CN115286719A - 一种固定化酶水解法制备淀粉基胶黏剂的方法 - Google Patents

一种固定化酶水解法制备淀粉基胶黏剂的方法 Download PDF

Info

Publication number
CN115286719A
CN115286719A CN202210930005.9A CN202210930005A CN115286719A CN 115286719 A CN115286719 A CN 115286719A CN 202210930005 A CN202210930005 A CN 202210930005A CN 115286719 A CN115286719 A CN 115286719A
Authority
CN
China
Prior art keywords
starch
based adhesive
preparing
amylase
immobilized enzyme
Prior art date
Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
Granted
Application number
CN202210930005.9A
Other languages
English (en)
Other versions
CN115286719B (zh
Inventor
刘利琴
Current Assignee (The listed assignees may be inaccurate. Google has not performed a legal analysis and makes no representation or warranty as to the accuracy of the list.)
Tianjin University of Science and Technology
Original Assignee
Tianjin University of Science and Technology
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Tianjin University of Science and Technology filed Critical Tianjin University of Science and Technology
Priority to CN202210930005.9A priority Critical patent/CN115286719B/zh
Priority to LU502794A priority patent/LU502794B1/en
Publication of CN115286719A publication Critical patent/CN115286719A/zh
Application granted granted Critical
Publication of CN115286719B publication Critical patent/CN115286719B/zh
Active legal-status Critical Current
Anticipated expiration legal-status Critical

Links

Images

Classifications

    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/14—Hydrolases (3)
    • C12N9/24—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2)
    • C12N9/2402—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2) hydrolysing O- and S- glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12N9/2405—Glucanases
    • C12N9/2408—Glucanases acting on alpha -1,4-glucosidic bonds
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C08—ORGANIC MACROMOLECULAR COMPOUNDS; THEIR PREPARATION OR CHEMICAL WORKING-UP; COMPOSITIONS BASED THEREON
    • C08B—POLYSACCHARIDES; DERIVATIVES THEREOF
    • C08B30/00—Preparation of starch, degraded or non-chemically modified starch, amylose, or amylopectin
    • C08B30/12—Degraded, destructured or non-chemically modified starch, e.g. mechanically, enzymatically or by irradiation; Bleaching of starch
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C08—ORGANIC MACROMOLECULAR COMPOUNDS; THEIR PREPARATION OR CHEMICAL WORKING-UP; COMPOSITIONS BASED THEREON
    • C08B—POLYSACCHARIDES; DERIVATIVES THEREOF
    • C08B31/00—Preparation of derivatives of starch
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N11/00—Carrier-bound or immobilised enzymes; Carrier-bound or immobilised microbial cells; Preparation thereof
    • C12N11/02—Enzymes or microbial cells immobilised on or in an organic carrier
    • C12N11/10—Enzymes or microbial cells immobilised on or in an organic carrier the carrier being a carbohydrate
    • C12N11/12—Cellulose or derivatives thereof
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/14—Hydrolases (3)
    • C12N9/24—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2)
    • C12N9/2402—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2) hydrolysing O- and S- glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12N9/2405—Glucanases
    • C12N9/2408—Glucanases acting on alpha -1,4-glucosidic bonds
    • C12N9/2411—Amylases
    • C12N9/2414—Alpha-amylase (3.2.1.1.)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Y—ENZYMES
    • C12Y302/00—Hydrolases acting on glycosyl compounds, i.e. glycosylases (3.2)
    • C12Y302/01—Glycosidases, i.e. enzymes hydrolysing O- and S-glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12Y302/01001—Alpha-amylase (3.2.1.1)
    • D—TEXTILES; PAPER
    • D21—PAPER-MAKING; PRODUCTION OF CELLULOSE
    • D21H—PULP COMPOSITIONS; PREPARATION THEREOF NOT COVERED BY SUBCLASSES D21C OR D21D; IMPREGNATING OR COATING OF PAPER; TREATMENT OF FINISHED PAPER NOT COVERED BY CLASS B31 OR SUBCLASS D21G; PAPER NOT OTHERWISE PROVIDED FOR
    • D21H17/00—Non-fibrous material added to the pulp, characterised by its constitution; Paper-impregnating material characterised by its constitution
    • D21H17/20—Macromolecular organic compounds
    • D21H17/21—Macromolecular organic compounds of natural origin; Derivatives thereof
    • D21H17/24—Polysaccharides
    • D21H17/28—Starch
    • D—TEXTILES; PAPER
    • D21—PAPER-MAKING; PRODUCTION OF CELLULOSE
    • D21H—PULP COMPOSITIONS; PREPARATION THEREOF NOT COVERED BY SUBCLASSES D21C OR D21D; IMPREGNATING OR COATING OF PAPER; TREATMENT OF FINISHED PAPER NOT COVERED BY CLASS B31 OR SUBCLASS D21G; PAPER NOT OTHERWISE PROVIDED FOR
    • D21H19/00—Coated paper; Coating material
    • D21H19/10—Coatings without pigments
    • D—TEXTILES; PAPER
    • D21—PAPER-MAKING; PRODUCTION OF CELLULOSE
    • D21H—PULP COMPOSITIONS; PREPARATION THEREOF NOT COVERED BY SUBCLASSES D21C OR D21D; IMPREGNATING OR COATING OF PAPER; TREATMENT OF FINISHED PAPER NOT COVERED BY CLASS B31 OR SUBCLASS D21G; PAPER NOT OTHERWISE PROVIDED FOR
    • D21H19/00—Coated paper; Coating material
    • D21H19/36—Coatings with pigments
    • D21H19/38—Coatings with pigments characterised by the pigments
    • D21H19/385—Oxides, hydroxides or carbonates
    • D—TEXTILES; PAPER
    • D21—PAPER-MAKING; PRODUCTION OF CELLULOSE
    • D21H—PULP COMPOSITIONS; PREPARATION THEREOF NOT COVERED BY SUBCLASSES D21C OR D21D; IMPREGNATING OR COATING OF PAPER; TREATMENT OF FINISHED PAPER NOT COVERED BY CLASS B31 OR SUBCLASS D21G; PAPER NOT OTHERWISE PROVIDED FOR
    • D21H19/00—Coated paper; Coating material
    • D21H19/36—Coatings with pigments
    • D21H19/44—Coatings with pigments characterised by the other ingredients, e.g. the binder or dispersing agent
    • D21H19/54—Starch
    • D—TEXTILES; PAPER
    • D21—PAPER-MAKING; PRODUCTION OF CELLULOSE
    • D21H—PULP COMPOSITIONS; PREPARATION THEREOF NOT COVERED BY SUBCLASSES D21C OR D21D; IMPREGNATING OR COATING OF PAPER; TREATMENT OF FINISHED PAPER NOT COVERED BY CLASS B31 OR SUBCLASS D21G; PAPER NOT OTHERWISE PROVIDED FOR
    • D21H21/00—Non-fibrous material added to the pulp, characterised by its function, form or properties; Paper-impregnating or coating material, characterised by its function, form or properties
    • D21H21/14—Non-fibrous material added to the pulp, characterised by its function, form or properties; Paper-impregnating or coating material, characterised by its function, form or properties characterised by function or properties in or on the paper
    • D21H21/16—Sizing or water-repelling agents
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K2319/00—Fusion polypeptide

