JPS63137676A - 好熱性の嫌気性微生物からのデンプン加水分解酵素の放出を促進する方法、プルラナーゼおよびα−アミラーゼ - Google Patents
好熱性の嫌気性微生物からのデンプン加水分解酵素の放出を促進する方法、プルラナーゼおよびα−アミラーゼInfo
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Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
産業上の利用分野
本発明はデンプン加水分解酵素（アミラーゼおよびゾル
ラナーゼ）の、好熱性の、上記酵素で形成する嫌気性倣
主物からの放（支）を促進する方法ならびに方法により
得られる２つの酵素、つまクデルラナーゼおよびα−ア
ミラーゼに関する。
ラナーゼ）の、好熱性の、上記酵素で形成する嫌気性倣
主物からの放（支）を促進する方法ならびに方法により
得られる２つの酵素、つまクデルラナーゼおよびα−ア
ミラーゼに関する。
従来のａ術
デンプン加水分解、即ちデンプン分解酵素の形成は公知
である。七こで国際公開％計第８６０１８３１号明細簀
によりクロストリジウム サーモヒトＥ：ｌスル７リク
ム（ＣｌｏｓｔｒｉｃＬｉｕｍｔ、ｈｅｒｍｏｈｙＬｒ
ｏａｕｌｆｕｒｉｏｕｍ ） ＡＴＣＣ３３２２３を
少量宛バッチ培養９俗性のでんぷん０．５％の含量１ｅ
−有する培地で培養し、その際アミラーゼ、ゾルラナー
ゼおよびグルコアミラーゼか形成するが、培地中には析
出しない；アプル、エンピル、ミクロビオル、（ＡＸ）
ｐｌ、 ｇｎｖｉｒ、 ＭｉｃｒｏｂｉｏＬ）、４９（
１９８５年）ｔＪｌ、１１６８〜１１７６に一ジ参照。
である。七こで国際公開％計第８６０１８３１号明細簀
によりクロストリジウム サーモヒトＥ：ｌスル７リク
ム（ＣｌｏｓｔｒｉｃＬｉｕｍｔ、ｈｅｒｍｏｈｙＬｒ
ｏａｕｌｆｕｒｉｏｕｍ ） ＡＴＣＣ３３２２３を
少量宛バッチ培養９俗性のでんぷん０．５％の含量１ｅ
−有する培地で培養し、その際アミラーゼ、ゾルラナー
ゼおよびグルコアミラーゼか形成するが、培地中には析
出しない；アプル、エンピル、ミクロビオル、（ＡＸ）
ｐｌ、 ｇｎｖｉｒ、 ＭｉｃｒｏｂｉｏＬ）、４９（
１９８５年）ｔＪｌ、１１６８〜１１７６に一ジ参照。
国際公開特許第８６０１８３２号明細畳によりクロスト
リジウム ブーモスルフロゲネ／Ｃ（Ｃ１ｏｓｔ、ｒｉ
ａｉｕｍ ｔｈｅｒｍｏａｕｌｆｕｒｏｇｅｎｅｓ ）
ＡＴＣＣ３３７４３−ＤＳＭ ２２２９ ’に少量宛
Ｌ１．５％の動性のでんぷんｔ有する培地で培養し、七
の際アミラーゼ、ゾルラナーゼおよびグルコアミラーゼ
かデンプン加水分″Ｍ酵素として形成するが、最初に挙
げられ九酵素のみか培地に生じる。
リジウム ブーモスルフロゲネ／Ｃ（Ｃ１ｏｓｔ、ｒｉ
ａｉｕｍ ｔｈｅｒｍｏａｕｌｆｕｒｏｇｅｎｅｓ ）
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Ｌ１．５％の動性のでんぷんｔ有する培地で培養し、七
の際アミラーゼ、ゾルラナーゼおよびグルコアミラーゼ
かデンプン加水分″Ｍ酵素として形成するが、最初に挙
げられ九酵素のみか培地に生じる。
発明が解決しようとする間瓶点
本発明の課組は、デンプン加水分解酵素か好熱性の、上
記酵素を形成する瞳気微生物の培養の際、高い程度で培
地中に析出する方法を企図することである。この種の方
＠は、細胞が破壊されずおよび酵素が破壊および細胞液
の邪魔になる成分から分離される必賛がないという利点
を生じる。
記酵素を形成する瞳気微生物の培養の際、高い程度で培
地中に析出する方法を企図することである。この種の方
＠は、細胞が破壊されずおよび酵素が破壊および細胞液
の邪魔になる成分から分離される必賛がないという利点
を生じる。
このために本発明により、
−方法を連続的に笑施し、
