CN108018279B - 一种谷氨酰胺转胺酶复配剂及其应用 - Google Patents

一种谷氨酰胺转胺酶复配剂及其应用 Download PDF

Info

Publication number
CN108018279B
CN108018279B CN201810068840.XA CN201810068840A CN108018279B CN 108018279 B CN108018279 B CN 108018279B CN 201810068840 A CN201810068840 A CN 201810068840A CN 108018279 B CN108018279 B CN 108018279B
Authority
CN
China
Prior art keywords
transglutaminase
enzyme
tgase
glucose
sorbitol
Prior art date
Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
Active
Application number
CN201810068840.XA
Other languages
English (en)
Other versions
CN108018279A (zh
Inventor
刘松
任立均
陈坚
堵国成
Current Assignee (The listed assignees may be inaccurate. Google has not performed a legal analysis and makes no representation or warranty as to the accuracy of the list.)
Jiangnan University
Original Assignee
Jiangnan University
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Jiangnan University filed Critical Jiangnan University
Priority to CN201810068840.XA priority Critical patent/CN108018279B/zh
Publication of CN108018279A publication Critical patent/CN108018279A/zh
Application granted granted Critical
Publication of CN108018279B publication Critical patent/CN108018279B/zh
Active legal-status Critical Current
Anticipated expiration legal-status Critical

Links

Images

Classifications

    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/96—Stabilising an enzyme by forming an adduct or a composition; Forming enzyme conjugates
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/10—Transferases (2.)
    • C12N9/1025—Acyltransferases (2.3)
    • C12N9/104—Aminoacyltransferases (2.3.2)
    • C12N9/1044—Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase (2.3.2.13), i.e. transglutaminase or factor XIII
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Y—ENZYMES
    • C12Y203/00—Acyltransferases (2.3)
    • C12Y203/02—Aminoacyltransferases (2.3.2)
    • C12Y203/02013—Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase (2.3.2.13), i.e. transglutaminase or factor XIII

Landscapes

  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • General Engineering & Computer Science (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • Biomedical Technology (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Enzymes And Modification Thereof (AREA)

Abstract

本发明公开了一种谷氨酰胺转胺酶复配剂及其应用，属于酶制剂领域。本发明采用添加不同的稳定剂来提高谷氨酰胺转胺酶在实际应用过程中的热稳定性，使用的稳定剂价格便宜，来源广泛，稳定化过程技术难度小，便于工业化应用，不同于基因水平的改造，不需花费太多的人力物力，在不影响酶活性与食品品质的前提下，提高了该酶的热稳定性，节约成本，为其进一步在食品中的应用提供技术支持。

