FI94051C - Pectinatus-bakteerin proteiinifragmentteja - Google Patents
Pectinatus-bakteerin proteiinifragmentteja Download PDFInfo
- Publication number
- FI94051C FI94051C FI924835A FI924835A FI94051C FI 94051 C FI94051 C FI 94051C FI 924835 A FI924835 A FI 924835A FI 924835 A FI924835 A FI 924835A FI 94051 C FI94051 C FI 94051C
- Authority
- FI
- Finland
- Prior art keywords
- ala
- asn
- vai
- pectinatus
- ser
- Prior art date
Links
- 241000606012 Pectinatus Species 0.000 title claims description 24
- 239000012634 fragment Substances 0.000 title claims description 7
- 108010077805 Bacterial Proteins Proteins 0.000 title description 2
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 claims description 29
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 claims description 25
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 claims description 24
- 230000000890 antigenic effect Effects 0.000 claims description 17
- ABHIXYDMILIUKV-CIUDSAMLSA-N Lys-Asn-Asn Chemical compound [H]N[C@@H](CCCCN)C(=O)N[C@@H](CC(N)=O)C(=O)N[C@@H](CC(N)=O)C(O)=O ABHIXYDMILIUKV-CIUDSAMLSA-N 0.000 claims description 8
- AAQGRPOPTAUUBM-ZLUOBGJFSA-N Ala-Ala-Asn Chemical compound [H]N[C@@H](C)C(=O)N[C@@H](C)C(=O)N[C@@H](CC(N)=O)C(O)=O AAQGRPOPTAUUBM-ZLUOBGJFSA-N 0.000 claims description 7
- APKRGYLBSCWJJP-FXQIFTODSA-N Pro-Ala-Asp Chemical compound [H]N1CCC[C@H]1C(=O)N[C@@H](C)C(=O)N[C@@H](CC(O)=O)C(O)=O APKRGYLBSCWJJP-FXQIFTODSA-N 0.000 claims description 7
- GFHXZNVJIKMAGO-IHRRRGAJSA-N Pro-Phe-Ser Chemical compound [H]N1CCC[C@H]1C(=O)N[C@@H](CC1=CC=CC=C1)C(=O)N[C@@H](CO)C(O)=O GFHXZNVJIKMAGO-IHRRRGAJSA-N 0.000 claims description 7
- HHJFMHQYEAAOBM-ZLUOBGJFSA-N Ser-Ser-Ala Chemical compound [H]N[C@@H](CO)C(=O)N[C@@H](CO)C(=O)N[C@@H](C)C(O)=O HHJFMHQYEAAOBM-ZLUOBGJFSA-N 0.000 claims description 7
- 108010077245 asparaginyl-proline Proteins 0.000 claims description 7
- FIJMQLGQLBLBOL-HJGDQZAQSA-N Leu-Asn-Thr Chemical compound [H]N[C@@H](CC(C)C)C(=O)N[C@@H](CC(N)=O)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)O)C(O)=O FIJMQLGQLBLBOL-HJGDQZAQSA-N 0.000 claims description 5
- 238000000034 method Methods 0.000 claims description 5
- 239000002344 surface layer Substances 0.000 claims description 5
- CIDICGYKRUTYLE-FXQIFTODSA-N Met-Ser-Ala Chemical compound CSCC[C@H](N)C(=O)N[C@@H](CO)C(=O)N[C@@H](C)C(O)=O CIDICGYKRUTYLE-FXQIFTODSA-N 0.000 claims description 4
- 230000003053 immunization Effects 0.000 claims description 3
- 238000002649 immunization Methods 0.000 claims description 3
- 230000001268 conjugating effect Effects 0.000 claims description 2
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 description 23
- 102000004196 processed proteins & peptides Human genes 0.000 description 16
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 description 13
- 235000001014 amino acid Nutrition 0.000 description 11
- 229940024606 amino acid Drugs 0.000 description 11
- 239000000427 antigen Substances 0.000 description 9
- 108091007433 antigens Proteins 0.000 description 9
- 102000036639 antigens Human genes 0.000 description 9
- 210000004027 cell Anatomy 0.000 description 8
- VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N Hydrochloric acid Chemical compound Cl VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 7
- 239000012528 membrane Substances 0.000 description 5
- 238000002415 sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis Methods 0.000 description 5
- MHAJPDPJQMAIIY-UHFFFAOYSA-N Hydrogen peroxide Chemical compound OO MHAJPDPJQMAIIY-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 125000001429 N-terminal alpha-amino-acid group Chemical group 0.000 description 4
- WEVYAHXRMPXWCK-UHFFFAOYSA-N Acetonitrile Chemical compound CC#N WEVYAHXRMPXWCK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 241000894006 Bacteria Species 0.000 description 3
- ROHFNLRQFUQHCH-YFKPBYRVSA-N L-leucine Chemical compound CC(C)C[C@H](N)C(O)=O ROHFNLRQFUQHCH-YFKPBYRVSA-N 0.000 description 3
- 241000283973 Oryctolagus cuniculus Species 0.000 description 3
- HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M Sodium hydroxide Chemical compound [OH-].[Na+] HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 3
- 239000000284 extract Substances 0.000 description 3
- 239000000499 gel Substances 0.000 description 3
- FWMNVWWHGCHHJJ-SKKKGAJSSA-N 4-amino-1-[(2r)-6-amino-2-[[(2r)-2-[[(2r)-2-[[(2r)-2-amino-3-phenylpropanoyl]amino]-3-phenylpropanoyl]amino]-4-methylpentanoyl]amino]hexanoyl]piperidine-4-carboxylic acid Chemical compound C([C@H](C(=O)N[C@H](CC(C)C)C(=O)N[C@H](CCCCN)C(=O)N1CCC(N)(CC1)C(O)=O)NC(=O)[C@H](N)CC=1C=CC=CC=1)C1=CC=CC=C1 FWMNVWWHGCHHJJ-SKKKGAJSSA-N 0.000 description 2
- YHOPXCAOTRUGLV-XAMCCFCMSA-N Ala-Ala-Asp-Asp Chemical compound C[C@H](N)C(=O)N[C@@H](C)C(=O)N[C@@H](CC(O)=O)C(=O)N[C@@H](CC(O)=O)C(O)=O YHOPXCAOTRUGLV-XAMCCFCMSA-N 0.000 description 2
- HHRAXZAYZFFRAM-CIUDSAMLSA-N Ala-Leu-Asn Chemical compound [H]N[C@@H](C)C(=O)N[C@@H](CC(C)C)C(=O)N[C@@H](CC(N)=O)C(O)=O HHRAXZAYZFFRAM-CIUDSAMLSA-N 0.000 description 2
