JP2001524158A - キシログルカナーゼ酵素を含有した洗濯およびクリーニング組成物 - Google Patents

Abstract

(57)【要約】 キシログルカンに特異的なエンドグルカナーゼ活性を示す１種以上の酵素を含有した洗濯またはクリーニング製品、並びにキシログルカンに特異的なエンドグルカナーゼ活性を示す１種以上の酵素の有効量を含有した水溶液で布帛を洗濯し、皿および食器具を洗うための方法。

Description

【発明の詳細な説明】 キシログルカナーゼ酵素を含有した洗濯およびクリーニング組成物 技術分野 本発明は、キシログルカナーゼ活性をもつ酵素を含有した洗濯およびクリーニ ング組成物に関する。 発明の背景 Novo Nordiskにより１９９４年７月７日付で公開されたＷＯ９４／１４９５３ で既に記載されているように、エンドグルカナーゼ（ＥＣ３．２．１．４）はセ ルロース、セルロース誘導体（例えば、カルボキシメチルセルロースおよびヒド ロキシエチルセルロース）、リケニンにおける１，４‐β‐Ｄ‐グリコシド結合 、混合β‐１，３グルカン類（例えば、穀物β‐Ｄ‐グルカン類またはキシログ ルカン類）におけるβ‐１，４結合、およびセルロース部分を含んだ他の植物物 質のエンド加水分解を触媒するヒドロラーゼのグループを構成している。正式名 はエンド‐１，４‐β‐Ｄ‐グルカン ４‐グルカノヒドロラーゼであるが、省 略した名称のエンドグルカナーゼも用いられている。 エンドグルカナーゼは植物および微生物のような様々なタイプの生物により産 生されることがわかり、様々な特異性をもつエンドグルカナーゼが同定されたと 言われている。例えば、キシログルカン特異性エンドグルカナーゼが様々な植物 で同定されてきた；例えば、Fry et al.,Biochem.J.(1992),Vol.282,pp.821-828 ；Nishitani and Tominaga,The Journal of Biol.Chemistry(1992),Vol.267,No. 29,pp.21058-21064；Hayashi et al.,Plant Physiol.,(1984),Vol.75,pp.605-61 0；McDougall and Fry,J.Plant Physiol.,(1991),Vol.137,pp.332-336；および ＷＯ９３／１７１０１の開示参照。これらすべての酵素は（例えばFry et al., 1992およびNishitani et al.,1992で記載されたような）トランスフェラーゼ活 性を有することがわかり、そのため真のエンドグルカナーゼには分類されないと 言われている。更に、微生物におけるキシログルカン特異性エンドグルカナーゼ はＷＯ９４／１４９５３で記載されている。そこでは、“高いキシログルカン分 解活性を有するエンドグルカナーゼは、例えばワインおよびフルーツ産業におけ る、高いキシログルカン含有量を有した細胞壁物質の分解、ペクチン抽出、およ びテクスタイル繊維からのヘミセルロースの除去に特に有用であろう”と一般的 に述べられている。この最後の性質に関して特に言及しているのは、テクスタイ ル繊維を製造する上でのこれら酵素の使用である： “キシログルカンのようなヘミセルロースは、綿、亜麻、麻および黄麻のよう な植物繊維から、これらをテクスタイルに使う前に、除いておかねばならない。 この目的にとって、タイプIIのエンドグルカナーゼ〔即ち、キシログルカン特異 性酵素〕は、それがセルロースを損うことなくキシログルカンを特異的に除去す るという利点を有している。このエンドグルカナーゼは、繊維においてペクチン 物質に対して活性な他の酵素（例えば、ペクチナーゼ）と一緒にまたは単独で用 いられる。” “更に、本発明のエンドグルカナーゼおよびそのアナログは、セルロース繊維 またはセルロース繊維に富んだ物質を処理するために使える。エンドグルカナー ゼは、例えば、製紙産業でパルプの排出を改善するため、綿布帛のような布帛を 処理するため、およびより滑らかな布帛を得るために用いられる。”〔第１２頁 〕 本発明の目的は、特定レベルのキシログルカナーゼ活性をもつ酵素を含有した 洗濯およびクリーニング組成物を提供することである。これらのおよび他の目的 は、以下の詳細な説明から明らかとなるであろう。 発明の要旨 本発明は、好ましくは組成物の約０．００１〜約１重量％、更に好ましくは約 ０．０１〜約０．５％のレベルで、キシログルカンに特異的なエンドグルカナー ゼ活性を示す１種以上の酵素を含有した洗濯またはクリーニング製品に関する。 本発明は布帛（好ましくは衣類）を洗濯するための方法にも関し、その方法では 、クリーニングの必要な布帛を、キシログルカンに特異的なエンドグルカナーゼ 活性を示す１種以上の酵素の有効量を含有した水溶液、好ましくは本発明による 組成物の水溶液と接触させる。本発明は、皿および食器具を洗うための方法にも 更に関し、その方法では、洗浄の必要な皿または食器具を、キシログルカンに特 異的なエンドグルカナーゼ活性を示す１種以上の酵素の有効量を含有した水溶液 、好ましくは本発明による組成物の水溶液と、更に好ましくは自動皿洗機中で接 触させる。 本明細書中で用いられる“エンドグルカナーゼ活性”という用語は、セルロー ス物質、例えばセルロース、セルロース誘導体、リケニン、β‐Ｄ‐グルカンま たはキシログルカンに存在する１，４‐β‐Ｄ‐グリコシド結合を加水分解しう る酵素の能力を意味する。エンドグルカナーゼ活性は当業界で知られている方法 に従い調べられ、その例はＷＯ９４／１４９５３および以下で記載されている。 １単位のエンドグルカナーゼ活性（例えば、ＣＭＣＵ、ＡＶＩＵ、ＸＧＵまたは ＢＧＵ）はグルカン基質から１μmol還元糖／minの産生として規定され、グル カン基質には例えばＣＭＣ（ＣＭＣＵ）、酸膨潤Avicell（ＡＶＩＵ）、キシロ グルカン（ＸＧＵ）または穀物β‐グルカン（ＢＧＵ）がある。還元糖はＷＯ９ ４／１４９５３および以下で記載されたようにして調べられる。基質に対するエ ンドグルカナーゼの特異的活性は、単位／タンパク質ｍｇとして規定される。 更に詳しくは、本発明は最大活性としてＸＧＵエンドグルカナーゼ活性を示す （以下、“キシログルカンに特異的な”）酵素を含有した洗濯およびクリーニン グ組成物に関し、その酵素は： ｉ）下記部分配列 または、エンドグルカナーゼ活性を有した、キシログルカンに特異的なポリペプ チドをコードする、それらと相同的な配列 のうち少くとも１つを含むかまたはそれに含まれたＤＮＡ配列によりコードされ 、 ii）ｉ）で規定されたＤＮＡ配列によりコードされて、Aspergillus aculeatu s、ＣＢＳ１０１．４３に由来した、高度精製エンドグルカナーゼに対する抗体 と免疫学的に反応性であって、キシログルカンに特異的である。 更に詳しくは、本明細書中で用いられる“キシログルカンに特異的な”という 用語は、エンドグルカナーゼ酵素が、キシログルカン基質でその最大のエンドグ ルカナーゼ活性を示し、他のセルロース含有基質、例えばカルボキシメチルセル ロース、セルロースまたは他のグルカン類で、好ましくは７５％未満の活性、更 に好ましくは５０％未満の活性、最も好ましくは約２５％未満の活性を示すこと を意味している。 好ましくは、キシログルカンに対するエンドグルカナーゼの特異性は、各々、 試験されるキシログルカンおよび他の基質とその酵素とのインキュベーションに より得られる最適な条件下における還元糖の放出として規定される、相対的な活 性として更に定義される。例えば、その特異性はキシログルカン対β‐グルカン 活性（ＸＧＵ／ＢＧＵ）、キシログルカン対カルボキシメチルセルロース活性（ ＸＧＵ／ＣＭＣＵ）、またはキシログルカン対酸膨潤Avicell活性（ＸＧＵ／Ａ ＶＩＵ）として規定され、それは好ましくは約５０以上、例えば７５、９０また は１００である。 本明細書中で用いられる“由来する”という用語は、株ＣＢＳ１０１．４３に より産生されるエンドグルカナーゼだけでなく、株ＣＢＳ１０１．４３から単離 されるＤＮＡ配列によりコードされて、そのＤＮＡ配列で形質転換された宿主生 物で産生されるエンドグルカナーゼにも関する。 本明細書中で用いられる“ホモログ”という用語は、（５×ＳＳＣに前浸漬し 、５×ＳＳＣ、５×Denhardt溶液および５０μｇの変性超音波処理牛胸腺ＤＮＡ の溶液中−４０℃で１時間にわたりプレハイブリッド形成させ、その後５０μＣ ｉ³²Ｐ‐ｄＣＴＰ標識プローブを補充した同溶液中−４０℃で１８時間にわたり ハイブリッド形成させて、３０分間において４０℃の２×ＳＳＣ、０．２％ＳＤ Ｓで３回洗浄するというような）ある特定の条件下で、キシログルカンに特異的 なエンドグルカナーゼ酵素についてコードするＤＮＡと同様のプローブに対して ハイブリッド形成するＤＮＡによりコードされるポリペプチドを示している。更 に詳しくは、その用語は、キシログルカンに特異的なエンドグルカナーゼをコー ドする前記いずれかの配列と少くとも７０％において、前記いずれの配列とも少 くとも７５％、少くとも８０％、少くとも８５％、少くとも９０％または少くと も９５％さえも含めて、相同的なＤＮＡ配列に関する。その用語は、前記いずれ かのＤＮＡ配列の修飾、例えば、その配列によりコードされるポリペプチドの他 のアミノ酸配列を生じないが、そのどれかのＤＮＡ配列を含むＤＮＡ構築体が導 入された宿主生物のコドン使用に相当するヌクレオチド置換、あるいは、異なる アミノ酸配列、したがって、おそらく、天然酵素とは異なる性質を有したエンド グ ルカナーゼ変異体を生じうる異なるアミノ酸配列、したがって、おそらく、異な るタンパク質構造を生じるヌクレオチド置換を含めた意味である。