JPH1075716A - 再構成小麦グルテンを有効成分とする食品素材 - Google Patents
再構成小麦グルテンを有効成分とする食品素材Info
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- JPH1075716A JPH1075716A JP25540696A JP25540696A JPH1075716A JP H1075716 A JPH1075716 A JP H1075716A JP 25540696 A JP25540696 A JP 25540696A JP 25540696 A JP25540696 A JP 25540696A JP H1075716 A JPH1075716 A JP H1075716A
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- wheat gluten
- gluten
- acid
- peptide
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- General Preparation And Processing Of Foods (AREA)
Abstract
(57)【要約】
【目的】再構成小麦グルテンを有効成分として含有する
食品素材に関する。 【構成】小麦グルテンをプロテアーゼ消化又は酸分解し
て小麦グルテンペプチドを生成せしめ、次いで該小麦グ
ルテンペプチドにトランスグルタミナーゼを作用させる
ことによって、小麦グルテンペプチドを架橋・重合して
なる再構成グルテンを有効成分とする乳化剤及び起泡材
に関する。
食品素材に関する。 【構成】小麦グルテンをプロテアーゼ消化又は酸分解し
て小麦グルテンペプチドを生成せしめ、次いで該小麦グ
ルテンペプチドにトランスグルタミナーゼを作用させる
ことによって、小麦グルテンペプチドを架橋・重合して
なる再構成グルテンを有効成分とする乳化剤及び起泡材
に関する。
Description
【０００１】
【産業上の利用分野】本発明は、再構成小麦グルテンを
有効成分として含有する食品素材に関する。更に詳細に
は、小麦グルテンをプロテアーゼ消化又は酸分解して小
麦グルテンペプチドを生成せしめ、次いで、該小麦グル
テンペプチドにトランスグルタミラーゼを作用せしめて
なる再構成グルテンを有効成分とする乳化剤又は起泡材
に関する。
有効成分として含有する食品素材に関する。更に詳細に
は、小麦グルテンをプロテアーゼ消化又は酸分解して小
麦グルテンペプチドを生成せしめ、次いで、該小麦グル
テンペプチドにトランスグルタミラーゼを作用せしめて
なる再構成グルテンを有効成分とする乳化剤又は起泡材
に関する。
【０００２】小麦グルテンは、小麦澱粉工業の副産物と
しての豊富な供給量を有し、水を吸収すると特異な粘弾
性を示す機能的特性を有しているので、パン、麺類、水
産加工食品分野における食品素材として利用されている
が、しかし、小麦グルテンは典型的な不溶性蛋白質であ
り、且つ乳化性、起泡性等の機能的特性が弱いことのた
めに食品分野においてその利用範囲が制限されている。
しての豊富な供給量を有し、水を吸収すると特異な粘弾
性を示す機能的特性を有しているので、パン、麺類、水
産加工食品分野における食品素材として利用されている
が、しかし、小麦グルテンは典型的な不溶性蛋白質であ
り、且つ乳化性、起泡性等の機能的特性が弱いことのた
めに食品分野においてその利用範囲が制限されている。
【０００３】そこで、小麦グルテンの食品への利用範囲
を広げるために、小麦グルテンの溶解性と機能的特性を
高める方法が種々検討されてきた。
を広げるために、小麦グルテンの溶解性と機能的特性を
高める方法が種々検討されてきた。
【０００４】例えば、果実基材の酸性飲料への溶解性を
増加するため或いは、グルテンの起泡性についての機能
的特性を高めるために小麦グルテンの温和な酸処理を行
う方法や、グルテンの蛋白質分解的脱アミド化によっ
て、乳化性についての機能的特性を改善する方法、また
プロテアーゼ消化によってグルテンを可溶化する方法等
である。
増加するため或いは、グルテンの起泡性についての機能
的特性を高めるために小麦グルテンの温和な酸処理を行
う方法や、グルテンの蛋白質分解的脱アミド化によっ
て、乳化性についての機能的特性を改善する方法、また
プロテアーゼ消化によってグルテンを可溶化する方法等
である。
【０００５】しかし、小麦グルテンのプロテアーゼによ
