EP2746378A1 - Reingungsgemisch zur Entfernung beziehungsweise Vermeidung von Insektenablagerungen auf Oberflächen - Google Patents

Reingungsgemisch zur Entfernung beziehungsweise Vermeidung von Insektenablagerungen auf Oberflächen Download PDF

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Publication number
EP2746378A1
EP2746378A1 EP20130196988 EP13196988A EP2746378A1 EP 2746378 A1 EP2746378 A1 EP 2746378A1 EP 20130196988 EP20130196988 EP 20130196988 EP 13196988 A EP13196988 A EP 13196988A EP 2746378 A1 EP2746378 A1 EP 2746378A1
Authority
EP
European Patent Office
Prior art keywords
cleaning mixture
protease
cleaning
mpas
mixture according
Prior art date
Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
Withdrawn
Application number
EP20130196988
Other languages
English (en)
French (fr)
Inventor
Dominik Raps
Silvia Lomolino
Albert Krastanov
Plamena Nedelcheva
Current Assignee (The listed assignees may be inaccurate. Google has not performed a legal analysis and makes no representation or warranty as to the accuracy of the list.)
Airbus Defence and Space GmbH
Original Assignee
EADS Deutschland GmbH
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by EADS Deutschland GmbH filed Critical EADS Deutschland GmbH
Publication of EP2746378A1 publication Critical patent/EP2746378A1/de
Withdrawn legal-status Critical Current

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Classifications

    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
    • C11D3/16—Organic compounds
    • C11D3/38—Products with no well-defined composition, e.g. natural products
    • C11D3/386—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase
    • C11D3/38636—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase containing enzymes other than protease, amylase, lipase, cellulase, oxidase or reductase
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
    • C11D3/16—Organic compounds
    • C11D3/38—Products with no well-defined composition, e.g. natural products
    • C11D3/386—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase
    • C11D3/38618—Protease or amylase in liquid compositions only
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D2111/00—Cleaning compositions characterised by the objects to be cleaned; Cleaning compositions characterised by non-standard cleaning or washing processes
    • C11D2111/10—Objects to be cleaned
    • C11D2111/14—Hard surfaces
    • C11D2111/20—Industrial or commercial equipment, e.g. reactors, tubes or engines

Definitions

  • the present invention relates to a cleaning composition for removing and / or preventing insect deposits on surfaces, preferably aircraft surfaces, comprising enzymes, surfactants and optionally deicing agents, in particular for removing and / or preventing insect deposits on the wing, fuselage and / or tail of an aircraft.
  • the outer shell of an aircraft such as the wings, fuselage and tail, is designed so that preferably laminar flows occur.
  • these laminar flows are disturbed by impurities on the outer shell.
  • the deposition of impurities on the outer shell forms a rough surface and undesirable turbulent flows occur.
  • the disturbing impurities are predominantly insect deposits, which among others occur during the first phase of flight between takeoff and reaching cruising altitude.
  • Insects consist mainly of two components, i. Exoskeleton and hemolymph.
  • the exoskeleton forms the shell and consists predominantly of the polysaccharide chitin and the structural proteins sclerotin and resilin.
  • the hemolymph contains the internal organs and consists of proteins that can act adhesively due to coagulation. If an insect hits the surface at high speed, the exoskeleton breaks and hemolymph escapes, causing insect deposition to adhere to the surface due to its adhesion.
  • the DE 3529148 A1 describes a protective film on an aircraft surface, which is detached and overtaken after reaching the cruising altitude as a whole.
  • a permanent weight gain is associated with the use of a protective film.
  • the WO 2009/136186 A1 describes a permanent coating on an aircraft surface on which proteins, in particular biocatalytic proteins and / or de-icing proteins, are immobilized.
  • proteins in particular biocatalytic proteins and / or de-icing proteins
  • active decomposition of the insect deposits takes place.
  • the object of the present invention is to provide a cleaning mixture for removing or avoiding insect deposits on aircraft surfaces, in which the disadvantages resulting from the prior art do not occur. It is a further object of the present invention to provide a cleaning mixture for removing or avoiding insect deposits on aircraft surfaces, in which further substances such as surfactants and / or deicing agents can be added without the enzyme activity being reduced by interactions between the individual substances, so that an effective release of the insect deposits in the short period between takeoff and reaching the cruising altitude is no longer possible.
  • enzyme is understood as meaning a substance, generally a protein, which can catalyze one or more reactions, in particular biochemical reactions, without being consumed in the process.
  • the activation energy of the catalyzed reaction is lowered and the reaction is accelerated.
  • the catalytic center is responsible.
  • the enzyme binds to the substrate.
  • the active site of the enzyme molecule requires the specificity of enzymatic catalysis, requiring complementarity of the spatial structure of the enzyme and the substrate surface for efficient catalysis.
  • the term “enzyme” also includes catalytically active ribozymes.
  • insect deposits mainly consist of the exoskeleton and hemolymph.
  • the exoskeleton is predominantly composed of the polysaccharide chitin, while the hemolymph consists of proteins. Because of the substrate specificity of the different enzymes, it is therefore advantageous if an enzyme mixture is used to effectively accelerate the degradation reactions of the different constituents of the insect deposits.
  • Proteases are enzymes that are able to break down insect hemolymph proteins into short-chain peptides or single amino acids, which have higher solubility in protic and aprotic solvents and therefore are easier to remove.
  • Chitinases are enzymes that are able To cleave glycosidic bonds and so convert chitin into monosaccharides or short-chain oligosaccharides, which have a higher solubility in protic and aprotic solvents and therefore can be easily removed.
  • proteases together with chitinases in cleaning mixtures for the removal or avoidance of insect deposits. It is particularly advantageous to use a mixture of at least one protease and at least one chitinase.
  • the at least one protease comprises the commercially available protease 3111, and / or protease 5860. More preferably, the at least one chitinase comprises the commercially available chitinase SG.
  • a preferred embodiment of the cleaning agent according to the invention comprises protease 3111 in combination with chitinase SG.
  • a further preferred embodiment of the cleaning agent according to the invention comprises protease 5860 in combination with chitinase SG.
  • a further preferred embodiment of the cleaning agent according to the invention comprises protease 3111 and protease 5860 in combination with chitinase SG.
  • Protease 3111 is one from Bacillus sp. obtained protease with the CAS number 9036-06-0 and is commercially available for example under P3111 from Sigma-Aldrich.
  • Protease 5680 is one from Bacillus sp. obtained protease with the CAS number 9014-01-1 and is commercially available for example under P5860 from Sigma-Aldrich.
  • Chitinase SG is a protease obtained from Streptomyces griseus with the CAS number 9001-06-3 and is commercially available, for example, under C6137 from Sigma-Aldrich.
  • the cleaning mixture according to the invention comprises, in addition to the abovementioned combinations of protease and chitinase, at least one further enzyme, e.g. selected from the group consisting of amylase, lipase, cellulase, and nuclease.
  • at least one further enzyme e.g. selected from the group consisting of amylase, lipase, cellulase, and nuclease.
  • At least one lipase may also be present.
  • the lipase is preferably selected from the group consisting of Thermus thermophilus lipase, Thermus flavus lipase, Aspergillus oryzae lipase, Mucor miehei lipase, porcine pancreas lipase, Pseudomonas cepacia lipase, Rhizopus arrhizus lipase, Rhizopus niveus lipase, Candida cylindracea lipase, Candida antarctica A lipase , Candida antarctica B lipase, Candida rugosa lipase, Thermomices lanuginosus lipase, Rhizomucor miehei lipase, Rhizomucor expansum lip
  • Cepacia (Pseudomonas) lipase Pseudomonas fluorescens lipase, Rhizopus niveus lipase, Rhizopus oryzae lipase, Mucor javanicus lipase, Alcaligenes sp.
  • Lipase Porcin pancreas lipase, Pseudomonas stutzeri lipase, Porcine pancreas phospholipase, Thermomyces species phospholipase A1 and mixtures thereof, particularly preferably Aspergillus niger amanolipase A, Porcin pancreas type II lipase and / or porcin pancreas pancreatin lipase.
  • the enzyme activity is strongly influenced by various factors.
  • mixtures in particular, it may be that individual constituents of the substance mixtures can have a chemically inhibiting effect and greatly reduce the enzyme activity.
  • the presence of one enzyme may adversely affect the activity of another enzyme.
  • the cleaning mixture according to the invention therefore does not comprise any other enzymes in addition to protease and / or chitinase.
  • the cleaning mixture according to the invention in addition to protease 3111, and / or protease 5860 and chitinase SG comprises no further enzymes.
  • the other components of the cleaning mixture according to the invention for the removal or avoidance of insect deposits, in addition to the enzymes, so to select and coordinate that a reduction of the enzyme activity is avoided as far as possible.
  • surfactant in the context of this invention means a substance which reduces the surface tension of a liquid or the interfacial tension between two phases and enables or supports the formation of dispersions.
  • surfactants are amphiphilic and consist of a hydrophobic and a hydrophilic part of the molecule, wherein the hydrophilic part of the molecule has a cationic, anionic or strongly polarizable character.
  • the cleaning mixture according to the invention comprises at least one surfactant selected from the group consisting of alkylcarboxylic acid salt, arylcarboxylic acid salt, alkylarylcarboxylic acid salt, alkylsulfonate, arylsulfonate, alkylarylsulfonate, alkylsulfate, arylsulfate, alkylaryl sulfate, alkylpolyglycol ether sulfate, alkylphenolpolyglycol ether sulfate, alkylpolyglycol ethers, alkylphenolpolyglycol ethers, acylpolyglycol ethers, ethoxylated sulfonic acid amide, ethoxylated carboxylic acid amide, Alkylpolyglycoside, alkylamine hydrohalide, alkyltrimethylammonium halide, alkylpiridinuimhalide, polyphosphate, polys
  • the cleaning mixture according to the invention comprises at least one surfactant selected from the group consisting of sodium metasilicate, sodium naphthalene-2-sulfonate, pentasodium triphosphate, cholic acid, polyethylene block-polyethylene glycol copolymer, sodium decylbenzenesulfonate, sodium undecylbenzenesulfonate, sodium dodecylbenzenesulfonate, Polyethylene glycol (1,1,3,3-tetramethylbutyl) phenyl ether, glycerol, oxirane with N-propyl-N- [2- (2,4,6-trichlorophenoxy) ethyl] imidazole-1-carboxamide and mixtures thereof, in particular polyethylene glycol ( 1,1,3,3-tetramethylbutyl) phenyl ether and / or glycerol.
  • surfactant selected from the group consisting of sodium metasilicate, sodium naphthalene-2
  • the cleaning mixture according to the invention comprises, in addition to a polyol and / or polyoxyethylene alkylphenyl ether, no further surfactants.
  • the cleaning mixture according to the invention comprises, besides polyethylene glycol (1,1,3,3-tetramethylbutyl) phenyl ether and / or glycerol, no further surfactants.
  • the disruptive contaminants on the aircraft's outer shell which can lead to the formation of turbulent flows, include not only insect deposits but also frozen water deposits. It is therefore customary to treat the outer shell of the aircraft regularly, especially in winter, with de-icing agents.
  • deicing agent is to be understood as meaning a fluid which melts ice or frost on surfaces and / or reduces their formation or new formation.
  • Deicers are generally mixtures of monohydric alcohols or glycols and water.
  • the cleaning mixture according to the invention may additionally comprise a deicing agent.
  • the cleaning mixture according to the invention in addition to enzymes and surfactants also includes deicing, it makes sense to vote the used deicing, taking into account the other components of the cleaning mixture so that a reduction of the enzyme activity is avoided as possible.
  • the cleaning mixture according to the invention comprises at least one deicing agent selected from the group consisting of deicing agent type I, deicing agent type II, deicing agent type III, deicing agent type IV, and mixtures thereof.
  • the deicing agents type I to IV according to ISO / SAE are common in aviation and well known to the skilled person.
  • the deicers type I to IV contain a mixture of glycol and water.
  • Type II to VI de-icing agents also contain a thickening agent to better adhere to the treated surface.
  • Organic-based thickeners are usually used, in particular polyacrylic acid, polymethacrylic acid, polyacrylamide, cellulose ethers, polyethylene glycols, polyvinylpyrrolidones, polyvinyl alcohols, polyethylene oxides and xanthan gum.
  • Deicing agent I according to SAE / ISO Type I according to AMS 1424 and ISO 11075 Deicing agent II according to SAE / ISO Type II according to AMS 1428 and ISO 11078 Deicing agent IV according to SAE / ISO type IV according to AMS 1428 and ISO 11078.
  • the cleaning mixture should develop its effectiveness between takeoff and the achievement of cruising altitude. It is therefore useful to set the viscosity of the cleaning mixture so high that it is in sufficient amount adheres to the treated surface. It may therefore be advantageous if the cleaning mixture according to the invention contains thickening agents, especially if no deicing or de-icing agent without thickening agent is used.
  • the cleaning mixture according to the invention comprises at least one thickener selected from the group consisting of polyacrylic acid, polymethacrylic acid, polyacrylamide, cellulose ethers, polyethylene glycol, polyvinylpyrrolidone, polyvinyl alcohol, polyethylene oxide, or xanthan gum.