可能な修飾の 他の例は、配列中への２以上のヌクレオチドの挿入、配列の末端における１以上 のヌクレオチドの付加、または配列の末端またはその内部における１以上のヌク レオチドの欠失である。 本明細書で用いられるすべての部、パーセンテージおよび比率は、別記されな いかぎり重量％として表示されている。本明細書で引用されたすべての文献、特 許その他は、関連箇所でまたは全体で、参考のため本明細書に組み込まれる。 発明の具体的な説明 キシログルカンに特異的なエンドグルカナーゼは、洗濯およびクリーニング組 成物におけるそれらのクリーニング性にとり特に有用として、本明細書では記載 されている。 本発明で有用な、キシログルカンに特異的なエンドグルカナーゼとは、好まし くは、５０以上、例えば７５、９０または１００の（前記のような）ＸＧＵ／Ｂ ＧＵ、ＸＧＵ／ＣＭＵおよび／またはＸＧＵ／ＡＶＩＵ比を有しているものをい う。 更に、キシログルカンに特異的なエンドグルカナーゼは、好ましくは、キシロ グルカンに対する活性が１００％であるとき、β‐グルカンに対する活性を実質 的に欠いており、および／または、カルボキシメチルセルロースおよび／または Avicellに対する活性を多くて２５％、例えば多くて１０％または約５％示す。 加えて、本発明のキシログルカンに特異的なエンドグルカナーゼは、好ましくは 、トランスフェラーゼ活性、即ち植物源のキシログルカンに特異的なほとんどの エンドグルカナーゼで観察された活性を実質的に欠いている。 キシログルカンに特異的なエンドグルカナーゼは、ＷＯ９４／１４９５３で記 載されているように、真菌種A.aculeatusから得られる。キシログルカンに特異 的な微生物エンドグルカナーゼも、ＷＯ９４／１４９５３で記載されている。植 物からのキシログルカンに特異的なエンドグルカナーゼも記載されているが、こ れらの酵素はトランスフェラーゼ活性を有しており、そのためキシログルカンの 徹底した分解が望まれるときにはいつもキシログルカンに特異的な微生物エンド グルカナーゼよりも劣るとみなされるにちがいない。微生物酵素の追加利点は、 それが他の起源の酵素よりも高い量で微生物宿主で一般的に産生されることであ る。 本発明の酵素は： ‐適切なベクターで、Aspergillus spp.からのＤＮＡライブラリーをクローニ ングし、 ‐適切な酵母宿主細胞を上記ベクターで形質転換し、 ‐ＤＮＡライブラリー中のクローンによりコードされた対象の酵素を発現させ るために適した条件下で宿主細胞を培養し、および ‐このようなクローンにより産生された酵素のエンドグルカナーゼ活性を調べ ることで、陽性クローンについてスクリーニングする ことからなる一般法により単離される。 このスクリーニング法の更に詳細な説明はＷＯ９４／１４９５３で示されてい る。 その酵素についてコードするＤＮＡ配列は、例えば、Centraalbureau voor Sc himmelculturesから公に入手しうるAspergillus aculeatus、例えば株ＣＢＳ１ ０１．４３のｃＤＮＡライブラリーをスクリーニングし、グルコースを含んだポ リマー（例えば、セルロース、穀物β‐グルカン類またはキシログルカン類）で ２つのグルコース分子間にあるβ‐１，３および／またはβ‐１，４結合を加水 分解しうる能力を有した酵素を発現するクローンについて選択することにより単 離される。次いで、適切なＤＮＡ配列は、例えばＷＯ９４／１４９５３、例１ で記載されているように、標準操作によりクローンから単離される。相同的な酵 素についてコードするＤＮＡ配列は、他の微生物、特に真菌、例えばAspergillu sの株、特にA.aculeatusまたはA.niger、Trichodermaの株、特にT.harianun、T. reesie、Fusariumの株、特にF.oxysporum、またはHumicolaの株のｃＤＮＡライ ブラリーを同様にスクリーニングして得られると予想される。 一方、本発明のエンドグルカナーゼについてコードするＤＮＡは、周知の操作 に従い、本明細書で開示されたＤＮＡ配列に基づき作られた２０ｍｅｒプローブ のようなオリゴヌクレオチドプローブの使用により、上記いずれの生物のＤＮＡ からも都合よく単離される。例えば、適切なオリゴヌクレオチドプローブは、例 えばＷＯ９４／１４９５３に掲載された部分ヌクレオチド配列ａ）〜ｐ）のいず れかに基づき作られる。 次いで、ＤＮＡ配列は組換え発現ベクター中に挿入される。これは組換えＤＮ Ａ操作に都合よく付されるいかなるベクターであってもよく、ベクターの選択は それが導入される宿主細胞にしばしば依存する。そのため、ベクターは自律複製 ベクター、即ち染色体外物として存在するベクター（その複製は染色体複製から 独立している）、例えばプラスミドであってもよい。一方、ベクターは、宿主細 胞中に導入されたとき、宿主細胞ゲノム中に組み込まれて、それが組み込まれた 染色体と一緒に複製されるものであってもよい。 ベクターでは、キシログルカンに特異性なエンドグルカナーゼについてコード するＤＮＡ配列は、適切なプロモーターおよびターミネーター配列に機能可能に 結合させておくべきである。プロモーターは選択された宿主細胞中で転写活性を 示すＤＮＡ配列であり、宿主細胞と同種または異種のタンパク質についてコード する遺伝子から誘導される。エンドグルカナーゼ、プロモーターおよびターミネ ーターについて各々コードするＤＮＡ配列を結合させて、それらを適切なベクタ ー中に挿入するために用いられる操作は、当業者に周知である（例えば、 Sambrook et al.,Molecular Cloning,A Laboratory Manual,Cold Spring Harbor ,NY 1989）。 本発明の組成物に有用な酵素についてコードするＤＮＡ配列で形質転換される 宿主細胞は、好ましくは真核細胞、特に酵母または糸状菌細胞のような真菌細胞 である。特に、その細胞はAspergillusの種に属し、最も好ましくはAspergillus oryzaeまたはAspergillus nigerである。真菌細胞は、当業界に知られる手法で 、プロトプラスト形成およびプロトプラストの形質転換、その後細胞壁の再生か らなるプロセスにより形質転換される。宿主微生物としてAspergillusの使用は （Novo Nordisk A/Sの）ＥＰ２３８，０２３で記載されている。宿主細胞は酵母 細胞、例えばSaccharomycesの株、特にSaccharomycescerevisiaeでもよい。 形質転換された宿主細胞を培養するために用いられる培地は、問題の宿主細胞 を増殖させるために適したいかなる従来の培地であってもよい。キシログルカン に特異的な発現エンドグルカナーゼは都合よく培地中に分泌され、そこからは、 遠心またはロ過により培地から細胞を分離し、硫酸アンモニウムのような塩によ り培地のタンパク質成分を沈降させ、その後イオン交換クロマトグラフィー、ア フィニティクロマトグラフィーなどのようなクロマトグラフィー操作を行うとい った周知の操作により回収される。 こうして精製されたエンドグルカナーゼは、抗体の産生のため動物の免疫に用 いられる。更に詳しくは、キシログルカンに特異的なエンドグルカナーゼに対す る抗血清は、N.Axelsen et al．によりA Manual of Quantitative Immunoelectr ophoresis,Blackwell Scientific Publications,1973,Chapter 23またはA.Johns tone and R.Thorpe,Immunochemistry in Practice,Blackwell Scientific Publi cations,1982（更に詳しくはpp.27-31）で記載された操作に従い、ウサギ（また は他のげっ歯動物）を免疫することにより作られる。精製さ れた免疫グロブリンは、例えば塩沈降（（ＮＨ₄）₂ＳＯ₄）、その後透析および 、例えばＤＥＡＥ-Sephadexでのイオン交換クロマトグラフィーにより、抗血清 から得られる。タンパク質の免疫化学的な特徴付けは、オクタロニー二重拡散分 析（O.Ouchterlony,Handbook of Experimental Immunology(D.M.Weir,Ed.),Blac kwell Scientific Publications,1967,pp.655-706）、交差免疫電気泳動（N.Axe lsen et al.，前掲、Chapters 3 and 4）またはロケット免疫電気泳動（N.Axels en et al.，Chapter 2）により行える。 本発明の組成物で有用なキシログルカンに特異的なエンドグルカナーゼは、他 の植物細胞壁分解酵素を本質的に含まずに作ってもよい。これは、特定の分野向 けに最適な酵素の組合せを与えられるように、ガラクタナーゼおよびキシラナー ゼのような他の酵素と一緒にまたは単独でその酵素を用いることを可能にする。 こうすると、植物細胞の特定部分だけを分解する酵素の組合せをデザインするこ とが可能である。 本発明の組成物で有用な酵素製品は当業界で知られた方法に従い製造でき、液 体または乾燥製品の形態であってもよい。例えば、酵素製品は粒子または微粒子 の形態でもよい。製品中に含まれる酵素は、当業界で知られた方法に従い安定化 させてもよい。 