JPH08143593A - 新規ペプチド及びその塩 - Google Patents
新規ペプチド及びその塩Info
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- JPH08143593A JPH08143593A JP6309645A JP30964594A JPH08143593A JP H08143593 A JPH08143593 A JP H08143593A JP 6309645 A JP6309645 A JP 6309645A JP 30964594 A JP30964594 A JP 30964594A JP H08143593 A JPH08143593 A JP H08143593A
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- peptide
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- amino acid
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Abstract
(57)【要約】
【構成】 下記式で表わされるペプチド及びその塩であ
って医薬として使用される。 【化１】Ｈ−Ｔｙｒ−Ｌｅｕ−Ｔｙｒ−Ｇｌｕ−Ｉｌｅ
−Ａｌａ−Ａｒｇ−ＯＨ で表わされる新規ペプチド及びその塩。 【効果】 回腸収縮，オピオイドアンタゴニスト活性，
ファゴサイトシス促進活性なとの生理活性を有する。
って医薬として使用される。 【化１】Ｈ−Ｔｙｒ−Ｌｅｕ−Ｔｙｒ−Ｇｌｕ−Ｉｌｅ
−Ａｌａ−Ａｒｇ−ＯＨ で表わされる新規ペプチド及びその塩。 【効果】 回腸収縮，オピオイドアンタゴニスト活性，
ファゴサイトシス促進活性なとの生理活性を有する。
Description
【０００１】
【産業上の利用分野】本発明は、モルモット回膓収縮作
用，オピオイドアンタゴニスト作用及びヒト好中球のフ
ァゴサイトシスの促進作用を有する新規ペプチド及びそ
の塩に関する。本発明のペプチドは免疫賦活剤等の医薬
として有用である。
用，オピオイドアンタゴニスト作用及びヒト好中球のフ
ァゴサイトシスの促進作用を有する新規ペプチド及びそ
の塩に関する。本発明のペプチドは免疫賦活剤等の医薬
として有用である。
【０００２】
【従来の技術】食品中に含まれる蛋白質は栄養効果のみ
ならず種々の生理活生を有することが知られている。例
えば牛乳蛋白質であるガゼインを酵素分解することによ
り、血圧降下作用を有するペプチドが得られることが特
公昭６０−２３０８５号公報，特公昭６０−２３０８６
号公報，特公昭６０−２３０８７号公報等に開示されて
いる。最近種々の蛋白質を酵素分解して得られるペプチ
ドが種々の生理活生を有することが確認されており、食
品由来の蛋白質のアミノ酸配列には、潜在的に生理機能
を持つことが推定されている。
ならず種々の生理活生を有することが知られている。例
えば牛乳蛋白質であるガゼインを酵素分解することによ
り、血圧降下作用を有するペプチドが得られることが特
公昭６０−２３０８５号公報，特公昭６０−２３０８６
号公報，特公昭６０−２３０８７号公報等に開示されて
いる。最近種々の蛋白質を酵素分解して得られるペプチ
ドが種々の生理活生を有することが確認されており、食
品由来の蛋白質のアミノ酸配列には、潜在的に生理機能
を持つことが推定されている。
【０００３】先に本発明者らはウシ血清アルブミン由来
のペプチドを研究する過程において、血清アルブミンの
アミノ酸配列に注目し、このアミノ酸配列の中から生理
