DE102009025996A1 - Biokatalysator für die Hydroxylierung von Di- und Triterpenen - Google Patents

Biokatalysator für die Hydroxylierung von Di- und Triterpenen Download PDF

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Sabrina Bleif
Frank Dr. Hannemann
Rita Prof. Dr. Bernhardt
Michael Lisurek
Jens Peter Von Kries
Johann Prof. Dr. Jauch
Josef Dr. Zapp
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Abstract

Die vorliegende Erfindung betrifft ein Verfahren zur Hydroxylierung von Terpenoiden, sowie einen Ganz-Zell-Biokatalysator, der das Cytochrom P450 CYP106A2 exprimiert, sowie weiterhin dessen Verwendung zur Hydroxylierung von Terpenoiden.

Description

  • Terpenoide bilden eine heterogene Klasse von Naturstoffen, die von flüchtigen, niedermolekularen bis zu hochmolekularen, polymeren Verbindungen reicht. Unter ihnen findet man unter anderem azyklische, mono-, bi-, tri- und tetrazyklische und kondensierte Systeme, Kohlenwasserstoffe, Alkohole, Ketone, Aldehyde, Epoxide und heterozyklische Verbindungen, um nur einige zu nennen. Ihr Bauprinzip wird am besten durch die Biosynthese verstanden. So sind die Terpenoide dadurch gekennzeichnet, dass sie aus einem oder mehreren Isoprenoideinheiten zusammengesetzt sind. Ein allgemeines Charakteristikum der Terpene, einer Untergruppe der Terpenoide, ist die Tatsache, dass die Anzahl ihrer Kohlenstoffatome durch fünf teilbar ist. Es werden jedoch auch solche Verbindungen zu den Terpenoiden gezählt, die von dieser Regel abweichen und, bei denen die Anzahl der Kohlenstoffatome dadurch, dass im Ablauf der Biosynthese Kohlenstoffatome aus- oder eingeschleust wurden, keinem Vielfachen von 5 entspricht.
  • Die Menge der Verbindungen der Gruppe der Terpenoide spiegelt auch den Umfang der verschiedenen chemischen und biologischen Wirkungen dieser Stoffgruppe wieder. Viele dieser Terpenoidverbindungen besitzen eine antimikrobielle und sogar eine zytostatische Wirksamkeit. Sie werden z. B. zur Konservierung für kosmetische Präparate und auch als Therapeutika verwendet. Andere Terpene wirken als hormonelle Wachstumsregulatoren in Pflanzen und Tieren oder stellen wichtige Mediatoren in der Wechselwirkung zwischen Pflanzen und Tieren dar.
  • Die Bedeutung dieser Naturstoffe für die chemische Industrie sowie für die pharmazeutische Industrie kann fast nicht überschätzt werden. Trotz des sehr großen Spektrums biologischer Effekte und Wirkweisen, die diese Gruppe von Naturstoffen kennzeichnet, gibt es ein gesteigertes Interesse deren Wirkung weiter zu optimieren oder zu modifizieren. Dies kann durch eine gezielte chemische Modifikation der entsprechenden Verbindung erreicht werden. Häufig erfolgt dies durch Hinzufügen funktioneller Gruppen an definierten Stellen des Moleküls.
  • Bei diesen Veränderungen spielt nicht nur die Regioselektivität sondern auch die Stereoselektivität der Modifikation eine entscheidende Rolle. Die unterschiedliche Wirkung verschiedener Enantiomere, also von Stereoisomeren chemischer Verbindungen, die in ihrem Aufbau jedoch nicht in ihrer Chiralität übereinstimmen, hat in der Vergangenheit traurige Bestätigung gefunden. Dies unterstreicht jedoch die Bedeutung von gezielten chemischen Modifikationen im Bereich der chemischen und pharmazeutischen Industrie. Eine wichtige chemische Modifikation ist die Hydroxylierung einzelner Kohlenstoffatome bestimmter Moleküle insbesondere die Hydroxylierung nicht aktivierter Kohlenstoffatome.
  • Verfahren zur Hydroxylierung nicht aktivierter Kohlenstoffatome sind bekannt. Anwendung finden hierbei Radikalreaktion sowie der Einsatz chemischer Katalysatoren.
  • Bei beiden genannten Verfahren handelt es sich jedoch um unselektive Verfahren, bei denen alle möglichen Reaktionspartner mehr oder weniger stochastisch chemisch modifiziert werden. Demnach erfährt nur ein geringer Teil der Verbindungen, insbesondere hinsichtlich des Ortes und der resultierenden räumlichen Anordnung, die gewünschte chemische Modifikation. So kann durch diese Verfahren schon das Kriterium der Regioselektivität, also welches Atom an der Reaktion beteiligt wird, nicht erfüllt werden. Entsprechende Reinigungs- und Selektionsverfahren müssen als Folge eingesetzt werden, um das Erwünschte aus der Mischung von Reaktionsprodukten in Reihform zu isolieren.
  • Darüber hinaus handelt es sich bei chemischen Katalysatoren häufig um toxische Verbindungen, die in der Entsorgung teuer und deren Aufarbeitung sehr aufwendig ist.
