JPH03240437A - 人乳に類似した育児用調製乳 - Google Patents
人乳に類似した育児用調製乳Info
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Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
(産業上の利用分野)
本発明は、人乳に類似した育児用調製乳、とくに窒素源
において、人乳に類似した育児用調製乳に関する。
において、人乳に類似した育児用調製乳に関する。
(従来の技術)
調製粉乳に代表される育児用調製乳は、乳に代わる乳児
用人工栄養食品として広く利用されている。この育児用
調製乳は牛乳を主体にして、その組成をより人乳に近づ
けるために、蛋白質、糖質、脂質、ミネラル、ビタミン
などの組成について、種々の改良が重ねられてきている
。そのうち、蛋白質組成の改良の手段としては、人乳に
類似した育児用調製乳を調製するに当たり、牛乳蛋白質
をベースとし、ホエー蛋白質の増強によって、カゼイン
対ホエー蛋白質の割合を、人乳の割合である。!to
:60前後に調製するのが一般的である。
用人工栄養食品として広く利用されている。この育児用
調製乳は牛乳を主体にして、その組成をより人乳に近づ
けるために、蛋白質、糖質、脂質、ミネラル、ビタミン
などの組成について、種々の改良が重ねられてきている
。そのうち、蛋白質組成の改良の手段としては、人乳に
類似した育児用調製乳を調製するに当たり、牛乳蛋白質
をベースとし、ホエー蛋白質の増強によって、カゼイン
対ホエー蛋白質の割合を、人乳の割合である。!to
:60前後に調製するのが一般的である。
しかるに−口にカゼイン、或いはホエー蛋白質といって
も、人乳と牛乳のそれらの間には質の違いがみられる。
も、人乳と牛乳のそれらの間には質の違いがみられる。
すなわち、牛乳の力ゼインは単一の蛋白質ではなく、主
としてα6カゼ゛イン、βカゼ゛イン、およびにカ七゛
インより成り立っている。一方、人乳のカゼインにはα
8カゼインが存在せず、主として牛乳カゼ゛インのβカ
ゼ゛イン、およびにカ七゛インに類似した成分が含まれ
ている。
としてα6カゼ゛イン、βカゼ゛イン、およびにカ七゛
インより成り立っている。一方、人乳のカゼインにはα
8カゼインが存在せず、主として牛乳カゼ゛インのβカ
ゼ゛イン、およびにカ七゛インに類似した成分が含まれ
ている。
ホエー蛋白質に関しては、牛乳には人乳にほとんど存在
しないβ−ラクトグロブリンが多量に存在しており、乳
児によっては強いアレルゲンとして作用することがある
。表1に牛乳と人乳の蛋白質の各成分の量を示した。
しないβ−ラクトグロブリンが多量に存在しており、乳
児によっては強いアレルゲンとして作用することがある
。表1に牛乳と人乳の蛋白質の各成分の量を示した。
表1 人乳と牛乳の蛋白質の性質
(ハムブラエウス(HambraeuS)らによる〉人
乳 牛乳 i;l/l g/ カゼ゛イン 2.5 27.3ホエー蛋
白質 6.d 5.8a−ラクトアルブミ
ン 2.6 1.
1ラクトフエリン 1,7 痕跡程度β−ラク
トグロブリン
3.6リゾチーム 0.5 痕跡程
度血清アルブミン 0.5 0.4免疫グロブ
リンA 1.0
0.03免疫グロブリンG O
,030,6免疫グロブリン)I
O,020,03表1から明らかなように、人乳中には
β〜ラクトグロブリンはなく、牛乳中には3.6C1/
ものβ−ラクトグロブリンが含まれている。
乳 牛乳 i;l/l g/ カゼ゛イン 2.5 27.3ホエー蛋
白質 6.d 5.8a−ラクトアルブミ
ン 2.6 1.
1ラクトフエリン 1,7 痕跡程度β−ラク
トグロブリン
3.6リゾチーム 0.5 痕跡程
度血清アルブミン 0.5 0.4免疫グロブ
リンA 1.0
0.03免疫グロブリンG O
,030,6免疫グロブリン)I
O,020,03表1から明らかなように、人乳中には
β〜ラクトグロブリンはなく、牛乳中には3.6C1/
ものβ−ラクトグロブリンが含まれている。
これまで牛乳カゼ゛インからα8カゼ゛インを除去する
方法、牛乳ホエー蛋白質からβ−ラクトグロブリンを除
去する方法については、多くの研究者によって報告され
ている。
方法、牛乳ホエー蛋白質からβ−ラクトグロブリンを除
去する方法については、多くの研究者によって報告され
ている。
カゼインを各成分に分別するための公知技術に関しては
例えば次の方法が知られている。
例えば次の方法が知られている。
1、尿素法〔エヌ・ジェイ・ヒップ(N、J。
Hi pp)等、ジャーナル・オブ・デイリー・サイエ
ンス(J、Dairy Sc+、 )、35,272.
(1952) )尿素溶液におけるカゼイン各成分の溶
解度の差を利用する方法である。カゼインの6.6H尿
素溶液を作り、これに水を加えて尿素濃度をIi、 6
3Hにするとαカゼインが主として沈殿する。次にその
炉液に水を加えて尿素濃度を1.7Hにするとβカゼイ
ンが主として沈殿し、さらにその炉液に硫酸アンモニウ
ムを1.6H濃度になるまで加えるとにカゼインが沈殿
する。
ンス(J、Dairy Sc+、 )、35,272.
