CN105441502A - 一种l-酪氨酸的制备方法 - Google Patents

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Abstract

本发明涉及一种L-酪氨酸的制备方法，属于生物技术领域。本发明中L-酪氨酸的制备方法包括如下步骤：将短杆菌接种到培养基上，发酵培养得到发酵液，将发酵液进行离心、超滤得超滤液，调整超滤液的pH值和离子强度；将表面活性剂和超滤液加入到超临界萃取器中，表面活性剂与超临界流体形成超临界流体反胶团体系对L-酪氨酸进行超临界萃取；将反萃取水相溶液和萃取产物加入到超临界萃取器中进行超临界反萃取，反萃取后取水相进行纳滤、结晶、冷冻干燥，制得纯化L-酪氨酸。本发明的分离纯化方法萃分离和萃取效率高，所得L-酪氨酸的活性和纯度高，水溶性好。

Description

一种L-酪氨酸的制备方法
技术领域
本发明属于生物技术领域，具体涉及一种L-酪氨酸的制备方法。
背景技术
L-酪氨酸(L-Tyrosine)是一种重要的生化试剂，是合成多肽类激素、抗生素、L-多巴等药物的主要原料，广泛地应用于医药、食品添加剂、生物化工和饲料等领域，在医药上能用作甲状腺功能亢进症治疗。目前制备L-酪氨酸的方法主要有水解法、发酵法和合成法三种；水解法是最主要的生产方法，但是由于水解液中氨基酸种类较多，而传统的分离纯化方法也难以得到纯度较高的产品，造成原辅料的消耗和产品的流失，产品质量较难达标，从而限制了产品的销售和经济效益。
反向微胶团萃取是从胶体或叫胶团萃取发展而来的。早期的关于反向微胶团的研究是针对水在反向微胶团的溶解，主要用于二次采油。进入80年代以后，研究的重点转向应用于蛋白质和其他生物大分子的分离。反向微胶团是溶在有机溶剂中的表面活性剂自发形成的纳米级的一种聚体，表面活性剂的极性尾在外与非极性的有机溶剂接触，而极性头则排列在内形成极性核，极性核溶于水后就形成了“水池”。当含有氨基酸的水溶液与含反向微胶团的有机溶剂相混合时，氨基酸以带电离子状态进入反向微胶团的“水池”内或微胶团球粒的界面分子膜层内而被分离。如刘亚萍等在《反向微胶团萃取分离酪氨酸的研究》(氨基酸和生物资源，2001，23(2)：32～35)中使用AOT反胶团体系萃取分离L-酪氨酸，优化了萃取、反萃取的工艺条件，但其萃取方法还有待改进，萃取效果还有待提高。
发明内容
本发明的目的是针对现有技术存在的上述问题，提出了分离效率高，产品纯度高的L-酪氨酸的制备方法。
本发明的目的可通过下列技术方案来实现：一种L-酪氨酸的制备方法，所述制备方法包括如下步骤：
将短杆菌接种到培养基上，发酵培养得到发酵液，将发酵液进行离心、超滤得超滤液，调整超滤液的PH值和离子强度；
将表面活性剂加入到超临界萃取器中，与超临界流体形成超临界流体反胶团体系；
将调整后的超滤液加入到超临界萃取器中，在超临界流体反胶团体系中对超滤液中的L-酪氨酸进行超临界萃取，得萃取产物；
将反萃取水相溶液和萃取产物加入到超临界萃取器中进行超临界反萃取，反萃取后取水相进行纳滤、结晶、冷冻干燥，制得纯化L-酪氨酸。
本发明采用发酵的方法制备L-酪氨酸，具有效率高，专一性强的优点，所得L-酪氨酸产品的杂质少，纯度高。发酵后采用离心和超滤的方法去除发酵液中的细胞碎片和蛋白质、核酸聚合物等大分子物质，这些物质不进入反胶团，使得反胶团能够循环利用，可以回收有机溶剂和表面活性剂。
对发酵液的分离和纯化过程采用超临界萃取和反胶团萃取相结合的方式进行，具有萃取效率高、后续处理简单、溶剂使用量小、低毒等优点。超临界萃取毒性和污染小，具有广泛的应用，但对极性物质氨基酸的溶解性较低。反胶团萃取本质上仍属于溶剂萃取，存在后处理能耗大、溶剂损耗多、对环境有污染等问题。将反胶团应用到超临界流体技术中，利用反胶团体系具有极性与非极性的桥梁，既可克服超临界流体不能溶解强极性物质的难题，又可避免反胶团萃取过程中存在的后处理问题。
超临界萃取和反萃取后，表面活性剂进入到CO2超临界流体中，L-酪氨酸进入到反萃取水相溶液。经过减压和控温表面活性剂可得到完全的回收，所得L-酪氨酸萃取液通过纳滤、结晶、冷冻干燥的方式，制成纯化L-酪氨酸。整个过程安全、高效、节能，纳滤对L-酪氨酸的截留率搞，冷冻干燥方式所得产品的活性和纯度高，品相好，水溶性好。