- DCXYFEDJOCDNAF-REOHCLBHSA-N L-asparagine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC(N)=O DCXYFEDJOCDNAF-REOHCLBHSA-N 0.000 description 2
- CKLJMWTZIZZHCS-REOHCLBHSA-N L-aspartic acid Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC(O)=O CKLJMWTZIZZHCS-REOHCLBHSA-N 0.000 description 2
- AGPKZVBTJJNPAG-WHFBIAKZSA-N L-isoleucine Chemical compound CC[C@H](C)[C@H](N)C(O)=O AGPKZVBTJJNPAG-WHFBIAKZSA-N 0.000 description 2
- OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N L-tyrosine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=C(O)C=C1 OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N 0.000 description 2
- KDXKERNSBIXSRK-UHFFFAOYSA-N Lysine Natural products NCCCCC(N)C(O)=O KDXKERNSBIXSRK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 241000008319 Pectinatus cerevisiiphilus Species 0.000 description 2
- 101800005149 Peptide B Proteins 0.000 description 2
- 229920001213 Polysorbate 20 Polymers 0.000 description 2
- XUDRHBPSPAPDJP-SRVKXCTJSA-N Ser-Lys-Leu Chemical compound CC(C)C[C@@H](C(O)=O)NC(=O)[C@H](CCCCN)NC(=O)[C@@H](N)CO XUDRHBPSPAPDJP-SRVKXCTJSA-N 0.000 description 2
- IMDMLDSVUSMAEJ-HJGDQZAQSA-N Thr-Leu-Asn Chemical compound [H]N[C@@H]([C@@H](C)O)C(=O)N[C@@H](CC(C)C)C(=O)N[C@@H](CC(N)=O)C(O)=O IMDMLDSVUSMAEJ-HJGDQZAQSA-N 0.000 description 2
- QPMSXSBEVQLBIL-CZRHPSIPSA-N ac1mix0p Chemical compound C1=CC=C2N(C[C@H](C)CN(C)C)C3=CC(OC)=CC=C3SC2=C1.O([C@H]1[C@]2(OC)C=CC34C[C@@H]2[C@](C)(O)CCC)C2=C5[C@]41CCN(C)[C@@H]3CC5=CC=C2O QPMSXSBEVQLBIL-CZRHPSIPSA-N 0.000 description 2
- 108010070783 alanyltyrosine Proteins 0.000 description 2
- 235000013405 beer Nutrition 0.000 description 2
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 description 2
- 239000000356 contaminant Substances 0.000 description 2
- 238000011109 contamination Methods 0.000 description 2
- 239000013256 coordination polymer Substances 0.000 description 2
- 235000018417 cysteine Nutrition 0.000 description 2
- XUJNEKJLAYXESH-UHFFFAOYSA-N cysteine Natural products SCC(N)C(O)=O XUJNEKJLAYXESH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 238000001514 detection method Methods 0.000 description 2
- XBDQKXXYIPTUBI-UHFFFAOYSA-N dimethylselenoniopropionate Natural products CCC(O)=O XBDQKXXYIPTUBI-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 235000013305 food Nutrition 0.000 description 2
- 238000003119 immunoblot Methods 0.000 description 2
- 125000001360 methionine group Chemical group N[C@@H](CCSC)C(=O)* 0.000 description 2
- 235000013336 milk Nutrition 0.000 description 2
- 239000008267 milk Substances 0.000 description 2
- 210000004080 milk Anatomy 0.000 description 2
- 210000004898 n-terminal fragment Anatomy 0.000 description 2
- 239000000256 polyoxyethylene sorbitan monolaurate Substances 0.000 description 2
- 235000010486 polyoxyethylene sorbitan monolaurate Nutrition 0.000 description 2
- 230000003389 potentiating effect Effects 0.000 description 2
- 239000000843 powder Substances 0.000 description 2
- 239000000523 sample Substances 0.000 description 2
- 108010048397 seryl-lysyl-leucine Proteins 0.000 description 2
- 239000007790 solid phase Substances 0.000 description 2
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 2
- 125000003088 (fluoren-9-ylmethoxy)carbonyl group Chemical group 0.000 description 1
- 241000024188 Andala Species 0.000 description 1
- APHUDFFMXFYRKP-CIUDSAMLSA-N Asn-Asn-Lys Chemical compound C(CCN)C[C@@H](C(=O)O)NC(=O)[C@H](CC(=O)N)NC(=O)[C@H](CC(=O)N)N APHUDFFMXFYRKP-CIUDSAMLSA-N 0.000 description 1
- PNHQRQTVBRDIEF-CIUDSAMLSA-N Asn-Leu-Ala Chemical compound C[C@@H](C(=O)O)NC(=O)[C@H](CC(C)C)NC(=O)[C@H](CC(=O)N)N PNHQRQTVBRDIEF-CIUDSAMLSA-N 0.000 description 1
- KEUNWIXNKVWCFL-FXQIFTODSA-N Asn-Met-Ser Chemical compound [H]N[C@@H](CC(N)=O)C(=O)N[C@@H](CCSC)C(=O)N[C@@H](CO)C(O)=O KEUNWIXNKVWCFL-FXQIFTODSA-N 0.000 description 1
- DCXYFEDJOCDNAF-UHFFFAOYSA-N Asparagine Natural products OC(=O)C(N)CC(N)=O DCXYFEDJOCDNAF-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- OYPRJOBELJOOCE-UHFFFAOYSA-N Calcium Chemical compound [Ca] OYPRJOBELJOOCE-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N Glucose Natural products OC[C@H]1OC(O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N 0.000 description 1
- NPAYJTAXWXJKLO-NAKRPEOUSA-N Ile-Met-Ser Chemical compound CC[C@H](C)[C@@H](C(=O)N[C@@H](CCSC)C(=O)N[C@@H](CO)C(=O)O)N NPAYJTAXWXJKLO-NAKRPEOUSA-N 0.000 description 1
- ONIBWKKTOPOVIA-BYPYZUCNSA-N L-Proline Chemical compound OC(=O)[C@@H]1CCCN1 ONIBWKKTOPOVIA-BYPYZUCNSA-N 0.000 description 1
- QNAYBMKLOCPYGJ-REOHCLBHSA-N L-alanine Chemical compound C[C@H](N)C(O)=O QNAYBMKLOCPYGJ-REOHCLBHSA-N 0.000 description 1
- KZSNJWFQEVHDMF-BYPYZUCNSA-N L-valine Chemical compound CC(C)[C@H](N)C(O)=O KZSNJWFQEVHDMF-BYPYZUCNSA-N 0.000 description 1
- OXKYZSRZKBTVEY-ZPFDUUQYSA-N Leu-Asn-Ile Chemical compound [H]N[C@@H](CC(C)C)C(=O)N[C@@H](CC(N)=O)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)CC)C(O)=O OXKYZSRZKBTVEY-ZPFDUUQYSA-N 0.000 description 1
