JPH10513433A - 殺菌性、浸透性が向上したタンパク質及び界面活性剤を含有する医薬組成物 - Google Patents

殺菌性、浸透性が向上したタンパク質及び界面活性剤を含有する医薬組成物

Info

Publication number
JPH10513433A
JPH10513433A JP6518213A JP51821394A JPH10513433A JP H10513433 A JPH10513433 A JP H10513433A JP 6518213 A JP6518213 A JP 6518213A JP 51821394 A JP51821394 A JP 51821394A JP H10513433 A JPH10513433 A JP H10513433A
Authority
JP
Japan
Prior art keywords
surfactant
poloxamer
bpi
polysorbate
pharmaceutical composition
Prior art date
Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
Granted
Application number
JP6518213A
Other languages
English (en)
Other versions
JP3946246B2 (ja
Inventor
マクレガー,ウェルダン,コートニー
スタッブスタッド,ジェームス
チャン,ポール
Original Assignee
ゾーマ コーポレイション
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by ゾーマ コーポレイション filed Critical ゾーマ コーポレイション
Publication of JPH10513433A publication Critical patent/JPH10513433A/ja
Application granted granted Critical
Publication of JP3946246B2 publication Critical patent/JP3946246B2/ja
Anticipated expiration legal-status Critical
Expired - Fee Related legal-status Critical Current

Links

Classifications

    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61KPREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
    • A61K47/00Medicinal preparations characterised by the non-active ingredients used, e.g. carriers or inert additives; Targeting or modifying agents chemically bound to the active ingredient
    • A61K47/06Organic compounds, e.g. natural or synthetic hydrocarbons, polyolefins, mineral oil, petrolatum or ozokerite
    • A61K47/26Carbohydrates, e.g. sugar alcohols, amino sugars, nucleic acids, mono-, di- or oligo-saccharides; Derivatives thereof, e.g. polysorbates, sorbitan fatty acid esters or glycyrrhizin
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61KPREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
    • A61K38/00Medicinal preparations containing peptides
    • A61K38/16Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
    • A61K38/17Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
    • A61K38/1703Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from vertebrates
    • A61K38/1709Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from vertebrates from mammals
    • A61K38/1751Bactericidal/permeability-increasing protein [BPI]
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61KPREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
    • A61K47/00Medicinal preparations characterised by the non-active ingredients used, e.g. carriers or inert additives; Targeting or modifying agents chemically bound to the active ingredient
    • A61K47/06Organic compounds, e.g. natural or synthetic hydrocarbons, polyolefins, mineral oil, petrolatum or ozokerite
    • A61K47/08Organic compounds, e.g. natural or synthetic hydrocarbons, polyolefins, mineral oil, petrolatum or ozokerite containing oxygen, e.g. ethers, acetals, ketones, quinones, aldehydes, peroxides
    • A61K47/10Alcohols; Phenols; Salts thereof, e.g. glycerol; Polyethylene glycols [PEG]; Poloxamers; PEG/POE alkyl ethers
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61KPREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
    • A61K9/00Medicinal preparations characterised by special physical form
    • A61K9/0012Galenical forms characterised by the site of application
    • A61K9/0019Injectable compositions; Intramuscular, intravenous, arterial, subcutaneous administration; Compositions to be administered through the skin in an invasive manner
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61PSPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P31/00Antiinfectives, i.e. antibiotics, antiseptics, chemotherapeutics
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61PSPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P31/00Antiinfectives, i.e. antibiotics, antiseptics, chemotherapeutics
    • A61P31/04Antibacterial agents

Abstract

(57)【要約】 ポリペプチド医薬及び、ポロキサマー界面活性剤単独、またはポロキサマー界面活性剤とポリソルベート界面活性剤との配合物を含む、安定性ならびに、凝集、粒子形成及び沈殿への抵抗性が改良された、ポリペプチド医薬組成物。安定化される好ましいポリペプチドは、殺菌性/浸透性が向上した(BPI)タンパク質、BPIの生物学的に活性を有する断片、BPIの生物学的に活性を有する類似体、及びBPIの生物学的に活性を有する変異体である。

