CS258289B1 - Peptide with antigenic determinant properties and method for its production - Google Patents
Peptide with antigenic determinant properties and method for its production Download PDFInfo
- Publication number
- CS258289B1 CS258289B1 CS871219A CS121987A CS258289B1 CS 258289 B1 CS258289 B1 CS 258289B1 CS 871219 A CS871219 A CS 871219A CS 121987 A CS121987 A CS 121987A CS 258289 B1 CS258289 B1 CS 258289B1
- Authority
- CS
- Czechoslovakia
- Prior art keywords
- peptide
- pro
- glu
- production
- type
- Prior art date
Links
Landscapes
- Peptides Or Proteins (AREA)
Abstract
Řešení se týká peptidu s vlastnostmi antigenních determinant obecného vzorce I H-Met-Glu-Pro-Val-Asp-Pro-Arg-Leu-Glu-Pro-Trp-Lys-X (I) , kde X značí skupinu hydroxylovou nebo aminovou, a jeho konjugátu s imunoadjuvantními látkami typu muramyldipeptidu, s nosiči typu bílkovin nebo makromolekulárních polymerů, zejména latexu, spheronu a polystyrenu. Peptid byl připraven syntézou v pevné fázi a bylo prokázáno, že jej lze použít jako diagnostikům při detekci protilátek proti viru způsobujícímu u lidí syndrom získané imunodeficience (AIDS). Peptid přichází, dále v úvahu pro produkci monodetermínantních protilátek.The solution relates to a peptide with the properties of antigenic determinants of the general formula I H-Met-Glu-Pro-Val-Asp-Pro-Arg-Leu-Glu-Pro-Trp-Lys-X (I), where X denotes a hydroxyl or amino group, and its conjugate with immunoadjuvant substances of the muramyl dipeptide type, with carriers of the protein type or macromolecular polymers, in particular latex, spheron and polystyrene. The peptide was prepared by solid-phase synthesis and it was shown that it can be used as a diagnostic agent in the detection of antibodies against the virus causing acquired immunodeficiency syndrome (AIDS) in humans. The peptide is also suitable for the production of monodeterminant antibodies.
Description
Vynález se týká peptidů s vlastnostmi antigenních determinant obecného vzorce IThe invention relates to peptides with antigenic determinant properties of the general formula I
H-Met-Glu-Pro-Val-Asp-Pro-Arg-Leu-Glu-Pro-Trp-Lys-X (I) , kde X značí skupinu hydroxylovou nebo aminovou a jeho konjugátu s imunoadjuvantnlmi látkami typu muramyldipeptidu, s nosiči typu bílkovin nebo makromolekulárních polymerů, zejména latexu, spheronu a polystyrenu a způsobu jejich výroby.H-Met-Glu-Pro-Val-Asp-Pro-Arg-Leu-Glu-Pro-Trp-Lys-X (I), where X represents a hydroxyl or amino group, and its conjugates with immunoadjuvant substances of the muramyl dipeptide type, with carriers of the protein type or macromolecular polymers, in particular latex, spheron and polystyrene, and a method for their production.
Látka podle vynálezu je nová a byly u ní prokázány vlastnosti antigenních determinant proteinu pl4, což je bílkovinný produkt genu tat viru způsobujícího u lidí imunodeficienci (HIV). Může sloužit jako vhodné diagnostikům k detekci protilátek proti viru způsobujícímu syndrom získané imunodeficience (AIDS) nebo komplex chorob příbuzných AIDS (ARC). Dále je potenciálně též použitelná pro produkci monodeterminantních protilátek.The substance according to the invention is new and has been shown to possess the properties of antigenic determinants of the pl4 protein, which is a protein product of the tat gene of the human immunodeficiency virus (HIV). It may serve as a suitable diagnostic for the detection of antibodies against the virus causing acquired immunodeficiency syndrome (AIDS) or AIDS-related disease complex (ARC). It is also potentially useful for the production of monodeterminant antibodies.