る消化又は、酸分解する方法は、疎水性アミノ酸残基に
富んだペプチドの生成による苦みを発生するという問題
点を有していた。
る消化又は、酸分解する方法は、疎水性アミノ酸残基に
富んだペプチドの生成による苦みを発生するという問題
点を有していた。
【０００６】
【発明が解決しようとする課題】小麦グルテンの食品へ
の利用範囲を更に拡大するためには、可溶化され、食品
に添加した場合にも苦みを生成せず、且つ、乳化性及び
起泡性等の機能的特性が高められた小麦グルテンの改良
が求められていた。
の利用範囲を更に拡大するためには、可溶化され、食品
に添加した場合にも苦みを生成せず、且つ、乳化性及び
起泡性等の機能的特性が高められた小麦グルテンの改良
が求められていた。
【０００７】
【課題を解決するための手段】本発明者らは小麦グルテ
ンの上記問題点を解決すべく鋭意研究の結果、小麦グル
テンをまず、プロテアーゼ消化又は酸分解処理して小麦
グルテンペプチドを生成せしめ、次いで該生成した小麦
グルテンペプチドにトランスグルタミナーゼを作用さ
せ、小麦グルテンペプチドを架橋・重合することによっ
て、再構成グルテンを製造した。
ンの上記問題点を解決すべく鋭意研究の結果、小麦グル
テンをまず、プロテアーゼ消化又は酸分解処理して小麦
グルテンペプチドを生成せしめ、次いで該生成した小麦
グルテンペプチドにトランスグルタミナーゼを作用さ
せ、小麦グルテンペプチドを架橋・重合することによっ
て、再構成グルテンを製造した。
【０００８】そして、得られた再構成グルテンは、溶解
性に優れ、苦みも生成しない特徴を有しているのみなら
ず、且つ又その乳化特性及び発泡特性を調べたところ、
それらの機能的特性が著しく向上していることをも見い
だし、本発明を完成した。
性に優れ、苦みも生成しない特徴を有しているのみなら
ず、且つ又その乳化特性及び発泡特性を調べたところ、
それらの機能的特性が著しく向上していることをも見い
だし、本発明を完成した。
【０００９】以下、本発明の詳細について述べる。
【００１０】本発明は、まず小麦グルテンをプロテアー
ゼ消化又は酸分解して小麦グルテンペプチドを生成する
が、そのために使用するプロテアーゼとしては、微生物
起源又は、動植物起源の何れをも用いることができ、具
体例としては、キモトリプシン、パパイン、プロナーゼ
及びペプシンを挙げることができる。
ゼ消化又は酸分解して小麦グルテンペプチドを生成する
が、そのために使用するプロテアーゼとしては、微生物
起源又は、動植物起源の何れをも用いることができ、具
体例としては、キモトリプシン、パパイン、プロナーゼ
及びペプシンを挙げることができる。
【００１１】そして、この場合の酵素の反応条件として
は、小麦グルテン1g当たりキモトリプシン、パパイン及
びプロナーゼの場合は10〜100 uの、ペプシンの場合
は、5,000〜30,000 uの各プロテアーゼを使用し、それ
ぞれのプロテアーゼの至適pH付近で、20〜40℃、５〜30
時間消化する。
は、小麦グルテン1g当たりキモトリプシン、パパイン及
びプロナーゼの場合は10〜100 uの、ペプシンの場合
は、5,000〜30,000 uの各プロテアーゼを使用し、それ
ぞれのプロテアーゼの至適pH付近で、20〜40℃、５〜30
時間消化する。
【００１２】又酸分解する場合は、例えば無機酸の希塩
酸を使用し、酸濃度は0.01〜0.1Nで、60〜150℃、0.5〜
数時間処理するのがよい。
酸を使用し、酸濃度は0.01〜0.1Nで、60〜150℃、0.5〜
数時間処理するのがよい。
【００１３】次に、生成した小麦グルテンペプチドにト
ランスグルタミナーゼを作用させ、小麦グルテンペプチ
ドを架橋・重合するが、これに使用するトランスグルタ
ミナーゼは、特に起源を問わず、微生物起源、動植物起
源のいずれをも使用することができ、具体例としては、
微生物の放線菌起源のもの（特開昭64-27471号公報）を
挙げることができる。
ランスグルタミナーゼを作用させ、小麦グルテンペプチ
ドを架橋・重合するが、これに使用するトランスグルタ
ミナーゼは、特に起源を問わず、微生物起源、動植物起
源のいずれをも使用することができ、具体例としては、
微生物の放線菌起源のもの（特開昭64-27471号公報）を
挙げることができる。
【００１４】この場合の酵素の反応条件としては、小麦
グルテンペプチド１g当たり0.1〜200 u、好ましくは、
１〜100 uを使用し、トランスグルタミナーゼの至適pH
