CN114736288A - 一种胶原蛋白低聚肽及其提取工艺 - Google Patents
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Abstract
本申请涉及胶原蛋白低聚肽的技术领域,涉及一种胶原蛋白低聚肽及其提取工艺,其包括如下步骤:S1、清洗;S2、将动物皮切碎、匀浆,加入水,然后通过盐酸溶液和氢氧化钠调节pH,得浆液;S3、在浆液中加入复合蛋白酶酶解,加热灭活,得混合液A;S4、在混合液A中加入活性炭脱色,固液分离,得清液;S5、在清液中滴加调节溶剂,得沉淀B和溶液B;S6、将溶液B中的无机离子除去,浓缩、干燥,得第一产物;S7、将S5得到的沉淀B进行干燥,溶于水中,重复S3,得溶液C,浓缩、干燥,得第二产物;S8、第一产物和第二产物混合后,得胶原蛋白低聚肽;其具有降低动物皮胶原蛋白的酶解后的低聚肽的分子量的优点。
Description
技术领域
本申请涉及胶原蛋白低聚肽的技术领域,尤其是涉及一种胶原蛋白低聚肽及其提取工艺。
背景技术
胶原蛋白低聚肽是胶原蛋白生物降解后的分子聚合物,由两个或两个以上氨基酸通过肽键连接而成。由于胶原蛋白有助于人体免疫调节、抗氧化、抗疲劳、抗肿瘤等多方面的生理作用,其广泛应用与医药、保健食品、化妆品等领域,其需求量也逐年上涨。
现有的胶原蛋白低聚肽主要通过人工合成和胶原蛋白酶解两种方法制得。但人工合成的制备技术要求和成本均较高,容易有化学试剂残留,其市场化程度较低。而胶原蛋白酶解方法具有稳定的活性和较强的生物相容性,其安全性更高,反应过程更容易控制,因而应用更广泛。
其中,动物皮胶原蛋白,是以牛皮、羊皮或鱼皮等为原料提取的胶原蛋白。现代研究认为,多肽较蛋白质而言,更易于消化吸收、能迅速给机体提供能量、无蛋白质变性、低过敏性、良好的水溶性等特点,而小分子低聚肽可以无需消化,被机体直接吸收利用,具有多重生物活性功能。目前多采用酶法生产胶原蛋白,但是现有技术中对胶原蛋白的分解不充分,水解率较低,得到的胶原蛋白低聚肽的分子量较高。
发明内容
为了降低深海鱼皮胶原蛋白的酶解后的低聚肽的分子量,本申请提供一种胶原蛋白低聚肽及其提取工艺。
第一方面,本申请提供一种胶原蛋白低聚肽的提取工艺,采用如下技术方案:
一种胶原蛋白低聚肽的提取工艺,其包括如下步骤:
S1、将动物皮在去腥液里进行去腥,然后通过清水清洗至中性;
S2、将S1得到的动物皮切碎、匀浆,加入3-5倍的动物皮重量份的水,然后通过盐酸溶液和氢氧化钠调节其pH至6.7-7.4,制得浆液;
S3、在S2得到的浆液中加入复合蛋白酶,复合蛋白酶与动物皮的重量份比为(2-4):100,然后在45-55℃的温度下进行酶解3-5h,然后加热至65-75℃,灭活15-20min,得混合液A;
S4、在混合液A中加入活性炭进行脱色,通过固液分离,得清液;
S5、在清液中滴加调节溶剂,调节溶剂加入的体积为清液的0.25-0.35倍,然后进行固液分离,得到沉淀B和溶液B;
S6、将S5得到的溶液B中的无机离子除去,然后进行浓缩、干燥,得第一产物;
S7、将S5得到的沉淀B进行干燥,然后溶于水中,水与沉淀的重量份比为(2-3):1,然后重复S3,得溶液C,将溶液C进行浓缩、干燥,得第二产物;
S8、将第一产物和第二产物进行混合,即得胶原蛋白低聚肽。
通过采用上述技术方案,本申请通过将动物皮进行破碎,可以提高酶解过程中,动物皮与复合蛋白酶的接触面积,从而提高酶解速率,在进行酶解后,通过加入调节溶剂,可以将清液的极性进行调节,从而使清液的极性降低,使清液中分子量较大的胶原蛋白的溶解性降低,发生沉降,然后将其分离后,再次进行酶解,从而可以大大降低低聚肽的平均分子量,提高胶原蛋白低聚肽的品质。
