DD244823A1 - Verfahren zur eliminierung von sauerstoff bei durch sauerstoff gestoerten prozessen - Google Patents
Verfahren zur eliminierung von sauerstoff bei durch sauerstoff gestoerten prozessen Download PDFInfo
- Publication number
- DD244823A1 DD244823A1 DD28536185A DD28536185A DD244823A1 DD 244823 A1 DD244823 A1 DD 244823A1 DD 28536185 A DD28536185 A DD 28536185A DD 28536185 A DD28536185 A DD 28536185A DD 244823 A1 DD244823 A1 DD 244823A1
- Authority
- DD
- German Democratic Republic
- Prior art keywords
- oxygen
- item
- membrane
- liquid phase
- consuming
- Prior art date
Links
- QVGXLLKOCUKJST-UHFFFAOYSA-N atomic oxygen Chemical compound [O] QVGXLLKOCUKJST-UHFFFAOYSA-N 0.000 title claims abstract description 29
- 239000001301 oxygen Substances 0.000 title claims abstract description 29
- 229910052760 oxygen Inorganic materials 0.000 title claims abstract description 29
- 238000000034 method Methods 0.000 title claims abstract description 27
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims abstract description 22
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims abstract description 22
- 239000012528 membrane Substances 0.000 claims abstract description 20
- 239000007791 liquid phase Substances 0.000 claims abstract description 11
- 239000000758 substrate Substances 0.000 claims abstract description 9
- 230000008030 elimination Effects 0.000 claims abstract description 3
- 238000003379 elimination reaction Methods 0.000 claims abstract description 3
- 102000004316 Oxidoreductases Human genes 0.000 claims description 7
- 108090000854 Oxidoreductases Proteins 0.000 claims description 7
- 229930027945 nicotinamide-adenine dinucleotide Natural products 0.000 claims description 4
- JVTAAEKCZFNVCJ-UHFFFAOYSA-M Lactate Chemical compound CC(O)C([O-])=O JVTAAEKCZFNVCJ-UHFFFAOYSA-M 0.000 claims description 3
- WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N Glucose Natural products OC[C@H]1OC(O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N 0.000 claims description 2
- LCTONWCANYUPML-UHFFFAOYSA-M Pyruvate Chemical compound CC(=O)C([O-])=O LCTONWCANYUPML-UHFFFAOYSA-M 0.000 claims description 2
- 239000008103 glucose Substances 0.000 claims description 2
- 239000007788 liquid Substances 0.000 claims description 2
- BOPGDPNILDQYTO-NNYOXOHSSA-N nicotinamide-adenine dinucleotide Chemical compound C1=CCC(C(=O)N)=CN1[C@H]1[C@H](O)[C@H](O)[C@@H](COP(O)(=O)OP(O)(=O)OC[C@@H]2[C@H]([C@@H](O)[C@@H](O2)N2C3=NC=NC(N)=C3N=C2)O)O1 BOPGDPNILDQYTO-NNYOXOHSSA-N 0.000 claims description 2
- LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N Ethanol Chemical compound CCO LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 4
- CSCPPACGZOOCGX-UHFFFAOYSA-N Acetone Chemical compound CC(C)=O CSCPPACGZOOCGX-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 3
- ZMXDDKWLCZADIW-UHFFFAOYSA-N N,N-Dimethylformamide Chemical compound CN(C)C=O ZMXDDKWLCZADIW-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 3
- IAZDPXIOMUYVGZ-UHFFFAOYSA-N Dimethylsulphoxide Chemical compound CS(C)=O IAZDPXIOMUYVGZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 2
- 229930195712 glutamate Natural products 0.000 claims 2
- 239000002904 solvent Substances 0.000 claims 2
- 108010024957 Ascorbate Oxidase Proteins 0.000 claims 1
- 108010015428 Bilirubin oxidase Proteins 0.000 claims 1
- WHUUTDBJXJRKMK-VKHMYHEASA-N L-glutamic acid Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CCC(O)=O WHUUTDBJXJRKMK-VKHMYHEASA-N 0.000 claims 1
- 230000002745 absorbent Effects 0.000 claims 1
- 239000002250 absorbent Substances 0.000 claims 1
- 239000008346 aqueous phase Substances 0.000 claims 1