  • the cleaning mixture additionally comprises thickening agents in addition to the deicing composition, in particular thickeners selected from the group consisting of polyacrylic acid, polymethacrylic acid, polyacrylamide, cellulose ethers, polyethylene glycol, polyvinylpyrrolidone, polyvinyl alcohol, polyethylene oxide, xanthan gum or their isochitch.
  • thickeners selected from the group consisting of polyacrylic acid, polymethacrylic acid, polyacrylamide, cellulose ethers, polyethylene glycol, polyvinylpyrrolidone, polyvinyl alcohol, polyethylene oxide, xanthan gum or their isochieux.
  • the viscosity of the cleaning mixture according to the invention is preferably in the range from 100 to 20,000 mPas, more preferably from 1,000 to 20,000 mPas, more preferably from 2,000 to 20,000 mPas, more preferably from 1,000 to 20,000 mPas, more preferably from 2,000 to 20,000 mPas, more preferably from 5000 to 20,000 mPas, more preferably from 10,000 to 20,000 mPas, in particular from 10,000 to 15,000 mPas.
  • the pH of the cleaning mixture according to the invention is in a range from 4 to 14, preferably 5 to 12, more preferably 7 to 12, more preferably 7 to 11, in particular 8 to 10.
  • Some of the properties of the cleaning mixture, in particular the viscosity and the pH can be suitably adjusted by the addition of water, organic and / or inorganic acids and / or bases in the usual manner.
  • water organic and / or inorganic acids and / or bases in the usual manner.
  • other solvents for example alcohol, ether, etc.
  • the cleaning mixture according to the invention comprises enzymes, surfactants and water.
  • the cleaning mixture according to the invention comprises, in addition to enzymes, surfactants and water, no further constituents.
  • the cleaning mixture according to the invention comprises enzymes, surfactants, deicing agents and water.
  • the cleaning mixture according to the invention comprises, in addition to enzymes, surfactants, deicing agents and water, no further constituents.
  • the cleaning mixture according to the invention comprises enzymes, surfactants and deicing agents, thickeners and water.
  • the cleaning mixture according to the invention comprises, in addition to enzymes, surfactants, deicing compositions, thickeners and water, no further constituents.
  • the cleaning mixture comprises enzymes in a total amount of 0.1 to 50 wt .-%, preferably 0.1 to 20 wt .-%, more preferably 0.1 to 10 wt .-%, more preferably 0.3 to 5 wt .-%, more preferably 0.5 to 5 wt .-%, in particular 0.5 to 2 wt .-%, based on the mass of the cleaning mixture.
  • the ratio of protease to chitinase is in a range of 99: 1 to 1:99, preferably 90:10 to 10:90, more preferably 80:20 to 20:80, further preferably 70:30 to 30:70, further preferably 60:40 to 40:60, especially 50:50.
  • the cleaning mixture comprises surfactants in a total amount of 0.1 to 50 wt .-%, preferably 0.1 to 30 wt .-%, more preferably 0.5 to 20 wt .-%, more preferably 1 to 20 wt .-%, further preferably 5 to 15 wt .-%, in particular 5 to 10 wt .-%, based on the mass of the cleaning mixture.
  • the cleaning mixture further comprises deicing agents in a total amount of 1 to 99 wt .-%, preferably 10 to 99 wt .-%, more preferably 20 to 95 wt .-%, more preferably 30 to 95 wt. %, more preferably 40 to 95 wt .-%, more preferably 50 to 95 wt .-%, in particular 60 to 95 wt .-%, based on the mass of the cleaning mixture.
  • deicing agents in a total amount of 1 to 99 wt .-%, preferably 10 to 99 wt .-%, more preferably 20 to 95 wt .-%, more preferably 30 to 95 wt. %, more preferably 40 to 95 wt .-%, more preferably 50 to 95 wt .-%, in particular 60 to 95 wt .-%, based on the mass of the cleaning mixture.
  • the proportion of the deicing agent in the cleaning mixture ⁇ 50 wt .-%, preferably in a range of 1 to 50 wt .-%, more preferably 1 to 40 wt.%, More preferably 5 to 30 wt.%, In particular 5 to 15 wt .-%.
  • the enzyme activity can be surprisingly increased in comparison with the activity of the pure enzymes insofar as certain enzymes are combined with specific surfactants and / or deicing agents.
  • the enzyme activity is enhanced by the combination of specific surfactants and / or deicers through synergistic effects.
  • the cleaning mixture comprises protease 3111 as well as pentasodium triphosphate, polyethylene glycol (1,1,3,3-tetramethylbutyl) phenyl ether and / or glycerol.
  • the cleaning mixture comprises protease 5860 and also alkyl sulfate and / or polyethylene glycol alkyl esters, in particular a mixture of trisodium phosphate, isotridecanol (ethoxylated) and sodium alkyl sulfate and / or a mixture of polyethylene glycol phosphate dioctyl ester and polyethylene glycol phosphatoctyl ester.
  • the cleaning mixture comprises chitinase SG and also polyethylene glycol (1,1,3,3-tetramethylbutyl) phenyl ether, pentasodium triphosphate and / or cholic acid.
  • the invention also relates to the use of the cleaning mixture described here in the removal or avoidance of insect deposits on surfaces, preferably aircraft surfaces, especially in the removal or avoidance of insect deposits on the wings, fuselage and / or tail of an aircraft.
  • the cleaning mixture according to the invention is used.
  • the application is preferably carried out by spraying or by means of other methods known to those skilled in the art for applying substances to surfaces, preferably aircraft surfaces, in particular methods for applying substances to wings, fuselage and / or tail of an aircraft.
  • At least part of the treated surface should be covered with the cleaning mixture.
  • the cleaning solution preferably at least 30%, more preferably at least 50%, more preferably at least 60%, even more preferably at least 80%, especially at least 90%.
  • the cleaning mixture acts on the treated surface for a period of 10 to 720 minutes, preferably 10 to 360 minutes, more preferably 10 to 240 minutes, more preferably 10 to 120 minutes, even more preferably 10 to 60 minutes, especially 10 up to 30 minutes.
  • the removal of the cleaning mixture is usually carried out automatically by running off the treated surface. In this case, the flow process is assisted by the air resistance when the treated surface is moved.
  • the cleaning mixture according to the invention is applied to a pretreated surface, preferably a pretreated hydrophobic surface, in particular to a pretreated polyurethane or epoxy surface.
  • a pretreated surface preferably a pretreated hydrophobic surface, in particular to a pretreated polyurethane or epoxy surface.
  • WO 2009/136186 A1 which describes the activation of surfaces with -NH 2 , -COOH, -CHO and -OH groups, as well as the treatment with enzymes and / or deicers.
  • the related disclosure of WO 2009/136186 A1 can be used advantageously in the context of the present invention.
  • the enzyme is not bound directly to the surface in this embodiment, but it is preferably a so-called spacer used. This is covalently connected to the surface to be treated and the enzyme in turn temporarily or permanently attached to the spacer.
  • the pretreatment of the surface comprises the application of the spacer, wherein the spacer is selected taking into account the functional groups of the surface to be treated.
  • the spacer preferably comprises at least one carbodiimide group.
  • the spacer preferably comprises at least one N-hydroxysuccinimide ester group, an imidoester group, a pentafluorophenyl ester group, a hydroxymethylphosphine group or mixtures thereof.
  • the spacer preferably comprises at least one maleimide group, a bromoactyl group, an iodoacetyl group, a pyridyl disulfide group, a vinyl sulfone group or mixtures thereof.
  • the spacer preferably comprises at least one hydrazide group.
  • the spacer preferably comprises at least one isocyanate group.
  • the spacer may comprise diazirine and / or aryl azide groups, independently of the functional groups of the surface to be treated.
  • nucleophilic functional groups such as amine and / or hydroxyl groups
  • spacers having at least two electrophilic functional groups and then brought into contact with the cleaning solution according to the invention.
  • the spacer is in this context preferably selected from the group consisting of glutaraldehyde, trichloroacetonitrile, epichlorohydrin, 1,4-bis (2,3-epoxypropoxy) butane, n-methyl-5-phenyl isoxazole-3'-sulfonates, n-ethyl 5-phenylisoxazole-3'-sulfonates, chloroanhydride of 4-nitrobenzoic acid and mixtures thereof.
  • the first spacer in this context is preferably selected from the group consisting of hydrazine, diaminoethane, diaminopropane, diaminobutane, diaminopentane, diaminohexane, diaminoheptane diaminooctane, dihydroxyethane, dihydroxypropane, dihydroxybutane, dihydroxypentane, dihydroxyhexane, dihydroxyheptane, dihydroxyoctane or mixtures thereof.
  • the second spacer is in this context preferably selected from the group consisting of glutaraldehyde, trichloroacetonitrile, epichlorohydrin, 1,4-bis (2,3-epoxypropoxy) butane, n-methyl-5-phenylisoxazole-3'-sulfonate, n-ethyl- 5-phenyl isoxazole-3'-sulfonates, chloroanhydrides of 4-nitrobenzoic acid or mixtures thereof.
  • the spacer for surfaces with electrophilic functional groups or nucleophilic functional groups is preferably selected from the group consisting of N -alloc-1,6-hexanediamine hydrochloride, N -alloc-1,6-hexanediamine hydrochloride, N -alloc-1,3-propanediamine hydrochloride, allyl (4-methoxyphenyl) dimethylsilane, 6- (allyloxycarbonylamino) -1-hexanol, 3 (Allyloxycarbonylamino) -1-propanol, 4-aminobutyraldehyde diethyl acetal, N - (2-aminoethyl) maleimide trifluoroacetate, benzyl N - (3-hydroxypropyl) carbamate, 4- (Boc-amino) butyl bromide, 2- (Boc-amino) ethanethiol , 2- [2- (Boc-amin-amin
  • the application of the cleaning mixture according to the invention or the treatment according to the invention of the surface can take place immediately before the start, for example during the de-icing process. It is also possible that the application of the cleaning mixture according to the invention or the treatment according to the invention of the surface takes place during regular cleaning work or maintenance.
  • protease 3111 and protease 5860 The relative enzyme activity of protease 3111 and protease 5860 was determined at various pH values.
  • protease 3111 and protease 5860 have a relatively stable enzyme activity over the entire range of pH 4 to pH 12.
  • the relative enzyme activity of protease 3111 and protease 5860 was determined at various temperatures over a period of time.
  • the preparation of the enzyme solutions was carried out as described in Example 1, but the mixture was heated to the temperature to be investigated.
  • protease 3111 and protease 5860 are relatively stable in a temperature range of 2-4 ° C, wherein within the first 48 hours, a relative activity of 70% is not exceeded.
  • FIG. 3 shows that protease 3111 is not stable at a temperature of 70 ° C and that the relative enzyme activity falls below 10% within 1 hour.
  • the relative enzyme activity of chitinase SG was determined at different temperatures and different pH values over a period of time.
  • FIG. 4 As can be seen, the enzyme activity of chitinase SG at pH 6.0 and pH 9.0 in a temperature range of 2-4 ° C is relatively stable, wherein within the first 48 hours, a relative activity of 80% is not exceeded.
  • FIG. 5 shows that chitinase SG at a temperature of 50 ° C has a significantly lower stability, especially at a pH of 9.0.
  • the relative enzyme activity of chitinase SG was determined in the presence of protease 3111 and protease 5860 at various temperatures.
  • the preparation of the enzyme solutions, as well as the determination of the enzyme activity was carried out as described in Example 1 and Example 3, wherein in each case 0.6 wt.% Enzyme were used.
  • FIG. 6 As can be seen, it has been found that the enzyme activity of chitinase SG is reduced by the presence of protease 3111 and protease 5860, however, the relative enzyme activity is relatively stable over a temperature range of 2-4 ° C, with relative activity within the first 72 hours is not below 80%.
  • FIG. 7 shows that chitinase SG in the presence of protease 3111 and protease 5860 at a temperature of 50 ° C has a significantly lower stability.
  • the relative enzyme activity of protease 3111, protease 5860 and chitinase SG was determined in the presence of various surfactants.
  • the preparation of the enzyme solutions, as well as the determination of the enzyme activity was carried out as described in Example 1 and Example 3, wherein in each case 0.6% by weight of enzyme solution with a 1/10 mixture of surfactant and distilled water was used.
  • FIG. 8 shows that the stability of protease 3111 at 2-4 ° C can be significantly improved when surfactants are used. It has been found that the relative enzyme activity of protease 3111 is increased in the presence of surfactants such as Triton X-1 00 or pentasodium triphosphate due to a synergistic effect.
  • surfactants such as Triton X-1 00 or pentasodium triphosphate due to a synergistic effect.
  • protease 5860 As can be seen, the stability of protease 5860 at 2-4 ° C can be significantly improved when surfactants are added. It has also been shown that the relative enzyme activity of protease 5860 in Presence of surfactants such as edisonite or Terg-a-zyme enzyme surfactant can be increased due to a synergistic effect.
  • surfactants such as edisonite or Terg-a-zyme enzyme surfactant
  • FIG. 10 shows that the stability of chitinase SG at 2-4 ° C can be significantly improved when surfactants are added. It has also been found that the relative enzyme activity of chitinase SG can be increased in the presence of additives such as sodium 2-naphthalenesulfonate, pentasodium triphosphate, cholic acid, edisonite or Triton X-1 00 due to a synergistic effect.
