FR2530661A1 - Hydrolyse enzymatique du lactose contenu dans des concentres de proteines obtenus par ultrafiltration de lactoserums et produits resultants - Google Patents
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Abstract
L'INVENTION SE RAPPORTE AUX PRODUITS ALIMENTAIRES. ELLE CONCERNE DES PRODUITS CARACTERISES EN CE QU'ILS ONT ETE OBTENUS PAR HYDROLYSE ENZYMATIQUE, A L'AIDE DE LACTASES OU B-GALACTOSIDASES, DU LACTOSE CONTENU DANS LES CONCENTRES DE LACTOPROTEINES OBTENUS PAR ULTRAFILTRATION DE LACTOSERUMS, CES PRODUITS COMPRENANT, EN POIDS, A L'ANALYSE, SUR LA BASE DE L'EXTRAIT SEC, 15 A 80 DE MATIERES AZOTEES TOTALES, ET DU GLUCOSE, DU GALACTOSE ET, EVENTUELLEMENT, DU LACTOSE, LA SOMME GLUCOSE PLUS GALACTOSE REPRESENTANT AU MOINS 30 DU POIDS TOTAL DES SUCRES PRESENTS, AINSI QU'UN PROCEDE POUR LEUR FABRICATION. L'INVENTION INTERESSE LES LAITERIES.
Description
L'invention concerne un procédé d'hydrolyse enzymatique du lactose contenu dans des concentrés de protéines obtenus par ultrafiltration de lactosérums et les produits qui en résultent.
I1 est connu que l'on peut traiter par ultrafiltration le lactosérum qui contient environ par litre 6 à 7 g de lactoprotéines, 45 a 50 g de lactose, 6 a 8 g de sels minéraux et 1 à 2 g de matières grasses, afin d'en séparer les lactoprotéines. On produit ainsi des concentrés de protéines, par exemple a 35 ou 80% en poids de matières azotées totales (en abrégé MAT) sur la base de l'extrait sec, le reste dudit extrait sec étant forme de lactose et de sels minéraux. Le concentré à 35% est utile comme substitut de lait écrémé, tandis que le concentré à 80% est utile comme substitut de blanc d'oeuf.
On connaît également des produits (sirops) obtenus par hydrolyse enzymatique directe du petit lait et qui sont constitués d'un melange de protéines et de lactose au moins partiellement hydrolysé (30 à 100t) en glucose et galactose, déminéralisé ou non. Ces produits ont un taux de MAT de 15% au maximum sur la base de l'extrait sec.
Le pourcentage de matières azotées totales sur la base de l'extrait sec est égal au 9o d'azote mesuré par la méthode de Kjeldahl multiplié par 6,38. Les MAT incluent les protéines et des matières azotes non-protéiniques
L'invention vise a fournir des nouveaux produits qui combinent les avantages des deux types de produits connus précités, c'est-à-dire qui contiennent à la fois une teneur élevée en protéines et du lactose au moins partiellement hydrolysé en glucose et galactose, leur conférant des propriétés sucrantes, ainsi aucun procédé pour leur production.
L'invention vise a fournir des nouveaux produits qui combinent les avantages des deux types de produits connus précités, c'est-à-dire qui contiennent à la fois une teneur élevée en protéines et du lactose au moins partiellement hydrolysé en glucose et galactose, leur conférant des propriétés sucrantes, ainsi aucun procédé pour leur production.
Plus particulièrement, l'invention concerne des produits obtenus par hydrolyse enzymatique, à l'aide de lactases ou frgalactosidases, du lactose contenu dans les concentrés de lactoprotéines obtenus par ultrafiltration de 'lactosérums, ces produits comprenant, en poids, à l'analyse, sur la base de l'extrait sec, 15 à 80% de matières azotées totales, et du glucose, du galactose et, éventuellement, du lactose, la somme glucose plus galactose représentant au moins 30% du poids total des sucres présents.
De préférence, la somme glucose plus galactose représente au moins 50% du poids total des sucres présents.
Avantageusement, la somme glucose plus galactose représente au moins 75% du poids total des sucres présents.
Les produits de l'invention peuvent être formulés sous la forme de produits secs, de sirops ou de putes.
Ils peuvent être déminéralisés ou non.
