phe Trp His Thr Asn Gly Ser Asn Ser Gln Ser Gly Phe Leu Pro 500 505 510 Val Phe Val Trp Thr His Arg Ser Val Asp Leu Tyr Asn Phe Ile Asp 515 520 525 Ser Lys Lys Ile Thr Gln Ile Pro Ala Val Lys Gly Leu Gln Asn Tyr 530 535 540 Ile Gln Lys Gly Ala Asn Ile Glu Glu Gly Ser Gly Tyr Thr Gly Gly 545 550 555 560 Asp Val Val Thr Leu His Asn Phe Glu Ser Ser Pro Lys Leu Val His 565 570 575 Leu Tyr Ala Thr Ala Ala Glu Asn Ala Leu Ser Gln Lys Tyr Arg Val 580 585 590 Arg Val Arg Tyr Val Ser Glu Gly Asn Gly Glu Leu Tyr Met Arg Val 595 600 605 Lys Lys Ser Pro Asp Glu Phe Phe Gly Gln Thr Ala Ser Ala Lys Ile 610 615 620 Thr Gln Thr Lys Asn Ser Glu Glu Lys Leu Thr Ser Lys Asn Phe Lys 625 630 635 640 Tyr Thr Glu Phe Asp Glu Leu Val Ser Pro Leu Val Pro Lys Phe Ile 645 650 655 Ile Glu Ile Thr Ala Val Asn Met Leu Phe Cys Pro His Cys Lys Leu 660 665 670 Tyr Val Asp Lys Ile Glu Phe Ile Pro Val Ala Glu 675 680 <210> 37 <211> 682 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 37 Met Asn Ser Asn Asp Lys Ser Glu Lys Asn Val Ile Asp Ala Ser Ser 1 5 10 15 Asp Gln Ala Val Ser Thr Asn Ser Val Arg Tyr Pro Leu Ala Ser Asp 20 25 30 Gln Ile Asn Thr Leu Gln Asn Ile Asn Tyr Lys Asp Tyr Leu Arg Met 35 40 45 Ser Glu Glu Gln Asn Val Asp Phe Leu Thr Asn Thr Glu Val Phe Ala 50 55 60 Ser Thr Gln Asp Ser Ile Lys Leu Gly Met Asn Ile Val Gly Gln Ile 65 70 75 80 Leu Thr Ser Leu Gly Ile Pro Phe Val Lys Pro Ile Ile Ser Phe Tyr 85 90 95 Thr Val Ile Ile Gly Leu Leu Trp Pro Ser Ser Gly Lys Asn Pro Trp 100 105 110 Lys Phe Phe Met Glu Gln Val Glu Glu Leu Ile Asp Gln Lys Ile Glu 115 120 125 Glu Tyr Ala Arg Asn Lys Ala Leu Ala Glu Leu Glu Gly Leu Gly Asn 130 135 140 Asn Phe Glu Leu Tyr Arg Val Ala Leu Glu Glu Trp Lys Glu Asn Pro 145 150 155 160 Asn Ile Ser Arg Thr Thr Arg Asp Val Arg Thr Arg Phe Glu Ile Leu 165 170 175 Asp Gly Leu Phe Thr Gln Tyr Met Pro Ser Phe Lys Val Ser Gly His 180 185 190 Glu Val Pro Leu Leu Thr Val Tyr Ala Gln Ala Ala Ser Leu His Leu 195 200 205 Leu Leu Leu Lys Asp Ala Ser Ile Phe Gly Glu Glu Trp Gly Leu Pro 210 215 220 Thr Ala Thr Ile Asn Asn Tyr Tyr Lys Arg Gln Met Asn Leu Thr Ala 225 230 235 240 Gln Tyr Ser Asp His Cys Val Asn Trp Tyr Asn Thr Gly Leu Asp Arg 245 250 255 Leu Lys Gly Ser Asn Ala Lys Ser Trp Leu Ser Tyr His Arg Phe Arg 260 265 270 Arg Glu Met Thr Leu Met Val Leu Asp Leu Val Ala Leu Tyr Pro Asn 275 280 285 Tyr Asp Val Arg Thr Tyr Pro Ile Glu Thr Thr Val Gln Leu Ser Arg 290 295 300 Glu Val Tyr Thr Asp Pro Ile Gly Tyr Asn Pro Lys Asn Pro Glu Asn 305 310 315 320 Ser Gly Phe Gly Leu Pro Trp Ala Ser Leu Asn Ser His Asn Phe Thr 325 330 335 Gln Ile Glu Arg Glu Val Ile Arg Pro Pro His Ala Phe Asn Ile Leu 340 345 350 Asn Ser Val Glu Ile Gly Thr Ile Lys Gln Lys Leu Leu Phe Asn Asp 355 360 365 Lys Glu Tyr Ile Asn Tyr Trp Ser Gly His Leu Leu Glu Tyr Thr Tyr 370 375 380 Ala Asn Asp Ser Glu Ile Tyr Lys Lys Asp Tyr Gly Asn Leu Asn Thr 385 390 395 400 Phe Glu Lys Asn Lys Ile Asp Leu Lys Asp Lys Asp Ile Tyr Arg Ile 405 410 415 Asp Ser Thr Ala Val Cys Leu Ala Asn Phe Tyr Thr Tyr Ile Tyr Gly 420 425 430 Ser Thr Lys Ser Asn Phe His Met Val Asn Thr Asp Asn Leu Lys Pro 435 440 445 Val Ser Tyr Ser Tyr Ser Lys Thr His Thr Ala Ser Pro Ser Lys Ile 450 455 460 Gln Asn Tyr Asp Ser Glu Asn Ala Leu Pro Gln Glu Thr Thr Asp Glu 465 470 475 480 Pro Ser Tyr Gln Ser Tyr Asn His Arg Leu Ala His Ile Thr Thr Tyr 485 490 495 Pro Phe Trp His Thr Asn Gly Ser Asn Ser Gln Ser Gly Phe Leu Pro 500 505 510 Val Phe Val Trp Thr His Arg Ser Val Asp Leu Tyr Asn Phe Ile Asp 515 520 525 Ser Lys Lys Ile Thr Gln Ile Pro Ala Val Lys Gly Leu Gln Asn Tyr 530 535 540 Ile Gln Lys Gly Ala Asn Ile Glu Glu Gly Ser Gly Tyr Thr Gly Gly 545 550 555 560 Asp Val Val Thr Leu His Asn Phe Glu Ser Ser Pro Lys Leu Val His 565 570 575 Leu Tyr Ala Thr Ala Ala Glu Asn Ala Leu Ser Gln Lys Tyr Arg Val 580 585 590 Arg Val Arg Tyr Val Ser Glu Gly Asn Gly Glu Leu Tyr Met Arg Val 595 600 605 Lys Lys Ser Pro Asp Glu Phe Phe Gly Gln Thr Ala Ser Ala Lys Ile 610 615 620 Thr Gln Thr Lys Asn Ser Glu Glu Lys Leu Thr Ser Lys Asn Phe Lys 625 630 635 640 Tyr Thr Glu Phe Asp Glu Leu Val Ser Pro Leu Val Pro Lys Phe Ile 645 650 655 Ile Glu Ile Thr Ala Val Asn Met Leu Phe Cys Pro His Cys Lys Leu 660 665 670 Tyr Val Asp Lys Ile Glu Phe Ile Pro Val 675 680 <210> 38 <211> 760 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 38 Leu Leu Arg Glu Tyr Ile Asn Ala Leu Arg Ile Leu Gln Lys Thr Pro 1 5 10 15 Gly Ile Phe Cys Arg Trp Glu Ser Arg Ile Pro Asn Lys Glu Asn Lys 20 25 30 Gly Glu Thr Gln Met Asn Pro Asp Gln Asn Lys Asn Glu Tyr Glu Ile 35 40 45 Val Asn Thr Ser Gln Asn Tyr Asp Asn Val Ala Asn Arg Tyr Pro Tyr 50 55 60 Ala Asn Asp Pro Asn Ile Lys Met Gln Asn Thr Asn Tyr Arg Asp Trp 65 70 75 80 Met Asn Phe Cys Thr Gly Asn Arg Ile Glu Asn Ile Ser Pro Thr Ser 85 90 95 Ala Arg Asp Val Ile Val Thr Ser Thr Asp Ile Ile Gly Arg Ile Leu 100 105 110 Gly Met Leu Gly Ile Pro Gly Ala Ser Glu Ile Leu Glu Leu Trp Asn 115 120 125 Ile Leu Phe Asn Ala Leu Trp Pro Ala Pro Asp Ala Gln Trp Val Ala 130 135 140 Tyr Ile Asn His Thr Gln Ala Leu Ile Gln Arg Glu Leu Gln Leu Phe 145 150 155 160 Ala Arg Glu Gln Ala Leu Arg Gln Leu Glu Gly Leu Gly Asn Asn Leu 165 170 175 Asn Leu Tyr Arg Glu Ala Phe Arg Glu Trp Glu Gln Asp Arg Asn Asn 180 185 190 Pro Ser Thr Arg Asn Arg Val Ile Asp Arg Phe Arg Ile Met Asp Ala 195 200 205 Phe Leu Thr Gln Tyr Ile Pro Val Phe Arg Ile Asn Asn Tyr Gln Val 210 215 220 Gln Leu Leu Ser Val Tyr Ala Gln Ala Ala Asn Ile His Leu Leu Leu 225 230 235 240 Leu Arg Asp Ala Thr Val Phe Gly Ser Asp Trp Gly Leu Thr Ser Thr 245 250 255 Asn Ile Asn Asp Ile Tyr Asn Arg Gln Met Asn Leu Ile Ala Glu Tyr 260 265 270 Thr Asn His Cys Thr Thr Trp Tyr Asn Asn Gly Leu Asn Glu Ala Arg 275 280 285 Asn Leu Ser Arg Ser Ser Trp Asp Thr Phe Asn Asn Tyr Arg Arg Asp 290 295 300 Met Thr Ile Met Val Leu Asp Leu Ile Ala Leu Phe Pro Thr Tyr Asp 305 310 315 320 Gln Arg Arg Tyr Pro Ile Thr Thr Lys Leu Glu Leu Thr Arg Glu Ile 325 330 335 Tyr Thr Pro Ala Ile Ala Ser Gln Asn Trp Ser Asn Phe Asn His Leu 340 345 350 Ser Pro Asn Ile Asp Phe Ala Phe Tyr Glu Arg Asn Leu Ile Arg Pro 355 360 365 Pro Ser Leu Phe Thr Trp Leu Asp Arg Thr Glu Met Phe Ser Arg Asn 370 375 380 Leu Ser Val Glu Val Ser Glu Val Trp Gly Gly His Ile Asn Tyr Phe 385 390 395 400 His His Thr Arg Ser Leu Ala Ala Ser Leu Arg Ser Asn Phe Ile Gly 405 410 415 Ser Asp Gln Arg Arg Val Ser Gln Tyr Asn Phe Asn Phe Val Gly Asp 420 425 430 Asp Ile Phe Arg Val Asp Ser Leu Val Gly Ser Asn Thr Val Gly Asn 435 440 445 Phe Phe Gly Val Ile Gln Gly Asn Phe His Leu Val Asn Arg Ser Ser 450 455 460 Ser Ser Thr Arg Ala Ile Pro Phe Thr Thr Arg Ser Thr Asn Pro Ser 465 470 475 480 Arg Arg Ser Ile Val Ser Glu Leu Pro Gly Glu Asn Ser Asn Ser Pro 485 490 495 Asn Phe Arg Asn Tyr Thr His Arg Leu Ser Trp Ile Ser Gly Ala Phe 500 505 510 Ile Gly Ser Asp Ile Ala Asn Val Leu Ala Tyr Gly Trp Thr His Arg 515 520 525 Ser Val Asp Pro Asn Asn Thr Ile Leu Pro Asn Arg Ile Thr Gln Ile 530 535 540 Pro Ala Val Lys Ala Thr Thr Ile Ser Asn Ala Thr Val Val Ser Gly 545 550 555 560 Pro Gly Ser Thr Gly Gly Asn Leu Val Arg Leu His Asn Gln Gly Arg 565 570 575 Phe Gln Ile Gln Met Asn Phe Pro Thr Pro Gln Thr Asn Tyr Arg Ile 580 585 590 Arg Ile Arg Tyr Ala Ser Ile Gly Ser Arg Val Leu His Val Gln Phe 595 600 605 Ser Gly Ala Asn His Gly Pro Thr Ile Ala Pro Thr Thr Val Ser Leu 610 615 620 Asp Asn Leu Arg Tyr Glu Asn Phe Ala Tyr Ile Asp Val Ile Gly Thr 625 630 635 640 Phe Ile Pro Ala Leu Gly Asn Tyr Val Thr Ile Val Asn Pro Asn Pro 645 650 655 Gly Asp Val Val Ile Asp Lys Ile Glu Phe Ile Pro Ile Gly Thr Phe 660 665 670 Ala Asn Gln Ser Leu Gly Glu Thr Glu Val His Asn Asn Asn Tyr Asn 675 680 685 Gln Ser Tyr Asn Asn Tyr Asp Gln Asn Met Asp Asn Met Tyr Pro Pro 690 695 700 Ser Tyr Asn Asn Val Tyr Glu Gln Asn Ser His Asp Ser Tyr Asp Ser 705 710 715 720 Gly Tyr Asn Asn Thr Tyr Glu Pro Asn Tyr Asp Cys Asn Cys Asn Gln 725 730 735 Lys Tyr Asn Asn Asn Tyr Asn Gln Asn Ser Gly Cys Thr Cys Asn Gln 740 745 750 Gly Tyr Asn Ser Asn Tyr Pro Lys 755 760 <210> 39 <211> 669 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 39 Leu Leu Arg Glu Tyr Ile Asn Ala Leu Arg Ile Leu Gln Lys Thr Pro 1 5 10 15 Gly Ile Phe Cys Arg Trp Glu Ser Arg Ile Pro Asn Lys Glu Asn Lys 20 25 30 Gly Glu Thr Gln Met Asn Pro Asp Gln Asn Lys Asn Glu Tyr Glu Ile 35 40 45 Val Asn Thr Ser Gln Asn Tyr Asp Asn Val Ala Asn Arg Tyr Pro Tyr 50 55 60 Ala Asn Asp Pro Asn Ile Lys Met Gln Asn Thr Asn Tyr Arg Asp Trp 65 70 75 80 Met Asn Phe Cys Thr Gly Asn Arg Ile Glu Asn Ile Ser Pro Thr Ser 85 90 95 Ala Arg Asp Val Ile Val Thr Ser Thr Asp Ile Ile Gly Arg Ile Leu 100 105 110 Gly Met Leu Gly Ile Pro Gly Ala Ser Glu Ile Leu Glu Leu Trp Asn 115 120 125 Ile Leu Phe Asn Ala Leu Trp Pro Ala Pro Asp Ala Gln Trp Val Ala 130 135 140 Tyr Ile Asn His Thr Gln Ala Leu Ile Gln Arg Glu Leu Gln Leu Phe 145 150 155 160 Ala Arg Glu Gln Ala Leu Arg Gln Leu Glu Gly Leu Gly Asn Asn Leu 165 170 175 Asn Leu Tyr Arg Glu Ala Phe Arg Glu Trp Glu Gln Asp Arg Asn Asn 180 185 190 Pro Ser Thr Arg Asn Arg Val Ile Asp Arg Phe Arg Ile Met Asp Ala 195 200 205 Phe Leu Thr Gln Tyr Ile Pro Val Phe Arg Ile Asn Asn Tyr Gln Val 210 215 220 Gln Leu Leu Ser Val Tyr Ala Gln Ala Ala Asn Ile His Leu Leu Leu 225 230 235 240 Leu Arg Asp Ala Thr Val Phe Gly Ser Asp Trp Gly Leu Thr Ser Thr 245 250 255 Asn Ile Asn Asp Ile Tyr Asn Arg Gln Met Asn Leu Ile Ala Glu Tyr 260 265 270 Thr Asn His Cys Thr Thr Trp Tyr Asn Asn Gly Leu Asn Glu Ala Arg 275 280 285 Asn Leu Ser Arg Ser Ser Trp Asp Thr Phe Asn Asn Tyr Arg Arg Asp 290 295 300 Met Thr Ile Met Val Leu Asp Leu Ile Ala Leu Phe Pro Thr Tyr Asp 305 310 315 320 Gln Arg Arg Tyr Pro Ile Thr Thr Lys Leu Glu Leu Thr Arg Glu Ile 325 330 335 Tyr Thr Pro Ala Ile Ala Ser Gln Asn Trp Ser Asn Phe Asn His Leu 340 345 350 Ser Pro Asn Ile Asp Phe Ala Phe Tyr Glu Arg Asn Leu Ile Arg Pro 355 360 365 Pro Ser Leu Phe Thr Trp Leu Asp Arg Thr Glu Met Phe Ser Arg Asn 370 375 380 Leu Ser Val Glu Val Ser Glu Val Trp Gly Gly His Ile Asn Tyr Phe 385 390 395 400 His His Thr Arg Ser Leu Ala Ala Ser Leu Arg Ser Asn Phe Ile Gly 405 410 415 Ser Asp Gln Arg Arg Val Ser Gln Tyr Asn Phe Asn Phe Val Gly Asp 420 425 430 Asp Ile Phe Arg Val Asp Ser Leu Val Gly Ser Asn Thr Val Gly Asn 435 440 445 Phe Phe Gly Val Ile Gln Gly Asn Phe His Leu Val Asn Arg Ser Ser 450 455 460 Ser Ser Thr Arg Ala Ile Pro Phe Thr Thr Arg Ser Thr Asn Pro Ser 465 470 475 480 Arg Arg Ser Ile Val Ser Glu Leu Pro Gly Glu Asn Ser Asn Ser Pro 485 490 495 Asn Phe Arg Asn Tyr Thr His Arg Leu Ser Trp Ile Ser Gly Ala Phe 500 505 510 Ile Gly Ser Asp Ile Ala Asn Val Leu Ala Tyr Gly Trp Thr His Arg 515 520 525 Ser Val Asp Pro Asn Asn Thr Ile Leu Pro Asn Arg Ile Thr Gln Ile 530 535 540 Pro Ala Val Lys Ala Thr Thr Ile Ser Asn Ala Thr Val Val Ser Gly 545 550 555 560 Pro Gly Ser Thr Gly Gly Asn Leu Val Arg Leu His Asn Gln Gly Arg 565 570 575 Phe Gln Ile Gln Met Asn Phe Pro Thr Pro Gln Thr Asn Tyr Arg Ile 580 585 590 Arg Ile Arg Tyr Ala Ser Ile Gly Ser Arg Val Leu His Val Gln Phe 595 600 605 Ser Gly Ala Asn His Gly Pro Thr Ile Ala Pro Thr Thr Val Ser Leu 610 615 620 Asp Asn Leu Arg Tyr Glu Asn Phe Ala Tyr Ile Asp Val Ile Gly Thr 625 630 635 640 Phe Ile Pro Ala Leu Gly Asn Tyr Val Thr Ile Val Asn Pro Asn Pro 645 650 655 Gly Asp Val Val Ile Asp Lys Ile Glu Phe Ile Pro Ile 660 665 <210> 40 <211> 296 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 40 Met Ala Ile Val Asp Leu Asp Ala Tyr Leu Thr Ala Leu Ala Lys Lys 1 5 10 15 Val Phe Pro Ile Pro Gln Ile Ile Lys Gly Val Phe Thr Ser Glu Leu 20 25 30 Ser Ile Lys Asn Ala Glu Ser Tyr Gly Phe Glu Ile Lys Asn Ser Lys 35 40 45 Pro Gln Gly Thr Met Phe Met Gly Glu Ser Val Leu Lys Asn Asp Thr 50 55 60 Asn Glu Thr Gln Leu Ile His Ser Asp Ser Phe Thr Lys Thr Ile Thr 65 70 75 80 Asp Ser Val Thr Leu Ser Val Thr Asn Gly Ile Thr Thr Gly Val Asn 85 90 95 Ile Ser Ile Gly Gly Lys Val Phe Gly Met Gly Val Asp Thr Ser Met 100 105 110 Ser Phe Glu Val Ser Thr Ser Thr Thr Arg Glu Gln Thr Ser Thr Glu 115 120 125 Gly Val Ala Tyr Thr Val Pro Ser Gln Thr Val Ser Val Pro Ala Arg 130 135 140 Lys Thr Tyr Tyr Val Tyr Thr Ala Leu Gln Arg Ser Gln Leu Glu Gly 145 150 155 160 Ser Ile Arg Leu Arg Ala Asp Leu Ser Gly Asp Leu His Leu Lys Ile 165 170 175 Asp Ile Gly Gly Ser Asp Gly Ser Met Asn Val Gly Asn Ile Tyr Glu 180 185 190 Phe Ile Lys Thr His Gln Leu Ser His Pro Phe Pro Ser Gly Ile Ser 195 200 205 Leu Asn His Asn Asn Lys Ser Ile His Phe Glu Gly Ile Ala Glu Leu 210 215 220 Ile Tyr Gly Thr Gly Thr Lys Phe Asn Val Thr Ile Thr Asp Lys Pro 225 230 235 240 Ser Ser Gln Gly Thr Gln Glu His Thr Pro Ile Asp Ala Lys Thr Gly 245 250 255 Leu Gly Thr Tyr Glu Ile Gln Leu Asp Gly Lys Lys Leu Gly Phe Asp 260 265 270 Leu Asn Asp Leu Lys Asp Lys Thr Glu Thr Glu Val Phe Glu Lys Leu 275 280 285 Lys Glu Leu Gln Asn Glu Ile Val 290 295 <210> 41 <211> 649 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 41 Met Lys Asn Thr Lys Leu Asp Thr Gln Asn Ser Leu Arg Tyr Pro Leu 1 5 10 15 Ala Asn Asp Gln Thr Thr Ala Leu Gln Asn Met Asn Tyr Lys Asp Tyr 20 25 30 Leu Arg Met Thr Lys Gly Gln Asn Pro Glu Leu Leu Gly Asn Pro Glu 35 40 45 Thr Leu Ile Ser Ser Ser Ser Val Gln Thr Gly Ile Gly Ile Val Gly 50 55 60 Lys Ile Leu Gly Ser Leu Gly Val Pro Phe Ala Gly Val Ile Ala Ser 65 70 75 80 Phe Tyr Ser Phe Ile Val Gly Gln Leu Trp Pro Ser Ser Thr Val Ser 85 90 95 Ile Trp Glu Met Ile Met Glu Gln Val Glu Glu Leu Val Asn Gln Lys 100 105 110 Ile Thr Glu His Ala Arg Glu Gln Ala Leu Ala Lys Leu Arg Gly Leu 115 120 125 Gly Asp Gly Leu Asp Val Tyr Gln Gln Ser Leu Glu Asn Trp Leu Lys 130 135 140 Asn Arg Asn Asp Thr Arg Ala Arg Ser Val Val Ala Thr Gln Phe Ile 145 150 155 160 Ala Leu Glu Leu Asp Phe Val Ser Ser Ile Pro Ser Phe Ala Val Ala 165 170 175 Gly Gln Glu Val Pro Leu Leu Ala Ile Tyr Ala Gln Ala Ala Asn Leu 180 185 190 His Leu Leu Leu Leu Arg Asp Ala Ser Ile Phe Gly Glu Glu Trp Gly 195 200 205 Phe Thr Ser Gly Glu Ile Ser Thr Phe Tyr Asn Arg Gln Val Thr Arg 210 215 220 Thr Ala His Tyr Ser Asp Tyr Cys Val Ser Trp Tyr Asn Phe Gly Leu 225 230 235 240 Asp Arg Leu Lys Asp Thr Ser Ala Ala Ser Trp Leu Arg Tyr His Gln 245 250 255 Phe Arg Arg Glu Met Thr Leu Leu Val Leu Asp Leu Val Ser Leu Phe 260 265 270 Pro Ser Tyr Asp Thr Arg Thr Tyr Pro Ile Glu Thr Thr Ala Gln Leu 275 280 285 Thr Arg Asp Val Tyr Thr Asp Pro Leu Ala Phe Asn Lys Val Thr Ser 290 295 300 Ser Gly Phe Cys Asn Pro Trp Ser Thr His Ser Gly Val Leu Phe Ser 305 310 315 320 Glu Val Glu Ser Ala Val Ile Arg Pro Pro His Leu Phe Asp Ile Leu 325 330 335 Ser Ser Val Glu Ile Ser Thr Ala Arg Gly Lys Ile Ala Leu Asn Asn 340 345 350 Thr Ala Tyr Leu Asp Tyr Trp Ile Gly His Ser Leu Lys Tyr His Asn 355 360 365 Ala Asn Asn Thr Ser Leu Leu Gln Ser Asn Tyr Gly Arg Ile Thr Ser 370 375 380 Glu Lys Asn Ser Phe Thr Leu Glu Asp Lys Asp Ile Phe Glu Ile Asn 385 390 395 400 Ser Thr Thr Ala Asn Leu Ala Asn Thr Tyr Gln Lys Ala Tyr Gly Val 405 410 415 Pro Glu Ser Trp Phe Cys Met Ile Asn Arg Asp Ser Ser Val Thr Ser 420 425 430 Val Tyr Cys Tyr Ser Gln Thr His Thr Thr Leu Ser Gly Cys Thr Gln 435 440 445 Val Tyr Glu Ser Ser Asp Glu Ile Pro Leu Asp Arg Thr Val Thr Val 450 455 460 Ala Gly Ser Tyr Ser His Arg Leu Ser His Ile Thr Tyr His Ser Phe 465 470 475 480 Ser Lys His Ser Ser Lys Tyr Tyr Gly Gly Phe Pro Val Phe Val Trp 485 490 495 Ser His Val Ser Ala Asp Leu Asn Asn Thr Ile Tyr Ala Asp Lys Ile 500 505 510 Thr Gln Leu Pro Leu Thr Lys Ser Asp Glu Ile Asn Asp Asn Val Glu 515 520 525 Ile Val Asn Ser Asp Tyr Val Gly Gly Ser Val Leu Lys Val Cys Arg 530 535 540 Glu Asn Leu Leu Ser Asn Arg Val Asn Arg Ile Gln Phe Ser Leu Pro 545 550 555 560 Leu Ser Glu Ser Lys Arg Tyr Glu Val Arg Val Arg Tyr Ala Ser Thr 565 570 575 Gly Asp Gly Phe Met Gly Met Thr Asn Val Ser Gly Asp Lys Arg Phe 580 585 590 Ser Ala Thr Met Glu Glu Gly Ser Asp Leu Lys Tyr Asp Ser Phe Arg 595 600 605 Tyr Ile Thr Leu Gly Ser Leu Arg Glu Pro Ser Ile Asn Asn Tyr Tyr 610 615 620 Ser Leu Tyr Leu Pro Thr Pro Tyr Val Glu Lys Tyr Thr Ile Tyr Ile 625 630 635 640 Asp Arg Ile Glu Ile Ile Pro Val Ser 645 <210> 42 <211> 648 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 42 Met Lys Asn Thr Lys Leu Asp Thr Gln Asn Ser Leu Arg Tyr Pro Leu 1 5 10 15 Ala Asn Asp Gln Thr Thr Ala Leu Gln Asn Met Asn Tyr Lys Asp Tyr 20 25 30 Leu Arg Met Thr Lys Gly Gln Asn Pro Glu Leu Leu Gly Asn Pro Glu 35 40 45 Thr Leu Ile Ser Ser Ser Ser Val Gln Thr Gly Ile Gly Ile Val Gly 50 55 60 Lys Ile Leu Gly Ser Leu Gly Val Pro Phe Ala Gly Val Ile Ala Ser 65 70 75 80 Phe Tyr Ser Phe Ile Val Gly Gln Leu Trp Pro Ser Ser Thr Val Ser 85 90 95 Ile Trp Glu Met Ile Met Glu Gln Val Glu Glu Leu Val Asn Gln Lys 100 105 110 Ile Thr Glu His Ala Arg Glu Gln Ala Leu Ala Lys Leu Arg Gly Leu 115 120 125 Gly Asp Gly Leu Asp Val Tyr Gln Gln Ser Leu Glu Asn Trp Leu Lys 130 135 140 Asn Arg Asn Asp Thr Arg Ala Arg Ser Val Val Ala Thr Gln Phe Ile 145 150 155 160 Ala Leu Glu Leu Asp Phe Val Ser Ser Ile Pro Ser Phe Ala Val Ala 165 170 175 Gly Gln Glu Val Pro Leu Leu Ala Ile Tyr Ala Gln Ala Ala Asn Leu 180 185 190 His Leu Leu Leu Leu Arg Asp Ala Ser Ile Phe Gly Glu Glu Trp Gly 195 200 205 Phe Thr Ser Gly Glu Ile Ser Thr Phe Tyr Asn Arg Gln Val Thr Arg 210 215 220 Thr Ala His Tyr Ser Asp Tyr Cys Val Ser Trp Tyr Asn Phe Gly Leu 225 230 235 240 Asp Arg Leu Lys Asp Thr Ser Ala Ala Ser Trp Leu Arg Tyr His Gln 245 250 255 Phe Arg Arg Glu Met Thr Leu Leu Val Leu Asp Leu Val Ser Leu Phe 260 265 270 Pro Ser Tyr Asp Thr Arg Thr Tyr Pro Ile Glu Thr Thr Ala Gln Leu 275 280 285 Thr Arg Asp Val Tyr Thr Asp Pro Leu Ala Phe Asn Lys Val Thr Ser 290 295 300 Ser Gly Phe Cys Asn Pro Trp Ser Thr His Ser Gly Val Leu Phe Ser 305 310 315 320 Glu Val Glu Ser Ala Val Ile Arg Pro Pro His Leu Phe Asp Ile Leu 325 330 335 Ser Ser Val Glu Ile Ser Thr Ala Arg Gly Lys Ile Ala Leu Asn Asn 340 345 350 Thr Ala Tyr Leu Asp Tyr Trp Ile Gly His Ser Leu Lys Tyr His Asn 355 360 365 Ala Asn Asn Thr Ser Leu Leu Gln Ser Asn Tyr Gly Arg Ile Thr Ser 370 375 380 Glu Lys Asn Ser Phe Thr Leu Glu Asp Lys Asp Ile Phe Glu Ile Asn 385 390 395 400 Ser Thr Thr Ala Asn Leu Ala Asn Thr Tyr Gln Lys Ala Tyr Gly Val 405 410 415 Pro Glu Ser Trp Phe Cys Met Ile Asn Arg Asp Ser Ser Val Thr Ser 420 425 430 Val Tyr Cys Tyr Ser Gln Thr His Thr Thr Leu Ser Gly Cys Thr Gln 435 440 445 Val Tyr Glu Ser Ser Asp Glu Ile Pro Leu Asp Arg Thr Val Thr Val 450 455 460 Ala Gly Ser Tyr Ser His Arg Leu Ser His Ile Thr Tyr His Ser Phe 465 470 475 480 Ser Lys His Ser Ser Lys Tyr Tyr Gly Gly Phe Pro Val Phe Val Trp 485 490 495 Ser His Val Ser Ala Asp Leu Asn Asn Thr Ile Tyr Ala Asp Lys Ile 500 505 510 Thr Gln Leu Pro Leu Thr Lys Ser Asp Glu Ile Asn Asp Asn Val Glu 515 520 525 Ile Val Asn Ser Asp Tyr Val Gly Gly Ser Val Leu Lys Val Cys Arg 530 535 540 Glu Asn Leu Leu Ser Asn Arg Val Asn Arg Ile Gln Phe Ser Leu Pro 545 550 555 560 Leu Ser Glu Ser Lys Arg Tyr Glu Val Arg Val Arg Tyr Ala Ser Thr 565 570 575 Gly Asp Gly Phe Met Gly Met Thr Asn Val Ser Gly Asp Lys Arg Phe 580 585 590 Ser Ala Thr Met Glu Glu Gly Ser Asp Leu Lys Tyr Asp Ser Phe Arg 595 600 605 Tyr Ile Thr Leu Gly Ser Leu Arg Glu Pro Ser Ile Asn Asn Tyr Tyr 610 615 620 Ser Leu Tyr Leu Pro Thr Pro Tyr Val Glu Lys Tyr Thr Ile Tyr Ile 625 630 635 640 Asp Arg Ile Glu Ile Ile Pro Val 645 <210> 43 <211> 395 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 43 Met Val Met Gln Met Val Thr Lys Ala Met Thr Thr Lys Leu Gly Ala 1 5 10 15 Leu Pro Asp Phe Ile Asp Asp Phe Asn Gly Ile Phe Gly Phe Met Asp 20 25 30 Ser Ile Thr Gly Val Met Ser Thr Ile Phe Gly Ile Asp Thr Gly Asp 35 40 45 Ser Ser Ile Asp Asp Val Leu Asn Asn Gln Lys Leu Leu Gln Glu Met 50 55 60 Gln Ala Gln Met Gln Gln Met Gln Asp Ser Ile Thr Asp Met Ala Asn 65 70 75 80 Gln Gln Met Ile Ser Glu Asp Ile Glu Lys Gln Ile Leu Ala Leu Thr 85 90 95 Thr Glu Leu Ser Ala Ser Ile Thr Thr Glu Phe Asn Lys Ile Glu Gly 100 105 110 Ile Leu Asn Thr Tyr Leu Pro Ala Ile Ser Lys Met Leu Gly Glu Val 115 120 125 Tyr Glu Gln Thr Ser Glu Ile Asn Glu Lys Val Asp Lys Leu Leu Ala 130 135 140 Met Met Thr Phe Ala Leu Lys Glu Leu Asp Tyr Ile Lys Asp Asn Val 145 150 155 160 Val Leu Asn Ser Ser Ile Val Glu Ile Thr Pro His Val Gln Lys Leu 165 170 175 Asp Tyr Val Asn Lys Lys Phe Leu Ser Leu Thr Lys Ser Phe Leu Gln 180 185 190 Asn Glu Asp Leu Ser Ile Asp Ser Met Gln Glu Met Leu Glu Trp Ala 195 200 205 Lys Ser Ile Leu Ala Thr Glu Met Asn Ser Phe Glu Phe Ser Val Asp 210 215 220 Thr Leu His Ser Ile Ile Ile Gly Asp Asn Leu Tyr Lys Arg Ser Ala 225 230 235 240 Leu Lys Thr Phe Ser Asp Val Leu Leu Asp Asp Ala Asp Gln Tyr Gly 245 250 255 Asp Phe Gly Thr Pro Leu Ala Lys Phe Tyr Thr Phe Phe Ser Ser Leu 260 265 270 Ala Thr Leu Gln Ile Asn Ala Tyr Leu Cys Leu Thr Phe Ala Arg Lys 275 280 285 Ile Leu Gly Leu Ser Glu Phe Asp Tyr Leu Val Thr Met Glu Asp Arg 290 295 300 Ile Glu Lys Gln Asn Gln Met Phe Val Asn Leu Ile Gln Asp Met Asn 305 310 315 320 Tyr Ser Asn Ala Leu Glu Ile Asn Gly Ile Tyr Pro Ile Pro Ser Arg 325 330 335 Trp Gly Glu Cys Lys Ser Leu Asp Leu Gln Ala Glu Ser Gly Tyr Ala 340 345 350 Ile Ile Gly Leu Glu Phe Phe Met Glu Asn Gly Ile Tyr Lys Ala Lys 355 360 365 Ala Tyr Gln Gly Glu Ile Gly Lys Asn Phe Ser Val Ser Ala Asp Thr 370 375 380 Val Ser Glu Ile Ile Ser Asp Asp Phe Lys Phe 385 390 395 <210> 44 <211> 291 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 44 Leu Ile Arg Asn Tyr Ser Ile Lys Lys Glu Arg Phe Tyr Met Thr Thr 1 5 10 15 Lys Asn Leu Ser Glu Leu Glu Met Glu Ile Ser Asn Asn Gln Gln Gln 20 25 30 Pro Arg Arg Leu Ile Val Pro Ala Phe Arg His Ile Val Leu Lys Val 35 40 45 Pro Ala Ser Glu Glu Ser Asn Tyr Lys Glu Ile Phe Gln Val Glu Pro 50 55 60 Arg Tyr Ile Ala Gln Ala Leu Arg Leu Ala Asn Ala Phe Gln Gly Ala 65 70 75 80 Leu Asp Pro Thr Asp Leu Asn Phe Asn Phe Glu Lys Ala Leu Gln Ile 85 90 95 Ala Gln His Ile Pro Asn Ser Ala Ile Val Lys Thr Leu Asn Gln Asn 100 105 110 Val Val Gln Gln Thr Val Glu Ile Ser Ala Met Ile Ser Gln Leu Lys 115 120 125 Gln Ile Ile Arg Asp Val Leu Gly Leu Val Ile Ser Ser Pro Asn Phe 130 135 140 Trp Asn Ser Val Glu Ala Ala Val Thr Asn Thr Phe Thr Asn Leu Asn 145 150 155 160 Thr Gln Glu Asp Gly Ala Trp Ile Phe Trp Lys Ser Ser Ser Ser Thr 165 170 175 Asn Thr Ser Tyr Tyr Tyr Asn Ile Leu Phe Ser Ile Gln Asn Ala Glu 180 185 190 Thr Gly Ser Val Met Ala Val Leu Pro Ile Ala Phe Glu Ile Ser Val 195 200 205 Asn Leu Glu Lys Gln Lys Val Leu Phe Leu Thr Ile Arg Asp Ser Ala 210 215 220 Arg Tyr Glu Val Lys Leu Lys Ala Leu Thr Leu Val Gln Ala Leu Asp 225 230 235 240 Ser Phe Asn Ala Pro Ile Glu Asp Val Phe Asn Val His Asn Tyr Gly 245 250 255 Pro Tyr Pro Pro Asn Asn Ser Ser Thr Asn Asn Tyr Ile Leu Gln Asn 260 265 270 Leu Lys Phe Asn Gln Ser Ser Thr Asn Asn Leu Ile Val Gln Asp Thr 275 280 285 Ile Asp Asn 290 <210> 45 <211> 258 <212> PRT <213> Lysinbacillus sp. <400> 45 Met Thr Ile Gln Glu Lys Leu Ser Phe Thr Asp Leu Pro Ala Leu Lys 1 5 10 15 Ser Ser Pro Glu Ser Val Arg Gln Ala Phe Thr Asn Lys Phe Gly Thr 20 25 30 Lys Pro Asp Gly Ile Ser Val Asn Ser Glu Thr Tyr Phe Asn Ala Val 35 40 45 Lys Pro Ala Ile Thr Glu Gln Tyr Gly His Pro Cys Tyr Lys Arg Leu 50 55 60 Gly Asp Phe Asn Tyr Met Lys Gly Asp Gly Lys Pro Pro Thr Ser Ala 65 70 75 80 Ile Val Gly Ser Asn Val Ala Val Asn Tyr Gly Asp Glu Glu Ala Thr 85 90 95 Met Thr Leu Glu Val Gln Gly Ser Trp Gln Ser Glu Gln Ser Trp Ser 100 105 110 Ser Glu Ser Thr Thr Gly Leu Thr Ile Ser Ser Lys Phe Thr Ile Glu 115 120 125 Gly Phe Phe Glu Ser Gly Met Glu Phe Ser Val Ser Thr Thr Val Gly 130 135 140 Glu Thr Lys Thr Glu Ser Glu Ser Arg Thr Ala Thr Ala Ser Val Gln 145 150 155 160 Val Thr Val Pro Pro Arg Ser Lys Lys Gln Val Thr Met Val Gly Thr 165 170 175 Leu Lys Lys Glu Ser Met Asn Phe Arg Ala Pro Ile Ser Val Asp Gly 180 185 190 Met Phe Gly Ala Asn Phe Pro Lys Arg Val Gln Asp His Tyr Phe Trp 195 200 205 Phe Leu Gly Ala Gly Ser Val Leu Thr Gln Thr Thr Gly Glu Ile Thr 210 215 220 Gly Thr Ile Lys Asn Thr Ala Val Phe Asp Val His Thr Glu Ile Gly 225 230 235 240 Lys Thr Glu Pro Leu Thr Ala Glu Glu Leu Ser Lys Leu Ala Val Leu 245 250 255 Ala Lys <210> 46 <211> 950 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 46 Met Ile Met Gln Met Val Thr Lys Ala Met Thr Pro Lys Leu Gly Ala 1 5 10 15 Leu Pro Asp Phe Ile Asp Asp Phe Asn Gly Ile Phe Gly Phe Met Gly 20 25 30 Asn Ile Thr Asp Val Met Ser Thr Ile Phe Gly Val Asp Thr Gly Asp 35 40 45 Ser Ser Ile Asp Asp Val Leu Asn Asn Ala Glu Leu Leu Gln Glu Met 50 55 60 Leu Asp Gln Met Asn Thr Met Gln Ile Ser Ile Arg Asp Ile Leu Glu 65 70 75 80 Gln Gln Gly Ile Ser Ala Asp Ile Glu Lys Gln Ile Leu Ala Leu Thr 85 90 95 Thr Asp Leu Ala Thr Ser Ile Asn Thr Glu Leu Gly Lys Ile Glu Gly 100 105 110 Ile Leu Asn Thr Tyr Leu Pro Ala Ile Ser Asn Met Leu Ser Asn Ile 115 120 125 Tyr Glu Gln Thr Ser Leu Ile Asp Gln Lys Val Asp Lys Leu Leu Ala 130 135 140 Leu Met Thr Phe Ala Leu Lys Glu Leu Asp Tyr Ile Lys Asp Asn Val 145 150 155 160 Val Leu Asn Ser Ser Ile Val Glu Ile Thr Pro His Val Gln Lys Leu 165 170 175 Val Tyr Val Asn Lys Lys Phe Leu Ser Leu Thr Arg Gly Phe Leu Gln 180 185 190 Gly Glu Asp Val Ser Ile Ala Ser Met Gln Glu Ile Gln Glu Trp Ala 195 200 205 Lys Ser Ile Leu Ala Thr Glu Met Asn Ser Phe Glu Phe Ser Val Asp 210 215 220 Thr Leu His Asn Ile Ile Ile Gly Asp Asn Leu Tyr Lys Arg Ser Ala 225 230 235 240 Leu Lys Ser Phe Ser Asp Val Leu Leu Asp Asp Ala Asp Gln Tyr Gly 245 250 255 Asp Phe Gly Thr Pro Leu Ala Lys Phe Tyr Thr Phe Phe Ser Ser Leu 260 265 270 Ala Thr Leu Gln Ile Asn Ala Tyr Leu Cys Leu Thr Phe Ala Arg Lys 275 280 285 Val Leu Gly Ile Ser Glu Ile Asp Tyr Gln Val Thr Met Gln Asp Arg 290 295 300 Ile Glu Gln Gln Asn Gln Met Phe Val Asn Leu Ile Gln Asp Lys Asn 305 310 315 320 Tyr Ser Asn Ala Leu Glu Ile Thr Gly Ile Tyr Pro Met Leu Val Asp 325 330 335 Arg Gly Asp Cys Lys Ser Thr Asp Leu Gln Ala Asp Ala Gly Tyr Ala 340 345 350 Leu Ile Gly Leu Glu Phe Phe Met Asp Asn Gly Ile Tyr Lys Ala Lys 355 360 365 Ala Tyr Gln Gly Lys Ile Trp Lys Asn Phe Ser Val Ser Ala Asp Ser 370 375 380 Val Thr Glu Ile Ile Ser Asp Asp Leu Ser Thr Val Phe His Asp Met 385 390 395 400 Thr Ser Asp Lys Leu Asp Val Val Tyr Pro Leu Ser Gly Glu Leu Thr 405 410 415 Gly Pro Pro Asn Thr Val Ile Thr Arg Ile Gly Phe Gly Thr Lys Tyr 420 425 430 Asp Lys Thr Arg Glu Ser Gly Val Gln Ala Phe Ala Tyr Val Asp Ala 435 440 445 Asp Phe Ser Pro Tyr Asp Tyr Ile Ser Gly Thr Ile Ser Lys Glu Gly 450 455 460 Thr Gln Thr Ile Ser Leu Glu Gly Asn Asp Pro Lys Asn Arg Cys Tyr 465 470 475 480 Ser Met Trp Pro Ile Gly Leu Ile Gly Asp Leu Tyr Met Thr Pro Leu 485 490 495 Lys Ser Leu Ser Leu Asn Val Asp Val Asp Asp Ser Ser Ala Tyr Gly 500 505 510 Thr Ile Leu Asn Met Ser Gly Glu Ser Tyr Phe Ser Thr Ile Leu Ser 515 520 525 Arg Glu Tyr Asn Thr Asn Phe Ile Leu Phe Pro Tyr Thr Asn Asn Ser 530 535 540 Gly Leu Ile Asp Glu Asn Leu Ile Gln Asn Gly Asn Leu Glu Glu Gln 545 550 555 560 Asp Lys Tyr Trp Glu Gly Thr Glu Pro Ser Phe Phe Ala Glu Gly Glu 565 570 575 Gly Thr Phe Gly Ser Asn Ala Leu Lys Val Gln Ala Gln Gly Ala Phe 580 585 590 Asp Gln Ile Val Lys Leu Glu Pro Asn Thr Thr Tyr Arg Leu Thr Ala 595 600 605 Phe Thr Lys Val Lys Asp Ser Asn Tyr Ser Lys Gly Arg Ile Gly Ile 610 615 620 Arg Asp Met Tyr Asn Tyr Arg Val Glu Lys Ser Phe Leu His Thr Arg 625 630 635 640 Tyr Asn Gln Thr Lys Val Glu Phe Thr Thr Gly Ala Asp Thr Ser Lys 645 650 655 Leu Ser Val Phe Ile Gln Gly Gly Gly Asp Gln Glu Ser Ile Ala Trp 660 665 670 Ala Asp Asn Ile Glu Leu Tyr Lys Val His Gln Gln Asp Asn Met Ile 675 680 685 Ser Asp Phe Asp Phe Asp Thr Tyr Lys Tyr Ser Asn Met Cys Trp Lys 690 695 700 Leu Ser Gly Gly Gly Asp Phe Val Glu Lys Glu Gly Leu Phe Asn Ser 705 710 715 720 Lys Ala Leu Lys Ile Thr Asn Ser Gly Gly Ala Glu Gln Glu Val Lys 725 730 735 Leu Lys Ala Asn Thr Asn Tyr Ile Leu Thr Ala Tyr Val Lys Val Asp 740 745 750 Val Pro Thr Thr Thr Ala Gln Ile Gly Cys Gly Ser Asn Gln Val Pro 755 760 765 Cys Asn Ser Thr Ser Tyr Thr Pro Val Lys Leu Lys Phe Lys Thr Gly 770 775 780 Glu Asp Pro Ser Thr Thr Glu Ser Ser Val Tyr Cys Ser Asn Ser Asn 785 790 795 800 Asp Ser Gly Thr Val Trp Ala Asp Asn Phe Val Leu Tyr Glu Ala Pro 805 810 815 Asn Leu Ile Ile Asn Gly Asp Phe Glu Gln Phe Asp Gln Ser Ser Trp 820 825 830 Asn Phe Ser Pro Ser Val Gly Gly Arg Ile Tyr Leu Gln Ser Gly Leu 835 840 845 Gly Met Ser His Ser Asn Ala Val Val Ile His Gly Glu Asn Gly Lys 850 855 860 Ile Ser Gln Lys Ile Pro Leu Lys Pro Phe Thr Lys Tyr Arg Leu Thr 865 870 875 880 Ala Tyr Val Arg Val Ser Lys Gly Ser Leu Ala Tyr Ile Gly Tyr Gly 885 890 895 Glu Tyr Asn Cys Ala Cys Ala Val Asp Asp Phe Arg Gln Ala His Val 900 905 910 Glu Phe Thr Thr Gly Ala Asn Pro Met Gln Ser Asp Asp Ala Ile Tyr 915 920 925 Leu Asp Ser Phe Ala Ser Gly Tyr Thr Val Ala Asp Asn Phe Glu Leu 930 935 940 Tyr Glu Leu Asp Gln Ile 945 950 <210> 47 <211> 948 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 47 Met Gln Met Val Thr Lys Ala Met Thr Pro Lys Leu Gly Ala Leu Pro 1 5 10 15 Asp Phe Ile Asp Asp Phe Asn Gly Ile Phe Gly Phe Met Gly Asn Ile 20 25 30 Thr Asp Val Met Ser Thr Ile Phe Gly Val Asp Thr Gly Asp Ser Ser 35 40 45 Ile Asp Asp Val Leu Asn Asn Ala Glu Leu Leu Gln Glu Met Leu Asp 50 55 60 Gln Met Asn Thr Met Gln Ile Ser Ile Arg Asp Ile Leu Glu Gln Gln 65 70 75 80 Gly Ile Ser Ala Asp Ile Glu Lys Gln Ile Leu Ala Leu Thr Thr Asp 85 90 95 Leu Ala Thr Ser Ile Asn Thr Glu Leu Gly Lys Ile Glu Gly Ile Leu 100 105 110 Asn Thr Tyr Leu Pro Ala Ile Ser Asn Met Leu Ser Asn Ile Tyr Glu 115 120 125 Gln Thr Ser Leu Ile Asp Gln Lys Val Asp Lys Leu Leu Ala Leu Met 130 135 140 Thr Phe Ala Leu Lys Glu Leu Asp Tyr Ile Lys Asp Asn Val Val Leu 145 150 155 160 Asn Ser Ser Ile Val Glu Ile Thr Pro His Val Gln Lys Leu Val Tyr 165 170 175 Val Asn Lys Lys Phe Leu Ser Leu Thr Arg Gly Phe Leu Gln Gly Glu 180 185 190 Asp Val Ser Ile Ala Ser Met Gln Glu Ile Gln Glu Trp Ala Lys Ser 195 200 205 Ile Leu Ala Thr Glu Met Asn Ser Phe Glu Phe Ser Val Asp Thr Leu 210 215 220 His Asn Ile Ile Ile Gly Asp Asn Leu Tyr Lys Arg Ser Ala Leu Lys 225 230 235 240 Ser Phe Ser Asp Val Leu Leu Asp Asp Ala Asp Gln Tyr Gly Asp Phe 245 250 255 Gly Thr Pro Leu Ala Lys Phe Tyr Thr Phe Phe Ser Ser Leu Ala Thr 260 265 270 Leu Gln Ile Asn Ala Tyr Leu Cys Leu Thr Phe Ala Arg Lys Val Leu 275 280 285 Gly Ile Ser Glu Ile Asp Tyr Gln Val Thr Met Gln Asp Arg Ile Glu 290 295 300 Gln Gln Asn Gln Met Phe Val Asn Leu Ile Gln Asp Lys Asn Tyr Ser 305 310 315 320 Asn Ala Leu Glu Ile Thr Gly Ile Tyr Pro Met Leu Val Asp Arg Gly 325 330 335 Asp Cys Lys Ser Thr Asp Leu Gln Ala Asp Ala Gly Tyr Ala Leu Ile 340 345 350 Gly Leu Glu Phe Phe Met Asp Asn Gly Ile Tyr Lys Ala Lys Ala Tyr 355 360 365 Gln Gly Lys Ile Trp Lys Asn Phe Ser Val Ser Ala Asp Ser Val Thr 370 375 380 Glu Ile Ile Ser Asp Asp Leu Ser Thr Val Phe His Asp Met Thr Ser 385 390 395 400 Asp Lys Leu Asp Val Val Tyr Pro Leu Ser Gly Glu Leu Thr Gly Pro 405 410 415 Pro Asn Thr Val Ile Thr Arg Ile Gly Phe Gly Thr Lys Tyr Asp Lys 420 425 430 Thr Arg Glu Ser Gly Val Gln Ala Phe Ala Tyr Val Asp Ala Asp Phe 435 440 445 Ser Pro Tyr Asp Tyr Ile Ser Gly Thr Ile Ser Lys Glu Gly Thr Gln 450 455 460 Thr Ile Ser Leu Glu Gly Asn Asp Pro Lys Asn Arg Cys Tyr Ser Met 465 470 475 480 Trp Pro Ile Gly Leu Ile Gly Asp Leu Tyr Met Thr Pro Leu Lys Ser 485 490 495 Leu Ser Leu Asn Val Asp Val Asp Asp Ser Ser Ala Tyr Gly Thr Ile 500 505 510 Leu Asn Met Ser Gly Glu Ser Tyr Phe Ser Thr Ile Leu Ser Arg Glu 515 520 525 Tyr Asn Thr Asn Phe Ile Leu Phe Pro Tyr Thr Asn Asn Ser Gly Leu 530 535 540 Ile Asp Glu Asn Leu Ile Gln Asn Gly Asn Leu Glu Glu Gln Asp Lys 545 550 555 560 Tyr Trp Glu Gly Thr Glu Pro Ser Phe Phe Ala Glu Gly Glu Gly Thr 565 570 575 Phe Gly Ser Asn Ala Leu Lys Val Gln Ala Gln Gly Ala Phe Asp Gln 580 585 590 Ile Val Lys Leu Glu Pro Asn Thr Thr Tyr Arg Leu Thr Ala Phe Thr 595 600 605 Lys Val Lys Asp Ser Asn Tyr Ser Lys Gly Arg Ile Gly Ile Arg Asp 610 615 620 Met Tyr Asn Tyr Arg Val Glu Lys Ser Phe Leu His Thr Arg Tyr Asn 625 630 635 640 Gln Thr Lys Val Glu Phe Thr Thr Gly Ala Asp Thr Ser Lys Leu Ser 645 650 655 Val Phe Ile Gln Gly Gly Gly Asp Gln Glu Ser Ile Ala Trp Ala Asp 660 665 670 Asn Ile Glu Leu Tyr Lys Val His Gln Gln Asp Asn Met Ile Ser Asp 675 680 685 Phe Asp Phe Asp Thr Tyr Lys Tyr Ser Asn Met Cys Trp Lys Leu Ser 690 695 700 Gly Gly Gly Asp Phe Val Glu Lys Glu Gly Leu Phe Asn Ser Lys Ala 705 710 715 720 Leu Lys Ile Thr Asn Ser Gly Gly Ala Glu Gln Glu Val Lys Leu Lys 725 730 735 Ala Asn Thr Asn Tyr Ile Leu Thr Ala Tyr Val Lys Val Asp Val Pro 740 745 750 Thr Thr Thr Ala Gln Ile Gly Cys Gly Ser Asn Gln Val Pro Cys Asn 755 760 765 Ser Thr Ser Tyr Thr Pro Val Lys Leu Lys Phe Lys Thr Gly Glu Asp 770 775 780 Pro Ser Thr Thr Glu Ser Ser Val Tyr Cys Ser Asn Ser Asn Asp Ser 785 790 795 800 Gly Thr Val Trp Ala Asp Asn Phe Val Leu Tyr Glu Ala Pro Asn Leu 805 810 815 Ile Ile Asn Gly Asp Phe Glu Gln Phe Asp Gln Ser Ser Trp Asn Phe 820 825 830 Ser Pro Ser Val Gly Gly Arg Ile Tyr Leu Gln Ser Gly Leu Gly Met 835 840 845 Ser His Ser Asn Ala Val Val Ile His Gly Glu Asn Gly Lys Ile Ser 850 855 860 Gln Lys Ile Pro Leu Lys Pro Phe Thr Lys Tyr Arg Leu Thr Ala Tyr 865 870 875 880 Val Arg Val Ser Lys Gly Ser Leu Ala Tyr Ile Gly Tyr Gly Glu Tyr 885 890 895 Asn Cys Ala Cys Ala Val Asp Asp Phe Arg Gln Ala His Val Glu Phe 900 905 910 Thr Thr Gly Ala Asn Pro Met Gln Ser Asp Asp Ala Ile Tyr Leu Asp 915 920 925 Ser Phe Ala Ser Gly Tyr Thr Val Ala Asp Asn Phe Glu Leu Tyr Glu 930 935 940 Leu Asp Gln Ile 945 <210> 48 <211> 951 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 48 Met Ile Met Gln Met Val Thr Lys Ala Met Thr Thr Lys Leu Gly Ala 1 5 10 15 Leu Pro Asp Phe Ile Asp Asp Phe Asn Gly Ile Phe Gly Phe Met Asp 20 25 30 Ser Ile Thr Gly Val Met Ser Thr Ile Phe Gly Ile Asp Thr Gly Asp 35 40 45 Ser Ser Ile Asp Asp Val Leu Asn Asn Gln Glu Leu Leu Gln Glu Met 50 55 60 Gln Ala Gln Met Gln Gln Met Gln Asp Ser Ile Thr Asp Met Ala Asn 65 70 75 80 Gln Gln Ile Ile Ser Glu Gly Ile Glu Lys Gln Ile Leu Ala Phe Thr 85 90 95 Thr Asp Leu Ser Ala Ser Ile Thr Thr Glu Phe Lys Lys Ile Glu Gly 100 105 110 Ile Leu Asn Thr Tyr Leu Pro Ala Ile Ser Asn Met Leu Ser Asn Ile 115 120 125 Tyr Glu Gln Thr Ser Val Ile Asp Gln Lys Val Asp Lys Leu Leu Ala 130 135 140 Leu Met Thr Phe Ala Leu Lys Glu Leu Asp Tyr Ile Lys Asp Asn Val 145 150 155 160 Val Leu Asn Ser Ser Ile Val Glu Ile Thr Pro His Val Gln Lys Leu 165 170 175 Val Tyr Val Asn Lys Lys Phe Leu Ser Leu Thr Arg Gly Phe Leu Gln 180 185 190 Gly Glu Asp Val Ser Ile Asp Asn Met Gln Glu Ile Gln Glu Trp Ala 195 200 205 Lys Ser Ile Leu Ala Thr Glu Met Asn Ser Phe Glu Phe Ser Val Asp 210 215 220 Thr Leu His Asn Ile Ile Ile Gly Asp Asn Leu Tyr Lys Arg Ser Ala 225 230 235 240 Leu Lys Thr Phe Ser Asp Val Leu Leu Asp Asp Ala Asp Gln Tyr Gly 245 250 255 Asp Phe Gly Thr Pro Leu Ala Lys Phe Tyr Thr Phe Phe Ser Ser Leu 260 265 270 Ala Thr Leu Gln Ile Asn Ala Tyr Leu Cys Leu Thr Phe Ala Arg Lys 275 280 285 Val Leu Gly Leu Ser Glu Ile Asp Tyr Gln Val Thr Met Gln Asp Arg 290 295 300 Ile Glu Gln Gln Asn Gln Met Phe Val Asn Leu Ile Gln Asp Lys Asn 305 310 315 320 Tyr Ser Asn Ala Leu Glu Ile Thr Gly Ile Tyr Pro Met Ser Leu Asp 325 330 335 Trp Gly Asn Cys Lys Ser Thr Asp Leu Gln Ala Asp Asp Gly Tyr Ala 340 345 350 Leu Ile Gly Leu Glu Phe Phe Met Asp Asn Gly Ile Tyr Lys Ala Lys 355 360 365 Ala Tyr Gln Gly Lys Ile Gly Lys Asn Phe Ser Val Ser Ala Asp Thr 370 375 380 Val Thr Glu Ile Ile Ser Asp Asp Leu Ser Thr Val Phe Asn Asp Met 385 390 395 400 Thr Asn Asp Asn Pro Glu Leu Tyr Val Val Tyr Pro Leu Ser Gly Glu 405 410 415 Leu Thr Gly Pro Pro Asn Thr Ile Ile Thr Arg Ile Gly Phe Gly Thr 420 425 430 Lys Tyr Asp Lys Thr Arg Glu Ser Ser Val Gln Ala Phe Ala Tyr Ile 435 440 445 Asp Ala Asp Phe Ser Pro Tyr Asp Tyr Ile Ser Gly Thr Ile Ser Lys 450 455 460 Glu Gly Thr Gln Thr Ile Ser Leu Glu Gly Asn Asp Pro Lys Asn Gln 465 470 475 480 Cys Tyr Ser Met Trp Pro Ile Gly Leu Ile Gly Asp Leu Tyr Met Thr 485 490 495 Pro Leu Lys Ser Leu Ser Leu Asn Val Asp Asp Ser Ser Ala Tyr Gly 500 505 510 Thr Ile Leu Asn Met Ser Gly Glu Ser Tyr Phe Ser Thr Ile Leu Ser 515 520 525 Arg Glu Tyr Asn Thr Asn Phe Ile Leu Phe Pro Tyr Thr Asn Asn Ser 530 535 540 Ser Pro Ile Val Glu Asn Leu Ile Gln Asn Gly Asp Phe Glu Asp Gly 545 550 555 560 Asp Lys Tyr Trp Glu Val Val Ser Gly Thr Ala Val Ile Ala Glu Ser 565 570 575 Ala Gly Ile Asn Gly Ser Lys Ala Met Lys Leu Glu Asn Gly Thr Ile 580 585 590 Glu Gln Lys Leu Asn Leu Lys Pro Tyr Thr Asn Tyr Glu Phe Thr Ala 595 600 605 Tyr Ala Lys Gly Arg Ser Val Asn Leu Leu Ile Gln Asp Asn Thr Gln 610 615 620 Ala Ile Leu Ala Glu Gly Tyr Leu Asp Ser Thr Ile Tyr Lys Gln Met 625 630 635 640 Lys Phe Lys Phe Lys Thr Gly Met Asp Ser Ser Asn Phe Ile Val Arg 645 650 655 Ala Thr Ser Pro Gln Glu Val Leu Val Asp Asn Ile Lys Val Cys Glu 660 665 670 Thr Thr Gln Ala Asn Asn Leu Ile Glu Cys Gly Asp Phe Asn His Tyr 675 680 685 Glu Ile Asp Glu Glu Asp Phe Lys Ile Leu Leu Tyr Pro Asn Leu Trp 690 695 700 Glu Pro Tyr Asp Gly Gly Gly Ile Ala Ser Leu Gly Gly Leu Asn Asp 705 710 715 720 Ser Tyr Ser Leu Lys Ile Ile Asn Ser Gly Gly Ala Asn Gln Lys Val 725 730 735 Gln Leu Lys Ala Asn Thr Asn Tyr Ile Leu Thr Ala Tyr Val Lys Val 740 745 750 Asp His Pro Thr Thr Thr Ala Gln Ile Gly Cys Gly Ser Asn Gln Val 755 760 765 Ser Cys Asn Ser Thr Ser Tyr Thr Pro Leu Lys Leu Lys Phe Lys Thr 770 775 780 Gly Glu Asp Pro Ser Thr Thr Glu Ser Ser Val Tyr Cys Ser Asn Ser 785 790 795 800 Asn Asp Ser Gly Thr Val Trp Ala Asp Asn Phe Val Leu Tyr Glu Ala 805 810 815 Pro Asn Leu Ile Ile Asn Gly Asp Phe Glu Gln Phe Asp Gln Ser Ser 820 825 830 Trp Asn Phe Ser Pro Ser Glu Gly Gly Ser Ile Tyr Leu Gln Ser Gly 835 840 845 Leu Gly Met Ser Arg Ser Asn Ala Val Val Ile His Gly Lys Asn Gly 850 855 860 Lys Ile Ser Gln Asn Ile Pro Leu Lys Pro Phe Thr Lys Tyr Arg Leu 865 870 875 880 Thr Ala Tyr Val Arg Val Ser Lys Gly Ser Leu Ala Tyr Ile Gly Tyr 885 890 895 Gly Glu Tyr Asn Cys Ala Cys Ala Val Asp Asp Phe Arg Gln Ala His 900 905 910 Val Glu Phe Thr Thr Gly Ala Asn Pro Met Gln Ser Asp Asp Ala Ile 915 920 925 Tyr Leu Asp Ser Phe Ala Ser Gly Tyr Thr Val Ala Asp Asn Phe Glu 930 935 940 Leu Tyr Glu Leu Asp Gln Ile 945 950 <210> 49 <211> 949 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 49 Met Gln Met Val Thr Lys Ala Met Thr Thr Lys Leu Gly Ala Leu Pro 1 5 10 15 Asp Phe Ile Asp Asp Phe Asn Gly Ile Phe Gly Phe Met Asp Ser Ile 20 25 30 Thr Gly Val Met Ser Thr Ile Phe Gly Ile Asp Thr Gly Asp Ser Ser 35 40 45 Ile Asp Asp Val Leu Asn Asn Gln Glu Leu Leu Gln Glu Met Gln Ala 50 55 60 Gln Met Gln Gln Met Gln Asp Ser Ile Thr Asp Met Ala Asn Gln Gln 65 70 75 80 Ile Ile Ser Glu Gly Ile Glu Lys Gln Ile Leu Ala Phe Thr Thr Asp 85 90 95 Leu Ser Ala Ser Ile Thr Thr Glu Phe Lys Lys Ile Glu Gly Ile Leu 100 105 110 Asn Thr Tyr Leu Pro Ala Ile Ser Asn Met Leu Ser Asn Ile Tyr Glu 115 120 125 Gln Thr Ser Val Ile Asp Gln Lys Val Asp Lys Leu Leu Ala Leu Met 130 135 140 Thr Phe Ala Leu Lys Glu Leu Asp Tyr Ile Lys Asp Asn Val Val Leu 145 150 155 160 Asn Ser Ser Ile Val Glu Ile Thr Pro His Val Gln Lys Leu Val Tyr 165 170 175 Val Asn Lys Lys Phe Leu Ser Leu Thr Arg Gly Phe Leu Gln Gly Glu 180 185 190 Asp Val Ser Ile Asp Asn Met Gln Glu Ile Gln Glu Trp Ala Lys Ser 195 200 205 Ile Leu Ala Thr Glu Met Asn Ser Phe Glu Phe Ser Val Asp Thr Leu 210 215 220 His Asn Ile Ile Ile Gly Asp Asn Leu Tyr Lys Arg Ser Ala Leu Lys 225 230 235 240 Thr Phe Ser Asp Val Leu Leu Asp Asp Ala Asp Gln Tyr Gly Asp Phe 245 250 255 Gly Thr Pro Leu Ala Lys Phe Tyr Thr Phe Phe Ser Ser Leu Ala Thr 260 265 270 Leu Gln Ile Asn Ala Tyr Leu Cys Leu Thr Phe Ala Arg Lys Val Leu 275 280 285 Gly Leu Ser Glu Ile Asp Tyr Gln Val Thr Met Gln Asp Arg Ile Glu 290 295 300 Gln Gln Asn Gln Met Phe Val Asn Leu Ile Gln Asp Lys Asn Tyr Ser 305 310 315 320 Asn Ala Leu Glu Ile Thr Gly Ile Tyr Pro Met Ser Leu Asp Trp Gly 325 330 335 Asn Cys Lys Ser Thr Asp Leu Gln Ala Asp Asp Gly Tyr Ala Leu Ile 340 345 350 Gly Leu Glu Phe Phe Met Asp Asn Gly Ile Tyr Lys Ala Lys Ala Tyr 355 360 365 Gln Gly Lys Ile Gly Lys Asn Phe Ser Val Ser Ala Asp Thr Val Thr 370 375 380 Glu Ile Ile Ser Asp Asp Leu Ser Thr Val Phe Asn Asp Met Thr Asn 385 390 395 400 Asp Asn Pro Glu Leu Tyr Val Val Tyr Pro Leu Ser Gly Glu Leu Thr 405 410 415 Gly Pro Pro Asn Thr Ile Ile Thr Arg Ile Gly Phe Gly Thr Lys Tyr 420 425 430 Asp Lys Thr Arg Glu Ser Ser Val Gln Ala Phe Ala Tyr Ile Asp Ala 435 440 445 Asp Phe Ser Pro Tyr Asp Tyr Ile Ser Gly Thr Ile Ser Lys Glu Gly 450 455 460 Thr Gln Thr Ile Ser Leu Glu Gly Asn Asp Pro Lys Asn Gln Cys Tyr 465 470 475 480 Ser Met Trp Pro Ile Gly Leu Ile Gly Asp Leu Tyr Met Thr Pro Leu 485 490 495 Lys Ser Leu Ser Leu Asn Val Asp Asp Ser Ser Ala Tyr Gly Thr Ile 500 505 510 Leu Asn Met Ser Gly Glu Ser Tyr Phe Ser Thr Ile Leu Ser Arg Glu 515 520 525 Tyr Asn Thr Asn Phe Ile Leu Phe Pro Tyr Thr Asn Asn Ser Ser Pro 530 535 540 Ile Val Glu Asn Leu Ile Gln Asn Gly Asp Phe Glu Asp Gly Asp Lys 545 550 555 560 Tyr Trp Glu Val Val Ser Gly Thr Ala Val Ile Ala Glu Ser Ala Gly 565 570 575 Ile Asn Gly Ser Lys Ala Met Lys Leu Glu Asn Gly Thr Ile Glu Gln 580 585 590 Lys Leu Asn Leu Lys Pro Tyr Thr Asn Tyr Glu Phe Thr Ala Tyr Ala 595 600 605 Lys Gly Arg Ser Val Asn Leu Leu Ile Gln Asp Asn Thr Gln Ala Ile 610 615 620 Leu Ala Glu Gly Tyr Leu Asp Ser Thr Ile Tyr Lys Gln Met Lys Phe 625 630 635 640 Lys Phe Lys Thr Gly Met Asp Ser Ser Asn Phe Ile Val Arg Ala Thr 645 650 655 Ser Pro Gln Glu Val Leu Val Asp Asn Ile Lys Val Cys Glu Thr Thr 660 665 670 Gln Ala Asn Asn Leu Ile Glu Cys Gly Asp Phe Asn His Tyr Glu Ile 675 680 685 Asp Glu Glu Asp Phe Lys Ile Leu Leu Tyr Pro Asn Leu Trp Glu Pro 690 695 700 Tyr Asp Gly Gly Gly Ile Ala Ser Leu Gly Gly Leu Asn Asp Ser Tyr 705 710 715 720 Ser Leu Lys Ile Ile Asn Ser Gly Gly Ala Asn Gln Lys Val Gln Leu 725 730 735 Lys Ala Asn Thr Asn Tyr Ile Leu Thr Ala Tyr Val Lys Val Asp His 740 745 750 Pro Thr Thr Thr Ala Gln Ile Gly Cys Gly Ser Asn Gln Val Ser Cys 755 760 765 Asn Ser Thr Ser Tyr Thr Pro Leu Lys Leu Lys Phe Lys Thr Gly Glu 770 775 780 Asp Pro Ser Thr Thr Glu Ser Ser Val Tyr Cys Ser Asn Ser Asn Asp 785 790 795 800 Ser Gly Thr Val Trp Ala Asp Asn Phe Val Leu Tyr Glu Ala Pro Asn 805 810 815 Leu Ile Ile Asn Gly Asp Phe Glu Gln Phe Asp Gln Ser Ser Trp Asn 820 825 830 Phe Ser Pro Ser Glu Gly Gly Ser Ile Tyr Leu Gln Ser Gly Leu Gly 835 840 845 Met Ser Arg Ser Asn Ala Val Val Ile His Gly Lys Asn Gly Lys Ile 850 855 860 Ser Gln Asn Ile Pro Leu Lys Pro Phe Thr Lys Tyr Arg Leu Thr Ala 865 870 875 880 Tyr Val Arg Val Ser Lys Gly Ser Leu Ala Tyr Ile Gly Tyr Gly Glu 885 890 895 Tyr Asn Cys Ala Cys Ala Val Asp Asp Phe Arg Gln Ala His Val Glu 900 905 910 Phe Thr Thr Gly Ala Asn Pro Met Gln Ser Asp Asp Ala Ile Tyr Leu 915 920 925 Asp Ser Phe Ala Ser Gly Tyr Thr Val Ala Asp Asn Phe Glu Leu Tyr 930 935 940 Glu Leu Asp Gln Ile 945 <210> 50 <211> 664 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 50 Met Asn Thr Asn Asn Ser Asn Glu Leu Asn Asp Asp Ile Asn Thr Arg 1 5 10 15 Asn Gly Asp Pro Asn Ser Ile Val Thr Thr Asp Ser Gln Ile Ala Leu 20 25 30 Gln Lys Leu Glu Asn Lys Met Leu Asp Thr Phe Ile Glu Ser Ser Ala 35 40 45 Asn Val Thr Ile Asn Ser Arg Asp Ala Val Ser Phe Gly Ile Asn Phe 50 55 60 Ser Thr Lys Ile Leu Ser Leu Leu Gly Val Pro Phe Ser Ser Gln Ile 65 70 75 80 Gly Gln Leu Trp Asn Phe Thr Leu Asp Ala Leu Trp Pro Lys Gln Asp 85 90 95 Asp Thr Trp Asn Asn Leu Ile Asn Phe Val Glu Glu Leu Ile Asn Gln 100 105 110 Lys Val Glu Asn Ala Val Arg Lys Lys Ala Asn Ala Glu Leu Glu Gly 115 120 125 Leu Gly Asn Val Leu Glu Ile Tyr Tyr Asp Val Leu Ser Asp Trp Gln 130 135 140 Asp Glu Pro Asn Asn Glu Asn Arg Lys Glu His Val Arg Thr Gln Phe 145 150 155 160 Arg Ile Ala His Asn Leu Phe Glu Gln Gln Met Pro Ser Phe Ala Val 165 170 175 Glu Gly Phe Glu Val Pro Leu Leu Ala Val Tyr Ala Tyr Ala Ala Asn 180 185 190 Leu His Leu Leu Leu Leu Arg Asp Cys Ala Ile Tyr Gly Lys Asp Trp 195 200 205 Gly Phe Glu Pro Ile Glu Ile Asn Asn Asn Tyr Asn Arg Gln Leu Lys 210 215 220 Arg Thr Ile Lys Tyr Ser Asp His Cys Thr Asn Trp Tyr Asn Lys Gly 225 230 235 240 Leu Glu Asp Leu Arg Gly Pro Asn Gly Ser Asn Trp Ala Lys Tyr Asn 245 250 255 Lys Tyr Arg Arg Glu Met Thr Leu Asn Val Leu Asp Ile Cys Ser Leu 260 265 270 Phe Ser Asn Tyr Asp Tyr Gln Lys Tyr Pro Ile Glu Thr Arg Met Glu 275 280 285 Leu Thr Arg Asp Ile Tyr Thr Asp Ala Ile Pro Val Gly Thr Asp Met 290 295 300 Glu Gly Lys Ser Trp Ala Lys Lys Phe Pro Ser Phe Lys Thr Ile Glu 305 310 315 320 Glu Ile Ala Ile Arg Lys Pro His Thr Val Thr Trp Leu Asn Gln Leu 325 330 335 Thr Ile Tyr Thr Gly Arg Ser Ile Gly Trp Arg Gln Asn Phe Asp Tyr 340 345 350 Trp Met Gly His Lys Gln Thr Tyr Ser Glu Thr Ile Ala Gly Asn Asp 355 360 365 Ile Thr Gly Gln Leu Tyr Gly Arg Asp Ile Val Asn Asn His Leu Ile 370 375 380 Ser Asn Gly Tyr Asn Val Val Asn Lys Asp Ile Tyr Ser Ile Thr Ser 385 390 395 400 Glu Arg Tyr Val Asn Ala Tyr Pro Thr Gly Ile Met Gly Val Gly Ile 405 410 415 Ala Gly Ser Lys Phe Asp Phe Lys Asn Leu Ser Asn Gly Asn Ser Ser 420 425 430 Ser Asp Ser Tyr Gly Lys Asn Asp Tyr Pro Ser Val Ile Thr Gln Leu 435 440 445 Pro Gly Asp Asp Thr Asp Val Pro Thr Ala Glu Asp Tyr Ser His Arg 450 455 460 Leu Thr Tyr Leu Thr Gly Phe Glu Val Leu Lys Ser Gly Leu Ile Val 465 470 475 480 Cys Ala Ser Trp Thr Ser Thr Ser Val Asp Arg Asn Asn Lys Leu Glu 485 490 495 Asn Glu Ile Ile Thr Glu Ile Pro Gly Val Lys Gly His Ser Leu Asn 500 505 510 Arg Cys Asp Ile Val Lys Gly Ser Gly Ser Thr Gly Gly Asp Leu Leu 515 520 525 Lys Ser Thr Asn Ser Asn Ser Ser Phe Ser Leu Asn Val Arg Ser Leu 530 535 540 Asp Asp Gln Lys Tyr Arg Ile Arg Leu Arg Tyr Ala Ala Asp Thr Asn 545 550 555 560 Asn Thr Leu Gln Ile Lys Ser Ser Asp Ala Asp Ile Asn Ile Gly Val 565 570 575 Asp Ile Pro Lys Thr Gly Asn Ile Ser Asn Asp Asp Phe Ser Tyr Glu 580 585 590 Leu Phe Asn Tyr Val Lys Leu Pro Ile Glu Phe Lys Thr Asn Pro Ser 595 600 605 Asn Gly Asn Tyr Lys Asp Tyr Lys Phe Asp Phe Thr Phe Gly Arg Glu 610 615 620 Asp Met Tyr Ile Asp Arg Phe Glu Phe Ile Pro Ile Thr Asp Ser Leu 625 630 635 640 Ile Glu Tyr Glu Glu Lys Arg Lys Ile Ala Ile Asp Glu Leu Glu Lys 645 650 655 Gln Leu Ala Asp Leu Glu Asn Ser 660 <210> 51 <211> 636 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 51 Met Asn Thr Asn Asn Ser Asn Glu Leu Asn Asp Asp Ile Asn Thr Arg 1 5 10 15 Asn Gly Asp Pro Asn Ser Ile Val Thr Thr Asp Ser Gln Ile Ala Leu 20 25 30 Gln Lys Leu Glu Asn Lys Met Leu Asp Thr Phe Ile Glu Ser Ser Ala 35 40 45 Asn Val Thr Ile Asn Ser Arg Asp Ala Val Ser Phe Gly Ile Asn Phe 50 55 60 Ser Thr Lys Ile Leu Ser Leu Leu Gly Val Pro Phe Ser Ser Gln Ile 65 70 75 80 Gly Gln Leu Trp Asn Phe Thr Leu Asp Ala Leu Trp Pro Lys Gln Asp 85 90 95 Asp Thr Trp Asn Asn Leu Ile Asn Phe Val Glu Glu Leu Ile Asn Gln 100 105 110 Lys Val Glu Asn Ala Val Arg Lys Lys Ala Asn Ala Glu Leu Glu Gly 115 120 125 Leu Gly Asn Val Leu Glu Ile Tyr Tyr Asp Val Leu Ser Asp Trp Gln 130 135 140 Asp Glu Pro Asn Asn Glu Asn Arg Lys Glu His Val Arg Thr Gln Phe 145 150 155 160 Arg Ile Ala His Asn Leu Phe Glu Gln Gln Met Pro Ser Phe Ala Val 165 170 175 Glu Gly Phe Glu Val Pro Leu Leu Ala Val Tyr Ala Tyr Ala Ala Asn 180 185 190 Leu His Leu Leu Leu Leu Arg Asp Cys Ala Ile Tyr Gly Lys Asp Trp 195 200 205 Gly Phe Glu Pro Ile Glu Ile Asn Asn Asn Tyr Asn Arg Gln Leu Lys 210 215 220 Arg Thr Ile Lys Tyr Ser Asp His Cys Thr Asn Trp Tyr Asn Lys Gly 225 230 235 240 Leu Glu Asp Leu Arg Gly Pro Asn Gly Ser Asn Trp Ala Lys Tyr Asn 245 250 255 Lys Tyr Arg Arg Glu Met Thr Leu Asn Val Leu Asp Ile Cys Ser Leu 260 265 270 Phe Ser Asn Tyr Asp Tyr Gln Lys Tyr Pro Ile Glu Thr Arg Met Glu 275 280 285 Leu Thr Arg Asp Ile Tyr Thr Asp Ala Ile Pro Val Gly Thr Asp Met 290 295 300 Glu Gly Lys Ser Trp Ala Lys Lys Phe Pro Ser Phe Lys Thr Ile Glu 305 310 315 320 Glu Ile Ala Ile Arg Lys Pro His Thr Val Thr Trp Leu Asn Gln Leu 325 330 335 Thr Ile Tyr Thr Gly Arg Ser Ile Gly Trp Arg Gln Asn Phe Asp Tyr 340 345 350 Trp Met Gly His Lys Gln Thr Tyr Ser Glu Thr Ile Ala Gly Asn Asp 355 360 365 Ile Thr Gly Gln Leu Tyr Gly Arg Asp Ile Val Asn Asn His Leu Ile 370 375 380 Ser Asn Gly Tyr Asn Val Val Asn Lys Asp Ile Tyr Ser Ile Thr Ser 385 390 395 400 Glu Arg Tyr Val Asn Ala Tyr Pro Thr Gly Ile Met Gly Val Gly Ile 405 410 415 Ala Gly Ser Lys Phe Asp Phe Lys Asn Leu Ser Asn Gly Asn Ser Ser 420 425 430 Ser Asp Ser Tyr Gly Lys Asn Asp Tyr Pro Ser Val Ile Thr Gln Leu 435 440 445 Pro Gly Asp Asp Thr Asp Val Pro Thr Ala Glu Asp Tyr Ser His Arg 450 455 460 Leu Thr Tyr Leu Thr Gly Phe Glu Val Leu Lys Ser Gly Leu Ile Val 465 470 475 480 Cys Ala Ser Trp Thr Ser Thr Ser Val Asp Arg Asn Asn Lys Leu Glu 485 490 495 Asn Glu Ile Ile Thr Glu Ile Pro Gly Val Lys Gly His Ser Leu Asn 500 505 510 Arg Cys Asp Ile Val Lys Gly Ser Gly Ser Thr Gly Gly Asp Leu Leu 515 520 525 Lys Ser Thr Asn Ser Asn Ser Ser Phe Ser Leu Asn Val Arg Ser Leu 530 535 540 Asp Asp Gln Lys Tyr Arg Ile Arg Leu Arg Tyr Ala Ala Asp Thr Asn 545 550 555 560 Asn Thr Leu Gln Ile Lys Ser Ser Asp Ala Asp Ile Asn Ile Gly Val 565 570 575 Asp Ile Pro Lys Thr Gly Asn Ile Ser Asn Asp Asp Phe Ser Tyr Glu 580 585 590 Leu Phe Asn Tyr Val Lys Leu Pro Ile Glu Phe Lys Thr Asn Pro Ser 595 600 605 Asn Gly Asn Tyr Lys Asp Tyr Lys Phe Asp Phe Thr Phe Gly Arg Glu 610 615 620 Asp Met Tyr Ile Asp Arg Phe Glu Phe Ile Pro Ile 625 630 635 <210> 52 <211> 250 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 52 Val Gln Lys Ser His Lys Lys Glu Gly Ile His Met Asn Tyr Pro Ile 1 5 10 15 Leu Asn Asn Thr Asn Ile Ser Ser Ser Leu Gln Gln Pro Arg Ile His 20 25 30 Arg Pro Ser Arg Thr Ile Ile Leu Thr Val Pro Ser Arg Asp Glu Ser 35 40 45 Asn Ile Arg Asn Ile Phe Gln Val Glu Pro Arg Tyr Ile Ala Arg Ala 50 55 60 Leu Thr Ala Ala Gln Ala Phe Gln Gly Ala Ile Gly Ser Asp Leu Asn 65 70 75 80 Phe Asn Tyr Asp Lys Ala Ile Gln Ile Ala Asn Asn Ile Pro Tyr Arg 85 90 95 Asp His Ser Asn Ile Ser Trp His Met Asn Arg Thr Val Ile Gln Glu 100 105 110 Thr Leu Gln Val Ser Pro Met Ile Ser Lys Ile Lys Asp Ile Leu Gly 115 120 125 Gly Phe Leu Tyr Phe Ile Asn Ile Ser Asn Ala Gly Phe Trp Asn Glu 130 135 140 Val Glu Ala Ala Ile Ile Asn Thr Phe Thr Asn Leu Tyr Thr Gln Thr 145 150 155 160 Asn Ser Ala Trp Ile Phe Trp Ser Ser Ser Thr Ser Thr Ser Thr Ser 165 170 175 Tyr Tyr Tyr Asn Ile Leu Phe Ala Ile Pro Arg Thr Ser Lys Ser Met 180 185 190 Val Val Ile Pro Ile Ala Phe Asp Ile Thr Val Arg Leu Glu Lys Gln 195 200 205 Lys Val Leu Phe Ile Thr Ile Lys Asp Arg Ala Glu Phe Arg Val Thr 210 215 220 Ile Lys Ala Ile Tyr Val His Val Leu Leu His Ser Leu Ser Asn Gln 225 230 235 240 Ser Ile Val Asp Val Phe Asn Pro Lys Ser 245 250 <210> 53 <211> 224 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 53 Val Gln Lys Ser His Lys Lys Glu Gly Ile His Met Asn Tyr Pro Ile 1 5 10 15 Leu Asn Asn Thr Asn Ile Ser Ser Ser Leu Gln Gln Pro Arg Ile His 20 25 30 Arg Pro Ser Arg Thr Ile Ile Leu Thr Val Pro Ser Arg Asp Glu Ser 35 40 45 Asn Ile Arg Asn Ile Phe Gln Val Glu Pro Arg Tyr Ile Ala Arg Ala 50 55 60 Leu Thr Ala Ala Gln Ala Phe Gln Gly Ala Ile Gly Ser Asp Leu Asn 65 70 75 80 Phe Asn Tyr Asp Lys Ala Ile Gln Ile Ala Asn Asn Ile Pro Tyr Arg 85 90 95 Asp His Ser Asn Ile Ser Trp His Met Asn Arg Thr Val Ile Gln Glu 100 105 110 Thr Leu Gln Val Ser Pro Met Ile Ser Lys Ile Lys Asp Ile Leu Gly 115 120 125 Gly Phe Leu Tyr Phe Ile Asn Ile Ser Asn Ala Gly Phe Trp Asn Glu 130 135 140 Val Glu Ala Ala Ile Ile Asn Thr Phe Thr Asn Leu Tyr Thr Gln Thr 145 150 155 160 Asn Ser Ala Trp Ile Phe Trp Ser Ser Ser Thr Ser Thr Ser Thr Ser 165 170 175 Tyr Tyr Tyr Asn Ile Leu Phe Ala Ile Pro Arg Thr Ser Lys Ser Met 180 185 190 Val Val Ile Pro Ile Ala Phe Asp Ile Thr Val Arg Leu Glu Lys Gln 195 200 205 Lys Val Leu Phe Ile Thr Ile Lys Asp Arg Ala Glu Phe Arg Val Thr 210 215 220 <210> 54 <211> 406 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 54 Met Thr Asp Asn Leu Asn Gly Asp Pro Asn Glu Asn Thr Val Thr Asn 1 5 10 15 Asp Asp Ser Leu Ala Asn Asp Glu Arg Asn Glu Ser Leu Pro Glu Glu 20 25 30 Ser Arg Met Phe Ala Tyr Tyr Gln Pro Val Ser Thr Asn Asn Lys Val 35 40 45 Trp Asp Ala Ser Glu Gly Gly Gly Gly Ile Phe Phe Gly Cys Glu Gly 50 55 60 Ser Phe Leu Pro Asn Ala Met Tyr Asn His Leu Tyr His Gly Gly Leu 65 70 75 80 Asn Gln Gln Phe Ile Trp Phe Gln Leu Asp Asp Gly Arg Phe Ala Ile 85 90 95 Ala Asn Lys Gln Asn Gly Tyr Val Leu Gln Lys Tyr Asn Ala Ala Asn 100 105 110 Lys Ile Phe Glu Ile Val Asn Thr Pro Trp Glu Asn Asn Tyr Ala Gln 115 120 125 Leu Trp Arg Lys Glu Ser Thr Ser Ala Thr Asn Phe Arg Leu Val Asn 130 135 140 Glu Ala Glu Ala Leu Glu Val Cys Gly Gly Asn Thr Ser Ala Gln Ala 145 150 155 160 Lys Met Ser Phe Ile Pro Asn Arg Pro Asp Asn Ala Leu Leu Phe Arg 165 170 175 Arg Arg Ala Ile Ala Gln Asn Asn Val Val Pro Ala Leu Pro Ser Lys 180 185 190 Gln Pro Leu Pro Ala Leu Pro Ile Leu Ser Asn Leu Asn Asp Pro Ala 195 200 205 Pro His Glu Thr Ala Arg Ala Ile Thr Gly Ser Ser Leu Val Pro Cys 210 215 220 Ile Met Val Ser Asp Tyr Ile Pro Val Ala Gln Arg Ile Lys Asp Ser 225 230 235 240 Pro Tyr Tyr Ile Leu Val Lys Lys Gln Phe Trp Lys Arg Leu Trp His 245 250 255 Asp Thr Phe Ile Pro Gly Glu Tyr Arg Glu Phe Gln Glu Thr Thr Gly 260 265 270 Met Ser Lys Thr Gln Gln Glu Ser Met Thr Gln Thr Thr Asn Ile Ser 275 280 285 Leu Gln Ala Asp Phe Gly Phe Ala Phe Lys Ala Leu Thr Leu Gly Leu 290 295 300 Gly Val Ser Ile Ser Arg Ser Ile Glu Ile Ser Arg Ser Thr Thr Asp 305 310 315 320 Thr Val Met Ser Gln Tyr Thr Asp Thr Gln Gly Tyr Lys Asn Glu Asn 325 330 335 Ser Ile Lys Ile Ser Trp Ala Lys Tyr Ala Leu Ala Thr Glu Phe Ile 340 345 350 Leu Met Arg Lys Asp Gly Thr Thr Ala Gly Ser Trp Glu Ala Val Asp 355 360 365 Lys Lys Val Thr Arg Ser Ile Ser Tyr Pro Pro Thr Gln Thr Leu Ser 370 375 380 Trp Thr Lys Ser Leu Glu Asp Gln Glu Asp Asn Thr Val Phe Glu Pro 385 390 395 400 Thr Thr Ile Lys Ser Glu 405 <210> 55 <211> 353 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 55 Met Val Lys Arg Asp Ile Ser Pro Arg Gly Leu Gly Gly Ser Lys Glu 1 5 10 15 Ser Pro Phe Leu Leu Ser Lys Ala Glu Trp Ile Met Ile Gln Lys Tyr 20 25 30 Thr Gly Asp Gly Val Tyr Val Pro Val Asn Glu Ala Glu Met Arg Lys 35 40 45 Thr Leu Ala Leu Ser Ser Ser Asp Glu Ile Pro Asp Phe Ser Glu Leu 50 55 60 Tyr Ser Ile Tyr Ser Asn Val Lys Ser His Cys Gln Asn Trp Thr Asp 65 70 75 80 Asn Thr Tyr Arg Glu Val Leu Gly Val Ala Asn Glu Ile Val Asn Tyr 85 90 95 Ser Arg Arg Ala Thr Val Tyr Tyr Lys Pro Leu Leu Asp Tyr Leu Pro 100 105 110 Ala Ile Leu Asp Gly Asp Thr Lys Ser Leu Glu Met Phe Gln Lys Ile 115 120 125 Cys Lys Lys Leu Ala Lys Glu Ala Ala Glu Phe Arg Asp His Ala Gly 130 135 140 Ala Leu Ala Thr Met Ile Gly Val Phe Ala Lys Asp Thr Ala Asn Asp 145 150 155 160 Tyr Arg Asp Leu Thr Glu Ile Lys Val Lys Tyr Val Glu Ile Tyr Gly 165 170 175 Glu His Ser Asp Glu Val Thr Glu Leu Arg Glu Ser Ile Glu Glu Leu 180 185 190 Arg Glu Glu Leu Glu Asp Ala Met Asp Asn Tyr Glu Asp Tyr Lys Ser 195 200 205 Gln Ser Trp Leu Ser Leu Leu Leu Gly Pro Leu Trp Gly Leu Val Leu 210 215 220 Lys Gly Val Leu Asp Ser Thr Glu Gly Lys Val Leu Glu Ala Lys Val 225 230 235 240 Lys Ala Leu Glu Glu Gln Ile Glu Gln Ala Glu Lys Ile Ile Lys Arg 245 250 255 Asn Val Tyr Leu Met Ser Leu Leu Asp Lys Thr Asp Ser Gly Ile Asn 260 265 270 Lys Ile Gln Gln Gln Met Gly Asp Ala Leu Pro Ile Ile Gln Lys Ile 275 280 285 His Gly Ile Trp Asn Ser Leu His Asn Asp Leu Asp Glu Leu Ser Lys 290 295 300 Ile Val Met Lys Asp Ile His Asp Asp Pro Glu Phe Ala Asp Leu Gly 305 310 315 320 Ile Glu Leu Ala Ile Met Gln Trp Glu Val Val Gly Gln Glu Ala Asp 325 330 335 Asp Phe Arg Val Asn Ala Asp Val Glu Phe Ile Val Glu Gln Tyr Thr 340 345 350 Ala <210> 56 <211> 572 <212> PRT <213> Streptomyces sp. <400> 56 Val Arg Thr Leu Leu Ala Gln Leu Leu Glu Pro Gly Gly Arg Val Gly 1 5 10 15 Leu Glu Leu Gly Gln Leu Gly Ala Arg Asp Asp Thr Leu Leu Glu Leu 20 25 30 Cys Gly Gly Gly Leu Glu Val His Thr Gln Leu Leu Arg Arg Gly Arg 35 40 45 Gly Leu His Gly Leu Gly Val Leu Val Arg Arg His Gly Val Lys Gly 50 55 60 Ile Glu His Ala Gly Glu Leu Arg Pro Cys Arg Leu Pro Val Thr Trp 65 70 75 80 Arg Gly Asp Arg Leu Gly Arg Phe Pro Arg Gly Tyr Pro His Phe Pro 85 90 95 Leu Leu Leu Pro Ala Arg Leu Arg Ala Gly Gly Asp Pro Arg Glu Val 100 105 110 Gly Ala Asp Leu Glu Arg Ala Pro Ala Arg Arg Ala Pro Asp Ala Ala 115 120 125 Arg Arg Asp Thr Gly Arg Gly Leu Arg Arg Ala Pro Gly Gly Arg Arg 130 135 140 Gly Arg Gly Ser Arg Ala Ala Ala Arg Arg Pro Gly Arg Pro Gln Arg 145 150 155 160 Asp Pro Ala Leu His Gly Asp Asp Arg Arg Arg His Pro Gln Gly Pro 165 170 175 Pro Val Arg Gly Gly Gly Gly Gly Val Gly Arg Gly Pro Arg Arg Gly 180 185 190 Ala Arg Pro Ala Pro Ala Arg Arg His Pro Arg Leu Gly Ala Ala Ala 195 200 205 Gly Pro Pro Gly Asp Gly Ala Ala Arg Asp Asp Gly Arg Arg Asp Arg 210 215 220 Ala Gly Arg Arg Gly Arg Arg Arg Pro Arg Arg Pro Pro Val Ala Gly 225 230 235 240 Pro Ser Ala Pro Pro Gln Gly Pro His Leu Pro Asp Pro Arg Arg Arg 245 250 255 Pro Ala Val Ala Gly Gly Pro Val Val Ala Gly Arg Gly Arg Gly Ala 260 265 270 Arg Pro Gly Gly Gly Val His Arg His Arg Ala Arg Pro His Arg Glu 275 280 285 Gln His Pro Gly Pro Pro Gly Arg Gly Glu Glu Gly Pro Glu Ala Ala 290 295 300 Gln Gly Ala Ala Ala Arg Glu Ala Gly Ala Leu Arg Glu Ala Gly Arg 305 310 315 320 Arg Leu Pro His Leu Arg Pro Ser Pro Gly Val Pro Gln Gly Arg Arg 325 330 335 Arg Leu Arg Pro Glu Arg Glu Ala Ala Pro Arg Pro Gly Leu Ser Arg 340 345 350 Pro His Gly Gly Arg Pro Ala Pro Gly Arg Arg Arg Leu Gly Ile Leu 355 360 365 Thr Pro Pro Asp His Arg Asp His Ala Gly Gly Ala Leu Ala Ala Ser 370 375 380 Phe Arg Thr Val Val Glu Val Gly Pro Asp His Leu Ala Gln Ala Arg 385 390 395 400 Ser Ile Asp Arg Val Phe Gln Glu Ala Ile Ala Pro Ala Thr Val Asn 405 410 415 Phe Asp Phe Glu Ala Ile His Arg Ala Ala Ser Ala Val Pro Asp Ser 420 425 430 Asp Val Val Arg Met Val Arg Gly Trp Gly Leu Gln Glu His Ala Pro 435 440 445 Val Leu Val Met Val Leu Ser Leu Lys Glu Ala Val Arg Gln Ala Leu 450 455 460 Pro Pro Glu Cys Ala Glu Ala Gly Phe Trp Ala Thr Val Glu Arg Glu 465 470 475 480 Leu Val Gln Ala Phe Thr Gly Leu Ala Ala Gln Glu Gly Gln Pro Gly 485 490 495 Leu Ser Phe Tyr Glu Glu Ser Gly Asp Arg Thr Arg Phe Tyr Arg Asp 500 505 510 Leu Phe Phe Ala Leu Gln Asp Glu Glu Thr Gly Asp His Met Tyr Ala 515 520 525 Leu Ala Phe Cys Val Asp Val Thr Val Glu Leu Pro Lys Ala Glu Val 530 535 540 Leu Ala Leu Asp Leu Thr Asp Ile Val Pro Phe Thr Val Arg Leu Asn 545 550 555 560 Ala Ile Val Val Arg Gln Ala Leu Ser Val Ser Val 565 570 <210> 57 <211> 1273 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 57 Met Asn Gln Tyr Tyr Arg Asn Asn Glu Met Glu Ile Leu Asp Pro Gly 1 5 10 15 Val Arg Arg Ala Lys Tyr Pro Tyr Ala Gln Asn Thr Arg Thr Gly Leu 20 25 30 Gln Ser Met Asn Tyr Lys Glu Trp Leu Thr Leu Cys Glu Gly Asn Asp 35 40 45 Gly Leu Ser Pro Ser Pro Phe Val Ala Pro Gln Asp Ile Val Ser Val 50 55 60 Thr Leu Asp Ile Thr Gly Thr Leu Leu Gly Leu Ile Pro Val Val Gly 65 70 75 80 Gly Pro Leu Lys Ala Gly Val Ser Ile Leu Asn Ser Ile Ile Lys Leu 85 90 95 Leu Trp Pro Lys Pro Thr Pro Glu Glu Pro Asp Pro Asn Glu Ile Trp 100 105 110 Ile Gln Leu Met Glu Lys Val Glu Gln Leu Ile Asp Gln Ala Ile Ser 115 120 125 Lys Glu Ala Phe Asn Ala Ala Ile Gly Arg Leu Thr Gly Leu Asn Arg 130 135 140 Ala Leu Asn Leu Tyr Gln Val Ala Phe Glu Asp Trp Ala Lys Asp Gln 145 150 155 160 Thr Asp Glu Glu Leu Lys Glu Asp Leu Arg Asn Arg Phe Thr Asn Ala 165 170 175 Leu Phe Glu Met Val Ser Thr Ile Glu Thr Phe Arg Tyr Lys Asp Gln 180 185 190 Glu Val Asn Leu Leu Thr Val Phe Ala Gln Ala Ala Asp Leu His Leu 195 200 205 Leu Leu Leu Arg Glu Gly Ile Met Tyr Gly Val Gln Trp Gly Phe Asp 210 215 220 Glu Arg Thr Val Gln Ser Phe Tyr Thr Asn Phe Gln Asn Glu Gly Leu 225 230 235 240 His Asp Leu Leu Pro Gln Tyr Thr Asp Tyr Cys Ile Lys Trp Tyr Asn 245 250 255 Glu Gly Leu Arg Ile Thr Tyr Thr Leu Lys Pro Asp Leu Ser Asp Thr 260 265 270 Glu Arg Tyr Pro Trp Ala Ala Asp Lys Ala Ser Trp Asn Leu Gln Val 275 280 285 Leu Glu Glu Leu Glu Gly Trp Asn Leu Phe Asn Asp Trp Arg Arg Asp 290 295 300 Val Thr Ile Met Ala Leu Asp Leu Val Ser Leu Trp Pro Thr Tyr Asp 305 310 315 320 Leu Tyr Tyr Tyr Asn Asn Leu Glu Tyr Gly Val Thr Thr Glu Leu Thr 325 330 335 Arg Pro Val Tyr Ser Gln Ala Ala Gly Thr Ser Trp Gly Ser Ile Leu 340 345 350 Pro Arg Asp Arg Tyr Glu Gln Gly Ile Val Arg Ser Pro His Leu Val 355 360 365 Thr Trp Leu Asn Ser Ile Asp Phe His Leu Asn Pro Gly Pro Phe Asn 370 375 380 Ala Ser Asn Ser Tyr Lys His Tyr Thr Gly Leu Lys Met Lys Tyr Tyr 385 390 395 400 Tyr Ser Gly Arg Asp Tyr Thr Thr Tyr Glu Ser Pro Leu Ile Gly Thr 405 410 415 Thr Ser Tyr Ser Lys Lys Thr Ile Asn Val Glu Ala Lys Tyr Ser Asn 420 425 430 Asn Asp Ile Phe Gln Ala Asp Ile Lys His Asn Asp Ala Val Tyr Thr 435 440 445 Met Asp Phe Phe Lys Asn Asn Gly Asn Ile Glu Lys Val Gly Tyr Pro 450 455 460 Arg Asp Pro Asn Tyr Ser Thr Phe Ser Trp Pro Pro Glu Thr Asp Ile 465 470 475 480 Ser Asn Tyr Asp His Gln Met Thr Trp Ile Gly Gly Pro Ala Glu Lys 485 490 495 Asn Thr Ile Pro Ala Phe Gly Ile Glu Trp Met His Glu Ser Cys Ser 500 505 510 Pro Phe Asn Ala Ile Ala Asp Asp Thr Val Glu Asn Pro Ile Ile Thr 515 520 525 Gln Ile Pro Ala Val Lys Gly Thr Asn Leu Ser Gly Asn Ala Thr Val 530 535 540 Ile Lys Asn Pro Gly His Thr Gly Gly Asp Leu Val Gln Leu Pro Met 545 550 555 560 Asn Ser Ala Ser Gln Ala Gln Leu Leu Val Asn Met Glu Ser Pro Tyr 565 570 575 Ser Lys Val Gly Lys Thr Tyr His Ile Arg Ile Arg Tyr Ala Ser Ser 580 585 590 Thr Asn Ala Asn Leu Gln Val Asp His Cys Gly Phe Asn Gly Gly Ser 595 600 605 Cys Ser Ser Ser Val Thr Ile Pro Ile Lys Pro Thr Tyr Ser Asn Asn 610 615 620 Glu Leu Thr Tyr Asn Ala Phe Gln Tyr Val Asp Val Phe Thr Ile Thr 625 630 635 640 Leu Gln Asn Ala Asp Phe Ser Ile Ala Phe Ser Asn Lys Gly Gly Gly 645 650 655 Pro Ile Ile Leu Asp Lys Ile Glu Phe Ile Pro Ile Glu Glu Ser Val 660 665 670 Glu Glu Tyr Glu Ala Asn Gln Thr Phe Lys Lys Ala Arg Lys Ala Val 675 680 685 Asn Ala Leu Phe Ala Asn Asp Glu Lys Ile Ala Leu Arg Leu Asn Ile 690 695 700 Thr Asp Tyr Asp Val Asn Gln Val Ala Asn Ile Val Asp Cys Ile Ser 705 710 715 720 Asp Asp Met Phe Pro Lys Glu Lys Met Val Leu Leu Asp Gln Val Lys 725 730 735 Gln Ala Lys Arg Leu Ser Gln Ala Arg Asn Leu Leu Asn Tyr Gly Asp 740 745 750 Phe Glu Ser Pro Asp Trp Ser Asp Glu Asn Gly Trp Lys Val Ser Asn 755 760 765 Asn Val Met Val Gln Thr Asp Arg Pro Ile Ser Arg Gly Arg Tyr Leu 770 775 780 Asn Met Pro Gly Ala Arg Val Ile Glu Phe Ser Asp Thr Ile Tyr Pro 785 790 795 800 Thr Tyr Val Tyr Gln Lys Ile Asp Glu Ser Lys Leu Lys Pro Tyr Thr 805 810 815 Arg Tyr Leu Val Arg Gly Phe Val Lys Ser Ser Lys Lys Leu Asp Leu 820 825 830 Phe Val Thr Arg Tyr Gly Lys Asp Ile Arg Thr Glu Met Asn Val Pro 835 840 845 Ser Tyr Gln Val Ile Asn Asn Gln Val Val Arg Met Leu Asp Ser Cys 850 855 860 Asp Thr Lys Gln Val Ser His Tyr Thr Ile Ser Pro Thr Met Pro Met 865 870 875 880 Asp Pro Cys Gln Asn Ala Tyr Thr Thr Asn Asp Ser Ile Val Met Asn 885 890 895 Pro Ser Thr Asn Gly Met Cys Glu Asp Lys His His Phe Leu Phe His 900 905 910 Ile Asp Val Gly Glu Leu Asp Met Arg Ala Asn Pro Gly Ile Glu Val 915 920 925 Gly Phe Lys Ile Ser Ser Pro Glu Gly Met Ala Lys Leu Asp Asn Leu 930 935 940 Glu Val Ile Glu Ala Gln Pro Leu Thr Gly Glu Ala Leu Ala Arg Val 945 950 955 960 Lys Lys Arg Glu Gln Lys Trp Lys Lys Glu Arg Glu His Gln Cys Val 965 970 975 Lys Thr Glu Lys Ala Val Thr Ser Ala Ala Gln Ala Val Asp Ser Leu 980 985 990 Phe Thr Ser Pro Gln Lys Asn Lys Leu Lys Glu Thr Val Asn Met Gln 995 1000 1005 Ser Ile Glu Asn Ala Glu Ala Lys Val Asn Ala Ile Pro Tyr Val 1010 1015 1020 Gln Asn Pro Glu Phe Lys Asp Leu Pro Gly Met Asn Thr Leu Ile 1025 1030 1035 Phe Gln Lys Leu Gln Ser Asn Ile Met Thr Ala Leu Asn Leu Tyr 1040 1045 1050 Gly Arg Arg Asn Val Ile Arg Asn Gly Asp Phe Ser Arg Gly Leu 1055 1060 1065 Thr Asn Trp Leu Val Thr Asp Gly Val Asp Val Glu Glu Arg Asp 1070 1075 1080 Gly Lys Phe Ser Val Leu Val Ile Ser Gln Trp Asp Ala Asn Val 1085 1090 1095 Ser Gln Asp Val Cys Val Gln Pro Glu His Gly Tyr Val Leu Arg 1100 1105 1110 Val Thr Ala Arg Lys Glu Gly Ala Gly Lys Gly Tyr Val Thr Ile 1115 1120 1125 Ser Asp Cys Thr Pro Glu Asn Thr Glu Thr Ile Thr Phe Thr Ser 1130 1135 1140 Asp Glu Met Ile Met Ala Glu Arg Pro Pro Val Thr Ile Gln Thr 1145 1150 1155 Ser Ser Val Cys Asp Ile Thr Asp Asn Tyr Gly Thr Gly Ser Ser 1160 1165 1170 Pro Tyr Asn Asn Thr Val Glu Lys Ser Tyr Leu Glu Gly Leu Asp 1175 1180 1185 Ile Ile Pro Cys Ser Cys Gly Ser Tyr Gly Arg Glu Ala Cys Ser 1190 1195 1200 Cys Gly Ser Asn Tyr Met Arg Asn Ser Ser Ser Glu Arg Asn Ile 1205 1210 1215 Lys Gln Ser Tyr Thr Ser Thr Gln Arg Ile Pro Asn Arg Asn Ser 1220 1225 1230 Ser Val Tyr Val Thr Lys Met Ile Glu Met Phe Pro Glu Thr Asn 1235 1240 1245 Arg Ile Arg Ile Glu Ile Gly Glu Thr Gln Gly Thr Phe Gln Val 1250 1255 1260 Asp Ser Ile Glu Leu Ile Cys Met Glu Asp 1265 1270 <210> 58 <211> 668 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 58 Met Asn Gln Tyr Tyr Arg Asn Asn Glu Met Glu Ile Leu Asp Pro Gly 1 5 10 15 Val Arg Arg Ala Lys Tyr Pro Tyr Ala Gln Asn Thr Arg Thr Gly Leu 20 25 30 Gln Ser Met Asn Tyr Lys Glu Trp Leu Thr Leu Cys Glu Gly Asn Asp 35 40 45 Gly Leu Ser Pro Ser Pro Phe Val Ala Pro Gln Asp Ile Val Ser Val 50 55 60 Thr Leu Asp Ile Thr Gly Thr Leu Leu Gly Leu Ile Pro Val Val Gly 65 70 75 80 Gly Pro Leu Lys Ala Gly Val Ser Ile Leu Asn Ser Ile Ile Lys Leu 85 90 95 Leu Trp Pro Lys Pro Thr Pro Glu Glu Pro Asp Pro Asn Glu Ile Trp 100 105 110 Ile Gln Leu Met Glu Lys Val Glu Gln Leu Ile Asp Gln Ala Ile Ser 115 120 125 Lys Glu Ala Phe Asn Ala Ala Ile Gly Arg Leu Thr Gly Leu Asn Arg 130 135 140 Ala Leu Asn Leu Tyr Gln Val Ala Phe Glu Asp Trp Ala Lys Asp Gln 145 150 155 160 Thr Asp Glu Glu Leu Lys Glu Asp Leu Arg Asn Arg Phe Thr Asn Ala 165 170 175 Leu Phe Glu Met Val Ser Thr Ile Glu Thr Phe Arg Tyr Lys Asp Gln 180 185 190 Glu Val Asn Leu Leu Thr Val Phe Ala Gln Ala Ala Asp Leu His Leu 195 200 205 Leu Leu Leu Arg Glu Gly Ile Met Tyr Gly Val Gln Trp Gly Phe Asp 210 215 220 Glu Arg Thr Val Gln Ser Phe Tyr Thr Asn Phe Gln Asn Glu Gly Leu 225 230 235 240 His Asp Leu Leu Pro Gln Tyr Thr Asp Tyr Cys Ile Lys Trp Tyr Asn 245 250 255 Glu Gly Leu Arg Ile Thr Tyr Thr Leu Lys Pro Asp Leu Ser Asp Thr 260 265 270 Glu Arg Tyr Pro Trp Ala Ala Asp Lys Ala Ser Trp Asn Leu Gln Val 275 280 285 Leu Glu Glu Leu Glu Gly Trp Asn Leu Phe Asn Asp Trp Arg Arg Asp 290 295 300 Val Thr Ile Met Ala Leu Asp Leu Val Ser Leu Trp Pro Thr Tyr Asp 305 310 315 320 Leu Tyr Tyr Tyr Asn Asn Leu Glu Tyr Gly Val Thr Thr Glu Leu Thr 325 330 335 Arg Pro Val Tyr Ser Gln Ala Ala Gly Thr Ser Trp Gly Ser Ile Leu 340 345 350 Pro Arg Asp Arg Tyr Glu Gln Gly Ile Val Arg Ser Pro His Leu Val 355 360 365 Thr Trp Leu Asn Ser Ile Asp Phe His Leu Asn Pro Gly Pro Phe Asn 370 375 380 Ala Ser Asn Ser Tyr Lys His Tyr Thr Gly Leu Lys Met Lys Tyr Tyr 385 390 395 400 Tyr Ser Gly Arg Asp Tyr Thr Thr Tyr Glu Ser Pro Leu Ile Gly Thr 405 410 415 Thr Ser Tyr Ser Lys Lys Thr Ile Asn Val Glu Ala Lys Tyr Ser Asn 420 425 430 Asn Asp Ile Phe Gln Ala Asp Ile Lys His Asn Asp Ala Val Tyr Thr 435 440 445 Met Asp Phe Phe Lys Asn Asn Gly Asn Ile Glu Lys Val Gly Tyr Pro 450 455 460 Arg Asp Pro Asn Tyr Ser Thr Phe Ser Trp Pro Pro Glu Thr Asp Ile 465 470 475 480 Ser Asn Tyr Asp His Gln Met Thr Trp Ile Gly Gly Pro Ala Glu Lys 485 490 495 Asn Thr Ile Pro Ala Phe Gly Ile Glu Trp Met His Glu Ser Cys Ser 500 505 510 Pro Phe Asn Ala Ile Ala Asp Asp Thr Val Glu Asn Pro Ile Ile Thr 515 520 525 Gln Ile Pro Ala Val Lys Gly Thr Asn Leu Ser Gly Asn Ala Thr Val 530 535 540 Ile Lys Asn Pro Gly His Thr Gly Gly Asp Leu Val Gln Leu Pro Met 545 550 555 560 Asn Ser Ala Ser Gln Ala Gln Leu Leu Val Asn Met Glu Ser Pro Tyr 565 570 575 Ser Lys Val Gly Lys Thr Tyr His Ile Arg Ile Arg Tyr Ala Ser Ser 580 585 590 Thr Asn Ala Asn Leu Gln Val Asp His Cys Gly Phe Asn Gly Gly Ser 595 600 605 Cys Ser Ser Ser Val Thr Ile Pro Ile Lys Pro Thr Tyr Ser Asn Asn 610 615 620 Glu Leu Thr Tyr Asn Ala Phe Gln Tyr Val Asp Val Phe Thr Ile Thr 625 630 635 640 Leu Gln Asn Ala Asp Phe Ser Ile Ala Phe Ser Asn Lys Gly Gly Gly 645 650 655 Pro Ile Ile Leu Asp Lys Ile Glu Phe Ile Pro Ile 660 665 <210> 59 <211> 627 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 59 Met Gly Lys Thr Ser Gly Glu Val Lys Met Leu Arg Thr Arg Gln Tyr 1 5 10 15 Arg Asn Ala Ser Glu Met Val Tyr Asp Gln Pro Leu Pro Phe Gly Gly 20 25 30 Gly Val Lys Ile Ala Gly Lys Ile Gly Leu Gly Val Val Lys Thr Val 35 40 45 Ile Thr Ser Ile Ile Arg Arg Gly Arg Asp Asn Glu Ile Ala Gly Arg 50 55 60 Ile Leu Ser Asp Val Tyr Asn Ile Leu Trp Ser Asn His Lys Gly Tyr 65 70 75 80 Trp Asn Glu Met Ile Glu Ala Val Glu Thr Leu Ile Gln His Asp Ile 85 90 95 Ser Glu Asn Ile Arg Asn Asn Ala Leu Ala Val Leu Thr Asp Val Arg 100 105 110 Asn Pro Leu Leu Gln Tyr Gln Gln Ala Val Asp Asp Trp Gln Arg Asn 115 120 125 Arg Thr Asp Ser Lys Leu Gln Glu Gln Val Arg Asn Gln Leu Ile Ala 130 135 140 Thr Asn Thr Phe Ile Glu Phe Ala Met Pro Ser Phe Thr Val Pro His 145 150 155 160 Tyr Glu Val Ile Leu Leu Pro Ile Phe Ala Gln Val Ala Asn Leu His 165 170 175 Leu Leu Leu Leu Arg Asp Ile Glu Ile Phe Gly Leu Glu Trp Gly Met 180 185 190 Ser Lys Ala Glu Ile Asp Asp Tyr Tyr Phe Ala Asn Ser Gly Leu Thr 195 200 205 Gly Leu Thr Gln Lys Tyr Thr Asn His Ile Val Lys Trp Tyr Ser Glu 210 215 220 Gly Leu Cys Ile Ala Thr Asn Ile Asp Leu Gly Gln Cys Pro Glu Phe 225 230 235 240 Tyr Gln Leu Asp Lys Trp Asn Ala Met Asn Asp Phe Arg Arg Glu Met 245 250 255 Thr Phe Met Val Leu Asp Ile Ile Ala Leu Trp Pro Thr Tyr Asp Pro 260 265 270 Ile Arg Tyr Pro Leu Gly Ile Lys Thr Glu Leu Thr Arg Glu Val Phe 275 280 285 Thr Pro Leu Leu Gly Ile Asn Pro Asn Ser Ser Ser Leu Ile His Thr 290 295 300 Met Glu Glu Ile Glu Asp Lys Leu Thr Phe Leu Ser Pro Phe Leu Ser 305 310 315 320 Trp Ile Ser Phe Glu Gln Leu Val Lys Gln Gly Asp Gly Ile Ser Thr 325 330 335 Phe Thr Asp Trp Gly Asn Phe Thr Leu Ser Asn Thr Met Leu Pro Ile 340 345 350 Ser Tyr Ile Leu Gly Gly Ala Gly Ser Gly Thr Gly Asp Ser Ile Asn 355 360 365 Ile Pro Ile Lys Ser Glu Asn Tyr Asp Val Tyr Lys Val Arg Val Gly 370 375 380 Thr Asp Tyr Ser His Pro Ser Asn Val Pro Ile Arg Lys Leu Glu Tyr 385 390 395 400 Tyr Cys Thr Asn Gly Thr Met Glu Asn Val Ile Thr Val Gly Thr Gly 405 410 415 Thr Thr Asn Ala Leu Phe Glu Leu Pro Asn Asn Gly Tyr Ile Asp Tyr 420 425 430 Ser His Arg Val Ser Arg Leu Ser Cys Ser Asn Val Glu Val Tyr Glu 435 440 445 Trp Glu Gly Gly Pro Lys Tyr Ala Leu Lys Asn Ile Ala Tyr Gly Trp 450 455 460 Thr His Ile Ser Val Asp Ser Lys Asn Thr Leu Ser Ala Asn Ala Ile 465 470 475 480 Thr Gln Ile Pro Ala Arg Lys Gly Tyr Ser Ser Ser Glu Ser Asn Leu 485 490 495 Ser Ile Ala Gly Pro Tyr Phe Thr Gly Gly Asp Leu Ile Ser Leu Pro 500 505 510 Pro Asn Gly Ala Gln Leu Gln Met Arg Val Thr Pro Pro Val Ser Ser 515 520 525 Ser Thr Thr Asn Tyr Cys Val Arg Leu Arg Tyr Ala Ser Ser Gly Asn 530 535 540 Thr Asn Ile Tyr Val Glu Arg Val Leu Ser Ser Gly Asp Thr Tyr Gly 545 550 555 560 Glu Thr His Asn Val Pro Ala Thr Tyr Ser Gly Gly Ser Leu Ser Tyr 565 570 575 Ser Ser Phe Ala Tyr Val Val Asn Leu Thr Ala Ile Phe Glu Gly Phe 580 585 590 Asn Val Glu Ile Lys Ile Lys Asn Ile Gly Ser Ser Gln Ile Ile Leu 595 600 605 Asp Lys Ile Glu Phe Leu Pro Ile Lys Glu Ser Leu Glu Gly Asn Lys 610 615 620 Lys Leu Thr 625 <210> 60 <211> 618 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 60 Met Leu Arg Thr Arg Gln Tyr Arg Asn Ala Ser Glu Met Val Tyr Asp 1 5 10 15 Gln Pro Leu Pro Phe Gly Gly Gly Val Lys Ile Ala Gly Lys Ile Gly 20 25 30 Leu Gly Val Val Lys Thr Val Ile Thr Ser Ile Ile Arg Arg Gly Arg 35 40 45 Asp Asn Glu Ile Ala Gly Arg Ile Leu Ser Asp Val Tyr Asn Ile Leu 50 55 60 Trp Ser Asn His Lys Gly Tyr Trp Asn Glu Met Ile Glu Ala Val Glu 65 70 75 80 Thr Leu Ile Gln His Asp Ile Ser Glu Asn Ile Arg Asn Asn Ala Leu 85 90 95 Ala Val Leu Thr Asp Val Arg Asn Pro Leu Leu Gln Tyr Gln Gln Ala 100 105 110 Val Asp Asp Trp Gln Arg Asn Arg Thr Asp Ser Lys Leu Gln Glu Gln 115 120 125 Val Arg Asn Gln Leu Ile Ala Thr Asn Thr Phe Ile Glu Phe Ala Met 130 135 140 Pro Ser Phe Thr Val Pro His Tyr Glu Val Ile Leu Leu Pro Ile Phe 145 150 155 160 Ala Gln Val Ala Asn Leu His Leu Leu Leu Leu Arg Asp Ile Glu Ile 165 170 175 Phe Gly Leu Glu Trp Gly Met Ser Lys Ala Glu Ile Asp Asp Tyr Tyr 180 185 190 Phe Ala Asn Ser Gly Leu Thr Gly Leu Thr Gln Lys Tyr Thr Asn His 195 200 205 Ile Val Lys Trp Tyr Ser Glu Gly Leu Cys Ile Ala Thr Asn Ile Asp 210 215 220 Leu Gly Gln Cys Pro Glu Phe Tyr Gln Leu Asp Lys Trp Asn Ala Met 225 230 235 240 Asn Asp Phe Arg Arg Glu Met Thr Phe Met Val Leu Asp Ile Ile Ala 245 250 255 Leu Trp Pro Thr Tyr Asp Pro Ile Arg Tyr Pro Leu Gly Ile Lys Thr 260 265 270 Glu Leu Thr Arg Glu Val Phe Thr Pro Leu Leu Gly Ile Asn Pro Asn 275 280 285 Ser Ser Ser Leu Ile His Thr Met Glu Glu Ile Glu Asp Lys Leu Thr 290 295 300 Phe Leu Ser Pro Phe Leu Ser Trp Ile Ser Phe Glu Gln Leu Val Lys 305 310 315 320 Gln Gly Asp Gly Ile Ser Thr Phe Thr Asp Trp Gly Asn Phe Thr Leu 325 330 335 Ser Asn Thr Met Leu Pro Ile Ser Tyr Ile Leu Gly Gly Ala Gly Ser 340 345 350 Gly Thr Gly Asp Ser Ile Asn Ile Pro Ile Lys Ser Glu Asn Tyr Asp 355 360 365 Val Tyr Lys Val Arg Val Gly Thr Asp Tyr Ser His Pro Ser Asn Val 370 375 380 Pro Ile Arg Lys Leu Glu Tyr Tyr Cys Thr Asn Gly Thr Met Glu Asn 385 390 395 400 Val Ile Thr Val Gly Thr Gly Thr Thr Asn Ala Leu Phe Glu Leu Pro 405 410 415 Asn Asn Gly Tyr Ile Asp Tyr Ser His Arg Val Ser Arg Leu Ser Cys 420 425 430 Ser Asn Val Glu Val Tyr Glu Trp Glu Gly Gly Pro Lys Tyr Ala Leu 435 440 445 Lys Asn Ile Ala Tyr Gly Trp Thr His Ile Ser Val Asp Ser Lys Asn 450 455 460 Thr Leu Ser Ala Asn Ala Ile Thr Gln Ile Pro Ala Arg Lys Gly Tyr 465 470 475 480 Ser Ser Ser Glu Ser Asn Leu Ser Ile Ala Gly Pro Tyr Phe Thr Gly 485 490 495 Gly Asp Leu Ile Ser Leu Pro Pro Asn Gly Ala Gln Leu Gln Met Arg 500 505 510 Val Thr Pro Pro Val Ser Ser Ser Thr Thr Asn Tyr Cys Val Arg Leu 515 520 525 Arg Tyr Ala Ser Ser Gly Asn Thr Asn Ile Tyr Val Glu Arg Val Leu 530 535 540 Ser Ser Gly Asp Thr Tyr Gly Glu Thr His Asn Val Pro Ala Thr Tyr 545 550 555 560 Ser Gly Gly Ser Leu Ser Tyr Ser Ser Phe Ala Tyr Val Val Asn Leu 565 570 575 Thr Ala Ile Phe Glu Gly Phe Asn Val Glu Ile Lys Ile Lys Asn Ile 580 585 590 Gly Ser Ser Gln Ile Ile Leu Asp Lys Ile Glu Phe Leu Pro Ile Lys 595 600 605 Glu Ser Leu Glu Gly Asn Lys Lys Leu Thr 610 615 <210> 61 <211> 616 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 61 Met Gly Lys Thr Ser Gly Glu Val Lys Met Leu Arg Thr Arg Gln Tyr 1 5 10 15 Arg Asn Ala Ser Glu Met Val Tyr Asp Gln Pro Leu Pro Phe Gly Gly 20 25 30 Gly Val Lys Ile Ala Gly Lys Ile Gly Leu Gly Val Val Lys Thr Val 35 40 45 Ile Thr Ser Ile Ile Arg Arg Gly Arg Asp Asn Glu Ile Ala Gly Arg 50 55 60 Ile Leu Ser Asp Val Tyr Asn Ile Leu Trp Ser Asn His Lys Gly Tyr 65 70 75 80 Trp Asn Glu Met Ile Glu Ala Val Glu Thr Leu Ile Gln His Asp Ile 85 90 95 Ser Glu Asn Ile Arg Asn Asn Ala Leu Ala Val Leu Thr Asp Val Arg 100 105 110 Asn Pro Leu Leu Gln Tyr Gln Gln Ala Val Asp Asp Trp Gln Arg Asn 115 120 125 Arg Thr Asp Ser Lys Leu Gln Glu Gln Val Arg Asn Gln Leu Ile Ala 130 135 140 Thr Asn Thr Phe Ile Glu Phe Ala Met Pro Ser Phe Thr Val Pro His 145 150 155 160 Tyr Glu Val Ile Leu Leu Pro Ile Phe Ala Gln Val Ala Asn Leu His 165 170 175 Leu Leu Leu Leu Arg Asp Ile Glu Ile Phe Gly Leu Glu Trp Gly Met 180 185 190 Ser Lys Ala Glu Ile Asp Asp Tyr Tyr Phe Ala Asn Ser Gly Leu Thr 195 200 205 Gly Leu Thr Gln Lys Tyr Thr Asn His Ile Val Lys Trp Tyr Ser Glu 210 215 220 Gly Leu Cys Ile Ala Thr Asn Ile Asp Leu Gly Gln Cys Pro Glu Phe 225 230 235 240 Tyr Gln Leu Asp Lys Trp Asn Ala Met Asn Asp Phe Arg Arg Glu Met 245 250 255 Thr Phe Met Val Leu Asp Ile Ile Ala Leu Trp Pro Thr Tyr Asp Pro 260 265 270 Ile Arg Tyr Pro Leu Gly Ile Lys Thr Glu Leu Thr Arg Glu Val Phe 275 280 285 Thr Pro Leu Leu Gly Ile Asn Pro Asn Ser Ser Ser Leu Ile His Thr 290 295 300 Met Glu Glu Ile Glu Asp Lys Leu Thr Phe Leu Ser Pro Phe Leu Ser 305 310 315 320 Trp Ile Ser Phe Glu Gln Leu Val Lys Gln Gly Asp Gly Ile Ser Thr 325 330 335 Phe Thr Asp Trp Gly Asn Phe Thr Leu Ser Asn Thr Met Leu Pro Ile 340 345 350 Ser Tyr Ile Leu Gly Gly Ala Gly Ser Gly Thr Gly Asp Ser Ile Asn 355 360 365 Ile Pro Ile Lys Ser Glu Asn Tyr Asp Val Tyr Lys Val Arg Val Gly 370 375 380 Thr Asp Tyr Ser His Pro Ser Asn Val Pro Ile Arg Lys Leu Glu Tyr 385 390 395 400 Tyr Cys Thr Asn Gly Thr Met Glu Asn Val Ile Thr Val Gly Thr Gly 405 410 415 Thr Thr Asn Ala Leu Phe Glu Leu Pro Asn Asn Gly Tyr Ile Asp Tyr 420 425 430 Ser His Arg Val Ser Arg Leu Ser Cys Ser Asn Val Glu Val Tyr Glu 435 440 445 Trp Glu Gly Gly Pro Lys Tyr Ala Leu Lys Asn Ile Ala Tyr Gly Trp 450 455 460 Thr His Ile Ser Val Asp Ser Lys Asn Thr Leu Ser Ala Asn Ala Ile 465 470 475 480 Thr Gln Ile Pro Ala Arg Lys Gly Tyr Ser Ser Ser Glu Ser Asn Leu 485 490 495 Ser Ile Ala Gly Pro Tyr Phe Thr Gly Gly Asp Leu Ile Ser Leu Pro 500 505 510 Pro Asn Gly Ala Gln Leu Gln Met Arg Val Thr Pro Pro Val Ser Ser 515 520 525 Ser Thr Thr Asn Tyr Cys Val Arg Leu Arg Tyr Ala Ser Ser Gly Asn 530 535 540 Thr Asn Ile Tyr Val Glu Arg Val Leu Ser Ser Gly Asp Thr Tyr Gly 545 550 555 560 Glu Thr His Asn Val Pro Ala Thr Tyr Ser Gly Gly Ser Leu Ser Tyr 565 570 575 Ser Ser Phe Ala Tyr Val Val Asn Leu Thr Ala Ile Phe Glu Gly Phe 580 585 590 Asn Val Glu Ile Lys Ile Lys Asn Ile Gly Ser Ser Gln Ile Ile Leu 595 600 605 Asp Lys Ile Glu Phe Leu Pro Ile 610 615 <210> 62 <211> 1183 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 62 Met Asn Asn Glu Asn Thr Asn Asn Val Asn Ser Phe Cys Thr Pro Asp 1 5 10 15 Pro Ser Asp Val Ser Leu Ser Ser Gln Arg Tyr Pro Tyr Ala Asn Asp 20 25 30 Pro Thr Ala Pro Leu Leu Ser Ala Asp Asp Cys Leu Leu Ser Tyr Gly 35 40 45 Glu Phe Gly Ile Asp Ser Ser Thr Ser Leu Glu Pro Phe Ile Asp Ala 50 55 60 Ser Gly Ala Ile Asn Ala Ala Ile Gly Val Thr Gly Thr Ile Leu Gly 65 70 75 80 Phe Leu Gly Val Pro Phe Ala Gly Ala Leu Thr Thr Phe Tyr Gln Lys 85 90 95 Leu Phe Gly Phe Leu Phe Pro Ser Lys Asp Thr Glu Gln Trp Glu Gln 100 105 110 Phe Met Lys Gln Val Glu Val Leu Ile Asp Lys Lys Ile Ala Asp Ala 115 120 125 Val Arg Asn Lys Ala Ile Ala Glu Leu Gln Gly Leu Ile Asn Asn Leu 130 135 140 Thr Leu Tyr Thr Glu Ala Leu Glu Asp Trp Leu Glu Asp Lys Glu Asn 145 150 155 160 Gly Ala Ala Arg Asp Arg Val Leu Gln Arg Trp Arg Asn Leu Asp Ser 165 170 175 Leu Phe Glu Gln Gln Ile Pro Ser Phe Ala Ile Lys Asp Phe Glu Val 180 185 190 Leu Leu Leu Val Val Tyr Ala Gln Ala Thr Asn Leu Gln Leu Leu Ser 195 200 205 Leu Lys Asp Ala Tyr Ile Tyr Gly Ala Asp Trp Gly Leu Thr Pro Thr 210 215 220 Asn Val Asp Gln Ile His Thr Arg Leu Leu Arg Asn Ser Ala Lys Tyr 225 230 235 240 Ala Asp His Cys Val Lys Trp Tyr Asn Thr Gly Leu Glu Asn Leu Lys 245 250 255 Gly Ala Asn Ala Ala Ser Trp Val Lys Tyr Asn Arg Phe Arg Arg Glu 260 265 270 Met Thr Leu Ser Val Leu Asp Val Ile Ala Leu Phe Pro Met Tyr Asp 275 280 285 Met Lys Val Tyr Pro Ile Ala Thr Thr Pro Glu Leu Thr Arg Glu Ile 290 295 300 Tyr Met Asp Val Leu Ala Asp Asp Ala Met Ser Leu Gly Thr Arg Tyr 305 310 315 320 Phe Trp Tyr Ser Glu Asn Ala Pro Ser Phe Ser Ser Leu Glu Asn Thr 325 330 335 Leu Ile Arg Ala Pro His Ser Val Asp Phe Ile Thr Glu Leu Glu Ile 340 345 350 Phe Tyr Ala Glu Arg Ser Tyr Gly Leu Phe Tyr Glu Tyr Ala Gly Arg 355 360 365 Trp Val Gly His Asn Ile Lys Thr Lys Gly Ile Asn His Asn Asn Gly 370 375 380 Ser Ile Arg Leu Gln Tyr Gly Ala Thr Thr Asp Asn Ile Tyr Lys Ile 385 390 395 400 Ser Leu Asn Gly Arg Glu Ile Tyr Lys Thr Gly Ser Gln Ser Leu Ala 405 410 415 Met Pro Thr Thr Asp Ile Gly Asn Thr His Pro Ile Tyr Phe Ile Thr 420 425 430 Arg Ala Val Asn Phe Phe Ala Val Ser Gly Ser His Ile Ser Val Asn 435 440 445 Lys Phe Tyr Ser Lys Lys Asp Ser Trp Tyr Gln Glu Val Gly Gly Leu 450 455 460 Pro Glu Asn Val Gly Tyr Phe Ser Thr Ala Glu Leu Pro Pro Asp Arg 465 470 475 480 Ala Asp Glu Pro Glu His Leu Ala Tyr Ser His Arg Leu Cys His Val 485 490 495 Thr Phe Ile Gly Val Ser Asn Gly Asn Lys Tyr Ser Lys Asp Leu Pro 500 505 510 Leu Phe Ser Trp Thr His Arg Ser Leu Ser Pro Ser Ile Arg Val His 515 520 525 Lys Asp Arg Ile Thr Gln Ile Pro Val Val Lys Gln Lys Pro Thr Pro 530 535 540 Val Arg Phe Val Lys Gly Ser Gly Tyr Thr Gly Gly Asp His Ile Leu 545 550 555 560 Val Asn Ala Asp Asn Ser Thr Gly Ser Asp Leu Phe Asn Phe Tyr Phe 565 570 575 Asp Val Ala Gly Leu Asp Phe Thr Lys Lys Tyr Arg Ile Arg Leu Arg 580 585 590 Tyr Ala Ala Asp Gly Asp Asn Lys Val Asn Leu Tyr Lys Thr Ala Ile 595 600 605 Gln Gly Gly Glu Gly Ser Ser Phe Ser Leu Pro Ala Thr Met Asn Glu 610 615 620 Gly Ala Asp Leu Thr Tyr Asn Ser Phe Gln Phe Ile Glu Phe Pro Gly 625 630 635 640 Val Tyr Asn Phe Pro Gly Pro Tyr Phe Thr Ser Leu Arg Ala Ser Ile 645 650 655 Pro Phe Gly Ser Val Lys Gly Asn Val Tyr Ser Asp Arg Leu Glu Phe 660 665 670 Ile Pro Val Asp Asp Asn Tyr Glu Asp Glu Leu Thr Leu Glu Glu Ala 675 680 685 Lys Lys Ala Val Asn Asp Leu Phe Thr Asp Ala Arg Asn Thr Leu Lys 690 695 700 Ile Asp Val Thr Asp Tyr Gln Ile Asp Gln Ala Ala Asn Leu Val Glu 705 710 715 720 Cys Ile Ser Asp Asp Leu Tyr Gly Lys Glu Lys Ile Met Leu Leu Arg 725 730 735 Ala Val Lys Phe Val Lys Gln Leu Ser Gln Ser Arg Asn Leu Leu Ser 740 745 750 Asp Pro Glu Phe Asn Asn Val Asn Arg Glu Asp Ser Trp Thr Ala Asn 755 760 765 Thr Gly Val Ser Ile Leu Glu Gly Asp Pro Leu Tyr Lys Glu Arg Ala 770 775 780 Ala Gln Leu Ser Ser Ala Arg Asp Glu Arg Phe Pro Thr Tyr Leu Tyr 785 790 795 800 Gln Lys Ile Asp Glu Ser Lys Leu Lys Pro Tyr Thr Arg Tyr Gln Leu 805 810 815 Arg Gly Phe Val Glu Gly Ser Glu Asn Leu Asp Val Tyr Leu Ile Arg 820 825 830 Tyr Asp Ala Lys His Val Arg Met Asn Val Pro Tyr Asn Leu Glu Ile 835 840 845 Leu Asp Asn Ser Ser Pro Leu Ser Pro Cys Glu Glu Ile Asp Asp Arg 850 855 860 Ser Asn Ser Ser Cys Asn Glu Phe Asp Arg Cys Lys Gln Ser Ile Val 865 870 875 880 Val Asp Pro Asp Thr Asn Thr Asp Thr Asp Gln Leu Glu Arg Asp Pro 885 890 895 His Ala Phe Ser Phe His Ile Asp Thr Gly Thr Val Asp Ser Thr Glu 900 905 910 Asp Ile Gly Ile Trp Val Ala Phe Lys Ile Ser Glu Leu Asp Gly Ser 915 920 925 Ala Ile Leu Gly Asn Pro Glu Leu Ile Glu Val Gly Pro Leu Ser Ser 930 935 940 Glu Ala Val Ala Gln Val Gln Arg Glu Glu Glu Gln Trp Lys Gln Val 945 950 955 960 Leu Ala Lys Lys Arg Glu Lys Thr Ala Lys Leu Tyr Ala Ala Ala Lys 965 970 975 Gln Ala Ile Asp Arg Leu Phe Ala Asp Pro Gln Asp Thr Thr Leu Arg 980 985 990 Phe Asp Thr Glu Phe Ser Asn Ile Leu Ser Ala Asp His Leu Val Tyr 995 1000 1005 Lys Ile Gln Asp Ile Tyr Asn Ser Glu Leu Thr Ala Ile Pro Gly 1010 1015 1020 Leu Asn Tyr Asp Leu Phe Met Glu Leu Glu Asn Arg Ile Gln Asn 1025 1030 1035 Ala Ile Asp Leu Tyr Asp Ala Arg Asn Ile Leu Gln Asn Gly Glu 1040 1045 1050 Phe Arg Asn Gly Val Thr Ser Trp Glu Thr Thr Ala Asn Val Glu 1055 1060 1065 Val Gln Gln Val Glu Asp Ala Ser Val Leu Val Val Ser Asn Trp 1070 1075 1080 Asn Ala Ser Val Ala Gln Ser Val Ser Val Gln Lys Asp His Gly 1085 1090 1095 Tyr Ile Leu Arg Val Thr Ala Lys Lys Glu Gly Ser Gly Asn Gly 1100 1105 1110 Tyr Val Thr Ile Leu Asp Cys Ala Asn His Ile Asp Thr Leu Thr 1115 1120 1125 Phe Ser Ala Cys Asp Ser Gly Ser Asp Leu Ser Ser Asn Glu Leu 1130 1135 1140 Ala Gly Tyr Val Thr Lys Thr Leu Glu Ile Tyr Pro Asp Thr Asp 1145 1150 1155 Gln Ile Arg Ile Glu Ile Gly Glu Thr Glu Gly Thr Phe Tyr Val 1160 1165 1170 Glu Ser Val Asp Leu Ile Arg Met Glu Gly 1175 1180 <210> 63 <211> 675 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 63 Met Asn Asn Glu Asn Thr Asn Asn Val Asn Ser Phe Cys Thr Pro Asp 1 5 10 15 Pro Ser Asp Val Ser Leu Ser Ser Gln Arg Tyr Pro Tyr Ala Asn Asp 20 25 30 Pro Thr Ala Pro Leu Leu Ser Ala Asp Asp Cys Leu Leu Ser Tyr Gly 35 40 45 Glu Phe Gly Ile Asp Ser Ser Thr Ser Leu Glu Pro Phe Ile Asp Ala 50 55 60 Ser Gly Ala Ile Asn Ala Ala Ile Gly Val Thr Gly Thr Ile Leu Gly 65 70 75 80 Phe Leu Gly Val Pro Phe Ala Gly Ala Leu Thr Thr Phe Tyr Gln Lys 85 90 95 Leu Phe Gly Phe Leu Phe Pro Ser Lys Asp Thr Glu Gln Trp Glu Gln 100 105 110 Phe Met Lys Gln Val Glu Val Leu Ile Asp Lys Lys Ile Ala Asp Ala 115 120 125 Val Arg Asn Lys Ala Ile Ala Glu Leu Gln Gly Leu Ile Asn Asn Leu 130 135 140 Thr Leu Tyr Thr Glu Ala Leu Glu Asp Trp Leu Glu Asp Lys Glu Asn 145 150 155 160 Gly Ala Ala Arg Asp Arg Val Leu Gln Arg Trp Arg Asn Leu Asp Ser 165 170 175 Leu Phe Glu Gln Gln Ile Pro Ser Phe Ala Ile Lys Asp Phe Glu Val 180 185 190 Leu Leu Leu Val Val Tyr Ala Gln Ala Thr Asn Leu Gln Leu Leu Ser 195 200 205 Leu Lys Asp Ala Tyr Ile Tyr Gly Ala Asp Trp Gly Leu Thr Pro Thr 210 215 220 Asn Val Asp Gln Ile His Thr Arg Leu Leu Arg Asn Ser Ala Lys Tyr 225 230 235 240 Ala Asp His Cys Val Lys Trp Tyr Asn Thr Gly Leu Glu Asn Leu Lys 245 250 255 Gly Ala Asn Ala Ala Ser Trp Val Lys Tyr Asn Arg Phe Arg Arg Glu 260 265 270 Met Thr Leu Ser Val Leu Asp Val Ile Ala Leu Phe Pro Met Tyr Asp 275 280 285 Met Lys Val Tyr Pro Ile Ala Thr Thr Pro Glu Leu Thr Arg Glu Ile 290 295 300 Tyr Met Asp Val Leu Ala Asp Asp Ala Met Ser Leu Gly Thr Arg Tyr 305 310 315 320 Phe Trp Tyr Ser Glu Asn Ala Pro Ser Phe Ser Ser Leu Glu Asn Thr 325 330 335 Leu Ile Arg Ala Pro His Ser Val Asp Phe Ile Thr Glu Leu Glu Ile 340 345 350 Phe Tyr Ala Glu Arg Ser Tyr Gly Leu Phe Tyr Glu Tyr Ala Gly Arg 355 360 365 Trp Val Gly His Asn Ile Lys Thr Lys Gly Ile Asn His Asn Asn Gly 370 375 380 Ser Ile Arg Leu Gln Tyr Gly Ala Thr Thr Asp Asn Ile Tyr Lys Ile 385 390 395 400 Ser Leu Asn Gly Arg Glu Ile Tyr Lys Thr Gly Ser Gln Ser Leu Ala 405 410 415 Met Pro Thr Thr Asp Ile Gly Asn Thr His Pro Ile Tyr Phe Ile Thr 420 425 430 Arg Ala Val Asn Phe Phe Ala Val Ser Gly Ser His Ile Ser Val Asn 435 440 445 Lys Phe Tyr Ser Lys Lys Asp Ser Trp Tyr Gln Glu Val Gly Gly Leu 450 455 460 Pro Glu Asn Val Gly Tyr Phe Ser Thr Ala Glu Leu Pro Pro Asp Arg 465 470 475 480 Ala Asp Glu Pro Glu His Leu Ala Tyr Ser His Arg Leu Cys His Val 485 490 495 Thr Phe Ile Gly Val Ser Asn Gly Asn Lys Tyr Ser Lys Asp Leu Pro 500 505 510 Leu Phe Ser Trp Thr His Arg Ser Leu Ser Pro Ser Ile Arg Val His 515 520 525 Lys Asp Arg Ile Thr Gln Ile Pro Val Val Lys Gln Lys Pro Thr Pro 530 535 540 Val Arg Phe Val Lys Gly Ser Gly Tyr Thr Gly Gly Asp His Ile Leu 545 550 555 560 Val Asn Ala Asp Asn Ser Thr Gly Ser Asp Leu Phe Asn Phe Tyr Phe 565 570 575 Asp Val Ala Gly Leu Asp Phe Thr Lys Lys Tyr Arg Ile Arg Leu Arg 580 585 590 Tyr Ala Ala Asp Gly Asp Asn Lys Val Asn Leu Tyr Lys Thr Ala Ile 595 600 605 Gln Gly Gly Glu Gly Ser Ser Phe Ser Leu Pro Ala Thr Met Asn Glu 610 615 620 Gly Ala Asp Leu Thr Tyr Asn Ser Phe Gln Phe Ile Glu Phe Pro Gly 625 630 635 640 Val Tyr Asn Phe Pro Gly Pro Tyr Phe Thr Ser Leu Arg Ala Ser Ile 645 650 655 Pro Phe Gly Ser Val Lys Gly Asn Val Tyr Ser Asp Arg Leu Glu Phe 660 665 670 Ile Pro Val 675 <210> 64 <211> 385 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 64 Met Ala Ile Glu Ile Lys Gln Asn Lys Phe Tyr Glu Ile Arg Pro Ala 1 5 10 15 Lys Asp Ile Ser Lys Ile Val Gln Val Gly Trp Gly Ala Asn Ser Met 20 25 30 Gly Asp Thr Phe Glu Val Tyr Pro Pro Gly Arg Tyr Pro Ala Asp Trp 35 40 45 His Lys Phe Leu Ile Val Pro Leu Asp Asp Asp Phe Tyr Ala Ile Val 50 55 60 Cys Lys Asn Ser Gly Leu Val Met Lys Val Ser Arg Asp Asp Asn Asn 65 70 75 80 Asp Gly Arg Trp Ile Glu Gln Trp Glu Trp Leu Asp Glu Glu Trp Glu 85 90 95 Gln Ala Arg Glu Ser Val Phe Phe Gln Glu Val Gly Ser Asn Thr Tyr 100 105 110 Ala Leu Leu Tyr Glu Gly Thr Gly Lys Tyr Met Thr Leu Ser Gly Arg 115 120 125 Ser Ser His Asp Gly Asn Val Cys Glu Gln Trp Glu Trp Glu Asp Gly 130 135 140 Asn Trp Gln His Trp Lys Ile Asn Glu Leu Ser Asp Ser Ile Val Leu 145 150 155 160 Pro Glu Ile Glu Thr Ala Leu Pro Pro Val Ala Pro Asp Tyr Asp Pro 165 170 175 Ala Gly Gly Ile Asn Gln Val Leu Pro Glu Lys Ser Asp Thr Val Ile 180 185 190 Thr Asp Thr Ala Leu Leu Pro Phe Phe Met Val Asn Asp Pro His Tyr 195 200 205 Thr Asp Val Leu Lys Lys Phe Gln Asn Asn Pro Tyr Tyr Leu Leu Val 210 215 220 Lys Lys Gln Tyr Tyr Glu Lys Thr Ala Ser Gln Ile Leu Ala Pro Ser 225 230 235 240 Glu Val Tyr Ala Tyr Thr Glu Thr Ser Gly Ile Thr Glu Ile Glu Gln 245 250 255 Asn Glu Phe Glu Gln Ile Val Asn Met Ser Ile Gly Met Asp Tyr Gly 260 265 270 Leu Gln Phe Lys Lys Phe Ser Ala Ser Leu Lys Tyr Glu Ile Ser Asn 275 280 285 Ser Ile Arg Thr Leu Ile Ser Lys Ser Ile Glu Arg Arg Thr Glu Thr 290 295 300 Ala Thr Thr Arg Thr Ile Thr Asn Pro Leu Ala Gln Pro Ala Ser Trp 305 310 315 320 Thr Gln Tyr Gln Leu Val Thr Glu Tyr Gln Val Leu Arg Ala Asn Gly 325 330 335 Thr Pro Leu Asp Ser Pro Trp Ser Val Lys Leu Asp Asn His Ser Val 340 345 350 Ser Arg Phe Tyr Pro Asn Thr Thr Ser Leu Leu Glu Ser Thr Thr Gln 355 360 365 Arg Glu Leu Leu Glu Ala Leu Lys Asn Lys Leu Thr Lys Cys Cys Leu 370 375 380 Gln 385 <210> 65 <211> 223 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 65 Val Glu Glu Pro Gln Tyr Ile Lys Tyr Lys Lys Glu Arg Arg Asp Ile 1 5 10 15 Gly Met Asp Ser Gly Ile Ile Ser Asp Glu Arg Lys Asn Asp Tyr Ser 20 25 30 Gly Asp Ala Ser Phe Leu Lys Leu Ile Ser Asp Val Asn Pro Glu Tyr 35 40 45 Asn Leu Gln Ser Leu Lys Leu Ile Asp Lys Phe Asn Ser Ile Val Asp 50 55 60 Pro Ile Thr Arg Glu Leu Asp Phe Gly Lys Ile Leu Gln Ile Ala Asn 65 70 75 80 Glu Asn Pro Asp Leu Val Ile Val Ser Thr Leu Asn His Gln Leu Ala 85 90 95 Ser Asn Gln Lys Met Gln Ile Asp Asn Leu Ile Asp Leu Ser Lys Asn 100 105 110 Phe Ile Leu Ser Ala Leu Gly Gly Thr Tyr Leu Asn Glu Gly Ile Gln 115 120 125 Lys Thr Cys Thr Asp Trp Ile Gly Asp Ile Phe Thr Asn Leu Asn Ser 130 135 140 Gln Ile Gln His Ser Trp Ile Ser Phe Tyr Glu Glu Thr Arg Asn Lys 145 150 155 160 Thr Ser Tyr Arg Tyr Asn Ile Phe Phe Thr Phe Gln Arg Asp Ser Phe 165 170 175 Leu Val Val Leu Pro Ile Gly Phe Asp Ile Thr Val His Ala Asn Lys 180 185 190 Glu Thr Val Leu His Leu Lys Pro Thr Asp Ser Ala Ala Tyr Asp Val 195 200 205 Ser Ile Lys Gln Ile Gln Ile Ile Gln Pro Leu Asn Pro Gln Leu 210 215 220 <210> 66 <211> 966 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 66 Val Met Lys Val Val Ser Asn Ser Met Val Pro Tyr Asn Val Leu Arg 1 5 10 15 Asn Met Asn Met Pro Thr Ile Ser Gly Thr Arg Trp Asn Lys Glu Met 20 25 30 Phe Ser Ser Ala Ile Asp Asn Thr Ser Val Leu Leu Asp Leu Ile Glu 35 40 45 Lys Gly Ile Asn Asp Gly Asp Asp Leu Leu Gly Leu Phe Ser Phe Ile 50 55 60 Gly Leu Thr Ala Leu Glu Ala Ile Pro Ile Val Gly Gly Thr Leu Ser 65 70 75 80 Lys Leu Ile Ser Ile Ile Phe Phe Ser Ser Lys Ser Ser Ile Asn Pro 85 90 95 Gln Lys Ile Trp Glu Glu Leu Gly Lys Ala Ile Asn Gln Ile Ile Asp 100 105 110 Lys Lys Ile Glu Glu Thr Leu Ile Ser Gly Leu Ile Gln Glu Ile Ser 115 120 125 Gly Phe Ala Asn Val Leu Glu Glu Tyr Arg Ala Ala Tyr Asp Leu Tyr 130 135 140 Asn Gly Lys Ser Val Phe Glu Thr Pro Asp Asn Leu Thr Pro Gly Glu 145 150 155 160 Tyr Leu Val Asn Val Phe Thr Thr Ala Asn Leu Leu Phe Ile Gln Arg 165 170 175 Ile Pro Lys Phe Gln Asp Pro Asp His Asp Val Leu Phe Leu Pro Phe 180 185 190 Phe Val His Ile Ala Glu Met His Ile Leu Leu Ile Arg Asp Ala Ala 195 200 205 Met His Gly Leu Glu Trp Gly Met Asp Glu Lys Ile His Gln Lys Phe 210 215 220 Lys Lys Asp Phe Lys Ser Tyr Ile Gly Glu Tyr Ser Ala Tyr Leu Leu 225 230 235 240 Lys Ile Tyr Lys Lys Gly Leu Lys Glu Ala Ser Glu Arg Glu Leu Asn 245 250 255 Asp Lys Asp Phe Pro Thr Ile Lys Asp Lys Asn His Tyr Ile Asn Thr 260 265 270 Val Arg Trp Asn Val Ile Asn Gln Tyr Lys Arg Gly Met Thr Leu Thr 275 280 285 Ala Phe Asp Phe Ala Tyr Lys Trp Lys Tyr Tyr His Glu Val Tyr Gln 290 295 300 Asn Asn Ile Thr Leu Asn Pro Phe Arg Thr Ile Tyr Ser Asp Ile Ala 305 310 315 320 Gly Ser Val Tyr Pro Tyr Ile Lys Thr Thr Asn Glu Ile Asn Asn Thr 325 330 335 Ile Lys Asn Gln Asn Leu Lys Tyr Arg Gly Ile Phe Lys Lys Leu Gln 340 345 350 Val Tyr His Ala Glu Arg Ile Asp Ser Ile Gln Ser Thr Tyr Ile Arg 355 360 365 Asn Asn Glu Ile Ile Asn Ser Thr Lys Ile Gly Gly Val Gly Gly Arg 370 375 380 Ile Ser Ser Leu Val Leu Glu Glu Pro Ile Lys Asn Pro Leu Ile Gln 385 390 395 400 Val Asn Met Trp Ser Glu Leu Val Pro Ile Ser Leu Gly Phe Lys Phe 405 410 415 Tyr Asp Glu Lys Glu Gln Asn Ile Gly Gly Gly Ser Trp Trp Pro Lys 420 425 430 Pro His Lys Phe Gly Ala Tyr His Phe Val Gly Asn Lys Val Ser Ser 435 440 445 Ile Ile Gly Phe Gly Lys Asn Glu Thr Gly Gly Phe Asn Ser Leu Asp 450 455 460 Ala Met Ile Val Gly Phe Lys Arg Asp Asp Tyr Thr Pro Glu Asn Arg 465 470 475 480 Leu Leu Gly Ile Asn Glu Thr Gly Glu Pro Val Thr Lys Val Ile Asp 485 490 495 Ala Gly Asn Phe Gln Gln Glu Lys Phe Gly Ser Asn Ile Gln Ile Thr 500 505 510 Asp Glu Pro Met Phe Gly Asp Gly Val Leu Gln Phe Thr Asn Tyr Ala 515 520 525 Asn Thr Met Asn Gln Asp Ser Ser Val Thr Tyr Gln Ile Asn Ile Glu 530 535 540 Ile Glu Gly Ile Tyr Gln Leu His Ala Ile Ile Gly Ala Lys Lys Gln 545 550 555 560 Lys Asp Lys Leu Ser Phe Lys Val Ile Leu Asn Thr Lys Gln Gln Lys 565 570 575 Lys Ile Ile Thr Asp Ser Phe Asp Ser His Asp Ile Trp Glu Gly Met 580 585 590 Ser Leu Asn Glu Ser Ile Val Tyr Lys Arg Ile Leu Ile Gly Thr Phe 595 600 605 Pro Leu Lys Arg Gly Met Asn Ser Ile Thr Ile His Asn Asp Val Leu 610 615 620 Gln Ser Ser Ala Asn Ile Lys Thr Trp Asn Leu Gly Ser Leu Glu Leu 625 630 635 640 Thr Met Asp Ser Asp Ser Ile Lys Asp Pro Asp Ile Thr Thr Leu Tyr 645 650 655 Asp Lys Asp Asn Tyr Ala Gly Thr Lys Lys Tyr Ile Phe Glu Asp Thr 660 665 670 Ala Arg Leu Ser Asp Phe Asn Asp Arg Thr Ser Ser Ile Lys Val Gly 675 680 685 Ser His Ile Ala Gly Val Arg Phe Tyr Glu His Tyr His Tyr Ser Gly 690 695 700 Asp Phe Ile Asp Leu Gly Asn Gly Glu Lys Leu Ser Leu Lys Asn His 705 710 715 720 Arg Leu Asn Lys Arg Leu Ser Ser Val Lys Phe Ala Asn Leu Gly Leu 725 730 735 Tyr Lys Glu Asp Asn Tyr Lys Gly Glu Lys Lys Leu Ile Phe Glu Asp 740 745 750 Ile Pro Tyr Leu Thr Asp Phe Asn Asp Lys Thr Ser Ser Ile Val Val 755 760 765 Ser Pro Asn Val Pro Gly Thr Val Arg Leu Phe Glu His Ser Tyr Tyr 770 775 780 Asn Gly Asp Tyr Ile Glu Val Ser Gly Gly Gln Lys Leu Ser Leu Lys 785 790 795 800 Gly His Asn Leu Asn Arg Lys Ile Ser Ser Ile Lys Phe Leu Lys Glu 805 810 815 His Gln Val Phe Asn Gly Leu Tyr Glu Ile Val Thr Ala Ile Asn Lys 820 825 830 Lys Ser Val Val Asp Trp Ser Gln Asp Lys Asn Ser Asn Val His Leu 835 840 845 Trp Glu Gln Arg Asp Arg Asp Asn Gln Lys Trp Tyr Phe Asp Tyr Asp 850 855 860 Ser Ser Lys Gln Ala Phe Gln Ile Lys Ser Lys Ala Asp Lys Asn Lys 865 870 875 880 Val Leu Ala Trp Asn Asp Phe Gly Gly Ser Lys Asn Val Phe Ala Thr 885 890 895 Pro Asn Leu Lys Lys Asp Glu His Phe Trp Thr Phe Asp Tyr Leu Gly 900 905 910 Glu Gly Asn Tyr Leu Ile Arg Asn Lys Lys Asp Gln Asn Leu Val Leu 915 920 925 Asp Val Asp Gly His Gln Thr Ala Asn Gly Thr Asn Ile Lys Val Asn 930 935 940 Ala Gln His Ala Leu Asp Asn Pro Ser Ile Glu Ala Gln Lys Phe Lys 945 950 955 960 Leu Asn His Val Ile Asn 965 <210> 67 <211> 192 <212> PRT <213> Streptomyces sp. <400> 67 Leu Ala Ala Ser Phe Arg Thr Val Val Glu Val Gly Pro Asp His Leu 1 5 10 15 Glu Arg Ala Arg Ser Ile Asp Arg Val Phe Gln Glu Ala Ile Ala Pro 20 25 30 Ala Thr Val Asn Phe Asp Phe Glu Ala Ile Arg Ala Ala Ala Ala Ala 35 40 45 Val Pro Asp Thr Thr Val Val Arg Gln Val Arg Gly Trp Gly Leu Gln 50 55 60 Glu His Ala Pro Val Leu Val Met Val Leu Ser Leu Lys Glu Ala Val 65 70 75 80 Arg Gln Ala Leu Pro Pro Glu Tyr Ala Glu Ala Gly Phe Trp Gly Thr 85 90 95 Val Glu Arg Glu Leu Val Glu Ala Phe Thr Gly Leu Ala Gly Gln Glu 100 105 110 Gly Gln Pro Gly Leu Ser Phe Tyr Glu Glu Ser Asp Gln Arg Thr Arg 115 120 125 Phe Tyr Arg Asp Leu Phe Phe Ala Leu Gln Asp Glu Glu Thr Gly Asp 130 135 140 Asp Ile Tyr Ala Leu Ala Phe Cys Val Asp Val Thr Val Glu Leu Pro 145 150 155 160 Lys Ala Glu Ala Thr Thr Met Glu Leu Thr Asp Val Val Pro Phe Ala 165 170 175 Val Arg Leu Asn Ala Ile Leu Val Arg Gln Ala Pro Thr Val Ala Val 180 185 190 <210> 68 <211> 483 <212> PRT <213> Streptomyces sp. <400> 68 Leu Arg Gly Asp Arg Leu Pro Ala Arg Pro Arg Pro Arg Gln His Val 1 5 10 15 Leu Pro Ala Arg Leu Arg Ala Arg Gly Asp Ala Leu Glu Val Gly Ala 20 25 30 Asp Leu Gly Ala Ala Ala Ala Arg Arg Ala Ala Gln Ala Arg Ala Gly 35 40 45 His Ala Arg Arg Gly Leu Arg Ala Ala Glu Gly Arg Arg Arg Arg Arg 50 55 60 Arg Ala Pro Ala Ala Ala Gly Arg Arg Arg Gly Pro Glu Arg Asp Pro 65 70 75 80 Ala Val Arg Gly Asp Glu Arg Gly Asp Pro Ala Gln Gly Pro Pro Leu 85 90 95 Arg Arg Gly Arg Gly Ala Gly Pro Arg Gly Pro Gly Gly Gly Ala Gly 100 105 110 Ala Ala Pro Ala Arg Arg His Pro Arg Leu Gly Gly Ala Ala Arg Ala 115 120 125 Ala Arg Val Pro Ala Ala Arg Asp Asp Arg Arg Arg Gly Arg Ala Gly 130 135 140 Arg Arg Arg Gly Gly Thr Ala Arg Arg Pro Ala Val Ala Gly Ala Ala 145 150 155 160 Ala Pro Pro Gln Gly Pro His Val Pro His Asp Arg Arg Cys Ala Ala 165 170 175 Val Ala Gly Arg Ala Leu Leu Ala Glu Gly Arg Gly Gly Pro Arg Pro 180 185 190 Gly Gly Gly Val His Arg Asp Arg Ala Gly Pro Asp Gly Gln Gln His 195 200 205 Pro Gly Ala Ala Arg Gly Gly Pro Glu Gly Ala Glu Gly Arg Glu Gly 210 215 220 Gly Pro Glu Ala Arg Glu Glu Gly Gly Gly Gly Glu Ala Gly Pro Val 225 230 235 240 Pro Glu Ala Arg Glu Ala Arg Gln Gly Gln Gly Arg Arg Cys Arg Arg 245 250 255 Ala Arg Arg Glu Ala Pro Pro Arg Ala Leu Ser Gly Ala Leu Gly Ile 260 265 270 Leu Leu Leu Met Ile Asp Cys Pro Leu Arg Arg Ala Thr Arg Glu Gln 275 280 285 Glu Lys Pro Leu Ala Ala Ser Phe Arg Thr Val Val Glu Val Ala Pro 290 295 300 Asp Arg Leu Asp Glu Ala Arg Ser Ile Asp Arg Val Phe Gln Glu Ala 305 310 315 320 Ile Ala Pro Ala Thr Val Asn Phe Asp Phe Glu Ala Ile His Arg Ala 325 330 335 Ala Ala Ala Val Pro Asp Ser Thr Ile Val Arg Met Val Arg Gly Trp 340 345 350 Gly Leu Lys Glu Tyr Ala Pro Leu Leu Val Met Val Leu Ser Leu Lys 355 360 365 Glu Ala Val Arg Gln Ala Leu Pro Ala Glu Cys Ala Glu Ala Gly Phe 370 375 380 Trp Glu Thr Val Glu Arg Glu Leu Val Ala Ala Phe Thr Gly Leu Gly 385 390 395 400 Glu Gln Glu Gly Gln Pro Gly Leu Ser Phe Tyr Glu Glu Ser Pro Glu 405 410 415 Arg Thr Arg Tyr Tyr Arg Asp Leu Phe Phe Ala Leu Gln Asp Glu Gly 420 425 430 Ala Gly Gly Ala Leu His Ala Leu Ala Phe Cys Val Asp Val Thr Val 435 440 445 Glu Leu Pro Lys Glu Arg Val Leu Gly Leu Gly Leu Thr Asp Thr Ala 450 455 460 Pro Phe Ala Val Gly Leu Asn Ala Ile Val Leu Arg Arg Pro Leu Ala 465 470 475 480 Val Ala Ala <210> 69 <211> 383 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 69 Met Lys Ser Ile Ser Lys Lys Val Met Ala Gly Leu Leu Val Gly Ala 1 5 10 15 Thr Ser Leu Ser Ile Trp Ala Pro Ser Ser Gln Ala Ala Ala Pro Ala 20 25 30 Lys Asn Ala Tyr His Ser Ile His Leu Ala Ala Asn Ala Asn Leu Lys 35 40 45 Trp Asp Val Tyr Gly Asn Ser Pro Asn Asp Glu Ala Ala Ile Leu Leu 50 55 60 Tyr Asn Gly Ser Phe Gly Asp Asn Glu Gln Phe Val Phe Phe Pro Leu 65 70 75 80 Asp Gly Gly Leu Tyr Ala Ile Val Asn Lys Asn Ser Gly Lys Ala Val 85 90 95 Thr Ile Gly Gly Gly Trp Ala Ala Pro Thr Asp Phe Thr Tyr Asn Arg 100 105 110 Glu Gly Leu Lys Gln Ser Lys Trp Thr Gly Ala Ala Asp Asn Lys Trp 115 120 125 Tyr Leu Arg Asp Gln Gly Asn Asn Asn Tyr Glu Ile Val Asn Gln Gly 130 135 140 Tyr Gly Lys Val Ala Ser Tyr Ala Arg Ile Gly Ile Thr Gly Pro Gln 145 150 155 160 Tyr Val Asp Leu Asp Asp Ser Asn Pro Ser Asp Asn Asp Arg Leu Phe 165 170 175 His Ile Pro Ala Ala Ala Arg Ser Thr Phe Ser Leu Pro Thr Leu Pro 180 185 190 Thr Ile Gly Thr Arg Pro Asp Ala Pro Asn Tyr Thr Gly Gly Ile Asp 195 200 205 Gln Gln Leu Pro Gln Thr Ser Asn Ser Val Val Val Gly Ala Ser Leu 210 215 220 Leu Pro Cys Ile Met Val Asn Asp Ser Gln Val Asp Asp Tyr Thr Lys 225 230 235 240 Ile His Asn Ser Pro Tyr Tyr Thr Leu Val Lys Glu Glu Tyr Trp Asp 245 250 255 Lys Thr Phe Ser Lys Val Val Gln Pro Gly Leu Ser Glu Ser Tyr Ser 260 265 270 Tyr Lys Thr Gly Val Ser Ser Val Asp Gln Gln Lys Met Thr Asp Thr 275 280 285 Leu Ser Met Lys Phe Gly Ala Asp Leu Gly Leu Lys Phe Gly Asp Ala 290 295 300 Ser Ala Ser Leu Lys Ser Glu Ile Ser Arg Thr Ile Gln Thr Glu Ile 305 310 315 320 Ser Thr Thr Asn Ser Glu Ala Thr Glu Glu Thr Arg Ser Tyr Thr Ala 325 330 335 Thr Gly Glu Pro Gly Lys Ala Thr Gly Tyr Thr Gln Tyr Gln Leu Ala 340 345 350 Thr Lys Tyr Thr Leu Lys Arg Ala Asp Gly Ser Thr Val Ser Asp Pro 355 360 365 Trp Val Val Lys Asn Asp Lys Ile Thr Val Thr Arg Lys Thr Ser 370 375 380 <210> 70 <211> 574 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 70 Met Lys Gly Leu Ile Ile Met Thr Gln Asn Thr Leu Cys Val Arg Ala 1 5 10 15 Leu Pro Ser Phe Ile Asp Glu Phe Asn Gly Ile Phe Gly Phe Gly Ser 20 25 30 Asn Ile Ala Ser Ile Ile Glu Thr Ile Phe Gly Thr Glu Val Gly Asn 35 40 45 Asp Asn Val Ile Leu Glu Glu Ile Leu Lys Asn Gln Glu Leu Leu Asn 50 55 60 Ile Ile Asn Glu Asn Ile Ser Glu Ile Asn Gly Ser Leu Asn Glu Ile 65 70 75 80 Ile Ala Asn Gly Asn Ala Asn Ser Glu Leu Leu Asn Asp Leu Ile Asn 85 90 95 Ile Ser Asn Ala Gln Gly Thr Val Leu Thr Asn Ile Gln Asp Gln Ile 100 105 110 Ser Ser Ile Asn Ser Thr Leu Asn Tyr Tyr Leu Gly Lys Met Thr Gln 115 120 125 Met Leu Asn Thr Val Ile Gln Gln Asn Ser Val Ile Ile Leu Gln Ile 130 135 140 Gln Tyr Leu Ser Lys Gln Leu Glu Glu Ile Ser Lys Lys Leu Asp Thr 145 150 155 160 Ile Asn Ile Asn Val Leu Val Asn Ser Thr Leu Thr Glu Ile Ser Pro 165 170 175 Ser Tyr Gln Arg Met Lys Tyr Val Asn Asn Lys Phe Asp Glu Leu Ser 180 185 190 Ile Thr His Thr Asp Lys Phe Ser Gln Asn Gly Lys Asn Ser Ser Asn 195 200 205 Val Glu Ile Leu Glu Thr Ala Thr Pro Thr Asp Leu Thr Gly Ile Ile 210 215 220 Ser Leu Ile Glu Phe Ala Lys Ser Val Thr Lys Asn Asp Met Asn Ser 225 230 235 240 Phe Glu Phe Tyr Leu Lys Thr Phe His Asp Val Met Val Gly Lys Thr 245 250 255 Ile Phe Glu Arg Ser Ala Leu Gln Thr Ala Arg Asp Leu Ile Lys Glu 260 265 270 Ser Asp Ile Gln Ala Asp Gly Ser Glu Val Gly Lys Thr Tyr Asn Phe 275 280 285 Leu Ile Val Leu Ser Ser Leu Leu Cys Lys Ser Tyr Ala Thr Ile Val 290 295 300 Ala Cys Arg Lys Ile Leu Cys Leu Pro Asn Ile Asp Tyr Thr Pro Ile 305 310 315 320 Ile Asn Gln Cys Ile Gln Glu Gln Thr Lys Glu Phe Lys Glu Asn Val 325 330 335 Ile Pro Tyr Leu Ser Ser Thr Phe Thr Thr Phe Asn His Ile Asp Leu 340 345 350 Gly Lys Gly Ala Ala Trp Arg Glu Ala His Ile Cys Asp Val Lys Ala 355 360 365 Ser Pro Gly Tyr Ala Leu Val Ala Phe Glu Val Val Gln Asn Gly Asn 370 375 380 Asp Phe Asp Leu Ile Gly Tyr Gln Ala Lys Leu Lys Ser Asn Tyr Gly 385 390 395 400 Ile Asp Lys Glu Ser Val Ser Lys Val Ile Thr Pro Asn Ile Asn Lys 405 410 415 Ile Ile Gly Pro Arg Ser Gly Glu Lys Lys Pro Gly Glu Glu Glu Thr 420 425 430 Ile Ser Lys His Ile Tyr Phe Asn Ser Glu Glu Val Ile Phe Pro Glu 435 440 445 Gly Tyr Val Ile Thr Asn Ile Lys Phe Lys Ser Gly Thr Leu Glu Met 450 455 460 Gly Phe His Tyr Glu Val Thr Ala Cys Leu Tyr Asp Pro Ile Thr Gly 465 470 475 480 Glu Ile Asp Thr Asn Glu Thr Leu Thr Glu Met Arg Asp Ala Asn Pro 485 490 495 Glu Thr Glu Ile Ser Pro Thr Ser Asp Asn Gly Val Tyr Phe Pro Asn 500 505 510 Arg Ile Ser Asp Ile Phe Phe Ser Pro Met Arg Ser Phe Gln Ile Asn 515 520 525 Gly Asp Pro Asn Ser His Lys Phe Ser Ile Leu Ser Thr Ser Tyr Leu 530 535 540 Ser Glu Tyr Leu Val Glu Ser Asp Leu Ile Asn Lys Glu Thr Ser Leu 545 550 555 560 Ile Phe Leu Thr Lys Asp Ile Thr Ala Asn Thr Leu Asn Asn 565 570 <210> 71 <211> 377 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 71 Met Leu Asn Lys Ile Pro Tyr Lys Ile Leu Ala Val Ser Thr Leu Leu 1 5 10 15 Thr Ile Thr Thr Ala Asn Val Val Thr Pro Val Thr Ala Phe Ala Ser 20 25 30 Glu Ile Glu Gln Thr Thr Thr Ser Asp Met Ser Leu Ser Val Asn Glu 35 40 45 Glu Thr Met Lys Lys Ala Leu Gln Asp Ala Gly Leu Phe Ala Lys Ser 50 55 60 Met Asn Val Tyr Ser Tyr Leu Leu Ile Asn Asn Pro Asn Val Asn Phe 65 70 75 80 Glu Arg Ile Asp Val Glu Gly Asn Thr Asn Leu Pro Asn Gln Ile Val 85 90 95 Gln Asp Gln Lys Asn Ala Arg Glu His Ala Val Lys Trp Asp Thr Gln 100 105 110 Ile Lys Arg Gln Leu Leu Asn Thr Leu Thr Gly Ile Val Gln Tyr Asp 115 120 125 Thr Thr Phe Asp Asn Tyr Tyr Glu Val Leu Val Asp Ala Met Asn Asp 130 135 140 Gly Asp Gly Asp Thr Leu Lys Glu Gly Ile Thr Asp Leu Gln Gly Glu 145 150 155 160 Ile His Gln Asn Arg Glu His Thr Gln Lys Leu Ile Gln Glu Leu Thr 165 170 175 Lys Leu Lys Asp Asp Ile Gly Gln Asp Val Arg Ala Phe Gly Asp His 180 185 190 Thr Asp Leu Leu Gln Ser Ile Leu Lys Lys Gln Ala Ala Glu Ile Glu 195 200 205 Glu Asp Gln Lys Arg Leu Asp Glu Val Leu Lys Ser Val Asn Tyr Tyr 210 215 220 Lys Lys Leu Glu Ser Asp Gly Phe Asn Val Met Lys Gly Thr Val Leu 225 230 235 240 Gly Leu Pro Leu Ile Gly Gly Ile Ile Val Val Val Ala Lys Asp Asn 245 250 255 Leu Gly Lys Leu Glu Pro Val Ser Gln Gln Leu Leu Glu Lys Leu Ser 260 265 270 Gln Pro Val Asp His Lys Val Thr Leu Asn Arg Val Val Gly Val Thr 275 280 285 Tyr Asn Asn Ile Thr Glu Met His Asn Ala Ile Asp Thr Ala Ile Asn 290 295 300 Ala Leu Thr Tyr Met Ser Ala Gln Trp Asn Asp Leu Asp Ser Lys Tyr 305 310 315 320 Thr Ala Val Leu Gln His Ile Glu Asn Ala Ser Lys Lys Asp Asp Pro 325 330 335 Asn Lys Phe Lys Phe Leu Glu Pro Asn Leu Lys Ala Ala Lys Asp Ser 340 345 350 Trp Lys Thr Phe Lys Thr Asp Ala Ile Thr Leu Lys Glu Gly Ile Lys 355 360 365 Glu Leu Lys Val Glu Pro Leu Gln Lys 370 375 <210> 72 <211> 427 <212> PRT <213> Pseudomonas sp. <400> 72 Val Phe Leu Ile Asn Gly Ala Val Ile Phe Leu Asn Arg Ile Tyr Met 1 5 10 15 Glu Ile Asn Met Arg Gln Asp Leu Gly Lys Pro Ile Arg Ala Val Ala 20 25 30 Tyr Glu Ala Val Ala Glu Leu Glu Gly Ile Arg Thr Val Ser Glu Ala 35 40 45 Ala Lys Tyr Val Pro Val Gln Tyr Phe Gly Val Met Ala Gly Lys Asp 50 55 60 Ala Pro Asp Tyr Gln Asp Gly Thr Phe Ile Val Lys Lys Ser Asn Ile 65 70 75 80 Val Ala Ile Lys Arg Tyr Val Asn Ser Ser Leu Arg Leu Pro Val Asp 85 90 95 Leu Thr Leu Val Glu Arg Met Leu Gly Tyr Thr Arg Val Asp Ser Glu 100 105 110 Gly Leu Glu Pro Arg Asp Ile Gln Ser Leu His Gln Glu Ile His Lys 115 120 125 His Ala Leu Ser Trp Gly Thr Leu Glu Arg Glu Thr Lys Asn Leu Gly 130 135 140 Gly Arg Leu Asp Leu Phe Ser Lys Gly Phe Ile Asn Thr Gly Glu Ile 145 150 155 160 Val Ile Asp His Leu Lys Ser Phe Thr Gly Tyr Arg Asn Leu Leu Gly 165 170 175 Thr Ile Asp Thr Leu Thr Glu Lys Glu Met Glu Ala Leu Ala Ala Ile 180 185 190 Pro Leu Gly Asn Ser Asp Thr Glu Lys Val Gln Ser Leu Ala Arg Leu 195 200 205 Phe Thr Arg Met Lys Ala Asp Ile Glu Ser Phe Tyr Asn Arg Val Ile 210 215 220 Ala Val Lys Ala Leu Ala Ser Glu Phe Ser Arg Lys Ile Thr Glu Asp 225 230 235 240 Leu Leu Pro Val Ile Lys Val Lys Met Arg Asn Ala Glu Met Ala Gly 245 250 255 Ile Glu Lys Asp Ala Arg Val Glu Lys Ile Lys Phe Glu Leu Glu Glu 260 265 270 Leu Asp Gln Val Val Ala Glu Lys Leu Glu Glu Tyr Arg Ser Leu Val 275 280 285 Gly Tyr Ser Phe Thr Gly Leu Val Phe Gly Pro Ile Gly Val Ala Ile 290 295 300 Thr Gly Gly Ile Phe Gly Ser Gln Ala Glu Arg Val Arg Gly Glu Lys 305 310 315 320 Asn Ala Leu Leu Glu Arg Arg Thr Glu Leu Leu Glu Gln Met Arg Gly 325 330 335 Ala Asn Met Ser Lys Leu Leu Asn Glu Leu Ala Gly Gly Leu Val Asp 340 345 350 Ile Lys Thr Leu Val Glu Asp Ala Glu Lys Gly Ala Lys Asn Leu Glu 355 360 365 Asp Val Trp Ala Phe Ile Trp Leu Tyr Ile Asp Glu Ser Ser Ala Arg 370 375 380 Leu Ser Glu Ala Gln Thr Ala Leu Asp Leu Asn Met Leu Val Leu Asp 385 390 395 400 Leu Gln Ser Val Ile Asp Pro Trp Arg Val Ile His Gly His Ala Asn 405 410 415 Ala Leu Ser Arg Val Phe Asn Glu Val Ala Asp 420 425 <210> 73 <211> 373 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 73 Val Ala Lys Ser Met Thr Phe Lys Val Gly Thr Lys Tyr Met Phe Lys 1 5 10 15 Asn Lys Asn Ser Arg Lys Tyr Leu Asp Ile Ala Gly Asn Arg Thr Gly 20 25 30 Asn Asn Ala Asn Val Gln Gln Tyr Glu Tyr Leu Glu Lys Ala Asp Ser 35 40 45 Glu Arg Phe Phe Leu His Lys Leu Asp Asp Asp Tyr Tyr Ala Met Ile 50 55 60 Asn Leu Asn Ser Gly Lys Val Ile Asp Ile Ser Gly Asn Glu Thr Gly 65 70 75 80 Asn Asn Ala Asn Ile Gln Gln Tyr Glu Trp Leu Gly Asp Ala Ser Ser 85 90 95 Gln Tyr Trp Lys Phe Ile Pro Glu Thr Glu Gly Tyr Tyr Val Ile Lys 100 105 110 Ser Lys Leu Ser Gly Lys Val Leu Asp Ile Ser Gly Asn Arg Thr Asp 115 120 125 Asn Asn Ala Asn Val Gln Gln Tyr Glu Tyr Leu Glu Lys Ala Asp Ser 130 135 140 Glu Arg Phe Ala Val Glu Glu Ala Gly Ser Val Pro Leu Pro Ser Ile 145 150 155 160 Asp Lys Lys Pro Leu Ser Pro Val Pro Gln Tyr Lys Thr Ile Asn Asp 165 170 175 Gln Leu Pro Glu Glu Thr Glu His Val Val Arg Ala Phe Ala Arg Val 180 185 190 Pro Ala Ile Ser Val Lys Asp Pro His Tyr Gly Gly Asp Thr Ala Lys 195 200 205 Gln Ile Lys Glu Asn Pro Tyr Tyr Met Val Val Lys Lys Gln Trp Trp 210 215 220 Lys Lys Gln Gln Ser Tyr Val Leu Ala Pro Gly Glu Thr Tyr Lys His 225 230 235 240 Thr Val Arg Thr Gly Ile Lys Val Ile Asp Gln Glu Thr Ala Thr Lys 245 250 255 Thr Val Ser Trp Ser Ile Gly Ala Asp Met Gly Leu Asp Phe Lys Gly 260 265 270 Phe Ser Ala Gly Met Ser Ser Gln Tyr Ser Glu Gln Leu Glu Thr Thr 275 280 285 Ile Ser His Thr Thr Glu Gln Leu Lys Glu Glu Ile Met Asp His Glu 290 295 300 Ile Arg Asn Thr Thr Thr Asp Asn Met Ala Tyr Ser Arg Tyr Ile Leu 305 310 315 320 Val Thr Glu Tyr Ser Val Arg Arg Gln Asp Gly Ser Thr Val Asn Ser 325 330 335 Ser Trp Thr Met Thr Asp Lys Asn Asn Ala His Ala Val Tyr Phe Pro 340 345 350 Lys Thr Ile Gly Asn Leu Leu Asn Glu Ser Thr Lys Gln Leu Ser Lys 355 360 365 Thr Glu Asn Val Lys 370 <210> 74 <211> 369 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 74 Met Thr Phe Lys Val Gly Thr Lys Tyr Met Phe Lys Asn Lys Asn Ser 1 5 10 15 Arg Lys Tyr Leu Asp Ile Ala Gly Asn Arg Thr Gly Asn Asn Ala Asn 20 25 30 Val Gln Gln Tyr Glu Tyr Leu Glu Lys Ala Asp Ser Glu Arg Phe Phe 35 40 45 Leu His Lys Leu Asp Asp Asp Tyr Tyr Ala Met Ile Asn Leu Asn Ser 50 55 60 Gly Lys Val Ile Asp Ile Ser Gly Asn Glu Thr Gly Asn Asn Ala Asn 65 70 75 80 Ile Gln Gln Tyr Glu Trp Leu Gly Asp Ala Ser Ser Gln Tyr Trp Lys 85 90 95 Phe Ile Pro Glu Thr Glu Gly Tyr Tyr Val Ile Lys Ser Lys Leu Ser 100 105 110 Gly Lys Val Leu Asp Ile Ser Gly Asn Arg Thr Asp Asn Asn Ala Asn 115 120 125 Val Gln Gln Tyr Glu Tyr Leu Glu Lys Ala Asp Ser Glu Arg Phe Ala 130 135 140 Val Glu Glu Ala Gly Ser Val Pro Leu Pro Ser Ile Asp Lys Lys Pro 145 150 155 160 Leu Ser Pro Val Pro Gln Tyr Lys Thr Ile Asn Asp Gln Leu Pro Glu 165 170 175 Glu Thr Glu His Val Val Arg Ala Phe Ala Arg Val Pro Ala Ile Ser 180 185 190 Val Lys Asp Pro His Tyr Gly Gly Asp Thr Ala Lys Gln Ile Lys Glu 195 200 205 Asn Pro Tyr Tyr Met Val Val Lys Lys Gln Trp Trp Lys Lys Gln Gln 210 215 220 Ser Tyr Val Leu Ala Pro Gly Glu Thr Tyr Lys His Thr Val Arg Thr 225 230 235 240 Gly Ile Lys Val Ile Asp Gln Glu Thr Ala Thr Lys Thr Val Ser Trp 245 250 255 Ser Ile Gly Ala Asp Met Gly Leu Asp Phe Lys Gly Phe Ser Ala Gly 260 265 270 Met Ser Ser Gln Tyr Ser Glu Gln Leu Glu Thr Thr Ile Ser His Thr 275 280 285 Thr Glu Gln Leu Lys Glu Glu Ile Met Asp His Glu Ile Arg Asn Thr 290 295 300 Thr Thr Asp Asn Met Ala Tyr Ser Arg Tyr Ile Leu Val Thr Glu Tyr 305 310 315 320 Ser Val Arg Arg Gln Asp Gly Ser Thr Val Asn Ser Ser Trp Thr Met 325 330 335 Thr Asp Lys Asn Asn Ala His Ala Val Tyr Phe Pro Lys Thr Ile Gly 340 345 350 Asn Leu Leu Asn Glu Ser Thr Lys Gln Leu Ser Lys Thr Glu Asn Val 355 360 365 Lys <210> 75 <211> 411 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 75 Leu Ser Thr Lys Leu Gly Gly Asn Ile Met Lys Ser Ile Ser Lys Lys 1 5 10 15 Val Met Ala Gly Leu Leu Val Gly Ala Thr Ser Leu Ser Ile Trp Ala 20 25 30 Pro Ile Ser Glu Ala Ala Ala Pro Glu Asn Asn Arg Tyr Tyr Asn Ile 35 40 45 Ala Leu Lys Ser Asn Thr Lys Lys Val Trp Asn Val Ser Gln Gly Ser 50 55 60 Asn Asp Asn Asp Arg Ala Ile Val Leu Trp Gln Gly Gly Ser Ala Asp 65 70 75 80 His Glu Arg Phe Ala Phe Phe Gln Leu Asp Gly Gly Ala Tyr Ala Ile 85 90 95 Val Asn Lys Asn Ser Gly Lys Val Val Thr Phe Gly Thr Gly Ser Trp 100 105 110 Val Ser Gly Gly Pro Ile Pro Asp Ser Glu Thr Leu Gln Gln Gln Lys 115 120 125 Trp Thr Gly Glu Ala Lys Gln Lys Trp Asn Leu Arg Asp Leu Gly Ser 130 135 140 Asp Gly His Gly Ser Asn Asn Tyr Glu Ile Val Asn Gln Ala Asn Gly 145 150 155 160 Lys Val Pro Ser Tyr Arg Trp Ile Gly Ser Thr Val Asp Asn Thr Glu 165 170 175 Tyr Leu Lys Leu Asp Asn Ser Asn Pro Ser Asp Ala Asp Lys Val Phe 180 185 190 Thr Leu Phe Asn Gly Thr Met Asn Leu Trp Gly Gln Asn Ile Thr Phe 195 200 205 Phe Asn Asp Thr Ile Ser Val Pro Lys Leu Pro Ala Thr Gly Thr Arg 210 215 220 Pro Asp Ala Pro Asn Tyr Thr Gly Gly Val Asp Gln Gln Leu Pro Gln 225 230 235 240 Thr Ser Asn Ser Val Val Val Gly Ala Thr Leu Ile Pro Cys Phe Met 245 250 255 Val Asn Asp Asn Gln Ala Ser Asp Tyr Thr Lys Ile His Asn Ser Pro 260 265 270 Tyr Tyr Thr Leu Val Lys Glu Glu Tyr Trp Asp Lys Thr Phe Ser Ala 275 280 285 Val Ile Pro Ala Gly Leu Thr Arg Asn Tyr Ser Phe Lys Thr Gly Met 290 295 300 Thr Ser Val Asp Gln Gln Lys Met Thr Asp Thr Leu Ser Met Lys Ile 305 310 315 320 Gly Ala Asp Phe Gly Leu Lys Phe Gly Asp Ala Ser Ala Ser Leu Lys 325 330 335 Thr Glu Ile Ser Lys Thr Ile Gln Thr Glu Ile Ser Thr Thr Asn Thr 340 345 350 Glu Ala Ser Glu Glu Thr Ile Thr Ser Thr Val Thr Ser Glu Ala Gly 355 360 365 Lys Thr Thr Gly Tyr Thr Glu Tyr Gln Leu Ala Thr Lys Tyr Thr Leu 370 375 380 Lys Arg Ala Asp Gly Ser Ile Val Ser Asp Pro Trp Val Val Lys Asn 385 390 395 400 Asn Lys Ile Thr Ile Ala Arg Lys Asn Ala Gln 405 410 <210> 76 <211> 387 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 76 Met Lys Ser Ile Ser Lys Lys Val Met Ala Gly Leu Leu Val Gly Ala 1 5 10 15 Thr Ser Leu Ser Ile Trp Ala Pro Ala Ser Gln Ala Ala Pro Ala Asn 20 25 30 Asn Ala Tyr His Ser Ile His Leu Ala Ala Asp Ala Thr Leu Lys Trp 35 40 45 Asp Val Tyr Gly Asn Ser Pro Asn Asp Glu Ala Gly Ile Leu Leu Tyr 50 55 60 Asn Gly Asn Phe Ser Asp Asn Glu Gln Phe Leu Phe Phe Pro Leu Asp 65 70 75 80 Gly Gly Leu Tyr Ala Ile Val Asn Lys Asn Ser Gly Lys Ala Val Thr 85 90 95 Ile Gly Ala Gly Phe Ile Thr Pro Thr Asp Tyr Ser Tyr Asn Arg Glu 100 105 110 Gly Leu Lys Gln Ser Lys Trp Thr Gly Ala Ala Ala Asp Lys Trp Tyr 115 120 125 Leu Arg Asp Lys Gly Asn Asn Asn Tyr Glu Ile Val Asn Gln Gly Tyr 130 135 140 Gly Lys Val Ala Ser Tyr Ala Arg Leu Gly Ile Ser Gly Gln Lys Tyr 145 150 155 160 Val Asp Leu Asp Asp Ser Asn Pro Ser Asp Asn Asp Arg Leu Phe His 165 170 175 Ile Pro Ala Ala Ala Arg Ser Thr Phe Ser Leu Pro Thr Leu Pro Thr 180 185 190 Ile Gly Thr Arg Pro Asp Ala Pro Asp Tyr Arg Glu Asp Phe Pro Gly 195 200 205 Arg Ile Thr Gln Gln Leu Pro Gln Thr Ser Asn Ser Val Val Val Gly 210 215 220 Ala Ser Leu Ile Pro Cys Ile Met Val Asn Asp Asn Gln Ala Ser Asp 225 230 235 240 Tyr Thr Lys Ile His Asn Ser Pro Tyr Tyr Thr Leu Val Lys Glu Glu 245 250 255 Tyr Trp Asp Lys Thr Phe Ser Thr Val Leu Pro Ala Gly Tyr Thr Lys 260 265 270 Asn Tyr Ser Phe Lys Thr Gly Met Thr Ser Val Asp Gln Gln Arg Met 275 280 285 Thr Asp Thr Leu Ser Met Lys Ile Gly Ala Asp Phe Gly Leu Lys Phe 290 295 300 Gly Asp Ala Ser Ala Ser Leu Lys Thr Glu Ile Ser Arg Thr Ile Gln 305 310 315 320 Thr Glu Ile Thr Ser Thr Ser Thr Glu Ala Ser Glu Glu Thr Ile Thr 325 330 335 His Asn Val Thr Ser Glu Ala Gly Lys Thr Thr Ala Phe Thr Glu Tyr 340 345 350 Gln Leu Ala Thr Lys Tyr Thr Leu Lys Arg Ala Asp Gly Ser Ile Val 355 360 365 Ser Asp Pro Trp Val Val Lys Asn Asn Lys Asn Thr Ile Val Arg Lys 370 375 380 Ile Glu Lys 385 <210> 77 <211> 364 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 77 Val Arg Ser Leu Tyr Ile Asn Phe Tyr Lys Lys Cys Phe Leu Ser Ile 1 5 10 15 Met Ile Ala Gly Val Gly Met Ser Asn Val Ile Pro Leu Lys Pro Leu 20 25 30 Ala Glu Gly Phe Glu Glu Gly Gln Gln Leu Gln Gln Lys Ser Ala Glu 35 40 45 Ser Tyr Ser Leu Gly Pro Ala Gly Phe Lys Asp Val Met Ala Gln Thr 50 55 60 Thr Thr Ser Val Phe Ala Met Asp Ser Tyr Ala Lys Leu Ile Arg Asn 65 70 75 80 Gln Gln Glu Thr Asp Leu Asn Lys Ile Ser Ser Ile Asn Asp Asn Leu 85 90 95 Arg Leu Lys Met Ile Gln His Gln Lys Asp Ala Lys Ile Asn Ala Ala 100 105 110 His Trp Leu Glu Lys Met Lys Pro Gln Ile Met Lys Thr Asn Gln Asn 115 120 125 Ile Ile Asn Tyr Asn Asp Val Phe Gln Thr Asn Tyr Asn Ser Leu Leu 130 135 140 Lys Ala Ile Asp Gln Lys Asp Ser Gly Lys Leu Lys Glu Gly Leu Glu 145 150 155 160 Glu Leu Tyr Ala Ser Ile Leu Lys Asn Glu Lys Glu Val Asp Val Leu 165 170 175 Leu Gly Asp Leu Lys Thr Phe Arg Asn Arg Met Glu Arg Asp Thr Thr 180 185 190 Ser Phe Lys Asn Asp Ser Asn Gln Leu Asn Ser Ile Leu Ala Ser Thr 195 200 205 Asn Ala Gly Ile Pro Val Leu Gln Gln Gln Ile Asn Ala Tyr Asn Asp 210 215 220 Leu Ile Lys Lys Ser Asn Asn Met Val Ile Thr Gly Gly Ile Leu Cys 225 230 235 240 Ser Ser Leu Leu Ala Cys Ile Ala Gly Gly Pro Met Ile Ala Asn Ala 245 250 255 Leu Asn Glu Ile Ala Arg Ala Glu Arg Glu Ile Ala Asn Leu Lys Glu 260 265 270 Lys Ile Ser Gly Ala Gln Lys Asp Val Val Ile Leu Thr Asp Ile Asn 275 280 285 Ile Lys Thr Ala Asn Met Thr Asn Thr Ile Asp Ala Ala Ile Thr Ala 290 295 300 Leu Gln Lys Ile Ser Asn Gln Trp His Thr Val Gly Ala Lys Tyr Asn 305 310 315 320 Asn Leu Leu Lys Asn Val Lys Asp Ile Ser Pro Glu Glu Phe Ala Phe 325 330 335 Ile Lys Glu Asp Leu Asn Thr Ala Arg Asp Ser Trp Lys Asp Ile Lys 340 345 350 Asp Tyr Thr Glu Lys Leu Asn Glu Gly Val Ser Lys 355 360 <210> 78 <211> 349 <212> PRT <213> Brevibacillus sp. <400> 78 Met Asp Ile Lys Lys Asp Thr Tyr Tyr Lys Ile Ile Asn Arg Asn Ser 1 5 10 15 Gly Leu Val Ile Asp Val Gln Ala Lys Ser Thr Gly Asn Ser Ala Leu 20 25 30 Leu Glu Gln Leu His Trp Leu Gly Glu Ser Phe Gln Gln Trp Leu Val 35 40 45 Phe Gln Leu Asp Gly Gly Leu Ser Ala Ile Val Asn Arg Asn Ser Gly 50 55 60 Leu Val Ile Asp Val Gln Ala Lys Ser Thr Ser Asn Ser Ala Leu Leu 65 70 75 80 Glu Gln Leu His Trp Leu Gly Glu Ser Phe Gln Gln Trp Ile Leu Glu 85 90 95 Lys Val Asp Gly Tyr Phe Lys Ile Lys Asn Gln Asn Ser Gly Leu Val 100 105 110 Ile Asp Val Gln Ala Lys Ser Thr Ser Asn Ser Ala Leu Leu Glu Gln 115 120 125 Leu His Trp Leu Gly Glu Ser Phe Gln Gln Trp Ser Phe Glu Glu Val 130 135 140 Glu Thr Ile Lys Leu Pro Ser Ile Ala Thr Gln Glu Leu Pro Pro Pro 145 150 155 160 Pro Glu Tyr Lys Ser Leu Asp Asp Asn Leu Pro Asp Ser Thr Asp Pro 165 170 175 Val Ile Thr Ser Tyr Thr Leu Ile Pro Cys Ile Met Val Glu Asp Asn 180 185 190 Gly Trp Ser Ser Lys Ser Lys Ile Thr Glu Ser Pro Tyr Tyr Met Leu 195 200 205 Thr Lys Thr Gln Tyr Trp Lys Lys Ile Asp Ser His Thr Phe Ala Pro 210 215 220 Lys Thr Gln Tyr Thr Ser Lys Thr Thr Tyr Gly Met Ser Glu Met Asp 225 230 235 240 Gln Glu Ser Met Thr Tyr Thr Thr Gly Ile Thr Val Thr Ala Asp Ala 245 250 255 Gly Phe Ser Phe Lys Lys Val Ser Ser Ser Ile Ala Ala Ser Val Thr 260 265 270 Lys Glu Leu Gln Val Gln Arg Ser Thr Thr Thr Gln Ile Met Thr Ile 275 280 285 Gln Glu Asn Thr Ile Ser Ile Ser Asn Asp Asn Asn Tyr Lys Ile Ala 290 295 300 Trp Ser Leu Tyr Ala Leu Val Ser Glu Tyr His Leu Lys Arg Ala Asn 305 310 315 320 Gly Thr Ser Val Thr Ser Ser Trp Thr Val Ile Asn Lys Asn Asp Glu 325 330 335 Arg Glu Ser Tyr Tyr Pro Tyr Asp Ala Asn Leu Lys Gln 340 345 <210> 79 <211> 288 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 79 Met Met Ser Asn Glu Ser Lys Asn Asn Glu Asn Met Asn Leu Pro Ile 1 5 10 15 Ile Asn Asp Glu Asp Ser Ile Pro Ser Glu Ile Arg Asp Ser Arg Ser 20 25 30 Lys Ile Thr Phe Pro Asp Phe Asn Ile Tyr Lys Ile Gly Thr Phe Cys 35 40 45 Gly Lys Tyr Val Asp Ile Pro Gly Gly Ala Asn Glu Asp Ser Ser Ala 50 55 60 Ile Gln Phe Gln Thr Gln Asp Gly Asp Asn Gln Lys Phe Leu Ile Phe 65 70 75 80 Thr Leu Asp Asp Ser Tyr Ser Ile Ile Ala Ala Arg His Ser Gly Lys 85 90 95 Val Met Asp Ala Tyr Tyr Asn Ser Ser Gln Asn Arg Ile Ile Gln Phe 100 105 110 Asp Phe His Asn Thr Asn Asn Gln Lys Phe Phe Leu Ser Asp Asn Gly 115 120 125 Thr Ile Ala Ser Lys Gln Asp Arg Gln Val Trp Asp Val Gln Gly Glu 130 135 140 Ser Thr Gln Asn Gly Ala Arg Ile Val Val Phe Lys Phe Ile Asp Val 145 150 155 160 Arg Asn Gln Lys Phe Thr Leu Asn Lys Leu Gly Ser Val Pro Val His 165 170 175 Gln Pro Thr Leu Ser Pro Leu Pro Ser Ala Pro Asp Phe Arg Thr Asn 180 185 190 Asp Ile Asn Glu Gln Leu Pro Asp Gln Thr Asn Pro Val Asn Thr His 195 200 205 Phe Thr Tyr Leu Pro Tyr Phe Met Val Lys Asp Pro Leu Tyr Asn Ala 210 215 220 Gln Gln Gln Ile Lys Asn Ser Pro Tyr Tyr Thr Leu Val Arg Arg Gln 225 230 235 240 Tyr Trp Glu Lys Lys Thr Gln Arg Ile Leu Ala Pro Ser Asp Thr Tyr 245 250 255 Glu Tyr Ser Glu Thr Ile Gly Val Ser Arg Thr Asp Gln Ser Ser Met 260 265 270 Thr Asp Thr Thr Glu Ile Ser Asn Arg Cys Arg Phe Arg Ile Cys Ile 275 280 285 <210> 80 <211> 596 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 80 Met Lys Tyr Lys Asp Arg Thr His Ala Lys Arg Lys Tyr Lys Gln Ala 1 5 10 15 Leu Leu Val Thr Val Ala Thr Met Thr Leu Gly Val Ser Thr Leu Gly 20 25 30 Ser Gly Ala Ser Ala Phe Ala Glu Glu Asn Ser Ile Ser Leu Gln Gln 35 40 45 Val Thr Gly Ala Gln Gln Met Gln Ala Ser Thr Tyr Ser Ala Gly Gly 50 55 60 Ser Thr Ser Gln Thr Ala Glu Ser Thr Ser Thr Leu Lys Ser Leu Leu 65 70 75 80 Thr Met Asp Asn Leu Lys Lys Val Gly Thr Leu Thr Gly Asp Val Leu 85 90 95 Lys Thr Ala Tyr Lys Asp Ala His Glu Asn Asn Gly Asn Tyr Asn Asn 100 105 110 Thr Phe Arg Asp Leu Ala Met Gly Gly Thr Ser Leu Ile Pro Tyr Gly 115 120 125 Gly Val Leu Val Ser Gly Leu Ile Gly Leu Ile Trp Pro Val Asn Thr 130 135 140 Asp Ala Gln Lys Asn Gln Met Gln Lys Leu Ile Asp Asn Leu Asn Asn 145 150 155 160 Met Met Asp Ser Lys Ile Thr Ala Asn Glu Met Ala Asn Ile Gln Ser 165 170 175 Glu Val Asn Thr Leu Lys Glu Arg Leu Gln Arg Phe Glu Lys Asn Ile 180 185 190 Asn Met Ser Ile Ser Arg Ser Val Tyr Arg Leu Ala Thr Asp Lys Glu 195 200 205 Gln Ala Leu Ala Thr Glu Ala Ser Ala Ile Ser Asn Asp Phe Ser Lys 210 215 220 Ile Leu Gly His Ser Lys Gln Glu Leu Gln Thr Ile Pro Ala Leu Pro 225 230 235 240 Val Tyr Ala Gln Leu Ala Thr Ala His Ile Glu Phe Leu Gln Phe Leu 245 250 255 Ala Lys Asn Gly Thr Gly Ser Lys Leu Gln Tyr Thr Thr Ala Ala Leu 260 265 270 Asn Thr Leu Leu Tyr Gly Glu Pro Asp Glu Thr Phe Glu Gln Arg Met 275 280 285 His Lys Leu Ala Glu Lys Tyr Arg Glu His Val Asn Thr Thr Tyr Lys 290 295 300 Leu Ala Asp Glu Lys Met Asn Val Lys Ile Arg Asp Ile Ala Asn Asn 305 310 315 320 Ser Pro Val His His Met Asn Asn Tyr Glu Thr Val Asp Glu Met Met 325 330 335 Gly Ala Met Gln Val Tyr Met Leu Asn Met His Pro Ala Ala Asn Asn 340 345 350 Tyr Asp Ser Met Lys Lys Lys Leu Asn Glu Asp Val Thr Ala Leu Leu 355 360 365 Asp Leu Lys Thr Lys Lys Gln Glu Leu Leu Ala Ser Thr Val Gly Asn 370 375 380 Glu Ala Phe Gln Lys Ile Val Ile Gly Glu Trp Asp Ala His Asn His 385 390 395 400 Val Ala Asp Leu Asn His Ile Gln Gln Thr Gly Trp Ala Tyr Leu Lys 405 410 415 Asn Asn Trp Tyr Tyr Leu Ser Pro Asp Asp Ser Thr Lys Asn Leu His 420 425 430 Gly Asp Thr Phe Gln Arg Gly Gln Gln Val Thr Gly Gln Ile Glu Ile 435 440 445 Asp His Lys Thr Tyr Phe Phe Lys Pro Asp Thr Gly Gln Met Val Thr 450 455 460 Arg Trp Leu Gln Ile Gly Asp Lys Phe Phe Tyr Ile Ser Pro Tyr Asp 465 470 475 480 Gly Phe Lys Asn Trp Asp Gly Val Glu Phe Lys Gln Gly Glu Leu Val 485 490 495 Thr Gly Trp Leu Glu Leu Gly Asp Arg Ala Thr Tyr Tyr Leu Ser Pro 500 505 510 Glu Asn Asp Lys Lys Asn Asp Glu Asn Lys Asn Ser Lys Thr Phe Asp 515 520 525 Lys Gly Gln Met Met Thr Gly Trp Ile Leu Val Lys Asn Val Ser Tyr 530 535 540 Tyr Met Asp Asn Lys Glu Gly Asn Lys Asp Phe Gln Asp Val Lys Gly 545 550 555 560 Arg Met Leu Arg Gly Thr Asn Lys Gly Lys Gly Phe Arg Leu Asn Ser 565 570 575 Gly Lys Ser Pro Asp Asp Phe Lys Thr His Lys Phe Asn Asp Asn Gly 580 585 590 Thr Trp Ile Asn 595 <210> 81 <211> 386 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 81 Met Lys Phe Leu Ser Lys Lys Val Ile Thr Gly Leu Phe Ala Gly Thr 1 5 10 15 Met Ala Leu Ser Ile Gly Ala Pro Ala Ser Gln Ala Ala Thr Pro Glu 20 25 30 Lys Asn Gly Tyr Tyr Ser Ile His Leu Ala Ser Asn Ala Trp Lys Lys 35 40 45 Trp Asp Val Val Gln Ser Ser Leu Asp Asn Glu Arg Gly Ile Leu Leu 50 55 60 Tyr Asp Val Ser Gly Arg Ile Pro Asp Asn Gln Gln Phe Ala Phe Phe 65 70 75 80 Pro Leu Asp Gly Gly Thr Tyr Ala Ile Val Asn Lys Asn Ser Gly Lys 85 90 95 Pro Val Thr Ile Gly Asp Asn Val Leu Pro Met Ala Gly Leu Gly Gly 100 105 110 Asn Ser Gly Ala Leu Lys Gln Asn Asn Trp Thr Gly Asn Ala Asn Glu 115 120 125 Lys Trp Tyr Leu Arg Asp Leu Gly Ser Asn Asp Phe Glu Ile Val Asn 130 135 140 Gln Gly Thr Gly Lys Val Ala Ser Tyr Ala Trp Val Gly Asp Leu Val 145 150 155 160 Arg Asn Tyr Glu Tyr Val Asp Leu Asp Asn Ala Asn Pro Ser Asp Lys 165 170 175 Asp Arg Val Phe His Ile Pro Ala Ala Arg Ser Thr Phe Thr Val Pro 180 185 190 Thr Leu Pro Ala Thr Gly Thr Arg Pro Val Ala Pro Asn Tyr Thr Gly 195 200 205 Gly Ile Asp Glu Gln Leu Pro Gln Thr Ser Glu Ser Val Ile Val Gly 210 215 220 Ala Ser Leu Ile Pro Cys Ile Met Val Lys Asp Ser Gln Thr Asn Asp 225 230 235 240 Tyr Thr Lys Ile His Asn Ser Pro Tyr Tyr Thr Leu Val Lys Glu Glu 245 250 255 Tyr Trp Asp Lys Thr Phe Ser Lys Val Ile Gln Pro Gly Leu Ser Glu 260 265 270 Ala Tyr Ser Tyr Lys Thr Gly Val Ser Ser Val Asp Gln Gln Lys Met 275 280 285 Thr Asp Thr Leu Ser Met Lys Phe Gly Ala Asp Phe Gly Ile Lys Phe 290 295 300 Gly Asp Ala Ser Ala Ser Leu Lys Ser Glu Ile Ser Arg Thr Ile Gln 305 310 315 320 Thr Glu Ile Ser Thr Thr Asn Ser Glu Ala Thr Glu Glu Thr Arg Ser 325 330 335 Tyr Thr Ala Thr Gly Glu Pro Gly Lys Ala Thr Gly Tyr Thr Gln Tyr 340 345 350 Gln Leu Ala Thr Lys Tyr Thr Leu Lys Arg Ala Asp Gly Ser Ile Val 355 360 365 Ser Asp Pro Trp Val Val Lys Asn Asp Lys Ile Thr Val Thr Arg Lys 370 375 380 Thr Ser 385 <210> 82 <211> 432 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 82 Leu Val Leu Ser Phe Tyr Ile Ala Lys Val Ile Leu Phe Arg Asn Lys 1 5 10 15 Ser Ile Ser Asn Val Gln Tyr Asn Phe Ile Phe Cys Asn Leu Val Gly 20 25 30 Ile Leu Pro Ala Lys Leu Gly Gly Asn Ile Met Lys Ser Ile Ser Lys 35 40 45 Lys Val Met Ala Gly Leu Gly Val Gly Ala Met Ser Leu Ser Ile Trp 50 55 60 Ala Pro Ser Ser Gln Ala Ala Ala Pro Ala Asn Asn Glu Tyr His Thr 65 70 75 80 Ile His Leu Ala Ala Asn Thr Asn Ile Ala Trp Asp Val Tyr Lys Gly 85 90 95 Trp Gln Ser Asp Asp Ala Gly Ile Val Leu Trp Asp Gly Ala Arg Gly 100 105 110 Asp Asn Glu Gln Phe Val Phe Phe Pro Leu Asp Gly Gly Ala Tyr Ala 115 120 125 Ile Val Asn Lys Asn Ser Gly Lys Pro Val Gly Ile Gly Ser Ala Ile 130 135 140 Ile Gly Ser Asp Gly Val Arg Asn Phe Pro Ser Phe Asn Asn Glu Gly 145 150 155 160 Leu Arg Gln Thr Ser Trp Thr Gly Ala Pro Asn Glu Gln Trp Tyr Leu 165 170 175 Arg Asp Lys Gly Asn Asn Asn Phe Glu Ile Val Asn Gln Gly Ser Gly 180 185 190 Lys Val Ala Ser Trp Ala Gly Val Glu Met Tyr Gly Tyr Lys Asp Tyr 195 200 205 Val Asp Leu Asp Glu Ser Asn Pro Ser Asp Lys Asp Arg Leu Phe Asn 210 215 220 Ile Pro Ala Ala Arg Ser Thr Phe Ser Leu Pro Thr Leu Pro Ala Val 225 230 235 240 Gly Thr Arg Pro Asn Ala Pro Asp Tyr Asn Thr Ser Gly Ala Ile Asp 245 250 255 Gln Gln Leu Pro Gln Thr Ser Asn Ser Val Val Val Gly Ala Ser Leu 260 265 270 Ile Pro Ser Ile Met Val Lys Asp Asn Gly Ala Ser Asp Tyr Thr Lys 275 280 285 Ile His Asn Ser Pro Tyr Tyr Val Leu Val Lys Glu Glu Tyr Trp Glu 290 295 300 Lys Val Arg Ser Glu Ile Ile Pro Ala Gly Ala Thr Ser Lys Tyr Thr 305 310 315 320 Val Lys Ser Gly Val Ser Glu Ile Asp Gln Lys Lys Met Ser Asp Thr 325 330 335 Leu Ala Met Ser Phe Gly Ser Asp Leu Gly Leu Lys Phe Gly Glu Ser 340 345 350 Ser Leu Ser Ile Lys Ser Ser Val Ser Arg Thr Ile Gln Thr Glu Val 355 360 365 Thr Lys Thr Ser Thr Asn Ala Thr Glu Glu Thr Glu Glu Lys Ser Ile 370 375 380 Pro Ser Ile Pro Gly Lys Asn Thr Gly Phe Thr Ala Tyr Gln Leu Val 385 390 395 400 Thr Lys Tyr Thr Leu Lys Arg Thr Asp Gly Ser Val Val Thr Asp Pro 405 410 415 Ser Ile Val Arg Asp Ser Lys Gln Thr Ile Ala Arg Thr Ile Ala Asn 420 425 430 <210> 83 <211> 400 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 83 Met Tyr Ile Leu Leu Leu His Phe Arg Lys Lys Trp Tyr Ile Ile Lys 1 5 10 15 Ser Gln Lys Phe Gln Lys Gln Lys Arg Glu Lys Lys Met Lys Arg Tyr 20 25 30 Lys Lys Leu Leu Met Val Ala Pro Leu Ala Cys Met Leu Gly Thr Gly 35 40 45 Val Phe Thr Leu Pro Asn Val Ser His Ala Ala Glu Val Ala Asp Val 50 55 60 Tyr Asn Gln Gly Thr Thr Tyr Ser Lys Glu Asn Met Glu Lys Ala Leu 65 70 75 80 Tyr Leu Arg Leu Leu Glu Gly Ile Glu Arg Ser Pro Glu Leu Arg Gln 85 90 95 Lys Phe Lys Met Asn Gln Asp Glu Lys Ile Gln Arg Glu Tyr Phe Pro 100 105 110 Glu Asn Asp Pro Leu Val Gly Gly Ile Ala Gly Thr Ile Gly Thr Met 115 120 125 Gly Gly Ala Ile Gly Gly Ala Ala Leu Ala Ser Arg Val Asp Tyr Gly 130 135 140 Leu Lys Ser Gln Leu Asn Gln Val Asn Ile Thr Ser Val Gly Thr Asp 145 150 155 160 Phe Lys Val Thr Pro Ser Lys Val Val Glu Glu Asp Gln Gly Val Ile 165 170 175 Asn Leu Leu Ser Tyr Arg Asn Asn Thr Pro Glu Lys Gln Lys Ala Phe 180 185 190 Thr Thr Glu Glu Ser Tyr Lys Lys Val Asp Thr Val Thr Ala Thr Asn 195 200 205 Gln Tyr Gly Phe Lys Leu Ser Ala Lys Ser Val Thr Lys Phe Gly Phe 210 215 220 Asp Ile Gly Leu Ala Lys Gly Glu Gln Thr Phe Glu Val Ser Ala Glu 225 230 235 240 Phe Ala Phe Asn Arg Thr Asp Thr Phe Thr Thr Thr Asn Glu Lys Thr 245 250 255 Val Thr Phe Lys Ala Gln Glu Val Ile Ala Ala Ser Gly Gly Thr Thr 260 265 270 Asp Tyr Phe Ser Arg Val Lys Lys Ala Lys Phe Ser Gly Ser Phe Gln 275 280 285 Thr Asp Ala Ala Leu Asp Ser Leu Lys Val Lys Leu Pro Ile Val Lys 290 295 300 Gly Gly Asn Met Asn Val Thr His Thr Glu Glu Val Thr Leu Asn Ser 305 310 315 320 Glu Asp Leu Tyr Asn Ile Phe Lys Leu Thr Ser Lys Asp Phe Pro Leu 325 330 335 Pro Ser Tyr Leu Ser Phe Asp Asp Thr Asn Lys Ser Ile Leu Val Lys 340 345 350 Asn Ala Thr Phe Asn Tyr Thr Gly Glu Ile Gly Tyr His Thr Ala Ile 355 360 365 Asp Ala Lys Phe Thr Pro Phe Asp Gln Thr Lys Ala Thr Ala Val Met 370 375 380 Pro Tyr Ala Lys Tyr Ala Glu Lys Thr Gln Ala Asn Ala Leu Leu Arg 385 390 395 400 <210> 84 <211> 404 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 84 Leu Ser Thr Lys Leu Gly Gly Asn Ile Met Lys Ser Ile Ser Lys Lys 1 5 10 15 Val Met Ala Gly Leu Leu Val Gly Ala Thr Ser Leu Ser Ile Trp Ala 20 25 30 Pro Thr Ser Gln Ala Ala Ala Pro Glu Asn Asn Arg Tyr Tyr Ser Val 35 40 45 His Leu Ala Ala Asp Thr Ala Leu Lys Trp Asp Val Tyr Gly Asn Gly 50 55 60 Thr Tyr Asp Asp Ala Gly Ile Leu Leu Tyr Asn Gly Asn Leu Gly Asp 65 70 75 80 Asn Glu Gln Phe Val Phe Phe Pro Leu Asp Gly Gly Leu Tyr Ala Ile 85 90 95 Val Asn Lys Asn Ser Gly Lys Ala Val Thr Ile Gly Gly Gly Trp Val 100 105 110 Gly Asp Asn Ala Phe Ser Tyr Asn Arg Glu Gly Leu Ile Gln Ser Lys 115 120 125 Trp Thr Gly Ala Ala Asp Asn Lys Trp Tyr Leu Arg Asp Lys Gly Asn 130 135 140 Asn Asn Tyr Glu Ile Val Asn Gln Gly Tyr Gly Lys Val Ala Ser Tyr 145 150 155 160 Ala Arg Leu Gly Ile Thr Gly Pro Lys Tyr Val Asp Leu Asp Asp Ser 165 170 175 Asn Pro Ser Asp Asn Asp Arg Leu Phe Lys Val Ser Lys Ser Pro Trp 180 185 190 Leu Tyr Gly Asp Ile Pro Gly Leu Asn Leu Asp Tyr Gly Thr Phe Ser 195 200 205 Leu Pro Gln Leu Pro Ala Thr Gly Asn Arg Pro Asp Ala Pro Asn Tyr 210 215 220 Thr Gly Gly Ile Asp Gln Gln Leu Pro Gln Thr Ser Asn Ser Val Val 225 230 235 240 Val Gly Ala Ser Leu Val Pro Cys Ile Met Val Asn Asp Ser Gln Ala 245 250 255 Ser Asp Tyr Thr Lys Ile His Asn Ser Pro Tyr Tyr Thr Leu Val Lys 260 265 270 Glu Glu Tyr Trp Asp Lys Thr Phe Ser Lys Val Ile Gln Pro Gly Leu 275 280 285 Ser Glu Ser Tyr Ser Tyr Lys Thr Gly Val Ser Ser Val Asp Gln Gln 290 295 300 Lys Met Thr Asp Thr Leu Ser Met Lys Phe Gly Ala Asp Leu Gly Ile 305 310 315 320 Lys Phe Gly Asp Val Ser Ala Ser Leu Lys Ser Glu Ile Ser Arg Thr 325 330 335 Ile Gln Thr Glu Ile Ser Thr Thr Asn Ser Glu Ala Thr Glu Glu Thr 340 345 350 Arg Ser Tyr Thr Ala Thr Gly Glu Pro Gly Lys Ala Thr Gly Tyr Thr 355 360 365 Gln Tyr Gln Leu Ala Thr Lys Tyr Thr Leu Lys Arg Ala Asp Gly Ser 370 375 380 Thr Val Ser Asp Pro Trp Val Val Lys Asn Asp Lys Ile Thr Val Thr 385 390 395 400 Arg Lys Thr Ser <210> 85 <211> 378 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 85 Leu Met Thr Asn Glu Asn Asn Thr Asn Thr Ser Ala Ser Asn Gly Glu 1 5 10 15 Asn Leu Ile Pro Ser Glu Val Leu Ala Ser Gly Lys Gln Ile Ser Phe 20 25 30 Pro Asp Phe Asn Phe Tyr Lys Ile Arg Thr Phe Cys Gly Lys Tyr Ile 35 40 45 Asp Ile Arg Gly Gly Ser Met Asp Asp Leu Ala Tyr Ala Leu Gln Tyr 50 55 60 Thr Gly His Asn Ala Asp Asn Gln Lys Phe Leu Ile Phe Thr Leu Asp 65 70 75 80 Asn Asn Tyr Ser Val Ile Ala Ala Lys His Ser Gly Lys Val Met Asp 85 90 95 Ile Trp Asp Thr Pro Asn Phe Pro Pro Gly Leu Pro Asp Ile Leu Thr 100 105 110 Gln Tyr Tyr Phe Lys Asn Gly Asp Asn Gln Lys Phe Phe Ile Ala Asn 115 120 125 Asp Gly Ser Val Ala Val Lys Gln Asp Gly Arg Val Leu Asp Val His 130 135 140 Asp Gly Arg Thr Ser Asn Asp Val Pro Ile Ile Ala Tyr Asn Tyr Gln 145 150 155 160 Gly Ser Ala Asn Gln Lys Phe Asn Leu Glu Lys Ser Gly Thr Val Ser 165 170 175 Ile Lys Pro Pro Thr Thr Gly Thr Leu Pro Pro Ala Pro Asp Phe Lys 180 185 190 Thr Thr Asn Leu Asp Glu Glu Leu Pro Asp Asp Thr Thr Pro Val Ile 195 200 205 Thr His Ala Thr Tyr Leu Pro Tyr Phe Met Val Lys Asp Pro Tyr Tyr 210 215 220 Asn Ala Gln Gln Lys Ile Thr Asn Ser Pro Tyr Tyr Ile Leu Val Arg 225 230 235 240 Arg Gln