JPS6091263A - 体液中蛋白質の免疫学的定量法 - Google Patents

体液中蛋白質の免疫学的定量法

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JPS6091263A JP59180844A JP18084484A JPS6091263A JP S6091263 A JPS6091263 A JP S6091263A JP 59180844 A JP59180844 A JP 59180844A JP 18084484 A JP18084484 A JP 18084484A JP S6091263 A JPS6091263 A JP S6091263A
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Abstract

(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。

Description

【発明の詳細な説明】 産業上の利用分野 本発明は、標準的な阻止剤に対し不平行な阻止曲線を示
す体液中歪白質を、１価の抗体断片並びにこれに適当な
１価の抗体断片の使用下に免疫学的に定量する方法に関
する。
従来の技術 免疫学的方法は、例えば血清または尿のような体液中の
、および組織抽出物中の蛋白質およびペプチドを定性的
および定量的に検出するための、大きい感度および特異
性に優れかつ従って臨床診断学に極めて重要であると認
められている標準的方法である。
放射線免疫学的分析は、できるだけ高純度の抗原（例え
ば蛋白質またはペプチド）を適当な試験動物に使用し抗
血清を製造することに基づく。この抗血清が、放射性に
マーキングされた所定量の抗原および検査すべき体液と
一緒に接種される。体液が相応する抗原を含有する場合
、形成された免疫錯体中にわずかな放射能が認められる
、それというのも放射性マーキングされた１部分の抗原
が、体液中に存在するマーキングせざる抗原により置換
されるからである。この放射性マーキングされた抗原の
置換率（阻止率）が体液の添加量に比例する。置換反応
が、別個のパッチ中で、既知濃度の精製抗原にマーキン
グせる蛋白質／抗血清混合物を添加することにより校正
される。一般に、２つの阻止剤（精製蛋白質ないしは体
液）で平行な阻止曲線が認められ、その結果体液中の抗
原量が２の曲線を比較することにより計算されることが
゛できる。
同じ原理に基づく酵素免疫分析の場合、免毒反応の成分
として酵素ＣＥＩＡ、ＥＬＩＳＡ　）を使用する。さら
に、マーキングを弗化クロムで実施することが可能であ
る。
しかしながら、１連の混合物中で、精製せる標準蛋白質
および体液の阻止曲線が不平行な経過を示すこよが認め
られる（第１図ａ）。この場合意外にも、体液曲線の勾
配が標準蛋白質曲線よりも小である。明白にこのことが
、量的評価における著るしい不安定の原因となるか、ま
たは量的評価を不可能とさえする。とくに、この難点が
細胞外マトリクス蛋白質の場合に生じる。
この現象を説明できるのは、体液が、完全な蛋白質を含
有せず、抗体に対し低い親和性を有する変性された（例
えば蛋白質溶解により分解された）形で含有するという
仮説である。他の説明は、例えば、検査すべき体液の大
きい蛋白質濃度または粘度のような詳細に特性表示され
ない一連の技術的パラメータが包含され、これら・ξラ
メータが不特定に阻止曲線の変動に寄与することである
。
この難点の代表的な測定が、アミノプロ被ブチｒ（プロ
コラーゲ／−′−！′プチド■型）の放射線免疫分析を
研究した際に行なわれた（ロープ等（Ｒｏｈｄｅ　ｅｔ
　ａｌ、　）　＋　Ｅｕｒ、Ｊ、Ｃｌ１ｎ、Ｉｎｖｅｓ
ｔ、第９巻、４５１〜４５９頁（’１９７９年））。こ
の場合、血清中の完全なペプチドが検出されることがで
き、かつ真正のアミノベゾチｒと比べ平行な阻止曲線を
示した。これに対し尿は、分解せる形のペプチドを含有
し、かつその免疫学的活性が不平行な阻止曲線により特
徴づけられる（第１図ａ）。従って、尿中のプロコラー
ゲンの定量は不可能である。
発明が解決しようとする問題点 従って、本発明の根底をなす課題は、この難点を解決し
、かつ、不利な技術的条件下にある蛋白質の簡単な定量
を可能ならしめる方法をつくり出すことである。
問題点を解決するための手段 本発明によれば、この課題゛は、標準的阻止剤に対し不
平行な阻止曲線を示す体液中歪白質を免疫学的に定量す
るための、抗血清として特定の１価の抗体断片を使用す
る方法により解決される。
免疫学的試験において、１価の抗体断片を使用すること
が文献から公知である。しかしながら従来より一般に、
２価の抗体および１価の抗休所片間に親和力差がないと
見做されていた。
従って例えば、抗体のクレアチンキナーゼに対する阻止
作用では、これに２価または１価の抗体を使用した際に
クレアチンキナーゼ活性に対する差が認められなかった
（ヴユルップルク（Ｕ、　Ｗｕｒｚｂｕｒｇ　）、　Ｋ
ｏｎｔａｋｔｅ　３＋　１０〜ｌ　７頁（１９７８年）
）。
従って意外だったのは、２価の抗体に代る１価の抗体断
片の使用が、例えば細胞外マトリクス蛋白質の免疫学的
定宿における阻止曲線の明白な改善を生じるか、ないし
は若干の場合には免疫学的定量が全くはじめて可能にな
ることである。
アミノプロペプチドの例からは、完全なゾロコラーゲン
ペプチドをマーキング蛋白質および標準阻止剤として使
用する免疫試験における抗体および１価の抗体断片の比
較分析が、２つの場合とも比較可能な検出感度を示す。
尿サンプルは、１価の抗体断片を使用する試験で平行な
阻止曲線を示し、かつそれとともにこの物質中のプロコ
ラーゲンペプチＰ■型の信頼性ある定量を許容する（第
１図ｂ）。
しかしまた、血清中のアミノゾロペプチドを定量する場
合、２価の抗体の代りに１価の抗体断片を使用するのが
有利である。血清の分析は、抗体断片試験で測定した場
合、同じ血清を２価の抗体により測定した場合と比べ５
〜６倍高濃度のプロコラーゲンペプチドを示す。血清の