- ROHFNLRQFUQHCH-UHFFFAOYSA-N Leucine Natural products CC(C)CC(N)C(O)=O ROHFNLRQFUQHCH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- FACUGMGEFUEBTI-SRVKXCTJSA-N Lys-Asn-Leu Chemical compound CC(C)C[C@@H](C(O)=O)NC(=O)[C@H](CC(N)=O)NC(=O)[C@@H](N)CCCCN FACUGMGEFUEBTI-SRVKXCTJSA-N 0.000 description 1
- 239000004472 Lysine Substances 0.000 description 1
- DSZFTPCSFVWMKP-DCAQKATOSA-N Met-Ser-Lys Chemical compound CSCC[C@H](N)C(=O)N[C@@H](CO)C(=O)N[C@H](C(O)=O)CCCCN DSZFTPCSFVWMKP-DCAQKATOSA-N 0.000 description 1
- VCUFZILGIRCDQQ-KRWDZBQOSA-N N-[[(5S)-2-oxo-3-(2-oxo-3H-1,3-benzoxazol-6-yl)-1,3-oxazolidin-5-yl]methyl]-2-[[3-(trifluoromethoxy)phenyl]methylamino]pyrimidine-5-carboxamide Chemical compound O=C1O[C@H](CN1C1=CC2=C(NC(O2)=O)C=C1)CNC(=O)C=1C=NC(=NC=1)NCC1=CC(=CC=C1)OC(F)(F)F VCUFZILGIRCDQQ-KRWDZBQOSA-N 0.000 description 1
- 239000002033 PVDF binder Substances 0.000 description 1
- 239000001888 Peptone Substances 0.000 description 1
- 108010080698 Peptones Proteins 0.000 description 1
- ONIBWKKTOPOVIA-UHFFFAOYSA-N Proline Natural products OC(=O)C1CCCN1 ONIBWKKTOPOVIA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 108020004511 Recombinant DNA Proteins 0.000 description 1
- 101710099182 S-layer protein Proteins 0.000 description 1
- VIIJCAQMJBHSJH-FXQIFTODSA-N Ser-Met-Ser Chemical compound [H]N[C@@H](CO)C(=O)N[C@@H](CCSC)C(=O)N[C@@H](CO)C(O)=O VIIJCAQMJBHSJH-FXQIFTODSA-N 0.000 description 1
- MTCFGRXMJLQNBG-UHFFFAOYSA-N Serine Natural products OCC(N)C(O)=O MTCFGRXMJLQNBG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 102100021941 Sorcin Human genes 0.000 description 1
- 101710089292 Sorcin Proteins 0.000 description 1
- 101710183296 Surface layer protein Proteins 0.000 description 1
- AYFVYJQAPQTCCC-UHFFFAOYSA-N Threonine Natural products CC(O)C(N)C(O)=O AYFVYJQAPQTCCC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000004473 Threonine Substances 0.000 description 1
- GAYLGYUVTDMLKC-UWJYBYFXSA-N Tyr-Asp-Ala Chemical compound OC(=O)[C@H](C)NC(=O)[C@H](CC(O)=O)NC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=C(O)C=C1 GAYLGYUVTDMLKC-UWJYBYFXSA-N 0.000 description 1
- KZSNJWFQEVHDMF-UHFFFAOYSA-N Valine Natural products CC(C)C(N)C(O)=O KZSNJWFQEVHDMF-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- SXEHKFHPFVVDIR-UHFFFAOYSA-N [4-(4-hydrazinylphenyl)phenyl]hydrazine Chemical compound C1=CC(NN)=CC=C1C1=CC=C(NN)C=C1 SXEHKFHPFVVDIR-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000004279 alanine Nutrition 0.000 description 1
- 230000002788 anti-peptide Effects 0.000 description 1
- 230000005875 antibody response Effects 0.000 description 1
- 235000009582 asparagine Nutrition 0.000 description 1
- 229960001230 asparagine Drugs 0.000 description 1
- 235000003704 aspartic acid Nutrition 0.000 description 1
- QVGXLLKOCUKJST-UHFFFAOYSA-N atomic oxygen Chemical compound [O] QVGXLLKOCUKJST-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 230000001580 bacterial effect Effects 0.000 description 1
- OQFSQFPPLPISGP-UHFFFAOYSA-N beta-carboxyaspartic acid Natural products OC(=O)C(N)C(C(O)=O)C(O)=O OQFSQFPPLPISGP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 238000009835 boiling Methods 0.000 description 1
- 239000000872 buffer Substances 0.000 description 1
- 239000011575 calcium Substances 0.000 description 1
- 229910052791 calcium Inorganic materials 0.000 description 1
- 229940041514 candida albicans extract Drugs 0.000 description 1
- 230000015556 catabolic process Effects 0.000 description 1
- 238000005119 centrifugation Methods 0.000 description 1
- 150000001875 compounds Chemical class 0.000 description 1
- 230000021615 conjugation Effects 0.000 description 1
- 238000007796 conventional method Methods 0.000 description 1
- NKLPQNGYXWVELD-UHFFFAOYSA-M coomassie brilliant blue Chemical compound [Na+].C1=CC(OCC)=CC=C1NC1=CC=C(C(=C2C=CC(C=C2)=[N+](CC)CC=2C=C(C=CC=2)S([O-])(=O)=O)C=2C=CC(=CC=2)N(CC)CC=2C=C(C=CC=2)S([O-])(=O)=O)C=C1 NKLPQNGYXWVELD-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- 238000006731 degradation reaction Methods 0.000 description 1
- 238000012217 deletion Methods 0.000 description 1
- 230000037430 deletion Effects 0.000 description 1
- 238000001962 electrophoresis Methods 0.000 description 1
- 210000003495 flagella Anatomy 0.000 description 1
- 239000008103 glucose Substances 0.000 description 1
- 108060003552 hemocyanin Proteins 0.000 description 1
- 230000001900 immune effect Effects 0.000 description 1
- 229940072221 immunoglobulins Drugs 0.000 description 1
- 230000001939 inductive effect Effects 0.000 description 1
- 238000002347 injection Methods 0.000 description 1
- 239000007924 injection Substances 0.000 description 1
- 238000011081 inoculation Methods 0.000 description 1
- 229960000310 isoleucine Drugs 0.000 description 1
- AGPKZVBTJJNPAG-UHFFFAOYSA-N isoleucine Natural products CCC(C)C(N)C(O)=O AGPKZVBTJJNPAG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229930182817 methionine Natural products 0.000 description 1