作为优选，所述超滤液采用盐酸调节PH值至4.2-5.6，加入KCl或NaCl调节离子强度至0.23-0.50mol/L。
在超临界流体反胶团体系中，表面活性剂的极性头朝向反胶团的内部，反胶团的内壁带负电荷，而L-酪氨酸是一种两性电解质，水相的PH值决定了L-酪氨酸的离子化程度。在PH值小于L-酪氨酸的等电点时，L-酪氨酸带正电荷，与AOT/DTDPA反胶团内所带负电荷的性质相反，由于静电引力，可使超滤液中的L-酪氨酸转移到反胶团中。另一方面，在酸性条件下，L-酪氨酸在水中的溶解度会增加，从而在AOT/DTDPA反胶团内部水环境里的溶解度也会增加。因此，PH值的降低有利于L-酪氨酸的反胶团萃取，但同时随着PH值的降低，H+浓度增大，必然导致H+与L-酪氨酸阳离子竞争结合AOT/DTDPA阴离子，从而不利于L-酪氨酸的萃取。另外，也为了提高萃取的L-酪氨酸的纯度，避免与L-酪氨酸等电点接近的其它氨基酸被同时萃取，将超滤液的PH值控制在上述范围内。
如前所述，DTDPA增加了萃取体系的抗无机盐能力，使L-酪氨酸在较高的离子强度下也能被萃取，但是离子强度不能无限增加。其原因在于：较高的离子强度会影响反胶团内壁的静电屏蔽的程度，降低L-酪氨酸分子与反胶团内壁的静电作用力。减小表面活性剂极性头之间的相互斥力，减小反胶团的W0值和反胶团尺寸，使立体性相互(排除)作用增大，从而降低L-酪氨酸在反胶团中的溶解性，甚至使已溶解的L-酪氨酸从反胶团中反萃取出来。另一方面，较多的K+、Na+与L-酪氨酸存在竞争效应，不利于L-酪氨酸进入到反胶团内部与AOT/DTDPA阴离子结合。
作为优选，所述表面活性剂为AOT/DTDPA混合液，AOT和DTDPA混合液与超临界流体的摩尔比为1：(23-40)。
本发明采用表面活性剂AOT/DTDPA的混合与超临界流体形成超临界流体反胶团对L-酪氨酸进行萃取，具有更高的分离效率，反萃时也更加容易。其原因在于，AOT具有两条非极性尾，极性基团较小，所形成的反胶团空间较大，有利于L-酪氨酸分子的进入；DTDPA为双子表面活性剂，具有独特的结构和优异的表面活性，有利于在水和CO2界面上形成分散的空间结构，并且表面活性剂AOT和DTDPA的非极性尾与CO2的亲和性强，形成的反胶团所需的内聚能低，且反胶团之间的相互作用也较弱。
而且，AOT/DTDPA混合液所形成的反胶团体系萃取能力优于传统单纯使用单一的表面活性剂反胶团体系。AOT在形成反胶团时可不用添加辅助表面活性剂且具有较好的强度，DTDPA的CMC值比传统的表面活性剂低1-3个数量级，形成反胶团的能力强，其疏水尾能紧密堆积在L-酪氨酸表面，可显著提高L-酪氨酸萃取率。并且DTDPA增加了萃取体系的抗无机盐能力，使L-酪氨酸在较高的离子强度下也能被萃取。适当的无机盐浓度有利于DTDPA的CMC值的降低，这可能是因为无机盐电解出的正电离子在溶液中不断趋近DTDPA带负电的亲水头基，使其负电作用范围和强度大卫缩小和减弱，导致DTDPA分子间的静电斥力大大减小，在分子热运动状态下更易缔合成胶团。AOT和DTDPA混合液与超临界流体的摩尔比控制在上述范围内，是因为低于该比例范围则不能形成反胶团，随着该比例的增大，反胶团数目增加，能够增溶更多的L-酪氨酸，当比例增加到上述范围的上限时，反胶团体系达到饱和不能容解更多的AOT/DTDPA。
作为优选，所述表面活性剂中AOT和DTDPA的摩尔比为(4-9)：3。AOT和DTDPA的摩尔比在该比例范围内时，AOT和DTDPA的配合性好，分离效果好，萃取效率高。
作为优选，所述表面活性剂中添加有10-20％v/v的THF。。
在超临界流体和AOT/DTDPA形成的反胶团体系中由于反胶团的数量和浓度都很大，相互之间容易发生聚积，影响L-酪氨酸进入反胶团内部，从而降低了L-酪氨酸的萃取率。因此，本发明在进行超临界萃取时添加了适量的THF用以分散反胶团，并促进L-酪氨酸进入反胶团内部，加快L-酪氨酸的萃取，提高L-酪氨酸的萃取率。
作为优选，所述超临界萃取和超临界反萃取中的超临界流体为CO2。
超临界流体CO2临界温度低，临界压力适中，无毒无害，成本低廉，来源丰富，是一种清洁型的环境友好溶剂。超临界流体CO2反胶团极性内核中能形成微水池，存在极性微环境，把在超临界流体CO2中不能溶解的L-酪氨酸屏蔽在微水池中，以反胶团的形式分散在无极性的超临界流体CO2主体相中，从而弥补超临界流体CO2不能溶解强极性物质的不足。
