DE4130284A1 - Verfahren zur herstellung biologisch hochwertiger nahrungseiweisse - Google Patents
Verfahren zur herstellung biologisch hochwertiger nahrungseiweisseInfo
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Description
Die Erfindung betrifft ein Verfahren zur Herstellung niedrig
molekularer Molkenproteinfraktionen mit hohem Tryptophan- und
Cystin-Gehalt.
Molkenprotein-Fraktionen wie α-Lactalbumin mit hohem Tryptophan- und
Cystin-Gehalt sind Schlüsselsubstanzen zur Verbesserung der
biologischen Wertigkeit von Nahrungsproteinen für die Frühgeborenen- und
Säuglingsernährung sowie bei der chronischen Niereninsuffizienz.
Bisher sind lediglich Verfahren zur Herstellung von a-Lactalbumin durch
Ultrafiltrations-Verfahren US-P 42 65 924; US-P 44 85 040; Extraktion
mit organischen Lösungsmitteln, Fällungsverfahren US-P 45 19 945 sowie
durch Ansäuern und Erhitzen US-P 47 82 138 beschrieben worden.
Die Aminosäurenmuster der herkömmlichen Säuglingsnahrungen auf
Kuhmilchbasis weichen z. T. beträchtlich in ihrer quantitativen
Zusammensetzung von der Zusammensetzung des Frauenmilchproteins ab.
Kuhmilchprotein und Kasein haben zu niedrige Konzentrationen an
Tryptophan und Cystin und zu hohe Konzentrationen an Methionin. Reines
Molkenprotein weist im Vergleich zu Frauenmilch einen zu niedrigen
Gehalt an Phenylalanin und Tyrosin und zu hohe Threonin-
Konzentrationen auf.
In adaptierten Formelnahrungen wird Kuhmilch mit Molkenprotein im
allgemeinen in einem Kasein : Molkenproteinverhältnis von 40 : 60
angereichert. Mit Molkenprotein-Kasein-Mischungen lassen sich die
groben Abweichungen des Aminosäurenmusters des Kuhmilchproteins von dem
des Frauenmilchproteins für Cystin und Tryptophan nur z. T.
angleichen. Die Phenylalanin- und Tyrosin-Konzentration bleibt dabei
deutlich unterhalb und die Threonin-Konzentration erheblich oberhalb
des Frauenmilchreferenzwertes. Aus diesen Gründen kann der Eiweißgehalt
adaptierter Formelnahrungen nicht auf den Bezugswert des
Frauenmilchproteins gesenkt werden. Er wird durch eine oder mehrere
limitierende Aminosäuren bestimmt und liegt 1,7- bis 2,5fach höher als
der Frauenmilch-Proteingehalt. Der Überschuß an Aminosäuren muß zu
Harnstoff und Ammoniak abgebaut werden und belastet die Nierenfunktion
des Säuglings. Weitergehende Adaptionen des Aminosäurepatterns an das
Frauenmilch-Protein sind nur mit biologisch hochwertigen Proteinen
erzielbar. Unter den Kuhmilchprotein-Fraktionen ist das α-Lactalbumin
der Molke für diese Zwecke am besten geeignet.
Durch Supplementierung von Kasein, Kuhmilcheiweiß und
Molkenprotein-Kasein-Gemischen mit α-Lactalbumin lassen sich praktisch
Frauenmilchprotein identische Aminosäuremuster in Formelnahrungen
realisieren. Das α-Lactalbumin ist daher als Schlüsselsubstanz für die
Herstellung adaptierter Säuglingsnahrungen für Risikogruppen, wie
Frühgeborene und kritisch kranke Säuglinge in den Mittelpunkt des
Interesses gerückt.
Ultrafiltrations-Verfahren erreichen nicht die angestrebte hohe
Anreicherung mit α-Lactalbumin. Fällungsverfahren mit Ammoniumchlorid
sind aufwendig und aus lebensmitteltechnischen Gründen nicht tragbar.
Extraktionsverfahren zur Isolierung von α-Lactalbumin mit organischen
Lösungsmitteln wie Ethanol erfordern explosionsgeschützte Räume
mit entsprechend hohem Kostenaufwand.
Der im Patentanspruch angegebenen Erfindung liegt die Aufgabe zugrunde,
ein kostengünstiges Verfahren zur Anreicherung von
α-Lactalbumin-Abbauprodukten aus Molkenprotein zu entwickeln.
α-Lactalbumin hat von allen Nahrungsproteinen mit 5,9 und 5,3% die
höchsten Tryptophan- bzw. Cystin-Konzentrationen. Es ist daher eine
Schlüsselsubstanz zur Verbesserung der biologischen Wertigkeit von
Nahrungsproteinen, z. B. in der Frühgeborenen- und Säuglingsernährung
und bei der chronischen Niereninsuffizienz.
