CN113684236B - 一种抗氧化米酒糟肽的制备方法 - Google Patents
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Abstract
本发明提供一种抗氧化米酒糟肽的制备方法：包括以下步骤：步骤1a：往压榨后的米酒糟中加入等质量的0.2mol/L氢氧化钠溶液，在600W超声辅助的情况下，30‑40℃浸提1‑3h；步骤2b：用100目滤布过滤上述浸提物，得到浸提液；步骤3c：用0.2mol/L盐酸调节浸提液pH值至5，静止1h；步骤4d：然后使用高速离心机在6000rpm下离心10min，取沉淀，得到米酒糟蛋白；步骤5e：向米酒糟蛋白中加入重量比3‑5的纯化水，搅拌溶解30min，得到米酒糟蛋白溶液；步骤6f：用0.1mol/L氢氧化钠溶液调节米酒糟蛋白溶液pH至7.5；提高了米酒糟中的ABTS清除率、羟基自由基清除能力及DPPH清除能力，提高米酒糟的附加值。
Description
技术领域
本发明涉及技术领域，具体为一种抗氧化米酒糟肽的制备方法，属于食品加工领域。
背景技术
酒糟是酿酒过程中的直接下脚料，它不仅含有一定比例的粮食可以节省喂牛的精料，它还含有丰富的粗蛋白，约高出玉米含量的2-3倍，同时还含有多种微量元素、维生素、酵母菌等，赖氨酸、蛋氨酸和色氨酸的含量也很高，这是农作物秸秆所不能提供的。酒糟都是经发酵后高温蒸煮后形成的，所以它的粗纤维含量较低，富含生物活性复合肽，其中生物活性复合肽是多种原料综合利用的新型研究成果，实现各种特性的优势互补，同时其抗氧化活性与加工特性均有了较强的改善，在保健品的开发上有着广阔的前景。
现有生物活性肽提取技术常用制备方法包括：化学合成法、酶解法和微生物发酵法。化学法存在成本高，有残留化合物等问题，仅用于生产高价的药理级肽；酶解法由于其生产条件温和反应过程易于控制，已被广泛应用到生物活性肽的工业生产上，但是大多数商品酶制剂价格昂贵；微生物发酵法结合酶解法在抗氧化肽的制备方面还略有欠缺，仍多处于实验室广泛探究中，尤其是米酒糟蛋白提取量、蛋白肽抗氧化活性、ABTS清除率、羟基自由基清除能力及DPPH清除能力都处于偏低水平。
本发明内容
本发明的目的在于提供一种抗氧化米酒糟肽的制备方法，提高了米酒糟中的ABTS清除率、羟基自由基清除能力及DPPH清除能力，提高米酒糟的附加值。
一种抗氧化米酒糟肽的制备方法，包括以下步骤：
步骤1a：往压榨后的米酒糟中加入等质量的0.2mol/L氢氧化钠溶液，在600W超声辅助的情况下，30-40℃浸提1-3h；
步骤2b：用100目滤布过滤上述浸提物，得到浸提液；
步骤3c：用0.2mol/L盐酸调节浸提液pH值至5，静止1h；
步骤4d：然后使用高速离心机在6000rpm下离心10min，取沉淀，得到米酒糟蛋白；
步骤5e：向米酒糟蛋白中加入重量比3-5的纯化水，搅拌溶解30min,得到米酒糟蛋白溶液；
步骤6f：用0.1mol/L氢氧化钠溶液调节米酒糟蛋白溶液pH至7.5；
进一步的：向上述溶液中加入碱性蛋白酶250-400U/mL和胰蛋白酶250-400U/mL，在50-70℃中酶解2-3h，随后在100℃灭酶10min，得到酶解液；
进一步的：用0.1mol/L盐酸溶液调节酶解液pH至7.0,并用旋转蒸发仪浓缩蛋白水解液3-5倍；
进一步的：通过冷冻干燥的方法，干燥浓缩酶解液，得到米酒糟多肽粉；
