CN102149802B - 纺织品酶促漂白组合物及其使用方法 - Google Patents

纺织品酶促漂白组合物及其使用方法 Download PDF

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Abstract

本发明描述用于酶促漂白纺织品的组合物和方法。过水解酶与酯底物和过氧化氢组合使用以产生用于纺织品漂白的过酸。用本发明方法漂白的纺织品与用常规化学漂白方法漂白的纺织品相比较，表现出增加的上染率、减少的纺织品损伤和/或更膨松更柔软的手感。

Description

纺织品酶促漂白组合物及其使用方法
优先权
本申请要求分别于2008年9月10日提交的、于2008年9月22日提交的、和于2009年3月2日提交的美国临时专利申请系列号61/095,807、61/099,020及61/156,593的优先权，所述临时专利申请各自全部内容通过引用并入。
技术领域
本发明组合物和方法涉及纺织品的酶促漂白。
背景技术
在纺织品纤维、纱和织物的加工中，通常需要预处理或前处理步骤来适当准备这些天然材料以备进一步使用，尤其是用于通常为商品所需的染料、印花和/或整理阶段。这些纺织品处理步骤去除自然存在的、或在纺纱或织造期间加入纤维和/或织物中的杂质和有色体。
纺织品生产通常包括许多处理和阶段，最常见为：退浆(即，通过酶、碱或氧化剂浸泡而去除上浆剂，例如淀粉)；煮练(即，通过在近沸腾的温度接触氢氧化钠溶液而去除油脂、油、蜡、果胶物质、微尘、蛋白质和脂肪)；和漂白(即，通过常规使用氧化剂如过氧化氢、次氯酸盐和二氧化氯、或使用还原剂如二氧化硫或亚硫酸氢盐，从纺织品中去除和漂白有色体)。常用的漂白技术包括在超过95℃的温度使用碱性过氧化氢漂白。此高温和强漂白系统需要高能量的输入并通常产生高pH排出物，从环境的可持续性的角度来看这是不受欢迎的。
需要一种有效的纺织品酶促漂白方法，该方法与常规纺织品漂白方法相比较，使环境足迹和纺织厂成本降至最低、提供了改善的织物强度保留和减少的纤维损伤。该酶促漂白方法优选在较低的pH和较低的温度操作，减少腐蚀性化学品的应用，并在环境上比常规方法更友好。
发明概述
本发明的组合物和方法涉及纺织品酶促漂白。与纺织品化学漂白方法相比较，使用本发明的纺织品漂白组合物和方法产生具有减少的纺织品损伤、更膨松更柔软的手感、和/或增加的上染率的漂白纺织品。
一方面，本发明提供纺织品酶促漂白组合物，其包括：(i)过水解酶(perhydrolase enzyme)；(ii)所述过水解酶的酯底物；(iii)过氧化氢源；(iv)表面活性剂和/或乳化剂；(v)过氧化物稳定剂；(vi)多价螯合剂(sequestering agent)；和(vii)维持pH为约6至约8的缓冲剂。
在一些实施方案中，过水解酶包含SEQ ID NO：1所示氨基酸序列、或其变体或同源物。在特定的实施方案中，过水解酶是SEQ ID NO：1的S54V变体(即，具有置换S54V的SEQ ID NO：1的变体)。在一些实施方案中，过水解酶包括(即表现出)大于1的过水解与水解比值。在一些实施方案中，过水解酶以约1至约2.5ppm，例如约1.7ppm的浓度存在。
在一些实施方案中，酯底物选自丙二醇二乙酸酯、乙二醇二乙酸酯、三醋精、乙酸乙酯和甘油三丁酸酯。在特定的实施方案中，酯底物是丙二醇二乙酸酯。在一些实施方案中，丙二醇二乙酸酯以约2,000至约4,000ppm，例如约3,000ppm的量存在于组合物中。