- 238000006386 neutralization reaction Methods 0.000 description 1
- 150000007524 organic acids Chemical class 0.000 description 1
- 235000005985 organic acids Nutrition 0.000 description 1
- 229910052760 oxygen Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000001301 oxygen Substances 0.000 description 1
- 108010091748 peptide A Proteins 0.000 description 1
- 235000019319 peptone Nutrition 0.000 description 1
- 239000012071 phase Substances 0.000 description 1
- COLNVLDHVKWLRT-UHFFFAOYSA-N phenylalanine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CC=CC=C1 COLNVLDHVKWLRT-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000008363 phosphate buffer Substances 0.000 description 1
- 229920002401 polyacrylamide Polymers 0.000 description 1
- 229920002981 polyvinylidene fluoride Polymers 0.000 description 1
- 239000011148 porous material Substances 0.000 description 1
- 238000011533 pre-incubation Methods 0.000 description 1
- 235000019260 propionic acid Nutrition 0.000 description 1
- 230000004853 protein function Effects 0.000 description 1
- IUVKMZGDUIUOCP-BTNSXGMBSA-N quinbolone Chemical compound O([C@H]1CC[C@H]2[C@H]3[C@@H]([C@]4(C=CC(=O)C=C4CC3)C)CC[C@@]21C)C1=CCCC1 IUVKMZGDUIUOCP-BTNSXGMBSA-N 0.000 description 1
- 230000009257 reactivity Effects 0.000 description 1
- 239000012723 sample buffer Substances 0.000 description 1
- 238000012163 sequencing technique Methods 0.000 description 1
- 241000894007 species Species 0.000 description 1
- 238000010186 staining Methods 0.000 description 1
- 239000000126 substance Chemical class 0.000 description 1
- 150000003464 sulfur compounds Chemical class 0.000 description 1
- 238000003786 synthesis reaction Methods 0.000 description 1
- OUYCCCASQSFEME-UHFFFAOYSA-N tyrosine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CC=C(O)C=C1 OUYCCCASQSFEME-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000004474 valine Substances 0.000 description 1
- 238000001262 western blot Methods 0.000 description 1
- 239000012138 yeast extract Substances 0.000 description 1
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
- C07K14/195—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from bacteria
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
- A61K39/00—Medicinal preparations containing antigens or antibodies
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Biophysics (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
- Gastroenterology & Hepatology (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
Description
94051
Pectinatus-bakteerin proteiinifragmentteja
Keksintö koskee Pectinatus-bakteerien proteiini-fragmentteja eli peptidejä, jotka ovat käyttökelpoisia 5 Pectinatus-bakteerien osoittamisessa ja tunnistamisessa. Keksintö koskee edelleen peptidien vastaisia vasta-aineita ja menetelmää Pectinatus-bakteerien osoittamiseksi näiden vasta-aineiden avulla, sekä keksinnön mukaisten peptidien käyttöä antigeeneinä.
10 Pectinatus on gram-negatiivinen, sauvamainen, an aerobinen bakteeri, joka kuvattiin ensimmäisen kerran 1978 (Lee S.Y. et ai., 1978, Int. J. Syst. Bacteriol., 28, 582-594). Bakteeri eristettiin sameasta oluesta, ja sen jälkeen sitä on löydetty eri puolilla maailmaa olevista pani-15 moista, joissa se on pelätty, erittäin haitallinen konta-minantti. Pectinatukselle on ominaista, että sillä on fla-gelloja, jotka sijaitsevat vain solun toisella puolella. Pectinatus-bakteerit tuottavat orgaanisia happoja, kuten propionihappoa sekä rikkiyhdisteitä, jotka pilaavat oluen 20 maun.
Kontaminaatioiden selvittämiseksi ja kontaminaatio-lähteen löytämiseksi on tärkeätä, että kontaminantti pystytään osoittamaan ja tunnistamaan. Tähän tarkoitukseen on mm. tutkittu Pectinatus-bakteerien proteiiniprofiileja.
.· 25 Bakteerisolut on uutettu miedolla suolahapolla, joka pois-taa solun pintakerroksen, ja uutoksille on suoritettu SDS-polyakryyliamidigeelielektroforeesi (SDS-PAGE). 22 kDa:n proteiinin läsnäolon tai puuttumisen perusteella Pectinatus-bakteerit on jaettu kahteen pääryhmään. Muiden pääpro-30 teiinien perusteella nämä on edelleen jaettu vähintään viiteen alaryhmään. Lisäksi on proteiineja, jotka ovat yhteisiä kaikille ryhmille, mm. proteiini, jonka näennäinen molekyylipaino on noin 48 - 53 kDa (Hakalehto E. et ai., 1984, Food Microbiology, 1, 209-216).
94051 2
Pectinatuksen pääryhmät on myöhemmin erotettu kahdeksi lajiksi, jotka ovat Pectinatus frisingiensis ja Pec-tinatus cerevisiiphilus (Schleifer K. H. et ai., 1990, Int. J. Syst. Bacteriol. 40, 19-27).
5 Pectinatus-bakteerien pintakerroksen komponenttien antigeenisiä ominaisuuksia on myös tutkittu. Näidenkin tulosten perusteella Pectinatukset jakaantuvat kahteen pääryhmään, joista toisen ryhmän antigeenisen pääkompo-nentin koko on noin 55 - 78 kDa kannasta riippuen ja toi-10 sen ryhmän noin 22 - 25 kDa (Hakalehto E. ja Finne J., 1990, FEMS Microbiology Letters 67, 307-312).
