JPH04370095A - 澱粉加水分解酵素の安定化法 - Google Patents
澱粉加水分解酵素の安定化法Info
- Publication number
- JPH04370095A JPH04370095A JP14750791A JP14750791A JPH04370095A JP H04370095 A JPH04370095 A JP H04370095A JP 14750791 A JP14750791 A JP 14750791A JP 14750791 A JP14750791 A JP 14750791A JP H04370095 A JPH04370095 A JP H04370095A
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- bacillus
- amylase
- pullulanase
- activity
- starch hydrolase
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Pending
Links
- 229920002472 Starch Polymers 0.000 title claims abstract description 31
- 235000019698 starch Nutrition 0.000 title claims abstract description 31
- 239000008107 starch Substances 0.000 title claims abstract description 30
- 230000006641 stabilisation Effects 0.000 title claims description 9
- 238000011105 stabilization Methods 0.000 title claims description 9
- 108090000637 alpha-Amylases Proteins 0.000 claims abstract description 37
- 102000004157 Hydrolases Human genes 0.000 claims abstract description 23
- 108090000604 Hydrolases Proteins 0.000 claims abstract description 23
- 102000004139 alpha-Amylases Human genes 0.000 claims abstract description 16
- 229940024171 alpha-amylase Drugs 0.000 claims abstract description 16
- 150000005846 sugar alcohols Chemical class 0.000 claims abstract description 15
- 239000000845 maltitol Substances 0.000 claims abstract description 4
- 235000010449 maltitol Nutrition 0.000 claims abstract description 4
- VQHSOMBJVWLPSR-WUJBLJFYSA-N maltitol Chemical compound OC[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]([C@H](O)CO)O[C@H]1O[C@H](CO)[C@@H](O)[C@H](O)[C@H]1O VQHSOMBJVWLPSR-WUJBLJFYSA-N 0.000 claims abstract description 4
- 229940035436 maltitol Drugs 0.000 claims abstract description 4
- 238000002156 mixing Methods 0.000 claims abstract description 3
- 230000000694 effects Effects 0.000 claims description 28
- 238000000034 method Methods 0.000 claims description 15
- HEBKCHPVOIAQTA-UHFFFAOYSA-N meso ribitol Natural products OCC(O)C(O)C(O)CO HEBKCHPVOIAQTA-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 6
- 230000000087 stabilizing effect Effects 0.000 claims description 5
- XJCCHWKNFMUJFE-CGQAXDJHSA-N Maltotriitol Chemical compound O[C@@H]1[C@@H](O)[C@@H](O[C@@H]([C@H](O)[C@@H](O)CO)[C@H](O)CO)O[C@H](CO)[C@H]1O[C@@H]1[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O1 XJCCHWKNFMUJFE-CGQAXDJHSA-N 0.000 claims description 3
- SERLAGPUMNYUCK-YJOKQAJESA-N 6-O-alpha-D-glucopyranosyl-D-glucitol Chemical compound OC[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@H](O)CO[C@H]1O[C@H](CO)[C@@H](O)[C@H](O)[C@H]1O SERLAGPUMNYUCK-YJOKQAJESA-N 0.000 claims description 2
- FBPFZTCFMRRESA-FSIIMWSLSA-N D-Glucitol Natural products OC[C@H](O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)CO FBPFZTCFMRRESA-FSIIMWSLSA-N 0.000 claims description 2
- FBPFZTCFMRRESA-KVTDHHQDSA-N D-Mannitol Chemical compound OC[C@@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@H](O)CO FBPFZTCFMRRESA-KVTDHHQDSA-N 0.000 claims description 2
- HEBKCHPVOIAQTA-QWWZWVQMSA-N D-arabinitol Chemical compound OC[C@@H](O)C(O)[C@H](O)CO HEBKCHPVOIAQTA-QWWZWVQMSA-N 0.000 claims description 2
- FBPFZTCFMRRESA-JGWLITMVSA-N D-glucitol Chemical compound OC[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@H](O)CO FBPFZTCFMRRESA-JGWLITMVSA-N 0.000 claims description 2
- 239000004386 Erythritol Substances 0.000 claims description 2
- UNXHWFMMPAWVPI-UHFFFAOYSA-N Erythritol Natural products OCC(O)C(O)CO UNXHWFMMPAWVPI-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 2
- SQUHHTBVTRBESD-UHFFFAOYSA-N Hexa-Ac-myo-Inositol Natural products CC(=O)OC1C(OC(C)=O)C(OC(C)=O)C(OC(C)=O)C(OC(C)=O)C1OC(C)=O SQUHHTBVTRBESD-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 2
- 229930195725 Mannitol Natural products 0.000 claims description 2
- JVWLUVNSQYXYBE-UHFFFAOYSA-N Ribitol Natural products OCC(C)C(O)C(O)CO JVWLUVNSQYXYBE-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 2
- TVXBFESIOXBWNM-UHFFFAOYSA-N Xylitol Natural products OCCC(O)C(O)C(O)CCO TVXBFESIOXBWNM-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 2
- 235000019414 erythritol Nutrition 0.000 claims description 2
- UNXHWFMMPAWVPI-ZXZARUISSA-N erythritol Chemical compound OC[C@H](O)[C@H](O)CO UNXHWFMMPAWVPI-ZXZARUISSA-N 0.000 claims description 2
- 229940009714 erythritol Drugs 0.000 claims description 2
- FBPFZTCFMRRESA-GUCUJZIJSA-N galactitol Chemical compound OC[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)CO FBPFZTCFMRRESA-GUCUJZIJSA-N 0.000 claims description 2
- CDAISMWEOUEBRE-GPIVLXJGSA-N inositol Chemical compound O[C@H]1[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@H](O)[C@@H]1O CDAISMWEOUEBRE-GPIVLXJGSA-N 0.000 claims description 2
- 229960000367 inositol Drugs 0.000 claims description 2