本発明の組成物で有用な酵素製品は、キシログルカンに特異的なエンドグルカ ナーゼに加えて、１種以上の他の洗剤酵素および／または他の植物細胞壁分解酵 素、例えばセルロース分解、キシラン分解またはペクチン分解活性を有するもの 、例えばキシラナーゼ、アラビナナーゼ、ラムノガラクツロナーゼ、ペクチンア セチルエステラーゼ、ガラクタナーゼ、ポリガラクツロナーゼ、ペクチンリアー ゼ、ペクチン酸リアーゼ、エンドグルカナーゼまたはペクチンメチルエステラー ゼを含有していてもよい。追加酵素は、Aspergillus属に属する微生物、好まし くはAspergillus niger、Aspergillus aculeatus、Aspergillus awamoiまたは Aspergillus oryzaeから産生される。試験法： 標準インキュベーション：酵素の特徴付けのために、インキュベーションは１ ｍｌの基質（MegaZyme,Australia製のＡＺＣＬ‐キシログルカン基質または純粋 な多糖類）を含有したEppendorf管で行う。０．４％ＡＺＣＬ‐基質懸濁液０． ５ｍｌが至適ｐＨの０．１Ｍクエン酸／リン酸緩衝液０．５ｍｌとミックスされ 、適切に希釈された酵素溶液１０μlが加えられる。インキュベーションは、９ ５℃で２０分間の熱不活化前に、（別に記載されていなければ）EppendorfThero mixerで１５分間にわたり３０℃で行う。酵素インキュベーションは３回行う。 ブランクも作るが、そこでは酵素が加えられていながら、直ちに不活化される。 遠心後に、上澄の吸光度が微量滴定プレートにおいて６２０ｎｍで測定され、ブ ランクが差し引かれる。 酵素の活性は、異なる純粋な多糖類、即ちMegaZyme製のキシログルカンおよび β‐グルカン（ＡＺＣＬ‐キシログルカンおよびＡＺＣＬ‐ＨＥセルロース）、 ＣＭＣ（Aqualon製のBlanose）およびAvicell（Merck製の微結晶セルロース）で 測定する。使用前に、Avicellは８５％オルトリン酸中室温で１時間にわたり膨 潤させ、アセトンおよび水で洗浄する。異なる基質の０．５％溶液／懸濁液が至 適ｐＨの（別に記載されていなければ）０．１Ｍ酢酸緩衝液で調製され、酵素溶 液１０μlが基質１ｍｌに加えられ、インキュベーションが上記のように熱不活 化前に３０℃で１５分間行われる。還元糖は、ｐ‐ヒドロキシ安息香酸ヒドラジ ド（Sigma H-9882）０．１５ｇ、酒石酸ナトリウムカリウム（Merck 8087）０． ５０ｇおよび２％ＮａＯＨ溶液を１０．０ｍｌ以内で含有したＰＨＢＡＨ試薬と の微量滴定プレートにおける反応で調べる。ブランクの結果は差し引かれる。グ ルコースは標準として用いる。 至適ｐＨは（下記の酵素：ＥＧ IIにはＡＺＣＬ‐キシログルカン、ＥＧ III には純粋β‐グルカン、およびＥＧ IVにはＡＺＣＬ‐β‐グルカンで）MegaZym e製の基質で測定する。０．４％基質０．５ｍｌが様々なｐＨの０．１Ｍクエン 酸／リン酸緩衝液０．５ｍｌとミックスされ、適切に希釈された酵素溶液１０μ lが加えられる。インキュベーションは前記のように行う。ここで有用な酵素は 、組成物またはそれが用いられるクリーニング方法のｐＨと合うように望まれた ｐＨで至適ｐＨを有しているが、好ましくは、ここで有用な酵素は約ｐＨ６〜１ １、好ましくは７〜１１、更に好ましくは約８〜約１０．５のｐＨ範囲内で活性 である。 異なるＡＺＣＬ‐基質に対する異なる酵素の特異性は、０．１Ｍ酢酸緩衝液中 において至適ｐＨで上記のように試験する。 ｐＨ安定性は、酵素が至適ｐＨでＡＺＣＬ‐β‐グルカンのインキュベーショ ンに用いられる前に、様々なｐＨの０．１Ｍクエン酸／リン酸三ナトリウム緩衝 液中に酵素を１時間置くことにより測定する。 至適温度は、至適ｐＨで１５分間にわたり様々な温度でその酵素をＡＺＣＬ‐ β‐グルカン基質とインキュベートすることにより測定する。 温度安定性は、関連基質と共に３０℃でインキュベーション前に、水で希釈さ れた酵素を様々な温度で１時間にわたり置くことにより測定する。 Ｋｍおよび比活性は、（以下において、ＥＧ IIではキシログルカンおよびＥ Ｇ IVではβ‐グルカンについて）０．０２５〜１．５％にわたる基質濃度（Ｓ ）でインキュベーションを行い、反応速度（ｖ）を測定し、Ｓの関数としてＳ／ ｖを描き、直線的回帰分析を行い、傾き（＝１／Ｖmax）および切片（Ｋｍ／Ｖm ax）を求め、Ｋｍおよび比活性（＝Ｖmax／Ｅ）（Ｅは加えられた酵素の量であ る）を計算することにより測定する。 ゲルロ過クロマトグラフィーでは、上記された純粋な多糖類の１％溶液／懸濁 液が調製される。適量の酵素が加えられ、インキュベーションが熱不活化前に０ 、 １、２、４および２４時間にわたり行われる。サンプル２５μlが一列に並べた ３本のＴＳＫカラム（ＰＷ Ｇ４０００、ＰＷ Ｇ３０００、ＰＷ Ｇ２５００ ）中に注入され、糖類がｐＨ３．０の０．４Ｍ酢酸緩衝液により０．８ml/minで 溶出される。溶出する糖類は島津ＲＩ検出器で調べられ、データが集められて、 Dionexソフトウェアにより処理される。デキストラン（Sersa製）が分子量標準 として用いられる。基質特異性 最良の基質（１００％）と比較して、異なる多糖類から異なる酵素による還元 糖の放出として調べた相対的な活性は、ＷＯ９４／１４９５３で示されており、 下記表で再掲載されている。 これらの結果から、異なるエンドグルカナーゼの特異性は下記のように表され る： ＡＺＣＬ‐基質で調べた基質特異性の結果もＷＯ９４／１４９５３で示されて おり、下記表で再掲載されている。 特異性の結果から、ＥＧ IIIおよびＥＧ IVと比較して、ＥＧ IIは本発明の組 成物での使用にとり本明細書で記載されているようにキシログルカンに対して特 異的であるが、他の２種のエンドグルカナーゼはそうでないことがわかる。ＥＧ IIIはすべてのタイプの基質に対して活性であるが、キシログルカンに対してそ の最大活性を有さず、一方ＥＧ IVはキシログルカンを分解できずに、β‐グル カンに対して非常に特異的である。（還元糖およびＡＺＣＬ‐基質で得られた結 果には違いがいくらかある。これに対する説明は、一部のＡＺＣＬ‐基質が他よ りも感受的なことである。この場合に、ＡＺＣＬ‐ＨＥ‐セルロースはＡＺＣＬ ‐β‐グルカンよりも感受的であるらしい。） ＥＧ IIおよびＥＧ IIIに関するＫｍおよび比活性はＷＯ９４／１４９５３で 示されている。直線的回帰分析から得られた１／ＶmaxおよびＫｍ／Ｖmaxに関す る標準偏差がそこで用いられて、下記表からわかる区間を各酵素について計算し た： 至適温度および温度／ｐＨ安定性‐ＥＧIIおよびＥＧIIIは類似した至適温度 （３０〜６０℃で至適活性）および温度安定性（６０℃以内で１時間にわたり安 定）を有しているが、ＥＧ IIIはＥＧ IIよりもアルカリｐＨで安定である。ゲルロ過クロマトグラム‐基質特異性を証明しており、ＥＧ IIが、キシログ ルカンの公知繰返しサブユニットである約７〜９残基のオリゴマーに、キシログ ルカンを完全に分解することを示している（Fry,1989）。ＥＧ IIIはキシログル カンをそれよりかなり少ない程度で分解し、ＥＧ IVはキシログルカンを全く分 解しない。ＥＧ IIIはβ‐グルカンをかなりの程度でＤＰ３‐４およびそれ以上 のオリゴマーに分解する。これは、β‐グルカンが単一のβ‐１，３結合を介在 させて連結された３‐４ β‐１，４結合グルコース単位から構成されているこ とに一致する。クリーニング組成物成分および洗剤組成物 本発明の洗剤組成物は、後で記載されるような洗濯またはクリーニング組成物 成分を含有している。これら成分の性質そのもの、およびその配合レベルは、組 成物の物理的形態、およびそれが用いられるクリーニング操作の性質に依存する 。 本発明による洗剤組成物には、液体、ペースト、ゲル、固形石鹸、錠剤、粉末 または顆粒形態がある。顆粒組成物は“コンパクト”形態でもよく、液体組成物 は“濃縮”形態でもよい。 本発明の組成物は、例えば、洗濯液添加組成物、汚れた布帛の浸漬および／ま たは前処理向けに適した組成物、すすぎ液添加布帛柔軟剤組成物を含めた手およ び機械洗濯洗剤組成物として処方してもよい。布帛の前または後処理物には、ゲ ル、スプレーおよび液体布帛コンディショニング組成物がある。 洗濯機洗浄法で使用に適した組成物として処方されるとき、本発明の組成物は 、好ましくは、界面活性剤およびビルダー化合物の双方と、好ましくは有機ポリ マー化合物、漂白剤、追加酵素、起泡抑制剤、分散剤、ライムソープ分散剤、汚 れ懸濁および再付着防止剤、および腐食抑制剤から選択される１種以上の洗剤成 分を更に含有している。洗濯組成物は追加洗剤成分として柔軟剤も含有すること ができる。 本発明の組成物は洗剤添加製品としても使用できる。このような添加製品は慣 用的洗剤組成物の性能を補強または増強させるためにある。 必要であれば、本洗濯洗剤組成物の密度は２０℃で測定された組成物で４００ 〜１２００ｇ／l、好ましくは６００〜９５０ｇ／lである。 本組成物の“コンパクト”形態は、密度と、組成面では無機フィラー塩の量で 最もよく反映される；無機フィラー塩は粉末形態をした洗剤組成物に慣用的な成 分である；慣用的な洗剤組成物では、フィラー塩は実質量、典型的には全組成物 の１７〜３５重量％で存在する。 コンパクト組成物において、フィラー塩は全組成物の１５重量％を超えない、 好ましくは組成物の１０％を超えない、最も好ましくは５％を超えない量で存在 する。 本組成物で意味されるような無機フィラー塩は、サルフェートおよびクロリド のアルカリおよびアルカリ土類金属塩から選択される。 好ましいフィラー塩は硫酸ナトリウムである。 本発明による液体洗剤組成物は“濃縮形態”でもよく、このような場合に、本 発明による液体洗剤組成物は慣用的な液体洗剤と比較して少量の水を含有してい る。 