JP2022043261A - 組織形成誘導用化合物及びその使用 - Google Patents
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Abstract
Description
成熟骨芽細胞は、骨形成に関与する細胞であり、骨芽細胞前駆体に由来することが従来から知られている。ヒト骨髄間葉系幹細胞及び骨芽細胞前駆体の分化は、骨再生における重要なプロセスの一つである。骨芽細胞は間葉系幹細胞から分化する。成熟骨芽細胞は骨芽細胞前駆体から分化して、非分裂細胞である骨細胞となる。細胞活性化時、骨芽細胞は自身の周囲にいくらかの細胞外基質を分泌し始める。基質が分泌されて少ししたら、石灰化、すなわち骨基質の不溶性カルシウム塩の沈着が始まる。骨基質の合成が完了すると、骨芽細胞はアポトーシスによって細胞死するか、あるいは骨細胞又は骨ライニング細胞へと分化する。間葉系幹細胞は、骨の外表面にある繊維状膜である骨膜及び骨髄中に多く見られる。骨芽細胞の細胞分化の際、発育する前駆細胞は転写制御因子Cbfa1/Runx2を発現する。骨芽細胞分化に必要な別の重要な転写因子はosterixである。骨細胞前駆細胞は、成長因子の影響下で分化する。骨格分化において重要な成長因子としては、骨形成タンパク質(BMP)、トランスフォーミング成長因子ベータ(TGF-β)、及び繊維芽細胞成長因子(FGF)が挙げられる。また、骨芽細胞の分化は、前骨芽細胞の初期マーカーとしてアルカリフォスファターゼが発現することでも特徴付けられる。結果として、哺乳類の骨髄間葉系幹細胞及び骨芽細胞前駆体の分化サイクルへの作用は、骨組織再生に有用となり得る。
骨粗鬆症は、骨量及び骨密度の減少を特徴とする進行性骨疾患であり、骨折のリスクの増加につながり得る。骨粗鬆症では、骨塩量(BMD)が減少し、骨微小構造が劣化して、骨中のタンパク質の量及び種類が変化する。世界保健機関によれば、骨粗鬆症は、二重エネルギーX線吸収測定によって測定した骨塩量が、平均ピーク骨量(若年健常成人の平均)に対して2.5SD以上下回ると定義されている。「確定骨粗鬆症」という用語は、脆弱性骨折の存在を含む。骨粗鬆症性骨折の治療は、骨治癒の低下と合併症率の上昇とによって阻害されることが多い。骨粗鬆症動物モデルでの研究によれば、カルス形成の遅延と軟骨内骨化とが発生し、結果として骨の生体力学的機能が損なわれることが分かった。骨折治癒の細胞源は間葉系幹細胞(MSC)である。MSCが骨折部位へ遊走して増殖し、骨誘導性サイトカインの刺激によって骨芽細胞へと分化する。骨粗鬆症患者では、MSCの分子生物学的変化(増殖能の低下、コラーゲン(collagen)I欠乏基質の産生、脂肪生成分化の選好性、及び骨形成分化の劣化等)が示されている。MSCの骨誘導に関しては、BMPが重要な因子である。なかでも、BMP-2は、骨折治癒の初期段階に生理学的に貢献する最も強力な骨誘導性サイトカインの1つである。その上、BMP-2は、異なる骨折の存在の治療について既に臨床的に承認されている。骨誘導及び骨形成においてBMP-2が中心的働きをするため、骨粗鬆症の病態生理への関与について科学的な探求が行われることとなった。骨粗鬆症動物モデルでは、BMP-2発現量に関して矛盾したデータが明らかとなった。BMP-2は下顎骨のカルスで過剰発現しており、脛骨及び大腿骨由来のMSCでは下方制御されていることが分かった。ヒトの場合、BMP-2の遺伝子多型が家族性骨粗鬆症及び骨粗鬆症性骨折の発生に対するリスク因子として同定された。これらの所見はいずれも、BMP経路を骨粗鬆症へと直接結びつけるものである。他の研究では、骨粗鬆症動物モデルにおいてBMP-2の治療可能性を調査している。骨粗鬆症マウスにおいてrhBMP-2を全身投与すると、海綿骨の体積が増加して骨形成が刺激された。骨粗鬆症ヒツジにおいてアデノウイルスBMP-2を受傷部位に局所投与すると、カルス形成が増強されて治癒した骨の力学的特性が向上した。従って、MSC分化への刺激及び/又は成長因子、特にBMPの活性誘導は、新規な骨粗鬆症治療の開発につながり得る。
天然の軟骨細胞は、受傷した関節軟骨を支援することはほとんどないが、これらの細胞は、軟骨細胞に栄養拡散環境を提供し、関節表面に生体力学的応答能を提供する軟骨細胞外基質(ECM)の合成及び代謝回転に関与する。軟骨形成細胞は、一連の分化経路を介して成体多能性間葉系幹細胞(MSC)から発生する。その後、いくつかのサイトカイン及び転写因子が軟骨細胞成熟及び軟骨形成に関与することが分かった。MSCの軟骨形成分化は、各種の内因子及び外因子によって誘導される。成長因子は、このプロセスにおいて最も重要な役割を担う。これらは身体で産生される生物活性ポリペプチド群であり、細胞の増殖、分化及び成熟を刺激できる。硝子軟骨の場合、成長因子は恒常性及び統合性、並びに発生を制御する。軟骨再生に介入する重要な成長因子としては、TGF-β1、TGF-β3、BMP-2、BMP-4、BMP-7、及びGDF-5が挙げられる。結果として、哺乳類の間葉系幹細胞及び軟骨芽細胞前駆体の分化サイクルへの作用は、軟骨組織再生において有用となり得る。
骨格筋は、生体内で多くの機能を担う非常に複雑で異質な組織である。筋肉を生成するプロセス(筋形成)は、いくつかの異なる段階に分割できる。胚性筋形成では、中胚葉由来構造が身体の第一の筋線維を適切に生成し、その後の波で、これらのテンプレート線維に沿って追加の線維が生成される。出生段階では、最初に、筋肉に存在する筋前駆細胞が過剰に増殖するが、その後、筋核数が定常状態に到達して筋原線維タンパク質の合成が最大量になると減少する。筋肉が成熟したら、これらの前駆細胞は静止状態に入り、これ以降は衛星細胞として内部に存在することになる。全ての再生する器官と同様に、成体骨格筋は、終末分化細胞の代謝回転を補償して組織恒常性を維持するメカニズムに頼っている。このような筋形成は、新しい線維に分化し得る衛星細胞の活性化に依存している。成熟した筋肉が損傷した場合に最も包括的に研究された形態の筋形成が起こり、衛星細胞の大コホートが有糸分裂的に増殖、分化することにより、組織を修復し、恒常性を回復させる。成熟した骨格筋系での胚性筋形成と再生とには共通の転写因子及びシグナル分子等の多くの類似性が見出されている。現在、衛星細胞が体節由来の前駆細胞と密接に関連していると一般的に受け入れられている。骨格筋発生を制御する転写因子ネットワークの活性化は、神経管、脊索、表皮外胚葉及び側板中胚葉等の隣接組織から放出されるパラクリン因子に依存している。筋形成の空間的及び時間的開始を決定する分泌因子がいくつか同定されている。だが、これらの分子がナイーブ細胞に教示し(教示的誘導)、関与した前駆細胞のプールを増幅し、及び/又はデフォルトの分化経路を実現し(許容的誘導)、又は主に筋前駆細胞のプログラム細胞死を防止するかどうかについて総意は得られていない。ソニックヘッジホッグ(SHH)及びWNTシグナル伝達は、筋形成の誘導において中心的な役割を果たすことが報告されている。同様に、トランスフォーミング成長因子-β(TGFβ)スーパーファミリーの受容体をそれぞれ不活化、活性化するノギン及び骨形成タンパク質(BMP)等の他のシグナル分子は、筋形成の活性化を指揮するのに重要な役割を果たすことが知られている。筋組織変性疾患又は障害としては、筋疾患、筋萎縮症、廃用性萎縮症、脱神経性萎縮症、デュシェンヌ型筋ジストロフィー(DMD)及びベッカー型筋ジストロフィー(BMD)等の筋ジストロフィー、線維症、結合織炎、筋力低下、疲労、筋痙攣、線維筋痛症、並びに慢性筋痛症候群が挙げられるが、これらに限定されない。
人体の脈管構造は、2つの異なるプロセスである脈管発生及び血管新生によって形成される。脈管発生は、内皮前駆細胞(血管芽細胞)が遊走して内皮細胞へと分化した際に起こる新規な血管形成プロセスと定義され、それにより新しい血管が形成される。その後、これらの血管樹は、既存の血管の内皮細胞の増殖に続発する新規な血管形成として定義される血管新生によって伸長する。脈管発生も血管新生も、循環系の胎生発育中に起こるだけでなく、成人生体内でも末梢血血管内皮前駆細胞(幹細胞の誘導体)で起こり、程度は異なれど、新血管形成に貢献できる。成人においてこれらのプロセスが起こり得る例としては、心虚血後等、外傷後の血管再生が挙げられる。骨髄内の内皮前駆細胞(EPC)を切除すると、脈管構造発生の著しい減少が起こることが知られており、このため、内皮前駆細胞は新規な治療標的と考えられる。EPCの分化は、成長因子等の各種シグナル分子の相互作用の結果として起こる。これらにはFGF、VEGF、及びPDGF等が含まれる。血管内皮細胞成長因子(VEGF)は、細胞によって産生されるシグナルタンパク質であり、脈管発生及び血管新生を刺激する。血液循環が不充分である場合に組織への酸素供給を回復させる系の一部である。VEGFは、成長因子のサブファミリー、具体的にはシスチンノット成長因子の血小板由来成長因子ファミリーである。VEGFは、内皮細胞で重要なシグナル伝達カスケードを引き起こす。VEGF受容体-2(VEGFR-2)に結合すると、チロシンキナーゼシグナル伝達カスケードが開始され、該カスケードが、血管の透過性、増殖/生存、遊走、更には成熟した血管への分化を様々に刺激する因子の産生を刺激する。また、近年のレポートによれば、様々な体細胞(EPCを除く)が、別の内皮細胞系列へと初期化されることが示された。このような体細胞の初期化及びEPC分化の刺激は、いずれも血管再生医薬の治療標的として有望である。
創傷治癒は、失活し、欠損した細胞構造及び組織層を置き換える複雑で動的なプロセスである。皮膚が損傷すると、密接に組織化されたカスケードにおいて一連の複雑な生化学的現象が発生して、損傷を修復し、正常な皮膚において定常平衡状態で存在する表皮(最外層)及び真皮(内層又は深層)で構成される保護バリアを回復させる。ヒト成人の創傷治癒プロセスは、止血、炎症、繊維芽細胞及び成熟(再構築)という4つの異なる段階に分割できる。これらの段階は成長因子等の各種分泌因子によって開始、制御される。第一段階では、血小板から分泌される血小板由来成長因子(PDGF)等の各種物質により、損傷した血管が封止される。第二段階は、血管を漏出性にして血漿及びPMNを周辺組織へ放出する炎症反応に相当する。好中球はデブリ及び微生物を貪食し、感染に対する第一防衛線を提供する。マクロファージ細胞は細菌を貪食し、第二防衛線を提供できる。また、これらは、繊維芽細胞成長因子(FGF)、上皮成長因子(EGF)、トランスフォーミング成長因子ベータ(TGFβ)及びインターロイキン-1(IL-1)等の各種の走化性因子及び成長因子を分泌する。これにより、創傷治癒の次の段階へ向かうように思われる。第三段階では、皮膚組織及び皮下組織を置き換える。繊維芽細胞は、コラーゲンフレームワークを分泌し、そこで更に皮膚再生が起こる。毛細血管の外層を再生する周皮細胞及びライニングを産生する内皮細胞は血管新生に関与する。角化細胞は上皮化に関与する。上皮化の最終段階では、角化細胞が分化して保護外層又は角質層を形成するにつれて、拘縮が起こる。創傷治癒の最後の第四段階では、皮膚組織を再構築して更に大きな引っ張り強さを得る。このプロセスに関与する主細胞は繊維芽細胞である。創傷を良好に治癒するためには、4つの段階全てが適切な順序及び時間枠で起こらなければならない。多くの因子がこのプロセスの1つ以上の段階を阻害することで、創傷治癒が不適切又は損なわれ得る。また、近年の研究から、成体幹細胞が創傷治癒に関与し得ることが分かった。特に、(血液中で成熟細胞を生成する)造血前駆細胞は、造血幹細胞へ脱分化及び/又は繊維芽細胞等の非系列細胞へ分化転換し得る。乳頭間突起の頂端(基底幹細胞又はBSC)、毛包のバルジ(毛包幹細胞又はHFSC)、及び真皮乳頭層(真皮幹細胞)に存在する有糸分裂的に活性な幹細胞によって表皮及び真皮が再構築されるため、皮膚創傷治癒に幹細胞が関与する度合いは複雑であると考えられる。更に、骨髄も皮膚創傷治癒で主要な役割を担う幹細胞を含み得る。従って、成体幹細胞並びに皮膚創傷治癒プロセスの4つの段階において介在する各種細胞及び成長因子の活性化は、間違いなく治療標的として有望である。
創傷治癒は、皮膚組織修復だけでなく、受傷や手術等において損傷したあらゆる組織層の閉鎖にも適用される。例えば、骨修復手術では、外科医が骨損傷部まで到達して修復するために切開した組織の各層を全て閉鎖して、全体的な治癒プロセスを進行させる必要がある。このように複雑な「多層」治癒プロセスの媒介には、成長因子等の多くの異なる因子が関与する。
中枢神経系(CNS)内でニューロンは分裂しないため、ヒトの神経系は固定されていて再生不能であると長年考えられてきた。近年、神経細胞を神経幹細胞(NSC)から再生できることが発見された。これらは、神経系の主要な表現型を産生する自己再生性多能性成体幹細胞である。これらは非対称細胞分裂によって2つの娘細胞となるが、一方は特殊化していない細胞であり、他方は特殊化した細胞である。NSCは主にニューロン、アストロサイト、及び乏突起膠細胞に分化する。NSCは、神経発生プロセスによって成人期を通して生成される。NSCは分化して、喪失又は損傷したニューロン、又は多くの場合はグリア細胞にさえ置き換わることができる。NSCは、微小環境又は神経幹細胞ニッチからの外因性刺激により刺激されて分化を開始する。このニッチは、胚発生後に幹細胞が神経系の新規細胞の生成のために保持される領域を画定する。そして、このように連続して新規ニューロン及びグリアを供給することで、出生後及び成人の脳に細胞可塑性の追加能力を提供する。幹細胞ニッチの維持に重要なのは、幹細胞の静止と増殖とを釣り合わせると共に、神経発生-グリア新生系列の決定に向わせるように作用する微小環境刺激及び細胞間相互作用である。各種成長因子等のいくつかのタンパク質は、神経幹細胞ニッチのメカニズムや、新規に形成されたニューロンの維持及び成長に関与する。これらの例としては、BMP、FGF、PDGF、VEGF、TGFβ、BDNF等が挙げられる。神経成長因子(NGF)は小さい分泌タンパク質であり、ある種の標的ニューロン(神経細胞)の成長、維持及び生存に重要である。また、シグナル分子としても機能する。「神経成長因子(単数)」は単一の因子を意味するが、「神経成長因子(複数)」はニューロトロフィンとしても知られる因子ファミリーを意味する。ニューロトロフィンファミリーのメンバーとして周知である他のものとしては、脳由来神経栄養因子(BDNF)、ニューロトロフィン-3(NT-3)、及びニューロトロフィン4/5(NT-4/5)が挙げられる。NGFは交感及び感覚ニューロンの生存及び維持に重要である。これが無いと、上記ニューロンのアポトーシスが起こる。神経成長因子は軸索成長を引き起こす。研究によれば、軸索の分岐及び伸長も引き起こすことが分かっている。いくつかの脳疾患は、神経幹細胞ニッチ、特にこのような微小環境の正確なシグナル伝達の異常によって引き起こされると考えられる。従って、正しい成長因子シグナル伝達の回復は、脳疾患治療の標的として有望である。
脊椎動物の網膜は組織の光感受性層であり、目の内面を覆っている。網膜に光が到達すると、化学的且つ電気的現象のカスケードが開始されて、最終的に神経インパルスを引き起こす。これらは視神経の線維を通じて脳の各種視覚中枢へと送られる。脊椎動物の胚発生の場合、網膜及び視神経は発生中の脳の生育の結果として得られるので、網膜は中枢神経系(CNS)の一部であると考えられ、実際には脳組織である。網膜発生には、組織誘導、網膜前駆細胞(RPC)群の増殖、及びこれらの細胞から特定の機能種への終末分化という複雑な進行が伴う。いくつかの外因性刺激が網膜細胞発生の重要な役割を担っていることを示す証拠が増えてきている。このような外因性分子種の一つである骨形成タンパク質(BMP)は、発生中の神経系における各種の細胞機能(神経誘導、細胞運命決定、アポトーシス、及び増殖等)を制御することが知られているシグナル分子のトランスフォーミング成長因子(TGF)-βファミリーの一員である。BMP-2、BMP-4、及びBMP-7並びにこれらの受容体(BMPR)は胚発生中に眼内で発現されるものであり、網膜発生の複数の局面において必須である。網膜に影響を及ぼし得る多くの遺伝性及び後天性の疾患又は障害が存在しており、例えば黄斑変性が挙げられる。この疾患は、通常は高齢者に影響を及ぼす変性疾患であり、網膜の損傷によって視野中心部(黄斑)の視覚喪失が起こる。加齢黄斑変性は、北米における不可逆的失明の主要な原因である。従って、網膜発生に関与する成長因子シグナル伝達による網膜の再生は、治療標的としての可能性が非常に大きい。
腎臓は、糸球体足細胞、内皮細胞、メサンギウム細胞、間質細胞、尿細管上皮細胞、及び結合管細胞を含むいくつかの異なる細胞型で構成された複雑な組織である。これらの細胞型は相互に相互作用して、効率的な組織として機能する精密な細胞環境を構築する。現在、腎臓疾患は、発生率が流行の域に達し、世界中で上昇し続けている世界的な公衆衛生問題となっている。腎不全は、数ヶ月又は数年単位にわたる腎機能の進行性喪失である慢性腎臓病(CKD)を伴う可能性がある。CKDの一般的な病理学的特徴である腎線維症は、ECM(細胞外基質)の過剰蓄積を特徴とする。TGF-βスーパーファミリーにおける2つの主要なメンバーであるTGF-β(トランスフォーミング成長因子-β)及びBMP-7(骨形成タンパク質-7)は、CKD(慢性腎臓病)において重要であるが異なる役割を担っている。TGF-β及びBMP-7は何れも類似した下流のSmadシグナル伝達経路を有しているが、相互に逆制御してそれらの生物学的活性のバランスを維持している。CKDでの腎損傷時には、TGF-β1が誘導されてSmad3が活性化されることで、TGF-βシグナル伝達が上方制御される一方、BMP-7及びその下流Smad1/5/8が下方制御されるため、このバランスが大きく変化する。腎線維症の場合、Smad3は病原性であるが、Smad2及びSmad7は腎保護性である。しかしながら、このような相殺機構は、TGF-β1がユビキチンE3リガーゼであるSmurf2を誘導して、Smad7及びSmad2を標的として分解するため、変化してしまう。従って、腎臓Smad7を過剰発現すれば、TGF-β/Smadシグナル伝達のバランスが回復され、CKDに対して治療効果が得られる。以上より、BMP-7シグナル伝達の回復は、腎再生療法の治療標的の可能性があり得る。
腱及び靱帯(T/L)は、中胚葉由来の密性結合組織である。これらはそれぞれ、筋肉と骨、骨と骨を結合してその間で力を伝達する。いずれの組織も弾性エネルギーを貯蔵し、高張力に耐えることができ、自発運動はこれらに完全に依存している。T/Lは、T/Lに特徴的な極めて階層的な形態で組織されたI型コラーゲン線維で主に構成されている。その他のコラーゲン(III-VI、XI、XII、XIV、及びXV型)や各種プロテオグリカン(デコリン、軟骨オリゴマー基質タンパク質(COMP)、バイグリカン、ルミカン、フィブロモジュリン、テネイシンC等)が残りのT/L物質を構築している。T/Lの細胞含量は、腱細胞と呼ばれる腱特異的繊維芽細胞によって決定される。胚発生時、腱特異的細胞は、硬節の背外側領域である靱帯節(syndetome)に集中した間葉系前駆細胞の小集団から発生する。更に、中胚葉由来の組織を発生させる成体多能性細胞である間葉系幹細胞(MSC)は、インビトロでT/L前駆細胞を生成することが示されている。いくつかの腱損傷は、酷使や加齢による腱に対する漸進的な摩耗や断裂が原因である。腱の治癒は、多種多様な分子によって開始、維持及び最終的に終了される高度に制御された複雑なプロセスである。成長因子は、再生に関与する最も重要な分子ファミリーの一つである。5種の成長因子、すなわち、インスリン様成長因子-I(IGF-I)、トランスフォーミング成長因子ベータ(TGFbeta)、血管内皮細胞成長因子(VEGF)、血小板由来成長因子(PDGF)、及び塩基性繊維芽細胞成長因子(bFGF)の活性は、このプロセス過程において最もよく特徴付けられている。従って、MSCの分化の刺激及び/又は成長因子活性の誘導は、T/Lの再生及び治癒における2つの重要な治療標的となり得る。
生殖(又は繁殖)は、両親から新たな個体子孫生物が生み出される生物学的プロセスである。有性生殖は、種の(通常は)異なる2構成員に由来する遺伝子材料の組み合わせを有する子孫を生物が生み出す生物学的プロセスである。受胎能は、子孫を生み出す生得的な能力である。哺乳類の生殖器系における基礎構造の発生及び生理学的機能は、異なる成長因子ファミリー(BMPファミリー等)のメンバーの組織特異的発現に影響を受ける。生殖系列の確立は生殖の基本的な側面である。生殖細胞決定は、胚外外胚葉のエピブラスト細胞で誘導されるものであり、事前に形成された生殖質の遺伝によって得られるものではない。胚で始原生殖細胞(PGC)の形成を決定するのに、BMP-4及びBMP-8bが中心的な役割を担っているという強力な証拠がいくつか存在している。BMP-4及びBMP-8bをコードする遺伝子は、原腸形成前、すなわちPGCが見られる前に胚外外胚葉において重複する発現を示す。従って、PGC形成にはBMP-4発現が必要である。また、ノックアウト哺乳類において、PGC形成にはBMP-8bが必要であるという証拠も存在している。更に、局所的に産生されたBMPが、下垂体の性腺刺激ホルモン分泌細胞の分化において主要な役割を担っているという証拠も増加している。従って、BMPシグナル伝達の回復は、不妊治療において重要な要因となり得る。
組織の恒常性及び再生は、静止状態と、静止状態にある上皮幹細胞(SC)の活性化とのバランスによって制御されている。毛包(HF)はこのプロセスに従う。成人期を通して、毛包は退化(退行期)、静止状態(休止期)及び再生(成長期)という動的で同期的なサイクルを経る。数ヶ月に及ぶ休止期において、HFSCは静止状態にあり、バルジと呼ばれる特殊化された微小環境内に存在している。このニッチ内で、HFSCは、その前のサイクルで産生された毛幹を囲んでいる。休止期を通して、二次毛芽(HG)と呼ばれるバルジの基部は、HFSCの主要なシグナル伝達中枢である下部の間葉系毛乳頭(DP)と直接接している。休止期/成長期の移行は、活性化因子に必要な閾値を生成するDP-HFSCクロストークに依存している。活性化時、HGのHFSCが最初に増殖してHF再生を開始する一方、バルジ内のHFSCは数日後に活性化する。新規なHFが現れたら、更にニッチSCからのDP刺激がますます進行して、静止状態に戻る。それに対して、成長期を通して、外毛根鞘(ORS)沿いにある相対的に未分化なバルジ細胞の子孫は、DPに接近するにつれて増殖を加速させる。これにより、TA基質細胞の安定的な産生が促進され、何回か分裂しながらDPと接触した後、終末分化して、毛髪及び内毛根鞘(IRS)を形成する。成長期/退行期移行では、基質細胞のアポトーシスが起こり、死につつある/分化しつつある上皮鎖と共に上方へDPが退縮する。HFが再び休止期に入ると、非SCニッチ細胞の内層及び周辺皮膚組織からの成長因子によって閾値が課せられるが、次のサイクルを開始するにはこの閾値を超える必要がある。休止期の細胞が再び成長期に入ることができない場合、毛髪は成長を止め、脱毛等の異常が現れる。結果として、哺乳類の毛包間葉系幹細胞及び前駆細胞の分化サイクルへの作用は、毛包組織再生において有用となり得るものであり、従って、脱毛の予防、発毛の活性化、これらに限定されないが円形脱毛症、全頭脱毛症、汎発性脱毛症、男性ホルモン型脱毛症(男性型脱毛症)、休止期性脱毛、成長期脱毛症、又は化学療法誘導性脱毛症の予防/治療が可能となる。
皮膚は成人期を通して絶えず新生する。表皮に存在する幹細胞(SC)は、成体皮膚の恒常性を確実に維持するが、一方で損傷した表皮の修復にも関与する。皮膚は身体を脱水、損傷及び感染から保護している。皮膚は、基底膜によって下部の真皮がそれを覆う多層表皮から分離されて構成される。真皮は中胚葉胚に由来し、成体幹細胞として繊維芽細胞間葉系幹細胞様細胞を含んでいる。これらの細胞は多系列分化能を有し、脂肪組織又は骨を形成することもできる。重層表皮は外胚葉由来であり、遮水性の角質層に分化する角化細胞で構成されている。表皮の終末分化細胞は皮膚から分離されるため、新しく分化する細胞の継続的な供給が必要である。表皮は約4週間ごとに完全に新生される。分化細胞がもはや分裂しないとすると、その交替は表皮幹細胞に依存することになる。皮膚幹細胞は容易に到達できるので、特に関心が高い。近年、皮膚幹細胞に関連があると言われているいくつかの物質について、化粧品市場における用途が見出された。例としては、Voss Laboratories社が販売するフェイスケア製品シリーズであり、皮膚の幹細胞を刺激すると言われているAMATOKIN(登録商標)や、抗しわ剤として使用され、幹細胞が持つ生命力の保護に基づくと言われるメカニズムを有するDior社のCAPTURE(登録商標)R60/80XP製品シリーズ等が挙げられる。従って、結果としては、哺乳類の皮膚間葉系幹細胞及び前駆細胞の分化サイクルに対して作用できる可能性がいくらかあり、皮膚組織再生によってしわ形成を予防し、一般的には皮膚外観を改善するのに有用であり得る。
血液は動物の体液であり、栄養素及び酸素等の必要な物質を細胞へ供給し、それらの細胞から代謝老廃物を取り除く。血液が肺に到達すると、気体交換が起こって、二酸化炭素が血液から肺胞へと拡散し、酸素が血液へと拡散する。このように酸素を含んだ血液は、肺静脈で心臓の左手側へと汲み上げられて左心房に入る。ここから二尖弁を通過し、心室を通過して、大動脈によって全身に運ばれる。血液は、抗体、栄養素、酸素の他、身体の働きを助けるものを数多く含有している。脊椎動物の場合、血漿に懸濁している血液細胞で構成されている。血液の55%を占める血漿は、大半(92体積%)が水であり、消散したタンパク質、グルコース、無機イオン、ホルモン、二酸化炭素(血漿は、排泄物を輸送する際の主要な媒体である)、及び血液細胞自体を含有している。血漿中の主要なタンパク質はアルブミンであり、血液の膠質浸透圧を制御する機能を有する。造血幹細胞(HSC)は、他の全ての血液細胞を生成する血液細胞であり、中胚葉に由来する。この細胞は、大半の骨の中心部に含まれている赤色骨髄中に位置している。HSCは、骨髄系列(単核球及びマクロファージ、好中球、好塩基球、好酸球、赤血球、巨核球/血小板、樹状細胞)やリンパ系列(T細胞、B細胞、NK細胞)を生成する。脊椎動物の血液で最も豊富な細胞は赤血球(RBSともいう)である。赤血球は、含鉄タンパク質であるヘモグロビンを含有しており、呼気に可逆的に結合して血液中のその溶解度を大きく向上させることによって酸素輸送を促進する。血液細胞変性に関連する疾患、異常又は障害としては、貧血、鉄欠乏性貧血、慢性疾患による貧血、悪性貧血、再生不良性貧血、自己免疫性溶血性貧血、地中海貧血症、鎌状赤血球貧血、真性多血症、ビタミン欠乏性貧血、溶血性貧血、血小板減少症、特発性血小板減少性紫斑病、ヘパリン起因性血小板減少症、血栓性血小板減少性紫斑病、本態性血小板増加症(原発性血小板血症)、血栓症、血友病、フォン・ヴィルブランド病、血液凝固亢進状態、深部静脈血栓症、播種性血管内凝固(DIC)、血小板減少症、免疫性血小板減少症(ITP)、薬剤起因性血小板減少症(DITP)、妊娠性血小板減少症、血栓性微小血管症(TMA)、薬剤起因性血栓性微小血管症、補体媒介性血栓性微小血管症、混合型クリオグロブリン血症、好酸球増加症、好酸球減少症、特発性好酸球増多症候群、抗リン脂質抗体症候群(ヒューズ症候群)、グランツマン血小板無力症、ウィスコット・アルドリッチ症候群(WAS)、リーシュマニア感染、トキソプラズマ症、遺伝性低ガンマグロブリン血症、非家族性低ガンマグロブリン血症、白血球減少症、無顆粒球症、好塩基球減少症、ベルナール・スーリエ症候群(BSS)、マラリア、敗血症、及び溶血性尿毒症症候群(HUS)等が挙げられるが、これらに限定されない。
脂肪組織は、主に脂肪細胞で構成された疎性結合組織である。脂肪組織は、脂肪細胞に加えて、前脂肪細胞、繊維芽細胞、血管内皮細胞及び各種の免疫細胞(すなわち、脂肪組織マクロファージ(ATM))等の細胞の間質血管細胞群(SVF)を含む。脂肪組織は前脂肪細胞に由来する。身体への衝撃を和らげ、身体を防護する働きもあるが、その主な役割は、エネルギーを脂質の形で貯蔵することである。前脂肪細胞は、刺激を受けて脂肪細胞を形成することができる未分化の繊維芽細胞であると考えられる。前脂肪細胞は間葉系幹細胞に由来する。輪紋状結合組織は脂肪細胞で構成されている。「脂肪芽細胞」という用語は、成体細胞の前駆体を表すのに使用される。脂肪組織変性に関連する疾患、異常又は障害としては、肥満症、ダーカム病(DD)、多発性対称性脂肪腫症(MSL)、家族性多発性脂肪腫症(FML)、脂肪萎縮症、脂肪性浮腫及びアテローム動脈硬化症等が挙げられるが、これらに限定されない。
肺は、多くの空気呼吸動物において必要不可欠な呼吸器官である。哺乳類の場合、心臓の両側の背骨近くに2つの肺が位置している。その主な働きは、酸素を大気から血流へと輸送すること及び血流から大気へ二酸化炭素を放出することである。このように気体を交換するには大きな表面積が必要であるが、小さくて桁外れに壁の薄い肺胞と呼ばれる気嚢を数百万個形成する特殊化した細胞の寄せ集めによって達成される。肺細胞としては、I型肺細胞、II型肺細胞、クララ細胞及び杯状細胞が挙げられるが、これらに限定されない。肺組織変性に関連する疾患、異常又は障害としては、喘息、慢性閉塞性肺疾患(COPD)、慢性気管支炎、肺気腫、嚢胞性線維症、肺水腫、急性呼吸窮迫症候群(ARDS)、塵肺症、間質性肺疾患(ILD)、類肉腫症、特発性肺線維症、肺塞栓症(PE)、肺高血圧症、胸水、気胸、中皮腫、多発血管炎性肉芽腫症(GPA)、グッドパスチャー症候群(GPS)、肺肥大、乳幼児呼吸窮迫症候群(IRDS)、慢性閉塞性肺疾患(COPD)、珪肺症、睡眠時無呼吸、重症急性呼吸器症候群(SARS)、肺線維症、原発性線毛機能不全(PCD)、塵肺症(炭塵肺)、過敏性肺炎、特発性器質化肺炎(閉塞性細気管支炎性器質化肺炎(BOOP))、綿肺症、気管支肺異形成症、細気管支炎、気管支拡張症、石綿肺、百日咳、中東呼吸器症候群(MERS)、肺炎、結核、気管支炎、ヒストプラスマ症、コクシジオイデス症(Cocci)、及び急性気管支炎等が挙げられるが、これらに限定されない。
・哺乳類、好ましくはヒトの組織再生を改変、及び/又は増強、及び/又は変調、及び/又は促進、及び/又は活性化すること。
・骨、及び/又は軟骨、及び/又は血管、及び/又はニューロン、及び/又は網膜、及び/又は器官(腎臓又は肺等)、及び/又は靱帯/腱、及び/又は毛包、及び/又は皮膚、及び/又は血液、及び/又は脂肪の組織再生を改変、及び/又は増強、及び/又は変調、及び/又は促進、及び/又は活性化すること。
・胚のパターン化を改変、及び/又は増強、及び/又は変調、及び/又は促進、及び/又は活性化すること。
・細胞遊走及び創傷治癒を改変、及び/又は増強、及び/又は変調、及び/又は促進、及び/又は活性化すること。
・任意の生体組織種の閉鎖を改変、及び/又は増強、及び/又は変調、及び/又は促進、及び/又は活性化すること。
・雌性受胎能を改変、及び/又は増強、及び/又は変調、及び/又は促進、及び/又は活性化すること。
・哺乳類、好ましくはヒトにおける組織変性を予防、及び/又は抑制又は回避又は低減すること。
・骨、及び/又は軟骨、及び/又は血管、及び/又はニューロン、及び/又は網膜、及び/又は器官(腎臓又は肺等)、及び/又は靱帯/腱、及び/又は毛包、及び/又は皮膚、及び/又は血液、及び/又は脂肪の組織変性を予防、及び/又は抑制又は回避又は低減すること。
・患者を組織変性疾患、障害又は異常から保護すること。
・患者を骨粗鬆症から保護すること。
・細胞固定化、並びに創傷の形成及び/又は悪化を予防、及び/又は抑制又は回避又は低減すること。
・任意の生体組織種の閉鎖不全(misclosure)を予防、及び/又は抑制又は回避又は低減すること。
・雌性不妊症を予防、及び/又は抑制又は回避又は低減すること。
・脱毛を予防、及び/又は抑制又は回避又は低減すること。
・円形脱毛症、全頭脱毛症、汎発性脱毛症、男性ホルモン型脱毛症(男性型脱毛症)、休止期性脱毛、成長期脱毛症、又は化学療法誘導性脱毛症を予防/治療すること。
・医療機器の製造に有用であり得る生理活性担体(生体材料等)の骨形成能、及び/又は軟骨形成能、及び/又は内皮化・血管新生能、及び/又は発毛能、及び/又は創傷治癒能、及び/又は皮膚修復能、及び/又は組織欠損閉鎖能、及び/又は神経再生能、及び/又は靱帯/腱組織再生能、及び/又は雌性受胎能を改変、及び/又は増強、及び/又は変調、及び/又は促進、及び/又は活性化すること。
・化粧品の抗老化/抗しわ効果/特性を改変、及び/又は増強、及び/又は活性化すること。
・化粧品の発毛効果/特性を改変、及び/又は増強、及び/又は活性化すること。
・特定の細胞系列における幹細胞、好ましくは成体幹細胞、より好ましくは間葉系幹細胞のコミットメント及び/又は分化を改変、及び/又は増強、及び/又は変調、及び/又は促進、及び/又は誘導、及び/又は活性化すること。
・前駆細胞の分化及び/又は成熟を改変、及び/又は増強、及び/又は変調、及び/又は促進、及び/又は誘導、及び/又は活性化すること。
・機能的分化細胞を取得/産生すること。
・改変及び/又は改善した機能性及び/又は生理学的活性を有する分化細胞を取得/産生すること。
当業者であれば、通常の実験を採用するだけで、本明細書で記載した本発明に係る具体的な実施形態の均等物を数多く認識、確認できるであろう。本発明の範囲は、本明細書に限定されるものではなく、添付した特許請求の範囲に記載した通りである。
本明細書中、「ペプチド」又は「ポリペプチド」という用語は交換可能に使用されており、100アミノ酸長以下、例えば、約2、3、4、5、10、15、20、25、30、35、40、45、50、55、60、65、70、75、80、85、90、95、又は100アミノ酸長のポリマーを意味する。当該用語は、1個以上のアミノ酸残基が対応する天然アミノ酸の合成化学模倣物であるアミノ酸ポリマーや、天然アミノ酸ポリマー、非天然アミノ酸ポリマー、ペプチド類似体、ペプチド変異体、及びペプチド模倣物に適用される。ペプチドを合成する従来の技術では、カップリング剤を用いてアミノ酸又はペプチドのカルボン酸官能基を活性化する。その後、このように活性化した酸をアミノ酸、又はN末端アミノ酸が保護されていないペプチドと接触させることで、ペプチド結合とも呼ばれるアミド結合を形成する。カップリング剤を用いたカップリング反応条件は当該技術分野で周知であり、例えば、Greene,「Protective Groups in Organic Synthesis」,Wiley,New York,2007,4th edition等に記載されている。更に、Hojo H.,「Recent progress in the chemical synthesis of proteins」,Curr Opin Struct Biol.2014;26C:16-23、及びSaranya Chandrudu,et al.,「Chemical Methods for Peptide and Protein Production」,Molecules,2013,18,4373-4388等には、好適なペプチド合成経路が記載されている。各文献は参照によりその全体が本願に組み込まれる。ペプチド合成の戦略としては、液相ペプチド合成、及び現在最も一般的に使用されているペプチド合成法である固相ペプチド合成(SPPS)の2つが主流である。化学基によってC末端を保護する代わりに、第1アミノ酸のC末端をポリスチレン又はポリアクリルアミド等の活性化固体担体に結合させる。このような手法では二重の機能が得られる。すなわち、樹脂がC末端保護基として作用するとともに、合成中に成長しているペプチド生成物を他の反応混合物から分離できる迅速な方法を提供する。多くの異なる生物学的製造プロセスと同様に、ペプチド製造の自動化及びハイスループット化を目的としたペプチド合成装置が開発されてきた。SPPSによれば、細菌で発現するのが難しい天然ペプチドの合成、非天然アミノ酸の導入、ペプチド/タンパク質骨格の改変、及びD-アミノ酸からなるD-タンパク質の合成が可能となる。定量的収率で2つのペプチドを結合するネイティブ・ケミカル・ライゲーションによって、非常に長いペプチド得ることができる。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「ペプチド類似体」という用語は、親又は開始ペプチドの特性を1つ以上依然として維持している1つ以上のアミノ酸変化(アミノ酸残基の置換、付加、又は欠失等)により異なっているポリペプチド変異体を意味する。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「ペプチド変異体」という用語は、天然又は参照化合物配列と一定の同一性を有するペプチドを意味する。一例示において、ペプチド変異体は、任意の投与、塗布、注射後修飾ペプチドを意味する。このような投与、塗布、注射後修飾としては、リン酸化、アセチル化、グルタミル化、チロシン化、パルミトイル化、グリコシル化、ミリストイル化、パルミトイル化、イソプレニル化、グリコシルホスファチジルイノシトール化(glypiation)、リポイル化、ホスホパンテテイニル化(phosphopantetheinylation)、アシル化、アルキル化、アミド化、アルギニル化、ポリグルタミル化、ポリグリシル化、ブチリル化、ガンマカルボキシル化、グリコシル化、ポリシアリル化、マロニル化、ヒドロキシル化、ヨウ素化、ヌクレオチド付加、酸化、アデニリル化、プロピオニル化、ピログルタミン酸形成、S-グルタチオン付加、S-ニトロシル化、スクシニル化、硫酸化、糖化、ビオチン化、ペグ化、ISG化、SUMO化、ユビキチン化、NEDD化、PUP化、シトルリン化、脱アミド、脱離化(eliminylation)、カルバミル化、及びラセミ化等が挙げられるが、これらに限定されない。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「ペプチド模倣体」又は「ペプチド模倣体」という用語は、アミノ酸を有するだけでなく、ペプチドの生物学的作用を模倣できる合成化学化合物を意味する。模倣できる理由は、模倣体が、多くの場合、ペプチドの基本構造を模倣した基本構造を有しており、及び/又は当該ペプチドの顕著な生物学的特性を有しているためである。具体的な一例示において、ペプチド模倣体は、少なくとも1種のペプチドと、少なくとも1種の多糖、ポリヌクレオチド又は直鎖若しくは分岐状の飽和若しくは不飽和炭化水素鎖との両方を含むハイブリッド分子である。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「直鎖ペプチド」という用語は、C末端及びN末端アミノ酸残基が共有結合的に相互作用しておらず、C末端及びN末端アミノ酸残基がどれもペプチド鎖の他のアミノ酸残基と共有結合的に相互作用していないペプチドを意味する。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「環状ペプチド」という用語は、C末端及びN末端アミノ酸残基が共有結合的に相互作用しているか、あるいはC末端及び/又はN末端アミノ酸残基がペプチド鎖の少なくとも1つの他のアミノ酸残基と共有結合的に相互作用して環状構造を形成しているペプチドを意味する。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「アミノ酸」という用語は、アミノ酸類似体を含む天然及び非天然のアミノ酸を意味する。天然アミノ酸は、遺伝暗号によってコード化されるものや、ヒドロキシプロリン、ガンマカルボキシグルタミン酸及びO-ホスホセリン等の後修飾されたアミノ酸である。天然にコード化されたアミノ酸は、グリシン(Gly、G)、アラニン(Ala、A)、バリン(Val、V)、ロイシン(Leu、L)、イソロイシン(Ile、I)、セリン(Ser、S)、スレオニン(Thr、T)、フェニルアラニン(Phe、F)、チロシン(Tyr、Y)、トリプトファン(Trp、W)、システイン(Cys、C)、メチオニン(Met、M)、プロリン(Pro、P)、アスパラギン酸(Asp、D)、アスパラギン(Asn、N)、グルタミン(Gln、Q)、グルタミン酸(Glu、E)、ヒスチジン(His、H)、アルギニン(Arg、R)、及びリジン(Lys、K)という20種の一般アミノ酸、並びにピロリジン及びセレノシステインである。非天然アミノ酸としては、上述した天然アミノ酸の右旋性(D)異性体が挙げられるが、これらに限定されない。アミノ酸類似体とは、天然アミノ酸と同じ基本化学構造、すなわち、水素、カルボキシ基、アミノ基及びR基(すなわち側鎖)に結合したアルファ炭素を有しており、それが属するペプチドの全体的機能に実質的に影響を及ぼすことなく置き換えて使用できる化合物を意味する。本発明の実施形態を実施するのに好適であり得るアミノ酸類似体(又は非天然アミノ酸)としては、光活性化架橋剤を含むアミノ酸、スピン標識アミノ酸、蛍光アミノ酸、金属結合アミノ酸、金属含有アミノ酸、放射性アミノ酸、新規な官能基を有するアミノ酸、他の分子と共有結合的又は非共有結合的に相互作用するアミノ酸、光ケージ化及び/又は光異性化アミノ酸、ビオチン又はビオチン類似体を含むアミノ酸、糖置換セリン等のグリコシル化アミノ酸、その他の糖修飾アミノ酸、ケト含有アミノ酸、ポリエチレングリコール又はポリエーテルを含むアミノ酸、重原子置換アミノ酸、化学分解性及び/又は光分解性アミノ酸、天然アミノ酸よりも延長された側鎖(これらに限定されないが、ポリエーテル又は長鎖炭化水素等(これらに限定されないが、炭素数約5超又は約10超等))を有するアミノ酸、炭素結合糖含有アミノ酸、レドックス活性アミノ酸、アミノ酸を含有するアミノチオ酸、及び1つ以上の毒性部位を含むアミノ酸等が挙げられるが、これらに限定されない。