CZ2018472A3 - Způsob hydrolýzy bílkovinné biomasy, kapalný hydrolyzát připravitelný tímto způsobem a jejich použití - Google Patents
Způsob hydrolýzy bílkovinné biomasy, kapalný hydrolyzát připravitelný tímto způsobem a jejich použití Download PDFInfo
- Publication number
- CZ2018472A3 CZ2018472A3 CZ2018-472A CZ2018472A CZ2018472A3 CZ 2018472 A3 CZ2018472 A3 CZ 2018472A3 CZ 2018472 A CZ2018472 A CZ 2018472A CZ 2018472 A3 CZ2018472 A3 CZ 2018472A3
- Authority
- CZ
- Czechia
- Prior art keywords
- hydrolysis
- acid
- hydrolyzate
- biomass
- carbon number
- Prior art date
Links
- 239000002028 Biomass Substances 0.000 title claims abstract description 34
- 238000000034 method Methods 0.000 title claims abstract description 32
- 239000007788 liquid Substances 0.000 title claims abstract description 14
- 230000007065 protein hydrolysis Effects 0.000 title abstract description 3
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 claims abstract description 41
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 claims abstract description 41
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 claims abstract description 34
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 claims abstract description 34
- 239000000203 mixture Substances 0.000 claims abstract description 26
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 claims abstract description 25
- 235000014113 dietary fatty acids Nutrition 0.000 claims abstract description 20
- 229930195729 fatty acid Natural products 0.000 claims abstract description 20
- 239000000194 fatty acid Substances 0.000 claims abstract description 20
- -1 aliphatic fatty acids Chemical class 0.000 claims abstract description 15
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 14
- 102100037486 Reverse transcriptase/ribonuclease H Human genes 0.000 claims abstract description 9
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 claims abstract description 8
- 239000004365 Protease Substances 0.000 claims abstract description 8
- 150000004665 fatty acids Chemical class 0.000 claims abstract description 8
- 125000002252 acyl group Chemical group 0.000 claims abstract description 6
- 238000010494 dissociation reaction Methods 0.000 claims abstract description 5
- 230000005593 dissociations Effects 0.000 claims abstract description 5
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims abstract description 4
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims abstract description 4
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 claims description 39
- 235000001014 amino acid Nutrition 0.000 claims description 23
- 239000002699 waste material Substances 0.000 claims description 20
- 239000011541 reaction mixture Substances 0.000 claims description 14
- 229910052799 carbon Inorganic materials 0.000 claims description 13
- OKTJSMMVPCPJKN-UHFFFAOYSA-N Carbon Chemical compound [C] OKTJSMMVPCPJKN-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 11
- KRKNYBCHXYNGOX-UHFFFAOYSA-N citric acid Chemical compound OC(=O)CC(O)(C(O)=O)CC(O)=O KRKNYBCHXYNGOX-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 9
- 241000196324 Embryophyta Species 0.000 claims description 7
- 238000005903 acid hydrolysis reaction Methods 0.000 claims description 7
- 150000001735 carboxylic acids Chemical class 0.000 claims description 7
- 230000007935 neutral effect Effects 0.000 claims description 5
- WHUUTDBJXJRKMK-UHFFFAOYSA-N Glutamic acid Natural products OC(=O)C(N)CCC(O)=O WHUUTDBJXJRKMK-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 4
- WHUUTDBJXJRKMK-VKHMYHEASA-N L-glutamic acid Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CCC(O)=O WHUUTDBJXJRKMK-VKHMYHEASA-N 0.000 claims description 4
- ROHFNLRQFUQHCH-YFKPBYRVSA-N L-leucine Chemical compound CC(C)C[C@H](N)C(O)=O ROHFNLRQFUQHCH-YFKPBYRVSA-N 0.000 claims description 4
- KZSNJWFQEVHDMF-BYPYZUCNSA-N L-valine Chemical compound CC(C)[C@H](N)C(O)=O KZSNJWFQEVHDMF-BYPYZUCNSA-N 0.000 claims description 4
- ROHFNLRQFUQHCH-UHFFFAOYSA-N Leucine Natural products CC(C)CC(N)C(O)=O ROHFNLRQFUQHCH-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 4
- KZSNJWFQEVHDMF-UHFFFAOYSA-N Valine Natural products CC(C)C(N)C(O)=O KZSNJWFQEVHDMF-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 4
- 239000003377 acid catalyst Substances 0.000 claims description 4
- 239000002537 cosmetic Substances 0.000 claims description 4
- 235000013922 glutamic acid Nutrition 0.000 claims description 4
- 239000004220 glutamic acid Substances 0.000 claims description 4
- 235000005772 leucine Nutrition 0.000 claims description 4
- 235000014393 valine Nutrition 0.000 claims description 4
- 239000004474 valine Substances 0.000 claims description 4
- BJEPYKJPYRNKOW-REOHCLBHSA-N (S)-malic acid Chemical compound OC(=O)[C@@H](O)CC(O)=O BJEPYKJPYRNKOW-REOHCLBHSA-N 0.000 claims description 3
- 241001104043 Syringa Species 0.000 claims description 3
- 235000004338 Syringa vulgaris Nutrition 0.000 claims description 3
- 239000000654 additive Substances 0.000 claims description 3
- 230000000996 additive effect Effects 0.000 claims description 3
- BJEPYKJPYRNKOW-UHFFFAOYSA-N alpha-hydroxysuccinic acid Natural products OC(=O)C(O)CC(O)=O BJEPYKJPYRNKOW-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 3
- 239000003054 catalyst Substances 0.000 claims description 3
- 230000003301 hydrolyzing effect Effects 0.000 claims description 3
- 239000001630 malic acid Substances 0.000 claims description 3
- 235000011090 malic acid Nutrition 0.000 claims description 3
- 238000005507 spraying Methods 0.000 claims description 3
- 101710118538 Protease Proteins 0.000 claims description 2
- 230000002180 anti-stress Effects 0.000 claims description 2