L'invention concerne aussi un procédé industriel pour la production des produits de l'invention à partir d'un concentré de lactoproteines cbtenu par ultrafiltration de lactoserums, caractérisé en ce que
A) on soumet le concentré de lactoprotéines (rétentat
d'ultrafiltration) à un prétraitement consistant à
ajuster son pH à une valeur comprise entre 4,5 et 7,
puis à le traiter thermiquement entre 45 et 900C
pendant au moins 15 secondes, et enfin à le clarifier,
par exemple par centrifugation
B) on hydrolyse, à raison d'au moins 30%, le lactose
contenu dans le concentré -de protéines pré traité en
le faisant passer dans un lit de lactase ou ss-galacto
sidase immobilisée
C) on recueille un concentré de lactoprotéines dont le
lactose a été au moins partiellement hydrolysé en
glucose et galactose; et
D) on arrête périodiquement le processus d'hydrolyse pour
effectuer des traitements de nettoyage et de-désinfec
tion du lit d'enzyme immobilisé afin de maintenir
l'activité enzymatique de celui-ci.
A) on soumet le concentré de lactoprotéines (rétentat
d'ultrafiltration) à un prétraitement consistant à
ajuster son pH à une valeur comprise entre 4,5 et 7,
puis à le traiter thermiquement entre 45 et 900C
pendant au moins 15 secondes, et enfin à le clarifier,
par exemple par centrifugation
B) on hydrolyse, à raison d'au moins 30%, le lactose
contenu dans le concentré -de protéines pré traité en
le faisant passer dans un lit de lactase ou ss-galacto
sidase immobilisée
C) on recueille un concentré de lactoprotéines dont le
lactose a été au moins partiellement hydrolysé en
glucose et galactose; et
D) on arrête périodiquement le processus d'hydrolyse pour
effectuer des traitements de nettoyage et de-désinfec
tion du lit d'enzyme immobilisé afin de maintenir
l'activité enzymatique de celui-ci.
Pour une mise en oeuvre à l'échelle industrielle qui soit économiquement viable, il faut procéder périodiquement (par exemple quotidiennement) à un arrêt de l'opération d'hydrolyse et effectuer des operations de nettoyage et de désinfection du lit d'enzyme immobilisé afin de maintenir son activité enzymatique à un niveau convenable pendant une durée suffisante. La charge d'enzyme est en effet coûteuse et a tendance à perdre rapidement son activité par suite du dépôt de protéines et d'une contamination microbienne si l'on ne prend pas des mesures visant à y obvier.
Un traitement de nettoyage et de désinfection préféré est celui décrit dans la demande de brevet français n0 2 483 748 au nom de la Demanderesse et qui met en oeuvre une protéase pour le nettoyage du lit d'enzyme immobilisé et une solution de diéthylènetriamine substituée pour la désinfection dudit lit. Les enseignements de la demande de brevet français nO 2 483 748 précitée, ainsi que ceux de la demande de brevet français nO 2 471 192 également au nom de la
Demanderesse, sont incorpores ici par référence. Cette dernière demande de brevet concerne plus particulièrement la désinfection du lit d'enzyme.Bien que les demandes de brevets précitées traitent surtout de l'hydrolyse du lactosérum, leurs enseignements, en ce qui concerne le nettoyage et la désinfection du lit d'enzyme, restent valables dans le cas de l'hydrolyse d'un concentré de protéines lactosé.
Demanderesse, sont incorpores ici par référence. Cette dernière demande de brevet concerne plus particulièrement la désinfection du lit d'enzyme.Bien que les demandes de brevets précitées traitent surtout de l'hydrolyse du lactosérum, leurs enseignements, en ce qui concerne le nettoyage et la désinfection du lit d'enzyme, restent valables dans le cas de l'hydrolyse d'un concentré de protéines lactosé.
Le pré traitement A) concourt également à la préservation de l'activité enzymatique du lit d'enzyme.
Ce prétraitement A) effectue une pasteurisation du concentré en même temps que la formation de particules solides collol- dales en suspension que l'on élimine lors de la clarification, par exemple par centrifugation. Ce prétraitement dérive de celui décrit dans la demande de brevet français nO 2 483 748 précitée, pour le lactosérum, quelques modifications ayant toutefois été apportées à la plage de pH utile pour tenir compte de la nature particulière du concentré de protéines lactosé. On trouvera dans la demande précitée une description détaillée de ce prétraitement.
Comme enzymes, on utilise avantageusement les lactases ou p-galactosidases d'Aspergillus Niger ou d'Aspergillus Oryzae, mais d'autres lactases seraient utilisables, par exemple des lactases dites neutres. Ces enzymes peuvent être immobilisés, de façon connue en soi, sur des supports organiques ou minéraux. On préfère actuellement les supports mineraux, tels que la silice. Les différents types d'enzymes immobilisés et leur préparation sont bien connus et ils ont été décrits dans une littérature abondante. On pourra se référer pour plus de détails, par exemple, aux brevets français n05 2 001 336, 2 020 527 et 2 020661.