- WQZGKKKJIJFFOK-VFUOTHLCSA-N beta-D-glucose Chemical compound OC[C@H]1O[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-VFUOTHLCSA-N 0.000 claims 1
- 238000003487 electrochemical reaction Methods 0.000 claims 1
- 239000000463 material Substances 0.000 claims 1
- 229920005615 natural polymer Polymers 0.000 claims 1
- FIKAKWIAUPDISJ-UHFFFAOYSA-L paraquat dichloride Chemical compound [Cl-].[Cl-].C1=C[N+](C)=CC=C1C1=CC=[N+](C)C=C1 FIKAKWIAUPDISJ-UHFFFAOYSA-L 0.000 claims 1
- 230000000258 photobiological effect Effects 0.000 claims 1
- 229920002959 polymer blend Polymers 0.000 claims 1
- 229920001059 synthetic polymer Polymers 0.000 claims 1
- 230000002452 interceptive effect Effects 0.000 abstract description 3
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 abstract description 2
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 description 12
- XJLXINKUBYWONI-DQQFMEOOSA-N [[(2r,3r,4r,5r)-5-(6-aminopurin-9-yl)-3-hydroxy-4-phosphonooxyoxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl] [(2s,3r,4s,5s)-5-(3-carbamoylpyridin-1-ium-1-yl)-3,4-dihydroxyoxolan-2-yl]methyl phosphate Chemical compound NC(=O)C1=CC=C[N+]([C@@H]2[C@H]([C@@H](O)[C@H](COP([O-])(=O)OP(O)(=O)OC[C@@H]3[C@H]([C@@H](OP(O)(O)=O)[C@@H](O3)N3C4=NC=NC(N)=C4N=C3)O)O2)O)=C1 XJLXINKUBYWONI-DQQFMEOOSA-N 0.000 description 5
- 102000016938 Catalase Human genes 0.000 description 4
- 108010053835 Catalase Proteins 0.000 description 4
- 102000003855 L-lactate dehydrogenase Human genes 0.000 description 4
- 108700023483 L-lactate dehydrogenases Proteins 0.000 description 4
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 description 4
- 239000000376 reactant Substances 0.000 description 4
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 3
- 239000008363 phosphate buffer Substances 0.000 description 3
- 210000002966 serum Anatomy 0.000 description 3
- IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N Atomic nitrogen Chemical compound N#N IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 108010015776 Glucose oxidase Proteins 0.000 description 2
- 239000004366 Glucose oxidase Substances 0.000 description 2
- 238000011088 calibration curve Methods 0.000 description 2
- 229940075397 calomel Drugs 0.000 description 2
- 238000000502 dialysis Methods 0.000 description 2
- ZOMNIUBKTOKEHS-UHFFFAOYSA-L dimercury dichloride Chemical compound Cl[Hg][Hg]Cl ZOMNIUBKTOKEHS-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 2
- 229940116332 glucose oxidase Drugs 0.000 description 2
- 235000019420 glucose oxidase Nutrition 0.000 description 2
- DDBREPKUVSBGFI-UHFFFAOYSA-N phenobarbital Chemical compound C=1C=CC=CC=1C1(CC)C(=O)NC(=O)NC1=O DDBREPKUVSBGFI-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 229960002695 phenobarbital Drugs 0.000 description 2
- 108010015742 Cytochrome P-450 Enzyme System Proteins 0.000 description 1
- 102000002004 Cytochrome P-450 Enzyme System Human genes 0.000 description 1
- 108010010803 Gelatin Proteins 0.000 description 1
- 108010073450 Lactate 2-monooxygenase Proteins 0.000 description 1
- 102000003992 Peroxidases Human genes 0.000 description 1
- 235000013405 beer Nutrition 0.000 description 1
- 239000007853 buffer solution Substances 0.000 description 1
- 238000009924 canning Methods 0.000 description 1
- 238000006555 catalytic reaction Methods 0.000 description 1
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 description 1
- 229920000159 gelatin Polymers 0.000 description 1
- 239000008273 gelatin Substances 0.000 description 1
- 235000019322 gelatine Nutrition 0.000 description 1
- 235000011852 gelatine desserts Nutrition 0.000 description 1
