JP4638967B2

JP4638967B2 - Method for producing cosmetics containing collagen

Info

Publication number: JP4638967B2
Application number: JP29945698A
Authority: JP
Inventors: 博史樋口; 慕子森下; しのぶ三浦; 朋子小澤; 親思村田
Original assignee: Kawaken Fine Chemicals Co Ltd
Current assignee: Kawaken Fine Chemicals Co Ltd
Priority date: 1998-10-21
Filing date: 1998-10-21
Publication date: 2011-02-23
Anticipated expiration: 2018-10-21
Also published as: JP2000128759A

Description

【０００１】
【発明の属する技術分野】
本発明は種々の化粧品に配合可能なコラーゲンの製造方法及び、これを含有する化粧料組成物に関する。
【０００２】
【従来の技術】
ネイティブコラーゲンおよびアテロコラーゲンはその保湿性や、生体適合性、膜形成能などの特性を活かし、化粧品への応用が為されているが、溶解可能なｐＨ領域範囲の制限および他の基剤に対する相溶性が乏しいため応用できる範囲が限定され、その効果が望まれる全ての分野で利用可能な物ではなかった。
【０００３】
一方、相溶性を改善するためにコラーゲンを加水分解して、その分子量を小さくして種々の化粧料に配合することも試みられている。しかし、コラーゲンを低分子化する方法では、溶解可能なｐＨ領域範囲および他の基剤に対する相溶性の著しい向上は見られるものの、コラーゲンの構造上の特徴である長いペプチド鎖を切断してしまうために、コラーゲン特有の性質である低湿度下での保湿性を失い、コラーゲンの本来持っている性能を化粧品に利用できる方法ではなかった。
【０００４】
【発明が解決しようとする課題】
本発明は、塗布した時の皮膚に対する感触および毛髪への残留性も良く、相溶性に優れ、かつ、コラーゲン本来が有している保湿性や膜形成能を失わないコラーゲンを製造し、これを含有する化粧料を提供しようとするものである。
【０００５】
【課題を解決するための手段】
本発明者らは、分子量が約１０万といわれている３本のコラーゲン分子鎖から構成されるコラーゲンの３重螺旋構造に着目し、分子鎖を切断することなく、この螺旋構造をほぐして単独のコラーゲン分子鎖にすることにより、未処理のアテロコラーゲンに比較し、溶解性が向上する事と保湿性、皮膜特性がアテロコラーゲンと同等であることを実験的に確認し、本発明を完成するに至った。
【０００６】
すなわち本発明は、コラーゲン特有の３重螺旋構造を温和な条件にて、コラーゲンの基本的な性質を変更することなく、溶解可能なｐＨ領域範囲を広げ、他の基剤に対する相溶性を向上せしめ、化粧品分野で幅広く利用可能足らしめるコラーゲンを含む化粧料の製造方法に関するものである。
【０００７】
【発明の実施の様態】
本発明において、コラーゲン独特の３重螺旋構造を温和に解くとは、コラーゲン分子鎖のペプチド結合を切断することなく、３重螺旋構造を崩すことを意味する。３重螺旋構造を構成する３本の分子鎖間にある水素結合等を切断することにより、３重螺旋コラーゲン分子の内側にあった親水基を外側に向かせる事、及び大部分が一本のコラーゲン鎖にまで解れている為水溶性が増加すると考えられる。反応点である親水基が外部に露出している事と水溶性が上昇しているので本発明によるコラーゲンは化学反応を施し化学修飾する原料としても有用である。
【０００８】
一般にゼラチンと呼称されるコラーゲン変性物との相違は、ゼラチンの場合、３本の分子鎖をも加水分解される為、部分的に加水分解コラーゲンと同等の構造を有している点で本発明で用いるコラーゲン及びアテロコラーゲンと相違する。
ここでいうコラーゲンは特に限定されず、様々なコラーゲン抽出物が対象とされる。抽出はコラーゲン含有原料をもちいて、酸可溶化、アルカリ可溶化、中性塩可溶化、酵素可溶化などの公知の手法にておこなうことができる。コラーゲン含量原料としては、コラーゲンを含有する原料であれば何れの材料でも使用でき、脊椎動物（例えば、ウシ、ブタ、イワシ、サメ等）の皮あるいは鱗、骨、軟骨、腱、臓器が例示されるが、コラーゲン含量の高いことから、骨、軟骨、皮あるいは鱗、腱、胎盤などが好適に使用される。
【０００９】
以下、本発明に使用するコラーゲンの製法を詳細に説明する。本発明に使用するコラーゲンは温和に加熱変性されたコラーゲン分子鎖で、コラーゲン抽出液を中性下で温和に熱処理をおこない、さらに限外濾過膜による分画精製をおこなうことによって得ることができる。最終的にはメンブランフィルターに除菌の為に通すことが望ましい。ここでいう温和な熱処理の温度および時間は、コラーゲン分子鎖を切断することがなければ、特に限定されないが、コラーゲン抽出液の含有塩量、ｐＨにより適宜設定される。一般に、２０から１００℃で５分間から１ヶ月程度、好ましくは４０から６０℃の範囲で１時間から１週間攪拌しながら変性させる。２０℃以下ではアテロコラーゲンの水素結合等に変化がなく、１００℃を超える温度では水素結合等の切断と同時にコラーゲン分子鎖の加水分解が起こり一般に言うゼラチン及び加水分解コラーゲンとなってしまう。
【００１０】
