CS205314B1 - Manufacturing process of cellulose breaking enzymes - Google Patents
Manufacturing process of cellulose breaking enzymes Download PDFInfo
- Publication number
- CS205314B1 CS205314B1 CS419177A CS419177A CS205314B1 CS 205314 B1 CS205314 B1 CS 205314B1 CS 419177 A CS419177 A CS 419177A CS 419177 A CS419177 A CS 419177A CS 205314 B1 CS205314 B1 CS 205314B1
- Authority
- CS
- Czechoslovakia
- Prior art keywords
- ccto
- ccm
- cellulose
- hours
- cellulase
- Prior art date
Links
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 title claims description 10
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 title claims description 10
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 title claims description 8
- 229920002678 cellulose Polymers 0.000 title claims description 4
- 239000001913 cellulose Substances 0.000 title claims description 4
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 claims description 9
- 108010059892 Cellulase Proteins 0.000 claims description 7
- 229940106157 cellulase Drugs 0.000 claims description 7
- LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N Ethanol Chemical compound CCO LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 4
- 241000123650 Botrytis cinerea Species 0.000 claims description 3
- 229920001503 Glucan Polymers 0.000 claims description 3
- 229910019142 PO4 Inorganic materials 0.000 claims description 2
- BFNBIHQBYMNNAN-UHFFFAOYSA-N ammonium sulfate Chemical compound N.N.OS(O)(=O)=O BFNBIHQBYMNNAN-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 2
- 229910052921 ammonium sulfate Inorganic materials 0.000 claims description 2
- 235000011130 ammonium sulphate Nutrition 0.000 claims description 2
- 235000019441 ethanol Nutrition 0.000 claims description 2
- 238000001704 evaporation Methods 0.000 claims description 2
- 230000008020 evaporation Effects 0.000 claims description 2
- 239000000411 inducer Substances 0.000 claims description 2
- 235000010755 mineral Nutrition 0.000 claims description 2
- 239000011707 mineral Substances 0.000 claims description 2
- 239000000203 mixture Substances 0.000 claims description 2
- 239000003960 organic solvent Substances 0.000 claims description 2
- 239000010452 phosphate Substances 0.000 claims description 2
- NBIIXXVUZAFLBC-UHFFFAOYSA-K phosphate Chemical compound [O-]P([O-])([O-])=O NBIIXXVUZAFLBC-UHFFFAOYSA-K 0.000 claims description 2
- 238000001556 precipitation Methods 0.000 claims description 2
- 150000003863 ammonium salts Chemical class 0.000 claims 1
- 241001465180 Botrytis Species 0.000 description 5
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 5
- 238000000034 method Methods 0.000 description 4
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- NLXLAEXVIDQMFP-UHFFFAOYSA-N Ammonia chloride Chemical compound [NH4+].[Cl-] NLXLAEXVIDQMFP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N Atomic nitrogen Chemical compound N#N IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 239000002028 Biomass Substances 0.000 description 2
- 108010084185 Cellulases Proteins 0.000 description 2
- 102000005575 Cellulases Human genes 0.000 description 2
- 229920000663 Hydroxyethyl cellulose Polymers 0.000 description 2
- 239000004354 Hydroxyethyl cellulose Substances 0.000 description 2
- 240000006365 Vitis vinifera Species 0.000 description 2
- 235000014787 Vitis vinifera Nutrition 0.000 description 2
- 235000013361 beverage Nutrition 0.000 description 2
- 239000001963 growth medium Substances 0.000 description 2
- 235000019447 hydroxyethyl cellulose Nutrition 0.000 description 2
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 description 2
- 241000499339 Botrytis allii Species 0.000 description 1
- 241001065413 Botrytis fabae Species 0.000 description 1
- 101100008048 Caenorhabditis elegans cut-4 gene Proteins 0.000 description 1
- OKTJSMMVPCPJKN-UHFFFAOYSA-N Carbon Chemical compound [C] OKTJSMMVPCPJKN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 241000233866 Fungi Species 0.000 description 1
