JPH11196819A - アミノ酸、ジペプチドおよびジヌクレオチドの特異的酵素活性の利用（その２） - Google Patents
アミノ酸、ジペプチドおよびジヌクレオチドの特異的酵素活性の利用（その２）Info
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Abstract
(57)【要約】
【課題】アミノ酸（そのメチルエステル、エチルエステ
ルでも良い）、ジペプチド、ジヌクレオチドの酵素活性
の科用をはかる。またこれらを酵素の補助分として投与
し、健康の良好化をはかる。 【解決手段】以下の各酵素国際分類種ごとに、括弧内に
ある上記化合物の特異的酵素活性を利用する。アミノ
酸、ジペプチド、ジヌクレオチドの間に：する。これら
は、これまでの特許願Ｓ００１，Ｓ００２，Ｓ００３に
はふくまれなかったものである。対応するものがない時
はーーをいれる。 酸化還元酵素（システイン、ヒスチジン：システインー
ヒスチジン、システインーグリシン：ＣｐＡ） 転移酵素（グルタミン酸，アスパラギン酸、ヒスチジ
ン：ーー：ＵｐＣ） 加水分解酵素（システイン、ヒスチジン：システインー
グリシン、システインーヒスチジン：ＣｐＣ） 除去酵素（トリプトファン，ヒスチジン：リシンーチロ
シン：ーー） 異性化酵素（ヒスチジン：ーー：ＣｐＡ） 合成酵素（ヒスチジン：ーー：ーー）
ルでも良い）、ジペプチド、ジヌクレオチドの酵素活性
の科用をはかる。またこれらを酵素の補助分として投与
し、健康の良好化をはかる。 【解決手段】以下の各酵素国際分類種ごとに、括弧内に
ある上記化合物の特異的酵素活性を利用する。アミノ
酸、ジペプチド、ジヌクレオチドの間に：する。これら
は、これまでの特許願Ｓ００１，Ｓ００２，Ｓ００３に
はふくまれなかったものである。対応するものがない時
はーーをいれる。 酸化還元酵素（システイン、ヒスチジン：システインー
ヒスチジン、システインーグリシン：ＣｐＡ） 転移酵素（グルタミン酸，アスパラギン酸、ヒスチジ
ン：ーー：ＵｐＣ） 加水分解酵素（システイン、ヒスチジン：システインー
グリシン、システインーヒスチジン：ＣｐＣ） 除去酵素（トリプトファン，ヒスチジン：リシンーチロ
シン：ーー） 異性化酵素（ヒスチジン：ーー：ＣｐＡ） 合成酵素（ヒスチジン：ーー：ーー）
Description
【発明の詳細な説明】
【０００１】
【発明の属する技術分野】生化学的触媒及び栄養補助食
品 【０００２】 【従来の技術】アミノ酸、ジペプチド、ジヌクレオチド
と言った基本的な生化学化合物に弱いとはいえ特異的な
酵素活性がある（しかも同一の化合物がいろいろの反応
特異的酵素活性を同時にもつ）とは誰も考えていなかっ
た。 【０００３】 【発明が解決しようとする課題】酵素を細胞から抽出す
るより上記化合物を合成するほうが遥かに易しく経済的
である。しかもアミノ酸などは酵素にくらべ熱的にまた
高分子分解酵素による破壊に対し遥かに安定であるから
この発明の属する技術分野での応用範囲が広い。 【０００４】 【課題を解決するための手段】上記の化合物は体内にあ
る分解酵素の標的にもなる。局所的に移送する手段が必
要になる。 なお、これらの化合物の濃厚溶液中でもＪ
Ｍ１０９のようなきわめて弱い大腸菌が何らの影響をも
うけず生育する（ 【００１４】参照）。 【０００５】 【発明の実施の形態】上記化合物の酵素活性は現在の酵
素の百分の一から百万分の一だが、酵素はもともと触媒
なので少量あるだけでも良いと言う利点がある。上記化
合物は分解前も分解後も無害である（ 【００１４】参照）。 【０００６】 【実施例】１）酸化還元酵素についてはピルビン酸のＮ
ＡＤＨとの反応により乳酸を形成する乳酸ジヒドロゲナ
ーゼ（脱水素酵素）反応を調べた。ピルビン酸１０ｍＭ
１０μｌ、ＮＡＤＨ（還元型ニコチンアミドアデノシ