V současné době se diagnostikuje syndrom získané imunodeficience (AIDS) přítomností protilátek proti viru HIV v krevním séru. Stanovení je prováděno za pomoci tzv. ELISA testu, který je založen na interakci protilátek v séru s antigenem, tj. virem HIV (inaktivovaným detergentem), jímž jsou ELISA destičky potaženy. Virus je získáván poměrně složitým postupem, nejdříve je produkován v tkáňové kultuře infikovanými buňkami a potom je virus izolován z tkáňového média a dále několikastupňové purifikován, než je ho možné použít k potahování ELISA destiček. Jedná se o práci velice složitou a nákladnou, ale hlavně vysoce nebezpečnou, nebot se pracuje po celou dobu s vysoce infekčním materiálem. Destičky ELISA, i když jsou potaženy inaktivovaným virovým preparátem, je nutno považovat za potenciálně infekční materiál a podle toho je nutno s nimi zacházet. Na výše zmíněném postupu jsou založeny prakticky všechny laboratorní soupravy k vyšetření onemocněni AIDS, vyráběné předními světovými výrobci. Přitom test není zcela specifický, dává určité malé procento falešně pozitivních výsledků, způsobených i přes intenzivní purifíkací některými kontaminujícími složkami z tkáňové kultury. Proto je nutno u pozitivních případů provádět konfirmační testy, založené na jiném principu, a to bud imunofluorescenci nebo tzv. metodou Western blot. V roce 1987 se očekává uvedení na trh prvních bezpečných diagnostických souprav, které místo celého viru HIV budou obsahovat jako antigen jen některé jeho strukturální bílkoviny, získané metodou genové manipulace v produkčním bakteriálním nebo eukaryontním systému. Firma Biochrom již uvedla na trh bezpečnou diagnostickou soupravu na bázi syntetických peptidů. Tím by měla odpadnout nutnost konfirmačních testů, nebot by se používal jeden definovaný antigen a ne jejich směs, jak je to při použití celého viru. Tyto soupravy budou zřejmě vysoce specifické a umožní, vzhledem ke genetické variabilitě viru, vedle lepší diagnostiky, zřejmě i stanovení prognózy onemocnění.Currently, acquired immunodeficiency syndrome (AIDS) is diagnosed by the presence of antibodies against the HIV virus in the blood serum. The determination is carried out using the so-called ELISA test, which is based on the interaction of antibodies in the serum with the antigen, i.e. the HIV virus (inactivated detergent), with which the ELISA plates are coated. The virus is obtained by a relatively complex procedure, first it is produced in tissue culture by infected cells and then the virus is isolated from the tissue medium and further purified in several stages before it can be used to coat the ELISA plates. This is a very complex and expensive work, but above all highly dangerous, because the work is done all the time with highly infectious material. ELISA plates, even if they are coated with an inactivated virus preparation, must be considered as potentially infectious material and must be handled accordingly. Practically all laboratory kits for the examination of AIDS, produced by leading world manufacturers, are based on the above-mentioned procedure. However, the test is not entirely specific, it gives a certain small percentage of false positive results, caused despite intensive purification by some contaminating components from tissue culture. Therefore, it is necessary to perform confirmation tests based on a different principle in positive cases, either immunofluorescence or the so-called Western blot method. In 1987, the first safe diagnostic kits are expected to be launched on the market, which instead of the entire HIV virus will contain only some of its structural proteins as antigens, obtained by the method of gene manipulation in a production bacterial or eukaryotic system. The company Biochrom has already launched a safe diagnostic kit based on synthetic peptides. This should eliminate the need for confirmation tests, since one defined antigen would be used and not a mixture of them, as is the case when using the entire virus. These kits will probably be highly specific and, given the genetic variability of the virus, will probably also allow for better diagnostics and, in addition to determining the prognosis of the disease.
Látka podle vynálezu byla syntetizována způsobem podle vynálezu, jehož podstata spočívá v tom, že se na polymerní nosič polystyrénového typu s chlormetylovými nebo benzhydrylaminovými skupinami zakotví karboxyterminální aminokyselina a postupnou kondenzací se vystaví peptidický řetězec. Poté se získaný peptid acidolyticky odštěpí z polymerního nosiče a přečisti se.The substance according to the invention was synthesized by the method according to the invention, the essence of which consists in anchoring a carboxy-terminal amino acid to a polystyrene-type polymer carrier with chloromethyl or benzhydrylamine groups and exposing a peptide chain by gradual condensation. The obtained peptide is then acidolytically cleaved from the polymer carrier and purified.
