JPH08253494A - アルキルルチノシドの製造方法および新規アルキルルチノシド - Google Patents
アルキルルチノシドの製造方法および新規アルキルルチノシドInfo
- Publication number
- JPH08253494A JPH08253494A JP5848095A JP5848095A JPH08253494A JP H08253494 A JPH08253494 A JP H08253494A JP 5848095 A JP5848095 A JP 5848095A JP 5848095 A JP5848095 A JP 5848095A JP H08253494 A JPH08253494 A JP H08253494A
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- rutin
- rutinoside
- alkyl
- enzyme
- reaction
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Granted
Links
Landscapes
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Saccharide Compounds (AREA)
Abstract
(57)【要約】
【構成】アルコールの存在下において、ルチンにルチン
分解酵素を作用させてルチンから切り出されたルチノー
スをアルキル基に転移させる。これにより生成するアル
キルルチノシドは、下記式（Ｉ）で表わされる新規化合
物である。 【化１】 （ここで、Ｒはアルキル基を表わす） 【効果】二糖のアルキルグリコシドであるアルキルルチ
ノシドを、一段階の反応で簡便に、かつ効率よく製造す
ることができる。
分解酵素を作用させてルチンから切り出されたルチノー
スをアルキル基に転移させる。これにより生成するアル
キルルチノシドは、下記式（Ｉ）で表わされる新規化合
物である。 【化１】 （ここで、Ｒはアルキル基を表わす） 【効果】二糖のアルキルグリコシドであるアルキルルチ
ノシドを、一段階の反応で簡便に、かつ効率よく製造す
ることができる。
Description
【０００１】
【産業上の利用分野】本発明は、アルキルグリコシドの
１種であるアルキルルチノシドの製造方法およびこの方
法により製造される新規アルキルルチノシドに関する。
１種であるアルキルルチノシドの製造方法およびこの方
法により製造される新規アルキルルチノシドに関する。
【０００２】
【従来の技術】糖にアルキル基が結合したアルキルグリ
コシドは、従来、界面活性剤としての用途が知られてい
るが、近年、酵素のインデューサー、食品添加物等の分
野のみならずそれ以外の用途でも注目され始めており、
その研究成果も幾つか見られるようになってきている。
コシドは、従来、界面活性剤としての用途が知られてい
るが、近年、酵素のインデューサー、食品添加物等の分
野のみならずそれ以外の用途でも注目され始めており、
その研究成果も幾つか見られるようになってきている。
【０００３】このアルキルグリコシドは、アルキル基へ
の糖の転移反応により製造することができるが、従来行
なわれている方法は非常に繁雑であり、生産性も悪い。
例えば、キシロースを用いた界面活性剤の製造法を例に
とると、まずキシロースにアセチル基等の保護基を導入
し、次に炭酸銀等の存在下でアルコールと反応させた
後、保護基を脱離除去するという複雑な化学処理手順を
経ている。しかも、この方法では、目的とする界面活性
剤の収量は非常に低い。
の糖の転移反応により製造することができるが、従来行
なわれている方法は非常に繁雑であり、生産性も悪い。
例えば、キシロースを用いた界面活性剤の製造法を例に
とると、まずキシロースにアセチル基等の保護基を導入
し、次に炭酸銀等の存在下でアルコールと反応させた
後、保護基を脱離除去するという複雑な化学処理手順を
経ている。しかも、この方法では、目的とする界面活性
剤の収量は非常に低い。
【０００４】一方、糖質の加水分解酵素は、リパーゼ、
エステラーゼ、プロテアーゼなどの他の加水分解酵素と
同様に、加水分解反応以外に転移反応や縮合反応を触媒
することが知られている。特に、糖転移反応は、新規多
糖、オリゴ糖、界面活性剤等の新規の糖の合成に広く用
いられており、実用化に向けた研究も活発である。した
がって、このような加水分解酵素の特性を利用すること
により、アルキルグリコシドの製造をより簡便に行ない
得る可能性がある。
エステラーゼ、プロテアーゼなどの他の加水分解酵素と
同様に、加水分解反応以外に転移反応や縮合反応を触媒
することが知られている。特に、糖転移反応は、新規多
糖、オリゴ糖、界面活性剤等の新規の糖の合成に広く用
いられており、実用化に向けた研究も活発である。した
がって、このような加水分解酵素の特性を利用すること