Tyr Trp Glu Lys Lys Thr Gln Arg Val Leu Ala Pro Ser Glu 245 250 255 Thr Tyr Asp Tyr Met Glu Thr Thr Gly Val Ser Arg Thr Asp Gln Thr 260 265 270 Ser Met Thr Glu Thr Thr Glu Ile Ser Ile Gly Ala Asp Leu Gly Phe 275 280 285 Met Phe Lys Gly Phe Ser Leu Gly Leu Ser Thr Ser Ile Thr Lys Ser 290 295 300 Leu Ser Val Thr Lys Ser Thr Ser Asn Thr Glu Ser Thr Glu Ile Ser 305 310 315 320 Lys Arg Val Val Tyr Thr Asn Pro Phe Lys Tyr Gln Ile Ala Tyr Ala 325 330 335 Lys Tyr Met Leu Ile Asn Glu Tyr Tyr Val Thr Arg Ser Asn Gly Glu 340 345 350 Met Ile Thr Ser Gly Asp Ala Ser Tyr Trp Lys Val Pro Asp Pro Glu 355 360 365 Arg Thr Val Ser Arg Ile Ile Pro Arg Arg 370 375 <210> 86 <211> 373 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 86 Val Gly Lys Ser Met Thr Phe Lys Val Gly Met Lys Tyr Met Phe Lys 1 5 10 15 Asn Lys Asn Ser Arg Lys Tyr Leu Asp Ile Ser Gly Asn Gln Thr Gly 20 25 30 Asn Asn Ala Asn Val Gln Gln Tyr Glu Tyr Leu Ala Asp Ala Pro Ser 35 40 45 Glu Arg Phe Phe Leu His Pro Leu Asp Asn Asn Tyr Tyr Ala Met Ile 50 55 60 Asn Leu Asn Ser Gly Lys Val Ile Asp Ile Ser Gly Asn Gln Thr Gly 65 70 75 80 Asn Asn Ala Asn Ile Gln Gln Tyr Glu Trp Leu Gly Asp Ala Pro Ser 85 90 95 Glu Tyr Trp Tyr Phe His Arg Glu Ala Asp Gly His Tyr Val Ile Glu 100 105 110 Ser Lys His Ser Gly Lys Val Leu Asp Ile Ala Gly Asn Ser Thr Ser 115 120 125 Asn Asn Ala Asn Val Gln Gln Tyr Glu Phe Leu Thr Asp Ala Pro Ser 130 135 140 Glu Arg Phe Ala Val Glu Glu Ala Gly Ser Val Ser Leu Pro Ser Ile 145 150 155 160 Asn Thr Gln Pro Leu Ser Pro Val Pro Gln Tyr Glu Thr Ile Asn Asp 165 170 175 Gln Leu Pro Glu Glu Thr Glu Arg Val Val Thr Ala Phe Thr Ile Val 180 185 190 Pro Ala Ile Ala Val Lys Asp Pro His Tyr Gly Gly Asp Thr Ala Lys 195 200 205 Gln Ile Lys Glu Asn Pro Tyr Tyr Met Val Val Lys Lys Gln Trp Trp 210 215 220 Lys Lys Gln Glu Ser Tyr Val Leu Ala Pro Gly Glu Thr Tyr Lys Tyr 225 230 235 240 Thr Thr Lys Thr Gly Ile Lys Val Thr Asp Gln Glu Thr Ala Thr Lys 245 250 255 Thr Val Ser Leu Ser Ile Gly Ala Asp Met Gly Phe Ser Phe Lys Gly 260 265 270 Phe Ser Val Gly Met Ser Ser Gln Tyr Ser Thr Gln Leu Gln Thr Ser 275 280 285 Ile Ser His Thr Thr Glu Gln Leu Lys Glu Glu Thr Trp Asp His Glu 290 295 300 Ile Lys Asn Pro Ser Ser Asn Arg Met Ala Tyr Ser Arg Tyr Ile Leu 305 310 315 320 Thr Thr Glu Tyr Ser Val Gln Arg Lys Ser Gly Thr Ile Val Asn Ser 325 330 335 Pro Trp Thr Met Thr Asp Lys Thr Arg Thr His Ala Val Thr Tyr Pro 340 345 350 Asn Ala Glu Glu Lys Ala Leu Asn Glu Asn Thr Lys Lys Leu Ser Lys 355 360 365 Thr Glu Ser Val Asn 370 <210> 87 <211> 665 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 87 Met Lys Tyr Lys Asn Arg Lys Asp Thr Lys Arg Lys Tyr Lys Gln Ala 1 5 10 15 Leu Leu Thr Thr Val Ala Thr Met Thr Leu Gly Val Ser Thr Leu Gly 20 25 30 Ser Thr Thr Ser Ala Phe Ala Glu Glu Asn Lys Ala Asn Ile Gln Lys 35 40 45 Ala Pro Ser Val Ser Ala Thr Asp Gly Pro Val Phe Lys Lys Glu Lys 50 55 60 Asp Gly Ser Phe Thr Val Leu Lys Asp Lys Ile Phe Asn Met Glu Thr 65 70 75 80 Leu Lys Ala Ile Gly Ser Leu Gly Gly Ala Gly Leu Lys Gln Ala Tyr 85 90 95 Ala Asp Ser Gln Val Asp Gly Gly Asn Phe Asn Asn Thr Phe Arg Thr 100 105 110 Leu Ala Met Gly Ser Ala Ala Leu Ile Pro Tyr Gly Gly Val Val Leu 115 120 125 Ser Pro Leu Ile Gly Leu Leu Trp Ser Glu Asp Lys Thr Ala Glu Ala 130 135 140 Asn Gln Leu Lys Lys Leu Met Glu Ser Ile Ala Ala Gln Thr His Asp 145 150 155 160 Gln Ile Ala Lys Tyr Asp Thr Ala Lys Leu Ser Gln Ala Leu Gln Asp 165 170 175 Leu Glu Glu Lys Val Ala Glu Phe Glu Lys Ile Val Pro Ile Pro Gly 180 185 190 Asn Gly Met Phe Tyr Ser Asp Gly Gln Leu Gly Asp Tyr Glu Asn Ile 195 200 205 Gln Ile Ser Ala Lys Asn Leu Asn Asn Ser Phe Arg Thr Ala Ile Ser 210 215 220 Ala Cys Gln Thr Glu Gly Tyr Lys Glu Ser Glu Leu Pro Ile Tyr Met 225 230 235 240 Ile Leu Ala Thr Ala His Met Asn Phe Met Asn Tyr Val Ile Glu Asn 245 250 255 Gly Glu Glu Leu Leu Lys Phe Lys Pro Ser Val Leu Gln Ala Glu Phe 260 265 270 Thr Asp Lys Gln Asn Gly Tyr Thr Asp Gly Tyr Ile Lys Tyr Val Thr 275 280 285 Ser Phe Ala Asn Lys Gly Phe Ala Asn Lys Gly Phe Asp Met Ala Asn 290 295 300 Gln Val Val Arg Gly Met Pro Asp Leu Val Arg Lys Arg Asp Glu Val 305 310 315 320 Ser Asn Glu Ile Asp Arg Asn Leu Arg Thr Gln Val Met Asn Leu Ile 325 330 335 Ile Gln Gly Thr Ser Leu Thr Leu Glu Glu Thr Leu Asn Lys Ser Ile 340 345 350 Asn Asn Ile Ala Phe Lys Gln Ala Ala Gly Ile Lys Ser Glu Trp Thr 355 360 365 Leu Asp Gln Asn Gly Arg Pro Phe Tyr Tyr Asp Leu Lys Gly Gln Met 370 375 380 Gln Thr Glu Trp Lys Glu Ile Ser Thr Ser Phe Ala Thr Lys Tyr Glu 385 390 395 400 Gly Thr Tyr Pro Leu Thr His Glu Ser Leu Lys Lys Leu Leu Pro Tyr 405 410 415 Ser Trp Tyr Tyr Phe Ser Pro Lys Lys Thr Asp Thr Phe Glu Lys Gly 420 425 430 Glu Met Tyr Ser Ser Thr Thr Gln Thr Ile Lys Asp Lys Glu Tyr Arg 435 440 445 Phe Asn Gln Glu Gly Lys Cys Leu Asn Pro Asp Gly Gln Pro Thr Asn 450 455 460 Asp Trp Val Gln Phe Asp Asn Arg Trp Tyr Tyr Phe Ser Pro Glu Asp 465 470 475 480 Ser Thr Lys Asn Thr Asp Gly Val Thr Phe Lys Lys Gly Ala Met Val 485 490 495 Thr Gly Asn Val Tyr Ile Asn Asn Lys Leu Tyr Gln Phe Asn Tyr Arg 500 505 510 Gly Glu Cys Lys Asn Pro Asn Ser Thr Asp Ser Val Ile Ser Asp Gly 515 520 525 Thr Tyr Lys Ile Val Tyr Pro Lys Ala Asn Lys Val Val Asp Phe Gly 530 535 540 Tyr Asp Gly Asn Glu His Pro Val Ile Trp Asp Tyr His Asn Gly Lys 545 550 555 560 Asn Gln Gln Trp Glu Phe Lys Tyr Asp Ala Ala Lys Asn Ala Tyr Gln 565 570 575 Ile Ile Asn Lys Asp Asp Gly Arg Val Leu Ala Tyr Asn Thr Ser Gly 580 585 590 Ala Ser Asp Thr Ala Leu Val Thr His Asn Asp His Lys Arg Glu His 595 600 605 Tyr Trp Thr Leu Glu Asp Ala Gly Asp Gly Asn Val Leu Leu Val Asn 610 615 620 Tyr Ala Asn Lys Asn Lys Val Leu Asp Val Tyr Gly Glu Lys Thr Ala 625 630 635 640 Glu Gly Ala Arg Leu Tyr Val Gln Asp Lys Leu Lys Asn Ser Asn Ala 645 650 655 Gln Lys Phe Lys Leu Val Lys Val Gly 660 665 <210> 88 <211> 516 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 88 Met Lys Tyr Lys Asp Arg Lys His Ala Lys Arg Lys Tyr Thr Gln Ala 1 5 10 15 Leu Leu Ala Thr Val Ala Thr Met Ser Leu Gly Leu Ser Val Val Gly 20 25 30 Gly Thr Ala Pro Ala Phe Ala Glu Val Gln Thr Gln Thr Val Gln Glu 35 40 45 Leu Pro Lys Ser Phe Leu Asn Asp Leu Ser Gly Glu Phe Asn Ala Pro 50 55 60 Pro Ser Ile Asp Ser Ser Asp Val Lys Lys Leu Met Ile Asp Ala Ser 65 70 75 80 Gln Asp Ser Arg Lys Ile Asn Asp Leu Leu Arg Gln Ile Ser Met Gly 85 90 95 Val Ala Gly Lys Ile Pro Ala Val Gly Ser Val Val Ser Ala Met Val 100 105 110 Gly Tyr Leu Tyr Pro Glu Gln Asn Gly Thr Asp Ser Lys Leu Asn Ala 115 120 125 Leu Glu Ala Lys Leu Thr Ala Lys Ile Glu Lys Glu Val Asn Ala Gln 130 135 140 Arg Val Glu Asp Ile Lys Ser Arg Ile Lys Asn Leu Thr Asn Ala Ala 145 150 155 160 Asn Glu Leu Gln Val Ala Leu His Lys Thr Lys Ser Gly Ser Tyr Tyr 165 170 175 Asp Gly Ser Val Gly Asp Lys His Phe Thr Leu Arg Met Lys Ala Asp 180 185 190 Ala Val Asp Thr Ile Phe Lys Asp Leu Ile Ser Phe Leu Thr Gln Asp 195 200 205 Gly His Glu Ile Gly Asp Leu Pro Val Tyr Thr Lys Val Ala Ala Ala 210 215 220 His Ile Ile Phe Leu Asn Tyr Met Lys Thr Arg Gly Thr Asp Ser Gln 225 230 235 240 Leu Tyr Arg Tyr Asp Thr Pro Ser Thr Val Asp Ala His Phe Gln Pro 245 250 255 Thr Asn Lys Val Asn Thr Tyr Ala Lys His Ile Glu Glu Thr Phe Lys 260 265 270 Lys Gly Asp Asp Lys Ile Val Gln Leu Ile Asn Glu Leu Glu Asp Lys 275 280 285 Lys Glu Lys Leu Arg Asn Val Gly Ser Ser Thr Gly Gly Ser Leu Ala 290 295 300 Gly Gly Asn Leu Asn Ala Glu Arg Asp Arg Ser Arg Leu Asn Lys Glu 305 310 315 320 Ile Asp Gly Leu Lys Ala Leu Asn Leu Asn Arg Lys Arg Ser Leu Tyr 325 330 335 Arg Asp Leu Thr Val Ala Glu Gly Ser Phe Glu Ala Ala Ser Gly Lys 340 345 350 Lys Leu Thr Tyr Thr His Phe Asp Asp Val Leu Ser Gly Thr Tyr Lys 355 360 365 Ile Val Ser Lys Leu Asp Ser Ser Met Ile Leu Asp Asn Asp Tyr Gly 370 375 380 His Glu Arg Leu Ala Lys Leu Asn Lys Asp Tyr Thr Asp Lys Lys Glu 385 390 395 400 Glu Trp Val Asn Gly Glu Lys Trp Thr Leu Gln Tyr Asn Ala Asp Lys 405 410 415 Lys Ala Tyr Lys Ile Ile Asn Gln Lys Ala Pro Tyr Asp Glu Leu Ala 420 425 430 Ile Asn Gly Asn Ser Gly Asp Asp Thr Val Phe Ala Thr Thr Asp Arg 435 440 445 Lys Leu Asp Ser Glu Pro Thr Ala Asp Leu Arg Tyr Trp Lys Val Glu 450 455 460 Asp Ala Gly Asn Gly Tyr Phe Phe Ile Lys Asn Leu Lys Thr Gly Arg 465 470 475 480 Val Leu Asp Val Thr Asp Gly Lys Thr Asp Val Gly Thr Val Ile Lys 485 490 495 Thr His Ala Gln Asn Ala Ser Pro Val Ala Ala Gln Met Phe Lys Ile 500 505 510 Glu Thr Val Gln 515 <210> 89 <211> 569 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 89 Leu Met Val Met Leu Gln Cys Pro Cys Thr Met Lys Pro Ile Tyr Ser 1 5 10 15 Ile Asn Asn Thr Thr Arg Lys Asp Asp Leu Met Lys Tyr Lys Asp Arg 20 25 30 Lys Asp Ala Gln Arg Lys Tyr Lys Gln Ala Ile Leu Thr Thr Val Ala 35 40 45 Thr Met Thr Leu Gly Val Ser Thr Leu Gly Pro Thr Ala Ser Val Phe 50 55 60 Ala Ala Glu Gly Asp Asn Ile Ser Val Ile Asn His Val Glu Thr Gln 65 70 75 80 Thr Glu Asn Ser Lys Leu Leu Glu Ser Lys Trp Met Asn Lys Phe Asn 85 90 95 Ala Glu Met Thr Asn Leu Lys Ser Val Gly Lys Phe Thr Gly Thr Thr 100 105 110 Met Ser Glu Ile Tyr Lys Phe Ala Asn Lys Gly Pro Glu Gln Leu Asn 115 120 125 Asp Thr Leu Arg Ala Ile Thr Ile Ala Ser Ala Asp Leu Ile Pro Tyr 130 135 140 Gly Gly Met Leu Val Ala Pro Leu Ile Ser Ala Ile Trp Pro Glu Thr 145 150 155 160 Asn Gly Ile Asn Ser Gln Leu Asn Ala Leu Arg Glu Asp Leu Thr Lys 165 170 175 Leu Val Thr Asn Glu Ile Asp Asn Glu Gln Leu Asn Phe Leu Asn Ser 180 185 190 Glu Phe Lys Thr Leu Ile Asp Leu Gln Thr Asp Leu Asp His Ala Val 195 200 205 Asn Ala Asp Asn Ser Gln Asn Thr Asp Glu Asn Thr Lys Asn Gln Arg 210 215 220 Gly Ala Trp Ala Asn Gly Ile Glu Gln Ser Phe Arg Arg Leu Leu Asp 225 230 235 240 His Thr Ser Ser Asp Lys His Lys Ile Thr Asn Leu Pro Ile Tyr Thr 245 250 255 Lys Val Ala Leu Ala His Leu Leu Phe Leu Asp Ser Leu Asn Asn Lys 260 265 270 Ala Val Ser Phe Lys Met Asn Ile Thr Glu Gln Ser Leu Lys Glu Leu 275 280 285 Tyr Thr Lys Asp Gly Val Lys Thr Leu Ala Asn Asp Tyr Val Leu His 290 295 300 Ile Met Lys Thr Phe Tyr Asp Ala Pro Gln Ile Lys Lys Ile Lys Gln 305 310 315 320 Val Pro Glu Phe His Phe Asn Pro Asp Asp Ala Glu Asn Gln Lys Lys 325 330 335 Asp Leu Lys Asp Arg Leu Ser Lys Val Glu Ala Glu Asn Tyr Gln Trp 340 345 350 Gln Met Asn Ile Ala Ser Ala Gly Gly Phe Gly Ser Ala Glu Asn Lys 355 360 365 Glu Tyr Lys Phe Lys Arg Ala Ile Leu Glu Asp Ala Ile Ser Ser Tyr 370 375 380 Glu Phe Val Glu Lys Leu Tyr Asn Thr Thr Val Gly Asp Pro Met Ile 385 390 395 400 Lys Glu Leu Val Lys Asp Ser Asp Asp Pro Met Ile Lys Glu Leu Ala 405 410 415 Lys Asp Ser Ser Glu Val Phe Val Ala Asp Gly Pro Tyr Lys Ile Val 420 425 430 Tyr Ser Lys Ala Asn Lys Val Val Asn Phe Gly Ser Asp Gly Ile Glu 435 440 445 His Pro Val Ile Gly Asp Phe His Tyr Gly Lys Asn Arg Glu Arg Gln 450 455 460 Trp Trp Gly Phe Lys Tyr Asp Ala Asp Lys Lys Ala Tyr Gln Ile Ile 465 470 475 480 Asn Arg Ala Asp Gly Arg Val Leu Ala Tyr Asn Thr Thr Pro Asn Ala 485 490 495 Asp Asp Thr Ala Leu Val Thr Glu Asn Gln His Lys Pro Glu His Tyr 500 505 510 Trp Ile Leu Glu Asp Ala Gly Ala Gly Asn Val Leu Leu Val Asn Tyr 515 520 525 Glu Asn Lys Asn Lys Val Leu Asp Val Tyr Asp Glu Lys Thr Asp Asp 530 535 540 Gly Ser Arg Val Tyr Val Arg Asp Lys Leu Asn Asn Ser Asn Ala Gln 545 550 555 560 Lys Phe Lys Leu Glu Phe Leu Asn Ile 565 <210> 90 <211> 394 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 90 Met Lys Arg Gln Lys Ile Lys Lys Phe Pro Leu Ser Lys Lys Val Met 1 5 10 15 Thr Gly Leu Phe Ala Gly Ala Met Ala Leu Ser Ile Trp Ala Pro Ala 20 25 30 Ser Gln Ala Ala Thr Pro Glu Lys Asn Gly Tyr Tyr Ser Ile His Leu 35 40 45 Ala Ser Asn Thr Trp Lys Lys Trp Asp Val Thr Arg Gly Ser Leu Asp 50 55 60 Asn Glu Val Gly Ile Leu Leu Tyr Asp Val Ser Gly Gln Ile Pro Asp 65 70 75 80 Asn Gln Gln Phe Ala Phe Phe Pro Leu Asp Asn Gly Lys Tyr Ala Ile 85 90 95 Val Asn Lys Asn Ser Gly Lys Pro Val Thr Ile Gly Asp Trp Val Gln 100 105 110 Pro Met Ala Met Leu Thr Gly Tyr Asn His Asp Thr Leu Lys Gln Ser 115 120 125 Asn Trp Thr Gly Asn Ala Asn Glu Gln Trp Tyr Leu Arg Asp Gln Gly 130 135 140 Ser Asn Asn Tyr Glu Ile Val Asn Gln Gly Asn Gly Lys Val Ala Ser 145 150 155 160 Tyr Ala Trp Thr Gly Asp Leu Ala Arg Asn Tyr Glu Tyr Val Asp Leu 165 170 175 Asp Asn Ser Asn Pro Ser Asp Lys Asp Arg Val Phe Thr Ile Pro Ala 180 185 190 Ala Arg Ser Thr Phe Thr Leu Pro Thr Leu Pro Ala Thr Gly Thr Arg 195 200 205 Ser Glu Ala Pro Asn Tyr Thr Gly Gly Ile Asp Gln Gln Leu Pro Gln 210 215 220 Thr Ser Asn Ser Val Val Val Gly Ala Ser Leu Ile Pro Cys Ile Met 225 230 235 240 Val Lys Asp Ser Gln Ala Ser Asp Tyr Thr Lys Ile His Asn Ser Pro 245 250 255 Tyr Tyr Thr Leu Val Lys Glu Glu Tyr Trp Asp Lys Thr Phe Ser Lys 260 265 270 Val Ile Gln Pro Gly Leu Ser Glu Ser Tyr Ser Tyr Lys Thr Gly Val 275 280 285 Ser Ser Val Asp Gln Gln Lys Met Thr Asp Thr Leu Ser Met Lys Phe 290 295 300 Gly Ala Asp Phe Gly Ile Lys Phe Gly Asp Ala Ser Ala Ser Leu Lys 305 310 315 320 Ser Glu Ile Ser Arg Thr Ile Gln Thr Glu Ile Ser Thr Thr Asn Ser 325 330 335 Glu Ala Thr Glu Glu Thr Arg Ser Tyr Thr Ala Thr Gly Glu Pro Gly 340 345 350 Lys Ala Thr Gly Tyr Thr Gln Tyr Gln Leu Ala Thr Lys Tyr Thr Leu 355 360 365 Lys Arg Ala Asp Gly Ser Val Val Ser Asp Pro Trp Val Val Lys Asn 370 375 380 Asp Lys Ile Thr Val Thr Arg Lys Thr Ser 385 390 <210> 91 <211> 563 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 91 Met Lys Tyr Lys Asp Arg Lys Asn Ala Lys Arg Lys Tyr Lys Gln Ala 1 5 10 15 Leu Leu Ala Thr Val Ala Thr Met Thr Leu Gly Val Ser Thr Leu Gly 20 25 30 Ser Thr Ala Ser Val Phe Ala Ala Glu Asn Thr Gly Gln Thr Thr Thr 35 40 45 Gln Val Lys Glu Gly Phe Glu Arg Val Glu Pro Leu Ile Gln Pro Lys 50 55 60 Ile Gln Tyr Ala Asn Leu Asp Pro Lys Lys Ile Gly Glu Ala Val Thr 65 70 75 80 Gly Ala Phe Asp Asn Phe Thr Ser Phe Ile Leu Ser Lys Gln Lys Val 85 90 95 Ala Lys Leu Asp Glu Asn Gly Val Pro Val Arg Asp Glu Leu Gly Lys 100 105 110 Val Val Gln Val Ser Leu Asp Glu Lys Glu Ile Lys Lys Ile Lys Asp 115 120 125 Ser Leu Asn Lys Met Ser Lys Pro Gly Ala Ala Val Leu Lys Lys Ala 130 135 140 Ala Glu Gly Gly Asp Gly Gln Glu Ile Leu Val Ala Tyr Val Glu Ser 145 150 155 160 Leu Leu Ser Met Ala Pro Tyr Gly Ala Phe Ile Ser Pro Leu Leu Ser 165 170 175 Met Leu Leu Pro Glu Lys Lys Gly Glu Asn Ile Met Asp Gln Val Asn 180 185 190 Lys Ala Ile Asp Lys Lys Leu Lys Ser Gly Ile Glu Asn Tyr Asp Ile 195 200 205 Ala Gly Leu Asn Ala Ala Phe Glu Asn Val Glu Asp Ser Val Gln Thr 210 215 220 Ala Glu Asn Tyr Leu Ala Lys Asp Leu Lys Gly Asp Glu Arg Arg His 225 230 235 240 Leu Thr Asp Ser Met Lys Ala Lys Asn Lys Ala Leu Lys Asn Phe Leu 245 250 255 Thr Val Ala Ser Lys Lys Gly Tyr Glu Val Ala Glu Leu Pro Ile Tyr 260 265 270 Gly Val Ala Ala Ile Ala His Leu Gly Phe Leu Lys Ser Met Ser Tyr 275 280 285 Glu Ser Ala Arg Lys Ile Ala Glu Ile Pro Asp Ser Val Tyr Asp Ala 290 295 300 Glu Phe Thr Lys Phe Lys Asp Ala Ala Lys Thr Tyr Gly Asp His Ile 305 310 315 320 Asn Asp Thr Tyr Lys Met Lys Leu Val Glu Phe Glu Lys Asn Met Lys 325 330 335 Glu Ala Ile Glu Asp Gly Thr Asn Val Ser Ser Lys Glu Val Thr Ile 340 345 350 Asp Asn Tyr Lys Asp Val Leu Asn Lys Ala Tyr Asp Glu Ala Lys Asn 355 360 365 His Arg Thr Thr Thr Ser His Gly Ser Tyr Ser Ser Pro Glu Glu Lys 370 375 380 Arg Met Asn Ala Ile Thr Thr Ala Ile Gln Glu Cys Asp Ala Leu Ile 385 390 395 400 Asn Glu Leu Asn Lys Tyr Lys Asn Leu Thr Val Asn Asn Val Ala Leu 405 410 415 Asn Lys Leu Ile Tyr Asn Gln Asp Thr Asn Pro Asn Val Ala Val Ser 420 425 430 Lys Trp Ser Gln Leu Asp Asp Gly Lys Trp Tyr His Phe Asn Ser Val 435 440 445 Gly Gln Lys Asp Thr Gly Trp Phe Gln Asp Asn Asp Lys Ser Trp Tyr 450 455 460 Tyr Leu Gly Ser Asp Gly Ala Met Val Thr Gly Trp Tyr Lys Tyr Gly 465 470 475 480 Ser Ser His Phe Tyr Leu Asn Asp Thr Leu Lys Thr Asn Tyr Lys Gly 485 490 495 Glu Thr Val Lys Lys Gly Gln Met Ile Thr Gly Trp Tyr Tyr Asn Thr 500 505 510 Asp Asn Lys Tyr Tyr Tyr Leu Lys Pro Asp Asn Gly Ala Met Val Gln 515 520 525 Asn Asp Thr Ile Lys Ile Asp Gly Ala Asp Ala Arg Phe Asp Glu Asn 530 535 540 Gly Val Trp Gly Gly Gly Lys Val Glu Lys Ser Ser Asn Asp Lys Ser 545 550 555 560 Thr Arg Glu <210> 92 <211> 393 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 92 Val Ile Ser Asn Lys Arg Arg Asn Leu His Met Lys Lys Ala Cys Leu 1 5 10 15 Ile Gly Leu Val Ala Thr Thr Ile Ser Thr Ser Cys Leu Ser Thr Val 20 25 30 Thr Thr Leu Ala Ala Pro Leu Ser Glu Ser Gln Gln Val Gln Gly Val 35 40 45 Ala Ala Val Asn Thr Leu Ser Asn Ser Ile Lys Met Leu Gly Ile Gln 50 55 60 Ala Pro Leu Ile Gln Ala Tyr Gly Leu Val Ile Leu Gln Gln Pro Asp 65 70 75 80 Ala Arg Val Glu Ala Met Ser Ser Leu Thr Asn His Gln Ala Phe Ala 85 90 95 Lys Thr Asn Val Arg Glu Trp Leu Asp Glu Tyr Asn Pro Gln Ile Leu 100 105 110 Ala Met Asn Gln Glu Met Ile Arg Cys Asn Asn Arg Phe Asn Gly Tyr 115 120 125 Tyr Asn Lys Leu Leu Asp Leu Leu Gly Ser Leu Asn Asn Asn Glu Gln 130 135 140 Ala Lys Lys Asp Phe Ile Ile Ala Val Asp Gln Met Gln Gln Gln Ala 145 150 155 160 Gln Ala Ala Phe Glu His Leu Glu Gln Thr Ser Ser Ser Leu Asn Arg 165 170 175 Phe Lys Val Gln Leu Val Thr Asp Ser Lys Ser Leu Ser Glu Lys Ser 180 185 190 Asn Ile Ala Ile Gln Ser Leu Gln Gly Thr Asn Gly Asn Ile Glu Gln 195 200 205 Leu Arg Ala Glu Val Lys Arg Leu Gln Glu Glu Ile Gln Asn Asn Leu 210 215 220 Ile Thr Ile Leu Asn Arg Pro Asp Glu Ile Ile Lys Gly Ser Ile Asn 225 230 235 240 Ile Gly Lys Glu Leu Phe Lys Ile Thr Ser Ala Thr Ala Glu Ser Lys 245 250 255 Thr Ile Asn Phe Thr Ser Ile Cys Ser Leu Ser Glu Glu Phe Met Lys 260 265 270 Ala Thr Asp Ser Lys Thr Gln Gln Ala Thr Leu Asn Leu Gln Gln Lys 275 280 285 Gln Lys Glu Leu Leu Thr Val Ile Gln Lys Leu Ser Gln Thr Gln Val 290 295 300 Gln Ala Thr Glu Ile Thr Phe Ile Glu Asp Gln Val Asn Ser Phe Ala 305 310 315 320 Glu Leu Ile Ser Arg Gln Val Ala Thr Phe Asp Thr Val Ile Gly Asp 325 330 335 Trp Lys Leu Phe Glu Glu Gly Leu Thr Gln Leu Lys Ala Asn Ser His 340 345 350 Val Gln Gly Asn Leu Asn Thr Thr Asp Leu Gln Lys Gln Leu Ile Gln 355 360 365 Leu Lys Glu Trp Asn Asp Met Leu Asn Lys Gln Thr Lys Gln Phe Glu 370 375 380 Asp Ser Val Met Gln Val Thr Val Gln 385 390 <210> 93 <211> 432 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 93 Leu Val Leu Ser Phe Tyr Ile Ala Lys Val Ile Leu Phe Arg Asn Lys 1 5 10 15 Ser Ile Ser Asn Val Gln Tyr Asn Phe Ile Phe Cys Asn Leu Val Gly 20 25 30 Ile Leu Pro Thr Lys Leu Gly Gly Asn Ile Met Lys Ser Ile Ser Lys 35 40 45 Lys Val Met Ala Gly Leu Gly Val Gly Ala Met Ser Leu Ser Ile Trp 50 55 60 Ala Pro Ser Ser Gln Ala Ala Ala Pro Ala Asn Asn Glu Tyr His Thr 65 70 75 80 Ile His Leu Ala Ala Asn Thr Asn Ile Ala Trp Asp Val Tyr Lys Gly 85 90 95 Trp Gln Ser Asp Asp Ala Gly Ile Val Leu Trp Asp Gly Ala Arg Gly 100 105 110 Asp Asn Glu Gln Phe Val Phe Phe Pro Leu Asp Gly Gly Ala Tyr Ala 115 120 125 Ile Val Asn Lys Asn Ser Gly Lys Pro Val Gly Ile Gly Ser Ala Ile 130 135 140 Ile Gly Ser Asp Gly Val Arg Asn Phe Pro Ser Phe Asn Asn Glu Gly 145 150 155 160 Leu Arg Gln Thr Ser Trp Thr Gly Ala Pro Asn Glu Gln Trp Tyr Leu 165 170 175 Arg Asp Lys Gly Asn Asn Asn Phe Glu Ile Val Asn Gln Gly Ser Gly 180 185 190 Lys Val Ala Ser Trp Ala Gly Val Glu Met Tyr Gly Tyr Lys Asp Tyr 195 200 205 Val Asp Leu Asp Glu Ser Asn Pro Ser Asp Asn Asp Arg Leu Phe Asn 210 215 220 Ile Pro Ala Ala Arg Ser Thr Phe Ser Leu Pro Thr Leu Pro Thr Val 225 230 235 240 Gly Thr Arg Pro Asn Ala Pro Asp Tyr Asn Thr Ser Gly Ala Ile Asp 245 250 255 Gln Gln Leu Pro Gln Thr Ser Asn Ser Val Val Val Gly Ala Ser Leu 260 265 270 Ile Pro Ser Ile Met Val Lys Asp Asn Gly Ala Ser Asp Tyr Thr Lys 275 280 285 Ile His Asn Ser Pro Tyr Tyr Val Leu Val Lys Glu Glu Tyr Trp Glu 290 295 300 Lys Val Arg Ser Glu Ile Ile Pro Ala Gly Ala Thr Ser Lys Tyr Thr 305 310 315 320 Val Lys Ser Gly Val Ser Glu Ile Asp Gln Lys Lys Met Ser Asp Thr 325 330 335 Leu Ala Met Ser Phe Gly Ser Asp Leu Gly Leu Lys Phe Gly Glu Ser 340 345 350 Ser Leu Ser Ile Lys Ser Ser Val Ser Arg Thr Ile Gln Thr Glu Val 355 360 365 Thr Lys Thr Ser Thr Asn Ala Thr Glu Glu Thr Glu Glu Lys Ser Ile 370 375 380 Pro Ser Ile Ser Gly Lys Asp Thr Gly Phe Thr Ala Tyr Gln Leu Ala 385 390 395 400 Thr Lys Tyr Thr Leu Lys Arg Thr Asp Gly Ser Val Val Thr Asp Pro 405 410 415 Ser Ile Val Arg Asp Ser Lys Gln Thr Ile Ala Arg Thr Ile Ala Lys 420 425 430 <210> 94 <211> 383 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 94 Met Lys Ser Ile Ser Lys Lys Val Met Ala Gly Leu Leu Val Gly Ala 1 5 10 15 Thr Ser Leu Ser Ile Trp Ala Pro Ala Ser Gln Ala Ala Pro Ala Lys 20 25 30 Asn Ala Tyr His Thr Ile Gln Leu Ala Ala Asn Ala Trp Leu Lys Trp 35 40 45 Asp Val Tyr Gly Asn Gly Thr Tyr Asp Asp Ala Gly Ile Leu Leu Tyr 50 55 60 Asn Gly Ser Phe Gly Asp Asn Glu Gln Phe Val Phe Phe Pro Leu Asp 65 70 75 80 Gly Gly Ser Tyr Ala Ile Val Asn Lys Asn Ser Gly Lys Ala Val Thr 85 90 95 Thr Gly Ser Gly Trp Ile Ala Gly Asn Thr Met Ser Tyr Asn Pro Glu 100 105 110 Gly Leu Lys Gln Ser Lys Trp Thr Gly Ala Ala Ala Asn Lys Trp Tyr 115 120 125 Leu Arg Asp Lys Gly Asn Asn Asn Tyr Glu Ile Val Asn Gln Gly Tyr 130 135 140 Gly Lys Val Ala Ser Tyr Ala Arg Ile Gly Ile Ala Gly Pro Gln Tyr 145 150 155 160 Val Asp Leu Asp Asp Ser Asn Pro Ser Asp Asn Asp Arg Leu Phe His 165 170 175 Ile Pro Ala Ala Ala Ser Ser Thr Phe Ser Leu Pro Thr Leu Pro Asn 180 185 190 Val Gly Thr Arg Pro Asp Ala Pro Asn Tyr Thr Ala Gly Ile Asp Gln 195 200 205 Gln Leu Pro Gln Thr Ser Asn Ser Val Val Val Gly Ala Ser Leu Val 210 215 220 Pro Cys Ile Met Val Asn Asp Asn Gln Ala Ser Asp Tyr Thr Lys Ile 225 230 235 240 His Asn Ser Pro Tyr Tyr Thr Leu Val Lys Glu Glu Tyr Trp Asp Lys 245 250 255 Thr Phe Ser Ala Val Val Pro Ala Gly Leu Asn Leu Lys Tyr Ser Phe 260 265 270 Lys Thr Gly Met Thr Ser Val Asp Gln Gln Lys Met Thr Asp Thr Leu 275 280 285 Ser Met Lys Ile Gly Ala Asp Phe Gly Leu Lys Phe Gly Asp Ala Ser 290 295 300 Ala Ala Ile Lys Ser Glu Ile Ser Arg Thr Ile Gln Thr Glu Ile Ser 305 310 315 320 Thr Ser Asn Thr Glu Val Ser Glu Glu Thr Ile Met Arg Glu Ala Ser 325 330 335 Ser Glu Pro Gly Lys Thr Thr Gly Phe Thr Glu Tyr Gln Leu Ala Thr 340 345 350 Lys Tyr Thr Leu Lys Arg Ala Asp Gly Ser Ile Val Ser Asp Pro Trp 355 360 365 Val Val Lys Asn Asn Lys Ile Thr Ile Ala Arg Lys Asn Ala Gln 370 375 380 <210> 95 <211> 420 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 95 Met Ile Leu Phe Lys Glu Lys Ser Ile Ser Asn Val Gln Tyr Asn Phe 1 5 10 15 Ile Phe Cys Asn Leu Val Glu Ile Leu Leu Ala Lys Gln Leu Gly Gly 20 25 30 Asn Met Lys Val Leu Ser Lys Lys Thr Leu Ala Gly Leu Met Ala Gly 35 40 45 Ala Leu Ser Leu Ser Ile Trp Ala Pro Ala Ser Glu Ala Ala Thr Pro 50 55 60 Lys Lys Asn Gln Tyr Tyr Ser Ile Lys Leu Lys Ala Asn Gln Asn Leu 65 70 75 80 Ala Trp Asp Val Tyr Gly Gly Arg Ile Asp Pro Leu Thr Arg Val Thr 85 90 95 Leu Tyr Asp Ala His Asn Asn Glu Asn Gln Lys Phe Val Phe Phe Pro 100 105 110 Leu Asp Gly Gly Lys Tyr Ala Ile Val Asn Lys Asn Ser Gly Ile Pro 115 120 125 Val Ser Gly Asp Leu Ser Lys His Trp His Trp Phe Ser Ser Gln Thr 130 135 140 Leu Gly Gln Ile Gly Trp Thr Gly Ala Pro Asp Gln Gln Trp Tyr Leu 145 150 155 160 Arg Asp Gln Gly Ser Asn Tyr Tyr Glu Ile Val Asn Gln Glu Ser Gly 165 170 175 Glu Val Ala Ser Tyr Gly Thr His Asp Glu Asn Asn Gly Ser Ile Ala 180 185 190 Gly Ala Phe Ser Tyr Arg Leu Gly Leu Gly Tyr Ser Asn Pro Ser Asn 195 200 205 Ser Asn Gly Val Phe Lys Leu Thr Ala Thr Asn Asn Ile Ser Leu Pro 210 215 220 Lys Leu Pro Ser Val Gly Thr Arg Pro Ser Ala Pro Lys Tyr Thr Gly 225 230 235 240 Asp Ile Asp Gln Gln Leu Pro Gln Thr Ser Asn Phe Val Val Val Gly 245 250 255 Ala Ser Leu Val Pro Ser Ile Met Val Asn Asp Asn Gln Val Ser Asp 260 265 270 Tyr Thr Lys Ile His Asn Ser Pro Tyr Tyr Val Leu Val Lys Glu Glu 275 280 285 Tyr Trp Asp Lys Thr Phe Ser Ala Val Ile Pro Ala Gly Leu Thr Arg 290 295 300 Gln Tyr Ser Phe Lys Thr Gly Met Thr Ser Thr Asp Gln Gln Lys Met 305 310 315 320 Thr Glu Thr Leu Ser Met Ser Ile Gly Ala Asp Leu Gly Leu Lys Phe 325 330 335 Gly Glu Ser Thr Ala Ser Ile Lys Ser Asn Ile Thr Lys Thr Leu Gln 340 345 350 Thr Glu Ile Ser Thr Thr Asn Thr Gln Ala Gln Glu Glu Thr Ile Thr 355 360 365 Ala Thr Ala Glu Ser Lys Ser Gly Lys Thr Thr Ala Phe Thr Glu Tyr 370 375 380 Gln Leu Ala Thr Lys Tyr Thr Leu Lys Arg Ala Asp Gly Ser Ile Val 385 390 395 400 Ser Asn Pro Trp Val Val Lys Asn Asn Lys Val Thr Ile Ala Arg Asp 405 410 415 Asn Val Gln Glu 420 <210> 96 <211> 415 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 96 Leu Ser Thr Lys Leu Gly Gly Asn Ile Met Lys Ser Leu Ser Lys Lys 1 5 10 15 Val Met Ala Gly Leu Leu Val Gly Ala Thr Ser Leu Ser Ile Trp Ala 20 25 30 Pro Thr Ser Glu Ala Ala Ala Pro Glu Lys Asn Arg Tyr Tyr Ser Leu 35 40 45 His Leu Thr Asn Asn Ile Glu Lys Val Trp Asp Val Tyr Asn Gly Trp 50 55 60 Thr Ser Asn Asp Ala Gly Ile Leu Leu Tyr Lys Ala Asn Gly Gln Asp 65 70 75 80 Asn Gln Gln Phe Val Phe Phe Gln Leu Asp Gly Gly Thr Tyr Ala Ile 85 90 95 Val Asn Lys Asn Ser Gly Lys Pro Val Gly Leu Gly Gly Gly Ile Asn 100 105 110 Tyr Thr Asp Gly Val Arg Asn Met Ser Asn Ile Ala Gly Asn Pro Ala 115 120 125 Asp Thr Leu Gly Gln Asn Asp Trp Thr Gly Ala Asp Thr Asp Lys Trp 130 135 140 Tyr Leu Arg Asp Lys Gly Asn Gly Asn Tyr Glu Ile Val Asn Gln Gly 145 150 155 160 Asn Gly Arg Val Ala Ser Tyr Ala Ala Thr Asn Ile Ala Pro Tyr Leu 165 170 175 His Tyr Val Asp Leu Asp Asp Ser Asn Pro Ser Asp Gly Asp Arg Leu 180 185 190 Phe Lys Val Ser Lys Ser Pro Phe Ala Phe Gly Ile Asp Ile Pro Gly 195 200 205 Phe Asn Phe Asp Tyr Gly Thr Phe Ser Leu Pro Gln Leu Pro Ala Thr 210 215 220 Gly Asn Arg Pro Asp Ala Pro Asn Tyr Thr Gly Gly Ile Asp Gln Gln 225 230 235 240 Leu Pro Gln Thr Ser Asn Ser Val Val Val Gly Ala Ser Leu Ile Pro 245 250 255 Cys Phe Met Val Lys Asp Ser Gln Ala Ser Asp Tyr Thr Lys Ile His 260 265 270 Asn Ser Pro Tyr Tyr Thr Leu Ile Lys Glu Glu Tyr Trp Asp Lys Thr 275 280 285 Phe Ser Ala Val Ile Pro Ala Gly Leu Thr Arg Asn Tyr Thr Phe Lys 290 295 300 Thr Gly Met Thr Ser Val Asp Gln Gln Lys Met Thr Asp Thr Leu Ser 305 310 315 320 Met Lys Ile Gly Ala Asp Phe Gly Leu Lys Phe Gly Asp Ala Ser Ala 325 330 335 Ser Leu Lys Thr Glu Ile Ser Arg Thr Ile Gln Thr Glu Ile Thr Ser 340 345 350 Thr Asn Thr Glu Ala Ser Glu Glu Thr Ile Ser Ser Thr Val Thr Ser 355 360 365 Glu Pro Gly Lys Ser Gln Thr Gly Phe Thr Glu Tyr Gln Leu Ala Thr 370 375 380 Lys Tyr Thr Leu Lys Arg Ala Asp Gly Thr Ile Val Ser Asp Pro Trp 385 390 395 400 Val Val Lys Asn Asn Lys Ile Thr Ile Ala Arg Lys Asn Ala Gln 405 410 415 <210> 97 <211> 503 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 97 Met Lys Tyr Lys Gln Val Leu Leu Ala Thr Val Ala Thr Met Thr Leu 1 5 10 15 Gly Val Ser Thr Leu Gly Gly Thr Ala Ser Val Phe Ala Ala Glu Gln 20 25 30 Pro Val Gln Glu Leu Pro Lys Leu Leu Asn Asp Leu Ser Gly Glu Phe 35 40 45 Asn Ser Pro Leu Ile Lys Ser Glu Glu Val Ser Lys Ile Met Ser Asp 50 55 60 Ala Ser Lys Asp Ala Arg Arg Leu Asn Asp Leu Leu Arg Gln Ile Ser 65 70 75 80 Met Gly Val Ala Gly Lys Ile Pro Ala Val Gly Ser Val Val Ser Ala 85 90 95 Met Val Gly Tyr Leu Tyr Pro Glu Gln Asp Gly Thr Asp Ser Lys Leu 100 105 110 Asn Ala Leu Glu Ala Lys Leu Thr Ala Lys Ile Glu Gln Ala Val Asn 115 120 125 Asp Gln His Val Lys Asp Ile Lys Ser His Ile Gln Asn Leu Thr Asn 130 135 140 Ala Ala Asn Glu Leu Gln Thr Ala Leu Asn Ser Val Asn Lys Gly Ala 145 150 155 160 Phe Tyr Asp Gly Gly Ser Ile Lys Asp Ile His Gly Thr Leu Arg Glu 165 170 175 Lys Ala Glu Thr Val Asp Lys Lys Phe Lys Glu Leu Met Pro Phe Leu 180 185 190 Met Gln Glu Gly His Glu Ile Gly Asp Leu Pro Val Tyr Thr Lys Val 195 200 205 Ala Ala Ala His Ile Leu Phe Leu Asn Tyr Met Lys Thr Arg Gly Thr 210 215 220 Asp Ser Lys Leu Tyr Arg Tyr Asp Ser Asp Lys Thr Val Asp Ala Gln 225 230 235 240 Phe Gln Pro Thr Asp Arg Val Asp Thr Tyr Ala Lys His Ile Glu Asp 245 250 255 Thr Phe Lys Lys Gly Asp Asp Lys Ile Val Gln Leu Ile Lys Glu Leu 260 265 270 Glu Asp Lys Lys Glu Ala Leu Arg Asn Val Gly Ser Ser Thr Gly Gly 275 280 285 Ser Leu Ala Gly Gly Asn Leu Gly Ala Glu Asn Lys Arg Ser Ile Leu 290 295 300 Asn Lys Glu Ile Asp Gly Leu Lys Ala Leu Asn Leu Asn Arg Lys Arg 305 310 315 320 Ser Leu Tyr Arg Asp Leu Thr Val Ala Glu Gly Ser Phe Glu Ala Ala 325 330 335 Ser Gly Lys Lys Leu Thr Tyr Thr His Phe Ala Asp Ile Leu Ser Gly 340 345 350 Thr Tyr Lys Ile Val Ser Lys Leu Asp Ser Ser Met Ile Leu Asp Asn 355 360 365 Asp Tyr Gly His Glu Arg Leu Ala Lys Leu Asn Lys Asp Tyr Thr Asp 370 375 380 Lys Lys Glu Glu Trp Val Asn Gly Glu Lys Trp Thr Phe Gln Tyr Asn 385 390 395 400 Ala Asp Lys Lys Ala Tyr Lys Ile Ile Asn Gln Lys Ala Pro Tyr Asp 405 410 415 Glu Leu Ala Ile Asn Gly Lys Phe Gly Asp Asp Thr Val Phe Ala Thr 420 425 430 Thr Asp Arg Lys Leu Asp Ser Asp Ser Thr Ala Asp Leu Arg Tyr Trp 435 440 445 Lys Val Glu Asp Ala Gly Asn Gly Tyr Phe Phe Ile Lys Asn Leu Lys 450 455 460 Thr Gly Arg Val Leu Asp Val Thr Asp Gly Lys Thr Gly Val Gly Thr 465 470 475 480 Val Ile Lys Thr His Ala Gln Asn Ala Ser Pro Val Ala Ala Gln Met 485 490 495 Phe Lys Ile Glu Thr Val Gln 500 <210> 98 <211> 590 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 98 Met Lys Tyr Lys Asn Arg Lys Asp Ala Lys Arg Lys Tyr Arg Lys Val 1 5 10 15 Ala Leu Ala Thr Val Val Thr Met Thr Leu Gly Val Ser Ala Val Gly 20 25 30 Asn Thr Ala Ala Ile Phe Ala Asp Glu Thr Ser Thr Lys Thr Arg Gln 35 40 45 Thr Ala Pro Glu Ser Leu Gly Ala Asn Gly Ser Gly Ala Gly Ala Thr 50 55 60 Thr Ser Lys Leu Glu Glu Leu Leu Thr Met Asp Asn Leu Lys Lys Val 65 70 75 80 Gly Thr Leu Ser Gly Asp Val Leu Lys Val Ala Tyr Lys Asp Ala His 85 90 95 Glu Asn Asn Gly Asn Tyr Asn Asn Thr Phe Arg Thr Leu Ala Met Ser 100 105 110 Gly Thr Ala Leu Ile Pro Tyr Gly Gly Val Ile Ile Ser Pro Leu Ile 115 120 125 Gly Leu Leu Trp Pro Glu Asn Val Glu Ala Gln Lys Asn Gln Met Lys 130 135 140 Lys Leu Ile Asp Glu Leu Asn Asn Met Met Asp Gln Lys Ile Thr Asp 145 150 155 160 Asn Glu Ile Ala Thr Ile Glu Ser Glu Val Asn Ile Leu Lys Glu Met 165 170 175 Leu Gln Lys Phe Glu Lys Asn Ile Asn Met Asn Ile Ser Ala Gly Phe 180 185 190 Phe Tyr Ser Pro Thr Thr Lys Glu Gln Ala Leu Ala Gln Asp Ala Lys 195 200 205 Ala Ile Asn Asn Lys Phe Ser Asp Ile Ile Gly His Cys Lys Gln Lys 210 215 220 Leu Gln Val Ile Pro Ala Leu Pro Ile Phe Thr Ala Met Ala Thr Ala 225 230 235 240 His Leu Glu Phe Leu Tyr Phe Leu Glu Lys Asn Gly Thr Gly Pro Lys 245 250 255 Leu Gln Tyr Thr Thr Asp Ala Leu Asn Thr Leu Leu Gln Gly Glu Asp 260 265 270 Asn Glu Gly Phe Gly Gln Arg Ile Asn Ser Leu Ala Glu Thr Tyr Val 275 280 285 Asn His Val Gln Lys Thr Tyr Gln Leu Gly Lys Gln Gln Phe Asn Lys 290 295 300 Lys Met Asp Asp Thr Ala Lys Asn Thr Pro Gly Gly Asn Thr Asn Ser 305 310 315 320 Thr Ser Glu Gln Glu Thr Met Ser Lys Met Gln Lys Tyr Ile Phe Asp 325 330 335 Leu His Pro Val Ala Asn Asn Ala Asp Glu Lys Arg Lys Gln Met Gln 340 345 350 Val Ala Leu Asn Asn Tyr Val Lys Leu Arg Asn Asp Arg Asp Gln Tyr 355 360 365 Tyr Lys Asn Thr Ala Asn Asn Glu Ala Phe Gln Leu Leu Ala Ile Gly 370 375 380 Lys Trp Lys Arg Glu Asp Asn Asn Trp Tyr Phe Thr Asp Thr Lys Gly 385 390 395 400 Glu Lys Lys Thr Gly Trp Ile Gln Leu Gly Glu Lys His Tyr Tyr Leu 405 410 415 Asn Pro Lys Asn Gly Ile Met Val Lys Gly Phe Val Thr Ile Asp Gly 420 425 430 Lys Pro Tyr Gln Phe Asn Asp Ser Gly Glu Leu Ile Phe Ser Glu Gly 435 440 445 Thr Tyr Lys Ile Val Tyr Ser Lys Ala Asn Lys Val Val Asp Phe Gly 450 455 460 Ala Tyr Gly Glu Gln Pro Val Ile Trp Asp Tyr His Pro Asp Trp Asn 465 470 475 480 Thr Pro Asn Thr Asn Gln Gln Trp Glu Phe Lys Tyr Asp Ala Ser Asn 485 490 495 Asn Ala Tyr Gln Ile Ile Asn Lys Gln Asn Lys Lys Val Leu Ala Tyr 500 505 510 Asn Thr Thr Ser Gly Thr Asp Tyr Thr Ala Leu Val Thr Glu Asn Gln 515 520 525 His Lys Ala Glu His Tyr Trp Thr Leu Glu Asp Ala Gly Asp Gly Asn 530 535 540 Ile Leu Leu Val Asn Phe Ala Asn Lys Asn Lys Val Leu Asp Val Tyr 545 550 555 560 Gly Glu Glu Thr Ala Asn Gly Ser Lys Val Tyr Val Arg Asp Lys Leu 565 570 575 Asn Asn Ser Met Ala Gln Lys Phe Lys Leu Ile Lys Leu Asp 580 585 590 <210> 99 <211> 374 <212> PRT <213> Pseudomonas sp. <400> 99 Met Lys Val Asn Met Met Ser Glu Asp Arg Lys Pro Asn Ile Gly Pro 1 5 10 15 Lys Asp Phe Ala Thr Val Glu Gly Ser Pro Phe Leu Leu Ser Gln Lys 20 25 30 Glu Trp Tyr Ala Ile Gln Arg Tyr Val Ala Ser Ala Leu Ala Leu Pro 35 40 45 Asp Asp Glu Lys Thr Met Arg Lys Asp Leu Ala Thr Thr Thr Ser Thr 50 55 60 Gly Glu Lys Thr Pro Tyr Met Gly Pro Phe Asp Glu Phe Lys Pro Leu 65 70 75 80 Leu Glu Gly Tyr Gln Glu Ile Ile Pro His Val Lys Val Trp Gln Asp 85 90 95 Asn Val Phe Pro Asn Thr Val Glu Leu Ala Lys Asp Ile Ala Asp Tyr 100 105 110 Ala Thr Phe Ala Gly Thr Tyr Tyr Gly Ala Leu Ile Pro His Ile Glu 115 120 125 Thr Leu Ser Leu Asp Pro Gly Asn Thr Glu Ala Lys Asp Lys Ile Ala 130 135 140 Asn Ile Cys Lys Lys Leu Ala Asn Glu Ala Lys Asn Asn Glu Asp Arg 145 150 155 160 Ala Val Ala Val Phe Asn Glu Ile Ser Leu Phe Ala Lys Gln Thr Ser 165 170 175 Asp Asp Glu Ile Leu Leu Lys Asn Leu Phe Gln Glu Tyr Glu Gly Lys 180 185 190 Tyr Gly Lys His Ser Ala Leu Leu Lys Ala Asn Arg Glu Glu Arg Asp 195 200 205 Ala Leu Ala Thr Lys Ile Asp Glu Met Asn Lys Gln Tyr Glu Tyr Asp 210 215 220 Cys Ile Val Ala Glu Thr Thr Pro Thr Tyr Ala Trp Ile Val Phe Trp 225 230 235 240 Val Ala Leu Ile Val Ala Ser Ile Tyr Gly Asp Arg Ala Ala Lys Leu 245 250 255 Lys His Glu Ile Asp Leu Lys Lys Asp Arg Val Glu Lys Leu Lys Ala 260 265 270 Glu Glu Glu Val Ala Val Ala Leu Met Gly Thr Leu Asn Val Ala Leu 275 280 285 Lys Gly Leu Ser Asp Ile Gln Glu Gln Ile Glu Ala Ala Leu Pro Cys 290 295 300 Ile Gln Lys Ile Lys Gly Val Trp Asn Ala Ile Gly Gly Asp Leu Asn 305 310 315 320 Lys Ile Gly Lys Ile Ile Lys Asp Asp Ile Leu Asn Glu Asp Asp Leu 325 330 335 Lys Asp Leu Gly Val Ala Asn Ala Ile Ala Met Trp Ala Gln Cys Lys 340 345 350 Leu Lys Ala Asp Ala Tyr Arg Ala Leu Ala Trp Ile Thr Pro Pro Thr 355 360 365 Lys Glu Glu Lys Ala Ala 370 <210> 100 <211> 393 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 100 Met Lys Ser Met Ser Lys Lys Ile Met Thr Gly Leu Ala Ala Gly Ala 1 5 10 15 Met Gly Leu Ser Ile Trp Ala Pro Ser Ser Leu Ala Ala Thr Pro Glu 20 25 30 Lys Asn Glu Tyr His Thr Ile His Leu Ala Ala Asn Ser Asn Ile Val 35 40 45 Trp Asp Val Phe Lys Gly Trp Thr Thr Asp Asp Ala Gly Ile Ile Leu 50 55 60 Trp Asn Gly Asp Arg Gly Asp Asn Glu Gln Phe Val Phe Phe Pro Leu 65 70 75 80 Asp Gly Gly Ala Tyr Ala Ile Val Asn Lys Asn Ser Gly Lys Pro Val 85 90 95 Gly Ile Asn Asn Ser Tyr Ala Tyr Tyr Trp Thr Asp Gly Val Arg Asn 100 105 110 Ala Gln Val Ile Asn Asp Gln Ala Leu Lys Gln Thr Asn Trp Thr Gly 115 120 125 Ala Pro Ala Glu Gln Trp Tyr Leu Arg Asp Lys Gly Asn Asn Asn Phe 130 135 140 Glu Ile Val Asn Gln Gly Ser Gly Lys Val Ala Ser Trp Ala Gly Gln 145 150 155 160 Ser Ile Thr Gly Gly Tyr Leu Asp Tyr Val Asp Leu Asp Glu Ser Asn 165 170 175 Pro Ser Asp Asn Asn Lys Leu Phe Asn Ile Pro Ala Ala Arg Ser Thr 180 185 190 Phe Ser Leu Pro Thr Leu Pro Ala Val Gly Ser Arg Pro Asn Ala Pro 195 200 205 Glu Tyr Asn Leu Thr Gly Pro Ile Asp Gln Gln Leu Ala Gln Thr Ser 210 215 220 Asn Ser Ala Val Val Gly Ala Ser Leu Ile Pro Cys Ile Met Val Lys 225 230 235 240 Asp Ser Gly Ala Ser Asp Tyr Thr Lys Ile His Asn Ser Pro Tyr Tyr 245 250 255 Val Leu Gln Lys Glu Glu Tyr Trp Glu Lys Thr Arg Ser Ala Thr Ile 260 265 270 Ser Pro Gly Gly Thr Asp Lys Tyr Phe Val Lys Thr Gly Val Ser Thr 275 280 285 Val Asp Gln Gln Lys Met Thr Asp Thr Leu Ser Met Asn Phe Gly Val 290 295 300 Asp Leu Gly Leu Lys Phe Gly Asp Gln Ser Ala Ser Ile Lys Tyr Gly 305 310 315 320 Val Ser Lys Thr Leu Gln Thr Glu Val Ser Lys Thr Thr Thr Asn Ala 325 330 335 Thr Glu Glu Thr Glu Glu Lys Ser Ile Pro Ser Ile Asp Gly Lys Glu 340 345 350 Thr Gly Tyr Thr Val Tyr Gln Leu Val Thr Lys Tyr Thr Leu Lys Arg 355 360 365 Thr Asp Gly Ser Thr Val Ser Asp Pro Trp Thr Val Arg Asp Lys Asn 370 375 380 Gln Ile Val Val Arg Ser Ile Ala Lys 385 390 <210> 101 <211> 430 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 101 Val Ile Leu Phe Arg Asn Lys Ser Ile Ser Asn Val Gln Tyr Asn Ile 1 5 10 15 Ile Phe Cys Asn Leu Val Gly Ile Leu Pro Thr Lys Leu Gly Gly Asn 20 25 30 Ile Met Lys Ser Ile Ser Lys Lys Val Met Ala Gly Leu Leu Val Gly 35 40 45 Ala Thr Ser Leu Ser Ile Trp Ala Pro Ser Ser Glu Ala Ala Ala Pro 50 55 60 Glu Lys Asn Arg Tyr Tyr Ser Ile His Leu Gln Ala Asn Lys Asn Leu 65 70 75 80 Ala Trp Asp Val Ser Gly Asn Ser Pro Asp Asn Asn Arg Ala Ile Leu 85 90 95 Leu Trp Asp Gly Ala Ser Gly Asp Asn Glu Gln Phe Val Phe Phe Pro 100 105 110 Leu Asp Gly Gln Asn Tyr Ala Ile Val Asn Lys Asn Ser Gly Lys Thr 115 120 125 Val Thr Phe Gly Gly Ser Thr Pro Ala Ile Tyr Gly Asn Asn Asp Gly 130 135 140 Leu Pro Asn Ser Glu Ala Phe Gln Gln Arg Ser Trp Thr Gly Ser Pro 145 150 155 160 Thr Glu Gln Trp Tyr Leu Arg Asp Gln Gly Ser Asn Asn Tyr Glu Ile 165 170 175 Val Asn Gln Gly Asn Gln Lys Val Ala Ser Tyr Ser Trp Ala Gly Ser 180 185 190 Leu Ala Gln His Val Glu Tyr Val Asp Leu Asp Glu Ser Lys Pro Ser 195 200 205 Asp Ser Asn Arg Val Phe Tyr Ile Ser Ser Gly Pro Val Asn Lys Gly 210 215 220 Val Gln Pro Ala Tyr Gly Thr Ile Ser Leu Pro Thr Leu Pro Ala Thr 225 230 235 240 Gly Thr Arg Pro Glu Ala Pro Lys Tyr Thr Asp Gly Gly Ala Ile Asp 245 250 255 Gln Gln Leu Pro Gln Thr Ser Asn Ser Val Val Val Gly Ala Ser Leu 260 265 270 Ile Pro Cys Ile Met Val Lys Asp Ser Gln Ala Ser Asp Tyr Thr Lys 275 280 285 Ile His Asn Ser Pro Tyr Tyr Thr Leu Val Lys Glu Glu Tyr Trp Asp 290 295 300 Lys Thr Phe Ser Ala Val Ile Pro Ala Gly Leu Thr Arg Asn Tyr Thr 305 310 315 320 Phe Lys Thr Gly Met Thr Ser Val Asp Gln Gln Lys Met Thr Asp Thr 325 330 335 Leu Ser Met Lys Ile Gly Ala Asp Phe Gly Leu Lys Phe Gly Asp Ala 340 345 350 Ser Ala Ser Ile Lys Ser Glu Val Ser Lys Thr Ile Gln Thr Glu Ile 355 360 365 Ser Thr Thr Asn Thr Glu Ala Thr Glu Glu Thr Ile Thr Ser Thr Val 370 375 380 Thr Ser Glu Pro Gly Lys Thr Thr Gly Phe Thr Glu Tyr Gln Leu Ala 385 390 395 400 Thr Lys Tyr Thr Leu Lys Arg Ala Asp Gly Ser Ala Val Ser Asp Pro 405 410 415 Trp Val Val Lys Asn Asn Lys Ile Thr Val Ala Arg Lys Ile 420 425 430 <210> 102 <211> 388 <212> PRT <213> Mucilaginibacter sp. <400> 102 Met Ser Asn Pro Thr Ile Asp Leu Gly Pro Arg Asp Leu Ala Lys Gly 1 5 10 15 Thr Thr Phe Val Leu Ser Thr Asn Glu Trp Leu Ser Ile Gln Val Phe 20 25 30 Val Thr Gly Ala Met Leu Leu Pro Thr Thr Thr Ala Leu Leu Gln Lys 35 40 45 Thr Leu Pro Ala Val Pro Ser Gly Gly Ile Glu Gln Phe Glu Pro Leu 50 55 60 Val Lys Gly Tyr Lys Asn Leu Tyr Asp Ile Cys Asp Thr Phe Asp Thr 65 70 75 80 Val Thr Lys Pro Asp Ser Val Lys Cys Ala Ser Asn Leu Ile Ala Tyr 85 90 95 Asn Val Lys Val Pro Ile Phe Tyr Arg Ala Ile Leu Ala Leu Leu Leu 100 105 110 Lys Ile Glu Ala Asp Pro Thr Asp Thr Val Ser Ile Asn Gln Leu Lys 115 120 125 Gln Thr Leu Gln Val Met Ile Asn Glu Ala Gln Ala Phe Ser Thr His 130 135 140 Ala Thr Asn Val Ala Ala Ala Met Gln Lys Phe Ser Leu Asp Thr Ser 145 150 155 160 Val Asn Glu Ala Ala Ile Gly Thr Leu Phe Lys Thr Tyr Ser Asp Lys 165 170 175 Ile Ser Gly Thr Ser Gly Thr Ile Lys Thr Met Gln Ala Gln Leu Ala 180 185 190 Gln Asp Lys Ala Asp Leu Ala Asp Ala Glu Asp Glu Tyr Lys His Asp 195 200 205 Ile Ile Val Ala Ala Thr Ser Ala Ser Tyr Ala Trp Ile Trp Pro Cys 210 215 220 Gly Ser Ile Ala Ala Gly Ile Val Ala Gly Ile Tyr Gly Asp Lys Ala 225 230 235 240 Thr Lys Ala Lys Ala Arg Ile Asp Ala Leu Gly Asp Leu Val Asn Ser 245 250 255 Leu Glu Ala Lys Ile Ala Ala Asp Ala Thr Leu Val Leu Asp Leu Thr 260 265 270 Arg Ile Asn Asn Asp Ile Thr Gly Ile Thr Lys Lys Ile Asp Asp Ala 275 280 285 Leu Pro Ala Ile Gln Lys Ile Gln Gly Met Trp Asn Ala Leu Lys Asp 290 295 300 Asp Leu Ser Ser Leu Leu Ala Thr Ile Asn Gly Glu Ile Lys Asp Met 305 310 315 320 Pro Ser Phe Ile Ala Gly Leu Gly Ile Glu Ala Ala Ile Val Leu Trp 325 330 335 Gln Gln Val Ala Asp Glu Ala Asn Ala Tyr Arg Ile Asn Ala Tyr Ile 340 345 350 Thr Ile Val Pro Asn Pro Thr Val Ala Phe Tyr Ala Ala Asp Asn Leu 355 360 365 Lys Lys Leu Leu Thr Arg Lys Asn Arg Val Ser Ile His Gln Lys Glu 370 375 380 Ser Ala Leu Ala 385 <210> 103 <211> 398 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 103 Leu Gly Val Glu Met Asn Lys Glu Ala Gly Val Phe Met Lys Lys Ser 1 5 10 15 Ser Phe Val Thr Gly Cys Ile Ile Thr Ala Leu Met Ala Gly Gln Thr 20 25 30 Val Ser Ser Gln Val Phe Ala Ser Lys Lys Gln Gln Thr Asp Glu Gln 35 40 45 Ile Asn Thr Pro Ile Ala Thr Ser Thr Thr Ser Ser Ala Leu Gln Glu 50 55 60 Leu Gly Thr Gln Thr Val Leu Leu Lys Thr His Ala Leu Thr Leu Leu 65 70 75 80 Lys Gln Pro Thr Ile Thr Ile Ala Thr Met Pro Asp Leu Ser Val Tyr 85 90 95 Gln Glu Lys Ala Lys Gln His Ala Gln Tyr Trp Leu Asp Thr Val Gln 100 105 110 Pro Ser Phe Ile Asp Ala Asn Gln Gln Leu Ile Asp Phe Gln Gln Lys 115 120 125 Phe Gln Asn Tyr Tyr Lys Lys Leu Ile Glu Leu Ser Gln Lys Ile Asn 130 135 140 Thr Asp Ala Thr Ala Arg Gln Glu Phe Ile Ile Gly Ile Thr Lys Leu 145 150 155 160 Gln Ala Ser Leu Ala Asn His Gln Asn Gln Ile Gln Thr Met Ser Pro 165 170 175 Asn Leu Gln Lys Phe Gln Glu Lys Phe Gly Thr Asp Ala Gln Asn Phe 180 185 190 Ile Asp Ala Ser Lys Thr Ala Gln Lys Ser Leu Ala Asp Lys Asp Gly 195 200 205 Glu Val Ala Gln Leu Thr Gln Arg Ile Glu Thr Leu Asp Ser Asp Ile 210 215 220 Thr Ala Gln Ile Gly Pro Ile Val Ser Gly Thr Ile Ser Met Ile Ala 225 230 235 240 Gly Ile Gly Ser Ile Thr Phe Gly Thr Ile Met Leu Phe Thr Thr Gly 245 250 255 Gly Thr Thr Ala Thr Phe Val Val Pro Met Leu Ala Gly Ile Val Ala 260 265 270 Gly Thr Gly Gly Leu Ile Gly Gly Ser Val Thr Val Gly Phe Ala Ala 275 280 285 Lys Lys Leu Glu Asp Lys Arg Lys Glu Leu Gln Ala Val Thr Glu Lys 290 295 300 Leu Thr Ala Ala Lys Ala Asp Ala Val Ala Leu Ser Leu Leu Ala Gly 305 310 315 320 Gln Leu Asn Val Phe Lys Asp Thr Val Ala Lys Gly Lys Glu Ser Val 325 330 335 Glu Ser Phe Asp Asp Asn Trp Asn Thr Leu Gln Gln Asn Phe Ile Glu 340 345 350 Leu Gln Asn Asn Val Lys Gln Ile Asn Pro Asp Ser Ala Val Leu Gln 355 360 365 Asn Arg Leu Ala Lys Ile Lys Lys Ser Val Asp Asp Leu Ala Val Gln 370 375 380 Ala Lys Gln Gln Glu Lys Val Ile Thr Ala Ile Ser Tyr Gln 385 390 395 <210> 104 <211> 289 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 104 Met Asn Tyr Val Ala Phe Ser Thr Arg Glu Leu Gly Gly Lys Ser Ser 1 5 10 15 Pro Phe Ile Leu Ser Val Ala Glu Trp Arg Ala Phe Ser Asp Tyr Met 20 25 30 Lys Glu Cys Ile Ser Leu Pro Thr Ser Ile Ser Val Leu Gln Glu Arg 35 40 45 Ile Cys Asn Ile Asn Asp Gly Gln Leu Arg Glu Gly Trp Asn Arg Leu 50 55 60 Leu Thr Gly Asp Ala Val Tyr Pro Met Met Val Asn Thr Gly Met Glu 65 70 75 80 Ile Thr Thr Asn Val Lys Gln Ala Ser Arg Phe Trp Gly Thr Gly Gly 85 90 95 Arg Thr Glu Ile Ile Ser Leu Ala Gln Asn Ile Val Thr Tyr Ala Asp 100 105 110 Leu Ile Cys Ile Lys His His Asp Asp Leu Asn Arg Val Leu Leu Glu 115 120 125 Ala Gln Asn Gly Asn Leu Ser Pro Ser Thr Lys Ser Lys Phe Ile Asp 130 135 140 Ile Cys Asn Asp Leu Ser Glu His Ala Leu Arg Tyr His Gln Gln Ala 145 150 155 160 Gln Thr Met Met Thr Tyr Leu Ser Glu Phe Tyr Thr Glu Ile Glu Gly 165 170 175 Cys Lys Asp Ala His Asp Asn Cys Thr Ala Met Ile Ser Arg Ile Gly 180 185 190 Met Arg Asn His Leu Glu Tyr Ala Val Val His Asn Thr Val Thr Phe 195 200 205 Leu Leu Gly Ala Ile Arg Arg Ile Ile Pro Ser Glu Thr Lys Ile Leu 210 215 220 Pro Val Ile Arg Lys Ile His Leu Ile Trp Gly Ala Ile Ser Tyr Asp 225 230 235 240 Leu Lys Glu Leu Gly Asp Asp Ile Gly Gln Asp Leu Asp Asn Leu Pro 245 250 255 Ala Ile Ile Ala Ala Leu Glu Leu Glu Leu Ala Phe Glu Asn Trp Ser 260 265 270 Ala Ile Arg Gln Glu Ala Glu Asp Phe Tyr Lys Asn Ala Glu Asn Phe 275 280 285 Ser <210> 105 <211> 535 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 105 Leu Leu Glu Tyr Val Val Glu Phe Arg Lys Lys Phe Leu Leu Ile Ile 1 5 10 15 Ile Ser Lys Lys His Leu Val Tyr Ser Tyr Leu Phe Asp Tyr Asn Phe 20 25 30 Ile Gln Lys Gly Asp Ser Thr Met Lys Tyr Lys Asp Arg Ile Gln Ala 35 40 45 Lys Arg Asn Tyr Lys Gln Thr Ile Phe Ala Ala Ala Thr Thr Leu Thr 50 55 60 Leu Gly Val Ser Ala Leu Ala Gly Pro Ala Ser Ala Phe Ala Ala Glu 65 70 75 80 Gln Lys Thr Ala Asp His Thr Lys Thr Val Gln Ser Gln Lys Gln Ser 85 90 95 Gln Ile Lys Val Met Ala Asn Asp Asp Ser Tyr Ile Asp Ser Leu Glu 100 105 110 Lys Phe Lys Lys Asn Phe Thr Pro Thr Ser Thr Thr Gly Lys Phe Leu 115 120 125 Asp Asp Leu Thr Lys Lys Gly Leu Gly Ser Leu Thr Lys Ser Ala Asn 130 135 140 Gly Gly Asn Ile Asn Tyr Asn Asn Phe Leu Arg Asp Leu Thr Ile Thr 145 150 155 160 Ser Met Asp Leu Leu Pro Tyr Gly Gly Ala Leu Phe Ser Thr Phe Ile 165 170 175 Ser Leu Met Trp Pro Met Glu Gln Asn Asn Asn Ile Met Asp Gln Leu 180 185 190 Val Glu Lys Phe Ser Lys Leu Val Asp Glu Lys Ile Val Asp Tyr Asp 195 200 205 Asn Gly Thr Leu Lys Gln Lys Ser Ile Ala Leu Gln Asp Gln Leu Lys 210 215 220 Gln Phe Asp Thr Leu Val Asn Arg Ile Glu Asn Lys Val Thr Thr Tyr 225 230 235 240 Met Ser Asp Arg Gln Ala Ala Ala Thr Leu Ala Leu Ser Leu Asn Thr 245 250 255 Ala Phe Asn Asp Leu Leu Arg Glu Cys Gln Lys Asp Asp Gln Lys Val 260 265 270 Ser Glu Leu Pro Leu Tyr Thr Gln Phe Ala Thr Ala His Leu Val Phe 275 280 285 Leu Lys Tyr Val Val Asp Asn Gly Gly Lys Gly Thr Thr Leu Asp Phe 290 295 300 Glu Lys Asn Ala Leu Gln Thr Phe Lys Asp Ser Leu Asp Asn Gly Thr 305 310 315 320 Lys Glu Tyr Ser Glu His Ile Lys Asn Val Ala Tyr Glu Gly Leu Ala 325 330 335 Lys Ile Ser Lys Lys Glu Leu Gly Phe Val Ala Thr Asn Asp Asp Glu 340 345 350 Tyr Thr Gln Ala Met Ala Glu Gly Ala Arg Arg Thr Ile Val Ser Leu 355 360 365 Glu Gly Arg Pro Leu Pro Pro Glu Phe Lys Arg Gln Leu Asp Gln Ala 370 375 380 Arg Ser Asp Leu Asn Ala Ile Gln Asn Gly Lys Lys Tyr Ala Leu Pro 385 390 395 400 Thr Asn Val Ala Glu Lys Leu Asn Pro Tyr Arg Ala Ser Thr Val Asp 405 410 415 Asn Leu Ala Phe Asn Thr Leu Leu Ser Leu Leu Lys Gly Asn Lys His 420 425 430 Thr Gly Trp Ile Gln Glu Asn Gly Arg Tyr Phe Tyr Glu Lys Glu Gly 435 440 445 Ile Arg Asp Thr Ser Gly Trp Tyr Lys Asp Gly Asn Arg Tyr Tyr Tyr 450 455 460 Leu Asp Pro Thr Asp Gly His Met Thr Thr Gly Trp Leu Lys Asp Asp 465 470 475 480 Gly Lys Trp Tyr Tyr Leu Ser Pro Thr Glu Gln Asn Gly Phe Lys Gln 485 490 495 Gly Gln Met Ile Phe Gln Pro Lys Ala Glu Gly Asp Leu Ser Pro Ala 500 505 510 Gln Ile Val Ile Asp Gly Lys Gly Tyr Ser Phe Gly Pro Asp Gly Val 515 520 525 Cys Leu Asn Pro Asp Gly Asn 530 535 <210> 106 <211> 563 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 106 Leu Lys Asn Asn Pro Asn Gly Lys Glu Tyr Leu Cys Met Asn Tyr Lys 1 5 10 15 Lys Arg Thr Asn Ala Lys Arg Lys Tyr Lys Gln Thr Leu Phe Val Thr 20 25 30 Ile Ala Thr Met Thr Leu Gly Gly Ser Ile Leu Gly Asn Thr Ala Ser 35 40 45 Ala Phe Ala Ala Glu Asn Thr Thr Glu Lys Gln Lys Val Ser Ser Ser 50 55 60 Pro Lys Asn Ser Asp Thr Val Gly Ser Asn Val Phe Lys Val Ala Ala 65 70 75 80 Asp Gly Ser Val Thr Leu Leu Asn Ser Thr Pro Phe Asp Ser Pro Thr 85 90 95 Val Lys Ala Ile Thr Leu Leu Gly Gly Asn Leu Leu Asn Gln Ala Tyr 100 105 110 Leu Asp Ala Tyr Asn Lys Asp Phe Thr Gly Thr Ala Arg Thr Leu Val 115 120 125 Leu Gly Ala Thr Ala Leu Ile Pro Tyr Val Gly Ser Phe Ile Ser Pro 130 135 140 Ile Ile Gly Leu Leu Trp Pro Ala Asn Val Gly Thr Asp Met Thr Thr 145 150 155 160 Gln Thr Lys Ala Leu Val Ala Leu Ile Asn Glu Gln Ile Ala Asp Tyr 165 170 175 Asp Ile Glu Thr Leu Glu Gln Lys Gly Lys Thr Leu Lys Asp Leu Met 180 185 190 Ser Arg Phe Asp Asp Leu Leu Asn Gly Lys Pro Leu Thr Phe Gly Glu 195 200 205 Gln Gly Thr Val Gln Glu Thr Leu Arg Asn Lys Ala Ser Asn Ile Asn 210 215 220 Asp Lys Phe Ile Glu Val Leu Asn Asp Cys Gln Lys Arg Ser Phe Lys 225 230 235 240 Ala Glu Glu Leu Pro Ile Tyr Thr Leu Ile Ala Thr Ala His Leu Leu 245 250 255 Phe Leu Asn Met Ile Glu Gln Asn Gly Gln Ser Ser Arg Ile Gln Met 260 265 270 Asp Asp Glu Thr Tyr Lys Gly Tyr Val Glu Asp Phe Lys Arg Leu Pro 275 280 285 Ile Glu Tyr Ala Asn Tyr Ile Glu Ala Thr Ser Lys Leu Gly Lys Gln 290 295 300 Lys Phe Asn Lys Lys Met Asp Asp Thr Ile Asn Ala Ala Lys Lys Gln 305 310 315 320 Ala Leu Val Gly Ile Ile Ser Pro Asp Glu Asn Thr Asn Leu Glu Asn 325 330 335 Leu Glu Lys Thr Arg Lys Gln Cys Leu Asp Glu Ala Lys Leu Leu Gln 340 345 350 Gln Met Gly Asp Ala Tyr Gly Ala Glu Lys Ala Arg Gln Lys Ala Gln 355 360 365 Lys Ala Tyr Glu Tyr Lys Lys Gln Tyr Glu Asp Leu Ile Gln Lys Arg 370 375 380 Gly Asn Tyr Ile Lys Asn Thr Ala Asp Asn Glu Ala Phe Lys Leu Ala 385 390 395 400 Lys Lys Ser Met Glu Glu Leu Met Ile Asp Val Arg Ile Pro Asn Gly 405 410 415 Lys Tyr Ile Ile Gln Ser Val Gln Asn Ser Asn Met Val Val Gly Met 420 425 430 Ser Gly Asn Asn Ile Gln Leu Glu Glu Asn Asn Gly Gln Leu Asn Asn 435 440 445 Lys Phe Phe Ile Ile Tyr Asp Gln Ala Arg Asn Ser Tyr Val Ile Glu 450 455 460 Thr Ser Val Glu Thr Gly Leu Ser Ser Tyr Met Ala Ala Asn Ile Asp 465 470 475 480 Tyr Ser Asn Val Asn Lys Ser Gly Val Asn Val Tyr Ala Ile Leu Ser 485 490 495 Thr Ser Ser His Glu His Pro Asn Leu Leu His Trp Lys Leu Lys Arg 500 505 510 Glu Arg Gly Ser Lys Phe Val Tyr Leu Glu Asn Leu Glu Asn Gly Gln 515 520 525 Val Leu Asp Val Ser Asn Ala Gly Thr Glu Lys Gly Thr Asn Ile Ile 530 535 540 Thr Trp Pro Leu Lys Gln Gln Gly Gln Asn Gln Arg Phe Glu Leu Val 545 550 555 560 Pro Thr Asn <210> 107 <211> 393 <212> PRT <213> Pseudomonas sp. <400> 107 Met Leu Ala Ile Gln Glu Gln Ile Ile Thr Ala Lys Gln Ile Asn Ser 1 5 10 15 Leu Thr Ser Asp Phe Ile Gly Ala Ala Ser Gly Thr Leu Glu Gly Val 20 25 30 Glu Arg Glu Gln Gly Leu Leu Val Thr Asn Asp Asp Ile Arg Lys Ile 35 40 45 Lys Arg Tyr Val Asn Thr Ala Leu Thr Leu Pro Ile Glu Thr Asn Glu 50 55 60 Ile Glu Gln Ile His Lys Tyr Asp Gln Leu Asn Ile Ala Gly Leu Lys 65 70 75 80 Ser Ala Asp Met Gln Ile Leu Phe Lys Ser Met Arg Asn His Ala Ala 85 90 95 Ser Trp Ser Pro Leu Glu Ser Asn Met Lys Gln Val Gly Ser Asp Leu 100 105 110 His Val Phe Ala Asp Asn Phe Thr Ser Ser Ser Gln Ser Ile Ile Asn 115 120 125 Tyr Leu Glu Arg Leu Pro Ser Tyr Thr Ser Gly Ile Gly Lys Val Gly 130 135 140 Asp Leu Ser Pro Glu Glu Ile Asp Asn Leu Pro Glu Ile Gln Leu Thr 145 150 155 160 Glu Gly Glu Lys Arg Lys Ile Pro Ala Leu Leu Glu Leu Val Glu Asp 165 170 175 Leu Lys Thr Val Ile Thr Gln His Ser Ala Ser Thr Gln Thr Thr Lys 180 185 190 Thr Arg Ile Ser Glu Phe Lys Arg Glu Ile Ser Asn Ser Leu Lys Pro 195 200 205 Ala Leu Gly Leu Lys Ile Ala Leu Cys Asn Ser His Asn Phe Asp Glu 210 215 220 Glu Ile Lys Ser Phe Asn Glu Lys Leu Glu Ile Leu Asn Gln Arg Ile 225 230 235 240 Asn Glu Lys Leu Ala Glu Ile Glu Glu Tyr Ser Lys Ser Lys Trp Trp 245 250 255 Gly Leu Ile Gly Gly Ala Phe Gly Phe Ile Ile Ser Ser Ser Ile Tyr 260 265 270 Gly Ala Lys Ala Asn Glu Ala Arg Lys Ala Leu Asp Arg Leu Thr Thr 275 280 285 Glu Arg Arg Glu Ile Glu Thr Arg Ile Ala Thr Thr Asn Ala Ile Leu 290 295 300 Ala Ser Leu Arg Ala Phe Glu Thr Asn Leu Gln Asp Leu His Val Arg 305 310 315 320 Ile Glu Gly Ala Ala Gly Ser Ser Ser Asn Leu Glu Ser Leu Trp Glu 325 330 335 Leu Ile Gln Ala Tyr Ile Glu Ser Ser Ser Lys Arg Leu Asp Gly Val 340 345 350 Thr Asn Ala Met Tyr Leu Val Ser Phe Val Ser Arg Leu Thr Thr Met 355 360 365 Met Asp Asn Trp Ser Glu Ile Lys Lys Gln Ala Gly Asp Leu Leu Thr 370 375 380 Ala Phe Asn Asn Ala Thr Ser Asp Ala 385 390 <210> 108 <211> 439 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 108 Met Lys Asn Arg Phe Ile Asn Gly Phe Leu Val Thr Ser Leu Leu Thr 1 5 10 15 Gly Gly Ala Ile Pro Ile Cys Thr Leu Ala Thr Pro Val Ala Leu Ala 20 25 30 Glu Thr Gln Gln Asp Asn Leu Asp Ile Ser Leu Ser Leu Ser Lys Leu 35 40 45 Gly Arg Gln Ser Gln Phe Ile Gln Leu Cys Val Asp Asp Ala Leu Lys 50 55 60 Arg Pro Asn Ile Gln Met Thr Glu Leu Pro Ala Leu Gln Thr Asp Gln 65 70 75 80 Ser Leu Ile Lys Gln Asp Met Gln Glu Trp Ser Ser Glu Leu Tyr Pro 85 90 95 His Leu Val Leu Ile Asn Ala Lys Ser Lys Gly Phe Thr Thr Lys Phe 100 105 110 Asn Ser Tyr Tyr Pro Asp Leu Lys Gln Phe Val Asp Ser Asn Glu Asp 115 120 125 Gln Gln Gly Phe Leu Asp Arg Leu Glu Ala Leu Gln Asp Val Val Ser 130 135 140 Ser Asn Gln Gly Lys Ile Gln Ser His Ile Asn Glu Leu Gln Ser Phe 145 150 155 160 Gln Ser Arg Leu Asp Asn Asp Met Lys Lys Leu Gly Asp His Ala Lys 165 170 175 Glu Gly Lys Asp Leu Leu Ser Gly Ser Gly Ser Gly Lys Ile Asp Gln 180 185 190 Tyr Asn Met Ala Leu Ser Glu Ala Arg Asn Lys Ile Gln Lys Asn Leu 195 200 205 Gln Glu Ile Ala Leu Leu Pro Gly Ala Leu Asn Ala Lys Gly Phe Asp 210 215 220 Ile Phe Lys Glu Val Tyr Asn Leu Ser Lys Glu Leu Met Thr Pro Val 225 230 235 240 Ala Glu Ser Ala Ile Ala Ala Val Asn Lys Gly Lys Glu Ile Glu Lys 245 250 255 Ser Ile Val Glu Ala Glu Asn Ser Ala Glu Lys Val Ala Lys Glu Ala 260 265 270 Asn Lys Ser Thr Ala Glu Ile Glu Thr Ala Lys Lys Glu Ala Arg Glu 275 280 285 Lys Ile Glu Lys Asp Lys Lys Asn Glu Leu Ala Ala Ala Ala Ala Ala 290 295 300 Lys Ala Gln Glu Tyr Asp Leu Leu Gln Met Ile Asp Ile Asp Lys Ile 305 310 315 320 Gln Lys Thr Tyr Asn Ser Phe Ala Glu Val Asn Lys Leu Ser Ala Ser 325 330 335 Gln Arg Ala Tyr Leu Glu Asp Leu Gln Lys Gln Asn Glu Thr Ile Tyr 340 345 350 Lys Leu Thr Thr Lys Leu Thr Ile Val Asp Ile Gln Lys Asp Leu Leu 355 360 365 Asn Leu Met Lys Asn Asp Ala Asp Thr Phe Thr Asn Gln Val Lys Leu 370 375 380 Glu Ile Ser Leu Leu Glu Asn Tyr Lys Lys Asp Trp Asp Gln Val Lys 385 390 395 400 Asp Cys Ile Thr Gln Leu Ser Thr Arg Ile Ser Asp Pro Lys Val Gln 405 410 415 Ser Ala Gln Leu Lys Arg Leu Lys Asp Leu Asn Ser Gln Leu Glu Glu 420 425 430 Gln Met Asn Gly Phe Asn Ser 435 <210> 109 <211> 954 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 109 Met Ile Met Gln Met Val Thr Lys Ala Met Thr Pro Lys Leu Gly Ala 1 5 10 15 Leu Pro Asp Phe Ile Asp Asp Phe Asn Gly Ile Phe Gly Phe Met Asp 20 25 30 Asn Ile Thr Gly Val Met Ser Thr Ile Phe Gly Val Asp Thr Gly Asp 35 40 45 Ser Ser Ile Asp Asp Val Leu Asn Asn Glu Glu Leu Leu Lys Glu Met 50 55 60 Gln Ala Gln Met Gln Gln Met Gln Gln Ser Ile Thr Asp Met Ala Asn 65 70 75 80 Asp Gln Ile Ile Ser Glu Gly Ile Glu Asn Gln Ile Leu Ala Leu Thr 85 90 95 Thr Asp Leu Ser Thr Ser Ile Thr Ala Glu Phe Asn Lys Ile Glu Gly 100 105 110 Ile Leu Asn Thr Tyr Leu Pro Ala Ile Ser Asn Met Leu Gly Lys Val 115 120 125 Tyr Glu Gln Thr Ser Glu Ile Asn Glu Lys Val Asp Lys Leu Leu Ala 130 135 140 Met Met Thr Phe Ala Leu Lys Glu Leu Asp Tyr Ile Lys Asp Asn Val 145 150 155 160 Val Leu Asn Ser Ser Ile Val Glu Ile Thr Pro His Val Gln Lys Leu 165 170 175 Val Tyr Val Asn Lys Thr Phe Leu Ala Leu Thr Lys Ser Phe Leu Gln 180 185 190 Asn Glu Asp Leu Ser Ile Glu Asn Met Gln Glu Met Leu Glu Trp Ala 195 200 205 Lys Ser Ile Leu Ala Thr Glu Met Asn Ser Phe Glu Phe Ser Val Asp 210 215 220 Thr Leu His Thr Ile Ile Ile Gly Asp Asn Leu Tyr Lys Arg Ser Ala 225 230 235 240 Leu Lys Thr Phe Ser Asp Val Leu Leu Asp Asp Ala Asn Gln Tyr Gly 245 250 255 Asp Phe Gly Thr Pro Leu Ala Lys Phe Tyr Thr Phe Phe Ser Ser Leu 260 265 270 Ala Thr Leu Gln Ile Asn Ala Tyr Leu Cys Leu Thr Phe Ala Arg Lys 275 280 285 Val Leu Gly Leu Ser Glu Ile Asp Tyr Gln Val Thr Met Gln Asp Arg 290 295 300 Ile Glu Gln Gln Asn Gln Met Phe Val Asn Leu Ile Gln Asp Lys Asn 305 310 315 320 Tyr Ser Asn Val Leu Glu Ile Glu Gly Ile Tyr Pro Met Pro Gln Gln 325 330 335 Ser Gly Asp Cys Asn Ser Leu Asp Leu Gln Ala Lys Ser Gly Tyr Ala 340 345 350 Leu Ile Gly Leu Glu Phe Phe Met Asp Asn Gly Ile Tyr Lys Ala Lys 355 360 365 Ala Tyr Gln Ala Glu Leu Asp Lys Asn Phe Ser Ile His Ala Asp Thr 370 375 380 Val Lys Glu Ile Ile Ser Asp Asp Leu Ser Lys Val Phe Leu Asn Gln 385 390 395 400 Thr Asn Thr Ala Glu Asp Tyr Met Tyr Pro Leu Phe Gly Glu Leu Lys 405 410 415 Gly Val Pro Asn Thr Ile Ile Thr Arg Ile Gly Phe Gly Thr Lys Tyr 420 425 430 Asp Glu Ser Arg Lys Val Lys Ala Phe Ala Tyr Ile Asp Ala Asp Phe 435 440 445 Ser Pro Tyr Asp Pro Lys Ser Gly Thr Ile Ser Lys Glu Gly Thr Gln 450 455 460 Thr Phe Gln Ile Glu Gly Thr Glu Asn Lys Asn Trp Cys Tyr Asn Ala 465 470 475 480 Trp Pro Ile Gly Leu Ile Gly Asp Leu Tyr Met Thr Pro Leu Lys Ser 485 490 495 Leu Ser Leu Asn Val Asp Val Asp Ile His Ala Gly Asn Thr Leu Asn 500 505 510 Met Ser Gly Glu Ser Tyr Phe Ser Thr Ile Leu Ser Gly Glu Tyr Asn 515 520 525 Ala Asn Phe Ile Leu Phe Pro Tyr Thr Asn Ser Ser Asn Pro Ile Val 530 535 540 Glu Asn Leu Ile Gln Asn Gly Asp Phe Glu Asp Glu Asp Lys His Trp 545 550 555 560 Glu Val Asn Gly His Thr Ala Val Ile Ala Lys Gly Glu Gly Ile Asn 565 570 575 Gly Ser Lys Ala Met Lys Leu Glu Asn Gly Thr Ile Glu Gln Lys Leu 580 585 590 Asn Leu Lys Pro Tyr Thr Asn Tyr Glu Phe Thr Ala Tyr Val Lys Gly 595 600 605 Lys Ser Ala Arg Phe Leu Ile Arg Asp Asn Thr Leu Ala Asp Phe Ala 610 615 620 Glu Gly Tyr Leu Asp Ser Thr Ile Tyr Lys Gln Ile Lys Phe Arg Phe 625 630 635 640 Lys Thr Ala Met Asp Ala Ser Ser Phe Ile Val Ser Ala Thr Thr Pro 645 650 655 Gln Glu Ile Leu Val Asp Asn Ile Lys Val Cys Glu Val Thr Glu Thr 660 665 670 Asp Asn Leu Ile Asp Cys Gly Asp Phe Asp Phe Tyr Glu Ile Asn Glu 675 680 685 Glu Asp Leu Lys Ile Arg Leu Tyr Pro Asn His Trp Glu Arg Tyr Gly 690 695 700 Gly Trp His Ile Leu Ser Gly Lys Gly Met Phe Asp Ser Glu Ala Leu 705 710 715 720 Thr Ile Ile Asn Ser Gly Gly Ala Asn Gln Lys Val Gln Leu Lys Ala 725 730 735 Asn Thr Asn Tyr Ile Leu Thr Ala Tyr Val Lys Val Asp Asn Pro Asn 740 745 750 Thr Thr Ile Gln Ile Gly Cys Gly Ser Asn Gln Leu Thr Cys Asn Ser 755 760 765 Thr Ser Tyr Thr Pro Val Lys Leu Lys Phe Lys Thr Gly Glu Asp Pro 770 775 780 Ala Thr Thr Glu Asn Phe Ile Tyr Cys Ser Asn Pro Asn Asp Ser Gly 785 790 795 800 Thr Val Trp Ala Asp Asn Phe Leu Leu Cys Glu Val Pro Asn Leu Ile 805 810 815 Val Asn Gly Asn Phe Glu Gln Met Asp Leu Ser Ser Trp Ser Leu Ser 820 825 830 Thr Thr Asp Val Gly Lys Ile Tyr Leu Gln Ser Gly Arg Gly Met Ser 835 840 845 Asn Ser Asn Ala Ile Val Leu Ala Gly Glu Gly Gln Ile Ser Gln Lys 850 855 860 Val Pro Leu Lys Pro Tyr Thr Lys Tyr Arg Leu Thr Ala Tyr Val Arg 865 870 875 880 Val Pro Asn Gly Val Thr Ala Leu Leu Gly Tyr Gly Asn Gly Gly Asn 885 890 895 Asp Asp Tyr Arg Val His Cys Thr Ser Thr Glu Phe Lys Gln Glu Ser 900 905 910 Leu Val Phe Thr Thr Gly Ala Asn Pro Leu Gln Ser Glu Asp Val Ile 915 920 925 Tyr Leu Ser Thr Pro Asp Asp Gly Phe Lys Ile Thr Thr Gly Asp Asn 930 935 940 Phe Glu Leu Tyr Glu Leu Asp Gln Ile Glu 945 950 <210> 110 <211> 407 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 110 Leu Glu Arg Arg Asn Met Arg Lys Gln Pro Tyr Lys Val Met Ala Leu 1 5 10 15 Ser Thr Leu Met Ala Val Phe Ala Ala Ser Asn Ile Met Pro Ala His 20 25 30 Ser Phe Ala Ala Glu Ser Thr Val Lys Pro Val Pro Ile His Ser Met 35 40 45 Glu Lys Ala Asn Asn Lys Asp Asp Gly Tyr Ser Leu Gly Pro Glu Gly 50 55 60 Leu Lys Asp Ala Ile Glu Arg Thr Gly Ser Asn Ala Leu Val Met Asp 65 70 75 80 Leu Tyr Ala Leu Thr Ile Ile Lys Gln Gly Asn Ala Asn Phe Ser Asn 85 90 95 Val Thr Ser Val Asp Lys Ser Leu Lys Glu Lys Val Ile Lys His Gln 100 105 110 Asn Asp Ala Arg Thr Asn Ala Lys Gln Trp Leu Asp Val Met Lys Pro 115 120 125 Gln Ile Ile Ser Thr Asn Gln Asp Ile Ile Asn Tyr Asp Thr Lys Phe 130 135 140 Gln Asn Tyr Tyr Asp Thr Leu Val Lys Ala Val Lys Asp Lys Asp Lys 145 150 155 160 Asp Thr Leu Thr Lys Gly Leu Thr Arg Leu Ser Asn Ser Ile Thr Gly 165 170 175 Asn Lys Glu Lys Val Asp His Leu Val Glu Asp Leu Lys Lys Phe Arg 180 185 190 Ser Lys Met Thr Asp Asp Thr Gln Asn Phe Lys Asn Asp Ala Asn Lys 195 200 205 Ile Thr Ser Ile Leu Ala Ser Gln Asp Ala Gly Ile Pro Leu Leu Gln 210 215 220 Asn Gln Leu Ser Ala Tyr Asn Glu Ala Val Ser Lys Tyr Asn Ala Ile 225 230 235 240 Ile Ile Gly Ser Ser Val Ala Val Ala Leu Gly Pro Val Ala Ile Val 245 250 255 Gly Gly Thr Val Leu Leu Ala Thr Gly Gly Gly Thr Val Leu Gly Val 260 265 270 Gly Leu Ile Ala Ser Gly Ile Gly Gly Ile Ala Gly Gly Thr Thr Gly 275 280 285 Leu Ile Leu Ala Lys Lys Glu Leu Asp Asn Ala Gln Ser Glu Ile Lys 290 295 300 Asn Ile Thr Gly Gln Ile Thr Thr Ala Gln Leu Glu Val Ala Gly Leu 305 310 315 320 Thr Asn Ile Lys Ala Gln Thr Glu Tyr Leu Thr Asn Thr Ile Asp Ile 325 330 335 Ala Ile Thr Ala Leu Gln Asn Ile Ser Asn Gln Trp His Thr Met Gly 340 345 350 Ala Lys Tyr Gly Ala Leu Leu Glu Asn Val Asn Thr Ile Ser Pro Glu 355 360 365 Asp Leu Ala Phe Ile Glu Glu Asp Leu Ser Val Ala Lys Asp Ser Trp 370 375 380 Lys Asn Val Lys Asp Tyr Ala Glu Lys Ile Tyr Ala Glu Asp Ile Lys 385 390 395 400 Val Val Asp Asn Lys Arg Ile 405 <210> 111 <211> 209 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 111 Leu Asn Thr Asp Thr Asn Lys Asn Ala Ile Tyr Tyr Ala Gly Asn Asp 1 5 10 15 Ile Tyr Ala Thr Cys Gly Asn Trp Ala Asn His Ile Gln His Ser Phe 20 25 30 Glu Ser Leu Ile Asp Arg Ala Ser Gly Asn His Glu Val Ala Ser Leu 35 40 45 Pro Leu Tyr Thr Lys Leu Ala Val Ala His Ile Thr Phe Leu Lys Tyr 50 55 60 Met His Glu His Ala Lys Gly Pro Lys Leu Lys Tyr Asp Glu Gln Ser 65 70 75 80 Leu Gln His Phe Phe Asp Lys Gly Asn Leu Glu Val Ile Thr Lys Lys 85 90 95 Tyr Ala Asp His Ile Lys Lys Val Tyr Asn Gln Gly Leu Gln Thr Phe 100 105 110 Tyr Asn Asn Ile Asp Lys Leu Asn Glu Leu Arg Thr Lys Lys Glu Asn 115 120 125 Leu Leu Ser Thr Ala Gly Asp Gly Ile Gly Lys Glu Asn Glu Leu Asn 130 135 140 Ile Leu Asn Ala Lys Ile Ala Lys Leu Glu Ala Lys Asn Ile Phe Lys 145 150 155 160 Asn Met Gln Asn Phe Ser Ser Ser Thr Trp Asp Asp Pro Thr Phe Gln 165 170 175 Ala Leu Ile Gln Gly Glu Trp Lys Leu Glu Asn Asn Ala Trp Thr Phe 180 185 190 Thr Asn Lys Lys Gly Glu Lys Lys Thr Gly Trp Leu Glu Leu Gly Ile 195 200 205 Gly <210> 112 <211> 945 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 112 Met Ile Met Gln Met Val Thr Lys Ala Met Thr Pro Lys Leu Gly Ala 1 5 10 15 Leu Pro Asp Phe Ile Asp Asp Phe Asn Gly Ile Phe Gly Phe Met Gly 20 25 30 Asn Ile Thr Asp Val Met Ser Thr Ile Phe Gly Ile Asp Thr Gly Asp 35 40 45 Ser Ser Ile Asp Asp Val Leu Asn Asn Glu Glu Leu Leu Gln Glu Met 50 55 60 Leu Asp Gln Met Asn Thr Met Gln Ile Ser Ile Arg Asp Ile Leu Glu 65 70 75 80 Gln Gln Gly Ile Ser Ala Asp Ile Glu Lys Gln Ile Leu Ala Leu Thr 85 90 95 Thr Asp Leu Ala Thr Ser Ile Asn Thr Glu Leu Gly Lys Ile Glu Gly 100 105 110 Ile Leu Asn Thr Tyr Leu Pro Ala Ile Ser Asn Met Leu Ser Asn Ile 115 120 125 Tyr Glu Gln Thr Ser Val Ile Asp Gln Lys Val Asp Lys Leu Leu Ala 130 135 140 Leu Met Thr Phe Ala Leu Lys Glu Leu Asp Tyr Ile Lys Asp Asn Val 145 150 155 160 Val Leu Asn Ser Ser Ile Val Glu Ile Thr Pro His Val Glu Lys Leu 165 170 175 Val Tyr Val Asn Lys Lys Phe Leu Ser Leu Thr Lys Gly Phe Leu Gln 180 185 190 Gly Glu Asp Val Ser Ile Asp Ser Met Gln Glu Ile Gln Glu Trp Ala 195 200 205 Arg Ser Ile Leu Ala Thr Glu Met Asn Ser Phe Glu Phe Ser Val Asp 210 215 220 Thr Leu His Asn Ile Ile Ile Gly Asp Asn Leu Tyr Lys Arg Ser Ala 225 230 235 240 Leu Lys Thr Phe Ser Asp Val Leu Leu Asp Asp Ala Asp Gln Tyr Gly 245 250 255 Asp Phe Gly Thr Pro Leu Ala Lys Phe Tyr Thr Phe Phe Ser Ser Leu 260 265 270 Ala Thr Leu Gln Ile Asn Ala Tyr Leu Cys Leu Thr Phe Ala Arg Lys 275 280 285 Val Leu Gly Leu Ser Glu Ile Asp Tyr Gln Val Thr Met Gln Asp Arg 290 295 300 Ile Glu Gln Gln Asn Gln Met Phe Val Asn Leu Ile Gln Asp Lys Asn 305 310 315 320 Tyr Ser Asn Ala Leu Glu Ile Thr Gly Ile Tyr Pro Met Ser Val Asp 325 330 335 Trp Gly Asp Cys Lys Ser Thr Asp Leu Gln Ala Asp Ala Gly Tyr Ala 340 345 350 Leu Ile Gly Leu Glu Phe Phe Met Asp Asn Gly Ile Tyr Lys Ala Lys 355 360 365 Ala Tyr Gln Gly Lys Met Gly Lys Asn Phe Ser Val Ser Ala Asp Thr 370 375 380 Val Thr Glu Ile Ile Ser Asp Asp Leu Ser Thr Val Phe Asn Asp Met 385 390 395 400 Thr Asn Asp Asn Pro Glu Leu Tyr Val Val Tyr Pro Leu Ser Gly Glu 405 410 415 Leu Thr Gly Pro Pro Asn Thr Ile Ile Thr Arg Ile Gly Phe Gly Thr 420 425 430 Lys Tyr Asp Lys Thr Arg Glu Ser Ser Val Gln Ala Phe Ala Tyr Val 435 440 445 Asp Ala Asp Phe Ser Pro Tyr Asp Tyr Ile Ser Gly Thr Ile Ser Lys 450 455 460 Glu Gly Thr Gln Thr Val Ser Leu Glu Gly Asn Asp His Lys Asn Arg 465 470 475 480 Cys Tyr Ser Met Trp Pro Met Gly Leu Ile Gly Asp Leu Tyr Met Thr 485 490 495 Pro Leu Lys Ser Leu Ser Leu Asn Val Glu Asp Thr Gly Thr Thr Leu 500 505 510 Asn Met Ser Gly Glu Ser Tyr Phe Ser Thr Ile Leu Ser Arg Glu Tyr 515 520 525 Asn Thr Asn Phe Ile Leu Phe Pro Tyr Thr Asn Asn Ser Ser Leu Ile 530 535 540 Asp Lys Asn Leu Ile Gln Asn Gly Asn Leu Glu Glu Gln Asp Lys Tyr 545 550 555 560 Trp Glu Gly Thr Glu Pro Ser Phe Phe Ala Glu Gly Glu Gly Thr Phe 565 570 575 Gly Ser Asn Ala Leu Lys Val Gln Ala Gln Gly Ala Phe Asp Gln Ile 580 585 590 Val Lys Leu Glu Pro Asn Thr Thr Tyr Arg Leu Thr Ala Phe Thr Lys 595 600 605 Val Lys Asp Ser Asn Tyr Ser Lys Gly Arg Ile Gly Ile Arg Asp Met 610 615 620 Tyr Asn Tyr Arg Val Glu Glu Ser Phe Leu His Thr Arg Tyr Asn Gln 625 630 635 640 Thr Lys Val Glu Phe Thr Thr Gly Ala Asp Thr Ser Lys Leu Ser Val 645 650 655 Phe Ile Gln Gly Gly Gly Asp Gln Glu Ser Ile Ala Trp Ala Asp Asn 660 665 670 Ile Glu Leu Tyr Lys Val His Gln Gln Asp Asn Met Ile Ser Asp Phe 675 680 685 Asp Phe Asp Thr Tyr Lys Tyr Ser Asn Met Cys Trp Lys Leu Ser Asp 690 695 700 Gly Gly Asp Phe Val Glu Lys Glu Gly Leu Phe Asn Ser Lys Ala Leu 705 710 715 720 Lys Ile Thr Asn Ser Gly Gly Ala Glu Gln Glu Val Lys Leu Lys Ala 725 730 735 Asn Thr Asn Tyr Ile Phe Thr Ala Tyr Val Lys Val Asp Asn Thr Thr 740 745 750 Ala Gln Ile Gly Cys Gly Ser Asn Gln Val Thr Cys Asn Ser Thr Ser 755 760 765 Tyr Thr Pro Val Lys Leu Lys Phe Lys Thr Gly Glu Asp Pro Ser Thr 770 775 780 Thr Glu Ser Ser Val Tyr Cys Ser Asn Ser Asn Asp Ile Gly Thr Val 785 790 795 800 Trp Ala Asp Asn Phe Val Leu Tyr Glu Ala Pro Asn Leu Ile Ile Asn 805 810 815 Gly Asp Phe Glu Gln Phe Asp Gln Ser Ser Trp Asn Phe Ser Pro Ser 820 825 830 Glu Gly Gly Ser Ile Tyr Leu Gln Ser Gly Leu Gly Met Ser Arg Ser 835 840 845 Asn Ala Val Val Leu Arg Gly Gln Asn Gly Lys Ile Ser Gln Lys Val 850 855 860 Pro Leu Lys Pro Phe Thr Lys Tyr Arg Leu Thr Ala Tyr Val Arg Val 865 870 875 880 Ser Lys Gly Ser Leu Ala Tyr Ile Gly Tyr Gly Glu Tyr Asn Cys Ala 885 890 895 Cys Ala Val Asp Asp Phe Arg Gln Ala His Val Glu Phe Thr Thr Gly 900 905 910 Ala Asn Pro Met Gln Ser Asp Asp Ala Ile Tyr Leu Asp Ser Phe Gly 915 920 925 Ser Ala Tyr Thr Val Ala Asp Asn Phe Glu Leu Tyr Glu Leu Asp Gln 930 935 940 Ile 945 <210> 113 <211> 943 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 113 Met Gln Met Val Thr Lys Ala Met Thr Pro Lys Leu Gly Ala Leu Pro 1 5 10 15 Asp Phe Ile Asp Asp Phe Asn Gly Ile Phe Gly Phe Met Gly Asn Ile 20 25 30 Thr Asp Val Met Ser Thr Ile Phe Gly Ile Asp Thr Gly Asp Ser Ser 35 40 45 Ile Asp Asp Val Leu Asn Asn Glu Glu Leu Leu Gln Glu Met Leu Asp 50 55 60 Gln Met Asn Thr Met Gln Ile Ser Ile Arg Asp Ile Leu Glu Gln Gln 65 70 75 80 Gly Ile Ser Ala Asp Ile Glu Lys Gln Ile Leu Ala Leu Thr Thr Asp 85 90 95 Leu Ala Thr Ser Ile Asn Thr Glu Leu Gly Lys Ile Glu Gly Ile Leu 100 105 110 Asn Thr Tyr Leu Pro Ala Ile Ser Asn Met Leu Ser Asn Ile Tyr Glu 115 120 125 Gln Thr Ser Val Ile Asp Gln Lys Val Asp Lys Leu Leu Ala Leu Met 130 135 140 Thr Phe Ala Leu Lys Glu Leu Asp Tyr Ile Lys Asp Asn Val Val Leu 145 150 155 160 Asn Ser Ser Ile Val Glu Ile Thr Pro His Val Glu Lys Leu Val Tyr 165 170 175 Val Asn Lys Lys Phe Leu Ser Leu Thr Lys Gly Phe Leu Gln Gly Glu 180 185 190 Asp Val Ser Ile Asp Ser Met Gln Glu Ile Gln Glu Trp Ala Arg Ser 195 200 205 Ile Leu Ala Thr Glu Met Asn Ser Phe Glu Phe Ser Val Asp Thr Leu 210 215 220 His Asn Ile Ile Ile Gly Asp Asn Leu Tyr Lys Arg Ser Ala Leu Lys 225 230 235 240 Thr Phe Ser Asp Val Leu Leu Asp Asp Ala Asp Gln Tyr Gly Asp Phe 245 250 255 Gly Thr Pro Leu Ala Lys Phe Tyr Thr Phe Phe Ser Ser Leu Ala Thr 260 265 270 Leu Gln Ile Asn Ala Tyr Leu Cys Leu Thr Phe Ala Arg Lys Val Leu 275 280 285 Gly Leu Ser Glu Ile Asp Tyr Gln Val Thr Met Gln Asp Arg Ile Glu 290 295 300 Gln Gln Asn Gln Met Phe Val Asn Leu Ile Gln Asp Lys Asn Tyr Ser 305 310 315 320 Asn Ala Leu Glu Ile Thr Gly Ile Tyr Pro Met Ser Val Asp Trp Gly 325 330 335 Asp Cys Lys Ser Thr Asp Leu Gln Ala Asp Ala Gly Tyr Ala Leu Ile 340 345 350 Gly Leu Glu Phe Phe Met Asp Asn Gly Ile Tyr Lys Ala Lys Ala Tyr 355 360 365 Gln Gly Lys Met Gly Lys Asn Phe Ser Val Ser Ala Asp Thr Val Thr 370 375 380 Glu Ile Ile Ser Asp Asp Leu Ser Thr Val Phe Asn Asp Met Thr Asn 385 390 395 400 Asp Asn Pro Glu Leu Tyr Val Val Tyr Pro Leu Ser Gly Glu Leu Thr 405 410 415 Gly Pro Pro Asn Thr Ile Ile Thr Arg Ile Gly Phe Gly Thr Lys Tyr 420 425 430 Asp Lys Thr Arg Glu Ser Ser Val Gln Ala Phe Ala Tyr Val Asp Ala 435 440 445 Asp Phe Ser Pro Tyr Asp Tyr Ile Ser Gly Thr Ile Ser Lys Glu Gly 450 455 460 Thr Gln Thr Val Ser Leu Glu Gly Asn Asp His Lys Asn Arg Cys Tyr 465 470 475 480 Ser Met Trp Pro Met Gly Leu Ile Gly Asp Leu Tyr Met Thr Pro Leu 485 490 495 Lys Ser Leu Ser Leu Asn Val Glu Asp Thr Gly Thr Thr Leu Asn Met 500 505 510 Ser Gly Glu Ser Tyr Phe Ser Thr Ile Leu Ser Arg Glu Tyr Asn Thr 515 520 525 Asn Phe Ile Leu Phe Pro Tyr Thr Asn Asn Ser Ser Leu Ile Asp Lys 530 535 540 Asn Leu Ile Gln Asn Gly Asn Leu Glu Glu Gln Asp Lys Tyr Trp Glu 545 550 555 560 Gly Thr Glu Pro Ser Phe Phe Ala Glu Gly Glu Gly Thr Phe Gly Ser 565 570 575 Asn Ala Leu Lys Val Gln Ala Gln Gly Ala Phe Asp Gln Ile Val Lys 580 585 590 Leu Glu Pro Asn Thr Thr Tyr Arg Leu Thr Ala Phe Thr Lys Val Lys 595 600 605 Asp Ser Asn Tyr Ser Lys Gly Arg Ile Gly Ile Arg Asp Met Tyr Asn 610 615 620 Tyr Arg Val Glu Glu Ser Phe Leu His Thr Arg Tyr Asn Gln Thr Lys 625 630 635 640 Val Glu Phe Thr Thr Gly Ala Asp Thr Ser Lys Leu Ser Val Phe Ile 645 650 655 Gln Gly Gly Gly Asp Gln Glu Ser Ile Ala Trp Ala Asp Asn Ile Glu 660 665 670 Leu Tyr Lys Val His Gln Gln Asp Asn Met Ile Ser Asp Phe Asp Phe 675 680 685 Asp Thr Tyr Lys Tyr Ser Asn Met Cys Trp Lys Leu Ser Asp Gly Gly 690 695 700 Asp Phe Val Glu Lys Glu Gly Leu Phe Asn Ser Lys Ala Leu Lys Ile 705 710 715 720 Thr Asn Ser Gly Gly Ala Glu Gln Glu Val Lys Leu Lys Ala Asn Thr 725 730 735 Asn Tyr Ile Phe Thr Ala Tyr Val Lys Val Asp Asn Thr Thr Ala Gln 740 745 750 Ile Gly Cys Gly Ser Asn Gln Val Thr Cys Asn Ser Thr Ser Tyr Thr 755 760 765 Pro Val Lys Leu Lys Phe Lys Thr Gly Glu Asp Pro Ser Thr Thr Glu 770 775 780 Ser Ser Val Tyr Cys Ser Asn Ser Asn Asp Ile Gly Thr Val Trp Ala 785 790 795 800 Asp Asn Phe Val Leu Tyr Glu Ala Pro Asn Leu Ile Ile Asn Gly Asp 805 810 815 Phe Glu Gln Phe Asp Gln Ser Ser Trp Asn Phe Ser Pro Ser Glu Gly 820 825 830 Gly Ser Ile Tyr Leu Gln Ser Gly Leu Gly Met Ser Arg Ser Asn Ala 835 840 845 Val Val Leu Arg Gly Gln Asn Gly Lys Ile Ser Gln Lys Val Pro Leu 850 855 860 Lys Pro Phe Thr Lys Tyr Arg Leu Thr Ala Tyr Val Arg Val Ser Lys 865 870 875 880 Gly Ser Leu Ala Tyr Ile Gly Tyr Gly Glu Tyr Asn Cys Ala Cys Ala 885 890 895 Val Asp Asp Phe Arg Gln Ala His Val Glu Phe Thr Thr Gly Ala Asn 900 905 910 Pro Met Gln Ser Asp Asp Ala Ile Tyr Leu Asp Ser Phe Gly Ser Ala 915 920 925 Tyr Thr Val Ala Asp Asn Phe Glu Leu Tyr Glu Leu Asp Gln Ile 930 935 940 <210> 114 <211> 427 <212> PRT <213> Pseudomonas sp. <400> 114 Met Pro Arg Asp Met Thr Ser Pro Lys Pro Pro Thr Ser Ser Phe Ser 1 5 10 15 Thr Pro Thr Thr Leu Arg Val Cys Ala Thr Ser Pro Arg Lys Gly Ala 20 25 30 Ser Ala Gly Ser Ala His Glu Ser Glu Ser Asn Arg Ile Asp Ala Ala 35 40 45 Leu Tyr Arg Arg Gly Ala Ala Ala Ser Asn Arg Ser Arg Ala Met Gly 50 55 60 Asp Lys Asp Gln Leu Leu Ser Pro Gly Glu Leu Ala Ala Val Lys Asp 65 70 75 80 Ser Pro Phe Leu Leu Ser Lys Gly Glu Trp Leu Ser Val Gln Arg Tyr 85 90 95 Val Thr Asn Thr Met Ala Leu Pro Ile Thr Glu Asp Val Met Arg Thr 100 105 110 Gln Leu Phe Met Pro Ala Asp Met Lys Phe Asp Asp Phe Thr Pro Leu 115 120 125 Leu Glu Gly Tyr Lys Thr Val Val Pro His Val Thr Lys Trp Lys Thr 130 135 140 Thr Thr Phe Pro Ala Thr Val Lys Leu Ala Gly Asp Ile Val Leu Tyr 145 150 155 160 Asn Lys Met Ala Lys Ala Tyr Tyr Asn Gly Leu Lys Glu Asn Ile Asp 165 170 175 Leu Leu Leu Lys Asn Pro Asn Asp Glu Lys Ala Arg Leu Glu Leu Ser 180 185 190 Ala Ser Ile Lys Met Leu Ser Gly Met Ala Lys Lys Tyr Ala Asp Arg 195 200 205 Ala Glu Thr Val His Gly Asp Ile Gln Ala Phe Ser Leu Gln Thr Ala 210 215 220 Thr Asp Ala Val Leu Ile Asp Asn Leu Asn Gly Val Tyr Lys Gln Lys 225 230 235 240 Phe Gly Ala Asn Ser Val Trp Gly Lys Lys Leu Val Asp Asp Leu Asn 245 250 255 Glu Leu Arg Asp Leu Ile Glu Thr Thr Ile Val Glu Tyr Glu Tyr Asp 260 265 270 Lys Ala Val Ala Cys Ala Thr Pro Ala Tyr Ala Trp Ile Val Val Pro 275 280 285 Pro Ile Gly Leu Ile Ala Ala Ile Ile Val Ala Gly Ile Tyr Gly Asp 290 295 300 Lys Ala Val Lys Ala Arg Asn Arg Leu Glu Glu Leu Arg Lys Asp Leu 305 310 315 320 Ala Thr Ala Gln Gly Asn Glu Lys Leu Ser Leu Met Leu Thr Cys Ser 325 330 335 Leu Gly Val Ala Arg Asp Ser Leu Ser Phe Ile Gln Arg Asp Ile Gln 340 345 350 Ala Ala Leu Pro Val Ile Gln Lys Ile Gln Gly Val Trp His Ala Ile 355 360 365 His Thr Gly Leu Asp Asp Leu Cys Glu Ile Ile His Glu Asn Ile Asp 370 375 380 Glu Ala Ile Ile Glu Ile Lys Lys Met Gly Ile Ala Ile Ala Leu Glu 385 390 395 400 Gln Trp Ser Ser Leu Ala Val Lys Ala Glu Ala Tyr Gln Ala Asn Ala 405 410 415 Tyr Ile Glu Gln Pro Lys Thr Thr Thr Glu Gly 420 425 <210> 115 <211> 289 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 115 Met Asn Pro Leu Val Phe Pro Ile Arg Gln Leu Glu Asp Asn Asn Ser 1 5 10 15 Pro Phe Ile Leu Ser Val Asp Glu Trp Arg Arg Phe Ser Asp Tyr Met 20 25 30 Lys Lys Cys Asn Tyr Leu Pro Ile Asn Ile Asp Ala Leu Glu Glu Tyr 35 40 45 Ile Cys Thr Lys Ser Asp Gly Lys Phe Lys Glu Ser Trp Asp Arg Leu 50 55 60 Val Lys Glu Asp Thr Pro Phe Cys Ile Met Leu Phe Ile Ser Trp Gly 65 70 75 80 Val Thr Asn Asn Ile Lys Gln Ala Ser Leu Phe Trp Gly Asn Gly Glu 85 90 95 Pro Ala Glu Ile Ile Ser Leu Ala Gln Asn Ile Val Thr Asp Thr Asp 100 105 110 Leu Ile Cys Ile Lys His His Asp Asn Phe Asn Gln Ile Leu Leu Glu 115 120 125 Ala Gln Asn Gly Asn Leu Ser Pro Asn Thr Lys Ser Lys Phe Leu Tyr 130 135 140 Ile Cys Asn Asp Leu Ser Asn His Thr Leu Lys Tyr His Gln Gln Ala 145 150 155 160 Gln Lys Met Thr Arg Asp Leu Ser Gln Phe Tyr Thr Thr Ile Gly Glu 165 170 175 Cys Asp Tyr Ala Tyr Glu Lys Cys Thr Glu Met Ile Pro Arg Ile Gly 180 185 190 Ile Arg Asn His Leu Glu Tyr Ser Val Val Tyr Gly Thr Phe Thr Ser 195 200 205 Leu Ala Ser Gln Leu Gly Arg Val Ile Pro Ser Glu Thr His Ile Leu 210 215 220 Pro Ile Ile Arg Lys Ile His Arg Ile Trp Ser Ala Ile Ser Tyr Asp 225 230 235 240 Leu Lys Glu Leu Ser Arg Asp Met Ser Glu Asp Leu Asp Asn Leu Pro 245 250 255 Ala Ile Ile Ala Ala Leu Glu Leu Glu Leu Ala Phe Glu Asn Leu Ser 260 265 270 Ala Ile Arg Lys Glu Val Glu Tyr Phe Tyr Lys Asn Tyr Glu Thr Ser 275 280 285 Pro <210> 116 <211> 363 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 116 Leu Lys Ser Asn Thr Lys Leu Ala Trp Asp Val Ser Gly Asn Ser Ile 1 5 10 15 Asp Asn Asn Arg Ala Ile Leu Leu Trp Asp Thr Ala Ser Arg Gly Asp 20 25 30 Asn Glu Gln Phe Val Phe Phe Pro Leu Asp Gly Gln Asn Tyr Ala Ile 35 40 45 Val Asn Lys Asn Ser Gly Lys Pro Val Thr Phe Gly Gly Ser Thr Pro 50 55 60 Ala Leu Ile Thr Gly Gly Gly Leu Pro Asn Met Glu Ala Leu Gln Gln 65 70 75 80 Arg Ser Trp Thr Gly Ser Pro Thr Glu Gln Trp Tyr Leu Arg Asp Lys 85 90 95 Gly Asn Asn Asn Tyr Glu Ile Val Asn Gln Gly Asn Gln Lys Val Ala 100 105 110 Ser Phe Ala Tyr Thr Trp Ala Ser Gln His Val Asp Tyr Val Asp Leu 115 120 125 Asp Glu Ser Asn Pro Ser Asp Ser Asp Arg Val Phe Asn Ile Ala Lys 130 135 140 Asn Gly Phe Gly Gly Ile Gly Val Ser Ile Pro Gly Phe Asp Val Asp 145 150 155 160 Tyr Gly Thr Phe Ser Leu Pro Asn Leu Pro Ala Thr Gly Thr Arg Pro 165 170 175 Thr Val Pro Asp Tyr Asp Gly Val Ser Gly Pro Asn Gln Thr Leu Pro 180 185 190 Gln Thr Ser Asn Ser Val Val Val Gly Ala Ser Leu Val Pro Cys Ile 195 200 205 Met Val Asn Asp Ser Gln Thr Ser Asp Tyr Thr Lys Ile His Asn Ser 210 215 220 Pro Tyr Tyr Thr Leu Val Lys Glu Glu Tyr Trp Asp Lys Ala Ala Ser 225 230 235 240 Thr Val Leu Glu Pro Gly Ala Thr Gln Ser Ile Ser Phe Lys Thr Gly 245 250 255 Met Thr Ser Ser Asp Gln Gln Lys Met Thr Glu Thr Leu Ser Met Lys 260 265 270 Val Gly Ala Asp Phe Gly Leu Lys Phe Gly Asp Lys Thr Ala Ala Leu 275 280 285 Lys Ala Glu Ile Ser Lys Thr Leu Gln Thr Glu Thr Ser Thr Thr Asn 290 295 300 Thr Glu Leu Ser Glu Asp Thr Val Thr Thr Asn Phe Lys Asp Glu Val 305 310 315 320 Gly Lys Arg Thr Gly Tyr Thr Gln Tyr Gln Leu Ala Thr Lys Tyr Thr 325 330 335 Leu Lys Arg Ala Asp Gly Ser Glu Val Ser Gly Ala Trp Thr Val Lys 340 345 350 Asn Asn Lys Ile Thr Glu Ile Arg Lys Ser Lys 355 360 <210> 117 <211> 373 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 117 Val Gly Lys Ser Met Thr Phe Lys Val Gly Met Lys Tyr Met Phe Lys 1 5 10 15 Asn Lys Asn Ser Arg Lys Tyr Leu Asp Ile Ala Gly Asn Gln Thr Gly 20 25 30 Asn Asn Ala Asn Val Gln Gln Tyr Glu Phe Leu Ala Asp Ala Pro Ser 35 40 45 Glu Arg Phe Phe Val His Pro Leu Asp Asn Asn Tyr Phe Ala Met Ile 50 55 60 Asn Leu Asn Ser Gly Lys Val Ile Asp Val Ala Gly Asn Gln Thr Gly 65 70 75 80 Asn Asn Val Asn Ile Gln Gln Phe Glu Trp Leu Gly Asp Ala Pro Ser 85 90 95 Glu Tyr Trp Tyr Phe His Arg Glu Ala Asp Gly His Tyr Val Ile Glu 100 105 110 Ser Lys Leu Ser Gly Lys Val Leu Asp Ile Ala Gly Asn Gln Thr Gly 115 120 125 Asn Asn Ala Asn Val Gln Gln Tyr Glu Phe Leu Pro Asp Ala Pro Ser 130 135 140 Glu Arg Phe Ala Val Glu Glu Ala Gly Ser Val Ser Leu Pro Ser Ile 145 150 155 160 Asn Thr Gln Pro Leu Ser Ser Val Pro Glu Tyr Glu Thr Ile Asn Asp 165 170 175 Gln Leu Pro Glu Glu Thr Glu Arg Val Val Thr Ala Phe Thr Ile Val 180 185 190 Pro Ser Ile Ser Val Lys Asp Pro His Tyr Gly Ser Asp Thr Ala Lys 195 200 205 Gln Ile Lys Glu Asn Pro Tyr Tyr Met Val Val Lys Lys Gln Trp Trp 210 215 220 Lys Lys Gln Glu Ser Tyr Val Leu Ala Pro Ser Glu Lys Tyr Asp Phe 225 230 235 240 Val Thr Lys Thr Gly Ile Lys Val Thr Asp Gln Glu Thr Ala Thr Arg 245 250 255 Thr Val Ser Trp Ser Ile Gly Ala Asp Met Gly Phe Ser Phe Lys Gly 260 265 270 Phe Ser Leu Gly Met Ser Ser Gln Tyr Ser Gln Glu Leu Gln Thr Ser 275 280 285 Ile Ser His Thr Thr Glu Gln Leu Lys Glu Glu Thr Gln Glu His His 290 295 300 Ile Ile Asn Pro Phe Ser Glu Arg Met Ala Tyr Ser Arg Tyr Ile Leu 305 310 315 320 Thr Thr Glu Tyr Tyr Val Gln Arg Lys Asn Gly Thr Ile Val Asn Ser 325 330 335 Pro Trp Ala Met Thr Asp Lys Thr Lys Ala His Ala Val Thr Phe Pro 340 345 350 Lys Ser Thr Gly Asn Val Leu Asn Gly Ser Thr Lys Gln Gln Ser Lys 355 360 365 Ser Gly Ser Val Asn 370 <210> 118 <211> 595 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 118 Met Lys Tyr Asn Asp Arg Lys Asp Ala Lys Arg Lys Tyr Lys Gln Ala 1 5 10 15 Leu Leu Ala Thr Val Ala Thr Met Thr Leu Gly Val Ser Thr Leu Gly 20 25 30 Ser Thr Ala Ser Ala Phe Ala Glu Glu Lys Lys Thr Glu Val Gln Pro 35 40 45 Gln Gln Ala Thr Pro Asn Ser Asn Ser Leu Gly Ala Gly Gly Gly Tyr 50 55 60 Glu Ser Asp Ala Leu Lys Ala Leu Thr Asp Lys Ile Asn Met Asp Tyr 65 70 75 80 Leu Lys Lys Ala Gly Ser Val Ala Ala Asp Thr Leu Lys Ala Ala Tyr 85 90 95 Lys Asp Ala His Thr Asn Asn Gly Asn Tyr Asn Asn Thr Phe Arg Thr 100 105 110 Leu Thr Met Thr Thr Ser Ala Leu Ile Pro Tyr Gly Gly Val Leu Ile 115 120 125 Ser Pro Ile Ile Gly Leu Leu Trp Pro Glu Asp Leu Thr Ala Glu Asn 130 135 140 Asn Lys Met Ala Ala Leu Ile Lys Gln Leu Asp Glu Met Met Asp Thr 145 150 155 160 Lys Val Thr Asp His Val Val Arg Arg Leu Lys Thr Glu Val Asn Asp 165 170 175 Val Lys Lys Gln Leu Glu Leu Phe Glu Gln Asn Val Asn Thr Gly Lys 180 185 190 His Lys Ser Gly Ser Gly Leu Tyr Ser Leu Thr Glu Glu Asp Gly Asn 195 200 205 Ala Ile Asp Ala Lys Asp Ile His Lys Ala Phe Asn Ser Leu Leu Glu 210 215 220 His Ser Lys Glu Glu Met Gln Glu Val Ala Ala Leu Pro Ile Tyr Thr 225 230 235 240 Ala Met Ala Thr Ala His Leu Glu Phe Leu His Phe Leu Glu Gln Asn 245 250 255 Gly Thr Lys Ser Ile Ile Gly Phe Thr Ser Asn Ala Leu Asn Asn Ile 260 265 270 Leu Lys Thr Arg Glu Gly Leu Glu Asn Glu Thr Phe Gly Gln Lys Ile 275 280 285 Lys Asp Leu Ala Asp Lys Tyr Thr Lys His Val Gln Glu Thr Tyr Asn 290 295 300 Ile Gly Arg Asp Lys Tyr Met Ala Lys Met Gln Ala Ile Thr Thr His 305 310 315 320 Ser Met Asn Glu Asn Asp Glu Tyr Ala Asn Leu Ala Tyr Leu Lys Ser 325 330 335 Leu Asp Asp Ala Arg Ser Glu Met Gly Tyr Ser Gln Ser Lys Ile Asp 340 345 350 Lys Ile Lys Asn Asp Ile Lys Asn Tyr Gln Asn Leu Ile Lys Glu Lys 355 360 365 Ala Asp Phe Arg Asp Gln Thr Ala Glu Asn Ala Ala Phe Lys Leu Thr 370 375 380 Ala Met Gly Lys Trp Asn Gln Gln Gly Asp Lys Trp Tyr Tyr Ile Asn 385 390 395 400 Asn Gln Gly Glu Asn Gln Thr Gly Trp Leu Gln Asp Gly Ser Lys Tyr 405 410 415 Tyr Tyr Phe Ser Pro Glu Lys Thr Asp Lys Phe Glu Lys Gly Gln Met 420 425 430 Val Thr Gly Lys Val Thr Thr Asp Lys Gly Glu Thr Tyr Tyr Phe Asn 435 440 445 Pro His Gly Gly Gln Met Gln Thr Gly Trp Ile Gln Asp Asp Gly Lys 450 455 460 Gln Tyr Tyr Phe Ser Pro Ala Asn Asn Thr Lys Asn Tyr Asp Asn Glu 465 470 475 480 Ser Phe Lys Glu Gly Gln Met Met Thr Gly Trp Leu Ala His Leu Asp 485 490 495 His Tyr Tyr Tyr Met Ser Pro Gly Asp Asp Lys Thr Asn Pro Tyr Gln 500 505 510 Lys Gly Lys Thr Phe Lys Lys Gly Glu Met Trp Thr Gly Trp Leu Glu 515 520 525 Asn Pro Lys Lys Ala Asn Glu Trp Tyr Tyr Met Thr Pro Val Ala Arg 530 535 540 Asp Tyr Lys Val Pro His Leu Ile Gly Asn Asp Asp His Ile Ile Arg 545 550 555 560 Pro Val Gly Ser Met Leu His Asp Glu Tyr Leu Glu Lys Gln Asp Ser 565 570 575 Gly Asp Gly Trp Arg Tyr Tyr Phe Asn Glu Ser Gly Ile Asn Thr His 580 585 590 Arg Tyr Asn 595 <210> 119 <211> 380 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 119 Met Lys Lys Met Leu Ile Thr Gly Leu Leu Ile Thr Gly Val Ser Thr 1 5 10 15 Ser Tyr Phe Ala Pro Leu Asn Thr Leu Ala Asp Thr Pro Pro Asn Ser 20 25 30 Gln His Thr Asn Ser Pro Asn Glu Phe Asn Val Asn Arg Leu Lys Asp 35 40 45 Ser Met Val Ala Leu Gly Ala Arg Met Pro Val Ile Glu Gly Tyr Gly 50 55 60 Leu Val Leu Leu Lys Gln Pro Asn Ile Glu Ala Pro Ala Ile His Gly 65 70 75 80 Ile Ala Val Asp Gln Gln Thr Ala Arg Lys Tyr Val Gln Asp Trp Leu 85 90 95 Asp Ile His Asn Pro Lys Leu Phe Ser Val Asn Gln Asp Met Met Arg 100 105 110 Phe Gly Lys Lys Phe Thr Thr Tyr Tyr Asp Lys Leu Leu Glu Leu Ala 115 120 125 Gly Gln Met Asn Glu Asn Pro Gln Ala Lys Val Ala Phe Val Lys Ala 130 135 140 Phe Asn Gly Ile Gln Asn Gln Met Gln Ala Thr Phe Leu Ala Met Gln 145 150 155 160 Asp Val Ser Ala Asp Leu Ser Asn Tyr Lys Asn Glu Leu Asp Lys Asp 165 170 175 Ser Lys Gln Phe Ser Thr Lys Val Gly Arg Ala Ile Glu Leu Tyr Lys 180 185 190 Gly Ser Asn Gly Asp Ile Glu Lys Leu Arg Thr Gln Ile Glu Lys Tyr 195 200 205 Asp Asp Glu Ile Gln Asn Glu Ile Thr Lys Leu Leu Ser Leu Pro Ser 210 215 220 Glu Asn Leu Lys Asp Leu Ile Asp Ile Gly Glu Gln Ile Ala Gln Ile 225 230 235 240 His Ile Asp Ala Leu Asn Lys Ser Ile Asn Leu Ser Asp Val Gly Leu 245 250 255 Leu Phe Thr Asn Ser Gly Lys Ala Leu Asn Thr Asp Val Gln Glu Leu 260 265 270 Asn Asn Lys Ile Thr Gln Lys Arg Gln Gln Lys Met Glu Ser Ile Lys 275 280 285 Gln Leu Ala Gly Ile Glu Ile Gln Ala Thr Gln Met Ile Leu Val Asp 290 295 300 Gln Lys Leu Asn Asn Phe Thr Lys Leu Ile Lys Gln Gln Ser Gln Ser 305 310 315 320 Phe Asp Lys Val Val Ser Ser Trp Glu Arg Phe Asn Thr Thr Val Met 325 330 335 Gln Val Gln Ala Ser Leu Asn Ser Asp Lys Lys Ile Asp Ser Asn Ala 340 345 350 Leu Gln Thr Gln Leu Asn Glu Leu Lys Lys Phe Thr Asp Thr Leu Asn 355 360 365 Ile Gln Thr Gln Glu Tyr Glu Gly Lys Leu Gln Lys 370 375 380 <210> 120 <211> 298 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 120 Met Lys Lys Met Leu Ile Thr Gly Leu Leu Ile Thr Gly Val Ser Thr 1 5 10 15 Ser Tyr Phe Ala Pro Leu Asn Thr Leu Ala Asp Thr Pro Pro Asn Ser 20 25 30 Gln His Thr Asn Ser Pro Asn Glu Phe Asn Val Asn Arg Leu Lys Asp 35 40 45 Ser Met Val Ala Leu Gly Ala Arg Met Pro Val Ile Glu Gly Tyr Gly 50 55 60 Leu Val Leu Leu Lys Gln Pro Asn Ile Glu Ala Pro Ala Ile His Gly 65 70 75 80 Ile Ala Val Asp Gln Gln Thr Ala Arg Lys Tyr Val Gln Asp Trp Leu 85 90 95 Asp Ile His Asn Pro Lys Leu Phe Ser Val Asn Gln Asp Met Met Arg 100 105 110 Phe Gly Lys Lys Phe Thr Thr Tyr Tyr Asp Lys Leu Leu Glu Leu Ala 115 120 125 Gly Gln Met Asn Glu Asn Pro Gln Ala Lys Val Ala Phe Val Lys Ala 130 135 140 Phe Asn Gly Ile Gln Asn Gln Met Gln Ala Thr Phe Leu Ala Met Gln 145 150 155 160 Asp Val Ser Ala Asp Leu Ser Asn Tyr Lys Asn Glu Leu Asp Lys Asp 165 170 175 Ser Lys Gln Phe Ser Thr Lys Val Gly Arg Ala Ile Glu Leu Tyr Lys 180 185 190 Gly Ser Asn Gly Asp Ile Glu Lys Leu Arg Thr Gln Ile Glu Lys Tyr 195 200 205 Asp Asp Glu Ile Gln Asn Glu Ile Thr Lys Leu Leu Ser Leu Pro Ser 210 215 220 Glu Asn Leu Lys Asp Leu Ile Asp Ile Gly Glu Gln Ile Ala Gln Ile 225 230 235 240 His Ile Asp Ala Leu Asn Lys Ser Ile Asn Leu Ser Asp Val Gly Leu 245 250 255 Leu Phe Thr Asn Ser Gly Lys Ala Leu Asn Thr Asp Val Gln Glu Leu 260 265 270 Asn Asn Lys Ile Thr Gln Lys Arg Gln Gln Lys Met Glu Ser Ile Lys 275 280 285 Gln Leu Ala Gly Ile Glu Ile Gln Ala Thr 290 295 <210> 121 <211> 373 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 121 Val Gly Lys Ser Met Thr Phe Lys Val Gly Met Lys Tyr Met Phe Lys 1 5 10 15 Asn Lys Asn Ser Arg Lys Tyr Leu Asp Ile Ser Gly Asn Glu Thr Gly 20 25 30 Asn Asn Ala Asn Val Gln Gln Tyr Glu Tyr Leu Lys Asp Ala Pro Ser 35 40 45 Glu Arg Phe Phe Leu His Pro Leu Asp Asn Asn Tyr Tyr Ala Met Ile 50 55 60 Asn Leu Asn Ser Gly Lys Val Ile Asp Ile Ser Gly Asn Glu Thr Gly 65 70 75 80 Asn Asn Ala Asn Ile Gln Gln Phe Glu Trp Leu Gly Asp Ala Pro Ser 85 90 95 Glu Tyr Trp Tyr Phe His Arg Glu Ala Asp Gly Tyr Tyr Val Ile Glu 100 105 110 Ser Lys His Ser Gly Lys Val Leu Asp Ile Ser Gly Asn Glu Thr Gly 115 120 125 Asn Asn Ala Asn Val Gln Gln Phe Glu Phe Leu Ala Asp Ala Pro Ser 130 135 140 Glu Arg Phe Ala Val Glu Glu Ala Gly Ser Val Ser Leu Pro Ser Ile 145 150 155 160 Asn Thr Gln Pro Leu Ser Pro Val Pro Gln Tyr Glu Thr Ile Asn Asp 165 170 175 Gln Leu Pro Glu Glu Thr Glu Arg Val Val Thr Ala Phe Thr Ile Val 180 185 190 Pro Ala Ile Ser Val Lys Asp Pro His Tyr Gly Glu Asp Thr Ala Lys 195 200 205 Gln Ile Lys Glu Asn Pro Tyr Tyr Met Val Val Lys Lys Gln Trp Trp 210 215 220 Lys Lys Gln Glu Ser Tyr Val Leu Ala Pro Gly Glu Thr Tyr Lys Tyr 225 230 235 240 Thr Ser Lys Thr Gly Ile Lys Val Thr Asp Gln Glu Ala Ala Thr Lys 245 250 255 Thr Val Ser Trp Ser Ile Gly Ala Asp Met Gly Phe Ser Phe Lys Gly 260 265 270 Phe Ser Val Gly Met Ser Ser Gln Tyr Ser Thr Gln Leu Gln Ala Ser 275 280 285 Ile Ser His Thr Thr Glu Gln Leu Lys Glu Glu Thr Trp Asp His Glu 290 295 300 Ile Lys Asn Pro Ser Ser Asn Arg Met Ala Tyr Ser Arg Tyr Ile Leu 305 310 315 320 Thr Thr Glu Tyr Ser Val Gln Arg Lys Asn Gly Thr Leu Val Asn Ser 325 330 335 Pro Trp Thr Met Thr Asp Lys Thr Arg Thr His Ala Val Thr Tyr Pro 340 345 350 Asn Ala Glu Glu Lys Ala Leu Asn Glu Asn Ala Lys Gln Leu Ser Lys 355 360 365 Val Glu Ser Val Asn 370 <210> 122 <211> 497 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 122 Met Lys Tyr Lys Asp Arg Ile Gln Ala Lys Arg Asn Tyr Lys Gln Ala 1 5 10 15 Ile Phe Ala Thr Ala Thr Thr Leu Thr Leu Gly Val Ser Ala Leu Ala 20 25 30 Gly Pro Ala Ser Ala Phe Ala Ala Glu Gln Lys Thr Ala Asp Asn Ile 35 40 45 Lys Ala Val Gln Thr Gln Ser Gln Ile Lys Ala Met Thr Asp Leu Asp 50 55 60 Thr Asn Asn Phe Asp Lys Phe Ile Asn Gly Gln His Phe Ser Lys Asp 65 70 75 80 Ser Asp Val Gly Lys Phe Leu Ile Lys Leu Lys Thr Ile Gly Ile Asn 85 90 95 Ser Leu Thr Lys Ser Ala Asn Asn Gly Thr Ile Asp Phe Asn Asn Phe 100 105 110 Ala Arg Asp Leu Val Ile Ser Gly Ala Gly Leu Ile Pro Phe Gly Gly 115 120 125 Ala Ile Leu Ser Pro Phe Ile Ala Met Leu Trp Pro Gln Ser Ser Gln 130 135 140 Ser Gln Met Asp Gln Leu Val Lys Lys Phe Ser Ala Met Met Asp Glu 145 150 155 160 Lys Ile Val Asp Tyr Asp Asn Gly Ala Leu Lys Gln Gln Ala Ile Ala 165 170 175 Leu Gln Asp Arg Leu Ala Ala Phe Glu Asn Leu Val Asn Arg Ile Glu 180 185 190 Gln Lys Thr Ser Thr Phe Ile Thr Asp Gln Asp Val Ala Ala Gln Gln 195 200 205 Ala Leu Ala Leu Asn Asp Ala Phe Asn Asp Leu Leu Arg Ser Cys Gln 210 215 220 Lys Asp Glu Gln Lys Lys Ser Glu Leu Pro Leu Tyr Thr Gln Ile Ala 225 230 235 240 Thr Ala His Leu Val Phe Leu Lys Tyr Val Val Glu Asn Gly Gly Lys 245 250 255 Gly Thr Ile Leu Asn Phe Gln Gln Asn Gly Leu Gln Leu Phe Lys Asp 260 265 270 Ala Gln Glu Lys Ala Ile Lys Glu Tyr Pro Gln Tyr Ile Ala Gln Val 275 280 285 Ala Tyr Gln Ala Leu Ala Gln Ile Ser Thr Lys Glu Leu Gly Phe Ser 290 295 300 Ala Val Asp Asn Glu Glu Tyr Thr His Gln Ile Tyr Ile Gly Ala Lys 305 310 315 320 Lys Thr Tyr Asp Ser Leu Gln Arg Pro Leu Leu Pro Lys Glu Lys Glu 325 330 335 Gln Leu Glu Gln Ala Ile Arg Met Met Asn Lys Ile Glu Gly Gly Tyr 340 345 350 Lys Leu Ser Leu Pro Thr Asn Ala Ala Asn Ala Val Tyr Ala Tyr Arg 355 360 365 Ala Asn Thr Val Asp Asn Leu Ala Phe Asn Thr Ile Leu Asn Glu Ser 370 375 380 Thr Gly Asn Lys Lys Thr Gly Trp Val Arg Glu Asn Asn Ile Tyr Phe 385 390 395 400 Tyr Glu Lys Asp Gly Ile Arg Gln Asn Ser Gly Trp Phe Lys Asp Gly 405 410 415 Asp Ala Trp Tyr Tyr Leu Asp His Lys Asp Gly His Met Ala Thr Gly 420 425 430 Trp Val Lys Asp Asn Asp Lys Trp Tyr Phe Leu Ser Ala Phe Asp Asp 435 440 445 Pro Lys Tyr Asn Phe Lys His Gly Gln Met Tyr Phe Gln Pro Lys Glu 450 455 460 Thr Gly Gly Arg Lys Asn Ala Ser Ile Leu Ile Asp Asp Gly Tyr Gly 465 470 475 480 Lys His Tyr Asn Phe Asp Glu Asn Gly Val Cys Leu Asn Pro Asn Gly 485 490 495 Glu <210> 123 <211> 393 <212> PRT <213> Pseudomonas sp. <400> 123 Met Gln Gln Glu Glu Thr Thr Ser Ala Ala Val Tyr Thr Leu Asp Glu 1 5 10 15 Met Leu Met Ala Ser Gly Asn Phe Met Ser Val Ala Ser Ala Gln Asn 20 25 30 Ala Glu Val Ala Arg Asp Pro Gly Leu Ile Leu Thr Thr Glu Asp Ala 35 40 45 Arg Gln Ile Arg Ser Tyr Val Arg Thr Gly Leu Glu Leu Pro Thr Asp 50 55 60 Leu Glu Gln Val Arg Gln Leu Leu Gly Asn Tyr Ser Ser Asp Ile Lys 65 70 75 80 Gly Leu Ala Pro Gln Asp Ile Arg Asp Leu Tyr Ala Met Ile Asn Ala 85 90 95 His Cys Gln Thr Trp Ala Pro Leu Glu Ser Asp Ile Arg Lys Val Gly 100 105 110 Ser Asp Leu Tyr Ala Phe Ser Asp Ala Leu Leu Glu Thr Ala Arg Thr 115 120 125 Leu Val Glu Phe Val Thr Gly Leu Glu Ser Tyr Gln Ser Leu Lys Val 130 135 140 Ser Asp Leu Ser Pro Glu Gln Ile Asp Ala Leu Pro Pro Val Ala Leu 145 150 155 160 Ala Pro Gly Asp Thr Leu Lys Ile His Ile Leu Ala Gly Phe Phe Asp 165 170 175 Glu Leu Asn Thr Leu Leu Glu Glu His Arg Val Ser Thr Thr Arg Val 180 185 190 Lys Ala Gly Val Gly Glu Phe Arg Lys Thr Leu Arg Gly Ser Ile Ala 195 200 205 Pro Asn Val Ser Leu Lys Val Arg Leu Ser Asn Ser Ala Asp Thr Ser 210 215 220 Arg Glu Val Ala Arg Leu Asn Gly Glu Leu Ala Ser Leu Thr Gln Arg 225 230 235 240 Ile Asp Gln Lys Thr Ala Glu Tyr Gly Glu Tyr Val Lys Tyr Ala Leu 245 250 255 Ile Gly Val Trp Trp Gly Pro Ile Gly Ala Ala Ile Thr Gly Ser Ile 260 265 270 Tyr Gly Ile Lys Ala Glu Asn Val Arg Lys Glu Lys Asn Glu Leu Ile 275 280 285 Glu Ser Lys Arg Arg Val Glu Gln Gln Leu Met Lys Leu Asn Thr Leu 290 295 300 Leu Gly Gly Leu Arg Thr Leu Glu Thr Asn Leu Glu Asp Leu Glu Gly 305 310 315 320 Arg Ile Asp Gly Ala Thr Val Gly Ile Ala Gly Leu Glu Ser Ile Trp 325 330 335 Val Leu Leu Glu Glu Leu Val Lys Ser Ser His Lys Arg Val Ala Asp 340 345 350 Leu Asn Asn Ala Thr Tyr Leu Ala Ile Leu Val Leu Arg Phe Asn Ile 355 360 365 Val Ile Ser Asn Trp Leu Asp Ile Lys Lys Gln Ser Phe Asp Leu Leu 370 375 380 Thr Ala Phe Asp Asn Ala Ile Asp Arg 385 390 <210> 124 <211> 381 <212> PRT <213> Ensifer sp. <400> 124 Met Ala Ile Tyr Leu Leu Asp Met Lys Ala Asn Gly Thr Ala Pro Gly 1 5 10 15 Gln Thr Leu Leu Tyr Thr Arg Phe Gly Cys Asn Cys Ala Val Ser Lys 20 25 30 Gln Gly Glu Asp Ala Met Asn Glu Val Leu Arg Asn Ser Val Gly Gln 35 40 45 His Ser His Val Ser Lys Arg Ala Leu Arg Ala Arg Arg Ser Pro Val 50 55 60 Val Phe Ile Asn Thr Thr Gln Glu Glu Ala Glu Gln Phe Gln Glu Ile 65 70 75 80 Val Ala Ile Asp Asp Ile Asp Tyr Leu Thr Gln Ala Ile Ala Leu Thr 85 90 95 Ala Leu Phe Asn Gly Ala Ile Asp Asn Thr Thr Gly Arg Phe Ile Pro 100 105 110 Gly Lys Ala Arg Glu Leu Ile Ala Asn Tyr Asn Glu Ser Leu Asp Val 115 120 125 Asn Ser Gln Pro Tyr Lys Ile Gly Ile Phe Asn Thr His Gln Thr Thr 130 135 140 Leu Thr Gln Gln Asn Ser Ala Val Ser Ala Met Ile Gly Gln Ile Leu 145 150 155 160 Glu Thr Leu Lys Arg Val Met Gly Val Ala Leu Gly Ala Ser Ala Val 165 170 175 Thr Gln Met Thr Ala Ala Val Thr Asp Ala Phe Thr Asn Leu Asp Glu 180 185 190 Gln Ser Gly Asp Ala Trp Ile Phe Trp Glu Lys Lys Thr Ser Asn Lys 195 200 205 Thr Thr Tyr Ser Tyr Ala Ile Leu Phe Ala Phe Gln Asp Gly Ser Thr 210 215 220 Gly Lys Leu Met Phe Ala Leu Pro Met Ser Leu Glu Ile Glu Val Asp 225 230 235 240 Val Ser Tyr Glu Arg Val Leu Phe Ile Thr Val Glu Asp Lys Glu Thr 245 250 255 Tyr Ser Val Lys Leu Asp Thr Met Lys Val Gly Gln Leu Leu Phe Pro 260 265 270 Lys Ser Pro Gly Ala Asn Ala Leu Gln Ser Ala Arg Arg Leu Gly Thr 275 280 285 Arg Ser Gly Ser Ala Asp Leu Leu Ala Asp Pro Arg Ala Ile Thr Asp 290 295 300 Val Val Val Thr Asn Trp Ala Lys Thr Thr Thr Phe Ala Thr Ala Ala 305 310 315 320 Thr Gly Phe Tyr Thr Asn Asp His Pro Leu Ala Gln Val Met Ala Ser 325 330 335 Glu Pro Asn Ile Val Asn Pro Leu Tyr Glu Gly Asn Gln Tyr Leu Val 340 345 350 Ser Phe Thr Leu Asp Gly Ala Arg Gln Thr Leu Gly Phe Phe Leu Asn 355 360 365 Cys Thr Leu Pro Asp Gly Glu Leu Trp Phe Val Ser Ile 370 375 380 <210> 125 <211> 295 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 125 Met Gln Arg Gly Ile Tyr Met Asn Tyr Val Thr Phe Ser Thr Arg Glu 1 5 10 15 Leu Gly Gly Lys Ser Ser Pro Phe Ile Leu Ser Val Ala Glu Trp Lys 20 25 30 Ala Phe Ser Asp Tyr Met Lys Gln Cys Val Ser Leu Pro Thr Ser Val 35 40 45 Asp Ile Leu Gln Glu Arg Ile Cys Asn Ile Asn Glu Gly Gln Leu Arg 50 55 60 Thr Ser Trp His Arg Leu Leu Ala Glu Asp Ile Thr Tyr Pro Arg Met 65 70 75 80 Val Thr Thr Gly Leu Glu Ile Thr Thr Lys Val Lys Gln Ser Ser Arg 85 90 95 Phe Trp Asp Ala Gly Gly Arg Ala Gly Ile Ile Ser Leu Ala Gln Asn 100 105 110 Ile Val Ala Tyr Ala Asp Leu Ile Cys Ile Lys His His Asp Asp Leu 115 120 125 Asn Gln Val Leu Leu Glu Ala Gln Asn Gly Asn Leu Ser Pro Asn Ser 130 135 140 Lys Ser Lys Phe Ile Asn Ile Cys Lys Asp Leu Ser Glu His Ala Leu 145 150 155 160 Arg Tyr His Gln Gln Ala Gln Thr Met Met Thr Tyr Leu Ser Glu Phe 165 170 175 Tyr Thr Glu Ile Glu Gly Cys Lys Asp Ala His Gln Asn Cys Thr Asp 180 185 190 Met Ile Ser Arg Ile Gly Met Arg Asn His Leu Glu Tyr Ala Val Val 195 200 205 His Asn Thr Val Thr Phe Leu Leu Gly Ala Ile Arg Arg Ile Ile Pro 210 215 220 Ser Glu Thr Lys Ile Leu Pro Val Ile Arg Lys Ile His Leu Ile Leu 225 230 235 240 Gly Ala Ile Ser Tyr Asp Leu Lys Glu Leu Gly Asp Asp Ile Gly Gln 245 250 255 Asp Leu Asp Asn Leu Pro Ala Ile Ile Ala Ala Leu Glu Leu Glu Leu 260 265 270 Ala Phe Glu Asn Trp Ser Ala Ile Arg Gln Glu Ala Glu Asp Phe His 275 280 285 Lys Asn Ala Glu Asn Phe Ser 290 295 <210> 126 <211> 554 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 126 Met Asn Tyr Thr Asn Arg Lys Asn Ala Lys Arg Lys Tyr Lys Lys Ala 1 5 10 15 Ile Leu Ala Thr Ile Thr Thr Met Thr Leu Gly Val Ser Thr Phe Gly 20 25 30 Gly Thr Ala Ser Ala Phe Ala Ala Val Lys Ala Ser Asp Ile Ser Gln 35 40 45 Gly Leu Gln Pro Leu Thr Asn Ala Leu Lys Ile Lys Val Thr Asn Pro 50 55 60 Glu Ala Leu Ala Ala Gly Leu Ala Trp Thr Thr Gly Gln Ala Thr His 65 70 75 80 Phe Leu Glu Lys Ser Glu Met Gly Gly Met Ile Asn Trp Asn Asn Ala 85 90 95 Val Lys Asp Leu Thr Ile Ala Ser Ile Gly Leu Ile Pro Ile Gly Gly 100 105 110 Ala Ile Leu Ser Pro Ile Leu Ser Leu Leu Trp Pro Thr Glu Thr Ser 115 120 125 Asn Asp Gln Met Gln Lys Met Leu Asn Glu Val Ser Thr Met Ile Glu 130 135 140 Glu Asn Ile Ala Asp Tyr Asp Leu Asp Thr Leu Lys Pro Lys Val Asp 145 150 155 160 Thr Leu Lys Asp Arg Ile Ala Thr Phe Glu Lys Ala Ile Asn Lys Arg 165 170 175 Leu Ala Gly Leu Pro Thr Gly Gly Leu Leu Asn Ile Glu Gln Val Asn 180 185 190 Ala Gln Asp Ala Arg Glu Ile Asn Asn Lys Phe Lys Glu Val Leu Asn 195 200 205 Asp Cys Ser Lys Val Lys Ala Ser Thr Lys Glu Pro Tyr Thr Gly Glu 210 215 220 Leu Pro Ile Tyr Thr Thr Ile Ala Thr Gly His Leu Leu Phe Leu Lys 225 230 235 240 Phe Ile Lys Glu Asn Thr Asn Asn Pro Val Leu Gln Leu Asp Gln Lys 245 250 255 Ile Ile Glu Arg Asp Phe Gln Asp Asp Phe Asp Asn Ala Thr Glu Arg 260 265 270 Tyr Ser Lys His Ile Glu Asp Ile Tyr Ile Lys Gly Asp Gly Lys Ile 275 280 285 Val Lys Lys Met Lys Glu Ile Glu Asn Lys Thr Ala Glu Ala Gln Ser 290 295 300 Pro Asp Asp Lys Tyr Ala Asn Leu Gln Ala Leu Phe Ala Arg Leu Gln 305 310 315 320 Thr Ala Lys Thr Leu Leu Ser Asn Leu Thr Ala Pro Gly Thr Gln Pro 325 330 335 Gly Phe Gly Gln Gln Ile Arg Ile Asn Glu Leu Asn Ser Asp Ile Lys 340 345 350 Met Leu Glu Lys Asp Ile Pro Val Tyr Glu Lys Leu Ile Asp Lys Arg 355 360 365 Gln Asp Tyr Lys Asp Thr Thr Ile Asp Asn Glu Ala Phe Leu Leu Ala 370 375 380 Ser Gly Lys Thr Pro Ser Lys Thr Pro Ser Lys Thr Pro Ser Lys Thr 385 390 395 400 Pro Ser Val Lys Ile Ala Asp Gly Ser Tyr Lys Ile Thr Ser Met Gly 405 410 415 Gly Asn Leu Asn Leu Asp Tyr Ser Ser Tyr Ser Ser Ser Glu Pro Gly 420 425 430 Val Val Leu Trp Asn Pro Ser Glu Asp Lys Ser Gln His Trp Lys Leu 435 440 445 Glu Tyr Asp Glu Ser Lys Lys Ala Tyr Arg Ile Ile Ser Glu Arg Asp 450 455 460 Pro Asn Lys Cys Ile Ala Arg Asn Leu Trp Ser Gln Asn Leu Gly Val 465 470 475 480 Ile Asp His His Leu Asp Thr Val Phe Ile Thr Lys Lys Glu Asn Asn 485 490 495 Asp Glu His Phe Trp Thr Leu Glu Asp Ala Gly Asp Gly Tyr Phe Phe 500 505 510 Ile His Ser Phe Ala Asp Pro Gln Met Val Leu Asp Val Lys Gly Gly 515 520 525 Ala Phe Asn Met Gly Asp Thr Leu His Val Gln Pro Lys Ser Asn Tyr 530 535 540 Pro Asn Ala Glu Lys Phe Lys Phe Val Lys 545 550 <210> 127 <211> 382 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 127 Met Met Lys Lys Thr Tyr Lys Leu Met Ala Leu Ser Thr Leu Val Thr 1 5 10 15 Thr Leu Ala Met Gly Ser Met Val Pro Ser Tyr Ala Ser Ala Ala Gly 20 25 30 Asn Thr Thr Asn Ala Thr Gln Ala Leu Ala Ser Lys Tyr Ser Asn Tyr 35 40 45 Gly Leu Gly Pro Glu Ala Leu Lys Lys Ala Ile Thr Glu Thr Lys Ser 50 55 60 Asn Met Leu Val Met Asp Leu Tyr Ala Leu Thr Leu Val Lys Gln Pro 65 70 75 80 Val Pro Asp Leu Asn Gly Leu Thr Ala Ile Ser Thr Thr Leu Lys Thr 85 90 95 Asn Val Lys Thr Asn Phe Glu Asn Ser Arg Lys Asp Ala Asp Thr Trp 100 105 110 Leu Asp Asp Leu Lys Pro Lys Ile Ile Ser Val Asn Gln Ser Ile Ile 115 120 125 Asn Tyr Asp Thr Lys Phe Gln Thr Tyr Cys Asn Thr Leu Ile Arg Ala 130 135 140 Ala Lys Glu Asn Asn Ile Pro Ile Leu Arg Ser Gly Leu Thr Arg Leu 145 150 155 160 Leu Gln Asp Ile Thr Lys Asn Lys Gly Asp Val Thr Gln Leu Leu Glu 165 170 175 Lys Leu Arg Asp Tyr Arg Ser Lys Leu Thr Thr Ser Thr Gln Asn Phe 180 185 190 Lys Asp Tyr Ser Asn Glu Val Thr Asn Ile Leu Thr Gly Gln Asp Ala 195 200 205 Gly Ile Pro Leu Met Glu Gln Gln Leu Ala Thr Asn Gln Glu Leu Ile 210 215 220 Asp Lys Asn Asn Lys Leu Leu Ala Ala Ser Ile Thr Gly Thr Ala Val 225 230 235 240 Gly Ser Trp Leu Thr Ala Thr Ile Val Leu Ala Pro Phe Gly Ala Pro 245 250 255 Ile Leu Gly Val Ser Ala Tyr Gly Val Asp Ser Leu Asn Lys Gln Ile 260 265 270 Ala Gln Ala Arg Asn Asn Ile Ile Glu Leu Thr Lys Asn Ile Ser Glu 275 280 285 Thr Arg Val Gln Ala Gly Lys Leu Gly Val Leu Lys Asn Thr Thr Asp 290 295 300 Glu Leu Thr Lys Thr Ile Asp Leu Ala Ile Asp Ala Leu Gln Asn Ile 305 310 315 320 Ser Asn Gln Trp Asn Thr Met Glu Ala Lys Tyr Asn Ser Val Leu Gln 325 330 335 Asn Leu Lys Thr Val Asp Pro Glu Phe Val Asp Phe Leu Glu Leu Asp 340 345 350 Leu Glu Val Ser Gln Thr Ser Trp Ala Asp Val Arg Lys His Ala Glu 355 360 365 Ala Leu Gln Asn Ser Glu Ile Lys Tyr Val Glu Asp Lys Lys 370 375 380 <210> 128 <211> 420 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 128 Leu Lys Arg Gly Tyr Ala Met Lys Arg Gln Lys Ile Lys Lys Phe Pro 1 5 10 15 Leu Ser Lys Lys Val Ile Thr Gly Leu Phe Ala Gly Ala Met Ala Leu 20 25 30 Ser Ile Trp Ala Pro Ala Ser Gln Ala Ala Thr Pro Glu Asn Asn Arg 35 40 45 Tyr Tyr Ser Ile His Leu Lys Ser Asn Pro Lys Lys Val Trp Asp Val 50 55 60 Tyr Gln Asn Lys Thr Tyr Asp Asn Ala Gly Ile Leu Leu Tyr Asp Gly 65 70 75 80 Ser Asn Gly Asp Asn Glu Gln Phe Val Phe Phe Pro Leu Asp Asp Gly 85 90 95 Lys Tyr Ala Ile Val Asn Lys Asn Ser Gly Lys Pro Val Gly Ile Gly 100 105 110 Asp Pro Ile Ala Asn Asp Asp Gly Val Arg Arg Met Thr Leu Phe Asn 115 120 125 Asn Glu Gly Leu Arg Gln Glu Ser Trp Thr Gly Ala Pro Asp Gln Gln 130 135 140 Trp Tyr Leu Arg Asn Gln Gly Tyr Asn Ser Tyr Glu Ile Val Asn Gln 145 150 155 160 Gly Tyr Gly Lys Val Ala Ser Tyr Ala Trp Gln Gly Thr Leu Ala Gln 165 170 175 Asn Trp Glu Tyr Ala Asp Leu Asp Glu Pro Asn Pro Ser Asp Ser Asp 180 185 190 Arg Val Phe Asn Ile Ser Asn Asn Pro Phe Gly Thr Glu Ile Asp Pro 195 200 205 Phe Glu Gly Thr Pro Ile Asn Met Lys Tyr Gly Thr Phe Ser Leu Pro 210 215 220 Glu Leu Pro Ala Thr Gly Thr Arg Pro Asp Val Pro Ala Tyr Asn Asp 225 230 235 240 Gly Ala Gly Pro Tyr Gln Gln Leu Pro Gln Thr Ser Asn Ser Val Val 245 250 255 Val Gly Ala Ser Leu Val Pro Cys Ile Met Val Asn Asp Ser Gln Ala 260 265 270 Ser Asp Tyr Thr Lys Met His Asn Ser Pro Tyr Tyr Thr Leu Val Lys 275 280 285 Glu Glu Tyr Trp Asp Lys Ala Ala Ser Thr Val Leu Thr Pro Gly Ala 290 295 300 Thr Gln Ser Ile Ser Phe Lys Thr Gly Met Thr Ser Thr Asp Gln Gln 305 310 315 320 Lys Met Thr Glu Thr Leu Ser Met Lys Val Gly Ala Asp Leu Gly Leu 325 330 335 Lys Phe Gly Asp Gln Thr Ala Ser Leu Lys Ala Glu Ile Ser Lys Thr 340 345 350 Leu Gln Thr Glu Ile Ser Thr Ser Asn Thr Glu Val Thr Glu Asp Thr 355 360 365 Val Thr Thr Ser Leu Thr Gly Glu Ala Gly Lys Thr Thr Gly Tyr Thr 370 375 380 Ile Tyr Gln Leu Ala Thr Lys Tyr Thr Leu Lys Arg Ala Asp Gly Ser 385 390 395 400 Ala Val Ser Gly Ser Trp Ile Val Lys Asn Asn Lys Glu Thr Val Leu 405 410 415 Arg Lys Thr Pro 420 <210> 129 <211> 423 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 129 Leu Gly Lys Val Glu Val His Tyr Tyr Phe Phe Leu Leu Ser Asn Asn 1 5 10 15 Leu Ile Ile Arg Glu Leu Glu Gly Glu Val Leu Met Lys Lys Leu Pro 20 25 30 Ile Val Thr Gly Cys Ile Ile Thr Ala Ile Leu Thr Ser Gln Val Leu 35 40 45 Pro Leu Pro Ala Ser Ala Ala Asp Lys Lys Gln Val Asp Asn Gln Gly 50 55 60 Ile Asn Thr Ser Asn Val Val Val Ser Ser Thr Leu Gln Asn Leu Gly 65 70 75 80 Thr Gln Ser Val Leu Leu Lys Thr Tyr Ala Leu Thr Leu Leu Lys Gln 85 90 95 Pro Thr Val Ala Ile Glu Thr Met Pro Asn Leu Gly Val Tyr Gln Glu 100 105 110 Lys Ala Lys Gln His Ala Arg Tyr Trp Leu Asp Thr Val Gln Pro Ser 115 120 125 Phe Ile Ala Ala Asn Gln Gln Leu Ile Ser Phe Gln Gln Lys Phe Gln 130 135 140 Asn Tyr Tyr Asn Lys Leu Ile Glu Leu Ser Ser Lys Ile Glu Thr Asp 145 150 155 160 Asn Gln Ala Lys Gln Glu Phe Ile Ile Gly Ile Thr Lys Leu Gln Glu 165 170 175 Cys Leu Asn Asn Asp Gln Asn Glu Ile Gln Lys Met Ser Ser Gly Leu 180 185 190 Gln Lys Phe Gln Gln Asn Phe Asn Val Asp Ala Glu Asn Phe Ile Ser 195 200 205 Leu Ala Ala Thr Ala Lys Thr Ser Leu Ala Asn Lys Asn Gly Glu Val 210 215 220 Glu Gln Leu Val Lys Gln Ile Glu Thr Leu Asn Ser Asp Ile Thr Ser 225 230 235 240 Gln Ile Gly Val Ile Val Gly Gly Thr Ile Gly Met Val Ala Gly Ile 245 250 255 Gly Ala Ile Val Phe Gly Thr Ile Val Leu Phe Thr Ala Thr Val Ala 260 265 270 Thr Gly Gly Val Gly Ala Ala Val Val Val Pro Thr Leu Gly Ser Ile 275 280 285 Ala Pro Ala Leu Gly Gly Ile Val Gly Gly Thr Gly Gly Leu Ile Gly 290 295 300 Gly Gly Val Thr Val Gly Phe Ala Ala Lys Lys Leu Glu Glu Lys Arg 305 310 315 320 Lys Glu Leu Gln Glu Thr Thr Gln Lys Leu Glu Asn Ala Lys Ala Asp 325 330 335 Ala Ala Ala Leu Thr Leu Leu Val Gly Gln Val Asn Thr Phe Lys Asp 340 345 350 Thr Val Thr Lys Gly Lys Glu Ser Leu Glu Gly Phe Asp Asp Asn Trp 355 360 365 Tyr Glu Leu Lys Asn Asn Phe Asn Val Leu Gln Gln Asn Val Asn Lys 370 375 380 Ile Asn Pro Asp Ser Ser Val Leu Gln Asn Asn Leu Val Gln Ile Lys 385 390 395 400 Lys Lys Val Asp Gly Leu Ala Leu Gln Ala Lys Gln Gln Glu Lys Val 405 410 415 Ile Thr Asp Ile Ser Tyr Lys 420 <210> 130 <211> 386 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 130 Val Lys Arg Asn Leu Ile Thr Gly Leu Leu Val Thr Ala Val Ser Thr 1 5 10 15 Ile Ser Leu Thr Ser Val Asn Val Tyr Ala Glu Glu Val Lys Phe Asn 20 25 30 Leu Lys Pro Thr Tyr Lys Gln Asn Glu Met Val Pro Asn Thr Val Ser 35 40 45 Asn Ser Ile Arg Met Leu Gly Ala Gln Ser Pro Leu Ala Gln Ala Tyr 50 55 60 Gly Leu Val Ile Leu Gln Gln Pro Asp Ile Lys Val Asn Ala Met Ser 65 70 75 80 Ser Leu Thr Asn His Gln Lys Phe Ala Lys Lys Asn Val Glu Glu Trp 85 90 95 Ile Asp Glu Tyr Asn Pro Lys Leu Ile Asn Leu Asn Gln Gln Met Met 100 105 110 Arg Tyr Ser Thr Arg Phe Asn Ser Tyr Tyr Ser Lys Leu Tyr Glu Leu 115 120 125 Ala Gly Lys Val Asn Glu Asp Ala Gln Ala Lys Glu Asp Phe Lys Asn 130 135 140 Ala Tyr Gly Lys Leu Leu Asp Gln Val Gln Thr Ile Gln Glu Asn Met 145 150 155 160 Asp Gln Thr Ser Leu Glu Leu Asn Arg Phe Lys Thr Gly Leu Asp Lys 165 170 175 Asp Ser Gln Ser Leu Ser Gln Lys Ala Asp Val Ala Ile Gln Ser Leu 180 185 190 Gln Gly Ser Asn Gly Asp Ile Thr Gln Leu Arg Ala Asp Ile Lys Arg 195 200 205 Ile His Glu Glu Ile Gln Ala Glu Leu Ser Ile Ile Leu Asn Arg Pro 210 215 220 Asn Gln Ile Ile Lys Gly Ser Ile Asn Ile Gly Lys Glu Val Phe Thr 225 230 235 240 Ile Thr Asn Gln Ala Ala Gln Thr Lys Thr Leu Asp Phe Val Ser Ile 245 250 255 Ser Ala Leu Ser Asp Glu Phe Ile Asn Ala Ser Asp Ser Gln Thr Lys 260 265 270 Gln Ala Ala Leu Arg Ile Gln Gln Lys Gln Lys Glu Leu Ile Pro Leu 275 280 285 Ile Gln Lys Leu Ser Glu Thr Glu Ile Gln Ala Thr Gly Ile Ile Phe 290 295 300 Ile Glu Asp Gln Val Asn Ser Phe Thr Glu Leu Ile Gly Arg Gln Val 305 310 315 320 Ser Thr Leu Asp Tyr Leu Leu Asn Asp Trp Lys Val Leu Asn Ser Asn 325 330 335 Met Asn Gln Ile Lys Leu Asn Leu Glu Thr Glu Lys Tyr Thr Asp Lys 340 345 350 Asn Ser Leu Gln Lys Asp Leu Thr Lys Leu Lys Asn Leu Asn Asp Glu 355 360 365 Ile Asn Lys Gln Thr Asn Gln Tyr Glu Glu Tyr Ile Thr Asn Ile Glu 370 375 380 Val His 385 <210> 131 <211> 383 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 131 Met Lys Ser Ile Ser Lys Lys Val Met Ala Gly Leu Leu Val Gly Ala 1 5 10 15 Thr Ser Leu Ser Ile Trp Ala Pro Ser Ser Gln Ala Ala Ala Pro Ala 20 25 30 Lys Asn Ala Tyr His Thr Ile Gln Leu Ala Ala Asn Ala Trp Leu Lys 35 40 45 Trp Asp Val Tyr Gly Asn Gly Thr Tyr Asp Asp Ala Gly Ile Leu Leu 50 55 60 Tyr Asn Gly Ser Phe Gly Asp Asn Glu Gln Phe Val Phe Phe Pro Leu 65 70 75 80 Asp Gly Gly Ser Tyr Ala Ile Val Asn Lys Asn Ser Gly Lys Ala Val 85 90 95 Thr Ile Gly Ala Gly Trp Val Gly Asp Asn Ala Phe Ser Tyr Asn Ser 100 105 110 Glu Gly Leu Lys Gln Ser Lys Trp Thr Gly Ala Ala Ala Asn Lys Trp 115 120 125 Tyr Leu Arg Asp Lys Gly Asn Asn Asn Tyr Glu Ile Val Asn Gln Gly 130 135 140 Tyr Gly Lys Val Ala Ser Tyr Ala Arg Leu Gly Ile Thr Gly Pro Gln 145 150 155 160 Tyr Val Asp Leu Asp Asp Ser Asn Pro Ser Asp Asn Asp Arg Leu Phe 165 170 175 His Ile Pro Ala Ala Ala Ser Ser Thr Phe Ser Leu Pro Thr Leu Pro 180 185 190 Asn Val Gly Thr Arg Pro Asp Ala Pro Asn Tyr Thr Ala Gly Ile Asp 195 200 205 Gln Gln Leu Pro Gln Thr Ser Asn Ser Val Val Val Gly Ala Ser Leu 210 215 220 Ile Pro Cys Ile Met Val Asn Asp Ser Gln Ala Ser Asp Tyr Thr Lys 225 230 235 240 Ile His Thr Ser Pro Tyr Tyr Thr Leu Val Lys Glu Glu Tyr Trp Asp 245 250 255 Lys Thr Phe Ser Lys Val Ile Gln Pro Gly Leu Ser Glu Ser Tyr Ser 260 265 270 Tyr Lys Thr Gly Val Ser Ser Val Asp Gln Gln Lys Met Thr Asp Thr 275 280 285 Leu Ser Met Lys Phe Gly Ser Asp Leu Gly Ile Lys Phe Gly Asp Val 290 295 300 Ser Ala Ser Leu Lys Ser Glu Ile Ser Arg Thr Ile Gln Thr Glu Ile 305 310 315 320 Ser Thr Thr Asn Ser Glu Ala Thr Glu Glu Thr Arg Ser Tyr Thr Ala 325 330 335 Thr Gly Glu Pro Gly Lys Ala Thr Gly Tyr Thr Gln Tyr Gln Leu Ala 340 345 350 Thr Lys Tyr Thr Leu Lys Arg Thr Asp Gly Ser Ile Val Ser Asp Pro 355 360 365 Trp Val Val Lys Asn Asp Lys Ile Thr Ile Thr Arg Lys Thr Ser 370 375 380 <210> 132 <211> 521 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 132 Met Lys Tyr Asn Glu Arg Gln Lys Ala Lys Arg His Tyr Lys Lys Thr 1 5 10 15 Met Phe Ala Val Ala Ala Ala Leu Ser Ile Gly Val Thr Gly Val Gly 20 25 30 Gly Ala Met Ala Val Pro Thr Ala Ala Tyr Ala Ala Thr Asp Ala Lys 35 40 45 Lys Gly Thr Glu Ile Leu Gln Ile Leu Ser Asp Gly Thr Val Lys Ile 50 55 60 Val Asn Asp Asn Leu Leu Lys Asn Ser Ser Ala Lys Glu Leu Thr Lys 65 70 75 80 Leu Gly Gly Thr Ala Phe Met Gln Leu Val Lys Gly Val Gln Asp Lys 85 90 95 Gly Leu Thr Ser Val Asn Asp Ala Ser Arg Glu Ile Val Leu Ala Gly 100 105 110 Ile Ser Ala Ile Pro Tyr Gly Gly Ala Leu Met Ser Ser Leu Ile Gly 115 120 125 Leu Val Trp Pro Ala Asp Gly Ala Asn Gln Met Arg Gln Leu Met Glu 130 135 140 Glu Met Ser Lys Met Met Asp Gln Lys Ile Glu Asp Phe Asp Lys Ala 145 150 155 160 Gly Leu Asp Arg Gln Ile Lys Asp Ala Gln Asp Ala Leu His Glu Leu 165 170 175 Glu Met Thr Leu Tyr Gly Val Gly Asn Val Gln Asp Gly Phe Phe Ser 180 185 190 Val Gly Asp Leu Gln Asp Thr Ala Arg Arg Lys Ala Glu Ala Ala His 195 200 205 Gly Lys Leu Thr Thr Val Ile Asn Ala Ala Gln Lys Ala Gly Tyr Asp 210 215 220 Lys Ala Glu Leu Pro Val Tyr Thr Ile Ala Val Thr Ala His Leu Met 225 230 235 240 Phe Leu Ser Phe Met Val Glu Asn Gly Glu Ser Pro Leu Phe Asn Ile 245 250 255 Asp Ala Asp Ser Met Asn Arg Thr Tyr Lys Val Tyr Leu Lys Asn Ala 260 265 270 Leu Thr Glu Tyr Glu Thr His Ile Glu Asp Thr Gly Asn Lys Gly Leu 275 280 285 Ser Asp Tyr Asn Gln Gln Ser Gln Leu Ala Lys Asn Ser Gln Asn Glu 290 295 300 Ile Ser Gln Leu Gln Ala Ala Ile Asn Arg Ala Asp Pro Ile Gly Lys 305 310 315 320 Ala Gly Leu Gln Val Thr Leu Asn Lys Ala Ala Thr Ile His Gln Glu 325 330 335 Ile Val Ser Lys Leu Glu Lys Leu Lys Asn Tyr Val Asp Ser Thr Val 340 345 350 Gln Asn Gln Ala Phe Gln Glu Ala Leu Lys Phe Ala Lys Thr Thr Ala 355 360 365 Thr Lys Asn Gly Ile Lys Ile Pro Ser Gln Ser Ala Gln Val Ala Asp 370 375 380 Gly Ile Tyr Ala Ile Ala Ser Ala Leu Asp Thr Thr Lys Leu Val Asp 385 390 395 400 Asn His Thr Asn Thr Lys Asn Val Ser Ile Tyr His Asn Thr Asp Ser 405 410 415 Asn Asn Gln Arg Trp Lys Phe Thr Phe Asp Ser Asn Lys Gln Ala Tyr 420 425 430 Lys Ile Glu Asn Leu Tyr Asp Ser Arg Val Leu Ala Thr Ser Ser Thr 435 440 445 Ala Ile Asn Phe Asn Val Phe Thr Thr Glu Phe Lys Gly Tyr Asp Asp 450 455 460 Gln Phe Trp Thr Leu Glu Pro Ala Gly Asp Arg Asn Tyr Ile Phe Lys 465 470 475 480 Asn Lys Gln Tyr Pro Asp Arg Val Leu Asp Ile Ser Gly Gly Thr Ala 485 490 495 Asn Asp Ser Thr Asn Ile Ile Ala Tyr Gln Ser Thr Asn Pro Gly Ala 500 505 510 Asn Glu Lys Phe Lys Leu Ile Lys Gln 515 520 <210> 133 <211> 396 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 133 Met Lys Lys Ile Pro Val Lys Leu Met Thr Cys Ala Ala Leu Val Ala 1 5 10 15 Thr Leu Ser Thr Ala Ser Ile Met Pro Ser Tyr Ala Phe Ala Ala Glu 20 25 30 Thr Lys Glu Ala Thr Val Lys Thr Glu Lys Gln Pro Asn Leu Pro Asp 35 40 45 Lys Tyr Leu Gly Pro Glu Gly Leu Lys Lys Ala Leu Glu Asp Thr Gly 50 55 60 Ser His Val Ile Val Leu Asp Ala Tyr Ala Leu Thr Leu Leu Lys Ser 65 70 75 80 Pro Gln Ile Lys Leu Asp Lys Thr Leu Phe Lys Glu Gln Lys Asp Lys 85 90 95 Asp Leu Val Asp Ala Val Ile Asn Ile Gln Lys Val Ala Gln Gly Asn 100 105 110 Ala Thr Gln Trp Val Asp Val Leu Lys Pro Glu Leu Ile Asn Val Asn 115 120 125 Gln Gly Ile Val Asn Tyr Gly Ala Lys Phe Asp Asn Tyr Tyr Gln Thr 130 135 140 Ile Val Asp Ala Val Asp Ala Lys Asp Lys Glu Thr Thr Lys Gln Gly 145 150 155 160 Val Glu Arg Leu Tyr Asn Ser Val Gln Glu Asn Lys Arg Lys Val Glu 165 170 175 Gln Leu Val Glu Asn Leu Lys Asp Phe Arg Asn Lys Leu Ile Thr Asp 180 185 190 Thr Asn Glu Phe Gln Ser Lys Thr Asn Gln Ile Val Thr Asn Leu Glu 195 200 205 Gly Lys Asn Ala Ile Leu Pro Ser Leu Lys Gln Gln Ile Asp Ala Tyr 210 215 220 Asn Ser Gln Val Ser Ala Ser Ile Ala Met Ile Ala Ser Gly Gly Val 225 230 235 240 Leu Thr Leu Met Gly Thr Gly Phe Gly Val Leu Thr Val Val Leu Ala 245 250 255 Val Ser Gly Val Gly Leu Pro Phe Ala Ala Ile Thr Gly Thr Ile Ala 260 265 270 Ala Gly Ala Ile Gly Gly Gly Val Thr Leu Ile Val Thr Gly Asn Asn 275 280 285 Lys Leu Lys Glu Ala Asn Ala Gln Ile Ala Lys Leu Thr Met Gln Leu 290 295 300 Lys Asp Thr Asp Leu Gln Val Ala Ala Leu Lys Val Ala Ser Gly Gln 305 310 315 320 Thr Lys Thr Phe Ala Asp Thr Ile Asn Val Ala Ile Asp Ser Ala Glu 325 330 335 Ala Leu Lys Asp Gln Trp Thr Thr Met Gly Ser Lys Tyr Lys Ser Leu 340 345 350 Ile Asp Asn Ile Asp Gly Ile Ser Pro Ser Ser Leu Ala Phe Ile Lys 355 360 365 Glu Asp Leu Lys Thr Ala Lys Asp Ser Trp Val Asn Ile Lys Thr Tyr 370 375 380 Ala Asp Thr Leu Tyr Ser Lys Ile Thr Ile Gln Lys 385 390 395 <210> 134 <211> 397 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 134 Leu Leu Arg Ile Ser Asn Leu Lys Arg Arg Ile Ser Met Leu Met Lys 1 5 10 15 Lys Ser Ser Ile Val Thr Gly Cys Val Met Thr Ala Met Leu Ala Ser 20 25 30 Gln Leu Ala Pro Leu Gln Thr Leu Ala Ala Glu Asn Asn Gln Val Val 35 40 45 Glu Gln Ala Ser Thr Ala Thr Val Thr Ser Pro Thr Leu Gln Glu Leu 50 55 60 Gly Thr Gln Ala Val Leu Leu Lys Thr Tyr Ala Leu Thr Leu Leu Lys 65 70 75 80 Gln Pro Thr Val Glu Ile Ala Ala Met Pro Asp Leu Gly Ser Tyr Gln 85 90 95 Glu Lys Ala Lys Gln His Ala Gln Tyr Trp Leu Asp Ile Val Gln Pro 100 105 110 Ser Phe Ile Asp Ala Asn Gln Gln Leu Ile Asp Phe Gln Gln Lys Phe 115 120 125 Gln Asn Tyr Tyr Asp Lys Leu Met Glu Leu Ala Lys Lys Met Gly Thr 130 135 140 Asp Glu Gln Ala Gln Gln Glu Phe Ile Ala Gly Ile Thr Lys Leu Gln 145 150 155 160 Ile Ser Leu Ser Asp His Gln Asn Glu Val Gln Thr Met Ala Ser Asn 165 170 175 Leu Gln Glu Phe Gln Lys Asn Phe Gly Ala Asp Ala Gln Lys Phe Ile 180 185 190 Asp Val Ala Lys Thr Ala Gln Ser Ser Leu Ala Asp Lys Asn Gly Glu 195 200 205 Val Ala Lys Leu Thr Thr Gln Leu Glu Thr Leu Asn Ser Asp Ile Thr 210 215 220 Glu Gln Ile Gly Asn Ile Val Lys Gly Thr Ile Gly Leu Val Ala Gly 225 230 235 240 Ile Gly Ala Ile Thr Phe Gly Thr Ile Val Leu Phe Gly Thr Ala Gly 245 250 255 Val Gly Val Ala Val Ile Ala Pro Ala Leu Gly Gly Ile Val Ala Gly 260 265 270 Thr Thr Gly Leu Val Thr Gly Gly Val Thr Val Gly Phe Ala Ala Lys 275 280 285 Lys Leu Glu Asp Lys Arg Lys Glu Leu Gln Asp Val Val Gln Lys Leu 290 295 300 Thr Ser Ala Lys Ala Asp Ala Ala Ala Leu Thr Leu Leu Thr Gly Gln 305 310 315 320 Ile Asp Thr Phe Lys Lys Thr Leu Glu Lys Gly Lys Asp Ser Val Glu 325 330 335 Asp Phe Gly Thr Ser Cys His Glu Leu Gln Gln Asn Leu Thr Glu Leu 340 345 350 Ser Asn Ser Val Asn Gln Ile His Pro Asp Ser Ala Ile Leu Gln Asn 355 360 365 Arg Leu Ala Gln Ile Lys Lys Ser Val Asp Gly Leu Ala Thr Gln Ala 370 375 380 Lys Gln Gln Glu Gln Thr Ile Thr Asp Ile Ser Tyr Gln 385 390 395 <210> 135 <211> 397 <212> PRT <213> Unknown <220> <223> Unknown organism from environmental sample <400> 135 Met Lys Ser Ile Ser Lys Lys Val Met Ala Gly Leu Leu Val Gly Ala 1 5 10 15 Thr Ser Leu Ser Ile Trp Ala Pro Thr Ser Asp Ala Ala Ala Pro Glu 20 25 30 Asn Asn Arg Tyr Tyr Ser Ile His Leu Gln Ser Asn Lys Asn Lys Val 35 40 45 Trp Asp Val Phe Asn Asn Ala Thr Tyr Asn Asn Ala Gly Ile Arg Leu 50 55 60 Tyr Gly Gln Thr Asn Gly Asp Asn Gln Gln Phe Val Phe Phe Pro Leu 65 70 75 80 Asp Gly Gly Thr Tyr Ala Ile Val Asn Lys Asn Ser Gly Lys Pro Val 85 90 95 Gly Ile Gly Asp Pro Ile Ile Ile Asp Asp Gly Val Arg Arg Met Thr 100 105 110 Ala Phe Asn Asn Glu Gly Leu Arg Gln Thr Ser Trp Thr Gly Ala Pro 115 120 125 Ala Glu Gln Trp Tyr Leu Arg Glu Gln Gly Thr Ser Asn Tyr Glu Phe 130 135 140 Val Asn Gln Gly Tyr Gly Lys Val Ala Ser Tyr Ala Trp Met Gly Thr 145 150 155 160 Leu Ala Glu Asn Trp Glu Tyr Val Asp Leu Asp Asn Ser Asn Pro Thr 165 170 175 Asp Gly Asp Arg Val Phe Tyr Val Ser Ala Gly Gln Val Asn Lys Gly 180 185 190 Asn Val Pro Phe His Gly Thr Phe Ser Leu Pro Gln Leu Pro Ala Thr 195 200 205 Gly Thr Arg Pro Asp Ala Pro Ser Tyr Thr Gly Gly Ile Asp Gln Gln 210 215 220 Leu Pro Gln Thr Ser Asn Ser Val Val Val Gly Ala Ser Leu Ile Pro 225 230 235 240 Cys Ile Met Val Asn Asp Ser Gln Thr Ser Asp Tyr Thr Lys Ile His 245 250 255 Asn Ser Pro Tyr Tyr Thr Leu Val Lys Glu Glu Tyr Trp Asp Lys Ala 260 265 270 Ala Ser Thr Val Leu Thr Pro Gly Ala Thr Gln Ser Ile Ser Phe Lys 275 280 285 Thr Gly Met Thr Ser Thr Asp Gln Gln Lys Met Thr Glu Thr Leu Ser 290 295 300 Met Lys Ile Gly Ala Asp Phe Gly Leu Lys Phe Gly Asp Gln Thr Ala 305 310 315 320 Ser Leu Lys Ala Glu Ile Ser Lys Thr Leu Gln Thr Glu Ile Ser Thr 325 330 335 Ser Asn Thr Glu Val Thr Glu Asp Thr Val Thr Thr Ser Leu Thr Gly 340 345 350 Glu Ala Gly Lys Thr Ser Gly Tyr Thr Leu Tyr Gln Leu Ala Thr Lys 355 360 365 Tyr Thr Leu Lys Arg Ala Asp Gly Ser Ala Val Ser Gly Ser Trp Thr 370 375 380 Val Lys Asn Asn Lys Val Thr Val Leu Arg Lys Thr Pro 385 390 395 <210> 136 <211> 386 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 136 Leu Tyr Leu Asp Phe Ser Ser Phe Trp Arg Lys Pro Arg Gly Asp Ser 1 5 10 15 Asn Gln Ser Ile Ser Phe Met Ile Lys Asn Gly Lys Glu Ile Cys Cys 20 25 30 Met Pro Asn Leu Glu Lys Gly Ile Ala Tyr Asn Ile Ala Leu Gly Thr 35 40 45 Asp Pro Ser Leu Val Phe Asp Ile Leu Gly Asn Ser Thr Glu Phe Gly 50 55 60 Ser Ile Val Gly Leu Tyr Ala Lys Gly Gln Asn Ser Ile Asn Gln Gln 65 70 75 80 Phe Phe Phe Phe Glu Leu Asp Gly Gly Arg Met Ala Ile Val Pro Arg 85 90 95 Asn Ser Gly Arg Pro Leu Glu Pro Gly Phe Gly Ala Thr Pro Asp Thr 100 105 110 Leu Ile Val Gln Gly Glu Trp Thr Gly Leu Ser Ser Gln Gln Trp Gly 115 120 125 Leu Gln Asp Lys Thr Ala Ser Ser Val His Ile Phe Asn Gln Ser Asn 130 135 140 Gly Leu Val Val Ser Tyr Gly Arg Asn Asp Gln Asp Gln Phe Pro Glu 145 150 155 160 Leu Asn Thr Pro Asn Pro Ser Gly Pro Ala Pro Glu Arg Ala Trp Tyr 165 170 175 Leu Glu Pro Ala Tyr Gln Ala Ile Leu Pro Asn Phe Val Pro Thr Thr 180 185 190 Ser Ile Tyr Ser Pro Pro Gln Tyr Ser Ser Gly Ile Tyr Glu Val Leu 195 200 205 Pro Asp Gln Ser Glu Val Ala Thr Val Ser Asn Ala Leu Ile Pro Cys 210 215 220 Ile Leu Val Asn Asp Gly Ala Leu Ser Pro Glu Thr Lys Val Gln Gln 225 230 235 240 Ser Pro Tyr Tyr Leu Leu Ile Lys Gln Gln Phe Trp Gln Lys Ala Ala 245 250 255 Phe Gly Thr Val Ser Pro Asn Ser Ile Arg Glu Phe Ser Phe Lys Ala 260 265 270 Gly Thr Thr Phe Glu Asp Gln Lys Ser Met Ser Asp Thr Ile Asn Met 275 280 285 Thr Val Gly Gly Asp Phe Gly Leu Gln Phe Asn Glu Val Ser Thr Asn 290 295 300 Ala Lys Phe Gly Ile Ser Gln Gln Ile Gln Thr Ala Val Ser Thr Thr 305 310 315 320 Asn Glu Glu Leu Ser Glu Leu Thr Glu Thr Leu Ser Tyr Asn Asn Ile 325 330 335 Gln Lys Asp Thr Leu Val Gly Val Ser Ile Tyr Gln Leu Val Thr Arg 340 345 350 Tyr Val Leu Tyr Arg Ala Asn Gly Ser Leu Val Ala Gln Pro Trp Lys 355 360 365 Phe Ile Asp Asn Ala Ser Ala Val Thr Val Ile Thr Glu Gln Pro Ile 370 375 380 Gly Val 385 <210> 137 <211> 407 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 137 Met Asn Asp Asn Met Asp Glu Asn Gln Asn Gly Asp Thr Ile Thr Thr 1 5 10 15 Glu Asp Ser Leu Ala Asn Asp Glu Arg Asn Glu Ser Leu Pro Glu Glu 20 25 30 Ser Arg Met Phe Ala Tyr Tyr Gln Pro Val Asn Thr Asn Asp Lys Val 35 40 45 Trp Asp Ala Ser Glu Gly Arg Gly Gly Phe Pro Ile His Ser Cys Glu 50 55 60 His Thr Arg Leu Gly Tyr Ala Met Phe Asn Tyr Pro Tyr His Gly Gly 65 70 75 80 Leu Asn Gln Gln Phe Ile Trp Phe Gln Leu Asp Asp Gly Arg Phe Ala 85 90 95 Ile Val Asn Lys His Asn Gly Leu Val Leu Gln Lys Tyr Gln Val Ser 100 105 110 Asn Thr Ile Arg Glu Ile Val Asn Arg Pro Trp Glu Ser Asn Tyr Ala 115 120 125 Gln His Trp Arg Lys Glu Ser Thr Ser Ala Thr Asn Phe Arg Leu Val 130 135 140 Asn Glu Ala Glu Ala Leu Glu Val Cys Gly Gly Asn Thr Ser Ala Gln 145 150 155 160 Ala Lys Met Ser Phe Ile Pro Asn Arg Pro Asp Asn Ala Leu Leu Phe 165 170 175 Arg Arg Arg Ala Ile Ala Gln Asn Ile Val Val Pro Ala Leu Pro Ser 180 185 190 Lys Gln Pro Leu Pro Ala Leu Pro Ile Leu Ser Asn Leu Asn Asp Pro 195 200 205 Ala Pro His Glu Thr Ala Arg Ala Ile Thr Gly Ser Ser Leu Val Pro 210 215 220 Cys Ile Met Val Ser Asp Tyr Ile Pro Val Ala Gln Arg Ile Lys Asp 225 230 235 240 Ser Pro Tyr Tyr Ile Leu Val Lys Lys Gln Phe Trp Lys Arg Leu Trp 245 250 255 His Asp Thr Phe Ile Pro Gly Glu Tyr Arg Glu Phe Gln Glu Thr Thr 260 265 270 Gly Met Ser Lys Thr His Gln Glu Gly Met Thr Gln Thr Thr Asn Ile 275 280 285 Ser Leu Gln Ala Asp Phe Gly Phe Ala Phe Lys Ala Leu Thr Leu Gly 290 295 300 Leu Gly Val Ser Ile Ser Lys Ser Ile Glu Ile Ser Arg Ser Thr Thr 305 310 315 320 Asp Thr Val Met Ser Gln Tyr Thr Asp Lys Gln Gly Tyr Thr Asn Thr 325 330 335 Lys Asn Phe Asp Leu Ser Trp Ala Lys Tyr Ala Leu Ala Thr Glu Phe 340 345 350 Ile Leu Met Arg Lys Asp Gly Thr Thr Ala Gly Ser Trp Glu Ala Val 355 360 365 Asp Lys Lys Val Thr Arg Ser Ile Ser Tyr Pro Pro Thr Gln Thr Leu 370 375 380 Ser Trp Thr Lys Ser Leu Glu Asp Gln Glu Asp Asn Thr Val Phe Glu 385 390 395 400 Pro Thr Thr Ile Lys Ser Glu 405 <210> 138 <211> 408 <212> PRT <213> Pseudomonas sp. <400> 138 Met Glu Gln Glu Leu Glu Leu Ala Ala Asp Gln Leu Gln Ser Ile Ala 1 5 10 15 Glu Gln Val Val Pro Lys Leu Glu Gly Val Thr Asn Val Val Glu Ala 20 25 30 Ala Lys Phe Val Pro Val Gln Tyr Phe Gly Lys Arg Val Glu Asn Ile 35 40 45 Asp Glu Glu Thr Phe Ile Val Lys Lys Ser His Val Leu Ser Ile Lys 50 55 60 Arg Tyr Val Ser Ala Gly Leu Ala Leu Pro Val Asn Ile Ser Glu Val 65 70 75 80 Glu Ala Phe Leu Gly Tyr Arg Glu Ser Gly Tyr Glu Ala Leu Asp Pro 85 90 95 Ala Ser Met Gln Arg Leu His Lys Asp Ile His Gln His Ala Met Ser 100 105 110 Trp Ala Thr Leu Glu Arg Arg Thr Lys Asp Val Gly Asn Gln Leu Asp 115 120 125 Leu Phe Ala Ser Thr Phe Ile Glu Ser Gly Thr Thr Ile Val Gly Phe 130 135 140 Leu Lys Gly Ser Glu Ala Tyr Lys Asn Phe Gln Gly Asn Val Asp Ser 145 150 155 160 Leu Ser Glu Asp Glu Lys Glu Ser Leu Ala Ala Ile Pro Leu Gly Ser 165 170 175 Thr Asp Ser Lys Arg Val Glu Asn Leu Gly Lys Ala Leu Met Trp Ala 180 185 190 Arg Lys Asp Ile Ala Glu Phe Tyr Leu Asp Val Thr Ser Val Asn Gly 195 200 205 Leu Ala Ile Glu Phe Ser Arg Lys Ile Ser Asp Glu Leu Leu Ile Lys 210 215 220 Val Ala His Lys Gln Lys Ile Val Asp Glu Ala Arg Ile Asp Arg Gly 225 230 235 240 Glu Glu Val Asp Glu Leu Arg Gln Gln Leu Lys Ser Leu Asp Glu Ala 245 250 255 Ile Ala Glu Lys Gln Ser Glu Tyr Asp Ser Gln Val Gly Tyr Ala Phe 260 265 270 Thr Gly Leu Val Phe Gly Pro Ile Gly Leu Leu Val Thr Gly Gly Ile 275 280 285 Phe Gly Ala Gln Ala Glu Glu Thr Arg Ala Gln Lys Asn Leu Leu Leu 290 295 300 Glu Arg Lys Glu Asp Leu Leu Gly Lys Leu Ser Lys Ala Arg Leu Ser 305 310 315 320 Arg Ser Leu Ile Thr Leu Ala Thr Asn Phe Thr Glu Leu Arg Ala Leu 325 330 335 Met Lys Asp Ala Glu Gln Gly Ile Lys Cys Ile Glu Asp Val Leu Gly 340 345 350 Ile Val Trp Ser Ser Leu Gly Val Ser Leu Glu Ala Phe Glu Asp Asn 355 360 365 Ala Thr Glu Leu Asp Leu Ile Leu Leu Val Leu Asn Leu Gln Ala Ile 370 375 380 Phe Glu Pro Trp Lys Thr Ile Lys Gly His Ala Lys Ala Leu Ser Ala 385 390 395 400 Val Phe Asn Gln Ile Val Glu Asp 405 <210> 139 <211> 393 <212> PRT <213> Pseudomonas sp. <400> 139 Met Leu Ala Ile Gln Asp Glu Ile Lys Thr Ala Glu Glu Ile Asn Ser 1 5 10 15 Leu Thr Thr Asp Phe Met Gly Ala Val Ser Gly Thr Leu Arg Gly Val 20 25 30 Glu Arg Gly Pro Gly Leu Leu Val Thr Asn Asp Asp Ile Lys Lys Ile 35 40 45 Lys Arg Tyr Val Asn Ala Gly Leu Ala Leu Pro Ile Asp Ile Asn Glu 50 55 60 Ile Glu Gln Leu Tyr Lys Tyr Asp Gln Leu Asn Ile Ser Gly Leu Tyr 65 70 75 80 Ser Ala Asp Met Gln Ile Leu Tyr Gln Asn Met Lys Asn His Ala Ser 85 90 95 Ser Trp Ser Pro Leu Glu Ser Ser Met Lys Ala Val Gly Ser Asp Leu 100 105 110 His Val Phe Ala Asp Asn Phe Thr Ser Ser Ser Gln Ser Ile Ile Asn 115 120 125 Tyr Leu Thr Arg Leu Pro Ser Tyr Ile Ser Gly Val Gly Lys Ile Gly 130 135 140 Gly Leu Thr Pro Glu Glu Ile Asp Asn Leu Pro Glu Ile Gln Leu Thr 145 150 155 160 Gly Asp Glu Lys Gln Lys Ile Pro Ala Leu Met Glu Leu Ile Glu Glu 165 170 175 Leu Lys Thr Val Ile Thr Glu His Ser Lys Ser Thr Gln Thr Thr Lys 180 185 190 Ser Gln Ile Thr Leu Phe Lys His Glu Ile Thr Asn Ser Leu Lys Pro 195 200 205 Ala Leu Gly Leu Lys Ile Ala Leu Cys Asn Ser His Asn Phe Asp Glu 210 215 220 Glu Ile Lys Ala Phe Asn Glu Arg Leu Asp Ile Leu Asn Gln Arg Ile 225 230 235 240 Asp Glu Lys Tyr Ala Glu Ile Glu Gln Tyr Ser Gln Ser Lys Trp Trp 245 250 255 Gly Leu Phe Gly Gly Ile Val Gly Phe Ile Val Thr Ser Ser Ile Tyr 260 265 270 Gly Thr Lys Ala Arg Gln Ala Arg Asp Glu Leu Glu Ala Leu Ile Ala 275 280 285 Glu Arg Arg Glu Val Gln Ala Lys Ile Ala Ala Ser Ser Ala Val Leu 290 295 300 Ala Ser Leu Arg Ala Phe Glu Thr Ser Leu Gln Glu Leu Gln Ile Arg 305 310 315 320 Ile Glu Asp Ala Ala Gly Ser Ser Ser Asn Leu Glu Ser Leu Trp Glu 325 330 335 Leu Ile Gln Thr Tyr Val Asp Ala Ser Cys Lys Lys Leu Asp Gly Val 340 345 350 Thr Asn Ala Met Tyr Leu Val Ser Phe Val Ser Arg Leu Thr Thr Met 355 360 365 Thr Glu Asn Trp Leu Thr Ile Lys Gln Gln Ala Gly Asp Leu Leu Thr 370 375 380 Ala Phe Asn Asn Ala Thr Ser Ala Ser 385 390 <210> 140 <211> 448 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 140 Leu Val Leu Ser Phe Tyr Ile Ala Lys Val Ile Leu Phe Arg Asn Lys 1 5 10 15 Ser Ile Ser Asn Val Gln Tyr Asn Phe Ile Phe Cys Asn Leu Val Gly 20 25 30 Ile Leu Pro Thr Lys Leu Gly Gly Asn Ile Met Lys Ser Ile Ser Lys 35 40 45 Lys Val Met Ala Gly Leu Gly Val Gly Ala Met Ser Leu Ser Ile Trp 50 55 60 Ala Pro Ser Ser Glu Ala Ala Ala Pro Glu Asn Asn Arg Tyr Tyr Ser 65 70 75 80 Ile His Leu Gln Ala Asn Pro Asn Ile Ala Trp Asp Val Tyr Lys Gln 85 90 95 Trp Glu Ser Asp Asn Ala Gly Met Arg Leu Phe Asn Asn Gly Phe Gln 100 105 110 Asp Asn Glu Glu Phe Val Phe Phe Gln Leu Asp Gly Gly Ser Tyr Ala 115 120 125 Ile Val Asn Lys Asn Ser Gly Lys Pro Val Gly Ile Gly Asp Ala Phe 130 135 140 Ile Trp Thr Asp Gly Val Arg Asp Phe Pro Ala Leu Asn Asn Gln Thr 145 150 155 160 Leu Lys Gln Thr Asn Trp Thr Gly Ser Pro Asn Glu Gln Trp Tyr Leu 165 170 175 Arg Asp Lys Gly Asn Asn Asn Tyr Glu Ile Val His Gln Gly Thr Gly 180 185 190 Lys Val Ala Ser His Ala Trp Asn Gln Ile His Gly Pro His Ser Ala 195 200 205 Glu Tyr Val Asp Leu Asp Asp Ser Asn Pro Ser Asp Pro His Arg Val 210 215 220 Phe Asn Ile Ala Lys Asn Pro Leu Asn Ala Leu Gly Pro Glu Phe Pro 225 230 235 240 Ile Pro Gly Phe Asp His Gly Thr Phe Ser Leu Pro Thr Leu Pro Ala 245 250 255 Val Gly Thr Arg Pro Lys Ala Pro Asp Tyr Asp Lys Thr Gly Gly Ile 260 265 270 Asp Gln Gln Leu Ser Glu Thr Ser Glu Ser Ala Val Val Gly Ala Ser 275 280 285 Leu Ile Pro Cys Ile Met Val Lys Asp Asn Ser Ala Ser Asp Lys Thr 290 295 300 Lys Ile His Asn Ser Pro Tyr Tyr Val Leu Glu Lys Glu Glu Tyr Trp 305 310 315 320 Glu Lys Val Arg Ser Glu Ile Val Ser Ala Gly Gly Thr Ser Lys Tyr 325 330 335 Thr Val Lys Arg Gly Ile Ser Thr Thr Asp Gln Gln Lys Met Thr Glu 340 345 350 Thr Leu Gly Met Ser Phe Gly Phe Asp Leu Gly Leu Lys Phe Gly Asp 355 360 365 Ser Ser Leu Ala Ile Lys Ser Ser Val Ser Lys Thr Leu Gln Thr Glu 370 375 380 Val Ser Lys Ser Ser Thr Glu Thr Lys Glu Glu Thr Lys Asp Lys Thr 385 390 395 400 Phe Val Ser Gln Ser Asn Lys Asn Thr Gly Leu Thr Val Tyr Gln Leu 405 410 415 Val Thr Arg Tyr Thr Leu Lys Arg Thr Asp Gly Ser Thr Val Ser Pro 420 425 430 Ser Trp Ser Ile Arg Asn Asp Glu Gln Thr Leu Asp Arg Thr Ile Asn 435 440 445 <210> 141 <211> 962 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 141 Val Ile Leu Pro Gln Ile Asn Asp Gly Ile Thr Gly Lys Gly Arg Ile 1 5 10 15 Leu Leu Phe Arg Glu Leu Lys Gly Gly Asn Ser Met Ala Phe Asp Ile 20 25 30 Gly Ser Phe Tyr Arg Ile Asn Ser Lys Leu Ser Gly Lys Val Phe Asp 35 40 45 Ile Gln Ala Gln Ser Thr Ala Ser Asn Ala Val Val Val Gln Asn Asp 50 55 60 Trp His Asp Arg Asp Ser Gln Lys Phe Ile Phe Tyr Pro Leu Asn Asn 65 70 75 80 Gly Tyr Tyr Thr Val Ile Asn Lys Asn Ser Gly Lys Val Phe Asp Ile 85 90 95 Arg Ala Gln Ser Thr Ala Ser Asn Ala Glu Val Val Gln Asn Asp Trp 100 105 110 His Asp Arg Asp Ser Gln Tyr Phe Phe Thr His Gln Gln Glu Ser Gly 115 120 125 Phe Phe Ser Val Gln Ser Arg Leu Ser Gly Lys Val Phe Asp Ile Arg 130 135 140 Ala Gln Ser Thr Ala Ser Asn Ala Val Val Val Gln Asn Asp Trp His 145 150 155 160 Asp Arg Asp Ser Gln Lys Phe Ser Phe Ser Pro Val Glu Ser Ile Ser 165 170 175 Val Pro Ser Ile Gln Thr Gln Pro Leu Pro Pro Pro Pro Phe Tyr Asn 180 185 190 Gly Ile Asn Asp Ile Leu Pro Asp Arg Thr Glu Pro Val Val Thr Asn 195 200 205 Tyr Thr Leu Ala Pro Cys Ile Ala Val Asp Asp Pro Tyr Tyr Asn Asp 210 215 220 Gln Gln Lys Ile Gln Thr Gly Asn Glu Tyr Tyr Leu Tyr Val Arg Glu 225 230 235 240 Gln Tyr Trp Gln Arg Val Phe Ser His Val Leu Val Pro Gly Glu Ser 245 250 255 Tyr Thr Tyr Ser Gln Thr Ser Gly Met Thr Thr Thr Asp Gln Asn Thr 260 265 270 Val Thr Asn Thr Val Ser His Ser Ile Gly Ala Asp Val Gly Phe Ser 275 280 285 Phe Lys Gln Gly Ser Leu Ser Ala Gly Leu Ser Tyr Gln Tyr Thr Gln 290 295 300 Glu Leu Ser Val Thr Glu Ser His Thr Glu Glu Leu Leu Thr Ser Thr 305 310 315 320 Thr Lys Thr Phe Glu Ile Asn Asn Asn Ser Arg Glu Pro Val Ala Tyr 325 330 335 Ser Gln Tyr Leu Leu Val Ser Glu Tyr Tyr Val Arg Arg Ala Asp Gly 340 345 350 Thr Ile Val Asn Asp Arg Trp Ala Val Ser Asp Ala Asp Ser Thr Val 355 360 365 Thr Val Ser Tyr Pro Ser Asn Val Glu Leu Pro Ile Leu Glu Leu Asp 370 375 380 Ser Gly Phe Val Asp Ala Gln Gln Ala Val Arg Asn Leu Phe Ala Asp 385 390 395 400 Ala Glu His Ser Arg Leu Lys Ile Asp Thr Thr Asp Tyr Met Ile Asp 405 410 415 Gln Ala Ala Leu Gln Val Glu Gln Leu Ser Asp Glu Ser Asp Glu Leu 420 425 430 Glu Lys Met Met Leu Phe Asn Val Val Arg Cys Ala Lys Gln Val Ser 435 440 445 Lys Lys Arg Asn Leu Leu Arg Asp Gly Asp Phe Glu Ser Pro Asn Trp 450 455 460 Gln Asn Pro Glu Gly Gly Trp Gln Ala Ser Tyr Asn Val Thr Val Leu 465 470 475 480 Ser Asp Asn Pro Ile Phe Lys Gly Asn Tyr Val Asp Met Pro Gly Ala 485 490 495 Asn Ala Arg Asn Gly Ser Ile Thr Pro Thr Tyr Leu Tyr Gln Lys Val 500 505 510 Asp Glu Ser Lys Leu Lys Pro Tyr Thr Arg Tyr Leu Val Arg Gly Phe 515 520 525 Val Gly Ser Ser Lys Glu Leu Glu Leu Phe Val Thr Arg Tyr Gly Lys 530 535 540 Glu Val His Asp Lys Met Asn Ile Pro Thr Ser Pro Met Asn Thr Cys 545 550 555 560 Asn Gln Thr Asp Asn Tyr Ser Leu Gly Tyr Gly Ser Gly Tyr Thr Met 565 570 575 Ser Asn Asp Pro Cys Gln Leu Tyr Pro Thr Asn Pro Met Pro Ser Ser 580 585 590 Asn Gly Leu Cys Glu Glu Lys Gln Asn Phe Val Phe His Ile Asp Val 595 600 605 Gly Glu Ile Asn Pro Arg Ala Asp Leu Gly Ile Gly Val Gly Phe Asn 610 615 620 Ile Ser Ser Pro Asp Gly Met Ala Gln Leu Ser Asn Val Glu Val Ile 625 630 635 640 Glu Ala Asn Pro Leu Thr Gly Glu Ala Leu Ala Arg Val Lys Lys Arg 645 650 655 Glu Gln Lys Trp Arg Arg Glu Met Glu Lys Lys Cys Ala Leu Thr Glu 660 665 670 Lys Thr Val Ser Val Ala Thr Gln Ala Val His Arg Leu Phe Thr Asp 675 680 685 Ala Gln Lys Asn Arg Leu Lys Ala Thr Thr Thr Met Gln Asp Ile Arg 690 695 700 Asn Ala Glu Ala Lys Val Lys Ala Ile Pro Phe Val Tyr Asn Thr Tyr 705 710 715 720 Phe Glu Glu Val Pro Gly Met Asn Asp Ala Ile Phe Gln Ala Leu Gln 725 730 735 Ser Asp Val Tyr Thr Ala Ser Gly Leu Tyr Ile Asp Arg Asn Ile Ile 740 745 750 Arg Asn Gly Asp Phe Gly Ser Arg Leu Ser Asn Trp His Ala Thr Ala 755 760 765 Gly Ala Asp Val Gln Asp Arg Asp Gly Arg Ser His Val Leu Val Ile 770 775 780 Ser Asn Trp Ser Ala Asn Val Ser Gln Glu Val Cys Val Gln Pro Glu 785 790 795 800 Arg Gly Tyr Val Leu Arg Val Thr Ala Arg Lys Glu Gly Ser Gly Lys 805 810 815 Gly Tyr Val Thr Leu Thr Asp Cys Thr Ala Glu Asn Thr Glu Thr Val 820 825 830 Thr Phe Thr Ala Asn Glu Asp Val Thr Ile Pro Arg Pro Pro Val Lys 835 840 845 Pro Arg Gln Ser Val Thr Ser Pro Val Cys Asp Met Ser Arg Tyr Ala 850 855 860 Glu Ser Phe Gly Ile Val Pro Asp Asp Thr Asn Met Met Asn Arg Ser 865 870 875 880 Gln Ala Ser Tyr Gly Thr Ala Ser Cys Ser Cys Gly Cys Gly Lys Thr 885 890 895 Ile Ser Asn Gly Glu Gly Ser Cys Gln Thr Asn Pro Cys Pro Ser Thr 900 905 910 Pro Ser Met Pro Ile Gly Asn Gly Pro Ala Ser Asn Tyr Ile Thr Lys 915 920 925 Thr Ile Glu Ile Phe Pro Glu Thr Asn Arg Val Arg Ile Glu Ile Gly 930 935 940 Glu Thr Glu Gly Ser Phe Leu Val Glu Ser Val Glu Leu Ile Cys Met 945 950 955 960 Glu Glu <210> 142 <211> 353 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 142 Met Val Lys Arg Asp Ile Ser Ala Arg Asp Leu Gly Gly Lys Glu Asp 1 5 10 15 Thr Pro Phe Leu Leu Lys Lys Glu Glu Trp Ile Lys Ile Gln Lys Tyr 20 25 30 Thr Gly Asp Gly Ala Tyr Leu Pro Val Asn Val Asn Glu Met Arg Lys 35 40 45 Ala Leu Leu Leu Pro Asn Thr Glu Glu Leu Pro Asp Phe Gly Glu Leu 50 55 60 Tyr Thr Val Asn Thr Ser Ile Lys Gly His Cys Lys Asn Trp Asn Asp 65 70 75 80 Thr Thr Tyr Arg Glu Ile Leu Asp Val Ala Asn Gln Ile Val Asn Tyr 85 90 95 Ser Arg Arg Ala Glu Val Phe Tyr Ala Pro Leu Leu Asp Tyr Leu Pro 100 105 110 Asp Ile Leu Glu Gly Asp Thr Val Ala Leu Glu Lys Phe Gln Lys Ile 115 120 125 Cys Lys Lys Leu Ala Asp Glu Ala Lys Asp Phe Ser Asp His Ala Glu 130 135 140 Thr Leu Ala Lys Asn Val Lys Gln Phe Ala Asp Asp Thr Thr Ile Asp 145 150 155 160 Tyr Asn Asn Leu Met Asn Val Lys Ala Lys Tyr Asp Glu Leu Tyr Gly 165 170 175 Lys Asn Ser Glu Glu Glu Ile Arg Leu Arg Ala Glu Val Glu Lys Leu 180 185 190 Arg Lys Glu Leu Glu Glu Tyr Ile Asp Asp Tyr Glu Asp Phe Glu Lys 195 200 205 Glu Val Trp Leu Ser Leu Leu Leu Gly Pro Leu Phe Gly Phe Ile Leu 210 215 220 Lys Glu Ile Leu Glu Ser Thr His Gly Lys Met Leu Leu Ala Lys Ile 225 230 235 240 Glu Ala Thr Lys Gln Lys Ile Glu Ala Thr Cys Ala Thr Ile Gln Arg 245 250 255 Asn Val Tyr Leu Met Ser Leu Leu Asp Lys Ala Asp Val Gly Thr Asp 260 265 270 Lys Thr Gln Lys Gln Met Lys Glu Ala Leu Pro Val Ile Asn Lys Ile 275 280 285 Lys Ala Ile Trp Ser Ser Leu His Lys Asp Leu Leu Thr Leu Ser Thr 290 295 300 Ile Thr Met Lys Asp Ile His Asp Asp Pro Glu Phe Ala Asp Leu Gly 305 310 315 320 Ile Glu Leu Ala Ile Met Gln Trp Val Lys Val Gly Lys Gln Ala Asp 325 330 335 Asp Phe Arg Ile Asn Ala Asp Val Gly Phe Ile Val Asp Gln Tyr Ile 340 345 350 Ala <210> 143 <211> 367 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 143 Met Glu Phe Lys Ala Gly Lys Met Tyr Arg Phe Lys