(1952) )尿素溶液におけるカゼイン各成分の溶
解度の差を利用する方法である。カゼインの6.6H尿
素溶液を作り、これに水を加えて尿素濃度をIi、 6
3Hにするとαカゼインが主として沈殿する。次にその
炉液に水を加えて尿素濃度を1.7Hにするとβカゼイ
ンが主として沈殿し、さらにその炉液に硫酸アンモニウ
ムを1.6H濃度になるまで加えるとにカゼインが沈殿
する。
2、アルコール沈殿法〔エヌ・ジエイ、ヒップ(N、J
、旧pp)等、ジャーナル・オブ・デイリー・サイエン
ス(J、DairySCl、 )、35,272、(1
952)) カゼインの50%アルコール溶液から温度、pH、イオ
ン強度を変えて沈殿させることと、水溶液からの等電点
沈殿を行なうことを併用してカゼインの各成分を分別沈
殿させる方法である。
、旧pp)等、ジャーナル・オブ・デイリー・サイエン
ス(J、DairySCl、 )、35,272、(1
952)) カゼインの50%アルコール溶液から温度、pH、イオ
ン強度を変えて沈殿させることと、水溶液からの等電点
沈殿を行なうことを併用してカゼインの各成分を分別沈
殿させる方法である。
3、分子ふるい法〔ニス、ナカイ(S、 Naka i
)等、ジャーナル・オブ・デイリー・サイエンス(J
、Dairy 5ci)、55.30 (1972))
カゼインの尿素溶液をセファデックス G−100等の
ゲル濾過担体を用いて分別する方法である。
)等、ジャーナル・オブ・デイリー・サイエンス(J
、Dairy 5ci)、55.30 (1972))
カゼインの尿素溶液をセファデックス G−100等の
ゲル濾過担体を用いて分別する方法である。
4、カルシウム沈殿法(特開昭59−91849号。
特開昭54−95768号、特公昭4641573号)
カゼイン溶液にカルシウム等の2価力千オンを添加して
α8カゼインを分画する方法である。
カゼイン溶液にカルシウム等の2価力千オンを添加して
α8カゼインを分画する方法である。
また、牛乳ホエーからβ−ラクトグロブリンを分離、除
去するための公知技術に関しては次の方法が知られてい
る。
去するための公知技術に関しては次の方法が知られてい
る。
1、高分子多筒電解質による共沈法〔ジェー・ヒタルゴ
’(J、Hidalgo)等、ジャーナル・オブ・デイ
リー・サイエンス(J、Dairy、5ic)。
’(J、Hidalgo)等、ジャーナル・オブ・デイ
リー・サイエンス(J、Dairy、5ic)。
54、1270(1970)並びにエヌ・メラコウリス
(N、 Melachouris)によるジャーナル・
オブ・アグリカルチュラル・フード・ケミストリー(J
、 Agr、FOod Chem、) 、20,79
8(1972) )これらの方法は、添加した高分子
多筒電解質の濃度とpHの調整によって、α−ラクトア
ルブミンとは反応させないでβ−ラクトグロブリンと共
沈分離させる方法である。
(N、 Melachouris)によるジャーナル・
オブ・アグリカルチュラル・フード・ケミストリー(J
、 Agr、FOod Chem、) 、20,79
8(1972) )これらの方法は、添加した高分子
多筒電解質の濃度とpHの調整によって、α−ラクトア
ルブミンとは反応させないでβ−ラクトグロブリンと共
沈分離させる方法である。
2、塩析法〔ジェー・マックデー・アームストロング(
J、 )lcD、 Armstrong )等、バイオ
ケミ力・エト・バイオフイジカ・アクタ (Biochemica et Biophys+ca
Acta)147.60(1967)) この方法では、牛乳ホエーに塩類を添加しな場合、α−
ラクトアルブミンとβ−ラクトグロブリンとは溶解度が
異なり、pH3,5において硫酸アンモニウム濃度的2
7%でα−ラクトアルブミンは沈殿し、β−ラクトグロ
ブリンは溶解しており、これを濾過まなは遠心により炉
別するという方法である。
J、 )lcD、 Armstrong )等、バイオ
ケミ力・エト・バイオフイジカ・アクタ (Biochemica et Biophys+ca
Acta)147.60(1967)) この方法では、牛乳ホエーに塩類を添加しな場合、α−
ラクトアルブミンとβ−ラクトグロブリンとは溶解度が
異なり、pH3,5において硫酸アンモニウム濃度的2
7%でα−ラクトアルブミンは沈殿し、β−ラクトグロ
ブリンは溶解しており、これを濾過まなは遠心により炉
別するという方法である。
3、分子ふるい分別法〔ニー・リングクイスト(A、
Ljungquist)等、プレパラテイブ・バイオケ
ミストリー(Preparative Biochem
istry)5.131(1975) ) この方法は1分子量の差によってゲル濾過あるいは限外
濾過によって分別するもので、例えば平均の分画分子量
25,000程度の膜でホエー蛋白質を処理すればβ−
ラクトグロブリンは濃縮され、α−ラクトアルブミンは
濾過分離される。
Ljungquist)等、プレパラテイブ・バイオケ
ミストリー(Preparative Biochem
istry)5.131(1975) ) この方法は1分子量の差によってゲル濾過あるいは限外
濾過によって分別するもので、例えば平均の分画分子量
25,000程度の膜でホエー蛋白質を処理すればβ−
ラクトグロブリンは濃縮され、α−ラクトアルブミンは
濾過分離される。
4、温度処理分離法〔アール・ジェー・パース(R,J
、 Pearce) 、ザ・オーストラリアン・ジャー
ナル・オブ・デイリー・テクノロジー(八ust、J、
Dairy Technol、)、Dec、144(
1983) )この方法では、p+−14,2〜4.