により、アルキルグリコシドの製造をより簡便に行ない
得る可能性がある。
【０００５】
【発明が解決しようとする課題】一般に、糖転移反応に
用いられる酵素としては、β−ガラクトシダーゼ、α−
グルコシダーゼ、β−フルクトシダーゼ、フルクトシル
トランスフェラーゼ、レバンシュークラーゼ、β−キシ
ロシダーゼ、チトクロームオキシダーゼ、α−アミラー
ゼ、シクロデキストリングリコシルトランスフェラー
ゼ、β−グルコシダーゼ、インベルターゼ等が知られて
いる。
用いられる酵素としては、β−ガラクトシダーゼ、α−
グルコシダーゼ、β−フルクトシダーゼ、フルクトシル
トランスフェラーゼ、レバンシュークラーゼ、β−キシ
ロシダーゼ、チトクロームオキシダーゼ、α−アミラー
ゼ、シクロデキストリングリコシルトランスフェラー
ゼ、β−グルコシダーゼ、インベルターゼ等が知られて
いる。
【０００６】しかしながら、二糖の１種であるルチノー
スの転移反応に介在する酵素は、従来知られていない。
また、上述の糖転移反応に用いられている酵素は、その
活性の強さによりほとんどが微生物由来のものである。
植物に由来する酵素は、その一部が研究レベルで検討さ
れてはいるものの、ほとんどのものが実用化には至って
いない。
スの転移反応に介在する酵素は、従来知られていない。
また、上述の糖転移反応に用いられている酵素は、その
活性の強さによりほとんどが微生物由来のものである。
植物に由来する酵素は、その一部が研究レベルで検討さ
れてはいるものの、ほとんどのものが実用化には至って
いない。
【０００７】本発明は、酵素を用いて、簡便に、かつ高
い収率でアルキルルチノシドを製造することが可能な方
法を提供することを目的とする。また、本発明は、上記
方法により製造される新規アルキルルチノシドを提供す
ることを目的とする。
い収率でアルキルルチノシドを製造することが可能な方
法を提供することを目的とする。また、本発明は、上記
方法により製造される新規アルキルルチノシドを提供す
ることを目的とする。
【０００８】
【課題を解決するための手段】本発明によるアルキルル
チノシドの製造方法は、アルコールの存在下においてル
チンにルチン分解酵素を作用させることを特徴とする。
また、本発明による新規アルキルルチノシドは、下記式
（Ｉ）で表わされることを特徴とする。
チノシドの製造方法は、アルコールの存在下においてル
チンにルチン分解酵素を作用させることを特徴とする。
また、本発明による新規アルキルルチノシドは、下記式
（Ｉ）で表わされることを特徴とする。
【０００９】
【化２】 （ここで、Ｒはアルキル基を表わす）ルチンは、エンジ
ュ（マメ科）、ソバ（タデ科）、ヘンルーダ（ミカン
科）など天然の植物に広く分布するフラボノール配糖体
の１種であり、動脈硬化、高血圧の予防等に有用な生理
活性物質として知られている。ルチンは、下記式（II）
に示されるように、クエルセチン（アグリコン）とルチ
ノース（二糖）とが結合した構造を有している。
ュ（マメ科）、ソバ（タデ科）、ヘンルーダ（ミカン
科）など天然の植物に広く分布するフラボノール配糖体
の１種であり、動脈硬化、高血圧の予防等に有用な生理
活性物質として知られている。ルチンは、下記式（II）
に示されるように、クエルセチン（アグリコン）とルチ
ノース（二糖）とが結合した構造を有している。
【００１０】
【化３】
【００１１】本発明による製造方法では、アルコールの
存在下において、上記ルチンにルチン分解酵素を作用さ
せる。これにより、下記反応式に示すように、ルチンに
含まれるルチノースのアルキル基への転移が起こり、ア
ルキルルチノシドが生成する。
存在下において、上記ルチンにルチン分解酵素を作用さ
せる。これにより、下記反応式に示すように、ルチンに
含まれるルチノースのアルキル基への転移が起こり、ア
ルキルルチノシドが生成する。
【００１２】
【化４】 （ここで、Ｒはアルキル基を表わす）本発明によるアル
キルルチノシドの製造方法は、アルコールの存在下でル
チン分解酵素を作用させることを特徴とするものであ
り、用いられるアルコールおよびルチン分解酵素に特徴
を有するものではない。したがって、本発明において用
いられるアルコールとしては、アルキル基を有するアル
コールであればどのようなものでもよく、例えば、メタ
ノール、エタノール、1-プロパノール、2-プロパノー
ル、1-ブタノール、2-ブタノール、1-ペンタノール、1-
ヘキサノール、1-ヘプタノール、1-オクタノール、1-ノ
ナノール、1-デカノール、2-メチル-1- プロパノール、
2-メチル-2- プロパノール、フェニルメタノール、2-フ
ェノキシエタノール、1,2-エタンジオール、1,2,3-プロ
パントリオールを挙げることができる。
キルルチノシドの製造方法は、アルコールの存在下でル
チン分解酵素を作用させることを特徴とするものであ
り、用いられるアルコールおよびルチン分解酵素に特徴