Description

一种谷氨酰胺转胺酶复配剂及其应用
技术领域
本发明涉及一种谷氨酰胺转胺酶复配剂及其应用，属于酶制剂领域。
背景技术
谷氨酰胺转胺酶(Transglutaminase,EC 2.3.2.13,TGase)，是一种能够发生酰胺基转移反应，最后形成ε-(γ-谷氨酰基)赖氨酸共价键的蛋白。基于上述催化反应的存在，TGase能够促使各种蛋白质分子间、分子内交联以及谷氨酰胺残基的水解，从而提高蛋白质的各种功能性质，比如乳化性、溶解性等；同时，TGase能够通过将一些小分子物质比如赖氨酸等引入蛋白质，来增加蛋白质的营养价值。因此，市场上广泛应用TGase作为别具特色的食品添加剂于面制品、乳制品、碚烤制品、肉制品及水产品等食品的加工处理，市场需求量极其巨大。TGase特殊的催化能力使其在食品、纺织等工业生产中具有广泛应用，但其催化活性较低、热稳定性较差，使得TGase作为优良的催化剂在工业中的应用受到了严重限制。因此，目前的研究的热点大部分都集中于如何提高TGase的热稳定性。
在食品加工过程中，有TGase的预处理过程通常在较高温度下进行，然而，TGase在较高温度下容易变性失去活性。目前，人们多使用单一的稳定剂来保护高温环境中的TGase，如14％的海藻糖可以将50～65℃下的TGase热稳定性较空白对照提高约20％，20％氯化钾可以将50～65℃下的TGase热稳定性提高32.04％。但是，单一稳定剂的添加量较大，且效果较好的稳定剂价格较为昂贵，不适用于大规模商业化应用。目前人们常通过提高TGase的浓度和纯度来改善其热稳定性，鲜少将复合稳定剂运用于TGase热稳定性的提高。本发明旨在获得一种在高温条件下稳定且价格低廉的TGase的复合稳定剂。
发明内容
本发明要解决的第一个技术问题是提供一种谷氨酰胺转胺酶复配剂，所述谷氨酰胺转胺酶复配剂含有谷氨酰胺转胺酶，以及山梨醇、小麦蛋白、NaCl、葡萄糖中的至少一种。
在本发明的一种实施方式中，所述酶的含量为1-7.5U/mL。
在本发明的一种实施方式中，所述复配剂中山梨醇的含量为0g/L-50g/L。
在本发明的一种实施方式中，所述复配剂中山梨醇的含量为10-50g/L。
在本发明的一种实施方式中，所述复配剂中小麦蛋白的含量为0g/L-50g/L。
在本发明的一种实施方式中，所述复配剂中小麦蛋白的含量为10-50g/L。
在本发明的一种实施方式中，所述复配剂中NaCl的含量为0g/L-50g/L。
在本发明的一种实施方式中，所述复配剂中NaCl的含量为10-50g/L。
在本发明的一种实施方式中，所述复配剂中葡萄糖的含量为0g/L-50g/L。
在本发明的一种实施方式中，所述复配剂中葡萄糖的含量为10-50g/L。
在本发明的一种实施方式中，所述复配剂中含有10-50g/L的山梨醇，0g/L-50g/L的小麦蛋白，0g/L-50g/L的NaCl，0g/L-50g/L的葡萄糖。
在本发明的一种实施方式中，所述复配剂中含有0g/L-50g/L的山梨醇，10-50g/L的小麦蛋白，0g/L-50g/L的NaCl，0g/L-50g/L的葡萄糖。
在本发明的一种实施方式中，所述复配剂中含有0g/L-50g/L的山梨醇，0g/L-50g/L的小麦蛋白，10-50g/L的NaCl，0g/L-50g/L的葡萄糖。
在本发明的一种实施方式中，所述复配剂中含有0g/L-50g/L的山梨醇，0g/L-50g/L的小麦蛋白，0g/L-50g/L的NaCl，10g/L-50g/L的葡萄糖。
在本发明的一种实施方式中，所述复配剂中含有50g/L的山梨醇。
在本发明的一种实施方式中，所述复配剂中含有50g/L的小麦蛋白。
在本发明的一种实施方式中，所述复配剂中含有50g/L的NaCl。
在本发明的一种实施方式中，所述复配剂中含有50g/L的葡萄糖。
本发明要解决的第二个技术问题是提供一种制备谷氨酰胺转胺酶复配剂的方法，所述方法是向谷氨酰胺转胺酶溶液中添加复合稳定剂山梨醇、小麦蛋白、NaCl、葡萄糖中的至少一种。
本发明中使用的谷氨酰胺转胺酶可以是商业化产品或其他来源的酶制剂。
