JPS582674B2 - 微生物菌体のゲル化法 - Google Patents
微生物菌体のゲル化法Info
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- JPS582674B2 JPS582674B2 JP3524976A JP3524976A JPS582674B2 JP S582674 B2 JPS582674 B2 JP S582674B2 JP 3524976 A JP3524976 A JP 3524976A JP 3524976 A JP3524976 A JP 3524976A JP S582674 B2 JPS582674 B2 JP S582674B2
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- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
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- C12P19/24—Preparation of compounds containing saccharide radicals produced by the action of an isomerase, e.g. fructose
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Description
【発明の詳細な説明】
本発明は、菌体内に酵素話性を保持する微生物菌体のゲ
ル化法に関する。
ル化法に関する。
近年、酵素利用工業の発達に伴い酵素を水不溶性の担体
に固定化してその利用性を高める技術がいろいろと提案
されている。
に固定化してその利用性を高める技術がいろいろと提案
されている。
すなわち、従来、水溶性の触媒として利用されてきた酵
素を固定化することによりその自由な拡散や流失を防い
で反応基質中からの回収、再使用を可能とし、また酵素
をカラムに充填して反応の連続工程化を可能にしようと
するものである。
素を固定化することによりその自由な拡散や流失を防い
で反応基質中からの回収、再使用を可能とし、また酵素
をカラムに充填して反応の連続工程化を可能にしようと
するものである。
このような酵素固定化の技術としては、該酵素を不溶性
なゲル状高分子物質（例えばポリアクリルアマイド）中
に飄括して固定化する方法、上記酵素を水不溶性の担体
（例えばキチンの脱アセチル化物）に結合させる方法な
どが提案されている。
なゲル状高分子物質（例えばポリアクリルアマイド）中
に飄括して固定化する方法、上記酵素を水不溶性の担体
（例えばキチンの脱アセチル化物）に結合させる方法な
どが提案されている。
しかしながら、菌体内酵素の固定化に上述した方法を適
用するには、該酵素を菌体内に保有する微生物を超音波
処理、凍結融解磨砕処理、有機溶媒処理、自己消化処理
などにかけてその菌体から酵素を遊離させることが必要
となり、その酵素の遊離のための酵素抽出操作ならびに
その抽出効果などに問題があって実用化まで到達し難い
のが現状である。
用するには、該酵素を菌体内に保有する微生物を超音波
処理、凍結融解磨砕処理、有機溶媒処理、自己消化処理
などにかけてその菌体から酵素を遊離させることが必要
となり、その酵素の遊離のための酵素抽出操作ならびに
その抽出効果などに問題があって実用化まで到達し難い
のが現状である。
このような事情から菌体内酵素については、酵素活性を
有する菌体を他の蛋白質様物質に結合するか、又は高分
子物質の網目構造に包み込む方法などが試みられている
が未だ満足的でない。
有する菌体を他の蛋白質様物質に結合するか、又は高分
子物質の網目構造に包み込む方法などが試みられている