- 238000009264 composting Methods 0.000 claims description 2
- 230000000694 effects Effects 0.000 claims description 2
- 230000004936 stimulating effect Effects 0.000 claims description 2
- FEWJPZIEWOKRBE-JCYAYHJZSA-N Dextrotartaric acid Chemical compound OC(=O)[C@H](O)[C@@H](O)C(O)=O FEWJPZIEWOKRBE-JCYAYHJZSA-N 0.000 claims 1
- FEWJPZIEWOKRBE-UHFFFAOYSA-N Tartaric acid Natural products [H+].[H+].[O-]C(=O)C(O)C(O)C([O-])=O FEWJPZIEWOKRBE-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- 235000015165 citric acid Nutrition 0.000 claims 1
- 239000011975 tartaric acid Substances 0.000 claims 1
- 235000002906 tartaric acid Nutrition 0.000 claims 1
- 102000011782 Keratins Human genes 0.000 abstract description 11
- 108010076876 Keratins Proteins 0.000 abstract description 11
- 102000008186 Collagen Human genes 0.000 abstract description 10
- 108010035532 Collagen Proteins 0.000 abstract description 10
- 229920001436 collagen Polymers 0.000 abstract description 10
- 150000001721 carbon Chemical class 0.000 abstract description 2
- 230000002378 acidificating effect Effects 0.000 abstract 1
- 241001465754 Metazoa Species 0.000 description 19
- 210000003746 feather Anatomy 0.000 description 15
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 description 13
- CURLTUGMZLYLDI-UHFFFAOYSA-N Carbon dioxide Chemical compound O=C=O CURLTUGMZLYLDI-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 11
- 210000000845 cartilage Anatomy 0.000 description 9
- 210000004209 hair Anatomy 0.000 description 9
- 235000021588 free fatty acids Nutrition 0.000 description 7
- 239000011492 sheep wool Substances 0.000 description 7
- 239000002253 acid Substances 0.000 description 6
- 229910002092 carbon dioxide Inorganic materials 0.000 description 5
- 239000000047 product Substances 0.000 description 5
- 150000003626 triacylglycerols Chemical class 0.000 description 5
- 239000001569 carbon dioxide Substances 0.000 description 4
- 239000000428 dust Substances 0.000 description 4
- 239000003925 fat Substances 0.000 description 4
- 235000019197 fats Nutrition 0.000 description 4
- 239000000463 material Substances 0.000 description 4
- 239000007787 solid Substances 0.000 description 4
- KWYUFKZDYYNOTN-UHFFFAOYSA-M Potassium hydroxide Chemical compound [OH-].[K+] KWYUFKZDYYNOTN-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 3
- 238000003776 cleavage reaction Methods 0.000 description 3
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 description 3
- 150000002759 monoacylglycerols Chemical class 0.000 description 3
- 239000002994 raw material Substances 0.000 description 3
- 230000007017 scission Effects 0.000 description 3
- 238000003756 stirring Methods 0.000 description 3
- 230000004580 weight loss Effects 0.000 description 3
- 241000287828 Gallus gallus Species 0.000 description 2
- PEDCQBHIVMGVHV-UHFFFAOYSA-N Glycerine Chemical compound OCC(O)CO PEDCQBHIVMGVHV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 150000008575 L-amino acids Chemical class 0.000 description 2
- 241000283973 Oryctolagus cuniculus Species 0.000 description 2
- 108010009736 Protein Hydrolysates Proteins 0.000 description 2
- 238000013019 agitation Methods 0.000 description 2
- 150000007933 aliphatic carboxylic acids Chemical class 0.000 description 2
- 125000003178 carboxy group Chemical group [H]OC(*)=O 0.000 description 2
- 238000001816 cooling Methods 0.000 description 2
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 description 2
- 239000000706 filtrate Substances 0.000 description 2
- 229910052500 inorganic mineral Inorganic materials 0.000 description 2
- 239000011707 mineral Substances 0.000 description 2
- 235000016709 nutrition Nutrition 0.000 description 2
- 230000001590 oxidative effect Effects 0.000 description 2
- 244000144977 poultry Species 0.000 description 2
- 239000003531 protein hydrolysate Substances 0.000 description 2
- 239000004094 surface-active agent Substances 0.000 description 2
- 235000019737 Animal fat Nutrition 0.000 description 1
- 108090000317 Chymotrypsin Proteins 0.000 description 1
- CKLJMWTZIZZHCS-REOHCLBHSA-N L-aspartic acid Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC(O)=O CKLJMWTZIZZHCS-REOHCLBHSA-N 0.000 description 1
- 235000021314 Palmitic acid Nutrition 0.000 description 1
- MTCFGRXMJLQNBG-UHFFFAOYSA-N Serine Natural products OCC(N)C(O)=O MTCFGRXMJLQNBG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 108010022999 Serine Proteases Proteins 0.000 description 1
- 102000012479 Serine Proteases Human genes 0.000 description 1
- 108090000631 Trypsin Proteins 0.000 description 1
- 102000004142 Trypsin Human genes 0.000 description 1
- 150000007513 acids Chemical class 0.000 description 1
- 239000003513 alkali Substances 0.000 description 1
- 238000005904 alkaline hydrolysis reaction Methods 0.000 description 1
- 239000010828 animal waste Substances 0.000 description 1
- 235000003704 aspartic acid Nutrition 0.000 description 1
- 239000002585 base Substances 0.000 description 1
- OQFSQFPPLPISGP-UHFFFAOYSA-N beta-carboxyaspartic acid Natural products OC(=O)C(N)C(C(O)=O)C(O)=O OQFSQFPPLPISGP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 230000000035 biogenic effect Effects 0.000 description 1
- 239000012620 biological material Substances 0.000 description 1
- 150000001732 carboxylic acid derivatives Chemical class 0.000 description 1
- 230000015556 catabolic process Effects 0.000 description 1
- 230000003197 catalytic effect Effects 0.000 description 1
- 239000007795 chemical reaction product Substances 0.000 description 1
- 239000003153 chemical reaction reagent Substances 0.000 description 1
- 229960002376 chymotrypsin Drugs 0.000 description 1