−級木源として高級サツカリドを使用しおよび
−この高級サツカリドに′Ｊｉ慮して駆足性の条件下に
培養すること１を特徴とする、好熱性の、デンプン加水
分解＃′：１ｇＩ＋−形成する嫌気微生物からのデンプ
ン加水分ｗ４酵素の、炭素源、窒素源、無機酸および一
合によりビタミンを含有する培地中への放出を促進する
方法が提案される。
培養すること１を特徴とする、好熱性の、デンプン加水
分解＃′：１ｇＩ＋−形成する嫌気微生物からのデンプ
ン加水分ｗ４酵素の、炭素源、窒素源、無機酸および一
合によりビタミンを含有する培地中への放出を促進する
方法が提案される。
当業者に好熱性、デンプン加水分解＃素形成嫌気性微生
物の単陥および培養が任される。利用できる門は属クロ
ストリジウム、九とえはＡＴＣＣ３３７４３−ＤＳＭ
２２２９のような七の８［（！１１．サーモスルフロ
デネス、ＡＴＣＣ３３２２！ｌ、Ｄ８Ｍ５６７、Ｉ）８
Ｍ２２４７お！ヒＤ８Ｍ ２３５５（７）ような七〇
ａｃ１．ブーモヒドロスルフリクＡ （ｚｈｅｒｍｏｈ
％ｒｏａｕｌｆｕｒｉｃｕｍ）、Ｄ８Ｍ５７１およびＤ
１３Ｍ５７２のような七のａｌＣｌ、サーモサツカロリ
ナイクム （ｔｈｅｒｍｏａａｃａｈａｒＯＬｙｔｉｃｕｍ ）お
よびその［（Ｊ。
物の単陥および培養が任される。利用できる門は属クロ
ストリジウム、九とえはＡＴＣＣ３３７４３−ＤＳＭ
２２２９のような七の８［（！１１．サーモスルフロ
デネス、ＡＴＣＣ３３２２！ｌ、Ｄ８Ｍ５６７、Ｉ）８
Ｍ２２４７お！ヒＤ８Ｍ ２３５５（７）ような七〇
ａｃ１．ブーモヒドロスルフリクＡ （ｚｈｅｒｍｏｈ
％ｒｏａｕｌｆｕｒｉｃｕｍ）、Ｄ８Ｍ５７１およびＤ
１３Ｍ５７２のような七のａｌＣｌ、サーモサツカロリ
ナイクム （ｔｈｅｒｍｏａａｃａｈａｒＯＬｙｔｉｃｕｍ ）お
よびその［（Ｊ。
スペック、（ａｐｓｅ、）ＤＡＭ ３８９３、属ブー
４７ナエｏバクター（Ｔｈｓｒｍｏａｎａｅｒｏｂａｏ
ｔｅｒ ）、九とえは０８Ｍ２２４６のような七〇糧Ｔ
ｈ、エタノリクス（ｅｔｈａｎｏｌｉａｕｓ ）、属サ
ーモバクテロイデス（’ｒｈｅｒｍｏｂａｃｔｅｒｏ１
ａｅａ ）、たとえはＤ８Ｍ２３５９のような種’Ｉ’
ｈ、アセトエチリクス（ａｃｅｔｏｅｔｈｙｌｉａｕａ
）およびｗ４サーモアナエロビクＡ Ｃ’ｒｈｅｒｍ
ｏ＆ｎ＆ｅｒｏｂ１０ｕｍ ）、たとえはＤ８Ｍ１４５
７のような鴇Ｔｈ、ブロツキイ（ｂｒｏｃｋｉｉ ）に
見出される。
４７ナエｏバクター（Ｔｈｓｒｍｏａｎａｅｒｏｂａｏ
ｔｅｒ ）、九とえは０８Ｍ２２４６のような七〇糧Ｔ
ｈ、エタノリクス（ｅｔｈａｎｏｌｉａｕｓ ）、属サ
ーモバクテロイデス（’ｒｈｅｒｍｏｂａｃｔｅｒｏ１
ａｅａ ）、たとえはＤ８Ｍ２３５９のような種’Ｉ’
ｈ、アセトエチリクス（ａｃｅｔｏｅｔｈｙｌｉａｕａ
）およびｗ４サーモアナエロビクＡ Ｃ’ｒｈｅｒｍ
ｏ＆ｎ＆ｅｒｏｂ１０ｕｍ ）、たとえはＤ８Ｍ１４５
７のような鴇Ｔｈ、ブロツキイ（ｂｒｏｃｋｉｉ ）に
見出される。
本発明″ｃｒＸ現「尚防ブツカリド」は、単糖に除くも
のと解される。高級サツカリドの例は友とえはデンプン
、デキストリン、デキストランまたはプルランのような
多糖および三糖、次とえはマルトリオースまたは三糖、
たとえはマルトースのようなオリビ糖および七れらの混
合物である。
のと解される。高級サツカリドの例は友とえはデンプン
、デキストリン、デキストランまたはプルランのような
多糖および三糖、次とえはマルトリオースまたは三糖、
たとえはマルトースのようなオリビ糖および七れらの混
合物である。
高級サツカリドの好適な濃度、好適な一一価および好適
な貫流割合（希釈１１１１曾）１＋−確定することか当
業者に期待される。
な貫流割合（希釈１１１１曾）１＋−確定することか当
業者に期待される。
単に実例で示す友めには、方法は［Ｊ、１〜３、！Ｋ