「AAI(AAローマ数字1)」という用語は、本明細書において使用されるが、上で定義した任意のアミノ酸、特に任意の天然及び非天然アミノ酸であってもよいアミノ酸を意味する。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「アミノ酸側鎖」という用語は、他のアミノ酸と区別させるアミノ酸の官能基を意味する。すべてのアミノ酸構造は、カルボキシ基、アミン基、及び特定の側鎖を有している。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「極性アミノ酸」又は「AAII」という用語は、極性無電荷基含有側鎖を有するアミノ酸を意味する。極性アミノ酸は生理学的pH(約7)でプロトン化される。極性アミノ酸としては、Cys(C)、Asn(N)、Gln(Q)、Ser(S)、Thr(T)、及びTyr(Y)が挙げられるが、これらに限定されない。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「酸性アミノ酸」又は「AAIII」という用語は、酸性基含有側鎖を有するアミノ酸を意味する。酸性アミノ酸は生理学的pH(約7)で脱プロトン化型が優勢である。酸性アミノ酸としては、Asn(N)及びGlu(E)が挙げられるが、これらに限定されない。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「脂肪族アミノ酸」又は「AAIV」という用語は、脂肪族側鎖を有するアミノ酸を意味する。脂肪族アミノ酸としては、Ala(A)、Leu(L)、Ile(I)、Gly(G)、Val(V)、並びにこれらの類似体及び誘導体が挙げられるが、これらに限定されない。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「無極性アミノ酸」又は「AAV」という用語は、無極性側鎖を有するアミノ酸を意味する。無極性アミノ酸としては、Ala(A)、Phe(F)、Gly(G)、Ile(I)、Leu(L)、Met(M)、Pro(P)、Val(V)、及びTrp(W)が挙げられるが、これらに限定されない。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「芳香族アミノ酸」又は「AAVI」という用語は、芳香族基含有側鎖を有するアミノ酸を意味する。芳香族アミノ酸としては、Trp(W)、Tyr(Y)、及びPhe(F)が挙げられるが、これらに限定されない。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「塩基性アミノ酸」又は「AAVII」という用語は、塩基性基含有側鎖を有するアミノ酸を意味する。塩基性アミノ酸は、生理学的pH(約7)でプロトン化型が優勢である。塩基性アミノ酸としては、Arg(R)、His(H)、及びLys(K)が挙げられるが、これらに限定されない。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「AAVIII」という用語は、Leu(L)及びIle(I)、並びにこれらの類似体及び誘導体を意味する。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「荷電アミノ酸」又は「AAIX」という用語は、酸性基含有側鎖又は塩基性基含有側鎖のいずれかを有するアミノ酸を意味する。荷電アミノ酸は、生理学的pH(約7)で荷電型が優勢である。荷電アミノ酸としては、Asn(N)、Glu(E)、His(H)、Lys(K)、及びArg(R)が挙げられるが、これらに限定されない。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「AAn」(式中、nは、ペプチドの一次配列内の具体的な位置を特定するよう任意に選択された正の整数を表す)という用語。例えば、AA13は、13位のアミノ酸を意味している。「アミノ酸」及び「AA」という用語は、本明細書において交換可能に使用される。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「N末端」という用語は、タンパク質又はポリペプチドの一(末)端に位置するアミン(-NH2)官能基/基/部分を意味する。この官能基は、アミドペプチド結合に結合していない唯一のアミン基である。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「C末端」という用語は、タンパク質又はポリペプチドの一(末)端に位置するカルボキシレート(-CO2H)官能基/基/部分を意味する。この官能基は、アミドペプチド結合に結合していない唯一のカルボン酸基である。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「天然ペプチド」という用語は、ヒトの直接的介入(抽出及び/又は単離を除く)なく自然界に見られるペプチドを意味する。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「合成ペプチド」又は「非天然ペプチド」という用語は、ヒトの直接的介入(抽出及び/又は単離を除く)がなければ自然界に見られることはないペプチドを意味する。例えばある実施形態において、合成ペプチドは、天然の配列に対して少なくとも1個のアミノ酸が欠失又は置換していること以外は、天然ペプチドのアミノ酸配列を有していてもよい。置換の場合、天然配列のアミノ酸が他の異なる天然又は非天然アミノ酸と置き換えられる。例えばある実施形態において、合成ペプチドは、酢酸基、リン酸基、脂質又は炭水化物の付加やジスルフィド橋の形成といった天然ペプチドの翻訳後修飾を有していなくてもよい。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「共有結合的に相互作用する」、「共有結合的相互作用」、及び「共有結合」という用語は、交換可能に使用されており、原子間での電子対の共有を伴う化学結合又は相互作用を意味する。このような相互作用としては、σ結合及びπ結合が挙げられる。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「非共有結合的に相互作用する」、「非共有結合的相互作用」、及び「非共有結合」という用語は、交換可能に使用されており、原子間での電子対の共有は伴わないが、分子間又は分子内でより分散した様々な電磁的相互作用を伴う化学結合又は相互作用を意味する。非共有結合的相互作用は、一般的に、静電的相互作用、π相互作用、ファンデルワールス力、及び疎水性相互作用という4つのカテゴリーに分類される。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「求電子剤」という用語は、電子に引きつけられる有機分子であって、電子対を受け取ることで化学反応に関与して求核剤に結合する有機分子を意味する。大半の求電子剤は正に荷電しており、部分正電荷を有する原子、又は電子の八重項を有していない原子を有する。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「求核剤」という用語は、電子対を求電子剤に供与して反応に関する化学結合を形成する有機分子を意味する。遊離電子対又は少なくとも1つのパイ結合を有するあらゆる分子又はイオンが求核剤として作用できる。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「多糖」という用語は、グリコシド結合によって互いに結合した単糖単位の長鎖で構成されており、加水分解時に単糖又はオリゴ糖を供給する高分子炭水化物分子を意味する。構造的には、直鎖状から多分岐ポリマーにまで及ぶ。
本明細書中、「ポリヌクレオチド」及び「核酸」という用語は、交換可能に使用されており、1本鎖型又は二重鎖らせんのいずれかであるリボヌクレオシド(「RNA分子」)若しくはデオキシリボヌクレオシド(「DNA分子」)、又はその任意のリン酸エステル類似体(ホスホロチオエート及びチオエステル等)のリン酸エステルポリマー型を意味する。「核酸」という用語には、二本鎖環状DNA、特に直鎖状(制限酵素断片等)又は環状DNA分子中のものが含まれる。なかでも、本明細書で使用する核酸は、本明細書で定義される成長因子受容体のアゴニストをコードするRNA等の核酸を意味する。
本明細書中、「ヌクレオシド」という用語は、糖分子(ペントース若しくはリボース等)又はその誘導体を有機塩基(プリン若しくはピリミジン等)又はその誘導体(本明細書中、「核酸塩基」ともいう)と組み合わせて含む化合物を意味する。
本明細書中、「ヌクレオチド」という用語は、リン酸基を有するヌクレオシドを意味する。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「デンドリマー」という用語は、任意の繰り返し分岐状分子を意味する。デンドリマーとしては、リン含有デンドリマー、ポリリジンデンドリマー、ポリプロピルエニミンデンドリマー、及びPAMAMデンドリマー等が挙げられ、例えば、Scientific World Journal.2013;2013:732340、Curr Opin Chem Biol.1998;2(6):733-42、J Pept Sci.1999;5(5):203-20、及びJ Pept Sci.2008;14(1):2-43等に記載のものが挙げられる。これらは本発明の実施形態を実施するのに使用でき、参照によりその全体が本願に組み込まれる。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「合成分子」という用語は、ヒトの直接的介入(抽出及び/又は単離を除く)がなければ自然界に見られることはない分子を意味する。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「合成高分子」という用語は、ヒトの直接的介入(抽出及び/又は単離を除く)がなければ自然界に見られることはない高分子又はポリマーを意味する。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「生体適合性」という用語は、生体の細胞、組織、器官、又は系と適合するため、損傷、毒性、又は免疫系による拒絶のリスクがほとんど又は全くないことを意味する。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「生物活性」という用語は、生物学的系及び/又は生体において活性を有する任意の物質の特徴を意味する。例えば、生体に投与した場合にその生体に対して生物学的効果を有する物質は、生物活性であると考えられる。特定の例示においては、本開示の化合物、物質、又は医薬組成物は、その一部が生物活性であるか、あるいは生物学的に関連すると考えられる活性を模倣する場合でも、生物活性であると考えられる。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「幹細胞」という用語は、当該分野で一般的に理解されるような用語を意味する。例えばある実施形態において、幹細胞は、その由来にかかわらず、長期にわたって自身を分裂、再生できる細胞であり、少なくともある程度は非特殊的(未分化)であり、特殊化した細胞型を生み出せる(に分化できる)(すなわち、各種の異なる特殊化した細胞型に対する前駆体又は前駆細胞である)。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「間葉系幹細胞」という用語は、一般に、骨芽細胞、軟骨細胞、及び脂肪細胞等の各種細胞型に分化できる成体多能性間質細胞を意味する。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「幹細胞様」という用語は、その由来から幹細胞ではないものの、幹細胞のように機能する細胞であって、Stro-1等の幹細胞性マーカーの発現等の類似した特徴を示し、及び/又は多能性であって、各種の細胞型に分化できる細胞を意味する。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「前駆細胞」という用語は、一般に、任意の幹細胞と同様、特定の細胞型に分化する傾向のある生物学的細胞であるが、既に幹細胞よりも特異的であって、その「標的」細胞へ分化するよう駆り立てられた細胞を意味する。一般に、幹細胞は無制限に複製できるが、前駆細胞は限られた回数しか分裂できない。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「成体幹細胞」という用語は、発生後の全身で見られる未分化細胞であって、細胞分裂によって増殖して、死細胞を補充し、損傷した組織を再生する細胞を意味する。体性幹細胞としても知られており、動物やヒトの成体に加えて若年段階にも見られる。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「分化」という用語は、特殊化程度の低い細胞がより特殊化された細胞型になるプロセスであって、1つの遺伝子発現パターンから別のパターンへの転換を伴うプロセスを意味する。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「分化細胞」という用語は、一般に、幹細胞特異的マーカーを含む細胞を除き、特定の系列の任意の細胞を意味する。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「非終末分化」という用語は、細胞に関して使用した場合、本明細書で定義される分化細胞のうち、分化の最終状態に到達していないものを意味する。例えばある実施形態において、骨芽細胞系列の場合、非終末分化細胞は、骨細胞を除く当該系列の任意の分化細胞である。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「終末分化」という用語は、細胞に関して使用した場合、本明細書で定義される分化細胞のうち、分化の最終状態に到達したものを意味する。例えばある実施形態において、骨芽細胞系列の場合、終末分化細胞は骨細胞である。
上記幹細胞を得て、液体培地又は半固体培地等の初期培養条件を提供する方法が当該分野で公知である。最初に、幹細胞源と、組織源又は培地中で該細胞を増殖又は濃縮するのに好適な試薬とを接触させることで、細胞をインビボ又はインビトロで増殖させる。成体幹細胞を組織源から単離し、好適な試薬に曝露してインビトロで増殖又は濃縮することが好ましい。動物から細胞サンプルを得る任意の好適な方法によって個体から細胞を得る。この方法としては、骨髄採取、体液(血液等)採取、臍帯血採取、組織パンチ、及び組織切開等が挙げられるが、これらに限定されない。具体的には、皮膚、腸、角膜、脊髄、脳組織、頭皮、胃、乳房、肺(洗浄及び気管支鏡検査等を含む)のバイオプシーや、骨髄、羊水、胎盤、及び卵黄嚢の穿刺吸引等が挙げられるが、これらに限定されない。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「骨形成」という用語は、骨が形成されるプロセスを意味する。骨の発生、成長、又は修復に作用する実体、分子、化合物、連合体(association)、組み合わせ、又は組成物は、「骨形成性」であると言える。このプロセスには幹細胞が関与する。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「軟骨形成」という用語は、軟骨が形成されるプロセスを意味する。軟骨の発生、成長、又は修復に作用する実体、分子、化合物、連合体、組み合わせ、又は組成物は、「軟骨形成性」であると言える。このプロセスには幹細胞が関与する。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「内皮化」及び「再内皮化」という用語は、正常な血管恒常性を維持又は回復し、新生内膜過形成を制御するプロセスを意味する。天然の組織では、血栓症及び内膜過形成を防止する動的メカニズムによって内皮が血管統合性を維持する。内皮前駆細胞は血管損傷に応答する重要な成分であり、迅速な再内皮化によって血管修復を加速させることができる。例えば、一般に、血管形成術では、アテローム動脈硬化症を患って狭窄又は再狭窄となってしまう患者に薬剤溶出性ステントが埋め込まれる。薬剤溶出性ステントにおいて、典型的には、薬剤は金属合金フレームワークを被覆しており、再狭窄を引き起こし得る新生内膜成長(平滑筋細胞の増殖による)を阻害するのに主に使用される。新生内膜過形成の多くは炎症によって引き起こされるようなので、従来は免疫抑制及び抗増殖性薬剤が使用されてきた。現在はシロリムス及びパクリタキセル等の薬剤が使用されている。薬剤溶出性ステントでの再内皮化は一般的に遅延するので、遅発性ステント血栓症のリスクが上昇し得る。従って、クロピドグレル及びアスピリン等の抗血小板薬を投与する必要もあり得る。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「血管新生/血管形成」という用語は、既存の血管から新たな血管が形成される生理学的プロセスを意味する。このプロセスには幹細胞が関与する。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「創傷治癒」という用語は、受傷後に皮膚(又は他の器官組織)が自身を修復するプロセスを意味する。このプロセスには幹細胞が関与する。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「皮膚修復」という用語は、幹細胞の関与によって真皮を修復することを意味する。これらの活性細胞は膠原性線維及び基底質を産生する。血管はすぐに真皮へと成長し、循環を回復する。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「ニューロン再生」及び「神経再生」という用語は、幹細胞が関与する神経組織、細胞又は細胞産物の再成長又は修復を意味する。このメカニズムでは、新規なニューロン、グリア、軸索、ミエリン、又はシナプスの発生が起こり得る。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「組織閉鎖」という用語は、受傷又は手術等において損傷したあらゆる組織層の閉鎖を意味する。例えば、骨修復手術では、外科医が骨の損傷部まで到達して修復するために切開した組織の各層を全て閉鎖して、全体的な治癒プロセスを進行させる必要がある。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「細胞系列」という用語は、特定の細胞について、受精卵又は胚の一次状態から完全に分化した状態までの成長履歴を意味する。細胞の成長に伴う各工程及び段階では多くの中間細胞(本明細書中ではこれらを前駆体又は前駆細胞とも呼ぶ)が生成され、細胞系列に不可欠な部分を形成する。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「骨芽細胞系列」という用語は、その発生の任意の段階の骨細胞を意味し、従って、間葉系幹細胞、骨芽細胞、骨細胞、及びこれらの前駆体等が含まれるが、これらに限定されない。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「軟骨細胞系列」という用語は、その発生の任意の段階の軟骨細胞を意味し、従って、間葉系幹細胞等が含まれるが、これらに限定されない。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「筋肉細胞系列」という用語は、その発生の任意の段階の筋肉細胞を意味し、従って、間葉系幹細胞、筋芽細胞、筋細胞、及びこれらの前駆体等が含まれるが、これらに限定されない。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「血管細胞系列」という用語は、その発生の任意の段階の血管細胞を意味し、従って、間葉系幹細胞、血管芽細胞、周皮細胞、内皮細胞、及びこれらの前駆体等が含まれるが、これらに限定されない。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「神経細胞系列」という用語は、その発生の任意の段階の脳細胞を意味し、従って、神経幹細胞、神経芽細胞、神経細胞、神経膠細胞、及びこれらの前駆体等が含まれるが、これらに限定されない。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「網膜細胞系列」という用語は、その発生の任意の段階の網膜細胞を意味し、従って、視細胞、双極細胞、桿体、及び錐体細胞、並びにこれらの前駆体等が含まれるが、これらに限定されない。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「腎細胞系列」という用語は、その発生の任意の段階の腎細胞を意味し、従って、間葉系幹細胞、有足細胞、及びこれらの前駆体等が含まれるが、これらに限定されない。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「靱帯及び腱細胞系列」又は「L/T細胞系列」という用語は、その発生の任意の段階の骨又は軟骨細胞を意味し、従って、間葉系幹細胞、繊維芽細胞、線維細胞、及びこれらの前駆体等が含まれるが、これらに限定されない。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「繊維芽細胞系列」という用語は、その発生の任意の段階の皮膚細胞を意味し、従って、間葉系幹細胞、繊維芽細胞、角化細胞、メルケル細胞、メラニン形成細胞、ランゲルハンス細胞、及びこれらの前駆細胞等が含まれるが、これらに限定されない。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「生殖器系系列」という用語は、その発生の任意の段階のセルトリ細胞、ライディッヒ細胞、及び生殖細胞、特に間葉系幹細胞を意味する。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「血液細胞系列」という用語は、その骨髄細胞又はリンパ球細胞系列からの発生の任意の段階の血液細胞を意味し、従って、造血幹細胞(HSC)、骨髄前駆細胞、リンパ球前駆細胞、マスト細胞、骨髄芽球、単核球、マクロファージ、好中球、好塩基球、好酸球、赤血球、巨核球、血小板、樹状細胞、小リンパ球、Tリンパ球(T細胞)、Bリンパ球(B細胞)、ナチュラルキラー(NK)細胞、及びこれらの前駆細胞等が挙げられるが、これらに限定されない。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「脂肪細胞系列」という用語は、その発生の任意の段階の脂肪細胞を意味し、従って、間葉系幹細胞、輪紋状結合細胞、脂肪細胞、前脂肪細胞/脂肪芽細胞、及びこれらの前駆細胞等が含まれるが、これらに限定されない。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「肺細胞系列」という用語は、その発生の任意の段階の肺細胞を意味し、従って、上皮細胞、赤血球、肺胞細胞、及びこれらの前駆細胞等が含まれるが、これらに限定されない。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「比」という用語は、本明細書で開示した医薬的連合体又は組成物における生理活性担体に対するGFR結合化合物について使用される場合、上記GFR結合化合物の量と生理活性担体の量との(規定したモル、重量又は部の)比を意味する。上記比は、モル比であっても、重量比であっても、部比であってもよく、ケースバイケースで必要に応じて規定される。従来通り、量の単位はモル、ミリモル、グラム、ミリグラム又は部であってもよい。例えばある実施形態において、GFR結合化合物と生理活性担体との相対量は密度を用いて表すのが便利である。この比は、治療する細胞型によって変化することを理解されたい。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「密度」という用語は、本明細書で開示した医薬的組成物における生理活性担体に対するGFR結合化合物について使用される場合、平方ミリメートル(mm2)、平方マイクロメートル(μm2)、又は平方ナノメートル(nm2)等の一標準化面積単位に対するモル、ミリモル、グラム又はミリグラム等で表したGFR結合化合物の量を意味する。例えばある実施形態において、本明細書で開示した医薬的連合体又は組成物におけるGFR結合化合物と生理活性担体との比は、mm2あたりのpmol(pmol/mm2)で表してもよい。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「再コード化」という用語は、細胞(特に間葉系幹細胞又は前駆幹細胞)に関して使用した場合、(本明細書で定義されるペプチド、その変異体若しくは類似体、ペプチド模倣体、生体材料、医療機器、又は医療若しくは化粧組成物等を含有する)好適な細胞外微小環境と処理対象の幹細胞とを(インビトロ、エクスビボ又はインビボで)接触させることで、適当な細胞外シグナルを供給して、細胞をより特殊化した細胞型に効率よく分化させる行為を意味する。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「再コード化療法」という用語は、哺乳類の組織を再生する目的で効率的な幹細胞分化を促進する療法を意味する。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「細胞外微小環境」という用語は、特定の幹細胞を囲む(特定の幹細胞と機能的に近接している)環境であって、各組織に特異的な生物物理学的、力学的、及び生化学的特性を特徴とし、細胞の挙動を制御できる環境を意味する。例えば、本明細書で定義されるペプチド、その変異体若しくは類似体、ペプチド模倣体、生体材料、医療機器、又は医療若しくは化粧組成物等を用いて特定の間葉系幹細胞の細胞外微小環境を変化させると、この細胞をより特殊化した細胞型へと効率よく分化できる。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「生理学的機能細胞」という用語は、特定の細胞型に関連し、細胞の正常な生理機能に必要な全ての細胞機能を正常に実施できる細胞を意味する。このような機能としては、全ての細胞内分子機構だけでなく、細胞とその微小環境との正常な伝達に必要な全ての活性が含まれる。細胞が生理学的機能性を有しているかを確認できる方法としては、蛍光マーカーを導入した後、マウスモデル等の他の哺乳類生体モデルに細胞をグラフト化する方法が挙げられる。細胞は、その細胞型に対応した組織にグラフト化される。一定時間後、インビボ顕微鏡観察又は組織学的染色等の各種方法で細胞の特徴及び正常な機能をモニタリングする。「機能(性)」という用語は、分子、化合物、又は物質に関して使用した場合、生物学的分子が、それを特徴付ける特性及び/又は活性を示す状態にあることを意味する。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「より短い時間」という用語は、分化又は再コード化期間に関して使用した場合、治療を受けた患者が実質的な利益を享受するまでの時間が、既存の治療法と比較して実質的に短いことを意味する。ある実施形態において、より短い時間としては、既存の治療法に対して、少なくとも1/1.5、少なくとも1/2、少なくとも1/2.5、少なくとも1/3、少なくとも1/3.5、少なくとも1/4、少なくとも1/4.5、少なくとも1/5、少なくとも1/6、少なくとも1/7、少なくとも1/8、少なくとも1/9、又は少なくとも1/10に短縮されることが挙げられる。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「外因性」という用語は、細胞、器官、又は個体等の生体系の外部から来た物質を意味する。例えばある実施形態において、医薬品の外因子としては病原体及び治療薬が挙げられる。遺伝子導入又はウイルス感染によって細胞に導入されたDNAは、外因子として考えられる。発がん性物質も通常は外因子とされる。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「内因性」という用語は、生体、組織、又は細胞内に由来する物質を意味する。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「細胞内」という用語は、一般に、「細胞の内部」を意味する。動物等の脊椎動物の場合、細胞膜は細胞の内部と細胞の外部(細胞外環境)との間の障壁である。従って、少なくとも1つの物質、化合物、医薬的連合体、組み合わせ、又は組成物が、処理する細胞の細胞壁を貫通してその(有効な)生物学的効果を発揮/供給する処置法及び治療法は、細胞内処置法及び治療法であると考えられる。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「細胞外」という用語は、「細胞の外部」を意味する。動物等の脊椎動物の場合、細胞膜は細胞の内部(細胞内環境)と細胞の外部との間の障壁である。従って、物質、化合物、医薬的連合体、組み合わせ又は組成物がいずれも細胞膜を貫通することなく、(例えば、膜貫通受容体との相互作用により)その(有効な)生物学的効果を発揮/供給する処置法及び治療法は、細胞外処置法及び治療法であると考えられる。すなわち、所望の生物学的効果を得るために複数の物質を使用する療法であって、これらの物質のうち1種以上が、その生物学的効果を提供(又は供給)するために細胞内部へと進入する必要がある療法は、本開示の意味においては細胞外療法とは考えられない。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「インビトロ」という用語は、生体(動物、植物、又は微生物等)内ではなく、試験管、反応容器、細胞培地、ペトリ皿等の人工環境において起こる事象を意味する。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「インビボ」という用語は、生体(動物、植物、微生物、又はその細胞若しくは組織等)において起こる事象を意味する。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「エクスビボ」という用語は、生体(動物、植物、又は微生物等)外で天然の生存条件を再現することを目指して、外部環境において該生体に由来する組織で起こる事象を意味する。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「患者」及び「被験者」という用語は、交換可能に使用されており、実験、診断、予防、及び/又は治療等の目的で本発明に係る組成物が投与され得る任意の生体を意味する。典型的な被験者としては、動物(マウス、ラット、ウサギ、非ヒト霊長類、及びヒト等の哺乳類)及び/又は植物が挙げられる。本明細書中、患者/被験者としては、治療を求める又は必要とする可能性のある個体、治療を要する個体、治療を受けている個体、治療を受けるつもりの個体、及び特定の疾患又は異常のために訓練を受けた専門家の世話を受けている被験者が挙げられる。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「精製する」、「精製した」、「精製」という用語は、望ましくない成分、材料の汚染、混合、又は欠陥を実質的に純粋に又は汚れのない状態にすることを意味する。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「標的細胞」という用語は、対象となる1種以上の細胞を意味する。細胞は、インビトロ、インビボ、生体内原位置、又は生体の組織若しくは器官に見られてもよい。生体は動物であってもよく、好ましくは哺乳類であり、より好ましくはヒトであり、最も好ましくは患者である。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、分子又はペプチドの「長さ」又は「サイズ」という用語は、分子内で測定され得る最も長い2D又は3Dの距離を意味する。環状分子の場合、「長さ」又は「サイズ」という用語は、環状構造を横切る測定可能な最も長い距離を意味する。本開示を通じて、分子のサイズ又は長さが与えられている場合(一般的にはナノメートル(nm)単位)、以下の手順を用いて算出した。
・いわゆる「2D」手順
ChemDraw(登録商標)ソフトウェア等で2D化学構造を描画した。次いで、利用可能なChemDrawの長さ測定ツールでサイズを測定した。本明細書中に記載した長さは、2D結合サイズ及び角度についてソフトウェアのデフォルト設定を用いた分子の最も長い2D長さに相当する。
・あるいは、いわゆる「3D」手順を実施してもよい。
(1)好適なソフトウェア(ChemDraw等)を用いて、分子の化学構造を描画する。
(2)SCWRL(Protein Sci.2003;12(9):2001-14)又はMODELLER(Current Protocols in Bioinformatics.15:5.6:5.6.1-5.6.30)(いずれも参照によりその全体が本願に組み込まれる)を用いて、描画した分子の3D構造モデルを生成する。
(3)AMBER(J.Computat.Chem.2005;26,1668-1688)(参照によりその全体が本願に組み込まれる)を用いて、得られた3D構造モデルを水を含有するボックスシミュレーションにおいて数ミリ秒インキュベートする。
(4)Pymol(登録商標)等のソフトウェアを用いて、利用可能なPymol長さ測定ツール(DeLano Scientific LLC、http://www.pymol.org)により、得られた分子のサイズを測定する。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「平均二乗偏差」及び「RMSD」という用語は、当該分野で周知であり、マッチさせた特定の原子の間の距離を二乗したものの算術平均の平方根を意味する。分子立体構造は、分子を構成する原子のデカルト座標を成分とするベクトルとして表せる。従って、N個の原子を有する分子の立体構造は、実数の3N寸法ベクトルとして表せる。ペプチド又はペプチド模倣体のペア(x及びy等)のRMSDを算出するには、それぞれを座標の3N長さベクトル(原子がN個の場合)として表す必要がある。従って、RMSDは、対応する原子x及びy間の距離を二乗したものの算術平均の平方根である。これは、2つの構造の立体構造間の平均原子変位の尺度である。
以下によって、RMSDを算出するペプチド又はペプチド模倣体の3次元モデルを作成する(すなわち、その3D構造座標を得る)。
以下の手順に従い、BLASTアルゴリズムを用いて、RMSDを算出するペプチド又はペプチド模倣体の配列とのアラインメントに基づいてポリペプチド3D構造座標セットを得る。
http://blast.ncbi.nlm.nih.gov/Blast.cgi?PROGRAM=blastp&PAGE_TYPE=BlastSearch&LINK_LOC=blasthome
2.対象となるペプチド又はペプチド模倣体のアミノ酸配列を「Enter Query配列」セクションに入力する。各配列のアラインメントを順次実行する(多重アラインメントツールではない)。
3.「Choose Search Set」セクションは、Protein Data Bank Proteins(pdb)データベースを選択する。
4.「Choose Search Set」セクションでは、「Models(XM/XP)」を除外せず、「Uncultured/environmental sample sequences」を除外しない。
5.「Program Selection」セクションでは、blastp(Protein-Protein BLAST)アルゴリズムを選択する。
6.他の領域は、図20のスクリーンショットに示したようにしておく。
7.BLASTを実行する。
8.クエリで得られた結果が、複数のPDBファイルの形式で示される。
9.この出力結果から、最も良好な配列アラインメントに相当する最初の10個のPDBファイルが保持される。この10個で1セットのPDBファイル又は構造を次工程(工程2:STAMPとの構造アラインメント)で使用する。
10.最後に、例えば別の小分子、受容体又はその一部、二量体又はその一部等をすべて除去して10個のPDBファイルに含まれる10個の構造をクリーンアップして、対象のポリペプチド鎖のみを保持する。
以下の手順に従い、STAMP(Structural Alignment of Multiple Proteins Version 4.2)を用いて、STEP1.1で得られた3D構造座標セットの構造アラインメントを実施することで、アラインメント済みポリペプチド3D構造座標セットを得る。
http://www.russelllab.org/cgi-bin/pdc/stamp.pl
2.「Structure A」というセクションにおいて、STEP1.1で得られた10個で1セットの3次元構造座標のうち、BLASTによる最良の配列アラインメントに相当する第一の構造に対応するPDBファイルを入力する。
3.「Structure B」というセクションにおいて、STEP1.1で得られた10個で1セットの3次元構造座標のうち、BLASTによる2番目に良い配列アラインメントに相当する第二の構造に対応するPDBファイルを入力する。
4.STAMPを実行する。
5.STEP1.1で同定された10個で1セットの3D構造座標の他の8個のPDBファイルについて、「Structure B」領域にPDBファイルを順次入力して、工程2~4を繰り返す。
6.その結果、STEP1.1で得られた一連のPDBファイルに含まれる10個の構造の構造アラインメントが、アラインメント済みポリペプチド3次元構造ペア(構造1と構造2、構造1と構造3、構造1と構造4、…、構造1と構造10)をそれぞれ含む9個の異なるPDBファイルとして得られる。
7.これら9個の「ペア」PDBファイルから、構造1~10のうち1個をそれぞれ含む10個のPDBファイルが作成される。
8.こうして、STEP1.2によって、アラインメント済み3D構造座標を含む10個のPDBファイルが得られ、次の工程で使用する。
以下の手順に従い、SCWRL(参照:「SCWRL and MolIDE:computer programs for side-chain conformation prediction and homology modeling」,Nature Protocols VOL.3 NO.12 2008,Qiang Wang et al.、参照によりその全体が本願に組み込まれる。)を用いて、STEP1.2で得られたアラインメント済みポリペプチド3D構造座標セットに対して、RMSDを算出するペプチド又はペプチド模倣体の配列をモデリングして、RMSDを算出するペプチド又はペプチド模倣体の3D構造座標セットを得る。
2.STEP1.2で得られたアラインメント済みポリペプチド3D構造座標を含む第一のPDBファイルをインポートする。
3.「scwrl_path/scwrl3 -i inputpdbfile -o outputpdbfile -s sequencefile 4 logfile」というコマンドをUnixベースシステムにタイプしてSCWRLを実行する。
4.その結果、RMSDを算出するペプチド又はペプチド模倣体の予測3D構造座標を含む第一のPBDファイルが得られる。
5.STEP1.2で得られた残り9個のPDBファイルを用いて、工程1~3を繰り返す。
6.STEP1.3によって、10個のPDBファイルが得られ、次のSTEP1.4で使用する。
以下の手順に従い、GROMACS(参照:Hess B,Kutzner C,Van Der Spoel D,Lindahl E(2008).「GROMACS 4:Algorithms for Highly Efficient,Load-Balanced,and Scalable Molecular Simulation」,J Chem Theory Comput 4(2):435、参照によりその全体が本願に組み込まれる。)を用いて、STEP1.3で得られたRMSDを算出するペプチド又はペプチド模倣体の3D構造座標セットの自由エネルギー(ΔG)を最小化する。
2.「editconf -f conf.gro -bt cubic d 0.7 o box.gro」というコマンドを用いて、インポートしたペプチド又はペプチド模倣体モデルの周囲にボックスを作成する。
3.「genbox -cp box.gro -cs spc216.gro -p topol.top - o solvated.gro」というコマンドを用いて、ボックス内に溶媒(水)分子を加える。
4.「vim em.mdp」コマンドで実行される分子動態(MD)の入力値を準備する。デフォルト実行は1000nstepsに設定される。
5.「grompp -f em.mdp -p topol.top -c solvated.gro -o em.tpr」というコマンドを用いて、MD実行の入力値を作成する。
6.「mdrun -v -deffnm em」コマンドを実行して、実際のエネルギー最小化を実施する。
