CS258290B1 - Peptide with antigenic determinant properties and method for its production - Google Patents
Peptide with antigenic determinant properties and method for its production Download PDFInfo
- Publication number
- CS258290B1 CS258290B1 CS871220A CS122087A CS258290B1 CS 258290 B1 CS258290 B1 CS 258290B1 CS 871220 A CS871220 A CS 871220A CS 122087 A CS122087 A CS 122087A CS 258290 B1 CS258290 B1 CS 258290B1
- Authority
- CS
- Czechoslovakia
- Prior art keywords
- peptide
- arg
- gly
- production
- type
- Prior art date
Links
Landscapes
- Peptides Or Proteins (AREA)
Abstract
Řešení se týká peptidů s vlastnostmi antigenních determinant obecného vzorce I H-Gly-Gln-Met-Arg-Glu-Pro-Arg-Gly-Ser-Asp-Ile-Ala-X (D , kde X značí skupinu hydroxylovou nebo aminovou, a jeho konjugátu s imunoadjuvantními látkami typu muramyldipeptidu, nosiči typu bílkovin nebo makromolekulárních polymerů, zejména latexu, spheronu a polystyrenu. Peptid byl připraven syntézou v pevné fázi a bylo prokázáno, že jej lze použít jako diagnostikům při detekci protilátek proti viru způsobujícímu u lidí syndrom získané imunodeficience (AIDS). Peptid přichází dále v úvahu pro produkci monodeterminantních protilátek.The solution relates to peptides with the properties of antigenic determinants of the general formula I H-Gly-Gln-Met-Arg-Glu-Pro-Arg-Gly-Ser-Asp-Ile-Ala-X (D , where X denotes a hydroxyl or amino group, and its conjugate with immunoadjuvant substances of the muramyl dipeptide type, carriers of the protein type or macromolecular polymers, in particular latex, spheron and polystyrene. The peptide was prepared by solid-phase synthesis and it was demonstrated that it can be used as a diagnostic agent in the detection of antibodies against the virus causing acquired immunodeficiency syndrome (AIDS) in humans. The peptide is also considered for the production of monodeterminant antibodies.
Description
Vynález se týká peptidu s vlastnostmi antigenních determinant obecného vzorce XThe invention relates to a peptide having the properties of antigenic determinants of formula X
H-Gly-Gln-Met-Arg-Glu-Pro-Arg-Gly-Ser-Asp-Ile-Ala-X (I), kde X značí skupinu hydroxylovou nebo aminovou, a jeho konjugátů s imunoadjuvantními látkami typu muramyldipeptidu, s nosiči typu bílkovin nebo makromolekulárních polymerů, zejména latexu, spheronu a polystyrenu a způsobu jejich výroby.H-Gly-Gln-Met-Arg-Glu-Pro-Arg-Gly-Ser-Asp-Ile-Ala-X (I) wherein X is a hydroxyl or amine group and its conjugates with muramyl dipeptide immunoadjuvants, with carriers protein or macromolecular polymers, in particular latex, spheron and polystyrene, and processes for their preparation.
Látka podle vynálezu je nová a byly u nl prokázány vlastnosti antigenních determinant proteinu p24, což je bílkovinný produkt genu gag viru způsobujícího u lidí imunodeficienci (HIV). Může sloužit jako vhodné diagnostikům k detekci protilátek proti viru způsobujícímu syndrom získané imunodeficience (AIDS) nebo komplex chorob příbuzných AIDS (ARC). Dále je potenciálně též použitelná pro produkci monodetermínantních protilátek.The compound of the invention is novel and has been shown to possess the properties of the antigenic determinants of the p24 protein, the protein product of the gag virus gene that causes immunodeficiency (HIV) in humans. It can be used as a diagnostic tool for detecting antibodies against acquired immunodeficiency virus (AIDS) virus or AIDS-related complex (ARC). Further, it is potentially also useful for the production of monodeterminant antibodies.