典型的には、濃縮液体洗剤の水分は、好ましくは洗剤組成物の４０重量％未満 、更に好ましくは３０％未満、最も好ましくは２０％未満である。界面活性剤 好ましくは、本発明による洗剤組成物は、界面活性剤がノニオン性および／ま たはアニオン性および／またはカチオン性および／または両性および／または双 極性および／または半極性ノニオン性界面活性剤から選択できる、界面活性剤ま たは界面活性剤系を含んでいる。 界面活性剤は、典型的には０．１〜６０重量％のレベルで存在する。更に好ま しい配合レベルは、本発明による洗剤組成物で１〜３５重量％、最も好ましくは １〜３０重量％である。 界面活性剤は、好ましくは、組成物中に存在する酵素成分と適合するように処 方される。液体またはゲル組成物では、界面活性剤は、最も好ましくは、これら 組成物中において酵素の安定性を促進するか、または少くともそれを分解しない ように処方される。 適切なノニオン性、アニオン性、カチオン性、両性、双極性および半極性ノニ オン性界面活性剤の例は、米国特許第５，７０７，９５０号および第５，５７６ ，２８２号明細書で開示されている。 高度に好ましいノニオン性界面活性剤は、下記式のポリヒドロキシ脂肪酸アミ ド界面活性剤である： Ｒ²‐Ｃ（Ｏ）‐Ｎ（Ｒ¹）‐Ｚ 上記式中Ｒ¹はＨであるか、あるいはＲ¹はＣ_1-4ヒドロカルビル、２‐ヒドロキ シエチル、２‐ヒドロキシプロピルまたはそれらの混合物であり、Ｒ²はＣ_5-31 ヒドロカルビルであり、Ｚは直鎖ヒドロカルビル鎖とその鎖に直接結合された少 くとも３つのヒドロキシルとを有するポリヒドロキシヒドロカルビル、またはそ のアルコキシル化誘導体である。好ましくは、Ｒ¹はメチルであり、Ｒ²は直鎖Ｃ_11-15 アルキルまたはＣ_16-18アルキルまたはアルケニル鎖、例えばココナツアル キル、またはそれらの混合物であり、Ｚは還元アミノ化反応でグルコース、フル クトース、マルトース、ラクトースのような還元糖から誘導される。 高度に好ましいアニオン性界面活性剤には、式ＲＯ（Ａ）_mＳＯ₃Ｍの水溶性塩 または酸であるアルキルアルコキシル化サルフェート界面活性剤があり、ここで Ｒは非置換Ｃ₁₀‐Ｃ₂₄アルキルまたはＣ₁₀‐Ｃ₂₄アルキル部分を有するヒドロキ シアルキル基、好ましくはＣ₁₂‐Ｃ₂₀アルキルまたはヒドロキシアルキル、更に 好ましくはＣ₁₂‐Ｃ₁₈アルキルまたはヒドロキシアルキルであり、Ａはエトキ シまたはプロポキシ単位であり、ｍはゼロより大きく、典型的には約０．５〜約 ６、更に好ましくは約０．５〜約３であり、ＭはＨまたはカチオン、例えば金属 カチオン（例えばナトリウム、カリウム、リチウム、カルシウム、マグネシウム 等）、アンモニウムまたは置換アンモニウムカチオンである。アルキルエトキシ ル化サルフェートおよびアルキルプロポキシル化サルフェートが本発明では考え られる。 本組成物中に含有されるとき、本発明の洗濯洗剤組成物は典型的には約１〜約 ４０重量％、好ましくは約３〜約２０重量％のこのようなアニオン性界面活性剤 を含んでいる。 高度に好ましいカチオン性界面活性剤は、本組成物で有用な水溶性四級アンモ ニウム化合物であって、下記式を有している： Ｒ₁Ｒ₂Ｒ₃Ｒ₄Ｎ⁺Ｘ^- 上記式中Ｒ₁はＣ₈‐Ｃ₁₆アルキルであり、Ｒ₂、Ｒ₃およびＲ₄の各々は独立して Ｃ₁‐Ｃ₄アルキル、Ｃ₁‐Ｃ₄ヒドロキシアルキル、ベンジルおよび‐（Ｃ₂Ｈ₄₀ ）_xＨ（ｘは２〜５の値を有する）であり、Ｘはアニオンである。Ｒ₂、Ｒ₃また はＲ₄のうち１以下はベンジルであるべきである。 本組成物中に含有されるとき、本発明の洗剤組成物は典型的には０．２〜約２ ５重量％、好ましくは約１〜約８％のこのようなカチオン性界面活性剤を含んで いる。 本組成物中に含有されるとき、本発明の洗剤組成物は典型的には０．２〜約１ ５重量％、好ましくは約１〜約１０％のこのような両性界面活性剤を含んでいる 。 本組成物中に含有されるとき、本発明の洗剤組成物は典型的には０．２〜約１ ５重量％、好ましくは約１〜約１０％のこのような双極性界面活性剤を含んでい る。 本組成物中に含有されるとき、本発明の洗剤組成物は典型的には０．２〜約１ ５重量％、好ましくは約１〜約１０％のこのような半極性ノニオン性界面活性剤 を含んでいる。 本発明の洗剤組成物は、一級または三級アミンの群から選択される共界面活性 剤（cosurfactant）を更に含んでいてもよい。 本発明で使用に適した一級アミンには、式Ｒ₁ＮＨ₂によるアミンがあり、ここ でＲ₁はＣ₆‐Ｃ₁₂、好ましくはＣ₆‐Ｃ₁₀アルキル鎖、またはＲ₄Ｘ（ＣＨ₂）_nで あり、Ｘは‐Ｏ‐、‐Ｃ（Ｏ）ＮＨ‐または‐ＮＨ‐であり、Ｒ₄はＣ₆‐Ｃ₁₂ア ルキル鎖であり、ｎは１〜５、好ましくは３である。Ｒ₁アルキル鎖は直鎖でも または分岐鎖でもよく、１２以下、好ましくは５未満のエチレンオキシド部分が 介在していてもよい。 上記式による好ましいアミンはｎ‐アルキルアミンである。本発明で使用に適 したアミンは、１‐ヘキシルアミン、１‐オクチルアミン、１‐デシルアミンお よびラウリルアミンから選択される。他の好ましい一級アミンには、Ｃ₈‐Ｃ₁₀ オキシプロピルアミン、オクチルオキシプロピルアミン、２‐エチルヘキシルオ キシプロピルアミン、ラウリルアミドプロピルアミンおよびアミドプロピルアミ ンがある。 本発明で使用に適した三級アミンには式Ｒ₁Ｒ₂Ｒ₃Ｎを有する三級アミンがあ り、ここでＲ₁およびＲ₂はＣ₁‐Ｃ₈アルキル鎖または下記であり： Ｒ₃はＣ₆‐Ｃ₁₂、好ましくはＣ₆‐Ｃ₁₀アルキル鎖であるか、またはＲ₃はＲ₄Ｘ （ＣＨ₂）_nであり、Ｘは‐Ｏ‐、‐Ｃ（Ｏ）ＮＨ‐または‐ＮＨ‐であ り、Ｒ₄はＣ₄‐Ｃ₁₂であり、ｎは１〜５、好ましくは２〜３である。Ｒ₅はＨま たはＣ₁‐Ｃ₂アルキルであり、ｘは１〜６である。 Ｒ₃およびＲ₄は直鎖でもまたは分岐鎖でもよく、Ｒ₃アルキル鎖は１２以下、 好ましくは５未満のエチレンオキシド部分が介在していてもよい。 好ましい三級アミンは、Ｒ₁がＣ₆‐Ｃ₁₂アルキル鎖で、Ｒ₂およびＲ₃がＣ₁‐ Ｃ₃アルキルまたは下記であり： 上記式中Ｒ₅がＨまたはＣＨ₃であり、ｘ＝１〜２である、Ｒ₁Ｒ₂Ｒ₃Ｎである。 下記式のアミドアミンも好ましい： 上記式中Ｒ₁はＣ₆‐Ｃ₁₂アルキルであり、ｎは２〜４、好ましくはｎは３であり 、Ｒ₂およびＲ₃はＣ₁‐Ｃ₄である。 本発明の最も好ましいアミンには、１‐オクチルアミン、１‐ヘキシルアミン 、１‐デシルアミン、１‐ドデシルアミン、Ｃ_8-10オキシプロピルアミン、Ｎ‐ ココ‐１，３‐ジアミノプロパン、ココナツアルキルジメチルアミン、ラウリル ジメチルアミン、ラウリルビス（ヒドロキシエチル）アミン、ココビス（ヒドロ キシエチル）アミン、２モルプロポキシル化ラウリルアミン、２モルプロポキシ ル化オクチルアミン、ラウリルアミドプロピルジメチルアミン、Ｃ_8-10アミドプ ロピルジメチルアミンおよびＣ₁₀アミドプロピルジメチルアミンがある。 本組成物で使用上最も好ましいアミンは、１‐ヘキシルアミン、１‐オクチル アミン、１‐デシルアミン、１‐ドデシルアミンである。特に望ましいのは、ｎ ‐ドデシルジメチルアミン、ビスヒドロキシエチルココナツアルキルアミン、７ 回エトキシル化オレイルアミン、ラウリルアミドプロピルアミンおよびココアミ ドプロピルアミンである。 本発明の界面活性剤および界面活性剤系は、好ましくは、組成物中に存在する 酵素成分と適合するように処方される。液体またはゲル組成物において、界面活 性剤は、最も好ましくは、これら組成物中において酵素の安定性を促進するか、 または少くともそれを分解しないように処方される。ビルダー 本発明による組成物は、ビルダーまたはビルダー系を更に含んでいてもよい。 アルミノシリケート物質、シリケート、ポリカルボキシレート、アルキルまたは アルケニルコハク酸、および脂肪酸、エチレンジアミン四酢酸、ジエチレントリ アミンペンタメチレン酢酸のような物質、金属イオン封鎖剤、例えばアミノポリ ホスホネート、特にエチレンジアミンテトラメチレンホスホン酸およびジエチレ ントリアミンペンタメチレンホスホン酸を含めて、いかなる慣用的なビルダー系 も本発明で使用に適している。リン酸ビルダーも本発明に用いてよい。 本発明では適切なビルダーまたは洗浄塩を含有していてもよい。洗剤塩／ビル ダーのレベルは組成物の最終用途およびその望ましい物理的形態に応じて広く変 わる。存在するとき、組成物は典型的には少くとも約１％のビルダー、更に典型 的には約１０〜約８０％、更に一層典型的には約１５〜約５０％のビルダーを含 む。しかしながら、それ以下または以上のレベルが排除される意味ではない。 無機またはＰ含有洗剤塩には、ポリホスフェート（トリポリホスフェート、ピ ロホスフェートおよびガラス質ポリマーメタホスフェートで例示される）、ホス ホネート、フィチン酸、シリケート、カーボネート（重炭酸塩およびセスキカー ボネートを含む）、サルフェートおよびアルミノシリケートのアルカリ金属、ア ンモニウムおよびアルカノールアンモニウム塩があるが、それらに限定されない 。しかしながら、非リン酸塩も一部の地方では必要とされる。重要なことは、本 組成物がシトレートのような（ホスフェートと比較して）いわゆる“弱い”ビル ダーの存在下、あるいはゼオライトまたは積層シリケートビルダーで生じるいわ ゆる“アンダービルト”状況下であっても、意外によく機能することである。 本発明の目的に適した有機洗剤ビルダーには様々なポリカルボキシレート化合 物があるが、それらに限定されない。ここで用いられる“ポリカルボキシレート ”とは、多数のカルボキシレート基、好ましくは少くとも３つのカルボキシレー トを有した化合物に関する。