  • Eine Alternative dazu, auch um eine regioselektive Modifikation der Verbindung zu gewährleisten, stellt die de novo-Synthese der Verbindung dar. Eine entsprechende chemische Totalsynthese ist sehr aufwendig, da unter Umständen sehr viele Syntheseschritte durchgeführt werden müssen. Dies führt zu erheblichen Kosten, zum einen aufgrund des erhöhten Arbeitsaufwandes aber auch aufgrund der Vielzahl für die Synthese notwendigen Substanzen und Einrichtungen.
  • Jedoch auch unter Berücksichtigung aller oben genannten Möglichkeiten kann eine stereoselektive Modifikation der chemischen Verbindung nicht immer gewährleistet werden.
  • Um diese Probleme der chemischen Synthese und chemischen Modifikation von chemischen Substanzen zu umgehen, wird zunehmend auf Enzyme zur Katalyse der gewünschten Reakti on gesetzt. Häufig werden hierbei natürliche, also in der Natur vorkommende Reaktionen eingesetzt, so dass die Enzyme verwendet werden, welche die Reaktionen auch in den entsprechenden, zu diesen Stoffwechselwegen befähigten Organismen, umsetzen.
  • Aufgabe der vorliegenden Erfindung ist es die im Stand der Technik bekannten Nachteile in Bezug auf Regioselektivität zu verbessern und eine verbesserte Stereoselektivität der Hydroxylierung von Terpenoiden zu erreichen, wobei ferner auch besonderes Augenmerk darauf gerichtet ist, dass die entsprechende Hydroxylierung in einem Schritt durchzuführen ist.
  • Die Fähigkeit bestimmter Enzyme der Familie der Cytochrome zur Hydroxylierung definierter Positionen in einzelnen Verbindungen, auch solcher aus der Gruppe der Terpenoide, ist bekannt. Diese Enzyme zeichnen sich in der Regel durch eine sehr hohe Substratspezifität aus; sie können also in der Regel die Umsetzung ganz bestimmter Substrate katalysieren. Betrachtet man die Präzision der katalysierten Reaktion, insbesondere in Bezug auf deren Regioselektivität sowie auf deren Stereoselektivität, so ist dies auch nicht weiter verwunderlich. Der zu modifizierende Bereich des Substrates muss für eine entsprechend spezifische Umsetzung genau in das katalytische Zentrum des Enzyms passen. Dies kann jedoch schon durch geringe Veränderung der dreidimensionalen Struktur des Substrates sowie durch Veränderungen von dessen Ladungsverteilung unmöglich werden.
  • Die Verwendung bestimmter Hydroxylasen zur enzymatischen Umsetzung, so wie auch z. B. die Verwendung von Cytochrom P-450 ist weithin bekannt. In der Regel werden bei solchen Verwendungen, die häufig als Biokatalysatoren bezeichneten Enzyme in gereinigter Form, also in vitro, verwendet. Hierbei müssen jedoch neben den eigentlichen Biokatalysatoren auch die für die Reaktion notwendigen Reaktionspartner, wie im Fall der genannten Hydroxylase entsprechende Elektronentransferpartner, sowie Co-Faktoren (wie z. B. NADPH) und Regenerationssysteme (wie Glucose-6-Phosphat, Glucose-6-Phosphat-Dehydrogenase) zugesetzt werden. Somit ist neben der Expression und der anschließenden Aufreinigung des Enzyms auch die Aufreinigung oder Synthese besagter Reaktionspartner, Co-Faktoren und Regenrationssysteme von Nöten; dadurch wird die enzymatische Umsetzung in vitro aufwendiger und in der Regel auch teurer.
  • Um dies zu umgehen, werden im Stand der Technik auch sogenannte Ganz-Zell-Katalysatoren verwendet. Hierbei werden das Enzym und die benötigten Reaktionspartner von Zellen, wie z. B. Bakterien, produziert und die eigentliche katalytische Reaktion auch von diesen Zellen, bzw. von den Enzyme in diesen Zellen durchgeführt. Diese lebenden Systeme können im Vergleich größere Mengen des Substrates umsetzen, so dass vergleichbare Produktionsraten in vitro nur unter Verwendung eines immensen Enzymeinsatzes zu erreichen sind. Der Einsatz von Ganz-Zell-Katalysatoren setzt voraus, dass alle für die Reaktion benötigten Komponenten bekannt sind und auch genetisch verfügbar sind, so dass sie in den als Ganz-Zell-Katalysator dienenden Organismus eingebracht und von diesem produziert werden könne. Unter Umständen können hierfür auch funktionell ähnliche, bekannte und verfügbare Substanzen eingesetzt werden. Dennoch führt eine heterologe Kombination in der Regel zu Einbußen in Bezug auf Effektivität und Qualität der Reaktion, da die beteiligten Komponenten schlechter aufeinander abgestimmt sind.
