DD155751A3

DD155751A3 - Verfahren zur gewinnung von proteinen aus oelsamen und-verarbeitungsprodukten

Info

Publication number: DD155751A3
Application number: DD20991978A
Authority: DD
Inventors: Gerhard Mieth; Marianne Roloff; Juergen Kroll; Juergen Brueckner; Joachim Pohl; Juergen Fenn; Christof Eversmann
Original assignee: Gerhard Mieth; Marianne Roloff; Juergen Kroll; Juergen Brueckner; Joachim Pohl; Juergen Fenn; Christof Eversmann; Knoche Christel; Elspass Rolf; Koerber Kurt
Priority date: 1978-12-19
Filing date: 1978-12-19
Publication date: 1982-07-07

Abstract

Die Erfindung betrifft ein Verfahren zur Gewinnung von Proteinen aus Oelsamen und deren Verarbeitungsprodukten durch Schaelung, Schalenabtrennung und Extraktion, wobei die Proteine als Lipoproteinkonzentrate, Proteinkonzentrate und Proteininsolate anfallen. Die Aufgabe besteht darin ein Verfahren zu entwickeln, das die Entfernung qualitaetsverschlechternder Samenbestandteile und -inhaltsstoffe ermoeglicht. Gleichzeitig sollen spezielle funktionelle Eigenschaften durch gezielte Wechselwirkungen zwischen Proteinen und Lipiden erreicht werden. Wesentliche Merkmale des Verfahrens bestehen darin, dass die Schalenabtrennung aus dem schalenhaltigen Kernmaterial durch Sedimentation, Festation oder im elektrischen Feld in Gegenwart oberflaechenaktiver Verbindungen durchgefuehrt wird. Auch die Proteinanreicherung durch Abtrennen von Kohlenhydraten und Fetten erfolgt in Gegenwart oberflaechenaktiver Verbindungen und Oxydationsinhibitoren.

Description

Die Erfindung betrifft ein Verfahren zur Gewinnung von Proteinen aus Ölsamen und deren Verarbeitungsprodukten durch Schalung, Schalenabtrennung und Extraktion, wobei die Proteine als Lipoproteinkonz-entrate, Proteinkonzentrate und Proteinisolate mit unterschiedlichen funktioneilen Eigenschaften anfallen. Die Produkte sind in der Humanernährung zur Supplementierung traditoneller oder Herstellung neuartiger Lebensmittel.-sowie in der Tierernährung für spezielle Applikationszwecke verwendbar.

Charakteristik der bekannten technischen Lösungen

Proteinisolate aus Ölsamen, vornehmlich Sojabohnen, werden bekanntlich durch Extraktion löslicher Proteine mit wäßrigen Elektrolytlösungen hoher Ionenstärke bzw* im alkalischen Milieu

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mit nachfolgender Ausfällung und Proteinlconzen-fcrate werden durch Entfernung unerwünschter Sameninhaltsstoffe über eine Extraktion am isoelektrisehen Punkt der Hauptproteinfraktion gewonnen« Auch ist die Herstellung von Protein-Lipid-Komplexen durch meehanolytisehen Zellaufschluß in Gegenwart wäßriger Extraktionsmedien beschrieben worden, wobei diese entweder in Form isolierter oder dispergierter Lipoproteinkonzentrate für spezielle Anwendungsformen, z«B_e als simulierte Sahnen oder Milchen_s von Interesse sind« Letztgenannte durch ein hohes Emulgier- und Emulsionsstabilisierungsvermögen charakterisierte Komplexe können aber auch in unerwünschter Weise als Folge eines tribochemischen Umsatzes bei der extraktiven Gewinnung von Proteinen aus fetthaltigen Ölsamen entstehen, wenn diese daher einer intensiven Zerkleinerung unterworfen werden» Die Intensität und das Ausmaß der Bildung derartiger Lipoproteine sowie deren chemische Stabilität und andere Gebrauchseigenschaften hängen wiederum in hohem Maße von den gewählten Zer— kleinerungsbedingungen und dem Gehalt an oberflächenaktiven Verbindungen ab*

Demgegenüber stößt die Gewinnung entsprechender qualitativ hochwertiger Proteine aus anderen Ölsamen, insbesondere Sonnen—. blumensamen und Rapssamen bzw» deren Verarbeitungsprodukten, wie Extraktionsschrote, trotz deren relativ hohen biologischen Wertigkeit, hohen Wasser— und Pettbindung sowie guten Struk— turierbarkeit auf erhebliche Schwierigkeiten« Es wirken sich nämlich bestimmte Samenbestandteile bzw«, -inhaltsstoffe, hauptsächlich Schalenpigmente und Phenolsäuren sowie deren Oxydationsprodukte j infolge meist irreversibler Umsetzungen mit Proteinen äußerst negativ auf die organoleptischen, funktionell· anwendungstechnischen und ernährungsphysiologischen Eigenschaften der proteinischen Substrate aus, wobei die angewandten Extraktions-, Pällungs- und Trocknungsbedingungen eine wesentliche Rolle spielen« Das betrifft nicht nur die_$ insbesondere bei pH-Werten über 7jO, zu verzeichnende Verfärbung und die dabei auftretenden Geschmacksabweiehungen«, Es erfolgt darüber

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hinaus auf Grund der genannten Umsetzungen eine Veränderung funktionell anwendungstechnischer und ernährungsphysiologischer Eigenschaften, beispielsweise eine Herabsetzung der Löslichkeit der den Hauptanteil der Proteine ausmachenden Globulinfraktion bei pH-Werten unterhalb des isoelektrischen Punktes, und es wird die enzymatische Verfügbarkeit und damit biologische Wertigkeit der Proteine durch Blockierung essentieller Aminogruppen.:, herabgesetzt·.