Après l'hydrolyse qui s'opère de façon classique, le concentré de protéines dont le lactose a été hydrolysé est éventuellement déminéralisé, par exemple par électrodialyse ou échange d'ions, de façon usuelle, puis séché partiellement ou totalement, en un produit tel qu'une poudre, pâte ou sirop, qui présente un fort pouvoir sucrant. Ce pouvoir sucrant, combiné aux propriétés nutritionnelles et fonctionnelles (propriétés émulsifiantes, foisonnantes, liantes, etc...) des lactoprotéines rend le produit de l'invention très intéressant dans le domaine des industries alimentaires. Une autre utilisation potentielle résiderait dans le renforcement en protéines de certaines boissons acides telles que des jus de fruits.Egalement, on a trouvé qu'un produit selon l'invention à 35% en poids environ de matières azotées totales sur la base de l'extrait sec, pourrait constituer un substitut du lait écrémé pour les gens ne supportant pas le lait, tandis qu'un produit selon l'invention à 80% en poids environ de MAT pourrait constituer un substitut pour le blanc d'oeuf et apporter aussi un certain pouvoir sucrant.
Les exemples non limitatifs suivants illustrent la présente invention et son aptitude à être mise en oeuvre à l'échelle industrielle.
EXEMPLE 1
Dans cette expérience de laboratoire, on a utilisé comme matière de départ un concentré de protéines ou rétentat à 35% en poids environ de MAT sur la base de l'extrait sec obtenu par ultrafiltration de lactosérum.
Dans cette expérience de laboratoire, on a utilisé comme matière de départ un concentré de protéines ou rétentat à 35% en poids environ de MAT sur la base de l'extrait sec obtenu par ultrafiltration de lactosérum.
Ce concentré a été prétraité par acidification à pH 4,5, chauffage à 500C et clarification par centrifugation sur une centrifugeuse Westphalia SA1-02, puis par hydrolyse dans une colonne de laboratoire contenant un garnissage de lactase immobilisée. La composition de la matière de départ de cet exemple et des autres exemples est donnée avant et après le prétraitement dans le tableau 1. A titre comparatif, on a également hydrolysé dans une autre colonne un concentré de protéines à 35 en poids de MAT similaire si ce ntest-que les opérations de chauffage et de clarification du!pré-trai- tement ont été omises. Le pH était également de 4,5, valeur qui représente le pH optimal pour l'activité enzymatique.
Dans les deux cas, l'hydrolyse a été effectuee en continu à 300C. Les masses d'enzymes immobilisés ainsi que les débits étaient sensiblement égaux de façon que lgon puisse comparer directement les performances des deux colonnes par comparaison des concentrations de glucose dans les effluents sortant des colonnes. Les résultats sont présentés dans le tableau 2 ci-après. Le débit de 100 cm3/heure pour le concentré de protéines correspondait à un taux d'hydrolyse initial de 85% environ.
On voit d'après les résultats du tableau 2 que le prétraitement a un effet important sur la stabilité de la productivité du réacteur enzymatique et est indispensable en pratique. Dans l'essai témoin, il seproduit uneprécipitation dans la colonne et la formation de dépôts. La production de glucose décroît, en outre, rapidement. De telles conditions seraient inacceptables sur le plan industriel
EXEMPLE 2
On répète l'exemple 1 et l'essai comparatif, si ce n'est qu'on part d'un concentré de protéines ou rétentat à 50% en poids environ de MAT au lieu de 35%, dont la composition est donnée dans le tableau 1. Les résultats obtenus sont résumes dans le tableau 3. Ces résultats confirment ceux de l'exemple 1, à savoir que le prétraitement apporte un avantage decisif quant à la stabilité de l'efficacité enzymatique.Dans 1 'exemple témoin, du fait de la plus forte concentration en protéines, la perte d'activité enzymatique est bien plus rapide que dans l'exemple 1.
EXEMPLE 2
On répète l'exemple 1 et l'essai comparatif, si ce n'est qu'on part d'un concentré de protéines ou rétentat à 50% en poids environ de MAT au lieu de 35%, dont la composition est donnée dans le tableau 1. Les résultats obtenus sont résumes dans le tableau 3. Ces résultats confirment ceux de l'exemple 1, à savoir que le prétraitement apporte un avantage decisif quant à la stabilité de l'efficacité enzymatique.Dans 1 'exemple témoin, du fait de la plus forte concentration en protéines, la perte d'activité enzymatique est bien plus rapide que dans l'exemple 1.
