KR20140092284A - 송이버섯의 옥텐올 생합성에 관여하는 리폭시게나아제 코딩 유전자 및 하이드로퍼옥사이드 리아제 코딩 유전자 - Google Patents
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Abstract
본원 발명은 국내 자생 송이버섯 (Tricholoma matsutake)에서 유래된 신규한 리폭시게나아제 코딩 유전자 및 리폭시게나아제에 대한 것이다. 또한, 송이버섯에서 유래된 하이드로퍼옥사이드 리아제 코딩 유전자 및 하이드로퍼옥사이드 리아제에 대한 것이다. 본 발명의 리폭시게나아제, 하이드로퍼옥사이드 리아제는 송이버섯 주 향기성분인 옥텐올 (1-octen-3-ol)의 생합성에 관여하므로 이를 이용하여 유용물질 생산 또는 새로운 식품미생물의 개발, 향장산업 등에 응용될 수 있다.
Description
본원 발명은 송이버섯(Tricholoma matsutake)의 옥텐올 생합성에 관여하는 신규 단백질 효소 및 이를 코딩하는 유전자에 대한 것이다. 더욱 상세하게는 송이버섯에서 유래된 리폭시게나아제 및 하이드로퍼옥사이드 리아제 효소와 상기 효소를 코딩하는 유전자에 대한 것이다.
본 발명은 송이버섯(Tricholoma matsutake)의 옥텐올 생합성에 관여하는, 송이버섯에서 유래된 리폭시게나아제 및 하이드로퍼옥사이드 리아제를 코딩하는 유전자에 관한 것이다.
송이버섯의 대표적인 주요 향기성분으로 마츠다케올 (matsutakeol)로 알려진 옥텐올 (1-octen-3-ol)과 메틸 시나메이트 (methyl cinnamate)가 있다. 그 밖에도 1-옥텐-3-원 (1-octen-3-one), 3-옥탄올 (3-octanol), 에틸 아밀 케톤 (3-octanone), 3-메틸-1-부탄올 (3-methyl-1-butanol), 3-메틸 부탄알 (3-methyl butanal), 리날로올 (linalool), 헥산알 (hexanal), 리모넨 (limonene), 페닐아세트알데히드 (phenylacetaldehyde), 그리고 페닐에틸알코올 (phenylethyl alcohol) 등이 알려져 있다.
옥텐올(1-octen-3-ol)은 1-octen으로부터 유래되는 2차 알코올로, (R)-(-)-1-octen-3-ol과 (S)-(+)-1-octen-3-ol의 두 가지 거울상 이성질체의 형태로 존재한다. (R)-(-)-1-octen-3-ol은 과일 향과 송이버섯 특유의 좋은 향이 나지만 (S)-(+)-1-octen-3-ol은 퀴퀴한 곰팡이 냄새, 잡초 냄새, 인위적인 냄새를 띤다. 그러므로 (R)-(-)-1-octen-3-ol 형태가 송이버섯의 주요 향기 성분으로 알려져 있다. 송이 향기 생합성 유전자원을 이용하여, 천연송이향 대량생산 및 송이향을 가지는 새로운 식품미생물 개발 등의 식품산업에 응용 가능성이 매우 높다.
리폭시게나아제 및 하이드로퍼옥사이드 리아제에 관한 연구는 이들 유용 유전자의 고 발현을 통한 고생산은 물론 사용 용도에 적합하도록 유전적인 엔지니어링(genetic engineering)을 통한 효율의 극대화 방법 등 여러 가지 분야에서 응용가능성이 매우 크다고 할 수 있다.
그러나, 상기한 연구 보고들에서 송이버섯의 옥텐올 생합성 및 이에 관여하는 유전자 연구는 전혀 보고된 바 없다. 본 발명자들은 상기의 내용에 착안하여 소나무 뿌리와 상호 작용하는 외생 균근균인 송이버섯 (Tricholoma matsutake)으로부터 리폭시게나아제 및 하이드로퍼옥사이드 리아제를 코딩하는 유전자를 제공하고자 한다.
