JPS6152180B2 - - Google Patents

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JPS6152180B2
JPS6152180B2 JP53022740A JP2274078A JPS6152180B2 JP S6152180 B2 JPS6152180 B2 JP S6152180B2 JP 53022740 A JP53022740 A JP 53022740A JP 2274078 A JP2274078 A JP 2274078A JP S6152180 B2 JPS6152180 B2 JP S6152180B2
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acidic
proteinase
enzyme
aspergillus
collagen
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Monsuhaimaa Rorufu
Pufuraidereru Erunsuto
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Roehm GmbH Darmstadt
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Roehm GmbH Darmstadt
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Publication date
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    • A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
    • A23J3/00—Working-up of proteins for foodstuffs
    • A23J3/30—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis
    • A23J3/32—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents
    • A23J3/34—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents using enzymes
    • A23J3/341—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents using enzymes of animal proteins
    • A23J3/342—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents using enzymes of animal proteins of collagen; of gelatin
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C02—TREATMENT OF WATER, WASTE WATER, SEWAGE, OR SLUDGE
    • C02F—TREATMENT OF WATER, WASTE WATER, SEWAGE, OR SLUDGE
    • C02F3/00—Biological treatment of water, waste water, or sewage
    • C02F3/34—Biological treatment of water, waste water, or sewage characterised by the microorganisms used
    • C02F3/342—Biological treatment of water, waste water, or sewage characterised by the microorganisms used characterised by the enzymes used
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C09—DYES; PAINTS; POLISHES; NATURAL RESINS; ADHESIVES; COMPOSITIONS NOT OTHERWISE PROVIDED FOR; APPLICATIONS OF MATERIALS NOT OTHERWISE PROVIDED FOR
    • C09H—PREPARATION OF GLUE OR GELATINE
    • C09H1/00—Pretreatment of collagen-containing raw materials for the manufacture of glue
    • C09H1/04—Pretreatment of collagen-containing raw materials for the manufacture of glue of hides, hoofs, or leather scrap