Es ist bereits bekannt, während der Extraktion von Sonnenblumenproteinen Oxydationsinhibitoren, beispielsweise Natriumsulfat und Natriumdithionit zuzusetzen bzw· unterhalb eines für die Phenolsäureoxydation kritischen pH-Wertes von 6,0 zu arbeiten· Durch derartige Manipulationen wird zwar eine Verbesserung der Eigenschaften von Sonnenblumenisolaten und -konzentraten erreicht, jedoch sind die Ausbeuten an Proteinen unter diesen Bedingungen vergleichsweise niedrig, und derartig gewonnene Proteine entsprechen in wesentlichen Qualitätskennziffern, wie Farbe und Geschmack, noch immer nicht den Ansprüchen, denen hochwertige Sojaproteinäquivalente Produkte bei ihren verschiedenen Applikationsformen in der Humanernährung unterliegen«

Nach neueren Erkenntnissen üben weniger Phenolsäuren als hauptsächlich Schalenpigmente einen gravierenden negativen Einfluß auf die Proteinqualitäf aus; diese gehen nämlich irreversible Reaktionen mit Proteinen ein₃ deren Ausmaß mit dem pH-Wert des Milieus korreliert und die durch Inhibitoren bisher nicht gehemmt werden können· ·

Es sind daher weitere Verfahrensvorschläge unterbreitet worden, die auf eine der Entfettung vor- oder nachgeschaltete Schalenabtrennung orientieren. Die Schalung der Ölsameniist ein in der Ölindustrie bereits angewandtes Verfahren der.Samenvorbehandlung zwecks Erhöhung jß.es Massedurchsatzes bei der Extraktion, . jedoch, bestand bei der traditionellen Technologie der Fettgewinnung .durch Kombination von Pressung und Extraktion keine

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zwingende Notwendigkeit zur Senkung des Schalengehaltes unter 8 fo_} da dieser Grenzwert, aus technologischen Gründen bei der Pressung als optimal anzusehen ist* Verfahren der Wahl für Ölsamen stellen dabei der Einsatz von Schlagleistenschälern in Verbindung mit einer Schalenabtrennung durch Windsichtungj Siebung oder Koronaabscheidung dar* Jedoch ist es bisher selbst mit Hochleistungsmaschinen nicht gelungen, mit vertretbarem technischen Aufwand und akzeptablen Eettverlusten eine vollständige Schalenabtrennung vorzunehmen«

Ähnliche Trennprinzipien sind.für die Entfernung von Schalen aus entfetteten, durch spezielle Vermahlung aufbereiteten Verarbeitungsprodukten bekannt geworden· Allerdings führen solche Verfahren wegen der technisch bedingten Verklebung von Kernund.Schalenpartikeln sowie der geringen Differenzen in der Partikelgröße und dem spezifischen Gewicht derselben ebenfalls nicht zu einer vollständigen-Schalenabtrennung; sie sind zudem technisch aufwendig und mit relativ hohen Protejhverlusten verbunden» Auch ist die Naßschälung von Rapssamen auf Gummiwalzen— schälern mit nachfolgender Schalenabtrennung aus dem getrockneten Samenmaterial durch Sichtung beschrieben worden; diese Variante ist mit ähnlichen Nachteilen behaftet und insbesondere· für Sonnenblumensamen wegen der starken Größenschwankungen und morphologischen Besonderheiten der Samen nicht praktikabel. Das gilt gleichfalls für eine Schalenabtrennung nach dem Schwimm-Sink-Verfahren, da insbesondere im lalle von Sonnenblumensamen die an sich fettärmeren .und damit spezifisch schwereren Schalen wegen ihres Gehaltes an includierter Luft einen starken Auftrieb aufweisen, wodurch in der Tendenz ein gleichartiges Verhalten, wie das der fettreichen Fruchtfleischpartikel und damit ein schlechter Fraktioniereffekt resultiert.

Ziel der Erfindung .

Das Ziel der Erfindung besteht demzufolge darin, effektive Wege zur Gewinnung hochwertiger Proteine, gegebenenfalls als Lipo-

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proteine mit variablen Gebrauchseigenschaften aus Ölsamen aufzuzeigen« Der Erfindung liegt die Aufgabe zu gründe, ein Verfahren zu entwickeln, das einmal die Entfernung qualitätsverschieenternder Samenbestandteile und —inhaltsstoffe bzw_e die Hintanhaltung ihrer irreversiblen Reaktionen mit Proteinen, zum anderen die Erzielung spezieller funktioneller Eigenschaften durch gezielte Beeinflussung von Wechselwirkungen zwischen Proteinen und Lipiden ermöglicht.

!Darlegung des Wesens der Erfindung

Die Gewinnung hochwertiger Proteine aus Olsamen wird erfindungs— gemäß dadurch erreicht, daß das gegebenenfalls in bekannter Weise klassierte und einer partiellen Schalenabtrennung unterworfene Samenmaterial einer vollständigen Schalenabtrennung durch Sedimentation oder Flotation oder im elektrischen Feld in Gegenwart oberflächenaktiver Verbindungen, gegebenenfalls auch polyanionischer Komplexbildner, unterzogen wird. Die schalenfreie Fruchtfleischfraktion, im folgenden Kernmaterial genannt, wird so weiterbehandelt, daß e'ine Proteinanreicherung durch extraktive Abtrennung von Kohlenhydraten, geg-ebenenfalls auch von Fetten, ebenfalls in Gegenwart oberflächenaktiver Verbindungen und Oxydation&inhibitoren erreicht wird·

Ein besonderer, nicht vorausschaubarer Effekt bei der Schalenabtrennung wird speziell durch den erfindungsgemäßen Zusatz oberflächenaktiver Verbindungen mit Netzwirkung, vorzugsweise von nichtionogenen Agentien mit mittleren HIB-Werten³^ sowie anionenaktiven und amph'oteren Verbindungen erzielt.