본원 발명의 목적은 소나무 뿌리에서 외생 균근을 형성하여 생육하는 송이버섯 (Tricholoma matsutake)의 주요 향기 성분인 옥텐올의 생합성에 관여하는 신규한 리폭시게나아제 및 하이드로퍼옥사이드 리아제 효소를 코딩하는 유전자 정보를 제공하는 것을 목적으로 한다. 또한, 본원 발명의 목적은 상기 신규의 유전자로부터 향상된 기능을 갖는 리폭시게나아제 및 하이드로퍼옥사이드 리아제 효소를 얻는 것을 목적으로 한다.
본원 발명은 서열번호 1의 유전자 서열을 갖는 리폭시게나아제 코딩 유전자를 제공한다. 상기 리폭시게나아제 유전자는 송이버섯 (Tricholoma matsutake)에서 유래된 것이 바람직하다.
또한, 본원 발명은 서열번호 2의 아미노산 서열을 갖는 리폭시게나아제를 제공한다. 상기 리폭시게나아제는 송이버섯 (Tricholoma matsutake)에서 유래된 것이 바람직하다.
또한, 본원 발명은 서열번호 1의 유전자를 이용하여 발현된 리폭시게나아제 단백질 효소를 제공한다. 또한, 본원 발명은 상기 리폭시게나아제 단백질 효소를 이용하여 생산된 옥텐올을 제공한다.
한편 본원 발명은 서열번호 3의 유전자 서열을 갖는 하이드로퍼옥사이드 리아제 코딩 유전자를 제공한다. 상기 하이드로퍼옥사이드 리아제 코딩 유전자는 송이버섯 (Tricholoma matsutake)에서 유래된 것이 바람직하다.
또한, 본원 발명은 서열번호 4의 아미노산 서열을 갖는 하이드로퍼옥사이드 리아제를 제공한다. 상기 하이드로퍼옥사이드 리아제는 송이버섯 (Tricholoma matsutake)에서 유래된 것이 바람직하다.
또한, 본원 발명은 서열번호 3의 유전자를 이용하여 발현된 하이드로퍼옥사이드 리아제 단백질 효소를 제공한다. 또한, 본원 발명은 상기 하이드록퍼옥사이드 리아제 단백질 효소를 이용하여 생산된 옥텐올을 제공한다.
마지막으로 본원 발명은 서열번호 1의 서열을 갖는 유전자로 재조합된 미생물 및 서열번호 3의 서열을 갖는 유전자로 재조합된 미생물을 제공한다.
본 발명은 국내 자생의 최고품질의 송이버섯으로부터 신규한 리폭시게나아제 및 하이드로퍼옥사이드 리아제를 코딩하는 유전자를 분리하고, 리폭시게나아제 및 하이드로퍼옥사이드 리아제 유전자를 클로닝하였다. 본 연구에서 증폭한 송이균 유래의 리폭시게나아제 및 하이드로퍼옥사이드 리아제 유전자의 염기서열을 기존에 보고된 다양한 종류의 리폭시게나아제 및 하이드로퍼옥사이드 리아제 유전자와 비교해 보면, 기존에 보고된 효소들과 구별되는 송이버섯 유래의 특이한 리폭시게나아제 및 하이드로퍼옥사이드 리아제 유전자임이 확인되었다.
도 1 및 도 2는 타 미생물의 리폭시게나아제 아미노산 서열들과 송이버섯의 리폭시게나아제의 아미노산 서열을 다중정렬한 것이다.
도 3은 타 미생물의 하이드로퍼옥사이드 리아제 아미노산 서열들과 송이버섯의 하이드로퍼옥사이드 리아제의 아미노산 서열을 다중정렬한 것이다.
도 3은 타 미생물의 하이드로퍼옥사이드 리아제 아미노산 서열들과 송이버섯의 하이드로퍼옥사이드 리아제의 아미노산 서열을 다중정렬한 것이다.
본원 발명은 송이버섯 (Tricholoma matsutake)에서 유래된 리폭시게나아제 코딩 유전자 서열 및 이의 아미노산 서열을 제공한다. 또한 본원 발명은 송이버섯 (Tricholoma matsutake)에서 유래된 하이드로퍼옥사이드 리아제 유전자 서열 및 이의 아미노산 서열을 제공한다.
상기 유전자 서열 및 아미노산 서열을 확인하는 방법은 송이버섯 (Tricholoma matsutake)에서 토탈 RNA를 분리 및 정제하는 단계; 상기 RNA로부터 cDNA를 얻는 단계; 및 상기 cDNA에서 리폭시게나아제 및 하이드로퍼옥사이드 리아제 유전자를 선택적으로 클로닝하는 단계를 포함한다.
