JP2021055222A - ボイドが形成された細径繊維 - Google Patents

Abstract

【課題】ボイドが形成された細径繊維及びその製造方法を提供すること。【解決手段】タンパク質を含有し、繊維径が１０μｍ以下であり、ボイドが形成されたタンパク質繊維。【選択図】図６

Description

本発明は、ボイドが形成された細径繊維の製造方法に関する。

各種産業分野において、タンパク質繊維は、近年の環境保全意識の高まりから、化学繊維の代替繊維として、また、将来的に利用価値の高い素材として期待されている。細径のタンパク質繊維の製造方法も多数報告されている。

細径のタンパク質繊維の製造方法としては、例えば、精錬後の蚕絹フィブロインを透析して濃縮した蚕絹フィブロイン水溶液に、２−モルホリノエタンスルホン酸−トリスヒドロキシメチルアミノメタン緩衝液と塩化カルシウム水溶液を添加して作製した紡糸原液（ドープ液）を、シリンジに接続した毛細管から気中に吐出させて、繊維を形成させた後、さらにアルコール水溶液中で繊維を延伸及び含浸処理することで、直径５．７μｍの繊維を得る方法（非特許文献１）が報告されている。また、非特許文献２では、上述のドープ液を、マイクロ流体装置を用いて繊維形成させ、さらにアルコール水溶液中で繊維を延伸及び含浸処理することで、直径２μｍの繊維を得る方法が報告されている。

他の方法としては、特許文献１には、クモ糸フィブロインのドープ液を、電圧をかけた口金からエレクトロスピニングにより吐出させることで、平均直径が１μｍ以下の繊維を得る方法が報告されている。また、特許文献２には、家蚕又は野蚕由来の絹タンパク質水溶液から調製した絹タンパク質ドープ液を用いて、エレクトロスピニングにより、平均太さが１μｍ以下の絹タンパク質ナノファイバーを製造する方法が報告されている。

特開２０１３−９６０３７号公報 特許第５１８６６７１号

Wei wei et al., Journal ofMaterial Research, 26, 9, 2011年5月14日, p.1100-1106. J. Luo et al., InternationalJournal of Biological Macromolecules, 66, 2014, p.319-324

ところで、ボイドが形成された繊維は、軽量化、遮光性の向上、高反射性、保温性、クッション性、高級感等の性質を付与することができる。また、ボイドに更なる処理を施すことにより、光沢や染色性を調整することができ、より幅広い用途に利用することが期待される。そこで、本発明の目的は、ボイドが形成された細径繊維及びその製造方法を提供することにある。

すなわち、本発明は、例えば、以下の各発明に関する。
［１］
タンパク質を含有し、繊維径が１０μｍ以下であり、ボイドが形成されたタンパク質繊維。
［２］
上記タンパク質がフィブロインを含む、［１］に記載のタンパク質繊維。
［３］
上記フィブロインが改変フィブロインである、［２］に記載のタンパク質繊維。
［４］
上記改変フィブロインが改変クモ糸フィブロインである、［３］に記載のタンパク質繊維。
［５］
内管と上記内管を同心円状に取り囲む外管とを有するノズルを用いるタンパク質繊維の製造方法であって、
タンパク質を含む紡糸原液を上記内管に流す工程と、
凝固液を上記外管に流す工程と、
上記内管の吐出口から吐出された上記紡糸原液の流れと、上記外管の吐出口から吐出された上記凝固液の流れとを接触させて、上記紡糸原液からタンパク質繊維を形成させる工程と、を含む、タンパク質繊維の製造方法。
［６］
上記紡糸原液の溶媒が、グアニジン塩酸塩の水溶液を含む、［５］に記載の方法。
［７］
上記紡糸原液の溶媒が、６ｍｏｌ／Ｌのグアニジン塩酸塩の水溶液である、［５］又は［６］に記載の方法。
［８］
上記凝固液が、エタノール、酢酸エチル及びこれらの組み合わせからなる群から選択される、［５］〜［７］のいずれかに記載の方法。
［９］
上記外管を流れる上記凝固液の線速度が１．６ｍ／秒超である、［５］〜［８］のいずれかに記載の方法。
［１０］
上記紡糸原液における上記タンパク質の濃度が２０質量％未満である、［５］〜［９］のいずれかに記載の方法。
［１１］
上記タンパク質がフィブロインを含む、［５］〜［１０］のいずれかに記載の方法。
［１２］
上記フィブロインが改変フィブロインである、［１１］に記載の方法。
［１３］
上記改変フィブロインが改変クモ糸フィブロインである、［１２］に記載の方法。

本発明によれば、ボイドが形成された細径繊維を提供することができる。

本願の製造方法に使用できるノズルの一例の縦断面図である。 図１のＺ−Ｚ線で切った横断面図である。 クモ糸フィブロインのドメイン配列の一例を示す模式図である。 クモ糸フィブロインのドメイン配列の一例を示す模式図である。 クモ糸フィブロインのドメイン配列の一例を示す模式図である。 実施例におけるタンパク質繊維のＳＥＭ写真である。

以下、本発明の実施形態について詳細に説明する。ただし、本発明は以下の実施形態に限定されるものではない。

〔タンパク質繊維〕
本発明の一実施形態に係るタンパク質繊維は、タンパク質を含有し、繊維径が１０μｍ以下であり、ボイドが形成されている。タンパク質については、後述する。

タンパク質繊維は、タンパク質を主成分として含有している。タンパク質の含有量は、タンパク質繊維１００質量部に対して、５０質量部以上であり、６０質量部以上、７０質量部以上、８０質量部以上、９０質量部以上、９５質量部以上、９６質量部以上、９７質量部以上、９８質量部以上、又は９９質量部以上であってもよい。タンパク質繊維は、タンパク質以外に、任意の添加剤を含有していてもよい。このような添加剤としては、例えば、紡糸原液に含まれる成分が挙げられる。

タンパク質繊維の繊維径は、１０μｍ以下、９μｍ以下、８μｍ以下、又は５μｍ以下であってよい。また、タンパク質繊維の繊維径は、０．１μｍ以上、０．２μｍ以上、０．５μｍ以上、又は１μｍ以上であってもよい。繊維径（単繊維の直径）の測定は、例えば、純粋で洗浄したタンパク質繊維を、顕微鏡又は走査型電子顕微鏡（ＳＥＭ）を用いて観察することによって実施してもよい。

タンパク質繊維に形成されるボイドは、タンパク質繊維の表面又は内部に存在し、その中には、気泡、紡糸原液、又は凝固液が内包され得る。ボイドが繊維表面に存在する場合には、タンパク質繊維の表面に凹部が形成される。繊維を染色する際、染料成分が凹部に貯留することにより、タンパク質繊維の染色度がより高まる。また、タンパク質繊維にボイドが形成されることにより、タンパク質繊維自体の光沢が抑制され得る。

ボイドの形成は、タンパク質繊維を、顕微鏡又は走査型電子顕微鏡（ＳＥＭ）を用いて観察することによって確認することができる。また、複屈折率は、タンパク質繊維に存在するボイドの占有体積と相関しており、ボイドが形成されていると、複屈折率の値が低くなることが知られている。なお、複屈折率は、偏光顕微鏡：BX51（OLYMPUS）を使用し、レタデーション測定ソフト（商品名：WPA-View Ver.2.4.2.9（Photonic Lattice Inc.社製））により算出することができる。タンパク質繊維中のタンパク質１００体積％（Ｖ／Ｖ％）に対して、ボイドの占有体積は、１体積％超、２体積％以上、３体積％以上、４体積％以上、５体積％以上、１０体積％以上、１５体積％以上、２０体積％以上、又は４０体積％以上であってよく、５０体積％以下、又は４０体積％以下であってよい。ボイドの占有体積の測定方法は特に限定されず、例えば、電子天秤、密度計、光学顕微鏡等を使用して実施してもよい。タンパク質繊維の複屈折率は、ボイドが形成されていない対応するタンパク質繊維の複屈折率を１００％としたときに、例えば、７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、又は９７％以上であってもよい。タンパク質繊維の複屈折率の測定方法は特に限定されず、例えば偏光顕微鏡などが挙げられる。偏光顕微鏡（商品名：BX51、OLYMPUS社製）を使用する場合、レタデーション測定ソフト（商品名：WPA-View Ver.2.4.2.9、Photonic Lattice, Inc.社製）により算出する方法などが挙げられる。

〔タンパク質成形体の製造方法〕
本実施形態に係るタンパク質成形体の製造方法は、内管と上記内管を同心円状に取り囲む外管とを有するノズルを用いるタンパク質繊維の製造方法であって、タンパク質を含む紡糸原液を上記内管に流す工程と、凝固液を上記外管に流す工程と、上記内管の吐出口から吐出された上記紡糸原液の流れと、上記外管の吐出口から吐出された上記凝固液の流れとを接触させて、上記紡糸原液からタンパク質繊維を形成させる工程と、を含む。

〔紡糸原液及び凝固液を流す工程〕
タンパク質繊維の製造方法では、紡糸原液を凝固液と接触させて繊維化する湿式紡糸法を用いる。この製造方法は、特に、内管に紡糸原液を流す工程と、上記内管を取り囲む外管に凝固液を流す工程と、上記内管の吐出口から吐出された上記紡糸原液と、上記凝固液とを、流しながら接触させて、上記紡糸原液からタンパク質繊維を形成させる工程とを含む。

図１及び図２を用いて本発明の製造方法の一実施形態を説明する。図１は、本発明の製造方法に使用できる、内管３０と外管２０とを有するノズル１００の一例の縦断面図である。円筒状の内管３０は、内管上部３１０と、テーパ部３２０とから構成され、円筒状の外管２０は、外管上部２１０と、テーパ部２０２、延伸部２０３及び吐出部２０４を有する外管下部２２０とから構成されている。図２は、図１のＺ−Ｚ線で切った横断面図である。図２に示すように、外管上部２１０の内径は内管上部３１０の外径よりも大きく、外管２０は内管３０を取り囲み、ノズル１００は二重管構造となっている。内管３０と外管２０とは鉛直方向に伸びており、内管３０及び外管２０は、それぞれ、上部に溶液の流入口３４０、２４０を有し、下部に吐出口３５０、２５０を有している。

内管３０の内径Ｄ１（流路ａに相当）を例えば、２０μｍ〜２０００μｍ、好ましくは５０μｍ〜５００μｍとすることができる。外管上部２１０の内径Ｄ２を例えば、１００μｍ〜５０００μｍ、好ましくは５００μｍ〜１０００μｍとすることができる。外管上部２１０と内管上部３１０との間の流路ｂの幅Ｄ３を例えば、２０μｍ〜４９００μｍ、好ましくは５０μｍ〜２０００μｍとすることができる。外管の延伸部２０３の内径Ｄ４（延伸部流路ｄに相当）を例えば、２０μｍ〜５００μｍ、好ましくは５０μｍ〜５００μｍとすることができる。外管の延伸部２０３の長さＬ１を例えば、１μｍ〜１００００μｍ、好ましくは５００μｍ〜５０００μｍとすることができる。外管の吐出部２０４の内径Ｄ５（吐出部流路ｅに相当）を例えば、２０μｍ〜１００００μｍ、好ましくは２５０μｍ〜１０００μｍとすることができる。内管の吐出口３５０から外管の吐出口２５０までの長さＬ２を例えば、１０μｍ〜２００００μｍ、好ましくは６００μｍ〜１００００μｍとすることができる。内管の流入口３４０から内管の吐出口３５０までの長さＬ３を例えば、１０μｍ〜１００００μｍ、好ましくは１００μｍ〜５０００μｍとすることができる。外管の流入口２４０から外管の吐出口２５０までの長さＬ４を例えば、２０μｍ〜３００００μｍ、好ましくは７００μｍ〜１５０００μｍとすることができる。内管の内径Ｄ１は、内管の流入口３４０から内管の吐出口３５０まで一定であってもよい。

本製造方法においては、内管３０に紡糸原液を内管の流入口３４０から入れて流し、外管２０に凝固液を外管の流入口２４０から入れて流す。紡糸原液は内管３０内の流路ａを流れ、内管の吐出口３５０から吐出された紡糸原液は、外管２０内の流路ｂを流れてきた凝固液と、外管のテーパ部流路ｃにおいて、外管の吐出口２５０に向かって流れながら接触する。紡糸原液と凝固液とが接触することにより、紡糸原液中の溶媒が凝固液中に拡散して紡糸原液が脱溶媒され、紡糸原液に含まれるタンパク質の凝固が進行する。また、紡糸原液と凝固液とが流れながら接触することにより、タンパク質の凝固と流れ方向への延伸とが同時に行われ、細径化されたタンパク質繊維が形成される。外管のテーパ部流路ｃにおいて、凝固液と接触した紡糸原液は、凝固及び延伸され、タンパク質繊維が形成されつつ、外管の延伸部流路ｄを通過する。外管の延伸部２０３において流路が細くなることにより、凝固液の流速が速くなり、形成されたタンパク質繊維がより延伸され、さらに細径化される。形成されたタンパク質繊維は、吐出部流路ｅを通過し、外管の吐出口２５０を通過して、ノズル１００から吐出される。なおノズル１００は、湿式紡糸法で用いる紡糸ノズル（紡糸口金）の先端に取り付けてもよく、ノズル１００自体を紡糸ノズルとして使用してもよく、ノズル１００の外管の吐出口２５０側にさらに紡糸ノズルを取り付けてもよい。

本実施形態の場合、内管３０と外管２０とは鉛直方向に伸びているため、内管及び外管の上部の流入口３４０、２４０から下部の吐出口３５０、２５０に向かって、重力によって紡糸原液及び凝固液を流すことができ、また、自重によってタンパク質繊維がさらに延伸される。重力による他にも、流入口３４０、２４０への供給時に紡糸原液及び凝固液に圧力を加えて管内に流入させることによって、紡糸原液及び凝固液を流入口３４０、２４０から吐出口３５０、２５０に向かって流してもよい。

紡糸原液及び凝固液の流入口３４０、２４０への供給は、内管の流入口３４０及び外管の流入口２４０に流路を介して連結する溶液供給手段（図示せず）によっておこなうことができる。一実施形態によれば、例えばこの溶液供給手段を、紡糸原液及び凝固液がそれぞれ入った２本のシリンジポンプとすることができる。

紡糸原液が内管を流れる流速を調整してもよい。内管の内径Ｄ１が、流入口３４０から吐出口３５０まで一定である場合、流量によって流速を調整することができる。また、流速を、内管（流路ａ）を流れる紡糸原液の線速度により規定してもよい。そのような線速度の下限は、０．００１ｍ／秒であることが好ましく、０．００３ｍ／秒であることがより好ましく、０．００５ｍ／秒であることがさらに好ましい。上限は、０．５ｍ／秒であることが好ましく、０．１ｍ／秒であることがより好ましく、０．０５ｍ／秒であることがさらに好ましい。紡糸原液の線速度を上述の範囲とすることにより、繊維を途中で途切れないようにしたまま、繊維をより細く製造することができる。