- 244000147568 Laurus nobilis Species 0.000 description 1
- 231100000678 Mycotoxin Toxicity 0.000 description 1
- ZLMJMSJWJFRBEC-UHFFFAOYSA-N Potassium Chemical compound [K] ZLMJMSJWJFRBEC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 240000004808 Saccharomyces cerevisiae Species 0.000 description 1
- FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M Sodium chloride Chemical compound [Na+].[Cl-] FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- 241000223259 Trichoderma Species 0.000 description 1
- 241000223261 Trichoderma viride Species 0.000 description 1
- 235000009754 Vitis X bourquina Nutrition 0.000 description 1
- 235000012333 Vitis X labruscana Nutrition 0.000 description 1
- DPXJVFZANSGRMM-UHFFFAOYSA-N acetic acid;2,3,4,5,6-pentahydroxyhexanal;sodium Chemical compound [Na].CC(O)=O.OCC(O)C(O)C(O)C(O)C=O DPXJVFZANSGRMM-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- XKMRRTOUMJRJIA-UHFFFAOYSA-N ammonia nh3 Chemical compound N.N XKMRRTOUMJRJIA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000019270 ammonium chloride Nutrition 0.000 description 1
- 238000012870 ammonium sulfate precipitation Methods 0.000 description 1
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 description 1
- 229910052799 carbon Inorganic materials 0.000 description 1
- 238000005119 centrifugation Methods 0.000 description 1
- 238000003776 cleavage reaction Methods 0.000 description 1
- 239000012153 distilled water Substances 0.000 description 1
- 239000000706 filtrate Substances 0.000 description 1
- 238000001914 filtration Methods 0.000 description 1
- 235000013305 food Nutrition 0.000 description 1
- 239000002054 inoculum Substances 0.000 description 1
- 244000005700 microbiome Species 0.000 description 1
- 239000002636 mycotoxin Substances 0.000 description 1
- 229910052757 nitrogen Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000011591 potassium Substances 0.000 description 1
- 229910052700 potassium Inorganic materials 0.000 description 1
- 238000003825 pressing Methods 0.000 description 1
- 239000000047 product Substances 0.000 description 1
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 description 1
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 description 1
- 230000007017 scission Effects 0.000 description 1
- 238000004513 sizing Methods 0.000 description 1
- 239000011780 sodium chloride Substances 0.000 description 1
- 239000002689 soil Substances 0.000 description 1
- 230000001954 sterilising effect Effects 0.000 description 1
- 238000004659 sterilization and disinfection Methods 0.000 description 1
- 239000000758 substrate Substances 0.000 description 1
- 239000002699 waste material Substances 0.000 description 1
Landscapes
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
Description
ČESKOSLOVENSKASOCIALISTICKÁREPUBLIKA( 19 )
POPIS VYNÁLEZU
K AUTORSKÉMU OSVEDČENIU (61) (23) Výstavná priorita (22) Přihlášené 24 06 77 (21) PV 4191-77 205 314 (11) (Bl) (51) IntCl3 C 12 N 9/42
ÚŘAD PRO VYNÁLEZY
A OBJEVY (40) Zveřejněné 29 08 8 0(45) Vvdané 01 og g3
Autor vynálezu ZEMEK JUBAJ ing. CSc., LEHNICA, KUNIAK tUDOVÍT ing. CSc., AUGUSTÍN J0ZEFPhMr., BRATISLAVA a KARVANOVÁ ÍUDMILA RNDr. CSc., BRNO (54) SpSsob produkcie enzýmov štiepiacich celulózu 1
Vynález rieši spdsob produkcie enzýmov štiepiacich celulózu pomocou niektorých kmeňovmikroskopických húb.
Ako producenti celulázového enzymového systému sa využívaju mektoré kmene rodu Tri-choderma (US patent č. 3398055), u ktorých je nevýhodou poměrně dlhá lag fáza predchádzajú-ca vlastnú tvorbu celulázy, široká variabilita vlastností, možnost výskytu mykotoxínov,a tým nie vždy vhodnost použitia v potravinárstve a krmovinárstve. Schopnost produkovatcelulázu bola v rámci rodu Botrytis popísaná u Botrytis cinerea, Botrytis allii a Botrytissqzanisa (j. G. Hancock, R. L. Miller and J. tf. Lorbeer, Phytopatology 21» 928 (1961); aVerhoeff, K. Werre, JodrthM., Neth. J. Plant. Pathol. tl972) 78, 179), ale nebole využitá k přípravě izolovaných enzýmových systémov.
