JPWO2006062094A1 - 新規癌抗原ペプチド及びその用途 - Google Patents
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Abstract
Description
(1)ヒトYKL−40タンパク質のアミノ酸配列の情報をGenBankから得た。HLA−A0201結合モチーフ予測のため、公知のBIMASソフト(http://bimas.dcrt.nih.gov/molbio/hla_bind/で利用可能)を用いたコンピューター予測プログラムを用いてヒトYKL−40タンパク質のアミノ酸配列を解析し、HLAクラスI分子に結合可能と予想されるペプチドを選択した。
(1)上記で誘導した各穴のT細胞の内、本発明のペプチドである配列番号3に示すアミノ酸配列を有するペプチドで刺激されたT細胞が増殖していることが顕微鏡下における細胞数計測により確認された。本T細胞の配列番号3のペプチドに対する特異性を調べるために、ペプチドでパルスされた、HLA−A0201分子を発現するT2細胞(文献及び入手先:Salter RD et al.,Immunogenetics, 21:235−246(1985)、ATCCより購入)(10μg/mlの濃度でAIM−V培地中各ペプチドを添加し、37℃、5%CO2の条件下で4時間培養)5×104個に対して、5×103個のT細胞を添加し、10%ヒトAB血清を含むAIM−V培地中で96穴プレートにて24時間培養した。培養後の上清を取って、IFN−γの産生量をELISA法により測定した。その結果、ペプチドをパルスしていないT2細胞を用いた穴の培養上清に比べて、配列番号3のペプチドをパルスしたT2細胞を用いた穴の培養上清において顕著なIFN−γ産生が確認された。(図1)。従って、配列番号3のペプチドは特異的にHLA−A0201陽性CD8陽性T細胞を増殖刺激させ、IFN−γ産生を誘導する能力を有するT細胞エピトープペプチドであることが判明した。同様にして、特異的にHLA−A0201陽性CD8陽性T細胞を増殖刺激させ、IFN−γ産生を誘導する能力を有する配列番号4から配列番号17に記載の14種のペプチドを同定した(図5)。
(1)CD4陽性T細胞抗原エピトープ予測のため、SYFPEITHI アルゴリズム(ラメンセー著(Rammensee),外4名,「イムノジェネティクス(Immunogenetics)」、1999年、第50巻、p.213−219)、ProPred アルゴリズム((シン(Singh),外1名、「バイオインフォマティクス(Bioinformatics)」、2001年、第17巻、p.1236−1237)、およびRANKPEP アルゴリズム((レイチェ(Reche),外2名,「ヒューマン・イムノロジー(Human immunology)の3つのコンピューター予測プログラムを用いてヒトYKL−40タンパク質のアミノ酸配列を解析し、HLAクラスII結合ペプチドであると予想されるペプチドを選択した。
(1)上記で誘導した各穴のT細胞の内、本発明のペプチドである配列番号18のペプチドで刺激されたT細胞が増殖していることが確認された。本CD4陽性T細胞の配列番号18のペプチドに対する特異性を調べるために、各ペプチドでパルスされた、HLA−DRB1*04分子を発現するT2DR4細胞(10μg/mlの濃度でAIM−V培地中各ペプチドを添加し、37℃、5%CO2の条件下で4時間培養)5×104個に対して、5×103個のCD4陽性T細胞を添加し、10%ヒトAB血清を含むAIM−V培地中で96穴プレートにて24時間培養した。培養後の上清を取って、IFN−γの産生量をELISA法により測定した。その結果、配列番号18のペプチドをパルスしたT2DR4細胞を用いた穴の培養上清において、1000pg/ml以上のIFN−γが産生されていた(図3)。一方、他のペプチドおよびペプチドをパルスしていないT2DR4細胞を用いた穴の培養上清においては、ほとんどIFN−γが産生は認められなかった(図3)。従って、配列番号18のペプチドは特異的にHLA−DRB1*04陽性CD4陽性T細胞を増殖刺激させ、IFN−γ産生を誘導する能力を有するT細胞エピトープペプチドであることが判明した。
Claims (27)
- 配列表の配列番号2で表されるアミノ酸配列中の7個以上の連続したアミノ酸から成るペプチドであって配列番号2のaa10-19、aa49-61、aa74-83、aa96-117、aa152-161、aa177-185、aa202-211、aa246-261又はaa326-354の領域内の連続するアミノ酸配列を有し免疫誘導活性を有するペプチド、又はこれらのいずれかのペプチドと80%以上の同一性を有し免疫誘導活性を有する7〜30アミノ酸残基のペプチド、又は前記いずれかのペプチドを部分配列として含み、アミノ酸残基数が8〜31であり、免疫誘導活性を有するペプチド。