付近で、20〜40℃、５〜30時間処理する。
グルテンペプチド１g当たり0.1〜200 u、好ましくは、
１〜100 uを使用し、トランスグルタミナーゼの至適pH
付近で、20〜40℃、５〜30時間処理する。
【００１５】このようにして、本発明の目的とする乳化
剤及び起泡材用の再構成小麦グルテンを得ることができ
る。
剤及び起泡材用の再構成小麦グルテンを得ることができ
る。
【００１６】以下、本発明を実施例にて具体的に説明す
る。
る。
【００１７】尚、実施例にて使用する各種プロテアーゼ
及びトランスグルタミナーゼの活性測定法は、以下の通
りである。
及びトランスグルタミナーゼの活性測定法は、以下の通
りである。
【００１８】プロテアーゼ活性測定法 乳性カゼインを基質として37℃（pH3.0、7.0又は8.0）
で反応を行い、ペプシンの場合を除いて、反応初期の１
分間に１μgのチロシンに相当する非蛋白性のフォリン
試薬呈色物質の増加をもたらす酵素量を１uとする。
尚、ペプシンの場合は、ＯＤ280の吸収で0.01の変化量
を１uとする。
で反応を行い、ペプシンの場合を除いて、反応初期の１
分間に１μgのチロシンに相当する非蛋白性のフォリン
試薬呈色物質の増加をもたらす酵素量を１uとする。
尚、ペプシンの場合は、ＯＤ280の吸収で0.01の変化量
を１uとする。
【００１９】トランスグルタミナーゼ活性測定法 ベンジルオキシカルボニル−Ｌ−グルタミニルグリシン
とヒドロキシルアミンを基質としてCa2+非存在下で37℃
（pH6.0）で反応を行い、生成したヒドロキサム酸をト
リクロロ酢酸存在下で鉄錯体を形成させ525nmの吸収を
測定し、１分間に１μＭのヒドロキサム酸を生成する酵
素活性を１uとする。
とヒドロキシルアミンを基質としてCa2+非存在下で37℃
（pH6.0）で反応を行い、生成したヒドロキサム酸をト
リクロロ酢酸存在下で鉄錯体を形成させ525nmの吸収を
測定し、１分間に１μＭのヒドロキサム酸を生成する酵
素活性を１uとする。
【００２０】
実施例１ 以下の材料及び調製方法に準じて、各種プロテアーゼ消
化小麦グルテンペプチド、酸分解小麦グルテンペプチ
ド、及びそれらのトランスグルタミナーゼ処理物をそれ
ぞれ製造した。
化小麦グルテンペプチド、酸分解小麦グルテンペプチ
ド、及びそれらのトランスグルタミナーゼ処理物をそれ
ぞれ製造した。
【００２１】材料：プロテアーゼ類（プロナーゼ、キモ
トリプシン、パパイン及びペプシン）はシグマ社製のも
のを使用し、トランスグルタミナーゼは微生物由来のも
の（特開昭64-27471号公報にて調製）を使用し、小麦グ
ルテンは可溶性蛋白質が無くなるまで小麦粉（日清製粉
社製）の練り生地を水で洗って調製し、得られたグルテ
ンボールを蒸留水に対して透析し、凍結乾燥したものを
使用した（以下このものを小麦グルテンという）。
トリプシン、パパイン及びペプシン）はシグマ社製のも
のを使用し、トランスグルタミナーゼは微生物由来のも
の（特開昭64-27471号公報にて調製）を使用し、小麦グ
ルテンは可溶性蛋白質が無くなるまで小麦粉（日清製粉
社製）の練り生地を水で洗って調製し、得られたグルテ
ンボールを蒸留水に対して透析し、凍結乾燥したものを
使用した（以下このものを小麦グルテンという）。
【００２２】プロテアーゼ消化グルテンの調製：小麦グ
ルテン（８g）を、0.05％のアジ化ナトリウムを含む200
mlの0.05Ｍ トリス−塩酸（pH8.0）に懸濁し、次いで
4.1u/mgのプロナーゼ20mgを加え、混合物を24時間、37
℃でインキュベートし、消化した後、消化物を３分間10
0℃に加熱してプロナーゼを不活化した。
ルテン（８g）を、0.05％のアジ化ナトリウムを含む200
mlの0.05Ｍ トリス−塩酸（pH8.0）に懸濁し、次いで
4.1u/mgのプロナーゼ20mgを加え、混合物を24時間、37
℃でインキュベートし、消化した後、消化物を３分間10
0℃に加熱してプロナーゼを不活化した。
【００２３】得られた小麦グルテンペプチドを遠心し、
次いで蒸留水に対して透析し、凍結乾燥し、サンプルと
した。
次いで蒸留水に対して透析し、凍結乾燥し、サンプルと
した。
【００２４】キモトリプシン及びパパイン消化は、パパ
イン消化でpHを7.0に調整したことを除き、プロナーゼ
と同様に処置しサンプルとした。
イン消化でpHを7.0に調整したことを除き、プロナーゼ
と同様に処置しサンプルとした。
【００２５】ペプシン消化は0.05％のアジ化ナトリウム