Peptid obecného vzorce I byl připraven Merrifieldovou metodou syntézy peptidů v pevné fázi. Jako polymerní nosič byl použit polystyren sířovaný divinylbenzenem, s výhodou jedním procentem, s funkčními skupinami chlormetylovými nebo benzhydrylaminovými. N'z -aminoskupiny byly chráněny acidolabilní chránící skupinou, s výhodou Boc-skupinou, její odštěpování v jednotlivých fázích syntézy bylo provedeno acidolyticky, s výhodou směsí TFA a DCM nebo nasyceným roztokem chlorovodíku v DCM. Postranní funkční skupiny vicefunkčních aminokyselin byly chráněny skupinami benzylového typu. Kondenzace chráněných aminokyselin byly prováděny vhodně aktivovanými deriváty, s výhodou symetrickými anhydridy nebo HOBt estery. Po ukončené syntéze byl peptid z pryskyřice odštěpen a současně byly odstraněny chránící skupiny vicefunkčních aminokyselin acidolyticky, s výhodou působením kapalného HF nebo TRMSA ve směsi s TFA a thianisolem. Surový produkt byl čištěn bud pomocí sloupcové chromatografie na nosičích používaných v chemii peptidů, s výhodou silikagelu, potaženém hydrofobními uhlíkatými řetězci nebo nosičů fungujících jako molekulární síta. Peptid byl charakterizován aminokyselinovou analýzou a jeho čistota byla ověřena ohromatografickými a elektrofóretickými metodami.The peptide of general formula I was prepared by the Merrifield method of solid-phase peptide synthesis. Polystyrene sulfurized with divinylbenzene, preferably one percent, with chloromethyl or benzhydrylamine functional groups was used as a polymer carrier. The N' of the -amino groups were protected by an acid-labile protecting group, preferably a Boc group, its cleavage in individual stages of the synthesis was carried out acidolytically, preferably with a mixture of TFA and DCM or a saturated solution of hydrogen chloride in DCM. The side functional groups of the multi-functional amino acids were protected by benzyl-type groups. Condensations of the protected amino acids were carried out with suitably activated derivatives, preferably with symmetrical anhydrides or HOBt esters. After the synthesis was completed, the peptide was cleaved from the resin and at the same time the protecting groups of the multi-functional amino acids were removed acidolytically, preferably by the action of liquid HF or TRMSA in a mixture with TFA and thianisole. The crude product was purified either by column chromatography on supports used in peptide chemistry, preferably silica gel coated with hydrophobic carbon chains or supports functioning as molecular sieves. The peptide was characterized by amino acid analysis and its purity was verified by chromatographic and electrophoretic methods.
Aminokyselinová sekvence peptidu obecného vzorce I byla odvozena z aminokyselinové sekvence proteinu pl4 viru způsobujícího u lidi imunodeficienci (HIV) tak, aby zahrnovala antigenní determinanty zmíněného proteinu. Peptid může sloužit pro diagnostické účely, což , bylo prokázáno autory vynálezu a pro produkci monodeterminantních protilátek.The amino acid sequence of the peptide of general formula I was derived from the amino acid sequence of the p14 protein of the human immunodeficiency virus (HIV) to include the antigenic determinants of said protein. The peptide can serve for diagnostic purposes, as demonstrated by the inventors, and for the production of monodeterminant antibodies.
Základem diagnostické reakce je interakce syntetického peptidu podle vynálezu s protilátkami vytvořenými v organismu, který byl infikován virem. Syntetický peptid obecného vzorce I je určen pro detekci protilátek produkovaných infikovanými jedinci.proti virálnímu proteinu pl4, viru způsobujícímu u lidí imunodeficienci (HIV). Při praktickém použití lze s výhodou použít např. enzymoimunologický test (ELISA), který byl autory vynálezu proveden tak, jak již bylo popsáno v čs. AO č. 256 960. V tabulce 1 jsou uvedeny hodnoty absorbancí pro jednotlivá pozitivní séra, ředěná v poměru 1:100. Použitá séra byla pozitivní při testování v komerč ním ELISA testu, kde jako antigen byl použit HIV a byla též verifikována metodou Western blot. Reakce s kontrolním negativním sérem se pohybovala na úrovni pozadí a v hodnotách absorbance nepřevýšila hranici 0,1.The basis of the diagnostic reaction is the interaction of the synthetic peptide according to the invention with antibodies formed in an organism that has been infected with a virus. The synthetic peptide of the general formula I is intended for the detection of antibodies produced by infected individuals against the viral protein p14, a virus that causes human immunodeficiency (HIV). In practical use, it is advantageous to use, for example, an enzyme-linked immunosorbent assay (ELISA), which was performed by the authors of the invention as described in Czechoslovak Patent Application No. 256,960. Table 1 shows the absorbance values for individual positive sera, diluted in a ratio of 1:100. The sera used were positive when tested in a commercial ELISA test, where HIV was used as the antigen, and were also verified by the Western blot method. The reaction with the control negative serum was at the background level and the absorbance values did not exceed the limit of 0.1.