ンジヌクレオチド）１．２ｍＭ １０μｌ、燐酸 ＰＨ
７．５バファー ０．５Ｍ ２０μｌに水を加えて１０
０μｌにし、酵素活性を持ちそうなアミノ酸等１Ｍ １
μｌをくわえた直後３４０ｎｍの吸収を測定すると、ア
ミノ酸などの代わりに水を加えたコントラストに対し、
システイン、システイン ーグリシン，システインーヒ
スチジン、ＣｐＡで１分後、おのおの３６０倍、２６０
倍、６２０倍、４３２０倍の減少を検出した。酸化還元
酵素の他の例として硝酸を亜硝酸に還元する硝酸レダク
ターゼがある。燐酸 ＰＨ５．０バファー ０．５Ｍ
１０μｌ、硝酸ソーダ ２Ｍ０．３μｌ、フラビンアデ
ノシンジヌクレオチド１００ｍＭ ０．３μｌ、ＮＡＤ
ＰＨ１００ｍＭ ０．３μｌに水を加えて９０μｌと
し、さらにヒスチジンメチルエステル １Ｍ １０μｌ
を加えてＮＡＤＰ生成にともなう３４０ｎｍの吸収減少
を測定する。１分後コントラストに対し７０倍の減少が
認められた。システインーヒスチジン、システインーグ
リシンとＣｐＡに対してもそれぞれ８０倍、３８倍およ
び２４０倍強かった。また同様にＧＭＰを還元するＧＭ
Ｐレダクターゼの場合にもトリスＰＨ７．５バッファー
１Ｍ １０μｌ、ＧＭＰ ０．１Ｍ １０μｌ、ＮＡ
ＤＰＨ １００ｍＭ １μｌ、水６９μｌの系に対しヒ
スチジンメチルエステル １Ｍ １０μｌを加えると、
コントラストに対して５０倍強い反応が見られた。 【０００７】２）転移酵素についてはグルコースがＡＴ
Ｐより燐酸を転移してグルコース６燐酸となるヘキソキ
ナーゼ反応を用いて検出する。トリスＰＨ７．５バファ
ー１Ｍ１０μｌ、グルコース １０ｍＭ １０μｌ，Ａ
ＴＰ １Ｍ１μｌ、塩化マグネシウム１Ｍ １μｌ、Ｎ
ＡＤＰＩＭ １μｌ、アミノ酸など １Ｍ １０μｌ、
グルコース６リン酸 １ユニットに水を加えて１００μ
ｌにし、グルコース６燐酸ジヒドロゲナーゼ １ユニッ
トを加えて、ＮＡＤＰの還元にともなう３４０ｎｍの吸
収の増加を測定する。１分後にグルタミン酸で２０倍、
アスパラギン酸で１０倍、ＵｐＣで１７倍の増加を記録
する。さらに、アセチルＣｏＡよりセリンにアセチル基
を転移する反応についても調べた。トリスＰＨ７．５
バファー１Ｍ １０μｌ、セリン１Ｍ１０μｌ、アセチ
ルＣｏＡ １００ｍＭ １μｌ、塩化マグネシウム １
Ｍ１μｌ、ＤＴＮＢ（５，５’−ジチオビス２ニトロ安
息香酸）飽和溶液１μ１に水を加えて９０μｌとし、さ
らにヒスチジンメチルエステル１０μｌを加えて４１２
ｎｍにおける吸収増加を測定する。１分後コントラスト
に比べて６０倍の増加がみとめられた。またセリンの代
わりにグリシンを用いた場合にもヒスチジンによるグリ
シンの転移反応が起こり、増加は１分後３４０倍に達し
た。 【０００８】３）加水分解酵素についてはｐニトロフェ
ニルアセテートの加水分解にともなう黄色化を測定す
る。ｐニトロフェニルアセテート３ｍｇを１ｍｌのエタ
ノールにとかし、その１０μｌとトリスＰＨ７．５ バ
ファー １Ｍ１０μｌを水に加えて９０μｌにしたもの
にシステイン、システインーグリシン、システインーヒ
スチジン １Ｍ １０μｌ、またはＣｐＣ ０．２Ｍ
１０μｌをくわえ４００ｎｍの吸収の増加を測定する。
１分後コントラストに比べ、それぞれ１２０倍、９０
倍、６０倍または４倍の増加を記録した。次に庶糖をグ
ルコースとフラクトースに加水分解するインベルターゼ
反応を調べた。燐酸 ＰＨ７．５バファー ０．５Ｍ
３５μｌ、庶糖 １Ｍ５０μｌ、ＮＡＤＰ １００ｍＭ
１μｌ、ヘクソキナーゼ １０ユニット、グルコース
６リン酸ジヒドロゲナーゼ １０ユニットの混合液にヒ
スチジンメチルエステル１Ｍ １０μｌを加えてＮＡＤ
ＰＨの生成による３４０ｎｍの吸収の増加を測定した。
１分後コントラストに比べ５００倍の増加を記録した。 【０００９】４）除去酵素の典型的な例に六炭糖を三炭