作为优选，所述反萃取水相溶液为PH值为8.5-10.2，离子强度为1.2-2.0mol/L的KCl或NaCl的缓冲溶液。
当水相PH值大于等电点时，L-酪氨酸带负电荷，与AOT/DTDPA反胶团内部阴离子所带的负电荷产生静电斥力，溶入反胶团的L-酪氨酸反向萃取出来，实现L-酪氨酸的反萃取。较高的离子强度有助于降低L-酪氨酸分子与反胶团内壁的静电作用力，并且可替代L-酪氨酸与反胶团内部阴离子结合，从而促进反萃取的进行。
作为优选，KCl或NaCl的缓冲溶液中的缓冲剂选自磷酸氢二钠-柠檬酸、柠檬酸-柠檬酸钠或乙酸-乙酸钠之一。
作为优选，所述反萃取水相溶液中还添加有0.5-6％w/v的多孔硅胶。硅胶对L-酪氨酸具有较好的吸附性，能促进L-酪氨酸进入到水相中，多孔硅胶因其多孔的性质提供了更大的比表面积，大大提高了其吸附能力。
作为优选，所述超临界萃取和超临界反萃取的萃取条件均为：萃取温度为28-37℃，萃取压力为29-40Mpa，萃取时间为2-3h，分离压力为5-9Mpa，分离温度为20-30℃。
作为优选，所述超滤的截留分子量为1000-2000，所述纳滤的截留分子量为200-300。
与现有技术相比，本发明具有以下有益效果：
采用发酵法制备L-酪氨酸，采用超临界CO2反胶团萃取的方式对L-酪氨酸的发酵液进行萃取，萃取能力和分离效率高，所得L-酪氨酸的活性和纯度高，水溶性好。
在萃取时添加了THF能促进L-酪氨酸进入反胶团内部，加快L-酪氨酸的萃取，提高L-酪氨酸的萃取率，反萃取时添加多孔硅胶具有促进L-酪氨酸进入到水相中的作用，提高反萃取效率。
具体实施方式
以下是本发明的具体实施例，对本发明的技术方案作进一步的描述，但本发明并不限于这些实施例。
本发明中L-酪氨酸的制备方法包括如下步骤，
实施例1
一种L-酪氨酸的制备方法，包括如下步骤：
将短杆菌接种到培养基上，发酵培养得到发酵液，将发酵液进行离心、超滤得超滤液，超滤截留分子量为1000-2000，调整超滤液的PH值至4.5，加入NaCl调节离子强度至0.30mol/L。
将NaCl、缓冲剂磷酸氢二钠-柠檬酸、以及2.0％w/v的多孔硅胶加入到纯水中，制成PH值为9.0，离子强度为1.4mol/L的缓冲溶液，即反萃取水相溶液。
将超滤液、表面活性剂和占表面活性剂13％v/v的THF加入到超临界萃取器中进行超临界萃取，表面活性剂为摩尔比为6：3的AOT和DTDPA的混合液，表面活性剂和超临界萃取器中的CO2超临界流体形成超临界流体反胶团体系，表面活性剂与CO2超临界流体的摩尔比为1：25；将萃取后所得产物和反萃取水相溶液加入到超临界萃取器中进行超临界反萃取；超临界萃取和超临界反萃取的萃取条件均为：萃取温度为30℃，萃取压力为30Mpa，萃取时间为2.2h，分离压力为6Mpa，分离温度为22℃。
反萃取后取水相进行纳滤，纳滤的截留分子量为200-300，结晶，冷冻干燥，制得纯化L-酪氨酸。
实施例2
一种L-酪氨酸的制备方法，包括如下步骤：
将短杆菌接种到培养基上，发酵培养得到发酵液，将发酵液进行离心、超滤得超滤液，超滤截留分子量为1000-2000，调整超滤液的PH值至4.2，加入KCl调节离子强度至0.23mol/L。
制备反萃取水相溶液，将KCl、缓冲剂柠檬酸-柠檬酸钠、以及0.5％w/v的多孔硅胶加入到纯水中，制成PH值为8.5，离子强度为1.2mol/L的缓冲溶液，即反萃取水相溶液。
将超滤液、表面活性剂和占表面活性剂10％v/v的THF加入到超临界萃取器中进行超临界萃取，表面活性剂为摩尔比为4：3的AOT和DTDPA的混合液，表面活性剂和超临界萃取器中的CO2超临界流体形成超临界流体反胶团体系，表面活性剂与CO2超临界流体的摩尔比为1：23；将萃取后所得产物和反萃取水相溶液加入到超临界萃取器中进行超临界反萃取；超临界萃取和超临界反萃取的萃取条件均为：萃取温度为28℃，萃取压力为29Mpa，萃取时间为2h，分离压力为5Mpa，分离温度为20℃。
反萃取后取水相进行纳滤，纳滤的截留分子量为200-300，结晶，冷冻干燥，制得纯化L-酪氨酸。
实施例3
一种L-酪氨酸的制备方法，包括如下步骤：