を有するものではない。したがって、本発明において用
いられるアルコールとしては、アルキル基を有するアル
コールであればどのようなものでもよく、例えば、メタ
ノール、エタノール、1-プロパノール、2-プロパノー
ル、1-ブタノール、2-ブタノール、1-ペンタノール、1-
ヘキサノール、1-ヘプタノール、1-オクタノール、1-ノ
ナノール、1-デカノール、2-メチル-1- プロパノール、
2-メチル-2- プロパノール、フェニルメタノール、2-フ
ェノキシエタノール、1,2-エタンジオール、1,2,3-プロ
パントリオールを挙げることができる。
【００１３】同様に、本発明において用いられるルチン
分解酵素としては、ルチンを分解してルチノースを切り
出すことができる酵素であればどのようなものでもよ
く、エンジュ、ソバ、ヘンルーダなどの植物に由来する
酵素や、Penicillium 属に属する菌などの微生物に由来
する酵素を挙げることができる。これらの酵素のうち、
ダッタンそば種実に含まれるルチン分解酵素は活性が高
く、またダッタンそば自体が現在もなお多くの人が食し
ているそばであって安全性の面で信頼性が高いことから
特に好ましい。
分解酵素としては、ルチンを分解してルチノースを切り
出すことができる酵素であればどのようなものでもよ
く、エンジュ、ソバ、ヘンルーダなどの植物に由来する
酵素や、Penicillium 属に属する菌などの微生物に由来
する酵素を挙げることができる。これらの酵素のうち、
ダッタンそば種実に含まれるルチン分解酵素は活性が高
く、またダッタンそば自体が現在もなお多くの人が食し
ているそばであって安全性の面で信頼性が高いことから
特に好ましい。
【００１４】本発明においては、これらの酵素は精製さ
れていることが好ましいが、その活性の強さや含量によ
っては、必ずしも精製されている必要はない。すなわ
ち、これらの酵素を含有する植物や微生物の抽出液をそ
のまま用いたり、場合によっては植物体や微生物をその
まま用いることもできる。
れていることが好ましいが、その活性の強さや含量によ
っては、必ずしも精製されている必要はない。すなわ
ち、これらの酵素を含有する植物や微生物の抽出液をそ
のまま用いたり、場合によっては植物体や微生物をその
まま用いることもできる。
【００１５】上記ダッタンそば種実に含まれるルチン分
解酵素を例にとると、ダッタンそば種実またはこの種実
を挽いて調製したそば粉を抽出して抽出液（粗酵素液）
を得、これをさらに精製して得られた精製酵素を用いる
ことが好ましい。しかしながら、ダッタンそばに含まれ
る酵素は活性が高いので、抽出液をそのまま用いても十
分機能する。さらに、ダッタンそば種実には、通常のそ
ば種実に比べて非常に多量のルチンが含まれる（通常の
そば種実では約14ｍｇ％であるのに対して約1300ｍｇ
％；ｍｇ％はそば種実 100ｇに含まれるルチンのｍｇ量
を表わす）ため、ダッタンそば種実またはその粉にアル
コール溶液を添加するだけでもアルキルルチノシドが生
成する。
解酵素を例にとると、ダッタンそば種実またはこの種実
を挽いて調製したそば粉を抽出して抽出液（粗酵素液）
を得、これをさらに精製して得られた精製酵素を用いる
ことが好ましい。しかしながら、ダッタンそばに含まれ
る酵素は活性が高いので、抽出液をそのまま用いても十
分機能する。さらに、ダッタンそば種実には、通常のそ
ば種実に比べて非常に多量のルチンが含まれる（通常の
そば種実では約14ｍｇ％であるのに対して約1300ｍｇ
％；ｍｇ％はそば種実 100ｇに含まれるルチンのｍｇ量
を表わす）ため、ダッタンそば種実またはその粉にアル
コール溶液を添加するだけでもアルキルルチノシドが生
成する。
【００１６】また、微生物に由来するルチン分解酵素を
利用するにあたっては、微生物そのものから酵素を抽出
する他に、その微生物が菌体外に酵素を分泌する場合、
微生物を培養した培養液をそのまま粗酵素液として用
い、この培養液に直接ルチンおよびアルコールを添加す
ることによりアルキルルチノシドを生成させることもで
きる。もちろん、培養液をさらに抽出精製して精製酵素
にして用いることも可能である。
利用するにあたっては、微生物そのものから酵素を抽出
する他に、その微生物が菌体外に酵素を分泌する場合、
微生物を培養した培養液をそのまま粗酵素液として用
い、この培養液に直接ルチンおよびアルコールを添加す
ることによりアルキルルチノシドを生成させることもで
きる。もちろん、培養液をさらに抽出精製して精製酵素
にして用いることも可能である。
【００１７】植物や微生物からのルチン分解酵素の抽出
は、通常、酵素の抽出に用いられる方法により行なうこ
とができ、例えば、酢酸バッファー中で撹拌抽出すれば
よい。
は、通常、酵素の抽出に用いられる方法により行なうこ
とができ、例えば、酢酸バッファー中で撹拌抽出すれば
よい。
【００１８】本発明の方法によると、一段階の反応でア