Description

【発明の詳細な説明】 殺菌性、浸透性が向上したタンパク質及び界面活性剤 を含有する医薬組成物 本出願は、1993年2月2日出願の、米国特許出願 第08/012,360号の、一部継続出願である。 発明の背景 本発明は、一般には医薬組成物に関し、さらに詳細には、非経口用薬剤として 用いるための、改良されたタンパク質及びポリペプチド医薬に関する。遺伝子工 学技術の開発における近年の進歩により、多岐にわたる、生物学的に活性を有す るポリペプチドを、薬剤として用いるために充分大量に入手することが可能とな ってきた。しかしながら、ポリペプチドは、種々の化学的手段及び、加熱または 凍結に起因する変性を含む物理的手段によって、また、極端なpHに曝すことまた は他の化学的分解によって、特定の形態化(formation)を受けやすく、そして生 物学的活性を喪失しやすい。 特定の形態化及び生物学的活性の喪失は、また、物理的振動ならびに、溶液中 及び貯蔵バイアル瓶内における液−気境界面でのポリペプチド分子の相互作用の 結果惹起こされることもありうる。ポリペプチド分子は、高次構造が破壊され(u nfolding)大気に疎水性基を出し、水相に親水性基を浸漬させて、気−液境界面 に吸着すると考えられる。界面において一旦そのような配置となると、ポリペプ チド分子は凝集、粒子形成及び沈殿をなしやすくなる。また、気−液及び固−液 境界面に吸着したポリペプチド分子には、輸送やその他の行程中の振動により引 き 起こされるような、境界面の圧縮−伸張の際に、さらなるコンホメーション変化 が惹起こされることもありうる。このような振動の結果、タンパク質が絡み合い 、凝集し、粒子を形成しそして究極的には他の吸着されたタンパク質とともに沈 殿することとなりうる。 界面における変性に起因する粒子形成は、貯蔵バイアル瓶の寸法を適切に選択 することによって、及びそれらバイアル瓶内の空気の容量(頭部空間)を最小と することによって、幾分かは制御することができる。このことに関連し、部分的 に充填した容器の場合に揺動により誘導される沈殿について最悪の事例が示され るのである。 粒子形成は、溶液−気境界面での表面張力を低減するために、タンパク質を含 有する組成物中に界面活性剤を組み込むことによって制御することも可能である 。界面活性剤または乳化剤による医薬品の古典的な安定化法で、界面活性剤分子 内に親水性及び疎水性の両方の性質を包含する分子群の両親媒性の性質に焦点が 向けられてきている。かくして、先行技術により、相溶剤(compatibilizer)とし て適切な界面活性剤を選択することにより、水中油型または油中水型などの、混 和しない分子の安定な溶液を作製できることが教示されている。1つの例として は、ポロキサマー188(PLURONIC F-68、BASF Wyandotte社、Parsippany、N.J.) を用いたダイズ油の安定な乳化が挙げられる。他の例としては、脂溶性ビタミン A、E及びKを、経口及び経管経路による投与用の水溶液中に乳化するための、ポ リソルベート80(TWEEN 80、ICI Americans社、Wilmington、DE)の使用である 。Kranzら、「Sugar Alcohols‐XXVIII、Toxicologic,Pharmacodynamic and Cl inical Observations on TWEEN 80,」、Bull.of the School of Med.,U.of M D.、36巻、48頁(1951) による研究は、USP/NF要件が米国Pharmacopeia XXIIに確立されている薬剤成分 として、ポリソルベート80が掲載されることへと導く基盤となる研究となるもの であった。 本発明にとって興味深いのは、Levineら、J.Parenteral Sci.Technol.、45 巻、3号、160〜165頁(1991)に記載の、抗体をベースとした産物の製剤の安定化 のためにポリソルベート80を使用することに関する研究である。この研究では、 安定化に必要な界面活性剤の量は、表面張力を減じるために必要な理論的最低値 を越えることが開示された。この研究ではさらに、理論的最低値を越える過剰の 界面活性剤が必要であることは、(1)無作意の振動の際に揺動する境界面上で完 全な保護層を維持するのに必要な濃度、及び(2)緩くタンパク質と会合する界面 活性剤及び容器壁につく界面活性剤、に寄与する可能性があることが示された。 ヒト体内への注射用の非経口用組成物に組み込まれうる界面活性剤のタイプ及 び特定の範疇は、取締要件のために限定される。歴史的に使用され、米国Pharma copoeia XXIIに掲げられて一般に認可されている界面活性剤には、ポロキサマー 及びポリソルベートポリマーが包含される。しかしながら、これらのいずれも単 独で0.1%以下の濃度で用いた場合には、医薬組成物を完全に安定化するに至ら ないかもしれない。界面活性剤の濃度を上昇させると、毒性作用の危険性の増大 、溶血の早期襲来、及び、両方とも血液補体活性化に関与する好中球及び血小板 において観察される変化、が問われるかもしれない。認可された非経口用溶液中 のポロキサマー188に対する最高安全濃度は、それが血液置換剤として限定した 投与量用いる場合であって、血流中で少なくとも10倍希釈される場合、2.7%で ある。同様に、ポリソルベート80は、20年にわたって非経口用溶液で認可され ているのであるが、100 mL以上の溶液量中、0.1%を越える濃度で用いられるこ とはめったにない。Krantzら(前出)は、0.1%のポリソルベート濃度で、イヌ において90分で溶血が襲来することを認めている。1%を越える濃度でのポリソ ルベート80の使用が、新生児死に関係している。従って、当該技術分野において 、安全であると考えられていて、販売用として取締当局により認可された非経口 剤中に包含される成分のみを含む、医薬組成物で、向上したタンパク質安定性を 提供する必要性がある。 発明の要約 本発明は、ポリペプチドの医薬組成物に関し、ポロキサマー(poloxamer)界面 活性剤及びポロキサマー界面活性剤とポリソルベート界面活性剤との配合物によ って、殺菌性/浸透性が向上した(BPI)タンパク質、BPIの生物学的に活性を有す る断片、BPIの生物学的に活性を有する類似体、及びBPIの生物学的に活性を有す る変異体(組み換え法または組み換えによらない方法のいずれかにより生産され たもの)の、水溶液中での可溶性/安定性が増大せしめられるという発見に関す るものである。本発明は特に、BPIの生物学的に活性を有するアミノ末端断片ま たはその類似体及び変異体である、殺菌性/浸透性が向上したタンパク質の可溶 化/安定化を提供する。rBPI23と称したものまたはBPIのおよそ最初の193からお よそ最初の199までのアミノ末端アミノ酸残基を含むいずれかのアミノ末端断片 などの、BPIのアミノ末端断片は、水溶性溶液中で安定性を特に喪失しやすいと 考えられている。 本発明は殊に、特定の2つのタイプの界面活性剤を配合することにより、いず れかの界面活性剤単独の場合に比して、医薬組成物におけるタンパク質の安定性 の驚くばかりの向上が提供 されるという発見に関するものである。特に、ポロキサマー(ポリオキシプロピ レン−ポリオキシエチレンブロック共重合体)界面活性剤とポリソルベート(ポ リオキシエチレンソルビタン脂肪酸エステル)界面活性剤との配合物を含む医薬 組成物により、タンパク質医薬剤の安定性ならびに凝集、粒子形成及び沈殿への 抵抗性が改良されることが見出されている。これら2つのタイプの界面活性剤の 配合により、いずれかの界面活性剤単独の場合に比して、改良された安定性なら びに、界面における変性、凝集、粒子形成及び沈殿への改良された抵抗性が提供 される。 ポロキサマー界面活性剤成分は、好ましくは、約0.01重量%〜約1重量%の濃 度で存在し、0.1重量%〜0.2重量%の濃度が、2 mg/mL以下のタンパク質を含む タンパク質溶液を安定化するためには好ましい。ポリソルベート界面活性剤成分 は、好ましくは、約0.0005重量%〜約1重量%の濃度で存在し、0.002重量%の 濃度が好ましい。最も好ましいのは、0.1重量%〜0.2重量%のポロキサマー188 及び0.002重量%のポリソルベート80を含む配合である。この配合は、殺菌性/ 浸透性が向上したタンパク質(BPI)などの、分解に対して極めて感受性の高い タンパク質の粒子形成を防ぐのに、特に有用であるが、他のポリペプチド医薬の 安定性を促進するうえでも有用である。ポロキサマー及びポリソルベート界面活 性剤の配合物は、それだけかまたは追加の界面活性剤と組み合わせて用いられて もよいことが、企図される。さらに、本発明は、単一のポロキサマー界面活性剤 を単一のポリソルベート界面活性剤と配合することに限定せず、1または複数の ポロキサマー界面活性剤を1または複数のポリソルベート界面活性剤と配合する ことが包含されうる。 本発明のさらなる特徴は、BPIタンパク質、またはBPIタンパ ク質の生物学的に活性を有する断片、類似体、または変異体(組み換え法または 組み換えによらない方法のいずれかにより生産されたもの)の水溶液を含む組成 物の可溶化/安定化のために、ポロキサマー界面活性剤が特に有用であるという 発見に関する。本発明は、このようなポリペプチドをポロキサマー界面活性剤に 接触せしめることによりポリペプチドを可溶化/安定化する方法を提供する。本 発明の理論によって縛られることなしに、ポロキサマー界面活性剤が、水溶液の 表面張力を低下させることを包含する機構によってではなく、高温にて、高次構 造が破壊したBPIタンパク質分子及び部分的に高次構造が破壊したBPIタンパク質 分子を安定化することならびにこれらの分子の沈殿を妨げることによって、BPI タンパク質産物を安定化すると考えらる。 好ましいポロキサマー界面活性剤は、約14よりも大であるHLB値、及び室温に て、0.1%の濃度の水溶液で測定した場合、10〜70 mN/m の間の表面張力である ことによりその特徴が表される。より好ましいのは、約25〜35の間のHLB値を有 し、室温にて、0.1%の濃度の水溶液で測定した場合、30〜52 mN/m の間の表面 張力を有する、ポロキサマー界面活性剤である。最も好ましいのは、PLURONIC F -68(BASF Wyanddotte、Parsippany、N.J.)として市販されているポロキサマー 188であり、これは、50 mN/mの表面張力により及び29のHLB値により、その特徴 が表される。 好ましいポリソルベート界面活性剤は、室温にて、0.1%の濃度の水溶液で測 定した場合、好ましくは10〜70 mN/m の間の表面張力を有する。さらに好ましく は、ポリソルベート界面活性剤は、約15の親水性/親油性平衡(HLB)値により 及び室温にて、0.1%の濃度の水溶液で測定した場合、40〜50 mN/m の間の表面 張力であることにより、その特徴が表される。最も好ましいのは、ポリソルベー ト80(ソルビタン モノ-9-オクタデカノエート)であり、これはTWEEN 80(IC I Americans社、Wilmington、Del.)として市販されている。 図面の簡単な説明 図1は、アクチノマイシン-D感作マウスモデルの、経時的な生残の結果を示 すグラフである。 図2は、アクチノマイシン-Dマウスモデルにおける、BPI投与量に従う生残の 結果を示すグラフである。また、 図3は、本発明の好ましい界面活性剤を用いてまたは用いないで、種々のBPI タンパク質の濁度を測定した結果を示すグラフである。 図4は、ポリソルベート80(PS80)及びポロキサマー188(F68)の界面活性剤 濃度を変動させて、rBPI21Δcys溶液の表面張力を測定した結果を示すグラフで ある。 図5は、種々の濃度の界面活性剤ポロキサマー188(F68)を用いた、rBPI21Δ cysの分別熱量走査測定(differential scanning calorimetry)の結果を表す、一 連のグラフである。 図6は、種々の濃度のポロキサマー188(F68)を用いた、rBPI21Δcysの分別 熱量走査測定の結果を表す、別の一連のグラフである。 図7は、界面活性剤ポロキサマー188(F68)の濃度を変動させた場合の、rBPI21 Δcysの変性及び沈殿温度のプロットである。 図8は、種々の濃度のポリソルベート80(PS80)単独または、0.1重量%のポ ロキサマー188(F68)を配合して用いた、rBPI21Δcysの分別熱量走査測定の結 果を表す、一連のグラフである。 図9は、2の異なる濃度で界面活性剤ポリソルベート80(PS80)を用いた、rB PI21Δcysの分別熱量走査測定の結果を表すグラフの組である。 