かくして得られたコラーゲンは比旋光度［α］²⁰ _D＝−１８０から−１３０°の範囲にある。ＳＤＳ−ＰＡＧＥ電気泳動法により得られる泳動パターンの主要なバンドは、分子量が約１０万、約２０万および約３０万付近のいずれかの位置に１つ以上の蛋白質のバンドがシャープに観測される。各バンドの強度は分子量１０万に相当する物がほとんどでありアテロコラーゲンが単分子化以上に切断されていない。通常のネイティブコラーゲンおよびアテロコラーゲンは比旋光度［α］²⁰ _Dが−３６０から−４２０°の範囲にある。ＳＤＳ−ＰＡＧＥ電気泳動法により得られる泳動パターンの主要なバンドは、分子量が約１０万、約２０万および約３０万付近のの位置に３つの蛋白質のバンドがシャープに観測される。一方、加水分解コラーゲンは比旋光度［α］²⁰ _Dが−１３０°未満の範囲にあり、ＳＤＳ−ＰＡＧＥ電気泳動法により得られる泳動パターンは分子量が１０万以下に、かつ幅が広く境界の不明瞭な蛋白質のバンドが観測される。コラーゲンは約１０万の分子量のα鎖といわれているペプチド鎖を基本ユニットとして構成されているために、ＳＤＳ−ＰＡＧＥ電気泳動により観測されるバンドは、約１０万、約２０万、約３０万の主に３ヶ所に現れることは周知の事実である。また、α鎖のみを選択的に分画および精製してえられる比旋光度は約−１３０°付近であることが報告されている（「コラーゲンの基礎（II）」、宮田輝男著、フレグランスジャーナル、１９８９−４、ｐ．１２２）。
【００１１】
このことより、本発明コラーゲンはコラーゲンの分子鎖であるα鎖を加水分解することなく、３重螺旋構造が崩されていることがわかる。一方、加水分解コラーゲンの場合、比旋光度、ＳＤＳ−ＰＡＧＥ電気泳動双方の結果より、もはやコラーゲンとは言い難い。また、アテロコラーゲンあるいはネイティブコラーゲンは保湿性や被膜形成能に優れるが、様々な物に配合しうる溶解性に欠ける。加水分解コラーゲンは、相溶性には優れるが、保湿効果や被膜形成能は十分ではない。これらに対し本発明のコラーゲンは、コラーゲンの化学的構造を崩すことなく、単独のコラーゲンペプチド鎖単位で構成された分子量が約１０万、約２０万および約３０万のコラーゲンとすることにより、ペプチド鎖で構成された優れた相溶性と保湿性、被膜形成能を併せ持つものである。
【００１２】
上記の操作を経たコラーゲンを含有する化粧料組成物を製造するに当たっては、本発明の化粧料における上記コラーゲンの配合割合は０．００１から５％、好ましくは０．０５％から２％である。０．００１％未満ではその効果はなく、５％を超えて配合すると粘度が上昇して扱いづらくなるため好ましくない。
【００１３】
配合は、他の成分を加熱溶解させて、冷却時に一般的に香料を配合するのと同じタイミングで配合することが望ましい。より具体的には、３０℃から６０℃で配合することが特に望ましい。６０℃を超える高い温度にｐＨ制御無しに配合すると部分的にコラーゲン分子鎖に加水分解が発生し、ゼラチンないしは加水分解コラーゲンを配合したものと結果的に変わらなくなってしまう。
【００１４】
本発明の化粧料は、皮膚または毛髪に適用できる化粧料であれば特に限定されないが、例えば、化粧水、ローション、クレンジングクリーム、乳液、クリーム、パック、パウダー、ファウンデーション、シャンプー、リンス、ヘアーコンディショナー等の化粧料を挙げることができる。
【００１５】
本発明の化粧料を製造するために、通常用いられている界面活性剤、例えば、ラウリル硫酸ナトリウム、α−オレフィンスルホン酸ナトリウム、アルキルベンゼンスルホン酸ナトリウム、Ｎ−ココイルグルタミン酸トリエタノールアミン、Ｎ−ラウロイルサルコシンナトリウム、Ｎ−ラウロイルメチル−β−アラニンナトリウム、ココイルメチルタウリンナトリウム、スルホコハク酸ラウリル二ナトリウム高級脂肪酸石鹸などのアニオン界面活性剤、ステアリルジメチルベンジルアンモニウムクロライド、ステアリルトリメチルアンモニウムクロライド、ｎ−オクタデシルトリメチルアンモニウムクロライドなどのカチオン界面活性剤、塩酸アルキルアミノエチルグリシン液、２−アルキル−Ｎ−カルボキシメチル−Ｎ−ヒドロキシエチルイミダゾリニウムベタイン、ラウリルベタインなどの両性界面活性剤、ラウリン酸ジエタノールアミド、ヤシ油脂肪酸モノエタノールアミド、ポリオキシエチレンヤシ油脂肪酸モノエタノールアミド、ショ糖脂肪酸エステル、モノステアリン酸ソルビタン、モノステアリン酸グリセリン、メチルグリコシドモノ脂肪酸エステル、ポリオキシエチレンソルビタン脂肪酸エステル、ポリオキシエチレンオレイルエーテル、ポリオキシエチレンラウリルエーテル、ポリオキシエチレンオクチルフェニルエーテル、ポリオキシエチレンノニルフェニルエーテル、ポリオキシエチレンヒマシ油、ポリオキシエチレン硬化ヒマシ油、などのノニオン界面活性剤などを適宜配合することができる。
【００１６】
さらにオリーブ油、ホホバ油、などの油脂類、鯨ロウ、蜜ロウ、ラノリンなどのロウ類、流動パラフィン、スクワラン等の炭化水素類、ステアリン酸、オレイン酸などの脂肪酸類、セタノール、ステアリルアルコール、ラノリンアルコール等のアルコール類、ミリスチン酸イソプロピル、ステアリン酸ブチル、等のエステル類、グリセリン、エチレングリコール、プロピレングリコール、１，３−ブチレングリコール、ジエチレングリコール等のグリコール類、エタノール、２−プロパノール等のアルコール類、カルボキシメチルセルロース、カルボキシビニルポリマー、カラギーナン等の増粘剤などの他通常化粧料に用いる香料、色素、顔料、抗菌剤、薬剤等を適宜配合することができる。
【００１７】
【実施例】
製造例１
コラーゲン抽出液の調整
コラーゲンはブタ皮より常法に従ってペプシンで抽出したものを用いた。この抽出液を、０．１Ｎ水酸化ナトリウム水溶液にて徐々に中和し、４０℃にて１週間攪拌した。温和に加熱変性をほどこした抽出液をマイクロフィルターおよび限外濾過膜を用いて精製をおこない。タンパク濃度２．０ｗｔ％、ｐＨ６．５のコラーゲン溶液を得た。得られたコラーゲンの比旋光度と最小分子量を測定した。測定結果を表１に示す。
【００１８】
【表１】