Nyt on yllättäen havaittu, että edellä esitettyjen noin 48 - 53 kDa:n ja noin 55 - 78 kDa:n suuruisten proteiinien N-terminaaliset fragmentit ovat tehokkaita anti-15 geenejä, joita voidaan käyttää kaikkien Pectinatus-kanto-jen osoittamiseen. Tämä on erityisen yllättävää sen takia, että 48 - 53 kDa:n proteiinin ei ole todettu olevan antigeeninen natiiviproteiinina ja 55 - 78 kDa:n proteiini toimii antigeeninä vain P. frisingiensiksellä. N-terminaa-20 liset fragmentit toimivat sen sijaan yhteisinä antigeeneinä kummallekin Pectinatus-lajille. 48 - 53 kDa:n proteiinin määritetty N-terminaalinen sekvenssi on sekvenssiluet-telossa esitetty sekvenssi nro 1 ja 55 - 78 kDa:n N-terminaalinen sekvenssi on sekvenssiluettelossa esitetty sek-: 25 venssi nro 2.
Keksinnön mukaiselle peptidille on tunnusomaista, että se on Pectinatus-bakteerin pintakerroksen proteiinin fragmentti, jonka antigeenisenä determinanttina on Ala Ala Asn Pro Phe Ser Asp Vai Pro Ala Asp Ser Ser Ala Tyr (sekv. 30 nro 3) tai sen johdannainen, jolla on samat antigeeniset ominaisuudet tai Ala Leu Vai Vai Lys Asn Asn Met Ser Ala Leu Asn Thr Leu Asn (sekv. nro 4) tai sen johdannainen, jolla on samat antigeeniset ominaisuudet.
« 94051 3 Tässä on käytetty aminohappojen kolmen kirjaimen lyhenteet, jotka ovat seuraavat:
Ala alaniini 5 Asn = asparagiini
Asp = asparagiinihappo Cys = kysteiini Ile * isoleusiini Leu » leusiini 10 Lys * lysiini
Met = metioniini Phe = fenyylialaniini Pro e proliini Ser » seriini 15 Thr » treoniini
Tyr « tyrosiini Vai = väliini
Peptidien lisäksi, joiden antigeenisinä determi-20 nantteina ovat esitetyt sekvenssit, keksinnön piiriin kuuluvat myös peptidit, joiden antigeenisenä determinattina on mainittujen sekvenssien johdannaiset. On selvää, että edellä esittyjen aminohapposekvenssien muutaman aminohapon poistaminen, lisääminen tai korvaaminen samantyyppisellä • 25 aminohapolla tai kemiallisella johdannaisella ei välttä mättä vaikuta peptidien antigeenisiin ominaisuuksiin, mistä syystä keksinnön piiriin kuuluvat myöskin peptidit, joiden antigeenisinä determinantteina ovat mainittujen sekvenssien johdannaiset, jotka ovat antigeenisesti aktii-30 visia. Termillä antigeenisesti aktiivinen tarkoitetaan yhdistettä, joka pystyy aikaansaamaan vasta-aineiden muo-dostusta ja antigeeninen determinantti on se osa molekyyliä, joka reagoi vasta-aineen kanssa.
i . * * 4 94051
Mainittuja peptidejä voidaan käyttää antigeeneinä, jolloin saadaan vasta-aineita, jotka soveltuvat käytettäviksi Pectinatus-bakteerien osoittamiseen immunologisesta. Tällöin tutkittava näyte saatetaan reagoimaan mainitun 5 vasta-aineen kanssa ja mitataan reagoivien vasta-aineiden määrä, joko suoraan tai toisen, anti-vasta-aineen avulla tavanomaisella tavalla. Vasta-aineiden sitoutuminen osoittaa bakteerien läsnäolon. Keksintö kohdistuu näin ollen myös peptidien käyttöön antigeeneinä, peptideihin suun-10 nattuihin vasta-aineisiin ja menetelmään Pectinatus-bakteerien osoittamiseksi saattamalla näyte, jonka epäillään sisältävän Pectinatus-bakteeria, reagoimaan vasta-aineiden kanssa. Edullisesti halutut vasta-aineet tuotetaan konju-goimalla keksinnön mukainen peptidi kantajamolekyyliin 15 käyttäen sitten kyseistä konjugaattia immunisointiin vasta-aineen tuottamiseksi. Keksintö kuvataan yksityiskohtaisemmin alla.
Pectinatus-kantoja viljeltiin anaerobisesti, solut kerättiin talteen, pestiin ja uutettiin HClrllä pintaker-20 roksen irroittamiseksi. Solujäänökset erotettiin ja uutoksista suoritettiin SDS-PAGE, kuten julkaisussa Hakalehto E. ja Finne J., 1990, FEMS Microbiology Letters 67, 307-312 on kuvattu. 48-53 kDa:n (keskimäärin noin 51 kDatn) ja 55 - 78 kDa:n (keskimäärin noin 63 kDa:n) kohdalla ole-" 25 vat proteiinit eristettiin ja niiden N-terminaaliset sek- t venssit määritettiin automaattisella sekvensaattorilla. Nämä sekvenssit olivat kaikilla tutkituilla kannoilla samat. Tämän jälkeen syntetisoitiin N-terminaalisen sekvenssin mukaisia peptidejä kiinteäfaasimenetelmällä. Peptidit 30 voidaan tietysti syntetisoida myös muilla tavanomaisilla menetelmillä, kuten liuosfaasisynteesillä tai yhdistelmä- « DNA-tekniikan avulla. Peptidejä käytettiin antiseerumien valmistamiseen ruiskuttamalla ne kaniin joko sellaisenaan tai tulivuorikotelon hemosyaniiniin konjugoituna. Immuni-35 soinnin jälkeen seerumit kerättiin talteen.
94051 5
Saatujen vasta-aineiden reaktiivisuutta eri Pecti-natus-kannoilla tutkittiin immunotäplitysmenetelmällä (Hakalehto E. ja Finne J., 1990, FEMS Microbiology Letters 67, 307-312), jolloin voitiin todeta, että sekä 48 - 53 5 kDa:n ja 55 - 78 kDa:n proteiinien N-terminaaliset fragmentit toimivat tehokkaina antigeeneinä ja että nämä antigeenit esiintyivät sekä P. frisingiensis- että P. cervi-siiphilus-kannoissa.
