CS262239B1 - Směsný in&bU&zwaný buněčný a ensyniový biokatalyzátor k přeměně D-glukózy na D-glukonát a k přeměně sacharózy na D-glnkonát a D-fruktózu a způsob jeho výroby - Google Patents
Směsný in&bU&zwaný buněčný a ensyniový biokatalyzátor k přeměně D-glukózy na D-glukonát a k přeměně sacharózy na D-glnkonát a D-fruktózu a způsob jeho výroby Download PDFInfo
- Publication number
- CS262239B1 CS262239B1 CS874922A CS492287A CS262239B1 CS 262239 B1 CS262239 B1 CS 262239B1 CS 874922 A CS874922 A CS 874922A CS 492287 A CS492287 A CS 492287A CS 262239 B1 CS262239 B1 CS 262239B1
- Authority
- CS
- Czechoslovakia
- Prior art keywords
- glucose
- enzyme
- gluconate
- enzymes
- water
- Prior art date
Links
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims description 37
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims description 37
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 claims description 23
- 210000004027 cell Anatomy 0.000 claims description 19
- WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N Glucose Natural products OC[C@H]1OC(O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N 0.000 claims description 18
- 235000019420 glucose oxidase Nutrition 0.000 claims description 15
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 claims description 15
- RGHNJXZEOKUKBD-SQOUGZDYSA-M D-gluconate Chemical compound OC[C@@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](O)C([O-])=O RGHNJXZEOKUKBD-SQOUGZDYSA-M 0.000 claims description 14
- 108010015776 Glucose oxidase Proteins 0.000 claims description 14
- 239000004366 Glucose oxidase Substances 0.000 claims description 14
- 229940116332 glucose oxidase Drugs 0.000 claims description 14
- 102000016938 Catalase Human genes 0.000 claims description 13
- 108010053835 Catalase Proteins 0.000 claims description 13
- 230000000694 effects Effects 0.000 claims description 13
- MHAJPDPJQMAIIY-UHFFFAOYSA-N Hydrogen peroxide Chemical compound OO MHAJPDPJQMAIIY-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 12
- 239000011942 biocatalyst Substances 0.000 claims description 11
- 230000000813 microbial effect Effects 0.000 claims description 8
- 239000002245 particle Substances 0.000 claims description 8
- SXRSQZLOMIGNAQ-UHFFFAOYSA-N Glutaraldehyde Chemical compound O=CCCCC=O SXRSQZLOMIGNAQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 6
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 6
- 238000000034 method Methods 0.000 claims description 5
- RFSUNEUAIZKAJO-VRPWFDPXSA-N D-Fructose Natural products OC[C@H]1OC(O)(CO)[C@@H](O)[C@@H]1O RFSUNEUAIZKAJO-VRPWFDPXSA-N 0.000 claims description 4
- RFSUNEUAIZKAJO-ARQDHWQXSA-N Fructose Chemical compound OC[C@H]1O[C@](O)(CO)[C@@H](O)[C@@H]1O RFSUNEUAIZKAJO-ARQDHWQXSA-N 0.000 claims description 4
- 229930006000 Sucrose Natural products 0.000 claims description 4
- CZMRCDWAGMRECN-UGDNZRGBSA-N Sucrose Chemical compound O[C@H]1[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@@]1(CO)O[C@@H]1[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O1 CZMRCDWAGMRECN-UGDNZRGBSA-N 0.000 claims description 4
- QVGXLLKOCUKJST-UHFFFAOYSA-N atomic oxygen Chemical compound [O] QVGXLLKOCUKJST-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 4
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 claims description 4
- 238000004132 cross linking Methods 0.000 claims description 4
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 claims description 4
- 239000001573 invertase Substances 0.000 claims description 4
- 235000011073 invertase Nutrition 0.000 claims description 4
- 239000001301 oxygen Substances 0.000 claims description 4