  • So ist z. B. auch ein auf Escherichia coli basierendes System zur Hydroxylierung von Steroiden, nämlich Progesteron und 11-Deoxycortisol bekannt. Hierbei wird Cytochrom P-450 CYP106A2 in E.coli exprimiert, die nötigen Elektronentransferpartner werden durch bovine Redoxproteine substituiert.
  • Bei Cytochrom P-450 CYP106A2 handelt es sich um eine 15β-Hydroxylase, die bestimmte Stereoide in der 15β-Position zu hydroxylieren kann. In der Literatur beschrieben ist die katalytische Umsetzung von Progesteron sowie 11-Deoxycortisol; beide werden an der 15β-Position hydroxyliert. Das in diesem Fall die oben erwähnte Substratspezifität nicht zum tragen kommt, ist auf den geringen Unterschied zwischen diesen beiden Verbindungen zurückzuführen, denn der von der katalytischen Umsetzung betroffene Bereich, die 15β-Position des Ringsystems der Verbindungen, ist identisch.
  • Allerdings ist dieses von Hannemann et al. (2006, J Biotechnology 124: 172–181) publizierte System zum einen auf die genannten Substrate limitiert, zum anderen bestehen aus den oben genannten Gründen Einschränkungen bezüglich der Effektivität der Reaktion.
  • Es besteht also nach wie vor ein Bedarf an Systemen und Verfahren zur effektiven, wirtschaftlichen, präzisen regiospezifischen und verbesserten stereospezifischen, enzymatischen Hydroxylierung chemischer Verbindungen, insbesondere auch der Hydroxylierung andere Kohlenstoffatome bestimmter oder ausgewählter Verbindungen, für deren Umsetzung es kein Pendant in der Natur bekannt ist. Oder allgemein gesprochen von bestimmten nicht-aktivierten Kohlenstoffatomen.
  • Entsprechend der formulierten Aufgabe stellt die Erfindung ein Verfahren zur Hydroxylierung von Terpenoiden gemäß Anspruch 1 bereit. Die Aufgabe wird dabei durch die Verwendung von Cytochrom P-450 CYP106A2 in einem Ganz-Zell-Katalysator gelöst., wobei bevorzugte Ausgestaltungsform betreffend Abwandlungen des Verfahrens zur Hydroxylierung von Terpenoiden sowie der Verwendung von Cytochrom P-450 CYP106A2 oder des Ganz-Zell-Katalysator jeweils Gegenstand der entsprechenden Unteransprüche sind.
  • Gemäß der Erfindung weist das Verfahren zur Hydroxylierung von Terpenoiden wenigstens die folgenden Schritte auf:
    In einem vorzugsweise ersten Schritt des erfindungsgemäßen Verfahrens wird das Cytochrom P-450 CYP106A2 aus Bacillus megaterium als Biokatalysator zu einem geeignetem Reaktionsmedium gegeben.
  • Als Biokatalysator werden im Rahmen der Erfindung polymere Biomoleküle, insbesondere Enzyme, verstanden, welche die Hydroxylierung von Kohlenstoffatomen katalysieren. Als geeignetes Reaktionsmedium werden im Sinne der vorliegenden Erfindung sowohl für enzymatische Reaktionen geeignete Puffersysteme sowie für die Verwendung von Ganz-Zell-Katalysatoren geeignete Zellkulturmedien verstanden, die dem Fachmann bekannt sind.
  • In einem optionalen, vorzugsweise zweiten Schritt des erfindungsgemäßen Verfahrens werden Elektronentransferpartner zugegeben. Unter Elektronentransferpartnern im Sinne der vorliegenden Erfindung werden Kombinationen von Elektronendonatoren und Elektronenakzeptoren verstanden, welche bei der Hydroxylierung durch den Biokatalysator als Reaktionspartner fungieren. Ein Beispiel hierfür sind adrenale Redoxproteine, wie das Paar bestehend aus Adrenodoxin und Adrenodoxinreduktase. Andere Kombinationen von Elektronendonatoren und Elektronenakzeptoren, gewonnen aus anderen Cytochrom P450 exprimierenden Organismen oder Zellen, sind ebenso einsetzbar.
  • In einem weiteren Schritt des erfindungsgemäßen Verfahrens wird das zu hydroxylierende Terpenoide der Reaktionsmischung zugegeben. Nach dieser Zugabe erfolgt die Inkubation der Mischung. Unter Inkubation wird das Wirkenlassen des Enzyms auf das Substrat bei in der Regel definierter Temperatur sowie über eine in der Regel definierte Zeitspanne, häufig bis zur vollständigen Umsetzung der Ausgangsstoffe verstanden. Vorzugsweise wird die Inkubation bei Temperaturen von ca. 15C°, 20C°, 25C°, 30C°, 32C° und/oder 36°C durchgeführt.
  • Weiter vorzugsweise wird die Inkubation für 1–3 Stunden, 3–8 Stunden, 5–12 Stunden, 6–18 Stunden oder 12–24 Stunden durchgeführt.
  • Den abschließenden Schritt des erfindungsgemäßen Verfahrens stellt die Extraktion des Hydroxylierungsprodukts dar. Unter Extraktion wird im Sinne der Erfindung die Isolation bzw. Aufreinigung der Reaktionsendprodukte verstanden.