ルキルルチノシドを得ることができる。したがって、精
製したルチン分解酵素は、そのままルチンに加えて反応
させることもできるが、適当な担体に固定してバイオリ
アクターとすることによりアルキルルチノシドの製造を
連続的に行なうことが可能となり、効率を飛躍的に高め
ることができる。
ルキルルチノシドを得ることができる。したがって、精
製したルチン分解酵素は、そのままルチンに加えて反応
させることもできるが、適当な担体に固定してバイオリ
アクターとすることによりアルキルルチノシドの製造を
連続的に行なうことが可能となり、効率を飛躍的に高め
ることができる。
【００１９】本発明によるアルキルルチノシドの製造方
法は、ルチン分解酵素が失活しない限りにおいていかな
る条件下でも実施することができるが、ｐＨ 3〜 9、温
度80℃以下で行なうことが好ましく、ｐＨ 5、温度40℃
で行なうことが最も好ましい。
法は、ルチン分解酵素が失活しない限りにおいていかな
る条件下でも実施することができるが、ｐＨ 3〜 9、温
度80℃以下で行なうことが好ましく、ｐＨ 5、温度40℃
で行なうことが最も好ましい。
【００２０】この反応に供されるルチンは精製されたも
のであることが好ましいが、酵素による転移反応を妨げ
る物質を含まない限り特に限定されるものではなく、例
えば、ダッタンそばなどルチンを多量に含有する植物か
らの抽出液をそのまま用いることもできる。
のであることが好ましいが、酵素による転移反応を妨げ
る物質を含まない限り特に限定されるものではなく、例
えば、ダッタンそばなどルチンを多量に含有する植物か
らの抽出液をそのまま用いることもできる。
【００２１】
【実施例】以下、実施例により本発明をさらに詳細に説
明する。 ［実施例１］ （１）粗酵素液の調製 ダッタンそば粉50ｇに20ｍＭ酢酸バッファー（ｐＨ 5）
1.5リットルを加え、1時間撹拌抽出した後、東洋瀘紙
製 No.1 濾紙で濾過することにより粗酵素液 1.41 リッ
トルを得た。 （２）メチルルチノシドの生成 ルチン 300μｇ、メタノール60μｌおよび20ｍＭ酢酸バ
ッファー（ｐＨ 5） 240μｌを混合し、さらに上記
（１）において調製した粗酵素液 100μｌを加えて反応
液を調製した。この反応液を40℃に 3分間保持した後、
75％アセトニトリルを溶媒として Asahipak NH2 カラム
（旭化成（株）製）に流速 1ｍｌ／分で流し、ＲＩ検出
器で検出を行なった。その結果を図１に示す。
明する。 ［実施例１］ （１）粗酵素液の調製 ダッタンそば粉50ｇに20ｍＭ酢酸バッファー（ｐＨ 5）
1.5リットルを加え、1時間撹拌抽出した後、東洋瀘紙
製 No.1 濾紙で濾過することにより粗酵素液 1.41 リッ
トルを得た。 （２）メチルルチノシドの生成 ルチン 300μｇ、メタノール60μｌおよび20ｍＭ酢酸バ
ッファー（ｐＨ 5） 240μｌを混合し、さらに上記
（１）において調製した粗酵素液 100μｌを加えて反応
液を調製した。この反応液を40℃に 3分間保持した後、
75％アセトニトリルを溶媒として Asahipak NH2 カラム
（旭化成（株）製）に流速 1ｍｌ／分で流し、ＲＩ検出
器で検出を行なった。その結果を図１に示す。
【００２２】また、メタノールを加えずに酢酸バッファ
ーの量を 300μｌとした以外は同様に調製した反応液に
ついて、同様のカラム分析を行なった。その結果を図２
に示す。
ーの量を 300μｌとした以外は同様に調製した反応液に
ついて、同様のカラム分析を行なった。その結果を図２
に示す。
【００２３】図１に示すように、この分析により、ＲＴ
（リテンション・タイム）＝ 6.77分にピークａ、ＲＴ
＝ 10.36分にピークｂが検出され、各々13Ｃ−ＮＭＲで
構造解析を行なったところ、ａがメチルルチノシド、ｂ
がルチノースであることが確認された。参考のため、メ
チルルチノシドの帰属データを以下に示す。
（リテンション・タイム）＝ 6.77分にピークａ、ＲＴ
＝ 10.36分にピークｂが検出され、各々13Ｃ−ＮＭＲで
構造解析を行なったところ、ａがメチルルチノシド、ｂ
がルチノースであることが確認された。参考のため、メ
チルルチノシドの帰属データを以下に示す。
【００２４】 炭素番号 ｐｐｍ（from TSP） ルチノース炭素 ラムノース炭素 １ １０３．５ ２ ７３．０ ３ ７２．５ ４ ７５．８ ５ ７１．５ ６ １９．４ グルコース炭素 １ １０６．１ ２ ７４．８ ３ ７８．５ ４ ７２．８ ５ ７７．６ ６ ６９．７ メチル炭素 １ ６０．０ 図１および図２より明らかなように、反応系にメタノー
ルが存在しない場合には反応生成物はルチノースのみで
あるのに対して、メタノールが存在する場合にはルチノ
ースはほとんど存在せず、ほぼメチルルチノシドのみが
生成する。すなわち、酵素反応によりルチンから切り出