- 229910052760 oxygen Inorganic materials 0.000 claims description 4
- 239000005720 sucrose Substances 0.000 claims description 4
- 108010051210 beta-Fructofuranosidase Proteins 0.000 claims description 3
- 239000000969 carrier Substances 0.000 claims description 3
- 244000005700 microbiome Species 0.000 claims description 3
- 210000002824 peroxisome Anatomy 0.000 claims description 3
- 241000233866 Fungi Species 0.000 claims description 2
- 238000011065 in-situ storage Methods 0.000 claims description 2
- 230000003647 oxidation Effects 0.000 claims description 2
- 238000007254 oxidation reaction Methods 0.000 claims description 2
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 claims description 2
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 claims description 2
- 239000000758 substrate Substances 0.000 claims description 2
- 239000007864 aqueous solution Substances 0.000 claims 5
- 239000000203 mixture Substances 0.000 claims 4
- 239000011541 reaction mixture Substances 0.000 claims 4
- 229960000587 glutaral Drugs 0.000 claims 3
- 238000003756 stirring Methods 0.000 claims 3
- CSCPPACGZOOCGX-UHFFFAOYSA-N Acetone Chemical compound CC(C)=O CSCPPACGZOOCGX-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 2
- LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N Ethanol Chemical compound CCO LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 2
- 229920002873 Polyethylenimine Polymers 0.000 claims 2
- 239000000872 buffer Substances 0.000 claims 2
- 230000001413 cellular effect Effects 0.000 claims 2
- 238000005259 measurement Methods 0.000 claims 2
- 229920003169 water-soluble polymer Polymers 0.000 claims 2
- 108090000769 Isomerases Proteins 0.000 claims 1
- 102000004195 Isomerases Human genes 0.000 claims 1
- 108700040099 Xylose isomerases Proteins 0.000 claims 1
- 150000001299 aldehydes Chemical class 0.000 claims 1
- 230000004888 barrier function Effects 0.000 claims 1
- 229940105657 catalase Drugs 0.000 claims 1
- 210000002421 cell wall Anatomy 0.000 claims 1
- 239000007979 citrate buffer Substances 0.000 claims 1
- 230000003247 decreasing effect Effects 0.000 claims 1
- 238000009792 diffusion process Methods 0.000 claims 1
- 238000001035 drying Methods 0.000 claims 1
- 239000012634 fragment Substances 0.000 claims 1
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 claims 1
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 claims 1
- 238000002156 mixing Methods 0.000 claims 1
- 239000002808 molecular sieve Substances 0.000 claims 1
- 238000012544 monitoring process Methods 0.000 claims 1
- 239000003960 organic solvent Substances 0.000 claims 1
- 238000010979 pH adjustment Methods 0.000 claims 1
- 239000008363 phosphate buffer Substances 0.000 claims 1
- 239000012460 protein solution Substances 0.000 claims 1
- 238000000926 separation method Methods 0.000 claims 1
- URGAHOPLAPQHLN-UHFFFAOYSA-N sodium aluminosilicate Chemical compound [Na+].[Al+3].[O-][Si]([O-])=O.[O-][Si]([O-])=O URGAHOPLAPQHLN-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- 239000000243 solution Substances 0.000 claims 1
- 230000006641 stabilisation Effects 0.000 claims 1
- 238000011105 stabilization Methods 0.000 claims 1
- 210000001519 tissue Anatomy 0.000 claims 1
- 238000004448 titration Methods 0.000 claims 1
- 235000013311 vegetables Nutrition 0.000 claims 1
- 238000005406 washing Methods 0.000 claims 1
- 238000000855 fermentation Methods 0.000 description 5
- 230000004151 fermentation Effects 0.000 description 5
- 239000008103 glucose Substances 0.000 description 3