송이버섯 (Tricholoma matsutake)은 담자균문, 주름버섯강, 주름버섯목, 송이버섯과, 송이버섯속에 속한다. 송이버섯 (Tricholoma matsutake)은 소나무 뿌리 끝부분인 세근에 붙어사는 외생균근으로, 소나무로부터 탄수화물을 공급받으며 무기양분의 일부를 소나무에 공급하는 활물공생균으로 알려져 있다. 송이의 기주인 소나무 (Pinus densiflora)는 우리나라에서 가장 넓게 자라있는 수종으로서 온대림 대부분에 분포하고 있다. 송이가 발생할 수 있는 특정 환경을 가지는 소나무림에서만 발생하는 특수미생물로 알려져 있다. 2011년 송이생산량은 210톤 (269억원)으로 전년도 729톤 (645억원)에 비해서 크게 감소되었다. 주 생산지역은 경상북도에서 전체생산량의 약 65%가 생산되었으며, 특히 문경시에서 전체 생산량의 약 20% (42톤, 49억원)가 생산되었다. 송이 발생시기인 2011년 9월에서 2012년 8월에 일본으로 약 11톤 (2,890 천불)을 수출하였으며, 중국으로부터 약 408톤 (6,9990 천불)을 수입하였다 (‘11 산림청 통계자료).
송이버섯의 대표적인 주요 향기성분으로 마츠다케올 (matsutakeol)로 알려진 옥텐올 (1-octen-3-ol)과 메틸 시나메이트 (methyl cinnamate)가 있다. 그 밖에도 1-옥텐-3-원 (1-octen-3-one), 3-옥탄올 (3-octanol), 에틸 아밀 케톤 (3-octanone), 3-메틸-1-부탄올 (3-methyl-1-butanol), 3-메틸 부탄알 (3-methyl butanal), 리날로올 (linalool), 헥산알 (hexanal), 리모넨 (limonene), 페닐아세트알데히드 (phenylacetaldehyde), 페닐에틸알코올 (phenylethyl alcohol) 등이 알려져 있다.
옥텐올 (1-octen-3-ol)의 합성 과정은 리놀레산 (linoleic acid)에서 (S)-1-hydroperoxy-(8E,12Z)-8,12-octadecadienoic acid (10-HPODE)로 산화되는데 이때에 관여하는 효소가 리폭시게나아제 (Lipoxygenase)이다. 10-HPODE에서 분지되어 (R)-(-)-1-octen-3-ol과 10-Oxo-trans-8- decenoic acid (ODA)이 생합성 되는데 이 과정에 하이드로퍼옥사이드 리아제 (Hydroperoxide lyase)가 관여한다. 따라서 리폭시게나아제와 하이드로퍼옥사이드 리아제는 송이버섯 향기의 주요성분인 1-octen-3-ol의 생합성을 주도하는 효소이다.
현재까지 국내외적으로 위에서 언급된 송이버섯의 주 향기성분인 옥텐올 (1-octen-3-ol)의 생합성에 관여하는 유전정보는 연구되지 않았다. 그러므로 이 성분들을 생합성하는데 관여하는 유전자세트를 확보하고자하는 것이 이 연구의 목표이다. 송이버섯은 아시아권에서 매우 인기 있는 식용버섯이므로, 옥텐올 (1-octen-3-ol)의 생합성에 관여하는 리폭시게나아제와 하이드로퍼옥사이드 리아제 유전정보를 이용하여 유용물질 생산 또는 새로운 식품미생물의 개발에 적용한다면, 국내의 미생물 산업에 많은 긍정적인 효과가 파급될 것으로 기대된다.
본원 발명에서는 송이버섯의 토탈 RNA로부터 cDNA를 획득하고 리폭시게나아제와 하이드로퍼옥사이드 리아제를 코딩하는 유전자를 선택적으로 증폭할 수 있는 특이 프라이머를 이용하여 PCR을 통해 상기 효소들을 코딩하는 유전자를 클로닝 하는 방법을 사용하였다.