6の範囲で55℃以上に加温すると、α−ラクトアルブ
ミンはβ−ラク1へグロブリンに比して凝集する程度が
大きい点を利用するものである。
、 Pearce) 、ザ・オーストラリアン・ジャー
ナル・オブ・デイリー・テクノロジー(八ust、J、
Dairy Technol、)、Dec、144(
1983) )この方法では、p+−14,2〜4.
6の範囲で55℃以上に加温すると、α−ラクトアルブ
ミンはβ−ラク1へグロブリンに比して凝集する程度が
大きい点を利用するものである。
5、イオン交換クロマトグラフィー法〔ポール・ジ゛ニ
ー・スカツダー(Paul J、5kudder)。
ー・スカツダー(Paul J、5kudder)。
ケミストリー・アンド・インダストリー・ジャーナル(
Chemistry and Industry J、
)、7゜810(1983)並びに特公平1−3186
5号〕これらの方法では1ホエー蛋白質をジエチルアミ
ンエチルセルロース或いはカルボキシメチルセルロース
イオン交換体の層に通液させ、静電気的な力によって担
体に蛋白質を吸着させる。次にこの吸着蛋白質を適切な
塩濃度勾配或いはpH勾配によって溶出展開させ、α−
ラクトアルブミンとβ−ラクトグロブリンを分別採取す
る方法である。
Chemistry and Industry J、
)、7゜810(1983)並びに特公平1−3186
5号〕これらの方法では1ホエー蛋白質をジエチルアミ
ンエチルセルロース或いはカルボキシメチルセルロース
イオン交換体の層に通液させ、静電気的な力によって担
体に蛋白質を吸着させる。次にこの吸着蛋白質を適切な
塩濃度勾配或いはpH勾配によって溶出展開させ、α−
ラクトアルブミンとβ−ラクトグロブリンを分別採取す
る方法である。
6、等電点分離法〔シー・エッチ・アマンドソン(C,
H,Amundson)、ホエー・プロダクト・:7ン
77’レンス(Whey Product Confe
rence)Oct、、21〜22(1980)) 一般に蛋白質は、分子内に多数の極性基を有しており、
等電点pHにおいて溶解度は最小となる。このとき溶液
中に塩類が存在するとそれらの陰・陽イオンが蛋白の極
性基と結合してその溶解度に影響を与えることになる。
H,Amundson)、ホエー・プロダクト・:7ン
77’レンス(Whey Product Confe
rence)Oct、、21〜22(1980)) 一般に蛋白質は、分子内に多数の極性基を有しており、
等電点pHにおいて溶解度は最小となる。このとき溶液
中に塩類が存在するとそれらの陰・陽イオンが蛋白の極
性基と結合してその溶解度に影響を与えることになる。
ホエー蛋白質の場合、α−ラクトアルブミンもβ−ラク
トグロブリンも等電点p+−1は4.5付近であり、こ
のpHにおいて塩濃度あるいは溶解温度を調整すること
によって両者を分別することができる。
トグロブリンも等電点p+−1は4.5付近であり、こ
のpHにおいて塩濃度あるいは溶解温度を調整すること
によって両者を分別することができる。
7、酵素分解法(特願昭63−179149号、特願平
1−158252号) 牛乳ホエー蛋白質溶液に動物由来あるいは微生物由来の
蛋白質分解酵素を添加し、β−ラクI・グロブリンを優
先的に酵素分解する方法。
1−158252号) 牛乳ホエー蛋白質溶液に動物由来あるいは微生物由来の
蛋白質分解酵素を添加し、β−ラクI・グロブリンを優
先的に酵素分解する方法。
牛乳蛋白質を用いて育児用調製乳を調製するに当たって
は、上記のように、人にとって異種蛋白質であり、アレ
ルゲン性を発揮する可能性のあるα。カゼインやβ−ラ
クトグロブリンを減じ、さらにホエー蛋白質を増強する
ことによって、より人乳組成に近づけることが試みられ
ている。
は、上記のように、人にとって異種蛋白質であり、アレ
ルゲン性を発揮する可能性のあるα。カゼインやβ−ラ
クトグロブリンを減じ、さらにホエー蛋白質を増強する
ことによって、より人乳組成に近づけることが試みられ
ている。
しかしながら従来の蛋白質の改良の手段としては、もっ
ばらカゼ゛インとホエー蛋白質にのみ注目し、ホエー蛋
白質を増強することによって、牛乳のカゼインとホエー
蛋白質の配合比を人乳のそれに近づけただけであり、そ
れ以外の蛋白質の質的な内容の改良には至っていない。
ばらカゼ゛インとホエー蛋白質にのみ注目し、ホエー蛋
白質を増強することによって、牛乳のカゼインとホエー
蛋白質の配合比を人乳のそれに近づけただけであり、そ
れ以外の蛋白質の質的な内容の改良には至っていない。
(発明が解決しようとする問題点)
一般に、牛乳中には蛋白質以外の非蛋白態窒素成分が全
窒素成分の5〜6%も含有されていることは良く知られ
ている。そして、この非蛋白態窒素成分には、カルニチ
ン、クレアチニン、尿素、ホスホエタノールアミンなど
の含窒素化合物、グルタミン酸、グリシン、アラニン、
バリン、ロイシンなどのアミノ酸、オロッI−酸、5’
CHP、 5’ AMP、 5”GNP。