活性を持つ新規なペプチドを見出した（特開平６−１０
７６８６号）。
のペプチドを研究する過程において、血清アルブミンの
アミノ酸配列に注目し、このアミノ酸配列の中から生理
活性を持つ新規なペプチドを見出した（特開平６−１０
７６８６号）。
【０００４】
【発明が解決しようとする課題】更に本発明者は鋭意研
究した結果、血清アルブミンのアミノ酸配列の中から、
モルモット回腸収縮作用のみならず、オピオイドアンタ
ゴニスト作用及びヒト好中球のファゴサイトシスの促進
作用を有する新規なペプチドを見出し、本発明を完成す
るに至った。
究した結果、血清アルブミンのアミノ酸配列の中から、
モルモット回腸収縮作用のみならず、オピオイドアンタ
ゴニスト作用及びヒト好中球のファゴサイトシスの促進
作用を有する新規なペプチドを見出し、本発明を完成す
るに至った。
【０００５】本発明は血清アルブミンのアミノ酸配列に
由来する新規なペプチドであり、モルモット回腸収縮作
用，オピオイドアンタゴニスト作用，ヒト好中球のファ
ゴサイトシスの促進作用等の各種生理活性を有する物質
の提供を目的としたものである。
由来する新規なペプチドであり、モルモット回腸収縮作
用，オピオイドアンタゴニスト作用，ヒト好中球のファ
ゴサイトシスの促進作用等の各種生理活性を有する物質
の提供を目的としたものである。
【０００６】
【課題を解決するための手段】本発明の新規なペプチド
は、ウシ血清アルブミンの一次構造中に存在し、第１３
７〜１４３残基に相当するペプチドである。又、ヒト血
清アルブミンの第１３８〜１４２残基及びブタ血清アル
ブミンの第１３７〜１４３残基に相当するペプチドであ
り、その配列はＨ−Ｔｙｒ−Ｌｅｕ−Ｔｙｒ−Ｇｌｕ−
Ｉｌｅ−Ａｌａ−Ａｒｇ−ＯＨで表わされる。
は、ウシ血清アルブミンの一次構造中に存在し、第１３
７〜１４３残基に相当するペプチドである。又、ヒト血
清アルブミンの第１３８〜１４２残基及びブタ血清アル
ブミンの第１３７〜１４３残基に相当するペプチドであ
り、その配列はＨ−Ｔｙｒ−Ｌｅｕ−Ｔｙｒ−Ｇｌｕ−
Ｉｌｅ−Ａｌａ−Ａｒｇ−ＯＨで表わされる。
【０００７】本明細書において、アミノ酸，ペプチド，
保護基，その他に関して略号で表示する場合は、ＩＵ
Ｂ，ＩＵＰＡＣの規定もしくは当該分野における慣用記
号に従うものとし、その例を以下に挙げる。又、アミノ
酸等に関して光学異性体がある場合は、特に明記しない
限りＬ−体を示すものとする。
保護基，その他に関して略号で表示する場合は、ＩＵ
Ｂ，ＩＵＰＡＣの規定もしくは当該分野における慣用記
号に従うものとし、その例を以下に挙げる。又、アミノ
酸等に関して光学異性体がある場合は、特に明記しない
限りＬ−体を示すものとする。
【０００８】Ｂｚｌ ベンジル基 Ｂｏｃ ｔｅｒｔ−ブトキシカルボニル基 ＨＣｌ 塩酸 ＴＦＡ トリフルオロ酢酸 ＤＭＦ ジメチルホルムアミド ＤＣＭ ジクロロメタン
【０００９】 Ｃｌ2 −Ｂｚｌ ２，６−ジクロロベンジル基 ＯｃＨｅｘ シクロヘキシルオキシ基 Ｂｏｍ ベンジルオキシメチル基 Ｔｏｓ ｐ−トルエンスルホニル基 Ｂｏｐ ベンゾトリアゾリル−Ｎ−ヒドロキシトリスジ
メチルアミノホスホニウムヘキサフルオロリン化物塩
メチルアミノホスホニウムヘキサフルオロリン化物塩
【００１０】本発明のペプチドは化学合成によって得ら
れる。これらペプチドは逆相ＯＤＳによるクロマト，疎
水クロマト，イオン交換クロマト等により精製し、目的
とするペプチドが得られる。なお、化学合成はペプチド
の合成の常法手段によって合成できる。
れる。これらペプチドは逆相ＯＤＳによるクロマト，疎
