JPWO2006019015A1 - インスリン結合たんぱく質と結合能力のあるペプチドおよび吸着材 - Google Patents
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Abstract
Description
X01−[X02−L−X03−X04−X05−X06−N−[X07]m]n−X08 (I)
式(I)中、
X01=C、K、または欠失;ここで、アミノ基はアセチル基またはビオチン基で置換され得る;
X02=Q、D、E、G、N、または欠失;
X03=E、またはD
X04=N、D、E、G、Q、または欠失;
X05=Y、F、S、T、W、または欠失;
X06=C、A、G、M、S、または欠失;
X07=スペーサー、リンカー、または欠失;
X08=C、K、または欠失;ここで、カルボキシル基はアミド基、または遊離酸で置換され得る;
mは0以上の整数;
nは1以上の整数を表す。ただしアミノ酸配列がQLENYCNとなる場合をを除く。
U01−[E−Q−U02−U03−U04−U05−[U06]m]n−U07 (II)
式(II)中、
U01=C、K、または欠失;ここでアミノ基は、アセチル基、またはビオチン基で置換され得る;
U02=C、A、G、M、S、または欠失;
U03=C、A、G、M、S、または欠失;
U04=T、F、H、S、W、Y、または欠失;
U05=S、D、E、N、Q、T、または欠失;
U06=スペーサー、リンカー、または欠失;
U07=C、K、または欠失;ここで、カルボキシル基はアミド基、または遊離酸で置換され得る;
mは0以上の整数;
nは1以上の整数を表す。ただしアミノ酸配列がEQCCTSICとなる場合を除く。
Z01−Z02−S−Z03−Z04−V−E−Z05−Z06−Y−Z07−Z08−Z09−Z10−Z11−Z12 (III)
式(III)中、
Z01=C、K、または欠失;ここでアミノ基は、アセチル基、ビオチン基で置換され得る;
Z02=G、A、または欠失;
Z03=H、D、またはE;
Z04=L、I、またはV
Z05=A、G、I、LまたはV;
Z06=L、A、I、またはV
Z07=L、I、またはV
Z08=V、A、G、I、L、または欠失;
Z09=C、A、G、L、または欠失;
Z10=G、A、または欠失;
Z11=E、D、または欠失;
Z12=R、K、または欠失を表す。ただしアミノ酸配列がCGSHLVEALYLVCGERとなる場合を除く。
2 体液の流出口
3 IBPの吸着材
4、5 体液および体液に含まれる成分は通過できるが、前記IBPの吸着材は通過できないフィルター
6 カラム
7 吸着器
(1)完全なまたは一部欠損した可溶性インスリンレセプター、
(2)抗インスリン抗体(IgG、IgM、IgD、IgA、またはIgEのいずれであってもよい)、
(3)完全なまたは一部欠損した可溶性インスリン様成長因子Iレセプター、またはIIレセプター、
(4)抗インスリン様成長因子I、またはIIに対する抗体(IgG、IgM、IgD、IgA、またはIgEのいずれであってもよい)、
(5)インスリン様成長因子結合たんぱく質1、2、3、4、5、または6、
(7)インスリン様成長因子結合たんぱく質7、8、9、または10などの、インスリン様成長因子結合たんぱく質関連たんぱく質(IGFBPrp)、
(8)これらのうちいずれか1種以上のたんぱく質、またはそれら1種以上の複合体など、いくつか挙げられるが、本発明はこれに限定されるものではない。
X01−[X02−L−X03−X04−X05−X06−N−[X07]m]n−X08 (I)
で示されるアミノ酸配列を含むペプチドが挙げられる。式(I)において、
X01=C、K、または欠失;ここで、アミノ基はアセチル基またはビオチン基で置換され得る;
X02=Q、D、E、G、N、または欠失;
X03=E、またはD
X04=N、D、E、G、Q、または欠失;
X05=Y、F、S、T、W、または欠失;
X06=C、A、G、M、S、または欠失;
X07=スペーサー、リンカー、または欠失;
X08=C、K、または欠失;ここで、カルボキシル基はアミド基、または遊離酸で置換され得る;