【００１９】
（試験例１）
評価サンプルはすべて、コラーゲン含量０．５ｗｔ％、ｐＨ４に調製した変性コラーゲンに対し、対照品として、同様に調製したアテロコラーゲン、加水分解コラーゲンを使用した（これらの比旋光度と最小分子量の測定結果を表１に示す）。
【００２０】
保湿性
２０から３０代の健康な男女各５名の上腕部に、コラーゲン含量０．２ｗｔ％に希釈調製した各種評価溶液を２００μｌずつ塗布し、その時の保湿性能をインピーダンス試験によって評価した。結果は図１に示す。図１に示されるように、本発明の変性コラーゲンはアテロコラーゲンと同等でかつ加水分解コラーゲンに比して明らかに保湿性が優れていることがわかる。
【００２１】
膜形成能
コラーゲン含量を０．２ｗｔ％に希釈調製した各種評価溶液をそれぞれ、８×７０ｍｍにカットした和紙に、純分で０．０３ｇになるように均一に塗布した後乾燥させ、テンシロンメーターにて、引張り強度、伸張度の測定をおこなった。結果を図２および図３に示す。図２に示されるように、本発明のコラーゲンはアテロコラーゲンと同等でかつ加水分解コラーゲンに比して明らかに被膜形成能が優れていることがわかる。
【００２２】
相溶性試験
調製した各種サンプルを用いて、コラーゲン含量が０．２ｗｔ％、各種テスト基剤含量が０．１ｗｔ％になるように調製し、５、２５、４０℃にそれぞれ靜置保管し、１ヶ月間にわたり、その外観の観測により経時安定性試験をおこなった。その結果を表２、３に示す。なお、表２中、「ソイポンＳＬＥ」は川研ファインケミカル（株）製アニオン界面活性剤の商品名、「ソフタゾリンＣＨ」は川研ファインケミカル（株）製両性界面活性剤の商品名、「コータミン８６Ｐコンク」は花王（株）製カチオン界面活性剤の商品名を表す。
【００２３】
【表２】

