JPH05240858A - 体内の物質の存在を試験する方法およびデバイス - Google Patents
体内の物質の存在を試験する方法およびデバイスInfo
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- JPH05240858A JPH05240858A JP3041408A JP4140891A JPH05240858A JP H05240858 A JPH05240858 A JP H05240858A JP 3041408 A JP3041408 A JP 3041408A JP 4140891 A JP4140891 A JP 4140891A JP H05240858 A JPH05240858 A JP H05240858A
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Abstract
(57)【要約】 （修正有）
【目的】 血液中の薬物のような物質の存在を試験し、
同時に試験したヒトを確実に識別する。 【構成】 吸収剤パッド２２と、異なる所定薬物により
生成する固有抗原に対する固有のレセプタ部位を有する
吸収した異なる抗体を供給する複数の別個の領域を含む
上記吸収剤パッド２２に取付けるニトロセルロース膜
と、抗体を伴わないベース領域を備えたデバイスを用い
る。試験するヒトの指を刺して指上に一定量の血液を
得、指を血液の薄膜で覆い、血液中で試験する物質によ
り生成する抗体を結合するために特に選定される抗原を
含む膜２４上に指をおいて血液を指から膜上に付着さ
せ、発色溶液を膜に添加して物質の存在または不存在を
明らかにすることによって血液中の物質を試験し同時に
試験するヒトを識別する。
同時に試験したヒトを確実に識別する。 【構成】 吸収剤パッド２２と、異なる所定薬物により
生成する固有抗原に対する固有のレセプタ部位を有する
吸収した異なる抗体を供給する複数の別個の領域を含む
上記吸収剤パッド２２に取付けるニトロセルロース膜
と、抗体を伴わないベース領域を備えたデバイスを用い
る。試験するヒトの指を刺して指上に一定量の血液を
得、指を血液の薄膜で覆い、血液中で試験する物質によ
り生成する抗体を結合するために特に選定される抗原を
含む膜２４上に指をおいて血液を指から膜上に付着さ
せ、発色溶液を膜に添加して物質の存在または不存在を
明らかにすることによって血液中の物質を試験し同時に
試験するヒトを識別する。
Description
【０００１】
【産業上の利用分野】本発明は個人の試験方法およびデ
バイスに関するもので、更に特に薬物によって生成され
る、血液の如き生物学的流体中の固有の抗原または固有
の抗体の存在を検出する方法およびデバイス並びにその
デバイスを用いて試験される人の指紋を再生することに
より試験するヒトを確実に識別する方法に関するもので
ある。
バイスに関するもので、更に特に薬物によって生成され
る、血液の如き生物学的流体中の固有の抗原または固有
の抗体の存在を検出する方法およびデバイス並びにその
デバイスを用いて試験される人の指紋を再生することに
より試験するヒトを確実に識別する方法に関するもので
ある。
【０００２】
【従来の技術】従来薬物試験は、尿または血液のような
ヒトの流体サンプルを試験することによって体内の薬物
の存在を決定することにより行われてきた。かかる試験
法は、スポーツ界、刑務所、裁判所および一般の作業所
において極めて一般的なことで、個人および男女の雇主
または個人若しくはグループを表わす労働組合の間の契
約によりしばしば規定されている。かかる試験が行われ
る間生じた問題は、試験液が試験すべきヒト以外のヒト
から得られることまたは試験液が混合し或いは失われた
りまたは試験が確実な結果をもたらした後そのヒトを特
異的に識別することができないことである。
ヒトの流体サンプルを試験することによって体内の薬物
の存在を決定することにより行われてきた。かかる試験
法は、スポーツ界、刑務所、裁判所および一般の作業所
において極めて一般的なことで、個人および男女の雇主
または個人若しくはグループを表わす労働組合の間の契
約によりしばしば規定されている。かかる試験が行われ
る間生じた問題は、試験液が試験すべきヒト以外のヒト
から得られることまたは試験液が混合し或いは失われた
りまたは試験が確実な結果をもたらした後そのヒトを特
異的に識別することができないことである。
【０００３】
【発明が解決しようとする課題】本発明は、血液中の薬
物または他の特定の試剤の存在を試験する特別に設計し
た指紋パッドデバイスを使用しまた流体ドナーの確実な
識別が否定されずに得られるように試験されるヒトの指
紋を提供することにより従来法に受けつがれた問題を克
服することにある。
物または他の特定の試剤の存在を試験する特別に設計し
た指紋パッドデバイスを使用しまた流体ドナーの確実な
識別が否定されずに得られるように試験されるヒトの指
紋を提供することにより従来法に受けつがれた問題を克
服することにある。
【０００４】免疫検定法は、抗体による抗原の特異認定
である一つの原理で作用する。固有抗原の検定および定
量は、抗原の一意性を認める抗体を必要とする。一つの
特異な結合部位はその蛋白質に対する識別標識として役
立つ。
である一つの原理で作用する。固有抗原の検定および定
量は、抗原の一意性を認める抗体を必要とする。一つの
特異な結合部位はその蛋白質に対する識別標識として役
立つ。
【０００５】膜に固定される（不可逆的に結合する）抗
体は業界で知られており、かかる抗体は、血液中にもた
らされる抗原のエピトープに対し高い親和性を有する結
合部位を有するように設計され、また逆の場合もある。
膜表面に対する蛋白質の共有結合は不可逆的である永久