モレキュラシープクロマトグラフィーによる生化学的分
析は、はぼ５分のｉのアミノゾロペプチドが完全な物質
（分子量牛５０００）として存在し、残分が分解せる状
態（分子量１００００）として存在することを示す。２
価の抗体を使用する試験がもっばら完全なアミノプロペ
プチドを検出するにすぎないとともに、抗体断片試験に
より２つの形態が検出され、それにより方法の感度が改
善される。完全な形および分解せる形のアミノプロペプ
チドの、抗体断片試験による広範囲な分析は、血清−お
よび尿分析の、例えば肝臓フイブローゼの診断への有効
な拡張を表わす。
体液中の定量が糖尿病および肝臓疾患の診断に重要であ
る、前記種類のもう１つの蛋白質の例が、ヒトラミニン
Ｐ１である。この場合も、１価の抗体断片を使用するこ
とにより免疫学的定量法の改善を得ることができた。本
発明に適当である蛋白質の他の例は、コラーゲン、プロ
コラーゲンおよびフィブロネクチンのような細胞外マト
リクス蛋白質である。
細胞外マトリクス蛋白質のような蛋白質を、本発明によ
る１価の抗体断片を使用し免疫学的に定量するため、公
知の全ての免疫学的方法が使用されることができる。例
えば、ＲＩＡ試験の全ての実施例、例えば、逐次的飽和
度分析または平衡分析、クロラミンＴ　（Ｃｈｌｏｒａ
ｍｉｎ　Ｔ　）またはダルトン−ハンター試薬（Ｂｏｌ
ｔｏｎ−Ｈｕｎｔｅｒ−Ｒｅａｇｅｎｚ）を使用するマ
ーキングが使用されることができる（文献：フエルパ−
（Ｆｅ１ｂｅｒ　）、Ｍｅｔｈ、　Ｂｉｏｃｈｅｍ、　
Ａｎａｌ、第２２巻、１頁、１９７４年；スケリー等（
５ｋｅｌｌｙ　ｅｔ　ａｌ、　）　ｒＣＩｉｎ、　Ｃｈ
ｅｍ、第１９巻、１４６〜１８６頁、１９７３年）。こ
のことは、酵素免疫試験にも該当する。制限されるのは
、試験が、例えば抗体とブドウ球菌の蛋白質Ａとの錯体
化のように抗体のＦｃ成分（Ｆａｂ不在）に基づく限り
分離技術である。他の、例えば結合または溶解せる形φ の第２の抗体の分離法は同じである。同じく、弗化クロ
ムマーキングせる抗体を使用する方法が適当である。
一般に抗血清の製造は、゛抗原を試験動物、有利にウサ
ギに注射することにより行なわれる。
この場合有利に、完全に親和性の補助薬の存在において
作業される。ウサギを使用する際の殊に適当な用量とし
て、１頭当り０．５〜１ｍ９が有利であると判明した。
その後に、形成された抗血清が、当業者に公知の方法で
取得され、かつ引続き、例えば親和クロマトグラフィー
の方法により精製されることができる。
免疫グロブリンに対し第２の抗体を使用する沈殿は、Ｆ
ａｂ試験の殊に好適な実施形態である。
この目的で、抗血清がＦａｈに対し十分な抗体を含有す
る。従って、Ｆａｂを使用する免疫化は不必要である。
殊に有利な結果が、山羊抗血清を使用し得られた。
１価の抗体断片は、精製せる抗体から、または抗血清の
免疫グロブリンフラクションから常法により製造される
ことができる。有利な実施例において、抗体が被プシン
により分解される。
引続き還元され、かつこの方法でＦａｂ’断片が得られ
る。本発明のもう１つの有利な実施例において、還元条
件下の・ξパイン分解により製造されたＦａｂ断片が使
用される。
効果 本発明によれば、さもなければ定量困難な、例えば細胞
外マトリクス蛋白質のような蛋白質が高精度および極め
て高感度で免疫学的方法により定毒され　ということが
達成され、その場合マーキングが、放射性に行なわれて
もよく、または他の公知のマーキング法の１つにより代
えられることもできる。本発明は、前記種類の蛋白質で
はじめて免疫学的方法を可能にした。
実施例 以下に、本発明を実施例につき詳説する。
例１ プロコラーゲン−■−ペプチドを、胎生仔牛の皮膚から
取得しかつ精製する。欧州特許明細１３１４９４０号に
記載されたように、抗血清を、ウサギでプロコラーゲン
■またはプロコラーゲン−■−被プチげに対し製造する
。
ＰＩＡ試験のため、プロヨラーゲンー■−ベゾチド２５
μｍを沃素１２５　０．５〜１ｍＣ１でクロラミン−Ｔ
法の使用下にマーキングし、かつ結合せざる沃素を透析
することにより除去する。
抗血清から、免疫グロブリン−Ｇ−フラクショｙ　をＤ
ＢＡＥセルロースで、または特定の抗体を親和クロマト
グラフィーによりプロコラーゲン−■−カラムで標準法
により取得する。これ１ら物質を、メプシン分解および
還元することにより１価のＦａｂ′断片にソノフ等（Ｎ
１５ｏｎｏｆｆ　ｅｔａｌ＋）　、　Ａｒｃｈ、　Ｂｉ
ｏｃｈｅｍ、　Ｂｊｏｐｈｙｓ、第８９巻。
２３０〜２４４頁（１９６０年））に変えるか、または
ノＳ−ξイン分解することにより１価のＦａｂ断片（メ
ージュ（Ｍａｇｅ　）　、　Ｍｅｔｈ、　Ｅｎｚ’ｙｍ
ｏ１．　第７ｏ巻、１４２〜１５０頁、１９８０年）に
変える。引続きこれら断片を、モレキュラシーブクロマ
トグラフイーにより七フアクリルｓ−２００（５ｅｐｈ
ａｃｒｙｌ、登録商標名）（カラム１．５Ｘ１２Ｑｍ中
炭酸水素アンモニウム０．２Ｍ）で、分解せざる抗体ま
たは２価の断片と分離した。
２０　０．０４％）の存在において実施した。その後に
免疫錯体の沈°殿を、免疫グロブリンＧに対する第２の
抗体を使用し実施するが、これはまた当業者に常用の他
の方法により実施してもよい。
例２ 例１に記載せるように実施するが、但し欧州特許明細書
第４９４０号に記載されたようにして得られたラミニン
断片ｐ１から出発する。マーキング、精製およびＲＩＡ
試験を例１に記載せるように実施する。
例３ 生物学的サンプル中のアミノプロペゾチドの量を、本発
明によりＦａｂ’断片で、標準阻止剤としての被プチド
・コル（Ｐｅｐｔｉｄｓ　Ｃａｌ　）　１〜３の使用下
に測定した。
年令２０〜６５才の一般的成人５３人の血清並びに７個
の尿サンプルの分析は、変動率１０〜２０％で良好な再
現性を示した。
結果を第１表にまとめた。
【図面の簡単な説明】
第１図は完全なおよび分解せる状態のプロコラーゲン■
の放射線免疫試験結果を示すもので、％に’すれ第１図
ａおよび第１図すはそれぞれａ）２価の抗体（ＩＰ６）
　およびｂ）　１価の抗体断片を使用した阻止曲線であ
る。