  • Gemäß der bevorzugten Ausführungsform des Verfahrens wird das Cytochrom P-450 CYP106A2 aus Bacillus megaterium in Form eines Ganz-Zell-Katalysators verwendet.
  • Der Einsatz von CYP106A2 im erfindungsgemäßen Verfahren zur Katalyse der Hydroxylierung von Terpenoide gewährleistet auf Grund der hohen Spezifität des Enzyms eine sowohl regio- als auch stereospezifische Umsetzung der zu modifizierenden Kohlenstoffatome. Insbesondere sind aufgrund der katalytischen Eigenschaften des Enzyms auch solche Atome für die Umsetzung akzessibel, die aufgrund ihrer chemischen Eigenschaft für chemische Reaktion nicht oder nur schlecht zugänglich sind, wie zum Beispiel nicht-aktivierte Kohlenstoffatome. Das erfindungsgemäße Verfahren ermöglicht darüber hinaus auch, dass die gewünschten Reaktionen, im Gegensatz zu klassischen chemischen Modifikationen, bei niedrigen Temperaturen und unter physiologischen Rahmenbedingungen (bezogen unter anderem auf den pH-Bereich und die Osmolarität der Reaktionsmediums) durchgeführt werden. Dies gewährleistet eine schonende Umsetzung des Substrates und führt, zusätzlich zur genannten Spezifität der Enzyme, zur einer geringen Zahl an Nebenprodukten. Des Weiteren können die gewünschten Hydroxylierungen direkt, das heißt in einem Schritt durchgeführt werden. Bei der Verwendung des erfindungsgemäßen Ganz-Zell-Katalysators werden die für die Reaktion benötigten Komponenten wie Enzyme, Elektronentransferpartner, Co-Faktoren und die entsprechenden Regenartionssysteme von den Zellen produziert, was ein in sich abgestimmtes Zusammenspiel dieser Komponenten gewährleistet, und somit maximale Umsatzraten ermöglicht. Auf diese Weise ermöglicht die Verwendung des erfindungsgemäßen Ganz-Zell-Katalysators eine vollständige Umsetzung des Substrates.
  • All dies stellt eine entscheidende Erleichterung und auch Kostenersparnis im Vergleich zu der sonst unter Umständen nötigen Neu-Synthese dar. Aber auch im Vergleich zur Modifikation bestehender Verbindungen, da hier gegebenenfalls zusätzliche Reaktionsschritte zur Aktivierung der an der Reaktion beteiligten Atome von Nöten ist.
  • Die Erfindung bietet also eine sowohl effiziente, das heißt in einem Reaktionsschritt durchführbare, als auch präzise, das heißt sowohl regiospezifische als auch stereospezifische Methode zur Hydroxylierung von Terpenoiden.
  • Für den Einsatz im erfindungsgemäßen Verfahren wird das Cytochrom P-450 CYP106A2 entweder heterolog in einem Wirtsorganismus exprimiert oder in einem Bacillus megaterium exprimiert. Als Wirtsorganismus im Sinne der vorliegenden Erfindung werden sämtliche Organismen aber auch Zellkulturlinien verstanden, in welchen unter Verwendung entsprechenden Vektoren die kodierende Sequenz für das Cytochrom P-450 CYP106A2 aus Bacillus megaterium eingebracht werden kann und welche dadurch befähigt sind, das entsprechende Enzym zu exprimieren.
  • Gemäß weiterer Ausführungsformen des Verfahrens wird das Cytochrom P-450 CYP106A2 aus Bacillus megaterium als aufgereinigtes Enzym oder als Zellderivatpräperation für die Hxdroxylierung von Terpenoiden verwendet.
  • Gemäß einer weiteren Ausführungsform des Verfahrens werden die zu hydroxylierenden Terpenoide ausgewählt aus einer Gruppe bestehend aus Diterpenen und/oder Triterpenen, gemäß weiterer Ausführungsformen werden die zu hydroxylierenden Terpenoide aus einer Gruppe bestehend aus 17α-Methyltestosteron, Abietinsäure, 11-keto-Boswelliasäure und/oder Glycyrrhetinsäure ausgewählt.
  • Unter Terpenoiden werden im Rahmen der Erfindung solche Verbindungen bezeichnet die auf Grund ihrer Biosynthese aus Isoprenoideinheiten aufgebaut sind. Hierunter werden aber auch solche Verbindungen verstanden, welche auf Grund ihrer Biosynthese von dem strikten Isoprenoidaufbau abweichen und deren Anzahl an Kohlenstoffatome also nicht mehr zwingend durch fünf teilbar ist. Unter Diterpenen im Sinne der vorliegenden Erfindung werden solche Verbindungen verstanden, die aus vier Isoprenoideinheiten aufgebaut sind und deren Kohlenstoffgerüst auf Grund ihrer Biosynthese aus zwanzig Kohlenstoffatomen besteht. Es werden aber auch solche Verbindungen als Diterpene im Sinne der vorliegenden Erfindung angesehen, deren Kohlenstoffgerüst auf Grund weiterer Biosyntheseschritte in der Anzahl der Kohlenstoffatome von zwanzig abweicht.