mは0以上の整数;
nは1以上の整数を表す。ただしアミノ酸配列がQLENYCN(配列番号1)となる場合を除く。
U01−[E−Q−U02−U03−U04−U05−[U06]m]n−U07 (II)
で示されるアミノ酸配列を含むペプチドが挙げられる。上記式(II)において、
U01=C、K、または欠失;ここでアミノ基は、アセチル基、またはビオチン基で置換され得る;
U02=C、A、G、M、S、または欠失;
U03=C、A、G、M、S、または欠失;
U04=T、F、H、S、W、Y、または欠失;
U05=S、D、E、N、Q、T、または欠失;
U06=スペーサー、リンカー、または欠失;
U07=C、K、または欠失;ここで、カルボキシル基はアミド基、または遊離酸で置換され得る;
mは0以上の整数;
nは1以上の整数を表す。ただしアミノ酸配列EQCCTSIC(配列番号7)を除く。
Z01−Z02−S−Z03−Z04−V−E−Z05−Z06−Y−Z07−Z08−Z9−Z10−Z11−Z12 (III)
で示されるアミノ酸配列を有するペプチドが挙げられる。上記式(III)において、
Z01=C、K、または欠失;ここでアミノ基は、アセチル基、ビオチン基で置換され得る;
Z02=G、A、または欠失;
Z03=H、D、またはE;
Z04=L、I、またはV
Z05=A、G、I、LまたはV;
Z06=L、A、I、またはV
Z07=L、I、またはV
Z08=V、A、G、I、L、または欠失;
Z9=C、A、G、L、または欠失;
Z10=G、A、または欠失;
Z11=E、D、または欠失;
Z12=R、K、または欠失を表す。ただしアミノ酸配列がCGSHLVEALYLVCGER(配列番号12)となる場合を除く。
Z01=C、K、または欠失;ここでアミノ基は、アセチル基、またはビオチン基で置換され得る;
Z02=G、A、または欠失(ただしZ01=Cのとき、Z02=A、または欠失);
Z03=H、D、またはE(ただしZ02=Gのとき、Z03=D、またはE);
Z04=I、またはV
Z05=G、I、L、またはV;
Z06=L、A、I、またはV;
Z07=L、I、またはV(ただしZ06=Lのとき、Z07=I、またはV);
Z08=V、A、G、I、L、または欠失(ただしZ07=Lのとき、Z08=A、G、I、L、または欠失);
Z9=C、A、G、L、または欠失;
Z10=G、A、または欠失(ただしZ08=VかつZ9=Cのとき、Z10=A、または欠失);
Z11=E、D、または欠失(ただしZ9=CかつZ10=Gのとき、Z11=D、または欠失);
Z12=R、K、または欠失(ただしZ10=GかつZ11=Eのとき、Z12=K、または欠失)であるアミノ酸配列を含む、ペプチドである。
グループII:E、Q、D、およびN
グループIII:S、T、C、G、A、およびP
グループIV:K、およびR
上記ペプチドは、自体公知方法にしたがって製造できる。化学的方法たとえは、Fmoc法またはBmoc法を使用しうる。あるいは、生物学的方法、例えば組み換え体生物例えば微生物を使用し、組み換え体ペプチドまたはたんぱく質を発現させてもよい。
BIAcore(BIAcore社)を用いた方法(Am. J. Physiol. 272 (1997) E1089−1098に記載の方法)によって配列1の可溶性インスリンレプターへのアフィニティーを比較する。簡単には、配列1のペプチドを固定化した既製のセンサーチップ表面に、可溶性インスリンレプター溶液を接触させることによって、相互作用を測定する。
合成されたペプチドに可溶性インスリンレセプターを添加した健常人血清300μlを加えて37度にて2時間振盪し、上清のインスリンレセプターをRIA法(Am. J. Physiol. 257 (1989) E451−457に記載の方法)により測定し、次式により吸着率を算出する。
吸着率/%=(1−反応後A濃度/反応前A濃度)×100
ここでAは可溶性インスリンレセプターである。
アミノ酸配列が、CQLDNYAN(配列番号2)であるペプチドを、Fmoc法にて化学合成した。得られた粗ペプチドは0.1%トリフルオロ酢酸に溶解後、高速液体クロマトグラフィーにて逆相カラム(μBondasphere C18、日本ミリポア・ウォーターズ社)を用いて精製した(ペプチドP2)。