EXEMPLE 3
Dans cet exemple, le procédé de l'invention a été mis en oeuvre à une plus grande échelle dans une installation micropilote de laboratoire. La matière de départ était un rétentat à 35 environ de MAT sur la base de 11 extrait sec, dont la composition est indiquée dans le tableau 1. Cette matière de départ a été prétraitée par acidification à pH 4,5, chauffage à 50"C pendant 1 heure environ et centrifugation sur une centrifugeuse Westphalia SA1-02 (température 500C, débit 65 l/h). Ensuite, on a effectué en continu l'hydrolyse dans une colonne d'un diamètre de 44 mm et d'une hauteur de 900 mm, garnie de 400 g de lactase immobilisée sur silice.
Dans cet exemple, le procédé de l'invention a été mis en oeuvre à une plus grande échelle dans une installation micropilote de laboratoire. La matière de départ était un rétentat à 35 environ de MAT sur la base de 11 extrait sec, dont la composition est indiquée dans le tableau 1. Cette matière de départ a été prétraitée par acidification à pH 4,5, chauffage à 50"C pendant 1 heure environ et centrifugation sur une centrifugeuse Westphalia SA1-02 (température 500C, débit 65 l/h). Ensuite, on a effectué en continu l'hydrolyse dans une colonne d'un diamètre de 44 mm et d'une hauteur de 900 mm, garnie de 400 g de lactase immobilisée sur silice.
On a fait passer la matière prétraitée dans la colonne à un debit de 7 1/h à une température de 250C pendant 5 heures.
La production de glucose et le % d'hydrolyse en fonction du temps sont indiques ci-dessous
Temps, heure Glucose, g/l % d'hydrolyse
2 21,1 87,5
3 19,5 80,8
4 20,6 85,4
5 20,8 86,7
Moyenne 20,5 85,1
EXEMPLE 4
Dans cet exemple, le procédé de l'invention a été mis en oeuvre dans une installation pilote industrielle.
Temps, heure Glucose, g/l % d'hydrolyse
2 21,1 87,5
3 19,5 80,8
4 20,6 85,4
5 20,8 86,7
Moyenne 20,5 85,1
EXEMPLE 4
Dans cet exemple, le procédé de l'invention a été mis en oeuvre dans une installation pilote industrielle.
La matière de départ était un rétentat à 20% environ de MAT obtenu par ultrafiltration sur un module d'ultrafiltration semi-industriel PCI de lactosérum doux pasteurisé, dont la composition est donnée dans le tableau 1. Cette matière de départ a été prétraitée par acidification à pH 4,5, chauffage à 729C pendant 15-20 secondes et centrifugation sur une centrifugeuse pilote estphalia MM 2004 (débit d'environ 2000 l/h). La matière prétraitée a été stockée à froid avant d'être passée dans une unité semi-industrielle d'hydrolyse enzymatique. On a effectué un essai de 8 heures de production continue dans les conditions suivantes
- débit : 420 l/h
- température d'hydrolyse : 320C
- temps de contact correspondant à 18,5 l/h/kg
de lactase immobilisée.
- débit : 420 l/h
- température d'hydrolyse : 320C
- temps de contact correspondant à 18,5 l/h/kg
de lactase immobilisée.
Des échantillons ont été prélevés regulièrement en sortie du réacteur, afin de déterminer le glucose produit.
On a obtenu les résultats suivants
Temps, heures Glucose, g/l % d'hydrolyse
1 20,4 89
2 20,5 89
3 20,2 88
5 20,6 90
6 20,4 89
Ces résultats démontrent la très bonne stabilité de 1' activité enzymatique.
Temps, heures Glucose, g/l % d'hydrolyse
1 20,4 89
2 20,5 89
3 20,2 88
5 20,6 90
6 20,4 89
Ces résultats démontrent la très bonne stabilité de 1' activité enzymatique.
Après cet essai, la charge d'enzyme immobilisée contenue dans le réacteur a été nettoyée et désinfectée par le traitement suivant : rinçage à l'eau, nettoyage à l'aide d'une solution de protéase alcaline du commerce (Alcalase# 0,6 L de Novo) à 6 unités Anson/litre et pH 7,5, rinçage à l'eau, désinfection à l'aide d'une solution à 0,12 d'un mélange de polyalkyl-polyamines du commerce (Tego Diocto BS de la Société Th. Goldschmidt A.G.), et rinçage final à l'eau. Le nettoyage et la désinfection ont été effectués chacun pendant environ 20 minutes par une technique de fluidisation, comme décrit dans la demande de brevet français 2 483 748 précitée.
