JP2001218578A - 酵素複合反応方法 - Google Patents
酵素複合反応方法Info
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- JP2001218578A JP2001218578A JP2000030524A JP2000030524A JP2001218578A JP 2001218578 A JP2001218578 A JP 2001218578A JP 2000030524 A JP2000030524 A JP 2000030524A JP 2000030524 A JP2000030524 A JP 2000030524A JP 2001218578 A JP2001218578 A JP 2001218578A
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Abstract
(57)【要約】
【課題】 パルプを効率よく短時間で漂白す
る酵素反応法を提供する。 【解決手段】 本発明は基質に対し、リグニンパ
ーオキシダーゼを作用させる工程１と、マンガンパーオ
キシダーゼを作用させる工程２と、からなることを特徴
とする酵素複合反応方法であり、これによってパルプの
漂白速度がそれぞれを単独で用いるよりも８０％上昇し
た。本発明により漂白速度を効果的に高めることができ
る。
る酵素反応法を提供する。 【解決手段】 本発明は基質に対し、リグニンパ
ーオキシダーゼを作用させる工程１と、マンガンパーオ
キシダーゼを作用させる工程２と、からなることを特徴
とする酵素複合反応方法であり、これによってパルプの
漂白速度がそれぞれを単独で用いるよりも８０％上昇し
た。本発明により漂白速度を効果的に高めることができ
る。
Description
【０００１】
【発明の属する技術分野】本発明は酵素としてリグニン
パーオキシダーゼおよびマンガンパーオキシダーゼを用
いる酵素複合反応方法、更に詳しくはパルプの漂白方法
に関する。
パーオキシダーゼおよびマンガンパーオキシダーゼを用
いる酵素複合反応方法、更に詳しくはパルプの漂白方法
に関する。
【０００２】
【従来の技術】従来、紙パルプの製造工程は、蒸解工程
と漂白工程の２つによって構成されている。しかし、漂
白工程には塩素系薬品が多量に使用されているため、排
水中にダイオキシンが混入する危険性があるため、製紙
業界では漂白工程の脱塩素化を進めている。脱塩素漂白
技術としては、酸素漂白、オゾン漂白、バイオブリーチ
ングなどが上げられるが、その中でもバイオブリーチン
グは、設備投資コストが低く、また使用する薬品の毒性
が低いクリーンな技術であることなどが利点として注目
されている。バイオブリーチングとしては、リグニンを
分解する酵素を持つ微生物によって漂白する方法と、酵
素そのものを用いる方法が発案されている（特開平９−
９５８８５，特開平９−１０５０８９）。
と漂白工程の２つによって構成されている。しかし、漂
白工程には塩素系薬品が多量に使用されているため、排
水中にダイオキシンが混入する危険性があるため、製紙
業界では漂白工程の脱塩素化を進めている。脱塩素漂白
技術としては、酸素漂白、オゾン漂白、バイオブリーチ
ングなどが上げられるが、その中でもバイオブリーチン
グは、設備投資コストが低く、また使用する薬品の毒性
が低いクリーンな技術であることなどが利点として注目
されている。バイオブリーチングとしては、リグニンを
分解する酵素を持つ微生物によって漂白する方法と、酵
素そのものを用いる方法が発案されている（特開平９−
９５８８５，特開平９−１０５０８９）。
【０００３】
【発明が解決しようとする課題】微生物を用いた漂白法
は、漂白時間が数日に及ぶなど漂白時間が長く、さらに
セルロースの分解も起こるなどの問題点がある。一方、
これらの微生物が生産する酵素を用いて直接漂白する方
法では、基質特異性の高い酵素を用いるため、微生物で
行うより副反応に悩まされる可能性は低い。しかし、そ
の漂白時間は、微生物を用いるよりは短時間化される
が、飛躍的に短縮されるものではなく、現状の塩素漂白
工程に要する時間と比較するとまだ大きな開きがあっ
た。本発明の目的は、パルプを効率よく漂白するための
酵素反応法を提供することにある。
は、漂白時間が数日に及ぶなど漂白時間が長く、さらに
セルロースの分解も起こるなどの問題点がある。一方、
これらの微生物が生産する酵素を用いて直接漂白する方
法では、基質特異性の高い酵素を用いるため、微生物で
行うより副反応に悩まされる可能性は低い。しかし、そ
の漂白時間は、微生物を用いるよりは短時間化される
が、飛躍的に短縮されるものではなく、現状の塩素漂白
工程に要する時間と比較するとまだ大きな開きがあっ
