DE19723629A1 - Mehrkomponentensystem zum Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen Materialien oder ähnlichen Stoffen sowie Verfahren zu seiner Anwendung - Google Patents

Mehrkomponentensystem zum Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen Materialien oder ähnlichen Stoffen sowie Verfahren zu seiner Anwendung

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Description

Die vorliegende Erfindung betrifft ein Mehrkomponentensystem zum Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen Materialien oder ähnlichen Stoffen sowie Verfahren zu seiner Anwendung.
Als heute hauptsächlich zur Zellstoffherstellung verwendete Verfahren sind das Sulfat- und das Sulfitverfahren zu nennen. Mit beiden Verfahren wird unter Kochung und unter Druck Zell­ stoff erzeugt. Das Sulfat-Verfahren arbeitet unter Zusatz von NaOH und Na2S, während im Sulfit-Verfahren Ca(HSO3)2 + SO2 zur Anwendung kommt, bzw. heute wegen ihrer besseren Löslichkeit die Natrium- oder Ammonium-Salze des Hydrogensulfits.
Alle Verfahren haben als Hauptziel die Entfernung des Lignins aus dem verwendeten Pflanzenmaterial, Holz oder Einjahrespflanzen.
Das Lignin, das mit der Zellulose und der Hemizellulose den Hauptbestandteil des Pflanzenmaterials (Stengel oder Stamm) ausmacht, muß entfernt werden, da es sonst nicht möglich ist, nicht vergilbende und mechanisch hochbelastbare Papiere herzustellen.
Die Holzstofferzeugungsverfahren arbeiten mit Steinschleifern (Holzschliff) oder mit Refinern (TMP), die das Holz nach ent­ sprechender Vorbehandlung (chemisch, thermisch oder chemisch-ther­ misch) durch Mahlen defibrillieren.
Diese Holzstoffe besitzen noch einen Großteil des Lignins. Sie werden v. a. für die Herstellung von Zeitungen, Illustrierten, etc. verwendet.
Seit einigen Jahren werden die Möglichkeiten des Einsatzes von Enzymen für den Ligninabbau erforscht. Der Wirkmechanismus der­ artiger lignolytischer Systeme ist erst vor wenigen Jahren auf­ geklärt worden, als es gelang, durch geeignete Anzuchtbedingun­ gen und Induktorzusätze bei dem Weißfäulepilz Phanerochaete chrysosporium zu ausreichenden Enzymmengen zu kommen. Hierbei wurden die bis dahin unbekannten Ligninperoxidasen und Mangan­ peroxidasen entdeckt. Da Phanerochaete chrysosporium ein sehr effektiver Ligninabbauer ist, versuchte man dessen Enzyme zu isolieren und in gereinigter Form für den Ligninabbau zu ver­ wenden. Dies gelang jedoch nicht, da sich herausstellte, daß die Enzyme vor allem zu einer Repolymerisation des Lignins und nicht zu dessen Abbau führen.
Ähnliches gilt auch für andere lignolytische Enzymspezies wie Laccasen, die das Lignin mit Hilfe von Sauerstoff anstelle von Wasserstoffperoxid oxidativ abbauen. Es konnte festgestellt werden, daß es in allen Fällen zu ähnlichen Prozessen kommt. Es werden nämlich Radikale gebildet, die wieder selbst miteinander reagieren und somit zur Polymerisation führen.
So gibt es heute nur Verfahren, die mit in-vivo Systemen arbei­ ten (Pilzsysteme). Hauptschwerpunkte von Optimierungsversuchen sind das sogenannte Biopulping und das Biobleaching.
Unter Biopulping versteht man die Behandlung von Holzhack­ schnitzeln mit lebenden Pilzsystemen.
Es gibt 2 Arten von Applikationsformen:
  • 1. Vorbehandlung von Hackschnitzeln vor dem Refinern oder Mah­ len zum Einsparen von Energie bei der Herstellung von Holzstof­ fen (z. B. TMP oder Holzschliff).
Ein weiterer Vorteil ist die meist vorhandene Verbesserung der mechanischen Eigenschaften des Stoffes, ein Nachteil die schlechtere Endweiße.
  • 2. Vorbehandlung von Hackschnitzeln (Softwood/Hardwood) vor der Zellstoffkochung (Kraftprozeß, Sulfitprozeß).
Hier ist das Ziel, die Reduzierung von Kochchemikalien, die Verbesserung der Kochkapazität und "extended cooking".
Als Vorteile werden auch eine verbesserte Kappareduzierung nach dem Kochen im Vergleich zu einem Kochen ohne Vorbehandlung erreicht.
Nachteile dieser Verfahren sind eindeutig die langen Behand­ lungszeiten (mehrere Wochen) und v. a. die nicht gelöste Kontaminierungsgefahr während der Behandlung, wenn man auf die wohl unwirtschaftliche Sterilisation der Hackschnitzel verzich­ ten will.
Das Biobleaching arbeitet ebenfalls mit in-vivo Systemen. Der gekochte Zellstoff (Softwood/Hardwood) wird vor der Bleiche mit dem Pilz beimpft und für Tage bis Wochen behandelt. Nur nach dieser langen Behandlungszeit zeigt sich eine signifikante Kap­ pazahlerniedrigung und Weißesteigerung, was den Prozeß unwirt­ schaftlich für eine Implementierung in den gängigen Bleichse­ quenzen macht.
Eine weitere meist mit immobilisierten Pilzsystemen durchge­ führte Applikation ist die Behandlung von Zellstoffabrikations­ abwässern, insbesondere Bleichereiabwässern zu deren Entfärbung und Reduzierung des AOX (Reduzierung von chlorierten Verbindun­ gen im Abwasser, die Chlor- oder Chlordioxid-Bleichstufen verursachen).
Darüber hinaus ist bekannt, Hemizellulasen u. a. Xylanasen, Mannanasen als "Bleichbooster" einzusetzen.
Diese Enzyme sollen hauptsächlich gegen das nach dem Kochprozeß das Restlignin zum Teil überdeckende repräzipitierte Xylan wir­ ken und durch dessen Abbau die Zugänglichkeit des Lignins für die in den nachfolgenden Bleichsequenzen angewendeten Bleichchemikalien (v. a. Chlordioxid) erhöhen. Die im Labor nachgewiesenen Einsparungen von Bleichchemikalien wurden in großem Maßstab nur bedingt bestätigt, so daß man diesen Enzym­ typ allenfalls als Bleichadditiv einstufen kann.
Ein weiterer, in letzter Zeit untersuchter möglicher Einsatz von lignolytischen Enzymen oder Pilzen wurde bei der "Kohlever­ flüssigung" erkennbar. Vorläufige Untersuchungen zeigen die prinzipielle Möglichkeit, Braun- oder Steinkohle mit Hilfe von in vivo Behandlung mit z. B. Weißfäulepilzen wie Phanerochaete chrysosporium anzugreifen und zu verflüssigen (Inkubationszeit mehrere Wochen) Bioengineering 4.92.8 Jg.). Die mögliche Struk­ tur von Steinkohle zeigt ein dreidimensionales Netzwerk von po­ lycyclischen, aromatischen Ringsystemen mit einer "gewissen" Ähnlichkeit zu Ligninstrukturen.
Als Cofaktor neben den lignolytischen Enzymen nimmt man Che­ latsubstanzen (Siderophoren, wie Ammoniumoxalat) und Biotenside an.
In der Anmeldung PCT/EP87/00 635 wird ein System zur Entfernung von Lignin aus ligninzellulosehaltigem Material unter gleich­ zeitiger Bleiche beschrieben, welches mit lignolytischen Enzy­ men aus Weißfäulepilzen unter Zusatz von Reduktions- und Oxida­ tionsmitteln und phenolischen Verbindungen als Mediatoren arbeitet.
In der DE 40 08 893 C2 werden zusätzlich zum Red/Ox-System "Mimic Substanzen", die das aktive Zentrum (prosthetische Gruppe) von lignolytischen Enzymen simulieren, zugesetzt. So konnte eine erhebliche Performanceverbesserung erzielt werden.
In der Anmeldung PCT/EP92/01 086 wird als zusätzliche Verbesse­ rung eine Redoxkaskade mit Hilfe von im Oxidationspotential "abgestimmten" phenolischen oder nichtphenolischen Aromaten eingesetzt.
Bei allen drei Verfahren ist die Limitierung für einen groß­ technischen Einsatz die Anwendbarkeit bei geringen Stoffdichten (bis maximal 4%) und bei den beiden letzten Anmeldungen zusätz­ lich die Gefahr des "Ausleachens" von Metallen beim Einsatz der Chelatverbindungen, die v.a. bei nachgeschalteten Peroxid­ bleichstufen zur Zerstörung des Peroxids führen können.
Aus WO/12 619, WO 94/12 620 und WO 94/12 621 sind Verfahren be­ kannt, bei welchen die Aktivität von Peroxidase mittels soge­ nannter Enhancer-Substanzen gefördert werden.
Die Enhancer-Substanzen werden in WO 94/12 619 anhand ihrer Halbwertslebensdauer charakterisiert.
Gemäß WO 94/12 620 sind Enhancer-Substanzen durch die Formel A=N-N=B charakterisiert, wobei A und B jeweils definierte cy­ clische Reste sind.