水クロマト，イオン交換クロマト等により精製し、目的
とするペプチドが得られる。なお、化学合成はペプチド
の合成の常法手段によって合成できる。
【００１１】例えば「ザ．ペプチド（Ｔｈｅ Ｐｅｐｔ
ｉｄｅ）」第１巻（１９６６年）［Ｓｃｈｒｅｄｅｒ
ａｎｄ Ｌｕｈｋｅ著、Ａｃａｄｅｍｉｃ Ｐｒｅｓ
ｓ，Ｎｅｗ Ｙｏｒｋ，Ｕ．Ｓ．Ａ．］、あるいは「ペ
プチド合成」［泉屋ら著、丸善株式会社（１９７５
年）］に記載されるごとき方法に従い、例えば、アジド
法，酸クロライド法，酸無水物法，混合酸無水物法，Ｄ
ＣＣ法，活性エステル法，カルボジイミダゾール法，酸
化還元法，ＤＣＣ−アディティブ（ＨＯＮＢ，ＨＯＢ
ｔ，ＨＯＳｕ）法等を例示できる。上記においては、固
相合成法及び液相合成法のいずれも適用できる。
ｉｄｅ）」第１巻（１９６６年）［Ｓｃｈｒｅｄｅｒ
ａｎｄ Ｌｕｈｋｅ著、Ａｃａｄｅｍｉｃ Ｐｒｅｓ
ｓ，Ｎｅｗ Ｙｏｒｋ，Ｕ．Ｓ．Ａ．］、あるいは「ペ
プチド合成」［泉屋ら著、丸善株式会社（１９７５
年）］に記載されるごとき方法に従い、例えば、アジド
法，酸クロライド法，酸無水物法，混合酸無水物法，Ｄ
ＣＣ法，活性エステル法，カルボジイミダゾール法，酸
化還元法，ＤＣＣ−アディティブ（ＨＯＮＢ，ＨＯＢ
ｔ，ＨＯＳｕ）法等を例示できる。上記においては、固
相合成法及び液相合成法のいずれも適用できる。
【００１２】上記各種方法において側鎖官能基を有する
アミノ酸、例えばＡｒｇ，Ｇｌｕ，及びＴｙｒは、その
側鎖官能基は保護しておくのがのぞましく、これは通常
の保護基により保護され、反応終了後該保護基は脱離さ
れる。このようにして得られたペプチドをアミノ酸シー
ケンサによる配列分析及びアミノ酸組成により特定する
ことができる。
アミノ酸、例えばＡｒｇ，Ｇｌｕ，及びＴｙｒは、その
側鎖官能基は保護しておくのがのぞましく、これは通常
の保護基により保護され、反応終了後該保護基は脱離さ
れる。このようにして得られたペプチドをアミノ酸シー
ケンサによる配列分析及びアミノ酸組成により特定する
ことができる。
【００１３】又、本発明のペプチドは酢酸，塩酸等と塩
を形成する。本発明ではこれらの塩も包含する。このよ
うにして得られた新規ペプチドは、モルモット回腸収縮
作用，オピオイドアンタゴニスト作用，ヒト好中球のフ
ァゴサイトシスの促進作用を有する。
を形成する。本発明ではこれらの塩も包含する。このよ
うにして得られた新規ペプチドは、モルモット回腸収縮
作用，オピオイドアンタゴニスト作用，ヒト好中球のフ
ァゴサイトシスの促進作用を有する。
【００１４】
【実施例】以下に実施例を説明する。本実施例では一例
としてポリペプチド誘導体の製造例を挙げるが、これら
は本発明を限定するものではない。なお、物性値として
６Ｎ塩酸１１０℃、２４時間加水分解後のアミノ酸分析
及び高速液体クロマトグラフ（５１０型、ウオーターズ
社製）を用いた高速液体クロマトグラフィーによる分析
を行なった。
としてポリペプチド誘導体の製造例を挙げるが、これら
は本発明を限定するものではない。なお、物性値として
６Ｎ塩酸１１０℃、２４時間加水分解後のアミノ酸分析
及び高速液体クロマトグラフ（５１０型、ウオーターズ
社製）を用いた高速液体クロマトグラフィーによる分析
を行なった。
【００１５】実施例１（化学合成によるＨ−Ｔｙｒ−Ｌ
ｅｕ−Ｔｙｒ−Ｇｌｕ−Ｉｌｅ−Ａｌａ−Ａｒｇ−ＯＨ
の調製） ペプチド合成装置９６００（Ｂｉｏｓｅｒｃｈ社製）に
より、同装置のプロトコールに従って合成した。即ち、
７番目の保護アミノ酸の結合したＢｏｃ−Ａｒｇ（Ｔｏ
ｓ）−ＰＡＭ樹脂（０．５ｍｍｏｌｅ／ｇ渡辺化学工業