結合を与え、この結果一度抗体のような蛋白質が結合す
ると、検定中脱着されない。アフィニィークロマトグラ
フィーの原理は、生物特異リンガドの好首尾が利用さ
れ、クロマトグラフィー床材料、マトリックスに化学的
に結合することができることを必要とする。業界で良く
知られている若干の方法が種々の活性化した樹脂に抗原
を結合または固定するために使用されてきた。種々の結
合を示す固定化方法の例は、支持体上の活性基を蛋白質
リガンド上のアミノ、チオ、ヒドロキシルおよびカルボ
キシル基と反応させることにより形成されるものであ
る。リガンドの選定は２つの因子により影響される。第
１に、リガンドは精製すべき物質に対して特異な可逆的
結合親和性を示し、第２に、リガンドは、その結合親和
性を破壊することなくこれをマトリックスに結合させる
ことができる化学的変性可能な基を有すべきである。
（このようなものを例示すると、ファーマシアにより製
造されているプロティンＧ、バイオプロープ インター
ナショナルにより製造されているヒドラジン アビドゲ
ルAxおよびステロゲン バイオセパレーション社により
製造されているアクチゲル−ALD がある。）
体は業界で知られており、かかる抗体は、血液中にもた
らされる抗原のエピトープに対し高い親和性を有する結
合部位を有するように設計され、また逆の場合もある。
膜表面に対する蛋白質の共有結合は不可逆的である永久
結合を与え、この結果一度抗体のような蛋白質が結合す
ると、検定中脱着されない。アフィニィークロマトグラ
フィーの原理は、生物特異リンガドの好首尾が利用さ
れ、クロマトグラフィー床材料、マトリックスに化学的
に結合することができることを必要とする。業界で良く
知られている若干の方法が種々の活性化した樹脂に抗原
を結合または固定するために使用されてきた。種々の結
合を示す固定化方法の例は、支持体上の活性基を蛋白質
リガンド上のアミノ、チオ、ヒドロキシルおよびカルボ
キシル基と反応させることにより形成されるものであ
る。リガンドの選定は２つの因子により影響される。第
１に、リガンドは精製すべき物質に対して特異な可逆的
結合親和性を示し、第２に、リガンドは、その結合親和
性を破壊することなくこれをマトリックスに結合させる
ことができる化学的変性可能な基を有すべきである。
（このようなものを例示すると、ファーマシアにより製
造されているプロティンＧ、バイオプロープ インター
ナショナルにより製造されているヒドラジン アビドゲ
ルAxおよびステロゲン バイオセパレーション社により
製造されているアクチゲル−ALD がある。）
【０００６】所定の抗原に対する限定的抗体が入手され
る場合には、これを用いてサンプル混合物中の抗原を同
定する。抗体が抗原と結合すると、複合体を認める手段
が必要である。これは過去においては、酵素、酵素結合
免疫収着剤(ELISA) 型検定のように標識抗体を供給して
部位を色素生成基質と温置し、存在する酵素標識に比例
する強さの色を発色させることにより達成された。
る場合には、これを用いてサンプル混合物中の抗原を同
定する。抗体が抗原と結合すると、複合体を認める手段
が必要である。これは過去においては、酵素、酵素結合
免疫収着剤(ELISA) 型検定のように標識抗体を供給して
部位を色素生成基質と温置し、存在する酵素標識に比例
する強さの色を発色させることにより達成された。
【０００７】免疫検定試験法において膜を使用すること
およびかかる膜を吸収剤パッドと一緒に使用して容易に
使い捨てられる自蔵パッケイジをつくることは従来技術
で知られている。（アメリカン クリニカル プロダク
ツ レビュー，1987年６月）。かかる膜構造体はミリポ
ア社および他の製造業者により開発された。使用されて
きた異なるプラスチックによりストリップ試験に主とし
て使用されるかかる膜の使用に伴い種々の問題がおこ
り、親和性膜からの蛋白質の吸収に対し劣化が生じた。
およびかかる膜を吸収剤パッドと一緒に使用して容易に
使い捨てられる自蔵パッケイジをつくることは従来技術
で知られている。（アメリカン クリニカル プロダク
ツ レビュー，1987年６月）。かかる膜構造体はミリポ
ア社および他の製造業者により開発された。使用されて
きた異なるプラスチックによりストリップ試験に主とし
て使用されるかかる膜の使用に伴い種々の問題がおこ
り、親和性膜からの蛋白質の吸収に対し劣化が生じた。
【０００８】従って、血液から濃縮された量の固有の抗
原または抗体を捕獲するため、固定された固有の抗体ま
たは抗原を有する膜基質上に指を刺して採取した血液サ
ンプルを保持し同時に確実な識別のため記録すべき使用
者の指紋の圧痕を与える使い捨て試験パッドを取扱うの
を容易にすることが望ましい。
原または抗体を捕獲するため、固定された固有の抗体ま
たは抗原を有する膜基質上に指を刺して採取した血液サ
ンプルを保持し同時に確実な識別のため記録すべき使用
者の指紋の圧痕を与える使い捨て試験パッドを取扱うの
を容易にすることが望ましい。
【０００９】
【課題を解決するための手段】本発明は試験および識別
のための血液抗原収集デバイスに関するものである。こ
のデバイスは、固有の抗体で符号がつけられる透過膜を
上部に取付けた吸着剤ベースの形態のものである。膜床
抗体は血液によりもたらされる固有抗原を捕獲して身体
内の特定薬物の存在を測定する。抗原および抗体が切替
え、いずれかを固定し他を捕獲することができることは
勿論のことである。
のための血液抗原収集デバイスに関するものである。こ
のデバイスは、固有の抗体で符号がつけられる透過膜を
上部に取付けた吸着剤ベースの形態のものである。膜床
抗体は血液によりもたらされる固有抗原を捕獲して身体
内の特定薬物の存在を測定する。抗原および抗体が切替