Gemäß WO 94/12 620 sind Enhancer-Substanzen organische Chemika­ lien, die mindestens zwei aromatische Ringe enthalten, von de­ nen zumindest einer mit jeweils definierten Resten substituiert ist.
Alle drei Anmeldungen betreffen "dye transfer inhibition" und den Einsatz der jeweiligen Enhancer-Substanzen zusammen mit Peroxidasen als Detergent-Additiv oder Detergent-Zusammenset­ zung im Waschmittelbereich. Zwar wird in der Beschreibung der Anmeldung auf eine Verwendbarkeit zum Behandeln von Lignin ver­ wiesen, aber eigene Versuche mit den in den Anmeldungen konkret offenbarten Substanzen zeigten, daß sie als Mediatoren zur Steigerung der Bleichwirkung der Peroxidasen beim Behandeln von ligninhaltigen Materialien keine Wirkung zeigten!
WO 94/29 510 beschreibt ein Verfahren zur enzymatischen Deligni­ fizierung, bei dem Enzyme zusammen mit Mediatoren eingesetzt werden. Als Mediatoren werden allgemein Verbindungen mit der Struktur NO-, NOH- oder HRNOH offenbart.
Von den in WO 94/29 510 aufgeführten Mediatoren liefert 1-Hydroxy-1H-benzotriazol (HBT) die besten Ergebnisse in der Delignifizierung. HBT hat jedoch verschiedene Nachteile:
Es ist nur zu hohen Preisen und nicht in hinreichenden Mengen verfügbar.
Es reagiert unter Delignifizierungsbedingungen zu 1H-Benzotriazol. Diese Verbindung ist relativ schlecht abbaubar und kann in größeren Mengen eine beträchtliche Umweltbelastung darstellen. Es führt in gewissem Umfang zu einer Schädigung von Enzymen. Seine Delignifizierungsgeschwindigkeit ist nicht allzu hoch.
Es ist daher wünschenswert, Systeme zum Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen Materialien oder ähnlichen Stoffen zur Verfügung zu stellen, die die genannten Nachteile nicht oder in geringerem Maße aufweisen.
Die vorliegende Erfindung betrifft daher ein Mehrkomponentensy­ stem zum Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin, ligninhal­ tigen Materialien oder ähnlichen Stoffen enthaltend
  • a) ggf. mindestens einen Oxidationskatalysator und
  • b) mindestens ein geeignetes Oxidationsmittel und
  • c) mindestens einen Mediator, dadurch gekennzeichnet, daß der Mediator ausgewählt ist aus der Gruppe stabiler Nitroxyl-Radi­ kale (Nitroxide).
Unter stabilem Nitroxyl-Radikal (Nitroxid) ist im Sinne der Erfindung zu verstehen, daß diese freien Radikale in reiner Form erhalten, charakterisiert und aufbewahrt werden können.
Es wurde nun gefunden, daß das erfindungsgemäße Mehrkomponen­ tensystem mit Mediatoren ausgewählt aus der Klasse der stabilen Nitroxyl-Radikale nicht die Nachteile der aus dem Stand der Technik bekannten Mehrkomponentensysteme aufweist.
Bevorzugt werden als Mediatoren im erfindungsgemäßen Mehrkompo­ nentensystem Verbindungen der allgemeinen Formel (I), (II) oder (III)
wobei
Ar einbindiger homo- oder heteroaromatischer ein- oder zwei­ kerniger Rest bedeutet und
wobei dieser aromatische Rest durch einen oder mehrere, glei­ che oder verschiedene Reste R2 ausgewählt aus der Gruppe Halo­ gen-, Formyl-, Cyano-, Carbamoyl-, Carboxy-, Ester oder Salz des Carboxyrests, Sulfonorest, Ester oder Salz des Sulfono­ rests, Sulfamoyl-, Nitro-, Nitroso-, Amino-, Phenyl-, Aryl-C1-C5-Alkyl-, C1-C12-Alkyl-, C1-C5-Alkoxy-, C1-C10-Carbonyl-, Carbonyl-C1-C6-Alkyl-, Phospho-, Phosphono-, Phosphonooxyrest, Ester oder Salz des Phosphonooxyrests substituiert sein können und
wobei Phenyl-, Carbamoyl- und Sulfamoylreste unsubstituiert oder ein- oder mehrfach mit einem Rest R3 substituiert sein können, der Aminorest ein- oder zweifach mit R3 substituiert sein kann und die Aryl-C1-C5-alkyl, C1-C12-Alkyl-, C1-C5-Alkoxy-, C1-C10-Carbonyl-, Carbonyl-C1-C6-alkyl-Reste gesättigt oder unge­ sättigt, verzweigt oder unverzweigt sein können und mit einem Rest R3 ein- oder mehrfach substituiert sein können, wobei R3 ein- oder mehrfach vorhanden sein kann und gleich oder ver­ schieden ist und Hydroxy-, Formyl-, Cyano-, Carboxyrest, Ester oder Salz des Carboxyrests, Carbamoyl-, Sulfono-, Sulfamoyl-, Nitro-, Nitroso-, Amino-, Phenyl-, C1-C5-Alkyl-, C1-C5-Alkoxy-, C1-C5-Alkylcarbonylrest bedeutet und
R1 gleich oder verschieden ist und Halogen-, Hydroxy-, Mercap­ to-, Formyl-, Cyano-, Carbamoyl-, Carboxyrest, Ester oder Salz des Carboxyrests, Sulfonorest, Ester oder Salz des Sulfono­ rests, Sulfamoyl-, Nitro-, Nitroso-, Amino-, Phenyl-, Aryl-C1-C5-alkyl-, C1-C12-Alkyl-, C1-C5-Alkoxy-, C1-C10-Carbonyl-, Carbonyl-C1-C6-alkyl-, Phospho-, Phosphono-, Phosphono-oxyrest, Ester oder Salz des Phospho­ nooxyrests bedeutet
und R1 im Fall bicyclischer stabiler Nitroxylradikale (Struktur III) auch Wasserstoff bedeuten kann und
wobei Carbamoyl-, Sulfamoyl-, Amino-, Mercapto- und Phenylre­ ste unsubstituiert oder ein- oder mehrfach mit einem Rest R4 substituiert sein können und die Aryl-C1-C5-alkyl-, C1-C12-Alkyl-, C1-C5-Alkoxy-, C1-C10-Carbonyl-, Carbonyl-C1-C6-alkyl-Reste gesättigt oder ungesättigt, ver­ zweigt oder unverzweigt sein können und mit einem Rest R4 ein- oder mehrfach substituiert sein können, wobei
R4 gleich oder verschieden ist und Hydroxy-, Formyl-, Cyano-, Carboxyrest, Ester oder Salz des Carboxyrests, Carbamoyl-, Sulfono-, Sulfamoyl-, Nitro-, Nitroso-, Amino, Phenyl-, C1-C5-Alkyl-, C1-C5-Alkoxyrest, C1-C5-Alkylcarbonylrest be­ deutet und
je zwei Reste R3oder R4 paarweise über eine Brücke [-CR5R6-]m mit m gleich 0, 1, 2, 3 oder 4 verknüpft sein können und
R5 und R6 gleich oder verschieden sind und Halogen-, Carboxy­ rest, Ester oder Salz des Carboxyrests, Carbamoyl-, Sulfa­ moyl-, Phenyl, Benzoyl-, C1-C5-Alkyl-, C1-C5-Alkoxyrest, C1-C5-Alkylcarbonylrest bedeuten und
eine oder mehrere nicht benachbarte Gruppen [-CR5R6-] durch Sau­ erstoff, Schwefel oder einen ggf. mit C1-C5-Alkyl- substituier­ ten Iminorest und zwei benachbarte Gruppen [-CR5R6-] durch eine Gruppe [-CR5=CR6-), [-CR5=N-] oder [-CR5=N(O)-] ersetzt sein können.