  • additives such as sodium 2-naphthalenesulfonate, pentasodium triphosphate, cholic acid, edisonite or Triton X-1 00 due to a synergistic effect.
  • the relative enzyme activity of protease 5860 was determined in the presence of various mixtures of surfactants and deicers. Various mixtures of the deicers I and IV were investigated with the surfactant Zestron® VD 200 in the mixing ratios of 1: 1, 1: 3 and 1: 5. The preparation of the enzyme solutions, as well as the determination of the enzyme activity was carried out as described in Example 1 and Example 3, wherein in each case 0.6 wt .-% enzyme solution was used.
  • Triton -100X 92% by weight
  • Protease 5860 44% by weight
  • Chitinase SG 44% by weight
  • Deicers I (46% by weight), Zestron® VD 200 (46% by weight), Protease 5860 (4% by weight), Chitinase SG (4% by weight).
  • Zestron® VD 200 (92% by weight), Protease 5860 (4% by weight), Chitinase SG (4% by weight).
  • a polyurethane surface with CHO functional groups was heated to 25 ° C for 2 hours, washed with distilled water, treated with a solution of glutaraldehyde (2.5% by weight) in a phosphate buffer of pH 8 (50 mmol), and heated to 25 for an additional 2 hours ° C heated. Subsequently, the polyurethane surface was treated with a mixture of an enzyme solution with protease 5860 (4% by weight) and deicer IV and dried at room temperature.
  • the preparation of the enzyme solution is carried out as described in Example 1.
  • An epoxy surface having CHO functional groups was heated at 25 ° C for 2 hours, washed with distilled water, treated with a solution of glutaraldehyde (2.5% by weight) in a phosphate buffer of pH 8 (50 mmoles) and heated to 25 minutes for an additional 2 hours ° C heated. Subsequently, the epoxy surface was treated with a mixture of an enzyme solution with protease 5860 (4% by weight) and deicer IV and dried at room temperature.
  • the preparation of the enzyme solution is carried out as described in Example 1.
  • a polyurethane surface with functional NH 2 groups was treated with a solution of glutaraldehyde (2.5 wt.%) In a pH 8 phosphate buffer (50 mmol) and heated at 25 ° C for a further 2 hours. Subsequently, the polyurethane surface was treated with a mixture of an enzyme solution with protease 5860 (4% by weight) and deicer IV and dried at room temperature.
  • the preparation of the enzyme solution is carried out as described in Example 1.
  • An epoxy surface with functional NH 2 groups was treated with a solution of glutaraldehyde (2.5% by weight) in a pH 8 phosphate buffer (50 mmol) and heated at 25 ° C for a further 2 hours. Subsequently, the epoxy surface was treated with a mixture of an enzyme solution with protease 5860 (4% by weight) and deicer IV and dried at room temperature.
  • a polyurethane surface having COOH functional groups was heated at 25 ° C for 24 hours, washed with distilled water and heated at 50 ° C for 10 minutes, treated with a pH 7.5 7.5 mM dipotassium hydrogen phosphate buffer (50 mmoles) and heated to 25 ° C for 2 hours. Subsequently, the polyurethane surface was treated with a mixture of an enzyme solution with protease 5860 (4% by weight) and deicer IV and dried at room temperature.
  • the preparation of the enzyme solution is carried out as described in Example 1.
  • An epoxy surface having COOH functional groups was heated at 25 ° C for 24 hours, washed with distilled water and heated at 50 ° C for 10 minutes, treated with a pH 7.5 7.5 mM dipotassium hydrogen phosphate buffer (50 mmoles) and heated at 25 ° C for 2 hours. Subsequently, the epoxy surface was treated with a mixture of an enzyme solution with protease 5860 (4% by weight) and deicer IV and dried at room temperature.
  • the preparation of the enzyme solution is carried out as described in Example 1.
  • a polyurethane surface with functional OH groups was treated with a mixture of acetone / water / 3-aminopropyltriethoxysilane 1: 1.4: 0.1, heated for 1 hour at 25 ° C, washed with distilled water, with a solution of glutaraldehyde (2.5 wt. -%) in distilled water and heated to 25 ° C for 30 minutes. Subsequently, the polyurethane surface was treated with a mixture of an enzyme solution with protease 5860 (4% by weight) and deicer IV and dried at room temperature.
  • the preparation of the enzyme solution is carried out as described in Example 1.
  • An epoxy surface with functional OH groups was treated with a mixture of acetone / water / 3-aminopropyltriethoxysilane 1: 1.4: 0.1, 1 hour heated to 25 ° C, washed with distilled water, treated with a solution of glutaraldehyde (2.5 wt .-%) in distilled water and heated to 25 ° C for 30 minutes. Subsequently, the polyurethane surface was treated with a mixture of an enzyme solution with protease 5860 (4% by weight) and deicer IV and dried at room temperature.
  • Table 1 shows that the various methods for immobilizing the enzymes on the surfaces have a strong influence on the enzyme activity of the coatings obtained therefrom.

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Abstract

Die Erfindung betrifft ein Reinigungsgemisch zur Entfernung beziehungsweise Vermeidung von Insektenablagerungen auf Oberflächen, umfassend mindestens eine Protease in Kombination mit mindestens einer Chitinase und mindestens ein kompatibles Tensid.

Description

    GEBIET DER ERFINDUNG
  • Die vorliegende Erfindung betrifft ein Reinigungsgemisch zur Entfernung und/oder Vermeidung von Insektenablagerungen auf Oberflächen, vorzugsweise Flugzeugoberflächen, das Enzyme, Tenside und optional Enteisungsmittel umfasst, insbesondere zur Entfernung und/oder Vermeidung von Insektenablagerungen auf Tragfläche, Rumpf und/oder Leitwerk eines Flugzeugs.
    • HINTERGRUND DER ERFINDUNG
  • Aus ökonomischen und ökologischen Gründen besteht ein Bedürfnis den Treibstoffverbrauch in der Luftfahrt zu verringern. Aus dem Stand der Technik sind dem Fachmann in diesem Zusammenhang verschiedene Konzepte bekannt, wobei die Optimierung der Aerodynamik dabei eine ganz entscheidende Rolle spielt.
  • Die Verringerung von turbulenten Strömungen an der Flugzeugoberfläche führt zu einem geringeren Luftwiderstand und damit zu einem geringeren Treibstoffverbrauch. Deshalb wird die Außenhülle eines Flugzeugs, z.B. die Tragflächen, Rumpf und Leitwerk, so gestaltet, dass vorzugsweise laminare Strömungen auftreten. In der Praxis werden diese laminaren Strömungen allerdings durch Verunreinigungen auf der Außenhülle gestört. Durch die Ablagerung der Verunreinigungen auf der Außenhülle bildet sich eine raue Oberfläche und es entstehen unerwünschte turbulente Strömungen. Neben Wasserablagerungen in Form von Eis handelt sich bei den störenden Verunreinigungen überwiegend um Insektenablagerungen, welche unter anderen während der ersten Flugphase zwischen Takeoff und dem Erreichen der Reiseflughöhe auftreten.
  • Insekten bestehen hauptsächlich aus zwei Komponenten, d.h. Exoskelett und Hämolymphe. Das Exoskelett bildet den Panzer und besteht überwiegend aus dem Polysaccharid Chitin und den Strukturproteinen Sclerotin und Resilin. Die Hämolymphe enthält die inneren Organe und besteht aus Proteinen, welche aufgrund von Koagulation adhäsiv wirken können. Trifft ein Insekt mit hoher Geschwindigkeit auf eine Oberfläche bricht das Exoskelett auf und Hämolymphe tritt aus, so dass die Insektenablagerung aufgrund der Adhäsionswirkung an der Oberfläche anhaftet.
  • Im Stand der Technik sind bereits verschiedene Verfahren bekannt um dem Problem von Insektenablagerungen im Bereich der Luftfahrt zu begegnen.
  • Die DE 3529148 A1 beschreibt eine Schutzfolie auf einer Flugzeugoberfläche, welche nach dem Erreichen der Reiseflughöhe im Ganzen abgelöst und eingeholt wird. Hierbei ist es allerdings von Nachteil, dass mit der Verwendung einer Schutzfolie eine dauerhafte Gewichtszunahme verbunden ist. Außerdem ist es schwierig, die Folie anzubringen, unter Kontrolle zu halten und dann wieder einzufahren, insbesondere bei großen Verkehrsflugzeugen.
  • Die WO 2009/136186 A1 beschreibt eine permanente Beschichtung auf einer Flugzeugoberfläche auf der Proteine, insbesondere biokatalytische Proteine und/oder Enteisungsproteine, immobilisiert werden. Insofern biokatalytische Proteine eingesetzt werden, findet eine aktive Zersetzung der Insektenablagerungen statt. Hierbei ist es allerdings von Nachteil, dass die Aktivität der immobilisierten biokatalytischen Proteine mit der Zeit stark abnimmt, und eine Erneuerung der Beschichtung aufwendig ist. Außerdem ist es von Nachteil, dass auch hier mit der Beschichtung eine dauerhafte Gewichtszunahme verbunden ist.
  • Im Gegensatz hierzu beschreibt die US 2012/0160963 A1 eine temporäre Beschichtung, welche abgelöst und nicht eingeholt wird. In diesem Zusammenhang werden Systeme vorgeschlagen, welche Substanzen enthalten die auf UV-Strahlung, Temperaturunterschiede oder Luftfeuchtigkeitsunterschiede reagieren und so die Beschichtung von der Oberfläche ablösen. In diesem Zusammenhang werden auch Enzyme beschrieben, die die Beschichtung angreifen und auflösen. Hierbei ist es allerdings von Nachteil, dass die benötigten Substanzen toxisch wirken und in die Umwelt abgegeben werden.
  • Es gibt auch Versuche temporäre Flüssigkeitsfilme oder Gele zur Entfernung von Insektenablagerungen einzusetzen, welche allmählich durch den Luftwiderstand abgetragen werden. Es hat sich allerdings gezeigt, dass es bei dem Einsatz von Enzymgemischen aufgrund der komplexen Wechselwirkung zwischen den einzelnen Enzymen häufig zu einer unerwünschten Deaktivierung kommt, was dazu führt, dass die Aktivität des Enzymgemisches nicht mehr ausreichend ist, um die Insektenablagerungen von der Flugzeugoberfläche zu lösen.
  • In diesem Zusammenhang gilt es zu beachten, dass für eine hohe Enzymaktivität in der Regel eine wässrige Umgebung benötigt wird, allerdings sinkt die Luftfeuchtigkeit mit steigender Flughöhe und zuvor aufgetragene wässrige Filme gefrieren während dem Anstieg auf Reiseflughöhe, so dass sich die vorteilhafte Wirkung der wässrigen Umgebung nicht länger entfalten kann. Die biokatalytische Wirkung der Enzyme beschränkt sich deshalb im Regelfall auf den kurzen Zeitraum zwischen Takeoff und dem Erreichen der Reiseflughöhe, so dass für diese Systeme eine besonders hohe Enzymaktivität benötigt wird.
  • Insofern neben dem Enzymgemisch noch weitere Substanzen wie Tenside und/oder Enteisungsmittel zugesetzt werden sollen, wird die Problematik der unerwünschten Deaktivierung durch gegebenenfalls auftretende chemische Inhibierung der Enzymaktivität weiter verstärkt.
  • In Anbetracht der obigen Ausführungen besteht die Aufgabe der vorliegenden Erfindung darin, ein Reinigungsgemisch zur Entfernung beziehungsweise Vermeidung von Insektenablagerungen auf Flugzeugoberflächen bereitzustellen, bei dem die sich aus dem Stand der Technik ergebenden Nachteile nicht auftreten. Es ist eine weitere Aufgabe der vorliegenden Erfindung ein Reinigungsgemisch zur Entfernung beziehungsweise Vermeidung von Insektenablagerungen auf Flugzeugoberflächen bereitzustellen, bei dem weitere Substanzen wie Tenside und/oder Enteisungsmittel zugesetzt werden können, ohne dass die Enzymaktivität durch Wechselwirkungen zwischen den einzelnen Substanzen so verringert wird, so dass ein effektives Lösen der Insektenablagerungen in dem kurzen Zeitraum zwischen Takeoff und dem Erreichen der Reiseflughöhe nicht mehr möglich ist.
  • Diese und weitere Aufgaben werden mit der vorliegenden Erfindung gelöst.
    • BESCHREIBUNG DER ERFINDUNG
  • Wie eingangs beschrieben betrifft die vorliegende Erfindung ein Reinigungsgemisch zur Entfernung beziehungsweise Vermeidung von Insektenablagerungen auf Oberflächen, vorzugsweise Flugzeugoberflächen, insbesondere zur Entfernung beziehungsweise Vermeidung von Insektenablagerungen auf Tragfläche, Rumpf und/oder Leitwerk eines Flugzeugs, umfassend:
    1. i) Enzyme, ausgewählt aus mindestens einer Protease in Kombination mit mindestens einer Chitinase
    2. ii) mindestens ein Tensid, und optional
    3. iii) Enteisungsmittel.