え、いずれかを固定し他を捕獲することができることは
勿論のことである。
【００１０】本発明は試験するため身体から取出した血
液サンプルから抗原および／または抗体を収集し、同時
に血液指紋パターンを用いてサンプルのドナーを確実に
識別することと意図する。従来かかる試験は、試験する
流体を異なる容器に移し、試験するヒトから流体を個人
から離れた場合に移動する一連の試験により達成された
が、移動で流体の置き誤り、交換および試験した流体の
表題のつながりについての疑問が生じ得る。
液サンプルから抗原および／または抗体を収集し、同時
に血液指紋パターンを用いてサンプルのドナーを確実に
識別することと意図する。従来かかる試験は、試験する
流体を異なる容器に移し、試験するヒトから流体を個人
から離れた場合に移動する一連の試験により達成された
が、移動で流体の置き誤り、交換および試験した流体の
表題のつながりについての疑問が生じ得る。
【００１１】以下図面につき本発明を説明する。本発明
の好適例を図１〜９に示す。本発明において、渦巻また
はリッジ11をつけた指10を針12で刺して図２に示すよう
に血液14の滴を得る。へら16で血液を指10の上に薄膜に
拡げ、次いで指先を吸収剤パッド22を有し、このパッド
22の上に固有の抗体または抗原を含浸させる膜24を取付
けた試験パッド20にのせ、この膜で個人により取り入れ
られた薬物、生成学的薬剤若しくは物質により体内に生
じた固有の抗原または抗体を捕獲する。図７にリッジ11
の頂部に低濃度の抗原を有する血液の薄膜15およびリッ
ジ11の間の一層高い濃度の抗原を有する多量の血液14を
示す。このようにして膜を色素生成基質と一緒に温置す
る場合には逆の指紋が発現する。次いで膜24を瓶30内で
運ばれた色素生成基質28と一緒に温置すると、色32が発
色し、その強さは存在する酵素に比例する。
の好適例を図１〜９に示す。本発明において、渦巻また
はリッジ11をつけた指10を針12で刺して図２に示すよう
に血液14の滴を得る。へら16で血液を指10の上に薄膜に
拡げ、次いで指先を吸収剤パッド22を有し、このパッド
22の上に固有の抗体または抗原を含浸させる膜24を取付
けた試験パッド20にのせ、この膜で個人により取り入れ
られた薬物、生成学的薬剤若しくは物質により体内に生
じた固有の抗原または抗体を捕獲する。図７にリッジ11
の頂部に低濃度の抗原を有する血液の薄膜15およびリッ
ジ11の間の一層高い濃度の抗原を有する多量の血液14を
示す。このようにして膜を色素生成基質と一緒に温置す
る場合には逆の指紋が発現する。次いで膜24を瓶30内で
運ばれた色素生成基質28と一緒に温置すると、色32が発
色し、その強さは存在する酵素に比例する。
【００１２】色素生成基質は酵素に対する敏感な検出法
を提供する。一般に、生ずる色はサンプル中の未知のも
のの量に比例し、但し未知のものは系の制限される成分
である。BCIP, NBT ホスフェート サブストレート シ
ステムはホスファターゼを有する膜の部位に濃紫色の着
色を生ずる。アルカリホスファターゼは５−ブロム−４
−クロル−３インドリルホスフェートの脱リン酸化を触
媒し、これが反応段階を開始してその結果強力に色の形
成を行う。
を提供する。一般に、生ずる色はサンプル中の未知のも
のの量に比例し、但し未知のものは系の制限される成分
である。BCIP, NBT ホスフェート サブストレート シ
ステムはホスファターゼを有する膜の部位に濃紫色の着
色を生ずる。アルカリホスファターゼは５−ブロム−４
−クロル−３インドリルホスフェートの脱リン酸化を触
媒し、これが反応段階を開始してその結果強力に色の形
成を行う。
【００１３】抗体の結合は、膜の抗体に結合する抗原の
場合の如く、種々の試薬系により検出することができ
る。例えばＩ標識抗マウス免疫グロブリン若しくはＩ標
識プロティンＡを使用することとができる。アルカリホ
スファターゼにまたはペルオキシダーゼに直接共役する
抗マウス免疫グロプリンを適切な色素形成基質と一緒に
用いることができる。ビオチン・アビジンペルオキシダ
ーゼ系を適切な色素発生基質と一緒に使用できる。ビオ
チン−アビジン ペルオキシターゼ系（例えばベクター
ラボラトリーズにより供給されるベクタステインＡＢ
Ｃ系）は特に感度がよい。
場合の如く、種々の試薬系により検出することができ
る。例えばＩ標識抗マウス免疫グロブリン若しくはＩ標
識プロティンＡを使用することとができる。アルカリホ
スファターゼにまたはペルオキシダーゼに直接共役する
抗マウス免疫グロプリンを適切な色素形成基質と一緒に
用いることができる。ビオチン・アビジンペルオキシダ
ーゼ系を適切な色素発生基質と一緒に使用できる。ビオ
チン−アビジン ペルオキシターゼ系（例えばベクター
ラボラトリーズにより供給されるベクタステインＡＢ
Ｃ系）は特に感度がよい。
【００１４】固相膜は取扱いを排除し、生成物の構造を
所望の形状または型に切断することを可能にし、速度を
一層速くし蛋白質の結合を増す。固体プラスチック基質
に結合する蛋白質は非化学量論的プロセスであることが
見出されており、使用するプラスチックの種類により著
しく変化する。結合は固有のものでなく、一般にプラス
チックと蛋白質の間の静電、疎水相互反応を介しておこ
る。膜基質は、固体基質の品質と一定の範囲の発泡能力
と兼ね備えておりこれらが多孔質でこの結果表面積が大
であることにより、高い蛋白質結合力を有するので固相
免疫検定法に付随する多くの問題を克服する。蛋白質結
合力は、孔の大きさの小さい膜でその全体の結合表面が
同等の前面で増加する膜を用いることにより増加する。
所望の形状または型に切断することを可能にし、速度を
一層速くし蛋白質の結合を増す。固体プラスチック基質