Als besonders geeignete Agentien während der Schalenabtrennung durch Flotation oder Sedimentation haben sich insbesondere nichtionogene Verbindungen mit HLB-Werten zwischen 8,0 und 15,0, vorzugsweise auf der Basis der Fettsäureester von Polyglycerin,

^Unter^:HLB-Wert wird definitionsgemäß das molekulare Verteilung sverhäItnis hydrophiler zu hydrophober Gruppen in oberflächenaktiven Verbindungen verstanden (W, C. Griff in, J. Soc·

Cosmetic Chemists 5, 249 (1954))

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Polyoxyäthylensorbitan und Polyalkylenglykolen und amphotere Verbindungen, vorzugsweise auf der Basis von Phosphatiden erwiesen, wogegen für die Schalenabtrennung im elektrischen Feld anionenaktive Verbindungen, vorzugsweise auf der Basis von Alkylsulfaten, Alkylsulfonate]! und Seifen in Betracht kommen* . '

Es wurde nämlich gefunden, daß das Sedimentations- und Flotationsverhalten von Schalen- und Fruchtfleischpartikeln durch die genannten Verbindungen günstig beeinflußt wird, da einerseits die in den Schalenzellen includierte bzw* anhaftende luft stabilisiert und damit deren normalerweise stark zeitabhängiges Absinken verzögert wird« Andererseits wird durch die schnellere Benetzung der Pruchtfleischpartikel die Geschwindigkeit ihrer Wasseraufnahme erhöht und damit deren Absinken beschleunigt bzw« derem Auftrieb entgegengewirkt. Auch wii"d die Ladungsverteilung der Proteine durch elektrostatische Bindung anionenaktiver Verbindungen so verändert, daß eine größere Spannungsdifferenz zwischen der Kern- und Schalenfraktion und damit eine bessere Trennung im elektrischen Feld erfolgt» Letztgenannter Effekt-wird im übrigen auch dann erzielt, wenn dem Samenmaterial polyanionisch'e Komplexbildner, wie Natriumalginat, Dextransulfat oder Polyphosphate zugesetzt werden, die wie obige oberflächenaktive Agentien mit Proteinen in elektrostatische Wechselwirkung treten« Durch gleichzeitigen Zusatz derartiger Verbindungen ist es daher prinzipiell möglich, entweder die Spannungsdifferenz zwischen der proteinreichen Kernfraktion und der proteinarmen Schalen— fraktion zu verstärken oder diese bei Reduzierung des Anteils an anionenaktiven Agentien aufrechtzuerhalten»

In einer für Sonnenblumensamen bevorzugten Ausführungsform der Erfindung werden die in an sich bekannter Weise, sortierten und geschälten fetthaltigen od'er entfetteten Rohstoffe nach Abtrennung von mindestens 50 % der Schalen, Zerkleinerung und Klassierung in. mindestens 2 Siebfraktionen, von Teilchengrößen

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größer und kleiner als 3 mm (Samen) bzw» größer und kleiner als 50OjLHn (Extraktionsschrote) erfindungsgemäß einer weiteren Fraktionierung in Schalen- und IPruehtfleischpartikel durch 1 bis 15minütige, vorzugsweise 5minütige Sedimentation oder Flotation in der 3- bis 10-fachen, vorzugsweise 5-fachen Menge Wasser, welches 0,01 bis 0,1, vorzugsweise 0,05 % der oberflächenaktiven Verbindung enthält und je nach Art der Weiterbehandlung des Kernmaterials auf einen pH-Wert minimaler oder maximaler Löslichkeit der Hauptproteinfraktion eingestellt wird, unterworfen·

In einer anderen für Eapssamen bevorzugten Ausführungsform der Erfindung wird das in an sich bekannter Weise geschälte und zerkleinerte, gegebenenfalls partiell von Schalen befreite und sortierte Samenmaterial erfindungsgemäß mit 10 bis 50 Masse-Prozent, vorzugsweise 20 bis 25 Masse—Prozent Viasser, welches .0,1 bis 1,0%, vorzugsweise 0,5 % der oberflächenaktiven Verbindung enthält und auf einen pH-Wert im Bereich bzw» unterhalb des isoelektrischen Punktes der Hauptproteinfraktion, vorzugsweise zwischen 3,0 und 5,0 eingestellt wird, behandelt, daraufhin getrocknet und einer Koronaabscheidung unterworfen. Als Alternatiwariante wird das Samenmaterial unter ansich gleichen Versuchsbedingungen mit Wasser behandelt, dem 0,1 bis 1,0$, vorzugsweise 0,5 %$ polyanionische Komplexbildner und 0,05 bis 0,5 fa, vorzugsweise 0,1 bis 0,25 %, der genannten anionenaktiven Verbindungen hinzugefügt werden»

Der Zusatz oberflächenaktiver Verbindungen erweist sich aber auch in anderer Hinsicht als äußerst effektiv. So wurde einmal

' gefunden, daß das bei der Gewinnung von Proteinkonzentraten oder Lipoproteinkonzentraten unerwünschte bzw· bei der Gewinnung von Proteinisolaten erwünschte Inlösunggehen von Proteinen durch die Art und Konzentration der bei der Schalenabtrennung zugesetzten oberflächenaktiven Agentien beeinflußt wird· So setzen anionenaktive Verbindungen bei Konzentrationen über 0,05 % die .Löslichkeit von Proteinen herab, wogegen durch Zusatz nicht-