  • Unter "Enzym" ist im Rahmen dieser Erfindung ein Stoff, in der Regel ein Protein, zu Verstehen, das eine oder mehrere Reaktionen, insbesondere biochemische Reaktionen katalysieren kann, ohne dabei verbraucht zu werden. Dabei wird die Aktivierungsenergie der katalysierten Reaktion gesenkt und die Reaktion beschleunigt. Für die katalytische Wirksamkeit eines Enzyms ist das katalytische Zentrum verantwortlich. An dieser Stelle bindet das Enzym an das Substrat. Das aktive Zentrum des Enzymmoleküls bedingt die Spezifität der enzymatischen Katalyse, wobei eine Komplementarität der Raumstruktur des Enzyms und der Substratoberfläche für eine wirksame Katalyse erforderlich ist. Im Rahmen dieser Erfindung umfasst der Begriff "Enzym" auch katalytisch aktive Ribozyme.
  • Es werden in der Regel unterschiedliche Enzyme für unterschiedliche Substrate benötigt.
  • Wie oben erläutert, bestehen Insektenablagerungen hauptsächlich aus dem Exoskelett und der Hämolymphe. Das Exoskelett ist dabei überwiegend aus dem Polysaccharid Chitin aufgebaut, während die Hämolymphe aus Proteinen besteht. Aufgrund der Substratspezifität der unterschiedlichen Enzyme ist es deshalb von Vorteil, wenn ein Enzymgemisch eingesetzt wird, um die Abbaureaktionen der unterschiedlichen Bestandteile der Insektenablagerungen wirksam zu beschleunigen.
  • Proteasen sind Enzyme, die in der Lage sind die Proteine der Hämolymphe von Insekten in kurzkettige Peptide oder einzelne Aminosäuren aufzuspalten, welche eine höhere Löslichkeit in protischen und aprotischen Lösemitteln aufweisen und deshalb leichter entfernt werden können. Chitinasen sind Enzyme, die in der Lage sind glycosidische Bindungen zu spalten und so Chitin in Monosaccharide oder kurzkettige Oligosaccharide umzuwandeln, welche eine höhere Löslichkeit in protischen und aprotischen Lösemitteln aufweisen und deshalb leichter entfernt werden können.
  • Es konnte gezeigt werden, dass es von Vorteil ist Proteasen zusammen mit Chitinasen in Reinigungsgemischen zur Entfernung beziehungsweise Vermeidung von Insektenablagerungen einzusetzen. Besonders vorteilhaft ist es, ein Gemisch aus mindestens einer Protease und mindestens einer Chitinase einzusetzen.
  • Besonders bevorzugt umfasst die mindestens eine Protease die kommerziell verfügbare Protease 3111, und/oder Protease 5860. Besonders bevorzugt umfasst die mindestens eine Chitinase die kommerziell verfügbare Chitinase SG.
  • Eine bevorzugte Ausführungsform des erfindungsgemäßen Reinigungsmittels umfasst Protease 3111 in Kombination mit Chitinase SG.
  • Eine weitere bevorzugte Ausführungsform des erfindungsgemäßen Reinigungsmittels umfasst Protease 5860 in Kombination mit Chitinase SG.
  • Eine weitere bevorzugte Ausführungsform des erfindungsgemäßen Reinigungsmittels umfasst Protease 3111 und Protease 5860 in Kombination mit Chitinase SG.
  • Protease 3111 ist eine aus Bacillus sp. gewonnene Protease mit der CAS Nummer 9036-06-0 und ist beispielsweise unter P3111 von Sigma-Aldrich kommerziell erhältlich.
  • Protease 5680 ist eine aus Bacillus sp. gewonnene Protease mit der CAS Nummer 9014-01-1 und ist beispielsweise unter P5860 von Sigma-Aldrich kommerziell erhältlich.
  • Chitinase SG ist eine aus Streptomyces griseus gewonnene Protease mit der CAS Nummer 9001-06-3 und ist beispielsweise unter C6137 von Sigma-Aldrich kommerziell erhältlich.
  • In weiteren bevorzugten Ausführungsformen umfasst das erfindungsgemäße Reinigungsgemisch zusätzlich zu den oben genannten Kombinationen von Protease und Chitinase mindestens ein weiteres Enzyme, z.B. ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus Amylase, Lipase, Cellulase, und Nuklease.
  • In einer weiteren bevorzugten Variante aller hier genannten Ausführungsformen kann neben den Enzymen, ausgewählt aus mindestens einer Protease in Kombination mit mindestens einer Chitinase außerdem mindestens eine Lipase enthalten sein. Die Lipase ist vorzugsweise ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus Thermus thermophilus Lipase, Thermus flavus Lipase, Aspergillus oryzae Lipase, Mucor miehei Lipase, porcin pancreas Lipase, Pseudomonas cepacia Lipase, Rhizopus arrhizus Lipase, Rhizopus niveus Lipase, Candida cylindracea Lipase, Candida antarctica A Lipase, Candida antarctica B Lipase, Candida rugosa Lipase, Thermomices lanuginosus Lipase, Rhizomucor miehei Lipase, Rhizomucor expansum Lipase, Penicillium camemberti Lipase, Penicillium roqueforti Lipase, Aspergillus niger Lipase, Burkholderia. Cepacia (Pseudomonas) Lipase, Pseudomonas fluorescens Lipase, Rhizopus niveus Lipase, Rhizopus oryzae Lipase, Mucor javanicus Lipase, Alcaligenes sp. Lipase, Porcin pancreas Lipase, Pseudomonas stutzeri Lipase, Porcine pancreas Phospholipase, Thermomyces species Phospholipase A1 und deren Mischungen, besonders bevorzugt Aspergillus niger Amanolipase A, Porcin pancreas Type II Lipase und/oder Porcin pancreas Pancreatinlipase.
  • In diesem Zusammenhang gilt es zu beachten, dass die Enzymaktivität von verschiedenen Faktoren stark beeinflusst wird. Insbesondere bei Stoffgemischen kann es sein dass einzelne Bestandteile der Stoffgemische chemisch inhibierend wirken können und die Enzymaktivität stark herabsetzen. In diesem Zusammenhang ist es bekannt, dass die Anwesenheit eines Enzyms die Aktivität eines anderen Enzyms nachteilig beeinflussen kann.
  • Es ist deshalb sinnvoll die Bestandteile eines Enzymgemisches so aufeinander abzustimmen, dass eine Herabsetzung der Enzymaktivität der einzelnen Enzyme durch andere sich in dem Gemisch befindlichen Enzyme möglichst vermieden wird. Dies kann gegebenenfalls im Wege von Routineversuchen wie Aktivitätsmessungen vom Fachmann ermittelt werden.
  • In einer Ausführungsform umfasst das erfindungsgemäße Reinigungsgemisch deshalb neben Protease und/oder Chitinase keine weiteren Enzyme.
  • In einer weiteren Ausführungsform umfasst das erfindungsgemäße Reinigungsgemisch neben Protease 3111, und/oder Protease 5860 und Chitinase SG keine weiteren Enzyme.
  • Es ist außerdem bekannt, dass eine Vielzahl von anderen organischen und anorganischen Substanzen chemisch inhibierend auf die Enzymaktivität wirken. Dies betrifft auch organische und anorganische Lösemittel, sowie organische und anorganische Tenside und Enteisungsmittel.
  • Es ist deshalb im Rahmen der vorliegenden Erfindung sinnvoll auch die anderen Bestandteile des erfindungsgemäßen Reinigungsgemisches zur Entfernung beziehungsweise Vermeidung Insektenablagerungen, neben den Enzymen, so auszuwählen und aufeinander abzustimmen, dass eine Herabsetzung der Enzymaktivität möglichst vermieden wird.
  • Um die Reinigungswirkung des erfindungsgemäßen Reinigungsgemisches zu verbessern werden mit den verwendeten Enzymen vorzugsweise kompatible, d.h. die Enzymaktivität nicht oder nicht wesentlich verringernde, Tenside verwendet. Unter "Tensid" ist im Rahmen dieser Erfindung ein Stoff zu Verstehen, der die Oberflächenspannung einer Flüssigkeit oder die Grenzflächenspannung zwischen zwei Phasen herabsetzt und die Bildung von Dispersionen ermöglicht oder unterstützt. Tenside sind amphiphil und bestehen aus einem hydrophoben und einem hydrophilen Molekülteil, wobei der hydrophile Molekülteil einen kationischen, anionischen oder stark polarisierbaren Charakter hat.
  • In einer Ausführungsform umfasst das erfindungsgemäße Reinigungsgemisch mindestens ein Tensid ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus Alkylcarbonsäuresalz, Arylcarbonsäuresalz, Alkylarylcarbonsäuresalz, Alkylsulfonat, Arylsulfonat, Aklylarylsulfonat, Alkylsulfat, Arylsulfat, Aklylarylsulfat, Alkylpolyglycolethersulfat, Alkylphenolpolyglycolethersulfat, Alkylpolyglycolether, Alkylphenolpolyglycolether, Acylpolyglycolether, oxethyliertes Sulfonsäureamid, oxethylierte Carbonsäureamid, Alkylpolyglycosid, Alkylaminhydrohalogenid, Alkyltrimethylammoniumhalogenid, Alkylpiridinuimhalogenid, Polyphosphat, Polysilicat, Polyol, Polyoxypropylenalkylether, Polyoxypropylenalkylphenolether, und deren Mischungen.
  • In einer weiteren Ausführungsform umfasst das erfindungsgemäße Reinigungsgemisch mindestens ein Tensid ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus Natriummetasilikat, Natriumnaphthalin-2-sulfonat, Pentanatriumtriphosphat, Cholsäure, Polyethylen-block-Polyethylenglycol Copolymer, Natriumdecylbenzolsulfonat, Natriumundecylbenzolsulfonat, Natriumdodecylbenzolsulfonat, Polyethyleneglycol(1,1,3,3-tetramethylbutyl)phenylether, Glycerol, Oxiran mit N-propyl-N-[2-(2,4,6-trichlorophenoxy)ethyl]imidazole-1-carboxamide und deren Mischungen, insbesondere Polyethyleneglycol(1,1,3,3-tetramethylbutyl)-phenylether und/oder Glycerol.
  • In einer weiteren Ausführungsform umfasst das erfindungsgemäße Reinigungsgemisch neben einem Polyol und/oder Polyoxyethylenalkylphenylether keine weiteren Tenside.
  • In einer weiteren Ausführungsform umfasst das erfindungsgemäße Reinigungsgemisch neben Polyethylenglycol(1,1,3,3-tetramethylbutyl)phenylether und/oder Glycerol keine weiteren Tenside.
  • Wie oben erläutert, umfassen die störenden Verunreinigungen auf der Flugzeugaußenhülle, welche zur Bildung von turbulenten Strömungen führen können nicht nur Insektenablagerungen, sondern auch Ablagerungen von gefrorenem Wasser. Es ist deshalb üblich die Flugzeugaußenhülle regelmäßig, insbesondere im Winter, mit Enteisungsmitteln zu behandeln. Unter "Enteisungsmittel" ist im Rahmen dieser Erfindung eine Flüssigkeiten zu Verstehen, die Eis oder Reif auf Oberflächen zum Schmelzen bringt und/oder deren Bildung beziehungsweise Neubildung vermindert. Enteisungsmittel sind im Allgemeinen Gemische aus einwertigen Alkoholen oder Glykolen und Wasser.
  • Sofern neben der Entfernung beziehungsweise Vermeidung von Insektenablagerungen auch eine Enteisungswirkung gewünscht ist, kann das erfindungsgemäße Reinigungsgemisch auch zusätzlich ein Enteisungsmittel umfassen.
  • Insofern das erfindungsgemäße Reinigungsgemisch neben Enzymen und Tensiden außerdem Enteisungsmittel umfasst, ist es sinnvoll das eingesetzte Enteisungsmittel unter Berücksichtigung der weitern Bestandteile des Reinigungsgemisches so abzustimmen, dass eine Herabsetzung der Enzymaktivität möglichst vermieden wird.
  • In einer Ausführungsform umfasst das erfindungsgemäße Reinigungsgemisch mindestens ein Enteisungsmittel ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus Enteisungsmittel Typ I, Enteisungsmittel Typ II, Enteisungsmittel Typ III, Enteisungsmittel Typ IV, und deren Mischungen.
  • Die Enteisungsmittel Typ I bis IV nach ISO/SAE sind in der Luftfahrt üblich und dem Fachmann gut bekannt. Die Enteisungsmittel Typ I bis IV enthalten ein Gemisch aus Glykol und Wasser. Die Enteisungsmittel Typ II bis VI enthalten außerdem ein Verdickungsmittel, sodass sie besser an der behandelten Oberfläche anhaften. Es werden üblicherweise Verdickungsmittel auf organischer Basis eingesetzt, insbesondere Polyacrylsäure, Polymethacrylsäure, Polyacrylamid, Celluloseether, Polyethylenglykole, Polyvinylpyrrolidone, Polyvinylalkohole, Polyethylenoxide und Xanthangummi.