凝固液が外管を流れる流速を調整してもよい。外管を流れる流速を、外管の延伸部２０３（流路ｄ）を流れる凝固液の線速度により規定してもよい。そのような線速度の下限は、０．５ｍ／秒であることが好ましく、１．６ｍ／秒超であることがより好ましく、５．０ｍ／秒であることがさらに好ましい。上限は、１００ｍ／秒であることが好ましく、３０ｍ／秒であることがより好ましく、１０ｍ／秒であることがさらに好ましい。凝固液の線速度を上述の範囲とすることにより、繊維を途中で途切れないようにしたまま、繊維をより細く製造することができる。

ノズル１００で形成されたタンパク質繊維は、吐出口２５０を出た後、空気中に吐出されてもよく、液体中に吐出されてもよい。液体中にタンパク質繊維を吐出させる場合には、メタノール、エタノール、１−プロパノール、２−プロパノール、ｔｅｒｔ−ブチルアルコール、アセトン、メチルエチルケトン等の液体に吐出することができる。

〔巻き取り〕
吐出されたタンパク質繊維を、巻き取り装置で巻き取ってもよい。巻き取り装置を用いることで、繊維を連続的に製造し、タンパク質繊維を連続繊維とすることができる。本明細書において「連続繊維」とは、不定長の繊維のことをいう。巻き取り装置としてワインダーが挙げられる。ワインダーでは、適宜張力及び接圧等の巻き取り条件を調整して巻き取ることができる。また、ワインダーを用いることで、タンパク質繊維の繊維径をコントロールできる。具体的には、巻き取り速度を速くすることで繊維径をより細くすることができる。

〔延伸工程〕
本発明の製造方法では、紡糸原液と凝固液とが流れながら接触することで繊維が延伸され、細径のタンパク質繊維を製造することが可能であるため、別途の延伸工程を設けなくともよい。ただし、本発明の製造方法は、任意で、形成されたタンパク質繊維を延伸する工程（延伸工程）を更に含むものであってよい。任意の延伸倍率にタンパク質繊維を延伸し、完成されたタンパク質繊維を任意の用途に用いることができる。延伸方法としては、湿熱延伸、乾熱延伸等をあげることができる。

湿熱延伸は、温水中、温水に有機溶剤等を加えた溶液中、又はスチーム加熱中で行うことができる。湿熱延伸の温度は５０〜９０℃であることが好ましく、７５〜８５℃がより好ましい。該温度が５０℃以上であると、繊維中の細孔径を小さく安定させることができる。また、温度が９０℃以下であると、温度設定が容易であり紡糸安定性が向上する。

湿熱延伸における延伸倍率は、未延伸糸（又は前延伸糸）に対して、例えば、１〜３０倍であってよく、１〜２５倍であってよく、１〜２０倍であってよく、１〜１５倍であってよく、１〜１０倍であってよく、２〜１０倍であってよく、２〜８倍であってよく、２〜６倍であってよく、２〜４倍であってよく、２〜３倍であってよい。

乾熱延伸は、接触型の熱板、及び非接触型の炉等の熱源を備えた装置を用いて、空気中で延伸することにより行うことができるが、装置は特に限定されるものではなく、繊維を所定の温度まで昇温させ、かつ所定の倍率で延伸が可能な装置であればよい。乾熱延伸を行う温度としては、例えば、１００℃〜２７０℃であってよく、１４０℃〜２３０℃であってよく、１４０℃〜２００℃であってよく、１６０℃〜２００℃であってよく、１６０℃〜１８０℃であってよい。

乾熱延伸工程における延伸倍率は、未延伸糸（又は前延伸糸）に対して、例えば、１〜３０倍であってよく、１〜２５倍であってよく、１〜２０倍であってよく、１〜１５倍であってよく、１〜１０倍であってよく、２〜１０倍であってよく、２〜８倍であってよく、２〜６倍であってよく、２〜４倍であってよく、２〜３倍であってよい。

延伸工程は、湿熱延伸及び乾熱延伸を、それぞれ単独で行うものであってもよく、またこれらを多段で、又は組み合わせて行うものであってもよい。すなわち、延伸工程として、一段目延伸を湿熱延伸で行い、二段目延伸を乾熱延伸で行う、又は一段目延伸を湿熱延伸で行い、二段目延伸を湿熱延伸で行い、更に三段目延伸を乾熱延伸で行う等、湿熱延伸及び乾熱延伸を適宜組み合わせて行うことができる。

延伸工程を経た繊維の最終的な延伸倍率の下限値は、未延伸糸（又は前延伸糸）に対して、例えば、１倍、２倍、３倍、４倍、５倍、６倍、７倍、８倍、又は９倍のうちの何れかであってよい。延伸工程を経た繊維の最終的な延伸倍率の上限値は、例えば、４０倍、３０倍、２０倍、１５倍、１４倍、１３倍、１２倍、１１倍、又は１０倍のうちの何れかであってよい。また、例えば、最終的な延伸倍率は３〜４０倍であってよく、３〜３０倍であってよく、５〜３０倍であってよく、５〜２０倍であってよく、５〜１５倍であってよく、５〜１３倍であってよい。ただし、延伸倍率は、所望する繊維の太さ、機械物性などの特性が得られる範囲であれば限定されるものではない。

延伸工程の前又は後に、必要に応じて、繊維に対して、帯電抑制性、収束性及び潤滑性等を付与する目的で油剤を付与してもよい。付与する油剤の種類及び付与する量等は、特に限定されるものではなく、繊維を使用する用途、繊維の取扱い性等を考慮し適宜調整することができる。

以上のようにして、本実施形態の方法により、タンパク質繊維を製造することができる。なお上述のノズル１００は一例であり、本発明の方法は、上記実施形態に限定されず、様々な変形態様が可能である。

例えば、図１に示すノズル１００においては、内管３０と外管２０とが鉛直方向に伸びているが、紡糸原液と凝固液が流れるのであれば、内管及び外管が水平方向又は水平方向に対して斜め方向に伸びていてもよい。

また、図１に示すノズル１００においては、内管３０がテーパ部３２０、外管２０がテーパ部２０２、延伸部２０３、吐出部２０４を有しているが、これらの部位を設けなくともよく、内管と外管は流入口から吐出口まで、内径及び外径が変化せずともよい。

また、図１に示すノズル１００においては、内管の吐出口３５０から外管の吐出口２５０まで一定の長さＬ２を有するノズルを示しているが、Ｌ２の長さが０であってもよく、すなわち、内管の吐出口と外管の吐出口とは重なっていてもよい。

〔紡糸原液〕
紡糸原液は、タンパク質を溶質として含む。紡糸原液の溶媒としては、例えば、グアニジン塩酸塩の水溶液である。グアニジン塩酸塩の濃度は、１〜１０ｍｏｌ／Ｌ、２〜９ｍｏｌ／Ｌ、３〜８ｍｏｌ／Ｌ、又は４〜７ｍｏｌ／Ｌであってもよい。

紡糸原液の溶媒は、上記挙げた溶媒の他に、さらにイオン液体を含むこともできる。本明細書において、イオン液体とは、１００℃以下の融点を有する塩のことを指す。本発明に用いることができるイオン液体として、例えば、イミダゾリウム塩、アンモニウム塩、ホスホニウム塩、ピリジニウム塩、ピロリジニウム塩を挙げることができる。具体的には、例えば、１−エチル−３−メチルイミダゾリウムジエチルホスフェート（［Ｅｍｉｍ］［ＤＥＰ］）、１−エチル−３−メチルイミダゾリウムアセテート（［Ｅｍｉｍ］［ＯＡｃ］）、１−エチル−３−メチルイミダゾリウムジメチルホスフェート（［Ｅｍｉｍ］［ＤＭＰ］）、１−ブチル−３−メチルイミダゾリウムアセテート（［Ｂｍｉｍ］［ＯＡｃ］）、１−ブチル−３−メチルイミダゾリウムクロライド（［Ｂｍｉｍ］［Ｃｌ］）、１−エチル−３−メチルイミダゾリウムクロライド（［Ｅｍｉｍ］［Ｃｌ］）、１−ヘキシル−３−メチルイミダゾリウムクロライド（［Ｈｍｉｍ］［Ｃｌ］）等が挙げられる。

紡糸原液の溶媒がイオン液体を含む場合、イオン液体とイオン液体以外の溶媒とは、質量比で５：１〜１００：１としてもよい。質量比は１０：１〜５０：１であることが好ましく、３０：１〜４０：１であることがより好ましい。イオン液体とイオン液体以外の溶媒とが上述の範囲内であることで、溶質であるタンパク質の溶解性がより良好となる。

紡糸原液における、タンパク質の濃度の下限を、紡糸しやすさの観点から、３質量％とすることが好ましく、５質量％とすることがより好ましい。タンパク質の濃度の上限は、繊維をより細径化できること及び溶解性の観点から、３０質量％とすることが好ましく、２０質量％未満とすることがより好ましく、１５質量％とすることがより好ましい。

〔凝固液〕
凝固液としては、例えば、ギ酸、メタノール、エタノール、１−プロパノール、２−プロパノール、ｔｅｒｔ−ブチルアルコール、アセトン、メチルエチルケトン、酢酸エチル、酢酸イソプロピル及びこれらの混合溶液を用いることができる。

凝固液は、エタノール及び酢酸エチルの混合溶液であることが好ましい。凝固液がエタノール及び酢酸エチルの混合溶液である場合には、凝固液中に含まれるエタノール及び酢酸エチルは、体積比で９：１〜５：５の比であってもよい。

〔各種添加剤〕
紡糸原液は、必要に応じて、各種の添加剤を更に含有していてよい。添加剤としては、例えば、可塑剤、レベリング剤、架橋剤、結晶核剤、酸化防止剤、紫外線吸収剤、着色剤、フィラー、合成樹脂が挙げられる。添加剤の含有量は、紡糸原液中のタンパク質全量１００質量部に対して、５０質量部以下であってよい。

〔タンパク質〕
紡糸原液に含まれるタンパク質は、構造タンパク質であってもよい。構造タンパク質は、具体的には、フィブロイン（例えば、クモ糸フィブロイン、絹糸フィブロイン等）、コラーゲン、レシリン、エラスチン及びケラチン、並びにこれらに由来するタンパク質等を挙げることができる。タンパク質は、天然由来のものでもよく、人為的に製造された人造タンパク質であってもよい。また、人造タンパク質のアミノ酸配列は、天然由来のタンパク質のアミノ酸配列と同一でも異なっていてもよい。

タンパク質は、好ましくはフィブロインである。タンパク質は、より好ましくは、クモ糸フィブロインである。

天然由来のクモ糸フィブロインとしては、例えば、大吐糸管しおり糸タンパク質、横糸タンパク質、及び小瓶状腺タンパク質等のクモ類が産生するクモ糸フィブロインが挙げられる。大吐糸管しおり糸は、結晶領域と非晶領域（無定形領域とも言う。）からなる繰り返し領域を持つため、高い応力と伸縮性を併せ持つ。クモ糸の横糸は、結晶領域を持たず、非晶領域からなる繰り返し領域を持つという特徴を有する。横糸は、大吐糸管しおり糸に比べると応力は劣るが、高い伸縮性を持つ。

大吐糸管しおり糸タンパク質は、クモの大瓶状腺で産生され、強靭性に優れるという特徴を有する。大吐糸管しおり糸タンパク質としては、例えば、アメリカジョロウグモ（Ｎｅｐｈｉｌａ ｃｌａｖｉｐｅｓ）に由来する大瓶状腺スピドロインＭａＳｐ１及びＭａＳｐ２、並びに二ワオニグモ（Ａｒａｎｅｕｓ ｄｉａｄｅｍａｔｕｓ）に由来するＡＤＦ３及びＡＤＦ４が挙げられる。ＡＤＦ３は、ニワオニグモの２つの主要なしおり糸タンパク質の一つである。ＡＤＦ３に由来するクモ糸タンパク質は、比較的合成し易く、また、強伸度及びタフネスの点で優れた特性を有する。

横糸タンパク質は、クモの鞭毛状腺（ｆｌａｇｅｌｌｉｆｏｒｍ ｇｌａｎｄ）で産生される。横糸タンパク質としては、例えばアメリカジョロウグモ（Ｎｅｐｈｉｌａ ｃｌａｖｉｐｅｓ）に由来する鞭毛状絹タンパク質（ｆｌａｇｅｌｌｉｆｏｒｍ ｓｉｌｋ ｐｒｏｔｅｉｎ）が挙げられる。

クモ類が産生するクモ糸フィブロインの更なる例として、例えば、オニグモ、ニワオニグモ、アカオニグモ、アオオニグモ及びマメオニグモ等のオニグモ属（Ａｒａｎｅｕｓ属）に属するクモ、ヤマシロオニグモ、イエオニグモ、ドヨウオニグモ及びサツマノミダマシ等のヒメオニグモ属（Ｎｅｏｓｃｏｎａ属）に属するクモ、コオニグモモドキ等のコオニグモモドキ属（Ｐｒｏｎｕｓ属）に属するクモ、トリノフンダマシ及びオオトリノフンダマシ等のトリノフンダマシ属（Ｃｙｒｔａｒａｃｈｎｅ属）に属するクモ、トゲグモ及びチブサトゲグモ等のトゲグモ属（Ｇａｓｔｅｒａｃａｎｔｈａ属）に属するクモ、マメイタイセキグモ及びムツトゲイセキグモ等のイセキグモ属（Ｏｒｄｇａｒｉｕｓ属）に属するクモ、コガネグモ、コガタコガネグモ及びナガコガネグモ等のコガネグモ属（Ａｒｇｉｏｐｅ属）に属するクモ、キジロオヒキグモ等のオヒキグモ属（Ａｒａｃｈｎｕｒａ属）に属するクモ、ハツリグモ等のハツリグモ属（Ａｃｕｓｉｌａｓ属）に属するクモ、スズミグモ、キヌアミグモ及びハラビロスズミグモ等のスズミグモ属（Ｃｙｔｏｐｈｏｒａ属）に属するクモ、ゲホウグモ等のゲホウグモ属（Ｐｏｌｔｙｓ属）に属するクモ、ゴミグモ、ヨツデゴミグモ、マルゴミグモ及びカラスゴミグモ等のゴミグモ属（Ｃｙｃｌｏｓａ属）に属するクモ、及びヤマトカナエグモ等のカナエグモ属（Ｃｈｏｒｉｚｏｐｅｓ属）に属するクモが産生するスパイダーシルクタンパク質、並びにアシナガグモ、ヤサガタアシナガグモ、ハラビロアシダカグモ及びウロコアシナガグモ等のアシナガグモ属（Ｔｅｔｒａｇｎａｔｈａ属）に属するクモ、オオシロカネグモ、チュウガタシロカネグモ及びコシロカネグモ等のシロカネグモ属（Ｌｅｕｃａｕｇｅ属）に属するクモ、ジョロウグモ及びオオジョロウグモ等のジョロウグモ属（Ｎｅｐｈｉｌａ属）に属するクモ、キンヨウグモ等のアズミグモ属（Ｍｅｎｏｓｉｒａ属）に属するクモ、ヒメアシナガグモ等のヒメアシナガグモ属（Ｄｙｓｃｈｉｒｉｏｇｎａｔｈａ属）に属するクモ、クロゴケグモ、セアカゴケグモ、ハイイロゴケグモ及びジュウサンボシゴケグモ等のゴケグモ属（Ｌａｔｒｏｄｅｃｔｕｓ属）に属するクモ、及びユープロステノプス属（Ｅｕｐｒｏｓｔｈｅｎｏｐｓ属）に属するクモ等のアシナガグモ科（Ｔｅｔｒａｇｎａｔｈｉｄａｅ科）に属するクモが産生するスパイダーシルクタンパク質が挙げられる。