株式会社製）０．６ｇをペプチド合成装置の反応容器に
セットし、４５％（ｖ／ｖ）ＴＦＡ，２．５％（ｖ／
ｖ）アニソール，５２．５％（ｖ／ｖ）ＤＣＭを含むデ
ブロック液と２０分間接触させＢｏｃ基を除いた。
ｅｕ−Ｔｙｒ−Ｇｌｕ−Ｉｌｅ−Ａｌａ−Ａｒｇ−ＯＨ
の調製） ペプチド合成装置９６００（Ｂｉｏｓｅｒｃｈ社製）に
より、同装置のプロトコールに従って合成した。即ち、
７番目の保護アミノ酸の結合したＢｏｃ−Ａｒｇ（Ｔｏ
ｓ）−ＰＡＭ樹脂（０．５ｍｍｏｌｅ／ｇ渡辺化学工業
株式会社製）０．６ｇをペプチド合成装置の反応容器に
セットし、４５％（ｖ／ｖ）ＴＦＡ，２．５％（ｖ／
ｖ）アニソール，５２．５％（ｖ／ｖ）ＤＣＭを含むデ
ブロック液と２０分間接触させＢｏｃ基を除いた。
【００１６】ＤＣＭによる洗浄の後、１０％（ｖ／ｖ）
ジイソプロピルエチレンアミンを含むＤＣＭにて樹脂を
中和し、ＤＣＭにより洗浄した。その後１．５ｍｍｏｌ
ｅの６番目の保護アミノ酸Ｂｏｃ−Ａｌａ−ＯＨ及び
１．５ｍｍｏｌｅのＢｏｐ（夫々理論当量の５倍）を含
む２０ｍｌのＤＣＭ，ＤＭＦ混合溶液中で１時間室温に
て反応させた。ＤＭＦ及びＤＣＭにじ順次洗浄してＢｏ
ｃ−Ａｌａ−Ａｒｇ（Ｔｏｓ）−ＰＡＭ樹脂を得た。以
下、次に示す保護アミノ酸を用いて順次６番目から１番
目までのアミノ酸をカップリングした。
ジイソプロピルエチレンアミンを含むＤＣＭにて樹脂を
中和し、ＤＣＭにより洗浄した。その後１．５ｍｍｏｌ
ｅの６番目の保護アミノ酸Ｂｏｃ−Ａｌａ−ＯＨ及び
１．５ｍｍｏｌｅのＢｏｐ（夫々理論当量の５倍）を含
む２０ｍｌのＤＣＭ，ＤＭＦ混合溶液中で１時間室温に
て反応させた。ＤＭＦ及びＤＣＭにじ順次洗浄してＢｏ
ｃ−Ａｌａ−Ａｒｇ（Ｔｏｓ）−ＰＡＭ樹脂を得た。以
下、次に示す保護アミノ酸を用いて順次６番目から１番
目までのアミノ酸をカップリングした。
【００１７】 アミノ酸順序 保護アミノ酸 ６ Ｂｏｃ−Ａｌａ−ＯＨ ５ Ｂｏｃ−Ｉｌｅ−ＯＨ ４ Ｂｏｃ−Ｇｌｕ（ＯｃＨｅｘ）−ＯＨ ３ Ｂｏｃ−Ｔｙｒ（Ｃｌ2 Ｂｚｌ）−ＯＨ ２ Ｂｏｃ−Ｌｅｕ−ＯＨ １ Ｂｏｃ−Ｔｙｒ（Ｃｌ2 Ｂｚｌ）−ＯＨ
【００１８】上記のようにカップリングした保護ペプチ
ド樹脂を１０％アニソールを含む無水フッ化水素中で１
時間０℃にて反応させた後、フッ化水素留去及びエーテ
ルによる洗浄を行なった。得られたペプチド及び樹脂の
混合物から１０％酢酸にてペプチドを抽出し、凍結乾燥
によって約２４０ｍｇの粗ペプチドを得た。
ド樹脂を１０％アニソールを含む無水フッ化水素中で１
時間０℃にて反応させた後、フッ化水素留去及びエーテ
ルによる洗浄を行なった。得られたペプチド及び樹脂の
混合物から１０％酢酸にてペプチドを抽出し、凍結乾燥
によって約２４０ｍｇの粗ペプチドを得た。
【００１９】粗ペプチドを０．１％ＴＦＡに溶解した
後、オクタデシルシリカ（ＯＤＳ）カラム（Ｃｏｓｍｏ
ｓｉｌ、５Ｃ18−ＡＲ，４．６×１５０ｍｍ、ナカライ
テスク社製）を接続した高速液体クロマトグラフ（５１
０型、ウオーターズ社製）により、０．１％ＴＦＡを含
むアセトニトリルの直線的濃度勾配（１％／ｍｉｎ）に
て流速１．０ｍｌで展開した。目的とするペプチドは３
０分に溶出された。 アミノ酸分析 Ｇｌｕ（１）１．０１，Ｉｌｅ（１）０．９９，Ａｌａ
（１）１．００，Ｌｅｕ（１）０．９８，Ｔｙｒ（２）
２．０３，Ａｒｇ（１）１．０２
後、オクタデシルシリカ（ＯＤＳ）カラム（Ｃｏｓｍｏ
ｓｉｌ、５Ｃ18−ＡＲ，４．６×１５０ｍｍ、ナカライ
テスク社製）を接続した高速液体クロマトグラフ（５１
０型、ウオーターズ社製）により、０．１％ＴＦＡを含
