JP3042718B2 - 印刷紙からインク、コーティング及びトナーを除去するための単一成分セルラーゼの利用 - Google Patents

印刷紙からインク、コーティング及びトナーを除去するための単一成分セルラーゼの利用

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Description

【発明の詳細な説明】 1. 発明の分野 本発明は単一成分セルラーゼを利用して印刷紙のリサ
イクル中にインク、コーティング及びトナーを除去する
ための方法に関する。
2. 発明の背景 増大していく量の様々な印刷紙流のリサイクルの促進
は世界中の現象となりつつある。これは特に、かかる試
みが幅広く実施されていなかった北米の如き領域におけ
る現象である。一部のグレードに関して、例えば古いダ
ンボールに関して、米国におけるリサイクル率は現在50
％以上となっている。
混り合った事務廃棄物を含む高級品のグレードの一部
は同じような再利用率となっておらず、それ故重大な廃
棄問題となっている。これはポリマーインク、コーティ
ング及びトナー、例えば非接触式融着レーザープリンタ
ーインク、コピートナー、UV/EB硬化インク、ワニス上
層及びコート紙の除去の困難性に基づく。化学インク除
去剤、例えば水酸化ナトリウム、珪酸ナトリウム及び過
酸化水素もレーザーインク及びコピートナー除去のため
によく働く。特に、高いpH値でのカルシウム充填剤の可
溶化が生じうる。コーティング、非接触式トナー及びイ
ンクの機械的分散には高資本及び作業費の双方がかかわ
る。更に、パルプファイバー化学における不可逆的な変
化が、有意な割合いの機械パルプファイバーがファーニ
ッシュの中に含まれているときに生じうる。
コピー紙、レーザー印刷紙、古雑誌及び古新聞紙のイ
ンク除去処理を改善するために酵素が従来技術において
利用されている。例えば、PCT WO 91/14819（古雑誌及
び新聞紙−塩基性pH）;Jeffriesら、1994,Tappi Journa
l 77:173−179（コピー及びレーザープリント紙）;Kim
ら、Proceedings of the 1991 Tappi Conference,pp.10
23−1030（古新聞紙−酸性pH）;Prasadら、1993,Appita
46:289−292（コピー及びレーザープリント紙）；並び
にPrasadら、1993,Nordic Pulp and Paper Journal 2:2
84−286（古新聞紙）、を参照のこと。
しかしながら、上記の文献はそれぞれ多成分酵素しか
使用していない。それは様々なタイプの酵素活性を含
む。その他の代替物は考慮されていない。多成分セルラ
ーゼの利用は数多くの欠点を強いる。第一に、このよう
な多成分セルラーゼは多種多様な酵素活性体を含み、そ
の多くはインク除去にとって不要である。このような不
要な酵素は不要は分解反応を及ぼし得、そして潜在的に
収率のロスを及ぼし、そしてパルプのファイバー強度を
弱める。第二に、天然の多成分酵素を使用した場合には
バッチ間差が往々にして起こり、この場合の標準化は総
合した特徴に基づかねばならない。第三に、多成分セル
ラーゼは微生物からしか単離し得ないため、かかるセル
ラーゼの単離はやや費用がかさむ。組換DNA法は応用さ
れていない。
従って、例えばレーザーインク及びコピートナーを含
むプリント及び書き込み用グレートの印刷紙並びに新聞
紙のための改善されたインク除去工程のニーズがある。
従って、本発明の目的は高品質印刷紙及び新聞紙を経済
的にリサイクルするための方法を提供する。
3. 発明の概要 本発明者は驚くべきことに、多成分酵素である従来技
術の酵素と異なり、単一成分のセルラーゼを印刷紙から
インク、コーティング及びトナーを除去するために利用
できることを見い出した。従って、従来技術の教示に反
して、インク除去工程において多成分セルラーゼを利用
する必要はない。
単一成分セルラーゼは従来技術において開示されてい
る多成分セルラーゼよりもいくつかの長所を有する。所
望の最終製品が得られるように単一成分セルラーゼの正
確な混合物を仕立てる機会は多成分セルラーゼでは可能
でなかった長所である。単一成分セルラーゼは多成分セ
ルラーゼよりも簡単に単離でき、その理由はそれらが様
々な方法、例えばセルラーゼをコードする組換DNA配列
の発現の利用又は所定の微生物からの単離により得られ
うるからである。更に、単一成分セルラーゼは一般に本
発明の方法において利用されうる界面活性剤に一般に適
合性である。
本発明の方法は、（ａ）前記印刷紙を約３％以上の稠
度においてパルプ処理する；（ｂ）この印刷紙を、前記
パルプスラリーからインク、コーティング及びトナーが
遊離するのに有効な量の少なくとも一種の単一成分セル
ラーゼで処理する；そして（ｃ）前記パルプスラリーか
ら遊離したインク、コーティング及びトナーを分離させ
る；工程を含んで成る。
本発明の方法を利用して除去したインク、コーティン
グ及びトナーには、限定することなく、非接触レーザー
インク、新聞の印刷に一般的に利用されているレタープ
レスインク、雑誌プリント、オフセットプリントイン
ク、紫外線又は電子線硬化インク、コーティング、及び