クモ類が産生するスパイダーシルクタンパク質のより具体的な例としては、例えば、ｆｉｂｒｏｉｎ−３（ａｄｆ−３）［Ａｒａｎｅｕｓ ｄｉａｄｅｍａｔｕｓ由来］（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号ＡＡＣ４７０１０（アミノ酸配列）、Ｕ４７８５５（塩基配列））、ｆｉｂｒｏｉｎ−４（ａｄｆ−４）［Ａｒａｎｅｕｓ ｄｉａｄｅｍａｔｕｓ由来］（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号ＡＡＣ４７０１１（アミノ酸配列）、Ｕ４７８５６（塩基配列））、ｄｒａｇｌｉｎｅ ｓｉｌｋ ｐｒｏｔｅｉｎ ｓｐｉｄｒｏｉｎ １［Ｎｅｐｈｉｌａ ｃｌａｖｉｐｅｓ由来］（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号ＡＡＣ０４５０４（アミノ酸配列）、Ｕ３７５２０（塩基配列））、ｍａｊｏｒ ａｍｐｕｌｌａｔｅ ｓｐｉｄｒｏｉｎ １［Ｌａｔｒｏｄｅｃｔｕｓ ｈｅｓｐｅｒｕｓ由来］（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号ＡＢＲ６８８５６（アミノ酸配列）、ＥＦ５９５２４６（塩基配列））、ｄｒａｇｌｉｎｅ ｓｉｌｋ ｐｒｏｔｅｉｎ ｓｐｉｄｒｏｉｎ ２［Ｎｅｐｈｉｌａ ｃｌａｖａｔａ由来］（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号ＡＡＬ３２４７２（アミノ酸配列）、ＡＦ４４１２４５（塩基配列））、ｍａｊｏｒ ａｍｐｕｌｌａｔｅ ｓｐｉｄｒｏｉｎ １［Ｅｕｐｒｏｓｔｈｅｎｏｐｓ ａｕｓｔｒａｌｉｓ由来］（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号ＣＡＪ００４２８（アミノ酸配列）、ＡＪ９７３１５５（塩基配列））、及びｍａｊｏｒ ａｍｐｕｌｌａｔｅ ｓｐｉｄｒｏｉｎ ２［Ｅｕｐｒｏｓｔｈｅｎｏｐｓ ａｕｓｔｒａｌｉｓ］（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号ＣＡＭ３２２４９．１（アミノ酸配列）、ＡＭ４９０１６９（塩基配列））、ｍｉｎｏｒ ａｍｐｕｌｌａｔｅ ｓｉｌｋ ｐｒｏｔｅｉｎ １［Ｎｅｐｈｉｌａ ｃｌａｖｉｐｅｓ］（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号ＡＡＣ１４５８９．１（アミノ酸配列））、ｍｉｎｏｒ ａｍｐｕｌｌａｔｅ ｓｉｌｋ ｐｒｏｔｅｉｎ ２［Ｎｅｐｈｉｌａ ｃｌａｖｉｐｅｓ］（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号ＡＡＣ１４５９１．１（アミノ酸配列））、ｍｉｎｏｒ ａｍｐｕｌｌａｔｅ ｓｐｉｄｒｏｉｎ−ｌｉｋｅ ｐｒｏｔｅｉｎ［Ｎｅｐｈｉｌｅｎｇｙｓ ｃｒｕｅｎｔａｔａ］（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号ＡＢＲ３７２７８．１（アミノ酸配列）等が挙げられる。

フィブロインが、改変フィブロインであってもよい。改変フィブロインは、例えば、天然由来のフィブロインのアミノ酸配列に依拠してそのアミノ酸配列を改変したもの（例えば、クローニングした天然由来のフィブロインの遺伝子配列を改変することによりアミノ酸配列を改変したもの）であってもよく、また天然由来のフィブロインに依らず人工的に設計及び合成したもの（例えば、設計したアミノ酸配列をコードする核酸を化学合成することにより所望のアミノ酸配列を有するもの）であってもよい。

改変フィブロインは、例えば、クローニングした天然由来のフィブロインの遺伝子配列に対し、例えば、１又は複数のアミノ酸残基を置換、欠失、挿入及び／又は付加したことに相当するアミノ酸配列の改変を行うことで得ることができる。アミノ酸残基の置換、欠失、挿入及び／又は付加は、部分特異的突然変異誘発法等の当業者に周知の方法により行うことができる。具体的には、Ｎｕｃｌｅｉｃ Ａｃｉｄ Ｒｅｓ．１０，６４８７（１９８２）、Ｍｅｔｈｏｄｓ ｉｎ Ｅｎｚｙｍｏｌｏｇｙ，１００，４４８（１９８３）等の文献に記載されている方法に準じて行うことができる。

改変フィブロインは、例えば、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］_ｍ、又は式２：［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］_ｍ−（Ａ）_ｎモチーフで表されるドメイン配列を含むフィブロインであってもよい。改変フィブロインは、ドメイン配列のＮ末端側及びＣ末端側のいずれか一方又は両方に更にアミノ酸配列（Ｎ末端配列及びＣ末端配列）が付加されていてもよい。Ｎ末端配列及びＣ末端配列は、これに限定されるものではないが、典型的には、フィブロインに特徴的なアミノ酸モチーフの反復を有さない領域であり、１００残基程度のアミノ酸からなる。

本明細書において「ドメイン配列」とは、フィブロイン特有の結晶領域（典型的には、アミノ酸配列の（Ａ）_ｎモチーフに相当する。）と非晶領域（典型的には、アミノ酸配列のＲＥＰに相当する。）を生じるアミノ酸配列であり、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］_ｍ、又は式２：［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］_ｍ−（Ａ）_ｎモチーフで表されるアミノ酸配列を意味する。ここで、（Ａ）_ｎモチーフは、アラニン残基を主とするアミノ酸配列を示し、アミノ酸残基数は２〜２７である。（Ａ）_ｎモチーフのアミノ酸残基数は、２〜２０、４〜２７、４〜２０、８〜２０、１０〜２０、４〜１６、８〜１６、又は１０〜１６であってもよい。また、（Ａ）_ｎモチーフ中の全アミノ酸残基数に対するアラニン残基数の割合は４０％以上であればよく、６０％以上、７０％以上、８０％以上、８３％以上、８５％以上、８６％以上、９０％以上、９５％以上、又は１００％（アラニン残基のみで構成されることを意味する。）であってもよい。ドメイン配列中に複数存在する（Ａ）_ｎモチーフは、少なくとも７つがアラニン残基のみで構成されてもよい。ＲＥＰは２〜２００アミノ酸残基から構成されるアミノ酸配列を示す。ＲＥＰは、１０〜２００アミノ酸残基から構成されるアミノ酸配列であってもよい。ｍは２〜３００の整数を示し、１０〜３００の整数であってもよい。複数存在する（Ａ）_ｎモチーフは、互いに同一のアミノ酸配列でもよく、異なるアミノ酸配列でもよい。複数存在するＲＥＰは、互いに同一のアミノ酸配列でもよく、異なるアミノ酸配列でもよい。

改変フィブロインの具体的な例として、クモの大瓶状腺で産生される大吐糸管しおり糸タンパク質に由来する改変フィブロイン（第１の改変フィブロイン）、グリシン残基の含有量が低減された改変フィブロイン（第２の改変フィブロイン）、（Ａ）_ｎモチーフの含有量が低減された改変フィブロイン（第３の改変フィブロイン）、グリシン残基の含有量、及び（Ａ）_ｎモチーフの含有量が低減された改変フィブロイン（第４の改変フィブロイン）、局所的に疎水性指標の大きい領域を含むドメイン配列を有する改変フィブロイン（第５の改変フィブロイン）、及びグルタミン残基の含有量が低減されたドメイン配列を有する改変フィブロイン（第６の改変フィブロイン）が挙げられる。

クモの大瓶状腺で産生される大吐糸管しおり糸タンパク質に由来する改変フィブロイン（第１の改変フィブロイン）としては、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］_ｍで表されるドメイン配列を含むタンパク質が挙げられる。第１の改変フィブロインは、式１中、ｎは３〜２０の整数が好ましく、４〜２０の整数がより好ましく、８〜２０の整数が更に好ましく、１０〜２０の整数が更により好ましく、４〜１６の整数が更によりまた好ましく、８〜１６の整数が特に好ましく、１０〜１６の整数が最も好ましい。第１の改変フィブロインは、式１中、ＲＥＰを構成するアミノ酸残基の数は、１０〜２００残基であることが好ましく、１０〜１５０残基であることがより好ましく、２０〜１００残基であることが更に好ましく、２０〜７５残基であることが更により好ましい。第１の改変フィブロインは、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］_ｍで表されるアミノ酸配列中に含まれるグリシン残基、セリン残基及びアラニン残基の合計残基数がアミノ酸残基数全体に対して、４０％以上であることが好ましく、６０％以上であることがより好ましく、７０％以上であることが更に好ましい。

第１の改変フィブロインは、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］_ｍで表されるアミノ酸配列の単位を含み、かつＣ末端配列が配列番号１〜３のいずれかに示されるアミノ酸配列、又は配列番号１〜３のいずれかに示されるアミノ酸配列と９０％以上の相同性を有するアミノ酸配列である、タンパク質であってもよい。

配列番号１に示されるアミノ酸配列は、ＡＤＦ３（ＧＩ：１２６３２８７、ＮＣＢＩ）のアミノ酸配列のＣ末端の５０残基のアミノ酸からなるアミノ酸配列と同一であり、配列番号２に示されるアミノ酸配列は、配列番号１に示されるアミノ酸配列のＣ末端から２０残基取り除いたアミノ酸配列と同一であり、配列番号３に示されるアミノ酸配列は、配列番号１に示されるアミノ酸配列のＣ末端から２９残基取り除いたアミノ酸配列と同一である。

第１の改変フィブロインのより具体的な例として、（１−ｉ）配列番号４で示されるアミノ酸配列、又は（１−ｉｉ）配列番号４で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む、改変フィブロインを挙げることができる。配列同一性は、９５％以上であることが好ましい。

配列番号４で示されるアミノ酸配列は、Ｎ末端に開始コドン、Ｈｉｓ１０タグ及びＨＲＶ３Ｃプロテアーゼ（Ｈｕｍａｎ ｒｈｉｎｏｖｉｒｕｓ ３Ｃプロテアーゼ）認識サイトからなるアミノ酸配列（配列番号５）を付加したＡＤＦ３のアミノ酸配列において、第１〜１３番目の反復領域をおよそ２倍になるように増やすとともに、翻訳が第１１５４番目アミノ酸残基で終止するように変異させたものである。配列番号４で示されるアミノ酸配列のＣ末端のアミノ酸配列は、配列番号３で示されるアミノ酸配列と同一である。

（１−ｉ）の改変フィブロインは、配列番号４で示されるアミノ酸配列からなるものであってもよい。

グリシン残基の含有量が低減された改変フィブロイン（第２の改変フィブロイン）は、そのドメイン配列が、天然由来のクモ糸フィブロインと比較して、グリシン残基の含有量が低減されたアミノ酸配列を有する。第２の改変フィブロインは、天然由来のクモ糸フィブロインと比較して、少なくともＲＥＰ中の１又は複数のグリシン残基が別のアミノ酸残基に置換されたことに相当するアミノ酸配列を有するものということができる。

第２の改変フィブロインは、そのドメイン配列が、天然由来のクモ糸フィブロインと比較して、ＲＥＰ中のＧＧＸ及びＧＰＧＸＸ（但し、Ｇはグリシン残基、Ｐはプロリン残基、Ｘはグリシン以外のアミノ酸残基を示す。）から選ばれる少なくとも一つのモチーフ配列において、少なくとも１又は複数の当該モチーフ配列中の１つのグリシン残基が別のアミノ酸残基に置換されたことに相当するアミノ酸配列を有するものであってもよい。

第２の改変フィブロインは、上述のグリシン残基が別のアミノ酸残基に置換されたモチーフ配列の割合が、全モチーフ配列に対して、１０％以上であってもよい。

第２の改変フィブロインは、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］_ｍで表されるドメイン配列を含み、上記ドメイン配列から、最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフから上記ドメイン配列のＣ末端までの配列を除いた配列中の全ＲＥＰに含まれるＸＧＸ（但し、Ｘはグリシン以外のアミノ酸残基を示す。）からなるアミノ酸配列の総アミノ酸残基数をｚとし、上記ドメイン配列から、最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフから上記ドメイン配列のＣ末端までの配列を除いた配列中の総アミノ酸残基数をｗとしたときに、ｚ／ｗが３０％以上、４０％以上、５０％以上又は５０．９％以上であるアミノ酸配列を有するものであってもよい。（Ａ）_ｎモチーフ中の全アミノ酸残基数に対するアラニン残基数は８３％以上であってよいが、８６％以上であることが好ましく、９０％以上であることがより好ましく、９５％以上であることが更に好ましく、１００％であること（アラニン残基のみで構成されることを意味する）が更により好ましい。

第２の改変フィブロインは、ＧＧＸモチーフの１つのグリシン残基を別のアミノ酸残基に置換することにより、ＸＧＸからなるアミノ酸配列の含有割合を高めたものであることが好ましい。第２の改変フィブロインは、ドメイン配列中のＧＧＸからなるアミノ酸配列の含有割合が３０％以下であることが好ましく、２０％以下であることがより好ましく、１０％以下であることが更に好ましく、６％以下であることが更により好ましく、４％以下であることが更によりまた好ましく、２％以下であることが特に好ましい。ドメイン配列中のＧＧＸからなるアミノ酸配列の含有割合は、下記ＸＧＸからなるアミノ酸配列の含有割合（ｚ／ｗ）の算出方法と同様の方法で算出することができる。