と3,000 u/mgのペプシン30mgを含む300 mlの0.1Ｍ 塩酸
中に５ｇの小麦グルテンを加え、混合物を18時間、37℃
でインキュベートし、ペプシンは100℃、３分間の加熱
で不活化し、消化混合物を遠心し、蒸留水に対して透析
し、凍結乾燥し、サンプルとした。
と3,000 u/mgのペプシン30mgを含む300 mlの0.1Ｍ 塩酸
中に５ｇの小麦グルテンを加え、混合物を18時間、37℃
でインキュベートし、ペプシンは100℃、３分間の加熱
で不活化し、消化混合物を遠心し、蒸留水に対して透析
し、凍結乾燥し、サンプルとした。
【００２６】酸分解グルテンの調製：５ｇの小麦グルテ
ンに対し、100mlの0.05Ｎ 塩酸を加え、次いで混合物を
１時間120℃でインキュベートし、処理した混合物を遠
心し、蒸留水に対して透析し、凍結乾燥し、サンプルと
した。
ンに対し、100mlの0.05Ｎ 塩酸を加え、次いで混合物を
１時間120℃でインキュベートし、処理した混合物を遠
心し、蒸留水に対して透析し、凍結乾燥し、サンプルと
した。
【００２７】トランスグルタミナーゼ（TGase）処理：
プロテアーゼ消化または酸分解小麦グルテンペプチド
（10mg／ml）を燐酸緩衝液（pH7.0）中でトランスグル
タミナーゼ（0.2mg／ml）と反応させ、混合物を１時
間、55℃でインキュベートし、トランスグルタミナーゼ
をＮ‐エチルマレイミド（0.1ml；0.1％）で不活化し、
処理試料を蒸留水に対して透析し、次いで凍結乾燥し、
それぞれの再構成グルテンとした。
プロテアーゼ消化または酸分解小麦グルテンペプチド
（10mg／ml）を燐酸緩衝液（pH7.0）中でトランスグル
タミナーゼ（0.2mg／ml）と反応させ、混合物を１時
間、55℃でインキュベートし、トランスグルタミナーゼ
をＮ‐エチルマレイミド（0.1ml；0.1％）で不活化し、
処理試料を蒸留水に対して透析し、次いで凍結乾燥し、
それぞれの再構成グルテンとした。
【００２８】実施例２ 実施例１に準じて調製したプロテアーゼ消化及び酸分解
グルテンペプチドとそれらをさらにトランスグルタミナ
ーゼ処理して得られる再構成グルテン（以下「トランス
グルタミナーゼ処理再構成グルテン」という）の各サン
プルのそれぞれについて、15％アクリルアミド分離ゲル
と0.1％のSDSを含む５％アクリルアミド濃縮用ゲルを用
い、SDS‐ポリアクリルアミドゲル電気泳動（SDS‐PAG
E）を行なった。
グルテンペプチドとそれらをさらにトランスグルタミナ
ーゼ処理して得られる再構成グルテン（以下「トランス
グルタミナーゼ処理再構成グルテン」という）の各サン
プルのそれぞれについて、15％アクリルアミド分離ゲル
と0.1％のSDSを含む５％アクリルアミド濃縮用ゲルを用
い、SDS‐ポリアクリルアミドゲル電気泳動（SDS‐PAG
E）を行なった。
【００２９】即ち、試料（10μl，0.5％）を１％SDS及
び１％メルカプトエタノールを含むpH8.8のトリス‐グ
リシン緩衝液中で調製し、0.1％SDSを含む電気泳動用ト
リス‐グリシン緩衝液中で10mAの電流で１時間、その後
20mAで２時間、それぞれ電気泳動を行ない、電気泳動
後、ゲルシートを0.2％のCoomassie ブリリアントブル
ー-R250で着色し、20％メタノールを含む10％酢酸で脱
色した。
び１％メルカプトエタノールを含むpH8.8のトリス‐グ
リシン緩衝液中で調製し、0.1％SDSを含む電気泳動用ト
リス‐グリシン緩衝液中で10mAの電流で１時間、その後
20mAで２時間、それぞれ電気泳動を行ない、電気泳動
後、ゲルシートを0.2％のCoomassie ブリリアントブル
ー-R250で着色し、20％メタノールを含む10％酢酸で脱
色した。
【００３０】その結果、参考写真に示されるように、小
麦グルテンは、プロテアーゼ消化又は酸分解により、低
分子化された小麦グルテンペプチドを生成するが、該小
麦グルテンペプチドは、トランスグルタミナーゼ処理に
よって、架橋・重合し、高分子化されることが分かる。
麦グルテンは、プロテアーゼ消化又は酸分解により、低
分子化された小麦グルテンペプチドを生成するが、該小
麦グルテンペプチドは、トランスグルタミナーゼ処理に
よって、架橋・重合し、高分子化されることが分かる。
【００３１】実施例３ 実施例１によって得られた各サンプルについて、その溶
解性（濁り度）を以下の測定方法により試験した。その
結果は表１に示される。
解性（濁り度）を以下の測定方法により試験した。その