【００２４】
【表３】

【００２５】
ここで示すように、本発明のコラーゲンは加水分解コラーゲンにはやや劣るが、アテロコラーゲンに比してかなり相溶性が向上されていることがわかる。ここで、本発明のコラーゲンは４週間経過後に外観およびＳＤＳ−ＰＡＧＥ電気泳動のバンドの崩れのないことを確認した。結果を図３に示す。
【００２６】
ＳＤＳ−ＰＡＧＥ電気泳動の測定方法は、化粧品原料基準外成分規格、一般試験法「水溶性コラーゲン試験法」の記載に準じて行なった。
【００２７】

本発明コラーゲンに精製水を徐々に加えながら、よく攪拌し、均一にする。次にソルビット液、Ｔｗｅｅｎ８０を加える。パラオキシ安息香酸メチルおよび香料をエタノールに溶かしたものを加えたのち、ｐＨ調整をおこない濾過した。
【００２８】

油層（Ａ）および水層（Ｂ）を７２℃から７５℃にて加熱溶解し、攪拌しながら（Ａ）に（Ｂ）を徐々に加える。攪拌しながら冷却し、４０℃から４５℃にて（Ｃ）の香料および（Ｄ）のコラーゲンを添加し、攪拌混合した。ｐＨ調整は必要に応じておこなう。
【００２９】

油層（Ａ）および水槽（Ｂ）を７２℃から７５℃にて加熱溶解し、攪拌しながら（Ｂ）に（Ａ）を徐々に加える。攪拌しながら冷却し、４０℃から４５℃にて（Ｃ）の香料および（Ｄ）のコラーゲンを添加し、攪拌混合した。ｐＨ調整は必要に応じておこなう。
【００３０】
比較例１
実施例１の製造例１の本発明コラーゲンの代わりにアテロコラーゲン（２．０％）を用い、実施例１と同様の化粧水を得た。
【００３１】
比較例２
実施例１の製造例１の本発明コラーゲンの代わりにアテロコラーゲン（２．０％）を用い、油層（Ａ）および水層（Ｂ）を７２℃から７５℃にて加熱溶解し、攪拌しながら（Ａ）に（Ｂ）を徐々に加える。攪拌しながら冷却し、４０℃から４５℃にて（Ｃ）の香料を添加する。３５℃以下にて、（Ｄ）のコラーゲンにクリームの一部を加え攪拌混合したのちクリーム中に加え攪拌混合した。ｐＨ調製は必要に応じておこなう。
【００３２】
比較例３
実施例１の製造例１の本発明コラーゲンの代わりにアテロコラーゲン（２．０％）を用い、油層（Ａ）および水層（Ｂ）を７２℃から７５℃にて加熱溶解し、攪拌しながら（Ｂ）に（Ａ）を徐々に加える。攪拌しながら冷却し、４０℃から４５℃にて（Ｃ）の香料を添加する。３５℃以下にて、（Ｄ）のコラーゲンに乳液の一部を加え攪拌混合したのち乳液中に加え攪拌混合した。ｐＨ調製は必要に応じておこなう。
【００３３】
比較例４
実施例１の製造例１の本発明コラーゲンの代わりにゼラチン（２．０％）を用いた。
【００３４】
比較例５
実施例２の製造例１の本発明コラーゲンの代わりにゼラチン（２．０％）を用いた。
【００３５】
比較例６
実施例３の製造例１の本発明コラーゲンの代わりにゼラチン（２．０％）を用いた。
【００３６】
比較例７
実施例１の製造例１の本発明コラーゲンの代わりに加水分解コラーゲン（２．０％）を用いた。
【００３７】
比較例８
実施例２の製造例１の本発明コラーゲンの代わりに加水分解コラーゲン（２．０％）を用いた。
【００３８】
比較例９
実施例３の製造例１の本発明コラーゲンの代わりに加水分解コラーゲン（２．０％）を用いた。
【００３９】
以上のように、本発明のコラーゲンを含有化粧品の製法により、コラーゲンの有する保湿性、膜形成能等の性質を変化させることなく、化粧品組成物を製造することができる。また、上記実施例１から３、比較例１から９で得られた各種化粧料について皮膚に塗布し官能試験をおこなった。結果は表５に示す。
【００４０】
【表５】