7.「g energy -f em.edr -s em.tpr -o em.xvg」というコマンドを実行した後、オプション「7」を実行する。
8.その結果、第一のXMGファイルが得られる。XMGファイルを見るには、「xmgrace em.xvg」コマンドを実行する。
9.STEP1.3で得られた残り9個の構造について工程1~8を繰り返す。こうして、10個のXMGファイルが得られる。
10.各XMGファイルから、PDBファイル形式で最低エネルギーの構造が得られる。こうして、STEP1.4によって、最低エネルギーの構造をそれぞれ1個含む10個のPDBファイルが得られ、次の工程で使用する。
以下の手順に従い、FATCAT(Flexible structure AlignmenT by Chaining Aligned fragment pairs allowing Twists)を用いて、STEP1.4で得られたペプチド又はペプチド模倣体の3D構造座標とPEPREFの3D構造座標とを比較することにより、RMSDを算出するペプチド又はペプチド模倣体のRMSDを算出し、考えられる最も低いRMSDを得る。
http://fatcat.burnham.org
2.「pairwise alignment」ツールを開く。
3.「Get the 1st structure」セクションにおいてPEPREFの構造座標を含むPDBファイルをインポートする。
4.STEP1.4で得られた最小エネルギーを有するRMSDを算出するペプチド又はペプチド模倣体の第一のPDBファイルをインポートする。
5.FATCATを実行する。
6.その結果、STEP1.4で得られたRMSDを算出するペプチド又はペプチド模倣体の第一の構造の第一のRMSDが出力レポートで得られる。
7.STEP1.4で得られた残り9個の構造(PDBファイル)について工程1~5を繰り返す。
8.(順次得られた10個のRMSDのうち)最小のRMSDを有するペプチド又はペプチド模倣体の構造が、細胞分化能及び組織再生能を有するペプチド又はペプチド模倣体を選択するために本出願で考慮される値である。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、PEPREFの3D構造座標は以下の通りである。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「構造座標」という用語は、結晶型のタンパク質、タンパク質複合体、又はペプチドの原子(散乱中心)によるX線単色ビームの回折において得られたパターンに関する数式に由来するデカルト座標を意味する。回折データは、結晶の繰り返し単位の電子密度マップを算出するのに使用される。その後、電子密度マップを用いて、分子又は分子複合体の個々の原子の位置を確定する。
STAMP(Structural Alignment of Multiple Proteins)は、3次元構造に基づいてタンパク質配列をアラインメントするツールである。そのアルゴリズムは、剛体の回転及び平行移動を包括的に最適化することで、各分子のアラインメントされた残基間の距離Cαを最小化する。このプログラムによって、選択したモデル間の残基の同等性に関する情報がいくらか得られる。
このプログラムは、タンパク質の側鎖立体構造を予測及び最適化する。支持タンパク質の骨格及び骨格依存性回転異性体ライブラリを使用することである。側鎖間、及び側鎖と骨格の間の立体障害を最小化することで、考えられる立体構造を調査する。
GROMACSは分子動態パッケージである。GROMACSに含まれる「gmx rms」ツールは、平均二乗偏差(RMSD)をコンピュータで算出することで、2つの構造を比較する。
一態様において、本開示は、幹細胞の分化を誘導し、組織再生を促進できる成長因子受容体結合化合物を提供する。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「成長因子受容体」及び「GFR」という用語は、細胞成長、増殖、治癒、及び細胞分化等を刺激できる天然物質である成長因子に結合する受容体である。本発明の実施形態を実施するために好適な成長因子受容体としては、上皮成長因子受容体(EGFR)、繊維芽細胞成長因子受容体(FGFR)、血管内皮細胞成長因子受容体(VEGFR)、神経成長因子受容体(NGFR)、インスリン受容体ファミリー、Trk受容体ファミリー、Eph受容体ファミリー、AXL受容体ファミリー、LTK受容体ファミリー、TIE受容体ファミリー、ROR受容体ファミリー、DDR受容体ファミリー、RET受容体ファミリー、KLG受容体ファミリー、RYK受容体ファミリー、MuSK受容体ファミリー、肝細胞成長因子受容体(HGFR)、ソマトメジン又はインスリン様成長因子受容体(SGFR)、血小板由来成長因子受容体(PDGFR)、トランスフォーミング成長因子ベータ(TGF-β)スーパーファミリータンパク質(AMH、ARTN、BMP10、BMP15、BMP2、BMP3、BMP4、BMP5、BMP6、BMP7、BMP8A、BMP8B、GDF1、GDF10、GDF11、GDF15、GDF2、GDF3、GDF3A、GDF5、GDF6、GDF7、GDF8、GDF9、GDNF、INHA、INHBA、INHBB、INHBC、INHBE、LEFTY1、LEFTY2、MSTN、NODAL、NRTN、PSPN、TGFB1、TGFB2、及びTGFB3等)、並びにこれらの組み合わせ等が挙げられる。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「成長因子」という用語は、成長因子受容体へ結合し、該成長因子受容体を活性化して生物学的効果又は反応(組織成長の促進等)を生じさせることができる任意の物質を意味する。成長因子の例としては、血小板由来成長因子(PDGF)、血小板由来血管新生因子(PDAF)、血管内皮細胞成長因子(VEGF)、血小板由来上皮成長因子(PDEGF)、トランスフォーミング成長因子ベータ(TGF-β)、トランスフォーミング成長因子A(TGF-A)、上皮成長因子(EGF)、繊維芽細胞成長因子(FGF)、酸性繊維芽細胞成長因子(FGF-A)、塩基性繊維芽細胞成長因子(FGF-B)、インスリン様成長因子1及び2(IGF-I及びIGF-2)、ケラチノサイト成長因子(KGF)、腫瘍壊死因子(TNF)、繊維芽細胞成長因子(FGF)及びインターロイキン1(IL-I)、ケラチノサイト成長因子2(KGF-2)、及びこれらの組み合わせが挙げられるが、これらに限定されない。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「活性化する」又は「の活性化」という用語は、成長因子受容体に関して使用した場合、該成長因子受容体のチロシンキナーゼドメインのリン酸化を意味する。
PEP(A)-LINKER-PEP(B) (I)
(式中、LINKERの一端は、PEP(A)の一端と共有結合的に相互作用する。LINKERの他端は、PEP(B)の一端と共有結合的に相互作用する。PEP(A)はPEP1を含む。PEP(B)はPEP2を含む。LINKERは、分子量(Mw)が約28~約2,000Da、特に約300~約1000Daである直鎖状又は分枝状の2価の有機基、部分又は化合物である。)で表され、RMSDが2.45Å以下である本明細書で定義されるペプチド、その変異体若しくは類似体、又はペプチド模倣体である(以下、化合物(I)又はペプチド(I)ともいう)。
PEP(A)-LINKER-PEP(B) (I)
(式中、LINKERの一端は、PEP(A)の一端と共有結合的に相互作用する。LINKERの他端は、PEP(B)の一端と共有結合的に相互作用する。PEP(A)はPEP12を含む。PEP(B)はPEP2を含む。LINKERは、分子量(Mw)が約28~約2,000Da、特に約300~約1000Daである直鎖状又は分枝状の2価の有機基、部分又は化合物である。)で表され、RMSDが2.45Å以下である本明細書で定義されるペプチド、その変異体若しくは類似体、又はペプチド模倣体である(以下、化合物(I)又はペプチド(I)ともいう)。
PEP(C)-PEP12-LINKER-PEP2-PEP(D) (II)
(式中、LINKERは、分子量(Mw)が約28~約2,000Da、特に約300~約1000Daである直鎖状又は分枝状の2価の有機基、部分又は化合物である。PEP12は、本明細書で定義されるPEP1-AA17-PEP11で表される8個のアミノ酸を有するペプチドである。PEP2は、本明細書で既に定義した5個のアミノ酸を有するペプチドである。PEP(C)の一端は、PEP1の一端を介してPEP12と共有結合的に相互作用する。PEP(D)の一端は、PEP2の一端と共有結合的に相互作用する。LINKERの一端は、PEP11の一端を介してPEP12の一端と共有結合的に相互作用する。LINKERの他端は、PEP2の他端と共有結合的に相互作用する。PEP(C)は、少なくとも5個のアミノ酸を有するペプチド、特に5~12個のアミノ酸を有するペプチドである。PEP(D)は、少なくとも5個のアミノ酸を有するペプチド、特に5~11個のアミノ酸を有するペプチドである。)で表され、RMSDが2.45Å以下である本明細書で定義されるペプチド、その変異体若しくは類似体、又はペプチド模倣体である(以下、化合物(II)又はペプチド(II)ともいう)。
PEP7-PEP5-PEP12-LINKER-PEP2-PEP6-PEP8 (III)
(式中、LINKERは、分子量(Mw)が約28~約2,000Da、特に約300~約1000Daである直鎖状又は分枝状の2価の有機基、部分又は化合物である。PEP12は、本明細書で定義されるPEP1-AA17-PEP11で表される8個のアミノ酸を有するペプチドである。PEP2は、本明細書で既に定義した5個のアミノ酸を有するペプチドである。PEP5は、本明細書で既に定義した5個のアミノ酸を有するペプチドである。PEP6は、本明細書で既に定義した5~7個のアミノ酸を有するペプチドである。PEP7は、本明細書で既に定義したアミノ酸又は2~7個のアミノ酸を有するペプチドである。PEP8は、本明細書で既に定義したアミノ酸又は2~6個のアミノ酸を有するペプチドである。LINKERの一端は、AA20を介してPEP12の一端と共有結合的に相互作用する。LINKERの他端は、AA21を介してPEP2の一端と共有結合的に相互作用する。PEP5の一端は、AA12を介してPEP12の他端と共有結合的に相互作用する。PEP5の他端は、AA8を介してPEP7の一端と共有結合的に相互作用する。PEP6の一端は、AA26を介してPEP2の他端と共有結合的に相互作用する。PEP6の他端は、AA32を介してPEP8の一端と共有結合的に相互作用する。)で表され、RMSDが2.45Å以下である本明細書で定義されるペプチド、その変異体若しくは類似体、又はペプチド模倣体である(以下、化合物(III)又はペプチド(III)ともいう)。
AA1-AA2-AA3-AA4-AA5-AA6-AA7-AA8-AA9-AA10-AA11-AA12-AA13-AA14-AA15-AA16-AA17-AA18-AA19-AA20-LINKER-AA21-AA22-AA23-AA24-AA25-AA26-AA27-AA28-AA29-AA30-AA31-AA32-AA33-AA34-AA35-AA36-AA37-AA38 (IV)
(式中、LINKERは、分子量(Mw)が約28~約2,000Da、特に約300~約1000Daである直鎖状又は分枝状の2価の有機基、部分又は化合物である。AA1-AA2-AA3-AA4-AA5-AA6-AA7は、本明細書で定義されるPEP7である。AA13-AA14-AA15-AA16-AA17-AA18-AA19-AA20は、本明細書で定義されるPEP12である。AA21-AA22-AA23-AA24-AA25は、本明細書で既に定義したPEP2である。AA8-AA9-AA10は、本明細書で定義されるPEP3である。AA30-AA31-AA32は、本明細書で定義されるPEP4である。AA33-AA34-AA35-AA36-AA37-AA38は、本明細書で定義されるPEP8である。AA11、AA12、AA26、AA27、AA28、及びAA29は本明細書で定義される通りである。LINKERの一端は、AA20と共有結合的に相互作用する。LINKERの他端は、AA21と共有結合的に相互作用する。AA1及びAA21は、両方がN末端アミノ酸であってもよく、あるいは両方がC末端アミノ酸であってもよい。AA38及びAA20は、両方がN末端アミノ酸であってもよく、あるいは両方がC末端アミノ酸であってもよい。)で表され、RMSDが2.45Å以下である本明細書で定義されるペプチド、その変異体若しくは類似体、又はペプチド模倣体である(以下、化合物(IV)又はペプチド(IV)ともいう)。
-AA27-AA28-AA29-VVEAXGXRではない。PEP1がSPIS、PEP2がYKQYEである場合、PEP9:PEP10はSTPPTXXVPT-AA11-AA12-AA11-AA12:AA26-AA27-AA28-AA29-VVESXGXRではない。PEP1がNAIS、PEP2がLKKYRである場合、PEP9:PEP10はHVPKPXXAPT-AA11-AA12:AA26-AA27-AA28-AA29-VVRSXGXHではない。PEP1がKPLS、PEP2がDHHKDである場合、PEP9:PEP10はRVPSTXXAPV-AA11-AA12:AA26-AA27-AA28-AA29-VEEXGXLではない。PEP1がEPLP、PEP2がEQLSNである場合、PEP9:PEP10はASAAPXXVPQ-AA11-AA12:AA26-AA27-AA28-AA29-VRSXKXSではない。PEP1がEPLT、PEP2がEQLSNである場合、ASASPXXVSQ-AA11-AA12:AA26-AA27-AA28-AA29-VKSXKXS。PEP1がEPLT、PEP2がEQLSNである場合、PEP9:PEP10はASASPXXVPQ-AA11-AA12:AA26-AA27-AA28-AA29-VKSXKXSではない。PEP1がSNIT、PEP2がIGEMSである場合、PEP9:PEP10はNDEGLEXVPT-AA11-AA12:AA26-AA27-AA28-AA29-QHNKXEXRではない。PEP1がSNIT、PEP2がLGEMSである場合、PEP9:PEP10はNDEGLEXVPT-AA11-AA12:AA26-AA27-AA28-AA29-EHSQXEXRではない。PEP1がRSVK、PEP2がKEVQVである場合、PEP9:PEP10はSSVKXQPSRV-AA11-AA12:AA26-AA27-AA28-AA29-EEHLEXAXAではない。PEP1がRPVQ、PEP2がKKATVである場合、PEP9:PEP10はRNVQXRPTQV-AA11-AA12:AA26-AA27-AA28-AA29-EDHLAXKXEではない。
:DHHKD:VVD、VPA:KPLS-AA17-LYV:DHHKD:VVE、VPQ:KPLS-AA17-LYV:DHHKD:VRS、VSQ:KPLS-AA17-LYV:DHHKD:VKS、VPQ:KPLS-AA17-LYV:DHHKD:VKS、VPT:KPLS-AA17-LYV:DHHKD:QHN、VPT:KPLS-AA17-LYV:DHHKD:EHS、SRV:KPLS-AA17-LYV:DHHKD:EEH、TQV:KPLS-AA17-LYV:DHHKD:EDH、VPQ:EPLP-AA17-VYY:EQLSN:VRS、VPT:EPLP-AA17-VYY:EQLSN:VVE、VPE:EPLP-AA17-VYY:EQLSN:TVE、APT:EPLP-AA17-VYY:EQLSN:VVR、APT:EPLP-AA17-VYY:EQLSN:VVK、VPT:EPLP-AA17-VYY:EQLSN:VAE、VPT:EPLP-AA17-VYY:EQLSN:AVS、TPT:EPLP-AA17-VYY:EQLSN:VVD、VPA:EPLP-AA17-VYY:EQLSN:VVE、APV:EPLP-AA17-VYY:EQLSN:VEE、VSQ:EPLP-AA17-VYY:EQLSN:VKS、VPQ:EPLP-AA17-VYY:EQLSN:VKS、VPT:EPLP-AA17-VYY:EQLSN:QHN、VPT:EPLP-AA17-VYY:EQLSN:EHS、SRV:EPLP-AA17-VYY:EQLSN:EEH、TQV:EPLP-AA17-VYY:EQLSN:EDH、VSQ:EPLT-AA17-LYY:EQLSN:VKS、VPT:EPLT-AA17-LYY:EQLSN:VVE、VPE:EPLT-AA17-LYY:EQLSN:TVE、APT:EPLT-AA17-LYY:EQLSN:VVR、APT:EPLT-AA17-LYY:EQLSN:VVK、VPT:EPLT-AA17-LYY:EQLSN:VAE、VPT:EPLT-AA17-LYY:EQLSN:AVS、TPT:EPLT-AA17-LYY:EQLSN:VVD、VPA:EPLT-AA17-LYY:EQLSN:VVE、APV:EPLT-AA17-LYY:EQLSN:VEE、VPQ:EPLT-AA17-LYY:EQLSN:VRS、VPQ:EPLT-AA17-LYY:EQLSN:VKS、VPT:EPLT-AA17-LYY:EQLSN:QHN、VPT:EPLT-AA17-LYY:EQLSN:EHS、SRV:EPLT-AA17-LYY:EQLSN:EEH、TQV:EPLT-AA17-LYY:EQLSN:EDH、VPT:SNIT-AA17-QIM:IGEMS:QHN、VPT:SNIT-AA17-QIM:IGEMS:VVE、VPE:SNIT-AA17-QIM:IGEMS:TVE、APT:SNIT-AA17-QIM:IGEMS:VVR、APT:SNIT-AA17-QIM:IGEMS:VVK、VPT:SNIT-AA17-QIM:IGEMS:VAE、VPT:SNIT-AA17-QIM:IGEMS:AVS、TPT:SNIT-AA17-QIM:IGEMS:VVD、VPA:SNIT-AA17-QIM:IGEMS:VVE、APV:SNIT-AA17-QIM:IGEMS:VEE、VPQ:SNIT-AA17-QIM:IGEMS:VRS、VSQ:SNIT-AA17-QIM:IGEMS:VKS、VPQ:SNIT-AA17-QIM:IGEMS:VKS、VPT:SNIT-AA17-QIM:IGEMS:EHS、SRV:SNIT-AA17-QIM:IGEMS:EEH、TQV:SNIT-AA17-QIM:IGEMS:EDH、VPT:SNIT-AA17-QIM:LGEMS:EHS、VPT:SNIT-AA17-QIM:LGEMS:VVE、VPE:SNIT-AA17-QIM:LGEMS:TVE、APT:SNIT-AA17-QIM:LGEMS:VVR、APT:SNIT-AA17-QIM:LGEMS:VVK、VPT:SNIT-AA17-QIM:LGEMS:VAE、VPT:SNIT-AA17-QIM:LGEMS:AVS、TPT:SNIT-AA17-QIM:LGEMS:VVD、VPA:SNIT-AA17-QIM:LGEMS:VVE、APV:SNIT-AA17-QIM:LGEMS:VEE、VPQ:SNIT-AA17-QIM:LGEMS:VRS、VSQ:SNIT-AA17-QIM:LGEMS:VKS、VPQ:SNIT-AA17-QIM:LGEMS:VKS、VPT:SNIT-AA17-QIM:LGEMS:QHN、SRV:SNIT-AA17-QIM:LGEMS:EEH、TQV:SNIT-AA17-QIM:LGEMS:EDH、SRV:RSVK-AA17-AKV:KEVQV:EEH、VPT:RSVK-AA17-AKV:KEVQV:VVE、VPE:RSVK-AA17-AKV:KEVQV:TVE、APT:RSVK-AA17-AKV:KEVQV:VVR、APT:RSVK-AA17-AKV:KEVQV:VVK、VPT:RSVK-AA17-AKV:KEVQV:VAE、VPT:RSVK-AA17-AKV:KEVQV:AVS、TPT:RSVK-AA17-AKV:KEVQV:VVD、VPA:RSVK-AA17-AKV:KEVQV:VVE、APV:RSVK-AA17-AKV:KEVQV:VEE、VPQ:RSVK-AA17-AKV:KEVQV:VRS、VSQ:RSVK-AA17-AKV:KEVQV:VKS、VPQ:RSVK-AA17-AKV:KEVQV:VKS、VPT:RSVK-AA17-AKV:KEVQV:QHN、VPT:RSVK-AA17-AKV:KEVQV:EHS、TQV:RSVK-AA17-AKV:KEVQV:EDH、TQV:RPVQ-AA17-RKI:KKATV:EDH、VPT:RPVQ-AA17-RKI:KKATV:VVE、VPE:RPVQ-AA17-RKI:KKATV:TVE、APT:RPVQ-AA17-RKI:KKATV:VVR、APT:RPVQ-AA17-RKI:KKATV:VVK、VPT:RPVQ-AA17-RKI:KKATV:VAE、VPT:RPVQ-AA17-RKI:KKATV:AVS、TPT:RPVQ-AA17-RKI:KKATV:VVD、VPA:RPVQ-AA17-RKI:KKATV:VVE、APV:RPVQ-AA17-RKI:KKATV:VEE、VPQ:RPVQ-AA17-RKI:KKATV:VRS、VSQ:RPVQ-AA17-RKI:KKATV:VKS、VPQ:RPVQ-AA17-RKI:KKATV:VKS、VPT:RPVQ-AA17-RKI:KKATV:QHN、VPT:RPVQ-AA17-RKI:KKATV:EHS、及びSRV:RPVQ-AA17-RKI:KKATV:EEH(式中、AA17は、G、A、V、L、I、P、F、M、W、T、及びSからなる群より選択され、特にM、I、L、V、及びTからなる群より選択される。)からなる群より選択される。
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-RKI:KKATV:RLEDH、VPTEL:RPVQ-AA17-RKI:KKATV:DMVVE、VPEKM:RPVQ-AA17-RKI:KKATV:NMTVE、VPTEL:RPVQ-AA17-RKI:KKATV:EMVVE、APTKL:RPVQ-AA17-RKI:KKATV:NMVVR、APTQL:RPVQ-AA17-RKI:KKATV:NMVVR、APTKL:RPVQ-AA17-RKI:KKATV:NMVVK、VPTKL:RPVQ-AA17-RKI:KKATV:EGMSVAE、VPTKL:RPVQ-AA17-RKI:KKATV:GMAVS、TPTKM:RPVQ-AA17-RKI:KKATV:GMVVD、VPARL:RPVQ-AA17-RKI:KKATV:DMVVE、VPTRL:RPVQ-AA17-RKI:KKATV:DMVVE、APVKT:RPVQ-AA17-RKI:KKATV:MIVEE、VPQAL:RPVQ-AA17-RKI:KKATV:MIVRS、VSQDL:RPVQ-AA17-RKI:KKATV:MIVKS、VPQDL:RPVQ-AA17-RKI:KKATV:MVVKS、VPTEE:RPVQ-AA17-RKI:KKATV:FLQHN、VPTGQ:RPVQ-AA17-RKI:KKATV:LEEHS、及びSRVHH:RPVQ-AA17-RKI:KKATV:RLEEH(式中、AA17は、G、A、V、L、I、P、F、M、W、T、及びSからなる群より選択され、特にM、I、L、V、及びTからなる群より選択される。)からなる群より選択される。より具体的には、PEP5:PEP12:PEP2:PEP6の4つ組は、VPTKM:SAIS-AA17-LYL:LKNYQ:NMVVE、VPTKL:SAIS-AA17-LYL:LKNYQ:NMVVE、VPTQL:SAIS-AA17-LYL:LKNYQ:NMVVE、VPTKL:SAIS-AA17-LYL:LKNYQ:EGMSVVE、VPTKL:SAIS-AA17-LYL:LKNYQ:GMVVE、VPTKM:SAIS-AA17-LYL:LKNYQ:GMVVE、VPTRL:SAIS-AA17-LYL:LKNYQ:DMVVE、VPTKT:SAIS-AA17-LYL:LKNYQ:MIVVE、VPTAL:SAIS-AA17-LYL:LKNYQ:MIVVE、VPTDL:SAIS-AA17-LYL:LKNYQ:MIVVE、VPTDL:SAIS-AA17-LYL:LKNYQ:MVVVE、VPEKM:SAIS-AA17-LYL:LKNYQ:NMTVE、APTKL:SAIS-AA17-LYL:LKNYQ:NMVVR、APTQL:SAIS-AA17-LYL:LKNYQ:NMVVR、APTKL:SAIS-AA17-LYL:LKNYQ:NMVVK、VPTKL:SAIS-AA17-LYL:LKNYQ:EGMSVAE、VPTKL:SAIS-AA17-LYL:LKNYQ:GMAVS、TPTKM:SAIS-AA17-LYL:LKNYQ:GMVVD、VPARL:SAIS-AA17-LYL:LKNYQ:DMVVE、APVKT:SAIS-AA17-LYL:LKNYQ:MIVEE、VPQAL:SAIS-AA17-LYL:LKNYQ:MIVRS、VSQDL:SAIS-AA17-LYL:LKNYQ:MIVKS、VPQDL:SAIS-AA17-LYL:LKNYQ:MVVKS、VPTEE:SAIS-AA17-LYL:LKNYQ:FLQHN、VPTGQ:SAIS-AA17-LYL:LKNYQ:LEEHS、SRVHH:SAIS-AA17-LYL:LKNYQ:RLEEH、TQVQL:SAIS-AA17-LYL:LKNYQ:TLEDH、VPEEL:SSLS-AA17-LFF:LKVYP:DMTVE、VPEEL:SSLS-AA17-LFF:LKVYP:EMTVE、VPEKL:SSLS-AA17-LFF:LKVYP:NMTVE、VPEQL:SSLS-AA17-LFF:LKVYP:NMTVE、VPEKL:SSLS-AA17-LFF:LKVYP:EGMSTVE、VPEKL:SSLS-AA17-LFF:LKVYP:GMTVE、VPEKM:SSLS-AA17-LFF:LKVYP:GMTVE、VPERL:SSLS-AA17-LFF:LKVYP:DMTVE、VPEKT:SSLS-AA17-LFF:LKVYP:MITVE、VPEAL:SSLS-AA17-LFF:LKVYP:MITVE、VPEDL:SSLS-AA17-LFF:LKVYP:MITVE、VPEDL:SSLS-AA17-LFF:LKVYP:MVTVE、VPTEL:SSLS-AA17-LFF:LKVYP:DMVVE、VPTEL:SSLS-AA17-LFF:LKVYP:EMVVE、APTKL:SSLS-AA17-LFF:LKVYP:NMVVR、APTQL:SSLS-AA17-LFF:LKVYP:NMVVR、APTKL:SSLS-AA17-LFF:LKVYP:NMVVK、VPTKL:SSLS-AA17-LFF:LKVYP:EGMSVAE、VPTKL:SSLS-AA17-LFF:LKVYP:GMAVS、TPTKM:SSLS-AA17-LFF:LKVYP:GMVVD、VPARL:SSLS-AA17-LFF:LKVYP:DMVVE、VPTRL:SSLS-AA17-LFF:LKVYP:DMVVE、APVKT:SSLS-AA17-LFF:LKVYP:MIVEE、VPQAL:SSLS-AA17-LFF:LKVYP:MIVRS、VSQDL:SSLS-AA17-LFF:LKVYP:MIVKS、VPQDL:SSLS-AA17-LFF:LKVYP:MVVKS、VPTEE:SSLS-AA17-LFF:LKVYP:FLQHN、VPTGQ:SSLS-AA17-LFF:LKVYP:LEEHS、SRVHH:SSLS-AA17-LFF:LKVYP:RLEEH、TQVQL:SSLS-AA17-LFF:LKVYP:TLEDH、APTEL:NAIS-AA17-LYF:LKKYR:DMVVR、APTKM:NAIS-AA17-LYF:LKKYR:NMVVR、APTEL:NAIS-AA17-LYF:LKKYR:EMVVR、APTKL:NAIS-AA17-LYF:LKKYR:NMVVR、APTKL:NAIS-AA17-LYF:LKKYR:EGMSVVR、APTKL:NAIS-AA17-LYF:LKKYR:GMVVR、APTKM:NAIS-AA17-LYF:LKKYR:GMVVR、APTRL:NAIS-AA17-LYF:LKKYR:DMVVR、APTKT:NAIS-AA17-LYF:LKKYR:MIVVR、APTAL:NAIS-AA17-LYF:LKKYR:MIVVR、APTDL:NAIS-AA17-LYF:LKKYR:MIVVR、APTDL:NAIS-AA17-LYF:LKKYR:MVVVR、VPTEL:NAIS-AA17-LYF:LKKYR:DMVVE、VPEKM:NAIS-AA17-LYF:LKKYR:NMTVE、VPTEL:NAIS-AA17-LYF:LKKYR:EMVVE、APTKL:NAIS-AA17-LYF:LKKYR:NMVVK、VPTKL:NAIS-AA17-LYF:LKKYR:EGMSVAE、VPTKL:NAIS-AA17-LYF:LKKYR:GMAVS、TPTKM:NAIS-AA17-LYF:LKKYR:GMVVD、VPARL:NAIS-AA17-LYF:LKKYR:DMVVE、VPTRL:NAIS-AA17-LYF:LKKYR:DMVVE、APVKT:NAIS-AA17-LYF:LKKYR:MIVEE、VPQAL:NAIS-AA17-LYF:LKKYR:MIVRS、VSQDL:NAIS-AA17-LYF:LKKYR:MIVKS、VPQDL:NAIS-AA17-LYF:LKKYR:MVVKS、VPTEE:NAIS-AA17-LYF:LKKYR:FLQHN、VPTGQ:NAIS-AA17-LYF:LKKYR:LEEHS、SRVHH:NAIS-AA17-LYF:LKKYR:RLEEH、TQVQL:NAIS-AA17-LYF:LKKYR:TLEDH、APTEL:SATS-AA17-LYY:LRKHR:DMVVK、APTKM:SATS-AA17-LYY:LRKHR:NMVVK、APTEL:SATS-AA17-LYY:LRKHR:EMVVK、APTKL:SATS-AA17-LYY:LRKHR:NMVVK、APTQL:SATS-AA17-LYY:LRKHR:NMVVK、APTKL:SATS-AA17-LYY:LRKHR:EGMSVVK、APTKL:SATS-AA17-LYY:LRKHR:GMVVK、APTKM:SATS-AA17-LYY:LRKHR:GMVVK、APTRL:SATS-AA17-LYY:LRKHR:DMVVK、APTKT:SATS-AA17-LYY:LRKHR:MIVVK、APTAL:SATS-AA17-LYY:LRKHR:MIVVK、APTDL:SATS-AA17-LYY:LRKHR:MIVVK、APTDL:SATS-AA17-LYY:LRKHR:MVVVK、VPTEL:SATS-AA17-LYY:LRKHR:DMVVE、VPEKM:SATS-AA17-LYY:LRKHR:NMTVE、VPTEL:SATS-AA17-LYY:LRKHR:EMVVE、APTKL:SATS-AA17-LYY:LRKHR:NMVVR、APTQL:SATS-AA17-LYY:LRKHR:NMVVR、VPTKL:SATS-AA17-LYY:LRKHR:EGMSVAE、VPTKL:SATS-AA17-LYY:LRKHR:GMAVS、TPTKM:SATS-AA17-LYY:LRKHR:GMVVD、VPARL:SATS-AA17-LYY:LRKHR:DMVVE、VPTRL:SATS-AA17-LYY:LRKHR:DMVVE、APVKT:SATS-AA17-LYY:LRKHR:MIVEE、VPQAL:SATS-AA17-LYY:LRKHR:MIVRS、VSQDL:SATS-AA17-LYY:LRKHR:MIVKS、VPQDL:SATS-AA17-LYY:LRKHR:MVVKS、VPTEE:SATS-AA17-LYY:LRKHR:FLQHN、VPTGQ:SATS
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体的には、PEP7:PEP3:PEP1:PEP2:PEP4:PEP8の6つ組は、GIPEPXX:VPT:SAIS:LKNYQ:VVE:SXAXR、HVTKPTX:VPT:SAIS:LKNYQ:VVE:SXGXH、YVPKPXX:VPT:SAIS:LKNYQ:VVE:SXGXH、TVPKPXX:VPT:SAIS:LKNYQ:VVE:AXGXH、AVPKAXX:VPT:SAIS:LKNYQ:VVE:AXGXH、KVGKAXX:VPT:SAIS:LKNYQ:VVE:XGXR、KASKAXX:VPT:SAIS:LKNYQ:VVE:EXGXR、GSAGPXX:VPT:SAIS:LKNYQ:VVE:RXGXS、AAPASXX:VPT:SAIS:LKNYQ:VVE:AXGXR、STPPTXX:VPT:SAIS:LKNYQ:VVE:SXGXR、HVPKPXX:VPT:SAIS:LKNYQ:VVE:SXGXH、RVPSTXX:VPT:SAIS:LKNYQ:VVE:XGXL、ASAAPXX:VPT:SAIS:LKNYQ:VVE:XKXS、ASASPXX:VPT:SAIS:LKNYQ:VVE:XKXS、GIPEPXX:VPE:SAIS:LKNYQ:TVE:SXAXR、HVTKPTX:APT:SAIS:LKNYQ:VVR:SXGXH、YVPKPXX:APT:SAIS:LKNYQ:VVR:SXGXH、TVPKPXX:APT:SAIS:LKNYQ:VVR:AXGXH、AVPKAXX:APT:SAIS:LKNYQ:VVK:AXGXH、KVGKAXX:VPT:SAIS:LKNYQ:VAE:XGXR、KASKAXX:VPT:SAIS:LKNYQ:AVS:EXGXR、GSAGPXX:TPT:SAIS:LKNYQ:VVD:RXGXS、AAPASXX:VPA:SAIS:LKNYQ:VVE:AXGXR、HVPKPXX:APT:SAIS:LKNYQ:VVR:SXGXH、RVPSTXX:APV:SAIS:LKNYQ:VEE:XGXL、ASAAPXX:VPQ:SAIS:LKNYQ:VRS:XKXS、ASASPXX:VSQ:SAIS:LKNYQ:VKS:XKXS、ASASPXX:VPQ:SAIS:LKNYQ:VKS:XKXS、NDEGLEX:VPT:SAIS:LKNYQ:QHN:KXEXR、NDEGLEX:VPT:SAIS:LKNYQ:EHS:QXEXR、SSVKXQP:SRV:SAIS:LKNYQ:EEH:LEXAXA、RNVQXRP:TQV:SAIS:LKNYQ:EDH:LAXKXE、KIPKAXX:VPE:SSLS:LKVYP:TVE:GXGXR、SIPKAXX:VPE:SSLS:LKVYP:TVE:GXGXR、HVTKPTX:VPE:SSLS:LKVYP:TVE:SXGXH、YVPKPXX:VPE:SSLS:LKVYP:TVE:SXGXH、TVPKPXX:VPE:SSLS:LKVYP:TVE:AXGXH、AVPKAXX:VPE:SSLS:LKVYP:TVE:AXGXH、KVGKAXX:VPE:SSLS:LKVYP:TVE:XGXR、KASKAXX:VPE:SSLS:LKVYP:TVE:EXGXR、GSAGPXX:VPE:SSLS:LKVYP:TVE:RXGXS、AAPASXX:VPE:SSLS:LKVYP:TVE:AXGXR、STPPTXX:VPE:SSLS:LKVYP:TVE:SXGXR、HVPKPXX:VPE:SSLS:LKVYP:TVE:SXGXH、RVPSTXX:VPE:SSLS:LKVYP:TVE:XGXL、ASAAPXX:VPE:SSLS:LKVYP:TVE:XKXS、ASASPXX:VPE:SSLS:LKVYP:TVE:XKXS、KIPKAXX:VPT:SSLS:LKVYP:VVE:GXGXR、SIPKAXX:VPT:SSLS:LKVYP:VVE:GXGXR、HVTKPTX:APT:SSLS:LKVYP:VVR:SXGXH、YVPKPXX:APT:SSLS:LKVYP:VVR:SXGXH、TVPKPXX:APT:SSLS:LKVYP:VVR:AXGXH、AVPKAXX:APT:SSLS:LKVYP:VVK:AXGXH、KVGKAXX:VPT:SSLS:LKVYP:VAE:XGXR、KASKAXX:VPT:SSLS:LKVYP:AVS:EXGXR、GSAGPXX:TPT:SSLS:LKVYP:VVD:RXGXS、AAPASXX:VPA:SSLS:LKVYP:VVE:AXGXR、STPPTXX:VPT:SSLS:LKVYP:VVE:SXGXR、HVPKPXX:APT:SSLS:LKVYP:VVR:SXGXH、RVPSTXX:APV:SSLS:LKVYP:VEE:XGXL、ASAAPXX:VPQ:SSLS:LKVYP:VRS:XKXS、ASASPXX:VSQ:SSLS:LKVYP:VKS:XKXS、ASASPXX:VPQ:SSLS:LKVYP:VKS:XKXS、NDEGLEX:VPT:SSLS:LKVYP:QHN:KXEXR、NDEGLEX:VPT:SSLS:LKVYP:EHS:QXEXR、SSVKXQP:SRV:SSLS:LKVYP:EEH:LEXAXA、RNVQXRP:TQV:SSLS:LKVYP:EDH:LAXKXE、KIPKAXX:APT:NAIS:LKKYR:VVR:GXGXR、GIPEPXX:APT:NAIS:LKKYR:VVR:SXAXR、SIPKAXX:APT:NAIS:LKKYR:VVR:GXGXR、AVPKAXX:APT:NAIS:LKKYR:VVR:AXGXH、KVGKAXX:APT:NAIS:LKKYR:VVR:XGXR、KASKAXX:APT:NAIS:LKKYR:VVR:EXGXR、GSAGPXX:APT:NAIS:LKKYR:VVR:RXGXS、AAPASXX:APT:NAIS:LKKYR:VVR:AXGXR、STPPTXX:APT:NAIS:LKKYR:VVR:SXGXR、RVPSTXX:APT:NAIS:LKKYR:VVR:XGXL、ASAAPXX:APT:NAIS:LKKYR:VVR:XKXS、ASASPXX:APT:NAIS:LKKYR:VVR:XKXS、KIPKAXX:VPT:NAIS:LKKYR:VVE:GXGXR、GIPEPXX:VPE:NAIS:LKKYR:TVE:SXAXR、SIPKAXX:VPT:NAIS:LKKYR:VVE:GXGXR、AVPKAXX:APT:NAIS:LKKYR:VVK:AXGXH、KVGKAXX:VPT:NAIS:LKKYR:VAE:XGXR、KASKAXX:VPT:NAIS:LKKYR:AVS:EXGXR、GSAGPXX:TPT:NAIS:LKKYR:VVD:RXGXS、AAPASXX:VPA:NAIS:LKKYR:VVE:AXGXR、STPPTXX:VPT:NAIS:LKKYR:VVE:SXGXR、RVPSTXX:APV:NAIS:LKKYR:VEE:XGXL、ASAAPXX:VPQ:NAIS:LKKYR:VRS:XKXS、ASASPXX:VSQ:NAIS:LKKYR:VKS:XKXS、ASASPXX:VPQ:NAIS:LKKYR:VKS:XKXS、NDEGLEX:VPT:NAIS:LKKYR:QHN:KXEXR、NDEGLEX:VPT:NAIS:LKKYR:EHS:QXEXR、SSVKXQP:SRV:NAIS:LKKYR:EEH:LEXAXA、RNVQXRP:TQV:NAIS:LKKYR:EDH:LAXKXE、KIPKAXX:APT:SATS:LRKHR:VVK:GXGXR、GIPEPXX:APT:SATS:LRKHR:VVK:SXAXR、SIPKAXX:APT:SATS:LRKHR:VVK:GXGXR、HVTKPTX:APT:SATS:LRKHR:VVK:SXGXH、YVPKPXX:APT:SATS:LRKHR:VVK:SXGXH、TVPKPXX:APT:SATS:LRKHR:VVK:AXGXH、KVGKAXX:APT:SATS:LRKHR:VVK:XGXR、KASKAXX:APT:SATS:LRKHR:VVK:EXGXR、GSAGPXX:APT:SATS:LRKHR:VVK:RXGXS、AAPASXX:APT:SATS:LRKHR:VVK:AXGXR、STPPTXX:APT:SATS:LRKHR:VVK:SXGXR、HVPKPXX:APT:SATS:LRKHR:VVK:SXGXH、RVPSTXX:APT:SATS:LRKHR:VVK:XGXL、ASAAPXX:APT:SATS:LRKHR:VVK:XKXS、ASASPXX:APT:SATS:LRKHR:VVK:XKXS、KIPKAXX:VPT:SATS:LRKHR:VVE:GXGXR、GIPEPXX:VPE:SATS:LRKHR:TVE:SXAXR、SIPKAXX:VPT:SATS:LRKHR:VVE:GXGXR、HVTKPTX:APT:SATS:LRKHR:VVR:SXGXH、YVPKPXX:APT:SATS:LRKHR:VVR:SXGXH、TVPKPXX:APT:SATS:LRKHR:VVR:AXGXH、KVGKAXX:VPT:SATS:LRKHR:VAE:XGXR、KASKAXX:VPT:SATS:LRKHR:AVS:EXGXR、GSAGPXX:TPT:SATS:LRKHR:VVD:RXGXS、AAPASXX:VPA:SATS:LRKHR:VVE:AXGXR、STPPTXX:VPT:SATS:LRKHR:VVE:SXGXR、HVPKPXX:APT:SATS:LRKHR:VVR:SXGXH、RVPSTXX:APV:SATS:LRKHR:VEE:XGXL、ASAAPXX:VPQ:SATS:LRKHR:VRS:XKXS、ASASPXX:VSQ:SATS:LRKHR:VKS:XKXS、ASASPXX:VPQ:SATS:LRKHR:VKS:XKXS、NDEGLEX:VPT:SATS:LRKHR:QHN:KXEXR、NDEGLEX:VPT:SATS:LRKHR:EHS:QXEXR、SSVKXQP:SRV:SATS:LRKHR:EEH:LEXAXA、RNVQXRP:TQV:SATS:LRKHR:EDH:LAXKXE、KIPKAXX:VPT:SPIS:LKYHY:VAE:GXGXR、GIPEPXX:VPT:SPIS:LKYHY:VAE:SXAXR、SIPKAXX:VPT:SPIS:LKYHY:VAE:GXGXR、HVTKPTX:VPT:SPIS:LKYHY:VAE:SXGXH、YVPKPXX:VPT:SPIS:LKYHY:VAE:SXGXH、TVPKPXX:VPT:SPIS:LKYHY:VAE:AXGXH、AVPKAXX:VPT:SPIS:LKYHY:VAE:AXGXH、KASKAXX:VPT:SPIS:LKYHY:VAE:EXGXR、GSAGPXX:VPT:SPIS:LKYHY:VAE:RXGXS、AAPASXX:VPT:SPIS:LKYHY:VAE:AXGXR、STPPTXX:VPT:SPIS:LKYHY:VAE:SXGXR、HVPKPXX:VPT:SPIS:LKYHY:VAE:SXGXH、RVPSTXX:VPT:SPIS:LKYHY:VAE:XGXL、ASAAPXX:VPT:SPIS:LKYHY:VAE:XKXS、ASASPXX:VPT:SPIS:LKYHY:VAE:XKXS、KIPKAXX:VPT:SPIS:LKYHY:VVE:GXGXR、GIPEPXX:VPE:SPIS:LKYHY:TVE:SXAXR、SIPKAXX:VPT:SPIS:LKYHY:VVE:GXGXR、HVTKPTX:APT:SPIS:LKYHY:VVR:SXGXH、YVPKPXX:APT:SPIS:LKYHY:VVR:SXGXH、TVPKPXX: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EGLEX:VPTGQ:SNIT-AA17-QIM:RIKPHQGQH:IGEMS:LEEHS:QXEXR、SSVKXQP:SRVHH:SNIT-AA17-QIM:EYVRKKPKL:IGEMS:RLEEH:LEXAXA、RNVQXRP:TQVQL:SNIT-AA17-QIM:EIVRKKPIF:IGEMS:TLEDH:LAXKXE、NDEGLEX:VPTEE:SNIT-AA17-QIM:RIKPHQGQH:LGEMS:FLEHS:KXEXR、KIPKAXX:VPTEL:SNIT-AA17-QIM:DENEKVV:LGEMS:DMVVE:GXGXR、GIPEPXX:VPEKM:SNIT-AA17-QIM:DENKNVV:LGEMS:NMTVE:SXAXR、SIPKAXX:VPTEL:SNIT-AA17-QIM:DEYDKVV:LGEMS:EMVVE:GXGXR、HVTKPTX:APTKL:SNIT-AA17-QIM:DDSSNVI:LGEMS:NMVVR:SXGXH、YVPKPXX:APTKL:SNIT-AA17-QIM:DDSSNVI:LGEMS:NMVVR:SXGXH、TVPKPXX:APTQL:SNIT-AA17-QIM:DDSSNVI:LGEMS:NMVVR:AXGXH、AVPKAXX:APTKL:SNIT-AA17-QIM:DSSNNVI:LGEMS:NMVVK:AXGXH、KVGKAXX:VPTKL:SNIT-AA17-QIM:DDMGVPT:LGEMS:EGMSVAE:XGXR、KASKAXX:VPTKL:SNIT-AA17-QIM:DKGVVTY:LGEMS:GMAVS:EXGXR、GSAGPXX:TPTKM:SNIT-AA17-QIM:NDKQQII:LGEMS:GMVVD:RXGXS、AAPASXX:VPARL:SNIT-AA17-QIM:DAANNVV:LGEMS:DMVVE:AXGXR、STPPTXX:VPTRL:SNIT-AA17-QIM:DSANNVV:LGEMS:DMVVE:SXGXR、HVPKPXX:APTKL:SNIT-AA17-QIM:DDSSNVI:LGEMS:NMVVR:SXGXH、RVPSTXX:APVKT:SNIT-AA17-QIM:DNGRVLL:LGEMS:MIVEE:XGXL、ASAAPXX:VPQAL:SNIT-AA17-QIM:VGRKPKV:LGEMS:MIVRS:XKXS、ASASPXX:VSQDL:SNIT-AA17-QIM:IGKTPKI:LGEMS:MIVKS:XKXS、ASASPXX:VPQDL:SNIT-AA17-QIM:VGRTPKV:LGEMS:MVVKS:XKXS、NDEGLEX:VPTEE:SNIT-AA17-QIM:RIKPHQGQH:LGEMS:FLQHN:KXEXR、SSVKXQP:SRVHH:SNIT-AA17-QIM:EYVRKKPKL:LGEMS:RLEEH:LEXAXA、RNVQXRP:TQVQL:SNIT-AA17-QIM:EIVRKKPIF:LGEMS:TLEDH:LAXKXE、RNVQXRP:SRVQL:RSVK-AA17-AKV:EIVRKKPIF:KEVQV:TLEEH:LAXKXE、KIPKAXX:VPTEL:RSVK-AA17-AKV:DENEKVV:KEVQV:DMVVE:GXGXR、GIPEPXX:VPEKM:RSVK-AA17-AKV:DENKNVV:KEVQV:NMTVE:SXAXR、SIPKAXX:VPTEL:RSVK-AA17-AKV:DEYDKVV:KEVQV:EMVVE:GXGXR、HVTKPTX:APTKL:RSVK-AA17-AKV:DDSSNVI:KEVQV:NMVVR:SXGXH、YVPKPXX:APTKL:RSVK-AA17-AKV:DDSSNVI:KEVQV:NMVVR:SXGXH、TVPKPXX:APTQL:RSVK-AA17-AKV:DDSSNVI:KEVQV:NMVVR:AXGXH、AVPKAXX:APTKL:RSVK-AA17-AKV:DSSNNVI:KEVQV:NMVVK:AXGXH、KVGKAXX:VPTKL:RSVK-AA17-AKV:DDMGVPT:KEVQV:EGMSVAE:XGXR、KASKAXX:VPTKL:RSVK-AA17-AKV:DKGVVTY:KEVQV:GMAVS:EXGXR、GSAGPXX:TPTKM:RSVK-AA17-AKV:NDKQQII:KEVQV:GMVVD:RXGXS、AAPASXX:VPARL:RSVK-AA17-AKV:DAANNVV:KEVQV:DMVVE:AXGXR、STPPTXX:VPTRL:RSVK-AA17-AKV:DSANNVV:KEVQV:DMVVE:SXGXR、HVPKPXX:APTKL:RSVK-AA17-AKV:DDSSNVI:KEVQV:NMVVR:SXGXH、RVPSTXX:APVKT:RSVK-AA17-AKV:DNGRVLL:KEVQV:MIVEE:XGXL、ASAAPXX:VPQAL:RSVK-AA17-AKV:VGRKPKV:KEVQV:MIVRS:XKXS、ASASPXX:VSQDL:RSVK-AA17-AKV:IGKTPKI:KEVQV:MIVKS:XKXS、ASASPXX:VPQDL:RSVK-AA17-AKV:VGRTPKV:KEVQV:MVVKS:XKXS、NDEGLEX:VPTEE:RSVK-AA17-AKV:RIKPHQGQH:KEVQV:FLQHN:KXEXR、NDEGLEX:VPTGQ:RSVK-AA17-AKV:RIKPHQGQH:KEVQV:LEEHS:QXEXR、RNVQXRP:TQVQL:RSVK-AA17-AKV:EIVRKKPIF:KEVQV:TLEDH:LAXKXE、SSVKXQP:TQVHH:RPVQ-AA17-RKI:EYVRKKPKL:KKATV:RLEDH:LEXAXA、KIPKAXX:VPTEL:RPVQ-AA17-RKI:DENEKVV:KKATV:DMVVE:GXGXR、GIPEPXX:VPEKM:RPVQ-AA17-RKI:DENKNVV:KKATV:NMTVE:SXAXR、SIPKAXX:VPTEL:RPVQ-AA17-RKI:DEYDKVV:KKATV:EMVVE:GXGXR、HVTKPTX:APTKL:RPVQ-AA17-RKI:DDSSNVI:KKATV:NMVVR:SXGXH、YVPKPXX:APTKL:RPVQ-AA17-RKI:DDSSNVI:KKATV:NMVVR:SXGXH、TVPKPXX:APTQL:RPVQ-AA17-RKI:DDSSNVI:KKATV:NMVVR:AXGXH、AVPKAXX:APTKL:RPVQ-AA17-RKI:DSSNNVI:KKATV:NMVVK:AXGXH、KVGKAXX:VPTKL:RPVQ-AA17-RKI:DDMGVPT:KKATV:EGMSVAE:XGXR、KASKAXX:VPTKL:RPVQ-AA17-RKI:DKGVVTY:KKATV:GMAVS:EXGXR、GSAGPXX:TPTKM:RPVQ-AA17-RKI:NDKQQII:KKATV:GMVVD:RXGXS、AAPASXX:VPARL:RPVQ-AA17-RKI:DAANNVV:KKATV:DMVVE:AXGXR、STPPTXX:VPTRL:RPVQ-AA17-RKI:DSANNVV:KKATV:DMVVE:SXGXR、HVPKPXX:APTKL:RPVQ-AA17-RKI:DDSSNVI:KKATV:NMVVR:SXGXH、RVPSTXX:APVKT:RPVQ-AA17-RKI:DNGRVLL:KKATV:MIVEE:XGXL、ASAAPXX:VPQAL:RPVQ-AA17-RKI:VGRKPKV:KKATV:MIVRS:XKXS、ASASPXX:VSQDL:RPVQ-AA17-RKI:IGKTPKI:KKATV:MIVKS:XKXS、ASASPXX:VPQDL:RPVQ-AA17-RKI:VGRTPKV:KKATV:MVVKS:XKXS、NDEGLEX:VPTEE:RPVQ-AA17-RKI:RIKPHQGQH:KKATV:FLQHN:KXEXR、NDEGLEX:VPTGQ:RPVQ-AA17-RKI:RIKPHQGQH:KKATV:LEEHS:QXEXR、及びSSVKXQP:SRVHH:RPVQ-AA17-RKI:EYVRKKPKL:KKATV:RLEEH:LEXAXA(式中、AA17は、G、A、V、L、I、P、F、M、W、T、及びSからなる群より選択され、特にM、I、L、V、及びTからなる群より選択される。)からなる群より選択される。
具体的な一例示において、上記LINKERは、Mwが約28~約2,000Daである。具体的な一例示において、上記LINKERは、Mwが約75~約2,000Daである。具体的な一例示において、上記LINKERは、Mwが約150~約2,000Daである。具体的な一例示において、上記LINKERは、Mwが約150~約1,500Daである。最も具体的な一例示において、上記LINKERは、Mwが約300~約1,000Daである。
*AA201-AA202-AA203-AA204-AA205-AA206-AA207-AA208-AA209** (V)
で表されるペプチドを含む(又はである)。上記式(III)のペプチドは、*AAIII-AAI-AAI-AAII-AAVII-AAXII-AAXII-AAXIII-AAXIII**、*AAIII-AAI-AAVI-AAII-AAVII-AAXII-AAXII-AAXIII-AAXIII**、*AAIII-AAI-AAI-AAII-AAII-AAXII-AAXII-AAXIII-AAXIII**、*AAIII-AAI-AAII-AAII-AAVII-AAXII-AAXII-AAXIII-AAXIII**、*AAIII-AAI-AAII-AAIV-AAIV-AAXII-AAXII-AAXIII-AAXIII**、*AAII-AAI-AAII-AAII-AAII-AAXII-AAXII-AAXIII-AAXIII**、*AAIII-AAIII-AAII-AAVII-AAII-AAXII-AAXII-AAXIII-AAXIII**、*AAIII-AAI-AAI-AAII-AAII-AAXII-AAXII-AAXIII-AAXIII**、*AAV-AAV-AAVII-AAVII-AAXII-AAXII-AAXIII-AAXIII**、*AAVIII-AAV-AAVII-AAII-AAXII-AAXII-AAXIII-AAXIII**、及び*AAV-AAV-AAVII-AAII-AAXII-AAXII-AAXIII-AAXIII**(式中、AAIは、本明細書で定義される任意のアミノ酸である。AAIIは、本明細書で定義される任意の極性アミノ酸である。AAIIIは、本明細書で定義される任意の酸性アミノ酸である。AAIVは、本明細書で定義される任意の脂肪族アミノ酸である。AAVは、本明細書で定義される任意の無極性アミノ酸である。AAVIは、本明細書で定義される任意の芳香族アミノ酸である。AAVIIは、本明細書で定義される任意の塩基性アミノ酸である。AAVIIIは、本明細書で定義されるL又はIである。AAXIIは、G、A、V、L、I、P、M、K、R、H、Y、及びEからなる群より選択されるアミノ酸である。AAXIIIは、存在しないか又はAAII又はAAVIIであり、好ましくは存在しない。)からなる群より選択できる。断片AA201、AA201-AA202、AA201-AA202-AA203、AA201-AA202-AA203-AA204、AA201-AA202-AA203-AA204-AA205、AA201-AA202-AA203-AA204-AA205-AA206、AA201-AA202-AA203-AA204-AA205-AA206-AA207、AA203-AA204-AA205-AA206-AA207-AA208-AA209、AA204-AA205-AA206-AA207-AA208-AA209、AA205-AA206-AA207-AA208-AA209、AA206-AA207-AA208-AA209、AA207-AA208-AA209、AA208-AA209、及びAA209のいずれか1つは存在していなくてもよい。式(III)のペプチドにおいて、「*」及び「**」が付してあるアミノ酸のいずれか1つはN末端アミノ酸であり、それ以外はC末端アミノ酸である。
*AA201-AA202-AA203-AA204-AA205-AA206-AA207-AA208**(V-1);
*AA201-AA202-AA203-AA204-AA205-AA206-AA207**(V-2);
*AA201-AA202-AA203-AA204-AA205-AA206**(V-3);
*AA201-AA202-AA203-AA204-AA205**(V-4);
*AA201-AA202-AA203-AA204**(V-5);
*AA201-AA202-AA203**(V-6);
*AA201-AA202**(V-7);
*AA202-AA203-AA204-AA205-AA206-AA207-AA208-AA209**(V-8);
*AA203-AA204-AA205-AA206-AA207-AA208-AA209**(V-9);
*AA204-AA205-AA206-AA207-AA208-AA209**(V-10);
*AA205-AA206-AA207-AA208-AA209**(V-11);
*AA206-AA207-AA208-AA209**(V-12);
*AA207-AA208-AA209**(V-13);
*AA208-AA209**(V-14)
のいずれか1つであってもよい。従って、例えば、式(V-1)のペプチドは、*AAIII-AAI-AAI-AAII-AAVII-AAXII-AAXII-AAXIII**、*AAIII-AAI-AAVI-AAII-AAVII-AAXII-AAXII-AAXIII**、*AAIII-AAI-AAI-AAII-AAII-AAXII-AAXII-AAXIII**、*AAIII-AAI-AAII-AAII-AAVII-AAXII-AAXII-AAXIII**、*AAIII-AAI-AAII-AAIV-AAIV-AAXII-AAXII-AAXIII**、*AAII-AAI-AAII-AAII-AAII-AAXII-AAXII-AAXIII**、*AAIII-AAIII-AAII-AAVII-AAII-AAXII-AAXII-AAXIII**、*AAIII-AAI-AAI-AAII-AAII-AAXII-AAXII-AAXIII**、*AAV-AAV-AAVII-AAVII-AAXII-AAXII-AAXIII**、*AAVIII-AAV-AAVII-AAII-AAXII-AAXII-AAXIII**、及び*AAV-AAV-AAVII-AAII-AAXII-AAXII-AAXIII**からなる群より選択されてもよい。
本発明の特定の実施形態は、骨細胞系列からの間葉系又は前駆幹細胞の分化の誘導、骨組織の再生、骨の修復、及び骨粗鬆症からの保護に特に有用である。
本発明の特定の実施形態は、軟骨細胞系列からの間葉系又は前駆幹細胞の分化の誘導、軟骨組織の再生、軟骨の修復、及び変形性関節症、肋軟骨炎、ヘルニア形成、軟骨無形成症、又は再発性多発軟骨炎等からの保護に特に有用である。
本発明の特定の実施形態は、血管細胞系列からの間葉系又は前駆幹細胞の分化の誘導、内皮化、血管新生/血管形成の増強、及び心臓組織変性に関連する疾患、障害、異常、又は病変からの被験者の保護に特に有用である。
本発明の特定の実施形態は、神経細胞系列からの間葉系又は前駆幹細胞の分化の誘導、ニューロン再生の促進、及びニューロン変性に関連する異常及び疾患からの保護に特に有用である。
本発明の特定の実施形態は、網膜細胞系列からの間葉系又は前駆幹細胞の分化の誘導、網膜細胞再生の促進、及び網膜細胞変性に関連する異常及び疾患(黄斑変性等)からの保護に特に有用である。
本発明の特定の実施形態は、腎細胞系列からの間葉系又は前駆幹細胞の分化の誘導、腎細胞再生及び/又は腎機能の促進、及び腎細胞変性に関連する異常及び疾患(慢性腎臓病又は腎線維症等)からの保護に特に有用である。
本発明の特定の実施形態は、靱帯及び腱(L/T)細胞系列からの間葉系又は前駆幹細胞の分化の誘導、線維組織形成及びT/L再生の促進、並びにL/T細胞変性及びL/T細胞変性に関連する疾患、異常、障害、又は病変からの保護に特に有用である。
本発明の特定の実施形態は、本明細書で定義される創傷治癒プロセスに関わる間葉系又は前駆幹細胞の分化の誘導、並びに創傷治癒、皮膚修復、及び細胞遊走の促進に特に有用である。
本発明の特定の実施形態は、繊維芽細胞系列からの間葉系又は前駆幹細胞の分化の誘導、皮膚組織再生及び管腔形成の誘導、しわの予防、軽減、マスキング、又は除去、皮膚の引き締め、皮膚色素沈着の予防、軽減、又は抑制、並びに皮膚組織変性に関連する疾患、障害、異常、又は病変からの患者の保護に特に有用である。
本発明の特定の実施形態は、毛包細胞系列からの間葉系又は前駆幹細胞の分化、毛包組織の再生及び形成(発毛)の誘導、並びに毛包に関連する疾患、障害、異常、又は病変からの保護に特に有用である。
本発明の特定の実施形態は、生殖器系系列からの間葉系又は前駆幹細胞の分化の誘導、雌性受胎能の増強、及び雌性不妊症又はそれに関連する任意の疾患、異常、障害、又は病変の治療、予防、軽減、又は抑制に特に有用である。
本発明の特定の実施形態は、肺細胞系列からの間葉系又は前駆幹細胞の分化の誘導、肺組織の再生、及び肺組織変性に関連する疾患、異常、障害、又は病変からの患者の保護に特に有用である。
本発明の特定の実施形態は、筋肉細胞系列からの間葉系又は前駆幹細胞の分化の誘導、筋肉組織の再生、筋形成の増強、筋肉組織の補強、損傷した筋肉の修復、及び筋肉組織変性に関連する1種以上の疾患、障害、異常、又は病変からの被験者の保護に特に有用である。
本発明の特定の実施形態は、血液細胞系列からの間葉系又は前駆幹細胞の分化の誘導、血液組織の再生、及び血液細胞変性に関連する疾患、異常、障害、又は病変からの患者の保護に特に有用である。
本発明の特定の実施形態は、脂肪細胞系列からの間葉系又は前駆幹細胞の分化の誘導、脂肪組織の再生、及び脂肪組織変性に関連する疾患、異常、障害、又は病変からの患者の保護に特に有用である。
組織閉鎖の促進に有用な特定の実施形態において、PEP1、PEP2、PEP3、PEP4、PEP5、PEP6、PEP7、PEP8、PEP9、PEP10、PEP12、PEP11、及びAA17の選択肢は、実施される組織閉鎖の具体的な種類によって決定され、骨、軟骨、血管、創傷治癒、神経、網膜、腎臓、肝臓、L/T、及び皮膚用途に対して本明細書で既に開示した任意の好適なアミノ酸、ペプチド及びその類似体若しくは変異体、又はペプチド模倣体が挙げられる。例えばある実施形態において、骨修復手術の際は、皮膚、筋肉、及び血管等の各組織層を切開して損傷した骨部に到達する。従って、このような具体的状況で本発明の実施形態を実施するのに好適なPEP1、PEP2、PEP3、PEP4、PEP5、PEP6、PEP7、PEP8、PEP9、PEP10、PEP12、PEP11、及びAA17としては、皮膚、筋肉、血管、及び骨組織の再生/形成、並びに細胞遊走に対して本明細書で既に開示した上記アミノ酸、ペプチド及びその類似体若しくは変異体、又はペプチド模倣体が挙げられる。同様に、例えばある実施形態において、心臓手術の際は、皮膚、筋肉、及び血管等の各組織層を切開して患者の心臓に到達する。従って、このような具体的状況で本発明の実施形態を実施するのに好適なPEP1、PEP2、PEP3、PEP4、PEP5、PEP6、PEP7、PEP8、PEP9、PEP10、PEP12、PEP11、及びAA17としては、皮膚、筋肉、及び血管組織の再生/形成、並びに細胞遊走に対して本明細書で既に開示したアミノ酸、ペプチド及びその類似体若しくは変異体、又はペプチド模倣体が挙げられる。
GFR結合化合物は、分子内非共有結合的相互作用を少なくとも1つ形成してもよい。この相互作用は、静電的相互作用、π-相互作用、ファンデルワールス力、疎水性相互作用、及びこれらの任意の組み合わせのうちの1つであってもよい。上記相互作用は、2つ以上のアミノ酸の側鎖間、2つ以上のアミノ酸の主鎖間、又はアミノ酸の側鎖及び主鎖間で形成できる。上記相互作用は、GFR結合化合物の安定性をインビトロ及び/又はインビボで向上させて、生理学的分解を低減又は防止できる。一例示において、GFR結合化合物は、AA20///AA206、AA19///AA207、AA18///AA21、AA17///AA22、AA16///AA23、AA15///AA24、AA15///AA25(式中、///は非共有結合的相互作用を表す。)のうち少なくとも1つ、好ましくは2つ以上の分子内非共有結合的相互作用を形成できる。
本発明は、生理活性担体との機能的な組み合わせ(又は連合(association))によって、効率的な組織誘導などを介して意図した治療及び/又は化粧作用を達成できる。
(a)生体高分子:(a1)コラーゲン、(a2)フィブリン等、
(b)合成高分子:(b1)超高分子量ポリエチレン(UHMWPE)、(b2)ポリウレタン(PE)、(b3)ポリウレタン(PU)、(b4)ポリテトラフルオロエチレン(PTFE)、(b5)ポリアセタール(PA)、(b6)ポリメチルメタクリレート(PMMA)、(b7)ポリエチレンテレフタレート(PET)、(b8)シリコーンゴム(SR)、(b9)ポリエーテルエーテルケトン(PEEK)、(b10)ポリ乳酸(PLA)、(b11)ポリスルホン(PS)、(b12)PLLA、(b13)PLGA、(b14)PLDA等、
(c)金属及び金属酸化物:(c1)金及び金合金、(c2)銀及び銀合金、(c3)白金及び白金合金、(c4)タンタル、(c5)Ti6Al4V、(c6)316Lステンレス鋼、(c7)Co-Cr合金、(c8)□型、β型、□+□型Ti合金やTi-Nb合金(Ti29Nb13Ta4.6Zr、Ti35Nb4Sn等)などのチタン合金等、
(d)金属ガラス、
(e)非晶質合金:Zr系合金等、
(f)多孔質金属:Ryan et al.,2006,Biomaterials,27,2651;Lopez-Heredia et al.,2008,Biomaterials,29,2608;Ryan et al.,2008,Biomaterials,29,3625;Li et al.,2007,Biomaterials,28,2810;Hollander et al.,2006,Biomaterials,27,955(それぞれ参照によりその全体が本願に組み込まれる)に記載されたもの等、
(g)ゲル又は固体セラミック:(g1)アルミナ、(g2)ジルコニア、(g3)カーボン、(g4)チタニア、(g5)バイオガラス、(g6)ヒドロキシアパタイト(HA)等、
(h)複合材:(h1)シリカ/SR、(h2)CF/UHMWPE、(h3)CF/PTFE、(h4)HA/PE、(h5)CF/エポキシ、(h6)CF/PEEK、(h7)CF/C、(h8)Al2O3/PTFE等、
(i)ヒドロゲル:(i1)例えばVan Buul,et al.,Chem.Sci.4,2357-2363(2013)(参照によりその全体が本願に組み込まれる)に記載されたオリゴ(エチレン)グリコールポリイソシアノペプチド等のポリイソシアノペプチドヒドロゲル、(i2)アルギン酸塩、キトサン、キチン、グアーガム、ペクチン、ゲランガム、ヘパリン、カラギーナン、ヒアルロナン、デンプン、寒天、キサンタンガム、メチルセルロース、カルボキシメチルセルロース、ヒドロキシプロピルメチルセルロース等の多糖類、(i3)ポリエチレングリコール、ポリプロピレングリコール等のポリグリコール、(i4)ポリビニルピロリドン、(i5)ポリビニルアルコール、(i6)ポリアクリル酸、(i7)グリセロリン酸、(i8)2-アクリルアミド-2-メチルプロパンスルホン酸、(i9)ポリホスファゼン等、
(j)脱灰骨基質等の他の好適な材料、
並びにこれらの任意の組み合わせが挙げられるが、これらに限定されない。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「生体不活性生体材料」という用語は、人体内に置かれても周辺組織と最小限にしか相互作用しない任意の材料を意味する。これらの例としては、ステンレス鋼、チタン、アルミナ、部分安定化ジルコニア、及び超高分子量ポリエチレンが挙げられる。一般に、生体不活性インプラントの周辺には線維被膜が形成され得るので、その生物機能性はインプラントによる組織統合に依存する。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「生理活性生体材料」という用語は、人体内に置かれたら、周辺の骨や場合によっては軟組織とも相互作用する材料を意味する。これは、生体骨に埋め込むことで発生する表面の時間依存的動的修飾によって起こる。生理活性インプラントと周辺体液とのイオン交換反応によって、骨の無機相と化学的且つ結晶学的に等価な生物活性炭酸アパタイト(CHAp)層がインプラント上に形成される。このような材料の例としては、合成ヒドロキシアパタイト[Ca10(PO4)6(OH)2]、ガラスセラミックA-W、及びバイオガラス(登録商標)が挙げられる。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「生体吸収性生体材料」という用語は、人体内に置かれたら、溶解し(吸収され)始め、進行する組織(骨等)と緩やかに置き換わる材料を意味する。生体吸収性材料の例としては、リン酸三カルシウム[Ca3(PO4)2]、ポリ乳酸-ポリグリコール酸共重合体、酸化カルシウム、炭酸カルシウム、及び石膏が挙げられるが、これらに限定されない。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「遊離水酸基」又は「有効水酸基」という用語は、-OH、ラジカル(-O・)、又は完全若しくは部分的にイオン化したアニオン(-O-)であってもよく、以下で定義する化合物(A)又は化合物(B)等の求電子剤との反応において求核剤として作用できる水酸基を意味する。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「有効水酸基含有表面」又は「遊離水酸基含有表面」という用語は、本明細書で定義される遊離又は有効水酸基を少なくとも1個含む表面を意味する。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「セラミック」という用語は、1000℃を超える高融点の無機材料を意味する。最も典型的には、「セラミック」といわれる材料は、原料固体粒子を加熱して焼結するプロセスで得られるものである。「セラミック」といわれる材料は、広義で2つのグループ、すなわち「酸化物セラミック」及び「非酸化物セラミック」に分けられる。「酸化物セラミック」としては、MgO及びBaO等のアルカリ土類金属酸化物、Al2O3及びアルミン酸塩、TiO2及びチタン酸塩、ZrO2及びジルコニウム酸塩、並びにクレイ及びクレイ由来材料等のケイ酸塩が挙げられるが、これらに限定されない。「セラミック」という用語は結晶性、部分非晶質、及び完全非晶質材料を包含するので、「酸化物セラミック」という用語は、完全非晶質ケイ酸塩ガラスを包含するとも解釈できる。「非酸化物セラミック」としては、炭化ケイ素及び窒化ケイ素等の炭化物、窒化物、ホウ化物、及びケイ化物、並びに金属の炭化物及び窒化物等が挙げられるが、これらに限定されない。具体的な一例示において、骨関連用途において本開示に係る生理活性担体として顆粒化粉末又はスキャフォールド状等の固体セラミックが使用される。具体的な一例示において、骨関連用途において本開示に係る生理活性担体としてゲルセラミックが使用される。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「金属酸化物」という用語は、少なくとも1個の酸素原子と少なくとも1個の別の元素を化学式中に有する化学化合物を意味する。金属酸化物は、典型的には酸化状態が-2である酸素のアニオンを含む。これは加水分解又は空気/酸素酸化によって得られる。このような金属酸化物としては、酸化チタン(TiO、Ti2O3、TiO2等)、酸化ケイ素(SiO2)、酸化アルミニウム(Al2O3)、酸化鉄(II、III)(Fe2O3等)、及び酸化亜鉛(ZnO)等が挙げられる。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「生体高分子」という用語は、生体によって産生されるポリマーを意味し、ポリペプチド及びタンパク質(コラーゲン及びフィブリン等)、多糖(セルロース、デンプン、キチン、及びキトサン等)、核酸(DNA及びRNA等)、並びにこれらの水素化物等が挙げられるが、これらに限定されない。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「ヒドロゲル」という用語は、水性媒体中で膨潤するが、水中では溶解しない高分子材料群を意味する。ヒドロゲルは、高吸収性(水を99%以上含有できる)の天然又は合成高分子である。また、ヒドロゲルは、その顕著な含水量から、天然組織と非常に近い柔軟度を有する。例えば、米国特許第6,475,516号明細書には、インプラント等の内在性医療機器の表面に共有結合的に結合するヒドロゲルが開示されており、本明細書で記載したプロセス等によって本開示のGFR結合化合物で機能化できる。具体的な一例示において、生分解性ヒドロゲルは、本開示に係る生理活性担体として使用される。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「コラーゲン」という用語は、大半が腱、靱帯、及び皮膚等の線維組織に見られ、角膜、軟骨、骨、血管、消化管、及び椎間円板にも豊富に見られる動物の各種結合組織の主要な構造タンパク質を意味する。コラーゲンは、典型的には三重らせんで構成されており、一般にヒドロキシプロリン含量が高い。アミノ酸配列中の最も一般的なモチーフはグリシン-プロリン-X及びグリシン-X-ヒドロキシプロリンであり、Xはグリシン、プロリン及びヒドロキシプロリン以外の任意のアミノ酸を表す。コラーゲンとしては28種が同定され、文献に記載されており、現在のところいずれも本発明の実施形態を実施するのに好適であると考えられる。最も一般的な5種類は、皮膚、腱、血管結紮糸、器官、骨(骨の有機部分の主成分)に見られるコラーゲンI型;軟骨(軟骨の主成分)に見られるコラーゲンII型;網状組織(細網線維の主成分)に見られるコラーゲンIII型;基底層、基底膜の上皮分泌層に見られるコラーゲンIV型;及び細胞表面、毛髪、及び胎盤に見られるコラーゲンV型である。例えばある実施形態において、本発明の実施形態を実施するのに好適なコラーゲンとしては、特にコラーゲンI型及びIV型が挙げられる。具体的な一例示において、コラーゲンI型、II型、III型、及びXI型等のコラーゲンが、本開示に係る生理活性担体として軟骨関連用途に使用される。具体的な一例示において、コラーゲンI型及びIII型等のコラーゲンが、本開示に係る生理活性担体として筋肉関連用途、皮膚関連用途、及びT/L関連用途に使用される。具体的な一例示において、任意の種類のコラーゲンが、本開示に係る生理活性担体として血管、神経、網膜、腎臓、創傷治癒、毛髪、受胎及び生殖、肺、及び脂肪関連用途に使用される。
一態様において、本開示は、少なくとも1個の生理活性担体親和性基で修飾又は機能化した本明細書で既に定義したGFR結合化合物を提供する。上記少なくとも1個の生理活性担体親和性基によって、上記GFR結合化合物は、本明細書で定義される生理活性担体(特に、本明細書で定義される生体材料)と共有結合的又は非共有結合的に相互作用又は結合できるようになる。
従って、一態様において、本開示は、本開示で定義されるGFR結合化合物と、生理活性担体親和性基とを含む修飾GFR結合化合物を提供する。GFR結合化合物のRMSDは2.45Å以下である。
PEP(A)-LINKER-PEP(B) (I)
(式中、LINKERの一端は、PEP(A)の一端と共有結合的に相互作用する。LINKERの他端は、PEP(B)の一端と共有結合的に相互作用する。PEP(A)は、PEP1又はPEP12を含む。PEP(B)はPEP2を含む。LINKERは、分子量(Mw)が約28~約2,000Da、特に約300~約1000Daである直鎖状又は分枝状の2価の有機基、部分又は化合物である。)で表される本明細書で定義されるペプチド、その変異体若しくは類似体、又はペプチド模倣体である(以下、化合物(I)又はペプチド(I)ともいう)。上記生理活性担体親和性基は、共有結合的又は非共有結合的にPEP(A)又はPEP(B)へ付着する。上記生理活性担体親和性基は、チオール含有基(特にチオール含有ペプチド)、システイン含有基(特にシステイン含有ペプチド、より具体的にはシステイン)、及び芳香族アミノ酸含有ペプチド又はペプチド模倣体からなる群より選択される。GFR結合化合物のRMSDは2.45Å以下である。
PEP(C)-PEP12-LINKER-PEP2-PEP(D) (II)
(式中、LINKERは、分子量(Mw)が約28~約2,000Da、特に約300~約1000Daである直鎖状又は分枝状の2価の有機基、部分又は化合物である。PEP12は、式PEP1-AA17-PEP11で表される8個のアミノ酸を有するペプチドである。AA17、PEP1、PEP2、PEP12、及びPEP11は、本明細書で既に定義した通りである。PEP(C)の一端は、AA13を介してPEP12と共有結合的に相互作用する。PEP(D)の一端は、AA25を介してPEP2と共有結合的に相互作用する。LINKERの一端は、AA20を介してPEP12の一端と共有結合的に相互作用する。LINKERの他端は、AA21を介してPEP2と共有結合的に相互作用する。AA13及びAA21は、両方がN末端アミノ酸であってもよく、あるいは両方がC末端アミノ酸であってもよい。AA25及びAA20の両方がN末端アミノ酸であってもよく、あるいは両方がC末端アミノ酸であってもよい。PEP(C)は、少なくとも5個のアミノ酸を有するペプチド、特に5~12個のアミノ酸を有するペプチドである。PEP(D)は、少なくとも5個のアミノ酸を有するペプチド、特に5~12個のアミノ酸を有するペプチドである。)で表される本明細書で定義されるペプチド、その変異体若しくは類似体、又はペプチド模倣体である(以下、化合物(II)又はペプチド(II)ともいう)。上記生理活性担体親和性基は、PEP(C)又はPEP(D)へ共有結合的又は非共有結合的に付着し、特にAA8を介してPEP3へ、AA32を介してPEP4へ、AA8を介してPEP5へ、AA32を介してPEP6へ、AA1、AA2、AA3、AA4、AA5、又はAA6を介してPEP9へ、又はAA33、AA34、AA35、AA36、AA37、又はAA38を介してPEP10へ共有結合的又は非共有結合的に付着する。上記生理活性担体親和性基は、チオール含有基(特にチオール含有ペプチド)、システイン含有基(特にシステイン含有ペプチド、より具体的にはシステイン)、及び芳香族アミノ酸含有ペプチド又はペプチド模倣体からなる群より選択される。GFR結合化合物のRMSDは2.45Å以下である。
一態様において、本開示は、本開示で定義するGFR結合化合物を少なくとも1種(特に修飾GFR結合化合物を少なくとも1種)含み、インビトロ、エクスビボ、又はインビボで組織再生を促進するのに使用できる機能化生理活性担体を提供する。一例示において、上記(修飾)GFR結合化合物及び生理活性担体は、いずれも活性素/成分である。ある実施形態において、上記機能化生理活性担体は、本明細書で定義される修飾、機能化、被覆、又はグラフト化された生体材料、特に修飾、機能化、被覆、又はグラフト化された組織再生適合性生体材料である。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「(生理)活性素」又は「(生理)活性成分」とは、一般に、所望の生物学的効果の提供に関連する分子、化合物、又は物質を意味する。上記活性成分がなければ、それを含む製剤又は組成物は所望の生物学的効果を提供しない。例えばある実施形態において、製剤賦形剤は、本明細書で定義される医薬組成物の活性成分とはみなさない。
PEP(A)-LINKER-PEP(B) (I)
(式中、LINKERの一端は、PEP(A)の一端と共有結合的に相互作用する。LINKERの他端は、PEP(B)の一端と共有結合的に相互作用する。PEP(A)はPEP1を含む。PEP(B)はPEP2を含む。LINKERは、分子量(Mw)が約28~約2,000Da、特に約300~約1000Daである直鎖状又は分枝状の2価の有機基、部分又は化合物である。)で表され、RMSDが2.45Å以下である本明細書で定義されるペプチド、その変異体若しくは類似体、又はペプチド模倣体である(以下、化合物(I)又はペプチド(I)ともいう)。
PEP(C)-PEP12-LINKER-PEP2-PEP(D) (II)
(式中、LINKERは、分子量(Mw)が約28~約2,000Da、特に約300~約1000Daである直鎖状又は分枝状の2価の有機基、部分又は化合物である。PEP12は、本明細書で定義される式PEP1-AA17-PEP11で表される8個のアミノ酸を有するペプチドである。PEP2は、本明細書で既に定義した5個のアミノ酸を有するペプチドである。PEP(C)の一端は、PEP1の一端を介してPEP12と共有結合的に相互作用する。PEP(D)の一端は、PEP2と共有結合的に相互作用する。LINKERの一端は、PEP11の一端を介してPEP12の一端と共有結合的に相互作用する。LINKERの他端は、PEP2と共有結合的に相互作用する。PEP(C)は、少なくとも5個のアミノ酸を有するペプチド、特に5~12個のアミノ酸を有するペプチドである。PEP(D)は、少なくとも5個のアミノ酸を有するペプチド、特に5~11個のアミノ酸を有するペプチドである。)で表され、RMSDが2.45Å以下である本明細書で定義されるペプチド、その変異体若しくは類似体、又はペプチド模倣体である(以下、化合物(II)又はペプチド(II)ともいう)。
PEP7-PEP5-PEP12-LINKER-PEP2-PEP6-PEP8 (III)
(式中、LINKERは、分子量(Mw)が約28~約2,000Da、特に約300~約1000Daである直鎖状又は分枝状の2価の有機基、部分又は化合物である。PEP12は、本明細書で定義される式PEP1-AA17-PEP11で表される8個のアミノ酸を有するペプチドである。PEP2は、本明細書で既に定義した5個のアミノ酸を有するペプチドである。PEP5は、本明細書で既に定義した5個のアミノ酸を有するペプチドである。PEP6は、本明細書で既に定義した5~7個のアミノ酸を有するペプチドである。PEP7は、本明細書で既に定義したアミノ酸又は2~7個のアミノ酸を有するペプチドである。PEP8は、本明細書で既に定義したアミノ酸又は2~6個のアミノ酸を有するペプチドである。LINKERの一端は、AA20を介してPEP12の一端と共有結合的に相互作用する。LINKERの他端は、AA21を介してPEP2の一端と共有結合的に相互作用する。PEP5の一端は、AA12を介してPEP12の他端と共有結合的に相互作用する。PEP5の他端は、AA8を介してPEP7の一端と共有結合的に相互作用する。PEP6の一端は、AA26を介してPEP2の他端と共有結合的に相互作用する。PEP6の他端は、AA32を介してPEP8の一端と共有結合的に相互作用する。)で表され、RMSDが2.45Å以下である本明細書で定義されるペプチド、その変異体若しくは類似体、又はペプチド模倣体である(以下、化合物(III)又はペプチド(III)ともいう)。
AA1-AA2-AA3-AA4-AA5-AA6-AA7-AA8-AA9-AA10-AA11-AA12-AA13-AA14-AA15-AA16-AA17-AA18-AA19-AA20-LINKER-AA21-AA22-AA23-AA24-AA25-AA26-AA27-AA28-AA29-AA30-AA31-AA32-AA33-AA34-AA35-AA36-AA37-AA38 (IV)