Als Mediatoren im erfindungsgemäßen Mehrkomponentensystem be­ sonders bevorzugt sind Nitroxyl-Radikale der allgemeinen Formel (IV) und (V),
wobei
R7 gleich oder verschieden ist und Phenyl-, Aryl-C1-C5-alkyl-, C1-C12-Alkyl-, C1-C5-Alkoxy-, C1-C10-Carbonyl-, Carbonyl-C1-C6-alkyl- bedeutet
wobei Phenylreste unsubstituiert oder ein- oder mehrfach mit einem Rest R9 substituiert sein können und die Aryl-C1-C5-alkyl-, C1-C12-Alkyl-, C1-C5-Alkoxy-, C1-C10-Carbonyl-, Carbonyl-C1-C6-alkyl-Reste gesättigt oder ungesättigt, ver­ zweigt oder unverzweigt sein können und mit einem Rest R9 ein- oder mehrfach substituiert sein können,
wobei R9 ein- oder mehrfach vorhanden sein kann und gleich oder verschieden ist und Hydroxy-, Formyl-, Carboxyrest, Ester oder Salz des Carboxyrests, Carbamoyl-, Sulfono-, Sulfamoyl-, Ni­ tro-, Nitroso-, Amino, Phenyl-, Benzoyl-, C1-C5-Alkyl-, C1-C5-Alkoxyrest, C1-C5-Alkylcarbonylrest bedeutet und
R8 gleich oder verschieden ist und Wasserstoff-, Hydroxy-, Mer­ capto-, Formyl-, Cyano-, Carbamoyl-, Carboxyrest, Ester oder Salz des Carboxyrests, Sulfonorest, Ester oder Salz des Sulfo­ norests, Sulfamoyl-, Nitro-, Nitroso-, Amino-, Phenyl-, Aryl-C1-C5-alkyl-, C1-C12-Alkyl-, C1-C5-Alkoxy-, C1-C10-Carbonyl-, Carbonyl-C1-C6-alkyl -, Phospho-, Phosphono-, Phosphonooxyrest, Ester oder Salz des Phosphono-oxyrests bedeutet
wobei Carbamoyl-, Sulfamoyl-, Amino-, Mercapto- und Phenylre­ ste unsubstituiert oder ein- oder mehrfach mit einem Rest R3 substituiert sein können und die Aryl-C1-C5-alkyl-, C1-C12-Alkyl-, C1-C5-Alkoxy-, C1-C10-Carbonyl-, Carbonyl-C1-C6-alkyl-Reste gesättigt oder ungesättigt, ver­ zweigt oder unverzweigt sein können und mit einem Rest R3 ein- oder mehrfach substituiert sein können und
eine [-CR8R8-]-Gruppe durch Sauerstoff, einen ggf. mit C1-C5-Alkyl- substituierten Iminorest, einen (Hydroxy)imino­ rest, eine Carbonylfunktion oder eine ggf. mit R3 mono- oder disubstituierten Vinylidenfunktion ersetzt sein kann und
zwei benachbarte Gruppen [-CR8R8-] durch eine Gruppe [-CR8=CR8-] oder [-CR8=N-] oder [-CR8=N(O)-] ersetzt sein können.
Beispiele für Verbindungen, die im erfindungsgemäßen Mehrkom­ ponentensystem als Mediatoren (Komponente c) eingesetzt werden können, sind
2,2,6,6-Tetramethyl-piperidin-1-oxyl (TEMPO),
4-Hydroxy-2,2,6,6-tetramethyl-piperidin-1-oxyl,
4-Oxo-2,2,6,6-tetramethyl-piperidin-1-oxyl,
4-Acetamido-2,2,6,6-tetramethyl-piperidin-1-oxyl,
4-(Ethoxyfluorphosphinyloxy)-2,2,6,6-tetramethyl-piperidin-1-oxyl,
4-(Isothiocyanato)-2,2,6,6-tetramethyl-piperidin-1-oxyl,
4-Maleimido-2,2,6,6-tetramethyl-piperidin-1-oxyl,
4-(4-Nitrobenzoyloxy)-2,2,6,6-tetramethyl-piperidin-1-oxyl,
4-(Phosphonooxy)-2,2,6,6-tetramethyl-piperidin-1-oxyl,
4-Cyano-2,2,6,6-tetramethyl-piperidin-1-oxyl,
3-Carbamoyl-2,2,5,5-tetramethyl-3-pyrrolin-1-oxyl,
4-Phenyl-2,2,5,5-tetramethyl-3-imidazolin-3-oxid-1-oxyl,
4-Carbamoyl-2,2,5,5-tetramethyl-3-imidazolin-3-oxid-1-oxyl,
4-Phenacyliden-2,2,5,5-tetramethyl-imidazolidin-1-oxyl,
3-(Aminomethyl)-2,2,5,5-tetramethyl-pyrrolidin-N-oxyl,
3-Carbamoyl-2,2,5,5-tetramethyl-pyrrolidin-N-oxyl,
3-Carboxy-2,2,5,5-tetramethyl-pyrrolidin-N-oxyl,
3-Cyano-2,2,5,5-tetramethyl-pyrrolidin-N-oxyl,
3-Maleimido-2,2,5,5-tetramethyl-pyrrolidin-N-oxyl,
3-(4-Nitrophenoxycarbonyl)-2,2,5,5-tetramethyl-pyrrolidin-N-oxyl.
Als Mediatoren werden bevorzugt
2,2,6,6-Tetramethyl-piperidin-1-oxyl (TEMPO),
4-Hydroxy-2,2,6,6-tetramethyl-piperidin-1-oxyl,
4-Oxo-2,2,6,6-tetramethyl-piperidin-1-oxyl,
4-Acetamido-2,2,6,6-tetramethyl-piperidin-1-oxyl,
4-(Isothiocyanato)-2,2,6,6-tetramethyl-piperidin-1-oxyl,
4-Maleimido-2,2,6,6-tetramethyl-piperidin-1-oxyl,
4-(4-Nitrobenzoyloxy)-2,2,6,6-tetramethyl-piperidin-1-oxyl,
4-(Phosphonooxy)-2,2,6,6-tetramethyl-piperidin-1-oxyl,
4-Cyano-2,2,6,6-tetramethyl-piperidin-1-oxyl,
3-Carbamoyl-2,2,5,5-tetramethyl-3-pyrrolin-1-oxyl,
4-Phenyl-2,2,5,5-tetramethyl-3-imidazolin-3-oxid-1-oxyl,
4-Carbamoyl-2,2,5,5-tetramethyl-3-imidazolin-3-oxid-1-oxyl,
4-Phenacyliden-2,2,5,5-tetramethyl-imidazolidin-1-oxyl.
Als Mediatoren insbesondere bevorzugt sind
2,2,6,6-Tetramethyl-piperidin-1-oxyl (TEMPO), und
4-Hydroxy-2,2,6,6-tetramethyl-piperidin-1-oxyl.
Das erfindungsgemäße Mehrkomponentensystem enthält Mediatoren, die v. a. zu den Mediatoren (insbesondere HOBT), die nach dem Stand der Technik bekannt sind, folgende Vorteile aufweisen:
  • 1) Die für diese Substanzen (v.a. HOBT) bekannte typische Bil­ dung von gefärbten Reaktanten ist nicht oder nur sehr schwach vorhanden, was von großem Vorteil für die Anwendung sein kann.
  • 2) Die Reaktionsgeschwindigkeit ist generell schneller.
  • 3) Die Abbaubarkeit ist z. T. wesentlich besser.
Vorzugsweise umfaßt das erfindungsgemäße Mehrkomponentensystem mindestens einen Oxidationskatalysator.
Als Oxidationskatalysatoren werden im erfindungsgemäßen Mehr­ komponentensystem bevorzugt Enzyme eingesetzt. Im Sinne der Erfindung umfaßt der Begriff Enzym auch enzymatisch aktive Proteine oder Peptide oder prosthetische Gruppen von Enzymen.
Als Enzym können im erfindungsgemäßen Mehrkomponentensystem Oxidoreduktasen der Klassen 1.1.1 bis 1.97 gemäß Internationa­ ler Enzym-Nomenklature, Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (Enzyme Nomenclature, Academic Press, Inc., 1992, S. 24-154) eingesetzt werden.
Vorzugsweise werden Enzyme der im folgenden genannten Klassen eingesetzt:
Enzyme der Klasse 1.1, die alle Dehydrogenasen, die aufprimä­ re, sekundäre Alkohole und Semiacetale wirken, umfassen und die als Akzeptoren NAD⁺ oder NADP⁺ (Subklasse 1.1.1), Cyto­ chrome (1.1.2), Sauerstoff (O2) (1.1.3), Disulfide (1.1.4), Chinone (1.1.5) oder die andere Akzeptoren haben (1.1.99).
Aus dieser Klasse sind besonders bevorzugt die Enzyme der Klasse 1.1.5 mit Chinonen als Akzeptoren und die Enzyme der Klasse 1.1.3 mit Sauerstoff als Akzeptor.
Insbesondere bevorzugt in dieser Klasse ist Cellobiose:
quinone-1-oxidoreduktase (1.1.5.1).
Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.2. Diese Enzym­ klasse (1.1.5.1) umfaßt solche Enzyme, die Aldehyde zu den korrespondierenden Säuren oder Oxo-Gruppen oxidieren. Die Ak­ zeptoren können NAD⁺, NADP⁺ (1.2.1), Cytochrome (1.2.2), Sau­ erstoff (1.2.3), Sulfide (1.2.4), Eisen-Schwefel-Proteine (1.2.5) oder andere Akzeptoren (1.2.99) sein.
Besonders bevorzugt sind hier die Enzyme der Gruppe (1.2.3) mit Sauerstoff als Akzeptor.
Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.3.
In dieser Klasse sind Enzyme zusammengefaßt, die auf CH-CH-Gruppen des Donors wirken.
Die entsprechenden Akzeptoren sind NAD⁺, NADP⁺ (1.3.1), Cyto­ chrome (1.3.2), Sauerstoff (1.3.3), Chinone oder verwandte Ver­ bindungen (1.3.5), Eisen-Schwefel-Proteine (1.3.7) oder andere Akzeptoren (1.3.99).
Besonders bevorzugt ist die Bilirubinoxidase (1.3.3.5).
Hier sind ebenfalls die Enzyme der Klasse (1.3.3) mit Sauer­ stoff als Akzeptor und (1.3.5) mit Chinonen etc. als Akzeptor besonders bevorzugt.
Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.4, die auf CH-NH2-Gruppen des Donors wirken.
Die entsprechenden Akzeptoren sind NAD⁺, NADP⁺ (1.4.1), Cyto­ chrome (1.4.2), Sauerstoff (1.4.3), Disulfide (1.4.4), Eisen-Schwefel-Proteine (1.4.7) oder andere Akzeptoren (1.4.99).
Besonders bevorzugt sind auch hier Enzyme der Klasse 1.4.3 mit Sauerstoff als Akzeptor.
Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.5, die auf CH-NH-Gruppen des Donors wirken. Die entsprechenden Akzeptoren sind NAD⁺, NADP⁺ (1.5.1), Sauerstoff (1.5.3), Disulfide (1.5.4) Chinone (1.5.5) oder andere Akzeptoren (1.5.99).
Auch hier sind besonders bevorzugt Enzyme mit Sauerstoff (O2) (1.5.3) und mit Chinonen (1.5.5) als Akzeptoren.
Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.6, die auf NADH oder NADPH wirken.
Die Akzeptoren sind hier NADP⁺ (1.6.1), Hämproteine (1.6.2), Disulfide (1.6.4), Chinone (1.6.5), NO2-Gruppen (1.6.6), und ein Flavin (1.6.8) oder einige andere Akzeptoren (1.6.99).
Besonders bevorzugt sind hier Enzyme der Klasse 1.6.5 mit Chinonen als Akzeptoren.
Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.7, die auf andere NO2-Verbindungen als Donatoren wirken und als Akzeptoren Cyto­ chrome (1.7.2), Sauerstoff (O2) (1.7.3), Eisen-Schwefel-Protei­ ne (1.7.7) oder andere (1.7.99) haben.
Hier sind besonders bevorzugt die Klasse 1.7.3 mit Sauerstoff als Akzeptor.
Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.8, die auf Schwe­ felgruppen als Donatoren wirken und als Akzeptoren NAD⁺, NADP⁺ (1.8.1), Cytochrome (1.8.2), Sauerstoff (O2) (1.8.3), Disulfide (1.8.4), Chinone (1.8.5), Eisen-Schwefel-Proteine (1.8.7) oder andere (1.8.99) haben.
Besonders bevorzugt ist die Klasse 1.8.3 mit Sauerstoff (O2) und (1.8.5) mit Chinonen als Akzeptoren.
Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.9, die auf Häm­ gruppen als Donatoren wirken und als Akzeptoren Sauerstoff (O2) (1.9.3), NO2-Verbindungen (1.9.6) und andere (1.9.99) haben.
Besonders bevorzugt ist hier die Gruppe 1.9.3 mit Sauerstoff (O2) als Akzeptor (Cytochromoxidasen).
Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.12, die auf Was­ serstoff als Donor wirken.
Die Akzeptoren sind NAD⁺ oder NADP⁺ (1.12.1) oder andere (1.12.99).
Desweiteren bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.13 und 1.14 (Oxigenasen).
Weiterhin sind bevorzugte Enzyme die der Klasse 1.15, die auf Superoxid-Radikale als Akzeptoren wirken.
Besonders bevorzugt ist hier die Superoxid-Dismutase (1.15.1.1).
Weiterhin sind bevorzugt Enzyme der Klasse 1.16.
Als Akzeptoren wirken NAD⁺ oder NADP⁺ (1.16.1) oder Sauerstoff (O2) (1.16.3).
Besonders bevorzugt sind hier Enzyme der Klasse 1.16.3.1 (Ferroxidase, z. B. Ceruloplasmin).
Weiterhin bevorzugte Enzyme sind diejenigen, die der Gruppe 1.17 (Wirkung auf CH2-Gruppen, die zu -CHOH- oxidiert werden), 1.18 (Wirkung auf reduziertes Ferredoxin als Donor), 1.19 (Wir­ kung auf reduziertes Flavodoxin als Donor) und 1.97 (andere Oxi­ doreduktasen) angehören.
Weiterhin besonders bevorzugt sind die Enzyme der Gruppe 1.11. die auf ein Peroxid als Akzeptor wirken. Diese einzige Subklas­ se (1.11.1) enthält die Peroxidasen.
Besonders bevorzugt sind hier die Cytochrom-C-Peroxidasen (1.11.1.5), Catalase (1.11.1.6), die Peroxydase (1.11.1.6), die Iodid-Peroxidase (1.11.1.8), die Glutathione-Peroxidase (1.11.1.9), die Chlorid-Peroxidase (1.11.1.10), die L-Ascorbat- Peroxidase (1.11.1.11), die Phospholipid-Hydroperoxid- Glutathione-Peroxidase (1.11.1.12), die Mangan-Peroxidase (1.12.1.13), die Diarylpropan-Peroxidase (Ligninase, Lignin- Peroxidase) (1.11.1.14).
Ganz besonders bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.10, die auf Biphenole und verwandten Verbindungen wirken. Sie katalysieren die Oxidation von Biphenolen und Ascorbaten. Als Akzeptoren fungieren NAD⁺, NADP⁺ (1.10.1), Cytochrome (1.10.2), Sauerstoff (1.10.3) oder andere (1.10.99).
Von diesen wiederum sind Enzyme der Klasse 1.10.3 mit Sauer­ stoff (O2) als Akzeptor besonders bevorzugt.
Von den Enzymen dieser Klasse sind die Enzyme Catechol Oxidase (Tyrosinase) (1.10.3.1), L-Ascorbate Oxidase (1.10.3.3), o-Ami­ nophenol Oxidase (1.10.3.4) und Laccase (Benzoldiol: Oxigen Oxidoreduktase) (1.10.3.2) bevorzugt, wobei die Laccasen (Ben­ zoldiol: Oxigen Oxidoreduktase) (1.10.3.2) insbesondere bevor­ zugt sind.
Die genannten Enzyme sind käuflich erhältlich oder lassen sich nach Standardverfahren gewinnen. Als Organismen zur Produktion der Enzyme kommen beispielsweise Pflanzen, tierische Zellen, Bakterien und Pilze in Betracht. Grundsätzlich können sowohl natürlich vorkommende als auch gentechnisch veränderte Organis­ men Enzymproduzenten sein. Ebenso sind Teile von einzelligen oder mehrzelligen Organismen als Enzymproduzenten denkbar, vor allem Zellkulturen.
Für die insbesondere bevorzugten Enzyme, wie die aus der Gruppe 1.11.1 vor allem aber 1.10.3 und insbesondere zur Produktion von Laccasen werden beispielsweise Weißfäulepilze wie Pleuro­ tus, Phlebia und Trametes verwendet.
Das erfindungsgemäße Mehrkomponentensystem umfaßt mindestens ein Oxidationsmittel. Als Oxidationsmittel können beispielswei­ se Luft, Sauerstoff, Ozon, Peroxide, wie H2O2 und organische Peroxide, Persäuren, wie die Peressigsäure, Perameisensäure, Perschwefelsäure, Persalpetersäure, Metachlorperoxibenzosäure, Perchlorsäure, andere "Perverbindungen", wie Perborate, Perace­ tate, Persulfate oder Sauerstoffspezies und deren Radikale, wie OH˙, OOH˙, Singulettsauerstoff, Superoxid (O2⁻), Ozonid, Dioxy­ genyl-Kation (O2⁺), Dioxirane, Dioxetane oder Fremy Radikale eingesetzt werden.
Vorzugsweise werden solche Oxidationsmittel eingesetzt, die entweder durch die entsprechenden Oxidoreduktasen generiert werden können z. B. Dioxirane aus Laccasen plus Carbonylen oder die chemisch den Mediator regenerieren oder diesen direkt um­ setzen können.
Die Erfindung betrifft auch die Verwendung von Substanzen, wel­ che erfindungsgemäß als Mediatoren geeignet sind zum Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen Materialien oder ähnlichen Stoffen.
Die Wirksamkeit des Mehrkomponentensystems beim Verändern, Ab­ bau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen Materialien oder ähnlichen Stoffen ist häufig nochmals gesteigert, wenn neben den genannten Bestandteilen noch Mg2⁺ Ionen vorhanden sind. Die Mg2⁺ Ionen können beispielsweise als Salz, wie z. B. MgSO4, ein­ gesetzt werden. Die Konzentration liegt im Bereich von 0,1-2 mg/g ligninhaltigem Material, vorzugsweise bei 0,2-0,6 mg/g.
In manchen Fällen läßt sich eine weitere Steigerung der Wirk­ samkeit des erfindungsgemäßen Mehrkomponentensystems dadurch erreichen, daß das Mehrkomponentensystem neben den Mg2⁺ Ionen auch Komplexbildner wie z. B. Ethylendiamintetraessigsäure (EDTA), Diethylentriaminpentaessigsäure (DTPA), Hydroxyethylendia­ mintriessigsäure (HEDTA), Diethylentriaminpentamethylen­ phosphonsäure (DTPPA), Nitrilotriessigsäure (NTA), Polyphos­ phorsäure (PPA) etc. enthält. Die Konzentration liegt im Be­ reich von 0,2-5 mg/g ligninhaltigem Material, vorzugsweise bei 1-3 mg.