- 239000000832 lactitol Substances 0.000 claims description 2
- 235000010448 lactitol Nutrition 0.000 claims description 2
- VQHSOMBJVWLPSR-JVCRWLNRSA-N lactitol Chemical compound OC[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]([C@H](O)CO)O[C@@H]1O[C@H](CO)[C@H](O)[C@H](O)[C@H]1O VQHSOMBJVWLPSR-JVCRWLNRSA-N 0.000 claims description 2
- 229960003451 lactitol Drugs 0.000 claims description 2
- -1 maltotetriitol Chemical compound 0.000 claims description 2
- 239000000594 mannitol Substances 0.000 claims description 2
- 235000010355 mannitol Nutrition 0.000 claims description 2
- HEBKCHPVOIAQTA-ZXFHETKHSA-N ribitol Chemical compound OC[C@H](O)[C@H](O)[C@H](O)CO HEBKCHPVOIAQTA-ZXFHETKHSA-N 0.000 claims description 2
- CDAISMWEOUEBRE-UHFFFAOYSA-N scyllo-inosotol Natural products OC1C(O)C(O)C(O)C(O)C1O CDAISMWEOUEBRE-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 2
- 239000000600 sorbitol Substances 0.000 claims description 2
- 239000000811 xylitol Substances 0.000 claims description 2
- 235000010447 xylitol Nutrition 0.000 claims description 2
- HEBKCHPVOIAQTA-SCDXWVJYSA-N xylitol Chemical compound OC[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)CO HEBKCHPVOIAQTA-SCDXWVJYSA-N 0.000 claims description 2
- 229960002675 xylitol Drugs 0.000 claims description 2
- 229960001855 mannitol Drugs 0.000 claims 1
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 abstract description 25
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 abstract description 25
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 abstract description 25
- 239000003599 detergent Substances 0.000 abstract description 8
- 239000004094 surface-active agent Substances 0.000 abstract description 7
- 239000002738 chelating agent Substances 0.000 abstract description 5
- 230000002779 inactivation Effects 0.000 abstract 1
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 14
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 description 11
- 241000193830 Bacillus <bacterium> Species 0.000 description 10
- 241000194110 Bacillus sp. (in: Bacteria) Species 0.000 description 10
- 239000004382 Amylase Substances 0.000 description 7
- 244000063299 Bacillus subtilis Species 0.000 description 7
- 235000014469 Bacillus subtilis Nutrition 0.000 description 7
- 102000013142 Amylases Human genes 0.000 description 6
- 108010065511 Amylases Proteins 0.000 description 6
- 235000019418 amylase Nutrition 0.000 description 6
- LWFUFLREGJMOIZ-UHFFFAOYSA-N 3,5-dinitrosalicylic acid Chemical compound OC(=O)C1=CC([N+]([O-])=O)=CC([N+]([O-])=O)=C1O LWFUFLREGJMOIZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 5
- 241000894006 Bacteria Species 0.000 description 5
- 235000000346 sugar Nutrition 0.000 description 5
- WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N Glucose Natural products OC[C@H]1OC(O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N 0.000 description 4
- 239000008103 glucose Substances 0.000 description 4
- 239000000203 mixture Substances 0.000 description 4
- 241000193752 Bacillus circulans Species 0.000 description 2
- 241000193385 Geobacillus stearothermophilus Species 0.000 description 2
- 108010073178 Glucan 1,4-alpha-Glucosidase Proteins 0.000 description 2
- 102100022624 Glucoamylase Human genes 0.000 description 2
- 241000588915 Klebsiella aerogenes Species 0.000 description 2
- 241000589516 Pseudomonas Species 0.000 description 2
- CDBYLPFSWZWCQE-UHFFFAOYSA-L Sodium Carbonate Chemical compound [Na+].[Na+].[O-]C([O-])=O CDBYLPFSWZWCQE-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 2
- 241001134658 Streptococcus mitis Species 0.000 description 2
- 241000193447 Thermoanaerobacter thermohydrosulfuricus Species 0.000 description 2
- 239000000654 additive Substances 0.000 description 2
- 230000000996 additive effect Effects 0.000 description 2
- 239000003153 chemical reaction reagent Substances 0.000 description 2
- 238000001816 cooling Methods 0.000 description 2
- 230000007423 decrease Effects 0.000 description 2
- 239000008367 deionised water Substances 0.000 description 2
- 229910021641 deionized water Inorganic materials 0.000 description 2
- 238000000691 measurement method Methods 0.000 description 2
- 210000000496 pancreas Anatomy 0.000 description 2
- 239000000758 substrate Substances 0.000 description 2
- 150000008163 sugars Chemical class 0.000 description 2
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Chemical compound O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- OWEGMIWEEQEYGQ-UHFFFAOYSA-N 100676-05-9 Natural products OC1C(O)C(O)C(CO)OC1OCC1C(O)C(O)C(O)C(OC2C(OC(O)C(O)C2O)CO)O1 OWEGMIWEEQEYGQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- QKNYBSVHEMOAJP-UHFFFAOYSA-N 2-amino-2-(hydroxymethyl)propane-1,3-diol;hydron;chloride Chemical compound Cl.OCC(N)(CO)CO QKNYBSVHEMOAJP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 241000228212 Aspergillus Species 0.000 description 1