- 241000228245 Aspergillus niger Species 0.000 description 2
- 230000007423 decrease Effects 0.000 description 2
- 102000009027 Albumins Human genes 0.000 description 1
- 108010088751 Albumins Proteins 0.000 description 1
- 241000228212 Aspergillus Species 0.000 description 1
- 241000980808 Aspergillus aureus var. pallidus Species 0.000 description 1
- 240000008886 Ceratonia siliqua Species 0.000 description 1
- RGHNJXZEOKUKBD-SQOUGZDYSA-N D-gluconic acid Chemical compound OC[C@@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](O)C(O)=O RGHNJXZEOKUKBD-SQOUGZDYSA-N 0.000 description 1
- RGHNJXZEOKUKBD-UHFFFAOYSA-N D-gluconic acid Natural products OCC(O)C(O)C(O)C(O)C(O)=O RGHNJXZEOKUKBD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 108010093096 Immobilized Enzymes Proteins 0.000 description 1
- 239000003513 alkali Substances 0.000 description 1
- 239000008346 aqueous phase Substances 0.000 description 1
- 238000005842 biochemical reaction Methods 0.000 description 1
- 229920001222 biopolymer Polymers 0.000 description 1
- 230000036983 biotransformation Effects 0.000 description 1
- 230000030833 cell death Effects 0.000 description 1
- 238000009833 condensation Methods 0.000 description 1
- 230000001419 dependent effect Effects 0.000 description 1
- 229940050410 gluconate Drugs 0.000 description 1
- 229950006191 gluconic acid Drugs 0.000 description 1
- 235000012208 gluconic acid Nutrition 0.000 description 1
- 230000003100 immobilizing effect Effects 0.000 description 1
- 230000003053 immunization Effects 0.000 description 1
- 238000002649 immunization Methods 0.000 description 1
- 239000000543 intermediate Substances 0.000 description 1
- 230000003834 intracellular effect Effects 0.000 description 1
- 230000004807 localization Effects 0.000 description 1
- 210000001589 microsome Anatomy 0.000 description 1
- 230000029553 photosynthesis Effects 0.000 description 1
- 238000010672 photosynthesis Methods 0.000 description 1
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 description 1
- 150000003839 salts Chemical class 0.000 description 1
- 238000001179 sorption measurement Methods 0.000 description 1
- 230000002194 synthesizing effect Effects 0.000 description 1
Landscapes
- Immobilizing And Processing Of Enzymes And Microorganisms (AREA)
Description
262238 hub z rodu Aspergillus. Enzymy glukóza-oxidáza a kataláza jsou v mikrobiálníchbuňkách lokalizovány společně v tzv. elek-trokondenzačních mikrozómech — peroxi-zómech. Tato lokalizace obou enzymů vpodbuněčné struktuře buňky má velký vý-znam, neboť glukózaoxidázou generovanýperoxid vodíku je ihned „in šitu“ katalá-zou štěpen na kyslík a vodu. Kdyby totospřažení obou enzymově katalyzovanýchbiochemických reakcí neexistovalo, pak byvznikající a hromadící se peroxid vodíkuza velmi krátkou dobu nevratně denaturo-val vlastní enzym, který jej generuje, cožby ve svých důsledcích vedlo k smrti buň-ky.
Prostřednictvím intaktních, zejména mi-krobiálních buněk obsahujících oba tytoenzymy, lze tedy připravit jednorázovou en-zymovou biotransformací vodného roztokuD-glukózy D-glukonát, resp. jeho soli, neboťvznikající D-glukonová kyselina musí býtběhem reakce kontinuálně neutralizovánaroztokem alkálie, aby nedošlo k silnému sní-žení hodnot pH prostředí, které by vedloke snížení, resp. zastavení enzymové re-akce. Druhou možností je příprava D-glu-konátu z D-glukózy submersní jednorázo-vou kultivací produkčních mikroorganismůve fermentačním tanku. Je pochopitelné, žetuto enzymovou přeměnu D-glukózy je mož-né jednorázově provádět i různě čistými pre-paráty obou rozpustných izolovaných en-zymů.