Der Einsatz des erfindungsgemäßen Mehrkomponentensystems in ei­ nem Verfahren zu Behandeln von Lignin erfolgt beispielsweise dadurch, daß man die jeweils ausgewählten Komponenten a) bis c) gemäß gleichzeitig oder in beliebiger Reihenfolge mit einer wäßrigen Suspension des ligninhaltigen Materials mischt.
Vorzugsweise wird ein Verfahren unter Einsatz des erfindungsge­ mäßen Mehrkomponentensystems in Gegenwart von Sauerstoff oder Luft bei Normaldruck bis 10 bar und in einem pH-Bereich von 2 bis 11, bei einer Temperatur von 20 bis 95°C, vorzugsweise 40-95°C, und einer Stoffdichte von 0,5 bis 40% durchgeführt.
Ein für den Einsatz von Enzymen bei der Zellstoffbleiche unge­ wöhnlicher und überraschender Befund ist, daß beim Einsatz des erfindungsgemäßen Mehrkomponentensystems eine Steigerung der Stoffdichte eine erhebliche Steigerung der Kappaerniedrigung ermöglicht.
Aus ökonomischen Gründen bevorzugt wird ein erfindungsgemäßes Verfahren bei Stoffdichten von 8 bis 35%, besonders bevorzugt 9 bis 15% durchgeführt.
Überraschenderweise zeigte sich ferner, daß eine saure Wäsche (pH 2 bis 6, vorzugsweise 4 bis 5) oder Q-Stufe (pH-Wert 2 bis 6, vorzugsweise 4 bis 5) vor der Enzym-Mediatorstufe bei man­ chen Zellstoffen zu einer erheblichen Kappazahlerniedrigung im Vergleich zur Behandlung ohne diese spezielle Vorbehandlung führt. In der Q-Stufe werden als Chelatbildner die zu diesem Zwecke üblichen Substanzen (wie z. B. EDTA, DTPA) eingesetzt. Sie werden vorzugsweise in Konzentrationen von 0,1%/to bis 1%/to besonders bevorzugt 0,1%/to bis 0,5%/to eingesetzt.
Im erfindungsgemäßen Verfahren werden vorzugsweise 0,01 bis 100 IU Enzym pro g ligninhaltiges Material eingesetzt. Besonders bevorzugt werden 0,1 bis 100 insbesondere bevorzugt werden 1 bis 40 IU Enzym pro g ligninhaltiges Material eingesetzt (1 U entspricht dem Umsatz von 1 µmol 2,2'-Azino-bis(3-ethyl-benzothiazolin-6-sulfonsäure-diammonium­ salz) (ABTS)/min/ml Enzym.
Im erfindungsgemäßen Verfahren werden vorzugsweise 0,01 mg bis 100 mg Oxidationsmittel pro g ligninhaltigem Material einge­ setzt. Besonders bevorzugt werden 0,01 bis 50 mg Oxidationsmit­ tel pro g ligninhaltigem Material eingesetzt.
Im erfindungsgemäßen Verfahren werden vorzugsweise 0,5 bis 80 mg Mediator pro g ligninhaltigem Material,eingesetzt. Besonders bevorzugt werden 0,5 bis 40 mg Mediator pro g ligninhaltigem Material eingesetzt.
Gleichzeitig können Reduktionsmittel zugegeben werden, die zu­ sammen mit den vorhandenen Oxidationsmitteln zur Einstellung eines bestimmten Redoxpotentials dienen.
Als Reduktionsmittel können Natrium-Bisulfit, Natrium-Dithio­ nit, Ascorbinsäure, Thioverbindungen, Mercaptoverbindungen oder Glutathion etc. eingesetzt werden.
Die Reaktion läuft beispielsweise bei Laccase unter Luft- oder Sauerstoff zufuhr oder Luft- bzw. Sauerstoffüberdruck ab, bei den Peroxidasen (z. B. Ligninperoxidasen, Manganperoxidasen) mit Wasserstoffperoxid. Dabei können beispielsweise der Sauerstoff auch durch Wasserstoffperoxid + Katalase und Wasserstoffperoxid durch Glucose + GOD oder andere Systeme in situ generiert werden.
Außerdem können dem System Radikalbildner oder Radikalfänger (Abfangen von beispielsweise OH˙ oder OOH˙ Radikalen) zugesetzt werden. Diese können das Zusammenspiel innerhalb der Red/Ox- und Radikalmediatoren verbessern.
Der Reaktionslösung können auch weitere Metallsalze zugegeben werden. Diese sind im Zusammenwirken mit Chelatbildnern als Ra­ dikalbildner oder Red/Ox-Zentren wichtig. Die Salze bilden in der Reaktionslösung Kationen. Solche Ionen sind u. a. Fe2⁺, Fe3⁺, Mn2⁺, Mn3⁺, Mn4⁺, Cu2⁺, Ca2⁺, Ti3⁺, Cer4⁺, Al3⁺.
Die in der Lösung vorhandenen Chelate können darüber hinaus als Mimicsubstanzen für die Enzyme, beispielsweise für die Laccasen (Kupferkomplexe) oder für die Lignin- oder Manganperoxidasen (Hämkomplexe) dienen. Unter Mimicsubstanzen sind solche Stoffe zu verstehen, die die prosthetischen Gruppen von (hier) Oxido­ reduktasen simulieren und z. B. Oxidationsreaktionen katalysie­ ren können.
Weiterhin kann dem Reaktionsgemisch NaOCl zugesetzt werden. Diese Verbindung kann im Zusammenspiel mit Wasserstoffperoxid Singulettsauerstoff bilden.
Schließlich ist es auch möglich, unter Einsatz von Detergentien zu arbeiten. Als solche kommen nicht-ionische, anionische, ka­ tionische und amphotere Tenside in Betracht. Die Detergentien können die Penetration der Enzyme und Mediatoren in die Faser verbessern.
Ebenso kann es für die Reaktion förderlich sein, Polysaccharide und/oder Proteine zuzusetzen. Hier sind insbesondere als Poly­ saccharide Glucane, Mannane, Dextrane, Lävane, Pektine, Algina­ te oder Pflanzengummis und/oder eigene von den Pilzen gebildete oder in der Mischkultur mit Hefen produzierte Polysaccharide und als Proteine Gelantine und Albumin zu nennen. Diese Stoffe dienen hauptsächlich als Schutzkolloide für die Enzyme.
Weitere Proteine, die zugesetzt werden können, sind Proteasen wie Pepsin, Bromelin, Papain usw. Diese können u. a. dazu die­ nen, durch den Abbau des im Holz vorhandenen Extensins C (hydroxyprolinreiches Protein) einen besseren Zugang zum Lignin zu erreichen.
Als weitere Schutzkolloide kommen Aminosäuren, Einfachzucker, Oligomerzucker, PEG-Typen der verschiedensten Molekulargewich­ te, Polyethylenoxide, Polyethylenimine und Polydimethylsiloxane in Frage.
Das erfindungsgemäße Verfahren kann nicht nur bei der Deligni­ fizierung (Bleiche) von Sulfat-, Sulfit-, Organosol-, o. a. Zellstoffen und von Holzstoffen eingesetzt werden, sondern auch bei der Herstellung von Zellstoffen allgemein, sei es aus Holz- oder Einjahrespflanzen, wenn eine Defibrillierung durch die üb­ lichen Kochverfahren (verbunden eventuell mit mechanischen Ver­ fahren oder Druck) d. h. eine sehr schonende Kochung bis zu Kap­ pazahlen, die im Bereich von ca. 50-120 Kappa liegen können, gewährleistet ist.
Bei der Bleiche von Zellstoffen wie auch bei der Herstellung von Zellstoffen kann die Behandlung mehrfach wiederholt werden, entweder nach Wäsche und Extraktion des behandelten Stoffes mit NaOH oder ohne diese Zwischenschritte. Dies führt zu noch we­ sentlich weiter reduzierbaren Kappawerten und zu erheblichen Weißesteigerungen. Ebenso kann vor der Enzym/Mediatorbehandlung eine O2-Stufe eingesetzt werden oder auch wie bereits erwähnt eine saure Wäsche oder Q-Stufe (Chelatstufe) ausgeführt werden.
Bei der "Verflüssigung" von Kohle (Steinkohle, Braunkohle) wird eine ähnliche Verfahrensführung wie bei der Delignifizierung (Bleiche) von Holz- oder Einjahrespflanzenzellstoff eingesetzt.
Im folgenden wird Erfindung anhand von Beispielen näher erläutert:
Beispiel 1 Enzymatische Bleiche mit 4-Hydroxy-2,2,6,6-tetramethylpiperi­ din-1-oxyl und Softwood Sulfatzellstoff
5 g atro Zellstoff (Softwood O2 delignifiziert), Stoffdichte 30% (ca. 17 g feucht) werden zu folgenden Lösungen gegeben:
  • A) 20 ml Leitungswasser werden mit 63,8 mg 4-Hydroxy-2,2,6,6-tetramethylpiperidin-1-oxyl unter Rühren versetzt, der pH-Wert mit 0,5 mol/l H2SO4-Lsg. so eingestellt, daß nach Zugabe des Zellstoffs und des Enzyms pH 4,5 resultiert.