窒素成分の5〜6%も含有されていることは良く知られ
ている。そして、この非蛋白態窒素成分には、カルニチ
ン、クレアチニン、尿素、ホスホエタノールアミンなど
の含窒素化合物、グルタミン酸、グリシン、アラニン、
バリン、ロイシンなどのアミノ酸、オロッI−酸、5’
CHP、 5’ AMP、 5”GNP。
5°開Pなどの核酸関連物質などの極めて多岐にわたる
窒素化合物が含まれていることが分かつている。
窒素化合物が含まれていることが分かつている。
従来、この非蛋白態窒素成分は、ホエー蛋白質から乳糖
を分離製造する際にきよう雑物として分離除去され、は
とんどの場合は廃棄されている状態である。
を分離製造する際にきよう雑物として分離除去され、は
とんどの場合は廃棄されている状態である。
さらに従来のいわゆるホエー蛋白質増強タイプの育児用
調製乳にあっては、脱塩ホエー蛋白質と牛乳蛋白質を用
いて窒素源としているが、非蛋白態窒素含量としてはた
かだか人乳の60%、通常はそれ以下である。
調製乳にあっては、脱塩ホエー蛋白質と牛乳蛋白質を用
いて窒素源としているが、非蛋白態窒素含量としてはた
かだか人乳の60%、通常はそれ以下である。
すなわち、非蛋白態窒素成分は人乳中で窒素成分の18
〜30%をしめているが、現在、牛乳をベースに調整し
た育児用調製乳中の非蛋白態窒素成分はホエー蛋白質を
増強することによって若干増えてはいるものの、通常は
人乳よりもかなり低く、人乳の約30〜50%占めてい
るにすぎないのである。
〜30%をしめているが、現在、牛乳をベースに調整し
た育児用調製乳中の非蛋白態窒素成分はホエー蛋白質を
増強することによって若干増えてはいるものの、通常は
人乳よりもかなり低く、人乳の約30〜50%占めてい
るにすぎないのである。
(問題点を解決するための手段)
本発明は、育児用調製乳の窒素源について上記従来の欠
点を一挙に解決するためになされたものである。つまり
本発明の目的は、育児用調製乳の非蛋白態窒素成分を富
化した人乳に類似した育児用調製乳を提供することであ
る。
点を一挙に解決するためになされたものである。つまり
本発明の目的は、育児用調製乳の非蛋白態窒素成分を富
化した人乳に類似した育児用調製乳を提供することであ
る。
また、本発明の他の目的は、非蛋白態窒素成分を富化し
、β−ラクトグロブリン及び、又はα5カゼインを減じ
た人乳に類似した育児用調製乳を提供することである。
、β−ラクトグロブリン及び、又はα5カゼインを減じ
た人乳に類似した育児用調製乳を提供することである。
本発明は、ホエーを処理して得な非蛋白態窒素成分含有
組成物、又はホエーよりβ−ラクトグロブリンを減じた
調製物を添加することを特徴とする育児用調製乳である
。
組成物、又はホエーよりβ−ラクトグロブリンを減じた
調製物を添加することを特徴とする育児用調製乳である
。
また、本発明は、ホエーを処理して得た非蛋白態窒素成
分含有組成物と、ホエー又はホエー蛋白質濃縮物よりβ
−ラクトグロブリンを減じた調製物を添加することを特
徴とする育児用調製乳である。
分含有組成物と、ホエー又はホエー蛋白質濃縮物よりβ
−ラクトグロブリンを減じた調製物を添加することを特
徴とする育児用調製乳である。
さらにまた、本発明は、ホエーを処理して得た非蛋白態
窒素成分含有組成物及び又は、ホエー又はホエー蛋白質
濃縮物よりβ−ラクトグロブリンを減じた調製物と、牛
乳カゼインからα5カゼインを減じた調製物を添加する
ことを特徴とする育児用調製乳である。
窒素成分含有組成物及び又は、ホエー又はホエー蛋白質
濃縮物よりβ−ラクトグロブリンを減じた調製物と、牛
乳カゼインからα5カゼインを減じた調製物を添加する
ことを特徴とする育児用調製乳である。
本発明の非蛋白態窒素成分含有組成物は、ホエーを限外
濾過膜処理し、この濾過液を適度に濃縮し、乳糖を結晶
化・濾過して分離し炉液として得ることができる。得ら
れたP液は、凍結乾燥、噴霧乾燥等によって乾燥するこ
とが好ましい。また、非蛋白態窒素成分含有組成物は、
特開昭60−511637号の製造法により、高純度に
ホエーより分離することができる。
濾過膜処理し、この濾過液を適度に濃縮し、乳糖を結晶
化・濾過して分離し炉液として得ることができる。得ら
れたP液は、凍結乾燥、噴霧乾燥等によって乾燥するこ
とが好ましい。また、非蛋白態窒素成分含有組成物は、
特開昭60−511637号の製造法により、高純度に
ホエーより分離することができる。
本発明のホエー蛋白質濃縮物よりβ−ラクトグロブリン
を減じた調製物は、ホエー又はホエー蛋白質濃縮物を水
に溶解して、■脱塩又は脱塩せずに、 p)I4.3〜
4,6でカルボキシメチルセルロース系イオン交換体に
接触させて反応させ、β−ラクトグロブリンを吸着させ
、α−ラクトアルブミンの含量の多い両分として得る(
特開昭63−39545号)か、■pH3,6〜5.0
に調整し、ついでpH調整液を40〜go’cに加熱す
ることで、α−ラクトアルブミンを熱凝固させ、α−ラ
クトアルブミンの含量の多い画分として得る(特開昭6