図10は、rBPI21Δcys及びポロキサマー188(F68)の溶液を、変性/高次構造 破壊の温度より高いが、沈殿温度よりは低い温度にまで加熱し、次いで走査を反 復するために冷却した後の、分別熱量走査測定の結果を表すグラフの組である。 発明の詳細な説明 本発明は、ポリペプチド医薬の安定性を維持し、そのような生物学的に活性を 有するポリペプチドの界面における変性を妨げるための、改良された方法及び材 料を提供する。特に、本発明は、2つの特定のタイプの界面活性剤分子の配合に よって、ポリペプチド医薬の界面における変性からの安定化を、共同的に改良す ることが提供されるという発見に関する。本発明はまた、ポロキサマー界面活性 剤が、BPI関連タンパク質の可溶化/安定化において独自の特性を有するという 発見に関するものでもある。本発明の特定の実施態様は、特に変性及び粒子形成 しやすい、殺菌性/浸透性が向上したタンパク質(BPI)ならびにその生物学的 に活性を有する断片及び/または類似体もしくは変異体の安定化に関するもので あるが、本発明の用途はあらゆるタンパク質及びポリペプチド医薬に一般的に拡 大されるものである。本発明を用いると有用なBPIならびにその活性を有する断 片及び類似体には、米国特許第5,198,541号明細書に記載のような、組み換えに より生産されたタンパク質が包含される。1992年5月19日出願の米国特許出願第0 7/885,911号の一部継続出願である、1993年5月19日出願の、共有である、Theofa nらの同時係属出願、米国特許出願第08/064,693号明細書は、アミノ末 端で、BPIタンパク質またはその生物学的に活性を有する断片を含み、BPIタンパ ク質の生物学的活性と同様の活性を保持している、BPIタンパク質の変異体であ る、BPI-イムノグロブリン融合タンパク質を述べている。特に好ましいBPI材料 には、「殺菌性/浸透性が向上した安定なタンパク質産物及びそれを含有する組 成物(Stable Bactericidal/Permeability-Increasing Protein Products and Ph armaceutical Compositions Containing the Same)」という発明の名称である、 1993年2月2日出願の、共有である、Theofanらの同時係属出願、米国特許出願第0 8/013,801号明細書の方法に従って生産された組み換えにより生産したポリペプ チドが包含される。好ましいBPI断片は、Grayら、J.Biol.Chem.、264巻、9505 〜9509頁(1989)に記載の成熟ヒトBPI分子で、185位の残基がGrayにより特定され たリジンではなくグルタミン酸であることを除いては、前記BPI分子のアミノ末 端アミノ酸残基のおよそ1〜199位またはおよそ1〜193位により、その特徴が表さ れる。BPIのアミノ酸の1〜199位をコードするDNAの組み換え発現産物は、rBPI23 と称されている。BPIのアミノ酸の1〜193位をコードするDNAの組み換え発現産物 は、rBPI(1-193)と称されている。好ましいBPI断片類似体は、185位の残基がリ ジンではなくグルタミン酸であり、132位のシステインがアラニンなどのシステ インではない残基で置換されていることを除いては、Grayに記載されている、最 初の193アミノ酸残基を含むものである。このようなタンパク質は、rBPI21Δcys またはrBPI(1-193)ala132と称される。 実施例1 本実施例において、種々の界面活性剤系の試験を行って、ポリペプチド医薬(r BPI23)の界面における安定化に対する有用 性を確定した。rBPI23は、クエン酸緩衝性生理食塩水(0.02 Mクエン酸、0.15 M NaCl、pH 5.0)中に、1mg/mLの濃度で供した。次いで、種々の界面活性剤を、 これら界面活性剤の安定化剤としての有用性を確定するために、この調製物に添 加した。 この試験では、成熟ヒトBPI分子の最初の199アミノ酸のおよそ1位からおよそ1 99位によりその特徴が表され、1993年2月2日出願の、Theofanらの米国特許出願 第08/013,801号明細書の方法に従って生産された、rBPI23[BR-1]を、6 mLの密封 した滅菌成形ガラスバイアル瓶(総取容量8.4 mL、Wheaton)中、所望の製剤化 用緩衝液の溶液とし、5 mLを手作業で充填した。被検バイアル瓶は、平床(flat bed)振盪機(S/PローターV)上に水平に置き、テープで振盪機に固定した。次い でバイアル瓶を、室温にて150rpmで振動させた。 0時間、2〜4時間、及び18時間 で、21ゲージの針を取り付けた1 mLのシリンジを用いて、バイオセイフティーキ ャビネット内で150μlの試料を採取した。開始時、工程中、及び最終時点の、可 溶性rBPI23濃度を、イオン交換HPLC分析により定量し、溶液の濁度の目視による 観察結果も記録した。結果を表1に示すが、ここで、容認しうる安定性は、振動 試験後の目視による観察によって確定した。 単一の界面活性剤を含むタンパク質調製物の試験によると、オクトキシノール (octoxynol)-9(TRITON X-100、Rohm & Haas)、ローレス(laureth)-4(BRIJ 30、 ICI Americans)、ポロキサマー403(PLURONIC P123、BASF Wyandotte)及びテ ロメレ(telomere)Bモノエーテルとポリエチレングリコール(ZONYL FSO-100、E. I.DuPont de Nemours)を使用した場合に、良好な結果が示された。これらの界 面活性剤は表面張力を低いレベルに下げることができるものの、毒性作用が疑わ れるため及び生物学的適合性が未知であるために、認可されている非経口医薬 には包含されていない。 表1に示す別の界面活性剤試験により、35 mN/m を下回る表面張力を生み出す 界面活性剤は、0.1%の界面活性剤濃度でrBPIを安定化することができることが 示される。この実施例では、ポリソルベート80(TWEEN 80)及びポロキサマー18 8(PLURONIC F-68)のいずれもが、用いた振動試験の条件下で、単独ではタンパ ク質調製物を安定化することができなかったことがさらに示される。しかしなが ら、ポリソルベート80を入れると、追加の可溶化剤の助けなしには容易に水に溶 けないBRIJ 30の濁った溶液を透明にする作用があった。 実施例2 本実施例においては、rBPI23調製物を安定化すべく、単独で及び組み合わせて 種々の界面活性剤を用いて、実施例1の方法に従いさらなる比較を実施した。結 果を以下の表2に示すが、ここでは、振動試験の後に、目視による観察で容認し うる安定性を確定した。その結果、特に実験52〜58の結果から、ポロキサマー18 8及びポリソルベート80の配合は、試験の条件下で、いずれの界面活性剤とも単 独ではそれに匹敵するほどに安定化することができない濃度で、rBPI23組成物を 安定化するのに、予期せざるほど有用であることが示されている。実験により、 その2つの界面活性剤の濃度を様々に組み合わせると、共同(synergistic)作用 を呈することが示されるが、1 mg/mL濃度のrBPI23に特に好ましい配合は、クエ ン酸緩衝性生理食塩水(0.02 Mクエン酸、0.15 M NaCl、pH 5.0)中で0.1重量% ポロキサマー188及び0.001重量%ポリソルベート80を有するものであることが示 される。0.001%を下回る濃度でポリソルベート80を用いた結果、18時間の振動 の後すぐに濁りが生じたが、イオン交換HPLC MA7Cカラム(Bio-Rad、Hercules、 CA)により定量したタンパク質の減少は、ごくわずかであった。それにかかわら ず、濁りは外見上容認されえず、安定性の低減を示唆するものである。0.005% 以上の濃度でポリソルベート80を用いて試験をすると、すべて18時間の振動後ま ですぐれた安定性が得られ、HPLCで測定するとタンパク質喪失の兆候もほとんど ない。それでも、ポリソルベート80をこのように高濃度用いると、4℃及び大気 室温またはそれを上回るストレス温度で長期間貯蔵する間に、安定性が低下する かもしれない。 実施例3 本実施例では、Pieroniら、Proc.Soc.Exp.Biol.& Med.133巻、790頁(1970)に 従うアクチノマイシン-D感作マウスモデルにおける、本発明の好ましい製剤を 用いて製剤化した場合と、製剤化しない場合で、rBPI23の効果を比較するために 研究を行った。本実施例においては、静脈注射によってICRマウスにアクチノマ イシン-D(800μg/kg)を投与した。その後即座に、成熟ヒトBPI分子の最初の1 99アミノ酸の、およそ1位からおよそ199位によりその特徴が表され、1993年2月 2日出願のTheofanらの米国特許出願第08/013,801号明細書の方法に従って生産さ れた、rBPI23[BR-1]の、種々の投与量のうちいずれかの量を、クエン酸緩衝性生 理食塩水(0.2 Mクエン酸、0.15 M NaCl、pH 5.0)中、1 mg/mLの濃度にて、そ れぞれ15匹のマウスの群に各々注射した。マウスへの注射は、0.03、0.1、1.0及 び3.0 mg/kgの投与量で行った。コントロールとして、何匹かのマウスに、ポロ キサマー及びポリソルベート界面活性剤を加えて、または加えないで製剤化用緩 衝液を与えた。7日間にわたって死亡数を記録した。 結果を図1及び2に示す。図1には、緩衝液群及び3.0 mg/kgのrBPI23処置群 における、各研究日数での生残マウス数を示す。緩衝液群(ポロキサマー及びポ リソルベート界面活性剤を加えたもの、または加えないもの)では双方とも、死 亡率は全体を通すと80%であった。対照的に、賦形剤存在下でのrBPI23では、緩 衝液または賦形剤を加えないrBPI23のいずれよりも、格段に効能が示された。図 2には、7日目の異なる投与量群についてのデータ(最終的な生残数)を要約す る。0.1mg/kgの投与量レベルに始まり、好ましい界面活性剤を含む製剤に製剤化 されたrBPI23では、添加した賦形剤を加えなかったrBPI23の場 合よりもLPSの致死作用に対する防御能は有意に高かった(p<0.05またはそれを 凌ぐ)。 実施例4 本実施例では、本発明の好ましい界面活性剤製剤を加えた場合、または加えな い場合の、種々のrBPI含有医薬組成物の濁度を調べる実験を行った。ここで濁度 とは、医薬組成物で高次構造が破壊される(すなわち、タンパク質の第3次構造 を喪失する)こと及び/または粒子形成(個々のタンパク質間で相互作用してよ り大きな(> 10μm)粒子を形成する)することとなる傾向性を言及するものであ る。試験を行った医薬組成物は、クエン酸緩衝液(20 mMクエン酸ナトリウム/1 50 mM 塩化ナトリウム、pH 5.0)中または0.1%ポロキサマー188及び0.002%ポ リソルベート80を含有するクエン酸緩衝液中のいずれかに、rBPI(1-199)ala132 、rBPI(1-193)ala132、または、1993年2月2日出願の、共有であり同時係属出願で ある米国特許出願第08/013,801号明細書に従って生産された、種々のrBPI23試料 のいずれかを、含有するものであった。 試料を分析して、温度を高めつつ且つpH 7.0にて、全時間にわたり、濁度に対 する抵抗性を調べた。分析前にすべての試料を、pH 7.0の50 mMリン酸カリウム 溶液で0.1 mg/mLの濃度に希釈した。再循環水浴につないだ温度制御キュベット ホルダーを取り付けた、Shimazu UV-160 UV-Vis分光光度計用の石英のキュベッ トに試料を入れて、濁度を測定した。キュベットホルダーを57℃に平衡化したう えで、280 nmにおける吸光度を測定して、試料が正しい濃度に希釈されているか 否かを確認した。これに続いて、1時間のあいだ、2分ごとに350 nmにおける試料 の吸光度を測定し、全時間にわたる吸光度の変化を調べた。 結果を図3に表すが、ここで、濁度の変化の割合がより低いと(すなわち、全 時間にわたる吸光度の増大の割合がより低いと)、粒子形成に対しての安定性の 増大を示唆することが示される。図3に示すように、界面活性剤の好ましい配合 物を添加することで、試験を行った組成物すべての安定性(粒子形成に対する抵 抗性)が増大せしめられる結果となった。さらに、rBPI(1-199)ala132及びrBPI( 1-193)ala132は、野生型の組成物[rBPI23]に比較して、大幅に改良された粒子形 成に対する抵抗性を呈した。 実施例5 本実施例では、Kruss Digital Tensiometer K10ST Users Manual、Chapter 4: Measuring with the Plate に述べられた手法に従って、ポリソルベート及びポ ロキサマー界面活性剤またはそれら界面活性剤の配合物の、BPIタンパク質産物r BPI21Δcysの溶液中での表面張力を測定した。