Ｏ，２〜１．５ オ！ヒ殊Ｋ （Ｊ、５〜１．２ （ｎ
ｉｌ／容ｊｅｔ）の？ｔ！ｂ級サツカサツカリドで実施
できる。
Ｏ，２〜１．５ オ！ヒ殊Ｋ （Ｊ、５〜１．２ （ｎ
ｉｌ／容ｊｅｔ）の？ｔ！ｂ級サツカサツカリドで実施
できる。
実例のために、九とえは４−８、特に５．０〜７・５お
よび殊に５．５〜７．０の一一価が挙げられる。
よび殊に５．５〜７．０の一一価が挙げられる。
実例のために、結局たとえは０．０１〜０．４、殊Ｋ
Ｏ，０２〜０．３、特に０．０２〜０．２および特に有
利に０．０６〜Ｃ１，１５ｈ−１の員流動曾が挙げられ
る。
Ｏ，０２〜０．３、特に０．０２〜０．２および特に有
利に０．０６〜Ｃ１，１５ｈ−１の員流動曾が挙げられ
る。
好適な温度の選択に関し、当業者は、温度−最低値上ゆ
るやか丁ぎる細胞生長によりおよび龜度−鯉高値ｔタン
パク’Ｊｌ袈性および細胞の壊死により前出することを
基準とする。
るやか丁ぎる細胞生長によりおよび龜度−鯉高値ｔタン
パク’Ｊｌ袈性および細胞の壊死により前出することを
基準とする。
本発明の対象は盲らにＷ針請求の範囲第６項および第７
項の特＊’を有するプルラナーゼおよびα−アミラーゼ
でおる。双方の酵素が七の活性最適ｋを５．０〜５．５
のｍ−範囲で７０℃（プルラナーゼ）ないし６０℃（α
−アミラーゼ）の温良で示すので、これは有利に工業的
に同一の反応媒体中で使用できる。
項の特＊’を有するプルラナーゼおよびα−アミラーゼ
でおる。双方の酵素が七の活性最適ｋを５．０〜５．５
のｍ−範囲で７０℃（プルラナーゼ）ないし６０℃（α
−アミラーゼ）の温良で示すので、これは有利に工業的
に同一の反応媒体中で使用できる。
次に本発明會図面を用いて笑迦例により評述する。
第１〜３図二連続培養でのα−アミラーゼ−およびゾル
ラナーゼー形成および放出へのデンプンｍ度の影響。央
−はクロストリジウム５ｐｅｃ 。
ラナーゼー形成および放出へのデンプンｍ度の影響。央
−はクロストリジウム５ｐｅｃ 。
Ｄ８Ｍ ３８９６ ｋ用いて５．９の一一価および６
０℃の温度で実施した。貫流割合は０．０７５ｈ−１で
あった。
０℃の温度で実施した。貫流割合は０．０７５ｈ−１で
あった。
Δ 細胞外酵木績度（単位／ｌ）
ム 細胞結合酵素ａ度（Ｅ／Ｊ ）
Ｑ ＃ｌ胞内酵索！１度ｉ／ノ）
・ 全酵素＠＆（Ｅ／ｌ）
・ ５８０ ｎｍでの元手濃度
◇酢酸ａ（ｍＭ）
■ エタノール（ｌｎＭ ）
◆乳酸塩（ｍＭ ）
第４〜６１二連続培養でのα−アミラーゼ−、ゾルラナ
ーゼーおよびα−グルコシダーゼ−形成および放出での
一一価の影響。実験にクロストリジウムｅｐｉｃ、 Ｄ
ＡＭ ３８９６を用いて１％デンプンの存在で６ｏ℃
で実施した・貫流割合は０．０７５ ｈ−１であった。
ーゼーおよびα−グルコシダーゼ−形成および放出での
一一価の影響。実験にクロストリジウムｅｐｉｃ、 Ｄ
ＡＭ ３８９６を用いて１％デンプンの存在で６ｏ℃
で実施した・貫流割合は０．０７５ ｈ−１であった。
符号は翫１〜６−のようなものでめった。
第７〜９図二連続培養でのα−アミラーゼ−、プルラナ
ーゼ−およびα−グルコシダーゼ−形Ｈ，および放出へ
の真流割合の影響。実験はクロストリジウＡ ５ｐｅｃ
、 Ｄ８Ｍ ３８９６ ｋ用イテ、１％デンプンの存
在で５．９の一一価および６０”Ｃの温度で冥施し九〇
符号は第１〜６図のようなものであり九。
ーゼ−およびα−グルコシダーゼ−形Ｈ，および放出へ
の真流割合の影響。実験はクロストリジウＡ ５ｐｅｃ
、 Ｄ８Ｍ ３８９６ ｋ用イテ、１％デンプンの存
在で５．９の一一価および６０”Ｃの温度で冥施し九〇
符号は第１〜６図のようなものであり九。
第１０〜１１図：連り＆培養でのグルコアミラーゼ−お
よびプルラナーゼ−形成および放出へのデンプン＃度の
影響。冥−はクロストリジウムサーモヒドロスルフリク
ムｐｓｕ５６７′４を用いて６．５の一一価および６０
