CN106701727A - 一种改性α‑淀粉酶的制备方法 - Google Patents
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Abstract
本发明公开了一种改性α‑淀粉酶的制备方法，具体步骤如下：将黄原胶加入蛋白酶水溶液中水合，水合结束后将胶挤压并转入均相反应器中进行反应，反应结束后进行灭活、干燥处理，筛分后备用；提取生姜提取物；制备氧化的黄胶原溶液；将生姜提取物加入至氧化的黄胶原溶液中；将α‑淀粉酶水溶液加入至溶液中，再加入还原剂反应，得到改性α‑淀粉酶。本发明同时可增强α‑淀粉酶的耐冻、耐热性能，保持相同的酶活力，延长了α‑淀粉酶的保质期，制得的α‑淀粉酶热稳定性明显提高、理化性能得到改善、改性酶的最适pH值较游离酶往酸性方向移，且酶活性在一定范围内受pH的影响较小。
Description
技术领域
本发明涉及生物科学酶工程领域，具体是一种改性α-淀粉酶的制备方法。
背景技术
生物酶是随着生物技术进步而发展起来的一种新型生物催化剂，相比传统的催化剂具有高效率、低能耗、环境友好等优点。α-淀粉酶又称淀粉-1，4-糊精酶(α-1，4-葡聚糖葡聚糖水解酶，E.C.3.2.1.1)，在动物、植物、微生物中分布广泛，不同来源的α-淀粉酶已被广泛研究。α-淀粉酶主要功能是从淀粉分子的内部随机切开α-1，4糖苷键，生成糊精和还原糖，因此，其特征是引起底物溶液粘度的急剧下降和碘反应的消失，最终产物在分解直链淀粉时以麦芽糖为主。目前α-淀粉酶已经广泛应用于食品、纺织、造纸、洗涤以及制药等行业。
α-淀粉酶用于多种工业和商业过程，包括淀粉液化、纺织物退浆、食品制造、衣物清洁和盘碟洗涤。在此类应用中，α-淀粉酶可分解淀粉而释放出较小的碳水化合物。然而，淀粉束可耐α-淀粉酶水解，因为组织化的淀粉聚合物将酶排除在外。因此，使用具有增强的比活性的α-淀粉酶只能略微地改善淀粉水解，因为它并未解决可及性的问题。
发明内容
本发明的目的在于提供一种稳定性好的改性α-淀粉酶的制备方法，以解决上述背景技术中提出的问题。
为实现上述目的，本发明提供如下技术方案：
一种改性α-淀粉酶的制备方法，具体步骤如下：
(1)将10-20份黄原胶加入蛋白酶水溶液中水合，水合结束后将胶挤压并转入均相反应器中进行反应，反应结束后进行灭活、干燥处理，然后将黄原胶通过120目筛进行筛分，保留通过120目筛的胶粉备用；
(2)将粉碎至粒径为1-3mm的生姜置于容器中，添加2-4倍重量的水，控制温度50-60℃保持2-3h，添加混合物料2-3倍重量乙醇和甲醇的混合物，控制温度至30-40℃保持5-6h，过滤；滤液真空浓缩后冷冻干燥获得生姜提取物；
(3)将高锰酸钾溶于醋酸钠缓冲液中，得到氧化溶液；将所述胶粉加入所述氧化溶液中，在20-30℃下反应50-70min，得到氧化的黄胶原溶液；
(4)将1-3份的所述生姜提取物加入至氧化的黄胶原溶液中，再加入1-2倍的乙醇和甲醇的混合物，混合均匀后静置3-5h；
(5)将15-25份的α-淀粉酶溶于水，配制成α-淀粉酶水溶液；
(6)将得到的α-淀粉酶水溶液加入至步骤(4)的溶液中，反应2-4h后得到交联反应混合物；
(7)向所述交联反应混合物中加入还原剂，发生反应，得到改性α-淀粉酶。
作为本发明进一步的方案：所述步骤(1)中在均相反应器中的反应时间为3-5h，反应温度为30-50℃。
作为本发明进一步的方案：所述步骤(1)中在均相反应器中的反应时间为4h，反应温度为40℃。
作为本发明进一步的方案：所述步骤(7)中的还原剂为硼氢化钠。
作为本发明进一步的方案：所述硼氢化钠的浓度为0.8-1.2mol/L。
作为本发明进一步的方案：所述步骤(3)中高锰酸钾的浓度为0.3-0.5mol/L。
作为本发明再进一步的方案：所述步骤(1)中干燥处理方式为烘干，烘干温度为50-70℃，烘干时间为3-5h。