ｚ／ｗの算出方法を更に詳細に説明する。まず、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］_ｍで表されるドメイン配列を含むクモ糸フィブロイン（改変フィブロイン）において、ドメイン配列から、最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列を除いた配列に含まれる全てのＲＥＰから、ＸＧＸからなるアミノ酸配列を抽出する。ＸＧＸを構成するアミノ酸残基の総数がｚである。例えば、ＸＧＸからなるアミノ酸配列が５０個抽出された場合（重複はなし）、ｚは５０×３＝１５０である。また、例えば、ＸＧＸＧＸからなるアミノ酸配列の場合のように２つのＸＧＸに含まれるＸ（中央のＸ）が存在する場合は、重複分を控除して計算する（ＸＧＸＧＸの場合は５アミノ酸残基である）。ｗは、ドメイン配列から、最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列を除いた配列に含まれる総アミノ酸残基数である。例えば、図３に示したドメイン配列の場合、ｗは４＋５０＋４＋１００＋４＋１０＋４＋２０＋４＋３０＝２３０である（最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフは除いている。）。次に、ｚをｗで除すことによって、ｚ／ｗ（％）を算出することができる。

第２の改変フィブロインにおいて、ｚ／ｗは、５０．９％以上であることが好ましく、５６．１％以上であることがより好ましく、５８．７％以上であることが更に好ましく、７０％以上であることが更により好ましく、８０％以上であることが更によりまた好ましい。ｚ／ｗの上限に特に制限はないが、例えば、９５％以下であってもよい。

第２の改変フィブロインは、例えば、クローニングした天然由来のクモ糸フィブロインの遺伝子配列から、グリシン残基をコードする塩基配列の少なくとも一部を置換して別のアミノ酸残基をコードするように改変することにより得ることができる。このとき、改変するグリシン残基として、ＧＧＸモチーフ及びＧＰＧＸＸモチーフにおける１つのグリシン残基を選択してもよいし、またｚ／ｗが５０．９％以上になるように置換してもよい。また、例えば、天然由来のクモ糸フィブロインのアミノ酸配列から上記態様を満たすアミノ酸配列を設計し、設計したアミノ酸配列をコードする核酸を化学合成することにより得ることもできる。いずれの場合においても、天然由来のクモ糸フィブロインのアミノ酸配列からＲＥＰ中のグリシン残基を別のアミノ酸残基に置換したことに相当する改変に加え、更に１又は複数のアミノ酸残基を置換、欠失、挿入及び／又は付加したことに相当するアミノ酸配列の改変を行ってもよい。

上記の別のアミノ酸残基としては、グリシン残基以外のアミノ酸残基であれば特に制限はないが、バリン（Ｖ）残基、ロイシン（Ｌ）残基、イソロイシン（Ｉ）残基、メチオニン（Ｍ）残基、プロリン（Ｐ）残基、フェニルアラニン（Ｆ）残基及びトリプトファン（Ｗ）残基等の疎水性アミノ酸残基、グルタミン（Ｑ）残基、アスパラギン（Ｎ）残基、セリン（Ｓ）残基、リシン（Ｋ）残基及びグルタミン酸（Ｅ）残基等の親水性アミノ酸残基が好ましく、バリン（Ｖ）残基、ロイシン（Ｌ）残基、イソロイシン（Ｉ）残基及びグルタミン（Ｑ）残基がより好ましく、グルタミン（Ｑ）残基が更に好ましい。

第２の改変フィブロインのより具体的な例として、（２−ｉ）配列番号６、配列番号７、配列番号８若しくは配列番号９で示されるアミノ酸配列、又は（２−ｉｉ）配列番号６、配列番号７、配列番号８若しくは配列番号９で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む、改変フィブロインを挙げることができる。

（２−ｉ）の改変フィブロインについて説明する。配列番号６で示されるアミノ酸配列は、天然由来のクモ糸フィブロインに相当する配列番号１０で示されるアミノ酸配列のＲＥＰ中の全てのＧＧＸをＧＱＸに置換したものである。配列番号７で示されるアミノ酸配列は、配列番号６で示されるアミノ酸配列から、Ｎ末端側からＣ末端側に向かって２つおきに（Ａ）_ｎモチーフを欠失させ、更にＣ末端配列の手前に［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］を１つ挿入したものである。配列番号８で示されるアミノ酸配列は、配列番号７で示されるアミノ酸配列の各（Ａ）_ｎモチーフのＣ末端側に２つのアラニン残基を挿入し、更に一部のグルタミン（Ｑ）残基をセリン（Ｓ）残基に置換し、配列番号７の分子量とほぼ同じとなるようにＮ末端側の一部のアミノ酸を欠失させたものである。配列番号９で示されるアミノ酸配列は、配列番号１１で示されるアミノ酸配列中に存在する２０個のドメイン配列の領域（但し、当該領域のＣ末端側の数アミノ酸残基が置換されている。）を４回繰り返した配列のＣ末端にＨｉｓタグが付加されたものである。

配列番号１０で示されるアミノ酸配列（天然由来のクモ糸フィブロインに相当）におけるｚ／ｗの値は、４６．８％である。配列番号６で示されるアミノ酸配列、配列番号７で示されるアミノ酸配列、配列番号８で示されるアミノ酸配列、及び配列番号９で示されるアミノ酸配列におけるｚ／ｗの値は、それぞれ５８．７％、７０．１％、６６．１％及び７０．０％である。また、配列番号１０、配列番号６、配列番号７、配列番号８及び配列番号９で示されるアミノ酸配列のギザ比率（後述する）１：１．８〜１１．３におけるｘ／ｙの値は、それぞれ１５．０％、１５．０％、９３．４％、９２．７％及び８９．３％である。

（２−ｉ）の改変フィブロインは、配列番号６、配列番号７、配列番号８又は配列番号９で示されるアミノ酸配列からなるものであってもよい。

（２−ｉｉ）の改変フィブロインは、配列番号６、配列番号７、配列番号８又は配列番号９で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含むものである。（２−ｉｉ）の改変フィブロインもまた、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］_ｍで表されるドメイン配列を含むタンパク質である。上記配列同一性は、９５％以上であることが好ましい。

（２−ｉｉ）の改変フィブロインは、配列番号６、配列番号７、配列番号８又は配列番号９で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有し、かつＲＥＰ中に含まれるＸＧＸ（但し、Ｘはグリシン以外のアミノ酸残基を示す。）からなるアミノ酸配列の総アミノ酸残基数をｚとし、上記ドメイン配列中のＲＥＰの総アミノ酸残基数をｗとしたときに、ｚ／ｗが５０．９％以上であることが好ましい。

第２の改変フィブロインは、Ｎ末端及びＣ末端のいずれか一方又は両方にタグ配列を含んでいてもよい。これにより、改変フィブロインの単離、固定化、検出及び可視化等が可能となる。

タグ配列として、例えば、他の分子との特異的親和性（結合性、アフィニティ）を利用したアフィニティタグを挙げることができる。アフィニティタグの具体例として、ヒスチジンタグ（Ｈｉｓタグ）を挙げることができる。Ｈｉｓタグは、ヒスチジン残基が４から１０個程度並んだ短いペプチドで、ニッケル等の金属イオンと特異的に結合する性質があるため、金属キレートクロマトグラフィー（ｃｈｅｌａｔｉｎｇ ｍｅｔａｌ ｃｈｒｏｍａｔｏｇｒａｐｈｙ）による改変フィブロインの単離に利用することができる。タグ配列の具体例として、例えば、配列番号１２で示されるアミノ酸配列（Ｈｉｓタグ配列及びヒンジ配列を含むアミノ酸配列）が挙げられる。

また、グルタチオンに特異的に結合するグルタチオン−Ｓ−トランスフェラーゼ（ＧＳＴ）、マルトースに特異的に結合するマルトース結合タンパク質（ＭＢＰ）等のタグ配列を利用することもできる。

さらに、抗原抗体反応を利用した「エピトープタグ」を利用することもできる。抗原性を示すペプチド（エピトープ）をタグ配列として付加することにより、当該エピトープに対する抗体を結合させることができる。エピトープタグとして、ＨＡ（インフルエンザウイルスのヘマグルチニンのペプチド配列）タグ、ｍｙｃタグ、ＦＬＡＧタグ等を挙げることができる。エピトープタグを利用することにより、高い特異性で容易に改変フィブロインを精製することができる。

さらにタグ配列を特定のプロテアーゼで切り離せるようにしたものも使用することができる。当該タグ配列を介して吸着したタンパク質をプロテアーゼ処理することにより、タグ配列を切り離した改変フィブロインを回収することもできる。

タグ配列を含む第２の改変フィブロインのより具体的な例として、（２−ｉｉｉ）配列番号１３、配列番号１１、配列番号１４若しく配列番号１５で示されるアミノ酸配列、又は（２−ｉｖ）配列番号１３、配列番号１１、配列番号１４若しく配列番号１５で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む、改変フィブロインを挙げることができる。

配列番号１６、配列番号１７、配列番号１３、配列番号１１、配列番号１４及び配列番号１５で示されるアミノ酸配列は、それぞれ配列番号１０、配列番号１８、配列番号６、配列番号７、配列番号８及び配列番号９で示されるアミノ酸配列のＮ末端に配列番号１２で示されるアミノ酸配列（Ｈｉｓタグ配列及びヒンジ配列を含む）を付加したものである。

（２−ｉｉｉ）の改変フィブロインは、配列番号１３、配列番号１１、配列番号１４又は配列番号１５で示されるアミノ酸配列からなるものであってもよい。

（２−ｉｖ）の改変フィブロインは、配列番号１３、配列番号１１、配列番号１４又は配列番号１５で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含むものである。（２−ｉｖ）の改変フィブロインもまた、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］_ｍで表されるドメイン配列を含むタンパク質である。上記配列同一性は、９５％以上であることが好ましい。

（２−ｉｖ）の改変フィブロインは、配列番号１３、配列番号１１、配列番号１４又は配列番号１５で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有し、かつＲＥＰ中に含まれるＸＧＸ（但し、Ｘはグリシン以外のアミノ酸残基を示す。）からなるアミノ酸配列の総アミノ酸残基数をｚとし、上記ドメイン配列中のＲＥＰの総アミノ酸残基数をｗとしたときに、ｚ／ｗが５０．９％以上であることが好ましい。

第２の改変フィブロインは、組換えタンパク質生産系において生産されたタンパク質を宿主の外部に放出するための分泌シグナルを含んでいてもよい。分泌シグナルの配列は、宿主の種類に応じて適宜設定することができる。

（Ａ）_ｎモチーフの含有量が低減された改変フィブロイン（第３の改変フィブロイン）は、そのドメイン配列が、天然由来のクモ糸フィブロインと比較して、（Ａ）_ｎモチーフの含有量が低減されたアミノ酸配列を有する。第３の改変フィブロインのドメイン配列は、天然由来のクモ糸フィブロインと比較して、少なくとも１又は複数の（Ａ）_ｎモチーフが欠失したことに相当するアミノ酸配列を有するものということができる。

第３の改変フィブロインは、天然由来のクモ糸フィブロインから（Ａ）_ｎモチーフを１０〜４０％欠失させたことに相当するアミノ酸配列を有するものであってもよい。

第３の改変フィブロインは、そのドメイン配列が、天然由来のクモ糸フィブロインと比較して、少なくともＮ末端側からＣ末端側に向かって１〜３つの（Ａ）_ｎモチーフ毎に１つの（Ａ）_ｎモチーフが欠失したことに相当するアミノ酸配列を有するものであってもよい。

第３の改変フィブロインは、そのドメイン配列が、天然由来のクモ糸フィブロインと比較して、少なくともＮ末端側からＣ末端側に向かって２つ連続した（Ａ）_ｎモチーフの欠失、及び１つの（Ａ）_ｎモチーフの欠失がこの順に繰り返されたことに相当するアミノ酸配列を有するものであってもよい。

第３の改変フィブロインは、そのドメイン配列が、少なくともＮ末端側からＣ末端側に向かって２つおきに（Ａ）_ｎモチーフが欠失したことに相当するアミノ酸配列を有するものであってもよい。

第３の改変フィブロインは、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］_ｍで表されるドメイン配列を含み、Ｎ末端側からＣ末端側に向かって、隣合う２つの［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］ユニットのＲＥＰのアミノ酸残基数を順次比較して、アミノ酸残基数が少ないＲＥＰのアミノ酸残基数を１としたとき、他方のＲＥＰのアミノ酸残基数の比が１．８〜１１．３となる隣合う２つの［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］ユニットのアミノ酸残基数を足し合わせた合計値の最大値をｘとし、ドメイン配列の総アミノ酸残基数をｙとしたときに、ｘ／ｙが２０％以上、３０％以上、４０％以上又は５０％以上であるアミノ酸配列を有するものであってもよい。（Ａ）_ｎモチーフ中の全アミノ酸残基数に対するアラニン残基数は８３％以上であってよいが、８６％以上であることが好ましく、９０％以上であることがより好ましく、９５％以上であることが更に好ましく、１００％であること（アラニン残基のみで構成されることを意味する）が更により好ましい。

ｘ／ｙの算出方法を、図３を参照しながら更に詳細に説明する。図３には、クモ糸フィブロインからＮ末端配列及びＣ末端配列を除いたドメイン配列を示す。当該ドメイン配列は、Ｎ末端側（左側）から（Ａ）_ｎモチーフ−第１のＲＥＰ（５０アミノ酸残基）−（Ａ）_ｎモチーフ−第２のＲＥＰ（１００アミノ酸残基）−（Ａ）_ｎモチーフ−第３のＲＥＰ（１０アミノ酸残基）−（Ａ）_ｎモチーフ−第４のＲＥＰ（２０アミノ酸残基）−（Ａ）_ｎモチーフ−第５のＲＥＰ（３０アミノ酸残基）−（Ａ）_ｎモチーフという配列を有する。

隣り合う２つの［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］ユニットは、重複がないように、Ｎ末端側からＣ末端側に向かって、順次選択する。このとき、選択されない［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］ユニットが存在してもよい。図３には、パターン１（第１のＲＥＰと第２のＲＥＰの比較、及び第３のＲＥＰと第４のＲＥＰの比較）、パターン２（第１のＲＥＰと第２のＲＥＰの比較、及び第４のＲＥＰと第５のＲＥＰの比較）、パターン３（第２のＲＥＰと第３のＲＥＰの比較、及び第４のＲＥＰと第５のＲＥＰの比較）、パターン４（第１のＲＥＰと第２のＲＥＰの比較）を示した。なお、これ以外にも選択方法は存在する。

次に各パターンについて、選択した隣り合う２つの［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］ユニット中の各ＲＥＰのアミノ酸残基数を比較する。比較は、よりアミノ酸残基数の少ない方を１としたときの、他方のアミノ酸残基数の比を求めることによって行う。例えば、第１のＲＥＰ（５０アミノ酸残基）と第２のＲＥＰ（１００アミノ酸残基）の比較の場合、よりアミノ酸残基数の少ない第１のＲＥＰを１としたとき、第２のＲＥＰのアミノ酸残基数の比は、１００／５０＝２である。同様に、第４のＲＥＰ（２０アミノ酸残基）と第５のＲＥＰ（３０アミノ酸残基）の比較の場合、よりアミノ酸残基数の少ない第４のＲＥＰを１としたとき、第５のＲＥＰのアミノ酸残基数の比は、３０／２０＝１．５である。