Tabulka 1Table 1
Hodnoty absorbancí pozitivních sér, ředěných v poměru 1:100Absorbance values of positive sera diluted 1:100
Peptid podle vynálezu je možno dále použít pro produkci monodeterminantních protilátek proti proteinu pl4, směrovaných proti antigenní determinantě, kterou zahrnuje peptid, kterým byla imunizace prováděna. Autoři vynálezu prováděli imunizaci pokusných zvířat, s výhodou myší nebo králíků, peptidem obecného vzorce I, s výhodou ve směsi s muramyldipeptidem, kovalentně navázaným muramyldipeptidem na peptid obecného vzorce I nebo polymerizovaným glutaraldehydem nebo metodou aktivních esterů nebo po navázání na vhodnou bílkovinu, s výhodou kravský serumalbumin, thyreoglobulin nebo hemocyanin z keyhole limpetů, za použití kondenzačního činidla, s výhodou glutaraldehydu, karbodiimidu, bifunkčních činidel nebo pomocí aktivních esterů. Jako imunoadjuvans použili Freundovo kompletní adjuvans nebo muramyldipeptid.The peptide according to the invention can further be used for the production of monodeterminant antibodies against the p14 protein, directed against the antigenic determinant, which includes the peptide with which the immunization was carried out. The authors of the invention carried out the immunization of experimental animals, preferably mice or rabbits, with a peptide of general formula I, preferably in a mixture with muramyldipeptide, covalently bound muramyldipeptide to the peptide of general formula I or polymerized glutaraldehyde or by the active ester method or after binding to a suitable protein, preferably bovine serum albumin, thyroglobulin or keyhole limpet hemocyanin, using a condensing agent, preferably glutaraldehyde, carbodiimide, bifunctional agents or using active esters. As an immunoadjuvant, Freund's complete adjuvant or muramyldipeptide was used.
Po imunizaci myší peptidem obecného vzorce I s kovalentně navázaným muramyldipeptidem bylo prokázáno, že myší hybridomové linie produkovaly protilátky, které reagovaly s peptidem obecného vzorce I. V ELISA testu se absorbance pohybovala od 0,30 do 0,59. Reakce s kontrolním negativním sérem nepřevýšila hranici 0,1.After immunization of mice with the peptide of general formula I with covalently bound muramyl dipeptide, it was demonstrated that mouse hybridoma lines produced antibodies that reacted with the peptide of general formula I. In the ELISA test, the absorbance ranged from 0.30 to 0.59. The reaction with the control negative serum did not exceed the limit of 0.1.
Získané výsledky ukazují, že peptid podle vynálezu je možno použít jako diagnostika a přichází v úvahu při produkci monodeterminantních protilátek.The obtained results show that the peptide according to the invention can be used as a diagnostic and is considered for the production of monodeterminant antibodies.
Následující příklad provedení látku a způsob podle vynálezu pouze dokládá, ale nikterak neomezuje.The following embodiment example only illustrates the substance and method of the invention, but does not limit it in any way.
PříkladExample
Do reakční nádoby syntetizátoru peptidů bylo umístěno 2,0 g benzhydrylaminové pryskyřice polystyrénové sítované 1 % divinylbenzenu. Syntéza zahrnovala 12 cyklů, sestávajících z následujících kroků:2.0 g of benzhydrylamine polystyrene resin crosslinked with 1% divinylbenzene was placed in the reaction vessel of the peptide synthesizer. The synthesis involved 12 cycles, consisting of the following steps:
(1) štěpení chránících skupin, TFA:DCM (1:1), 1x5 min, 1x30 min;(1) cleavage of protecting groups, TFA:DCM (1:1), 1x5 min, 1x30 min;
(2) promývání, DCM, 6x1 min;(2) washing, DCM, 6x1 min;
(3) promývání, 2-propanol, 2x1 min;(3) washing, 2-propanol, 2x1 min;
(4) promývání, DCM, 2x1 min;(4) washing, DCM, 2x1 min;
(5) neutralizace, TEAsDCM (1:9), lxl min, 1x3 min;(5) neutralization, TEAsDCM (1:9), 1x1 min, 1x3 min;
(6) promývání, DCM, 6x1 min;(6) washing, DCM, 6x1 min;
(7) kondenzace pomocí předem připravených symetrických anhydridů (3násobný přebytek), do negativní reakce na aminoskupiny;(7) condensation using pre-prepared symmetrical anhydrides (3-fold excess), to a negative reaction on the amino groups;
(8) promývání, DCM, 3x1 min.(8) washing, DCM, 3x1 min.