  • Enteisungsmittel I gemäß SAE/ISO Typ I entsprechend AMS 1424 und ISO 11075 Enteisungsmittel II gemäß SAE/ISO Typ II entsprechend AMS 1428 und ISO 11078
    Enteisungsmittel IV gemäß SAE/ISO Typ IV entsprechend AMS 1428 und ISO 11078.
  • Wie bereits erläutert soll das Reinigungsgemisch seine Wirksamkeit zwischen Takeoff und dem Erreichen der Reiseflughöhe entfalten. Es ist deshalb sinnvoll, die Viskosität des Reinigungsgemisches so hoch einzustellen, dass es in ausreichender Menge an der behandelten Oberfläche anhaftet. Es kann deshalb von Vorteil sein, wenn das erfindungsgemäße Reinigungsgemisch Verdickungsmittel enthält, insbesondere dann, wenn kein Enteisungsmittel oder ein Enteisungsmittel ohne Verdickungsmittel eingesetzt wird.
  • In einer bevorzugten Ausführungsform umfasst das erfindungsgemäße Reinigungsgemisch deshalb mindestens ein Verdickungsmittel ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus Polyacrylsäure, Polymethacrylsäure, Polyacrylamid, Celluloseether, Polyethylenglykol, Polyvinylpyrrolidon, Polyvinylalkohol, Polyethylenoxid, oder Xanthangummi.
  • In einer weiteren Ausführungsform umfasst das Reinigungsgemisch neben dem Enteisungsmittel zusätzlich Verdickungsmittel, insbesondere Verdickungsmittel ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus Polyacrylsäure, Polymethacrylsäure, Polyacrylamid, Celluloseether, Polyethylenglykol, Polyvinylpyrrolidon, Polyvinylalkohol, Polyethylenoxid, Xanthangummi oder deren ischungen.
  • Die Viskosität des erfindungsgemäßen Reinigungsgemisches liegt bei 20°C vorzugsweise in einem Bereich von 100 bis 20.000 mPas, weiter bevorzugt von 1000 bis 20.000 mPas, weiter bevorzugt von 2000 bis 20.000 mPas, weiter bevorzugt von 1000 bis 20.000 mPas, weiter bevorzugt von 2000 bis 20.000 mPas, weiter bevorzugt von 5000 bis 20.000 mPas, weiter bevorzugt von 10000 bis 20.000 mPas, insbesondere von 10.000 bis 15.000 mPas.
  • Es ist allgemein bekannt, dass die Struktur von Proteinen von dem pH-Wert der sie umgebenden Stoffe abhängig ist. Da die Struktur der Proteine einen entscheidenden Einfluss auf die Enzymaktivität hat, muss der pH-Wert der die Proteine umgebenden Stoffe in geeigneter Weise eingestellt werden, um eine hohe Enzymaktivität zu erreichen.
  • In einer Ausführungsform liegt der pH-Wert des erfindungsgemäßen Reinigungsgemisches in einen Bereich von 4 bis 14, vorzugsweise 5 bis 12, weiter bevorzugt 7 bis 12, weiter bevorzugt 7 bis 11, insbesondere 8 bis 10.
  • Einige der Eigenschaften des Reinigungsgemisches, insbesondere die Viskosität und der pH-Wert können durch die Zugabe von Wasser, organischen und/oder anorganischen Säuren und/oder Basen in fachüblicher Weise geeignet eingestellt werden. Neben oder anstelle von Wasser können gegebenenfalls auch andere Lösungsmittel verwendet werden, beispielsweise Alkohol, Ether, etc.
  • In einer Ausführungsform umfasst das erfindungsgemäße Reinigungsgemisch Enzyme, Tenside und Wasser. In einer besonderen Ausführungsform umfasst das erfindungsgemäße Reinigungsgemisch neben Enzymen, Tensiden und Wasser keine weiteren Bestandteile.
  • In einer weiteren Ausführungsform umfasst das erfindungsgemäße Reinigungsgemisch Enzyme, Tenside, Enteisungsmittel und Wasser. In einer besonderen Ausführungsform umfasst das erfindungsgemäße Reinigungsgemisch neben Enzymen, Tensiden, Enteisungsmittel und Wasser keine weiteren Bestandteile.
  • In einer weiteren Ausführungsform umfasst das erfindungsgemäße Reinigungsgemisch Enzyme, Tenside und Enteisungsmittel, Verdickungsmittel und Wasser. In einer besonderen Ausführungsform umfasst das erfindungsgemäße Reinigungsgemisch neben Enzymen, Tensiden, Enteisungsmittel, Verdickungsmittel und Wasser keine weiteren Bestandteile.
  • Es ist dem Fachmann bekannt, dass die Eigenschaften eines Gemisches nicht nur von den einzelnen Bestandteilen abhängig sind, sondern auch von deren Mengenverhältnissen.
  • In einer Ausführungsform der Erfindung umfasst das Reinigungsgemisch Enzyme in einer Gesamtmenge von 0.1 bis 50 Gew.-%, vorzugsweise 0.1 bis 20 Gew.-%, weiter bevorzugt 0.1 bis 10 Gew.-%, weiter bevorzugt 0.3 bis 5 Gew.-%, weiter bevorzugt 0.5 bis 5 Gew.-% insbesondere 0.5 bis 2 Gew.-%, bezogen auf die Masse des Reinigungsgemisches.
  • Das Verhältnis von Protease zu Chitinase liegt in einem Bereich von 99:1 bis 1:99, vorzugsweise 90:10 bis 10:90, weiter bevorzugt 80:20 bis 20:80, weiter bevorzugt 70:30 bis 30:70, weiter bevorzugt 60:40 bis 40:60, insbesondere 50:50.
  • Weiterhin umfasst das Reinigungsgemisch Tenside in einer Gesamtmenge von 0.1 bis 50 Gew.-%, vorzugsweise 0.1 bis 30 Gew.-%, weiter bevorzugt 0.5 bis 20 Gew.-%, weiter bevorzugt 1 bis 20 Gew.-%, weiter bevorzugt 5 bis 15 Gew.-%, insbesondere 5 bis 10 Gew.-%, bezogen auf die Masse des Reinigungsgemisches.
  • In einer besonderen Ausführungsform der Erfindung umfasst das Reinigungsgemisch außerdem Enteisungsmittel in einer Gesamtmenge von 1 bis 99 Gew.-%, vorzugsweise 10 bis 99 Gew.-%, weiter bevorzugt 20 bis 95 Gew.-%, weiter bevorzugt 30 bis 95 Gew.-%, weiter bevorzugt 40 bis 95 Gew.-%, weiter bevorzugt 50 bis 95 Gew.-%, insbesondere 60 bis 95 Gew.-%, bezogen auf die Masse des Reinigungsgemisches.
  • Es sind allerdings auch Ausführungsformen denkbar, bei denen der Anteil des Enteisungsmittels in dem Reinigungsgemisch ≤ 50 Gew.-%, vorzugsweise in einem Bereich von 1 bis 50 Gew.-%, weiter bevorzugt 1 bis 40 Gew.%, weiter bevorzugt 5 bis 30 Gew.%, insbesondere 5 bis 15 Gew.-%.
  • Im Rahmen dieser Erfindung konnte gezeigt werden, dass in Reinigungsgemischen mit Enzymen, Tensiden und/oder Enteisungsmitteln die Enzymaktivität im Vergleich zur Aktivität der reinen Enzyme überraschender Weise gesteigert werden kann, insofern bestimmte Enzyme mit spezifischen Tensiden und/oder Enteisungsmitteln kombiniert werden. In anderen Worten konnte gezeigt werden, dass die Enzymaktivität durch die Kombination von spezifischen Tensiden und/oder Enteisungsmitteln durch synergetische Effekte gesteigert wird.
  • In einer bevorzugten Ausführungsform umfasst das Reinigungsgemisch Protease 3111 sowie Pentanatriumtriphosphat, Polyethylenglycol(1,1,3,3-tetramethylbutyl)phenylether und/oder Glycerol.
  • In einer weiteren bevorzugten Ausführungsform umfasst das Reinigungsgemisch Protease 5860 sowie Alkylsulfat und/oder Polyethylenglycolalkylester, insbesondere ein Gemisch aus Trinatriumphosphat, Isotridecanol (ethoxyliert) und Natriumalkylsulfat und/oder ein Gemisch aus Polyethylenglycolphosphatdioctylester und Polyethylenglycolphosphatoctylester.
  • In einer weiteren bevorzugten Ausführungsform umfasst das Reinigungsgemisch Chitinase SG sowie Polyethyleneglycol(1,1,3,3-tetramethylbutyl)phenylether, Pentanatriumtriphosphat und/oder Cholsäure.
  • Die Erfindung betrifft auch die Verwendung des hier beschriebenen Reinigungsgemisches bei der Entfernung beziehungsweise Vermeidung von Insektenablagerungen auf Oberflächen, vorzugsweise Flugzeugoberflächen, insbesondere bei der Entfernung beziehungsweise Vermeidung von Insektenablagerungen auf Tragflächen, Rumpf und/oder Leitwerk eines Flugzeugs.
  • Außerdem betrifft die Erfindung ein Verfahren zur Entfernung beziehungsweise Vermeidung von Insektenablagerungen von Oberflächen, vorzugsweise Flugzeugoberflächen, insbesondere zur Entfernung beziehungsweise Vermeidung von Insektenablagerungen von Tragflächen, Rumpf und/oder Leitwerk eines Flugzeugs mit den folgenden Verfahrensschritten:
    1. i) Auftragen eines Reinigungsgemisches auf die zu behandelnde Oberfläche,
    2. ii) Einwirken des Reinigungsgemisches auf die Oberfläche,
    3. iii) Entfernen des Reinigungsgemisches.
  • Als Reinigungsgemisch wird das erfindungsgemäße Reinigungsgemisch eingesetzt.
  • Die Auftragung erfolgt vorzugsweise durch Aufsprühen oder mittels anderer dem Fachmann bekannten Verfahren zur Auftragung von Substanzen auf Oberflächen, vorzugsweise Flugzeugoberflächen, insbesondere Verfahren zur Auftragung von Substanzen auf Tragflächen, Rumpf und/oder Leitwerk eines Flugzeugs.
  • Bei dem erfindungsgemäßen Verfahren sollte zumindest ein Teil der behandelten Oberfläche mit dem Reinigungsgemisch bedeckt sein.
  • Es ist sinnvoll wenn mindestens 10 % der zu behandelnden Oberfläche mit der Reinigungslösung bedeckt ist, vorzugsweise mindestens 30 %, weiter bevorzugt mindestens 50 %, weiter bevorzugt mindestens 60 %, weiter bevorzugt mindestens 80 %, insbesondere mindestens 90 %.
  • Es ist weiterhin sinnvoll wenn das Reinigungsgemisch für einen Zeitraum von 10 bis 720 Minuten auf der behandelten Oberfläche einwirkt, vorzugsweise 10 bis 360 Minuten, weiter bevorzugt 10 bis 240 Minuten, weiter bevorzugt 10 bis 120 Minuten, weiter bevorzugt 10 bis 60 Minuten, insbesondere 10 bis 30 Minuten.
  • Das Entfernen des Reinigungsgemisches erfolgt in der Regel automatisch durch Ablaufen von der behandelten Oberfläche. Dabei wird der Ablaufvorgang durch den Luftwiderstand unterstützt, wenn die behandelte Oberfläche bewegt wird.
  • In einer besonderen Ausführungsform wird das erfindungsgemäße Reinigungsgemisch auf eine vorbehandelte Oberfläche aufgetragen, vorzugsweise eine vorbehandelte hydrophobe Oberfläche, insbesondere auf eine vorbehandelte Polyurethan- oder Epoxidoberfläche. Durch das Vorbehandeln der Oberfläche soll die Anhaftung des Reinigungsgemisches verbessert werden, wobei auch eine permanente Beschichtung der vorbehandelten Oberfläche durch die Ausbildung von kovalenten Bindungen zwischen einem oder mehreren Bestandteilen des Reinigungsgemisches und funktionellen Gruppen der vorbehandelten Oberfläche erreicht werden kann.
  • In diesem Zusammenhang wird auf die WO 2009/136186 A1 verwiesen, welche die Aktivierung von Oberflächen mit -NH2, -COOH, -CHO und -OH Gruppen, sowie die Behandlung mit Enzymen und/oder Enteisungsmitteln beschreibt. Die diesbezügliche Offenbarung der WO 2009/136186 A1 kann im Rahmen der vorliegenden Erfindung vorteilhaft verwendet werden.
  • Das Enzym wird in dieser Ausführungsform nicht unmittelbar an die Oberfläche gebunden, sondern es wird vorzugsweise ein sogenannter Spacer eingesetzt. Dieser wird kovalent mit der zu behandelnden Oberfläche verbunden und das Enzym wiederum temporär oder permanent an den Spacer gebunden.
  • Die Vorbehandlung der Oberfläche umfasst das Aufbringen des Spacers, wobei der Spacer unter Berücksichtigung der funktionellen Gruppen der zu behandelnden Oberfläche ausgewählt wird.
  • Enthält die zu behandelnde Oberfläche Carboxylgruppen, umfasst der Spacer vorzugsweise mindestens eine Carbodiimidgruppe.