在本发明的一种实施方式中，谷氨酰胺转胺酶溶液是谷氨酰胺转胺酶水溶液。
小麦蛋白、谷朊粉(小麦水解蛋白)购自(来源)：江苏一鸣生物股份有限公司。
本发明的有益效果为：
(1)通过使用的复合稳定剂山梨醇、小麦蛋白、NaCl、葡萄糖在不同程度上改变了酶蛋白与溶剂环境间的相互作用，山梨醇通过羟基与酶分子的相互作用及降低介质的介电常数来加强酶分子的疏水作用，葡萄糖中的氢键能够降低蛋白质的自由能，一些食品蛋白质存在分子内和分子间的交联(如二硫键、酪氨酸的交联)，加入酶液后会形成类似于保护膜的网络状空间结构，包裹酶分子，锁住一定的水分，尽可能地阻止不良环境对酶活性的破坏，且蛋白质可能存在有目标酶的催化底物，会在酶的活性中心附近聚集，形成疏水结构，保护酶的催化活性，最终提高了酶的热稳定性；
(2)山梨醇、小麦蛋白、NaCl、葡萄糖的用量可以是在目标高温条件下使残余酶活至少保持初始酶活的60％以上；
(3)本发明中使用的稳定剂价格便宜，来源广泛，稳定化过程技术难度小，便于工业化应用，不同与基因水平的改造，不需花费太多的人力物力，在不影响酶活性与食品品质的前提下，提高了该酶的热稳定性，节约成本，为其进一步在食品中的应用提供技术支持。
附图说明
图1实施例1中糖类对TGase t1/2(55℃)的影响(A)葡萄糖，(B)乳糖，(C)蔗糖，(D)海藻糖。
图2实施例2中醇类对TGase t1/2(55℃)的影响，(A)山梨醇，(B)甘油，(C)PEG1000。
图3实施例3中盐类对TGase t1/2(55℃)的影响，(A)NaCl,(B)KCl,(C)NH4Cl,(D)(NH4)2SO4。
图4实施例4中蛋白质和多肽对TGase t1/2(55℃)的影响，(A)胰蛋白胨，(B)脱脂奶粉，(C)大豆蛋白，(D)小麦蛋白。
图5实施例12中不同浓度的酶与复合稳定剂的复配使用对TGase t1/2(55℃)的影响。
图6实施例13中复配稳定剂中TGase的常温储存稳定性。
具体实施方式
所采用的酶的活力的测定方法为比色法测定酶活。L-谷氨酸-γ-单羟胺酸作为标准曲线，α-N-CBZ-GLN-GLY为底物。1个单位的谷氨酰胺转胺酶酶活定义为：在37℃的条件下，每分钟催化上述底物合成1μmol的L-谷氨酸-γ-单羟胺酸所用的酶量(U/mL)。酶活测定条件：在37℃条件下反应10min。以TGase的半衰期(t1/255℃)(即TGase在55℃热处理下酶活降低到初始酶活一半所需的时间)作为衡量TGase热稳定性的指标。以下结合具体的实施例对本发明做进一步的详细说明，所述是对本发明的解释而不是限定。
小麦蛋白、谷朊粉(小麦水解蛋白)购自(来源)：江苏一鸣生物股份有限公司。
实施例1糖的种类及添加量对复合稳定剂的影响
a)1-7.5U/ml的谷氨酰胺转胺酶水溶液在55℃的高温中保温；
b)单独添加各种糖类(0g/L-50g/L)到步骤a)中的酶溶液中，具体糖的种类以及添加量如表1所示；
c)步骤b)在步骤a)所述高温下保温不同时间，并分别测定残余酶活，计算t1/255℃；
e)结果如表1所示，结果表明：当不添加任何稳定剂时，谷氨酰胺转胺酶的t1/2为9.74min。添加0g/L-50g/L的葡萄糖、乳糖、蔗糖、海藻糖均对酶的热稳定性起到一定的保护作用，其中添加50g/L葡萄糖时，酶的t1/2为34.74min，比对照9.74min提高了256.67％。
表1糖的添加种类和量对复合稳定剂的影响
Figure BDA0001557518280000041
实施例2醇的种类及添加量对复合稳定剂的影响
a)1-7.5U/ml的谷氨酰胺转胺酶水溶液在55℃的高温中保温；
b)单独添加各种醇类(0g/L-50g/L)到步骤a)中的酶溶液中，其中醇的种类和添加量如表2所示；
c)步骤b)在步骤a)所述高温下保温不同时间，并分别测定残余酶活，计算t1/255℃；
e)结果如表2所示，结果表明：当不添加任何稳定剂时，谷氨酰胺转胺酶的t1/2为9.74min。添加0g/L-50g/L的山梨醇、甘油、聚乙二醇1000均对酶的热稳定性起到一定的保护作用，其中添加50g/L山梨醇时，酶的t1/2达到34.81min，比对照提高257.39％。