【００４１】
【発明の効果】
本発明により、塗布した時の皮膚に対する感触および毛髪への残留性も良く、相溶性に優れ、かつ、コラーゲン本来が有している保湿性や膜形成能を失わないコラーゲンを含有する化粧料を得ることができる。
【図面の簡単な説明】
【図１】各種コラーゲンのインピーダンス測定結果を示すグラフ。
【図２】各種コラーゲンのＳＤＳ−ＰＡＧＥ電気泳動試験結果[0001]
BACKGROUND OF THE INVENTION
The present invention relates to a method for producing collagen that can be incorporated into various cosmetics, and a cosmetic composition containing the same.
[0002]
[Prior art]
Native collagen and atelocollagen have been applied to cosmetics by taking advantage of their moisture retention, biocompatibility, film-forming properties, etc., but they are limited in the soluble pH range and compatible with other bases. Therefore, the applicable range is limited, and it is not a product that can be used in all fields where the effect is desired.
[0003]
On the other hand, in order to improve the compatibility, it has been attempted to hydrolyze collagen and reduce its molecular weight to be blended into various cosmetics. However, in the method of reducing the molecular weight of collagen, although the solubility in the pH range and the compatibility with other bases are significantly improved, long peptide chains that are structural features of collagen are cleaved. In addition, it has not been able to utilize the inherent properties of collagen in cosmetics because it has lost its moisture retention under low humidity, which is a characteristic of collagen.
[0004]
[Problems to be solved by the invention]
The present invention produces collagen that has good skin feel when applied and persistence on hair, is excellent in compatibility, and does not lose the moisture retention and film-forming ability inherent in collagen. The cosmetics to be contained are to be provided.
[0005]
[Means for Solving the Problems]
The present inventors pay attention to a triple helical structure of collagen composed of three collagen molecular chains whose molecular weight is said to be about 100,000, and loosen this helical structure alone without breaking the molecular chain. By using this collagen molecular chain, it was experimentally confirmed that the solubility was improved and the moisture retention and film properties were equivalent to those of atelocollagen compared to untreated atelocollagen, and the present invention was completed. It was.
[0006]
That is, the present invention expands the soluble pH region range and improves the compatibility with other bases without changing the basic properties of collagen under mild conditions in the triple helix structure unique to collagen. it relates to the cosmetic of the production how, including the widely available trivial occupied collagen in the cosmetics field.
[0007]
[Mode for Carrying Out the Invention]
In the present invention, to gently unravel the triple helix structure unique to collagen means to break the triple helix structure without breaking the peptide bond of the collagen molecular chain. By breaking hydrogen bonds between the three molecular chains that make up the triple helix structure, the hydrophilic group that was inside the triple helix collagen molecule can be directed outward, and the majority It is thought that water solubility increases because it is broken down into collagen chains. Collagen according to the present invention is useful as a raw material for chemical modification by chemical reaction because the hydrophilic group as a reaction point is exposed to the outside and its water solubility is increased.
[0008]
The difference from a collagen modified product generally called gelatin is that, in the case of gelatin, since three molecular chains are also hydrolyzed, the present invention has a structure partially equivalent to hydrolyzed collagen. Different from the collagen and atelocollagen used in
Collagen here is not particularly limited, and various collagen extracts are targeted. Extraction can be performed by a known method such as acid solubilization, alkali solubilization, neutral salt solubilization, enzyme solubilization using collagen-containing raw materials. As the collagen-containing material, any material containing collagen can be used, and examples include vertebrate (eg, cow, pig, sardine, shark, etc.) skin or scales, bones, cartilage, tendons, and organs. However, since the collagen content is high, bone, cartilage, skin or scale, tendon, placenta, etc. are preferably used.
[0009]
Hereafter, the manufacturing method of the collagen used for this invention is demonstrated in detail. The collagen used in the present invention is a collagen molecular chain that has been mildly heat-denatured, and can be obtained by subjecting the collagen extract to mild heat treatment under neutral conditions, and further performing fractional purification using an ultrafiltration membrane. Finally, it is desirable to pass through a membrane filter for sterilization. The temperature and time of the mild heat treatment here are not particularly limited as long as the collagen molecular chains are not cleaved, but are appropriately set according to the salt content and pH of the collagen extract. In general, the denaturation is performed at 20 to 100 ° C. for 5 minutes to 1 month, preferably 40 to 60 ° C. with stirring for 1 hour to 1 week. At 20 ° C. or lower, there is no change in the hydrogen bonds of atelocollagen, and at temperatures exceeding 100 ° C., collagen molecular chains are hydrolyzed simultaneously with the breakage of hydrogen bonds and the like, resulting in gelatin and hydrolyzed collagen in general terms.
[0010]
