JPS58187847A - 電極装置の洗浄方法 - Google Patents
電極装置の洗浄方法Info
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- JPS58187847A JPS58187847A JP57070405A JP7040582A JPS58187847A JP S58187847 A JPS58187847 A JP S58187847A JP 57070405 A JP57070405 A JP 57070405A JP 7040582 A JP7040582 A JP 7040582A JP S58187847 A JPS58187847 A JP S58187847A
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- JP
- Japan
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- glucose
- protein
- solution
- electrode
- electrode device
- Prior art date
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- G—PHYSICS
- G01—MEASURING; TESTING
- G01N—INVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
- G01N27/00—Investigating or analysing materials by the use of electric, electrochemical, or magnetic means
- G01N27/26—Investigating or analysing materials by the use of electric, electrochemical, or magnetic means by investigating electrochemical variables; by using electrolysis or electrophoresis
- G01N27/28—Electrolytic cell components
- G01N27/30—Electrodes, e.g. test electrodes; Half-cells
- G01N27/38—Cleaning of electrodes
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- Pathology (AREA)
- Measuring Or Testing Involving Enzymes Or Micro-Organisms (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
〔発明の技術分野〕
この発明は、電＆装ｒＩＩｔを用いてグルコース濃度を
分析する技術分野に属する。
分析する技術分野に属する。
グルコースは人間の血液中に通常６０〜１１０町ｉｄｌ
の割合で含ま扛ている。正常の人間の血液においては、
食飼摂収の前後等で若干の変動が見受けらｎるものの、
グルコース濃度は、インスリン、ＡＣＴＨ，アドレナリ
ン等のホルモンに工って厳密な管理がなさｎていて、比
較的に狭い一定の＃度範囲内に維持さ【ている。若しも
、糖尿病、インスリンの過剰投与、腫瘍等によってグル
コース＃度が異常に高くなったり、あるいは低くなった
りすると、昏睡又はショック症状を呈し、死に至る重大
な事態に陥ることもある。したがって、グルコース１１
度の測定は、通常の臨床検査は勿論のこと、緊急検査の
必須項目として、重視さ扛、かつ広〈実施さｎている。
の割合で含ま扛ている。正常の人間の血液においては、
食飼摂収の前後等で若干の変動が見受けらｎるものの、
グルコース濃度は、インスリン、ＡＣＴＨ，アドレナリ
ン等のホルモンに工って厳密な管理がなさｎていて、比
較的に狭い一定の＃度範囲内に維持さ【ている。若しも
、糖尿病、インスリンの過剰投与、腫瘍等によってグル
コース＃度が異常に高くなったり、あるいは低くなった
りすると、昏睡又はショック症状を呈し、死に至る重大