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ionogener Verbindungen mit mittleren oder hohen HLB-Werten in Konzentrationen unter 0,05 % eine Zunahme der Löslichkeit erfolgt» . '

Zum anderen ermöglicht der erfindungsgemäße Einsatz oberflächenaktiver Verbindungen eine weitgehende Steuerung der Zusammensetzung und damit der Gebrauchseigenschaften der gewonnenen Proteine. Die dargelegte Verfahrensweise macht sich nämlich die Erkenntnis zu nutze, daß wiederum in Abhängigkeit von der Art und Konzentration zugesetzter oberflächenaktiver Agentien sowie den gewählten Milieubedingungen, insbesondere pH-Wert und. Temperatur, die emulsionsstabilisierende bzw* fettbindende V/irkung der Proteine verstärkt bzw. aufgehoben wirdβ So wirken vorzugsweise nichtionogene Verbindungen mit HLB-Werten über 15,0 bzw« anionenaktive Verbindungen, vorzugsweise auf der Basis der Partialfettsäureester von Polyglycerin, Polyalkylenglykol und Polyoxaäthylensorbitan, Phosphatiden, Alkaliseifen, Alkylsulfaten und Alkylsulfonaten, bei Konzentrationen über Oj05 % der Bildung stabiler Emulsionen entgegen, wogegen solche mit HLB-Werten unter 8,0, vorzugsweise auf der Basis von Mono— und Diglyzerid bei Konzentrationen unter 0,05 % die Stabilität erhöhen· Dabei wird die Destabilisierung in der Eegel durch gleichzeitige Erhöhung von Temperatur und pH-Wert erleichtert, die Stabilisierung hingegen durch Erniedrigung von Temperatur und pH-Wert geförderte Die genannten Eigenschaften wurden daneben auch von den bei der Schalenabtrennung im elektrischen Feld oder in einer nachfolgenden Prozeßstufe zugesetzten polyanionisehen Komplexbildnern beeinflußt· Diese setzen nicht nur die Löslichkeit der Proteine herab, sondern sie wirken sich auch günstig auf solche funktionellen Eigenschaften, wie das Fett- und Yfasserbindungsvermögen, sowie das Emulsionsstabilisierungs- und -biIdungsvermögen, aus.

Wie weiterhin nachgewiesen wurde, ist auch der- Zusatz oberflächenaktiver Verbindungen zur Verbesserung der organoleptisehen Eigenschaften von Proteinen von Vorteil« Es wurde nämlich gefunden, -daß- sich der Einsatz von. Oxydationsinhibitoren während

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der Feinstzerkleinerung und/oder Extraktion oder Waschung der Proteine, speziell von Gemischen aus Reduktionsmitteln in Mengen von 0,1 bis 0,5 %, Komplexbildnern in Mengen von 0,1 bis 0,5 % und Antioxidantien in Mengen von 0,01 bis 0,1%, vorzugsweise von Ascorbinsäure oder schwefliger Säure und deren Salze, Zitronensäure oder Phosphorsäure und deren Salze sowie Dinatrium-Äthylendiamin-tetraacetat (BDTA), Propylgallat, Tocopherol, Butylhydroxytoluol oder. Ascorbylpalmitat, entscheidend auf die Qualität der Proteine, insbesondere die Lagerstabilität, die Farbe und den Geschmack auswirkt, wobei oberflächenaktive Verbindungen als Lösungsvermittler für fettlösliche Stabilisatoren fungieren.

Oberflächenaktive Agentien, vornehmlich nichtionogene Verbindungen mit HLB-W erte-n unter 10,0, vorzugsweise auf der Basis der Partialfettsäureester von Glyzerin und dessen Derivaten sowie amphotere Verbindungen, vorzugsweise Phosphatide, verhindern bzwe hemmen Überraschenderweise über die Bildung von Wasserstoffbrückenbindungen bzw· Miszellen die Reaktion von Phenolsäuren bzw· ihren Oxydationsprodukten mit Proteinen-und beeinflussen so insbesondere deren organoleptisehe und ernährungsphysiologische Eigenschaften positiv» Das gilt im weiteren auch für die Wirkungsweise der erwähnten polyanionischen Komplexbildner, die in unmittelbare elektrostatische Wechselwirkung mit funktioneilen Gruppen von Proteinen treten und deren Kupplung mit Phenolsäuren unterdrücken« Das Zusammanspiel antioxydativer und synergistischer sowie oberflächenaktiver und polyaniohischer Verbindungen ermöglicht somit in nichtvorausschaubarer Weise die Hintanhaltung unerwünschter Wechselwirkungen zwischen Sameninhaltsstoffen, Sauerstoff und Schwermetallen·

In einer zur Herstellung von Lipoproteinkonzentraten bevorzugten Ausführungsform der Erfindung wird daher das Kernmaterial mit Wasser, das 0,01 bis 1,0 %, vorzugsweise 0,05 % einer oberflächenaktiven Verbindung mit Emulgiereigenschaften enthält, einer mit einer tribochemischen Umsetzung verbundenen mechanischen

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Feinstzerkleinerung auf Teilchengrößen des subzellulären .Bereiches, vorzugsweise der, Größenordnung zwischen 10 und 1OO_s/iDij bei. Temperaturen von 20 bis 50 ⁰C, vorzugsweise von 25 ⁰C, und pH-Werten von 3,0 bis 5,0, vorzugsweise 4,5, unterworfen,, Aus dem alle Sameninhaltsstoffe enthaltenden