−０の温度で夾＊Ｌ＊０１流割合はＬｌ、Ｕ ｓ ｈ″
″λ″′ｅめつ九〇符号は第１〜６図のようなものであ
り九。
よびプルラナーゼ−形成および放出へのデンプン＃度の
影響。冥−はクロストリジウムサーモヒドロスルフリク
ムｐｓｕ５６７′４を用いて６．５の一一価および６０
−０の温度で夾＊Ｌ＊０１流割合はＬｌ、Ｕ ｓ ｈ″
″λ″′ｅめつ九〇符号は第１〜６図のようなものであ
り九。
第１２〜１６図：連ｌ１ｉｃＴ＠養でのグルコアミラー
ゼ−およびプルラナーゼ−形成および放出への一一１曲
の影響。実験はクロストリジウム サーモヒドロスルフ
リクムｐｓｕ５６７に用いて０．５チデンプンの存在で
、６（ｊ’ｃ″′Ｃ実冷した。
ゼ−およびプルラナーゼ−形成および放出への一一１曲
の影響。実験はクロストリジウム サーモヒドロスルフ
リクムｐｓｕ５６７に用いて０．５チデンプンの存在で
、６（ｊ’ｃ″′Ｃ実冷した。
貫流割合は０．０５ ｈ−１であり九。符号は第１〜６
図の↓うなものでめった。
図の↓うなものでめった。
第１４〜１５図：遅続培賃でのグルコアミラーゼ−およ
びプルラナーゼ−形成および放出へのＸ流割合の影響。
びプルラナーゼ−形成および放出へのＸ流割合の影響。
実験はクロス） ＩＪジウム サーモヒＹロスルフリク
ム Ｄ８Ｍ５６７ｋＭいて、０．５％デンプンの石、在
で、６．５のｐＨ−１曲および６０°ＣのＩＭ度で笑施
し友。符号は第１〜６図と同じようなものであった。
ム Ｄ８Ｍ５６７ｋＭいて、０．５％デンプンの石、在
で、６．５のｐＨ−１曲および６０°ＣのＩＭ度で笑施
し友。符号は第１〜６図と同じようなものであった。
例１（第１〜９ｈ）
連続的万汰？クロストリジウム５ｐｅｃ、 ＤＳＭ３８
９６（ＥＭｌ ）ｋ用いて、定義された培地で央娼し、
これは次の成分ケ含有する（％夏ｊｋ／容＊ ） ：
ＫＨ２ＰＯ４［Ｊ、６８ ＊ （ＮＨ４）２ＳＯ４０’
ｌ ：ＭｇＣ１ｇ −６Ｈ２Ｏｏ、ｏ １６ ｙ Ｃｏ
Ｃｌ２−６８２０［Ｊ、Ｄ Ｃ＋ １２ ；およびシス
ティン、 ＨＣＩ Ｏ，Ｌｌ ５゜１媒地毎にビタミ
ン−浴准およびトレーツー元糸−浴液七のつど１継が務
加された。Ｐ）ｌは６．５であった。定義され几媒地は
旗１に記載され文すンカリド勿涌われ７ｔ。
９６（ＥＭｌ ）ｋ用いて、定義された培地で央娼し、
これは次の成分ケ含有する（％夏ｊｋ／容＊ ） ：
ＫＨ２ＰＯ４［Ｊ、６８ ＊ （ＮＨ４）２ＳＯ４０’
ｌ ：ＭｇＣ１ｇ −６Ｈ２Ｏｏ、ｏ １６ ｙ Ｃｏ
Ｃｌ２−６８２０［Ｊ、Ｄ Ｃ＋ １２ ；およびシス
ティン、 ＨＣＩ Ｏ，Ｌｌ ５゜１媒地毎にビタミ
ン−浴准およびトレーツー元糸−浴液七のつど１継が務
加された。Ｐ）ｌは６．５であった。定義され几媒地は
旗１に記載され文すンカリド勿涌われ７ｔ。
試験は２−１−ヱたはｂ−を−発酵槽中で、６０℃で１
ｔ〜２ｔの培地容皺で実施し九０培地は連続的室索流に
より嫌、気性に保友れ九〇戚菌された木綿−フイルター
會通して流子ことにより窒紮ｋＩｆｃ函した。培地に１
５０Ｕ／分で撹Ｉ半した。・ｐｉｌ−４曲？ガラス電極
勿用いて麹］足しおよび自動的に’ｌＮＫＯＨｋｍ加す
るＯとにより前記の値で保つ九。安定な相を連取しｆｃ
仮（少なくとも６容量変化で）、６つのＩＱｍ−試料７
２４時間の間隔で採取しおよびデンプン加水分解酵素の
活性ならびに七〇局仕化？！−試験した。
ｔ〜２ｔの培地容皺で実施し九０培地は連続的室索流に
より嫌、気性に保友れ九〇戚菌された木綿−フイルター
會通して流子ことにより窒紮ｋＩｆｃ函した。培地に１
５０Ｕ／分で撹Ｉ半した。・ｐｉｌ−４曲？ガラス電極
勿用いて麹］足しおよび自動的に’ｌＮＫＯＨｋｍ加す
るＯとにより前記の値で保つ九。安定な相を連取しｆｃ
仮（少なくとも６容量変化で）、６つのＩＱｍ−試料７
２４時間の間隔で採取しおよびデンプン加水分解酵素の
活性ならびに七〇局仕化？！−試験した。