- 239000000490 cosmetic additive Substances 0.000 description 1
- 230000006378 damage Effects 0.000 description 1
- 238000000354 decomposition reaction Methods 0.000 description 1
- 238000006731 degradation reaction Methods 0.000 description 1
- 150000001982 diacylglycerols Chemical group 0.000 description 1
- 238000011143 downstream manufacturing Methods 0.000 description 1
- 239000003651 drinking water Substances 0.000 description 1
- 235000020188 drinking water Nutrition 0.000 description 1
- 238000006911 enzymatic reaction Methods 0.000 description 1
- 238000002474 experimental method Methods 0.000 description 1
- 239000012065 filter cake Substances 0.000 description 1
- 238000001914 filtration Methods 0.000 description 1
- 238000005187 foaming Methods 0.000 description 1
- 235000015203 fruit juice Nutrition 0.000 description 1
- 235000011187 glycerol Nutrition 0.000 description 1
- 239000003324 growth hormone secretagogue Substances 0.000 description 1
- 238000003898 horticulture Methods 0.000 description 1
- 239000012535 impurity Substances 0.000 description 1
- 239000011261 inert gas Substances 0.000 description 1
- 239000004615 ingredient Substances 0.000 description 1
- 235000020778 linoleic acid Nutrition 0.000 description 1
- OYHQOLUKZRVURQ-HZJYTTRNSA-N linoleic acid group Chemical group C(CCCCCCC\C=C/C\C=C/CCCCC)(=O)O OYHQOLUKZRVURQ-HZJYTTRNSA-N 0.000 description 1
- 239000007791 liquid phase Substances 0.000 description 1
- 239000012263 liquid product Substances 0.000 description 1
- 230000003020 moisturizing effect Effects 0.000 description 1
- 238000006386 neutralization reaction Methods 0.000 description 1
- 235000015097 nutrients Nutrition 0.000 description 1
- 235000021313 oleic acid Nutrition 0.000 description 1
- ZQPPMHVWECSIRJ-KTKRTIGZSA-N oleic acid group Chemical group C(CCCCCCC\C=C/CCCCCCCC)(=O)O ZQPPMHVWECSIRJ-KTKRTIGZSA-N 0.000 description 1
- 150000002943 palmitic acids Chemical class 0.000 description 1
- 239000008057 potassium phosphate buffer Substances 0.000 description 1
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 description 1
- 238000004064 recycling Methods 0.000 description 1
- 239000002453 shampoo Substances 0.000 description 1
- 239000007921 spray Substances 0.000 description 1
- 239000000021 stimulant Substances 0.000 description 1
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 1
- 238000003786 synthesis reaction Methods 0.000 description 1
- DCXXMTOCNZCJGO-UHFFFAOYSA-N tristearoylglycerol Chemical compound CCCCCCCCCCCCCCCCCC(=O)OCC(OC(=O)CCCCCCCCCCCCCCCCC)COC(=O)CCCCCCCCCCCCCCCCC DCXXMTOCNZCJGO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000012588 trypsin Substances 0.000 description 1
- 238000005303 weighing Methods 0.000 description 1
Classifications
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A01—AGRICULTURE; FORESTRY; ANIMAL HUSBANDRY; HUNTING; TRAPPING; FISHING
- A01G—HORTICULTURE; CULTIVATION OF VEGETABLES, FLOWERS, RICE, FRUIT, VINES, HOPS OR SEAWEED; FORESTRY; WATERING
- A01G24/00—Growth substrates; Culture media; Apparatus or methods therefor
- A01G24/20—Growth substrates; Culture media; Apparatus or methods therefor based on or containing natural organic material
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
- A61K8/00—Cosmetics or similar toiletry preparations
- A61K8/18—Cosmetics or similar toiletry preparations characterised by the composition
- A61K8/30—Cosmetics or similar toiletry preparations characterised by the composition containing organic compounds
- A61K8/64—Proteins; Peptides; Derivatives or degradation products thereof
- A61K8/65—Collagen; Gelatin; Keratin; Derivatives or degradation products thereof
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07C—ACYCLIC OR CARBOCYCLIC COMPOUNDS
- C07C55/00—Saturated compounds having more than one carboxyl group bound to acyclic carbon atoms
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K1/00—General methods for the preparation of peptides, i.e. processes for the organic chemical preparation of peptides or proteins of any length
- C07K1/12—General methods for the preparation of peptides, i.e. processes for the organic chemical preparation of peptides or proteins of any length by hydrolysis, i.e. solvolysis in general
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
- C07K14/435—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Biophysics (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
- Analytical Chemistry (AREA)
- Zoology (AREA)
- Toxicology (AREA)
- Gastroenterology & Hepatology (AREA)
- Birds (AREA)
- Epidemiology (AREA)
- Animal Behavior & Ethology (AREA)
- Public Health (AREA)
- Veterinary Medicine (AREA)
- Environmental Sciences (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
Abstract
Předkládané řešení se týká způsobu hydrolýzy bílkovinné biomasy, ve kterém se v prvním kroku biomasa smíchá s vodou a podrobí se hydrolýze v kyselém prostředí uhlíkatých kyselin s disociační konstantou pKmenší než 4, v inertní atmosféře a při tlaku alespoň 0,1 MPa a teplotě v rozmezí od 90 do 150 °C po dobu alespoň 0,5 hodiny za vzniku hydrolyzátu s obsahem nízkomolekulárních proteinů, rozpustných ve vodě, aminokyselin, acylglycerolů a volných alifatických mastných kyselin, doprovázené následnou enzymaticky katalyzovanou hydrolýzou při teplotě do 60 °C, přičemž enzymem je proteáza, za vzniku kapalného hydrolyzátu obsahujícího směs aminokyselin, nízkomolekulárních proteinů o relativní molekulové hmotnosti do 10 kD, acylglycerolů, kde acyl je s výhodou odvozený od C12 až C24 mastných kyselin, a C12 až C24 alifatických mastných kyselin. Předkládané řešení se dále týká hydrolyzátu bílkovinné biomasy obsahující keratin a/nebo kolagen a jeho použití.