Homogenat wird durch Separation oder Filtration ein Lipoic proteinkomplex abgeschieden, der unter Zusatz von 0,05 bis 0j5 %_s vorzugsweise 0,10 ίο Askorbinsäure, 0,1 bis 0,5 %, vorzugsweise 0,25 %> Zitronensäure, 0,01 bis 0,1 $>, vorzugsweise 0,05 % Ascorbylpalmitat und 0,05 bis 0,1 Natriumsorbat stabilisiert, gegebenenfalls auch gewaschen neutralisiert und getrocknet wird« Aus dem lipoproteinkomplex wird gegebenenfalls durch Zusatz von 33emulgatoren, vorzugsweise nichtionogenen Verbindungen mit HLB-Werten über 15,0, anionen— aktiven oder amphoteren Verbindungen, sowie Erhöhung von pH-Wert und Temperatur auf Werte größer als pH 8,0 und 80 ⁰C Fette abgeschieden und abgetrennt· -

In-einer anderen zur Herstellung von Proteinisolaten bzw· -konzentraten und Fetten bevorzugten Ausführungsform der Erfindung wird das Kernmaterial demgegenüber mit einer wäßrigen oder neutralen Elektrolytlösung von Ionenstärken größer als 0,4 und pH-Werten größer als 7,Oj die 0,01 bis 1,0 ^, vorzugsweise 0,1 bis 0,5 % einer oberflächenaktiven Verbindung mit Demulgiereigenschaften enthält, einer Feinstzerkleinerung auf Größenordnungen zwischen 10 und 100 /im bei Temperaturen zwischen 20 und 80 ⁰C, vorzugsweise 50 ⁰C unterworfen· Das resultierende Homogenat wird daraufhin separiert oder filtriert und aus dem. proteinreichen Extrakt werden in an sich tekannter Weise Proteine durch Fällung am isoelektrischen Punkt, Hitzekoagulation oder Komplexbildung abgeschieden, und aus der neben den Zellrückständen anfallenden, gegebenenfalls auch freies Fett enthaltenden konzentrierten Fettemulsion (Sahne) werden auf mechanischem oder extraktivem Wege Fette gewonnene

In Ausübung des Verfahrens·läßt sich unter variierten Verfahrensbedingungen aus dem Lipoproteinkomplex, der beim

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mechanolytisehen ZellaufSchluß des Kernmaterials am iso— elektrischen Punkt der Hauptfraktion anfällt, durch Erniedrigung der Konzentration der oberflächenaktiven Verbindung, Erhöhung von pH-Wert und Temperatur oder Zusatz oberflächen— aktiver Verbindungen mit Demulgierwirkung eine partielle oder vollständige Entfettung vornehmen, wobei gleichzeitig ein fettarmes Proteinkonzentrat anfällt.

Es liegt im Rahmen der Erfindung, nach der Schalenabtrennung das Kernmaterial zu trocknen und in an sich bekannter Weise unter Einsatz organischer Lösungsmittel zunächst zu entfetten und·aus dem resultierenden Rückstand Proteine oder Kohlenhydrate zu extrahieren, wobei gleichfalls Proteinisolate oder -konzentrate zugängig werden. . .

Ein wesentlicher Vorteil der Erfindung besteht somit darin, daß sich der Einsatz oberflächenaktiver Verbindungen mit Netz— wirkung nicht nur bei der Schalenabtrennung auf nassem oder trockenem Wege, d.h.· Sedimentation,. Flotation oder im elektrischen !Feld als günstig erweist, sondern diese ist bei fetthaltigem und entfettem Samenmaterial prinzipiell anwendbar, wodurch ein erheblicher verfahrenstechnischer Spielraum gegeben ist· Hinzu kommt, daß die nach der Schalenabtrennung einsetzende extraktive Behandlung des Kernmaterials in den bereits aufgeführten Grenzen variabel ist, da durch den Einsatz oberflächenaktiver Verbindungen mit Emulgier- bzw· Demulgierwirkung während der Feinstzerkleinerung und/oder Extraktion proteinhaltige Produkte mit einer stark variierten Zusammensetzung und damit unterschiedlichsten Gebrauchseigenschaften erhalten werden· Beispielsweise kann das Lipoproteinkonzentrat unmittelbar oder nach Konzentrierung und/oder Trocknung als Milchsubstitut, Mayonnaise, Backkrem oder Fettpulver in der Lebensmittelindustrie eingesetzt werden, und die gewonnenen .Proteinkonzentrate oder -isolate sind zur Supplementierung traditioneller Lebensmittel und zur Herstellung neuartiger Nahrungsmittel geeignet· .

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Die Erfindung wird zum besseren Verständnis anhand nachstehender Ausführungsbeispiele näher erläutert, wobei die Zusammensetzung der erfindungsgemäß resultierenden Fraktionen in Abhängigkeit von den gewählten Zusatzstoffen sowie Extraktions- und Separationsbedingungen mehr oder . weniger starken Schwankungen unterliegt„ Daher werden in den Beispielen lediglich charakteristische Kennwerte für die nach den Hauptvarianten anfallenden, besonders interessierenden Endprodukte wiedergegeben« Darüber und über das bevorzugte Anwendungsgebiet der gewonnenen Proteine informiert Tab* 1,