  • Als Triterpene im Sinne der vorliegenden Erfindung werden solche Verbindungen angesehen, die aus 6 Isoprenoideinheiten aufgebaut sind und deren Kohlenstoffgerüst aus 30 Kohlenstoffatomen besteht. Es werden aber natürlich auch solche Verbindungen als Triterpene im Sinne der vorliegenden Erfindung angesehen, deren Anzahl an Kohlenstoffatomen im Kohlenstoffgerüst auf Grund weiterer Biosyntheseschritte von 30 abweicht.
  • Die Bedeutung und Notwenigkeit regiospezifischer Modifikationen von Terpenoiden lässt sich anschaulich am Beispiel der Hormonbiosynthese im Menschen zeigen. Die unterschiedlichen Hormone werden aus Progesteron als Ausgangsstoff durch Hydroxylierung an verschiedenen Positionen und gegebenenfalls Oxidation dieser Gruppen zu Keto- oder Aldehydgruppen gebildet. Umgesetzt werden diese Reaktionen im Körper des Menschen durch entsprechende Enzyme. Durch diese spezifischen Modifikationen, ausgehend vom Progesteron, werden Gestagene und Estrogene, also weibliche Sexualhormone, oder Androgene, also männliche Sexualhormone gebildet. Die unterschiedliche Wirkung dieser Stoffe ist offensichtlich.
  • Dieses Beispiel zeigt gleichzeitig das immense Potential spezifischer Hydroxylasen. Dies nicht nur für die Modifikation von Triterpenen, sondern auch für Verbindungen der Gruppe von Diterpene.
  • Diterpene sind nicht zuletzt aufgrund des Vorkommens antimikrobiell und sogar zytostatisch wirkender Substanzen von großer Bedeutung. Insbesondere im Bereich der Zytostatika besteht gleichzeitig ein gesteigertes Interesse an einer gezielten Veränderung der Verbindung, zum Beispiel um die Wirkung oder eventuelle Nebenwirkungen bei einer medizinischen Anwendung zu beeinflussen.
  • Die Aufgabe der vorliegenden Erfindung zur Hydroxylierung von Di- und Triterpenen wird ferner durch den Einsatz von Cytochrom P450 CYP106A2 z. B. in einem Ganz-Zell-Katalysator gelöst. Die in bevorzugten Ausführungsformen hydroxylierten und anschließend analysierten Di- oder Triterpene zeigen, dass CYP106A2 als 15β-Hydroxylase aber auch als 12α- bzw. 12β-Hydroxlase aktiv ist. So wird z. B. das Diterpen Abietinsäure am C12 Atom hydroxyliert und 17α-Methyltestosteron wird am C15-Atom hydroxyliert.
  • Die Erfindung stellt damit zum ersten Mal Cytochrom P450 CYP106A2 als C12 spezifische Hydroxylase bereit.
  • Die Verwendung des Cytochrom P450 CYP106A2 in einem Ganz-Zell-Katalysator gemäß der vorliegenden Erfindung zeichnet sich weiter dadurch aus, dass der Ganz-Zell-Katalysator entweder einen Wirtsorganismus darstellt, der befähigt ist das Cytochrom P450 CYP106A2 heterolog zu exprimieren oder aber Bacillus megaterium ist, der das Cytochrom – P450 CYP106A2 exprimiert. Ferner wird die Aufgabe der vorliegenden Erfindung auch durch einen Ganz-Zell-Katalysator gelöst, der sich dadurch auszeichnet, dass es sich um einen Wirtsorganismus oder Bacillus megaterium handelt, der Cytochrom P450 CYP106A2 sowie einen oder mehrere heterologe oder homologe Elekronentransferpartner exprimiert.
  • Gemäß einer weiteren Ausführungsform der Verwendung des Cytochrom P450 CYP106A2 als Ganz-Zell-Katalysator, hat die Nukleinsäuresequenz, welche das entsprechende Cytochrom P450 kodiert 99%, 95%, 90%, 85% oder zumindest 80% Identität mit der Nukleinsäuresequenz des Genes cyp106A2 vom Bacillus megaterium Stamm ATCC13368 (SEQID Nr. 1).
  • In einer weiteren Ausführungsform wird der Ganz-Zell-Katalysator verwendet, um Terpenoide zu hydroxylieren.
  • Gemäß einer weiteren Ausführungsform der Verwendung des Cytochrom P450 CYP106A2 in einem Ganz-Zell-Katalysator wird das zu hydroxylierende Terpenoid ausgewählt aus einer Gruppe bestehend aus Diterpenen und/oder Triterpenen beispielsweise aus einer Gruppe bestehend aus 17α-Methyltestosteron, Abietinsäure, 11-Keto-Boswelliasäure und/oder Glycyrrhetinsäure.