본원 발명의 일 실시예에 따르면 pGEM®T Easy Vector와 같은 플라스미드 벡터에 RT-PCR 수행 후 얻어진 cDNA가 삽입된다. 그러나 이에 한정되는 것은 아니며 T-Vector pMD20와 같은 다른 종류의 플라스미드 벡터를 사용하는 것도 가능하다. 또한, YAC, BAC, 코스미드 또는 박테리오파지 등을 cDNA의 삽입 벡터로 사용할 수 있다.
또한, 본 발명은 상기에서 얻어진 리폭시게나아제 및 하이드로퍼옥사이드 리아제 유전자로 형질전환된 재조합 미생물을 제공한다. 상기 유전자를 안정되면서 연속적으로 클로닝 및 발현시킬 수 있는 세포로서 당업계에 공지된 세포를 이용할 수 있으며, 예컨대, Saccharomyces cerevisiae 와 Pichia pastoris 등의 효모 균주, E. coli JM109, E. coli BL21, E. coli RR1, E. coli LE392, E. coli B, E. coli X 1776, E. coli W3110, 바실러스 서브틸리스, 바실러스 튜린겐시스와 같은 바실러스 속 균주, 그리고 살모넬라티피무리움, 세라티아 마르세슨스균주 등이 있으며, 이 중에서 Saccharomyces cerevisiae 와 Pichia pastoris 등의 효모 균주인 것이 바람직하다.
본원 발명은 상기 재조합 미생물로부터 생산된 리폭시게나아제 및 하이드로퍼옥사이드 리아제 단백질 효소를 제공한다. 또한, 상기 재조합 미생물은 옥텐올(1-octen-3-ol)을 생산하는데 사용될 수 있다. 상기 재조합 미생물로부터 수득된 옥텐올은 송이향이 도입된 전통주 발효효모, 빵 발효효모, 송이향 발효유, 송이향 된장, 다양한 송이향 음료 등의 송이향이 부가된 식품미생물 개발 및 향장 산업에서의 신제품 개발 등에 응용이 가능하다.
이하, 본 발명의 구체적인 방법을 실시예를 들어 상세히 설명하고자 한다. 그러나, 본 발명의 권리범위는 이들 실시예에만 한정되는 것은 아니다.
송이버섯의
토탈
RNA
분리 및 정제
대구인근 가창지역에서 채취한 송이버섯 자실체 약 1 g을 취하여 토탈 RNA를 분리하였다. 자실체 토탈 RNA는 QIAGEN 키트 (RNeasy Maxi 키트: cat#75162)를 사용하여 분리하였다. 자실체 조직 약 1g을 취하여 액체질소와 막자사발을 이용하여 마쇄하였다. 베타 머캅토에탄올을 첨가한 15㎖의 키트내의 RLT 완충액에 용해시키고, 호모지나이저로 분쇄하였다. 상기 시료 용액을 3,000g에서 10분 동안 원심 분리하여 상층액을 분리하고, 여기에 15㎖의 70% EtOH을 첨가하여 잘 섞은 후, 3,000g에서 5분간 원심 분리하여 토탈 RNA를 막에 부착시켰다. 두 차례의 세척 과정을 수행 후, 1.2ml의 RNase가 제거된 물을 첨가하여 토탈 RNA를 용출, 분리하였다.
토탈
RNA
로부터
cDNA
획득
상기 실시예 1에서 얻은 토탈 RNA로 부터 올리고텍스(oligotex) mRNA 정제키트 (QIAGEN)를 사용하여 mRNA를 분리하고, dT17을 함유한 올리고머를 프라이머로 사용하여 역전사효소 (Reverse Transcriptase)를 이용하여 cDNA를 합성하였다. 상기 RT-PCR 조건은 50℃ 60분, 70℃ 15분, 1 사이클이었다.