Das Wesen der Erfindung liegt in der Nutzung der unterschiedlichen
Spaltbarkeit der Molkenprotein-Fraktionen durch proteolytische Enzyme,
vorzugsweise Endopeptidasen wie Pepsin.
Erfindungsgemäß wurde gefunden, daß β-Lactoglobulin unter
Pepsin-Einwirkung resistent gegen digestive Spaltung ist.
α-Lactalbumin und bovines Serumalbumin werden dagegen in Abhängigkeit
von pH-Wert, Temperatur, Zeit und Enzymmenge schneller zu niedrig
molekularen Spaltprodukten abgebaut. Auf dieser Basis sind Trennungen
der Protein-Fraktionen durch isoelektrische Fällung, Ultrafiltration u.
ä. möglich.
Durch Optimierung des Verfahrens (pH-Wert, Zeit, Temperatur, Enzymart-
und -menge) läßt sich die Abtrennung tryptophan- und cystinreicher
Abbauprodukte aus α-Lactalbumin im Supernatant optimieren.
Durch die proteolytische Spaltung des α-Lactalbumins und des bovinen
Serumalbumins wird gleichzeitig dessen Antigenität verringert.
Der Vorteil des Verfahrens zur Herstellung von Molkeneiweiß-Fraktionen
mit hohem Tryptophan- und Cystin-Gehalt liegt in der Möglichkeit die
biologische Wertigkeit von Nahrungseiweißen durch Supplementation
entscheidend zu verbessern. Damit können die bisher unphysiologisch
hohen Eiweißkonzentrationen in Säuglingsnahrungen von durchschnittlich
1,8 bis 2,4% auf 1,0 bis 1,4% gesenkt werden.
1 Liter einer 1%igen wäßrigen Molkenprotein-Lösung wird mit 150 mg
Pepsin (IE: 5000) unter Zugabe von 6 n HCl bei einem pH-Wert von 3 und
einer Temperatur von 37°C inkubiert.
Anschließend wird mit einem Gemisch aus NaOH, KOH und Ca(OH)2 auf den
isoelektrischen Punkt von β-Lactoglobulin (pH 5,2) eingestellt, 5 min
aufgekocht, abgekühlt, zentrifugiert und lyophilisiert.
Der Anteil des löslichen Protein-Stickstoff zum gefällten
Protein-Stickstoff beträgt ca. 45%.
Nach alkalischer Hydrolyse des Lyophilisates mittels Lithiumhydroxid
erfolgt die Tryptophan-Bestimmung mittels HPLC-Technik. Die
Tryptophan-Konzentration beträgt 3,6%.
5-10 g des so hergestellten niedrigmolekularen
α-Lactalbumin-Abbauproduktes werden mit 90-95 g eines herkömmlichen
Nahrungseiweiß-Gemisches aus Molkenprotein und Kasein im Verhältnis 60 : 40
verschnitten.
Claims (1)
- Verfahren zur Herstellung biologisch hochwertiger Nahrungseiweiße auf Säugetiermilchbasis dadurch gekennzeichnet daß
- 1. aus Molkenprotein ein niedrig-molekulares Eiweißabbauprodukt mit einem Tryptophan- und Cystin-Gehalt von 3,0 bis 5,9% bzw. 2,5 bis 5,3% isoliert wird,
- 2. die Trennung von tryptophan- und cystinreichen α-Lactalbumin-Abbauprodukten von tryptophan- und cystinarmen β-Lactoglobulin durch unterschiedliches Digestionsverhalten erreicht wird,
- 3. die enzymatische Hydrolyse in einer 0,5- bis 5%igen, vorzugsweise 1%igen Molkeneiweißlösung vorgenommen wird,
- 4. die enzymatische Hydrolyse vorzugsweise mittels der Endopeptidase Pepsin erfolgt,
- 5. der pH-Wert während der enzymatischen Hydrolyse zwischen 2,0 und 4,0, vorzugsweise 3,0 liegt,
- 6. die Temperatur zwischen 20 und 40°C, vorzugsweise 37°C liegt,
- 7. die Enzymmenge zwischen 10 und 600 mg/L beträgt, und
- 8. das tryptophan- und cystinangereicherte α-Lactalbumin-Abbauprodukt im Verhältnis 2 : 98 bis 10 : 90, vorzugsweise 5 : 95 mit einem herkömmlichen Nahrungseiweiß-Gemisch (Kasein Molkenprotein) verschnitten wird.
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