が未だ満足的でない。
本発明者は、菌体内酵素については菌体そのものを酵素
担体として利用するのが最も効率的であるとの観点から
研究を行った結果、菌体の懸濁液に架橋能を有する試薬
、特に２官能基を有する試薬を加えたものを凍結し、こ
れを有機溶剤中で解凍するか、又は上記懸濁液を有機溶
剤で処理したのち、これに上記試薬を加えたものを凍結
し、ついで解凍し、必要に応じてあらに乾燥すると微生
物菌体を網目状にスポンジ化あるいはゲル化できること
を見出し、本発明をなすに至った。
担体として利用するのが最も効率的であるとの観点から
研究を行った結果、菌体の懸濁液に架橋能を有する試薬
、特に２官能基を有する試薬を加えたものを凍結し、こ
れを有機溶剤中で解凍するか、又は上記懸濁液を有機溶
剤で処理したのち、これに上記試薬を加えたものを凍結
し、ついで解凍し、必要に応じてあらに乾燥すると微生
物菌体を網目状にスポンジ化あるいはゲル化できること
を見出し、本発明をなすに至った。
したがって、本発明は菌体内酢素の有利なゲル化法を提
供することを目的とするものであって、酵素活性を保持
する微生物菌体の懸濁液に架橋能を有する試薬を加えた
ものを凍結し、ついでこれを有機溶剤中で解凍するか、
又は上記懸濁液を有機溶剤で処理したのち、これに上記
試薬を加えたものを凍結し、ついで解凍し、必要に応じ
てさらに乾燥することを特徴とする。
供することを目的とするものであって、酵素活性を保持
する微生物菌体の懸濁液に架橋能を有する試薬を加えた
ものを凍結し、ついでこれを有機溶剤中で解凍するか、
又は上記懸濁液を有機溶剤で処理したのち、これに上記
試薬を加えたものを凍結し、ついで解凍し、必要に応じ
てさらに乾燥することを特徴とする。
以下本発明について詳しく説明する。
本発明において使用される微生物菌体は歯体内に酵素活
性を有する微生物であれば広範囲に適用可能であるが、
菌体自体がゲル化形成能を有することが好ましい。
性を有する微生物であれば広範囲に適用可能であるが、
菌体自体がゲル化形成能を有することが好ましい。
この菌体のゲル化形成能は微生物の種類および同一菌種
でも菌株によって相違するので、微生物には菌体のゲル
化形成能の強い菌株を選択するか、又は所望の酵素活性
を保持する微生物の閑体のゲル化形成能が弱いかもしく
はそれを有しない場合にはこれにゲル化形成能の強い他
の微生物菌体を混和して担体（支持体）とするｉか又は
上記微生物閑体を被覆するようにする。
でも菌株によって相違するので、微生物には菌体のゲル
化形成能の強い菌株を選択するか、又は所望の酵素活性
を保持する微生物の閑体のゲル化形成能が弱いかもしく
はそれを有しない場合にはこれにゲル化形成能の強い他
の微生物菌体を混和して担体（支持体）とするｉか又は
上記微生物閑体を被覆するようにする。
なお、このようにゲル化形成能の強い微生物菌体を用い
る場合には、それが菌体内に保持した酵素が所望でない
ときは、該酌体を加熱処理するか化学的に処理するかな
どして該酵素を失活させてから；用いるようにするとよ
い。
る場合には、それが菌体内に保持した酵素が所望でない
ときは、該酌体を加熱処理するか化学的に処理するかな
どして該酵素を失活させてから；用いるようにするとよ
い。
また、逆に数種の酵素活性を有す固定化酵素が所望な場
合には、これらの各酵素活性を菌体内に保持する微生物
酌体を数種組合せて用い、本発明によって固定化するこ
とも可能である。
合には、これらの各酵素活性を菌体内に保持する微生物
酌体を数種組合せて用い、本発明によって固定化するこ
とも可能である。
｝ 次に参考までに、微生物の種類による菌体のゲル化
度を第１表に示す。
度を第１表に示す。
なお、」二表中のゲル化度は、各種類の微生物の菌体を
それぞれ単独で用いたものを本発明の方法でゲル化させ