Ce traitement de nettoyage-désinfection permet de maintenir les performances de l'enzyme d'un cycle d'hydrolyse à l'autre. On n'observe pas d'effets néfastes sur l'enzyme, ni sur le produit hydrolysé.
Cet exemple démontre que le procédé de l'invention est viable à l'échelle industrielle.
EXEMPLE 5
Cet exemple illustre la preparation au laboratoire de poudres de concentré de lactoprotéines selon l'invention à partir des produits hydrolysés bruts obtenus aux exemples 2 et 3.
Cet exemple illustre la preparation au laboratoire de poudres de concentré de lactoprotéines selon l'invention à partir des produits hydrolysés bruts obtenus aux exemples 2 et 3.
1 litre du produit hydrolysé obtenu à l'exemple 2 est congelé à -400C et séché par lyophilisation à l'aide d'un lyophilisateur MORAND Minilyo 1A. On recueille environ 100 g d'une poudre blanche dont la composition, en parties
En poids, sur la base de l'extrait sec, est
Matières azotées non-protéiniques 4,5
Protéines vraies 43,9
soit MAT 48,4
Cendres (y compris sels minéraux) 4,9
Lactoses résiduel 6,6
Glucose 15
Galactose 14,3
Humidité résiduelle 9,1
En procédant de même à partir du produit hydrolyse de l'exemple 3, on obtient aussi une poudre blanche dont la composition, en parties en poids, sur la base de l'extrait sec, est
Matières azotées noh-protéiniques 5,9
Protéines vraies 31,9
soit MAT 37,8
Cendres 7,3
Lactose résiduel 7,2
Glucose 21,7
Galactose 20,1
Humidité résiduelle 4,9
EXEMPLE 6
Cet exemple illustre la préparation d'un produit selon l'invention sous la forme d'une pâte.
En poids, sur la base de l'extrait sec, est
Matières azotées non-protéiniques 4,5
Protéines vraies 43,9
soit MAT 48,4
Cendres (y compris sels minéraux) 4,9
Lactoses résiduel 6,6
Glucose 15
Galactose 14,3
Humidité résiduelle 9,1
En procédant de même à partir du produit hydrolyse de l'exemple 3, on obtient aussi une poudre blanche dont la composition, en parties en poids, sur la base de l'extrait sec, est
Matières azotées noh-protéiniques 5,9
Protéines vraies 31,9
soit MAT 37,8
Cendres 7,3
Lactose résiduel 7,2
Glucose 21,7
Galactose 20,1
Humidité résiduelle 4,9
EXEMPLE 6
Cet exemple illustre la préparation d'un produit selon l'invention sous la forme d'une pâte.
Une autre portion du produit hydrolysé obtenu à l'exemple 2 est concentrée sous vide à l'aide d'un évaporateur rotatif de laboratoire Corning, à 400C environ.
Le produit résultant a la consistance d'une pâte à la température ambiante et une teneur en extrait sec de 60% environ. La composition de cet extrait sec est similaire à celle donnée dans l'exemple 5.
EXEMPLE 7
Cet exemple illustre la préparation d'un produit selon l'invention se présentant sous la forme d'un sirop à partir du produit hydrolyse obtenu à l'exemple 4.
Cet exemple illustre la préparation d'un produit selon l'invention se présentant sous la forme d'un sirop à partir du produit hydrolyse obtenu à l'exemple 4.
Une partie du produit de l'exemple 4 est déminéra- lisée par passage sur une unité de déminéralisation comprenant une colonne garnie de résine cationique et une colonne garnie de résine anionique. Le produit résultant a une teneur en extrait sec de 5,7% en poids environ et une teneur résiduelle en cendres de 0,06%.
Afin d'obtenir un mélange ayant un équivalent de déminéralisation de l'ordre dé508 (simulation de ce que l'on obtiendrait en opérant la déminéralisation par électrodialyse), on effectue un mélange 1:1 en volume du produit déminéralisé ci-dessus et du produit hydrolysé non-déminéralisé obtenu à l'exemple 4. Le mélange résultant est concentré sur un évaporateur-pilote de type APV-PARAVAP jusqu'à une teneur en extrait sec finale de l'ordre de 60%.Le produit obtenu est un sirop d'apparence laiteuse et légèrement gélifié, dont le pH est de 4,95 et dont la composition, en parties en poids, est la suivante
Sirop Extrait sec
Extrait sec 58 100
Sirop Extrait sec
Extrait sec 58 100
<tb> MAT <SEP> 13 <SEP> 22,4
<tb> <SEP> dont <SEP> protéines <SEP> 9,7 <SEP> 16,7
<tb>
Cendres 2,6 4,5
Lactose 8,5 14,7
Glucose 17,3 30
Galactose 16,5 28,5
I1 va de soi que les modes de réalisation decrits ne sont que des exemples et qu'il serait possible de les modifier, notamment par substitution d'équivalents techniques, sans sortir pour cela du cadre de l'invention.