Landscapes

  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • General Engineering & Computer Science (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Biomedical Technology (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • Materials Engineering (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • Polymers & Plastics (AREA)
  • Crystallography & Structural Chemistry (AREA)
  • Adhesives Or Adhesive Processes (AREA)
  • Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)

Abstract

本发明公开了一种固定化酶水解法制备淀粉基胶黏剂的方法，本发明采用固定化α‑淀粉酶水解淀粉，提高淀粉的水解效率，使高分子量的淀粉分子得到充分降解，并且避免生成更多单糖，通过后期的交联反应，以及纤维素纳米晶自身的分散作用，获得具有三维稳定网状结构的淀粉基胶黏剂。本发明获得的淀粉基胶黏剂具备优异的流变性能和粘结性能，作为涂布胶黏剂可以高替代比例替代石油基胶黏剂并且表现出十分优异的粘结性能，作为表面施胶剂可以显著提高表面施胶淀粉对瓦楞箱板纸机械性能的增强效率。

Description

一种固定化酶水解法制备淀粉基胶黏剂的方法
技术领域
本发明涉及胶黏剂制备技术领域，具体涉及一种固定化酶水解法制备淀粉基胶黏剂的方法。
背景技术
淀粉主要以碳水化合物的形式储藏在植物体中，是自然界中储存丰富的可再生、可降解的高分子生物质资源，在各行业中广泛使用，如化工、生物、食品、造纸等领域。以淀粉为主要原料制备的淀粉基胶黏剂是一种绿色环保的水溶性天然胶黏剂，近年来被认为是石油基胶乳(如丁苯胶乳、苯丙胶乳)的理想替代品，并将在造纸、包装和建筑等领域中具有极大的应用价值和经济效益。
当前报道的全球唯一可产业化的淀粉基胶黏剂来源于EcoSynthetix公司采用干法制备的EcoSphere Biolatex产品，而干法制备工艺的不足在于反应过程中未反应的组分较难从反应体系中分离，另外该产品在室温下形成乳液的最大浓度仅为25wt％，其中淀粉在胶乳的有效组分中所占比例仍有一定的局限性。然而采用湿法工艺制备工艺简单、高固含量、高黏结强度、高涂布适印性和印刷适印性的淀粉基胶黏剂的制备目前仍是技术难点。现有报道采用湿法制备的淀粉基胶黏剂方法形式各异，多先采用氧化剂、酸或生物酶降解天然淀粉，后通过化学交联法将水解的淀粉分子相互交联，最终获得液态的淀粉基胶黏剂。近年来，由于纤维素纳米晶因具有良好的宏观表面效应和量子尺寸效应，其在胶黏剂中和涂层中增强性能已得到普遍共识；也有研究在淀粉基胶黏剂的湿法制备过程中添加一定量的纤维素纳米晶，淀粉多糖分子的氧化反应和后续交联反应都得到促进，最终获得稳定性和交联度高的淀粉基胶黏剂。在已报道的制备方法中普遍关注在提升淀粉的氧化度和交联度进而提高淀粉胶黏剂的性能，但获得淀粉基胶黏剂的基本结构单元在于淀粉分子链的大小和分布行为。因此如何在获得理想的结构单元的基础上，高效的进行氧化或者交联反应提高淀粉基胶黏剂的性能成为了申请人亟待解决的技术问题。
发明内容
本发明的目的在于，提供一种固定化酶水解法制备淀粉基胶黏剂的方法。本发明可以充分利用纤维素纳米晶的高比表面积、吸附性、稳定性和增强性能，能够获得一种制备工艺简单、低能耗低、高黏结强度、高涂布适印性、高印刷适应性的淀粉基胶黏剂。
本发明提供的技术方案如下：一种固定化酶水解法制备淀粉基胶黏剂的方法，包括以下步骤：
步骤1：以柠檬酸-磷酸氢二钠缓冲溶液为溶剂，将纤维素纳米晶配制成浓度为0.05-0.5wt％的纤维素纳米晶稀溶液；