むアセトニトリルの直線的濃度勾配（１％／ｍｉｎ）に
て流速１．０ｍｌで展開した。目的とするペプチドは３
０分に溶出された。 アミノ酸分析 Ｇｌｕ（１）１．０１，Ｉｌｅ（１）０．９９，Ａｌａ
（１）１．００，Ｌｅｕ（１）０．９８，Ｔｙｒ（２）
２．０３，Ａｒｇ（１）１．０２
【００２０】［薬理活性］このようにして得られた新規
ペプチドはモルモット回腸収縮作用，オピオイドアンタ
ゴニスト作用，ヒト好中球のファゴサイトシスの促進作
用を有する。これらの生理活性は以下のように確認され
る。
ペプチドはモルモット回腸収縮作用，オピオイドアンタ
ゴニスト作用，ヒト好中球のファゴサイトシスの促進作
用を有する。これらの生理活性は以下のように確認され
る。
【００２１】 回腸収縮作用 体重３００〜４００ｇのモルモットより摘出した回腸縦
走筋切片を高木らの著書による方法（高木他編薬物学実
験、９４〜９９Ｐ、１９７２年、南山堂）に従って処理
をし、測定に供した。標本の一端を糸を介して等長性ト
ランスジューサに接続し、他端を内容積２ｍｌのマヌグ
ス管内に固定し、筋収縮の張力を電気的に記録した。検
体の回腸収縮活性の強さは、最大値５０％の収縮を与え
るのに必要な濃度ＥＣ50値により表わした。このように
して測定した本発明ペプチドの濃度ＥＣ50は３００μＭ
であった。
走筋切片を高木らの著書による方法（高木他編薬物学実
験、９４〜９９Ｐ、１９７２年、南山堂）に従って処理
をし、測定に供した。標本の一端を糸を介して等長性ト
ランスジューサに接続し、他端を内容積２ｍｌのマヌグ
ス管内に固定し、筋収縮の張力を電気的に記録した。検
体の回腸収縮活性の強さは、最大値５０％の収縮を与え
るのに必要な濃度ＥＣ50値により表わした。このように
して測定した本発明ペプチドの濃度ＥＣ50は３００μＭ
であった。
【００２２】 オピオイドアンタゴニスト活性 モルモット回腸縦走筋神経叢標本のオピオイド作用薬に
よる収縮抑制を解除する作用により測定した。体重３０
０〜３５０ｇのモルモットより摘出した回腸から縦走筋
神経叢標本を調製し、該標本の一端を糸を介して等長性
トランスジューサに接続し、他端を内容積２ｍｌのマグ
ヌス管の底に固定した。
よる収縮抑制を解除する作用により測定した。体重３０
０〜３５０ｇのモルモットより摘出した回腸から縦走筋
神経叢標本を調製し、該標本の一端を糸を介して等長性
トランスジューサに接続し、他端を内容積２ｍｌのマグ
ヌス管の底に固定した。
【００２３】マグヌス管にはクレブス−リンゲル液を満
たし、３７℃の温度に保ち、０2 ／ＣＯ2 混合ガス（９
５：５）を通気した。マグヌス管内の電極には１０秒に
１回の割合で電気刺激（１０Ｖ，０．５ｍｓｅｃ）を与
え、筋収縮の張力を電気的に記録した。なお、収縮はオ
ピオイドアゴニストによって抑制される。
たし、３７℃の温度に保ち、０2 ／ＣＯ2 混合ガス（９
５：５）を通気した。マグヌス管内の電極には１０秒に
１回の割合で電気刺激（１０Ｖ，０．５ｍｓｅｃ）を与
え、筋収縮の張力を電気的に記録した。なお、収縮はオ
ピオイドアゴニストによって抑制される。
【００２４】液体のオピオイドアンタゴニストの活性の
強さは、［Ｄ−Ａｌａ2 ，Ｎ−Ｍｅ−Ｐｈｅ4 ，Ｇｌｙ
ｏｌ5 ］エンケファリンのオピオイドアゴニスト活性を
１／２にするのに必要なアンタゴニストの濃度ＥＣ50値
により表わした。このようにして測定した本発明ペプチ
ドのＥＣ50値は７０μＭであった。
強さは、［Ｄ−Ａｌａ2 ，Ｎ−Ｍｅ−Ｐｈｅ4 ，Ｇｌｙ
ｏｌ5 ］エンケファリンのオピオイドアゴニスト活性を
１／２にするのに必要なアンタゴニストの濃度ＥＣ50値