トナー、例えばコピートナーが含まれる。
本発明の一の態様においては、印刷紙を大まかにパル
プ処理し、詳しくは約２分〜約10分パルプ処理する。次
いで酵素を加え、そしてパルプ処理を酵素処理の最中続
ける。他方、酵素処理の後に更なるパルプ処理を続けて
よい。パルプスラリーはパルプ処理の完了後に希釈して
よい。
別の態様において、印刷紙を約20分以上パルプ処理す
る。次いで酵素を加え、そしてパルプスラリーを酵素で
処理する。更なるパルプ処理は行わない。パルプ処理は
酵素処理の前及び／又は後に任意的に希釈してよい。
本発明の更なる別の態様において、酵素を水の中に懸
濁した印刷紙に加えてよい。この印刷紙を同時にパルプ
処理及びセルラーゼ処理して処理済みパルプスラリーを
得；そして遊離したインク、コーティング及びトナーを
パルプスラリーから分離させる。
本発明の方法において、一種の酵素のみ、即ち、単一
成分セルラーゼをパルプスラリーに加えてよい。別の態
様において、少なくとも２種類の単一成分セルラーゼを
パルプスラリーに順次又は一緒に加える。別の態様にお
いては、多成分セルラーゼと単一成分セルラーゼとをパ
ルプスラリーに順次又は一緒に加えてよい。
4. 図面の簡単な説明 図１はNovozym（登録商標）342で処理後の印刷写真コ
ピー／レーザープリンター紙のインク除去を示す。
図２はヒュミコラ・インソレンス（Humicola insolen
s）エンドグルカナーゼＶで処理後の印刷写真コピー／
レーザープリンター紙のインク除去を示す。
図３はヒュミコラ・インソレンスエンドグルカナーゼ
Ｉで処理後の印刷写真コピー／レーザープリンター紙の
インク除去を示す。
図４はヒュミコラ・インソレンスエンドグルカナーゼ
Ｉによる低稠度トナー除去に由来する白色度の結果を示
す。
図５はヒュミコラ・インソレンスエンドグルカナーゼ
Ｉによる白色度及び汚れ計測数結果を示す。
5. 発明の詳細な説明 本発明の方法は、（ａ）パルプ処理；（ｂ）酵素処
理；及び（ｃ）パルプスラリーからのインク、コーティ
ング及びトナーの除去；の工程を含んで成る。本発明の
方法は任意的にパルプスラリーの酸性化及び／又はパル
プスラリーの希釈を含んで成りうる。これらの工程それ
ぞれを以下に詳細する。
5.1. パルプ処理 紙産業において利用されている慣用の高稠度紙を本発
明の実施において利用することができる。パルプ稠度は
約３％以上であるべきであり、そして好ましくは約3.5
％〜約40％、そして最も好ましくは約10％〜約20％とす
る。
一の態様において、印刷紙を約２分〜10分かけて大ま
かにパルプ処理してよい。大まかにパルプ処理した紙は
肉眼で見ることのできるファイバー束をまだ含みつづけ
ており、一方完全にパルプ処理された紙は目に見えるフ
ァイバー束を有さないであろう。次いで酵素を加え、そ
してパルプ処理を酵素処理中続ける。他方、酵素処理の
前、詳しくは約20〜約120分前に印刷紙を完全にパルプ
処理してよい。pHは約6.5〜約10、そして最も好ましく
は約7.0〜約8.5の範囲にしてよい。温度は約35℃〜約75
℃の範囲にしてよい。更なる別の態様において、酵素を
廃紙に直接加え、そしてパルプ処理と酵素処理とを同時
に、約20〜約120分かけて約35℃〜約75℃で行ってよ
い。
パルプ処理／酵素処理の最中に、又はこの工程の後、
しかしながら浮遊（floatation）工程の前に界面活性剤
を加えてもよい。界面活性剤は好ましくは市販のエトキ
シル化ノニル又はオクチルフェノールで代表される非イ
オン性の種類のものとする。例えばParkら、1992 Biote
chnology and Bioengineering 39:117−120により開示
されている多種多様な非イオン性界面活性剤が本用途に
おいて有効であろう。
5.2. 希釈 パルプ処理が終了したら、パルプスラリーを水又はリ
サイクル処理水で約２倍以上希釈してよい。最終稠度は
約0.5％〜約3.5％の範囲であってよい。酵素処理の前に
パルプ処理を完了させるなら、パルプスラリーは以下に
記載のパルプ処理後及び／又は酵素処理後に希釈する。
5.3. 酸性化 パルプスラリーのpHが約8.5を超えたなら、パルプス
ラリーは酸性化すべきである。パルプスラリーを酵素処
理の前に酸性化する。酸性化後のpHは好ましくは約6.5
〜8.5とする。
本発明の方法における酸性化剤は鉱酸、例えば硫酸で
あってよい（希釈酸の形態で添加）。また、強酸又は弱
塩基の塩、例えば硫酸アルミニウムを利用してよく、そ
の性質はそれを紙産業において有用なものとする。
有機酸（例えばグルコン酸又はクエン酸）を、遊離カ
ルシウムと封鎖カルシウムとのバランスを調整するため
に部分的に又は全体的に使用してもよい。このような酸
は脂肪酸のカルシウム塩をインク除去工程において浮遊
助剤として利用するときに極めて有用である。
5.4. 単一成分セルラーゼ処理 本発明の方法において利用する酵素は単一成分セルラ
ーゼである。本明細書において定義する「単一成分セル
ラーゼ」はセルロースを加水分解し、そしてその他のセ
ルラーゼ成分を本質的に含まない酵素である。特定のセ
ルラーゼの例はDalboge and Hansen,1994,Mol.Gen.Gen.
