JP2009540855A - ヒトil−17に結合する抗体分子 - Google Patents
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Abstract
Description
フェニルアラニン、チロシン、及びトリプトファン(芳香族の側鎖を有するアミノ酸);
リシン、アルギニン、及びヒスチジン(塩基性の側鎖を有するアミノ酸);
アスパラギン酸及びグルタミン酸(酸性の側鎖を有するアミノ酸);
アスパラギン及びグルタミン(アミドの側鎖を有するアミノ酸);並びに
システイン及びメチオニン(含硫の側鎖を有するアミノ酸)が含まれる。同一性及び類似性の度合いは、容易に計算することができる(「電算分子生物学(Computational Molecular Biology)」、Lesk,A.M.編、Oxford University Press、New York、1988年、「バイオコンピューティングインフォマティックス及びゲノムプロジェクト(Biocomputing.Informatics and Genome Projects)」、Smith,D.W.編、Academic Press、New York、1993年、「配列データのコンピュータ分析、パート1(Computer Analysis of Sequence Data,Part 1)」、Griffin,A.M.、及びGriffin,H.G.編、Humana Press、New Jersey、1994年、「分子生物学における配列分析(Sequence Analysis in Molecular Biology)」、von Heinje,G.、Academic Press、1987年、「配列分析プライマー(Sequence Analysis Primer)」、Gribskov,M.、及びDevereux,J.,編、M Stockton Press、New York、1991年、NCBIより入手可能なBLAST(商標)ソフトウエア(Altschul,S.F.ら、1990年、J.Mol.Biol.、215巻、403〜410頁;Gish,W.& States,D.J.、1993年、Nature Genet.、3巻、266〜272頁、Madden,T.L.ら、1996年、Meth.Enzymol.、266巻、131〜141頁;Altschul,S.F.ら、1997年、Nucleic Acids Res.、25巻、3389〜3402頁、Zhang,J.及びMadden,T.L.、1997年、Genome Res.、7巻、649〜656頁))。
形質転換及びルーチンの培養増殖用に、大腸菌(E.coli)株INVαF’(Invitrogen)を用いた。DNA制限酵素及び修飾酵素は、Roche Diagnostics Ltd.、及びNew England Biolabsから入手した。プラスミドの調製は、Maxi Plasmid精製キット(QIAGEN、カタログ番号12165)を用いて行った。DNAシークエンシング反応を、ABI Prism Big Dyeターミネーターシークエンシングキット(カタログ番号4304149)を用いて行い、ABI3100自動化シークエンサー(Applied Biosystems)上で泳動した。データは、プログラムAuto Assembler(Applied Biosystems)を用いて分析した。オリゴヌクレオチドはInvitrogenから入手した。最初のV領域の配列をコードする遺伝子をデザインし、Entelechon GmbHによる自動化合成のアプローチによって構築し、オリゴヌクレオチド定方向突然変異誘発によってグラフト化型を産生するように修飾した。IgGの濃度を、IgGアセンブリ(IgG assembly)ELISAを用いて決定した。
中和抗−IL−17抗体(抗体CA048_497.g2(277gL2gH4))の生成
Sprague Dawlyメスラットを、組換えヒトIL−17で免疫感作した(R&Dsystemsより購入)。ラットに、Freundアジュバント100μl中20μgのIL−17で4回免疫感作した。ヒトIL−17に結合する抗体277を、WO04/051268に記載した方法を用いて単離した。抗体277の重鎖可変ドメイン(VH)、及び軽鎖可変ドメイン(VL)に対する遺伝子を単離し、配列決定し、その後、逆転写PCRによりクローニングした。