表面張力の減少は、界面活性剤の 界面活性の増大を示唆するものであり、これが、界面活性剤がタンパク質を安定 化する機構であると考えられている。これらの手法により、ポロキサマー界面活 性剤が、前記とは異なり、予期せざる機構によって、有利な結果を提供すること が確証された。 詳細には、非製剤化rBPI21Δcys(ロット30216)の2 mg/mL溶液を、20 mMクエン 酸ナトリウム/150 mM 塩化ナトリウム、pH5.0を用いて希釈して1 mg/mL溶液と した。この溶液15 mLを、ミニ撹拌子を入れた50 mLのガラスビーカーに入れた。 界面活性剤ポロキサマー188、ポリソルベート80、または両者を配合した溶液を 、上限0.10%まで、増量しながら添加した。それぞれの表面張力を測定する前に 、プラチナプレートを、ガスバーナーの 還元帯(青色炎)の上でプレートが正しく赤変し始めるまで、加熱した。プラチ ナプレートは、裏返しながら約10〜15秒間加熱して、次いで、装置の中に戻して 吊した。界面活性剤添加溶液はそれぞれ、磁力撹拌器を用いて穏やかに混合し、 その溶液を、4.6℃に平衡化したサーモスタット容器上に2分間置いた。表面張 力の値は、5分後に読み取った。 本実験の最初の第1部では、緩衝液中、界面活性剤単独の場合の界面活性を評 価した。クエン酸生理食塩水緩衝液(20 mM クエン酸ナトリウム、150 mM 塩化 ナトリウム、pH 5.0)をベースラインに用い、界面活性剤を増量しながら添加し た。図4は界面活性剤濃度に対する表面張力の依存関係のプロットであり、それ に対応するデータを表3に表す。白抜きの四角形は、ポロキサマー188の濃度を 変動させた場合のクエン酸生理食塩水緩衝液についての結果を表し、一方黒塗り の円形は、ポリソルベート80の濃度を変動させた場合の同様の緩衝液についての 結果を表す。クエン酸生理食塩水緩衝溶液単独では、水に類似して、4.6℃にて 約75 mN/mの表面張力を有していた。界面活性剤の濃度を増大させるにつれ、緩 衝溶液の表面張力は低減していった。0.10%のポロキサマー188を用いると、溶 液の表面張力は55 mN/mであった。他方、0.10%のポリソルベート80を用いると 、溶液の表面張力は45 mN/mとなった。表面張力の低下は、界面活性剤の界面活 性の増大を示唆する。すなわち、表面張力が低下するほど、界面活性は増大する 。この結果から、ポロキサマー188よりもポリソルベート80は、より界面活性が 強いことが示唆される。 実験の第2部では、界面活性剤の存在下でのrBPI21Δcysの界面活性を評価し た。pH 5.0のクエン酸生理食塩水緩衝液中、1 mg/mLで、rBPI21Δcysは界面活性 を有し、その表面張力は4.6℃ にて約54 mN/mであった。0.0005%までポリソルベート80(PS80)を単独で添加 しても、いずれのrBPI21Δcys溶液の表面張力も変化しなかった(図4、黒塗り の三角形)。ポリソルベート80の濃度が0.0005%を越えると、rBPI21Δcysの表 面張力は、PS80単独の(BPIを含まない)緩衝液の場合に追随し、すなわち、ポ リソルベート80の濃度が徐々に増大するにつれて溶液の表面張力は低下する。PS 80単独の緩衝液については、PS80濃度を0.0005%から高めた場合に、54 mN/mの 表面張力に達した。これらの結果により、PS80濃度が0.0005%を下回る場合、溶 液の界面活性はrBPI21Δcysが支配することが示唆される。他方、PS80濃度が0.0 005%を上回ると、溶液の界面活性はポリソルベート80により調節を受ける。rBP I21Δcysに、0.10%までポロキサマー188(F68)を単独で添加しても、rBPI21Δ cys溶液の界面活性は有意に変化しなかった(図4、白抜きの三角形)。 実施例6 分別熱量走査測定(DSC)によりタンパク質試料を分析して、タンパク質の高 次構造破壊(すなわち変性)を調べた。DSC分析用の出発材料は、表面張力測定 において用いた材料と同様であった。ポロキサマー188、ポリソルベート80また は両者の配合物の、界面活性剤濃度を変動させて、一連のrBPI21Δcys溶液を調 製し、緩衝液(20 mMクエン酸ナトリウム、150 mM 塩化ナトリウム、pH 5.0)で 希釈して、rBPI21Δcysの最終濃度を1 mg/mLとした。DSCに対するブランクとし て利用するため、rBPI21Δcys溶液の場合と同じ濃度の界面活性剤を用いて、一 連の緩衝溶液も調製した。各溶液は濾過し、2 mLの滅菌プラスチックバイアル瓶 の中に入れた。この試料はDSC分析に付すまで、4℃の冷却箱に詰めておいた。 大気温から約90℃まで、毎分1℃の割合で徐々に溶液の温度を高めるにつれて 、rBPI21Δcysの挙動を評価した。温度が高まるにつれ、2つのイベントが起こ る。第1のイベントは高次構造破壊反応であり、この反応は吸熱性であって、走 査線中、上向きのピークによって表される。第2のイベントは沈殿であり、これ は発熱性であって、走査線中、下向きのピークによって表される。図5、6及び 8〜10に表す走査線において、データの分析を容易にするために、各走査線を並 置している(offset)。界面活性剤を含有しないrBPI21Δcys溶液においては(図5 、走査線1)、65℃におけるタンパク質の高次構造破壊に続き、その直後に第2 のイベントであるタンパク質の沈殿が66〜67℃で生じている。 0.001%〜0.01%の範囲の低い濃度でポロキサマー188(PLURONIC(登録商標)F6 8)を用いると、高次構造破壊及び沈殿のイベントは、界面活性剤を含まないrBP I21Δcys溶液の場合 に類似しており(図5、走査線2〜5)、すなわち、rBPI21Δcysで高次構造が 破壊されると直ちに沈殿が生じる。ポロキサマー188を0.05%を越える濃度で用 いると、やはり65℃にてrBPI21Δcysの高次構造破壊は起こるが、85℃の温度に 達するまで沈殿は生じない(図5、走査線6)。図6では、ポロキサマー188濃 度が0.01%〜0.05%の間では、高次構造が破壊したBPIの沈殿が徐々に遅延する よう移行していく。これらの結果より、ポロキサマー188が0.01%より高濃度で ある場合、高次構造が破壊したrBPI21Δcysは安定化されえ、沈殿の発生は遅延 することが示唆される。図7に、界面活性剤(ポロキサマー188)濃度に対する 変性及び沈殿温度の、依存関係のプロットを示す。ポロキサマー188の作用は、r BPI21Δcysが沈殿するのをより高温にまで遅延させることであり、Tm(変性温度 )及びΔH(変性のエネルギー)は変化しなかったので、rBPI21Δcysの本来の構 造を安定化することではないようである。 1%までの濃度でポリソルベート80を用いて製剤化したrBPI21Δcysを、同様に 分析した。等温曲線は、界面活性剤を加えないrBPI21Δcys溶液のものと類似し ていた(図8:走査線1及び8〜13、図9:走査線11、12)。ポリソルベート80 は高温で溶液中のrBPI21Δcysを維持しなかった。従って、高次構造が破壊したr BPI21Δcysの安定化は、ポロキサマー188において独自のものであった。 ポロキサマー188及びポリソルベート80を配合して用いた、2つの製剤、すな わち、0.1%F68/0.001%PS80及び0.1%F68/0.002%PS80は、0.05%及び0.1%のP LURONIC F68を含有するrBPI21Δcysの場合と同様の走査線プロファイルを示し、 65℃で高次構造が破壊し、85℃で沈殿した(図8:走査線14、15)。 rBPI21Δcysの崩壊の挙動(melting behavior)を調べることに 加えて、高次構造破壊が可逆的なプロセスであるか否かを調べるために、0.05% 及び0.10%のポロキサマー188を含有するrBPI21Δcys製剤を用いて再走査を行っ た。rBPI21Δcys溶液の温度は、まず、75℃(変性/高次構造破壊後であるが沈 殿前の温度)に上げ、その後、走査を繰り返すために冷却した。図10に、rBPI21 Δcysにポロキサマー188を添加することによって高次構造破壊が可逆的とはなら ないことが示される。プロファイルA5,1及びA6,1は、75℃までの走査を示し、一 方プロファイルA5,2及びA6,2は75℃から系を冷却した後繰り返して行った走査を 示す。高次構造破壊が可逆的なプロセスであれば、6及び7の走査プロファイル が得られるはずである。 前記の実験結果により、ポロキサマー界面活性剤単独で、溶液中のBPI関連ポ リペプチドを安定化すること及び、水溶液の表面張力の調節に関わるものではな いと考えられる機構により沈殿の発生を遅延させることができるということが、 立証される。ポリソルベート80などの他の界面活性剤は沈殿の現象に影響を及ぼ さず、水溶液の表面張力の調節に関わるのであるから、前記したポロキサマーの 特性はポロキサマー独自のものである。 実施例7 輸送の際のrBPI21Δcysの沈殿の程度を、水平振盪機の速度を調整することに より、実験室でシミュレートした。陸上輸送を5サイクル行う間に、非製剤化( 界面活性剤を含まない)rBPI21Δcysの約70%が沈殿した。その後も、平床振盪 機の速度(rpm)を変えることで振動試験を継続し、その結果、振動試験に付さ れた非製剤化rBPI21Δcysの70〜90%が沈殿した。4℃にて18時間、110 rpm以下 で平床振盪機上で非製剤化産物を振動させた場合、rBPI21Δcysは沈殿しなかっ た。140 rpmでの振動で (実施例1及び2における150 rpmでの振動よりむしろ)、陸上輸送を5サイク ル行う間に起きる揺れ(agitation)に最も近い状態がシミュレートされる。バイ アル瓶内での液体フローの動力学における変化が、140 rpmと150 rpmとでは実質 的に異なる。種々の濃度で界面活性剤を配合して含有する組成物を、140 rpmの 振動条件を用いてスクリーニングした。そこで得られた結果を表4に示す。沈殿 からの保護のために至適な界面活性剤濃度は、0.2%ポロキサマー188に加えて0. 002%ポリソルベート80、及び0.15%ポロキサマー188に加えて0.005%ポリソル ベート80であることが確定された。 前記データに基づけば、4℃にて貯蔵される、2 mg/mLのrBPI21Δcys用の好ま しい製剤は、5 mMクエン酸、150 mM NaCl、pH5.0、0.2%ポロキサマー188及び0. 002%ポリソルベート80を含有するものであろう。4℃にて貯蔵される、2 mg/ml のrBPI21Δcys用の、それに代わる製剤は、5 mMクエン酸、150 mM NaCl、pH5.0 、0.15%ポロキサマー188及び0.005%ポリソルベート80を含有するものであろう 。 要約すると、凝集/沈殿はタンパク質の不安定性の主たる原因の1つであって 、気−液境界面にあるタンパク質で高次構造が破壊し、疎水性ドメインを曝す際 に生じうるものである。保護されないままであれば、タンパク質は、曝された疎 水性ドメインの相互作用を介して自己会合し、その結果凝集及び/または沈殿が 生じる。本発明の界面活性剤及び界面活性剤の配合物を用いれば、タンパク質は 2つの経路で安定化されうる。第1に、気−液境界面で曝された疎水性領域が、 ポロキサマー界面活性剤により防護(shield)される。第2に、溶液の界面活性を 通例のように調節することを介して、ポリソルベート界面活性剤により付加的な 安定化が提供されうる。 当業者であれば、前記した発明に数多くの修飾や変更を想到することが予期さ れる。従って、本発明には、添付の特許請求の範囲に表した限定のみ、課される べきであろう。
【手続補正書】特許法第184条の8 【提出日】1994年8月29日 【補正内容】 【図1】 【図2】 【図3】 【図4】 【図5】 【図6】 【図7】 【図8】 【図9】 【図10】
───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (81)指定国 EP(AT,BE,CH,DE, DK,ES,FR,GB,GR,IE,IT,LU,M C,NL,PT,SE),OA(BF,BJ,CF,CG ,CI,CM,GA,GN,ML,MR,NE,SN, TD,TG),AT,AU,BB,BG,BR,BY, CA,CH,CN,CZ,DE,DK,ES,FI,G B,HU,JP,KP,KR,KZ,LK,LU,LV ,MG,MN,MW,NL,NO,NZ,PL,PT, RO,RU,SD,SE,SK,UA,UZ,VN (72)発明者 チャン,ポール アメリカ合衆国 91311 カリフォルニア チャッツワース チュルサ ストリート 20714