243:253−260に開示されている。特定の態様において、
この単一成分セルラーゼは、例えば、内部β−1,4−グ
ルコシド結合の切断を触媒するエンド−β−Ｄ−1,4−
グルカナーゼ（1,4−β−Ｄ−グルカングルカノヒドロ
ラーゼ、EC 3.2.1.4）；非還元鎖末端からのグルコース
の遊離を触媒するセロビオヒドロラーゼ（1,4−β−Ｄ
−グルカンセロビオヒドロラーゼ、EC 3.2.1.91）；非
還元鎖末端からのセロビオースの遊離を触媒する1,4−
β−Ｄ−グルカングルコヒドロラーゼEC 3.2.1.74;又は
セロビオースのグルコースに至る切断を触媒するセロビ
アーゼ（β−グルコシダーゼEC 3.2.1.21）でありう
る。
単一成分セルラーゼは、セルロース分解酵素を産生で
きることで知られる微生物、例えばヒュミコラ、サーモ
マイセス（Thermomyces）、バチルス（Bacillus）、ト
リコデルマ（Trichoderma）、フサリウム（Fusariu
m）、マイセリオフトラ（Myceliophthora）、ファネロ
シャテ（Phanerochaete）、シゾフィルム（Schizophyll
um）、ペニシリウム（Penicillium）、アスペルギルス
（Aspergillus）及びゲオトリカム（Geotricum）の種に
由来しうる。菌類は当業界公知の手順を利用して培養で
きうる（例えば、Bennett,J.W.and LaSure,L.（編）、M
ore Gene Manipulations in Fungi,Academic Press,CA,
1991を参照のこと）。単一成分セルラーゼは、遠心又は
濾過、塩、例えば硫酸アンモニウムによる上清液又は濾
液のタンパク質性成分の沈殿、それに続く様々なクロマ
トグラフィー手順、例えばイオン交換クロマトグラフィ
ー、ゲル濾過クロマトグラフィー、アフィニティークロ
マトグラフィー等により、培地及びその他の酵素化合物
から回収されうる。
単離した単一成分セルラーゼを例えばSDS−PAGE及び
当業界公知の手順を利用して特定決定する。一の態様に
おいて、セルラーゼ、特にエンド−β−Ｄ−1,4−グル
カナーゼはセルラーゼのセルロース分解活性を決定する
ことによりアッセイできうる。詳しくはセルロース分解
酵素、例えばエンド−β−Ｄ−1,4−グルカナーゼはカ
ルボキシ−メチルセルロース（CMC）を加水分解し、そ
れ故インキュベーション混合物の粘度を高める。得られ
る粘度の低下は振動粘度計（例えばSofraserフランス由
来のMIVI3000）により決定できうる。酵素のセルロース
分解活性はECUアッセイにより定量できうる。ECUアッセ
イはカルボキシ−メチルセルロース（CMC）の溶液の粘
度を下げるサンプルの能力を測定することによってサン
プル中に存在する触媒活性の量を定量する。
他方、セルラーゼはアモルファスセルロースに対する
活性についてアッセイされうる。かかる活性を有するセ
ルラーゼの例はエンド−β−Ｄ−1,4−グルカナーゼ及
びセロビオヒドロラーゼである。しかしながら、セロビ
オヒドロラーゼはCMCに対する活性をもたない。
更に、セロトリオースに対するセルラーゼ活性も決定
できうる。詳しくは、kcat・S-1で表示するセロトリオ
ースに対するセルラーゼ活性は複合アッセイ： セロトリオース→グルコース＋セロビオース（cat:セルラーゼ） グルコース＋O2＋H2O→グルコナーゼ＋H2O2（cat:グルコースオキシダーゼ） H2O2＋ABTSR→ABTSOx（cat:ペルオキシダーゼ） それに続く418nm（ABTSOxの最大吸収は418nmにある）
ての光学測定により決定できる。ABTSRは2,2′−アジノ
−ジ−〔３−エチルベンズチアゾリンスルホネート
（６）〕であり、そしてBoerhinger Mannheimより商業
的に入手できる。kcat・S-1はLineweaver−Burkプロッ
トから計算できる。計算のために以下の定数を使用す
る：セルラーゼ：ε＝66,310M-1・cm-1及びABTS:ε＝0.