た。本発明の目的は、パルプを効率よく漂白するための
酵素反応法を提供することにある。
【０００４】本発明者らは、酵素による漂白時間を短縮
すべく、パルプ中のリグニンに対する攻撃箇所の異なる
２種類のリグニン分解酵素（マンガンパーオキシダー
ゼ、リグニンパーオキシダーゼ）を併用して用いること
により、リグニン分解が効率的に起こり漂白速度が向上
することを見いだした。
すべく、パルプ中のリグニンに対する攻撃箇所の異なる
２種類のリグニン分解酵素（マンガンパーオキシダー
ゼ、リグニンパーオキシダーゼ）を併用して用いること
により、リグニン分解が効率的に起こり漂白速度が向上
することを見いだした。
【０００５】
【課題を解決するための手段】第１の発明は、基質に対
し、リグニンパーオキシダーゼを作用させる工程１と、
マンガンパーオキシダーゼを作用させる工程２と、から
なることを特徴とする酵素複合反応方法である。
し、リグニンパーオキシダーゼを作用させる工程１と、
マンガンパーオキシダーゼを作用させる工程２と、から
なることを特徴とする酵素複合反応方法である。
【０００６】第２の発明は、前記工程１と前記工程２と
を同時に行うことを特徴とする請求項１記載の酵素複合
反応方法である。
を同時に行うことを特徴とする請求項１記載の酵素複合
反応方法である。
【０００７】第３の発明は、前記基質がパルプ漂白のた
めに分解されるべきリグニンであることを特徴とする請
求項１又は請求項２のいずれかに記載された酵素複合反
応方法である。
めに分解されるべきリグニンであることを特徴とする請
求項１又は請求項２のいずれかに記載された酵素複合反
応方法である。
【０００８】これらの発明により従来の課題が解決され
る理由は次のようであると考えられる。
る理由は次のようであると考えられる。
【０００９】マンガンパーオキシダーゼとリグニンパー
オキシダーゼはともにリグニンを分解する酵素として知
られているがその反応機構は異なり、リグニンパーオキ
シダーゼは直接リグニンに作用すると言われているのに
対し、マンガンパーオキシダーゼは３価のマンガンが反
応を媒介すると言われている。そして、リグニンの被分
解部分もリグニンパーオキシダーゼはフェノール性水酸
基部分と非フェノール性水酸基部分をともに分解可能で
あるがマンガンパーオキシダーゼはフェノール性水酸基
部分のみを分解する。このような反応機構の違いにより
同様の酵素といえども混合することにより単一の酵素の
量を増加させるだけでは得られない効果が生まれる。
オキシダーゼはともにリグニンを分解する酵素として知
られているがその反応機構は異なり、リグニンパーオキ
シダーゼは直接リグニンに作用すると言われているのに
対し、マンガンパーオキシダーゼは３価のマンガンが反
応を媒介すると言われている。そして、リグニンの被分
解部分もリグニンパーオキシダーゼはフェノール性水酸
基部分と非フェノール性水酸基部分をともに分解可能で
あるがマンガンパーオキシダーゼはフェノール性水酸基
部分のみを分解する。このような反応機構の違いにより
同様の酵素といえども混合することにより単一の酵素の
量を増加させるだけでは得られない効果が生まれる。
【００１０】
【発明の実施の形態】クラフト蒸解後の未漂白パルプを
リグニンパーオキシダーゼとマンガンパーオキシダーゼ
を含む緩衝液に加え、２５℃〜４５℃で漂白する。特に
３０℃で、５０rpm振とう処理して漂白することが好適
である。
リグニンパーオキシダーゼとマンガンパーオキシダーゼ
を含む緩衝液に加え、２５℃〜４５℃で漂白する。特に
３０℃で、５０rpm振とう処理して漂白することが好適
である。
【００１１】
【実施例】実施例１． （未漂白パルプの調製）クラフト蒸解後のパルプ1kgを
蒸留水５リットルで３回洗浄し、未漂白パルプを調製し
た。 （マンガンパーオキシダーゼとリグニンパーオキシダー
ゼの調製）マンガンパーオキシダーゼとリグニンパーオ
キシダーゼは、P.chrysosporiumBKMF-1767菌（ATCC 643
14）培養液より陰イオン交換クロマトグラフィにより精
製したものを用いた。 （マンガンパーオキシダーゼによるパルプ漂白）0.1mM
硫酸マンガン、0.05% Tween80、0.5M グルコースを含む
50mM マロン酸緩衝液（pH 4.5）100mlに未漂白パルプあ
るいをパルプ濃度１％となるように添加した後、マンガ
ンパーオキシダーゼ（MnP）１００ユニット、グルコー
スオキシダーゼ５ユニットを加え、３７℃、50rpmで振
とうした（MnP 1U/ml, GOD0.05U/ml, 37℃）。反応開始
後２．５時間、５時間、８時間にパルプをろ過して手抄
紙を作製し、白色度（JIS P-8123）を測定した結果を図
１に示す。白色度はほぼ時間変化的に上昇し、８時間で