な事態に陥ることもある。したがって、グルコース１１
度の測定は、通常の臨床検査は勿論のこと、緊急検査の
必須項目として、重視さ扛、かつ広〈実施さｎている。
グルコースＳ度の測定方法は、従来、ンモジーネルソン
法が有名であり、また、その他にも種々知らｎてはいる
が、近年においては、グルコオキ７ダーゼ（以下、ＧＯ
Ｄと略称する。）を用いる方法が広く採用さｎるに至っ
ている０ＧＯＤは、次の反応式に示すように、Ｄ−グル
コース１１度化して、Ｄ−グルコン酸にする。その際、
Ｄ−グルコース１分子 ０Ｄ Ｄ−グルコース＋へ一−−→Ｄ−グルコン酸＋Ｈ鵞ｏ２
あたり１分子の酸素が消費さｎて、１分子の過酸化水素
が生成する。したがって、この酸素の消賛蓋又は過酸化
水素の生成奮’ｋｆＭＪ定することにエリ、Ｄ−グルコ
ースの濃度を知ることかで色る０酸素の消費蓋を測定す
る装置として、ｘｘｘｘボリグロピレン等の酸素透過膜
を隔膜とし、試料（検体膜中の溶存酸素をガスとして分
離し、ボーラロ電極等で酸素を定量する電極装置があり
、また、過酸化水素の生成量ｔ−測測定る装置として、
白金電極倉使用する電極装置がある０ 自動化学分析装置に装備さｎｆｃ＃Ｉ＊定量用の電極装
ｗＩＬは、１回の膜交換で測定することのできる検体数
が約４．０００であると言われている。検体数が約４，
０００ｔ−越えると、その後に得ら扛る測定値がドリフ
トし始め、精度が低下してくる。
法が有名であり、また、その他にも種々知らｎてはいる
が、近年においては、グルコオキ７ダーゼ（以下、ＧＯ
Ｄと略称する。）を用いる方法が広く採用さｎるに至っ
ている０ＧＯＤは、次の反応式に示すように、Ｄ−グル
コース１１度化して、Ｄ−グルコン酸にする。その際、
Ｄ−グルコース１分子 ０Ｄ Ｄ−グルコース＋へ一−−→Ｄ−グルコン酸＋Ｈ鵞ｏ２
あたり１分子の酸素が消費さｎて、１分子の過酸化水素
が生成する。したがって、この酸素の消賛蓋又は過酸化
水素の生成奮’ｋｆＭＪ定することにエリ、Ｄ−グルコ
ースの濃度を知ることかで色る０酸素の消費蓋を測定す
る装置として、ｘｘｘｘボリグロピレン等の酸素透過膜
を隔膜とし、試料（検体膜中の溶存酸素をガスとして分
離し、ボーラロ電極等で酸素を定量する電極装置があり
、また、過酸化水素の生成量ｔ−測測定る装置として、
白金電極倉使用する電極装置がある０ 自動化学分析装置に装備さｎｆｃ＃Ｉ＊定量用の電極装
ｗＩＬは、１回の膜交換で測定することのできる検体数
が約４．０００であると言われている。検体数が約４，
０００ｔ−越えると、その後に得ら扛る測定値がドリフ
トし始め、精度が低下してくる。
このよりな電極装置のＳ度低下の原因について、この発
明者らが研究したところ、次のようなことが判明した０
ＧＯＤでグルコースを定量する場合、通常、ＧＯＤｆ過
当な緩衝液に溶解して用いるのであるが、このときに使
用するＣＯＤは完全に’ｔｒｉｌ！シておく必要はない
。すなわち、使用するＧ０９ｉｊ、測定に際し不都合の
ない８ｆにまで精製した標品であｔば工いｏしたがって
、実際に用いらＣるＧｏＤ試薬の中にはａ辺以外の種々
の蛋白質が含まｎている。このようなＣＯＤ試薬を用い
て多数の検体についてグルコースの定量を行なうにつｎ
て、電極装置内のＸＸＸＸ膜表面に沈澱物が付着してく
る。沈澱物を付着するｘｘｘｘ膜の膜抵抗が、新しいｘ
ｘｘｘ膜が有する膜抵抗６×１０・射♂の１／１，００
０以下に低下していること、および、沈澱物を付着する
ｘｘｘｘ膜に、蛋白質染色剤であるボンンー３Ｒ（一般
名：第１化学薬品株式会社製ン會作用させるとｘｘｘｘ
膜表面が赤色に染まることから、電極装置の精度低下の
原因はＸＸＸＸ膜に付層する蛋白質にあると考えらｎる
ｏＸＸＸＸ膜に蛋白質が付着すると、ＸＸＸＸ膜の有す
る疎水性が失しなわｎ５ガス状酸素のみならず検体液自
体もｘｘｘｘ、膜中に浸潤する工うＫなって、酸素定ｔ
の誤差が生ずるものと考えら扛る。前記のような蛋白質
による電極装置の汚染は、検体中の蛋白質の有無に拘ら
ず、＃［状態のＧＯＤ ｆ用いるとき、常に発生した０
したがって、電極装置の汚染源である蛋白質は、ＧＯＩ
）試薬に由来するものであるが明らかでおる。
明者らが研究したところ、次のようなことが判明した０
ＧＯＤでグルコースを定量する場合、通常、ＧＯＤｆ過
当な緩衝液に溶解して用いるのであるが、このときに使