表2醇的种类和添加量对符合稳定剂的影响
Figure BDA0001557518280000042
Figure BDA0001557518280000051
实施例3盐的种类及添加量对复合稳定剂的影响
a)1-7.5U/ml的谷氨酰胺转胺酶水溶液在55℃的高温中保温；
b)单独添加各种盐类(0g/L-50g/L)到步骤a)中的酶溶液中，盐的种类及添加量如表3所示；
c)步骤b)在步骤a)所述高温下保温不同时间，并分别测定残余酶活，计算t1/255℃；
e)结果如表3所示，结果表明：当不添加任何稳定剂时，谷氨酰胺转胺酶的t1/2为9.74min。添加0g/L-50g/L的NaCl、NaCl、NH4Cl、(NH4)2SO4均对酶的热稳定性起到一定的保护作用，50g/L的KCl、NH4Cl和(NH4)2SO4影响下TGase的t1/2分别较对照提高6.84倍、8.65倍和12.68倍，40g/L的NaCl使TGase的t1/2达到107.24min，较对照提高10倍。
表3盐的种类和添加量对符合稳定剂的影响
Figure BDA0001557518280000052
Figure BDA0001557518280000061
实施例4蛋白和多肽的种类及添加量对复合稳定剂的影响
a)1-7.5U/ml的谷氨酰胺转胺酶水溶液在55℃的高温中保温；
b)单独添加各种各种蛋白和多肽(0g/L-50g/L)到步骤a)中的酶溶液中，蛋白和多肽的种类及添加量如表4所示；
c)步骤b)在步骤a)所述高温下保温不同时间，并分别测定残余酶活，计算t1/255℃；
e)结果如表4所示，结果表明：当不添加任何稳定剂时，谷氨酰胺转胺酶的t1/2为9.74min。添加0g/L-50g/L的胰蛋白胨、胰蛋白胨、胰蛋白胨、胰蛋白胨均对酶的热稳定性起到一定的保护作用，其中添加50g/L小麦蛋白时，酶的t1/2达到135.02min，较对照提高12.86倍。
表4蛋白和多肽的种类和添加量对符合稳定剂的影响
Figure BDA0001557518280000062
实施例5正交试验筛选稳定剂组分添加量
根据上述糖类、盐类、醇类、蛋白质和多肽的单因素实验，同时考虑稳定剂的经济成本以及能否和TGase一起广泛应用于食品、生物等各领域，选取几个能明显改善TGase热稳定性的因素水平，进行正交试验，并对结果进行极差分析，以便获取最佳的稳定剂配方。采用L9(34)正交表，以山梨醇(A)、NaCl(B)、葡萄糖(C)、小麦蛋白(D)作为4个考察因素，选取3个水平进行试验，见表5和表6。
表5 TGase热稳定剂L9(34)正交试验因素水平表
Figure BDA0001557518280000071
按表1的正交因素水平设计L9(34)正交试验，结果见表2。
表6 TGase热稳定剂L9(34)正交试验设计及结果
Figure BDA0001557518280000072
实施例6(正交试验得到的最优组合的验证实验)
a)1-7.5U/ml的谷氨酰胺转胺酶水溶液在55℃的高温中保温；
b)50g/L山梨醇、50g/L小麦蛋白、50g/LNaCl和50g/L葡萄糖复配添加到步骤a)中的酶溶液中；
c)步骤b)在步骤a)所述高温下保温不同时间，并分别测定残余酶活，计算t1/255℃；
e)结果表明：复配使用4种稳定剂，TGase在55℃时的t1/2的平均值为591.49min，较对照提高59.73倍，高于表2-2中的每一项试验结果，故50g/L山梨醇、50g/L小麦蛋白、50g/LNaCl和50g/L葡萄糖为TGase复合稳定剂的最佳配方。
实施例7复合稳定剂为山梨醇、NaCl和葡萄糖
a)1-7.5U/ml的谷氨酰胺转胺酶水溶液在55℃的高温中保温；
b)50g/L山梨醇、50g/LNaCl和50g/L葡萄糖复配添加到步骤a)中的酶溶液中；