Tyto postupy však nejsou příliš ekono-mické, neboť pro výrobu D-glukonátu z D-glukózy je třeba fermentačním způsobempřipravit vždy novou šarži buněk. V ojedi-nělých případech lze intaktní mycelium mi-krobiálních buněk použít opakovaně, při-čemž je pochopitelné, že stupeň teoretickékonverze substrátu na požadovaný produktklesá v závislosti na poičtu opakovanýchcyklů použití, neboť intaktní mycelium jesmykovým namáháním v míchaném reak-toru mechanicky destruováno a enzymy seze subtilních struktur buňky uvolňují dovodné fáze, solubilizují a specifická enzy-mová aktivita klesá. Dalším komplikujícímfaktorem, z hlediska enzymové přípravyD-glukonátu z D-glukózy je kvantitativnípoměr glukózaoxidázy a katalázy v pro-dukčních mikrobiálních buňkách. V čs. autorském osvědčení č. 247 531 jepopsána vysokoprodukční mutanta kmeneAspergillus foetidus var. pallidus AN 166,syntetizující vysoké množství glukózaoxi-dázy. Specifická aktivita glukózaoxidázy utohoto kmene je ve srovnání s jinými prů-myslově významnými mikrobiálními kme-ny — producenty tohoto enzymu, 7 až 10-krát vyšší.
Produkce enzymu katalázy je však s ostatními kmeny kvantitativně srovnatelná.
Tento kmen syntetizuje i enzym /?-D-frukto- furanozidázu-invertázu (EC 3.2.1.26), což umožnilo vypracovat fermentační způsob výroby buď D-glukonátu z D-glukózy po-dle čs. autorského osvědčení č. 250 277nebo, a to zejména, fermentační způsob vý-roby D-glukonátu vedle D-fruktózy ze sa-charózy a meziproduktů její výroby podlečs. autorského osvědčení č. 259 439.
Obsah invertázy v buňkách tohoto pro-dukčního kmene však rovněž nepřesahujeběžně dosahovaných množství, je však do-stačující k jednorázové fermentační výroběD-glukonátu vedle D-fruktózy ze sacharózy.
Ve světové odborné a patentové literatu-ře, zahrnujíce v to i Československo, jsoujiž více jak 15 let patrné snahy o ekono-mizaci výroby O-glukonátu na bázi její vý-roby z D-glukózy pomocí různým způsobemimobilizovaných buněk s glukózaoxidázo-vou a katalázovou aktivitou, nebo těchtoenzymů předem izolovaných a následně i-mobilizovaných nejrůznějšími způsoby imo-bilizace'. Tyto imobilizované biokatalyzáto-ry, ať již na bázi imobilizovaného enzymuneboi buněk, mají oproti výše uvedenýmfermentačním způsobům výroby tu výho-du, že imobilizované biokatalyzátory lzevyužívat mnohonásobně opakovaně nebokontinuálně pro výrobu D-glukonátu z D--glukózy.