Claims (1)

  1. 【特許請求の範囲】 １、標準阻止剤に対し不平行な阻止曲線を示す体液中正
    白質を定量するに当り、抗血清として特定の１価の抗体
    断片を使用することを特徴とする体液中正白質の免疫学
    的定量法。 ２、放射線免疫学的定量を実施することを特徴とする特
    許請求の範囲第１項記載の体液中正白質の免疫学的定量
    法。 ３、免疫グロブリンをペプシン分解しがっ引続き還元す
    ることにより製造された１価の抗体断片を使用すること
    を特徴とする特許請求の範囲第１または第２項のいずれ
    が１項に記載の体液中正白質の免疫学的定量法。 ４、還元条件下にパパイン分解することにより製造され
    た１価の抗体断片を使用することを特徴とする特許請求
    の範囲第１または第２項のいずれか１項に記載の体液中
    正白質の免疫学的定量法。 ５、　プロコラーゲン−■−ペプチドを定量することを
    特徴とする特許請求の範囲第１項から第４項までのいず
    れか１項に記載の体液中正白質の免疫学的定量法。 ６、　ラミニンＰ１を定量することを特徴とする特許請
    求の範囲第１項から第牛項までのいずれか１項に記載の
    体液中正白質の免疫学的定量法。 ７、尿中の抗原断片を定量することを特徴とする特許請
    求の範囲第１項から第６項までのいずれか１項に記載の
    体液中正白質の免疫学的定量法。 ８、　血清中の抗原断片を定量することを特徴とする特
    許請求の範囲第１項から第６項までのいずれか１項に記
    載の体液中正白質の免疫学的定量法。 ９、　体液中の蛋白質が細胞外のマトリクス蛋白質であ
    ることを特徴とする特許請求の範囲第１項から第８項ま
    でのいずれか１項に記載の体液中歪白質の免疫学的定量
    法。
JP59180844A 1983-09-01 1984-08-31 体液中蛋白質の免疫学的定量法 Granted JPS6091263A (ja)

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