步骤2：将α-淀粉酶稀释到柠檬酸-磷酸氢二钠缓冲溶液中，配制成浓度为0.05-0.3u/ml的α-淀粉酶稀释液，将α-淀粉酶稀释液和纤维素纳米晶稀溶液混合在一起，混合溶液中α-淀粉酶的量为绝干淀粉质量的0.5-5u/g，纤维素量为绝干淀粉质量的0.05-2wt％，再将混合溶液在1-8℃中孵化1-3h，完成固定化酶反应，得到CNC固定化α-淀粉酶；
步骤3：将步骤2所获得的CNC固定化α-淀粉酶加入到浓度为1-50％的淀粉浆液中，在20-40℃的条件下搅拌10min，然后升温到80-95℃，加入0.1-10wt％的塑化剂，保温10-30min后，自然冷却到40-65℃，再加入0.1-10wt％的交联剂反应10-40min，得到淀粉基胶黏剂成品。
上述的固定化酶水解法制备淀粉基胶黏剂的方法，所述淀粉基胶黏剂的固含量为1-50％。
前述的固定化酶水解法制备淀粉基胶黏剂的方法，所述纤维素纳米晶为阴离子型、阳离子型、中性纤维素纳米晶中的一种或者任意组合。
前述的固定化酶水解法制备淀粉基胶黏剂的方法，所述纤维素纳米晶的长度为200nm-300nm，直径20nm-40n，固含量为0.01％-5％。
前述的固定化酶水解法制备淀粉基胶黏剂的方法，所述柠檬酸-磷酸氢二钠缓冲溶液的pH值为5.5-7。
前述的固定化酶水解法制备淀粉基胶黏剂的方法，步骤2中，将混合溶液置于4℃的恒温气浴摇床中以100-300rpm孵化1-3h，
前述的固定化酶水解法制备淀粉基胶黏剂的方法，所述的步骤3中，淀粉浆液中的淀粉为玉米淀粉、木薯淀粉、马铃薯淀粉、甘薯淀粉中的一种或任意组合。
前述的固定化酶水解法制备淀粉基胶黏剂的方法，所述的塑化剂为甘油、尿素、乙二醇、聚乙二醇、丙二醇、山梨糖醇、乙醇胺中的一种或任意组合。
前述的固定化酶水解法制备淀粉基胶黏剂的方法，所述的交联剂为甲醛、乙醛、乙二醛、戊二醛、聚乙二醛、甘油三酯、三偏磷酸钠、六偏磷酸钠、碳酸锆铵中的一种或任意组合。
与现有技术相比，本发明具有以下有益效果：
(1)本发明采用纤维素纳米晶，不仅利用纤维素纳米晶的增强性能，而且利用纤维素纳米晶作为淀粉酶的优良载体，同时利用纤维素纳米晶作为分散剂和稳定剂，使制备的淀粉基胶黏剂具有优异的黏结性能和涂布印刷适印性，另外纤维素纳米晶的存在还可有效增加酶解淀粉分子链间的空间位阻，抑制淀粉分子链在冷却或储藏过程中发生回生现象，进而提高淀粉基胶黏剂的性能稳定性。本发明采用固定化的α-淀粉酶水解淀粉后提高淀粉的水解效率，使高分子量的多糖聚合物得到充分降解，并且避免生成更多单糖，通过后期的交联反应，以及纤维素纳米晶自身的分散作用，获得具有三维稳定网状结构的淀粉基胶黏剂，兼具有优异的稳定性、粘结性和流变性能。本发明获得的淀粉基胶黏剂具备优异的流变性能和粘结性能，作为涂布胶黏剂可以高替代比例替代石油基胶黏剂并且表现出十分优异的粘结性能，作为表面施胶剂可以显著提高表面施胶淀粉对瓦楞箱板纸机械性能的增强效率。本发明还具有工艺简单、易于产业化、成本低、无污染的特点。
(2)本发明采用纤维素纳米晶作为α-淀粉酶的固定化载体，优化了α-淀粉酶催化水解淀粉性能，不仅可以提高低浓淀粉浆液的稳定性，而且促进高浓淀粉的水解效率，使淀粉酶在高黏度的高浓淀粉糊化液中具有优异的扩散性能，提高高浓淀粉浆液水解的均一性和高效性，保障了淀粉胶黏剂具有良好的结构单元，经交联反应后形成稳定的三维空间网状结构的淀粉基胶黏剂，并赋予其高稳定性和粘结性能。
(3)本发明将α-淀粉酶和纤维素纳米晶稀释液分散在柠檬酸-磷酸氢二钠缓冲溶液中，直接置于低温中孵化，促使淀粉酶与纤维素纳米晶充分结合，提供了一种简单而高效的固定化方法。缓冲溶液以及低温气浴摇床的使用可以充分保证α-淀粉酶在固定化反应过程中的具有稳定的酶活性能。
附图说明
图1显示了本发明制备的淀粉基胶黏剂的电镜扫描图；
图2是图1中虚线框处的3D网络结构的放大图；
图3是本发明的原理示意图。
具体实施方式
下面结合实施例和附图对本发明作进一步的说明，但并不作为对本发明限制的依据。
实施例1：一种固定化酶水解法制备淀粉基胶黏剂的方法，具体包括以下步骤：