c)步骤b)在步骤a)所述高温下保温不同时间，并分别测定残余酶活，计算t1/255℃；e)结果表明：复配使用3种稳定剂，TGase在55℃时的t1/2的平均值为330.75min，较对照提高32.96倍，稳定效果不如最佳配方。
实施例8复合稳定剂为山梨醇、小麦蛋白和NaCl
a)1-7.5U/ml的谷氨酰胺转胺酶水溶液在55℃的高温中保温；
b)50g/L山梨醇、50g/LNaCl和50g/L小麦蛋白复配添加到步骤a)中的酶溶液中；
c)步骤b)在步骤a)所述高温下保温不同时间，并分别测定残余酶活，计算t1/255℃；
e)结果表明：复配使用3种稳定剂，TGase在55℃时的t1/2的平均值为516.89min，较对照提高52.07倍，稳定效果不如最佳配方。
实施例9复合稳定剂为葡萄糖、小麦蛋白和NaCl
a)1-7.5U/ml的谷氨酰胺转胺酶水溶液在55℃的高温中保温；
b)50g/L小麦蛋白、50g/LNaCl和50g/L葡萄糖复配添加到步骤a)中的酶溶液中；
c)步骤b)在步骤a)所述高温下保温不同时间，并分别测定残余酶活，计算t1/255℃；e)结果表明：复配使用3种稳定剂，TGase在55℃时的t1/2的平均值为497.21min，较对照提高50.05倍，稳定效果不如最佳配方。
实施例10复合稳定剂为葡萄糖、小麦蛋白和山梨醇
a)1-7.5U/ml的谷氨酰胺转胺酶水溶液在55℃的高温中保温；
b)50g/L山梨醇、50g/L小麦蛋白和50g/L葡萄糖复配添加到步骤a)中的酶溶液中；
c)步骤b)在步骤a)所述高温下保温不同时间，并分别测定残余酶活，计算t1/255℃；e)结果表明：复配使用3种稳定剂，TGase在55℃时的t1/2的平均值为396.84min，较对照提高40.74倍，稳定效果不如最佳配方。
实施例11复合稳定剂为山梨醇、谷朊粉(小麦水解蛋白)、NaCl和葡萄糖
a)1-7.5U/ml的谷氨酰胺转胺酶水溶液在55℃的高温中保温；
b)50g/L山梨醇、50g/L谷朊粉(小麦水解蛋白)、50g/LNaCl和50g/L葡萄糖复配添加到步骤a)中的酶溶液中；
c)步骤b)在步骤a)所述高温下保温不同时间，并分别测定残余酶活，计算t1/255℃；
e)结果表明：将谷朊粉(小麦水解蛋白)和原配方中的其他3种稳定剂复配使用，TGase在55℃时的t1/2的平均值为478.31min，较对照提高48.11倍，稳定效果不如最佳配方。
实施例12酶与复合稳定剂的比例对酶稳定性的影响
a)1U/ml、10U/ml、50U/ml、100U/ml、200U/ml、500U/ml的谷氨酰胺转胺酶水溶液在55℃的高温中保温；
b)50g/L谷朊粉(小麦水解蛋白)、50g/L山梨醇、50g/LNaCl和50g/L葡萄糖复配添加到步骤a)中的酶溶液中；
c)步骤b)在步骤a)所述高温下保温不同时间，并分别测定残余酶活，计算t1/255℃；
e)结果表明：不同比例的酶与复合稳定剂复配使用，1U/ml、10U/ml、50U/ml、100U/ml、200U/ml、500U/ml的TGase在55℃时的t1/2的平均值分别为591.49min、587.05min、604.80min、620.22min、626.02min和632.02min，较对照分别提高59.73倍、59.27倍、61.09倍、62.68倍、63.27倍和63.89倍。
实施例13复合稳定剂的制备
a)1-7.5U/ml的谷氨酰胺转胺酶水溶液在25℃的常温环境中保存；
b)50g/L山梨醇、50g/L小麦蛋白、50g/LNaCl和50g/L葡萄糖复配添加到步骤a)中的酶溶液中；
c)步骤b)在步骤a)所述常温环境中保存；
e)结果表明：复配使用4种稳定剂，80天后酶的残余活力为73.84％，未添加稳定剂的酶的残余活力为11％。复配稳定剂有效地提高了酶的储存稳定性，延缓了常温下酶的失活速率，有利于延长成品谷氨酰胺转胺酶的货架期，维持其商业应用价值。
虽然本发明已以较佳实施例公开如上，但其并非用以限定本发明，任何熟悉此技术的人，在不脱离本发明的精神和范围内，都可做各种的改动与修饰，因此本发明的保护范围应该以权利要求书所界定的为准。