- 241000228245 Aspergillus niger Species 0.000 description 1
- 240000006439 Aspergillus oryzae Species 0.000 description 1
- 235000002247 Aspergillus oryzae Nutrition 0.000 description 1
- 241000193744 Bacillus amyloliquefaciens Species 0.000 description 1
- 241000193755 Bacillus cereus Species 0.000 description 1
- 235000013277 Bacillus subtilis subsp amylosacchariticus Nutrition 0.000 description 1
- 244000055982 Bacillus subtilis subsp amylosacchariticus Species 0.000 description 1
- UXVMQQNJUSDDNG-UHFFFAOYSA-L Calcium chloride Chemical compound [Cl-].[Cl-].[Ca+2] UXVMQQNJUSDDNG-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 241001660259 Cereus <cactus> Species 0.000 description 1
- 241000193403 Clostridium Species 0.000 description 1
- KCXVZYZYPLLWCC-UHFFFAOYSA-N EDTA Chemical compound OC(=O)CN(CC(O)=O)CCN(CC(O)=O)CC(O)=O KCXVZYZYPLLWCC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 241000196324 Embryophyta Species 0.000 description 1
- 239000005715 Fructose Substances 0.000 description 1
- 244000068988 Glycine max Species 0.000 description 1
- 235000010469 Glycine max Nutrition 0.000 description 1
- 241000282412 Homo Species 0.000 description 1
- 240000005979 Hordeum vulgare Species 0.000 description 1
- 235000007340 Hordeum vulgare Nutrition 0.000 description 1
- 244000017020 Ipomoea batatas Species 0.000 description 1
- 235000002678 Ipomoea batatas Nutrition 0.000 description 1
- 108010028688 Isoamylase Proteins 0.000 description 1
- 239000007836 KH2PO4 Substances 0.000 description 1
- 241000186660 Lactobacillus Species 0.000 description 1
- GUBGYTABKSRVRQ-PICCSMPSSA-N Maltose Natural products O[C@@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@@H]1O[C@@H]1[C@@H](CO)OC(O)[C@H](O)[C@H]1O GUBGYTABKSRVRQ-PICCSMPSSA-N 0.000 description 1
- 229910021380 Manganese Chloride Inorganic materials 0.000 description 1
- GLFNIEUTAYBVOC-UHFFFAOYSA-L Manganese chloride Chemical compound Cl[Mn]Cl GLFNIEUTAYBVOC-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 244000046052 Phaseolus vulgaris Species 0.000 description 1
- 239000004373 Pullulan Substances 0.000 description 1
- 229920001218 Pullulan Polymers 0.000 description 1
- 241000235527 Rhizopus Species 0.000 description 1
- 241000187747 Streptomyces Species 0.000 description 1
- 241000589497 Thermus sp. Species 0.000 description 1
- 235000021307 Triticum Nutrition 0.000 description 1
- 244000098338 Triticum aestivum Species 0.000 description 1
- 239000002253 acid Substances 0.000 description 1
- 230000001580 bacterial effect Effects 0.000 description 1
- 108010019077 beta-Amylase Proteins 0.000 description 1
- WQZGKKKJIJFFOK-VFUOTHLCSA-N beta-D-glucose Chemical compound OC[C@H]1O[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-VFUOTHLCSA-N 0.000 description 1
- GUBGYTABKSRVRQ-QUYVBRFLSA-N beta-maltose Chemical compound OC[C@H]1O[C@H](O[C@H]2[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)O[C@@H]2CO)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O GUBGYTABKSRVRQ-QUYVBRFLSA-N 0.000 description 1
- 239000000872 buffer Substances 0.000 description 1
- 239000007853 buffer solution Substances 0.000 description 1
- 239000001110 calcium chloride Substances 0.000 description 1
- 235000011148 calcium chloride Nutrition 0.000 description 1
- 229910001628 calcium chloride Inorganic materials 0.000 description 1
- 229940041514 candida albicans extract Drugs 0.000 description 1
- 238000005119 centrifugation Methods 0.000 description 1
- 235000013339 cereals Nutrition 0.000 description 1
- 238000007796 conventional method Methods 0.000 description 1
- 238000012258 culturing Methods 0.000 description 1
- 230000029087 digestion Effects 0.000 description 1
- 229940092559 enterobacter aerogenes Drugs 0.000 description 1
- 238000012869 ethanol precipitation Methods 0.000 description 1
- 238000000855 fermentation Methods 0.000 description 1
- 230000004151 fermentation Effects 0.000 description 1
- 239000008187 granular material Substances 0.000 description 1
- XLYOFNOQVPJJNP-ZSJDYOACSA-N heavy water Substances [2H]O[2H] XLYOFNOQVPJJNP-ZSJDYOACSA-N 0.000 description 1
- 230000003301 hydrolyzing effect Effects 0.000 description 1
- 239000004615 ingredient Substances 0.000 description 1
- BAUYGSIQEAFULO-UHFFFAOYSA-L iron(2+) sulfate (anhydrous) Chemical compound [Fe+2].[O-]S([O-])(=O)=O BAUYGSIQEAFULO-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 229910000359 iron(II) sulfate Inorganic materials 0.000 description 1
- 235000021332 kidney beans Nutrition 0.000 description 1
- 229940039696 lactobacillus Drugs 0.000 description 1
- 235000021374 legumes Nutrition 0.000 description 1