たものについて調査した。
それぞれ単独で用いたものを本発明の方法でゲル化させ
たものについて調査した。
上記表のように、一般に放線菌や糸状菌のように菌糸を
有する微生物はゲル化形成能が高く、酵母や細菌では極
めて低い。
有する微生物はゲル化形成能が高く、酵母や細菌では極
めて低い。
したがって、酵母や細菌が保持する酵素を固定化する場
合には、ゲル化形成能の高い、例えば放線菌菌体の懸濁
液と混合して用いると菌体同志の間に網目構造の結合が
形成して菌体粒子が大きくなって沈降が速やかとなるの
で、カラムに充填して操作することが可能となる。
合には、ゲル化形成能の高い、例えば放線菌菌体の懸濁
液と混合して用いると菌体同志の間に網目構造の結合が
形成して菌体粒子が大きくなって沈降が速やかとなるの
で、カラムに充填して操作することが可能となる。
なお、本発明においては、グルコース・インメラーゼ、
β−ガラクトシダーゼ、インベルターゼ、プロテアーゼ
、リバーゼの種々の酵素活性を菌体内に保持している微
生物を用いることが可能なことは勿論である。
β−ガラクトシダーゼ、インベルターゼ、プロテアーゼ
、リバーゼの種々の酵素活性を菌体内に保持している微
生物を用いることが可能なことは勿論である。
酵素活性を保持する微生物閑体の懸濁液を調製するには
、該微生物を培地に培養して得られる培養液から菌体を
遠心分離などにより分離捕集したのち、これをリン酸緩
衝液などを用いて洗浄して培地成分を除去し、ついでリ
ン酸緩衝液などに懸濁させるとよい。
、該微生物を培地に培養して得られる培養液から菌体を
遠心分離などにより分離捕集したのち、これをリン酸緩
衝液などを用いて洗浄して培地成分を除去し、ついでリ
ン酸緩衝液などに懸濁させるとよい。
なお、２種類以上の微生物菌体を用いる場合には、各微
生物についてその懸濁液を調製したのち混和してもよく
、又は各菌体を混合したものを懸濁液にしてもよい。
生物についてその懸濁液を調製したのち混和してもよく
、又は各菌体を混合したものを懸濁液にしてもよい。
上述のように調製した微生物菌体の懸濁液に架橋能を有
する試薬を添加する。
する試薬を添加する。
ここで用いる試薬は架橋法による酵素の不溶化に通常使
用されるものであれば広範囲に適用可能であって、一般
には２官能性基を有するものが適用される。
用されるものであれば広範囲に適用可能であって、一般
には２官能性基を有するものが適用される。
本発明で使用されるこのような試薬には、例えばグルタ
ールアルデヒド、ビスジアゾベンチジンー２，２′一ジ
スルホン酸、１，５−ジフルオ口−２，４一ジニトロベ
ンゼン、エビクロルヒドリン、フェノール・ジスルホニ
ルクロライド、キシレン、ジイソシアネート、トルエン
・ジイソシアネート、２ーアミノー４，６−ジクロロー
Ｓ−１−リアジンならびに２，４．６−１−リクロ口ー
Ｓ一トリアジンなどが包含される。
ールアルデヒド、ビスジアゾベンチジンー２，２′一ジ
スルホン酸、１，５−ジフルオ口−２，４一ジニトロベ
ンゼン、エビクロルヒドリン、フェノール・ジスルホニ
ルクロライド、キシレン、ジイソシアネート、トルエン
・ジイソシアネート、２ーアミノー４，６−ジクロロー
Ｓ−１−リアジンならびに２，４．６−１−リクロ口ー
Ｓ一トリアジンなどが包含される。
これらの試薬の菌体懸濁液への添加量は微生物菌体の種
類、菌体内酵素の種類、特に閑体のゲル化形成能に応じ
て調整するようにする。
類、菌体内酵素の種類、特に閑体のゲル化形成能に応じ
て調整するようにする。
次に、グルコース・イソメラーゼ活性を有する放線菌（
ストレプトマイセスＳｐ−）の懸濁液に試薬としてグル
タールアルデヒドを添加する場合におけるグルタールア
ルデヒドの使用濃度と閑体の形成ゲル化度との関係を試