Ausführungsbeispiele: -

Beispiel 1 ,

10 kg durch Schlagleistenschälung und Siebung vorfraktionierte Sonnenblumensamen (Teilchengrößen 1 bis 2 mm, Schalengehalt 8 <fo_s Rohproteingehalt i_eT_e 19j0 #, Eohfettgehalt i.T. .63,1 #) werden in einer speziellen Vorrichtung mit 100 kg Wasser, das 50 g Sorbitan-monolaurat enthält und auf einen pH-Wert .von 4,5 eingestellt wird, versetzt und 2 min,leicht gerührt« Durch Abschöpfen der an der Oberfläche angereicherten Schalen wird 1 kg einer 0,2 kg Fruchtfleisch enthaltenden Schalenfraktion erhalten, die nach Trocknung oder andersartiger Aufarbeitung als Futtermittel einset^zbar ist·

107 kg der 9 kg reines Kernmaterial (Rohproteingehalt i.T. 20,6 %, Rohfettgehalt i.T· 68,1 #) enthaltenden Suspension wird vorhomogenisiert und bei 25 ⁰C mechanolytisch auf Teilehengrößen zwischen 10 und 50_tyum feinstzerkleinert· Es resultieren ca 107 kg eines Homogenates (Rohproteingehalt 1,8 %_} Rohfettgehalt 5,7 $>), das in ein fett- und proteinreiches Lipoproteinkonzentrat 1 und eine überwiegend aus Kohlenhydraten und nichtproteinischen Stickstoffverbindungen bestehende wäßrige Phase getrennt wird· Das Lipoproteinkonzentrat wird unter Zusatz von 50 g ITatriumphosphat, 50 g Natriumascorbat und. 1 g c^-Tokopherol mit der dreifachen Wassermenge bei

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gleichzeitiger Neutralisation gewaschen und nach erneuter Separation, gegebenenfalls auch Trocknung, oder Homogenisierung, in der Human— oder Tierernährung eingesetzt.

Beispiel 2

10 kg durch Prallschälung und WindSichtung vorfraktionierte Eapssamen (Teilchengrößen 0,5 "bis 1 mm, Schalengehalt 8 $, Rohproteingehalt i.T· 22,3 #, Rohfettgehalt i.T. 46,5 #) werden 10 min in einer speziellen Vorrichtung mit 5 kg Wasser, das 50 g Natriumoleat enthält und auf einen pH-Wert von 4,0 eingestellt wird, "behandelt, durch Trocknung auf einen Wassergehalt zwischen 1,0 und 3₉ 0 gebracht und einer Koronaentladung unterworfen. Dabei fallen 8 kg Kernmaterial (Rohproteingehalt i.Tc 23,8 ίο, Rohfettgehalt i.T. 49,7 #) und 2 kg einer 1,2 kg Fruchtfleisch enthaltenden Schalenfraktion an·

Das Kernmaterial wird mit 80 kg einer 0,25%igen Natriumsulfitlösung, der 50 g Sojaphosphatid hinzugesetzt wird, bei 60 ⁰C mechanolytisch auf Teilchengrößen zwischen 10 und 50^/im feinstzerkleinert. Es resultieren 88 kg eines Homogenates (Rohproteingehalt 2,2 %, Rohfettgehalt 2,5 %"), das in ein Lipoproteinkonzentrat 3 und eine Emulsion getrennt wird« Ersteres wird unter Zusatz von 100 g Zitronensäure und 1 g Ascorbylpalmitat mit der 5fachen Wassermenge bei gleichzeitiger Neutralisation gewaschen und gegebenenfalls getrocknet· letztgenannte Fraktion wird einer weiteren Separation unterzogen, wobei im Falle des Zusatzes von 0,1 Masse-% Natriumstearoyl-2-lactylatj Temperaturerhöhung auf 95 ⁰C und pH-Wert-Erhöhung auf.pH 9j5 neben freiem Öl und einer wäßrigen Phase ein Proteinkonzentrat anfällt. Die Emulsion wird wahlweise, vorzugsweise durch Veränderung der Separationsbedin— gungen, in eine Lipoproteiiikonzentrat 4· und eine proteinreiche wäßrige Phase (Extrakt) getrennt; deren Aufarbeitung zu Proteinisolaten bzw· -konzentraten und Öl erfolgt durch Fällung in Gegenwart von 0,5 % Aluminiumchlorid bei einem pH-Wert

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von 5,0 bzw« durch Zusatz von 0,1 Masse-% Alky!sulfat, Temperatur pH 3,0,

peraturerhöhung auf 90 C und pH-Wert—Erniedrigung auf

Beispiel 3 '

10 kg kommerzielles Rapsextraktionsschrot (Schalengehalt 22 #, Rohproteingehalt i.T. 39,8 #, Rohfettgehalt i.T. 1,8 #) werden nach Zerkleinerung auf Teilchengrößen zwischen 500 und 1000 um mit 80 kg Wasser, dem 100 g Glycerin-dioleat und 50 g Natriumoleat sowie 1 kg Natriumchlorid hinzugefügt werden, versetzt und in einer speziellen Vorrichtung sedimentiert« Es resultieren 6,5 kg eines Kernmaterials (Rohproteingehalt i»T· 53,3 #, Rohfettgehalt i.T. 2,0 %) und 3,5 kg einer 1,3 kg Fruchtfleisch enthaltenden Schalenfraktion«

80 kg der das Kernmaterial enthaltenden Suspension werden nach Zusatz von 200 g Natriumalginat und Einstellung eines pH-Wertes von 3,5 auf Teilchengrößen zwischen 10 und 5Ojum feinstzerkleinerte Das anfallende Homogenat (Rohproteingehalt 3,3 %) wird unter Zusatz eines Gemisches der genannten Oxydationsinhibitoren gewaschen, neutralisiert und getrocknet.