  • Enthält die zu behandelnde Oberfläche Amingruppen, umfasst der Spacer vorzugsweise mindestens eine N-Hydroxysuccinimidestergruppe, eine Imidoestergruppe, eine Pentafluorophenylestergruppe, eine Hydroxymethylphosphingruppe oder deren Mischungen.
  • Enthält die zu behandelnde Oberfläche Sulfhydrylgruppen, umfasst der Spacer vorzugsweise mindestens eine Maleimidgruppe, eine Bromoactylgruppe, eine lodoacetylgruppe, eine Pyridyldisulfidgruppe, eine Vinylsulfongruppe oder deren Mischungen.
  • Enthält die zu behandelnde Oberfläche Aldehydgruppen umfasst der Spacer vorzugsweise mindestens eine Hydrazidgruppe.
  • Enthält die zu behandelnde Oberfläche Hydroxylgruppen, umfasst der Spacer vorzugsweise mindestens eine Isocyanatgruppe.
  • In einer besonderen Ausführungsform kann der Spacer Diazirin- und/oder Arylazidgruppen umfassen, unabhängig von den funktionellen Gruppen der zu behandelnden Oberfläche.
  • Oberflächen mit nukleophilen funktionellen Gruppen, wie Amin- und/oder Hydroxylgruppen, werden vorzugsweise zunächst mit Spacern mit mindestens zwei elektrophilen funktionellen Gruppen vorbehandelt und anschließend mit der erfindungsgemäßen Reinigungslösung in Kontakt gebracht. Der Spacer ist in diesem Zusammenhang vorzugsweise ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus Glutaraldehyd, Trichloracetonitril, Epichlorohydrin, 1,4-bis(2,3-epoxypropoxy)butan, n-methyl-5-phenyl isoxazole-3'-sulfonate, n-ethyl-5-phenyl isoxazole-3'-sulfonate, chloroanhydrid der 4-nitrobenzoesäure und deren Mischungen.
  • Oberflächen mit elektrophilen funktionellen Gruppen, werden vorzugsweise zunächst mit einem ersten Spacer mit mindestens zwei nukleophilen funktionellen Gruppen vorbehandelt, anschließend mit einem zweiten Spacer mit mindestens zwei elektrophilen funktionellen Gruppen und daraufhin mit der erfindungsgemäßen Reinigungslösung in Kontakt gebracht. Der erste Spacer ist in diesem Zusammenhang vorzugsweise ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus Hydrazin, Diaminoethan, Diaminopropan, Diaminobutan, Diaminopentan, Diaminohexan, Diaminoheptan Diaminooctan, Dihydroxyethan, Dihydroxypropan, Dihydroxybutan, Dihydroxypentan, Dihydroxyhexan, Dihydroxyheptan, Dihydroxyoctan oder deren Mischungen. Der zweite Spacer ist in diesem Zusammenhang vorzugsweise ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus Glutaraldehyd, Trichloracetonitril, Epichlorohydrin, 1,4-bis(2,3epoxypropoxy)butan, n-methyl-5-phenyl isoxazole-3'-sulfonate, n-ethyl-5-phenyl isoxazole-3'-sulfonate, chloroanhydride der 4-nitrobenzoesäure oder deren Mischungen.
  • In einer weiteren bevorzugten Ausführungsform wird der Spacer für Oberflächen mit elektrophilen funktionellen Gruppen beziehungsweise nukleophilen funktionellen Gruppen vorzugsweise ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus N-Alloc-1,6-hexanediaminhydrochlorid, N-Alloc-1,6-hexanediaminhydrochlorid, N-Alloc-1,3-propanediaminhydrochlorid, Allyl(4-methoxyphenyl)dimethylsilan , 6-(Allyloxycarbonylamino)-1-hexanol, 3-(Allyloxycarbonylamino)-1-propanol , 4-Aminobutyraldehyddiethyl acetal , N-(2-Aminoethyl)maleimidtrifluoroacetat, Benzyl-N-(3-hydroxypropyl)carbamat, 4-(Boc-amino)butylbromid, 2-(Boc-amino)ethanethiol , 2-[2-(Boc-amino)ethoxy]ethoxyessigsäure-(dicyclohexylammonium), 2-(Boc-amino)ethyl bromid, 6-(Boc-amino)-1-hexanol, 6-(Boc-amino)hexylbromid , 5-(Boc-amino)-1-pentanol , 3-(Boc-amino)-1-propanol, 3-(Boc-amino)propylbromid, 15-(Boc-amino)-4,7,10,13-tetraoxapentadecansäure, N-Boc-1,4-butanediamin, N-Boc-cadaverin, N-Boc-ethanolamin , N-Bocethylendiamin , N-Boc- 2,2'-(ethylendioxy)diethylamin, N-Boc-1,6-hexandiamin, N-Boc-1,6-hexandiamin hydrochlorid, N-Boc-4-isothiocyanatoanilin, N-Boc-4-isothiocyanatobutylamin, N-Boc-2-isothiocyanatoethylamin , N-Boc-3-isothiocyanatopropylamin , N-Boc-N-methylethylendiamin , N-Boc-m-phenylendiamin , N-Boc-p-phenylendiamin , 2-(4-Boc-1-piperazinyl)essigsäure, N-Boc-1,3-propandiamin, N-Boc-N'-succinyl-4,7,10-trioxa-1,13-tridecandiamin, N-Boc-4,7,10-trioxa-1,13-tridecandiamin, N-Boc-4,7,10-trioxa-1,13-tridecandiamin, N-(4-Bromobutyl)phthalimid , 4-Bromobutyrsäure , 4-Bromobutyrylchlorid, N-(2-Bromoethyl)phthalimid, 6-Bromo-1-hexanol, 3-(Bromomethyl)benzoesäure, N-succinimidylester, 4-(Bromomethyl)phenylisothiocyanat , 8-Bromooktansäure, 8-Bromooktansäure, 8-Bromo-1-oktanol, N-(3-Bromopropyl)phthalimid , 4-(tert-Butoxymethyl)benzoesäure , tert-Butyl-trans-17-bromo-4,7,10,13-tetraoxa-15-heptadecenoat, tert-Butyl 4-hydroxybutyrat, Chloralhydrat, 4-(2-Chloropropionyl)phenylessigsäure, 1,11-Diamino-3,6,9-trioxaundecan, di-Boccystamin, Diethyleneglycolmonoallylether, 3,4-Dihydro-2H-pyran-2-methanol, 4-[(2,4-Dimethoxyphenyl)(Fmoc-amino)methyl]phenoxyessigsäure, 4-(Diphenylhydroxymethyl)benzoesäure, 4-(Fmoc-amino)-1-butanol , 4-(Fmoc-amino)butylbromid, 2-(Fmoc-amino)ethanol, 2-[2-(Fmoc-amino)ethoxy]ethylaminhydrochlorid, 2-(Fmoc-amino)ethylbromid, 6-(Fmoc-amino)-1-hexanol , 5-(Fmoc-amino)-1-pentanol , 3-(Fmoc-amino)-1-propanol , N-Fmoc-2-bromoethylamin, N-Fmoc-1,4-butandiaminhydrobromid, N-Fmocethylendiaminhydrobromid, N-Fmoc-1,6-hexandiaminhydrobromid, N-Fmoc-1,3-propandiaminhydrobromid, N-Fmoc-N"-succinyl-4,7,10-trioxa-1,13-tridecandiamin, (3-Formyl-1-indolyl)essigsäure, 6-Guanidinohexansäure, 4-Hydroxybenzylalkohol, N-(4-Hydroxybutyl)trifluoroacetamid, 4'-Hydroxy-2,4-dimethoxybenzophenon, 4-[4-(1-Hydroxyethyl)-2-methoxy-5-nitrophenoxy]butyrsäure, N-(2-Hydroxyethyl)trifluoroacetamid, N-(6-Hydroxyhexyl)trifluoroacetamid , 4-Hydroxy-2-methoxybenzaldehyd, 4-Hydroxy-3-methoxybenzylalkohol , 4-Hydroxymethyl-3-methoxyphenoxyessigsäure, 4-(4-Hydroxymethyl-3-methoxyphenoxy)butyrsäure ,4 -(Hydroxymethyl)phenoxyessigsäure, 3-(4-Hydroxymethylphenoxy)propionsäure, N-(5-Hydroxypentyl)trifluoroacetamid, N-(3-Hydroxypropyl)trifluoroacetamid, 2-Maleimidoethylmesylat, 4-Mercapto-1-butanol, 6-Mercapto-1-hexanol , Phenacyl 4-(bromomethyl)phenylacetat, 4-Sulfamoylbenzoesäure , 4-Sulfamoylbutyrsäure , N-Trityl-1,2-ethandiaminhydrobromide , 4-(Z-Amino)-1-butanol , 6-(Z-Amino)-1-hexanol , 5-(Z-Amino)-1-pentanol, 3-(Z-Amino)-1-propanol , N-Z-1,4-Butandiaminhydrochlorid, N-Z-Ethanolamin, N-Z-Ethylendiaminhydrochlorid, N-Z-1,6-hexandiaminhydrochlorid, N-Z-1,5-pentandiaminhydrochlorid, N-Z-1,3-Propandiaminhydrochlorid.
  • Zwischen oder während den einzelnen Verfahrensschritten kann es sinnvoll sein weitere Reinigungs- und/oder Aufarbeitungsschritte durchzuführen, vorzugsweise unter Einsatz von organischen und/oder anorganischen Säuren, organischen und/oder anorganischen Basen, organischen und/oder anorganischen Puffern und/oder Wasser, insbesondere Phosphat-Puffer. Im Anschluss an die Behandlung mit der erfindungsgemäßen Reinigungslösung wird die Oberfläche getrocknet.
  • Das Aufbringen des erfindungsgemäßen Reinigungsgemisches beziehungsweise die erfindungsgemäße Behandlung der Oberfläche kann unmittelbar vor dem Start erfolgen, beispielsweise während dem Enteisungsvorgang. Es ist auch möglich, dass das Aufbringen des erfindungsgemäßen Reinigungsgemisches beziehungsweise die erfindungsgemäße Behandlung der Oberfläche während turnusmäßigen Reinigungsarbeiten oder Wartungen erfolgt.
    • KURZE BESCHREIBUNG DER FIGUREN
    • Fig. 1 zeigt die Bestimmung der relativen Enzymaktivität von Protease 3111 und Protease 5860 bei verschiedenen pH-Werten.
    • Fig. 2 zeigt die Bestimmung der relativen Enzymaktivität von Protease 3111 und Protease 5860 in einem Puffer bei pH 9.0 bei 2-4°C.
    • Fig. 3 zeigt die Bestimmung der relativen Enzymaktivität von Protease 3111 und Protease 5860 in einem Puffer bei pH 9.0 bei 70°C.
    • Fig. 4 zeigt die Bestimmung der relativen Enzymaktivität von Chitinase SG bei 2-4°C in einem Puffer bei pH 9.0 und pH 6.0.
    • Fig. 5 zeigt die Bestimmung der relativen Enzymaktivität von Chitinase SG bei 50°C in einem Puffer bei pH 9.0 und pH 6.0.
    • Fig. 6 zeigt die Bestimmung der relativen Enzymaktivität von Chitinase SG in Gegenwart von Protease 3111 und Protease 5860 bei 2-4°C.
    • Fig. 7 zeigt die Bestimmung der relativen Enzymaktivität von Chitinase SG in Gegenwart von Protease 3111 und Protease 5860 bei 20°C.
    • Fig. 8 zeigt die Bestimmung der relativen Enzymaktivität von Protease 3111 in Gegenwart in Gegenwart verschiedener Tenside bei 2-4°C.
    • Fig. 9 zeigt die Bestimmung der relativen Enzymaktivität von Protease 5860 in Gegenwart in Gegenwart verschiedener Tenside bei 2-4°C.
    • Fig. 10 zeigt die Bestimmung der relativen Enzymaktivität von Chitinase SG in Gegenwart in Gegenwart verschiedener Tenside bei 20°C.
    • Fig. 11 zeigt die die Bestimmung der relativen Enzymaktivität von Protease 5860 in einem Gemisch aus Enteisungsmittel I bei 2-4°C.
    • Fig. 12 zeigt die die Bestimmung der relativen Enzymaktivität von Protease 5860 in einem Gemisch aus Enteisungsmittel I bei 20°C.
    • Fig. 13 zeigt die die Bestimmung der relativen Enzymaktivität von Protease 5860 in einem Gemisch aus Enteisungsmittel IV bei 2-4°C.
    • Fig. 14 zeigt die die Bestimmung der relativen Enzymaktivität von Protease 5860 in einem Gemisch aus Enteisungsmittel IV bei 20°C.
    DETAILLIERTE BESCHREIBUNG
  • Anhand der nachfolgenden nicht einschränkenden Beispiele wird die vorliegende Erfindung eingehender erläutert:
    • Beispiele
  • Es wurden die folgenden Enzyme verwendet:
    • Protease 3111 (CAS Nummer 9036-06-0, P3111 von Sigma-Aldrich), Protease 5680 (CAS Nummer 9014-01-1, P5860 Sigma-Aldrich), Chitinase SG (CAS Nummer 9001-06-3, C6137 Sigma-Aldrich).