0323Mmole-1・cm-1。
他方、単一成分セルラーゼは組換DNA手順を利用して
得られうる。単一成分セルラーゼをコードする核酸配列
はゲル又はcDNA起源であってよく、そして例えば適当な
生物のゲノム又はcDNAライブラリーを用意し、そして例
えばこの単一成分セルラーゼのアミノ酸配列に基づいて
調製した合成オリゴヌクレオチドプローブを利用する標
準技術（Sambrookら、Molecular Cloning:A Laboratory
Manual第２版、Cold Spring Habor,1989参照）に従う
ハイブリダイゼーションによりこの単一成分セルラーゼ
全体又は一部をコードする核酸についてスクリーニング
することにより得られうる。
この核酸配列は確立された標準方法、例えばS.L.Beau
cageら（1981）Tetrahedron Letters 22,pp 1859−1869
及びMatthesら（1984）The EMBO J.3:801−805に記載の
ホスホアミジット法により合成的に調製することもでき
うる。ホスホアミジット法に従うと、オリゴヌクレオチ
ドを例えば自動DNAシンセサイザーで合成し、精製し、
ライゲーションし、そして適当なベクターの中にクロー
ニングする。
最後に、この核酸配列は合成、ゲノム又はcDNA起源の
フラグメントを標準技術に従って（適宜）ライゲーショ
ンすることにより調製した合成起源とゲノム起源との複
合体、合成起源とcDNA起源との複合体、又はゲノム起源
とcDNA起源との複合体であってよく、このフラグメント
はDNA構築体全体の様々な部分に相当する。
本発明の方法において単一成分セルラーゼの発現のた
めに利用する細胞は、培養すると大量の本発明の単一成
分セルラーゼを産生する細胞であるものが適当である。
上記の如き、この細胞はもとから本発明の単一成分セル
ラーゼを産生しうるものであってよいが、しかし好まし
くはこの単一成分セルラーゼをコードする核酸配列で形
質転換された本発明の細胞とする。細胞は組換タンパク
質を産生するための宿主として従来から利用されている
原核又は真核細胞のいづれでもよく、例えば限定するこ
となく、哺乳動物細胞、昆虫細胞、植物細胞又は菌類細
胞であり、そして好ましくは細菌又は菌類の如き微生物
である。「菌類」なる語は糸状菌及び酵母を含んで成る
ことを意図する。
適当な細菌の例はバチルス（Bacillus）属のグラム陽
性菌、例えばバチルス・スブチリス（B.subtilis）、バ
チルス・リシェニホルミス（B.licheniformis）、バチ
ルス・レンタス（B.lentus）、バチルス・ブレビス（B.
brevis）、バチルス・ステアロサーモフィルス（B.stea
rothemophilus）、バチルス・アルカロフィルス（B.alk
alophilus）、バチルス・アミロリケファシエンス（B.a
myloliquefaciens）、バチルス・コアギュランス（B.co
agulans）、バチルス・メガテリウム（B.megateriu
m）、バチルス・サーキュランス（B.circulans）、バチ
ルス・ロータス（B.lautus）、並びにストレプトマイセ
ス（Streptomyces）属のグラム陽性菌、例えばストレプ
トマイセス・リビダンス（S.lividans）である。適当な
グラム陰性菌の例にはエッシェリヒア（Escherichia）
属の細菌、例えばE.コリ（E.coli）が含まれる。細菌宿
主細胞の形質転換は例えばプロトプラスト形質転換によ
って行うか、又は周知の態様でコンピテント細胞を利用
することにより行ってよい。その他の適当な細菌細胞の
例はシュードモナス（Pseudomonas）種の細胞、例えば
シュードモナス・セパシア（P.cepacia）、シュードモ
ナス・フラギ（P.fragi）、シュードモナス・グラジオ
リ（P.gladioli）、シュードモナス・フルオレセンス
（P.fluorescens）、シュードモナス・スタッツェリ
（P.stutzeri）、シュードモナス・アルカリジェンス
（P.alcaligenes）、シュードモナス・シュードアルカ
リジェンス（P.pseudoalcaligenes）、シュードモナス
・プチダ（P.putida）、シュードモナス・グルメ（P.gl
umae）又はシュードモナス・アエルギノーザ（P.aerugi
nosa）の細胞である。
他方、この細胞は菌類、即ち酵素又は糸状菌の細胞で
あってよい。酵母は例えばサッカロマイセス（Saccharo
myces）属の細胞、例えばS.セレビジエ（S.cerevisia
e）であってよい。糸状菌宿主生物は例えばアスペルギ
ルス（Aspergillus）種の株、例えばA.ニガー（A.nige
r）、A.ニドゥランス（A.nidulans）又はA.オリザ（A.o
ryzae）であってよい。アスペルギルス宿主細胞を形質
転換し、そして組換タンパク質の発現を得るために利用
する技術は適宜EP 238,023に記載されている。他方、菌
類宿主細胞はフサリウム（Fusarium）種の株、例えばF.