Description
Oblast techniky
Předkládaný vynález se týká způsobu dokonalé hydrolýzy bílkovinné biomasy s obsahem keratinu a/nebo kolagenu (peří, zvířecí srsti, chrupavek apod.) za vzniku kapalného hydrolyzátu, obsahujícího směs proteinů, aminokyselin, triacylglyceridů, diacylgylceridů, monoacylglyceridů a alifatických karboxylových kyselin. Předkládaný vynález se dále týká kapalných hydrolyzátů bílkovinné biomasy připravitelných způsobem podle předkládaného vynálezu a jejich použití.
Dosavadní stav techniky
Hydrolytické rozštěpení peptidové a esterové vazby ve struktuře biologických materiálů je urychlováno zvýšenou teplotou a přítomností minerálních kyselin nebo bází. Vzhledem k tomu, že odpadní materiály mají bílkovinný základ s obsahem tuku, který je převážně tvořen keratinem, resp. kolagenem a triglyceridy mastných kyselin, jejich hydrolýza rezultuje na směs proteinů, příslušných aminokyselin, triacylglycerolů, diacylgylcerolů, monoacylglycerolů, alifatických karboxylových kyselin a glycerinu. Alkalické nebo kyselé prostředí hydrolýzy při zvýšené teplotě a tlaku podporuje rovněž štěpení disulfidické vazby v bílkovinném materiálu za vzniku nízkomolekulámích proteinů, rozpustných ve vodě. Přítomnost minerální kyseliny, nebo alkálie po hydrolýze se však může odstranit pouze buď nákladnou recyklací příslušného činidla, nebo neutralizací čímž dojde k zasolení vzniklého produktu.
Hydrolyzát proteinů se používá jako nutriční a stimulační přísada pro agrotechnické využití, nebo též jako běžná kosmetická přísada pro zvýšení elasticity a zvlhčení kůže. Používá se proto například jako přísada do šamponů a kondicionérů. Neutrální hydrolyzáty bílkovin jsou cenné také pro dermatologické využití. Proveditelný způsob pro rozklad živočišného materiálu představuje také degradace proteinů pouze vodní párou při vysoké teplotě a tlaku. Reakční podmínky jsou velmi náročné s teplotou v rozmezí 180 až 250 °C a tlaku vodní páry od 1 do 4 MPa. Za takových podmínek dochází současně k následné destrukci cenných složek na nežádoucí produkty.
Způsob zpracování živočišného odpadu (peří a/nebo živočišné chrupavky) hydrolytickým štěpením keratinu na směs proteinů a aminokyselin, s převažujícím zastoupením kyseliny asparagové, reakcí v přítomnosti oxidu uhličitého při tlaku od 0,1 MPa je popsáno také v předcházejícím patentu CZ306431 (přihláška vynálezu PV 2015-629). Způsob zpracování peří za vzniku hydrolyzátu s obsahem aminokyselin je popsán rovněž v PV 2014-395.
Nevýhodou těchto postupů je skutečnost, že proces hydrolýzy je nedokonalý, neboť při něm vedle žádaného hydrolyzátu odpadá tuhý, nezreagovaný podíl výchozí biomasy.
Podstata vynálezu
Předkládaný vynález umožňuje získání homogenního kapalného hydrolyzátu z odpadní bílkovinné biomasy, především peří, zvířecí srsti anebo živočišných chrupavek (tvořené převážně keratinem, resp. kolagenem a s obsahem tuků), obsahujícího cenné směsi aminokyselin a proteinů s přísadou acylglycerolů a vyšších mastných kyselin. Odpadní bílkovinnou biomasou je například drůbeží peří, odpadní prach z čistíren lůžkovin obsahujících peří, zvířecí srst nebo ovčí vlna či zvířecí chrupavky. Předkládaný vynález využívá odpadní materiál pro výrobu cenné směsi aminokyselin a dalších výše uvedených látek, kterou lze následně úspěšně použít v zemědělství nebo v kosmetickém průmyslu.
-1CZ 2018 - 472 A3
Mírně kyselé prostředí hydrolýzy (pH < 5) při zvýšené teplotě a tlaku podporuje hydrolýzu esterových vazeb tuků na volné mastné kyseliny a acylglyceroly, peptidických vazeb keratinu, resp. kolagenu, a rovněž štěpení disulfidické vazby v bílkovinném materiálu za vzniku nízkomolekulámích proteinů, které jsou rozpustné ve vodě. Při hydrolýze odpadní bílkovinné biomasy tedy vzniká pestrá směs biogenních aminokyselin, tvořících bílkovinný skelet suroviny keratinu, resp. kolagenu, doprovázená nízkomolekulámími proteiny, tuky a jejich hydrolyzáty acylglyceroly, a volnými mastnými kyselinami. Vysoký obsah tuků v odpadní biomase způsobuje vyšší produkci volných mastných kyselin v hydrolyzátu, které příznivě ovlivňují kinetický průběh hydrolýzy jak bílkovinných, tak i tukových složek suroviny. Kromě toho povrchově aktivní vlastnosti volných mastných kyselin podporují pěnění hydrolyzátu a hydrolyzát s volnými mastnými kyselinami tak velmi dobře smáčí rozličné povrchy listů rostlin či jiných materiálů. To je výhodné například pro přímé využití hydrolyzátu v zemědělství a zahradnictví (jako stimulační přísady do postřiků, zálivek apod.). Hydrolýzou odpadní bílkovinné biomasy se za podmínek podle předkládaného vynálezu připraví kapalný hydrolyzát obsahující důležité aminokyseliny, které jsou vedle nutričních hodnot také velmi ceněnou surovinou pro chemickou syntézu nebo v kosmetice.