Asn Lys Leu Ser 1 5 10 15 Gly Lys Tyr Leu Asp Val Ala Arg Asp Ser Lys Asp Glu Trp Ala Asn 20 25 30 Ile Gln Gln Tyr Glu Tyr Val Lys Asp Ser Leu Ser Glu Lys Phe Phe 35 40 45 Ile His Pro Leu Asp Asn Asn Tyr Tyr Ala Ile Ile Ser Cys Leu Ser 50 55 60 Gly Arg Thr Leu Asp Ile Ala Asn Asp Ser Lys Asp Asn Trp Ala Asn 65 70 75 80 Val Gln Leu Phe His Trp Thr Gly Gly Asp Ser Glu Ile Trp Ser Leu 85 90 95 Asn Ala Asp Pro Asn Asn Pro Asn Tyr His Val Val Met Ser Asn Leu 100 105 110 Ser Gly Lys Val Leu Asp Val Ala Arg Asp Ser Lys Asp Asn Trp Ala 115 120 125 Asn Ile Gln Met Tyr Glu Glu Asn Pro Asn Leu Asp Gly Gln Lys Trp 130 135 140 Leu Ile Glu Glu Asp Gly Glu Val Ile Ile Pro Thr Ile Glu Thr Glu 145 150 155 160 Ala Leu Pro Ser Val Pro Gly Cys Thr Lys Ile Asn Glu Val Leu Pro 165 170 175 Asp Lys Thr Arg Lys Val Ala Thr His Thr Thr Thr Ile Pro Ala Ile 180 185 190 Leu Val Gln Asp Ser Ile Tyr Ser Leu Ala Glu Gln Ile Thr Lys Ser 195 200 205 Pro Tyr Tyr Asn Ile Val Lys Ser Gln Tyr Trp Arg Lys Ile Ala Asp 210 215 220 Tyr Arg Met Ala Pro Gly Glu Ser His Glu Val Thr Asn Thr Thr Gly 225 230 235 240 Ile Thr Glu Thr Asp Gln Gln Thr Ile Lys His Thr Ile Gly Ile Ser 245 250 255 Ile Gln His Asp Met Gly Ile Ser Phe Glu Gly Val Ser Ala Ser Ser 260 265 270 Ser Thr Gln Phe Arg Tyr Glu Leu Gly Ile Glu Asn Ser His Thr Thr 275 280 285 Glu Lys Leu Lys Gln Glu Thr Gln Arg His Lys Ile Val Asn Ile Lys 290 295 300 Asp Lys Asp Met Arg Phe Val Gln Tyr Ile Leu Glu Thr Glu Tyr Ser 305 310 315 320 Leu Arg Arg Ser Asn Gly Ser Ile Val Lys Thr Trp Ser Leu Asn Asp 325 330 335 Lys Asn Thr Val His Ser Val Ser Tyr Phe Gln Glu Asp Ser Glu Asn 340 345 350 Ala Asn Val Val Ala Arg Ile Ser Asp Ile Glu Thr Ile Ser Ser 355 360 365 <210> 144 <211> 383 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 144 Met Lys Ser Ile Ser Lys Lys Val Met Ala Gly Leu Leu Val Gly Ala 1 5 10 15 Thr Ser Leu Ser Ile Trp Ala Pro Ser Ser Gln Ala Ala Ala Pro Ala 20 25 30 Lys Asn Ala Tyr His Ser Ile His Leu Ala Ala Asn Ala Asn Leu Lys 35 40 45 Trp Asp Val Tyr Gly Ser Ser Pro Asn Asp Glu Ala Gly Ile Ala Leu 50 55 60 Tyr Asn Gly Ser Leu Arg Asp Asn Glu Gln Phe Val Phe Phe Pro Leu 65 70 75 80 Asp Gly Gly Leu Tyr Ala Ile Val Asn Lys Asn Ser Gly Lys Ala Val 85 90 95 Thr Ile Gly Ala Gly Trp Val Gly Asp Asn Ala Phe Ser Tyr Asn Ser 100 105 110 Glu Gly Leu Lys Gln Ser Lys Trp Thr Gly Ala Ala Ala Asn Lys Trp 115 120 125 Tyr Leu Arg Asp Lys Gly Asn Asn Asn Tyr Glu Ile Val Asn Gln Gly 130 135 140 Tyr Gly Lys Val Ala Ser Tyr Ala Arg Leu Gly Ile Thr Gly Pro Gln 145 150 155 160 Tyr Val Asp Leu Asp Asp Ser Asn Pro Ser Asp Asn Asp Arg Leu Phe 165 170 175 His Ile Pro Ala Ala Ala Arg Ser Thr Phe Ser Leu Pro Thr Leu Pro 180 185 190 Thr Ile Gly Thr Arg Pro Asp Ala Pro Asn Tyr Thr Gly Gly Ile Asp 195 200 205 Gln Gln Leu Pro Gln Thr Ser Asn Ser Val Val Val Gly Ala Ser Leu 210 215 220 Leu Pro Cys Ile Met Val Asn Asp Ser Gln Val Asp Asp Tyr Thr Lys 225 230 235 240 Ile His Asn Ser Pro Tyr Tyr Thr Leu Val Lys Glu Glu Tyr Trp Asp 245 250 255 Lys Thr Phe Ser Lys Val Val Gln Pro Gly Leu Ser Glu Ser Tyr Ser 260 265 270 Tyr Lys Thr Gly Val Ser Ser Val Asp Gln Gln Lys Met Thr Asp Thr 275 280 285 Leu Ser Met Lys Phe Gly Ala Asp Leu Gly Ile Lys Phe Gly Asp Val 290 295 300 Ser Ala Ser Leu Lys Ser Glu Ile Ser Arg Thr Ile Gln Thr Glu Ile 305 310 315 320 Ser Thr Thr Asn Ser Glu Ala Thr Glu Glu Thr Arg Ser Tyr Thr Ala 325 330 335 Thr Gly Glu Pro Gly Lys Ala Thr Gly Tyr Thr Gln Tyr Gln Leu Ala 340 345 350 Thr Lys Tyr Thr Leu Lys Arg Ala Asp Gly Ser Thr Val Ser Asp Pro 355 360 365 Trp Val Val Lys Asn Asp Lys Ile Thr Val Thr Arg Lys Thr Ser 370 375 380 <210> 145 <211> 495 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 145 Met Ala Asn Asp Tyr Leu Pro Ser Val Val Ser Ile Glu Leu Asp Ala 1 5 10 15 Leu Glu Lys Met Val Glu Lys Val Val Thr Ser Lys Asn Ile Lys Phe 20 25 30 Phe Ile Lys Pro Ser Lys Thr Val Ile Asn Asp Ile Val Lys Ala Ala 35 40 45 His Thr Asp Gln Leu Asn Phe Gln Thr Ile Phe Arg Ser Phe Ala Ile 50 55 60 Thr Ala Ser Ser Leu Ile Pro Tyr Gly Gly Gly Phe Ile Ala Pro Leu 65 70 75 80 Leu Glu Leu Val Trp Pro Asn Ala Asp Ile Val Lys Glu Lys Asp Asn 85 90 95 Gln Leu Ile Glu Leu Phe Ser Lys Ile Ala Lys Glu Thr Val Asp Glu 100 105 110 Ala Ile Lys Thr Phe Asp Ser Ala Met Ile Thr Ala Thr Leu Lys Thr 115 120 125 Leu Lys Asp Glu Tyr Ser Glu Leu Glu Ser Glu Phe Asn Asn Thr Thr 130 135 140 Asp Tyr Tyr Ser Ile Gly Thr Arg Ala Glu Arg Asn Arg Thr Lys Val 145 150 155 160 Glu Ile Ile Asn Ser Asn Phe Lys Leu Ala Leu Asn Gln Ala Ser Lys 165 170 175 Ser Gly Phe Glu His Ala Glu Leu Pro Phe Tyr Thr Ala Ile Ala Thr 180 185 190 Val Tyr Leu Leu Phe Ile Lys Ser Ile Lys Thr Asn Gly Lys Gly Ser 195 200 205 Lys Leu Leu Leu Asp Asp Ile Thr Tyr Gln Glu Tyr Val Asn Leu Leu 210 215 220 Pro Asn Phe Ser Asn Thr Ser Ile Asn His Ile Arg Lys Ile Phe Phe 225 230 235 240 Asp Tyr Val Glu Lys Asn Ser Phe Pro Thr Arg Glu Tyr Tyr Tyr Ser 245 250 255 Thr Ile Arg Asn Ala Thr Phe Trp Arg Val Leu Glu Leu Asn Thr Phe 260 265 270 Ile Gln Glu Asn Gly Lys Thr Phe Tyr Leu Asp Asp Lys Gly Arg Lys 275 280 285 Phe Thr Gly Trp Tyr Ser Asp Arg Thr Ser Ser His Ala Tyr Phe Pro 290 295 300 Tyr Leu Glu Ser Asn Ala Tyr Tyr Tyr Phe Ser Asp Lys Lys Thr Asp 305 310 315 320 Lys Phe Glu Leu Gly Glu Met Val Thr Gly Phe Phe Thr Asp Thr Asp 325 330 335 Gly Arg Glu Tyr Tyr Leu Ser Glu Lys Asp Asn Leu Ser Met Tyr Val 340 345 350 Ser Pro Glu Pro Ser Asn Val Ser Pro Phe Arg Thr Leu Asn Lys Gly 355 360 365 Glu Leu Ala Val Gly Tyr Phe Glu Leu Glu Gly Lys Arg Ser Phe Leu 370 375 380 Ala Thr Met Pro Ile Leu His Pro Pro Glu Phe Lys Glu Gly Glu Leu 385 390 395 400 Ile Thr Arg Trp Val Gln Asp Ser His Phe His Tyr Tyr Tyr Phe Ala 405 410 415 Pro Lys Asp Gly Thr Leu Asn Asp Ala Gly Glu Lys Phe Arg Lys Gly 420 425 430 Gln Met Met Thr Gly Trp Ile Trp Asp Asp Gln Asn Arg Gly Trp Tyr 435 440 445 Tyr Leu Thr Glu Asn Thr Ile Thr Asn Met Asp His Thr Thr Phe Lys 450 455 460 Arg Gly Gln Met Val Thr Gly Asn Ile Ile Leu Ser Gly Ser Pro Tyr 465 470 475 480 Asn Phe Asp Ser Thr Gly Lys Cys Ile Asn Cys Lys Pro Lys Lys 485 490 495 <210> 146 <211> 327 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 146 Met Ala Asn Asp Tyr Leu Pro Ser Val Val Ser Ile Glu Leu Asp Ala 1 5 10 15 Leu Glu Lys Met Val Glu Lys Val Val Thr Ser Lys Asn Ile Lys Phe 20 25 30 Phe Ile Lys Pro Ser Lys Thr Val Ile Asn Asp Ile Val Lys Ala Ala 35 40 45 His Thr Asp Gln Leu Asn Phe Gln Thr Ile Phe Arg Ser Phe Ala Ile 50 55 60 Thr Ala Ser Ser Leu Ile Pro Tyr Gly Gly Gly Phe Ile Ala Pro Leu 65 70 75 80 Leu Glu Leu Val Trp Pro Asn Ala Asp Ile Val Lys Glu Lys Asp Asn 85 90 95 Gln Leu Ile Glu Leu Phe Ser Lys Ile Ala Lys Glu Thr Val Asp Glu 100 105 110 Ala Ile Lys Thr Phe Asp Ser Ala Met Ile Thr Ala Thr Leu Lys Thr 115 120 125 Leu Lys Asp Glu Tyr Ser Glu Leu Glu Ser Glu Phe Asn Asn Thr Thr 130 135 140 Asp Tyr Tyr Ser Ile Gly Thr Arg Ala Glu Arg Asn Arg Thr Lys Val 145 150 155 160 Glu Ile Ile Asn Ser Asn Phe Lys Leu Ala Leu Asn Gln Ala Ser Lys 165 170 175 Ser Gly Phe Glu His Ala Glu Leu Pro Phe Tyr Thr Ala Ile Ala Thr 180 185 190 Val Tyr Leu Leu Phe Ile Lys Ser Ile Lys Thr Asn Gly Lys Gly Ser 195 200 205 Lys Leu Leu Leu Asp Asp Ile Thr Tyr Gln Glu Tyr Val Asn Leu Leu 210 215 220 Pro Asn Phe Ser Asn Thr Ser Ile Asn His Ile Arg Lys Ile Phe Phe 225 230 235 240 Asp Tyr Val Glu Lys Asn Ser Phe Pro Thr Arg Glu Tyr Tyr Tyr Ser 245 250 255 Thr Ile Arg Asn Ala Thr Phe Trp Arg Val Leu Glu Leu Asn Thr Phe 260 265 270 Ile Gln Glu Asn Gly Lys Thr Phe Tyr Leu Asp Asp Lys Gly Arg Lys 275 280 285 Phe Thr Gly Trp Tyr Ser Asp Arg Thr Ser Ser His Ala Tyr Phe Pro 290 295 300 Tyr Leu Glu Ser Asn Ala Tyr Tyr Tyr Phe Ser Asp Lys Lys Thr Asp 305 310 315 320 Lys Phe Glu Leu Gly Glu Met 325 <210> 147 <211> 373 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 147 Val Gly Lys Ser Met Thr Phe Lys Val Gly Met Lys Tyr Met Phe Lys 1 5 10 15 Asn Lys Asn Ser Arg Lys Tyr Leu Asp Ile Ser Gly Asn Glu Thr Gly 20 25 30 Asn Asn Ala Asn Val Gln Gln Tyr Glu Tyr Leu Lys Asp Ala Pro Ser 35 40 45 Glu Arg Phe Phe Leu His Pro Leu Asp Asn Asn Tyr Tyr Ala Met Ile 50 55 60 Asn Leu Asn Ser Gly Lys Val Ile Asp Ile Ser Gly Asn Glu Thr Gly 65 70 75 80 Asn Asn Ala Asn Ile Gln Gln Phe Glu Trp Leu Gly Asp Ala Pro Ser 85 90 95 Glu Tyr Trp Tyr Phe His Arg Glu Ala Asp Gly Tyr Tyr Val Ile Glu 100 105 110 Ser Lys His Ser Gly Lys Val Leu Asp Ile Ser Gly Asn Glu Thr Gly 115 120 125 Asn Asn Ala Asn Val Gln Gln Phe Glu Phe Leu Ala Asp Ala Pro Ser 130 135 140 Glu Arg Phe Ala Val Glu Glu Ala Gly Ser Val Ser Leu Pro Ser Ile 145 150 155 160 Asn Thr Gln Pro Leu Ser Pro Val Pro Gln Tyr Glu Thr Ile Asn Asp 165 170 175 Gln Leu Pro Glu Glu Thr Glu Arg Val Val Thr Ala Phe Thr Ile Val 180 185 190 Pro Ala Ile Ser Val Lys Asp Pro His Tyr Gly Gly Asp Thr Ala Lys 195 200 205 Gln Ile Lys Glu Asn Pro Tyr Tyr Met Val Val Lys Lys Gln Trp Trp 210 215 220 Lys Lys Gln Glu Ser Tyr Val Leu Ala Pro Gly Glu Thr Tyr Lys Tyr 225 230 235 240 Thr Ser Lys Thr Gly Ile Lys Val Thr Asp Gln Glu Thr Ala Thr Lys 245 250 255 Thr Val Ser Trp Ser Ile Gly Ala Asp Met Gly Phe Ser Phe Lys Gly 260 265 270 Phe Ser Val Gly Met Ser Ser Gln Tyr Ser Thr Gln Leu Gln Thr Ser 275 280 285 Ile Ser His Thr Thr Glu Gln Leu Lys Glu Glu Thr Trp Asp His Glu 290 295 300 Ile Lys Asn Pro Ser Ser Asn Arg Met Ala Tyr Ser Arg Tyr Ile Leu 305 310 315 320 Thr Thr Glu Tyr Ser Val Gln Arg Lys Asn Gly Thr Ile Val Asn Ser 325 330 335 Pro Trp Thr Met Thr Asp Lys Thr Arg Thr His Ala Val Thr Tyr Pro 340 345 350 Asn Ala Glu Glu Lys Ala Leu Asn Glu Asn Lys Lys Gln Leu Ser Lys 355 360 365 Ala Glu Ser Val Asn 370 <210> 148 <211> 374 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 148 Val Ala Lys Ser Met Thr Phe Lys Val Gly Thr Lys Tyr Met Phe Lys 1 5 10 15 Asn Lys Asn Ser Arg Lys Tyr Leu Asp Ile Ala Gly Asn Arg Thr Gly 20 25 30 Asn Asn Ala Asn Val Gln Gln Tyr Glu Tyr Leu Glu Lys Ala Asp Ser 35 40 45 Glu Arg Phe Phe Leu His Lys Leu Asp Asp Asp Tyr Tyr Ala Met Ile 50 55 60 Asn Leu Asn Ser Gly Lys Val Ile Asp Ile Ser Gly Asn Glu Thr Gly 65 70 75 80 Asn Asn Ala Asn Ile Gln Gln Tyr Glu Trp Leu Gly Asp Ala Ser Ser 85 90 95 Gln Tyr Trp Lys Phe Ile Pro Glu Thr Glu Gly Tyr Tyr Val Ile Lys 100 105 110 Ser Lys Leu Ser Gly Lys Val Leu Asp Ile Ser Gly Asn Arg Thr Asp 115 120 125 Asn Asn Ala Asn Val Gln Gln Tyr Glu Tyr Leu Glu Lys Ala Asp Ser 130 135 140 Glu Arg Phe Ala Val Glu Glu Ala Gly Ser Val Pro Leu Pro Ser Ile 145 150 155 160 Asp Lys Lys Pro Leu Ser Pro Val Pro Gln Tyr Lys Thr Ile Asn Asp 165 170 175 Gln Leu Pro Glu Glu Thr Glu His Val Val Arg Ala Phe Ala Arg Val 180 185 190 Pro Ala Ile Ser Val Lys Asp Pro His Tyr Gly Gly Asp Thr Ala Lys 195 200 205 Gln Ile Lys Glu Asn Pro Tyr Tyr Met Val Val Lys Lys Gln Trp Trp 210 215 220 Lys Lys Gln Gln Ser Tyr Val Leu Ala Pro Gly Glu Thr Tyr Lys His 225 230 235 240 Thr Val Arg Thr Gly Ile Lys Val Ile Asp Gln Glu Thr Ala Thr Lys 245 250 255 Thr Val Ser Trp Ser Ile Gly Ala Asp Met Gly Leu Asp Phe Lys Gly 260 265 270 Phe Ser Ala Gly Met Ser Ser Gln Tyr Ser Glu Gln Leu Glu Thr Thr 275 280 285 Ile Ser His Thr Thr Glu Gln Leu Lys Glu Glu Ile Met Asp His Glu 290 295 300 Ile Arg Asn Thr Thr Thr Asp Asn Met Ala Tyr Ser Arg Tyr Ile Leu 305 310 315 320 Val Thr Glu Tyr Ser Val Ile Arg Pro Lys Asp Gly Ser Thr Val Asn 325 330 335 Ser Ser Trp Thr Met Thr Asp Lys Asn Asn Ala His Ala Val Tyr Phe 340 345 350 Pro Lys Ser Ile Gly Asn Leu Leu Asn Glu Ser Thr Lys Gln Leu Ser 355 360 365 Lys Thr Glu Lys Val Lys 370 <210> 149 <211> 446 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 149 Leu Val Leu Ser Phe Tyr Ile Ala Lys Val Ile Leu Phe Arg Asn Lys 1 5 10 15 Ser Ile Ser Asn Val Gln Tyr Asn Ile Ile Phe Cys Asn Leu Val Gly 20 25 30 Ile Leu Pro Thr Lys Leu Gly Gly Asn Ile Met Lys Ser Ile Ser Lys 35 40 45 Lys Val Met Ala Gly Leu Ala Val Gly Ala Met Ser Leu Ser Ile Trp 50 55 60 Ala Pro Ala Ser Glu Ala Ala Ser Pro Glu Lys Asn Arg Tyr Tyr Ser 65 70 75 80 Ile His Leu Lys Ala Asn Pro Lys Leu Ala Trp Asp Val Ser Gly Asn 85 90 95 Ser Leu Asp Asn Asp Arg Ala Ile Val Leu Trp Asn Thr Ala Ser Arg 100 105 110 Gly Asp Asn Glu Gln Phe Val Phe Phe Pro Leu Asp Gly Gln Asn Tyr 115 120 125 Ala Ile Val Asn Lys Asn Ser Gly Lys Pro Val Thr Phe Gly Ala Gly 130 135 140 Ala Leu Leu Glu Gly His Asn Gly Ile Met Asp Gly Gln Gly Leu Lys 145 150 155 160 Gln Lys Ser Trp Thr Gly Ala Ala Thr Glu Gln Trp Tyr Leu Arg Asp 165 170 175 Gln Gly Ser Asn Asn Tyr Glu Ile Val Asn Gln Gly Asn Gln Lys Val 180 185 190 Ala Ser Tyr Gly Trp Gln Gly Ser Leu Ala Asp Tyr Ala Glu Tyr Val 195 200 205 Lys Leu Asp Glu Ser Lys Pro Ser Asp Ser Asn Arg Val Phe Asn Ile 210 215 220 Ala Lys Asn Gly Phe Gly Gly Val Gly Gly Asp Ile Gln Ile Pro Gly 225 230 235 240 Phe Asn Leu Asp Tyr Gly Thr Phe Ser Leu Pro Thr Leu Pro Ala Thr 245 250 255 Gly Thr Arg Pro Ala Ala Pro Asp Tyr Thr Thr Ala Asp Pro Asn Gln 260 265 270 Gln Leu Pro Gln Ala Ser Asn Ser Val Val Val Gly Ala Ser Leu Val 275 280 285 Pro Cys Ile Met Val Asn Asp Ser Gln Thr Ser Asp Tyr Thr Lys Ile 290 295 300 His Asn Ser Pro Tyr Tyr Thr Leu Val Lys Glu Glu Tyr Trp Asp Lys 305 310 315 320 Ala Ala Ser Thr Val Leu Thr Pro Gly Ala Thr Gln Ser Val Ala Phe 325 330 335 Lys Thr Gly Met Ser Ser Ser Asp Gln Gln Lys Met Thr Glu Thr Leu 340 345 350 Ser Met Lys Val Gly Ala Asp Phe Gly Leu Lys Phe Gly Asp Lys Thr 355 360 365 Ala Ala Leu Lys Ala Glu Ile Thr Lys Thr Leu Gln Thr Glu Thr Ser 370 375 380 Thr Thr Asn Thr Glu Leu Ser Glu Asp Thr Val Thr His Asn Phe Lys 385 390 395 400 Asp Glu Val Gly Lys Asp Thr Gly Tyr Thr Leu Tyr Gln Leu Ala Thr 405 410 415 Lys Tyr Thr Leu Lys Arg Ala Asp Gly Ser Val Val Ser Gly Ser Trp 420 425 430 Thr Val Lys Asn Asn Lys Ile Thr Lys Val Ser Lys Ser Lys 435 440 445 <210> 150 <211> 502 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 150 Leu Met Lys Tyr Lys Asp Arg Lys His Ala Lys His Lys Tyr Lys Gln 1 5 10 15 Ala Leu Leu Ala Thr Val Ala Thr Met Thr Phe Gly Val Ser Thr Leu 20 25 30 Gly Ser Thr Ala Ser Ala Phe Ala Glu Glu Lys Asp Lys Asn Ala Thr 35 40 45 Gln Gln Gln Asn Thr Val Gln Gln Lys Asp Ala Gly Thr Tyr Tyr Glu 50 55 60 Gly Glu Gln Lys Glu Leu Asn Pro Leu Ala Gln Leu Asp Lys Trp Thr 65 70 75 80 Gln Asp Leu Gly Lys Ala Ser Gly Ala Gly Asp Tyr Lys Thr Thr Leu 85 90 95 Gly Met Val Glu Lys Leu Leu Pro Thr Ile Tyr Lys Asp Leu Asn Ser 100 105 110 Gly Asn Phe Asn Asn Thr Ala Arg Ser Phe Thr Met Leu Ser Thr Ala 115 120 125 Leu Ile Pro Tyr Gly Gly Ala Phe Ile Ser Pro Ile Val Gly Leu Ile 130 135 140 Trp Pro Glu Asn Thr Thr Ala Gln Asp Ala Lys Leu Gln Lys Met Val 145 150 155 160 Glu Gly Leu Thr Ser Met Met Gly Gln Lys Ile Asp Asp Tyr Asp Leu 165 170 175 Ala Lys Leu Lys Gln Lys Thr Asp Ala Leu Thr Asp Thr Leu Lys Lys 180 185 190 Phe Gln Asn Ser Val Asn Asn Lys Pro Gln Ser Glu Ser Tyr Tyr Asp 195 200 205 Asn Ile Gln Thr Ala Asn Val Thr Tyr Ala Asp Tyr Ile Asn Thr Lys 210 215 220 Phe Glu Glu Ile Ile Lys Glu Ser Gln Thr Pro Gly His Gln Ile Pro 225 230 235 240 Glu Leu Pro Ile Phe Thr Val Ile Ala Thr Ala His Leu Gln Phe Leu 245 250 255 His Phe Ile Glu Glu Asn Ala Val Lys Asn Pro Arg Ile Lys Met Asp 260 265 270 Pro Glu His Leu Asn Arg Tyr Phe Pro Lys Phe Lys Asp Thr Ala Glu 275 280 285 Lys Tyr Arg Lys Tyr Ile Asn Asn Val Asn His Asp Ala Gln Gln Trp 290 295 300 Leu Tyr Asp Phe Thr Gly Gly Gly His Ile Lys Ala Asn Asn Pro Ala 305 310 315 320 His Ile Glu Ala Met Asn Lys Ile Ala Asp Leu Thr Lys Gln Thr Ser 325 330 335 Asp Asn Glu Ala Phe Leu Leu Ala Ser Asn Pro Pro Ser Ala Gly Asp 340 345 350 Lys Thr Gly Leu Val Lys Asp Gly Asp Lys Trp Asn Tyr Tyr Ser Pro 355 360 365 Arg Asp Gly Phe Glu Asn Thr Gln His Gln Lys Phe Asn Lys Gly Ser 370 375 380 Leu Val Thr Gly Pro Leu Asp Ile Asp Gly Arg Thr Tyr Leu Phe Ser 385 390 395 400 Phe Glu Glu Gly Met Lys Asn Ser Ala Gly Lys Lys Phe Asn Lys Gly 405 410 415 Asp Met Phe Thr Gly Trp Tyr Asn Asp Ala Gly Val Trp Ser Tyr Tyr 420 425 430 Lys Pro Glu Ser Gly Val Met Ala Thr Gly Trp Gln Asn Ile Ser Gly 435 440 445 Lys Trp Tyr Tyr Phe Ala Thr Ala Tyr Gln Glu Phe Asn Gly Gly Ala 450 455 460 Phe Ile Ser Lys Gly Asp Met Ile Lys Gly Lys Thr Val Glu Ile Ser 465 470 475 480 Gly Lys Leu Tyr Thr Phe Asp Glu Asn Gly Ala Cys Leu Asn Pro Asp 485 490 495 Gly Lys Pro Ile Ala Lys 500 <210> 151 <211> 376 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 151 Val Met Ser Asn Glu Ile Lys Asn Asn Glu Asp Met Asn Lys Pro Met 1 5 10 15 Ile Asn Asn Glu Asp Ser Ile Gln Ser Glu Ala Lys Ala Ser Lys Gly 20 25 30 Leu Ile Ala Phe Pro Asp Phe Asn Tyr Tyr Asn Ile Arg Thr Phe Val 35 40 45 Gly Lys Tyr Ala Asp Val Thr Gly Gly Ala Gly Asn Gly Arg Pro Val 50 55 60 Val Gln Tyr His Pro Asn Gly Ser Asp Asn Gln Lys Phe Leu Ile Phe 65 70 75 80 Thr Leu Asp Asn Gly Tyr Ser Val Ile Ala Val Lys His Ser Gly Lys 85 90 95 Val Leu Asp Leu Ala Tyr Asn Ser Ser Gly Asp Arg Leu Ile Gln Tyr 100 105 110 Asp Phe Asn Asn Gly Asp Ile Gln Lys Phe Ala Ile Glu Asn Asn Gly 115 120 125 Ser Ile Arg Val Lys Ile Asn Asn Gln Val Trp Asp Val Tyr Arg Gly 130 135 140 Glu Thr Trp Asp Asn Ala Pro Ile Val Gly Tyr His Tyr Gln Gly Ser 145 150 155 160 Gln Asn Gln Lys Phe Ser Leu Val Lys Asn Gly Val Val Ser Ile Thr 165 170 175 Arg Pro Gln Met Gly Thr Leu Pro Pro Ala Pro Asp Phe Lys Thr Asn 180 185 190 Asp Leu Asn Glu Val Leu Pro Glu Lys Thr Asp Pro Val Asn Thr Lys 195 200 205 Val Thr Phe Ile Pro Tyr Phe Met Ile Lys Asp Pro Ser Tyr Asn His 210 215 220 Gln Gln Gln Met Gln Leu Ser Pro Tyr Tyr Gln Leu Val Arg Arg Gln 225 230 235 240 Tyr Trp Glu Lys Lys Thr Gln Arg Ile Leu Gly Pro Ser Asp Lys Tyr 245 250 255 Glu Tyr Ser Gln Thr Val Gly Val Ser Arg Thr Asp Gln Thr Ser Met 260 265 270 Thr Lys Thr Thr Glu Ile Ser Ile Gly Leu Asp Leu Gly Phe Met Phe 275 280 285 Lys Gly Phe Ser Ala Gly Leu Ser Thr Ser Ile Thr Glu Thr Leu Ser 290 295 300 Val Thr Lys Ser Thr Ser Asn Thr Glu Ser Thr Ala Thr Thr Gln Ile 305 310 315 320 Val Thr Tyr Ser Asn Pro Phe Thr Tyr Ser Ile Ala Arg Ala Asn Tyr 325 330 335 Met Leu Ile Asp Glu Tyr Tyr Ile Thr Arg Ala Asn Gly Glu Lys Ile 340 345 350 Val Val Asp Asn Ala Thr Tyr Trp Arg Val Pro Asn Pro Glu Arg Thr 355 360 365 Val Ala Arg Ile Ile Pro Arg Asn 370 375 <210> 152 <211> 552 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 152 Met Lys Tyr Lys Asn Arg Lys His Ala Lys Arg Lys Tyr Lys Gln Thr 1 5 10 15 Leu Leu Ala Thr Val Pro Thr Met Thr Ser Gly Val Asp Thr Leu Gly 20 25 30 Ser Thr Ser Ser Ala Phe Ala Glu Glu Lys Ala Thr Glu Ala Gln Gln 35 40 45 Ala Ala Met Asp Ser Leu Gly Val Gly Gly Gly Ala Ser Thr Asp Asp 50 55 60 Ala Phe Lys Ala Ala Gly Glu Ala Leu Lys Glu Val Ala Lys Leu Lys 65 70 75 80 Lys Asp Gly Lys Asn Lys Phe Thr Gln Glu Ala Gln Asp Thr Ile Thr 85 90 95 Leu Leu Gly Lys Ala Ala Pro Ile Met Tyr Ala Asp Ala His Ala Ser 100 105 110 Arg Glu Ser Phe Asn Asn Thr Leu Arg Thr Leu Ser Leu Gly Val Leu 115 120 125 Asp Tyr Phe Pro Tyr Gly Lys Ile Ala Ile Ser Pro Ile Leu Gly Leu 130 135 140 Leu Trp Pro Glu Ile Gly Asn Lys Asn Lys Asn Gln Phe Asp Ser Leu 145 150 155 160 Met Lys Asp Met Lys Ile Leu Val Lys Glu Gly Ile Glu Thr Tyr Asp 165 170 175 Leu Ser Gly Leu Lys Gln Asn Ile Ile Ser Leu Lys Thr Gln Met Gln 180 185 190 Thr Phe Glu Lys Leu Val Asn Ser Asn Thr Leu Thr Glu Gly Leu Tyr 195 200 205 Ser Ala Gly Ser Asp Glu Glu Ser Ala Arg Thr Ala Ala Gln Ile Leu 210 215 220 Gln Asp Thr Phe His Asn Leu Ile Asn Asp Cys Gln Lys Asp Asn Leu 225 230 235 240 Asp Thr Ala Glu Leu Pro Lys Tyr Thr Thr Ile Ala Thr Ile His Leu 245 250 255 Leu Phe Leu Asn Tyr Met Glu Lys Asn Trp Ser Ser Pro Gln Leu Gln 260 265 270 Tyr Pro Lys Ser Thr Phe Asp Lys Ile Phe Ala Asp Asp Ile Lys Asn 275 280 285 Ala Ala Gln Thr Tyr Met Asp Tyr Ile Gln Lys Thr Tyr Thr Ser Gly 290 295 300 Asn Ser Gln Phe Val Ser Lys Leu Lys Asp Val Val Gly Tyr Glu Ser 305 310 315 320 Ser Phe Pro Gln Gln Thr Gln Arg Asp Leu Phe Lys Lys Tyr Ser Asp 325 330 335 Leu Ser Lys Thr Val Ala Ala Met Glu Ser Gly Lys Asp Asn Thr His 340 345 350 Thr Pro Ala Val Ser Leu His Thr Met Lys Glu Arg Leu Asn Glu Ala 355 360 365 Glu Lys Asn Tyr Asn Asp Tyr Lys Asn Leu Val Thr Ile Gln Asp Asn 370 375 380 Tyr Tyr Asn Asn Thr Ile Gly Asn Lys Ala Phe Asp Gly Ile Leu Arg 385 390 395 400 Ala Val Leu Gly Thr Trp Lys Lys Ala Glu Asn Gly Lys Trp Ile Phe 405 410 415 Val Asp Ser Ala Gly His Lys Lys Ile Asp Trp Leu His Phe Thr Thr 420 425 430 Thr Tyr Phe Tyr Leu Ala Pro Ser Gly Gly Thr Glu Asn Ser Asp His 435 440 445 Val Lys Phe Thr Glu Gly Glu Met Val Thr Asp Trp Val Lys Ile Arg 450 455 460 Ala Gln Trp Tyr Tyr Phe Ser Pro Ser Glu Gly Thr Lys Asn Ser Gly 465 470 475 480 Gln Lys Lys Phe Ala Glu Gly Glu Met Met Thr Gly Trp Val Glu Ile 485 490 495 Ala Asp Lys Lys Pro Asn Asp Arg Pro Gly Glu Arg Thr Gly Thr Lys 500 505 510 His Trp Tyr Tyr Leu Asn Pro Glu Asn Gly Ser Met Ile Gln Asp Lys 515 520 525 Lys Glu Val Gln Ile Asp Glu Lys Lys Tyr Asp Phe Asp Ser Asn Gly 530 535 540 Val Cys Ile Thr Pro Lys Gly Tyr 545 550 <210> 153 <211> 386 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 153 Met Lys Ser Ile Ser Lys Lys Val Met Ala Gly Leu Leu Val Gly Ala 1 5 10 15 Thr Ser Leu Ser Ile Trp Ala Pro Ser Ser Gln Ala Ala Thr Pro Glu 20 25 30 Lys Asn Gly Tyr Tyr Ser Ile His Leu Ala Ser Asn Thr Trp Lys Lys 35 40 45 Trp Asp Val Ala Val Ala Ser Leu Asp Asn Gly Ala Gly Ile Leu Leu 50 55 60 Tyr Asp Val Ser Gly Lys Ile Pro Asp Asn Gln Gln Phe Ala Phe Phe 65 70 75 80 Pro Leu Asp Gly Gly Thr Tyr Ala Ile Val Asn Lys Asn Ser Gly Lys 85 90 95 Pro Val Thr Ile Gly Asp Gly Val Trp Pro Met Asp Gly Leu Gly Gly 100 105 110 Asn Ser Gly Ala Leu Lys Gln Asn Asn Trp Thr Gly Asn Ala Asn Glu 115 120 125 Lys Trp Tyr Leu Arg Asp Leu Gly Gly Asn Asp Phe Glu Ile Val Asn 130 135 140 Gln Gly Thr Gly Lys Val Ala Ser Tyr Ala Trp Val Gly Asp Leu Val 145 150 155 160 Arg His Phe Glu Tyr Val Asp Leu Asp Asn Ala Asn Pro Ser Asp Arg 165 170 175 Asp Arg Val Phe His Ile Pro Ala Ala Arg Ser Thr Leu Thr Val Pro 180 185 190 Thr Leu Pro Ala Thr Gly Thr Arg Pro Val Ala Pro Asn Tyr Thr Gly 195 200 205 Gly Ile Asp Glu Gln Leu Pro Gln Thr Ser Lys Ser Val Ile Val Gly 210 215 220 Ala Ser Leu Ile Pro Cys Ile Met Val Lys Asp Ser Gln Thr Asn Asp 225 230 235 240 Tyr Thr Lys Ile His Asn Ser Pro Tyr Tyr Thr Leu Val Lys Glu Glu 245 250 255 Tyr Trp Asp Lys Thr Phe Ser Lys Val Ile Gln Pro Gly Leu Ser Glu 260 265 270 Thr Tyr Ser Tyr Lys Thr Gly Val Ser Ser Val Asp Gln Gln Lys Met 275 280 285 Thr Asp Thr Leu Ser Met Lys Phe Gly Ala Asp Phe Gly Ile Lys Phe 290 295 300 Gly Asp Ala Ser Ala Ser Leu Lys Ser Glu Ile Ser Arg Thr Ile Gln 305 310 315 320 Thr Glu Ile Ser Thr Thr Asn Ser Glu Ala Thr Glu Glu Thr Arg Ser 325 330 335 Tyr Thr Ala Thr Gly Glu Pro Gly Lys Ala Thr Gly Tyr Thr Gln Tyr 340 345 350 Gln Leu Ala Thr Lys Tyr Thr Leu Lys Arg Ala Asp Gly Ser Ile Val 355 360 365 Ser Asp Pro Trp Val Val Lys Asn Asp Lys Ile Thr Val Thr Arg Lys 370 375 380 Thr Leu 385 <210> 154 <211> 373 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 154 Val Gly Lys Ser Met Thr Phe Lys Val Gly Met Lys Tyr Met Phe Lys 1 5 10 15 Asn Lys Asn Ser Arg Lys Tyr Leu Asp Ile Ser Gly Asn Gln Thr Gly 20 25 30 Asn Asn Ala Asn Val Gln Gln Tyr Glu Tyr Leu Glu Asn Ala Pro Ser 35 40 45 Glu Arg Phe Phe Leu His Pro Leu Asp Asn Asn Tyr Tyr Ala Met Ile 50 55 60 Asn Leu Asn Ser Gly Lys Val Ile Asp Ile Ser Gly Asn Gln Thr Gly 65 70 75 80 Asn Asn Ala Asn Ile Gln Gln Phe Glu Trp Leu Gly Asp Ala Pro Ser 85 90 95 Glu Tyr Trp Tyr Phe His Arg Glu Ala Asp Gly His Tyr Val Ile Glu 100 105 110 Ser Lys Leu Ser Gly Lys Val Leu Asp Ile Ala Gly Asn Ser Thr Ala 115 120 125 Asn Asn Ala Asn Val Gln Gln Phe Glu Phe Leu Ala Asp Ala Pro Ser 130 135 140 Glu Arg Phe Ala Val Glu Glu Ala Gly Ser Val Ser Leu Pro Ser Ile 145 150 155 160 Asn Thr Gln Pro Leu Ser Pro Val Pro Gln Tyr Glu Thr Ile Asn Asp 165 170 175 Gln Leu Pro Glu Glu Thr Glu Arg Val Val Thr Ala Phe Thr Ile Val 180 185 190 Pro Ala Ile Ser Val Lys Asp Pro His Tyr Gly Gly Asp Thr Ala Lys 195 200 205 Gln Ile Lys Glu Asn Pro Tyr Tyr Met Val Val Lys Lys Gln Trp Trp 210 215 220 Lys Lys Gln Glu Ser Tyr Val Leu Ala Pro Gly Glu Thr Tyr Lys Tyr 225 230 235 240 Thr Ser Lys Thr Gly Ile Lys Val Thr Asp Gln Glu Thr Ala Thr Lys 245 250 255 Thr Val Ser Trp Ser Ile Gly Ala Asp Met Gly Phe Ser Phe Lys Gly 260 265 270 Phe Ser Val Gly Met Ser Ser Gln Tyr Ser Thr Gln Leu Gln Thr Ser 275 280 285 Ile Ser His Thr Thr Glu Gln Leu Lys Glu Glu Thr Trp Asp His Glu 290 295 300 Ile Lys Asn Pro Ser Ser Asn Arg Met Ala Tyr Ser Arg Tyr Ile Leu 305 310 315 320 Thr Thr Glu Tyr Ser Val Gln Arg Lys Ser Gly Thr Ile Val Asn Ser 325 330 335 Pro Trp Thr Met Thr Asp Lys Thr Arg Thr His Ala Val Thr Tyr Pro 340 345 350 Asn Ala Glu Glu Lys Ala Leu Asn Glu Asn Thr Lys Gln Leu Ser Lys 355 360 365 Ala Glu Ser Val Asn 370 <210> 155 <211> 373 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 155 Val Gly Lys Ser Met Ile Phe Lys Val Gly Met Lys Tyr Arg Phe Arg 1 5 10 15 Asn Lys Asn Ser Gly Lys Tyr Leu Asp Ile Ala Gly Asn Gln Thr Gly 20 25 30 Asn Asn Ala Asn Val Gln Gln Tyr Glu Leu Val Lys Asp Leu Pro Ser 35 40 45 Glu Gln Phe Phe Leu His Pro Leu Asp Asn Asn Tyr Tyr Ala Ile Ile 50 55 60 Asn Val Asn Ser Gly Lys Val Leu Asp Ile Ala Gly Asn Gln Thr Gly 65 70 75 80 Asn Asn Ala Asn Ile Gln Gln Phe Glu Trp Arg Gly Asp Leu Pro Ser 85 90 95 Glu Tyr Trp Tyr Phe His Leu Glu Glu Asp Gly Tyr Tyr Val Ile Glu 100 105 110 Ser Lys His Ser Gly Lys Val Leu Asp Ile Ala Gly Asn Gln Thr Gly 115 120 125 Asn Asn Ala Asn Val Gln Gln Tyr Glu Tyr Ile Lys Asn Leu Pro Ser 130 135 140 Glu Arg Phe Ala Ala Glu Glu Val Glu Ser Val Ser Leu Pro Ser Ile 145 150 155 160 Ser Thr Gln Pro Leu Ser Pro Val Pro Gln Tyr Glu Thr Ile Asn Asp 165 170 175 Gln Leu Pro Lys Glu Thr Glu His Val Val Thr Ala Phe Thr Ile Val 180 185 190 Pro Ala Ile Ser Val Arg Asp Pro Leu Tyr Gly Gly Asp Thr Ala Lys 195 200 205 Gln Ile Lys Glu Asn Pro Tyr Tyr Met Val Val Lys Lys Gln Trp Trp 210 215 220 Lys Lys Gln Glu Ser Tyr Val Leu Ala Pro Gly Glu Thr Tyr Lys Tyr 225 230 235 240 Thr Ser Lys Thr Gly Met Lys Val Thr Asp Gln Glu Thr Ala Thr Lys 245 250 255 Thr Val Ser Leu Ser Ile Gly Val Asp Met Gly Phe Asn Phe Lys Gly 260 265 270 Val Ser Val Gly Met Ser Thr Gln Tyr Ser Thr Gln Leu Gln Ala Ser 275 280 285 Thr Ser His Thr Thr Glu Gln Leu Lys Glu Glu Thr Trp Asp His Glu 290 295 300 Ile Lys Asn Pro Ser Ser Asn Arg Met Ala Tyr Ser Arg Tyr Ile Leu 305 310 315 320 Thr Thr Glu Tyr Ser Val Glu Arg Lys Asn Gly Thr Ile Val Asn Ser 325 330 335 Pro Trp Thr Met Thr Asp Lys Thr Ser Ala His Ser Val Thr Tyr Pro 340 345 350 Asn Ala Glu Glu Lys Ala Leu Asn Glu Asn Thr Lys Gln Leu Ser Lys 355 360 365 Val Glu Ser Val Asn 370 <210> 156 <211> 287 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 156 Met Asn His Leu Ala Phe Ser Pro Arg Glu Leu Gly Gly Lys Asp Ser 1 5 10 15 Pro Phe Leu Leu Thr Ile Glu Glu Trp Arg Lys Phe Ala Lys Tyr Leu 20 25 30 Asn Asp Trp Met Ser Glu Pro Thr Ser Ile Asp Gln Val Lys Glu Ala 35 40 45 Ile Tyr Arg Ile Arg Asp Gly Ile Phe Lys Gln Asn Trp Asp Arg Leu 50 55 60 Ile Thr Thr Ser Ala Phe Arg Arg Leu Val Glu Glu Ser Ile Ala Thr 65 70 75 80 Lys Leu Ile Ile Arg Glu Lys Cys Arg Phe Trp Asp Asn Gly Gly Cys 85 90 95 Lys Asp Ile Leu Ile Leu Ser Gln Asn Ile Val Ala Phe Ala Asp Met 100 105 110 Ile Thr Ile Lys Tyr Tyr Asn Asp Leu Asn Gln Ile Ile Leu Glu Ala 115 120 125 Gln Asp Gly Glu Leu Phe Pro Asn Thr Lys Ala Lys Phe Ile Asn Ile 130 135 140 Cys Lys Asp Leu Ser Ser His Ala Gln Thr Tyr Tyr Gln Gln Ser Gln 145 150 155 160 Ser Met Glu Thr Ser Leu Ser Glu Phe Tyr Ser Glu Ile Gln Lys His 165 170 175 Glu Asp Thr Val Gln Asn Trp Ser Tyr Leu Arg Ser Gln Leu Ala Leu 180 185 190 His Thr Ser Asn Asp Phe Ala Val Ala Gln His Thr Asn Val Tyr Leu 195 200 205 Val Val Pro Val Glu His Ser Val Arg Tyr Lys Glu Asn Val Leu Pro 210 215 220 Val Ile Arg Lys Val His Arg Ile Trp Gly Ser Ile Ser Tyr Asp Leu 225 230 235 240 Lys Glu Leu Ala Asp Asn Ile Glu Asp Ile Glu Asn Leu Glu Ala Phe 245 250 255 Ile Ala Ala Leu Glu Leu Glu Leu Ala Phe Glu Asn Trp Ser Ala Ile 260 265 270 Arg Glu Glu Ala Glu Asp Phe His Lys Asn Ala Glu Asn Phe Ser 275 280 285 <210> 157 <211> 397 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 157 Met Lys Ser Ile Ser Lys Lys Val Met Ala Gly Leu Leu Val Gly Ala 1 5 10 15 Thr Ser Leu Ser Ile Trp Ala Pro Ser Ser Glu Ala Ala Ser Pro Glu 20 25 30 Asn Asn Arg Tyr Tyr Ser Val His Leu Lys Ala Asn Arg Asp Lys Val 35 40 45 Trp Asp Val Tyr Arg Asn Asn Thr Tyr Asp Asn Ala Gly Ile Leu Leu 50 55 60 Tyr Gly Gln Asn Gly Gln Asp Asn Gln Lys Phe Val Phe Phe Pro Leu 65 70 75 80 Asp Gly Gly Thr Tyr Ala Ile Val Asn Lys Asn Ser Gly Lys Pro Val 85 90 95 Gly Ile Gly Asp Pro Ile Ala Asn Asp Asp Gly Val Arg Arg Met Thr 100 105 110 Leu Phe Asp Asn Glu Gly Leu Arg Gln Glu Ser Trp Thr Gly Ala Thr 115 120 125 Asp Gln Gln Trp Tyr Leu Arg Asp Gln Gly Gly Ser Asn Tyr Glu Ile 130 135 140 Val Asn Gln Gly Tyr Gly Lys Val Ala Ser Tyr Ala Trp Glu Gly Thr 145 150 155 160 Leu Ala Gln Asn Trp Glu Tyr Thr Asp Leu Asp Glu Ser Asn Pro Ser 165 170 175 Asp Ser Asp Arg Val Phe Tyr Ile Ser Ala Gly Pro Val Asn Gln Gly 180 185 190 Thr Gln Pro Leu Tyr Gly Thr Phe Ser Leu Pro Lys Leu Pro Ala Val 195 200 205 Gly Asn Arg Pro Asp Ala Pro Asn Tyr Thr Gly Gly Ile Glu Gln Gln 210 215 220 Leu Pro Gln Thr Ser Asn Ser Val Val Val Gly Ala Ser Leu Ile Pro 225 230 235 240 Cys Phe Met Val Asn Asp Gly Gln Ala Asp Asn Tyr Thr Lys Ile His 245 250 255 Asn Ser Pro Tyr Tyr Val Leu Gln Lys Glu Glu Tyr Trp Asp Lys Thr 260 265 270 Phe Ser Lys Val Ile Gln Pro Gly Leu Ser Glu Ser Tyr Ser Tyr Lys 275 280 285 Thr Gly Val Ser Ser Val Asp Gln Gln Lys Met Thr Asp Thr Leu Ser 290 295 300 Met Lys Ile Gly Ala Asp Leu Gly Leu Lys Phe Gly Gln Gln Thr Ala 305 310 315 320 Ser Ile Lys Ser Glu Ile Ser Arg Thr Ile Gln Thr Glu Val Ser Thr 325 330 335 Thr Asn Thr Glu Ala Thr Glu Glu Thr Arg Ala Tyr Thr Ala Val Gly 340 345 350 Glu Ala Gly Arg Ala Thr Gly Tyr Thr Gln Tyr Gln Leu Ala Thr Lys 355 360 365 Tyr Thr Leu Lys Arg Ala Asp Gly Ser Ile Val Ser Asp Pro Trp Val 370 375 380 Val Lys Asn Asp Lys Ile Thr Val Thr Arg Lys Thr Ser 385 390 395 <210> 158 <211> 360 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 158 Met Glu Ile Lys Lys Asn Glu Phe Tyr Lys Leu Val Asn Lys Asn Ser 1 5 10 15 Glu Lys Val Ala Asp Val Ser Trp Arg Ser Thr Asp Asp Ser Ala Thr 20 25 30 Leu Glu Gln Leu Thr Trp Asp Gly Glu Asp Phe Gln Lys Trp Leu Leu 35 40 45 Ile Glu Leu Asp Gly Gly Tyr Tyr Ala Leu Val Asn Lys Asn Ser Gly 50 55 60 Lys Val Ala Asp Val Ser Trp Arg Ser Thr Asp Asp Ser Ala Thr Leu 65 70 75 80 Glu Gln Leu Thr Trp Asp Gly Glu Asp Phe Gln Gln Trp Ile Val Lys 85 90 95 Asp Ala Glu Glu Gly Tyr Val Ser Leu Trp Asn Lys Asn Ser Gly Lys 100 105 110 Val Ala Asp Val Ser Trp Arg Ser Lys Asp Asp Ser Ala Thr Leu Glu 115 120 125 Gln Leu Thr Trp Asn Asp Glu Asp Phe Gln Lys Trp Ser Leu Val Glu 130 135 140 Val Glu Ser Phe Asp Leu Pro Ser Val Glu Val Ser Thr Leu Pro Pro 145 150 155 160 Val Pro Gln Tyr Thr Ser Leu Asn Asp Asn Leu Pro Asp Val Thr Asn 165 170 175 Ser Val Val Thr Ala Tyr Thr Leu Met Pro Cys Ile Met Val Asn Asp 180 185 190 Ser Trp Asn Ser Met Asp Lys Met Lys Asn Ser Pro Tyr Tyr Ile Leu 195 200 205 Gln Lys Ser Gln Tyr Trp Lys Lys Leu Asp Ser His Thr Phe Ala Pro 210 215 220 Asn Ile Ser Tyr Thr Ser Asp Thr Lys Tyr Gly Met Thr Asn Thr Asp 225 230 235 240 Gln Glu Ser Met Thr Asn Thr Thr Gly Ile Ser Val Thr Val Asp Ala 245 250 255 Gly Phe Ser Phe Lys Gln Leu Ser Ser Ser Ile Ser Lys Thr Val Thr 260 265 270 Asp Glu Leu Gln Val Ser Ile Ser Thr Ala Thr Glu Leu Met Thr Glu 275 280 285 Gln Glu Asn Ile Glu Thr Ile Glu Asn Thr Asn Asp Tyr Glu Ile Ala 290 295 300 Trp Ser Leu Tyr Ala Leu Val Thr Glu Tyr Glu Leu Lys His Ala Asp 305 310 315 320 Gly Thr Ser Val Thr Gln Ser Trp Thr Val Ile Asn Lys Asn Asp Glu 325 330 335 Arg Glu Ser Tyr Tyr Pro Leu Ser Ser Lys Leu Gln Lys Thr Ser Leu 340 345 350 Glu Asp Gly Ser Leu Gln Asn Lys 355 360 <210> 159 <211> 239 <212> PRT <213> Serrati asp. <400> 159 Met Leu Asp Lys Lys Lys Ala Ser Ile Ser Ser Pro Val Ile Thr Lys 1 5 10 15 Asn Leu Phe Ile Arg Leu Val Ala Asp Asp Asn Asn Phe Asp Asn Ile 20 25 30 Ile Ser Ile Thr Asp Pro Ser Val Leu Ile Leu Ala Leu Lys Thr Ala 35 40 45 Ala Leu Phe Gln Gly Ala Leu Val Pro Ala Glu Asn Asn Ser Leu Arg 50 55 60 Phe Asp Val Gln Lys Ala Met Glu Leu Val Asn Gln Asn Pro Glu Leu 65 70 75 80 Ser Val Thr Asn Tyr Thr Asp Ile Lys Lys Glu Thr Ser Asp Ser Arg 85 90 95 Thr Ser Val Met Thr Asp Met Val Leu Ser Thr Ile Lys Thr Val Leu 100 105 110 Gly Ile Val Leu Ala Pro Ala Pro Ala Gln Gln Leu Gln Ser Ala Ile 115 120 125 Glu Gly Ala Tyr Val Gly Leu Asp Glu Thr Lys Asp Ser Ala Trp Ile 130 135 140 Phe Trp Glu Lys Lys Lys Asp Thr Lys Thr Thr Tyr Gln Tyr Asn Ile 145 150 155 160 Thr Phe Ser Val Glu Ala Gly Pro Thr Gly Leu Val Leu Leu Thr Cys 165 170 175 Pro Met Gly Leu Thr Ile Glu Val Asn Lys Glu Tyr Glu Arg Val Leu 180 185 190 Phe Ile Thr Leu Thr Asp Arg Glu Ser Tyr Ser Cys Arg Ile Gln Ala 195 200 205 Leu Thr Thr Ala Gln Leu Ala Lys Pro Ala Ala Lys Asn Ala Glu Ala 210 215 220 Ala Glu Val Leu Ser Val Leu Ile Gly Asp Gly Pro Arg Arg Val 225 230 235 <210> 160 <211> 553 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 160 Met Asn Tyr Lys Asn Arg Thr Asn Ala Lys Gln Lys Tyr Lys Gln Ser 1 5 10 15 Leu Phe Leu Thr Ile Ala Thr Met Thr Leu Gly Gly Ser Ile Leu Gly 20 25 30 Asn Thr Ala Ser Ala Phe Ala Ala Glu Asn Thr Thr Glu Lys Gln Lys 35 40 45 Val Ser Ser Tyr Pro Lys Asn Ser Asn Thr Val Gly Ser Asn Val Phe 50 55 60 Lys Val Ala Ala Asp Gly Ser Val Thr Leu Leu Asn Ser Thr Pro Phe 65 70 75 80 Asp Ser Pro Thr Val Lys Ala Ile Thr Leu Leu Gly Gly Asn Leu Leu 85 90 95 Asn Gln Ala Tyr Leu Asp Ala Tyr Asn Lys Asp Phe Thr Gly Thr Ala 100 105 110 Arg Thr Leu Val Leu Gly Ala Thr Ala Leu Ile Pro Tyr Val Gly Ser 115 120 125 Phe Ile Ser Pro Ile Ile Gly Leu Leu Trp Pro Ala Asn Val Gly Thr 130 135 140 Asp Met Thr Ala Gln Thr Lys Ala Leu Val Ala Leu Ile Asn Glu Gln 145 150 155 160 Ile Ala Asp Tyr Asp Ile Glu Thr Leu Glu Gln Lys Gly Lys Thr Leu 165 170 175 Lys Asp Leu Met Ser Arg Phe Asp Asp Leu Leu Asn Gly Lys Pro Val 180 185 190 Thr Phe Gly Glu Gln Gly Thr Val Gln Glu Thr Leu Arg Asn Lys Ala 195 200 205 Ser Asn Ile Asn Asp Lys Phe Ile Glu Val Ile Asn Asp Cys Gln Lys 210 215 220 Arg Ser Phe Lys Ala Glu Glu Leu Pro Ile Tyr Thr Leu Ile Ala Thr 225 230 235 240 Ala His Leu Leu Phe Leu Asn Met Ile Glu Gln Asn Gly Gln Ser Ser 245 250 255 Arg Ile Gln Met Asp Asp Glu Thr Tyr Lys Gly Tyr Val Glu Asp Phe 260 265 270 Lys Arg Leu Pro Ile Glu Tyr Ala Asn Tyr Ile Glu Ala Thr Ser Lys 275 280 285 Leu Gly Lys Gln Lys Phe Asn Lys Lys Met Asp Asp Thr Ile His Ala 290 295 300 Ala Lys Lys Gln Ala Leu Val Gly Ile Ile Ser Ser Asp Glu Asn Thr 305 310 315 320 Asn Leu Glu Asn Leu Glu Lys Thr Arg Lys Gln Cys Leu Asp Glu Ala 325 330 335 Lys Leu Leu Gln Gln Ile Gly Glu Val Tyr Gly Ala Glu Lys Ala Arg 340 345 350 Gln Lys Ala Gln Lys Ala Tyr Glu Tyr Lys Lys Gln Tyr Glu Asp Leu 355 360 365 Ile Gln Lys Arg Gly Asn Tyr Ile Gln Asn Thr Ala Asp Asn Glu Ala 370 375 380 Phe Lys Leu Ala Lys Lys Ser Met Glu Glu Leu Met Ile Asp Val Arg 385 390 395 400 Ile Pro Asn Gly Lys Tyr Ile Ile Gln Ser Thr Gln Asn Ser Ser Met 405 410 415 Val Val Gly Met Ser Gly Asn Asn Ile Gln Leu Glu Glu Asn Asn Gly 420 425 430 Gln Leu Asn Asn Lys Phe Phe Ile Ile Tyr Asp Gln Ala Arg Asn Ser 435 440 445 Tyr Val Ile Glu Thr Ser Ile Glu Thr Gly Leu Ser Ser Tyr Met Ala 450 455 460 Ala Asn Ile Asp Tyr Ser Asn Val Asn Lys Ser Gly Val Asn Val Tyr 465 470 475 480 Ala Ile Leu Ser Thr Ser Ser His Glu Tyr Pro Asp Ile Leu His Trp 485 490 495 Lys Leu Lys Arg Glu Arg Gly Ser Lys Phe Val Tyr Leu Glu Asn Leu 500 505 510 Ala Asn Gly Gln Val Leu Asp Val Ser Asn Ala Gly Thr Glu Lys Gly 515 520 525 Thr Asn Ile Ile Thr Trp Pro Leu Lys Gln Gln Gly Gln Asn Gln Asn 530 535 540 Gln Gly Phe Glu Leu Val Pro Thr Asn 545 550 <210> 161 <211> 398 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 161 Met Lys Ser Ile Ser Lys Lys Val Met Ala Gly Leu Leu Val Gly Ala 1 5 10 15 Thr Ser Leu Ser Ile Trp Ala Pro Ala Ser Glu Ala Ala Ser Pro Glu 20 25 30 Asn Asn Arg Tyr Tyr Ser Ile His Leu Glu Ser Asn Lys Asn Lys Val 35 40 45 Trp Asp Val Phe Asn Asn Ala Thr Tyr Asp Asn Ala Gly Ile Leu Leu 50 55 60 Tyr Gly Gln Thr Asn Ser Asp Asn Gln Lys Phe Ala Phe Phe Pro Leu 65 70 75 80 Asp Gly Gly Ala Tyr Ala Ile Val Asn Lys Asn Ser Gly Lys Pro Val 85 90 95 Gly Ile Gly Asp Pro Ile Ile Ile Asp Asp Gly Val Arg Arg Met Thr 100 105 110 Ala Phe Asn Asn Glu Gly Leu Arg Gln Thr Ser Trp Thr Gly Ala Ser 115 120 125 Ala Glu Lys Trp Tyr Leu Arg Glu Lys Ser Pro Ser Asn Tyr Glu Ile 130 135 140 Val Asn Gln Gly Tyr Gly Lys Val Ala Ser Tyr Ala Trp Gln Gly Thr 145 150 155 160 Leu Ala Gln Asn Trp Glu Tyr Ala Asp Leu Asp Asn Ser Asn Pro Thr 165 170 175 Asp Gly Asp Arg Val Phe Tyr Val Ser Ala Gly Gln Val Asn Gln Gly 180 185 190 Asn Val Pro Phe His Gly Thr Phe Ala Ile Pro Gln Leu Pro Ala Thr 195 200 205 Gly Asn Arg Pro Asp Ala Pro Asn Tyr Thr Gly Gly Val Asp Gln Gln 210 215 220 Leu Pro Gln Thr Ser Asn Ser Val Val Val Gly Ala Ser Leu Ile Pro 225 230 235 240 Cys Phe Met Val Asn Asp Asn Gln Ala Ser Asp Tyr Thr Lys Ile His 245 250 255 Asn Ser Pro Tyr Tyr Thr Leu Val Lys Glu Glu Tyr Trp Asp Lys Thr 260 265 270 Phe Ser Ala Val Ile Pro Ala Gly Leu Thr Arg Asn Tyr Ser Phe Lys 275 280 285 Thr Gly Met Thr Ser Val Asp Gln Gln Lys Met Thr Asp Thr Leu Ser 290 295 300 Met Lys Ile Gly Ala Asp Leu Gly Leu Lys Phe Gly Glu Gln Ser Ala 305 310 315 320 Ser Ile Lys Ser Glu Val Ser Arg Thr Leu Gln Thr Glu Ile Ser Thr 325 330 335 Thr Asn Thr Glu Ala Thr Glu Glu Thr Val Thr Ser Thr Val Glu Ser 340 345 350 Glu Ala Gly Lys Thr Thr Gly Phe Thr Glu Tyr Gln Leu Ala Thr Lys 355 360 365 Tyr Thr Leu Lys Arg Ala Asp Gly Ser Ile Val Ser Asp Pro Trp Val 370 375 380 Val Lys Asn Asn Lys Ile Thr Ile Ala Arg Lys Asn Ala Gln 385 390 395 <210> 162 <211> 573 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 162 Met Lys Tyr Lys Asp Arg Lys Ser Ala Lys Arg Lys Tyr Lys Gln Ala 1 5 10 15 Leu Leu Ala Thr Val Ala Thr Met Thr Leu Gly Val Ser Thr Leu Gly 20 25 30 Ser Thr Ala Ser Val Phe Ala Ala Glu Asp Thr Gly Asn Val Ser Phe 35 40 45 Leu His Pro Lys Lys Glu Pro Ala Lys Lys Glu Asp Pro Met Asp Ile 50 55 60 Leu Asn Trp Asn Lys Tyr Glu Asp Val Phe Asn Lys Asn Arg Gly Asn 65 70 75 80 Ser Ile Ala Lys Leu Thr Gly Ala Gly Leu Lys Glu Ile Phe Ser Gln 85 90 95 Gly Asn Lys Ser Ala Pro Asp Phe Asn Gln Leu Ala Lys Thr Leu Thr 100 105 110 Met Thr Ala Ile Asp Leu Phe Pro Gly Gly Met Phe Ile Thr Pro Leu 115 120 125 Leu Asn Leu Phe Trp Pro Ser Ala Gln Gly Ser Asn Gly Asn Glu Thr 130 135 140 Leu Ile Lys Asn Leu Thr Glu Lys Leu Thr Lys Val Met Asp Glu Lys 145 150 155 160 Ile Asp Ala Glu His Leu Asn Gln Met Thr Asn Asp Phe Lys Ala Leu 165 170 175 Ile Glu Asp Ile Thr Arg Leu Gln Asn Phe Leu Asn Asn His Ser Lys 180 185 190 Phe Val Leu Pro Asp Met Ser Phe Thr Ala Phe Val Asp Val Asp Asp 195 200 205 Ser Gln Leu Tyr Ser Gly Thr Asn Leu Thr Ser Ala Gly Ala Val Ala 210 215 220 Leu Asn Ile Glu Ser Ala Phe Thr Arg Ile Leu Thr Gln Val Ser Asp 225 230 235 240 Glu Lys His Asp Thr Thr Asp Leu Met Leu Tyr Thr Asn Val Ala Asn 245 250 255 Ile His Leu Gln Phe Leu Lys Tyr Ile Glu Lys Tyr Gly Ala Ser Glu 260 265 270 Lys Phe Gly Leu Ser Lys Leu Asp Leu Glu Lys Phe Phe Lys Ser Asp 275 280 285 Thr Ile Ser Ser Ile Thr Glu Lys Tyr Ala Lys His Ile Glu Asp Thr 290 295 300 His Ser Lys Ala Met Asp Lys Leu Asn Lys Arg Ile Glu Asp Leu Gly 305 310 315 320 Gly Asn Glu Glu Thr Leu Asn Asn Lys Ile Lys Glu Val Glu Asn Ser 325 330 335 Arg Ala Gln Arg Ser Ile Asp Pro Asp Ala Ala Ile Leu Gln Glu Lys 340 345 350 Glu His Glu Lys Trp Lys Lys Glu Glu Val Thr Lys Leu Lys Ala Asn 355 360 365 Ile Glu Lys Val Lys Glu Ile Glu Thr Glu Lys Gln Asn Leu Thr Glu 370 375 380 Leu Thr Ile Lys Asn Glu Gly Phe Lys Ala Ala Ser Gly Lys Thr Leu 385 390 395 400 Asn Val Leu Glu Ser Gly Phe Phe Lys Gln Asn Gly Lys Thr Tyr Tyr 405 410 415 Arg Gly Tyr Arg Gly Asp Glu Thr Lys Val Glu Asn Gly Thr Leu Ala 420 425 430 Thr Gly Trp Gln Thr Ile Lys Gly Lys Thr Tyr Tyr Phe Gly Ala Pro 435 440 445 Gly Asp Asn Thr Lys Val Glu Asn Asn Thr Ala Ala Thr Gly Trp Gln 450 455 460 Thr Ile Lys Gly Lys Thr Tyr Tyr Phe Gly Ala Pro Gly Asp Asn Thr 465 470 475 480 Lys Val Glu Asn Asn Thr Ala Ala Thr Gly Leu Gln Lys Ile Gly Gly 485 490 495 Lys Thr Tyr Tyr Phe Gly Lys Pro Gly Asp Gly Thr Thr Val Asp Asn 500 505 510 Tyr Thr Met Ala Thr Gly Trp Val Val Leu Asp Asn Gly His Asp Trp 515 520 525 Tyr Tyr Cys Ala Pro Ser Asp Leu Thr Thr Asp Asp Gly Lys His Phe 530 535 540 Ser Lys Gly Glu Leu Leu Thr Asn Thr Glu Phe Thr Ile Asn Gly Lys 545 550 555 560 Thr His Val Phe Pro Glu Ser Gly Arg Ala Tyr Ala Lys 565 570 <210> 163 <211> 566 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 163 Met Lys Tyr Lys Asp Cys Ile Gln Ala Lys Arg Asn Tyr Lys Gln Thr 1 5 10 15 Ile Phe Ala Ala Ala Thr Thr Leu Thr Leu Gly Val Ser Ala Leu Ala 20 25 30 Gly Pro Ala Ser Ala Phe Ala Ala Glu Asn Thr Lys Asp Thr Gln Lys 35 40 45 Gln Ser Gln Asn Val Val Ser Lys Val Met Ser Asn Thr Gly Asp Lys 50 55 60 Ala Phe Glu Ile Leu Asn Asp Gly Thr Ile Lys Val Ile Asn Glu Gln 65 70 75 80 Tyr Phe Pro Lys Gly Asn Glu Glu Trp Phe Lys Lys Thr Leu Val Lys 85 90 95 Met Gly Gly Gln Thr Phe Leu Asp Thr Met Lys Ser Leu Asn Gly Asn 100 105 110 Gly Ala Met Ser Ile Asn Asn Phe Ala Lys Asp Met Val Val Val Ser 115 120 125 Thr Ser Leu Ile Pro Tyr Ala Gly Ala Ile Ile Ser Pro Leu Ile Asn 130 135 140 Leu Leu Trp Pro Ser Ser Val Ser Asp Ser Gln Asn Gln Ile Gln Leu 145 150 155 160 Leu Met Lys Met Met Asp Asn Lys Ile Ser Asp Tyr Asp Ile Asn Ser 165 170 175 Leu Lys Thr Asp Val Lys Ala Ala Val Glu Glu Leu Asn Lys Leu Glu 180 185 190 Val Gly Leu Gln Gly Ala Asn Gly Phe Lys Ala Tyr Arg Thr Ser Ala 195 200 205 Asp Tyr Asn Ala Gly Gln Ala Glu Ala Val Asn Arg Ala Phe Arg Lys 210 215 220 Ile Met Gln Asn Ser Leu Lys Glu Gly Leu Glu Lys Ser Glu Leu Pro 225 230 235 240 Ile Tyr Thr Met Val Ala Thr Ala Lys Leu Ile Phe Leu Ser Tyr Met 245 250 255 Val Glu Asn Gly Gly Asn Ala Asp Phe Lys Tyr Asp Asp Ala Thr Leu 260 265 270 Lys Asn Ala Tyr Ile Asn Ser Asp Leu Ala Val Asp Ile Asn Asn Phe 275 280 285 Glu Glu His Ile Gln Lys Ile Ser Ala Glu Ser Val Glu Arg Leu Asn 290 295 300 Thr Leu Asn Thr Glu Val Pro Lys Ala Val Asp Gln Met Ser Ala Leu 305 310 315 320 Gln Thr Lys Ile Asn Lys Leu Gln Asp Ala Ala Asn Lys Gly Asn Pro 325 330 335 Glu Ala Ala Ala Ala Leu Ala Gly Ala Val Glu Leu Leu Asn Lys Leu 340 345 350 His Thr Gln Tyr Asp Pro Met Ile Lys Glu Gln Lys Lys Leu Gln Asp 355 360 365 Tyr Val Ser Ser Thr Ala Lys Asn Asp Ala Phe Lys Val Ala Leu Glu 370 375 380 Thr Ala Lys Asn Thr Tyr Lys Lys His Gly Gly Gln Ile Lys Glu Lys 385 390 395 400 Asp Gly Phe His Gln Glu Gly Asn Asn Trp Tyr Tyr Thr Lys Asn Gly 405 410 415 Glu Lys Gln Lys Gly Trp Ile Lys Asp Asn Gly Lys Asp Tyr Tyr Leu 420 425 430 Ser Lys Glu Asp Gly His Met Lys Thr Gly Trp Val Gln Phe Glu Lys 435 440 445 Asp Asn Glu Arg Asp Tyr Asn Pro Ala Ala Val Asn Gln Asp Asn Val 450 455 460 Thr Thr Tyr Tyr Leu Asp Thr Asp Gly His Met Val Thr Gly Trp Lys 465 470 475 480 Asn Ile Gly Gly Tyr Tyr Tyr Tyr Phe Asn Lys Pro Glu Asn Thr Gly 485 490 495 Glu Asn Gly His Tyr Phe Lys Asn Gly Glu Met Ile Lys Gly Trp Ile 500 505 510 Arg Leu Ser Glu Asp Gly Ser Glu Lys Glu Val Ala Asp Gly Gly Tyr 515 520 525 Trp Tyr Tyr Leu Gly Arg Asp Gly Ser Met Leu Lys Asp Gly Thr Tyr 530 535 540 Leu Thr Phe Asp Arg Ala Gly Thr Ser Lys Gln Ala His Phe Asp Lys 545 550 555 560 Tyr Gly Arg Tyr Thr Gly 565 <210> 164 <211> 287 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 164 Met Asn His Leu Ala Phe Ser Pro Arg Glu Leu Gly Gly Lys Asp Ser 1 5 10 15 Pro Phe Leu Leu Thr Ile Glu Glu Trp His Lys Phe Ala Lys Tyr Leu 20 25 30 Asn Asp Trp Met Ser Glu Pro Thr Ser Ile Asp Gln Val Lys Glu Ala 35 40 45 Ile Tyr His Ile Arg Asp Gly Ile Phe Lys Gln Asn Trp Asp Arg Leu 50 55 60 Ile Thr Thr Ser Ala Phe Arg Arg Leu Val Glu Glu Ser Ile Ala Thr 65 70 75 80 Lys Leu Ile Ile Arg Glu Lys Cys Arg Phe Trp Asp Asn Gly Gly Arg 85 90 95 Lys Asp Ile Leu Ile Leu Ser Gln Asn Ile Val Ala Phe Ala Asp Met 100 105 110 Ile Thr Ile Lys Tyr Tyr Asn Asp Leu Asn Gln Ile Asn Leu Glu Ala 115 120 125 Gln Asp Gly Lys Leu Ser Pro Asn Thr Lys Ala Lys Phe Ile Asn Ile 130 135 140 Cys Lys Asp Leu Ser Ser His Ala Gln Thr Tyr Tyr Gln Gln Ser Gln 145 150 155 160 Ser Met Glu Thr Ser Leu Ser Gln Leu Tyr Ser Glu Ile Gln Lys His 165 170 175 Glu Asp Thr Val Gln Asn Trp Ser Tyr Leu Arg Ser Gln Leu Ala Leu 180 185 190 Arg Thr Ser Asp Asp Leu Ala Val Ala Gln His Thr Asn Leu Tyr Leu 195 200 205 Val Ile Pro Val Glu His Ser Val Lys Tyr Lys Glu Asn Val Leu Pro 210 215 220 Val Ile Arg Lys Val His Arg Ile Trp Gly Ser Ile Ser Tyr Asp Leu 225 230 235 240 Lys Glu Leu Ala Asp Asn Ile Glu Asp Ile Lys Asn Leu Glu Ala Phe 245 250 255 Val Ala Ala Leu Glu Leu Glu Leu Ala Phe Glu Asp Trp Lys Ala Ile 260 265 270 Arg Asp Glu Ala Glu Asn Phe Tyr Lys Asn Ala Glu Asn Phe Ser 275 280 285 <210> 165 <211> 475 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 165 Met Pro Met Phe Ile Phe Leu Ile Ile Ser Tyr Leu Ser Glu Asp Leu 1 5 10 15 Glu Ser Gln Lys Tyr His Ile Cys Thr Lys Trp Gly Leu Asn Phe Tyr 20 25 30 Ile Ala Lys Val Ile Leu Phe Arg Asn Lys Ser Ile Ser Asn Val Gln 35 40 45 Tyr Lys Ile Ile Phe Cys Asn Leu Val Gly Ile Leu Pro Thr Lys Leu 50 55 60 Gly Gly Asn Ile Met Lys Ser Ile Ser Lys Lys Val Met Ala Gly Leu 65 70 75 80 Ala Val Gly Ala Met Ser Leu Ser Ile Trp Ala Pro Ser Ser Glu Ala 85 90 95 Ala Ala Pro Glu Asn Asn Arg Tyr Tyr Ser Ile His Leu Lys Ala Asn 100 105 110 Pro Lys Leu Ala Trp Asp Val Tyr Lys Gly Trp Asp Ser Asp Asn Ala 115 120 125 Gly Ile Ile Leu Tyr Asn Gly Ser His Gly Asp Asn Glu Gln Phe Ala 130 135 140 Phe Phe Pro Leu Asp Gly Gly Ala Tyr Ala Ile Val Asn Lys Asn Ser 145 150 155 160 Gly Lys Pro Val Gly Phe Gly Gly Gln Ala Tyr Tyr Trp Thr Asp Gly 165 170 175 Val Arg Asp Gly Phe Val Met Asn Arg Asp Ala Leu Gln Gln Lys Asn 180 185 190 Trp Thr Gly Ser Ala Asn Glu Gln Trp Tyr Leu Arg Asp Lys Gly Asn 195 200 205 Asn Asn Tyr Glu Ile Val Asn Gln Gly Thr Gly Lys Val Val Ser Trp 210 215 220 Ala Gly Thr Pro Val Thr Gly Gly Tyr Leu Asp Tyr Val Asp Leu Asp 225 230 235 240 Glu Ser Asn Pro Ser Asp Asn Asn Lys Val Phe Asn Ile Ala Lys Asn 245 250 255 Gly Phe Gly Gly Ile Gly Val Ser Ile Pro Gly Phe Asp Phe Asp Tyr 260 265 270 Gly Thr Phe Ser Leu Pro Thr Leu Pro Ala Val Gly Thr Arg Pro Asn 275 280 285 Ala Pro Asp Tyr Asn Thr Ser Gly Ala Ile Asp Gln Gln Leu Pro Gln 290 295 300 Thr Ser Asn Ser Val Val Val Gly Ala Ser Leu Ile Pro Ser Ile Met 305 310 315 320 Val Lys Asp Asn Gly Ala Ser Asp Tyr Thr Lys Ile His Asn Ser Pro 325 330 335 Tyr Tyr Val Leu Val Lys Glu Glu Tyr Trp Glu Lys Val Arg Ser Glu 340 345 350 Ile Ile Pro Ala Gly Ala Thr Ser Lys Tyr Thr Val Lys Ser Gly Val 355 360 365 Ser Glu Ile Asp Gln Lys Lys Met Ser Asp Thr Leu Ala Met Ser Phe 370 375 380 Gly Ser Asp Leu Gly Leu Lys Phe Gly Glu Ser Ser Leu Ser Ile Lys 385 390 395 400 Ser Ser Val Ser Arg Thr Ile Gln Thr Glu Val Thr Lys Thr Ser Thr 405 410 415 Asn Ala Thr Glu Glu Thr Glu Glu Lys Ser Ile Pro Ser Ile Pro Gly 420 425 430 Lys Asn Thr Gly Phe Thr Ala Tyr Gln Leu Val Thr Lys Tyr Thr Leu 435 440 445 Lys Arg Thr Asp Gly Ser Gly Val Thr Asp Pro Ser Ile Val Arg Asp 450 455 460 Ser Lys Gln Thr Ile Ala Arg Thr Ile Ala Asn 465 470 475 <210> 166 <211> 1559 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 166 Met Thr Thr Tyr Lys Gly Asp Phe Pro Asp Ile Pro Ala Leu Phe Asp 1 5 10 15 Asn Glu Glu Asp Ile Ala Lys Ile Glu Ala Ile Asn Lys Glu Leu Arg 20 25 30 Gln Lys Tyr Leu Asn Arg Ser Glu Leu Tyr Arg Cys Pro Lys Asp Ile 35 40 45 Glu Met Leu Asp Lys Asn Ile Phe Met Asp Thr Pro Val Asp Leu Asp 50 55 60 Phe Tyr Ala Tyr Leu Thr Ala Glu Asp Phe Gly Ile Asn Lys Val Ile 65 70 75 80 Phe Tyr Tyr Asp Thr Asp Ile Val Phe Glu Ser Ile Leu Lys Lys Ser 85 90 95 Thr Phe Gly Ile Asp His Gly Tyr Phe Leu Gly Ser Leu Tyr Glu Arg 100 105 110 Ala Pro Asp Trp Arg Lys Asp Glu Val Ile Gln Leu Lys Leu Ser Val 115 120 125 Pro Lys Gly Thr Lys Val Thr Arg Val Gly Ser Leu Asp Asp Pro Lys 130 135 140 Tyr Ile Leu Gln Arg Glu Arg Thr Phe Gln Tyr Thr Asp Lys Thr Ile 145 150 155 160 Leu Arg Asp Asn Lys Gly Lys Pro Tyr Leu Glu Ile Ser Ala Gln Leu 165 170 175 Ile Asp Arg Glu Val Leu Glu Glu Ala Thr Leu Arg Gln Glu Lys Val 180 185 190 Ile Glu Asn Glu Leu Lys Asp Leu Phe Gly Val Arg Phe Lys Pro Asp 195 200 205 Phe Ile Lys Leu Glu Pro Ile Gly Leu Asn Ala Gly Tyr Val Leu Thr 210 215 220 His Gly Leu Asp Val Ala Trp Glu Ala Leu Glu Asn Leu Glu Ala Gly 225 230 235 240 Glu Ile Leu Ser Asp Asn Leu Phe Asp Lys Glu Gly Val Ile Phe Thr 245 250 255 Asn Gly Trp Met Leu His Thr Glu Ile Phe Thr Lys Leu Thr Lys Gly 260 265 270 Trp Gly Leu Lys Glu Arg Arg Glu Tyr Phe Glu Lys His Phe Asn Ile 275 280 285 Asp Ala Ala Gly Thr Thr Val Lys Trp Pro Asp Glu Thr Cys Gln Ser 290 295 300 Asn Val Arg Phe Ser Asn Leu Leu Tyr Gly Arg Gly Val Gly Gln Arg 305 310 315 320 Glu Ile Ile Glu Asp Phe Ser Ala Val Leu Leu His Glu Phe Phe His 325 330 335 Tyr Leu Ile His Thr Thr Asn Ser Phe Lys Glu Arg Pro Met Phe Lys 340 345 350 Gly Glu Gly Arg Ala Asp Phe Gly Gly Thr Ile Met Lys Leu Lys Leu 355 360 365 Leu Glu Gly Asp Asp Leu Val Lys Leu Leu Asp Asp Asp Tyr Ala Lys 370 375 380 Lys Ser Ser Glu Glu Phe Ile Cys Glu Ala Phe Arg Ala Lys Phe Asp 385 390 395 400 Ser Asp Val Val Ile Lys Ser Asn Phe Arg Lys Lys Val Ile Arg Thr 405 410 415 Asn Arg Phe Leu Asp Asn Leu Phe Asp Phe Glu Ala Pro Ser Thr Pro 420 425 430 Glu Asn Leu Arg Glu Leu Glu Val Gly Gly Glu Ser Val Lys Ile Ala 435 440 445 Phe Asp His Ser Asn Asp Asn Ile Ser Val Glu Arg Tyr Asn Ile Tyr 450 455 460 Gln Asp Lys Gly Glu Asn Pro Ile Leu Ser Ile Gln Thr Glu Lys Asp 465 470 475 480 Gly Ser Gly Leu Ser Pro Ser Lys Pro Glu Gly Thr Val Glu Val Ser 485 490 495 Ile Glu Asn Leu Glu Gln Val Thr Asp Tyr Glu Phe Arg Val Ser Ala 500 505 510 Val Asp Glu Ala Gln Asn Glu Ser Asp Lys Ser Asn Val Leu Lys Val 515 520 525 Lys Thr Lys Asp Thr Glu Pro Pro Glu Leu Lys Gly Ser Leu Arg Gly 530 535 540 Lys Ala Leu Ala Ser Thr Ala Ala Arg Leu Asn Trp Pro His Pro Thr 545 550 555 560 Asp Asn Val Gly Val Lys Glu Val Lys Ile Arg Arg Gln Lys Ser Ala 565 570 575 Ser Thr Phe Gly Ile Asp Ser Met Gly Ile Val Ala Thr Ser Glu Glu 580 585 590 Ile Phe Pro Val Pro Gly Asp Thr Asn His Phe Thr Asp Phe Met Ile 595 600 605 Glu Lys Gly Lys Thr Tyr Thr Tyr Ser Met Thr Ala Leu Asp Glu Ala 610 615 620 Gly Asn Glu Ser Glu Arg Ser Asn Asn Val Val Ile Lys Thr Asn Asp 625 630 635 640 Asn Asp Asp Asp Lys Lys Asn Glu Asp Arg Ala Glu Asp Ile Ser Ser 645 650 655 Ser Asn Ala Thr Leu Asn Trp Asn Gly Ala Phe Lys Gly Ile Ser Ala 660 665 670 Ser Gly Phe Gln Leu Phe Gly Trp Leu Lys Gly Ala Thr Gly Trp Leu 675 680 685 Phe Ser Gly Val Thr Ser Val Val Gly Ser Ala Ser Ser Phe Val Val 690 695 700 Asp Leu Thr Pro Ala Leu Leu His Lys Phe Val Val Ile Pro Val Asp 705 710 715 720 Glu Glu Gly Asn Pro Leu His Asp Gly Leu Glu Ile Ser Val Glu Ala 725 730 735 Leu Arg Glu Lys Leu Ser Ala Val Ala Val Asn Gln Leu Ile Asp Leu 740 745 750 Gly Thr Asp Val Gln Thr Val Lys Tyr Asp Asn Phe Val Lys Asp Val 755 760 765 Lys Leu Gly Gly Lys Glu Ile Pro Val Thr Asp Tyr Thr Val Met Ala 770 775 780 Leu Asn Asp Ile Thr Thr Asp Ile Val Gly Glu Gln Lys Ala Thr Ile 785 790 795 800 Arg Val Thr Leu Lys Ala Asp Pro Leu Asn Phe Val Asp Ile Asp Val 805 810 815 Leu Val His Val Glu Trp Gly Asn Ser Ala Ile Ala Tyr Gly Ala Phe 820 825 830 Gly Asp Gly Arg Thr Ser Val Ala Phe Pro Phe Ile Gln Gly Asp Ser 835 840 845 Pro Val Ile Ala Ala Val Ser Gly Leu Gly Asn Asp Asn Asn Val Ile 850 855 860 His Ser Tyr Phe Lys Glu Glu Leu Tyr Tyr Lys Phe Asp Trp Phe Asp 865 870 875 880 Leu Ser Lys Leu Ser Ser Phe Leu Met Asp Glu Asn Lys Asn Gly Asn 885 890 895 Val His Ile Glu Ala Met Gly Asp Asp Arg Lys Gln Asp Ala Leu Lys 900 905 910 Lys Trp Gly Thr Asn Gln Lys Gln Thr Val Asn Asp Gly Asp Ile Val 915 920 925 Arg Ala Trp Gln Ala Glu Pro Thr Lys Asn Trp Leu Tyr Glu Asn Gly 930 935 940 Gln Gln Asn Lys Tyr Asn Asn Gly Gln Gln Ala Val Tyr Tyr Glu Ile 945 950 955 960 Thr Lys Gln Gly Tyr Gln Pro Leu Arg Phe Asn Gln Leu Lys Pro Lys 965 970 975 Glu Gln Ile Ile Tyr Thr Asp Thr Pro Asn Gln Lys Leu Asp Lys Asn 980 985 990 Ile Lys Lys Tyr Leu Ser Val Glu Asp Tyr Lys Thr Ile Glu Val Lys 995 1000 1005 Lys Phe Val Thr Tyr Pro Asp Thr Ser Lys Pro Gly Lys Thr Met 1010 1015 1020 Gly Val Ile Gln Val Glu Glu Ile Leu Arg Ser Gly Lys Lys Ile 1025 1030 1035 Ala Tyr Asp Tyr Thr Val Pro Phe Val Ile Glu Pro Lys Leu Glu 1040 1045 1050 Ile Met Gly Gly Thr Phe Gln Leu Val Thr Ala Leu Asn Asn Val 1055 1060 1065 Ser Val Val Ser Lys Ser Gly Asp Ser Val Val Leu Thr Asn Asn 1070 1075 1080 Lys Asn Thr Ala Asn Gln Asp Trp Gly Phe Val Tyr Asn Val Lys 1085 1090 1095 Lys Asp Ala Tyr Gln Ile Lys Ser Ala Ser Asn Glu Glu Leu Val 1100 1105 1110 Leu Thr Trp Thr Glu Glu Asp Phe Val Arg Val Asn Ser Asn Glu 1115 1120 1125 Asp Lys Asp Glu Gln Tyr Trp Val Leu Glu Asp Ala Asn Asp Gly 1130 1135 1140 Ser Phe Phe Ile Gln Asn Lys Lys Asn Pro Asn Leu Val Leu Asp 1145 1150 1155 Val Asp Glu Ala Asn Pro Gln Glu Gly Thr Arg Ile Lys Val Val 1160 1165 1170 Glu Arg His Lys Asp Pro Ser Ser Pro His Ile Lys Ala Gln Lys 1175 1180 1185 Phe Lys Leu Gln Val Val Asn Leu Ser Glu Glu Asn Val Ser Phe 1190 1195 1200 Gln Ala Ile Asn Phe Trp Lys Ala Arg Phe Ser Asp Asp Asn Ala 1205 1210 1215 Tyr Arg Gly Phe Gln Gln Tyr Pro Asp Glu Gln Asn Gln Val Trp 1220 1225 1230 Asn Gly Leu Tyr Trp Lys Gln Gly Glu Ala Asp Asn Glu Gly Gln 1235 1240 1245 Asp Lys Phe Leu Phe Leu Phe Tyr Lys Leu Asp Asp Asp Arg Val 1250 1255 1260 Val Ile Val Asn Arg Lys Thr Gly Glu Val Leu Glu His Val Tyr 1265 1270 1275 Arg Asp Glu Lys Asp Thr Ser Val Val Leu Gln Pro Tyr Asn Gly 1280 1285 1290 Lys Glu Ser Gln Val Phe Lys Lys Arg Met Trp Ala Ser Asp Arg 1295 1300 1305 Asp Thr Phe Gln Leu Leu Val Asp Asn Asp Lys Arg Ile Val Asp 1310 1315 1320 Val Gln Asn Asp Gln Val His Ser Trp Ala Lys Ile Thr Ser Trp 1325 1330 1335 Asp Thr Glu Lys His Glu His Asn Glu Tyr Thr Arg Leu Phe His 1340 1345 1350 Asn Pro Asn Gly Glu Lys Lys Val Ile Leu Pro Ser Leu Ser Pro 1355 1360 1365 Thr Asn Glu Leu Gly Pro Ile Pro Glu Leu Pro Gly Phe Asn Asp 1370 1375 1380 Pro Leu Pro Glu Asn Glu Asp Ala Lys Arg Ala Val Ile Gly Ser 1385 1390 1395 Ala Leu Ile Pro Cys Ile Val Val Asn Asp Asn Ile Ser Leu Glu 1400 1405 1410 Asp Lys Ile Lys Gln His Pro Tyr Tyr Ile Leu Glu Tyr Arg Gln 1415 1420 1425 Tyr Trp His Leu Leu Trp Ser Asp Val Phe Thr Ala Gly Ser Asn 1430 1435 1440 Lys Ile Lys Thr Glu Val Thr Gly Ile Pro Ser Glu Ala Gln Glu 1445 1450 1455 Lys Met Lys Glu Val Val Gly Ala Ser Ile Arg Thr Asp Ile Gly 1460 1465 1470 Leu Arg Phe Thr Asp Lys Ser Glu Pro Phe Gly Lys Gln Ile Thr 1475 1480 1485 Ser Gly Leu Asn Val Lys His Ser Tyr Asp Tyr Glu Leu Gly Glu 1490 1495 1500 Thr Thr Thr Lys Lys His Val Glu Asn Pro Asn Asp Phe Thr Val 1505 1510 1515 Arg Tyr Ala Gln Tyr Ala Arg Ala His Glu Phe Val Leu Lys Arg 1520 1525 1530 Pro Asp Gly Gln Val Val Glu Glu Pro Trp Val Ala Val Asp Glu 1535 1540 1545 Asn Asp Met Tyr Leu Lys Met Tyr Lys Lys Pro 1550 1555 <210> 167 <211> 409 <212> PRT <213> Pseudomonas sp. <400> 167 Met Glu Ile Asp Leu Glu Ala Ala Ala Lys Glu Leu Glu Ala Arg Gly 1 5 10 15 Glu Gln Val Phe Ser Lys Leu Glu Gly Leu Ser Ser Ile Val Asp Ala 20 25 30 Ala Arg Phe Val Pro Val Gln Tyr Phe Glu Lys Lys Val Glu Asn Ile 35 40 45 Asp Asp Glu Thr Phe Ile Val Lys Lys Asn His Val Val Met Ile Lys 50 55 60 Arg Tyr Val Arg Ala Gly Leu Ser Leu Pro Val Asn Ile Ser Glu Ile 65 70 75 80 Glu Thr Tyr Leu Gly Tyr Lys Asn Val Gly His Arg Leu Leu Glu Pro 85 90 95 Thr Ser Met Gln Gln Phe Tyr Gln Glu Ile His Ser His Ala Leu Ser 100 105 110 Trp Ser Thr Leu Glu Arg Glu Thr Lys Asn Val Gly Asn Arg Leu Asp 115 120 125 Leu Phe Ala Ser Asn Phe Phe Glu Thr Gly Ser Ala Ile Ile Asn Leu 130 135 140 Leu Lys Glu Thr Glu Thr Tyr Lys Arg Val Glu Gly Asn Ile Asp Ser 145 150 155 160 Leu Ser Asp Asp Glu Lys Thr Gln Leu Ala Ser Ile Pro Leu Ser Ser 165 170 175 Thr Asp Thr Lys Arg Val Glu Ser Leu Arg Lys Ala Leu Lys Phe Ala 180 185 190 Lys Lys Asp Val Ala Glu Phe Tyr Leu Ala Val Ala Asp Val Asn Ala 195 200 205 Leu Ala Val Glu Phe Ser Arg Lys Ile Ser Asp Glu Leu Leu Ile Lys 210 215 220 Leu Ala Leu Lys Met Asn Ala Val Asp Glu Glu Ser Ile Asp Lys His 225 230 235 240 Glu Gly Ile Asp Glu Leu Arg Lys Gln Ile Lys Glu Leu Asp Glu Thr 245 250 255 Ile Ala Glu Lys Gln Thr Glu Tyr Asp Tyr Gln Val Gly Tyr Ala Phe 260 265 270 Thr Gly Leu Val Phe Gly Pro Leu Gly Leu Ile Val Thr Gly Gly Ile 275 280 285 Phe Gly Ala Asp Ala Glu Lys Thr Arg Ala Gln Lys Asn Glu Leu Leu 290 295 300 Glu Gln Lys Asn Arg Leu Val Val Gln Met Ser Ala Ala Arg Leu Ser 305 310 315 320 Gln Asn Leu Ile Thr Leu Thr Thr Asn Phe Ser Glu Met Arg Ala Leu 325 330 335 Met Lys Asp Ala Glu Asn Gly Ile Lys Cys Ile Glu Asp Val Leu Gly 340 345 350 Ile Val Trp Asn Ser Leu Gly Val Ser Leu Asp Gly Phe Glu Asp Gly 355 360 365 Ala Ser Asp Leu Asp Leu Ile Leu Leu Val Leu Asn Leu Gln Ala Ile 370 375 380 Phe Asn Pro Trp Lys Thr Ile Gln Gly His Ala His Ala Leu Ser Thr 385 390 395 400 Val Phe Asn Gln Val Val Glu Gly Glu 405 <210> 168 <211> 589 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 168 Met Lys Tyr Lys Asn Arg Lys Asp Ala Lys Arg Lys Tyr Lys Lys Val 1 5 10 15 Ala Leu Ala Thr Val Ala Thr Met Thr Leu Gly Val Ser Val Val Gly 20 25 30 Asn Thr Ala Ser Val Phe Ala Asp Glu Thr Ser Thr Arg Thr Arg Gln 35 40 45 Thr Ala Leu Glu Ser Leu Gly Thr Ser Gly Gly Ala Gly Ala Thr Ser 50 55 60 Ser Lys Leu Glu Glu Leu Leu Thr Met Asp Asn Leu Lys Lys Val Gly 65 70 75 80 Thr Leu Ser Gly Asp Val Leu Lys Val Ala Tyr Lys Asp Ala His Glu 85 90 95 Asn Asn Gly Asn Tyr Asn Asn Thr Phe Arg Thr Leu Ala Met Ser Gly 100 105 110 Thr Ala Leu Ile Pro Tyr Gly Gly Val Ile Ile Ser Pro Leu Ile Gly 115 120 125 Leu Leu Trp Pro Glu Asn Val Glu Ala Gln Lys Asn Gln Met Lys Lys 130 135 140 Leu Ile Asp Asp Leu Asn Asn Met Met Asp Gln Lys Ile Thr Asp Asn 145 150 155 160 Glu Ile Ala Thr Ile Glu Ser Glu Val Asn Ile Leu Lys Glu Met Leu 165 170 175 Gln Lys Phe Glu Lys Asn Ile Asn Met Asn Ile Ser Ala Gly Ser Phe 180 185 190 Tyr Ser Leu Thr Thr Lys Glu Gln Ala Leu Ala Gln Asp Ala Lys Asp 195 200 205 Ile Asn Asn Lys Phe Ser Asp Ile Ile Gly His Cys Lys Gln Lys Leu 210 215 220 Gln Val Ile Pro Ala Leu Pro Ile Phe Thr Ala Met Ala Thr Ala His 225 230 235 240 Leu Glu Phe Leu Tyr Phe Leu Glu Lys Asn Gly Thr Gly Pro Lys Leu 245 250 255 Gln Tyr Thr Thr Asp Ala Leu Asn Thr Leu Leu Lys Gly Glu Asp Asn 260 265 270 Glu Asp Phe Gly Lys Arg Ile Lys Asn Leu Ala Glu Thr Tyr Val Asn 275 280 285 His Val Gln Lys Thr Tyr Glu Leu Gly Lys Gln Gln Phe Asn Lys Lys 290 295 300 Met Asp Asp Thr Ala Lys Asn Thr Pro Gly Gly Asn Val Asn Ser Thr 305 310 315 320 Ser Glu Gln Glu Thr Met Ser Lys Met Gln Lys Tyr Ile Phe Asp Leu 325 330 335 His Pro Val Ala Asn Asn Ala Asp Glu Lys Arg Lys Gln Met Gln Val 340 345 350 Ala Leu Asn Asn Tyr Val Lys Leu Arg Asn Asp Arg Glu Gln Tyr Tyr 355 360 365 Lys Asn Thr Ala Asn Asn Glu Val Phe Gln Leu Leu Ala Ile Gly Lys 370 375 380 Trp Lys Gln Glu Gly Asp Lys Trp Tyr Phe Ile Asp Thr Lys Gly Glu 385 390 395 400 Lys Lys Thr Gly Trp Ile Gln Leu Gly Glu Lys His Tyr Tyr Leu Ser 405 410 415 Pro Lys Asn Gly Ile Met Val Lys Gly Phe Val Thr Ile Glu Gly Lys 420 425 430 Pro Tyr Gln Phe Asn Asp Ser Gly Glu Leu Ile Phe Ser Glu Gly Thr 435 440 445 Tyr Lys Ile Val Tyr Ser Lys Ala Asn Lys Val Val Asp Phe Gly Ala 450 455 460 Tyr Gly Glu Gln Pro Val Ile Trp Asp Tyr His Pro Asp Trp Asn Thr 465 470 475 480 Pro Asn Thr Asn Gln Gln Trp Glu Phe Lys Tyr Asp Ala Ser Lys Asn 485 490 495 Ala Tyr Gln Ile Ile Asn Lys Gln Asn Asn Lys Val Leu Ala Tyr Asn 500 505 510 Thr Thr Ser Gly Thr Asp Tyr Thr Ala Leu Val Thr Glu Asn Gln His 515 520 525 Lys Ala Glu His Tyr Trp Thr Leu Glu Asp Ala Val Asp Gly Asn Ile 530 535 540 Leu Leu Val Asn Phe Ala Asn Lys Asn Lys Val Leu Asp Val Tyr Gly 545 550 555 560 Glu Glu Thr Ala Asn Gly Ser Lys Val Tyr Val Arg Asp Lys Leu Asn 565 570 575 Asn Ser Met Ala Gln Lys Phe Lys Leu Ile Lys Leu Asn 580 585 <210> 169 <211> 514 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 169 Met Glu His Thr Gln Thr Ser Gln Ser Ile Ile Ile Lys Lys Ala Leu 1 5 10 15 Glu Lys Ile Lys Asp Pro Glu Thr Gln Ser Ala Val Lys Ser Leu Ile 20 25 30 Gly Asp Gly Ile Lys Gln Ala Tyr Glu Asp Thr Lys Ser Gly Asp Phe 35 40 45 Thr Arg Thr Ile Arg Thr Leu Thr Leu Gly Ala Leu Thr Leu Ile Pro 50 55 60 Tyr Gly Gly Ala Phe Val Ser Gln Ile Leu Gly Val Leu Trp Glu Thr 65 70 75 80 Lys Glu Thr Asn Pro Leu Lys Val Leu Glu Asp Gln Ile Lys Asp Leu 85 90 95 Glu Gly Lys Val Lys Ala Leu Asn Ser Ser His Leu Lys Ala Lys Tyr 100 105 110 Asp Val Leu Met Lys Glu Leu Gln Arg Phe Glu Asp Gly Met Asn His 115 120 125 Gln Pro Gly Thr Ala Ser Phe Tyr Asp Ala Gly Ser Ile Glu Gln Thr 130 135 140 Asn Arg Met Ser Ala Gln Leu Ile Asn Ser Lys Phe Lys Asp Leu Ile 145 150 155 160 Lys Ala Cys Glu Ile Lys Ile Leu Arg Thr Glu Glu Leu Pro Ile Tyr 165 170 175 Thr Leu Val Ala Thr Ala His Leu Val Phe Leu Gln Ile Ile Gln Tyr 180 185 190 Asn Trp Lys Ser Thr Lys Leu Arg Ile Asp Gln His Ser Tyr Asp Leu 195 200 205 Tyr Tyr Lys Asp Asp Ile Gln Lys Leu Pro Gly Glu Tyr Leu Asn His 210 215 220 Val Met Asn Thr Tyr Lys Thr Lys Lys Asp Glu Tyr Gln Lys Glu Met 225 230 235 240 Gln Asp Val Val Lys Ser Ala Pro Ile Ser Tyr Thr Ser Asp Asp Gly 245 250 255 Lys Leu Asn Leu Lys Val Met Gln Asp Lys Tyr Asp Glu Leu Tyr Lys 260 265 270 Lys Phe Glu Ala Asp Gly Arg Ile Ala Ile Trp Ser Gly Gln Val Asp 275 280 285 Thr Met Asn Lys Leu Arg Lys Ala Ile Asn Asp Tyr Ile Thr Leu Met 290 295 300 Thr Lys Lys Asn Lys Tyr Tyr Tyr Glu Thr Ala Gly Asn Glu Ala Phe 305 310 315 320 Gln Leu Leu Ala Leu Gly Lys Trp Val Gln Glu Asn Gly Asn Arg His 325 330 335 Phe Val Asp Asn Ala Gly Gln Lys Lys Thr Asn Trp Leu Gln Leu Gly 340 345 350 Asp Lys Trp Tyr Tyr Phe Ser Pro Thr Thr Gly Gln Met Val Thr Gly 355 360 365 Lys Phe Asp Ile Glu Asn Lys Thr Tyr Tyr Phe Lys Pro Asn Thr Gly 370 375 380 Glu Met Glu Thr Ser Trp Ile Gln Asp Gly Asp Thr Lys Tyr Tyr Phe 385 390 395 400 Ser Pro Ala Asp Gly Thr Lys Asn Tyr Ala Gly Thr Ser Phe Lys Lys 405 410 415 Gly Glu Met Met Thr Gly Phe Val Gln Leu Ile Asn Lys Asp Gly Glu 420 425 430 Asp Tyr Tyr Tyr Phe Ser Pro Thr Asn Asp Ala Thr Asn Asp Tyr Gln 435 440 445 Lys Lys Lys Thr Phe Lys Lys Gly Glu Met Trp Thr Gly Trp Leu Glu 450 455 460 Asp Ser Gly Lys Trp Tyr Tyr Met Asn Lys Gly Asp Lys Ala Thr Arg 465 470 475 480 Asp Lys Gly Ile Met Leu His Asp Glu Lys Ile Glu Leu Asp Asn Gly 485 490 495 Lys Gly Val Lys Lys Trp Tyr Asn Phe Asp Tyr Lys Gly Val Gly Thr 500 505 510 Asn Ser <210> 170 <211> 403 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 170 Met Lys Ser Ile Ser Lys Lys Val Met Ala Gly Leu Leu Val Gly Ala 1 5 10 15 Thr Ser Leu Ser Ile Trp Ala Pro Thr Ser Asp Ala Ala Ser Leu Glu 20 25 30 Lys Asn Arg Tyr Tyr Ser Val His Ser Lys Lys Asp Phe Asn Leu Thr 35 40 45 Trp Asp Val Tyr Gly Ser Lys Asp Tyr Asp Asn Ala Gly Ile Leu Leu 50 55 60 Tyr Lys Ser Asn Gly Gln Asp Asn Gln Gln Phe Val Phe Phe Pro Leu 65 70 75 80 Asp Gly Gly Ser Tyr Ala Ile Val Asn Lys Asn Ser Gly Lys Pro Val 85 90 95 Gly Ile Gly Asp Pro Ile Ala Ile Asp Asp Gly Val Arg Arg Met Thr 100 105 110 Leu Phe Asp Asn Glu Gly Leu Leu Gln Lys Gly Trp Thr Gly Ala Ser 115 120 125 Ala Glu Gln Trp Tyr Leu Arg Asp Gln Gly Asn Asn Asn Tyr Glu Phe 130 135 140 Val Asn Gln Gly Tyr Gly Lys Val Ala Ser Tyr Ala Trp Thr Gly Thr 145 150 155 160 Leu Ala Gln Asn Trp Thr Tyr Val Asp Leu Asp Asp Ala Asn Pro Ser 165 170 175 Asp Asn Asp Arg Val Phe Thr Ile Ser Lys Ser Gly Leu Pro Gly Gly 180 185 190 Ile Gln Ile Pro Gly Phe Asn Phe Asp His Gly Thr Phe Ser Leu Gln 195 200 205 Gln Leu Pro Ala Thr Gly Thr Arg Pro Asp Ala Pro Asn Tyr Thr Gly 210 215 220 Gly Ile Asp Gln Gln Leu Pro Gln Thr Ser Asn Ser Val Val Val Gly 225 230 235 240 Ala Ser Leu Val Pro Cys Ile Met Val Lys Asp Asn Gln Ala Ser Asp 245 250 255 Tyr Thr Lys Ile His Asn Ser Pro Tyr Tyr Thr Leu Val Lys Glu Glu 260 265 270 Tyr Trp Asp Lys Thr Phe Ser Ala Val Ile Pro Ala Gly Leu Thr Arg 275 280 285 Asn Tyr Ser Phe Lys Thr Gly Met Thr Ser Val Asp Gln Gln Lys Met 290 295 300 Thr Asp Thr Leu Ser Met Lys Ile Gly Ala Asp Leu Gly Leu Lys Phe 305 310 315 320 Gly Gln Gln Ser Ala Ser Ile Lys Thr Glu Val Ser Arg Thr Leu Gln 325 330 335 Thr Glu Ile Ser Thr Thr Asn Thr Glu Ala Thr Glu Glu Thr Val Thr 340 345 350 Ser Thr Val Ser Ser Glu Ala Gly Lys Thr Thr Gly Phe Thr Glu Tyr 355 360 365 Gln Leu Ala Thr Lys Tyr Thr Leu Lys Arg Ala Asp Gly Ser Ile Val 370 375 380 Ser Asp Pro Trp Val Val Lys Asn Asn Lys Ile Thr Ile Ala Arg Lys 385 390 395 400 Asn Ala Gln <210> 171 <211> 298 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 171 Met Ala Ile Phe Asp Leu Asp Thr Tyr Leu Leu Asp Leu Phe Lys Lys 1 5 10 15 Val Val Asp Ser Asp Leu Glu Pro Ala Leu Arg Val Tyr Thr Ser Asp 20 25 30 Leu Ala Val Lys Asn Glu Glu Ile Tyr Gly Phe Glu Ile Lys Glu Ser 35 40 45 Lys Pro Gln Gly Thr Met Phe Met Gly Glu Ser Ile Leu Asn Asn Arg 50 55 60 Thr Asn Glu Thr Gln Thr Ile Leu Ser Asp Ser Phe Thr Lys Thr Ile 65 70 75 80 Thr Asp Ser Val Thr Leu Ser Val Thr Asn Gly Ile Thr Thr Gly Val 85 90 95 Asn Ile Ser Ile Ser Gly Lys Ile Phe Gly Met Gly Ala Glu Thr Ser 100 105 110 Met Ser Ile Glu Val Ser Thr Ser Thr Thr Asn Glu Gln Thr Asn Glu 115 120 125 Glu Ser Ile Ala Tyr Thr Val Pro Ser Gln Thr Val Val Val Pro Ala 130 135 140 Gln Thr Thr Tyr Tyr Val His Thr Ala Leu Glu Arg Asn Arg Leu Glu 145 150 155 160 Gly Ile Val Arg Leu Arg Ala Asp Leu Ser Gly Glu Ile Thr Leu Tyr 165 170 175 Val Gln Phe Thr Glu Asp Leu Lys Leu Pro Leu Ile Thr Ile Asp Ile 180 185 190 Tyr Asp Phe Val Asn His Phe Gln Ser Ser Leu Pro Leu Pro Ser Gly 195 200 205 Ile Ser Leu Asn His Asn Thr Lys Ala Ile His Phe Glu Gly Ile Ala 210 215 220 Glu Tyr Leu Tyr Gly Thr Gly Thr Lys Phe His Val Thr Val Thr Asp 225 230 235 240 Lys Pro Ser Ser Gln Gly Thr His Glu His Lys Ser Phe Asp Ala Lys 245 250 255 Thr Gly Leu Gly Thr Tyr Pro Ile Gly Leu Asn Gly Lys Lys Leu Arg 260 265 270 Leu Asp Leu Asn Asp Leu Lys Glu His Met Asn Pro Lys Asp Phe Glu 275 280 285 Lys Leu Lys Glu Leu Gln Asn Lys Ile Val 290 295 <210> 172 <211> 261 <212> PRT <213> Unknown <220> <223> unknown organism from environmental sample <400> 172 Val Val His Ala Gly Gln Ser Arg Val Arg Gly His Val Arg Ser Arg 1 5 10 15 Leu Val His Arg Glu Arg Leu Gln Val Thr Ser Arg Thr Glu Cys Glu 20 25 30 Thr Glu Leu Pro Val Arg Gly Arg Leu Cys Ile Leu Ala Arg Arg Gln 35 40 45 Leu Ile Thr Ser Thr Pro Ser Leu Pro Ile Pro Ala Gly Ala Ala Met 50 55 60 Val Asp Arg Ala Thr Ser Thr Arg Ala Ala Phe Lys Ala Val Val Glu 65 70 75 80 Val Gly Pro Asp Ala Leu Asp Arg Ala Arg Ala Ala Glu Ala Val Leu 85 90 95 Gln Glu Ala Ile Ala Pro Ala Ala Gly Asp Phe Asp Phe Gly Ala Val 100 105 110 Arg Ser Ala Ala Arg Ala Leu Pro Asn Ser Ser Val Val Lys Ile Ile 115 120 125 Pro Gly Phe Gly Leu Gln Glu Thr Ala Pro Val Gln Val Met Val Leu 130 135 140 Thr Leu Lys Gln Ala Val Arg Gln Ala Leu Val Glu Pro Phe Glu Asn 145 150 155 160 Pro Ala Phe Trp Asp Arg Ala Asp Ala Ala Leu Ala Gln Val Phe Leu 165 170 175 Gly Leu Gly Glu Gln Glu Gly Ala Ala His Leu Ser Tyr Gln Asp Ala 180 185 190 Ala Asp Gly Thr Arg Tyr Phe Tyr Asn Leu Leu Phe Ala Leu Gln Asp 195 200 205 Glu Glu Thr Gly Asn His Leu Tyr Val Val Ala Phe Arg Val Glu Val 210 215 220 Ser Val Gly Ala Asp Lys Ala Glu Leu Leu Ser Leu Gly Ala Glu Asp 225 230 235 240 Thr Ala Ala Val Thr Ile Arg Leu Asp Ala Ile Ser Val Arg Gln Glu 245 250 255 Leu Ala Ala Thr Val 260 <210> 173 <211> 391 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 173 Leu Pro Thr Lys Leu Gly Gly Asn Ile Met Lys Ser Ile Ser Lys Lys 1 5 10 15 Val Met Ala Gly Leu Leu Val Gly Ala Thr Ser Leu Ser Ile Trp Ala 20 25 30 Pro Ala Ser Gln Ala Ala Pro Ala Asn Asn Ala Tyr His Ser Ile His 35 40 45 Leu Ala Ala Asn Ala Asn Leu Lys Trp Asp Val Tyr Gly Asp Gly Thr 50 55 60 Tyr Asp Asp Ala Gly Ile Leu Leu Tyr Asp Gly Ser Leu Gly Asp Asn 65 70 75 80 Glu Gln Phe Leu Phe Phe Pro Leu Asp Gly Gly Leu Tyr Ala Ile Val 85 90 95 Asn Lys Asn Ser Gly Lys Ala Val Thr Thr Gly Ser Gly Trp Ile Ala 100 105 110 Gly Asn Thr Met Ser His Asn Pro Glu Ala Leu Lys Gln Ala Lys Trp 115 120 125 Thr Gly Ala Asn Thr Asn Lys Trp Tyr Leu Arg Asp Lys Gly Asn Asn 130 135 140 Asn Tyr Glu Ile Val Asn Gln Gly Tyr Gly Lys Val Ala Ser Tyr Gly 145 150 155 160 Arg Ala Gly Ile Ala Gly Pro Arg Phe Val Asp Leu Asp Asp Ser Asn 165 170 175 Pro Ser Asp Phe Asp Arg Leu Phe His Ile Pro Ala Ala Ala Arg Ser 180 185 190 Thr Phe Ser Leu Pro Thr Leu Pro Thr Ile Gly Thr Arg Pro Asp Ala 195 200 205 Pro Asn Tyr Thr Gly Gly Ile Asp Gln Gln Leu Pro Gln Thr Ser Asn 210 215 220 Ser Val Val Val Gly Ala Ser Leu Leu Pro Cys Ile Met Val Asn Asp 225 230 235 240 Ser Gln Ala Ser Asp Tyr Thr Lys Ile His Asn Ser Pro Tyr Tyr Thr 245 250 255 Leu Val Lys Glu Glu Tyr Trp Asp Arg Thr Phe Ser Lys Val Ile Gln 260 265 270 Pro Gly Leu Ser Glu Ser Tyr Ser Tyr Lys Thr Gly Val Ser Ser Val 275 280 285 Asp Gln Gln Lys Met Thr Asp Thr Leu Ser Met Lys Phe Gly Ser Asp 290 295 300 Leu Gly Ile Lys Phe Gly Asp Val Ser Ala Ser Leu Lys Ser Glu Ile 305 310 315 320 Ser Arg Thr Ile Gln Thr Glu Ile Ser Thr Thr Asn Ser Glu Ala Thr 325 330 335 Glu Glu Thr Arg Ser Tyr Thr Ala Thr Gly Glu Pro Gly Lys Ala Thr 340 345 350 Gly Tyr Thr Gln Tyr Gln Leu Ala Thr Lys Tyr Thr Leu Lys Arg Ala 355 360 365 Asp Gly Ser Thr Val Ser Asp Pro Trp Val Val Lys Asn Asp Lys Ile 370 375 380 Thr Val Thr Arg Lys Thr Ser 385 390 <210> 174 <211> 372 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 174 Val Met Ser Asn Glu Asn Asn Met Asn Thr Ser Met Ile Asn Asp Glu 1 5 10 15 Asn Leu Ile Pro Ser Glu Val Leu Ala Ser Gly Lys Gln Ile Ser Phe 20 25 30 Pro Asp Phe Asn Phe Tyr Lys Ile Arg Thr Phe Cys Gly Lys Tyr Val 35 40 45 Asp Ile Arg Gly Gly Ser Thr Asp Asp Asp Ile Pro Ala Val Gln Tyr 50 55 60 Thr Gly Arg Asn Val Asp Asn Gln Lys Phe Leu Ile Phe Thr Leu Asp 65 70 75 80 Asn Asn Tyr Ser Val Ile Ala Ala Lys His Ser Gly Lys Val Leu Asp 85 90 95 Ile Ile Ser Leu Leu Phe Pro Phe Ala Leu Ile Gln Tyr Tyr Phe Lys 100 105 110 Asn Gly Asp Asn Gln Lys Phe Phe Ile Ala Asn Asp Gly Thr Ile Ala 115 120 125 Val Lys Ser Asp Gly Lys Val Leu Asp Ile Pro Asn Gly Ser Thr Lys 130 135 140 Asp Asn Val Ile Ile Ile Pro Tyr Gln Tyr His Gly Ser Ser Asn Gln 145 150 155 160 Lys Phe Thr Leu Glu Lys Tyr Gly Ser Ile Ser Ile Lys Pro Pro Thr 165 170 175 Thr Gly Thr Leu Pro Pro Ala Pro Asp Phe Lys Thr Asn Asp Ile Asn 180 185 190 Glu Glu Leu Pro Asp Asp Thr Pro Pro Val Ile Thr His Ala Thr Tyr 195 200 205 Met Pro Tyr Phe Met Val Lys Asp Pro Tyr Tyr Asn Ala Gln Gln Lys 210 215 220 Ile Gln Asn Thr Pro Tyr Tyr Ile Leu Val Arg Arg Gln Tyr Trp Gln 225 230 235 240 Lys Val Thr Gln Arg Ile Leu Ala Pro Ser Asp Thr Tyr Asp Tyr Ser 245 250 255 Glu Thr Thr Gly Val Ser Arg Thr Asp Gln Thr Ser Met Thr Glu Thr 260 265 270 Thr Glu Ile Ser Ile Gly Ala Asp Leu Gly Phe Met Phe Lys Gly Phe 275 280 285 Ser Val Gly Leu Ser Ala Ser Ile Thr Lys Ser Leu Ser Val Thr Lys 290 295 300 Ser Thr Ser Thr Thr Glu Ser Thr Glu Ile Thr Gln Lys Val Val Tyr 305 310 315 320 Thr Asn Pro Phe Lys His Gln Ile Ala Tyr Ala Lys Tyr Met Leu Ile 325 330 335 Asn Glu Tyr Tyr Val Thr Arg Ala Asn Gly Glu Met Ile Thr Ser Gly 340 345 350 Asp Ala Ser Tyr Trp Lys Val Pro Asp Pro Ser Arg Thr Val Ala Arg 355 360 365 Ile Ile Pro Arg 370 <210> 175 <211> 348 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 175 Leu Met Pro Thr Ile Gln Ala Gly Ala Ala Tyr Asn Ile Ala Leu Lys 1 5 10 15 Ala Asn Gln Asn Leu Val Phe Asp Val Tyr His Asn Ile Met Asp Ser 20 25 30 Gly Gly Ile Ile Cys Leu Tyr Asn Lys Gly Ser Asn Tyr Leu Asn Gln 35 40 45 Gln Tyr Phe Phe Phe Ala Leu Asp Gly Gly Arg Tyr Ala Ile Val Pro 50 55 60 Arg Ser Ser Gly Lys Pro Val Glu Pro Ile Phe Ser Asp Ile Arg Arg 65 70 75 80 Ile Lys Pro Leu Gln Gln Arg Ser Trp Gly Gly Thr Asn Arg Gln Gln 85 90 95 Trp Tyr Leu Leu Asp Ala Pro Gly Ser Ser Val Glu Ile Phe Asn Gln 100 105 110 Asp Tyr Gly Gln Val Ala Ser Tyr Gly Lys Asp Gln Glu Leu Glu Tyr 115 120 125 Pro Asp Leu Asp Thr Ser Asn Pro Ser Asp Pro Asn Arg Thr Trp Tyr 130 135 140 Leu Gln Pro Val Tyr Gln Ala Thr Leu Pro Gln Leu Val Ala Thr Lys 145 150 155 160 Pro Ile Gly Ser Pro Pro Gln Tyr Ala Gly Asp Pro Tyr Gln Val Leu 165 170 175 Pro Asp Gln Ser Glu Val Thr Asn Val Ser Asn Ala Leu Ile Pro Cys 180 185 190 Ile Leu Val Asn Asp Gly Ser Leu Ser Asp Ala Thr Lys Val Gln Gln 195 200 205 Ser Pro Tyr Tyr Leu Met Ile Lys Gln Gln Phe Trp Gln Lys Ala Ala 210 215 220 Phe Gly Thr Val Ala Pro Asn Ser Lys Arg Ser Phe Ser Phe Lys Thr 225 230 235 240 Gly Ser Thr Ser Ile Asp Gln Lys Ser Met Ser Asp Thr Leu Ser Ile 245 250 255 Thr Val Gly Gly Asp Leu Gly Leu Gln Phe Lys Gly Ala Ser Ala Ser 260 265 270 Ala Lys Phe Glu Ile Ser Arg Gln Ile Gln Thr Val Val Ser Ser Thr 275 280 285 Asn Glu Gln Met Ser Glu Tyr Thr Asp Thr Ile Glu Phe Asp Asn Ser 290 295 300 Ser Gly Thr Thr Leu Lys Gly Ile Ser Ile Tyr Gln Leu Val Thr Arg 305 310 315 320 Tyr Ala Leu Tyr Arg Thr Asn Gly Ser Ala Val Ser Asp Pro Trp Lys 325 330 335 Phe Ile Asp Asn Lys Ser Ala Val Met Val Val Ser 340 345 <210> 176 <211> 397 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 176 Met Lys Ser Ile Ser Lys Lys Val Met Ala Gly Leu Leu Val Gly Ala 1 5 10 15 Thr Ser Leu Ser Ile Trp Ala Pro Ala Ser Gln Ala Ala Ala Pro Asp 20 25 30 Asn Asn Arg Tyr Tyr Ser Val His Leu Ala Ala Asp Thr Ala Leu Lys 35 40 45 Trp Asp Val Tyr Gly Asn Gly Thr Tyr Asp Asp Ala Gly Ile Leu Leu 50 55 60 Tyr Asn Gly Ser Leu Gly Asp Asn Glu Gln Phe Val Phe Phe Pro Leu 65 70 75 80 Asp Gly Gly Leu Tyr Ala Ile Val Asn Lys Asn Ser Gly Lys Ala Val 85 90 95 Thr Ile Gly Gly Gly Trp Val Gly Asp Asn Ala Phe Ser Tyr Asn Arg 100 105 110 Glu Gly Leu Thr Gln Ser Lys Trp Thr Gly Ala Ala Ala Asn Lys Trp 115 120 125 Tyr Leu Arg Asp Lys Gly Asn Asn Asn Tyr Glu Ile Val Asn Gln Gly 130 135 140 Tyr Gly Lys Val Ala Ser Tyr Ala Arg Leu Gly Ile Thr Gly Pro Lys 145 150 155 160 Tyr Val Asp Leu Asp Asp Ser Asn Pro Ser Asp Asn Asp Arg Leu Phe 165 170 175 Lys Ile Gln Lys Ser Ala Leu Pro Leu Pro Asp Gly Val Gln Leu Pro 180 185 190 Gly Trp Pro Glu Tyr Gly Thr Phe Ser Leu Pro Gln Leu Pro Ala Thr 195 200 205 Gly Asn Arg Pro Asp Ala Pro Asn Tyr Thr Gly Gly Ile Asp Gln Gln 210 215 220 Leu Pro Gln Thr Ser Asn Ser Val Val Val Gly Ala Ser Leu Leu Pro 225 230 235 240 Cys Ile Met Val Asn Asp Ser Gln Ala Ser Asp Tyr Thr Lys Ile His 245 250 255 Asn Ser Pro Tyr Tyr Thr Leu Val Lys Glu Glu Tyr Trp Asp Lys Thr 260 265 270 Phe Ser Lys Val Ile Gln Pro Gly Leu Ser Glu Ser Tyr Ser Tyr Lys 275 280 285 Thr Gly Val Ser Ser Val Asp Gln Gln Lys Met Thr Asp Thr Leu Ser 290 295 300 Met Lys Phe Gly Ala Asp Leu Gly Ile Lys Phe Gly Asp Val Ser Ala 305 310 315 320 Ser Leu Lys Ser Glu Ile Ser Arg Thr Ile Gln Thr Glu Ile Ser Thr 325 330 335 Thr Asn Ser Glu Ala Thr Glu Glu Thr Arg Ser Tyr Thr Ala Thr Gly 340 345 350 Glu Pro Gly Lys Ala Thr Gly Tyr Thr Gln Tyr Gln Leu Ala Thr Lys 355 360 365 Tyr Thr Leu Lys Arg Ala Asp Gly Ser Thr Val Ser Asp Pro Trp Val 370 375 380 Val Lys Asn Asp Lys Ile Thr Val Thr Arg Lys Thr Ser 385 390 395 <210> 177 <211> 344 <212> PRT <213> Ensifer sp. <400> 177 Met Asn Glu Val Leu Arg Asn Ser Val Gly Gln His Ser His Ile Ser 1 5 10 15 Lys Arg Ala Leu Arg Pro Arg Ser Ser Pro Val Val Phe Ile Asn Thr 20 25 30 Thr Gln Glu Glu Ala Glu Gln Phe Gln Glu Ile Val Ala Ile Asp Asp 35 40 45 Ile Asp Tyr Leu Thr Gln Ala Ile Ala Leu Thr Ala Leu Phe Asn Gly 50 55 60 Ala Ile Asp Asn Thr Thr Gly Arg Phe Ile Pro Gly Lys Ala Arg Glu 65 70 75 80 Leu Ile Ala Asn Tyr Asn Glu Ser Leu Asp Ala Asn Ser Gln Pro Tyr 85 90 95 Lys Ile Gly Ile Phe Asn Thr His Gln Thr Thr Leu Thr Gln Gln Asn 100 105 110 Ser Ala Val Ser Ala Met Ile Ser Gln Ile Leu Glu Thr Leu Lys Arg 115 120 125 Val Met Gly Val Ala Leu Gly Ala Ser Ser Val Ala Gln Met Thr Ala 130 135 140 Ala Val Thr Asp Ala Phe Thr Asn Leu Asp Glu Gln Ser Gly Asp Ala 145 150 155 160 Trp Ile Phe Trp Glu Lys Lys Thr Ser Asn Lys Thr Thr Tyr Ser Tyr 165 170 175 Ala Ile Leu Phe Ala Phe Gln Asp Ser Thr Thr Gly Lys Leu Met Phe 180 185 190 Ala Leu Pro Met Ser Leu Glu Ile Glu Val Asp Val Ser Tyr Glu Arg 195 200 205 Val Leu Phe Ile Thr Val Glu Asp Lys Glu Thr Tyr Ser Val Lys Leu 210 215 220 Asp Thr Met Lys Val Gly Gln Leu Leu Phe Pro Lys Ser Pro Gly Ala 225 230 235 240 Asn Ala Leu Gln Ser Ala Arg Arg Leu Gly Thr Arg Ser Gly Ser Ala 245 250 255 Asp Leu Leu Ala Glu Pro Arg Pro Ile Thr Asp Ile Val Val Thr Asn 260 265 270 Trp Ala Lys Thr Lys Thr Phe Ala Thr Ala Ala Thr Gly Leu Tyr Thr 275 280 285 Asn Asp His Pro Leu Val Gln Val Met Ala Ser Glu Pro Asn Val Val 290 295 300 Asn Pro Leu Tyr Asp Gly Asn Gln Tyr Leu Val Ser Phe Ala Leu Asp 305 310 315 320 Gly Val Arg Gln Thr Leu Gly Phe Leu Leu Asn Cys Thr Leu Pro Asp 325 330 335 Gly Glu Leu Trp Phe Val Ser Ile 340 <210> 178 <211> 319 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 178 Met Asn Lys Asn Gln Leu Lys Arg Pro Ile Val Ala Leu Met Leu Ala 1 5 10 15 Thr Ser Ile Gly Ile Pro Cys Val Ser Ala Pro Ser Ser Ala Phe Ala 20 25 30 Ala Glu Asn Thr Pro Ile Lys Val Asn Glu Asn Val Lys Val Gly Ile 35 40 45 Thr Asp Val Gln Ser Glu Leu Lys Lys Ile Gly Thr Tyr Tyr Tyr Thr 50 55 60 Asn Glu Ile Ala Gly Thr Lys Ile Glu Ser Trp Pro Thr Leu Thr Phe 65 70 75 80 Lys Ala Ser Pro Asp Ser Val Glu Thr Lys Val Asn Phe Ser Ile Thr 85 90 95 Gly Thr Thr Asn Lys Leu Asn Phe Asp Ser Asn Ile Val Glu Tyr Val 100 105 110 Gly Glu Asn Glu Phe Glu Asn Ile Thr Asp Gln Thr Gln Lys Phe Ser 115 120 125 Thr Ala Lys Tyr Thr Lys Ser Val Thr Glu Ser Ile Ser Thr Ala Thr 130 135 140 Thr Lys Gly Phe Asn Val Gly Gly Ser Ser Asn Ile Phe Thr Ile Pro 145 150 155 160 Leu Ile Leu Asn Asn Gly Ile Thr Val Asn Ala Gly Phe Asn Ser Ser 165 170 175 Thr Thr Glu Thr Gln Thr Lys Ala Glu Gln Lys Thr Ile Glu Ala Ser 180 185 190 Pro Gln Ser Ile Glu Val Pro Pro His Lys Lys Tyr Lys Ala Asp Val 195 200 205 Val Leu Glu Gln Arg Asn Phe Trp Gly Asp Ile Thr Phe Asn Gly Val 210 215 220 Gly Ser Asn Pro Met Thr Thr Ile Lys Gly Thr Ala Ser Tyr Trp Ala 225 230 235 240 Pro Asn Gly Met Gly Ala Trp Lys Gln Tyr Thr Phe Ser Asp Lys Thr 245 250 255 Lys Asn Tyr Trp Asn Lys Leu Thr Thr Ser Gln Lys Asn Ser Leu Asn 260 265 270 Gly Ile Lys Phe Glu Asn Asn Asp Val Lys Ala Glu Gly Thr Ala Lys 275 280 285 Ile Glu Gly Ile Phe Gly Ser Asn Leu Ile Val Arg Val Tyr Asp Ile 290 295 300 Thr Asp Lys Ser Asn Pro Lys Leu Val Glu Thr Lys Ser Phe Asn 305 310 315 <210> 179 <211> 432 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 179 Leu Val Leu Ser Phe Tyr Ile Ala Thr Val Ile Leu Phe Arg Asn Lys 1 5 10 15 Ser Ile Ser Asn Val Gln Tyr Asn Phe Ile Phe Cys Asn Leu Val Gly 20 25 30 Ile Leu Pro Thr Lys Leu Gly Gly Asn Ile Met Lys Ser Ile Ser Lys 35 40 45 Lys Val Met Ala Gly Leu Gly Val Gly Ala Met Ser Leu Ser Ile Trp 50 55 60 Ala Pro Ser Ser Gln Ala Ala Ala Pro Ala Asn Asn Glu Tyr His Thr 65 70 75 80 Ile His Leu Ala Ala Asn Ala Asn Ile Ala Trp Asp Val Tyr Lys Gly 85 90 95 Trp Gln Ser Asp Asp Ala Gly Ile Val Leu Trp Asp Gly Ala Arg Gly 100 105 110 Asp Asn Glu Gln Phe Val Phe Phe Pro Leu Asp Gly Gly Ala Tyr Ala 115 120 125 Ile Val Asn Lys Asn Ser Gly Lys Pro Val Gly Ile Gly Ser Ala Ile 130 135 140 Ile Gly Ser Asp Gly Val Arg Asn Ile Pro Ser Phe Asn Asn Glu Gly 145 150 155 160 Leu Arg Gln Thr Ser Trp Thr Gly Ala Pro Asn Glu Gln Trp Tyr Leu 165 170 175 Arg Asp Lys Gly Asn Asn Asn Phe Glu Ile Val Asn Gln Gly Ser Gly 180 185 190 Lys Val Ala Ser Trp Ala Gly Val Glu Met Phe Gly Tyr Lys Asp Tyr 195 200 205 Val Asp Leu Asp Glu Ser Asn Pro Ser Asp Asn Asp Arg Leu Phe Asn 210 215 220 Ile Pro Ala Ala Arg Ser Thr Phe Ser Leu Pro Thr Leu Pro Thr Val 225 230 235 240 Gly Thr Arg Pro Asn Ala Pro Glu Tyr Asn Thr Ser Gly Ala Ile Asp 245 250 255 Gln Gln Leu Pro Gln Thr Ser Asn Ser Val Val Val Gly Ala Ser Leu 260 265 270 Ile Pro Ser Ile Met Val Lys Asp Asn Gly Ala Ser Asp Tyr Thr Lys 275 280 285 Ile His Asn Ser Pro Tyr Tyr Val Leu Val Lys Glu Glu Tyr Trp Glu 290 295 300 Lys Val Arg Ser Glu Ile Ile Pro Ala Gly Ala Thr Ser Lys Tyr Thr 305 310 315 320 Val Lys Ser Gly Val Ser Glu Ile Asp Gln Lys Lys Met Ser Asp Thr 325 330 335 Leu Ala Met Ser Phe Gly Ser Asp Leu Gly Leu Lys Phe Gly Glu Ser 340 345 350 Ser Leu Ser Ile Lys Ser Ser Val Ser Arg Thr Ile Gln Thr Glu Val 355 360 365 Thr Lys Thr Ser Thr Asn Ala Thr Glu Glu Thr Glu Glu Lys Ser Ile 370 375 380 Pro Ser Ile Pro Gly Gln Asn Thr Gly Phe Thr Ala Tyr Gln Leu Val 385 390 395 400 Thr Lys Tyr Thr Leu Lys Arg Thr Asp Gly Ser Val Val Thr Asp Pro 405 410 415 Ser Ile Val Arg Asp Ser Lys Gln Thr Ile Ala Arg Thr Ile Ala Lys 420 425 430 <210> 180 <211> 204 <212> PRT <213> Unknown <220> <223> unknown organism from environmental sample <400> 180 Met Gly Asn Asn His Phe His Asn Val Phe Ala Val Lys Gln Gln His 1 5 10 15 Leu Gly Gln Val Leu Lys Leu Lys Thr Phe Phe Glu Glu Leu Asp Thr 20 25 30 Asp Phe Asn Asp Phe Ala Asp Pro Arg Thr Leu Val Asn Val Leu Glu 35 40 45 Ser Asn Arg Asp Ile Asn Phe Leu Asp Ser Ser Gln Glu Ala Ile Ile 50 55 60 Gly Gly Glu Ala Leu Gln Ile Ser Glu Leu Ile Glu Lys Ile Ser Asn 65 70 75 80 Leu Ile Ile Lys Asp Ile Leu Ala Ile Pro Thr Tyr Arg Trp Gly Glu 85 90 95 Ser Ile Asn Gln Asp Ile Val Ser Gln Val Thr Asp Ala Ile Thr Asn 100 105 110 Met Phe Ile Asn Leu Asn Lys Gln Asp Ala Glu Pro Trp Leu Phe Trp 115 120 125 Tyr Asn Thr Glu Ser Val Leu Pro Arg Tyr Thr Tyr Asn Ile Leu Ile 130 135 140 Ala Ile Asp Thr Gln Asp Lys Tyr Tyr Leu Thr Asp Val Leu Ala Ile 145 150 155 160 Ser Phe Asp Val Leu Val Val Lys Lys Thr Lys Gln Glu Val Cys Ser 165 170 175 Phe Thr Val Asn Asp Ser Ala Gln Cys Leu Ile Met Met Lys His Met 180 185 190 Leu Val Gly Ile Lys Phe Glu Asp Val Tyr Pro Ser 195 200 <210> 181 <211> 407 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 181 Met Lys Ser Ile Ser Lys Lys Val Met Ala Gly Leu Leu Val Gly Ala 1 5 10 15 Thr Ser Leu Ser Ile Trp Ala Pro Ala Ser Gln Ala Ala Ala Pro Glu 20 25 30 Asn Asn Arg Tyr Tyr Ser Leu His Leu Thr Asn Asn Thr Glu Lys Val 35 40 45 Trp Asp Val Tyr Gly Gly Trp Ala Ser Asn Asp Ala Gly Ile Leu Leu 50 55 60 Tyr Asn Ala Asn Gly Lys Asp Asn Gln Gln Phe Val Phe Phe Pro Leu 65 70 75 80 Asp Gly Gly Thr Tyr Ala Ile Val Asn Lys Asn Ser Gly Lys Pro Val 85 90 95 Gly Leu Gly Gly Gly Ile Asn Tyr Ser Asp Gly Val Arg Asn Met Ser 100 105 110 Asn Tyr Asn Gly Asn Pro Ala Asp Ile Leu Gly Gln Asn Asp Trp Thr 115 120 125 Gly Ala Asp Thr Asp Lys Trp Tyr Leu Arg Asp Lys Gly Asn Asn Asn 130 135 140 Tyr Glu Ile Val Asn Gln Gly Lys Gly Lys Val Ala Ser Tyr Ala Ala 145 150 155 160 Thr Asn Ile Ala Pro Tyr Leu His Tyr Val Asp Leu Asp Glu Ser Asn 165 170 175 Pro Ser Asp Gly Asp Arg Leu Phe Arg Ile Gln Lys Asn Val Leu Pro 180 185 190 Leu Pro Asp Gly Leu Gln Leu Pro Gly Phe Ser Asp Tyr Gly Thr Phe 195 200 205 Ser Leu Pro Lys Leu Pro Ala Thr Gly Asn Arg Pro Asp Ala Pro Asn 210 215 220 Tyr Thr Gly Gly Ile Asp Gln Gln Leu Pro Gln Thr Ser Asn Ser Val 225 230 235 240 Val Val Gly Ala Ser Leu Ile Pro Cys Phe Met Val Lys Asp Ser Gln 245 250 255 Ala Ser Asp Tyr Thr Lys Ile His Asn Ser Pro Tyr Tyr Thr Leu Ile 260 265 270 Lys Glu Glu Tyr Trp Asp Lys Thr Phe Ser Ala Val Ile Pro Ala Gly 275 280 285 Leu Thr Arg Asn Tyr Thr Phe Lys Thr Gly Met Thr Ser Val Asp Gln 290 295 300 Gln Lys Met Thr Asp Thr Leu Ser Met Lys Ile Gly Ala Asp Phe Gly 305 310 315 320 Leu Lys Phe Gly Asp Ala Ser Ala Ser Leu Lys Thr Glu Ile Ser Arg 325 330 335 Thr Ile Gln Thr Glu Ile Thr Ser Thr Asn Thr Glu Ala Ser Glu Glu 340 345 350 Thr Ile Ser Ser Thr Val Thr Ser Glu Pro Gly Lys Ser Gln Thr Gly 355 360 365 Phe Thr Glu Tyr Gln Leu Ala Thr Lys Tyr Thr Leu Lys Arg Ala Asp 370 375 380 Gly Ser Ile Val Ser Asp Pro Trp Val Val Lys Asn Asn Lys Ile Thr 385 390 395 400 Ile Ala Arg Lys Lys Ser Glu 405 <210> 182 <211> 455 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 182 Met Cys Trp Ile Leu Ser Ile Ile Val Arg Glu Asn Ala Ser Ser Gly 1 5 10 15 Tyr Leu Arg Thr Lys Tyr Ser Trp Gln Asn Cys Cys Thr Ser Ile Asp 20 25 30 Asn Ser Thr Ile Leu Lys Asn Lys Gly Met Asn Leu Met Lys Thr Tyr 35 40 45 Lys Arg Asn Asp Glu Leu Met Asn Gln Val Ser Thr Lys Asn Met Asp 50 55 60 Met Asn Leu Lys Asn Lys Lys Asp Val Arg Ser Cys Asn Cys Asp Pro 65 70 75 80 Val Gly Tyr Asn Thr Pro Asn Leu Pro Lys Glu Ser Lys Ser Phe Gln 85 90 95 Thr Ile Thr Ser Phe Tyr Ser Asp Asn Thr Ser Ser Phe Tyr Ala Arg 100 105 110 Ser Asn Lys Ser Gly Glu Val Ile Gly Pro Gly Glu Cys Gly Thr Leu 115 120 125 Asn Leu Gly Asn Gln Val Val Cys Asp Ala Tyr Thr Lys Lys Met Asp 130 135 140 Ala Asn Leu Phe Val Phe Tyr Gln Leu Asp Asn Gly Tyr Phe Thr Ile 145 150 155 160 Ala Asn Arg Glu Thr Gly Glu Val Leu Glu Tyr Met Tyr Glu Asn Asp 165 170 175 Asp Lys Glu Glu Ala Ser Ile Val Phe Arg Pro Tyr Thr Gly Glu Ala 180 185 190 Ser Gln Val Ile Lys Lys Ile Asp Ser Glu Asn Phe Pro Thr Phe Ile 195 200 205 Leu Leu Val Glu Asn Arg Ser Lys Leu Ile Gly Leu Cys Asn Glu Lys 210 215 220 Leu Asp Gln Lys Thr Lys Val Thr Thr Arg Phe Ser His Ile Thr Ser 225 230 235 240 Glu Ala Thr Val Phe Thr His Val Glu Lys Asp Thr Val Asp Ile Thr 245 250 255 Ile Pro Ala Leu Pro Pro Thr Thr Glu Leu Gly Pro Val Pro Glu Leu 260 265 270 Lys Gly Phe Asn Asp Ile Leu Pro Glu Asn Asp Asp Glu Glu Arg Val 275 280 285 Lys Arg Ala Ile Ile Gly Ser Thr Leu Ile Pro Cys Val Leu Val Asn 290 295 300 Asp Ser Ile Leu Leu Ala Asp Arg Ile Lys Glu His Pro Tyr Tyr Thr 305 310 315 320 Leu Glu Tyr Arg Gln Tyr Trp His Leu Leu Trp Ser Asp Leu Leu Thr 325 330 335 Ala Gly Ser Ser Gln Lys Lys Thr Glu Val Thr Gly Ile Ser Asn Gly 340 345 350 Ala Gln Glu Asn Met Lys Gln Leu Ile Ser Met Ser Ile Gly Thr Asp 355 360 365 Leu Gly Leu Lys Cys Thr Gly Lys Ser Ala Leu Phe Lys Glu Gln Ile 370 375 380 Leu Ser Arg Leu Asp Ile Lys Leu Ser Tyr Asn Thr Asp Leu Glu Glu 385 390 395 400 Thr Thr Lys Met Val Asp Val Glu Asn Pro Asn Asp Phe Thr Val Arg 405 410 415 Tyr Ala Lys Tyr Ala Lys Ala His Glu Phe Ile Leu Arg Arg Ser Asp 420 425 430 Gly Thr Val Val Asp Ser Pro Trp Val Val Val Asp Glu Asn Lys Met 435 440 445 Tyr Leu Gln Arg Tyr Lys Lys 450 455 <210> 183 <211> 252 <212> PRT <213> Aeromonas sp. <400> 183 Met Asn Thr Thr Val Asp Lys Ala Lys Asn Val Val Ser Arg Asn Ile 1 5 10 15 Phe Val Ser Leu Ser Ala Ser Glu Gly Glu Val Asn Phe Asn Glu Ile 20 25 30 Phe Ser Ile Thr Asp Pro Asn Ile Ala Pro Gln Ala Phe Ala Met Ala 35 40 45 Gln Val Phe Gln Gln Ala Leu Val Pro Thr Pro Asp Lys Lys Ser Leu 50 55 60 Arg Phe Asp Val Thr Lys Ala Ile Thr Leu Ile Lys Gln His Pro Glu 65 70 75 80 Met Ala Val Ile Asn Phe Thr Asp Gln Val Val Glu Gln Ser Asn Ser 85 90 95 Ala Val Thr Val Met Val Asp Lys Val Leu Asp Ile Leu Asn Lys Val 100 105 110 Leu Gly Val Val Leu Gly Ala Ala Pro Lys Ala Lys Leu Val Glu Ala 115 120 125 Ile Ser Ser Ala Phe Thr Asn Leu Asn Glu Gln Lys Asp Ser Ala Trp 130 135 140 Ile Phe Trp Glu Lys Asn Glu Ala His Lys Thr Thr Tyr Gln Tyr Asn 145 150 155 160 Ile Leu Phe Gly Val Gln Ser Lys Asp Thr Gly Leu Phe Leu Tyr Gly 165 170 175 Leu Pro Met Gly Met Glu Ile Val Val Asp Ile Asp Lys Glu Arg Val 180 185 190 Leu Phe Ile Thr Leu Lys Asp Lys Glu Ser Tyr Arg Val His Leu Gln 195 200 205 Ser Leu Ser Val Val Glu Met Leu Lys Ala Pro Ser Asn Leu Lys Leu 210 215 220 Ala Ala Arg Gly Gly Lys Asp Pro His Gln Glu Ala Gln Glu Phe Phe 225 230 235 240 Ala Gln Gln Lys Lys Lys Glu Pro Val Arg Ile Lys 245 250 <210> 184 <211> 420 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 184 Met Gly Tyr Thr Asp Lys Ser Thr Asn Glu Thr Gln Asn Ala Thr Gln 1 5 10 15 Gln Lys Thr Thr Gly Ser Tyr Tyr Asp Asn Glu Pro Lys Leu Asn Pro 20 25 30 Leu Ala Gln Ile Asp Lys Trp Thr Gln Asp Leu Ser Lys Asn Thr Gly 35 40 45 Ala Ala Asn Tyr Lys Thr Thr Leu Gly Leu Val Glu Lys Thr Leu Pro 50 55 60 Thr Ile Tyr Lys Asp Met Thr Leu Gly Asn Phe Asn Asn Thr Ala Arg 65 70 75 80 Val Leu Thr Met Tyr Gly Ala Ala Leu Ile Pro Tyr Gly Gly Val Phe 85 90 95 Ile Ser Pro Ile Ile Gly Ile Leu Trp Pro Glu Asn Thr Thr Ala Gln 100 105 110 Asp Ser Lys Val Ala Lys Met Val Lys Asp Leu Thr Ser Leu Met Asp 115 120 125 Lys Lys Ile Ser Asp Tyr Asp Leu Ala Lys Leu Gln Gln Lys Thr Asp 130 135 140 Ala Leu Met Ile Val Leu Lys Lys Phe Glu Asp Ser Val Asn Asn Lys 145 150 155 160 Pro Gln Ser Glu Ser Tyr Tyr Asp Ser Ile Gln Asn Ala Asn Ile Asn 165 170 175 Tyr Ala Asp Ile Leu Asn Thr Lys Phe Asp Glu Leu Ile Lys Glu Ser 180 185 190 Gln Thr Lys Gly Tyr Gln Leu Ala Glu Leu Pro Ile Phe Thr Ile Ile 195 200 205 Ala Thr Ala His Leu Gln Phe Leu Arg Leu Ile Glu Ala Ser Val Gln 210 215 220 Asn Pro Arg Ile Lys Met Asp Pro Glu His Leu Ser Thr Tyr Phe Pro 225 230 235 240 Lys Ala Lys Lys Lys Ala Glu Asp Tyr Arg Asn Tyr Val Asn Glu Thr 245 250 255 Phe Tyr Gly Ala Leu Glu Glu Phe His Arg Gln Thr Gly Gly Gln Leu 260 265 270 Lys Ser Asp Glu Glu Ile Glu Ala Phe Gln Lys Ile Val Asn Ile Gly 275 280 285 Lys Ile Thr Ala His Asn Glu Ala Phe Leu Phe Glu Ala Ser Asp Ala 290 295 300 Ser Asp Gly Asn Trp Glu Lys Arg Ser Gly Lys Trp Tyr Phe Ile Gly 305 310 315 320 Lys Asp Lys Ile Ala Lys Thr Gly Trp Ile Leu Leu Ile Asn Ile Trp 325 330 335 Tyr Tyr Leu Ser Pro Ala Asp Gly Thr Lys Asn Ser Ala Gly Val Val 340 345 350 Phe Asn Lys Gly Glu Met Met Thr Gly Trp Val Glu Ile Lys Asp Thr 355 360 365 Lys Thr Gly Val Lys Tyr Trp Tyr Tyr Phe Ser Pro Ala Asp Gly Phe 370 375 380 Thr Gly Ile Gly Gly Asn Thr Phe Ser Glu Gly Glu Met Val Thr Gly 385 390 395 400 Ser Val Tyr Ile Gly Asn Lys Thr Tyr Asn Phe Ser Lys Asn Gly Val 405 410 415 Cys Gln Asn Pro 420 <210> 185 <211> 341 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 185 Val Thr Asn Gly Leu Asp Ser Asn Thr Gln Asp Ser Asn Glu Leu Asp 1 5 10 15 Asn Gly Val Leu Ala Leu Asp Pro Phe Thr Phe Tyr His Ile Arg Thr 20 25 30 Phe Cys Gly Lys Thr Leu Asp Val Thr Asn Ser Ser Ile Ala Asp His 35 40 45 Ala Met Ile Ile Gln His His Ser Asn Asn Gln Leu Asn Gln Gln Phe 50 55 60 Leu Ile Phe Thr Leu Asp Asp Gly Tyr Ser Ile Ile Thr Ser Val Ile 65 70 75 80 Ser Gly Lys Val Leu Asp Ile Ser Gln Ser Gly Ser Leu Lys Gly His 85 90 95 Val Ile Gln His Tyr Leu Asn His Gly Asn His Gln Lys Phe Leu Val 100 105 110 Gly Asn Asn Gly Thr Ile Ala Ala Lys His Ser Gly Lys Val Phe Asp 115 120 125 Val Tyr Lys Ala Ser Thr Ala Asn Asn Val Pro Ile Lys Glu Asp Asn 130 135 140 Pro His Asn Gly Ala Asn Gln Lys Phe Thr Phe Glu Arg Val Arg Thr 145 150 155 160 Phe Thr Val Pro Ser Pro Ser Lys Gly Thr Leu Pro Pro Ala Pro Asp 165 170 175 Phe Lys Asn Asp Ile Asn Glu Val Leu Pro Asp Lys Thr Asn Pro Val 180 185 190 Ile Thr His Asp Thr Asn Ile Pro Cys Ile Met Ile Asp Asp Lys Thr 195 200 205 Phe Ser Ser Pro Gln Lys Ile Gln Tyr Ser Pro Tyr Tyr Lys Leu Val 210 215 220 Lys Ile Gln Tyr Trp Glu Lys Val Thr Gln Arg Ile Leu Gly Pro Arg 225 230 235 240 Asp Thr Tyr Ser Tyr Gln Lys Ser Lys Gly Val Ser Arg Thr Asp Gln 245 250 255 Ser Ser Met Thr Glu Thr Val Ser Met Ser Ile Gly Ala Asp Phe Gly 260 265 270 Phe Met Phe Lys Gly Phe Ser Ala Ser Leu Ser Thr Arg Val Thr Lys 275 280 285 Glu Leu Ser Val Thr Lys Ser Thr Ser Tyr Thr Glu Met Thr Glu Glu 290 295 300 Thr Tyr Thr Glu Ser Tyr Thr Asn Pro Phe Asn Tyr Ala Leu Ala Arg 305 310 315 320 Ala Gln Tyr Met Leu Val Asn Glu Phe Tyr Val Thr Arg Met Gly Trp 325 330 335 Tyr Thr Tyr Asn Lys 340 <210> 186 <211> 781 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 186 Val Met Asn Met Ser Ser Asn Thr Met Val Pro Tyr Asn Val Leu Arg 1 5 10 15 Asn Leu Asp Met Pro Thr Ile Ser Gly Thr Arg Trp Asn Lys Glu Met 20 25 30 Phe Thr Asn Ala Leu Asp Asn Thr Ser Ser Leu Leu Thr Leu Ile Glu 35 40 45 Lys Gly Ile Asn Asp Gly Asp Asp Val Leu Gly Leu Leu Ser Phe Ile 50 55 60 Gly Leu Thr Ala Leu Glu Ala Ile Pro Val Val Gly Gly Val Leu Ser 65 70 75 80 Ser Ile Val Ser Met Leu Phe Phe Pro Thr Lys Ser Ser Ile Asp Phe 85 90 95 Lys Lys Ile Trp Glu His Leu Glu Lys Ala Ile Asn Gln Ile Val Asp 100 105 110 Lys Lys Ile Glu Glu Ala Leu Met Ser Gln Leu Met Gln Glu Ile Ala 115 120 125 Gly Leu Ala Asn Val Leu Glu Glu Tyr Arg Asp Ala Tyr Asp Ser Tyr 130 135 140 Asn Gly Lys Lys Val Phe Asp Ile Gln Asp Arg Leu Thr Pro Glu Glu 145 150 155 160 Tyr Leu Val Gln Val Phe Thr Ser Ala Asn Leu Leu Phe Ile Gln Arg 165 170 175 Ile Pro Thr Phe Gln Asn Pro Lys Tyr Asp Val Leu Phe Leu Pro Phe 180 185 190 Phe Val His Val Ala Glu Met His Ile Leu Leu Ile Arg Asp Ala Ala 195 200 205 Ile His Gly Leu Glu Trp Gly Met Asp Glu Glu Ile His Gln Lys Phe 210 215 220 Lys Arg Asp Phe Lys Lys Ile Ile Asp Lys Tyr Thr Asn His Leu Leu 225 230 235 240 Asn Thr Tyr Lys Lys Gly Leu Lys Glu Val Ser Glu Arg Glu Leu Asn 245 250 255 Asp Lys Asp Phe Pro Thr Thr Asn Asn Lys Tyr His Tyr Ile Asn Thr 260 265 270 Val Arg Trp Asn Val Ile Asn Gln Tyr Lys Arg Gly Met Thr Leu Thr 275 280 285 Val Phe Asp Phe Ala Tyr Lys Trp Lys Tyr Tyr Gln Glu Ile Tyr Gln 290 295 300 Asn Asn Ile Glu Leu Asn Pro Phe Arg Thr Ile Tyr Ser Asp Ile Ala 305 310 315 320 Gly Ser Val Tyr Pro Tyr Glu Lys Ala Thr Asn Glu Ile Asp Thr Ile 325 330 335 Ile Lys Asp Asn Asn Leu Lys Tyr Arg Gly Ile Phe Lys Arg Leu Gln 340 345 350 Val Asn Tyr Ala Glu Arg Ile Asp Ser Ile Gln Ser Ser Tyr Ile Gln 355 360 365 Asn Asn Glu Ile Ile Asp Ser Glu Arg Thr Gly Gly Thr Gly Gly Arg 370 375 380 Glu Ser Val Leu Asp Ile Glu Ser Pro Val Lys Asn Pro Leu Met Gln 385 390 395 400 Val Asn Met Trp Ser Glu Leu Val Pro Ile Ser Leu Gly Phe Lys Phe 405 410 415 Tyr Asn Glu Lys Glu Lys Asn Ile Gly Gly Gly Ser Trp Trp Pro Asn 420 425 430 Pro His Lys Phe Gly Ala Tyr Gln Tyr Val Gly Asn Lys Val Ser Ser 435 440 445 Ile Met Gly Phe Gly Lys Asn Ala Thr Gly Gly Phe Asn Ser Leu Asp 450 455 460 Ala Met Val Val Gly Phe Lys Arg Asp Asp Tyr Thr Pro Glu Asn Arg 465 470 475 480 Phe Val Gly Val Ser Lys Asn Asp Glu Pro Ile Thr Lys Val Ile Asp 485 490 495 Val Gly Asn Tyr His Gln Gly Lys Phe Glu Ser Asn Ile Thr Met Ile 500 505 510 Asp Glu Pro Met Phe Gly Asp Gly Val Leu Gln Leu Glu Asn Tyr Ser 515 520 525 Asn Asn Leu Asn Gln Asp Ser Tyr Val Thr Tyr Gln Ile His Thr Glu 530 535 540 Thr Ala Gly Thr Tyr Glu Leu His Ala Val Ile Gly Ala Glu Lys Gln 545 550 555 560 Lys Asp Lys Val Val Leu Lys Val Ser Ile Asn Gly Asn His Ser Glu 565 570 575 Asn Ile Thr Thr Asp Phe Phe Asp Asn Gly Asp Ile Trp Asp Gly Met 580 585 590 Ser Leu Asn Asp Gly Phe Val Tyr Lys Arg Val Leu Ile Gly Arg Phe 595 600 605 Gln Phe Lys Lys Gly Leu Asn Asn Ile Thr Ile Tyr Asn Gly Val Leu 610 615 620 Gln Thr Ser Ala Ser Ile Lys Ile Trp Asn Leu Ala Ala Leu Glu Leu 625 630 635 640 Thr Ile Pro Asp Asn Thr Glu Trp Lys Phe Gln Asn Gly Asp Phe Ser 645 650 655 Lys Gly Leu Lys Gly Trp Thr Val Glu Glu Gly Ser Pro Ser Ala Gly 660 665 670 Asn Gln Tyr Leu Asp Met His Gln Asn Ser Lys Val Ser Gln Thr Ile 675 680 685 Lys Val Asn Pro Asn Thr Thr Tyr Glu Leu Ser Tyr Asp Ser Ile Thr 690 695 700 Pro Ser Ser Asn Asn Phe Phe Gly Tyr Gly Thr Leu Tyr Leu Asp Phe 705 710 715 720 Leu Ser Met Asp Gly Ser Lys Gln Ser Gly Val Ala His Pro Ile Glu 725 730 735 Gln Gln Gly Asn Ser Trp Ala Arg Lys Thr Tyr Lys Phe Thr Thr Pro 740 745 750 Ser Asp Ile Lys Lys Leu Lys Leu Thr Ile Ala Asn Glu Ala Ser Asn 755 760 765 Gln Gly Phe Asn Ile Asp Asn Ile Ala Val Thr Glu Gly 770 775 780 <210> 187 <211> 322 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 187 Met Tyr Ile Leu Leu Leu His Phe Arg Lys Lys Trp Tyr Ile Ile Lys 1 5 10 15 Ser Gln Lys Phe Lys Met Asn Gln Asp Glu Lys Ile Gln Arg Glu Tyr 20 25 30 Phe Pro Glu Asn Asp Pro Leu Val Gly Gly Ile Ala Gly Thr Ile Gly 35 40 45 Thr Met Gly Gly Val Ile Gly Gly Ala Ala Leu Ala Ser Arg Val Asp 50 55 60 Tyr Gly Leu Lys Ser Gln Leu Asn Gln Val Asn Ile Thr Ser Val Gly 65 70 75 80 Thr Asp Phe Lys Val Thr Pro Ser Lys Val Val Glu Glu Asp Gln Gly 85 90 95 Val Ile Asn Leu Leu Ser Tyr Arg Asn Asn Thr Pro Glu Lys Gln Lys 100 105 110 Ala Phe Thr Thr Glu Glu Ser Tyr Lys Lys Val Asp Thr Val Thr Ala 115 120 125 Thr Asn Gln Tyr Gly Phe Lys Leu Ser Ala Lys Ser Val Thr Lys Phe 130 135 140 Gly Phe Asp Ile Gly Leu Ala Lys Gly Glu Gln Thr Phe Glu Val Ser 145 150 155 160 Ala Glu Phe Ala Phe Asn Arg Thr Asp Thr Phe Thr Thr Thr Asn Glu 165 170 175 Lys Asn Val Thr Phe Lys Ala Gln Glu Val Ile Ala Ala Pro Gly Gly 180 185 190 Thr Thr Asp Tyr Phe Ser Arg Val Lys Lys Ala Lys Phe Ser Gly Ser 195 200 205 Phe Gln Thr Asp Ala Ala Leu Asp Ser Leu Lys Val Lys Leu Pro Ile 210 215 220 Val Lys Gly Gly Asn Met Asn Val Thr His Thr Glu Glu Val Thr Leu 225 230 235 240 Asn Ser Glu Asp Leu Tyr Asn Ile Phe Lys Leu Thr Ser Lys Asp Phe 245 250 255 Pro Leu Pro Ser Tyr Leu Ser Phe Asp Asp Thr Asn Lys Ser Ile Leu 260 265 270 Val Lys Asn Ala Thr Phe Asn Tyr Thr Gly Glu Ile Gly Tyr His Thr 275 280 285 Ala Ile Asp Ala Lys Phe Thr Pro Phe Asp Gln Thr Lys Ala Thr Ala 290 295 300 Val Met Pro Tyr Ala Lys Tyr Ala Glu Lys Thr Gln Ala Asn Ala Leu 305 310 315 320 Leu Arg <210> 188 <211> 389 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 188 Met Lys Ser Leu Ser Lys Lys Val Met Ala Gly Leu Leu Val Gly Ala 1 5 10 15 Thr Ser Leu Ser Ile Trp Ala Pro Ala Ser Gln Ala Glu Thr Pro Glu 20 25 30 Lys Asn Lys Tyr Tyr Ser Ile Tyr Ser Lys Val Asn Ser Thr Leu Ala 35 40 45 Trp Thr Pro Tyr Ser Ser Ser Tyr Asp Gly Ala Ile Thr Asn Val Ile 50 55 60 Lys Leu Asn Met Glu Asp Asn Gln Lys Tyr Leu Phe Phe Pro Leu Asn 65 70 75 80 Gly Gly Ser Tyr Ala Ile Val Asn Lys Ser Ser Gly Lys Val Ala Ser 85 90 95 Ile His Thr Asn Leu Val Val Pro Arg Val Gly Ser Phe Ser Cys Asn 100 105 110 Gly Ser Ser Gly Gln Lys Trp Asn Leu Arg Asp Lys Gly Asn Gly Tyr 115 120 125 Tyr Glu Phe Met Asn Gln Gly Asn Gly Lys Val Ala Ala Thr Thr Leu 130 135 140 Asn Ser Ser Gly Ala Ile Gln Asp Leu Ser Val Gly Phe Gly Asn Ser 145 150 155 160 Asn Pro Ser Asp Pro Glu Lys Leu Phe Ser Phe Ser Ser Pro Ile Ala 165 170 175 Ser Ile Met Tyr Gln Thr Leu Asn Met Glu Glu Asn Pro Thr Phe Ser 180 185 190 Leu Pro Asn Leu Pro Asn Thr Gly Thr Arg Pro Ala Ala Pro Glu Tyr 195 200 205 Thr Gly Gly Ile Asp Gln Gln Leu Pro Gln Thr Ser Asn Ser Val Val 210 215 220 Val Gly Ala Ser Leu Ile Pro Cys Ile Met Val Asn Asp Asn Ser Val 225 230 235 240 Asp Glu Tyr Thr Lys Leu His Asn Ser Pro Tyr Tyr Thr Leu Ile Lys 245 250 255 Glu Glu Phe Trp Asp Lys Thr Phe Ser Ala Val Ile Pro Ser Gly Leu 260 265 270 Thr Arg Asn Tyr Ala Phe Lys Thr Gly Met Thr Thr Val Asp Gln Gln 275 280 285 Lys Met Thr Asp Thr Leu Ser Met Lys Ile Gly Ala Asp Leu Gly Leu 290 295 300 Lys Phe Gly Asp Leu Thr Ala Ala Val Lys Ala Glu Ile Ser Arg Thr 305 310 315 320 Ile Gln Thr Glu Ile Ser Thr Thr Asn Thr Glu Ala Ser Glu Glu Thr 325 330 335 Ile Thr Ser Thr Val Ala Ser Glu Pro Gly Lys Thr Thr Gly Phe Thr 340 345 350 Glu Tyr Gln Leu Ala Thr Lys Tyr Thr Leu Lys Arg Ala Asp Gly Ser 355 360 365 Leu Val Ser Glu Pro Trp Ile Val Lys Asn Asn Lys Ile Thr Ile Ala 370 375 380 Arg Lys Asn Ala Gln 385 <210> 189 <211> 372 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 189 Met Thr Asn Glu Leu Asn Gly Lys Met Gln Glu Ser Lys Glu Leu Asp 1 5 10 15 Ser Gly Ile Leu Ala Leu Asp Pro Phe Thr Phe Tyr Arg Ile Arg Thr 20 25 30 Phe Cys Gly Lys Met Phe Asp Val Ser Gly Gln Ser Ile Ala Asn Glu 35 40 45 Ala Arg Val Val Gln Tyr Ser Thr Asn Asn Lys Lys Asn Gln Asn Phe 50 55 60 Leu Ile Phe Thr Leu Asp Asp Asn Tyr Ser Ile Ile Ala Ala Glu His 65 70 75 80 Ser Gly Lys Val Leu Asp Ile Ala Asp Thr Gly Thr Ile Lys Gly Arg 85 90 95 Leu Ile Gln Tyr Asn Phe Ser Asn Gly Thr Asn Gln Gln Phe Leu Ile 100 105 110 Asn Asn Asn Gly Thr Ile Ala Ile Lys Arg Ser Gly Lys Val Leu Asp 115 120 125 Val Ala Asn Gly Ser Thr Ala Asn Glu Val Pro Ile Ile Glu Tyr Asn 130 135 140 Phe Gly Asn Ala Ala Asn Gln Lys Phe Thr Phe Glu Arg Val Arg Asn 145 150 155 160 Phe Gln Val Pro Ala Pro Ser Thr Gly Thr Leu Pro Thr Ala Pro Asp 165 170 175 Phe Arg Asn Asp Ile Asn Glu Gln Leu Pro Asp Lys Thr Asn Pro Ile 180 185 190 Ile Thr His Tyr Thr Asn Val Pro Tyr Ile Ile Val Gly Asp Lys Thr 195 200 205 Phe Asp Ser Gln Gln Lys Ile Gln Ser Ser Pro Tyr Tyr Lys Leu Val 210 215 220 Lys Ile Gln Tyr Trp Glu Lys Val Thr Gln Arg Ile Leu Gly Pro Arg 225 230 235 240 Asp Thr Tyr Ser Tyr Gln Lys Lys Thr Gly Ile Ser Arg Thr Asp Gln 245 250 255 Val Ser Met Thr Glu Met Val Ser Met Ser Val Gly Ala Asp Phe Gly 260 265 270 Phe Met Phe Lys Gly Phe Ser Ala Ser Leu Ser Thr Lys Ile Thr Lys 275 280 285 Glu Leu Ser Val Thr Lys Ser Thr Ser Thr Thr Glu Met Thr Glu Gln 290 295 300 Ile His Thr Glu Ser Tyr Thr Asn Pro Phe Asn His Glu Leu Ala Arg 305 310 315 320 Ala Gln Tyr Met Leu Val Asn Glu Phe Tyr Val Thr Arg Met Asp Gly 325 330 335 Thr Arg Ile Thr Ala Asn Trp Thr Leu Arg Asp Asn Thr Gln Thr Val 340 345 350 Thr Arg Ile Phe Pro Lys Ser Lys Ser Ser Thr Asp Gly Val Gly Glu 355 360 365 Ser Thr Ser Leu 370 <210> 190 <211> 338 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 190 Met Thr Asp Val Ile Pro Asp Ile Asn Tyr Val Leu Asn Leu Lys Ala 1 5 10 15 Asn Ser Tyr Leu Arg Trp Asp Val Ala Tyr Glu Ser Leu Asp Glu Asn 20 25 30 Ala Gln Ile Ile Leu Tyr Gly Gln Ser Thr Lys Ala Asn Gln Arg Phe 35 40 45 Ile Phe Met Ser Leu Asp Asn Gln Leu Tyr Ala Ile Val Ser Ala Asn 50 55 60 Ser Gly Lys Val Val Tyr Thr Asn Gly Asp Lys Phe Tyr Gln Ala Ser 65 70 75 80 Trp Asn Gly Asp Asp Ser Gln Lys Trp Ser Leu Thr Asn Thr Ser Ala 85 90 95 Asn Tyr Phe Glu Ile Lys Ser Gln Lys Tyr Gly Lys Val Ala Ser Tyr 100 105 110 Gly Ser Gly Gly Gly Glu Tyr Val Asp Leu Asp Tyr Pro Asn Ala Gly 115 120 125 Asp Asn Asp Arg Leu Phe Gln Leu Ile Phe Asp Gln Pro Ala Asn Ser 130 135 140 Leu Ser Lys Pro Ser Leu Pro Val Pro Gln Asn Arg Pro Ser Val Pro 145 150 155 160 Thr Tyr Thr Ser Gly Pro Tyr Glu Thr Met Pro Asp Arg Ser Glu Ser 165 170 175 Arg Val Val Gly Ala Ser His Ile Pro Tyr Phe Met Val Asn Asp Gly 180 185 190 Ser Arg Ser Asp Asn Ile Lys Leu Asn Ser Ser Pro Tyr Tyr Lys Leu 195 200 205 Leu Lys Glu Val Tyr Trp Glu Lys Val Phe Ser Thr Val Val Ala Pro 210 215 220 Asn Gln Gln Gln Gln Tyr Ser Tyr Thr Thr Gly Val Ser Ser Glu Asp 225 230 235 240 Gln Lys Thr Met Ser Asp Thr Leu Gln Met Thr Phe Gly Leu Asp Leu 245 250 255 Gly Leu Asn Phe Gln Lys Ala Thr Ala Ala Leu Ser Ala Ser Ile Thr 260 265 270 Arg Thr Leu Asn Thr Thr Ile Ser Ser Thr Asn Ser Asn Ser Thr Ser 275 280 285 Thr Ser Ile Ser Ser Val Val Ser Gly Thr Ala Gly Tyr Val Thr Gly 290 295 300 Tyr Thr Ile Tyr Gln Leu Val Ser Lys Tyr Thr Leu Tyr Arg Ala Asp 305 310 315 320 Gly Thr Ser Val Ser Asn Pro Val Ile Thr Arg Ser Pro Asn Glu Ile 325 330 335 Val Asn <210> 191 <211> 270 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 191 Val Asp Thr Ser Arg Leu Thr Val Glu Asn Ala Glu Ser Tyr Gly Phe 1 5 10 15 Glu Ile Lys Glu Ser Lys Pro Gln Gly Thr Met Phe Met Gly Glu Ser 20 25 30 Thr Leu Asn Asn Arg Thr Asp Glu Thr Gln Thr Leu Asn Ser Asp Ser 35 40 45 Phe Thr Lys Thr Leu Thr Asp Ser Ile Thr Leu Ser Val Thr Asn Gly 50 55 60 Ile Thr Thr Thr Val Asn Ile Ser Ile Ser Gly Lys Ile Phe Gly Met 65 70 75 80 Gly Ala Glu Thr Ser Met Ser Phe Glu Val Ser Thr Ser Thr Thr Asn 85 90 95 Glu Gln Thr Asn Glu Glu Ser Val Ala Tyr Thr Val Pro Ser Gln Thr 100 105 110 Ile Val Val Pro Ala Gln Thr Thr Tyr Tyr Val His Thr Leu Leu Glu 115 120 125 Arg Asn Gln Leu Glu Gly Ile Cys Arg Leu Arg Ala Asp Leu Thr Gly 130 135 140 Phe Phe Phe Val Leu Thr Lys Phe Ala Gly Lys Glu Val Pro Cys Tyr 145 150 155 160 Phe Gly Glu Ile Tyr Asp Phe Val Asn Gln Tyr Gln Ser Leu Leu Pro 165 170 175 Leu Pro Ser Gly Ile Ser Leu Asn His Ser Lys Lys Ser Ile His Phe 180 185 190 Glu Gly Ile Ala Glu Tyr Phe Tyr Gly Thr Gly Thr Lys Phe His Ile 195 200 205 Thr Val Ser Asp Lys Pro Ser Ser Gln Gly Thr Gln Glu His Lys Ser 210 215 220 Ile Asp Thr Lys Thr Gly Leu Gly Thr Tyr Pro Ile Gly Leu Asn Gly 225 230 235 240 Lys Asn Leu Asn Leu Asp Leu Asn Asp Leu Lys Glu His Met Asp Pro 245 250 255 Lys Asp Phe Glu Lys Leu Lys Glu Leu Gln Asn Glu Lys Val 260 265 270 <210> 192 <211> 373 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 192 Val Gly Glu Ser Met Asn Phe Lys Val Gly Thr Lys Tyr Met Phe Lys 1 5 10 15 Asn Lys Asn Ser Arg Lys Tyr Leu Asp Ile Ser Gly Asn Ser Thr Ala 20 25 30 Asn Asn Gly Asn Val Gln Gln Tyr Glu Phe Ile Pro Asp Gly Pro Ser 35 40 45 Glu Arg Phe Phe Leu His Pro Leu Asp Asn Asn Tyr Tyr Ala Met Ile 50 55 60 Asn Leu Asn Ser Gly Lys Val Ile Asp Ile Ser Gly Asn Ser Thr Ala 65 70 75 80 Asn Asn Ala Asn Ile Gln Gln Tyr Glu Trp Leu Gly Asp Ser Pro Ser 85 90 95 Glu Tyr Trp Tyr Phe His Arg Glu Ala Asp Gly Tyr Tyr Val Ile Glu 100 105 110 Ser Lys Leu Ser Gly Lys Val Leu Asp Ile Lys Gly Asn Ser Thr Ala 115 120 125 Asn Asn Ala Asn Val Gln Gln Tyr Gln Phe Ile Pro Asp Ser Pro Ala 130 135 140 Glu Arg Phe Ala Ala Glu Glu Ala Gly Ser Val Ser Leu Pro Ser Ile 145 150 155 160 Asn Thr Lys Pro Leu Ser Pro Val Pro Gln Tyr Glu Thr Ile Asn Asp 165 170 175 Gln Leu Pro Ala Glu Thr Glu Arg Val Val Thr Ala Phe Ser Ile Val 180 185 190 Pro Ala Ile Ser Val Lys Asp Pro His Tyr Gly Asn Asp Thr Val Lys 195 200 205 Gln Ile Lys Glu Asn Pro Tyr Tyr Met Val Val Lys Lys Gln Trp Trp 210 215 220 Lys Lys Gln Glu Ser Tyr Val Leu Ala Pro Ser Glu Lys Tyr Ile Phe 225 230 235 240 Glu Thr Lys Thr Gly Ile Lys Gln Ile Asp Gln Glu Thr Ala Thr Lys 245 250 255 Thr Val Ser Trp Ser Ile Gly Ala Asp Met Gly Phe Ser Phe Lys Gly 260 265 270 Phe Ser Leu Gly Leu Ser Thr Gln Tyr Ser Thr Gln Leu Gln Asn Ser 275 280 285 Ile Ser His Thr Thr Glu Gln Leu Lys Glu Glu Val Asn Arg His Glu 290 295 300 Ile Ile Asn Pro Phe Ser Glu Arg Met Ala Tyr Ser Arg Tyr Ile Leu 305 310 315 320 Thr Thr Glu Tyr Ser Val Gln Arg Lys Asn Gly Glu Glu Leu Phe Gly 325 330 335 Tyr Tyr Arg Gln Lys His Pro Lys Leu Phe Asp Lys Gln Lys Leu Tyr 340 345 350 Thr Tyr Glu Glu Leu Lys His Arg Ala Val Asn Tyr Cys Ser Ser His 355 360 365 Leu Val Ile His Leu 370 <210> 193 <211> 322 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 193 Met Lys Lys Asn Lys Lys Lys Gln Ile Leu Ser Leu Ala Met Leu Val 1 5 10 15 Ser Met Gly Ala Ser Phe Ala Ile Ser Ser Pro Asp Ser Val Ser Ala 20 25 30 Ala Gln Ile Ser Pro Val Gln Asn Thr Ala Gln Gln Gln Ser Val Ser 35 40 45 Ile Ser Asp Trp Arg Glu Pro Phe Gln Lys Thr Tyr Lys Ala Ala Lys 50 55 60 Leu Arg Asp Pro Asn Arg Phe Phe Ser Asn Glu Ala Thr Leu Asp Leu 65 70 75 80 Ser Ser Ile Tyr Gln Ser Ser Val Glu Ala Asp Gly Ser Pro Thr Ile 85 90 95 Thr Asn Ser Lys Ser Leu Phe Val Gly Arg Thr Thr Leu Thr Asn Arg 100 105 110 Thr Asn Arg Asp Gln Thr Leu Thr Thr Asp Ser Phe Ser Lys Thr Phe 115 120 125 Gly Asn Ser Val Ser Asn Ser Thr Thr Asn Gly Phe Asn Leu Gly Val 130 135 140 Ser Thr Ser Ala Ser Phe Gly Ile Pro Leu Ile Gly Glu Thr Ser Ile 145 150 155 160 Glu Ile Ser Thr Glu Tyr Asn Phe Ser Asn Thr Ala Glu Lys Thr Lys 165 170 175 Thr Glu Ser Tyr Thr Tyr Thr Ala Ser Pro Gln Asn Ile Val Val Pro 180 185 190 Ala Asn Ser Ser Val Glu Val Ile Val Asn Leu Asn Thr Ala Lys Ile 195 200 205 Ser Gly Asn Val Lys Leu Leu Ser His Val Asp Gly Gln Val Ser Tyr 210 215 220 Arg Asn Asn Lys Tyr Asn Lys Ile Ser Thr Ser Phe Gly Gly Phe Leu 225 230 235 240 Lys His Ser Val Arg Pro Asn Glu Ile Ala Ser Asn Val Lys Val His 245 250 255 Pro Thr Ser Lys Gly Ala Tyr Leu Ile Gly Lys Gly Lys Tyr Ser Ala 260 265 270 Glu Tyr Gly Thr Glu Phe Ser Val Thr Val Arg Pro Val Ala Lys Pro 275 280 285 Asn Thr Leu Ala Ala Lys Ser Ser Ser Met Val Ser Glu Asn Ser Lys 290 295 300 Ala Thr Ser Glu Gly Tyr Thr Tyr Thr Val Lys Pro Glu Val Lys Lys 305 310 315 320 Glu Gln <210> 194 <211> 355 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 194 Met Ala Ile Leu Asn Asn Val Tyr Tyr Val Ile Ala Leu Lys Ala Asn 1 5 10 15 Asp Leu Leu Val Trp Asp Ile Lys Gly Glu Ser Arg Asp Asn Gly Val 20 25 30 Pro Val Leu Leu Tyr Gln Ser Arg Gln Ser Asp Asn Gln Leu Phe Leu 35 40 45 Phe Phe Glu Leu Asp Asn Gly Lys Tyr Ala Ile Val Asn Tyr Asn Ser 50 55 60 Gly Lys Cys Ile Tyr Phe Asp Tyr Arg Ile Tyr Ser Pro Gly Leu Gly 65 70 75 80 Ala Gly Gln Thr Lys Trp Thr Gly Ala Asp Ser Gln Gln Trp Tyr Leu 85 90 95 Arg Ser Val Asp Pro Ser His Asn Gln Tyr Glu Ile Val Asn Gln Gly 100 105 110 Phe Gly Thr Val Ala Ser Tyr Ala Gly Asp Gly Ser Val Lys Tyr Val 115 120 125 Asp Ser Asp Asp Ala Asn Pro Ser Asp Pro Asp Arg Val Phe Gly Ile 130 135 140 Asn Pro Thr Thr Arg Tyr Pro Ile Thr Leu Pro Thr Leu Pro Ala Ile 145 150 155 160 Gly Thr Arg Pro Ala Val Pro Asp Tyr Phe Ser Ser Pro Tyr Asp Thr 165 170 175 Met Pro Ala Thr Ser Ala Ser Gln Ile Val Gly Ala Ser Leu Ile Pro 180 185 190 Cys Ile Met Val Asn Asp Gly Gln Gln Ala Asp Tyr Thr Lys Ile Gln 195 200 205 Asn Ser Pro Tyr Tyr Lys Leu Ile Lys Glu Glu Tyr Trp Glu Gln Thr 210 215 220 Tyr Ser Leu Val Leu Ala Pro Asn Gln Lys Arg Gly Tyr Ser Tyr Thr 225 230 235 240 Thr Gly Thr Ser Ser Val Asp Gln Thr Arg Met Thr Asn Thr Leu Asn 245 250 255 Met Glu Ile Gly Ala Asp Phe Gly Leu Lys Phe Asn Asp Val Thr Ala 260 265 270 Lys Ile Ser Gly Lys Ile Ser Arg Thr Ile Gln Thr Glu Val Ser Thr 275 280 285 Thr Asn Gln Gln Ser Val Ser Glu Thr Lys Ser Asp Glu Ile Asn Asn 290 295 300 Gly Thr Ser Asn Tyr Thr Ile Gly Tyr Thr Gln Tyr Gln Leu Val Thr 305 310 315 320 Lys Tyr Thr Leu Tyr Arg Met Asp Gly Thr Ala Val Ser Asn Pro Phe 325 330 335 Ile Ser Lys Asn Asp Lys Ile Ala Val Thr Arg Ser Arg Ser Gln Leu 340 345 350 Ala Thr Gly 355 <210> 195 <211> 411 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 195 Leu Ser Thr Lys Leu Gly Gly Thr Ile Met Lys Ser Ile Ser Lys Lys 1 5 10 15 Val Met Ala Gly Leu Leu Val Gly Ala Thr Ser Leu Ser Ile Trp Ala 20 25 30 Pro Ile Ser Glu Ala Ala Ala Pro Glu Asn Asn Arg Tyr Tyr Asn Ile 35 40 45 Ala Leu Lys Ser Asn Pro Lys Lys Val Trp Asn Val Ser Gln Ala Ser 50 55 60 Asn Asp Asn Asp Arg Ala Ile Val Leu Trp Gln Gly Gly Ser Ala Asp 65 70 75 80 His Glu Arg Phe Ala Phe Phe Gln Leu Asp Gly Gly Ala Tyr Ala Ile 85 90 95 Val Asn Lys Asn Ser Gly Lys Val Val Thr Phe Gly Asn Gly Ser Trp 100 105 110 Val Ser Gly Gly Pro Ile Pro Ala Asn Glu Thr Leu Gln Gln Gln Lys 115 120 125 Trp Thr Gly Glu Ala Lys Gln Lys Trp Asn Leu Arg Asp Leu Gly Ser 130 135 140 Asn Gly Gln Gly Ser Asn Asn Tyr Glu Ile Val Asn Gln Ala Asn Gly 145 150 155 160 Lys Val Pro Ser Tyr Arg Trp Ile Gly Ser Val Val Asp Asn Thr Glu 165 170 175 Tyr Leu Gln Leu Asp Asn Ser Asn Pro Ser Asp Pro Asp Lys Val Phe 180 185 190 Thr Leu Phe Asn Gly Thr Leu Asn Ile Phe Gly Gln Asn Met Thr Phe 195 200 205 Phe Asn Asp Thr Ile Ser Val Pro Lys Leu Pro Ala Thr Gly Thr Arg 210 215 220 Pro Asp Ala Pro Asn Tyr Thr Gly Gly Val Asp Gln Gln Leu Pro Gln 225 230 235 240 Val Ser Asp Ser Val Val Val Gly Ala Ser Leu Ile Pro Cys Ile Met 245 250 255 Val Asn Asp Asn Gln Ala Ser Asp Tyr Thr Lys Ile His Asn Ser Pro 260 265 270 Tyr Tyr Thr Leu Val Lys Glu Glu Tyr Trp Asp Lys Thr Tyr Ser Ala 275 280 285 Val Ile Pro Ala Gly Val Thr His Asn Tyr Ser Phe Thr Thr Gly Met 290 295 300 Ser Ser Val Asp Gln Gln Lys Met Thr Asp Thr Leu Ser Met Ser Ile 305 310 315 320 Gly Ala Asp Phe Gly Leu Ser Phe Gly Gly Ala Ser Ala Ser Leu Lys 325 330 335 Thr Glu Ile Ser Arg Thr Ile Gln Thr Glu Ile Thr Ser Thr Asn Thr 340 345 350 Asn Ala Ser Glu Glu Lys Val Ala Arg Ala Val Glu Ser Glu Pro Gly 355 360 365 Lys Thr Thr Gly Phe Thr Glu Tyr Gln Leu Ala Thr Arg Tyr Thr Leu 370 375 380 Lys Arg Ala Asp Gly Ser Asn Val Ser Asp Pro Trp Val Val Lys Asn 385 390 395 400 Asn Lys Ile Thr Ile Thr Arg Lys Asn Ala Gln 405 410 <210> 196 <211> 380 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 196 Val Ser Asn Glu Asn Ser Ser Lys Glu Asn Leu Asn Thr Pro Leu Ile 1 5 10 15 Asn Asp Glu Asp Leu Ile Pro Val Glu Ile Lys Ala Ser Gly Val Arg 20 25 30 Ile Ser Phe Pro Asp Phe Tyr Phe Tyr Lys Ile Arg Thr Phe Cys Gly 35 40 45 Lys Tyr Ile Asp Ile Gln Asp Ala Ser Thr Ala Asn Asn Lys Ala Ala 50 55 60 Ile Gln Tyr Thr Ala Asn Asn Asn Asn Asn Gln Lys Phe Leu Ile Phe 65 70 75 80 Thr Leu Asp Asn Asn Tyr Ser Val Ile Ala Ala Lys His Ser Gly Lys 85 90 95 Val Leu Asp Ile Met Asp Ile Pro Leu Gly Pro Gly Leu Pro Phe Met 100 105 110 Leu Ile Gln Tyr Asp Phe Gln Asn Gly Asp Asn Gln Lys Phe Phe Ile 115 120 125 Ala Asn Asp Gly Ala Ile Ala Val Lys Lys Thr Gly His Val Trp Asp 130 135 140 Val Lys Ser Gly Ser Thr Lys Asp Asp Thr Pro Ile Ile Pro Tyr Asn 145 150 155 160 Tyr Ser Gly Ala Ser Asn Gln Lys Phe Ser Leu Glu Asn Ser Gly Thr 165 170 175 Ala Ser Val Lys Pro Pro Glu Leu Gly Asp Leu Pro Asn Ser Pro Asp 180 185 190 Phe Lys Thr Asn Asp Leu Asn Glu Ile Leu Pro Asp Asn Thr Thr Pro 195 200 205 Val Ile Thr His Ala Thr Tyr Leu Pro Tyr Phe Met Val Lys Asp Pro 210 215 220 Tyr Tyr Asn Thr Gln Gln Lys Met Gln Asn Ser Pro Tyr Tyr Ile Leu 225 230 235 240 Val Arg Arg Gln Tyr Trp Glu Lys Ile Ser Gln Arg Ile Val Gly Ala 245 250 255 Gly Glu Ser Tyr Lys Tyr Glu Gln Thr Thr Gly Val Ala Arg Thr Asp 260 265 270 Gln Ile Ser Met Thr Glu Thr Thr Glu Ile Ala Ile Gly Ala Asp Leu 275 280 285 Gly Phe Met Phe Lys Gly Phe Ser Ala Asn Leu Ser Thr Ser Ile Thr 290 295 300 Lys Thr Leu Ser Val Thr Lys Ser Thr Ser Thr Thr Glu Ser Val Ser 305 310 315 320 Lys Thr Glu Thr Val Thr Asp Ser Asn Pro Phe Met Tyr Thr Ile Ala 325 330 335 Arg Ala Lys Tyr Met Leu Ile Asn Glu Tyr Tyr Val Thr Arg Ala Asn 340 345 350 Gly Gln Leu Ile Thr Ser Gly Asp Ala Thr Tyr Trp Lys Val Pro Asn 355 360 365 Pro Asn Gln Thr Val Thr Arg Thr Ile Pro Gln Pro 370 375 380 <210> 197 <211> 401 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 197 Met Lys Ser Ile Ser Lys Lys Val Met Ala Gly Leu Leu Val Gly Ala 1 5 10 15 Thr Ser Leu Ser Ile Trp Ala Pro Ile Ser Glu Ala Ala Ala Pro Glu 20 25 30 Asn Asn Arg Tyr Tyr Asn Ile Ala Leu Lys Ser Asn Thr Lys Lys Val 35 40 45 Trp Asn Val Ser Gln Ala Ser Asn Asp Asn Asp Arg Ala Ile Val Leu 50 55 60 Trp Gln Gly Gly Ser Ala Asp His Glu Arg Phe Ala Phe Phe Gln Leu 65 70 75 80 Asp Gly Gly Ala Tyr Ala Ile Val Asn Lys Asn Ser Gly Lys Val Val 85 90 95 Thr Phe Gly Thr Gly Ser Trp Val Ser Gly Gly Pro Ile Pro Ala Ser 100 105 110 Glu Thr Leu Gln Gln Gln Lys Trp Thr Gly Glu Ala Lys Gln Lys Trp 115 120 125 Asn Leu Arg Asp Leu Gly Ser Asn Gly Gln Gly Ser Asn Asn Tyr Glu 130 135 140 Ile Val Asn Gln Ala Asn Gly Lys Val Pro Ser Tyr Arg Trp Ile Gly 145 150 155 160 Ser Val Val Asp Asn Thr Glu Tyr Leu Gln Leu Asp Asn Ser Asn Pro 165 170 175 Ser Asp Ala Asp Lys Val Phe Thr Leu Phe Asn Gly Thr Met Asn Leu 180 185 190 Gly Gly Met Asp Phe Thr Phe Phe Asn Asp Thr Ile Ser Val Pro Lys 195 200 205 Leu Pro Ala Thr Gly Thr Arg Pro Glu Ala Pro Val Tyr Thr Gly Gly 210 215 220 Ala Asp Gln Gln Leu Pro Gln Thr Ser Asn Ser Val Val Val Gly Ala 225 230 235 240 Ser Leu Ile Pro Cys Phe Met Val Asn Asp Asn Gln Ala Ser Asp Phe 245 250 255 Thr Lys Ile His Asn Ser Pro Tyr Tyr Thr Leu Val Lys Glu Glu Tyr 260 265 270 Trp Asp Lys Thr Phe Ser Lys Val Ile Gln Pro Gly Leu Ser Glu Ser 275 280 285 Tyr Ser Tyr Lys Thr Gly Val Ser Ser Val Asp Gln Gln Lys Met Thr 290 295 300 Asp Thr Leu Ser Met Lys Ile Gly Ala Asp Leu Gly Ile Lys Phe Gly 305 310 315 320 Asp Ala Ser Ala Ser Leu Lys Ser Glu Ile Ser Arg Thr Ile Gln Thr 325 330 335 Glu Ile Ser Thr Thr Asn Ser Glu Ala Thr Glu Glu Thr Arg Ser Tyr 340 345 350 Thr Ala Thr Gly Glu Pro Gly Lys Ala Thr Gly Tyr Thr Gln Tyr Gln 355 360 365 Leu Ala Thr Lys Tyr Thr Leu Lys Arg Ala Asp Gly Ser Ile Val Ser 370 375 380 Asp Pro Trp Val Val Lys Asn Asp Lys Ile Thr Val Thr Arg Lys Thr 385 390 395 400 Leu <210> 198 <211> 486 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 198 Met Thr His Pro Gln Glu Phe Leu Asn Glu Thr Gln Ser Thr Thr Tyr 1 5 10 15 Gln Ser Ile Gly Ala Gly Glu Val Phe Lys Val Glu Asn Asp Gly Val 20 25 30 Val Lys Val Leu Lys Asp Met Leu Phe Asp Lys Asp Thr Leu Lys Ser 35 40 45 Ile Ala Ser Leu Gly Gly Asp Thr Leu Lys Gln Val Tyr Lys Asp Ala 50 55 60 Tyr His Ser Asn Asp Phe Ser Gly Thr Leu Arg Thr Val Val Leu Gly 65 70 75 80 Ala Val Ala Leu Ile Pro Tyr Gly Gly Ala Phe Ile Ser Gln Ile Leu 85 90 95 Gly Ala Val Cys Pro Asn Asn Val Glu Asp Asn Gln Met Lys Tyr Val 100 105 110 Gln Asp Gln Ile Asn His Leu Asp Lys Lys Ile Glu Asp Leu Ser Ala 115 120 125 Ala Thr Leu Lys Ser His Tyr Glu Thr Leu Leu Lys Glu Leu Glu Ser 130 135 140 Phe Glu Arg Ser Val Asn Ser Leu Asp Thr Thr Asp Val Tyr Tyr Ser 145 150 155 160 Thr Gly Asn Val Tyr Glu Asn Arg Arg Trp His Ala Arg His Ile Asn 165 170 175 Gln Lys Phe Lys Glu Leu Ile Arg Asp Cys Asn Lys Glu Ile Leu Gln 180 185 190 Ala Lys Glu Leu Pro Met Tyr Thr Thr Val Ala Thr Ala Tyr Leu Leu 195 200 205 Phe Leu Lys Phe Ile Glu Lys Asn Gly Lys Gly Pro Lys Ile Lys Phe 210 215 220 Asp Asn Ala Ser Phe Asn Glu Glu Phe Met His Asp Ile Gln Thr Ala 225 230 235 240 Ala Lys Glu Tyr Lys Ile His Ile Glu Tyr Thr Tyr Asn Ala Glu Ala 245 250 255 His Arg Leu Arg Glu Glu Met Ile Ala Ile Ala Gln Lys Ala Arg Ser 260 265 270 Val Thr His Ala Tyr Leu Thr Gly Asn Glu Ser Ser Phe Asp Asp Ala 275 280 285 Val Val Arg Ala Leu Lys Lys Met Glu Asp Lys Tyr Asn Glu Leu Leu 290 295 300 Lys Asn Phe Met Arg Asp Gly Ala Ala Ser Val Leu Ser Gly Gln Asn 305 310 315 320 Thr Ile Met Asn Asn Leu Gly Lys Asp Ile Asp Asn Tyr Arg Asn Lys 325 330 335 Leu Asn Glu Gln Asn Lys Tyr Tyr Asn Arg Thr Trp Gly Asn Gln Ala 340 345 350 Phe Arg Val Ile Ala Arg Ile Asp Thr Trp Val Gln Glu Ser Gly Lys 355 360 365 Trp Tyr Tyr Tyr Asp His Asp Met Leu Leu Val Asn His Ile Phe Tyr 370 375 380 Ser Gly Gly Lys Trp Tyr Tyr Leu Ser Pro Glu Lys Thr Asp Lys Leu 385 390 395 400 Glu Lys Gly Gln Met Ala Thr Gly Trp Leu Ser Leu Pro Ser Asn Lys 405 410 415 Met Gly Val Val Met Met Phe Met Tyr Ser Lys Asn Val Gly Gly Lys 420 425 430 Tyr Ser Asn Glu Leu Pro Lys Ile Met Glu Leu Met Lys Lys Ser Ala 435 440 445 Asn Thr Lys Phe Trp Leu Tyr Phe Ser Pro Asn Gly Glu Leu Val His 450 455 460 Asn Thr Lys Lys Thr Ile Gly Gly Lys Glu Tyr Glu Phe Asp Lys Tyr 465 470 475 480 Gly Ile Cys Leu Asn Pro 485 <210> 199 <211> 403 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 199 Met Lys Ser Ile Ser Lys Lys Val Met Ala Gly Leu Leu Val Gly Ala 1 5 10 15 Thr Ser Leu Ser Ile Trp Ala Pro Ile Ser Glu Ala Ala Ala Pro Glu 20 25 30 Asn Asn Arg Tyr Tyr Asn Ile Ala Leu Lys Ser Asn Ala Lys Lys Val 35 40 45 Trp Asn Val Ser Gln Ala Ser Asn Asp Asn Asp Arg Ala Ile Ile Leu 50 55 60 Trp Gln Gly Gly Ser Ala Asp His Glu Lys Phe Ala Phe Phe Gln Leu 65 70 75 80 Asp Gly Gly Ala Tyr Ala Ile Val Asn Lys Asn Ser Gly Lys Val Val 85 90 95 Thr Phe Gly Thr Gly Ser Trp Val Ser Gly Gly Pro Ile Pro Ala Ser 100 105 110 Glu Thr Leu Gln Gln Gln Ser Trp Thr Gly Glu Ala Lys Gln Lys Trp 115 120 125 Asn Leu Arg Asp Leu Gly Ser Asn Gly Gln Gly Ser Asn Asn Tyr Glu 130 135 140 Ile Val Asn Gln Ala Asn Gly Lys Val Pro Ser Tyr Arg Trp Met Gly 145 150 155 160 Ser Ile Val Asp Asn Thr Glu Phe Leu Gln Leu Asp Asn Ser Asn Pro 165 170 175 Ser Asp Ala Asp Lys Val Phe Thr Leu Phe Asn Gly Thr Ile Asn Leu 180 185 190 Gly Gly Met Asp Phe Thr Phe Phe Lys Asp Thr Ile Pro Val Pro Lys 195 200 205 Leu Pro Ala Thr Gly Thr Arg Pro Glu Ala Pro Val Tyr Thr Gly Gly 210 215 220 Ala Asp Gln Gln Leu Pro Gln Thr Ser Asn Ser Val Val Val Gly Ala 225 230 235 240 Ser Leu Ile Pro Cys Phe Met Val Lys Asp Asn Gln Ala Asn Asp Tyr 245 250 255 Thr Lys Ile His Asn Ser Pro Tyr Tyr Thr Leu Val Lys Glu Glu Tyr 260 265 270 Trp Asp Lys Thr Phe Ser Ala Val Ile Pro Ala Gly Tyr Thr Arg Asn 275 280 285 Tyr Thr Phe Lys Ser Gly Met Thr Ser Val Asp Gln Gln Lys Met Thr 290 295 300 Asp Thr Leu Ser Met Lys Ile Gly Ala Asp Phe Gly Leu Lys Phe Glu 305 310 315 320 Gly Ala Ser Ala Ser Leu Lys Thr Glu Ile Ser Arg Thr Ile Gln Thr 325 330 335 Glu Ile Thr Ser Thr Asp Thr Gln Val Ser Glu Glu Thr Val Ala Ser 340 345 350 Thr Leu Thr Ser Pro Ala Gly Lys Thr Thr Gly Phe Thr Glu Tyr Gln 355 360 365 Leu Ala Thr Lys Tyr Thr Leu Lys Arg Ala Asp Gly Thr Leu Val Ser 370 375 380 Asp Pro Trp Ile Val Lys Asn Asn Lys Ile Thr Ile Val Arg Asp Lys 385 390 395 400 Ala Gln Glu <210> 200 <211> 409 <212> PRT <213> Pseudomonas sp. <400> 200 Met Glu Ile Asp Leu Glu Thr Ala Ala Lys Glu Leu Glu Val Arg Gly 1 5 10 15 Ala Gln Val Phe Ser Gln Leu Glu Gly Ile Ser Gly Ile Val Asn Ala 20 25 30 Ala Arg Phe Val Pro Val Gln Tyr Phe Glu Lys Lys Val Glu Asn Ile 35 40 45 Asp Asp Glu Thr Phe Ile Val Lys Lys Ser His Val Val Met Ile Lys 50 55 60 Arg Tyr Val Arg Ala Gly Leu Ser Leu Pro Val Asn Leu Gly Glu Ile 65 70 75 80 Glu Asp Tyr Leu Gly Tyr Lys Asn Ala Gly His Pro Leu Leu Glu Pro 85 90 95 Thr Ser Met Gln Gln Phe Tyr Gln Glu Ile His Ser His Ala Leu Ser 100 105 110 Trp Ala Thr Leu Glu Arg Glu Thr Lys Asn Ile Gly Asn Arg Leu Asp 115 120 125 Leu Phe Ala Arg Ser Phe Phe Glu Ser Gly Ser Ala Ile Ile Asn Leu 130 135 140 Leu Lys Glu Thr Glu Thr Tyr Arg Arg Val Glu Gly Asn Ile Asp Ser 145 150 155 160 Leu Asn Asp Asp Glu Lys Thr Gln Leu Ala Ser Ile Pro Leu Ser Ser 165 170 175 Thr Asp Thr Lys Arg Val Glu Ser Leu Arg Lys Ala Leu Lys Tyr Ala 180 185 190 Lys Lys Asp Val Ala Glu Phe Tyr Leu Ala Val Ala Asp Val Asn Ala 195 200 205 Met Ala Val Glu Phe Ser Arg Lys Ile Ser Asp Gly Leu Leu Ile Lys 210 215 220 Leu Glu His Lys Leu Lys Ala Val Asp Glu Val Ser Ile Asp Lys His 225 230 235 240 Glu Gly Ile Asp Arg Leu Arg Glu Gln Ile Lys Asp Leu Asp Glu Ala 245 250 255 Ile Ala Glu Lys Gln Thr Glu Tyr Asp Tyr Gln Val Gly Tyr Ala Phe 260 265 270 Thr Gly Leu Val Phe Gly Pro Leu Gly Leu Ile Val Thr Gly Gly Ile 275 280 285 Phe Gly Ala Glu Ala Glu Lys Thr Arg Ala Gln Lys Asn Glu Leu Leu 290 295 300 Glu Gln Lys Asn Arg Leu Val Thr Gln Met Ser Ser Ala Arg Leu Ser 305 310 315 320 Gln Asn Leu Ile Thr Leu Thr Thr Asn Phe Ser Glu Met Arg Ala Leu 325 330 335 Met Lys Asp Ala Glu Asn Gly Ile Lys Cys Ile Glu Asp Val Leu Gly 340 345 350 Ile Val Trp Asn Ser Leu Gly Val Ser Leu Gly Glu Phe Glu Asp Gly 355 360 365 Ala Ser Asp Leu Asp Leu Ile Leu Leu Val Leu Asn Leu Gln Ala Ile 370 375 380 Phe Asn Pro Trp Lys Thr Ile Gln Gly His Ala His Ala Leu Ser Thr 385 390 395 400 Val Phe Asn Gln Val Val Glu Gly Lys 405 <210> 201 <211> 376 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 201 Met Lys Lys Gln Lys Ile Lys Lys Tyr Asp Glu Ile Leu Thr Gly Glu 1 5 10 15 Lys Lys Met Lys Arg Tyr Lys Lys Leu Leu Met Val Ala Pro Leu Ala 20 25 30 Cys Met Leu Gly Thr Gly Val Val Thr Leu Pro Thr Val Ser His Ala 35 40 45 Asp Ala Ala Pro Val Ser Ser Val Val Asn Asp Val Phe Arg Gln Gly 50 55 60 Ser Thr Tyr Ser Thr Glu Asn Ile Thr Gln Ala Leu Tyr Val Arg Leu 65 70 75 80 Arg Asp Gly Ile Glu Ala Ser Pro Glu Leu Arg Gln Lys Phe Lys Ile 85 90 95 Ala Asp Asp Glu Lys Ile Gln Phe Glu Ala Asp Ala Gly Asn Phe Asn 100 105 110 Gly Val Lys Thr Pro Ala Ile Asn Tyr Gly Leu Arg Asp Gln Leu Ser 115 120 125 Lys Val Thr Ala Ser Ser Ile Gly Lys Asn Ile Ser Val Asn Pro Thr 130 135 140 Thr Val Thr Glu Val Glu Ala Gly Lys Ile Glu Leu Leu Thr Tyr Arg 145 150 155 160 Asn Glu Thr Pro Leu Thr Gln Lys Gln Tyr Thr Thr Glu Lys Ser Val 165 170 175 Lys Arg Ile Asp Thr Val Thr Ala Thr Asn Gln Tyr Gly Phe Lys Leu 180 185 190 Gly Phe Glu Ser Asn Thr Glu Phe Lys Val Asp Ala Leu Ile Ala Ser 195 200 205 Ala Lys Gln Ser Phe Lys Ala Ser Ala Glu Phe Ser Phe Ser His Thr 210 215 220 Asp Thr Asn Thr Val Thr Asn Glu Glu Thr Val Thr Phe Lys Ala Gln 225 230 235 240 Glu Val Leu Ala Ala Ser Gly Gly Thr Thr Asn Tyr Phe Thr Arg Val 245 250 255 Gly Lys Ala Lys Phe Ser Gly Ser Phe Gln Thr Asp Ala Ala Leu Thr 260 265 270 Asp Leu Lys Leu Lys Leu Pro Ile Thr Lys Lys Asn Gln Asn Gln Thr 275 280 285 Val Ala His Thr Glu Glu Ala Thr Leu Thr Ser Gln Asp Ile Tyr Thr 290 295 300 Ile Phe Lys Asn Thr Pro Tyr Ala Pro Leu Pro Pro Tyr Leu Ser Phe 305 310 315 320 Asp Asp Asn Gly Lys Lys Val Leu Val Lys Asn Val Thr Phe Asp Tyr 325 330 335 Thr Gly Glu Met Gly Tyr Asn Thr Ala Ala Gln Ala Glu Phe Ile Pro 340 345 350 Phe Asp Gln Glu Lys Pro Thr Gln Thr Met Ser Tyr Glu Lys Tyr Glu 355 360 365 Ala Lys Ala Gln Asp Lys Ser Leu 370 375 <210> 202 <211> 348 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 202 Met Leu Ser Asn Asn Ser Phe Ala Leu Asn Thr Thr Tyr Thr Ile Val 1 5 10 15 Asn Lys Glu Phe Asn Leu Val Phe Asp Ile Glu Ser Leu Ser Asn Gly 20 25 30 Ser Pro Ile Leu Leu Arg Leu Pro Asn Ser Lys Lys Asn Gln Gln Phe 35 40 45 Ile Cys Phe Lys Leu Asp Gly Gly Leu Tyr Thr Ile Ala Asn Gln Gln 50 55 60 Ser Gly Lys Ile Ile Asp Leu Arg Gly Phe Thr Asn Ser Tyr Thr Leu 65 70 75 80 Val Gln Asn Ile Trp Asn Gly Gln Ser Ser Gln Ile Trp Tyr Val Asn 85 90 95 Asn Ser Asn Ile Pro Glu Pro Tyr Tyr Lys Ile Thr Asn Gln Gln Asn 100 105 110 Gly Lys Val Ala Gln Ser Met Asn Asp Ser His Asp Met Asn Pro Tyr 115 120 125 Val Thr Leu Thr Ser Trp Asn Gly Lys Asp Glu Gln Gln Trp His Phe 130 135 140 Ile Pro Lys Asp Ser Ile Glu Phe Pro Asn Ile Pro Glu Lys Gln Pro 145 150 155 160 Leu Pro Asn Pro Pro Glu Tyr Phe Ser Asn Pro Tyr Glu Val Leu Pro 165 170 175 Leu Gln Thr Thr Pro Val Ile Ile Ala Phe Ala Phe Leu Pro Cys Ile 180 185 190 Phe Val Gln Asp Asn Glu Trp Asp His Gln Thr Lys Ile Gln His Ser 195 200 205 Pro Tyr Tyr Thr Phe Val Lys Glu Gln Tyr Trp Glu Arg Ile Asp Ser 210 215 220 Thr Thr Leu Glu Pro Gly Gln Thr Asn Thr Phe Gln Tyr Lys Thr Gly 225 230 235 240 Ile Lys Thr Thr Asp Gln Gln Ser Met Met Asn Thr Ile Gly Met Ser 245 250 255 Ile Gly Ala Asp Leu Gly Phe Gln Phe Asn Gln Thr Ser Ile Lys Ile 260 265 270 His Thr Gln Phe Leu Ser Ala Leu Glu Ala Thr Lys Ser Thr Thr Ser 275 280 285 Glu Gln Leu Ser Glu Thr Thr Ile Thr Asp Ser Ile Thr Asn Thr Lys 290 295 300 Pro Thr Lys Ile Gly Ile Thr Lys Tyr Gln Leu Ile Thr Arg Tyr Ser 305 310 315 320 Leu Leu Arg Thr Asp Asp Ser Leu Val Thr Glu Pro Trp Lys Ile Ser 325 330 335 Asp His Phe Thr Thr Lys Asn Arg Ser Ile Thr Gly 340 345 <210> 203 <211> 155 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 203 Met Leu Ser Asn Asn Ser Phe Ala Leu Asn Thr Thr Tyr Thr Ile Val 1 5 10 15 Asn Lys Glu Phe Asn Leu Val Phe Asp Ile Glu Ser Leu Ser Asn Gly 20 25 30 Ser Pro Ile Leu Leu Arg Leu Pro Asn Ser Lys Lys Asn Gln Gln Phe 35 40 45 Ile Cys Phe Lys Leu Asp Gly Gly Leu Tyr Thr Ile Ala Asn Gln Gln 50 55 60 Ser Gly Lys Ile Ile Asp Leu Arg Gly Phe Thr Asn Ser Tyr Thr Leu 65 70 75 80 Val Gln Asn Ile Trp Asn Gly Gln Ser Ser Gln Ile Trp Tyr Val Asn 85 90 95 Asn Ser Asn Ile Pro Glu Pro Tyr Tyr Lys Ile Thr Asn Gln Gln Asn 100 105 110 Gly Lys Val Ala Gln Ser Met Asn Asp Ser His Asp Met Asn Pro Tyr 115 120 125 Val Thr Leu Thr Ser Trp Asn Gly Lys Asp Glu Gln Gln Trp His Phe 130 135 140 Ile Pro Lys Asp Ser Ile Glu Phe Pro Asn Ile 145 150 155 <210> 204 <211> 376 <212> PRT <213> Ensifer sp. <400> 204 Leu Leu Arg Ala Lys Gly Asn Gly Ala Ala Arg Leu Ala Ala Leu Ser 1 5 10 15 Tyr Thr Arg Phe Gly Cys Asn Ala Ala Val Val Arg Gln Gly Glu Ala 20 25 30 Ala Met Asn Glu Val Leu Gly Asn Ile Gly Gln Asn Pro Gln Val Ser 35 40 45 Lys Arg Ala Leu Arg Ser Arg Arg Ser Pro Val Val Phe Ile Asn Ala 50 55 60 Thr Pro Glu Glu Ala Glu Gln Phe Gln Glu Ile Val Ala Ile Asp Asp 65 70 75 80 Ile Asp Tyr Leu Thr Gln Ala Val Ala Leu Thr Ala Leu Phe Asn Gly 85 90 95 Ala Ile Asp Asn Thr Thr Gly Arg Phe Ile Pro Gly Lys Ala Arg Glu 100 105 110 Leu Ile Ala Asn Tyr Asn Glu Ser Leu Asp Ser Asp Ser Gln Arg Tyr 115 120 125 Lys Ile Gly Ile Phe Asn Thr His Gln Thr Thr Leu Thr Gln Gln Asn 130 135 140 Ser Ala Val Ser Ala Met Ile Asn Gln Ile Leu Glu Thr Leu Lys Asn 145 150 155 160 Val Leu Gly Val Ala Leu Gly Thr Thr Ser Val Ala Gln Met Thr Ala 165 170 175 Ala Ile Thr Asp Ala Phe Thr Asn Leu Asp Glu Gln Ser Gly Asp Ala 180 185 190 Trp Ile Phe Trp Glu Lys Lys Thr Ser Asn Lys Thr Thr Tyr Ser Tyr 195 200 205 Ala Ile Leu Phe Ala Phe Gln Asp Ser Ser Thr Gly Lys Leu Met Phe 210 215 220 Ala Leu Pro Met Ser Leu Glu Ile Glu Val Asp Val Arg Tyr Glu Arg 225 230 235 240 Val Leu Phe Ile Thr Val Glu Asp Lys Glu Thr Tyr Ser Val Lys Leu 245 250 255 Asp Thr Met Lys Val Gly Gln Leu Leu Phe Pro Lys Ser Pro Gly Ala 260 265 270 Asn Ala Leu Gln Thr Ala Arg Arg Leu Gly Val Arg Ser Ala Lys Ala 275 280 285 Asp Leu Leu Ala Ala Pro Ala Pro Ile Ser Asn Ile Val Val Thr Asn 290 295 300 Trp Ala Lys Thr Thr Thr Tyr Ala Thr Ala Ala Thr Gly Val Tyr Thr 305 310 315 320 Glu Ser His Pro Leu Val Gln Val Met Ala Val His Pro Asn Val Ser 325 330 335 Asn Pro Leu Gln Asp Gly Asn Asn Tyr Leu Val Ser Phe Thr Ile Asn 340 345 350 Gly Val Gln Gln Thr Arg Gly Leu Leu Leu Asn Gly Ile Met Pro Asp 355 360 365 Gly Glu Leu Trp Phe Val Ser Ile 370 375 <210> 205 <211> 381 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 205 Met Leu Lys Lys Ile Pro Tyr Arg Ala Met Ala Leu Ser Thr Ile Leu 1 5 10 15 Ala Ile Ser Ala Thr Thr Ile Ala Ser Pro Ala Thr Thr Phe Ala Ile 20 25 30 Gly Ile Glu Gln Ser Asn Thr Glu Asn Lys Glu Leu Ser Gly Asn Thr 35 40 45 Asp Lys Met Lys Gln Thr Leu Val Lys Ala Gly Ala Phe Ala Gln Ala 50 55 60 Met Asn Leu Tyr Ser Tyr Met Leu Leu Lys Asn Pro Asp Val Asn Phe 65 70 75 80 Ala Gly Leu Asp Pro Asn Thr Asp Leu Ala Gly His Gly Asp Leu Pro 85 90 95 Gly Lys Leu Leu Glu Ser Gln Arg Gln Ala Arg Ala His Ala Ser Thr 100 105 110 Trp Asp Lys Thr Val Lys Arg Gln Leu Leu Asp Thr Leu Thr Gly Ile 115 120 125 Ile Thr Phe Asp Thr Thr Phe Gln Ala Tyr Tyr Gln Thr Leu Val Asp 130 135 140 Ser Val Asp Lys Gly Asp Lys Glu Thr Leu Lys Glu Gly Ile Lys Asp 145 150 155 160 Leu Gln Arg Asp Val Gln Lys Asn Lys Lys Cys Ala Val Ser Leu Leu 165 170 175 Asp Ala Leu Lys Asp Leu Lys Thr Ala Ile Asp Glu Asp Asn Arg Ser 180 185 190 Phe Gln Glu His Gln Thr Thr Leu Ser Ser Ile Leu Lys Gly Lys Thr 195 200 205 Ala Asp Thr Gly Ile Glu Ala Asp Glu Ala Asn Leu Lys Lys Ile Met 210 215 220 Glu Asp Ile Asn Tyr Tyr Arg Lys Tyr Gln Met Asp Leu Ser Pro Leu 225 230 235 240 Ser Ile Leu Gln Trp Ile Ile Ser Pro Ile Gly Ala Gly Val Ser Val 245 250 255 Ala Val Ala Lys Thr His Leu Asp Lys Leu Arg Pro Ala Phe Glu Glu 260 265 270 Leu Asn Lys Met Ile Asp Gln Lys Arg Thr Val Asn Arg Ile Val Phe 275 280 285 Thr Ala Ala Gln Asn Val Asn Glu Leu Ala Asn Ala Ile Asp Gly Ala 290 295 300 Thr Gln Ser Leu Gln Tyr Met Val Asp Gln Trp Asn Asp Leu Asp Ser 305 310 315 320 Gln Tyr Asp Gly Val Leu Asp Ser Ile Glu Thr Ala Asp Ala Lys Ile 325 330 335 Gln Glu Asp Arg Phe Lys Phe Leu Lys Pro Thr Leu Lys Thr Ala Lys 340 345 350 Asp Asn Trp Asn Ala Leu Lys Thr Asp Ala Asp Thr Leu Lys Glu Gly 355 360 365 Leu Lys Glu Leu Lys Ile Glu Pro Ala Asn Thr Gln Asn 370 375 380 <210> 206 <211> 377 <212> PRT <213> Ensifer sp. <400> 206 Leu Leu Arg Thr Lys Ala Asn Gly Ser Ala Cys Arg Val Glu Leu Ser 1 5 10 15 Tyr Thr Arg Phe Gly Cys Asn Cys Ala Ala Met Lys Gln Gly Glu Ala 20 25 30 Ala Met Asn Glu Val Leu Ala Asn Asn Ile Gly Gln His Pro Gln Val 35 40 45 Ser Arg Arg Ala Leu Arg Ser Pro Arg Ser Pro Val Val Phe Ile Asn 50 55 60 Thr Thr Ser Glu Glu Ala Glu Gln Phe Gln Glu Ile Val Ala Ile Asp 65 70 75 80 Asp Ile Asp Tyr Leu Thr Gln Ala Val Ala Leu Thr Ala Leu Phe Asn 85 90 95 Gly Ala Ile Asp Asn Thr Thr Gly Arg Phe Ile Pro Gly Arg Ala Arg 100 105 110 Glu Leu Ile Ala Asn Tyr Asn Glu Ser Leu Asp Pro Glu Ser Gln Arg 115 120 125 Tyr Lys Ile Gly Ile Phe Asn Thr His Gln Thr Thr Leu Thr Gln Gln 130 135 140 Asn Ser Ala Val Ser Ala Met Ile Asn Gln Ile Leu Glu Thr Leu Lys 145 150 155 160 Asn Val Met Gly Val Ala Leu Gly Thr Thr Ser Val Thr Gln Met Thr 165 170 175 Ala Ala Ile Thr Asp Ala Phe Thr Asn Leu Asn Glu Gln Ser Gly Asp 180 185 190 Ala Trp Ile Phe Trp Glu Lys Lys Thr Ser Asn Lys Thr Thr Tyr Ser 195 200 205 Tyr Ala Ile Leu Phe Ala Phe Gln Asp Ser Ser Thr Gly Lys Leu Met 210 215 220 Phe Ala Leu Pro Met Ser Leu Glu Ile Glu Val Asp Val Ser Tyr Glu 225 230 235 240 Arg Val Leu Phe Ile Thr Val Glu Asp Lys Glu Thr Tyr Ser Val Lys 245 250 255 Leu Asp Thr Met Lys Val Gly Gln Leu Leu Phe Pro Lys Ser Pro Gly 260 265 270 Ala Asn Ala Leu Gln Thr Val Arg Arg Leu Arg Thr Arg Ser Gly Ser 275 280 285 Ser Gly Leu Leu Thr Ala Pro Ser Pro Val Thr Asn Ile Val Val Thr 290 295 300 Asn Trp Ala Lys Thr Thr Thr Phe Ala Thr Ser Ala Asn Gly Phe Tyr 305 310 315 320 Thr Glu Asn His Pro Leu Val Gln Leu Met Ala Val Gly Pro Thr Val 325 330 335 Val Asn Pro Leu Tyr Asp Gly Asn Gln Tyr Leu Val Ser Phe Asp Leu 340 345 350 Asn Gly Gly Arg Gln Thr Arg Gly Leu Ile Leu Asn Gly Thr Leu Pro 355 360 365 Asp Gly Glu Leu Trp Phe Val Ser Met 370 375 <210> 207 <211> 383 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 207 Met Met Gln Phe