図３中、よりアミノ酸残基数の少ない方を１としたときに、他方のアミノ酸残基数の比が１．８〜１１．３となる［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］ユニットの組を実線で示した。以下このような比をギザ比率と呼ぶ。よりアミノ酸残基数の少ない方を１としたときに、他方のアミノ酸残基数の比が１．８未満又は１１．３超となる［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］ユニットの組は破線で示した。

各パターンにおいて、実線で示した隣り合う２つの［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］ユニットの全てのアミノ酸残基数を足し合わせる（ＲＥＰのみではなく、（Ａ）_ｎモチーフのアミノ酸残基数もである。）。そして、足し合わせた合計値を比較して、当該合計値が最大となるパターンの合計値（合計値の最大値）をｘとする。図３に示した例では、パターン１の合計値が最大である。

次に、ｘをドメイン配列の総アミノ酸残基数ｙで除すことによって、ｘ／ｙ（％）を算出することができる。

第３の改変フィブロインにおいて、ｘ／ｙは、５０％以上であることが好ましく、６０％以上であることがより好ましく、６５％以上であることが更に好ましく、７０％以上であることが更により好ましく、７５％以上であることが更によりまた好ましく、８０％以上であることが特に好ましい。ｘ／ｙの上限に特に制限はなく、例えば、１００％以下であってよい。ギザ比率が１：１．９〜１１．３の場合には、ｘ／ｙは８９．６％以上であることが好ましく、ギザ比率が１：１．８〜３．４の場合には、ｘ／ｙは７７．１％以上であることが好ましく、ギザ比率が１：１．９〜８．４の場合には、ｘ／ｙは７５．９％以上であることが好ましく、ギザ比率が１：１．９〜４．１の場合には、ｘ／ｙは６４．２％以上であることが好ましい。

第３の改変フィブロインが、ドメイン配列中に複数存在する（Ａ）_ｎモチーフの少なくとも７つがアラニン残基のみで構成される改変フィブロインである場合、ｘ／ｙは、４６．４％以上であることが好ましく、５０％以上であることがより好ましく、５５％以上であることが更に好ましく、６０％以上であることが更により好ましく、７０％以上であることが更によりまた好ましく、８０％以上であることが特に好ましい。ｘ／ｙの上限に特に制限はなく、１００％以下であればよい。

第３の改変フィブロインは、例えば、クローニングした天然由来のクモ糸フィブロインの遺伝子配列から、ｘ／ｙが６４．２％以上になるように（Ａ）_ｎモチーフをコードする配列の１又は複数を欠失させることにより得ることができる。また、例えば、天然由来のクモ糸フィブロインのアミノ酸配列から、ｘ／ｙが６４．２％以上になるように１又は複数の（Ａ）_ｎモチーフが欠失したことに相当するアミノ酸配列を設計し、設計したアミノ酸配列をコードする核酸を化学合成することにより得ることもできる。いずれの場合においても、天然由来のクモ糸フィブロインのアミノ酸配列から（Ａ）_ｎモチーフが欠失したことに相当する改変に加え、更に１又は複数のアミノ酸残基を置換、欠失、挿入及び／又は付加したことに相当するアミノ酸配列の改変を行ってもよい。

第３の改変フィブロインのより具体的な例として、（３−ｉ）配列番号１８、配列番号７、配列番号８若しくは配列番号９で示されるアミノ酸配列、又は（３−ｉｉ）配列番号１８、配列番号７、配列番号８若しくは配列番号９で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む、改変フィブロインを挙げることができる。

（３−ｉ）の改変フィブロインについて説明する。配列番号１８で示されるアミノ酸配列は、天然由来のクモ糸フィブロインに相当する配列番号１０で示されるアミノ酸配列から、Ｎ末端側からＣ末端側に向かって２つおきに（Ａ）_ｎモチーフを欠失させ、更にＣ末端配列の手前に［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］を１つ挿入したものである。配列番号７で示されるアミノ酸配列は、配列番号１８で示されるアミノ酸配列のＲＥＰ中の全てのＧＧＸをＧＱＸに置換したものである。配列番号８で示されるアミノ酸配列は、配列番号７で示されるアミノ酸配列の各（Ａ）_ｎモチーフのＣ末端側に２つのアラニン残基を挿入し、更に一部のグルタミン（Ｑ）残基をセリン（Ｓ）残基に置換し、配列番号７の分子量とほぼ同じとなるようにＮ末端側の一部のアミノ酸を欠失させたものである。配列番号９で示されるアミノ酸配列は、配列番号１１で示されるアミノ酸配列中に存在する２０個のドメイン配列の領域（但し、当該領域のＣ末端側の数アミノ酸残基が置換されている。）を４回繰り返した配列のＣ末端にＨｉｓタグが付加されたものである。

配列番号１０で示されるアミノ酸配列（天然由来のクモ糸フィブロインに相当）のギザ比率１：１．８〜１１．３におけるｘ／ｙの値は１５．０％である。配列番号１８で示されるアミノ酸配列、及び配列番号７で示されるアミノ酸配列におけるｘ／ｙの値は、いずれも９３．４％である。配列番号８で示されるアミノ酸配列におけるｘ／ｙの値は、９２．７％である。配列番号９で示されるアミノ酸配列におけるｘ／ｙの値は、８９．３％である。配列番号１０、配列番号１８、配列番号７、配列番号８及び配列番号９で示されるアミノ酸配列におけるｚ／ｗの値は、それぞれ４６．８％、５６．２％、７０．１％、６６．１％及び７０．０％である。

（３−ｉ）の改変フィブロインは、配列番号１８、配列番号７、配列番号８又は配列番号９で示されるアミノ酸配列からなるものであってもよい。

（３−ｉｉ）の改変フィブロインは、配列番号１８、配列番号７、配列番号８又は配列番号９で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含むものである。（３−ｉｉ）の改変フィブロインもまた、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］_ｍで表されるドメイン配列を含むタンパク質である。上記配列同一性は、９５％以上であることが好ましい。

（３−ｉｉ）の改変フィブロインは、配列番号１８、配列番号７、配列番号８又は配列番号９で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有し、かつＮ末端側からＣ末端側に向かって、隣り合う２つの［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］ユニットのＲＥＰのアミノ酸残基数を順次比較して、アミノ酸残基数が少ないＲＥＰのアミノ酸残基数を１としたとき、他方のＲＥＰのアミノ酸残基数の比が１．８〜１１．３（ギザ比率が１：１．８〜１１．３）となる隣合う２つの［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］ユニットのアミノ酸残基数を足し合わせた合計値の最大値をｘとし、ドメイン配列の総アミノ酸残基数をｙとしたときに、ｘ／ｙが６４．２％以上であることが好ましい。

第３の改変フィブロインは、Ｎ末端及びＣ末端のいずれか一方又は両方に上述したタグ配列を含んでいてもよい。

タグ配列を含む第３の改変フィブロインのより具体的な例として、（３−ｉｉｉ）配列番号１７、配列番号１１、配列番号１４若しくは配列番号１５で示されるアミノ酸配列、又は（３−ｉｖ）配列番号１７、配列番号１１、配列番号１４若しくは配列番号１５で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む、改変フィブロインを挙げることができる。

配列番号１６、配列番号１７、配列番号１３、配列番号１１、配列番号１４及び配列番号１５で示されるアミノ酸配列は、それぞれ配列番号１０、配列番号１８、配列番号６、配列番号７、配列番号８及び配列番号９で示されるアミノ酸配列のＮ末端に配列番号１２で示されるアミノ酸配列（Ｈｉｓタグ配列及びヒンジ配列を含む）を付加したものである。

（３−ｉｉｉ）の改変フィブロインは、配列番号１７、配列番号１１、配列番号１４又は配列番号１５で示されるアミノ酸配列からなるものであってもよい。

（３−ｉｖ）の改変フィブロインは、配列番号１７、配列番号１１、配列番号１４又は配列番号１５で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含むものである。（３−ｉｖ）の改変フィブロインもまた、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］_ｍで表されるドメイン配列を含むタンパク質である。上記配列同一性は、９５％以上であることが好ましい。

（３−ｉｖ）の改変フィブロインは、配列番号１７、配列番号１１、配列番号１４又は配列番号１５で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有し、かつＮ末端側からＣ末端側に向かって、隣合う２つの［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］ユニットのＲＥＰのアミノ酸残基数を順次比較して、アミノ酸残基数が少ないＲＥＰのアミノ酸残基数を１としたとき、他方のＲＥＰのアミノ酸残基数の比が１．８〜１１．３となる隣合う２つの［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］ユニットのアミノ酸残基数を足し合わせた合計値の最大値をｘとし、ドメイン配列の総アミノ酸残基数をｙとしたときに、ｘ／ｙが６４．２％以上であることが好ましい。

第３の改変フィブロインは、組換えタンパク質生産系において生産されたタンパク質を宿主の外部に放出するための分泌シグナルを含んでいてもよい。分泌シグナルの配列は、宿主の種類に応じて適宜設定することができる。

グリシン残基の含有量、及び（Ａ）_ｎモチーフの含有量が低減された改変フィブロイン（第４の改変フィブロイン）は、そのドメイン配列が、天然由来のクモ糸フィブロインと比較して、（Ａ）_ｎモチーフの含有量が低減されたことに加え、グリシン残基の含有量が低減されたアミノ酸配列を有するものである。第４の改変フィブロインのドメイン配列は、天然由来のクモ糸フィブロインと比較して、少なくとも１又は複数の（Ａ）_ｎモチーフが欠失したことに加え、更に少なくともＲＥＰ中の１又は複数のグリシン残基が別のアミノ酸残基に置換されたことに相当するアミノ酸配列を有するものということができる。すなわち、第４の改変フィブロインは、上述したグリシン残基の含有量が低減された改変フィブロイン（第２の改変フィブロイン）と、（Ａ）_ｎモチーフの含有量が低減された改変フィブロイン（第３の改変フィブロイン）の特徴を併せ持つ改変フィブロインである。具体的な態様等は、第２の改変フィブロイン、及び第３の改変フィブロインで説明したとおりである。

第４の改変フィブロインのより具体的な例として、（４−ｉ）配列番号７、配列番号８若しくは配列番号９で示されるアミノ酸配列、（４−ｉｉ）配列番号７、配列番号８若しくは配列番号９で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む、改変フィブロインを挙げることができる。配列番号７、配列番号８若しくは配列番号９で示されるアミノ酸配列を含む改変フィブロインの具体的な態様は上述のとおりである。

局所的に疎水性指標の大きい領域を含むドメイン配列を有する改変フィブロイン（第５の改変フィブロイン）は、そのドメイン配列が、天然由来のクモ糸フィブロインと比較して、ＲＥＰ中の１又は複数のアミノ酸残基が疎水性指標の大きいアミノ酸残基に置換されたこと、及び／又はＲＥＰ中に１又は複数の疎水性指標の大きいアミノ酸残基が挿入されたことに相当する、局所的に疎水性指標の大きい領域を含むアミノ酸配列を有するものであってよい。

局所的に疎水性指標の大きい領域は、連続する２〜４アミノ酸残基で構成されていることが好ましい。

上述の疎水性指標の大きいアミノ酸残基は、イソロイシン（Ｉ）、バリン（Ｖ）、ロイシン（Ｌ）、フェニルアラニン（Ｆ）、システイン（Ｃ）、メチオニン（Ｍ）及びアラニン（Ａ）から選ばれるアミノ酸残基であることがより好ましい。

第５の改変フィブロインは、天然由来のクモ糸フィブロインと比較して、ＲＥＰ中の１又は複数のアミノ酸残基が疎水性指標の大きいアミノ酸残基に置換されたこと、及び／又はＲＥＰ中に１又は複数の疎水性指標の大きいアミノ酸残基が挿入されたことに相当する改変に加え、更に、天然由来のクモ糸フィブロインと比較して、１又は複数のアミノ酸残基を置換、欠失、挿入及び／又は付加したことに相当するアミノ酸配列の改変があってもよい。

第５の改変フィブロインは、例えば、クローニングした天然由来のクモ糸フィブロインの遺伝子配列からＲＥＰ中の１又は複数の親水性アミノ酸残基（例えば、疎水性指標がマイナスであるアミノ酸残基）を疎水性アミノ酸残基（例えば、疎水性指標がプラスであるアミノ酸残基）に置換すること、及び／又はＲＥＰ中に１又は複数の疎水性アミノ酸残基を挿入することにより得ることができる。また、例えば、天然由来のクモ糸フィブロインのアミノ酸配列からＲＥＰ中の１又は複数の親水性アミノ酸残基を疎水性アミノ酸残基に置換したこと、及び／又はＲＥＰ中に１又は複数の疎水性アミノ酸残基を挿入したことに相当するアミノ酸配列を設計し、設計したアミノ酸配列をコードする核酸を化学合成することにより得ることもできる。いずれの場合においても、天然由来のクモ糸フィブロインのアミノ酸配列からＲＥＰ中の１又は複数の親水性アミノ酸残基を疎水性アミノ酸残基に置換したこと、及び／又はＲＥＰ中に１又は複数の疎水性アミノ酸残基を挿入したことに相当する改変に加え、更に１又は複数のアミノ酸残基を置換、欠失、挿入及び／又は付加したことに相当するアミノ酸配列の改変を行ってもよい。

第５の改変フィブロインは、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］_ｍで表されるドメイン配列を含み、最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフから上記ドメイン配列のＣ末端までの配列を上記ドメイン配列から除いた配列に含まれる全てのＲＥＰにおいて、連続する４アミノ酸残基の疎水性指標の平均値が２．６以上となる領域に含まれるアミノ酸残基の総数をｐとし、最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフから上記ドメイン配列のＣ末端までの配列を上記ドメイン配列から除いた配列に含まれるアミノ酸残基の総数をｑとしたときに、ｐ／ｑが６．２％以上であるアミノ酸配列を有してもよい。

アミノ酸残基の疎水性指標については、公知の指標（Ｈｙｄｒｏｐａｔｈｙ ｉｎｄｅｘ：Ｋｙｔｅ Ｊ，＆Ｄｏｏｌｉｔｔｌｅ Ｒ（１９８２）“Ａ ｓｉｍｐｌｅ ｍｅｔｈｏｄ ｆｏｒ ｄｉｓｐｌａｙｉｎｇ ｔｈｅ ｈｙｄｒｏｐａｔｈｉｃ ｃｈａｒａｃｔｅｒ ｏｆ ａ ｐｒｏｔｅｉｎ”，Ｊ．Ｍｏｌ．Ｂｉｏｌ．，１５７，ｐｐ．１０５−１３２）を使用する。具体的には、各アミノ酸の疎水性指標（ハイドロパシー・インデックス、以下「ＨＩ」とも記す。）は、下記表１に示すとおりである。