４．５ポイント上昇した。 実施例２． （マンガンパーオキシダーゼによるパルプ漂白）0.1mM
硫酸マンガン、0.05% Tween80、0.5M グルコースを含む
50mM マロン酸緩衝液（pH 4.5）100mlに未漂白パルプあ
るいをパルプ濃度１％となるように添加した後、マンガ
ンパーオキシダーゼ（MnP）５００ユニット、グルコー
スオキシダーゼ５ユニットを加え、３７℃、50rpmで振
とうした（MnP 5U/ml, GOD0.05U/ml, 37℃）。反応開始
後２．５時間、５時間、８時間にパルプをろ過して手抄
紙を作製し、白色度（JIS P-8123）を測定した結果を図
１に示す。実施例１に対し酵素量を５倍用いた結果であ
るが、８時間後の白色度はほぼ同じであった。 実施例３． （リグニンパーオキシダーゼによるパルプ漂白）3mM ベ
ラトリルアルコール、0.05% Tween80、0.5M グルコース
を含む50mM こはく酸緩衝液（pH 4.5）100mlに未漂白パ
ルプあるいをパルプ濃度１％となるように添加した後、
リグニンパーオキシダーゼ（LiP）１００ユニット、グ
ルコースオキシダーゼ５０ユニットを加え、３０℃、50
rpmで振とうした（LiP 1U/ml,GOD0.5U/ml, 30℃）。反
応開始後２．５時間、５時間、８時間にパルプをろ過し
て手抄紙を作製し、白色度（JIS P-8123）を測定した結
果を図１に示す。白色度の上昇は反応開始後２時間まで
は検出されず、また５時間後以降ではほぼ停止した。し
かし、２．５時間後から５時間後までの上昇速度はマン
ガンパーオキシダーゼ（実施例１，実施例２）にはない
高いものであった。 実施例４． （リグニンパーオキシダーゼによるパルプ漂白）3mM ベ
ラトリルアルコール、0.05% Tween80、0.5M グルコース
を含む50mM こはく酸緩衝液（pH 4.5）100mlに未漂白パ
ルプあるいをパルプ濃度１％となるように添加した後、
リグニンパーオキシダーゼ（LiP）５００ユニット、グ
ルコースオキシダーゼ５０ユニットを加え、３０℃、50
rpmで振とうした（LiP 5U/ml,GOD0.5U/ml, 30℃）。反
応開始後２．５時間、５時間、８時間にパルプをろ過し
て手抄紙を作製し、白色度（JIS P-8123）を測定した結
果を図１に示す。実施例３に対し酵素量を５倍用いた結
果であるが、実施例３と異なり時間変化的に白色度は上
昇し、８時間における白色度上昇幅は実施例３の１．５
倍となった。 実施例５． （マンガンパーオキシダーゼとリグニンパーオキシダー
ゼ併用によるパルプ漂白）0.1mM 硫酸マンガン、3mM ベ
ラトリルアルコール、0.05% Tween80、0.5M グルコース
を含む50mM マロン酸緩衝液（pH 4.5）100mlに未漂白パ
ルプあるいをパルプ濃度１％となるように添加した後、
マンガンパーオキシダーゼ（MnP）１００ユニット、リ
グニンパーオキシダーゼ（LiP）１００ユニット、グル
コースオキシダーゼ５０ユニットを加え、３０℃、50rp
mで振とうした（MnP 1U/ml, LiP 1U/ml, GOD0.5U/ml, 3
0℃）。反応開始後２．５時間、５時間、８時間にパル
プをろ過して手抄紙を作製し、白色度（JIS P-8123）を
測定した結果を図１に示す。８時間での白色度上昇幅は
それぞれの酵素を単独で用いた場合よりも８０％上昇し
た。 実施例６． （マンガンパーオキシダーゼとリグニンパーオキシダー
ゼ併用によるパルプ漂白）1mM 硫酸マンガン、3mM ベラ
トリルアルコール、0.05% Tween80、0.5M グルコースを
含む50mM マロン酸緩衝液（pH 4.5）100mlに未漂白パル
プあるいをパルプ濃度１％となるように添加した後、マ
ンガンパーオキシダーゼ（MnP）１００ユニット、リグ
ニンパーオキシダーゼ（LiP）１００ユニット、グルコ
ースオキシダーゼ５０ユニットを加え、３７℃、50rpm
で振とうした（MnP 1U/ml, LiP 1U/ml, GOD0.05U/ml, 3
7℃）。反応開始後２．５時間、５時間、８時間にパル
プをろ過して手抄紙を作製し、白色度（JIS P-8123）を
測定した結果を図１に示す。８時間での白色度上昇幅は
それぞれの酵素を単独で用いた場合よりも３０％上昇し
た。
蒸留水５リットルで３回洗浄し、未漂白パルプを調製し
た。 （マンガンパーオキシダーゼとリグニンパーオキシダー
ゼの調製）マンガンパーオキシダーゼとリグニンパーオ
キシダーゼは、P.chrysosporiumBKMF-1767菌（ATCC 643
14）培養液より陰イオン交換クロマトグラフィにより精
製したものを用いた。 （マンガンパーオキシダーゼによるパルプ漂白）0.1mM