糖に分解するアルドラーゼ活性がある。フラクトース
１、６ジリン酸 １Ｍ １μｌ、トリスバッファＰＨ
７．５ １Ｍ １０μｌにトリプトファンメチルエステ
ルまたはリシンーチロシン ５０ｍＭ ７０μｌを加え
たものにグルセロールアセトン３ジヒドロゲナーゼ １
ユニット、ＮＡＤＰ １Ｍ １ｐｌをたし、３４０ｎｍ
の吸収をはかると吸収が１分後コントラストに比べ２４
０倍または２１０倍増加した。第二の除去酵素の例とし
てクエン酸、シスアコニット酸、イソクエン酸の変換に
かかわるアコニターゼが上げられる。燐酸 ＰＨ７．５
バファー０．５Ｍ １０μｌ、シスアコニット酸 １Ｍ
１μｌ、ＮＡＤＰ １００ｍＭ１μｌ、塩化マグネシ
ウム １Ｍ １μｌ、塩化ソーダ １Ｍ １μｌ、イソ
アコニット酸ジヒドロゲナーゼ ５ユニットに水を加え
て９０μｌとし、これにヒスチジンメチルエステル１Ｍ
１０μｌを加えてＮＡＤＰＨの形成にともなう３４０
ｎｍの吸収増加を測定すると、１分後コントラストに対
して９倍の増加が認められた。 【００１０】５）異性化酵素については ｌー乳酸をｄ
ー乳酸に変換する乳酸ラセミ化酵素を調べた。燐酸 Ｐ
Ｈ ５．０ バファー ０．５Ｍ １０μｌ、ｌー乳酸
０．３Ｍ １０μｌ、ＮＡＤ １００ｍＭ １μｌ、ｄ
−乳酸ジヒドロゲナーゼ １０ユニットに水を加えて９
０μｌとし、さらにヒスチジンメチルエステル １Ｍ１
０μｌを加えてＮＡＤＨ生成にともなう３４０ｎｍの吸
収増加を測定する。１分後コントラストに対し２６０倍
の増加が認められた。またＣｐＡにたいしても１５０倍
の増加となった。 【００１１】６）合成酵素についてはＡＴＰを用いてグ
ルタミン酸よりグルタミンを合成するグルタミン合成酵
素をかんがえる。トリスＰＨ７．５ バファー１Ｍ１０
μｌ、ＮＡＤＨ １．２ｍＭ １０μｌ、ＡＴＰ １Ｍ
１μｌ、塩化マグネシウム１Ｍ １μｌ、グルタミン
酸 １Ｍ １μｌ、ホスホエノールピルビン酸 １００
ｍＭ １μｌ、硫酸アンモニウム１Ｍ １μｌ、乳酸ジ
ヒドロナーゼ １０ユニット、ピルビン酸キナーゼ ５
ユニットに水を加えて９０μｌとし、さらにヒスチジン
メチルエステル １Ｍ ５μｌを加えて３４０ｎｍの吸
収減少を測定する。１分後ヒスチジンメチルエステルの
代わりに水をいれたコントラストと比べて２５０倍減少
がみとめられた。さらにＡＴＰのエネルギーを利用して
アセチルＣｏＡにＣＯ２を添加しマロニルＣｏＡを作る
アセチルＣｏＡカルボキシラーゼの反応をとりあげた。
グルタミン合成酵素での条件下でグルタミン酸、硫酸ア
ンモニウムをそれぞれアセチルＣｏＡ、炭酸ナトリウム
に変えた系でヒスチジンメチルエステルを加えて３４０
ｎｍの吸収減少を測るとコントラストに比べ１分間に４
５倍の減少が認められた。 【００１２】７）アミノ酸の中には溶解度が１Ｍ以下の
ものもあるが、そのメチルエステル、エチルエステルは
１Ｍ以上溶ける。すべてのアミノ酸にたいし上記の酵素
群で同一濃度でチェックすると、まったく同一の反応促
進効果がみられた。 【００１３】８）酵素は酸化還元酵素と他の５種の酵素
群をあわせて６種に分類されるが、一般化学反応の分類
としての酸化還元反応触媒、酸ー塩基反応触媒という目
で見ると後の５種は皆酸ー塩基反応的生化学触媒として
くくれる。酸化還元反応酵素に対してのシステインのよ
うに、酸ー塩基反応触媒としてはヒスチジンが反応特異
的であることが上記の結果と特許願Ｓ００３における結
果をあわせると証明された。また各酵素分類ごとに反応
特異的であるものもある（転移酵素のグルタミン酸、ア
スパラギン酸、加水分解酵素のシステイン、除去酵素の
トリプトファン、異性化酵素のアルギニン）。 【００１４】９）これまでにのべた６種の酵素群に関す
る実験は、すべてｉｎ ｖｉｔｒｏ（試験管内）実験で
あった。ｉｎ ｖｉｖｏ（細胞内）実験の一つとして遺