CA028 497.g2のIL−17に対する親和性の評価
BIAcore技術は、生体分子間の結合をリアルタイムで、標識を必要とせずにモニターする。反応体の1つはリガンドと呼ばれ、直接固定化され、又は固定化された表面上に捕獲され、他方は分析物と呼ばれ、捕獲された表面上にわたる溶液中を流れる。分析物がリガンドに結合して表面上に複合体を形成すると、センサーが質量における変化を検出する。これは、会合過程に対応する。分析物がバッファーによって置き換わるとき、解離の過程をモニターする。BIAcoreアッセイにおけるCA028_497.g2のIL−17に対する親和性を、リガンドとしてCA028_497.g2、及び分析物としてIL−17で評価する。
センサーチップ上に固定化した抗ヒトIgG Fcによって、CA028_497.g2を捕獲し、引き続き、捕獲した表面上にわたってヒトIL−17又は他種からのIL−17を滴定した。手順の一例を以下に示す。
一過性のカニクイザルIL−17及び一過性のマーモセットIL−17の濃度を、同等のヒトIL−17結合をもとに概算した。
表1:CA028_497.g2に対するIL−17の親和性
ヒト細胞上のヒトIL−17の中和
IL−17がヒトHela細胞からIL−6の生成を誘発する能力を用いて、ヒト組換えIL−17及び哺乳動物細胞(CHO)由来ヒトIL−17(「天然」IL−17と呼ぶ)に対するCA028_497.g2の中和能力を測定した。Hela細胞をATCC細胞バンクから入手した(ATCC CCL−2)。細胞を、10%ウシ胎児血清、ペニシリン、ゲンタマイシン、及びグルタミンを補充したダルベッコ変法イーグル培地(DMEM)で増殖させた。96ウェル平底組織培養プレート中に細胞1×104個を播いた。細胞を一夜インキュベートし、アッセイバッファーで1回洗浄した。ヒト組換えIL−17(25ng ml−1)又は「天然」IL−17(25ng ml−1)のいずれかを、固定濃度のヒトTNF−αの存在下でインキュベートし、この混合物をCA028_497.g2とプレインキュベートした。次いで、サイトカイン+抗体をHela細胞に加え、一夜インキュベートした。細胞培養上清におけるIL−6の生成は、細胞に加えたIL−17の量に比例した。IL−6放出のレベルを、Meso Scale Discovery 96−Well Multi−Spot IL−6ヒトサイトカインアッセイを用いて細胞上清において決定した。このアッセイは本質的にサンドイッチ免疫アッセイであり、予めコーティングした抗ヒトIL−6捕獲抗体が細胞上清又はキャリブレーター溶液においてIL−6に結合し、IL−6に特異的な検出抗体を用いてレベルを定量する。
Claims (27)
- 重鎖を含む、ヒトIL−17に結合する中和抗体であって、重鎖の可変ドメインが、CDR−H1に対して配列番号1で示される配列を有するCDR、CDR−H2に対して配列番号2で示される配列を有するCDR、及びCDR−H3に対して配列番号3で示される配列を有するCDRの少なくとも1つを含む、中和抗体。
- 重鎖の可変ドメインが、CDR−H1に対して配列番号1で示される配列、CDR−H2に対して配列番号2で示される配列、及びCDR−H3に対して配列番号3で示される配列を含む、請求項1に記載の中和抗体。
- 軽鎖を含む、ヒトIL−17に結合する中和抗体であって、軽鎖の可変ドメインが、CDR−L1に対して配列番号4で示される配列を有するCDR、CDR−L2に対して配列番号5で示される配列を有するCDR、及びCDR−L3に対して配列番号6で示される配列を有するCDRの少なくとも1つを含む、中和抗体。
- 軽鎖をさらに含み、軽鎖の可変ドメインが、CDR−L1に対して配列番号4で示される配列を有するCDR、CDR−L2に対して配列番号5で示される配列を有するCDR、及びCDR−L3に対して配列番号6で示される配列を有するCDRの少なくとも1つを含む、請求項1又は請求項2に記載の中和抗体。