硫酸マンガン、0.05% Tween80、0.5M グルコースを含む
50mM マロン酸緩衝液（pH 4.5）100mlに未漂白パルプあ
るいをパルプ濃度１％となるように添加した後、マンガ
ンパーオキシダーゼ（MnP）１００ユニット、グルコー
スオキシダーゼ５ユニットを加え、３７℃、50rpmで振
とうした（MnP 1U/ml, GOD0.05U/ml, 37℃）。反応開始
後２．５時間、５時間、８時間にパルプをろ過して手抄
紙を作製し、白色度（JIS P-8123）を測定した結果を図
１に示す。白色度はほぼ時間変化的に上昇し、８時間で
４．５ポイント上昇した。 実施例２． （マンガンパーオキシダーゼによるパルプ漂白）0.1mM
硫酸マンガン、0.05% Tween80、0.5M グルコースを含む
50mM マロン酸緩衝液（pH 4.5）100mlに未漂白パルプあ
るいをパルプ濃度１％となるように添加した後、マンガ
ンパーオキシダーゼ（MnP）５００ユニット、グルコー
スオキシダーゼ５ユニットを加え、３７℃、50rpmで振
とうした（MnP 5U/ml, GOD0.05U/ml, 37℃）。反応開始
後２．５時間、５時間、８時間にパルプをろ過して手抄
紙を作製し、白色度（JIS P-8123）を測定した結果を図
１に示す。実施例１に対し酵素量を５倍用いた結果であ
るが、８時間後の白色度はほぼ同じであった。 実施例３． （リグニンパーオキシダーゼによるパルプ漂白）3mM ベ
ラトリルアルコール、0.05% Tween80、0.5M グルコース
を含む50mM こはく酸緩衝液（pH 4.5）100mlに未漂白パ
ルプあるいをパルプ濃度１％となるように添加した後、
リグニンパーオキシダーゼ（LiP）１００ユニット、グ
ルコースオキシダーゼ５０ユニットを加え、３０℃、50
rpmで振とうした（LiP 1U/ml,GOD0.5U/ml, 30℃）。反
応開始後２．５時間、５時間、８時間にパルプをろ過し
て手抄紙を作製し、白色度（JIS P-8123）を測定した結
果を図１に示す。白色度の上昇は反応開始後２時間まで
は検出されず、また５時間後以降ではほぼ停止した。し
かし、２．５時間後から５時間後までの上昇速度はマン
ガンパーオキシダーゼ（実施例１，実施例２）にはない
高いものであった。 実施例４． （リグニンパーオキシダーゼによるパルプ漂白）3mM ベ
ラトリルアルコール、0.05% Tween80、0.5M グルコース
を含む50mM こはく酸緩衝液（pH 4.5）100mlに未漂白パ
ルプあるいをパルプ濃度１％となるように添加した後、
リグニンパーオキシダーゼ（LiP）５００ユニット、グ
ルコースオキシダーゼ５０ユニットを加え、３０℃、50
rpmで振とうした（LiP 5U/ml,GOD0.5U/ml, 30℃）。反
応開始後２．５時間、５時間、８時間にパルプをろ過し
て手抄紙を作製し、白色度（JIS P-8123）を測定した結
果を図１に示す。実施例３に対し酵素量を５倍用いた結
果であるが、実施例３と異なり時間変化的に白色度は上
昇し、８時間における白色度上昇幅は実施例３の１．５
倍となった。 実施例５． （マンガンパーオキシダーゼとリグニンパーオキシダー
ゼ併用によるパルプ漂白）0.1mM 硫酸マンガン、3mM ベ
ラトリルアルコール、0.05% Tween80、0.5M グルコース
を含む50mM マロン酸緩衝液（pH 4.5）100mlに未漂白パ
ルプあるいをパルプ濃度１％となるように添加した後、
マンガンパーオキシダーゼ（MnP）１００ユニット、リ
グニンパーオキシダーゼ（LiP）１００ユニット、グル
コースオキシダーゼ５０ユニットを加え、３０℃、50rp
mで振とうした（MnP 1U/ml, LiP 1U/ml, GOD0.5U/ml, 3
0℃）。反応開始後２．５時間、５時間、８時間にパル
プをろ過して手抄紙を作製し、白色度（JIS P-8123）を
測定した結果を図１に示す。８時間での白色度上昇幅は
それぞれの酵素を単独で用いた場合よりも８０％上昇し
た。 実施例６． （マンガンパーオキシダーゼとリグニンパーオキシダー
ゼ併用によるパルプ漂白）1mM 硫酸マンガン、3mM ベラ
トリルアルコール、0.05% Tween80、0.5M グルコースを
含む50mM マロン酸緩衝液（pH 4.5）100mlに未漂白パル
プあるいをパルプ濃度１％となるように添加した後、マ
ンガンパーオキシダーゼ（MnP）１００ユニット、リグ
ニンパーオキシダーゼ（LiP）１００ユニット、グルコ
ースオキシダーゼ５０ユニットを加え、３７℃、50rpm
で振とうした（MnP 1U/ml, LiP 1U/ml, GOD0.05U/ml, 3
7℃）。反応開始後２．５時間、５時間、８時間にパル
プをろ過して手抄紙を作製し、白色度（JIS P-8123）を