在一些实施方案中，过氧化氢源是过氧化氢。在一些实施方案中，过氧化氢以约1,000至约3,000ppm，例如约2,100ppm的浓度存在。
在一些实施方案中，表面活性剂和/或乳化剂包含非离子型表面活性剂。在一个实施方案中，非离子型表面活性剂是醇乙氧基化物。在一个实施方案中，表面活性剂和/或乳化剂包含异十三烷醇乙氧基化物。在一个实施方案中，表面活性剂和/或乳化剂包含醇乙氧基化物和异十三烷醇乙氧基化物。在一个实施方案中，组合物包含表面活性剂和乳化剂。
在一些实施方案中，纺织品酶促漂白组合物包含过氧化物稳定剂和/或多价螯合剂。在一个实施方案中，过氧化物稳定剂是膦酸。在一个实施方案中，多价螯合剂是聚丙烯酸。
在一些实施方案中，组合物还包含生物煮练酶。在一些实施方案中，生物煮练酶选自果胶酶、角质酶、纤维素酶、半纤维素酶、蛋白酶和脂肪酶。在一个实施方案中，生物煮练酶是果胶酶。
另一方面，本发明提供用于漂白纺织品的方法，其包括以允许纺织品的可测量变白的时间长度和条件，将纺织品与如本文所述的纺织品酶促漂白组合物接触，由此产生漂白的纺织品，其中当与包括将纺织品与不含过水解酶的化学纺织品漂白组合物接触的纺织品化学漂白方法相比较时，该漂白的纺织品包括减少的纺织品损伤、更膨松更柔软的手感和增加的上染率中的至少之一。在一些实施方案中，该方法还包括在产生漂白的纺织品后用过氧化氢酶水解过氧化氢。在一个实施方案中，液比为约10∶1。在一些实施方案中，该方法以间歇式工艺(batch process)或完尽式工艺(exhaustprocess)来实施。
在一些实施方案中，与不含过水解酶的化学漂白组合物相比，本发明方法提供少至少约10、20、30、40或50％之任一的重量损失。
在一些实施方案中，与用不含过水解酶的化学漂白组合物处理的纺织品相比较，本发明方法提供的纺织品能增加上染率，以产生染色深度增加至少约5、10、15、20、25或30％之任一的染色的纺织品。
在一些实施方案中，本发明方法提供了这样的纺织品：与用不含过水解酶的化学漂白组合物处理的纺织品相比较，其表现出(即，显示或具有)下降的起球倾向。
在一些实施方案中，纺织品与本发明纺织品酶促漂白组合物在约60℃至约70℃的漂白温度接触约40至约60分钟的处理时间。在一些实施方案中，纺织品酶促漂白组合物的温度以每分钟约3℃从约20℃至约40℃的开始温度升高，直至达到漂白温度。在一个实施方案中，漂白温度为约65℃，且处理时间为约50分钟。
在一些实施方案中，用含水组合物在约40℃至约60℃的漂洗温度漂洗该漂白后的纺织品，以去除所述纺织品酶促漂白组合物。在一个实施方案中，漂洗温度为约50℃。在一个实施方案中，漂洗包括漂洗所述漂白的纺织品两次，每次漂洗约10分钟。在一些实施方案中，该含水组合物包含过氧化氢酶以水解过氧化氢。
另一方面，本发明提供纺织品酶促漂白组合物用于漂白含纤维素纺织品的用途，该组合物包括如本文所述的纺织品酶促漂白组合物，其特征在于，与用化学漂白的处理相比较，用该组合物处理纺织品提供改善的上染率、更膨松更柔软的手感、和/或减少的纺织品损伤。
发明详述
本发明组合物和方法涉及使用过水解酶对纺织品的酶促漂白。与化学漂白方法相比较，所述酶促方法产生这样的纺织品，该纺织品具有更膨松更柔软的手感、增加的上染率、和/或减少的纺织品损伤。本发明方法通常在比传统化学漂白方法更低的温度进行并具有更低的漂洗要求，从而导致能量和水的节约。来自该酶促漂白方法的排出液还具有比来自常规化学漂白方法的排出液(即约13)低的pH(即＜8)，由此减少纺织品漂白的环境影响。