オキシスポルムであってよく、その形質転換は例えばMa
lardierら1989,Gene 78:147−156に記載の通りにして実
施してよい。
発現を得るため、単一成分セルラーゼをコードする核
酸配列には通常プロモーターが先行している。プロモー
ターは選定の宿主細胞において強力な転写活性を示し、
且つアミラーゼ、グルコアミラーゼ、プロテアーゼ、リ
パーゼ、セルラーゼ又は解糖酵素の如き細胞外又は細胞
内タンパク質をコードする遺伝子に由来しうる任意の核
酸配列であってよい。適当なプロモーター、特に細菌宿
主を利用するときのプロモーターは、E.コリのlacオペ
ロンのプロモーター、ストレプトマイセス・コエリカラ
ー（S.coelicolor）アガラーゼ遺伝子dagAプロモータ
ー、バチルス・リシェニルホルミスαのプロモーター、
バチルス・リシェニホルミス・α−アミラーゼ遺伝子
（amyL）のプロモーター、バチルス・アミロリケファシ
エンス・α−アミラーゼ（amyQ）のプロモーター、又は
バチルス・スブチリスxylA及びxinB遺伝子のプロモータ
ーである。菌類宿主における転写にとって有用なプロモ
ーターの例はA.オリザTAKAアミラーゼ、リゾムコール・
ミーヘイ（Rhizomucor miehei）アスパラギン酸プロテ
イナーゼ、A.ニガー中性α−アミラーゼ、A.ニガー酸安
定性α−アミラーゼ、A.ニガー又はA.アワモリ（A.awam
ori）グルコアミラーゼ（gluA）、リゾムコール・ミー
ヘイ・リパーゼ、A.オリザ・アルカリ性プロテアーゼ、
A.オリザ・トリオースホスフェートイソメラーゼ又はA.
ニドゥランス・アセトアミダーゼをコードする遺伝子に
由来するものである。好ましいのはTAKA−アミラーゼ及
びgluAプロモーターである。
単一成分セルラーゼの発現に関与するその他の配列に
は終止及びポリアデニル化配列、並びにリボソーム結合
性部位が含まれ、そしてプロモーターと同一の起源に由
来するのが適切でありうる。ベクターは更に、ベクター
を課題の宿主細胞において複製させるようにする核酸配
列、例えば適当な複製起点を含んで成りうる。
このベクターは選択マーカー、例えばその産物が宿主
細胞の欠陥を補完するような遺伝子、例えばB.スブチリ
スもしくはB.リシフェニホルミスに由来するdal遺伝
子、又はアンピシリン、カナマイシン、クロラムフェニ
コールもしくはテトラサイクリン耐性の如き抗生物質耐
性を授けるものも含んで成ってよい。アスペルギルスの
選択マーカーの例にはamdS,pyrG,argB,niaD及びsC（ヒ
グロマイシン耐性を授けるマーカー）が含まれる。アス
ペルギルス宿主細胞における使用に好ましいのはA.ニド
ゥランス又はA.オリザのamdS及びpyrGマーカーである。
よく利用されている哺乳類マーカーはジヒドロフォレー
トリダクターゼ（DHFR）遺伝子である。更に、選択は例
えばWO 91/17243に記載の同時形質転換により成し遂げ
られうる。
単一成分セルラーゼをコードする核酸配列を含んで成
るDNA構築体、プロモーター、ターミネーター及びその
他の要素をそれぞれライゲーションし、そしてそれらを
複製にとって必須の情報を含む適当なベクターに挿入す
るのに利用される手順は当業者に公知である（例えば、
Sambrookら、Molecular Cloning,Cold Spring Harbor,N
Y,1989を参照のこと）。
上記に定義した本発明のDNA構築体又は発現ベクター
のいづれかを含んで成る細胞をこの単一成分セルラーゼ
の組換生産における宿主細胞として好適に使用する。こ
の宿主細胞は、好都合には組換宿主細胞が得られるよう
にDNA構築体を組込むことによりDNA構築体で形質転換さ
せることができる。組込みが一般に有利と考えられ、な
ぜならDNA配列が細胞の中で安定的に維持される傾向が
あるからである。宿主染色体へのDNA構築体の組込みは
慣用の方法に従って、例えば相同又は異種組換により実
施されうる。他方、細胞を別のタイプの宿主細胞との関
係で上述した通りに発現ベクターで形質転換させてよ