(式中、LINKERは、分子量(Mw)が約28~約2,000Da、特に約300~約1000Daである直鎖状又は分枝状の2価の有機基、部分又は化合物である。AA1-AA2-AA3-AA4-AA5-AA6-AA7は、本明細書で定義されるPEP7である。AA13-AA14-AA15-AA16-AA17-AA18-AA19-AA20は、本明細書で定義されるPEP12である。AA21-AA22-AA23-AA24-AA25は、本明細書で既に定義したPEP2である。AA8-AA9-AA10は、本明細書で定義されるPEP3である。AA30-AA31-AA32は、本明細書で定義されるPEP4である。AA33-AA34-AA35-AA36-AA37-AA38は、本明細書で定義されるPEP8である。AA11、AA12、AA26、AA27、AA28、及びAA29は本明細書で定義される通りである。LINKERの一端は、AA20と共有結合的に相互作用する。LINKERの他端は、AA21と共有結合的に相互作用する。AA1及びAA21は、両方がN末端アミノ酸であってもよく、あるいは両方がC末端アミノ酸であってもよい。AA38及びAA20は、両方がN末端アミノ酸であってもよく、あるいは両方がC末端アミノ酸であってもよい。)で表され、RMSDが2.45Å以下である本明細書で定義されるペプチド、その変異体若しくは類似体、又はペプチド模倣体である(以下、化合物(IV)又はペプチド(IV)ともいう)。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「脱離基」という用語は、異方性結合分解において電子対を有しつつ離れることができる分子断片を意味する。脱離基はアニオン又は中性分子であり、不均一結合開裂によって追加された電子密度を安定化できる。通常のアニオン性脱離基は塩素(Cl)、臭素(Br)、及びヨウ素(I)等のハロゲン原子であり、それぞれ塩化物イオン(Cl-)、臭化物イオン(Br-)、及びヨウ化物イオン(I-)として脱離する。他の脱離基としては、トシレート(TsO-)等のスルホン酸エステルが挙げられる。従来の中性分子脱離基としては水及びアンモニアが挙げられる。本発明の実施形態を実施するのに好適な脱離基としては、好ましくはハロゲンからなる基、置換又は非置換のアルコキシ基(-OR)、置換又は非置換のアリールオキシ又はヘテロアリールオキシ基(-OAr)、置換又は非置換のアルキルカルボニルオキシ基(-O2CR)、置換又は非置換のアリールカルボニルオキシ又はヘテロアリールカルボニルオキシ基(-O2CAr)、置換又は非置換のアルキルスルホニルオキシ基(-O3SR)、及び置換又は非置換のアリールスルホニルオキシ又はヘテロアリールスルホニルオキシ基(-O3SAr)が挙げられる。脱離基の置換基としては、ハロゲン、アルキル(好ましくは炭素数1~5のアルキル)基、及びアルコキシ(好ましくは炭素数1~5のアルコキシ)基が挙げられる。
本開示において、Y基は特に限定されるものではなく、少なくとも1個の原子を含み、本明細書で定義されるX基及びA基と共有結合的又は非共有結合的に、好ましくは共有結合的に連結又は相互作用して、活性物質Aと本明細書で定義されるX基との間に安定した結合を形成できる任意の部分が、特に文脈と矛盾しない限り又は不適合でない限り、本開示の実施形態を実施するのに好適であり、本発明の範囲に含まれる。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「好適な共有結合形成条件」という用語は、出発材料が接触し、該出発材料間に少なくとも1つの共有結合が形成されることで少なくとも1種の追加材料が得られるような圧力、温度、試薬量、溶媒の種類及び量、又は撹拌等の反応条件を意味する。本発明の実施形態を実施するのに好適な共有結合形成条件としては、好ましくは実質的な大気条件が挙げられる。
本明細書中、別段の指示がない限り、「空間形成有機化合物」という用語は、本開示の(修飾)GFR結合化合物の直近で立体効果/障害及び/又は電子効果/障害を生じさせることができる有機化学基(好ましくは一官能基)を意味する。好適な空間形成有機化合物としては、長さが20ナノメートル(nm)以下、好ましくは10nm、5nm、1nm、0.5nm、0.1nm、0.05nm、又は0.01nm以下である飽和又は不飽和炭化水素鎖からなる群より独立して選択される1価の有機基が挙げられるが、これらに限定されない。上記炭化水素鎖は、必要に応じて、1個以上、好ましくは適宜1~16個、1~12個、又は1~8個の非炭素原子で分断されていてもよく、上記非炭素原子は、-O-、-S-、-C(=O)、-SO2-、-N(Ri)(C=O)-、及び-N(Ri)-(式中、Riは、水素原子、炭素数1~6のアルキル基、及びアリール基からなる群より選択される。)からなる群より選択され、上記炭化水素鎖は、非置換であるか、あるいはハロゲン、水酸基、炭素数1~20アルキル基、及びアリール基からなる群より選択される少なくとも1つの基で置換されている。特に、空間形成有機化合物としては、炭素原子を1~80個含む飽和又は不飽和炭化水素鎖、炭素原子を1~60個含む飽和又は不飽和炭化水素鎖、炭素原子を1~40個含む飽和又は不飽和炭化水素鎖、炭素原子を1~20個含む飽和又は不飽和炭化水素鎖、炭素原子を1~10個含む飽和又は不飽和炭化水素鎖、炭素原子を1、2、3、4、5、又は6個含む飽和炭化水素鎖が挙げられ、いずれも、具体的に且つ独立して好ましい。一例示において、上記飽和炭化水素鎖は、メチル、エチル、プロピル、ブチル、又はペンチルであってもよい。一例示において、上記不飽和炭化水素鎖は、エチレン、プロペン、1-若しくは2-ブテン、1-、2-若しくは3-ペンテン、アセチレン、プロピン、1-若しくは2-ブチン、又は1-、2-若しくは3-ペンチンであってもよい。
本明細書中、別段の指示がない限り、「飽和炭化水素鎖」という用語は、単結合によって互いに連結された炭素原子鎖を意味し、炭素原子の他の結合軌道は全て水素原子で満たされている。
本明細書中、別段の指示がない限り、「不飽和炭化水素鎖」という用語は、アルケン、アルキン等でそれぞれ見られるような炭素炭素二重結合又は三重結合を含む炭素鎖を意味する。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「大気条件」及び「周囲条件」という用語は、交換可能に使用されており、実験場所で自然に見られる条件を意味する。例えばある実施形態において、化学/生物学実験室に典型的な大気条件は、温度が約15℃~約35℃、圧力が約1atmである。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「溶液」という用語は、1相のみで構成される均一な混合物であって、安定しており、光線を散乱させず、溶質粒子が肉眼では見えず、濾過しても溶質を分離できない混合物を意味する。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「懸濁液」という用語は、充分に沈降できる大きさの固体粒子を含有する不均一な混合物を意味する。典型的には、上記固体粒子は、1マイクロメートルより大きい。一般に、内相(固体)は、特定の賦形剤又は懸濁剤を用いた機械的攪拌によって外相(流体)全体に分散している。
・孔径がナノメートルを超える範囲の場合は走査型電子顕微鏡観察で、孔径がナノメートル範囲の場合は原子力顕微鏡観察で測定した多孔度(又は平均孔径)が1nm~1000μmであり、及び/又は
・動的機械分析で測定した硬度が少なくとも5kPa、好ましくは少なくとも35kPaであり、及び/又は
・生体高分子(コラーゲン、フィブリン等)、合成高分子(PEEK、PET等)、固体材料(チタン、金属等)、及びセラミック(ヒドロキシアパタイト、ベータ-リン酸三カルシウム、二相性リン酸カルシウム等)からなる群より選択され、及び/又は
・従来の蛍光顕微鏡観察で測定した又はペプチドサイズに基づいて理論的に算出した連合化合物(I)の密度又は濃度が0.05×10-12mol/mm2~50×10-12mol/mm2であり、及び/又は
・ポリシロキサンの層を含まない。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「多孔度」という用語は、物質又は材料の空隙の尺度を意味しており、総体積に対する間隙の体積分率を0~1又は0%~100%で表したものである。物質又は材料の多孔度を試験、測定する方法は数多く存在しているが、本開示の目的のため、及び疑義を回避するため、多孔度は、孔径が小さい(100nm以内)場合は原子力顕微鏡観察で、それより孔径が大きい場合は走査型電子顕微鏡観察で得られたナノメートル(nm)単位で表す。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「硬度」という用語は、物質又は材料の剛性、すなわち、負荷された力に対して変形に耐える程度を意味する。物質又は材料の硬度を試験、測定する方法は数多く存在しているが、本開示の目的のため、及び疑義を回避するため、硬度は、動的機械分析(DMA)を用いて得られたパスカル(Pa)単位で表す。特に好ましい硬度は、再生又は修復する組織に応じて、1kPa~100kPaであり、5GPa以下である。
インビボ投与の場合、本発明のGFR結合化合物、修飾GFR結合化合物、又は機能化生理活性担体は、適当な注射器等を使用して特定の標的部位に注射することによって、PTD又は細胞浸透性ペプチド等を介して治療される細胞に極めて接近して体関節又は皮下等の内部へ直接送達してもよい。あるいは、上記GFR結合化合物、修飾GFR結合化合物、又は機能化生理活性担体を含む医療機器又はインプラント(埋込み式医療機器)を使用してもよい。インプラントは、本発明のGFR結合化合物、修飾GFR結合化合物、又は機能化生理活性担体を配置して周辺組織へと放出するための貯蔵部を含んでいてもよく、あるいは埋め込む前に本開示のGFR結合化合物又は修飾GFR結合化合物を1種以上含有する溶液に浸漬される多孔質組成物を含んでいてもよい。
一態様において、本開示は、少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物と、少なくとも1種の抗体又はその任意の機能的断片とを含む抗体/GFR結合化合物複合体を提供する。上記(修飾)GFR結合化合物は、本明細書で定義される通りである。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「抗体」という用語は、天然遺伝子又はコドン最適化遺伝子のいずれかである遺伝子でコードされる抗体の軽鎖及び重鎖タンパク質を意味する。抗体の軽鎖及び重鎖遺伝子は、ヒト抗体の軽鎖及び重鎖遺伝子であってもよい。抗体又は免疫グロブリンは、細菌、ウイルス、又は不適切に増殖する天然細胞等の異物を同定、中和するために免疫系の細胞によって産生されるタンパク質である。免疫グロブリンは所望のグロブリン分子の一群であり、IgG、IgM、IgA、IgD、IgE、IgY、λ鎖、κ鎖、及びそれらの断片;二重特異性抗体及びそれらの断片;scFv断片、Fc断片及びFab断片や、抗体断片の二量体、三量体、及びオリゴマー等が挙げられるが、これらに限定されない。好適な抗体としては、天然抗体、動物特異的抗体、ヒト抗体、ヒト化抗体、自己抗体、及びハイブリッド抗体等が挙げられるが、これらに限定されない。また、好適な抗体としては、特定のリガンドに結合できる抗体等も挙げられる。また、好適な抗体としては、一次抗体、二次抗体、デザイナー抗体、抗タンパク質抗体、抗ペプチド抗体、抗DNA抗体、抗RNA抗体、抗ホルモン抗体、抗下垂体刺激性ペプチド、非天然抗原に対する抗体、抗脳下垂体前葉ホルモン抗体、抗脳下垂体後葉ホルモン抗体、抗毒素抗体、抗腫瘍マーカー抗体、感染性疾患関連エピトープに対する抗体(抗ウイルス、抗菌、抗原虫、抗真菌、抗寄生虫、抗受容体、抗脂質、抗リン脂質、抗成長因子、抗サイトカイン、抗モノカイン、抗イディオタイプ、及び抗アクセサリー(提示)タンパク質抗体)等も挙げられるが、これらに限定されない。また、好適な抗体としては、3F8、8H9、Abagovomab、Abciximab、Abituzumab、Abrilumab、Actoxumab、Adalimumab、Adecatumumab、Aducanumab、Afelimomab、Afutuzumab、Alacizumab pegol、ALD518、Alemtuzumab、Alirocumab、Altumomab pentetate、Amatuximab、Anatumomab mafenatox、Anetumab ravtansine、Anifrolumab、Anrukinzumab、Apolizumab、Arcitumomab、Ascrinvacumab、Aselizumab、Atezolizumab、Atinumab、Atlizumab、Atorolimumab、Bapineuzumab、Basiliximab、Bavituximab、Bectumomab、Begelomab、Belimumab、Benralizumab、Bertilimumab、Besilesomab、Bevacizumab、Bezlotoxumab、Biciromab、Bimagrumab、Bimekizumab、Bivatuzumab mertansine、Blinatumomab、Blosozumab、Bococizumab、Brentuximab vedotin、Briakinumab、Brodalumab、Brolucizumab、Brontictuzumab、Canakinumab、Cantuzumab mertansine、Cantuzumab ravtansine、Caplacizumab、Capromab pendetide、Carlumab、Catumaxomab、cBR96-doxorubicin immunoconjugate、CC49、Cedelizumab、Certolizumab pegol、Cetuximab、Ch.14.18、Citatuzumab bogatox、Cixutumumab、Clazakizumab、Clenoliximab、Clivatuzumab tetraxetan、Codrituzumab、Coltuximab ravtansine、Conatumumab、Concizumab、CR6261、Crenezumab、Dacetuzumab、Daclizumab、Dalotuzumab、Dapirolizumab pegol、Daratumumab、Dectrekumab、Demcizumab、Denintuzumab mafodotin、Denosumab、Derlotuximab biotin、Detumomab、Dinutuximab、Diridavumab、Dorlimomab aritox、Drozitumab、Duligotumab、Dupilumab、Durvalumab、Dusigitumab、Ecromeximab、Eculizumab、Edobacomab、Edrecolomab、Efalizumab、Efungumab、Eldelumab、Elgemtumab、Elotuzumab、Elsilimomab、Emactuzumab、Emibetuzumab、Enavatuzumab、Enfortumab vedotin、Enlimomab pegol、Enoblituzumab、Enokizumab、Enoticumab、Ensituximab、Epitumomab cituxetan、Epratuzumab、Erlizumab、Ertumaxomab、Etaracizumab、Etrolizumab、Evinacumab、Evolocumab、Exbivirumab、Fanolesomab、Faralimomab、Farletuzumab、Fasinumab、FBTA05、Felvizumab、Fezakinumab、Ficlatuzumab、Figitumumab、Firivumab、Flanvotumab、Fletikumab、Fontolizumab、Foralumab、Foravirumab、Fresolimumab、Fulranumab、Futuximab、Galiximab、Ganitumab、Gantenerumab、Gavilimomab、Gemtuzumab ozogamicin、Gevokizumab、Girentuximab、Glembatumumab vedotin、Golimumab、Gomiliximab、Guselkumab、Ibalizumab、Ibritumomab tiuxetan、Icrucumab、Idarucizumab、Igovomab、IMAB362、Imalumab、Imciromab、Imgatuzumab、Inclacumab、Indatuximab ravtansine、Indusatumab vedotin、Infliximab、Inolimomab、Inotuzumab ozogamicin、Intetumumab、Ipilimumab、Iratumumab、Isatuximab、Itolizumab、Ixekizumab、Keliximab、Labetuzumab、Lambrolizumab、Lampalizumab、Lebrikizumab、Lemalesomab、Lenzilumab、Lerdelimumab、Lexatumumab、Libivirumab、Lifastuzumab vedotin、Ligelizumab、Lilotomab satetraxetan、Lintuzumab、Lirilumab、Lodelcizumab、Lokivetmab、Lorvotuzumab mertansine、Lucatumumab、Lulizumab pegol、Lumiliximab、Lumretuzumab、Mapatumumab、Margetuximab、Maslimomab、Matuzumab、Mavrilimumab、Mepolizumab、Metelimumab、Milatuzumab、Minretumomab、Mirvetuximab soravtansine、Mitumomab、Mogamulizumab、Morolimumab、Motavizumab、Moxetumomab pasudotox、Muromonab-CD3、Nacolomab tafenatox、Namilumab、Naptumomab estafenatox、Narnatumab、Natalizumab、Nebacumab、Necitumumab、Nemolizumab、Nerelimomab、Nesvacumab、Nimotuzumab、Nivolumab、Nofetumomab merpentan、Obiltoxaximab、Ocaratuzumab、Ocrelizumab、Odulimomab、Ofatumumab、Olaratumab、Olokizumab、Omalizumab、Onartuzumab、Ontuxizumab、Opicinumab、Oportuzumab monatox、Oregovomab、Orticumab、Otelixizumab、Otlertuzumab、Oxelumab、Ozanezumab、Ozoralizumab、Pagibaximab、Palivizumab、Panitumumab、Pankomab、Panobacumab、Parsatuzumab、Pascolizumab、Pasotuxizumab、Pateclizumab、Patritumab、Pembrolizumab、Pemtumomab、Perakizumab、Pertuzumab、Pexelizumab、Pidilizumab、Pinatuzumab vedotin、Pintumomab、Placulumab、Polatuzumab vedotin、Ponezumab、Priliximab、Pritoxaximab、Pritumumab、PRO 140、Quilizumab、Racotumomab、Radretumab、Rafivirumab、Ralpancizumab、Ramucirumab、Ranibizumab、Raxibacumab、Refanezumab、Regavirumab、Reslizumab、Rilotumumab、Rinucumab、Rituximab、Robatumumab、Roledumab、Romosozumab、Rontalizumab、Rovelizumab、Ruplizumab、Sacituzumab govitecan、Samalizumab、Sarilumab、Satumomab pendetide、Secukinumab、Seribantumab、Setoxaximab、Sevirumab、SGN-CD19A、SGN-CD33A、Sibrotuzumab、Sifalimumab、Siltuximab、Simtuzumab、Siplizumab、Sirukumab、Sofituzumab vedotin、Solanezumab、Solitomab、Sonepcizumab、Sontuzumab、Stamulumab、Sulesomab、Suvizumab、Tabalumab、Tacatuzumab tetraxetan、Tadocizumab、Talizumab、Tanezumab、Taplitumomab paptox、Tarextumab、Tefibazumab、Telimomab aritox、Tenatumomab、Teneliximab、Teplizumab、Teprotumumab、Tesidolumab、TGN1412、Ticilimumab、Tigatuzumab、Tildrakizumab、TNX-650、Tocilizumab、Toralizumab、Tosatoxumab、Tositumomab、Tovetumab、Tralokinumab、Trastuzumab、TRBS07、Tregalizumab、Tremelimumab、Trevogrumab、Tucotuzumab celmoleukin、Tuvirumab、Ublituximab、
Ulocuplumab、Urelumab、Urtoxazumab、Ustekinumab、Vandortuzumab vedotin、Vantictumab、Vanucizumab、Vapaliximab、Varlilumab、Vatelizumab、Vedolizumab、Veltuzumab、Vepalimomab、Vesencumab、Visilizumab、Volociximab、Vorsetuzumab mafodotin、Votumumab、Zalutumumab、Zanolimumab、Zatuximab、Ziralimumab、及びZolimomab aritox等も挙げられるが、これらに限定されない。
一態様において、本開示は、少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物と、少なくとも1種のデンドリマー又はその任意の機能的断片とを含むデンドリマー/GFR結合化合物複合体を提供する。上記(修飾)GFR結合化合物は、本明細書で定義される通りである。上記デンドリマーは、本明細書で既に定義した通りである。
また、GFR結合ペプチドの生物学的細胞外作用は、所望の特定のGFR結合ペプチドをコードするよう操作された適当なポリヌクレオチド配列が細胞により発現されることによって伝達されてもよい。従って、哺乳類の被験体に、GFR結合ペプチドコード化ポリヌクレオチド(メッセンジャーRNA等)を注射又は投与してもよく、この場合、上記ポリヌクレオチドによって、コードされたGFR結合ペプチドが細胞内で産生され、これが宿主細胞外に放出されると、宿主細胞及び/又は近隣細胞及び/又は離れた細胞に対して細胞外作用を発揮できる。すなわち、GFR結合ペプチドは、エクスビボ(例えばペプチドシンセサイザーを用いて)又はインビボ(例えばGFR結合ペプチドコード化ポリヌクレオチドの細胞発現を介して)で産生でき、いずれの場合も、成長因子受容体を活性化するという生物学的細胞外作用を示して、細胞分化及び/又は組織再生を誘導できる。
本明細書中、核酸配列の「発現」という用語は、以下の事象:(1)(転写等による)DNA配列からのRNAテンプレートの作成;(2)(スプライシング、エディティング、5’キャップ形成、及び/又は3’末端プロセシング等による)RNA転写物のプロセシング;(3)RNAからポリペプチド又はタンパク質への翻訳;及び(4)ポリペプチド又はタンパク質の翻訳後修飾のうち1つ以上を意味する。
本明細書中、「mRNA」という用語は、メッセンジャーRNAを意味する。従来、mRNA分子の基本成分としては、少なくともコード領域、5’UTR、3’UTR、5’キャップ及びポリA鎖が含まれる。通常、安定性、リボソームによる翻訳及び/又は認識等の向上には5’UTR、3’UTR、5’キャップ、及びポリA鎖が必要とされるが、(治療上)所望のタンパク質、ポリペプチド、又はペプチドをコードする配列を含むのはコード領域である。従って、本明細書で開示されるmRNA分子が従来通りそのコード領域を参照して記載されている場合、5’UTR、3’UTR、5’キャップ、又はポリA鎖の少なくとも1つを含むいずれのmRNA分子も、本開示に不可欠な部分を形成する。
本明細書中、「コード領域」及び「コード配列」という用語は、所望のペプチドをコードするポリヌクレオチドの一部を意味する。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「一次RNAコンストラクト」又は「一次RNA転写物」という用語は、成熟した機能的な(すなわち翻訳可能な)RNA分子が得られる任意のRNA前駆体分子を意味する。例えば、メッセンジャーRNA前駆体(pre-mRNA)は、プロセシングによってメッセンジャーRNA(mRNA)となる一次転写物の一種である。新たに合成された一次転写物は、いくつかの方法で修飾されて、その成熟型が産生され、その後、所望のタンパク質へと翻訳できる。このような修飾としては、イントロンの切除、エクソンのスプライシング、5’キャップ及びポリA鎖の付加等が挙げられるが、これらに限定されない。従って、RNA分子を参照した場合、コードする所望のペプチドを発現させることが可能なコード領域又はその前駆体をRNA分子が含んでいる限り、イントロン、エクソン、5’キャップ、ポリA鎖、及び/又は他の従来の修飾等を有する又は有していない成熟した機能的なRNA分子が得られる修飾プロセスの任意の段階の一次RNA転写物又はコンストラクトを含む全てのRNA分子を包含することを意図していると理解されたい。但し、これらに限定されない。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「5’キャップ」という用語は、核外輸送に関与し、mRNA安定性を向上させ、mRNAキャップ結合タンパク質(CBP)と結合し、このCBPがポリ(A)結合タンパク質と結合することによって成熟環状mRNA種を形成して細胞内のmRNA安定性及び翻訳適格性に関与することになるmRNAの5’キャップ構造を意味する。更に、上記キャップは、mRNAスプライシング中の5’近位イントロンの除去を補助する。内因性mRNA分子は、5’末端がキャップされることで、末端グアノシンキャップ残基とmRNA分子の5’末端転写センスヌクレオチドとの間に5’-ppp-5’-三リン酸結合を形成してもよい。その後、この5’-グアニル酸キャップをメチル化して、N7-メチル-グアニル酸残基を形成してもよい。
RNAプロセシング中、アデニンヌクレオチド長鎖(ポリA鎖)をmRNA分子等のポリヌクレオチドに付加することで、安定性を向上させてもよい。転写直後、転写物の3’末端を切断して3’水酸基を遊離させてもよい。その後、ポリAポリメラーゼによってアデニンヌクレオチド鎖をRNAに付加する。ポリアデニル化と呼ばれる上記プロセスによって、例えば、約100~250残基の長さであってもよいポリA鎖を付加する。
本明細書中、遺伝子の「非翻訳領域」及び「UTR」という用語は、転写されたが翻訳されてはいない領域を意味する。5’UTRは、転写開始部位から始まり、開始コドンまで続くが、開始コドンは含まない。一方、3’UTRは、終止コドンの直後から始まり、転写終結シグナルまで続く。UTRの制御特徴を本開示のポリヌクレオチド、一次コンストラクト、及び/又はmRNAに導入して、分子の安定性を向上させることができる。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「3’UTR」及び「3プライム非翻訳領域」という用語は、翻訳終止コドンの直後のメッセンジャーRNAの領域を意味する。3’-UTRは、転写後の遺伝子発現に影響を与える制御領域を含むことが多い。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「5’UTR」及び「5プライム非翻訳領域」という用語は、転写開始部位から始まり、開始コドンまで続くが、開始コドンは含まないmRNAの領域を意味する。核酸分子の安定性及び翻訳に関してUTRが果たす制御機能について多くの証拠が集まってきている。天然の5’UTRは、翻訳開始に関する役割を担う特徴を有している。また、5’UTRは、伸長因子の結合に関与する二次構造を形成することも知られている。
本明細書中、「相補DNA」及び「cDNA」という用語は、原核生物宿主細胞で発現するように作製又は操作された真核生物遺伝子を含むDNA分子を意味する。また、cDNAは、イントロンをコードする遺伝子領域が欠けているので、「イントロン非含有」DNAとも呼ばれ、これを転写することでイントロン非含有mRNA分子が得られる。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「ベクター」という用語は、最も一般的な意味で使用されており、例えば核酸を原核生物及び/又は真核生物細胞へ導入したり、必要に応じてゲノムに組み込んだりすることなどを可能にする核酸用中間媒体を意味する。このようなベクターは、細胞において複製及び/又は発現させることが好ましい。ベクターは、プラスミド、ファージミド、バクテリオファージ、又はウイルスゲノムを含んでいてもよい。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「プラスミド」という用語は、宿主細胞中で自律複製できる二本鎖(環状であってもよい)DNA配列を意味する。
本開示は、幹細胞の分化及び組織再生を誘導するのに使用できるGFR結合化合物、修飾GFR結合化合物、及び機能化生理活性担体を提供する。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「薬学的有効量」及び「治療有効量」という用語は、薬剤(核酸、タンパク質、ペプチド、医薬品、治療剤、診断剤、予防剤等)を感染症、疾患、障害、異常、及び/又は病変を有する又は有しやすい被験者に投与した場合、治療上有効な結果を得るのに充分なその送達量を意味する。従って、「薬学的有効量」は、それが適用される文脈によって異なる。組成物の薬学的有効量は、少なくとも部分的には、標的組織、標的細胞型、投与手段、医薬的連合体又は組成物の物理的特徴(大きさ、3D形状等)、及びその他の決定要因に基づいて提供される。例えばある実施形態において、組織再生を誘導する薬剤を提供する場合、薬剤の薬学的有効量は、例えばある実施形態において、薬剤を提供しないで得られた応答と比較した際に、組織再生を達成するのに充分な量である。例えばある実施形態において、本明細書で使用される治療有効量は、(修飾)GFR結合化合物又は機能化生理活性担体について本明細書で開示した重量、モル量、比、又は範囲のいずれかである。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「治療上有効な結果」という用語は、感染症、疾患、障害、異常、及び/又は病変を有する又は有しやすい被験者において、該感染症、疾患、障害、異常、及び/又は病変の治療、その症状の改善、診断、予防、及び/又はその発生の遅延を達成するのに充分な結果を意味する。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「治療剤」という用語は、被験者/患者/個体に投与した場合、治療、診断、及び/又は予防効果、及び/又は所望の生物学的及び/又は薬理学的効果を示す薬剤を意味する。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「医薬的に許容される」という用語は、正当な医学的判断の範囲内において、過度の毒性、刺激、アレルギー反応、又はその他の問題若しくは合併症を引き起こすことなくヒト及び動物の組織と接触させて使用するのに好適であり、合理的な利点/リスクの比に見合っている化合物、材料、組成物、及び/又は剤形を意味する。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「医薬的に許容される賦形剤」という用語は、本明細書で記載した化合物(すなわち、本明細書で定義されるGFR結合化合物及び生理活性担体、又はその他の有効成分)以外の任意の成分であって、患者に対して本明細書で定義される「医薬的に許容される」の定義を満たすものを意味する。賦形剤としては、例えば、不活性希釈剤、分散及び/又は顆粒化剤、界面活性剤及び/又は乳化剤、崩壊剤、結合剤、保存料、緩衝剤、滑沢剤、オイル、印刷インキ、甘味料、及び/又は水和水等が挙げられる。賦形剤は、主として具体的な投与形態、溶解性及び安定性に対する賦形剤の効果、及び剤形の性質等の要因に基づいて選択される。一実施形態において、医薬的に許容される賦形剤は、天然賦形剤ではない。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、希釈剤としては、炭酸カルシウム、炭酸ナトリウム、リン酸カルシウム、リン酸二カルシウム、硫酸カルシウム、リン酸水素カルシウム、リン酸ナトリウム、ラクトース、スクロース、セルロース、微結晶セルロース、カオリン、マンニトール、ソルビトール、イノシトール、塩化ナトリウム、乾燥デンプン、粉糖、及び/又はこれらの任意の組み合わせが挙げられるが、これらに限定されない。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、緩衝剤としては、クエン酸緩衝溶液、酢酸緩衝溶液、リン酸緩衝溶液、塩化アンモニウム、酢酸カリウム、塩化カリウム、リン酸二水素カリウム、炭酸カルシウム、塩化カルシウム、クエン酸カルシウム、グルコン酸カルシウム、乳酸カルシウム、プロパン酸、レブリン酸カルシウム、ペンタン酸、リン酸、リン酸水酸化カルシウム、酢酸ナトリウム、重炭酸ナトリウム、塩化ナトリウム、クエン酸ナトリウム、乳酸ナトリウム、水酸化マグネシウム、水酸化アルミニウム、アルギン酸、発熱物質非含有水、等張食塩水、リンゲル溶液、エチルアルコール、及びこれらの任意の組み合わせ等が挙げられるが、これらに限定されない。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、顆粒化及び/又は分散剤としては、馬鈴薯デンプン、コーンスターチ、タピオカデンプン、デンプングリコール酸ナトリウム、粘土、アルギン酸、グアーガム、シトラスパルプ、寒天、ベントナイト、セルロース及び木材製品、天然スポンジ、カチオン交換樹脂、炭酸カルシウム、ケイ酸塩、炭酸ナトリウム、架橋ポリ(ビニルピロリドン)、カルボキシメチルスターチナトリウム、カルボキシメチルセルロース、架橋カルボキシメチルセルロースナトリウム、メチルセルロース、アルファ化デンプン、微結晶デンプン、非水溶性デンプン、カルボキシメチルセルロースカルシウム、ケイ酸アルミニウムマグネシウム、ラウリル硫酸ナトリウム、第四級アンモニウム化合物、及び/又はこれらの任意の組み合わせ等が挙げられるが、これらに限定されない。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、界面活性剤及び/又は乳化剤としては、コロイド粘土(ケイ酸アルミニウム及びケイ酸アルミニウムマグネシウム等)、天然乳化剤(アカシア、寒天、アルギン酸ナトリウム、コレステロール、キサンタン、ペクチン、ゼラチン、卵黄、カゼイン、コレステロール、ワックス、及びレシチン等)、長鎖アミノ酸誘導体、高分子量アルコール(ステアリル、セチル、及びオレイルアルコール、モノステアリン酸トリアセチン、ジステアリン酸エチレングリコール、及びモノステアリン酸グリセリル等)、カルボマー(カルボキシポリメチレン、ポリアクリル酸、アクリル酸ポリマー、及びカルボキシビニルポリマー等)、モノラウリン酸ジエチレングリコール、オレイン酸トリエタノールアミン、オレイン酸ナトリウム、オレイン酸カリウム、オレイン酸エチル、オレイン酸、ラウリン酸エチル、ラウリル硫酸ナトリウム、臭化セトリモニウム、塩化セチルピリジニウム、塩化ベンザルコニウム、ドクサートナトリウム、カラギーナン、セルロース誘導体(カルボキシメチルセルロースナトリウム、ヒドロキシメチルセルロース、ヒドロキシプロピルメチルセルロース、及びメチルセルロース等)、ソルビタン脂肪酸エステル(モノラウリン酸ポリオキシエチレンソルビタン、ポリオキシエチレンソルビタン、モノオレイン酸ポリオキシエチレンソルビタン、モノパルミチン酸ソルビタン、及びモノオレイン酸グリセリル等)、ポリオキシエチレンエステル、スクロース脂肪酸エステル、ポリエチレングリコール脂肪酸エステル、ポリオキシエチレンエーテル、ポリ(ビニルピロリドン)、及びこれらの任意の組み合わせ等が挙げられるが、これらに限定されない。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、結合剤としては、天然及び合成ゴム(アカシア、アルギン酸ナトリウム、カルボキシメチルセルロース、メチルセルロース、エチルセルロース、ヒドロキシエチルセルロース、ヒドロキシプロピルセルロース、ヒドロキシプロピルメチルセルロース、微結晶セルロース、酢酸セルロース、及びポリ(ビニルピロリドン)等)、ゼラチン、デンプン、糖(スクロース、ブドウ糖、グルコース、デキストリン、ラクトース、及びマンニトール等)、アルギン酸塩、ケイ酸アルミニウムマグネシウム、ポリエチレングリコール、ポリエチレンオキシド、無機カルシウム塩、水、アルコール、ケイ酸、ワックス、及びこれらの任意の組み合わせ等が挙げられるが、これらに限定されない。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、保存料としては、酸化防止剤、キレート剤、抗真菌保存料、抗菌保存料、酸性保存料、及びアルコール保存料等が挙げられるが、これらに限定されない。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、酸化防止剤としては、αートコフェロール、アスコルビン酸、パルミチン酸アスコルビル、ブチル化ヒドロキシアニソール、プロピオン酸、メタ重亜硫酸カリウム、没食子酸プロピル、メタ重亜硫酸ナトリウム、アスコルビン酸ナトリウム、及び亜硫酸ナトリウム等が挙げられるが、これらに限定されない。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、キレート剤としては、エチレンジアミン四酢酸(EDTA)、フマル酸、リンゴ酸、リン酸、クエン酸一水和物、及び酒石酸等が挙げられる。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、抗菌保存料としては、塩化ベンザルコニウム、塩化ベンゼトニウム、クロルヘキシジン、クロロブタノール、クロロクレゾール、クロロキシレノール、ベンジルアルコール、ブロノポール、塩化セチルピリジニウム、クレゾール、エチルアルコール、グリセリン、ヘキセチジン、イミド尿素、フェノキシエタノール、硝酸フェニル水銀、フェニルエチルアルコール、フェノール、及びプロピレングリコール等が挙げられるが、これらに限定されない。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、抗真菌保存料としては、安息香酸、ヒドロキシ安息香酸、ブチルパラベン、メチルパラベン、エチルパラベン、プロピルパラベン、安息香酸カリウム、プロピオン酸ナトリウム、ソルビン酸カリウム、及び/又はソルビン酸等が挙げられるが、これらに限定されない。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、アルコール保存料としては、フェノール、フェノール系化合物、ビスフェノール、エタノール、ポリエチレングリコール、クロロブタノール、及びヒドロキシ安息香酸エステル等が挙げられるが、これらに限定されない。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、酸性保存料としては、ビタミンA、ビタミンC、ビタミンE、β-カロテン、酢酸、クエン酸、デヒドロ酢酸、及びソルビン酸等が挙げられるが、これらに限定されない。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、滑沢剤としては、ステアリン酸マグネシウム、ステアリン酸カルシウム、ステアリン酸、安息香酸ナトリウム、酢酸ナトリウム、塩化ナトリウム、シリカ、タルク、麦芽、ベヘン酸グリセリル、水素化植物油、ポリエチレングリコール、ラウリル硫酸マグネシウム、及びこれらの任意の組み合わせ等が挙げられるが、これらに限定されない。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、甘味料としては、任意の天然又は合成代替糖等が挙げられるが、これらに限定されない。天然代替糖としては、ブラゼイン、クルクリン、エリスリトール、グリチルリチン、グリセロール、水素化デンプン加水分解物、イヌリン、イソマルト、ラクチトール、モグロシド混合物、マビンリン、マルチトール、マルトオリゴ糖、マンニトール、ミラクリン、モナチン、モネリン、オスラジン、ペンタジン、ソルビトール、ステビア、タガトース、タウマチン、及びキシリトール等が挙げられるが、これらに限定されない。合成代替糖としては、アセスルファムカリウム、アドバンテーム、アリテーム、アスパルテーム、アスパルテーム/アセスルファム塩、サイクラミン酸ナトリウム、ズルチン、グルチン(glucin)、ネオヘスペリジンジヒドロカルコン、ネオテーム、P-4000、サッカリン、及びスクラロース等が挙げられるが、これらに限定されない。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「医薬的に許容される担体」、「医学的に許容される担体」、及び「担体」という用語は、本発明の治療方法及び使用に有用な医薬又は治療組成物を好適なインビボ又はエクスビボ部位へと送達するのに好適な医薬的に許容される賦形剤及び/又は送達増量剤を意味する。好ましい医薬的に許容される担体は、本明細書で定義される(修飾)GFR結合化合物及び生理活性担体の有効な組み合わせ又は連合体を含む組成物が標的細胞、部位、又は組織へ到着した際に、その細胞又は組織部位のタンパク質に対して生物学的機能を1つ以上発揮できるような形態に当該組成物を維持できる。医薬的に許容される担体の1種として、動物体内へ組成物又は組み合わせを緩やかに放出できる徐放製剤が挙げられる。一例示において、徐放製剤は、徐放性増量剤中に本明細書で定義される有効な組み合わせ又は連合体を含む。好適な徐放性増量剤としては、微粒子、生体適合性ポリマー、他のポリマーマトリクス、カプセル、マイクロカプセル、浸透圧ポンプ、ボーラス製剤、拡散装置、リポソーム、リポスフィア、及び経皮デリバリーシステム等が挙げられるが、これらに限定されない。これらの好適な徐放性増量剤は、少なくとも1つの標的部分と組み合わせてもよい。一実施形態において、医薬的に許容される担体は天然担体ではない。