除非另有说明，否则本发明的组合物和方法的实践将采用下列领域中的常规技术：分子生物学(包括重组技术)、微生物学、细胞生物学和生物化学，这些常规技术对本领域技术人员是已知的。这些技术在文献例如，Molecular Cloning：A Laboratory Manual，第2版(Sambrook等人，1989)；Oligonucleotide Synthesis(M.J.Gait编辑，1984；Current Protocols inMolecular Biology(F.M.Ausubel等人编辑，1994)；PCR：The PolymeraseChain Reaction(Mullis等人编辑，1994)；和Gene Transfer and Expression：A Laboratory Manual(Kriegler，1990)中描述。
除非另有定义，否则本文所用的所有技术和科学术语具有本领域普通技术人员通常理解的含义。Singleton等人，Dictionary of Microbiology andMolecular Biology，第2版，John Wiley and Sons，New York(1994)和Hale&Markham，The Harper Collins Dictionary of Biology，HarperPerennial，NY(1991)提供了一般字典用于查阅。
除非另有指出，否则数字范围涵盖限定该范围的数字，核酸以5′至3′方向从左至右书写，氨基酸序列以氨基至羧基方向从左至右书写。除非上下文另有明确规定，否则冠词“一个(a)”、“一种(an)”和“该(the)”包括对单数和复数的提及。除非另有指出，与所描述的内容类似或相当的任何方法和材料均可用于本发明的组合物和方法的实践或测试。本文引用的所有参考文献特此通过引用并入。
定义
为清楚起见，定义下列术语和短语：
如本文所使用，术语“漂白”是指处理纺织品材料例如纤维、纱、织物、衣服或非织造材料以产生更浅颜色的方法。漂白包括通过除去、修饰或掩盖纤维素或其它纺织品材料中引起色彩的化合物而使纺织品变白。因此，“漂白”是指在适宜的pH和温度条件下将纺织品处理一段足够长的时间，以引起纺织品的增白(即变白)。可使用化学漂白剂和/或酶法产生的漂白剂进行漂白。适合的漂白剂的实例包括但不限于ClO2、H2O2、过酸、NO2等。
如本文所使用，术语“漂白剂”包括能够漂白纺织品的任何部分/化学品。漂白剂可需要漂白活化剂的存在。适合的化学漂白剂的实例是过氧化钠、过硼酸钠、过锰酸钾和过酸。当H2O2已经通过酶法原位产生时，可以被认为是化学漂白剂。“化学漂白组合物”含有一种或多种化学漂白剂。
如本文所使用，酶是具有催化活性的蛋白质(多肽)。
如本文所使用，“酶促漂白系统”或“酶促漂白组合物”包括一种或多种能够酶法产生漂白剂的酶和底物。例如，酶促漂白系统可含有用于产生过酸漂白剂的过水解酶、酯底物和过氧化氢源。
如本文所使用，关于含有过水解酶的酶促漂白系统的“酯底物”是指，含有酯键的过水解酶底物。包含脂肪族和/或芳香族羧酸和醇的酯可被用作过水解酶的底物。在一些实施方案中，该酯源为乙酸酯。在一些实施方案中，该酯源选自丙二醇二乙酸酯、乙二醇二乙酸酯、三醋精、乙酸乙酯和甘油三丁酸酯中的一种或多种。在一些实施方案中，该酯源选自一种或多种下列酸的酯：甲酸、乙酸、丙酸、丁酸、戊酸、己酸、辛酸、壬酸、癸酸、十二烷酸、肉豆蔻酸、棕榈酸、硬脂酸和油酸。