Enzym glukózaoxidáza je značně nesta-bilní při pH nad hodnoty 7.0. Stabilitu to-hoto enzymu v závislosti na pH prostředílze významně zvýšit prokřížením bílkovin-ných molekul glutaraldehydem (Solomon asp., Biopolymers, 16, 1 837, 1977). Glukó-zadxidáza je též inhibována a inaktivová-na peroxidem vodíku, přičemž redukovanáforma tohoto enzymu je inaktivována lOOxrychleji než forma oxidovaná [Kleppe, Bio-chemistry, 5, 139, 1966). Greenfield a sp.(Anal. Biochem. 65, 109, 1975) proto ko-imobilizoval katalázu spolu s glukózaoxidá-zou na částice ve vodě nerozpustného no-siče. Karube a sp. (Biotechnol. Bioeng. 19,1233, 1977) imobilizovali glukózaoxidázuna povrchu vlastního mikrobiálního produ-centa — mycelium Aspergillus niger glu-taraldehydem v přítomnosti albuminu a ko-nečně Hertmeier a Dóppner (Biotechnol.Lett. 5, 743, 1983) kolmobilizovali nadby-tek katalázy na povrchu produkčního my-celia Aspergillus niger (obsahující v buň-kách glukózaoxidázu) prokřížením molekulkatalázy glutaraldehydem v přítomnosti al-buminu. Z patentové literatury lze uvést napří-klad různé způsoby imobilizace enzymůglukózooxidázy a katalázy na částice ve vo-dě nerozpustných nosičů syntetického ne-bo přírodního původu organické nebo anor-ganické povahy, které jsou uvedeny v NSRDOS 2 021 149 a DOS 2 214 442, v čs. autors-kých osvědčeních č. 214 096, č. 209 743 ač. 234 059. V těchto případech se jedná okombinaci sorpce těchto enzymů na ve vo-dě nerozpustné částice a jejich následnékovalentní zesítění glutaraldehydem, nebo
Claims (1)
- 202233 S kovalentní vazbu směsi těchto enzymů narůzným způsobem chemickv aktivované čás-tice různých nosičů. V es. autorském osvědčení č. 231 656 je popsáno kovalentní ze-sítění směsi obou těchto enzymů reaktivní-mi ve vodě rozpustnými polymery. Pokudjde 0' imobilizaci mikrobiálních buněk,zvláště pak imperfektních hub s glukóza-oxidázovou aktivitou, pak způsob imobiliza-ce a biokatalyzátory na bázi celých zesítě-ných a permeabilizovaných buněk, resp. po-let je popsán v čs. autorském osvědčení č.209 265 a způsob imobilizace a biokataly-zátory s těmito aktivitami na bázi buněč-ných agregátů vzniklých pomocí reaktivníchve vodě rozpustných polymerů v čs. au-torském osvědčení č, 231 453. Zmíněné literární a patentové údaje ved-ly k vypracování různých imobilizovanýchbiokatalyzátorů buď na bázi imobilizovu-ných enzymů glukózaoxidázy a katalázy, ne-bo na bázi i mobilizovaných buněk s těmi-to enzymovými aktivitami, s cílem enzymo-vé přeměny D-glukózy na D-glukonát. Nic-méně tyto biokatalyzátory buď vykazovalynízkou specifickou aktivitu, nebo vykazo-valy vysokou specifickou aktivitu s vyso-kým stupněm, stabilizace těchto enzymovýchaktivit, avšak z hlediska průmyslového vy-užití dosahované operační poločasy nedovo-lují reálný předpoklad výroby D-glukonátuz D-glukózy. Operační poločasy těchto biokatalyzáto-rů se pohybují mezi 10 až 20 cykly opako-vaného použití téže násady biokatalyzáto-ru, přičemž se vzrůstající počáteční kon-centrací substrátu (D-glukózy), klesá ope-rační poločas, neboť se generuje vyššímnožství peroxidu vodíku, který glukóza-oxidázu nevratně inaktivuje, není-li koimo·bilizován obrovský přebytek katalázy. Předmětné řešení s cílem překonání u-vedeuých komplikací spočívá v tom, že o-ba klíčové enzymy, glukózaoxidáza a kata-láza, se vzájemně koimobilizují do vzájem-ně kovalentně prokřížené sítě bez použitíve vodě nerozpustných nosičů spolu s bu-něčnými fragmenty a peroxizómy produkč-ních mikroorganismů v takovém