이렇게 합성된 cDNA는 XL PCR 키트 (PerkinElmer)를 사용하여 합성 된 DNA 삽입체의 5' 말단과 3' 말단의 올리고머를 함유한 PCR 반응을 수행하여 소량 증폭시켰다. 상기에서 얻어진 PCR 산물을 SfiI의 효소로 처리한 후 아가로스젤 전기영동을 하여 1.3 kb 이상의 cDNA 단편을 분리한 후 DraIII 효소로 처리한 pCNS-D2 벡터에 연결시킨 후 전기침공법(electroporation)에 의해 대장균 Top10F' (Invitrogen) 균주에 형질전환 시켰다.
cDNA
염기서열의 결정 및 데이터 분석
상기에서 제작한 cDNA를 앰피실린 (100ug/ml)이 함유된 LB 한천배지에 도말하여 다수의 cDNA 클론을 배양하였다. 여기에서 얻어진 클론들의 염기서열을 분석하기 위하여 MWG 96well 플라스미드 프렙 시스템으로 플라스미드 DNA를 분리하고, 자동화염기서열 결정기인 ABI 3700으로 염기서열분석을 수행하였다. 결정된 DNA 데이터의 유사성 검색은 NCBI의 blastx를 사용하여 수행하였다.
리폭시게나아제와 하이드로퍼옥사이드 리아제 코딩 유전자 클로닝 및 염기서열 분석
각각의 유전자를 클로닝 하기 위해 다음의 프라이머를 이용하여 PCR을 수행하였다. PCR 조건은 다음과 같다 : 95℃ 2분 1사이클, 95℃ 30초, 55℃ 1분, 72℃ 2분 30초, 35사이클의 조건.
*리폭시게나아제
정방향 프라이머: 5' ATGTCCTTAAGCAAGTTTCCGT 3'
역방향 프라이머: 5' TTACTTCGTTACATCATACTGTAT 3'
하이드로퍼옥사이드
리아제
정방향 프라이머: 5' ATGTCCCTCAAGCATTCTTCCCT 3'
역방향 프라이머: 5' TCATGGATGTTGTGTCCGTGGCGATA 3'
상기 PCR을 통해 서열번호 1의 리폭시게나아제 유전자 단편 및 서열번호 3의 하이드로퍼옥사이드 리아제 유전자 단편을 얻었다. 다음으로, 상기 PCR을 통해 얻어진 리폭시게나아제 및 하이드로퍼옥사이드 리아제 코딩 유전자 단편을 pGEM®T Easy Vector(Promega)에 삽입하고 이를 이용하여 Escherichia coli DH5α에 형질전환 하였다. 상기 형질 전환된 E. coli를 LB 배지(1.0% Bcto-trypton, 0.5% Bacto-yeast extract, 1.0% NaCl), 37℃에서 배양하였다. 삽입된 벡터를 가진 E. coli를 선별하기 위해 LB 배지에 암피실린(50 ㎍/㎖ ), 0.1 mM IPTG, X-Gal (50 ㎍/㎖)을 첨가하였다.
타 미생물과 송이버섯의 리폭시게나아제 및 하이드로퍼옥사이드 리아제의 아미노산 서열들의 다중정렬 (multiple-alignment)
상기 실시예 4에서 얻은 유전자 염기서열을 통해 리폭시게나아제 아미노산 서열 (서열번호 2) 및 하이드로퍼옥사이드 리아제 아미노산 서열 (서열번호 4)을 확인하였다. 또한 타 미생물과 송이버섯의 리폭시게나아제 및 하이드로퍼옥사이드 리아제의 아미노산 서열들을 Clustal X 프로그램을 이용하여 다중정렬 (multiple alignment) 하였다. 타 미생물의 리폭시게나아제 아미노산 서열들과 송이버섯의 리폭시게나아제 아미노산 서열을 다중정렬 결과를 도 1, 도 2에 도시하였다. 타 미생물의 하이드로퍼옥사이드 리아제의 아미노산 서열들과 송이버섯의 하이드로퍼옥사이드 리아제의 아미노산 서열을 다중정렬한 결과는 도 3에 도시하였다.