步骤1：以柠檬酸-磷酸氢二钠缓冲溶液为溶剂，将纤维素纳米晶配制成浓度为0.05-0.5wt％的纤维素纳米晶稀溶液；
本实施例中纤维素纳米晶采用的是阳离子化纤维素纳米晶，该阳离子化纤维素纳米晶是将通过浓硫酸水解法制备的纤维素纳米晶(CNC)采用季铵盐改性获得，具体制备方法为，取一定量质量分数为30％的NaOH溶液，将其加入到质量分数为9％的CNC溶液中，最终使混合液中NaOH的质量分数为7％，将二者在室温下搅拌30min后，按阳离子改性剂与绝干CNC质量比为2：1的比例添加2,3-环氧丙基三甲基氯化铵(EPTMAC)，同时加入与混合溶液中水的质量比为1：1的无水乙醇，在65℃的条件下反应5小时，添加5倍于反应体系的水溶液稀释并终止反应。随后将其置于透析袋中透析15天后，将其采用减压常温蒸发，浓缩到质量分数为0.6％时，转移到试剂瓶中备用，其表面电荷为+0.27±0.03mmol/g。
步骤2：将阳离子化的CNC(CCNC)溶液以柠檬酸-磷酸氢二钠缓冲溶液(pH值为7)为溶剂稀释到0.1wt％，同时将α-淀粉酶稀释到柠檬酸-磷酸氢二钠缓冲溶液中配制成浓度为0.1u/ml的酶稀释液，之后将两者按照需混合在一起，置于4℃恒温气浴摇床中以100-300rpm速率孵化1-3h，完成α-淀粉酶的固定化，得到阳离子化纤维素纳米晶固定化α-淀粉酶(CCNC固定化α-淀粉酶)；
步骤3：称取45g绝干的木薯淀粉(在其他实施例中，淀粉为玉米淀粉、木薯淀粉、马铃薯淀粉、甘薯淀粉中的一种或任意组合)，添加45g溶剂形成质量分数为50wt％的淀粉浆液，其中溶剂总质量的一半为柠檬酸-磷酸氢二钠缓冲溶液(pH值为6.9-7)，一半为去离子水，在室温下搅拌均匀，置于38℃水浴锅中搅拌10min使浆液温度均匀。加入CCNC固定化α-淀粉酶，搅拌10min保证酶均匀分散在淀粉浆液中，开始升温，升温速率1℃/min，直至温度为95℃，加入相对于绝干淀粉质量0.2wt％甘油(在其他实施例中，塑化剂也可以是甘油、尿素、乙二醇、聚乙二醇、丙二醇、山梨糖醇、乙醇胺中的一种或任意组合)，保温30min；降温至60℃，加入相对于绝干淀粉质量3wt％三偏磷酸钠反应30min(在其他实施例中，交联剂为甲醛、乙醛、乙二醛、戊二醛、聚乙二醛、甘油三酯、三偏磷酸钠、六偏磷酸钠、碳酸锆铵中的一种或任意组合)，过筛，即得固含量为50wt％淀粉基胶黏剂。
本实施例中制备的胶黏剂包括以下组分：固含量为50％的木薯淀粉浆液，相对于绝干淀粉质量0.1wt％阳离子化的纤维素纳米晶，其中纤维素纳米晶的长度为200nm-300nm，直径20nm-40nm，相对于绝干淀粉质量2.5u/g液态α-淀粉酶，相对于绝干淀粉质量0.2wt％甘油，相对于绝干淀粉质量3％三偏磷酸钠。本发明采用纤维素纳米晶作为α-淀粉酶的固定化载体，优化了α-淀粉酶催化水解淀粉性能，不仅可以提高低浓淀粉浆液的稳定性，而且促进高浓淀粉的水解效率，使淀粉酶在高粘度的高浓淀粉糊化液中具有优异的扩散性能，提高了高浓淀粉浆液水解的均一性和高效性，保障了淀粉胶黏剂具有良好的结构单元。经交联反应后形成稳定的三维空间网状结构的淀粉基胶黏剂，并赋予其高稳定性和粘结性能，图1显示了经冷冻干燥后胶黏剂的电镜扫描图，该图表现出了本发明的淀粉基胶黏剂具有3D网络结构(3D porous network)，图2是图1中虚线框处的3D网络结构的放大图，图3显示了本发明的原理示意图。
利用本实施例制得的胶黏剂进行涂布应用，将固含量为50wt％的淀粉基胶黏剂以50％的替代比例替代羧基丁苯胶乳应用于颜料涂布纸中，涂料中胶黏剂的总用量为12pph，颜料为研磨碳酸钙，配制成固含量为65％的涂料施涂在涂布原纸，涂布量为32±2g/m2，将样品置于23±1℃，50±2％RH恒温恒湿实验室平衡24h后，测定涂布纸的涂布印刷性能。实验结果如表1所示。
实施例2：一种固定化酶水解法制备淀粉基胶黏剂的方法，具体包括以下步骤：
步骤1：将9wt％CNC(表面电荷为-3.24±0.31mmol/g)溶液以柠檬酸-磷酸氢二钠缓冲溶液(pH值为7)为溶剂稀释到0.1wt％，