結果は表１に示される。
【００３２】濁り度の測定：蛋白質溶液（0.2％）を種
々のpHで渦ミキサー（Scientific Industries）を用い
て振盪し、濁り度を500nmで測定した。
々のpHで渦ミキサー（Scientific Industries）を用い
て振盪し、濁り度を500nmで測定した。
【００３３】
【表１】
【００３４】表１より明らかなように、プロテアーゼ消
化又は酸分解小麦グルテンペプチドの各サンプルも可溶
化されているが、しかし、トランスグルタミナーゼ処理
再構成グルテンの各サンプルの方が、より可溶化されて
いることがわかる。
化又は酸分解小麦グルテンペプチドの各サンプルも可溶
化されているが、しかし、トランスグルタミナーゼ処理
再構成グルテンの各サンプルの方が、より可溶化されて
いることがわかる。
【００３５】実施例４ 実施例１によって得られた各サンプルについて、乳化特
性（エマルジョン活性及びエマルジョンの安定性）を以
下の測定方法〔Pearce及びKinsellaの方法、J.Agric. F
ood Chem 26 716-723(1978)〕により試験した。その結
果は表２に示される。
性（エマルジョン活性及びエマルジョンの安定性）を以
下の測定方法〔Pearce及びKinsellaの方法、J.Agric. F
ood Chem 26 716-723(1978)〕により試験した。その結
果は表２に示される。
【００３６】乳化特性の測定：乳濁液を調製するため
に、コーンオイル1.0mlと蛋白質（0.2％）の0.1Ｍ燐酸
緩衝液、pH7.0、溶液の3.0mlを共にUltra Turrax（Hans
en&Co.、西ドイツ）中、20℃、１分間、12,000rpmで振
盪して均質化した。50μlの乳濁液の試料を容器の底か
ら何回か採り、５mlの0.1％ドデシル硫酸ナトリウム溶
液で希釈し、希釈した乳濁液の吸光度を500nmで測定し
た。
に、コーンオイル1.0mlと蛋白質（0.2％）の0.1Ｍ燐酸
緩衝液、pH7.0、溶液の3.0mlを共にUltra Turrax（Hans
en&Co.、西ドイツ）中、20℃、１分間、12,000rpmで振
盪して均質化した。50μlの乳濁液の試料を容器の底か
ら何回か採り、５mlの0.1％ドデシル硫酸ナトリウム溶
液で希釈し、希釈した乳濁液の吸光度を500nmで測定し
た。
【００３７】乳化活性を乳濁液調製直後に測定した吸光
度から決定し、乳濁液の安定性を乳濁液の濁り度の半減
期を測定することにより求めた。
度から決定し、乳濁液の安定性を乳濁液の濁り度の半減
期を測定することにより求めた。
【００３８】
【表２】
【００３９】表２より明らかなように、乳化特性は、プ
ロテアーゼ消化及び酸分解小麦グルテンペプチドの各サ
ンプルが、未処理グルテンと比較して乳化活性で３〜４
倍、乳濁安定性で２〜５倍の上昇に対し、トランスグル
タミナーゼ処理再構成グルテンの各サンプルの場合は、
未処理グルテンと比較して乳化活性が４〜５倍、乳濁安
定性が２〜13倍上昇していることが分かる。即ち、グル
テンペプチドを再構成することによって乳化特性がより
一層高まることが分かる。
ロテアーゼ消化及び酸分解小麦グルテンペプチドの各サ
ンプルが、未処理グルテンと比較して乳化活性で３〜４
倍、乳濁安定性で２〜５倍の上昇に対し、トランスグル
タミナーゼ処理再構成グルテンの各サンプルの場合は、
未処理グルテンと比較して乳化活性が４〜５倍、乳濁安
定性が２〜13倍上昇していることが分かる。即ち、グル
テンペプチドを再構成することによって乳化特性がより
一層高まることが分かる。
【００４０】実施例５ 実施例１によって得られた各サンプルについて、発泡特
性（発泡力及び泡の安定性）を以下の測定方法により試
験した。その結果は表３に示される。
性（発泡力及び泡の安定性）を以下の測定方法により試
験した。その結果は表３に示される。
【００４１】(3)発泡特性の測定：発泡特性を伝導度法
〔Kato らの方法、J.Food Sci 48 62-65(1983)〕を用い
て決定した。蛋白質の0.02Ｍ燐酸緩衝液、pH7.0、0.2％
溶液５ml中に、ガラスフィルター（G−４）中、一定流
速で、空気を通した時、泡の電気伝導度を測定した。発
泡力を空気混入中の最大伝導度で表し、泡の安定性を泡
の消失時間で示した。
〔Kato らの方法、J.Food Sci 48 62-65(1983)〕を用い
て決定した。蛋白質の0.02Ｍ燐酸緩衝液、pH7.0、0.2％