  • Wie bereits erwähnt, zeichnen sich Cytochrome durch eine sehr hohe Substratspezifität aus. Um dem Verlangen der Chemie, insbesondere der pharmazeutischen Chemie nach geeigneten Synthesemethoden oder Umsetzungsmethoden für bestimmte Verbindungen nachzukommen, werden regelmäßig gezielt Reaktionspartner beziehungsweise Reaktionsbeschleuniger, also Katalysatoren, für eben dieses Substrat beziehungsweise diesen Reaktionsschritt gesucht. Das bedeutet zum Beispiel, dass die betreffenden Verbindungen von verschiedenen, in ihrer Funktion definierten, eventuell aufgrund von Strukturvorhersagen ausgewählter Enzyme umgesetzt werden, in der Hoffnung einen geeigneten Katalysator für die gewünschte Reaktion zu finden. So würden zum Beispiel zur Katalyse einer Hydroxylierung in eines Progesteronderivates an Position 17 verschiedene bekannte C17-Hydroxylasen eingesetzt werden. Dieser Endproduktorientierte Ansatz unterbindet jedoch in gewisser Weise, die Identifizierung weiterer Substrate dieser Enzyme und beschneidet unter Umständen unnötiger Weise den Einsatzbereich bestimmter Enzyme. Vor diesem Hintergrund, gewinnt die erfindungsgemäße Hydroxylierung verschiedener Terpenoide, die nicht in das bekannte Substratschema der Cytochrom CYP106A2 Hydroxylase passen, eine weitreichende Bedeutung, denn sie stellt einen neuen Ganz-Zell-Katalysator bereit, der eine nicht vorhersehbare oder lediglich Endproduktorientierte Substratumsetzung ermöglicht.
  • Die Erfindung wird nachfolgend an Hand bevorzugter Ausführungsbeispiele erläutert wobei darauf hingewiesen wird, dass durch diese Beispiele Abwandlungen bzw. Ergänzungen wie für den Fachmann sich unmittelbar ergeben mit umfasst sind. Darüber hinaus stellen diese bevorzugten Ausführungsbeispiele keine Beschränkungen der Erfindung dar, so dass Abwandlungen oder Ergänzungen auch im Umfang der vorliegenden Erfindung liegen.
  • Kurze Beschreibung der Figuren
  • 1 zeigt die das Cytochrom P450 CYP106A2 kodierende Nukleinsäuresequenz.
  • 2 zeigt die Strukturformeln von 17α-Methyltestosteron sowie von Abietinsäure.
  • 3 zeigt das Hochdruckflüssigchromatographie (HPLC)-Chromatogramm der Cytochrom P450 CYP106A2-abhängigen 17α-Methyltestosteron-Umwandlung unter Verwendung des isolierten, aufgereinigten Enzyms gemäß der vorliegenden Erfindung (durchgezogene Linie), sowie die Negativkontrolle ohne Zugabe des Enzyms (gestrichelte Linie).
  • 4 zeigt das HPLC-Chromatogramm der Cytochrom P450 CYP106A2-abgängigen Umsetzung der Abietinsäure unter Verwendung des isolierten, aufgereinigten Enzyms gemäß der vorliegenden Erfindung (durchgezogene Linie), sowie die Negativkontrolle ohne Zugabe des Enzyms (gestrichelte Linie).
  • 5 zeigt das HPLC-Chromatogramm der Cytochrom P450 CYP106A2-abhängigen Umsetzung 17α-Metyltestosteron unter Verwendung des erfindungsgemäßen Ganz-Zell-Katalysators (durchgezogene Linie), sowie die Negativkontrolle unter Zugabe einer Cytochrom P450 CYP106A2-freien Variante des Ganz-Zell-Katalysators (gestrichelte Linie).
  • 6 zeigt das HPLC-Chromatogramm der Cytochrom P450 CYP106A2-abhängigen Umsetzung von Abietinsäure unter Verwendung des erfindungsgemäßen Ganz-Zell-Katalysators (durchgezogene Linie), sowie die Negativkontrolle unter Zugabe einer Cytochrom P450 CYP106A2-freien Variante des Ganz-Zell-Katalysators (gestrichelte Linie).
  • 7 zeigt das HPLC-Chromatogramm der Cytochrom P450 CYP106A2-abhängigen Umsetzung der Glycyrrhetinsäure unter Verwendung des isolierten, aufgereinigten Enzyms gemäß der vorliegenden Erfindung (durchgezogene Linie), sowie die Negativkontrolle ohne Zugabe des Enzyms (gestrichelte Linie).
  • 8 zeigt das HPLC-Chromatogramm der Cytochrom P450 CYP106A2-abhängigen Umsetzung von keto-Boswelliasäure unter Verwendung des isolierten, aufgereinigten Enzyms gemäß der vorliegenden Erfindung (durchgezogene Linie), sowie die Negativkontrolle ohne Zugabe des Enzyms (gestrichelte Linie).
  • 9 zeigt das HPLC-Chromatogramm der Cytochrom P450 CYP106A2-abhängigen Umsetzung von Glycyrrhetinsäure unter Verwendung des erfindungsgemäßen Ganz-Zell-Katalysators (durchgezogene Linie), sowie die Negativkontrolle unter Zugabe einer Cytochrom P450 CYP106A2-freien Variante des Ganz-Zell-Katalysators (gestrichelte Linie).