Uvedené nevýhody rieši spdsob produkciespočívá v tom, že kmene
Botrytis cinerea CCM " byssoidea CCK " convallariae CCM " globosa CCM " fabae CCM " paeoniee CCM enzýmov štiepiacich celulózu, ktorého podstata F - 14 F - 16 F - 345 F - 346 F - 59 F - 02168 205 314 20S 314
Botrytis cf. narcisaicolo CCM F - 597 " cf. narcissicola CCK F - 598 sa jednotlivo alebo v zmesi predkultivujú na minerálněj živnej pfide obaahujúcej /1(1 —*4)glukán ako induktor enzýmupri teplotě 30 °C po dobu 24 hodin a potom preožkujú na produkčnúpfidu s celulózou, dusíkom vo formě amonnéj soli s fosfátom, pH 4,2 až 6,5, pričom celulázaea produkuje po dobu 120 hodin pri teplote 20 až 40 °C a izoluje: odpařením rastovej pčdy,připadne zrážaním síranom amonným alebo organickým rozpúšťadlom 8 výhodou etylalkoholom.
Uvedené kmene rodu Botrytis použití na produkciu celulázy sú uložené v ča. zbierkemikroorganizmov, Univerzita J. E. Půrkyne, Brno, Obrancov míru 10. Výhodou spfisobu produkcie celulázy podl’a vynálezu je poměrné vysoká ápecifická aktivi-ta produkovaného celulázového enzýmového systému <až 0,53 U/mg) do dosahuje špecifickú pro-dukciu popisovanú u Trichoderma viride (0,4 U/mg)a možnost využitia surových enzýmových pre-perátov vo vinárstve a nápojovom priemysle. Výhodou je aj příjemná vfina získaných preperá-tov a ich stabilita.
Praktické využitie uvedeného postupu spočívá v tom, že celulázový systém produkovanýdo kultivačného média je jednoduchou metodou izolovatelný. Z makromolekulového substrátutypu celulózy vznikajú oligosecharidy celobiózového typu. Komplexný celulázový systém jevyužitelný predovšetkým v nápojovom priemysle při lisovaní dužiny, ako aj pri dalších pro-ceatoch sacharifikácie makromolekulárneho /i(l—*4) glukánu. Příklad 1 Z vypratého gélu zo sieťovanej hydroxyetylcelulózy pripravenej podlá AO δ. 183 169 savyrežú trojúhelníkové profily o straně 4 cm, vložia sa do Fetriho misky a zalejú roztokomkultivačného média Yeast Nitrogen Base <0,6 g/lOC ml vody) (fa Oocoid) s gélom hydroxyetyl-celulózy ako jediným zdrojom uhlíka, tak, aby polovina hrůbky gélu vyčnievala nad hladinukultivačného média. Po sterilizácii pri 100 °C sa očkuje na povrchu gélu Botrytia fabaeCCM F-59 a kultivuje sa pri 30 °C počas 24 hodin, čím sa prevedie čiastočné vyšlachtenie.Získaná biomasa čiastočne vyšlachtenej Botrytis fabae CCM F-59 sa použije ako inokulum napfidu obeahujúcu 60 g odpadu vylisovaných hroznových šupiek s 0,2 g chloridu amonného a 0,3g dihydrofosforečňanu draselného v 200 ml 0,5 % roztoku CM celulózy (Lovosa) vo vodě (pH jeupravené na hodnotu 4,5). Kultivácia sa prevádza povrchovo v 1 litrových Erlenmayerovýchbankách po dobu 5 dní pri 20 °C. Po ukončení kultivácie sa biomasa odstráni filtráciou spo-lu so zvyškom hroznových šupiek a celuláza sa získá z filtrátu (po Salšej centrifugácii pri5000 g po dobu 10 minút) zrážaním síranom amonným (620 g/1, pri 20 °C). Dialyzovaný enzým(2-krát 24 hod. oproti destilovanej vodě) sa lyofilizoval. Výsledná aktivita 45 U, Speci-fická aktivita 0,53 U/mg proteinu. Příklad 2
Rovnako, ako v příklade 1, s tým rozdielom, že namiesto uvedeného kmeňa sa použilazmesná kultúra 8 kmenov rodu Botrytis (pozři vyznaková časť PV)i Použitá pfida podlá příkla-du 1 bole nastavená na pH 6,5« Kultivácia prebiehala pri 40 °C po dobu 120 hodin. Výsledný f-, surový enzýmový preparát mal aktivitu 67 U a špecifickú aktivitu 0,71 U/mg.