与现有技术相比，本发明的有益效果是：
本发明采用生姜提取物有效减缓了酶制剂的回潮；同时可增强α-淀粉酶的耐冻、耐热性能，保持相同的酶活力，有效防止了α-淀粉酶在运输、保存和使用过程中酶活力的损失，延长了α-淀粉酶的保质期，制得的α-淀粉酶热稳定性明显提高、理化性能得到改善、改性酶的最适pH值较游离酶往酸性方向移，且酶活性在一定范围内受pH的影响较小。
具体实施方式
下面结合具体实施方式对本专利的技术方案作进一步详细地说明。
实施例1
一种改性α-淀粉酶的制备方法，具体步骤如下：
(1)将10份黄原胶加入蛋白酶水溶液中水合，水合结束后将胶挤压并转入均相反应器中进行反应，反应时间为3h，反应温度为30℃，反应结束后进行灭活、干燥处理，然后将黄原胶通过120目筛进行筛分，保留通过120目筛的胶粉备用；干燥处理方式为烘干，烘干温度为50℃，烘干时间为3h；
(2)将粉碎至粒径为1mm的生姜置于容器中，添加2倍重量的水，控制温度50℃保持2h，添加混合物料2倍重量乙醇和甲醇的混合物，控制温度至30℃保持5h，过滤；滤液真空浓缩后冷冻干燥获得生姜提取物；
(3)将浓度为0.3mol/L的高锰酸钾溶于醋酸钠缓冲液中，得到氧化溶液；将所述胶粉加入所述氧化溶液中，在20℃下反应50min，得到氧化的黄胶原溶液；
(4)将1份的所述生姜提取物加入至氧化的黄胶原溶液中，再加入1倍的乙醇和甲醇的混合物，混合均匀后静置3h；
(5)将15份的α-淀粉酶溶于水，配制成α-淀粉酶水溶液；
(6)将得到的α-淀粉酶水溶液加入至步骤(4)的溶液中，反应2h后得到交联反应混合物；
(7)向所述交联反应混合物中加入浓度为0.8mol/L的硼氢化钠，发生反应，得到改性α-淀粉酶。
实施例2
一种改性α-淀粉酶的制备方法，具体步骤如下：
(1)将12份黄原胶加入蛋白酶水溶液中水合，水合结束后将胶挤压并转入均相反应器中进行反应，反应时间为3.5h，反应温度为35℃，反应结束后进行灭活、干燥处理，然后将黄原胶通过120目筛进行筛分，保留通过120目筛的胶粉备用；干燥处理方式为烘干，烘干温度为55℃，烘干时间为3.5h；
(2)将粉碎至粒径为1.5mm的生姜置于容器中，添加2.5倍重量的水，控制温度52℃保持2.2h，添加混合物料2.2倍重量乙醇和甲醇的混合物，控制温度至32℃保持5.2h，过滤；滤液真空浓缩后冷冻干燥获得生姜提取物；
(3)将浓度为0.35mol/L的高锰酸钾溶于醋酸钠缓冲液中，得到氧化溶液；将所述胶粉加入所述氧化溶液中，在22℃下反应55min，得到氧化的黄胶原溶液；
(4)将1.5份的所述生姜提取物加入至氧化的黄胶原溶液中，再加入1.2倍的乙醇和甲醇的混合物，混合均匀后静置3.5h；
(5)将18份的α-淀粉酶溶于水，配制成α-淀粉酶水溶液；
(6)将得到的α-淀粉酶水溶液加入至步骤(4)的溶液中，反应2.5h后得到交联反应混合物；
(7)向所述交联反应混合物中加入浓度为0.9mol/L的硼氢化钠，发生反应，得到改性α-淀粉酶。
实施例3
一种改性α-淀粉酶的制备方法，具体步骤如下：
(1)将15份黄原胶加入蛋白酶水溶液中水合，水合结束后将胶挤压并转入均相反应器中进行反应，反应时间为4h，反应温度为40℃，反应结束后进行灭活、干燥处理，然后将黄原胶通过120目筛进行筛分，保留通过120目筛的胶粉备用；干燥处理方式为烘干，烘干温度为60℃，烘干时间为4h；
(2)将粉碎至粒径为2mm的生姜置于容器中，添加3倍重量的水，控制温度55℃保持2.5h，添加混合物料2.5倍重量乙醇和甲醇的混合物，控制温度至35℃保持5.5h，过滤；滤液真空浓缩后冷冻干燥获得生姜提取物；
(3)将浓度为0.4mol/L的高锰酸钾溶于醋酸钠缓冲液中，得到氧化溶液；将所述胶粉加入所述氧化溶液中，在25℃下反应60min，得到氧化的黄胶原溶液；