1−268138号)か、■pH7,5〜9.0、温度
30〜38℃で、トリプシン、キモトリプシン、Bac
i l Iussubtilis起源のプロテアーゼ、
或いはAsperg i l lus oryzae起
源のプロテアーゼに代表されるセリンプロテアーゼを用
いて酵素加水分解することで、β−ラクトグロブリンを
優先的に酵素分解して得る(特願昭63−179149
号、特願平1−158252号)か、あるいは■又は■
と■を併用する等の公知の方法で得ることができる。
を減じた調製物は、ホエー又はホエー蛋白質濃縮物を水
に溶解して、■脱塩又は脱塩せずに、 p)I4.3〜
4,6でカルボキシメチルセルロース系イオン交換体に
接触させて反応させ、β−ラクトグロブリンを吸着させ
、α−ラクトアルブミンの含量の多い両分として得る(
特開昭63−39545号)か、■pH3,6〜5.0
に調整し、ついでpH調整液を40〜go’cに加熱す
ることで、α−ラクトアルブミンを熱凝固させ、α−ラ
クトアルブミンの含量の多い画分として得る(特開昭6
1−268138号)か、■pH7,5〜9.0、温度
30〜38℃で、トリプシン、キモトリプシン、Bac
i l Iussubtilis起源のプロテアーゼ、
或いはAsperg i l lus oryzae起
源のプロテアーゼに代表されるセリンプロテアーゼを用
いて酵素加水分解することで、β−ラクトグロブリンを
優先的に酵素分解して得る(特願昭63−179149
号、特願平1−158252号)か、あるいは■又は■
と■を併用する等の公知の方法で得ることができる。
本発明の牛乳カゼインからα8−カゼインを減じた調製
物は、酸カゼイン、ナトリウムカ七′イン、またはレン
ネットカゼ゛イン等を使用して、カゼイン溶液にカルシ
ウム等の2価のカチオンを添加してα6カゼインを分画
する方法(特開昭59−91849号、特開昭54−9
5768号、特公昭46−41573号)等を応用する
ことによって得ることができる。
物は、酸カゼイン、ナトリウムカ七′イン、またはレン
ネットカゼ゛イン等を使用して、カゼイン溶液にカルシ
ウム等の2価のカチオンを添加してα6カゼインを分画
する方法(特開昭59−91849号、特開昭54−9
5768号、特公昭46−41573号)等を応用する
ことによって得ることができる。
(実施例)
以下に実施例を示して本発明を具体的に説明する。
実施例ル
ンネットホエーを、タラリファイア−にかけて残留カゼ
インを分離し、次にクリームセパレーターにかけてクリ
ームを分離しな。
インを分離し、次にクリームセパレーターにかけてクリ
ームを分離しな。
次にこのホエーを限外濾過膜で処理し、ホニー濾過液と
ホエー蛋白質濃縮物(WPC)を得な。
ホエー蛋白質濃縮物(WPC)を得な。
このホエー洲過液を減圧濃縮機にかけて、固形分濃度6
4%まで濃縮し、乳糖のシーディングをおこない、10
’Cの冷蔵庫に2日間放置し、生成した沈殿物をデカン
テーションにより除去しな。
4%まで濃縮し、乳糖のシーディングをおこない、10
’Cの冷蔵庫に2日間放置し、生成した沈殿物をデカン
テーションにより除去しな。
得られたホエー濾過濃縮液を電気透析にかけて、イオン
成分の95%を除去して非蛋白態窒素成分含有組成物を
得な。
成分の95%を除去して非蛋白態窒素成分含有組成物を
得な。
次に直径/15cm、高さ50cmの塩化ビニール製カ
ラムにカルボキシメチルセルロース系イオン交換体を1
7fJ充填し、攪拌しながら6N HCにてρ旧、5と
した。上記の限外濾過処理によって得られなWPCを蛋
白質濃度0.5〜1.5%で水に溶解後、6N MCI
にてpH4,5とし、流速25〜30.11/hrで゛
カラムに通しな。
ラムにカルボキシメチルセルロース系イオン交換体を1
7fJ充填し、攪拌しながら6N HCにてρ旧、5と
した。上記の限外濾過処理によって得られなWPCを蛋
白質濃度0.5〜1.5%で水に溶解後、6N MCI
にてpH4,5とし、流速25〜30.11/hrで゛
カラムに通しな。
カラムからの溶出液のα−ラクトアルブミンとβ−ラク
トグロブリンの比は3.3,11:1であり、β−ラク
トグロブリンを減じたα−ラクトアルブミンの含量の多
い調製物を得ることができな。
トグロブリンの比は3.3,11:1であり、β−ラク
トグロブリンを減じたα−ラクトアルブミンの含量の多
い調製物を得ることができな。
上記の非蛋白態窒素成分含有組成物とNPCよりβ−ラ
クトグロブリンを減じた調製物を混合し、常法に従って
殺菌した後、噴霧乾燥して、非蛋白態窒素とα−ラクト
アルブミンの含量の多い育児用調製乳用に適した原料を
得な。
クトグロブリンを減じた調製物を混合し、常法に従って
殺菌した後、噴霧乾燥して、非蛋白態窒素とα−ラクト
アルブミンの含量の多い育児用調製乳用に適した原料を
得な。
表2に本原料の分析値を示す。
表2
β−ラクトグロブリン (χ) 0.42a−ラク
トアルブミン [) 0.18その他 X) 0.