用するＣＯＤは完全に’ｔｒｉｌ！シておく必要はない
。すなわち、使用するＧ０９ｉｊ、測定に際し不都合の
ない８ｆにまで精製した標品であｔば工いｏしたがって
、実際に用いらＣるＧｏＤ試薬の中にはａ辺以外の種々
の蛋白質が含まｎている。このようなＣＯＤ試薬を用い
て多数の検体についてグルコースの定量を行なうにつｎ
て、電極装置内のＸＸＸＸ膜表面に沈澱物が付着してく
る。沈澱物を付着するｘｘｘｘ膜の膜抵抗が、新しいｘ
ｘｘｘ膜が有する膜抵抗６×１０・射♂の１／１，００
０以下に低下していること、および、沈澱物を付着する
ｘｘｘｘ膜に、蛋白質染色剤であるボンンー３Ｒ（一般
名：第１化学薬品株式会社製ン會作用させるとｘｘｘｘ
膜表面が赤色に染まることから、電極装置の精度低下の
原因はＸＸＸＸ膜に付層する蛋白質にあると考えらｎる
ｏＸＸＸＸ膜に蛋白質が付着すると、ＸＸＸＸ膜の有す
る疎水性が失しなわｎ５ガス状酸素のみならず検体液自
体もｘｘｘｘ、膜中に浸潤する工うＫなって、酸素定ｔ
の誤差が生ずるものと考えら扛る。前記のような蛋白質
による電極装置の汚染は、検体中の蛋白質の有無に拘ら
ず、＃［状態のＧＯＤ ｆ用いるとき、常に発生した０
したがって、電極装置の汚染源である蛋白質は、ＧＯＩ
）試薬に由来するものであるが明らかでおる。
また、過酸化水素定量の電極装置においても、酸素定量
の電極装置と同様に、ｎ度低下が発生した。そして、そ
の精度低下の原因は、この発明者らの研究により、 Ｇ
ＯＤ試楽中の蛋白質による電極装置の汚染にあることが
判明した。
の電極装置と同様に、ｎ度低下が発生した。そして、そ
の精度低下の原因は、この発明者らの研究により、 Ｇ
ＯＤ試楽中の蛋白質による電極装置の汚染にあることが
判明した。
この発明は前記事情に基いてなさ扛たものであり、グル
コース濃度の定量に使用する電極装置の蛋白質による汚
染を効果的に除去して、長期間にわたり電極装置を高精
度に維持することのできる電極ｖｃ＊の洗浄方法を提供
することを目的とするものである。
コース濃度の定量に使用する電極装置の蛋白質による汚
染を効果的に除去して、長期間にわたり電極装置を高精
度に維持することのできる電極ｖｃ＊の洗浄方法を提供
することを目的とするものである。
前記目的を達成するためのこの発明の概要は、グルコー
スオキ７り−ゼの作用で消費さ扛る酸素又は生成する過
酸化水素の定量に工９グルコース鋳ｒｔ一定電する電極
装置を、蛋白質分解酵素含有液で洗浄することｔ％倣と
するものである。
スオキ７り−ゼの作用で消費さ扛る酸素又は生成する過
酸化水素の定量に工９グルコース鋳ｒｔ一定電する電極
装置を、蛋白質分解酵素含有液で洗浄することｔ％倣と
するものである。
Ｃの発明に係る方法によると電極装置の汚染を効果的に
除去することができ、電極装置の０度を長期間にわたっ
て維持することができる。％に１自動化学分析装置に装
備した電極装置につき、この発明に係る方法を適用する
と、電極＠置を定期的に分解して清掃する保守作業を省
略することができ、自動化学分析装置の稼動効率を著し
く高めることができる。
除去することができ、電極装置の０度を長期間にわたっ
て維持することができる。％に１自動化学分析装置に装
備した電極装置につき、この発明に係る方法を適用する
と、電極＠置を定期的に分解して清掃する保守作業を省
略することができ、自動化学分析装置の稼動効率を著し
く高めることができる。
この発明に係る方法を通用する電極装置は、Ｘ×××１
ポリプロピレン等の酸素透過膜を隔膜として検体中の溶
存酸素をガス状酸素に分離し、ボーラロ電極等で酸素を
定量する所謂酸素電極、その他の酸素定量に供する電極
装置、および白金室＆を使用する所謂過酸化水素電極、
その他の過酸化水素定量に供する電極装［を使用するこ
とかで＃素を含有する水性液である。
ポリプロピレン等の酸素透過膜を隔膜として検体中の溶
存酸素をガス状酸素に分離し、ボーラロ電極等で酸素を
定量する所謂酸素電極、その他の酸素定量に供する電極
装置、および白金室＆を使用する所謂過酸化水素電極、
その他の過酸化水素定量に供する電極装［を使用するこ
とかで＃素を含有する水性液である。
蛋白質分解酵素としてＬＳＳ蛋白交友えげアルプミンを
低分子に加水分解する能力の高いものであｎは工い。た
とえば、動物由来として、ＰＨ２付近で使用するペグシ