Asn Lys Arg Asn Glu Asn Asn Ala Glu Phe Tyr Lys 1 5 10 15 Gly Glu Lys Val Thr Pro Phe Glu Tyr Asp Leu Pro Glu Glu Gly Lys 20 25 30 Ala Phe Gln Thr Ile Gly Ser Ile Leu Ser Thr Asn Asn Arg Ile Leu 35 40 45 Val Ala Ala Arg Thr Arg Ser Gly Gln Glu Leu Gly Gln Asp Val Gly 50 55 60 Asp Phe Cys Arg Arg Val Thr Leu Asn Asn Gln Val Val Asn Asp Thr 65 70 75 80 Ala Ala Ala Thr Asn Tyr Glu Ala Gln Phe Ile Phe Phe Lys Lys Asp 85 90 95 Phe Ser Gly Tyr Ile Ile Ala Asn Arg Gln His Gly Glu Val Leu Glu 100 105 110 Ser Val Phe Ala Asn Asn Asp Ser Leu Ile Thr Ala Pro Tyr Ala Asn 115 120 125 Lys Thr Gln Gln Val Phe Gly Lys Ser Leu Tyr Asp Asp Lys Ser Phe 130 135 140 Arg Leu Tyr Gly Asp His Gly Ala Ile Thr Thr Cys Gly Asp Lys Trp 145 150 155 160 Asn Ser Trp Thr Arg Ile Thr Met Ser Gly Ser Asn Glu Asp Gln Ala 165 170 175 Arg Tyr Val Phe Lys His Gly Lys Thr Ser Phe Pro Ile Thr Ile Pro 180 185 190 Thr Lys Leu Glu Pro Thr Thr Leu Gly Pro Ile Pro Glu Leu Thr Asn 195 200 205 Leu Asp Asp Val Gly Thr Pro Pro Ala Pro Ala Val Val Gly Thr Ala 210 215 220 Leu Leu Pro Cys Ile Phe Val Asn Asp Arg Thr Pro Ser Gln Arg Ile 225 230 235 240 Gln Asp Ser Pro Tyr Tyr Val Leu Glu Cys Tyr Asp Tyr Trp Lys Leu 245 250 255 Ile Lys Ser Ser Ile Ile Gln Pro Gly Gly Phe Asp Thr Trp Trp Glu 260 265 270 Glu Thr Gly Ile His Ser Asn Val Gln Ala Ala Met Lys Asn Met Ile 275 280 285 Asn Ile Ser Ile Gly Asp Asp Lys Arg Leu Arg Phe Phe Asn Leu Ser 290 295 300 Asp Pro Phe His Gln Ser Ile Val Glu Asp Ile Asn Ile Pro Ala Ser 305 310 315 320 Thr Ser Asn Ser Asp Leu Ser Phe Ile Thr Ala Ile Arg Glu His Thr 325 330 335 Asn Pro Tyr Ser Thr Arg Leu Arg Phe Ala Lys Tyr Phe Val Ala Arg 340 345 350 Lys Phe Glu Leu Lys Arg Leu Gly Gly Ser Thr Pro Ile Tyr Thr Trp 355 360 365 Glu Tyr Ile Asp Asp Thr Lys Tyr Val Met Lys Glu Phe Arg Ser 370 375 380 <210> 208 <211> 287 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 208 Met Asn His Leu Ala Phe Ser Pro Arg Glu Leu Gly Gly Lys Asp Ser 1 5 10 15 Pro Phe Leu Leu Thr Ile Glu Glu Trp Arg Ser Phe Ala Asn Tyr Leu 20 25 30 Asn Lys Trp Ile Ser Ala Pro Thr Ser Ile Asp Gln Val Lys Glu Arg 35 40 45 Ile Tyr Leu Ile Leu Asp Gly Lys Val Lys Ser Asn Trp Asp Arg Leu 50 55 60 Ile Ile Thr Ser Thr Phe Arg Arg Leu Val Glu Glu Ala Leu Ala Thr 65 70 75 80 Lys Leu Asn Val Arg Glu Lys Cys Arg Phe Trp Asn Asn Gly Gly His 85 90 95 Lys Asp Ile Leu Ile Leu Ser Gln Asn Ile Val Ala Phe Ala Asp Leu 100 105 110 Ile Thr Ile Lys Tyr Phe Asn Asp Leu Asn Gln Val Ile Leu Glu Ala 115 120 125 Gln Asn Gly Lys Leu Ser Pro Asn Thr Lys Ser Lys Phe Val Asn Met 130 135 140 Cys Lys Asp Leu Ser Asn His Ala Gln Thr Phe Tyr Gln Gln Ser Gln 145 150 155 160 Ser Ile Ala Thr Ser Leu Ser Glu Phe Tyr Ser Glu Ile Gln Lys Tyr 165 170 175 Glu Glu Ile Val Pro Thr Trp Ser Tyr Leu Met Ser Gln Leu Pro Leu 180 185 190 Tyr Asn Ser Asn Asp Phe Val Val Ala Gln Asn Thr Val Val Tyr Leu 195 200 205 Val Ala Pro Val Lys His Leu Ile Gln Phe Lys Glu Asn Val Leu Pro 210 215 220 Val Ile Arg Lys Val His Arg Ile Trp Gly Ser Ile Ser Tyr Asp Leu 225 230 235 240 Lys Glu Leu Ala Asp Asn Ile Glu Asp Ile Glu Asn Leu Glu Glu Phe 245 250 255 Ile Ala Ala Leu Glu Leu Glu Leu Ala Phe Glu Asp Trp Lys Ala Ile 260 265 270 Arg Asn Glu Ala Glu Asn Phe Tyr Lys Asn Ala Glu Asn Phe Ser 275 280 285 <210> 209 <211> 644 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 209 Leu Leu Tyr Thr Gln Pro Ile Leu Gln Pro Ile Leu Lys Asn Val Thr 1 5 10 15 Ser Ile Leu Asp Val Arg Asn Met Leu Ile Lys Ser Tyr Asn Gln Arg 20 25 30 Gly Arg Tyr Ile Ile Met Lys Tyr Lys Asp Arg Lys Asn Ala Lys Arg 35 40 45 Lys Tyr Lys Gln Ala Leu Leu Ala Thr Val Ala Thr Met Thr Leu Gly 50 55 60 Val Ser Thr Leu Gly Ser Thr Ala Ser Val Phe Ala Glu Glu Asn Thr 65 70 75 80 Gln Gln Gln Gln Ser Ala Met Ala Pro Ala Thr Asp Gly Ser Val Ile 85 90 95 Asn Ile Asp Gly Ser Gly Asp Ile Lys Thr Asp Gly Ile Val Phe Lys 100 105 110 Lys Glu Ser Thr Asp Gly Leu Val Phe Lys Arg Ala Asp Asp Gly Thr 115 120 125 Ile Thr Val Ser Lys Glu Lys Glu Lys Leu Phe Asn Ile Asn Thr Leu 130 135 140 Lys Ala Ile Gly Ser Leu Gly Gly Ala Thr Phe Lys Gln Ala Trp Ala 145 150 155 160 Asp Arg Lys Ala Gly Asn Phe Asn Asn Thr Phe Arg Thr Leu Ala Met 165 170 175 Gly Ser Ala Ala Leu Ile Pro Tyr Gly Gly Val Val Ile Ser Pro Leu 180 185 190 Ile Gly Tyr Leu Trp Pro Glu Asn Asp His Glu Ala Gln Ala Lys Leu 195 200 205 Lys Gln Leu Met Ser Asp Ile Ala Ala Gln Thr Lys Thr Gln Ile Ala 210 215 220 Asp Tyr Asp Val Glu Ala Leu Gly Ser Lys Leu Lys Lys Leu Arg Lys 225 230 235 240 Asp Leu Gln Glu Phe Glu Gly Ile Met Asn Pro Thr Gly Arg Lys Ile 245 250 255 Ala Ala Ala Pro Ser Val Gly Asp Glu Ala Glu Ser Thr Arg Ile Leu 260 265 270 Val Gly Asn Ile His Asn Asp Phe Lys Asn Leu Ile Glu Glu Ser Gln 275 280 285 Lys Glu Ser Tyr Lys Glu Thr Glu Leu Pro Ile Phe Met Val Ala Ala 290 295 300 Thr Ala His Leu Gln Phe Leu Asn Tyr Leu Ala Leu His Gly Lys Asp 305 310 315 320 Pro Lys Leu Asn Tyr Asp Asp Lys Gly Leu Lys Ile Ala Ala Leu Thr 325 330 335 Pro Leu Glu Arg Ala His Lys Glu Tyr Lys Glu Tyr Ala Thr Glu Ala 340 345 350 Ala Lys Lys Gly Leu Asp Ala Ile Asn Asn Ala Glu Arg Pro Val Lys 355 360 365 Gln Met Gln Glu Ser Trp Thr Phe Lys Tyr Leu Ala Ser Asp Leu Lys 370 375 380 Lys Gln Ala Leu Ser Ala Thr Ile Met Gly Pro Asp Thr Val Val Lys 385 390 395 400 Glu Thr Phe Asp Thr Thr Ile Asn Asn Ile Ala Phe Lys Gln Ala Leu 405 410 415 Gly Ile Lys Asp Asp Trp Thr Met Asp Gln Asp Gly Arg Ile Leu Tyr 420 425 430 Tyr Asp Pro Gln Asp His Lys Met Gln Thr Gly Trp Lys Glu Ile Ser 435 440 445 Thr Ser Phe Ala Ala Arg Ile Gln Asn Thr Gly Asn Leu Ser Ile Gln 450 455 460 Phe Leu Lys Asp Gln Gly Leu Lys Tyr Ser Trp Tyr Tyr Phe Ser Pro 465 470 475 480 Glu Lys Thr Asp Lys Phe Ala Lys Gly Glu Leu Tyr Lys Asp Thr Thr 485 490 495 Glu Thr Ile Asn Gly Lys Thr Tyr Thr Phe Gly Val Asp Gly Thr Cys 500 505 510 Leu Asn Pro Asp Gly Gly Glu Ala Ala Gly Trp His Gln Ile Gly Glu 515 520 525 Ala Trp Tyr Phe Tyr Ser Asp Gly Lys Thr Lys Asn Ser Glu Gly Lys 530 535 540 Thr Phe Ala Lys Asn Glu Lys Val Thr Gly Trp Tyr Lys Asp Glu Lys 545 550 555 560 Ala Gly Arg Tyr Tyr Tyr Leu Ser Pro Gly Glu Thr Lys Asn Ser Asp 565 570 575 Lys Lys Val Phe Lys Ala Gly Glu Met Val Thr Gly Trp Tyr Gln Glu 580 585 590 Gly Asn Lys Trp Tyr Tyr Leu Thr Pro Asn Pro Arg Lys Asn Lys Glu 595 600 605 Gly Ser Glu Phe Ala Ala Gly Gln Leu Ile Phe Gly Thr Leu Ser Ile 610 615 620 Glu Asp Lys Asn Gly Glu Tyr Val Gln Tyr Lys Phe Asn Asn Asp Gly 625 630 635 640 Ser Leu Lys Glu <210> 210 <211> 406 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 210 Met Ala Asp Asn Leu Asn Glu Asp Gln Asn Glu Asn Thr Val Thr Asn 1 5 10 15 Glu Asp Ser Leu Ala Asn Asp Asp Arg Asn Glu Ser Leu Pro Glu Glu 20 25 30 Ser Arg Met Phe Ala Tyr Tyr Gln Pro Val Asn Thr Asn Asn Lys Val 35 40 45 Trp Asp Ala Ser Glu Gly Gly Gly Gly Asp Phe Ser Gly Gly Cys Gly 50 55 60 Arg Thr Phe Phe Pro Asn Ala Met Tyr Asn Tyr Pro Tyr His Gly Gly 65 70 75 80 Leu Asn Gln Gln Phe Ile Trp Phe Gln Leu Asp Asp Gly Arg Phe Ala 85 90 95 Ile Ala Asn Lys Gln Asn Gly Val Val Leu Gln Lys Ile Pro Phe Gly 100 105 110 Asn Val Lys Glu Ile Ile Gly Phe Pro Trp Gly Gly His Tyr Thr Gln 115 120 125 Met Trp Arg Lys Glu Ser Thr Ser Ala Thr Asn Phe Arg Leu Val Asn 130 135 140 Glu Ala Glu Ala Leu Glu Val Cys Gly Gly Asn Thr Ser Ala Gln Ala 145 150 155 160 Lys Met Ser Phe Ile Pro Asn Arg Pro Asp Asn Ala Leu Leu Phe Arg 165 170 175 Arg Arg Ala Ile Ala Gln Asn Asn Val Val Pro Ala Leu Pro Ser Lys 180 185 190 Gln Pro Leu Pro Ala Leu Pro Ile Leu Ser Asn Leu Asn Asp Pro Ala 195 200 205 Pro Asn Glu Thr Ala Arg Ala Ile Thr Gly Ser Ser Leu Val Pro Cys 210 215 220 Ile Met Val Ser Asp Tyr Ile Pro Val Pro Gln Arg Ile Lys Asp Ser 225 230 235 240 Pro Tyr Tyr Ile Leu Val Lys Lys Gln Phe Trp Lys Arg Leu Trp His 245 250 255 Asp Thr Phe Ile Pro Gly Glu Tyr Arg Glu Phe Gln Glu Thr Thr Gly 260 265 270 Met Ser Lys Thr Gln Gln Glu Ser Met Thr Gln Thr Thr Asn Ile Ser 275 280 285 Leu Gln Ala Asp Phe Gly Phe Ala Phe Lys Ala Leu Thr Leu Gly Leu 290 295 300 Gly Val Ser Ile Ser Arg Ser Ile Glu Ile Ser Arg Ser Thr Thr Asp 305 310 315 320 Thr Val Met Ser Gln Tyr Thr Asp Thr Gln Gly Tyr Lys Asn Gln Asn 325 330 335 Ser Ile Lys Ile Ser Trp Ala Lys Tyr Ala Leu Ala Thr Glu Phe Ile 340 345 350 Leu Met Arg Lys Asp Gly Thr Thr Ala Gly Ser Trp Glu Ala Val Asp 355 360 365 Lys Lys Val Thr Arg Ser Ile Ser Tyr Pro Pro Thr Gln Thr Leu Ser 370 375 380 Trp Glu Lys Ser Leu Glu Asp Gln Lys Asp Asn Thr Val Phe Glu Ser 385 390 395 400 Thr Thr Ile Thr Ser Glu 405 <210> 211 <211> 373 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 211 Val Gly Lys Ser Met Thr Phe Lys Val Gly Met Lys Tyr Met Phe Lys 1 5 10 15 Asn Lys Asn Ser Arg Lys Tyr Leu Asp Ile Ser Gly Asn Gln Thr Gly 20 25 30 Asn Asn Ala Asn Val Gln Gln Tyr Glu Tyr Leu Ala Asp Ala Pro Ser 35 40 45 Glu Arg Phe Phe Leu His Pro Leu Asp Asn Asn Tyr Tyr Ala Met Ile 50 55 60 Asn Leu Asn Ser Gly Lys Val Ile Asp Ile Ser Gly Asn Gln Thr Gly 65 70 75 80 Asn Asn Ala Asn Ile Gln Gln Tyr Glu Trp Leu Gly Asp Ala Pro Ser 85 90 95 Glu Tyr Trp Tyr Phe His Arg Glu Ala Asp Gly Tyr Tyr Val Ile Glu 100 105 110 Ser Lys His Ser Gly Lys Val Leu Asp Ile Ser Gly Asn Glu Thr Gly 115 120 125 Asn Asn Ala Asn Val Gln Gln Phe Glu Phe Leu Ala Asp Ala Pro Ser 130 135 140 Glu Arg Phe Ala Val Glu Glu Ala Gly Ser Val Ser Leu Pro Ser Ile 145 150 155 160 Asn Thr Gln Pro Leu Ser Pro Val Pro Gln Tyr Glu Thr Ile Asn Asp 165 170 175 Gln Leu Pro Glu Glu Thr Glu Arg Val Val Thr Ala Phe Thr Ile Val 180 185 190 Pro Ala Ile Ser Val Lys Asp Pro His Tyr Gly Gly Asp Thr Ala Lys 195 200 205 Gln Ile Lys Glu Asn Pro Tyr Tyr Met Val Val Lys Lys Gln Trp Trp 210 215 220 Lys Lys Gln Glu Ser Tyr Val Leu Ala Pro Ser Glu Arg Tyr Asp Phe 225 230 235 240 Val Thr Thr Thr Gly Ile Lys Val Thr Asp Gln Glu Thr Ala Thr Lys 245 250 255 Thr Val Ser Trp Ser Ile Gly Ala Asp Met Gly Phe Ser Phe Lys Gly 260 265 270 Phe Ser Leu Gly Met Ser Ser Gln Tyr Ser Gln Glu Leu Gln Thr Ser 275 280 285 Ile Ser His Thr Thr Glu Gln Leu Lys Glu Glu Thr Gln Glu His His 290 295 300 Ile Thr Asn Pro Phe Val Glu Arg Met Ala Tyr Ser Arg Tyr Ile Leu 305 310 315 320 Thr Thr Glu Tyr Tyr Val Gln Arg Lys Asn Gly Thr Ile Val Asn Ala 325 330 335 Pro Trp Thr Met Thr Asp Lys Thr Asn Ala His Ala Val Thr Phe Pro 340 345 350 Lys Ser Thr Gly Lys Val Leu Asn Glu Asn Ile Lys Gln Ile Ser Lys 355 360 365 Ser Glu Ser Leu Asn 370 <210> 212 <211> 1049 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 212 Met Thr Asn Glu Leu Asp Ser Asn Thr Gln Cys Phe Asn Glu Ile Asp 1 5 10 15 Asn Gly Ile Gln Ala Leu Asp Pro Tyr Thr Phe Tyr Arg Ile Arg Thr 20 25 30 Phe Cys Gly Lys Met Leu Asp Val Val Gly Gln Ser Thr Ala Asp Asn 35 40 45 Ala Met Val Val Gln Tyr Ser Val Asn Asn Lys Lys Asn Gln Asn Phe 50 55 60 Leu Ile Phe Thr Leu Asp Asp Gly Tyr Ser Val Ile Ala Ser Glu Asn 65 70 75 80 Ser Gly Lys Val Leu Asp Ile Ser Gln Ser Leu Ile Phe Lys Gly Ile 85 90 95 Leu Ile Gln Tyr Gly Phe Glu Asn Ala Asp Asn Gln Lys Phe Leu Ile 100 105 110 Ser Asn Asn Gly Thr Ile Ala Val Lys Arg Ser Gly Lys Val Phe Asp 115 120 125 Val Ala Gly Ala Ser Thr Ser Asn Asp Ala Leu Ile Val Glu Tyr Asn 130 135 140 Phe Asn Asn Ala Val Asn Gln Lys Phe Thr Phe Asp Gln Val Lys Asn 145 150 155 160 Phe Gln Val Pro Asn Pro Ser Lys Glu Thr Leu Pro Pro Ala Pro Asp 165 170 175 Phe Lys Asn Asp Ile Asn Glu Gln Leu Pro Asp Lys Thr Asp Pro Val 180 185 190 Ile Thr His Tyr Thr Asn Ile Pro Tyr Phe Met Val Ala Asp Asn Thr 195 200 205 Leu Asn Ala Gln Gln Gln Ile Gln Ile Ser Pro Tyr Tyr Lys Leu Val 210 215 220 Lys Ile Gln Tyr Trp Glu Lys Val Thr Gln Arg Ile Leu Gly Pro Arg 225 230 235 240 Asp Glu Tyr Glu Tyr Gln Lys Arg Lys Gly Ile Ser Arg Thr Asp Gln 245 250 255 Thr Ser Met Thr Glu Thr Val Ser Met Ser Ile Gly Ala Asp Phe Gly 260 265 270 Phe Met Phe Lys Gly Phe Ser Ala Asn Leu Ser Thr Gln Ile Thr Lys 275 280 285 Glu Leu Ser Val Thr Lys Ser Thr Ser Thr Thr Glu Met Thr Glu Glu 290 295 300 Thr Tyr Lys Glu Asn Tyr Thr Asn Pro Phe Asn Tyr Glu Leu Ala Arg 305 310 315 320 Ala Gln Tyr Val Leu Val Asn Glu Phe Tyr Val Thr His Met Asp Gly 325 330 335 Thr Arg Ile Thr Ala Asn Trp Thr Val Arg Asp Asp Thr Arg Thr Val 340 345 350 Thr Arg Val Phe Pro Lys Ser Thr Phe Asn Gly Asp Val Glu Ser Phe 355 360 365 Glu Asp Ser Val Ile Thr Asn Asn Asp Asn Gly Tyr Ala Tyr Asp Ser 370 375 380 Asn Ile Gly Tyr Ser Asn Pro Asn Trp Met Ser Lys Ile Ser Ser Ser 385 390 395 400 Lys Lys Ile Ser Glu Leu Ser Ile Pro Gly Thr His Gly Ser Ile Ala 405 410 415 Leu His Gly Val Thr Phe Ala Asp Glu Asp Trp Val Arg Asn Gln Arg 420 425 430 Met Ser Ile Thr Thr Gln Leu Thr Ser Gly Ile Arg Tyr Leu Asp Ile 435 440 445 Arg Ala Arg Arg Thr Gly Asn Ser Phe Ala Met His His Gly Ser Val 450 455 460 Tyr Gln Lys Lys Met Phe Gly Asp Ile Leu Asn Glu Val Thr Thr Phe 465 470 475 480 Leu His Gln Asn Pro Gln Glu Thr Val Leu Met Arg Leu Lys Glu Glu 485 490 495 His Thr Pro Glu Ala Gly Ser Leu Ser Phe Glu Glu Ile Leu Asn Arg 500 505 510 Tyr Trp Asp Asn Pro Ala Tyr Lys Gln Tyr Phe Trp Lys Pro Pro Ser 515 520 525 Ser Asn Asn Asn Pro Thr Leu Asn Glu Val Arg Gly Lys Ile Val Leu 530 535 540 Ile Gln Asn Phe Asn Ala Ser Lys Lys Phe Gly Ile Ser Tyr Asn Thr 545 550 555 560 Leu Asn Ile Gln Asp Gln Asp Asn Val Asp Asp Thr Pro Asp Ser Met 565 570 575 Tyr Ser Lys Trp Thr Ala Val Gly Asn His Leu Lys Ala Ala Asp Ala 580 585 590 Ser Asn Arg Gln Ser Ile Tyr Leu Asn His Leu Ser Gly Asn Gly Gly 595 600 605 Phe Ser Gly Ala Lys Pro Trp Phe Val Ser Ser Gly Tyr Arg Gly Arg 610 615 620 Gly Thr Asn Asp Gly Lys Gln Met Ile Thr Glu His Arg Asp Pro Asn 625 630 635 640 Lys Trp Pro Gln Phe Pro Arg Gly Tyr Tyr Gly Gln Ile Phe Tyr Gly 645 650 655 Gly Met Asn Ile Met Ala Thr Gln Tyr Ile Gln Gln Trp Pro Ile His 660 665 670 His Ala Gly Ile Ile Ala Ala Asp Phe Pro Gly Lys Gly Leu Ile Asp 675 680 685 Arg Val Ile Arg Leu Asn Glu Arg Phe Met Gly Glu Thr Ile Arg Tyr 690 695 700 Ile Glu Pro Gln Gly Ser Lys Thr Ile Arg Ile Gly Phe Gly Gly Asn 705 710 715 720 Asn Tyr Leu Gln Asn His Tyr Lys Ile Tyr Val Asn Gly Arg Tyr Tyr 725 730 735 Gly Glu Ile Asn Lys Gly His Pro Tyr Tyr Gly Thr Trp His Gln Thr 740 745 750 Asp Phe Gly His Glu Phe Lys Thr Gly Asp Ala Pro Leu Phe Thr Gly 755 760 765 Asp Lys Val Glu Val Phe Ile Lys Asn Ser Asp Gln Gln Thr Leu Ile 770 775 780 Lys Ser Gln Ile Leu Asn Val Asp Glu Gln Glu Gly Glu Glu Ile Arg 785 790 795 800 Val Leu Asp Gly His Phe Ser Ile Arg Ser Ala Leu Asn Thr Ala Lys 805 810 815 Ala Val His Met His Arg Asn Asp Ser Arg Asn Ile Thr Leu Tyr Gln 820 825 830 Tyr Asn Asn Glu Leu His Leu Glu Phe Thr Leu Gln Tyr Asp Glu Ser 835 840 845 Lys Lys Ala Tyr Thr Ile Trp Asn Arg Trp Asp Pro Thr Lys Val Met 850 855 860 Ala Trp Asn Asp Ile Pro Asn Ser Leu Asn Val Phe Gly Thr Pro Phe 865 870 875 880 Asp Pro Asn Lys Asp Glu His Tyr Trp Lys Phe Lys Arg Ala Gly Asn 885 890 895 Ser Tyr Val Tyr Leu Glu Asn Leu Lys Asn Gly Glu Val Leu Asp Val 900 905 910 Thr Gly Gly Ser Ser Thr Asn Asp Thr Asn Ile Gly Val Trp Pro Leu 915 920 925 Asn Gln Lys Asn Asn Gln Lys Phe Lys Leu Val Gln Arg Asn Glu Thr 930 935 940 Lys Lys Ala Ser Ile Val Ser Glu Lys Gly Pro Gln Ser Gly Gln Lys 945 950 955 960 Asn Arg Ser Ser Asn Asn Phe Ser Leu Gly Ser Ala Lys Gly Lys Gln 965 970 975 Val Arg Val Leu Ile Lys Asn Ala Glu Gly Gln Glu Ala Ser Ile Ser 980 985 990 Phe Arg Val Met Arg Asp Lys Ser Ala Asp Thr Asp Pro Val Ile Trp 995 1000 1005 Ser Gly Val Arg Asn Gly Ser Leu Leu Thr Val Pro Thr Asp Ala 1010 1015 1020 Asn Ser Ser Asn Leu Tyr Ile Ala Asn Pro Ser Gly Ala Thr Ser 1025 1030 1035 Asn Phe Thr Val Glu Phe Tyr Thr Leu Glu Asn 1040 1045 <210> 213 <211> 371 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 213 Met Met Ser Asn Glu Asn Asn Asn Arg Arg Asn Thr Asn Ala Ser Met 1 5 10 15 Gly Ser Asp Gly Glu Ser Ile Gln Asn Lys Ile Gly Asp Ser Arg Ser 20 25 30 Gln Ile Ser Phe Pro Asp Phe Asn Phe Tyr Lys Ile Arg Thr Phe Gly 35 40 45 Gly Lys Tyr Ala Asp Ile Thr Gly Asp Ser Leu Leu Ile Gln Tyr Asp 50 55 60 Gly His Asn Gly Asp Asn Gln Lys Phe Leu Ile Val Thr Leu Asp Asn 65 70 75 80 Asp Tyr Ser Ile Ile Ala Ala Lys His Thr Gly Lys Val Met His Glu 85 90 95 Leu Tyr Leu Leu Tyr Gln Gly Met Phe Ile Gln Ala Asp Phe His Asn 100 105 110 Met Asp Glu Gln Lys Phe Phe Ile Ser Asp Asp Gly Thr Ile Ala Val 115 120 125 Lys Lys Asp Arg Lys Val Trp Asp Val Thr Gly Gly Thr Ser Asn Gly 130 135 140 Ser Pro Ile Ile Pro Tyr Asp Tyr His Gly Ala Ser Asn Gln Lys Phe 145 150 155 160 Thr Leu Glu Arg Ser Gly Ser Val Ser Val Thr Lys Pro Thr Ile Gly 165 170 175 Thr Leu Pro Pro Ala Pro Asp Phe Lys Thr Thr Asp Leu Asn Glu Ile 180 185 190 Leu Pro Asp Asn Thr Glu Pro Val Ile Thr His Ala Thr Tyr Leu Pro 195 200 205 Tyr Phe Met Val Lys Asp Pro Tyr Tyr Asn Asn Gln Gln Lys Met Gln 210 215 220 Asn Ser Pro Tyr Tyr Ile Leu Val Arg Arg Gln Tyr Trp Glu Lys Ile 225 230 235 240 Thr Gln Arg Ile Val Gly Ala Gly Glu Ser Tyr Lys Tyr Glu Gln Lys 245 250 255 Thr Gly Val Ser Arg Thr Asp Gln Thr Ser Met Thr Glu Thr Thr Glu 260 265 270 Ile Ala Ile Gly Ala Asp Met Gly Phe Met Phe Lys Gly Phe Ser Val 275 280 285 Gly Leu Ser Thr Ser Ile Thr Lys Thr Leu Ser Val Thr Lys Ser Thr 290 295 300 Ser Thr Thr Glu Ser Thr Glu Lys Thr Glu Thr Val Thr Asp Ser Asn 305 310 315 320 Pro Phe Met His Thr Ile Ala Arg Ala Lys Tyr Met Leu Ile Asn Glu 325 330 335 Tyr Tyr Val Thr Arg Ala Asn Gly Glu Met Ile Thr Ser Gly Asp Ala 340 345 350 Ala Tyr Trp Lys Val Pro Asn Pro Ser Gln Thr Val Thr Arg Thr Ile 355 360 365 Pro Arg Thr 370 <210> 214 <211> 363 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 214 Val Ala Phe Asn Leu Gly Ser Tyr Tyr Lys Ile Asn Cys Lys Ile Ser 1 5 10 15 Gly Lys Val Phe Asp Val Arg Asp Glu Ser Leu Asn Asn Gly Ala Tyr 20 25 30 Ile Gln Gln Tyr Thr Trp Lys Asn Ile Asp Gly Gln Lys Phe Met Val 35 40 45 Tyr Pro Leu Asp Asn Gly Thr Tyr Ala Phe Ala Ser Lys Leu Ser Gly 50 55 60 Lys Val Phe Ser Val Arg Ala Ala Ser Met Asp Asn Gln Ala Val Ile 65 70 75 80 Glu Gln Tyr Asp Trp Ser Ala Glu Asp Lys Gln Lys Phe Tyr Leu Thr 85 90 95 Leu Gln Glu Ala Asn Tyr Tyr Ser Gly Thr Ser Gln Leu Ser Gly Lys 100 105 110 Val Trp Asp Val Arg Asp Ser Ser Thr His Asn Gln Ala Leu Ile Gln 115 120 125 Gln Tyr Thr Trp Lys Asp Ile Asp Gly Gln Lys Phe Ser Phe Thr Pro 130 135 140 Val Asp Thr Ile Ser Val Pro Ser Thr Thr Thr Thr Pro Leu Pro Gly 145 150 155 160 Val Pro Glu Tyr His Gly Tyr Asn Asp Gln Leu Pro Asp Gln Thr Tyr 165 170 175 Pro Val Val Thr Ala Tyr Thr Val Ala Pro Phe Phe Ala Ile Ser Asp 180 185 190 Pro Arg Tyr Gly Thr Asn Thr Ala Arg Gln Val Lys Glu Asn Pro Tyr 195 200 205 Tyr Leu Tyr Ile Arg Lys Glu Tyr Trp Lys Leu Leu Gln Ser His Thr 210 215 220 Phe Ala Pro Gly Glu Asp Ala Thr Phe Val Tyr Arg Thr Gly Ile Ser 225 230 235 240 Thr Val Asp Gln Thr Ala Ser Ser Thr Thr Thr Ser Thr Thr Ile Gly 245 250 255 Ala Asp Gly Gly Leu Gln Phe Lys Lys Leu Ser Val Gly Leu Ser Ser 260 265 270 Gln Tyr Thr Thr Glu Leu Gln Thr Ser Gln Ser Thr Thr Asp Ala Glu 275 280 285 Met Lys Glu Gln Glu Val Ala Ile Thr Leu Thr Asn Ile His Pro Tyr 290 295 300 Pro Val Ala Trp Ser Lys Tyr Ile Leu Val Arg Glu Tyr His Val Glu 305 310 315 320 Arg Ser Asp Gly Ser Ile Val Asn Thr Pro Trp Thr Val Ser Leu Pro 325 330 335 Asn Arg Thr Gln Ser Val Tyr Tyr Pro Asn Glu Glu Met Leu Arg Arg 340 345 350 Pro Val Leu Ile Glu Phe Glu Asn Tyr Ser Leu 355 360 <210> 215 <211> 395 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 215 Val Tyr Gln Val Lys Glu Ile Arg Phe Lys Ile Gly Tyr Asn Ser Phe 1 5 10 15 Ser Phe Cys Ile Glu Glu Ile Tyr Met Met Ser Asn Glu Asn Asn Asn 20 25 30 Arg Arg Asn Met Asn Ala Ser Met Gly Ser Asp Gly Glu Ser Ile Gln 35 40 45 Asn Lys Ile Gly Asp Ser Arg Ser Gln Ile Ser Phe Pro Asp Phe Asn 50 55 60 Phe Tyr Lys Ile Arg Thr Phe Ser Gly Lys Tyr Ala Asp Ile Thr Gly 65 70 75 80 Asp Ser Leu Leu Val Gln Tyr Asn Gly His Asn Gly Asp Asn Gln Lys 85 90 95 Phe Leu Ile Val Thr Leu Asp Asn Asp Tyr Ser Ile Ile Ala Ala Lys 100 105 110 His Thr Gly Lys Val Met His Glu Phe Tyr Leu Phe Gly Thr Gly Arg 115 120 125 Phe Leu Gln Ala Asp Phe His Asn Met Asp Glu Gln Lys Phe Phe Ile 130 135 140 Ser Asp Asp Gly Thr Ile Ala Val Lys Lys Asp Arg Lys Val Trp Asp 145 150 155 160 Val Thr Gly Gly Thr Ser Asn Gly Ser Pro Ile Ile Pro Tyr Asp Tyr 165 170 175 His Gly Ala Ser Asn Gln Lys Phe Thr Leu Glu Arg Ser Gly Ser Val 180 185 190 Ser Val Thr Lys Pro Thr Ile Gly Thr Leu Pro Pro Ala Pro Asp Phe 195 200 205 Lys Thr Thr Asp Leu Asn Glu Ile Leu Pro Asp Asn Thr Glu Pro Val 210 215 220 Ile Thr His Ala Thr Tyr Leu Pro Tyr Phe Met Val Lys Asp Pro Tyr 225 230 235 240 Tyr Asn Asn Gln Gln Lys Met Gln Asn Ser Pro Tyr Tyr Ile Leu Val 245 250 255 Arg Arg Gln Tyr Trp Glu Lys Ile Thr Gln Arg Ile Val Gly Ala Gly 260 265 270 Glu Ser Tyr Lys Tyr Glu Gln Lys Thr Gly Val Ser Arg Thr Asp Gln 275 280 285 Thr Ser Met Thr Glu Thr Thr Glu Ile Ala Ile Gly Ala Asp Met Gly 290 295 300 Phe Met Phe Lys Gly Phe Ser Val Gly Leu Ser Thr Ser Ile Thr Lys 305 310 315 320 Thr Leu Ser Val Thr Lys Ser Thr Ser Thr Thr Glu Ser Thr Glu Lys 325 330 335 Thr Glu Thr Val Thr Asp Ser Asn Pro Phe Met His Thr Ile Ala Arg 340 345 350 Ala Lys Tyr Met Leu Ile Asn Glu Tyr Tyr Val Thr Arg Ala Asn Gly 355 360 365 Glu Met Ile Thr Ser Gly Asp Ala Ala Tyr Trp Lys Val Pro Asn Pro 370 375 380 Ser Gln Thr Val Thr Arg Thr Ile Pro Arg Thr 385 390 395 <210> 216 <211> 412 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 216 Met Lys Ser Ile Ser Lys Lys Val Met Ala Gly Leu Leu Val Gly Ala 1 5 10 15 Thr Ser Leu Ser Ile Trp Ala Pro Thr Ser Asp Ala Ala Ala Pro Glu 20 25 30 Asn Asn Arg Tyr Tyr Ser Ile His Leu Gln Ser Asn Asn Asn Lys Val 35 40 45 Trp Asp Val Phe Asn Asn Ala Thr Tyr Asp Asn Ala Gly Ile Arg Leu 50 55 60 Tyr Gly Gln Thr Asn Gly Asp Asn Gln Gln Phe Val Phe Phe Pro Leu 65 70 75 80 Asp Gly Gly Thr Tyr Ala Ile Val Asn Lys Asn Ser Gly Lys Pro Val 85 90 95 Gly Ile Gly Asp Pro Ile Ile Ile Asp Asp Gly Val Arg Arg Met Thr 100 105 110 Ala Phe Asn Asn Glu Gly Leu Arg Gln Thr Ser Trp Thr Gly Ala Pro 115 120 125 Ala Glu Gln Trp Tyr Leu Arg Glu Gln Gly Thr Ser Asn Tyr Glu Phe 130 135 140 Val Asn Gln Gly Tyr Gly Lys Val Ala Ser Tyr Ala Trp Met Gly Thr 145 150 155 160 Leu Ala Gln Asn Trp Glu Tyr Val Asp Leu Asp Asn Ser Asn Pro Thr 165 170 175 Asp Gly Asp Arg Val Phe Tyr Val Ser Ala Gly Gln Val Asn Lys Gly 180 185 190 Asn Val Pro Phe His Gly Thr Phe Ser Leu Pro Lys Leu Pro Ala Val 195 200 205 Gly Thr Arg Pro Asn Ala Pro Asp Tyr Asn Thr Ser Ala Gly Pro Asn 210 215 220 Gln Gln Leu Pro Gln Thr Ser Asn Ser Val Val Val Gly Ala Ser Leu 225 230 235 240 Val Pro Cys Ile Met Val Asn Asp Asn Gln Ala Ser Asp Tyr Thr Lys 245 250 255 Ile His Asn Ser Pro Tyr Tyr Thr Leu Ile Lys Glu Glu Tyr Trp Asp 260 265 270 Gln Thr Phe Ser Lys Val Ile Gln Pro Gly Leu Ser Glu Ser Tyr Thr 275 280 285 Phe Lys Ser Gly Val Ser Ser Val Asp Gln Gln Lys Met Thr Asp Thr 290 295 300 Leu Asn Met Lys Ile Gly Ala Asp Phe Gly Leu Gln Phe Gly Ser Lys 305 310 315 320 Thr Pro Ala Thr Pro Gly Thr Pro Glu Ser Ser Asn Gly Gly Thr Val 325 330 335 Ala Ile Lys Ala Glu Ile Ser Arg Thr Leu Gln Thr Glu Ile Ser Thr 340 345 350 Thr Asn Thr Gln Ala Thr Glu Glu Thr Ile Thr Gln Thr Ala Thr Gly 355 360 365 Glu Ala Gly Lys Ala Thr Gly Tyr Thr Gln Tyr Gln Leu Ala Thr Lys 370 375 380 Tyr Thr Leu Lys Arg Ser Asp Gly Ser Ile Val Ser Asp Pro Trp Val 385 390 395 400 Val Lys Asn Asn Arg Val Thr Val Thr Arg Lys Ile 405 410 <210> 217 <211> 367 <212> PRT <213> Unknown <220> <223> unknown organism from environmental sample <400> 217 Met Lys Asn Lys Ser Ser Lys Ile Val Leu Cys Thr Leu Ser Ala Leu 1 5 10 15 Met Ile Ser Thr Ala Thr Thr Pro Ala Met Ser Ala Phe Ala Ala Glu 20 25 30 Gln Thr Pro Ile Asn Thr Ile Ser Glu Glu Gln Lys Ala Ile Ala Pro 35 40 45 Phe Lys Glu Ser Tyr Ile Asp Thr Val Gln Asn Arg Met Lys Ala Arg 50 55 60 Asp Ala Glu Ser Lys Arg Thr Gly Lys Ala Ile Asn Leu Gln Glu Gln 65 70 75 80 Ile Val Asp Gly Trp Phe Leu Ala Arg Phe Trp Ile Phe Lys Asp Gln 85 90 95 Asn Gly His Gln Ala Asn Arg Phe Ile Ser Trp Phe Lys Ala Asn Leu 100 105 110 Ala Ser Pro Lys Gly Tyr Asp Ser Val Val Glu Gln Met Gly Leu Gln 115 120 125 Met Glu Ala Leu Asp Asp Met Asp Val Ser Asn Val Asn Tyr Ala Ser 130 135 140 Ser Lys Gly Glu Thr Ile Tyr Asn Gly Glu Ser Thr Leu Lys Asn Ile 145 150 155 160 Ser Gly Thr Thr Gln Lys Met Lys Thr Asp Ser Phe Gln Lys Asp Tyr 165 170 175 Thr Gln Thr Gln Ser Thr Ser Val Thr Asn Gly Ile Gln Ile Gly Tyr 180 185 190 Lys Ile Ser Val Ser Ala Asp Val Pro Leu Met Lys Glu Asn Ile Glu 195 200 205 Ile Ser Thr Thr Tyr Ile Leu Ser Thr Thr Gly Thr Glu Thr Asn Thr 210 215 220 Ile Ser Glu Lys Tyr Asn Val Pro Ser Gln Glu Val Leu Val Pro Pro 225 230 235 240 Gly His Thr Ala Val Val Lys His Asp Leu Arg Lys Met Val Tyr Ser 245 250 255 Gly Thr His Asp Leu Lys Gly Asp Leu Asn Val Arg Phe Asp Asp Lys 260 265 270 Glu Ile Val Gln Lys Phe Val Tyr Pro Asn Tyr Lys Pro Ile Asn Leu 275 280 285 Ser Asp Ile Arg Ser Thr Met Asn Ala Ile Asp Thr Trp Asn Gly Ile 290 295 300 Lys Pro Val Asp Phe Tyr Gln Leu Leu Gly Ile Lys Asn His Ile Lys 305 310 315 320 Gly Ser Asn Thr Leu Tyr Ile Asp Thr Pro Ala Lys Phe Lys Phe Asn 325 330 335 Gly Ala Ser Pro Tyr Tyr Arg Ala Thr Ile Thr Glu Tyr Asp Lys Asn 340 345 350 Gly Asn Pro Val Glu Thr Arg Leu Leu Asp Pro Asn His Gln Leu 355 360 365 <210> 218 <211> 367 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 218 Met Glu Phe Lys Pro Gly Lys Met Tyr Arg Phe Lys Asn Lys Met Ser 1 5 10 15 Gly Lys Tyr Leu Asp Val Ala Arg Asp Ser Arg Asp Glu Trp Ala Asn 20 25 30 Ile Gln Gln Tyr Glu Tyr Val Lys Asp Ser Leu Ser Glu Lys Phe Phe 35 40 45 Ile His Pro Leu Asp Asn Asn Tyr Tyr Ala Ile Ile Ser Cys Leu Ser 50 55 60 Gly Arg Thr Leu Asp Ile Ala Tyr Asp Ser Lys Asp Asn Trp Ala Asn 65 70 75 80 Val Gln Leu Tyr His Trp Thr Gly Ser Asp Ser Glu Thr Trp Ser Leu 85 90 95 Asn Ala Asp Pro Thr Asn Pro Asp Tyr His Val Val Leu Ser Asn Leu 100 105 110 Ser Gly Lys Val Leu Asp Val Ala Arg Asp Ser Thr Asp Asn Trp Ala 115 120 125 Asn Ile Gln Met Tyr Glu Glu Lys Pro Asp Leu Asp Gly Gln Lys Trp 130 135 140 Leu Ile Glu Glu Asp Gly Glu Val Thr Leu Pro Thr Thr Glu Thr Glu 145 150 155 160 Ala Leu Pro Ser Val Pro Glu Cys Thr Lys Ile Asn Glu Val Leu Pro 165 170 175 Asp Lys Thr Lys Lys Val Ala Thr His Thr Thr Thr Ile Pro Ala Ile 180 185 190 Leu Val Gln Asp Pro Ile Tyr Ser Leu Ala Asp Gln Ile Lys Lys Ser 195 200 205 Pro Tyr Tyr Asn Ile Val Lys Asn Gln Tyr Trp Arg Lys Ala Ala Asp 210 215 220 Tyr Arg Met Thr Pro Gly Glu Ser His Glu Val Thr Asn Thr Thr Gly 225 230 235 240 Ile Thr Glu Thr Asp Gln Gln Thr Ile Lys His Thr Leu Gly Ile Ser 245 250 255 Ile Gln Gln Asp Met Gly Ile Ser Phe Glu Gly Val Ser Ala Ser Ser 260 265 270 Ser Arg Gln Phe Lys Tyr Glu Leu Glu Ile Glu Asn Ser His Thr Thr 275 280 285 Glu Lys Leu Lys Gln Glu Thr Gln Arg His Lys Ile Val Asn Ile Arg 290 295 300 Asp Thr Asp Met Arg Phe Val Gln Tyr Ile Leu Glu Thr Glu Tyr Thr 305 310 315 320 Leu Lys Arg Ser Asn Gly Ser Ile Val Lys Thr Trp Ser Leu Asn Asp 325 330 335 Lys Asn Thr Val His Ser Val Ser Tyr Phe Gln Lys Asp Ser Glu Asn 340 345 350 Thr Ser Val Val Ala Arg Ile Ser Asp Ile Glu Thr Ile Ser Ser 355 360 365 <210> 219 <211> 412 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 219 Leu Ser Thr Lys Leu Gly Gly Asn Ile Met Lys Ser Ile Ser Lys Lys 1 5 10 15 Val Met Ala Gly Leu Leu Val Gly Ala Thr Ser Leu Ser Ile Trp Ala 20 25 30 Pro Ile Ser Glu Ala Ala Ala Pro Glu Asn Asn Arg Tyr Tyr Asn Ile 35 40 45 Ala Leu Lys Ser Asn Thr Lys Lys Val Trp Asn Val Ser Gln Gly Ser 50 55 60 Asn Asp Asn Asp Arg Ala Ile Val Leu Trp Gln Gly Gly Ser Ala Asp 65 70 75 80 His Glu Arg Phe Ala Phe Phe Gln Leu Asp Gly Gly Ala Tyr Ala Ile 85 90 95 Val Asn Lys Asn Ser Gly Lys Val Val Thr Phe Gly Thr Gly Ser Trp 100 105 110 Val Ser Gly Gly Pro Ile Pro Asp Ser Glu Thr Leu Gln Gln Gln Lys 115 120 125 Trp Thr Gly Glu Ala Lys Gln Lys Trp Asn Leu Arg Asp Leu Gly Ser 130 135 140 Asp Gly His Gly Ser Asn Asn Tyr Glu Ile Val Asn Gln Ala Asn Gly 145 150 155 160 Lys Val Pro Ser Tyr Arg Trp Ile Gly Ser Thr Val Asp Asn Thr Glu 165 170 175 Tyr Leu Lys Leu Asp Asn Ser Asn Pro Ser Asp Ala Asp Lys Val Phe 180 185 190 Thr Leu Phe Asn Gly Thr Met Asn Leu Trp Gly Gln Asn Ile Thr Phe 195 200 205 Phe Asn Asp Thr Ile Ser Val Pro Lys Leu Pro Ala Ile Gly Thr Arg 210 215 220 Pro Glu Ala Pro Val Tyr Thr Gly Gly Ala Asp Gln Gln Leu Pro Gln 225 230 235 240 Thr Ser Asn Ser Val Val Val Gly Ala Ser Leu Ile Pro Cys Phe Met 245 250 255 Val Asn Asp Asn Gln Ala Ser Asp Tyr Thr Lys Ile His Asn Ser Pro 260 265 270 Tyr Tyr Thr Leu Val Lys Glu Glu Tyr Trp Asp Lys Thr Phe Ser Ala 275 280 285 Val Ile Pro Gly Gly Leu Lys Arg Asp Tyr Thr Phe Lys Ser Gly Met 290 295 300 Thr Ser Val Asp Gln Lys Lys Met Thr Asp Thr Leu Ser Met Lys Ile 305 310 315 320 Gly Ala Asp Phe Gly Leu Lys Phe Gly Asp Ala Ser Ala Ser Leu Lys 325 330 335 Thr Glu Ile Ser Arg Thr Leu Gln Thr Glu Ile Thr Ser Thr Asp Thr 340 345 350 Glu Val Ser Glu Glu Thr Val Ser Ser Ser Leu Thr Ser Pro Ala Gly 355 360 365 Lys Thr Thr Gly Phe Thr Glu Tyr Gln Leu Ala Thr Lys Tyr Thr Leu 370 375 380 Lys Arg Ala Asp Gly Ser Ile Val Ser Asp Pro Trp Ile Val Lys Asn 385 390 395 400 Asn Lys Ile Ala Ile Val Arg Asp Lys Val Gln Gly 405 410 <210> 220 <211> 412 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 220 Val Arg Arg Asn Asn Met Lys Asn Ser Pro Tyr Lys Ile Leu Ser Ala 1 5 10 15 Thr Ala Met Ile Ala Ala Ile Thr Val Gly Asn Ile Ile Pro Ser Thr 20 25 30 Pro Val Phe Ala Gln Glu Gln Val Val His Glu Gln Gln Asn Ser Ala 35 40 45 Tyr Ala Leu Gly Pro Asn Gly Met Lys Asp Ala Leu Ala Lys Thr Gly 50 55 60 Ser His Met Leu Val Met Asn Val Tyr Ala Ser Thr Met Ile Lys Gln 65 70 75 80 Pro Thr Val Asn Leu Ser Gly Ile Asp Leu Gly Ala Asp Gly Glu Gln 85 90 95 Leu Val Lys Lys Ile Gln Asn Asp Gln Asn Val Ser Ile Ser Asn Ala 100 105 110 Asn His Trp Met Asp Val Glu Lys Pro Lys Ile Gln Lys Ala Ala Arg 115 120 125 Ser Ile Val Asn Tyr Asn Thr Gln Phe Gln Asn Tyr Tyr Gly Thr Ile 130 135 140 Val Gly Ala Ala Lys Gln Asn Asn Thr Pro Thr Leu Lys Glu Gly Leu 145 150 155 160 Gln Asp Leu Tyr Thr Thr Ile Asn Lys Asn Ser Lys Glu Val Asp Asp 165 170 175 Val Ile Lys Ala Leu Lys Glu Phe Lys Asn Lys Leu Tyr Thr Asp Ser 180 185 190 Thr Gln Phe Lys Asn Asp Val Asp Gly Ala Asp Gly Lys Ala Gly Leu 195 200 205 Ala Thr Ile Leu Ala Gly Lys Asn Ala Leu Ile Pro Gln Leu Lys Ser 210 215 220 Glu Ile Glu Ser Leu Arg Gly Ser Gln Lys Ala Tyr Leu Asp Asn Val 225 230 235 240 Leu Gly Trp Gly Ile Gly Gly Gly Val Gly Thr Phe Leu Leu Ile Gly 245 250 255 Gly Ala Ile Gly Gly Ala Val Ala Ile Val Val Thr Gly Gly Thr Ala 260 265 270 Thr Pro Leu Ile Val Gly Gly Leu Val Ala Leu Gly Ala Ala Gly Ile 275 280 285 Gly Leu Gly Thr Ala Thr Gly Val Met Leu Ser Gln Asn Leu Thr Gln 290 295 300 Tyr Asn Asp Val Ser Lys Lys Ile Glu Gln Leu Ser Thr Gln Arg Thr 305 310 315 320 Ala Ala Glu Gln Ala Val Leu Ser Leu Ala Asn Ala Lys Ala Thr Leu 325 330 335 Met Asp Leu Tyr Gln Thr Val Asp Gln Ala Ile Asp Ser Leu Thr Ala 340 345 350 Met Lys Lys Gln Trp Asp Thr Met Gly Ala Asn Tyr Lys Val Leu Leu 355 360 365 Asp Ser Val Asp Ser Met Gln Pro Ser Lys Val Ser Leu Leu Val Asn 370 375 380 Asp Leu Asp Ala Ala Lys Gln Gln Trp Ser Asp Ile Tyr Gln Ala Ala 385 390 395 400 Asp Leu Val Ala Lys Asp Ile Gly Phe Lys Asn Glu 405 410 <210> 221 <211> 382 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 221 Met Lys Ser Ile Ser Lys Lys Val Met Ala Gly Leu Leu Val Gly Ala 1 5 10 15 Thr Ser Leu Ser Ile Trp Ala Pro Ala Ser Glu Ala Ala Pro Ala Asn 20 25 30 Asn Ala Tyr His Ser Ile His Leu Ala Ala Asp Ala Thr Leu Lys Trp 35 40 45 Asp Val Tyr Gly Asn Gly Thr Tyr Asp Glu Ala Gly Ile Leu Leu Tyr 50 55 60 Asn Gly Asn Ile Ser Asp Asn Glu Gln Phe Leu Phe Phe Pro Leu Asp 65 70 75 80 Gly Gly Leu Tyr Ala Ile Val Asn Lys Asn Ser Gly Lys Ala Val Thr 85 90 95 Ile Gly Gly Gly Trp Val Gly Asp Asn Ala Phe Ser Tyr Asn Arg Glu 100 105 110 Gly Leu Ile Gln Ser Lys Trp Thr Gly Ala Asn Thr Asn Lys Trp Tyr 115 120 125 Leu Arg Asp Lys Gly Asn Asn Asn Tyr Glu Ile Val Asn Gln Gly Tyr 130 135 140 Gly Lys Val Ala Ser Tyr Ala Arg Leu Gly Ile Ser Gly Ala Lys Tyr 145 150 155 160 Val Asp Leu Asp Asp Ser Asn Pro Ser Asp Asn Asp Arg Leu Phe Asn 165 170 175 Ile Pro Ala Thr Ala Arg Ser Thr Phe Ser Leu Pro Thr Leu Pro Asn 180 185 190 Val Gly Thr Arg Pro Asp Ala Pro Asn Tyr Thr Gly Gly Ile Asp Gln 195 200 205 Gln Leu Pro Gln Thr Ser Asn Ser Val Val Val Gly Ala Ser Leu Leu 210 215 220 Pro Cys Ile Met Val Asn Asp Ser Gln Ala Ser Asp Tyr Thr Lys Ile 225 230 235 240 His Asn Ser Pro Tyr Tyr Thr Leu Val Lys Glu Glu Tyr Trp Asp Arg 245 250 255 Thr Phe Ser Lys Val Ile Gln Pro Gly Leu Ser Glu Ser Tyr Ser Tyr 260 265 270 Lys Thr Gly Val Ser Ser Val Asp Gln Gln Lys Met Thr Asp Thr Leu 275 280 285 Ser Met Lys Phe Gly Ala Asp Leu Gly Ile Lys Phe Gly Asp Ala Ser 290 295 300 Ala Ser Leu Lys Ser Glu Ile Ser Arg Thr Ile Gln Thr Glu Ile Ser 305 310 315 320 Thr Thr Asn Ser Glu Ala Thr Glu Glu Thr Arg Ser Tyr Thr Ala Thr 325 330 335 Gly Glu Ser Gly Lys Ala Thr Gly Tyr Thr Gln Tyr Gln Leu Ala Thr 340 345 350 Lys Tyr Thr Leu Lys Arg Ala Asp Gly Ser Ile Val Ser Asp Pro Trp 355 360 365 Val Val Lys Asn Asp Lys Ile Thr Val Thr Arg Lys Thr Ser 370 375 380 <210> 222 <211> 318 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 222 Met Lys Lys Lys Met Lys Lys Pro Met Val Ala Leu Met Leu Ala Thr 1 5 10 15 Ser Ile Gly Ile Pro Cys Ile Ser Val Pro Gly Ser Ala Leu Ala Ala 20 25 30 Glu Asn Thr Pro Thr Ser Val Asn Glu Asn Val Arg Val Gly Ile Thr 35 40 45 Asp Val Gln Ser Glu Leu Lys Lys Ile Gly Thr Tyr Tyr Tyr Thr Asn 50 55 60 Glu Ile Ala Gly Thr Lys Ile Glu Ser Trp Pro Thr Leu Thr Phe Lys 65 70 75 80 Ala Lys Pro Asp Ser Val Glu Thr Lys Val Asp Phe Ser Ile Thr Asp 85 90 95 Thr Thr Asn Lys Leu Asn Phe Asp Ser Lys Ile Val Glu Tyr Met Gly 100 105 110 Glu Asn Val Phe Glu Asn Thr Thr Asp Gln Thr His Lys Phe Ser Thr 115 120 125 Ala Lys Tyr Thr Lys Ser Val Thr Glu Ser Ile Ala Thr Ala Thr Thr 130 135 140 Lys Gly Phe Asn Val Gly Gly Ser Ser Asn Ile Phe Asn Ile Pro Leu 145 150 155 160 Ile Leu Asn Asn Gly Ile Thr Val Asn Ala Gly Phe Asn Ser Ser Thr 165 170 175 Thr Glu Thr Gln Thr Lys Ala Glu Gln Lys Thr Ile Glu Ala Pro Ser 180 185 190 Gln Ser Ile Glu Val Pro Pro Gln Lys Thr Tyr Lys Ala Asp Val Ile 195 200 205 Leu Glu Gln Arg Asn Phe Trp Gly Asp Ile Thr Phe Thr Gly Val Gly 210 215 220 Ser Asn Pro Val Thr Thr Ile Lys Gly Thr Ala Ser Tyr Trp Ala Pro 225 230 235 240 Asn Gly Met Gly Ala Trp Lys Gln Tyr Pro Phe Ser Asp Lys Thr Lys 245 250 255 Asn Tyr Trp Asn Lys Leu Thr Thr Ser Gln Lys Asn Asn Leu Asn Gly 260 265 270 Ile Lys Phe Glu Asn Asn Asp Val Lys Ala Glu Gly Thr Ala Lys Val 275 280 285 Glu Gly Ile Phe Gly Ser Asn Leu Ile Val Lys Val Tyr Asp Ile Thr 290 295 300 Asp Lys Ser Asn Pro Lys Leu Val Glu Thr Arg Ser Phe Lys 305 310 315 <210> 223 <211> 260 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 223 Met Tyr Pro Asp His Gln Gln Trp Ile Ile Tyr Leu Leu Asn Asn Gly 1 5 10 15 Asn Ile Ile Leu Tyr Cys Lys Asn Ser Gly Leu Asn Leu Asp Asn Gln 20 25 30 Gly Gln Thr Lys Asp Gly Thr Pro Val Thr Thr Tyr His Trp Thr Gly 35 40 45 Thr Asp His Gln Leu Trp Lys Ile Glu Glu Tyr Ser Asp Val Asp Met 50 55 60 Pro Ser Ile Thr Thr Ser Thr Leu Glu Pro Ala Pro Glu Phe Thr Asn 65 70 75 80 Ala Asp Thr Leu Pro Pro Thr Ala Lys Pro Val Val Thr Asn Tyr Ala 85 90 95 Leu Ile Pro Cys Val Met Val Thr Asp Pro Phe Gly Trp Asn Tyr Gln 100 105 110 Thr Lys Met Gln Lys Asn Pro Tyr Tyr Ala Phe Thr Lys Ala Glu Ser 115 120 125 Trp Glu Leu Gln Ala Ala Leu Tyr Asn Val Ser Ser Gly Asp Glu Arg 130 135 140 Asp Tyr Glu Ile Thr Glu Gly Ile Ser Gln Glu Asp Gln Gln Ser Met 145 150 155 160 Ser Lys Thr Thr Ser Ile Thr Ile Gly Ala Asp Tyr Gly Phe Ser Phe 165 170 175 Gly Pro Leu Ser Thr Ser Ile Ser Ala Ser Phe Thr Glu Glu Leu Gln 180 185 190 Val Ser Glu Ser His Ser Asn Thr Glu Ser Val Glu Val Thr Lys Thr 195 200 205 Leu Lys His Asn Asn Ala Thr Asp Ser Ser Glu Ser Trp Ala Leu Tyr 210 215 220 Tyr Arg Glu Phe Ser Tyr Asn Leu Gln Arg Leu Asp Gly Ser Ser Thr 225 230 235 240 Thr Asp Ala Trp Thr Val Leu Asp Ser Thr Lys Thr Ser Glu Thr Ser 245 250 255 Trp Pro Gln Ala 260 <210> 224 <211> 301 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 224 Met Glu Arg Arg Leu Ile Cys Met Ala Ile Val Asp Leu Asp Ala Tyr 1 5 10 15 Leu Val Glu Leu Phe Lys Lys Ile Met Tyr Pro Ser Pro Thr Arg Glu 20 25 30 Asp Thr Thr Asn Leu Thr Val Lys His Ala Glu Ser Tyr Gly Phe Glu 35 40 45 Ile Lys Ala Asn Lys Pro Gln Gly Thr Leu Phe Met Gly Glu Ala Val 50 55 60 Leu Glu Asn Lys Thr Asn Glu Thr Gln Thr Leu Lys Ser Asp Ser Phe 65 70 75 80 Thr Lys Thr Val Thr Asp Ser Ile Thr Leu Ser Val Ile Asn Gly Ile 85 90 95 Lys Thr Gly Val Asn Ile Gly Ile Ser Gly Lys Val Phe Gly Ile Gly 100 105 110 Val Glu Ser Ser Met Ser Phe Glu Val Ser Thr Ser Thr Thr Arg Glu 115 120 125 Gln Thr Ser Thr Glu Gly Val Lys Tyr Thr Val Pro Ser Gln Asn Val 130 135 140 Val Val Pro Ala Lys Lys Thr Tyr Tyr Val Tyr Thr Ser Leu Gln Arg 145 150 155 160 Ser Asn Leu Glu Gly Thr Val Arg Leu Arg Ala Asp Leu Ser Gly Pro 165 170 175 Ile Leu Ile Met Leu Lys Phe Gly Ser Thr Glu Ile Pro Val Tyr Ala 180 185 190 Gly Asp Ile Phe Glu Thr Leu Asn Gly Tyr Gln Phe Leu His Pro Leu 195 200 205 Pro Ser Gly Ile Ser Leu Asn His Lys Asp Lys Ser Ile His Phe Glu 210 215 220 Gly Ile Ala Glu Tyr Ile Tyr Gly Thr Gly Thr Lys Phe Tyr Val Thr 225 230 235 240 Val Thr Asp Thr Pro Ser Ser Gln Gly Thr Leu Glu His Lys Pro Phe 245 250 255 Asp Ala Lys Thr Gly Leu Gly Thr Tyr Glu Leu Leu Leu Asn Gly Lys 260 265 270 Lys Pro Val Leu Asp Leu Asn Asp Leu Lys Glu His Leu Glu Pro Lys 275 280 285 Asp Phe Glu Lys Leu Lys Lys Leu Gln Asn Glu Ile Val 290 295 300 <210> 225 <211> 313 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 225 Met Lys Met Ala Ile Thr Asp Ile Glu Ser Ala Ala Lys Asp Tyr Met 1 5 10 15 Asn Trp Ala Leu Pro His Tyr Ser Gly Tyr Ser Pro Thr Ser Tyr Lys 20 25 30 Phe Tyr Pro Tyr Thr Ile Ser Asn Val Ser Ala Val Pro Ala Gln Thr 35 40 45 Ala Phe Glu Thr Ala Pro Val Gln Lys Ala Ala Ser Val Gln Val Leu 50 55 60 Thr Asn Asn Thr Ser Leu Thr Gln Ser Gln Thr Leu Lys Phe Ser Glu 65 70 75 80 Lys Leu Ile Glu Ser Thr Thr Gly Ser Thr Thr Glu Gly Tyr Lys Ile 85 90 95 Gly Ser Gly Ile Thr Ser Thr Ser Lys Phe Ser Tyr Asn Val Lys Ile 100 105 110 Phe Ala Ala Asn Ile Gly Phe Asp Gln Thr Phe Thr Val Thr Thr Thr 115 120 125 Gly Glu Tyr Asn His Ser Ser Thr Glu Thr Thr Thr Lys Thr Thr Glu 130 135 140 Lys Leu Trp Glu Val Thr Gln Pro Val Thr Val Pro Pro Tyr Thr Gln 145 150 155 160 Ile Val Ala Thr Leu Ile Ile Leu Gly Ala Asp Leu Gln Ile Pro Met 165 170 175 Arg Leu Asn Ala Thr Leu Ile Gly Asn Gly Thr Glu Phe Gly Ala Glu 180 185 190 Asn Leu Tyr Cys Ala Ala Tyr Phe Tyr Asn Pro Asn Tyr Met Val Gln 195 200 205 Pro Tyr Tyr Ala Gly Asn Met Ala Asp Arg Ala Trp Pro Asn Arg Pro 210 215 220 Ala Ser Phe Ile Gln Gly Val Tyr Ser Leu Val Leu Gln Gly Ala Ser 225 230 235 240 Thr Thr Ser His Gly Pro Gly Leu Tyr Ala Ala Val Leu Phe Glu Gln 245 250 255 Thr Pro Leu Pro Gly Phe Glu Thr Phe Ser Glu Ser Lys Thr Trp Tyr 260 265 270 Ser Asn Glu Val Leu Leu Arg Asp Gly Ser Ile Ile Thr Ile Pro Asp 275 280 285 Leu Asp Pro Lys Thr Gly Arg Ala Leu Pro Ala Lys Val Leu Glu Pro 290 295 300 Val Met Val Ser Arg Ser Ser Asn Asp 305 310 <210> 226 <211> 449 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 226 Leu Val Leu Ser Phe Tyr Ile Ala Lys Val Ile Leu Phe Arg Asn Lys 1 5 10 15 Ser Ile Ser Asn Val Gln Tyr Asn Phe Ile Phe Cys Asn Leu Val Gly 20 25 30 Ile Leu Pro Thr Lys Leu Gly Gly Asn Ile Met Lys Ser Ile Ser Lys 35 40 45 Lys Val Met Ala Gly Leu Gly Val Gly Val Met Ser Leu Ser Ile Trp 50 55 60 Ala Pro Ser Ser Gln Ala Ala Ala Pro Glu Asn Asn Arg Tyr Tyr Ser 65 70 75 80 Ile His Leu Lys Ala Asn Pro Lys Leu Ala Trp Asp Val Tyr Lys Gly 85 90 95 Trp Asp Ser Asp Asn Ala Gly Ile Val Leu Tyr Asn Gly Ser His Gly 100 105 110 Asp Asn Glu Gln Phe Thr Phe Phe Pro Leu Asp Gly Gly Ala Tyr Ala 115 120 125 Ile Val Asn Lys Asn Ser Gly Lys Pro Val Gly Leu Gly Asn Ala Tyr 130 135 140 Ile Ser Thr Asp Gly Val Arg Asp Gly Phe Ser Gly Asn Asn Gln Gly 145 150 155 160 Leu Arg Gln Thr Asn Trp Thr Gly Ala Ser Asn Glu Gln Trp Tyr Leu 165 170 175 Arg Asp Lys Gly Asn Asn Asn Tyr Glu Ile Val Asn Gln Gly Thr Gly 180 185 190 Lys Val Ala Ser Trp Ser Trp Asn Gly Ile Ser Gly Pro His Ser Ala 195 200 205 Glu Tyr Val Asp Leu Asp Glu Ser Asn Pro Ser Asp Asn Asn Arg Val 210 215 220 Phe Asn Ile Ala Lys Asn Gly Leu Gly Gly Ile Gly Val Ser Ile Pro 225 230 235 240 Gly Phe Asp Ile Asp Tyr Gly Thr Phe Ser Leu Pro Thr Leu Pro Ala 245 250 255 Val Gly Thr Arg Pro Asn Ala Pro Asp Tyr Asn Thr Ser Gly Ala Ile 260 265 270 Asp Gln Gln Leu Pro Gln Thr Ser Asn Ser Val Val Val Gly Ala Ser 275 280 285 Leu Ile Pro Ser Ile Met Val Lys Asp Asn Gly Ala Ser Asp Tyr Thr 290 295 300 Lys Ile His Asn Ser Pro Tyr Tyr Ala Leu Val Lys Glu Glu Tyr Trp 305 310 315 320 Glu Lys Val Arg Ser Glu Ile Ile Pro Ala Gly Ala Thr Ser Lys Tyr 325 330 335 Thr Val Lys Ser Gly Val Ser Glu Ile Asp Gln Lys Lys Met Ser Asp 340 345 350 Thr Leu Ala Met Ser Phe Gly Ser Asp Leu Gly Leu Lys Phe Gly Glu 355 360 365 Ser Ser Leu Ser Ile Lys Ser Ser Val Ser Arg Thr Ile Gln Thr Glu 370 375 380 Val Thr Lys Thr Ser Thr Asn Ala Thr Glu Glu Thr Glu Glu Lys Ser 385 390 395 400 Ile Pro Ser Ile Pro Gly Lys Asn Thr Gly Phe Thr Ala Tyr Gln Leu 405 410 415 Val Thr Lys Tyr Thr Leu Lys Arg Thr Asp Gly Ser Val Val Thr Asp 420 425 430 Pro Ser Ile Val Arg Asp Ser Lys Gln Thr Ile Ala Arg Thr Ile Ala 435 440 445 Asn <210> 227 <211> 438 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 227 Val Ile Leu Phe Arg Asn Lys Ser Ile Ser Asn Val Gln Tyr Asn Ile 1 5 10 15 Ile Phe Cys Asn Leu Val Gly Ile Leu Pro Thr Lys Leu Gly Gly Asn 20 25 30 Ile Met Lys Ser Ile Ser Lys Lys Val Met Ala Gly Leu Ala Val Gly 35 40 45 Ala Met Ser Leu Ser Ile Trp Ala Pro Ala Ser Gln Ala Asp Ser Pro 50 55 60 Glu Lys Asn Arg Tyr Tyr Ser Ile His Leu Lys Ser Asn Pro Lys Leu 65 70 75 80 Ala Trp Asp Val Asn Asp Asn Ser Pro Asp Asp Asn Arg Ala Ile Leu 85 90 95 Leu Trp Asn Thr Ser Ser Arg Gly Asp Asn Glu Gln Phe Val Phe Phe 100 105 110 Pro Leu Asp Gly Gln Asn Tyr Ala Ile Val Asn Lys Asn Ser Gly Lys 115 120 125 Pro Val Thr Phe Gly Gly Ser Ser Pro Ala Tyr Ile Gly Asp Arg Asp 130 135 140 Ala Leu Leu Ser Asn Arg Glu Ala Leu Gln Gln Arg Ser Trp Thr Gly 145 150 155 160 Ser Pro Thr Glu Gln Trp Tyr Leu Arg Asp Lys Gly Ser Asn Asn Tyr 165 170 175 Glu Ile Val Asn Gln Gly Asn Gln Lys Val Ala Ser Tyr Ala Tyr Thr 180 185 190 Trp Ala Ser Arg His Val Glu Tyr Val Asp Leu Asp Glu Ser Asn Pro 195 200 205 Ser Asp Ser Asp Lys Val Phe Asn Ile Ala Lys Asn Gly Leu Gly Gly 210 215 220 Leu Gly Val Ser Ile Pro Gly Phe Asp Ile Asp Tyr Gly Thr Phe Ser 225 230 235 240 Leu Pro Thr Leu Pro Ala Thr Gly Thr Arg Pro Thr Ala Pro Glu Tyr 245 250 255 Asn Lys Asp Ala Ala Asp Pro Asn Gln Gln Leu Pro Gln Thr Ser Asn 260 265 270 Ser Val Val Val Gly Ala Ser Leu Val Pro Cys Ile Met Val Thr Asp 275 280 285 Ser Gln Thr Ser Asp Tyr Thr Lys Ile His Asn Ser Pro Tyr Tyr Thr 290 295 300 Leu Ile Lys Glu Glu Tyr Trp Asp Lys Ala Ala Ser Thr Val Leu Ala 305 310 315 320 Pro Gly Ser Thr Gln Ser Val Ala Phe Lys Thr Gly Met Ser Ser Ser 325 330 335 Asp Gln Gln Lys Met Thr Glu Thr Ile Ser Met Lys Ile Gly Ala Asp 340 345 350 Phe Gly Leu Lys Phe Leu Asp Lys Ile Gly Pro Leu Lys Ala Glu Ile 355 360 365 Ser Lys Thr Leu Gln Thr Glu Thr Ser Thr Ser Asn Thr Glu Leu Ser 370 375 380 Glu Asp Thr Val Thr Thr Asn Leu Thr Gly Glu Ala Gly Lys Thr Thr 385 390 395 400 Gly Tyr Thr Leu Tyr Gln Leu Ala Thr Lys Tyr Thr Leu Lys Arg Ala 405 410 415 Asp Gly Ser Glu Val Ser Gly Ser Trp Thr Val Lys Asn Asn Lys Ile 420 425 430 Thr Lys Ile Ser Lys Ser 435 <210> 228 <211> 604 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 228 Met Val Thr Lys Ala Val Thr Pro Lys Leu Gly Ala Leu Pro Asp Phe 1 5 10 15 Ile Asp Asp Phe Asn Gly Ile Phe Gly Phe Met Ser Gly Ile Thr Asp 20 25 30 Val Met Ser Thr Ile Phe Gly Val Asn Thr Gly Asp Ser Ser Ile Asp 35 40 45 Asn Val Met Asn Asn Glu Ala Leu Leu Lys Gln Met Met Asp Gln Met 50 55 60 Asn Ala Met Gln Ser Ser Leu Asp Asp Ile Leu Lys Asn Gln Lys Met 65 70 75 80 Ser Glu Val Leu Gln His Met Leu Val Asn Leu Ser Asn Glu Gln Leu 85 90 95 Asp Leu Ser Lys Ser Ile Asn Val Glu Leu Gly Lys Ile Glu Gly Ile 100 105 110 Leu Thr Thr Tyr Leu Pro Ala Ile Ser Ser Met Leu Asn Asn Ile Tyr 115 120 125 Ser Gln Thr Ser Glu Ile Asn Gln Lys Val Asp Lys Leu Leu Ala Leu 130 135 140 Met Thr Phe Ala Leu Gln Glu Leu Glu Tyr Ile Lys Asp Asn Val Ile 145 150 155 160 Leu Asn Ser Ser Ile Val Glu Ile Thr Pro His Val Gln Lys Leu Val 165 170 175 Tyr Val Asn Lys Lys Phe Leu Glu Leu Ser Gly Met Tyr Met Ser Gly 180 185 190 Asp Ile Ser Ile Asp Asn Met Gln Glu Leu Ile Gln Trp Ala Lys Ser 195 200 205 Ile Val Asp Thr Asp Met Asn Ser Phe Glu Phe Ser Ile Asp Ser Leu 210 215 220 His Asn Thr Ile Val Gly Asp Asn Leu Tyr Lys Arg Ser Ala Leu Lys 225 230 235 240 Thr Phe Ala Asp Val Leu Met Asp Asp Asp Ser Lys Tyr Gly Asp Phe 245 250 255 Gly Thr Pro Leu Ala Lys Phe Tyr Thr Phe Phe Ser Ser Leu Ala Thr 260 265 270 Leu Gln Ile Asn Ala Tyr Leu Cys Leu Thr Val Ala Arg Lys Val Leu 275 280 285 Gly Leu Thr Asp Ile Asn Tyr Ser Leu Thr Met His Glu Arg Met Glu 290 295 300 Gln Gln Asn Gln Leu Phe Leu Asn Ile Ile Gln Asp Gln Lys Ile Ser 305 310 315 320 Asn Tyr Leu Lys Ile Lys Gly Thr Tyr Ser Met Asp Ser Gln Tyr Val 325 330 335 Asp Glu Leu Lys Thr Ser Asp Leu Gln Ala Lys Asp Gly Tyr Ala Leu 340 345 350 Ile Gly Leu Glu Phe Phe Val Asp Asn Gly Ile Tyr Lys Ala Lys Ala 355 360 365 Tyr Gln Gly Lys Ile Asp Thr Asn Phe Ser Val His Ala Asn Thr Leu 370 375 380 Glu Glu Ile Val Ser Asp Asp Leu Ser Glu Val Phe Pro Glu Gly Ile 385 390 395 400 Arg Lys Asp Gly Thr Ser Val Arg Tyr Pro Leu Ser Gly Asn Leu Ala 405 410 415 Gly Pro Asp Asn Ser Val Ile Thr Arg Ile Gly Phe Gly Ser Lys Tyr 420 425 430 Val Ser Lys Asp Asp Cys Tyr Ala Tyr Ile Glu Ala Asp Phe Ser Pro 435 440 445 Tyr Asp Pro Ser Ser Gly Gln Val Met Lys Glu Gly Thr Gln Thr Ile 450 455 460 Ser Leu Gln Gly Asn Lys Gly Thr Thr Ile Ala Tyr Asp Thr Trp Pro 465 470 475 480 Ile Gly Leu Ile Ser Asp Phe Tyr Met Ser Pro Leu Lys Asn Leu Ser 485 490 495 Leu Tyr Val Asp Val Asn Glu Asn His Gly Tyr Ser Val Met Asn Phe 500 505 510 Gly Gly Glu Ser Tyr Tyr Tyr Thr Met Leu Ser Arg Glu Tyr Asp Ala 515 520 525 Asn Phe Ile Leu Val Ser Tyr Thr Glu Asn Gly Ser Arg Lys Pro Glu 530 535 540 Asn Leu Ile Glu Asn Gly Asp Phe Glu Asn Lys Gly Asp Gln Trp Asp 545 550 555 560 Phe Lys Thr Tyr Gly Gln His Asp Lys Pro Tyr Val Ala Glu Gly Ile 565 570 575 Gly Leu Asp Gly Ser Asn Ala Leu Ile Ile Glu Asp Gly Ile Ala Leu 580 585 590 Gln Tyr Leu Asn Leu Lys Pro Tyr Thr Asn Ile Asn 595 600 <210> 229 <211> 672 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 229 Met Ser Ser Asn Asn Gln Asn Asn Leu Asp Ile Val Ser Thr Ser Glu 1 5 10 15 Lys Lys Phe Val Ser Lys Glu His Ser Lys Asn Leu Leu Thr Asn Asp 20 25 30 Leu His Asn Met Asn Tyr Lys Asp Phe Leu Arg Met Ser Asp Glu His 35 40 45 Asn Ala Glu Phe Leu Ala Asn Ala Glu Val Phe Val Asn Thr Gln Asp 50 55 60 Ser Ile Lys Leu Gly Met Asn Ile Val Gly Glu Ile Leu Ser Ser Leu 65 70 75 80 Gly Val Pro Phe Ile Gly Pro Ile Val Ser Phe Tyr Thr Thr Ile Ile 85 90 95 Asp Leu Leu Trp Pro Ser Ser Gly Gly Lys Asn Pro Trp Glu Ile Phe 100 105 110 Met Glu Gln Val Glu Glu Leu Met Asp Gln Lys Ile Ala Glu Tyr Ala 115 120 125 Arg Lys Lys Ala Leu Ala Glu Leu Glu Gly Leu Gly Ala Asn Phe Glu 130 135 140 Leu Tyr Arg Ile Ala Leu Glu Glu Trp Lys Glu Asn Pro Asn Ile Ser 145 150 155 160 Arg Thr Thr Arg Asp Val Arg Thr Arg Phe Glu Ile Leu Asp Ser Leu 165 170 175 Phe Thr Gln Tyr Met Pro Ser Phe Lys Val Ser Gly Tyr Glu Val Pro 180 185 190 Leu Leu Thr Val Tyr Thr Gln Ala Ala Asn Leu His Leu Leu Leu Leu 195 200 205 Arg Asp Ala Ser Ile Phe Gly Glu Glu Trp Gly Leu Ser Thr Thr Thr 210 215 220 Ile Asn Asn Tyr Tyr Lys Arg Gln Ile Asn Leu Thr Ala Gln Tyr Ser 225 230 235 240 Asp His Cys Val Lys Trp Tyr Asn Thr Gly Leu Asp Arg Leu Lys Gly 245 250 255 Ser Asn Ala Glu Ser Trp Leu Lys Tyr His His Phe Arg Arg Glu Met 260 265 270 Thr Leu Met Val Leu Asp Ile Val Ala Leu Tyr Pro Asn Tyr Asp Thr 275 280 285 His Thr Tyr Pro Ile Glu Thr Lys Ala Gln Leu Thr Arg Glu Val Tyr 290 295 300 Thr Asp Pro Leu Gly Tyr Asn Pro Thr Asn Pro Glu Asp Asn Gly Phe 305 310 315 320 Gly Ile Pro Trp Thr Arg Leu Ser Phe His Asn Phe Ala Gln Ile Glu 325 330 335 Lys Asn Ala Ile Arg Pro Pro His Leu Phe Asp Ile Leu Lys Ser Val 340 345 350 Glu Ile Ser Thr Ile Lys Gly Thr Leu Ala Leu Asn Asn Lys Ala Tyr 355 360 365 Ile Asn Phe Trp Ser Gly His Ser Leu Lys Tyr Thr Tyr Thr Asn Asn 370 375 380 Leu Glu Thr Tyr Glu Ser Lys Tyr Gly Asn Pro Asn Thr Ser Glu Lys 385 390 395 400 Asn Met Phe Asp Leu Met Asp Arg Asp Ile Tyr Lys Ile Asp Ser Thr 405 410 415 Ala Ala Cys Leu Ala Asn Phe Tyr Thr Tyr Gln Tyr Gly Gly Val Lys 420 425 430 Ala Asp Phe Leu Met Val Lys Arg Asp Ser Ser Ser Thr Thr Ala Tyr 435 440 445 Ser Tyr Ser Lys Thr His Thr Ala Ile Gln Ser Arg Ile Gln Asn Tyr 450 455 460 Asp Ser Glu Asn Glu Leu Pro Gln Glu Thr Thr Asp Gln Pro Asn Tyr 465 470 475 480 Gln Thr Tyr Asn His Arg Leu Ser His Ile Thr Ser Tyr Ser Phe Ser 485 490 495 Asn Ile Gly Asn Ser Asn Gly Gln Phe Gly Asn Leu Pro Val Phe Val 500 505 510 Trp Thr His Arg Ser Ala Asn Ala Asp Asn Phe Ile Phe Leu Asp Lys 515 520 525 Ile Thr Gln Leu Pro Leu Thr Lys Ser Tyr Glu Ile Ser Asp Asn Ala 530 535 540 Thr Ile Val Asn Ser Asp Tyr Thr Gly Gly Ser Leu Leu Lys Val Asn 545 550 555 560 Arg Ser Met Leu Lys Asn Asn Thr Val Asn Ser Ile Arg Phe Ser Leu 565 570 575 Pro Glu Ser Lys Arg Tyr Ile Ala Arg Val Arg Tyr Ala Ser Thr Gly 580 585 590 Asp Gly Tyr Met Asn Met Thr Gly Ile Ser Ser Asp Thr Tyr Phe Asn 595 600 605 Ala Thr Ile Asn Glu Glu Ser Asp Leu Lys Tyr Asp Ser Phe Arg Tyr 610 615 620 Leu Thr Leu Gly Thr Ile Ser Ala Asp Pro Tyr Asn Phe Tyr Ser Leu 625 630 635 640 Tyr Leu Pro Thr Pro Tyr Gly Glu Lys Tyr Thr Ile Tyr Ile Asp Lys 645 650 655 Ile Glu Leu Ile Pro Leu Asp Glu Thr Tyr Glu Val Glu Lys Asn Phe 660 665 670 <210> 230 <211> 192 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 230 Met Ala Ala Ser Phe Arg Thr Val Val Glu Val Gly Pro Asp His Leu 1 5 10 15 Ala Gln Ala Arg Ser Ile Asp Arg Val Phe Gln Glu Ala Ile Ala Pro 20 25 30 Ala Thr Val Asn Phe Asp Phe Glu Ala Ile Arg Glu Ala Ala Ala Ala 35 40 45 Val Pro Asp Ser Thr Val Val Lys Met Val Arg Gly Trp Gly Leu Gln 50 55 60 Glu Tyr Ala Pro Val Leu Val Met Val Leu Ser Leu Lys Glu Ala Val 65 70 75 80 Arg Gln Ala Leu Pro Pro Glu Cys Ala Glu Ala Gly Phe Trp Ala Thr 85 90 95 Val Glu Arg Glu Leu Val Gln Ala Phe Thr Gly Leu Ala Ala Gln Glu 100 105 110 Gly Gln Pro Gly Leu Ser Phe Tyr Glu Glu Ser Gly Glu Arg Thr Arg 115 120 125 Phe Tyr Arg Asp Leu Phe Phe Ala Leu Gln Asp Glu Glu Thr Gly Glu 130 135 140 His Met Tyr Ala Leu Ala Phe Cys Val Asp Val Thr Val Glu Leu Pro 145 150 155 160 Lys Ala Arg Ala Val Ala Leu Glu Leu Thr Asp Ile Val Pro Phe Ala 165 170 175 Val Arg Leu Asn Ala Ile Val Val Arg Gln Ala Leu Asp Leu Val Ala 180 185 190 <210> 231 <211> 963 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 231 Met Val Ser Asn Ser Met Val Pro Tyr Asn Val Leu Arg Asn Met Asn 1 5 10 15 Met Pro Thr Ile Ser Gly Thr Arg Trp Asn Lys Glu Met Phe Ser Ser 20 25 30 Ala Leu Asp Asn Thr Ser Val Leu Leu Asp Leu Ile Glu Lys Gly Ile 35 40 45 Asn Asp Gly Asp Asp Val Leu Gly Val Leu Ser Phe Ile Gly Leu Thr 50 55 60 Ala Leu Glu Ala Ile Pro Val Val Gly Gly Val Leu Ser Ser Leu Val 65 70 75 80 Ser Met Leu Phe Phe Pro Thr Lys Ser Ser Ile Asp Phe Lys Lys Ile 85 90 95 Trp Glu Asn Leu Glu Lys Ala Ile Asn Gln Ile Val Asp Lys Lys Ile 100 105 110 Glu Glu Ala Leu Met Ser Gln Leu Met Gln Glu Ile Ala Gly Leu Ala 115 120 125 Asn Val Leu Lys Glu Tyr Arg Asp Ala Tyr Asp Ser Tyr Asn Gly Lys 130 135 140 Lys Val Phe Asp Ile Pro Asp Arg Leu Thr Pro Glu Glu Tyr Leu Val 145 150 155 160 Gln Val Phe Thr Ser Ala Asn Leu Leu Phe Ile Gln Arg Ile Pro Thr 165 170 175 Phe Gln Asn Pro Lys Tyr Asp Val Leu Phe Leu Pro Phe Phe Val His 180 185 190 Val Ala Glu Met His Ile Leu Leu Ile Arg Asp Ala Ala Ile His Gly 195 200 205 Leu Glu Trp Gly Met Asp Glu Glu Ile His Gln Lys Phe Lys Arg Asn 210 215 220 Leu Lys Glu Ile Ile Asp Glu Tyr Thr Ser Tyr Leu Leu Lys Thr Tyr 225 230 235 240 Asn Lys Gly Leu Lys Glu Val Ser Glu Arg Glu Leu Asn Asp Lys Asp 245 250 255 Phe Pro Thr Thr Asn Asn Lys Asn His Tyr Ile Asn Thr Val Arg Trp 260 265 270 Asn Val Ile Asn Gln Tyr Lys Arg Gly Met Thr Leu Thr Ala Phe Asp 275 280 285 Phe Ala Tyr Lys Trp Lys Tyr Tyr His Glu Val Tyr Gln Asn Asn Ile 290 295 300 Thr Leu Asn Pro Phe Arg Thr Ile Tyr Ser Asp Ile Ala Gly Ser Val 305 310 315 320 Tyr Pro Tyr Ile Lys Thr Thr Asn Glu Ile Asn Asn Thr Ile Lys Asn 325 330 335 Gln Asn Leu Lys Tyr Arg Gly Ile Leu Lys Arg Leu Gln Val Tyr His 340 345 350 Ala Glu Arg Ile Asp Ser Ile Gln Ser Thr Tyr Ile Arg Asn Asn Glu 355 360 365 Ile Ile Asn Ser Thr Lys Ile Gly Gly Val Gly Gly Arg Ile Ser Ser 370 375 380 Leu Val Leu Glu Asp Pro Ile Lys Asn Pro Leu Ile Gln Val Asn Met 385 390 395 400 Trp Ser Glu Leu Val Pro Ile Ser Leu Gly Phe Lys Phe Tyr Asp Glu 405 410 415 Lys Glu Gln Asn Ile Gly Gly Gly Ser Trp Trp Pro Lys Pro His Lys 420 425 430 Phe Gly Ala Tyr His Phe Val Gly Asn Lys Val Ser Ser Ile Ile Gly 435 440 445 Phe Gly Lys Asn Glu Thr Gly Gly Phe Asn Ser Leu Asp Ala Met Ile 450 455 460 Val Gly Phe Lys Arg Asp Asp Tyr Thr Thr Glu Asn Arg Leu Leu Gly 465 470 475 480 Ile Asn Glu Thr Gly Glu Pro Val Thr Lys Val Ile Asp Ala Gly Asn 485 490 495 Phe His Gln Glu Lys Phe Gly Ser Asn Ile Gln Ile Thr Asp Glu Pro 500 505 510 Met Phe Gly Asp Gly Val Leu Gln Phe Thr Asn Tyr Ala Asn Thr Met 515 520 525 Asn Gln Asp Ser Ser Val Thr Tyr Gln Ile Asn Thr Glu Ile Glu Gly 530 535 540 Ile Tyr Gln Leu His Ala Ile Ile Gly Ala Lys Lys Gln Lys Asp Lys 545 550 555 560 Leu Ser Phe Lys Val Ile Leu Asn Thr Lys Gln Gln Lys Lys Ile Ile 565 570 575 Thr Asp Ser Phe Asp Ser His Asp Ile Trp Glu Gly Met Ser Leu Asn 580 585 590 Glu Ser Ile Val Tyr Lys Arg Ile Leu Ile Gly Thr Phe Pro Leu Lys 595 600 605 Arg Gly Met Asn Ser Ile Thr Ile His Asn Asp Val Leu Gln Ser Ser 610 615 620 Ala Asn Ile Lys Thr Trp Asn Leu Gly Ser Leu Glu Leu Thr Met Asp 625 630 635 640 Ser Asp Ser Ile Lys Asp Pro Asp Ile Thr Thr Leu Tyr Asp Lys Asp 645 650 655 Asn Tyr Ala Gly Thr Lys Lys Tyr Ile Phe Glu Asp Thr Ala Arg Leu 660 665 670 Ser Asp Phe Asn Asp Arg Thr Ser Ser Ile Lys Val Gly Ser His Ile 675 680 685 Ala Gly Val Arg Phe Tyr Glu His Tyr His Tyr Ser Gly Asp Phe Ile 690 695 700 Asp Leu Gly Ser Gly Glu Lys Leu Ser Leu Lys Asn His Arg Leu Asn 705 710 715 720 Lys Arg Leu Ser Ser Val Lys Phe Ala Asn Leu Gly Leu Tyr Lys Glu 725 730 735 Asp Asn Tyr Lys Gly Glu Lys Lys Leu Ile Phe Asp Asp Ile Pro Asn 740 745 750 Leu Thr Asp Phe Asn Asp Lys Thr Ser Ser Ile Val Val Ser Pro Asn 755 760 765 Val Ser Gly Thr Val Arg Leu Phe Glu His Ser Tyr Tyr Lys Gly Glu 770 775 780 Tyr Ile Glu Val Ser Gly Gly Gln Lys Leu Ser Leu Lys Gly His Asn 785 790 795 800 Leu Asn Arg Lys Ile Ser Ser Ile Lys Phe Leu Lys Glu His Glu Val 805 810 815 Ile Asn Gly Leu Tyr Glu Ile Ile Thr Ala Ile Asn Asn Lys Ser Val 820 825 830 Val Asp Trp Ser Lys Asp Lys Asn Ser Asn Val His Leu Trp Glu Arg 835 840 845 Arg Asn Gln Asp Asn Gln Lys Trp Tyr Phe Asp Tyr Asp Ser Ser Lys 850 855 860 Gln Ala Phe Gln Ile Lys Ser Lys Ala Asp Lys Asn Ile Val Leu Ala 865 870 875 880 Trp Asn Asp Phe Gly Gly Ser Lys Asn Val Phe Ala Thr Tyr Asn Ser 885 890 895 Lys Lys Asp Glu His Tyr Trp Ile Leu Asp Tyr Leu Gly Glu Gly Asn 900 905 910 Tyr Leu Ile Arg Asn Lys Lys Lys Gln Asn Leu Val Leu Asp Val Asp 915 920 925 Gly His Lys Thr Ala Asn Gly Thr Asn Ile Lys Val Asn Glu Gln His 930 935 940 Ala Leu Asp Asn Pro Ser Ile Glu Ala Gln Lys Phe Lys Leu Asn Tyr 945 950 955 960 Val Ile Lys <210> 232 <211> 935 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 232 Met Phe Ser Ser Ala Leu Asp Asn Thr Ser Val Leu Leu Asp Leu Ile 1 5 10 15 Glu Lys Gly Ile Asn Asp Gly Asp Asp Val Leu Gly Val Leu Ser Phe 20 25 30 Ile Gly Leu Thr Ala Leu Glu Ala Ile Pro Val Val Gly Gly Val Leu 35 40 45 Ser Ser Leu Val Ser Met Leu Phe Phe Pro Thr Lys Ser Ser Ile Asp 50 55 60 Phe Lys Lys Ile Trp Glu Asn Leu Glu Lys Ala Ile Asn Gln Ile Val 65 70 75 80 Asp Lys Lys Ile Glu Glu Ala Leu Met Ser Gln Leu Met Gln Glu Ile 85 90 95 Ala Gly Leu Ala Asn Val Leu Lys Glu Tyr Arg Asp Ala Tyr Asp Ser 100 105 110 Tyr Asn Gly Lys Lys Val Phe Asp Ile Pro Asp Arg Leu Thr Pro Glu 115 120 125 Glu Tyr Leu Val Gln Val Phe Thr Ser Ala Asn Leu Leu Phe Ile Gln 130 135 140 Arg Ile Pro Thr Phe Gln Asn Pro Lys Tyr Asp Val Leu Phe Leu Pro 145 150 155 160 Phe Phe Val His Val Ala Glu Met His Ile Leu Leu Ile Arg Asp Ala 165 170 175 Ala Ile His Gly Leu Glu Trp Gly Met Asp Glu Glu Ile His Gln Lys 180 185 190 Phe Lys Arg Asn Leu Lys Glu Ile Ile Asp Glu Tyr Thr Ser Tyr Leu 195 200 205 Leu Lys Thr Tyr Asn Lys Gly Leu Lys Glu Val Ser Glu Arg Glu Leu 210 215 220 Asn Asp Lys Asp Phe Pro Thr Thr Asn Asn Lys Asn His Tyr Ile Asn 225 230 235 240 Thr Val Arg Trp Asn Val Ile Asn Gln Tyr Lys Arg Gly Met Thr Leu 245 250 255 Thr Ala Phe Asp Phe Ala Tyr Lys Trp Lys Tyr Tyr His Glu Val Tyr 260 265 270 Gln Asn Asn Ile Thr Leu Asn Pro Phe Arg Thr Ile Tyr Ser Asp Ile 275 280 285 Ala Gly Ser Val Tyr Pro Tyr Ile Lys Thr Thr Asn Glu Ile Asn Asn 290 295 300 Thr Ile Lys Asn Gln Asn Leu Lys Tyr Arg Gly Ile Leu Lys Arg Leu 305 310 315 320 Gln Val Tyr His Ala Glu Arg Ile Asp Ser Ile Gln Ser Thr Tyr Ile 325 330 335 Arg Asn Asn Glu Ile Ile Asn Ser Thr Lys Ile Gly Gly Val Gly Gly 340 345 350 Arg Ile Ser Ser Leu Val Leu Glu Asp Pro Ile Lys Asn Pro Leu Ile 355 360 365 Gln Val Asn Met Trp Ser Glu Leu Val Pro Ile Ser Leu Gly Phe Lys 370 375 380 Phe Tyr Asp Glu Lys Glu Gln Asn Ile Gly Gly Gly Ser Trp Trp Pro 385 390 395 400 Lys Pro His Lys Phe Gly Ala Tyr His Phe Val Gly Asn Lys Val Ser 405 410 415 Ser Ile Ile Gly Phe Gly Lys Asn Glu Thr Gly Gly Phe Asn Ser Leu 420 425 430 Asp Ala Met Ile Val Gly Phe Lys Arg Asp Asp Tyr Thr Thr Glu Asn 435 440 445 Arg Leu Leu Gly Ile Asn Glu Thr Gly Glu Pro Val Thr Lys Val Ile 450 455 460 Asp Ala Gly Asn Phe His Gln Glu Lys Phe Gly Ser Asn Ile Gln Ile 465 470 475 480 Thr Asp Glu Pro Met Phe Gly Asp Gly Val Leu Gln Phe Thr Asn Tyr 485 490 495 Ala Asn Thr Met Asn Gln Asp Ser Ser Val Thr Tyr Gln Ile Asn Thr 500 505 510 Glu Ile Glu Gly Ile Tyr Gln Leu His Ala Ile Ile Gly Ala Lys Lys 515 520 525 Gln Lys Asp Lys Leu Ser Phe Lys Val Ile Leu Asn Thr Lys Gln Gln 530 535 540 Lys Lys Ile Ile Thr Asp Ser Phe Asp Ser His Asp Ile Trp Glu Gly 545 550 555 560 Met Ser Leu Asn Glu Ser Ile Val Tyr Lys Arg Ile Leu Ile Gly Thr 565 570 575 Phe Pro Leu Lys Arg Gly Met Asn Ser Ile Thr Ile His Asn Asp Val 580 585 590 Leu Gln Ser Ser Ala Asn Ile Lys Thr Trp Asn Leu Gly Ser Leu Glu 595 600 605 Leu Thr Met Asp Ser Asp Ser Ile Lys Asp Pro Asp Ile Thr Thr Leu 610 615 620 Tyr Asp Lys Asp Asn Tyr Ala Gly Thr Lys Lys Tyr Ile Phe Glu Asp 625 630 635 640 Thr Ala Arg Leu Ser Asp Phe Asn Asp Arg Thr Ser Ser Ile Lys Val 645 650 655 Gly Ser His Ile Ala Gly Val Arg Phe Tyr Glu His Tyr His Tyr Ser 660 665 670 Gly Asp Phe Ile Asp Leu Gly Ser Gly Glu Lys Leu Ser Leu Lys Asn 675 680 685 His Arg Leu Asn Lys Arg Leu Ser Ser Val Lys Phe Ala Asn Leu Gly 690 695 700 Leu Tyr Lys Glu Asp Asn Tyr Lys Gly Glu Lys Lys Leu Ile Phe Asp 705 710 715 720 Asp Ile Pro Asn Leu Thr Asp Phe Asn Asp Lys Thr Ser Ser Ile Val 725 730 735 Val Ser Pro Asn Val Ser Gly Thr Val Arg Leu Phe Glu His Ser Tyr 740 745 750 Tyr Lys Gly Glu Tyr Ile Glu Val Ser Gly Gly Gln Lys Leu Ser Leu 755 760 765 Lys Gly His Asn Leu Asn Arg Lys Ile Ser Ser Ile Lys Phe Leu Lys 770 775 780 Glu His Glu Val Ile Asn Gly Leu Tyr Glu Ile Ile Thr Ala Ile Asn 785 790 795 800 Asn Lys Ser Val Val Asp Trp Ser Lys Asp Lys Asn Ser Asn Val His 805 810 815 Leu Trp Glu Arg Arg Asn Gln Asp Asn Gln Lys Trp Tyr Phe Asp Tyr 820 825 830 Asp Ser Ser Lys Gln Ala Phe Gln Ile Lys Ser Lys Ala Asp Lys Asn 835 840 845 Ile Val Leu Ala Trp Asn Asp Phe Gly Gly Ser Lys Asn Val Phe Ala 850 855 860 Thr Tyr Asn Ser Lys Lys Asp Glu His Tyr Trp Ile Leu Asp Tyr Leu 865 870 875 880 Gly Glu Gly Asn Tyr Leu Ile Arg Asn Lys Lys Lys Gln Asn Leu Val 885 890 895 Leu Asp Val Asp Gly His Lys Thr Ala Asn Gly Thr Asn Ile Lys Val 900 905 910 Asn Glu Gln His Ala Leu Asp Asn Pro Ser Ile Glu Ala Gln Lys Phe 915 920 925 Lys Leu Asn Tyr Val Ile Lys 930 935 <210> 233 <211> 667 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 233 Met Asn Ser Tyr Gln Asn Lys Asn Lys Tyr Glu Ile Leu Asp Thr Ser 1 5 10 15 Pro Asn Ser Ser Thr Met Ser Thr Arg Tyr Pro Arg Tyr Pro Leu Ala 20 25 30 Lys Asn Pro Gln Ile Ser Met Gln Asn Thr Asn Tyr Lys Asp Trp Ile 35 40 45 Asn Met Cys Ala Ser Arg Asn Leu Glu Asp Arg Ile Phe Pro Thr Ser 50 55 60 Ala Asn Asp Val Ile Thr Asn Ser Ile Asn Ile Ser Ser Tyr Ile Ile 65 70 75 80 Ser Met Leu Gly Met Pro Asn Leu Ser Ser Ile Ile Ala Ile Trp Gly 85 90 95 Ile Leu Phe Asn Ala Phe Trp Pro Val Ser Gly Asn Gln Trp Asp Leu 100 105 110 Tyr Met Asn His Val Gln Ala Leu Ile Lys Arg Glu Leu Gln Asn Phe 115 120 125 Ala Arg Glu Gln Ala Leu Arg Gln Leu Glu Gly Leu Gly Gly Asn Leu 130 135 140 Asp Leu Tyr Lys Glu Ala Leu Ala Glu Trp Glu Gln Asp Arg Asp Asn 145 150 155 160 Pro Thr Thr Lys Glu Arg Val Arg Asp Arg Phe Arg Ile Leu Asp Gly 165 170 175 Phe Phe Thr Gln Tyr Ile Pro Val Phe Arg Ile Gln Gly Tyr Glu Val 180 185 190 Gln Leu Leu Ser Val Tyr Val Lys Val Ala Asn Leu His Leu Leu Leu 195 200 205 Leu Arg Asp Ala Ser Met Phe Gly Ala Asp Trp Gly Met Ser Gln Thr 210 215 220 Asn Ile Asn Asp Asn Tyr Asn Arg Gln Met Lys Leu Thr Ser Leu Tyr 225 230 235 240 Thr Asn His Cys Val Asp Phe Tyr Asn Gln Gly Leu Asn Glu Ala Arg 245 250 255 Ala Leu Ser Asn Ser Asn Trp Asp Ile Phe Asn Asp Tyr Arg Arg Glu 260 265 270 Met Thr Leu Thr Val Leu Asp Ile Val Ala Leu Phe Pro Ala Tyr Asp 275 280 285 Tyr Arg Arg Tyr Pro Ile Thr Thr Lys Val Glu Leu Thr Arg Glu Ile 290 295 300 Tyr Thr Pro Ala Ile Ala Ser Gln Thr Trp Ser Asn His Asn His Leu 305 310 315 320 Ser Pro Asn Glu Asn Phe Gln Phe Tyr Glu Asn Asn Leu Val Arg Pro 325 330 335 Pro Ala Phe Phe Thr Trp Leu Asp Arg Thr Glu Met Phe Ser Arg Tyr 340 345 350 Leu Ser Thr Leu Val Ser Glu Ala Trp Gly Gly His Ile Asn His Phe 355 360 365 His His Thr Gly Glu Leu Pro Ser Ser Ser Arg Ser Gly Phe Ile Gly 370 375 380 Ser Asp Gln Arg Arg Val Ser Tyr Tyr Asp Phe Asn Phe Val Gly Asn 385 390 395 400 Asp Val Phe Arg Ile Tyr Ser Arg Val Met Ser Asn Gln Ile Gly Asn 405 410 415 Tyr Phe Gly Val Gly Gln Gly Asp Phe Phe Leu Val Asn Arg Asp Asn 420 425 430 Ser Asn Thr Lys Thr Ile Ser Phe Thr Thr Arg Ala Thr Asn Ser Asn 435 440 445 Gln Arg Ser Ile Phe Ser Gln Phe Pro Gly Glu Asn Ser Asp Pro Pro 450 455 460 Thr Ser Lys Asp Tyr Ser His Arg Leu Ser Trp Ile Ser Gly Ala Phe 465 470 475 480 Ile Gly Ser Asp Leu Ala Asn Val Leu Ser Tyr Gly Trp Thr His Arg 485 490 495 Ser Val Asp Pro Asn Asn Thr Ile Tyr Pro Asp Arg Ile Thr Gln Val 500 505 510 Pro Ala Val Lys Ala Ser Ser Ala Pro Asp Cys Thr Val Ile Pro Gly 515 520 525 Pro Gly Ser Thr Gly Gly His Leu Val Ser Phe Gly Arg Ser Gly Arg 530 535 540 Leu Asn Met Gln Phe Lys Phe Thr Asn Thr Gln Thr Glu Tyr Arg Val 545 550 555 560 Arg Ile Arg Tyr Ala Ser Thr Ala Ile Asn Thr Leu Tyr Phe Ser Phe 565 570 575 Ser Asp Tyr Asn Arg Asp Ile Ala Leu Asn Ser Thr Gly Ala Leu Ser 580 585 590 Leu Thr Asn Leu Arg Asn Glu Asn Phe Ala Tyr Phe Glu Val Pro Gly 595 600 605 Gly Ile Phe Arg Pro Ala Leu Gly Asn Thr Leu Met Ile Ser Asn Trp 610 615 620 Thr Thr Val Ala Pro Leu Leu Val Ile Asp Lys Ile Glu Phe Ile Pro 625 630 635 640 Ile Asn Ala Thr Thr Ala Arg Tyr Glu Arg Lys Gln Glu Leu Glu Lys 645 650 655 Ala Thr Lys Val Val Asn Ser Leu Phe Ile Asn 660 665 <210> 234 <211> 641 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 234 Met Asn Ser Tyr Gln Asn Lys Asn Lys Tyr Glu Ile Leu Asp Thr Ser 1 5 10 15 Pro Asn Ser Ser Thr Met Ser Thr Arg Tyr Pro Arg Tyr Pro Leu Ala 20 25 30 Lys Asn Pro Gln Ile Ser Met Gln Asn Thr Asn Tyr Lys Asp Trp Ile 35 40 45 Asn Met Cys Ala Ser Arg Asn Leu Glu Asp Arg Ile Phe Pro Thr Ser 50 55 60 Ala Asn Asp Val Ile Thr Asn Ser Ile Asn Ile Ser Ser Tyr Ile Ile 65 70 75 80 Ser Met Leu Gly Met Pro Asn Leu Ser Ser Ile Ile Ala Ile Trp Gly 85 90 95 Ile Leu Phe Asn Ala Phe Trp Pro Val Ser Gly Asn Gln Trp Asp Leu 100 105 110 Tyr Met Asn His Val Gln Ala Leu Ile Lys Arg Glu Leu Gln Asn Phe 115 120 125 Ala Arg Glu Gln Ala Leu Arg Gln Leu Glu Gly Leu Gly Gly Asn Leu 130 135 140 Asp Leu Tyr Lys Glu Ala Leu Ala Glu Trp Glu Gln Asp Arg Asp Asn 145 150 155 160 Pro Thr Thr Lys Glu Arg Val Arg Asp Arg Phe Arg Ile Leu Asp Gly 165 170 175 Phe Phe Thr Gln Tyr Ile Pro Val Phe Arg Ile Gln Gly Tyr Glu Val 180 185 190 Gln Leu Leu Ser Val Tyr Val Lys Val Ala Asn Leu His Leu Leu Leu 195 200 205 Leu Arg Asp Ala Ser Met Phe Gly Ala Asp Trp Gly Met Ser Gln Thr 210 215 220 Asn Ile Asn Asp Asn Tyr Asn Arg Gln Met Lys Leu Thr Ser Leu Tyr 225 230 235 240 Thr Asn His Cys Val Asp Phe Tyr Asn Gln Gly Leu Asn Glu Ala Arg 245 250 255 Ala Leu Ser Asn Ser Asn Trp Asp Ile Phe Asn Asp Tyr Arg Arg Glu 260 265 270 Met Thr Leu Thr Val Leu Asp Ile Val Ala Leu Phe Pro Ala Tyr Asp 275 280 285 Tyr Arg Arg Tyr Pro Ile Thr Thr Lys Val Glu Leu Thr Arg Glu Ile 290 295 300 Tyr Thr Pro Ala Ile Ala Ser Gln Thr Trp Ser Asn His Asn His Leu 305 310 315 320 Ser Pro Asn Glu Asn Phe Gln Phe Tyr Glu Asn Asn Leu Val Arg Pro 325 330 335 Pro Ala Phe Phe Thr Trp Leu Asp Arg Thr Glu Met Phe Ser Arg Tyr 340 345 350 Leu Ser Thr Leu Val Ser Glu Ala Trp Gly Gly His Ile Asn His Phe 355 360 365 His His Thr Gly Glu Leu Pro Ser Ser Ser Arg Ser Gly Phe Ile Gly 370 375 380 Ser Asp Gln Arg Arg Val Ser Tyr Tyr Asp Phe Asn Phe Val Gly Asn 385 390 395 400 Asp Val Phe Arg Ile Tyr Ser Arg Val Met Ser Asn Gln Ile Gly Asn 405 410 415 Tyr Phe Gly Val Gly Gln Gly Asp Phe Phe Leu Val Asn Arg Asp Asn 420 425 430 Ser Asn Thr Lys Thr Ile Ser Phe Thr Thr Arg Ala Thr Asn Ser Asn 435 440 445 Gln Arg Ser Ile Phe Ser Gln Phe Pro Gly Glu Asn Ser Asp Pro Pro 450 455 460 Thr Ser Lys Asp Tyr Ser His Arg Leu Ser Trp Ile Ser Gly Ala Phe 465 470 475 480 Ile Gly Ser Asp Leu Ala Asn Val Leu Ser Tyr Gly Trp Thr His Arg 485 490 495 Ser Val Asp Pro Asn Asn Thr Ile Tyr Pro Asp Arg Ile Thr Gln Val 500 505 510 Pro Ala Val Lys Ala Ser Ser Ala Pro Asp Cys Thr Val Ile Pro Gly 515 520 525 Pro Gly Ser Thr Gly Gly His Leu Val Ser Phe Gly Arg Ser Gly Arg 530 535 540 Leu Asn Met Gln Phe Lys Phe Thr Asn Thr Gln Thr Glu Tyr Arg Val 545 550 555 560 Arg Ile Arg Tyr Ala Ser Thr Ala Ile Asn Thr Leu Tyr Phe Ser Phe 565 570 575 Ser Asp Tyr Asn Arg Asp Ile Ala Leu Asn Ser Thr Gly Ala Leu Ser 580 585 590 Leu Thr Asn Leu Arg Asn Glu Asn Phe Ala Tyr Phe Glu Val Pro Gly 595 600 605 Gly Ile Phe Arg Pro Ala Leu Gly Asn Thr Leu Met Ile Ser Asn Trp 610 615 620 Thr Thr Val Ala Pro Leu Leu Val Ile Asp Lys Ile Glu Phe Ile Pro 625 630 635 640 Ile <210> 235 <211> 572 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 235 Met Arg Thr Leu Leu Ala Gln Leu Leu Glu Pro Gly Gly Arg Val Gly 1 5 10 15 Leu Glu Leu Gly Gln Leu Gly Ala Arg Asp Asp Thr Leu Leu Glu Leu 20 25 30 Cys Gly Gly Gly Leu Glu Val His Thr Gln Leu Leu Arg Arg Gly Arg 35 40 45 Gly Leu His Gly Leu Gly Val Leu Val Arg Arg His Gly Val Lys Gly 50 55 60 Ile Glu His Ala Gly Glu Leu Arg Pro Cys Arg Leu Pro Val Thr Trp 65 70 75 80 Arg Gly Asp Arg His Gly Arg Phe Pro Arg Gly Tyr Pro His Phe Pro 85 90 95 Leu Leu Leu Pro Ala Arg Leu Arg Ala Gly Gly Asp Pro Arg Glu Val 100 105 110 Gly Ala Asp Leu Glu Arg Ala Pro Ala Arg Arg Ala Pro Asp Ala Ala 115 120 125 Arg Arg Asp Thr Gly Arg Gly Leu Arg Ser Ala Pro Gly Gly Arg Arg 130 135 140 Gly Arg Gly Ser Arg Ala Ala Ala Arg Arg Pro Gly Arg Pro Gln Arg 145 150 155 160 Asp Pro Ala Leu His Gly Asp Asp Gly Arg Arg His Pro Gln Gly Pro 165 170 175 Pro Val Arg Gly Gly Gly Gly Gly Val Gly Arg Gly Pro Arg Arg Gly 180 185 190 Ala Arg Pro Ala Pro Ala Arg Arg His Pro Arg Leu Gly Ala Ala Ala 195 200 205 Gly Pro Pro Gly Asp Gly Ala Pro Arg Asp Asp Gly Arg Arg Asp Arg 210 215 220 Ala Gly Arg Arg Gly Arg Arg Arg Pro Arg Arg Pro Ala Val Ala Gly 225 230 235 240 Pro Ser Ala Pro Pro Gln Gly Pro His Leu Pro Asp Pro Arg Arg Arg 245 250 255 Pro Ala Val Ala Gly Gly Pro Val Val Ala Gly Gly Gly Arg Gly Ala 260 265 270 Arg Ser Gly Gly Gly Val His Arg His Arg Ala Arg Pro His Arg Glu 275 280 285 Gln His Pro Gly Pro Pro Arg Arg Gly Glu Glu Gly Pro Glu Ala Ala 290 295 300 Gln Gly Ala Ala Ala Arg Glu Ala Gly Ala Leu Arg Glu Ala Gly His 305 310 315 320 Arg Leu Pro His Arg Arg Pro Ser Leu Gly Val Pro Gln Gly Arg Arg 325 330 335 Gly Leu Arg Pro Glu Arg Glu Ala Ala Pro Arg Pro Gly Leu Asn Arg 340 345 350 Pro His Gly Gly Arg Pro Val Pro Gly Pro Gly Arg Leu Gly Ile Leu 355 360 365 Thr Pro Pro Asp His Arg Asp His Ala Gly Gly Ala Leu Ala Ala Ser 370 375 380 Phe Arg Thr Val Val Glu Val Gly Pro Asp His Leu Ala Gln Ala Arg 385 390 395 400 Ser Ile Asp Arg Val Phe Gln Glu Ala Ile Ala Pro Ala Thr Val Asn 405 410 415 Phe Asp Phe Glu Ala Ile His Arg Ala Ala Ser Ala Val Pro Asp Ser 420 425 430 Asp Val Val Arg Met Val Arg Gly Trp Gly Leu Gln Glu His Ala Pro 435 440 445 Val Leu Val Met Val Leu Ser Leu Lys Glu Ala Val Arg Gln Ala Leu 450 455 460 Pro Pro Glu Cys Ala Glu Ala Gly Phe Trp Ala Thr Val Glu Arg Glu 465 470 475 480 Leu Val Gln Ala Phe Thr Gly Leu Ala Ala Gln Glu Gly Gln Pro Gly 485 490 495 Leu Ser Phe Tyr Glu Glu Ser Gly Asp Arg Thr Arg Phe Tyr Arg Asp 500 505 510 Leu Phe Phe Ala Leu Gln Asp Glu Glu Thr Gly Asp His Met Tyr Ala 515 520 525 Leu Ala Phe Cys Val Asp Val Thr Val Glu Leu Pro Lys Ala Glu Val 530 535 540 Leu Ala Leu Asp Leu Thr Asp Ile Val Pro Phe Thr Val Arg Leu Asn 545 550 555 560 Ala Ile Val Val Arg Gln Ala Leu Ser Val Ser Val 565 570 <210> 236 <211> 192 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 236 Met Ala Ala Ser Phe Arg Thr Val Val Glu Val Gly Pro Asp His Leu 1 5 10 15 Ala Gln Ala Arg Ser Ile Asp Arg Val Phe Gln Glu Ala Ile Ala Pro 20 25 30 Ala Thr Val Asn Phe Asp Phe Glu Ala Ile His Arg Ala Ala Ser Ala 35 40 45 Val Pro Asp Ser Asp Val Val Arg Met Val Arg Gly Trp Gly Leu Gln 50 55 60 Glu His Ala Pro Val Leu Val Met Val Leu Ser Leu Lys Glu Ala Val 65 70 75 80 Arg Gln Ala Leu Pro Pro Glu Cys Ala Glu Ala Gly Phe Trp Ala Thr 85 90 95 Val Glu Arg Glu Leu Val Gln Ala Phe Thr Gly Leu Ala Ala Gln Glu 100 105 110 Gly Gln Pro Gly Leu Ser Phe Tyr Glu Glu Ser Gly Asp Arg Thr Arg 115 120 125 Phe Tyr Arg Asp Leu Phe Phe Ala Leu Gln Asp Glu Glu Thr Gly Asp 130 135 140 His Met Tyr Ala Leu Ala Phe Cys Val Asp Val Thr Val Glu Leu Pro 145 150 155 160 Lys Ala Glu Val Leu Ala Leu Asp Leu Thr Asp Ile Val Pro Phe Thr 165 170 175 Val Arg Leu Asn Ala Ile Val Val Arg Gln Ala Leu Ser Val Ser Val 180 185 190 <210> 237 <211> 392 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 237 Met Lys Ser Ile Ser Lys Lys Val Met Ala Gly Leu Gly Val Gly Ala 1 5 10 15 Met Ser Leu Ser Ile Trp Ala Pro Ser Ser Gln Ala Ala Ala Pro Ala 20 25 30 Asn Asn Glu Tyr His Thr Ile His Leu Ala Ala Asn Ser Asn Asn Val 35 40 45 Trp Asp Val Tyr Lys Gly Trp Asp Ser Asp Asn Ala Gly Ile Val Leu 50 55 60 Tyr Asn Gly Ser Arg Gly Asp Asn Glu Gln Phe Ala Phe Phe Pro Leu 65 70 75 80 Asp Gly Gly Ala Tyr Ala Ile Val Asn Lys Asn Ser Gly Lys Pro Val 85 90 95 Gly Leu Gly Asn Ala Tyr Ile Ser Thr Asp Gly Val Arg Asp Gly Phe 100 105 110 Ser Phe Asn Asp Gln Gly Leu Arg Gln Thr Asn Trp Thr Gly Ala Pro 115 120 125 Asn Glu Gln Trp Tyr Leu Arg Asp Lys Gly Asn Asn Asn Tyr Glu Ile 130 135 140 Val Asn Gln Gly Thr Gly Lys Val Ala Ser Trp Ala Trp Asn Gly Ile 145 150 155 160 Ser Gly Pro His Ser Ala Glu Tyr Val Asp Leu Asp Glu Ser Asn Pro 165 170 175 Ser Asp Asn Asn Arg Leu Phe His Ile Pro Ala Ala Arg Ser Thr Phe 180 185 190 Ser Leu Pro Thr Leu Pro Ala Val Gly Thr Arg Pro Asn Ala Pro Asp 195 200 205 Tyr Asn Thr Ser Gly Ala Ile Asp Gln Gln Leu Pro Gln Thr Ser Asn 210 215 220 Ser Val Val Val Gly Ala Ser Leu Ile Pro Ser Ile Met Val Lys Asp 225 230 235 240 Asn Gly Ala Ser Asp Tyr Thr Lys Ile His Asn Ser Pro Tyr Tyr Ala 245 250 255 Leu Val Lys Glu Glu Tyr Trp Glu Lys Val Arg Ser Glu Ile Ile Pro 260 265 270 Ala Gly Ala Thr Ser Lys Tyr Thr Val Lys Ser Gly Val Ser Glu Ile 275 280 285 Asp Gln Lys Lys Met Ser Asp Thr Leu Ala Met Ser Phe Gly Ser Asp 290 295 300 Leu Gly Leu Lys Phe Gly Glu Ser Ser Leu Ser Ile Lys Ser Ser Val 305 310 315 320 Ser Arg Thr Ile Gln Thr Glu Val Thr Lys Thr Ser Thr Asn Ala Thr 325 330 335 Glu Glu Thr Glu Glu Lys Ser Ile Pro Ser Ile Pro Gly Lys Asn Thr 340 345 350 Gly Phe Thr Ala Tyr Gln Leu Val Thr Lys Tyr Thr Leu Lys Arg Thr 355 360 365 Asp Gly Ser Val Val Thr Asp Pro Ser Ile Val Arg Asp Ser Lys Gln 370 375 380 Thr Ile Ala Arg Thr Ile Ala Asn 385 390 <210> 238 <211> 238 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 238 Met Asn Tyr Pro Ile Leu Asn Asn Thr Asn Ile Asn Ser Val Ile Gln 1 5 10 15 Pro Pro Arg Ile His Arg Pro Gly Arg Ile Ile Thr Leu Thr Val Pro 20 25 30 Ser Arg Asn Glu Ser Asn Met Lys Asn Ile Phe Gln Leu Glu Pro Gln 35 40 45 Tyr Ile Ala Gln Ala Leu Thr Ala Ala Gln Ala Phe Gln Gly Ala Ile 50 55 60 Gly Ser Asn Leu Asn Phe Asp Phe Asp Lys Ala Ala Gln Ile Ala His 65 70 75 80 Asn Leu Pro Asn Arg Tyr Ser Asn Val Ile Gly Leu Glu Arg Pro Val 85 90 95 Ile Gln Gln Thr Leu Gln Val Ser Pro Met Ile Ser Lys Leu Lys Glu 100 105 110 Thr Leu Gly Asn Phe Leu His Phe Ile Asp Ile Ser Asn Ala Gly Phe 115 120 125 Trp Asn Glu Val Glu Ala Ala Ile Thr Tyr Thr Phe Thr Asn Leu Tyr 130 135 140 Thr Gln Ala Asn Ser Ala Trp Ile Phe Trp Ser Asn Ser Thr Ser Thr 145 150 155 160 Ser Thr Ser Tyr Tyr Tyr Asn Ile Leu Phe Ala Ile Arg Asp Ser Ser 165 170 175 Asn Arg Lys Met Ile Val Ile Pro Ile Ala Phe Asp Ile Thr Val Arg 180 185 190 Leu Glu Lys Gln Lys Val Leu Trp Ile Thr Ile Lys Asp Trp Ala Glu 195 200 205 Tyr Arg Val Thr Ile Lys Cys Ile Cys Val His Leu Phe Leu Gln Gly 210 215 220 Thr Pro Asn Gln Ser Ile Val Asp Val Phe Asn Pro Lys Ser 225 230 235 <210> 239 <211> 375 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 239 Met Pro Glu Lys Asn Arg Tyr Tyr Ser Ile His Leu Thr Asn Asn Ile 1 5 10 15 Glu Lys Val Trp Asp Val Tyr Lys Gly Trp Thr Ser Asn Asp Ala Gly 20 25 30 Leu Leu Leu Tyr Lys Ala Asn Gly Gln Asp Asn Gln Gln Phe Val Phe 35 40 45 Phe Pro Leu Asp Gly Gly Thr Tyr Ala Ile Val Asn Lys Asn Ser Gly 50 55 60 Lys Pro Val Gly Leu Gly Gly Gly Tyr Asn Tyr Ser Asp Gly Val Arg 65 70 75 80 Asp Met Ser Asn Tyr Ser Gly Asn Pro Ala Glu Ile Leu Gly Gln Asn 85 90 95 Asp Trp Thr Gly Ala Asp Thr Asp Lys Trp Tyr Leu Arg Asp Lys Gly 100 105 110 Tyr Gly Asn Tyr Glu Val Val Asn Gln Gly His Gly Lys Val Ala Ser 115 120 125 Tyr Ala Ala Thr Asn Ile Ala Pro Tyr Leu His Tyr Val Asp Leu Asp 130 135 140 Asp Ser Asn Pro Ser Asp Gly Asp Arg Leu Phe Lys Val Ser Lys Ser 145 150 155 160 Pro Trp Val Tyr Gly Asp Ile Pro Gly Leu Asn Trp Asp Tyr Gly Thr 165 170 175 Phe Ser Leu Pro Gln Leu Pro Ala Thr Gly Asn Arg Pro Asp Ala Pro 180 185 190 Asn Tyr Thr Gly Gly Ile Asp Gln Gln Leu Pro Gln Thr Ser Asn Ser 195 200 205 Val Val Val Gly Ala Ser Leu Ile Pro Cys Ile Met Val Lys Asp Ser 210 215 220 Gln Ala Ser Asp Tyr Thr Lys Ile His Asn Ser Pro Tyr Tyr Thr Leu 225 230 235 240 Ile Lys Glu Glu Tyr Trp Asp Lys Thr Phe Ser Ser Val Ile Pro Ser 245 250 255 Gly Tyr Thr Lys Asn Tyr Ser Phe Lys Thr Gly Met Thr Ser Val Asp 260 265 270 Gln Gln Arg Met Thr Asp Thr Leu Ser Met Lys Ile Gly Ala Asp Phe 275 280 285 Gly Leu Lys Phe Gly Asp Ala Ser Ala Ser Leu Lys Thr Glu Ile Ser 290 295 300 Arg Thr Ile Gln Thr Glu Ile Thr Ser Thr Asn Thr Glu Ala Ser Glu 305 310 315 320 Glu Thr Val Thr Ser Thr Val Thr Ser Glu Pro Gly Lys Thr Thr Gly 325 330 335 Phe Thr Glu Tyr Gln Leu Ala Thr Lys Tyr Thr Leu Lys Arg Ala Asp 340 345 350 Gly Thr Ile Val Ser Asp Pro Trp Val Val Lys Asn Asn Lys Ile Thr 355 360 365 Ile Ala Arg Lys Asn Ser Gln 370 375 <210> 240 <211> 192 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 240 Met Ala Ala Ser Phe Arg Thr Val Val Glu Val Gly Pro Asp His Leu 1 5 10 15 Ala Gln Ala Arg Ser Ile Asp Arg Val Phe Gln Glu Ala Ile Ala Pro 20 25 30 Ala Thr Val Asn Phe Asp Phe Glu Ala Ile Arg Glu Ala Ala Ala Ala 35 40 45 Val Pro Asp Ser Thr Val Val Arg Met Val Arg Gly Trp Gly Leu Gln 50 55 60 Glu Tyr Ala Pro Val Leu Val Met Val Leu Ser Leu Lys Glu Ala Val 65 70 75 80 Arg Gln Ala Leu Pro Pro Glu Cys Ala Glu Ala Gly Phe Trp Ala Thr 85 90 95 Val Glu Arg Glu Leu Val Gln Ala Phe Thr Gly Leu Ala Ala Gln Glu 100 105 110 Gly Arg Pro Gly Leu Ser Phe Tyr Glu Glu Ser Ala Glu Arg Thr Arg 115 120 125 Phe Tyr Arg Asp Leu Phe Phe Ala Leu Gln Asp Glu Glu Thr Gly Glu 130 135 140 His Met Tyr Ala Leu Ala Phe Cys Val Asp Val Thr Val Glu Leu Pro 145 150 155 160 Lys Ala Glu Thr Val Ala Leu Glu Leu Thr Asp Val Val Pro Phe Ala 165 170 175 Val Arg Leu Asn Ala Ile Val Val Arg Gln Pro Leu Gly Leu Ala Ala 180 185 190 <210> 241 <211> 296 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 241 Met Ala Ile Ala Asp Leu Asp Val Tyr Leu Ile Ala Leu Ile Lys Lys 1 5 10 15 Thr Tyr Pro Glu Tyr Ala Ser Tyr Glu Ala Thr Ser Asp Thr Ser Lys 20 25 30 Leu Ser Ile Lys Asn Thr Glu Ser Tyr Gly Phe Glu Ile Lys Glu Asn 35 40 45 Lys Pro Gln Gly Thr Met Phe Met Gly Glu Ser Val Leu Lys Asn Asp 50 55 60 Thr Asn Glu Thr Gln Thr Ile His Ser Asp Ala Phe Thr Lys Thr Ile 65 70 75 80 Thr Asp Ser Val Thr Leu Ser Val Thr Asn Gly Ile Thr Ala Gly Val 85 90 95 Ser Ile Ser Ile Ser Gly Lys Ile Phe Gly Ile Gly Ala Glu Ser Ser 100 105 110 Met Ser Phe Glu Val Ser Thr Ser Thr Thr Asn Glu Gln Thr Ser Glu 115 120 125 Glu Ser Val Ala Tyr Thr Val Pro Ser Gln Thr Val Val Val Pro Ala 130 135 140 Lys Thr Thr Tyr Tyr Val Tyr Thr Ser Leu Gln Arg Asn Gln Leu Glu 145 150 155 160 Gly Thr Val Arg Leu Lys Ala Asp Leu Ser Glu Arg Phe Ser Val Arg 165 170 175 Leu Lys Tyr Gly Ser Gly Gln Ala Glu Ile Gly Gly Asp Leu Tyr Tyr 180 185 190 Phe Ile Asn Glu Phe His Ser Ala Leu Pro Leu Pro Ser Gly Ile Ser 195 200 205 Leu Asn His Lys Asp Lys Ser Ile His Phe Glu Gly Val Ala Glu Tyr 210 215 220 Ile Tyr Gly Thr Gly Thr Lys Phe Tyr Val Thr Ile Ser Asp Thr Pro 225 230 235 240 Ser Ser Gln Gly Ile Gln Glu His Lys Ser Phe Asp Ala Lys Thr Gly 245 250 255 Leu Gly Thr Tyr Glu Leu Arg Leu Asn Gly Lys Asn Phe Asp Phe Asp 260 265 270 Leu Asn Asp Leu Lys Glu Tyr Met Asp Ser Lys Glu Phe Glu Lys Leu 275 280 285 Lys Glu Gln Glu Asn Glu Ile Val 290 295 <210> 242 <211> 349 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 242 Met Ala Thr Pro Glu Lys Asn Lys Tyr Tyr Asn Ile Asn Leu Lys Ala 1 5 10 15 Asn Thr Trp Leu Lys Trp Asn Val Glu Gly Ala Ser Thr Asn Asn Gly 20 25 30 Pro Thr Ile Arg Leu Trp Gly Gly Ser Asn Asn Glu Asn Glu Lys Phe 35 40 45 Thr Phe Phe Pro Leu Asp Gly Gly Leu Tyr Ala Ile Val Asn Lys Asn 50 55 60 Ser Gly Lys Pro Val Thr Val Pro Ser Gly Ser Ser Ile Leu Ser Gln 65 70 75 80 Asn Asn Trp Thr Gly Ser Ser Asn Glu Gln Trp Tyr Leu Arg Asn Gln 85 90 95 Gly Asn Asn Tyr Tyr Glu Ile Val His Gln Gly Thr Gly Lys Val Ala 100 105 110 Ser Tyr Ala Arg Asn Gly Asn Ala Glu Tyr Val Asp Leu Asp Glu Ser 115 120 125 Asn Pro Tyr Asp Pro Asp Arg Val Phe Gln Ile Ser Asp Ala Gly Ala 130 135 140 Ser Val Gln Leu Pro Thr Leu Pro Thr Ile Gly Ser Arg Pro Asn Ala 145 150 155 160 Pro Glu Tyr Asn Pro Thr Gly Pro Ile Asp Gln Gln Leu Pro Gln Asn 165 170 175 Ser Gly Thr Val Val Val Gly Ala Thr Ser Ile Pro Cys Ile Met Val 180 185 190 Asn Asp Asn Gln Ala Ser Asp Tyr Thr Lys Ile His Asn Ser Pro Tyr 195 200 205 Tyr Val Leu Val Lys Glu Glu Tyr Trp Glu Lys Val Arg Ser Glu Ile 210 215 220 Ile Pro Ala Gly Gly Ser Ser Lys Tyr Thr Val Lys Thr Gly Val Ser 225 230 235 240 Thr Glu Asp Gln Gln Arg Met Thr Asp Thr Leu Ser Met Ser Phe Gly 245 250 255 Ala Asp Leu Gly Phe Lys Phe Lys Ala Leu Ser Ala Ser Leu Lys Tyr 260 265 270 Gly Ile Ser Lys Thr Leu Gln Thr Glu Ile Ser Thr Thr Ser Thr Glu 275 280 285 Ser Thr Glu Ser Thr Glu Ser Thr Glu Glu Lys Thr Ile Thr Ser Leu 290 295 300 Pro Gly Lys Asn Thr Gly Phe Thr Val Tyr Gln Leu Val Thr Lys Tyr 305 310 315 320 Thr Leu Lys Arg Thr Asp Asn Ser Val Val Ser Ser Ser Trp Thr Val 325 330 335 Arg Asp Pro Asn Gln Thr Leu Val Arg Thr Ile Pro Asn 340 345 <210> 243 <211> 553 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 243 Met Asn Lys Gln Asn Thr Gln Val Ala Glu Leu Pro Val Ile Asp Glu 1 5 10 15 Phe Asn Gly Ile Ile Gly Phe Ala Gln Asn Ile Gly Gly Ile Met Asn 20 25 30 Met Ile Ala Gly Thr Pro Ser Val Asp Asp Met Thr Leu Asp Gln Leu 35 40 45 Val Thr Asn Tyr Asp Ala Leu Val Asp Ile Gln Thr Ser Ile Ala Gly 50 55 60 Ile Asn Lys Glu Leu Thr Asp Val Ile Ala Asn Gly Ser Glu Asp Thr 65 70 75 80 Glu Leu Ile Asn Gln Leu Ile Asn Ile Asn Thr Ala Gln Ser Ala Glu 85 90 95 Leu Asp Glu Ile Asn Gly Glu Ile Gln Asp Ile Asp Asn Met Leu Asn 100 105 110 Ala Tyr Leu Pro Glu Ile Ile Asn Met Leu Glu Gly Ile Ser Gln Gln 115 120 125 Leu Val Gly Ile Ser Gln Gln Ile Asn Gln Met Met Lys Met Leu Asn 130 135 140 Ala Ile Ser Lys Gln Leu Asn Lys Ile Ala Ala Asn Val Ala Leu Asn 145 150 155 160 Ser Thr Ile Ala Glu Ile Glu Pro His Tyr Gln Lys Ile Lys Tyr Val 165 170 175 Ile Thr Gln Phe Asn Glu Leu Asn Asp Glu Leu Val Thr Ala Tyr Ser 180 185 190 Ser Gln Ile Asn Asn Asn Lys Leu His Leu Gly Thr Asp Asp Ile Asp 195 200 205 Thr Gly Ala Leu Ala Ala Val Ile Ala Trp Ala Lys Met Val Val Ala 210 215 220 Ile Asp Leu Asn Asp Leu Arg Leu Ser Leu Asp Ala Met Asn Asp Ala 225 230 235 240 Ile Leu Gly Asp Asn Leu Tyr Gly Asn Ser Ala Leu Val Ser Thr Ala 245 250 255 Asp Phe Tyr Thr Ala Asn Thr Thr Tyr Ala Gln Ser Ile Tyr Thr Ser 260 265 270 Met Tyr Ser Tyr Leu Ser Thr Leu Cys Gly Leu Gln Thr Asn Ala Tyr 275 280 285 Met Leu Val Asp Thr Ala Arg Lys Ile Leu Ser Leu Pro Glu Glu Asp 290 295 300 Asn Gln Asp Leu Met Asn Ser Arg Ile Ser Gln Gln Lys Glu Leu Phe 305 310 315 320 Thr Ser Leu Ser Ser Gly Phe Ser Asn Val Phe Tyr Ser Thr Glu Ser 325 330 335 Ile Asp Met Asp Pro Gly Ala Ser Ala Pro Met Asn Gln Ser Tyr Glu 340 345 350 Ile Asp Leu Val Pro Pro Ala Gly Asn Ala Leu Leu Gly Phe Asn Met 355 360 365 Thr Ser Glu Pro Asp Ser Asn Gly Asp Val Gln Asn Gly Lys Leu His 370 375 380 Val Glu Tyr Tyr Tyr Gly Lys Leu Leu Thr Asn Tyr Gly Val Asp Val 385 390 395 400 Ala Ser Ile Asn Val Ala Thr Ala Glu Phe Ser Met Ala Asn Tyr Leu 405 410 415 Pro Ser Ser Gly Ile Tyr Asn Val Pro Asp Gly Gly Leu Pro Thr Ile 420 425 430 Asp Ser Asn Thr Ile Val Val Gly Phe Lys Leu Lys Ile Thr Thr Asp 435 440 445 Asn Met Gly Gln Ala Phe Met Val Pro Ser Val Val Thr Ala Pro Tyr 450 455 460 Asp Ser Thr Lys Asn Gly Val Gly Thr Thr Thr Lys Asp Val Val Ile 465 470 475 480 Pro Gln Ser Asp Asn Asn Ser Ile Thr Asn Gln Pro Met Gly Ile Val 485 490 495 Ser Asp Gln Phe Leu Ser Pro Ile Leu Asn Met Thr Met Gly Lys Asp 500 505 510 Glu Asn Gly Gln Tyr Cys Phe Met Val Glu Ser Ala Leu Lys Asn Tyr 515 520 525 Val Asn Ala Thr Asp Met Lys Asp Ala Asp Thr Asp Leu Ala Val Ser 530 535 540 Pro Tyr Tyr Ser Thr Asp Thr Ala Glu 545 550 <210> 244 <211> 724 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 244 Met Asn Pro Asp Gln Asn Lys Asn Glu Tyr Glu Ile Val Asn Thr Ser 1 5 10 15 Gln Asn Tyr Asp Asn Val Ala Asn Arg Tyr Pro Tyr Ala Asn Asp Pro 20 25 30 Asn Ile Lys Met Gln Asn Thr Asn Tyr Arg Asp Trp Met Asn Phe Cys 35 40 45 Thr Gly Asn Arg Ile Glu Asn Ile Ser Pro Thr Ser Ala Arg Asp Val 50 55 60 Ile Val Thr Ser Thr Asp Ile Ile Gly Arg Ile Leu Gly Met Leu Gly 65 70 75 80 Ile Pro Gly Ala Ser Glu Ile Leu Glu Leu Trp Asn Ile Leu Phe Asn 85 90 95 Ala Leu Trp Pro Ala Pro Asp Ala Gln Trp Val Ala Tyr Ile Asn His 100 105 110 Thr Gln Ala Leu Ile Gln Arg Glu Leu Gln Leu Phe Ala Arg Glu Gln 115 120 125 Ala Leu Arg Gln Leu Glu Gly Leu Gly Asn Asn Leu Asn Leu Tyr Arg 130 135 140 Glu Ala Phe Arg Glu Trp Glu Gln Asp Arg Asn Asn Pro Ser Thr Arg 145 150 155 160 Asn Arg Val Ile Asp Arg Phe Arg Ile Met Asp Ala Phe Leu Thr Gln 165 170 175 Tyr Ile Pro Val Phe Arg Ile Asn Asn Tyr Gln Val Gln Leu Leu Ser 180 185 190 Val Tyr Ala Gln Ala Ala Asn Ile His Leu Leu Leu Leu Arg Asp Ala 195 200 205 Thr Val Phe Gly Ser Asp Trp Gly Leu Thr Ser Thr Asn Ile Asn Asp 210 215 220 Ile Tyr Asn Arg Gln Met Asn Leu Ile Ala Glu Tyr Thr Asn His Cys 225 230 235 240 Thr Thr Trp Tyr Asn Asn Gly Leu Asn Glu Ala Arg Asn Leu Ser Arg 245 250 255 Ser Ser Trp Asp Thr Phe Asn Asn Tyr Arg Arg Asp Met Thr Ile Met 260 265 270 Val Leu Asp Leu Ile Ala Leu Phe Pro Thr Tyr Asp Gln Arg Arg Tyr 275 280 285 Pro Ile Thr Thr Lys Leu Glu Leu Thr Arg Glu Ile Tyr Thr Pro Ala 290 295 300 Ile Ala Ser Gln Asn Trp Ser Asn Phe Asn His Leu Ser Pro Asn Ile 305 310 315 320 Asp Phe Ala Phe Tyr Glu Arg Asn Leu Ile Arg Pro Pro Ser Leu Phe 325 330 335 Thr Trp Leu Asp Arg Thr Glu Met Phe Ser Arg Asn Leu Ser Val Glu 340 345 350 Val Ser Glu Val Trp Gly Gly His Ile Asn Tyr Phe His His Thr Arg 355 360 365 Ser Leu Ala Ala Ser Leu Arg Ser Asn Phe Ile Gly Ser Asp Gln Arg 370 375 380 Arg Val Ser Gln Tyr Asn Phe Asn Phe Val Gly Asp Asp Ile Phe Arg 385 390 395 400 Val Asp Ser Leu Val Gly Ser Asn Thr Val Gly Asn Phe Phe Gly Val 405 410 415 Ile Gln Gly Asn Phe His Leu Val Asn Arg Ser Ser Ser Ser Thr Arg 420 425 430 Ala Ile Pro Phe Thr Thr Arg Ser Thr Asn Pro Ser Arg Arg Ser Ile 435 440 445 Val Ser Glu Leu Pro Gly Glu Asn Ser Asn Ser Pro Asn Phe Arg Asn 450 455 460 Tyr Thr His Arg Leu Ser Trp Ile Ser Gly Ala Phe Ile Gly Ser Asp 465 470 475 480 Ile Ala Asn Val Leu Ala Tyr Gly Trp Thr His Arg Ser Val Asp Pro 485 490 495 Asn Asn Thr Ile Leu Pro Asn Arg Ile Thr Gln Ile Pro Ala Val Lys 500 505 510 Ala Thr Thr Ile Ser Asn Ala Thr Val Val Ser Gly Pro Gly Ser Thr 515 520 525 Gly Gly Asn Leu Val Arg Leu His Asn Gln Gly Arg Phe Gln Ile Gln 530 535 540 Met Asn Phe Pro Thr Pro Gln Thr Asn Tyr Arg Ile Arg Ile Arg Tyr 545 550 555 560 Ala Ser Ile Gly Ser Arg Val Leu His Val Gln Phe Ser Gly Ala Asn 565 570 575 His Gly Pro Thr Ile Ala Pro Thr Thr Val Ser Leu Asp Asn Leu Arg 580 585 590 Tyr Glu Asn Phe Ala Tyr Ile Asp Val Ile Gly Thr Phe Ile Pro Ala 595 600 605 Leu Gly Asn Tyr Val Thr Ile Val Asn Pro Asn Pro Gly Asp Val Val 610 615 620 Ile Asp Lys Ile Glu Phe Ile Pro Ile Gly Thr Phe Ala Asn Gln Ser 625 630 635 640 Leu Gly Glu Thr Glu Val His Asn Asn Asn Tyr Asn Gln Ser Tyr Asn 645 650 655 Asn Tyr Asp Gln Asn Met Asp Asn Met Tyr Pro Pro Ser Tyr Asn Asn 660 665 670 Val Tyr Glu Gln Asn Ser His Asp Ser Tyr Asp Ser Gly Tyr Asn Asn 675 680 685 Thr Tyr Glu Pro Asn Tyr Asp Cys Asn Cys Asn Gln Lys Tyr Asn Asn 690 695 700 Asn Tyr Asn Gln Asn Ser Gly Cys Thr Cys Asn Gln Gly Tyr Asn Ser 705 710 715 720 Asn Tyr Pro Lys <210> 245 <211> 633 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 245 Met Asn Pro Asp Gln Asn Lys Asn Glu Tyr Glu Ile Val Asn Thr Ser 1 5 10 15 Gln Asn Tyr Asp Asn Val Ala Asn Arg Tyr Pro Tyr Ala Asn Asp Pro 20 25 30 Asn Ile Lys Met Gln Asn Thr Asn Tyr Arg Asp Trp Met Asn Phe Cys 35 40 45 Thr Gly Asn Arg Ile Glu Asn Ile Ser Pro Thr Ser Ala Arg Asp Val 50 55 60 Ile Val Thr Ser Thr Asp Ile Ile Gly Arg Ile Leu Gly Met Leu Gly 65 70 75 80 Ile Pro Gly Ala Ser Glu Ile Leu Glu Leu Trp Asn Ile Leu Phe Asn 85 90 95 Ala Leu Trp Pro Ala Pro Asp Ala Gln Trp Val Ala Tyr Ile Asn His 100 105 110 Thr Gln Ala Leu Ile Gln Arg Glu Leu Gln Leu Phe Ala Arg Glu Gln 115 120 125 Ala Leu Arg Gln Leu Glu Gly Leu Gly Asn Asn Leu Asn Leu Tyr Arg 130 135 140 Glu Ala Phe Arg Glu Trp Glu Gln Asp Arg Asn Asn Pro Ser Thr Arg 145 150 155 160 Asn Arg Val Ile Asp Arg Phe Arg Ile Met Asp Ala Phe Leu Thr Gln 165 170 175 Tyr Ile Pro Val Phe Arg Ile Asn Asn Tyr Gln Val Gln Leu Leu Ser 180 185 190 Val Tyr Ala Gln Ala Ala Asn Ile His Leu Leu Leu Leu Arg Asp Ala 195 200 205 Thr Val Phe Gly Ser Asp Trp Gly Leu Thr Ser Thr Asn Ile Asn Asp 210 215 220 Ile Tyr Asn Arg Gln Met Asn Leu Ile Ala Glu Tyr Thr Asn His Cys 225 230 235 240 Thr Thr Trp Tyr Asn Asn Gly Leu Asn Glu Ala Arg Asn Leu Ser Arg 245 250 255 Ser Ser Trp Asp Thr Phe Asn Asn Tyr Arg Arg Asp Met Thr Ile Met 260 265 270 Val Leu Asp Leu Ile Ala Leu Phe Pro Thr Tyr Asp Gln Arg Arg Tyr 275 280 285 Pro Ile Thr Thr Lys Leu Glu Leu Thr Arg Glu Ile Tyr Thr Pro Ala 290 295 300 Ile Ala Ser Gln Asn Trp Ser Asn Phe Asn His Leu Ser Pro Asn Ile 305 310 315 320 Asp Phe Ala Phe Tyr Glu Arg Asn Leu Ile Arg Pro Pro Ser Leu Phe 325 330 335 Thr Trp Leu Asp Arg Thr Glu Met Phe Ser Arg Asn Leu Ser Val Glu 340 345 350 Val Ser Glu Val Trp Gly Gly His Ile Asn Tyr Phe His His Thr Arg 355 360 365 Ser Leu Ala Ala Ser Leu Arg Ser Asn Phe Ile Gly Ser Asp Gln Arg 370 375 380 Arg Val Ser Gln Tyr Asn Phe Asn Phe Val Gly Asp Asp Ile Phe Arg 385 390 395 400 Val Asp Ser Leu Val Gly Ser Asn Thr Val Gly Asn Phe Phe Gly Val 405 410 415 Ile Gln Gly Asn Phe His Leu Val Asn Arg Ser Ser Ser Ser Thr Arg 420 425 430 Ala Ile Pro Phe Thr Thr Arg Ser Thr Asn Pro Ser Arg Arg Ser Ile 435 440 445 Val Ser Glu Leu Pro Gly Glu Asn Ser Asn Ser Pro Asn Phe Arg Asn 450 455 460 Tyr Thr His Arg Leu Ser Trp Ile Ser Gly Ala Phe Ile Gly Ser Asp 465 470 475 480 Ile Ala Asn Val Leu Ala Tyr Gly Trp Thr His Arg Ser Val Asp Pro 485 490 495 Asn Asn Thr Ile Leu Pro Asn Arg Ile Thr Gln Ile Pro Ala Val Lys 500 505 510 Ala Thr Thr Ile Ser Asn Ala Thr Val Val Ser Gly Pro Gly Ser Thr 515 520 525 Gly Gly Asn Leu Val Arg Leu His Asn Gln Gly Arg Phe Gln Ile Gln 530 535 540 Met Asn Phe Pro Thr Pro Gln Thr Asn Tyr Arg Ile Arg Ile Arg Tyr 545 550 555 560 Ala Ser Ile Gly Ser Arg Val Leu His Val Gln Phe Ser Gly Ala Asn 565 570 575 His Gly Pro Thr Ile Ala Pro Thr Thr Val Ser Leu Asp Asn Leu Arg 580 585 590 Tyr Glu Asn Phe Ala Tyr Ile Asp Val Ile Gly Thr Phe Ile Pro Ala 595 600 605 Leu Gly Asn Tyr Val Thr Ile Val Asn Pro Asn Pro Gly Asp Val Val 610 615 620 Ile Asp Lys Ile Glu Phe Ile Pro Ile 625 630 <210> 246 <211> 393 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 246 Met Gln Met Val Thr Lys Ala Met Thr Thr Lys Leu Gly Ala Leu Pro 1 5 10 15 Asp Phe Ile Asp Asp Phe Asn Gly Ile Phe Gly Phe Met Asp Ser Ile 20 25 30 Thr Gly Val Met Ser Thr Ile Phe Gly Ile Asp Thr Gly Asp Ser Ser 35 40 45 Ile Asp Asp Val Leu Asn Asn Gln Lys Leu Leu Gln Glu Met Gln Ala 50 55 60 Gln Met Gln Gln Met Gln Asp Ser Ile Thr Asp Met Ala Asn Gln Gln 65 70 75 80 Met Ile Ser Glu Asp Ile Glu Lys Gln Ile Leu Ala Leu Thr Thr Glu 85 90 95 Leu Ser Ala Ser Ile Thr Thr Glu Phe Asn Lys Ile Glu Gly Ile Leu 100 105 110 Asn Thr Tyr Leu Pro Ala Ile Ser Lys Met Leu Gly Glu Val Tyr Glu 115 120 125 Gln Thr Ser Glu Ile Asn Glu Lys Val Asp Lys Leu Leu Ala Met Met 130 135 140 Thr Phe Ala Leu Lys Glu Leu Asp Tyr Ile Lys Asp Asn Val Val Leu 145 150 155 160 Asn Ser Ser Ile Val Glu Ile Thr Pro His Val Gln Lys Leu Asp Tyr 165 170 175 Val Asn Lys Lys Phe Leu Ser Leu Thr Lys Ser Phe Leu Gln Asn Glu 180 185 190 Asp Leu Ser Ile Asp Ser Met Gln Glu Met Leu Glu Trp Ala Lys Ser 195 200 205 Ile Leu Ala Thr Glu Met Asn Ser Phe Glu Phe Ser Val Asp Thr Leu 210 215 220 His Ser Ile Ile Ile Gly Asp Asn Leu Tyr Lys Arg Ser Ala Leu Lys 225 230 235 240 Thr Phe Ser Asp Val Leu Leu Asp Asp Ala Asp Gln Tyr Gly Asp Phe 245 250 255 Gly Thr Pro Leu Ala Lys Phe Tyr Thr Phe Phe Ser Ser Leu Ala Thr 260 265 270 Leu Gln Ile Asn Ala Tyr Leu Cys Leu Thr Phe Ala Arg Lys Ile Leu 275 280 285 Gly Leu Ser Glu Phe Asp Tyr Leu Val Thr Met Glu Asp Arg Ile Glu 290 295 300 Lys Gln Asn Gln Met Phe Val Asn Leu Ile Gln Asp Met Asn Tyr Ser 305 310 315 320 Asn Ala Leu Glu Ile Asn Gly Ile Tyr Pro Ile Pro Ser Arg Trp Gly 325 330 335 Glu Cys Lys Ser Leu Asp Leu Gln Ala Glu Ser Gly Tyr Ala Ile Ile 340 345 350 Gly Leu Glu Phe Phe Met Glu Asn Gly Ile Tyr Lys Ala Lys Ala Tyr 355 360 365 Gln Gly Glu Ile Gly Lys Asn Phe Ser Val Ser Ala Asp Thr Val Ser 370 375 380 Glu Ile Ile Ser Asp Asp Phe Lys Phe 385 390 <210> 247 <211> 278 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 247 Met Thr Thr Lys Asn Leu Ser Glu Leu Glu Met Glu Ile Ser Asn Asn 1 5 10 15 Gln Gln Gln Pro Arg Arg Leu Ile Val Pro Ala Phe Arg His Ile Val 20 25 30 Leu Lys Val Pro Ala Ser Glu Glu Ser Asn Tyr Lys Glu Ile Phe Gln 35 40 45 Val Glu Pro Arg Tyr Ile Ala Gln Ala Leu Arg Leu Ala Asn Ala Phe 50 55 60 Gln Gly Ala Leu Asp Pro Thr Asp Leu Asn Phe Asn Phe Glu Lys Ala 65 70 75 80 Leu Gln Ile Ala Gln His Ile Pro Asn Ser Ala Ile Val Lys Thr Leu 85 90 95 Asn Gln Asn Val Val Gln Gln Thr Val Glu Ile Ser Ala Met Ile Ser 100 105 110 Gln Leu Lys Gln Ile Ile Arg Asp Val Leu Gly Leu Val Ile Ser Ser 115 120 125 Pro Asn Phe Trp Asn Ser Val Glu Ala Ala Val Thr Asn Thr Phe Thr 130 135 140 Asn Leu Asn Thr Gln Glu Asp Gly Ala Trp Ile Phe Trp Lys Ser Ser 145 150 155 160 Ser Ser Thr Asn Thr Ser Tyr Tyr Tyr Asn Ile Leu Phe Ser Ile Gln 165 170 175 Asn Ala Glu Thr Gly Ser Val Met Ala Val Leu Pro Ile Ala Phe Glu 180 185 190 Ile Ser Val Asn Leu Glu Lys Gln Lys Val Leu Phe Leu Thr Ile Arg 195 200 205 Asp Ser Ala Arg Tyr Glu Val Lys Leu Lys Ala Leu Thr Leu Val Gln 210 215 220 Ala Leu Asp Ser Phe Asn Ala Pro Ile Glu Asp Val Phe Asn Val His 225 230 235 240 Asn Tyr Gly Pro Tyr Pro Pro Asn Asn Ser Ser Thr Asn Asn Tyr Ile 245 250 255 Leu Gln Asn Leu Lys Phe Asn Gln Ser Ser Thr Asn Asn Leu Ile Val 260 265 270 Gln Asp Thr Ile Asp Asn 275 <210> 248 <211> 239 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 248 Met Asn Tyr Pro Ile Leu Asn Asn Thr Asn Ile Ser Ser Ser Leu Gln 1 5 10 15 Gln Pro Arg Ile His Arg Pro Ser Arg Thr Ile Ile Leu Thr Val Pro 20 25 30 Ser Arg Asp Glu Ser Asn Ile Arg Asn Ile Phe Gln Val Glu Pro Arg 35 40 45 Tyr Ile Ala Arg Ala Leu Thr Ala Ala Gln Ala Phe Gln Gly Ala Ile 50 55 60 Gly Ser Asp Leu Asn Phe Asn Tyr Asp Lys Ala Ile Gln Ile Ala Asn 65 70 75 80 Asn Ile Pro Tyr Arg Asp His Ser Asn Ile Ser Trp His Met Asn Arg 85 90 95 Thr Val Ile Gln Glu Thr Leu Gln Val Ser Pro Met Ile Ser Lys Ile 100 105 110 Lys Asp Ile Leu Gly Gly Phe Leu Tyr Phe Ile Asn Ile Ser Asn Ala 115 120 125 Gly Phe Trp Asn Glu Val Glu Ala Ala Ile Ile Asn Thr Phe Thr Asn 130 135 140 Leu Tyr Thr Gln Thr Asn Ser Ala Trp Ile Phe Trp Ser Ser Ser Thr 145 150 155 160 Ser Thr Ser Thr Ser Tyr Tyr Tyr Asn Ile Leu Phe Ala Ile Pro Arg 165 170 175 Thr Ser Lys Ser Met Val Val Ile Pro Ile Ala Phe Asp Ile Thr Val 180 185 190 Arg Leu Glu Lys Gln Lys Val Leu Phe Ile Thr Ile Lys Asp Arg Ala 195 200 205 Glu Phe Arg Val Thr Ile Lys Ala Ile Tyr Val His Val Leu Leu His 210 215 220 Ser Leu Ser Asn Gln Ser Ile Val Asp Val Phe Asn Pro Lys Ser 225 230 235 <210> 249 <211> 572 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 249 Met Arg Thr Leu Leu Ala Gln Leu Leu Glu Pro Gly Gly Arg Val Gly 1 5 10 15 Leu Glu Leu Gly Gln Leu Gly Ala Arg Asp Asp Thr Leu Leu Glu Leu 20 25 30 Cys Gly Gly Gly Leu Glu Val His Thr Gln Leu Leu Arg Arg Gly Arg 35 40 45 Gly Leu His Gly Leu Gly Val Leu Val Arg Arg His Gly Val Lys Gly 50 55 60 Ile Glu His Ala Gly Glu Leu Arg Pro Cys Arg Leu Pro Val Thr Trp 65 70 75 80 Arg Gly Asp Arg Leu Gly Arg Phe Pro Arg Gly Tyr Pro His Phe Pro 85 90 95 Leu Leu Leu Pro Ala Arg Leu Arg Ala Gly Gly Asp Pro Arg Glu Val 100 105 110 Gly Ala Asp Leu Glu Arg Ala Pro Ala Arg Arg Ala Pro Asp Ala Ala 115 120 125 Arg Arg Asp Thr Gly Arg Gly Leu Arg Arg Ala Pro Gly Gly Arg Arg 130 135 140 Gly Arg Gly Ser Arg Ala Ala Ala Arg Arg Pro Gly Arg Pro Gln Arg 145 150 155 160 Asp Pro Ala Leu His Gly Asp Asp Arg Arg Arg His Pro Gln Gly Pro 165 170 175 Pro Val Arg Gly Gly Gly Gly Gly Val Gly Arg Gly Pro Arg Arg Gly 180 185 190 Ala Arg Pro Ala Pro Ala Arg Arg His Pro Arg Leu Gly Ala Ala Ala 195 200 205 Gly Pro Pro Gly Asp Gly Ala Ala Arg Asp Asp Gly Arg Arg Asp Arg 210 215 220 Ala Gly Arg Arg Gly Arg Arg Arg Pro Arg Arg Pro Pro Val Ala Gly 225 230 235 240 Pro Ser Ala Pro Pro Gln Gly Pro His Leu Pro Asp Pro Arg Arg Arg 245 250 255 Pro Ala Val Ala Gly Gly Pro Val Val Ala Gly Arg Gly Arg Gly Ala 260 265 270 Arg Pro Gly Gly Gly Val His Arg His Arg Ala Arg Pro His Arg Glu 275 280 285 Gln His Pro Gly Pro Pro Gly Arg Gly Glu Glu Gly Pro Glu Ala Ala 290 295 300 Gln Gly Ala Ala Ala Arg Glu Ala Gly Ala Leu Arg Glu Ala Gly Arg 305 310 315 320 Arg Leu Pro His Leu Arg Pro Ser Pro Gly Val Pro Gln Gly Arg Arg 325 330 335 Arg Leu Arg Pro Glu Arg Glu Ala Ala Pro Arg Pro Gly Leu Ser Arg 340 345 350 Pro His Gly Gly Arg Pro Ala Pro Gly Arg Arg Arg Leu Gly Ile Leu 355 360 365 Thr Pro Pro Asp His Arg Asp His Ala Gly Gly Ala Leu Ala Ala Ser 370 375 380 Phe Arg Thr Val Val Glu Val Gly Pro Asp His Leu Ala Gln Ala Arg 385 390 395 400 Ser Ile Asp Arg Val Phe Gln Glu Ala Ile Ala Pro Ala Thr Val Asn 405 410 415 Phe Asp Phe Glu Ala Ile His Arg Ala Ala Ser Ala Val Pro Asp Ser 420 425 430 Asp Val Val Arg Met Val Arg Gly Trp Gly Leu Gln Glu His Ala Pro 435 440 445 Val Leu Val Met Val Leu Ser Leu Lys Glu Ala Val Arg Gln Ala Leu 450 455 460 Pro Pro Glu Cys Ala Glu Ala Gly Phe Trp Ala Thr Val Glu Arg Glu 465 470 475 480 Leu Val Gln Ala Phe Thr Gly Leu Ala Ala Gln Glu Gly Gln Pro Gly 485 490 495 Leu Ser Phe Tyr Glu Glu Ser Gly Asp Arg Thr Arg Phe Tyr Arg Asp 500 505 510 Leu Phe Phe Ala Leu Gln Asp Glu Glu Thr Gly Asp His Met Tyr Ala 515 520 525 Leu Ala Phe Cys Val Asp Val Thr Val Glu Leu Pro Lys Ala Glu Val 530 535 540 Leu Ala Leu Asp Leu Thr Asp Ile Val Pro Phe Thr Val Arg Leu Asn 545 550 555 560 Ala Ile Val Val Arg Gln Ala Leu Ser Val Ser Val 565 570 <210> 250 <211> 192 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 250 Met Ala Ala Ser Phe Arg Thr Val Val Glu Val Gly Pro Asp His Leu 1 5 10 15 Ala Gln Ala Arg Ser Ile Asp Arg Val Phe Gln Glu Ala Ile Ala Pro 20 25 30 Ala Thr Val Asn Phe Asp Phe Glu Ala Ile His Arg Ala Ala Ser Ala 35 40 45 Val Pro Asp Ser Asp Val Val Arg Met Val Arg Gly Trp Gly Leu Gln 50 55 60 Glu His Ala Pro Val Leu Val Met Val Leu Ser Leu Lys Glu Ala Val 65 70 75 80 Arg Gln Ala Leu Pro Pro Glu Cys Ala Glu Ala Gly Phe Trp Ala Thr 85 90 95 Val Glu Arg Glu Leu Val Gln Ala Phe Thr Gly Leu Ala Ala Gln Glu 100 105 110 Gly Gln Pro Gly Leu Ser Phe Tyr Glu Glu Ser Gly Asp Arg Thr Arg 115 120 125 Phe Tyr Arg Asp Leu Phe Phe Ala Leu Gln Asp Glu Glu Thr Gly Asp 130 135 140 His Met Tyr Ala Leu Ala Phe Cys Val Asp Val Thr Val Glu Leu Pro 145 150 155 160 Lys Ala Glu Val Leu Ala Leu Asp Leu Thr Asp Ile Val Pro Phe Thr 165 170 175 Val Arg Leu Asn Ala Ile Val Val Arg Gln Ala Leu Ser Val Ser Val 180 185 190 <210> 251 <211> 206 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 251 Met Asp Ser Gly Ile Ile Ser Asp Glu Arg Lys Asn Asp Tyr Ser Gly 1 5 10 15 Asp Ala Ser Phe Leu Lys Leu Ile Ser Asp Val Asn Pro Glu Tyr Asn 20 25 30 Leu Gln Ser Leu Lys Leu Ile Asp Lys Phe Asn Ser Ile Val Asp Pro 35 40 45 Ile Thr Arg Glu Leu Asp Phe Gly Lys Ile Leu Gln Ile Ala Asn Glu 50 55 60 Asn Pro Asp Leu Val Ile Val Ser Thr Leu Asn His Gln Leu Ala Ser 65 70 75 80 Asn Gln Lys Met Gln Ile Asp Asn Leu Ile Asp Leu Ser Lys Asn Phe 85 90 95 Ile Leu Ser Ala Leu Gly Gly Thr Tyr Leu Asn Glu Gly Ile Gln Lys 100 105 110 Thr Cys Thr Asp Trp Ile Gly Asp Ile Phe Thr Asn Leu Asn Ser Gln 115 120 125 Ile Gln His Ser Trp Ile Ser Phe Tyr Glu Glu Thr Arg Asn Lys Thr 130 135 140 Ser Tyr Arg Tyr Asn Ile Phe Phe Thr Phe Gln Arg Asp Ser Phe Leu 145 150 155 160 Val Val Leu Pro Ile Gly Phe Asp Ile Thr Val His Ala Asn Lys Glu 165 170 175 Thr Val Leu His Leu Lys Pro Thr Asp Ser Ala Ala Tyr Asp Val Ser 180 185 190 Ile Lys Gln Ile Gln Ile Ile Gln Pro Leu Asn Pro Gln Leu 195 200 205 <210> 252 <211> 963 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 252 Met Val Ser Asn Ser Met Val Pro Tyr Asn Val Leu Arg Asn Met Asn 1 5 10 15 Met Pro Thr Ile Ser Gly Thr Arg Trp Asn Lys Glu Met Phe Ser Ser 20 25 30 Ala Ile Asp Asn Thr Ser Val Leu Leu Asp Leu Ile Glu Lys Gly Ile 35 40 45 Asn Asp Gly Asp Asp Leu Leu Gly Leu Phe Ser Phe Ile Gly Leu Thr 50 55 60 Ala Leu Glu Ala Ile Pro Ile Val Gly Gly Thr Leu Ser Lys Leu Ile 65 70 75 80 Ser Ile Ile Phe Phe Ser Ser Lys Ser Ser Ile Asn Pro Gln Lys Ile 85 90 95 Trp Glu Glu Leu Gly Lys Ala Ile Asn Gln Ile Ile Asp Lys Lys Ile 100 105 110 Glu Glu Thr Leu Ile Ser Gly Leu Ile Gln Glu Ile Ser Gly Phe Ala 115 120 125 Asn Val Leu Glu Glu Tyr Arg Ala Ala Tyr Asp Leu Tyr Asn Gly Lys 130 135 140 Ser Val Phe Glu Thr Pro Asp Asn Leu Thr Pro Gly Glu Tyr Leu Val 145 150 155 160 Asn Val Phe Thr Thr Ala Asn Leu Leu Phe Ile Gln Arg Ile Pro Lys 165 170 175 Phe Gln Asp Pro Asp His Asp Val Leu Phe Leu Pro Phe Phe Val His 180 185 190 Ile Ala Glu Met His Ile Leu Leu Ile Arg Asp Ala Ala Met His Gly 195 200 205 Leu Glu Trp Gly Met Asp Glu Lys Ile His Gln Lys Phe Lys Lys Asp 210 215 220 Phe Lys Ser Tyr Ile Gly Glu Tyr Ser Ala Tyr Leu Leu Lys Ile Tyr 225 230 235 240 Lys Lys Gly Leu Lys Glu Ala Ser Glu Arg Glu Leu Asn Asp Lys Asp 245 250 255 Phe Pro Thr Ile Lys Asp Lys Asn His Tyr Ile Asn Thr Val Arg Trp 260 265 270 Asn Val Ile Asn Gln Tyr Lys Arg Gly Met Thr Leu Thr Ala Phe Asp 275 280 285 Phe Ala Tyr Lys Trp Lys Tyr Tyr His Glu Val Tyr Gln Asn Asn Ile 290 295 300 Thr Leu Asn Pro Phe Arg Thr Ile Tyr Ser Asp Ile Ala Gly Ser Val 305 310 315 320 Tyr Pro Tyr Ile Lys Thr Thr Asn Glu Ile Asn Asn Thr Ile Lys Asn 325 330 335 Gln Asn Leu Lys Tyr Arg Gly Ile Phe Lys Lys Leu Gln Val Tyr His 340 345 350 Ala Glu Arg Ile Asp Ser Ile Gln Ser Thr Tyr Ile Arg Asn Asn Glu 355 360 365 Ile Ile Asn Ser Thr Lys Ile Gly Gly Val Gly Gly Arg Ile Ser Ser 370 375 380 Leu Val Leu Glu Glu Pro Ile Lys Asn Pro Leu Ile Gln Val Asn Met 385 390 395 400 Trp Ser Glu Leu Val Pro Ile Ser Leu Gly Phe Lys Phe Tyr Asp Glu 405 410 415 Lys Glu Gln Asn Ile Gly Gly Gly Ser Trp Trp Pro Lys Pro His Lys 420 425 430 Phe Gly Ala Tyr His Phe Val Gly Asn Lys Val Ser Ser Ile Ile Gly 435 440 445 Phe Gly Lys Asn Glu Thr Gly Gly Phe Asn Ser Leu Asp Ala Met Ile 450 455 460 Val Gly Phe Lys Arg Asp Asp Tyr Thr Pro Glu Asn Arg Leu Leu Gly 465 470 475 480 Ile Asn Glu Thr Gly Glu Pro Val Thr Lys Val Ile Asp Ala Gly Asn 485 490 495 Phe Gln Gln Glu Lys Phe Gly Ser Asn Ile Gln Ile Thr Asp Glu Pro 500 505 510 Met Phe Gly Asp Gly Val Leu Gln Phe Thr Asn Tyr Ala Asn Thr Met 515 520 525 Asn Gln Asp Ser Ser Val Thr Tyr Gln Ile Asn Ile Glu Ile Glu Gly 530 535 540 Ile Tyr Gln Leu His Ala Ile Ile Gly Ala Lys Lys Gln Lys Asp Lys 545 550 555 560 Leu Ser Phe Lys Val Ile Leu Asn Thr Lys Gln Gln Lys Lys Ile Ile 565 570 575 Thr Asp Ser Phe Asp Ser His Asp Ile Trp Glu Gly Met Ser Leu Asn 580 585 590 Glu Ser Ile Val Tyr Lys Arg Ile Leu Ile Gly Thr Phe Pro Leu Lys 595 600 605 Arg Gly Met Asn Ser Ile Thr Ile His Asn Asp Val Leu Gln Ser Ser 610 615 620 Ala Asn Ile Lys Thr Trp Asn Leu Gly Ser Leu Glu Leu Thr Met Asp 625 630 635 640 Ser Asp Ser Ile Lys Asp Pro Asp Ile Thr Thr Leu Tyr Asp Lys Asp 645 650 655 Asn Tyr Ala Gly Thr Lys Lys Tyr Ile Phe Glu Asp Thr Ala Arg Leu 660 665 670 Ser Asp Phe Asn Asp Arg Thr Ser Ser Ile Lys Val Gly Ser His Ile 675 680 685 Ala Gly Val Arg Phe Tyr Glu His Tyr His Tyr Ser Gly Asp Phe Ile 690 695 700 Asp Leu Gly Asn Gly Glu Lys Leu Ser Leu Lys Asn His Arg Leu Asn 705 710 715 720 Lys Arg Leu Ser Ser Val Lys Phe Ala Asn Leu Gly Leu Tyr Lys Glu 725 730 735 Asp Asn Tyr Lys Gly Glu Lys Lys Leu Ile Phe Glu Asp Ile Pro Tyr 740 745 750 Leu Thr Asp Phe Asn Asp Lys Thr Ser Ser Ile Val Val Ser Pro Asn 755 760 765 Val Pro Gly Thr Val Arg Leu Phe Glu His Ser Tyr Tyr Asn Gly Asp 770 775 780 Tyr Ile Glu Val Ser Gly Gly Gln Lys Leu Ser Leu Lys Gly His Asn 785 790 795 800 Leu Asn Arg Lys Ile Ser Ser Ile Lys Phe Leu Lys Glu His Gln Val 805 810 815 Phe Asn Gly Leu Tyr Glu Ile Val Thr Ala Ile Asn Lys Lys Ser Val 820 825 830 Val Asp Trp Ser Gln Asp Lys Asn Ser Asn Val His Leu Trp Glu Gln 835 840 845 Arg Asp Arg Asp Asn Gln Lys Trp Tyr Phe Asp Tyr Asp Ser Ser Lys 850 855 860 Gln Ala Phe Gln Ile Lys Ser Lys Ala Asp Lys Asn Lys Val Leu Ala 865 870 875 880 Trp Asn Asp Phe Gly Gly Ser Lys Asn Val Phe Ala Thr Pro Asn Leu 885 890 895 Lys Lys Asp Glu His Phe Trp Thr Phe Asp Tyr Leu Gly Glu Gly Asn 900 905 910 Tyr Leu Ile Arg Asn Lys Lys Asp Gln Asn Leu Val Leu Asp Val Asp 915 920 925 Gly His Gln Thr Ala Asn Gly Thr Asn Ile Lys Val Asn Ala Gln His 930 935 940 Ala Leu Asp Asn Pro Ser Ile Glu Ala Gln Lys Phe Lys Leu Asn His 945 950 955 960 Val Ile Asn <210> 253 <211> 192 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 253 Met Ala Ala Ser Phe Arg Thr Val Val Glu Val Gly Pro Asp His Leu 1 5 10 15 Glu Arg Ala Arg Ser Ile Asp Arg Val Phe Gln Glu Ala Ile Ala Pro 20 25 30 Ala Thr Val Asn Phe Asp Phe Glu Ala Ile Arg Ala Ala Ala Ala Ala 35 40 45 Val Pro Asp Thr Thr Val Val Arg Gln Val Arg Gly Trp Gly Leu Gln 50 55 60 Glu His Ala Pro Val Leu Val Met Val Leu Ser Leu Lys Glu Ala Val 65 70 75 80 Arg Gln Ala Leu Pro Pro Glu Tyr Ala Glu Ala Gly Phe Trp Gly Thr 85 90 95 Val Glu Arg Glu Leu Val Glu Ala Phe Thr Gly Leu Ala Gly Gln Glu 100 105 110 Gly Gln Pro Gly Leu Ser Phe Tyr Glu Glu Ser Asp Gln Arg Thr Arg 115 120 125 Phe Tyr Arg Asp Leu Phe Phe Ala Leu Gln Asp Glu Glu Thr Gly Asp 130 135 140 Asp Ile Tyr Ala Leu Ala Phe Cys Val Asp Val Thr Val Glu Leu Pro 145 150 155 160 Lys Ala Glu Ala Thr Thr Met Glu Leu Thr Asp Val Val Pro Phe Ala 165 170 175 Val Arg Leu Asn Ala Ile Leu Val Arg Gln Ala Pro Thr Val Ala Val 180 185 190 <210> 254 <211> 483 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 254 Met Arg Gly Asp Arg Leu Pro Ala Arg Pro Arg Pro Arg Gln His Val 1 5 10 15 Leu Pro Ala Arg Leu Arg Ala Arg Gly Asp Ala Leu Glu Val Gly Ala 20 25 30 Asp Leu Gly Ala Ala Ala Ala Arg Arg Ala Ala Gln Ala Arg Ala Gly 35 40 45 His Ala Arg Arg Gly Leu Arg Ala Ala Glu Gly Arg Arg Arg Arg Arg 50 55 60 Arg Ala Pro Ala Ala Ala Gly Arg Arg Arg Gly Pro Glu Arg Asp Pro 65 70 75 80 Ala Val Arg Gly Asp Glu Arg Gly Asp Pro Ala Gln Gly Pro Pro Leu 85 90 95 Arg Arg Gly Arg Gly Ala Gly Pro Arg Gly Pro Gly Gly Gly Ala Gly 100 105 110 Ala Ala Pro Ala Arg Arg His Pro Arg Leu Gly Gly Ala Ala Arg Ala 115 120 125 Ala Arg Val Pro Ala Ala Arg Asp Asp Arg Arg Arg Gly Arg Ala Gly 130 135 140 Arg Arg Arg Gly Gly Thr Ala Arg Arg Pro Ala Val Ala Gly Ala Ala 145 150 155 160 Ala Pro Pro Gln Gly Pro His Val Pro His Asp Arg Arg Cys Ala Ala 165 170 175 Val Ala Gly Arg Ala Leu Leu Ala Glu Gly Arg Gly Gly Pro Arg Pro 180 185 190 Gly Gly Gly Val His Arg Asp Arg Ala Gly Pro Asp Gly Gln Gln His 195 200 205 Pro Gly Ala Ala Arg Gly Gly Pro Glu Gly Ala Glu Gly Arg Glu Gly 210 215 220 Gly Pro Glu Ala Arg Glu Glu Gly Gly Gly Gly Glu Ala Gly Pro Val 225 230 235 240 Pro Glu Ala Arg Glu Ala Arg Gln Gly Gln Gly Arg Arg Cys Arg Arg 245 250 255 Ala Arg Arg Glu Ala Pro Pro Arg Ala Leu Ser Gly Ala Leu Gly Ile 260 265 270 Leu Leu Leu Met Ile Asp Cys Pro Leu Arg Arg Ala Thr Arg Glu Gln 275 280 285 Glu Lys Pro Leu Ala Ala Ser Phe Arg Thr Val Val Glu Val Ala Pro 290 295 300 Asp Arg Leu Asp Glu Ala Arg Ser Ile Asp Arg Val Phe Gln Glu Ala 305 310 315 320 Ile Ala Pro Ala Thr Val Asn Phe Asp Phe Glu Ala Ile His Arg Ala 325 330 335 Ala Ala Ala Val Pro Asp Ser Thr Ile Val Arg Met Val Arg Gly Trp 340 345 350 Gly Leu Lys Glu Tyr Ala Pro Leu Leu Val Met Val Leu Ser Leu Lys 355 360 365 Glu Ala Val Arg Gln Ala Leu Pro Ala Glu Cys Ala Glu Ala Gly Phe 370 375 380 Trp Glu Thr Val Glu Arg Glu Leu Val Ala Ala Phe Thr Gly Leu Gly 385 390 395 400 Glu Gln Glu Gly Gln Pro Gly Leu Ser Phe Tyr Glu Glu Ser Pro Glu 405 410 415 Arg Thr Arg Tyr Tyr Arg Asp Leu Phe Phe Ala Leu Gln Asp Glu Gly 420 425 430 Ala Gly Gly Ala Leu His Ala Leu Ala Phe Cys Val Asp Val Thr Val 435 440 445 Glu Leu Pro Lys Glu Arg Val Leu Gly Leu Gly Leu Thr Asp Thr Ala 450 455 460 Pro Phe Ala Val Gly Leu Asn Ala Ile Val Leu Arg Arg Pro Leu Ala 465 470 475 480 Val Ala Ala <210> 255 <211> 192 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 255 Met Ala Ala Ser Phe Arg Thr Val Val Glu Val Ala Pro Asp Arg Leu 1 5 10 15 Asp Glu Ala Arg Ser Ile Asp Arg Val Phe Gln Glu Ala Ile Ala Pro 20 25 30 Ala Thr Val Asn Phe Asp Phe Glu Ala Ile His Arg Ala Ala Ala Ala 35 40 45 Val Pro Asp Ser Thr Ile Val Arg Met Val Arg Gly Trp Gly Leu Lys 50 55 60 Glu Tyr Ala Pro Leu Leu Val Met Val Leu Ser Leu Lys Glu Ala Val 65 70 75 80 Arg Gln Ala Leu Pro Ala Glu Cys Ala Glu Ala Gly Phe Trp Glu Thr 85 90 95 Val Glu Arg Glu Leu Val Ala Ala Phe Thr Gly Leu Gly Glu Gln Glu 100 105 110 Gly Gln Pro Gly Leu Ser Phe Tyr Glu Glu Ser Pro Glu Arg Thr Arg 115 120 125 Tyr Tyr Arg Asp Leu Phe Phe Ala Leu Gln Asp Glu Gly Ala Gly Gly 130 135 140 Ala Leu His Ala Leu Ala Phe Cys Val Asp Val Thr Val Glu Leu Pro 145 150 155 160 Lys Glu Arg Val Leu Gly Leu Gly Leu Thr Asp Thr Ala Pro Phe Ala 165 170 175 Val Gly Leu Asn Ala Ile Val Leu Arg Arg Pro Leu Ala Val Ala Ala 180 185 190 <210> 256 <211> 355 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 256 Met Ala Pro Ala Lys Asn Ala Tyr His Ser Ile His Leu Ala Ala Asn 1 5 10 15 Ala Asn Leu Lys Trp Asp Val Tyr Gly Asn Ser Pro Asn Asp Glu Ala 20 25 30 Ala Ile Leu Leu Tyr Asn Gly Ser Phe Gly Asp Asn Glu Gln Phe Val 35 40 45 Phe Phe Pro Leu Asp Gly Gly Leu Tyr Ala Ile Val Asn Lys Asn Ser 50 55 60 Gly Lys Ala Val Thr Ile Gly Gly Gly Trp Ala Ala Pro Thr Asp Phe 65 70 75 80 Thr Tyr Asn Arg Glu Gly Leu Lys Gln Ser Lys Trp Thr Gly Ala Ala 85 90 95 Asp Asn Lys Trp Tyr Leu Arg Asp Gln Gly Asn Asn Asn Tyr Glu Ile 100 105 110 Val Asn Gln Gly Tyr Gly Lys Val Ala Ser Tyr Ala Arg Ile Gly Ile 115 120 125 Thr Gly Pro Gln Tyr Val Asp Leu Asp Asp Ser Asn Pro Ser Asp Asn 130 135 140 Asp Arg Leu Phe His Ile Pro Ala Ala Ala Arg Ser Thr Phe Ser Leu 145 150 155 160 Pro Thr Leu Pro Thr Ile Gly Thr Arg Pro Asp Ala Pro Asn Tyr Thr 165 170 175 Gly Gly Ile Asp Gln Gln Leu Pro Gln Thr Ser Asn Ser Val Val Val 180 185 190 Gly Ala Ser Leu Leu Pro Cys Ile Met Val Asn Asp Ser Gln Val Asp 195 200 205 Asp Tyr Thr Lys Ile His Asn Ser Pro Tyr Tyr Thr Leu Val Lys Glu 210 215 220 Glu Tyr Trp Asp Lys Thr Phe Ser Lys Val Val Gln Pro Gly Leu Ser 225 230 235 240 Glu Ser Tyr Ser Tyr Lys Thr Gly Val Ser Ser Val Asp Gln Gln Lys 245 250 255 Met Thr Asp Thr Leu Ser Met Lys Phe Gly Ala Asp Leu Gly Leu Lys 260 265 270 Phe Gly Asp Ala Ser Ala Ser Leu Lys Ser Glu Ile Ser Arg Thr Ile 275 280 285 Gln Thr Glu Ile Ser Thr Thr Asn Ser Glu Ala Thr Glu Glu Thr Arg 290 295 300 Ser Tyr Thr Ala Thr Gly Glu Pro Gly Lys Ala Thr Gly Tyr Thr Gln 305 310 315 320 Tyr Gln Leu Ala Thr Lys Tyr Thr Leu Lys Arg Ala Asp Gly Ser Thr 325 330 335 Val Ser Asp Pro Trp Val Val Lys Asn Asp Lys Ile Thr Val Thr Arg 340 345 350 Lys Thr Ser 355 <210> 257 <211> 347 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 257 Met Ser Glu Ile Glu Gln Thr Thr Thr Ser Asp Met Ser Leu Ser Val 1 5 10 15 Asn Glu Glu Thr Met Lys Lys Ala Leu Gln Asp Ala Gly Leu Phe Ala 20 25 30 Lys Ser Met Asn Val Tyr Ser Tyr Leu Leu Ile Asn Asn Pro Asn Val 35 40 45 Asn Phe Glu Arg Ile Asp Val Glu Gly Asn Thr Asn Leu Pro Asn Gln 50 55 60 Ile Val Gln Asp Gln Lys Asn Ala Arg Glu His Ala Val Lys Trp Asp 65 70 75 80 Thr Gln Ile Lys Arg Gln Leu Leu Asn Thr Leu Thr Gly Ile Val Gln 85 90 95 Tyr Asp Thr Thr Phe Asp Asn Tyr Tyr Glu Val Leu Val Asp Ala Met 100 105 110 Asn Asp Gly Asp Gly Asp Thr Leu Lys Glu Gly Ile Thr Asp Leu Gln 115 120 125 Gly Glu Ile His Gln Asn Arg Glu His Thr Gln Lys Leu Ile Gln Glu 130 135 140 Leu Thr Lys Leu Lys Asp Asp Ile Gly Gln Asp Val Arg Ala Phe Gly 145 150 155 160 Asp His Thr Asp Leu Leu Gln Ser Ile Leu Lys Lys Gln Ala Ala Glu 165 170 175 Ile Glu Glu Asp Gln Lys Arg Leu Asp Glu Val Leu Lys Ser Val Asn 180 185 190 Tyr Tyr Lys Lys Leu Glu Ser Asp Gly Phe Asn Val Met Lys Gly Thr 195 200 205 Val Leu Gly Leu Pro Leu Ile Gly Gly Ile Ile Val Val Val Ala Lys 210 215 220 Asp Asn Leu Gly Lys Leu Glu Pro Val Ser Gln Gln Leu Leu Glu Lys 225 230 235 240 Leu Ser Gln Pro Val Asp His Lys Val Thr Leu Asn Arg Val Val Gly 245 250 255 Val Thr Tyr Asn Asn Ile Thr Glu Met His Asn Ala Ile Asp Thr Ala 260 265 270 Ile Asn Ala Leu Thr Tyr Met Ser Ala Gln Trp Asn Asp Leu Asp Ser 275 280 285 Lys Tyr Thr Ala Val Leu Gln His Ile Glu Asn Ala Ser Lys Lys Asp 290 295 300 Asp Pro Asn Lys Phe Lys Phe Leu Glu Pro Asn Leu Lys Ala Ala Lys 305 310 315 320 Asp Ser Trp Lys Thr Phe Lys Thr Asp Ala Ile Thr Leu Lys Glu Gly 325 330 335 Ile Lys Glu Leu Lys Val Glu Pro Leu Gln Lys 340 345 <210> 258 <211> 427 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 258 Met Phe Leu Ile Asn Gly Ala Val Ile Phe Leu Asn Arg Ile Tyr Met 1 5 10 15 Glu Ile Asn Met Arg Gln Asp Leu Gly Lys Pro Ile Arg Ala Val Ala 20 25 30 Tyr Glu Ala Val Ala Glu Leu Glu Gly Ile Arg Thr Val Ser Glu Ala 35 40 45 Ala Lys Tyr Val Pro Val Gln Tyr Phe Gly Val Met Ala Gly Lys Asp 50 55 60 Ala Pro Asp Tyr Gln Asp Gly Thr Phe Ile Val Lys Lys Ser Asn Ile 65 70 75 80 Val Ala Ile Lys Arg Tyr Val Asn Ser Ser Leu Arg Leu Pro Val Asp 85 90 95 Leu Thr Leu Val Glu Arg Met Leu Gly Tyr Thr Arg Val Asp Ser Glu 100 105 110 Gly Leu Glu Pro Arg Asp Ile Gln Ser Leu His Gln Glu Ile His Lys 115 120 125 His Ala Leu Ser Trp Gly Thr Leu Glu Arg Glu Thr Lys Asn Leu Gly 130 135 140 Gly Arg Leu Asp Leu Phe Ser Lys Gly Phe Ile Asn Thr Gly Glu Ile 145 150 155 160 Val Ile Asp His Leu Lys Ser Phe Thr Gly Tyr Arg Asn Leu Leu Gly 165 170 175 Thr Ile Asp Thr Leu Thr Glu Lys Glu Met Glu Ala Leu Ala Ala Ile 180 185 190 Pro Leu Gly Asn Ser Asp Thr Glu Lys Val Gln Ser Leu Ala Arg Leu 195 200 205 Phe Thr Arg Met Lys Ala Asp Ile Glu Ser Phe Tyr Asn Arg Val Ile 210 215 220 Ala Val Lys Ala Leu Ala Ser Glu Phe Ser Arg Lys Ile Thr Glu Asp 225 230 235 240 Leu Leu Pro Val Ile Lys Val Lys Met Arg Asn Ala Glu Met Ala Gly 245 250 255 Ile Glu Lys Asp Ala Arg Val Glu Lys Ile Lys Phe Glu Leu Glu Glu 260 265 270 Leu Asp Gln Val Val Ala Glu Lys Leu Glu Glu Tyr Arg Ser Leu Val 275 280 285 Gly Tyr Ser Phe Thr Gly Leu Val Phe Gly Pro Ile Gly Val Ala Ile 290 295 300 Thr Gly Gly Ile Phe Gly Ser Gln Ala Glu Arg Val Arg Gly Glu Lys 305 310 315 320 Asn Ala Leu Leu Glu Arg Arg Thr Glu Leu Leu Glu Gln Met Arg Gly 325 330 335 Ala Asn Met Ser Lys Leu Leu Asn Glu Leu Ala Gly Gly Leu Val Asp 340 345 350 Ile Lys Thr Leu Val Glu Asp Ala Glu Lys Gly Ala Lys Asn Leu Glu 355 360 365 Asp Val Trp Ala Phe Ile Trp Leu Tyr Ile Asp Glu Ser Ser Ala Arg 370 375 380 Leu Ser Glu Ala Gln Thr Ala Leu Asp Leu Asn Met Leu Val Leu Asp 385 390 395 400 Leu Gln Ser Val Ile Asp Pro Trp Arg Val Ile His Gly His Ala Asn 405 410 415 Ala Leu Ser Arg Val Phe Asn Glu Val Ala Asp 420 425 <210> 259 <211> 402 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 259 Met Lys Ser Ile Ser Lys Lys Val Met Ala Gly Leu Leu Val Gly Ala 1 5 10 15 Thr Ser Leu Ser Ile Trp Ala Pro Ile Ser Glu Ala Ala Ala Pro Glu 20 25 30 Asn Asn Arg Tyr Tyr Asn Ile Ala Leu Lys Ser Asn Thr Lys Lys Val 35 40 45 Trp Asn Val Ser Gln Gly Ser Asn Asp Asn Asp Arg Ala Ile Val Leu 50 55 60 Trp Gln Gly Gly Ser Ala Asp His Glu Arg Phe Ala Phe Phe Gln Leu 65 70 75 80 Asp Gly Gly Ala Tyr Ala Ile Val Asn Lys Asn Ser Gly Lys Val Val 85 90 95 Thr Phe Gly Thr Gly Ser Trp Val Ser Gly Gly Pro Ile Pro Asp Ser 100 105 110 Glu Thr Leu Gln Gln Gln Lys Trp Thr Gly Glu Ala Lys Gln Lys Trp 115 120 125 Asn Leu Arg Asp Leu Gly Ser Asp Gly His Gly Ser Asn Asn Tyr Glu 130 135 140 Ile Val Asn Gln Ala Asn Gly Lys Val Pro Ser Tyr Arg Trp Ile Gly 145 150 155 160 Ser Thr Val Asp Asn Thr Glu Tyr Leu Lys Leu Asp Asn Ser Asn Pro 165 170 175 Ser Asp Ala Asp Lys Val Phe Thr Leu Phe Asn Gly Thr Met Asn Leu 180 185 190 Trp Gly Gln Asn Ile Thr Phe Phe Asn Asp Thr Ile Ser Val Pro Lys 195 200 205 Leu Pro Ala Thr Gly Thr Arg Pro Asp Ala Pro Asn Tyr Thr Gly Gly 210 215 220 Val Asp Gln Gln Leu Pro Gln Thr Ser Asn Ser Val Val Val Gly Ala 225 230 235 240 Thr Leu Ile Pro Cys Phe Met Val Asn Asp Asn Gln Ala Ser Asp Tyr 245 250 255 Thr Lys Ile His Asn Ser Pro Tyr Tyr Thr Leu Val Lys Glu Glu Tyr 260 265 270 Trp Asp Lys Thr Phe Ser Ala Val Ile Pro Ala Gly Leu Thr Arg Asn 275 280 285 Tyr Ser Phe Lys Thr Gly Met Thr Ser Val Asp Gln Gln Lys Met Thr 290 295 300 Asp Thr Leu Ser Met Lys Ile Gly Ala Asp Phe Gly Leu Lys Phe Gly 305 310 315 320 Asp Ala Ser Ala Ser Leu Lys Thr Glu Ile Ser Lys Thr Ile Gln Thr 325 330 335 Glu Ile Ser Thr Thr Asn Thr Glu Ala Ser Glu Glu Thr Ile Thr Ser 340 345 350 Thr Val Thr Ser Glu Ala Gly Lys Thr Thr Gly Tyr Thr Glu Tyr Gln 355 360 365 Leu Ala Thr Lys Tyr Thr Leu Lys Arg Ala Asp Gly Ser Ile Val Ser 370 375 380 Asp Pro Trp Val Val Lys Asn Asn Lys Ile Thr Ile Ala Arg Lys Asn 385 390 395 400 Ala Gln <210> 260 <211> 373 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 260 Met Pro Glu Asn Asn Arg Tyr Tyr Asn Ile Ala Leu Lys Ser Asn Thr 1 5 10 15 Lys Lys Val Trp Asn Val Ser Gln Gly Ser Asn Asp Asn Asp Arg Ala 20 25 30 Ile Val Leu Trp Gln Gly Gly Ser Ala Asp His Glu Arg Phe Ala Phe 35 40 45 Phe Gln Leu Asp Gly Gly Ala Tyr Ala Ile Val Asn Lys Asn Ser Gly 50 55 60 Lys Val Val Thr Phe Gly Thr Gly Ser Trp Val Ser Gly Gly Pro Ile 65 70 75 80 Pro Asp Ser Glu Thr Leu Gln Gln Gln Lys Trp Thr Gly Glu Ala Lys 85 90 95 Gln Lys Trp Asn Leu Arg Asp Leu Gly Ser Asp Gly His Gly Ser Asn 100 105 110 Asn Tyr Glu Ile Val Asn Gln Ala Asn Gly Lys Val Pro Ser Tyr Arg 115 120 125 Trp Ile Gly Ser Thr Val Asp Asn Thr Glu Tyr Leu Lys Leu Asp Asn 130 135 140 Ser Asn Pro Ser Asp Ala Asp Lys Val Phe Thr Leu Phe Asn Gly Thr 145 150 155 160 Met Asn Leu Trp Gly Gln Asn Ile Thr Phe Phe Asn Asp Thr Ile Ser 165 170 175 Val Pro Lys Leu Pro Ala Thr Gly Thr Arg Pro Asp Ala Pro Asn Tyr 180 185 190 Thr Gly Gly Val Asp Gln Gln Leu Pro Gln Thr Ser Asn Ser Val Val 195 200 205 Val Gly Ala Thr Leu Ile Pro Cys Phe Met Val Asn Asp Asn Gln Ala 210 215 220 Ser Asp Tyr Thr Lys Ile His Asn Ser Pro Tyr Tyr Thr Leu Val Lys 225 230 235 240 Glu Glu Tyr Trp Asp Lys Thr Phe Ser Ala Val Ile Pro Ala Gly Leu 245 250 255 Thr Arg Asn Tyr Ser Phe Lys Thr Gly Met Thr Ser Val Asp Gln Gln 260 265 270 Lys Met Thr Asp Thr Leu Ser Met Lys Ile Gly Ala Asp Phe Gly Leu 275 280 285 Lys Phe Gly Asp Ala Ser Ala Ser Leu Lys Thr Glu Ile Ser Lys Thr 290 295 300 Ile Gln Thr Glu Ile Ser Thr Thr Asn Thr Glu Ala Ser Glu Glu Thr 305 310 315 320 Ile Thr Ser Thr Val Thr Ser Glu Ala Gly Lys Thr Thr Gly Tyr Thr 325 330 335 Glu Tyr Gln Leu Ala Thr Lys Tyr Thr Leu Lys Arg Ala Asp Gly Ser 340 345 350 Ile Val Ser Asp Pro Trp Val Val Lys Asn Asn Lys Ile Thr Ile Ala 355 360 365 Arg Lys Asn Ala Gln 370 <210> 261 <211> 360 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 261 Met Ala Pro Ala Asn Asn Ala Tyr His Ser Ile His Leu Ala Ala Asp 1 5 10 15 Ala Thr Leu Lys Trp Asp Val Tyr Gly Asn Ser Pro Asn Asp Glu Ala 20 25 30 Gly Ile Leu Leu Tyr Asn Gly Asn Phe Ser Asp Asn Glu Gln Phe Leu 35 40 45 Phe Phe Pro Leu Asp Gly Gly Leu Tyr Ala Ile Val Asn Lys Asn Ser 50 55 60 Gly Lys Ala Val Thr Ile Gly Ala Gly Phe Ile Thr Pro Thr Asp Tyr 65 70 75 80 Ser Tyr Asn Arg Glu Gly Leu Lys Gln Ser Lys Trp Thr Gly Ala Ala 85 90 95 Ala Asp Lys Trp Tyr Leu Arg Asp Lys Gly Asn Asn Asn Tyr Glu Ile 100 105 110 Val Asn Gln Gly Tyr Gly Lys Val Ala Ser Tyr Ala Arg Leu Gly Ile 115 120 125 Ser Gly Gln Lys Tyr Val Asp Leu Asp Asp Ser Asn Pro Ser Asp Asn 130 135 140 Asp Arg Leu Phe His Ile Pro Ala Ala Ala Arg Ser Thr Phe Ser Leu 145 150 155 160 Pro Thr Leu Pro Thr Ile Gly Thr Arg Pro Asp Ala Pro Asp Tyr Arg 165 170 175 Glu Asp Phe Pro Gly Arg Ile Thr Gln Gln Leu Pro Gln Thr Ser Asn 180 185 190 Ser Val Val Val Gly Ala Ser Leu Ile Pro Cys Ile Met Val Asn Asp 195 200 205 Asn Gln Ala Ser Asp Tyr Thr Lys Ile His Asn Ser Pro Tyr Tyr Thr 210 215 220 Leu Val Lys Glu Glu Tyr Trp Asp Lys Thr Phe Ser Thr Val Leu Pro 225 230 235 240 Ala Gly Tyr Thr Lys Asn Tyr Ser Phe Lys Thr Gly Met Thr Ser Val 245 250 255 Asp Gln Gln Arg Met Thr Asp Thr Leu Ser Met Lys Ile Gly Ala Asp 260 265 270 Phe Gly Leu Lys Phe Gly Asp Ala Ser Ala Ser Leu Lys Thr Glu Ile 275 280 285 Ser Arg Thr Ile Gln Thr Glu Ile Thr Ser Thr Ser Thr Glu Ala Ser 290 295 300 Glu Glu Thr Ile Thr His Asn Val Thr Ser Glu Ala Gly Lys Thr Thr 305 310 315 320 Ala Phe Thr Glu Tyr Gln Leu Ala Thr Lys Tyr Thr Leu Lys Arg Ala 325 330 335 Asp Gly Ser Ile Val Ser Asp Pro Trp Val Val Lys Asn Asn Lys Asn 340 345 350 Thr Ile Val Arg Lys Ile Glu Lys 355 360 <210> 262 <211> 364 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 262 Met Arg Ser Leu Tyr Ile Asn Phe Tyr Lys Lys Cys Phe Leu Ser Ile 1 5 10 15 Met Ile Ala Gly Val Gly Met Ser Asn Val Ile Pro Leu Lys Pro Leu 20 25 30 Ala Glu Gly Phe Glu Glu Gly Gln Gln Leu Gln Gln Lys Ser Ala Glu 35 40 45 Ser Tyr Ser Leu Gly Pro Ala Gly Phe Lys Asp Val Met Ala Gln Thr 50 55 60 Thr Thr Ser Val Phe Ala Met Asp Ser Tyr Ala Lys Leu Ile Arg Asn 65 70 75 80 Gln Gln Glu Thr Asp Leu Asn Lys Ile Ser Ser Ile Asn Asp Asn Leu 85 90 95 Arg Leu Lys Met Ile Gln His Gln Lys Asp Ala Lys Ile Asn Ala Ala 100 105 110 His Trp Leu Glu Lys Met Lys Pro Gln Ile Met Lys Thr Asn Gln Asn 115 120 125 Ile Ile Asn Tyr Asn Asp Val Phe Gln Thr Asn Tyr Asn Ser Leu Leu 130 135 140 Lys Ala Ile Asp Gln Lys Asp Ser Gly Lys Leu Lys Glu Gly Leu Glu 145 150 155 160 Glu Leu Tyr Ala Ser Ile Leu Lys Asn Glu Lys Glu Val Asp Val Leu 165 170 175 Leu Gly Asp Leu Lys Thr Phe Arg Asn Arg Met Glu Arg Asp Thr Thr 180 185 190 Ser Phe Lys Asn Asp Ser Asn Gln Leu Asn Ser Ile Leu Ala Ser Thr 195 200 205 Asn Ala Gly Ile Pro Val Leu Gln Gln Gln Ile Asn Ala Tyr Asn Asp 210 215 220 Leu Ile Lys Lys Ser Asn Asn Met Val Ile Thr Gly Gly Ile Leu Cys 225 230 235 240 Ser Ser Leu Leu Ala Cys Ile Ala Gly Gly Pro Met Ile Ala Asn Ala 245 250 255 Leu Asn Glu Ile Ala Arg Ala Glu Arg Glu Ile Ala Asn Leu Lys Glu 260 265 270 Lys Ile Ser Gly Ala Gln Lys Asp Val Val Ile Leu Thr Asp Ile Asn 275 280 285 Ile Lys Thr Ala Asn Met Thr Asn Thr Ile Asp Ala Ala Ile Thr Ala 290 295 300 Leu Gln Lys Ile Ser Asn Gln Trp His Thr Val Gly Ala Lys Tyr Asn 305 310 315 320 Asn Leu Leu Lys Asn Val Lys Asp Ile Ser Pro Glu Glu Phe Ala Phe 325 330 335 Ile Lys Glu Asp Leu Asn Thr Ala Arg Asp Ser Trp Lys Asp Ile Lys 340 345 350 Asp Tyr Thr Glu Lys Leu Asn Glu Gly Val Ser Lys 355 360 <210> 263 <211> 558 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 263 Met Glu Glu Asn Ser Ile Ser Leu Gln Gln Val Thr Gly Ala Gln Gln 1 5 10 15 Met Gln Ala Ser Thr Tyr Ser Ala Gly Gly Ser Thr Ser Gln Thr Ala 20 25 30 Glu Ser Thr Ser Thr Leu Lys Ser Leu Leu Thr Met Asp Asn Leu Lys 35 40 45 Lys Val Gly Thr Leu Thr Gly Asp Val Leu Lys Thr Ala Tyr Lys Asp 50 55 60 Ala His Glu Asn Asn Gly Asn Tyr Asn Asn Thr Phe Arg Asp Leu Ala 65 70 75 80 Met Gly Gly Thr Ser Leu Ile Pro Tyr Gly Gly Val Leu Val Ser Gly 85 90 95 Leu Ile Gly Leu Ile Trp Pro Val Asn Thr Asp Ala Gln Lys Asn Gln 100 105 110 Met Gln Lys Leu Ile Asp Asn Leu Asn Asn Met Met Asp Ser Lys Ile 115 120 125 Thr Ala Asn Glu Met Ala Asn Ile Gln Ser Glu Val Asn Thr Leu Lys 130 135 140 Glu Arg Leu Gln Arg Phe Glu Lys Asn Ile Asn Met Ser Ile Ser Arg 145 150 155 160 Ser Val Tyr Arg Leu Ala Thr Asp Lys Glu Gln Ala Leu Ala Thr Glu 165 170 175 Ala Ser Ala Ile Ser Asn Asp Phe Ser Lys Ile Leu Gly His Ser Lys 180 185 190 Gln Glu Leu Gln Thr Ile Pro Ala Leu Pro Val Tyr Ala Gln Leu Ala 195 200 205 Thr Ala His Ile Glu Phe Leu Gln Phe Leu Ala Lys Asn Gly Thr Gly 210 215 220 Ser Lys Leu Gln Tyr Thr Thr Ala Ala Leu Asn Thr Leu Leu Tyr Gly 225 230 235 240 Glu Pro Asp Glu Thr Phe Glu Gln Arg Met His Lys Leu Ala Glu Lys 245 250 255 Tyr Arg Glu His Val Asn Thr Thr Tyr Lys Leu Ala Asp Glu Lys Met 260 265 270 Asn Val Lys Ile Arg Asp Ile Ala Asn Asn Ser Pro Val His His Met 275 280 285 Asn Asn Tyr Glu Thr Val Asp Glu Met Met Gly Ala Met Gln Val Tyr 290 295 300 Met Leu Asn Met His Pro Ala Ala Asn Asn Tyr Asp Ser Met Lys Lys 305 310 315 320 Lys Leu Asn Glu Asp Val Thr Ala Leu Leu Asp Leu Lys Thr Lys Lys 325 330 335 Gln Glu Leu Leu Ala Ser Thr Val Gly Asn Glu Ala Phe Gln Lys Ile 340 345 350 Val Ile Gly Glu Trp Asp Ala His Asn His Val Ala Asp Leu Asn His 355 360 365 Ile Gln Gln Thr Gly Trp Ala Tyr Leu Lys Asn Asn Trp Tyr Tyr Leu 370 375 380 Ser Pro Asp Asp Ser Thr Lys Asn Leu His Gly Asp Thr Phe Gln Arg 385 390 395 400 Gly Gln Gln Val Thr Gly Gln Ile Glu Ile Asp His Lys Thr Tyr Phe 405 410 415 Phe Lys Pro Asp Thr Gly Gln Met Val Thr Arg Trp Leu Gln Ile Gly 420 425 430 Asp Lys Phe Phe Tyr Ile Ser Pro Tyr Asp Gly Phe Lys Asn Trp Asp 435 440 445 Gly Val Glu Phe Lys Gln Gly Glu Leu Val Thr Gly Trp Leu Glu Leu 450 455 460 Gly Asp Arg Ala Thr Tyr Tyr Leu Ser Pro Glu Asn Asp Lys Lys Asn 465 470 475 480 Asp Glu Asn Lys Asn Ser Lys Thr Phe Asp Lys Gly Gln Met Met Thr 485 490 495 Gly Trp Ile Leu Val Lys Asn Val Ser Tyr Tyr Met Asp Asn Lys Glu 500 505 510 Gly Asn Lys Asp Phe Gln Asp Val Lys Gly Arg Met Leu Arg Gly Thr 515 520 525 Asn Lys Gly Lys Gly Phe Arg Leu Asn Ser Gly Lys Ser Pro Asp Asp 530 535 540 Phe Lys Thr His Lys Phe Asn Asp Asn Gly Thr Trp Ile Asn 545 550 555 <210> 264 <211> 359 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 264 Met Ala Thr Pro Glu Lys Asn Gly Tyr Tyr Ser Ile His Leu Ala Ser 1 5 10 15 Asn Ala Trp Lys Lys Trp Asp Val Val Gln Ser Ser Leu Asp Asn Glu 20 25 30 Arg Gly Ile Leu Leu Tyr Asp Val Ser Gly Arg Ile Pro Asp Asn Gln 35 40 45 Gln Phe Ala Phe Phe Pro Leu Asp Gly Gly Thr Tyr Ala Ile Val Asn 50 55 60 Lys Asn Ser Gly Lys Pro Val Thr Ile Gly Asp Asn Val Leu Pro Met 65 70 75 80 Ala Gly Leu Gly Gly Asn Ser Gly Ala Leu Lys Gln Asn Asn Trp Thr 85 90 95 Gly Asn Ala Asn Glu Lys Trp Tyr Leu Arg Asp Leu Gly Ser Asn Asp 100 105 110 Phe Glu Ile Val Asn Gln Gly Thr Gly Lys Val Ala Ser Tyr Ala Trp 115 120 125 Val Gly Asp Leu Val Arg Asn Tyr Glu Tyr Val Asp Leu Asp Asn Ala 130 135 140 Asn Pro Ser Asp Lys Asp Arg Val Phe His Ile Pro Ala Ala Arg Ser 145 150 155 160 Thr Phe Thr Val Pro Thr Leu Pro Ala Thr Gly Thr Arg Pro Val Ala 165 170 175 Pro Asn Tyr Thr Gly Gly Ile Asp Glu Gln Leu Pro Gln Thr Ser Glu 180 185 190 Ser Val Ile Val Gly Ala Ser Leu Ile Pro Cys Ile Met Val Lys Asp 195 200 205 Ser Gln Thr Asn Asp Tyr Thr Lys Ile His Asn Ser Pro Tyr Tyr Thr 210 215 220 Leu Val Lys Glu Glu Tyr Trp Asp Lys Thr Phe Ser Lys Val Ile Gln 225 230 235 240 Pro Gly Leu Ser Glu Ala Tyr Ser Tyr Lys Thr Gly Val Ser Ser Val 245 250 255 Asp Gln Gln Lys Met Thr Asp Thr Leu Ser Met Lys Phe Gly Ala Asp 260 265 270 Phe Gly Ile Lys Phe Gly Asp Ala Ser Ala Ser Leu Lys Ser Glu Ile 275 280 285 Ser Arg Thr Ile Gln Thr Glu Ile Ser Thr Thr Asn Ser Glu Ala Thr 290 295 300 Glu Glu Thr Arg Ser Tyr Thr Ala Thr Gly Glu Pro Gly Lys Ala Thr 305 310 315 320 Gly Tyr Thr Gln Tyr Gln Leu Ala Thr Lys Tyr Thr Leu Lys Arg Ala 325 330 335 Asp Gly Ser Ile Val Ser Asp Pro Trp Val Val Lys Asn Asp Lys Ile 340 345 350 Thr Val Thr Arg Lys Thr Ser 355 <210> 265 <211> 390 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 265 Met Lys Ser Ile Ser Lys Lys Val Met Ala Gly Leu Gly Val Gly Ala 1 5 10 15 Met Ser Leu Ser Ile Trp Ala Pro Ser Ser Gln Ala Ala Ala Pro Ala 20 25 30 Asn Asn Glu Tyr His Thr Ile His Leu Ala Ala Asn Thr Asn Ile Ala 35 40 45 Trp Asp Val Tyr Lys Gly Trp Gln Ser Asp Asp Ala Gly Ile Val Leu 50 55 60 Trp Asp Gly Ala Arg Gly Asp Asn Glu Gln Phe Val Phe Phe Pro Leu 65 70 75 80 Asp Gly Gly Ala Tyr Ala Ile Val Asn Lys Asn Ser Gly Lys Pro Val 85 90 95 Gly Ile Gly Ser Ala Ile Ile Gly Ser Asp Gly Val Arg Asn Phe Pro 100 105 110 Ser Phe Asn Asn Glu Gly Leu Arg Gln Thr Ser Trp Thr Gly Ala Pro 115 120 125 Asn Glu Gln Trp Tyr Leu Arg Asp Lys Gly Asn Asn Asn Phe Glu Ile 130 135 140 Val Asn Gln Gly Ser Gly Lys Val Ala Ser Trp Ala Gly Val Glu Met 145 150 155 160 Tyr Gly Tyr Lys Asp Tyr Val Asp Leu Asp Glu Ser Asn Pro Ser Asp 165 170 175 Lys Asp Arg Leu Phe Asn Ile Pro Ala Ala Arg Ser Thr Phe Ser Leu 180 185 190 Pro Thr Leu Pro Ala Val Gly Thr Arg Pro Asn Ala Pro Asp Tyr Asn 195 200 205 Thr Ser Gly Ala Ile Asp Gln Gln Leu Pro Gln Thr Ser Asn Ser Val 210 215 220 Val Val Gly Ala Ser Leu Ile Pro Ser Ile Met Val Lys Asp Asn Gly 225 230 235 240 Ala Ser Asp Tyr Thr Lys Ile His Asn Ser Pro Tyr Tyr Val Leu Val 245 250 255 Lys Glu Glu Tyr Trp Glu Lys Val Arg Ser Glu Ile Ile Pro Ala Gly 260 265 270 Ala Thr Ser Lys Tyr Thr Val Lys Ser Gly Val Ser Glu Ile Asp Gln 275 280 285 Lys Lys Met Ser Asp Thr Leu Ala Met Ser Phe Gly Ser Asp Leu Gly 290 295 300 Leu Lys Phe Gly Glu Ser Ser Leu Ser Ile Lys Ser Ser Val Ser Arg 305 310 315 320 Thr Ile Gln Thr Glu Val Thr Lys Thr Ser Thr Asn Ala Thr Glu Glu 325 330 335 Thr Glu Glu Lys Ser Ile Pro Ser Ile Pro Gly Lys Asn Thr Gly Phe 340 345 350 Thr Ala Tyr Gln Leu Val Thr Lys Tyr Thr Leu Lys Arg Thr Asp Gly 355 360 365 Ser Val Val Thr Asp Pro Ser Ile Val Arg Asp Ser Lys Gln Thr Ile 370 375 380 Ala Arg Thr Ile Ala Asn 385 390 <210> 266 <211> 363 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 266 Met Ala Ala Pro Ala Asn Asn Glu Tyr His Thr Ile His Leu Ala Ala 1 5 10 15 Asn Thr Asn Ile Ala Trp Asp Val Tyr Lys Gly Trp Gln Ser Asp Asp 20 25 30 Ala Gly Ile Val Leu Trp Asp Gly Ala Arg Gly Asp Asn Glu Gln Phe 35 40 45 Val Phe Phe Pro Leu Asp Gly Gly Ala Tyr Ala Ile Val Asn Lys Asn 50 55 60 Ser Gly Lys Pro Val Gly Ile Gly Ser Ala Ile Ile Gly Ser Asp Gly 65 70 75 80 Val Arg Asn Phe Pro Ser Phe Asn Asn Glu Gly Leu Arg Gln Thr Ser 85 90 95 Trp Thr Gly Ala Pro Asn Glu Gln Trp Tyr Leu Arg Asp Lys Gly Asn 100 105 110 Asn Asn Phe Glu Ile Val Asn Gln Gly Ser Gly Lys Val Ala Ser Trp 115 120 125 Ala Gly Val Glu Met Tyr Gly Tyr Lys Asp Tyr Val Asp Leu Asp Glu 130 135 140 Ser Asn Pro Ser Asp Lys Asp Arg Leu Phe Asn Ile Pro Ala Ala Arg 145 150 155 160 Ser Thr Phe Ser Leu Pro Thr Leu Pro Ala Val Gly Thr Arg Pro Asn 165 170 175 Ala Pro Asp Tyr Asn Thr Ser Gly Ala Ile Asp Gln Gln Leu Pro Gln 180 185 190 Thr Ser Asn Ser Val Val Val Gly Ala Ser Leu Ile Pro Ser Ile Met 195 200 205 Val Lys Asp Asn Gly Ala Ser Asp Tyr Thr Lys Ile His Asn Ser Pro 210 215 220 Tyr Tyr Val Leu Val Lys Glu Glu Tyr Trp Glu Lys Val Arg Ser Glu 225 230 235 240 Ile Ile Pro Ala Gly Ala Thr Ser Lys Tyr Thr Val Lys Ser Gly Val 245 250 255 Ser Glu Ile Asp Gln Lys Lys Met Ser Asp Thr Leu Ala Met Ser Phe 260 265 270 Gly Ser Asp Leu Gly Leu Lys Phe Gly Glu Ser Ser Leu Ser Ile Lys 275 280 285 Ser Ser Val Ser Arg Thr Ile Gln Thr Glu Val Thr Lys Thr Ser Thr 290 295 300 Asn Ala Thr Glu Glu Thr Glu Glu Lys Ser Ile Pro Ser Ile Pro Gly 305 310 315 320 Lys Asn Thr Gly Phe Thr Ala Tyr Gln Leu Val Thr Lys Tyr Thr Leu 325 330 335 Lys Arg Thr Asp Gly Ser Val Val Thr Asp Pro Ser Ile Val Arg Asp 340 345 350 Ser Lys Gln Thr Ile Ala Arg Thr Ile Ala Asn 355 360 <210> 267 <211> 372 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 267 Met Lys Arg Tyr Lys Lys Leu Leu Met Val Ala Pro Leu Ala Cys Met 1 5 10 15 Leu Gly Thr Gly Val Phe Thr Leu Pro Asn Val Ser His Ala Ala Glu 20 25 30 Val Ala Asp Val Tyr Asn Gln Gly Thr Thr Tyr Ser Lys Glu Asn Met 35 40 45 Glu Lys Ala Leu Tyr Leu Arg Leu Leu Glu Gly Ile Glu Arg Ser Pro 50 55 60 Glu Leu Arg Gln Lys Phe Lys Met Asn Gln Asp Glu Lys Ile Gln Arg 65 70 75 80 Glu Tyr Phe Pro Glu Asn Asp Pro Leu Val Gly Gly Ile Ala Gly Thr 85 90 95 Ile Gly Thr Met Gly Gly Ala Ile Gly Gly Ala Ala Leu Ala Ser Arg 100 105 110 Val Asp Tyr Gly Leu Lys Ser Gln Leu Asn Gln Val Asn Ile Thr Ser 115 120 125 Val Gly Thr Asp Phe Lys Val Thr Pro Ser Lys Val Val Glu Glu Asp 130 135 140 Gln Gly Val Ile Asn Leu Leu Ser Tyr Arg Asn Asn Thr Pro Glu Lys 145 150 155 160 Gln Lys Ala Phe Thr Thr Glu Glu Ser Tyr Lys Lys Val Asp Thr Val 165 170 175 Thr Ala Thr Asn Gln Tyr Gly Phe Lys Leu Ser Ala Lys Ser Val Thr 180 185 190 Lys Phe Gly Phe Asp Ile Gly Leu Ala Lys Gly Glu Gln Thr Phe Glu 195 200 205 Val Ser Ala Glu Phe Ala Phe Asn Arg Thr Asp Thr Phe Thr Thr Thr 210 215 220 Asn Glu Lys Thr Val Thr Phe Lys Ala Gln Glu Val Ile Ala Ala Ser 225 230 235 240 Gly Gly Thr Thr Asp Tyr Phe Ser Arg Val Lys Lys Ala Lys Phe Ser 245 250 255 Gly Ser Phe Gln Thr Asp Ala Ala Leu Asp Ser Leu Lys Val Lys Leu 260 265 270 Pro Ile Val Lys Gly Gly Asn Met Asn Val Thr His Thr Glu Glu Val 275 280 285 Thr Leu Asn Ser Glu Asp Leu Tyr Asn Ile Phe Lys Leu Thr Ser Lys 290 295 300 Asp Phe Pro Leu Pro Ser Tyr Leu Ser Phe Asp Asp Thr Asn Lys Ser 305 310 315 320 Ile Leu Val Lys Asn Ala Thr Phe Asn Tyr Thr Gly Glu Ile Gly Tyr 325 330 335 His Thr Ala Ile Asp Ala Lys Phe Thr Pro Phe Asp Gln Thr Lys Ala 340 345 350 Thr Ala Val Met