- 238000011534 incubation Methods 0.000 description 1
- 210000001853 liver microsome Anatomy 0.000 description 1
- 238000005259 measurement Methods 0.000 description 1
- 239000000203 mixture Substances 0.000 description 1
- 229910052757 nitrogen Inorganic materials 0.000 description 1
- 229910052756 noble gas Inorganic materials 0.000 description 1
- 150000002835 noble gases Chemical class 0.000 description 1
- 230000003647 oxidation Effects 0.000 description 1
- 238000007254 oxidation reaction Methods 0.000 description 1
- 108040007629 peroxidase activity proteins Proteins 0.000 description 1
- 230000008929 regeneration Effects 0.000 description 1
- 238000011069 regeneration method Methods 0.000 description 1
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 1
- 238000011144 upstream manufacturing Methods 0.000 description 1
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
Landscapes
- Apparatus Associated With Microorganisms And Enzymes (AREA)
Abstract
Die Erfindung betrifft ein Verfahren zur Eliminierung von Sauerstoff bei durch Sauerstoff gestoerten Prozessen, die in fluessigen Phasen ablaufen. Ziel ist es, auf einfache und sparsame Weise den Zutritt von Sauerstoff zu verhindern. Aufgabe ist es, eine effektive Anordnung von sauerstoffverbrauchendem Enzym zur Verhinderung des Zutritts von stoerendem Sauerstoff zu erreichen. Erfindungsgemaess wird die Aufgabe dadurch geloest, dass eine mit Sauerstoff verbrauchendem Enzym beladene Membran zwischen dem Sauerstoff liefernden Medium und dem System angeordnet wird, in dem der durch Sauerstoff gestoerte Prozess ablaeuft, wobei das Substrat des Sauerstoff verbrauchenden Enzyms ueber eine fluessige Phase in die Membran transportiert wird. Die Erfindung wird in Forschung und Produktion der photochemischen und biotechnologischen Industrie, aber auch in klinischen Labors angewendet.
Description
Die Erfindung betrifft ein Verfahren zur Eliminierung von Sauerstoff bei durch Sauerstoff gestörten Prozessen. Das Verfahren wird in bei Normaltemperatur und in flüssiger Phase ablaufenden Prozessen, wie elektrochemische, biochemische und photochemische Prozesse, angewendet.
Der Einsatz erfolgt in Forschung und Produktion der photochemischen und biotechnologischen Industrie, aber auch in klinischen Labors.
Bisher war es üblich, störenden Sauerstoff durch Schaffung einer sauerstofffreien Atmosphäre, z. B. durch Begasen mit Stickstoff oder Edelgasen, von durch Sauerstoff gestörten Prozessen fernzuhalten. Das Begasen erfordert einen hohen Zeit- und Kostenaufwand und gewährleistet oft keine vollständige Entfernung des Sauerstoffs, insbesondere gelösten Sauerstoffs, aus
dem Medium. · ·
Um insbesondere gelösten Sauerstoff aus flüssigen Medien zu entfernen, werden in der Bier- und Konservenindustrie häufig Glukoseoxidase und Katalase eingesetzt. Da diese Enzyme jedoch nur einmal verwendet werden können, ist ihr Einsatz sehr kostenaufwendig.
Ziel der Erfindung ist es, auf einfache und sparsame Weise den Zutritt von Sauerstoff zu durch Sauerstoff gestörten Prozeßabläufen in flüssigen Phasen zu verhindern.
Die Aufgabe der Erfindung besteht darin, eine effektive Anordnung von sauerstoffverbrauchendem Enzym zur Verhinderung des Zutritts von störendem Sauerstoff zu erreichen.
Die Lösung der Aufgabe erfolgt erfindungsgemäß dadurch, daß eine mit Sauerstoff verbrauchende^ Enzymbeladene Membran zwischen dem Sauerstoff liefernden Medium und dem System angeordnet wird, in dem der durch O2 gestörte Prozeß abläuft, wobei das Substrat des O2 verbrauchenden Enzyms über eine flüssige Phase in die Membran transportiert wird.