- 配列表の配列番号2で表されるアミノ酸配列中の7個以上の連続したアミノ酸から成るペプチドであって配列番号2のaa10-19、aa49-61、aa74-83、aa96-117、aa152-161、aa177-185、aa202-211、aa246-261又はaa326-354の領域内の連続するアミノ酸配列を有し免疫誘導活性を有するペプチド又は前記いずれかのペプチドを部分配列として含み、アミノ酸残基数が8〜30であり、免疫誘導活性を有する請求項1記載のペプチド。
- 配列表の配列番号2で表されるアミノ酸配列中の7個以上の連続したアミノ酸から成るペプチドであって配列番号2のaa10-19、aa49-61、aa74-83、aa96-117、aa152-161、aa177-185、aa202-211、aa246-261又はaa326-354の領域内の連続するアミノ酸配列を有し免疫誘導活性を有する請求項2記載のペプチド。
- 前記配列番号2のaa49-61の領域内の連続するアミノ酸配列を有するペプチドが配列番号8、配列番号10又は配列番号15に示されるアミノ酸配列を有する請求項1ないし3のいずれか1項に記載のペプチド。
- 前記配列番号2のaa96-117の領域内の連続するアミノ酸配列を有するペプチドが配列番号3又は配列番号18に示されるアミノ酸配列を有する請求項1ないし4のいずれか1項に記載のペプチド。
- 前記配列番号2のaa246-261の領域内の連続するアミノ酸配列を有するペプチドが配列番号11又は配列番号13に示されるアミノ酸配列を有する請求項1ないし5のいずれか1項に記載のペプチド。
- 前記配列番号2のaa326-354の領域内の連続するアミノ酸配列を有するペプチドが配列番号5、配列番号7、配列番号9又は配列番号12に示されるアミノ酸配列を有する請求項1ないし6のいずれか1項に記載のペプチド。
- 配列番号3、配列番号4、配列番号5、配列番号6、配列番号7、配列番号8、配列番号9、配列番号10、配列番号11、配列番号12、配列番号13、配列番号14、配列番号15、配列番号16、配列番号17又は配列番号18に示されるアミノ酸配列を有する請求項3記載のペプチド。
- 配列番号3又は配列番号18に示されるアミノ酸配列を有する請求項8記載のペプチド。
- 請求項1ないし9のいずれか1項に記載のペプチドをコードするポリヌクレオチド。
- 請求項11記載のポリヌクレオチドを含み、細胞中で該ポリヌクレオチドを発現することができる組換えベクター。
- 請求項1ないし9のいずれか1項に記載のペプチドを有効成分として含有する医薬。
- 請求項1ないし9のいずれか1項に記載のペプチドを有効成分として含有する癌の治療及び/又は予防剤。
- 請求項1ないし9のいずれか1項に記載のペプチドの、癌の治療及び/又は予防剤を製造するための使用。
- 請求項1ないし9のいずれか1項に記載のペプチドの有効量を個体に投与することを含む、癌の治療及び/又は予防方法。
- 請求項1ないし9のいずれか1項に記載のペプチドを含む、抗原提示細胞の処理剤。
- 請求項1ないし9のいずれか1項に記載のペプチドの、抗原提示細胞の処理剤の製造のための使用。
- 請求項1ないし9のいずれか1項に記載のペプチドと抗原提示細胞とを接触させることを含む、抗原提示細胞の処理方法。
- 請求項1ないし9のいずれか1項に記載のペプチドとHLA分子の複合体を含む、単離抗原提示細胞。
- 請求項19記載の単離抗原提示細胞をT細胞と接触させることを含む、T細胞の活性化方法。
- 請求項1ないし9のいずれか1項に記載のペプチドとHLA分子の複合体を選択的に結合する、単離T細胞。
- 請求項19記載の単離抗原提示細胞又は請求項21記載の単離T細胞を有効成分として含有する医薬。
- 請求項19記載の単離抗原提示細胞又は請求項21記載の単離T細胞を有効成分として含有する癌の治療及び/又は予防剤。
- 請求項19記載の単離抗原提示細胞又は請求項21記載の単離T細胞の有効量を投与することを含む、癌の治療及び/又は予防方法。
- 請求項1ないし9のいずれか1項に記載のペプチドを対応抗原とする抗体又はその抗原結合性断片。
- 請求項25記載の抗体又はその抗原結合性断片を含む癌の診断剤。
- 配列番号2に示されるアミノ酸配列を有するタンパク質又は該アミノ酸配列と80%以上の同一性を持つアミノ酸配列を有するタンパク質であって免疫誘導活性を有するタンパク質を有効成分として含有する癌特異的免疫誘導剤。
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