  • 10 zeigt das HPLC-Chromatogramm der Cytochrom P450 CYP106A2-abhängigen Umsetzung von keto-Boswelliasäure unter Verwendung des erfindungsgemäßen Ganz-Zell-Katalysators (durchgezogene Linie), sowie die Negativkontrolle unter Zugabe einer Cytochrom P450 CYP106A2-freien Variante des Ganz-Zell-Katalysators (gestrichelte Linie).
  • Beispiel 1
  • Für die erfindungsgemäße Hydroxylierung von Terpenoiden wurde sowohl die kodierende Sequenz für das Cytochrom P450 CYP106A2 sowie die kodierende der Sequenzen für entsprechende Elektronentransferpartner, beispielsweise eine rekombinante bovine Adrenodoxinreduktase sowie eine verkürzte Form von einem bovinen Adrenodoxins in entsprechende Mikroorganismen kloniert, die Proteine entsprechend exprimiert und anschließend isoliert und aufgereinigt. Die Proteinkonzentrationen wurden an Hand der jeweiligen Extensionskoeffizienten für die verschiedenen Proteine photometrisch bestimmt. Die erfindungsgemäße katalytische Hydroxylierung wurde in einem finalem Volumen von 500 μl bei 30°Celsius für 30 min. durchgeführt. Als Reaktionsmedium wurde ein 50 mM HEPES-Puffer bei pH 7,4 verwendet. Das Reaktionsgemisch enthielt 1 μM Adrenodoxinreduktase, 10 μM Adrenodoxin, 0,5 μM Cytochrom P-450 CYP106A2, ein NADPH-generierendes System sowie 150 μM des zu hydroxylierenden Substrates.
  • Nach der Inkubation zur Umsetzung der Reaktion wurde die Reaktion gestoppt und die Reaktionsprodukte extrahiert.
  • Beispiel 2
  • Für die erfindungsgemäße Hydroxylierung von Terpenoiden unter Verwendung des Ganz-Zell-Katalysators wurde eine Kolonie des jeweiligen Ganz-Zell-Katalysators, also entweder der das Cytochrom P450 CYP106A2 exprimierende Wirtsorganismus oder der das Cytochrom P450 CYP106A2 exprimierende Bacillus megaterium in 200 ml eines entsprechendes Komplex-Mediums angezogen. Gegebenfalls, also bei Verwendung des Wirtsorganimus, wurden entsprechende Mengen eines geeigneten Antibiotikums als Selektionsfaktor zugegeben. Die Kulturen wurden bei 30°C für 72 Stunden angezogen. Nach dieser Anzuchtsphase wurde das zu hydroxlierenden Substrat den Kulturen zugegeben. Nach einer Inkubationszeit von weiteren 24 oder 48 Stunden wurden die Reaktionsprodukte extrahiert.
  • Die extrahierten Substanzen beider Reaktionsformen also der katalytischen Umsetzung basierend auf das aufgereinigte Cytochrom P450 CYP106A2 (Beispiel 1), oder katalysiert durch den Ganz-Zell-Katalysator, also der Wirtsorganismus oder das Bacillus megaterium, beide das Cytochrom P450 CYP106A2 exprimierend (Beispiel 2), wurden durch Hochdruckflüssigchromatographie (HPLC) untersucht.
  • Die Ergebnisse der Beispiele 1 und 2 sind in den 3 bis 10 dargestellt, wobei deutlich erkennbar ist dass durch den Einsatz des Ganz-Zell-Katalysators eine regioselective vollständige Umsetzung des eingesetzten Ausgangproduktes erzielt wird.
  • ZITATE ENTHALTEN IN DER BESCHREIBUNG
  • Diese Liste der vom Anmelder aufgeführten Dokumente wurde automatisiert erzeugt und ist ausschließlich zur besseren Information des Lesers aufgenommen. Die Liste ist nicht Bestandteil der deutschen Patent- bzw. Gebrauchsmusteranmeldung. Das DPMA übernimmt keinerlei Haftung für etwaige Fehler oder Auslassungen.
  • Zitierte Nicht-Patentliteratur
    • - Hannemann et al. (2006, J Biotechnology 124: 172–181) [0017]

Claims (12)

  1. Verfahren zur Hydroxylierung von Terpenoiden enthaltend die nachfolgenden Schritte: – Zugabe von Cytochrom P450 CYP106A2 aus Bacillus megaterium als Biokatalysator zu einem geeigneten Reaktionsmedium; – Optionale Zugabe von Elektronentransferpartner; – Zugabe des zu hydroxylierenden Terpenoids zu dem Reaktionsgemisch; – Inkubation der Mischung, und – Extraktion des Hydroxylierungsproduktes.
  2. Verfahren gemäß Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, dass das Cytochrom P450 CYP106A2 als Ganz-Zell-Biokatalysator heterolog in einem Wirtsorganismus exprimiert wird oder in Bacillus megaterium exprimiert wird.