- WRUGWIBCXHJTDG-UHFFFAOYSA-L magnesium sulfate heptahydrate Chemical compound O.O.O.O.O.O.O.[Mg+2].[O-]S([O-])(=O)=O WRUGWIBCXHJTDG-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 239000011565 manganese chloride Substances 0.000 description 1
- 235000002867 manganese chloride Nutrition 0.000 description 1
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 description 1
- 244000005700 microbiome Species 0.000 description 1
- 229910000402 monopotassium phosphate Inorganic materials 0.000 description 1
- 235000019796 monopotassium phosphate Nutrition 0.000 description 1
- GNSKLFRGEWLPPA-UHFFFAOYSA-M potassium dihydrogen phosphate Chemical compound [K+].OP(O)([O-])=O GNSKLFRGEWLPPA-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- 239000002244 precipitate Substances 0.000 description 1
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 description 1
- 235000019423 pullulan Nutrition 0.000 description 1
- 239000002151 riboflavin Substances 0.000 description 1
- 210000003296 saliva Anatomy 0.000 description 1
- 238000011218 seed culture Methods 0.000 description 1
- 235000017550 sodium carbonate Nutrition 0.000 description 1
- 229910000029 sodium carbonate Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000006228 supernatant Substances 0.000 description 1
- 239000006188 syrup Substances 0.000 description 1
- 235000020357 syrup Nutrition 0.000 description 1
- 235000013311 vegetables Nutrition 0.000 description 1
- 239000000052 vinegar Substances 0.000 description 1
- 235000021419 vinegar Nutrition 0.000 description 1
- 239000012138 yeast extract Substances 0.000 description 1
Landscapes
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【0001】
【産業上の利用分野】本発明は、澱粉加水分解酵素の安
定化法、更に詳細には、特にα−アミラーゼ及びプルラ
ナーゼに好適な、澱粉加水分解酵素のキレート剤及び/
又は界面活性剤に対する安定化法に関する。
定化法、更に詳細には、特にα−アミラーゼ及びプルラ
ナーゼに好適な、澱粉加水分解酵素のキレート剤及び/
又は界面活性剤に対する安定化法に関する。
【0002】
【従来の技術】澱粉加水分解酵素は、人間の主要なエネ
ルギー源である澱粉の消化に、また澱粉を原料とする水
飴、ブドウ糖、異性化糖、更には酒や酢の製造において
古くから親しまれかつ利用されてきた酵素である。澱粉
加水分解酵素は、各種澱粉質及びその誘導体をグルコー
ス、マルトース又はマルトオリゴ糖にまで分解する酵素
系からなり、その作用機構によりα−アミラーゼ、β−
アミラーゼ、グルコアミラーゼ、あるいは枝切り酵素と
して知られるプルラナーゼ、イソアミラーゼ、ネオプル
ラナーゼなどの酵素の総称と理解されている。
ルギー源である澱粉の消化に、また澱粉を原料とする水
飴、ブドウ糖、異性化糖、更には酒や酢の製造において
古くから親しまれかつ利用されてきた酵素である。澱粉
加水分解酵素は、各種澱粉質及びその誘導体をグルコー
ス、マルトース又はマルトオリゴ糖にまで分解する酵素
系からなり、その作用機構によりα−アミラーゼ、β−
アミラーゼ、グルコアミラーゼ、あるいは枝切り酵素と
して知られるプルラナーゼ、イソアミラーゼ、ネオプル
ラナーゼなどの酵素の総称と理解されている。
【0003】α−アミラーゼは、ヒト膵臓、ブタ膵臓、
ヒト唾液等の中に存在するほか、アスペルギルス オ
リザエ(Aspergillus oryzae)、ア
スペルギルス ニガー(Aspergillus n
iger)、バチルス アミロリケファシエンス(B
acillus amyloliquefaciens
)、バチルス リケファシエンス(Bacillus
liquefaciens)、バチルスアミロサッカ
リティカス(Bacillus amylosacch
ariticus)、バチルス セレウス(Baci
llus cereus)、バチルス サーキュラン
ス(Bacilluscirculans)、バチルス
ステアロサーモフィラス(Bacillus st
earothermophilus)、シュウドモナス
シュツッツェリ(Pseudomonas stu
tzeri)等の微生物から生産される。
ヒト唾液等の中に存在するほか、アスペルギルス オ
リザエ(Aspergillus oryzae)、ア
スペルギルス ニガー(Aspergillus n
iger)、バチルス アミロリケファシエンス(B
acillus amyloliquefaciens
)、バチルス リケファシエンス(Bacillus
liquefaciens)、バチルスアミロサッカ
リティカス(Bacillus amylosacch
ariticus)、バチルス セレウス(Baci
llus cereus)、バチルス サーキュラン
ス(Bacilluscirculans)、バチルス
ステアロサーモフィラス(Bacillus st
earothermophilus)、シュウドモナス
シュツッツェリ(Pseudomonas stu
tzeri)等の微生物から生産される。
【0004】β−アミラーゼは、大麦、小麦等の穀類;
ダイズ、インゲンマメ等の豆類;サツマイモ等の各種野
菜などの高等植物より多く見出されてきたが、最近バチ
ルス属、シュウドモナス属、ストレプトマイセス属等の
微生物から相次いで生産菌が見出されている。
ダイズ、インゲンマメ等の豆類;サツマイモ等の各種野
菜などの高等植物より多く見出されてきたが、最近バチ
ルス属、シュウドモナス属、ストレプトマイセス属等の
微生物から相次いで生産菌が見出されている。
【0005】グルコアミラーゼは、アスペルギルス属、
リゾプス属等のカビ類から多く見出されている〔中村道
徳監修,「アミラーゼ」,学会出版センター,1986
年度刊〕。
リゾプス属等のカビ類から多く見出されている〔中村道
徳監修,「アミラーゼ」,学会出版センター,1986
年度刊〕。
【0006】また、枝切り酵素として知られているプル
ラナーゼは、BenderとWallenfels〔B
iochem. Z., 334, 79(1961)
〕により、アエロバクター アエロゲネス(Aero
bacter aerogenes)の一菌株から初め
て発見され、その後、バチルス エスピー(Baci
llus sp.)〔J. Jpn. Soc. St
arch Sci., 30, 200(1983)〕
、バチルス アシドプルリティカス(Bacillu
s acidopullulyticus)〔Agri
c. Biol. Chem., 52,2293(1
984)〕、バチルス ステアロサーモフィラス(B
acillus stearothermophilu
s)〔Eur. J. Appl. Microbio
l. Biotechnol., 17, 24(19
83)〕、ストレプトコッカス ミティス(Stre
ptococcus mitis)〔Biochem.
J., 108, 33(1968)〕、ラクトバチ
ルス(Lactobacillus)〔澱粉科学,28
,72(1987)〕、クロストリジウム サーモヒ
ドロスルフリカム(Clostridium ther
mohydrosulfuricum)〔Appl.
Environ. Microbiol., 49,5
(1985); Biochem. J., 246,
193(1987)〕、サーマス エスピー(The
rmus sp.)〔J. Jpn. Soc. St
archSci., 34, 1(1987)〕等の微
生物がプルラナーゼを生産することが報告されている。
ラナーゼは、BenderとWallenfels〔B
iochem. Z., 334, 79(1961)
〕により、アエロバクター アエロゲネス(Aero
bacter aerogenes)の一菌株から初め
て発見され、その後、バチルス エスピー(Baci
llus sp.)〔J. Jpn. Soc. St
arch Sci., 30, 200(1983)〕
、バチルス アシドプルリティカス(Bacillu
s acidopullulyticus)〔Agri
c. Biol. Chem., 52,2293(1
984)〕、バチルス ステアロサーモフィラス(B
acillus stearothermophilu
s)〔Eur. J. Appl. Microbio
l. Biotechnol., 17, 24(19
83)〕、ストレプトコッカス ミティス(Stre
ptococcus mitis)〔Biochem.
J., 108, 33(1968)〕、ラクトバチ
ルス(Lactobacillus)〔澱粉科学,28
,72(1987)〕、クロストリジウム サーモヒ
ドロスルフリカム(Clostridium ther
mohydrosulfuricum)〔Appl.