V současné době se diagnostikuje syndrom získané imunodeficience (AIDS) přítomností protilátek proti viru HIV v krevním séru. Stanovení je prováděno za pomoci tzv. ELISA testu, který je založen na interakci protilátek v séru s antigenem, tj. virem HIV (inaktivovaným detergentem), jímž jsou ELISA destičky potaženy. Virus je získáván poměrně složitým způsobem, nejdříve je produkován v tkáňové kultuře infikovanými buňkami a potom je virus izolován z tkáňového média a dále několikastupňové pufirikován, než je ho možné použít k potahování ELISA destiček. Jedná se o práci velice složitou a nákladnou, ale i vysoce nebezpečnou, nebot se pracuje po celou dobu s vysoce infekčním materiálem. Destičky ELISA, i když jsou potaženy inaktivovaným virovým preparátem, je nutno považovat za potenciálně infekční materiál a podle toho je nutno s nimi zacházet. Na výše zmíněném postupu jsou založeny prakticky všechny laboratorní soupravy k vyšetření onemocnění AIDS, vyráběné předními světovými výrobci. Přitom test není zcela specifický, dává určité malé procento falešně pozitivních výsledků, způsobených i přes intenzivní purifikaci některými kontaminujícími složkami z tkáňové kultury. Proto je nutno u pozitivních případů provádět konfirmační testy, založené na jiném principu, a to bud imunofluorescenoí nebo tzv. metodou western blot. V roce 1987 se očekává uvedení na trh prvních bezpečných diagnostických souprav, které místo celého viru HIV budou obsahovat jako antigen jen některé jeho strukturální bílkoviny, získané metodou genové manipulace v produkčním bakteriálním nebo eukaryontnlm systému. Firma Biochrom již uvedla na trh diagnostickou soupravu na bázi syntetických peptidů. Tím by měla odpadnout nutnost konfirmačních testů, nebot by se používal jeden definovaný antigen a ne jejioh směs, jak to je při použití celého viru. Tyto soupravy budou zřejmě vysoce specifické a umožní vzhledem ke genetické variabilitě viru, vedle lepší diagnostiky, zřejmě i stanovení prognózy onemocněníCurrently, acquired immunodeficiency syndrome (AIDS) is diagnosed by the presence of antibodies against HIV in the blood serum. The assay is performed using the so-called ELISA assay, which is based on the interaction of serum antibodies with the antigen, i.e. the HIV (inactivated detergent) virus, by which the ELISA plates are coated. The virus is obtained in a relatively complex manner, first produced in tissue culture by infected cells, and then the virus is isolated from the tissue medium and further buffered several times before it can be used to coat ELISA plates. It is a very complicated and expensive work, but it is also very dangerous, because it is always working with highly infectious material. ELISA plates, even if coated with an inactivated virus preparation, should be considered as potentially infectious and should be handled accordingly. Practically all laboratory AIDS kits manufactured by the world's leading manufacturers are based on the above-mentioned procedure. However, the assay is not entirely specific, giving a small percentage of false positive results, despite intensive purification by some contaminants in tissue culture. Therefore, confirmatory tests based on a different principle, either by immunofluorescence or by western blotting, should be carried out in positive cases. In 1987, the first safe diagnostic kits are expected to contain only some of its structural proteins as an antigen, instead of the entire HIV virus, obtained by the gene manipulation method in a production bacterial or eukaryotic system. Biochrom has already launched a diagnostic kit based on synthetic peptides. This should eliminate the need for confirmatory tests since one defined antigen and not a mixture thereof would be used, as is the case with whole virus. These kits are likely to be highly specific and will allow, in addition to better diagnosis, to determine disease prognosis due to the genetic variability of the virus
Látka podle vynálezu byla syntetizována způsobem podle vynálezu, jehož podstata spočívá v tom, že se na polymerni nosič polystyrénového typu s chlormetylovými nebo benzhydrylaminovými skupinami zakotví karboxyterminální aminokyselina a postupnou kondenzací se vystaví peptidický řetězec. Poté se získaný peptid acidolyticky odštěpí z polymerního nosiče a přečistí se.The compound of the present invention has been synthesized by the method of the present invention which comprises anchoring a carboxyterminal amino acid onto a polystyrene-type polymeric carrier with chloromethyl or benzhydrylamine groups and exposing the peptide chain by sequential condensation. Thereafter, the peptide obtained is acidolytically cleaved from the polymeric support and purified.