Esimerkki 1 10 P. frisingiensis-kannat ATCC 33332, VTT-E-81141, VTT-E-80121, VTT-E-83170, VTT-E-88310 ja VTT-E-87295 ja P. cerevisiiphilus-kannat DSM 20466 ja ATCC 29359 viljeltiin PYG-ravintoliemessä (1 % peptonia, 1 % hiivauutetta ja 2 % glukoosia) anaerobisissa Gas Pak-astioissa, 30 °C:ssa, 3 -15 4 vrk. Happi poistettiin ravintoliemestä keittämällä en nen siirrostamista. Solut kerättiin talteen sentrifugoi-malla ja käsiteltiin 0,05 M:11a suolahapolla pintakerroksen irroittamiseksi ja erottamiseksi, kuten julkaisussa Hakalehto E. et ai., 1984, Food Microbiology, 1, 209-216 20 on esitetty. Neutraloinnin jälkeen 0,05 M NaOH:lla näytteet keitettiin elektroforeesinäytepuskurissa 10 minuuttia, minkä jälkeen suoritettiin SDS-PAGE Laemmlin mukaisesti (Laemmli, U. K., 1970, Nature (London) 227, 680-685) käyttäen 8-12 prosenttisia polyakryyliamidigeelejä. Gee-: 25 lit täplitettiin PVDF-membraaneille (Immobilon P®, Milli- pore), jotka värjättiin Coomassie Brilliant Blue-värillä ja 48 - 53 kDa:n ja 55 - 78 kDa:n kohdalla olevat proteiinit leikattiin irti ja liuotettiin asetonitriiliin sekvensointia varten.
30 Esimerkki 2
Esimerkissä 1 eristettyjen proteiinien N-terminaaliset sekvenssit määritettiin Edman-degradaation avulla käyttäen Applied Biosystemsin peptidisekvensaattoria. Määritettiin ATCC 33332-kannan 48 - 53 kDa:n proteiinin 27 35 ensimmäistä N-terminaalista aminohappoa, jotka olivat: 6 94051
Ala Ala Asn Pro Phe Ser Asp Vai Pro Ala Asp Ser Ser Ala Tyr Asp Ala Vai Ser Lys Leu Ala Ala Asp Asp Ser Vai (sekv. nro 1). Kantojen VTT-E-80121, DSM 20466, VTT-E-87295 ja VTT-E-88310 20 ensimmäistä N-terminaalista aminohappoa 5 olivat identtisiä ATCC 33332-kannan 20 ensimmäisen aminohapon kanssa ja kannan VTT-E-83170 kymmenen ensimmäistä N-terminaalista aminohappoa olivat myös identtisiä edellisten kanssa.
Määritettiin ATCC 33332-kannan 55 - 78 kDa:n pro-10 teiinin 25 ensimmäistä N-terminaalista aminohappoa, jotka olivat: Ala Leu Vai Vai Lys Asn Asn Met Ser Ala Leu Asn Thr Leu Asn Ile Met Ser Lys Asn Asn Lys Asn Leu Ala (sekv. nro 2). Kantojen DSM 20466 ja VTT-E-81141 20 ensimmäistä aminohappoa, kantojen VTT-E-80121 ja VTT-E-83170 15 ensim-15 mäistä aminohappoa, kannan VTT-E-88310 11 ensimmäistä aminohappoa ja kantojen VTT-E-87295 ja ATCC 29359 10 ensimmäistä aminohappoa olivat identtisiä ATCC-kannan 33332:n vastaavien aminohappojen kanssa.
Esimerkki 3 20 Kiinteäfaasimenetelmäperiaatteella toimivaa pepti- disyntetisaattoria (Applied Biosystems 431A Automated Peptide Synthetizer) ja Fmoc strategiaa käyttäen syntetisoitiin sekä 48 - 53 kDa:n proteiinin että 55 - 78 kDa:n proteiinin 15 ensimmäistä N-terminaalista aminohappoa käsit-25 tävät proteiini fragment it eli peptidit Ala Ala Asn Pro Phe Ser Asp Vai Pro Ala Asp Ser Ser Ala Tyr (sekv. nro 3) ja Ala Leu Vai Vai Lys Asn Asn Met Ser Ala Leu Asn Thr Leu Asn (sekv. nro 4), joita tästä eteenpäin kutsutaan peptidiksi A ja peptidiksi B.
30 Esimerkki 4
Esimerkissä 3 syntetisoidut peptidit ruiskutettiin kaneihin ihon alle ja lihakseen joko sellaisenaan (peptidi B) tai konjugoituna tulivuorikotelon hemosyaniiniin (peptidit A ja B), kuten aikaisemmin on kuvattu (Liu, F.-35 T. et. ai., 1979, Biochemistry 18, 690-697). Konjugointia « * 94051 7 varten peptidien C-terminaaliseen päähän oli liitetty kys-teiini kiinteäfaasimenetelmällä toimivalla peptidisynteti-saattorilla. Kanit immunisoitiin noin 0,5 - 1 mg:11a pep-tidiä/kani, 4-5 kertaa, kahden viikon välein. Seerumit 5 kerättiin talteen 1 - 4 kk:n kuluttua ensimmäisestä injektiosta.
Esimerkki 5
Esimerkissä 4 saatuja vasta-aineita käytettiin im-munotäplitykseen Western-täplitysmenetelmän mukaisesti. 10 Taulukossa 1 esitettyjen kantojen suolahappouutteille suoritettiin SDS-PAGE, kuten esimerkissä 1 on esitetty. Geeli siirrettiin Bio-Rad:in Trans-Blot® Cell-laitteeseen, jossa geelissä olevat proteiinit siirrettiin sähkövirralla (90mA) puskuriliuoksessa Immobilon®-p-membraanille (Milli-15 pore). Noin 60 minuutin ajon jälkeen membraanit siirrettiin esi-inkuboitumaan 0,5 % Tween 20, 1 % maitopulveria sisältävään kalsium- ja magnesiumvapaaseen fosfaattipuskuriin (CMF-PBS:ssa), pH 7,5. Membraanit pestiin 0,05 % Tween 20, 1 % maitopulveria sisältävässä CMF-PBS:ssa, min-20 kä jälkeen ne inkuboitiin 80 min. esimerkissä 4 saatujen vasta-aineiden kanssa, jotka oli laimennettu viimeksi mainitulla CMF-PBS:lla, ja pestiin uudestaan, kuten yllä. Membraanit siirrettiin sekundaariseen vasta-aineliuokseen (P 217, Dako-immunoglobulins) 60 minuutiksi ja pesut tois-25 tettiin. Värjäys suoritettiin diaminobentsidiinillä (15 mg/30 ml) vetyperoksidin läsnäollessa (15 μΐ 30-%:ista vetyperoksidia/30 ml) valolta suojattuna. Tulokset on esitetty taulukossa 1. Vertailun vuoksi taulukossa on esitetty myös natiiviproteiinien vasta-ainereaktiot kokonaisia 30 soluja vastaan tuotettujen vasta-aineiden suhteen. Nämä vasta-aineet on tuotettu kuten aiemmin on kuvattu (Hakalehto E. ja Finne J., 1990, FEMS Microbiology Letters 67, 307-312).