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  • Treatment And Processing Of Natural Fur Or Leather (AREA)
  • Compositions Of Macromolecular Compounds (AREA)
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Description

【発明の詳細な説明】 本発明の目的は、皮革製造のコラーゲン含有廃
物例えば皮断片、生皮細片、機械的屑皮等を酵素
的加水分解により溶解し、生物学的に分解するか
又は場合により産業上価値のある製品に更に使用
できるようにするための方法に関する。
蛋白質分解酵素を用いて皮及び類似物を分解す
ることは公知であり、この際、一般には、この際
生じる生成物の産業上の利用がこの処置の目的で
ある。1915年に既にドイツ帝国特許第303184号明
細書には、膠質屑皮（Leimleder）と称されてい
る動物皮の部分（脱毛の後に皮なめし工場で切り
出された皮革製造に不適当な部分）を、稀苛性ソ
ーダ溶液で処理した廃物に蛋白質分解酵素を作用
させ引続き常法で煮沸して膠とするように利用す
ることが提案されている。現代の皮なめし技術で
生じる廃物特に、いわゆる機械的屑皮は、種々の
理由から、例えば環境汚染、特に膠工業の低い利
益率に基づき、殆んど使用されていない。蛋白質
分解酵素を用いる皮革製造もしくは皮加工のコラ
ーゲン含有廃物の除去の際、場合により更に利用
する際に生じる技術的困難は、天然コラーゲンの
構造的特性に由来する。コラーゲンの完全ならせ
ん状領域は、コラーゲナーゼ型の酵素によつての
み有効に分解され、溶解されうるとの見解が通用
していた。この見解によれば、酸性プロテイナー
ゼ例えばペプシンは、もつぱらコラーゲンの非ら
せん状領域に作用する。コラーゲン含有材料から
酸性プロテアーゼの共用下にゼラチンを製造する
方法は、特公昭45−6274号明細書に記載されてい
る。フランス特許第1450430号明細書は、酸性蛋
白質分解酵素（例えばアスペルギルス・ニゲルか
らのもの）を用いてコラーゲンを水溶性状態に変
じ、これから中和の際に実際に不変の物理的特徴
を有する蛋白質を沈殿させることに関する。この
フランス特許に基づき、ペプシンの作用の際に、
コラーゲンの非常に不完全な溶解が達成されるに
すぎない。従来、特定の型の中性及び／又はアル
カリ性のプロテイナーゼ（コラーゲナーゼ様には
作用しない）を皮片からの部分的加水分解物の製
造のために使用することは既に提案されている
（西ドイツ特許出願公開第2252281号公報参照）。
ところで皮革製造のコラーゲン含有廃物例えば
皮断片、生皮片、機械的屑皮及び類似物をその蛋
白質成分殊にコラーゲン構造を有する蛋白質に関
して、正常の使用領域が酸性PH領域にあり（酸性
プロテイナーゼ）、酵素反応が酸性PH領域で実施
されるようなプロテアーゼを使用する際に、１種
以上のプロテイナーゼを用いる酵素的加水分解に
より溶解させることができることが判明した。本
発明の範囲において、尿素の存在での酸性PH領域
で酸性プロテイナーゼを用いて皮革製造のコラー
ゲン含有廃物の加水分解が特に有利であることが
判明した。酵素分解の基質として、未処理の又は
予備処理された即ち完全に又は部分的に変質され
た皮材料も使用できる。狭義において、酸性プロ
テイナーゼとは、PH１〜６特に３〜６（酵素の作
用最適もしくは安定性必要性により制限される）
の通常使用領域を有する蛋白質分解酵素である。
この場合、酸性プロテイナーゼの起源は決定的
な役割をはたさない。従つて、多くの動物及び植
物及び微生物から得られる酵素が使用できる。特
に、酸性の菌プロテイナーゼ例えばアスペルギル
ス属菌（Aspergillus spp.）〔Asp.オリザエ
（Orizae）、Asp.サイトイ（Saitoi）、Asp.パラシ
テイクス（Parasiticus）、Asp.ウサミイ
（usamii）、Asp.アワモリ（awamori）〕、パエシ
ロマイセス属菌（Paecilomyces sp）〔パエリオ
マイセス・バリオテイ（Paeliomyces varioti）〕
ペニシリウム属菌（Penicillium spp）〔penicill.
ロクエフオルテイ（roqueforti）等〕、アクロシ
ンドリウム属菌（Acrocyndriumsp）、トラメテ
ス・サングイネア（Trametes sanguinea）並び
に植物起源の酸性プロテイナーゼ例えばパパイ
ン、ブロメライン、フイシンが挙げられる。動物
起源のプロテイナーゼ例えば他のプロテイナーゼ
と組合せて使用される場合はペプシン、並びに、
微生物起源のペプシン類似プロテイナーゼも挙げ
られる。
組合せの酸性プロテイナーゼの使用は、本発明
の特別な構成である。この場合、植物起源の酸性
プロテイナーゼと菌酵素との組合せ物例えば、パ
パインとアスペルギルス属菌（Asp.オリザエ、