一例示において、本明細書に開示した機能化生理活性担体は、インビボ、エクスビボ、又はインビトロで細胞を特定の組織空間に標的化する又は特定の部分と相互作用する機能を有する結合パートナーを少なくとも1種含む。好適な結合パートナーとしては、抗体及びその機能化断片、スキャフォールドタンパク質、並びにペプチド等が挙げられる。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「医薬的に許容される塩」という用語は、開示した物質及び化合物の誘導体であって、存在する酸又は塩基部分を(例えば遊離塩基基を好適な有機酸と反応させて)塩型に変換することによって親物質又は化合物が修飾されているものを意味する。塩のイオン化度は、完全なイオン化状態から略非イオン化状態までの間で変化してもよい。医薬的に許容される塩の例としては、アミン等の塩基性残基の無機又は有機酸塩、及びカルボン酸等の酸性残基のアルカリ又は有機塩等が挙げられるが、これらに限定されない。代表的な酸付加塩としては、酢酸、アジピン酸、アルギン酸、アスコルビン酸、アスパラギン酸、ベンゼンスルホン酸、安息香酸、重硫酸、ホウ酸、酪酸、カンファー酸、カンファースルホン酸、クエン酸、シクロペンタンプロピオン酸、ジグルコン酸、ドデシル硫酸、エタンスルホン酸、フマル酸、グルコヘプトン酸、グリセロリン酸、ヘミ硫酸、ヘプトン酸、ヘキサン酸、臭化水素酸、塩酸、ヨウ化水素酸、2-ヒドロキシ-エタンスルホン酸、ラクトビオン酸、乳酸、ラウリン酸、ラウリル硫酸、リンゴ酸、マレイン酸、マロン酸、メタンスルホン酸、2-ナフタレンスルホン酸、ニコチン酸、硝酸、オレイン酸、シュウ酸、パルミチン酸、パモ酸、ペクチン酸、過硫酸、3-フェニルプロピオン酸、リン酸、ピクリン酸、ピバル酸、プロピオン酸、ステアリン酸、コハク酸、硫酸、酒石酸、チオシアン酸、トルエンスルホン酸、ウンデカン酸、及び吉草酸の塩等が挙げられる。代表的なアルカリ又はアルカリ土類金属塩としては、ナトリウム、リチウム、カリウム、カルシウム、及びマグネシウム等、並びに無毒性アンモニウム、第四級アンモニウム、及びアミンカチオン(アンモニウム、テトラメチルアンモニウム、テトラエチルアンモニウム、メチルアミン、ジメチルアミン、トリメチルアミン、トリエチルアミン、エチルアミン等を含むが、これらに限定されない)が挙げられる。本開示の医薬的に許容される塩としては、例えばある実施形態においては無毒性無機又は有機酸から形成された親化合物の従来の無毒性塩が挙げられる。本開示の医薬的に許容される塩は、従来の化学的方法によって塩基性又は酸性部分を含む親化合物から合成できる。通常、このような塩は、遊離酸又は塩基型である上記化合物を化学量論量の適当な塩基又は酸の水溶液、又は有機溶媒溶液、又は両者の混合液と反応させることで調製できる。通常、エーテル、酢酸エチル、エタノール、イソプロパノール、又はアセトニトリル等の非水性媒体が好ましい。通常、好適な塩は、「Remington’s Pharmaceutical Sciences」,17th ed.,Mack Publishing Company,Easton,Pa.,1985,p.1418及び「Pharmaceutical Salts:Properties,Selection,and Use」,P.H.Stahl and C.G.Wermuth(eds.),Wiley-VCH,2008(それぞれ参照によりその全体が本願に組み込まれる)に列挙されている。一実施形態において、医薬的に許容される塩は、天然塩ではない。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「医薬的に許容される溶媒和物」という用語は、好適な溶媒の分子が結晶格子に組み込まれる化合物、物質、連合体、又は組み合わせを意味する。好適な溶媒は、投与量では生理学的に許容される。例えばある実施形態において、溶媒和物は、結晶化、再結晶、又は析出によって、有機溶媒、水、又はこれらの混合物を含む溶液から調製できる。好適な溶媒の例としては、エタノール、水(例えばある実施形態において、一、二、及び三水和物)、N-メチルピロリジノン(NMP)、ジメチルスルホキシド(DMSO)、ジメチルホルムアミド(DMF)、[Nu],[Nu]’-ジメチルアセタミド(DMAC)、1,3-ジメチル-2-イミダゾリジノン(DMEU)、1,3-ジメチル-3,4,5,6-テトラヒドロ-2-(1H)-ピリミジノン(DMPU)、アセトニトリル(ACN)、プロピレングリコール、酢酸エチル、ベンジルアルコール、2-ピロリドン、及び安息香酸ベンジル等が挙げられる。溶媒が水である場合、溶媒和物は、「水和物」といわれる。一実施形態において、医薬的に許容される溶媒和物は天然溶媒和物ではない。
一例示において、本発明はまた、天然に通常見られる原子量又は質量数とは異なる原子量又は質量数を持つ原子で1個以上の原子が置換されていることを除けば、本明細書に記載した化合物、物質、組み合わせ、又は連合体と同一である全ての医薬的に許容される同位体標識誘導体を含む。本明細書で定義されるGFR結合化合物に導入できる同位体の例としては、水素、炭素、塩素、フッ素、ヨウ素、窒素、酸素、及び硫黄の同位体(それぞれ2H、3H、11C、13C、14C、36Cl、18F、123I、13N、15N、17O、18O、及び35S等)が挙げられる。なお、上記同位体及び/又は他の原子の同位体を含む本明細書に記載された化合物、物質、組み合わせ、連合体、プロドラッグ、及びその医薬的に許容される塩も本発明の範囲に包含される。例えばある実施形態においては放射性同位体(3H及び14C等)を導入したもの等の特定の同位体標識化合物、物質、組み合わせ、連合体、プロドラッグ、及びその塩は、薬剤及び/又は基材組織分布の研究に有用である。トリチウムすなわち3H及び炭素-14すなわち14Cは、調製及び検出が容易なので特に好ましい。更に、重水素すなわち2H等のより重い同位体との置換は、代謝安定性がより高くなることによる特定の治療上の利点、例えばある実施形態においてはインビボ半減期の増大又は投与要件の減少などが得られ得るため、いくつかの条件下では好ましい場合がある。同位体標識化合物、物質、組み合わせ、連合体、プロドラッグ、及びその塩は、通常、容易に入手できる非同位体標識試薬を同位体標識試薬で置換してスキーム及び/又は実施例で開示した手順を実施することで調製できる。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「プロドラッグ」という用語は、インビボで変換されることで、本明細書で定義される化合物、物質、組み合わせ、若しくは連合体、又はその医薬的に許容される塩若しくは溶媒和物が得られるような化合物、物質、組み合わせ、又は連合体を意味する。変換は、血液中での加水分解等、各種の機構によって起こり得る。本明細書で定義される化合物、物質、組み合わせ、又は連合体のプロドラッグは、アミノ、ヒドロキシ、又はカルボキシ基等の化合物中の1個以上の官能基を用いて従来の方法で形成できる。例えばある実施形態において、本明細書で定義される化合物がカルボン酸官能基を有している場合、プロドラッグは、(1)酸基の水素を炭素数1~6のアルキル又は炭素数6~10のアリール等の基で置換して形成されたエステル、(2)酸基の水素を-(CR2)COOR’(式中、CR2はスペーサである。Rは、H又はメチル等の基であってもよい。R’は、炭素数1~6のアルキル又は炭素数6~10のアリール等の基であってもよい。)等の基で置換して形成された活性化エステル、及び/又は(3)酸の水素をCHROCOOR’(式中、Rは、H又はメチル等の基であってもよい。R’は、炭素数1~6のアルキル又は炭素数6~10のアリール等の基であってもよい。)等の基で置換して形成された炭酸エステルを含んでいてもよい。同様に、本明細書で定義される化合物がアルコール官能基を有している場合、プロドラッグは、アルコールの水素を(C1-C6)アルカノイルオキシメチル又は(C1-C6)アルカノイルオキシアリール等の基で置換すること、又は、例えばある実施形態においてはアミノ酸で縮合してエステルを形成することで形成できる。本明細書で定義される化合物が1級又は2級アミノ基を有する場合、プロドラッグは、例えばある実施形態において、アミノ基の水素原子の一方又は両方を炭素数1~10のアルカノイル又は炭素数6~10のアロイルと置換して形成されたアミドを含んでいてもよい。アミンの他のプロドラッグも当業者に周知である。あるいは、本明細書で定義される特定の化合物はそれ自体が、本明細書で定義される他の化合物のプロドラッグとして作用してもよい。プロドラッグ及びその使用に関する考察は、例えばある実施形態において、「Prodrugs as Novel Delivery Systems」,T.Higuchi and W.Stella,Vol.14 of the ACS Symposium Series及び「Bioreversible Carriers in Drug Design」,Pergamon Press,1987(ed.E B Roche,American Pharmaceutical Association)等に見られる。他の種類のプロドラッグの例としては、上述の引用文献(参照により本願に組み込まれる)に見られる。
本開示に係る送達される(修飾)GFR結合化合物、物質、及び機能化生理活性担体、及び/又はその医薬的、皮膚科学的、予防的、診断的、若しくは造影用組成物若しくは製剤は、疾患、障害、又は異常の予防、治療、診断、又は造影、及び/又はその少なくとも1つの症状の治療又は軽減、及び/又は組織の形成/再生の誘導、及び/又は組織変性の低減若しくは予防に効果的な任意の投与経路で投与できる。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「エクスビボ投与」という用語は、診断、分析、及び/又は学術目的等で被験者/患者から取り出した細胞(間葉系幹細胞等)の集団に本明細書で定義される(修飾)GFR結合化合物、機能化生理活性担体、又は医療組成物を投与することなど、被験者/患者の外部で制御工程を実施することを意味する。
一例示において、(修飾)GFR結合化合物、機能化生理活性担体、又は医薬的、予防的、診断的、若しくは造影用組成物は、経口、静脈内、筋肉内、動脈内、髄内、直腸内、膣内、くも膜下腔内、皮下、脳室内、経皮、皮内、腹腔内、局所(軟膏、クリーム、粉末、ローション、ゲル、及び/又は滴薬による)、頬側、経腸、粘膜、経鼻、硝子体、舌下、口腔スプレー、経鼻スプレー、及び/又はエアロゾルとして気管内投与、気管支投与、及び/又は吸入、及び/又は門脈カテーテル等の各種経路を1つ以上用いて投与される。一例示において、(修飾)GFR結合化合物、機能化生理活性担体、又は医薬的、予防的、診断的、若しくは造影用組成物は、全身性静脈注射によって投与される。一例示において、(修飾)GFR結合化合物、機能化生理活性担体、又は医薬的、予防的、診断的、若しくは造影用組成物は、血液-脳関門、血管関門、又はその他の上皮関門を通過できる方法で投与できる。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「デリバリー」又は「送達」という用語は、化合物、物質、組成物、実体、部分、カーゴ、又はペイロードを送達する行為又は方法を意味する。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「送達剤」という用語は、本明細書で定義される(修飾)GFR結合化合物、機能化生理活性担体、又は医薬的、予防的、診断的、若しくは造影用組成物の標的細胞へのインビボにおける送達を少なくとも部分的に促進する任意の物質を意味する。
本発明の(修飾)GFR結合化合物、機能化生理活性担体、又は医薬的、予防的、診断的、若しくは造影用組成物は、例えばある実施形態において、錠剤、カプセル、丸薬、粉末、徐放製剤、溶液、又は懸濁物等の経口投与に好適な形態や、無菌溶液、懸濁液、又は乳液等の非経口注射に好適な形態を含む。本明細書で定義される(修飾)GFR結合化合物、機能化生理活性担体、又は医薬的、予防的、診断的、若しくは造影用組成物の送達に好適な医薬組成物及びその調製方法は、当業者には明らかである。このような組成物及びその調製方法は、例えばある実施形態において、「Remington’s Pharmaceutical Sciences」,19th Edition(Mack Publishing Company,1995)(参照によりその全体が本願に組み込まれる)に見られる。経口投与は嚥下を伴うものであってもよく、この場合、化合物又は連合体は消化管に進入する。あるいは、化合物が口から血流へ直接進入する頬側又は舌下投与を採用してもよい。経口投与に好適な製剤としては、錠剤や、微粒子、液体又は粉末を含有するカプセル等の固体製剤;のど飴(液体充填したものを含む)及び咀嚼錠;多成分微粒子及びナノ微粒子;ゲル、固溶体、リポソーム、フィルム(粘膜付着性のものを含む)、オビュール剤、スプレー、並びに液体製剤が挙げられる。液体製剤としては、懸濁液、溶液、シロップ、及びエリキシル剤が挙げられる。これらの製剤は軟又は硬カプセルの充填剤として使用してもよく、典型的には、担体、例えばある実施形態においては水、エタノール、ポリエチレングリコール、プロピレングリコール、メチルセルロース、又は好適なオイルと、1種以上の乳化剤及び/又は懸濁剤とを含む。また、液体製剤は、例えばある実施形態においては分包の固体を再構成することで調製してもよい。また、本明細書で定義される医薬的連合体又は組成物は、当該分野で記載されたもの等の速溶性速崩壊性剤形で使用してもよい。
一例示において、本発明の(修飾)GFR結合化合物、機能化生理活性担体、又は医薬的、予防的、診断的、若しくは造影用組成物は、非経口注射で投与できる。非経口投与形態の例としては、例えばある実施形態においては水性プロピレングリコール又はブドウ糖等の無菌水性媒体に本明細書で定義される医薬的連合体を添加した無菌溶液、懸濁液、又は乳液が挙げられる。別の実施形態において、非経口投与形態は溶液である。このような非経口剤形は、所望により好適に緩衝化できる。好ましい無菌溶液としては、塩化ナトリウムの0.9%UPS溶液が挙げられる。例えばある実施形態において、細菌保持フィルターを用いて濾過すること、及び/又は使用前に無菌水又は他の無菌注射媒体に溶解又は分散できる無菌固体組成物として無菌化剤を導入することで注射製剤を無菌化できる。
直腸内又は膣内投与用組成物は、典型的には、周囲温度では固体であるが体温では液体となるため直腸又は膣腔内で溶けて活性成分を放出するカカオバター、ポリエチレングリコール、又は坐薬ワックス等の好適な非刺激性賦形剤と組成物とを混合して調製できる坐薬である。
組成物の局所及び/又は経皮投与用剤形としては、軟膏、ペースト、クリーム、ローション、ゲル、粉末、溶液、スプレー、吸入薬、及び/又はパッチが挙げられる。通常、活性成分は、医薬的に許容される賦形剤及び/又は任意の必要な保存料及び/又は緩衝液と無菌条件下で必要に応じて混合される。
頬側口腔を介した肺投与用剤形は、活性成分(本明細書で定義される医薬的連合体等)を含む粒子径が約0.5nm~約7nmの範囲の乾燥粒子を含んでいてもよい。このような組成物は、噴霧剤が流れ込んで粉末を分散させることができる乾燥粉末貯蔵部を有する装置、及び/又は、密閉した容器内の低沸点噴霧剤中で溶解及び/又は懸濁させた活性成分を含む装置等の自己噴射溶媒/粉末分注容器を用いて投与するための乾燥粉末であることが便利である。肺送達用に処方した医薬組成物は、活性成分を溶液及び/又は懸濁液の液滴として提供してもよい。このような製剤は、活性成分を含有する無菌であってもよい水性及び/又は希釈アルコール溶液及び/又は懸濁液として調製、パッケージング、及び/又は販売してもよく、任意の吸入及び/又は噴霧装置を用いて簡便に投与できる。このような製剤はまた、1種以上の追加成分を含んでいてもよく、追加成分としては、サッカリンナトリウム等のフレーバー剤、揮発オイル、緩衝剤、界面活性剤、及び/又はヒドロキシ安息香酸メチル等の保存料等が挙げられるが、これらに限定されない。
本明細書に肺送達に有用なものとして記載した製剤はまた、医薬組成物の鼻腔内送達にも有用である。経鼻投与に好適な製剤は、例えばある実施形態において、活性成分(本明細書で定義される医薬的連合体等)を少なくとも約0.1%(w/w)、最大で100%(w/w)含んでいてもよく、本明細書に記載した追加成分を1種以上含んでいてもよい。医薬組成物は、頬側投与に好適な製剤として調製、パッケージング、及び/又は販売してもよい。このような製剤は、例えばある実施形態において、従来の方法を用いて作製された錠剤及び/又はのど飴であってもよく、例えばある実施形態において、活性成分を0.1~20%(w/w)含み、残りは経口溶解性及び/又は分解性組成物と、必要に応じて本明細書に記載した1種以上の追加成分とを含んでいてもよい。あるいは、頬側投与に好適な製剤は、活性成分を含む粉末、及び/又はエアロゾル化及び/又は噴霧溶液及び/又は懸濁液を含んでいてもよい。このような粉末、エアロゾル化、及び/又はエアロゾル化製剤は、分散させた場合、平均粒径及び/又は液滴径が約0.1nm~約200nmの範囲であってもよく、本明細書に記載した追加成分を1種以上更に含んでいてもよい。
例えばある実施形態において、点眼投与用剤形としては、点眼薬が挙げられ、例えばある実施形態においては、水性又は油性液体賦形剤に活性成分(本明細書で定義される医薬的連合体等)を添加した0.1/1.0%(w/w)溶液及び/又は懸濁液が挙げられる。このような点眼薬は、緩衝剤、塩、及び/又は本明細書に記載した1種以上の追加成分を更に含んでいてもよい。他の有用な点眼投与製剤としては、微結晶状及び/又はリポソーム製剤に活性成分を含むものが挙げられる。点耳薬及び/又は点眼薬は、本開示の範囲に含まれるものと考慮される。
本明細書で定義される(修飾)GFR結合化合物、機能化生理活性担体、又は医薬的、予防的、診断的、若しくは造影用組成物を送達するのに好ましい投与方法の一つは、局所投与、特に直接注射である。直接注射技術は、特に体表面上又はその近傍にある、手術によって到達できる細胞又は組織への組成物の投与に特に有用である。標的細胞領域内への組成物の局所投与とは、標的細胞又は組織から数センチメートル、好ましくは数ミリメートルの場所に組成物を注射することを意味する。
本明細書で定義される(修飾)GFR結合化合物、機能化生理活性担体、又は医薬的、予防的、診断的、若しくは造影用組成物の投与計画は、所望の応答が最適に得られるように調整できる。例えばある実施形態において、1回のボーラス投与であってもよく、経時的な複数回の分割投与であってもよく、あるいは用量を治療状況の緊急性に応じて低減又は増大させてもよい。適当な投与計画、各投与量、及び/又は投与間隔は、使用する医薬的連合体、医薬組成物の種類、治療を必要とする被験者の特性、及び治療する異常の重症度によって異なる。従って、本明細書の開示に基づき、用量及び投与計画が当該治療分野で周知の方法に従って調整されることを熟練した技術者は理解するだろう。すなわち、最大許容用量を容易に確立でき、検出可能な治療上の利点を患者に提供できる有効量も決定でき、検出可能な治療上の利点を患者に提供するための各薬剤の投与の時間的要件も決定できる。従って、本明細書では特定の用量及び投与計画を例示したが、これらの例示は、本発明の実施において患者に提供できる用量及び投与計画を何ら限定するものではない。通常、本開示に係る医薬組成物は、1日あたり被験者体重に対して約0.0001mg/kg~約100mg/kg、約0.01mg/kg~約50mg/kg、約0.1mg/kg~約40mg/kg、約0.5mg/kg~約30mg/kg、約0.01mg/kg~約10mg/kg、約0.1mg/kg~約10mg/kg、又は約1mg/kg~約25mg/kgを1日1回以上に分けて送達して、所望の治療的、診断的、予防的、又は造影的効果を充分に得られる投与量レベルで投与できる。所望の投与量は、1日3回、1日2回、1日1回、1日おき、3日に1回、毎週、2週間に1回、3週間に1回、又は4週間に1回送達してもよい。ある実施形態において、所望の投与量は、複数回投与(2回、3回、4回、5回、6回、7回、8回、9回、10回、11回、12回、13回、14回、又はそれ以上の回数の投与)によって送達してもよい。なお、各被験者について、具体的な投与計画は、個々の必要性、及び組成物の投与を管理又は監督する専門家の判断に応じて経時的に調整されるべきであり、本明細書に記載の投与量範囲は単なる例示に過ぎず、本発明の範囲又は実施を限定するものではない。例えばある実施形態において、用量は、毒性効果及び/又は臨床検査値等の臨床効果などといった薬物動態又は薬力学的パラメータに基づいて調整できる。従って、本発明は、熟練技術者によって決定される患者内用量漸増を包含する。化学治療剤の投与における適当な投与量及び計画の決定は、関連技術において周知であり、本明細書で開示した教示を提供された熟練技術者であれば達成できることが理解される。
本明細書で定義される(修飾)GFR結合化合物、又は機能化生理活性担体、及び/又は医薬組成物の投与計画を調整して、有効量パラメータを得ることができる。有効量パラメータは、具体的な疾患又は異常に対して当該分野で標準的な方法によって決定できる。特に、本明細書で定義される治療組成物の用量パラメータの有効性は、奏功率を評価することで決定できる。この奏功率とは、患者群のうち部分又は完全寛解の応答を示す治療された患者の割合を意味する。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「単位用量」という用語は、活性成分を所定量含む医薬組成物の個別量を意味する。活性成分の量は、通常、被験者に投与されることになる活性成分の投与量に等しいか、あるいは該投与量の簡便な分割量、例えばある実施形態においては該投与量の半分又は1/3等である。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「単回単位用量」という用語は、1用量/1回/単一経路/1接点、すなわち単一の投与事象で投与される治療連合体又は組成物の用量を意味する。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「分割用量」という用語は、単回単位用量又は1日総量を2つ以上の用量に分割することを意味する。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「1日総量」という用語は、24時間で与えられる又は処方される量を意味する。単回単位用量として投与してもよい。
本明細書で定義される化合物、連合体、組成物、又は製剤は、1種以上の他の治療剤、予防剤、診断剤、又は造影剤と組み合わせて使用してもよい。本明細書中、「と組み合わせて」とは、薬剤を同時に投与しなければならないこと及び/又は一緒に送達するために製剤化しなければならないことを意味するものではないが、これらの送達方法も本開示の範囲には含まれる。組成物は、1種以上の他の所望の治療法又は医療的手順と同時に、それより前に、又はそれに続けて投与できる。いくつかの実施形態においては、それぞれの約90、60、30、15、10、5、又は1分以内に投与される。いくつかの実施形態において、薬剤は、組み合わせ効果(相乗効果等)が得られるような充分に近い間隔で投与される。一般に、各薬剤は、その薬剤に対して決定された用量及び/又はタイムスケジュールで投与される。一例示において、本開示は、医薬的、予防的、診断的、又は造影用組成物を、その生物学的利用能を向上させ、その代謝を低減及び/又は変化させ、その排泄を阻害し、及び/又はその体内での分布を変化させる薬剤と組み合わせて送達することを包含する。なお、組み合わせて使用される治療的、予防的、診断的、又は造影的に活性な薬剤は、単一の組成物としてまとめて投与してもよく、あるいは異なる組成物として別々に投与してもよい。一般に、組み合わせて使用される薬剤は、個別に使用される際の量を超えない量で使用されると考えられる。一例示において、組み合わせて使用する量は、個別に利用される量より少ない。組み合わせ計画において採用する療法の具体的な組み合わせは、所望の治療法及び/又は手順の適合性と、達成したい治療効果とを考慮して決定する。なお、採用した療法は、同じ障害に対して所望の効果を達成してもよく、あるいは異なる効果(任意の副作用の制御等)を達成してもよい。
再生、修復、又は治療される細胞又は組織が皮膚細胞又は組織(主に繊維芽細胞系列由来)である場合、本明細書で定義される医薬組成物は、いずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物又は少なくとも1種の機能化生理活性担体と、少なくとも1種の皮膚科学的に許容される賦形剤とを含む皮膚科学的組成物であってもよい。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「皮膚科学的に許容される」という用語は、使用する化合物又は医薬的連合体が、過度の毒性、不適合性、不安定性、アレルギー反応等を起こすことなく、ヒトの皮膚と接触して使用されるように適合されていることを意味する。
本発明の皮膚科学的実施形態を実施するのに好適な製剤としては、通常は広口瓶又はチューブに入っている水性又は油性溶液、水性クリーム又はゲル、及び油性ゲル、具体的にはシャワージェル、シャンプー、乳汁、乳液、マイクロエマルション、及びナノエマルション(具体的には油中水若しくは水中油、又は各種シリコーン系);ローション、具体的にはスプレーのガラス若しくはプラスチック瓶、又はエアロゾル瓶に入ったもの、ブリスターパック液体石鹸、皮膚科学的棒状石鹸、ポマード、ムース、無水物、好ましくは液体、クリーム、又は固体のもの(例えばスティック状、特にリップスティック状)、パップ剤、及びパッチが挙げられる。
本発明の実施形態を実施するために好適な皮膚科学的に許容される賦形剤としては、保存料、皮膚軟化剤、乳化剤、界面活性剤、保湿剤、増粘剤、調整剤、テカリ防止剤、安定化剤、酸化防止剤、質感調整剤、光沢剤、膜形成剤、可溶化剤、顔料、着色料、香料、及び日光フィルター等が挙げられるが、これらに限定されない。これらの賦形剤は、アミノ酸及びその誘導体、ポリグリセロール、エステル、ポリマー、及びセルロース誘導体、ラノリン誘導体、リン脂質、ラクトフェリン、ラクトペルオキシダーゼ、スクロース系安定化剤、ビタミンE及びその誘導体、天然及び合成ワックス、植物油、トリグリセリド、不ケン化物、フィトステロール、植物エステル、シリコーン及びその誘導体、タンパク質加水分解物、ホホバオイル及びその誘導体、脂/水溶性エステル、ベタイン、アミノオキシド、ショ糖エステル植物抽出物、二酸化チタン、グリシン、並びにパラベンからなる群より選択されることが好ましく、ブチレングリコール、グリコール-15ステアリルエーテル、セテアリルアルコール、フェノキシエタノール、メチルパラベン、プロピルパラベン、ブチルパラベン、ブチレングリコール、天然トコフェロール、グリセリン、ジヒドロキシセチルリン酸ナトリウム、イソプロピルヒドロキシセチルエーテル、ステアリン酸グリコール、トリイソノナノイン、ヤシ脂肪酸オクチル、ポリアクリルアミド、イソパラフィン、ラウレス-7、カルボマー、プロピレングリコール、グリセロール、ビサボロール、ジメチコン、水酸化ナトリウム、ジポリヒドロキシステアリン酸PEG-30、カプリン酸/カプリル酸トリグリセリド、オクタン酸セテアリル、アジピン酸ジブチル、グレープシードオイル、ホホバオイル、硫酸マグネシウム、EDTA、シクロメチコン、キサンタンガム、クエン酸、ラウリル硫酸ナトリウム、ミネラルワックス及びオイル、イソステアリン酸イソステアリル、ジペラルゴン酸プロピレングリコール、イソステアリン酸プロピレングリコール、PEG8、蜜蝋、水素化パーム核油のグリセリド、ラノリン油、ごま油、乳酸セチル、ラノリンアルコール、二酸化チタン、ラクトース、ショ糖、低密度ポリエチレン、並びに等張塩溶液からなる群より選択されることがより好ましい。
・創傷治癒特性:エチルパンテノール等のパンテノール及びその誘導体、アロエベラ、パントテン酸及びその誘導体、アラントイン、ビサボロール、及びグリチルリチン酸二カリウム等;
・抗炎症特性:ステロイド系及び非ステロイド系抗炎症薬、特にサイトカイン及びケモカイン、シクロオキシゲナーゼ、一酸化窒素(NO)、及び一酸化窒素合成酵素(NOS)の産生阻害剤。抗炎症物質の例としては、血小板活性化因子(PAF)拮抗特性で知られるイチョウ抽出物、トリラクトンテルペン、例えばギンコライド(特にギンコライドB)及びビロバライド等が挙げられる。
網膜疾患、障害、又は異常を治療するためのいずれも本明細書で定義される(修飾)GFR結合化合物、機能化生理活性担体、又は医薬組成物の好ましい剤形としては、例えばある実施形態において、点眼薬及び眼軟膏が挙げられる。これらは従来の技術で調製できる。例えば、点眼薬は、塩化ナトリウム等の等張剤、リン酸ナトリウム等の緩衝剤、及び塩化ベンザルコニウム等の保存料を用いて調製できる。好適なpHは、眼科学的に許容される範囲内である。好ましいpHは4~8である。
いずれも本明細書で定義される(修飾)GFR結合化合物、機能化生理活性担体、及び医薬組成物は、外科的介入が有益となるであろう患者又は被験者を疾患、異常、障害、又は病変から保護(治療又は予防等)するのに好適な外科的方法で使用できる。
いくつかの成長因子は、セリンスレオニンキナーゼファミリーに属する成長因子受容体1及び2と相互作用する。従来、シグナル伝達経路を媒介するために、成長因子は、特定のダイマー又はオリゴマー構造を形成することでこれらの受容体と相互作用する。構成的に活性な受容体2は受容体1をリン酸化し、その後、該受容体が伝達経路Smad1/5/8を活性化する。従って、従来、両方の受容体が、機能的複合体を形成して更なるシグナル伝達事象を開始することが必要とされる。次いで、リン酸化Smadが受容体から解離し、一般的な介在物質であるSmad4と結合することにより、核移行、特定遺伝子の制御が起こり、最終的には組織再生を誘導できる。
・間葉系幹細胞、(骨芽細胞系列の任意の分化段階の)前駆体骨芽細胞の分化を誘導、促進、又は増強する方法であって、いずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物を上記細胞に有効量投与する工程を含む方法。
・骨組織の再生/形成を誘導、促進、増強、管理、又は制御する方法であって、いずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物を間葉系幹細胞、骨芽細胞系列の任意の分化段階の前駆体骨芽細胞、又は成熟骨芽細胞に有効量投与する工程を含む方法。
・骨細胞成熟を誘導、及び/又は促進、及び/又は増強する方法であって、いずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物を分化した骨芽細胞又は成熟骨芽細胞(骨細胞等)に有効量投与する工程を含む方法。
・間葉系幹細胞又は(骨芽細胞系列の任意の分化段階の)前駆体骨芽細胞の分化を誘導、促進、又は増強する方法において使用されるいずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物の有効量。
・骨組織の再生/形成を誘導、促進、増強、管理、又は制御する方法において使用されるいずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物の有効量。
・骨芽細胞成熟を誘導、及び/又は促進、及び/又は増強する方法において使用されるいずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物の有効量。
・間葉系幹細胞、(軟骨細胞系列の任意の分化段階の)前駆体軟骨芽細胞の分化を誘導、促進、又は増強する方法であって、いずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物を上記細胞に有効量投与する工程を含む方法。
・軟骨組織の再生/形成を誘導、促進、増強、管理、又は制御する方法であって、いずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物を間葉系幹細胞、(軟骨細胞系列の任意の分化段階の)前駆体軟骨芽細胞、又は成熟軟骨芽細胞に有効量投与する工程を含む方法。
・軟骨細胞成熟を誘導、及び/又は促進、及び/又は増強する方法であって、いずれも本明細書で定義される少なくとも1種のGFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物を分化した軟骨芽細胞又は成熟骨芽細胞(軟骨細胞等)に有効量投与する工程を含む方法。
・間葉系幹細胞又は(軟骨細胞系列の任意の分化段階の)前駆体軟骨芽細胞の分化を誘導、促進、又は増強する方法において使用されるいずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物の有効量。
・軟骨組織の再生/形成を誘導、促進、増強、管理、又は制御する方法において使用されるいずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物の有効量。
・軟骨芽細胞成熟を誘導、及び/又は促進、及び/又は増強する方法において使用されるいずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物の有効量。
・間葉系幹細胞、(血管細胞系列の任意の分化段階の)前駆体内皮細胞の分化を誘導、促進、又は増強する方法であって、いずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物を上記細胞に有効量投与する工程を含む方法。
・血管組織再生/形成及び/又は管腔形成を誘導、促進、増強、管理、又は制御する方法であって、いずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物を間葉系幹細胞、血管細胞系列の任意の分化段階の前駆体内皮細胞、又は成熟内皮細胞に有効量投与する工程を含む方法。
・細胞運動性若しくは単一/集団内皮細胞遊走、及び/又は血管新生を誘導、及び/又は促進、及び/又は増強する方法であって、いずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物を間葉系幹細胞、血管細胞系列の任意の分化段階の前駆体内皮細胞、又は成熟内皮細胞に有効量投与する工程を含む方法。
・内皮細胞成熟を誘導、及び/又は促進、及び/又は増強する方法であって、いずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物を分化した内皮細胞又は成熟内皮細胞に有効量投与する工程を含む方法。
・間葉系幹細胞、(血管細胞系列の任意の分化段階の)前駆体内皮細胞の分化を誘導、促進、又は増強する方法において使用されるいずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物の有効量。
・血管組織再生/形成、及び/又は管腔形成を誘導、促進、増強、管理、又は制御する方法において使用されるいずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物の有効量。
・細胞運動性若しくは単一/集団内皮細胞遊走、及び/又は血管新生を誘導、及び/又は促進、及び/又は増強する方法において使用されるいずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物の有効量。
・内皮細胞成熟を誘導、及び/又は促進、及び/又は増強する方法において使用されるいずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物の有効量。
・間葉系幹細胞、(神経細胞系列の任意の分化段階の)前駆体神経細胞の分化を誘導、促進、又は増強する方法であって、いずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物を上記細胞に有効量投与する工程を含む方法。
・ニューロンの再生/形成を誘導、促進、増強、管理、又は制御する方法であって、いずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物を間葉系幹細胞、神経細胞系列の任意の分化段階の前駆体神経細胞、又は成熟ニューロンに有効量投与する工程を含む方法。
・神経細胞成熟を誘導、及び/又は促進、及び/又は増強する方法であって、いずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物を分化した神経細胞又は成熟神経細胞に有効量投与する工程を含む方法。
・間葉系幹細胞又は(神経細胞系列の任意の分化段階の)前駆体神経細胞の分化を誘導、促進、又は増強する方法において使用されるいずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物の有効量。
・ニューロンの再生/形成を誘導、促進、増強、管理、又は制御する方法において使用されるいずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物の有効量。
・神経細胞成熟を誘導、及び/又は促進、及び/又は増強する方法において使用されるいずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物の有効量。
・間葉系幹細胞、(網膜細胞系列の任意の分化段階の)前駆体網膜細胞の分化を誘導、促進、又は増強する方法であって、いずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物を上記細胞に有効量投与する工程を含む方法。
・網膜細胞の再生/形成を誘導、促進、増強、管理、又は制御する方法であって、いずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物を間葉系幹細胞、網膜細胞系列の任意の分化段階の前駆体網膜細胞、又は成熟網膜細胞に有効量投与する工程を含む方法。
・網膜細胞成熟を誘導、及び/又は促進、及び/又は増強する方法であって、いずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物を分化した網膜細胞又は成熟網膜細胞に有効量投与する工程を含む方法。
・間葉系幹細胞又は(網膜細胞系列の任意の分化段階の)前駆体網膜細胞の分化を誘導、促進、又は増強する方法において使用されるいずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物の有効量。
・網膜細胞の再生/形成を誘導、促進、増強、管理、又は制御する方法において使用されるいずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物の有効量。
・網膜細胞成熟を誘導、及び/又は促進、及び/又は増強する方法において使用されるいずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物の有効量。
・間葉系幹細胞、(腎細胞系列の任意の分化段階の)前駆体腎細胞の分化を誘導、促進、又は増強する方法であって、いずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物を上記細胞に有効量投与する工程を含む方法。