<tb> <SEP> dont <SEP> protéines <SEP> 9,7 <SEP> 16,7
<tb>
Cendres 2,6 4,5
Lactose 8,5 14,7
Glucose 17,3 30
Galactose 16,5 28,5
I1 va de soi que les modes de réalisation decrits ne sont que des exemples et qu'il serait possible de les modifier, notamment par substitution d'équivalents techniques, sans sortir pour cela du cadre de l'invention.
TABLEAU 1 - COMPOSITION des RETENTATS d'ULTRAFILTRATION
<SEP> Exemple <SEP> 1 <SEP> Exemple <SEP> 2 <SEP> Exemple <SEP> 3 <SEP> Exemple <SEP> 4
<tb> <SEP> Rétentat <SEP> à <SEP> 35% <SEP> Rétentat <SEP> à <SEP> 50% <SEP> Rétentat <SEP> à <SEP> 35% <SEP> Rétentat <SEP> à <SEP> 20%
<tb> <SEP> A <SEP> B <SEP> A <SEP> B <SEP> A <SEP> B <SEP> A <SEP> B
<tb> <SEP> pH <SEP> 6,52 <SEP> 4,5 <SEP> 6,5 <SEP> 4,5 <SEP> 6,60 <SEP> 4,5 <SEP> 6,6 <SEP> 4,5
<tb> <SEP> Extrait <SEP> sec* <SEP> 93,08 <SEP> 92,23 <SEP> 143,27 <SEP> 139,17 <SEP> 9,28 <SEP> 9,22 <SEP> 76 <SEP> 76
<tb> <SEP> Protéines <SEP> vraies <SEP> * <SEP> (PN) <SEP> 31,85 <SEP> 30,89 <SEP> 73,82 <SEP> 66,35 <SEP> 31,35 <SEP> 29,42 <SEP> 15,6 <SEP> 15,6
<tb> Matières <SEP> azotées <SEP> non <SEP> protéiniques <SEP> * <SEP> 5,38 <SEP> 5,01 <SEP> 7,06 <SEP> 6,83 <SEP> 5,71 <SEP> 5,45 <SEP> 3,4 <SEP> 3,4
<tb> <SEP> Matières <SEP> azotées <SEP> totales <SEP> * <SEP> 37,23 <SEP> 35,9 <SEP> 80,88 <SEP> 73,18 <SEP> 37,06 <SEP> 34,87 <SEP> 19,0 <SEP> 19,0
<tb> <SEP> Cendres <SEP> * <SEP> 4,31 <SEP> 4,85 <SEP> 6.93 <SEP> 7,41 <SEP> 6,04 <SEP> 6,7 <SEP> 5,3 <SEP> 6,3
<tb> <SEP> Lactose <SEP> monohydraté <SEP> * <SEP> 48,0 <SEP> 47,65 <SEP> 53,8 <SEP> 55,2 <SEP> 45,52 <SEP> 45,85 <SEP> 45,4 <SEP> 45,1
<tb> Protéines <SEP> vraies/extrait <SEP> sec <SEP> total <SEP> 34,2 <SEP> 33,5 <SEP> 51,5 <SEP> 47,7 <SEP> 33,8 <SEP> 31,9 <SEP> 20,5 <SEP> 20,5
<tb> * g/kg
A : Produit brut à réception
B :Produit prétraité - Acidification à pH 4,5
TABLEAU 2
PRODUCTION DE GLUCOSE (en g/1) EN FONCTION DU TEMPS
Colonne 1 (témoin) Colonne 2
Masse d'enzyme immobilisé (g) 4,94 4,98 g
Débit du concentré de protéines,
cm3/heure 100 100
Temps (h) Glucose
1,5 h 20,6 21,5
3 20 21 21,9
4 20,2 21,3
5 18,7 20,9
6 17,1 21,3
7 19,1 21,2
8 18,2 19,9
15. 17,7 20
22 15,5 20,2
23 15,6 19,9
24 14,1 20,2
Perte de productivité *
g/l/heure -0,229 -0,067
Stabilité *+ 73% 92,5%
1/2 vie apparente (h) 45 160
* estimée à partir d'une régression linéaire
** (glucose) 24 h/(glucose)O estimé
TABLEAU 3
PRODUCTION DE GLUCOSE (en g/l) EN FONCTION DU TEMPS
Colonne 1 (témoin) Colonne 2
Masse d'enzyme immobilisé (g) 4,74 g 5,09 g
Débit du concentré de protéines, 100 100
cm /n 100
Temps (h) Glucose
1,5 22,4 24,3
2,5 22,6 24,6
22,4 24,2
4,5 21,2- 23,9
6 21,5 24
13,3 16,8 23
18 14,5 22,3
20,75 7,3 22,6
24 7,7 22,9
26 6,0 22,5
Perte de productivité *
g/1/heure -0,71 -0,081
Stabilité ** 31% 92%
1/2 vie apparente (h) 15,8 150
* estimée à partir d'une régression linéaire