伝子工学用に開発されたきわめて弱い大腸菌ＪＭ１０９
のアミノ酸等への反応をみるため、大腸ＪＭ１０９の培
養液（トリプトン１６ｇ、酵母エクストラクト１０ｇ、
食塩５ｇを１リットルの水に溶かす）５０μｌに１Ｍ濃
度（システインとその化合物だけは０．２Ｍ濃度）の上
記のアミノ酸等溶液１０μｌを加え、培養液アガロース
ゲルに塗布、摂氏３７度で培養、１日後の生育度をみ
た。アミノ酸等濃厚溶液添加の菌の集落は水をアミノ酸
等の代わりにいれたコントラスト集落とまったく同じ生
育状況を示しアミノ酸等の影響はまったくみられなかっ
た。 【００１５】 【発明の効果】体内の酵素量は健康状態や加年劣化作用
で変化しており、その補助としての上記化合、物添加効
果が期待される。
品 【０００２】 【従来の技術】アミノ酸、ジペプチド、ジヌクレオチド
と言った基本的な生化学化合物に弱いとはいえ特異的な
酵素活性がある（しかも同一の化合物がいろいろの反応
特異的酵素活性を同時にもつ）とは誰も考えていなかっ
た。 【０００３】 【発明が解決しようとする課題】酵素を細胞から抽出す
るより上記化合物を合成するほうが遥かに易しく経済的
である。しかもアミノ酸などは酵素にくらべ熱的にまた
高分子分解酵素による破壊に対し遥かに安定であるから
この発明の属する技術分野での応用範囲が広い。 【０００４】 【課題を解決するための手段】上記の化合物は体内にあ
る分解酵素の標的にもなる。局所的に移送する手段が必
要になる。 なお、これらの化合物の濃厚溶液中でもＪ
Ｍ１０９のようなきわめて弱い大腸菌が何らの影響をも
うけず生育する（ 【００１４】参照）。 【０００５】 【発明の実施の形態】上記化合物の酵素活性は現在の酵
素の百分の一から百万分の一だが、酵素はもともと触媒
なので少量あるだけでも良いと言う利点がある。上記化
合物は分解前も分解後も無害である（ 【００１４】参照）。 【０００６】 【実施例】１）酸化還元酵素についてはピルビン酸のＮ
ＡＤＨとの反応により乳酸を形成する乳酸ジヒドロゲナ
ーゼ（脱水素酵素）反応を調べた。ピルビン酸１０ｍＭ
１０μｌ、ＮＡＤＨ（還元型ニコチンアミドアデノシ
ンジヌクレオチド）１．２ｍＭ １０μｌ、燐酸 ＰＨ
７．５バファー ０．５Ｍ ２０μｌに水を加えて１０
０μｌにし、酵素活性を持ちそうなアミノ酸等１Ｍ １
μｌをくわえた直後３４０ｎｍの吸収を測定すると、ア
ミノ酸などの代わりに水を加えたコントラストに対し、
システイン、システイン ーグリシン，システインーヒ
スチジン、ＣｐＡで１分後、おのおの３６０倍、２６０
倍、６２０倍、４３２０倍の減少を検出した。酸化還元
酵素の他の例として硝酸を亜硝酸に還元する硝酸レダク
ターゼがある。燐酸 ＰＨ５．０バファー ０．５Ｍ
１０μｌ、硝酸ソーダ ２Ｍ０．３μｌ、フラビンアデ
ノシンジヌクレオチド１００ｍＭ ０．３μｌ、ＮＡＤ
ＰＨ１００ｍＭ ０．３μｌに水を加えて９０μｌと
し、さらにヒスチジンメチルエステル １Ｍ １０μｌ
を加えてＮＡＤＰ生成にともなう３４０ｎｍの吸収減少
を測定する。１分後コントラストに対し７０倍の減少が
認められた。システインーヒスチジン、システインーグ
リシンとＣｐＡに対してもそれぞれ８０倍、３８倍およ
び２４０倍強かった。また同様にＧＭＰを還元するＧＭ
Ｐレダクターゼの場合にもトリスＰＨ７．５バッファー
１Ｍ １０μｌ、ＧＭＰ ０．１Ｍ １０μｌ、ＮＡ
ＤＰＨ １００ｍＭ １μｌ、水６９μｌの系に対しヒ
スチジンメチルエステル １Ｍ １０μｌを加えると、
コントラストに対して５０倍強い反応が見られた。 【０００７】２）転移酵素についてはグルコースがＡＴ
Ｐより燐酸を転移してグルコース６燐酸となるヘキソキ
ナーゼ反応を用いて検出する。トリスＰＨ７．５バファ
ー１Ｍ１０μｌ、グルコース １０ｍＭ １０μｌ，Ａ