作为优选:所述调节溶剂由如下重量份的原料制得:异丙醇3-6份、乙醇10-15份、二乙酸甘油酯4-7份。
通过采用上述技术方案,通过异丙醇、乙醇和二乙酸甘油酯进行调配,将其按照一定比例加入清液中后,可以将清液的极性进行调节。
作为优选:所述调节溶剂还包括0.5-2份的柠檬酸三乙酯。
通过采用上述技术方案,加入柠檬酸三乙酯后,可以使调节溶液的非极性更强。
作为优选:所述调节溶剂由如下重量份的原料制得:异丙醇4份、乙醇13份、二乙酸甘油酯5份、丙醇4份、柠檬酸三乙酯1份。
通过采用上述技术方案,通过对调节溶剂中原料进行优化配比,可以使清液中分子量较大的胶原蛋白低聚肽更充分的沉降。
作为优选:所述复合蛋白酶由如下重量份的原料混合制得:木瓜蛋白酶5-8份、中性蛋白酶2-4份、风味酶1-2份。
通过采用上述技术方案,采用复合蛋白酶,能够使动物皮酶解更充分。
作为优选:所述S6中通过电渗析将无机离子除去。
通过采用上述技术方案,电渗析法除去无机离子的速率较高,并且去除率稳定,易操作。
作为优选:所述动物皮为牛皮或羊皮。
第二方面,本申请提供一种胶原蛋白低聚肽,采用如下技术方案:
一种胶原蛋白低聚肽,所述胶原蛋白低聚肽由权利要求1-6任意一种胶原蛋白低聚肽的提取工艺制得。
作为优选:所述胶原蛋白低聚肽的平均分子量≤503。
综上所述,本申请包括以下至少一种有益技术效果:
1、本申请通过将动物皮进行破碎,可以提高酶解过程中,动物皮与复合蛋白酶的接触面积,从而提高酶解速率,在进行酶解后,通过加入调节溶剂,可以将清液的极性进行调节,从而使清液的极性降低,使清液中分子量较大的胶原蛋白的溶解性降低,发生沉降,然后将其分离后,再次进行酶解,从而可以大大降低低聚肽的平均分子量,提高胶原蛋白低聚肽的品质。
2、本申请制备的胶原蛋白低聚肽的平均分子量均在503及以下,并且其平均分子量在2000以上的占比均较小,其峰面积占比均小于0.13%,说明本申请的提取工艺能够有效降低胶原蛋白低聚肽的平均分子量,大大减少平均分子量>2000的分子,有利于消化吸收,具有良好的水溶性等优点。
具体实施方式
以下结合具体内容对本申请作进一步详细说明。
原料
本申请中所用原料中的中性蛋白酶的厂家为徐州盛益生物科技有限公司,其余原料均为普通市售产品。
制备例
制备例1-3
制备例1-3的一种调节溶剂,其各原料及各原料用量如表1所示,其制备方法如下:
将各原料按照表1中的用量进行称量,然后将其混匀,即得调节溶剂。
表1制备例1-3的各原料及各原料用量(kg)
制备例1 | 制备例2 | 制备例3 | |
异丙醇 | 3 | 4 | 6 |
乙醇 | 15 | 13 | 10 |
二乙酸甘油酯 | 4 | 5 | 7 |
制备例4
一种调节溶剂,与制备例2的不同之处在于,其原料还包括0.5kg的柠檬酸三乙酯,其余步骤与制备例2均相同。
制备例5
一种调节溶剂,与制备例2的不同之处在于,其原料还包括1.0kg的柠檬酸三乙酯,其余步骤与制备例2均相同。
制备例6
一种调节溶剂,与制备例2的不同之处在于,其原料还包括2kg的柠檬酸三乙酯,其余步骤与制备例2均相同。
制备例7
一种复合蛋白酶,其制备方法如下:
将6kg的木瓜蛋白酶、3kg的中性蛋白酶和1.5kg的风味酶进行混匀,即得复合蛋白酶。
实施例
实施例1
一种胶原蛋白低聚肽的提取工艺,其包括如下步骤:
S1、将动物皮通过清水清洗至中性;
S2、将S1得到的动物皮切碎、匀浆,加入4倍的动物皮重量份的水,然后通过盐酸溶液和氢氧化钠调节其pH至7,制得浆液;