The collagen thus obtained is in the range of specific rotation [α] ²⁰ _D = −180 to −130 °. As for the main band of the electrophoresis pattern obtained by SDS-PAGE electrophoresis, one or more protein bands are sharply observed at any position where the molecular weight is about 100,000, about 200,000, or about 300,000. . The strength of each band is almost equivalent to a molecular weight of 100,000, and atelocollagen is not cut more than a single molecule. Normal native collagen and atelocollagen have a specific rotation [α] ²⁰ _{D in} the range of −360 to −420 °. In the main band of the electrophoresis pattern obtained by SDS-PAGE electrophoresis, three protein bands are sharply observed at positions where the molecular weight is about 100,000, about 200,000 and about 300,000. On the other hand, hydrolyzed collagen has a specific rotation [α] ²⁰ _{D in} the range of less than −130 °, and the migration pattern obtained by SDS-PAGE electrophoresis has a molecular weight of 100,000 or less, a wide range and a wide boundary. A clear protein band is observed. Collagen is composed of a peptide chain called an α chain having a molecular weight of about 100,000 as a basic unit. Therefore, bands observed by SDS-PAGE electrophoresis are about 100,000, about 200,000, and about 300,000. It is a well-known fact that it appears mainly in three places. It has also been reported that the specific rotation obtained by selectively fractionating and purifying only the α chain is about -130 ° ("Collagen Basics (II)", Teruo Miyata, Fragrance Journal). 1989-4, p. 122).
[0011]
From this, it can be seen that the triple-helical structure of the collagen of the present invention is destroyed without hydrolyzing the α chain which is a molecular chain of collagen. On the other hand, in the case of hydrolyzed collagen, it can no longer be called collagen from the results of both specific rotation and SDS-PAGE electrophoresis. In addition, atelocollagen or native collagen is excellent in moisture retention and film-forming ability, but lacks solubility that can be blended into various materials. Hydrolyzed collagen is excellent in compatibility, but the moisturizing effect and film forming ability are not sufficient. On the other hand, the collagen of the present invention is a peptide having a molecular weight of about 100,000, about 200,000 and about 300,000 composed of a single collagen peptide chain unit without destroying the chemical structure of collagen. It has excellent compatibility, moisture retention, and film-forming ability composed of chains.
[0012]
In producing a cosmetic composition containing collagen that has undergone the above operations, the blending ratio of the collagen in the cosmetic of the present invention is 0.001 to 5%, preferably 0.05% to 2%. If it is less than 0.001%, there is no effect, and if it exceeds 5%, the viscosity increases and it becomes difficult to handle.
[0013]
It is desirable that the blending is carried out at the same timing as the other ingredients are generally blended by heating and dissolving the other components and cooling. More specifically, blending at 30 to 60 ° C. is particularly desirable. When blended at a high temperature exceeding 60 ° C. without pH control, the collagen molecular chain is partially hydrolyzed, and as a result, it is not different from that blended with gelatin or hydrolyzed collagen.
[0014]
The cosmetic of the present invention is not particularly limited as long as it is a cosmetic applicable to the skin or hair. For example, lotion, lotion, cleansing cream, emulsion, cream, pack, powder, foundation, shampoo, rinse, hair conditioner, etc. Can be mentioned.
[0015]
For producing the cosmetics of the present invention, surfactants commonly used, for example, sodium lauryl sulfate, sodium α-olefin sulfonate, sodium alkylbenzene sulfonate, triethanolamine N-cocoylglutamate, N-lauroyl sarcosine Anionic surfactants such as sodium, sodium N-lauroylmethyl-β-alanine, sodium cocoylmethyl taurate, disodium lauryl sulfosuccinate, fatty acid soap, stearyldimethylbenzylammonium chloride, stearyltrimethylammonium chloride, n-octadecyltrimethylammonium chloride, etc. Cationic surfactant, alkylaminoethylglycine hydrochloride, 2-alkyl-N-carboxymethyl-N-hydroxyethylimid Amphoteric surfactants such as dazolinium betaine and lauryl betaine, lauric acid diethanolamide, coconut oil fatty acid monoethanolamide, polyoxyethylene coconut oil fatty acid monoethanolamide, sucrose fatty acid ester, sorbitan monostearate, glyceryl monostearate , Methylglycoside mono fatty acid ester, polyoxyethylene sorbitan fatty acid ester, polyoxyethylene oleyl ether, polyoxyethylene lauryl ether, polyoxyethylene octyl phenyl ether, polyoxyethylene nonyl phenyl ether, polyoxyethylene castor oil, polyoxyethylene cured Nonionic surfactants such as castor oil can be appropriately blended.
[0016]
Furthermore, oils and fats such as olive oil and jojoba oil, waxes such as whale wax, beeswax and lanolin, hydrocarbons such as liquid paraffin and squalane, fatty acids such as stearic acid and oleic acid, cetanol, stearyl alcohol and lanolin alcohol Alcohols such as isopropyl myristate and butyl stearate, glycols such as glycerin, ethylene glycol, propylene glycol, 1,3-butylene glycol and diethylene glycol, alcohols such as ethanol and 2-propanol, carboxy In addition to thickeners such as methylcellulose, carboxyvinyl polymer, and carrageenan, fragrances, pigments, pigments, antibacterial agents, drugs, and the like that are usually used in cosmetics can be appropriately blended.
[0017]
【Example】
Production Example 1
Preparation of collagen extract Collagen extracted from pig skin with pepsin according to a conventional method was used. The extract was gradually neutralized with a 0.1N aqueous sodium hydroxide solution and stirred at 40 ° C. for 1 week. A mildly heat-denatured extract is purified using a microfilter and an ultrafiltration membrane. A collagen solution having a protein concentration of 2.0 wt% and a pH of 6.5 was obtained. The specific rotation and minimum molecular weight of the obtained collagen were measured. The measurement results are shown in Table 1.
[0018]
[Table 1]