により表わした。このようにして測定した本発明ペプチ
ドのＥＣ50値は７０μＭであった。
【００２５】 ファゴサイトシス促進活性 ヒト末梢血にＰＢＳを加え１０００ｒｐｍ×５分の遠心
分離で血球を洗浄した後、ＰＢＳにて４×１０6 個／ｍ
ｌの血球の懸濁液を調製した。この溶液１００μｌを採
り、ＰＢＳに溶解させたペプチド溶液１０μｌを加え、
３７℃で１０分インキュベートを行ない、次いでヒト末
梢血でオプソニン化した４×１０8 個／ｍｌの蛍光標識
ラテックスビーズ液１０μｌを加え、更に５分インキュ
ベートを行なった。ＥＤＴＡを含むＰＢＳで反応を停止
させ、遠心により血球を分離し、これに塩化アンモニウ
ム溶血剤を加えて溶血させ白血球を得た。これをＥＤＴ
Ａを含むＰＢＳに懸濁後、フローサイトメトリーにて測
定した。
分離で血球を洗浄した後、ＰＢＳにて４×１０6 個／ｍ
ｌの血球の懸濁液を調製した。この溶液１００μｌを採
り、ＰＢＳに溶解させたペプチド溶液１０μｌを加え、
３７℃で１０分インキュベートを行ない、次いでヒト末
梢血でオプソニン化した４×１０8 個／ｍｌの蛍光標識
ラテックスビーズ液１０μｌを加え、更に５分インキュ
ベートを行なった。ＥＤＴＡを含むＰＢＳで反応を停止
させ、遠心により血球を分離し、これに塩化アンモニウ
ム溶血剤を加えて溶血させ白血球を得た。これをＥＤＴ
Ａを含むＰＢＳに懸濁後、フローサイトメトリーにて測
定した。
【００２６】
【表１】
【００２７】
【発明の効果】以上説明したように、本発明によれば回
腸収縮，オピオイドアンタゴニスト活性，ファゴサイト
シス促進活性など種々の生理活性を有する新規ペプチド
は、免疫賦活剤等医薬として有用である。
腸収縮，オピオイドアンタゴニスト活性，ファゴサイト
シス促進活性など種々の生理活性を有する新規ペプチド
は、免疫賦活剤等医薬として有用である。
Claims (1)
- 【請求項１】 【化１】Ｈ−Ｔｙｒ−Ｌｅｕ−Ｔｙｒ−Ｇｌｕ−Ｉｌｅ
−Ａｌａ−Ａｒｇ−ＯＨ で表わされる新規ペプチド及びその塩。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP6309645A JPH08143593A (ja) | 1994-11-18 | 1994-11-18 | 新規ペプチド及びその塩 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP6309645A JPH08143593A (ja) | 1994-11-18 | 1994-11-18 | 新規ペプチド及びその塩 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH08143593A true JPH08143593A (ja) | 1996-06-04 |
Family
ID=17995543
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP6309645A Pending JPH08143593A (ja) | 1994-11-18 | 1994-11-18 | 新規ペプチド及びその塩 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPH08143593A (ja) |
-
1994
- 1994-11-18 JP JP6309645A patent/JPH08143593A/ja active Pending
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