ポリカルボキシレートビルダーは通常酸形で組成物 に加えられるが、中和塩の形で加えてもよい。塩形で利用される場合には、ナト リウム、カリウムおよびリチウムのようなアルカリ金属、またはアルカノールア ンモニウム塩が好ましい。 適切なシリケートビルダー、カーボネート塩、アルミノシリケートビルダー、 ポリカルボキシレートビルダー、シトレートビルダー、Bushの米国特許第４，５ ６６，９８４号明細書で開示された３，３‐ジカルボキシ‐４‐オキサ‐１，６ −ヘキサンジオエートビルダーおよび関連化合物、コハク酸ビルダー、リンベー スビルダーおよび脂肪酸の例は、米国特許第５，５７６，２８２号、第５，７２ ８，６７１号および第５，７０７，９５０号明細書で開示されている。 追加の適切なビルダーには、無機イオン交換物質、通常無機水和アルミノシリ ケート物質、更に具体的には水和合成ゼオライト、例えば水和ゼオライトＡ、Ｘ 、Ｂ、ＨＳまたはＭＡＰがある。 本発明に適した具体的なポリカルボキシレートは、１つのカルボキシ基を有し らポリカルボキシレートであって、それにはベルギー特許第８３１，３６８号、 第８２１，３６９号および第８２１，３７０号明細書で開示されたような乳酸、 グリコール酸およびそれらのエーテル誘導体がある。２つのカルボキシ基を有し たポリカルボキシレートには、コハク酸、マロン酸、（エチレンジオキシ）二酢 酸、マレイン酸、ジグリコール酸、酒石酸、タルトロン酸およびフマル酸の水溶 性塩、並びにドイツ特許公開第２，４４６，６８６号、第２，４４６，６８７号 および米国特許第３，９３５，２５７号明細書で記載されたエーテルカルボキシ レート、およびベルギー特許第８４０，６２３号明細書で記載されたスルフィニ ルカルボキシレートがある。３つのカルボキシ基を有したポリカルボキシレート には、特に水溶性シトレート、アコニトレートおよびシトラコネート、並びに英 国特許第１，３７９，２４１号明細書で記載されたカルボキシメチルオキシサク シネート、オランダ出願第７２０５８７３号明細書で記載されたラクトキシサク シネートのようなサクシネート誘導体、および英国特許第１，３８７，４４７号 明細書で記載された２‐オキサ‐１，１，３‐プロパントリカルボキシレートの ようなオキシポリカルボキシレート物質がある。 ４つのカルボキシ基を有したポリカルボキシレートには、英国特許第１，２６ １，８２９号明細書で開示されたオキシジサクシネート、１，１，２，２‐エタ ンテトラカルボキシレート、１，１，３，３‐プロパンテトラカルボキシレート および１，１，２，３‐プロパンテトラカルボキシレートがある。スルホ置換基 を有したポリカルボキシレートには、英国特許第１，３９８，４２１号、第１， ３９８，４２２号および米国特許第３，９３６，４４８号明細書で開示されたス ルホサクシネート誘導体、および英国特許第１，０８２，１７９号明細書で記載 されたスルホン化熱分解シトレートがあり、ホスホン置換基を有したポリカルボ キシレートは英国特許第１，４３９，０００号明細書え開示されている。 脂環式およびヘテロ環式ポリカルボキシレートには、シクロペンタン‐シス， シス，シス‐テトラカルボキシレート、シクロペンタジエニドペンタカルボキシ レート、２，３，４，５‐テトラヒドロフラン‐シス，シス，シス‐テトラカル ボキシレート、２，５‐テトラヒドロフラン‐シス‐ジカルボキシレート、２， ２，５，５‐テトラヒドロフラン‐テトラカルボキシレート、１，２，３，４， ５，６‐ヘキサン‐ヘキサカルボキシレート、並びにソルビトール、マンニトー ルおよびキシリトールのような多価アルコールのカルボキシメチル誘導体がある 。芳香族ポリカルボキシレートには、メリット酸、ピロメリット酸、および英国 特許第１，４２５，３４３号明細書で開示されたフタル酸誘導体がある。 上記の中で好ましいポリカルボキシレートは、１分子当たり３以内のカルボキ シ基を有したヒドロキシカルボキシレート、更に詳しくはシトレートである。 本組成物で使用上好ましいビルダー系には、ゼオライトＡのような非水溶性ア ルミノシリケートビルダーまたは積層シリケート（ＳＫＳ‐６）と、クエン酸の ような水溶性カルボキシレートキレート化剤との混合物がある。 好ましいビルダー系には、ゼオライトＡのような非水溶性アルミノシリケート ビルダーと、クエン酸のような水溶性カルボキシレートキレート化剤との混合物 がある。本発明の液体洗剤組成物で使用上好ましいビルダー系は、石鹸およびポ リカルボキシレートである。 他の適切な水溶性有機塩はホモもしくはコポリマー酸またはそれらの塩であり 、その場合にポリカルボン酸は２以下の炭素原子で互いに離された少くとも２つ のカルボキシル基を有している。このタイプのポリマーはＧＢ‐Ａ‐１，５９６ ，７５６で開示されている。このような塩の例は、ＭＷ２０００〜５０００のポ リアクリレート、およびそれらと無水マレイン酸とのコポリマーであり、このよ うなコポリマーは２０，０００〜７０，０００、特に約４０，０００の分子量を 有している。 洗浄ビルダー塩は、通常組成物の５〜８０重量％、好ましくは１０〜７０重量 ％、最も一般的には３０〜６０重量％の量で含有される。漂白剤 本発明の洗剤組成物に含有させられる追加の任意洗剤成分には、過酸化水素、 ＰＢ１、ＰＢ４、および粒径４００〜８００ミクロンのペルカーボネートのよう な漂白剤がある。これらの漂白剤成分には、１種以上の酸素漂白剤、および選択 された漂白剤に応じて１種以上のブリーチアクチベーターを含めることができる 。存在するとき、酸素漂白化合物は典型的には約１〜約２５％のレベルで存在す る。 本発明で有用な漂白剤成分は、当業界で知られる酸素ブリーチおよびその他を 含有した洗剤組成物にとり有用な、いかなる漂白剤であってもよい。本発明に適 した漂白剤は、活性化または非活性化漂白剤である。 適切な漂白剤の例は、例えば、米国特許第５，７０７，９５０号および第５， ５７６，２８２号明細書で開示されている。 過酸化水素放出剤は、米国特許第５，７０７，９５０号明細書で開示されたブ リーチアクチベーター、またはＮ‐ノナノイル‐６‐アミノカプロン酸のフェノ ールスルホネートエステル（ＮＡＣＡ‐ＯＢＳ、ＷＯ９４／２８１０６で記載さ れている）と組合せて用いることができ、これらはペルヒドロライズ(perhydrol yze)されて、活性漂白種として過酸を形成して、改善された漂白効果を発揮する 。アシル化シトレートエステルも適切なアクチベーターである。 本発明による洗剤組成物で使用上、ペルオキシ酸と、ブリーチアクチベーター およびペルオキシゲン漂白化合物からなる漂白系とを含めた、有用な漂白剤は、 ＷＯ９５／２７７７２、ＷＯ９５／２７７７３、ＷＯ９５／２７７７４、ＷＯ９ ５／２７７７５および米国特許第５，７０７，９５０号明細書で記載されている 。 ブリーチ組成物で有用な含金属触媒には、含コバルト触媒、例えばペンタアミ ン酢酸コバルト(III)塩、および含マンガン触媒、例えばＥＰＡ５４９２７１、 ＥＰＡ５４９２７２、ＥＰＡ４５８３９７、ＵＳ５，２４６，６２１、ＥＰＡ４ ５８３９８、ＵＳ５，１９４，４１６およびＵＳ５，１１４，６１１で記載され たものがある。ペルオキシ化合物、含マンガンブリーチ触媒およびキレート化剤 を含んだ漂白組成物は、特許出願第９４８７０２０６．３号明細書で記載されて いる。転染阻止 本発明の洗剤組成物は、着色布帛を伴う布帛洗濯およびコンディショニング操 作中に出会う、溶解および懸濁された染料のある布帛から他への転染を阻止する ための化合物も含有することができる。ポリマー転染阻止剤 本発明による洗剤組成物は、０．００１〜１０重量％、好ましくは０．０１〜 ２％、更に好ましくは０．０５〜１％のポリマー転染阻止剤も含むことができる 。上記ポリマー転染阻止剤は、洗剤組成物中に、着色布帛からそれで洗浄された 布帛上への染料の移動を阻止するために通常配合される。これらのポリマーは、 染料が洗浄液中で他の物品に付着するようになる機会をもつ前に、着色布帛から 洗い落ちた遊離染料と複合化するかまたはそれを吸着する能力を有している。 特に適切なポリマー転染阻止剤は、ポリアミンＮ‐オキシドポリマー、Ｎ‐ビ ニルピロリドンおよびＮ‐ビニルイミダゾールのコポリマー、ポリビニルピロリ ドンポリマー、ポリビニルオキサゾリドンおよびポリビニルイミダゾールまたは それらの混合物である。このような転染阻止剤の例は、米国特許第５，７０７， ９５０号および第５，７０７，９５１号明細書で開示されている。 追加の適切な転染阻止剤には架橋ポリマーもあるが、それに限定されない。架 橋ポリマーは主鎖がある程度まで内部連結されたポリマーであり、これらの橋架 けは化学的でもまたは物理的性質であってもよく、可能性として活性基は主鎖上 でもまたは側鎖上でもよく、架橋ポリマーはJournal of Polymer Science,volum e 22,pages 1035-1039で記載されている。 一態様において、架橋ポリマーは三次元硬質構造を形成するように作られ、三 次元構造により形成された孔に染料を捕捉しておける。もう１つの態様では、架 橋ポリマーは膨潤により染料を捕捉する。 このような架橋ポリマーは同時係属特許出願第９４８７０２１３．９号明細書 で記載されている。 このようなポリマーの追加も、本発明による酵素の性能を高める。分散剤 本発明の洗剤組成物は分散剤も含有することができる。適切な水溶性有機塩は ホモまたはコポリマー酸またはそれらの塩であり、ポリカルボン酸は２以下の炭 素原子で互いに離された少くとも２つのカルボキシル基を含んでいる。 