されたルチノースはほぼ完全にアルキル基に転移し、し
かもこの一連の反応が速やかに行なわれる。 ［実施例２］ルチン 5ｇ、メタノール20ｍｌおよび20ｍ
Ｍ酢酸バッファー（ｐＨ 5） 800ｍｌを混合し、さらに
上記実施例１の（１）において調製した粗酵素液 2ｍｌ
を加えて反応液を調製した。この反応液から、反応開始
直後（ 0）、 0.5、 1、 2、3、 5、 8、12および24時
間後にサンプリングして生成したメチルルチノシドの定
量を行なった。また、ルチンの量を10ｇに変更し、他の
条件は同じにして同様の手順により定量を行なった。そ
れらの結果を下記表１に示す。
ルが存在しない場合には反応生成物はルチノースのみで
あるのに対して、メタノールが存在する場合にはルチノ
ースはほとんど存在せず、ほぼメチルルチノシドのみが
生成する。すなわち、酵素反応によりルチンから切り出
されたルチノースはほぼ完全にアルキル基に転移し、し
かもこの一連の反応が速やかに行なわれる。 ［実施例２］ルチン 5ｇ、メタノール20ｍｌおよび20ｍ
Ｍ酢酸バッファー（ｐＨ 5） 800ｍｌを混合し、さらに
上記実施例１の（１）において調製した粗酵素液 2ｍｌ
を加えて反応液を調製した。この反応液から、反応開始
直後（ 0）、 0.5、 1、 2、3、 5、 8、12および24時
間後にサンプリングして生成したメチルルチノシドの定
量を行なった。また、ルチンの量を10ｇに変更し、他の
条件は同じにして同様の手順により定量を行なった。そ
れらの結果を下記表１に示す。
【００２５】
【表１】 ［実施例３］実施例１において、メタノールをエタノー
ル、1-プロパノール、2-プロパノール、1-ブタノール、
1-ペンタノール、1-ヘプタノール、アセトニトリル、ア
セトンおよびＤＭＳＯにそれぞれ変更し、他の条件は同
じにしてアルキルルチノシドの検出を行なった。その結
果、エタノール、1-プロパノール、2-プロパノール、1-
ブタノール、1-ペンタノールおよび1-ヘプタノールにつ
いては対応するアルキルルチノシドの生成が確認され、
アセトニトリル、アセトンおよびＤＭＳＯについてはル
チノースの生成のみが確認された。 ［実施例４］ （１）ルチン分解酵素の調製 ルチン、ペプトンおよび無機塩類を含む培地に P.funic
ulosumを植菌し、30℃で 1週間、回転振盪（ 180ｒｐ
ｍ）培養した。その後、培養液を遠心して上清を瀘過
し、その瀘液をルチン分解酵素液とした。 （２）ヘプチルルチノシドの生成 蒸留水にルチンおよび1-ヘプタノールを最終濃度がそれ
ぞれ 3％（ｗ／ｖ）および25％となるように添加し、さ
らに上記（１）において調製したルチン分解酵素液 183
ユニット（Ｕ）を加えて全量を 200ｍｌとした後、30℃
で24時間反応させた。ここで、ルチン分解酵素 1Ｕと
は、 1分間にルチン 1μｍｏｌを分解する酵素量であ
る。反応後液を遠心し、得られた上清を、蒸留水および
50％ 1-プロパノールを溶媒として活性炭カラムにかけ
て生成糖を分離した。得られた糖は、ＮＭＲによる構造
解析により、ヘプチルルチノシドに帰属することが確認
された。 （３）ヘプチルルチノシドの物性 上記（２）において得られたヘプチルルチノシドの水溶
液を調製し、その濃度と表面張力との関係を調べた。そ
の結果を図３に示す。なお図中、縦軸は溶液の表面張力
（ｍＮ／ｍ）を、横軸はヘプチルルチノシドの濃度（ｍ
Ｍ）をそれぞれ表わす。
ル、1-プロパノール、2-プロパノール、1-ブタノール、
1-ペンタノール、1-ヘプタノール、アセトニトリル、ア
セトンおよびＤＭＳＯにそれぞれ変更し、他の条件は同
じにしてアルキルルチノシドの検出を行なった。その結
果、エタノール、1-プロパノール、2-プロパノール、1-
ブタノール、1-ペンタノールおよび1-ヘプタノールにつ
いては対応するアルキルルチノシドの生成が確認され、
アセトニトリル、アセトンおよびＤＭＳＯについてはル
チノースの生成のみが確認された。 ［実施例４］ （１）ルチン分解酵素の調製 ルチン、ペプトンおよび無機塩類を含む培地に P.funic
ulosumを植菌し、30℃で 1週間、回転振盪（ 180ｒｐ
ｍ）培養した。その後、培養液を遠心して上清を瀘過
し、その瀘液をルチン分解酵素液とした。 （２）ヘプチルルチノシドの生成 蒸留水にルチンおよび1-ヘプタノールを最終濃度がそれ
ぞれ 3％（ｗ／ｖ）および25％となるように添加し、さ
らに上記（１）において調製したルチン分解酵素液 183
ユニット（Ｕ）を加えて全量を 200ｍｌとした後、30℃
で24時間反応させた。ここで、ルチン分解酵素 1Ｕと
は、 1分間にルチン 1μｍｏｌを分解する酵素量であ
る。反応後液を遠心し、得られた上清を、蒸留水および
50％ 1-プロパノールを溶媒として活性炭カラムにかけ
て生成糖を分離した。得られた糖は、ＮＭＲによる構造
解析により、ヘプチルルチノシドに帰属することが確認