ン並びＫ ｐＨ７前彼で使用するトリプシン、キモトリ
プシンおよびエラスターゼの単独物あるいはこｎらの混
合物が挙けらｔ％微生物由来として、高所で使用する放
線菌ストレプトマイセス属由来のプロテアーゼ、中性か
らアルカリ性で使用するストレプトコツカス属由来のプ
ロテアーゼ、パシラス・ズブチリス属由米のプロテアー
ゼお工びアスペルギルス属由米のプロテアーゼ、中性付
近で使用するプロナーゼ〔商品名、科研化学（（転）製
） 、ｐＨ２〜６で使用するアスペルギルスサイトイ、
アスペルギルスアワモリおよびアスペルギルスウサミ等
の黒コウジ菌のプロテアーゼ植物由来としては、プロメ
ライン、パパイン等が挙げら扛る０なお酵素標品中には
グルコースを多音に含有するものもあるので、この様な
場合には予め透析等を行なってグルコースを除いておく
のが好ましい。
低分子に加水分解する能力の高いものであｎは工い。た
とえば、動物由来として、ＰＨ２付近で使用するペグシ
ン並びＫ ｐＨ７前彼で使用するトリプシン、キモトリ
プシンおよびエラスターゼの単独物あるいはこｎらの混
合物が挙けらｔ％微生物由来として、高所で使用する放
線菌ストレプトマイセス属由来のプロテアーゼ、中性か
らアルカリ性で使用するストレプトコツカス属由来のプ
ロテアーゼ、パシラス・ズブチリス属由米のプロテアー
ゼお工びアスペルギルス属由米のプロテアーゼ、中性付
近で使用するプロナーゼ〔商品名、科研化学（（転）製
） 、ｐＨ２〜６で使用するアスペルギルスサイトイ、
アスペルギルスアワモリおよびアスペルギルスウサミ等
の黒コウジ菌のプロテアーゼ植物由来としては、プロメ
ライン、パパイン等が挙げら扛る０なお酵素標品中には
グルコースを多音に含有するものもあるので、この様な
場合には予め透析等を行なってグルコースを除いておく
のが好ましい。
蛋白質分解酵素含有液中の蛋白質分解＃累は、以下詳述
の酵素活性の測定法に工って、液１ｒＲｅあたりの活性
が０．２単位以上好ましく Ｆｉｏ、 ５単位以上とな
るように、使用する。
の酵素活性の測定法に工って、液１ｒＲｅあたりの活性
が０．２単位以上好ましく Ｆｉｏ、 ５単位以上とな
るように、使用する。
〈酵素活性の測定法〉
６チの牛血清アルブミン溶液α２５ ｍｌとｐＨ２−・
８に維持する緩衝＃０．２５ｍ１と被験酵素溶液０．５
−１とｔ混合し、６７℃で６０分間の反応を行なう０６
０分経過後に、前記混合液に０．４ Ｍのトリクロロ酢
酸１ｍｌ’を添加して反Ｌｂｆｒ停止する。反応停止後
、３７℃で６０分間、反［６生成液をそのま捷維持する
。次いで、反応生成［ｒ３．０００回転／分の遠心分離
機に装着し、１０分間回転させることにより反応生成液
中の未反応物を沈澱させる。遠心分離後の反応生成液か
ら上澄み液０．ＳｃＣを採取し、こｎに０．４Ｍの炭酸
ンーダ浴液を添加し、さらに０．５ｍｌのフェノール試
乗（５倍希釈）を添加して、６７℃で２０分間の呈色反
Ｚｔ行なう。呈色反応により＃に発色した溶液に６６０
ル胤での吸光度測定に供した。そして、６６０ｎｗｔの
吸光度値が１分間に０．１増加したとき、酵素活性を１
単位とした〇蛋白質分解酵素含４ｔＪ′液による洗紗の
態様としては、を他装置の蛋白質による汚染部を蒼白質
分解酵素含有液に浸漬することができるものであｎばど
のよりであってもよい。たとえば、電極装置の検体に浸
漬する部分ＫＳ蛋白質分解＃素含有液を噴射あるい＃′
ｉ流下して洗浄してもよい。また、自動化学分析装置に
装備した電＆装置にあっては、−々電極装置ｔ−取りは
ずすことが煩雑であるので、′＃Ｌ極裂直を有するセル
に通ずる流路系に洗浄水として蛋白質分解＃索含有液を
流通させ、検体についてグルコース＃度の測定毎にｉｔ
極装置倉洗浄するようにしてもよい。このエリにすると
、＊ＩｒＪＬ装置の蛋白質による汚染が著しく減少し、
電極装置の長寿命化を図るＣとができる。さらに、自動
化学分析装置に装備した電極装置において、少なくとも
グルコースａ度の定量中に蛋白質分解酵素含有液をｉｈ
電極装置接触させると、グルコース濃度の定量と蛋白質
による汚染の除去とｔ ｒ＝Ｊ時に行なうことができる
ので、自動化学分析装置のｔＥａｋ装置の洗浄時間の短
縮を図ることができる。少なくとも一グルコース１１１
度の足閂中に蛋白質分解酵素含有０．を電極装置に接触