１験した結果を例示すると第２表の吉おりである。
ストレプトマイセスＳｐ−）の懸濁液に試薬としてグル
タールアルデヒドを添加する場合におけるグルタールア
ルデヒドの使用濃度と閑体の形成ゲル化度との関係を試
１験した結果を例示すると第２表の吉おりである。
なお、上記試験は次のようにして行った。
グルコース・イソメラーゼ活性を保持する放線菌をキシ
ローズを炭素源としで含有する培地に３０℃で２日間振
盪培養して得られる培養液を遠心分離して菌体を分離捕
集し、得られる菌体をＭ／１００リン酸バツファ一（Ｐ
Ｈ７．０）で培地成分が実質上除去されるまで繰返し洗
浄した。
ローズを炭素源としで含有する培地に３０℃で２日間振
盪培養して得られる培養液を遠心分離して菌体を分離捕
集し、得られる菌体をＭ／１００リン酸バツファ一（Ｐ
Ｈ７．０）で培地成分が実質上除去されるまで繰返し洗
浄した。
このようにして得られる湿重量で５９の菌体をＭ／１０
０リン酸バツファ一（ＰＨ７）の６０ｍｌに懸濁し、こ
の懸濁液に２５％のグルタールアルデヒド溶液を該懸濁
液中のグルタールアルデヒドが第２表中の種々の濃度に
なるような量で添加し、１夜冷蔵庫で凍結した後、この
凍結菌体をアセト〉ン中で解凍し、さらに風乾してゲル
状の菌体凝集物を生成させて水中に浸漬してスポンジ様
の菌体ゲルを形成させ、そのゲル化度を評価した。
０リン酸バツファ一（ＰＨ７）の６０ｍｌに懸濁し、こ
の懸濁液に２５％のグルタールアルデヒド溶液を該懸濁
液中のグルタールアルデヒドが第２表中の種々の濃度に
なるような量で添加し、１夜冷蔵庫で凍結した後、この
凍結菌体をアセト〉ン中で解凍し、さらに風乾してゲル
状の菌体凝集物を生成させて水中に浸漬してスポンジ様
の菌体ゲルを形成させ、そのゲル化度を評価した。
すなわち、上記表から理解されるように、グルコールア
ルデヒドの添加濃度が０．０２５〜０．１重量％のとき
に所望のゲル化度が得られる。
ルデヒドの添加濃度が０．０２５〜０．１重量％のとき
に所望のゲル化度が得られる。
なお、この場合グルタールアルデヒドの添加は菌体内グ
ルコース・イソメラーゼの活性には影響はみられない。
ルコース・イソメラーゼの活性には影響はみられない。
次に、ト述のようにして菌体懸濁液に上記試薬を添加し
たものを冷蔵庫などを用いて１夜程度凍結し、ついで凍
結菌体を有機溶剤中で解凍し、風乾するとゲル状の菌体
凝集物が生成する。
たものを冷蔵庫などを用いて１夜程度凍結し、ついで凍
結菌体を有機溶剤中で解凍し、風乾するとゲル状の菌体
凝集物が生成する。
これを水中に浸漬すると凍結時の形態を保持したスポン
ジ様ゲルが得られる。
ジ様ゲルが得られる。
したがって、上記菌体懸濁液の凍結時に円柱状、円盤状
、板状、サイコロ状の形態に凍結しておくと、これらの
形態に応じた形状の固定化されたゲル菌体が得られる。
、板状、サイコロ状の形態に凍結しておくと、これらの
形態に応じた形状の固定化されたゲル菌体が得られる。
上記有機溶剤としては酵素活性に悪影響を与えないもの
であればよく、アセトン、メタノールならびにエタノー
ルなどが有利に用いられる。
であればよく、アセトン、メタノールならびにエタノー
ルなどが有利に用いられる。
本発明においては、上述したように、凍結菌体の解凍時
に有機溶剤を用いる代りに、菌体の懸・濁液（こ有機溶
剤を加えて菌体を一旦固定化させたものに上記試薬を添
加し、ついで凍結したのち水中で解凍することによって
も、同様に閑体をゲル化することも可能である。
に有機溶剤を用いる代りに、菌体の懸・濁液（こ有機溶
剤を加えて菌体を一旦固定化させたものに上記試薬を添
加し、ついで凍結したのち水中で解凍することによって
も、同様に閑体をゲル化することも可能である。
この場合には前述のようにして調製した菌体懸濁液に有
機溶剤を加えて（有機溶剤中に該懸濁液を加えてもよい