さらに発酵主成物、基質一度、−一価および５８０ ｎ
ｍでの元字濃度勿試験した。
ｍでの元字濃度勿試験した。
培地中へのデンプン加水分解＃糸の析出へのサツカリド
−濃度、−一価および流麓害ｌ！台の影智は基質として
デンプンの例での第１〜９図にみてとれる。
−濃度、−一価および流麓害ｌ！台の影智は基質として
デンプンの例での第１〜９図にみてとれる。
衣１はデンプン加水分解酵素の析出への、糧橿のサツカ
リドの影９’？みてとれる。
リドの影９’？みてとれる。
例２（第１０〜１５因）
例１？クロストリジウム サーモヒドロスルフリクムＤ
ｓｕ５６７に用いて、基質としてデンプンで繰り返した
。培地に久の取分會含胸しｌヒ、 （％ｋ ｊｉｔ／
容Ｎ ） ： ０．２ ５ ト リ ゾ ト
ン ； Ｕ、１牛ｌＩ′ｔｉ−佃田物： ０−３５ Ｋ
Ｈ２ＰＯ４： ０−０１６ ＭｇＣｌ２５ Ｏ−００１
２ＣＯＣｌ２ 、６Ｈ２０ｓ ｕ、ｏ ５システイン、
ＨＣＩ。媒体毎に、ビタミン浴融およびトレーサー元；
＄浴液七のつど１酎？務加した。
ｓｕ５６７に用いて、基質としてデンプンで繰り返した
。培地に久の取分會含胸しｌヒ、 （％ｋ ｊｉｔ／
容Ｎ ） ： ０．２ ５ ト リ ゾ ト
ン ； Ｕ、１牛ｌＩ′ｔｉ−佃田物： ０−３５ Ｋ
Ｈ２ＰＯ４： ０−０１６ ＭｇＣｌ２５ Ｏ−００１
２ＣＯＣｌ２ 、６Ｈ２０ｓ ｕ、ｏ ５システイン、
ＨＣＩ。媒体毎に、ビタミン浴融およびトレーサー元；
＄浴液七のつど１酎？務加した。
培地中へのデンプン加水分解酵素（グルコアミラーゼお
よびゾルラナーゼ）の析出へのサツカリド−濃度、−一
価および７４ｍ割合の影曽は第１０〜１５図にみてとれ
る。
よびゾルラナーゼ）の析出へのサツカリド−濃度、−一
価および７４ｍ割合の影曽は第１０〜１５図にみてとれ
る。
例６
例２を基質としてデンプン？用いて次の微生物のために
繰り返した： クロストリジウム ブーモスルフロデネスＤＳＭ ２
２２９ クロストリジウム サーモヒドロスルフリクムＤＳＭ
２２４７ クロストリジウム プーモヒドロスルフリクムＤＡＭ
２３５５ クロストリジウム サーモサラカロリティクムＤＳＭ
５７１ クロストリジウム 丈−七すッカロリテイクムＤＳＭ
５７２ ブーモアナエロバクター エタノリクスＤＳＭ ２２
４６ サーモバクテロイデス アセトエチリクヌＤＳＭ ２
３５９ ブーモアナエロビウム ブロツキイ Ｄ８Ｍ １４５７ 上記の門を用いる試験で、デンプン加水分解酵素の放（
支）が−および負流割合の例１で記載された値での、炭
素源として尚級サツカリドの味定により促進できること
がｈＦＡ ３れた。
繰り返した： クロストリジウム ブーモスルフロデネスＤＳＭ ２
２２９ クロストリジウム サーモヒドロスルフリクムＤＳＭ
２２４７ クロストリジウム プーモヒドロスルフリクムＤＡＭ
２３５５ クロストリジウム サーモサラカロリティクムＤＳＭ
５７１ クロストリジウム 丈−七すッカロリテイクムＤＳＭ
５７２ ブーモアナエロバクター エタノリクスＤＳＭ ２２
４６ サーモバクテロイデス アセトエチリクヌＤＳＭ ２
３５９ ブーモアナエロビウム ブロツキイ Ｄ８Ｍ １４５７ 上記の門を用いる試験で、デンプン加水分解酵素の放（
支）が−および負流割合の例１で記載された値での、炭
素源として尚級サツカリドの味定により促進できること
がｈＦＡ ３れた。
表に基質限定１のクロストリジウム スペック、 Ｄ
ＳＩへの種々のサツカリドの影響 デンプン １ １４５２
２８６７テンｙ’ン２ ７４１Ｊ
１１５Ｕデンプン＋ １＋
１００７ ２２３７牛脂抽出物 ０・２ デキストリン １ １２９５
３１Ｌ］０マルトース １ ７３
０ １９２４グルコース １
１４［１２１！：ｉ１ ３８９６での、酵高−形
成および一放出８５２ ５５ ２Ｌ１５８ ７０ １
（Ｊ９ ２１５５５Ｃ１４８６１０５３５５８５ ６８５５３１６９２５５″ ９７ ２３２３１［Ｊ