步骤2：将α-淀粉酶稀释到柠檬酸-磷酸氢二钠缓冲溶液中配制成浓度为0.1u/ml的酶稀释液，之后将两者按照实验需要量混合在一起，混合溶液中α-淀粉酶的量为绝干淀粉质量的0.5-5u/g，纤维素量为绝干淀粉质量的0.05-2wt％，再置于4℃恒温气浴摇床中以100-300rpm速率孵化1-3h，完成α-淀粉酶的固定化，得到CNC固定化α-淀粉酶；
步骤3：称取45g绝干的木薯淀粉，添加45g溶剂形成质量分数为50wt％的淀粉浆液，其中溶剂总质量的一半为柠檬酸-磷酸氢二钠缓冲溶液(pH值为6.9-7)，一半为去离子水，在室温下搅拌均匀，置于38℃水浴锅中搅拌10min使浆液温度均匀。加入CNC固定化α-淀粉酶，搅拌10min保证酶均匀分散在淀粉浆液中，开始升温，升温速率1℃/min，直至温度为95℃，加入相对于绝干淀粉质量0.2wt％甘油，保温30min；降温至60℃，加入相对于绝干淀粉质量3wt％三偏磷酸钠反应30min，过筛，即得固含量为50wt％淀粉基胶黏剂。
本实施例中制备的胶黏剂包括以下组分：固含量为50％的木薯淀粉浆液，相对于绝干淀粉质量0.1wt％纤维素纳米晶，其中纤维素纳米晶的长度为200nm-300nm，直径20nm-40nm，相对于绝干淀粉质量2.5u/g液态α-淀粉酶，相对于绝干淀粉质量0.2wt％甘油，相对于绝干淀粉质量3％三偏磷酸钠。
利用本实施例制得的胶黏剂进行涂布应用，将固含量为50wt％的淀粉基胶黏剂以40％的替代比例替代羧基丁苯胶乳应用于颜料涂布纸中，涂料中胶黏剂的总用量为12pph，颜料为研磨碳酸钙，配制成固含量为65％的涂料施涂在涂布原纸，涂布量为32±2g/m2，将样品置于23±1℃，50±2％RH恒温恒湿实验室平衡24h后，测定涂布纸的涂布印刷性能。实验结果如表1所示。
实施例3：一种固定化酶水解法制备淀粉基胶黏剂的方法，具体包括以下步骤：
步骤1：以柠檬酸-磷酸氢二钠缓冲溶液为溶剂，将纤维素纳米晶配制成浓度为0.05-0.5wt％的纤维素纳米晶稀溶液；
本实施例中纤维素纳米晶采用的是阳离子化纤维素纳米晶，纤维素纳米晶的阳离子化改性方法如实施例1所述，获得阳离子化的纤维素纳米晶，表面电荷为+0.27±0.2mmol/g。
步骤2：阳离子化纤维素纳米晶(CCNC)固定化酶的方法如实施例1(1)所述，获得阳离子化纤维素纳米晶固定化α-淀粉酶(CCNC固定化α-淀粉酶)。
步骤3：称取25g绝干的玉米淀粉，添加75g去离子水形成质量分数为25wt％的淀粉浆液，在室温下搅拌均匀，置于38℃水浴锅中搅拌10min使浆液温度均匀。加入CCNC固定化的α-淀粉酶，搅拌10min保证酶均匀分散在淀粉浆液中，开始升温，升温速率1℃/min，直至温度为80℃，加入相对于绝干淀粉质量0.1wt％甘油，保温30min，过筛，即得固含量为25wt％淀粉基胶黏剂。
本实施例中制备的胶黏剂包括以下组分：固含量为25％的玉米淀粉浆液，相对于绝干淀粉质量0.1wt％纤维素纳米晶，其中纤维素纳米晶的长度为200nm-300nm，直径20nm-40nm，相对于绝干淀粉质量4u/g液态α-淀粉酶。
利用本实施例制得的胶黏剂进行表面施胶应用，将25wt％的淀粉基胶黏剂稀释到10wt％，以施胶量为3.0±0.2g/m2，对瓦楞原纸进行表面施胶，将样品置于23±1℃，50±2％RH恒温恒湿实验室平衡24h后，测定瓦楞纸板的机械性能。实验结果如表2所示。
实施例4：：一种固定化酶水解法制备淀粉基胶黏剂的方法，具体包括以下步骤：
步骤1：以柠檬酸-磷酸氢二钠缓冲溶液为溶剂，将纤维素纳米晶配制成浓度为0.05-0.5wt％的纤维素纳米晶稀溶液；
步骤2：纤维素纳米晶固定α-淀粉酶的方法如实施例2(2)所述，得到CNC固定化α-淀粉酶；
步骤3：称取25g绝干的玉米淀粉，添加75g去离子水形成质量分数为25wt％的淀粉浆液，在室温下搅拌均匀，置于38℃水浴锅中搅拌10min使浆液温度均匀。加入CNC固定化的α-淀粉酶，搅拌10min保证酶均匀分散在淀粉浆液中，开始升温，升温速率1℃/min，直至温度为80℃，加入相对于绝干淀粉质量0.1wt％甘油，保温30min，过筛，即得固含量为25wt％淀粉基胶黏剂。