  • B) 5 ml Leitungswasser werden mit der Menge Laccase von Trame­ tes versicolor versetzt, daß eine Aktivität von 15 U (1 U = Umsatz von 1 µmol ABTS/min/ml Enzym) pro g Zellstoff resultiert.
Die Lösungen A und B werden zusammen gegeben und auf 33 ml aufgefüllt.
Nach Zugabe des Zellstoffes wird für 2 min mit einem Teigkne­ ter gemixt.
Danach wird der Stoff in eine auf 45°C vorgeheizte Reaktions­ bombe gegeben und unter 1-10 bar Sauerstoffüberdruck für 1-4 Stunden inkubiert.
Danach wird der Stoff über einem Nylonsieb (30 µm) gewaschen und 1 Stunde bei 60°C, 2% Stoffdichte und 8% NaOH pro g Zell­ stoff extrahiert.
Nach erneuter Wäsche des Stoffes wird die Kappazahl bestimmt.
Ergebnis vergl. Tabelle 1.
Beispiel 2 Enzymatische Bleiche fit 4-Phenyl-2,2,5,5-tetramethylimidazo­ lin-3-oxid-1-oxyl und Softwood Sulfatzellstoff
5 g atro Zellstoff (Softwood O2 delignifiziert), Stoffdichte 30% (ca. 17 g feucht) werden zu folgenden Lösungen gegeben:
  • A) 20 ml Leitungswasser werden mit 81,5 mg 4-Phenyl-2,2,5,5-tetramethylimidazolin-3-oxid-1-oxyl unter Rühren versetzt, der pH-Wert mit 0,5 mol/l H2SO4-Lsg. so eingestellt, daß nach Zugabe des Zellstoffs und des Enzyms pH 4,5 resultiert.
  • B) 5 ml Leitungswasser werden mit der Menge Laccase von Trame­ tes versicolor versetzt, daß eine Aktivität von 15 U (1 U = Umsatz von 1 µmol ABTS/min/ml Enzym) pro g Zellstoff resultiert.
Die Lösungen A und B werden zusammen gegeben und auf 33 ml aufgefüllt.
Nach Zugabe des Zellstoffes wird für 2 min mit einem Teigkne­ ter gemixt.
Danach wird der Stoff in eine auf 45°C vorgeheizte Reaktions­ bombe gegeben und unter 1-10 bar Sauerstoffüberdruck für 1-4 Stunden inkubiert.
Danach wird der Stoff über einem Nylonsieb (30 µm) gewaschen und 1 Stunde bei 60°C, 2% Stoffdichte und 8% NaOH pro g Zell­ stoff extrahiert.
Nach erneuter Wäsche des Stoffes wird die Kappazahl bestimmt.
Ergebnis vergl. Tabelle 1.
Beispiel 3 Enzymatische Bleiche mit 4-Oxo-2,2,6,6-tetramethylpiperidin-1-oxyl und Softwood Sulfatzellstoff
5 g atro Zellstoff (Softwood O2 delignifiziert), Stoffdichte 30% (ca. 17 g feucht) werden zu folgenden Lösungen gegeben:
  • A) 20 ml Leitungswasser werden mit 63,9 mg 4-Oxo-2,2,6,6-tetramethylpiperidin-1-oxyl unter Rühren versetzt, der pH-Wert mit 0,5 mol/l H2SO4-Lsg. so eingestellt, daß nach Zugabe des Zellstoffs und des Enzyms pH 4,5 resultiert.
  • B) 5 ml Leitungswasser werden mit der Menge Laccase von Trame­ tes versicolor versetzt, daß eine Aktivität von 15 U (1 U = Umsatz von 1 µmol ABTS/min/ml Enzym) pro g Zellstoff resultiert.
Die Lösungen A und B werden zusammen gegeben und auf 33 ml aufgefüllt.
Nach Zugabe des Zellstoffes wird für 2 min mit einem Teigkne­ ter gemixt.
Danach wird der Stoff in eine auf 45°C vorgeheizte Reaktions­ bombe gegeben und unter 1-10 bar Sauerstoffüberdruck für 1-4 Stunden inkubiert.
Danach wird der Stoff über einem Nylonsieb (30 µm) gewaschen und 1 Stunde bei 60°C, 2% Stoffdichte und 8% NaOH pro g Zell­ stoff extrahiert.
Nach erneuter Wäsche des Stoffes wird die Kappazahl bestimmt.
Ergebnis vergl. Tabelle 1.
Beispiel 4 Enzymatische Bleiche mit 4-Cyano-2,2,6,6-tetramethylpiperidin-1-oxyl und Softwood Sulfatzellstoff
5 g atro Zellstoff (Softwood O2 delignifiziert), Stoffdichte 30% (ca. 17 g feucht) werden zu folgenden Lösungen gegeben:
  • A) 20 ml Leitungswasser werden mit 68,0 mg 4-Cyano-2,2,6,6-tetramethylpiperidin-1-oxyl unter Rühren ver­ setzt, der pH-Wert mit 0,5 mol/l H2SO4-Lsg. so eingestellt, daß nach Zugabe des Zellstoffs und des Enzyms pH 4,5 resultiert.
  • B) 5 ml Leitungswasser werden mit der Menge Laccase von Trame­ tes versicolor versetzt, daß eine Aktivität von 15 U (1 U = Umsatz von 1 µmol ABTS/min/ml Enzym) pro g Zellstoff resultiert.
Die Lösungen A und B werden zusammen gegeben und auf 33 ml aufgefüllt.
Nach Zugabe des Zellstoffes wird für 2 min mit einem Teigkne­ ter gemixt.
Danach wird der Stoff in eine auf 45°C vorgeheizte Reaktions­ bombe gegeben und unter 1-10 bar Sauerstoffüberdruck für 1-4 Stunden inkubiert.
Danach wird der Stoff über einem Nylonsieb (30 µm) gewaschen und 1 Stunde bei 60°C, 2% Stoffdichte und 8% NaOH pro g Zell­ stoff extrahiert.
Nach erneuter Wäsche des Stoffes wird die Kappazahl bestimmt.
Ergebnis vergl. Tabelle 1.
Beispiel 5 Enzymatische Bleiche mit 2,2,6,6-Tetramethylpiperidin-1-oxyl und Softwood Sulfatzellstoff
5 g atro Zellstoff (Softwood O2 delignifiziert), Stoffdichte 30% (ca. 17 g feucht) werden zu folgenden Lösungen gegeben:
  • A) 20 ml Leitungswasser werden mit 57,8 mg 2,2,6,6-Tetramethylpiperidin-1-oxyl unter Rühren versetzt, der pH-Wert mit 0,5 mol/l H2SO4-Lsg. so eingestellt, daß nach Zu­ gabe des Zellstoffs und des Enzyms pH 4,5 resultiert.
  • B) 5 ml Leitungswasser werden mit der Menge Laccase von Trame­ tes versicolor versetzt, daß eine Aktivität von 15 U (1 U = Umsatz von 1 µmol ABTS/min/ml Enzym) pro g Zellstoff resultiert.
Die Lösungen A und B werden zusammen gegeben und auf 33 ml aufgefüllt.
Nach Zugabe-des Zellstoffes wird für 2 min mit einem Teigkne­ ter gemixt.
Danach wird der Stoff in eine auf 45°C vorgeheizte Reaktions­ bombe gegeben und unter 1-10 bar Sauerstoffüberdruck für 1-4 Stunden inkubiert.
Danach wird der Stoff über einem Nylonsieb (30 µm) gewaschen und 1 Stunde bei 60°C, 2% Stoffdichte und 8% NaOH pro g Zell­ stoff extrahiert.
Nach erneuter Wäsche des Stoffes wird die Kappazahl bestimmt.
Ergebnis vergl. Tabelle 1.
Beispiel 6 Enzymatische Bleiche mit 4-Acetamido-2,2,6,6-tetramethyl­ piperidin-1-oxyl und Softwood Sulfatzellstoff
5 g atro Zellstoff (Softwood O2 delignifiziert), Stoffdichte 30% (ca. 17 g feucht) werden zu folgenden Lösungen gegeben:
  • A) 20 ml Leitungswasser werden mit 79,0 mg 4-Acetamido-2,2,6,6-tetramethylpiperidin-1-oxyl unter Rühren versetzt, der pH-Wert mit 0,5 mol/l H2SO4-Lsg. so eingestellt, daß nach Zugabe des Zellstoffs und des Enzyms pH 4,5 resultiert.
  • B) 5 ml Leitungswasser werden mit der Menge Laccase von Trame­ tes versicolor versetzt, daß eine Aktivität von 15 U (1 U = Umsatz von 1 µmol ABTS/min/ml Enzym) pro g Zellstoff resultiert.
Die Lösungen A und B werden zusammen gegeben und auf 33 ml aufgefüllt.
Nach Zugabe des Zellstoffes wird für 2 min mit einem Teigkne­ ter gemixt.
Danach wird der Stoff in eine auf 45°C vorgeheizte Reaktions­ bombe gegeben und unter 1-10 bar Sauerstoffüberdruck für 1-4 Stunden inkubiert.
Danach wird der Stoff über einem Nylonsieb (30 µm) gewaschen und 1 Stunde bei 60°C, 2% Stoffdichte und 8% NaOH pro g Zell­ stoff extrahiert.