Aus dem sauerstoffhaltigen Medium diffundieren sowohl gelöster Sauerstoff als auch die Reaktanten der sauerstoffsensitiven Reaktionen durch die Membran. Der gelöste Sauerstoff wird dabei durch die vorgelagerte sauerstoffverbrauchende Enzymschicht in gebundene Formen überführt, wenn dem sauerstoffhaltigen Gemisch oder der Enzymschicht eine bestimmte Menge des spezifischen Substrates der jeweiligen Oxidase zugesetzt wird.
Reaktanten > Reaktanten
iten O2
Substrat+O2 ; ^Oxidase gebundener
Sauerstoff + Oxidationsprodukt
(Enzymschicht)
sauerstoffhaltiges Membran Reaktionsraum der
Medium durch O2 gestörten
Reaktion
Falls bestimmte Formen des gebundenen Sauerstoffs (z. B. H2O2) ebenfalls die Realisierung der unempfindlichen Reaktion behindern, werden zusätzliche Enzyme wie Kätalase oder Peroxidase in die Enzymschicht eingearbeitet, die nichtstörende Formen des gebundenen Sauerstoffs bilden (z. B. Wasser).
Es hat sich gezeigt, daß die enzymatische Sauerstoffentfernung unter Verwendung von in oder auf Membranen immobilisierten Oxidasen und ggf. Kätalase sowei ggf. der spezifischen Substrate der jeweiligen Oxidasen eine sehr wirkungsvolle und sparsame Methode (hohe Lebensdauer, geringer Enzymverbrauch und Wiederverwendbarkeit) dargestellt. Insbesondere die Eigenschaften von Membranen, sich praktisch jeder Form anzupassen und für Reaktanten durchlässig zu sein, ermöglichen ein breites Anwendungsgebiet.
Die Erfindung wird nachstehend an 2 Ausführungsbeispielen erläutert.
Eineflache, mit einer Dialysemembran (Dicke 15μ,ηη) bedeckte Hg-E!ektrode(d = 2 mm) wird mit einer Enzymmembran, diel mg Glukoseoxidase (50U) und 5000U Kätalase je cm2 in Gelatine immobilisiert enthält, bedeckt. Die Enzymmembran ist von einer weiteren Dialysemembran abgedeckt. Die so präparierte Elektrode taucht in 5 ml 0,075 M Phosphatpuffer, pH 5,5, der 5OmM Glukose sowie Luft enthält. Die Elektrode wird mittels eines Polarographen auf-1,2V bzw. —1,5V gegen eine Kalomelelektrode polarisiert. Als Gegenelektrode dient eine Pt-Elektrode. Die Pufferlösung wird mit einem Magnetrührer gerührt. Durch 5malige Zugabe von jeweils 50/xl 1OmM NAD+wird eine Kalibrierungskurve aufgenommen. Zur Messung der Laktatdehydrogenase (LDH)-Aktivität in Serum werden 100μΙ der Serumprobe mit 1OmM Laktat und 1 mM NADH in 5ml Phosphatpuffer, pH 5,5, inkubiert. Die Strom-Zeit-Kurve bei —1,2V wird mit einem Schreiber registriert und aus dem Anstieg über die Eichkurve die LDH-Aktivität der Serumprobe ermittelt.
Zur Bestimmung der Aktivität von Pyrovatkinase wird analog wie bei der LDH-Messung verfahren, die Strom-Zeit-Kurve wird bei — 1,5V registriert, die Eichung mit Pyrovat durchgeführt, und die Inkubation erfolgt mit 1OmM Phosphoenolpyrovat und 1 mM ADP.
EineHg-Pool-Elektrode(d = 2cm) wird mit einer Membran, diel mg (12U) Laktatoxidaseund5000U Kätalase je cm2 enthält wie. in Beispiel 1 bedeckt. Diese Elektrode wird mittels Potentiosat auf -1,8 V gegen eine Kalomelelektrode polarisiert. Dazu wird eine Pt-Netzelektrode von 10 m2 Oberfläche verwendet. Die Hg-Elektrode taucht in 2 ml 0,5 M Phosphatpuffer, pH 7,0, mit 5OmM Laktat, 1OmM Phenobarbital und 200 mg Lebermikrosomen der Ratte. Bei Zusatz von NADP+erfolgt die kathodische Reduktion zu NADPH, das durch das lebermikrosomale Cytochrom P-450-System für die Umsetzung von Phenobarbital unter Verbrauch von O2 in NADP+ zurückoxidiert wird. Damit wird die O2 maskierte NADP+-Reduktion mit der überfordernden P-450 Katalyse gekoppelt.