Claims (1)

  1. 【特許請求の範囲】 1.ポリソルベート界面活性剤及びポロキサマー界面活性剤を配合して、BPI タンパク質またはその生物学的に活性を有する断片、類似体もしくは変異体を含 む医薬組成物。 2.前記ポロキサマー界面活性剤が、約14よりも大であるHLB値、及び室温に て、0.1%の濃度で測定した場合に10〜70mN/m の間の表面張力を有することによ りその特徴が表される、請求項1に記載の医薬組成物。 3.前記ポロキサマー界面活性剤がポロキサマー188である、請求項1に記載 の医薬組成物。 4.前記ポリソルベート界面活性剤が、約10よりも大であるHLB値、及び室温 にて、0.1%の濃度で測定した場合に10〜70mN/m の間の表面張力を有することに よりその特徴が表される、請求項1に記載の医薬組成物。 5.前記ポリソルベート界面活性剤がポリソルベート80である、請求項1に記 載の医薬組成物。 6.前記ポロキサマー界面活性剤が、約0.01重量%〜約1重量%の濃度で存在 する、請求項1に記載の医薬組成物。 7.前記ポリソルベート界面活性剤が、約0.0005重量%〜約1重量%の濃度で 存在する、請求項1に記載の医薬組成物。 8.ポリソルベート界面活性剤及びポロキサマー界面活性剤を配合して、BPI タンパク質の生物学的に活性を有するアミノ末端断片またはその類似体もしくは 変異体を含む医薬組成物。 9.ポロキサマー界面活性剤を配合して、BPIタンパク質またはその生物学的 に活性を有する断片、類似体もしくは変異体を含む医薬組成物。 10.前記ポロキサマー界面活性剤が、約14よりも大であるHLB値、及び室温に て、0.1%の濃度で測定した場合に10〜70mN/m の間の表面張力を有することによ りその特徴が表される、請求項9に記載の医薬組成物。 11.前記ポロキサマー界面活性剤がポロキサマー188である、請求項9に記載 の医薬組成物。 12.ポロキサマー界面活性剤を配合して、BPIタンパク質の生物学的に活性を 有するアミノ末端断片またはその類似体もしくは変異体を含む医薬組成物。
JP51821394A 1993-02-02 1994-02-02 殺菌性/浸透性増大タンパク質(Bactericidal/Permeability Increasing protein:BPI)及び界面活性剤を含有する医薬組成物 Expired - Fee Related JP3946246B2 (ja)