本实施例中制备的胶黏剂包括以下组分：固含量为25％的玉米淀粉浆液，相对于绝干淀粉质量0.1wt％纤维素纳米晶，其中纤维素纳米晶的长度为200nm～300nm，直径20nm～40nm，相对于绝干淀粉质量4u/g液态α-淀粉酶。
利用本实施例制得的胶黏剂进行表面施胶应用，将25wt％的淀粉基胶黏剂稀释到10wt％，以施胶量为3.0±0.2g/m2，对瓦楞原纸进行表面施胶，将样品置于23±1℃，50±2％RH恒温恒湿实验室平衡24h后，测定瓦楞纸板的机械性能。实验结果如表2所示。
对比例1：与实施例1不同的是，水解淀粉的酶为未固定化的α-淀粉酶，纤维素纳米晶为阴离子型的，且其在酶解淀粉经交联反应后冷却至室温后加入的，其余皆相同。
对比例2：与实施例3不同的是，水解淀粉的酶为未固定化的α-淀粉酶，纤维素纳米晶为阴离子型的，且其在酶解淀粉反应结束后直接加入到淀粉浆液中，其余皆相同。
测试例
1、涂布淀粉基胶黏剂及其在铜版纸中应用性能测试
测试方法：(1)涂层表面孔隙率的测试是将涂料施涂在聚酯薄膜表面在室温下干燥后，采用硅油渗透法测定的，将涂层样品裁剪成面积为0.01m2，称重记录；之后将二甲基硅油均匀的涂在样品表面，静置10min，使硅油充分浸入涂层的空隙中；将涂层表面多余的二甲基硅油用不掉毛卫生纸充分吸收，称量样品的重量记录；两次称重的差值即为涂层吸入的硅油质量，由于硅油所占的体积为涂层中空隙的体积，所以可以根据硅油的密度得到涂层吸入硅油的体积，根据固体颜料的密度和涂层质量计算出涂层中颜料及胶黏剂所占体积，根据公
式1计算：
Figure BDA0003779744140000121
式中：ζIMB表示涂层孔隙率，单位为％；Vimb表示吸入硅油的体积，单位m3；Vb表示涂层的总体积，单位为m3。
(2)涂布纸印刷网点直径测定是先采用IGTAIC-2打印标准网点，选用粉红色中粘油墨印刷，将印刷好的试样在室温下干燥；后置于体式显微镜下观察网点形貌，并在显微镜下测定网点直径，每个样品的网点直径为视野范围内所有网点直径的平均值。测试结果：如下
表1所示：
Figure BDA0003779744140000122
表1
从表1的结果可以看出：本发明的纤维素纳米晶固定化酶水解淀粉制备的淀粉基胶黏剂的稳定性、施涂性能、涂层表面强度和印刷性能均明显优于对比实验胶黏剂的性能。
2、表面施胶淀粉基胶黏剂应用在瓦楞纸中纸张机械性能的测试
测试方法：(1)黏度稳定性的测定是将25wt％淀粉基胶黏剂稀释到10wt％后冷却到室温后测定的黏度值被除以其在室温下静置24h后测定的黏度值，再乘以100％，计算公式如式2所示：
δ＝η1/η0×100％；
式中：δ表示黏度稳定性，单位为％；η0表示淀粉基胶黏剂稀释到10wt％后冷却到室温时的黏度值，单位mpa·s；η1表示淀粉基胶黏剂稀释到10wt％后冷却到室温后再静置24h后的黏度值，单位为mpa·s。
(2)力学性能的测定：耐折度测定参考GB/T2679.5-2002《纸和纸板耐折度的测定》，耐破度测定参考GB/T6545-1998《瓦楞纸板耐破强度的测定方法》，环压强度测试参考GB/T2679.8-1995—《纸板环压强度测定法》，抗张强度测试参考《GB/T12914-1991—纸和纸板抗张强度的测定法(恒速拉伸法)》
测试结果如下表2所示：
Figure BDA0003779744140000131
Figure BDA0003779744140000141
表2
从表2的数据结果可以看出：本发明的纤维素纳米晶固定化酶水解淀粉制备的淀粉基胶黏剂作为表面施胶剂不仅在黏度和黏度稳定性上优于一般施胶剂，而且将其施涂在瓦楞纸上还显示出优异的力学强度。
综上所述，本发明采用固定化的α-淀粉酶水解淀粉后提高淀粉的水解效率，使高分子量的多糖聚合物得到充分降解，并且避免生成更多单糖，通过后期的交联反应，以及纤维素纳米晶自身的分散作用，获得具有三维稳定网状结构的淀粉基胶黏剂，兼具有优异的稳定性、粘结性和流变性能。