ＴＰ １Ｍ１μｌ、塩化マグネシウム１Ｍ １μｌ、Ｎ
ＡＤＰＩＭ １μｌ、アミノ酸など １Ｍ １０μｌ、
グルコース６リン酸 １ユニットに水を加えて１００μ
ｌにし、グルコース６燐酸ジヒドロゲナーゼ １ユニッ
トを加えて、ＮＡＤＰの還元にともなう３４０ｎｍの吸
収の増加を測定する。１分後にグルタミン酸で２０倍、
アスパラギン酸で１０倍、ＵｐＣで１７倍の増加を記録
する。さらに、アセチルＣｏＡよりセリンにアセチル基
を転移する反応についても調べた。トリスＰＨ７．５
バファー１Ｍ １０μｌ、セリン１Ｍ１０μｌ、アセチ
ルＣｏＡ １００ｍＭ １μｌ、塩化マグネシウム １
Ｍ１μｌ、ＤＴＮＢ（５，５’−ジチオビス２ニトロ安
息香酸）飽和溶液１μ１に水を加えて９０μｌとし、さ
らにヒスチジンメチルエステル１０μｌを加えて４１２
ｎｍにおける吸収増加を測定する。１分後コントラスト
に比べて６０倍の増加がみとめられた。またセリンの代
わりにグリシンを用いた場合にもヒスチジンによるグリ
シンの転移反応が起こり、増加は１分後３４０倍に達し
た。 【０００８】３）加水分解酵素についてはｐニトロフェ
ニルアセテートの加水分解にともなう黄色化を測定す
る。ｐニトロフェニルアセテート３ｍｇを１ｍｌのエタ
ノールにとかし、その１０μｌとトリスＰＨ７．５ バ
ファー １Ｍ１０μｌを水に加えて９０μｌにしたもの
にシステイン、システインーグリシン、システインーヒ
スチジン １Ｍ １０μｌ、またはＣｐＣ ０．２Ｍ
１０μｌをくわえ４００ｎｍの吸収の増加を測定する。
１分後コントラストに比べ、それぞれ１２０倍、９０
倍、６０倍または４倍の増加を記録した。次に庶糖をグ
ルコースとフラクトースに加水分解するインベルターゼ
反応を調べた。燐酸 ＰＨ７．５バファー ０．５Ｍ
３５μｌ、庶糖 １Ｍ５０μｌ、ＮＡＤＰ １００ｍＭ
１μｌ、ヘクソキナーゼ １０ユニット、グルコース
６リン酸ジヒドロゲナーゼ １０ユニットの混合液にヒ
スチジンメチルエステル１Ｍ １０μｌを加えてＮＡＤ
ＰＨの生成による３４０ｎｍの吸収の増加を測定した。
１分後コントラストに比べ５００倍の増加を記録した。 【０００９】４）除去酵素の典型的な例に六炭糖を三炭
糖に分解するアルドラーゼ活性がある。フラクトース
１、６ジリン酸 １Ｍ １μｌ、トリスバッファＰＨ
７．５ １Ｍ １０μｌにトリプトファンメチルエステ
ルまたはリシンーチロシン ５０ｍＭ ７０μｌを加え
たものにグルセロールアセトン３ジヒドロゲナーゼ １
ユニット、ＮＡＤＰ １Ｍ １ｐｌをたし、３４０ｎｍ
の吸収をはかると吸収が１分後コントラストに比べ２４
０倍または２１０倍増加した。第二の除去酵素の例とし
てクエン酸、シスアコニット酸、イソクエン酸の変換に
かかわるアコニターゼが上げられる。燐酸 ＰＨ７．５
バファー０．５Ｍ １０μｌ、シスアコニット酸 １Ｍ
１μｌ、ＮＡＤＰ １００ｍＭ１μｌ、塩化マグネシ
ウム １Ｍ １μｌ、塩化ソーダ １Ｍ １μｌ、イソ
アコニット酸ジヒドロゲナーゼ ５ユニットに水を加え
て９０μｌとし、これにヒスチジンメチルエステル１Ｍ
１０μｌを加えてＮＡＤＰＨの形成にともなう３４０
ｎｍの吸収増加を測定すると、１分後コントラストに対
して９倍の増加が認められた。 【００１０】５）異性化酵素については ｌー乳酸をｄ
ー乳酸に変換する乳酸ラセミ化酵素を調べた。燐酸 Ｐ
Ｈ ５．０ バファー ０．５Ｍ １０μｌ、ｌー乳酸
０．３Ｍ １０μｌ、ＮＡＤ １００ｍＭ １μｌ、ｄ
−乳酸ジヒドロゲナーゼ １０ユニットに水を加えて９
０μｌとし、さらにヒスチジンメチルエステル １Ｍ１
０μｌを加えてＮＡＤＨ生成にともなう３４０ｎｍの吸
収増加を測定する。１分後コントラストに対し２６０倍
の増加が認められた。またＣｐＡにたいしても１５０倍
の増加となった。 【００１１】６）合成酵素についてはＡＴＰを用いてグ