(4)将2份的所述生姜提取物加入至氧化的黄胶原溶液中，再加入1.5倍的乙醇和甲醇的混合物，混合均匀后静置4h；
(5)将20份的α-淀粉酶溶于水，配制成α-淀粉酶水溶液；
(6)将得到的α-淀粉酶水溶液加入至步骤(4)的溶液中，反应3h后得到交联反应混合物；
(7)向所述交联反应混合物中加入浓度为1mol/L的硼氢化钠，发生反应，得到改性α-淀粉酶。
实施例4
一种改性α-淀粉酶的制备方法，具体步骤如下：
(1)将18份黄原胶加入蛋白酶水溶液中水合，水合结束后将胶挤压并转入均相反应器中进行反应，反应时间为4.5h，反应温度为45℃，反应结束后进行灭活、干燥处理，然后将黄原胶通过120目筛进行筛分，保留通过120目筛的胶粉备用；干燥处理方式为烘干，烘干温度为65℃，烘干时间为4.5h；
(2)将粉碎至粒径为2.5mm的生姜置于容器中，添加3.5倍重量的水，控制温度58℃保持2.8h，添加混合物料2.8倍重量乙醇和甲醇的混合物，控制温度至38℃保持5.8h，过滤；滤液真空浓缩后冷冻干燥获得生姜提取物；
(3)将浓度为0.45mol/L的高锰酸钾溶于醋酸钠缓冲液中，得到氧化溶液；将所述胶粉加入所述氧化溶液中，在28℃下反应65min，得到氧化的黄胶原溶液；
(4)将2.5份的所述生姜提取物加入至氧化的黄胶原溶液中，再加入1.8倍的乙醇和甲醇的混合物，混合均匀后静置4.5h；
(5)将22份的α-淀粉酶溶于水，配制成α-淀粉酶水溶液；
(6)将得到的α-淀粉酶水溶液加入至步骤(4)的溶液中，反应3.5h后得到交联反应混合物；
(7)向所述交联反应混合物中加入浓度为1.1mol/L的硼氢化钠，发生反应，得到改性α-淀粉酶。
实施例5
一种改性α-淀粉酶的制备方法，具体步骤如下：
(1)将20份黄原胶加入蛋白酶水溶液中水合，水合结束后将胶挤压并转入均相反应器中进行反应，反应时间为5h，反应温度为50℃，反应结束后进行灭活、干燥处理，然后将黄原胶通过120目筛进行筛分，保留通过120目筛的胶粉备用；干燥处理方式为烘干，烘干温度为70℃，烘干时间为5h；
(2)将粉碎至粒径为3mm的生姜置于容器中，添加4倍重量的水，控制温度60℃保持3h，添加混合物料3倍重量乙醇和甲醇的混合物，控制温度至40℃保持6h，过滤；滤液真空浓缩后冷冻干燥获得生姜提取物；
(3)将浓度为0.5mol/L的高锰酸钾溶于醋酸钠缓冲液中，得到氧化溶液；将所述胶粉加入所述氧化溶液中，在30℃下反应70min，得到氧化的黄胶原溶液；
(4)将3份的所述生姜提取物加入至氧化的黄胶原溶液中，再加入2倍的乙醇和甲醇的混合物，混合均匀后静置5h；
(5)将25份的α-淀粉酶溶于水，配制成α-淀粉酶水溶液；
(6)将得到的α-淀粉酶水溶液加入至步骤(4)的溶液中，反应4h后得到交联反应混合物；
(7)向所述交联反应混合物中加入浓度为1.2mol/L的硼氢化钠，发生反应，得到改性α-淀粉酶。
本发明采用生姜提取物有效减缓了酶制剂的回潮；同时可增强α-淀粉酶的耐冻、耐热性能，保持相同的酶活力，有效防止了α-淀粉酶在运输、保存和使用过程中酶活力的损失，延长了α-淀粉酶的保质期，制得的α-淀粉酶热稳定性明显提高、理化性能得到改善、改性酶的最适pH值较游离酶往酸性方向移，且酶活性在一定范围内受pH的影响较小。
上面对本专利的较佳实施方式作了详细说明，但是本专利并不限于上述实施方式，在本领域的普通技术人员所具备的知识范围内，还可以在不脱离本专利宗旨的前提下作出各种变化。
Claims (7)
1.一种改性α-淀粉酶的制备方法，其特征在于，具体步骤如下：
(1)将10-20份黄原胶加入蛋白酶水溶液中水合，水合结束后将胶挤压并转入均相反应器中进行反应，反应结束后进行灭活、干燥处理，然后将黄原胶通过120目筛进行筛分，保留通过120目筛的胶粉备用；