Předmětem předkládaného vynálezu je způsob hydrolýzy bílkovinné biomasy, při kterém se v prvním kroku bílkovinná biomasa smíchá s vodou a podrobí se, s výhodou za neustálého promíchávání, kyselé hydrolýze v inertní atmosféře v přítomnosti katalyzátoru na bázi slabé uhlíkaté kyseliny s disociační konstantou pKa menší než 4 (např. organických karboxylových kyselin obsahujících jednu nebo několik karboxylových skupin, s výhodou kyseliny jablečné, vinné, citrónové apod.), při tlaku alespoň 0,1 MPa a teplotě v rozmezí od 90 do 150 °C po dobu alespoň 0,5 hodiny za vzniku hydrolyzátu s obsahem nízkomolekulámích proteinů o relativní molekulové hmotnosti do 10 kD, rozpustných ve vodě, aminokyselin, acylglycerolů (monoacyl-, diacyl- a triacylglycerolů, kde acyl je odvozený od mastné kyseliny, s výhodou od C12 až C24 mastné kyseliny, nejvýhodněji od kyseliny olejové, linolové a/nebo palmitové), a C12 až C24 alifatických mastných kyselin, vzniklých rozkladem terciární struktury keratinu, resp. kolagenu a tuků z biomasy živočišného původu. Výchozí reakční směs obsahuje s výhodou do 25 % hmotn. biomasy. Inertní atmosférou se rozumí atmosféra bez kyslíku, např. sytá vodní pára, CO2, Ar, N2 nebo jejich směsi. Inertní atmosféra brání oxidační destrukci vznikajících cenných reakčních produktů při hydrolýze. Ve druhém kroku způsobu podle předkládaného vynálezu se reakční směs z prvního kroku podrobí enzymaticky katalyzované hydrolýze při teplotě do 60 °C, přičemž enzymem je proteáza, za vzniku kapalného hydrolyzátu obsahujícího směs aminokyselin, nízkomolekulámích proteinů o relativní molekulové hmotnosti do 10 kD, acylglycerolů, kde acyl je s výhodou odvozený od C12 až C24 mastných kyselin, a C12 až C24 volných alifatických mastných kyselin. Tato výsledná směs je kapalná a homogenní a obsahuje vysoké zastoupení směsi i-leucinu, leucinu, šeřinu, kyseliny glutamové a valinu (alespoň 30 % hmotn.).
Při provedení prvního kroku hydrolýzy se vsádka reaktoru - voda, odpadní biomasa živočišného původu (peří, zvířecí srst, chrupavky apod.) po odstranění vzduchu inertním plynem nebo jejich směsí, výhodně oxidem uhličitým, podrobí kyselé hydrolýze. Ve výhodném provedení je doba kyselé hydrolýzy v tomto kroku v rozmezí od 0,5 h do 12 h, přičemž výhodněji probíhá hydrolýza po dobu 3 až 8 hodin, nej výhodněji probíhá hydrolýza v intervalu 5 až 8 hodin. Přítomností inertní atmosféry při hydrolýze se eliminují nežádoucí oxidační přeměny složek reakční směsi během hydrolýzy. Vysoký obsah tuků v odpadní biomase (peří nebo zvířecí srsti anebo živočišných chrupavek) způsobuje vyšší produkci volných mastných kyselin v hydrolyzátu, což příznivě ovlivňuje kinetický průběh hydrolýzy a žádoucí povrchově aktivní (smáčivé) vlastnosti výsledného hydrolyzátu pro aplikace jako růstového stimulátoru a při ochranném postřiku rostlin v zemědělství.
Bílkovinná biomasa je směs obsahující alespoň 80 % keratinu a/nebo kolagenu, alespoň 5 % živočišného tuku, a zbytek směsi obsahuje další bílkoviny a další složky živočišných těl a popřípadě nečistoty, s výhodou obsahující alespoň 90 % keratinu a/nebo kolagenu. Nejvýhodněji
-2CZ 2018 - 472 A3 je bílkovinnou biomasou živočišná biomasa, zejména odpadní živočišná biomasa, například peří, odpadní prach z čistíren lůžkovin obsahujících peří, zvířecí srst, ovčí vlna, zvířecí chrupavky nebo jejich směsi.
Uhlíkatými kyselinami s disociační konstantou pKa menší než 4 jsou míněny organické karboxylové kyseliny obsahující jednu nebo několik karboxylových skupin nebo kyselina uhličitá nebo jejich směsi. Organické karboxylové kyseliny jsou s výhodou (C2 až C8) karboxylové kyseliny, například kyselina jablečná, vinná, citrónová, octová apod.). Katalytické množství uhlíkaté kyseliny v prvním kroku způsobu podle předkládaného vynálezu je s výhodou alespoň 0,1 g/1 (vztaženo na celkový objem výchozí reakční směsi), výhodněji v rozmezí 5 až 50 g/1, ještě výhodněji v rozmezí 8 až 25 g/1, nejvýhodněji 10 až 15 g/1.
Ve výhodném provedení je celkový tlak v reaktoru v prvním kroku v rozmezí od 0,1 MPa do 1 MPa, nej výhodněji je tlak v rozmezí od 0,12 do 0,9 MPa.