４２ ６５４５５ ５５ １４４１Ｌ１６
７５ １６０ ７５ １Ｌｌ １６
ＳＩへの種々のサツカリドの影響 デンプン １ １４５２
２８６７テンｙ’ン２ ７４１Ｊ
１１５Ｕデンプン＋ １＋
１００７ ２２３７牛脂抽出物 ０・２ デキストリン １ １２９５
３１Ｌ］０マルトース １ ７３
０ １９２４グルコース １
１４［１２１！：ｉ１ ３８９６での、酵高−形
成および一放出８５２ ５５ ２Ｌ１５８ ７０ １
（Ｊ９ ２１５５５Ｃ１４８６１０５３５５８５ ６８５５３１６９２５５″ ９７ ２３２３１［Ｊ
４２ ６５４５５ ５５ １４４１Ｌ１６
７５ １６０ ７５ １Ｌｌ １６
第１図は連続培養中でのα−アミラーゼ形成および放出
へのデンプン濃度の影＊Ｖ示す図、９ 纂２図は連Ｍ培
養中でのプルラナーゼ形成おｙＮ糖に対するデンプン一
度の影響を示す図、第４図は連続培養中でのα−アミラ
ーゼ形成および放出への一一価の影Ｖｋ示す図、第５図
は連続培養中でのプルラナーゼ形成および放出への一一
価の影’ｌｌ’に示す凶、第６図は連続培養中でのα−
グルコシダーゼの形成および放出への一一価の影Ｖｋ示
す因、第７図に連続培養中でのα−アミラーゼの形成お
よび放出への貫流割合の影＄１１−示す図、第８図は連
続培養中でのプルラナーゼの解放および放出への負数割
合の影響を示す図、第９図は連続培養中ｔのα−グルコ
シタ′−ゼの形成および放出へのＸ流割曾の影響を示す
図、第１０図は連続培養中でのグルコアミラーゼの形成
および放出へのデンプン＃度の影臀會示す図、 第１１図は連続培養中でのプルラナーゼ形成および放出
へのデンゾン＃度の影響を示す図、第１２図は連続培養
中でのグルコアミラーゼ形成および放出へのｐｉ（−価
のし響七示す図、第１６図は連続培養中でのプルラナー
ゼ形成および放出への一一価の影響を示す図、第１４図
は連続培養中でのグルコアミラーゼ形成および放出への
貫流割合の影４１−示す図および 第１５図は連続培養中でのプルラナーゼ形成および放出
への貫流割合の影Ｊｉ＃を示す図である。 Δ 細胞外−索引Ｉ単泣／ｂ） ム 細胞ｌ！５＠酵富一度（Ｅ／Ｊ） ０ 細胞内酵素濃度（ｇ＃ｔ） ・ 全１＃累＃＆（ｇ／ｌ） ・ ５８０ ｎｍでの九学＃度 ◇酢酸塩 （ｍＭ ） ■エタノール（ｍＭ ） ◆乳酸塩 （ｍＭ ） 代理人 ９Ｆ８！士 矢 野 敏 雄 拾１図 デンプン（％） 第２図 デンプン（％） ｄ−アミラ−ｅ” （Ｕ／ＬｘｌＯ２）生成物（ｍＭ） メーグルコシダゝゼ゛（Ｕ／［） 奨 漬 ■ Ｏ，Ｄ、 Ｕ′プ
ルつすｐＨで ｕ／１ （＋０２ ）輿 ゲルコアミラー“ビ゛ Ｕ／ｌ （＋０２）ＰＨ ５，８ｆｉ２ ６．６ ７．０ ７．４Ｈ ｏ（ｒｒ’） ｏ（ｉｒ）
へのデンプン濃度の影＊Ｖ示す図、９ 纂２図は連Ｍ培
養中でのプルラナーゼ形成おｙＮ糖に対するデンプン一
度の影響を示す図、第４図は連続培養中でのα−アミラ
ーゼ形成および放出への一一価の影Ｖｋ示す図、第５図
は連続培養中でのプルラナーゼ形成および放出への一一
価の影’ｌｌ’に示す凶、第６図は連続培養中でのα−
グルコシダーゼの形成および放出への一一価の影Ｖｋ示
す因、第７図に連続培養中でのα−アミラーゼの形成お
よび放出への貫流割合の影＄１１−示す図、第８図は連
続培養中でのプルラナーゼの解放および放出への負数割
合の影響を示す図、第９図は連続培養中ｔのα−グルコ
シタ′−ゼの形成および放出へのＸ流割曾の影響を示す
図、第１０図は連続培養中でのグルコアミラーゼの形成
および放出へのデンプン＃度の影臀會示す図、 第１１図は連続培養中でのプルラナーゼ形成および放出
へのデンゾン＃度の影響を示す図、第１２図は連続培養
中でのグルコアミラーゼ形成および放出へのｐｉ（−価
のし響七示す図、第１６図は連続培養中でのプルラナー
ゼ形成および放出への一一価の影響を示す図、第１４図