・腎細胞の再生/形成を誘導、促進、増強、管理、又は制御する方法であって、いずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物を間葉系幹細胞、腎細胞系列の任意の分化段階の前駆体腎細胞、又は成熟腎細胞に有効量投与する工程を含む方法。
・腎細胞成熟を誘導、及び/又は促進、及び/又は増強する方法であって、いずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物を分化した腎細胞又は成熟腎細胞に有効量投与する工程を含む方法。
・間葉系幹細胞又は(腎細胞系列の任意の分化段階の)前駆体腎細胞の分化を誘導、促進、又は増強する方法において使用されるいずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物の有効量。
・腎細胞の再生/形成を誘導、促進、増強、管理、又は制御する方法において使用されるいずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物の有効量。
・腎細胞成熟を誘導、及び/又は促進、及び/又は増強する方法において使用されるいずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物の有効量。
・間葉系幹細胞、(T/L細胞系列の任意の分化段階の)前駆体腱/靱帯細胞の分化を誘導、促進、又は増強する方法であって、いずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物を上記細胞に有効量投与する工程を含む方法。
・腱/靱帯細胞の再生/形成を誘導、促進、増強、管理、又は制御する方法であって、いずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物を間葉系幹細胞、T/L細胞系列の任意の分化段階の前駆体腱/靱帯細胞、又は成熟腱/靱帯細胞に有効量投与する工程を含む方法。
・腱/靱帯細胞成熟を誘導、及び/又は促進、及び/又は増強する方法であって、いずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物を分化した腱/靱帯細胞又は成熟腱/靱帯細胞に有効量投与する工程を含む方法。
・間葉系幹細胞又は(T/L細胞系列の任意の分化段階の)前駆体腱/靱帯細胞の分化を誘導、促進、又は増強する方法において使用されるいずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物の有効量。
・腱/靱帯細胞の再生/形成を誘導、促進、増強、管理、又は制御する方法において使用されるいずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物の有効量。
・腱/靱帯細胞成熟を誘導、及び/又は促進、及び/又は増強する方法において使用されるいずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物の有効量。
・間葉系幹細胞、(毛包細胞系列の任意の分化段階の)前駆体毛包細胞の分化を誘導、促進、又は増強する方法であって、いずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物を上記細胞に有効量投与する工程を含む方法。
・毛包細胞の再生/形成を誘導、促進、増強、管理、又は制御する方法であって、いずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物を間葉系幹細胞、毛包細胞系列の任意の分化段階の前駆体毛包細胞、又は成熟毛包細胞に有効量投与する工程を含む方法。
・毛包細胞成熟を誘導、及び/又は促進、及び/又は増強する方法であって、いずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物を分化した毛包細胞又は成熟毛包細胞に有効量投与する工程を含む方法。
・毛包幹細胞を活性化する方法であって、いずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物を静止状態の毛包幹細胞に有効量投与する工程を含む方法。
・間葉系幹細胞又は(毛包細胞系列の任意の分化段階の)前駆体毛包細胞の分化を誘導、促進、又は増強する方法において使用されるいずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物の有効量。
・毛包細胞の再生/形成を誘導、促進、増強、管理、又は制御する方法において使用されるいずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物の有効量。
・腱/靱帯細胞成熟を誘導、及び/又は促進、及び/又は増強する方法において使用されるいずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物の有効量。
・毛包幹細胞を活性化する方法において使用されるいずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物の有効量。
・組織閉鎖を誘導、促進、又は増強する方法であって、いずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物を切開/開放組織に有効量投与する工程を含む方法。
・組織閉鎖を誘導、促進、又は増強する方法において使用されるいずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物の有効量。
・間葉系幹細胞、(生殖器系系列の任意の分化段階の)前駆体卵巣細胞の分化を誘導、促進、又は増強する方法であって、いずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物を上記細胞に有効量投与する工程を含む方法。
・卵巣細胞の再生/形成を誘導、促進、増強、管理、又は制御する方法であって、いずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物を間葉系幹細胞、生殖器系系列の任意の分化段階の前駆体卵巣細胞、又は成熟卵巣細胞に有効量投与する工程を含む方法。
・卵巣細胞成熟を誘導、及び/又は促進、及び/又は増強する方法であって、いずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物を分化した卵巣細胞又は成熟卵巣細胞に有効量投与する工程を含む方法。
・間葉系幹細胞又は(生殖器系系列の任意の分化段階の)前駆体卵巣細胞の分化を誘導、促進、又は増強する方法において使用されるいずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物の有効量。
・卵巣細胞の再生/形成を誘導、促進、増強、管理、又は制御する方法において使用されるいずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物の有効量。
・卵巣細胞成熟を誘導、及び/又は促進、及び/又は増強する方法において使用されるいずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物の有効量。
・間葉系幹細胞、(筋肉細胞系列の任意の分化段階の)前駆体筋芽細胞の分化を誘導、促進、又は増強する方法であって、いずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物を上記細胞に有効量投与する工程を含む方法。
・筋肉組織の再生/形成を誘導、促進、増強、管理、又は制御する方法であって、いずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物を間葉系幹細胞、筋肉細胞系列の任意の分化段階の前駆体筋芽細胞、又は成熟筋芽細胞に有効量投与する工程を含む方法。
・筋細胞成熟を誘導、及び/又は促進、及び/又は増強する方法であって、いずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物を分化した筋芽細胞又は成熟筋芽細胞(筋細胞等)に有効量投与する工程を含む方法。
・間葉系幹細胞又は(筋肉細胞系列の任意の分化段階の)前駆体筋芽細胞の分化を誘導、促進、又は増強する方法において使用されるいずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物の有効量。
・筋肉組織の再生/形成を誘導、促進、増強、管理、又は制御する方法において使用されるいずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物の有効量。
・筋芽細胞成熟を誘導、及び/又は促進、及び/又は増強する方法において使用されるいずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物の有効量。
・間葉系幹細胞、(骨芽細胞系列の任意の分化段階の)前駆体血液細胞の分化を誘導、促進、又は増強する方法であって、いずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物を上記細胞に有効量投与する工程を含む方法。
・血液細胞の再生/形成を誘導、促進、増強、管理、又は制御する方法であって、いずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物を間葉系幹細胞、血液細胞系列の任意の分化段階の前駆体血液細胞、又は成熟血液細胞に有効量投与する工程を含む方法。
・血液細胞成熟を誘導、及び/又は促進、及び/又は増強する方法であって、いずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物を分化した血液細胞又は成熟血液細胞(成熟赤血球等)に有効量投与する工程を含む方法。
・間葉系幹細胞又は(血液細胞系列の任意の分化段階の)前駆体血液細胞の分化を誘導、促進、又は増強する方法において使用されるいずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物の有効量。
・血液細胞の再生/形成を誘導、促進、増強、管理、又は制御する方法において使用されるいずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物の有効量。
・血液細胞成熟を誘導、及び/又は促進、及び/又は増強する方法において使用されるいずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物の有効量。
・間葉系幹細胞、(骨芽細胞系列の任意の分化段階の)前駆体肺細胞の分化を誘導、促進、又は増強する方法であって、いずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物を上記細胞に有効量投与する工程を含む方法。
・肺細胞の再生/形成を誘導、促進、増強、管理、又は制御する方法であって、いずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物を間葉系幹細胞、肺細胞系列の任意の分化段階の前駆体肺細胞、又は成熟肺細胞に有効量投与する工程を含む方法。
・肺細胞成熟を誘導、及び/又は促進、及び/又は増強する方法であって、いずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物を分化した肺細胞又は成熟肺細胞に有効量投与する工程を含む方法。
・間葉系幹細胞又は(肺細胞系列の任意の分化段階の)前駆体肺細胞の分化を誘導、促進、又は増強する方法において使用されるいずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物の有効量。
・肺細胞の再生/形成を誘導、促進、増強、管理、又は制御する方法において使用されるいずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物の有効量。
・肺細胞成熟を誘導、及び/又は促進、及び/又は増強する方法において使用されるいずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物の有効量。
・間葉系幹細胞、(骨芽細胞系列の任意の分化段階の)前駆体脂肪細胞の分化を誘導、促進、又は増強する方法であって、いずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物を上記細胞に有効量投与する工程を含む方法。
・脂肪組織の再生/形成を誘導、促進、増強、管理、又は制御する方法であって、いずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物を間葉系幹細胞、脂肪細胞系列の任意の分化段階の前駆体脂肪細胞、又は成熟脂肪細胞に有効量投与する工程を含む方法。
・脂肪細胞成熟を誘導、及び/又は促進、及び/又は増強する方法であって、いずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物を分化した脂肪細胞又は成熟脂肪細胞に有効量投与する工程を含む方法。
・間葉系幹細胞又は(脂肪細胞系列の任意の分化段階の)前駆体脂肪細胞の分化を誘導、促進、又は増強する方法において使用されるいずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物の有効量。
・脂肪組織の再生/形成を誘導、促進、増強、管理、又は制御する方法において使用されるいずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物の有効量。
・脂肪細胞成熟を誘導、及び/又は促進、及び/又は増強する方法において使用されるいずれも本明細書で定義される少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物の有効量。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「治療する」又は「治療」という用語は、具体的な疾患、障害、病変、及び/又は異常の1つ以上の症状又は特徴について、部分的又は完全に軽減、寛解、改善、緩和、発生遅延、進行阻害、重症度低減、及び/又は発生頻度低下させることを意味する。治療は、疾患、障害、及び/又は異常に関連する病変が発生するリスクを低減させる目的で、疾患、障害、及び/又は異常の兆候を示していない被験者、及び/又は疾患、障害、病変、及び/又は異常の初期兆候のみ示している被験者に適用してもよい。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「予防」という用語は、感染症、疾患、障害、及び/又は異常の発生を部分的又は完全に遅延させること、具体的な感染症、疾患、障害、及び/又は異常の1つ以上の症状、特徴、又は臨床所見の発生を部分的又は完全に遅延させること、具体的な感染症、疾患、障害、及び/又は異常の1つ以上の症状、特徴、又は徴候の発生を部分的又は完全に遅延させること、感染症、具体的な疾患、障害、及び/又は異常の進行を部分的又は完全に遅延させること、及び/又は感染症、疾患、障害、及び/又は異常に関連する病変が発生するリスクを低減させることを意味する。
本明細書中、別段の指示がない限り又は文脈に矛盾しない限り、「疾患」という用語は、患者の正常な健康状態からの逸脱を意味しており、疾患症状が存在している状態、及び逸脱が発生しているが、症状はまだ顕在化していない状態も含む。「異常」、「障害」、及び「病変」も同様である。
皮膚科学における本発明の特定の用途は、創傷治癒及び皮膚修復に関する。
本明細書中、別段の指示がない限り、「皮膚修復」という用語は、真皮及び上皮細胞の再生、上皮細胞によるコラーゲン及び他の皮膚タンパク質の合成を意味する。
本明細書中、別段の指示がない限り、「細胞遊走」という用語は、多細胞生物の発生及び維持における中心的な過程を意味する。胚発生、創傷治癒、及び免疫応答中の組織形成には、いずれも、特に特定の位置へ向かう組織化された細胞の運動が必要である。細胞遊走に関与する細胞としては、結合組織を形成する上皮及び真皮細胞系列の細胞、すなわち、繊維芽細胞、線維細胞、筋繊維芽細胞、脂肪細胞、滑膜細胞、マクロファージ、組織球、顆粒球、形質細胞、及びマスト細胞等が挙げられる。
・間葉系幹細胞、(上皮及び真皮細胞系列の任意の分化段階の)前駆体上皮細胞の分化を誘導、促進、又は増強する方法であって、本発明の少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物を上記細胞に有効量投与する工程を含む方法。
・皮膚組織の再生/形成、及び/又は管腔形成を誘導、促進、増強、管理、又は制御する方法であって、本発明の少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物を間葉系幹細胞、上皮及び真皮細胞系列の任意の分化段階の前駆体上皮細胞、又は成熟上皮細胞に有効量投与する工程を含む方法。
・細胞運動性又は単一/集団上皮細胞遊走を誘導、及び/又は促進、及び/又は増強する方法であって、本発明の少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物を間葉系幹細胞、上皮及び真皮細胞系列の任意の分化段階の前駆体上皮細胞、又は成熟上皮細胞に有効量投与する工程を含む方法。
・上皮細胞成熟を誘導、及び/又は促進、及び/又は増強する方法であって、本発明の少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物を分化した上皮細胞又は成熟上皮細胞に有効量投与する工程を含む方法。
・間葉系幹細胞、(上皮及び真皮細胞系列の任意の分化段階の)前駆体上皮細胞の分化を誘導、促進、又は増強する方法において使用される本発明の少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物の有効量。
・皮膚組織の再生/形成を誘導、促進、増強、管理、又は制御する方法において使用される本発明の少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物の有効量。
・細胞運動性又は単一/集団上皮細胞遊走を誘導、及び/又は促進、及び/又は増強する方法において使用される本発明の少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物の有効量。
・上皮細胞成熟を誘導、及び/又は促進、及び/又は増強する方法において使用される本発明の少なくとも1種の(修飾)GFR結合化合物、少なくとも1種の機能化生理活性担体、又は少なくとも1種の医薬組成物の有効量。
皮膚の老化は、典型的には、角化細胞増殖の減少、角化細胞分化の調節解除、死細胞の蓄積、及び皮膚の神経支配の減少を特徴とする皮膚細胞代謝の調節解除に関連している。
本明細書で使用される「好適な化粧担体」という用語は、組成物又はその成分が、過度の毒性、不適合性、不安定性、アレルギー反応等を引き起こすことなく、ヒトの皮膚と接触させる使用に好適であることを意味する。
本明細書中、別段の指示がない限り、「局所投与」という用語は、本発明の組成物を皮膚表面に塗布又は噴霧することを意味する。
・フィブロネクチン合成を刺激する薬剤、特にトウモロコシ抽出物;
・ラミニン合成を刺激する薬剤、特に麦芽抽出物;
・ヒアルロナン合成酵素2(HAS2)の発現及び/又は活性を刺激する薬剤;
・リジルオキシダーゼ類似体(LOXL)の合成を刺激する薬剤;
・細胞内ATPの合成を刺激する薬剤;及び
・FGF2の分解を保護する薬剤
のうち少なくとも1種を含有していてもよい。
毛髪は、例えばUV照射又は気象等の環境的影響、髪梳き等の物理的ストレス、又は洗髪、熱風による乾燥、脱色、染色、パーマ等の各種毛髪処置などの結果、様々な深刻なストレスに曝されており、それによって毛髪が損傷を受け得る。上記損傷としては、例えば、乾燥、弾力の低下、もろい毛髪、枝毛、くすみ、つやのない外観、ボリューム感の減少、粗い表面、及び物理的強度の低下等が挙げられる。これにより、櫛でときにくくなり、光沢が失われ、静電気が増大し、断裂しやすくなり、脱毛に至る場合もある。毛髪着用者は不安を感じる。脱毛は時間の経過のような加齢によっても生じ、毛髪は自然に少しずつ減少する傾向にある。脱毛の他の原因としては、ホルモン要因、病状、及び薬物療法が挙げられる。脱毛の最も一般的な原因は、男性型脱毛症又は女性型脱毛症と呼ばれる遺伝性疾患である。遺伝的に影響されやすい人々の場合、ある種の性ホルモンが特定の永久脱毛パターンを引き起こす。男性で最も一般的であるこのような薄毛は、早くて思春期から始まり得る。ホルモンの変化及び不均衡も一時的な脱毛の原因となる。これは妊娠、出産、経口避妊薬の中断、又は閉経期の開始によるものである。また、これらに限定はされないが、甲状腺異常、円形脱毛症、及び頭皮感染症等の各種病状によっても脱毛が引き起こされ得る。更に、脱毛は、関節炎、うつ、心臓異常、高血圧等を治療するのに使用される薬剤によっても引き起こされ得る。
・アニオン性界面活性剤:石鹸、アルキルスルホン酸塩、アルキルベンゼンスルホン酸塩、オレフィンスルホン酸塩、アルキルエーテルスルホン酸塩、グリセロールエーテルスルホン酸塩、メチルエステルスルホン酸塩、スルホ脂肪酸、アルキル硫酸塩、脂肪族アルコールエーテル硫酸塩、グリセロールエーテル硫酸塩、脂肪酸エーテル硫酸塩、ヒドロキシ混合エーテル硫酸塩、モノグリセリド(エーテル)硫酸塩、脂肪酸アミド(エーテル)硫酸塩、モノ及びジアルキルスルホコハク酸塩、モノ及びジアルキルスルホスクシンアミド酸塩、スルホトリグリセリド、アミド石鹸、エーテルカルボン酸及びその塩、脂肪族イセチオン酸塩、脂肪族サルコシン酸塩、脂肪族タウリド、N-アシルアミノ酸(アシル乳酸塩、アシル酒石酸塩、アシルグルタミン酸塩、及びアシルアスパラギン酸塩等)、並びにアルキルオリゴグルコシド硫酸塩等。好適な石鹸としては、ステアリン酸カリウム等、脂肪酸のアルカリ金属塩、アルカリ土類金属塩及びアンモニウム塩等が挙げられる。好適なオレフィンスルホン酸塩は、アルカリ金属塩、アルカリ土類金属塩、アンモニウム塩、アルキルアンモニウム塩、アルカノールアンモニウム塩、又はグルコアンモニウム塩として存在していてもよい。オレフィンスルホン酸塩は、ナトリウム塩として存在することが好ましい。加水分解α-オレフィンスルホン化物、すなわちα-オレフィンスルホン酸塩は、アルカンスルホン酸塩60重量%程度とヒドロキシアルカンスルホン酸塩40重量%程度とで構成されるが、そのうち、約80~85重量%がモノスルホン酸塩であり、15~20重量%がジスルホン酸塩である。好ましいメチルエステルスルホン酸塩(MES)は、植物性又は動物性油脂の脂肪酸メチルエステルをスルホン化して得られる。好ましいものとしては、ナタネ油、ヒマワリ油、大豆油、パーム油、ココナッツ脂等の植物性油脂から得られるメチルエステルスルホン酸塩が挙げられる。好ましいサルコシン酸塩としては、ラウロイルサルコシン酸ナトリウム及びステアロイルサルコシン酸ナトリウムが挙げられる。好ましいタンパク質脂肪酸縮合物としては、コムギ由来の植物産物が挙げられる。好ましいアルキルリン酸エステルとしては、モノ及びジリン酸アルキルエステルが挙げられる。
・好ましくは炭素数8~30、特に好ましくは炭素数10~22、特に炭素数12~20の脂肪族アルコール:脂肪族アルコールの炭化水素基は、原則として、直鎖状又は分岐状であっても、飽和又は不飽和であってもよい。脂肪族アルコールの典型例としては、カプロン酸アルコール、カプリル酸アルコール、2-エチルヘキシルアルコール、カプリン酸アルコール、ラウリルアルコール、イソトリデシルアルコール、ミリスチルアルコール、セチルアルコール、パルモレイルアルコール、ステアリルアルコール、イソステアリルアルコール、オレイルアルコール、エライジルアルコール、ペトロセリニルアルコール、リノリルアルコール、リノレニルアルコール、エレオステアリルアルコール、及びこれらの混合物が挙げられる。脂肪族アルコールの好ましい混合物としては、油脂由来のテクニカルグレードのメチルエステルを高圧で水素化する際、又はオキソ合成でアルデヒドを水素化する際、又は不飽和脂肪族アルコールを二量化する際などに得られるテクニカルグレードのアルコール混合物に基づくものが挙げられる。
・リン脂質、ノニオン性界面活性剤、両性界面活性剤、カチオン性界面活性剤、及びこれらの混合物:リン脂質としては、フォスファチジルセリン、スフィンゴミエリン、及びプラスマロゲン等のリン含有両親媒性脂質が挙げられる。また、ホスホリパーゼ等の作用によって脂肪酸基がリン脂質分子から分離してOH基が供給されたいわゆるリゾリン脂質も好適である。ノニオン性界面活性剤としては、例えば、炭素数1~6の低分子量アルコール又は炭素数7~30の脂肪族アルコールに由来するラウリルアルコールポリオキシエチレン酢酸エステル等の脂肪族アルコールポリオキシアルキレンエステル及びアルキルポリオキシアルキレンエーテル等が挙げられる。なお、エーテル成分は、エチレンオキシド単位、プロピレンオキシド単位、1,2-ブチレンオキシド単位、1,4-ブチレンオキシド単位、並びにそのランダム共重合体及びブロック共重合体に由来するものであってもよい。具体的には、イソトリデシルアルコール及びオレイルアルコールポリオキシエチレンエーテル等の脂肪族アルコールアルコキシレート及びオキソアルコールアルコキシレート、オクチルフェノールポリオキシエチレンエーテル等のアルキルアリールアルコールポリオキシエチレンエーテル、エトキシ化コーン油、エトキシ化ヒマシ油、エトキシ化獣脂等のアルコキシ化動物性及び/又は植物性油脂、モノステアリン酸グリセロール等のグリセロールエステル、エトキシ化イソオクチル、オクチル、又はノニルフェノール、トリブチルフェノールポリオキシエチレンエーテル等のアルキルフェノールアルコキシレート、脂肪族アミンアルコキシレート、脂肪酸アミド及び脂肪酸ジエタノールアミドアルコキシレート、特にそのエトキシ化物、糖類界面活性剤、ソルビタン脂肪酸エステル(モノオレイン酸ソルビタン、トリステアリン酸ソルビタン)、ポリオキシエチレンソルビタン脂肪酸エステル等のソルビトールエステル、アルキルポリグリコシド、N-アルキルグルコンアミド、アルキルメチルスルホキシド、テトラデシルジメチルホスフィンオキシド等のアルキルジメチルホスフィンオキシド等が挙げられる。好適な両性界面活性剤としては、アルキルベタイン、アルキルアミドプロピルベタイン、アルキルスルホベタイン、アルキルグリシナート、アルキルカルボキシグリシナート、アンホ酢酸又はプロピオン酸アルキル、アンホ二酢酸又はジプロピオン酸アルキル等が挙げられる。例えば、ココジメチルスルホプロピルベタイン、ラウリルベタイン、コカミドプロピルベタイン、コカンホプロピオン酸ナトリウム、又はテトラデシルジメチルアミンオキシドを使用することもできる。カチオン性界面活性剤としては、例えば、4級アンモニウム化合物、特にアルキルトリメチルアンモニウム及びジアルキルジメチルアンモニウムハロゲン化物及び硫酸アルキル、並びにピリジン及びイミダゾリン誘導体、特にアルキルピリジニウムハロゲン化物等が挙げられる。例えば、塩化ベヘニル又はセチルトリメチルアンモニウムも好適に使用できる。
・ふけ予防活性成分:好適なふけ予防活性成分としては、ピロクトンオラミン(1-ヒドロキシ-4-メチル-6-(2,4,4-トリメチルペンチル)-2-(1H)-ピリジノンモノエタノールアミン塩)、crinipan AD(climbazole)、ケトコナゾール、elubiol、二硫化セレン、硫黄コロイド、モノオレイン酸ポリエチレングリコールソルビタン硫黄、ポリエトキシ化リシノール硫黄、硫黄タール留出物、サリチル酸(又はヘキサクロロフェンとの組み合わせ)、ウンデシレン酸モノエタノールアミドスルホコハク酸Na塩、lamepon UD(タンパク質-ウンデシレン酸縮合物)、ジンクピリチオン、アルミニウムピリチオン、及びマグネシウムピリチオン/ジピリチオン硫酸マグネシウム等が挙げられる。
・タンパク質及びタンパク質誘導体、化粧活性ポリマー、毛髪色素沈着剤、漂白剤、ケラチン硬化物質、抗菌活性成分、光フィルター活性成分、忌避活性成分、充血性物質、消炎剤、角質化物質、抗酸化活性成分及び/又はフリーラジカル活性成分、皮脂抑制活性成分、植物抽出物、抗紅斑性又は抗アレルギー性活性成分、及びこれらの混合物。
・油体、脂質、ワックス、真珠光沢性ワックス、噴霧剤、稠度調整剤、増粘剤、過脂肪剤、安定化剤、ポリマー、シリコーン化合物、UV安定化剤、酸化防止剤、造膜剤、膨潤剤、ハイドロトロープ、可溶化剤、保存料、香油、染料等、及びこれらの混合物等の化粧的に許容される助剤。
一態様において、本開示は、間葉系幹細胞又は(任意の分化段階の)前駆細胞を分化させる必要があり得る疾患又は異常の診断方法において使用するための本明細書で定義される(修飾)GFR結合化合物、機能化生理活性担体、又は医療若しくは化粧組成物を提供する。
一態様において、本開示は、組織再生及び細胞分化を誘導できるペプチド又はペプチド模倣体を選択するためのスクリーニング方法を提供する。
本開示は、本発明の方法及び使用を簡便及び/又は効果的に実施するための様々なキットを提供する。典型的には、キットは、使用者が被験者の複数の処置を実施できるように、及び/又は複数の実験を実施できるように充分な量及び/又は数の構成要素を含んでいる。
本明細書で定義される(修飾)GFR結合化合物の例は、本願に不可欠な部分を構成する添付の配列表に列挙されている。
・哺乳類、好ましくはヒトの組織再生が、増強された及び/又はより実用的な及び/又はより効率的な及び/又はより経済的な及び/又は最終使用者のニーズにより適合したものとなること。
・骨、及び/又は軟骨、及び/又は血管、及び/又は筋肉、及び/又はニューロン、及び/又は血液、及び/又は網膜、及び/又は器官(腎臓又は肺等)、及び/又は靱帯/腱、及び/又は毛包、及び/又は皮膚、及び/又は脂肪の組織再生を改変、及び/又は増強、及び/又は変調、及び/又は促進、及び/又は活性化すること。
・胚のパターン化を改変、及び/又は増強、及び/又は変調、及び/又は促進、及び/又は活性化すること。
・細胞遊走及び創傷治癒を改変、及び/又は増強、及び/又は変調、及び/又は促進、及び/又は活性化すること。
・任意の生体組織種の閉鎖を改変、及び/又は増強、及び/又は変調、及び/又は促進、及び/又は活性化すること。
・雌性受胎能を改変、及び/又は増強、及び/又は変調、及び/又は促進、及び/又は活性化すること。
・哺乳類、好ましくはヒトにおける組織変性を予防、及び/又は抑制又は回避又は低減すること。
・骨、及び/又は軟骨、及び/又は血管、及び/又は筋肉、及び/又はニューロン、及び/又は血液、及び/又は網膜、及び/又は器官(腎臓又は肺等)、及び/又は靱帯/腱、及び/又は毛包、及び/又は皮膚、及び/又は脂肪の組織変性を予防、及び/又は抑制又は回避又は低減すること。
・胚パターン化異常を予防、及び/又は抑制又は回避又は低減すること。
・細胞固定化、並びに創傷の形成及び/又は悪化を予防、及び/又は抑制又は回避又は低減すること。
・任意の生体組織種の閉鎖不全(misclosure)を予防、及び/又は抑制又は回避又は低減すること。
・雌性不妊症を予防、及び/又は抑制又は回避又は低減すること。
・脱毛を予防、及び/又は抑制又は回避又は低減すること。
・円形脱毛症、全頭脱毛症、汎発性脱毛症、男性ホルモン型脱毛症(男性型脱毛症)、休止期性脱毛、成長期脱毛症、又は化学療法誘導性脱毛症を予防/治療すること。
・医療機器の製造に有用であり得る生体材料の骨形成能、及び/又は軟骨形成能、及び/又は筋形成能、及び/又は内皮化・血管新生能、及び/又は発毛能、及び/又は創傷治癒能、及び/又は皮膚修復能、及び/又は組織欠損閉鎖能、及び/又は肺組織再生能、及び/又は腎組織再生能、及び/又は神経再生能、及び/又は靱帯/腱組織再生能、及び/又は雌性受胎能を改変、及び/又は増強、及び/又は変調、及び/又は促進、及び/又は活性化すること。
・化粧品の抗老化/抗しわ効果/特性を改変、及び/又は増強、及び/又は活性化すること。
・医薬品又は化粧品の発毛効果/特性を改変、及び/又は増強、及び/又は活性化すること。
・特定の細胞系列における幹細胞、好ましくは成体幹細胞、より好ましくは間葉系幹細胞のコミットメント及び/又は分化を改変、及び/又は増強、及び/又は変調、及び/又は促進、及び/又は誘導、及び/又は活性化すること。
・前駆細胞の分化及び/又は成熟を改変、及び/又は増強、及び/又は変調、及び/又は促進、及び/又は誘導、及び/又は活性化すること。
・機能的分化細胞を取得/産生すること。
・改変及び/又は改善した機能性及び/又は生理学的活性を有する分化細胞を取得/産生すること。
・骨吸収活性を(大きく)低減させつつ、骨芽細胞量を増大させること。
・骨の石灰化速度、率、及び面を増大させること。
・骨形成から骨吸収を切り離すことができること。
・骨粗鬆症患者において骨を効率的に強化できること。
・器官、特に肝臓の毒性が、低減された又は低い又は実質的に存在しないものになること。
・アパタイトセラミック(本発明のアパタイト又はセラミックともいう):Mater Res.2004;7(4):625-630に記載の通り合成した。
・チタン:Goodfellow(登録商標)製
・ヒドロゲル(アクリルアミド・アクリル酸共重合体ゲル):Langmuir 2011;27(22):13635-42に記載の通り合成した。
・PEEK:Goodfellow(登録商標)製
・PET(ポリ(エチレンテレフタレート)):Goodfellow(登録商標)製
・I型コラーゲンスポンジ:Sigma(登録商標)製
・ヘキサン:Sigma(登録商標)製
・3-スクシンイミジル-3-マレイミドプロピオナート(SMP):Sigma(登録商標)製
・DMF:Sigma(登録商標)製
・PBS 1X:Gibco(登録商標)製
・3-(エトキシジメチルシリル)プロピルアミン:Sigma(登録商標)製
・過硫酸アンモニウム:Biorad(登録商標)製
・N,N,N’,N’-テトラメチルエチレンジアミン:Aldrich(登録商標)製
・アクリルアミド:Merck(登録商標)製
・アクリル酸:Merck(登録商標)製
・N,N-メチレン-ビス-アクリルアミド:Merck(登録商標)製
・NaOH:Aldrich(登録商標)製
・N,N,N’,N’-テトラメチルエチレンジアミン:Aldrich(登録商標)製
・ジメチルアミノプロピル-3-エチルカルボジイミドハイドロクロライド:Aldrich(登録商標)製
・N-ヒドロキシスクシンイミド:Aldrich(登録商標)製
・2-(N-モルホリノ)-エタンスルホン酸:Aldrich(登録商標)製
・MilliQ水:比抵抗の点で特徴的な水(典型的には25℃で18.2MΩ・cm)
・低グルコースダルベッコ変法イーグル培地(DMEM):Invitrogen(登録商標)製
・アスコルビン酸非含有イーグル最小必須培地(αMEM):Invitrogen(登録商標)製
・全ての細胞培養実験において、最初の8時間は培地に血清を添加しないで培養した。
・骨芽前駆細胞又は前駆体骨芽細胞:ATCC(登録商標)製のMC3T3-E1細胞を、10%ウシ胎児血清(FCS)及び1%ペニシリン/ストレプトマイシンを添加したα-MEM培地で培養した。いずれの細胞も低継代数(7継代)で使用し、サブコンフルエントに培養し、細胞数104個/cm2で播種して実験を行った。
・ヒト骨髄間葉系幹細胞(hMSC):Lonza(登録商標)製。これらの細胞を、10%(v/v)FBS及び1%ペニシリン/ストレプトマイシンを添加したα-MEMで培養し、5%(v/v)CO2を含む37℃の湿潤雰囲気下でインキュベートした。いずれの細胞も低継代数(2~4継代)で使用し、サブコンフルエントに培養し、細胞数104個/cm2で播種して実験を行った。
・ヒト脂肪間葉系幹細胞(haMSC):Lonza(登録商標)製。これらの細胞を、10%(v/v)FBS及び1%ペニシリン/ストレプトマイシンを添加したα-MEMで培養し、5%(v/v)CO2を含む37℃の湿潤雰囲気下でインキュベートした。いずれの細胞も低継代数(3~4継代)で使用し、サブコンフルエントに培養し、細胞数104個/cm2で播種して実験を行った。
・マウス毛包幹細胞:Methods Mol Biol.2010;585:401-20に記載の通り単離、培養した。
・神経細胞:ATCC(登録商標)製の神経シュワン細胞。これらの細胞を、10%(v/v)FBS及び1%ペニシリン/ストレプトマイシンを添加したダルベッコ変法イーグル培地で培養し、5%(v/v)CO2を含む37℃の湿潤雰囲気下でインキュベートした。いずれの細胞も低継代数(6~8継代)で使用し、サブコンフルエントに培養し、細胞数104個/cm2で播種して実験を行った。
・ヒト臍静脈内皮細胞(HUVEC):PromoCell(登録商標)から購入。HUVECは、20%(v/v)ウシ胎児血清(FBS)(PAA、フランス)及び0.4%(v/v)EC増殖添加剤/ヘパリンキット(PromoCell、フランス)を添加したHUVEC完全培地(IMDM)(Invitrogen、フランス)を用いてゼラチン被覆培養フラスコで単離、増殖した。細胞は、トリプシン/EDTA(Invitrogen、フランス)を用いて継代培養し、5%CO2を含む37℃の湿潤雰囲気下に維持した。これらの細胞を継代数3~5で使用して実験を行った。HUVECは、細胞数50000個/cm2の密度で各表面に播種した。
・ヒト乳腺上皮細胞(HMEC):Lonza(登録商標)製。これらの細胞をCloneticsTM MEGTM乳腺上皮細胞増殖培地で培養した。
・造血幹細胞(骨髄CD-34+細胞、Lonza):これらの細胞をHPGMTM造血増殖培地で無血清培養した。
・CMFDA:Invitrogen(登録商標)製Cell Tracker Green
・DAPI:Sigma(登録商標)製
・ウシ胎児血清(FBS):Gibco(登録商標)製
・ペニシリン/ストレプトマイシン:Invitrogen(登録商標)製
・AlamarBlue(登録商標)アッセイ:Molecular Probes(登録商標)製
・Runx2抗体:Abcam(登録商標)製
・Osterix抗体:Santa Cruz Biotechnology(登録商標)製
・オステオポンチン抗体:Abcam(登録商標)製
・Stro-1抗体:Abcam(登録商標)製
・Sox2抗体:Santa Cruz Biotechnology(登録商標)製
・Sox9抗体:Santa Cruz Biotechnology(登録商標)製
・BMP-6抗体:Abcam(登録商標)製
・CD31(PECAM-1)抗体:Invitrogen(登録商標)製
・GAP43用プライマー:Invitrogen(登録商標)製の5’-AAGCTACCACTGATAACTCGCC-3’(Forward)及び5’-CTTCTTTACCCTCATCCTGTCG-3’(Reverse)
・Aggrecan用プライマー:Invitrogen(登録商標)製の5’-CACTGTTACCGCCACTTCCC-3’(Forward)及び5’-ACCAGCGGAAGTCCCCTTCG-3’(Reverse)
・COMP用プライマー:Invitrogen(登録商標)製の5’-GCTCTGTGGCATACAGGAGA-3’(Forward)及び5’-CATAGAATCGCACCCTGATG-3’
・Runx2用プライマー:Invitrogen(登録商標)製の5’-GACGTGCCCAGGCGTATTTC-3’(Forward)及び5’-AAGTCTGGGGTCCGTCAAGG-3’(Reverse)
・HPRT用プライマー:Invitrogen(登録商標)製の5’-GCAGTACAGCCCCAAAATGG-3’(Forward)及び5’-ACAAAGTCCGGCCTGTATCCAA-3’(Reverse)
・いずれのペプチドも、従来の溶液及び/又は固体相ペプチド合成法を用いて合成した。
・いずれの実験も、本発明の化合物の濃度を400ng/mLとして実施した。細胞培養時間が24時間を超えたら、24時間毎に本発明の化合物の400ng/mL溶液を更に添加した。
・以下に例示する全てのペプチド配列において、X1(又はXaa)はセリン(Ser、S)である。
X線光電子分光法では、AVG Scientific社製のESCALAB光電子分光装置を用いて、100Wの非単色化MgK1253.6eV源で表面解析を実施した。試料表面の解析X線スポットの面積は約200μm2であった。入射角は、解析深さ約5nmに相当する45°とした。フラッドガンを用いて電荷補償した。パスエネルギーを20eV一定として高解像度スペクトルを得た。
表面形状測定システムは、広範囲の表面高さを測定する非接触式光学形状測定器である。垂直走査型干渉モードによって、数マイクロメートルまでの粗面及び段差を測定できる。このモードを用いて、細胞によって産生された細胞外基質の厚さを測定した。まず、24時間培養後に細胞をパラホルムアルデヒドPBS(4%)溶液を用いて4℃で30分間固定し、エタノールの濃度を上昇させながら(30、70、80、90、95、及び100%)試料を脱水し、臨界点乾燥させた。どの程度細胞外基質が新たに合成されたかを評価するため、スパチュラで材料表面を引っ掻いた。その後、試料を金又はチタンで10秒間金属被覆してから分析した。この手順は、細胞の形状及び寸法には影響を与えなかった。