- 軽鎖の可変ドメインが、CDR−L1に対して配列番号4で示される配列、CDR−L2に対して配列番号5で示される配列、及びCDR−L3に対して配列番号6で示される配列を含む、請求項3又は請求項4に記載の中和抗体。
- 重鎖の可変ドメインが3つのCDRを含み、CDRH−1の配列は配列番号1で示される配列に少なくとも60%の同一性又は類似性を有し、CDRH−2の配列は配列番号2で示される配列に少なくとも60%の同一性又は類似性を有し、CDRH−3の配列は配列番号3で示される配列に少なくとも60%の同一性又は類似性を有する、ヒトIL−17に結合する中和抗体。
- 軽鎖をさらに含み、軽鎖の可変ドメインが3つのCDRを含み、CDRL−1の配列は配列番号4で示される配列に少なくとも60%の同一性又は類似性を有し、CDRL−2の配列は配列番号5で示される配列に少なくとも60%の同一性又は類似性を有し、CDRL−3の配列は配列番号6で示される配列に少なくとも60%の同一性又は類似性を有する、請求項6に記載の中和抗体。
- 重鎖が配列番号9で示される配列を含む、請求項1から5までのいずれか一項に記載の抗体。
- 軽鎖が配列番号7で示される配列を含む、請求項1から5までのいずれか一項に記載の抗体。
- 配列番号9で示される配列を含む重鎖、及び配列番号7で示される配列を含む軽鎖を有する、ヒトIL−17に結合する中和抗体。
- 軽鎖の可変ドメインが請求項10に記載の抗体の軽鎖可変ドメインに少なくとも80%の同一性又は類似性を有する配列を含み、重鎖の可変ドメインが請求項10に記載の抗体の重鎖可変ドメインに少なくとも80%の同一性又は類似性を有する配列を含む、ヒトIL−17に結合する中和抗体。
- 配列番号15で示される配列を含む重鎖、及び配列番号11で示される配列を含む軽鎖を有する、ヒトIL−17に結合する中和抗体。
- 重鎖及び軽鎖が、請求項12に記載の対応する抗体の重鎖及び軽鎖に少なくとも80%同一又は類似である、ヒトIL−17に結合する中和抗体。
- 100pM又はそれより良好な、ヒトIL−17に対する結合親和性を有する中和抗体。
- 請求項10に記載の抗体と同じエピトープに結合する、ヒトIL−17に結合する中和抗体。
- 100pM又はそれより良好なヒトIL−17に対する結合親和性を有し、請求項10に記載の抗体のヒトIL−17との結合を交差阻害し、請求項10に記載の抗体によってヒトIL−17の結合から交差阻害される、ヒトIL−17に結合する中和抗体。
- 請求項10に記載の抗体によって結合されるヒトIL−17上のエピトープ。
- 2nM未満の濃度で0.8nMヒトIL−17の活性を50%阻害することができ、阻害活性が、IL−17が誘導するHela細胞からのIL−6の放出に対して測定される、ヒトIL−17に結合する中和抗体。
- 請求項1から18までのいずれか一項に記載の抗体の(複数の)重鎖及び/又は軽鎖をコードする、単離されたDNA配列。
- 請求項19に記載のDNA配列を1つ又は複数含むクローニングベクター又は発現ベクター。
- ベクターが配列番号14及び配列番号18で示される配列を含む、請求項20に記載のベクター。
- 請求項20又は請求項21に記載のクローニングベクター又は発現ベクターを1つ又は複数含む宿主細胞。
- 請求項1から18までのいずれか一項に記載の抗体を生成するための方法であって、請求項22に記載の宿主細胞を培養するステップと、抗体を単離するステップとを含む方法。
- 1つ又は複数の薬学的に許容できる賦形剤、希釈剤、又は担体と組み合わせた、請求項1から18までのいずれか一項に記載の抗体を含む薬剤組成物。
- 他の有効成分をさらに含む、請求項24に記載の薬剤組成物。
- IL−17によって媒介され、又はIL−17のレベルの増大に関連する病理学的障害の治療又は予防で使用するための、請求項1から18までのいずれか一項に記載の抗体、又は請求項24若しくは請求項25に記載の薬剤組成物。
- IL−17によって媒介され、又はIL−17のレベルの増大に関連する病理学的障害の治療又は予防のための薬剤の製造における、請求項1から18までのいずれか一項に記載の抗体の使用。
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