Claims (9)
- Erfindungsanspruch:1. Verfahren zur Eliminierung von Sauerstoff bei durch Sauerstoff gestörten Prozessen, die bei Normaltemperatur und in flüssiger Phase ablaufen, gekennzeichnet dadurch, daß eine mit Sauerstoff verbrauchendem Enzym und ggf. mit H2O2 verbrauchendem Enzym beladene Membran zwischen dem Sauerstoff enthaltenden gasförmigen oder flüssigen Medium und dem System angeordnet wird, in dem der durch Sauerstoff gestörte Prozeß abläuft, wobei das Substrat des Sauerstoff verbrauchenden Enzyms über eine flüssige Phase in die Membran transportiert wird oder ggf. bereits in der Membran enthalten ist.
- 2. Verfahren nach Punkt 1, gekennzeichnet dadurch, daß das Substrat des O2-verbrauchenden Enzyms der flüssigen Phase zugesetzt wird, in der der durch Sauerstoff gestörte Prozeß abläuft.
- 3. Verfahren nach Punkt 1, gekennzeichnet dadurch, daß das Substrat des (^-verbrauchenden Enzyms einerflüssigen Phase zugesetzt wird, die außerhalb des Systems, in dem der durch Sauerstoff gestörte Prozeß abläuft, mit der Membran in Kontakt gebracht werden.
- 4. Verfahren nach Punkt 1 und 3, gekennzeichnet dadurch, daß das In-Kontaktbringen der flüssigen Phase, die das Substrat enthält, mit der Membran mittels eines saugfähigen Materials erfolgt.
- 5. Verfahren nach Punkt 1-4, gekennzeichnet dadurch, daß die Membran aus natürlichen, modifizierten natürlichen oder synthetischen Polymeren bzw. Polymergemischen besteht, die ggf. mit Stützschichten versehen sind.
- 6. Verfahren nach Punkt 1-5, gekennzeichnet dadurch, daß als Sauerstoff verbrauchende Enzyme H202-erzeugende0xidasen (z. B. Glucose-, Alkohol-, NADH-, Glutamatoxidase) gegebenenfalls in Kombination mit H2O2 verbrauchenden Enzymen oder H2O2-erzeugende Oxidasen (z. B. Askorbatoxidase, Bilirubinoxidase, Laktatmonoxygenase, desaminierende Glutamatoxidase) eingesetzt werden.
- 7. Verfahren nach Punkt 1-6, gekennzeichnet dadurch, daß die flüssige Phase eine wäßrige Phase mit 0-30/VoI.-% eines organischen mit Wasser mischbaren Lösungsmittels ist.
- 8. Verfahren nach Punkt 1-7, gekennzeichnet dadurch, daß als organische mit Wasser mischbare Lösungsmittel Ethanol, Aceton, Dimethylformamid oder Dimethylsulfoxid verwendet werden.
- 9. Verfahren nach Punkt 1-8, gekennzeichnet dadurch, daß die Membranen Elektrodenoberflächen bedecken, an denen durch Sauerstoff störbare elektrochemische Reaktionen (z. B. die Reduktion von NAD(P)+, Methylviologen, Pyruvat) ablaufen oderphotochemische, photobiologische oder biochemische Systeme bedecken oder umschließendurch Sauerstoff störbare bzw. anaerob lebende Organismen bedecken, umgeben oder umschließen.