(2)将粉碎至粒径为1-3mm的生姜置于容器中，添加2-4倍重量的水，控制温度50-60℃保持2-3h，添加混合物料2-3倍重量乙醇和甲醇的混合物，控制温度至30-40℃保持5-6h，过滤；滤液真空浓缩后冷冻干燥获得生姜提取物；
(3)将高锰酸钾溶于醋酸钠缓冲液中，得到氧化溶液；将所述胶粉加入所述氧化溶液中，在20-30℃下反应50-70min，得到氧化的黄胶原溶液；
(4)将1-3份的所述生姜提取物加入至氧化的黄胶原溶液中，再加入1-2倍的乙醇和甲醇的混合物，混合均匀后静置3-5h；
(5)将15-25份的α-淀粉酶溶于水，配制成α-淀粉酶水溶液；
(6)将得到的α-淀粉酶水溶液加入至步骤(4)的溶液中，反应2-4h后得到交联反应混合物；
(7)向所述交联反应混合物中加入还原剂，发生反应，得到改性α-淀粉酶。
2.根据权利要求1所述的改性α-淀粉酶的制备方法，其特征在于，所述步骤(1)中在均相反应器中的反应时间为3-5h，反应温度为30-50℃。
3.根据权利要求1所述的改性α-淀粉酶的制备方法，其特征在于，所述步骤(1)中在均相反应器中的反应时间为4h，反应温度为40℃。
4.根据权利要求2所述的改性α-淀粉酶的制备方法，其特征在于，所述步骤(7)中的还原剂为硼氢化钠。
5.根据权利要求4所述的改性α-淀粉酶的制备方法，其特征在于，所述硼氢化钠的浓度为0.8-1.2mol/L。
6.根据权利要求1所述的改性α-淀粉酶的制备方法，其特征在于，所述步骤(3)中高锰酸钾的浓度为0.3-0.5mol/L。
7.根据权利要求1所述的改性α-淀粉酶的制备方法，其特征在于，所述步骤(1)中干燥处理方式为烘干，烘干温度为50-70℃，烘干时间为3-5h。
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Citations (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CN105124169A (zh) * | 2015-01-06 | 2015-12-09 | 北京科慧通智慧科技有限公司 | 一种生物复合酶及其制备方法 |
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Patent Citations (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CN105124169A (zh) * | 2015-01-06 | 2015-12-09 | 北京科慧通智慧科技有限公司 | 一种生物复合酶及其制备方法 |
| CN105802939A (zh) * | 2016-04-18 | 2016-07-27 | 深圳职业技术学院 | 一种改性α-淀粉酶的制备方法 |
Non-Patent Citations (4)
| Title |
|---|
| LEISSY G´OMEZ等: "《Stabilization of invertase by modification of sugar chains with chitosan》", 《BIOTECHNOLOGY LETTERS》 * |
| SHAMRAJA S. NADAR等: "《Macromolecular cross-linked enzyme aggregates (M-CLEAs) of α-amylase》", 《INTERNATIONAL JOURNAL OF BIOLOGICAL MACROMOLECULES》 * |
| 宋红: "《方便的新型黄原胶》", 《食品工业》 * |
| 薛正莲: "《黄原胶修饰糖化酶的性质研究》", 《安徽机电学院学报》 * |
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