Applications Claiming Priority (3)

Application Number Priority Date Filing Date Title
US1236093A 1993-02-02 1993-02-02
US08/012,360 1993-02-02
PCT/US1994/001239 WO1994017819A1 (en) 1993-02-02 1994-02-02 Pharmaceutical compositions containing bactericidal permeability increasing protein and a surfactant

Related Child Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
JP2005052149A Division JP2005145986A (ja) 1993-02-02 2005-02-25 殺菌性/浸透性増大タンパク質(Bactericidal/PermeabilityIncreasingprotein:BPI)及び界面活性剤を含有する医薬組成物

Publications (2)

Publication Number Publication Date
JPH10513433A true JPH10513433A (ja) 1998-12-22
JP3946246B2 JP3946246B2 (ja) 2007-07-18

Family

ID=21754603

Family Applications (2)

Application Number Title Priority Date Filing Date
JP51821394A Expired - Fee Related JP3946246B2 (ja) 1993-02-02 1994-02-02 殺菌性/浸透性増大タンパク質(Bactericidal/Permeability Increasing protein:BPI)及び界面活性剤を含有する医薬組成物
JP2005052149A Withdrawn JP2005145986A (ja) 1993-02-02 2005-02-25 殺菌性/浸透性増大タンパク質(Bactericidal/PermeabilityIncreasingprotein:BPI)及び界面活性剤を含有する医薬組成物

Family Applications After (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
JP2005052149A Withdrawn JP2005145986A (ja) 1993-02-02 2005-02-25 殺菌性/浸透性増大タンパク質(Bactericidal/PermeabilityIncreasingprotein:BPI)及び界面活性剤を含有する医薬組成物

Country Status (13)

Country Link
US (5) US5488034A (ja)
EP (1) EP0682524B1 (ja)
JP (2) JP3946246B2 (ja)
CN (1) CN1163264C (ja)
AT (1) ATE206308T1 (ja)
AU (1) AU695125B2 (ja)
CA (1) CA2155005C (ja)
DE (1) DE69428521T2 (ja)
DK (1) DK0682524T3 (ja)
ES (1) ES2164098T3 (ja)
HK (1) HK1014156A1 (ja)
PT (1) PT682524E (ja)
WO (1) WO1994017819A1 (ja)

Cited By (3)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
JP2006502116A (ja) * 2002-07-12 2006-01-19 メダレックス, インク. タンパク質の酸化分解を防ぐ方法及び組成物
WO2009034958A1 (ja) * 2007-09-12 2009-03-19 Jsr Corporation タンパク安定化剤およびその製造方法、タンパク安定化剤の使用方法、ならびにタンパク安定化方法
WO2022202947A1 (ja) * 2021-03-24 2022-09-29 Jcrファーマ株式会社 安定な水性医薬組成物又は凍結乾燥医薬組成物