[0019]
(Test Example 1)
All of the evaluation samples used atelocollagen and hydrolyzed collagen prepared in the same manner as a control against modified collagen prepared at a collagen content of 0.5 wt% and pH 4 (measurement results of these specific rotations and minimum molecular weights were used). (Shown in Table 1).
[0020]
Moisturizing properties 200 μl of various evaluation solutions diluted to a collagen content of 0.2 wt% were applied to the upper arms of 5 healthy men and women in their 20s to 30s, and the moisturizing performance at that time was evaluated by an impedance test. The results are shown in FIG. As shown in FIG. 1, it can be seen that the modified collagen of the present invention is equivalent to atelocollagen and clearly has better moisture retention than hydrolyzed collagen.
[0021]
Each of the evaluation solutions diluted to 0.2% by weight with the film-forming ability collagen content was uniformly applied to Japanese paper cut to 8 × 70 mm so that the pure content would be 0.03 g, and then dried. Tensile strength and elongation were measured. The results are shown in FIG. 2 and FIG. As shown in FIG. 2, it can be seen that the collagen of the present invention is equivalent to atelocollagen and clearly has a film-forming ability superior to hydrolyzed collagen.
[0022]
Compatibility test Using various samples prepared, the collagen content was 0.2wt% and the various test base contents were 0.1wt%. Over the course of a month, a temporal stability test was conducted by observing the appearance. The results are shown in Tables 2 and 3. In Table 2, “Soipon SLE” is a trade name of an anionic surfactant manufactured by Kawaken Fine Chemical Co., Ltd., “Softazoline CH” is a trade name of an amphoteric surfactant manufactured by Kawaken Fine Chemical Co., Ltd., “Cootamin 86P Conch” "Represents the trade name of a cationic surfactant manufactured by Kao Corporation.
[0023]
[Table 2]