このタイプのポリマーはＧＢ‐Ａ‐１，５９６，７５６で開示されている。こ のような塩の例はＭＷ２０００〜５０００のポリアクリレート、およびそれらと 無水マレイン酸とのコポリマーであり、このようなコポリマーは１０００〜１０ ０，０００の分子量を有している。 特に、４０００の分子量を有する４８０Ｎのようなアクリレートおよびメチル アクリレートのコポリマーは、組成物の０．５〜２０重量％のレベルで、本発明 の洗剤組成物中に加えることができる。 本発明の組成物は、８以下、好ましくは７以下、最も好ましくは６以下の下記 のようなライムソープ分散力（ＬＳＤＰ）を有した、ライムソープペプタイザー 化合物を含有していてもよい。ライムソープペプタイザー化合物は、好ましくは ０〜２０重量％のレベルで存在する。 ライムソープペプタイザーの有効性の数値尺度はライムソープ分散力（ＬＳＤ Ｐ）により与えられ、H.C.Borghetty and C.A.Bergman,J.Am.Oil.Chem.Soc.,vol ume 27,pages88-90（1950）の論文で記載されたようなライムソープ分散試験を 用いて調べられる。このライムソープ分散試験法は当業者により広く用いられて おり、例えば下記レビュー文献：W.N.Linfield,Surfactant Science Series, Volume 7,page 3；W.N.Linfield,Tenside surf.det.,Volume 27,pages 159-163 （1990）；K.Nagarajan,W.F.Masler,Cosmetics and Toiletries,Volume 104,pag es 71-73（1989）で記載されている。ＬＳＤＰとは、３３３ｐｐｍ ＣａＣｏ₃（ Ｃａ：Ｍｇ＝３：２）相当硬度の水３０ｍｌ中でオレイン酸ナトリウム０．０２ ５ｇにより形成されるライムソープ沈降物を分散させる上で必要な分散剤対オレ イン酸ナトリウムの重量比％のことである。 良好なライムソープペプタイザー能力を有する界面活性剤には、あるアミンオ キシド、ベタイン、スルホベタイン、アルキルエトキシサルフェートおよびエト キシル化アルコールがある。 本発明向けに８以下のＬＳＤＰを有する例示界面活性剤には、Ｃ₁₆‐Ｃ₁₈ジメ チルアミンオキシド、平均エトキシル化度１〜５のＣ₁₂‐Ｃ₁₈アルキルエトキシ サルフェート、特にエトキシル化度３のＣ₁₂‐Ｃ₁₅アルキルエトキシサルフェー ト界面活性剤（ＬＳＤＰ＝４）、およびＢＡＳＦ GmbHから商品名Lutensol A012 およびLutensol A030で各々販売されている平均エトキシル化度１２（ＬＳＤＰ ＝６）または３０のＣ₁₄‐Ｃ₁₅エトキシル化アルコールがある。 本発明で使用に適したポリマーライムソープペプタイザーは、Cosmetics and Toiletries,Volume 104,pages 71-73(1989)でみられるM.Nagarajan,W.F.Masler による論文で記載されている。 ４‐（Ｎ‐オクタノイル‐６‐アミノヘキサノイル）ベンゼンスルホネート、 ４‐（Ｎ‐ノナノイル‐６‐アミノヘキサノイル）ベンゼンスルホネート、４‐ （Ｎ‐デカノイル‐６‐アミノヘキサノイル）ベンゼンスルホネートおよびそれ らの混合物のような疎水性ブリーチ；親水性／疎水性ブリーチ処方物と一緒にし たノナノイルオキシベンゼンスルホネートも、ライムソープペプタイザー化合物 として使用できる。 他の適切な分散剤の例は、米国特許第５，５７６，２８２号および第５，７２ ８，６７１号明細書で開示されている。慣用的な洗剤酵素 洗剤組成物は、クリーニング性能および／または布帛ケア効果を発揮する１種 以上の酵素を、ヘキソサミニダーゼ酵素に加えて含むことができる。 上記酵素には、ヘミセルラーゼ、ペルオキシダーゼ、プロテアーゼ、セルラー ゼ、キシラナーゼ、リパーゼ、ホスホリパーゼ、エステラーゼ、クチナーゼ、ペ クチナーゼ、ケラタナーゼ、レダクターゼ、オキシダーゼ、フェノールオキシダ ーゼ、リポキシゲナーゼ、リグニナーゼ、プルラナーゼ、タンナーゼ、ペントサ ナーゼ、マラナーゼ、β‐グルカナーゼ、アラビノシダーゼ、ヒアルロニダーゼ 、コンドロイチナーゼ、ラッカーゼおよび公知のアミラーゼ、またはそれらの混 合物から選択される酵素がある。 適切な酵素の例は、米国特許第５，５７６，２８２号、第５，７２８，６７１ 号および第５，７０７，９５０号明細書で開示されている。 好ましい組合せは、ヘキソサミニダーゼと一緒にプロテアーゼ、リパーゼ、ク チナーゼおよび／またはセルラーゼのような常用酵素のカクテルを有した洗剤組 成物である。 特に有用なプロテアーゼは、ＰＣＴ文献：The Procter & Gamble Companyによ り１９９５年１１月９日付で公開されたＷＯ９５／３００１０；The Procter & Gamble Companyにより１９９５年１１月９日付で公開されたＷＯ９５／３００１ １；The Procter & Gamble Companyにより１９９５年１１月９日付で公開された ＷＯ９５／２９９７９で記載されている。 米国特許第５，５７６，２８２号、第５，７２８，６７１号および第５，７０ ７，９５０号明細書で開示されたペルオキシダーゼ酵素に加えて、他の適切なペ ルオキシダーゼ酵素が１９９６年２月２０日付で出願された欧州特許出願ＥＰ第 ９６８７００１３．８号明細書で開示されている。ラッカーゼ酵素も適している 。 好ましいエンハンサーは置換フェノチアジンおよびフェノキサジン類の１０‐ フェノチアジンプロピオン酸（ＰＰＴ）、１０‐エチルフェノチアジン‐４‐カ ルボン酸（ＥＰＣ）、１０‐フェノキサジンプロピオン酸（ＰＯＰ）および１０ ‐メチルフェノキサジン（ＷＯ９４／１２６２１で記載）、および置換シリンゲ ート類（Ｃ３‐Ｃ５置換アルキルシリンゲート類）およびフェノール類である。 ナトリウムペルカーボネートまたはペルボレートが好ましい過酸化水素源である 。 上記ペルオキシダーゼは、洗剤組成物の０．０００１〜２重量％の活性酵素レ ベルで、洗剤組成物中に通常配合される。 本発明の洗剤組成物中に含有させることができる他の好ましい酵素にはリパー ゼがある。洗剤用に適したリパーゼ酵素には、英国特許第１，３７２，０３４号 明細書で開示されたPseudomonas stutzeri ＡＴＣＣ １９．１５４のようなPseu domonas属の微生物により産生されるものがある。適切なリパーゼには、リパー ゼの抗体と陽性の免疫交差反応を示して、微生物Pseudomonas fluorescent ＩＡ Ｍ１０５７により産生されるものがある。このリパーゼは商品名リパーゼＰ"Ama no"として日本、名古屋のAmano Pharmaceutical Co.Ltd.から市販されており、 以下"Amano-P"と称される。他の適切な市販リパーゼには、Amano-CES、Chromoba cter viscosum由来のリパーゼ、例えば日本、田方の東洋醸造社からのChromobac ter viscosum var.lipolyticum NRRLB 3673;ＵＳＡのU.S.Biochemical Corp．お よびオランダのDisoynth Co.からのChromobacter viscosumリパーゼ；Pseudomon as gladioli由来のリパーゼがある。特に適切なリパーゼはＭ１Lipase^RおよびLi pomax^R（Gist-Brocades）、Lipolase^RおよびLipolase Ultra^R（Novo）のような リパーゼであり、これらは本発明の組成物と併用されたときに非常に有効である ことがわかった。 特別種のリパーゼ、即ち界面活性を要しないリパーゼと考えられるクチナーゼ 〔ＥＣ３．１．１．５０〕も適切である。洗剤組成物へのクチナーゼの添加は、 例えばＷＯ‐Ａ‐８８／０９３６７（Genencor）で記載されている。 リパーゼおよび／またはクチナーゼは、洗剤組成物の０．０００１〜２重量％ の活性酵素レベルで、洗剤組成物中に通常配合される。 公知のアミラーゼ（αおよび／またはβ）は、炭水化物ベース汚れの除去のた めに含有させることができる。１９９４年２月３日付で公開されたNovo Nordisk A/SのＷＯ９４／０２５９７では、変異アミラーゼを配合したクリーニング組成 物について記載している。１９９４年８月１８日付で公開されたGenencorのＷＯ ９４／１８３１４、および１９９５年４月２０日付で公開されたNovo Nordisk A /SのＷＯ９５／１０６０３も参照。洗剤組成物用に知られた他のアミラーゼには 、α‐およびβ‐アミラーゼの双方がある。α‐アミラーゼは当業界で公知であ り、米国特許第５，００３，２５７号、ＥＰ２５２，６６６、ＷＯ９１／００３ ５３、ＦＲ２，６７６，４５６、ＥＰ２８５，１２３、ＥＰ５２５，６１０、Ｅ Ｐ３６８，３４１および英国特許明細書第１，２９６，８３９号（Novo）で開示 されたものがある。他の適切なアミラーゼは、１９９４年８月１８日付で公開さ れたＷＯ９４／１８３１４、１９９６年２月２２日付で公開されたGenencorのＷ Ｏ９６／０５２９５で記載されている、Purafact Ox Am^Rを含めた安定性向上ア ミラーゼ、並びに９５年４月に公開されたＷＯ９５／１０６０３で開示されてい るNovo Nordisk A/Sのアミラーゼ変異体である。 市販α‐アミラーゼ製品の例は、すべてNovo Nordisk A/S Denmarkから市販さ イで測定すると、２５〜５５℃の温度範囲および８〜１０範囲のｐＨ値で、 るα‐アミラーゼについて記載している。