Claims (1)
- K D B S I Ví NALEZU 205 314 Spósob produkcie enzýmov átiepiacich celulózu, vyznačujúci sa tým, že kmene Botrytis cinerea CCM P - 14 bysaoidea CCM P - 16 •1 convallaeiae CCM P - 345 II globosa CCM F - 346 M fabae CCM F - 59 «1 paeoniae CCM F - 0216 •1 cf. narcissicola CCtó F - 597 II cf. narcissicola CCM F - 598 aa jednotlivo alebo v zmesi predkultivujú na minerálněj živnej pfide obsahujúcej /j(l—w4Jglukán ako induktor enzýmu pri teplote 30 °C po dobu 24 hodin a potom preočkujú na pro-dukčnú p6du s celulózou, dusíkom vo formě amónnej soli a fosfátom, pH 4,2 až 6,5, pričomceluláza sa produkuje po dobu 120 hodin pri teplote 20 až 40 °C a izoluje odpařením rasto-vej pfidy, připadne zrážaním síranom amonným alebo organickým rozpúšťadlom a výhodou etylalkoholom.
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| CS419177A CS205314B1 (en) | 1977-06-24 | 1977-06-24 | Manufacturing process of cellulose breaking enzymes |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| CS419177A CS205314B1 (en) | 1977-06-24 | 1977-06-24 | Manufacturing process of cellulose breaking enzymes |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| CS205314B1 true CS205314B1 (en) | 1981-05-29 |
Family
ID=5384089
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| CS419177A CS205314B1 (en) | 1977-06-24 | 1977-06-24 | Manufacturing process of cellulose breaking enzymes |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| CS (1) | CS205314B1 (cs) |
-
1977
- 1977-06-24 CS CS419177A patent/CS205314B1/cs unknown
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| US5110735A (en) | Thermostable purified endoglucanase from thermophilic bacterium acidothermus cellulolyticus | |
| JPS60500891A (ja) | セルラ−ゼを大量生成する微生物 | |
| Rattanakit et al. | Utilization of shrimp shellfish waste as a substrate for solid-state cultivation of Aspergillus sp. S1-13: evaluation of a culture based on chitinase formation which is necessary for chitin-assimilation | |
| EP0577823A1 (en) | Thermostable purified endoglucanases from thermophilic bacterium acidothermus cellulolyticus | |
| Yang et al. | Partition and purification of a thermostable xylanase produced by Paecilomyces thermophila in solid-state fermentation using aqueous two-phase systems | |
| Duarte et al. | Production and purification of alkaline xylanases | |
| DK164070B (da) | Fremgangsmaade til fremstilling af et sammensat cellulase/xylanase-enzympraeparat | |
| Yoshioka et al. | Production and characterization of thermostable xylanase from Talaromyces byssochlamydoides YH-50 | |
| Yinbo et al. | Production, characterization, and application of the cellulase-free xylanase from Aspergillus niger | |
| US5366884A (en) | Thermostable purified endoglucanase II from Acidothermus cellulolyticus ATCC | |
| CS205314B1 (en) | Manufacturing process of cellulose breaking enzymes | |
| Ku et al. | Production of yeast lactase from sauerkraut brine | |
| EP0431548B1 (de) | Fructose-1,6-bisphosphat-Aldolase, Verfahren zur Herstellung derselben und deren Verwendung | |
| Bekkarevich et al. | Cultivation of a novel cellulase/xylanase producer, Trichoderma longibrachiatum mutant TW 1-59-27: Production of the enzyme preparation and the study of its properties | |
| JPH0121957B2 (cs) | ||
| JPWO1998039423A1 (ja) | 中温性キシラナーゼ | |
| CA1249236A (en) | PREPARATION OF THE ENZYME .beta.-GLUCANASE BY FERMENTATION OF FUNGI | |
| JPS6140787A (ja) | ストレプトマイセス属新種の微生物 | |
| CS205311B1 (en) | Manufacturing process of enzymes of cellulose breaking | |
| HARA et al. | Production of polygalacturonase by Aspergillus niger cultured in the medium containing mandarin orange peel | |
| JPS61265089A (ja) | セルラ−ゼの製造方法 | |
| Husseiny et al. | Production and purification of pectinase, avicelase and carboxymethyl cellulase by fermentation of agro-industrial wastes using B. firmus and B. laterosporus | |
| CS208239B1 (sk) | Spdsob produkcie enzýmov Stiepiacich celulózu | |
| JPS59198975A (ja) | セルラ−ゼの製造方法 | |
| JPS61162177A (ja) | セルラ−ゼの生産法 |