測定した結果を図１に示す。８時間での白色度上昇幅は
それぞれの酵素を単独で用いた場合よりも３０％上昇し
た。
【００１２】以上より本実施例によって次の効果が確認
された。
された。
【００１３】マンガンパーオキシダーゼとリグニンパー
オキシダーゼを併用すること（実施例５）によりパルプ
の漂白速度がそれぞれを単独で用いる（実施例１，実施
例３）よりも８０％上昇した。この効果は、それぞれの
酵素の使用量を５倍にして単独で用いた場合（実施例
２，実施例４）よりも高く、より効率的に漂白速度を高
める方法であることが示された。
オキシダーゼを併用すること（実施例５）によりパルプ
の漂白速度がそれぞれを単独で用いる（実施例１，実施
例３）よりも８０％上昇した。この効果は、それぞれの
酵素の使用量を５倍にして単独で用いた場合（実施例
２，実施例４）よりも高く、より効率的に漂白速度を高
める方法であることが示された。
【００１４】
【発明の効果】パルプの漂白速度がそれぞれを単独で用
いるよりも上昇した。この効果は、それぞれの酵素の使
用量を増量して単独で用いた場合よりも高く、より効率
的に漂白速度を高めることができた。
いるよりも上昇した。この効果は、それぞれの酵素の使
用量を増量して単独で用いた場合よりも高く、より効率
的に漂白速度を高めることができた。
【図１】 マンガンパーオキシダーゼおよびリグニン
パーオキシダーゼによるパルプ漂白
パーオキシダーゼによるパルプ漂白
───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き Ｆターム(参考） 4B050 CC08 LL05 4L055 AD17 FA22
Claims (3)
- 【請求項１】基質に対し、リグニンパーオキシダーゼを
作用させる工程１と、マンガンパーオキシダーゼを作用
させる工程２と、からなることを特徴とする酵素複合反
応方法。 - 【請求項２】前記工程１と前記工程２とを同時に行うこ
とを特徴とする請求項１記載の酵素複合反応方法。 - 【請求項３】前記基質がパルプ漂白のために分解される
べきリグニンであることを特徴とする請求項１又は請求
項２のいずれかに記載された酵素複合反応方法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP2000030524A JP2001218578A (ja) | 2000-02-08 | 2000-02-08 | 酵素複合反応方法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP2000030524A JP2001218578A (ja) | 2000-02-08 | 2000-02-08 | 酵素複合反応方法 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JP2001218578A true JP2001218578A (ja) | 2001-08-14 |
Family
ID=18555523
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| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP2000030524A Pending JP2001218578A (ja) | 2000-02-08 | 2000-02-08 | 酵素複合反応方法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JP2001218578A (ja) |
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US7635867B2 (en) | 2001-05-16 | 2009-12-22 | Infineon Technologies Ag | Nanotube array and method for producing a nanotube array |
-
2000
- 2000-02-08 JP JP2000030524A patent/JP2001218578A/ja active Pending
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US7635867B2 (en) | 2001-05-16 | 2009-12-22 | Infineon Technologies Ag | Nanotube array and method for producing a nanotube array |
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