された。 （３）ヘプチルルチノシドの物性 上記（２）において得られたヘプチルルチノシドの水溶
液を調製し、その濃度と表面張力との関係を調べた。そ
の結果を図３に示す。なお図中、縦軸は溶液の表面張力
（ｍＮ／ｍ）を、横軸はヘプチルルチノシドの濃度（ｍ
Ｍ）をそれぞれ表わす。
【００２６】図３より明らかなように、ヘプチルルチノ
シドの濃度が上昇するに従って表面張力の低下が認めら
れる。これは、ヘプチルルチノシドが両親媒性であり、
界面活性剤として利用可能であることを示している。
シドの濃度が上昇するに従って表面張力の低下が認めら
れる。これは、ヘプチルルチノシドが両親媒性であり、
界面活性剤として利用可能であることを示している。
【００２７】
【発明の効果】以上のように、本発明によるアルキルル
チノシドの製造方法は、酵素を用いることにより、反応
を一段階で簡便に行なうことが可能であり、しかもアル
キルルチノシドを効率よく生成させることができる。本
発明による製造方法において用いられるルチン分解酵素
は、二糖の１種であるルチノースの転移反応に介在する
ものであり、このような反応は従来知られていない。ま
た、ここで用いられる酵素のうち、植物に由来するもの
は、特に安全性の点で信頼をおくことができる。
チノシドの製造方法は、酵素を用いることにより、反応
を一段階で簡便に行なうことが可能であり、しかもアル
キルルチノシドを効率よく生成させることができる。本
発明による製造方法において用いられるルチン分解酵素
は、二糖の１種であるルチノースの転移反応に介在する
ものであり、このような反応は従来知られていない。ま
た、ここで用いられる酵素のうち、植物に由来するもの
は、特に安全性の点で信頼をおくことができる。
【００２８】本発明によるアルキルルチノシドは、上記
製造方法により製造される新規化合物であり、界面活性
剤、酵素のインデューサー、食品添加物などとして好適
に用いることができる。
製造方法により製造される新規化合物であり、界面活性
剤、酵素のインデューサー、食品添加物などとして好適
に用いることができる。
【図１】本発明による製造方法に従って反応させた反応
液のクロマトグラムを表わす図。
液のクロマトグラムを表わす図。
【図２】反応系にアルコールを用いないこと以外は図１
に示す反応液と同様の条件で反応させた反応液のクロマ
トグラムを表わす図。
に示す反応液と同様の条件で反応させた反応液のクロマ
トグラムを表わす図。
【図３】溶液中のヘプチルルチノシドの濃度と表面張力
のとの関係を示すグラフ。
のとの関係を示すグラフ。
Claims (2)
- 【請求項１】 アルコールの存在下において、ルチンに
ルチン分解酵素を作用させることを特徴とするアルキル
ルチノシドの製造方法。 - 【請求項２】 下記式（Ｉ）で表わされるアルキルルチ
ノシド。 【化１】 （ここで、Ｒはアルキル基を表わす）
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP5848095A JP2912843B2 (ja) | 1995-03-17 | 1995-03-17 | アルキルβ−ルチノシドの製造方法および新規アルキルβ−ルチノシド |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP5848095A JP2912843B2 (ja) | 1995-03-17 | 1995-03-17 | アルキルβ−ルチノシドの製造方法および新規アルキルβ−ルチノシド |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH08253494A true JPH08253494A (ja) | 1996-10-01 |
| JP2912843B2 JP2912843B2 (ja) | 1999-06-28 |
Family
ID=13085606
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP5848095A Expired - Lifetime JP2912843B2 (ja) | 1995-03-17 | 1995-03-17 | アルキルβ−ルチノシドの製造方法および新規アルキルβ−ルチノシド |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JP2912843B2 (ja) |
Cited By (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO1999033853A3 (en) * | 1997-12-23 | 1999-09-30 | Quadrant Holdings Cambridge | Carbohydrates, useful in solid delivery systems |