8 94051
μ 3 r—I
o <0 m q a: μ a) co m t--
•h i + + + + + I I
td m C in o _ λ; o A (0 vri a « ex m e n .¾ e m
10 I I I I I I I I
£ 1 00 4-> ^
S O
μ v >i —·Η - MO G (0
Ai P q
H P X
«o S a) «S a) p co e <D o ts 7. οι ΰι + + + + + + + <5 ·η Λιη m ρ 7 m S e m > G (0 Ρ- H g Ή Tl
O M μ -H ® Q
Ai r? μ μ c a x v a) o, .
3 μ μ <o freo H o ^a ti10 G .S4 :<o m i i i i i i i i (0 MO j1 Q) 00 ” I . ft:_ | 8— s I O (0
I c S Q
G “A
(0 05 p p g co o O 7 7 3 t; i i i i i i i i P 4-> < A m A O m (0 e Ρ Φ <y cu ό p<--- : % o)3 <5 ® CP G (0
G P Oi 1 j Q
•H (0 0) 1P A
7 1 a m to $ co <o p p m p co “i + + + + + + + w (0 O co £ > >T1 en ^ 3 G en h m p -h
H - ffl -C
C C Oi
• -H O "H
•H P P
a) ^ oi en
P i ^ in ^ ts CP
O en ΝνοσιΟ^οισιΡ?; o 3 to h n n in λ in ino) ο, μ μ CO N t' f' Ό O CO Pm •M 3(0 (O CO CO CO 'f oi > μ e p coiiioocs pu •h (0P(0 w ω ω n n p μ μ e o i i i u · · μ CO O C UEhHEhSSU CUDi (0 φ O) <0 E1 E" E-· E" W CO E" • 2 EhOiA <>>>qq< C £ 94051 9
Tulokset osoittavat, että molemmat peptidit ovat antigeenisiä kaikilla testatuilla kannoilla niiden vasta-aineiden reagoidessa spesifisesti sen proteiinin kanssa, jonka fragmentteja peptidit ovat. Tämä pitää paikkansa 5 sekä P. frisingiensis- että P. cerevisiiphilus -kantojen natiiviproteiinin suhteen, vaikka itse natiiviproteiini toimii antigeeninä vain P. frisingiensis -kantojen vasta-aineilla tutkittaessa (55-78 kDa) tai ei toimi antigeeninä lainkaan (48-53 kDa).
c 1 · 94051 10
Aminohapposekvenssien luettelo
Sekv. nro 1
Ala Ala Asn Pro Phe Ser Asp Vai Pro Ala Asp Ser Ser Ala Tyr Asp 15 10 15
Ala Vai Ser Lys Leu Ala Ala Asp Asp Ser Vai 20 25
Sekv. nro 2
Ala Leu Vai Vai Lys Asn Asn Met Ser Ala Leu Asn Thr Leu Asn Ile 15 10 15
Met Ser Lys Asn Asn Lys Asn Leu Ala 20 25
Sekv. nro 3
Ala Ala Asn Pro Phe Ser Asp Vai Pro Ala Asp Ser Ser Ala Tyr 15 10 15
Sekv. nro 4
Ala Leu Vai Vai Lys Asn Asn Met Ser Ala Leu Asn Thr Leu Asn 15 10 15
Claims (7)
1. Peptidi, tunnettu siitä, että se on Pectinatus-bakteerin pintakerroksen proteiinin fragmentti, 5 jonka antigeenisenä determinanttina on Ala Ala Asn Pro Phe Ser Asp Vai Pro Ala Asp Ser Ser Ala Tyr (sekv. nro 3) tai sen johdannainen, jolla on samat antigeeniset ominaisuudet tai Ala Leu Vai Vai Lys Asn Asn Met Ser Ala Leu Asn Thr Leu Asn (sekv. nro 4) tai sen johdannainen, jolla on samat 10 antigeeniset ominaisuudet.
2. Patenttivaatimuksen 1 mukainen peptidi, tunnettu siitä, että se on Ala Ala Asn Pro Phe Ser Asp Vai Pro Ala Asp Ser Ser Ala Tyr (sekv. nro 3) tai sen johdannainen, jolla on samat antigeeniset ominaisuudet.
3. Patenttivaatimuksen 1 mukainen peptidi, tun nettu siitä, että se on Ala Leu Vai Vai Lys Asn Asn Met Ser Ala Leu Asn Thr Leu Asn (sekv. nro 4) tai sen johdannainen, jolla on samat antigeeniset ominaisuudet.
4. Vasta-aine, tunnettu siitä, että se on 20 suunnattu jonkin patenttivaatimuksista 1-3 mukaista pep tidiä vastaan.
5. Patenttivaatimuksen 4 mukainen vasta-aine, tunnettu siitä, että se on tuotettu konjugoimalla jokin patenttivaatimuksista 1-3 mukainen peptidi kanta- • 25 jamolekyyliin käyttäen sitten kyseistä konjugaattia immu nisointiin vasta-aineen tuottamiseksi.
6. Menetelmä Pectinatus-bakteerien osoittamiseksi, tunnettu siitä, että näyte, jonka epäillään sisältävän Pectinatus-bakteeria, saatetaan reagoimaan patentti- 30 vaatimuksen 5 mukaisen vasta-aineen kanssa.