<110> keyngbook univ
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<170> KopatentIn 2.0
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gtcttcaggg ttgttcctat attgtgggct gcagcggaca tcggtggcat cgagttgaag 2280
acaaaggacc atcctgatgg cgcatacacc ccttcagagc tgtacgatat tctgggtgat 2340
atctatacat tcgtcttcct tgagattgaa cctgctaatg tcatggtgct tggtgccaaa 2400
gtccgtcacg atactcgcga attgttgggc catatcaaga accatttgta tggtgcgggt 2460
ggtgtacgcg gttctttcac cggcttcgtt agctcgctct tcaccaggtc caggaaaccc 2520
gaacaccacg aacttgtcaa gcgtctttcc caacttgggc aatcgtcgga cgacctcgct 2580
acaaatattt tggctctttt ggtctcggcg acagttgaat tgtcccttgc tttgactaat 2640
atgataaatc tctatcttgg tagggaggag ggaactaaga tctcttcgtt gataaagagt 2700
gccgatggca atgccttgct tgatggttat gcgcgcgagg ctttgagact tgacccacca 2760
ttccagggtg tatatcgggt tgcgacgaag gatcaagaag tcggaggtgt tgctgtcaag 2820
aaaaatgacc gggtgttcct agacatcgct tccgccaacg tcaacgaatc agtcttcgag 2880
tcagcccact ctgtcaatcc ttctcgaggc accaaaggct atctttcggt tgatggactc 2940
tttgtccact taggagaaat gacgactaag attatgacgg aggtccttcg agccgtctat 3000
ggatttgaaa atgttcgtcg ggcgcccagg atttctgggg aactcaaaag gttcaaggac 3060
cattctcgac cacagctccg ctatgcgtat ttggatcaac accaacgtac ctctgcatgg 3120
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<211> 1052
<212> PRT
<213> Tricholoma matsutake
<220>
<221> PEPTIDE
<222> (1)..(1052)
<223> lipoxygenase
<400> 2
Met Ser Leu Ser Lys Phe Pro Ser Ile Phe Arg Lys Ser Thr Leu Pro
1 5 10 15
Asn Gly Thr Val Asn Gly Asp Ala Thr Ala Thr Ser Thr Gln Ala Ile
20 25 30
Arg Asp Val His Val Lys Lys Gly Ser Pro Phe Thr Gln Ile Leu Asp
35 40 45
Pro Ser Thr Ile Ser Ser Val Val Asp Ala Phe Arg His Lys Glu Ser
50 55 60
Leu Asp Asp Arg Lys Phe Ala Leu Glu His Ala Leu Thr Phe Ile Ser
65 70 75 80
Arg Thr Asp Glu Gly Pro Leu Gln Thr Glu Leu Gln Asn Lys Ile Val
85 90 95
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100 105 110
Asn His Tyr Ala Trp Arg Thr Ala Asp Gly Ser Phe Asn Asn Ile Asp
115 120 125
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130 135 140
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145 150 155 160
Phe Asp Thr Leu Leu Lys Arg Glu Gly Phe Glu Glu His Pro Ala Gly
165 170 175
Leu Ser Ser Leu Met Phe Ser Phe Ala Ala Leu Val Ile His Thr Val
180 185 190
Phe Arg Thr Ser His Arg Asn Val Asp Ile Asn Glu Thr Ser Ser Tyr
195 200 205
Val Asp Leu Ser Pro Leu Tyr Gly His Asn Gln Glu Ala Gln Asp Lys
210 215 220
Val Arg Val Arg Asp Gly Arg Gly Leu Leu Leu Pro Asp Val Phe Ala
225 230 235 240
Glu Asp Arg Leu Leu Leu Leu Pro Pro Ala Val Cys Ala Leu Leu Val
245 250 255
Leu Phe Ser Arg Asn His Asn Tyr Ile Ala Lys Lys Leu Leu Asp Ile
260 265 270
Asn Glu Arg Gly Thr Tyr Val Asp Pro Ser Thr Leu Arg Ser Asp Lys
275 280 285
Pro Ala Glu Lys Ala Lys Leu Leu Ala Gln Glu Glu Glu Leu Phe Gln
290 295 300
Ile Ala Arg Leu Ile Asn Cys Gly Trp Phe Ala Ser Val Val Phe Ser
305 310 315 320
Asp Tyr Phe Ser Cys Ile Leu Gly Leu Val Arg Thr Gly Ser Ser Trp
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Ser Leu Asp Pro Phe Gln Glu Ile Arg Asn Gln Asp His Ser Val Phe