い。
得られる組換宿主細胞の発酵ために本発明の方法にお
いて利用される培養液又は培地は課題の細胞を増殖させ
るのに適当な任意の慣用の培地であってよい。適当な培
地、例えば最小又は複合培地は商業的供給者から入手で
きるものであるか、又は（例えば、アメリカン・タイプ
・カルチャー・コレクションのカタログにおいて）公表
された処方に従って調製したものであってよい。
この単一成分セルラーゼは培養液から、慣用の手順、
例えば限定することなく、遠心又は濾過により培養液か
ら細胞を分離させ、必要ならば、細胞の破壊を経て、硫
酸アンモニウムの如き塩により上清液又は濾液のタンパ
ク質性成分を沈殿させ、次いで様々なクロマトグラフィ
ー手順、例えばイオン交換クロマトグラフィー、アフィ
ニティークロマトグラフィー等を行うことにより回収で
きうる。実際の回収方法は課題の酵素の種類に依存す
る。
特定の態様において、この単一成分セルラーゼはアモ
ルファスセルロースに対してセルラーゼ活性を示すセル
ラーゼ、例えばエンド−β−Ｄ−1,4−グルカナーゼで
ある。好適な態様において、この単一成分セルラーゼは
セロトリオースの加水分解を触媒する例えばエンド−β
−Ｄ−1,4−グルカナーゼである。特定の態様におい
て、このエンド−β−Ｄ−1,4−グルカナーゼはヒュミ
コラ・インソレンス、例えばヒュミコラ・インソレンス
株DSM 1800（ブダペスト条約の規則に従い、1981年10月
１日にDeustche Sammlung von Mikrourganismen,Masche
roder Weg 1B,D−3300に寄託）に由来しうる。エンド−
β−Ｄ−1,4−グルカナーゼは独立のセルロース結合性
ドメインを保有し得、それ故セルロース基質の結晶性領
域中のセルロース鎖の加水分解を引き起こすことができ
る（例えば、エンドグルカナーゼＶ）。エンドグルカナ
ーゼＶはH.インソレンシから単離され、そして約43kDa
の分子量及び約5.2のpIを有し、そして引用することで
本明細書に組入れる1992年10月28日提出の米国出願第94
0,680号に記載されている。他方、エンド−β−Ｄ−1,4
−グルカナーゼは独立のセルロース結合性ドメインを有
さないことがあり、それ故セルロース系基質のアモルフ
ァス領域において作用する（例えばエンドグルカナーゼ
Ｉ）。エンドグルカナーゼＩは約50kDaの分子量及び約
5.5のpIを有する。これはH.インソレンスから単離さ
れ、そしてアスペルギルスの中でクローニング及び発現
され、そして引用することで本明細書に組入れる1992年
10月28日提出の米国出願第940,680号に記載されてい
る。
添加するセルラーゼの用量はオーブン乾燥印刷紙に対
しては約0.02〜1.0％（w/w）の範囲とする。酵素処理時
間は約35℃〜約75℃で約５分〜約120分とする。
5.5 パルプスラリーからのインク、コーティング及び
トナーの分離 酵素処理の後、インク粒子をパルプスラリーから遊離
させる。次いでインクを当業界公知の方法、例えば機械
式インク除去、例えば浮遊；化学−機械式インク除去；
及び凝固化学によりパルプから分離させることができう
る（例えば、McBride,1994,Pulp and Paper 1994年４
月、Miller Freeman Publishers,San Francisco,CA,p.4
4参照のこと）。合格したパルプを次に洗浄してよい。
インク及びコーティング分離の後、インク除去したパ
ルプは慣用の方法による製紙に適する。
6. 実施例 6.1. 実施例１ 6.1.1. 材料及び方法 110gの風乾した（a.d.）１平方インチの写真コピー／
レーザープリント白色紙を予め温めておいた脱イオン水
（40℃）中に５％の稠度が達成されるように徐々に加
え、British紙破砕機（Testing Machines Inc.,Amityvi
lle,NYより供給）に入れた。この時点でのpHは9.2であ
った。事前破砕の後、pHを4Nの硫酸で7.5に下降調整し
た。バッファー溶液（0.05Mのリン酸ナトリウム、pH7.