  • Es wurden folgende Tenside verwendet:
    • Natriummetasilicat (pH 12.5, 307815 Aldrich), Natrium-2-naphthalinsulfonat (pH 6.3, 70290 Fluka), Pentanatriumtriphosphat (pH 8.5, 72061 Sigma-Aldrich), Cholsäure (pH4.3, C1129 Sigma), Polyethylen-block-polyethylenglycol (pH 3.5, 458996 Aldrich), Edisonit (pH 11.5, 637246 Sigma), Triton X-100 (pH 5.5, 93420 Fluka), Glycerol (pH 4.4), Terg-a-zyme Enzym Tensid (pH 8.6, Z273287 Aldrich), Merpol A (pH 2.2, 421286 Aldrich).
  • Es wurden folgende Tensidgemische verwendet:
    • Zestron® VD 200 von Zestron, Triton X-1 00 (10% in Wasser) (CAS Nummer 9002-93-1, T8787 von Sigma-Aldrich), Extreme Simple Green Flugzeug- und Präzisionsreiniger (Cleaner SG) 13455EU, 70535 von Simple Green Europe.
  • Es wurden folgende Enteisungsmittel verwendet:
    • Enteisungsmittel I gemäß SAE/ISO Typ I entsprechend AMS 1424 und ISO 11075 Enteisungsmittel II gemäß SAE/ISO Typ II entsprechend AMS 1428 und ISO 11078
    • Enteisungsmittel IV gemäß SAE/ISO Typ IV entsprechend AMS 1428 und ISO 11078.
    Beispiel 1
  • Die relative Enzymaktivität von Protease 3111 und Protease 5860 wurde bei verschiedenen pH-Werten bestimmt.
  • Die Vorbereitung der Enzymlösungen erfolgte dabei wie folgt:
    • 1 mL Protease wurde zu 5 mL einer bei 37°C getemperten wässrigen Lösung aus Casein (0.65%) gegeben. Anschließend wurde das so erhaltene Gemisch für 10 min auf 37°C erhitzt und daraufhin mit 5 mL einer wässrigen Lösung aus Trichloressigsäure (100 mmol) versetzt. Das so erhaltene Reaktionsgemisch wurde für 30 min auf 37°C erhitzt und anschließend filtriert. 2 mL des Filtrats wurden daraufhin zu einem Gemisch aus 5 mL einer wässrigen Lösung aus Natriumcarbonat (500 mmol) und 1 mL Folin & Ciocalteus's Phenolreagenz gegeben.
  • Die Messung der Enzymlösungen erfolgte dabei wie folgt:
    • Das Gemisch wurde für 30 min auf 37°C erhitzt, auf Raumtemperatur abgekühlt und die Absorption bei 660 nm bestimmt. Die Protease Aktivität wird mit der Casein Methode bestimmt, wobei eine Einheit (U) Protease-Aktivität so viel Casein hydrolysiert, dass 1.0 µmol des farbigen äquivalents Tryosin entstehen. Die Messung wird bei 37°C durchgeführt, wobei der für das entsprechende Enzym möglichst optimale pH-Wert eingestellt wird.
  • Wie aus Figur 1 ersichtlich weisen Protease 3111 und Protease 5860 eine relativ stabile Enzymaktivität über den gesamten Bereich von pH 4 bis pH 12 auf.
    • Beispiel 2
  • Die relative Enzymaktivität von Protease 3111 und Protease 5860 wurde bei verschiedenen Temperaturen über einen gewissen Zeitraum bestimmt. Die Vorbereitung der Enzymlösungen erfolgte dabei wie unter Beispiel 1 erläutert, allerdings wurde das Gemisch auf die zu untersuchende Temperatur erhitzt.
  • Die Bestimmung der relativen Enzymaktivität erfolgte dabei wie unter Beispiel 1 erläutert.
  • Wie aus Figur 2 ersichtlich, ist die Enzymaktivität von Protease 3111 und Protease 5860 in einem Temperaturbereich von 2-4°C relativ stabil, wobei innerhalb der ersten 48 Stunden eine relative Aktivität von 70% nicht unterschritten wird.
  • Figur 3 zeigt, dass Protease 3111 bei einer Temperatur von 70°C nicht stabil ist und die relative Enzymaktivität innerhalb 1 Stunde unter 10% fällt.
    • Beispiel 3
  • Die relative Enzymaktivität von Chitinase SG wurde bei verschiedenen Temperaturen und verschiedenen pH-Werten über einen gewissen Zeitraum bestimmt.
  • Die Vorbereitung der Enzymlösungen erfolgte dabei wie folgt:
    • Eine Suspension aus Chitin (5 g) in 10 M Salzsäure (100 mL) wurde 2 Stunden bei Raumtemperatur gerührt. Anschließend wurde destilliertes Wasser (1 L) zu der Suspension gegeben und das Chitin abfiltriert. Das Filtrat (5 g) wurde daraufhin zu einem Puffer aus Kaliumphosphat (200 mmol) und Calciumchlorid (2 mmol) gegeben und mit destilliertem Wasser auf 95 mL aufgefüllt. Chitinase SG (0.5 mL) wurde zu der Chitinsuspension gegeben und für 2 Stunden unter Rühren (200 rpm) auf 50°C erhitzt. Anschließend wurde das Gemisch 5 min in kochendem Wasser behandelt, auf Raumtemperatur abgekühlt und 5 min Zentrifugiert (6000 rpm). Zu der so erhaltenen Lösung (2 mL) wurde Farbreaktionslösung (1.5 mL) gegeben und das Gemisch 5 min in kochendem Wasser behandelt, auf Raumtemperatur abgekühlt und mit destilliertem Wasser (2 mL) versetzt.
  • Die Vorbereitung der Farbreaktionslösung erfolgte dabei wie folgt:
    • Natrium-Kalium-Tartrat (12 g) wurden in 2M NaOH (8 mL) gelöst und unter Rühren zu 3,5 Dinitrosalicylsäure (438 mg) in 20 mL destilliertem Wasser (20 mL) gegeben und anschließend mit destilliertem Wasser (40 mL) versetzt.
  • Die Messung der Enzymlösungen erfolgte dabei wie folgt:
    • Zunächst wurden 50 mg Chitinase SG in 25 ml Wasser gelöst. Anschließend wurden 0,5 mL dieser Lösung zu 2 mL einer 5% kolloidalen Chitinsuspension gegeben. Das Gemisch wurde in Küvetten überführt und für 2 h bei 50°C mit einem Horizontalschüttler bei 200 rpm behandelt. Die Küvetten wurden für 5 min in ein kochendes Wasserbad gegeben und anschließend auf Raumtemperatur abgekühlt. Daraufhin wurden die Küvetten für 5 min bei 6000 rpm zentrifugiert. 1 ml der überschüssigen Lösung wurde zu 1,5 mL 3,5-dinitrosalicylsäure (Farbreagenz) gegeben. Die Küvetten wurden erneut für 5 min in ein kochendes Wasserbad gegeben und anschließend auf Raumtemperatur abgekühlt. Anschließend wurden 2 mL destilliertes Wasser zu den Küvetten gegeben und die Absorption bei 540 nm bestimmt. Eine Einheit (U) Chitinase -Aktivität entspricht 1,0 mg N-acetyl-D-glucosamin das bei 50°C und pH 6 pro Stunde aus dem Chitin freigesetzt wird.
  • Wie aus Figur 4 ersichtlich, ist die Enzymaktivität von Chitinase SG bei pH 6.0 und pH 9.0 in einem Temperaturbereich von 2-4°C relativ stabil, wobei innerhalb der ersten 48 Stunden eine relative Aktivität von 80% nicht unterschritten wird.
  • Figur 5 zeigt, dass Chitinase SG bei einer Temperatur von 50°C eine deutlich geringere Stabilität aufweist, insbesondere bei einem pH-Wert von 9.0.
    • Beispiel 4
  • Die relative Enzymaktivität von Chitinase SG wurde in Gegenwart von Protease 3111 und Protease 5860 wurde bei verschiedenen Temperaturen bestimmt. Die Vorbereitung der Enzymlösungen, sowie die Bestimmung der Enzymaktivität erfolgte dabei wie unter Beispiel 1 und Beispiel 3 erläutert, wobei jeweils 0.6 Gew.% Enzym eingesetzt wurden.
  • Wie aus Figur 6 ersichtlich, hat sich gezeigt, dass die Enzymaktivität von Chitinase SG durch die Gegenwart von Protease 3111 und Protease 5860 verringert wird, allerdings ist die relative Enzymaktivität in einem Temperaturbereich von 2-4°C relativ stabil, wobei innerhalb der ersten 72 Stunden eine relative Aktivität von 80% nicht unterschritten wird.
  • Figur 7 zeigt, dass Chitinase SG in Gegenwart von Protease 3111 und Protease 5860 bei einer Temperatur von 50°C eine deutlich geringere Stabilität aufweist.
    • Beispiel 5
  • Die relative Enzymaktivität von Protease 3111, Protease 5860 und Chitinase SG wurde in Gegenwart von verschiedenen Tensiden bestimmt. Die Vorbereitung der Enzymlösungen, sowie die Bestimmung der Enzymaktivität erfolgte dabei wie unter Beispiel 1 und Beispiel 3 erläutert, wobei jeweils 0.6 Gew-% Enzymlösung mit einem 1/10 Gemisch aus Tensid und destilliertem Wasser eingesetzt wurde.
  • Es wurden folgende Tenside eingesetzt:
    • 1: Natriummetasilicat (pH 12.5, 307815 Aldrich)
    • 2: Natrium-2-naphthalinsulfonat (pH 6.3, 70290 Fluka)
    • 3: Pentanatriumtriphosphat (pH 8.5, 72061 Sigma-Aldrich)
    • 4: Cholsäure (pH4.3, C1129 Sigma)
    • 5: Polyethylen-block-polyethylenglycol (pH 3.5, 458996 Aldrich)
    • 6: Edisonit (pH 11.5, 637246 Sigma)
    • 7: Triton X-100 (pH 5.5, 93420 Fluka)
    • 8: Glycerol (pH 4.4)
    • 9: Terg-a-zyme Enzym Tensid (pH 8.6, Z273287 Aldrich)
    • 10: Merpol A (pH 2.2, 421286 Aldrich)
  • Figur 8 zeigt, dass die Stabilität von Protease 3111 bei 2-4°C deutlich verbessert werden kann, wenn Tenside eingesetzt werden. Es hat sich gezeigt, dass die relative Enzymaktivität von Protease 3111 in Gegenwart von Tensiden wie zum Beispiel Triton X-1 00 oder Pentanatriumtriphosphat aufgrund eines synergetischen Effekts erhöht wird.
  • Wie aus Figur 9 ersichtlich, kann die Stabilität von Protease 5860 bei 2-4°C deutlich verbessert werden wenn Tenside zugesetzt werden. Es hat sich außerdem gezeigt, dass die relative Enzymaktivität von Protease 5860 in Gegenwart von Tensiden wie zum Beispiel Edisonit oder Terg-a-zyme Enzym Tensid aufgrund eines synergetischen Effekts erhöht werden kann.
  • Figur 10 zeigt, dass die Stabilität von Chitinase SG bei 2-4°C deutlich verbessert werden kann wenn Tenside zugesetzt werden. Es hat sich außerdem gezeigt, dass die relative Enzymaktivität von Chitinase SG in Gegenwart von Zusätzen wie zum Beispiel Natrium-2-naphthalinsulfonat, Pentanatriumtriphosphat, Cholsäure, Edisonit oder Triton X-1 00 aufgrund eines synergetischen Effekts erhöht werden kann.
    • Beispiel 6
  • Die relative Enzymaktivität von Protease 5860 wurde in Gegenwart von verschiedenen Gemischen aus Tensiden und Enteisungsmitteln bestimmt. Es wurden verschiedene Gemische der Enteisungsmittel I und IV mit dem Tensid Zestron® VD 200 in den Mischungsverhältnissen 1:1, 1:3 und 1:5 untersucht. Die Vorbereitung der Enzymlösungen, sowie die Bestimmung der Enzymaktivität erfolgte dabei wie unter Beispiel 1 und Beispiel 3 erläutert, wobei jeweils 0.6 Gew.-% Enzymlösung eingesetzt wurde.
  • Es konnte gezeigt werden, dass die relative Enzymaktivität von Protease 5860 in den untersuchten Gemischen relativ stabil ist, wobei innerhalb der ersten 24 Stunden eine relative Enzymaktivität von 70 % nicht unterschritten wird. Es konnte außerdem gezeigt werden, dass die relative Enzymaktivität von Protease 5860 in bestimmten Gemischen in synergetischer Weise erhöht wird. Für den beanspruchten Anwendungszweck sind diese Gemische daher sehr gut geeignet.
  • Wie aus einem Vergleich der Figuren 11 und 12 mit Figuren 13 und 14 ersichtlich, konnte gezeigt werden, dass Gemische mit Enteisungsmittel IV die relative Enzymaktivität von Protease 5860 stärker verringern als Gemische mit Enteisungsmittel I. Das Enteisungsmittel IV hat daher in einem Vergleich mit Enteisungsmittel I eine stärker chemisch inhibierende Wirkung auf das Enzym Protease 5860.