S3、在S2得到的浆液中加入复合蛋白酶,复合蛋白酶与动物皮的重量份比为3:100,然后在50℃的温度下进行酶解4h,然后加热至70℃,灭活17min,得混合液A;
S4、在混合液A中加入活性炭进行脱色,通过固液分离,得清液;
S5、在清液中滴加调节溶剂,调节溶剂加入的体积为清液的0.3倍,然后进行固液分离,得到沉淀B和溶液B;
S6、将S5得到的溶液B中的无机离子除去,然后进行浓缩、干燥,得第一产物;
S7、将S5得到的沉淀B进行干燥,然后溶于水中,水与沉淀的重量份比为2.5:1,然后重复S3,得溶液C,将溶液C进行浓缩、干燥,得第二产物;
S8、将第一产物和第二产物进行混合,即得胶原蛋白低聚肽。
其中,调节溶液来自制备例1;复合蛋白酶来自制备例7;动物皮为牛皮。
实施例2
一种胶原蛋白低聚肽的提取工艺,与实施例1的不同之处在于,调节溶液来自制备例2,其余步骤与实施例1均相同。
实施例3
一种胶原蛋白低聚肽的提取工艺,与实施例1的不同之处在于,调节溶液来自制备例3,其余步骤与实施例1均相同。
实施例4
一种胶原蛋白低聚肽的提取工艺,与实施例1的不同之处在于,调节溶液来自制备例4,其余步骤与实施例1均相同。
实施例5
一种胶原蛋白低聚肽的提取工艺,与实施例1的不同之处在于,调节溶液来自制备例5,其余步骤与实施例1均相同。
实施例6
一种胶原蛋白低聚肽的提取工艺,与实施例1的不同之处在于,调节溶液来自制备例6,其余步骤与实施例1均相同。
对比例
对比例1
一种胶原蛋白低聚肽的提取工艺,与实施例1的不同之处在于,调节溶液中未添加异丙醇,其余步骤与实施例1均相同。
对比例2
一种胶原蛋白低聚肽的提取工艺,与实施例1的不同之处在于,调节溶液中未添加乙醇,其余步骤与实施例1均相同。
对比例3
一种胶原蛋白低聚肽的提取工艺,与实施例1的不同之处在于,调节溶液中未添加二乙酸甘油酯,其余步骤与实施例1均相同。
对比例4
一种胶原蛋白低聚肽的提取工艺,与实施例1的不同之处在于,复合蛋白酶中未添加木瓜蛋白酶,其余步骤与实施例1均相同。
对比例5
一种胶原蛋白低聚肽的提取工艺,与实施例1的不同之处在于,复合蛋白酶中未添加中性蛋白酶,其余步骤与实施例1均相同。
对比例6
一种胶原蛋白低聚肽的提取工艺,与实施例1的不同之处在于,复合蛋白酶中未添加风味酶,其余步骤与实施例1均相同。
性能检测试验
检测方法/试验方法
按照实施例1-6和对比例1-6的提取工艺进行提取胶原蛋白低聚肽,然后按照如下检测方法进行检测,其检测结果如表表2所示。
根据本行业常用的高效液相分析方法检测分子量的通则JY/T024-1996,GB/T22492-2008标准,对本发明所述的胶原蛋白低聚肽进行相对分子量分布分布测试。
表2实施例1-6和对比例1-6的检测结果
从实施例1-6和对比例1-6,以及表2的检测数据可以看出,本申请制备的胶原蛋白低聚肽的平均分子量均在503及以下,并且其平均分子量在2000以上的占比均较小,其峰面积占比均小于0.13%,说明本申请的提取工艺能够有效降低胶原蛋白低聚肽的平均分子量,大大减少平均分子量>2000的分子,有利于消化吸收,具有良好的水溶性等优点。
通过实施例1-3的检测数据可以看出,制备例2制得的调节溶剂的沉淀能力更强,其调节溶剂的各原料比例更有利于使分子量较大的多肽沉淀。结合实施例4-6,可以看出,调节溶剂在添加一定量的柠檬酸三乙酯后,可以提高其沉淀能力,其中,添加量为1.0kg时,其沉淀能力最优。
通过实施例1和对比例1-3的检测数据可知,调节溶剂中需要异丙醇、乙醇和二乙酸甘油酯三者进行一定的比例进行混合,才能得到沉淀能力较强的调节溶剂,三者之间具有协同作用。