）菌体をゲル化させたものを遠心分離などにより過剰の
有機溶剤を除去したのち、得られる湿潤閑体に上記試薬
を添加して混合し、ついで凍結したのち水中で解凍する
。
機溶剤を加えて（有機溶剤中に該懸濁液を加えてもよい
）菌体をゲル化させたものを遠心分離などにより過剰の
有機溶剤を除去したのち、得られる湿潤閑体に上記試薬
を添加して混合し、ついで凍結したのち水中で解凍する
。
上述したように、本発明によって、酵素活性を保持する
微生物菌体を、架橋能を有する試薬による処理、有機溶
剤による処理および凍結処理を組合せて処理することに
より、菌体内酵素が固定化されるのみならず、閑体間の
結合が網目構造となって形状がスポンジ化されて菌体内
酵素が菌体自体に担持された状態で固定化され、しかも
酌体の凍結時の形態を保持する形状のものが任意に形成
可能となるので、連続反応のためのカラム充填操作に適
した、固定化された閑体内酵素が工業的規模で有利に提
供されるようになる。
微生物菌体を、架橋能を有する試薬による処理、有機溶
剤による処理および凍結処理を組合せて処理することに
より、菌体内酵素が固定化されるのみならず、閑体間の
結合が網目構造となって形状がスポンジ化されて菌体内
酵素が菌体自体に担持された状態で固定化され、しかも
酌体の凍結時の形態を保持する形状のものが任意に形成
可能となるので、連続反応のためのカラム充填操作に適
した、固定化された閑体内酵素が工業的規模で有利に提
供されるようになる。
以下本発明の実施例を例示する。
実施例 １．
土壌より分離したグルコース・イソメラーゼ活性を有す
るストレプトマイセスＳｐ．を小麦版３％コーン・ステ
ープ・リカ−２％、ＣｏＣ１２・６Ｈ２００．０２４％
から成る液体培地（ＰＨ７．０）に接種し、３０℃で２
４時間振盪培養した後、菌体を分離、捕集し、Ｍ／１０
０リン酸バツファ一、ＰＨ７．０で遠心洗浄をくり返し
培地成分を除去する。
るストレプトマイセスＳｐ．を小麦版３％コーン・ステ
ープ・リカ−２％、ＣｏＣ１２・６Ｈ２００．０２４％
から成る液体培地（ＰＨ７．０）に接種し、３０℃で２
４時間振盪培養した後、菌体を分離、捕集し、Ｍ／１０
０リン酸バツファ一、ＰＨ７．０で遠心洗浄をくり返し
培地成分を除去する。
このようにして得られる湿重量で５ｇの洗浄菌体をＭ／
１００リン酸バツファ一Ｐ Ｆ｛ ７． ０ ６ ０
ｒｎｌに懸濁しこれにグルタールアルデヒド（２５％
水溶液） ０． ２ｒｎｌを添加し良く攪拌、混和後、
冷凍庫中で一夜凍結後、菌体凝塊物をアセトン中で解凍
し、生成したゲル化囚体を口紙上で風乾した。
１００リン酸バツファ一Ｐ Ｆ｛ ７． ０ ６ ０
ｒｎｌに懸濁しこれにグルタールアルデヒド（２５％
水溶液） ０． ２ｒｎｌを添加し良く攪拌、混和後、
冷凍庫中で一夜凍結後、菌体凝塊物をアセトン中で解凍
し、生成したゲル化囚体を口紙上で風乾した。
ゲル化菌体のグルコース・イソメラーゼ活性は０．３４
単位／１ｎ９であった。
単位／１ｎ９であった。
上記単位は、０．１Ｍグルコース（０．０５Ｍ．リン酸
バツファ一．ＰＨ７．２、０．０ １ Ｍ ． Ｍ９Ｓ
Ｏ，・７Ｈ２０を含む）溶液中で１時間、７０℃で反応
後、１ｍ９の果糖を生成する酵素量を１単位とした。
バツファ一．ＰＨ７．２、０．０ １ Ｍ ． Ｍ９Ｓ
Ｏ，・７Ｈ２０を含む）溶液中で１時間、７０℃で反応
後、１ｍ９の果糖を生成する酵素量を１単位とした。
実施例 ２．
ストレプトマイセス・アルプスの凍結菌体（合同酒精製
）を解凍後、培地成分のなくなるまでＭ／１００リン酸
バツファ一、Ｐ Ｈ ７． ０で遠心洗浄後、得られる
湿重量で５ｇの菌体を実施例１に記載と同様の手順によ
ってゲル化を行った。
）を解凍後、培地成分のなくなるまでＭ／１００リン酸