Pro Tyr Ala Lys Tyr Ala Glu Lys Thr Gln Ala Asn 355 360 365 Ala Leu Leu Arg 370 <210> 268 <211> 343 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 268 Met Ala Glu Val Ala Asp Val Tyr Asn Gln Gly Thr Thr Tyr Ser Lys 1 5 10 15 Glu Asn Met Glu Lys Ala Leu Tyr Leu Arg Leu Leu Glu Gly Ile Glu 20 25 30 Arg Ser Pro Glu Leu Arg Gln Lys Phe Lys Met Asn Gln Asp Glu Lys 35 40 45 Ile Gln Arg Glu Tyr Phe Pro Glu Asn Asp Pro Leu Val Gly Gly Ile 50 55 60 Ala Gly Thr Ile Gly Thr Met Gly Gly Ala Ile Gly Gly Ala Ala Leu 65 70 75 80 Ala Ser Arg Val Asp Tyr Gly Leu Lys Ser Gln Leu Asn Gln Val Asn 85 90 95 Ile Thr Ser Val Gly Thr Asp Phe Lys Val Thr Pro Ser Lys Val Val 100 105 110 Glu Glu Asp Gln Gly Val Ile Asn Leu Leu Ser Tyr Arg Asn Asn Thr 115 120 125 Pro Glu Lys Gln Lys Ala Phe Thr Thr Glu Glu Ser Tyr Lys Lys Val 130 135 140 Asp Thr Val Thr Ala Thr Asn Gln Tyr Gly Phe Lys Leu Ser Ala Lys 145 150 155 160 Ser Val Thr Lys Phe Gly Phe Asp Ile Gly Leu Ala Lys Gly Glu Gln 165 170 175 Thr Phe Glu Val Ser Ala Glu Phe Ala Phe Asn Arg Thr Asp Thr Phe 180 185 190 Thr Thr Thr Asn Glu Lys Thr Val Thr Phe Lys Ala Gln Glu Val Ile 195 200 205 Ala Ala Ser Gly Gly Thr Thr Asp Tyr Phe Ser Arg Val Lys Lys Ala 210 215 220 Lys Phe Ser Gly Ser Phe Gln Thr Asp Ala Ala Leu Asp Ser Leu Lys 225 230 235 240 Val Lys Leu Pro Ile Val Lys Gly Gly Asn Met Asn Val Thr His Thr 245 250 255 Glu Glu Val Thr Leu Asn Ser Glu Asp Leu Tyr Asn Ile Phe Lys Leu 260 265 270 Thr Ser Lys Asp Phe Pro Leu Pro Ser Tyr Leu Ser Phe Asp Asp Thr 275 280 285 Asn Lys Ser Ile Leu Val Lys Asn Ala Thr Phe Asn Tyr Thr Gly Glu 290 295 300 Ile Gly Tyr His Thr Ala Ile Asp Ala Lys Phe Thr Pro Phe Asp Gln 305 310 315 320 Thr Lys Ala Thr Ala Val Met Pro Tyr Ala Lys Tyr Ala Glu Lys Thr 325 330 335 Gln Ala Asn Ala Leu Leu Arg 340 <210> 269 <211> 395 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 269 Met Lys Ser Ile Ser Lys Lys Val Met Ala Gly Leu Leu Val Gly Ala 1 5 10 15 Thr Ser Leu Ser Ile Trp Ala Pro Thr Ser Gln Ala Ala Ala Pro Glu 20 25 30 Asn Asn Arg Tyr Tyr Ser Val His Leu Ala Ala Asp Thr Ala Leu Lys 35 40 45 Trp Asp Val Tyr Gly Asn Gly Thr Tyr Asp Asp Ala Gly Ile Leu Leu 50 55 60 Tyr Asn Gly Asn Leu Gly Asp Asn Glu Gln Phe Val Phe Phe Pro Leu 65 70 75 80 Asp Gly Gly Leu Tyr Ala Ile Val Asn Lys Asn Ser Gly Lys Ala Val 85 90 95 Thr Ile Gly Gly Gly Trp Val Gly Asp Asn Ala Phe Ser Tyr Asn Arg 100 105 110 Glu Gly Leu Ile Gln Ser Lys Trp Thr Gly Ala Ala Asp Asn Lys Trp 115 120 125 Tyr Leu Arg Asp Lys Gly Asn Asn Asn Tyr Glu Ile Val Asn Gln Gly 130 135 140 Tyr Gly Lys Val Ala Ser Tyr Ala Arg Leu Gly Ile Thr Gly Pro Lys 145 150 155 160 Tyr Val Asp Leu Asp Asp Ser Asn Pro Ser Asp Asn Asp Arg Leu Phe 165 170 175 Lys Val Ser Lys Ser Pro Trp Leu Tyr Gly Asp Ile Pro Gly Leu Asn 180 185 190 Leu Asp Tyr Gly Thr Phe Ser Leu Pro Gln Leu Pro Ala Thr Gly Asn 195 200 205 Arg Pro Asp Ala Pro Asn Tyr Thr Gly Gly Ile Asp Gln Gln Leu Pro 210 215 220 Gln Thr Ser Asn Ser Val Val Val Gly Ala Ser Leu Val Pro Cys Ile 225 230 235 240 Met Val Asn Asp Ser Gln Ala Ser Asp Tyr Thr Lys Ile His Asn Ser 245 250 255 Pro Tyr Tyr Thr Leu Val Lys Glu Glu Tyr Trp Asp Lys Thr Phe Ser 260 265 270 Lys Val Ile Gln Pro Gly Leu Ser Glu Ser Tyr Ser Tyr Lys Thr Gly 275 280 285 Val Ser Ser Val Asp Gln Gln Lys Met Thr Asp Thr Leu Ser Met Lys 290 295 300 Phe Gly Ala Asp Leu Gly Ile Lys Phe Gly Asp Val Ser Ala Ser Leu 305 310 315 320 Lys Ser Glu Ile Ser Arg Thr Ile Gln Thr Glu Ile Ser Thr Thr Asn 325 330 335 Ser Glu Ala Thr Glu Glu Thr Arg Ser Tyr Thr Ala Thr Gly Glu Pro 340 345 350 Gly Lys Ala Thr Gly Tyr Thr Gln Tyr Gln Leu Ala Thr Lys Tyr Thr 355 360 365 Leu Lys Arg Ala Asp Gly Ser Thr Val Ser Asp Pro Trp Val Val Lys 370 375 380 Asn Asp Lys Ile Thr Val Thr Arg Lys Thr Ser 385 390 395 <210> 270 <211> 366 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 270 Met Pro Glu Asn Asn Arg Tyr Tyr Ser Val His Leu Ala Ala Asp Thr 1 5 10 15 Ala Leu Lys Trp Asp Val Tyr Gly Asn Gly Thr Tyr Asp Asp Ala Gly 20 25 30 Ile Leu Leu Tyr Asn Gly Asn Leu Gly Asp Asn Glu Gln Phe Val Phe 35 40 45 Phe Pro Leu Asp Gly Gly Leu Tyr Ala Ile Val Asn Lys Asn Ser Gly 50 55 60 Lys Ala Val Thr Ile Gly Gly Gly Trp Val Gly Asp Asn Ala Phe Ser 65 70 75 80 Tyr Asn Arg Glu Gly Leu Ile Gln Ser Lys Trp Thr Gly Ala Ala Asp 85 90 95 Asn Lys Trp Tyr Leu Arg Asp Lys Gly Asn Asn Asn Tyr Glu Ile Val 100 105 110 Asn Gln Gly Tyr Gly Lys Val Ala Ser Tyr Ala Arg Leu Gly Ile Thr 115 120 125 Gly Pro Lys Tyr Val Asp Leu Asp Asp Ser Asn Pro Ser Asp Asn Asp 130 135 140 Arg Leu Phe Lys Val Ser Lys Ser Pro Trp Leu Tyr Gly Asp Ile Pro 145 150 155 160 Gly Leu Asn Leu Asp Tyr Gly Thr Phe Ser Leu Pro Gln Leu Pro Ala 165 170 175 Thr Gly Asn Arg Pro Asp Ala Pro Asn Tyr Thr Gly Gly Ile Asp Gln 180 185 190 Gln Leu Pro Gln Thr Ser Asn Ser Val Val Val Gly Ala Ser Leu Val 195 200 205 Pro Cys Ile Met Val Asn Asp Ser Gln Ala Ser Asp Tyr Thr Lys Ile 210 215 220 His Asn Ser Pro Tyr Tyr Thr Leu Val Lys Glu Glu Tyr Trp Asp Lys 225 230 235 240 Thr Phe Ser Lys Val Ile Gln Pro Gly Leu Ser Glu Ser Tyr Ser Tyr 245 250 255 Lys Thr Gly Val Ser Ser Val Asp Gln Gln Lys Met Thr Asp Thr Leu 260 265 270 Ser Met Lys Phe Gly Ala Asp Leu Gly Ile Lys Phe Gly Asp Val Ser 275 280 285 Ala Ser Leu Lys Ser Glu Ile Ser Arg Thr Ile Gln Thr Glu Ile Ser 290 295 300 Thr Thr Asn Ser Glu Ala Thr Glu Glu Thr Arg Ser Tyr Thr Ala Thr 305 310 315 320 Gly Glu Pro Gly Lys Ala Thr Gly Tyr Thr Gln Tyr Gln Leu Ala Thr 325 330 335 Lys Tyr Thr Leu Lys Arg Ala Asp Gly Ser Thr Val Ser Asp Pro Trp 340 345 350 Val Val Lys Asn Asp Lys Ile Thr Val Thr Arg Lys Thr Ser 355 360 365 <210> 271 <211> 377 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 271 Met Thr Asn Glu Asn Asn Thr Asn Thr Ser Ala Ser Asn Gly Glu Asn 1 5 10 15 Leu Ile Pro Ser Glu Val Leu Ala Ser Gly Lys Gln Ile Ser Phe Pro 20 25 30 Asp Phe Asn Phe Tyr Lys Ile Arg Thr Phe Cys Gly Lys Tyr Ile Asp 35 40 45 Ile Arg Gly Gly Ser Met Asp Asp Leu Ala Tyr Ala Leu Gln Tyr Thr 50 55 60 Gly His Asn Ala Asp Asn Gln Lys Phe Leu Ile Phe Thr Leu Asp Asn 65 70 75 80 Asn Tyr Ser Val Ile Ala Ala Lys His Ser Gly Lys Val Met Asp Ile 85 90 95 Trp Asp Thr Pro Asn Phe Pro Pro Gly Leu Pro Asp Ile Leu Thr Gln 100 105 110 Tyr Tyr Phe Lys Asn Gly Asp Asn Gln Lys Phe Phe Ile Ala Asn Asp 115 120 125 Gly Ser Val Ala Val Lys Gln Asp Gly Arg Val Leu Asp Val His Asp 130 135 140 Gly Arg Thr Ser Asn Asp Val Pro Ile Ile Ala Tyr Asn Tyr Gln Gly 145 150 155 160 Ser Ala Asn Gln Lys Phe Asn Leu Glu Lys Ser Gly Thr Val Ser Ile 165 170 175 Lys Pro Pro Thr Thr Gly Thr Leu Pro Pro Ala Pro Asp Phe Lys Thr 180 185 190 Thr Asn Leu Asp Glu Glu Leu Pro Asp Asp Thr Thr Pro Val Ile Thr 195 200 205 His Ala Thr Tyr Leu Pro Tyr Phe Met Val Lys Asp Pro Tyr Tyr Asn 210 215 220 Ala Gln Gln Lys Ile Thr Asn Ser Pro Tyr Tyr Ile Leu Val Arg Arg 225 230 235 240 Gln Tyr Trp Glu Lys Lys Thr Gln Arg Val Leu Ala Pro Ser Glu Thr 245 250 255 Tyr Asp Tyr Met Glu Thr Thr Gly Val Ser Arg Thr Asp Gln Thr Ser 260 265 270 Met Thr Glu Thr Thr Glu Ile Ser Ile Gly Ala Asp Leu Gly Phe Met 275 280 285 Phe Lys Gly Phe Ser Leu Gly Leu Ser Thr Ser Ile Thr Lys Ser Leu 290 295 300 Ser Val Thr Lys Ser Thr Ser Asn Thr Glu Ser Thr Glu Ile Ser Lys 305 310 315 320 Arg Val Val Tyr Thr Asn Pro Phe Lys Tyr Gln Ile Ala Tyr Ala Lys 325 330 335 Tyr Met Leu Ile Asn Glu Tyr Tyr Val Thr Arg Ser Asn Gly Glu Met 340 345 350 Ile Thr Ser Gly Asp Ala Ser Tyr Trp Lys Val Pro Asp Pro Glu Arg 355 360 365 Thr Val Ser Arg Ile Ile Pro Arg Arg 370 375 <210> 272 <211> 369 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 272 Met Thr Phe Lys Val Gly Met Lys Tyr Met Phe Lys Asn Lys Asn Ser 1 5 10 15 Arg Lys Tyr Leu Asp Ile Ser Gly Asn Gln Thr Gly Asn Asn Ala Asn 20 25 30 Val Gln Gln Tyr Glu Tyr Leu Ala Asp Ala Pro Ser Glu Arg Phe Phe 35 40 45 Leu His Pro Leu Asp Asn Asn Tyr Tyr Ala Met Ile Asn Leu Asn Ser 50 55 60 Gly Lys Val Ile Asp Ile Ser Gly Asn Gln Thr Gly Asn Asn Ala Asn 65 70 75 80 Ile Gln Gln Tyr Glu Trp Leu Gly Asp Ala Pro Ser Glu Tyr Trp Tyr 85 90 95 Phe His Arg Glu Ala Asp Gly His Tyr Val Ile Glu Ser Lys His Ser 100 105 110 Gly Lys Val Leu Asp Ile Ala Gly Asn Ser Thr Ser Asn Asn Ala Asn 115 120 125 Val Gln Gln Tyr Glu Phe Leu Thr Asp Ala Pro Ser Glu Arg Phe Ala 130 135 140 Val Glu Glu Ala Gly Ser Val Ser Leu Pro Ser Ile Asn Thr Gln Pro 145 150 155 160 Leu Ser Pro Val Pro Gln Tyr Glu Thr Ile Asn Asp Gln Leu Pro Glu 165 170 175 Glu Thr Glu Arg Val Val Thr Ala Phe Thr Ile Val Pro Ala Ile Ala 180 185 190 Val Lys Asp Pro His Tyr Gly Gly Asp Thr Ala Lys Gln Ile Lys Glu 195 200 205 Asn Pro Tyr Tyr Met Val Val Lys Lys Gln Trp Trp Lys Lys Gln Glu 210 215 220 Ser Tyr Val Leu Ala Pro Gly Glu Thr Tyr Lys Tyr Thr Thr Lys Thr 225 230 235 240 Gly Ile Lys Val Thr Asp Gln Glu Thr Ala Thr Lys Thr Val Ser Leu 245 250 255 Ser Ile Gly Ala Asp Met Gly Phe Ser Phe Lys Gly Phe Ser Val Gly 260 265 270 Met Ser Ser Gln Tyr Ser Thr Gln Leu Gln Thr Ser Ile Ser His Thr 275 280 285 Thr Glu Gln Leu Lys Glu Glu Thr Trp Asp His Glu Ile Lys Asn Pro 290 295 300 Ser Ser Asn Arg Met Ala Tyr Ser Arg Tyr Ile Leu Thr Thr Glu Tyr 305 310 315 320 Ser Val Gln Arg Lys Ser Gly Thr Ile Val Asn Ser Pro Trp Thr Met 325 330 335 Thr Asp Lys Thr Arg Thr His Ala Val Thr Tyr Pro Asn Ala Glu Glu 340 345 350 Lys Ala Leu Asn Glu Asn Thr Lys Lys Leu Ser Lys Thr Glu Ser Val 355 360 365 Asn <210> 273 <211> 627 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 273 Met Glu Glu Asn Lys Ala Asn Ile Gln Lys Ala Pro Ser Val Ser Ala 1 5 10 15 Thr Asp Gly Pro Val Phe Lys Lys Glu Lys Asp Gly Ser Phe Thr Val 20 25 30 Leu Lys Asp Lys Ile Phe Asn Met Glu Thr Leu Lys Ala Ile Gly Ser 35 40 45 Leu Gly Gly Ala Gly Leu Lys Gln Ala Tyr Ala Asp Ser Gln Val Asp 50 55 60 Gly Gly Asn Phe Asn Asn Thr Phe Arg Thr Leu Ala Met Gly Ser Ala 65 70 75 80 Ala Leu Ile Pro Tyr Gly Gly Val Val Leu Ser Pro Leu Ile Gly Leu 85 90 95 Leu Trp Ser Glu Asp Lys Thr Ala Glu Ala Asn Gln Leu Lys Lys Leu 100 105 110 Met Glu Ser Ile Ala Ala Gln Thr His Asp Gln Ile Ala Lys Tyr Asp 115 120 125 Thr Ala Lys Leu Ser Gln Ala Leu Gln Asp Leu Glu Glu Lys Val Ala 130 135 140 Glu Phe Glu Lys Ile Val Pro Ile Pro Gly Asn Gly Met Phe Tyr Ser 145 150 155 160 Asp Gly Gln Leu Gly Asp Tyr Glu Asn Ile Gln Ile Ser Ala Lys Asn 165 170 175 Leu Asn Asn Ser Phe Arg Thr Ala Ile Ser Ala Cys Gln Thr Glu Gly 180 185 190 Tyr Lys Glu Ser Glu Leu Pro Ile Tyr Met Ile Leu Ala Thr Ala His 195 200 205 Met Asn Phe Met Asn Tyr Val Ile Glu Asn Gly Glu Glu Leu Leu Lys 210 215 220 Phe Lys Pro Ser Val Leu Gln Ala Glu Phe Thr Asp Lys Gln Asn Gly 225 230 235 240 Tyr Thr Asp Gly Tyr Ile Lys Tyr Val Thr Ser Phe Ala Asn Lys Gly 245 250 255 Phe Ala Asn Lys Gly Phe Asp Met Ala Asn Gln Val Val Arg Gly Met 260 265 270 Pro Asp Leu Val Arg Lys Arg Asp Glu Val Ser Asn Glu Ile Asp Arg 275 280 285 Asn Leu Arg Thr Gln Val Met Asn Leu Ile Ile Gln Gly Thr Ser Leu 290 295 300 Thr Leu Glu Glu Thr Leu Asn Lys Ser Ile Asn Asn Ile Ala Phe Lys 305 310 315 320 Gln Ala Ala Gly Ile Lys Ser Glu Trp Thr Leu Asp Gln Asn Gly Arg 325 330 335 Pro Phe Tyr Tyr Asp Leu Lys Gly Gln Met Gln Thr Glu Trp Lys Glu 340 345 350 Ile Ser Thr Ser Phe Ala Thr Lys Tyr Glu Gly Thr Tyr Pro Leu Thr 355 360 365 His Glu Ser Leu Lys Lys Leu Leu Pro Tyr Ser Trp Tyr Tyr Phe Ser 370 375 380 Pro Lys Lys Thr Asp Thr Phe Glu Lys Gly Glu Met Tyr Ser Ser Thr 385 390 395 400 Thr Gln Thr Ile Lys Asp Lys Glu Tyr Arg Phe Asn Gln Glu Gly Lys 405 410 415 Cys Leu Asn Pro Asp Gly Gln Pro Thr Asn Asp Trp Val Gln Phe Asp 420 425 430 Asn Arg Trp Tyr Tyr Phe Ser Pro Glu Asp Ser Thr Lys Asn Thr Asp 435 440 445 Gly Val Thr Phe Lys Lys Gly Ala Met Val Thr Gly Asn Val Tyr Ile 450 455 460 Asn Asn Lys Leu Tyr Gln Phe Asn Tyr Arg Gly Glu Cys Lys Asn Pro 465 470 475 480 Asn Ser Thr Asp Ser Val Ile Ser Asp Gly Thr Tyr Lys Ile Val Tyr 485 490 495 Pro Lys Ala Asn Lys Val Val Asp Phe Gly Tyr Asp Gly Asn Glu His 500 505 510 Pro Val Ile Trp Asp Tyr His Asn Gly Lys Asn Gln Gln Trp Glu Phe 515 520 525 Lys Tyr Asp Ala Ala Lys Asn Ala Tyr Gln Ile Ile Asn Lys Asp Asp 530 535 540 Gly Arg Val Leu Ala Tyr Asn Thr Ser Gly Ala Ser Asp Thr Ala Leu 545 550 555 560 Val Thr His Asn Asp His Lys Arg Glu His Tyr Trp Thr Leu Glu Asp 565 570 575 Ala Gly Asp Gly Asn Val Leu Leu Val Asn Tyr Ala Asn Lys Asn Lys 580 585 590 Val Leu Asp Val Tyr Gly Glu Lys Thr Ala Glu Gly Ala Arg Leu Tyr 595 600 605 Val Gln Asp Lys Leu Lys Asn Ser Asn Ala Gln Lys Phe Lys Leu Val 610 615 620 Lys Val Gly 625 <210> 274 <211> 478 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 274 Met Glu Val Gln Thr Gln Thr Val Gln Glu Leu Pro Lys Ser Phe Leu 1 5 10 15 Asn Asp Leu Ser Gly Glu Phe Asn Ala Pro Pro Ser Ile Asp Ser Ser 20 25 30 Asp Val Lys Lys Leu Met Ile Asp Ala Ser Gln Asp Ser Arg Lys Ile 35 40 45 Asn Asp Leu Leu Arg Gln Ile Ser Met Gly Val Ala Gly Lys Ile Pro 50 55 60 Ala Val Gly Ser Val Val Ser Ala Met Val Gly Tyr Leu Tyr Pro Glu 65 70 75 80 Gln Asn Gly Thr Asp Ser Lys Leu Asn Ala Leu Glu Ala Lys Leu Thr 85 90 95 Ala Lys Ile Glu Lys Glu Val Asn Ala Gln Arg Val Glu Asp Ile Lys 100 105 110 Ser Arg Ile Lys Asn Leu Thr Asn Ala Ala Asn Glu Leu Gln Val Ala 115 120 125 Leu His Lys Thr Lys Ser Gly Ser Tyr Tyr Asp Gly Ser Val Gly Asp 130 135 140 Lys His Phe Thr Leu Arg Met Lys Ala Asp Ala Val Asp Thr Ile Phe 145 150 155 160 Lys Asp Leu Ile Ser Phe Leu Thr Gln Asp Gly His Glu Ile Gly Asp 165 170 175 Leu Pro Val Tyr Thr Lys Val Ala Ala Ala His Ile Ile Phe Leu Asn 180 185 190 Tyr Met Lys Thr Arg Gly Thr Asp Ser Gln Leu Tyr Arg Tyr Asp Thr 195 200 205 Pro Ser Thr Val Asp Ala His Phe Gln Pro Thr Asn Lys Val Asn Thr 210 215 220 Tyr Ala Lys His Ile Glu Glu Thr Phe Lys Lys Gly Asp Asp Lys Ile 225 230 235 240 Val Gln Leu Ile Asn Glu Leu Glu Asp Lys Lys Glu Lys Leu Arg Asn 245 250 255 Val Gly Ser Ser Thr Gly Gly Ser Leu Ala Gly Gly Asn Leu Asn Ala 260 265 270 Glu Arg Asp Arg Ser Arg Leu Asn Lys Glu Ile Asp Gly Leu Lys Ala 275 280 285 Leu Asn Leu Asn Arg Lys Arg Ser Leu Tyr Arg Asp Leu Thr Val Ala 290 295 300 Glu Gly Ser Phe Glu Ala Ala Ser Gly Lys Lys Leu Thr Tyr Thr His 305 310 315 320 Phe Asp Asp Val Leu Ser Gly Thr Tyr Lys Ile Val Ser Lys Leu Asp 325 330 335 Ser Ser Met Ile Leu Asp Asn Asp Tyr Gly His Glu Arg Leu Ala Lys 340 345 350 Leu Asn Lys Asp Tyr Thr Asp Lys Lys Glu Glu Trp Val Asn Gly Glu 355 360 365 Lys Trp Thr Leu Gln Tyr Asn Ala Asp Lys Lys Ala Tyr Lys Ile Ile 370 375 380 Asn Gln Lys Ala Pro Tyr Asp Glu Leu Ala Ile Asn Gly Asn Ser Gly 385 390 395 400 Asp Asp Thr Val Phe Ala Thr Thr Asp Arg Lys Leu Asp Ser Glu Pro 405 410 415 Thr Ala Asp Leu Arg Tyr Trp Lys Val Glu Asp Ala Gly Asn Gly Tyr 420 425 430 Phe Phe Ile Lys Asn Leu Lys Thr Gly Arg Val Leu Asp Val Thr Asp 435 440 445 Gly Lys Thr Asp Val Gly Thr Val Ile Lys Thr His Ala Gln Asn Ala 450 455 460 Ser Pro Val Ala Ala Gln Met Phe Lys Ile Glu Thr Val Gln 465 470 475 <210> 275 <211> 543 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 275 Met Lys Tyr Lys Asp Arg Lys Asp Ala Gln Arg Lys Tyr Lys Gln Ala 1 5 10 15 Ile Leu Thr Thr Val Ala Thr Met Thr Leu Gly Val Ser Thr Leu Gly 20 25 30 Pro Thr Ala Ser Val Phe Ala Ala Glu Gly Asp Asn Ile Ser Val Ile 35 40 45 Asn His Val Glu Thr Gln Thr Glu Asn Ser Lys Leu Leu Glu Ser Lys 50 55 60 Trp Met Asn Lys Phe Asn Ala Glu Met Thr Asn Leu Lys Ser Val Gly 65 70 75 80 Lys Phe Thr Gly Thr Thr Met Ser Glu Ile Tyr Lys Phe Ala Asn Lys 85 90 95 Gly Pro Glu Gln Leu Asn Asp Thr Leu Arg Ala Ile Thr Ile Ala Ser 100 105 110 Ala Asp Leu Ile Pro Tyr Gly Gly Met Leu Val Ala Pro Leu Ile Ser 115 120 125 Ala Ile Trp Pro Glu Thr Asn Gly Ile Asn Ser Gln Leu Asn Ala Leu 130 135 140 Arg Glu Asp Leu Thr Lys Leu Val Thr Asn Glu Ile Asp Asn Glu Gln 145 150 155 160 Leu Asn Phe Leu Asn Ser Glu Phe Lys Thr Leu Ile Asp Leu Gln Thr 165 170 175 Asp Leu Asp His Ala Val Asn Ala Asp Asn Ser Gln Asn Thr Asp Glu 180 185 190 Asn Thr Lys Asn Gln Arg Gly Ala Trp Ala Asn Gly Ile Glu Gln Ser 195 200 205 Phe Arg Arg Leu Leu Asp His Thr Ser Ser Asp Lys His Lys Ile Thr 210 215 220 Asn Leu Pro Ile Tyr Thr Lys Val Ala Leu Ala His Leu Leu Phe Leu 225 230 235 240 Asp Ser Leu Asn Asn Lys Ala Val Ser Phe Lys Met Asn Ile Thr Glu 245 250 255 Gln Ser Leu Lys Glu Leu Tyr Thr Lys Asp Gly Val Lys Thr Leu Ala 260 265 270 Asn Asp Tyr Val Leu His Ile Met Lys Thr Phe Tyr Asp Ala Pro Gln 275 280 285 Ile Lys Lys Ile Lys Gln Val Pro Glu Phe His Phe Asn Pro Asp Asp 290 295 300 Ala Glu Asn Gln Lys Lys Asp Leu Lys Asp Arg Leu Ser Lys Val Glu 305 310 315 320 Ala Glu Asn Tyr Gln Trp Gln Met Asn Ile Ala Ser Ala Gly Gly Phe 325 330 335 Gly Ser Ala Glu Asn Lys Glu Tyr Lys Phe Lys Arg Ala Ile Leu Glu 340 345 350 Asp Ala Ile Ser Ser Tyr Glu Phe Val Glu Lys Leu Tyr Asn Thr Thr 355 360 365 Val Gly Asp Pro Met Ile Lys Glu Leu Val Lys Asp Ser Asp Asp Pro 370 375 380 Met Ile Lys Glu Leu Ala Lys Asp Ser Ser Glu Val Phe Val Ala Asp 385 390 395 400 Gly Pro Tyr Lys Ile Val Tyr Ser Lys Ala Asn Lys Val Val Asn Phe 405 410 415 Gly Ser Asp Gly Ile Glu His Pro Val Ile Gly Asp Phe His Tyr Gly 420 425 430 Lys Asn Arg Glu Arg Gln Trp Trp Gly Phe Lys Tyr Asp Ala Asp Lys 435 440 445 Lys Ala Tyr Gln Ile Ile Asn Arg Ala Asp Gly Arg Val Leu Ala Tyr 450 455 460 Asn Thr Thr Pro Asn Ala Asp Asp Thr Ala Leu Val Thr Glu Asn Gln 465 470 475 480 His Lys Pro Glu His Tyr Trp Ile Leu Glu Asp Ala Gly Ala Gly Asn 485 490 495 Val Leu Leu Val Asn Tyr Glu Asn Lys Asn Lys Val Leu Asp Val Tyr 500 505 510 Asp Glu Lys Thr Asp Asp Gly Ser Arg Val Tyr Val Arg Asp Lys Leu 515 520 525 Asn Asn Ser Asn Ala Gln Lys Phe Lys Leu Glu Phe Leu Asn Ile 530 535 540 <210> 276 <211> 360 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 276 Met Ala Thr Pro Glu Lys Asn Gly Tyr Tyr Ser Ile His Leu Ala Ser 1 5 10 15 Asn Thr Trp Lys Lys Trp Asp Val Thr Arg Gly Ser Leu Asp Asn Glu 20 25 30 Val Gly Ile Leu Leu Tyr Asp Val Ser Gly Gln Ile Pro Asp Asn Gln 35 40 45 Gln Phe Ala Phe Phe Pro Leu Asp Asn Gly Lys Tyr Ala Ile Val Asn 50 55 60 Lys Asn Ser Gly Lys Pro Val Thr Ile Gly Asp Trp Val Gln Pro Met 65 70 75 80 Ala Met Leu Thr Gly Tyr Asn His Asp Thr Leu Lys Gln Ser Asn Trp 85 90 95 Thr Gly Asn Ala Asn Glu Gln Trp Tyr Leu Arg Asp Gln Gly Ser Asn 100 105 110 Asn Tyr Glu Ile Val Asn Gln Gly Asn Gly Lys Val Ala Ser Tyr Ala 115 120 125 Trp Thr Gly Asp Leu Ala Arg Asn Tyr Glu Tyr Val Asp Leu Asp Asn 130 135 140 Ser Asn Pro Ser Asp Lys Asp Arg Val Phe Thr Ile Pro Ala Ala Arg 145 150 155 160 Ser Thr Phe Thr Leu Pro Thr Leu Pro Ala Thr Gly Thr Arg Ser Glu 165 170 175 Ala Pro Asn Tyr Thr Gly Gly Ile Asp Gln Gln Leu Pro Gln Thr Ser 180 185 190 Asn Ser Val Val Val Gly Ala Ser Leu Ile Pro Cys Ile Met Val Lys 195 200 205 Asp Ser Gln Ala Ser Asp Tyr Thr Lys Ile His Asn Ser Pro Tyr Tyr 210 215 220 Thr Leu Val Lys Glu Glu Tyr Trp Asp Lys Thr Phe Ser Lys Val Ile 225 230 235 240 Gln Pro Gly Leu Ser Glu Ser Tyr Ser Tyr Lys Thr Gly Val Ser Ser 245 250 255 Val Asp Gln Gln Lys Met Thr Asp Thr Leu Ser Met Lys Phe Gly Ala 260 265 270 Asp Phe Gly Ile Lys Phe Gly Asp Ala Ser Ala Ser Leu Lys Ser Glu 275 280 285 Ile Ser Arg Thr Ile Gln Thr Glu Ile Ser Thr Thr Asn Ser Glu Ala 290 295 300 Thr Glu Glu Thr Arg Ser Tyr Thr Ala Thr Gly Glu Pro Gly Lys Ala 305 310 315 320 Thr Gly Tyr Thr Gln Tyr Gln Leu Ala Thr Lys Tyr Thr Leu Lys Arg 325 330 335 Ala Asp Gly Ser Val Val Ser Asp Pro Trp Val Val Lys Asn Asp Lys 340 345 350 Ile Thr Val Thr Arg Lys Thr Ser 355 360 <210> 277 <211> 525 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 277 Met Ala Glu Asn Thr Gly Gln Thr Thr Thr Gln Val Lys Glu Gly Phe 1 5 10 15 Glu Arg Val Glu Pro Leu Ile Gln Pro Lys Ile Gln Tyr Ala Asn Leu 20 25 30 Asp Pro Lys Lys Ile Gly Glu Ala Val Thr Gly Ala Phe Asp Asn Phe 35 40 45 Thr Ser Phe Ile Leu Ser Lys Gln Lys Val Ala Lys Leu Asp Glu Asn 50 55 60 Gly Val Pro Val Arg Asp Glu Leu Gly Lys Val Val Gln Val Ser Leu 65 70 75 80 Asp Glu Lys Glu Ile Lys Lys Ile Lys Asp Ser Leu Asn Lys Met Ser 85 90 95 Lys Pro Gly Ala Ala Val Leu Lys Lys Ala Ala Glu Gly Gly Asp Gly 100 105 110 Gln Glu Ile Leu Val Ala Tyr Val Glu Ser Leu Leu Ser Met Ala Pro 115 120 125 Tyr Gly Ala Phe Ile Ser Pro Leu Leu Ser Met Leu Leu Pro Glu Lys 130 135 140 Lys Gly Glu Asn Ile Met Asp Gln Val Asn Lys Ala Ile Asp Lys Lys 145 150 155 160 Leu Lys Ser Gly Ile Glu Asn Tyr Asp Ile Ala Gly Leu Asn Ala Ala 165 170 175 Phe Glu Asn Val Glu Asp Ser Val Gln Thr Ala Glu Asn Tyr Leu Ala 180 185 190 Lys Asp Leu Lys Gly Asp Glu Arg Arg His Leu Thr Asp Ser Met Lys 195 200 205 Ala Lys Asn Lys Ala Leu Lys Asn Phe Leu Thr Val Ala Ser Lys Lys 210 215 220 Gly Tyr Glu Val Ala Glu Leu Pro Ile Tyr Gly Val Ala Ala Ile Ala 225 230 235 240 His Leu Gly Phe Leu Lys Ser Met Ser Tyr Glu Ser Ala Arg Lys Ile 245 250 255 Ala Glu Ile Pro Asp Ser Val Tyr Asp Ala Glu Phe Thr Lys Phe Lys 260 265 270 Asp Ala Ala Lys Thr Tyr Gly Asp His Ile Asn Asp Thr Tyr Lys Met 275 280 285 Lys Leu Val Glu Phe Glu Lys Asn Met Lys Glu Ala Ile Glu Asp Gly 290 295 300 Thr Asn Val Ser Ser Lys Glu Val Thr Ile Asp Asn Tyr Lys Asp Val 305 310 315 320 Leu Asn Lys Ala Tyr Asp Glu Ala Lys Asn His Arg Thr Thr Thr Ser 325 330 335 His Gly Ser Tyr Ser Ser Pro Glu Glu Lys Arg Met Asn Ala Ile Thr 340 345 350 Thr Ala Ile Gln Glu Cys Asp Ala Leu Ile Asn Glu Leu Asn Lys Tyr 355 360 365 Lys Asn Leu Thr Val Asn Asn Val Ala Leu Asn Lys Leu Ile Tyr Asn 370 375 380 Gln Asp Thr Asn Pro Asn Val Ala Val Ser Lys Trp Ser Gln Leu Asp 385 390 395 400 Asp Gly Lys Trp Tyr His Phe Asn Ser Val Gly Gln Lys Asp Thr Gly 405 410 415 Trp Phe Gln Asp Asn Asp Lys Ser Trp Tyr Tyr Leu Gly Ser Asp Gly 420 425 430 Ala Met Val Thr Gly Trp Tyr Lys Tyr Gly Ser Ser His Phe Tyr Leu 435 440 445 Asn Asp Thr Leu Lys Thr Asn Tyr Lys Gly Glu Thr Val Lys Lys Gly 450 455 460 Gln Met Ile Thr Gly Trp Tyr Tyr Asn Thr Asp Asn Lys Tyr Tyr Tyr 465 470 475 480 Leu Lys Pro Asp Asn Gly Ala Met Val Gln Asn Asp Thr Ile Lys Ile 485 490 495 Asp Gly Ala Asp Ala Arg Phe Asp Glu Asn Gly Val Trp Gly Gly Gly 500 505 510 Lys Val Glu Lys Ser Ser Asn Asp Lys Ser Thr Arg Glu 515 520 525 <210> 278 <211> 383 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 278 Met Lys Lys Ala Cys Leu Ile Gly Leu Val Ala Thr Thr Ile Ser Thr 1 5 10 15 Ser Cys Leu Ser Thr Val Thr Thr Leu Ala Ala Pro Leu Ser Glu Ser 20 25 30 Gln Gln Val Gln Gly Val Ala Ala Val Asn Thr Leu Ser Asn Ser Ile 35 40 45 Lys Met Leu Gly Ile Gln Ala Pro Leu Ile Gln Ala Tyr Gly Leu Val 50 55 60 Ile Leu Gln Gln Pro Asp Ala Arg Val Glu Ala Met Ser Ser Leu Thr 65 70 75 80 Asn His Gln Ala Phe Ala Lys Thr Asn Val Arg Glu Trp Leu Asp Glu 85 90 95 Tyr Asn Pro Gln Ile Leu Ala Met Asn Gln Glu Met Ile Arg Cys Asn 100 105 110 Asn Arg Phe Asn Gly Tyr Tyr Asn Lys Leu Leu Asp Leu Leu Gly Ser 115 120 125 Leu Asn Asn Asn Glu Gln Ala Lys Lys Asp Phe Ile Ile Ala Val Asp 130 135 140 Gln Met Gln Gln Gln Ala Gln Ala Ala Phe Glu His Leu Glu Gln Thr 145 150 155 160 Ser Ser Ser Leu Asn Arg Phe Lys Val Gln Leu Val Thr Asp Ser Lys 165 170 175 Ser Leu Ser Glu Lys Ser Asn Ile Ala Ile Gln Ser Leu Gln Gly Thr 180 185 190 Asn Gly Asn Ile Glu Gln Leu Arg Ala Glu Val Lys Arg Leu Gln Glu 195 200 205 Glu Ile Gln Asn Asn Leu Ile Thr Ile Leu Asn Arg Pro Asp Glu Ile 210 215 220 Ile Lys Gly Ser Ile Asn Ile Gly Lys Glu Leu Phe Lys Ile Thr Ser 225 230 235 240 Ala Thr Ala Glu Ser Lys Thr Ile Asn Phe Thr Ser Ile Cys Ser Leu 245 250 255 Ser Glu Glu Phe Met Lys Ala Thr Asp Ser Lys Thr Gln Gln Ala Thr 260 265 270 Leu Asn Leu Gln Gln Lys Gln Lys Glu Leu Leu Thr Val Ile Gln Lys 275 280 285 Leu Ser Gln Thr Gln Val Gln Ala Thr Glu Ile Thr Phe Ile Glu Asp 290 295 300 Gln Val Asn Ser Phe Ala Glu Leu Ile Ser Arg Gln Val Ala Thr Phe 305 310 315 320 Asp Thr Val Ile Gly Asp Trp Lys Leu Phe Glu Glu Gly Leu Thr Gln 325 330 335 Leu Lys Ala Asn Ser His Val Gln Gly Asn Leu Asn Thr Thr Asp Leu 340 345 350 Gln Lys Gln Leu Ile Gln Leu Lys Glu Trp Asn Asp Met Leu Asn Lys 355 360 365 Gln Thr Lys Gln Phe Glu Asp Ser Val Met Gln Val Thr Val Gln 370 375 380 <210> 279 <211> 358 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 279 Met Ala Pro Leu Ser Glu Ser Gln Gln Val Gln Gly Val Ala Ala Val 1 5 10 15 Asn Thr Leu Ser Asn Ser Ile Lys Met Leu Gly Ile Gln Ala Pro Leu 20 25 30 Ile Gln Ala Tyr Gly Leu Val Ile Leu Gln Gln Pro Asp Ala Arg Val 35 40 45 Glu Ala Met Ser Ser Leu Thr Asn His Gln Ala Phe Ala Lys Thr Asn 50 55 60 Val Arg Glu Trp Leu Asp Glu Tyr Asn Pro Gln Ile Leu Ala Met Asn 65 70 75 80 Gln Glu Met Ile Arg Cys Asn Asn Arg Phe Asn Gly Tyr Tyr Asn Lys 85 90 95 Leu Leu Asp Leu Leu Gly Ser Leu Asn Asn Asn Glu Gln Ala Lys Lys 100 105 110 Asp Phe Ile Ile Ala Val Asp Gln Met Gln Gln Gln Ala Gln Ala Ala 115 120 125 Phe Glu His Leu Glu Gln Thr Ser Ser Ser Leu Asn Arg Phe Lys Val 130 135 140 Gln Leu Val Thr Asp Ser Lys Ser Leu Ser Glu Lys Ser Asn Ile Ala 145 150 155 160 Ile Gln Ser Leu Gln Gly Thr Asn Gly Asn Ile Glu Gln Leu Arg Ala 165 170 175 Glu Val Lys Arg Leu Gln Glu Glu Ile Gln Asn Asn Leu Ile Thr Ile 180 185 190 Leu Asn Arg Pro Asp Glu Ile Ile Lys Gly Ser Ile Asn Ile Gly Lys 195 200 205 Glu Leu Phe Lys Ile Thr Ser Ala Thr Ala Glu Ser Lys Thr Ile Asn 210 215 220 Phe Thr Ser Ile Cys Ser Leu Ser Glu Glu Phe Met Lys Ala Thr Asp 225 230 235 240 Ser Lys Thr Gln Gln Ala Thr Leu Asn Leu Gln Gln Lys Gln Lys Glu 245 250 255 Leu Leu Thr Val Ile Gln Lys Leu Ser Gln Thr Gln Val Gln Ala Thr 260 265 270 Glu Ile Thr Phe Ile Glu Asp Gln Val Asn Ser Phe Ala Glu Leu Ile 275 280 285 Ser Arg Gln Val Ala Thr Phe Asp Thr Val Ile Gly Asp Trp Lys Leu 290 295 300 Phe Glu Glu Gly Leu Thr Gln Leu Lys Ala Asn Ser His Val Gln Gly 305 310 315 320 Asn Leu Asn Thr Thr Asp Leu Gln Lys Gln Leu Ile Gln Leu Lys Glu 325 330 335 Trp Asn Asp Met Leu Asn Lys Gln Thr Lys Gln Phe Glu Asp Ser Val 340 345 350 Met Gln Val Thr Val Gln 355 <210> 280 <211> 390 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 280 Met Lys Ser Ile Ser Lys Lys Val Met Ala Gly Leu Gly Val Gly Ala 1 5 10 15 Met Ser Leu Ser Ile Trp Ala Pro Ser Ser Gln Ala Ala Ala Pro Ala 20 25 30 Asn Asn Glu Tyr His Thr Ile His Leu Ala Ala Asn Thr Asn Ile Ala 35 40 45 Trp Asp Val Tyr Lys Gly Trp Gln Ser Asp Asp Ala Gly Ile Val Leu 50 55 60 Trp Asp Gly Ala Arg Gly Asp Asn Glu Gln Phe Val Phe Phe Pro Leu 65 70 75 80 Asp Gly Gly Ala Tyr Ala Ile Val Asn Lys Asn Ser Gly Lys Pro Val 85 90 95 Gly Ile Gly Ser Ala Ile Ile Gly Ser Asp Gly Val Arg Asn Phe Pro 100 105 110 Ser Phe Asn Asn Glu Gly Leu Arg Gln Thr Ser Trp Thr Gly Ala Pro 115 120 125 Asn Glu Gln Trp Tyr Leu Arg Asp Lys Gly Asn Asn Asn Phe Glu Ile 130 135 140 Val Asn Gln Gly Ser Gly Lys Val Ala Ser Trp Ala Gly Val Glu Met 145 150 155 160 Tyr Gly Tyr Lys Asp Tyr Val Asp Leu Asp Glu Ser Asn Pro Ser Asp 165 170 175 Asn Asp Arg Leu Phe Asn Ile Pro Ala Ala Arg Ser Thr Phe Ser Leu 180 185 190 Pro Thr Leu Pro Thr Val Gly Thr Arg Pro Asn Ala Pro Asp Tyr Asn 195 200 205 Thr Ser Gly Ala Ile Asp Gln Gln Leu Pro Gln Thr Ser Asn Ser Val 210 215 220 Val Val Gly Ala Ser Leu Ile Pro Ser Ile Met Val Lys Asp Asn Gly 225 230 235 240 Ala Ser Asp Tyr Thr Lys Ile His Asn Ser Pro Tyr Tyr Val Leu Val 245 250 255 Lys Glu Glu Tyr Trp Glu Lys Val Arg Ser Glu Ile Ile Pro Ala Gly 260 265 270 Ala Thr Ser Lys Tyr Thr Val Lys Ser Gly Val Ser Glu Ile Asp Gln 275 280 285 Lys Lys Met Ser Asp Thr Leu Ala Met Ser Phe Gly Ser Asp Leu Gly 290 295 300 Leu Lys Phe Gly Glu Ser Ser Leu Ser Ile Lys Ser Ser Val Ser Arg 305 310 315 320 Thr Ile Gln Thr Glu Val Thr Lys Thr Ser Thr Asn Ala Thr Glu Glu 325 330 335 Thr Glu Glu Lys Ser Ile Pro Ser Ile Ser Gly Lys Asp Thr Gly Phe 340 345 350 Thr Ala Tyr Gln Leu Ala Thr Lys Tyr Thr Leu Lys Arg Thr Asp Gly 355 360 365 Ser Val Val Thr Asp Pro Ser Ile Val Arg Asp Ser Lys Gln Thr Ile 370 375 380 Ala Arg Thr Ile Ala Lys 385 390 <210> 281 <211> 356 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 281 Met Ala Pro Ala Lys Asn Ala Tyr His Thr Ile Gln Leu Ala Ala Asn 1 5 10 15 Ala Trp Leu Lys Trp Asp Val Tyr Gly Asn Gly Thr Tyr Asp Asp Ala 20 25 30 Gly Ile Leu Leu Tyr Asn Gly Ser Phe Gly Asp Asn Glu Gln Phe Val 35 40 45 Phe Phe Pro Leu Asp Gly Gly Ser Tyr Ala Ile Val Asn Lys Asn Ser 50 55 60 Gly Lys Ala Val Thr Thr Gly Ser Gly Trp Ile Ala Gly Asn Thr Met 65 70 75 80 Ser Tyr Asn Pro Glu Gly Leu Lys Gln Ser Lys Trp Thr Gly Ala Ala 85 90 95 Ala Asn Lys Trp Tyr Leu Arg Asp Lys Gly Asn Asn Asn Tyr Glu Ile 100 105 110 Val Asn Gln Gly Tyr Gly Lys Val Ala Ser Tyr Ala Arg Ile Gly Ile 115 120 125 Ala Gly Pro Gln Tyr Val Asp Leu Asp Asp Ser Asn Pro Ser Asp Asn 130 135 140 Asp Arg Leu Phe His Ile Pro Ala Ala Ala Ser Ser Thr Phe Ser Leu 145 150 155 160 Pro Thr Leu Pro Asn Val Gly Thr Arg Pro Asp Ala Pro Asn Tyr Thr 165 170 175 Ala Gly Ile Asp Gln Gln Leu Pro Gln Thr Ser Asn Ser Val Val Val 180 185 190 Gly Ala Ser Leu Val Pro Cys Ile Met Val Asn Asp Asn Gln Ala Ser 195 200 205 Asp Tyr Thr Lys Ile His Asn Ser Pro Tyr Tyr Thr Leu Val Lys Glu 210 215 220 Glu Tyr Trp Asp Lys Thr Phe Ser Ala Val Val Pro Ala Gly Leu Asn 225 230 235 240 Leu Lys Tyr Ser Phe Lys Thr Gly Met Thr Ser Val Asp Gln Gln Lys 245 250 255 Met Thr Asp Thr Leu Ser Met Lys Ile Gly Ala Asp Phe Gly Leu Lys 260 265 270 Phe Gly Asp Ala Ser Ala Ala Ile Lys Ser Glu Ile Ser Arg Thr Ile 275 280 285 Gln Thr Glu Ile Ser Thr Ser Asn Thr Glu Val Ser Glu Glu Thr Ile 290 295 300 Met Arg Glu Ala Ser Ser Glu Pro Gly Lys Thr Thr Gly Phe Thr Glu 305 310 315 320 Tyr Gln Leu Ala Thr Lys Tyr Thr Leu Lys Arg Ala Asp Gly Ser Ile 325 330 335 Val Ser Asp Pro Trp Val Val Lys Asn Asn Lys Ile Thr Ile Ala Arg 340 345 350 Lys Asn Ala Gln 355 <210> 282 <211> 387 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 282 Met Lys Val Leu Ser Lys Lys Thr Leu Ala Gly Leu Met Ala Gly Ala 1 5 10 15 Leu Ser Leu Ser Ile Trp Ala Pro Ala Ser Glu Ala Ala Thr Pro Lys 20 25 30 Lys Asn Gln Tyr Tyr Ser Ile Lys Leu Lys Ala Asn Gln Asn Leu Ala 35 40 45 Trp Asp Val Tyr Gly Gly Arg Ile Asp Pro Leu Thr Arg Val Thr Leu 50 55 60 Tyr Asp Ala His Asn Asn Glu Asn Gln Lys Phe Val Phe Phe Pro Leu 65 70 75 80 Asp Gly Gly Lys Tyr Ala Ile Val Asn Lys Asn Ser Gly Ile Pro Val 85 90 95 Ser Gly Asp Leu Ser Lys His Trp His Trp Phe Ser Ser Gln Thr Leu 100 105 110 Gly Gln Ile Gly Trp Thr Gly Ala Pro Asp Gln Gln Trp Tyr Leu Arg 115 120 125 Asp Gln Gly Ser Asn Tyr Tyr Glu Ile Val Asn Gln Glu Ser Gly Glu 130 135 140 Val Ala Ser Tyr Gly Thr His Asp Glu Asn Asn Gly Ser Ile Ala Gly 145 150 155 160 Ala Phe Ser Tyr Arg Leu Gly Leu Gly Tyr Ser Asn Pro Ser Asn Ser 165 170 175 Asn Gly Val Phe Lys Leu Thr Ala Thr Asn Asn Ile Ser Leu Pro Lys 180 185 190 Leu Pro Ser Val Gly Thr Arg Pro Ser Ala Pro Lys Tyr Thr Gly Asp 195 200 205 Ile Asp Gln Gln Leu Pro Gln Thr Ser Asn Phe Val Val Val Gly Ala 210 215 220 Ser Leu Val Pro Ser Ile Met Val Asn Asp Asn Gln Val Ser Asp Tyr 225 230 235 240 Thr Lys Ile His Asn Ser Pro Tyr Tyr Val Leu Val Lys Glu Glu Tyr 245 250 255 Trp Asp Lys Thr Phe Ser Ala Val Ile Pro Ala Gly Leu Thr Arg Gln 260 265 270 Tyr Ser Phe Lys Thr Gly Met Thr Ser Thr Asp Gln Gln Lys Met Thr 275 280 285 Glu Thr Leu Ser Met Ser Ile Gly Ala Asp Leu Gly Leu Lys Phe Gly 290 295 300 Glu Ser Thr Ala Ser Ile Lys Ser Asn Ile Thr Lys Thr Leu Gln Thr 305 310 315 320 Glu Ile Ser Thr Thr Asn Thr Gln Ala Gln Glu Glu Thr Ile Thr Ala 325 330 335 Thr Ala Glu Ser Lys Ser Gly Lys Thr Thr Ala Phe Thr Glu Tyr Gln 340 345 350 Leu Ala Thr Lys Tyr Thr Leu Lys Arg Ala Asp Gly Ser Ile Val Ser 355 360 365 Asn Pro Trp Val Val Lys Asn Asn Lys Val Thr Ile Ala Arg Asp Asn 370 375 380 Val Gln Glu 385 <210> 283 <211> 406 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 283 Met Lys Ser Leu Ser Lys Lys Val Met Ala Gly Leu Leu Val Gly Ala 1 5 10 15 Thr Ser Leu Ser Ile Trp Ala Pro Thr Ser Glu Ala Ala Ala Pro Glu 20 25 30 Lys Asn Arg Tyr Tyr Ser Leu His Leu Thr Asn Asn Ile Glu Lys Val 35 40 45 Trp Asp Val Tyr Asn Gly Trp Thr Ser Asn Asp Ala Gly Ile Leu Leu 50 55 60 Tyr Lys Ala Asn Gly Gln Asp Asn Gln Gln Phe Val Phe Phe Gln Leu 65 70 75 80 Asp Gly Gly Thr Tyr Ala Ile Val Asn Lys Asn Ser Gly Lys Pro Val 85 90 95 Gly Leu Gly Gly Gly Ile Asn Tyr Thr Asp Gly Val Arg Asn Met Ser 100 105 110 Asn Ile Ala Gly Asn Pro Ala Asp Thr Leu Gly Gln Asn Asp Trp Thr 115 120 125 Gly Ala Asp Thr Asp Lys Trp Tyr Leu Arg Asp Lys Gly Asn Gly Asn 130 135 140 Tyr Glu Ile Val Asn Gln Gly Asn Gly Arg Val Ala Ser Tyr Ala Ala 145 150 155 160 Thr Asn Ile Ala Pro Tyr Leu His Tyr Val Asp Leu Asp Asp Ser Asn 165 170 175 Pro Ser Asp Gly Asp Arg Leu Phe Lys Val Ser Lys Ser Pro Phe Ala 180 185 190 Phe Gly Ile Asp Ile Pro Gly Phe Asn Phe Asp Tyr Gly Thr Phe Ser 195 200 205 Leu Pro Gln Leu Pro Ala Thr Gly Asn Arg Pro Asp Ala Pro Asn Tyr 210 215 220 Thr Gly Gly Ile Asp Gln Gln Leu Pro Gln Thr Ser Asn Ser Val Val 225 230 235 240 Val Gly Ala Ser Leu Ile Pro Cys Phe Met Val Lys Asp Ser Gln Ala 245 250 255 Ser Asp Tyr Thr Lys Ile His Asn Ser Pro Tyr Tyr Thr Leu Ile Lys 260 265 270 Glu Glu Tyr Trp Asp Lys Thr Phe Ser Ala Val Ile Pro Ala Gly Leu 275 280 285 Thr Arg Asn Tyr Thr Phe Lys Thr Gly Met Thr Ser Val Asp Gln Gln 290 295 300 Lys Met Thr Asp Thr Leu Ser Met Lys Ile Gly Ala Asp Phe Gly Leu 305 310 315 320 Lys Phe Gly Asp Ala Ser Ala Ser Leu Lys Thr Glu Ile Ser Arg Thr 325 330 335 Ile Gln Thr Glu Ile Thr Ser Thr Asn Thr Glu Ala Ser Glu Glu Thr 340 345 350 Ile Ser Ser Thr Val Thr Ser Glu Pro Gly Lys Ser Gln Thr Gly Phe 355 360 365 Thr Glu Tyr Gln Leu Ala Thr Lys Tyr Thr Leu Lys Arg Ala Asp Gly 370 375 380 Thr Ile Val Ser Asp Pro Trp Val Val Lys Asn Asn Lys Ile Thr Ile 385 390 395 400 Ala Arg Lys Asn Ala Gln 405 <210> 284 <211> 378 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 284 Met Ala Pro Glu Lys Asn Arg Tyr Tyr Ser Leu His Leu Thr Asn Asn 1 5 10 15 Ile Glu Lys Val Trp Asp Val Tyr Asn Gly Trp Thr Ser Asn Asp Ala 20 25 30 Gly Ile Leu Leu Tyr Lys Ala Asn Gly Gln Asp Asn Gln Gln Phe Val 35 40 45 Phe Phe Gln Leu Asp Gly Gly Thr Tyr Ala Ile Val Asn Lys Asn Ser 50 55 60 Gly Lys Pro Val Gly Leu Gly Gly Gly Ile Asn Tyr Thr Asp Gly Val 65 70 75 80 Arg Asn Met Ser Asn Ile Ala Gly Asn Pro Ala Asp Thr Leu Gly Gln 85 90 95 Asn Asp Trp Thr Gly Ala Asp Thr Asp Lys Trp Tyr Leu Arg Asp Lys 100 105 110 Gly Asn Gly Asn Tyr Glu Ile Val Asn Gln Gly Asn Gly Arg Val Ala 115 120 125 Ser Tyr Ala Ala Thr Asn Ile Ala Pro Tyr Leu His Tyr Val Asp Leu 130 135 140 Asp Asp Ser Asn Pro Ser Asp Gly Asp Arg Leu Phe Lys Val Ser Lys 145 150 155 160 Ser Pro Phe Ala Phe Gly Ile Asp Ile Pro Gly Phe Asn Phe Asp Tyr 165 170 175 Gly Thr Phe Ser Leu Pro Gln Leu Pro Ala Thr Gly Asn Arg Pro Asp 180 185 190 Ala Pro Asn Tyr Thr Gly Gly Ile Asp Gln Gln Leu Pro Gln Thr Ser 195 200 205 Asn Ser Val Val Val Gly Ala Ser Leu Ile Pro Cys Phe Met Val Lys 210 215 220 Asp Ser Gln Ala Ser Asp Tyr Thr Lys Ile His Asn Ser Pro Tyr Tyr 225 230 235 240 Thr Leu Ile Lys Glu Glu Tyr Trp Asp Lys Thr Phe Ser Ala Val Ile 245 250 255 Pro Ala Gly Leu Thr Arg Asn Tyr Thr Phe Lys Thr Gly Met Thr Ser 260 265 270 Val Asp Gln Gln Lys Met Thr Asp Thr Leu Ser Met Lys Ile Gly Ala 275 280 285 Asp Phe Gly Leu Lys Phe Gly Asp Ala Ser Ala Ser Leu Lys Thr Glu 290 295 300 Ile Ser Arg Thr Ile Gln Thr Glu Ile Thr Ser Thr Asn Thr Glu Ala 305 310 315 320 Ser Glu Glu Thr Ile Ser Ser Thr Val Thr Ser Glu Pro Gly Lys Ser 325 330 335 Gln Thr Gly Phe Thr Glu Tyr Gln Leu Ala Thr Lys Tyr Thr Leu Lys 340 345 350 Arg Ala Asp Gly Thr Ile Val Ser Asp Pro Trp Val Val Lys Asn Asn 355 360 365 Lys Ile Thr Ile Ala Arg Lys Asn Ala Gln 370 375 <210> 285 <211> 475 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 285 Met Ala Glu Gln Pro Val Gln Glu Leu Pro Lys Leu Leu Asn Asp Leu 1 5 10 15 Ser Gly Glu Phe Asn Ser Pro Leu Ile Lys Ser Glu Glu Val Ser Lys 20 25 30 Ile Met Ser Asp Ala Ser Lys Asp Ala Arg Arg Leu Asn Asp Leu Leu 35 40 45 Arg Gln Ile Ser Met Gly Val Ala Gly Lys Ile Pro Ala Val Gly Ser 50 55 60 Val Val Ser Ala Met Val Gly Tyr Leu Tyr Pro Glu Gln Asp Gly Thr 65 70 75 80 Asp Ser Lys Leu Asn Ala Leu Glu Ala Lys Leu Thr Ala Lys Ile Glu 85 90 95 Gln Ala Val Asn Asp Gln His Val Lys Asp Ile Lys Ser His Ile Gln 100 105 110 Asn Leu Thr Asn Ala Ala Asn Glu Leu Gln Thr Ala Leu Asn Ser Val 115 120 125 Asn Lys Gly Ala Phe Tyr Asp Gly Gly Ser Ile Lys Asp Ile His Gly 130 135 140 Thr Leu Arg Glu Lys Ala Glu Thr Val Asp Lys Lys Phe Lys Glu Leu 145 150 155 160 Met Pro Phe Leu Met Gln Glu Gly His Glu Ile Gly Asp Leu Pro Val 165 170 175 Tyr Thr Lys Val Ala Ala Ala His Ile Leu Phe Leu Asn Tyr Met Lys 180 185 190 Thr Arg Gly Thr Asp Ser Lys Leu Tyr Arg Tyr Asp Ser Asp Lys Thr 195 200 205 Val Asp Ala Gln Phe Gln Pro Thr Asp Arg Val Asp Thr Tyr Ala Lys 210 215 220 His Ile Glu Asp Thr Phe Lys Lys Gly Asp Asp Lys Ile Val Gln Leu 225 230 235 240 Ile Lys Glu Leu Glu Asp Lys Lys Glu Ala Leu Arg Asn Val Gly Ser 245 250 255 Ser Thr Gly Gly Ser Leu Ala Gly Gly Asn Leu Gly Ala Glu Asn Lys 260 265 270 Arg Ser Ile Leu Asn Lys Glu Ile Asp Gly Leu Lys Ala Leu Asn Leu 275 280 285 Asn Arg Lys Arg Ser Leu Tyr Arg Asp Leu Thr Val Ala Glu Gly Ser 290 295 300 Phe Glu Ala Ala Ser Gly Lys Lys Leu Thr Tyr Thr His Phe Ala Asp 305 310 315 320 Ile Leu Ser Gly Thr Tyr Lys Ile Val Ser Lys Leu Asp Ser Ser Met 325 330 335 Ile Leu Asp Asn Asp Tyr Gly His Glu Arg Leu Ala Lys Leu Asn Lys 340 345 350 Asp Tyr Thr Asp Lys Lys Glu Glu Trp Val Asn Gly Glu Lys Trp Thr 355 360 365 Phe Gln Tyr Asn Ala Asp Lys Lys Ala Tyr Lys Ile Ile Asn Gln Lys 370 375 380 Ala Pro Tyr Asp Glu Leu Ala Ile Asn Gly Lys Phe Gly Asp Asp Thr 385 390 395 400 Val Phe Ala Thr Thr Asp Arg Lys Leu Asp Ser Asp Ser Thr Ala Asp 405 410 415 Leu Arg Tyr Trp Lys Val Glu Asp Ala Gly Asn Gly Tyr Phe Phe Ile 420 425 430 Lys Asn Leu Lys Thr Gly Arg Val Leu Asp Val Thr Asp Gly Lys Thr 435 440 445 Gly Val Gly Thr Val Ile Lys Thr His Ala Gln Asn Ala Ser Pro Val 450 455 460 Ala Ala Gln Met Phe Lys Ile Glu Thr Val Gln 465 470 475 <210> 286 <211> 552 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 286 Met Asp Glu Thr Ser Thr Lys Thr Arg Gln Thr Ala Pro Glu Ser Leu 1 5 10 15 Gly Ala Asn Gly Ser Gly Ala Gly Ala Thr Thr Ser Lys Leu Glu Glu 20 25 30 Leu Leu Thr Met Asp Asn Leu Lys Lys Val Gly Thr Leu Ser Gly Asp 35 40 45 Val Leu Lys Val Ala Tyr Lys Asp Ala His Glu Asn Asn Gly Asn Tyr 50 55 60 Asn Asn Thr Phe Arg Thr Leu Ala Met Ser Gly Thr Ala Leu Ile Pro 65 70 75 80 Tyr Gly Gly Val Ile Ile Ser Pro Leu Ile Gly Leu Leu Trp Pro Glu 85 90 95 Asn Val Glu Ala Gln Lys Asn Gln Met Lys Lys Leu Ile Asp Glu Leu 100 105 110 Asn Asn Met Met Asp Gln Lys Ile Thr Asp Asn Glu Ile Ala Thr Ile 115 120 125 Glu Ser Glu Val Asn Ile Leu Lys Glu Met Leu Gln Lys Phe Glu Lys 130 135 140 Asn Ile Asn Met Asn Ile Ser Ala Gly Phe Phe Tyr Ser Pro Thr Thr 145 150 155 160 Lys Glu Gln Ala Leu Ala Gln Asp Ala Lys Ala Ile Asn Asn Lys Phe 165 170 175 Ser Asp Ile Ile Gly His Cys Lys Gln Lys Leu Gln Val Ile Pro Ala 180 185 190 Leu Pro Ile Phe Thr Ala Met Ala Thr Ala His Leu Glu Phe Leu Tyr 195 200 205 Phe Leu Glu Lys Asn Gly Thr Gly Pro Lys Leu Gln Tyr Thr Thr Asp 210 215 220 Ala Leu Asn Thr Leu Leu Gln Gly Glu Asp Asn Glu Gly Phe Gly Gln 225 230 235 240 Arg Ile Asn Ser Leu Ala Glu Thr Tyr Val Asn His Val Gln Lys Thr 245 250 255 Tyr Gln Leu Gly Lys Gln Gln Phe Asn Lys Lys Met Asp Asp Thr Ala 260 265 270 Lys Asn Thr Pro Gly Gly Asn Thr Asn Ser Thr Ser Glu Gln Glu Thr 275 280 285 Met Ser Lys Met Gln Lys Tyr Ile Phe Asp Leu His Pro Val Ala Asn 290 295 300 Asn Ala Asp Glu Lys Arg Lys Gln Met Gln Val Ala Leu Asn Asn Tyr 305 310 315 320 Val Lys Leu Arg Asn Asp Arg Asp Gln Tyr Tyr Lys Asn Thr Ala Asn 325 330 335 Asn Glu Ala Phe Gln Leu Leu Ala Ile Gly Lys Trp Lys Arg Glu Asp 340 345 350 Asn Asn Trp Tyr Phe Thr Asp Thr Lys Gly Glu Lys Lys Thr Gly Trp 355 360 365 Ile Gln Leu Gly Glu Lys His Tyr Tyr Leu Asn Pro Lys Asn Gly Ile 370 375 380 Met Val Lys Gly Phe Val Thr Ile Asp Gly Lys Pro Tyr Gln Phe Asn 385 390 395 400 Asp Ser Gly Glu Leu Ile Phe Ser Glu Gly Thr Tyr Lys Ile Val Tyr 405 410 415 Ser Lys Ala Asn Lys Val Val Asp Phe Gly Ala Tyr Gly Glu Gln Pro 420 425 430 Val Ile Trp Asp Tyr His Pro Asp Trp Asn Thr Pro Asn Thr Asn Gln 435 440 445 Gln Trp Glu Phe Lys Tyr Asp Ala Ser Asn Asn Ala Tyr Gln Ile Ile 450 455 460 Asn Lys Gln Asn Lys Lys Val Leu Ala Tyr Asn Thr Thr Ser Gly Thr 465 470 475 480 Asp Tyr Thr Ala Leu Val Thr Glu Asn Gln His Lys Ala Glu His Tyr 485 490 495 Trp Thr Leu Glu Asp Ala Gly Asp Gly Asn Ile Leu Leu Val Asn Phe 500 505 510 Ala Asn Lys Asn Lys Val Leu Asp Val Tyr Gly Glu Glu Thr Ala Asn 515 520 525 Gly Ser Lys Val Tyr Val Arg Asp Lys Leu Asn Asn Ser Met Ala Gln 530 535 540 Lys Phe Lys Leu Ile Lys Leu Asp 545 550 <210> 287 <211> 393 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 287 Met Lys Ser Met Ser Lys Lys Ile Met Thr Gly Leu Ala Ala Gly Ala 1 5 10 15 Met Gly Leu Ser Ile Trp Ala Pro Ser Ser Leu Ala Ala Thr Pro Glu 20 25 30 Lys Asn Glu Tyr His Thr Ile His Leu Ala Ala Asn Ser Asn Ile Val 35 40 45 Trp Asp Val Phe Lys Gly Trp Thr Thr Asp Asp Ala Gly Ile Ile Leu 50 55 60 Trp Asn Gly Asp Arg Gly Asp Asn Glu Gln Phe Val Phe Phe Pro Leu 65 70 75 80 Asp Gly Gly Ala Tyr Ala Ile Val Asn Lys Asn Ser Gly Lys Pro Val 85 90 95 Gly Ile Asn Asn Ser Tyr Ala Tyr Tyr Trp Thr Asp Gly Val Arg Asn 100 105 110 Ala Gln Val Ile Asn Asp Gln Ala Leu Lys Gln Thr Asn Trp Thr Gly 115 120 125 Ala Pro Ala Glu Gln Trp Tyr Leu Arg Asp Lys Gly Asn Asn Asn Phe 130 135 140 Glu Ile Val Asn Gln Gly Ser Gly Lys Val Ala Ser Trp Ala Gly Gln 145 150 155 160 Ser Ile Thr Gly Gly Tyr Leu Asp Tyr Val Asp Leu Asp Glu Ser Asn 165 170 175 Pro Ser Asp Asn Asn Lys Leu Phe Asn Ile Pro Ala Ala Arg Ser Thr 180 185 190 Phe Ser Leu Pro Thr Leu Pro Ala Val Gly Ser Arg Pro Asn Ala Pro 195 200 205 Glu Tyr Asn Leu Thr Gly Pro Ile Asp Gln Gln Leu Ala Gln Thr Ser 210 215 220 Asn Ser Ala Val Val Gly Ala Ser Leu Ile Pro Cys Ile Met Val Lys 225 230 235 240 Asp Ser Gly Ala Ser Asp Tyr Thr Lys Ile His Asn Ser Pro Tyr Tyr 245 250 255 Val Leu Gln Lys Glu Glu Tyr Trp Glu Lys Thr Arg Ser Ala Thr Ile 260 265 270 Ser Pro Gly Gly Thr Asp Lys Tyr Phe Val Lys Thr Gly Val Ser Thr 275 280 285 Val Asp Gln Gln Lys Met Thr Asp Thr Leu Ser Met Asn Phe Gly Val 290 295 300 Asp Leu Gly Leu Lys Phe Gly Asp Gln Ser Ala Ser Ile Lys Tyr Gly 305 310 315 320 Val Ser Lys Thr Leu Gln Thr Glu Val Ser Lys Thr Thr Thr Asn Ala 325 330 335 Thr Glu Glu Thr Glu Glu Lys Ser Ile Pro Ser Ile Asp Gly Lys Glu 340 345 350 Thr Gly Tyr Thr Val Tyr Gln Leu Val Thr Lys Tyr Thr Leu Lys Arg 355 360 365 Thr Asp Gly Ser Thr Val Ser Asp Pro Trp Thr Val Arg Asp Lys Asn 370 375 380 Gln Ile Val Val Arg Ser Ile Ala Lys 385 390 <210> 288 <211> 430 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 288 Met Ile Leu Phe Arg Asn Lys Ser Ile Ser Asn Val Gln Tyr Asn Ile 1 5 10 15 Ile Phe Cys Asn Leu Val Gly Ile Leu Pro Thr Lys Leu Gly Gly Asn 20 25 30 Ile Met Lys Ser Ile Ser Lys Lys Val Met Ala Gly Leu Leu Val Gly 35 40 45 Ala Thr Ser Leu Ser Ile Trp Ala Pro Ser Ser Glu Ala Ala Ala Pro 50 55 60 Glu Lys Asn Arg Tyr Tyr Ser Ile His Leu Gln Ala Asn Lys Asn Leu 65 70 75 80 Ala Trp Asp Val Ser Gly Asn Ser Pro Asp Asn Asn Arg Ala Ile Leu 85 90 95 Leu Trp Asp Gly Ala Ser Gly Asp Asn Glu Gln Phe Val Phe Phe Pro 100 105 110 Leu Asp Gly Gln Asn Tyr Ala Ile Val Asn Lys Asn Ser Gly Lys Thr 115 120 125 Val Thr Phe Gly Gly Ser Thr Pro Ala Ile Tyr Gly Asn Asn Asp Gly 130 135 140 Leu Pro Asn Ser Glu Ala Phe Gln Gln Arg Ser Trp Thr Gly Ser Pro 145 150 155 160 Thr Glu Gln Trp Tyr Leu Arg Asp Gln Gly Ser Asn Asn Tyr Glu Ile 165 170 175 Val Asn Gln Gly Asn Gln Lys Val Ala Ser Tyr Ser Trp Ala Gly Ser 180 185 190 Leu Ala Gln His Val Glu Tyr Val Asp Leu Asp Glu Ser Lys Pro Ser 195 200 205 Asp Ser Asn Arg Val Phe Tyr Ile Ser Ser Gly Pro Val Asn Lys Gly 210 215 220 Val Gln Pro Ala Tyr Gly Thr Ile Ser Leu Pro Thr Leu Pro Ala Thr 225 230 235 240 Gly Thr Arg Pro Glu Ala Pro Lys Tyr Thr Asp Gly Gly Ala Ile Asp 245 250 255 Gln Gln Leu Pro Gln Thr Ser Asn Ser Val Val Val Gly Ala Ser Leu 260 265 270 Ile Pro Cys Ile Met Val Lys Asp Ser Gln Ala Ser Asp Tyr Thr Lys 275 280 285 Ile His Asn Ser Pro Tyr Tyr Thr Leu Val Lys Glu Glu Tyr Trp Asp 290 295 300 Lys Thr Phe Ser Ala Val Ile Pro Ala Gly Leu Thr Arg Asn Tyr Thr 305 310 315 320 Phe Lys Thr Gly Met Thr Ser Val Asp Gln Gln Lys Met Thr Asp Thr 325 330 335 Leu Ser Met Lys Ile Gly Ala Asp Phe Gly Leu Lys Phe Gly Asp Ala 340 345 350 Ser Ala Ser Ile Lys Ser Glu Val Ser Lys Thr Ile Gln Thr Glu Ile 355 360 365 Ser Thr Thr Asn Thr Glu Ala Thr Glu Glu Thr Ile Thr Ser Thr Val 370 375 380 Thr Ser Glu Pro Gly Lys Thr Thr Gly Phe Thr Glu Tyr Gln Leu Ala 385 390 395 400 Thr Lys Tyr Thr Leu Lys Arg Ala Asp Gly Ser Ala Val Ser Asp Pro 405 410 415 Trp Val Val Lys Asn Asn Lys Ile Thr Val Ala Arg Lys Ile 420 425 430 <210> 289 <211> 397 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 289 Met Lys Ser Ile Ser Lys Lys Val Met Ala Gly Leu Leu Val Gly Ala 1 5 10 15 Thr Ser Leu Ser Ile Trp Ala Pro Ser Ser Glu Ala Ala Ala Pro Glu 20 25 30 Lys Asn Arg Tyr Tyr Ser Ile His Leu Gln Ala Asn Lys Asn Leu Ala 35 40 45 Trp Asp Val Ser Gly Asn Ser Pro Asp Asn Asn Arg Ala Ile Leu Leu 50 55 60 Trp Asp Gly Ala Ser Gly Asp Asn Glu Gln Phe Val Phe Phe Pro Leu 65 70 75 80 Asp Gly Gln Asn Tyr Ala Ile Val Asn Lys Asn Ser Gly Lys Thr Val 85 90 95 Thr Phe Gly Gly Ser Thr Pro Ala Ile Tyr Gly Asn Asn Asp Gly Leu 100 105 110 Pro Asn Ser Glu Ala Phe Gln Gln Arg Ser Trp Thr Gly Ser Pro Thr 115 120 125 Glu Gln Trp Tyr Leu Arg Asp Gln Gly Ser Asn Asn Tyr Glu Ile Val 130 135 140 Asn Gln Gly Asn Gln Lys Val Ala Ser Tyr Ser Trp Ala Gly Ser Leu 145 150 155 160 Ala Gln His Val Glu Tyr Val Asp Leu Asp Glu Ser Lys Pro Ser Asp 165 170 175 Ser Asn Arg Val Phe Tyr Ile Ser Ser Gly Pro Val Asn Lys Gly Val 180 185 190 Gln Pro Ala Tyr Gly Thr Ile Ser Leu Pro Thr Leu Pro Ala Thr Gly 195 200 205 Thr Arg Pro Glu Ala Pro Lys Tyr Thr Asp Gly Gly Ala Ile Asp Gln 210 215 220 Gln Leu Pro Gln Thr Ser Asn Ser Val Val Val Gly Ala Ser Leu Ile 225 230 235 240 Pro Cys Ile Met Val Lys Asp Ser Gln Ala Ser Asp Tyr Thr Lys Ile 245 250 255 His Asn Ser Pro Tyr Tyr Thr Leu Val Lys Glu Glu Tyr Trp Asp Lys 260 265 270 Thr Phe Ser Ala Val Ile Pro Ala Gly Leu Thr Arg Asn Tyr Thr Phe 275 280 285 Lys Thr Gly Met Thr Ser Val Asp Gln Gln Lys Met Thr Asp Thr Leu 290 295 300 Ser Met Lys Ile Gly Ala Asp Phe Gly Leu Lys Phe Gly Asp Ala Ser 305 310 315 320 Ala Ser Ile Lys Ser Glu Val Ser Lys Thr Ile Gln Thr Glu Ile Ser 325 330 335 Thr Thr Asn Thr Glu Ala Thr Glu Glu Thr Ile Thr Ser Thr Val Thr 340 345 350 Ser Glu Pro Gly Lys Thr Thr Gly Phe Thr Glu Tyr Gln Leu Ala Thr 355 360 365 Lys Tyr Thr Leu Lys Arg Ala Asp Gly Ser Ala Val Ser Asp Pro Trp 370 375 380 Val Val Lys Asn Asn Lys Ile Thr Val Ala Arg Lys Ile 385 390 395 <210> 290 <211> 386 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 290 Met Lys Lys Ser Ser Phe Val Thr Gly Cys Ile Ile Thr Ala Leu Met 1 5 10 15 Ala Gly Gln Thr Val Ser Ser Gln Val Phe Ala Ser Lys Lys Gln Gln 20 25 30 Thr Asp Glu Gln Ile Asn Thr Pro Ile Ala Thr Ser Thr Thr Ser Ser 35 40 45 Ala Leu Gln Glu Leu Gly Thr Gln Thr Val Leu Leu Lys Thr His Ala 50 55 60 Leu Thr Leu Leu Lys Gln Pro Thr Ile Thr Ile Ala Thr Met Pro Asp 65 70 75 80 Leu Ser Val Tyr Gln Glu Lys Ala Lys Gln His Ala Gln Tyr Trp Leu 85 90 95 Asp Thr Val Gln Pro Ser Phe Ile Asp Ala Asn Gln Gln Leu Ile Asp 100 105 110 Phe Gln Gln Lys Phe Gln Asn Tyr Tyr Lys Lys Leu Ile Glu Leu Ser 115 120 125 Gln Lys Ile Asn Thr Asp Ala Thr Ala Arg Gln Glu Phe Ile Ile Gly 130 135 140 Ile Thr Lys Leu Gln Ala Ser Leu Ala Asn His Gln Asn Gln Ile Gln 145 150 155 160 Thr Met Ser Pro Asn Leu Gln Lys Phe Gln Glu Lys Phe Gly Thr Asp 165 170 175 Ala Gln Asn Phe Ile Asp Ala Ser Lys Thr Ala Gln Lys Ser Leu Ala 180 185 190 Asp Lys Asp Gly Glu Val Ala Gln Leu Thr Gln Arg Ile Glu Thr Leu 195 200 205 Asp Ser Asp Ile Thr Ala Gln Ile Gly Pro Ile Val Ser Gly Thr Ile 210 215 220 Ser Met Ile Ala Gly Ile Gly Ser Ile Thr Phe Gly Thr Ile Met Leu 225 230 235 240 Phe Thr Thr Gly Gly Thr Thr Ala Thr Phe Val Val Pro Met Leu Ala 245 250 255 Gly Ile Val Ala Gly Thr Gly Gly Leu Ile Gly Gly Ser Val Thr Val 260 265 270 Gly Phe Ala Ala Lys Lys Leu Glu Asp Lys Arg Lys Glu Leu Gln Ala 275 280 285 Val Thr Glu Lys Leu Thr Ala Ala Lys Ala Asp Ala Val Ala Leu Ser 290 295 300 Leu Leu Ala Gly Gln Leu Asn Val Phe Lys Asp Thr Val Ala Lys Gly 305 310 315 320 Lys Glu Ser Val Glu Ser Phe Asp Asp Asn Trp Asn Thr Leu Gln Gln 325 330 335 Asn Phe Ile Glu Leu Gln Asn Asn Val Lys Gln Ile Asn Pro Asp Ser 340 345 350 Ala Val Leu Gln Asn Arg Leu Ala Lys Ile Lys Lys Ser Val Asp Asp 355 360 365 Leu Ala Val Gln Ala Lys Gln Gln Glu Lys Val Ile Thr Ala Ile Ser 370 375 380 Tyr Gln 385 <210> 291 <211> 360 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 291 Met Ser Lys Lys Gln Gln Thr Asp Glu Gln Ile Asn Thr Pro Ile Ala 1 5 10 15 Thr Ser Thr Thr Ser Ser Ala Leu Gln Glu Leu Gly Thr Gln Thr Val 20 25 30 Leu Leu Lys Thr His Ala Leu Thr Leu Leu Lys Gln Pro Thr Ile Thr 35 40 45 Ile Ala Thr Met Pro Asp Leu Ser Val Tyr Gln Glu Lys Ala Lys Gln 50 55 60 His Ala Gln Tyr Trp Leu Asp Thr Val Gln Pro Ser Phe Ile Asp Ala 65 70 75 80 Asn Gln Gln Leu Ile Asp Phe Gln Gln Lys Phe Gln Asn Tyr Tyr Lys 85 90 95 Lys Leu Ile Glu Leu Ser Gln Lys Ile Asn Thr Asp Ala Thr Ala Arg 100 105 110 Gln Glu Phe Ile Ile Gly Ile Thr Lys Leu Gln Ala Ser Leu Ala Asn 115 120 125 His Gln Asn Gln Ile Gln Thr Met Ser Pro Asn Leu Gln Lys Phe Gln 130 135 140 Glu Lys Phe Gly Thr Asp Ala Gln Asn Phe Ile Asp Ala Ser Lys Thr 145 150 155 160 Ala Gln Lys Ser Leu Ala Asp Lys Asp Gly Glu Val Ala Gln Leu Thr 165 170 175 Gln Arg Ile Glu Thr Leu Asp Ser Asp Ile Thr Ala Gln Ile Gly Pro 180 185 190 Ile Val Ser Gly Thr Ile Ser Met Ile Ala Gly Ile Gly Ser Ile Thr 195 200 205 Phe Gly Thr Ile Met Leu Phe Thr Thr Gly Gly Thr Thr Ala Thr Phe 210 215 220 Val Val Pro Met Leu Ala Gly Ile Val Ala Gly Thr Gly Gly Leu Ile 225 230 235 240 Gly Gly Ser Val Thr Val Gly Phe Ala Ala Lys Lys Leu Glu Asp Lys 245 250 255 Arg Lys Glu Leu Gln Ala Val Thr Glu Lys Leu Thr Ala Ala Lys Ala 260 265 270 Asp Ala Val Ala Leu Ser Leu Leu Ala Gly Gln Leu Asn Val Phe Lys 275 280 285 Asp Thr Val Ala Lys Gly Lys Glu Ser Val Glu Ser Phe Asp Asp Asn 290 295 300 Trp Asn Thr Leu Gln Gln Asn Phe Ile Glu Leu Gln Asn Asn Val Lys 305 310 315 320 Gln Ile Asn Pro Asp Ser Ala Val Leu Gln Asn Arg Leu Ala Lys Ile 325 330 335 Lys Lys Ser Val Asp Asp Leu Ala Val Gln Ala Lys Gln Gln Glu Lys 340 345 350 Val Ile Thr Ala Ile Ser Tyr Gln 355 360 <210> 292 <211> 496 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 292 Met Lys Tyr Lys Asp Arg Ile Gln Ala Lys Arg Asn Tyr Lys Gln Thr 1 5 10 15 Ile Phe Ala Ala Ala Thr Thr Leu Thr Leu Gly Val Ser Ala Leu Ala 20 25 30 Gly Pro Ala Ser Ala Phe Ala Ala Glu Gln Lys Thr Ala Asp His Thr 35 40 45 Lys Thr Val Gln Ser Gln Lys Gln Ser Gln Ile Lys Val Met Ala Asn 50 55 60 Asp Asp Ser Tyr Ile Asp Ser Leu Glu Lys Phe Lys Lys Asn Phe Thr 65 70 75 80 Pro Thr Ser Thr Thr Gly Lys Phe Leu Asp Asp Leu Thr Lys Lys Gly 85 90 95 Leu Gly Ser Leu Thr Lys Ser Ala Asn Gly Gly Asn Ile Asn Tyr Asn 100 105 110 Asn Phe Leu Arg Asp Leu Thr Ile Thr Ser Met Asp Leu Leu Pro Tyr 115 120 125 Gly Gly Ala Leu Phe Ser Thr Phe Ile Ser Leu Met Trp Pro Met Glu 130 135 140 Gln Asn Asn Asn Ile Met Asp Gln Leu Val Glu Lys Phe Ser Lys Leu 145 150 155 160 Val Asp Glu Lys Ile Val Asp Tyr Asp Asn Gly Thr Leu Lys Gln Lys 165 170 175 Ser Ile Ala Leu Gln Asp Gln Leu Lys Gln Phe Asp Thr Leu Val Asn 180 185 190 Arg Ile Glu Asn Lys Val Thr Thr Tyr Met Ser Asp Arg Gln Ala Ala 195 200 205 Ala Thr Leu Ala Leu Ser Leu Asn Thr Ala Phe Asn Asp Leu Leu Arg 210 215 220 Glu Cys Gln Lys Asp Asp Gln Lys Val Ser Glu Leu Pro Leu Tyr Thr 225 230 235 240 Gln Phe Ala Thr Ala His Leu Val Phe Leu Lys Tyr Val Val Asp Asn 245 250 255 Gly Gly Lys Gly Thr Thr Leu Asp Phe Glu Lys Asn Ala Leu Gln Thr 260 265 270 Phe Lys Asp Ser Leu Asp Asn Gly Thr Lys Glu Tyr Ser Glu His Ile 275 280 285 Lys Asn Val Ala Tyr Glu Gly Leu Ala Lys Ile Ser Lys Lys Glu Leu 290 295 300 Gly Phe Val Ala Thr Asn Asp Asp Glu Tyr Thr Gln Ala Met Ala Glu 305 310 315 320 Gly Ala Arg Arg Thr Ile Val Ser Leu Glu Gly Arg Pro Leu Pro Pro 325 330 335 Glu Phe Lys Arg Gln Leu Asp Gln Ala Arg Ser Asp Leu Asn Ala Ile 340 345 350 Gln Asn Gly Lys Lys Tyr Ala Leu Pro Thr Asn Val Ala Glu Lys Leu 355 360 365 Asn Pro Tyr Arg Ala Ser Thr Val Asp Asn Leu Ala Phe Asn Thr Leu 370 375 380 Leu Ser Leu Leu Lys Gly Asn Lys His Thr Gly Trp Ile Gln Glu Asn 385 390 395 400 Gly Arg Tyr Phe Tyr Glu Lys Glu Gly Ile Arg Asp Thr Ser Gly Trp 405 410 415 Tyr Lys Asp Gly Asn Arg Tyr Tyr Tyr Leu Asp Pro Thr Asp Gly His 420 425 430 Met Thr Thr Gly Trp Leu Lys Asp Asp Gly Lys Trp Tyr Tyr Leu Ser 435 440 445 Pro Thr Glu Gln Asn Gly Phe Lys Gln Gly Gln Met Ile Phe Gln Pro 450 455 460 Lys Ala Glu Gly Asp Leu Ser Pro Ala Gln Ile Val Ile Asp Gly Lys 465 470 475 480 Gly Tyr Ser Phe Gly Pro Asp Gly Val Cys Leu Asn Pro Asp Gly Asn 485 490 495 <210> 293 <211> 551 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 293 Met Asn Tyr Lys Lys Arg Thr Asn Ala Lys Arg Lys Tyr Lys Gln Thr 1 5 10 15 Leu Phe Val Thr Ile Ala Thr Met Thr Leu Gly Gly Ser Ile Leu Gly 20 25 30 Asn Thr Ala Ser Ala Phe Ala Ala Glu Asn Thr Thr Glu Lys Gln Lys 35 40 45 Val Ser Ser Ser Pro Lys Asn Ser Asp Thr Val Gly Ser Asn Val Phe 50 55 60 Lys Val Ala Ala Asp Gly Ser Val Thr Leu Leu Asn Ser Thr Pro Phe 65 70 75 80 Asp Ser Pro Thr Val Lys Ala Ile Thr Leu Leu Gly Gly Asn Leu Leu 85 90 95 Asn Gln Ala Tyr Leu Asp Ala Tyr Asn Lys Asp Phe Thr Gly Thr Ala 100 105 110 Arg Thr Leu Val Leu Gly Ala Thr Ala Leu Ile Pro Tyr Val Gly Ser 115 120 125 Phe Ile Ser Pro Ile Ile Gly Leu Leu Trp Pro Ala Asn Val Gly Thr 130 135 140 Asp Met Thr Thr Gln Thr Lys Ala Leu Val Ala Leu Ile Asn Glu Gln 145 150 155 160 Ile Ala Asp Tyr Asp Ile Glu Thr Leu Glu Gln Lys Gly Lys Thr Leu 165 170 175 Lys Asp Leu Met Ser Arg Phe Asp Asp Leu Leu Asn Gly Lys Pro Leu 180 185 190 Thr Phe Gly Glu Gln Gly Thr Val Gln Glu Thr Leu Arg Asn Lys Ala 195 200 205 Ser Asn Ile Asn Asp Lys Phe Ile Glu Val Leu Asn Asp Cys Gln Lys 210 215 220 Arg Ser Phe Lys Ala Glu Glu Leu Pro Ile Tyr Thr Leu Ile Ala Thr 225 230 235 240 Ala His Leu Leu Phe Leu Asn Met Ile Glu Gln Asn Gly Gln Ser Ser 245 250 255 Arg Ile Gln Met Asp Asp Glu Thr Tyr Lys Gly Tyr Val Glu Asp Phe 260 265 270 Lys Arg Leu Pro Ile Glu Tyr Ala Asn Tyr Ile Glu Ala Thr Ser Lys 275 280 285 Leu Gly Lys Gln Lys Phe Asn Lys Lys Met Asp Asp Thr Ile Asn Ala 290 295 300 Ala Lys Lys Gln Ala Leu Val Gly Ile Ile Ser Pro Asp Glu Asn Thr 305 310 315 320 Asn Leu Glu Asn Leu Glu Lys Thr Arg Lys Gln Cys Leu Asp Glu Ala 325 330 335 Lys Leu Leu Gln Gln Met Gly Asp Ala Tyr Gly Ala Glu Lys Ala Arg 340 345 350 Gln Lys Ala Gln Lys Ala Tyr Glu Tyr Lys Lys Gln Tyr Glu Asp Leu 355 360 365 Ile Gln Lys Arg Gly Asn Tyr Ile Lys Asn Thr Ala Asp Asn Glu Ala 370 375 380 Phe Lys Leu Ala Lys Lys Ser Met Glu Glu Leu Met Ile Asp Val Arg 385 390 395 400 Ile Pro Asn Gly Lys Tyr Ile Ile Gln Ser Val Gln Asn Ser Asn Met 405 410 415 Val Val Gly Met Ser Gly Asn Asn Ile Gln Leu Glu Glu Asn Asn Gly 420 425 430 Gln Leu Asn Asn Lys Phe Phe Ile Ile Tyr Asp Gln Ala Arg Asn Ser 435 440 445 Tyr Val Ile Glu Thr Ser Val Glu Thr Gly Leu Ser Ser Tyr Met Ala 450 455 460 Ala Asn Ile Asp Tyr Ser Asn Val Asn Lys Ser Gly Val Asn Val Tyr 465 470 475 480 Ala Ile Leu Ser Thr Ser Ser His Glu His Pro Asn Leu Leu His Trp 485 490 495 Lys Leu Lys Arg Glu Arg Gly Ser Lys Phe Val Tyr Leu Glu Asn Leu 500 505 510 Glu Asn Gly Gln Val Leu Asp Val Ser Asn Ala Gly Thr Glu Lys Gly 515 520 525 Thr Asn Ile Ile Thr Trp Pro Leu Lys Gln Gln Gly Gln Asn Gln Arg 530 535 540 Phe Glu Leu Val Pro Thr Asn 545 550 <210> 294 <211> 513 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 294 Met Ala Glu Asn Thr Thr Glu Lys Gln Lys Val Ser Ser Ser Pro Lys 1 5 10 15 Asn Ser Asp Thr Val Gly Ser Asn Val Phe Lys Val Ala Ala Asp Gly 20 25 30 Ser Val Thr Leu Leu Asn Ser Thr Pro Phe Asp Ser Pro Thr Val Lys 35 40 45 Ala Ile Thr Leu Leu Gly Gly Asn Leu Leu Asn Gln Ala Tyr Leu Asp 50 55 60 Ala Tyr Asn Lys Asp Phe Thr Gly Thr Ala Arg Thr Leu Val Leu Gly 65 70 75 80 Ala Thr Ala Leu Ile Pro Tyr Val Gly Ser Phe Ile Ser Pro Ile Ile 85 90 95 Gly Leu Leu Trp Pro Ala Asn Val Gly Thr Asp Met Thr Thr Gln Thr 100 105 110 Lys Ala Leu Val Ala Leu Ile Asn Glu Gln Ile Ala Asp Tyr Asp Ile 115 120 125 Glu Thr Leu Glu Gln Lys Gly Lys Thr Leu Lys Asp Leu Met Ser Arg 130 135 140 Phe Asp Asp Leu Leu Asn Gly Lys Pro Leu Thr Phe Gly Glu Gln Gly 145 150 155 160 Thr Val Gln Glu Thr Leu Arg Asn Lys Ala Ser Asn Ile Asn Asp Lys 165 170 175 Phe Ile Glu Val Leu Asn Asp Cys Gln Lys Arg Ser Phe Lys Ala Glu 180 185 190 Glu Leu Pro Ile Tyr Thr Leu Ile Ala Thr Ala His Leu Leu Phe Leu 195 200 205 Asn Met Ile Glu Gln Asn Gly Gln Ser Ser Arg Ile Gln Met Asp Asp 210 215 220 Glu Thr Tyr Lys Gly Tyr Val Glu Asp Phe Lys Arg Leu Pro Ile Glu 225 230 235 240 Tyr Ala Asn Tyr Ile Glu Ala Thr Ser Lys Leu Gly Lys Gln Lys Phe 245 250 255 Asn Lys Lys Met Asp Asp Thr Ile Asn Ala Ala Lys Lys Gln Ala Leu 260 265 270 Val Gly Ile Ile Ser Pro Asp Glu Asn Thr Asn Leu Glu Asn Leu Glu 275 280 285 Lys Thr Arg Lys Gln Cys Leu Asp Glu Ala Lys Leu Leu Gln Gln Met 290 295 300 Gly Asp Ala Tyr Gly Ala Glu Lys Ala Arg Gln Lys Ala Gln Lys Ala 305 310 315 320 Tyr Glu Tyr Lys Lys Gln Tyr Glu Asp Leu Ile Gln Lys Arg Gly Asn 325 330 335 Tyr Ile Lys Asn Thr Ala Asp Asn Glu Ala Phe Lys Leu Ala Lys Lys 340 345 350 Ser Met Glu Glu Leu Met Ile Asp Val Arg Ile Pro Asn Gly Lys Tyr 355 360 365 Ile Ile Gln Ser Val Gln Asn Ser Asn Met Val Val Gly Met Ser Gly 370 375 380 Asn Asn Ile Gln Leu Glu Glu Asn Asn Gly Gln Leu Asn Asn Lys Phe 385 390 395 400 Phe Ile Ile Tyr Asp Gln Ala Arg Asn Ser Tyr Val Ile Glu Thr Ser 405 410 415 Val Glu Thr Gly Leu Ser Ser Tyr Met Ala Ala Asn Ile Asp Tyr Ser 420 425 430 Asn Val Asn Lys Ser Gly Val Asn Val Tyr Ala Ile Leu Ser Thr Ser 435 440 445 Ser His Glu His Pro Asn Leu Leu His Trp Lys Leu Lys Arg Glu Arg 450 455 460 Gly Ser Lys Phe Val Tyr Leu Glu Asn Leu Glu Asn Gly Gln Val Leu 465 470 475 480 Asp Val Ser Asn Ala Gly Thr Glu Lys Gly Thr Asn Ile Ile Thr Trp 485 490 495 Pro Leu Lys Gln Gln Gly Gln Asn Gln Arg Phe Glu Leu Val Pro Thr 500 505 510 Asn <210> 295 <211> 408 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 295 Met Glu Thr Gln Gln Asp Asn Leu Asp Ile Ser Leu Ser Leu Ser Lys 1 5 10 15 Leu Gly Arg Gln Ser Gln Phe Ile Gln Leu Cys Val Asp Asp Ala Leu 20 25 30 Lys Arg Pro Asn Ile Gln Met Thr Glu Leu Pro Ala Leu Gln Thr Asp 35 40 45 Gln Ser Leu Ile Lys Gln Asp Met Gln Glu Trp Ser Ser Glu Leu Tyr 50 55 60 Pro His Leu Val Leu Ile Asn Ala Lys Ser Lys Gly Phe Thr Thr Lys 65 70 75 80 Phe Asn Ser Tyr Tyr Pro Asp Leu Lys Gln Phe Val Asp Ser Asn Glu 85 90 95 Asp Gln Gln Gly Phe Leu Asp Arg Leu Glu Ala Leu Gln Asp Val Val 100 105 110 Ser Ser Asn Gln Gly Lys Ile Gln Ser His Ile Asn Glu Leu Gln Ser 115 120 125 Phe Gln Ser Arg Leu Asp Asn Asp Met Lys Lys Leu Gly Asp His Ala 130 135 140 Lys Glu Gly Lys Asp Leu Leu Ser Gly Ser Gly Ser Gly Lys Ile Asp 145 150 155 160 Gln Tyr Asn Met Ala Leu Ser Glu Ala Arg Asn Lys Ile Gln Lys Asn 165 170 175 Leu Gln Glu Ile Ala Leu Leu Pro Gly Ala Leu Asn Ala Lys Gly Phe 180 185 190 Asp Ile Phe Lys Glu Val Tyr Asn Leu Ser Lys Glu Leu Met Thr Pro 195 200 205 Val Ala Glu Ser Ala Ile Ala Ala Val Asn Lys Gly Lys Glu Ile Glu 210 215 220 Lys Ser Ile Val Glu Ala Glu Asn Ser Ala Glu Lys Val Ala Lys Glu 225 230 235 240 Ala Asn Lys Ser Thr Ala Glu Ile Glu Thr Ala Lys Lys Glu Ala Arg 245 250 255 Glu Lys Ile Glu Lys Asp Lys Lys Asn Glu Leu Ala Ala Ala Ala Ala 260 265 270 Ala Lys Ala Gln Glu Tyr Asp Leu Leu Gln Met Ile Asp Ile Asp Lys 275 280 285 Ile Gln Lys Thr Tyr Asn Ser Phe Ala Glu Val Asn Lys Leu Ser Ala 290 295 300 Ser Gln Arg Ala Tyr Leu Glu Asp Leu Gln Lys Gln Asn Glu Thr Ile 305 310 315 320 Tyr Lys Leu Thr Thr Lys Leu Thr Ile Val Asp Ile Gln Lys Asp Leu 325 330 335 Leu Asn Leu Met Lys Asn Asp Ala Asp Thr Phe Thr Asn Gln Val Lys 340 345 350 Leu Glu Ile Ser Leu Leu Glu Asn Tyr Lys Lys Asp Trp Asp Gln Val 355 360 365 Lys Asp Cys Ile Thr Gln Leu Ser Thr Arg Ile Ser Asp Pro Lys Val 370 375 380 Gln Ser Ala Gln Leu Lys Arg Leu Lys Asp Leu Asn Ser Gln Leu Glu 385 390 395 400 Glu Gln Met Asn Gly Phe Asn Ser 405 <210> 296 <211> 952 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 296 Met Gln Met Val Thr Lys Ala Met Thr Pro Lys Leu Gly Ala Leu Pro 1 5 10 15 Asp Phe Ile Asp Asp Phe Asn Gly Ile Phe Gly Phe Met Asp Asn Ile 20 25 30 Thr Gly Val Met Ser Thr Ile Phe Gly Val Asp Thr Gly Asp Ser Ser 35 40 45 Ile Asp Asp Val Leu Asn Asn Glu Glu Leu Leu Lys Glu Met Gln Ala 50 55 60 Gln Met Gln Gln Met Gln Gln Ser Ile Thr Asp Met Ala Asn Asp Gln 65 70 75 80 Ile Ile Ser Glu Gly Ile Glu Asn Gln Ile Leu Ala Leu Thr Thr Asp 85 90 95 Leu Ser Thr Ser Ile Thr Ala Glu Phe Asn Lys Ile Glu Gly Ile Leu 100 105 110 Asn Thr Tyr Leu Pro Ala Ile Ser Asn Met Leu Gly Lys Val Tyr Glu 115 120 125 Gln Thr Ser Glu Ile Asn Glu Lys Val Asp Lys Leu Leu Ala Met Met 130 135 140 Thr Phe Ala Leu Lys Glu Leu Asp Tyr Ile Lys Asp Asn Val Val Leu 145 150 155 160 Asn Ser Ser Ile Val Glu Ile Thr Pro His Val Gln Lys Leu Val Tyr 165 170 175 Val Asn Lys Thr Phe Leu Ala Leu Thr Lys Ser Phe Leu Gln Asn Glu 180 185 190 Asp Leu Ser Ile Glu Asn Met Gln Glu Met Leu Glu Trp Ala Lys Ser 195 200 205 Ile Leu Ala Thr Glu Met Asn Ser Phe Glu Phe Ser Val Asp Thr Leu 210 215 220 His Thr Ile Ile Ile Gly Asp Asn Leu Tyr Lys Arg Ser Ala Leu Lys 225 230 235 240 Thr Phe Ser Asp Val Leu Leu Asp Asp Ala Asn Gln Tyr Gly Asp Phe 245 250 255 Gly Thr Pro Leu Ala Lys Phe Tyr Thr Phe Phe Ser Ser Leu Ala Thr 260 265 270 Leu Gln Ile Asn Ala Tyr Leu Cys Leu Thr Phe Ala Arg Lys Val Leu 275 280 285 Gly Leu Ser Glu Ile Asp Tyr Gln Val Thr Met Gln Asp Arg Ile Glu 290 295 300 Gln Gln Asn Gln Met Phe Val Asn Leu Ile Gln Asp Lys Asn Tyr Ser 305 310 315 320 Asn Val Leu Glu Ile Glu Gly Ile Tyr Pro Met Pro Gln Gln Ser Gly 325 330 335 Asp Cys Asn Ser Leu Asp Leu Gln Ala Lys Ser Gly Tyr Ala Leu Ile 340 345 350 Gly Leu Glu Phe Phe Met Asp Asn Gly Ile Tyr Lys Ala Lys Ala Tyr 355 360 365 Gln Ala Glu Leu Asp Lys Asn Phe Ser Ile His Ala Asp Thr Val Lys 370 375 380 Glu Ile Ile Ser Asp Asp Leu Ser Lys Val Phe Leu Asn Gln Thr Asn 385 390 395 400 Thr Ala Glu Asp Tyr Met Tyr Pro Leu Phe Gly Glu Leu Lys Gly Val 405 410 415 Pro Asn Thr Ile Ile Thr Arg Ile Gly Phe Gly Thr Lys Tyr Asp Glu 420 425 430 Ser Arg Lys Val Lys Ala Phe Ala Tyr Ile Asp Ala Asp Phe Ser Pro 435 440 445 Tyr Asp Pro Lys Ser Gly Thr Ile Ser Lys Glu Gly Thr Gln Thr Phe 450 455 460 Gln Ile Glu Gly Thr Glu Asn Lys Asn Trp Cys Tyr Asn Ala Trp Pro 465 470 475 480 Ile Gly Leu Ile Gly Asp Leu Tyr Met Thr Pro Leu Lys Ser Leu Ser 485 490 495 Leu Asn Val Asp Val Asp Ile His Ala Gly Asn Thr Leu Asn Met Ser 500 505 510 Gly Glu Ser Tyr Phe Ser Thr Ile Leu Ser Gly Glu Tyr Asn Ala Asn 515 520 525 Phe Ile Leu Phe Pro Tyr Thr Asn Ser Ser Asn Pro Ile Val Glu Asn 530 535 540 Leu Ile Gln Asn Gly Asp Phe Glu Asp Glu Asp Lys His Trp Glu Val 545 550 555 560 Asn Gly His Thr Ala Val Ile Ala Lys Gly Glu Gly Ile Asn Gly Ser 565 570 575 Lys Ala Met Lys Leu Glu Asn Gly Thr Ile Glu Gln Lys Leu Asn Leu 580 585 590 Lys Pro Tyr Thr Asn Tyr Glu Phe Thr Ala Tyr Val Lys Gly Lys Ser 595 600 605 Ala Arg Phe Leu Ile Arg Asp Asn Thr Leu Ala Asp Phe Ala Glu Gly 610 615 620 Tyr Leu Asp Ser Thr Ile Tyr Lys Gln Ile Lys Phe Arg Phe Lys Thr 625 630 635 640 Ala Met Asp Ala Ser Ser Phe Ile Val Ser Ala Thr Thr Pro Gln Glu 645 650 655 Ile Leu Val Asp Asn Ile Lys Val Cys Glu Val Thr Glu Thr Asp Asn 660 665 670 Leu Ile Asp Cys Gly Asp Phe Asp Phe Tyr Glu Ile Asn Glu Glu Asp 675 680 685 Leu Lys Ile Arg Leu Tyr Pro Asn His Trp Glu Arg Tyr Gly Gly Trp 690 695 700 His Ile Leu Ser Gly Lys Gly Met Phe Asp Ser Glu Ala Leu Thr Ile 705 710 715 720 Ile Asn Ser Gly Gly Ala Asn Gln Lys Val Gln Leu Lys Ala Asn Thr 725 730 735 Asn Tyr Ile Leu Thr Ala Tyr Val Lys Val Asp Asn Pro Asn Thr Thr 740 745 750 Ile Gln Ile Gly Cys Gly Ser Asn Gln Leu Thr Cys Asn Ser Thr Ser 755 760 765 Tyr Thr Pro Val Lys Leu Lys Phe Lys Thr Gly Glu Asp Pro Ala Thr 770 775 780 Thr Glu Asn Phe Ile Tyr Cys Ser Asn Pro Asn Asp Ser Gly Thr Val 785 790 795 800 Trp Ala Asp Asn Phe Leu Leu Cys Glu Val Pro Asn Leu Ile Val Asn 805 810 815 Gly Asn Phe Glu Gln Met Asp Leu Ser Ser Trp Ser Leu Ser Thr Thr 820 825 830 Asp Val Gly Lys Ile Tyr Leu Gln Ser Gly Arg Gly Met Ser Asn Ser 835 840 845 Asn Ala Ile Val Leu Ala Gly Glu Gly Gln Ile Ser Gln Lys Val Pro 850 855 860 Leu Lys Pro Tyr Thr Lys Tyr Arg Leu Thr Ala Tyr Val Arg Val Pro 865 870 875 880 Asn Gly Val Thr Ala Leu Leu Gly Tyr Gly Asn Gly Gly Asn Asp Asp 885 890 895 Tyr Arg Val His Cys Thr Ser Thr Glu Phe Lys Gln Glu Ser Leu Val 900 905 910 Phe Thr Thr Gly Ala Asn Pro Leu Gln Ser Glu Asp Val Ile Tyr Leu 915 920 925 Ser Thr Pro Asp Asp Gly Phe Lys Ile Thr Thr Gly Asp Asn Phe Glu 930 935 940 Leu Tyr Glu Leu Asp Gln Ile Glu 945 950 <210> 297 <211> 402 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 297 Met Arg Lys Gln Pro Tyr Lys Val Met Ala Leu Ser Thr Leu Met Ala 1 5 10 15 Val Phe Ala Ala Ser Asn Ile Met Pro Ala His Ser Phe Ala Ala Glu 20 25 30 Ser Thr Val Lys Pro Val Pro Ile His Ser Met Glu Lys Ala Asn Asn 35 40 45 Lys Asp Asp Gly Tyr Ser Leu Gly Pro Glu Gly Leu Lys Asp Ala Ile 50 55 60 Glu Arg Thr Gly Ser Asn Ala Leu Val Met Asp Leu Tyr Ala Leu Thr 65 70 75 80 Ile Ile Lys Gln Gly Asn Ala Asn Phe Ser Asn Val Thr Ser Val Asp 85 90 95 Lys Ser Leu Lys Glu Lys Val Ile Lys His Gln Asn Asp Ala Arg Thr 100 105 110 Asn Ala Lys Gln Trp Leu Asp Val Met Lys Pro Gln Ile Ile Ser Thr 115 120 125 Asn Gln Asp Ile Ile Asn Tyr Asp Thr Lys Phe Gln Asn Tyr Tyr Asp 130 135 140 Thr Leu Val Lys Ala Val Lys Asp Lys Asp Lys Asp Thr Leu Thr Lys 145 150 155 160 Gly Leu Thr Arg Leu Ser Asn Ser Ile Thr Gly Asn Lys Glu Lys Val 165 170 175 Asp His Leu Val Glu Asp Leu Lys Lys Phe Arg Ser Lys Met Thr Asp 180 185 190 Asp Thr Gln Asn Phe Lys Asn Asp Ala Asn Lys Ile Thr Ser Ile Leu 195 200 205 Ala Ser Gln Asp Ala Gly Ile Pro Leu Leu Gln Asn Gln Leu Ser Ala 210 215 220 Tyr Asn Glu Ala Val Ser Lys Tyr Asn Ala Ile Ile Ile Gly Ser Ser 225 230 235 240 Val Ala Val Ala Leu Gly Pro Val Ala Ile Val Gly Gly Thr Val Leu 245 250 255 Leu Ala Thr Gly Gly Gly Thr Val Leu Gly Val Gly Leu Ile Ala Ser 260 265 270 Gly Ile Gly Gly Ile Ala Gly Gly Thr Thr Gly Leu Ile Leu Ala Lys 275 280 285 Lys Glu Leu Asp Asn Ala Gln Ser Glu Ile Lys Asn Ile Thr Gly Gln 290 295 300 Ile Thr Thr Ala Gln Leu Glu Val Ala Gly Leu Thr Asn Ile Lys Ala 305 310 315 320 Gln Thr Glu Tyr Leu Thr Asn Thr Ile Asp Ile Ala Ile Thr Ala Leu 325 330 335 Gln Asn Ile Ser Asn Gln Trp His Thr Met Gly Ala Lys Tyr Gly Ala 340 345 350 Leu Leu Glu Asn Val Asn Thr Ile Ser Pro Glu Asp Leu Ala Phe Ile 355 360 365 Glu Glu Asp Leu Ser Val Ala Lys Asp Ser Trp Lys Asn Val Lys Asp 370 375 380 Tyr Ala Glu Lys Ile Tyr Ala Glu Asp Ile Lys Val Val Asp Asn Lys 385 390 395 400 Arg Ile <210> 298 <211> 373 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 298 Met Ala Glu Ser Thr Val Lys Pro Val Pro Ile His Ser Met Glu Lys 1 5 10 15 Ala Asn Asn Lys Asp Asp Gly Tyr Ser Leu Gly Pro Glu Gly Leu Lys 20 25 30 Asp Ala Ile Glu Arg Thr Gly Ser Asn Ala Leu Val Met Asp Leu Tyr 35 40 45 Ala Leu Thr Ile Ile Lys Gln Gly Asn Ala Asn Phe Ser Asn Val Thr 50 55 60 Ser Val Asp Lys Ser Leu Lys Glu Lys Val Ile Lys His Gln Asn Asp 65 70 75 80 Ala Arg Thr Asn Ala Lys Gln Trp Leu Asp Val Met Lys Pro Gln Ile 85 90 95 Ile Ser Thr Asn Gln Asp Ile Ile Asn Tyr Asp Thr Lys Phe Gln Asn 100 105 110 Tyr Tyr Asp Thr Leu Val Lys Ala Val Lys Asp Lys Asp Lys Asp Thr 115 120 125 Leu Thr Lys Gly Leu Thr Arg Leu Ser Asn Ser Ile Thr Gly Asn Lys 130 135 140 Glu Lys Val Asp His Leu Val Glu Asp Leu Lys Lys Phe Arg Ser Lys 145 150 155 160 Met Thr Asp Asp Thr Gln Asn Phe Lys Asn Asp Ala Asn Lys Ile Thr 165 170 175 Ser Ile Leu Ala Ser Gln Asp Ala Gly Ile Pro Leu Leu Gln Asn Gln 180 185 190 Leu Ser Ala Tyr Asn Glu Ala Val Ser Lys Tyr Asn Ala Ile Ile Ile 195 200 205 Gly Ser Ser Val Ala Val Ala Leu Gly Pro Val Ala Ile Val Gly Gly 210 215 220 Thr Val Leu Leu Ala Thr Gly Gly Gly Thr Val Leu Gly Val Gly Leu 225 230 235 240 Ile Ala Ser Gly Ile Gly Gly Ile Ala Gly Gly Thr Thr Gly Leu Ile 245 250 255 Leu Ala Lys Lys Glu Leu Asp Asn Ala Gln Ser Glu Ile Lys Asn Ile 260 265 270 Thr Gly Gln Ile Thr Thr Ala Gln Leu Glu Val Ala Gly Leu Thr Asn 275 280 285 Ile Lys Ala Gln Thr Glu Tyr Leu Thr Asn Thr Ile Asp Ile Ala Ile 290 295 300 Thr Ala Leu Gln Asn Ile Ser Asn Gln Trp His Thr Met Gly Ala Lys 305 310 315 320 Tyr Gly Ala Leu Leu Glu Asn Val Asn Thr Ile Ser Pro Glu Asp Leu 325 330 335 Ala Phe Ile Glu Glu Asp Leu Ser Val Ala Lys Asp Ser Trp Lys Asn 340 345 350 Val Lys Asp Tyr Ala Glu Lys Ile Tyr Ala Glu Asp Ile Lys Val Val 355 360 365 Asp Asn Lys Arg Ile 370 <210> 299 <211> 209 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 299 Met Asn Thr Asp Thr Asn Lys Asn Ala Ile Tyr Tyr Ala Gly Asn Asp 1 5 10 15 Ile Tyr Ala Thr Cys Gly Asn Trp Ala Asn His Ile Gln His Ser Phe 20 25 30 Glu Ser Leu Ile Asp Arg Ala Ser Gly Asn His Glu Val Ala Ser Leu 35 40 45 Pro Leu Tyr Thr Lys Leu Ala Val Ala His Ile Thr Phe Leu Lys Tyr 50 55 60 Met His Glu His Ala Lys Gly Pro Lys Leu Lys Tyr Asp Glu Gln Ser 65 70 75 80 Leu Gln His Phe Phe Asp Lys Gly Asn Leu Glu Val Ile Thr Lys Lys 85 90 95 Tyr Ala Asp His Ile Lys Lys Val Tyr Asn Gln Gly Leu Gln Thr Phe 100 105 110 Tyr Asn Asn Ile Asp Lys Leu Asn Glu Leu Arg Thr Lys Lys Glu Asn 115 120 125 Leu Leu Ser Thr Ala Gly Asp Gly Ile Gly Lys Glu Asn Glu Leu Asn 130 135 140 Ile Leu Asn Ala Lys Ile Ala Lys Leu Glu Ala Lys Asn Ile Phe Lys 145 150 155 160 Asn Met Gln Asn Phe Ser Ser Ser Thr Trp Asp Asp Pro Thr Phe Gln 165 170 175 Ala Leu Ile Gln Gly Glu Trp Lys Leu Glu Asn Asn Ala Trp Thr Phe 180 185 190 Thr Asn Lys Lys Gly Glu Lys Lys Thr Gly Trp Leu Glu Leu Gly Ile 195 200 205 Gly <210> 300 <211> 365 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 300 Met Gly Asp Lys Asp Gln Leu Leu Ser Pro Gly Glu Leu Ala Ala Val 1 5 10 15 Lys Asp Ser Pro Phe Leu Leu Ser Lys Gly Glu Trp Leu Ser Val Gln 20 25 30 Arg Tyr Val Thr Asn Thr Met Ala Leu Pro Ile Thr Glu Asp Val Met 35 40 45 Arg Thr Gln Leu Phe Met Pro Ala Asp Met Lys Phe Asp Asp Phe Thr 50 55 60 Pro Leu Leu Glu Gly Tyr Lys Thr Val Val Pro His Val Thr Lys Trp 65 70 75 80 Lys Thr Thr Thr Phe Pro Ala Thr Val Lys Leu Ala Gly Asp Ile Val 85 90 95 Leu Tyr Asn Lys Met Ala Lys Ala Tyr Tyr Asn Gly Leu Lys Glu Asn 100 105 110 Ile Asp Leu Leu Leu Lys Asn Pro Asn Asp Glu Lys Ala Arg Leu Glu 115 120 125 Leu Ser Ala Ser Ile Lys Met Leu Ser Gly Met Ala Lys Lys Tyr Ala 130 135 140 Asp Arg Ala Glu Thr Val His Gly Asp Ile Gln Ala Phe Ser Leu Gln 145 150 155 160 Thr Ala Thr Asp Ala Val Leu Ile Asp Asn Leu Asn Gly Val Tyr Lys 165 170 175 Gln Lys Phe Gly Ala Asn Ser Val Trp Gly Lys Lys Leu Val Asp Asp 180 185 190 Leu Asn Glu Leu Arg Asp Leu Ile Glu Thr Thr Ile Val Glu Tyr Glu 195 200 205 Tyr Asp Lys Ala Val Ala Cys Ala Thr Pro Ala Tyr Ala Trp Ile Val 210 215 220 Val Pro Pro Ile Gly Leu Ile Ala Ala Ile Ile Val Ala Gly Ile Tyr 225 230 235 240 Gly Asp Lys Ala Val Lys Ala Arg Asn Arg Leu Glu Glu Leu Arg Lys 245 250 255 Asp Leu Ala Thr Ala Gln Gly Asn Glu Lys Leu Ser Leu Met Leu Thr 260 265 270 Cys Ser Leu Gly Val Ala Arg Asp Ser Leu Ser Phe Ile Gln Arg Asp 275 280 285 Ile Gln Ala Ala Leu Pro Val Ile Gln Lys Ile Gln Gly Val Trp His 290 295 300 Ala Ile His Thr Gly Leu Asp Asp Leu Cys Glu Ile Ile His Glu Asn 305 310 315 320 Ile Asp Glu Ala Ile Ile Glu Ile Lys Lys Met Gly Ile Ala Ile Ala 325 330 335 Leu Glu Gln Trp Ser Ser Leu Ala Val Lys Ala Glu Ala Tyr Gln Ala 340 345 350 Asn Ala Tyr Ile Glu Gln Pro Lys Thr Thr Thr Glu Gly 355 360 365 <210> 301 <211> 363 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 301 Met Lys Ser Asn Thr Lys Leu Ala Trp Asp Val Ser Gly Asn Ser Ile 1 5 10 15 Asp Asn Asn Arg Ala Ile Leu Leu Trp Asp Thr Ala Ser Arg Gly Asp 20 25 30 Asn Glu Gln Phe Val Phe Phe Pro Leu Asp Gly Gln Asn Tyr Ala Ile 35 40 45 Val Asn Lys Asn Ser Gly Lys Pro Val Thr Phe Gly Gly Ser Thr Pro 50 55 60 Ala Leu Ile Thr Gly Gly Gly Leu Pro Asn Met Glu Ala Leu Gln Gln 65 70 75 80 Arg Ser Trp Thr Gly Ser Pro Thr Glu Gln Trp Tyr Leu Arg Asp Lys 85 90 95 Gly Asn Asn Asn Tyr Glu Ile Val Asn Gln Gly Asn Gln Lys Val Ala 100 105 110 Ser Phe Ala Tyr Thr Trp Ala Ser Gln His Val Asp Tyr Val Asp Leu 115 120 125 Asp Glu Ser Asn Pro Ser Asp Ser Asp Arg Val Phe Asn Ile Ala Lys 130 135 140 Asn Gly Phe Gly Gly Ile Gly Val Ser Ile Pro Gly Phe Asp Val Asp 145 150 155 160 Tyr Gly Thr Phe Ser Leu Pro Asn Leu Pro Ala Thr Gly Thr Arg Pro 165 170 175 Thr Val Pro Asp Tyr Asp Gly Val Ser Gly Pro Asn Gln Thr Leu Pro 180 185 190 Gln Thr Ser Asn Ser Val Val Val Gly Ala Ser Leu Val Pro Cys Ile 195 200 205 Met Val Asn Asp Ser Gln Thr Ser Asp Tyr Thr Lys Ile His Asn Ser 210 215 220 Pro Tyr Tyr Thr Leu Val Lys Glu Glu Tyr Trp Asp Lys Ala Ala Ser 225 230 235 240 Thr Val Leu Glu Pro Gly Ala Thr Gln Ser Ile Ser Phe Lys Thr Gly 245 250 255 Met Thr Ser Ser Asp Gln Gln Lys Met Thr Glu Thr Leu Ser Met Lys 260 265 270 Val Gly Ala Asp Phe Gly Leu Lys Phe Gly Asp Lys Thr Ala Ala Leu 275 280 285 Lys Ala Glu Ile Ser Lys Thr Leu Gln Thr Glu Thr Ser Thr Thr Asn 290 295 300 Thr Glu Leu Ser Glu Asp Thr Val Thr Thr Asn Phe Lys Asp Glu Val 305 310 315 320 Gly Lys Arg Thr Gly Tyr Thr Gln Tyr Gln Leu Ala Thr Lys Tyr Thr 325 330 335 Leu Lys Arg Ala Asp Gly Ser Glu Val Ser Gly Ala Trp Thr Val Lys 340 345 350 Asn Asn Lys Ile Thr Glu Ile Arg Lys Ser Lys 355 360 <210> 302 <211> 369 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 302 Met Thr Phe Lys Val Gly Met Lys Tyr Met Phe Lys Asn Lys Asn Ser 1 5 10 15 Arg Lys Tyr Leu Asp Ile Ala Gly Asn Gln Thr Gly Asn Asn Ala Asn 20 25 30 Val Gln Gln Tyr Glu Phe Leu Ala Asp Ala Pro Ser Glu Arg Phe Phe 35 40 45 Val His Pro Leu Asp Asn Asn Tyr Phe Ala Met Ile Asn Leu Asn Ser 50 55 60 Gly Lys Val Ile Asp Val Ala Gly Asn Gln Thr Gly Asn Asn Val Asn 65 70 75 80 Ile Gln Gln Phe Glu Trp Leu Gly Asp Ala Pro Ser Glu Tyr Trp Tyr 85 90 95 Phe His Arg Glu Ala Asp Gly His Tyr Val Ile Glu Ser Lys Leu Ser 100 105 110 Gly Lys Val Leu Asp Ile Ala Gly Asn Gln Thr Gly Asn Asn Ala Asn 115 120 125 Val Gln Gln Tyr Glu Phe Leu Pro Asp Ala Pro Ser Glu Arg Phe Ala 130 135 140 Val Glu Glu Ala Gly Ser Val Ser Leu Pro Ser Ile Asn Thr Gln Pro 145 150 155 160 Leu Ser Ser Val Pro Glu Tyr Glu Thr Ile Asn Asp Gln Leu Pro Glu 165 170 175 Glu Thr Glu Arg Val Val Thr Ala Phe Thr Ile Val Pro Ser Ile Ser 180 185 190 Val Lys Asp Pro His Tyr Gly Ser Asp Thr Ala Lys Gln Ile Lys Glu 195 200 205 Asn Pro Tyr Tyr Met Val Val Lys Lys Gln Trp Trp Lys Lys Gln Glu 210 215 220 Ser Tyr Val Leu Ala Pro Ser Glu Lys Tyr Asp Phe Val Thr Lys Thr 225 230 235 240 Gly Ile Lys Val Thr Asp Gln Glu Thr Ala Thr Arg Thr Val Ser Trp 245 250 255 Ser Ile Gly Ala Asp Met Gly Phe Ser Phe Lys Gly Phe Ser Leu Gly 260 265 270 Met Ser Ser Gln Tyr Ser Gln Glu Leu Gln Thr Ser Ile Ser His Thr 275 280 285 Thr Glu Gln Leu Lys Glu Glu Thr Gln Glu His His Ile Ile Asn Pro 290 295 300 Phe Ser Glu Arg Met Ala Tyr Ser Arg Tyr Ile Leu Thr Thr Glu Tyr 305 310 315 320 Tyr Val Gln Arg Lys Asn Gly Thr Ile Val Asn Ser Pro Trp Ala Met 325 330 335 Thr Asp Lys Thr Lys Ala His Ala Val Thr Phe Pro Lys Ser Thr Gly 340 345 350 Asn Val Leu Asn Gly Ser Thr Lys Gln Gln Ser Lys Ser Gly Ser Val 355 360 365 Asn <210> 303 <211> 557 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 303 Met Glu Glu Lys Lys Thr Glu Val Gln Pro Gln Gln Ala Thr Pro Asn 1 5 10 15 Ser Asn Ser Leu Gly Ala Gly Gly Gly Tyr Glu Ser Asp Ala Leu Lys 20 25 30 Ala Leu Thr Asp Lys Ile Asn Met Asp Tyr Leu Lys Lys Ala Gly Ser 35 40 45 Val Ala Ala Asp Thr Leu Lys Ala Ala Tyr Lys Asp Ala His Thr Asn 50 55 60 Asn Gly Asn Tyr Asn Asn Thr Phe Arg Thr Leu Thr Met Thr Thr Ser 65 70 75 80 Ala Leu Ile Pro Tyr Gly Gly Val Leu Ile Ser Pro Ile Ile Gly Leu 85 90 95 Leu Trp Pro Glu Asp Leu Thr Ala Glu Asn Asn Lys Met Ala Ala Leu 100 105 110 Ile Lys Gln Leu Asp Glu Met Met Asp Thr Lys Val Thr Asp His Val 115 120 125 Val Arg Arg Leu Lys Thr Glu Val Asn Asp Val Lys Lys Gln Leu Glu 130 135 140 Leu Phe Glu Gln Asn Val Asn Thr Gly Lys His Lys Ser Gly Ser Gly 145 150 155 160 Leu Tyr Ser Leu Thr Glu Glu Asp Gly Asn Ala Ile Asp Ala Lys Asp 165 170 175 Ile His Lys Ala Phe Asn Ser Leu Leu Glu His Ser Lys Glu Glu Met 180 185 190 Gln Glu Val Ala Ala Leu Pro Ile Tyr Thr Ala Met Ala Thr Ala His 195 200 205 Leu Glu Phe Leu His Phe Leu Glu Gln Asn Gly Thr Lys Ser Ile Ile 210 215 220 Gly Phe Thr Ser Asn Ala Leu Asn Asn Ile Leu Lys Thr Arg Glu Gly 225 230 235 240 Leu Glu Asn Glu Thr Phe Gly Gln Lys Ile Lys Asp Leu Ala Asp Lys 245 250 255 Tyr Thr Lys His Val Gln Glu Thr Tyr Asn Ile Gly Arg Asp Lys Tyr 260 265 270 Met Ala Lys Met Gln Ala Ile Thr Thr His Ser Met Asn Glu Asn Asp 275 280 285 Glu Tyr Ala Asn Leu Ala Tyr Leu Lys Ser Leu Asp Asp Ala Arg Ser 290 295 300 Glu Met Gly Tyr Ser Gln Ser Lys Ile Asp Lys Ile Lys Asn Asp Ile 305 310 315 320 Lys Asn Tyr Gln Asn Leu Ile Lys Glu Lys Ala Asp Phe Arg Asp Gln 325 330 335 Thr Ala Glu Asn Ala Ala Phe Lys Leu Thr Ala Met Gly Lys Trp Asn 340 345 350 Gln Gln Gly Asp Lys Trp Tyr Tyr Ile Asn Asn Gln Gly Glu Asn Gln 355 360 365 Thr Gly Trp Leu Gln Asp Gly Ser Lys Tyr Tyr Tyr Phe Ser Pro Glu 370 375 380 Lys Thr Asp Lys Phe Glu Lys Gly Gln Met Val Thr Gly Lys Val Thr 385 390 395 400 Thr Asp Lys Gly Glu Thr Tyr Tyr Phe Asn Pro His Gly Gly Gln Met 405 410 415 Gln Thr Gly Trp Ile Gln Asp Asp Gly Lys Gln Tyr Tyr Phe Ser Pro 420 425 430 Ala Asn Asn Thr Lys Asn Tyr Asp Asn Glu Ser Phe Lys Glu Gly Gln 435 440 445 Met Met Thr Gly Trp Leu Ala His Leu Asp His Tyr Tyr Tyr Met Ser 450 455 460 Pro Gly Asp Asp Lys Thr Asn Pro Tyr Gln Lys Gly Lys Thr Phe Lys 465 470 475 480 Lys Gly Glu Met Trp Thr Gly Trp Leu Glu Asn Pro Lys Lys Ala Asn 485 490 495 Glu Trp Tyr Tyr Met Thr Pro Val Ala Arg Asp Tyr Lys Val Pro His 500 505 510 Leu Ile Gly Asn Asp Asp His Ile Ile Arg Pro Val Gly Ser Met Leu 515 520 525 His Asp Glu Tyr Leu Glu Lys Gln Asp Ser Gly Asp Gly Trp Arg Tyr 530 535 540 Tyr Phe Asn Glu Ser Gly Ile Asn Thr His Arg Tyr Asn 545 550 555 <210> 304 <211> 355 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 304 Met Asp Thr Pro Pro Asn Ser Gln His Thr Asn Ser Pro Asn Glu Phe 1 5 10 15 Asn Val Asn Arg Leu Lys Asp Ser Met Val Ala Leu Gly Ala Arg Met 20 25 30 Pro Val Ile Glu Gly Tyr Gly Leu Val Leu Leu Lys Gln Pro Asn Ile 35 40 45 Glu Ala Pro Ala Ile His Gly Ile Ala Val Asp Gln Gln Thr Ala Arg 50 55 60 Lys Tyr Val Gln Asp Trp Leu Asp Ile His Asn Pro Lys Leu Phe Ser 65 70 75 80 Val Asn Gln Asp Met Met Arg Phe Gly Lys Lys Phe Thr Thr Tyr Tyr 85 90 95 Asp Lys Leu Leu Glu Leu Ala Gly Gln Met Asn Glu Asn Pro Gln Ala 100 105 110 Lys Val Ala Phe Val Lys Ala Phe Asn Gly Ile Gln Asn Gln Met Gln 115 120 125 Ala Thr Phe Leu Ala Met Gln Asp Val Ser Ala Asp Leu Ser Asn Tyr 130 135 140 Lys Asn Glu Leu Asp Lys Asp Ser Lys Gln Phe Ser Thr Lys Val Gly 145 150 155 160 Arg Ala Ile Glu Leu Tyr Lys Gly Ser Asn Gly Asp Ile Glu Lys Leu 165 170 175 Arg Thr Gln Ile Glu Lys Tyr Asp Asp Glu Ile Gln Asn Glu Ile Thr 180 185 190 Lys Leu Leu Ser Leu Pro Ser Glu Asn Leu Lys Asp Leu Ile Asp Ile 195 200 205 Gly Glu Gln Ile Ala Gln Ile His Ile Asp Ala Leu Asn Lys Ser Ile 210 215 220 Asn Leu Ser Asp Val Gly Leu Leu Phe Thr Asn Ser Gly Lys Ala Leu 225 230 235 240 Asn Thr Asp Val Gln Glu Leu Asn Asn Lys Ile Thr Gln Lys Arg Gln 245 250 255 Gln Lys Met Glu Ser Ile Lys Gln Leu Ala Gly Ile Glu Ile Gln Ala 260 265 270 Thr Gln Met Ile Leu Val Asp Gln Lys Leu Asn Asn Phe Thr Lys Leu 275 280 285 Ile Lys Gln Gln Ser Gln Ser Phe Asp Lys Val Val Ser Ser Trp Glu 290 295 300 Arg Phe Asn Thr Thr Val Met Gln Val Gln Ala Ser Leu Asn Ser Asp 305 310 315 320 Lys Lys Ile Asp Ser Asn Ala Leu Gln Thr Gln Leu Asn Glu Leu Lys 325 330 335 Lys Phe Thr Asp Thr Leu Asn Ile Gln Thr Gln Glu Tyr Glu Gly Lys 340 345 350 Leu Gln Lys 355 <210> 305 <211> 369 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 305 Met Thr Phe Lys Val Gly Met Lys Tyr Met Phe Lys Asn Lys Asn Ser 1 5 10 15 Arg Lys Tyr Leu Asp Ile Ser Gly Asn Glu Thr Gly Asn Asn Ala Asn 20 25 30 Val Gln Gln Tyr Glu Tyr Leu Lys Asp Ala Pro Ser Glu Arg Phe Phe 35 40 45 Leu His Pro Leu Asp Asn Asn Tyr Tyr Ala Met Ile Asn Leu Asn Ser 50 55 60 Gly Lys Val Ile Asp Ile Ser Gly Asn Glu Thr Gly Asn Asn Ala Asn 65 70 75 80 Ile Gln Gln Phe Glu Trp Leu Gly Asp Ala Pro Ser Glu Tyr Trp Tyr 85 90 95 Phe His Arg Glu Ala Asp Gly Tyr Tyr Val Ile Glu Ser Lys His Ser 100 105 110 Gly Lys Val Leu Asp Ile Ser Gly Asn Glu Thr Gly Asn Asn Ala Asn 115 120 125 Val Gln Gln Phe Glu Phe Leu Ala Asp Ala Pro Ser Glu Arg Phe Ala 130 135 140 Val Glu Glu Ala Gly Ser Val Ser Leu Pro Ser Ile Asn Thr Gln Pro 145 150 155 160 Leu Ser Pro Val Pro Gln Tyr Glu Thr Ile Asn Asp Gln Leu Pro Glu 165 170 175 Glu Thr Glu Arg Val Val Thr Ala Phe Thr Ile Val Pro Ala Ile Ser 180 185 190 Val Lys Asp Pro His Tyr Gly Glu Asp Thr Ala Lys Gln Ile Lys Glu 195 200 205 Asn Pro Tyr Tyr Met Val Val Lys Lys Gln Trp Trp Lys Lys Gln Glu 210 215 220 Ser Tyr Val Leu Ala Pro Gly Glu Thr Tyr Lys Tyr Thr Ser Lys Thr 225 230 235 240 Gly Ile Lys Val Thr Asp Gln Glu Ala Ala Thr Lys Thr Val Ser Trp 245 250 255 Ser Ile Gly Ala Asp Met Gly Phe Ser Phe Lys Gly Phe Ser Val Gly 260 265 270 Met Ser Ser Gln Tyr Ser Thr Gln Leu Gln Ala Ser Ile Ser His Thr 275 280 285 Thr Glu Gln Leu Lys Glu Glu Thr Trp Asp His Glu Ile Lys Asn Pro 290 295 300 Ser Ser Asn Arg Met Ala Tyr Ser Arg Tyr Ile Leu Thr Thr Glu Tyr 305 310 315 320 Ser Val Gln Arg Lys Asn Gly Thr Leu Val Asn Ser Pro Trp Thr Met 325 330 335 Thr Asp Lys Thr Arg Thr His Ala Val Thr Tyr Pro Asn Ala Glu Glu 340 345 350 Lys Ala Leu Asn Glu Asn Ala Lys Gln Leu Ser Lys Val Glu Ser Val 355 360 365 Asn <210> 306 <211> 459 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 306 Met Ala Glu Gln Lys Thr Ala Asp Asn Ile Lys Ala Val Gln Thr Gln 1 5 10 15 Ser Gln Ile Lys Ala Met Thr Asp Leu Asp Thr Asn Asn Phe Asp Lys 20 25 30 Phe Ile Asn Gly Gln His Phe Ser Lys Asp Ser Asp Val Gly Lys Phe 35 40 45 Leu Ile Lys Leu Lys Thr Ile Gly Ile Asn Ser Leu Thr Lys Ser Ala 50 55 60 Asn Asn Gly Thr Ile Asp Phe Asn Asn Phe Ala Arg Asp Leu Val Ile 65 70 75 80 Ser Gly Ala Gly Leu Ile Pro Phe Gly Gly Ala Ile Leu Ser Pro Phe 85 90 95 Ile Ala Met Leu Trp Pro Gln Ser Ser Gln Ser Gln Met Asp Gln Leu 100 105 110 Val Lys Lys Phe Ser Ala Met Met Asp Glu Lys Ile Val Asp Tyr Asp 115 120 125 Asn Gly Ala Leu Lys Gln Gln Ala Ile Ala Leu Gln Asp Arg Leu Ala 130 135 140 Ala Phe Glu Asn Leu Val Asn Arg Ile Glu Gln Lys Thr Ser Thr Phe 145 150 155 160 Ile Thr Asp Gln Asp Val Ala Ala Gln Gln Ala Leu Ala Leu Asn Asp 165 170 175 Ala Phe Asn Asp Leu Leu Arg Ser Cys Gln Lys Asp Glu Gln Lys Lys 180 185 190 Ser Glu Leu Pro Leu Tyr Thr Gln Ile Ala Thr Ala His Leu Val Phe 195 200 205 Leu Lys Tyr Val Val Glu Asn Gly Gly Lys Gly Thr Ile Leu Asn Phe 210 215 220 Gln Gln Asn Gly Leu Gln Leu Phe Lys Asp Ala Gln Glu Lys Ala Ile 225 230 235 240 Lys Glu Tyr Pro Gln Tyr Ile Ala Gln Val Ala Tyr Gln Ala Leu Ala 245 250 255 Gln Ile Ser Thr Lys Glu Leu Gly Phe Ser Ala Val Asp Asn Glu Glu 260 265 270 Tyr Thr His Gln Ile Tyr Ile Gly Ala Lys Lys Thr Tyr Asp Ser Leu 275 280 285 Gln Arg Pro Leu Leu Pro Lys Glu Lys Glu Gln Leu Glu Gln Ala Ile 290 295 300 Arg Met Met Asn Lys Ile Glu Gly Gly Tyr Lys Leu Ser Leu Pro Thr 305 310 315 320 Asn Ala Ala Asn Ala Val Tyr Ala Tyr Arg Ala Asn Thr Val Asp Asn 325 330 335 Leu Ala Phe Asn Thr Ile Leu Asn Glu Ser Thr Gly Asn Lys Lys Thr 340 345 350 Gly Trp Val Arg Glu Asn Asn Ile Tyr Phe Tyr Glu Lys Asp Gly Ile 355 360 365 Arg Gln Asn Ser Gly Trp Phe Lys Asp Gly Asp Ala Trp Tyr Tyr Leu 370 375 380 Asp His Lys Asp Gly His Met Ala Thr Gly Trp Val Lys Asp Asn Asp 385 390 395 400 Lys Trp Tyr Phe Leu Ser Ala Phe Asp Asp Pro Lys Tyr Asn Phe Lys 405 410 415 His Gly Gln Met Tyr Phe Gln Pro Lys Glu Thr Gly Gly Arg Lys Asn 420 425 430 Ala Ser Ile Leu Ile Asp Asp Gly Tyr Gly Lys His Tyr Asn Phe Asp 435 440 445 Glu Asn Gly Val Cys Leu Asn Pro Asn Gly Glu 450 455 <210> 307 <211> 344 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 307 Met Asn Glu Val Leu Arg Asn Ser Val Gly Gln His Ser His Val Ser 1 5 10 15 Lys Arg Ala Leu Arg Ala Arg Arg Ser Pro Val Val Phe Ile Asn Thr 20 25 30 Thr Gln Glu Glu Ala Glu Gln Phe Gln Glu Ile Val Ala Ile Asp Asp 35 40 45 Ile Asp Tyr Leu Thr Gln Ala Ile Ala Leu Thr Ala Leu Phe Asn Gly 50 55 60 Ala Ile Asp Asn Thr Thr Gly Arg Phe Ile Pro Gly Lys Ala Arg Glu 65 70 75 80 Leu Ile Ala Asn Tyr Asn Glu Ser Leu Asp Val Asn Ser Gln Pro Tyr 85 90 95 Lys Ile Gly Ile Phe Asn Thr His Gln Thr Thr Leu Thr Gln Gln Asn 100 105 110 Ser Ala Val Ser Ala Met Ile Gly Gln Ile Leu Glu Thr Leu Lys Arg 115 120 125 Val Met Gly Val Ala Leu Gly Ala Ser Ala Val Thr Gln Met Thr Ala 130 135 140 Ala Val Thr Asp Ala Phe Thr Asn Leu Asp Glu Gln Ser Gly Asp Ala 145 150 155 160 Trp Ile Phe Trp Glu Lys Lys Thr Ser Asn Lys Thr Thr Tyr Ser Tyr 165 170 175 Ala Ile Leu Phe Ala Phe Gln Asp Gly Ser Thr Gly Lys Leu Met Phe 180 185 190 Ala Leu Pro Met Ser Leu Glu Ile Glu Val Asp Val Ser Tyr Glu Arg 195 200 205 Val Leu Phe Ile Thr Val Glu Asp Lys Glu Thr Tyr Ser Val Lys Leu 210 215 220 Asp Thr Met Lys Val Gly Gln Leu Leu Phe Pro Lys Ser Pro Gly Ala 225 230 235 240 Asn Ala Leu Gln Ser Ala Arg Arg Leu Gly Thr Arg Ser Gly Ser Ala 245 250 255 Asp Leu Leu Ala Asp Pro Arg Ala Ile Thr Asp Val Val Val Thr Asn 260 265 270 Trp Ala Lys Thr Thr Thr Phe Ala Thr Ala Ala Thr Gly Phe Tyr Thr 275 280 285 Asn Asp His Pro Leu Ala Gln Val Met Ala Ser Glu Pro Asn Ile Val 290 295 300 Asn Pro Leu Tyr Glu Gly Asn Gln Tyr Leu Val Ser Phe Thr Leu Asp 305 310 315 320 Gly Ala Arg Gln Thr Leu Gly Phe Phe Leu Asn Cys Thr Leu Pro Asp 325 330 335 Gly Glu Leu Trp Phe Val Ser Ile 340 <210> 308 <211> 289 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 308 Met Asn Tyr Val Thr Phe Ser Thr Arg Glu Leu Gly Gly Lys Ser Ser 1 5 10 15 Pro Phe Ile Leu Ser Val Ala Glu Trp Lys Ala Phe Ser Asp Tyr Met 20 25 30 Lys Gln Cys Val Ser Leu Pro Thr Ser Val Asp Ile Leu Gln Glu Arg 35 40 45 Ile Cys Asn Ile Asn Glu Gly Gln Leu Arg Thr Ser Trp His Arg Leu 50 55 60 Leu Ala Glu Asp Ile Thr Tyr Pro Arg Met Val Thr Thr Gly Leu Glu 65 70 75 80 Ile Thr Thr Lys Val Lys Gln Ser Ser Arg Phe Trp Asp Ala Gly Gly 85 90 95 Arg Ala Gly Ile Ile Ser Leu Ala Gln Asn Ile Val Ala Tyr Ala Asp 100 105 110 Leu Ile Cys Ile Lys His His Asp Asp Leu Asn Gln Val Leu Leu Glu 115 120 125 Ala Gln Asn Gly Asn Leu Ser Pro Asn Ser Lys Ser Lys Phe Ile Asn 130 135 140 Ile Cys Lys Asp Leu Ser Glu His Ala Leu Arg Tyr His Gln Gln Ala 145 150 155 160 Gln Thr Met Met Thr Tyr Leu Ser Glu Phe Tyr Thr Glu Ile Glu Gly 165 170 175 Cys Lys Asp Ala His Gln Asn Cys Thr Asp Met Ile Ser Arg Ile Gly 180 185 190 Met Arg Asn His Leu Glu Tyr Ala Val Val His Asn Thr Val Thr Phe 195 200 205 Leu Leu Gly Ala Ile Arg Arg Ile Ile Pro Ser Glu Thr Lys Ile Leu 210 215 220 Pro Val Ile Arg Lys Ile His Leu Ile Leu Gly Ala Ile Ser Tyr Asp 225 230 235 240 Leu Lys Glu Leu Gly Asp Asp Ile Gly Gln Asp Leu Asp Asn Leu Pro 245 250 255 Ala Ile Ile Ala Ala Leu Glu Leu Glu Leu Ala Phe Glu Asn Trp Ser 260 265 270 Ala Ile Arg Gln Glu Ala Glu Asp Phe His Lys Asn Ala Glu Asn Phe 275 280 285 Ser <210> 309 <211> 516 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 309 Met Ala Val Lys Ala Ser Asp Ile Ser Gln Gly Leu Gln Pro Leu Thr 1 5 10 15 Asn Ala Leu Lys Ile Lys Val Thr Asn Pro Glu Ala Leu Ala Ala Gly 20 25 30 Leu Ala Trp Thr Thr Gly Gln Ala Thr His Phe Leu Glu Lys Ser Glu 35 40 45 Met Gly Gly Met Ile Asn Trp Asn Asn Ala Val Lys Asp Leu Thr Ile 50 55 60 Ala Ser Ile Gly Leu Ile Pro Ile Gly Gly Ala Ile Leu Ser Pro Ile 65 70 75 80 Leu Ser Leu Leu Trp Pro Thr Glu Thr Ser Asn Asp Gln Met Gln Lys 85 90 95 Met Leu Asn Glu Val Ser Thr Met Ile Glu Glu Asn Ile Ala Asp Tyr 100 105 110 Asp Leu Asp Thr Leu Lys Pro Lys Val Asp Thr Leu Lys Asp Arg Ile 115 120 125 Ala Thr Phe Glu Lys Ala Ile Asn Lys Arg Leu Ala Gly Leu Pro Thr 130 135 140 Gly Gly Leu Leu Asn Ile Glu Gln Val Asn Ala Gln Asp Ala Arg Glu 145 150 155 160 Ile Asn Asn Lys Phe Lys Glu Val Leu Asn Asp Cys Ser Lys Val Lys 165 170 175 Ala Ser Thr Lys Glu Pro Tyr Thr Gly Glu Leu Pro Ile Tyr Thr Thr 180 185 190 Ile Ala Thr Gly His Leu Leu Phe Leu Lys Phe Ile Lys Glu Asn Thr 195 200 205 Asn Asn Pro Val Leu Gln Leu Asp Gln Lys Ile Ile Glu Arg Asp Phe 210 215 220 Gln Asp Asp Phe Asp Asn Ala Thr Glu Arg Tyr Ser Lys His Ile Glu 225 230 235 240 Asp Ile Tyr Ile Lys Gly Asp Gly Lys Ile Val Lys Lys Met Lys Glu 245 250 255 Ile Glu Asn Lys Thr Ala Glu Ala Gln Ser Pro Asp Asp Lys Tyr Ala 260 265 270 Asn Leu Gln Ala Leu Phe Ala Arg Leu Gln Thr Ala Lys Thr Leu Leu 275 280 285 Ser Asn Leu Thr Ala Pro Gly Thr Gln Pro Gly Phe Gly Gln Gln Ile 290 295 300 Arg Ile Asn Glu Leu Asn Ser Asp Ile Lys Met Leu Glu Lys Asp Ile 305 310 315 320 Pro Val Tyr Glu Lys Leu Ile Asp Lys Arg Gln Asp Tyr Lys Asp Thr 325 330 335 Thr Ile Asp Asn Glu Ala Phe Leu Leu Ala Ser Gly Lys Thr Pro Ser 340 345 350 Lys Thr Pro Ser Lys Thr Pro Ser Lys Thr Pro Ser Val Lys Ile Ala 355 360 365 Asp Gly Ser Tyr Lys Ile Thr Ser Met Gly Gly Asn Leu Asn Leu Asp 370 375 380 Tyr Ser Ser Tyr Ser Ser Ser Glu Pro Gly Val Val Leu Trp Asn Pro 385 390 395 400 Ser Glu Asp Lys Ser Gln His Trp Lys Leu Glu Tyr Asp Glu Ser Lys 405 410 415 Lys Ala Tyr Arg Ile Ile Ser Glu Arg Asp Pro Asn Lys Cys Ile Ala 420 425 430 Arg Asn Leu Trp Ser Gln Asn Leu Gly Val Ile Asp His His Leu Asp 435 440 445 Thr Val Phe Ile Thr Lys Lys Glu Asn Asn Asp Glu His Phe Trp Thr 450 455 460 Leu Glu Asp Ala Gly Asp Gly Tyr Phe Phe Ile His Ser Phe Ala Asp 465 470 475 480 Pro Gln Met Val Leu Asp Val Lys Gly Gly Ala Phe Asn Met Gly Asp 485 490 495 Thr Leu His Val Gln Pro Lys Ser Asn Tyr Pro Asn Ala Glu Lys Phe 500 505 510 Lys Phe Val Lys 515 <210> 310 <211> 353 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 310 Met Ala Gly Asn Thr Thr Asn Ala Thr Gln Ala Leu Ala Ser Lys Tyr 1 5 10 15 Ser Asn Tyr Gly Leu Gly Pro Glu Ala Leu Lys Lys Ala Ile Thr Glu 20 25 30 Thr Lys Ser Asn Met Leu Val Met Asp Leu Tyr Ala Leu Thr Leu Val 35 40 45 Lys Gln Pro Val Pro Asp Leu Asn Gly Leu Thr Ala Ile Ser Thr Thr 50 55 60 Leu Lys Thr Asn Val Lys Thr Asn Phe Glu Asn Ser Arg Lys Asp Ala 65 70 75 80 Asp Thr Trp Leu Asp Asp Leu Lys Pro Lys Ile Ile Ser Val Asn Gln 85 90 95 Ser Ile Ile Asn Tyr Asp Thr Lys Phe Gln Thr Tyr Cys Asn Thr Leu 100 105 110 Ile Arg Ala Ala Lys Glu Asn Asn Ile Pro Ile Leu Arg Ser Gly Leu 115 120 125 Thr Arg Leu Leu Gln Asp Ile Thr Lys Asn Lys Gly Asp Val Thr Gln 130 135 140 Leu Leu Glu Lys Leu Arg Asp Tyr Arg Ser Lys Leu Thr Thr Ser Thr 145 150 155 160 Gln Asn Phe Lys Asp Tyr Ser Asn Glu Val Thr Asn Ile Leu Thr Gly 165 170 175 Gln Asp Ala Gly Ile Pro Leu Met Glu Gln Gln Leu Ala Thr Asn Gln 180 185 190 Glu Leu Ile Asp Lys Asn Asn Lys Leu Leu Ala Ala Ser Ile Thr Gly 195 200 205 Thr Ala Val Gly Ser Trp Leu Thr Ala Thr Ile Val Leu Ala Pro Phe 210 215 220 Gly Ala Pro Ile Leu Gly Val Ser Ala Tyr Gly Val Asp Ser Leu Asn 225 230 235 240 Lys Gln Ile Ala Gln Ala Arg Asn Asn Ile Ile Glu Leu Thr Lys Asn 245 250 255 Ile Ser Glu Thr Arg Val Gln Ala Gly Lys Leu Gly Val Leu Lys Asn 260 265 270 Thr Thr Asp Glu Leu Thr Lys Thr Ile Asp Leu Ala Ile Asp Ala Leu 275 280 285 Gln Asn Ile Ser Asn Gln Trp Asn Thr Met Glu Ala Lys Tyr Asn Ser 290 295 300 Val Leu Gln Asn Leu Lys Thr Val Asp Pro Glu Phe Val Asp Phe Leu 305 310 315 320 Glu Leu Asp Leu Glu Val Ser Gln Thr Ser Trp Ala Asp Val Arg Lys 325 330 335 His Ala Glu Ala Leu Gln Asn Ser Glu Ile Lys Tyr Val Glu Asp Lys 340 345 350 Lys <210> 311 <211> 414 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 311 Met Lys Arg Gln Lys Ile Lys Lys Phe Pro Leu Ser Lys Lys Val Ile 1 5 10 15 Thr Gly Leu Phe Ala Gly Ala Met Ala Leu Ser Ile Trp Ala Pro Ala 20 25 30 Ser Gln Ala Ala Thr Pro Glu Asn Asn Arg Tyr Tyr Ser Ile His Leu 35 40 45 Lys Ser Asn Pro Lys Lys Val Trp Asp Val Tyr Gln Asn Lys Thr Tyr 50 55 60 Asp Asn Ala Gly Ile Leu Leu Tyr Asp Gly Ser Asn Gly Asp Asn Glu 65 70 75 80 Gln Phe Val Phe Phe Pro Leu Asp Asp Gly Lys Tyr Ala Ile Val Asn 85 90 95 Lys Asn Ser Gly Lys Pro Val Gly Ile Gly Asp Pro Ile Ala Asn Asp 100 105 110 Asp Gly Val Arg Arg Met Thr Leu Phe Asn Asn Glu Gly Leu Arg Gln 115 120 125 Glu Ser Trp Thr Gly Ala Pro Asp Gln Gln Trp Tyr Leu Arg Asn Gln 130 135 140 Gly Tyr Asn Ser Tyr Glu Ile Val Asn Gln Gly Tyr Gly Lys Val Ala 145 150 155 160 Ser Tyr Ala Trp Gln Gly Thr Leu Ala Gln Asn Trp Glu Tyr Ala Asp 165 170 175 Leu Asp Glu Pro Asn Pro Ser Asp Ser Asp Arg Val Phe Asn Ile Ser 180 185 190 Asn Asn Pro Phe Gly Thr Glu Ile Asp Pro Phe Glu Gly Thr Pro Ile 195 200 205 Asn Met Lys Tyr Gly Thr Phe Ser Leu Pro Glu Leu Pro Ala Thr Gly 210 215 220 Thr Arg Pro Asp Val Pro Ala Tyr Asn Asp Gly Ala Gly Pro Tyr Gln 225 230 235 240 Gln Leu Pro Gln Thr Ser Asn Ser Val Val Val Gly Ala Ser Leu Val 245 250 255 Pro Cys Ile Met Val Asn Asp Ser Gln Ala Ser Asp Tyr Thr Lys Met 260 265 270 His Asn Ser Pro Tyr Tyr Thr Leu Val Lys Glu Glu Tyr Trp Asp Lys 275 280 285 Ala Ala Ser Thr Val Leu Thr Pro Gly Ala Thr Gln Ser Ile Ser Phe 290 295 300 Lys Thr Gly Met Thr Ser Thr Asp Gln Gln Lys Met Thr Glu Thr Leu 305 310 315 320 Ser Met Lys Val Gly Ala Asp Leu Gly Leu Lys Phe Gly Asp Gln Thr 325 330 335 Ala Ser Leu Lys Ala Glu Ile Ser Lys Thr Leu Gln Thr Glu Ile Ser 340 345 350 Thr Ser Asn Thr Glu Val Thr Glu Asp Thr Val Thr Thr Ser Leu Thr 355 360 365 Gly Glu Ala Gly Lys Thr Thr Gly Tyr Thr Ile Tyr Gln Leu Ala Thr 370 375 380 Lys Tyr Thr Leu Lys Arg Ala Asp Gly Ser Ala Val Ser Gly Ser Trp 385 390 395 400 Ile Val Lys Asn Asn Lys Glu Thr Val Leu Arg Lys Thr Pro 405 410 <210> 312 <211> 378 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 312 Met Pro Glu Asn Asn Arg Tyr Tyr Ser Ile His Leu Lys Ser Asn Pro 1 5 10 15 Lys Lys Val Trp Asp Val Tyr Gln Asn Lys Thr Tyr Asp Asn Ala Gly 20 25 30 Ile Leu Leu Tyr Asp Gly Ser Asn Gly Asp Asn Glu Gln Phe Val Phe 35 40 45 Phe Pro Leu Asp Asp Gly Lys Tyr Ala Ile Val Asn Lys Asn Ser Gly 50 55 60 Lys Pro Val Gly Ile Gly Asp Pro Ile Ala Asn Asp Asp Gly Val Arg 65 70 75 80 Arg Met Thr Leu Phe Asn Asn Glu Gly Leu Arg Gln Glu Ser Trp Thr 85 90 95 Gly Ala Pro Asp Gln Gln Trp Tyr Leu Arg Asn Gln Gly Tyr Asn Ser 100 105 110 Tyr Glu Ile Val Asn Gln Gly Tyr Gly Lys Val Ala Ser Tyr Ala Trp 115 120 125 Gln Gly Thr Leu Ala Gln Asn Trp Glu Tyr Ala Asp Leu Asp Glu Pro 130 135 140 Asn Pro Ser Asp Ser Asp Arg Val Phe Asn Ile Ser Asn Asn Pro Phe 145 150 155 160 Gly Thr Glu Ile Asp Pro Phe Glu Gly Thr Pro Ile Asn Met Lys Tyr 165 170 175 Gly Thr Phe Ser Leu Pro Glu Leu Pro Ala Thr Gly Thr Arg Pro Asp 180 185 190 Val Pro Ala Tyr Asn Asp Gly Ala Gly Pro Tyr Gln Gln Leu Pro Gln 195 200 205 Thr Ser Asn Ser Val Val Val Gly Ala Ser Leu Val Pro Cys Ile Met 210 215 220 Val Asn Asp Ser Gln Ala Ser Asp Tyr Thr Lys Met His Asn Ser Pro 225 230 235 240 Tyr Tyr Thr Leu Val Lys Glu Glu Tyr Trp Asp Lys Ala Ala Ser Thr 245 250 255 Val Leu Thr Pro Gly Ala Thr Gln Ser Ile Ser Phe Lys Thr Gly Met 260 265 270 Thr Ser Thr Asp Gln Gln Lys Met Thr Glu Thr Leu Ser Met Lys Val 275 280 285 Gly Ala Asp Leu Gly Leu Lys Phe Gly Asp Gln Thr Ala Ser Leu Lys 290 295 300 Ala Glu Ile Ser Lys Thr Leu Gln Thr Glu Ile Ser Thr Ser Asn Thr 305 310 315 320 Glu Val Thr Glu Asp Thr Val Thr Thr Ser Leu Thr Gly Glu Ala Gly 325 330 335 Lys Thr Thr Gly Tyr Thr Ile Tyr Gln Leu Ala Thr Lys Tyr Thr Leu 340 345 350 Lys Arg Ala Asp Gly Ser Ala Val Ser Gly Ser Trp Ile Val Lys Asn 355 360 365 Asn Lys Glu Thr Val Leu Arg Lys Thr Pro 370 375 <210> 313 <211> 396 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 313 Met Lys Lys Leu Pro Ile Val Thr Gly Cys Ile Ile Thr Ala Ile Leu 1 5 10 15 Thr Ser Gln Val Leu Pro Leu Pro Ala Ser Ala Ala Asp Lys Lys Gln 20 25 30 Val Asp Asn Gln Gly Ile Asn Thr Ser Asn Val Val Val Ser Ser Thr 35 40 45 Leu Gln Asn Leu Gly Thr Gln Ser Val Leu Leu Lys Thr Tyr Ala Leu 50 55 60 Thr Leu Leu Lys Gln Pro Thr Val Ala Ile Glu Thr Met Pro Asn Leu 65 70 75 80 Gly Val Tyr Gln Glu Lys Ala Lys Gln His Ala Arg Tyr Trp Leu Asp 85 90 95 Thr Val Gln Pro Ser Phe Ile Ala Ala Asn Gln Gln Leu Ile Ser Phe 100 105 110 Gln Gln Lys Phe Gln Asn Tyr Tyr Asn Lys Leu Ile Glu Leu Ser Ser 115 120 125 Lys Ile Glu Thr Asp Asn Gln Ala Lys Gln Glu Phe Ile Ile Gly Ile 130 135 140 Thr Lys Leu Gln Glu Cys Leu Asn Asn Asp Gln Asn Glu Ile Gln Lys 145 150 155 160 Met Ser Ser Gly Leu Gln Lys Phe Gln Gln Asn Phe Asn Val Asp Ala 165 170 175 Glu Asn Phe Ile Ser Leu Ala Ala Thr Ala Lys Thr Ser Leu Ala Asn 180 185 190 Lys Asn Gly Glu Val Glu Gln Leu Val Lys Gln Ile Glu Thr Leu Asn 195 200 205 Ser Asp Ile Thr Ser Gln Ile Gly Val Ile Val Gly Gly Thr Ile Gly 210 215 220 Met Val Ala Gly Ile Gly Ala Ile Val Phe Gly Thr Ile Val Leu Phe 225 230 235 240 Thr Ala Thr Val Ala Thr Gly Gly Val Gly Ala Ala Val Val Val Pro 245 250 255 Thr Leu Gly Ser Ile Ala Pro Ala Leu Gly Gly Ile Val Gly Gly Thr 260 265 270 Gly Gly Leu Ile Gly Gly Gly Val Thr Val Gly Phe Ala Ala Lys Lys 275 280 285 Leu Glu Glu Lys Arg Lys Glu Leu Gln Glu Thr Thr Gln Lys Leu Glu 290 295 300 Asn Ala Lys Ala Asp Ala Ala Ala Leu Thr Leu Leu Val Gly Gln Val 305 310 315 320 Asn Thr Phe Lys Asp Thr Val Thr Lys Gly Lys Glu Ser Leu Glu Gly 325 330 335 Phe Asp Asp Asn Trp Tyr Glu Leu Lys Asn Asn Phe Asn Val Leu Gln 340 345 350 Gln Asn Val Asn Lys Ile Asn Pro Asp Ser Ser Val Leu Gln Asn Asn 355 360 365 Leu Val Gln Ile Lys Lys Lys Val Asp Gly Leu Ala Leu Gln Ala Lys 370 375 380 Gln Gln Glu Lys Val Ile Thr Asp Ile Ser Tyr Lys 385 390 395 <210> 314 <211> 370 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 314 Met Ala Asp Lys Lys Gln Val Asp Asn Gln Gly Ile Asn Thr Ser Asn 1 5 10 15 Val Val Val Ser Ser Thr Leu Gln Asn Leu Gly Thr Gln Ser Val Leu 20 25 30 Leu Lys Thr Tyr Ala Leu Thr Leu Leu Lys Gln Pro Thr Val Ala Ile 35 40 45 Glu Thr Met Pro Asn Leu Gly Val Tyr Gln Glu Lys Ala Lys Gln His 50 55 60 Ala Arg Tyr Trp Leu Asp Thr Val Gln Pro Ser Phe Ile Ala Ala Asn 65 70 75 80 Gln Gln Leu Ile Ser Phe Gln Gln Lys Phe Gln Asn Tyr Tyr Asn Lys 85 90 95 Leu Ile Glu Leu Ser Ser Lys Ile Glu Thr Asp Asn Gln Ala Lys Gln 100 105 110 Glu Phe Ile Ile Gly Ile Thr Lys Leu Gln Glu Cys Leu Asn Asn Asp 115 120 125 Gln Asn Glu Ile Gln Lys Met Ser Ser Gly Leu Gln Lys Phe Gln Gln 130 135 140 Asn Phe Asn Val Asp Ala Glu Asn Phe Ile Ser Leu Ala Ala Thr Ala 145 150 155 160 Lys Thr Ser Leu Ala Asn Lys Asn Gly Glu Val Glu Gln Leu Val Lys 165 170 175 Gln Ile Glu Thr Leu Asn Ser Asp Ile Thr Ser Gln Ile Gly Val Ile 180 185 190 Val Gly Gly Thr Ile Gly Met Val Ala Gly Ile Gly Ala Ile Val Phe 195 200 205 Gly Thr Ile Val Leu Phe Thr Ala Thr Val Ala Thr Gly Gly Val Gly 210 215 220 Ala Ala Val Val Val Pro Thr Leu Gly Ser Ile Ala Pro Ala Leu Gly 225 230 235 240 Gly Ile Val Gly Gly Thr Gly Gly Leu Ile Gly Gly Gly Val Thr Val 245 250 255 Gly Phe Ala Ala Lys Lys Leu Glu Glu Lys Arg Lys Glu Leu Gln Glu 260 265 270 Thr Thr Gln Lys Leu Glu Asn Ala Lys Ala Asp Ala Ala Ala Leu Thr 275 280 285 Leu Leu Val Gly Gln Val Asn Thr Phe Lys Asp Thr Val Thr Lys Gly 290 295 300 Lys Glu Ser Leu Glu Gly Phe Asp Asp Asn Trp Tyr Glu Leu Lys Asn 305 310 315 320 Asn Phe Asn Val Leu Gln Gln Asn Val Asn Lys Ile Asn Pro Asp Ser 325 330 335 Ser Val Leu Gln Asn Asn Leu Val Gln Ile Lys Lys Lys Val Asp Gly 340 345 350 Leu Ala Leu Gln Ala Lys Gln Gln Glu Lys Val Ile Thr Asp Ile Ser 355 360 365 Tyr Lys 370 <210> 315 <211> 386 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 315 Met Lys Arg Asn Leu Ile Thr Gly Leu Leu Val Thr Ala Val Ser Thr 1 5 10 15 Ile Ser Leu Thr Ser Val Asn Val Tyr Ala Glu Glu Val Lys Phe Asn 20 25 30 Leu Lys Pro Thr Tyr Lys Gln Asn Glu Met Val Pro Asn Thr Val Ser 35 40 45 Asn Ser Ile Arg Met Leu Gly Ala Gln Ser Pro Leu Ala Gln Ala Tyr 50 55 60 Gly Leu Val Ile Leu Gln Gln Pro Asp Ile Lys Val Asn Ala Met Ser 65 70 75 80 Ser Leu Thr Asn His Gln Lys Phe Ala Lys Lys Asn Val Glu Glu Trp 85 90 95 Ile Asp Glu Tyr Asn Pro Lys Leu Ile Asn Leu Asn Gln Gln Met Met 100 105 110 Arg Tyr Ser Thr Arg Phe Asn Ser Tyr Tyr Ser Lys Leu Tyr Glu Leu 115 120 125 Ala Gly Lys Val Asn Glu Asp Ala Gln Ala Lys Glu Asp Phe Lys Asn 130 135 140 Ala Tyr Gly Lys Leu Leu Asp Gln Val Gln Thr Ile Gln Glu Asn Met 145 150 155 160 Asp Gln Thr Ser Leu Glu Leu Asn Arg Phe Lys Thr Gly Leu Asp Lys 165 170 175 Asp Ser Gln Ser Leu Ser Gln Lys Ala Asp Val Ala Ile Gln Ser Leu 180 185 190 Gln Gly Ser Asn Gly Asp Ile Thr Gln Leu Arg Ala Asp Ile Lys Arg 195 200 205 Ile His Glu Glu Ile Gln Ala Glu Leu Ser Ile Ile Leu Asn Arg Pro 210 215 220 Asn Gln Ile Ile Lys Gly Ser Ile Asn Ile Gly Lys Glu Val Phe Thr 225 230 235 240 Ile Thr Asn Gln Ala Ala Gln Thr Lys Thr Leu Asp Phe Val Ser Ile 245 250 255 Ser Ala Leu Ser Asp Glu Phe Ile Asn Ala Ser Asp Ser Gln Thr Lys 260 265 270 Gln Ala Ala Leu Arg Ile Gln Gln Lys Gln Lys Glu Leu Ile Pro Leu 275 280 285 Ile Gln Lys Leu Ser Glu Thr Glu Ile Gln Ala Thr Gly Ile Ile Phe 290 295 300 Ile Glu Asp Gln Val Asn Ser Phe Thr Glu Leu Ile Gly Arg Gln Val 305 310 315 320 Ser Thr Leu Asp Tyr Leu Leu Asn Asp Trp Lys Val Leu Asn Ser Asn 325 330 335 Met Asn Gln Ile Lys Leu Asn Leu Glu Thr Glu Lys Tyr Thr Asp Lys 340 345 350 Asn Ser Leu Gln Lys Asp Leu Thr Lys Leu Lys Asn Leu Asn Asp Glu 355 360 365 Ile Asn Lys Gln Thr Asn Gln Tyr Glu Glu Tyr Ile Thr Asn Ile Glu 370 375 380 Val His 385 <210> 316 <211> 361 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 316 Met Glu Glu Val Lys Phe Asn Leu Lys Pro Thr Tyr Lys Gln Asn Glu 1 5 10 15 Met Val Pro Asn Thr Val Ser Asn Ser Ile Arg Met Leu Gly Ala Gln 20 25 30 Ser Pro Leu Ala Gln Ala Tyr Gly Leu Val Ile Leu Gln Gln Pro Asp 35 40 45 Ile Lys Val Asn Ala Met Ser Ser Leu Thr Asn His Gln Lys Phe Ala 50 55 60 Lys Lys Asn Val Glu Glu Trp Ile Asp Glu Tyr Asn Pro Lys Leu Ile 65 70 75 80 Asn Leu Asn Gln Gln Met Met Arg Tyr Ser Thr Arg Phe Asn Ser Tyr 85 90 95 Tyr Ser Lys Leu Tyr Glu Leu Ala Gly Lys Val Asn Glu Asp Ala Gln 100 105 110 Ala Lys Glu Asp Phe Lys Asn Ala Tyr Gly Lys Leu Leu Asp Gln Val 115 120 125 Gln Thr Ile Gln Glu Asn Met Asp Gln Thr Ser Leu Glu Leu Asn Arg 130 135 140 Phe Lys Thr Gly Leu Asp Lys Asp Ser Gln Ser Leu Ser Gln Lys Ala 145 150 155 160 Asp Val Ala Ile Gln Ser Leu Gln Gly Ser Asn Gly Asp Ile Thr Gln 165 170 175 Leu Arg Ala Asp Ile Lys Arg Ile His Glu Glu Ile Gln Ala Glu Leu 180 185 190 Ser Ile Ile Leu Asn Arg Pro Asn Gln Ile Ile Lys Gly Ser Ile Asn 195 200 205 Ile Gly Lys Glu Val Phe Thr Ile Thr Asn Gln Ala Ala Gln Thr Lys 210 215 220 Thr Leu Asp Phe Val Ser Ile Ser Ala Leu Ser Asp Glu Phe Ile Asn 225 230 235 240 Ala Ser Asp Ser Gln Thr Lys Gln Ala Ala Leu Arg Ile Gln Gln Lys 245 250 255 Gln Lys Glu Leu Ile Pro Leu Ile Gln Lys Leu Ser Glu Thr Glu Ile 260 265 270 Gln Ala Thr Gly Ile Ile Phe Ile Glu Asp Gln Val Asn Ser Phe Thr 275 280 285 Glu Leu Ile Gly Arg Gln Val Ser Thr Leu Asp Tyr Leu Leu Asn Asp 290 295 300 Trp Lys Val Leu Asn Ser Asn Met Asn Gln Ile Lys Leu Asn Leu Glu 305 310 315 320 Thr Glu Lys Tyr Thr Asp Lys Asn Ser Leu Gln Lys Asp Leu Thr Lys 325 330 335 Leu Lys Asn Leu Asn Asp Glu Ile Asn Lys Gln Thr Asn Gln Tyr Glu 340 345 350 Glu Tyr Ile Thr Asn Ile Glu Val His 355 360 <210> 317 <211> 355 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 317 Met Ala Pro Ala Lys Asn Ala Tyr His Thr Ile Gln Leu Ala Ala Asn 1 5 10 15 Ala Trp Leu Lys Trp Asp Val Tyr Gly Asn Gly Thr Tyr Asp Asp Ala 20 25 30 Gly Ile Leu Leu Tyr Asn Gly Ser Phe Gly Asp Asn Glu Gln Phe Val 35 40 45 Phe Phe Pro Leu Asp Gly Gly Ser Tyr Ala Ile Val Asn Lys Asn Ser 50 55 60 Gly Lys Ala Val Thr Ile Gly Ala Gly Trp Val Gly Asp Asn Ala Phe 65 70 75 80 Ser Tyr Asn Ser Glu Gly Leu Lys Gln Ser Lys Trp Thr Gly Ala Ala 85 90 95 Ala Asn Lys Trp Tyr Leu Arg Asp Lys Gly Asn Asn Asn Tyr Glu Ile 100 105 110 Val Asn Gln Gly Tyr Gly Lys Val Ala Ser Tyr Ala Arg Leu Gly Ile 115 120 125 Thr Gly Pro Gln Tyr Val Asp Leu Asp Asp Ser Asn Pro Ser Asp Asn 130 135 140 Asp Arg Leu Phe His Ile Pro Ala Ala Ala Ser Ser Thr Phe Ser Leu 145 150 155 160 Pro Thr Leu Pro Asn Val Gly Thr Arg Pro Asp Ala Pro Asn Tyr Thr 165 170 175 Ala Gly Ile Asp Gln Gln Leu Pro Gln Thr Ser Asn Ser Val Val Val 180 185 190 Gly Ala Ser Leu Ile Pro Cys Ile Met Val Asn Asp Ser Gln Ala Ser 195 200 205 Asp Tyr Thr Lys Ile His Thr Ser Pro Tyr Tyr Thr Leu Val Lys Glu 210 215 220 Glu Tyr Trp Asp Lys Thr Phe Ser Lys Val Ile Gln Pro Gly Leu Ser 225 230 235 240 Glu Ser Tyr Ser Tyr Lys Thr Gly Val Ser Ser Val Asp Gln Gln Lys 245 250 255 Met Thr Asp Thr Leu Ser Met Lys Phe Gly Ser Asp Leu Gly Ile Lys 260 265 270 Phe Gly Asp Val Ser Ala Ser Leu Lys Ser Glu Ile Ser Arg Thr Ile 275 280 285 Gln Thr Glu Ile Ser Thr Thr Asn Ser Glu Ala Thr Glu Glu Thr Arg 290 295 300 Ser Tyr Thr Ala Thr Gly Glu Pro Gly Lys Ala Thr Gly Tyr Thr Gln 305 310 315 320 Tyr Gln Leu Ala Thr Lys Tyr Thr Leu Lys Arg Thr Asp Gly Ser Ile 325 330 335 Val Ser Asp Pro Trp Val Val Lys Asn Asp Lys Ile Thr Ile Thr Arg 340 345 350 Lys Thr Ser 355 <210> 318 <211> 487 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 318 Met Ala Val Pro Thr Ala Ala Tyr Ala Ala Thr Asp Ala Lys Lys Gly 1 5 10 15 Thr Glu Ile Leu Gln Ile Leu Ser Asp Gly Thr Val Lys Ile Val Asn 20 25 30 Asp Asn Leu Leu Lys Asn Ser Ser Ala Lys Glu Leu Thr Lys Leu Gly 35 40 45 Gly Thr Ala Phe Met Gln Leu Val Lys Gly Val Gln Asp Lys Gly Leu 50 55 60 Thr Ser Val Asn Asp Ala Ser Arg Glu Ile Val Leu Ala Gly Ile Ser 65 70 75 80 Ala Ile Pro Tyr Gly Gly Ala Leu Met Ser Ser Leu Ile Gly Leu Val 85 90 95 Trp Pro Ala Asp Gly Ala Asn Gln Met Arg Gln Leu Met Glu Glu Met 100 105 110 Ser Lys Met Met Asp Gln Lys Ile Glu Asp Phe Asp Lys Ala Gly Leu 115 120 125 Asp Arg Gln Ile Lys Asp Ala Gln Asp Ala Leu His Glu Leu Glu Met 130 135 140 Thr Leu Tyr Gly Val Gly Asn Val Gln Asp Gly Phe Phe Ser Val Gly 145 150 155 160 Asp Leu Gln Asp Thr Ala Arg Arg Lys Ala Glu Ala Ala His Gly Lys 165 170 175 Leu Thr Thr Val Ile Asn Ala Ala Gln Lys Ala Gly Tyr Asp Lys Ala 180 185 190 Glu Leu Pro Val Tyr Thr Ile Ala Val Thr Ala His Leu Met Phe Leu 195 200 205 Ser Phe Met Val Glu Asn Gly Glu Ser Pro Leu Phe Asn Ile Asp Ala 210 215 220 Asp Ser Met Asn Arg Thr Tyr Lys Val Tyr Leu Lys Asn Ala Leu Thr 225 230 235 240 Glu Tyr Glu Thr His Ile Glu Asp Thr Gly Asn Lys Gly Leu Ser Asp 245 250 255 Tyr Asn Gln Gln Ser Gln Leu Ala Lys Asn Ser Gln Asn Glu Ile Ser 260 265 270 Gln Leu Gln Ala Ala Ile Asn Arg Ala Asp Pro Ile Gly Lys Ala Gly 275 280 285 Leu Gln Val Thr Leu Asn Lys Ala Ala Thr Ile His Gln Glu Ile Val 290 295 300 Ser Lys Leu Glu Lys Leu Lys Asn Tyr Val Asp Ser Thr Val Gln Asn 305 310 315 320 Gln Ala Phe Gln Glu Ala Leu Lys Phe Ala Lys Thr Thr Ala Thr Lys 325 330 335 Asn Gly Ile Lys Ile Pro Ser Gln Ser Ala Gln Val Ala Asp Gly Ile 340 345 350 Tyr Ala Ile Ala Ser Ala Leu Asp Thr Thr Lys Leu Val Asp Asn His 355 360 365 Thr Asn Thr Lys Asn Val Ser Ile Tyr His Asn Thr Asp Ser Asn Asn 370 375 380 Gln Arg Trp Lys Phe Thr Phe Asp Ser Asn Lys Gln Ala Tyr Lys Ile 385 390 395 400 Glu Asn Leu Tyr Asp Ser Arg Val Leu Ala Thr Ser Ser Thr Ala Ile 405 410 415 Asn Phe Asn Val Phe Thr Thr Glu Phe Lys Gly Tyr Asp Asp Gln Phe 420 425 430 Trp Thr Leu Glu Pro Ala Gly Asp Arg Asn Tyr Ile Phe Lys Asn Lys 435 440 445 Gln Tyr Pro Asp Arg Val Leu Asp Ile Ser Gly Gly Thr Ala Asn Asp 450 455 460 Ser Thr Asn Ile Ile Ala Tyr Gln Ser Thr Asn Pro Gly Ala Asn Glu 465 470 475 480 Lys Phe Lys Leu Ile Lys Gln 485 <210> 319 <211> 479 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 319 Met Ala Thr Asp Ala Lys Lys Gly Thr Glu Ile Leu Gln Ile Leu Ser 1 5 10 15 Asp Gly Thr Val Lys Ile Val Asn Asp Asn Leu Leu Lys Asn Ser Ser 20 25 30 Ala Lys Glu Leu Thr Lys Leu Gly Gly Thr Ala Phe Met Gln Leu Val 35 40 45 Lys Gly Val Gln Asp Lys Gly Leu Thr Ser Val Asn Asp Ala Ser Arg 50 55 60 Glu Ile Val Leu Ala Gly Ile Ser Ala Ile Pro Tyr Gly Gly Ala Leu 65 70 75 80 Met Ser Ser Leu Ile Gly Leu Val Trp Pro Ala Asp Gly Ala Asn Gln 85 90 95 Met Arg Gln Leu Met Glu Glu Met Ser Lys Met Met Asp Gln Lys Ile 100 105 110 Glu Asp Phe Asp Lys Ala Gly Leu Asp Arg Gln Ile Lys Asp Ala Gln 115 120 125 Asp Ala Leu His Glu Leu Glu Met Thr Leu Tyr Gly Val Gly Asn Val 130 135 140 Gln Asp Gly Phe Phe Ser Val Gly Asp Leu Gln Asp Thr Ala Arg Arg 145 150 155 160 Lys Ala Glu Ala Ala His Gly Lys Leu Thr Thr Val Ile Asn Ala Ala 165 170 175 Gln Lys Ala Gly Tyr Asp Lys Ala Glu Leu Pro Val Tyr Thr Ile Ala 180 185 190 Val Thr Ala His Leu Met Phe Leu Ser Phe Met Val Glu Asn Gly Glu 195 200 205 Ser Pro Leu Phe Asn Ile Asp Ala Asp Ser Met Asn Arg Thr Tyr Lys 210 215 220 Val Tyr Leu Lys Asn Ala Leu Thr Glu Tyr Glu Thr His Ile Glu Asp 225 230 235 240 Thr Gly Asn Lys Gly Leu Ser Asp Tyr Asn Gln Gln Ser Gln Leu Ala 245 250 255 Lys Asn Ser Gln Asn Glu Ile Ser Gln Leu Gln Ala Ala Ile Asn Arg 260 265 270 Ala Asp Pro Ile Gly Lys Ala Gly Leu Gln Val Thr Leu Asn Lys Ala 275 280 285 Ala Thr Ile His Gln Glu Ile Val Ser Lys Leu Glu Lys Leu Lys Asn 290 295 300 Tyr Val Asp Ser Thr Val Gln Asn Gln Ala Phe Gln Glu Ala Leu Lys 305 310 315 320 Phe Ala Lys Thr Thr Ala Thr Lys Asn Gly Ile Lys Ile Pro Ser Gln 325 330 335 Ser Ala Gln Val Ala Asp Gly Ile Tyr Ala Ile Ala Ser Ala Leu Asp 340 345 350 Thr Thr Lys Leu Val Asp Asn His Thr Asn Thr Lys Asn Val Ser Ile 355 360 365 Tyr His Asn Thr Asp Ser Asn Asn Gln Arg Trp Lys Phe Thr Phe Asp 370 375 380 Ser Asn Lys Gln Ala Tyr Lys Ile Glu Asn Leu Tyr Asp Ser Arg Val 385 390 395 400 Leu Ala Thr Ser Ser Thr Ala Ile Asn Phe Asn Val Phe Thr Thr Glu 405 410 415 Phe Lys Gly Tyr Asp Asp Gln Phe Trp Thr Leu Glu Pro Ala Gly Asp 420 425 430 Arg Asn Tyr Ile Phe Lys Asn Lys Gln Tyr Pro Asp Arg Val Leu Asp 435 440 445 Ile Ser Gly Gly Thr Ala Asn Asp Ser Thr Asn Ile Ile Ala Tyr Gln 450 455 460 Ser Thr Asn Pro Gly Ala Asn Glu Lys Phe Lys Leu Ile Lys Gln 465 470 475 <210> 320 <211> 367 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 320 Met Ala Glu Thr Lys Glu Ala Thr Val Lys Thr Glu Lys Gln Pro Asn 1 5 10 15 Leu Pro Asp Lys Tyr Leu Gly Pro Glu Gly Leu Lys Lys Ala Leu Glu 20 25 30 Asp Thr Gly Ser His Val Ile Val Leu Asp Ala Tyr Ala Leu Thr Leu 35 40 45 Leu Lys Ser Pro Gln Ile Lys Leu Asp Lys Thr Leu Phe Lys Glu Gln 50 55 60 Lys Asp Lys Asp Leu Val Asp Ala Val Ile Asn Ile Gln Lys Val Ala 65 70 75 80 Gln Gly Asn Ala Thr Gln Trp Val Asp Val Leu Lys Pro Glu Leu Ile 85 90 95 Asn Val Asn Gln Gly Ile Val Asn Tyr Gly Ala Lys Phe Asp Asn Tyr 100 105 110 Tyr Gln Thr Ile Val Asp Ala Val Asp Ala Lys Asp Lys Glu Thr Thr 115 120 125 Lys Gln Gly Val Glu Arg Leu Tyr Asn Ser Val Gln Glu Asn Lys Arg 130 135 140 Lys Val Glu Gln Leu Val Glu Asn Leu Lys Asp Phe Arg Asn Lys Leu 145 150 155 160 Ile Thr Asp Thr Asn Glu Phe Gln Ser Lys Thr Asn Gln Ile Val Thr 165 170 175 Asn Leu Glu Gly Lys Asn Ala Ile Leu Pro Ser Leu Lys Gln Gln Ile 180 185 190 Asp Ala Tyr Asn Ser Gln Val Ser Ala Ser Ile Ala Met Ile Ala Ser 195 200 205 Gly Gly Val Leu Thr Leu Met Gly Thr Gly Phe Gly Val Leu Thr Val 210 215 220 Val Leu Ala Val Ser Gly Val Gly Leu Pro Phe Ala Ala Ile Thr Gly 225 230 235 240 Thr Ile Ala Ala Gly Ala Ile Gly Gly Gly Val Thr Leu Ile Val Thr 245 250 255 Gly Asn Asn Lys Leu Lys Glu Ala Asn Ala Gln Ile Ala Lys Leu Thr 260 265 270 Met Gln Leu Lys Asp Thr Asp Leu Gln Val Ala Ala Leu Lys Val Ala 275 280 285 Ser Gly Gln Thr Lys Thr Phe Ala Asp Thr Ile Asn Val Ala Ile Asp 290 295 300 Ser Ala Glu Ala Leu Lys Asp Gln Trp Thr Thr Met Gly Ser Lys Tyr 305 310 315 320 Lys Ser Leu Ile Asp Asn Ile Asp Gly Ile Ser Pro Ser Ser Leu Ala 325 330 335 Phe Ile Lys Glu Asp Leu Lys Thr Ala Lys Asp Ser Trp Val Asn Ile 340 345 350 Lys Thr Tyr Ala Asp Thr Leu Tyr Ser Lys Ile Thr Ile Gln Lys 355 360 365 <210> 321 <211> 385 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 321 Met Leu Met Lys Lys Ser Ser Ile Val Thr Gly Cys Val Met Thr Ala 1 5 10 15 Met Leu Ala Ser Gln Leu Ala Pro Leu Gln Thr Leu Ala Ala Glu Asn 20 25 30 Asn Gln Val Val Glu Gln Ala Ser Thr Ala Thr Val Thr Ser Pro Thr 35 40 45 Leu Gln Glu Leu Gly Thr Gln Ala Val Leu Leu Lys Thr Tyr Ala Leu 50 55 60 Thr Leu Leu Lys Gln Pro Thr Val Glu Ile Ala Ala Met Pro Asp Leu 65 70 75 80 Gly Ser Tyr Gln Glu Lys Ala Lys Gln His Ala Gln Tyr Trp Leu Asp 85 90 95 Ile Val Gln Pro Ser Phe Ile Asp Ala Asn Gln Gln Leu Ile Asp Phe 100 105 110 Gln Gln Lys Phe Gln Asn Tyr Tyr Asp Lys Leu Met Glu Leu Ala Lys 115 120 125 Lys Met Gly Thr Asp Glu Gln Ala Gln Gln Glu Phe Ile Ala Gly Ile 130 135 140 Thr Lys Leu Gln Ile Ser Leu Ser Asp His Gln Asn Glu Val Gln Thr 145 150 155 160 Met Ala Ser Asn Leu Gln Glu Phe Gln Lys Asn Phe Gly Ala Asp Ala 165 170 175 Gln Lys Phe Ile Asp Val Ala Lys Thr Ala Gln Ser Ser Leu Ala Asp 180 185 190 Lys Asn Gly Glu Val Ala Lys Leu Thr Thr Gln Leu Glu Thr Leu Asn 195 200 205 Ser Asp Ile Thr Glu Gln Ile Gly Asn Ile Val Lys Gly Thr Ile Gly 210 215 220 Leu Val Ala Gly Ile Gly Ala Ile Thr Phe Gly Thr Ile Val Leu Phe 225 230 235 240 Gly Thr Ala Gly Val Gly Val Ala Val Ile Ala Pro Ala Leu Gly Gly 245 250 255 Ile Val Ala Gly Thr Thr Gly Leu Val Thr Gly Gly Val Thr Val Gly 260 265 270 Phe Ala Ala Lys Lys Leu Glu Asp Lys Arg Lys Glu Leu Gln Asp Val 275 280 285 Val Gln Lys Leu Thr Ser Ala Lys Ala Asp Ala Ala Ala Leu Thr Leu 290 295 300 Leu Thr Gly Gln Ile Asp Thr Phe Lys Lys Thr Leu Glu Lys Gly Lys 305 310 315 320 Asp Ser Val Glu Asp Phe Gly Thr Ser Cys His Glu Leu Gln Gln Asn 325 330 335 Leu Thr Glu Leu Ser Asn Ser Val Asn Gln Ile His Pro Asp Ser Ala 340 345 350 Ile Leu Gln Asn Arg Leu Ala Gln Ile Lys Lys Ser Val Asp Gly Leu 355 360 365 Ala Thr Gln Ala Lys Gln Gln Glu Gln Thr Ile Thr Asp Ile Ser Tyr 370 375 380 Gln 385 <210> 322 <211> 357 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 322 Met Ala Glu Asn Asn Gln Val Val Glu Gln Ala Ser Thr Ala Thr Val 1 5 10 15 Thr Ser Pro Thr Leu Gln Glu Leu Gly Thr Gln Ala Val Leu Leu Lys 20 25 30 Thr Tyr Ala Leu Thr Leu Leu Lys Gln Pro Thr Val Glu Ile Ala Ala 35 40 45 Met Pro Asp Leu Gly Ser Tyr Gln Glu Lys Ala Lys Gln His Ala Gln 50 55 60 Tyr Trp Leu Asp Ile Val Gln Pro Ser Phe Ile Asp Ala Asn Gln Gln 65 70 75 80 Leu Ile Asp Phe Gln Gln Lys Phe Gln Asn Tyr Tyr Asp Lys Leu Met 85 90 95 Glu Leu Ala Lys Lys Met Gly Thr Asp Glu Gln Ala Gln Gln Glu Phe 100 105 110 Ile Ala Gly Ile Thr Lys Leu Gln Ile Ser Leu Ser Asp His Gln Asn 115 120 125 Glu Val Gln Thr Met Ala Ser Asn Leu Gln Glu Phe Gln Lys Asn Phe 130 135 140 Gly Ala Asp Ala Gln Lys Phe Ile Asp Val Ala Lys Thr Ala Gln Ser 145 150 155 160 Ser Leu Ala Asp Lys Asn Gly Glu Val Ala Lys Leu Thr Thr Gln Leu 165 170 175 Glu Thr Leu Asn Ser Asp Ile Thr Glu Gln Ile Gly Asn Ile Val Lys 180 185 190 Gly Thr Ile Gly Leu Val Ala Gly Ile Gly Ala Ile Thr Phe Gly Thr 195 200 205 Ile Val Leu Phe Gly Thr Ala Gly Val Gly Val Ala Val Ile Ala Pro 210 215 220 Ala Leu Gly Gly Ile Val Ala Gly Thr Thr Gly Leu Val Thr Gly Gly 225 230 235 240 Val Thr Val Gly Phe Ala Ala Lys Lys Leu Glu Asp Lys Arg Lys Glu 245 250 255 Leu Gln Asp Val Val Gln Lys Leu Thr Ser Ala Lys Ala Asp Ala Ala 260 265 270 Ala Leu Thr Leu Leu Thr Gly Gln Ile Asp Thr Phe Lys Lys Thr Leu 275 280 285 Glu Lys Gly Lys Asp Ser Val Glu Asp Phe Gly Thr Ser Cys His Glu 290 295 300 Leu Gln Gln Asn Leu Thr Glu Leu Ser Asn Ser Val Asn Gln Ile His 305 310 315 320 Pro Asp Ser Ala Ile Leu Gln Asn Arg Leu Ala Gln Ile Lys Lys Ser 325 330 335 Val Asp Gly Leu Ala Thr Gln Ala Lys Gln Gln Glu Gln Thr Ile Thr 340 345 350 Asp Ile Ser Tyr Gln 355 <210> 323 <211> 368 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 323 Met Pro Glu Asn Asn Arg Tyr Tyr Ser Ile His Leu Gln Ser Asn Lys 1 5 10 15 Asn Lys Val Trp Asp Val Phe Asn Asn Ala Thr Tyr Asn Asn Ala Gly 20 25 30 Ile Arg Leu Tyr Gly Gln Thr Asn Gly Asp Asn Gln Gln Phe Val Phe 35 40 45 Phe Pro Leu Asp Gly Gly Thr Tyr Ala Ile Val Asn Lys Asn Ser Gly 50 55 60 Lys Pro Val Gly Ile Gly Asp Pro Ile Ile Ile Asp Asp Gly Val Arg 65 70 75 80 Arg Met Thr Ala Phe Asn Asn Glu Gly Leu Arg Gln Thr Ser Trp Thr 85 90 95 Gly Ala Pro Ala Glu Gln Trp Tyr Leu Arg Glu Gln Gly Thr Ser Asn 100 105 110 Tyr Glu Phe Val Asn Gln Gly Tyr Gly Lys Val Ala Ser Tyr Ala Trp 115 120 125 Met Gly Thr Leu Ala Glu Asn Trp Glu Tyr Val Asp Leu Asp Asn Ser 130 135 140 Asn Pro Thr Asp Gly Asp Arg Val Phe Tyr Val Ser Ala Gly Gln Val 145 150 155 160 Asn Lys Gly Asn Val Pro Phe His Gly Thr Phe Ser Leu Pro Gln Leu 165 170 175 Pro Ala Thr Gly Thr Arg Pro Asp Ala Pro Ser Tyr Thr Gly Gly Ile 180 185 190 Asp Gln Gln Leu Pro Gln Thr Ser Asn Ser Val Val Val Gly Ala Ser 195 200 205 Leu Ile Pro Cys Ile Met Val Asn Asp Ser Gln Thr Ser Asp Tyr Thr 210 215 220 Lys Ile His Asn Ser Pro Tyr Tyr Thr Leu Val Lys Glu Glu Tyr Trp 225 230 235 240 Asp Lys Ala Ala Ser Thr Val Leu Thr Pro Gly Ala Thr Gln Ser Ile 245 250 255 Ser Phe Lys Thr Gly Met Thr Ser Thr Asp Gln Gln Lys Met Thr Glu 260 265 270 Thr Leu Ser Met Lys Ile Gly Ala Asp Phe Gly Leu Lys Phe Gly Asp 275 280 285 Gln Thr Ala Ser Leu Lys Ala Glu Ile Ser Lys Thr Leu Gln Thr Glu 290 295 300 Ile Ser Thr Ser Asn Thr Glu Val Thr Glu Asp Thr Val Thr Thr Ser 305 310 315 320 Leu Thr Gly Glu Ala Gly Lys Thr Ser Gly Tyr Thr Leu Tyr Gln Leu 325 330 335 Ala Thr Lys Tyr Thr Leu Lys Arg Ala Asp Gly Ser Ala Val Ser Gly 340 345 350 Ser Trp Thr Val Lys Asn Asn Lys Val Thr Val Leu Arg Lys Thr Pro 355 360 365 <210> 324 <211> 354 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 324 Met Pro Asn Leu Glu Lys Gly Ile Ala Tyr Asn Ile Ala Leu Gly Thr 1 5 10 15 Asp Pro Ser Leu Val Phe Asp Ile Leu Gly Asn Ser Thr Glu Phe Gly 20 25 30 Ser Ile Val Gly Leu Tyr Ala Lys Gly Gln Asn Ser Ile Asn Gln Gln 35 40 45 Phe Phe Phe Phe Glu Leu Asp Gly Gly Arg Met Ala Ile Val Pro Arg 50 55 60 Asn Ser Gly Arg Pro Leu Glu Pro Gly Phe Gly Ala Thr Pro Asp Thr 65 70 75 80 Leu Ile Val Gln Gly Glu Trp Thr Gly Leu Ser Ser Gln Gln Trp Gly 85 90 95 Leu Gln Asp Lys Thr Ala Ser Ser Val His Ile Phe Asn Gln Ser Asn 100 105 110 Gly Leu Val Val Ser Tyr Gly Arg Asn Asp Gln Asp Gln Phe Pro Glu 115 120 125 Leu Asn Thr Pro Asn Pro Ser Gly Pro Ala Pro Glu Arg Ala Trp Tyr 130 135 140 Leu Glu Pro Ala Tyr Gln Ala Ile Leu Pro Asn Phe Val Pro Thr Thr 145 150 155 160 Ser Ile Tyr Ser Pro Pro Gln Tyr Ser Ser Gly Ile Tyr Glu Val Leu 165 170 175 Pro Asp Gln Ser Glu Val Ala Thr Val Ser Asn Ala Leu Ile Pro Cys 180 185 190 Ile Leu Val Asn Asp Gly Ala Leu Ser Pro Glu Thr Lys Val Gln Gln 195 200 205 Ser Pro Tyr Tyr Leu Leu Ile Lys Gln Gln Phe Trp Gln Lys Ala Ala 210 215 220 Phe Gly Thr Val Ser Pro Asn Ser Ile Arg Glu Phe Ser Phe Lys Ala 225 230 235 240 Gly Thr Thr Phe Glu Asp Gln Lys Ser Met Ser Asp Thr Ile Asn Met 245 250 255 Thr Val Gly Gly Asp Phe Gly Leu Gln Phe Asn Glu Val Ser Thr Asn 260 265 270 Ala Lys Phe Gly Ile Ser Gln Gln Ile Gln Thr Ala Val Ser Thr Thr 275 280 285 Asn Glu Glu Leu Ser Glu Leu Thr Glu Thr Leu Ser Tyr Asn Asn Ile 290 295 300 Gln Lys Asp Thr Leu Val Gly Val Ser Ile Tyr Gln Leu Val Thr Arg 305 310 315 320 Tyr Val Leu Tyr Arg Ala Asn Gly Ser Leu Val Ala Gln Pro Trp Lys 325 330 335 Phe Ile Asp Asn Ala Ser Ala Val Thr Val Ile Thr Glu Gln Pro Ile 340 345 350 Gly Val <210> 325 <211> 406 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 325 Met Lys Ser Ile Ser Lys Lys Val Met Ala Gly Leu Gly Val Gly Ala 1 5 10 15 Met Ser Leu Ser Ile Trp Ala Pro Ser Ser Glu Ala Ala Ala Pro Glu 20 25 30 Asn Asn Arg Tyr Tyr Ser Ile His Leu Gln Ala Asn Pro Asn Ile Ala 35 40 45 Trp Asp Val Tyr Lys Gln Trp Glu Ser Asp Asn Ala Gly Met Arg Leu 50 55 60 Phe Asn Asn Gly Phe Gln Asp Asn Glu Glu Phe Val Phe Phe Gln Leu 65 70 75 80 Asp Gly Gly Ser Tyr Ala Ile Val Asn Lys Asn Ser Gly Lys Pro Val 85 90 95 Gly Ile Gly Asp Ala Phe Ile Trp Thr Asp Gly Val Arg Asp Phe Pro 100 105 110 Ala Leu Asn Asn Gln Thr Leu Lys Gln Thr Asn Trp Thr Gly Ser Pro 115 120 125 Asn Glu Gln Trp Tyr Leu Arg Asp Lys Gly Asn Asn Asn Tyr Glu Ile 130 135 140 Val His Gln Gly Thr Gly Lys Val Ala Ser His Ala Trp Asn Gln Ile 145 150 155 160 His Gly Pro His Ser Ala Glu Tyr Val Asp Leu Asp Asp Ser Asn Pro 165 170 175 Ser Asp Pro His Arg Val Phe Asn Ile Ala Lys Asn Pro Leu Asn Ala 180 185 190 Leu Gly Pro Glu Phe Pro Ile Pro Gly Phe Asp His Gly Thr Phe Ser 195 200 205 Leu Pro Thr Leu Pro Ala Val Gly Thr Arg Pro Lys Ala Pro Asp Tyr 210 215 220 Asp Lys Thr Gly Gly Ile Asp Gln Gln Leu Ser Glu Thr Ser Glu Ser 225 230 235 240 Ala Val Val Gly Ala Ser Leu Ile Pro Cys Ile Met Val Lys Asp Asn 245 250 255 Ser Ala Ser Asp Lys Thr Lys Ile His Asn Ser Pro Tyr Tyr Val Leu 260 265 270 Glu Lys Glu Glu Tyr Trp Glu Lys Val Arg Ser Glu Ile Val Ser Ala 275 280 285 Gly Gly Thr Ser Lys Tyr Thr Val Lys Arg Gly Ile Ser Thr Thr Asp 290 295 300 Gln Gln Lys Met Thr Glu Thr Leu Gly Met Ser Phe Gly Phe Asp Leu 305 310 315 320 Gly Leu Lys Phe Gly Asp Ser Ser Leu Ala Ile Lys Ser Ser Val Ser 325 330 335 Lys Thr Leu Gln Thr Glu Val Ser Lys Ser Ser Thr Glu Thr Lys Glu 340 345 350 Glu Thr Lys Asp Lys Thr Phe Val Ser Gln Ser Asn Lys Asn Thr Gly 355 360 365 Leu Thr Val Tyr Gln Leu Val Thr Arg Tyr Thr Leu Lys Arg Thr Asp 370 375 380 Gly Ser Thr Val Ser Pro Ser Trp Ser Ile Arg Asn Asp Glu Gln Thr 385 390 395 400 Leu Asp Arg Thr Ile Asn 405 <210> 326 <211> 935 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 326 Met Ala Phe Asp Ile Gly Ser Phe Tyr Arg Ile Asn Ser Lys Leu Ser 1 5 10 15 Gly Lys Val Phe Asp Ile Gln Ala Gln Ser Thr Ala Ser Asn Ala Val 20 25 30 Val Val Gln Asn Asp Trp His Asp Arg Asp Ser Gln Lys Phe Ile Phe 35 40 45 Tyr Pro Leu Asn Asn Gly Tyr Tyr Thr Val Ile Asn Lys Asn Ser Gly 50 55 60 Lys Val Phe Asp Ile Arg Ala Gln Ser Thr Ala Ser Asn Ala Glu Val 65 70 75 80 Val Gln Asn Asp Trp His Asp Arg Asp Ser Gln Tyr Phe Phe Thr His 85 90 95 Gln Gln Glu Ser Gly Phe Phe Ser Val Gln Ser Arg Leu Ser Gly Lys 100 105 110 Val Phe Asp Ile Arg Ala Gln Ser Thr Ala Ser Asn Ala Val Val Val 115 120 125 Gln Asn Asp Trp His Asp Arg Asp Ser Gln Lys Phe Ser Phe Ser Pro 130 135 140 Val Glu Ser Ile Ser Val Pro Ser Ile Gln Thr Gln Pro Leu Pro Pro 145 150 155 160 Pro Pro Phe Tyr Asn Gly Ile Asn Asp Ile Leu Pro Asp Arg Thr Glu 165 170 175 Pro Val Val Thr Asn Tyr Thr Leu Ala Pro Cys Ile Ala Val Asp Asp 180 185 190 Pro Tyr Tyr Asn Asp Gln Gln Lys Ile Gln Thr Gly Asn Glu Tyr Tyr 195 200 205 Leu Tyr Val Arg Glu Gln Tyr Trp Gln Arg Val Phe Ser His Val Leu 210 215 220 Val Pro Gly Glu Ser Tyr Thr Tyr Ser Gln Thr Ser Gly Met Thr Thr 225 230 235 240 Thr Asp Gln Asn Thr Val Thr Asn Thr Val Ser His Ser Ile Gly Ala 245 250 255 Asp Val Gly Phe Ser Phe Lys Gln Gly Ser Leu Ser Ala Gly Leu Ser 260 265 270 Tyr Gln Tyr Thr Gln Glu Leu Ser Val Thr Glu Ser His Thr Glu Glu 275 280 285 Leu Leu Thr Ser Thr Thr Lys Thr Phe Glu Ile Asn Asn Asn Ser Arg 290 295 300 Glu Pro Val Ala Tyr Ser Gln Tyr Leu Leu Val Ser Glu Tyr Tyr Val 305 310 315 320 Arg Arg Ala Asp Gly Thr Ile Val Asn Asp Arg Trp Ala Val Ser Asp 325 330 335 Ala Asp Ser Thr Val Thr Val Ser Tyr Pro Ser Asn Val Glu Leu Pro 340 345 350 Ile Leu Glu Leu Asp Ser Gly Phe Val Asp Ala Gln Gln Ala Val Arg 355 360 365 Asn Leu Phe Ala Asp Ala Glu His Ser Arg Leu Lys Ile Asp Thr Thr 370 375 380 Asp Tyr Met Ile Asp Gln Ala Ala Leu Gln Val Glu Gln Leu Ser Asp 385 390 395 400 Glu Ser Asp Glu Leu Glu Lys Met Met Leu Phe Asn Val Val Arg Cys 405 410 415 Ala Lys Gln Val Ser Lys Lys Arg Asn Leu Leu Arg Asp Gly Asp Phe 420 425 430 Glu Ser Pro Asn Trp Gln Asn Pro Glu Gly Gly Trp Gln Ala Ser Tyr 435 440 445 Asn Val Thr Val Leu Ser Asp Asn Pro Ile Phe Lys Gly Asn Tyr Val 450 455 460 Asp Met Pro Gly Ala Asn Ala Arg Asn Gly Ser Ile Thr Pro Thr Tyr 465 470 475 480 Leu Tyr Gln Lys Val Asp Glu Ser Lys Leu Lys Pro Tyr Thr Arg Tyr 485 490 495 Leu Val Arg Gly Phe Val Gly Ser Ser Lys Glu Leu Glu Leu Phe Val 500 505 510 Thr Arg Tyr Gly Lys Glu Val His Asp Lys Met Asn Ile Pro Thr Ser 515 520 525 Pro Met Asn Thr Cys Asn Gln Thr Asp Asn Tyr Ser Leu Gly Tyr Gly 530 535 540 Ser Gly Tyr Thr Met Ser Asn Asp Pro Cys Gln Leu Tyr Pro Thr Asn 545 550 555 560 Pro Met Pro Ser Ser Asn Gly Leu Cys Glu Glu Lys Gln Asn Phe Val 565 570 575 Phe His Ile Asp Val Gly Glu Ile Asn Pro Arg Ala Asp Leu Gly Ile 580 585 590 Gly Val Gly Phe Asn Ile Ser Ser Pro Asp Gly Met Ala Gln Leu Ser 595 600 605 Asn Val Glu Val Ile Glu Ala Asn Pro Leu Thr Gly Glu Ala Leu Ala 610 615 620 Arg Val Lys Lys Arg Glu Gln Lys Trp Arg Arg Glu Met Glu Lys Lys 625 630 635 640 Cys Ala Leu Thr Glu Lys Thr Val Ser Val Ala Thr Gln Ala Val His 645 650 655 Arg Leu Phe Thr Asp Ala Gln Lys Asn Arg Leu Lys Ala Thr Thr Thr 660 665 670 Met Gln Asp Ile Arg Asn Ala Glu Ala Lys Val Lys Ala Ile Pro Phe 675 680 685 Val Tyr Asn Thr Tyr Phe Glu Glu Val Pro Gly Met Asn Asp Ala Ile 690 695 700 Phe Gln Ala Leu Gln Ser Asp Val Tyr Thr Ala Ser Gly Leu Tyr Ile 705 710 715 720 Asp Arg Asn Ile Ile Arg Asn Gly Asp Phe Gly Ser Arg Leu Ser Asn 725 730 735 Trp His Ala Thr Ala Gly Ala Asp Val Gln Asp Arg Asp Gly Arg Ser 740 745 750 His Val Leu Val Ile Ser Asn Trp Ser Ala Asn Val Ser Gln Glu Val 755 760 765 Cys Val Gln Pro Glu Arg Gly Tyr Val Leu Arg Val Thr Ala Arg Lys 770 775 780 Glu Gly Ser Gly Lys Gly Tyr Val Thr Leu Thr Asp Cys Thr Ala Glu 785 790 795 800 Asn Thr Glu Thr Val Thr Phe Thr Ala Asn Glu Asp Val Thr Ile Pro 805 810 815 Arg Pro Pro Val Lys Pro Arg Gln Ser Val Thr Ser Pro Val Cys Asp 820 825 830 Met Ser Arg Tyr Ala Glu Ser Phe Gly Ile Val Pro Asp Asp Thr Asn 835 840 845 Met Met Asn Arg Ser Gln Ala Ser Tyr Gly Thr Ala Ser Cys Ser Cys 850 855 860 Gly Cys Gly Lys Thr Ile Ser Asn Gly Glu Gly Ser Cys Gln Thr Asn 865 870 875 880 Pro Cys Pro Ser Thr Pro Ser Met Pro Ile Gly Asn Gly Pro Ala Ser 885 890 895 Asn Tyr Ile Thr Lys Thr Ile Glu Ile Phe Pro Glu Thr Asn Arg Val 900 905 910 Arg Ile Glu Ile Gly Glu Thr Glu Gly Ser Phe Leu Val Glu Ser Val 915 920 925 Glu Leu Ile Cys Met Glu Glu 930 935 <210> 327 <211> 355 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 327 Met Ala Pro Ala Lys Asn Ala Tyr His Ser Ile His Leu Ala Ala Asn 1 5 10 15 Ala Asn Leu Lys Trp Asp Val Tyr Gly Ser Ser Pro Asn Asp Glu Ala 20 25 30 Gly Ile Ala Leu Tyr Asn Gly Ser Leu Arg Asp Asn Glu Gln Phe Val 35 40 45 Phe Phe Pro Leu Asp Gly Gly Leu Tyr Ala Ile Val Asn Lys Asn Ser 50 55 60 Gly Lys Ala Val Thr Ile Gly Ala Gly Trp Val Gly Asp Asn Ala Phe 65 70 75 80 Ser Tyr Asn Ser Glu Gly Leu Lys Gln Ser Lys Trp Thr Gly Ala Ala 85 90 95 Ala Asn Lys Trp Tyr Leu Arg Asp Lys Gly Asn Asn Asn Tyr Glu Ile 100 105 110 Val Asn Gln Gly Tyr Gly Lys Val Ala Ser Tyr Ala Arg Leu Gly Ile 115 120 125 Thr Gly Pro Gln Tyr Val Asp Leu Asp Asp Ser Asn Pro Ser Asp Asn 130 135 140 Asp Arg Leu Phe His Ile Pro Ala Ala Ala Arg Ser Thr Phe Ser Leu 145 150 155 160 Pro Thr Leu Pro Thr Ile Gly Thr Arg Pro Asp Ala Pro Asn Tyr Thr 165 170 175 Gly Gly Ile Asp Gln Gln Leu Pro Gln Thr Ser Asn Ser Val Val Val 180 185 190 Gly Ala Ser Leu Leu Pro Cys Ile Met Val Asn Asp Ser Gln Val Asp 195 200 205 Asp Tyr Thr Lys Ile His Asn Ser Pro Tyr Tyr Thr Leu Val Lys Glu 210 215 220 Glu Tyr Trp Asp Lys Thr Phe Ser Lys Val Val Gln Pro Gly Leu Ser 225 230 235 240 Glu Ser Tyr Ser Tyr Lys Thr Gly Val Ser Ser Val Asp Gln Gln Lys 245 250 255 Met Thr Asp Thr Leu Ser Met Lys Phe Gly Ala Asp Leu Gly Ile Lys 260 265 270 Phe Gly Asp Val Ser Ala Ser Leu Lys Ser Glu Ile Ser Arg Thr Ile 275 280 285 Gln Thr Glu Ile Ser Thr Thr Asn Ser Glu Ala Thr Glu Glu Thr Arg 290 295 300 Ser Tyr Thr Ala Thr Gly Glu Pro Gly Lys Ala Thr Gly Tyr Thr Gln 305 310 315 320 Tyr Gln Leu Ala Thr Lys Tyr Thr Leu Lys Arg Ala Asp Gly Ser Thr 325 330 335 Val Ser Asp Pro Trp Val Val Lys Asn Asp Lys Ile Thr Val Thr Arg 340 345 350 Lys Thr Ser 355 <210> 328 <211> 369 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 328 Met Thr Phe Lys Val Gly Met Lys Tyr Met Phe Lys Asn Lys Asn Ser 1 5 10 15 Arg Lys Tyr Leu Asp Ile Ser Gly Asn Glu Thr Gly Asn Asn Ala Asn 20 25 30 Val Gln Gln Tyr Glu Tyr Leu Lys Asp Ala Pro Ser Glu Arg Phe Phe 35 40 45 Leu His Pro Leu Asp Asn Asn Tyr Tyr Ala Met Ile Asn Leu Asn Ser 50 55 60 Gly Lys Val Ile Asp Ile Ser Gly Asn Glu Thr Gly Asn Asn Ala Asn 65 70 75 80 Ile Gln Gln Phe Glu Trp Leu Gly Asp Ala Pro Ser Glu Tyr Trp Tyr 85 90 95 Phe His Arg Glu Ala Asp Gly Tyr Tyr Val Ile Glu Ser Lys His Ser 100 105 110 Gly Lys Val Leu Asp Ile Ser Gly Asn Glu Thr Gly Asn Asn Ala Asn 115 120 125 Val Gln Gln Phe Glu Phe Leu Ala Asp Ala Pro Ser Glu Arg Phe Ala 130 135 140 Val Glu Glu Ala Gly Ser Val Ser Leu Pro Ser Ile Asn Thr Gln Pro 145 150 155 160 Leu Ser Pro Val Pro Gln Tyr Glu Thr Ile Asn Asp Gln Leu Pro Glu 165 170 175 Glu Thr Glu Arg Val Val Thr Ala Phe Thr Ile Val Pro Ala Ile Ser 180 185 190 Val Lys Asp Pro His Tyr Gly Gly Asp Thr Ala Lys Gln Ile Lys Glu 195 200 205 Asn Pro Tyr Tyr Met Val Val Lys Lys Gln Trp Trp Lys Lys Gln Glu 210 215 220 Ser Tyr Val Leu Ala Pro Gly Glu Thr Tyr Lys Tyr Thr Ser Lys Thr 225 230 235 240 Gly Ile Lys Val Thr Asp Gln Glu Thr Ala Thr Lys Thr Val Ser Trp 245 250 255 Ser Ile Gly Ala Asp Met Gly Phe Ser Phe Lys Gly Phe Ser Val Gly 260 265 270 Met Ser Ser Gln Tyr Ser Thr Gln Leu Gln Thr Ser Ile Ser His Thr 275 280 285 Thr Glu Gln Leu Lys Glu Glu Thr Trp Asp His Glu Ile Lys Asn Pro 290 295 300 Ser Ser Asn Arg Met Ala Tyr Ser Arg Tyr Ile Leu Thr Thr Glu Tyr 305 310 315 320 Ser Val Gln Arg Lys Asn Gly Thr Ile Val Asn Ser Pro Trp Thr Met 325 330 335 Thr Asp Lys Thr Arg Thr His Ala Val Thr Tyr Pro Asn Ala Glu Glu 340 345 350 Lys Ala Leu Asn Glu Asn Lys Lys Gln Leu Ser Lys Ala Glu Ser Val 355 360 365 Asn <210> 329 <211> 370 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 329 Met Thr Phe Lys Val Gly Thr Lys Tyr Met Phe Lys Asn Lys Asn Ser 1 5 10 15 Arg Lys Tyr Leu Asp Ile Ala Gly Asn Arg Thr Gly Asn Asn Ala Asn 20 25 30 Val Gln Gln Tyr Glu Tyr Leu Glu Lys Ala Asp Ser Glu Arg Phe Phe 35 40 45 Leu His Lys Leu Asp Asp Asp Tyr Tyr Ala Met Ile Asn Leu Asn Ser 50 55 60 Gly Lys Val Ile Asp Ile Ser Gly Asn Glu Thr Gly Asn Asn Ala Asn 65 70 75 80 Ile Gln Gln Tyr Glu Trp Leu Gly Asp Ala Ser Ser Gln Tyr Trp Lys 85 90 95 Phe Ile Pro Glu Thr Glu Gly Tyr Tyr Val Ile Lys Ser Lys Leu Ser 100 105 110 Gly Lys Val Leu Asp Ile Ser Gly Asn Arg Thr Asp Asn Asn Ala Asn 115 120 125 Val Gln Gln Tyr Glu Tyr Leu Glu Lys Ala Asp Ser Glu Arg Phe Ala 130 135 140 Val Glu Glu Ala Gly Ser Val Pro Leu Pro Ser Ile Asp Lys Lys Pro 145 150 155 160 Leu Ser Pro Val Pro Gln Tyr Lys Thr Ile Asn Asp Gln Leu Pro Glu 165 170 175 Glu Thr Glu His Val Val Arg Ala Phe Ala Arg Val Pro Ala Ile Ser 180 185 190 Val Lys Asp Pro His Tyr Gly Gly Asp Thr Ala Lys Gln Ile Lys Glu 195 200 205 Asn Pro Tyr Tyr Met Val Val Lys Lys Gln Trp Trp Lys Lys Gln Gln 210 215 220 Ser Tyr Val Leu Ala Pro Gly Glu Thr Tyr Lys His Thr Val Arg Thr 225 230 235 240 Gly Ile Lys Val Ile Asp Gln Glu Thr Ala Thr Lys Thr Val Ser Trp 245 250 255 Ser Ile Gly Ala Asp Met Gly Leu Asp Phe Lys Gly Phe Ser Ala Gly 260 265 270 Met Ser Ser Gln Tyr Ser Glu Gln Leu Glu Thr Thr Ile Ser His Thr 275 280 285 Thr Glu Gln Leu Lys Glu Glu Ile Met Asp His Glu Ile Arg Asn Thr 290 295 300 Thr Thr Asp Asn Met Ala Tyr Ser Arg Tyr Ile Leu Val Thr Glu Tyr 305 310 315 320 Ser Val Ile Arg Pro Lys Asp Gly Ser Thr Val Asn Ser Ser Trp Thr 325 330 335 Met Thr Asp Lys Asn Asn Ala His Ala Val Tyr Phe Pro Lys Ser Ile 340 345 350 Gly Asn Leu Leu Asn Glu Ser Thr Lys Gln Leu Ser Lys Thr Glu Lys 355 360 365 Val Lys 370 <210> 330 <211> 377 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 330 Met Ala Ser Pro Glu Lys Asn Arg Tyr Tyr Ser Ile His Leu Lys Ala 1 5 10 15 Asn Pro Lys Leu Ala Trp Asp Val Ser Gly Asn Ser Leu