20 乳 糖 χ) 4.49 灰 分 (%1 0.50 全固形 %) 6.00 水 分 f%+ 94.00 20 0.09 2、 O? 18.81 0.68 118 78.82 70 22.39 56 332 3.08 95.50 4.50 実施例2 実施例1において得られたWPCを水に溶解後、6N
)IcIにてpH,25とした。得られr、:t)トI
調整液をジャケット加熱機及び攪拌機を備えたタンク中
で60℃に加熱し、1時間保持した。
トアルブミン [) 0.18その他 X) 0.
20 乳 糖 χ) 4.49 灰 分 (%1 0.50 全固形 %) 6.00 水 分 f%+ 94.00 20 0.09 2、 O? 18.81 0.68 118 78.82 70 22.39 56 332 3.08 95.50 4.50 実施例2 実施例1において得られたWPCを水に溶解後、6N
)IcIにてpH,25とした。得られr、:t)トI
調整液をジャケット加熱機及び攪拌機を備えたタンク中
で60℃に加熱し、1時間保持した。
ついで、このWPC溶液を40℃に冷却し、アルファラ
バル社製MRPX−418型遠心分離機にて沈殿部分と
上滑部分とに分離しな。得られた沈殿部分を10%Na
OH液にて中和して、WPCよりβ−ラクトグロブリン
を減じた調製物を得た。
バル社製MRPX−418型遠心分離機にて沈殿部分と
上滑部分とに分離しな。得られた沈殿部分を10%Na
OH液にて中和して、WPCよりβ−ラクトグロブリン
を減じた調製物を得た。
この調製物に、実施例1において得られた非蛋白態窒素
成分含有組成物を混合し、常法にしたがって殺菌した後
、噴霧乾燥して、非蛋白態窒素とα−ラクトアルブミン
の含量の多い育児用調製乳に適した原料を得た。
成分含有組成物を混合し、常法にしたがって殺菌した後
、噴霧乾燥して、非蛋白態窒素とα−ラクトアルブミン
の含量の多い育児用調製乳に適した原料を得た。
実施例3
直径45cm、高さ50cmの塩化ビニール製カラムに
カルボキシメチルセルロース系イオン交換樹脂を179
充填し、攪拌しながら6N MCIにてpH4,5とし
た。
カルボキシメチルセルロース系イオン交換樹脂を179
充填し、攪拌しながら6N MCIにてpH4,5とし
た。
ゴーダチーズ製造時に排出されたホエーを、タラリファ
イア−にかけて残留カゼインを分離し、次にクリームセ
パレーターにかけてクリームを分離した。得られたホエ
ーを蛋白質として0.5重量%になるように調整後、6
1111−I CIにてpH4,5とし、流速25〜3
0.f! /hrでカラムに通し、ホエーよりβ−ラク
トグロブリンを減じブ2調製物を得た。
イア−にかけて残留カゼインを分離し、次にクリームセ
パレーターにかけてクリームを分離した。得られたホエ
ーを蛋白質として0.5重量%になるように調整後、6
1111−I CIにてpH4,5とし、流速25〜3
0.f! /hrでカラムに通し、ホエーよりβ−ラク
トグロブリンを減じブ2調製物を得た。
カルボキシメチルセルロース処理しなホエーは表3に示
すようにβ−ラクトグロブリンが減少し、一方、α−ラ
クトアルブミンに加えて非蛋白態窒素も多く含まれてい
るなめ、育児用調製乳用の蛋白質原料に適するものであ
った。
すようにβ−ラクトグロブリンが減少し、一方、α−ラ
クトアルブミンに加えて非蛋白態窒素も多く含まれてい
るなめ、育児用調製乳用の蛋白質原料に適するものであ
った。
(以下余白)
表3
ホエー カラム処理 鴫rEr&燥蛋白質
(%) 0.55 0.18 2.19β−ラクト
グロブリン %) 0.、!10 0.O
d O,50a−ラクトアルブミン %)0.
1d 0.14 1.69その他%)
0.04 0.040.73乳 糖 %)4
.60 4.60 83.95灰、 分 %
) 0.52 0.50 9..13全固形 %)
5.67 5.2696.0水 分 %)9
4.32 94.744.0実施例4 実施例1〜実施例3において得られた育児用調製乳用原
料を蛋白質として1重量%の水溶液に調製し、さらにI
N NaOHを用いてpH7〜9.温度37〜38℃に
調整しな。ウシトリプシン(Sigma社、T−800
3)を上記の原料蛋白質に対して1重量%になるように
計り取り、これを少量の水に溶解して小型除菌フィルタ
ーを通して殺菌済みの三角フラスコに通しな。これを上
記の原料溶液に対して無菌的に全量を加えて攪拌しつつ
、IN NaOHを添加することによって、pHを7〜
9で4時間維持して、酵素分解した。 反応開始後4時
間の時点で反応を止め、この反応物を噴霧乾燥しな。
(%) 0.55 0.18 2.19β−ラクト
グロブリン %) 0.、!10 0.O
d O,50a−ラクトアルブミン %)0.