ｐ／ｑの算出方法を更に詳細に説明する。算出には、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］_ｍで表されるドメイン配列から、最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列を除いた配列（以下、「配列Ａ」とする）を用いる。まず、配列Ａに含まれる全てのＲＥＰにおいて、連続する４アミノ酸残基の疎水性指標の平均値を算出する。疎水性指標の平均値は、連続する４アミノ酸残基に含まれる各アミノ酸残基のＨＩの総和を４（アミノ酸残基数）で除して求める。疎水性指標の平均値は、全ての連続する４アミノ酸残基について求める（各アミノ酸残基は、１〜４回平均値の算出に用いられる。）。次いで、連続する４アミノ酸残基の疎水性指標の平均値が２．６以上となる領域を特定する。あるアミノ酸残基が、複数の「疎水性指標の平均値が２．６以上となる連続する４アミノ酸残基」に該当する場合であっても、領域中には１アミノ酸残基として含まれることになる。そして、当該領域に含まれるアミノ酸残基の総数がｐである。また、配列Ａに含まれるアミノ酸残基の総数がｑである。

例えば、「疎水性指標の平均値が２．６以上となる連続する４アミノ酸残基」が２０カ所抽出された場合（重複はなし）、連続する４アミノ酸残基の疎水性指標の平均値が２．６以上となる領域には、連続する４アミノ酸残基（重複はなし）が２０含まれることになり、ｐは２０×４＝８０である。また、例えば、２つの「疎水性指標の平均値が２．６以上となる連続する４アミノ酸残基」が１アミノ酸残基だけ重複して存在する場合、連続する４アミノ酸残基の疎水性指標の平均値が２．６以上となる領域には、７アミノ酸残基含まれることになる（ｐ＝２×４−１＝７。「−１」は重複分の控除である。）。例えば、図４に示したドメイン配列の場合、「疎水性指標の平均値が２．６以上となる連続する４アミノ酸残基」が重複せずに７つ存在するため、ｐは７×４＝２８となる。また、例えば、図４に示したドメイン配列の場合、ｑは４＋５０＋４＋４０＋４＋１０＋４＋２０＋４＋３０＝１７０である（Ｃ末端側の最後に存在する（Ａ）_ｎモチーフは含めない）。次に、ｐをｑで除すことによって、ｐ／ｑ（％）を算出することができる。図４の場合２８／１７０＝１６．４７％となる。

第５の改変フィブロインにおいて、ｐ／ｑは、６．２％以上であることが好ましく、７％以上であることがより好ましく、１０％以上であることが更に好ましく、２０％以上であることが更により好ましく、３０％以上であることが更によりまた好ましい。ｐ／ｑの上限は、特に制限されないが、例えば、４５％以下であってもよい。

第５の改変フィブロインは、例えば、クローニングした天然由来のクモ糸フィブロインのアミノ酸配列を、上記のｐ／ｑの条件を満たすように、ＲＥＰ中の１又は複数の親水性アミノ酸残基（例えば、疎水性指標がマイナスであるアミノ酸残基）を疎水性アミノ酸残基（例えば、疎水性指標がプラスであるアミノ酸残基）に置換すること、及び／又はＲＥＰ中に１又は複数の疎水性アミノ酸残基を挿入することにより、局所的に疎水性指標の大きい領域を含むアミノ酸配列に改変することにより得ることができる。また、例えば、天然由来のクモ糸フィブロインのアミノ酸配列から上記のｐ／ｑの条件を満たすアミノ酸配列を設計し、設計したアミノ酸配列をコードする核酸を化学合成することにより得ることもできる。いずれの場合においても、天然由来のクモ糸フィブロインと比較して、ＲＥＰ中の１又は複数のアミノ酸残基が疎水性指標の大きいアミノ酸残基に置換されたこと、及び／又はＲＥＰ中に１又は複数の疎水性指標の大きいアミノ酸残基が挿入されたことに相当する改変に加え、更に１又は複数のアミノ酸残基を置換、欠失、挿入及び／又は付加したことに相当する改変を行ってもよい。

疎水性指標の大きいアミノ酸残基としては、特に制限はないが、イソロイシン（Ｉ）、バリン（Ｖ）、ロイシン（Ｌ）、フェニルアラニン（Ｆ）、システイン（Ｃ）、メチオニン（Ｍ）及びアラニン（Ａ）が好ましく、バリン（Ｖ）、ロイシン（Ｌ）及びイソロイシン（Ｉ）がより好ましい。

第５の改変フィブロインの具体的な例として、（５−ｉ）配列番号１９、配列番号２０若しくは配列番号２１で示されるアミノ酸配列、又は（５−ｉｉ）配列番号１９、配列番号２０若しくは配列番号２１で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む、改変フィブロインを挙げることができる。

（５−ｉ）の改変フィブロインについて説明する。配列番号２２で示されるアミノ酸配列は、天然由来のクモ糸フィブロインの（Ａ）_ｎモチーフ中のアラニン残基が連続するアミノ酸配列をアラニン残基が連続する数を５つになるよう欠失したものである。配列番号１９で示されるアミノ酸配列は、配列番号２２で示されるアミノ酸配列に対し、ＲＥＰ一つ置きにそれぞれ３アミノ酸残基からなるアミノ酸配列（ＶＬＩ）を２カ所挿入し、かつ配列番号２２で示されるアミノ酸配列の分子量とほぼ同じとなるようにＣ末端側の一部のアミノ酸を欠失させたものである。配列番号２３で示されるアミノ酸配列は、配列番号２２で示されるアミノ酸配列に対し、各（Ａ）_ｎモチーフのＣ末端側に２つのアラニン残基を挿入し、更に一部のグルタミン（Ｑ）残基をセリン（Ｓ）残基に置換し、かつ配列番号２２で示されるアミノ酸配列の分子量とほぼ同じとなるようにＣ末端側の一部のアミノ酸を欠失させたものである。配列番号２０で示されるアミノ酸配列は、配列番号２３で示されるアミノ酸配列に対し、ＲＥＰ一つ置きにそれぞれ３アミノ酸残基からなるアミノ酸配列（ＶＬＩ）を１カ所挿入したものである。配列番号２１で示されるアミノ酸配列は、配列番号２３で示されるアミノ酸配列に対し、ＲＥＰ一つ置きにそれぞれ３アミノ酸残基からなるアミノ酸配列（ＶＬＩ）を２カ所挿入したものである。

（５−ｉ）の改変フィブロインは、配列番号１９、配列番号２０又は配列番号２１で示されるアミノ酸配列からなるものであってもよい。

（５−ｉｉ）の改変フィブロインは、配列番号１９、配列番号２０又は配列番号２１で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含むものである。（５−ｉｉ）の改変フィブロインもまた、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］_ｍで表されるドメイン配列を含むタンパク質である。上記配列同一性は、９５％以上であることが好ましい。

（５−ｉｉ）の改変フィブロインは、配列番号１９、配列番号２０又は配列番号２１で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有し、かつ最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列に含まれる全てのＲＥＰにおいて、連続する４アミノ酸残基の疎水性指標の平均値が２．６以上となる領域に含まれるアミノ酸残基の総数をｐとし、最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列に含まれるアミノ酸残基の総数をｑとしたときに、ｐ／ｑが６．２％以上であることが好ましい。

第５の改変フィブロインは、Ｎ末端及びＣ末端のいずれか一方又は両方にタグ配列を含んでいてもよい。

タグ配列を含む第５の改変フィブロインのより具体的な例として、（５−ｉｉｉ）配列番号２４、配列番号２５若しくは配列番号２６で示されるアミノ酸配列、又は（５−ｉｖ）配列番号２４、配列番号２５若しくは配列番号２６で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む、改変フィブロインを挙げることができる。

配列番号２４、配列番号２５及び配列番号２６で示されるアミノ酸配列は、それぞれ配列番号１９、配列番号２０及び配列番号２１で示されるアミノ酸配列のＮ末端に配列番号１２で示されるアミノ酸配列（Ｈｉｓタグ配列及びヒンジ配列を含む）を付加したものである。

（５−ｉｉｉ）の改変フィブロインは、配列番号２４、配列番号２５若しくは配列番号２６で示されるアミノ酸配列からなるものであってもよい。

（５−ｉｖ）の改変フィブロインは、配列番号２４、配列番号２５若しくは配列番号２６で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含むものである。（５−ｉｖ）の改変フィブロインもまた、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］_ｍで表されるドメイン配列を含むタンパク質である。上記配列同一性は、９５％以上であることが好ましい。

（５−ｉｖ）の改変フィブロインは、配列番号２４、配列番号２５若しくは配列番号２６で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有し、かつ最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列に含まれる全てのＲＥＰにおいて、連続する４アミノ酸残基の疎水性指標の平均値が２．６以上となる領域に含まれるアミノ酸残基の総数をｐとし、最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列に含まれるアミノ酸残基の総数をｑとしたときに、ｐ／ｑが６．２％以上であることが好ましい。

第５の改変フィブロインは、組換えタンパク質生産系において生産されたタンパク質を宿主の外部に放出するための分泌シグナルを含んでいてもよい。分泌シグナルの配列は、宿主の種類に応じて適宜設定することができる。

グルタミン残基の含有量が低減されたドメイン配列を有する改変フィブロイン（第６の改変フィブロイン）は、天然由来のクモ糸フィブロインと比較して、グルタミン残基の含有量が低減されたアミノ酸配列を有する。

第６の改変フィブロインは、ＲＥＰのアミノ酸配列中に、ＧＧＸモチーフ及びＧＰＧＸＸモチーフから選ばれる少なくとも一つのモチーフが含まれていることが好ましい。

第６の改変フィブロインが、ＲＥＰ中にＧＰＧＸＸモチーフを含む場合、ＧＰＧＸＸモチーフ含有率は、通常１％以上であり、５％以上であってもよく、１０％以上であるのが好ましい。ＧＰＧＸＸモチーフ含有率の上限に特に制限はなく、５０％以下であってよく、３０％以下であってもよい。

本明細書において、「ＧＰＧＸＸモチーフ含有率」は、以下の方法により算出される値である。
式１：［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］_ｍ、又は式２：［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］_ｍ−（Ａ）_ｎモチーフで表されるドメイン配列を含むクモ糸フィブロインにおいて、最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列に含まれる全てのＲＥＰにおいて、その領域に含まれるＧＰＧＸＸモチーフの個数の総数を３倍した数（即ち、ＧＰＧＸＸモチーフ中のＧ及びＰの総数に相当）をｓとし、最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除き、更に（Ａ）_ｎモチーフを除いた全ＲＥＰのアミノ酸残基の総数をｔとしたときに、ＧＰＧＸＸモチーフ含有率はｓ／ｔとして算出される。

ＧＰＧＸＸモチーフ含有率の算出において、「最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列」を対象としているのは、「最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列」（ＲＥＰに相当する配列）には、クモ糸フィブロインに特徴的な配列と相関性の低い配列が含まれることがあり、ｍが小さい場合（つまり、ドメイン配列が短い場合）、ＧＰＧＸＸモチーフ含有率の算出結果に影響するので、この影響を排除するためである。なお、ＲＥＰのＣ末端に「ＧＰＧＸＸモチーフ」が位置する場合、「ＸＸ」が例えば「ＡＡ」の場合であっても、「ＧＰＧＸＸモチーフ」として扱う。

図５は、クモ糸フィブロインのドメイン配列を示す模式図である。図５を参照しながらＧＰＧＸＸモチーフ含有率の算出方法を具体的に説明する。まず、図５に示したクモ糸フィブロインのドメイン配列（「［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］_ｍ−（Ａ）_ｎモチーフ」タイプである。）では、全てのＲＥＰが「最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列」（図５中、「領域Ａ」で示した配列。）に含まれているため、ｓを算出するためのＧＰＧＸＸモチーフの個数は７であり、ｓは７×３＝２１となる。同様に、全てのＲＥＰが「最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列」（図５中、「領域Ａ」で示した配列。）に含まれているため、当該配列から更に（Ａ）_ｎモチーフを除いた全ＲＥＰのアミノ酸残基の総数ｔは５０＋４０＋１０＋２０＋３０＝１５０である。次に、ｓをｔで除すことによって、ｓ／ｔ（％）を算出することができ、図５のフィブロインの場合２１／１５０＝１４．０％となる。

第６の改変フィブロインは、グルタミン残基含有率が９％以下であることが好ましく、７％以下であることがより好ましく、４％以下であることが更に好ましく、０％であることが特に好ましい。

本明細書において、「グルタミン残基含有率」は、以下の方法により算出される値である。
式１：［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］_ｍ、又は式２：［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］_ｍ−（Ａ）_ｎモチーフで表されるドメイン配列を含むクモ糸フィブロインにおいて、最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列（図５の「領域Ａ」に相当する配列。）に含まれる全てのＲＥＰにおいて、その領域に含まれるグルタミン残基の総数をｕとし、最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除き、更に（Ａ）_ｎモチーフを除いた全ＲＥＰのアミノ酸残基の総数をｔとしたときに、グルタミン残基含有率はｕ／ｔとして算出される。グルタミン残基含有率の算出において、「最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列」を対象としている理由は、上述した理由と同様である。

第６の改変フィブロインは、そのドメイン配列が、天然由来のクモ糸フィブロインと比較して、ＲＥＰ中の１又は複数のグルタミン残基を欠失したこと、又は他のアミノ酸残基に置換したことに相当するアミノ酸配列を有するものであってよい。

「他のアミノ酸残基」は、グルタミン残基以外のアミノ酸残基であればよいが、グルタミン残基よりも疎水性指標の大きいアミノ酸残基であることが好ましい。アミノ酸残基の疎水性指標は表１に示すとおりである。

表１に示すとおり、グルタミン残基よりも疎水性指標の大きいアミノ酸残基としては、イソロイシン（Ｉ）、バリン（Ｖ）、ロイシン（Ｌ）、フェニルアラニン（Ｆ）、システイン（Ｃ）、メチオニン（Ｍ）アラニン（Ａ）、グリシン（Ｇ）、スレオニン（Ｔ）、セリン（Ｓ）、トリプトファン（Ｗ）、チロシン（Ｙ）、プロリン（Ｐ）及びヒスチジン（Ｈ）から選ばれるアミノ酸残基を挙げることができる。これらの中でも、イソロイシン（Ｉ）、バリン（Ｖ）、ロイシン（Ｌ）、フェニルアラニン（Ｆ）、システイン（Ｃ）、メチオニン（Ｍ）及びアラニン（Ａ）から選ばれるアミノ酸残基であることがより好ましく、イソロイシン（Ｉ）、バリン（Ｖ）、ロイシン（Ｌ）及びフェニルアラニン（Ｆ）から選ばれるアミノ酸残基であることが更に好ましい。

第６の改変フィブロインは、ＲＥＰの疎水性度が、−０．８以上であることが好ましく、−０．７以上であることがより好ましく、０以上であることが更に好ましく、０．３以上であることが更により好ましく、０．４以上であることが特に好ましい。ＲＥＰの疎水性度の上限に特に制限はなく、１．０以下であってよく、０．７以下であってもよい。