Peptid obecného vzorce I byl připraven Merrifieldovou metodou syntézy peptidů v pevné fázi. Jako polymerni nosič byl použit polystyren sítovaný divinylbenzenem, s výhodou jedním procentem, s funkčními skupinami chlormetylovými nebo benzhydrylaminovými. N«Z-aminoskupiny byly chráněny acidolabilními chránícími skupinami, s výhodou Boc skupinou, její odštěpování v jednotlivých fázích syntézy bylo prováděno acidolyticky, s výhodou směsí TFA a DCM nebo nasyceným roztokem chlorovodíku v DCM. Postranní skupiny vícefunkčních aminokyselin byly chráněny skupinami benzylového typu. Kondenzace chráněných aminokyselin byly prováděny vhodně aktivovanými deriváty, s výhodou symetrickými anhydridy nebo HOBt estery. Po ukončené syntéze byl peptid z pryskyřice odštěpen a současně byly odstraněny chránící skupiny vícefunkčních aminokyselin acidolyticky, s výhodou působením kapalného HF nebo TFM5A ve směsi s TFA a thioanisolem. Surový produkt byl čištěn bud pomocí sloupcové chromatografie na nosičích používaných v chemii peptidů, s výhodou silikagelu potaženém hydrofobními uhlíkatými řetězci nebo nosičů fungujících jako molekulární síta. Peptid byl charakterizován aminokyselinovou analýzou a jeho čistota byla ověřena chromatografickými a elektroforetiokými metodami.The peptide of formula (I) was prepared by the Merrifield method of solid phase peptide synthesis. As polymeric carrier, polystyrene cross-linked with divinylbenzene, preferably one percent, with chloromethyl or benzhydrylamine functional groups was used. The N 2 -amino groups were protected with acid-labile protecting groups, preferably a Boc group, its cleavage at each stage of the synthesis was carried out acidolytically, preferably with a mixture of TFA and DCM or a saturated solution of hydrogen chloride in DCM. The side groups of the multifunctional amino acids were protected with benzyl type groups. The condensation of protected amino acids was carried out by suitably activated derivatives, preferably symmetrical anhydrides or HOBt esters. Upon completion of the synthesis, the peptide was cleaved from the resin and at the same time the protecting groups of the multifunctional amino acids were removed acidolytically, preferably by treatment with liquid HF or TFM5A in admixture with TFA and thioanisole. The crude product was purified either by column chromatography on carriers used in peptide chemistry, preferably silica gel coated with hydrophobic carbon chains or carriers acting as molecular sieves. The peptide was characterized by amino acid analysis and its purity was verified by chromatographic and electrophoretic methods.
Aminokyselinová sekvence peptidů obecného vzorce I byla odvozena z aminokyselinové sekvence proteinu p24 viru HIV tak, aby zahrnovala antigenní determinanty zmíněného proteinu. Peptid může sloužit pro diagnostické účely, což bylo prokázáno autory vynálezu a pro produkci monodeterminantních protilátek.The amino acid sequence of the peptides of formula I was derived from the amino acid sequence of the HIV p24 protein to include antigenic determinants of said protein. The peptide may serve for diagnostic purposes, as demonstrated by the inventors, and for the production of monodeterminant antibodies.
Základem diagnostické reakce je interakce syntetického peptidů podle vynálezu s protilátkami vytvořenými v organismu, který byl infikován virem. Syntetický peptid obecného vzorce I je určen pro detekci protilátek produkovaných infikovanými jedinci proti virálnímu proteinu p24 viru HIV. Při praktickém použití lze s výhodou použít např. enzymoimunologický test (ELISA), který byl autory vynálezu proveden tak, jak již bylo popsáno v čs. AO Č. 256 960.The diagnostic reaction is based on the interaction of the synthetic peptides of the invention with antibodies produced in an organism infected with a virus. The synthetic peptide of formula (I) is for the detection of antibodies produced by infected individuals against the viral protein p24 of HIV. In practice, for example, an enzyme-linked immunoassay (ELISA) which has been performed as described in U.S. Pat. AO No. 256 960.
V tabulce ] jsou uvedeny hodnoty absorbancí pro jednotlivá pozitivní séra, ředěná v poměru 1:100. Použitá séra byla pozitivní při testování v komerčním ELISA testu, kde jako antigen byl použit HIV a byla též verifikována metodou western blot. Reakce s kontrolním negativním sérem se pohybovala na úrovni pozadí a v hodnotách absorbance nepřevýšila hranici 0,1.Table 1 shows the absorbance values for individual positive sera diluted 1: 100. The sera used were positive when tested in a commercial ELISA, where HIV was used as the antigen and was also verified by western blotting. The reaction with the control negative serum was at background level and did not exceed 0.1 in absorbance values.