| JP2011195519A (ja) * | 2010-03-19 | 2011-10-06 | Maruzen Pharmaceut Co Ltd | メラニン産生抑制剤、グルタチオン産生促進剤、ヒアルロン酸産生促進剤、及びインボルクリン産生促進剤、並びに皮膚化粧料 |
| JP2015514744A (ja) * | 2012-04-20 | 2015-05-21 | バギ リサーチ リミテッド | ウイルス感染症の予防および治療のための材料および方法 |
-
1995
- 1995-03-17 JP JP5848095A patent/JP2912843B2/ja not_active Expired - Lifetime
Cited By (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO1999033853A3 (en) * | 1997-12-23 | 1999-09-30 | Quadrant Holdings Cambridge | Carbohydrates, useful in solid delivery systems |
| JP2011195519A (ja) * | 2010-03-19 | 2011-10-06 | Maruzen Pharmaceut Co Ltd | メラニン産生抑制剤、グルタチオン産生促進剤、ヒアルロン酸産生促進剤、及びインボルクリン産生促進剤、並びに皮膚化粧料 |
| JP2015514744A (ja) * | 2012-04-20 | 2015-05-21 | バギ リサーチ リミテッド | ウイルス感染症の予防および治療のための材料および方法 |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JP2912843B2 (ja) | 1999-06-28 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| JP4953547B2 (ja) | ジンセノサイド糖基を加水分解するジンセノサイドグリコシダーゼ及びその使用 | |
| Nishimura et al. | Purification and some properties of α-amylase from Bacillus subtilis X-23 that glucosylates phenolic compounds such as hydroquinone | |
| Williams et al. | Glycosynthases: mutant glycosidases for glycoside synthesis | |
| EP2526195B1 (en) | Process for the enzymatic preparation of steviol from stevioside | |
| US7033800B2 (en) | Glycosyl transfer product | |
| JPH0649715B2 (ja) | 末端にイノシト−ル残基を結合したグルコオリゴ糖およびその製造方法 | |
| Otto et al. | Synthesis of aromatic n-alkyl-glucoside esters in a coupled β-glucosidase and lipase reaction | |
| Sakano et al. | Enzymic preparation of panose and isopanose from pullulan | |
| JPH0583238B2 (ja) | ||
| Makropoulou et al. | Factors affecting the specificity of β-glucosidase from Fusarium oxysporum in enzymatic synthesis of alkyl-β-D-glucosides | |
| JP2912843B2 (ja) | アルキルβ−ルチノシドの製造方法および新規アルキルβ−ルチノシド | |
| Malet et al. | A specific chromophoric substrate for activity assays of 1, 3-1, 4-β-D-glucan 4-glucanohydrolases | |
| KR20010080330A (ko) | 루티노사이드의 효소적 분할 방법 | |
| Simerská et al. | Induction and characterization of an unusual α-D-galactosidase from Talaromyces flavus | |
| JP3851625B2 (ja) | フェノール化合物のルチノース配糖体を有効成分として含有する美白剤 | |