ルタミン酸よりグルタミンを合成するグルタミン合成酵
素をかんがえる。トリスＰＨ７．５ バファー１Ｍ１０
μｌ、ＮＡＤＨ １．２ｍＭ １０μｌ、ＡＴＰ １Ｍ
１μｌ、塩化マグネシウム１Ｍ １μｌ、グルタミン
酸 １Ｍ １μｌ、ホスホエノールピルビン酸 １００
ｍＭ １μｌ、硫酸アンモニウム１Ｍ １μｌ、乳酸ジ
ヒドロナーゼ １０ユニット、ピルビン酸キナーゼ ５
ユニットに水を加えて９０μｌとし、さらにヒスチジン
メチルエステル １Ｍ ５μｌを加えて３４０ｎｍの吸
収減少を測定する。１分後ヒスチジンメチルエステルの
代わりに水をいれたコントラストと比べて２５０倍減少
がみとめられた。さらにＡＴＰのエネルギーを利用して
アセチルＣｏＡにＣＯ２を添加しマロニルＣｏＡを作る
アセチルＣｏＡカルボキシラーゼの反応をとりあげた。
グルタミン合成酵素での条件下でグルタミン酸、硫酸ア
ンモニウムをそれぞれアセチルＣｏＡ、炭酸ナトリウム
に変えた系でヒスチジンメチルエステルを加えて３４０
ｎｍの吸収減少を測るとコントラストに比べ１分間に４
５倍の減少が認められた。 【００１２】７）アミノ酸の中には溶解度が１Ｍ以下の
ものもあるが、そのメチルエステル、エチルエステルは
１Ｍ以上溶ける。すべてのアミノ酸にたいし上記の酵素
群で同一濃度でチェックすると、まったく同一の反応促
進効果がみられた。 【００１３】８）酵素は酸化還元酵素と他の５種の酵素
群をあわせて６種に分類されるが、一般化学反応の分類
としての酸化還元反応触媒、酸ー塩基反応触媒という目
で見ると後の５種は皆酸ー塩基反応的生化学触媒として
くくれる。酸化還元反応酵素に対してのシステインのよ
うに、酸ー塩基反応触媒としてはヒスチジンが反応特異
的であることが上記の結果と特許願Ｓ００３における結
果をあわせると証明された。また各酵素分類ごとに反応
特異的であるものもある（転移酵素のグルタミン酸、ア
スパラギン酸、加水分解酵素のシステイン、除去酵素の
トリプトファン、異性化酵素のアルギニン）。 【００１４】９）これまでにのべた６種の酵素群に関す
る実験は、すべてｉｎ ｖｉｔｒｏ（試験管内）実験で
あった。ｉｎ ｖｉｖｏ（細胞内）実験の一つとして遺
伝子工学用に開発されたきわめて弱い大腸菌ＪＭ１０９
のアミノ酸等への反応をみるため、大腸ＪＭ１０９の培
養液（トリプトン１６ｇ、酵母エクストラクト１０ｇ、
食塩５ｇを１リットルの水に溶かす）５０μｌに１Ｍ濃
度（システインとその化合物だけは０．２Ｍ濃度）の上
記のアミノ酸等溶液１０μｌを加え、培養液アガロース
ゲルに塗布、摂氏３７度で培養、１日後の生育度をみ
た。アミノ酸等濃厚溶液添加の菌の集落は水をアミノ酸
等の代わりにいれたコントラスト集落とまったく同じ生
育状況を示しアミノ酸等の影響はまったくみられなかっ
た。 【００１５】 【発明の効果】体内の酵素量は健康状態や加年劣化作用
で変化しており、その補助としての上記化合、物添加効
果が期待される。
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 【請求項１】 以下の各国際分類種ごとの酵素群の活性
が括弧内にあるアミノ酸（そのメチルエステルおよびエ
チルエステルでも良い）、ジペプチド、およびジヌクレ
オチド（括弧内にもこの順序で並べ、その間に：をいれ
る。対応するものがない時はーーをいれる）の特異的酵
素活性で置き換えられることを生化学的触媒及び栄養補
助食品の分野に利用する。 酸化還元酵素（システイン、ヒスチジン：システインー
ヒスチジン、システインーグリシン：ＣｐＡ） 転移酵素（グルタミン酸，アスパラギン酸、ヒスチジ
ン：ーー：ＵｐＣ） 加水分解酵素（システイン、ヒスチジン：システインー
グリシン、システインーヒスチジン：ＣｐＣ） 除去酵素（トリプトファン，ヒスチジン：リシンーチロ