Asp Asn Asp 20 25 30 Arg Ala Ile Val Leu Trp Asn Thr Ala Ser Arg Gly Asp Asn Glu Gln 35 40 45 Phe Val Phe Phe Pro Leu Asp Gly Gln Asn Tyr Ala Ile Val Asn Lys 50 55 60 Asn Ser Gly Lys Pro Val Thr Phe Gly Ala Gly Ala Leu Leu Glu Gly 65 70 75 80 His Asn Gly Ile Met Asp Gly Gln Gly Leu Lys Gln Lys Ser Trp Thr 85 90 95 Gly Ala Ala Thr Glu Gln Trp Tyr Leu Arg Asp Gln Gly Ser Asn Asn 100 105 110 Tyr Glu Ile Val Asn Gln Gly Asn Gln Lys Val Ala Ser Tyr Gly Trp 115 120 125 Gln Gly Ser Leu Ala Asp Tyr Ala Glu Tyr Val Lys Leu Asp Glu Ser 130 135 140 Lys Pro Ser Asp Ser Asn Arg Val Phe Asn Ile Ala Lys Asn Gly Phe 145 150 155 160 Gly Gly Val Gly Gly Asp Ile Gln Ile Pro Gly Phe Asn Leu Asp Tyr 165 170 175 Gly Thr Phe Ser Leu Pro Thr Leu Pro Ala Thr Gly Thr Arg Pro Ala 180 185 190 Ala Pro Asp Tyr Thr Thr Ala Asp Pro Asn Gln Gln Leu Pro Gln Ala 195 200 205 Ser Asn Ser Val Val Val Gly Ala Ser Leu Val Pro Cys Ile Met Val 210 215 220 Asn Asp Ser Gln Thr Ser Asp Tyr Thr Lys Ile His Asn Ser Pro Tyr 225 230 235 240 Tyr Thr Leu Val Lys Glu Glu Tyr Trp Asp Lys Ala Ala Ser Thr Val 245 250 255 Leu Thr Pro Gly Ala Thr Gln Ser Val Ala Phe Lys Thr Gly Met Ser 260 265 270 Ser Ser Asp Gln Gln Lys Met Thr Glu Thr Leu Ser Met Lys Val Gly 275 280 285 Ala Asp Phe Gly Leu Lys Phe Gly Asp Lys Thr Ala Ala Leu Lys Ala 290 295 300 Glu Ile Thr Lys Thr Leu Gln Thr Glu Thr Ser Thr Thr Asn Thr Glu 305 310 315 320 Leu Ser Glu Asp Thr Val Thr His Asn Phe Lys Asp Glu Val Gly Lys 325 330 335 Asp Thr Gly Tyr Thr Leu Tyr Gln Leu Ala Thr Lys Tyr Thr Leu Lys 340 345 350 Arg Ala Asp Gly Ser Val Val Ser Gly Ser Trp Thr Val Lys Asn Asn 355 360 365 Lys Ile Thr Lys Val Ser Lys Ser Lys 370 375 <210> 331 <211> 463 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 331 Met Glu Glu Lys Asp Lys Asn Ala Thr Gln Gln Gln Asn Thr Val Gln 1 5 10 15 Gln Lys Asp Ala Gly Thr Tyr Tyr Glu Gly Glu Gln Lys Glu Leu Asn 20 25 30 Pro Leu Ala Gln Leu Asp Lys Trp Thr Gln Asp Leu Gly Lys Ala Ser 35 40 45 Gly Ala Gly Asp Tyr Lys Thr Thr Leu Gly Met Val Glu Lys Leu Leu 50 55 60 Pro Thr Ile Tyr Lys Asp Leu Asn Ser Gly Asn Phe Asn Asn Thr Ala 65 70 75 80 Arg Ser Phe Thr Met Leu Ser Thr Ala Leu Ile Pro Tyr Gly Gly Ala 85 90 95 Phe Ile Ser Pro Ile Val Gly Leu Ile Trp Pro Glu Asn Thr Thr Ala 100 105 110 Gln Asp Ala Lys Leu Gln Lys Met Val Glu Gly Leu Thr Ser Met Met 115 120 125 Gly Gln Lys Ile Asp Asp Tyr Asp Leu Ala Lys Leu Lys Gln Lys Thr 130 135 140 Asp Ala Leu Thr Asp Thr Leu Lys Lys Phe Gln Asn Ser Val Asn Asn 145 150 155 160 Lys Pro Gln Ser Glu Ser Tyr Tyr Asp Asn Ile Gln Thr Ala Asn Val 165 170 175 Thr Tyr Ala Asp Tyr Ile Asn Thr Lys Phe Glu Glu Ile Ile Lys Glu 180 185 190 Ser Gln Thr Pro Gly His Gln Ile Pro Glu Leu Pro Ile Phe Thr Val 195 200 205 Ile Ala Thr Ala His Leu Gln Phe Leu His Phe Ile Glu Glu Asn Ala 210 215 220 Val Lys Asn Pro Arg Ile Lys Met Asp Pro Glu His Leu Asn Arg Tyr 225 230 235 240 Phe Pro Lys Phe Lys Asp Thr Ala Glu Lys Tyr Arg Lys Tyr Ile Asn 245 250 255 Asn Val Asn His Asp Ala Gln Gln Trp Leu Tyr Asp Phe Thr Gly Gly 260 265 270 Gly His Ile Lys Ala Asn Asn Pro Ala His Ile Glu Ala Met Asn Lys 275 280 285 Ile Ala Asp Leu Thr Lys Gln Thr Ser Asp Asn Glu Ala Phe Leu Leu 290 295 300 Ala Ser Asn Pro Pro Ser Ala Gly Asp Lys Thr Gly Leu Val Lys Asp 305 310 315 320 Gly Asp Lys Trp Asn Tyr Tyr Ser Pro Arg Asp Gly Phe Glu Asn Thr 325 330 335 Gln His Gln Lys Phe Asn Lys Gly Ser Leu Val Thr Gly Pro Leu Asp 340 345 350 Ile Asp Gly Arg Thr Tyr Leu Phe Ser Phe Glu Glu Gly Met Lys Asn 355 360 365 Ser Ala Gly Lys Lys Phe Asn Lys Gly Asp Met Phe Thr Gly Trp Tyr 370 375 380 Asn Asp Ala Gly Val Trp Ser Tyr Tyr Lys Pro Glu Ser Gly Val Met 385 390 395 400 Ala Thr Gly Trp Gln Asn Ile Ser Gly Lys Trp Tyr Tyr Phe Ala Thr 405 410 415 Ala Tyr Gln Glu Phe Asn Gly Gly Ala Phe Ile Ser Lys Gly Asp Met 420 425 430 Ile Lys Gly Lys Thr Val Glu Ile Ser Gly Lys Leu Tyr Thr Phe Asp 435 440 445 Glu Asn Gly Ala Cys Leu Asn Pro Asp Gly Lys Pro Ile Ala Lys 450 455 460 <210> 332 <211> 375 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 332 Met Ser Asn Glu Ile Lys Asn Asn Glu Asp Met Asn Lys Pro Met Ile 1 5 10 15 Asn Asn Glu Asp Ser Ile Gln Ser Glu Ala Lys Ala Ser Lys Gly Leu 20 25 30 Ile Ala Phe Pro Asp Phe Asn Tyr Tyr Asn Ile Arg Thr Phe Val Gly 35 40 45 Lys Tyr Ala Asp Val Thr Gly Gly Ala Gly Asn Gly Arg Pro Val Val 50 55 60 Gln Tyr His Pro Asn Gly Ser Asp Asn Gln Lys Phe Leu Ile Phe Thr 65 70 75 80 Leu Asp Asn Gly Tyr Ser Val Ile Ala Val Lys His Ser Gly Lys Val 85 90 95 Leu Asp Leu Ala Tyr Asn Ser Ser Gly Asp Arg Leu Ile Gln Tyr Asp 100 105 110 Phe Asn Asn Gly Asp Ile Gln Lys Phe Ala Ile Glu Asn Asn Gly Ser 115 120 125 Ile Arg Val Lys Ile Asn Asn Gln Val Trp Asp Val Tyr Arg Gly Glu 130 135 140 Thr Trp Asp Asn Ala Pro Ile Val Gly Tyr His Tyr Gln Gly Ser Gln 145 150 155 160 Asn Gln Lys Phe Ser Leu Val Lys Asn Gly Val Val Ser Ile Thr Arg 165 170 175 Pro Gln Met Gly Thr Leu Pro Pro Ala Pro Asp Phe Lys Thr Asn Asp 180 185 190 Leu Asn Glu Val Leu Pro Glu Lys Thr Asp Pro Val Asn Thr Lys Val 195 200 205 Thr Phe Ile Pro Tyr Phe Met Ile Lys Asp Pro Ser Tyr Asn His Gln 210 215 220 Gln Gln Met Gln Leu Ser Pro Tyr Tyr Gln Leu Val Arg Arg Gln Tyr 225 230 235 240 Trp Glu Lys Lys Thr Gln Arg Ile Leu Gly Pro Ser Asp Lys Tyr Glu 245 250 255 Tyr Ser Gln Thr Val Gly Val Ser Arg Thr Asp Gln Thr Ser Met Thr 260 265 270 Lys Thr Thr Glu Ile Ser Ile Gly Leu Asp Leu Gly Phe Met Phe Lys 275 280 285 Gly Phe Ser Ala Gly Leu Ser Thr Ser Ile Thr Glu Thr Leu Ser Val 290 295 300 Thr Lys Ser Thr Ser Asn Thr Glu Ser Thr Ala Thr Thr Gln Ile Val 305 310 315 320 Thr Tyr Ser Asn Pro Phe Thr Tyr Ser Ile Ala Arg Ala Asn Tyr Met 325 330 335 Leu Ile Asp Glu Tyr Tyr Ile Thr Arg Ala Asn Gly Glu Lys Ile Val 340 345 350 Val Asp Asn Ala Thr Tyr Trp Arg Val Pro Asn Pro Glu Arg Thr Val 355 360 365 Ala Arg Ile Ile Pro Arg Asn 370 375 <210> 333 <211> 514 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 333 Met Glu Glu Lys Ala Thr Glu Ala Gln Gln Ala Ala Met Asp Ser Leu 1 5 10 15 Gly Val Gly Gly Gly Ala Ser Thr Asp Asp Ala Phe Lys Ala Ala Gly 20 25 30 Glu Ala Leu Lys Glu Val Ala Lys Leu Lys Lys Asp Gly Lys Asn Lys 35 40 45 Phe Thr Gln Glu Ala Gln Asp Thr Ile Thr Leu Leu Gly Lys Ala Ala 50 55 60 Pro Ile Met Tyr Ala Asp Ala His Ala Ser Arg Glu Ser Phe Asn Asn 65 70 75 80 Thr Leu Arg Thr Leu Ser Leu Gly Val Leu Asp Tyr Phe Pro Tyr Gly 85 90 95 Lys Ile Ala Ile Ser Pro Ile Leu Gly Leu Leu Trp Pro Glu Ile Gly 100 105 110 Asn Lys Asn Lys Asn Gln Phe Asp Ser Leu Met Lys Asp Met Lys Ile 115 120 125 Leu Val Lys Glu Gly Ile Glu Thr Tyr Asp Leu Ser Gly Leu Lys Gln 130 135 140 Asn Ile Ile Ser Leu Lys Thr Gln Met Gln Thr Phe Glu Lys Leu Val 145 150 155 160 Asn Ser Asn Thr Leu Thr Glu Gly Leu Tyr Ser Ala Gly Ser Asp Glu 165 170 175 Glu Ser Ala Arg Thr Ala Ala Gln Ile Leu Gln Asp Thr Phe His Asn 180 185 190 Leu Ile Asn Asp Cys Gln Lys Asp Asn Leu Asp Thr Ala Glu Leu Pro 195 200 205 Lys Tyr Thr Thr Ile Ala Thr Ile His Leu Leu Phe Leu Asn Tyr Met 210 215 220 Glu Lys Asn Trp Ser Ser Pro Gln Leu Gln Tyr Pro Lys Ser Thr Phe 225 230 235 240 Asp Lys Ile Phe Ala Asp Asp Ile Lys Asn Ala Ala Gln Thr Tyr Met 245 250 255 Asp Tyr Ile Gln Lys Thr Tyr Thr Ser Gly Asn Ser Gln Phe Val Ser 260 265 270 Lys Leu Lys Asp Val Val Gly Tyr Glu Ser Ser Phe Pro Gln Gln Thr 275 280 285 Gln Arg Asp Leu Phe Lys Lys Tyr Ser Asp Leu Ser Lys Thr Val Ala 290 295 300 Ala Met Glu Ser Gly Lys Asp Asn Thr His Thr Pro Ala Val Ser Leu 305 310 315 320 His Thr Met Lys Glu Arg Leu Asn Glu Ala Glu Lys Asn Tyr Asn Asp 325 330 335 Tyr Lys Asn Leu Val Thr Ile Gln Asp Asn Tyr Tyr Asn Asn Thr Ile 340 345 350 Gly Asn Lys Ala Phe Asp Gly Ile Leu Arg Ala Val Leu Gly Thr Trp 355 360 365 Lys Lys Ala Glu Asn Gly Lys Trp Ile Phe Val Asp Ser Ala Gly His 370 375 380 Lys Lys Ile Asp Trp Leu His Phe Thr Thr Thr Tyr Phe Tyr Leu Ala 385 390 395 400 Pro Ser Gly Gly Thr Glu Asn Ser Asp His Val Lys Phe Thr Glu Gly 405 410 415 Glu Met Val Thr Asp Trp Val Lys Ile Arg Ala Gln Trp Tyr Tyr Phe 420 425 430 Ser Pro Ser Glu Gly Thr Lys Asn Ser Gly Gln Lys Lys Phe Ala Glu 435 440 445 Gly Glu Met Met Thr Gly Trp Val Glu Ile Ala Asp Lys Lys Pro Asn 450 455 460 Asp Arg Pro Gly Glu Arg Thr Gly Thr Lys His Trp Tyr Tyr Leu Asn 465 470 475 480 Pro Glu Asn Gly Ser Met Ile Gln Asp Lys Lys Glu Val Gln Ile Asp 485 490 495 Glu Lys Lys Tyr Asp Phe Asp Ser Asn Gly Val Cys Ile Thr Pro Lys 500 505 510 Gly Tyr <210> 334 <211> 359 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 334 Met Ala Thr Pro Glu Lys Asn Gly Tyr Tyr Ser Ile His Leu Ala Ser 1 5 10 15 Asn Thr Trp Lys Lys Trp Asp Val Ala Val Ala Ser Leu Asp Asn Gly 20 25 30 Ala Gly Ile Leu Leu Tyr Asp Val Ser Gly Lys Ile Pro Asp Asn Gln 35 40 45 Gln Phe Ala Phe Phe Pro Leu Asp Gly Gly Thr Tyr Ala Ile Val Asn 50 55 60 Lys Asn Ser Gly Lys Pro Val Thr Ile Gly Asp Gly Val Trp Pro Met 65 70 75 80 Asp Gly Leu Gly Gly Asn Ser Gly Ala Leu Lys Gln Asn Asn Trp Thr 85 90 95 Gly Asn Ala Asn Glu Lys Trp Tyr Leu Arg Asp Leu Gly Gly Asn Asp 100 105 110 Phe Glu Ile Val Asn Gln Gly Thr Gly Lys Val Ala Ser Tyr Ala Trp 115 120 125 Val Gly Asp Leu Val Arg His Phe Glu Tyr Val Asp Leu Asp Asn Ala 130 135 140 Asn Pro Ser Asp Arg Asp Arg Val Phe His Ile Pro Ala Ala Arg Ser 145 150 155 160 Thr Leu Thr Val Pro Thr Leu Pro Ala Thr Gly Thr Arg Pro Val Ala 165 170 175 Pro Asn Tyr Thr Gly Gly Ile Asp Glu Gln Leu Pro Gln Thr Ser Lys 180 185 190 Ser Val Ile Val Gly Ala Ser Leu Ile Pro Cys Ile Met Val Lys Asp 195 200 205 Ser Gln Thr Asn Asp Tyr Thr Lys Ile His Asn Ser Pro Tyr Tyr Thr 210 215 220 Leu Val Lys Glu Glu Tyr Trp Asp Lys Thr Phe Ser Lys Val Ile Gln 225 230 235 240 Pro Gly Leu Ser Glu Thr Tyr Ser Tyr Lys Thr Gly Val Ser Ser Val 245 250 255 Asp Gln Gln Lys Met Thr Asp Thr Leu Ser Met Lys Phe Gly Ala Asp 260 265 270 Phe Gly Ile Lys Phe Gly Asp Ala Ser Ala Ser Leu Lys Ser Glu Ile 275 280 285 Ser Arg Thr Ile Gln Thr Glu Ile Ser Thr Thr Asn Ser Glu Ala Thr 290 295 300 Glu Glu Thr Arg Ser Tyr Thr Ala Thr Gly Glu Pro Gly Lys Ala Thr 305 310 315 320 Gly Tyr Thr Gln Tyr Gln Leu Ala Thr Lys Tyr Thr Leu Lys Arg Ala 325 330 335 Asp Gly Ser Ile Val Ser Asp Pro Trp Val Val Lys Asn Asp Lys Ile 340 345 350 Thr Val Thr Arg Lys Thr Leu 355 <210> 335 <211> 369 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 335 Met Thr Phe Lys Val Gly Met Lys Tyr Met Phe Lys Asn Lys Asn Ser 1 5 10 15 Arg Lys Tyr Leu Asp Ile Ser Gly Asn Gln Thr Gly Asn Asn Ala Asn 20 25 30 Val Gln Gln Tyr Glu Tyr Leu Glu Asn Ala Pro Ser Glu Arg Phe Phe 35 40 45 Leu His Pro Leu Asp Asn Asn Tyr Tyr Ala Met Ile Asn Leu Asn Ser 50 55 60 Gly Lys Val Ile Asp Ile Ser Gly Asn Gln Thr Gly Asn Asn Ala Asn 65 70 75 80 Ile Gln Gln Phe Glu Trp Leu Gly Asp Ala Pro Ser Glu Tyr Trp Tyr 85 90 95 Phe His Arg Glu Ala Asp Gly His Tyr Val Ile Glu Ser Lys Leu Ser 100 105 110 Gly Lys Val Leu Asp Ile Ala Gly Asn Ser Thr Ala Asn Asn Ala Asn 115 120 125 Val Gln Gln Phe Glu Phe Leu Ala Asp Ala Pro Ser Glu Arg Phe Ala 130 135 140 Val Glu Glu Ala Gly Ser Val Ser Leu Pro Ser Ile Asn Thr Gln Pro 145 150 155 160 Leu Ser Pro Val Pro Gln Tyr Glu Thr Ile Asn Asp Gln Leu Pro Glu 165 170 175 Glu Thr Glu Arg Val Val Thr Ala Phe Thr Ile Val Pro Ala Ile Ser 180 185 190 Val Lys Asp Pro His Tyr Gly Gly Asp Thr Ala Lys Gln Ile Lys Glu 195 200 205 Asn Pro Tyr Tyr Met Val Val Lys Lys Gln Trp Trp Lys Lys Gln Glu 210 215 220 Ser Tyr Val Leu Ala Pro Gly Glu Thr Tyr Lys Tyr Thr Ser Lys Thr 225 230 235 240 Gly Ile Lys Val Thr Asp Gln Glu Thr Ala Thr Lys Thr Val Ser Trp 245 250 255 Ser Ile Gly Ala Asp Met Gly Phe Ser Phe Lys Gly Phe Ser Val Gly 260 265 270 Met Ser Ser Gln Tyr Ser Thr Gln Leu Gln Thr Ser Ile Ser His Thr 275 280 285 Thr Glu Gln Leu Lys Glu Glu Thr Trp Asp His Glu Ile Lys Asn Pro 290 295 300 Ser Ser Asn Arg Met Ala Tyr Ser Arg Tyr Ile Leu Thr Thr Glu Tyr 305 310 315 320 Ser Val Gln Arg Lys Ser Gly Thr Ile Val Asn Ser Pro Trp Thr Met 325 330 335 Thr Asp Lys Thr Arg Thr His Ala Val Thr Tyr Pro Asn Ala Glu Glu 340 345 350 Lys Ala Leu Asn Glu Asn Thr Lys Gln Leu Ser Lys Ala Glu Ser Val 355 360 365 Asn <210> 336 <211> 373 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 336 Met Gly Lys Ser Met Ile Phe Lys Val Gly Met Lys Tyr Arg Phe Arg 1 5 10 15 Asn Lys Asn Ser Gly Lys Tyr Leu Asp Ile Ala Gly Asn Gln Thr Gly 20 25 30 Asn Asn Ala Asn Val Gln Gln Tyr Glu Leu Val Lys Asp Leu Pro Ser 35 40 45 Glu Gln Phe Phe Leu His Pro Leu Asp Asn Asn Tyr Tyr Ala Ile Ile 50 55 60 Asn Val Asn Ser Gly Lys Val Leu Asp Ile Ala Gly Asn Gln Thr Gly 65 70 75 80 Asn Asn Ala Asn Ile Gln Gln Phe Glu Trp Arg Gly Asp Leu Pro Ser 85 90 95 Glu Tyr Trp Tyr Phe His Leu Glu Glu Asp Gly Tyr Tyr Val Ile Glu 100 105 110 Ser Lys His Ser Gly Lys Val Leu Asp Ile Ala Gly Asn Gln Thr Gly 115 120 125 Asn Asn Ala Asn Val Gln Gln Tyr Glu Tyr Ile Lys Asn Leu Pro Ser 130 135 140 Glu Arg Phe Ala Ala Glu Glu Val Glu Ser Val Ser Leu Pro Ser Ile 145 150 155 160 Ser Thr Gln Pro Leu Ser Pro Val Pro Gln Tyr Glu Thr Ile Asn Asp 165 170 175 Gln Leu Pro Lys Glu Thr Glu His Val Val Thr Ala Phe Thr Ile Val 180 185 190 Pro Ala Ile Ser Val Arg Asp Pro Leu Tyr Gly Gly Asp Thr Ala Lys 195 200 205 Gln Ile Lys Glu Asn Pro Tyr Tyr Met Val Val Lys Lys Gln Trp Trp 210 215 220 Lys Lys Gln Glu Ser Tyr Val Leu Ala Pro Gly Glu Thr Tyr Lys Tyr 225 230 235 240 Thr Ser Lys Thr Gly Met Lys Val Thr Asp Gln Glu Thr Ala Thr Lys 245 250 255 Thr Val Ser Leu Ser Ile Gly Val Asp Met Gly Phe Asn Phe Lys Gly 260 265 270 Val Ser Val Gly Met Ser Thr Gln Tyr Ser Thr Gln Leu Gln Ala Ser 275 280 285 Thr Ser His Thr Thr Glu Gln Leu Lys Glu Glu Thr Trp Asp His Glu 290 295 300 Ile Lys Asn Pro Ser Ser Asn Arg Met Ala Tyr Ser Arg Tyr Ile Leu 305 310 315 320 Thr Thr Glu Tyr Ser Val Glu Arg Lys Asn Gly Thr Ile Val Asn Ser 325 330 335 Pro Trp Thr Met Thr Asp Lys Thr Ser Ala His Ser Val Thr Tyr Pro 340 345 350 Asn Ala Glu Glu Lys Ala Leu Asn Glu Asn Thr Lys Gln Leu Ser Lys 355 360 365 Val Glu Ser Val Asn 370 <210> 337 <211> 369 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 337 Met Ile Phe Lys Val Gly Met Lys Tyr Arg Phe Arg Asn Lys Asn Ser 1 5 10 15 Gly Lys Tyr Leu Asp Ile Ala Gly Asn Gln Thr Gly Asn Asn Ala Asn 20 25 30 Val Gln Gln Tyr Glu Leu Val Lys Asp Leu Pro Ser Glu Gln Phe Phe 35 40 45 Leu His Pro Leu Asp Asn Asn Tyr Tyr Ala Ile Ile Asn Val Asn Ser 50 55 60 Gly Lys Val Leu Asp Ile Ala Gly Asn Gln Thr Gly Asn Asn Ala Asn 65 70 75 80 Ile Gln Gln Phe Glu Trp Arg Gly Asp Leu Pro Ser Glu Tyr Trp Tyr 85 90 95 Phe His Leu Glu Glu Asp Gly Tyr Tyr Val Ile Glu Ser Lys His Ser 100 105 110 Gly Lys Val Leu Asp Ile Ala Gly Asn Gln Thr Gly Asn Asn Ala Asn 115 120 125 Val Gln Gln Tyr Glu Tyr Ile Lys Asn Leu Pro Ser Glu Arg Phe Ala 130 135 140 Ala Glu Glu Val Glu Ser Val Ser Leu Pro Ser Ile Ser Thr Gln Pro 145 150 155 160 Leu Ser Pro Val Pro Gln Tyr Glu Thr Ile Asn Asp Gln Leu Pro Lys 165 170 175 Glu Thr Glu His Val Val Thr Ala Phe Thr Ile Val Pro Ala Ile Ser 180 185 190 Val Arg Asp Pro Leu Tyr Gly Gly Asp Thr Ala Lys Gln Ile Lys Glu 195 200 205 Asn Pro Tyr Tyr Met Val Val Lys Lys Gln Trp Trp Lys Lys Gln Glu 210 215 220 Ser Tyr Val Leu Ala Pro Gly Glu Thr Tyr Lys Tyr Thr Ser Lys Thr 225 230 235 240 Gly Met Lys Val Thr Asp Gln Glu Thr Ala Thr Lys Thr Val Ser Leu 245 250 255 Ser Ile Gly Val Asp Met Gly Phe Asn Phe Lys Gly Val Ser Val Gly 260 265 270 Met Ser Thr Gln Tyr Ser Thr Gln Leu Gln Ala Ser Thr Ser His Thr 275 280 285 Thr Glu Gln Leu Lys Glu Glu Thr Trp Asp His Glu Ile Lys Asn Pro 290 295 300 Ser Ser Asn Arg Met Ala Tyr Ser Arg Tyr Ile Leu Thr Thr Glu Tyr 305 310 315 320 Ser Val Glu Arg Lys Asn Gly Thr Ile Val Asn Ser Pro Trp Thr Met 325 330 335 Thr Asp Lys Thr Ser Ala His Ser Val Thr Tyr Pro Asn Ala Glu Glu 340 345 350 Lys Ala Leu Asn Glu Asn Thr Lys Gln Leu Ser Lys Val Glu Ser Val 355 360 365 Asn <210> 338 <211> 370 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 338 Met Ala Ser Pro Glu Asn Asn Arg Tyr Tyr Ser Val His Leu Lys Ala 1 5 10 15 Asn Arg Asp Lys Val Trp Asp Val Tyr Arg Asn Asn Thr Tyr Asp Asn 20 25 30 Ala Gly Ile Leu Leu Tyr Gly Gln Asn Gly Gln Asp Asn Gln Lys Phe 35 40 45 Val Phe Phe Pro Leu Asp Gly Gly Thr Tyr Ala Ile Val Asn Lys Asn 50 55 60 Ser Gly Lys Pro Val Gly Ile Gly Asp Pro Ile Ala Asn Asp Asp Gly 65 70 75 80 Val Arg Arg Met Thr Leu Phe Asp Asn Glu Gly Leu Arg Gln Glu Ser 85 90 95 Trp Thr Gly Ala Thr Asp Gln Gln Trp Tyr Leu Arg Asp Gln Gly Gly 100 105 110 Ser Asn Tyr Glu Ile Val Asn Gln Gly Tyr Gly Lys Val Ala Ser Tyr 115 120 125 Ala Trp Glu Gly Thr Leu Ala Gln Asn Trp Glu Tyr Thr Asp Leu Asp 130 135 140 Glu Ser Asn Pro Ser Asp Ser Asp Arg Val Phe Tyr Ile Ser Ala Gly 145 150 155 160 Pro Val Asn Gln Gly Thr Gln Pro Leu Tyr Gly Thr Phe Ser Leu Pro 165 170 175 Lys Leu Pro Ala Val Gly Asn Arg Pro Asp Ala Pro Asn Tyr Thr Gly 180 185 190 Gly Ile Glu Gln Gln Leu Pro Gln Thr Ser Asn Ser Val Val Val Gly 195 200 205 Ala Ser Leu Ile Pro Cys Phe Met Val Asn Asp Gly Gln Ala Asp Asn 210 215 220 Tyr Thr Lys Ile His Asn Ser Pro Tyr Tyr Val Leu Gln Lys Glu Glu 225 230 235 240 Tyr Trp Asp Lys Thr Phe Ser Lys Val Ile Gln Pro Gly Leu Ser Glu 245 250 255 Ser Tyr Ser Tyr Lys Thr Gly Val Ser Ser Val Asp Gln Gln Lys Met 260 265 270 Thr Asp Thr Leu Ser Met Lys Ile Gly Ala Asp Leu Gly Leu Lys Phe 275 280 285 Gly Gln Gln Thr Ala Ser Ile Lys Ser Glu Ile Ser Arg Thr Ile Gln 290 295 300 Thr Glu Val Ser Thr Thr Asn Thr Glu Ala Thr Glu Glu Thr Arg Ala 305 310 315 320 Tyr Thr Ala Val Gly Glu Ala Gly Arg Ala Thr Gly Tyr Thr Gln Tyr 325 330 335 Gln Leu Ala Thr Lys Tyr Thr Leu Lys Arg Ala Asp Gly Ser Ile Val 340 345 350 Ser Asp Pro Trp Val Val Lys Asn Asp Lys Ile Thr Val Thr Arg Lys 355 360 365 Thr Ser 370 <210> 339 <211> 515 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 339 Met Ala Glu Asn Thr Thr Glu Lys Gln Lys Val Ser Ser Tyr Pro Lys 1 5 10 15 Asn Ser Asn Thr Val Gly Ser Asn Val Phe Lys Val Ala Ala Asp Gly 20 25 30 Ser Val Thr Leu Leu Asn Ser Thr Pro Phe Asp Ser Pro Thr Val Lys 35 40 45 Ala Ile Thr Leu Leu Gly Gly Asn Leu Leu Asn Gln Ala Tyr Leu Asp 50 55 60 Ala Tyr Asn Lys Asp Phe Thr Gly Thr Ala Arg Thr Leu Val Leu Gly 65 70 75 80 Ala Thr Ala Leu Ile Pro Tyr Val Gly Ser Phe Ile Ser Pro Ile Ile 85 90 95 Gly Leu Leu Trp Pro Ala Asn Val Gly Thr Asp Met Thr Ala Gln Thr 100 105 110 Lys Ala Leu Val Ala Leu Ile Asn Glu Gln Ile Ala Asp Tyr Asp Ile 115 120 125 Glu Thr Leu Glu Gln Lys Gly Lys Thr Leu Lys Asp Leu Met Ser Arg 130 135 140 Phe Asp Asp Leu Leu Asn Gly Lys Pro Val Thr Phe Gly Glu Gln Gly 145 150 155 160 Thr Val Gln Glu Thr Leu Arg Asn Lys Ala Ser Asn Ile Asn Asp Lys 165 170 175 Phe Ile Glu Val Ile Asn Asp Cys Gln Lys Arg Ser Phe Lys Ala Glu 180 185 190 Glu Leu Pro Ile Tyr Thr Leu Ile Ala Thr Ala His Leu Leu Phe Leu 195 200 205 Asn Met Ile Glu Gln Asn Gly Gln Ser Ser Arg Ile Gln Met Asp Asp 210 215 220 Glu Thr Tyr Lys Gly Tyr Val Glu Asp Phe Lys Arg Leu Pro Ile Glu 225 230 235 240 Tyr Ala Asn Tyr Ile Glu Ala Thr Ser Lys Leu Gly Lys Gln Lys Phe 245 250 255 Asn Lys Lys Met Asp Asp Thr Ile His Ala Ala Lys Lys Gln Ala Leu 260 265 270 Val Gly Ile Ile Ser Ser Asp Glu Asn Thr Asn Leu Glu Asn Leu Glu 275 280 285 Lys Thr Arg Lys Gln Cys Leu Asp Glu Ala Lys Leu Leu Gln Gln Ile 290 295 300 Gly Glu Val Tyr Gly Ala Glu Lys Ala Arg Gln Lys Ala Gln Lys Ala 305 310 315 320 Tyr Glu Tyr Lys Lys Gln Tyr Glu Asp Leu Ile Gln Lys Arg Gly Asn 325 330 335 Tyr Ile Gln Asn Thr Ala Asp Asn Glu Ala Phe Lys Leu Ala Lys Lys 340 345 350 Ser Met Glu Glu Leu Met Ile Asp Val Arg Ile Pro Asn Gly Lys Tyr 355 360 365 Ile Ile Gln Ser Thr Gln Asn Ser Ser Met Val Val Gly Met Ser Gly 370 375 380 Asn Asn Ile Gln Leu Glu Glu Asn Asn Gly Gln Leu Asn Asn Lys Phe 385 390 395 400 Phe Ile Ile Tyr Asp Gln Ala Arg Asn Ser Tyr Val Ile Glu Thr Ser 405 410 415 Ile Glu Thr Gly Leu Ser Ser Tyr Met Ala Ala Asn Ile Asp Tyr Ser 420 425 430 Asn Val Asn Lys Ser Gly Val Asn Val Tyr Ala Ile Leu Ser Thr Ser 435 440 445 Ser His Glu Tyr Pro Asp Ile Leu His Trp Lys Leu Lys Arg Glu Arg 450 455 460 Gly Ser Lys Phe Val Tyr Leu Glu Asn Leu Ala Asn Gly Gln Val Leu 465 470 475 480 Asp Val Ser Asn Ala Gly Thr Glu Lys Gly Thr Asn Ile Ile Thr Trp 485 490 495 Pro Leu Lys Gln Gln Gly Gln Asn Gln Asn Gln Gly Phe Glu Leu Val 500 505 510 Pro Thr Asn 515 <210> 340 <211> 371 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 340 Met Ala Ser Pro Glu Asn Asn Arg Tyr Tyr Ser Ile His Leu Glu Ser 1 5 10 15 Asn Lys Asn Lys Val Trp Asp Val Phe Asn Asn Ala Thr Tyr Asp Asn 20 25 30 Ala Gly Ile Leu Leu Tyr Gly Gln Thr Asn Ser Asp Asn Gln Lys Phe 35 40 45 Ala Phe Phe Pro Leu Asp Gly Gly Ala Tyr Ala Ile Val Asn Lys Asn 50 55 60 Ser Gly Lys Pro Val Gly Ile Gly Asp Pro Ile Ile Ile Asp Asp Gly 65 70 75 80 Val Arg Arg Met Thr Ala Phe Asn Asn Glu Gly Leu Arg Gln Thr Ser 85 90 95 Trp Thr Gly Ala Ser Ala Glu Lys Trp Tyr Leu Arg Glu Lys Ser Pro 100 105 110 Ser Asn Tyr Glu Ile Val Asn Gln Gly Tyr Gly Lys Val Ala Ser Tyr 115 120 125 Ala Trp Gln Gly Thr Leu Ala Gln Asn Trp Glu Tyr Ala Asp Leu Asp 130 135 140 Asn Ser Asn Pro Thr Asp Gly Asp Arg Val Phe Tyr Val Ser Ala Gly 145 150 155 160 Gln Val Asn Gln Gly Asn Val Pro Phe His Gly Thr Phe Ala Ile Pro 165 170 175 Gln Leu Pro Ala Thr Gly Asn Arg Pro Asp Ala Pro Asn Tyr Thr Gly 180 185 190 Gly Val Asp Gln Gln Leu Pro Gln Thr Ser Asn Ser Val Val Val Gly 195 200 205 Ala Ser Leu Ile Pro Cys Phe Met Val Asn Asp Asn Gln Ala Ser Asp 210 215 220 Tyr Thr Lys Ile His Asn Ser Pro Tyr Tyr Thr Leu Val Lys Glu Glu 225 230 235 240 Tyr Trp Asp Lys Thr Phe Ser Ala Val Ile Pro Ala Gly Leu Thr Arg 245 250 255 Asn Tyr Ser Phe Lys Thr Gly Met Thr Ser Val Asp Gln Gln Lys Met 260 265 270 Thr Asp Thr Leu Ser Met Lys Ile Gly Ala Asp Leu Gly Leu Lys Phe 275 280 285 Gly Glu Gln Ser Ala Ser Ile Lys Ser Glu Val Ser Arg Thr Leu Gln 290 295 300 Thr Glu Ile Ser Thr Thr Asn Thr Glu Ala Thr Glu Glu Thr Val Thr 305 310 315 320 Ser Thr Val Glu Ser Glu Ala Gly Lys Thr Thr Gly Phe Thr Glu Tyr 325 330 335 Gln Leu Ala Thr Lys Tyr Thr Leu Lys Arg Ala Asp Gly Ser Ile Val 340 345 350 Ser Asp Pro Trp Val Val Lys Asn Asn Lys Ile Thr Ile Ala Arg Lys 355 360 365 Asn Ala Gln 370 <210> 341 <211> 535 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 341 Met Ala Glu Asp Thr Gly Asn Val Ser Phe Leu His Pro Lys Lys Glu 1 5 10 15 Pro Ala Lys Lys Glu Asp Pro Met Asp Ile Leu Asn Trp Asn Lys Tyr 20 25 30 Glu Asp Val Phe Asn Lys Asn Arg Gly Asn Ser Ile Ala Lys Leu Thr 35 40 45 Gly Ala Gly Leu Lys Glu Ile Phe Ser Gln Gly Asn Lys Ser Ala Pro 50 55 60 Asp Phe Asn Gln Leu Ala Lys Thr Leu Thr Met Thr Ala Ile Asp Leu 65 70 75 80 Phe Pro Gly Gly Met Phe Ile Thr Pro Leu Leu Asn Leu Phe Trp Pro 85 90 95 Ser Ala Gln Gly Ser Asn Gly Asn Glu Thr Leu Ile Lys Asn Leu Thr 100 105 110 Glu Lys Leu Thr Lys Val Met Asp Glu Lys Ile Asp Ala Glu His Leu 115 120 125 Asn Gln Met Thr Asn Asp Phe Lys Ala Leu Ile Glu Asp Ile Thr Arg 130 135 140 Leu Gln Asn Phe Leu Asn Asn His Ser Lys Phe Val Leu Pro Asp Met 145 150 155 160 Ser Phe Thr Ala Phe Val Asp Val Asp Asp Ser Gln Leu Tyr Ser Gly 165 170 175 Thr Asn Leu Thr Ser Ala Gly Ala Val Ala Leu Asn Ile Glu Ser Ala 180 185 190 Phe Thr Arg Ile Leu Thr Gln Val Ser Asp Glu Lys His Asp Thr Thr 195 200 205 Asp Leu Met Leu Tyr Thr Asn Val Ala Asn Ile His Leu Gln Phe Leu 210 215 220 Lys Tyr Ile Glu Lys Tyr Gly Ala Ser Glu Lys Phe Gly Leu Ser Lys 225 230 235 240 Leu Asp Leu Glu Lys Phe Phe Lys Ser Asp Thr Ile Ser Ser Ile Thr 245 250 255 Glu Lys Tyr Ala Lys His Ile Glu Asp Thr His Ser Lys Ala Met Asp 260 265 270 Lys Leu Asn Lys Arg Ile Glu Asp Leu Gly Gly Asn Glu Glu Thr Leu 275 280 285 Asn Asn Lys Ile Lys Glu Val Glu Asn Ser Arg Ala Gln Arg Ser Ile 290 295 300 Asp Pro Asp Ala Ala Ile Leu Gln Glu Lys Glu His Glu Lys Trp Lys 305 310 315 320 Lys Glu Glu Val Thr Lys Leu Lys Ala Asn Ile Glu Lys Val Lys Glu 325 330 335 Ile Glu Thr Glu Lys Gln Asn Leu Thr Glu Leu Thr Ile Lys Asn Glu 340 345 350 Gly Phe Lys Ala Ala Ser Gly Lys Thr Leu Asn Val Leu Glu Ser Gly 355 360 365 Phe Phe Lys Gln Asn Gly Lys Thr Tyr Tyr Arg Gly Tyr Arg Gly Asp 370 375 380 Glu Thr Lys Val Glu Asn Gly Thr Leu Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile 385 390 395 400 Lys Gly Lys Thr Tyr Tyr Phe Gly Ala Pro Gly Asp Asn Thr Lys Val 405 410 415 Glu Asn Asn Thr Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Lys Gly Lys Thr 420 425 430 Tyr Tyr Phe Gly Ala Pro Gly Asp Asn Thr Lys Val Glu Asn Asn Thr 435 440 445 Ala Ala Thr Gly Leu Gln Lys Ile Gly Gly Lys Thr Tyr Tyr Phe Gly 450 455 460 Lys Pro Gly Asp Gly Thr Thr Val Asp Asn Tyr Thr Met Ala Thr Gly 465 470 475 480 Trp Val Val Leu Asp Asn Gly His Asp Trp Tyr Tyr Cys Ala Pro Ser 485 490 495 Asp Leu Thr Thr Asp Asp Gly Lys His Phe Ser Lys Gly Glu Leu Leu 500 505 510 Thr Asn Thr Glu Phe Thr Ile Asn Gly Lys Thr His Val Phe Pro Glu 515 520 525 Ser Gly Arg Ala Tyr Ala Lys 530 535 <210> 342 <211> 528 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 342 Met Ala Glu Asn Thr Lys Asp Thr Gln Lys Gln Ser Gln Asn Val Val 1 5 10 15 Ser Lys Val Met Ser Asn Thr Gly Asp Lys Ala Phe Glu Ile Leu Asn 20 25 30 Asp Gly Thr Ile Lys Val Ile Asn Glu Gln Tyr Phe Pro Lys Gly Asn 35 40 45 Glu Glu Trp Phe Lys Lys Thr Leu Val Lys Met Gly Gly Gln Thr Phe 50 55 60 Leu Asp Thr Met Lys Ser Leu Asn Gly Asn Gly Ala Met Ser Ile Asn 65 70 75 80 Asn Phe Ala Lys Asp Met Val Val Val Ser Thr Ser Leu Ile Pro Tyr 85 90 95 Ala Gly Ala Ile Ile Ser Pro Leu Ile Asn Leu Leu Trp Pro Ser Ser 100 105 110 Val Ser Asp Ser Gln Asn Gln Ile Gln Leu Leu Met Lys Met Met Asp 115 120 125 Asn Lys Ile Ser Asp Tyr Asp Ile Asn Ser Leu Lys Thr Asp Val Lys 130 135 140 Ala Ala Val Glu Glu Leu Asn Lys Leu Glu Val Gly Leu Gln Gly Ala 145 150 155 160 Asn Gly Phe Lys Ala Tyr Arg Thr Ser Ala Asp Tyr Asn Ala Gly Gln 165 170 175 Ala Glu Ala Val Asn Arg Ala Phe Arg Lys Ile Met Gln Asn Ser Leu 180 185 190 Lys Glu Gly Leu Glu Lys Ser Glu Leu Pro Ile Tyr Thr Met Val Ala 195 200 205 Thr Ala Lys Leu Ile Phe Leu Ser Tyr Met Val Glu Asn Gly Gly Asn 210 215 220 Ala Asp Phe Lys Tyr Asp Asp Ala Thr Leu Lys Asn Ala Tyr Ile Asn 225 230 235 240 Ser Asp Leu Ala Val Asp Ile Asn Asn Phe Glu Glu His Ile Gln Lys 245 250 255 Ile Ser Ala Glu Ser Val Glu Arg Leu Asn Thr Leu Asn Thr Glu Val 260 265 270 Pro Lys Ala Val Asp Gln Met Ser Ala Leu Gln Thr Lys Ile Asn Lys 275 280 285 Leu Gln Asp Ala Ala Asn Lys Gly Asn Pro Glu Ala Ala Ala Ala Leu 290 295 300 Ala Gly Ala Val Glu Leu Leu Asn Lys Leu His Thr Gln Tyr Asp Pro 305 310 315 320 Met Ile Lys Glu Gln Lys Lys Leu Gln Asp Tyr Val Ser Ser Thr Ala 325 330 335 Lys Asn Asp Ala Phe Lys Val Ala Leu Glu Thr Ala Lys Asn Thr Tyr 340 345 350 Lys Lys His Gly Gly Gln Ile Lys Glu Lys Asp Gly Phe His Gln Glu 355 360 365 Gly Asn Asn Trp Tyr Tyr Thr Lys Asn Gly Glu Lys Gln Lys Gly Trp 370 375 380 Ile Lys Asp Asn Gly Lys Asp Tyr Tyr Leu Ser Lys Glu Asp Gly His 385 390 395 400 Met Lys Thr Gly Trp Val Gln Phe Glu Lys Asp Asn Glu Arg Asp Tyr 405 410 415 Asn Pro Ala Ala Val Asn Gln Asp Asn Val Thr Thr Tyr Tyr Leu Asp 420 425 430 Thr Asp Gly His Met Val Thr Gly Trp Lys Asn Ile Gly Gly Tyr Tyr 435 440 445 Tyr Tyr Phe Asn Lys Pro Glu Asn Thr Gly Glu Asn Gly His Tyr Phe 450 455 460 Lys Asn Gly Glu Met Ile Lys Gly Trp Ile Arg Leu Ser Glu Asp Gly 465 470 475 480 Ser Glu Lys Glu Val Ala Asp Gly Gly Tyr Trp Tyr Tyr Leu Gly Arg 485 490 495 Asp Gly Ser Met Leu Lys Asp Gly Thr Tyr Leu Thr Phe Asp Arg Ala 500 505 510 Gly Thr Ser Lys Gln Ala His Phe Asp Lys Tyr Gly Arg Tyr Thr Gly 515 520 525 <210> 343 <211> 407 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 343 Met Lys Ser Ile Ser Lys Lys Val Met Ala Gly Leu Ala Val Gly Ala 1 5 10 15 Met Ser Leu Ser Ile Trp Ala Pro Ser Ser Glu Ala Ala Ala Pro Glu 20 25 30 Asn Asn Arg Tyr Tyr Ser Ile His Leu Lys Ala Asn Pro Lys Leu Ala 35 40 45 Trp Asp Val Tyr Lys Gly Trp Asp Ser Asp Asn Ala Gly Ile Ile Leu 50 55 60 Tyr Asn Gly Ser His Gly Asp Asn Glu Gln Phe Ala Phe Phe Pro Leu 65 70 75 80 Asp Gly Gly Ala Tyr Ala Ile Val Asn Lys Asn Ser Gly Lys Pro Val 85 90 95 Gly Phe Gly Gly Gln Ala Tyr Tyr Trp Thr Asp Gly Val Arg Asp Gly 100 105 110 Phe Val Met Asn Arg Asp Ala Leu Gln Gln Lys Asn Trp Thr Gly Ser 115 120 125 Ala Asn Glu Gln Trp Tyr Leu Arg Asp Lys Gly Asn Asn Asn Tyr Glu 130 135 140 Ile Val Asn Gln Gly Thr Gly Lys Val Val Ser Trp Ala Gly Thr Pro 145 150 155 160 Val Thr Gly Gly Tyr Leu Asp Tyr Val Asp Leu Asp Glu Ser Asn Pro 165 170 175 Ser Asp Asn Asn Lys Val Phe Asn Ile Ala Lys Asn Gly Phe Gly Gly 180 185 190 Ile Gly Val Ser Ile Pro Gly Phe Asp Phe Asp Tyr Gly Thr Phe Ser 195 200 205 Leu Pro Thr Leu Pro Ala Val Gly Thr Arg Pro Asn Ala Pro Asp Tyr 210 215 220 Asn Thr Ser Gly Ala Ile Asp Gln Gln Leu Pro Gln Thr Ser Asn Ser 225 230 235 240 Val Val Val Gly Ala Ser Leu Ile Pro Ser Ile Met Val Lys Asp Asn 245 250 255 Gly Ala Ser Asp Tyr Thr Lys Ile His Asn Ser Pro Tyr Tyr Val Leu 260 265 270 Val Lys Glu Glu Tyr Trp Glu Lys Val Arg Ser Glu Ile Ile Pro Ala 275 280 285 Gly Ala Thr Ser Lys Tyr Thr Val Lys Ser Gly Val Ser Glu Ile Asp 290 295 300 Gln Lys Lys Met Ser Asp Thr Leu Ala Met Ser Phe Gly Ser Asp Leu 305 310 315 320 Gly Leu Lys Phe Gly Glu Ser Ser Leu Ser Ile Lys Ser Ser Val Ser 325 330 335 Arg Thr Ile Gln Thr Glu Val Thr Lys Thr Ser Thr Asn Ala Thr Glu 340 345 350 Glu Thr Glu Glu Lys Ser Ile Pro Ser Ile Pro Gly Lys Asn Thr Gly 355 360 365 Phe Thr Ala Tyr Gln Leu Val Thr Lys Tyr Thr Leu Lys Arg Thr Asp 370 375 380 Gly Ser Gly Val Thr Asp Pro Ser Ile Val Arg Asp Ser Lys Gln Thr 385 390 395 400 Ile Ala Arg Thr Ile Ala Asn 405 <210> 344 <211> 379 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 344 Met Ala Pro Glu Asn Asn Arg Tyr Tyr Ser Ile His Leu Lys Ala Asn 1 5 10 15 Pro Lys Leu Ala Trp Asp Val Tyr Lys Gly Trp Asp Ser Asp Asn Ala 20 25 30 Gly Ile Ile Leu Tyr Asn Gly Ser His Gly Asp Asn Glu Gln Phe Ala 35 40 45 Phe Phe Pro Leu Asp Gly Gly Ala Tyr Ala Ile Val Asn Lys Asn Ser 50 55 60 Gly Lys Pro Val Gly Phe Gly Gly Gln Ala Tyr Tyr Trp Thr Asp Gly 65 70 75 80 Val Arg Asp Gly Phe Val Met Asn Arg Asp Ala Leu Gln Gln Lys Asn 85 90 95 Trp Thr Gly Ser Ala Asn Glu Gln Trp Tyr Leu Arg Asp Lys Gly Asn 100 105 110 Asn Asn Tyr Glu Ile Val Asn Gln Gly Thr Gly Lys Val Val Ser Trp 115 120 125 Ala Gly Thr Pro Val Thr Gly Gly Tyr Leu Asp Tyr Val Asp Leu Asp 130 135 140 Glu Ser Asn Pro Ser Asp Asn Asn Lys Val Phe Asn Ile Ala Lys Asn 145 150 155 160 Gly Phe Gly Gly Ile Gly Val Ser Ile Pro Gly Phe Asp Phe Asp Tyr 165 170 175 Gly Thr Phe Ser Leu Pro Thr Leu Pro Ala Val Gly Thr Arg Pro Asn 180 185 190 Ala Pro Asp Tyr Asn Thr Ser Gly Ala Ile Asp Gln Gln Leu Pro Gln 195 200 205 Thr Ser Asn Ser Val Val Val Gly Ala Ser Leu Ile Pro Ser Ile Met 210 215 220 Val Lys Asp Asn Gly Ala Ser Asp Tyr Thr Lys Ile His Asn Ser Pro 225 230 235 240 Tyr Tyr Val Leu Val Lys Glu Glu Tyr Trp Glu Lys Val Arg Ser Glu 245 250 255 Ile Ile Pro Ala Gly Ala Thr Ser Lys Tyr Thr Val Lys Ser Gly Val 260 265 270 Ser Glu Ile Asp Gln Lys Lys Met Ser Asp Thr Leu Ala Met Ser Phe 275 280 285 Gly Ser Asp Leu Gly Leu Lys Phe Gly Glu Ser Ser Leu Ser Ile Lys 290 295 300 Ser Ser Val Ser Arg Thr Ile Gln Thr Glu Val Thr Lys Thr Ser Thr 305 310 315 320 Asn Ala Thr Glu Glu Thr Glu Glu Lys Ser Ile Pro Ser Ile Pro Gly 325 330 335 Lys Asn Thr Gly Phe Thr Ala Tyr Gln Leu Val Thr Lys Tyr Thr Leu 340 345 350 Lys Arg Thr Asp Gly Ser Gly Val Thr Asp Pro Ser Ile Val Arg Asp 355 360 365 Ser Lys Gln Thr Ile Ala Arg Thr Ile Ala Asn 370 375 <210> 345 <211> 551 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 345 Met Asp Glu Thr Ser Thr Arg Thr Arg Gln Thr Ala Leu Glu Ser Leu 1 5 10 15 Gly Thr Ser Gly Gly Ala Gly Ala Thr Ser Ser Lys Leu Glu Glu Leu 20 25 30 Leu Thr Met Asp Asn Leu Lys Lys Val Gly Thr Leu Ser Gly Asp Val 35 40 45 Leu Lys Val Ala Tyr Lys Asp Ala His Glu Asn Asn Gly Asn Tyr Asn 50 55 60 Asn Thr Phe Arg Thr Leu Ala Met Ser Gly Thr Ala Leu Ile Pro Tyr 65 70 75 80 Gly Gly Val Ile Ile Ser Pro Leu Ile Gly Leu Leu Trp Pro Glu Asn 85 90 95 Val Glu Ala Gln Lys Asn Gln Met Lys Lys Leu Ile Asp Asp Leu Asn 100 105 110 Asn Met Met Asp Gln Lys Ile Thr Asp Asn Glu Ile Ala Thr Ile Glu 115 120 125 Ser Glu Val Asn Ile Leu Lys Glu Met Leu Gln Lys Phe Glu Lys Asn 130 135 140 Ile Asn Met Asn Ile Ser Ala Gly Ser Phe Tyr Ser Leu Thr Thr Lys 145 150 155 160 Glu Gln Ala Leu Ala Gln Asp Ala Lys Asp Ile Asn Asn Lys Phe Ser 165 170 175 Asp Ile Ile Gly His Cys Lys Gln Lys Leu Gln Val Ile Pro Ala Leu 180 185 190 Pro Ile Phe Thr Ala Met Ala Thr Ala His Leu Glu Phe Leu Tyr Phe 195 200 205 Leu Glu Lys Asn Gly Thr Gly Pro Lys Leu Gln Tyr Thr Thr Asp Ala 210 215 220 Leu Asn Thr Leu Leu Lys Gly Glu Asp Asn Glu Asp Phe Gly Lys Arg 225 230 235 240 Ile Lys Asn Leu Ala Glu Thr Tyr Val Asn His Val Gln Lys Thr Tyr 245 250 255 Glu Leu Gly Lys Gln Gln Phe Asn Lys Lys Met Asp Asp Thr Ala Lys 260 265 270 Asn Thr Pro Gly Gly Asn Val Asn Ser Thr Ser Glu Gln Glu Thr Met 275 280 285 Ser Lys Met Gln Lys Tyr Ile Phe Asp Leu His Pro Val Ala Asn Asn 290 295 300 Ala Asp Glu Lys Arg Lys Gln Met Gln Val Ala Leu Asn Asn Tyr Val 305 310 315 320 Lys Leu Arg Asn Asp Arg Glu Gln Tyr Tyr Lys Asn Thr Ala Asn Asn 325 330 335 Glu Val Phe Gln Leu Leu Ala Ile Gly Lys Trp Lys Gln Glu Gly Asp 340 345 350 Lys Trp Tyr Phe Ile Asp Thr Lys Gly Glu Lys Lys Thr Gly Trp Ile 355 360 365 Gln Leu Gly Glu Lys His Tyr Tyr Leu Ser Pro Lys Asn Gly Ile Met 370 375 380 Val Lys Gly Phe Val Thr Ile Glu Gly Lys Pro Tyr Gln Phe Asn Asp 385 390 395 400 Ser Gly Glu Leu Ile Phe Ser Glu Gly Thr Tyr Lys Ile Val Tyr Ser 405 410 415 Lys Ala Asn Lys Val Val Asp Phe Gly Ala Tyr Gly Glu Gln Pro Val 420 425 430 Ile Trp Asp Tyr His Pro Asp Trp Asn Thr Pro Asn Thr Asn Gln Gln 435 440 445 Trp Glu Phe Lys Tyr Asp Ala Ser Lys Asn Ala Tyr Gln Ile Ile Asn 450 455 460 Lys Gln Asn Asn Lys Val Leu Ala Tyr Asn Thr Thr Ser Gly Thr Asp 465 470 475 480 Tyr Thr Ala Leu Val Thr Glu Asn Gln His Lys Ala Glu His Tyr Trp 485 490 495 Thr Leu Glu Asp Ala Val Asp Gly Asn Ile Leu Leu Val Asn Phe Ala 500 505 510 Asn Lys Asn Lys Val Leu Asp Val Tyr Gly Glu Glu Thr Ala Asn Gly 515 520 525 Ser Lys Val Tyr Val Arg Asp Lys Leu Asn Asn Ser Met Ala Gln Lys 530 535 540 Phe Lys Leu Ile Lys Leu Asn 545 550 <210> 346 <211> 376 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 346 Met Ala Ser Leu Glu Lys Asn Arg Tyr Tyr Ser Val His Ser Lys Lys 1 5 10 15 Asp Phe Asn Leu Thr Trp Asp Val Tyr Gly Ser Lys Asp Tyr Asp Asn 20 25 30 Ala Gly Ile Leu Leu Tyr Lys Ser Asn Gly Gln Asp Asn Gln Gln Phe 35 40 45 Val Phe Phe Pro Leu Asp Gly Gly Ser Tyr Ala Ile Val Asn Lys Asn 50 55 60 Ser Gly Lys Pro Val Gly Ile Gly Asp Pro Ile Ala Ile Asp Asp Gly 65 70 75 80 Val Arg Arg Met Thr Leu Phe Asp Asn Glu Gly Leu Leu Gln Lys Gly 85 90 95 Trp Thr Gly Ala Ser Ala Glu Gln Trp Tyr Leu Arg Asp Gln Gly Asn 100 105 110 Asn Asn Tyr Glu Phe Val Asn Gln Gly Tyr Gly Lys Val Ala Ser Tyr 115 120 125 Ala Trp Thr Gly Thr Leu Ala Gln Asn Trp Thr Tyr Val Asp Leu Asp 130 135 140 Asp Ala Asn Pro Ser Asp Asn Asp Arg Val Phe Thr Ile Ser Lys Ser 145 150 155 160 Gly Leu Pro Gly Gly Ile Gln Ile Pro Gly Phe Asn Phe Asp His Gly 165 170 175 Thr Phe Ser Leu Gln Gln Leu Pro Ala Thr Gly Thr Arg Pro Asp Ala 180 185 190 Pro Asn Tyr Thr Gly Gly Ile Asp Gln Gln Leu Pro Gln Thr Ser Asn 195 200 205 Ser Val Val Val Gly Ala Ser Leu Val Pro Cys Ile Met Val Lys Asp 210 215 220 Asn Gln Ala Ser Asp Tyr Thr Lys Ile His Asn Ser Pro Tyr Tyr Thr 225 230 235 240 Leu Val Lys Glu Glu Tyr Trp Asp Lys Thr Phe Ser Ala Val Ile Pro 245 250 255 Ala Gly Leu Thr Arg Asn Tyr Ser Phe Lys Thr Gly Met Thr Ser Val 260 265 270 Asp Gln Gln Lys Met Thr Asp Thr Leu Ser Met Lys Ile Gly Ala Asp 275 280 285 Leu Gly Leu Lys Phe Gly Gln Gln Ser Ala Ser Ile Lys Thr Glu Val 290 295 300 Ser Arg Thr Leu Gln Thr Glu Ile Ser Thr Thr Asn Thr Glu Ala Thr 305 310 315 320 Glu Glu Thr Val Thr Ser Thr Val Ser Ser Glu Ala Gly Lys Thr Thr 325 330 335 Gly Phe Thr Glu Tyr Gln Leu Ala Thr Lys Tyr Thr Leu Lys Arg Ala 340 345 350 Asp Gly Ser Ile Val Ser Asp Pro Trp Val Val Lys Asn Asn Lys Ile 355 360 365 Thr Ile Ala Arg Lys Asn Ala Gln 370 375 <210> 347 <211> 198 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 347 Met Val Asp Arg Ala Thr Ser Thr Arg Ala Ala Phe Lys Ala Val Val 1 5 10 15 Glu Val Gly Pro Asp Ala Leu Asp Arg Ala Arg Ala Ala Glu Ala Val 20 25 30 Leu Gln Glu Ala Ile Ala Pro Ala Ala Gly Asp Phe Asp Phe Gly Ala 35 40 45 Val Arg Ser Ala Ala Arg Ala Leu Pro Asn Ser Ser Val Val Lys Ile 50 55 60 Ile Pro Gly Phe Gly Leu Gln Glu Thr Ala Pro Val Gln Val Met Val 65 70 75 80 Leu Thr Leu Lys Gln Ala Val Arg Gln Ala Leu Val Glu Pro Phe Glu 85 90 95 Asn Pro Ala Phe Trp Asp Arg Ala Asp Ala Ala Leu Ala Gln Val Phe 100 105 110 Leu Gly Leu Gly Glu Gln Glu Gly Ala Ala His Leu Ser Tyr Gln Asp 115 120 125 Ala Ala Asp Gly Thr Arg Tyr Phe Tyr Asn Leu Leu Phe Ala Leu Gln 130 135 140 Asp Glu Glu Thr Gly Asn His Leu Tyr Val Val Ala Phe Arg Val Glu 145 150 155 160 Val Ser Val Gly Ala Asp Lys Ala Glu Leu Leu Ser Leu Gly Ala Glu 165 170 175 Asp Thr Ala Ala Val Thr Ile Arg Leu Asp Ala Ile Ser Val Arg Gln 180 185 190 Glu Leu Ala Ala Thr Val 195 <210> 348 <211> 382 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 348 Met Lys Ser Ile Ser Lys Lys Val Met Ala Gly Leu Leu Val Gly Ala 1 5 10 15 Thr Ser Leu Ser Ile Trp Ala Pro Ala Ser Gln Ala Ala Pro Ala Asn 20 25 30 Asn Ala Tyr His Ser Ile His Leu Ala Ala Asn Ala Asn Leu Lys Trp 35 40 45 Asp Val Tyr Gly Asp Gly Thr Tyr Asp Asp Ala Gly Ile Leu Leu Tyr 50 55 60 Asp Gly Ser Leu Gly Asp Asn Glu Gln Phe Leu Phe Phe Pro Leu Asp 65 70 75 80 Gly Gly Leu Tyr Ala Ile Val Asn Lys Asn Ser Gly Lys Ala Val Thr 85 90 95 Thr Gly Ser Gly Trp Ile Ala Gly Asn Thr Met Ser His Asn Pro Glu 100 105 110 Ala Leu Lys Gln Ala Lys Trp Thr Gly Ala Asn Thr Asn Lys Trp Tyr 115 120 125 Leu Arg Asp Lys Gly Asn Asn Asn Tyr Glu Ile Val Asn Gln Gly Tyr 130 135 140 Gly Lys Val Ala Ser Tyr Gly Arg Ala Gly Ile Ala Gly Pro Arg Phe 145 150 155 160 Val Asp Leu Asp Asp Ser Asn Pro Ser Asp Phe Asp Arg Leu Phe His 165 170 175 Ile Pro Ala Ala Ala Arg Ser Thr Phe Ser Leu Pro Thr Leu Pro Thr 180 185 190 Ile Gly Thr Arg Pro Asp Ala Pro Asn Tyr Thr Gly Gly Ile Asp Gln 195 200 205 Gln Leu Pro Gln Thr Ser Asn Ser Val Val Val Gly Ala Ser Leu Leu 210 215 220 Pro Cys Ile Met Val Asn Asp Ser Gln Ala Ser Asp Tyr Thr Lys Ile 225 230 235 240 His Asn Ser Pro Tyr Tyr Thr Leu Val Lys Glu Glu Tyr Trp Asp Arg 245 250 255 Thr Phe Ser Lys Val Ile Gln Pro Gly Leu Ser Glu Ser Tyr Ser Tyr 260 265 270 Lys Thr Gly Val Ser Ser Val Asp Gln Gln Lys Met Thr Asp Thr Leu 275 280 285 Ser Met Lys Phe Gly Ser Asp Leu Gly Ile Lys Phe Gly Asp Val Ser 290 295 300 Ala Ser Leu Lys Ser Glu Ile Ser Arg Thr Ile Gln Thr Glu Ile Ser 305 310 315 320 Thr Thr Asn Ser Glu Ala Thr Glu Glu Thr Arg Ser Tyr Thr Ala Thr 325 330 335 Gly Glu Pro Gly Lys Ala Thr Gly Tyr Thr Gln Tyr Gln Leu Ala Thr 340 345 350 Lys Tyr Thr Leu Lys Arg Ala Asp Gly Ser Thr Val Ser Asp Pro Trp 355 360 365 Val Val Lys Asn Asp Lys Ile Thr Val Thr Arg Lys Thr Ser 370 375 380 <210> 349 <211> 355 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 349 Met Ala Pro Ala Asn Asn Ala Tyr His Ser Ile His Leu Ala Ala Asn 1 5 10 15 Ala Asn Leu Lys Trp Asp Val Tyr Gly Asp Gly Thr Tyr Asp Asp Ala 20 25 30 Gly Ile Leu Leu Tyr Asp Gly Ser Leu Gly Asp Asn Glu Gln Phe Leu 35 40 45 Phe Phe Pro Leu Asp Gly Gly Leu Tyr Ala Ile Val Asn Lys Asn Ser 50 55 60 Gly Lys Ala Val Thr Thr Gly Ser Gly Trp Ile Ala Gly Asn Thr Met 65 70 75 80 Ser His Asn Pro Glu Ala Leu Lys Gln Ala Lys Trp Thr Gly Ala Asn 85 90 95 Thr Asn Lys Trp Tyr Leu Arg Asp Lys Gly Asn Asn Asn Tyr Glu Ile 100 105 110 Val Asn Gln Gly Tyr Gly Lys Val Ala Ser Tyr Gly Arg Ala Gly Ile 115 120 125 Ala Gly Pro Arg Phe Val Asp Leu Asp Asp Ser Asn Pro Ser Asp Phe 130 135 140 Asp Arg Leu Phe His Ile Pro Ala Ala Ala Arg Ser Thr Phe Ser Leu 145 150 155 160 Pro Thr Leu Pro Thr Ile Gly Thr Arg Pro Asp Ala Pro Asn Tyr Thr 165 170 175 Gly Gly Ile Asp Gln Gln Leu Pro Gln Thr Ser Asn Ser Val Val Val 180 185 190 Gly Ala Ser Leu Leu Pro Cys Ile Met Val Asn Asp Ser Gln Ala Ser 195 200 205 Asp Tyr Thr Lys Ile His Asn Ser Pro Tyr Tyr Thr Leu Val Lys Glu 210 215 220 Glu Tyr Trp Asp Arg Thr Phe Ser Lys Val Ile Gln Pro Gly Leu Ser 225 230 235 240 Glu Ser Tyr Ser Tyr Lys Thr Gly Val Ser Ser Val Asp Gln Gln Lys 245 250 255 Met Thr Asp Thr Leu Ser Met Lys Phe Gly Ser Asp Leu Gly Ile Lys 260 265 270 Phe Gly Asp Val Ser Ala Ser Leu Lys Ser Glu Ile Ser Arg Thr Ile 275 280 285 Gln Thr Glu Ile Ser Thr Thr Asn Ser Glu Ala Thr Glu Glu Thr Arg 290 295 300 Ser Tyr Thr Ala Thr Gly Glu Pro Gly Lys Ala Thr Gly Tyr Thr Gln 305 310 315 320 Tyr Gln Leu Ala Thr Lys Tyr Thr Leu Lys Arg Ala Asp Gly Ser Thr 325 330 335 Val Ser Asp Pro Trp Val Val Lys Asn Asp Lys Ile Thr Val Thr Arg 340 345 350 Lys Thr Ser 355 <210> 350 <211> 371 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 350 Met Ser Asn Glu Asn Asn Met Asn Thr Ser Met Ile Asn Asp Glu Asn 1 5 10 15 Leu Ile Pro Ser Glu Val Leu Ala Ser Gly Lys Gln Ile Ser Phe Pro 20 25 30 Asp Phe Asn Phe Tyr Lys Ile Arg Thr Phe Cys Gly Lys Tyr Val Asp 35 40 45 Ile Arg Gly Gly Ser Thr Asp Asp Asp Ile Pro Ala Val Gln Tyr Thr 50 55 60 Gly Arg Asn Val Asp Asn Gln Lys Phe Leu Ile Phe Thr Leu Asp Asn 65 70 75 80 Asn Tyr Ser Val Ile Ala Ala Lys His Ser Gly Lys Val Leu Asp Ile 85 90 95 Ile Ser Leu Leu Phe Pro Phe Ala Leu Ile Gln Tyr Tyr Phe Lys Asn 100 105 110 Gly Asp Asn Gln Lys Phe Phe Ile Ala Asn Asp Gly Thr Ile Ala Val 115 120 125 Lys Ser Asp Gly Lys Val Leu Asp Ile Pro Asn Gly Ser Thr Lys Asp 130 135 140 Asn Val Ile Ile Ile Pro Tyr Gln Tyr His Gly Ser Ser Asn Gln Lys 145 150 155 160 Phe Thr Leu Glu Lys Tyr Gly Ser Ile Ser Ile Lys Pro Pro Thr Thr 165 170 175 Gly Thr Leu Pro Pro Ala Pro Asp Phe Lys Thr Asn Asp Ile Asn Glu 180 185 190 Glu Leu Pro Asp Asp Thr Pro Pro Val Ile Thr His Ala Thr Tyr Met 195 200 205 Pro Tyr Phe Met Val Lys Asp Pro Tyr Tyr Asn Ala Gln Gln Lys Ile 210 215 220 Gln Asn Thr Pro Tyr Tyr Ile Leu Val Arg Arg Gln Tyr Trp Gln Lys 225 230 235 240 Val Thr Gln Arg Ile Leu Ala Pro Ser Asp Thr Tyr Asp Tyr Ser Glu 245 250 255 Thr Thr Gly Val Ser Arg Thr Asp Gln Thr Ser Met Thr Glu Thr Thr 260 265 270 Glu Ile Ser Ile Gly Ala Asp Leu Gly Phe Met Phe Lys Gly Phe Ser 275 280 285 Val Gly Leu Ser Ala Ser Ile Thr Lys Ser Leu Ser Val Thr Lys Ser 290 295 300 Thr Ser Thr Thr Glu Ser Thr Glu Ile Thr Gln Lys Val Val Tyr Thr 305 310 315 320 Asn Pro Phe Lys His Gln Ile Ala Tyr Ala Lys Tyr Met Leu Ile Asn 325 330 335 Glu Tyr Tyr Val Thr Arg Ala Asn Gly Glu Met Ile Thr Ser Gly Asp 340 345 350 Ala Ser Tyr Trp Lys Val Pro Asp Pro Ser Arg Thr Val Ala Arg Ile 355 360 365 Ile Pro Arg 370 <210> 351 <211> 347 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 351 Met Pro Thr Ile Gln Ala Gly Ala Ala Tyr Asn Ile Ala Leu Lys Ala 1 5 10 15 Asn Gln Asn Leu Val Phe Asp Val Tyr His Asn Ile Met Asp Ser Gly 20 25 30 Gly Ile Ile Cys Leu Tyr Asn Lys Gly Ser Asn Tyr Leu Asn Gln Gln 35 40 45 Tyr Phe Phe Phe Ala Leu Asp Gly Gly Arg Tyr Ala Ile Val Pro Arg 50 55 60 Ser Ser Gly Lys Pro Val Glu Pro Ile Phe Ser Asp Ile Arg Arg Ile 65 70 75 80 Lys Pro Leu Gln Gln Arg Ser Trp Gly Gly Thr Asn Arg Gln Gln Trp 85 90 95 Tyr Leu Leu Asp Ala Pro Gly Ser Ser Val Glu Ile Phe Asn Gln Asp 100 105 110 Tyr Gly Gln Val Ala Ser Tyr Gly Lys Asp Gln Glu Leu Glu Tyr Pro 115 120 125 Asp Leu Asp Thr Ser Asn Pro Ser Asp Pro Asn Arg Thr Trp Tyr Leu 130 135 140 Gln Pro Val Tyr Gln Ala Thr Leu Pro Gln Leu Val Ala Thr Lys Pro 145 150 155 160 Ile Gly Ser Pro Pro Gln Tyr Ala Gly Asp Pro Tyr Gln Val Leu Pro 165 170 175 Asp Gln Ser Glu Val Thr Asn Val Ser Asn Ala Leu Ile Pro Cys Ile 180 185 190 Leu Val Asn Asp Gly Ser Leu Ser Asp Ala Thr Lys Val Gln Gln Ser 195 200 205 Pro Tyr Tyr Leu Met Ile Lys Gln Gln Phe Trp Gln Lys Ala Ala Phe 210 215 220 Gly Thr Val Ala Pro Asn Ser Lys Arg Ser Phe Ser Phe Lys Thr Gly 225 230 235 240 Ser Thr Ser Ile Asp Gln Lys Ser Met Ser Asp Thr Leu Ser Ile Thr 245 250 255 Val Gly Gly Asp Leu Gly Leu Gln Phe Lys Gly Ala Ser Ala Ser Ala 260 265 270 Lys Phe Glu Ile Ser Arg Gln Ile Gln Thr Val Val Ser Ser Thr Asn 275 280 285 Glu Gln Met Ser Glu Tyr Thr Asp Thr Ile Glu Phe Asp Asn Ser Ser 290 295 300 Gly Thr Thr Leu Lys Gly Ile Ser Ile Tyr Gln Leu Val Thr Arg Tyr 305 310 315 320 Ala Leu Tyr Arg Thr Asn Gly Ser Ala Val Ser Asp Pro Trp Lys Phe 325 330 335 Ile Asp Asn Lys Ser Ala Val Met Val Val Ser 340 345 <210> 352 <211> 368 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 352 Met Pro Asp Asn Asn Arg Tyr Tyr Ser Val His Leu Ala Ala Asp Thr 1 5 10 15 Ala Leu Lys Trp Asp Val Tyr Gly Asn Gly Thr Tyr Asp Asp Ala Gly 20 25 30 Ile Leu Leu Tyr Asn Gly Ser Leu Gly Asp Asn Glu Gln Phe Val Phe 35 40 45 Phe Pro Leu Asp Gly Gly Leu Tyr Ala Ile Val Asn Lys Asn Ser Gly 50 55 60 Lys Ala Val Thr Ile Gly Gly Gly Trp Val Gly Asp Asn Ala Phe Ser 65 70 75 80 Tyr Asn Arg Glu Gly Leu Thr Gln Ser Lys Trp Thr Gly Ala Ala Ala 85 90 95 Asn Lys Trp Tyr Leu Arg Asp Lys Gly Asn Asn Asn Tyr Glu Ile Val 100 105 110 Asn Gln Gly Tyr Gly Lys Val Ala Ser Tyr Ala Arg Leu Gly Ile Thr 115 120 125 Gly Pro Lys Tyr Val Asp Leu Asp Asp Ser Asn Pro Ser Asp Asn Asp 130 135 140 Arg Leu Phe Lys Ile Gln Lys Ser Ala Leu Pro Leu Pro Asp Gly Val 145 150 155 160 Gln Leu Pro Gly Trp Pro Glu Tyr Gly Thr Phe Ser Leu Pro Gln Leu 165 170 175 Pro Ala Thr Gly Asn Arg Pro Asp Ala Pro Asn Tyr Thr Gly Gly Ile 180 185 190 Asp Gln Gln Leu Pro Gln Thr Ser Asn Ser Val Val Val Gly Ala Ser 195 200 205 Leu Leu Pro Cys Ile Met Val Asn Asp Ser Gln Ala Ser Asp Tyr Thr 210 215 220 Lys Ile His Asn Ser Pro Tyr Tyr Thr Leu Val Lys Glu Glu Tyr Trp 225 230 235 240 Asp Lys Thr Phe Ser Lys Val Ile Gln Pro Gly Leu Ser Glu Ser Tyr 245 250 255 Ser Tyr Lys Thr Gly Val Ser Ser Val Asp Gln Gln Lys Met Thr Asp 260 265 270 Thr Leu Ser Met Lys Phe Gly Ala Asp Leu Gly Ile Lys Phe Gly Asp 275 280 285 Val Ser Ala Ser Leu Lys Ser Glu Ile Ser Arg Thr Ile Gln Thr Glu 290 295 300 Ile Ser Thr Thr Asn Ser Glu Ala Thr Glu Glu Thr Arg Ser Tyr Thr 305 310 315 320 Ala Thr Gly Glu Pro Gly Lys Ala Thr Gly Tyr Thr Gln Tyr Gln Leu 325 330 335 Ala Thr Lys Tyr Thr Leu Lys Arg Ala Asp Gly Ser Thr Val Ser Asp 340 345 350 Pro Trp Val Val Lys Asn Asp Lys Ile Thr Val Thr Arg Lys Thr Ser 355 360 365 <210> 353 <211> 288 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 353 Met Ala Glu Asn Thr Pro Ile Lys Val Asn Glu Asn Val Lys Val Gly 1 5 10 15 Ile Thr Asp Val Gln Ser Glu Leu Lys Lys Ile Gly Thr Tyr Tyr Tyr 20 25 30 Thr Asn Glu Ile Ala Gly Thr Lys Ile Glu Ser Trp Pro Thr Leu Thr 35 40 45 Phe Lys Ala Ser Pro Asp Ser Val Glu Thr Lys Val Asn Phe Ser Ile 50 55 60 Thr Gly Thr Thr Asn Lys Leu Asn Phe Asp Ser Asn Ile Val Glu Tyr 65 70 75 80 Val Gly Glu Asn Glu Phe Glu Asn Ile Thr Asp Gln Thr Gln Lys Phe 85 90 95 Ser Thr Ala Lys Tyr Thr Lys Ser Val Thr Glu Ser Ile Ser Thr Ala 100 105 110 Thr Thr Lys Gly Phe Asn Val Gly Gly Ser Ser Asn Ile Phe Thr Ile 115 120 125 Pro Leu Ile Leu Asn Asn Gly Ile Thr Val Asn Ala Gly Phe Asn Ser 130 135 140 Ser Thr Thr Glu Thr Gln Thr Lys Ala Glu Gln Lys Thr Ile Glu Ala 145 150 155 160 Ser Pro Gln Ser Ile Glu Val Pro Pro His Lys Lys Tyr Lys Ala Asp 165 170 175 Val Val Leu Glu Gln Arg Asn Phe Trp Gly Asp Ile Thr Phe Asn Gly 180 185 190 Val Gly Ser Asn Pro Met Thr Thr Ile Lys Gly Thr Ala Ser Tyr Trp 195 200 205 Ala Pro Asn Gly Met Gly Ala Trp Lys Gln Tyr Thr Phe Ser Asp Lys 210 215 220 Thr Lys Asn Tyr Trp Asn Lys Leu Thr Thr Ser Gln Lys Asn Ser Leu 225 230 235 240 Asn Gly Ile Lys Phe Glu Asn Asn Asp Val Lys Ala Glu Gly Thr Ala 245 250 255 Lys Ile Glu Gly Ile Phe Gly Ser Asn Leu Ile Val Arg Val Tyr Asp 260 265 270 Ile Thr Asp Lys Ser Asn Pro Lys Leu Val Glu Thr Lys Ser Phe Asn 275 280 285 <210> 354 <211> 390 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 354 Met Lys Ser Ile Ser Lys Lys Val Met Ala Gly Leu Gly Val Gly Ala 1 5 10 15 Met Ser Leu Ser Ile Trp Ala Pro Ser Ser Gln Ala Ala Ala Pro Ala 20 25 30 Asn Asn Glu Tyr His Thr Ile His Leu Ala Ala Asn Ala Asn Ile Ala 35 40 45 Trp Asp Val Tyr Lys Gly Trp Gln Ser Asp Asp Ala Gly Ile Val Leu 50 55 60 Trp Asp Gly Ala Arg Gly Asp Asn Glu Gln Phe Val Phe Phe Pro Leu 65 70 75 80 Asp Gly Gly Ala Tyr Ala Ile Val Asn Lys Asn Ser Gly Lys Pro Val 85 90 95 Gly Ile Gly Ser Ala Ile Ile Gly Ser Asp Gly Val Arg Asn Ile Pro 100 105 110 Ser Phe Asn Asn Glu Gly Leu Arg Gln Thr Ser Trp Thr Gly Ala Pro 115 120 125 Asn Glu Gln Trp Tyr Leu Arg Asp Lys Gly Asn Asn Asn Phe Glu Ile 130 135 140 Val Asn Gln Gly Ser Gly Lys Val Ala Ser Trp Ala Gly Val Glu Met 145 150 155 160 Phe Gly Tyr Lys Asp Tyr Val Asp Leu Asp Glu Ser Asn Pro Ser Asp 165 170 175 Asn Asp Arg Leu Phe Asn Ile Pro Ala Ala Arg Ser Thr Phe Ser Leu 180 185 190 Pro Thr Leu Pro Thr Val Gly Thr Arg Pro Asn Ala Pro Glu Tyr Asn 195 200 205 Thr Ser Gly Ala Ile Asp Gln Gln Leu Pro Gln Thr Ser Asn Ser Val 210 215 220 Val Val Gly Ala Ser Leu Ile Pro Ser Ile Met Val Lys Asp Asn Gly 225 230 235 240 Ala Ser Asp Tyr Thr Lys Ile His Asn Ser Pro Tyr Tyr Val Leu Val 245 250 255 Lys Glu Glu Tyr Trp Glu Lys Val Arg Ser Glu Ile Ile Pro Ala Gly 260 265 270 Ala Thr Ser Lys Tyr Thr Val Lys Ser Gly Val Ser Glu Ile Asp Gln 275 280 285 Lys Lys Met Ser Asp Thr Leu Ala Met Ser Phe Gly Ser Asp Leu Gly 290 295 300 Leu Lys Phe Gly Glu Ser Ser Leu Ser Ile Lys Ser Ser Val Ser Arg 305 310 315 320 Thr Ile Gln Thr Glu Val Thr Lys Thr Ser Thr Asn Ala Thr Glu Glu 325 330 335 Thr Glu Glu Lys Ser Ile Pro Ser Ile Pro Gly Gln Asn Thr Gly Phe 340 345 350 Thr Ala Tyr Gln Leu Val Thr Lys Tyr Thr Leu Lys Arg Thr Asp Gly 355 360 365 Ser Val Val Thr Asp Pro Ser Ile Val Arg Asp Ser Lys Gln Thr Ile 370 375 380 Ala Arg Thr Ile Ala Lys 385 390 <210> 355 <211> 378 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 355 Met Pro Glu Asn Asn Arg Tyr Tyr Ser Leu His Leu Thr Asn Asn Thr 1 5 10 15 Glu Lys Val Trp Asp Val Tyr Gly Gly Trp Ala Ser Asn Asp Ala Gly 20 25 30 Ile Leu Leu Tyr Asn Ala Asn Gly Lys Asp Asn Gln Gln Phe Val Phe 35 40 45 Phe Pro Leu Asp Gly Gly Thr Tyr Ala Ile Val Asn Lys Asn Ser Gly 50 55 60 Lys Pro Val Gly Leu Gly Gly Gly Ile Asn Tyr Ser Asp Gly Val Arg 65 70 75 80 Asn Met Ser Asn Tyr Asn Gly Asn Pro Ala Asp Ile Leu Gly Gln Asn 85 90 95 Asp Trp Thr Gly Ala Asp Thr Asp Lys Trp Tyr Leu Arg Asp Lys Gly 100 105 110 Asn Asn Asn Tyr Glu Ile Val Asn Gln Gly Lys Gly Lys Val Ala Ser 115 120 125 Tyr Ala Ala Thr Asn Ile Ala Pro Tyr Leu His Tyr Val Asp Leu Asp 130 135 140 Glu Ser Asn Pro Ser Asp Gly Asp Arg Leu Phe Arg Ile Gln Lys Asn 145 150 155 160 Val Leu Pro Leu Pro Asp Gly Leu Gln Leu Pro Gly Phe Ser Asp Tyr 165 170 175 Gly Thr Phe Ser Leu Pro Lys Leu Pro Ala Thr Gly Asn Arg Pro Asp 180 185 190 Ala Pro Asn Tyr Thr Gly Gly Ile Asp Gln Gln Leu Pro Gln Thr Ser 195 200 205 Asn Ser Val Val Val Gly Ala Ser Leu Ile Pro Cys Phe Met Val Lys 210 215 220 Asp Ser Gln Ala Ser Asp Tyr Thr Lys Ile His Asn Ser Pro Tyr Tyr 225 230 235 240 Thr Leu Ile Lys Glu Glu Tyr Trp Asp Lys Thr Phe Ser Ala Val Ile 245 250 255 Pro Ala Gly Leu Thr Arg Asn Tyr Thr Phe Lys Thr Gly Met Thr Ser 260 265 270 Val Asp Gln Gln Lys Met Thr Asp Thr Leu Ser Met Lys Ile Gly Ala 275 280 285 Asp Phe Gly Leu Lys Phe Gly Asp Ala Ser Ala Ser Leu Lys Thr Glu 290 295 300 Ile Ser Arg Thr Ile Gln Thr Glu Ile Thr Ser Thr Asn Thr Glu Ala 305 310 315 320 Ser Glu Glu Thr Ile Ser Ser Thr Val Thr Ser Glu Pro Gly Lys Ser 325 330 335 Gln Thr Gly Phe Thr Glu Tyr Gln Leu Ala Thr Lys Tyr Thr Leu Lys 340 345 350 Arg Ala Asp Gly Ser Ile Val Ser Asp Pro Trp Val Val Lys Asn Asn 355 360 365 Lys Ile Thr Ile Ala Arg Lys Lys Ser Glu 370 375 <210> 356 <211> 341 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 356 Met Thr Asn Gly Leu Asp Ser Asn Thr Gln Asp Ser Asn Glu Leu Asp 1 5 10 15 Asn Gly Val Leu Ala Leu Asp Pro Phe Thr Phe Tyr His Ile Arg Thr 20 25 30 Phe Cys Gly Lys Thr Leu Asp Val Thr Asn Ser Ser Ile Ala Asp His 35 40 45 Ala Met Ile Ile Gln His His Ser Asn Asn Gln Leu Asn Gln Gln Phe 50 55 60 Leu Ile Phe Thr Leu Asp Asp Gly Tyr Ser Ile Ile Thr Ser Val Ile 65 70 75 80 Ser Gly Lys Val Leu Asp Ile Ser Gln Ser Gly Ser Leu Lys Gly His 85 90 95 Val Ile Gln His Tyr Leu Asn His Gly Asn His Gln Lys Phe Leu Val 100 105 110 Gly Asn Asn Gly Thr Ile Ala Ala Lys His Ser Gly Lys Val Phe Asp 115 120 125 Val Tyr Lys Ala Ser Thr Ala Asn Asn Val Pro Ile Lys Glu Asp Asn 130 135 140 Pro His Asn Gly Ala Asn Gln Lys Phe Thr Phe Glu Arg Val Arg Thr 145 150 155 160 Phe Thr Val Pro Ser Pro Ser Lys Gly Thr Leu Pro Pro Ala Pro Asp 165 170 175 Phe Lys Asn Asp Ile Asn Glu Val Leu Pro Asp Lys Thr Asn Pro Val 180 185 190 Ile Thr His Asp Thr Asn Ile Pro Cys Ile Met Ile Asp Asp Lys Thr 195 200 205 Phe Ser Ser Pro Gln Lys Ile Gln Tyr Ser Pro Tyr Tyr Lys Leu Val 210 215 220 Lys Ile Gln Tyr Trp Glu Lys Val Thr Gln Arg Ile Leu Gly Pro Arg 225 230 235 240 Asp Thr Tyr Ser Tyr Gln Lys Ser Lys Gly Val Ser Arg Thr Asp Gln 245 250 255 Ser Ser Met Thr Glu Thr Val Ser Met Ser Ile Gly Ala Asp Phe Gly 260 265 270 Phe Met Phe Lys Gly Phe Ser Ala Ser Leu Ser Thr Arg Val Thr Lys 275 280 285 Glu Leu Ser Val Thr Lys Ser Thr Ser Tyr Thr Glu Met Thr Glu Glu 290 295 300 Thr Tyr Thr Glu Ser Tyr Thr Asn Pro Phe Asn Tyr Ala Leu Ala Arg 305 310 315 320 Ala Gln Tyr Met Leu Val Asn Glu Phe Tyr Val Thr Arg Met Gly Trp 325 330 335 Tyr Thr Tyr Asn Lys 340 <210> 357 <211> 778 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 357 Met Ser Ser Asn Thr Met Val Pro Tyr Asn Val Leu Arg Asn Leu Asp 1 5 10 15 Met Pro Thr Ile Ser Gly Thr Arg Trp Asn Lys Glu Met Phe Thr Asn 20 25 30 Ala Leu Asp Asn Thr Ser Ser Leu Leu Thr Leu Ile Glu Lys Gly Ile 35 40 45 Asn Asp Gly Asp Asp Val Leu Gly Leu Leu Ser Phe Ile Gly Leu Thr 50 55 60 Ala Leu Glu Ala Ile Pro Val Val Gly Gly Val Leu Ser Ser Ile Val 65 70 75 80 Ser Met Leu Phe Phe Pro Thr Lys Ser Ser Ile Asp Phe Lys Lys Ile 85 90 95 Trp Glu His Leu Glu Lys Ala Ile Asn Gln Ile Val Asp Lys Lys Ile 100 105 110 Glu Glu Ala Leu Met Ser Gln Leu Met Gln Glu Ile Ala Gly Leu Ala 115 120 125 Asn Val Leu Glu Glu Tyr Arg Asp Ala Tyr Asp Ser Tyr Asn Gly Lys 130 135 140 Lys Val Phe Asp Ile Gln Asp Arg Leu Thr Pro Glu Glu Tyr Leu Val 145 150 155 160 Gln Val Phe Thr Ser Ala Asn Leu Leu Phe Ile Gln Arg Ile Pro Thr 165 170 175 Phe Gln Asn Pro Lys Tyr Asp Val Leu Phe Leu Pro Phe Phe Val His 180 185 190 Val Ala Glu Met His Ile Leu Leu Ile Arg Asp Ala Ala Ile His Gly 195 200 205 Leu Glu Trp Gly Met Asp Glu Glu Ile His Gln Lys Phe Lys Arg Asp 210 215 220 Phe Lys Lys Ile Ile Asp Lys Tyr Thr Asn His Leu Leu Asn Thr Tyr 225 230 235 240 Lys Lys Gly Leu Lys Glu Val Ser Glu Arg Glu Leu Asn Asp Lys Asp 245 250 255 Phe Pro Thr Thr Asn Asn Lys Tyr His Tyr Ile Asn Thr Val Arg Trp 260 265 270 Asn Val Ile Asn Gln Tyr Lys Arg Gly Met Thr Leu Thr Val Phe Asp 275 280 285 Phe Ala Tyr Lys Trp Lys Tyr Tyr Gln Glu Ile Tyr Gln Asn Asn Ile 290 295 300 Glu Leu Asn Pro Phe Arg Thr Ile Tyr Ser Asp Ile Ala Gly Ser Val 305 310 315 320 Tyr Pro Tyr Glu Lys Ala Thr Asn Glu Ile Asp Thr Ile Ile Lys Asp 325 330 335 Asn Asn Leu Lys Tyr Arg Gly Ile Phe Lys Arg Leu Gln Val Asn Tyr 340 345 350 Ala Glu Arg Ile Asp Ser Ile Gln Ser Ser Tyr Ile Gln Asn Asn Glu 355 360 365 Ile Ile Asp Ser Glu Arg Thr Gly Gly Thr Gly Gly Arg Glu Ser Val 370 375 380 Leu Asp Ile Glu Ser Pro Val Lys Asn Pro Leu Met Gln Val Asn Met 385 390 395 400 Trp Ser Glu Leu Val Pro Ile Ser Leu Gly Phe Lys Phe Tyr Asn Glu 405 410 415 Lys Glu Lys Asn Ile Gly Gly Gly Ser Trp Trp Pro Asn Pro His Lys 420 425 430 Phe Gly Ala Tyr Gln Tyr Val Gly Asn Lys Val Ser Ser Ile Met Gly 435 440 445 Phe Gly Lys Asn Ala Thr Gly Gly Phe Asn Ser Leu Asp Ala Met Val 450 455 460 Val Gly Phe Lys Arg Asp Asp Tyr Thr Pro Glu Asn Arg Phe Val Gly 465 470 475 480 Val Ser Lys Asn Asp Glu Pro Ile Thr Lys Val Ile Asp Val Gly Asn 485 490 495 Tyr His Gln Gly Lys Phe Glu Ser Asn Ile Thr Met Ile Asp Glu Pro 500 505 510 Met Phe Gly Asp Gly Val Leu Gln Leu Glu Asn Tyr Ser Asn Asn Leu 515 520 525 Asn Gln Asp Ser Tyr Val Thr Tyr Gln Ile His Thr Glu Thr Ala Gly 530 535 540 Thr Tyr Glu Leu His Ala Val Ile Gly Ala Glu Lys Gln Lys Asp Lys 545 550 555 560 Val Val Leu Lys Val Ser Ile Asn Gly Asn His Ser Glu Asn Ile Thr 565 570 575 Thr Asp Phe Phe Asp Asn Gly Asp Ile Trp Asp Gly Met Ser Leu Asn 580 585 590 Asp Gly Phe Val Tyr Lys Arg Val Leu Ile Gly Arg Phe Gln Phe Lys 595 600 605 Lys Gly Leu Asn Asn Ile Thr Ile Tyr Asn Gly Val Leu Gln Thr Ser 610 615 620 Ala Ser Ile Lys Ile Trp Asn Leu Ala Ala Leu Glu Leu Thr Ile Pro 625 630 635 640 Asp Asn Thr Glu Trp Lys Phe Gln Asn Gly Asp Phe Ser Lys Gly Leu 645 650 655 Lys Gly Trp Thr Val Glu Glu Gly Ser Pro Ser Ala Gly Asn Gln Tyr 660 665 670 Leu Asp Met His Gln Asn Ser Lys Val Ser Gln Thr Ile Lys Val Asn 675 680 685 Pro Asn Thr Thr Tyr Glu Leu Ser Tyr Asp Ser Ile Thr Pro Ser Ser 690 695 700 Asn Asn Phe Phe Gly Tyr Gly Thr Leu Tyr Leu Asp Phe Leu Ser Met 705 710 715 720 Asp Gly Ser Lys Gln Ser Gly Val Ala His Pro Ile Glu Gln Gln Gly 725 730 735 Asn Ser Trp Ala Arg Lys Thr Tyr Lys Phe Thr Thr Pro Ser Asp Ile 740 745 750 Lys Lys Leu Lys Leu Thr Ile Ala Asn Glu Ala Ser Asn Gln Gly Phe 755 760 765 Asn Ile Asp Asn Ile Ala Val Thr Glu Gly 770 775 <210> 358 <211> 301 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 358 Met Asn Gln Asp Glu Lys Ile Gln Arg Glu Tyr Phe Pro Glu Asn Asp 1 5 10 15 Pro Leu Val Gly Gly Ile Ala Gly Thr Ile Gly Thr Met Gly Gly Val 20 25 30 Ile Gly Gly Ala Ala Leu Ala Ser Arg Val Asp Tyr Gly Leu Lys Ser 35 40 45 Gln Leu Asn Gln Val Asn Ile Thr Ser Val Gly Thr Asp Phe Lys Val 50 55 60 Thr Pro Ser Lys Val Val Glu Glu Asp Gln Gly Val Ile Asn Leu Leu 65 70 75 80 Ser Tyr Arg Asn Asn Thr Pro Glu Lys Gln Lys Ala Phe Thr Thr Glu 85 90 95 Glu Ser Tyr Lys Lys Val Asp Thr Val Thr Ala Thr Asn Gln Tyr Gly 100 105 110 Phe Lys Leu Ser Ala Lys Ser Val Thr Lys Phe Gly Phe Asp Ile Gly 115 120 125 Leu Ala Lys Gly Glu Gln Thr Phe Glu Val Ser Ala Glu Phe Ala Phe 130 135 140 Asn Arg Thr Asp Thr Phe Thr Thr Thr Asn Glu Lys Asn Val Thr Phe 145 150 155 160 Lys Ala Gln Glu Val Ile Ala Ala Pro Gly Gly Thr Thr Asp Tyr Phe 165 170 175 Ser Arg Val Lys Lys Ala Lys Phe Ser Gly Ser Phe Gln Thr Asp Ala 180 185 190 Ala Leu Asp Ser Leu Lys Val Lys Leu Pro Ile Val Lys Gly Gly Asn 195 200 205 Met Asn Val Thr His Thr Glu Glu Val Thr Leu Asn Ser Glu Asp Leu 210 215 220 Tyr Asn Ile Phe Lys Leu Thr Ser Lys Asp Phe Pro Leu Pro Ser Tyr 225 230 235 240 Leu Ser Phe Asp Asp Thr Asn Lys Ser Ile Leu Val Lys Asn Ala Thr 245 250 255 Phe Asn Tyr Thr Gly Glu Ile Gly Tyr His Thr Ala Ile Asp Ala Lys 260 265 270 Phe Thr Pro Phe Asp Gln Thr Lys Ala Thr Ala Val Met Pro Tyr Ala 275 280 285 Lys Tyr Ala Glu Lys Thr Gln Ala Asn Ala Leu Leu Arg 290 295 300 <210> 359 <211> 362 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 359 Met Glu Thr Pro Glu Lys Asn Lys Tyr Tyr Ser Ile Tyr Ser Lys Val 1 5 10 15 Asn Ser Thr Leu Ala Trp Thr Pro Tyr Ser Ser Ser Tyr Asp Gly Ala 20 25 30 Ile Thr Asn Val Ile Lys Leu Asn Met Glu Asp Asn Gln Lys Tyr Leu 35 40 45 Phe Phe Pro Leu Asn Gly Gly Ser Tyr Ala Ile Val Asn Lys Ser Ser 50 55 60 Gly Lys Val Ala Ser Ile His Thr Asn Leu Val Val Pro Arg Val Gly 65 70 75 80 Ser Phe Ser Cys Asn Gly Ser Ser Gly Gln Lys Trp Asn Leu Arg Asp 85 90 95 Lys Gly Asn Gly Tyr Tyr Glu Phe Met Asn Gln Gly Asn Gly Lys Val 100 105 110 Ala Ala Thr Thr Leu Asn Ser Ser Gly Ala Ile Gln Asp Leu Ser Val 115 120 125 Gly Phe Gly Asn Ser Asn Pro Ser Asp Pro Glu Lys Leu Phe Ser Phe 130 135 140 Ser Ser Pro Ile Ala Ser Ile Met Tyr Gln Thr Leu Asn Met Glu Glu 145 150 155 160 Asn Pro Thr Phe Ser Leu Pro Asn Leu Pro Asn Thr Gly Thr Arg Pro 165 170 175 Ala Ala Pro Glu Tyr Thr Gly Gly Ile Asp Gln Gln Leu Pro Gln Thr 180 185 190 Ser Asn Ser Val Val Val Gly Ala Ser Leu Ile Pro Cys Ile Met Val 195 200 205 Asn Asp Asn Ser Val Asp Glu Tyr Thr Lys Leu His Asn Ser Pro Tyr 210 215 220 Tyr Thr Leu Ile Lys Glu Glu Phe Trp Asp Lys Thr Phe Ser Ala Val 225 230 235 240 Ile Pro Ser Gly Leu Thr Arg Asn Tyr Ala Phe Lys Thr Gly Met Thr 245 250 255 Thr Val Asp Gln Gln Lys Met Thr Asp Thr Leu Ser Met Lys Ile Gly 260 265 270 Ala Asp Leu Gly Leu Lys Phe Gly Asp Leu Thr Ala Ala Val Lys Ala 275 280 285 Glu Ile Ser Arg Thr Ile Gln Thr Glu Ile Ser Thr Thr Asn Thr Glu 290 295 300 Ala Ser Glu Glu Thr Ile Thr Ser Thr Val Ala Ser Glu Pro Gly Lys 305 310 315 320 Thr Thr Gly Phe Thr Glu Tyr Gln Leu Ala Thr Lys Tyr Thr Leu Lys 325 330 335 Arg Ala Asp Gly Ser Leu Val Ser Glu Pro Trp Ile Val Lys Asn Asn 340 345 350 Lys Ile Thr Ile Ala Arg Lys Asn Ala Gln 355 360 <210> 360 <211> 270 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 360 Met Asp Thr Ser Arg Leu Thr Val Glu Asn Ala Glu Ser Tyr Gly Phe 1 5 10 15 Glu Ile Lys Glu Ser Lys Pro Gln Gly Thr Met Phe Met Gly Glu Ser 20 25 30 Thr Leu Asn Asn Arg Thr Asp Glu Thr Gln Thr Leu Asn Ser Asp Ser 35 40 45 Phe Thr Lys Thr Leu Thr Asp Ser Ile Thr Leu Ser Val Thr Asn Gly 50 55 60 Ile Thr Thr Thr Val Asn Ile Ser Ile Ser Gly Lys Ile Phe Gly Met 65 70 75 80 Gly Ala Glu Thr Ser Met Ser Phe Glu Val Ser Thr Ser Thr Thr Asn 85 90 95 Glu Gln Thr Asn Glu Glu Ser Val Ala Tyr Thr Val Pro Ser Gln Thr 100 105 110 Ile Val Val Pro Ala Gln Thr Thr Tyr Tyr Val His Thr Leu Leu Glu 115 120 125 Arg Asn Gln Leu Glu Gly Ile Cys Arg Leu Arg Ala Asp Leu Thr Gly 130 135 140 Phe Phe Phe Val Leu Thr Lys Phe Ala Gly Lys Glu Val Pro Cys Tyr 145 150 155 160 Phe Gly Glu Ile Tyr Asp Phe Val Asn Gln Tyr Gln Ser Leu Leu Pro 165 170 175 Leu Pro Ser Gly Ile Ser Leu Asn His Ser Lys Lys Ser Ile His Phe 180 185 190 Glu Gly Ile Ala Glu Tyr Phe Tyr Gly Thr Gly Thr Lys Phe His Ile 195 200 205 Thr Val Ser Asp Lys Pro Ser Ser Gln Gly Thr Gln Glu His Lys Ser 210 215 220 Ile Asp Thr Lys Thr Gly Leu Gly Thr Tyr Pro Ile Gly Leu Asn Gly 225 230 235 240 Lys Asn Leu Asn Leu Asp Leu Asn Asp Leu Lys Glu His Met Asp Pro 245 250 255 Lys Asp Phe Glu Lys Leu Lys Glu Leu Gln Asn Glu Lys Val 260 265 270 <210> 361 <211> 296 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 361 Met Ala Ile Val Asn Leu Asp Glu Tyr Leu Phe Ser Leu Ala Lys Lys 1 5 10 15 Ala Ile Thr Ser Gly Val Ile Pro Thr Ser Val Asp Thr Ser Arg Leu 20 25 30 Thr Val Glu Asn Ala Glu Ser Tyr Gly Phe Glu Ile Lys Glu Ser Lys 35 40 45 Pro Gln Gly Thr Met Phe Met Gly Glu Ser Thr Leu Asn Asn Arg Thr 50 55 60 Asp Glu Thr Gln Thr Leu Asn Ser Asp Ser Phe Thr Lys Thr Leu Thr 65 70 75 80 Asp Ser Ile Thr Leu Ser Val Thr Asn Gly Ile Thr Thr Thr Val Asn 85 90 95 Ile Ser Ile Ser Gly Lys Ile Phe Gly Met Gly Ala Glu Thr Ser Met 100 105 110 Ser Phe Glu Val Ser Thr Ser Thr Thr Asn Glu Gln Thr Asn Glu Glu 115 120 125 Ser Val Ala Tyr Thr Val Pro Ser Gln Thr Ile Val Val Pro Ala Gln 130 135 140 Thr Thr Tyr Tyr Val His Thr Leu Leu Glu Arg Asn Gln Leu Glu Gly 145 150 155 160 Ile Cys Arg Leu Arg Ala Asp Leu Thr Gly Phe Phe Phe Val Leu Thr 165 170 175 Lys Phe Ala Gly Lys Glu Val Pro Cys Tyr Phe Gly Glu Ile Tyr Asp 180 185 190 Phe Val Asn Gln Tyr Gln Ser Leu Leu Pro Leu Pro Ser Gly Ile Ser 195 200 205 Leu Asn His Ser Lys Lys Ser Ile His Phe Glu Gly Ile Ala Glu Tyr 210 215 220 Phe Tyr Gly Thr Gly Thr Lys Phe His Ile Thr Val Ser Asp Lys Pro 225 230 235 240 Ser Ser Gln Gly Thr Gln Glu His Lys Ser Ile Asp Thr Lys Thr Gly 245 250 255 Leu Gly Thr Tyr Pro Ile Gly Leu Asn Gly Lys Asn Leu Asn Leu Asp 260 265 270 Leu Asn Asp Leu Lys Glu His Met Asp Pro Lys Asp Phe Glu Lys Leu 275 280 285 Lys Glu Leu Gln Asn Glu Lys Val 290 295 <210> 362 <211> 369 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 362 Met Asn Phe Lys Val Gly Thr Lys Tyr Met Phe Lys Asn Lys Asn Ser 1 5 10 15 Arg Lys Tyr Leu Asp Ile Ser Gly Asn Ser Thr Ala Asn Asn Gly Asn 20 25 30 Val Gln Gln Tyr Glu Phe Ile Pro Asp Gly Pro Ser Glu Arg Phe Phe 35 40 45 Leu His Pro Leu Asp Asn Asn Tyr Tyr Ala Met Ile Asn Leu Asn Ser 50 55 60 Gly Lys Val Ile Asp Ile Ser Gly Asn Ser Thr Ala Asn Asn Ala Asn 65 70 75 80 Ile Gln Gln Tyr Glu Trp Leu Gly Asp Ser Pro Ser Glu Tyr Trp Tyr 85 90 95 Phe His Arg Glu Ala Asp Gly Tyr Tyr Val Ile Glu Ser Lys Leu Ser 100 105 110 Gly Lys Val Leu Asp Ile Lys Gly Asn Ser Thr Ala Asn Asn Ala Asn 115 120 125 Val Gln Gln Tyr Gln Phe Ile Pro Asp Ser Pro Ala Glu Arg Phe Ala 130 135 140 Ala Glu Glu Ala Gly Ser Val Ser Leu Pro Ser Ile Asn Thr Lys Pro 145 150 155 160 Leu Ser Pro Val Pro Gln Tyr Glu Thr Ile Asn Asp Gln Leu Pro Ala 165 170 175 Glu Thr Glu Arg Val Val Thr Ala Phe Ser Ile Val Pro Ala Ile Ser 180 185 190 Val Lys Asp Pro His Tyr Gly Asn Asp Thr Val Lys Gln Ile Lys Glu 195 200 205 Asn Pro Tyr Tyr Met Val Val Lys Lys Gln Trp Trp Lys Lys Gln Glu 210 215 220 Ser Tyr Val Leu Ala Pro Ser Glu Lys Tyr Ile Phe Glu Thr Lys Thr 225 230 235 240 Gly Ile Lys Gln Ile Asp Gln Glu Thr Ala Thr Lys Thr Val Ser Trp 245 250 255 Ser Ile Gly Ala Asp Met Gly Phe Ser Phe Lys Gly Phe Ser Leu Gly 260 265 270 Leu Ser Thr Gln Tyr Ser Thr Gln Leu Gln Asn Ser Ile Ser His Thr 275 280 285 Thr Glu Gln Leu Lys Glu Glu Val Asn Arg His Glu Ile Ile Asn Pro 290 295 300 Phe Ser Glu Arg Met Ala Tyr Ser Arg Tyr Ile Leu Thr Thr Glu Tyr 305 310 315 320 Ser Val Gln Arg Lys Asn Gly Glu Glu Leu Phe Gly Tyr Tyr Arg Gln 325 330 335 Lys His Pro Lys Leu Phe Asp Lys Gln Lys Leu Tyr Thr Tyr Glu Glu 340 345 350 Leu Lys His Arg Ala Val Asn Tyr Cys Ser Ser His Leu Val Ile His 355 360 365 Leu <210> 363 <211> 291 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 363 Met Ala Gln Ile Ser Pro Val Gln Asn Thr Ala Gln Gln Gln Ser Val 1 5 10 15 Ser Ile Ser Asp Trp Arg Glu Pro Phe Gln Lys Thr Tyr Lys Ala Ala 20 25 30 Lys Leu Arg Asp Pro Asn Arg Phe Phe Ser Asn Glu Ala Thr Leu Asp 35 40 45 Leu Ser Ser Ile Tyr Gln Ser Ser Val Glu Ala Asp Gly Ser Pro Thr 50 55 60 Ile Thr Asn Ser Lys Ser Leu Phe Val Gly Arg Thr Thr Leu Thr Asn 65 70 75 80 Arg Thr Asn Arg Asp Gln Thr Leu Thr Thr Asp Ser Phe Ser Lys Thr 85 90 95 Phe Gly Asn Ser Val Ser Asn Ser Thr Thr Asn Gly Phe Asn Leu Gly 100 105 110 Val Ser Thr Ser Ala Ser Phe Gly Ile Pro Leu Ile Gly Glu Thr Ser 115 120 125 Ile Glu Ile Ser Thr Glu Tyr Asn Phe Ser Asn Thr Ala Glu Lys Thr 130 135 140 Lys Thr Glu Ser Tyr Thr Tyr Thr Ala Ser Pro Gln Asn Ile Val Val 145 150 155 160 Pro Ala Asn Ser Ser Val Glu Val Ile Val Asn Leu Asn Thr Ala Lys 165 170 175 Ile Ser Gly Asn Val Lys Leu Leu Ser His Val Asp Gly Gln Val Ser 180 185 190 Tyr Arg Asn Asn Lys Tyr Asn Lys Ile Ser Thr Ser Phe Gly Gly Phe 195 200 205 Leu Lys His Ser Val Arg Pro Asn Glu Ile Ala Ser Asn Val Lys Val 210 215 220 His Pro Thr Ser Lys Gly Ala Tyr Leu Ile Gly Lys Gly Lys Tyr Ser 225 230 235 240 Ala Glu Tyr Gly Thr Glu Phe Ser Val Thr Val Arg Pro Val Ala Lys 245 250 255 Pro Asn Thr Leu Ala Ala Lys Ser Ser Ser Met Val Ser Glu Asn Ser 260 265 270 Lys Ala Thr Ser Glu Gly Tyr Thr Tyr Thr Val Lys Pro Glu Val Lys 275 280 285 Lys Glu Gln 290 <210> 364 <211> 402 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 364 Met Lys Ser Ile Ser Lys Lys Val Met Ala Gly Leu Leu Val Gly Ala 1 5 10 15 Thr Ser Leu Ser Ile Trp Ala Pro Ile Ser Glu Ala Ala Ala Pro Glu 20 25 30 Asn Asn Arg Tyr Tyr Asn Ile Ala Leu Lys Ser Asn Pro Lys Lys Val 35 40 45 Trp Asn Val Ser Gln Ala Ser Asn Asp Asn Asp Arg Ala Ile Val Leu 50 55 60 Trp Gln Gly Gly Ser Ala Asp His Glu Arg Phe Ala Phe Phe Gln Leu 65 70 75 80 Asp Gly Gly Ala Tyr Ala Ile Val Asn Lys Asn Ser Gly Lys Val Val 85 90 95 Thr Phe Gly Asn Gly Ser Trp Val Ser Gly Gly Pro Ile Pro Ala Asn 100 105 110 Glu Thr Leu Gln Gln Gln Lys Trp Thr Gly Glu Ala Lys Gln Lys Trp 115 120 125 Asn Leu Arg Asp Leu Gly Ser Asn Gly Gln Gly Ser Asn Asn Tyr Glu 130 135 140 Ile Val Asn Gln Ala Asn Gly Lys Val Pro Ser Tyr Arg Trp Ile Gly 145 150 155 160 Ser Val Val Asp Asn Thr Glu Tyr Leu Gln Leu Asp Asn Ser Asn Pro 165 170 175 Ser Asp Pro Asp Lys Val Phe Thr Leu Phe Asn Gly Thr Leu Asn Ile 180 185 190 Phe Gly Gln Asn Met Thr Phe Phe Asn Asp Thr Ile Ser Val Pro Lys 195 200 205 Leu Pro Ala Thr Gly Thr Arg Pro Asp Ala Pro Asn Tyr Thr Gly Gly 210 215 220 Val Asp Gln Gln Leu Pro Gln Val Ser Asp Ser Val Val Val Gly Ala 225 230 235 240 Ser Leu Ile Pro Cys Ile Met Val Asn Asp Asn Gln Ala Ser Asp Tyr 245 250 255 Thr Lys Ile His Asn Ser Pro Tyr Tyr Thr Leu Val Lys Glu Glu Tyr 260 265 270 Trp Asp Lys Thr Tyr Ser Ala Val Ile Pro Ala Gly Val Thr His Asn 275 280 285 Tyr Ser Phe Thr Thr Gly Met Ser Ser Val Asp Gln Gln Lys Met Thr 290 295 300 Asp Thr Leu Ser Met Ser Ile Gly Ala Asp Phe Gly Leu Ser Phe Gly 305 310 315 320 Gly Ala Ser Ala Ser Leu Lys Thr Glu Ile Ser Arg Thr Ile Gln Thr 325 330 335 Glu Ile Thr Ser Thr Asn Thr Asn Ala Ser Glu Glu Lys Val Ala Arg 340 345 350 Ala Val Glu Ser Glu Pro Gly Lys Thr Thr Gly Phe Thr Glu Tyr Gln 355 360 365 Leu Ala Thr Arg Tyr Thr Leu Lys Arg Ala Asp Gly Ser Asn Val Ser 370 375 380 Asp Pro Trp Val Val Lys Asn Asn Lys Ile Thr Ile Thr Arg Lys Asn 385 390 395 400 Ala Gln <210> 365 <211> 373 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 365 Met Pro Glu Asn Asn Arg Tyr Tyr Asn Ile Ala Leu Lys Ser Asn Pro 1 5 10 15 Lys Lys Val Trp Asn Val Ser Gln Ala Ser Asn Asp Asn Asp Arg Ala 20 25 30 Ile Val Leu Trp Gln Gly Gly Ser Ala Asp His Glu Arg Phe Ala Phe 35 40 45 Phe Gln Leu Asp Gly Gly Ala Tyr Ala Ile Val Asn Lys Asn Ser Gly 50 55 60 Lys Val Val Thr Phe Gly Asn Gly Ser Trp Val Ser Gly Gly Pro Ile 65 70 75 80 Pro Ala Asn Glu Thr Leu Gln Gln Gln Lys Trp Thr Gly Glu Ala Lys 85 90 95 Gln Lys Trp Asn Leu Arg Asp Leu Gly Ser Asn Gly Gln Gly Ser Asn 100 105 110 Asn Tyr Glu Ile Val Asn Gln Ala Asn Gly Lys Val Pro Ser Tyr Arg 115 120 125 Trp Ile Gly Ser Val Val Asp Asn Thr Glu Tyr Leu Gln Leu Asp Asn 130 135 140 Ser Asn Pro Ser Asp Pro Asp Lys Val Phe Thr Leu Phe Asn Gly Thr 145 150 155 160 Leu Asn Ile Phe Gly Gln Asn Met Thr Phe Phe Asn Asp Thr Ile Ser 165 170 175 Val Pro Lys Leu Pro Ala Thr Gly Thr Arg Pro Asp Ala Pro Asn Tyr 180 185 190 Thr Gly Gly Val Asp Gln Gln Leu Pro Gln Val Ser Asp Ser Val Val 195 200 205 Val Gly Ala Ser Leu Ile Pro Cys Ile Met Val Asn Asp Asn Gln Ala 210 215 220 Ser Asp Tyr Thr Lys Ile His Asn Ser Pro Tyr Tyr Thr Leu Val Lys 225 230 235 240 Glu Glu Tyr Trp Asp Lys Thr Tyr Ser Ala Val Ile Pro Ala Gly Val 245 250 255 Thr His Asn Tyr Ser Phe Thr Thr Gly Met Ser Ser Val Asp Gln Gln 260 265 270 Lys Met Thr Asp Thr Leu Ser Met Ser Ile Gly Ala Asp Phe Gly Leu 275 280 285 Ser Phe Gly Gly Ala Ser Ala Ser Leu Lys Thr Glu Ile Ser Arg Thr 290 295 300 Ile Gln Thr Glu Ile Thr Ser Thr Asn Thr Asn Ala Ser Glu Glu Lys 305 310 315 320 Val Ala Arg Ala Val Glu Ser Glu Pro Gly Lys Thr Thr Gly Phe Thr 325 330 335 Glu Tyr Gln Leu Ala Thr Arg Tyr Thr Leu Lys Arg Ala Asp Gly Ser 340 345 350 Asn Val Ser Asp Pro Trp Val Val Lys Asn Asn Lys Ile Thr Ile Thr 355 360 365 Arg Lys Asn Ala Gln 370 <210> 366 <211> 380 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 366 Met Ser Asn Glu Asn Ser Ser Lys Glu Asn Leu Asn Thr Pro Leu Ile 1 5 10 15 Asn Asp Glu Asp Leu Ile Pro Val Glu Ile Lys Ala Ser Gly Val Arg 20 25 30 Ile Ser Phe Pro Asp Phe Tyr Phe Tyr Lys Ile Arg Thr Phe Cys Gly 35 40 45 Lys Tyr Ile Asp Ile Gln Asp Ala Ser Thr Ala Asn Asn Lys Ala Ala 50 55 60 Ile Gln Tyr Thr Ala Asn Asn Asn Asn Asn Gln Lys Phe Leu Ile Phe 65 70 75 80 Thr Leu Asp Asn Asn Tyr Ser Val Ile Ala Ala Lys His Ser Gly Lys 85 90 95 Val Leu Asp Ile Met Asp Ile Pro Leu Gly Pro Gly Leu Pro Phe Met 100 105 110 Leu Ile Gln Tyr Asp Phe Gln Asn Gly Asp Asn Gln Lys Phe Phe Ile 115 120 125 Ala Asn Asp Gly Ala Ile Ala Val Lys Lys Thr Gly His Val Trp Asp 130 135 140 Val Lys Ser Gly Ser Thr Lys Asp Asp Thr Pro Ile Ile Pro Tyr Asn 145 150 155 160 Tyr Ser Gly Ala Ser Asn Gln Lys Phe Ser Leu Glu Asn Ser Gly Thr 165 170 175 Ala Ser Val Lys Pro Pro Glu Leu Gly Asp Leu Pro Asn Ser Pro Asp 180 185 190 Phe Lys Thr Asn Asp Leu Asn Glu Ile Leu Pro Asp Asn Thr Thr Pro 195 200 205 Val Ile Thr His Ala Thr Tyr Leu Pro Tyr Phe Met Val Lys Asp Pro 210 215 220 Tyr Tyr Asn Thr Gln Gln Lys Met Gln Asn Ser Pro Tyr Tyr Ile Leu 225 230 235 240 Val Arg Arg Gln Tyr Trp Glu Lys Ile Ser Gln Arg Ile Val Gly Ala 245 250 255 Gly Glu Ser Tyr Lys Tyr Glu Gln Thr Thr Gly Val Ala Arg Thr Asp 260 265 270 Gln Ile Ser Met Thr Glu Thr Thr Glu Ile Ala Ile Gly Ala Asp Leu 275 280 285 Gly Phe Met Phe Lys Gly Phe Ser Ala Asn Leu Ser Thr Ser Ile Thr 290 295 300 Lys Thr Leu Ser Val Thr Lys Ser Thr Ser Thr Thr Glu Ser Val Ser 305 310 315 320 Lys Thr Glu Thr Val Thr Asp Ser Asn Pro Phe Met Tyr Thr Ile Ala 325 330 335 Arg Ala Lys Tyr Met Leu Ile Asn Glu Tyr Tyr Val Thr Arg Ala Asn 340 345 350 Gly Gln Leu Ile Thr Ser Gly Asp Ala Thr Tyr Trp Lys Val Pro Asn 355 360 365 Pro Asn Gln Thr Val Thr Arg Thr Ile Pro Gln Pro 370 375 380 <210> 367 <211> 372 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 367 Met Pro Glu Asn Asn Arg Tyr Tyr Asn Ile Ala Leu Lys Ser Asn Thr 1 5 10 15 Lys Lys Val Trp Asn Val Ser Gln Ala Ser Asn Asp Asn Asp Arg Ala 20 25 30 Ile Val Leu Trp Gln Gly Gly Ser Ala Asp His Glu Arg Phe Ala Phe 35 40 45 Phe Gln Leu Asp Gly Gly Ala Tyr Ala Ile Val Asn Lys Asn Ser Gly 50 55 60 Lys Val Val Thr Phe Gly Thr Gly Ser Trp Val Ser Gly Gly Pro Ile 65 70 75 80 Pro Ala Ser Glu Thr Leu Gln Gln Gln Lys Trp Thr Gly Glu Ala Lys 85 90 95 Gln Lys Trp Asn Leu Arg Asp Leu Gly Ser Asn Gly Gln Gly Ser Asn 100 105 110 Asn Tyr Glu Ile Val Asn Gln Ala Asn Gly Lys Val Pro Ser Tyr Arg 115 120 125 Trp Ile Gly Ser Val Val Asp Asn Thr Glu Tyr Leu Gln Leu Asp Asn 130 135 140 Ser Asn Pro Ser Asp Ala Asp Lys Val Phe Thr Leu Phe Asn Gly Thr 145 150 155 160 Met Asn Leu Gly Gly Met Asp Phe Thr Phe Phe Asn Asp Thr Ile Ser 165 170 175 Val Pro Lys Leu Pro Ala Thr Gly Thr Arg Pro Glu Ala Pro Val Tyr 180 185 190 Thr Gly Gly Ala Asp Gln Gln Leu Pro Gln Thr Ser Asn Ser Val Val 195 200 205 Val Gly Ala Ser Leu Ile Pro Cys Phe Met Val Asn Asp Asn Gln Ala 210 215 220 Ser Asp Phe Thr Lys Ile His Asn Ser Pro Tyr Tyr Thr Leu Val Lys 225 230 235 240 Glu Glu Tyr Trp Asp Lys Thr Phe Ser Lys Val Ile Gln Pro Gly Leu 245 250 255 Ser Glu Ser Tyr Ser Tyr Lys Thr Gly Val Ser Ser Val Asp Gln Gln 260 265 270 Lys Met Thr Asp Thr Leu Ser Met Lys Ile Gly Ala Asp Leu Gly Ile 275 280 285 Lys Phe Gly Asp Ala Ser Ala Ser Leu Lys Ser Glu Ile Ser Arg Thr 290 295 300 Ile Gln Thr Glu Ile Ser Thr Thr Asn Ser Glu Ala Thr Glu Glu Thr 305 310 315 320 Arg Ser Tyr Thr Ala Thr Gly Glu Pro Gly Lys Ala Thr Gly Tyr Thr 325 330 335 Gln Tyr Gln Leu Ala Thr Lys Tyr Thr Leu Lys Arg Ala Asp Gly Ser 340 345 350 Ile Val Ser Asp Pro Trp Val Val Lys Asn Asp Lys Ile Thr Val Thr 355 360 365 Arg Lys Thr Leu 370 <210> 368 <211> 374 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 368 Met Pro Glu Asn Asn Arg Tyr Tyr Asn Ile Ala Leu Lys Ser Asn Ala 1 5 10 15 Lys Lys Val Trp Asn Val Ser Gln Ala Ser Asn Asp Asn Asp Arg Ala 20 25 30 Ile Ile Leu Trp Gln Gly Gly Ser Ala Asp His Glu Lys Phe Ala Phe 35 40 45 Phe Gln Leu Asp Gly Gly Ala Tyr Ala Ile Val Asn Lys Asn Ser Gly 50 55 60 Lys Val Val Thr Phe Gly Thr Gly Ser Trp Val Ser Gly Gly Pro Ile 65 70 75 80 Pro Ala Ser Glu Thr Leu Gln Gln Gln Ser Trp Thr Gly Glu Ala Lys 85 90 95 Gln Lys Trp Asn Leu Arg Asp Leu Gly Ser Asn Gly Gln Gly Ser Asn 100 105 110 Asn Tyr Glu Ile Val Asn Gln Ala Asn Gly Lys Val Pro Ser Tyr Arg 115 120 125 Trp Met Gly Ser Ile Val Asp Asn Thr Glu Phe Leu Gln Leu Asp Asn 130 135 140 Ser Asn Pro Ser Asp Ala Asp Lys Val Phe Thr Leu Phe Asn Gly Thr 145 150 155 160 Ile Asn Leu Gly Gly Met Asp Phe Thr Phe Phe Lys Asp Thr Ile Pro 165 170 175 Val Pro Lys Leu Pro Ala Thr Gly Thr Arg Pro Glu Ala Pro Val Tyr 180 185 190 Thr Gly Gly Ala Asp Gln Gln Leu Pro Gln Thr Ser Asn Ser Val Val 195 200 205 Val Gly Ala Ser Leu Ile Pro Cys Phe Met Val Lys Asp Asn Gln Ala 210 215 220 Asn Asp Tyr Thr Lys Ile His Asn Ser Pro Tyr Tyr Thr Leu Val Lys 225 230 235 240 Glu Glu Tyr Trp Asp Lys Thr Phe Ser Ala Val Ile Pro Ala Gly Tyr 245 250 255 Thr Arg Asn Tyr Thr Phe Lys Ser Gly Met Thr Ser Val Asp Gln Gln 260 265 270 Lys Met Thr Asp Thr Leu Ser Met Lys Ile Gly Ala Asp Phe Gly Leu 275 280 285 Lys Phe Glu Gly Ala Ser Ala Ser Leu Lys Thr Glu Ile Ser Arg Thr 290 295 300 Ile Gln Thr Glu Ile Thr Ser Thr Asp Thr Gln Val Ser Glu Glu Thr 305 310 315 320 Val Ala Ser Thr Leu Thr Ser Pro Ala Gly Lys Thr Thr Gly Phe Thr 325 330 335 Glu Tyr Gln Leu Ala Thr Lys Tyr Thr Leu Lys Arg Ala Asp Gly Thr 340 345 350 Leu Val Ser Asp Pro Trp Ile Val Lys Asn Asn Lys Ile Thr Ile Val 355 360 365 Arg Asp Lys Ala Gln Glu 370 <210> 369 <211> 358 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 369 Met Lys Arg Tyr Lys Lys Leu Leu Met Val Ala Pro Leu Ala Cys Met 1 5 10 15 Leu Gly Thr Gly Val Val Thr Leu Pro Thr Val Ser His Ala Asp Ala 20 25 30 Ala Pro Val Ser Ser Val Val Asn Asp Val Phe Arg Gln Gly Ser Thr 35 40 45 Tyr Ser Thr Glu Asn Ile Thr Gln Ala Leu Tyr Val Arg Leu Arg Asp 50 55 60 Gly Ile Glu Ala Ser Pro Glu Leu Arg Gln Lys Phe Lys Ile Ala Asp 65 70 75 80 Asp Glu Lys Ile Gln Phe Glu Ala Asp Ala Gly Asn Phe Asn Gly Val 85 90 95 Lys Thr Pro Ala Ile Asn Tyr Gly Leu Arg Asp Gln Leu Ser Lys Val 100 105 110 Thr Ala Ser Ser Ile Gly Lys Asn Ile Ser Val Asn Pro Thr Thr Val 115 120 125 Thr Glu Val Glu Ala Gly Lys Ile Glu Leu Leu Thr Tyr Arg Asn Glu 130 135 140 Thr Pro Leu Thr Gln Lys Gln Tyr Thr Thr Glu Lys Ser Val Lys Arg 145 150 155 160 Ile Asp Thr Val Thr Ala Thr Asn Gln Tyr Gly Phe Lys Leu Gly Phe 165 170 175 Glu Ser Asn Thr Glu Phe Lys Val Asp Ala Leu Ile Ala Ser Ala Lys 180 185 190 Gln Ser Phe Lys Ala Ser Ala Glu Phe Ser Phe Ser His Thr Asp Thr 195 200 205 Asn Thr Val Thr Asn Glu Glu Thr Val Thr Phe Lys Ala Gln Glu Val 210 215 220 Leu Ala Ala Ser Gly Gly Thr Thr Asn Tyr Phe Thr Arg Val Gly Lys 225 230 235 240 Ala Lys Phe Ser Gly Ser Phe Gln Thr Asp Ala Ala Leu Thr Asp Leu 245 250 255 Lys Leu Lys Leu Pro Ile Thr Lys Lys Asn Gln Asn Gln Thr Val Ala 260 265 270 His Thr Glu Glu Ala Thr Leu Thr Ser Gln Asp Ile Tyr Thr Ile Phe 275 280 285 Lys Asn Thr Pro Tyr Ala Pro Leu Pro Pro Tyr Leu Ser Phe Asp Asp 290 295 300 Asn Gly Lys Lys Val Leu Val Lys Asn Val Thr Phe Asp Tyr Thr Gly 305 310 315 320 Glu Met Gly Tyr Asn Thr Ala Ala Gln Ala Glu Phe Ile Pro Phe Asp 325 330 335 Gln Glu Lys Pro Thr Gln Thr Met Ser Tyr Glu Lys Tyr Glu Ala Lys 340 345 350 Ala Gln Asp Lys Ser Leu 355 <210> 370 <211> 335 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 370 Met Pro Thr Val Ser His Ala Asp Ala Ala Pro Val Ser Ser Val Val 1 5 10 15 Asn Asp Val Phe Arg Gln Gly Ser Thr Tyr Ser Thr Glu Asn Ile Thr 20 25 30 Gln Ala Leu Tyr Val Arg Leu Arg Asp Gly Ile Glu Ala Ser Pro Glu 35 40 45 Leu Arg Gln Lys Phe Lys Ile Ala Asp Asp Glu Lys Ile Gln Phe Glu 50 55 60 Ala Asp Ala Gly Asn Phe Asn Gly Val Lys Thr Pro Ala Ile Asn Tyr 65 70 75 80 Gly Leu Arg Asp Gln Leu Ser Lys Val Thr Ala Ser Ser Ile Gly Lys 85 90 95 Asn Ile Ser Val Asn Pro Thr Thr Val Thr Glu Val Glu Ala Gly Lys 100 105 110 Ile Glu Leu Leu Thr Tyr Arg Asn Glu Thr Pro Leu Thr Gln Lys Gln 115 120 125 Tyr Thr Thr Glu Lys Ser Val Lys Arg Ile Asp Thr Val Thr Ala Thr 130 135 140 Asn Gln Tyr Gly Phe Lys Leu Gly Phe Glu Ser Asn Thr Glu Phe Lys 145 150 155 160 Val Asp Ala Leu Ile Ala Ser Ala Lys Gln Ser Phe Lys Ala Ser Ala 165 170 175 Glu Phe Ser Phe Ser His Thr Asp Thr Asn Thr Val Thr Asn Glu Glu 180 185 190 Thr Val Thr Phe Lys Ala Gln Glu Val Leu Ala Ala Ser Gly Gly Thr 195 200 205 Thr Asn Tyr Phe Thr Arg Val Gly Lys Ala Lys Phe Ser Gly Ser Phe 210 215 220 Gln Thr Asp Ala Ala Leu Thr Asp Leu Lys Leu Lys Leu Pro Ile Thr 225 230 235 240 Lys Lys Asn Gln Asn Gln Thr Val Ala His Thr Glu Glu Ala Thr Leu 245 250 255 Thr Ser Gln Asp Ile Tyr Thr Ile Phe Lys Asn Thr Pro Tyr Ala Pro 260 265 270 Leu Pro Pro Tyr Leu Ser Phe Asp Asp Asn Gly Lys Lys Val Leu Val 275 280 285 Lys Asn Val Thr Phe Asp Tyr Thr Gly Glu Met Gly Tyr Asn Thr Ala 290 295 300 Ala Gln Ala Glu Phe Ile Pro Phe Asp Gln Glu Lys Pro Thr Gln Thr 305 310 315 320 Met Ser Tyr Glu Lys Tyr Glu Ala Lys Ala Gln Asp Lys Ser Leu 325 330 335 <210> 371 <211> 327 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 371 Met Ala Pro Val Ser Ser Val Val Asn Asp Val Phe Arg Gln Gly Ser 1 5 10 15 Thr Tyr Ser Thr Glu Asn Ile Thr Gln Ala Leu Tyr Val Arg Leu Arg 20 25 30 Asp Gly Ile Glu Ala Ser Pro Glu Leu Arg Gln Lys Phe Lys Ile Ala 35 40 45 Asp Asp Glu Lys Ile Gln Phe Glu Ala Asp Ala Gly Asn Phe Asn Gly 50 55 60 Val Lys Thr Pro Ala Ile Asn Tyr Gly Leu Arg Asp Gln Leu Ser Lys 65 70 75 80 Val Thr Ala Ser Ser Ile Gly Lys Asn Ile Ser Val Asn Pro Thr Thr 85 90 95 Val Thr Glu Val Glu Ala Gly Lys Ile Glu Leu Leu Thr Tyr Arg Asn 100 105 110 Glu Thr Pro Leu Thr Gln Lys Gln Tyr Thr Thr Glu Lys Ser Val Lys 115 120 125 Arg Ile Asp Thr Val Thr Ala Thr Asn Gln Tyr Gly Phe Lys Leu Gly 130 135 140 Phe Glu Ser Asn Thr Glu Phe Lys Val Asp Ala Leu Ile Ala Ser Ala 145 150 155 160 Lys Gln Ser Phe Lys Ala Ser Ala Glu Phe Ser Phe Ser His Thr Asp 165 170 175 Thr Asn Thr Val Thr Asn Glu Glu Thr Val Thr Phe Lys Ala Gln Glu 180 185 190 Val Leu Ala Ala Ser Gly Gly Thr Thr Asn Tyr Phe Thr Arg Val Gly 195 200 205 Lys Ala Lys Phe Ser Gly Ser Phe Gln Thr Asp Ala Ala Leu Thr Asp 210 215 220 Leu Lys Leu Lys Leu Pro Ile Thr Lys Lys Asn Gln Asn Gln Thr Val 225 230 235 240 Ala His Thr Glu Glu Ala Thr Leu Thr Ser Gln Asp Ile Tyr Thr Ile 245 250 255 Phe Lys Asn Thr Pro Tyr Ala Pro Leu Pro Pro Tyr Leu Ser Phe Asp 260 265 270 Asp Asn Gly Lys Lys Val Leu Val Lys Asn Val Thr Phe Asp Tyr Thr 275 280 285 Gly Glu Met Gly Tyr Asn Thr Ala Ala Gln Ala Glu Phe Ile Pro Phe 290 295 300 Asp Gln Glu Lys Pro Thr Gln Thr Met Ser Tyr Glu Lys Tyr Glu Ala 305 310 315 320 Lys Ala Gln Asp Lys Ser Leu 325 <210> 372 <211> 343 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 372 Met Asn Glu Val Leu Gly Asn Ile Gly Gln Asn Pro Gln Val Ser Lys 1 5 10 15 Arg Ala Leu Arg Ser Arg Arg Ser Pro Val Val Phe Ile Asn Ala Thr 20 25 30 Pro Glu Glu Ala Glu Gln Phe Gln Glu Ile Val Ala Ile Asp Asp Ile 35 40 45 Asp Tyr Leu Thr Gln Ala Val Ala Leu Thr Ala Leu Phe Asn Gly Ala 50 55 60 Ile Asp Asn Thr Thr Gly Arg Phe Ile Pro Gly Lys Ala Arg Glu Leu 65 70 75 80 Ile Ala Asn Tyr Asn Glu Ser Leu Asp Ser Asp Ser Gln Arg Tyr Lys 85 90 95 Ile Gly Ile Phe Asn Thr His Gln Thr Thr Leu Thr Gln Gln Asn Ser 100 105 110 Ala Val Ser Ala Met Ile Asn Gln Ile Leu Glu Thr Leu Lys Asn Val 115 120 125 Leu Gly Val Ala Leu Gly Thr Thr Ser Val Ala Gln Met Thr Ala Ala 130 135 140 Ile Thr Asp Ala Phe Thr Asn Leu Asp Glu Gln Ser Gly Asp Ala Trp 145 150 155 160 Ile Phe Trp Glu Lys Lys Thr Ser Asn Lys Thr Thr Tyr Ser Tyr Ala 165 170 175 Ile Leu Phe Ala Phe Gln Asp Ser Ser Thr Gly Lys Leu Met Phe Ala 180 185 190 Leu Pro Met Ser Leu Glu Ile Glu Val Asp Val Arg Tyr Glu Arg Val 195 200 205 Leu Phe Ile Thr Val Glu Asp Lys Glu Thr Tyr Ser Val Lys Leu Asp 210 215 220 Thr Met Lys Val Gly Gln Leu Leu Phe Pro Lys Ser Pro Gly Ala Asn 225 230 235 240 Ala Leu Gln Thr Ala Arg Arg Leu Gly Val Arg Ser Ala Lys Ala Asp 245 250 255 Leu Leu Ala Ala Pro Ala Pro Ile Ser Asn Ile Val Val Thr Asn Trp 260 265 270 Ala Lys Thr Thr Thr Tyr Ala Thr Ala Ala Thr Gly Val Tyr Thr Glu 275 280 285 Ser His Pro Leu Val Gln Val Met Ala Val His Pro Asn Val Ser Asn 290 295 300 Pro Leu Gln Asp Gly Asn Asn Tyr Leu Val Ser Phe Thr Ile Asn Gly 305 310 315 320 Val Gln Gln Thr Arg Gly Leu Leu Leu Asn Gly Ile Met Pro Asp Gly 325 330 335 Glu Leu Trp Phe Val Ser Ile 340 <210> 373 <211> 351 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 373 Met Ile Gly Ile Glu Gln Ser Asn Thr Glu Asn Lys Glu Leu Ser Gly 1 5 10 15 Asn Thr Asp Lys Met Lys Gln Thr Leu Val Lys Ala Gly Ala Phe Ala 20 25 30 Gln Ala Met Asn Leu Tyr Ser Tyr Met Leu Leu Lys Asn Pro Asp Val 35 40 45 Asn Phe Ala Gly Leu Asp Pro Asn Thr Asp Leu Ala Gly His Gly Asp 50 55 60 Leu Pro Gly Lys Leu Leu Glu Ser Gln Arg Gln Ala Arg Ala His Ala 65 70 75 80 Ser Thr Trp Asp Lys Thr Val Lys Arg Gln Leu Leu Asp Thr Leu Thr 85 90 95 Gly Ile Ile Thr Phe Asp Thr Thr Phe Gln Ala Tyr Tyr Gln Thr Leu 100 105 110 Val Asp Ser Val Asp Lys Gly Asp Lys Glu Thr Leu Lys Glu Gly Ile 115 120 125 Lys Asp Leu Gln Arg Asp Val Gln Lys Asn Lys Lys Cys Ala Val Ser 130 135 140 Leu Leu Asp Ala Leu Lys Asp Leu Lys Thr Ala Ile Asp Glu Asp Asn 145 150 155 160 Arg Ser Phe Gln Glu His Gln Thr Thr Leu Ser Ser Ile Leu Lys Gly 165 170 175 Lys Thr Ala Asp Thr Gly Ile Glu Ala Asp Glu Ala Asn Leu Lys Lys 180 185 190 Ile Met Glu Asp Ile Asn Tyr Tyr Arg Lys Tyr Gln Met Asp Leu Ser 195 200 205 Pro Leu Ser Ile Leu Gln Trp Ile Ile Ser Pro Ile Gly Ala Gly Val 210 215 220 Ser Val Ala Val Ala Lys Thr His Leu Asp Lys Leu Arg Pro Ala Phe 225 230 235 240 Glu Glu Leu Asn Lys Met Ile Asp Gln Lys Arg Thr Val Asn Arg Ile 245 250 255 Val Phe Thr Ala Ala Gln Asn Val Asn Glu Leu Ala Asn Ala Ile Asp 260 265 270 Gly Ala Thr Gln Ser Leu Gln Tyr Met Val Asp Gln Trp Asn Asp Leu 275 280 285 Asp Ser Gln Tyr Asp Gly Val Leu Asp Ser Ile Glu Thr Ala Asp Ala 290 295 300 Lys Ile Gln Glu Asp Arg Phe Lys Phe Leu Lys Pro Thr Leu Lys Thr 305 310 315 320 Ala Lys Asp Asn Trp Asn Ala Leu Lys Thr Asp Ala Asp Thr Leu Lys 325 330 335 Glu Gly Leu Lys Glu Leu Lys Ile Glu Pro Ala Asn Thr Gln Asn 340 345 350 <210> 374 <211> 344 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 374 Met Asn Glu Val Leu Ala Asn Asn Ile Gly Gln His Pro Gln Val Ser 1 5 10 15 Arg Arg Ala Leu Arg Ser Pro Arg Ser Pro Val Val Phe Ile Asn Thr 20 25 30 Thr Ser Glu Glu Ala Glu Gln Phe Gln Glu Ile Val Ala Ile Asp Asp 35 40 45 Ile Asp Tyr Leu Thr Gln Ala Val Ala Leu Thr Ala Leu Phe Asn Gly 50 55 60 Ala Ile Asp Asn Thr Thr Gly Arg Phe Ile Pro Gly Arg Ala Arg Glu 65 70 75 80 Leu Ile Ala Asn Tyr Asn Glu Ser Leu Asp Pro Glu Ser Gln Arg Tyr 85 90 95 Lys Ile Gly Ile Phe Asn Thr His Gln Thr Thr Leu Thr Gln Gln Asn 100 105 110 Ser Ala Val Ser Ala Met Ile Asn Gln Ile Leu Glu Thr Leu Lys Asn 115 120 125 Val Met Gly Val Ala Leu Gly Thr Thr Ser Val Thr Gln Met Thr Ala 130 135 140 Ala Ile Thr Asp Ala Phe Thr Asn Leu Asn Glu Gln Ser Gly Asp Ala 145 150 155 160 Trp Ile Phe Trp Glu Lys Lys Thr Ser Asn Lys Thr Thr Tyr Ser Tyr 165 170 175 Ala Ile Leu Phe Ala Phe Gln Asp Ser Ser Thr Gly Lys Leu Met Phe 180 185 190 Ala Leu Pro Met Ser Leu Glu Ile Glu Val Asp Val Ser Tyr Glu Arg 195 200 205 Val Leu Phe Ile Thr Val Glu Asp Lys Glu Thr Tyr Ser Val Lys Leu 210 215 220 Asp Thr Met Lys Val Gly Gln Leu Leu Phe Pro Lys Ser Pro Gly Ala 225 230 235 240 Asn Ala Leu Gln Thr Val Arg Arg Leu Arg Thr Arg Ser Gly Ser Ser 245 250 255 Gly Leu Leu Thr Ala Pro Ser Pro Val Thr Asn Ile Val Val Thr Asn 260 265 270 Trp Ala Lys Thr Thr Thr Phe Ala Thr Ser Ala Asn Gly Phe Tyr Thr 275 280 285 Glu Asn His Pro Leu Val Gln Leu Met Ala Val Gly Pro Thr Val Val 290 295 300 Asn Pro Leu Tyr Asp Gly Asn Gln Tyr Leu Val Ser Phe Asp Leu Asn 305 310 315 320 Gly Gly Arg Gln Thr Arg Gly Leu Ile Leu Asn Gly Thr Leu Pro Asp 325 330 335 Gly Glu Leu Trp Phe Val Ser Met 340 <210> 375 <211> 607 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 375 Met Lys Tyr Lys Asp Arg Lys Asn Ala Lys Arg Lys Tyr Lys Gln Ala 1 5 10 15 Leu Leu Ala Thr Val Ala Thr Met Thr Leu Gly Val Ser Thr Leu Gly 20 25 30 Ser Thr Ala Ser Val Phe Ala Glu Glu Asn Thr Gln Gln Gln Gln Ser 35 40 45 Ala Met Ala Pro Ala Thr Asp Gly Ser Val Ile Asn Ile Asp Gly Ser 50 55 60 Gly Asp Ile Lys Thr Asp Gly Ile Val Phe Lys Lys Glu Ser Thr Asp 65 70 75 80 Gly Leu Val Phe Lys Arg Ala Asp Asp Gly Thr Ile Thr Val Ser Lys 85 90 95 Glu Lys Glu Lys Leu Phe Asn Ile Asn Thr Leu Lys Ala Ile Gly Ser 100 105 110 Leu Gly Gly Ala Thr Phe Lys Gln Ala Trp Ala Asp Arg Lys Ala Gly 115 120 125 Asn Phe Asn Asn Thr Phe Arg Thr Leu Ala Met Gly Ser Ala Ala Leu 130 135 140 Ile Pro Tyr Gly Gly Val Val Ile Ser Pro Leu Ile Gly Tyr Leu Trp 145 150 155 160 Pro Glu Asn Asp His Glu Ala Gln Ala Lys Leu Lys Gln Leu Met Ser 165 170 175 Asp Ile Ala Ala Gln Thr Lys Thr Gln Ile Ala Asp Tyr Asp Val Glu 180 185 190 Ala Leu Gly Ser Lys Leu Lys Lys Leu Arg Lys Asp Leu Gln Glu Phe 195 200 205 Glu Gly Ile Met Asn Pro Thr Gly Arg Lys Ile Ala Ala Ala Pro Ser 210 215 220 Val Gly Asp Glu Ala Glu Ser Thr Arg Ile Leu Val Gly Asn Ile His 225 230 235 240 Asn Asp Phe Lys Asn Leu Ile Glu Glu Ser Gln Lys Glu Ser Tyr Lys 245 250 255 Glu Thr Glu Leu Pro Ile Phe Met Val Ala Ala Thr Ala His Leu Gln 260 265 270 Phe Leu Asn Tyr Leu Ala Leu His Gly Lys Asp Pro Lys Leu Asn Tyr 275 280 285 Asp Asp Lys Gly Leu Lys Ile Ala Ala Leu Thr Pro Leu Glu Arg Ala 290 295 300 His Lys Glu Tyr Lys Glu Tyr Ala Thr Glu Ala Ala Lys Lys Gly Leu 305 310 315 320 Asp Ala Ile Asn Asn Ala Glu Arg Pro Val Lys Gln Met Gln Glu Ser 325 330 335 Trp Thr Phe Lys Tyr Leu Ala Ser Asp Leu Lys Lys Gln Ala Leu Ser 340 345 350 Ala Thr Ile Met Gly Pro Asp Thr Val Val Lys Glu Thr Phe Asp Thr 355 360 365 Thr Ile Asn Asn Ile Ala Phe Lys Gln Ala Leu Gly Ile Lys Asp Asp 370 375 380 Trp Thr Met Asp Gln Asp Gly Arg Ile Leu Tyr Tyr Asp Pro Gln Asp 385 390 395 400 His Lys Met Gln Thr Gly Trp Lys Glu Ile Ser Thr Ser Phe Ala Ala 405 410 415 Arg Ile Gln Asn Thr Gly Asn Leu Ser Ile Gln Phe Leu Lys Asp Gln 420 425 430 Gly Leu Lys Tyr Ser Trp Tyr Tyr Phe Ser Pro Glu Lys Thr Asp Lys 435 440 445 Phe Ala Lys Gly Glu Leu Tyr Lys Asp Thr Thr Glu Thr Ile Asn Gly 450 455 460 Lys Thr Tyr Thr Phe Gly Val Asp Gly Thr Cys Leu Asn Pro Asp Gly 465 470 475 480 Gly Glu Ala Ala Gly Trp His Gln Ile Gly Glu Ala Trp Tyr Phe Tyr 485 490 495 Ser Asp Gly Lys Thr Lys Asn Ser Glu Gly Lys Thr Phe Ala Lys Asn 500 505 510 Glu Lys Val Thr Gly Trp Tyr Lys Asp Glu Lys Ala Gly Arg Tyr Tyr 515 520 525 Tyr Leu Ser Pro Gly Glu Thr Lys Asn Ser Asp Lys Lys Val Phe Lys 530 535 540 Ala Gly Glu Met Val Thr Gly Trp Tyr Gln Glu Gly Asn Lys Trp Tyr 545 550 555 560 Tyr Leu Thr Pro Asn Pro Arg Lys Asn Lys Glu Gly Ser Glu Phe Ala 565 570 575 Ala Gly Gln Leu Ile Phe Gly Thr Leu Ser Ile Glu Asp Lys Asn Gly 580 585 590 Glu Tyr Val Gln Tyr Lys Phe Asn Asn Asp Gly Ser Leu Lys Glu 595 600 605 <210> 376 <211> 369 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 376 Met Thr Phe Lys Val Gly Met Lys Tyr Met Phe Lys Asn Lys Asn Ser 1 5 10 15 Arg Lys Tyr Leu Asp Ile Ser Gly Asn Gln Thr Gly Asn Asn Ala Asn 20 25 30 Val Gln Gln Tyr Glu Tyr Leu Ala Asp Ala Pro Ser Glu Arg Phe Phe 35 40 45 Leu His Pro Leu Asp Asn Asn Tyr Tyr Ala Met Ile Asn Leu Asn Ser 50 55 60 Gly Lys Val Ile Asp Ile Ser Gly Asn Gln Thr Gly Asn Asn Ala Asn 65 70 75 80 Ile Gln Gln Tyr Glu Trp Leu Gly Asp Ala Pro Ser Glu Tyr Trp Tyr 85 90 95 Phe His Arg Glu Ala Asp Gly Tyr Tyr Val Ile Glu Ser Lys His Ser 100 105 110 Gly Lys Val Leu Asp Ile Ser Gly Asn Glu Thr Gly Asn Asn Ala Asn 115 120 125 Val Gln Gln Phe Glu Phe Leu Ala Asp Ala Pro Ser Glu Arg Phe Ala 130 135 140 Val Glu Glu Ala Gly Ser Val Ser Leu Pro Ser Ile Asn Thr Gln Pro 145 150 155 160 Leu Ser Pro Val Pro Gln Tyr Glu Thr Ile Asn Asp Gln Leu Pro Glu 165 170 175 Glu Thr Glu Arg Val Val Thr Ala Phe Thr Ile Val Pro Ala Ile Ser 180 185 190 Val Lys Asp Pro His Tyr Gly Gly Asp Thr Ala Lys Gln Ile Lys Glu 195 200 205 Asn Pro Tyr Tyr Met Val Val Lys Lys Gln Trp Trp Lys Lys Gln Glu 210 215 220 Ser Tyr Val Leu Ala Pro Ser Glu Arg Tyr Asp Phe Val Thr Thr Thr 225 230 235 240 Gly Ile Lys Val Thr Asp Gln Glu Thr Ala Thr Lys Thr Val Ser Trp 245 250 255 Ser Ile Gly Ala Asp Met Gly Phe Ser Phe Lys Gly Phe Ser Leu Gly 260 265 270 Met Ser Ser Gln Tyr Ser Gln Glu Leu Gln Thr Ser Ile Ser His Thr 275 280 285 Thr Glu Gln Leu Lys Glu Glu Thr Gln Glu His His Ile Thr Asn Pro 290 295 300 Phe Val Glu Arg Met Ala Tyr Ser Arg Tyr Ile Leu Thr Thr Glu Tyr 305 310 315 320 Tyr Val Gln Arg Lys Asn Gly Thr Ile Val Asn Ala Pro Trp Thr Met 325 330 335 Thr Asp Lys Thr Asn Ala His Ala Val Thr Phe Pro Lys Ser Thr Gly 340 345 350 Lys Val Leu Asn Glu Asn Ile Lys Gln Ile Ser Lys Ser Glu Ser Leu 355 360 365 Asn <210> 377 <211> 363 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 377 Met Ala Phe Asn Leu Gly Ser Tyr Tyr Lys Ile Asn Cys Lys Ile Ser 1 5 10 15 Gly Lys Val Phe Asp Val Arg Asp Glu Ser Leu Asn Asn Gly Ala Tyr 20 25 30 Ile Gln Gln Tyr Thr Trp Lys Asn Ile Asp Gly Gln Lys Phe Met Val 35 40 45 Tyr Pro Leu Asp Asn Gly Thr Tyr Ala Phe Ala Ser Lys Leu Ser Gly 50 55 60 Lys Val Phe Ser Val Arg Ala Ala Ser Met Asp Asn Gln Ala Val Ile 65 70 75 80 Glu Gln Tyr Asp Trp Ser Ala Glu Asp Lys Gln Lys Phe Tyr Leu Thr 85 90 95 Leu Gln Glu Ala Asn Tyr Tyr Ser Gly Thr Ser Gln Leu Ser Gly Lys 100 105 110 Val Trp Asp Val Arg Asp Ser Ser Thr His Asn Gln Ala Leu Ile Gln 115 120 125 Gln Tyr Thr Trp Lys Asp Ile Asp Gly Gln Lys Phe Ser Phe Thr Pro 130 135 140 Val Asp Thr Ile Ser Val Pro Ser Thr Thr Thr Thr Pro Leu Pro Gly 145 150 155 160 Val Pro Glu Tyr His Gly Tyr Asn Asp Gln Leu Pro Asp Gln Thr Tyr 165 170 175 Pro Val Val Thr Ala Tyr Thr Val Ala Pro Phe Phe Ala Ile Ser Asp 180 185 190 Pro Arg Tyr Gly Thr Asn Thr Ala Arg Gln Val Lys Glu Asn Pro Tyr 195 200 205 Tyr Leu Tyr Ile Arg Lys Glu Tyr Trp Lys Leu Leu Gln Ser His Thr 210 215 220 Phe Ala Pro Gly Glu Asp Ala Thr Phe Val Tyr Arg Thr Gly Ile Ser 225 230 235 240 Thr Val Asp Gln Thr Ala Ser Ser Thr Thr Thr Ser Thr Thr Ile Gly 245 250 255 Ala Asp Gly Gly Leu Gln Phe Lys Lys Leu Ser Val Gly Leu Ser Ser 260 265 270 Gln Tyr Thr Thr Glu Leu Gln Thr Ser Gln Ser Thr Thr Asp Ala Glu 275 280 285 Met Lys Glu Gln Glu Val Ala Ile Thr Leu Thr Asn Ile His Pro Tyr 290 295 300 Pro Val Ala Trp Ser Lys Tyr Ile Leu Val Arg Glu Tyr His Val Glu 305 310 315 320 Arg Ser Asp Gly Ser Ile Val Asn Thr Pro Trp Thr Val Ser Leu Pro 325 330 335 Asn Arg Thr Gln Ser Val Tyr Tyr Pro Asn Glu Glu Met Leu Arg Arg 340 345 350 Pro Val Leu Ile Glu Phe Glu Asn Tyr Ser Leu 355 360 <210> 378 <211> 371 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 378 Met Met Ser Asn Glu Asn Asn Asn Arg Arg Asn Met Asn Ala Ser Met 1 5 10 15 Gly Ser Asp Gly Glu Ser Ile Gln Asn Lys Ile Gly Asp Ser Arg Ser 20 25 30 Gln Ile Ser Phe Pro Asp Phe Asn Phe Tyr Lys Ile Arg Thr Phe Ser 35 40 45 Gly Lys Tyr Ala Asp Ile Thr Gly Asp Ser Leu Leu Val Gln Tyr Asn 50 55 60 Gly His Asn Gly Asp Asn Gln Lys Phe Leu Ile Val Thr Leu Asp Asn 65 70 75 80 Asp Tyr Ser Ile Ile Ala Ala Lys His Thr Gly Lys Val Met His Glu 85 90 95 Phe Tyr Leu Phe Gly Thr Gly Arg Phe Leu Gln Ala Asp Phe His Asn 100 105 110 Met Asp Glu Gln Lys Phe Phe Ile Ser Asp Asp Gly Thr Ile Ala Val 115 120 125 Lys Lys Asp Arg Lys Val Trp Asp Val Thr Gly Gly Thr Ser Asn Gly 130 135 140 Ser Pro Ile Ile Pro Tyr Asp Tyr His Gly Ala Ser Asn Gln Lys Phe 145 150 155 160 Thr Leu Glu Arg Ser Gly Ser Val Ser Val Thr Lys Pro Thr Ile Gly 165 170 175 Thr Leu Pro Pro Ala Pro Asp Phe Lys Thr Thr Asp Leu Asn Glu Ile 180 185 190 Leu Pro Asp Asn Thr Glu Pro Val Ile Thr His Ala Thr Tyr Leu Pro 195 200 205 Tyr Phe Met Val Lys Asp Pro Tyr Tyr Asn Asn Gln Gln Lys Met Gln 210 215 220 Asn Ser Pro Tyr Tyr Ile Leu Val Arg Arg Gln Tyr Trp Glu Lys Ile 225 230 235 240 Thr Gln Arg Ile Val Gly Ala Gly Glu Ser Tyr Lys Tyr Glu Gln Lys 245 250 255 Thr Gly Val Ser Arg Thr Asp Gln Thr Ser Met Thr Glu Thr Thr Glu 260 265 270 Ile Ala Ile Gly Ala Asp Met Gly Phe Met Phe Lys Gly Phe Ser Val 275 280 285 Gly Leu Ser Thr Ser Ile Thr Lys Thr Leu Ser Val Thr Lys Ser Thr 290 295 300 Ser Thr Thr Glu Ser Thr Glu Lys Thr Glu Thr Val Thr Asp Ser Asn 305 310 315 320 Pro Phe Met His Thr Ile Ala Arg Ala Lys Tyr Met Leu Ile Asn Glu 325 330 335 Tyr Tyr Val Thr Arg Ala Asn Gly Glu Met Ile Thr Ser Gly Asp Ala 340 345 350 Ala Tyr Trp Lys Val Pro Asn Pro Ser Gln Thr Val Thr Arg Thr Ile 355 360 365 Pro Arg Thr 370 <210> 379 <211> 383 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 379 Met Pro Glu Asn Asn Arg Tyr Tyr Ser Ile His Leu Gln Ser Asn Asn 1 5 10 15 Asn Lys Val Trp Asp Val Phe Asn Asn Ala Thr Tyr Asp Asn Ala Gly 20 25 30 Ile Arg Leu Tyr Gly Gln Thr Asn Gly Asp Asn Gln Gln Phe Val Phe 35 40 45 Phe Pro Leu Asp Gly Gly Thr Tyr Ala Ile Val Asn Lys Asn Ser Gly 50 55 60 Lys Pro Val Gly Ile Gly Asp Pro Ile Ile Ile Asp Asp Gly Val Arg 65 70 75 80 Arg Met Thr Ala Phe Asn Asn Glu Gly Leu Arg Gln Thr Ser Trp Thr 85 90 95 Gly Ala Pro Ala Glu Gln Trp Tyr Leu Arg Glu Gln Gly Thr Ser Asn 100 105 110 Tyr Glu Phe Val Asn Gln Gly Tyr Gly Lys Val Ala Ser Tyr Ala Trp 115 120 125 Met Gly Thr Leu Ala Gln Asn Trp Glu Tyr Val Asp Leu Asp Asn Ser 130 135 140 Asn Pro Thr Asp Gly Asp Arg Val Phe Tyr Val Ser Ala Gly Gln Val 145 150 155 160 Asn Lys Gly Asn Val Pro Phe His Gly Thr Phe Ser Leu Pro Lys Leu 165 170 175 Pro Ala Val Gly Thr Arg Pro Asn Ala Pro Asp Tyr Asn Thr Ser Ala 180 185 190 Gly Pro Asn Gln Gln Leu Pro Gln Thr Ser Asn Ser Val Val Val Gly 195 200 205 Ala Ser Leu Val Pro Cys Ile Met Val Asn Asp Asn Gln Ala Ser Asp 210 215 220 Tyr Thr Lys Ile His Asn Ser Pro Tyr Tyr Thr Leu Ile Lys Glu Glu 225 230 235 240 Tyr Trp Asp Gln Thr Phe Ser Lys Val Ile Gln Pro Gly Leu Ser Glu 245 250 255 Ser Tyr Thr Phe Lys Ser Gly Val Ser Ser Val Asp Gln Gln Lys Met 260 265 270 Thr Asp Thr Leu Asn Met Lys Ile Gly Ala Asp Phe Gly Leu Gln Phe 275 280 285 Gly Ser Lys Thr Pro Ala Thr Pro Gly Thr Pro Glu Ser Ser Asn Gly 290 295 300 Gly Thr Val Ala Ile Lys Ala Glu Ile Ser Arg Thr Leu Gln Thr Glu 305 310 315 320 Ile Ser Thr Thr Asn Thr Gln Ala Thr Glu Glu Thr Ile Thr Gln Thr 325 330 335 Ala Thr Gly Glu Ala Gly Lys Ala Thr Gly Tyr Thr Gln Tyr Gln Leu 340 345 350 Ala Thr Lys Tyr Thr Leu Lys Arg Ser Asp Gly Ser Ile Val Ser Asp 355 360 365 Pro Trp Val Val Lys Asn Asn Arg Val Thr Val Thr Arg Lys Ile 370 375 380 <210> 380 <211> 338 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 380 Met Ala Glu Gln Thr Pro Ile Asn Thr Ile Ser Glu Glu Gln Lys Ala 1 5 10 15 Ile Ala Pro Phe Lys Glu Ser Tyr Ile Asp Thr Val Gln Asn Arg Met 20 25 30 Lys Ala Arg Asp Ala Glu Ser Lys Arg Thr Gly Lys Ala Ile Asn Leu 35 40 45 Gln Glu Gln Ile Val Asp Gly Trp Phe Leu Ala Arg Phe Trp Ile Phe 50 55 60 Lys Asp Gln Asn Gly His Gln Ala Asn Arg Phe Ile Ser Trp Phe Lys 65 70 75 80 Ala Asn Leu Ala Ser Pro Lys Gly Tyr Asp Ser Val Val Glu Gln Met 85 90 95 Gly Leu Gln Met Glu Ala Leu Asp Asp Met Asp Val Ser Asn Val Asn 100 105 110 Tyr Ala Ser Ser Lys Gly Glu Thr Ile Tyr Asn Gly Glu Ser Thr Leu 115 120 125 Lys Asn Ile Ser Gly Thr Thr Gln Lys Met Lys Thr Asp Ser Phe Gln 130 135 140 Lys Asp Tyr Thr Gln Thr Gln Ser Thr Ser Val Thr Asn Gly Ile Gln 145 150 155 160 Ile Gly Tyr Lys Ile Ser Val Ser Ala Asp Val Pro Leu Met Lys Glu 165 170 175 Asn Ile Glu Ile Ser Thr Thr Tyr Ile Leu Ser Thr Thr Gly Thr Glu 180 185 190 Thr Asn Thr Ile Ser Glu Lys Tyr Asn Val Pro Ser Gln Glu Val Leu 195 200 205 Val Pro Pro Gly His Thr Ala Val Val Lys His Asp Leu Arg Lys Met 210 215 220 Val Tyr Ser Gly Thr His Asp Leu Lys Gly Asp Leu Asn Val Arg Phe 225 230 235 240 Asp Asp Lys Glu Ile Val Gln Lys Phe Val Tyr Pro Asn Tyr Lys Pro 245 250 255 Ile Asn Leu Ser Asp Ile Arg Ser Thr Met Asn Ala Ile Asp Thr Trp 260 265 270 Asn Gly Ile Lys Pro Val Asp Phe Tyr Gln Leu Leu Gly Ile Lys Asn 275 280 285 His Ile Lys Gly Ser Asn Thr Leu Tyr Ile Asp Thr Pro Ala Lys Phe 290 295 300 Lys Phe Asn Gly Ala Ser Pro Tyr Tyr Arg Ala Thr Ile Thr Glu Tyr 305 310 315 320 Asp Lys Asn Gly Asn Pro Val Glu Thr Arg Leu Leu Asp Pro Asn His 325 330 335 Gln Leu <210> 381 <211> 403 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 381 Met Lys Ser Ile Ser Lys Lys Val Met Ala Gly Leu Leu Val Gly Ala 1 5 10 15 Thr Ser Leu Ser Ile Trp Ala Pro Ile Ser Glu Ala Ala Ala Pro Glu 20 25 30 Asn Asn Arg Tyr Tyr Asn Ile Ala Leu Lys Ser Asn Thr Lys Lys Val 35 40 45 Trp Asn Val Ser Gln Gly Ser Asn Asp Asn Asp Arg Ala Ile Val Leu 50 55 60 Trp Gln Gly Gly Ser Ala Asp His Glu Arg Phe Ala Phe Phe Gln Leu 65 70 75 80 Asp Gly Gly Ala Tyr Ala Ile Val Asn Lys Asn Ser Gly Lys Val Val 85 90 95 Thr Phe Gly Thr Gly Ser Trp Val Ser Gly Gly Pro Ile Pro Asp Ser 100 105 110 Glu Thr Leu Gln Gln Gln Lys Trp Thr Gly Glu Ala Lys Gln Lys Trp 115 120 125 Asn Leu Arg Asp Leu Gly Ser Asp Gly His Gly Ser Asn Asn Tyr Glu 130 135 140 Ile Val Asn Gln Ala Asn Gly Lys Val Pro Ser Tyr Arg Trp Ile Gly 145 150 155 160 Ser Thr Val Asp Asn Thr Glu Tyr Leu Lys Leu Asp Asn Ser Asn Pro 165 170 175 Ser Asp Ala Asp Lys Val Phe Thr Leu Phe Asn Gly Thr Met Asn Leu 180 185 190 Trp Gly Gln Asn Ile Thr Phe Phe Asn Asp Thr Ile Ser Val Pro Lys 195 200 205 Leu Pro Ala Ile Gly Thr Arg Pro Glu Ala Pro Val Tyr Thr Gly Gly 210 215 220 Ala Asp Gln Gln Leu Pro Gln Thr Ser Asn Ser Val Val Val Gly Ala 225 230 235 240 Ser Leu Ile Pro Cys Phe Met Val Asn Asp Asn Gln Ala Ser Asp Tyr 245 250 255 Thr Lys Ile His Asn Ser Pro Tyr Tyr Thr Leu Val Lys Glu Glu Tyr 260 265 270 Trp Asp Lys Thr Phe Ser Ala Val Ile Pro Gly Gly Leu Lys Arg Asp 275 280 285 Tyr Thr Phe Lys Ser Gly Met Thr Ser Val Asp Gln Lys Lys Met Thr 290 295 300 Asp Thr Leu Ser Met Lys Ile Gly Ala Asp Phe Gly Leu Lys Phe Gly 305 310 315 320 Asp Ala Ser Ala Ser Leu Lys Thr Glu Ile Ser Arg Thr Leu Gln Thr 325 330 335 Glu Ile Thr Ser Thr Asp Thr Glu Val Ser Glu Glu Thr Val Ser Ser 340 345 350 Ser Leu Thr Ser Pro Ala Gly Lys Thr Thr Gly Phe Thr Glu Tyr Gln 355 360 365 Leu Ala Thr Lys Tyr Thr Leu Lys Arg Ala Asp Gly Ser Ile Val Ser 370 375 380 Asp Pro Trp Ile Val Lys Asn Asn Lys Ile Ala Ile Val Arg Asp Lys 385 390 395 400 Val Gln Gly <210> 382 <211> 374 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 382 Met Pro Glu Asn Asn Arg Tyr Tyr Asn Ile Ala Leu Lys Ser Asn Thr 1 5 10 15 Lys Lys Val Trp Asn Val Ser Gln Gly Ser Asn Asp Asn Asp Arg Ala 20 25 30 Ile Val Leu Trp Gln Gly Gly Ser Ala Asp His Glu Arg Phe Ala Phe 35 40 45 Phe Gln Leu Asp Gly Gly Ala Tyr Ala Ile Val Asn Lys Asn Ser Gly 50 55 60 Lys Val Val Thr Phe Gly Thr Gly Ser Trp Val Ser Gly Gly Pro Ile 65 70 75 80 Pro Asp Ser Glu Thr Leu Gln Gln Gln Lys Trp Thr Gly Glu Ala Lys 85 90 95 Gln Lys Trp Asn Leu Arg Asp Leu Gly Ser Asp Gly His Gly Ser Asn 100 105 110 Asn Tyr Glu Ile Val Asn Gln Ala Asn Gly Lys Val Pro Ser Tyr Arg 115 120 125 Trp Ile Gly Ser Thr Val Asp Asn Thr Glu Tyr Leu Lys Leu Asp Asn 130 135 140 Ser Asn Pro Ser Asp Ala Asp Lys Val Phe Thr Leu Phe Asn Gly Thr 145 150 155 160 Met Asn Leu Trp Gly Gln Asn Ile Thr Phe Phe Asn Asp Thr Ile Ser 165 170 175 Val Pro Lys Leu Pro Ala Ile Gly Thr Arg Pro Glu Ala Pro Val Tyr 180 185 190 Thr Gly Gly Ala Asp Gln Gln Leu Pro Gln Thr Ser Asn Ser Val Val 195 200 205 Val Gly Ala Ser Leu Ile Pro Cys Phe Met Val Asn Asp Asn Gln Ala 210 215 220 Ser Asp Tyr Thr Lys Ile His Asn Ser Pro Tyr Tyr Thr Leu Val Lys 225 230 235 240 Glu Glu Tyr Trp Asp Lys Thr Phe Ser Ala Val Ile Pro Gly Gly Leu 245 250 255 Lys Arg Asp Tyr Thr Phe Lys Ser Gly Met Thr Ser Val Asp Gln Lys 260 265 270 Lys Met Thr Asp Thr Leu Ser Met Lys Ile Gly Ala Asp Phe Gly Leu 275 280 285 Lys Phe Gly Asp Ala Ser Ala Ser Leu Lys Thr Glu Ile Ser Arg Thr 290 295 300 Leu Gln Thr Glu Ile Thr Ser Thr Asp Thr Glu Val Ser Glu Glu Thr 305 310 315 320 Val Ser Ser Ser Leu Thr Ser Pro Ala Gly Lys Thr Thr Gly Phe Thr 325 330 335 Glu Tyr Gln Leu Ala Thr Lys Tyr Thr Leu Lys Arg Ala Asp Gly Ser 340 345 350 Ile Val Ser Asp Pro Trp Ile Val Lys Asn Asn Lys Ile Ala Ile Val 355 360 365 Arg Asp Lys Val Gln Gly 370 <210> 383 <211> 407 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 383 Met Lys Asn Ser Pro Tyr Lys Ile Leu Ser Ala Thr Ala Met Ile Ala 1 5 10 15 Ala Ile Thr Val Gly Asn Ile Ile Pro Ser Thr Pro Val Phe Ala Gln 20 25 30 Glu Gln Val Val His Glu Gln Gln Asn Ser Ala Tyr Ala Leu Gly Pro 35 40 45 Asn Gly Met Lys Asp Ala Leu Ala Lys Thr Gly Ser His Met Leu Val 50 55 60 Met Asn Val Tyr Ala Ser Thr Met Ile Lys Gln Pro Thr Val Asn Leu 65 70 75 80 Ser Gly Ile Asp Leu Gly Ala Asp Gly Glu Gln Leu Val Lys Lys Ile 85 90 95 Gln Asn Asp Gln Asn Val Ser Ile Ser Asn Ala Asn His Trp Met Asp 100 105 110 Val Glu Lys Pro Lys Ile Gln Lys Ala Ala Arg Ser Ile Val Asn Tyr 115 120 125 Asn Thr Gln Phe Gln Asn Tyr Tyr Gly Thr Ile Val Gly Ala Ala Lys 130 135 140 Gln Asn Asn Thr Pro Thr Leu Lys Glu Gly Leu Gln Asp Leu Tyr Thr 145 150 155 160 Thr Ile Asn Lys Asn Ser Lys Glu Val Asp Asp Val Ile Lys Ala Leu 165 170 175 Lys Glu Phe Lys Asn Lys Leu Tyr Thr Asp Ser Thr Gln Phe Lys Asn 180 185 190 Asp Val Asp Gly Ala Asp Gly Lys Ala Gly Leu Ala Thr Ile Leu Ala 195 200 205 Gly Lys Asn Ala Leu Ile Pro Gln Leu Lys Ser Glu Ile Glu Ser Leu 210 215 220 Arg Gly Ser Gln Lys Ala Tyr Leu Asp Asn Val Leu Gly Trp Gly Ile 225 230 235 240 Gly Gly Gly Val Gly Thr Phe Leu Leu Ile Gly Gly Ala Ile Gly Gly 245 250 255 Ala Val Ala Ile Val Val Thr Gly Gly Thr Ala Thr Pro Leu Ile Val 260 265 270 Gly Gly Leu Val Ala Leu Gly Ala Ala Gly Ile Gly Leu Gly Thr Ala 275 280 285 Thr Gly Val Met Leu Ser Gln Asn Leu Thr Gln Tyr Asn Asp Val Ser 290 295 300 Lys Lys Ile Glu Gln Leu Ser Thr Gln Arg Thr Ala Ala Glu Gln Ala 305 310 315 320 Val Leu Ser Leu Ala Asn Ala Lys Ala Thr Leu Met Asp Leu Tyr Gln 325 330 335 Thr Val Asp Gln Ala Ile Asp Ser Leu Thr Ala Met Lys Lys Gln Trp 340 345 350 Asp Thr Met Gly Ala Asn Tyr Lys Val Leu Leu Asp Ser Val Asp Ser 355 360 365 Met Gln Pro Ser Lys Val Ser Leu Leu Val Asn Asp Leu Asp Ala Ala 370 375 380 Lys Gln Gln Trp Ser Asp Ile Tyr Gln Ala Ala Asp Leu Val Ala Lys 385 390 395 400 Asp Ile Gly Phe Lys Asn Glu 405 <210> 384 <211> 377 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 384 Met Gln Glu Gln Val Val His Glu Gln Gln Asn Ser Ala Tyr Ala Leu 1 5 10 15 Gly Pro Asn Gly Met Lys Asp Ala Leu Ala Lys Thr Gly Ser His Met 20 25 30 Leu Val Met Asn Val Tyr Ala Ser Thr Met Ile Lys Gln Pro Thr Val 35 40 45 Asn Leu Ser Gly Ile Asp Leu Gly Ala Asp Gly Glu Gln Leu Val Lys 50 55 60 Lys Ile Gln Asn Asp Gln Asn Val Ser Ile Ser Asn Ala Asn His Trp 65 70 75 80 Met Asp Val Glu Lys Pro Lys Ile Gln Lys Ala Ala Arg Ser Ile Val 85 90 95 Asn Tyr Asn Thr Gln Phe Gln Asn Tyr Tyr Gly Thr Ile Val Gly Ala 100 105 110 Ala Lys Gln Asn Asn Thr Pro Thr Leu Lys Glu Gly Leu Gln Asp Leu 115 120 125 Tyr Thr Thr Ile Asn Lys Asn Ser Lys Glu Val Asp Asp Val Ile Lys 130 135 140 Ala Leu Lys Glu Phe Lys Asn Lys Leu Tyr Thr Asp Ser Thr Gln Phe 145 150 155 160 Lys Asn Asp Val Asp Gly Ala Asp Gly Lys Ala Gly Leu Ala Thr Ile 165 170 175 Leu Ala Gly Lys Asn Ala Leu Ile Pro Gln Leu Lys Ser Glu Ile Glu 180 185 190 Ser Leu Arg Gly Ser Gln Lys Ala Tyr Leu Asp Asn Val Leu Gly Trp 195 200 205 Gly Ile Gly Gly Gly Val Gly Thr Phe Leu Leu Ile Gly Gly Ala Ile 210 215 220 Gly Gly Ala Val Ala Ile Val Val Thr Gly Gly Thr Ala Thr Pro Leu 225 230 235 240 Ile Val Gly Gly Leu Val Ala Leu Gly Ala Ala Gly Ile Gly Leu Gly 245 250 255 Thr Ala Thr Gly Val Met Leu Ser Gln Asn Leu Thr Gln Tyr Asn Asp 260 265 270 Val Ser Lys Lys Ile Glu Gln Leu Ser Thr Gln Arg Thr Ala Ala Glu 275 280 285 Gln Ala Val Leu Ser Leu Ala Asn Ala Lys Ala Thr Leu Met Asp Leu 290 295 300 Tyr Gln Thr Val Asp Gln Ala Ile Asp Ser Leu Thr Ala Met Lys Lys 305 310 315 320 Gln Trp Asp Thr Met Gly Ala Asn Tyr Lys Val Leu Leu Asp Ser Val 325 330 335 Asp Ser Met Gln Pro Ser Lys Val Ser Leu Leu Val Asn Asp Leu Asp 340 345 350 Ala Ala Lys Gln Gln Trp Ser Asp Ile Tyr Gln Ala Ala Asp Leu Val 355 360 365 Ala Lys Asp Ile Gly Phe Lys Asn Glu 370 375 <210> 385 <211> 355 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 385 Met Ala Pro Ala Asn Asn Ala Tyr His Ser Ile His Leu Ala Ala Asp 1 5 10 15 Ala Thr Leu Lys Trp Asp Val Tyr Gly Asn Gly Thr Tyr Asp Glu Ala 20 25 30 Gly Ile Leu Leu Tyr Asn Gly Asn Ile Ser Asp Asn Glu Gln Phe Leu 35 40 45 Phe Phe Pro Leu Asp Gly Gly Leu Tyr Ala Ile Val Asn Lys Asn Ser 50 55 60 Gly Lys Ala Val Thr Ile Gly Gly Gly Trp Val Gly Asp Asn Ala Phe 65 70 75 80 Ser Tyr Asn Arg Glu Gly Leu Ile Gln Ser Lys Trp Thr Gly Ala Asn 85 90 95 Thr Asn Lys Trp Tyr Leu Arg Asp Lys Gly Asn Asn Asn Tyr Glu Ile 100 105 110 Val Asn Gln Gly Tyr Gly Lys Val Ala Ser Tyr Ala Arg Leu Gly Ile 115 120 125 Ser Gly Ala Lys Tyr Val Asp Leu Asp Asp Ser Asn Pro Ser Asp Asn 130 135 140 Asp Arg Leu Phe Asn Ile Pro Ala Thr Ala Arg Ser Thr Phe Ser Leu 145 150 155 160 Pro Thr Leu Pro Asn Val Gly Thr Arg Pro Asp Ala Pro Asn Tyr Thr 165 170 175 Gly Gly Ile Asp Gln Gln Leu Pro Gln Thr Ser Asn Ser Val Val Val 180 185 190 Gly Ala Ser Leu Leu Pro Cys Ile Met Val Asn Asp Ser Gln Ala Ser 195 200 205 Asp Tyr Thr Lys Ile His Asn Ser Pro Tyr Tyr Thr Leu Val Lys Glu 210 215 220 Glu Tyr Trp Asp Arg Thr Phe Ser Lys Val Ile Gln Pro Gly Leu Ser 225 230 235 240 Glu Ser Tyr Ser Tyr Lys Thr Gly Val Ser Ser Val Asp Gln Gln Lys 245 250 255 Met Thr Asp Thr Leu Ser Met Lys Phe Gly Ala Asp Leu Gly Ile Lys 260 265 270 Phe Gly Asp Ala Ser Ala Ser Leu Lys Ser Glu Ile Ser Arg Thr Ile 275 280 285 Gln Thr Glu Ile Ser Thr Thr Asn Ser Glu Ala Thr Glu Glu Thr Arg 290 295 300 Ser Tyr Thr Ala Thr Gly Glu Ser Gly Lys Ala Thr Gly Tyr Thr Gln 305 310 315 320 Tyr Gln Leu Ala Thr Lys Tyr Thr Leu Lys Arg Ala Asp Gly Ser Ile 325 330 335 Val Ser Asp Pro Trp Val Val Lys Asn Asp Lys Ile Thr Val Thr Arg 340 345 350 Lys Thr Ser 355 <210> 386 <211> 288 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 386 Met Ala Glu Asn Thr Pro Thr Ser Val Asn Glu Asn Val Arg Val Gly 1 5 10 15 Ile Thr Asp Val Gln Ser Glu Leu Lys Lys Ile Gly Thr Tyr Tyr Tyr 20 25 30 Thr Asn Glu Ile Ala Gly Thr Lys Ile Glu Ser Trp Pro Thr Leu Thr 35 40 45 Phe Lys Ala Lys Pro Asp Ser Val Glu Thr Lys Val Asp Phe Ser Ile 50 55 60 Thr Asp Thr Thr Asn Lys Leu Asn Phe Asp Ser Lys Ile Val Glu Tyr 65 70 75 80 Met Gly Glu Asn Val Phe Glu Asn Thr Thr Asp Gln Thr His Lys Phe 85 90 95 Ser Thr Ala Lys Tyr Thr Lys Ser Val Thr Glu Ser Ile Ala Thr Ala 100 105 110 Thr Thr Lys Gly Phe Asn Val Gly Gly Ser Ser Asn Ile Phe Asn Ile 115 120 125 Pro Leu Ile Leu Asn Asn Gly Ile Thr Val Asn Ala Gly Phe Asn Ser 130 135 140 Ser Thr Thr Glu Thr Gln Thr Lys Ala Glu Gln Lys Thr Ile Glu Ala 145 150 155 160 Pro Ser Gln Ser Ile Glu Val Pro Pro Gln Lys Thr Tyr Lys Ala Asp 165 170 175 Val Ile Leu Glu Gln Arg Asn Phe Trp Gly Asp Ile Thr Phe Thr Gly 180 185 190 Val Gly Ser Asn Pro Val Thr Thr Ile Lys Gly Thr Ala Ser Tyr Trp 195 200 205 Ala Pro Asn Gly Met Gly Ala Trp Lys Gln Tyr Pro Phe Ser Asp Lys 210 215 220 Thr Lys Asn Tyr Trp Asn Lys Leu Thr Thr Ser Gln Lys Asn Asn Leu 225 230 235 240 Asn Gly Ile Lys Phe Glu Asn Asn Asp Val Lys Ala Glu Gly Thr Ala 245 250 255 Lys Val Glu Gly Ile Phe Gly Ser Asn Leu Ile Val Lys Val Tyr Asp 260 265 270 Ile Thr Asp Lys Ser Asn Pro Lys Leu Val Glu Thr Arg Ser Phe Lys 275 280 285 <210> 387 <211> 294 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 387 Met Ala Ile Val Asp Leu Asp Ala Tyr Leu Val Glu Leu Phe Lys Lys 1 5 10 15 Ile Met Tyr Pro Ser Pro Thr Arg Glu Asp Thr Thr Asn Leu Thr Val 20 25 30 Lys His Ala Glu Ser Tyr Gly Phe Glu Ile Lys Ala Asn Lys Pro Gln 35 40 45 Gly Thr Leu Phe Met Gly Glu Ala Val Leu Glu Asn Lys Thr Asn Glu 50 55 60 Thr Gln Thr Leu Lys Ser Asp Ser Phe Thr Lys Thr Val Thr Asp Ser 65 70 75 80 Ile Thr Leu Ser Val Ile Asn Gly Ile Lys Thr Gly Val Asn Ile Gly 85 90 95 Ile Ser Gly Lys Val Phe Gly Ile Gly Val Glu Ser Ser Met Ser Phe 100 105 110 Glu Val Ser Thr Ser Thr Thr Arg Glu Gln Thr Ser Thr Glu Gly Val 115 120 125 Lys Tyr Thr Val Pro Ser Gln Asn Val Val Val Pro Ala Lys Lys Thr 130 135 140 Tyr Tyr Val Tyr Thr Ser Leu Gln Arg Ser Asn Leu Glu Gly Thr Val 145 150 155 160 Arg Leu Arg Ala Asp Leu Ser Gly Pro Ile Leu Ile Met Leu Lys Phe 165 170 175 Gly Ser Thr Glu Ile Pro Val Tyr Ala Gly Asp Ile Phe Glu Thr Leu 180 185 190 Asn Gly Tyr Gln Phe Leu His Pro Leu Pro Ser Gly Ile Ser Leu Asn 195 200 205 His Lys Asp Lys Ser Ile His Phe Glu Gly Ile Ala Glu Tyr Ile Tyr 210 215 220 Gly Thr Gly Thr Lys Phe Tyr Val Thr Val Thr Asp Thr Pro Ser Ser 225 230 235 240 Gln Gly Thr Leu Glu His Lys Pro Phe Asp Ala Lys Thr Gly Leu Gly 245 250 255 Thr Tyr Glu Leu Leu Leu Asn Gly Lys Lys Pro Val Leu Asp Leu Asn 260 265 270 Asp Leu Lys Glu His Leu Glu Pro Lys Asp Phe Glu Lys Leu Lys Lys 275 280 285 Leu Gln Asn Glu Ile Val 290 <210> 388 <211> 311 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 388 Met Ala Ile Thr Asp Ile Glu Ser Ala Ala Lys Asp Tyr Met Asn Trp 1 5 10 15 Ala Leu Pro His Tyr Ser Gly Tyr Ser Pro Thr Ser Tyr Lys Phe Tyr 20 25 30 Pro Tyr Thr Ile Ser Asn Val Ser Ala Val Pro Ala Gln Thr Ala Phe 35 40 45 Glu Thr Ala Pro Val Gln Lys Ala Ala Ser Val Gln Val Leu Thr Asn 50 55 60 Asn Thr Ser Leu Thr Gln Ser Gln Thr Leu Lys Phe Ser Glu Lys Leu 65 70 75 80 Ile Glu Ser Thr Thr Gly Ser Thr Thr Glu Gly Tyr Lys Ile Gly Ser 85 90 95 Gly Ile Thr Ser Thr Ser Lys Phe Ser Tyr Asn Val Lys Ile Phe Ala 100 105 110 Ala Asn Ile Gly Phe Asp Gln Thr Phe Thr Val Thr Thr Thr Gly Glu 115 120 125 Tyr Asn His Ser Ser Thr Glu Thr Thr Thr Lys Thr Thr Glu Lys Leu 130 135 140 Trp Glu Val Thr Gln Pro Val Thr Val Pro Pro Tyr Thr Gln Ile Val 145 150 155 160 Ala Thr Leu Ile Ile Leu Gly Ala Asp Leu Gln Ile Pro Met Arg Leu 165 170 175 Asn Ala Thr Leu Ile Gly Asn Gly Thr Glu Phe Gly Ala Glu Asn Leu 180 185 190 Tyr Cys Ala Ala Tyr Phe Tyr Asn Pro Asn Tyr Met Val Gln Pro Tyr 195 200 205 Tyr Ala Gly Asn Met Ala Asp Arg Ala Trp Pro Asn Arg Pro Ala Ser 210 215 220 Phe Ile Gln Gly Val Tyr Ser Leu Val Leu Gln Gly Ala Ser Thr Thr 225 230 235 240 Ser His Gly Pro Gly Leu Tyr Ala Ala Val Leu Phe Glu Gln Thr Pro 245 250 255 Leu Pro Gly Phe Glu Thr Phe Ser Glu Ser Lys Thr Trp Tyr Ser Asn 260 265 270 Glu Val Leu Leu Arg Asp Gly Ser Ile Ile Thr Ile Pro Asp Leu Asp 275 280 285 Pro Lys Thr Gly Arg Ala Leu Pro Ala Lys Val Leu Glu Pro Val Met 290 295 300 Val Ser Arg Ser Ser Asn Asp 305 310 <210> 389 <211> 407 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 389 Met Lys Ser Ile Ser Lys Lys Val Met Ala Gly Leu Gly Val Gly Val 1 5 10 15 Met Ser Leu Ser Ile Trp Ala Pro Ser Ser Gln Ala Ala Ala Pro Glu 20 25 30 Asn Asn Arg Tyr Tyr Ser Ile His Leu Lys Ala Asn Pro Lys Leu Ala 35 40 45 Trp Asp Val Tyr Lys Gly Trp Asp Ser Asp Asn Ala Gly Ile Val Leu 50 55 60 Tyr Asn Gly Ser His Gly Asp Asn Glu Gln Phe Thr Phe Phe Pro Leu 65 70 75 80 Asp Gly Gly Ala Tyr Ala Ile Val Asn Lys Asn Ser Gly Lys Pro Val 85 90 95 Gly Leu Gly Asn Ala Tyr Ile Ser Thr Asp Gly Val Arg Asp Gly Phe 100 105 110 Ser Gly Asn Asn Gln Gly Leu Arg Gln Thr Asn Trp Thr Gly Ala Ser 115 120 125 Asn Glu Gln Trp Tyr Leu Arg Asp Lys Gly Asn Asn Asn Tyr Glu Ile 130 135 140 Val Asn Gln Gly Thr Gly Lys Val Ala Ser Trp Ser Trp Asn Gly Ile 145 150 155 160 Ser Gly Pro His Ser Ala Glu Tyr Val Asp Leu Asp Glu Ser Asn Pro 165 170 175 Ser Asp Asn Asn Arg Val Phe Asn Ile Ala Lys Asn Gly Leu Gly Gly 180 185 190 Ile Gly Val Ser Ile Pro Gly Phe Asp Ile Asp Tyr Gly Thr Phe Ser 195 200 205 Leu Pro Thr Leu Pro Ala Val Gly Thr Arg Pro Asn Ala Pro Asp Tyr 210 215 220 Asn Thr Ser Gly Ala Ile Asp Gln Gln Leu Pro Gln Thr Ser Asn Ser 225 230 235 240 Val Val Val Gly Ala Ser Leu Ile Pro Ser Ile Met Val Lys Asp Asn 245 250 255 Gly Ala Ser Asp Tyr Thr Lys Ile His Asn Ser Pro Tyr Tyr Ala Leu 260 265 270 Val Lys Glu Glu Tyr Trp Glu Lys Val Arg Ser Glu Ile Ile Pro Ala 275 280 285 Gly Ala Thr Ser Lys Tyr Thr Val Lys Ser Gly Val Ser Glu Ile Asp 290 295 300 Gln Lys Lys Met Ser Asp Thr Leu Ala Met Ser Phe Gly Ser Asp Leu 305 310 315 320 Gly Leu Lys Phe Gly Glu Ser Ser Leu Ser Ile Lys Ser Ser Val Ser 325 330 335 Arg Thr Ile Gln Thr Glu Val Thr Lys Thr Ser Thr Asn Ala Thr Glu 340 345 350 Glu Thr Glu Glu Lys Ser Ile Pro Ser Ile Pro Gly Lys Asn Thr Gly 355 360 365 Phe Thr Ala Tyr Gln Leu Val Thr Lys Tyr Thr Leu Lys Arg Thr Asp 370 375 380 Gly Ser Val Val Thr Asp Pro Ser Ile Val Arg Asp Ser Lys Gln Thr 385 390 395 400 Ile Ala Arg Thr Ile Ala Asn 405 <210> 390 <211> 405 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 390 Met Lys Ser Ile Ser Lys Lys Val Met Ala Gly Leu Ala Val Gly Ala 1 5 10 15 Met Ser Leu Ser Ile Trp Ala Pro Ala Ser Gln Ala Asp Ser Pro Glu 20 25 30 Lys Asn Arg Tyr Tyr Ser Ile His Leu Lys Ser Asn Pro Lys Leu Ala 35 40 45 Trp Asp Val Asn Asp Asn Ser Pro Asp Asp Asn Arg Ala Ile Leu Leu 50 55 60 Trp Asn Thr Ser Ser Arg Gly Asp Asn Glu Gln Phe Val Phe Phe Pro 65 70 75 80 Leu Asp Gly Gln Asn Tyr Ala Ile Val Asn Lys Asn Ser Gly Lys Pro 85 90 95 Val Thr Phe Gly Gly Ser Ser Pro Ala Tyr Ile Gly Asp Arg Asp Ala 100 105 110 Leu Leu Ser Asn Arg Glu Ala Leu Gln Gln Arg Ser Trp Thr Gly Ser 115 120 125 Pro Thr Glu Gln Trp Tyr Leu Arg Asp Lys Gly Ser Asn Asn Tyr Glu 130 135 140 Ile Val Asn Gln Gly Asn Gln Lys Val Ala Ser Tyr Ala Tyr Thr Trp 145 150 155 160 Ala Ser Arg His Val Glu Tyr Val Asp Leu Asp Glu Ser Asn Pro Ser 165 170 175 Asp Ser Asp Lys Val Phe Asn Ile Ala Lys Asn Gly Leu Gly Gly Leu 180 185 190 Gly Val Ser Ile Pro Gly Phe Asp Ile Asp Tyr Gly Thr Phe Ser Leu 195 200 205 Pro Thr Leu Pro Ala Thr Gly Thr Arg Pro Thr Ala Pro Glu Tyr Asn 210 215 220 Lys Asp Ala Ala Asp Pro Asn Gln Gln Leu Pro Gln Thr Ser Asn Ser 225 230 235 240 Val Val Val Gly Ala Ser Leu Val Pro Cys Ile Met Val Thr Asp Ser 245 250 255 Gln Thr Ser Asp Tyr Thr Lys Ile His Asn Ser Pro Tyr Tyr Thr Leu 260 265 270 Ile Lys Glu Glu Tyr Trp Asp Lys Ala Ala Ser Thr Val Leu Ala Pro 275 280 285 Gly Ser Thr Gln Ser Val Ala Phe Lys Thr Gly Met Ser Ser Ser Asp 290 295 300 Gln Gln Lys Met Thr Glu Thr Ile Ser Met Lys Ile Gly Ala Asp Phe 305 310 315 320 Gly Leu Lys Phe Leu Asp Lys Ile Gly Pro Leu Lys Ala Glu Ile Ser 325 330 335 Lys Thr Leu Gln Thr Glu Thr Ser Thr Ser Asn Thr Glu Leu Ser Glu 340 345 350 Asp Thr Val Thr Thr Asn Leu Thr Gly Glu Ala Gly Lys Thr Thr Gly 355 360 365 Tyr Thr Leu Tyr Gln Leu Ala Thr Lys Tyr Thr Leu Lys Arg Ala Asp 370 375 380 Gly Ser Glu Val Ser Gly Ser Trp Thr Val Lys Asn Asn Lys Ile Thr 385 390 395 400 Lys Ile Ser Lys Ser 405 <210> 391 <211> 373 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 391 Val Gly Lys Ser Met Thr Phe Lys Val Gly Met Lys Tyr Met Phe Lys 1 5 10 15 Asn Lys Asn Ser Arg Lys Tyr Leu Asp Ile Ser Gly Asn Glu Thr Gly 20 25 30 Asn Asn Ala Asn Val Gln Gln Tyr Glu Tyr Leu Ala Asp Ala Pro Ser 35 40 45 Glu Arg Phe Phe Leu His Pro Leu Asp Asn Asn Tyr Tyr Ala Met Ile 50 55 60 Asn Leu Asn Ser Gly Lys Val Ile Asp Ile Ser Gly Asn Glu Thr Gly 65 70 75 80 Asn Asn Ala Asn Ile Gln Gln Tyr Glu Trp Leu Gly Asp Ala Pro Ser 85 90 95 Glu Tyr Trp Tyr Phe His Arg Glu Ala Asp Gly Tyr Tyr Val Ile Glu 100 105 110 Ser Lys His Ser Gly Lys Val Leu Asp Ile Ser Gly Asn Glu Thr Gly 115 120 125 Asn Asn Ala Asn Val Gln Gln Tyr Glu Phe Leu Thr Asp Ala Pro Ser 130 135 140 Glu Arg Phe Ala Val Glu Glu Ala Gly Ser Val Ser Leu Pro Ser Ile 145 150 155 160 Asn Thr Gln Pro Leu Ser Pro Val Pro Gln Tyr Glu Thr Ile Asn Asp 165 170 175 Gln Leu Pro Glu Glu Thr Glu Arg Val Val Thr Ala Phe Thr Ile Val 180 185 190 Pro Ala Ile Ser Val Lys Asp Pro His Tyr Gly Gly Asp Thr Ala Lys 195 200 205 Gln Ile Lys Glu Asn Pro Tyr Tyr Met Val Val Lys Lys Gln Trp Trp 210 215 220 Lys Lys Gln Glu Ser Tyr Val Leu Ala Pro Gly Glu Thr Tyr Arg Tyr 225 230 235 240 Thr Ser Lys Thr Gly Ile Lys Ile Thr Asp Gln Glu Thr Ala Thr Lys 245 250 255 Thr Val Ser Trp Ser Ile Gly Ala Asp Met Gly Phe Ser Phe Lys Gly 260 265 270 Phe Ser Val Gly Met Ser Ser Gln Tyr Ser Thr Gln Leu Gln Thr Ser 275 280 285 Ile Ser His Thr Thr Glu Gln Leu Lys Glu Glu Thr Trp Asp His Glu 290 295 300 Ile Lys Asn Pro Ser Ser Asn Arg Met Ala Tyr Ser Arg Tyr Ile Leu 305 310 315 320 Thr Thr Glu Tyr Ser Val Gln Arg Lys Asn Gly Thr Ile Val Asn Ser 325 330 335 Pro Trp Thr Met Thr Asp Lys Thr Lys Thr His Ala Val Thr Tyr Pro 340 345 350 Asn Ala Glu Glu Lys Ala Leu Asn Asp Asn Thr Lys Gln Leu Ser Lys 355 360 365 Ala Glu Ser Val Asn 370 <210> 392 <211> 369 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 392 Met Thr Phe Lys Val Gly Met Lys Tyr Met Phe Lys Asn Lys Asn Ser 1 5 10 15 Arg Lys Tyr Leu Asp Ile Ser Gly Asn Glu Thr Gly Asn Asn Ala Asn 20 25 30 Val Gln Gln Tyr Glu Tyr Leu Ala Asp Ala Pro Ser Glu Arg Phe Phe 35 40 45 Leu His Pro Leu Asp Asn Asn Tyr Tyr Ala Met Ile Asn Leu Asn Ser 50 55 60 Gly Lys Val Ile Asp Ile Ser Gly Asn Glu Thr Gly Asn Asn Ala Asn 65 70 75 80 Ile Gln Gln Tyr Glu Trp Leu Gly Asp Ala Pro Ser Glu Tyr Trp Tyr 85 90 95 Phe His Arg Glu Ala Asp Gly Tyr Tyr Val Ile Glu Ser Lys His Ser 100 105 110 Gly Lys Val Leu Asp Ile Ser Gly Asn Glu Thr Gly Asn Asn Ala Asn 115 120 125 Val Gln Gln Tyr Glu Phe Leu Thr Asp Ala Pro Ser Glu Arg Phe Ala 130 135 140 Val Glu Glu Ala Gly Ser Val Ser Leu Pro Ser Ile Asn Thr Gln Pro 145 150 155 160 Leu Ser Pro Val Pro Gln Tyr Glu Thr Ile Asn Asp Gln Leu Pro Glu 165 170 175 Glu Thr Glu Arg Val Val Thr Ala Phe Thr Ile Val Pro Ala Ile Ser 180 185 190 Val Lys Asp Pro His Tyr Gly Gly Asp Thr Ala Lys Gln Ile Lys Glu 195 200 205 Asn Pro Tyr Tyr Met Val Val Lys Lys Gln Trp Trp Lys Lys Gln Glu 210 215 220 Ser Tyr Val Leu Ala Pro Gly Glu Thr Tyr Arg Tyr Thr Ser Lys Thr 225 230 235 240 Gly Ile Lys Ile Thr Asp Gln Glu Thr Ala Thr Lys Thr Val Ser Trp 245 250 255 Ser Ile Gly Ala Asp Met Gly Phe Ser Phe Lys Gly Phe Ser Val Gly 260 265 270 Met Ser Ser Gln Tyr Ser Thr Gln Leu Gln Thr Ser Ile Ser His Thr 275 280 285 Thr Glu Gln Leu Lys Glu Glu Thr Trp Asp His Glu Ile Lys Asn Pro 290 295 300 Ser Ser Asn Arg Met Ala Tyr Ser Arg Tyr Ile Leu Thr Thr Glu Tyr 305 310 315 320 Ser Val Gln Arg Lys Asn Gly Thr Ile Val Asn Ser Pro Trp Thr Met 325 330 335 Thr Asp Lys Thr Lys Thr His Ala Val Thr Tyr Pro Asn Ala Glu Glu 340 345 350 Lys Ala Leu Asn Asp Asn Thr Lys Gln Leu Ser Lys Ala Glu Ser Val 355 360 365 Asn <210> 393 <211> 386 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 393 Met Lys Ser Ile Ser Lys Lys Val Met Ala Gly Leu Leu Val Gly Ala 1 5 10 15 Thr Ser Leu Ser Ile Trp Ala Pro Ser Ser Gln Ala Ala Thr Pro Glu 20 25 30 Lys Asn Gly Tyr Tyr Ser Ile His Leu Ala Ser Asn Thr Trp Lys Lys 35 40 45 Trp Asp Val Ala Val Ala Ser Leu Asp Asn Gly Ala Gly Ile Leu Leu 50 55 60 Tyr Asp Val Ser Gly Lys Ile Pro Asp Asn Gln Gln Phe Ala Phe Phe 65 70 75 80 Pro Leu Asp Gly Gly Thr Tyr Ala Ile Val Asn Lys Asn Ser Gly Lys 85 90 95 Pro Val Thr Phe Gly Asp Gly Val Pro Pro Met Asp Gly Leu Gly Gly 100 105 110 Asn Ser Gly Ala Leu Lys Gln Thr Asn Trp Thr Gly Asn Ala Asn Glu 115 120 125 Lys Trp Tyr Leu Arg Asp Leu Gly Gly Asn Asp Phe Glu Ile Val Asn 130 135 140 Gln Gly Thr Gly Lys Val Ala Ser Tyr Ala Trp Val Gly Asp Leu Val 145 150 155 160 Arg His Tyr Glu Tyr Val Asp Leu Asp Asn Ala Asn Pro Ser Asp Arg 165 170 175 Asp Arg Val Phe His Ile Pro Ala Ala Arg Ser Thr Phe Thr Val Pro 180 185 190 Thr Leu Pro Ala Thr Gly Thr Arg Pro Val Ala Pro Asn Tyr Thr Gly 195 200 205 Gly Ile Asp Glu Gln Leu Pro Gln Thr Ser Lys Ser Val Ile Val Gly 210 215 220 Ala Ser Leu Ile Pro Cys Ile Met Val Lys Asp Ser Gln Thr Asn Asp 225 230 235 240 Tyr Thr Lys Ile His Asn Ser Pro Tyr Tyr Thr Leu Val Lys Glu Glu 245 250 255 Tyr Trp Asp Lys Thr Phe Ser Lys Val Ile Gln Pro Gly Leu Ser Glu 260 265 270 Thr Tyr Ser Tyr Lys Thr Gly Val Ser Ser Val Asp Gln Gln Lys Met 275 280 285 Thr Asp Thr Leu Ser Met Lys Phe Gly Ala Asp Phe Gly Ile Lys Phe 290 295 300 Gly Asp Ala Ser Ala Ser Leu Lys Ser Glu Ile Ser Arg Thr Ile Gln 305 310 315 320 Thr Glu Ile Ser Thr Thr Asn Ser Glu Ala Thr Glu Glu Thr Arg Ser 325 330 335 Tyr Thr Ala Thr Gly Glu Pro Gly Lys Ala Thr Gly Tyr Thr Gln Tyr 340 345 350 Gln Leu Ala Thr Lys Tyr Thr Leu Lys Arg Ala Asp Gly Ser Ile Val 355 360 365 Ser Asp Pro Trp Val Val Lys Asn Asp Lys Ile Thr Val Thr Arg Lys 370 375 380 Thr Ser 385 <210> 394 <211> 359 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 394 Met Ala Thr Pro Glu Lys Asn Gly Tyr Tyr Ser Ile His Leu Ala Ser 1 5 10 15 Asn Thr Trp Lys Lys Trp Asp Val Ala Val Ala Ser Leu Asp Asn Gly 20 25 30 Ala Gly Ile Leu Leu Tyr Asp Val Ser Gly Lys Ile Pro Asp Asn Gln 35 40 45 Gln Phe Ala Phe Phe Pro Leu Asp Gly Gly Thr Tyr Ala Ile Val Asn 50 55 60 Lys Asn Ser Gly Lys Pro Val Thr Phe Gly Asp Gly Val Pro Pro Met 65 70 75 80 Asp Gly Leu Gly Gly Asn Ser Gly Ala Leu Lys Gln Thr Asn Trp Thr 85 90 95 Gly Asn Ala Asn Glu Lys Trp Tyr Leu Arg Asp Leu Gly Gly Asn Asp 100 105 110 Phe Glu Ile Val Asn Gln Gly Thr Gly Lys Val Ala Ser Tyr Ala Trp 115 120 125 Val Gly Asp Leu Val Arg His Tyr Glu Tyr Val Asp Leu Asp Asn Ala 130 135 140 Asn Pro Ser Asp Arg Asp Arg Val Phe His Ile Pro Ala Ala Arg Ser 145 150 155 160 Thr Phe Thr Val Pro Thr Leu Pro Ala Thr Gly Thr Arg Pro Val Ala 165 170 175 Pro Asn Tyr Thr Gly Gly Ile Asp Glu Gln Leu Pro Gln Thr Ser Lys 180 185 190 Ser Val Ile Val Gly Ala Ser Leu Ile Pro Cys Ile Met Val Lys Asp 195 200 205 Ser Gln Thr Asn Asp Tyr Thr Lys Ile His Asn Ser Pro Tyr Tyr Thr 210 215 220 Leu Val Lys Glu Glu Tyr Trp Asp Lys Thr Phe Ser Lys Val Ile Gln 225 230 235 240 Pro Gly Leu Ser Glu Thr Tyr Ser Tyr Lys Thr Gly Val Ser Ser Val 245 250 255 Asp Gln Gln Lys Met Thr Asp Thr Leu Ser Met Lys Phe Gly Ala Asp 260 265 270 Phe Gly Ile Lys Phe Gly Asp Ala Ser Ala Ser Leu Lys Ser Glu Ile 275 280 285 Ser Arg Thr Ile Gln Thr Glu Ile Ser Thr Thr Asn Ser Glu Ala Thr 290 295 300 Glu Glu Thr Arg Ser Tyr Thr Ala Thr Gly Glu Pro Gly Lys Ala Thr 305 310 315 320 Gly Tyr Thr Gln Tyr Gln Leu Ala Thr Lys Tyr Thr Leu Lys Arg Ala 325 330 335 Asp Gly Ser Ile Val Ser Asp Pro Trp Val Val Lys Asn Asp Lys Ile 340 345 350 Thr Val Thr Arg Lys Thr Ser 355 <210> 395 <211> 425 <212> PRT <213> Ensifer sp. <400> 395 Val Arg Leu Gly Ser Phe Phe Gly Thr Gly Gly Leu Leu Pro Ser Gln 1 5 10 15 Val Glu His Cys Ser Ser His Pro Ile Ala Arg Gly Ala Ser Ile Asp 20 25 30 Arg Arg Phe Arg Arg Arg Gln Lys Thr Val Ala Gln Leu Ser Asn Tyr 35 40 45 Leu Pro Asp Arg Lys Gly Lys Asp Ala Ala Arg Arg Ala Ala Leu Ser 50 55 60 Tyr Thr Arg Phe Gly Cys Asn Ser Ala Val Met Gln Gln Gly Asp Ala 65 70 75 80 Ala Met Asn Glu Val Leu Arg Asn Ser Ala Gly Gln Arg Ser His Asp 85 90 95 Ser Ala Arg Ala Leu Arg Pro Arg Arg Ser Pro Ile Val Phe Ile Asn 100 105 110 Ala Thr Gln Asp Glu Ala Glu Gln Phe Gln Glu Ile Val Ala Ile Asp 115 120 125 Asp Ile Asp Tyr Leu Thr Gln Ala Val Ala Leu Thr Ala Leu Phe Asn 130 135 140 Gly Ala Ile Asp Asn Thr Ser Gly Arg Phe Val Pro Gly Lys Ala Arg 145 150 155 160 Glu Leu Ile Ser Asn Tyr Asn Glu Ser Leu Asp Ser Asp Ser Gln Arg 165 170 175 Tyr Lys Ile Gly Ile Phe Asn Thr His Gln Thr Thr Leu Thr Gln Gln 180 185 190 Asn Ser Ala Val Ser Ala Met Ile Asn Gln Ile Leu Glu Thr Leu Lys 195 200 205 Thr Val Met Gly Val Ala Leu Gly Ala Ser Ser Val Gly Gln Met Thr 210 215 220 Ala Ala Val Thr Asp Ala Phe Thr Asn Leu Asp Ser Gln Glu Gly Asp 225 230 235 240 Ala Trp Ile Phe Trp Glu Lys Lys Thr Ser Asn Lys Thr Thr Tyr Ser 245 250 255 Tyr Ala Ile Leu Phe Ala Phe Gln Asp Ser Thr Thr Gly Lys Leu Met 260 265 270 Phe Ala Leu Pro Met Ser Leu Glu Ile Glu Val Asp Val Ser Tyr Glu 275 280 285 Arg Val Leu Phe Ile Thr Val Glu Asp Lys Glu Thr Tyr Ser Val Lys 290 295 300 Leu Asp Thr Met Lys Val Gly Gln Leu Leu Phe Pro Lys Thr Pro Gly 305 310 315 320 Ala Gln Ala Leu Gln Ser Ala Arg Gln Leu Gly Thr Arg Ser Gly Ser 325 330 335 Val Asp Leu Leu Ala Asn Pro Ser Pro Val Thr Asn Ile Val Val Thr 340 345 350 Asn Trp Ala Lys Thr Lys Thr Phe Ala Thr Ala Ala Ala Gly Phe Tyr 355 360 365 Thr Ser Asn Tyr Pro Leu Val Gln Val Met Ala Glu Ala Pro Asn Val 370 375 380 Ile His Pro Val Phe Asp Gly Asp Lys Tyr Leu Val Ser Phe Asn Leu 385 390 395 400 Asn Gly Val Gln Gln Thr Ala Gly Phe Leu Leu Asn Gly Thr Met Pro 405 410 415 Asp Gly Glu Leu Trp Phe Val Ser Ile 420 425 <210> 396 <211> 344 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> variant of native sequence <400> 396 Met Asn Glu Val Leu Arg Asn Ser Ala Gly Gln Arg Ser His Asp Ser 1 5 10 15 Ala Arg Ala Leu Arg Pro Arg Arg Ser Pro Ile Val Phe Ile Asn Ala 20 25 30 Thr Gln Asp Glu Ala Glu Gln Phe Gln Glu Ile Val Ala Ile Asp Asp 35 40 45 Ile Asp Tyr Leu Thr Gln Ala Val Ala Leu Thr Ala Leu Phe Asn Gly 50 55 60 Ala Ile Asp Asn Thr Ser Gly Arg Phe Val Pro Gly Lys Ala Arg Glu 65 70 75 80 Leu Ile Ser Asn Tyr Asn Glu Ser Leu Asp Ser Asp Ser Gln Arg Tyr 85 90 95 Lys Ile Gly Ile Phe Asn Thr His Gln Thr Thr Leu Thr Gln Gln Asn 100 105 110 Ser Ala Val Ser Ala Met Ile Asn Gln Ile Leu Glu Thr Leu Lys Thr 115 120 125 Val Met Gly Val Ala Leu Gly Ala Ser Ser Val Gly Gln Met Thr Ala 130 135 140 Ala Val Thr Asp Ala Phe Thr Asn Leu Asp Ser Gln Glu Gly Asp Ala 145 150 155 160 Trp Ile Phe Trp Glu Lys Lys Thr Ser Asn Lys Thr Thr Tyr Ser Tyr 165 170 175 Ala Ile Leu Phe Ala Phe Gln Asp Ser Thr Thr Gly Lys Leu Met Phe 180 185 190 Ala Leu Pro Met Ser Leu Glu Ile Glu Val Asp Val Ser Tyr Glu Arg 195 200 205 Val Leu Phe Ile Thr Val Glu Asp Lys Glu Thr Tyr Ser Val Lys Leu 210 215 220 Asp Thr Met Lys Val Gly Gln Leu Leu Phe Pro Lys Thr Pro Gly Ala 225 230 235 240 Gln Ala Leu Gln Ser Ala Arg Gln Leu Gly Thr Arg Ser Gly Ser Val 245 250 255 Asp Leu Leu Ala Asn Pro Ser Pro Val Thr Asn Ile Val Val Thr Asn 260 265 270 Trp Ala Lys Thr Lys Thr Phe Ala Thr Ala Ala Ala Gly Phe Tyr Thr 275 280 285 Ser Asn Tyr Pro Leu Val Gln Val Met Ala Glu Ala Pro Asn Val Ile 290 295 300 His Pro Val Phe Asp Gly Asp Lys Tyr Leu Val Ser Phe Asn Leu Asn 305 310 315 320 Gly Val Gln Gln Thr Ala Gly Phe Leu Leu Asn Gly Thr Met Pro Asp 325 330 335 Gly Glu Leu Trp Phe Val Ser Ile 340 <210> 397 <211> 296 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 397 Met Ala Ile Val Asp Leu Asp Ala Tyr Leu Leu Ala Leu Ala Lys Lys 1 5 10 15 Ala His Pro Leu Gly Ser Leu Phe His Ala Val Ser Thr Arg Gln Leu 20 25 30 Ser Val Glu Asn Ala Glu Ser Tyr Gly Phe Arg Ile Glu Asn Ser Lys 35 40 45 Pro Gln Gly Thr Met Phe Met Gly Glu Ser Glu Leu Lys Asn Asp Thr 50 55 60 Asn Glu Thr Gln Thr Ile His Ser Asp Ser Phe Thr Lys Thr Ile Thr 65 70 75 80 Asp Ser Val Thr Leu Ser Val Thr Asn Gly Val Thr Ala Gly Val Ser 85 90 95 Val Thr Ile Ser Gly Lys Ile Phe Gly Ile Gly Ala Glu Ser Ser Met 100 105 110 Ser Phe Glu Val Ser Thr Ser Thr Thr Asn Glu Gln Thr Ser Glu Glu 115 120 125 Ser Val Ala Tyr Thr Val Pro Ser Gln Thr Val Val Val Pro Ala Lys 130 135 140 Lys Thr Tyr Tyr Val Tyr Ser Ala Leu Gln Arg Ser Leu Leu Glu Gly 145 150 155 160 Ser Ile Arg Leu Arg Ala Asp Leu Ser Gly Glu Val Tyr Ala Arg Met 165 170 175 Lys Ile Gly Asp Ile Ile Thr Ser Ile Leu Leu Gly Asp Ile Tyr Glu 180 185 190 Phe Ile Lys Thr His Gln Leu Leu His Pro Leu Pro Ser Gly Ile Ser 195 200 205 Leu Asn His Asn Asn Lys Ser Val His Phe Glu Gly Val Ala Gln Tyr 210 215 220 Leu Tyr Gly Thr Gly Thr Lys Phe Asn Val Thr Ile Thr Asp Thr Pro 225 230 235 240 Ser Ser Gln Gly Thr Gln Glu His Lys Ala Phe Asp Pro Lys Thr Gly 245 250 255 Leu Gly Thr Tyr Glu Ile Gln Leu Asp Gly Lys Lys Leu Ser Phe Asp 260 265 270 Leu Asn Asp Leu Lys Asp Gln Val Glu Pro Glu Val Phe Glu Lys Leu 275 280 285 Leu Glu Leu Lys Asn Glu Ile Val 290 295 <210> 398 <211> 296 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 398 Met Ala Ile Val Asp Leu Asp Ala Tyr Leu Leu Ala Leu Ala Lys Lys 1 5 10 15 Ala His Pro Val Gly Ser Leu Phe Leu Ala Val Ser Thr Arg Gln Leu 20 25 30 Ser Val Glu Asn Ala Glu Ser Tyr Gly Phe Arg Ile Glu Asn Ser Lys 35 40 45 Pro Gln Gly Thr Met Phe Met Gly Glu Ser Glu Leu Lys Asn Asp Thr 50 55 60 Asn Glu Thr Gln Thr Ile His Ser Asp Ser Phe Thr Lys Thr Ile Thr 65 70 75 80 Asp Ser Val Thr Leu Ser Val Thr Asn Gly Val Thr Ala Gly Val Ser 85 90 95 Val Thr Ile Ser Gly Lys Ile Phe Gly Ile Gly Ala Glu Ser Ser Met 100 105 110 Ser Phe Glu Val Ser Thr Ser Thr Thr Asn Glu Gln Thr Ser Glu Glu 115 120 125 Ser Val Ala Tyr Thr Val Pro Ser Gln Thr Val Val Val Pro Ala Lys 130 135 140 Lys Thr Tyr Tyr Val Tyr Ser Ala Leu Gln Arg Ser Leu Leu Glu Gly 145 150 155 160 Ser Ile Arg Leu Arg Ala Asp Leu Ser Gly Glu Val Phe Ala Ser Met 165 170 175 Lys Phe Gly Asp Ala Ile Val Asn Ile Leu Ile Gly Asp Ile Tyr Glu 180 185 190 Phe Ile Lys Thr His Gln Leu Leu His Pro Leu Pro Ser Gly Ile Ser 195 200 205 Leu Asn His Asn Asn Lys Ser Val His Phe Glu Gly Val Ala Gln Tyr 210 215 220 Leu Tyr Gly Thr Gly Thr Lys Phe Asn Val Thr Ile Thr Asp Thr Pro 225 230 235 240 Ser Ser Gln Gly Thr Gln Glu His Lys Ala Phe Asp Pro Lys Thr Gly 245 250 255 Leu Gly Thr Tyr Glu Ile Gln Leu Asp Gly Lys Lys Leu Ser Phe Asp 260 265 270 Leu Asn Asp Leu Lys Asp Gln Val Glu Pro Glu Val Phe Glu Lys Leu 275 280 285 Leu Glu Leu Lys Asn Glu Ile Val 290 295