させる方法として、（，０電極装置を有するセルに検体
お工びＧＯＤ試薬の導入パイプと蛋白質分解酵素含有液
の導入パイプとを別々に散り付け、検体お工びＧＯＤ試
薬導入パイプエクセル内に導いて得た検体とＧＯＤ試薬
との混合物に、他の導入パイプから蛋白質分解酵素含有
液を添加し、その′１．′１セル内で反応を進行させる
方法、お工び切グルコース濃度の定量前にあらかじめＧ
ＯＤ試桑に蛋白質分解酵素を添加しておき、得らｎる蛋
白質分解酵素含有の（Ａ）Ｄ試薬を定シ用試楽として使
用する方法が挙げらｎる。（りの方法の場合、蛋白質分
解酵素にエリＧＯＤが分解せぬエリに、蛋白質分解＃素
含有のＧＯＤ試楽會５〜１０℃の６所に保存しておき、
定蓋側足時に必要ｉを取り出すようにしておくと、ＧＯ
Ｄの活性を長期た−とえば１週間程度の間、維持するこ
とができる０また、このように調製したＧＯＤ試楽は、
試薬液中の不純物である蛋「、」賀が蛋白質分解酵素に
工り分解さｔしてしまっているので、ＧＯＬ）試薬の１
史用にニジ生ずる１ＦＬ極装置の汚染を著しく低下させ
ることができる０ 前記（す、■の方法の工うにＧＯＤ試系にプロテアーゼ
を共存させる場合又は、にＯＤ反応中にプロテアーゼを
共存させる場合には、使用するプロテアーゼは、その活
性及び安定性を示すｐＨ範囲域がＣＯＤの安定性及び活
性を示すｐＨ範囲域にあったものでなけｎばならない。
８に維持する緩衝＃０．２５ｍ１と被験酵素溶液０．５
−１とｔ混合し、６７℃で６０分間の反応を行なう０６
０分経過後に、前記混合液に０．４ Ｍのトリクロロ酢
酸１ｍｌ’を添加して反Ｌｂｆｒ停止する。反応停止後
、３７℃で６０分間、反［６生成液をそのま捷維持する
。次いで、反応生成［ｒ３．０００回転／分の遠心分離
機に装着し、１０分間回転させることにより反応生成液
中の未反応物を沈澱させる。遠心分離後の反応生成液か
ら上澄み液０．ＳｃＣを採取し、こｎに０．４Ｍの炭酸
ンーダ浴液を添加し、さらに０．５ｍｌのフェノール試
乗（５倍希釈）を添加して、６７℃で２０分間の呈色反
Ｚｔ行なう。呈色反応により＃に発色した溶液に６６０
ル胤での吸光度測定に供した。そして、６６０ｎｗｔの
吸光度値が１分間に０．１増加したとき、酵素活性を１
単位とした〇蛋白質分解酵素含４ｔＪ′液による洗紗の
態様としては、を他装置の蛋白質による汚染部を蒼白質
分解酵素含有液に浸漬することができるものであｎばど
のよりであってもよい。たとえば、電極装置の検体に浸
漬する部分ＫＳ蛋白質分解＃素含有液を噴射あるい＃′
ｉ流下して洗浄してもよい。また、自動化学分析装置に
装備した電＆装置にあっては、−々電極装置ｔ−取りは
ずすことが煩雑であるので、′＃Ｌ極裂直を有するセル
に通ずる流路系に洗浄水として蛋白質分解＃索含有液を
流通させ、検体についてグルコース＃度の測定毎にｉｔ
極装置倉洗浄するようにしてもよい。このエリにすると
、＊ＩｒＪＬ装置の蛋白質による汚染が著しく減少し、
電極装置の長寿命化を図るＣとができる。さらに、自動
化学分析装置に装備した電極装置において、少なくとも
グルコースａ度の定量中に蛋白質分解酵素含有液をｉｈ
電極装置接触させると、グルコース濃度の定量と蛋白質
による汚染の除去とｔ ｒ＝Ｊ時に行なうことができる
ので、自動化学分析装置のｔＥａｋ装置の洗浄時間の短
縮を図ることができる。少なくとも一グルコース１１１
度の足閂中に蛋白質分解酵素含有０．を電極装置に接触
させる方法として、（，０電極装置を有するセルに検体
お工びＧＯＤ試薬の導入パイプと蛋白質分解酵素含有液
の導入パイプとを別々に散り付け、検体お工びＧＯＤ試
薬導入パイプエクセル内に導いて得た検体とＧＯＤ試薬
との混合物に、他の導入パイプから蛋白質分解酵素含有
液を添加し、その′１．′１セル内で反応を進行させる
方法、お工び切グルコース濃度の定量前にあらかじめＧ
ＯＤ試桑に蛋白質分解酵素を添加しておき、得らｎる蛋
白質分解酵素含有の（Ａ）Ｄ試薬を定シ用試楽として使
用する方法が挙げらｎる。（りの方法の場合、蛋白質分
解酵素にエリＧＯＤが分解せぬエリに、蛋白質分解＃素
含有のＧＯＤ試楽會５〜１０℃の６所に保存しておき、
定蓋側足時に必要ｉを取り出すようにしておくと、ＧＯ
Ｄの活性を長期た−とえば１週間程度の間、維持するこ
とができる０また、このように調製したＧＯＤ試楽は、