将短杆菌接种到培养基上，发酵培养得到发酵液，将发酵液进行离心、超滤得超滤液，超滤截留分子量为1000-2000，调整超滤液的PH值至5.0，加入NaCl调节离子强度至0.35mol/L。
制备反萃取水相溶液，将KCl、缓冲剂乙酸-乙酸钠、以及4.0％w/v的多孔硅胶加入到纯水中，制成PH值为9.0，离子强度为1.6mol/L的缓冲溶液，即反萃取水相溶液。
将超滤液、表面活性剂和占表面活性剂15％v/v的THF加入到超临界萃取器中进行超临界萃取，表面活性剂为摩尔比为7：3的AOT和DTDPA的混合液，表面活性剂和超临界萃取器中的CO2超临界流体形成超临界流体反胶团体系，表面活性剂与CO2超临界流体的摩尔比为1：30；将萃取后所得产物和反萃取水相溶液加入到超临界萃取器中进行超临界反萃取；超临界萃取和超临界反萃取的萃取条件均为：萃取温度为32℃，萃取压力为32Mpa，萃取时间为2.5h，分离压力为7Mpa，分离温度为25℃。
反萃取后取水相进行纳滤，纳滤的截留分子量为200-300，结晶，冷冻干燥，制得纯化L-酪氨酸。
实施例4
一种L-酪氨酸的制备方法，包括如下步骤：
将短杆菌接种到培养基上，发酵培养得到发酵液，将发酵液进行离心、超滤得超滤液，超滤截留分子量为1000-2000，调整超滤液的PH值至5.3，加入KCl调节离子强度至0.40mol/L。
制备反萃取水相溶液，将NaCl、缓冲剂磷酸氢二钠-柠檬酸、以及5.0％w/v的多孔硅胶加入到纯水中，制成PH值为10.0，离子强度为1.8mol/L的缓冲溶液，即反萃取水相溶液。
将超滤液、表面活性剂和占表面活性剂18％v/v的THF加入到超临界萃取器中进行超临界萃取，表面活性剂为摩尔比为8：3的AOT和DTDPA的混合液，表面活性剂和超临界萃取器中的CO2超临界流体形成超临界流体反胶团体系，表面活性剂与CO2超临界流体的摩尔比为1：35；将萃取后所得产物和反萃取水相溶液加入到超临界萃取器中进行超临界反萃取；超临界萃取和超临界反萃取的萃取条件均为：萃取温度为35℃，萃取压力为38Mpa，萃取时间为2.8h，分离压力为8Mpa，分离温度为28℃。
反萃取后取水相进行纳滤，纳滤的截留分子量为200-300，结晶，冷冻干燥，制得纯化L-酪氨酸。
实施例5
一种L-酪氨酸的制备方法，包括如下步骤：
将短杆菌接种到培养基上，发酵培养得到发酵液，将发酵液进行离心、超滤得超滤液，超滤截留分子量为1000-2000，调整超滤液的PH值至5.6，加入KCl调节离子强度至0.50mol/L。
制备反萃取水相溶液，将NaCl、缓冲剂乙酸-乙酸钠、以及6.0％w/v的多孔硅胶加入到纯水中，制成PH值为10.2，离子强度为2.0mol/L的缓冲溶液，即反萃取水相溶液。
将超滤液、表面活性剂和占表面活性剂20％v/v的THF加入到超临界萃取器中进行超临界萃取，表面活性剂为摩尔比为9：3的AOT和DTDPA的混合液，表面活性剂和超临界萃取器中的CO2超临界流体形成超临界流体反胶团体系，表面活性剂与CO2超临界流体的摩尔比为1：40；将萃取后所得产物和反萃取水相溶液加入到超临界萃取器中进行超临界反萃取；超临界萃取和超临界反萃取的萃取条件均为：萃取温度为37℃，萃取压力为40Mpa，萃取时间为3h，分离压力为9Mpa，分离温度为30℃。
反萃取后取水相进行纳滤，纳滤的截留分子量为200-300，结晶，冷冻干燥，制得纯化L-酪氨酸。
对比例1
制备过程中的反胶团体系溶液中的表面活性剂为AOT，有机溶剂为异辛烷，AOT的浓度为0.03mol/L，其余均与实施例1相同。
对比例2
制备过程中反萃取水相溶液中未添加多孔硅胶，其余均与实施例1相同。
对比例3
萃取和反萃取仅使用反胶团萃取，不采用超临界萃取，浓缩干燥方法采用普通的浓缩干燥方法。
将本发明实施例1-5中的与对比例1-3中纯化L-酪氨酸进行比较，比较结果如表1所示。
表1实施例1-7中与比例1-3中纯化L-酪氨酸的比较
综上所述，本发明的制备方法具有较高的萃取能力和分离效率，萃取效率和萃取率高，并且反萃取时也更加容易，所得L-酪氨酸的活性和纯度高，品相好，水溶性好，含水量低，易保存。
本文中所描述的具体实施例仅仅是对本发明精神作举例说明。本发明所属技术领域的技术人员可以对所描述的具体实施例做各种各样的修改或补充或采用类似的方式替代，但并不会偏离本发明的精神或者超越所附权利要求书所定义的范围。