如本文所使用，术语“过水解酶”是指能够催化过水解反应的酶，所述过水解反应导致产生足够高的量的适用于所述纺织品漂白方法的过酸。通常，过水解酶表现出高的过水解与水解比值。在一些实施方案中，该过水解酶包含SEQ ID NO：1所示的耻垢分枝杆菌(Mycobacteriumsmegmatis)过水解酶氨基酸序列、或其变体或同源物，或者由之组成，或主要由之组成。在一些实施方案中，过水解酶包含酰基转移酶活性并催化水性酰基转移反应。
如本文所使用，“过酸”是式RC(＝O)OOH的有机酸。
如本文所使用，术语“过氧化氢源”是指加入到纺织品处理浴中的过氧化氢，其可以来源于外在(即，外部或外面)来源，或者通过产生过氧化氢的氧化酶作用在底物上而原位产生。“过氧化氢源”包括过氧化氢和可以自发或酶法产生过氧化氢作为反应产物的系统的组分。
短语“过水解与水解比值”是指在规定的条件下和在规定的时间内通过过水解酶由酯底物酶法产生的过酸的量与酶法产生的酸的量的比值。在一些实施方案中，WO 05/056782中提供的分析法用于测定通过酶所产生的过酸和酸的量。
如本文所使用，术语“酰基”是指具有通式RCO-的有机基团，其可通过由有机酸去除-OH基团获得。通常，酰基名称以后缀“-oyl”结束，例如甲酰氯CH3CO-Cl是由甲酸CH3CO-OH形成的酰基氯。
如本文所使用，术语“酰化”是指其中分子的一个取代基被酰基替代的化学转化，或是引入酰基基团到分子中的过程。
如本文所使用，术语“转移酶”是指催化官能团从一个底物向另一个底物转移的酶。例如，酰基转移酶可将酰基从酯底物转移到过氧化氢底物以形成过酸。
如本文所使用，术语“产生过氧化氢的氧化酶”意指催化涉及分子氧(O2)作为电子受体的氧化/还原反应的酶。在该反应中，氧被还原成水(H2O)或过氧化氢(H2O2)。适于在本文使用的氧化酶是在其底物上产生过氧化氢(而非水)的氧化酶。适于在本文使用的产生过氧化氢的氧化酶及其底物的实例是葡萄糖氧化酶和葡萄糖。其它可用于产生过氧化氢的氧化酶包括醇氧化酶、乙二醇氧化酶、甘油氧化酶、氨基酸氧化酶等。在一些实施方案中，产生过氧化氢的氧化酶是碳水化合物氧化酶。
如本文所使用，术语“纺织品”是指纤维、纱、织物、衣服和非织造织物。该术语包括由天然、合成(例如生产的)、以及各种天然和合成的混纺物(blend)制得的纺织品。因此，术语“纺织品”是指未加工和加工的纤维、纱、织造的或编织的织物、非织造织物、和衣服。在一些实施方案中，纺织品包含纤维素。
如本文所使用，短语“需要加工的纺织品”是指需要进行退浆和/或煮练和/或漂白、或可以需要其它处理例如生物抛光的纺织品。
如本文所使用，短语“需要漂白的纺织品”是指不论其它可能的处理如何，需要漂白的纺织品。这些纺织品可能已进行了其它处理或可能没有。类似地，这些纺织品可能需要或可能不需要随后的处理。
如本文所使用，术语“织物”是指生产的纤维和/或纱的组装物，其具有与其厚度和充足内聚力相关的实质表面积从而赋予该组装物有用的机械强度。
如本文所使用，短语″有效量的过水解酶″是指实现/产生本发明工艺或方法所需的酶促活性所必需的过水解酶的量。该有效量是本领域普通技术人员容易确定的且取决于许多因素，例如所用的具体酶变体、所用的pH、所用的温度等等，以及所需的结果(例如，白度水平)。
如本文所使用，术语“氧化(性)化学品”是指具有漂白纺织品的能力的化学品。氧化性化学品以适于漂白的量、pH和温度存在。该术语包括但不限于过氧化氢和过酸。