試薬液中の不純物である蛋「、」賀が蛋白質分解酵素に
工り分解さｔしてしまっているので、ＧＯＬ）試薬の１
史用にニジ生ずる１ＦＬ極装置の汚染を著しく低下させ
ることができる０ 前記（す、■の方法の工うにＧＯＤ試系にプロテアーゼ
を共存させる場合又は、にＯＤ反応中にプロテアーゼを
共存させる場合には、使用するプロテアーゼは、その活
性及び安定性を示すｐＨ範囲域がＣＯＤの安定性及び活
性を示すｐＨ範囲域にあったものでなけｎばならない。
例えば、アスペルギルス属由米のＧＯＤを用いる場合、
その好適なｐＨは６〜７であり、安定ｐＨ範囲は４〜８
である。従って、共存させうるプロテアーゼについても
、上記範囲で安定かつ活性の高いものでなけ扛ばならな
い。
その好適なｐＨは６〜７であり、安定ｐＨ範囲は４〜８
である。従って、共存させうるプロテアーゼについても
、上記範囲で安定かつ活性の高いものでなけ扛ばならな
い。
亀
この様なプロテアーゼとしては、先に記載した檜々のプ
ロテアーゼのうち、微酸性ないし中性で作用するプロテ
アーゼ例えばトリプ／ン、キモトリブ７ン、エラスター
ゼ、バフラスズブナリス由来のグロテアーゼ、アスペル
ギルス属由米のプロテアーゼ（商品名、プロザイム′１
０′天野製桑（株）製）、グロナーゼ、プロメライン、
パパイン及び黒コウジ菌由米の酸性プロテアーゼの単独
物あるいは混合物を応用する事ができる０ 次に、この発明に係る方法の実施例を示す。
ロテアーゼのうち、微酸性ないし中性で作用するプロテ
アーゼ例えばトリプ／ン、キモトリブ７ン、エラスター
ゼ、バフラスズブナリス由来のグロテアーゼ、アスペル
ギルス属由米のプロテアーゼ（商品名、プロザイム′１
０′天野製桑（株）製）、グロナーゼ、プロメライン、
パパイン及び黒コウジ菌由米の酸性プロテアーゼの単独
物あるいは混合物を応用する事ができる０ 次に、この発明に係る方法の実施例を示す。
実施例１〜６
酸素定量用の電極装置に使用する直径１．５１のＸＸＸ
Ｘ膜１−Ｓ第１表に示す釉々の浸漬液各４ｎｔｌＫ浸漬
し、６７℃で７日間放置した。各溶液は毎日新鮮な浴液
と交換した。また、この実施例においては、第１表に示
す温度で、毎日あるいＦ′ｉ７日後に、所定時間プロテ
アーゼ処理全行なった。グロテアーゼ処理曵に使用した
蛋白質分解酵素含有液は、プロザイム１１０′〔商品名
、大野ａ桑（株）製） ｔｏ、０５％ （０，５Ｕ／−
１）含有ｆｂ水溶液Ｔある。７日間の放置後５．＜ＸＸ
ＸＸＸ膜流水洗Ｃ０ＸＸＸＸ腺會、０．８％のボンノー
３Ｒｔ含南する６％三塩化酢酸溶液に１．５分間浸漬す
る染色処理に供した。次いで、染色処理後のテフロン膜
倉、１チ酢酸溶液で５回洗浄した０洗浄後のテフロン膜
を適宜の大きさに切断し、デン／トメータ〔常光（（社
）製、ＭＩＣＯＮ −２０ｍ 〕にエリ、ユリッ、巾０
、２ ｍ／ｍで５００ ｍにおける吸光度を測定した〇
その結果を第１図に示す。第１図に示す↓うに、×ン×
：”膜は蛋白質染色剤に工り全く染色さｎなかった１、 第１表 比較ｆｌ１１〜６ 第１表に示す浸漬液のかわりに第２表に示す浸漬ａを用
い、また、プロテアーゼ処理をしなかつたことのほかは
、実施例１と同様に操作した。その結果を第１図に示す
。
Ｘ膜１−Ｓ第１表に示す釉々の浸漬液各４ｎｔｌＫ浸漬
し、６７℃で７日間放置した。各溶液は毎日新鮮な浴液
と交換した。また、この実施例においては、第１表に示
す温度で、毎日あるいＦ′ｉ７日後に、所定時間プロテ
アーゼ処理全行なった。グロテアーゼ処理曵に使用した
蛋白質分解酵素含有液は、プロザイム１１０′〔商品名
、大野ａ桑（株）製） ｔｏ、０５％ （０，５Ｕ／−
１）含有ｆｂ水溶液Ｔある。７日間の放置後５．＜ＸＸ
ＸＸＸ膜流水洗Ｃ０ＸＸＸＸ腺會、０．８％のボンノー
３Ｒｔ含南する６％三塩化酢酸溶液に１．５分間浸漬す
る染色処理に供した。次いで、染色処理後のテフロン膜
倉、１チ酢酸溶液で５回洗浄した０洗浄後のテフロン膜
を適宜の大きさに切断し、デン／トメータ〔常光（（社
）製、ＭＩＣＯＮ −２０ｍ 〕にエリ、ユリッ、巾０
、２ ｍ／ｍで５００ ｍにおける吸光度を測定した〇
その結果を第１図に示す。第１図に示す↓うに、×ン×
：”膜は蛋白質染色剤に工り全く染色さｎなかった１、 第１表 比較ｆｌ１１〜６ 第１表に示す浸漬液のかわりに第２表に示す浸漬ａを用
い、また、プロテアーゼ処理をしなかつたことのほかは