1d 0.14 1.69その他%)
0.04 0.040.73乳 糖 %)4
.60 4.60 83.95灰、 分 %
) 0.52 0.50 9..13全固形 %)
5.67 5.2696.0水 分 %)9
4.32 94.744.0実施例4 実施例1〜実施例3において得られた育児用調製乳用原
料を蛋白質として1重量%の水溶液に調製し、さらにI
N NaOHを用いてpH7〜9.温度37〜38℃に
調整しな。ウシトリプシン(Sigma社、T−800
3)を上記の原料蛋白質に対して1重量%になるように
計り取り、これを少量の水に溶解して小型除菌フィルタ
ーを通して殺菌済みの三角フラスコに通しな。これを上
記の原料溶液に対して無菌的に全量を加えて攪拌しつつ
、IN NaOHを添加することによって、pHを7〜
9で4時間維持して、酵素分解した。 反応開始後4時
間の時点で反応を止め、この反応物を噴霧乾燥しな。
得られた試料をLaemml i らの変法によるSD
S−polyacrylamide gel elec
trophoresisで分析したところ、上記原料中
のβ−ラクトグロブリンのみが優先的に分解されている
ことが確認された。さらにこの噴霧乾燥物は、非蛋白態
窒素とα−ラクトアルブミンが多く含有されているため
、育児用調製乳の蛋白質原料に適したものであった。
S−polyacrylamide gel elec
trophoresisで分析したところ、上記原料中
のβ−ラクトグロブリンのみが優先的に分解されている
ことが確認された。さらにこの噴霧乾燥物は、非蛋白態
窒素とα−ラクトアルブミンが多く含有されているため
、育児用調製乳の蛋白質原料に適したものであった。
実施例5
乳酸カゼイン1 kidを水iekgに分散させ、これ
に水酸化ナトリウム25gを加え、さらに85℃で10
分加熱することでカゼインを溶解させた。この溶液の蛋
白質濃度は約5%であり、j)Hは7.0である。
に水酸化ナトリウム25gを加え、さらに85℃で10
分加熱することでカゼインを溶解させた。この溶液の蛋
白質濃度は約5%であり、j)Hは7.0である。
この溶液を、常法にしたがって4℃に冷却後、攪拌しな
がら、あらかじめ水に溶解した塩化カルシウム250g
を添加した。沈殿が生ずるのでタラリファイア−によっ
て沈殿部分を除去しな。この上清にIN HCIを添加
してpHを4.6に調整しながら、攪拌した。沈殿が生
ずるのでタラリファイア−によって沈殿を集めた。得ら
れた沈殿を水で洗浄後、圧搾、粉砕し、通風乾燥した。
がら、あらかじめ水に溶解した塩化カルシウム250g
を添加した。沈殿が生ずるのでタラリファイア−によっ
て沈殿部分を除去しな。この上清にIN HCIを添加
してpHを4.6に調整しながら、攪拌した。沈殿が生
ずるのでタラリファイア−によって沈殿を集めた。得ら
れた沈殿を水で洗浄後、圧搾、粉砕し、通風乾燥した。
この粉末は、α6カゼインが少なく、主としてβカゼイ
ンとにカゼ゛インが多く含有されていた。
ンとにカゼ゛インが多く含有されていた。
実施例1で得られた非蛋白態窒素とα−ラクトアルブミ
ンが多く含有されている原料20killと、上記のカ
ゼイン粉末6.4kg、乳糖44.0kg、可溶性多糖
類4.7kgおよび微量のカルシウム剤、水溶性ビタミ
ン類等を計量し、これと水525kOを混合、溶解し、
通常の加熱方法によって殺菌した。次いでこれを固形分
含量で32%まで濃縮した後、油溶性ビタミンを加えた
食用油脂21 okgを添加して常法により均質化を行
い、噴霧乾燥処理して最終製品を得た。得られた粉末に
ついて、その窒素源を分析するとカゼ゛イン蛋白質につ
いてはα6カゼ゛インが少なく、主としてβカゼ′イン
とにカゼ゛インからなり、またホエー蛋白質については
β−ラクトグロブリンが少なくα−ラクトアルブミンが
多く含有されており、さらに非蛋白態窒素含量が高く育
児用調製乳としてきわめて適したものであった。
ンが多く含有されている原料20killと、上記のカ
ゼイン粉末6.4kg、乳糖44.0kg、可溶性多糖
類4.7kgおよび微量のカルシウム剤、水溶性ビタミ
ン類等を計量し、これと水525kOを混合、溶解し、
通常の加熱方法によって殺菌した。次いでこれを固形分
含量で32%まで濃縮した後、油溶性ビタミンを加えた
食用油脂21 okgを添加して常法により均質化を行
い、噴霧乾燥処理して最終製品を得た。得られた粉末に
ついて、その窒素源を分析するとカゼ゛イン蛋白質につ
いてはα6カゼ゛インが少なく、主としてβカゼ′イン
とにカゼ゛インからなり、またホエー蛋白質については
β−ラクトグロブリンが少なくα−ラクトアルブミンが
多く含有されており、さらに非蛋白態窒素含量が高く育
児用調製乳としてきわめて適したものであった。
発明の効果
本発明によれば、従来の人乳に類似した育児用調製乳に
対して蛋白質の質的な改良を行ったもので、カゼインと
ホエー蛋白質の組成を人乳のそれに近づけると共に、従
来の育児用調製乳で含有量の少なかった非蛋白態窒素含
量を人乳の60%以上含有せしめ、従来実用化されてい
なかった蛋白質の組成を人乳により近づけることが可能
となったのである。
対して蛋白質の質的な改良を行ったもので、カゼインと
ホエー蛋白質の組成を人乳のそれに近づけると共に、従
来の育児用調製乳で含有量の少なかった非蛋白態窒素含
量を人乳の60%以上含有せしめ、従来実用化されてい
なかった蛋白質の組成を人乳により近づけることが可能
となったのである。
手続補正書
(方式)
%式%
1、事件の表示
2、発明の名称
平成2年特許願第36118号
人乳に類似した育児用調製乳
3、補正をする者
事件との関係 特許出願人
住 所 東京都中央区京橋2丁目3番6号日
[別紙1コ
上記の非蛋白B窒素成分含有組成物とWPCよりβ−ラ
ク1ヘゲロブリンを減じた調製物を混合し、常法に従っ
て殺菌した後、噴霧a tAして、非蛋白態窒素とα−
ラクトアルブミンの含量の多い育児用調製乳用に適した
原料を得な。
ク1ヘゲロブリンを減じた調製物を混合し、常法に従っ
て殺菌した後、噴霧a tAして、非蛋白態窒素とα−
ラクトアルブミンの含量の多い育児用調製乳用に適した
原料を得な。
表2に本原料の分析値を示す。
平成2年5月29日(発進口)
5、補正の対象
明細書第16頁から第22頁
6、補正の内容
明細書第16頁を第16頁、第17頁とし別紙1.2の
とおり補正する。
とおり補正する。
第17頁を第18頁と補正する。
第18頁を第19頁と補正する。
第19頁を第20頁と補正する。
第20頁を第21頁と補正する。
16−
Claims (4)
- (1)ホエーを処理して得た非蛋白態窒素成分含有組成
物を添加してなる人乳に類似した育児用調製乳。 - (2)ホエーより、β−ラクトグロブリンを減じた調製
物を添加してなる人乳に類似した育児用調製乳。 - (3)ホエーまたはホエー蛋白質濃縮物よりβ−ラクト