  3. Verfahren gemäß Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, dass das Cytochrom P450 CYP106A2 aus Bacillus megaterium ATCC 13368 ein aufgereinigtes Enzym ist.
  4. Verfahren gemäß einem der Ansprüche 1 bis 3, dadurch gekennzeichnet, dass das zu hydroxylierende Terpenoid ausgewählt ist aus einer Gruppe bestehend aus Diterpenen und/oder Triterpenen.
  5. Verfahren gemäß Anspruch 4, dadurch gekennzeichnet, dass das zu hydroxylierende Terpenoid ausgewählt ist aus einer Gruppe bestehend aus 17α-Methyltestosteron, Abietinsäure, 11-keto-Boswelliasäure und/oder Glycyrrhetinsäure.
  6. Verwendung von Cytochrom P-450 CYP106A2 in einem Ganz-Zell-Katalysator, dadurch gekennzeichnet, dass der Ganz-Zell-Katalysator ein Wirtsorganismus ist, der Cytochrom P450 CYP106A2 heterolog exprimiert oder Bacillus megaterium ist, der Cytochrom P450 CYP106A2 exprimiert.
  7. Verwendung gemäß Anspruch 6, dadurch gekennzeichnet, dass das Cytochrom P450 CYP106A2 durch eine Nukleinsäuresequenz kodiert welche zumindest zu 80% identisch ist mit der Nukleinsäuresequenz des Genes cyp106A2 von Bacillus megaterium ATCC 13368 (Seq ID No. 1)
  8. Verwendung gemäß einem der Ansprüche 6 und 7 zur Hydroxylierung von Terpenoiden.
  9. Verwendung gemäß Anspruch 8, dadurch gekennzeichnet, dass das zu hydroxylierdende Terpenoid ausgewählt ist aus ausgewählt ist aus einer Gruppe bestehend aus Diterpenen und/oder Triterpenen.
  10. Verwendung gemäß Anspruch 9, dadurch gekennzeichnet, dass das zu hydroxylierdende Terpenoid ausgewählt ist aus einer Gruppe bestehend aus 17α-Methyltestosteron, Abietinsäure, 11-keto-Boswelliasäure und/oder Glycyrrhetinsäure.
  11. Hydroxyliertes Diterpen oder Triterpen herstellbar mit dem Verfahren gemäß einem der Ansprüche 1 bis 5.
  12. Ganz-Zell-Katalysator, dadurch gekennzeichnet, dass ein Wirtsorganismus oder Bacillus megaterium das Cytochrom P450 CYP106A2 und wenigstens einen heterologen Elektronentransferpartner exprimiert.
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Cited By (3)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
WO2015197075A1 (en) * 2014-06-23 2015-12-30 University Of Copenhagen Methods and materials for production of terpenoids
US10053717B2 (en) 2014-01-31 2018-08-21 University Of Copenhagen Biosynthesis of forskolin and related compounds
US10208326B2 (en) 2014-11-13 2019-02-19 Evolva Sa Methods and materials for biosynthesis of manoyl oxide

Citations (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
EP1881066A1 (de) * 2006-07-21 2008-01-23 Nederlandse Organisatie voor toegepast- natuurwetenschappelijk onderzoek TNO Neuer zellulärer Biokatalysator zur 15ß-Hydroxylierung von Steroiden

Patent Citations (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
EP1881066A1 (de) * 2006-07-21 2008-01-23 Nederlandse Organisatie voor toegepast- natuurwetenschappelijk onderzoek TNO Neuer zellulärer Biokatalysator zur 15ß-Hydroxylierung von Steroiden

Non-Patent Citations (3)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Title
Hannemann et al. (2006, J Biotechnology 124: 172-181)
VIRUS,C.,u.a.:Function and engineering of the 15beta-hydroxylase CYP106A2.Biochem. Soc. Trans.(2006)34 (Pt 6)1215-8 $S.1216 In-vitro-Hydroxylierung von Steroiden Testosteron)S.1218,letzter Satz:Hydroxylierte Progesterone sind bekannt Bacillus megaterium-Zellen sind bekannt (ATCC 13368 exprimiert CYP106A2)$ *
VIRUS,C.,u.a.:Function and engineering of the 15beta-hydroxylase CYP106A2.Biochem. Soc. Trans.(2006)34 (Pt 6)1215-8 S.1216 In-vitro-Hydroxylierung von Steroiden Testosteron)S.1218,letzter Satz:Hydroxylierte Progesterone sind bekannt Bacillus megaterium-Zellen sind bekannt (ATCC 13368 exprimiert CYP106A2)

Cited By (3)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US10053717B2 (en) 2014-01-31 2018-08-21 University Of Copenhagen Biosynthesis of forskolin and related compounds
WO2015197075A1 (en) * 2014-06-23 2015-12-30 University Of Copenhagen Methods and materials for production of terpenoids
US10208326B2 (en) 2014-11-13 2019-02-19 Evolva Sa Methods and materials for biosynthesis of manoyl oxide

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