に結合する蛋白質は非化学量論的プロセスであることが
見出されており、使用するプラスチックの種類により著
しく変化する。結合は固有のものでなく、一般にプラス
チックと蛋白質の間の静電、疎水相互反応を介しておこ
る。膜基質は、固体基質の品質と一定の範囲の発泡能力
と兼ね備えておりこれらが多孔質でこの結果表面積が大
であることにより、高い蛋白質結合力を有するので固相
免疫検定法に付随する多くの問題を克服する。蛋白質結
合力は、孔の大きさの小さい膜でその全体の結合表面が
同等の前面で増加する膜を用いることにより増加する。
【００１５】本発明において使用することができる膜
は、ニトロセルロース、ナイロン、セルロースまたはミ
リポア社により製造されているＩＡＭで構成することが
できる。吸着用マトリックスの選択は物理特性、例えば
感度、結合力、安定性または結合分子および検定系との
融通性により決まる。
は、ニトロセルロース、ナイロン、セルロースまたはミ
リポア社により製造されているＩＡＭで構成することが
できる。吸着用マトリックスの選択は物理特性、例えば
感度、結合力、安定性または結合分子および検定系との
融通性により決まる。
【００１６】使用する好ましい膜は、ナイロンであり、
この理由は色素生成基質アルカリホカファターゼを添加
して試験する固有の抗体または抗原を確実に試験する場
合、血液の指紋色が保持され、洗浄除去されないからで
ある。ナイロンおよびセルロースのような膜は改良して
蛋白質を共有結合させるための表面部位をつくることが
てきる。ニトロセルロースは、蛋白質および気泡高分子
に対する親和性が大であるため、最も普通に使用される
膜の一つである。ＩＡＭでは、ポリビニリデンジフルオ
リド（ＰＶＤＦ）、ＩＡＭの基本重合体は疎水性であ
り、蛋白質を結合する。ＩＡＭは結合する蛋白質の範囲
に亘り高度の制御が可能で、使用者は表面上にナノグラ
ム乃至マイクログラム量の蛋白質を再現性よく固定して
種々の検定条件に適するようにすることができる。蛋白
質のＩＡＭ表面への結合は主としてリシンのイプシロン
アミノ基を介して行われ、ニトロセルロース、ナイロ
ンまたは結合がイオン結合または疎水性であるプラスチ
ックへの蛋白質の結合とは対称的である。
この理由は色素生成基質アルカリホカファターゼを添加
して試験する固有の抗体または抗原を確実に試験する場
合、血液の指紋色が保持され、洗浄除去されないからで
ある。ナイロンおよびセルロースのような膜は改良して
蛋白質を共有結合させるための表面部位をつくることが
てきる。ニトロセルロースは、蛋白質および気泡高分子
に対する親和性が大であるため、最も普通に使用される
膜の一つである。ＩＡＭでは、ポリビニリデンジフルオ
リド（ＰＶＤＦ）、ＩＡＭの基本重合体は疎水性であ
り、蛋白質を結合する。ＩＡＭは結合する蛋白質の範囲
に亘り高度の制御が可能で、使用者は表面上にナノグラ
ム乃至マイクログラム量の蛋白質を再現性よく固定して
種々の検定条件に適するようにすることができる。蛋白
質のＩＡＭ表面への結合は主としてリシンのイプシロン
アミノ基を介して行われ、ニトロセルロース、ナイロ
ンまたは結合がイオン結合または疎水性であるプラスチ
ックへの蛋白質の結合とは対称的である。
【００１７】ミリポア社により行われた一つの実験にお
いては、放射標識IgG を、IAM 、ニトロセルロース(SWA
P,ミリポア社製) 、ナイロン基親和性膜（ブロダインイ
ムノアフィニティー メンブランド．パル社）およびナ
イロン〔ナイトラン、シュナイシャー（Schleicher) お
よびシュウェル(Schuell）〕に結合した。次いで膜を血
清に浸漬し、膜上に保持された蛋白質を20時間に亘りし
ばしば測定した。１時間温置した後15％より少い最初の
蛋白質（侵入量の未結合蛋白質を含む）がIAM から溶離
され、一方40％以上の蛋白質がナイロン基親和性膜から
脱着した。ナイロンおよびニトロセルロース膜は１時間
の温置後最初に結合した蛋白質の半分より少く保持し
た。従って１時間後IAM からのIgG の損失は少いが、他
の膜は、恐らく交換により蛋白質を失い続ける。然し本
試験は短期間で行われるので、かかる保持問題は重要で
ない。本発明で使用することができる、従来注目されて
いた他の形の膜は、蛋白質および核酸を吸取る優れたマ
トリックスを提供するニトロセルロースである。ニトロ
セルロースは必要とされる形状に切断され、指紋におけ
る蛋白質の量が明らかに見られると言う有用な特徴を有
する。純粋なニトロセルロースは、蛋白質、核酸および
他の細胞性抗原を吸着する。これ等の吸着した物質は、
しばしば抗原−抗体結合活性を保持し、色素形成着色が
吸着した物質の位置を印づけるような超敏感酵素増幅免
疫着色法を使用して見ることができる。この方法は、ド
ット エリサ（Dot ELISA ）（ナイロン、IAM 、プラス
チック膜を用いて使用することができる）と称する技術
を用い、これによりナノグラム量の蛋白質をニトロセル
ロースに直接被着する。Dot ELISA の一つの重要な利点
は、１マイクロ リットルのような少量の抗原を用いる
単一試験操作で多数の酵素免疫検定を行うかまたは抗体
溶液を捕獲することができることである。１枚の膜上に
点で示すナノグラム量の捕獲抗体を用いて同時に種々の
抗原をスクリーニングすることができる。Dot ELISA 法
では、反応体を被覆溶液で稀釈し、湿潤膜に点で示す。
最適濃度は反応体によって異なるが、複合抗原では0.1
〜1.0 mg/ml が適当である。膜のブロッティングに次い
で、過剰の結合部位を、膜の両側をダイリューエント／
ブロッキング ソリューション中で十分に洗浄すること
により封鎖する。種々の容器の内任意のものを用いうる
ことができる。ダイリューエント／ブロッキング ソリ