V jednotlivých cyklech byly kondenzovány následující chráněné aminokyseliny: Boc-Lys(BrZ), Boc-Trp(For), Boc-Pro, Boc-Glu(OBzl), Boc-Leu, Boc-Arg(Tos), kondenzace smícháním Boo-Arg(Tos) a DCC v reakční nádobce, Boc-Pro, Boc-Asp(OBzl), Boc-Val, Boc-Pro, Boc-Glu(OBzl) a Boo-Met. První syntetický cyklus začínal krokem č. (4). Po ukončené syntéze bylo získáno 4,80 g peptidyl-pryskyřice. Peptid byl z peptidyl-pryskyřice (0,5 g) odštěpen a současně byly odstraněny chránící skupiny pomocí kapalného HF metodou low-high. Po odstranění HF byl produkt a pryskyřice odfiltrovány, promyty etylacetátem a produkt extrahován do 20% kyseliny octové a lyofilizován. Výtěžek 187 mg. Surový peptid (100 mg) byl čištěn na koloně (1x100 cm) obsahující jako stacionární fázi polyakrylamidový gel, mobilní fáze IN kyselina octová, průtok 7 ml/hod. Frakce obsahující homogenní produkt byly spojeny a lyofilizovány. Výsledný produkt měl aminokyselinovou analýzu shodnou s teoretickými hodnotami, čistota produktu byla potvrzena při analytické HPLC (Rt 11,7 min, mobilní fáze 50 % MeOH, 50 % vody obsahující 0,1 % TFA), chromatografií na tenké vrstvě (Rf 0,35 v soustavě n-butanol:kyselina octová:voda - 4:1:1) a elektroforéze na papíře při pH 2,5.In individual cycles, the following protected amino acids were condensed: Boc-Lys(BrZ), Boc-Trp(For), Boc-Pro, Boc-Glu(OBzl), Boc-Leu, Boc-Arg(Tos), condensation by mixing Boo-Arg(Tos) and DCC in a reaction vessel, Boc-Pro, Boc-Asp(OBzl), Boc-Val, Boc-Pro, Boc-Glu(OBzl) and Boo-Met. The first synthetic cycle began with step (4). After the synthesis was completed, 4.80 g of peptidyl resin was obtained. The peptide was cleaved from the peptidyl resin (0.5 g) and the protecting groups were simultaneously removed using liquid HF by the low-high method. After removal of HF, the product and resin were filtered off, washed with ethyl acetate and the product was extracted into 20% acetic acid and lyophilized. Yield 187 mg. The crude peptide (100 mg) was purified on a column (1x100 cm) containing a polyacrylamide gel as the stationary phase, IN acetic acid as the mobile phase, flow rate 7 ml/hour. Fractions containing a homogeneous product were combined and lyophilized. The resulting product had an amino acid analysis consistent with the theoretical values, the purity of the product was confirmed by analytical HPLC (Rt 11.7 min, mobile phase 50% MeOH, 50% water containing 0.1% TFA), thin layer chromatography (Rf 0.35 in the system n-butanol:acetic acid:water - 4:1:1) and paper electrophoresis at pH 2.5.