进一步的：测定比较米酒糟蛋白及其蛋白肽的抗氧化活性，包括羟基自由基清除能力，DPPH清除能力，ABTS清除能力等。
有益效果：
本发明的目的在于提供一种抗氧化米酒糟肽的制备方法，提高了米酒糟中的ABTS清除率、羟基自由基清除能力及DPPH清除能力，提高米酒糟的附加值。
附图说明
图1为本发明实施例一、对照例一、实施例二、对照例二的ABTS清除率、羟基自由基清除能力及DPPH清除能力的示意图。
具体实施例：
实施例1
向压榨后的1Kg米酒糟中加入等质量的0.2mol/L氢氧化钠溶液，在600W超声辅助的情况下，35℃浸提2h；用100目滤布过滤上述浸提物，得到浸提液。用0.2mol/L盐酸调节浸提液pH值至5，静止1h；然后，使用高速离心机在6000rpm下离心10min，取沉淀，得到米酒糟蛋白，蛋白含量是总米酒糟重量的14.1％；向米酒糟蛋白中加入4倍重量的纯化水，搅拌溶解30min,得到米酒糟蛋白溶液。用0.1mol/L氢氧化钠溶液调节米酒糟蛋白溶液pH至7.5。加入碱性蛋白酶300U/mL和胰蛋白酶300U/mL，在50-70℃中酶解2h，随后在100℃灭酶10min，得到酶解液；用0.1mol/L盐酸溶液调切酶解液pH至7.0，并用旋转蒸发仪浓缩蛋白水解液3倍；通过冷冻干燥的方法，干燥浓缩酶解液，得到米酒糟多肽粉。
实施例2
向压榨后的1Kg米酒糟中加入等质量的0.2mol/L氢氧化钠溶液，在600W超声辅助的情况下，40℃浸提2h；用100目滤布过滤上述浸提物，得到浸提液；用0.2mol/L盐酸调节浸提液pH值至5，静止1h。然后，使用高速离心机在6000rpm下离心10min，取沉淀，得到米酒糟蛋白，蛋白含量是总米酒糟重量的13.4％。向米酒糟蛋白中加入4倍重量的纯化水，搅拌溶解30min,得到米酒糟蛋白溶液；用0.1mol/L氢氧化钠溶液调节米酒糟蛋白溶液pH至7.5；加入碱性蛋白酶400U/mL和胰蛋白酶400U/mL，在50-70℃中酶解1h，随后在100℃灭酶10min，得到酶解液；用0.1mol/L盐酸溶液调切酶解液pH至7.0,并用旋转蒸发仪浓缩蛋白水解液4倍；通过冷冻干燥的方法，干燥浓缩酶解液，得到米酒糟多肽粉。
对照例1
向压榨后的1Kg米酒糟中加入等质量的0.2mol/L氢氧化钠溶液，在600W超声辅助的情况下，35℃浸提2h；用100目滤布过滤上述浸提物，得到浸提液；用0.2mol/L盐酸调节浸提液pH值至5，静止1h；然后，使用高速离心机在6000rpm下离心10min，取沉淀，得到米酒糟蛋白，蛋白含量是总米酒糟重量的14.1％；向米酒糟蛋白中加入4倍重量的纯化水，搅拌溶解30min,得到米酒糟蛋白溶液；用0.1mol/L氢氧化钠溶液调节米酒糟蛋白溶液pH至7.5；加入碱性蛋白酶300U/mL，在50-70℃中酶解2h，随后在100℃灭酶10min，得到酶解液；用0.1mol/L盐酸溶液调节酶解液pH至7.0,并用旋转蒸发仪浓缩蛋白水解液3倍；通过冷冻干燥的方法，干燥浓缩酶解液，得到米酒糟多肽粉。
对照例2