本明細書において、「ＲＥＰの疎水性度」は、以下の方法により算出される値である。
式１：［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］_ｍ、又は式２：［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］_ｍ−（Ａ）_ｎモチーフで表されるドメイン配列を含むクモ糸フィブロインにおいて、最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列（図５の「領域Ａ」に相当する配列。）に含まれる全てのＲＥＰにおいて、その領域の各アミノ酸残基の疎水性指標の総和をｖとし、最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除き、更に（Ａ）_ｎモチーフを除いた全ＲＥＰのアミノ酸残基の総数をｔとしたときに、ＲＥＰの疎水性度はｖ／ｔとして算出される。ＲＥＰの疎水性度の算出において、「最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列」を対象としている理由は、上述した理由と同様である。

第６の改変フィブロインは、そのドメイン配列が、天然由来のクモ糸フィブロインと比較して、ＲＥＰ中の１又は複数のグルタミン残基を欠失したこと、及び／又はＲＥＰ中の１又は複数のグルタミン残基を他のアミノ酸残基に置換したことに相当する改変に加え、更に１又は複数のアミノ酸残基を置換、欠失、挿入及び／又は付加したことに相当するアミノ酸配列の改変があってもよい。

第６の改変フィブロインは、例えば、クローニングした天然由来のクモ糸フィブロインの遺伝子配列からＲＥＰ中の１又は複数のグルタミン残基を欠失させること、及び／又はＲＥＰ中の１又は複数のグルタミン残基を他のアミノ酸残基に置換することにより得ることができる。また、例えば、天然由来のクモ糸フィブロインのアミノ酸配列からＲＥＰ中の１又は複数のグルタミン残基を欠失したこと、及び／又はＲＥＰ中の１又は複数のグルタミン残基を他のアミノ酸残基に置換したことに相当するアミノ酸配列を設計し、設計したアミノ酸配列をコードする核酸を化学合成することにより得ることもできる。

第６の改変フィブロインのより具体的な例として、（６−ｉ）配列番号２７、配列番号２８、配列番号２９、配列番号３０、配列番号３１、配列番号３２、配列番号３３若しくは配列番号４３で示されるアミノ酸配列を含む、改変フィブロイン、又は（６−ｉｉ）配列番号２７、配列番号２８、配列番号２９、配列番号３０、配列番号３１、配列番号３２、配列番号３３若しくは配列番号４３で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む、改変フィブロインを挙げることができる。

（６−ｉ）の改変フィブロインについて説明する。

配列番号７で示されるアミノ酸配列（Ｍｅｔ−ＰＲＴ４１０）は、天然由来のフィブロインであるＮｅｐｈｉｌａ ｃｌａｖｉｐｅｓ（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号：Ｐ４６８０４．１、ＧＩ：１１７４４１５）の塩基配列及びアミノ酸配列に基づき、（Ａ）_ｎモチーフ中のアラニン残基が連続するアミノ酸配列をアラニン残基が連続する数を５つにする等の生産性を向上させるためのアミノ酸の改変を行ったものである。一方、Ｍｅｔ−ＰＲＴ４１０は、グルタミン残基（Ｑ）の改変は行っていないため、グルタミン残基含有率は、天然由来のフィブロインのグルタミン残基含有率と同程度である。

配列番号２７で示されるアミノ酸配列（Ｍ＿ＰＲＴ８８８）は、Ｍｅｔ−ＰＲＴ４１０（配列番号７）中のＱＱを全てＶＬに置換したものである。

配列番号２８で示されるアミノ酸配列（Ｍ＿ＰＲＴ９６５）は、Ｍｅｔ−ＰＲＴ４１０（配列番号７）中のＱＱを全てＴＳに置換し、かつ残りのＱをＡに置換したものである。

配列番号２９で示されるアミノ酸配列（Ｍ＿ＰＲＴ８８９）は、Ｍｅｔ−ＰＲＴ４１０（配列番号７）中のＱＱを全てＶＬに置換し、かつ残りのＱをＩに置換したものである。

配列番号３０で示されるアミノ酸配列（Ｍ＿ＰＲＴ９１６）は、Ｍｅｔ−ＰＲＴ４１０（配列番号７）中のＱＱを全てＶＩに置換し、かつ残りのＱをＬに置換したものである。

配列番号３１で示されるアミノ酸配列（Ｍ＿ＰＲＴ９１８）は、Ｍｅｔ−ＰＲＴ４１０（配列番号７）中のＱＱを全てＶＦに置換し、かつ残りのＱをＩに置換したものである。

配列番号３４で示されるアミノ酸配列（Ｍ＿ＰＲＴ５２５）は、Ｍｅｔ−ＰＲＴ４１０（配列番号７）に対し、アラニン残基が連続する領域（Ａ_５）に２つのアラニン残基を挿入し、Ｍｅｔ−ＰＲＴ４１０の分子量とほぼ同じになるよう、Ｃ末端側のドメイン配列２つを欠失させ、かつグルタミン残基（Ｑ）１３箇所をセリン残基（Ｓ）又はプロリン残基（Ｐ）に置換したものである。

配列番号３２で示されるアミノ酸配列（Ｍ＿ＰＲＴ６９９）は、Ｍ＿ＰＲＴ５２５（配列番号３４）中のＱＱを全てＶＬに置換したものである。

配列番号３３で示されるアミノ酸配列（Ｍ＿ＰＲＴ６９８）は、Ｍ＿ＰＲＴ５２５（配列番号３４）中のＱＱを全てＶＬに置換し、かつ残りのＱをＩに置換したものである。

配列番号４３で示されるアミノ酸配列（Ｍｅｔ−ＰＲＴ９６６）は、配列番号９で示されるアミノ酸配列（Ｃ末端に配列番号４２で示されるアミノ酸配列が付加される前のアミノ酸配列）中のＱＱを全てＶＦに置換し、かつ残りのＱをＩに置換したものである。

配列番号２７、配列番号２８、配列番号２９、配列番号３０、配列番号３１、配列番号３２、配列番号３３及び配列番号４３で示されるアミノ酸配列は、いずれもグルタミン残基含有率は９％以下である（表２）。

（６−ｉ）の改変フィブロインは、配列番号２７、配列番号２８、配列番号２９、配列番号３０、配列番号３１、配列番号３２、配列番号３３又は配列番号４３で示されるアミノ酸配列からなるものであってもよい。

（６−ｉｉ）の改変フィブロインは、配列番号２７、配列番号２８、配列番号２９、配列番号３０、配列番号３１、配列番号３２、配列番号３３又は配列番号４３で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含むものである。（６−ｉｉ）の改変フィブロインもまた、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］_ｍ、又は式２：［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］_ｍ−（Ａ）_ｎモチーフで表されるドメイン配列を含むタンパク質である。上記配列同一性は、９５％以上であることが好ましい。

（６−ｉｉ）の改変フィブロインは、グルタミン残基含有率が９％以下であることが好ましい。また、（６−ｉｉ）の改変フィブロインは、ＧＰＧＸＸモチーフ含有率が１０％以上であることが好ましい。

第６の改変フィブロインは、Ｎ末端及びＣ末端のいずれか一方又は両方にタグ配列を含んでいてもよい。これにより、改変フィブロインの単離、固定化、検出及び可視化等が可能となる。

タグ配列を含む第６の改変フィブロインのより具体的な例として、（６−ｉｉｉ）配列番号３５、配列番号３６、配列番号３７、配列番号３８、配列番号３９、配列番号４０、配列番号４１若しくは配列番号４４で示されるアミノ酸配列を含む、改変フィブロイン、又は（６−ｉｖ）配列番号３５、配列番号３６、配列番号３７、配列番号３８、配列番号３９、配列番号４０、配列番号４１若しくは配列番号４４で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む、改変フィブロインを挙げることができる。

配列番号３５、配列番号３６、配列番号３７、配列番号３８、配列番号３９、配列番号４０、配列番号４１及び配列番号４４で示されるアミノ酸配列は、それぞれ配列番号２７、配列番号２８、配列番号２９、配列番号３０、配列番号３１、配列番号３２、配列番号３３及び配列番号４３で示されるアミノ酸配列のＮ末端に配列番号１２で示されるアミノ酸配列（Ｈｉｓタグ配列及びヒンジ配列を含む）を付加したものである。Ｎ末端にタグ配列を付加しただけであるため、グルタミン残基含有率に変化はなく、配列番号３５、配列番号３６、配列番号３７、配列番号３８、配列番号３９、配列番号４０、配列番号４１及び配列番号４４で示されるアミノ酸配列は、いずれもグルタミン残基含有率が９％以下である（表３）。

（６−ｉｉｉ）の改変フィブロインは、配列番号３５、配列番号３６、配列番号３７、配列番号３８、配列番号３９、配列番号４０、配列番号４１又は配列番号４４で示されるアミノ酸配列からなるものであってもよい。

（６−ｉｖ）の改変フィブロインは、配列番号３５、配列番号３６、配列番号３７、配列番号３８、配列番号３９、配列番号４０、配列番号４１又は配列番号４４で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含むものである。（６−ｉｖ）の改変フィブロインもまた、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］_ｍ、又は式２：［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］_ｍ−（Ａ）_ｎモチーフで表されるドメイン配列を含むタンパク質である。上記配列同一性は、９５％以上であることが好ましい。

（６−ｉｖ）の改変フィブロインは、グルタミン残基含有率が９％以下であることが好ましい。また、（６−ｉｖ）の改変フィブロインは、ＧＰＧＸＸモチーフ含有率が１０％以上であることが好ましい。

第６の改変フィブロインは、組換えタンパク質生産系において生産されたタンパク質を宿主の外部に放出するための分泌シグナルを含んでいてもよい。分泌シグナルの配列は、宿主の種類に応じて適宜設定することができる。

改変フィブロインは、第１の改変フィブロイン、第２の改変フィブロイン、第３の改変フィブロイン、第４の改変フィブロイン、第５の改変フィブロイン、及び第６の改変フィブロインが有する特徴のうち、少なくとも２つ以上の特徴を併せ持つ改変フィブロインであってもよい。

改変フィブロインは、親水性改変フィブロインであってもよく、疎水性改変フィブロインであってもよい。疎水性改変フィブロインとは、改変フィブロインを構成する全てのアミノ酸残基の疎水性指標（ＨＩ）の総和を求め、次にその総和を全アミノ酸残基数で除した値（平均ＨＩ）が０以上である改変フィブロインである。疎水性指標は表１に示したとおりである。また、親水性改変フィブロインとは、上記の平均ＨＩが０未満である改変フィブロインである。

疎水性改変フィブロインとしては、例えば、上述した第６の改変フィブロインを挙げることができる。疎水性改変フィブロインのより具体的な例としては、配列番号２７、配列番号２８、配列番号２９、配列番号３０、配列番号３１、配列番号３２、配列番号３３又は配列番号４３で示されるアミノ酸配列、配列番号３５、配列番号３７、配列番号３８、配列番号３９、配列番号４０、配列番号４１又は配列番号４４で示されるアミノ酸配列を含む改変フィブロインが挙げられる。

親水性改変フィブロインとしては、例えば、上述した第１の改変フィブロイン、第２の改変フィブロイン、第３の改変フィブロイン、第４の改変フィブロイン、及び第５の改変フィブロインを挙げることができる。親水性クモ糸タンパク質のより具体的な例としては、配列番号４で示されるアミノ酸配列、配列番号６、配列番号７、配列番号８又は配列番号９で示されるアミノ酸配列、配列番号１３、配列番号１１、配列番号１４又は配列番号１５で示されるアミノ酸配列、配列番号１８、配列番号７、配列番号８又は配列番号９で示されるアミノ酸配列、配列番号１７、配列番号１１、配列番号１４又は配列番号１５で示されるアミノ酸配列、配列番号１９、配列番号２０又は配列番号２１で示されるアミノ酸配列を含む改変フィブロインが挙げられる。

上述した改変フィブロインは、１種を単独で、又は２種以上を組み合わせて用いることができる。

改変フィブロインは、例えば、当該改変フィブロインをコードする核酸配列と、当該核酸配列に作動可能に連結された１又は複数の調節配列とを有する発現ベクターで形質転換された宿主により、当該核酸を発現させることにより生産することができる。

改変フィブロインをコードする核酸の製造方法は、特に制限されない。例えば、改変フィブロインをコードする遺伝子を利用して、ポリメラーゼ連鎖反応（ＰＣＲ）等で増幅しクローニングする方法、又は、化学的に合成する方法によって、当該核酸を製造することができる。核酸の化学的な合成方法も特に制限されず、例えば、ＮＣＢＩのウェブデータベースなどより入手したクモ糸タンパク質のアミノ酸配列情報をもとに、ＡＫＴＡ ｏｌｉｇｏｐｉｌｏｔ ｐｌｕｓ １０／１００（ＧＥヘルスケア・ジャパン株式会社）等で自動合成したオリゴヌクレオチドをＰＣＲ等で連結する方法によって遺伝子を化学的に合成することができる。この際に、改変フィブロインの精製及び／又は確認を容易にするため、Ｎ末端に開始コドン及びＨｉｓ１０タグからなるアミノ酸配列を付加したアミノ酸配列からなる改変フィブロインをコードする核酸を合成してもよい。

調節配列は、宿主における組換えタンパク質の発現を制御する配列（例えば、プロモーター、エンハンサー、リボソーム結合配列、転写終結配列等）であり、宿主の種類に応じて適宜選択することができる。プロモーターとして、宿主細胞中で機能し、目的とする改変フィブロインを発現誘導可能な誘導性プロモーターを用いてもよい。誘導性プロモーターは、誘導物質（発現誘導剤）の存在、リプレッサー分子の非存在、又は温度、浸透圧若しくはｐＨ値の上昇若しくは低下等の物理的要因により、転写を制御できるプロモーターである。

発現ベクターの種類は、プラスミドベクター、ウイルスベクター、コスミドベクター、フォスミドベクター、人工染色体ベクター等、宿主の種類に応じて適宜選択することができる。発現ベクターとしては、宿主細胞において自立複製が可能、又は宿主の染色体中への組込みが可能で、改変フィブロインをコードする核酸を転写できる位置にプロモーターを含有しているものが好適に用いられる。

宿主として、原核生物、並びに酵母、糸状真菌、昆虫細胞、動物細胞及び植物細胞等の真核生物のいずれも好適に用いることができる。

細菌等の原核生物を宿主として用いる場合は、発現ベクターは、原核生物中で自立複製が可能であると同時に、プロモーター、リボソーム結合配列、改変フィブロインをコードする核酸、及び転写終結配列を含むベクターであることが好ましい。プロモーターを制御する遺伝子が含まれていてもよい。