Claims (23)

  1. (a) 서열식별번호: 177, 307, 372, 374, 396, 1, 11, 18, 29, 30, 36, 41, 49, 50, 142, 159, 160, 180, 183, 229, 230, 233, 240, 247, 248, 249, 251, 254, 258, 267, 277, 282, 293, 296, 308, 313, 357, 47, 62, 159, 160, 252, 296, 308 또는 313에 제시된 서열로 이루어진 군으로부터 선택된 아미노산 서열과 적어도 90% 퍼센트 서열 동일성을 갖는 아미노산 서열을 포함하는 폴리펩티드; 또는
    (b) 서열식별번호: 177, 307, 372, 374, 396, 1, 11, 18, 29, 30, 36, 41, 49, 50, 142, 159, 160, 180, 183, 229, 230, 233, 240, 247, 248, 249, 251, 254, 258, 267, 277, 282, 293, 296, 308, 313, 357, 47, 62, 159, 160, 252, 296, 308 또는 313에 제시된 아미노산 서열을 포함하는 폴리펩티드
    를 포함하는, 살충 활성을 갖는 재조합 폴리펩티드.
  2. 제1항에 있어서, 이종 아미노산 서열을 추가로 포함하는 폴리펩티드.
  3. 제1항 또는 제2항의 폴리펩티드를 포함하는 조성물.
  4. (a) 서열식별번호: 177, 307, 372, 374, 396, 1, 11, 18, 29, 30, 36, 41, 49, 50, 142, 159, 160, 180, 183, 229, 230, 233, 240, 247, 248, 249, 251, 254, 258, 267, 277, 282, 293, 296, 308, 313, 357, 47, 62, 159, 160, 252, 296, 308 또는 313에 제시된 서열로 이루어진 군으로부터 선택된 아미노산 서열과 적어도 90% 퍼센트 서열 동일성; 또는
    (b) 서열식별번호: 177, 307, 372, 374, 396, 1, 11, 18, 29, 30, 36, 41, 49, 50, 142, 159, 160, 180, 183, 229, 230, 233, 240, 247, 248, 249, 251, 254, 258, 267, 277, 282, 293, 296, 308, 313, 357, 47, 62, 159, 160, 252, 296, 308 또는 313에 제시된 아미노산 서열
    을 포함하는 아미노산 서열을 코딩하는 재조합 핵산 분자이며;
    여기서 상기 재조합 핵산 분자는 상기 폴리펩티드를 코딩하는 자연 발생 서열이 아닌 재조합 핵산 분자.
  5. 제4항에 있어서, 식물에서의 발현을 위해 설계된 합성 서열인 재조합 핵산.
  6. 제4항 또는 제5항에 있어서, 식물 세포에서의 발현을 지시할 수 있는 프로모터에 작동가능하게 연결된 재조합 핵산 분자.
  7. 제4항 내지 제6항 중 어느 한 항에 있어서, 박테리아에서의 발현을 지시할 수 있는 프로모터에 작동가능하게 연결된 재조합 핵산 분자.
  8. 제4항 내지 제7항 중 어느 한 항의 재조합 핵산 분자를 포함하는 숙주 세포.
  9. 제8항에 있어서, 박테리아 숙주 세포인 숙주 세포.
  10. 서열식별번호: 177, 307, 372, 374, 396, 1, 11, 18, 29, 30, 36, 41, 49, 50, 142, 159, 160, 180, 183, 229, 230, 233, 240, 247, 248, 249, 251, 254, 258, 267, 277, 282, 293, 296, 308, 313, 357, 47, 62, 159, 160, 252, 296, 308 또는 313에 제시된 서열로 이루어진 군으로부터 선택된 아미노산 서열과 적어도 90% 퍼센트 서열 동일성을 갖는 아미노산 서열을 포함하는 폴리펩티드를 코딩하는 뉴클레오티드 서열을 포함하는 재조합 핵산 분자에 작동가능하게 연결된 식물 세포에서의 발현을 구동하는 프로모터를 포함하는 DNA 구축물.
  11. 제10항에 있어서, 상기 뉴클레오티드 서열이 식물에서의 발현을 위해 설계된 합성 DNA 서열인 DNA 구축물.
  12. 제10항 또는 제11항의 DNA 구축물을 포함하는 벡터.
  13. 제10항 또는 제11항의 DNA 구축물 또는 제12항의 벡터를 포함하는 숙주 세포.
  14. 제13항의 숙주 세포를 포함하는 조성물.
  15. 제14항에 있어서, 분말, 분진, 펠릿, 과립, 스프레이, 에멀젼, 콜로이드, 및 용액으로 이루어진 군으로부터 선택된 조성물.
  16. 제15항에 있어서, 상기 폴리펩티드를 약 1 중량% 내지 약 99 중량% 포함하는 조성물.
  17. 해충 집단을 살충-유효량의 제3항 및 제14항 내지 제16항 중 어느 한 항의 조성물과 접촉시키는 것을 포함하는, 상기 해충 집단을 방제하는 방법.
  18. 살충 활성을 갖는 폴리펩티드를 생산하는 방법이며, 제8항, 제9항 및 제13항 중 어느 한 항의 숙주 세포를 폴리펩티드를 코딩하는 핵산 분자가 발현되는 조건 하에 배양하는 것을 포함하는 방법.
  19. 살충 활성을 갖는 단백질을 코딩하는 뉴클레오티드 서열을 포함하는 DNA 구축물이 그의 게놈 내에 안정하게 혼입된 식물이며, 여기서 상기 뉴클레오티드 서열은
    (a) 서열식별번호: 177, 307, 372, 374, 396, 1, 11, 18, 29, 30, 36, 41, 49, 50, 142, 159, 160, 180, 183, 229, 230, 233, 240, 247, 248, 249, 251, 254, 258, 267, 277, 282, 293, 296, 308, 313, 357, 47, 62, 159, 160, 252, 296, 308 또는 313 중 어느 하나의 아미노산 서열을 포함하는 폴리펩티드를 코딩하는 뉴클레오티드 서열; 또는
    (b) 서열식별번호: 177, 307, 372, 374, 396, 1, 11, 18, 29, 30, 36, 41, 49, 50, 142, 159, 160, 180, 183, 229, 230, 233, 240, 247, 248, 249, 251, 254, 258, 267, 277, 282, 293, 296, 308, 313, 357, 47, 62, 159, 160, 252, 296, 308 또는 313에 제시된 서열로 이루어진 군으로부터 선택된 아미노산 서열과 적어도 90% 퍼센트 서열 동일성을 갖는 아미노산 서열을 포함하는 폴리펩티드를 코딩하는 뉴클레오티드 서열
    을 포함하는 것인 식물.
  20. 제19항의 식물의 트랜스제닉 종자.
  21. 살충 폴리펩티드를 코딩하는 뉴클레오티드 서열을 식물 또는 그의 세포에서 발현시키는 것을 포함하는 곤충 해충으로부터 식물을 보호하는 방법이며, 여기서 상기 뉴클레오티드 서열은
    (a) 서열식별번호: 177, 307, 372, 374, 396, 1, 11, 18, 29, 30, 36, 41, 49, 50, 142, 159, 160, 180, 183, 229, 230, 233, 240, 247, 248, 249, 251, 254, 258, 267, 277, 282, 293, 296, 308, 313, 357, 47, 62, 159, 160, 252, 296, 308 또는 313 중 어느 하나의 아미노산 서열을 포함하는 폴리펩티드를 코딩하는 뉴클레오티드 서열; 또는
    (b) 서열식별번호: 177, 307, 372, 374, 396, 1, 11, 18, 29, 30, 36, 41, 49, 50, 142, 159, 160, 180, 183, 229, 230, 233, 240, 247, 248, 249, 251, 254, 258, 267, 277, 282, 293, 296, 308, 313, 357, 47, 62, 159, 160, 252, 296, 308 또는 313에 제시된 서열로 이루어진 군으로부터 선택된 아미노산 서열과 적어도 90% 퍼센트 서열 동일성을 갖는 아미노산 서열을 포함하는 폴리펩티드를 코딩하는 뉴클레오티드 서열
    을 포함하는 것인 방법.
  22. 제21항에 있어서, 상기 식물이 인시류 해충, 딱정벌레류 해충 또는 노린재류 해충 중 적어도 1종에 대한 살충 활성을 갖는 살충 폴리펩티드를 생산하는 것인 방법.
  23. 살충 폴리펩티드를 코딩하는 뉴클레오티드 서열에 작동가능하게 연결된 식물에서의 발현을 구동하는 프로모터를 포함하는 DNA 구축물이 그의 게놈 내로 안정하게 혼입된 식물 또는 그의 종자를 재배지에서 성장시키는 것을 포함하는, 식물에서 수확량을 증가시키는 방법이며, 여기서 상기 뉴클레오티드 서열은
    (a) 서열식별번호: 177, 307, 372, 374, 396, 1, 11, 18, 29, 30, 36, 41, 49, 50, 142, 159, 160, 180, 183, 229, 230, 233, 240, 247, 248, 249, 251, 254, 258, 267, 277, 282, 293, 296, 308, 313, 357, 47, 62, 159, 160, 252, 296, 308 또는 313 중 어느 하나의 아미노산 서열을 포함하는 폴리펩티드를 코딩하는 뉴클레오티드 서열; 또는
    (b) 서열식별번호: 177, 307, 372, 374, 396, 1, 11, 18, 29, 30, 36, 41, 49, 50, 142, 159, 160, 180, 183, 229, 230, 233, 240, 247, 248, 249, 251, 254, 258, 267, 277, 282, 293, 296, 308, 313, 357, 47, 62, 159, 160, 252, 296, 308 또는 313에 제시된 서열로 이루어진 군으로부터 선택된 아미노산 서열과 적어도 90% 퍼센트 서열 동일성을 갖는 아미노산 서열을 포함하는 폴리펩티드를 코딩하는 뉴클레오티드 서열
    을 포함하는 것인 방법.
KR1020177033769A 2015-04-22 2016-04-15 살곤충 유전자 및 사용 방법 KR20170138549A (ko)