Families Citing this family (72)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US6277410B1 (en) 1992-10-08 2001-08-21 Supratek Pharma Inc. Copolymer compositions for oral delivery
US6093391A (en) * 1992-10-08 2000-07-25 Supratek Pharma, Inc. Peptide copolymer compositions
US6153193A (en) * 1993-04-28 2000-11-28 Supratek Pharma Inc. Compositions for targeting biological agents
AU695125B2 (en) * 1993-02-02 1998-08-06 Xoma Corporation Pharmaceutical compositions containing bactericidal permeability increasing protein and a surfactant
US5420019A (en) * 1993-02-02 1995-05-30 Xoma Corporation Stable bactericidal/permeability-increasing protein muteins
US5858974A (en) * 1995-07-20 1999-01-12 Xoma Corporation Anti-fungal peptides
US5652332A (en) * 1993-03-12 1997-07-29 Xoma Biologically active peptides from functional domains of bactericidal/permeability-increasing protein and uses thereof
US6214789B1 (en) 1993-03-12 2001-04-10 Xoma Corporation Treatment of mycobacterial diseases by administration of bactericidal/permeability-increasing protein products
AU7175694A (en) * 1993-06-17 1995-01-17 Xoma Corporation Lipopolysaccharide binding protein derivatives
US5770561A (en) * 1993-07-14 1998-06-23 Xoma Corporation Method for potentiating BPI protein product bactericidal activity by administration of LBP protein products
AU7330994A (en) * 1993-07-14 1995-02-13 Xoma Corporation Method for potentiating bpi protein product bactericidal activity by administration of lbp protein products
US6759203B1 (en) 1993-09-22 2004-07-06 Xoma Corporation Method for quantifying BPI in body fluids
CN1133634A (zh) * 1993-09-22 1996-10-16 爱克斯欧玛公司 定量体液中的bpi的方法
WO1995008344A1 (en) * 1993-09-22 1995-03-30 Xoma Corporation Method of treating gram-negative bacterial infection by administration of bactericidal/permeability-increasing (bpi) protein product and antibiotic
AU703192B2 (en) * 1994-01-14 1999-03-18 Xoma Corporation Anti-gram-positive bacterial methods and materials
CA2181165C (en) * 1994-01-14 2007-06-05 Roger G. Ii Little Anti-fungal methods and materials
US5447913A (en) * 1994-03-11 1995-09-05 Xoma Corporation Therapeutic uses of bactericidal/permeability-increasing protein dimer products
US5830860A (en) * 1994-03-24 1998-11-03 Regents Of The University Of Minnesota Peptides with bactericidal activity and endotoxin neutralizing activity for gram negative bacteria and methods for their use
US5786324A (en) * 1994-03-24 1998-07-28 Regents Of The University Of Minnesota Synthetic peptides with bactericidal activity and endotoxin neutralizing activity for gram negative bacteria and methods for their use
US5932544A (en) * 1994-05-31 1999-08-03 Xoma Corporation Bactericidal/permeability-increasing protein (BPI) compositions
US6271203B1 (en) 1994-07-07 2001-08-07 Xoma Corporation Anti-protozoan methods and materials
US5646114A (en) * 1994-07-11 1997-07-08 Xoma Corporation Anti-protozoan methods
US6221959B1 (en) 1994-11-18 2001-04-24 Supratek Pharma, Inc. Polynucleotide compositions
US6353055B1 (en) 1994-11-18 2002-03-05 Supratek Pharma Inc. Polynucleotide compositions
US5912228A (en) * 1995-01-13 1999-06-15 Xoma Corporation Therapeutic compositions comprising bactericidal/permeability-increasing (BPI) protein products
US5494896A (en) * 1995-03-31 1996-02-27 Xoma Corporation Method of treating conditions associated with burn injuries
EP0861088A1 (en) * 1995-11-14 1998-09-02 Xoma Corporation Bactericidal permeability increasing protein (bpi) for treating conditions associated with corneal injury
US5686414A (en) * 1995-11-14 1997-11-11 Xoma Corporation Methods of treating conditions associated with corneal transplantation
US5741779A (en) 1996-05-10 1998-04-21 Xoma Corporation Antithrombotic materials and methods
CA2253837C (en) 1996-05-10 2002-07-02 Xoma Corporation Therapeutic uses of bpi protein products for human meningococcemia
CA2255539C (en) * 1996-05-23 2005-09-27 Xoma Corporation Therapeutic uses of bpi protein products in humans with hemorrhage due to trauma
CA2255865C (en) 1996-05-24 2008-10-14 The Regents Of The University Of Minnesota Synthesis of soluble beta-sheet forming peptides
US5888973A (en) * 1996-08-09 1999-03-30 Xoma Corporation Anti-chlamydial uses of BPI protein products
AU6358898A (en) * 1996-09-09 1998-04-17 Alexander V Kabanov Fluorinated copolymeric pharmaceutical adjuncts
WO1998019694A1 (en) * 1996-11-01 1998-05-14 Xoma Corporation Therapeutic uses of bpi protein products in cystic fibrosis patients
US6482796B2 (en) * 1996-11-01 2002-11-19 Xoma Corporation Therapeutic uses of N-terminal BPI protein products in ANCA-positive patients
US20030190307A1 (en) * 1996-12-24 2003-10-09 Biogen, Inc. Stable liquid interferon formulations
US6093573A (en) * 1997-06-20 2000-07-25 Xoma Three-dimensional structure of bactericidal/permeability-increasing protein (BPI)
FR2764800B1 (fr) * 1997-06-23 1999-09-10 Sanofi Sa Composition pharmaceutique solide contenant des derives de benzofuranne
US5990082A (en) 1997-10-22 1999-11-23 Xoma Corporation Uses of lipopolysaccharide binding protein
US6013631A (en) * 1998-06-19 2000-01-11 Xoma Corporation Bactericidal/permeability-increasing protein (BPI) deletion analogs
US20030166525A1 (en) 1998-07-23 2003-09-04 Hoffmann James Arthur FSH Formulation
WO2000062795A2 (en) * 1999-04-21 2000-10-26 The Government Of The United States Of America, Represented By The Secretary, Department Of Healt H And Human Services The National Institutes Of Health UTEROGLOBIN IN THE TREATMENT OF IgA MEDIATED AUTOIMMUNE DISORDERS
US6413537B1 (en) 2000-03-10 2002-07-02 Wisconsin Alumni Research Foundation Nystatin formulation having reduced toxicity
US7256180B2 (en) 2000-04-28 2007-08-14 Supratek Pharma Inc. Compositions and methods for inducing activation of dendritic cells
MXPA04003640A (es) * 2001-10-16 2005-04-11 Rxkinetix Inc Formulaciones de proteina de alta concentracion y metodo de fabricacion.
EP1572719A4 (en) 2002-02-20 2007-11-14 Univ Minnesota PARTIAL PEPTIDE MIMETICS AND METHOD
EP1567191B1 (en) * 2002-11-26 2010-09-08 Eurocine Vaccines AB Novel amine-based adjuvant
CN100353997C (zh) * 2003-02-28 2007-12-12 中外制药株式会社 稳定的含蛋白质的制剂
PT1610822E (pt) * 2003-04-02 2011-01-05 Ares Trading Sa Formulações farmacêuticas líquidas ou liofilizadas de fsh e/ou lh em conjunto com o surfactante não iónico poloxâmero 188 e um agente bacteriostático
US7838721B2 (en) * 2003-04-09 2010-11-23 Paragon Trade Brands, Llc Disposable articles using high column AUL superabsorbents
JP4871124B2 (ja) * 2003-06-20 2012-02-08 アレス トレーディング ソシエテ アノニム 凍結乾燥fsh/lh製剤
US8377459B2 (en) * 2003-07-09 2013-02-19 The Procter & Gamble Company Composition for wet wipes that enhances the efficacy of cleansing while being gentle to the skin
WO2005034999A2 (en) * 2003-10-10 2005-04-21 Bvm Holding Co. Composition comprising association complex of a pharmaceutical and a poloxamer
US7150995B2 (en) * 2004-01-16 2006-12-19 Metrika, Inc. Methods and systems for point of care bodily fluid analysis
EP2813239B1 (en) * 2004-08-04 2017-03-22 Ipsen Biopharm Limited Pharmaceutical composition containing botulinum neurotoxin A2
EP1778279B1 (en) * 2004-08-04 2014-12-03 Ipsen Biopharm Limited Pharmaceutical composition containing botulinum neurotoxin a2
US20060173428A1 (en) * 2005-02-02 2006-08-03 Acors Deanna M Absorbent article with logically correlated image and textual graphics
CA2609038A1 (en) 2005-05-18 2006-11-23 Trinity Biosystems, Inc. Methods and compositions for immunizing against chlamydia infection
CU23432B6 (es) * 2005-11-02 2009-10-16 Ct Ingenieria Genetica Biotech Formulaciones estabilizadas que contienen a los interferones gamma y alfa en proporciones potenciadoras
US20110303542A1 (en) * 2007-08-08 2011-12-15 Advanced Liquid Logic, Inc. Use of Additives for Enhancing Droplet Operations
ES2669591T3 (es) 2008-06-20 2018-05-28 Novartis Ag Inmunoglobulinas con agregación reducida
PL2437785T3 (pl) 2009-06-04 2015-08-31 Novartis Ag Sposoby identyfikacji miejsc sprzęgania IgG
PE20130648A1 (es) 2010-06-25 2013-07-03 Shire Human Genetic Therapies Tratamiento del sindrome de sanfilippo tipo b
US9090691B2 (en) 2010-09-15 2015-07-28 Applied Molecular Transport Llc Systems and methods of delivery of bioactive agents using bacterial toxin-derived transport sequences
US11246915B2 (en) 2010-09-15 2022-02-15 Applied Molecular Transport Inc. Cholix toxin-derived fusion molecules for oral delivery of biologically active cargo
GB201116271D0 (en) * 2011-09-21 2011-11-02 Univ Cardiff Dispersion anaesthetic device
KR102598038B1 (ko) 2014-05-07 2023-11-07 어플라이드 몰레큘라 트랜스포트 인크. 생물학적 활성 화물의 경구 전달용 콜릭스 독소-유래 융합 분자
EP4082558B1 (en) 2018-03-08 2023-08-23 Applied Molecular Transport Inc. Toxin-derived delivery constructs for oral delivery
PT3762009T (pt) 2018-03-08 2022-08-22 Applied Molecular Transport Inc Construções de administração derivadas de toxinas para administração oral
AU2020331939A1 (en) 2019-08-16 2022-03-24 Applied Molecular Transport Inc. Compositions, formulations, and interleukin production and purification
CN115666522A (zh) * 2020-03-18 2023-01-31 Gi医诺微新 包含il-2蛋白和cd80蛋白的融合蛋白制剂