Priority Applications (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
DD28536185A DD244823A1 (de) | 1985-12-24 | 1985-12-24 | Verfahren zur eliminierung von sauerstoff bei durch sauerstoff gestoerten prozessen |
Applications Claiming Priority (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
DD28536185A DD244823A1 (de) | 1985-12-24 | 1985-12-24 | Verfahren zur eliminierung von sauerstoff bei durch sauerstoff gestoerten prozessen |
Publications (1)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
DD244823A1 true DD244823A1 (de) | 1987-04-15 |
Family
ID=5575168
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
DD28536185A DD244823A1 (de) | 1985-12-24 | 1985-12-24 | Verfahren zur eliminierung von sauerstoff bei durch sauerstoff gestoerten prozessen |
Country Status (1)
Country | Link |
---|---|
DD (1) | DD244823A1 (de) |
Cited By (2)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
US5190870A (en) * | 1989-05-16 | 1993-03-02 | Amoco Corporation | Method for oxidizing hydrocarbons with a hydroxylase from a methane monooxygenase |
US5192672A (en) * | 1989-05-16 | 1993-03-09 | Amoco Corporation | Method for oxidizing hydrocarbons with a hydroxylase from a methane monooxygenase |
-
1985
- 1985-12-24 DD DD28536185A patent/DD244823A1/de not_active IP Right Cessation
Cited By (2)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
US5190870A (en) * | 1989-05-16 | 1993-03-02 | Amoco Corporation | Method for oxidizing hydrocarbons with a hydroxylase from a methane monooxygenase |
US5192672A (en) * | 1989-05-16 | 1993-03-09 | Amoco Corporation | Method for oxidizing hydrocarbons with a hydroxylase from a methane monooxygenase |
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
Albery et al. | Amperometric enzyme electrodes | |
Jolivalt et al. | Immobilization of laccase from Trametes versicolor on a modified PVDF microfiltration membrane: characterization of the grafted support and application in removing a phenylurea pesticide in wastewater | |
DE68911299T3 (de) | Enzymelektrode und verfahren zur herstellung. | |
Solé et al. | Determination of toxic substances based on enzyme inhibition. Part I. Electrochemical biosensors for the determination of pesticides using batch procedures | |
Schubert et al. | Enzyme electrodes with substrate and co-enzyme amplification | |
Garjonyte et al. | Prussian Blue-and lactate oxidase-based amperometric biosensor for lactic acid | |
EP2017352B1 (de) | Elektrochemischer Sensor mit kovalent gebundenem Enzym | |
JPH06500258A (ja) | 水溶液中の還元性又は酸化性物質を反応させる方法及びポテンシオメトリックセル | |
Palmisano et al. | An in situ electrosynthesized amperometric biosensor based on lactate oxidase immobilized in a poly-o-phenylenediamine film: Determination of lactate in serum by flow injection analysis | |
CH642105A5 (de) | Enzym-immobilisierungsmembran, verfahren zur herstellung derselben und verwendung der membran in einer elektro-chemischen messvorrichtung. | |
Shumyantseva et al. | Construction and characterization of bioelectrocatalytic sensors based on cytochromes P450 | |
DE69119766T2 (de) | Substratregenerierender biosensor | |
Amine et al. | Long-term operational stability of a mixed glucose oxidase-redox mediator-carbon paste electrode | |
Bartlett et al. | Electrochemical immobilization of enzymes. Part VI. Microelectrodes for the detection of L-lactate based on flavocytochrome b 2 immobilized in a poly (phenol) film | |
DD244823A1 (de) | Verfahren zur eliminierung von sauerstoff bei durch sauerstoff gestoerten prozessen | |
Portaccio et al. | An amperometric sensor employing glucose oxidase immobilized on nylon membranes with different pore diameter and grafted with different monomers | |
Liu et al. | Development of an amperometric biosensor for the determination of phenolic compounds in reversed micelles | |
Bucur et al. | Strategies to develop malic acid biosensors based on malate quinone oxidoreductase (MQO) | |
Vasileva et al. | Study on the behaviour of glucose oxidase immobilized on microfiltration polyamide membrane | |
Meiberg et al. | Dimethylamine dehydrogenase from Hyphomicrobium X: purification and some properties of a new enzyme that oxidizes secondary amines | |
EP1385985A2 (de) | Enzymabbauketten | |
EP0416419B1 (de) | Immobilisierte Alkoholoxydase, Methode zu deren Herstellung und Messgerät | |
Lu et al. | Thiosulphate oxidation, electron transport and phosphorylation in cell-free systems from Thiobacillus A2 | |
Yawetz et al. | Monooxygenase activity of rat liver microsomes immobilized by entrapment in a crosslinked prepolymerized polyacrylamide hydrazide | |
Parsajoo et al. | Biosensors for drug testing and discovery |
Legal Events
Date | Code | Title | Description |
---|---|---|---|
ENJ | Ceased due to non-payment of renewal fee |