B'eispiel 4

10 kg kommerzielles Sonnenblumen-Extraktionsschrot (Schalengehalt 16 $, Rohproteingehalt i.T. 45,4 %,. Rohfettgehalt i.T. 2,3 fo~) werden nach Zerkleinerung auf Teilchengrößen zwischen 250 und 500^/im sowie Absiebung von 0,8 kg einer Schalenfraktion mit 100kg Wasser, dem 50 g Tetraglycerin-monostearat und 50 g Grlycerin-monostearat hinzugefügt werden, versetzt und in einer speziellen Vorrichtung unter Durchleitung von Stickstoff einer Flotation unterzogen. Es resultieren 7 kg eines Kernmaterials (Rohproteingehalt i.T. 47,1 ·#, Rohfettgehalt i.T. 2,4 #) und 2,2 kg einer 1,4 kg Fruchtfleisch enthaltenden Schalenfraktion*

107 kg der das Kernmaterial enthaltenden Suspension werden mit 5 kg Natriumchlorid versetzt und bei 60 ⁰C einer Feinstzerkleinerung auf Teilchengrößen zwischen 50 und 100 .run unterworfen.

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Aus dem neben den Zellrückständen anfallenden proteinreichen Extrakt (Eohproteingehält 3,1 #>) werden durch Einstellung eines pH—Wertes von 3₅5 die Proteine präzipitiert und nach Separation, Waschung mit der dreifachen Wassermenge unter Zusatz eines Gemisches der genannten Oxydationsinhibitoren sowie neutralisation getrocknet.

Hierzu„..z?.„„Seiten Tabellen

.' Tab. 1 -. ,, ' '": ' "· Zusammensetzung und Anwendungsmb'glichkeiten der erfindungsgemäß anfallen Proteine

-	P e t ^J	b %	P r ο t	ein %	Wasser %	Häuptapplikati ons—
	abs.	relJ>	ab s«	rel.¹> -	abs·	zwecke
Lipoprot einkon— zentrat . 1	20-40	90-100	5-10	80-95	60-80	Supplementierung, Spezial- produkte wie Mayonnaisej Ci"ems, Margarine
CVJ	15-20	45-50	i.5-20	80-95	60-80	ι» η
if · 3	5-10	10-20	10-15	15-40	60-80	ti Il
" 4	30-50	80-95	5-10	60-85	60-80	Il Il
Smulsion	3,0- . 6,0	50-90	1,0-3,0	50-80	95-98	Imitierte Miloh und Milch« produkte
Proteinkonzentrat	0,5- 5,0	95-100	• 60-80	80-95	1-5	Supplementierung, Texturie rung über Extrudierungj Gel— bildung
Proteinisolat	O₃ 5- 5,0	80-90	80-100	50-80	1r-5	Supplementierung, Texturie rung über Verspinnung, GeI-- bildung .

Anmerkung: % rel» = bezogen auf Pett— bzw. Proteingehalt des schalenfreien Kernmaterials

Claims

20 99 19 -^- Erf'indungsanspfüche ·

1. Verfahren zur Gewinnung von Proteinen aus ölsamen und deren Verarbeitungsprodukten durch Schalung, Schalenabtrennung durch Sedimentation, Flotation oder im elektrischen Feld und extraktive Behandlung des schalenfreien Kernmaterials, dadurch gekennzeichnet, daß die Scha« lenabtrennung vom schalenhaltigen Kernmaterial in Gegenwart oberflächenaktiver Verbindungen durchgeführt wird, und das sehalenfreie Kernmaterial unter mechanolytischer Feinstzerkleinerung daraufhin einer Proteinanreicherung durch extraktive Abtrennung von Kohlenhydraten, gegebenenfalls auch von Fetten, in Gegenwart oberflächenaktiver Verbindungen und Oxydationsinhibitoren unterzogen wird. ".. .

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und/oder Extraktion Oxydationsinhibitoren in Form von Reduktionsmitteln, vorzugsweise von Askorbinsäure und schwefliger Säure sowie deren Salze, in Mengen von 0,05 bis 0,5 %, vorzugsweise 0,1 bis 0,25 #, und Komplexbildner, vorzugsweise Zitronensäure und Phosphorsäure sov/ie deren Salze, in Mengen von 0,1 bis 0,5 $j vorzugsweise 0,25 %, und.Antioxydantien, vorzugsweise Butylhydroxytoluol und Askorbylpalmitat, in Mengen von 0,01 bis 0,1 %, vorzugsweise 0,02 bis 0,05 #, zugesetzt werden·

2. Verfahren nach Punkt 1, dadurch gekennzeichnet, daß die Schalenabtrennung aus den in an sich bekennter V/eise sortierten und geschälten fetthaltigen oder entfetteten Rohstoffen, gegebenenfalls nach Abtrennung von mindestens 50 % der Schalen, Zerkleinerung und Klassierung in mindestens 2 Siebfraktionen, durch 1 bis 15minütige, vorzugsweise 5 minütige Sedimentation oder Flotation in der 3- bis 10-fachen, vorzugsweise 5-fachen Menge Wasser, welches 0,01 bis 1,0 %, vorzugsweise 0,05 %> einer oberflächenaktiven Verbindung mit Netzwirkung enthält und auf pH-Werte im Bereich oder oberhalb des isoelektrischen Punktes der Hauptproteinfraktion eingestellt wird, durchgeführt wird.

3· Verfahren nach Punkt 1,.dadurch gekennzeichnet, daß die Schalenabtrennung aus dem in an sich bekannter Weise geschälten, gegebenenfalls partiell von Schalen befreiten und sortierten Rohstoffen im elektrischen Feld nach Versetzen mit 10 bis 50 Masse-%, vorzugsweise 20 Masse«% Wasser, erfolgt, welches 0,1 bis 1,0 %, vorzugs-• weise 0,5 % einer oberflächenaktiven Verbindung.ent- hält und auf einen pH-Wert .im Bereich oder unterhalb dea. isoelektrischen Punktes der Hauptproteinfraktion eingestellt wird, und anschließend getrocknet wird.