** (glucose) 24 h/(glueose)O estimé
<tb> <SEP> Rétentat <SEP> à <SEP> 35% <SEP> Rétentat <SEP> à <SEP> 50% <SEP> Rétentat <SEP> à <SEP> 35% <SEP> Rétentat <SEP> à <SEP> 20%
<tb> <SEP> A <SEP> B <SEP> A <SEP> B <SEP> A <SEP> B <SEP> A <SEP> B
<tb> <SEP> pH <SEP> 6,52 <SEP> 4,5 <SEP> 6,5 <SEP> 4,5 <SEP> 6,60 <SEP> 4,5 <SEP> 6,6 <SEP> 4,5
<tb> <SEP> Extrait <SEP> sec* <SEP> 93,08 <SEP> 92,23 <SEP> 143,27 <SEP> 139,17 <SEP> 9,28 <SEP> 9,22 <SEP> 76 <SEP> 76
<tb> <SEP> Protéines <SEP> vraies <SEP> * <SEP> (PN) <SEP> 31,85 <SEP> 30,89 <SEP> 73,82 <SEP> 66,35 <SEP> 31,35 <SEP> 29,42 <SEP> 15,6 <SEP> 15,6
<tb> Matières <SEP> azotées <SEP> non <SEP> protéiniques <SEP> * <SEP> 5,38 <SEP> 5,01 <SEP> 7,06 <SEP> 6,83 <SEP> 5,71 <SEP> 5,45 <SEP> 3,4 <SEP> 3,4
<tb> <SEP> Matières <SEP> azotées <SEP> totales <SEP> * <SEP> 37,23 <SEP> 35,9 <SEP> 80,88 <SEP> 73,18 <SEP> 37,06 <SEP> 34,87 <SEP> 19,0 <SEP> 19,0
<tb> <SEP> Cendres <SEP> * <SEP> 4,31 <SEP> 4,85 <SEP> 6.93 <SEP> 7,41 <SEP> 6,04 <SEP> 6,7 <SEP> 5,3 <SEP> 6,3
<tb> <SEP> Lactose <SEP> monohydraté <SEP> * <SEP> 48,0 <SEP> 47,65 <SEP> 53,8 <SEP> 55,2 <SEP> 45,52 <SEP> 45,85 <SEP> 45,4 <SEP> 45,1
<tb> Protéines <SEP> vraies/extrait <SEP> sec <SEP> total <SEP> 34,2 <SEP> 33,5 <SEP> 51,5 <SEP> 47,7 <SEP> 33,8 <SEP> 31,9 <SEP> 20,5 <SEP> 20,5
<tb> * g/kg
A : Produit brut à réception
B :Produit prétraité - Acidification à pH 4,5
TABLEAU 2
PRODUCTION DE GLUCOSE (en g/1) EN FONCTION DU TEMPS
Colonne 1 (témoin) Colonne 2
Masse d'enzyme immobilisé (g) 4,94 4,98 g
Débit du concentré de protéines,
cm3/heure 100 100
Temps (h) Glucose
1,5 h 20,6 21,5
3 20 21 21,9
4 20,2 21,3
5 18,7 20,9
6 17,1 21,3
7 19,1 21,2
8 18,2 19,9
15. 17,7 20
22 15,5 20,2
23 15,6 19,9
24 14,1 20,2
Perte de productivité *
g/l/heure -0,229 -0,067
Stabilité *+ 73% 92,5%
1/2 vie apparente (h) 45 160
* estimée à partir d'une régression linéaire
** (glucose) 24 h/(glucose)O estimé
TABLEAU 3
PRODUCTION DE GLUCOSE (en g/l) EN FONCTION DU TEMPS
Colonne 1 (témoin) Colonne 2
Masse d'enzyme immobilisé (g) 4,74 g 5,09 g
Débit du concentré de protéines, 100 100
cm /n 100
Temps (h) Glucose
1,5 22,4 24,3
2,5 22,6 24,6
22,4 24,2
4,5 21,2- 23,9
6 21,5 24
13,3 16,8 23
18 14,5 22,3
20,75 7,3 22,6
24 7,7 22,9
26 6,0 22,5
Perte de productivité *
g/1/heure -0,71 -0,081
Stabilité ** 31% 92%
1/2 vie apparente (h) 15,8 150
* estimée à partir d'une régression linéaire
** (glucose) 24 h/(glueose)O estimé
Claims (6)
1. Produits caractérisés en ce qu'ils ont été obtenus par hydrolyse enzymatique, à l'aide de lactases ou p-galactosidases, du lactose contenu dans les concentrés de lactoprotéines obtenus par ultrafiltration de lactosérums, ces produits comprenant, en poids, à l'analyse, sur la base de l'extrait sec, 15 à 80% de matières azotées totales, et du glucose, du galactose et, eventuellement, du lactose, la somme glucose plus galactose représentant au moins 30% du poids total des sucres presents.