Tabulka 1Table 1
Hodnoty absorbancí pozitivních sér, ředěných v poměru 1:100.Absorbance values of positive sera diluted 1: 100.
proti proteinu p24, směrovaných proti antigenní determinantě, kterou zahrnuje peptid, kterým byla imunizace prováděna. Autoři vynálezu prováděli imunizaci pokusných zvířat s výhodou králíků, peptidem obecného vzorce I, s výhodou ve směsi s muramyldipeptidem, kovalentně navázaným muramyldipeptidem na peptid obecného vzorce I nebo peptidem obecného vzorce I polymerizovaným glutaraldehydem nebo metodou aktivních esterů nebo po navázání na vhodnou bílkovinu, s výhodou kravský serumalbumin, thyreoglobulin nebo hemocyanin k keyhole limpetů, za použití kondenzačního činidla, s výhodou glutaraldehydu, karbodiimidu, bifunkčních činidel nebo pomocí aktivních esterů. Jako imunoadjuvans použili Freundovo kompletní adjuvans nebo muramyldipeptid. Séra králíků, kteří byli imunizováni peptidem obecného vzorce I s kovalentně navázaným muramyldipeptidem vykazovala pozitivní reakci v ELISA testu, kde jako antigen byl použit HIV. Hodnoty absorbancí se pohybovaly v rozmezí 0,52 až 0,71 při ředění séra 1:1 000, hodnota absorbance s kontrolním negativním sérem byla menší než 0,1.against a p24 protein directed against an antigenic determinant that includes a peptide that has been immunized. The inventors have immunized test animals preferably rabbits with a peptide of formula I, preferably in admixture with muramyldipeptide, covalently bound muramyldipeptide to a peptide of formula I or a peptide of formula I polymerized with glutaraldehyde or active ester method, or after binding to a suitable protein, preferably cow serumalbumin, thyroglobulin or hemocyanin to keyhole limpet, using a condensing agent, preferably glutaraldehyde, carbodiimide, bifunctional agents or active esters. Freund's complete adjuvant or muramyldipeptide was used as an immunoadjuvant. Sera of rabbits immunized with a peptide of formula I with a covalently bound muramyldipeptide showed a positive reaction in an ELISA assay using HIV as the antigen. Absorbance values ranged from 0.52 to 0.71 at a serum dilution of 1: 1,000, the absorbance value with the control negative serum was less than 0.1.
Získ.mó výsledky ukazují, že peptid podle vynálezu je možno pužít jako diagnostika a přicház.1 v úvahu při produkci monodeterminantních protilátek.The results obtained show that the peptide according to the invention can be used as a diagnosis and can be used in the production of monodeterminant antibodies.
Následující příklad provedení látku a způsob podle vynálezu pouze dokládá ale nikterak neomezuje.The following exemplary embodiment illustrates, but does not limit, the substance and method of the invention.
P ř í k 1 a dExample 1 a d
Do reakční nádoby syntetizátoru peptidů bylo umístěno 2,0 g benzhydrylaminové polystyrénové pryskyřice sííované 1 £ divinylbenzenu. Syntéza zahrnovala 12 cyklů, sestávajících z následu jících kroků ‘ (1) štěpení chránících skupin, TFA:DCM (1:1), 1x5 min, 1x30 min?2.0 g of benzhydrylamine polystyrene resin cross-linked with 1-divinylbenzene was charged to the reaction vessel of the peptide synthesizer. The synthesis included 12 cycles consisting of the following steps ‘(1) cleavage of the protecting groups, TFA: DCM (1: 1), 1x5 min, 1x30 min?
(2) promývání, DCM, 6x1 min;(2) wash, DCM, 6x1 min;
(3) promývání, 2-propanol, 2x1 min?(3) washing, 2-propanol, 2x1 min?
51( ? $10 (4) promývání, DCM, 2x1 min;51 (? $ 10 (4) washes, DCM, 2x1 min;
(5) neutralizace , TEA:DCM (1:9), lxl min, 1x3 min?(5) neutralization, TEA: DCM (1: 9), 1x1 min, 1x3 min?
(6) prornývání, DCM, 6x1 min;(6) piercing, DCM, 6x1 min;
(7) kondenzace pomocí předem připravených symetrických anhydridů (trojnásobný přebytek), do negativní reakce no amínoskupiny?(7) condensation using preformed symmetrical anhydrides (triple excess), to the negative reaction of the no amino group?