poměru av takové formě, aby vznikající peroxid vo-díku byl in šitu, bez difúzuí bariéry a nakterémkoliv místě částice biokatalyzátoru(na povrchu i blíže ke středu částice) i-hned přeměňován na vodu a molekulárníkyslík, při případné a současné koimobili-zaci dalších enzymů, zejména invertázy aglukózaizomerázy, v takovém poměru a tak,aby vzniklý směsný biokatalyzátor mohl býtvyužit nejen pro přípravu D-glukonátu z D--glukózy, ale i. D-glukonátu vedle D-fruk-tózy ze sacharózy, resp. D-glukózy. Předmětný vynález se týká směsného i- mobilizovaného' buněčného a enzymového biokatalyzátoru k přeměně D-glukózy na D- glukonát a k přeměně sacharózy na D-glu- konát a D-fruktózu podle čs. autorského o- 8 svědčení 2. 231 530 který je připravitelný zd -slnto -,r.'venýc’i nebo autolyzovaných smě-sí buněk produkčních mikroorganismů ne-bo rtesinto pováných nebo autolyzovanýchrostlinných nebo živočišných tkání, obsa-hujících enzymy glukózaoxidázu, katalázua popř. invertázu a/nebo glukózaizomerázu,nebo celé buňky a/nebo· podbuněčné části-ce, zejména peroxizómy a buněčné stěny ne-soucí některé z těchto enzymových aktivit,nebo tyto enzymy rozpustné, technické, ne-bo do různého stupně čistoty izolované zrůzných biologických zdrojů, zejména zprodukčních buněk railíroorganismů, jejichzpracováním s vodným roztokem glutaral-dehydu a/nebo polyethyleniminu nebo bíl-kovin mikrobiálního, rostlinného nebo ži-vočišného původu a vodným roztokem glu-taraldeliydu, separací a mechanickou ho-T ' enizací vzniklého produktu a jeho ná-sledným suspendováním v ochlazených or-ganických rozpouštědlech neomezeně mísi-telných s vodou, opětovnou separací a su-šením a konečně jeho promytím vodou ne-bo· pufrem. Předmětný vynález se rovněž týká způso-.bu výroby směsného buněčného a enzymo-vého biokatalyzátoru, který spočívá v tomže do nepřetržitě míchané reakční směsičástic se po úpravě pH v rozmezí hodnot6,0 až 8,0, s výhodou 6,5 až 7.5, přidá vod-ný roztok cluteraldehvdu v rozmezí jehokoncentrací 0,1 až 10 Ob objem/objem, nebo vodný roztok polyethyleniminu nebo vod-ný roztok bílkovin a následně vodný roztokglutaraldehvdu, znovu se upraví pH reakčnísměsi v rozmezí uvedených hodnot a re-akční směs se nepřetržitě míchá po dobu1 rž 5 hodin nebo· ponechá v klidu, načežse částice separují, mechanicky homogeni-zují a za míchání ošetří ochlazeným aceto-nem nebo ethanolem a/nebo jejich směsmis vodou, znovu separují a suší po dobu 1až 24 hodin při teplotě 10 až 40 C:C, potése biokatalyzátor suspenduje ve vodě nebov pufru, několikrát dekantuje a promyje,ponechá nabobtnat a separuje. Měření aktivity glukózaoxidázy (dále jenGOD) bylo prováděno sledováním úbytkukyslíku z reakční směsi kyslíkovým člán-kem na počátku oxidace roztoku D-glukózyv průběhu nepřetržitého míchání. Jednajednotka GOD aktivity (U) je takové množ-ství enzymu, které odpovídá spotřebě jed-noho gmolu kyslíku za minutu v prostředí0,03 M citrátového pufru o pH 5,8 při tep-lotě 30 CC v podmínkách reakční kinetikynultého řádu. Měření aktivity katalázy (dále jen KAT)bylo prováděno manganometrickou titracíúbytku peroxidu vodíku v průběhu nepře-tržitého míchání reakční směsi. Jedna jed-notka KAT aktivity (U) je takové množstvíenzymu, které odpovídá hydrolýze jednoho^molu H2O2 za minutu v prostředí 0,1 Mfosfátového pufru pH 7,1 při teplotě 20 °C