Applications Claiming Priority (3)

Application Number Priority Date Filing Date Title
US201562151156P 2015-04-22 2015-04-22
US62/151,156 2015-04-22
PCT/US2016/027710 WO2016171999A2 (en) 2015-04-22 2016-04-15 Pesticidal genes and methods of use

Publications (1)

Publication Number Publication Date
KR20170138549A true KR20170138549A (ko) 2017-12-15

Family

ID=55969457

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
KR1020177033769A KR20170138549A (ko) 2015-04-22 2016-04-15 살곤충 유전자 및 사용 방법

Country Status (15)

Country Link
US (5) US10053707B2 (ko)
EP (1) EP3286320A2 (ko)
KR (1) KR20170138549A (ko)
CN (2) CN114644689A (ko)
AR (5) AR104341A1 (ko)
AU (2) AU2016252027B9 (ko)
BR (1) BR112017022852A2 (ko)
CA (1) CA2981088A1 (ko)
CL (9) CL2017002681A1 (ko)
MA (1) MA41951A (ko)
MX (2) MX2017013062A (ko)
PH (1) PH12017501887A1 (ko)
RU (2) RU2738424C2 (ko)
UA (1) UA126058C2 (ko)
WO (1) WO2016171999A2 (ko)

Families Citing this family (19)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
MX2017013062A (es) 2015-04-22 2017-12-04 Agbiome Inc Genes pesticidas y metodos de uso.
IL293719B2 (en) 2015-05-21 2023-07-01 Harpoon Therapeutics Inc Trispecific binding proteins and methods of use
WO2017034853A1 (en) * 2015-08-25 2017-03-02 Dow Agrosciences Llc Irdig17912 insecticidal cry toxins
KR102530742B1 (ko) 2016-05-20 2023-05-09 하푼 테라퓨틱스, 인크. 단일 도메인 혈청 알부민 결합 단백질
US11623958B2 (en) 2016-05-20 2023-04-11 Harpoon Therapeutics, Inc. Single chain variable fragment CD3 binding proteins
AU2017267793B2 (en) 2016-05-20 2024-01-25 Harpoon Therapeutics, Inc. Single chain variable fragment CD3 binding proteins
EP4219528A3 (en) 2016-09-06 2023-09-13 AgBiome, Inc. Pesticidal genes and methods of use
AU2017363302A1 (en) 2016-11-23 2019-06-27 Harpoon Therapeutics, Inc. PSMA targeting trispecific proteins and methods of use
JP6812551B2 (ja) 2016-11-23 2021-01-13 ハープーン セラピューティクス，インク． 前立腺特異的膜抗原結合タンパク質
EP3589662A4 (en) 2017-02-28 2020-12-30 Harpoon Therapeutics, Inc. INDUCTIBLE MONOVALENT ANTIGBINDING PROTEIN
US11046973B2 (en) 2017-04-11 2021-06-29 AgBiome, Inc. Pesticidal genes and methods of use
CN113896792A (zh) 2017-05-12 2022-01-07 哈普恩治疗公司 间皮素结合蛋白质
AU2018265860B2 (en) 2017-05-12 2022-08-11 Harpoon Therapeutics, Inc. MSLN targeting trispecific proteins and methods of use
EP4230642A2 (en) * 2017-08-03 2023-08-23 Agbiome, Inc. Pesticidal genes and methods of use
CA3078799A1 (en) 2017-10-13 2019-04-18 Harpoon Therapeutics, Inc. B cell maturation antigen binding proteins
BR112020007196A2 (pt) 2017-10-13 2020-12-01 Harpoon Therapeutics, Inc. proteínas triespecíficas e métodos de uso
CA3114038A1 (en) 2018-09-25 2020-04-02 Harpoon Therapeutics, Inc. Dll3 binding proteins and methods of use
CN114514320A (zh) * 2019-10-14 2022-05-17 先正达农作物保护股份公司 杀昆虫蛋白
BR112022016550A2 (pt) 2020-02-21 2022-11-16 Harpoon Therapeutics Inc Proteínas de ligação a flt3 e métodos de uso

Family Cites Families (56)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US4196265A (en) 1977-06-15 1980-04-01 The Wistar Institute Method of producing antibodies
US5380831A (en) 1986-04-04 1995-01-10 Mycogen Plant Science, Inc. Synthetic insecticidal crystal protein gene
US5569597A (en) 1985-05-13 1996-10-29 Ciba Geigy Corp. Methods of inserting viral DNA into plant material
US4853331A (en) 1985-08-16 1989-08-01 Mycogen Corporation Cloning and expression of Bacillus thuringiensis toxin gene toxic to beetles of the order Coleoptera
US5268463A (en) 1986-11-11 1993-12-07 Jefferson Richard A Plant promoter α-glucuronidase gene construct
US5608142A (en) 1986-12-03 1997-03-04 Agracetus, Inc. Insecticidal cotton plants
US5039523A (en) 1988-10-27 1991-08-13 Mycogen Corporation Novel Bacillus thuringiensis isolate denoted B.t. PS81F, active against lepidopteran pests, and a gene encoding a lepidopteran-active toxin
US5023179A (en) 1988-11-14 1991-06-11 Eric Lam Promoter enhancer element for gene expression in plant roots
US5110732A (en) 1989-03-14 1992-05-05 The Rockefeller University Selective gene expression in plants
US5240842A (en) 1989-07-11 1993-08-31 Biotechnology Research And Development Corporation Aerosol beam microinjector
ATE225853T1 (de) 1990-04-12 2002-10-15 Syngenta Participations Ag Gewebe-spezifische promotoren
US5498830A (en) 1990-06-18 1996-03-12 Monsanto Company Decreased oil content in plant seeds
CA2051562C (en) 1990-10-12 2003-12-02 Jewel M. Payne Bacillus thuringiensis isolates active against dipteran pests
US5436002A (en) * 1991-01-29 1995-07-25 Mycogen Corporation Bacillus thuringiensisisolate PS201T6 toxin
US5459252A (en) 1991-01-31 1995-10-17 North Carolina State University Root specific gene promoter
US5399680A (en) 1991-05-22 1995-03-21 The Salk Institute For Biological Studies Rice chitinase promoter
ES2140416T3 (es) 1991-08-27 2000-03-01 Novartis Ag Proteinas con propiedades insecticidas contra insectos homopteros y su uso en la proteccion de plantas.
WO1993006710A1 (en) 1991-10-04 1993-04-15 North Carolina State University Pathogen-resistant transgenic plants
TW261517B (ko) 1991-11-29 1995-11-01 Mitsubishi Shozi Kk
US5428148A (en) 1992-04-24 1995-06-27 Beckman Instruments, Inc. N4 - acylated cytidinyl compounds useful in oligonucleotide synthesis
US5401836A (en) 1992-07-16 1995-03-28 Pioneer Hi-Bre International, Inc. Brassica regulatory sequence for root-specific or root-abundant gene expression
US5743477A (en) 1992-08-27 1998-04-28 Dowelanco Insecticidal proteins and method for plant protection
US5849870A (en) 1993-03-25 1998-12-15 Novartis Finance Corporation Pesticidal proteins and strains
BR9406484A (pt) 1993-03-25 1996-01-09 Ciba Geigy Ag Novas proteinas e cepas pesticidas
US5605793A (en) 1994-02-17 1997-02-25 Affymax Technologies N.V. Methods for in vitro recombination
US5837458A (en) 1994-02-17 1998-11-17 Maxygen, Inc. Methods and compositions for cellular and metabolic engineering
US5633363A (en) 1994-06-03 1997-05-27 Iowa State University, Research Foundation In Root preferential promoter
US5608144A (en) 1994-08-12 1997-03-04 Dna Plant Technology Corp. Plant group 2 promoters and uses thereof
US5659026A (en) 1995-03-24 1997-08-19 Pioneer Hi-Bred International ALS3 promoter
US5837876A (en) 1995-07-28 1998-11-17 North Carolina State University Root cortex specific gene promoter
US6072050A (en) 1996-06-11 2000-06-06 Pioneer Hi-Bred International, Inc. Synthetic promoters
US6063756A (en) 1996-09-24 2000-05-16 Monsanto Company Bacillus thuringiensis cryET33 and cryET34 compositions and uses therefor
RU2222597C2 (ru) 1997-04-03 2004-01-27 Зингента Партисипейшнс Аг Рецептор протеина из класса vip3, кодирующая его последовательность днк и способ выявления или выделения гомологов указанного рецептора протеина или кодирующей его последовательности днк
CA2315549A1 (en) 1998-02-26 1999-09-02 Pioneer Hi-Bred International, Inc. Family of maize pr-1 genes and promoters
PT1056864E (pt) 1998-02-26 2004-12-31 Pioneer Hi Bred Int Promotores constitutivos do milho
AU5489099A (en) 1998-08-20 2000-03-14 Pioneer Hi-Bred International, Inc. Seed-preferred promoters
WO2000012733A1 (en) 1998-08-28 2000-03-09 Pioneer Hi-Bred International, Inc. Seed-preferred promoters from end genes
US6468523B1 (en) 1998-11-02 2002-10-22 Monsanto Technology Llc Polypeptide compositions toxic to diabrotic insects, and methods of use
BR0010303A (pt) 1999-05-04 2002-02-13 Monsanto Technology Llc Composições de polipeptìdeos tóxicas para os coleópteros e plantas transgênicas resistentes aos insetos
AR025349A1 (es) * 1999-08-23 2002-11-20 Mycogen Corp Metodos para controlar las plagas del gusano gris
BR0014516A (pt) 1999-09-15 2002-07-02 Monsanto Technology Llc Composições e métodos de uso de delta-endotoxina do bacilo thuringiensis ativo de lepidopteran
EP1250447B1 (en) 1999-11-29 2011-12-21 Midwest Oilseeds, Inc. Methods, media and apparatus for the introduction of molecules into plant cells and bacteria using aerosol beams
US20050183161A1 (en) 2003-10-14 2005-08-18 Athenix Corporation AXMI-010, a delta-endotoxin gene and methods for its use
US7629504B2 (en) 2003-12-22 2009-12-08 Pioneer Hi-Bred International, Inc. Bacillus thuringiensis cry9 nucleic acids
US7473822B1 (en) 2005-06-27 2009-01-06 Iowa State University Research Foundation, Inc. Soybean transformation and regeneration using half-seed explant
EP2032598B1 (en) 2006-06-14 2012-10-17 Athenix Corporation Axmi-031, axmi-039, axmi-040 and axmi-049, a family of delta-endotoxin genes and methods for their use
EA020327B1 (ru) * 2008-06-25 2014-10-30 Атеникс Корпорейшн Гены токсинов и способы их применения
CA2751409C (en) 2009-02-05 2020-06-30 Athenix Corp. Variant axmi-r1 delta-endotoxin genes and methods for their use
ES2609332T3 (es) 2009-07-02 2017-04-19 Athenix Corporation Gen pesticida AXMI-205 y métodos para su uso
US8586832B2 (en) 2009-12-21 2013-11-19 Pioneer Hi Bred International Inc Bacillus thuringiensis gene with Lepidopteran activity
US8802934B2 (en) 2010-08-19 2014-08-12 Pioneer Hi Bred International Inc Bacillus thuringiensis gene with lepidopteran activity
US8878007B2 (en) 2011-03-10 2014-11-04 Pioneer Hi Bred International Inc Bacillus thuringiensis gene with lepidopteran activity
US9139843B2 (en) * 2011-05-24 2015-09-22 Pioneer Hi Bred International Inc Endotoxins having nematocidal activity and methods of use thereof
BR122014004140B8 (pt) 2011-08-22 2023-03-28 Bayer Cropscience Ag Vetor recombinante ou construção recombinante, bem como métodos para obter e produzir uma planta de algodão ou célula vegetal tolerante a um inibidor de hppd, e para cultivar um campo de plantas de algodão
JP6308955B2 (ja) 2012-03-09 2018-04-11 ベスタロン コーポレイション 毒性ペプチドの製造、植物におけるペプチドの発現、およびシステインリッチペプチドの組み合わせ
MX2017013062A (es) 2015-04-22 2017-12-04 Agbiome Inc Genes pesticidas y metodos de uso.

Also Published As

Publication number Publication date
BR112017022852A2 (pt) 2018-07-17
EP3286320A2 (en) 2018-02-28
AU2021203175A1 (en) 2021-06-10
CN108064234A (zh) 2018-05-22
AU2016252027B9 (en) 2022-07-14
CL2020001838A1 (es) 2020-11-06
CN114644689A (zh) 2022-06-21
US11060104B2 (en) 2021-07-13
WO2016171999A3 (en) 2016-12-22
US20210301300A1 (en) 2021-09-30
MX2021004133A (es) 2021-06-15
WO2016171999A2 (en) 2016-10-27
CL2017002681A1 (es) 2018-04-27
US10053707B2 (en) 2018-08-21
CL2019000898A1 (es) 2019-08-09
MX2017013062A (es) 2017-12-04
US20200040356A1 (en) 2020-02-06
RU2738424C2 (ru) 2020-12-14
CL2020001840A1 (es) 2020-11-06
AU2016252027A1 (en) 2017-10-26
AU2016252027B2 (en) 2021-03-11
MA41951A (fr) 2018-02-28
CL2020001841A1 (es) 2020-11-06
RU2020138227A (ru) 2021-03-11
AR104341A1 (es) 2017-07-12
US20160311864A1 (en) 2016-10-27
PH12017501887A1 (en) 2018-03-05
CL2020001843A1 (es) 2020-11-06
AR123196A2 (es) 2022-11-09
US10612038B2 (en) 2020-04-07
CL2019000897A1 (es) 2019-08-09
AR123197A2 (es) 2022-11-09
AR123198A2 (es) 2022-11-09
CA2981088A1 (en) 2016-10-27
US20190062780A1 (en) 2019-02-28
CL2020001842A1 (es) 2020-11-06
AR123199A2 (es) 2022-11-09
CL2019000899A1 (es) 2019-08-09
UA126058C2 (uk) 2022-08-10
RU2017135218A (ru) 2019-04-08
RU2017135218A3 (ko) 2019-12-11
US10167324B2 (en) 2019-01-01
US20180066025A1 (en) 2018-03-08

Similar Documents

Publication Publication Date Title
US10421976B2 (en) Pesticidal genes and methods of use
RU2738424C2 (ru) Пестицидные гены и способы их применения
US11453890B2 (en) Pesticidal genes and methods of use
RU2746927C2 (ru) Пестицидные гены и способы использования
US20230284632A1 (en) Pesticidal genes and methods of use
US20190307125A1 (en) Pesticidal Genes and Methods of Use
US20190316147A1 (en) Pesticidal Genes and Methods of Use
US20230279060A1 (en) Pesticidal genes and methods of use
BR112020021445A2 (pt) Genes pesticidas e métodos de uso
BR112019021380A2 (pt) genes pesticidas e métodos de uso
KR20170101247A (ko) 살충 유전자 및 사용 방법
EP4230642A2 (en) Pesticidal genes and methods of use

Legal Events

Date Code Title Description
WITB Written withdrawal of application