Hydrolýza v prvním stupni probíhá v přítomnosti kyselého katalyzátoru na bázi slabé uhlíkaté kyseliny s disociační konstantou pKa menší než 4. Ve výhodném provedení je kyselým katalyzátorem organická karboxylová kyselina obsahující jednu nebo několik karboxylových skupin, výhodněji je kyselým katalyzátorem kyselina jablečná, kyselina citrónová, kyselina vinná a/nebo jejich směsi, o celkové koncentraci v reakční směsi v rozmezí od 0,1 do 50 g/1. S výhodou jsou výše uvedené organické karboxylové kyseliny synteticky dostupné, výhodně však z přírodních zdrojů, například šťáv z lisování ovoce.
V jednom provedení je koncentrace výše uvedených organických karboxylových kyselin v reakční směsi v rozmezí od 0,1 do 50 g/1 za tlaku 0,1 MPa až 0,5 MPa a teplotě 80 až 130 °C.
Ve výhodném provedení hodnota pH reakční směsi v prvním kroku je menší než 5 a pH reakční směsi ve druhém kroku je neutrální.
V následujícím druhém kroku se po snížení teploty na hodnotu do 60 °C, při atmosférickém tlaku a úpravě pH na neutrální přidá do reakční směsi enzym proteáza a za neustálého míchání při teplotě do 60 °C ponechá reakční směs doreagovat po dobu v rozmezí 1 až 12 h. Tím se dosáhne úplného stupně přeměny odpadní biomasy na kapalný produkt a získaný hydrolyzát tak obsahuje vyšší koncentraci nutrientů a dalších ceněných složek. Jeho odparek je výrazně vyšší než při jednostupňové hydrolýze.
Ve výhodném provedení je proteáza ve druhém kroku vybraná ze skupiny endoproteáz zahrnující např. serinové proteázy, např. trypsin a chymotrypsin.
S výhodou má proteáza ve druhém kroku objemovou aktivitu v koncentračním rozmezí od 5 do 25 Cjkat/IPředmětem předkládaného vynálezu je dále kapalný hydrolyzát bílkovinné biomasy sestávající ze směsi aminokyselin, proteinů o relativní molekulové hmotnosti do 10 kD, acylglycerolů, kde acyl je s výhodou odvozený od C12 až C24 mastných kyselin, a C12 až C24 alifatických mastných kyselin, s obsahem směsi i-leucinu, leucinu, šeřinu, kyseliny glutamové a valinu alespoň 30 % hmotn., připravitelný výše uvedeným způsobem podle předkládaného vynálezu.
Předmětem předkládaného vynálezu je dále použití způsobu podle předkládaného vynálezu při zpracování odpadní bílkovinné biomasy (peří, zvířecí srsti, živočišných chrupavek apod.) s obsahem keratinu a kolagenu.
Předmětem předkládaného vynálezu je dále použití hydrolyzátu bílkovinné biomasy podle předkládaného vynálezu v zemědělství jako stimulační a protistresové přísady do postřiků nebo zálivek rostlin nebo pro kompostování.
-3CZ 2018 - 472 A3
Předmětem předkládaného vynálezu je použití hydrolyzátů podle předkládaného vynálezu také v kosmetice.
Příklady uskutečnění vynálezu
Vynález je blíže objasněn v následujících příkladech, které jsou však pouze ilustrativní a neomezují celkový rozsah předkládaného vynálezu.
Příklad 1
Do poloprovozního autoklávu ve formě vsádkového reaktoru, opatřeného rotačním lopatkovým míchadlem, objemu 25 1 bylo předloženo 1,5 kg nastříhaného zmraženého odpadního kuřecího peří (sušina činila 35 % hmotn.), 10 % hmotn. kyseliny jablečné a 15 1 pitné vody. Autokláv byl vypláchnut oxidem uhličitým a za neustálého promíchávání při frekvenci 420 min 1 byla vsádka vyhřátá na teplotu 114 °C a při tlaku 0,16 MPa a udržována při těchto podmínkách po dobu 5 h. Po ochlazení vzorek kapalné fáze s obsahem proteinů 24 mg/1 byl odpařen a stanovená sušina pro první krok hydrolýzy odpovídala hodnotě 2,4 %. Reakční směs z prvního kroku byla následně ochlazena, zneutralizována na pH=7 hydroxidem draselným a poté byl přidán draselný fosfátový pufr s koncentrací 0,1 mol/1 kvůli stabilizaci její neutrální reakce. Do reaktoru bylo pro druhý krok hydrolýzy přidáno 0,2 kg proteázy a hydrolýza pokračovala za neustálého míchání při teplotě 47 °C po dobu 6 hodin. Výsledný kapalný produkt hydrolýzy s obsahem aminokyselin 15 g/1 neobsahoval žádné tuhé podíly a stanovaná sušina činila 5,2 %. Konverze hydrolýzy proteinů z odpadní biomasy byla při dvoustupňovém procesu více než dvojnásobná (2,23 krát).
Příklad 2
Bylo postupováno podle Příkladu 1 s tím rozdílem, že byl použit suchý odpadní prach z čistíren peří pro lůžkoviny o hmotnosti 0,5 kg. Zastoupení aminokyselin v hydrolyzátů po druhém kroku hydrolýzy činila 0,5 g/1.
Příklad 3
Do čtvrtprovozního autoklávu ve formě vsádkového reaktoru, opatřeného míchacím zařízením, objemu 2,5 1 bylo předloženo 15 g králičí srsti a 1,0 1 vody. Autokláv byl vypláchnut oxidem uhličitým a při tlaku 0,9 MPa, za neustálého promíchávání byla vsádka vyhřátá na teplotu 125 °C a udržována při této teplotě po dobu 5 h. Po ochlazení získaný produkt obsahoval jen malé množství nezreagované srsti a po fdtraci byl získaný produkt (filtrát pH=5, vysušený filtrační koláč 9 g) a filtrát analyzován. Obsah aminokyselin, resp. proteinů činil 0,17 g/1, resp. 5 g/1, a konverze hydrolýzy triacylglycerolů činila 10 %. Poměr obsahů volných mastných kyselin, monoacylglycerolů a triacylglycerolů v hydrolyzátů z králičí srsti činil: 32; 7 a 61 hmotnostních procent.