バツファ一、Ｐ Ｈ ７． ０で遠心洗浄後、得られる
湿重量で５ｇの菌体を実施例１に記載と同様の手順によ
ってゲル化を行った。
次に、このようにして得られたゲル化物をカラム（１．
５Ｘ ５． ５ｃｍ ）に充填し， Ｏ．．０ ０
５ Ｍ ， Ｍ．！ｉ’ｓ０４を含むＩＭグルコース溶
ｉｆｆｌ（Ｍ／５ｏリン酸バツファ−＋ ｐ■｛７．
０ ニ溶解）をｓＶ＝ｉ．２で７０℃テ通敵した。
５Ｘ ５． ５ｃｍ ）に充填し， Ｏ．．０ ０
５ Ｍ ， Ｍ．！ｉ’ｓ０４を含むＩＭグルコース溶
ｉｆｆｌ（Ｍ／５ｏリン酸バツファ−＋ ｐ■｛７．
０ ニ溶解）をｓＶ＝ｉ．２で７０℃テ通敵した。
通液の果糖への異性化率は３５％であった。実施例 ３
． β−ガラクトシダーゼ活性を菌体内に有する乳酸菌ラク
トバチルス・プルガリカスをホエー培地（ＰＨ７．０）
に３７°Ｃ、１日培養後集菌しＭ；／１００リン酸バツ
ファ一Ｐ Ｈ ７． ０で遠心洗浄を行って培地成分を
殆んど除去した。
． β−ガラクトシダーゼ活性を菌体内に有する乳酸菌ラク
トバチルス・プルガリカスをホエー培地（ＰＨ７．０）
に３７°Ｃ、１日培養後集菌しＭ；／１００リン酸バツ
ファ一Ｐ Ｈ ７． ０で遠心洗浄を行って培地成分を
殆んど除去した。
このようにして得られる湿重量で１．４ｇの乳酸菌菌体
に、洗浄放線菌菌体を乳酸菌菌体量の１／４加え、１５
ｒＩＬＡのＭ／１００リン酸バツファ一、Ｐ Ｈ ７．
０を添加して良く攪拌、混和後、これにグルタールア
ルデヒド（２５％水溶ｇ）ｏ．ｏｓｒＩｌｌを加え、一
夜凍結後、アセトン中で解凍した。
に、洗浄放線菌菌体を乳酸菌菌体量の１／４加え、１５
ｒＩＬＡのＭ／１００リン酸バツファ一、Ｐ Ｈ ７．
０を添加して良く攪拌、混和後、これにグルタールア
ルデヒド（２５％水溶ｇ）ｏ．ｏｓｒＩｌｌを加え、一
夜凍結後、アセトン中で解凍した。
生成したゲル化菌体をカラム（４，ＯＸ１．８ＣＩ′ｒ
Ｌ）に充填し、１０％乳糖溶ｉ（Ｐ｝｛７．０）を室温
でＳＶ＝３．０で通夜を行った。
Ｌ）に充填し、１０％乳糖溶ｉ（Ｐ｝｛７．０）を室温
でＳＶ＝３．０で通夜を行った。
乳糖分解率は３０％であった。
上記乳糖分解率のｆｆｌｌｆはグルコスタット法によっ
た。
た。
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 １ 酵素活性を保持する微生物菌体の懸濁液を架橋能を
有する試薬で処理したのち、凍結し、一ついで得られる
凍結菌体を有機溶剤中で解凍し、必要に応じて乾燥する
ことを特徴とする微生物菌体のゲル化法。 ２ 酵素活性を保持する微生物菌体の懸濁液が、該微生
物の培養物から菌体を分離捕集して緩衝液に懸濁させた
ものである特許請求の範囲第１項記載のゲル化法。 ３ 酵素活性を保持する微生物閑体の懸濁液が、ゲル化
形成能の強いものと弱いものの各微生物閑体の混合懸濁
液である特許請求の範囲第１項記載のゲル化法。 ４ 架橋能を有する試薬が２官能基を有する試薬である
特許請求の範囲第１項乃至第３項のいずれかに記載のゲ
ル化法。 ５ 有機溶剤がアセトン、メタノール又はエタノールで
ある特許請求の範囲第１項乃至第４項のいずれかに記載
のゲル化法。 ６ 乾燥を凍結乾燥で行なうものである特許請求の範囲
第１項乃至第５項のいずれかに記載のゲル化法。 ７ 微生物菌体の混合懸濁液が、放線菌菌体又は糸状菌
菌体の懸濁液と、乳酸菌菌体の懸濁液を混合したものか
、もしくは放線菌菌体又は糸状菌菌体と乳酸菌菌体を混
合したものを懸濁液にしたものである特許請求の範囲第
３項記載のゲル化法。 ８ 酵素活性を保持する微生物菌体の懸濁液を有機溶剤
で処理し、ついで架橋能を有する試薬で処理したのち、
凍結し、得られる凍結菌体を解凍し、必要に応じて乾燥
することを特徴とする微生物菌体のゲル化法。 ９ 酵素活性を保持する微生物菌体の懸濁液が、該微生