向压榨后的1Kg米酒糟中加入等质量的0.2mol/L氢氧化钠溶液，在600W超声辅助的情况下，40℃浸提2h；用100目滤布过滤上述浸提物，得到浸提液。用0.2mol/L盐酸调节浸提液pH值至5，静止1h；然后，使用高速离心机在6000rpm下离心10min，取沉淀，得到米酒糟蛋白，蛋白含量是总米酒糟重量的13.3％；向米酒糟蛋白中加入4倍重量的纯化水，搅拌溶解30min,得到米酒糟蛋白溶液；用0.1mol/L氢氧化钠溶液调节米酒糟蛋白溶液pH至7.5；加入胰蛋白酶400U/mL，在50-70℃中酶解1h，随后在100℃灭酶10min，得到酶解液；用0.1mol/L盐酸溶液调节酶解液pH至7.0，并用旋转蒸发仪浓缩蛋白水解液4倍；通过冷冻干燥的方法，干燥浓缩酶解液，得到米酒糟多肽粉。
米酒糟肽抗氧化能力：实施例1与对照例1的区别在于，不添加胰蛋白酶；
实施例2与对照例2的区别在于，不添加碱性蛋白酶；
抗氧化指标：
DPPH清除率(％)测定方法修改如下：适量的米酒糟多肽粉经纯水复溶后，取将2mL样品溶液加入2mL新配制的0.2mmol/L DPPH溶液，混匀后在37℃避光水浴30min，后在波长517nm处测定吸光值；用无水乙醇代替样品做为空白对照组。以抗坏血酸(Vc)作为阳性对照组；0.1mg/mL Vc的DPPH自由基清除率为61.8％。
羟基自由基清除率(％)测定方法修改如下：配制8mmol/L的FeSO4溶液、20mmol/L的H2O2、3mmol/L水杨酸和复溶后的米酒糟多肽粉溶液；取0.335mL样品溶液与0.1mL FeSO4、0.335mL水杨酸及0.08mL H2O2混匀，37℃水浴30min；冷却后补足至体积为1mL，8000rpm离心10min后于510nm波长处测定上清液吸光值，分别以蒸馏水代替样品和H2O2溶液作为空白组和对照组；以抗坏血酸(Vc)作为阳性对照组，0.1mg/mL Vc的羟自由基清除率为27.3％。
ABTS清除率(％)测定方法修改如下：将1mL ABTS溶液(7.4mmol/L)和等体积2.6mmol/L K2S2O4混合，避光静置16h，形成ABTS+储备液；使用前使用无水乙醇溶液对ABTS+，溶液进行适当的稀释，使该混合液在734nm处的吸光度范围为0.7±0.02，得到ABTS+工作液；将1.980mL ABTS+与20μL样品混匀，30℃下反应10min，测定734nm处吸光值；以蒸馏水与乙醇混匀的吸光值为样品对照；蒸馏水代替样品的吸光值为空白对照；以抗坏血酸(Vc)作为阳性对照组。0.1mg/mL Vc的ABTS清除率为59.7％。
Claims (1)
1.一种抗氧化米酒糟肽的制备方法，其特征在于：具体包括以下步骤：
(1)步骤1a：往压榨后的米酒糟中加入等质量的0.2mol/L氢氧化钠溶液，在600W超声辅助的情况下，30-40℃浸提1-3h；
(2)步骤2b：用100目滤布过滤上述浸提物，得到浸提液；
(3)步骤3c：用0.2mol/L盐酸调节浸提液pH值至5，静止1h；
(4)步骤4d：使用高速离心机在6000rpm下离心10min，取沉淀，得到米酒糟蛋白；
(5)步骤5e：向米酒糟蛋白中加入重量比3-5的纯化水，搅拌溶解30min，得到米酒糟蛋白溶液；
(6)步骤6f：用0.1mol/L氢氧化钠溶液调节米酒糟蛋白溶液pH至7.5；向上述溶液中加入碱性蛋白酶250-400U/mL和胰蛋白酶250-400U/mL，在50-70℃中酶解2-3h，随后在100℃灭酶10min，得到酶解液；
用0.1mol/L盐酸溶液调节酶解液pH至7.0,并用旋转蒸发仪浓缩蛋白水解液3-5倍；
通过冷冻干燥的方法，干燥浓缩酶解液，得到米酒糟多肽粉。
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