Nach erneuter Wäsche des Stoffes wird die Kappazahl bestimmt.
Ergebnis vergl. Tabelle 1.
Beispiel 7 Enzymatische Bleiche mit 4-Carbamoyl-2,2,5,5-tetramethyl-3-imi­ dazolin-3-oxid-1-oxyl und Softwood Sulfatzellstoff
5 g atro Zellstoff (Softwood O2 delignifiziert), Stoffdichte 30% (ca. 17 g feucht) werden zu folgenden Lösungen gegeben:
  • A) 20 ml Leitungswasser werden mit 74,0 mg 4-Carbamoyl-2,2,5,5-tetramethyl-3-imidazolin-3-oxid-1-oxyl un­ ter Rühren versetzt, der pH-Wert mit 0,5 mol/l H2SO4-Lsg. so eingestellt, daß nach Zugabe des Zellstoffs und des Enzyms pH 4,5 resultiert.
  • B) 5 ml Leitungswasser werden mit der Menge Laccase von Trame­ tes versicolor versetzt, daß eine Aktivität von 15 U (1 U = Umsatz von 1 µmol ABTS/min/ml Enzym) pro g Zellstoff resultiert.
Die Lösungen A und B werden zusammen gegeben und auf 33 ml aufgefüllt.
Nach Zugabe des Zellstoffes wird für 2 min mit einem Teigkne­ ter gemixt.
Danach wird der Stoff in eine auf 45°C vorgeheizte Reaktions­ bombe gegeben und unter 1-10 bar Sauerstoffüberdruck für 1-4 Stunden inkubiert.
Danach wird der Stoff über einem Nylonsieb (30 µm) gewaschen und 1 Stunde bei 60°C, 2% Stoffdichte und 8% NaOH pro g Zell­ stoff extrahiert.
Nach erneuter Wäsche des Stoffes wird die Kappazahl bestimmt.
Ergebnis vergl. Tabelle 1.
Beispiel 8 Enzymatische Bleiche mit 3-Carbamoyl-2,2,5,5-tetra­ methyl-3-pyrrolin-1-oxyl und Softwood Sulfatzellstoff
5 g atro Zellstoff (Softwood O2 delignifiziert), Stoffdichte 30% (ca. 17 g feucht) werden zu folgenden Lösungen gegeben:
  • A) 20 ml Leitungswasser werden mit 67,8 mg 3-Carbamoyl-2,2,5,5-tetramethyl-3-pyrrolin-1-oxyl unter Rühren versetzt, der pH-Wert mit 0,5 mol/l H2SO4-Lsg. so eingestellt, daß nach Zugabe des Zellstoffs und des Enzyms pH 4,5 resultiert.
  • B) 5 ml Leitungswasser werden mit der Menge Laccase von Trame­ tes versicolor versetzt, daß eine Aktivität von 15 U (1 U = Umsatz von 1 µmol ABTS/min/ml Enzym) pro g Zellstoff resultiert.
Die Lösungen A und B werden zusammen gegeben und auf 33 ml aufgefüllt.
Nach Zugabe des Zellstoffes wird für 2 min mit einem Teigkne­ ter gemixt.
Danach wird der Stoff in eine auf 45°C vorgeheizte Reaktions­ bombe gegeben und unter 1-10 bar Sauerstoffüberdruck für 1-4 Stunden inkubiert.
Danach wird der Stoff über einem Nylonsieb (30 µm) gewaschen und 1 Stunde bei 60°C, 2% Stoffdichte und 8% NaOH pro g Zell­ stoff extrahiert.
Nach erneuter Wäsche des Stoffes wird die Kappazahl bestimmt.
Ergebnis vergl. Tabelle 1.
Beispiel 9 Enzymatische Bleiche mit 4-Phenacyliden-2,2,5,5-tetramethyl­ imidazolidin-1-oxyl und Softwood Sulfatzellstoff
5 g atro Zellstoff (Softwood O2 delignifiziert), Stoffdichte 30% (ca. 17 g feucht) werden zu folgenden Lösungen gegeben:
  • A) 20 ml Leitungswasser werden mit 67,8 mg 4-Phenacylidin-2,2,5,5-tetramethyl-imidazolidin-1-oxyl unter Rühren versetzt, der pH-Wert mit 0,5 mol/l H2SO4-Lsg. so ein­ gestellt, daß nach Zugabe des Zellstoffs und des Enzyms pH 4,5 resultiert.
  • B) 5 ml Leitungswasser werden mit der Menge Laccase von Trame­ tes versicolor versetzt, daß eine Aktivität von 15 U (1 U = Umsatz von 1 µmol ABTS/min/ml Enzym) pro g Zellstoff resultiert.
Die Lösungen A und B werden zusammen gegeben und auf 33 ml aufgefüllt.
Nach Zugabe des Zellstoffes wird für 2 min mit einem Teigkne­ ter gemixt.
Danach wird der Stoff in eine auf 45°C vorgeheizte Reaktions­ bombe gegeben und unter 1-10 bar Sauerstoffüberdruck für 1-4 Stunden inkubiert.
Danach wird der Stoff über einem Nylonsieb (30 µm) gewaschen und 1 Stunde bei 60°C, 2% Stoffdichte und 8% NaOH pro g Zell­ stoff extrahiert.
Nach erneuter Wäsche des Stoffes wird die Kappazahl bestimmt.
Ergebnis vergl. Tabelle 1.
Enzymdosage 15 U/g Zellstoff, Inkubationszeit 2 h
Enzymdosage 15 U/g Zellstoff, Inkubationszeit 2 h
Enzymdosage 15 U/g Zellstoff, Inkubationszeit 2 h

Claims (10)

1. Mehrkomponentensystem zum Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen Materialien oder ähnlichen Stoffen enthaltend
  • a) ggf. mindestens einen Oxidationskatalysator und
  • b) mindestens ein geeignetes Oxidationsmittel und
  • c) mindestens einen Mediator, dadurch gekennzeichnet, daß der Mediator ausgewählt ist aus der Gruppe der stabilen Nitroxyl- Radikale (Nitroxide).
2. Mehrkomponentensystem gemäß Anspruch 1, dadurch gekenn­ zeichnet, daß der Mediator ausgewählt ist aus der Gruppe der stabilen Nitroxyl-Radikale (Nitroxide) der allgemeinen Formel (I), (II) oder (III)
wobei
Ar einbindiger homo- oder heteroaromatischer ein- oder zwei­ kerniger Rest bedeutet und
wobei dieser aromatische Rest durch einen oder mehrere, glei­ che oder verschiedene Reste R2 ausgewählt aus der Gruppe Halo­ gen-, Formyl-, Cyano-, Carbamoyl-, Carboxy-, Ester oder Salz des Carboxyrests, Sulfonorest, Ester oder Salz des Sulfono­ rests, Sulfamoyl-, Nitro-, Nitroso-, Amino-, Phenyl-, Aryl-C1-C5-Alkyl-, C1-C12-Alkyl-, C1-C5-Alkoxy-, C1-C10-Carbonyl-, Carbonyl-C1-C6-Alkyl-, Phospho-, Phosphono-, Phosphonooxyrest, Ester oder Salz des Phosphonooxyrests substituiert sein können,
wobei Phenyl-, Carbamoyl- und Sulfamoylreste unsubstituiert oder ein- oder mehrfach mit einem Rest R3 substituiert sein können, der Aminorest ein- oder zweifach mit R3 substituiert sein kann und die Aryl-C1-C5-alkyl, C1-C12-Alkyl-, C1-C5-Alkoxy-, C1-C10-Carbonyl-, Carbonyl-C1-C6-alkyl-Reste gesättigt oder unge­ sättigt, verzweigt oder unverzweigt sein können und mit einem Rest R3 ein- oder mehrfach substituiert sein können,
wobei R3 ein- oder mehrfach vorhanden sein kann und gleich oder verschieden ist und Hydroxy-, Formyl-, Cyano-, Carboxyrest, Ester oder Salz des Carboxyrests, Carbamoyl-, Sulfono-, Sulfa­ moyl-, Nitro-, Nitroso-, Amino-, Phenyl-, C1-C5-Alkyl-, C1-C5-Alkoxy-, C1-C5-Alkylcarbonylrest bedeutet und
R1 gleich oder verschieden ist und Halogen-, Hydroxy-, Mercap­ to-, Formyl-, Cyano-, Carbamoyl-, Carboxyrest, Ester oder Salz des Carboxyrests, Sulfonorest, Ester oder Salz des Sulfono­ rests, Sulfamoyl-, Nitro-, Nitroso-, Amino-, Phenyl-, Aryl-C1-C5-alkyl-, C1-C12-Alkyl-, C1-C5-Alkoxy-, C1-C10-Carbonyl-, Carbonyl-C1-C6-alkyl-, Phospho-, Phosphono-, Phosphono-oxyrest, Ester oder Salz des Phosphonooxyrests bedeutet
und R1 im Fall bicyclischer stabiler Nitroxylradikale (Struktur III) auch Wasserstoff bedeuten kann und
wobei Carbamoyl-, Sulfamoyl-, Amino-, Mercapto- und Phenylre­ ste unsubstituiert oder ein- oder mehrfach mit einem Rest R4 substituiert sein können und die Aryl-C1-C5-alkyl-, C1-C12-Alkyl-, C1-C5-Alkoxy-, C1-C10-Carbonyl-, Carbonyl-C1-C6-alkyl-Reste gesättigt oder ungesättigt, ver­ zweigt oder unverzweigt sein können und mit einem Rest R4 ein- oder mehrfach substituiert sein können, wobei
R4 gleich oder verschieden ist und Hydroxy-, Formyl-, Cyano-, Carboxyrest, Ester oder Salz des Carboxyrests, Carbamoyl-, Sulfono-, Sulfamoyl-, Nitro-, Nitroso-, Amino, Phenyl-, C1-C5-Alkyl-, C1-C5-Alkoxyrest, C1-C5-Alkylcarbonylrest be­ deutet und
je zwei Reste R3oder R4 paarweise über eine Brücke [-CR5R6-]m mit in gleich 0, 1, 2, 3 oder 4 verknüpft sein können und
R5 und R6 gleich oder verschieden sind und Halogen-, Carboxy­ rest, Ester oder Salz des Carboxyrests, Carbamoyl-, Sulfa­ moyl-, Phenyl, Benzoyl-, C1-C5-Alkyl-, C1-C5-Alkoxyrest, C1-C5-Alkylcarbonylrest bedeuten und
eine oder mehrere nicht benachbarte Gruppen [-CR5R6-] durch Sauerstoff, Schwefel oder einen ggf. mit C1-C5-Alkyl- substitu­ ierten Iminorest und zwei benachbarte Gruppen [-CR5R6-] durch eine Gruppe [-CR5=CR6-], [-CR5=N-] oder [-CR5=N(O)-] ersetzt sein können.