Claims (10)

1.一种L-酪氨酸的制备方法，其特征在于，所述制备方法包括如下步骤：
将短杆菌接种到培养基上，发酵培养得到发酵液，将发酵液进行离心、超滤得超滤液，调整超滤液的PH值和离子强度；
将表面活性剂加入到超临界萃取器中，与超临界流体形成超临界流体反胶团体系；
将调整后的超滤液加入到超临界萃取器中，在超临界流体反胶团体系中对超滤液中的L-酪氨酸进行超临界萃取，得萃取产物；
将反萃取水相溶液和萃取产物加入到超临界萃取器中进行超临界反萃取，反萃取后取水相进行纳滤、结晶、冷冻干燥，制得纯化L-酪氨酸。
2.根据权利要求1所述的L-酪氨酸的制备方法，其特征在于，所述超滤液采用盐酸调节PH值至4.2-5.6，加入KCl或NaCl调节离子强度至0.23-0.50mol/L。
3.根据权利要求1所述的L-酪氨酸的制备方法，其特征在于，所述表面活性剂为AOT/DTDPA混合液，AOT/DTDPA混合液与超临界流体的摩尔比为1：(23-40)。
4.根据权利要求3所述的L-酪氨酸的制备方法，其特征在于，所述表面活性剂中AOT和DTDPA的摩尔比为(4-9)：3。
5.根据权利要求1或3所述的L-酪氨酸的制备方法，其特征在于，所述表面活性剂中添加有10-20％v/v的THF。
6.根据权利要求1所述的L-酪氨酸的制备方法，其特征在于，所述超临界萃取和超临界反萃取中的超临界流体为CO2。
7.根据权利要求1所述的L-酪氨酸的制备方法，其特征在于，所述反萃取水相溶液为PH值为8.5-10.2，离子强度为1.2-2.0mol/L的KCl或NaCl的缓冲溶液。
8.根据权利要求7所述的L-酪氨酸的制备方法，其特征在于，所述反萃取水相溶液中还添加有0.5-6％w/v的多孔硅胶。
9.根据权利要求1所述的L-酪氨酸的制备方法，其特征在于，所述超临界萃取和超临界反萃取的萃取条件均为：萃取温度为28-37℃，萃取压力为29-40Mpa，萃取时间为2-3h，分离压力为5-9Mpa，分离温度为20-30℃。
10.根据权利要求1所述的L-酪氨酸的制备方法，其特征在于，所述超滤的截留分子量为1000-2000，所述纳滤的截留分子量为200-300。
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Cited By (4)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
CN107574217A (zh) * 2017-09-30 2018-01-12 上海新肌生物科技有限公司 一种纳米级胶原蛋白的提纯方法
EP3385334A1 (en) * 2017-04-04 2018-10-10 SSC Strategic Science Consult GmbH Method for extracting hydrophobic compounds
CN109907220A (zh) * 2018-12-28 2019-06-21 福建农林大学 一种即食米饭浸泡液及高品质即食软米饭的制备方法
CN115947662A (zh) * 2022-12-23 2023-04-11 江西唯铂莱生物制药有限公司 L-酪氨酸的分离纯化方法及其制备方法