Viskozita a povrchové napětí hydrolyzátů, změřené při teplotě 23,5 °C činily 1,09 mPa.s a 44,5 mN/m.
Při dalším testu bylo postupováno stejným způsobem s tím rozdílem, že produkt z prvního stupně byl následně hydrolyzován v přítomnosti enzymatického katalyzátoru postupem podle Příkladu 1. Obsah aminokyselin, resp. proteinů činil 0,45 g/1, resp. 12,5 g/1, a konverze hydrolýzy triacylglycerolů činila 25 %.
Příklad 4
Postupem podle Příkladu 3 byla provedena hydrolýza ovčí vlny (15 g suchého odpadu na 1 1 vody). Experiment byl proveden při průměrné teplotě 125 °C po dobu 5 h. Získaný hydrolyzát
-4CZ 2018 - 472 A3 obsahoval 0,38 g/1 aminokyselin a 8,6 g/1 rozpustných nízkomolekulárních proteinů, přičemž konverze ovčí vlny, vyjádřená úbytkem hmotnosti suché tuhé fáze činila 28 %.
Příklad 5
Bylo postupováno stejným způsobem podle Příkladu 1 s tím rozdílem, že místo vody bylo použito směsi 10 g kyseliny citrónové v 950 ml vody a hydrolýza 35 g suché ovčí vlny byla prováděna při teplotě 125 °C a tlaku 0,2 MPa po dobu 8 hodin. Získaný hydrolyzát obsahoval 0,22 g/1 aminokyselin a 7,6 g/1 rozpustných nízkomolekulárních proteinů, přičemž konverze ovčí vlny, vyjádřená úbytkem hmotnosti suché tuhé fáze činila 25 %. Ve druhém stupni byla následně provedena enzymatická reakce a po ukončení dvoustupňové hydrolýzy byla zaznamenána podstatně vyšší konverze ovčí vlny, vyjádřená úbytkem konečné hmotnosti suché tuhé fáze, která činila 63 %.
Příklad 6
Hydrolýza nastříhaného, zmraženého kuřecího peří bylo provedena identickým postupem podle Příkladu 1 s tím, že byl proveden rozbor zastoupení aminokyselin v hydrolyzátech po prvním a druhém reakčním stupni. Celková koncentrace volných aminokyselin činila 7,18, resp. 12,17 g/1, tedy ve druhém stupni bylo dosaženo 1,69 krát koncentrovanějšího hydrolyzátu. Dominantní zastoupení aminokyselin v hydrolyzátu po prvním a druhém stupni reakce, které představují přibližně třetinový podíl všech ostatních aminokyselin, bylo následující:
| Aminokyseliny (mg/l) | 1. stupeň | 2. stupeň |
| i-leucin + leucin | 731 | 1026 |
| serin | 480 | 1021 |
| glutamová kyselina | 687 | 949 |
| valin | 630 | 922 |
| celkem zastoupení (% hmotn.) | 35,2 | 32,2 |
Průmyslová využitelnost
Předkládaný vynález je využitelný při zpracování odpadní bílkovinné biomasy - peří a chrupavky z drůbežáren, prachu z čistíren lůžkovin, živočišné srsti z koželužen, živočišné výroby a z navazujících zpracovatelských procesů na nutričně cenné směsi aminokyselin, proteinů s přísadou acylglycerolů a vyšších mastných kyselin.
PATENTOVÉ NÁROKY
Claims (12)
1. Způsob hydrolýzy bílkovinné biomasy vyznačující se tím, že se v prvním kroku bílkovinná biomasa smíchá s vodou a podrobí se kyselé hydrolýze v inertní atmosféře za přítomnosti katalyzátoru na bázi uhlíkaté kyseliny s disociační konstantou pKa menší než 4, při tlaku alespoň 0,1 MPa a teplotě v rozmezí od 90 do 150 °C po dobu alespoň 0,5 hodiny, za vzniku hydrolyzátu obsahujícího proteiny o relativní molekulové hmotnosti do 10 kD, aminokyseliny, acylglyceroly, kde acyl je s výhodou odvozený od mastných kyselin s počtem uhlíků 12 až 24, a alifatické mastné kyseliny s počtem uhlíků 12 až 24, a ve druhém kroku se reakční směs z prvního kroku podrobí enzymaticky katalyzované hydrolýze při teplotě do 60 °C, přičemž enzymem je proteáza, za vzniku kapalného hydrolyzátu
-5CZ 2018 - 472 A3 sestávajícího ze směsi aminokyselin, proteinů o relativní molekulové hmotnosti do 10 kD, acylglycerolů, kde acyl je s výhodou odvozený od mastných kyselin s počtem uhlíků 12 až 24, a alifatických mastných kyselin s počtem uhlíků 12 až 24.
2. Způsob hydrolýzy bílkovinné biomasy podle nároku 1, vyznačující se tím, že inertní atmosférou je sytá vodní pára, N2, CO2, Ar, nebo jejich směsi.
3. Způsob podle nároku 1 nebo 2, vyznačující se tím, že doba kyselé hydrolýzy v prvním kroku je v rozmezí od 0,5 do 12 h, s výhodou je doba hydrolýzy od 3 do 8 h, nejvýhodněji probíhá hydrolýza v intervalu 5 až 8 hodin.
4. Způsob podle kteréhokoliv z předchozích nároků, vyznačující se tím, že tlak v prvním kroku je v rozmezí od 0,1 do 1 MPa, s výhodou je tlak v intervalu od 0,12 do 0,9 MPa.
5. Způsob podle kteréhokoliv z předchozích nároků, vyznačující se tím, že pH reakční směsi v prvním krokuje menší než 5 a pH reakční směsi ve druhém krokuje neutrální.