0）の中に希釈した所望量のNovozym（登録商標）342（N
ovo Nordisk A/S;ヒュミコラ・インソレンスに由来し、
そして米国特許第4,435,307号に記載；比活性675ECU/
g）、エンドグルカナーゼＩ（比活性2,500ECU/g）又は
エンドグルカナーゼＶ（比活性7,500ECU/g）のいづれか
を加え、そして破砕を更に20分続けた。エンドグルカナ
ーゼＩ及びエンドグルカナーゼＶもヒュミコラ・インソ
レンスに由来し、そして米国出願第940,680号に記載さ
れている。
処理した破砕パルプをLamortインク除去セル（Lamort
SA,Virty−le−Francois、フランス）中の50℃の約14L
の水道水に加えた。パルプ混合物を30分撹拌して破砕工
程から存在する捕促空気を全て除去した。供給パルプ白
色度データー点のためにこの時点で1Lのサンプルを回収
した。インク除去セルを始動させ、そして1,100rpmの回
転スピードで10分間動かした。この10分の間に頂部に浮
遊するインク粒子の定状的な手作業除去を行った。これ
ら失格品を集め、濾過し、乾かし、そして秤量した。
セルの中に残っている合格品を排水し、そしてこのパ
ルプの一部から白色度パッドを作った。合格パルプ４リ
ットルを１リットルづつTyler標準80メッシュスクリー
ンに通してパルプ洗浄を促進させた。この手順由来のパ
ルプを集め、そして2.5リットルの脱イオン水に懸濁
し、そしてこの洗浄パルプから白色度パッドを作った。
失格品又はスクリーンを通過した材料を濾過し、乾か
し、そして秤量した。
白色パッドを、200メッシュプラスチックスクリーン
の敷いてあるブフナーろう斗の中の15cmの濾紙の上で形
成させた。最小パッド重量は3gとした。湿ったパッドを
吸水紙の間にはさみ、そしてTappi再染色環の中に入
れ、その間大気圧レベルで乾燥させた。白色度の値はPh
otovoltモデル577白色度メーター（Photovolt Corp.,In
dianapolis,IN 46225）を利用し、パルプパッドの頂点
及び底部の双方上で６つの個々の測定値をとることによ
り得た。これらの値を平均した。使用する最終パッド白
色度は頂部と底部測定値との平均とした。
6.1.2. 結果 Novozym（登録商標）342を利用して得られる結果を図
１に示す。各サンプル時点はインク除去セル供給物か
ら、浮遊工程後から、及び浮遊合格品の洗浄後から集め
たサンプルを代表する３つの時点を含む。図1,2及び３
において、これらのサンプル時点はそれぞれ黒色、白色
及び灰色の棒で示す。白色度の上昇は25μ/100o.d.廃
棄物ｇの添加率において最大に達した。
エンドグルカナーゼＶを利用して得られる結果を図２
に示す。コントロール、25及び50μの用量を通じての
応答曲線の概形はNovozym（登録商標）342と類似してい
た。Novozym（登録商標）342に関して認められる供給白
色度値の上昇はこの場合は認められなかった。
エンドグルカナーゼＩを利用して得られる結果を図３
に示す。Novozym（登録商標）及びエンドグルカナーゼ
Ｖについて認められる低用量での用量：性能至適はなか
った。調べた用量域にわたり、白色度は上昇し続けた。
供給白色度レベルは用量の増大とともに上昇した。より
大きいインク粒子の存在は、洗浄工程にわたり観察され
たわずかな白色度の上昇に対し、浮遊セルにわたり認め
られた大きな白色度の上昇により増幅された。
この結果は、多成分調製品の代わりにエンドグルカナ
ーゼＩを利用することによりはるかに優れたインク除去
が得られうることを示す。
6.2. 実施例２ 6.2.1. 材料及び方法 H.インソレンスDSM 1800由来のエンドグルカナーゼＩ
を簡単な実験において非接触プリントした木材非含有紙
に対して試験した。それはまず廃棄物を脱イオン水の中
で５％の稠度、45℃で30分、7.5の初期pHでパルプ処理
することを含む。このパルプをインク除去セルの中で約
２％の稠度にまで希釈し、そして0.05Mのリン酸バッフ
ァーpH7.5中の必須量のエンドグルカナーゼＩを加え
た。それを50℃で更に30分撹拌した。インク除去セルを
充填し、そして10分の浮遊サイクルを行った。40分の
間、パルプのpHは８〜8.2に登っていった。その後、先
の実施例と同様に、合格パルプを洗浄した。浮遊段階を
始める前に供給ストックサンプルを取り出した。浮遊段
階の終了時にサンプルを採取した。
6.2.2. 結果 エンドグルカナーゼＩについて示す結果を図４及び５
に示す。エンドグルカナーゼＩは至適のない応答曲線を
示した。洗浄パルプの白色度は酵素用量を増やすと上昇
し続けた。応答レベルは約300ECU/kg廃棄物で水平とな
った。図５に示す結果は、白色度値がインク含有量に反
比例することを示す。
多種多様な文献を本明細書において挙げており、それ
らは引用することで本明細書に組込まれる。