活性レベルと、熱安定性および高い活 性レベルの組合せの点で、改善された性質を有する、他のデンプン分解酵素は、 ＷＯ９５／３５３８２で記載されている。 上記酵素は、植物、動物、細菌、真菌および酵母源のように、いかなる適切な 起源であってもよい。精製または非精製形のこれら酵素が用いられる。天然酵素 の変異体も定義に含まれる。変異体は、例えば天然酵素のタンパク質および／ま たは遺伝子工学、化学的および／または物理的修飾により得られる。酵素の産生 に関与する遺伝物質がクローニングされた宿中半物による酵素の発現も慣例的で ある。 上記酵素は、洗剤組成物中に、洗剤組成物の０．０００１〜２重量％の活性酵 素レベルで通常配合される。酵素は、別々な単独成分（１種の酵素を含有した小 球、顆粒、安定化液体など）として、または２種以上の酵素の混合物（例えば、 共顆粒）として加えることができる。 添加できる他の適切な洗剤成分は酵素酸化スカベンジャーである。このような 酵素酸化スカベンジャーの例は、エトキシル化テトラエチレンポリアミンである 。 様々な酵素物質および合成洗剤組成物中へのそれらの配合手段も、Genencor I ntemationalのＷＯ９３０７２６３およびＷＯ９３０７２６０、NovoのＷＯ８９ ０８６９４、および１９７１年１月５日付McCartyらのＵ．Ｓ．３，５５３，１ ３９で開示されている。酵素は、１９７８年７月１８日付PlaceらのＵ．Ｓ．４ ，１０１，４５７および１９８５年３月２６日付HughesのＵ．Ｓ．４，５０７， ２１９でも更に開示されている。液体洗剤処方物で有用な酵素物質およびこのよ うな処方物中へのそれらの配合は、１９８１年４月１４日付HoraらのＵ．Ｓ．４ ，２６１，８６８で開示されている。洗剤で有用な酵素は様々な技術で安定化さ せることができる。酵素安定化技術は、１９７１年８月１７日付GedgeらのＵ． Ｓ．３，６００，３１９、１９８６年１０月２９日付VenegasのＥＰ１９９，４ ０５およびＥＰ２００，５８６で開示および例示されている。酵素安定化系も、 例えばＵ．Ｓ．３，５１９，５７０で記載されている。プロテアーゼ、キシラナ ーゼ およびセルラーゼを与える有用なBacillus sp.ＡＣ１３は、NovoのＷＯ９４０１ ５３２で記載されている。キレート化剤 本洗剤組成物は、１種以上の鉄および／またはマンガンキレート化剤も場合に より含有していてよい。このようなキレート化剤は、すべて以下で記載されてい るような、アミノカルボキシレート、アミノホスホネート、多官能性置換芳香族 キレート化剤およびそれらの混合物からなる群より選択できる。理論に拘束され ることなく、これら物質の効果は、可溶性キレートの形成により洗浄液から鉄お よびマンガンィオンを除けるそれらの例外的な能力に一部起因していると考えら れる。 適切なキレート化剤の例は、米国特許第５，７２８，６７１号明細書で開示さ れている。 本組成物は、キラントとして、または、例えばゼオライト、積層シリケートな どのような不溶性ビルダーと一緒にして有用なコビルダーとして、水溶性メチル グリシン二酢酸（ＭＧＤＡ）塩（または酸形）も含有してよい。 利用されるならば、これらのキレート化剤は本洗剤組成物の通常約０．１〜約 １５重量％である。更に好ましくは、利用されるならば、キレート化剤はこのよ うな組成物の約０．１〜約３．０重量％である。起泡抑制剤 もう１つの任意成分は、シリコーンおよびシリカ‐シリコーン混合物により例 示される起泡抑制剤である。適切な起泡抑制剤の例は、米国特許第５，７０７， ９５０号および第５，７２８，６７１号明細書で開示されている。これらの起泡 抑制剤は、通常組成物の０．００１〜２重量％、好ましくは０．０１〜１重量％ のレベルで用いられる。柔軟剤 布帛柔軟剤も本発明による洗濯洗剤組成物中に配合することができる。これら の剤はタイプが無機でもまたは有機であってもよい。無機柔軟剤はＧＢ‐Ａ‐１ ，４００，８９８およびＵＳＰ５，０１９，２９２で開示されたスメクタイトク レーにより例示される。有機布帛柔軟剤には、ＧＢ‐Ａ‐１，５１４，２７６お よびＥＰ‐Ｂ‐０，０１１，３４０で開示されたような非水溶性三級アミン、Ｅ Ｐ‐Ｂ‐０，０２６，５２７およびＥＰ‐Ｂ‐０，０２６，５２８で開示された モノＣ₁₂‐Ｃ₁₄四級アンモニウム塩とそれらとの組合せ、およびＥＰ‐Ｂ‐０， ２４２，９１９で開示されたようなジ長鎖アミドがある。布帛柔軟化系の他の有 用な有機成分には、ＥＰ‐Ａ‐０，２９９，５７５および０，３１３，１４６で 開示されたような高分子量ポリエチレンオキシド物質がある。 特に適切な布帛柔軟剤は、米国特許第５，７０７，９５０号および第５，７２ ８，６７３号明細書で開示されている。 スメクタイトクレーのレベルは通常２〜２０重量％、更に好ましくは５〜１５ 重量％の範囲であり、その物質は処方の残部にドライミックス成分として加えら れる。非水溶性三級アミンまたはジ長鎖アミド物質のような有機布帛柔軟剤は０ ．５〜５重量％、通常１〜３重量％のレベルで配合され、高分子量ポリエチレン オキシド物質および水溶性カチオン性物質は０．１〜２重量％、通常０．１５〜 １．５重量％のレベルで加えられる。これらの物質は組成物のスプレードライ部 分に通常加えられるが、一部の場合では、それらをドライミックス粒子として加 えるか、または組成物の他の固形成分上にそれらを溶融液体としてスプレーする 方が便利である。 典型的なカチオン性布帛柔軟化成分には非水溶性四級アンモニウム布帛柔軟活 性剤があり、ジ長鎖アルキルアンモニウムクロリドまたはメチルサルフェートが 最も常用される。 これらの中で好ましいカチオン性柔軟剤には以下がある： １）ジタロージメチルアンモニウムクロリド（ＤＴＤＭＡＣ） ２）ジ水素付加タロージメチルアンモニウムクロリド ３）ジ水素付加タロージメチルアンモニウムメチルサルフェート ４）ジステアリルジメチルアンモニウムクロリド ５）ジオレイルジメチルアンモニウムクロリド ６）ジパルミチルヒドロキシエチルメチルアンモニウムクロリド ７）ステアリルベンジルジメチルアンモニウムクロリド ８）タロートリメチルアンモニウムクロリド ９）水素付加タロートリメチルアンモニウムクロリド １０）Ｃ_12-14アルキルヒドロキシエチルジメチルアンモニウムクロリド １１）Ｃ_12-18アルキルジヒドロキシエチルメチルアンモニウムクロリド １２）ジ（ステアロイルオキシエチル）ジメチルアンモニウムクロリド （ＤＳＯＥＤＭＡＣ） １３）ジ（タローイルオキシエチル）ジメチルアンモニウムクロリド １４）ジタローイミダゾリニウムメチルサルフェート １５）１‐（２‐タローイルアミドエチル）‐２‐タローイルイミダゾリニウム メチルサルフェート 生分解性四級アンモニウム化合物は、伝統的に用いられるジ長鎖アルキルアン モニウムクロリドおよびメチルサルフェートの代わりとして提供されてきた。こ のような四級アンモニウム化合物は、カルボキシ基のような官能基が介在した長 鎖アルキル（アルケニル）基を有している。上記物質およびそれらを含有した布 帛柔軟化組成物は、ＥＰ‐Ａ‐０，０４０，５６２およびＥＰ‐Ａ‐０，２３９ ，９１０のような多数の文献で開示されている。 四級アンモニウム化合物およびアミン前駆体向け柔軟剤適合性アニオンの非制 限例には、クロリドまたはメチルサルフェートがある。その他 洗剤組成物で用いられる他の成分、例えば汚れ懸濁剤、汚れ放出剤、蛍光増白 剤、研磨剤、殺菌剤、曇り抑制剤、着色剤および／または封入または非封入香料 も用いてよく、それらの例は米国特許第５，７０７，９５０号、第５，５７６， ２８２号および第５，７２８，６７１号明細書で開示されている。 水道水中の遊離塩素が洗剤組成物中に含まれる酵素を急速に不活化することは 、当業界で周知である。したがって、処方物中に全組成物の０．１重量％以上の レベルでペルボレート、硫酸アンモニウム、亜硫酸ナトリウムまたはポリエチレ ンイミンのような塩素スカベンジャーを用いると、洗剤酵素の改善されたスルー ・ザ・ワッシュ（throuth the wash）安定性を与えられる。塩素スカベンジャー を含んだ組成物は、１９９２年１月３１日付で出願された欧州特許出願第９２８ ７００１８．６号明細書で記載されている。 ポリアクリレートから製造されるようなアルコキシル化ポリカルボキシレート は、追加脂肪除去性能を発揮させるために本発明では有用である。このような物 質は、参考のため本明細書に組み込まれるＷＯ９１／０８２８１およびＰＣＴ９ ０／０１８１５の第４頁以下で記載されている。化学的に、これらの物質は７〜 ８つのアクリレート単位毎に１つのエトキシ側鎖を有したポリアクリレートから なる。側鎖は式‐（ＣＨ₂ＣＨ₂Ｏ）_m（ＣＨ₂）_nＣＨ₃からなり、ここでｍは２〜 ３、ｎは６〜１２である。側鎖はポリアクリレート“主鎖”にエステル結合され て、“コーム”ポリマータイプ構造を形成している。分子量は様々であるが、典 型的には約２０００〜約５０，０００の範囲内である。このようなアルコキシル 化ポリカルボキシレートは、本組成物の約０．０５〜約１０重量％である。洗浄方法 本発明の組成物は、浸漬法、前処理法、および別のすすぎ補助組成物が加えら れるすすぎステップを有する方法を含めて、本質的にいかなる洗浄またはクリー ニング方法で用いてもよい。 本明細書で記載されたプロセスは常法で布帛を洗濯液と接触させることからな り、以下で例示されている。 本発明のプロセスは、便宜上クリーニングプロセスの過程で行われる。クリー ニングの方法は、好ましくは５〜９５℃、特に１０〜６０℃で行われる。処理溶 液のｐＨは、好ましくは７〜１１である。 下記例は本発明の組成物を例示するための意味であり、必ずしも本発明の範囲 を制限したりまたは限定するような意味ではない。