如本文所使用，“氧化稳定性”是指蛋白质在氧化条件下发挥功能的能力。特别地，该术语是指蛋白质在各种浓度的H2O2和/或过酸存在下发挥功能的能力。可以通过本领域技术人员已知的标准程序测量在各种氧化条件下的稳定性。氧化稳定性的实质性改变可以反映为，与没有氧化性化合物时表现出的酶促活性相比，酶促活性的半衰期增加或降低至少约5％或更大(在多数实施方案中，优选增加)。
如本文所使用，关于蛋白质的术语“pH稳定性”是指蛋白质在特定pH发挥功能和/或维持活性的能力。一般地，大多数酶具有有限的pH范围供其发挥功能并且保持稳定。除了在中间范围的pH(即，约pH 7)发挥功能的酶以外，还存在能够在极高或极低的pH条件下工作的酶。可通过本领域技术人员已知的标准程序测量在各种pH下的稳定性。pH稳定性的实质性改变可以反映为，与在酶的最适pH时的酶促活性相比，酶促活性的半衰期增加或降低至少约5％或更大(在大多数实施方案中，优选增加)。然而，本文所述的本发明工艺、方法和/或组合物不旨在局限于任何pH稳定性水平及pH范围。
如本文所使用，关于蛋白质的“热稳定性”是指蛋白质在特定温度发挥功能和/或维持活性的能力。一般地，大多数酶具有有限的温度范围供其发挥功能并保持活性。除了在中间范围的温度(例如室温)工作的酶以外，还存在能够在极高或极低的温度工作的酶。可通过已知的程序测量热稳定性。热稳定性的实质性改变可以反映为，与酶促活性的最适温度相比，当暴露于不同温度(即更高或更低)时，突变体的催化活性的半衰期增加或降低至少约5％或更大。然而，本文所述的本发明工艺、方法和/或组合物不旨在局限于任何温度稳定性水平及温度范围。
如本文所使用，关于蛋白质的术语“化学稳定性”是指蛋白质(例如酶)针对负面影响其活性的化学品表现出的稳定性。在一些实施方案中，该化学品包括但不限于过氧化氢、过酸、阴离子表面活性剂、阳离子表面活性剂、非离子型表面活性剂、螯合剂等。然而，本文所述的本发明工艺、方法和/或组合物不旨在局限于任何特定的化学稳定性水平和化学稳定性范围。
如本文所使用，术语“纯化的”和“分离的”是指从样品中除去杂质，和/或指物质(例如蛋白质、核酸、细胞等)与至少一种和其天然相伴的组分分开。例如，这些术语可以是指，物质实质上或基本上不含在其天然状态(例如完整的生物系统)中通常与其相伴的组分。
如本文所使用，术语“多核苷酸”是指任何长度且任何三维结构的核苷酸多聚体形式，其可以是单链或多链的(例如，单链、双链、三螺旋等)，可以含有脱氧核糖核苷酸、核糖核苷酸，和/或脱氧核糖核苷酸或核糖核苷酸的类似物或修饰形式，包括修饰的核苷酸或碱基或其类似物。由于遗传密码的简并性，可以使用一种以上的密码子来编码一个特定的氨基酸，因此本发明的组合物和方法涵盖编码特定氨基酸序列的多核苷酸。可以使用任何类型的修饰核苷酸或核苷酸类似物，只要该多核苷酸在使用条件下保留了期望的功能性，所述修饰核苷酸或核苷酸类似物包括增加核酸酶耐受性的修饰(例如，脱氧、2′-O-Me、硫代磷酸酯等)。出于检测或捕获的目的，也可以掺入标记，例如放射性或非放射性的标记或锚定物，例如生物素。该术语多核苷酸还包括肽核酸(PNA)。多核苷酸可以是天然存在的或非天然存在的。术语“多核苷酸”和“核酸”和“寡核苷酸”在本文中可互换使用。多核苷酸可含有RNA、DNA或两者，和/或其修饰形式和/或类似物。可以通过非核苷酸组分中断核苷酸的序列。