アミノ酸配列が、CEQAATS(配列番号8)であるペプチドを、実施例1と同様に合成・精製した(ペプチドP8)。
アミノ酸配列が、CASDIVEGLYIVLAER(配列番号14)であるペプチドを、実施例1と同様に合成・精製した(ペプチドP14)。
アミノ酸配列が、CGLDNGLDN(配列番号5)であるペプチドを、実施例1と同様に合成・精製した(ペプチドP5)。
アミノ酸配列が、CEQAATSLATLYNLEQYAN(配列番号22)であるペプチドを、実施例1と同様に合成・精製した(ペプチドP22)。
アミノ酸配列がCASDIVEGIYL(配列番号15)ペプチドを、実施例1と同様に合成・精製した(ペプチドP15)。
アミノ酸配列がCQHILGSDIVEGIYL(配列番号21)であるペプチドを、実施例1と同様に合成・精製した(ペプチドP21)。
実施例3で得られたペプチドP14の解離定数(KD)をBIAcore up grade(ビアコア社)、解析ソフトBIA evaluation version 3.0(ビアコア社)を用いて測定した。
センサーチップCM5 research grade (ビアコア社)へのリガンド固定化は、アミンカップリング法で行った。すなわち、上記ペプチドを20mM炭酸緩衝液(pH8.5)に溶解(500μg/ml)し、流速5μl/minで100μlをフローセルに流した。固定化されたペプチド量は200RU(resonance unit)であった。
得られたセンサーグラムに対してフィッティングを行い、ペプチドとSIRの結合速度定数(9.7E+03)、解離速度定数(1.5E−02)から解離定数KD=1.6E−06を得た。
実施例6で得られたペプチドP15の解離定数(KD)をBIAcore up grade(ビアコア社)、解析ソフトBIA evaluation version 3.0(ビアコア社)を用いて測定した。
センサーチップCM5 research grade(ビアコア社)へのリガンド固定化は、アミンカップリング法で行った。すなわち、上記ペプチドを20mM炭酸緩衝液(pH8.5)に溶解(500μg/ml)し、流速5μl/minで100μlをフローセルに流した。固定化されたペプチド量は130RUであった。
得られたセンサーグラムに対してフィッティングを行い、ペプチドとSIRの結合速度定数(8.6E+02)、解離速度定数(2.0E−02)から解離定数KD=2.4E−05を得た。
実施例7で得られたペプチドP21の解離定数(KD)をBIAcore up grade(ビアコア社)、解析ソフトBIA evaluation version 3.0(ビアコア社)を用いて測定した。
センサーチップCM5 research grade(ビアコア社)へのリガンド固定化は、アミンカップリング法で行った。すなわち、上記ペプチドを20mM炭酸緩衝液(pH8.5)に溶解(500μg/ml)し、流速5μl/minで100μlをフローセルに流した。固定化されたペプチド量は270RUであった。
得られたセンサーグラムに対してフィッティングを行い、ペプチドとSIRの結合速度定数(5.1E+04)、解離速度定数(6.0E−01)から解離定数KD=1.2E−05を得た。
Claims (15)
- 下記式(I)のアミノ酸配列を含むペプチド:
X01−[X02−L−X03−X04−X05−X06−N−[X07]m]n−X08 (I)
(式中、
X01=C、K、または欠失;ここで、アミノ基はアセチル基またはビオチン基で置換され得る;
X02=Q、D、E、G、N、または欠失;
X03=E、またはD
X04=N、D、E、G、Q、または欠失;
X05=Y、F、S、T、W、または欠失;
X06=C、A、G、M、S、または欠失;
X07=スペーサー、リンカー、または欠失;
X08=C、K、または欠失;ここで、カルボキシル基はアミド基、または遊離酸で置換され得る;
mは0以上の整数;
nは1以上の整数を表す。ただしアミノ酸配列がQLENYCNとなる場合をを除く。) - 下記式(II)のアミノ酸配列を含むペプチド:
U01−[E−Q−U02−U03−U04−U05−[U06]m]n−U07 (II)
(式中、
U01=C、K、または欠失;ここでアミノ基は、アセチル基、またはビオチン基で置換され得る;
U02=C、A、G、M、S、または欠失;
U03=C、A、G、M、S、または欠失;
U04=T、F、H、S、W、Y、または欠失;
U05=S、D、E、N、Q、T、または欠失;
U06=スペーサー、リンカー、または欠失;
U07=C、K、または欠失;ここで、カルボキシル基はアミド基、または遊離酸で置換され得る;
mは0以上の整数;
nは1以上の整数を表す。ただしアミノ酸配列がEQCCTSICとなる場合を除く。) - 下記式(III)のアミノ酸配列を含むペプチド:
Z01−Z02−S−Z03−Z04−V−E−Z05−Z06−Y−Z07−Z08−Z09−Z10−Z11−Z12 (III)
(式中、
Z01=C、K、または欠失;ここでアミノ基は、アセチル基、ビオチン基で置換され得る;
Z02=G、A、または欠失;
Z03=H、D、またはE;
Z04=L、I、またはV
Z05=A、G、I、LまたはV;
Z06=L、A、I、またはV
Z07=L、I、またはV
Z08=V、A、G、I、L、または欠失;
Z09=C、A、G、L、または欠失;
Z10=G、A、または欠失;
Z11=E、D、または欠失;
Z12=R、K、または欠失を表す。ただしアミノ酸配列がCGSHLVEALYLVCGERとなる場合を除く。) - 前記式(III)において、
Z01=C、K、または欠失;ここでアミノ基は、アセチル基、ビオチン基、スペーサー、またはリンカーで置換され得、または欠失することもある;
Z02=G、A、または欠失(ただしZ01=Cのとき、Z02=A、または欠失);
Z03=H、D、またはE(ただしZ02=Gのとき、Z03=D、またはE);
Z04=I、またはV
Z05=G、I、L、またはV;
Z06=L、A、I、またはV;
Z07=L、I、またはV(ただしZ06=Lのとき、Z07=I、またはV);
Z08=V、A、G、I、L、または欠失(ただしZ07=Lのとき、Z08=A、G、I、L、または欠失);
Z09=C、A、G、L、または欠失;
Z10=G、A、または欠失(ただしZ08=VかつZ9=Cのとき、Z10=A、または欠失);
Z11=E、D、または欠失(ただしZ9=CかつZ10=Gのとき、Z11=D、または欠失);
Z12=R、K、または欠失(ただしZ10=GかつZ11=Eのとき、Z12=K、または欠失)
である、請求項3記載のペプチド。 - 請求項1記載のペプチドを水不溶性担体に固定した、インスリン結合たんぱく質の吸着材。
- 請求項2記載のペプチドを水不溶性担体に固定した、インスリン結合たんぱく質の吸着材。
- 請求項3記載のペプチドを水不溶性担体に固定した、インスリン結合たんぱく質の吸着材。
- 請求項4記載のペプチドを水不溶性担体に固定した、インスリン結合たんぱく質の吸着材。
- 前記水不溶性担体が多孔質である、請求項5〜8のいずれかに記載のインスリン結合たんぱく質の吸着材。
- 前記水不溶性担体が、その排除限界分子量が15万以上1000万以下である、請求項9に記載のインスリン結合たんぱく質の吸着材。
- 前記水不溶性担体が親水性である、請求項5〜8のいずれかに記載のインスリン結合たんぱく質の吸着材。
- 体液中に存在するインスリン結合たんぱく質を吸着するために用い得る、請求項5〜8のいずれかに記載の吸着材。
- 請求項5〜12のいずれかに記載の吸着材が、液体の入口、出口を有する容器内に含まれ、そして該吸着材の容器外への流出防止手段が備えられているインスリン結合たんぱく質の吸着装置。
- 請求項5〜12のいずれかに記載の吸着材と、インスリン結合たんぱく質を含有する液体とを接触させる工程を包含するインスリン結合たんぱく質の吸着方法。
- 前記インスリン結合たんぱく質を含有する液体が、血液、血漿または他の体液である請求項14に記載の吸着方法。
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