2. Produits selon la revendication 1, caractérisés en ce que la somme glucose plus galactose représente au moins 50% du poids total des sucres présents.
3. Produits selon la revendication 2, caractérisés en ce que la somme glucose plus galactose représente au moins 75% du poids total des sucres présents.
4. Produits selon la revendication 1, 2 ou 3, qui se présentent sous la forme d'une poudre, d'une pâte ou d'un sirop.
5. Procédé industriel pour la production d'un pro duit selon la revendication 1, 2 ou 3 à partir d'un concentré ultra de lactoprotéines obtenus par/flRtration de lactosérums, caractérisé en ce que
A) on soumet le concentré de lactoprotéines (rétentat
d'ultrafiltration) à un prétraitement consistant à
ajuster son pH à une valeur comprise entre 4,5 et 7,
puis à le traiter thermiquement entre 45 et 900C
pendant au moins 15 secondes, et enfin à le clarifier,
par exemple par centrifugation
B) on hydrolyse, > raison d'au moins 30%, le lactose
contenu dans le concentré de protéines pretraité en
le faisant passer dans un lit de lactase ou p-galac-
tosidase immobilisée
C) on recueille un concentré de lactoprotéines dont le
lactose a été au moins partiellement hydrolysé en
glucose et galactose; et
D) on arrête periodiquement le processus d'hydrolyse
pour effectuer des traitements de nettoyage et de
désinfection du lit d'enzyme immobilisé afin de
maintenir l'activité enzymatique de celui-ci.
6. Procédé selon la revendication 5, pour la production d'un produit selon la revendication 4, caractérisé en ce qu'il comporte l'étape supplémentaire consistant à éliminer au moins partiellement l'eau du produit obtenu à l'étape C.
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| FR8212892A FR2530661A1 (fr) | 1982-07-23 | 1982-07-23 | Hydrolyse enzymatique du lactose contenu dans des concentres de proteines obtenus par ultrafiltration de lactoserums et produits resultants |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| FR8212892A FR2530661A1 (fr) | 1982-07-23 | 1982-07-23 | Hydrolyse enzymatique du lactose contenu dans des concentres de proteines obtenus par ultrafiltration de lactoserums et produits resultants |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| FR2530661A1 true FR2530661A1 (fr) | 1984-01-27 |
Family
ID=9276262
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| FR8212892A Withdrawn FR2530661A1 (fr) | 1982-07-23 | 1982-07-23 | Hydrolyse enzymatique du lactose contenu dans des concentres de proteines obtenus par ultrafiltration de lactoserums et produits resultants |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| FR (1) | FR2530661A1 (fr) |
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| FR2694937A1 (fr) * | 1992-08-21 | 1994-02-25 | Westfalia Separator Ag | Procédé d'extraction de protéines naturelles du lait. |
Citations (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| FR2438429A1 (fr) * | 1978-10-13 | 1980-05-09 | Fabrication Poudre Lait Ste In | Procede de valorisation du lactoserum par hydrolyse enzymatique |
| GB2078227A (en) * | 1980-06-06 | 1982-01-06 | Corning Glass Works | Process for treating whey |
-
1982
- 1982-07-23 FR FR8212892A patent/FR2530661A1/fr not_active Withdrawn
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