340 345 350
Glu Arg Gly Lys Gly Asn Ala Cys Ser Val Glu Phe Asn Cys Leu Tyr
355 360 365
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Val Phe Glu Lys Val Phe Asp Gly Lys Asp Pro Glu Ala Val Thr Pro
385 390 395 400
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405 410 415
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Arg Phe Phe Thr Gln Asp Tyr Ser Pro His Asn Leu Thr Ala Trp Gly
565 570 575
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580 585 590
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595 600 605
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610 615 620
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Ile Val Arg Asp Val Phe Arg Val Val Pro Ile Leu Trp Ala Ala Ala
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885 890 895
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Val Phe Leu Asp Ile Ala Ser Ala Asn Val Asn Glu Ser Val Phe Glu
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Ser Ala His Ser Val Asn Pro Ser Arg Gly Thr Lys Gly Tyr Leu Ser
965 970 975
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Pro Thr Ser Leu Thr Ile Gln Tyr Asp Val Thr Lys
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<211> 1560
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<220>
<221> gene
<222> (1)..(1560)
<223> hydroperoxide lyase
<400> 3
atgtccctca agcattcttc cctctccgcc ttcatcccat cctccacttc acatcccccg 60
ctctacaatt ttccagtccc gtcttttctc aatatcaccg ggaaatcctt cacttggtta 120
tacaccaccc ttgcaatcgt ctttgctctt ctcgttctag agcagtcagt atatagatac 180
aagaaacgtc atttacctgg tgctaaatgg actattccta taatcggtaa attcgccgat 240
tccttgtcgc ctacccttga agggtacaag aaacagtggg attcgggtcc tttgagcgct 300
gtcagtgtgt tcaacatttt cattgtcatg gcctcttcaa atgactatgc ccgcaaaatt 360
ctcaactctc ccggctttgc cgaaccatgt attgtacatg ccgccaagtc aatcctcctt 420
tctgacaatt gggtcttcct gaacggaaaa gctcatactt catatcgccg tgttcttaac 480
agtctcttca cccgccgtgc actcagcatt tatattccaa tcgaagaaaa cattacgcgt 540
aaacatttcg ccaaatggct cgcgactgct tccaaggaat ccgcgcctca gaccatcatg 600
atgactgtac gtcacttgaa tatggataca tcattgaacg tcttctgcgg taaacatatc 660
tcagaagagg ccgctctgga gatcaacgaa aagtactggg ccatcacgaa ggctcttgaa 720
cttgtaaact tcccgctcgc tctccctggc acgaaagttt ataatgccat ccaagcccgt 780
aaatctgccc tccattggtt ggagcttgca gccaacagaa gcaagaaggc tatggccaat 840
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aacggcaggc gggatttcag tgatctggaa atggccatgg tcctcttctc gttcctgttc 960
gcatcgcagg acgctctgag cagtgccgtg atttatgggt tccagcactt ggcagaccat 1020
cctgaagttc ttgccaaaat acgagaggag caagagaaag tccgccaggg cgattaccag 1080
aagcctctga cgctcgaaat gatcgatcaa atgacttacc tcaacgcagt tgttaaggag 1140
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atctctgacg actacgttgt accccctggc agcatggtca tcccttcgtt ctttaactct 1260
ttgcacgatc cctccgtcta ccccgaaccc gaaacgttta atcccgaccg ctggcttgat 1320
cctgaaagtt ctgcaaacca gaatcccaag aacttcattg gttttggcag tggcccacac 1380
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acactgtttc ccaaagacgg atgtcgtctc agattatcgc cacggacaca acatccatga 1560