Family Cites Families (33)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US3839314A (en) * 1971-06-29 1974-10-01 Baxter Laboratories Inc Clarification of blood serum and plasma using block copolymers of ethylene oxide and polyoxypropylene
US4478829A (en) * 1983-04-28 1984-10-23 Armour Pharmaceutical Company Pharmaceutical preparation containing purified fibronectin
US4933179A (en) * 1983-08-22 1990-06-12 Syntex (U.S.A.) Inc. Feline leukemia virus antigen vaccines
DE3406497A1 (de) * 1984-02-23 1985-09-05 Mueller Bernhard Willi Werner Hochdisperse pharmazeutische mehrkomponentensysteme und verfahren zu ihrer herstellung
US5234683A (en) * 1985-06-18 1993-08-10 Emory University Method of stimulating the immune system
US5039520A (en) * 1986-05-15 1991-08-13 Emory University Plasma extender
US5030448A (en) * 1986-05-15 1991-07-09 Emory University Method of delivering drugs to damaged or diseased tissue
US5041288A (en) * 1986-05-15 1991-08-20 Emory University Method of treating tissue damaged by reperfusion injury
US5152979A (en) * 1986-05-15 1992-10-06 Emory University Method for treating vascular obstructions caused by abnormal cells
US5182106A (en) * 1986-05-15 1993-01-26 Emory University Method for treating hypothermia
US5071649A (en) * 1986-05-15 1991-12-10 Emory University Method of preventing blockage in catheters
FR2608988B1 (fr) * 1986-12-31 1991-01-11 Centre Nat Rech Scient Procede de preparation de systemes colloidaux dispersibles d'une substance, sous forme de nanoparticules
FR2634397B2 (fr) * 1986-12-31 1991-04-19 Centre Nat Rech Scient Procede de preparation de systemes colloidaux dispersibles d'une proteine sous forme de nanoparticules
DE3875871T2 (de) * 1987-02-20 1993-04-01 Univ Emory Antiinfektioese verbindungen und verfahren zur verwendung.
WO1989001486A1 (en) * 1987-08-11 1989-02-23 New York University Biologically active bactericidal/permeability-increasing protein fragments
US5198541A (en) * 1987-08-11 1993-03-30 New York University Dna encoding bactericidal/permeability-increasing proteins
FR2630115B1 (fr) * 1988-04-14 1994-10-28 Merieux Inst Procede de stabilisation des solutions d'albumine humaine et solution obtenue
US5096885A (en) * 1988-04-15 1992-03-17 Genentech, Inc. Human growth hormone formulation
JPH02107163A (ja) * 1988-10-15 1990-04-19 Suntory Ltd 新規なゲル状食品の製造方法
US5171739A (en) * 1989-02-14 1992-12-15 Incyte Pharmaceuticals, Inc. Treatment of endotoxin-associated shock and preventation thereof using a BPI protein
US5308834A (en) * 1989-02-14 1994-05-03 Incyte Pharmaceuticals, Inc. Treatment of endotoxin-associated shock and prevention thereof using a BPI protein
US5234912A (en) * 1989-02-14 1993-08-10 Incyte Pharmaceuticals, Inc. Pharmaceutical compositions comprising recombinant BPI proteins and a lipid carrier and uses thereof
US5089274A (en) * 1989-02-14 1992-02-18 Incyte Pharmaceuticals, Inc. Use of bactericidal/permeability increasing protein or biologically active analogs thereof to treat endotoxin-related disorders
US5334584A (en) * 1989-02-14 1994-08-02 Incyte Pharamaceuticals, Inc. Recombinant, non-glycosylated bpi protein and uses thereof
US4997664A (en) * 1989-09-05 1991-03-05 Bryan Foods, Inc. Method for packaging food products
DE69128968T2 (de) * 1990-12-03 1998-10-08 Univ New York Biologisch aktive bakterizide/permeabilitätserhöhende proteinbruchstücke
ES2140408T3 (es) * 1991-03-19 2000-03-01 Cytrx Corp Copolimeros de polioxipropileno/polioxietileno con actividad biologica mejorada.
US5234908A (en) * 1991-04-12 1993-08-10 Creative Biomolecules, Inc. Method of treating gastrointestinal ulcers with platelet derived growth factor
JPH07502642A (ja) * 1991-09-26 1995-03-23 インサイト ファーマシューティカルズ,インコーポレイテッド 新規な形態のリポ糖結合性タンパク質(lbp)
US5643570A (en) * 1992-05-19 1997-07-01 Xoma Corporation BPI-immunoglobulin fusion proteins
ES2132239T3 (es) * 1992-05-19 1999-08-16 Xoma Corp Metodos mejorados para la preparacion de proteinas de union a endotoxinas.
AU695125B2 (en) * 1993-02-02 1998-08-06 Xoma Corporation Pharmaceutical compositions containing bactericidal permeability increasing protein and a surfactant
US5348942A (en) * 1993-03-12 1994-09-20 Xoma Corporation Therapeutic uses of bactericidal/permeability increasing protein products

Cited By (4)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
JP2006502116A (ja) * 2002-07-12 2006-01-19 メダレックス, インク. タンパク質の酸化分解を防ぐ方法及び組成物
WO2009034958A1 (ja) * 2007-09-12 2009-03-19 Jsr Corporation タンパク安定化剤およびその製造方法、タンパク安定化剤の使用方法、ならびにタンパク安定化方法
JP5387850B2 (ja) * 2007-09-12 2014-01-15 Jsr株式会社 タンパク安定化剤およびその製造方法、タンパク安定化剤の使用方法、ならびにタンパク安定化方法
WO2022202947A1 (ja) * 2021-03-24 2022-09-29 Jcrファーマ株式会社 安定な水性医薬組成物又は凍結乾燥医薬組成物

Also Published As

Publication number Publication date
ES2164098T3 (es) 2002-02-16
CA2155005C (en) 1999-04-06
AU695125B2 (en) 1998-08-06
EP0682524B1 (en) 2001-10-04
US6066620A (en) 2000-05-23
ATE206308T1 (de) 2001-10-15
CN1163264C (zh) 2004-08-25
US5955427A (en) 1999-09-21
WO1994017819A1 (en) 1994-08-18
DE69428521T2 (de) 2002-05-23
US5488034A (en) 1996-01-30
DK0682524T3 (da) 2002-01-28
DE69428521D1 (de) 2001-11-08
CA2155005A1 (en) 1994-08-18
CN1127992A (zh) 1996-07-31
JP3946246B2 (ja) 2007-07-18
JP2005145986A (ja) 2005-06-09
PT682524E (pt) 2002-03-28
US5696090A (en) 1997-12-09
EP0682524A1 (en) 1995-11-22
US6255284B1 (en) 2001-07-03
HK1014156A1 (en) 1999-09-24
AU6133094A (en) 1994-08-29

Similar Documents

Publication Publication Date Title
JPH10513433A (ja) 殺菌性、浸透性が向上したタンパク質及び界面活性剤を含有する医薬組成物
EP2806886B1 (en) Stabilised protein compositions based on semifluorinated alkanes
EP3000474B1 (en) Nanoemulsion eyedrop composition containing cyclosporine and method for preparing same
JP7208302B2 (ja) 抗ヒトtslp受容体抗体含有医薬組成物
US6268345B1 (en) Bactericidal/permeability-increasing protein (BPI) compositions
US20210179690A1 (en) Ctla4-ig fusion protein formulation
WO2021231319A1 (en) Il-2 fusion polypeptide compositions and methods of making and using the same
IL303607A (en) A pharmaceutical preparation that includes FRATAXIN FUSION protein and methods of using it

Legal Events

Date Code Title Description
A131 Notification of reasons for refusal

Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A131

Effective date: 20040511

A313 Final decision of rejection without a dissenting response from the applicant

Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A313

Effective date: 20040927

A02 Decision of refusal

Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A02

Effective date: 20041102

A521 Request for written amendment filed

Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A523

Effective date: 20050225

A911 Transfer to examiner for re-examination before appeal (zenchi)

Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A911

Effective date: 20050317

A912 Re-examination (zenchi) completed and case transferred to appeal board

Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A912

Effective date: 20050922

A61 First payment of annual fees (during grant procedure)

Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A61

Effective date: 20070411

R150 Certificate of patent or registration of utility model

Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R150

LAPS Cancellation because of no payment of annual fees