、実施例１と同様に操作した。その結果を第１図に示す
。
第２表
実施例１〜３と比較例１〜３との結果から、ＣＯＤ俗液
お工び血清全添加したＣＯＤ溶液に浸漬したＸＸＸＸ膜
は、赤く染色さｎｌまた、デン７トグラムにおいても明
らかに吸光値が大きいので、ＸＸＸＸ膜には蛋白質が付
着していることが示さ扛、他方、プロテアーゼ処理をし
たＸＸＸＸ膜は全く染色さｎず、しかも吸光値は純水に
浸漬したＸＸＸＸ膜と同じであることから、プロテアー
ゼ処理は、ＸＸＸＸ膜の除染にきわめて有効であること
がわかる。
お工び血清全添加したＣＯＤ溶液に浸漬したＸＸＸＸ膜
は、赤く染色さｎｌまた、デン７トグラムにおいても明
らかに吸光値が大きいので、ＸＸＸＸ膜には蛋白質が付
着していることが示さ扛、他方、プロテアーゼ処理をし
たＸＸＸＸ膜は全く染色さｎず、しかも吸光値は純水に
浸漬したＸＸＸＸ膜と同じであることから、プロテアー
ゼ処理は、ＸＸＸＸ膜の除染にきわめて有効であること
がわかる。
実ｈＮ４
酸素定量の電極装ｗＩＬを有するグルコース測定用セル
を装備する自動化学分析裂亘〔東芝（鉛製、ＴＢＡ −
５（３Ｑ型〕で、１日あたり８００検体のプール血清に
よる多検体処理測定音、１２日間にわたり行なった。測
定ごとに、グルコース測定用セル内ｔ−１ｉ通させる洗
浄液として、０．０６％のプロザイム１１０“水浴液（
１，ＯＵ／ｎｔｌ ）を用いた。洗浄は、２０秒間の１
回の測定ごとに、測定後に１０秒間洗浄液を流通させた
。そして、１日の操作終１後は、洗浄液ｔ１グルコース
測定用セルを含む流路系内にとどめておいたＯまた、精
度管理は、血清１００検体毎に５検体ずつコントロール
血清（グルコ−スミ１１度１３０ ｎｕｙ／ｄｉンを測
定することに工９行なった。精度管理の結果ｆ：第６表
に示すＯ比較例４ 洗浄水として水を使用したほかは、実施例４と同様に処
理ｔした。＃ＩＩ度管理の結果を第６表に示すＯ （以下余白） ″Ａ施例４と比較例４との結果から、洗浄水が水である
場合にＦｉ６日目Ｏ４０００検体を越えたあたりから測
定値の増加現像が兄らｎる工うになり××〆×膜の交換
が必要となったのに対し、洗浄水が蛋白質分解酵素含有
液である場合ＫＶｉ１２日間の９６００検体の測定後に
おいても測定値Ｆｉｔ’ｉは初期の頃と変らずに一定で
あることから、蛋白質分解ｒｊＩＸ含有液による洗浄は
電＆装置の除染にきわめて有効であることがわかる。
を装備する自動化学分析裂亘〔東芝（鉛製、ＴＢＡ −
５（３Ｑ型〕で、１日あたり８００検体のプール血清に
よる多検体処理測定音、１２日間にわたり行なった。測
定ごとに、グルコース測定用セル内ｔ−１ｉ通させる洗
浄液として、０．０６％のプロザイム１１０“水浴液（
１，ＯＵ／ｎｔｌ ）を用いた。洗浄は、２０秒間の１
回の測定ごとに、測定後に１０秒間洗浄液を流通させた
。そして、１日の操作終１後は、洗浄液ｔ１グルコース
測定用セルを含む流路系内にとどめておいたＯまた、精
度管理は、血清１００検体毎に５検体ずつコントロール
血清（グルコ−スミ１１度１３０ ｎｕｙ／ｄｉンを測
定することに工９行なった。精度管理の結果ｆ：第６表
に示すＯ比較例４ 洗浄水として水を使用したほかは、実施例４と同様に処
理ｔした。＃ＩＩ度管理の結果を第６表に示すＯ （以下余白） ″Ａ施例４と比較例４との結果から、洗浄水が水である
場合にＦｉ６日目Ｏ４０００検体を越えたあたりから測
定値の増加現像が兄らｎる工うになり××〆×膜の交換
が必要となったのに対し、洗浄水が蛋白質分解酵素含有
液である場合ＫＶｉ１２日間の９６００検体の測定後に
おいても測定値Ｆｉｔ’ｉは初期の頃と変らずに一定で
あることから、蛋白質分解ｒｊＩＸ含有液による洗浄は
電＆装置の除染にきわめて有効であることがわかる。
第１図はテンシトグラムを示すチャート図である０
１・・・実施例１、２・・・実施例２、６・・・実施例
３、４・・・比較例１、５・・・比較例２．６・・・比
較例６゜
３、４・・・比較例１、５・・・比較例２．６・・・比
較例６゜
Claims (1)
- グルコースオキ７ダーゼの作用で消費さｎる酸素又は生
成する過酸化水素の定量によシグルコース濃度を定量す
る電極装置を、蛋白質分解酵素含有液で洗浄することを