は連続培養中でのグルコアミラーゼ形成および放出への
貫流割合の影４１−示す図および 第１５図は連続培養中でのプルラナーゼ形成および放出
への貫流割合の影Ｊｉ＃を示す図である。 Δ 細胞外−索引Ｉ単泣／ｂ） ム 細胞ｌ！５＠酵富一度（Ｅ／Ｊ） ０ 細胞内酵素濃度（ｇ＃ｔ） ・ 全１＃累＃＆（ｇ／ｌ） ・ ５８０ ｎｍでの九学＃度 ◇酢酸塩 （ｍＭ ） ■エタノール（ｍＭ ） ◆乳酸塩 （ｍＭ ） 代理人 ９Ｆ８！士 矢 野 敏 雄 拾１図 デンプン（％） 第２図 デンプン（％） ｄ−アミラ−ｅ” （Ｕ／ＬｘｌＯ２）生成物（ｍＭ） メーグルコシダゝゼ゛（Ｕ／［） 奨 漬 ■ Ｏ，Ｄ、 Ｕ′プ
ルつすｐＨで ｕ／１ （＋０２ ）輿 ゲルコアミラー“ビ゛ Ｕ／ｌ （＋０２）ＰＨ ５，８ｆｉ２ ６．６ ７．０ ７．４Ｈ ｏ（ｒｒ’） ｏ（ｉｒ）
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 １、好熱性の、デンプン加水分解酵素を形成する嫌気性
微生物から炭素源、窒素源、無機塩および場合によりビ
タミンを含有する培地中へのデンプン加水分解酵素の放
出を促進する方法において、この方法を連続的に実施し
、かつ炭素源として高級サッカリドを使用し、高級サッ
カリドに関して限定性の条件下に培養することを特徴と
する、好熱性の嫌気性微生物からのデンプン加水分解酵
素の放出を促進する方法。 ２、高級サッカリドとして、デンプン、デキストリン、
デキストランまたはプルランのような多糖またはオリゴ
糖、たとえはマルトリオースのような三糖、またはたと
えばマルトースのような二糖またはそれらの混合物を使
用する、特許請求の範囲第１項記載の方法。 ３、方法を０．１〜３％（重量／容量）の高級サッカリ
ドの濃度で実施する、特許請求の範囲第１項または第２
項記載の方法。 ４、方法を４〜８のｐＨで実施する、特許請求の範囲第
１項から第３項までのいずれか１項記載の方法。 ５、方法を０．０１〜０．４ｈ＾−＾１の貫流割合で実
施する、特許請求の範囲第１項から第４項までのいずれ
か１項記載の方法。 ６、微生物としてクロストリジウム スペック．ＤＳＭ
３８９６から、デンプン加水分解酵素を、サッカリド
、窒素源、無機塩および場合によりビタミンを含有する
培地中へ放出する方法により得られる、デンプン加水分
解酵素含有媒地から単離により得られおよび次の特徴： ７０℃およびｐＨ５．０〜５．５で活性最適値、基質添
加なしに嫌気性条件下に６０℃で１日■活性損失なし を有することを特徴とする、プルラナーゼ。 ７、微生物としてクロストリジウム スペック．ＤＳＭ
３８９６から、デンプン加水分解酵素を、サッカリド
、窒素源、無機塩および場合によりビタミンを含有する
培地中へ放出する方法により得られる、デンプン加水分
解酵素含有培地から単離により得られおよび次の特徴： ６０℃およびｐＨ５．０〜５．５で活性最適値を有する
ことを特徴とする、α−アミラーゼ。
Applications Claiming Priority (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| DE19863639267 DE3639267A1 (de) | 1986-11-17 | 1986-11-17 | Verfahren zur foerderung der exkretion von amylolytischen enzymen aus bakterien sowie nach dem verfahren erhaltene enzyme |
| DE3639267.7 | 1986-11-17 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS63137676A true JPS63137676A (ja) | 1988-06-09 |