シン：ーー） 異性化酵素（ヒスチジン：ーー：ＣｐＡ） 合成酵素（ヒスチジン：ーー：ーー） 【請求項２】 平成８年１１月２６日提出の特許願Ｓ０
０３（出願番号 特願平８−３５３１３５）での発明と
上記 【請求項１】の結果を一緒にすると酵素６大分類に対す
るアミノ酸酵素の反応特異的酵素活性が証明された。そ
こで一般的にアミノ酸（およびそのエステル体）の酵素
活性の生化学的触媒及び栄養補助食品分野への利用につ
いての特許請求を行う。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP10037896A JPH11196819A (ja) | 1998-01-13 | 1998-01-13 | アミノ酸、ジペプチドおよびジヌクレオチドの特異的酵素活性の利用（その２） |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP10037896A JPH11196819A (ja) | 1998-01-13 | 1998-01-13 | アミノ酸、ジペプチドおよびジヌクレオチドの特異的酵素活性の利用（その２） |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH11196819A true JPH11196819A (ja) | 1999-07-27 |
Family
ID=12510315
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP10037896A Pending JPH11196819A (ja) | 1998-01-13 | 1998-01-13 | アミノ酸、ジペプチドおよびジヌクレオチドの特異的酵素活性の利用（その２） |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPH11196819A (ja) |
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO2002004005A3 (en) * | 2000-07-11 | 2003-01-16 | Ks Biomedix Ltd | Short peptides comprising histidine or alanine and their therapeutic use |
| WO2002040631A3 (en) * | 2000-11-14 | 2003-06-19 | Univ Ohio | Dipeptide seryl-histidine and related oligopeptides cleave dna, protein, and a carboxyl ester |
-
1998
- 1998-01-13 JP JP10037896A patent/JPH11196819A/ja active Pending
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO2002004005A3 (en) * | 2000-07-11 | 2003-01-16 | Ks Biomedix Ltd | Short peptides comprising histidine or alanine and their therapeutic use |
| WO2002040631A3 (en) * | 2000-11-14 | 2003-06-19 | Univ Ohio | Dipeptide seryl-histidine and related oligopeptides cleave dna, protein, and a carboxyl ester |
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