Claims (9)

1.一种固定化酶水解法制备淀粉基胶黏剂的方法，其特征在于：包括以下步骤：
步骤1：以柠檬酸-磷酸氢二钠缓冲溶液为溶剂，将纤维素纳米晶配制成浓度为0.05-0.5wt％的纤维素纳米晶稀溶液；
步骤2：将α-淀粉酶稀释到柠檬酸-磷酸氢二钠缓冲溶液中，配制成浓度为0.05-0.3u/ml的α-淀粉酶稀释液，将α-淀粉酶稀释液和纤维素纳米晶稀溶液混合在一起，混合溶液中α-淀粉酶的量为绝干淀粉质量的0.5-5u/g，纤维素量为绝干淀粉质量的0.05-2wt％，再将混合溶液在1-8℃中孵化1-3h，完成酶的固定化反应，得到CNC固定化α-淀粉酶；
步骤3：将步骤2所获得的CNC固定化α-淀粉酶加入到浓度为1-50％的淀粉浆液中，在20-40℃的条件下搅拌10min，然后升温到80-95℃，加入0.1-10wt％的塑化剂，保温10-30min后，自然冷却到40-65℃，再加入0.1-10wt％的交联剂反应10-40min，得到淀粉基胶黏剂成品。
2.根据权利要求1所述的固定化酶水解法制备淀粉基胶黏剂的方法，其特征在于：所述淀粉基胶黏剂的固含量为1-50％。
3.根据权利要求1所述的固定化酶水解法制备淀粉基胶黏剂的方法，其特征在于：所述纤维素纳米晶为阴离子型、阳离子型、中性纤维素纳米晶中的一种或者任意组合。
4.根据权利要求1所述的固定化酶水解法制备淀粉基胶黏剂的方法，其特征在于：所述纤维素纳米晶的长度为200nm-300nm，直径20nm-40nm，固含量为0.01％-5％。
5.根据权利要求1所述的固定化酶水解法制备淀粉基胶黏剂的方法，其特征在于：所述柠檬酸-磷酸氢二钠缓冲溶液的pH值为5.5-7。
6.根据权利要求1所述的固定化酶水解法制备淀粉基胶黏剂的方法，其特征在于：步骤2中，将混合溶液置于4℃的恒温气浴摇床中以100-300rpm孵化1-3h。
7.根据权利要求1所述的固定化酶水解法制备淀粉基胶黏剂的方法，其特征在于：所述的步骤3中，淀粉浆液中的淀粉为玉米淀粉、木薯淀粉、马铃薯淀粉、甘薯淀粉中的一种或任意组合。
8.根据权利要求1所述的固定化酶水解法制备淀粉基胶黏剂的方法，其特征在于：所述的塑化剂为甘油、尿素、乙二醇、聚乙二醇、丙二醇、山梨糖醇、乙醇胺中的一种或任意组合。
9.根据权利要求1所述的固定化酶水解法制备淀粉基胶黏剂的方法，其特征在于：所述的交联剂为甲醛、乙醛、乙二醛、戊二醛、聚乙二醛、甘油三酯、三偏磷酸钠、六偏磷酸钠、碳酸锆铵中的一种或任意组合。
CN202210930005.9A 2022-08-03 2022-08-03 一种固定化酶水解法制备淀粉基胶黏剂的方法 Active CN115286719B (zh)