原核生物としては、エシェリヒア属、ブレビバチルス属、セラチア属、バチルス属、ミクロバクテリウム属、ブレビバクテリウム属、コリネバクテリウム属及びシュードモナス属等に属する微生物を挙げることができる。エシェリヒア属に属する微生物として、例えば、エシェリヒア・コリ等を挙げることができる。ブレビバチルス属に属する微生物として、例えば、ブレビバチルス・アグリ等を挙げることができる。セラチア属に属する微生物として、例えば、セラチア・リクエファシエンス等を挙げることができる。バチルス属に属する微生物として、例えば、バチルス・サチラス等を挙げることができる。ミクロバクテリウム属に属する微生物として、例えば、ミクロバクテリウム・アンモニアフィラム等を挙げることができる。ブレビバクテリウム属に属する微生物として、例えば、ブレビバクテリウム・ディバリカタム等を挙げることができる。コリネバクテリウム属に属する微生物として、例えば、コリネバクテリウム・アンモニアゲネス等を挙げることができる。シュードモナス（Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ）属に属する微生物として、例えば、シュードモナス・プチダ等を挙げることができる。

原核生物を宿主とする場合、改変フィブロインをコードする核酸を導入するベクターとしては、例えば、ｐＢＴｒｐ２（ベーリンガーマンハイム社製）、ｐＧＥＸ（Ｐｈａｒｍａｃｉａ社製）、ｐＵＣ１８、ｐＢｌｕｅｓｃｒｉｐｔＩＩ、ｐＳｕｐｅｘ、ｐＥＴ２２ｂ、ｐＣｏｌｄ、ｐＵＢ１１０、ｐＮＣＯ２（特開２００２−２３８５６９号公報）等を挙げることができる。

真核生物の宿主としては、例えば、酵母及び糸状真菌（カビ等）を挙げることができる。酵母としては、例えば、サッカロマイセス属、ピキア属、シゾサッカロマイセス属等に属する酵母を挙げることができる。糸状真菌としては、例えば、アスペルギルス属、ペニシリウム属、トリコデルマ（Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒｍａ）属等に属する糸状真菌を挙げることができる。

真核生物を宿主とする場合、改変フィブロインをコードする核酸を導入するベクターとしては、例えば、ＹＥｐ１３（ＡＴＣＣ３７１１５）、ＹＥｐ２４（ＡＴＣＣ３７０５１）等を挙げることができる。上記宿主細胞への発現ベクターの導入方法としては、上記宿主細胞へＤＮＡを導入する方法であればいずれも用いることができる。例えば、カルシウムイオンを用いる方法〔Ｐｒｏｃ． Ｎａｔｌ． Ａｃａｄ． Ｓｃｉ． ＵＳＡ，６９，２１１０（１９７２）〕、エレクトロポレーション法、スフェロプラスト法、プロトプラスト法、酢酸リチウム法、コンピテント法等を挙げることができる。

発現ベクターで形質転換された宿主による核酸の発現方法としては、直接発現のほか、モレキュラー・クローニング第２版に記載されている方法等に準じて、分泌生産、融合タンパク質発現等を行うことができる。

改変フィブロインは、例えば、形質転換された宿主を培養培地中で培養し、培養培地中に改変フィブロインを生成蓄積させ、該培養培地から採取することにより製造することができる。形質転換された宿主を培養培地中で培養する方法は、宿主の培養に通常用いられる方法に従って行うことができる。

宿主が、大腸菌等の原核生物又は酵母等の真核生物である場合、培養培地として、該宿主が資化し得る炭素源、窒素源及び無機塩類等を含有し、該宿主の培養を効率的に行える培地であれば天然培地、合成培地のいずれを用いてもよい。

炭素源としては、該宿主が資化し得るものであればよく、例えば、グルコース、フラクトース、スクロース、及びこれらを含有する糖蜜、デンプン及びデンプン加水分解物等の炭水化物、酢酸及びプロピオン酸等の有機酸、並びにエタノール及びプロパノール等のアルコール類を用いることができる。

窒素源としては、例えば、アンモニア、塩化アンモニウム、硫酸アンモニウム、酢酸アンモニウム及びリン酸アンモニウム等の無機酸又は有機酸のアンモニウム塩、その他の含窒素化合物、並びにペプトン、肉エキス、酵母エキス、コーンスチープリカー、カゼイン加水分解物、大豆粕及び大豆粕加水分解物、各種発酵菌体及びその消化物を用いることができる。

無機塩類としては、例えば、リン酸第一カリウム、リン酸第二カリウム、リン酸マグネシウム、硫酸マグネシウム、塩化ナトリウム、硫酸第一鉄、硫酸マンガン、硫酸銅及び炭酸カルシウムを用いることができる。

大腸菌等の原核生物又は酵母等の真核生物の培養は、例えば、振盪培養又は深部通気攪拌培養等の好気的条件下で行うことができる。培養温度は、例えば、１５〜４０℃である。培養時間は、通常１６時間〜７日間である。培養中の培養培地のｐＨは３．０〜９．０に保持することが好ましい。培養培地のｐＨの調整は、無機酸、有機酸、アルカリ溶液、尿素、炭酸カルシウム及びアンモニア等を用いて行うことができる。

また、培養中必要に応じて、アンピシリン及びテトラサイクリン等の抗生物質を培養培地に添加してもよい。プロモーターとして誘導性のプロモーターを用いた発現ベクターで形質転換した微生物を培養するときには、必要に応じてインデューサーを培地に添加してもよい。例えば、ｌａｃプロモーターを用いた発現ベクターで形質転換した微生物を培養するときにはイソプロピル−β−Ｄ−チオガラクトピラノシド等を、ｔｒｐプロモーターを用いた発現ベクターで形質転換した微生物を培養するときにはインドールアクリル酸等を培地に添加してもよい。

形質転換された宿主により生産された改変フィブロインは、タンパク質の単離精製に通常用いられている方法で単離及び精製することができる。例えば、改変フィブロインが、細胞内に溶解状態で発現した場合には、培養終了後、宿主細胞を遠心分離により回収し、水系緩衝液にけん濁した後、超音波破砕機、フレンチプレス、マントンガウリンホモゲナイザー及びダイノミル等により宿主細胞を破砕し、無細胞抽出液を得る。該無細胞抽出液を遠心分離することにより得られる上清から、タンパク質の単離精製に通常用いられている方法、すなわち、溶媒抽出法、硫安等による塩析法、脱塩法、有機溶媒による沈殿法、ジエチルアミノエチル（ＤＥＡＥ）−セファロース、ＤＩＡＩＯＮ ＨＰＡ−７５（三菱化成社製）等のレジンを用いた陰イオン交換クロマトグラフィー法、Ｓ−Ｓｅｐｈａｒｏｓｅ ＦＦ（Ｐｈａｒｍａｃｉａ社製）等のレジンを用いた陽イオン交換クロマトグラフィー法、ブチルセファロース、フェニルセファロース等のレジンを用いた疎水性クロマトグラフィー法、分子篩を用いたゲルろ過法、アフィニティークロマトグラフィー法、クロマトフォーカシング法、等電点電気泳動等の電気泳動法等の方法を単独又は組み合わせて使用し、精製標品を得ることができる。

上記クロマトグラフィーとしては、フェニル−トヨパール（東ソー）、ＤＥＡＥ−トヨパール（東ソー）、セファデックスＧ−１５０（ファルマシアバイオテク）を用いたカラムクロマトグラフィーが好ましく用いられる。

また、改変フィブロインが細胞内に不溶体を形成して発現した場合は、同様に宿主細胞を回収後、破砕し、遠心分離を行うことにより、沈殿画分として改変フィブロインの不溶体を回収する。回収した改変フィブロインの不溶体は蛋白質変性剤で可溶化することができる。該操作の後、上記と同様の単離精製法により改変フィブロインの精製標品を得ることができる。

改変フィブロインが細胞外に分泌された場合には、培養上清から改変フィブロインを回収することができる。すなわち、培養物を遠心分離等の手法により処理することにより培養上清を取得し、該培養上清から、上記と同様の単離精製法を用いることにより、精製標品を得ることができる。

以下、実施例に基づいて本発明をより具体的に説明する。ただし、本発明は以下の実施例に限定されるものではない。

〔タンパク質の製造〕
（１）発現ベクターの作製
紡糸原液に含まれるタンパク質として、ネフィラ・クラビペス（Ｎｅｐｈｉｌａ ｃｌａｖｉｐｅｓ）由来のフィブロイン（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号：Ｐ４６８０４．１、ＧＩ：１１７４４１５）の塩基配列及びアミノ酸配列に基づき、配列番号１５を有する改変フィブロイン（以下、「ＰＲＴ７９９」ともいう。）を設計した。なお、配列番号１５で示されるアミノ酸配列は、ネフィラ・クラビペス由来のフィブロインのアミノ酸配列に対して、生産性の向上を目的としてアミノ酸残基の置換、挿入及び欠失を施したアミノ酸配列を有し、さらにＮ末端に配列番号１２で示されるアミノ酸配列（タグ配列及びヒンジ配列）が付加されている。

次に、設計した配列番号１５で示されるアミノ酸配列を有する改変フィブロインＰＲＴ７９９をコードする核酸を合成した。当該核酸には、５’末端にＮｄｅＩサイト及び終止コドン下流にＥｃｏＲＩサイトを付加した。当該核酸をクローニングベクター（ｐＵＣ１１８）にクローニングした。その後、同核酸をＮｄｅＩ及びＥｃｏＲＩで制限酵素処理して切り出した後、それぞれタンパク質発現ベクターｐＥＴ−２２ｂ（＋）に組換えて発現ベクターを得た。

（２）タンパク質の発現
（１）で得られた発現ベクターで、大腸菌ＢＬＲ（ＤＥ３）を形質転換した。当該形質転換大腸菌を、アンピシリンを含む２ｍＬのＬＢ培地で１５時間培養した。当該培養液を、アンピシリンを含む１００ｍＬのシード培養用培地（表４）にＯＤ_６００が０．００５となるように添加した。培養液温度を３０℃に保ち、ＯＤ_６００が５になるまでフラスコ培養を行い（約１５時間）、シード培養液を得た。

当該シード培養液を５００ｍＬの生産培地（表５）を添加したジャーファーメンターにＯＤ_６００が０．０５となるように添加した。培養液温度を３７℃に保ち、ｐＨ６．９で一定に制御して培養した。また培養液中の溶存酸素濃度を、溶存酸素飽和濃度の２０％に維持するようにした。

生産培地中のグルコースが完全に消費された直後に、フィード液（グルコース４５５ｇ／１Ｌ、Ｙｅａｓｔ Ｅｘｔｒａｃｔ １２０ｇ／１Ｌ）を１ｍＬ／分の速度で添加した。培養液温度を３７℃に保ち、ｐＨ６．９で一定に制御して培養した。また培養液中の溶存酸素濃度を、溶存酸素飽和濃度の２０％に維持するようにし、２０時間培養を行った。その後、１Ｍのイソプロピル−β−チオガラクトピラノシド（ＩＰＴＧ）を培養液に対して終濃度１ｍＭになるよう添加し、改変フィブロインを発現誘導させた。ＩＰＴＧ添加後２０時間経過した時点で、培養液を遠心分離し、菌体を回収した。ＩＰＴＧ添加前とＩＰＴＧ添加後の培養液から調製した菌体を用いてＳＤＳ−ＰＡＧＥを行い、ＩＰＴＧ添加に依存した目的とするクモ糸フィブロインサイズのバンドの出現により、目的とする改変フィブロインタンパク質の発現を確認した。

（３）タンパク質の精製
ＩＰＴＧを添加してから２時間後に回収した菌体を２０ｍＭ Ｔｒｉｓ−ＨＣｌ ｂｕｆｆｅｒ（ｐＨ７．４）で洗浄した。洗浄後の菌体を約１ｍＭのＰＭＳＦを含む２０ｍＭ Ｔｒｉｓ−ＨＣｌ緩衝液（ｐＨ７．４）に懸濁させ、高圧ホモジナイザー（ＧＥＡ Ｎｉｒｏ Ｓｏａｖｉ社製）で細胞を破砕した。破砕した細胞を遠心分離し、沈殿物を得た。得られた沈殿物を、高純度になるまで２０ｍＭ Ｔｒｉｓ−ＨＣｌ緩衝液（ｐＨ７．４）で洗浄した。洗浄後の沈殿物を１００ｍｇ／ｍＬの濃度になるように８Ｍ グアニジン緩衝液（８Ｍ グアニジン塩酸塩、１０ｍＭ リン酸二水素ナトリウム、２０ｍＭ ＮａＣｌ、１ｍＭ Ｔｒｉｓ−ＨＣｌ、ｐＨ７．０）で懸濁し、６０℃で３０分間、スターラーで撹拌し、溶解させた。溶解後、透析チューブ（三光純薬株式会社製のセルロースチューブ３６／３２）を用いて水で透析を行った。透析後に得られた白色の凝集タンパク質を遠心分離により回収し、凍結乾燥機で水分を除き、凍結乾燥粉末を回収することにより、目的の改変フィブロインタンパク質（ＰＲＴ７９９）を得た。

〔繊維の製造及び評価〕
６ｍｏｌ／Ｌグアニジン水溶液に、得られたタンパク質ＰＲＴ７９９を加えて攪拌し、溶解させて、タンパク質濃度が１０質量％である紡糸原液を作製した。また、エタノール及び酢酸エチルの混合溶液を凝固液として調製した。

図１及び図２に示す二重管構造のノズルを紡糸ノズルとして用い、内管に紡糸原液を、外管に凝固液を、それぞれ内管及び外管に通じるシリンジポンプを用いて送流した。内管を流れる紡糸原液の流速と、外管を流れる凝固液の外管の延伸部２０３（流路ｄ）における線速度を所定の値に設定して、タンパク質繊維を製造した。吐出口から吐出されたタンパク質繊維をメタノール溶液に回収した後、純水で洗浄した。得られたタンパク質繊維の繊維径を測定した。
なお、実施例に用いたノズルでは、図１で示される、内管の内径Ｄ１を１３０μｍ、外管上部の内径Ｄ２を８００μｍ、外管上部と内管上部との間の流路ｂの幅Ｄ３を１４５μｍ、外管の延伸部の内径Ｄ４を２００μｍ、外管の延伸部の長さＬ１を１０００μｍ、外管の吐出部の内径Ｄ５を５００μｍ、内管の吐出口から外管の吐出口までの長さＬ２を５０００μｍとした。

得られたタンパク質繊維のＳＥＭ写真を図６に示す。図６によれば、タンパク質繊維の内部にボイドが形成されていることがわかる。

２０…外管、３０…内管、１００…ノズル、２１０…外管上部、２０２…テーパ部、２０３…延伸部、２０４…吐出部、２２０…外管下部、２４０…流入口、２５０…吐出口、３１０…内管上部、３２０…テーパ部、３４０…流入口、３５０…吐出口。

Claims (4)

1. タンパク質を含有し、繊維径が１０μｍ以下であり、ボイドが形成されたタンパク質繊維。
2. 前記タンパク質がフィブロインを含む、請求項１に記載のタンパク質繊維。
3. 前記フィブロインが改変フィブロインである、請求項２に記載のタンパク質繊維。
4. 前記改変フィブロインが改変クモ糸フィブロインである、請求項３に記載のタンパク質繊維。
   

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