通过实施例1和对比例4-6的检测数据可知,复合蛋白酶中木瓜蛋白酶、中性蛋白酶和风味酶之间具有协同作用。
上述具体实施方式的实施例均为本申请的较佳实施例,并非依此限制本申请的保护范围,故:凡依本申请的结构、形状、原理所做的等效变化,均应涵盖于本申请的保护范围之内。
Claims (9)
1.一种胶原蛋白低聚肽的提取工艺,其特征在于:其包括如下步骤:
S1、将动物皮通过清水清洗至中性;
S2、将S1得到的动物皮切碎、匀浆,加入3-5倍的动物皮重量份的水,然后通过盐酸溶液和氢氧化钠调节其pH至6.7-7.4,制得浆液;
S3、在S2得到的浆液中加入复合蛋白酶,复合蛋白酶与动物皮的重量份比为(2-4):100,然后在45-55℃的温度下进行酶解3-5h,然后加热至65-75℃,灭活15-20min,得混合液A;
S4、在混合液A中加入活性炭进行脱色,通过固液分离,得清液;
S5、在清液中滴加调节溶剂,调节溶剂加入的体积为清液的0.25-0.35倍,然后进行固液分离,得到沉淀B和溶液B;
S6、将S5得到的溶液B中的无机离子除去,然后进行浓缩、干燥,得第一产物;
S7、将S5得到的沉淀B进行干燥,然后溶于水中,水与沉淀的重量份比为(2-3):1,然后重复S3,得溶液C,将溶液C进行浓缩、干燥,得第二产物;
S8、将第一产物和第二产物进行混合,即得胶原蛋白低聚肽。
2.根据权利要求1所述的一种胶原蛋白低聚肽的提取工艺,其特征在于:所述调节溶剂由如下重量份的原料制得:异丙醇3-6份、乙醇10-15份、二乙酸甘油酯4-7份。
3. 根据权利要求2所述的一种胶原蛋白低聚肽的提取工艺,其特征在于: 所述调节溶剂还包括0.5-2份的柠檬酸三乙酯。
4.根据权利要求3所述的一种胶原蛋白低聚肽的提取工艺,其特征在于:所述调节溶剂由如下重量份的原料制得:异丙醇4份、乙醇13份、二乙酸甘油酯5份、柠檬酸三乙酯1份。
5. 根据权利要求1所述的一种胶原蛋白低聚肽的提取工艺,其特征在于:所述复合蛋白酶由如下重量份的原料混合制得:木瓜蛋白酶5-8份、中性蛋白酶 2-4份、风味酶1-2份。
6.根据权利要求1所述的一种胶原蛋白低聚肽的提取工艺,其特征在于:所述S6中通过电渗析将无机离子除去。
7.根据权利要求1所述的一种胶原蛋白低聚肽的提取工艺,其特征在于:所述动物皮为牛皮或羊皮。
8.一种胶原蛋白低聚肽,其特征在于:所述胶原蛋白低聚肽由权利要求1-7任意一种胶原蛋白低聚肽的提取工艺制得。
9.根据权利要求8所述的一种胶原蛋白低聚肽,其特征在于:所述胶原蛋白低聚肽的平均分子量≤503。
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Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
CN102559826A (zh) * | 2012-02-15 | 2012-07-11 | 胡如桂 | 一种胶原蛋白低聚肽的制备方法 |
CN105969830A (zh) * | 2016-01-26 | 2016-09-28 | 成都市科乐生物技术有限公司 | 一种从猪皮中提取活性胶原蛋白肽的方法 |
CN109182432A (zh) * | 2018-09-19 | 2019-01-11 | 新昌县赛因斯生物科技有限公司 | 鱼胶原低聚肽的制备方法 |
CN110592053A (zh) * | 2019-09-29 | 2019-12-20 | 河南新仰韶生物科技有限公司 | 一种胶原蛋白水解复合酶、蛋白低聚肽及其制备方法 |
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