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4· Verfahren nach Punkt 1 und 2, dadurch gekennzeichnet, daß als oberflächenaktive Verbindungen, während der Schalenabtrennung nichtionogene Agentien mit HLB-Werten zwischen 18,0 und 15,0, vorzugsweise Polyglyeerin-, Polyalkylenglykol und Polyoxyathylen-sorbitan-Fettsaureester, oder deren Mischungen Vierwendet wurden.

5· Verfahren nach Punkt 1 bis 3,' dadurch gekennzeichnet, daß .· als oberflächenaktive Verbindungen während der Schalenabtrennung anionenaktive und amphotere Verbindungen, vorzugsweise Alkylsulfate, Alkylsulfonate, Alkaliseifen und Phosphatide verwendet werden· . ·

6. Verfahren nach Punkt 1 bis 5, dadurch gekennzeichnet, daß das abgetrennte Kernmaterial mit Wasser in Gegenwart von 0,1 bis 1,0, vorzugsweise 0,5 % eines Gemisches von Oxydations— inhibitoren sowie von 0,01 bis 1,0$, vorzugsweise 0,05 bis 0,1 % einer oberflächenaktiven Verbindung mit Emulgierwirkung, einer Feinstzerkleinerung auf Teilchengrößen im subzellulären Bereich, vorzugsweise zwischen 10 und 100 /im, bei Temperaturen von 20 bis 60 ⁰C, vorzugsweise von 25 bis 30 ⁰C, und pH-Werten von 3jO bis 5,0, vorzugsweise 4,5, unterworfen wird, worauf aus dem resultierenden Homogenat durch Separation oder Filtration ein Lipoproteinkomplex abgetrennt wird.

7· Verfahren nach Punkt 6, dadurch gekennzeichnet, daß aus dem anfallenden Lipoproteinkomplex durch Zusatz weiterer oberflächenaktiver Verbindungen mit Demulgierwirkung sowie Veränderung von pH-Wert und Temperatur auf pH-Werte größer als 8,0 und Temperaturen größer als 80 ⁰C Lipide abgeschieden und durch Separation oder Filtration vom proteinischen Rückstand abgetrennt wird·

8· Verfahren nach Punkt 1 bis' 5, dadurch gekennzeichnet, daß das abgetrennte Kernmaterial mit einer wäßrigen neutralen oder alkalischen Elektrolytlösung von Ionenstärke größer als 0,4 und'pH-Werten größer als 7,5 bei Temperaturen von 20 bis 80 ⁰C,

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vorzugsweise 50 C, in Gegenwart von O₅01 bis 1,0 ^, vorzugsweise 0,1 "bis 0,5 % einer oberflächenaktiven Verbindung mit Demulgierwirkung sowie 0,05 bis 0,5 %, vorzugsweise 0,1 bis 0,25 % eines Gemisches von Oxydationsinhibitoren einer Feinstzerkleinerung auf Teilchengrößen zwischen 10 und 100jum, unterworfen wird, worauf aus dem resultierenden Homogenat durch Separation oder Filtration ein fett- und proteinarmer Rückstand, ein proteinreicher Extrakt und eine konzentrierte Fettemulsion (Sahne) abgetrennt wird, und nachfolgend aus dem proteinreichen Extrakt in an sich bekannter Weise Proteine durch isoelektrische Fällung, Hitzekoagulation oder Komplexbildung, und aus der Sahne wahlweise in an sich bekannter Weise, durch mechanische oder thermische Behandlung, lipide abgeschieden werden»

9. Verfahren nach'Punkt 1 und nach Punkt 6 bis 8_S dadurch gekennzeichnet, daß während der Feinstzerkleinerung und Extraktion zur Bmulsionsstabilisierung nichtionogene Verbindungen mit HLB-Werten kleiner als 8, vorzugsweise Mono- und Diglyzeride, zur Emulsionsdestabilisierung und zur Freisetzung von Öl aus dem Lipoproteinkomplex bzw. der fettreichen Sahne, hingegen nichtionogene Verbindungen mit HLB-Werten größer als 15,0, anionenaktive oder amphotere Verbindungen, vorzugsweise Polyoxyäthylen-scrbitan-, Polyglycerin- und Polyäthylenglykol-Fettsäureesterj Alkylsulfate, Alkylsulfonate und Phosphatide, eingesetzt werden· -· .

10, dadurch gekennzeichnet, daß.während der Feinstzerkleinerung

10« Verfahren nach Punkt 1 bis 5 dadurch gekennzeichnet, daß das Kernmaterial nach Trocknung in an sich bekannter Weise unter Einsatz organischer Lösungsmittel zunächst entfettet wird und aus dem resultierenden Rückstand (Extraktioiisschrot) Proteine oder Kohlenhydrate unter Zusatz von oberflächenaktiven Verbindungen und Oxydationsinhibitoren extrahiert und abgeschieden werden·

11· Verfahren nach Punkt 1 bis 3 sowie nach Punkt 6 bis 8 und

12· Verfahren nach Punkt 1 bis 4 sowie nach Punkt 6 bis 8 und 10, dadurch gekennzeichnet, daß während der Schalenabtrennung und/oder Feinstzerkleinerung und/oder Extraktion polyanionische Komplexbildner, vorzugsweise Natriumalginat, Dextransulfat und Polyphosphate, inMengen von 0,1 bis 1,0$, vorzugsweise 0,5 ^, zugesetzt werden·