| Kloosterman et al. | Regioselective Hydrolysis of Carbohydrate Secondary Acyl Esters By Lipases1 | |
| JP2000116376A (ja) | 新規なκ−カラゲナーゼ、その産生微生物、その製造方法及びその用途 | |
| JP3787002B2 (ja) | フェノール化合物のルチノース配糖体の製造方法 | |
| JPH0686475B2 (ja) | 新規なステビオール配糖体及びその製造方法 | |
| JPH0633309B2 (ja) | 新規なステビオール配糖体、その製造方法及びこれを用いた甘味料 | |
| Stevenson et al. | High-yield syntheses of ethyl and 2-fluoroethyl β-d-galactopyranosides using Streptococcus thermophilus β-galactosidase | |
| JP4224267B2 (ja) | 配糖体の精製方法 | |
| EP0263955A2 (en) | Process for the production of panosyl derivatives | |
| WO1999001564A1 (en) | Process for the modification of toxic and/or off-flavoured compounds | |
| CN113308506B (zh) | 一种生物催化合成二氢杨梅素-7-葡萄糖苷的方法 |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
| R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
| R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
| R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
| FPAY | Renewal fee payment (prs date is renewal date of database) |
Free format text: PAYMENT UNTIL: 20090409 Year of fee payment: 10 |
|
| FPAY | Renewal fee payment (prs date is renewal date of database) |
Free format text: PAYMENT UNTIL: 20100409 Year of fee payment: 11 |
|
| FPAY | Renewal fee payment (prs date is renewal date of database) |
Free format text: PAYMENT UNTIL: 20100409 Year of fee payment: 11 |
|
| FPAY | Renewal fee payment (prs date is renewal date of database) |
Free format text: PAYMENT UNTIL: 20110409 Year of fee payment: 12 |
|
| FPAY | Renewal fee payment (prs date is renewal date of database) |
Free format text: PAYMENT UNTIL: 20120409 Year of fee payment: 13 |
|
| FPAY | Renewal fee payment (prs date is renewal date of database) |
Free format text: PAYMENT UNTIL: 20130409 Year of fee payment: 14 |
|
| FPAY | Renewal fee payment (prs date is renewal date of database) |
Free format text: PAYMENT UNTIL: 20130409 Year of fee payment: 14 |
|
| FPAY | Renewal fee payment (prs date is renewal date of database) |
Free format text: PAYMENT UNTIL: 20140409 Year of fee payment: 15 |
|
| R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
| EXPY | Cancellation because of completion of term |