グロブリンを減じた調製物を添加してなる請求項(1)
記載の人乳に類似した育児用調製乳。 - (4)牛乳カゼインからα、カゼインを減ヒた調製物を
添加してなる請求項(1)、(2)又は(3)項のいず
れか1に記載の入札に類似した育児用調製乳。
Priority Applications (7)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP03611890A JP3261429B2 (ja) | 1990-02-19 | 1990-02-19 | 人乳に類似した育児用調製乳 |
NZ23707791A NZ237077A (en) | 1990-02-19 | 1991-02-11 | Non-protein nitrogen compound from whey for a formulated milk composition |
DE1991610151 DE69110151T2 (de) | 1990-02-19 | 1991-02-12 | Formulierte Milch für Kleinkinder analog der Muttermilch. |
IE47591A IE66521B1 (en) | 1990-02-19 | 1991-02-12 | Formulated milk for infants analogous to human milk |
EP19910301121 EP0443763B1 (en) | 1990-02-19 | 1991-02-12 | Formulated milk for infants analogous to human milk |
AU70974/91A AU622066B2 (en) | 1990-02-19 | 1991-02-12 | Formulated milk for infants analogous to human milk |
US07/991,397 US5436020A (en) | 1990-02-19 | 1992-12-16 | Method for producing a formulated milk for infants analogous to human milk |
Applications Claiming Priority (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP03611890A JP3261429B2 (ja) | 1990-02-19 | 1990-02-19 | 人乳に類似した育児用調製乳 |
Publications (2)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
JPH03240437A true JPH03240437A (ja) | 1991-10-25 |
JP3261429B2 JP3261429B2 (ja) | 2002-03-04 |
Family
ID=12460865
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP03611890A Expired - Lifetime JP3261429B2 (ja) | 1990-02-19 | 1990-02-19 | 人乳に類似した育児用調製乳 |
Country Status (6)
Country | Link |
---|---|
EP (1) | EP0443763B1 (ja) |
JP (1) | JP3261429B2 (ja) |
AU (1) | AU622066B2 (ja) |
DE (1) | DE69110151T2 (ja) |
IE (1) | IE66521B1 (ja) |
NZ (1) | NZ237077A (ja) |
Cited By (1)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JP2009153458A (ja) * | 2007-12-27 | 2009-07-16 | Snow Brand Milk Prod Co Ltd | 加糖脱脂練乳及び加糖脱脂練乳様乳製品 |
Families Citing this family (8)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
NL9101127A (nl) * | 1991-06-28 | 1993-01-18 | Friesland Frico Domo Coop | Werkwijze voor de bereiding van een op magere melk gelijkend produkt. |
FI94089C (fi) * | 1992-12-10 | 1995-07-25 | Valio Oy | Menetelmä allergiaa aiheuttavien yhdisteiden poistamiseksi proteiinipitoisista koostumuksista |
DE19510765A1 (de) * | 1995-03-24 | 1996-09-26 | Alexander Buehlbaecker | Verfahren zur Herstellung von Frühgeborenen-, Säuglings- und Diätnahrung |
JP4250254B2 (ja) * | 1999-04-22 | 2009-04-08 | 雪印乳業株式会社 | ホエータンパク質濃縮物及びその製造法 |
EP1228707A1 (en) * | 2001-02-01 | 2002-08-07 | Campina Melkunie B.V. | Use of alpha-lactalbumin as prebiotic agent |
JP4958345B2 (ja) * | 2001-08-03 | 2012-06-20 | 雪印メグミルク株式会社 | 製菓・製パン用粉乳 |
FI122807B (fi) | 2008-12-18 | 2012-07-13 | Valio Oy | Menetelmä maitopohjaisen tuotteen pohjaanpalamisen estämiseksi |
MX2019011388A (es) * | 2017-05-03 | 2019-10-30 | Nestle Sa | Extractos de proteina de suero de leche y su uso como fuente de esfingomielina. |
Family Cites Families (4)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
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