(8) promývání, DCM, 3x1 min.(8) wash, DCM, 3x1 min.
V jednotlivých cykle;ch byly kondenzovány následující chráněné aminokyseliny: Boc-Ala, Boc-Ile, Boc-Asp(OBzl), Boc-Cer(Bzl), Boc-Gly, Boc-Arg(Tos), kondenzace smícháním Boc-Arg(Tos) o DCC v reakční nádobce, Boc-Pro, Boc-Glu(OBzl), Boc-Arg(Tos), kondenzace jako u předchozího Boc-Arg(Tos), Boc-Met, Boc-Gln a Boc-Gly. První syntetický cyklus začínal krokem č. (4).The following protected amino acids were condensed in each cycle: Boc-Ala, Boc-Ile, Boc-Asp (OBzl), Boc-Cer (Bzl), Boc-Gly, Boc-Arg (Tos), Boc-Arg blending condensation ( Tos) o DCC in reaction vessel, Boc-Pro, Boc-Glu (OBzl), Boc-Arg (Tos), condensation as in the previous Boc-Arg (Tos), Boc-Met, Boc-Gln and Boc-Gly. The first synthetic cycle began with step (4).
Po ukončené syntéze bylo získáno 4,21 g peptidyl-pryskyřice. Peptid byl z peptidyl-pryskyřice (C,5 g) odštěpen a současně byly odstraněny chránící skupiny pomocí kapalného HF metodou low-high. Po odstranění HF byl produkt a pryskyřice odfiltrovány, promyty etylacetátem a produkt extrahován do 20% kyseliny octové a lyofilizován. Výtěžek 217 mg. Surový peptid (100 mg) byl čištěn na koloně (1x100 cm) obsahující jako stacionární fázi polyakrylamidový gel, mobilní fáze 1 N kyselina octová, průtok 7 ml/h. Frakce obsahující homogenní produkt byly spojeny a lyofilizovány. Výsledný produkt měl aminokyselinovou analýzu shodnou s teoretickými hodnotami, čistota produktu byla potvrzena při analytické HPLC (Rt 6,4 min, mobilní fáze 50% methanol, 50% vody obsahující 0,1 % TFA), chromatografií na tenké vrstvě (Rf 0,42 v soustcivě η-butanol:kyselina octová:voda - 4:1:1) a elektroforéze na papíře při pH 2,5.After completion of the synthesis, 4.21 g of peptidyl resin was obtained. The peptide was cleaved from the peptidyl-resin (C, 5 g) and at the same time deprotected with liquid HF by the low-high method. After removal of HF, the product and resin were filtered off, washed with ethyl acetate and the product extracted into 20% acetic acid and lyophilized. Yield 217 mg. The crude peptide (100 mg) was purified on a column (1 x 100 cm) containing polyacrylamide gel as a stationary phase, mobile phase 1 N acetic acid, flow rate 7 ml / h. Fractions containing a homogeneous product were pooled and lyophilized. The resulting product had an amino acid analysis consistent with theoretical values, the purity of the product was confirmed by analytical HPLC (Rt 6.4 min, mobile phase 50% methanol, 50% water containing 0.1% TFA), thin layer chromatography (Rf 0.42) (η-butanol: acetic acid: water - 4: 1: 1) and electrophoresis on paper at pH 2.5.