Environ. Microbiol., 49,5
(1985); Biochem. J., 246,
193(1987)〕、サーマス エスピー(The
rmus sp.)〔J. Jpn. Soc. St
archSci., 34, 1(1987)〕等の微
生物がプルラナーゼを生産することが報告されている。
【0007】更に、アミラーゼ活性及びプルラナーゼ活
性の双方を有する酵素が、バチルスズブチリス(Bac
illus subtilis)TU〔Agric.
Biol. Chem., 51, 9(1987);
特公平1−18717号公報〕の生産するプルラナーゼ
−アミラーゼ複合酵素、バチルス サーキュランス(
Bacillus circulans)F−2〔Bi
ochim. Biophys. Acta,991,
l88(1989);特開昭64−60376号公報
〕の生産するプルラナーゼ活性を有するアミラーゼ及び
クロストリジウム サーモヒドロスルフリカム(Cl
ostridium thermohydrosulf
uricum)E−101〔Biochem. J.,
246, 193(1987);Biochem.
J., 250,813(1988);J. Gen.
Microbiol., 136, 447(199
0);特公昭63−196288号公報〕の生産するプ
ルラナーゼ/アミラーゼ両活性を有する酵素が報告され
ている。
性の双方を有する酵素が、バチルスズブチリス(Bac
illus subtilis)TU〔Agric.
Biol. Chem., 51, 9(1987);
特公平1−18717号公報〕の生産するプルラナーゼ
−アミラーゼ複合酵素、バチルス サーキュランス(
Bacillus circulans)F−2〔Bi
ochim. Biophys. Acta,991,
l88(1989);特開昭64−60376号公報
〕の生産するプルラナーゼ活性を有するアミラーゼ及び
クロストリジウム サーモヒドロスルフリカム(Cl
ostridium thermohydrosulf
uricum)E−101〔Biochem. J.,
246, 193(1987);Biochem.
J., 250,813(1988);J. Gen.
Microbiol., 136, 447(199
0);特公昭63−196288号公報〕の生産するプ
ルラナーゼ/アミラーゼ両活性を有する酵素が報告され
ている。
【0008】しかし、これらいずれの酵素も、一般的に
は不安定であり工業的用途を考えると不利な点が多かっ
た。
は不安定であり工業的用途を考えると不利な点が多かっ
た。
【0009】一方、近年では、澱粉加水分解酵素はアル
カリ洗浄剤組成物の添加成分としての新規用途が注目さ
れており、この目的に適したアルカリ側に至適活性を有
する、いわゆるアルカリアミラーゼも見出されている〔
Agric. Biol. Chem., 35, 1
1(1971);特公昭48−4553号公報;特公昭
50−5272号公報;特公昭55−33309号公報
;特公昭56−10029号公報;特公昭51−903
3号公報;特公昭52−31949号公報;特公昭50
−5274号公報;特開昭62−208278号公報〕
。
カリ洗浄剤組成物の添加成分としての新規用途が注目さ
れており、この目的に適したアルカリ側に至適活性を有
する、いわゆるアルカリアミラーゼも見出されている〔
Agric. Biol. Chem., 35, 1
1(1971);特公昭48−4553号公報;特公昭
50−5272号公報;特公昭55−33309号公報
;特公昭56−10029号公報;特公昭51−903
3号公報;特公昭52−31949号公報;特公昭50
−5274号公報;特開昭62−208278号公報〕
。
【0010】アルカリ側に至適活性を有する澱粉加水分
解酵素生産菌として過去に報告されたものは、バチルス
属に属する菌が大半を占め、例えば、バチルス エス
ピーNo.A−401(FERM P−353)、バチ
ルス エスピー No.A−402(FERM P
−354)、バチルス エスピー No.A−59
(FERM P−355)〔特公昭48−4553号公
報〕、バチルスエスピー No.1351(FERM
P−617)、バチルス エスピー No.16
9(FERM P−618)〔特公昭50−5272号
公報〕、バチルス エスピー No.P−203(
FERM P−1366)〔特公昭55−33309号
公報〕、バチルス ズブチリス Y08(ATCC
21554)、バチルス ズブチリス Y13(
ATCC 21555)〔特公昭56−10029号公
報〕、バチルス ズブチリス AJ−3255(F
ERM P−376)、バチルス ズブチリス A
J−3298(FERM P−660)、バチルス
ズブチリス AJ−3299(FERM P−661
)〔特公昭51−903号公報〕、バチルス オーベ
ンシス エスピー ノブ C−1400(FER
M P−1990)〔特公昭52−31949号公報〕
、バチルス エスピー KSM−1876(FER
M P−10887)〔特開平3−87176号公報;
特開平3−87177号公報〕、バチルス エスピー
KSM−AP1378(FERMP−10886)
〔特願平1−242605号公報〕等が知られている。
解酵素生産菌として過去に報告されたものは、バチルス
属に属する菌が大半を占め、例えば、バチルス エス
ピーNo.A−401(FERM P−353)、バチ
ルス エスピー No.A−402(FERM P
−354)、バチルス エスピー No.A−59
(FERM P−355)〔特公昭48−4553号公
報〕、バチルスエスピー No.1351(FERM
P−617)、バチルス エスピー No.16
9(FERM P−618)〔特公昭50−5272号
公報〕、バチルス エスピー No.P−203(
FERM P−1366)〔特公昭55−33309号
公報〕、バチルス ズブチリス Y08(ATCC
21554)、バチルス ズブチリス Y13(
ATCC 21555)〔特公昭56−10029号公
報〕、バチルス ズブチリス AJ−3255(F
ERM P−376)、バチルス ズブチリス A
J−3298(FERM P−660)、バチルス
ズブチリス AJ−3299(FERM P−661