溶液５ml中に、ガラスフィルター（G−４）中、一定流
速で、空気を通した時、泡の電気伝導度を測定した。発
泡力を空気混入中の最大伝導度で表し、泡の安定性を泡
の消失時間で示した。
【００４２】
【表３】
【００４３】表３より明らかなように、発泡特性は、プ
ロテアーゼ消化及び酸分解小麦グルテンペプチドの各サ
ンプルが、未処理グルテンと比較して発泡力で20〜35
倍、泡の安定性で18〜25倍の上昇に対し、トランスグル
タミナーゼ処理再構成グルテンの各サンプルの場合は、
未処理グルテンと比較して発泡力が32〜50倍、泡の安定
性が32〜80倍上昇していることが分かる。即ち、グルテ
ンペプチドを再構成することによって発泡特性がより一
層高まることが分かる。
ロテアーゼ消化及び酸分解小麦グルテンペプチドの各サ
ンプルが、未処理グルテンと比較して発泡力で20〜35
倍、泡の安定性で18〜25倍の上昇に対し、トランスグル
タミナーゼ処理再構成グルテンの各サンプルの場合は、
未処理グルテンと比較して発泡力が32〜50倍、泡の安定
性が32〜80倍上昇していることが分かる。即ち、グルテ
ンペプチドを再構成することによって発泡特性がより一
層高まることが分かる。
【００４４】実施例６ 小麦グルテン8Kgを、0.05％のアジ化ナトリウムを含む2
00Lの0.05M トリス−塩酸緩衝液（pH8.0）に懸濁し、4,
100u/gのプロナーゼ（シグマ社製）を20g加え、混合物
を24時間、37℃でインキュベートした後、プロナーゼを
３分間、100℃に加熱して不活化し、得られたプロナー
ゼ消化グルテンを遠心し、次いで蒸留水に対して透析し
た消化グルテンペプチドを凍結乾燥し、4kgの粉末を得
た。
00Lの0.05M トリス−塩酸緩衝液（pH8.0）に懸濁し、4,
100u/gのプロナーゼ（シグマ社製）を20g加え、混合物
を24時間、37℃でインキュベートした後、プロナーゼを
３分間、100℃に加熱して不活化し、得られたプロナー
ゼ消化グルテンを遠心し、次いで蒸留水に対して透析し
た消化グルテンペプチドを凍結乾燥し、4kgの粉末を得
た。
【００４５】次いでプロナーゼ消化グルテンペプチド
（1kg）を燐酸緩衝液（pH7.0）100L中でトランスグルタ
ミナーゼ（1,000u/g）50gと反応させ、反応混合物を55
℃で１時間インキュベートし、プロナーゼ消化グルテン
ペプチドを架橋・重合し、トランスグルタミナーゼをＮ
‐エチルマレイミド（0.1ml；0.1％）で不活化した後、
該処理試料を蒸留水に対して透析し、凍結乾燥すること
によって再構成グルテン0.9kgを得た。
（1kg）を燐酸緩衝液（pH7.0）100L中でトランスグルタ
ミナーゼ（1,000u/g）50gと反応させ、反応混合物を55
℃で１時間インキュベートし、プロナーゼ消化グルテン
ペプチドを架橋・重合し、トランスグルタミナーゼをＮ
‐エチルマレイミド（0.1ml；0.1％）で不活化した後、
該処理試料を蒸留水に対して透析し、凍結乾燥すること
によって再構成グルテン0.9kgを得た。
【００４６】実施例７ 小麦グルテン５kgを0.05％のアジ化ナトリウムを含む30
0mlの0.1Ｍ 塩酸中に懸濁し、300,000u/gのペプシン
（シグマ社製）30gを加え、混合物を18時間、37℃でイ
ンキュベートした後、ペプシンを100℃、３分間加熱し
て不活化し、得られたペプシン消化グルテンペプチドを
遠心し、蒸留水に対して透析した消化グルテンペプチド
を凍結乾燥し、3kgの粉末を得た。
0mlの0.1Ｍ 塩酸中に懸濁し、300,000u/gのペプシン
（シグマ社製）30gを加え、混合物を18時間、37℃でイ
ンキュベートした後、ペプシンを100℃、３分間加熱し
て不活化し、得られたペプシン消化グルテンペプチドを
遠心し、蒸留水に対して透析した消化グルテンペプチド
を凍結乾燥し、3kgの粉末を得た。
【００４７】次いで、プロナーゼ消化グルテンペプチド
（1kg）を燐酸緩衝液（pH7.0）100L中でトランスグルタ
ミナーゼ（1000u/g）50gと反応させ、反応混合物を55
℃、１時間インキュベートし、トランスグルタミナーゼ
をＮ‐エチルマレイミド（0.1ml；0.1％）で不活化した
後、該処理試料を燐酸緩衝液（pH7.0）に対して透析
し、凍結乾燥し、プロナーゼ消化グルテンペプチドを架
橋・重合して再構成グルテン0.9kgを得た。 実施例８
（1kg）を燐酸緩衝液（pH7.0）100L中でトランスグルタ