[0024]
[Table 3]

[0025]
As shown here, the collagen of the present invention is slightly inferior to hydrolyzed collagen, but it can be seen that the compatibility is considerably improved compared to atelocollagen. Here, it was confirmed that the collagen of the present invention had no appearance and band collapse of SDS-PAGE electrophoresis after 4 weeks. The results are shown in FIG.
[0026]
The measuring method of SDS-PAGE electrophoresis was performed according to the description of the cosmetic raw material non-standard component standard and the general test method “water-soluble collagen test method”.
[0027]

While gradually adding purified water to the collagen of the present invention, it is stirred well to make it uniform. Next, sorbite solution, Tween 80, is added. A solution of methyl paraoxybenzoate and fragrance dissolved in ethanol was added, and the pH was adjusted and filtered.
[0028]

The oil layer (A) and the aqueous layer (B) are dissolved by heating at 72 ° C. to 75 ° C., and (B) is gradually added to (A) while stirring. The mixture was cooled with stirring, and the fragrance (C) and the collagen (D) were added at 40 ° C. to 45 ° C. and mixed with stirring. The pH adjustment is performed as necessary.
[0029]

The oil layer (A) and the water tank (B) are dissolved by heating at 72 ° C. to 75 ° C., and (A) is gradually added to (B) while stirring. The mixture was cooled with stirring, and the fragrance (C) and the collagen (D) were added at 40 ° C. to 45 ° C. and mixed with stirring. The pH adjustment is performed as necessary.
[0030]
Comparative Example 1
A lotion similar to that of Example 1 was obtained using atelocollagen (2.0%) in place of the collagen of the present invention of Production Example 1 of Example 1.
[0031]
Comparative Example 2
Using atelocollagen (2.0%) in place of the collagen of the present invention of Production Example 1 of Example 1, the oil layer (A) and the aqueous layer (B) were heated and dissolved at 72 to 75 ° C. while stirring ( Gradually add (B) to A). Cool with stirring and add fragrance (C) at 40-45 ° C. At 35 ° C. or lower, a part of the cream was added to the collagen (D) and stirred and mixed, and then added to the cream and stirred and mixed. The pH is adjusted as necessary.
[0032]
Comparative Example 3
Using atelocollagen (2.0%) in place of the collagen of the present invention of Production Example 1 of Example 1, the oil layer (A) and the aqueous layer (B) were heated and dissolved at 72 to 75 ° C. while stirring ( Gradually add (A) to B). Cool with stirring and add fragrance (C) at 40-45 ° C. At 35 ° C. or lower, a part of the emulsion was added to the collagen (D) and stirred and mixed, and then added to the emulsion and stirred and mixed. The pH is adjusted as necessary.
[0033]
Comparative Example 4
Gelatin (2.0%) was used in place of the collagen of the present invention of Production Example 1 of Example 1.
[0034]
Comparative Example 5
Gelatin (2.0%) was used in place of the collagen of the present invention of Production Example 1 of Example 2.
[0035]
Comparative Example 6
Gelatin (2.0%) was used in place of the collagen of the present invention of Production Example 1 of Example 3.
[0036]
Comparative Example 7
Hydrolyzed collagen (2.0%) was used in place of the collagen of the present invention of Production Example 1 of Example 1.
[0037]
Comparative Example 8
Hydrolyzed collagen (2.0%) was used in place of the collagen of the present invention of Production Example 1 of Example 2.
[0038]
Comparative Example 9
Hydrolyzed collagen (2.0%) was used in place of the collagen of the present invention of Production Example 1 of Example 3.
[0039]
As described above, the cosmetic composition containing the collagen of the present invention can be used to produce a cosmetic composition without changing the properties of collagen such as moisture retention and film-forming ability. The various cosmetics obtained in Examples 1 to 3 and Comparative Examples 1 to 9 were applied to the skin and subjected to a sensory test. The results are shown in Table 5.
[0040]
[Table 5]

[0041]
【The invention's effect】
According to the present invention, there is provided a cosmetic containing collagen that has good skin feel when applied and persistence on hair, is excellent in compatibility, and does not lose the moisture retention and film-forming ability inherent in collagen. Obtainable.
[Brief description of the drawings]
FIG. 1 is a graph showing impedance measurement results of various collagens.
Fig. 2 Results of SDS-PAGE electrophoresis test of various collagens

Claims

The specific rotation [α] ²⁰ _D is in the range of −180 to −130 ° obtained by subjecting the collagen extract to mild heat treatment under neutrality and further performing fractional purification with an ultrafiltration membrane . A method for producing a cosmetic product, characterized in that collagen containing no low molecular weight of 100,000 or less is prepared and blended into the cosmetic product.