)〔特公昭51−903号公報〕、バチルス オーベ
ンシス エスピー ノブ C−1400(FER
M P−1990)〔特公昭52−31949号公報〕
、バチルス エスピー KSM−1876(FER
M P−10887)〔特開平3−87176号公報;
特開平3−87177号公報〕、バチルス エスピー
KSM−AP1378(FERMP−10886)
〔特願平1−242605号公報〕等が知られている。
【0011】
【発明が解決しようとする課題】しかし、これらの菌が
生産する澱粉加水分解酵素の多くは界面活性剤、キレー
ト剤等の洗浄剤成分により影響を受け、活性が低下する
ことが知られている。従って、澱粉加水分解酵素をアル
カリ洗浄剤の添加成分として用いるには、この活性低下
をできるだけ少なくすることが望まれる。この点に鑑み
、現在まで種々の安定化法が提案されているが、充分な
解決には至っていないのが実情である。
生産する澱粉加水分解酵素の多くは界面活性剤、キレー
ト剤等の洗浄剤成分により影響を受け、活性が低下する
ことが知られている。従って、澱粉加水分解酵素をアル
カリ洗浄剤の添加成分として用いるには、この活性低下
をできるだけ少なくすることが望まれる。この点に鑑み
、現在まで種々の安定化法が提案されているが、充分な
解決には至っていないのが実情である。
【0012】従って、本発明は澱粉加水分解酵素をこれ
らの洗浄剤成分に対して好適に安定化する方法を開発す
ることを目的とする。
らの洗浄剤成分に対して好適に安定化する方法を開発す
ることを目的とする。
【0013】
【課題を解決するための手段】かかる実情において、本
発明者らは、上記課題を解決すべく鋭意研究を重ねた結
果、澱粉加水分解酵素を糖アルコールにより処理すると
、界面活性剤、キレート剤等の存在下における強い安定
化効果が得られることを見出し、本発明を完成した。
発明者らは、上記課題を解決すべく鋭意研究を重ねた結
果、澱粉加水分解酵素を糖アルコールにより処理すると
、界面活性剤、キレート剤等の存在下における強い安定
化効果が得られることを見出し、本発明を完成した。
【0014】すなわち本発明は、澱粉加水分解酵素に糖
アルコールを添加・混合することを特徴とする澱粉加水
分解酵素の安定化法を提供するものである。
アルコールを添加・混合することを特徴とする澱粉加水
分解酵素の安定化法を提供するものである。
【0015】本発明の安定化法は、前記のような種々の
澱粉加水分解酵素に適用できるが、特にα−アミラーゼ
及びプルラナーゼに好適に適用することができる。
澱粉加水分解酵素に適用できるが、特にα−アミラーゼ
及びプルラナーゼに好適に適用することができる。
【0016】本発明に用いられる糖アルコールとしては
、ラクチトール、アラビトール、ソルビトール、ガラク
チトール、キシリトール、リビトール、マンニトール、
エリスルトール、イノシトール、マルチトール、マルト
トリイトール、マルトテトライトール、イソマルチトー
ル等が挙げられ、特にマルチトール、マルトトリイトー
ル及びマルトテトライトールが好ましいものとして挙げ
られる。
、ラクチトール、アラビトール、ソルビトール、ガラク
チトール、キシリトール、リビトール、マンニトール、
エリスルトール、イノシトール、マルチトール、マルト
トリイトール、マルトテトライトール、イソマルチトー
ル等が挙げられ、特にマルチトール、マルトトリイトー
ル及びマルトテトライトールが好ましいものとして挙げ
られる。
【0017】糖アルコールの添加量は、適用される澱粉
加水分解酵素及び用いる糖アルコールによって異なるが
、少なくとも澱粉加水分解酵素の活性中心が保護される
のに必要な量があればよい。例えば、澱粉加水分解酵素
を含有する系中に、0.01〜10重量%となるように
配合するのがよい。
加水分解酵素及び用いる糖アルコールによって異なるが
、少なくとも澱粉加水分解酵素の活性中心が保護される
のに必要な量があればよい。例えば、澱粉加水分解酵素
を含有する系中に、0.01〜10重量%となるように
配合するのがよい。
【0018】また、本発明の安定化法を、洗浄剤成分と
して用いる酵素に適用する場合は、例えば糖アルコール
を澱粉加水分解酵素及びその他の洗浄剤成分と混合し、
造粒すればよい。
して用いる酵素に適用する場合は、例えば糖アルコール
を澱粉加水分解酵素及びその他の洗浄剤成分と混合し、
造粒すればよい。
【0019】
【実施例】以下、実施例を挙げて更に詳細に説明するが
、本発明はこれらに限定されるものではない。
、本発明はこれらに限定されるものではない。
【0020】参考例
アルカリα−アミラーゼ活性を有するアルカリプルラナ
ーゼY生産菌であるバチルス エスピー KSM−
AP1378(FERM P−10886)を、可溶化
澱粉1%、ポリペプトン0.2%、酵母エキス0.1%
、KH2PO4 0.03%、(NH4)2PO40.
1%、MgSO4・7H2O 0.02%、CaCl2
・2H2O 0.02%、FeSO4・7H2O 0.
001%及びMnCl2・4H20 0.0001%(
pH6.5〜6.8)を含む培地に接種し、30℃で2
日間振とう培養した。この種母培養液を、上記と同様の
培地に1%接種し、澱粉加水分解酵素の発酵を行った。 なお、培養液のpHをアルカリに保つ目的で、上記培地
に別滅菌したNa2CO3を最終濃度で0.5%になる
ように後添加して培地の調製を行った。培養後、菌体を
遠心分離して除き、得られた上清液を粗酵素液とした。 更に、通常の方法に従ってエタノール沈殿(75%)を
行い、得られた沈殿物を凍結乾燥し、アルカリα−アミ
ラーゼ活性を有するアルカリプルラナーゼY酵素標品を
得た。この酵素について、下記の方法によりα−アミラ
ーゼ活性及びプルラナーゼ活性を測定した。この結果を
表1に示す。 〔α−アミラーゼ活性測定法〕各種緩衝液に可溶化澱粉
(反応系における最終濃度は0.25%)を溶解させた
基質溶液0.9mlに、酵素液0.1mlを加え、50
℃で15分間反応させた。反応後、3,5−ジニトロサ
リチル酸〔3,5−dinitrosalicylic
acid(DNS)〕法にて還元糖の定量を行った。 すなわち、反応液1.0mlにDNS試薬1.0mlを
加え、5分間、100℃で加熱発色させ、冷却後、4.