Priority Applications (2)

Application Number Priority Date Filing Date Title
CN202210930005.9A CN115286719B (zh) 2022-08-03 2022-08-03 一种固定化酶水解法制备淀粉基胶黏剂的方法
LU502794A LU502794B1 (en) 2022-08-03 2022-09-14 Method for preparing starch-based bio-latex by hydrolysis using immobilized enzyme

Applications Claiming Priority (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
CN202210930005.9A CN115286719B (zh) 2022-08-03 2022-08-03 一种固定化酶水解法制备淀粉基胶黏剂的方法

Publications (2)

Publication Number Publication Date
CN115286719A true CN115286719A (zh) 2022-11-04
CN115286719B CN115286719B (zh) 2023-04-25

Family

ID=83826307

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
CN202210930005.9A Active CN115286719B (zh) 2022-08-03 2022-08-03 一种固定化酶水解法制备淀粉基胶黏剂的方法

Country Status (2)

Country Link
CN (1) CN115286719B (zh)
LU (1) LU502794B1 (zh)

Citations (5)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
CN105780589A (zh) * 2016-02-02 2016-07-20 浙江理工大学 阳离子纳米微晶纤维素增强的造纸表面施胶剂的制备方法
CN106282150A (zh) * 2015-05-27 2017-01-04 深圳先进技术研究院 一种以细菌纤维素为载体的固定化酶及其制备方法
CN108425268A (zh) * 2018-03-03 2018-08-21 朱东洋 一种涂布纸及其制备方法
CN110331620A (zh) * 2019-07-09 2019-10-15 天津科技大学 一种淀粉基生物胶乳的制备方法及其应用
CN111876405A (zh) * 2020-08-10 2020-11-03 山东华熙海御生物医药有限公司 一种将酶固定化在纳米纤维上的方法

Patent Citations (5)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
CN106282150A (zh) * 2015-05-27 2017-01-04 深圳先进技术研究院 一种以细菌纤维素为载体的固定化酶及其制备方法
CN105780589A (zh) * 2016-02-02 2016-07-20 浙江理工大学 阳离子纳米微晶纤维素增强的造纸表面施胶剂的制备方法
CN108425268A (zh) * 2018-03-03 2018-08-21 朱东洋 一种涂布纸及其制备方法
CN110331620A (zh) * 2019-07-09 2019-10-15 天津科技大学 一种淀粉基生物胶乳的制备方法及其应用
CN111876405A (zh) * 2020-08-10 2020-11-03 山东华熙海御生物医药有限公司 一种将酶固定化在纳米纤维上的方法

Non-Patent Citations (2)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Title
LIQIN LIU等: "Understanding the versatile roles of cellulose nanocrystals in α-amylase immobilization, starch hydrolysis, colloidal stability and printability towards advanced starch based bio-latex performance" *
NA JI等: "Interaction of cellulose nanocrystals and amylase: Its influence on enzyme activity and resistant starch content" *

Also Published As

Publication number Publication date
LU502794B1 (en) 2023-03-21
CN115286719B (zh) 2023-04-25

Similar Documents

Publication Publication Date Title
CN103590281B (zh) 表胶液及应用该表胶液的施胶纸
Butchosa et al. Water redispersible cellulose nanofibrils adsorbed with carboxymethyl cellulose
CN111074669B (zh) 一种细菌纤维素-植物纤维复合导电纸及其制备方法与应用
CN109983067A (zh) 纤维素/多糖复合材料
CN106867042A (zh) 流延法制备纳米纤维素/壳聚糖/聚乙烯醇复合膜及其在生物抗菌膜中的应用
AU2020100277A4 (en) Cellulose nanofibril-based hydrophobic composite film material and method for preparing the same
CN102633890A (zh) 一种淀粉纳米晶的表面交联酯化复合改性方法
Zanuso et al. Magnetic nanoparticles as support for cellulase immobilization strategy for enzymatic hydrolysis using hydrothermally pretreated corn cob biomass
CN109629326B (zh) 一种阻隔疏水纸基涂料的制备方法及应用
HUE034536T2 (en) Starch-based aqueous adhesives and their uses
Balan et al. Improving barrier and strength properties of paper by multi-layer coating with bio-based additives
CN101429743B (zh) 表面施胶剂制造方法、施胶剂及其应用
CN115125760B (zh) 一种用于白卡纸的表面施胶剂及其制备方法
CN108892793B (zh) 一种绿色可降解高阻隔高透明度纳米纤维素复合膜的制备方法
CN112012045A (zh) 一种牛卡纸及其制备方法
KR101527783B1 (ko) 골판지용 전분계 접착제 및 이의 제조방법
CN115286719B (zh) 一种固定化酶水解法制备淀粉基胶黏剂的方法
AU2020102641A4 (en) Alkenyl succinic anhydride paper sizing agent emulsion and preparation method and application thereof
CN108411696A (zh) 一种涂布淀粉及其制备方法、造纸涂料
CN114671962B (zh) 一种施胶剂、其制备方法以及涂布该施胶剂的纸
CN108677610B (zh) 一种涂布用生物胶乳、预涂涂料及其制备方法
CN106868940B (zh) 一种纸页表面施胶用淀粉胶及其加工方法
JP4559583B2 (ja) 段ボール用接着剤
CN111925453B (zh) 一种造纸用生态型阳离子表面施胶增强剂及制备方法
JP2000355683A (ja) 段ボール接着剤用有孔澱粉及び段ボール接着剤

Legal Events

Date Code Title Description
PB01 Publication
PB01 Publication
SE01 Entry into force of request for substantive examination
SE01 Entry into force of request for substantive examination
GR01 Patent grant
GR01 Patent grant