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| CS874922A CS262239B1 (cs) | 1987-06-30 | 1987-06-30 | Směsný in&bU&zwaný buněčný a ensyniový biokatalyzátor k přeměně D-glukózy na D-glukonát a k přeměně sacharózy na D-glnkonát a D-fruktózu a způsob jeho výroby |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| CS874922A CS262239B1 (cs) | 1987-06-30 | 1987-06-30 | Směsný in&bU&zwaný buněčný a ensyniový biokatalyzátor k přeměně D-glukózy na D-glukonát a k přeměně sacharózy na D-glnkonát a D-fruktózu a způsob jeho výroby |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| CS492287A1 CS492287A1 (en) | 1988-07-15 |
| CS262239B1 true CS262239B1 (cs) | 1989-03-14 |
Family
ID=5393034
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| CS874922A CS262239B1 (cs) | 1987-06-30 | 1987-06-30 | Směsný in&bU&zwaný buněčný a ensyniový biokatalyzátor k přeměně D-glukózy na D-glukonát a k přeměně sacharózy na D-glnkonát a D-fruktózu a způsob jeho výroby |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| CS (1) | CS262239B1 (cs) |
-
1987
- 1987-06-30 CS CS874922A patent/CS262239B1/cs unknown
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| CS492287A1 (en) | 1988-07-15 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| May et al. | Oxidoreductase enzymes in biotechnology: current status and future potential | |
| Araya et al. | Design of combined crosslinked enzyme aggregates (combi-CLEAs) of β-galactosidase and glucose isomerase for the one-pot production of fructose syrup from lactose | |
| Betancor et al. | Co-immobilized coupled enzyme systems in biotechnology | |
| Yoo et al. | Fundamentals of enzyme engineering | |
| Klibanov et al. | The regeneration of coenzymes using immobilized hydrogenase | |
| AU4361889A (en) | Biocatalysts | |
| Ziehr et al. | Continuous production of L‐phenylalanine by transamination | |
| Torres‐Bacete et al. | Stabilization of penicillin V acylase from Streptomyces lavendulae by covalent immobilization | |
| El-Shora et al. | Immobilization and thermostability of manganese peroxidase from Trichoderma harzianum | |
| Jamil et al. | Effect of immobilization parameters on the immobilization of cyclodextrin glucanotranferase on hollow fiber membrane | |
| Uchida et al. | Continuous production of NADP by immobilized Achromobacter aceris cells | |
| Nishio et al. | Conversion of d-xylose into xylitol by immobilized cells of Candida pelliculosa and Methanobacterium sp. HU | |
| US3753861A (en) | Binding enzymes to carbonyl polymers | |
| Busto | An experiment illustrating the effect of immobilisation on enzyme properties | |
| Okamoto et al. | Fibrin membrane endowed with biological function. V. Multienzyme complex of uricase, catalase, allantoinase and allantoicase | |
| Ram et al. | Enhancement of starch conversion efficiency with free and immobilized pullulanase and α‐1, 4‐glucosidase | |
| IE63088B1 (en) | Biocatalysts and processes for the manufacture thereof | |
| Hartmeier | Coimmobilization of enzymes and whole cells | |
| JPH01144996A (ja) | カルニチンヒドロリアーゼの分離方法およびｌ（−）−カルニチン合成への利用 | |
| Lowe et al. | The application of coenzyme-dependent enzymes in biotechnology | |
| Simionescu et al. | XV. Hydrolases immobilized on Biozan R | |
| SU744002A1 (ru) | Способ получени иммобилизованных ферментов | |
| Streitenberger et al. | Microencapsulation of Aerococcus viridans with catalase and its application for the synthesis of dihydroxyacetone phosphate | |
| SU1041567A1 (ru) | Способ получени водорастворимого иммобилизованного протеолитического комплекса | |
| Čukelj | Immobilization of a whole cell catalyst for cellodextrin production |