ューションは、１％の牛の血清アルブミン（BSA ）を、
吸着蛋白質を表面変性に対し保護する燐酸緩衝溶液に含
む。封鎖工程に次いで、膜を数ヶ月間冷凍温度で活性を
失うことなく乾燥貯蔵する。抗原の吸着またはニトロセ
ルロース膜への抗体の捕獲は、抗原の最も簡単な検出法
であるアンチゲン ディテェクション ELISA 、未知の
ものとして規定される抗体または抗原のいずれかを検出
することができるディレクション アンチボディー EL
ISA 、または抗原を吸着または抗体を捕獲し、すべての
遊離のまたは未結合の反応体の各試薬を洗浄し、他の試
薬を添加して膜表面上に段々に分子のサンドイッチを形
成し酵素−抗体複合体の添加により完了するアンチボデ
ィー サンドイッチ ELISA によって達成することがで
きる。かかる膜表面の構造は、参考の為にここに記載す
るエリサマート（ELISAmate ）（TM）エンチーム イム
ノアッセイ テスト システム ホア ディテクョン
オブ アンチゲンズ オア アンチボディーズ オン
メンブランズと称せられるカークガード アンド ペリ
ー ラボラトリーズのブリチンに明示されている。或い
はまた、第２の抗体を血液と混合し、血液中の抗原と複
合化する。この第２抗体は、谷部が主要部の血液従って
抗原標識化抗体複合体を含みこの結果呈色反応が、リッ
ジによって画成される谷部で最も強力に行われ、指紋の
リッジは濃く着色するよりもむしろ淡く着色する点で普
通のプリントのネガまたは逆の順序で指紋を着色する酵
素標識を備える。複合体における酵素は基質と反応する
とサンプル中の未知のものの存在を示す指示薬として役
立つ。色素生成基質により複合体酵素の検出ができ、得
られる色は、未知のものが系の制限される成分である場
合にはサンプル中の未知のものの分量に比例する。抗体
はHRP （ワサビのペルオキシダーゼ）、過酸化水素H2O2
を水に転換することにより過酸化水素を無毒にする酵素
で標識化することができる。HRP が過酸化水素に一対の
電子を与える場合には、HRP は上記転換を開始する。次
いで酵素がこれ等の電子を適当なドナーから収集する。
このようにしてペルオキシダーゼにより生ずる全体の色
は色の発生および酵素の生成物不活性化の相対的速度に
より左右される。使用される着色溶液は、カークガード
アンド ペリー ラボラトリーズにより製造され、種
々の略語、即ちABTS（２，２′−アジノ−ジ−〔３−エ
チルベンズチアゾリン スルホネート）；OPD （オルト
−フェニレンジアミン）；またはTMB （テトラメチルベ
ンジジン）の一つで表わされる基質である。基質を選定
するに当っては、免疫検定法の感度は抗体試薬の識別に
より決定される。これが行われる場合には、更に敏感な
基質の使用は、信号およびバックグラウンドを比例して
増すのにだけ役立つ。この結果一層着色するが信号対雑
音比は同じである。基質の感度が一層敏感でリーダーの
カットオフ以上に吸光度をプッシュする場合には、事実
基質は、信号対雑音比を一層早く低下させることができ
る。第１の抗体に対するHRP 標識は、ABTSと青−緑色に
変え、反応をSDS （ドデシル硫酸ナトリウム）で停止す
る場合には、色または吸光度の変化はない。検定法の最
適化が、免疫検定法の感度がHRP 基質により生ずる色に
より制限されることを示す場合には、一層敏感なTMB 基
質はバックグラウンドにおける対応する増加なくして一
層強い発色を与える。TMB 基質の他の利点は、しばしば
これが免疫検定法に必要とされる抗体および抗原試薬の
量を低下させることである。TMB 基質は２成分液体基質
であり過酸化水素を必要とする。HRP はTMB を青色生成
物に転換する。反応を酸性化により停止する場合には、
TMB 生成物は黄色になる。一般にODP はタブレットとし
て供給され、使用する際緩衝液に溶解する。HRP はOPD
を黄色生成物に転換しこれは連続的に酸化して褐色沈澱
になる。酸性化するとOPD 生成物はオレンジ色になる。
所要に応じて、牛血清アルブミン（３％）、子牛胎児血
清（１〜５％）またはゼラチン（１％）或いはこれ等の
蛋白質の混合物を使用して抗体のニトロセルロースに対
する非特異結合を封鎖することができる。封鎖の効率は
バックグラウンド着色強度に基づいて評価される。
いては、放射標識IgG を、IAM 、ニトロセルロース(SWA
P,ミリポア社製) 、ナイロン基親和性膜（ブロダインイ
ムノアフィニティー メンブランド．パル社）およびナ
イロン〔ナイトラン、シュナイシャー（Schleicher) お
よびシュウェル(Schuell）〕に結合した。次いで膜を血
清に浸漬し、膜上に保持された蛋白質を20時間に亘りし
ばしば測定した。１時間温置した後15％より少い最初の
蛋白質（侵入量の未結合蛋白質を含む）がIAM から溶離
され、一方40％以上の蛋白質がナイロン基親和性膜から
脱着した。ナイロンおよびニトロセルロース膜は１時間
の温置後最初に結合した蛋白質の半分より少く保持し
た。従って１時間後IAM からのIgG の損失は少いが、他
の膜は、恐らく交換により蛋白質を失い続ける。然し本
試験は短期間で行われるので、かかる保持問題は重要で
ない。本発明で使用することができる、従来注目されて
いた他の形の膜は、蛋白質および核酸を吸取る優れたマ
トリックスを提供するニトロセルロースである。ニトロ
セルロースは必要とされる形状に切断され、指紋におけ
る蛋白質の量が明らかに見られると言う有用な特徴を有
する。純粋なニトロセルロースは、蛋白質、核酸および
他の細胞性抗原を吸着する。これ等の吸着した物質は、
しばしば抗原−抗体結合活性を保持し、色素形成着色が
吸着した物質の位置を印づけるような超敏感酵素増幅免
疫着色法を使用して見ることができる。この方法は、ド