Claims (3)

1.一种谷氨酰胺转胺酶复配剂，其特征在于，所述谷氨酰胺转胺酶复配剂组分为谷氨酰胺转胺酶，以及山梨醇、小麦蛋白、NaCl和葡萄糖；所述山梨醇含量为50g/L，小麦蛋白含量为50g/L，NaCl含量为50g/L，葡萄糖含量为50g/L；所述谷氨酰胺转胺酶复配剂中酶的含量为1-7.5U/mL。
2.一种制备谷氨酰胺转胺酶复配剂的方法，其特征在于，所述方法是向谷氨酰胺转胺酶溶液中添加复合稳定剂山梨醇、小麦蛋白、NaCl、葡萄糖，所述山梨醇含量为50g/L，小麦蛋白含量为50g/L，NaCl含量为50g/L，葡萄糖含量为50g/L。
3.权利要求1所述谷氨酰胺转胺酶复配剂在食品、纺织等工业生产中的应用。
CN201810068840.XA 2018-01-24 2018-01-24 一种谷氨酰胺转胺酶复配剂及其应用 Active CN108018279B (zh)

Priority Applications (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
CN201810068840.XA CN108018279B (zh) 2018-01-24 2018-01-24 一种谷氨酰胺转胺酶复配剂及其应用

Applications Claiming Priority (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
CN201810068840.XA CN108018279B (zh) 2018-01-24 2018-01-24 一种谷氨酰胺转胺酶复配剂及其应用

Publications (2)

Publication Number Publication Date
CN108018279A CN108018279A (zh) 2018-05-11
CN108018279B true CN108018279B (zh) 2020-09-04

Family

ID=62074824

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
CN201810068840.XA Active CN108018279B (zh) 2018-01-24 2018-01-24 一种谷氨酰胺转胺酶复配剂及其应用

Country Status (1)

Country Link
CN (1) CN108018279B (zh)

Families Citing this family (4)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
CN108624573B (zh) * 2018-05-17 2020-07-03 江苏一鸣生物股份有限公司 一种工业提高谷氨酰胺转胺酶贮藏稳定性的方法
CN111518781B (zh) * 2019-07-31 2022-02-15 江南大学 一种谷氨酰胺转氨酶复合酶及其在人造肉加工中的应用
CN110623249B (zh) * 2019-11-05 2023-04-07 泰兴市东圣生物科技有限公司 一种速溶酶制剂及其制备方法
CN111019929A (zh) * 2019-12-24 2020-04-17 福州三合元生物科技有限公司 一种长效的生物酶热稳定剂及其微通道连续合成方法

Citations (8)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
EP0572987A2 (en) * 1992-06-02 1993-12-08 Ajinomoto Co., Inc. Enzyme preparation and process for producing bound-formed food
JP2004305010A (ja) * 2003-04-02 2004-11-04 Amano Enzyme Inc 安定化トランスグルタミナーゼ
EP1508573A1 (en) * 2003-08-20 2005-02-23 Seikagaku Corporation Stabilizing agent for enzymes
EP2251421A1 (en) * 2008-02-13 2010-11-17 Amano Enzyme Inc. Stabilized transglutaminase and process for production thereof
CN102399771A (zh) * 2011-11-21 2012-04-04 华东师范大学 一种提高谷氨酰胺转胺酶热稳定性的方法
WO2012077817A1 (ja) * 2010-12-07 2012-06-14 味の素株式会社 安定化酵素組成物及びその製造方法
CN102533689A (zh) * 2011-12-30 2012-07-04 华东师范大学 一种谷氨酰胺转胺酶真空干燥的制备方法
CN107326019A (zh) * 2016-02-16 2017-11-07 上海青瑞食品科技有限公司 一种液体酶制剂及制备方法