1560
<210> 4
<211> 519
<212> PRT
<213> Tricholoma matsutake
<220>
<221> PEPTIDE
<222> (1)..(519)
<223> hydroperoxide lyase
<400> 4
Met Ser Leu Lys His Ser Ser Leu Ser Ala Phe Ile Pro Ser Ser Thr
1 5 10 15
Ser His Pro Pro Leu Tyr Asn Phe Pro Val Pro Ser Phe Leu Asn Ile
20 25 30
Thr Gly Lys Ser Phe Thr Trp Leu Tyr Thr Thr Leu Ala Ile Val Phe
35 40 45
Ala Leu Leu Val Leu Glu Gln Ser Val Tyr Arg Tyr Lys Lys Arg His
50 55 60
Leu Pro Gly Ala Lys Trp Thr Ile Pro Ile Ile Gly Lys Phe Ala Asp
65 70 75 80
Ser Leu Ser Pro Thr Leu Glu Gly Tyr Lys Lys Gln Trp Asp Ser Gly
85 90 95
Pro Leu Ser Ala Val Ser Val Phe Asn Ile Phe Ile Val Met Ala Ser
100 105 110
Ser Asn Asp Tyr Ala Arg Lys Ile Leu Asn Ser Pro Gly Phe Ala Glu
115 120 125
Pro Cys Ile Val His Ala Ala Lys Ser Ile Leu Leu Ser Asp Asn Trp
130 135 140
Val Phe Leu Asn Gly Lys Ala His Thr Ser Tyr Arg Arg Val Leu Asn
145 150 155 160
Ser Leu Phe Thr Arg Arg Ala Leu Ser Ile Tyr Ile Pro Ile Glu Glu
165 170 175
Asn Ile Thr Arg Lys His Phe Ala Lys Trp Leu Ala Thr Ala Ser Lys
180 185 190
Glu Ser Ala Pro Gln Thr Ile Met Met Thr Val Arg His Leu Asn Met
195 200 205
Asp Thr Ser Leu Asn Val Phe Cys Gly Lys His Ile Ser Glu Glu Ala
210 215 220
Ala Leu Glu Ile Asn Glu Lys Tyr Trp Ala Ile Thr Lys Ala Leu Glu
225 230 235 240
Leu Val Asn Phe Pro Leu Ala Leu Pro Gly Thr Lys Val Tyr Asn Ala
245 250 255
Ile Gln Ala Arg Lys Ser Ala Leu His Trp Leu Glu Leu Ala Ala Asn
260 265 270
Arg Ser Lys Lys Ala Met Ala Asn Gly Ala Glu Pro Gln Cys Met Leu
275 280 285
Asp Glu Trp Val Gln Ile Leu Asn Asp Pro Ser Tyr Asn Gly Arg Arg
290 295 300
Asp Phe Ser Asp Leu Glu Met Ala Met Val Leu Phe Ser Phe Leu Phe
305 310 315 320
Ala Ser Gln Asp Ala Leu Ser Ser Ala Val Ile Tyr Gly Phe Gln His
325 330 335
Leu Ala Asp His Pro Glu Val Leu Ala Lys Ile Arg Glu Glu Gln Glu
340 345 350
Lys Val Arg Gln Gly Asp Tyr Gln Lys Pro Leu Thr Leu Glu Met Ile
355 360 365
Asp Gln Met Thr Tyr Leu Asn Ala Val Val Lys Glu Ser Leu Arg Ile
370 375 380
Lys Pro Pro Val Thr Met Ile Pro Tyr Lys Ala Leu Lys Ala Phe Pro
385 390 395 400
Ile Ser Asp Asp Tyr Val Val Pro Pro Gly Ser Met Val Ile Pro Ser
405 410 415
Phe Phe Asn Ser Leu His Asp Pro Ser Val Tyr Pro Glu Pro Glu Thr
420 425 430
Phe Asn Pro Asp Arg Trp Leu Asp Pro Glu Ser Ser Ala Asn Gln Asn
435 440 445
Pro Lys Asn Phe Ile Gly Phe Gly Ser Gly Pro His Arg Cys Ile Gly
450 455 460
Phe Glu Tyr Thr Phe Ile Asn Ile Ala Ile Val Leu Ala Thr Ala Ala
465 470 475 480
Val Thr Met Asn Ile Glu His Asp Val Thr Pro Leu Ser Asp Lys Val
485 490 495
Glu Ile Ile Ala Thr Leu Phe Pro Lys Asp Gly Cys Arg Leu Arg Leu
500 505 510
Ser Pro Arg Thr Gln His Pro
515
Claims (5)
- 서열번호 3의 유전자 서열을 갖는 하이드로퍼옥사이드 리아제 코딩 유전자.
- 제1항에 있어서
상기 하이드로퍼옥사이드 리아제 코딩 유전자는 송이버섯 (Tricholoma matsutake)에서 유래된 것을 특징으로 하는 것인, 유전자. - 서열번호 4의 아미노산 서열을 갖는 하이드로퍼옥사이드 리아제.
- 제3항에 있어서
상기 하이드로퍼옥사이드 리아제는 송이버섯 (Tricholoma matsutake)에서 유래된 것을 특징으로 하는 것인, 하이드로퍼옥사이드 리아제. - 제1항에 따른 유전자로 재조합된 미생물.
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