ット エリサ（Dot ELISA ）（ナイロン、IAM 、プラス
チック膜を用いて使用することができる）と称する技術
を用い、これによりナノグラム量の蛋白質をニトロセル
ロースに直接被着する。Dot ELISA の一つの重要な利点
は、１マイクロ リットルのような少量の抗原を用いる
単一試験操作で多数の酵素免疫検定を行うかまたは抗体
溶液を捕獲することができることである。１枚の膜上に
点で示すナノグラム量の捕獲抗体を用いて同時に種々の
抗原をスクリーニングすることができる。Dot ELISA 法
では、反応体を被覆溶液で稀釈し、湿潤膜に点で示す。
最適濃度は反応体によって異なるが、複合抗原では0.1
〜1.0 mg/ml が適当である。膜のブロッティングに次い
で、過剰の結合部位を、膜の両側をダイリューエント／
ブロッキング ソリューション中で十分に洗浄すること
により封鎖する。種々の容器の内任意のものを用いうる
ことができる。ダイリューエント／ブロッキング ソリ
ューションは、１％の牛の血清アルブミン（BSA ）を、
吸着蛋白質を表面変性に対し保護する燐酸緩衝溶液に含
む。封鎖工程に次いで、膜を数ヶ月間冷凍温度で活性を
失うことなく乾燥貯蔵する。抗原の吸着またはニトロセ
ルロース膜への抗体の捕獲は、抗原の最も簡単な検出法
であるアンチゲン ディテェクション ELISA 、未知の
ものとして規定される抗体または抗原のいずれかを検出
することができるディレクション アンチボディー EL
ISA 、または抗原を吸着または抗体を捕獲し、すべての
遊離のまたは未結合の反応体の各試薬を洗浄し、他の試
薬を添加して膜表面上に段々に分子のサンドイッチを形
成し酵素−抗体複合体の添加により完了するアンチボデ
ィー サンドイッチ ELISA によって達成することがで
きる。かかる膜表面の構造は、参考の為にここに記載す
るエリサマート（ELISAmate ）（TM）エンチーム イム
ノアッセイ テスト システム ホア ディテクョン
オブ アンチゲンズ オア アンチボディーズ オン
メンブランズと称せられるカークガード アンド ペリ
ー ラボラトリーズのブリチンに明示されている。或い
はまた、第２の抗体を血液と混合し、血液中の抗原と複
合化する。この第２抗体は、谷部が主要部の血液従って
抗原標識化抗体複合体を含みこの結果呈色反応が、リッ
ジによって画成される谷部で最も強力に行われ、指紋の
リッジは濃く着色するよりもむしろ淡く着色する点で普
通のプリントのネガまたは逆の順序で指紋を着色する酵
素標識を備える。複合体における酵素は基質と反応する
とサンプル中の未知のものの存在を示す指示薬として役
立つ。色素生成基質により複合体酵素の検出ができ、得
られる色は、未知のものが系の制限される成分である場
合にはサンプル中の未知のものの分量に比例する。抗体
はHRP （ワサビのペルオキシダーゼ）、過酸化水素H2O2
を水に転換することにより過酸化水素を無毒にする酵素
で標識化することができる。HRP が過酸化水素に一対の
電子を与える場合には、HRP は上記転換を開始する。次
いで酵素がこれ等の電子を適当なドナーから収集する。
このようにしてペルオキシダーゼにより生ずる全体の色
は色の発生および酵素の生成物不活性化の相対的速度に
より左右される。使用される着色溶液は、カークガード
アンド ペリー ラボラトリーズにより製造され、種
々の略語、即ちABTS（２，２′−アジノ−ジ−〔３−エ
チルベンズチアゾリン スルホネート）；OPD （オルト
−フェニレンジアミン）；またはTMB （テトラメチルベ
ンジジン）の一つで表わされる基質である。基質を選定
するに当っては、免疫検定法の感度は抗体試薬の識別に
より決定される。これが行われる場合には、更に敏感な
基質の使用は、信号およびバックグラウンドを比例して
増すのにだけ役立つ。この結果一層着色するが信号対雑
音比は同じである。基質の感度が一層敏感でリーダーの
カットオフ以上に吸光度をプッシュする場合には、事実
基質は、信号対雑音比を一層早く低下させることができ
る。第１の抗体に対するHRP 標識は、ABTSと青−緑色に
変え、反応をSDS （ドデシル硫酸ナトリウム）で停止す
る場合には、色または吸光度の変化はない。検定法の最
適化が、免疫検定法の感度がHRP 基質により生ずる色に
より制限されることを示す場合には、一層敏感なTMB 基
質はバックグラウンドにおける対応する増加なくして一
層強い発色を与える。TMB 基質の他の利点は、しばしば
これが免疫検定法に必要とされる抗体および抗原試薬の
量を低下させることである。TMB 基質は２成分液体基質
であり過酸化水素を必要とする。HRP はTMB を青色生成
物に転換する。反応を酸性化により停止する場合には、
TMB 生成物は黄色になる。一般にODP はタブレットとし
て供給され、使用する際緩衝液に溶解する。HRP はOPD
を黄色生成物に転換しこれは連続的に酸化して褐色沈澱
になる。酸性化するとOPD 生成物はオレンジ色になる。
所要に応じて、牛血清アルブミン（３％）、子牛胎児血
清（１〜５％）またはゼラチン（１％）或いはこれ等の
蛋白質の混合物を使用して抗体のニトロセルロースに対
する非特異結合を封鎖することができる。封鎖の効率は
バックグラウンド着色強度に基づいて評価される。
【図１】針と針で刺す指の部分を示す説明図である。
【図２】針で刺した指から出た血液滴とこれを拡げるた
めのヘラを示す説明図である。
めのヘラを示す説明図である。
【図３】本発明の試験パッドデバイス上に指をおいて保
持した状態を示す説明図である。
持した状態を示す説明図である。
【図４】指紋の構成を示す図である。
【図５】図４に示す指紋の構成を断面で示す説明図であ
る。
る。
【図６】血液の薄膜で覆われた指の試験パッドに接触す