Asp.サイトイ、Asp.パラシテイクス）からのプ
ロテイアーゼとの組合せ物が有利である。前記の
ように、植物起源の酸性プロテイナーゼ例えばパ
パイン、ブロメライン、フイシンと一緒になつた
又は例えばアスペルギルス属菌からの酸性の菌プ
ロテイナーゼと一緒になつたペプシンの存在も有
利である。酵素の使用量は、酵素の種類及び活性
に依り決まる。これは一般に基質重量に対して
0.05〜5.0％有利に0.01〜１％である。
酸性プロテイナーゼ例えばペプシン及びペプシ
ン類似蛋白質酵素は、特定の限界濃度の尿素によ
り著しく妨害もしくは変質されることは公知であ
る。この限界濃度は一般に被処理液１当たり尿
素１モル以上である。尿素がこの限界濃度以下で
酵素反応に正又は負に影響するか否かは知られて
いなかつた。従つて、意外にも、本発明方法によ
る酸性プロテイナーゼを用いる皮革製造のコラー
ゲン含有廃物の酵素分解は、前記の限界値より著
るしく低い濃度での尿素の添加により分解速度及
び分解度に関して工業的に最高に所望の程度で促
進されることが認められた。この場合、酵素バツ
チへの尿素添加の際の有利な範囲は0.25〜0.01モ
ル／特に0.18〜0.05モル／である。この量の
記載は、本発明により予期される基質を仮定し、
水分含有率80〜90重量％の機械的膠質屑皮にも水
分含有率30〜50重量％の皮断片にも当てはまる。
更に、本発明方法の実施の際に、個々に使用した
酵素に関する知見を考慮するのが有利である。
所望のPH値は、常法で適当な酵素的にさしつか
えない酸、酸性塩、緩衝液等の添加により調節で
きる。酸としては、例えば、適当な濃度の塩酸、
硫酸、酢酸及びクエン酸並びに硫酸及び燐酸の塩
がこれに該当する。
反応温度は、本発明の酵素的方法では実際に厳
密ではないが、個々のプロテアーゼに関する特性
値が有利である。一般に、20〜60℃の反応温度に
調節する。ペプシン使用の際には、例えば最適PH
を2.0〜4.0及び最大許容温度50℃に調節すべきで
ある。
この方法は、本発明により次の方法で実施でき
る： 酵素反応用の基質の調製の際に、皮革製造のコ
ラーゲン含有廃物は通例、先行のアルカリ処理か
らアルカリ性を示すことに注意すべきである。溶
解すべき皮廃物、皮断片、生皮片、機械膠質屑皮
等は、有利に酵素バツチ中に入れる前に、酸で処
理して、酵素バツチ中での所望の酸性PHを確保す
るのが有利である。物の導入及び検査の後及び場
合によつては、PH及び温度を所望値に調節の後
に、場合により尿素及び（その溶解の後及び一様
な分配の後）必要な酵素量を加える。場合によ
り、この物を酵素添加の前に尿素含有溶液中で恒
温保持することもできる。
酵素反応の間に常法で例えば回転、撹拌等によ
り、バツチの混合に配慮することができる。増進
性加水分解度で、遊離されたアミノ酸もしくはオ
リゴペプチドの緩衝作用はバツチのPHに作用す
る。反応は、この物ができるだけ充分に溶解する
まで継続することができる。この場合、反応時間
は一般に１〜５時間である。
場合により、不溶分を機械的に、即ち、過、
篩別等により溶液から分離することができる。
本発明方法により、皮革製造からのコラーゲン
含有廃物の加水分解物を生物学的に分解し、危険
のない廃水として、排水路又は公共の排水系に捨
てることができる。場合により、加水分解物を稀
釈及び／又はPH値の平衡化により、生物学的分解
の要件に準備することができる。従つて本発明方
法は、皮革製造のコラーゲン含有廃物の除去を、
短時間内に僅かなエネルギー消費で僅かな方法工
程で行なう。
この方法は、更に生態学的に危険がない。それ
というのは、この加水分解生成物を更に有効にす
るか又は直接排水路に又は公共の排水系に捨てる
ことができるからである。
本発明方法による加水分解により、低い粘度の
可溶性分解生成物が得られる。
本発明による方法で、酵素反応に対する公知の
添加物例えば賦活剤、安定剤等を使用することが
できる。酵素の蛋白質分解作用を、慣用法で、ア
ンソン−ヘモグロビン−法〔Anson−Ｈ〓
moglobin−Methode、M.L.Anson J.Gen.
Physiol.22巻79頁（1939年）〕もしくはレーライ
ン−ホルハルト−法〔Ｌ〓hlein−Volhard−
Methode（Die Ｌ〓hlein Volhardｓ´ Methode
zur Bestimmung der Proteolytischen Aktivit
〓ｔ、Gerbereichem、Taschenbuch、Dresden
−Leipzig 1955年）〕により、「LVE」（Ｌ〓hlein
−Volhard−Einheit）として測定する。１レーラ
イン−ホルハルト−単位とは、この方法の特定の
条件下でカゼイン1.725mgを分解する酵素量であ
る。
更に、酸性領域で有効な酵素の活性測定の次の
例で、アンソン法から得られる単位を使用する。
これは、プロテイナーゼ単位（ヘモグロビン）Ｕ
Hbと称される。1UHbは、37℃でチロシン１μモ
ル／minに均等なヘモグロビンからのトリクロル
酢酸可溶性片の遊離（280nｍで測定）を促進す
る酵素量に相当する。１ｍＵHb＝10-3UHb 次に実施例につき本発明を説明するが、本発明