0mlの脱イオン水を加えて希釈し、波長535nmで
比色定量した。酵素の力価は、1分間に1μmolのグ
ルコースに相当する還元糖を成する酵素量を1単位(1
U)とした。 〔プルラナーゼ活性測定法〕各種緩衝液中にプルラン(
反応系における最終濃度は0.5%)を溶解させた基質
溶液0.9mlに、酵素液0.1mlを加え、50℃で
15分間反応させた。反応後、DNS法にて還元糖の定
量を行った。すなわち、反応液1.0mlにDNS試薬
1.0mlを加え、5分間、100℃で加熱発色させ、
冷却後、4.0mlの脱イオン水を加えて希釈し、波長
535nmで比色定量した。酵素の力価は、1分間に1
μmolのグルコースに相当する還元糖を成する酵素量
を1単位(1U)とした。
ーゼY生産菌であるバチルス エスピー KSM−
AP1378(FERM P−10886)を、可溶化
澱粉1%、ポリペプトン0.2%、酵母エキス0.1%
、KH2PO4 0.03%、(NH4)2PO40.
1%、MgSO4・7H2O 0.02%、CaCl2
・2H2O 0.02%、FeSO4・7H2O 0.
001%及びMnCl2・4H20 0.0001%(
pH6.5〜6.8)を含む培地に接種し、30℃で2
日間振とう培養した。この種母培養液を、上記と同様の
培地に1%接種し、澱粉加水分解酵素の発酵を行った。 なお、培養液のpHをアルカリに保つ目的で、上記培地
に別滅菌したNa2CO3を最終濃度で0.5%になる
ように後添加して培地の調製を行った。培養後、菌体を
遠心分離して除き、得られた上清液を粗酵素液とした。 更に、通常の方法に従ってエタノール沈殿(75%)を
行い、得られた沈殿物を凍結乾燥し、アルカリα−アミ
ラーゼ活性を有するアルカリプルラナーゼY酵素標品を
得た。この酵素について、下記の方法によりα−アミラ
ーゼ活性及びプルラナーゼ活性を測定した。この結果を
表1に示す。 〔α−アミラーゼ活性測定法〕各種緩衝液に可溶化澱粉
(反応系における最終濃度は0.25%)を溶解させた
基質溶液0.9mlに、酵素液0.1mlを加え、50
℃で15分間反応させた。反応後、3,5−ジニトロサ
リチル酸〔3,5−dinitrosalicylic
acid(DNS)〕法にて還元糖の定量を行った。 すなわち、反応液1.0mlにDNS試薬1.0mlを
加え、5分間、100℃で加熱発色させ、冷却後、4.
0mlの脱イオン水を加えて希釈し、波長535nmで
比色定量した。酵素の力価は、1分間に1μmolのグ
ルコースに相当する還元糖を成する酵素量を1単位(1
U)とした。 〔プルラナーゼ活性測定法〕各種緩衝液中にプルラン(
反応系における最終濃度は0.5%)を溶解させた基質
溶液0.9mlに、酵素液0.1mlを加え、50℃で
15分間反応させた。反応後、DNS法にて還元糖の定
量を行った。すなわち、反応液1.0mlにDNS試薬
1.0mlを加え、5分間、100℃で加熱発色させ、
冷却後、4.0mlの脱イオン水を加えて希釈し、波長
535nmで比色定量した。酵素の力価は、1分間に1
μmolのグルコースに相当する還元糖を成する酵素量
を1単位(1U)とした。
【0021】
【表1】
【0022】実施例2
実施例1で得たアルカリα−アミラーゼ活性を有するア
ルカリプルラナーゼY溶液に表2に示す糖アルコールを
混合し、25℃、30分間保持した。次いで、各反応液
にEDTAを最終濃度が10mMになるように加え、4
0℃で60分間処理した。プルラナーゼ活性及びα−ア
ミラーゼ活性について、未処理時の酵素活性を100%
としたときの処理後の残存活性を表2に示す。
ルカリプルラナーゼY溶液に表2に示す糖アルコールを
混合し、25℃、30分間保持した。次いで、各反応液
にEDTAを最終濃度が10mMになるように加え、4
0℃で60分間処理した。プルラナーゼ活性及びα−ア
ミラーゼ活性について、未処理時の酵素活性を100%
としたときの処理後の残存活性を表2に示す。
【0023】
【表2】
【0024】実施例3
市販のα−アミラーゼ(シグマ社製,Bacillus
licheniformis由来α−アミラーゼ)0
.5μgと表3に示す糖アルコールを、10mMトリス
−塩酸緩衝液(pH7)0.5ml中で混合し、25℃
、30分間保持した。次いで、各反応液に各種界面活性
剤を最終濃度が0.05%になるように加え、40℃で
15分間処理した。α−アミラーゼ活性について、未処
理時の酵素活性を100%としたときの処理後の残存活
性を表3に示す。
licheniformis由来α−アミラーゼ)0
.5μgと表3に示す糖アルコールを、10mMトリス
−塩酸緩衝液(pH7)0.5ml中で混合し、25℃
、30分間保持した。次いで、各反応液に各種界面活性
剤を最終濃度が0.05%になるように加え、40℃で
15分間処理した。α−アミラーゼ活性について、未処
理時の酵素活性を100%としたときの処理後の残存活
性を表3に示す。
【0025】
【表3】
【0026】実施例4
市販のプルラナーゼ(シグマ社製,Enterobac
ter aerogenes由来プルラナーゼ)0.0
1gと表4に示す糖アルコールを混合し、25℃、30
分間保持した。次いで、各反応液に各種界面活性剤を最
終濃度が0.05%になるように加え、40℃で15分
間処理した。プルラナーゼ活性について、未処理時の酵
素活性を100%としたときの処理後の残存活性を表4
に示す。
ter aerogenes由来プルラナーゼ)0.0
1gと表4に示す糖アルコールを混合し、25℃、30
分間保持した。次いで、各反応液に各種界面活性剤を最
終濃度が0.05%になるように加え、40℃で15分
間処理した。プルラナーゼ活性について、未処理時の酵
素活性を100%としたときの処理後の残存活性を表4
に示す。
【0027】
【表4】
【0028】
【発明の効果】以上のように、本発明の安定化法によれ
ば、α−アミラーゼ、プルラナーゼ等の澱粉加水分解酵
素をキレート剤及び/又は界面活性剤等に対して好適に
安定化することができ、洗浄剤中におけるこれらの酵素
の失活を防止することができる。
ば、α−アミラーゼ、プルラナーゼ等の澱粉加水分解酵
素をキレート剤及び/又は界面活性剤等に対して好適に
安定化することができ、洗浄剤中におけるこれらの酵素
の失活を防止することができる。
Claims (4)
- 【請求項1】 澱粉加水分解酵素に糖アルコールを添
加・混合することを特徴とする澱粉加水分解酵素の安定
化法。 - 【請求項2】 澱粉加水分解酵素が、α−アミラーゼ
及び/又はプルラナーゼである請求項1記載の安定化法
。 - 【請求項3】 プルラナーゼが、α−アミラーゼ活性
とプルラナーゼ活性の双方を有するものである請求項2
記載の安定化法。 - 【請求項4】 糖アルコールが、ラクチトール、アラ
ビトール、ソルビトール、ガラクチトール、キシリトー
ル、リビトール、マンニトール、エリスリトール、イノ
シトール、マルチトール、マルトトリイトール、マルト
テトライトール及びイソマルチトールから選ばれる少な
くとも1種以上である請求項1〜3のいずれかに記載の
安定化法。
Priority Applications (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP14750791A JPH04370095A (ja) | 1991-06-19 | 1991-06-19 | 澱粉加水分解酵素の安定化法 |
Applications Claiming Priority (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP14750791A JPH04370095A (ja) | 1991-06-19 | 1991-06-19 | 澱粉加水分解酵素の安定化法 |
Publications (1)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
JPH04370095A true JPH04370095A (ja) | 1992-12-22 |
Family
ID=15431928
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP14750791A Pending JPH04370095A (ja) | 1991-06-19 | 1991-06-19 | 澱粉加水分解酵素の安定化法 |