Výtěžek 63 mg II-Gly-Cln-Met-Arg-Glu-Pro-Arg-Gly-Ser-Asp-Ile-Ala-Ní^Yield: 63 mg II-Gly-Cln-Met-Arg-Glu-Pro-Arg-Gly-Ser-Asp-Ile-Ala
Vysvětlivky zkratek použitých v textuExplanations of abbreviations used in the text
HIV virus způsobujíc! u lidí imunodeficienciHIV virus causing! immunodeficiency in humans
ABC komplex chorob příbuzných AIDSABC complex of diseases related to AIDS
AIDS syndrom získané imunodeficienceAIDS syndrome acquired immunodeficiency
ELISA enzymoimunologický testELISA enzyme immunoassay
HPLC vysokoúčinná kapalinová chromatografieHPLC high performance liquid chromatography
TFA kyselina trifluoroctováTFA trifluoroacetic acid
DCM dichlormetanDCM dichloromethane
TFMSA kyselina trifluormetansulfonováTFMSA trifluoromethanesulfonic acid
IIOBt U-hydroxyben2triazolIIOBt U-hydroxybenztriazole
TEA trietylaminTEA triethylamine
Boc t-butyloxykarbonylBoc t-butyloxycarbonyl
Tos p~toluensulfony1Tos p-toluenesulfones1
Bzl benzylBzl benzyl
DCC N, N-dicy klohexy 1 kar bodiimidDCC N, N-Dicyclohexylcarbodiimide
HF fluorovodíkHF hydrogen fluoride
Ala alaninAla alanin
Arg argininArg arginine
Asp kyselina asparagováAsp aspartic acid
Gin glutaminGin glutamine
Glu kyselina glutamováGlu glutamic acid
Gly glycinGly glycine
Ile isoleucinIle isoleucine
Met methioninMet methionine
Pro prolinFor proline
Ser serinSer serin
Claims (2)
Priority Applications (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
CS871220A CS258290B1 (en) | 1987-02-24 | 1987-02-24 | Peptide with antigenic determinant properties and method for its production |
Applications Claiming Priority (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
CS871220A CS258290B1 (en) | 1987-02-24 | 1987-02-24 | Peptide with antigenic determinant properties and method for its production |
Publications (2)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
CS122087A1 CS122087A1 (en) | 1987-11-12 |
CS258290B1 true CS258290B1 (en) | 1988-08-16 |
Family
ID=5346039
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
CS871220A CS258290B1 (en) | 1987-02-24 | 1987-02-24 | Peptide with antigenic determinant properties and method for its production |
Country Status (1)
Country | Link |
---|---|
CS (1) | CS258290B1 (en) |
-
1987
- 1987-02-24 CS CS871220A patent/CS258290B1/en unknown
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
CS122087A1 (en) | 1987-11-12 |
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
US4107298A (en) | Antigenically active polypeptide and a process for its preparation | |
CS256960B1 (en) | Peptides with properties of antigenic determinants and method of their production | |
IE64006B1 (en) | Antigens particulary envelope antigens of the virus of lymphadenopathies and of the acquired immune-deficiency syndrome and virus process for producing virus envelope antigens use of said antigens in the preparation of immunogenic compositions or for the diagnosis of the presence of antibodies against this virus | |
EP0138855A1 (en) | DETECTION OF ANTIGENT ACTIVE AMINO ACID SEQUENCES. | |
KR930004055B1 (en) | Peptide and its use | |
US5191015A (en) | Polymers and polymer-peptide conjugates | |
CN1069735A (en) | Rapid Synthesis and Screening of Peptide Mimetics | |
KANDA et al. | Synthesis of polyamide supports for use in peptide synthesis and as peptide‐resin conjugates for antibody production | |
IE910928A1 (en) | Peptides immunochemically reactive with antibodies directed¹against hepatitis non-a, non-b virus | |
JPH083200A (en) | Antibody against htlv-3/lav virus-related peptide | |
CA1157465A (en) | Synthetic antigenically-active polypeptide and a process for its preparation | |
JP4258271B2 (en) | Polyamino acid carrier | |
CS258290B1 (en) | Peptide with antigenic determinant properties and method for its production | |
DE69106998T2 (en) | Antibodies against hepatitis virus non-A, non-B immunochemically reactive peptides. | |
CS258288B1 (en) | Peptide with antigenic determinant properties and method for its production | |
CS258289B1 (en) | Peptide with antigenic determinant properties and method for its production | |
CA2038030C (en) | Synthetic peptides which contain sequences from factor viia, and the use thereof | |
CS277003B6 (en) | Peptides with antigenic determinant properties of the HIV-1 env gene product | |
JPH05331193A (en) | Peptide reacting immunochemically with antibody to non-a non-b hepatitis virus | |
AU635219B2 (en) | Synthetic polypeptides immunochemically reactive with hiv-antibodies | |
JPH05271277A (en) | Peptide immunochemically reactive with antibodies directed against hepatitis non-a, non-b virus | |
CZ279073B6 (en) | Peptides with properties of immuno-dominant determinant of glycoprotein gp41 of hiv-1 virus, and process for preparing thereof | |
KR100242241B1 (en) | Peptides which have a high reactivity with human immunodeficiency virus(hiv) positive serum | |
Goetz et al. | Synthesis and CD studies of an 88‐residue peptide containing the main receptor binding site of HTLV‐I SU‐glycoprotein | |
CS272926B1 (en) | Peptides with properties of hpv-virus protein's antigen determinant and method of their production |