まず、細胞を4%パラホルムアルデヒド/PBSを用いて4℃で20分間固定した。固定後、細胞を1%Triton X-100含有PBS中で15分間透過処理した。1%(v/v)特異的モノクローナル抗体を用いて細胞を37℃で1時間処理して、Runx2、Osterix、Stro-1、ビンキュリン、ファロイジン、オステオポンチン、Sox2、及びSox9抗体を可視化した。その後、Alexa fluor(登録商標)568又は647(IgG(H+L)のF(ab’)2断片)を用いて試料を室温で30分間インキュベートした。20ng/mL DAPIを用いて細胞核を室温で10分間、対比染色した。
この定量には、画像解析フリーウェアであるImageJ(登録商標)ソフトウェアを使用した。まず、raw画像を8-bitファイルに変換した後、アンシャープマスク機能(settings 1:0.2)を用いて画像背景を除去した(rolling ball radius=10)。スムージング後、元の顕微鏡写真と同様に見えるが背景が最小限となっている処理画像を、閾値を設定することで二値画像に変換した。閾値は、設定を選択して経験的に決定し、これにより、ランダムに選択した顕微鏡写真のサブセットに対して最も正確な二値画像を得た。細胞面積は、raw蛍光画像を用いて手動で描写して測定した。総接触面積及び細胞当たり平均接触面積は、ImageJ(登録商標)の「Analyze Particules」で算出した。1条件当たり最小で30個の細胞を解析した。この手順を採用してStro-1、CD-34+、及びCD-105の発現を測定した。
RNeasy Total RNA Kit(Qiagen(登録商標))を用いて製造業者の指示書に従って全RNAを抽出した。精製した全RNAをテンプレートとして、ランダムプライマー(Invitrogen(登録商標))を用いた逆転写反応(Gibco Brl(登録商標))によってcDNAを作製した。その後、cDNAをテンプレートとして、SYBR green試薬(Bio-Rad(登録商標))の存在下、サーマルサイクラー(iCycler、Biorad(登録商標))を用いてリアルタイムPCR増幅した。データをiCycler IQTM(登録商標)ソフトウェアで解析し、ΔΔCt法で比較した。簡潔に言うと、標的遺伝子の平均Ct値をそのハウスキーピング遺伝子(HPRT)の平均Ct値で規格化して、ΔCt値を得た。これをコントロール試料で規格化してΔΔCt値を得た。結果は、3回繰り返して実施した2群の実験から得た。
RNeasy Mini Kit(Qiagen)を用いて全RNAを抽出し、AMVキット(Invitrogen(登録商標))を用いて製造業者の指示書に従ってRNA1mgからcDNAを合成した。Taq DNAポリメラーゼ(Invitrogen(登録商標))を用いてサーマルサイクラー(Bio-Rad(登録商標))で半定量的逆転写酵素-ポリメラーゼ連鎖反応(RT-PCR)を実施した。cDNAインプットをグリセルアルデヒド-3-リン酸デヒドロゲナーゼ(HPRT)で規格化した。PCR産物を2%アガロースゲル上で解析した。Aggrecan遺伝子の場合、BioCaptソフトウェア(Vilber)を用いて濃度測定でPCRバンドを定量した。値をHPRTで規格化し、結果を相対遺伝子発現として表した。
(方法1:ヒドロゲル表面調製及び共有結合的グラフト化(PLLA等))
アクリルアミド・アクリル酸共重合体ゲル基材の調製を例として、本明細書に記載したGFR結合化合物の効果を示す。ヒドロゲルは、架橋剤としてのN,N’-メチレン-ビス-アクリルアミドの存在下、水性媒体中での重合によってアクリルアミド及びアクリル酸を用いて合成する。実際には、アクリルアミド(AM、Merck)0.3gをPBS1X(Invitrogen)5mLに溶解させた。アクリル酸(AA、Merck)30μL、次いでN,N-メチレン-ビス-アクリルアミドxg(硬度の関数)を攪拌下で添加した。その後、NaOH溶液(1M、Aldrich)を滴下してpHを8にした。フリーラジカル重合によって、ヒドロゲル形成を進行させた。窒素をバブリングして開始溶液を10分間脱気し、フリーラジカル重合プロセスの阻害剤として作用する酸素を除去した。溶液の上部は窒素雰囲気を維持し、10%過硫酸アンモニウム(Biorad)(フリ-ラジカル開始剤)50μL(総体積の1/100に相当)、次いでN,N,N’,N’-テトラメチルエチレンジアミン(触媒、Aldrich)5μL(総体積の1/1000に相当)を添加した。重合溶液を穏やかにボルテックス撹拌した。重合前にこのゲル溶液0.5mLを迅速にスライドガラス上に配置し、この構成体の上部に別のスライドガラスを配置した。Finemann-Ross法及びKelen-Tudos法で算出した反応性比から、共重合体はランダムであり、反応性比rAM=3.76及びrAA=0.28であることが分かった。ここで得られた材料は、0.1~600kPaの様々な硬度を有している。
制御雰囲気下(Ar雰囲気、グローブボックス)で材料を修飾した。本明細書に記載したGFR結合化合物を共有結合的に修飾する戦略では、(1)(3-アミノプロピル)-トリエトキシシラン(濃度1×10-2M、4時間)を生体高分子表面にグラフト化し、(2)ヘテロ二官能性架橋剤である3-スクシンイミジル-3-マレイミドプロピオナート(濃度1×10-3M、4時間)で末端アミンを置換して、(3)「外部」マレイミド基と本明細書に記載したGFR結合化合物(濃度1×10-3M、18時間)とを末端システインに存在するチオール基を介して反応させた。グラフト化後、修飾した材料をPBS1Xバッファで5日間洗浄した。
本試験で使用したポリマーはポリ(エチレンテレフタレート)(PET)である。まず、ポリマーを処理して、PET表面に-OH(ヒドロキシ)官能基から-COOH(カルボキシ)官能基を形成した。次いで、PET-COOH試料を、ジメチルアミノプロピル-3-エチルカルボジイミドハイドロクロライド(EDC、0.2M)+N-ヒドロキシスクシンイミド(NHS、0.1M)を2-(N-モルホリノ)-エタンスルホン酸(MES)バッファ(0.1M MilliQ水溶液)に添加した溶液に浸漬し、試料をMilliQ水(50mLで30分間)で洗浄した。最外表面に-OH(ヒドロキシ)官能基を有する全てのポリマーに同じプロトコルを採用した。最後に、ペプチド/1XPBS(濃度=10-3M)溶液を室温で18時間インキュベートして、ペプチドを共有結合的に固定した。グラフト化後、材料をMilliQ水(100ml)で1週間洗浄した。
制御雰囲気(Ar雰囲気、グローブボックス)下で材料を修飾した。共有結合的にペプチドを固定化する戦略では、(1)(3-アミノプロピル)-トリエトキシシラン(濃度1×10-2M、4時間)をインプラント表面にグラフト化し、(2)ヘテロ二官能性架橋剤である3-スクシンイミジル-3-マレイミドプロピオナート(濃度1×10-3M、4時間)で末端アミンを置換して、(3)「外部」マレイミド基と骨形成性ペプチド(濃度1×10-3M、24時間)とを末端システインに存在するチオール基を介して反応させた。共有結合的に固定化した後、修飾材料をリン酸緩衝生理食塩水(PBS1X)バッファで5日間洗浄した。PBSは生物学的研究で通常使用される緩衝液であり、リン酸ナトリウム及び塩化ナトリウム、処方によっては塩化カリウム及びリン酸カリウムを含む水系塩溶液である。溶液のモル浸透圧濃度及びイオン濃度は人体のものとマッチする(等張)ので、生理学的であり、細胞無毒性である。
ポリエーテルエーテルケトン(PEEK)をエチレンジアミン(NH2=NH2)で処理して、PEEK表面にケトン(=O)官能基から-NH2(アミン)官能基を形成した。続いて、ヘテロ二官能性架橋剤である3-スクシンイミジル-3-マレイミドプロピオナート(濃度1×10-3M、4時間)溶液にPEEK-NH2試料を浸漬して、「外部」マレイミド基と本明細書に記載したGFR結合化合物(濃度1×10-3M、24時間)とを末端システインに存在するチオール基を介して反応させた。グラフト化後、修飾材料をPBS1Xで5日間洗浄した。
PLLA(ポリ乳酸)を、ジメチルアミノプロピル-3-エチルカルボジイミドハイドロクロライド(EDC、0.2M)+N-ヒドロキシスクシンイミド(NHS、0.1M)を(2-(N-モルホリノ)-エタンスルホン酸(MESバッファ、0.1M MilliQ水溶液)に添加した溶液に浸漬した後、MilliQ水(30分間)で洗浄した。本明細書に記載した配列番号8のGFR結合化合物の溶液(濃度1×10-3M、18時間、室温)を用いて共有結合的に固定化した。共有結合的に固定化した後、修飾材料をPBS1Xで5日間洗浄した。
本明細書に記載した本発明のGFR結合化合物(配列番号9~14)の骨芽前駆細胞(MC3T3-E1細胞、ATCC(登録商標))の増殖に対する効果を調査した。本発明の少なくとも1種の誘導ペプチドで共有結合的に修飾したアパタイトセラミックの骨芽前駆細胞に対する刺激効果を、ヒト及び動物に好適な骨インプラントの製造に従来使用されている非修飾アパタイトセラミックの効果と比較した。AlamarBlue(登録商標)アッセイを用いて、代謝活性の検出に基づき、各生体材料上での細胞増殖の程度を比較した。これらのデータを分析したところ、本明細書に記載した本発明のGFR結合化合物で共有結合的に修飾したアパタイトセラミックでは、従来の非修飾セラミックと比較して増殖が顕著に増大したことが分かった(図2)。
本実施例では、チタンTi6Al4V金属合金ペレットを生体材料として使用した。ヒト間葉系幹細胞(hMSC)はLonza(登録商標)製のものを使用した。10%(v/v)ウシ胎児血清(FBS)及び1%ペニシリン/ストレプトマイシンを添加した低グルコースダルベッコ変法イーグル培地(DMEM、Invitrogen(登録商標))で細胞を培養し、5%(v/v)CO2を含む37℃の湿潤雰囲気下でインキュベートした。全ての細胞は低継代数(≦3継代)で使用し、サブコンフルエントに培養し、細胞数10000個/cm2で播種して実験を行った。本明細書に記載した本発明のGFR結合化合物(配列番号15~20)で共有結合的に修飾したチタン上で62時間細胞培養した後、幹細胞表現型を分析した。
本実施例では、本明細書に記載したGFR結合化合物(配列番号21)で従来のPEEK担体を共有結合的に修飾して本発明の生体材料を作製し、そこでマウス間葉系前骨芽細胞(MC3T3-E1、ATCC(登録商標)製)を培養した。MC3T3-E1細胞は、10%ウシ胎児血清(FCS)及び1%ペニシリン/ストレプトマイシンを添加したα-MEM培地で培養した。全ての細胞は低継代数(4継代)で使用し、サブコンフルエントに培養した。細胞を10000個/cm2で播種して実験を行った。24時間の細胞培養後、従来のPEEK生体材料上で培養した細胞と、本明細書に記載した本発明のGFR結合化合物(配列番号21)で共有結合的に修飾したPEEK生体材料上で培養した細胞とを細胞外基質産生について比較した。これは方法の項で記載した通り光学形状測定システムプロービングによって実施した。
大気雰囲気下、室温で材料を非共有結合的に修飾した。非共有結合的被覆戦略では、誘導ペプチド(配列番号23、濃度1×10-3M)とアパタイトセラミックインプラントの混合物、又は誘導ペプチド(配列番号22、濃度1×10-3M)とI型コラーゲンスポンジの混合物を使用した。蛍光ペプチド(フルオレセインイソチオシアネート(FITC)に共有結合的に結合した配列番号22及び23、図6)を用いて、非共有結合的に被覆した従来材料を特徴付けた。アパタイトセラミック及びI型コラーゲンスポンジを用いて実施した実験で得られた結果を図6に示す。時間が経過してもペプチドの目立った放出は見られなかったことから、これらのペプチドとアパタイトセラミック又はI型コラーゲンとの相互作用は安定していることが分かる。実際に、3、7、又は10日後でも骨形成性ペプチドは依然としてセラミック又はI型コラーゲンと結合していた(図7a及び図7b)。
本明細書に記載した本発明のGFR結合化合物(配列番号24~27)の骨芽前駆細胞の増殖に対する効果を調査した。10%ウシ胎児血清(FCS)及び1%ペニシリン/ストレプトマイシンを添加したα-MEM培地でMC3T3-E1細胞を培養した。全ての細胞は低継代数(4継代)で使用し、サブコンフルエントに培養し、細胞数10000個/cm2で播種して実験を行った。アパタイトセラミック又はI型コラーゲンに結合した骨形成性ペプチドの骨芽前駆細胞に対する刺激効果を、ヒトの変性椎間板疾患(DDD)の治療を補助するように設計されたBone Graft/LT-Cage(登録商標)lumbar tapered fusion deviceとして既に使用されている天然I型コラーゲンスポンジ又は天然アパタイトセラミックの効果と比較した。AlamarBlue(登録商標)アッセイを用いて、代謝活性の検出に基づき、各生体材料上での細胞増殖を比較した。これらのデータを分析したところ、骨形成性ペプチドと結合させたアパタイトセラミック及びI型コラーゲンスポンジでは、天然アパタイトセラミック及び天然I型コラーゲンスポンジと比較して細胞増殖が顕著に進んだことが分かった(図8)。
本明細書に記載したGFR結合化合物を、アパタイトセラミック又はI型コラーゲン、アパタイトセラミック又はI型コラーゲンスポンジに非共有結合的に堆積した。ヒト間葉系幹細胞(hMSC)はLonza(登録商標)製のものを使用した。10%(v/v)ウシ胎児血清(FBS)及び1%ペニシリン/ストレプトマイシンを添加した低グルコースダルベッコ変法イーグル培地(DMEM、Invitrogen(登録商標))で細胞を培養し、5%(v/v)CO2を含む37℃の湿潤雰囲気下でインキュベートした。全ての細胞培養試験において、最初の8時間は培地に血清を添加しないで培養した。全ての細胞は低継代数(≦3継代)で使用し、サブコンフルエントに培養し、細胞数10000個/cm2で播種して実験を行った。
成熟骨芽細胞は骨形成に関与する細胞であり、前駆体骨芽細胞に由来する。成熟骨芽細胞は、Runx2等の骨芽細胞マーカーの発現及び細胞外基質タンパク質の合成によって得られ、特徴付けられる。
硬度が14kPaの天然ヒドロゲル(アクリルアミド・アクリル酸共重合体)及び本明細書に記載したGFR結合化合物(配列番号36及び37)で共有結合的に修飾したヒドロゲル(同様に硬度14kPa)上でhMSCを培養した。96時間培養後にSox9タンパク質の発現が見られたことから、hMSCは軟骨細胞様細胞への分化にコミットしたことが示された(図12a)。
天然ポリマー(PET)、及び本明細書に記載した内皮化GFR結合化合物(配列番号38)で共有結合的に修飾したポリマー(PET)上でヒト臍静脈内皮細胞を培養した。共有結合的に修飾したPET上で36時間培養後、接着結合(CD31)面積の増大が確認された(図13)。得られた結果から、本明細書に記載したGFR結合化合物はステントの内皮化を迅速に誘導できることが分かった。
天然ポリマー(PET)、及び血管ペプチド(配列番号39)で共有結合的に修飾したポリマー(PET)上でヒト臍静脈内皮細胞を培養した。共有結合的に修飾したPET上で18時間培養後、管状構造の形成が確認された(図14)。得られた結果から、本明細書に記載したGFR結合化合物は血管新生を迅速に誘導できることが分かった。
天然ポリマー(PET)、及び組織閉鎖ペプチド(配列番号40)で共有結合的に修飾したポリマー(PET)上でヒト上皮細胞を培養した。これらの上皮細胞の単一層に対して、培地中で通常の引っ掻き試験(Nat Protoc 2:329-333)を実施した(図15a)。18時間培養後、ペプチドで共有結合的に修飾したPET上で培養した細胞については細胞遊走速度の上昇が見られた。細胞は集団的に遊走し、細胞間の連絡が維持されていた(図15b)。実際に、本明細書に記載したGFR結合化合物で共有結合的に修飾したポリマー上で培養した細胞については損傷が迅速に閉鎖された。得られた結果から、本明細書に記載したGFR結合化合物は、創傷治癒等の組織閉鎖を迅速に誘導できることが分かった。
硬度が73kPaである天然ヒドロゲル(アクリルアミド・アクリル酸共重合体)、及び本明細書に記載した毛包幹細胞GFR結合化合物(配列番号41及び42)で共有結合的に修飾したヒドロゲル(同様に硬度73kPa)上で、単離した毛包幹細胞を培養した。Sox2タンパク質発現の上昇が見られ、上記幹細胞が活性化されたことが示された(図16a)。同時に、細胞培地においてBMP-6放出の減少が見られた(図16b)。これらの状況において、BMP-6放出の減少は、毛包幹細胞が活性化され、発毛プロセスが誘導されたことを示している。
硬度が28kPaである天然ヒドロゲル(アクリルアミド・アクリル酸共重合体)、及び筋原性ペプチド(配列番号43~48)で共有結合的に修飾したヒドロゲル(同じく硬度28kPa)上でhMSCを培養した。共有結合的に修飾したヒドロゲル上で培養した細胞について、62時間培養後に細胞面積の増大が見られたことから、hMSCは筋肉への分化にコミットしたことが示された(図17a)。
天然チタン(コントロール)、及び神経原性ペプチド(配列番号49)で共有結合的に修飾したチタン上でニューロンを培養した。共有結合的に修飾したチタン上で6時間培養後、樹状突起成長による細胞間接触の迅速な確立が観察された(図18a)。これを更に確認するため、神経原性ペプチド(配列番号49)で共有結合的に修飾した材料上で培養したニューロン細胞について、成長関連タンパク質43(GAP43)遺伝子の発現を検証した。方法の項で記載した定量的リアルタイムポリメラーゼ連鎖反応から、共有結合的に修飾したチタン上で48時間培養後、この遺伝子が高レベルで発現していることが観察された(図18b)。
本明細書に記載した各種GFR結合化合物(配列番号50~88)の溶液の存在下又は非存在下、細胞培地を用いて従来の細胞培養プラスチック皿でhMSCを培養した。本明細書に記載したGFR結合化合物の存在下、細胞培養液で培養した細胞について、幹細胞性マーカーSTRO-1の迅速な(48時間)喪失が観察された(図19)。これは、方法の項で記載した通り細胞固定後にStro-1免疫染色することで精査された。方法の項で記載した通りStro-1の正接触数及び面積の定量を実施した。1条件当たり最小で30個の細胞を解析した。Stro-1陽性骨髄細胞は多分化能であり、造血を支援できる血管平滑筋細胞に似た表現型の間質細胞、脂肪細胞、骨芽細胞、及び軟骨細胞を含む複数の間葉系系列に分化できる。いずれの配列も、表4で示す通り、本明細書で定義されるRMSDが2.45Å以下である。
本明細書に記載した各種GFR結合ペプチド(配列番号2147~2157)の溶液の存在下又は非存在下、細胞培地を用いて従来の細胞培養プラスチック皿でhMSCを培養した。本明細書に記載したGFR結合ペプチドの存在下、細胞培養液で培養した細胞について、幹細胞性マーカーCD34+の迅速な(48時間)喪失が観察された。これは、方法の項で記載した通り細胞固定後にCD-34+免疫染色することで精査された。方法の項で記載した通りCD-34+の正接触数及び面積の定量を実施した。1条件当たり最小で30個の細胞を解析した。CD-34+陽性骨髄細胞は多分化能であり、各種のあらゆる血液細胞型に分化できる。いずれの配列も、表5で示す通り、本明細書で定義されるRMSDが2.45Å以下である。
RMSDは、本明細書で定義されるあらゆる考えられ得る生理活性担体親和性基を除いたGFR結合ペプチド配列について常に算出する。必要に応じて、すなわち、生理活性担体への付着が意図される場合、生理活性担体親和性基は、生物学的試験の際にはGFR結合化合物中に存在している。
以下の研究は、骨粗鬆症ラットモデルの臨界サイズ骨折誘導性欠損においてGFR結合化合物の骨誘導性、骨伝導性、及び破骨細胞阻害活性を実証することを目的とする。目標は、生理学的な方法で骨再生プロセスを誘導して、異所的増殖や大理石骨病等の骨形成異常を起こすことなく骨形成することである。
閉経期のエストロゲン不足による骨代謝回転の加速が骨粗鬆症の最も一般的な原因であると仮定すると、治療剤の前臨床試験では、エストロゲン不足に応答して骨量を減少させた動物モデルが好ましい。この骨量減少は、代謝回転率の上昇、デンシトメトリーで測定される骨量の低下、及び骨体積の低下によって特徴付けられる。骨粗鬆症の調査及び前臨床動物試験で最も一般的に使用されるのは、卵巣摘出誘導性骨粗鬆症(OVX)ラットモデルである。卵巣摘出後、骨吸収が骨形成を上回り、エストロゲン不足に応答して迅速に再現性よく骨量減少が引き起こされる。
実験プロトコルの概要を図21に模式的に示す。
1週間の適応期の後、月齢3ヶ月の雌ラット(Sprague Dawley(登録商標)系)に両側卵巣摘出(OVX)背側手術を実施した。この手順は痛みを伴うので、手術の30分前及び手術から6時間後に鎮痛剤を投与した。典型的には、動物モデルを手術してから8週間後にエストロゲン不足が誘導されて大腿骨顆部の骨量減少が顕著になる。化合物の投与1週間前に、OVXラットを3つの異なる群にランダムに割り当てた。
手術から8週間後、J0においてOVXラットの大腿骨顆部に3mmの臨界サイズ欠損を穿孔し、GFR結合化合物(配列番号609及び2268)の混合物を部位投与した。この臨界サイズ欠損は、本試験の実験エンドポイントである3週目及び12週目では、外部からの処置がなければ、完全な骨形成のみによる治癒は見込めない。コントロール条件には、欠損に対して埋込みをしなかった「埋込み無し」条件、及び1個のセラミック(70%TCP30%HA)インプラントであるセラミックスキャフォールド(コントロール1)が含まれる。配列番号609及び2268の混合物は、欠損部位での連続放出を可能とする特定のカプセルに溶液として含まれていた。以下に各種実験条件及びその結果の詳細を記載する。
全ての実験条件について、大腿欠損部位を除去し、事前に脱ミネラル化することなく樹脂を埋め込んだ後、連続的な冠状切片を作製した。その後、上記切片について徹底的な病理組織学的分析を実施して、以下の染色によって組織及び細胞構造、ひいては骨形成、骨誘導、骨伝導、及び骨吸収プロセスを評価した。
・ヘマトキシリン・エオシン(HE)染色:組織形態の他、投与した化合物の有無、欠損部位における骨再構築(骨形成及び骨吸収)、及び骨芽細胞の有無を定性的に分析する。欠損部位領域の骨芽細胞の存在は骨誘導及び新規な骨形成の指標となるので、骨芽細胞検出を半定量的に分析した。
・酒石酸抵抗性酸フォスファターゼ(TRAP)染色:欠損部位及びその周囲においてTRAPアイソザイムを産生する活性破骨細胞及び破骨細胞断片を強調する(赤色)。破骨細胞活性は骨吸収の指標である。
・フォンコッサ・ワンギーソン(VKVG)染色:新規に形成された骨組織、天然骨、及び石灰化化合物を含む石灰化した組織を強調し(黒色)、更に石灰化されていない類骨組織を強調する(暗いピンク色)。線維組織は明るいピンク色に染色され、骨髄は明るいオレンジ色に染色される。VKVG染色によって、欠損部位及びその周囲における石灰化及び類骨組織の割合、並びに投与から3週間及び12週間後の欠損部位領域における残留化合物量を評価できる。
「埋込み無し」条件については、臨界サイズ欠損の誘導から3週間後に、全ての染色において欠損侵入部で骨膜(線維組織)の肥厚が確認できる(図22左側)。このことから、欠損部位侵入部の閉鎖は12週間(図22右側)後に開始、完了することが示される。加えて、骨膜では炎症細胞は検出されなかったので、3週目で手術関連炎症プロセスは全く起こっていないことが示された。3週目では欠損侵入部において破骨細胞活性が存在しているが、12週間後に活性破骨細胞は検出されなかった(図22、TRAP染色)。最後に、3週目で欠損部位侵入部において類骨組織をほとんど伴わない石灰化骨組織が見られ(図22、VKVG染色)、12週間後に欠損侵入部は石灰化組織によって閉鎖される。だが、12週目で欠損侵入部において石灰化組織と接触する類骨組織は検出されなかったため、骨形成活性は存在していないことが示された。加えて、欠損内部では骨組織構造又は海綿骨が検出されなかったので、12週間で上記領域において骨形成性活性は生じなかったことが示された。従って、「埋込み無し」条件における臨界サイズ欠損の誘導から12週間後に、欠損部位の侵入部は石灰化骨組織及び骨膜肥厚によって閉鎖された。侵入部位において類骨組織は検出されず、欠損領域内で骨組織構造及び類骨は見られなかったので、骨形成及び骨形成性活性は全く見られないことが示された。
本例のCROによるランダム化盲検前臨床パイロット試験によって、骨粗鬆症動物モデルにおける骨粗鬆症及び骨粗鬆症関連骨折の治療及び予防に対する本明細書に開示した代表的なGFR結合化合物の溶液の有効性が立証された。臨界サイズ誘導欠損の骨組織再生を通じて、骨誘導活性が観察された。代表的なGFR結合化合物は、投与から3週間及び12週間後に欠損領域において類骨及び石灰化骨組織の形成が増大したことから明らかな通り、良好に許容され、骨形成を効率的に誘導した。
Claims (23)
- 20~60個のアミノ酸を有し且つ成長因子受容体結合能を有するペプチド又はペプチド模倣体であって、
PEPREFに対する前記ペプチド又はペプチド模倣体の構造座標のRMSDが2.45Å(オングストローム)以下であり、
4個のアミノ酸を有するペプチドであるPEP1と5個のアミノ酸を有するペプチドであるPEP2とを含んでおり、前記PEP1は、SAIS、SSLS、NAIS、SATS、SPIS、EPIS、SPIN、KPLS、EPLP、EPLT、SNIT、RSVK、及びRPVQからなる群より選択され、前記PEP2は、LKNYQ、LKVYP、LKKYR、LRKHR、LKYHY、KFKYE、YGKIP、YKQYE、DHHKD、EQLSN、IGEMS、LGEMS、KEVQV、及びKKATVからなる群より選択され、
3個のアミノ酸を有するペプチドであるPEP3と3個のアミノ酸を有するペプチドであるPEP4とを含んでおり、前記PEP3は、VPT、VPE、APT、TPT、VPA、APV、VPQ、VSQ、SRV、及びTQVからなる群より選択され、前記PEP4は、VVE、TVE、VVR、VVK、VAE、AVS、VVD、VEE、VRS、VKS、QHN、EHS、EEH、及びEDHからなる群より選択され、
該PEPREFは下記の通りである、ペプチド又はペプチド模倣体。
- 25~60個のアミノ酸を含む、請求項1に記載のペプチド又はペプチド模倣体。
- 分子量が2,000~8,000ダルトンである、請求項1に記載のペプチド又はペプチド模倣体。
- 前記成長因子受容体は、血小板由来成長因子、血小板由来血管新生因子、血管内皮細胞成長因子、血小板由来上皮成長因子、トランスフォーミング成長因子ベータ、トランスフォーミング成長因子A、上皮成長因子、繊維芽細胞成長因子、酸性繊維芽細胞成長因子、塩基性繊維芽細胞成長因子、インスリン様成長因子1及び2、ケラチノサイト成長因子、腫瘍壊死因子、繊維芽細胞成長因子及びインターロイキン1、ケラチノサイト成長因子2、並びにこれらの組み合わせからなる群より選択される、請求項1~3のいずれか1項に記載のペプチド又はペプチド模倣体。
- 8個のアミノ酸を有するペプチドであるPEP12と5個のアミノ酸を有するペプチドであるPEP2とを含んでおり、前記PEP12は、一般式PEP1-AA17-PEP11{式中、AA17は、G、A、V、L、I、P、F、M、W、T、及びSからなる群より選択される。PEP11は、一般式AA18-AA19-AA20(式中、AA18は、L、V、Q、A、及びRからなる群より選択される。AA19は、F、W、H、Y、I、及びKからなる群より選択される。AA20は、L、F、Y、K、I、V、及びMからなる群より選択される。)で表される3個のアミノ酸を有するペプチドである。}で表されるペプチドである、請求項1~4のいずれか1項に記載のペプチド又はペプチド模倣体。
- 前記PEP11は、LYL、LFF、LYF、LYY、LYK、LYI、LFI、LYV、VYY、QIM、AKV、及びRKIからなる群より選択される、請求項5に記載のペプチド又はペプチド模倣体。
- 5個のアミノ酸を有するペプチドであるPEP5と5~7個のアミノ酸を有するペプチドであるPEP6とを含んでおり、
前記PEP5は、一般式PEP3-AA11-AA12(式中、PEP3は、VPT、VPE、APT、TPT、VPA、APV、VPQ、VSQ、SRV、及びTQVからなる群より選択される。AA11は、E、K、Q、R、A、D、G、及びHからなる群より選択される。AA12は、L、M、T、E、Q及びHからなる群より選択される。)で表されるペプチドであり、
前記PEP6は、一般式AA26-AA27-AA28-AA29-PEP4(式中、PEP4は、VVE、TVE、VVR、VVK、VAE、AVS、VVD、VEE、VRS、VKS、QHN、EHS、EEH、及びEDHからなる群より選択される。AA26は、存在しないか又は酸性基含有側鎖を有するアミノ酸からなる群より選択される。AA27及びAA28は、それぞれ独立に、酸性基含有側鎖を有するアミノ酸及び無極性側鎖を有するアミノ酸からなる群より選択される。AA29は、存在しないか又は極性無電荷基含有側鎖を有するアミノ酸からなる群より選択される。)で表されるペプチドである、
請求項1~6のいずれか1項に記載のペプチド又はペプチド模倣体。 - 6~12個のアミノ酸を有するペプチドであるPEP9と6~11個のアミノ酸を有するペプチドであるPEP10とを含んでおり、
前記PEP9は、一般式PEP7-PEP5{式中、PEP5は、式PEP3-AA11-AA12(式中、PEP3は、VPT、VPE、APT、TPT、VPA、APV、VPQ、VSQ、SRV、及びTQVからなる群より選択される。AA11は、E、K、Q、R、A、D、G、及びHからなる群より選択される。AA12は、L、M、T、E、Q、及びHからなる群より選択される。)で表されるペプチドである。PEP7は、アミノ酸であるか又は一般式AA1-AA2-AA3-AA4-AA5-AA6-AA7(式中、AA1、AA2、AA3、AA4、及びAA5は、それぞれ独立に、存在しないか又は天然又は非天然アミノ酸である。AA6は、存在しないか又はS、T、C、E、Q、P、及びRからなる群より選択される。AA7は、存在しないか又はS、T、C、E、Q、P、及びRからなる群より選択される。)で表される2~7個のアミノ酸を有するペプチドである。}で表されるペプチドであり、
前記PEP10は、一般式PEP6-PEP8{式中、PEP6は、式AA26-AA27-AA28-AA29-PEP4(式中、PEP4は、VVE、TVE、VVR、VVK、VAE、AVS、VVD、VEE、VRS、VKS、QHN、EHS、EEH、及びEDHからなる群より選択される。AA26は、存在しないか又は酸性基含有側鎖を有するアミノ酸からなる群より選択される。AA27及びAA28は、それぞれ独立に、酸性基含有側鎖を有するアミノ酸及び無極性側鎖を有するアミノ酸からなる群より選択される。AA29は、存在しないか又は極性無電荷基含有側鎖を有するアミノ酸からなる群より選択される。)で表されるペプチドである。PEP8は、アミノ酸であるか又は一般式AA33-AA34-AA35-AA36-AA37-AA38(式中、AA33は、存在しないか又は天然又は非天然アミノ酸(ただし、芳香族基含有側鎖を有するアミノ酸を除く)からなる群より選択される。AA34は、存在しないか又は酸性基含有側鎖を有するアミノ酸及び脂肪族側鎖を有するアミノ酸からなる群より選択される。AA35は、存在しないか又は極性無電荷基含有側鎖を有するアミノ酸からなる群より選択される。AA36は、存在しないか又は酸性基含有側鎖を有するアミノ酸及び脂肪族側鎖を有するアミノ酸からなる群より選択される。AA37は、存在しないか又は極性無電荷基含有側鎖を有するアミノ酸からなる群より選択される。AA38は、存在しないか又は天然又は非天然アミノ酸からなる群より選択される。)で表される2~6個のアミノ酸を有するペプチドである。}で表されるペプチドである、
請求項1~7のいずれか1項に記載のペプチド又はペプチド模倣体。 - PEP1:PEP2ペアは、SAIS:LKNYQ、SSLS:LKVYP、NAIS:LKKYR、SATS:LRKHR、SPIS:LKYHY、EPIS:KFKYE、SPIN:YGKIP、SPIS:YKQYE、KPLS:DHHKD、EPLP:EQLSN、EPLT:EQLSN、SNIT:IGEMS、SNIT:LGEMS、RSVK:KEVQV、及びRPVQ:KKATVからなる群より選択される、請求項1~8のいずれか1項に記載のペプチド又はペプチド模倣体。
- PEP12:PEP2ペアは、SAIS-AA17-LYL:LKNYQ、SSLS-AA17-LFF:LKVYP、NAIS-AA17-LYF:LKKYR、SATS-AA17-LYY:LRKHR、SPIS-AA17-LYK:LKYHY、EPIS-AA17-LYL:KFKYE、SPIN-AA17-LYF:YGKIP、SPIS-AA17-LYI:YKQYE、SPIS-AA17-LFI:YKQYE、KPLS-AA17-LYV:DHHKD、EPLP-AA17-VYY:EQLSN、EPLT-AA17-LYY:EQLSN、SNIT-AA17-QIM:IGEMS、SNIT-AA17-QIM:LGEMS、RSVK-AA17-AKV:KEVQV、及びRPVQ-AA17-RKI:KKATV(式中、AA17は、G、A、V、L、I、P、F、M、W、T、及びSからなる群より選択される。)からなる群より選択される、請求項1~9のいずれか1項に記載のペプチド又はペプチド模倣体。
- PEP3:PEP4ペアは、VPT:VVE、VPE:TVE、APT:VVR、APT:VVK、VPT:VAE、VPT:AVS、TPT:VVD、VPA:VVE、APV:VEE、VPQ:VRS、VSQ:VKS、VPQ:VKS、VPT:QHN、VPT:EHS、SRV:EEH、及びTQV:EDHからなる群より選択される、請求項1~10のいずれか1項に記載のペプチド又はペプチド模倣体。
- PEP5:PEP6ペアは、VPT-AA11-AA12:AA26-AA27-AA28-AA29-VVE、VPE-AA11-AA12:AA26-AA27-AA28-AA29-TVE、APT-AA11-AA12:AA26-AA27-AA28-AA29-VVR、APT-AA11-AA12:AA26-AA27-AA28-AA29-VVK、VPT-AA11-AA12:AA26-AA27-AA28-AA29-VAE、VPT-AA11-AA12:AA26-AA27-AA28-AA29-AVS、TPT-AA11-AA12:AA26-AA27-AA28-AA29-VVD、VPA-AA11-AA12:AA26-AA27-AA28-AA29-VVE、APV-AA11-AA12:AA26-AA27-AA28-AA29-VEE、VPQ-AA11-AA12:AA26-AA27-AA28-AA29-VRS、VSQ-AA11-AA12:AA26-AA27-AA28-AA29-VKS、VPQ-AA11-AA12:AA26-AA27-AA28-AA29-VKS、VPT-AA11-AA12:AA26-AA27-AA28-AA29-QHN、VPT-AA11-AA12:AA26-AA27-AA28-AA29-EHS、SRV-AA11-AA12:AA26-AA27-AA28-AA29-EEH、及びTQV-AA11-AA12:AA26-AA27-AA28-AA29-EDHからなる群より選択される、請求項1~11のいずれか1項に記載のペプチド又はペプチド模倣体。
- PEP1:PEP11ペアは、SAIS:LYL、SSLS:LFF、NAIS:LYF、SATS:LYY、SPIS:LYK、SPIS:LYI、SPIS:LFI、EPIS:LYL、SPIN:LYF、KPLS:LYV、EPLP:VYY、EPLT:LYY、SNIT:QIM、RSVK:AKV、及びRPVQ:RKIからなる群より選択される、請求項1~12のいずれか1項に記載のペプチド又はペプチド模倣体。
- 前記ペプチド又はペプチド模倣体は、配列番号1~2157及び2242~84108で表されるペプチドのいずれか1種である、請求項1~13のいずれか1項に記載のペプチド又はペプチド模倣体。
- 少なくとも1つの生体材料親和性基を有し、該少なくとも1つの生体材料親和性基によって、前記ペプチド又はペプチド模倣体は、生理活性担体と共有結合的又は非共有結合的に相互作用できるようになる、
請求項1~14のいずれか1項に記載のペプチド又はペプチド模倣体。 - 請求項1~15のいずれか1項に記載のペプチド又はペプチド模倣体と、生体材料とを含む機能化生体材料。
- 請求項1~15のいずれか1項に記載のペプチド又はペプチド模倣体、若しくは請求項16に記載の機能化生体材料を含む医療機器。
- 請求項1~15のいずれか1項に記載のペプチド又はペプチド模倣体、若しくは請求項16に記載の機能化生体材料と、医学的に許容される担体とを含む、医療用途に用いるための医療組成物。
- 前記医療用途が、医薬用途、外科用途、皮膚科学用途、予防用途、診断用途、又は造影用途である、請求項18に記載の医療組成物。
- 細胞分化及び組織再生を促進するための、請求項18または19に記載の医療組成物。
- 骨形成の増強、骨形成の誘導、骨細胞成熟の誘導、骨粗鬆症の治療、予防又は診断;
軟骨形成の増強、軟骨形成の誘導、軟骨細胞成熟の誘導、変形性関節症の治療又は予防、肋軟骨炎の治療又は予防、ヘルニア形成の治療又は予防、軟骨無形成症の治療又は予防、再発性多発軟骨炎の治療、予防又は診断;
内皮化の増強、血管新生/血管形成の増強、冠動脈疾患、心筋症、高血圧性心疾患、心不全、肺性心、不整脈、炎症性心疾患、心内膜炎、炎症性心拡大、心筋炎、心臓弁膜症、脳血管疾患、末梢動脈疾患、先天性心疾患、及びリウマチ性心疾患のうち少なくとも1つの治療、予防又は診断;
軸索樹状ニューロン成長の増強、ニューロン再生の促進、ニューロン変性に関連する異常及び疾患の治療、予防又は診断;
網膜細胞再生の増強、網膜細胞変性に関連する異常及び疾患の治療、予防又は診断;
腎機能の増強、腎不全、慢性腎臓病、及び/又は腎線維症の予防、治療又は診断;
線維組織形成の増強、腱及び靱帯再生の促進、腱/靱帯細胞変性の予防、治療又は診断;
毛包組織の再生、毛包幹細胞の活性化、円形脱毛症、全頭脱毛症、汎発性脱毛症、男性ホルモン型脱毛症、休止期性脱毛、成長期脱毛症、又は化学療法誘導性脱毛症の予防、治療又は診断;
組織閉鎖の増強;
雌性受胎能の促進、雌性不妊症の治療、予防又は診断;
筋疾患、筋萎縮症、廃用性萎縮症、脱神経性萎縮症、デュシェンヌ型筋ジストロフィー(DMD)及びベッカー型筋ジストロフィー(BMD)等の筋ジストロフィー、線維症、結合織炎、筋力低下、疲労、筋痙攣、線維筋痛症、又は慢性筋痛症候群の治療;
喘息、慢性閉塞性肺疾患、慢性気管支炎、肺気腫、嚢胞性線維症、肺水腫、急性呼吸窮迫症候群、塵肺症、間質性肺疾患、類肉腫症、特発性肺線維症、肺塞栓症、肺高血圧症、胸水、気胸、中皮腫、多発血管炎性肉芽腫症、グッドパスチャー症候群、肺肥大、乳幼児呼吸窮迫症候群、慢性閉塞性肺疾患、珪肺症、睡眠時無呼吸、重症急性呼吸器症候群、肺線維症、原発性線毛機能不全、塵肺症、過敏性肺炎、特発性器質化肺炎(閉塞性細気管支炎性器質化肺炎)、綿肺症、気管支肺異形成症、細気管支炎、気管支拡張症、石綿肺、百日咳、中東呼吸器症候群、肺炎、結核、気管支炎、ヒストプラスマ症、コクシジオイデス症、又は急性気管支炎の治療;
貧血、鉄欠乏性貧血、慢性疾患による貧血、悪性貧血、再生不良性貧血、自己免疫性溶血性貧血、地中海貧血症、鎌状赤血球貧血、真性多血症、ビタミン欠乏性貧血、溶血性貧血、血小板減少症、特発性血小板減少性紫斑病、ヘパリン起因性血小板減少症、血栓性血小板減少性紫斑病、本態性血小板増加症、血栓症、血友病、フォン・ヴィルブランド病、血液凝固亢進状態、深部静脈血栓症、播種性血管内凝固、血小板減少症、免疫性血小板減少症、薬剤起因性血小板減少症、妊娠性血小板減少症、血栓性微小血管症、薬剤起因性血栓性微小血管症、補体媒介性血栓性微小血管症、混合型クリオグロブリン血症、好酸球増加症、好酸球減少症、特発性好酸球増多症候群、抗リン脂質抗体症候群、グランツマン血小板無力症、ウィスコット・アルドリッチ症候群、リーシュマニア感染、トキソプラズマ症、遺伝性低ガンマグロブリン血症、非家族性低ガンマグロブリン血症、白血球減少症、無顆粒球症、好塩基球減少症、ベルナール・スーリエ症候群、マラリア、敗血症、及び溶血性尿毒症症候群の治療;
肥満症、ダーカム病、多発性対称性脂肪腫症、家族性多発性脂肪腫症、脂肪萎縮症、脂肪性浮腫、及びアテローム動脈硬化症の治療;
からなる群より選択されるいずれかのための、請求項18~20のいずれか1項に記載の医療組成物。 - 組織再生及び細胞分化を誘導できるペプチド又はペプチド模倣体を選択するためのスクリーニング方法であって、
(a)請求項1に記載の方法でPEPREFの3次元構造原子座標の分子モデルを作成する工程、及び
(b)RMSDが2.45Å以下である類似体候補を同定する工程
を有する方法。 - 医薬用、外科用、皮膚科学用、予防用、診断用、又は造影用機能性連合体を製造するためのキットであって、
少なくとも1つの請求項1~15のいずれか1項に記載のペプチド又はペプチド模倣体、請求項16に記載の機能化生体材料、又は請求項18に記載の医療組成物;
少なくとも1つの生理活性担体;並びに
包装及び指示書を含み、
前記ペプチド又はペプチド模倣体、機能化生体材料、医療組成物、又は生理活性担体は、インビトロ、エクスビボ、又はインビボで間葉系幹細胞、任意の分化段階の前駆細胞、又は該細胞を有する被験者に投与した場合に、それぞれが医薬的、外科的、皮膚科学的、予防的、診断的、又は造影用連合体を形成して、細胞分化を誘導し、組織再生を促進し、又は請求項21で定義される疾患、障害、又は異常から被験者を保護するのに有効な量で供給される、
キット。
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