Citations (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
CN102382030A (zh) * 2011-12-16 2012-03-21 北京明新高科技发展有限公司 L-色氨酸分离纯化的一种工艺

Patent Citations (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
CN102382030A (zh) * 2011-12-16 2012-03-21 北京明新高科技发展有限公司 L-色氨酸分离纯化的一种工艺

Non-Patent Citations (4)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Title
LIU YANG ET AL.: "New Development of Reverse Micelles and Applications in Protein Separation and Refolding", 《CHINESE JOURNAL OF CHEMICAL ENGINEERING》 *
刘亚萍 等: "反向微胶团萃取分离酪氨酸的研究", 《氨基酸和生物资源》 *
杨静 等: "反胶团在超临界CO2萃取中的应用", 《化学工业与工程》 *
郭晓歌 等: "反胶束萃取氨基酸的研究进展", 《食品工程》 *

Cited By (5)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
EP3385334A1 (en) * 2017-04-04 2018-10-10 SSC Strategic Science Consult GmbH Method for extracting hydrophobic compounds
CN107574217A (zh) * 2017-09-30 2018-01-12 上海新肌生物科技有限公司 一种纳米级胶原蛋白的提纯方法
CN107574217B (zh) * 2017-09-30 2020-12-01 上海新肌生物科技有限公司 一种纳米级胶原蛋白的提纯方法
CN109907220A (zh) * 2018-12-28 2019-06-21 福建农林大学 一种即食米饭浸泡液及高品质即食软米饭的制备方法
CN115947662A (zh) * 2022-12-23 2023-04-11 江西唯铂莱生物制药有限公司 L-酪氨酸的分离纯化方法及其制备方法

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