洗剤組成物において、酵素レ ベルは全組成物の重量により純粋酵素で表示されており、別記されないかぎり、 洗剤成分は全組成物の重量により表示されている。そこで略記された成分表示は 下記意味を有している： ＬＡＳ ：ナトリウム直鎖Ｃ₁₂アルキルベンゼンスルホネート ＴＡＳ ：ナトリウムタローアルキルサルフェート ＣＸＹＡＳ ：ナトリウムＣ_1X‐Ｃ_1Yアルキルサルフェート ２５ＥＹ ：平均Ｙモルのエチレンオキシドと縮合されたＣ₁₂‐Ｃ₁₅で主に直 鎖の一級アルコール ＣＸＹＥＺ ：平均Ｚモルのエチレンオキシドと縮合されたＣ_1X‐Ｃ_1Yで主に直 鎖の一級アルコール ＸＹＥＺＳ ：モル当たり平均Ｚモルのエチレンオキシドと縮合されたＣ_1X‐Ｃ _1Yナトリウムアルキルサルフェート ＱＡＳ ：Ｒ₂Ｎ⁺（ＣＨ₃）₂（Ｃ₂Ｈ₄ＯＨ）（Ｒ₂＝Ｃ₁₂‐Ｃ₁₄） 石鹸 ：獣脂およびココナツ油の８０／２０混合物から得られるナトリウ ム直鎖アルキルカルボキシレート ノニオン性 ：ＢＡＳＦ Gmbhから商品名Plurafac ＬＦ４０４として 販売されている、３．８の平均エトキシル化度および４．５の平 均プロポキシル化度を有したＣ₁₃‐Ｃ₁₅混合エトキシル化／プロ ポキシル化脂肪アルコール ＣＦＡＡ ：Ｃ₁₂‐Ｃ₁₄アルキルＮ‐メチルグルカミド ＴＦＡＡ ：Ｃ₁₆‐Ｃ₁₈アルキルＮ‐メチルグルカミド ＴＰＫＦＡ ：Ｃ₁₂‐Ｃ₁₄トップドホールカット(topped wholecut)脂肪酸 ＤＥＱＡ ：ジ（タローオキシエチル）ジメチルアンモニウムクロリド Neodol 45-13 ：Shell Chemical Co.から販売されている、 Ｃ₁₄‐Ｃ₁₅直鎖一級アルコールエトキシレート シリケート ：非晶質ケイ酸ナトリウム（ＳｉＯ₂：Ｎａ₂Ｏ比＝２．０） ＮａＳＫＳ‐６：式δ‐Ｎａ₂Ｓｉ₂Ｏ₅の結晶積層シリケート 炭酸塩 ：粒径２００〜９００μｍの無水炭酸ナトリウム 重炭酸塩 ：粒径４００〜１２００μｍの無水重炭酸ナトリウム ＳＴＰＰ ：無水トリポリリン酸ナトリウム ＭＡ／ＡＡ ：１：４マレイン／アクリル酸のコポリマー、 平均分子量約７０，０００〜８０，０００ ゼオライトＡ ：０．１〜１０μｍ範囲の主要粒径を有する式Ｎａ₁₂（ＡｌＯ₂Ｓ ｉＯ₂）₁₂・２７Ｈ₂Ｏの水和ナトリウムアルミノシリケート シトレート ：４２５〜８５０μｍの粒径分布を有する、活性８６．４％のク エン酸三ナトリウム二水和物 クエン ：無水クエン酸 ＰＢ１ ：無水過ホウ酸ナトリウム一水和物ブリーチ実験式ＮａＢＯ₂・ Ｈ₂Ｏ₂ ＰＢ４ ：無水過ホウ酸ナトリウム四水和物 ペルカーボネート：実験式２Ｎａ₂ＣＯ₃・３Ｈ₂Ｏ₂の 無水過炭酸ナトリウムブリーチ ＴＡＥＤ ：テトラアセチルエチレンジアミン ＮＯＢＳ ：ナトリウム塩の形のノナノイルオキシベンゼンスルホネート 光活性化ブリーチ：デキストリン可溶性ポリマーに封入された スルホン化亜鉛フタロシアニン プロテアーゼ：Novo Nordisk A/Sから商品名Savinase、AlcalaseおよびDurazym で販売されているタンパク質分解酵素、Gist-Brocadesから販売 されているMaxacal、MaXaPem、および特許ＷＯ９１／０６６３７ および／またはＷＯ９５／１０５９１および／またはＥＰ２５１ ４４６で記載されたプロテアーゼ アミラーゼ ：ＷＯ９４／１８３１４、ＷＯ９６／０５２９５に記載された商品 名Purafact Ox Am^RでGenencorから販売されているデンプン分解 酵素、すべてNovo Nordisk A/Sから販売されている ＷＯ９５／２６３９７で記載されたもの リパーゼ ：Novo Nordisk A/Sから商品名Lipolase、Lipolase Ultraで販売さ れている脂肪分解酵素 キシログルカナーゼ：前記およびＷＯ９４／１４９５３でＥＧ IIとして記載さ れたような、キシログルカンに特異的なエンドグルカナーゼ セルラーゼ ：Novo Nordisk A/Sから商品名Carezyme、Celluzymeおよび／また はEndolaseで販売されているセルロース分解酵素 ＣＭＣ ：ナトリウムカルボキシメチルセルロース ＨＥＤＰ ：１，１‐ヒドロキシエタンジホスホン酸 ＤＥＴＰＭＰ：Monsantoから商品名Dequest 2060で販売されている ジエチレントリアミンペンタ（メチレンホスホン酸） ＰＶＮＯ ：ポリ（４‐ビニルピリジン）‐Ｎ‐オキシド ＰＶＰＶＩ ：ポリ（４‐ビニルピリジン）‐Ｎ‐オキシド／ビニルイミダゾー ルおよびビニルピロリドンのコポリマー 増白剤１ ：４，４’‐ビス（２‐スルホスチリル）ビフェニルニナトリウム 増白剤１ ：４，４’‐ビス（４‐アニリノ‐６‐モルホリノ‐１，３，５‐ トリアジン‐２‐イル）スチルベン‐２，２’‐ジスルホン酸二ナトリウム シリコーン消泡剤：１０：１〜１００：１の起泡抑制剤対分散剤の比率で、分散 剤としてシロキサン‐オキシアルキレンコポリマーを含んだ、ポ リジメチルシロキサン起泡抑制剤 顆粒起泡抑制剤：顆粒形の１２％シリコーン／シリカ、１８％ステアリルアルコ ール、７０％デンプン ＳＲＰ１ ：オキシエチレンオキシおよびテレフタロイル主鎖を有するスルホ ベンゾイルまたはナトリウムイセチオネート末端キャップ化エステル ＳＲＰ２ ：ジエトキシル化ポリ（１，２‐プロピレンテレフタレート） 短ブロックポリマー サルフェート：無水硫酸ナトリウム ＨＭＷＰＥＯ：高分子量ポリエチレンオキシド例１ 本発明による下記の洗剤処方物を製造するが、ＩおよびIIIは含リン洗剤組成 物、およびIIは含ゼオライト洗剤組成物である： 例２ 本発明による、着色衣類の洗浄に特に有用な、下記の無ブリーチ含有洗剤処方 物を製造する： 例３ 本発明による下記の洗剤処方物を製造する： 例４ 本発明による下記の液体洗剤処方物を製造する： 例５ “洗浄による柔軟化”能力を発揮する顆粒布帛洗剤組成物を本発明に従い製造 する： 例６ 合成固形布帛洗剤組成物を本発明に従い製造する： フィラー^*：残部１００％まで^* ＣａＣｏ₃、タルク、クレー（カオリナイト、スメクタイト）、シリケートなど のような都合よい物質から選択できる。

Claims (1)

1. 【特許請求の範囲】 １． キシログルカンに特異的なエンドグルカナーゼ活性を示す１種以上の酵 素を含有した洗濯またはクリーニング製品。 ２． キシログルカンに特異的なエンドグルカナーゼ活性を示す酵素が、 ｉ）下記部分配列 または、エンドグルカナーゼ活性を有した、キシログルカンに特異的なポリペプ チドをコードする、それらと相同的な配列 のうち少くとも１つを含むかまたはそれに含まれたＤＮＡ配列によりコードされ 、 ii）ｉ）で規定されたＤＮＡ配列によりコードされて、Aspergillus aculeatu s、ＣＢＳ１０１．４３に由来した、高度精製エンドグルカナーゼに対する抗体 と免疫学的に反応性であって、キシログルカンに特異的である酵素から選択され る、請求項１に記載の洗濯またはクリーニング製品。 ３． キシログルカンに特異的なエンドグルカナーゼ活性を示す酵素が、キシ ログルカン以外の他のセルロース含有基質で、７５％未満の活性、更に好ましく は５０％未満の活性、最も好ましくは２５％未満の活性を示す、請求項１または ２に記載の洗濯またはクリーニング製品。 ４． キシログルカンに特異的なエンドグルカナーゼ活性を示す酵素が、キシ ログルカン対β‐グルカン活性（ＸＧＵ／ＢＧＵ）、キシログルカン対カルボキ シメチルセルロース活性（ＸＧＵ／ＣＭＣＵ）、またはキシログルカン対酸膨潤 Avicell活性（ＸＧＵ／ＡＶＩＵ）を有しており、それが好ましくは５０以上、 更に好ましくは７５以上である、請求項１〜３のいずれか一項に記載の洗濯また はクリーニング製品。 ５． 洗浄界面活性剤、洗浄酵素、ビルダー、漂白剤およびそれらの混合物か らなる群より選択される洗濯またはクリーニング組成物成分を更に含んでいる、 請求項１〜４のいずれか一項に記載の洗濯またはクリーニング製品。 ６． 洗浄酵素がプロテアーゼ、アミラーゼ、リパーゼ、セルラーゼおよびそ れらの混合物からなる群より選択される、請求項１〜５のいずれか一項に記載の 洗濯またはクリーニング製品。 ７． ビルダーがゼオライト、ホスフェートおよびそれらの混合物からなる群 より選択される、請求項１〜６のいずれか一項に記載の洗濯またはクリーニング 製品。 ８． 漂白剤がペルボレート、ペルカーボネートおよびそれらの混合物からな る群より選択され、好ましくはブリーチアクチベーターも含んでいる、請求項１ 〜７のいずれか一項に記載の洗濯またはクリーニング製品。 ９． 界面活性剤がアニオン性界面活性剤、好ましくはアルキルサルフェート および／または直鎖アルキルベンゼンスルホネート界面活性剤、カチオン性界面 活性剤、ノニオン性界面活性剤、およびそれらの混合物からなる群より選択され る、請求項１〜８のいずれか一項に記載の洗濯またはクリーニング製品。 １０． キシログルカンに特異的なエンドグルカナーゼ活性を示す１種以上の 酵素の有効量を含有した水溶液、好ましくは請求項１〜９のいずれか一項に記載 された組成物の水溶液と、クリーニングの必要な布帛を接触させることからなる 、布帛を洗濯するための方法。 １１． キシログルカンに特異的なエンドグルカナーゼ活性を示す１種以上の 酵素の有効量を含有した水溶液、好ましくは請求項１〜９のいずれか一項に記載 された組成物の水溶液と、洗浄の必要な皿または食器具を接触させることからな る、皿および食器具を洗うための方法。 １２． 方法が自動皿洗機で行われる、請求項１１に記載の皿および食器具を 洗うための方法。