特徴とする電極装置の洗浄方法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP57070405A JPS58187847A (ja) | 1982-04-28 | 1982-04-28 | 電極装置の洗浄方法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP57070405A JPS58187847A (ja) | 1982-04-28 | 1982-04-28 | 電極装置の洗浄方法 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS58187847A true JPS58187847A (ja) | 1983-11-02 |
Family
ID=13430515
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP57070405A Pending JPS58187847A (ja) | 1982-04-28 | 1982-04-28 | 電極装置の洗浄方法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS58187847A (ja) |
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US5599402A (en) * | 1991-03-08 | 1997-02-04 | Novo Nordisk A/S | Method for cleaning plate heat exchangers |
| EP0810290A2 (en) * | 1996-05-28 | 1997-12-03 | Bayer Corporation | Method for end pointing enzyme detection methods |
Citations (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS5767856A (en) * | 1980-10-15 | 1982-04-24 | Hitachi Chem Co Ltd | Washing liquid |
| JPS5768751A (en) * | 1980-10-16 | 1982-04-27 | Maruyone:Kk | Preparation of noodle having square cross section |
-
1982
- 1982-04-28 JP JP57070405A patent/JPS58187847A/ja active Pending
Patent Citations (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS5767856A (en) * | 1980-10-15 | 1982-04-24 | Hitachi Chem Co Ltd | Washing liquid |
| JPS5768751A (en) * | 1980-10-16 | 1982-04-27 | Maruyone:Kk | Preparation of noodle having square cross section |
Cited By (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US5599402A (en) * | 1991-03-08 | 1997-02-04 | Novo Nordisk A/S | Method for cleaning plate heat exchangers |
| EP0810290A2 (en) * | 1996-05-28 | 1997-12-03 | Bayer Corporation | Method for end pointing enzyme detection methods |
| EP0810290A3 (en) * | 1996-05-28 | 1998-06-17 | Bayer Corporation | Method for end pointing enzyme detection methods |
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