る前の状態を示す説明図である。
る前の状態を示す説明図である。
【図７】図６の指をパッドにおくことにより得られた反
応膜上の血液の状態を示す説明図である。
応膜上の血液の状態を示す説明図である。
【図８】発色溶液を指紋のついたパッド上に発色剤を供
給する状態を示す説明図である。
給する状態を示す説明図である。
【図９】血液中の薬物の確実な指示を与えるため発色し
た指紋を示すための指紋試験パッドデバイスの平面図で
ある。
た指紋を示すための指紋試験パッドデバイスの平面図で
ある。
10 指 11 リッジ 12 針 14 血液 15 血液の薄膜 16 ヘラ 17 リッジ 18 谷部 20 試験パッド 22 吸収剤パッド 24 膜 28 色素生成基質 30 瓶 32 色
Claims (10)
- 【請求項１】 試験するヒトの指からの血液サンブルを
用いて体内の物質の存在を試験し且つ特にヒトを識別す
るデバイスにおいて、吸収剤パッドおよびこの吸収剤パ
ッドに取付けた膜を備え；上記膜が膜上におかれた血液
サンプル中の物質の濃度に正比例して抗原を捕獲する所
定の物質により血液中に生成する抗原に対し固有のレセ
プタ部位を有する固定した抗体を含み、上記膜が試験す
るヒトの指からその表面上に指紋圧痕を保持することを
特徴とする体内の物質の存在を試験しヒトを識別するデ
バイス。 - 【請求項２】 上記固定した抗体が所定物質により血液
中で生成した抗体に対する固有のレセプタ部位をもつ抗
原を固定することを特徴とする請求項１記載のデバイ
ス。 - 【請求項３】 ヒトから流体サンプルを得て体内の薬物
の存在を試験し同時に特にヒトを識別するデバイスにお
いて、吸収剤パッドと、異なる所定薬物により生成する
固有抗原に対する固有のレセプタ部位を有する吸収した
異なる抗体を供給する複数の別個の領域を含む上記吸収
剤パッドに取付けるニトロセルロース膜と、抗体を伴わ
ないベース領域を備えたことを特徴とする体内の薬物の
存在を試験しヒトを識別するデバイス。 - 【請求項４】 血液中の物質を試験し同時に試験するヒ
トを確実に識別するに当り、(a) 試験するヒトの指を刺
して指上に一定量の血液を得、(b) 指を血液の薄膜で覆
い、 (c)血液中で試験する物質により生成する抗体を結
合するために特に選定される抗原を含む膜上に指をおい
て血液を指から膜上に付着させ、(d)発色溶液を膜に添
加して物質の存在または不存在を明らかにすることを特
徴とする血液中の物質を試験し同時に試験するヒトを識
別する方法。 - 【請求項５】 上記抗原の一つがステロイド、ステロイ
ド代謝物または副産物に応答して生成されることを特徴
とする請求項４記載の方法。 - 【請求項６】 上記抗原の一つがコガイン、ヘロインま
たはそれ等の代謝物に応答して生成されることを特徴と
する請求項４記載の方法。 - 【請求項７】 上記抗原の一つがマリファナまたはアン
フェタミンのような薬物に応答して生成されることを特
徴とする請求項４記載の方法。 - 【請求項８】 血液中の薬物を試験し且つ試験するヒト
を確実に識別するに当り、(a) 試験するヒトの指を試験
するヒトから採取した血液の薄膜で覆い、(b) 吸収剤パ
ッド上に取付けた膜に指を押しつけて膜の表面上に血液
および蛋白質を付着させ、上記膜が薬物に応答して生成
する血液中の所定の生物学的リガンドを結合する固有の
リガンドを備えており、(c) 上記膜に発色溶液を添加し
て試験するヒトの指紋および任意の薬物生成リンガドの
色素着色を行うことを特徴とする血液中の薬物を試験し
且つ試験するヒトを確実に識別する方法。 - 【請求項９】 上記血液を、特定の薬物と反応して身体
で生成される固有抗原に対するレセプタ部位を有する標
識抗体と混合することを特徴とする請求項８記載の方
法。 - 【請求項１０】 上記膜が血液中に存在する特定のリガ
ンドに対するレセプタ部位を有し、膜が血液中の所定の
生物学的リガンドを結合する特定の活性化化学基を備え
ることを特徴とする請求項８記載の方法。
Applications Claiming Priority (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| US46753290A | 1990-01-19 | 1990-01-19 | |
| US07/467532 | 1990-01-19 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH05240858A true JPH05240858A (ja) | 1993-09-21 |
Family
ID=23856077
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP3041408A Pending JPH05240858A (ja) | 1990-01-19 | 1991-01-18 | 体内の物質の存在を試験する方法およびデバイス |
Country Status (6)
| Country | Link |
|---|---|
| EP (1) | EP0440350B1 (ja) |
| JP (1) | JPH05240858A (ja) |
| AT (1) | ATE157456T1 (ja) |
| AU (1) | AU647066B2 (ja) |
| CA (1) | CA2034534A1 (ja) |
| DE (1) | DE69127383T2 (ja) |
Cited By (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP2002005936A (ja) * | 2000-06-26 | 2002-01-09 | Shino Test Corp | 酵素免疫測定法による測定試薬及び測定方法 |