ミナーゼ（1000u/g）50gと反応させ、反応混合物を55
℃、１時間インキュベートし、トランスグルタミナーゼ
をＮ‐エチルマレイミド（0.1ml；0.1％）で不活化した
後、該処理試料を燐酸緩衝液（pH7.0）に対して透析
し、凍結乾燥し、プロナーゼ消化グルテンペプチドを架
橋・重合して再構成グルテン0.9kgを得た。 実施例８
【００４８】小麦グルテン５kgに対し、100 mlの0.05Ｎ
塩酸を加え、１時間、120℃でインキュベートし、処理
した混合物を遠心し、蒸留水に対して透析した酸分解グ
ルテンペプチドを凍結乾燥し、3Kgの粉末を得た。
塩酸を加え、１時間、120℃でインキュベートし、処理
した混合物を遠心し、蒸留水に対して透析した酸分解グ
ルテンペプチドを凍結乾燥し、3Kgの粉末を得た。
【００４９】次いで酸分解グルテンペプチド（1kg）を
燐酸緩衝液（pH7.0）100L中でトランスグルタミナーゼ
（1,000u/g）20gと反応させ、反応混合物を55℃で１時
間インキュベートし、トランスグルタミナーゼをＮ‐エ
チルマレイミド（0.1ml；0.1％）で不活化し、処理試料
を蒸留水に対して透析し、次いで凍結乾燥し、酸分解グ
ルテンペプチドを架橋・重合して再構成グルテン0.9kg
を得た。
燐酸緩衝液（pH7.0）100L中でトランスグルタミナーゼ
（1,000u/g）20gと反応させ、反応混合物を55℃で１時
間インキュベートし、トランスグルタミナーゼをＮ‐エ
チルマレイミド（0.1ml；0.1％）で不活化し、処理試料
を蒸留水に対して透析し、次いで凍結乾燥し、酸分解グ
ルテンペプチドを架橋・重合して再構成グルテン0.9kg
を得た。
【００５０】
【発明の効果】本発明により、小麦グルテンをプロテア
ーゼ消化又は酸分解して生成したグルテンペプチドを更
にトランスグルタミナーゼ処理して、架橋・重合するこ
とによって得られる再構成小麦グルテンは、溶解性に優
れ、苦みも生成せず、且つ又その乳化特性及び発泡特性
の機能的特性が著しく向上しているので、パン、麺、水
産加工等の食品素材のみならず、乳化剤及び起泡材等の
より幅広い食品用途を有する食品素材として有用であ
る。
ーゼ消化又は酸分解して生成したグルテンペプチドを更
にトランスグルタミナーゼ処理して、架橋・重合するこ
とによって得られる再構成小麦グルテンは、溶解性に優
れ、苦みも生成せず、且つ又その乳化特性及び発泡特性
の機能的特性が著しく向上しているので、パン、麺、水
産加工等の食品素材のみならず、乳化剤及び起泡材等の
より幅広い食品用途を有する食品素材として有用であ
る。
Claims (2)
- 【請求項１】小麦グルテンをプロテアーゼ消化又は酸分
解して小麦グルテンペプチドを生成せしめ、次いで該小
麦グルテンペプチドにトランスグルタミナーゼを作用さ
せることによって、小麦グルテンペプチドを架橋・重合
してなる再構成グルテンを有効成分として含有すること
を特徴とする食品素材。 - 【請求項２】乳化剤又は起泡材である請求項１記載の食
品素材。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP25540696A JP3616697B2 (ja) | 1996-09-04 | 1996-09-04 | 再構成小麦グルテンを有効成分とする食品素材 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP25540696A JP3616697B2 (ja) | 1996-09-04 | 1996-09-04 | 再構成小麦グルテンを有効成分とする食品素材 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH1075716A true JPH1075716A (ja) | 1998-03-24 |
| JP3616697B2 JP3616697B2 (ja) | 2005-02-02 |
Family
ID=17278330
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP25540696A Expired - Fee Related JP3616697B2 (ja) | 1996-09-04 | 1996-09-04 | 再構成小麦グルテンを有効成分とする食品素材 |
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| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JP3616697B2 (ja) |