Výtěžek: 74 mg H-Met-Glu-Pro-Val-Asp-Pro-Arg-Leu-Glu-Pro-Trp-Lys-NHjYield: 74 mg H-Met-Glu-Pro-Val-Asp-Pro-Arg-Leu-Glu-Pro-Trp-Lys-NHj
Vysvětlivky ke zkratkám použitým v textuExplanations of abbreviations used in the text
HIV virus způsobující u lidí imunodeficienciHIV virus causing human immunodeficiency
ARC komplex chorob příbuzných AIDSARC AIDS-related disease complex
ELISA enzymoimunologický testELISA enzyme immunoassay
HPLC vysokoúčinná kapalinová chromatografieHPLC high performance liquid chromatography
TFA kyselina trifluoroctováTFA trifluoroacetic acid
TFMSA kyselina triflurometansulfonováTFMSA trifluoromethanesulfonic acid
HOBt N-hydroxybenztriazolHOBt N-hydroxybenzotriazole
TEA trietylaminTEA triethylamine
Boc t-butyloxykarbonylBoc t-butyloxycarbonyl
Tos p-toluensulfonylTos p-toluenesulfonyl
Bzl benzylBzl benzyl
For formylFor formyl
DCC N,N'-dicyklohexylkarbodiimidDCC N,N'-Dicyclohexylcarbodiimide
HF fluorovodíkHF hydrogen fluoride
Arg argininArg arginine
Asp asparagová kyselinaAsp aspartic acid
Glu glutamová kyselinaGlu glutamic acid
Leu leucinLeu leucine
Lys lysinLys lysine
Met methioninMet methionine
Pro prolinFor proline
Trp tryptofanTrp tryptophan
Val valin aVal valine and
Claims (2)
Priority Applications (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
CS871219A CS258289B1 (en) | 1987-02-24 | 1987-02-24 | Peptide with antigenic determinant properties and method for its production |
Applications Claiming Priority (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
CS871219A CS258289B1 (en) | 1987-02-24 | 1987-02-24 | Peptide with antigenic determinant properties and method for its production |
Publications (2)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
CS121987A1 CS121987A1 (en) | 1987-11-12 |
CS258289B1 true CS258289B1 (en) | 1988-08-16 |
Family
ID=5346024
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
CS871219A CS258289B1 (en) | 1987-02-24 | 1987-02-24 | Peptide with antigenic determinant properties and method for its production |
Country Status (1)
Country | Link |
---|---|
CS (1) | CS258289B1 (en) |
-
1987
- 1987-02-24 CS CS871219A patent/CS258289B1/en unknown
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
CS121987A1 (en) | 1987-11-12 |
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
CA1220420A (en) | Method of determining antigenically active amino acid sequences | |
CA1247080A (en) | Antigenically active amino acid sequences | |
CS256960B1 (en) | Peptides with properties of antigenic determinants and method of their production | |
WO1994005311A1 (en) | Retro-, inverso-, and retro-inverso synthetic peptide analogues | |
AU652851B2 (en) | Hepatitis C virus from C-100-3 and env/core regions | |
WO1984003506A1 (en) | Antigenically active amino acid sequences | |
US5229491A (en) | Peptides immunochemically reactive with antibodies directed against hepatitis non-a, non-b virus | |
JPH03503047A (en) | Polymers and polymer-peptide complexes | |
KANDA et al. | Synthesis of polyamide supports for use in peptide synthesis and as peptide‐resin conjugates for antibody production | |
CA2072092A1 (en) | Non-a non-b sequences | |
JP4258271B2 (en) | Polyamino acid carrier | |
CS258289B1 (en) | Peptide with antigenic determinant properties and method for its production | |
EP0479376B1 (en) | Peptides immunochemically reactive with antibodies directed against hepatitis Non-A, Non-B virus | |
JPH05301889A (en) | Non-a, non-b peptide | |
EP0595638B1 (en) | Epitope-related peptides of human parvovirus | |
CS258288B1 (en) | Peptide with antigenic determinant properties and method for its production | |
CS258290B1 (en) | Peptide with antigenic determinant properties and method for its production | |
JPH05331193A (en) | Peptide reacting immunochemically with antibody to non-a non-b hepatitis virus | |
AU635219B2 (en) | Synthetic polypeptides immunochemically reactive with hiv-antibodies | |
WO1998015572A1 (en) | A composition comprising an immobilised, acylated peptide | |
Goetz et al. | Synthesis and CD studies of an 88‐residue peptide containing the main receptor binding site of HTLV‐I SU‐glycoprotein | |
CS277003B6 (en) | Peptides with antigenic determinant properties of the HIV-1 env gene product | |
JPH05279385A (en) | Non-A non-B type peptide | |
CZ279073B6 (en) | Peptides with properties of immuno-dominant determinant of glycoprotein gp41 of hiv-1 virus, and process for preparing thereof | |
CS272926B1 (en) | Peptides with properties of hpv-virus protein's antigen determinant and method of their production |