───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (72)発明者 フランクス，ニール，イー. アメリカ合衆国，ノースカロライナ 27614，ラレ，ノーウッド オークス ドライブ 5824 (72)発明者 バツェウィッツ，スティーブン，イー. アメリカ合衆国，コネチカット 06897, ウィルトン，ハルバット 199 (72)発明者 ホルム，ハンス，クリスチャン デンマーク国，デーコー−2820 ゲント フ，カミンデバイ 33 (56)参考文献 特開 平６−316899（ＪＰ，Ａ) 特表 平６−506732（ＪＰ，Ａ) 米国特許5364501（ＵＳ，Ａ) (58)調査した分野(Int.Cl.7，ＤＢ名) D21C 5/02,9/10

Claims (25)

    (57)【特許請求の範囲】
  1. 【請求項１】印刷紙からインク、コーティング及びトナ
    ーを除去する方法であって、 （ａ）前記印刷紙を３％以上の稠度でパルプ処理してパ
    ルプスラリーを得る； （ｂ）このパルプスラリーを、このパルプスラリーから
    インク、コーティング及びトナーを遊離させるのに有効
    な量の少なくとも一種の単一成分セルラーゼで処理す
    る；そして （ｃ）この遊離したインク、コーティング及びトナーを
    このパルプスラリーから分離する； 工程を含んで成る方法。
  2. 【請求項２】工程（ａ）における稠度が3.5％〜4.5％で
    ある、請求項１記載の方法。
  3. 【請求項３】工程（ａ）における稠度が10％〜20％であ
    る、請求項１記載の方法。
  4. 【請求項４】工程（ａ）のパルプスラリーのpHが6.5以
    上である、請求項１記載の方法。
  5. 【請求項５】工程（ａ）のパルプスラリーのpHを8.5以
    上にする、請求項１記載の方法。
  6. 【請求項６】工程（ｂ）の前に工程（ａ）のパルプスラ
    リーのpHを酸性化剤の添加により6.5〜8.5のpHに下げる
    ことを更に含んで成る、請求項５記載の方法。
  7. 【請求項７】前記印刷紙を工程（ａ）において２分〜10
    分パルプ処理する、請求項１記載の方法。
  8. 【請求項８】工程（ｂ）の前記パルプスラリーの酵素処
    理中に前記パルプスラリーを少なくとも20分更にパルプ
    処理することを含んで成る請求項７記載の方法。
  9. 【請求項９】前記印刷紙を工程（ａ）において少なくと
    も20分パルプ処理する、請求項１記載の方法。
  10. 【請求項１０】工程（ａ）の後に前記パルプスラリーを
    少なくとも２倍希釈することを更に含んで成る、請求項
    １記載の方法。
  11. 【請求項１１】前記パルプスラリーを工程（ｂ）の前に
    希釈する、請求項10記載の方法。
  12. 【請求項１２】前記パルプスラリーを工程（ｂ）の後に
    希釈する、請求項10記載の方法。
  13. 【請求項１３】前記単一成分セルラーゼがエンド−β−
    Ｄ−1,4−グルカナーゼである、請求項１記載の方法。
  14. 【請求項１４】前記エンド−β−Ｄ−1,4−グルカナー
    ゼがセロトリオースの加水分解を触媒できるものであ
    る、請求項13記載の方法。
  15. 【請求項１５】前記エンド−β−Ｄ−1,4−グルカナー
    ゼがヒュミコラ・インソレンスに由来する、請求項13記
    載の方法。
  16. 【請求項１６】前記エンド−β−Ｄ−1,4−グルカナー
    ゼがエンドグルカナーゼＩである、請求項15記載の方
    法。
  17. 【請求項１７】前記エンド−β−Ｄ−1,4−グルカナー
    ゼがエンドグルカナーゼＶである、請求項15記載の方
    法。
  18. 【請求項１８】前記単一成分セルラーゼがセロビオヒド
    ロラーゼである、請求項１記載の方法。
  19. 【請求項１９】前記パルプスラリーを工程（ｂ）におい
    て単一成分セルラーゼで少なくとも５分処理する、請求
    項１記載の方法。
  20. 【請求項２０】前記パルプスラリーを工程（ｂ）におい
    て単一成分セルラーゼで30℃〜75℃の温度で処理する、
    請求項１記載の方法。
  21. 【請求項２１】前記遊離したインク、コーティング及び
    トナーを浮遊により前記パルプスラリーから分離させ
    る、請求項１記載の方法。
  22. 【請求項２２】浮遊後、前記パルプスラリーを洗浄す
    る、請求項21記載の方法。
  23. 【請求項２３】前記パルプスラリーを複数種の単一成分
    セルラーゼで処理することを含んで成る、請求項１記載
    の方法。
  24. 【請求項２４】工程（ａ）のパルプスラリーを多成分セ
    ルラーゼで処理することを更に含んで成る、請求項１記
    載の方法。
  25. 【請求項２５】印刷紙からインク、コーティング及びト
    ナーを除去するための方法であって： （ａ）水の中に懸濁した印刷紙からインク、コーティン
    グ及びトナーを遊離させるのに有効な量の少なくとも一
    種の単一成分セルラーゼをこの懸濁印刷紙に加える； （ｂ）同時に、３％以上の稠度において、工程（ａ）の
    この懸濁した印刷紙を前記単一成分セルラーゼで処理す
    る及び前記印刷紙をパルプ処理し、パルプスラリーを得
    る；そして （ｃ）このパルプスラリーから遊離したインク、コーテ
    ィング及びトナーを分離させる； 工程を含んで成る方法。
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