6. Způsob podle kteréhokoliv z předchozích nároků, vyznačující se tím, že katalyzátorem v prvním krokuje organická karboxylová kyselina s počtem uhlíků 2 až 8, s výhodou vybraná ze skupiny zahrnující kyselinu jablečnou, kyselinu citrónovou, kyselinu vinnou a/nebo jejich směsi.
7. Způsob podle kteréhokoliv z předchozích nároků, vyznačující se tím, že proteáza ve druhém kroku má objemovou aktivitu v rozmezí 5 až 25 gkat/l
8. Způsob podle kteréhokoliv z předchozích nároků, vyznačující se tím, že proteáza ve druhém krokuje vybraná ze skupiny endoproteáz.
9. Kapalný hydrolyzát bílkovinné biomasy sestávající ze směsi aminokyselin, proteinů o relativní molekulové hmotnosti do 10 kD, acylglycerolů, kde acyl je s výhodou odvozený od mastných kyselin s počtem uhlíků 12 až 24, a alifatických mastných kyselin s počtem uhlíků 12 až 24, s obsahem směsi i-leucinu, leucinu, šeřinu, kyseliny glutamové a valinu alespoň 30 % hmotn., připravitelný způsobem podle kteréhokoliv z nároků 1 až 8.
10. Použití způsobu podle kteréhokoliv z nároků 1 až 8 při zpracování odpadní bílkovinné biomasy.
11. Použití kapalného hydrolyzátu bílkovinné biomasy podle nároku 9 jako stimulační a protistresové přísady v zemědělství do postřiků nebo zálivek rostlin nebo pro kompostování.
12. Použití kapalného hydrolyzátu bílkovinné biomasy podle nároku 9 v kosmetice.
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| CZ2018-472A CZ2018472A3 (cs) | 2018-09-14 | 2018-09-14 | Způsob hydrolýzy bílkovinné biomasy, kapalný hydrolyzát připravitelný tímto způsobem a jejich použití |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| CZ2018-472A CZ2018472A3 (cs) | 2018-09-14 | 2018-09-14 | Způsob hydrolýzy bílkovinné biomasy, kapalný hydrolyzát připravitelný tímto způsobem a jejich použití |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| CZ307856B6 CZ307856B6 (cs) | 2019-06-26 |
| CZ2018472A3 true CZ2018472A3 (cs) | 2019-06-26 |
Family
ID=66951707
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| CZ2018-472A CZ2018472A3 (cs) | 2018-09-14 | 2018-09-14 | Způsob hydrolýzy bílkovinné biomasy, kapalný hydrolyzát připravitelný tímto způsobem a jejich použití |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| CZ (1) | CZ2018472A3 (cs) |
Family Cites Families (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| RU2132142C1 (ru) * | 1998-11-12 | 1999-06-27 | Открытое акционерное общество "Мясокомбинат Раменский" | Способ получения белкового гидролизата из мясного и мясокостного сырья убойных животных |
| CZ2015629A3 (cs) * | 2015-09-16 | 2017-01-18 | Ústav Chemických Procesů Av Čr, V. V. I. | Způsob přípravy směsi proteinů a aminokyselin s převažujícím obsahem kyseliny asparagové |
-
2018
- 2018-09-14 CZ CZ2018-472A patent/CZ2018472A3/cs unknown
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| CZ307856B6 (cs) | 2019-06-26 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| Veselá et al. | Amino acid and soluble protein cocktail from waste keratin hydrolysed by a fungal keratinase of Paecilomyces marquandii | |
| US4179333A (en) | Method for making water-soluble elastin hydrolyzates | |
| CN101538602A (zh) | 一种鱼皮胶原蛋白的提取方法 | |
| Suo-Lian et al. | Technology for extracting effective components from fish scale | |
| KR101171193B1 (ko) | 도축 부산폐기물을 이용한 펩티드 및 이의 제조방법 | |
| NZ196044A (en) | Oligopeptides derived from collagen; nutrient compositions | |
| Fathi et al. | Optimized enzymatic hydrolysis of olive pomace proteins using response surface methodology | |
| Reza et al. | Fish-based gelatin: exploring a sustainable and halal alternative | |
| CZ2018472A3 (cs) | Způsob hydrolýzy bílkovinné biomasy, kapalný hydrolyzát připravitelný tímto způsobem a jejich použití | |
| Baburina et al. | Chemical and biotechnological processing of collagen-containing raw materials into functional components of feed suitable for production of high-quality meat from farm animals | |
| JPH08165298A (ja) | 可溶性蛋白質の製造法 | |
| KR102780675B1 (ko) | 크릴 새우-유래 키틴 생산물 및 그 제조 방법 | |
| Kumari et al. | Production of glue from tannery effluent by physical, chemical and biological methods | |
| KR20040065201A (ko) | 아미노산 액상비료의 제조방법 | |
| RU2325814C2 (ru) | Способ производства белкового препарата из субпродуктов ii категории | |
| RU2226841C1 (ru) | Способ получения белковой пищевой добавки | |
| FR2590450A1 (fr) | Procede de preparation d'un additif pour fourrage et d'un fourrage a partir de sous-produits contenant de la keratine | |
| CA2530610A1 (en) | Recovery of peptones | |
| RU2533037C1 (ru) | Способ получения белкового стимулятора роста и развития растений | |
| CZ306431B6 (cs) | Způsob přípravy směsi proteinů a aminokyselin s převažujícím obsahem kyseliny asparagové | |
| Dash et al. | Fish processing waste as a beneficial substrate for microbial enzyme production: An overview | |
| RU2808050C1 (ru) | Способ получения белкового гидролизата из отходов переработки трески атлантической | |
| FR2847256A1 (fr) | Nouveau procede d'obtention d'acide chondroitine sulfurique et ses utilisations | |
| RU2760741C1 (ru) | Способ комплексной переработки боенских отходов в белково-пептидный концентрат и костную муку - кормовые добавки | |
| RU2789341C1 (ru) | Способ получения коллагена из чешуи якутского карася |