Country Status (1)
Country | Link |
---|---|
JP (1) | JPH04370095A (ja) |
Cited By (5)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JPH1084954A (ja) * | 1996-07-25 | 1998-04-07 | Rikagaku Kenkyusho | 酵素を熱活性化する方法 |
US6458556B1 (en) | 1996-07-25 | 2002-10-01 | The Institute Of Physical & Chemical Research | Method for enhancing enzyme activity at elevated temperature |
EP1078639A4 (en) * | 1998-05-22 | 2004-10-06 | Sumitomo Pharma | STABLE GENERATION |
JP2008206491A (ja) * | 2007-02-28 | 2008-09-11 | Toyobo Co Ltd | p−ヒドロキシ安息香酸水酸化酵素の安定化方法 |
WO2009151042A1 (ja) * | 2008-06-10 | 2009-12-17 | オリエンタル酵母工業株式会社 | 食品用老化防止剤の耐熱化 |
-
1991
- 1991-06-19 JP JP14750791A patent/JPH04370095A/ja active Pending
Cited By (7)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JPH1084954A (ja) * | 1996-07-25 | 1998-04-07 | Rikagaku Kenkyusho | 酵素を熱活性化する方法 |
US6458556B1 (en) | 1996-07-25 | 2002-10-01 | The Institute Of Physical & Chemical Research | Method for enhancing enzyme activity at elevated temperature |
EP1078639A4 (en) * | 1998-05-22 | 2004-10-06 | Sumitomo Pharma | STABLE GENERATION |
US7052875B1 (en) | 1998-05-22 | 2006-05-30 | Sumitomo Pharmaceutical Company, Limited | Stable gene preparations |
JP2008206491A (ja) * | 2007-02-28 | 2008-09-11 | Toyobo Co Ltd | p−ヒドロキシ安息香酸水酸化酵素の安定化方法 |
WO2009151042A1 (ja) * | 2008-06-10 | 2009-12-17 | オリエンタル酵母工業株式会社 | 食品用老化防止剤の耐熱化 |
JP5570982B2 (ja) * | 2008-06-10 | 2014-08-13 | オリエンタル酵母工業株式会社 | 食品用老化防止剤の耐熱化 |
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
Saxena et al. | A highly thermostable and alkaline amylase from a Bacillus sp. PN5 | |
US6403355B1 (en) | Amylases | |
EP0670367B1 (en) | LIQUEFYING ALKALINE [alpha]-AMYLASE, PROCESS FOR PRODUCING THE SAME, AND DETERGENT COMPOSITION CONTAINING THE SAME | |
CA2438681A1 (en) | Non-dairy containing milk substitute products | |
EP1050579B1 (en) | Detergent composition | |
Koch et al. | Highly active and thermostable amylases and pullulanases from various anaerobic thermophiles | |
Irfan et al. | Study on some properties of calcium-dependent a-amylase from Bacillus subtilis through submerged fermentation of wheat bran | |
US5147796A (en) | Alkaline pullulanase Y having α-amylase activity | |
Takaya et al. | Degradation of starch granules by alpha‐amylases of fungi | |
Pavithra et al. | Starchy substrates for production and characterization of Bacillus subtilis amylase and its efficacy in detergent and breadmaking formulations | |
JPH04370095A (ja) | 澱粉加水分解酵素の安定化法 | |
US5147795A (en) | Alkaline pullulanase from bacillus sp. ferm p-10887 | |
JPH0118717B2 (ja) | ||
EP0418835B1 (en) | Novel alkaline pullulanase y having alpha-amylase activity, microorganism producing the same, and process for producing the same | |
CA1081633A (en) | Heat and acid-stable alpha-amylase enzymes and processes for producing the same | |
Kumar et al. | Medium optimization for glucoamylase production by a yeast, Pichia subpelliculosa ABWF-64, in submerged cultivation | |
JPH07112427B2 (ja) | シュワンニオミセス・カステリ変異株からの培養濾液 | |
US5316924A (en) | Pullulanase, methods of producing pullulanase and methods of saccharification of starch using pullulanase | |
EP0860500B1 (en) | Purified acid-stable alpha-amylase from fungal origin | |
Kariya et al. | Purification and properties of α-amylase from Aspergillus oryzae MIBA316 | |
JP3729910B2 (ja) | アルカリα−アミラーゼ、これを生産する微生物及び当該アルカリα−アミラーゼの製造法 | |
Aunstrup | Enzymes of Industrial Interest Traditional Products | |
JPH09168385A (ja) | 新規なβ−グルコシダーゼ、その製造法および用途 | |
JP2866460B2 (ja) | 多糖類の糖化方法 | |
JP2863607B2 (ja) | アミラーゼ及びその製造法 |