Cited By (5)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO2006051093A1 (en) * | 2004-11-10 | 2006-05-18 | N-Zyme Biotec Gmbh | Prolamin-reduced beverages and methods for the preparation thereof |
| WO2009113627A1 (ja) * | 2008-03-14 | 2009-09-17 | 味の素株式会社 | 食品素材及びその利用方法 |
| WO2013027813A1 (ja) * | 2011-08-25 | 2013-02-28 | 天野エンザイム株式会社 | 泡沫安定性の向上した組成物及びその用途 |
| WO2014142243A1 (ja) * | 2013-03-15 | 2014-09-18 | グリコ栄養食品株式会社 | グルテン改質物、その製造方法、及びそれを含む食品 |
| WO2021107080A1 (ja) * | 2019-11-28 | 2021-06-03 | 国立大学法人京都大学 | ペプチド |
-
1996
- 1996-09-04 JP JP25540696A patent/JP3616697B2/ja not_active Expired - Fee Related
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|---|---|---|---|---|
| WO2006051093A1 (en) * | 2004-11-10 | 2006-05-18 | N-Zyme Biotec Gmbh | Prolamin-reduced beverages and methods for the preparation thereof |
| US20080003327A1 (en) * | 2004-11-10 | 2008-01-03 | Ralf Pasternack | Prolamin-Reduced Beverages and Methods for the Preparation Thereof |
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| EP1812548B2 (en) † | 2004-11-10 | 2022-06-08 | Döhler GmbH | Prolamin-reduced beverages and methods for the preparation thereof |
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| WO2013027813A1 (ja) * | 2011-08-25 | 2013-02-28 | 天野エンザイム株式会社 | 泡沫安定性の向上した組成物及びその用途 |
| CN103748207A (zh) * | 2011-08-25 | 2014-04-23 | 天野酶株式会社 | 提高泡沫稳定性的组合物及其用途 |
| JPWO2013027813A1 (ja) * | 2011-08-25 | 2015-03-19 | 天野エンザイム株式会社 | 泡沫安定性の向上した組成物及びその用途 |
| EP2749633A4 (en) * | 2011-08-25 | 2015-07-01 | Amano Enzyme Inc | COMPOSITION WITH IMPROVED HEAD STABILITY AND USE THEREOF |
| CN107216965A (zh) * | 2011-08-25 | 2017-09-29 | 天野酶制品株式会社 | 提高泡沫稳定性的组合物的用途 |
| WO2014142243A1 (ja) * | 2013-03-15 | 2014-09-18 | グリコ栄養食品株式会社 | グルテン改質物、その製造方法、及びそれを含む食品 |
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| JP3616697B2 (ja) | 2005-02-02 |
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