可以用备选的连接基团取代一个或多个磷酸二酯键。这些备选的连接基团包括但不限于这样的实施方案，其中磷酸酯被替为P(O)S(“硫代酯”)、P(S)S(“二硫代酯”)、(O)NR2(“酰胺化物”)、P(O)R、P(O)OR'、CO或CH2(“formacetal”)，其中每个R或R’独立地是H或取代的或未取代的烷基(1-20个C)，任选地含有醚(-O-)键，芳基、链烯基、环烷基、环烯基或araldyl。多核苷酸中并非所有的连接都需要相同的。多核苷酸可以是线性或环状的，或包含线性和环状部分的组合。
如本文所使用，术语“多肽”是指由氨基酸组成并被本领域技术人员公认为蛋白质的任何组合物。本文中使用氨基酸残基的常规单字母或三字母代码。术语“多肽”和“蛋白质”在本文中可互换使用，是指任何长度的氨基酸聚合物。聚合物可以是线性的或分支的，其可以包含修饰的氨基酸，且可以被非氨基酸中断。该术语还涵盖了已天然地或者通过干预而被修饰的氨基酸聚合物；例如，二硫键形成、糖基化、脂质化、乙酰化、磷酸化或任何其它的操作或修饰，例如与标记组分缀合。该定义还包括例如，含有一个或多个氨基酸类似物(包括例如，非天然氨基酸等)的多肽，以及本领域已知的其它修饰。
如本文所使用，术语“相关蛋白质”是指功能上和/或结构上相似的蛋白质。在一些实施方案中，这些蛋白质源自不同属和/或物种，包括生物纲之间的差异(例如，细菌蛋白质和真菌蛋白质)。在另外的实施方案中，相关蛋白质由相同物种提供。事实上，本文所述的工艺、方法和/或组合物并不旨在局限于任何特定来源的相关蛋白质。此外，术语“相关蛋白质”涵盖三级结构同源物和一级序列同源物。在进一步的实施方案中，该术语涵盖免疫学上交叉反应的蛋白质。
如本文所使用，术语“衍生物”是指这样的蛋白质，其源自向蛋白质的C末端和N末端之一或两者添加一个或多个氨基酸、在氨基酸序列中的一个或数个不同位点置换一个或多个氨基酸、和/或在蛋白质的任一端或两端或在氨基酸序列中的一个或多个位点缺失一个或多个氨基酸、和/或在氨基酸序列中的一个或多个位点插入一个或多个氨基酸。可以通过改变编码天然蛋白质的DNA序列、将DNA序列转化到适宜宿主中并表达该改变的DNA序列以形成衍生蛋白质来实现蛋白质衍生物的制备。
如本文所使用，术语“变体蛋白质”是指相关蛋白质和衍生蛋白质。在一些实施方案中，变体蛋白质与亲本(或亲代)蛋白质例如野生型蛋白质的差异在于，在少数氨基酸位置上存在不同的氨基酸残基。不同的氨基酸残基的数目可以是一个或多个，例如1、2、3、4、5、10、15、20、30、40、50个或更多个氨基酸残基。不同的氨基酸的数目可以为1至10个。变体蛋白质可以与参考蛋白(例如亲本蛋白质)具有确定水平的序列同一性，例如至少35％、至少40％、至少45％、至少50％、至少55％、至少60％、至少65％、至少70％、至少75％、至少80％、至少85％、至少90％、至少91％、至少92％、至少93％、至少94％、至少95％、至少96％、至少97％、至少98％或甚至至少99％氨基酸序列同一性。可选地或此外，变体蛋白质可以与参考蛋白质或亲本蛋白质在显著区域(即结构域、表位、或类似结构或功能部分)的数目上不同。例如，在一些实施方案中，变体蛋白质具有1、2、3、4、5或10个与亲本蛋白质不同的相应显著区域。本领域中已知适于产生本文所述的酶的变体的方法，包括但不限于位点饱和诱变、扫描诱变、插入诱变、随机诱变、定点诱变和定向进行，以及各种其它重组方法和组合方法。