Patent Citations (8)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
EP0572987A2 (en) * 1992-06-02 1993-12-08 Ajinomoto Co., Inc. Enzyme preparation and process for producing bound-formed food
JP2004305010A (ja) * 2003-04-02 2004-11-04 Amano Enzyme Inc 安定化トランスグルタミナーゼ
EP1508573A1 (en) * 2003-08-20 2005-02-23 Seikagaku Corporation Stabilizing agent for enzymes
EP2251421A1 (en) * 2008-02-13 2010-11-17 Amano Enzyme Inc. Stabilized transglutaminase and process for production thereof
WO2012077817A1 (ja) * 2010-12-07 2012-06-14 味の素株式会社 安定化酵素組成物及びその製造方法
CN102399771A (zh) * 2011-11-21 2012-04-04 华东师范大学 一种提高谷氨酰胺转胺酶热稳定性的方法
CN102533689A (zh) * 2011-12-30 2012-07-04 华东师范大学 一种谷氨酰胺转胺酶真空干燥的制备方法
CN107326019A (zh) * 2016-02-16 2017-11-07 上海青瑞食品科技有限公司 一种液体酶制剂及制备方法

Non-Patent Citations (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Title
微生物谷氨酰胺转胺酶稳定性的研究;彭灿;《中国优秀硕士学位论文全文数据库 基础科学辑》;20140115(第1期);第20-30页，第二章 盐类对MTG热稳定性的影响，第31-45页，第三章 糖类物质对MTG热稳定性的影响 *

Also Published As

Publication number Publication date
CN108018279A (zh) 2018-05-11

Similar Documents

Publication Publication Date Title
CN108018279B (zh) 一种谷氨酰胺转胺酶复配剂及其应用
Arunkumar et al. FTIR spectroscopic study of the secondary structure of globular proteins in aqueous protic ionic liquids
Zuo et al. Reduction of acrylamide level through blanching with treatment by an extremely thermostable L-asparaginase during French fries processing
Trotta et al. Reversible dissociation of the monomer of glutamine-dependent carbamyl phosphate synthetase into catalytically active heavy and light subunits
Chohan et al. TK1656, a thermostable L-asparaginase from Thermococcus kodakaraensis, exhibiting highest ever reported enzyme activity
Wijaya et al. Stability and activity of lysozyme in stoichiometric and non-stoichiometric protic ionic liquid (PIL)-water systems
Arakawa et al. Factors affecting short-term and long-term stabilities of proteins
Zuo et al. Biochemical characterization of an extremely thermostable l-asparaginase from Thermococcus gammatolerans EJ3
AU2012331034B2 (en) A liquid enzyme formulation and a process for its preparation
Shaw et al. Lysine acetylation can generate highly charged enzymes with increased resistance toward irreversible inactivation
WO2019107288A1 (ja) 改変型トランスグルタミナーゼ
Hoppe et al. Acceleration of lactose hydrolysis using beta-galactosidase and deep eutectic solvents
Lima et al. Glycosylation of L-asparaginase from E. coli through yeast expression and site-directed mutagenesis
US4145455A (en) Modified protein compositions and preparation thereof
CN111909922A (zh) 一种高稳定性的肌酸激酶保护基质
CN102399771B (zh) 一种提高谷氨酰胺转胺酶热稳定性的方法
Gonçalves et al. Production and characterization of an extracellular β‐d‐fructofuranosidase from Fusarium graminearum during solid‐state fermentation using wheat bran as a carbon source
Barnard et al. Yeast hexokinase. V. Subunit structure and hybridization of isoenzymes
CN108624573B (zh) 一种工业提高谷氨酰胺转胺酶贮藏稳定性的方法
Torshin Activating oligomerization as intermediate level of signal transduction: analysis of protein-protein contacts and active sites in several glycolytic enzymes
US4366249A (en) Storage stable cholesterol oxidase compositions
Yamashita et al. Purification and characterization of isoamyl alcohol oxidase (“Mureka”-forming enzyme)
CN105029337B (zh) 一种富肽型反应香精的制备方法及富肽型反应香精
CN110346559A (zh) 一种冻干型测定pt试剂制备方法
EP4357451A1 (en) Enzyme agent containing transglutaminase and use thereof

Legal Events

Date Code Title Description
PB01 Publication
PB01 Publication
SE01 Entry into force of request for substantive examination
SE01 Entry into force of request for substantive examination
GR01 Patent grant
GR01 Patent grant