Family
ID=6314147
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP28861187A Pending JPS63137676A (ja) | 1986-11-17 | 1987-11-17 | 好熱性の嫌気性微生物からのデンプン加水分解酵素の放出を促進する方法、プルラナーゼおよびα−アミラーゼ |
Country Status (4)
| Country | Link |
|---|---|
| EP (1) | EP0268193A3 (ja) |
| JP (1) | JPS63137676A (ja) |
| DE (1) | DE3639267A1 (ja) |
| DK (2) | DK165597C (ja) |
Families Citing this family (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| DE3702626A1 (de) * | 1987-01-29 | 1989-01-05 | Antranikian Gerabed | Thermostabile amylasen und pullulanasen aus 2 anaeroben mikroorganismen |
| DE3712051A1 (de) * | 1987-04-09 | 1988-10-27 | Antranikian Garabed | Thermostabile amylasen und pullulanasen aus 2 anaeroben mikroorganismen |
| DE3909096A1 (de) * | 1989-03-20 | 1990-09-27 | Garabed Antranikian | Alpha-amylase |
Family Cites Families (8)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| DE1517752C3 (de) * | 1966-02-05 | 1974-10-24 | Farbwerke Hoechst Ag, Vormals Meister Lucius & Bruening, 6000 Frankfurt | Verfahren zur Herstellung von Pullulanase |
| IT1033034B (it) * | 1968-11-13 | 1979-07-10 | Cpc International Inc | Metodo per preparare enzima di pullulanasi |
| US3963575A (en) * | 1974-02-25 | 1976-06-15 | A. E. Staley Manufacturing Company | Producing pullulanase with organisms having a superior capacity to elaborate pullulanase |
| US4578352A (en) * | 1983-07-13 | 1986-03-25 | Cpc International Inc. | Novel thermostable, aciduric alpha-amylase and method for its production |
| US4628031A (en) * | 1984-09-18 | 1986-12-09 | Michigan Biotechnology Institute | Thermostable starch converting enzymes |
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