3. Mehrkomponentensystem gemäß Anspruch 1 bis 2, dadurch ge­ kennzeichnet, daß der Mediator ausgewählt ist aus der Gruppe der stabilen Nitroxy-Radikale (Nitroxide) der allgemeinen For­ mel (IV) und (V),
wobei
R7 gleich oder verschieden ist und Phenyl-, Aryl-C1-C5-alkyl-, C1-C12-Alkyl-, C1-C5-Alkoxy-, C1-C10-Carbonyl-, Carbonyl -C1-C6-alkyl- bedeutet
wobei Phenylreste unsubstituiert oder ein- oder mehrfach mit einem Rest R9 substituiert sein können und die Aryl-C1-C5-alkyl-, C1-C12-Alkyl-, C1-C5-Alkoxy-, C1-C10-Carbonyl-, Carbonyl-C1-C6-alkyl-Reste gesättigt oder ungesättigt, ver­ zweigt oder unverzweigt sein können und mit einem Rest R9 ein- oder mehrfach substituiert sein können,
wobei R9 ein- oder mehrfach vorhanden sein kann und gleich oder verschieden ist und Hydroxy-, Formyl-, Carboxyrest, Ester oder Salz des Carboxyrests, Carbamoyl-, Sulfono-, Sulfamoyl-, Nitro-, Nitroso-, Amino, Phenyl-, Benzoyl-, C1-C5-Alkyl-, C1-C5-Alkoxyrest, C1-C5-Alkylcarbonylrest bedeutet und R8 gleich oder verschieden ist und Wasserstoff-, Hydroxy-, Mer­ capto-, Formyl-, Cyano-, Carbamoyl-, Carboxyrest, Ester oder Salz des Carboxyrests, Sulfonorest, Ester oder Salz des Sulfo­ norests, Sulfamoyl-, Nitro-, Nitroso-, Amino-, Phenyl-, Aryl-C1-C5-alkyl-, C1-C12-Alkyl-, C1-C5-Alkoxy-, C1-C10-Carbonyl-, Carbonyl-C1-C6-alkyl-, Phospho-, Phosphono-, Phosphonooxyrest, Ester oder Salz des Phosphono-oxyrests bedeutet
wobei Carbamoyl-, Sulfamoyl-, Amino-, Mercapto- und Phenylre­ ste unsubstituiert oder ein- oder mehrfach mit einem Rest R3 substituiert sein können und die Aryl-C1-C5-alkyl-, C1-C12-Alkyl-, C1-C5-Alkoxy-, C1-C10-Carbonyl-, Carbonyl-C1-C6-alkyl-Reste gesättigt oder ungesättigt, ver­ zweigt oder unverzweigt sein können und mit einem Rest R3 ein- oder mehrfach substituiert sein können und
eine [-CR8R8-]-Gruppe durch Sauerstoff, einen ggf. mit C1-C5-Alkyl- substituierten Iminorest, einen (Hydroxy)imino­ rest, eine Carbonylfunktion oder eine ggf. mit R3mono- oder disubstituierten Vinylidenfunktion ersetzt sein kann und zwei benachbarte Gruppen [-CR8R8-] durch eine Gruppe [-CR8=CR8-] oder [-CR8=N-] oder [-CR8=N(O)-] ersetzt sein können.
4. Mehrkomponentensystem gemäß einem der Ansprüche 1 bis 3, dadurch gekennzeichnet, daß es mindestens einen Oxidationska­ talysator umfaßt.
5. Mehrkomponentensystem gemäß Anspruch 4, dadurch gekenn­ zeichnet, daß als Oxidationskatalysator eine Oxidoreduktase vorhanden ist.
6. Mehrkomponentensystem nach einem der Ansprüche 1 bis 5, da­ durch gekennzeichnet, daß als Oxidationsmittel Luft, Sauer­ stoff, Ozon, Peroxide, wie H2O2 oder organische Peroxide, Per­ säuren, wie die Peressigsäure, Perameisensäure, Perschwefel­ säure, Persalpetersäure, Metachlorperoxibenzosäure, Perchlor­ säure, andere "Perverbindungen", wie Perborate, Peracetate, Persulfate oder Sauerstoffspezies und deren Radikale, wie OH˙, OOH˙, Singulettsauerstoff, Superoxid (O2⁻), Ozonid, Dioxy­ genyl-Kation (O2⁺), Dioxirane, Dioxetane oder Fremy Radikale eingesetzt werden.
7. Mehrkomponentensystem gemäß einem der Ansprüche 1 bis 6, dadurch gekennzeichnet, daß der Mediator (Komponente c) ausge­ wählt ist aus der Gruppe
2,2,6,6-Tetramethyl-piperidin-1-oxyl (TEMPO),
4-Hydroxy-2,2,6,6-tetramethyl-piperidin-1-oxyl,
4-Oxo-2,2,6,6-tetramethyl-piperidin-1-oxyl,
4-Acetamido-2,2,6,6-tetramethyl-piperidin-1-oxyl,
4-(Ethoxyfluorphosphinyloxy)-2,2,6,6-tetramethyl-piperidin-1-oxyl,
4-(Isothiocyanato)-2,2,6,6-tetramethyl-piperidin-1-oxyl,
4-Maleimido-2,2,6,6-tetramethyl-piperidin-1-oxyl,
4-(4-Nitrobenzoyloxy)-2,2,6,6-tetramethyl-piperidin-1-oxyl,
4-(Phosphonooxy)-2,2,6,6-tetramethyl-piperidin-1-oxyl,
4-Cyano-2,2,6,6-tetramethyl-piperidin-1-oxyl,
3-Carbamoyl-2,2,5,5-tetramethyl-3-pyrrolin-1-oxyl,
4-Phenyl-2,2,5,5-tetramethyl-3-imidazolin-3-oxid-1-oxyl,
4-Carbamoyl-2,2,5,5-tetramethyl-3-imidazolin-3-oxid-1-oxyl,
4-Phenacyliden-2,2,5,5-tetramethyl-imidazolidin-1-oxyl,
3-(Aminomethyl)-2,2,5,5-tetramethyl-pyrrolidin-N-oxyl,
3-Carbamoyl-2,2,5,5-tetramethyl-pyrrolidin-N-oxyl,
3-Carboxy-2,2,5,5-tetramethyl-pyrrolidin-N-oxyl,
3-Cyano-2,2,5,5-tetramethyl-pyrrolidin-N-oxyl,
3-Maleimido-2,2,5,5-tetramethyl-pyrrolidin-N-oxyl,
3-(4-Nitrophenoxycarbonyl)-2,2,5,5-tetramethyl-pyrrolidin-N-oxyl.
8. Mehrkomponentensystem gemäß einem der Ansprüche 1 bis 7, dadurch gekennzeichnet, daß als Mediator 2,2,6,6-Tetramethylpiperidin-1-oxyl (TEMPO) oder 4-Hydroxy-2,2,6,6-tetramethyl-piperidin-1-oxyl vorhanden sind.
9. Verfahren zum Behandeln von Lignin, ligninhaltigen Materia­ lien oder ähnlichen Stoffen, dadurch gekennzeichnet, daß man die jeweils ausgewählten Komponenten a) bis c) gemäß Anspruch 1 gleichzeitig oder in beliebiger Reihenfolge mit einer wäßrigen Suspension des ligninhaltigen Materials mischt.
10. Verwendung von in Anspruch 1 als Komponente c) genannten Mediatoren zum Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen Materialien oder ähnlichen Stoffen.
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