    • Reinigungsgemisch zur Entfernung und/oder Vermeidung von Insektenablagerungen auf Oberflächen Ausführungsbeispiel 1
  • Triton -100X (92 Gew.-%),
    Protease 5860 (4 Gew.-%),
    Chitinase SG (4 Gew.-%).
    • Ausführungsbeispiel 2
  • Enteisungsmittel I (46 Gew.-%),
    Zestron® VD 200 (46 Gew.-%),
    Protease 5860 (4 Gew.-%),
    Chitinase SG (4 Gew.-%).
    • Ausführungsbeispiel 3
  • Zestron® VD 200 (92 Gew.-%),
    Protease 5860 (4 Gew.-%),
    Chitinase SG (4 Gew.-%).
    • Auftragen des Reinigungsgemisches zur Entfernung und/oder Vermeidung von Insektenablagerungen auf eine vorbehandelte Oberfläche Ausführungsbeispiel 4a
  • Eine Polyurethanoberfläche mit funktionellen CHO-Gruppen wurde 2 Stunden auf 25°C erhitzt, mit destilliertem Wasser gewaschen, mit einer Lösung aus Glutaraldehyd (2.5 Gew.-%) in einem Phosphatpuffer mit pH 8 (50 mmol) behandelt und weitere 2 Stunden auf 25 °C erhitzt. Anschließend wurde die Polyurethanoberfläche mit einem Gemisch aus einer Enzymlösung mit Protease 5860 (4 Gew.-%) und Enteisungsmittel IV behandelt und bei Raumtemperatur getrocknet.
  • Die Herstellung der Enzymlösung erfolgt wie unter Beispiel 1 beschrieben.
    • Ausführungsbeispiel 4b
  • Eine Epoxidoberfläche mit funktionellen CHO-Gruppen wurde 2 Stunden auf 25°C erhitzt, mit destilliertem Wasser gewaschen, mit einer Lösung aus Glutaraldehyd (2.5 Gew.-%) in einem Phosphatpuffer mit pH 8 (50 mmol) behandelt und weitere 2 Stunden auf 25 °C erhitzt. Anschließend wurde die Epoxidoberfläche mit einem Gemisch aus einer Enzymlösung mit Protease 5860 (4 Gew.-%) und Enteisungsmittel IV behandelt und bei Raumtemperatur getrocknet.
  • Die Herstellung der Enzymlösung erfolgt wie unter Beispiel 1 beschrieben.
    • Ausführungsbeispiel 5a
  • Eine Polyurethanoberfläche mit funktionellen NH2-Gruppen wurde mit einer Lösung aus Glutaraldehyd (2.5 Gew.-%) in einem Phosphatpuffer mit pH 8 (50 mmol) behandelt und weitere 2 Stunden auf 25 °C erhitzt. Anschließend wurde die Polyurethanoberfläche mit einem Gemisch aus einer Enzymlösung mit Protease 5860 (4 Gew.-%) und Enteisungsmittel IV behandelt und bei Raumtemperatur getrocknet.
  • Die Herstellung der Enzymlösung erfolgt wie unter Beispiel 1 beschrieben.
    • Ausführungsbeispiel 5b
  • Eine Epoxidoberfläche mit funktionellen NH2-Gruppen wurde mit einer Lösung aus Glutaraldehyd (2.5 Gew.-%) in einem Phosphatpuffer mit pH 8 (50 mmol) behandelt und weitere 2 Stunden auf 25 °C erhitzt. Anschließend wurde die Epoxidoberfläche mit einem Gemisch aus einer Enzymlösung mit Protease 5860 (4 Gew.-%) und Enteisungsmittel IV behandelt und bei Raumtemperatur getrocknet.
    • Ausführungsbeispiel 6a
  • Eine Polyurethanoberfläche mit funktionellen COOH-Gruppen wurde 24 Stunden auf 25°C erhitzt, mit destilliertem Wasser gewaschen und 10 min auf 50 °C erhitzt, mit einem Dikaliumhydrogenphosphatpuffer mit pH 7.5 (50 mmol) behandelt und 2 Stunden auf 25 °C erhitzt. Anschließend wurde die Polyurethanoberfläche mit einem Gemisch aus einer Enzymlösung mit Protease 5860 (4 Gew.-%) und Enteisungsmittel IV behandelt und bei Raumtemperatur getrocknet.
  • Die Herstellung der Enzymlösung erfolgt wie unter Beispiel 1 beschrieben.
    • Ausführungsbeispiel 6b
  • Eine Epoxidoberfläche mit funktionellen COOH-Gruppen wurde 24 Stunden auf 25°C erhitzt, mit destilliertem Wasser gewaschen und 10 min auf 50 °C erhitzt, mit einem Dikaliumhydrogenphosphatpuffer mit pH 7.5 (50 mmol) behandelt und 2 Stunden auf 25 °C erhitzt. Anschließend wurde die Epoxidoberfläche mit einem Gemisch aus einer Enzymlösung mit Protease 5860 (4 Gew.-%) und Enteisungsmittel IV behandelt und bei Raumtemperatur getrocknet.
  • Die Herstellung der Enzymlösung erfolgt wie unter Beispiel 1 beschrieben.
    • Ausführungsbeispiel 7a
  • Eine Polyurethanoberfläche mit funktionellen OH-Gruppen wurde mit einem Gemisch aus Aceton/Wasser/ 3-Aminopropyl-triethoxysilan 1:1.4:0.1 behandelt, 1 Stunde auf 25°C erhitzt, mit destilliertem Wasser gewaschen, mit einer Lösung aus Glutaraldehyd (2.5 Gew.-%) in destilliertem Wasser behandelt und 30 Minuten auf 25 °C erhitzt. Anschließend wurde die Polyurethanoberfläche mit einem Gemisch aus einer Enzymlösung mit Protease 5860 (4 Gew.-%) und Enteisungsmittel IV behandelt und bei Raumtemperatur getrocknet.
  • Die Herstellung der Enzymlösung erfolgt wie unter Beispiel 1 beschrieben.
    • Ausführungsbeispiel 7b
  • Eine Epoxidoberfläche mit funktionellen OH-Gruppen wurde mit einem Gemisch aus Aceton/Wasser/ 3-Aminopropyl-triethoxysilan 1:1.4:0.1 behandelt, 1 Stunde auf 25°C erhitzt, mit destilliertem Wasser gewaschen, mit einer Lösung aus Glutaraldehyd (2.5 Gew.-%) in destilliertem Wasser behandelt und 30 Minuten auf 25 °C erhitzt. Anschließend wurde die Polyurethanoberfläche mit einem Gemisch aus einer Enzymlösung mit Protease 5860 (4 Gew.-%) und Enteisungsmittel IV behandelt und bei Raumtemperatur getrocknet.
  • Die Herstellung der Enzymlösung erfolgt wie unter Beispiel 1 beschrieben. Tabelle 1: Enzymaktivität der Ausführungsbeispiele 5 bis 7
    Funktionelle Gruppe Oberfläche Enzym Aktivität (U/cm3)
    Ausführungsbeispiel 4a CHO PU 0,125
    Ausführungsbespiel 4b CHO EPO 0,189
    Ausführungsbeispiel 5a NH2 PU 0,062
    Ausführungsbeispiel 5b NH2 EPO 0,031
    Ausführungsbeispiel 6a COOH PU 0,056
    Ausführungsbeispiel 6b COOH EPO 0,042
    Ausführungsbeispiel 7a OH PU 0,203
    Ausführungsbeispiel 7b OH EPO 0,216
  • Tabelle 1 zeigt, dass die verschiedenen Verfahren zur Immobilisierung der Enzyme auf den Oberflächen einen starken Einfluss auf die Enzymaktivität der daraus erhaltenen Beschichtungen haben.

Claims (13)

  1. Reinigungsgemisch zur Entfernung beziehungsweise Vermeidung von Insektenablagerungen auf Oberflächen, vorzugsweise Flugzeugoberflächen, insbesondere zur Entfernung beziehungsweise Vermeidung Insektenablagerungen auf Tragflächen, Rumpf und/oder Leitwerk eines Flugzeugs umfassend:
    i) mindestens eine Protease in Kombination mit mindestens einer Chitinase
    ii) mindestens ein Tensid.
  2. Reinigungsgemisch gemäß Anspruch 1, ferner umfassend mindestens ein Enteisungsmittel.
  3. Reinigungsgemisch gemäß Anspruch 1, wobei neben Protease und Chitinase keine weiteren Enzyme enthalten sind.
  4. Reinigungsgemisch gemäß einem der vorhergehenden Ansprüche, umfassend Protease 3111 und/oder Protease 5860 und Chitinase SG.
  5. Reinigungsgemisch gemäß einem der vorhergehenden Ansprüche, wobei das mindestens eine Tensid ausgewählt ist aus der Gruppe bestehend aus Alkylcarbonsäuresalze, Arylcarbonsäuresalze, Alkylarylcarbonsäuresalze, Alkylsulfonat, Arylsulfonat, Aklylarylsulfonat, Alkylsulfat, Arylsulfat, Aklylarylsulfat, Alkylpolyglycolethersulfate, Alkylphenolpolyglycolethersulfate, Alkylpolyglycolether, Alkylphenolpolyglycolether, Acylpolyglycolether, Oxethylierte Sulfonsäureamide, Oxethylierte Carbonsäureamide, Alkylpolyglycoside, Alkylaminhydrohalogenide, Alkyltrimethylammoniumhalogenide, Alkylpiridinuimhalogenide, Polyphosphat, Polysilicat, Polyol, Polyoxypropylenalkylether, und Polyoxypropylenalkylphenolether.
  6. Reinigungsgemisch gemäß einem der vorhergehenden Ansprüche, wobei das mindestens eine Tensid ausgewählt ist aus der Gruppe bestehend aus Natriummetasilikat, Natriumnaphthalin-2-sulfonat, Pentanatriumtriphosphat, Cholsäure, Polyethylen-Polyethylenglycol Copolymer, Natriumdecylbenzolsulfonat, Natriumundecylbenzolsulfonat , Natriumdodecylbenzolsulfonat, Polyethylenglycol(1,1,3,3-tetramethylbutyl)phenylether, Glycerol, Oxiran mit N-propyl-N-[2-(2,4,6-trichlorophenoxy)ethyl]imidazole-1-carboxamide und deren Mischungen, insbesondere Polyethylenglycol(1,1,3,3-tetramethylbutyl)phenylether und Glycerol.
  7. Reinigungsgemisch gemäß einem der vorhergehenden Ansprüche, wobei neben Polyol und/oder Polyoxyethylenalkylphenylether keine weiteren Tenside enthalten sind.
  8. Reinigungsgemisch gemäß einem der vorhergehenden Ansprüche, wobei das Enteisungsmittel ausgewählt ist aus der Gruppe bestehend aus Enteisungsmittel Typ I, Enteisungsmittel Typ II,, Enteisungsmittel Typ IV und deren Mischungen.
  9. Reinigungsgemisch gemäß einem der vorhergehenden Ansprüche, umfassend mindestens ein Verdickungsmittel.
  10. Reinigungsgemisch gemäß Anspruch 8, wobei das mindestens eine Verdickungsmittel ausgewählt ist aus der Gruppe bestehend aus Polyacrylsäure, Polymethacrylsäure, Polyacrylamid, Celluloseether, Polyethylenglykole, Polyvinylpyrrolidone, Polyvinylalkohole, Polyethylenoxide, und Xanthangummi.
  11. Reinigungsgemisch gemäß einem der vorhergehenden Ansprüche, mit einer Viskosität bei 20°C in einem Bereich von 100 bis 20.000 mPas, vorzugsweise 1000 bis 20.000 mPas, weiter bevorzugt 2000 bis 20.000 mPas, weiter bevorzugt 1000 bis 20.000 mPas, weiter bevorzugt 2000 bis 20.000 mPas, weiter bevorzugt 5000 bis 20.000 mPas, weiter bevorzugt 10000 bis 20.000 mPas, insbesondere 10.000 bis 15.000 mPas.
  12. Verwendung eines Reinigungsgemisches gemäß einem der vorhergehenden Ansprüche bei der Entfernung beziehungsweise Vermeidung von Insektenablagerungen auf Oberflächen, vorzugsweise Flugzeugoberflächen, insbesondere bei der Entfernung beziehungsweise Vermeidung von Insektenablagerungen auf Tragflächen, Rumpf und/oder Leitwerk eines Flugzeugs.
  13. Verfahren zur Entfernung beziehungsweise Vermeidung von Insektenablagerungen von Oberflächen, vorzugsweise zur der Entfernung von Insektenablagerungen von Flugzeugoberflächen, insbesondere zur Entfernung beziehungsweise Vermeidung von Insektenablagerungen von Tragflächen, Rumpf und/oder Leitwerk eines Flugzeugs mit den folgenden Verfahrensschritten:
    i) Auftragen eines Reinigungsgemisches gemäß einem der Ansprüche 1 bis 10 auf die zu behandelnde Oberfläche,
    ii) Einwirken des Reinigungsgemisches auf die Oberfläche für einen Zeitraum von 10 bis 720 min.
    iii) Entfernen des Reinigungsgemisches.
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