| JP2009531694A (ja) * | 2006-03-24 | 2009-09-03 | ユニヴァーシティー オブ イースト アングリア | 物質の蛍光に基づく検出 |
| JP2011511948A (ja) * | 2008-02-11 | 2011-04-14 | バイオテックファーマ・コーポレイション | 被分析物試験、確認、および提供者身元検証のための総合デバイス |
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| WO1992016842A1 (en) * | 1991-03-12 | 1992-10-01 | La Mina Ltd. | Saliva testing and fingerprint identification method and device |
| EP0699906B1 (de) * | 1994-07-25 | 2002-04-24 | Roche Diagnostics GmbH | Verfahren zum Nachweis der Kontamination einer Oberfläche mit einem Analyten |
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| DE10206396A1 (de) * | 2002-02-15 | 2003-02-06 | Siemens Ag | Verfahren zur Zuordnung medizinischer Daten zu einem Patienten |
| US8940527B2 (en) | 2006-03-31 | 2015-01-27 | Lamina Equities Corp. | Integrated device for analyte testing, confirmation, and donor identity verification |
| US11906512B2 (en) | 2006-03-31 | 2024-02-20 | Zeus Diagnostics, LLC | Integrated device for analyte testing, confirmation, and donor identity verification |
| US7741103B2 (en) * | 2006-03-31 | 2010-06-22 | Guirguis Raouf A | Integrated screening and confirmation device |
| KR101271022B1 (ko) * | 2009-11-24 | 2013-06-04 | 주식회사 인포피아 | 다공성 필름이 부착되어 있는 멤브레인 바이오센서 및 이를 이용한 면역반응 또는 효소반응 측정방법 |
| WO2018129056A1 (en) * | 2017-01-04 | 2018-07-12 | The Research Foundation For The State University Of New York | Biomarker detection device |
| US10564155B2 (en) | 2017-01-27 | 2020-02-18 | Raouf A Guirguis | Dual swab fluid sample collection for split sample testing and fingerprint identification device |
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| JPS51104028A (ja) * | 1975-03-11 | 1976-09-14 | Sakura Finetechnical Co Ltd | Ketsuekigatahanteisochi |
| US4029012A (en) * | 1975-12-18 | 1977-06-14 | Identicator Corporation | Two-part inkless applicator for fingerprints |
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- 1991-01-17 DE DE69127383T patent/DE69127383T2/de not_active Expired - Fee Related
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- 1991-01-18 JP JP3041408A patent/JPH05240858A/ja active Pending
- 1991-01-18 AU AU69483/91A patent/AU647066B2/en not_active Ceased
- 1991-01-18 CA CA002034534A patent/CA2034534A1/en not_active Abandoned
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| DE69127383D1 (de) | 1997-10-02 |
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| DE69127383T2 (de) | 1998-03-05 |
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