7. Jonkin patenttivaatimuksista 1-3 mukaisen peptidin käyttö vasta-aineiden valmistukseen.
7 I 94051
Priority Applications (5)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| FI924835A FI94051C (fi) | 1992-10-23 | 1992-10-23 | Pectinatus-bakteerin proteiinifragmentteja |
| EP93922966A EP0666870A1 (en) | 1992-10-23 | 1993-10-21 | PROTEIN FRAGMENTS OF THE $i(PECTINATUS) BACTERIUM |
| PCT/FI1993/000431 WO1994010204A1 (en) | 1992-10-23 | 1993-10-21 | Protein fragments of the pectinatus bacterium |
| JP6510741A JPH08502506A (ja) | 1992-10-23 | 1993-10-21 | ペクチナタス（Ｐｅｃｔｉｎａｔｕｓ）細菌のタンパク断片 |
| AU51785/93A AU5178593A (en) | 1992-10-23 | 1993-10-21 | Protein fragments of the (pectinatus) bacterium |
Applications Claiming Priority (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| FI924835 | 1992-10-23 | ||
| FI924835A FI94051C (fi) | 1992-10-23 | 1992-10-23 | Pectinatus-bakteerin proteiinifragmentteja |
Publications (4)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| FI924835A0 FI924835A0 (fi) | 1992-10-23 |
| FI924835A FI924835A (fi) | 1994-04-24 |
| FI94051B FI94051B (fi) | 1995-03-31 |
| FI94051C true FI94051C (fi) | 1995-07-10 |
Family
ID=8536105
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| FI924835A FI94051C (fi) | 1992-10-23 | 1992-10-23 | Pectinatus-bakteerin proteiinifragmentteja |
Country Status (5)
| Country | Link |
|---|---|
| EP (1) | EP0666870A1 (fi) |
| JP (1) | JPH08502506A (fi) |
| AU (1) | AU5178593A (fi) |
| FI (1) | FI94051C (fi) |
| WO (1) | WO1994010204A1 (fi) |
Families Citing this family (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO1997020071A1 (fr) * | 1995-11-28 | 1997-06-05 | Asahi Breweries, Ltd. | Procede de detection d'une bacterie appartenant au genre pectinatus |
-
1992
- 1992-10-23 FI FI924835A patent/FI94051C/fi active IP Right Grant
-
1993
- 1993-10-21 EP EP93922966A patent/EP0666870A1/en not_active Withdrawn
- 1993-10-21 WO PCT/FI1993/000431 patent/WO1994010204A1/en not_active Application Discontinuation
- 1993-10-21 AU AU51785/93A patent/AU5178593A/en not_active Abandoned
- 1993-10-21 JP JP6510741A patent/JPH08502506A/ja active Pending
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| FI924835A0 (fi) | 1992-10-23 |
| FI924835A (fi) | 1994-04-24 |
| AU5178593A (en) | 1994-05-24 |
| FI94051B (fi) | 1995-03-31 |
| JPH08502506A (ja) | 1996-03-19 |
| EP0666870A1 (en) | 1995-08-16 |
| WO1994010204A1 (en) | 1994-05-11 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| Fairweather et al. | Immunization of mice against tetanus with fragments of tetanus toxin synthesized in Escherichia coli | |
| Von Specht et al. | Protection of immunocompromised mice against lethal infection with Pseudomonas aeruginosa by active or passive immunization with recombinant P. aeruginosa outer membrane protein F and outer membrane protein I fusion proteins | |
| JP2003189879A (ja) | 髄膜炎菌（ＮｅｉｓｓｅｒｉａＭｅｎｉｎｇｉｔｉｄｉｓ）のプロテイナーゼＫ抵抗性表面蛋白質 | |
| JPH06277066A (ja) | 髄膜炎菌“Ｎｅｉｓｓｅｒｉａ ｍａｎｉｎｇｉｔｉｄｉｓ”のトランスフェリン受容体のサブユニットをコードするＤＮＡ断片と、その製造方法 | |
| JPH11510373A (ja) | インフルエンザ菌由来のｏｍｐ２６抗原 | |
| CN1304442A (zh) | 用重组耶尔森氏菌将蛋白质送递到真核生物细胞中 | |
| Pellett et al. | Characterization of monoclonal antibodies against the Escherichia coli hemolysin | |
| JPH08509873A (ja) | ヘリコバクター感染に対する免疫組成物、該組成物に用いられるポリペプチドおよび該ポリペプチドをコードする核酸配列 | |
| EP0332120B1 (en) | Structural gene for membranebound aldehyde dehydrogenase, plasmid containing the same, acetic acid bacteria transformed with said plasmid, and acetic acid fermentation using said transformant | |
| Hoehn et al. | The major anaerobically induced outer membrane protein of Neisseria gonorrhoeae, Pan 1, is a lipoprotein | |
| Brunisholz et al. | The membrane location of the B890-complex from Rhodospirillum rubrum and the effect of carotenoid on the conformation of its two apoproteins exposed at the cytoplasmic surface | |
| FI102189B (fi) | Menetelmä tippuribakteerin PIA-proteiinin tuottamiseksi ja eristämisek si | |
| Singh et al. | Antigenic determinants of the OmpC porin from Salmonella typhimurium | |
| Cachia et al. | The use of synthetic peptides in the design of a consensus sequence vaccine for Pseudomonas aeruginosa | |
| FI94051C (fi) | Pectinatus-bakteerin proteiinifragmentteja | |
| Pugsley et al. | Comparison of colicins B-K260 and D-CA23: purification and characterization of the colicins and examination of colicin immunity in the producing strains | |
| Aitken et al. | Amino and carboxy terminal sequences of the DNA-binding protein HU from the Cyanobacterium Synechocystis PCC 6701 (ATCC 27170) | |
| Woods et al. | Characterization of the neisserial lipid‐modified azurin bearing the H. 8 epitope | |
| Aivaliotis et al. | Membrane proteome analysis of the green‐sulfur bacterium Chlorobium tepidum | |
| Michel et al. | Isolation of a photosystem II associated 36 kDa polypeptide and an iron-stress 34 kDa polypeptide from thylakoid membranes of the cyanobacterium Synechococcus PCC 6301 grown under mild iron deficiency | |
| WAGNER‐HUBER et al. | The primary structure of the antenna polypeptides of Ectothiorhodospira halochloris and Ectothiorhodospira halophila: Four core‐type antenna polypeptides in E. halochtoris and E. halophila | |
| CA2148479A1 (en) | Fibronectin binding protein as well as its preparation | |
| Kamiunten et al. | Subcellular localization of the protein encoded by virulence gene psvA of Pseudomonas syringae pv. eriobotryae | |
| Linhartová | Function of the Type IV pili proteins in the cyanobacterium Synechocystis sp. PCC 6803 | |
| Kitajima et al. | Monoclonal antibodies recognizing amino-terminal and carboxy-terminal regions of human aldolase A: Probes to detect conformational changes of the enzyme |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| FG | Patent granted |
Owner name: HAKALEHTO, ELIAS |
|
| BB | Publication of examined application |