物の培養物から菌体を分離捕集して緩衝液に懸濁させた
ものである特許請求の範囲第８項記載のゲル化法。 １０ 酵素活性を保持する微生物菌体の懸濁液が、ゲ
ル化形成能の強いものと弱いものの各微生物菌体の混合
懸濁液である特許請求の範囲第８項記載のゲル化法。 １１ 架橋能を有する試薬が２官能基を有する試薬で
ある特許請求の範囲第８項乃至第１０項のいずれかに記
載のゲル化法。 １２ 有機溶削がアセトン、メタノール又はエタノー
ルである特許請求の範囲第８項乃至第１１項のいずれか
に記載のゲル化法。 １３ 乾燥を凍結乾燥で行なうものである特許請求の
範囲第８項乃至第１２項のいずれかに記載のゲル化法。 １４ 微生物菌体の混合懸濁液が、放線菌菌体又は糸
状菌菌体の懸濁液と乳酸菌菌体の懸濁液を混合したもの
か、もしくは放線菌菌体又は糸状菌菌体と乳酸菌酌体を
混合したものを懸濁液にしたものである特許請求の範囲
第１０項記載のゲル化法。
Priority Applications (3)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP3524976A JPS582674B2 (ja) | 1976-03-31 | 1976-03-31 | 微生物菌体のゲル化法 |
| DE19772714103 DE2714103C2 (de) | 1976-03-31 | 1977-03-30 | Gelierung von mikroskopisch kleinen Zellen |
| US05/891,217 US4184919A (en) | 1976-03-31 | 1978-03-29 | Method of gelling microbial mycelia |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP3524976A JPS582674B2 (ja) | 1976-03-31 | 1976-03-31 | 微生物菌体のゲル化法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS52120183A JPS52120183A (en) | 1977-10-08 |
| JPS582674B2 true JPS582674B2 (ja) | 1983-01-18 |
Family
ID=12436546
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP3524976A Expired JPS582674B2 (ja) | 1976-03-31 | 1976-03-31 | 微生物菌体のゲル化法 |
Country Status (2)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS582674B2 (ja) |
| DE (1) | DE2714103C2 (ja) |
-
1976
- 1976-03-31 JP JP3524976A patent/JPS582674B2/ja not_active Expired
-
1977
- 1977-03-30 DE DE19772714103 patent/DE2714103C2/de not_active Expired
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPS52120183A (en) | 1977-10-08 |
| DE2714103C2 (de) | 1983-03-10 |
| DE2714103A1 (de) | 1977-10-20 |
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