はこの実施形式に限定されるものではない。
例 １ 仔牛皮の機械的膠質屑皮1000ｇを２内容のビ
ーカー中に秤取する。工業用濃硫酸（98％）15ｇ
の添加の後に、材料を水浴中で50℃に加温する。
引続き、 アスペルギルス・サイトイからの菌プロテイナー
ゼ（3000LVE） 0.25ｇ 160mUHb/mg（PH7.5）を有するパパイン 0.7 ｇ 尿 素 4.0 ｇ 硫酸アンモニウム 2.0 ｇ を加え、50℃で90分間水浴中で処理する。この時
間の後に、秤取した材料の95％が溶解している。
皮脂肪並びに残分の分離の後に、乾燥物質含分８
〜10％の加水分解物900ｇが得られる。処理開始
時にPH5.0が測定される。加水分解物のPH−値は
6.0〜6.2である。
例 ２ ２−ビーカー中に肉挽き機中で破砕した牛膠
質屑皮1000ｇを秤取する。これを工業用濃硫酸
（98％）14ｇを用いてPH4.0に調節し、水浴中で50
℃に加温する。その後、 80mUHb/mg（PH7.5）を有するパパイン 0.6 ｇ 100mUHb/mg（PH5.0）を有するペプシン 0.25ｇ 尿 素 2.0 ｇ 硫酸アンモニウム 7.0 ｇ を加え、水浴中40℃で75分反応させる。この時間
の後に、導入した材料の90％以上が加水分解され
る。加水分解物は、PH6.2を有し、乾燥物質10％
を含有する。
例 ３ 肉挽き機中で破砕された牛片1000ｇを２−ビ
ーカー中に秤取する。酸性調節のために、工業用
濃硫酸（98％）10ｇを加え、水浴中で50℃まで加
温する。
酵素加水分解のために、 アスペルギルス・パラシテイクスからの菌プロテ
イナーゼ（3000LVE） 0.4ｇ 160mUHb/mg（PH7.5）を有するパパイン 1.0ｇ 尿 素 6.0ｇ 硫酸アンモニウム 3.0ｇ を加える。
水浴中50℃で動かさずに４時間の反応時間の後
に、導入した物の80％が加水分解される。乾燥物
質26％を有する加水分解物600ｇが得られる。水
分解物のPH値は4.9である。尿素不含では、同じ
条件下で使用材料の30〜40％のみが反応する。

Claims (1)

  1. 【特許請求の範囲】 １ 皮革製造のコラーゲン含有廃物を蛋白質分解
    酵素を用いる加水分解により溶解させる場合に、
    通常の使用範囲が酸性PH領域にあるプロテイナー
    ゼ（酸性プロテイナーゼ）を用い、酸性PH領域
    で、尿素0.25〜0.01モル／の存在で、酵素反応
    を実施することを特徴とする、皮革製造のコラー
    ゲン含有廃棄物を溶解する方法。 ２ 至適PH範囲が1.0〜6.0にあるプロテイナーゼ
    を使用する、特許請求の範囲第１項記載の方法。 ３ アスペルギルス属菌からの酸性プロテイナー
    ゼを使用する、特許請求の範囲第１項又は２項第
    記載の方法。 ４ 酸性プロテイナーゼとしてアスペルギルス・
    オリザエ、アスペルギルス・サイトイ又はアスペ
    ルギルス・パラシテイクスからの酵素を使用す
    る、特許請求の範囲第１項から第３項までのいず
    れか１項に記載の方法。 ５ 種々の酸性プロテイナーゼを組合せて使用す
    る、特許請求の範囲第１項記載の方法。 ６ ペプシンを酸性菌プロテイナーゼと組合わせ
    て使用する、特許請求の範囲第１項又は第５項記
    載の方法。 ７ ペプシンを酸性植物プロテイナーゼと組合せ
    て使用する、特許請求の範囲第１項又は第５項記
    載の方法。 ８ 酸性植物プロテイナーゼを酸性菌プロテイナ
    ーゼと組合わせて使用する、特許請求の範囲第１
    項、第３項、第５項又は第６項記載の方法。 ９ 酵素成分の重量は、基質の重量に対して0.1
    〜５重量％である、特許請求の範囲第１項から第
    ８項までのいずれか１項に記載の方法。 １０ 酵素反応の反応時間は１〜５時間である、
    特許請求の範囲第１項から第９項までのいずれか
    １項に記載の方法。 １１ 酵素反応を、0.18〜0.05モル／の尿素濃
    度で実施する、特許請求の範囲第１項から第１０
    項までのいずれか１項に記載の方法。
JP2274078A 1977-03-02 1978-02-28 Process for solving collagenncontained waste from leather production Granted JPS53108154A (en)

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JP (1) JPS53108154A (ja)
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BR (1) BR7801230A (ja)
DE (1) DE2709035C2 (ja)
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GB (1) GB1548140A (ja)
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