如本文所使用，术语“类似序列”是指，与参考蛋白(例如，具有希望的结构或功能的目的蛋白质)相比，在蛋白质中提供类似功能、三级结构、和/或保守残基的序列。例如，在包含α-螺旋或β-片层结构的表位区域中，在类似序列中的替换氨基酸优选保持该相同的特定结构。该术语也指核苷酸序列以及氨基酸序列。在一些实施方案中，开发类似序列，以便替换氨基酸导致显示类似或改良功能的变体酶。在一些实施方案中，在目的蛋白质中这些氨基酸的三级结构和/或保守残基位于或邻近于目的区段或片段。因此，当目的区段或片段含有例如α-螺旋或β-片层结构时，该替换氨基酸优选保持该特定结构。
如本文所使用，术语“同源蛋白质”是指，与参考蛋白(例如，来自另一来源的目的蛋白质，例如过水解酶)具有类似作用和/或结构的蛋白质(例如过水解酶)。同源并不意味必然在进化上相关。因此，该术语旨在涵盖获自不同物种的相同或相似的酶(即在结构和功能方面)。在一些实施方案中，鉴定具有与目的蛋白相似的四级、三级和/或一级结构的同源物是合乎需要的，因为用来自该同源物的类似区段置换目的蛋白质中的区段或片段将降低该改变的破坏性。在一些实施方案中，同源蛋白质与目的蛋白质诱导类似的(一种或多种)免疫应答。在一些实施方案中，改造同源蛋白质以产生具有(一种或多种)期望活性的酶。
如本文所使用，关于蛋白质和核酸的术语“野生型”和“天然”是指自然界中存在的那些。术语“野生型序列”和“野生型基因”可在本文互换使用，是指宿主细胞中天然的或自然存在的序列(蛋白质或核酸)。在一些实施方案中，野生型序列是指作为蛋白质工程起点的目的序列。可按照本领域技术人员已知的一般方法获得编码天然存在的蛋白质的基因。该方法通常包括合成具有编码目的蛋白质的区域的推定序列的标记探针，从表达该蛋白质的生物体制备基因组文库，以及通过与探针杂交从该文库筛选目的基因。然后对阳性杂交克隆作图并测序。
可使用本领域已知的任何适当方法确定序列间的同源性程度(参见，例如Smith和Waterman(1981)Adv.Appl.Math.2：482；Needleman和Wunsch(1970)J.Mol.Biol.48：443；Pearson和Lipman(1988)Proc.Natl.Acad.Sci.USA 85：2444；程序例如Wisconsin Genetics SoftwarePackage(Genetics Computer Group，Madison，WI)中的GAP、BESTFIT、FASTA和TFASTA；以及Devereux等人(1984)Nucleic Acids Res.12：387-95)。
例如，PILEUP是确定序列同源性水平的有用程序。PILEUP使用渐进式、两两序列比对从一组相关序列建立多序列比对。其也可以绘出用于建立该比对的显示聚类关系的树。PILEUP使用简化的Feng和Doolittle的渐进式比对方法(Feng和Doolittle(1987)J.Mol.Evol.35：351-60)。该方法与Higgins和Sharp(Higgins和Sharp(1989)CABIOS 5：151-53)所述的方法类似。有用的PILEUP参数包括默认空位权重3.00，默认空位长度权重0.10和加权的末端空位。另一有用的算法实例是Altschul等人(Altschul等人(1990)J.Mol.Biol.，215：403-10；和Karlin等人(1993)Proc.Natl.Acad.Sci.USA 90：5873-87)所述的BLAST算法。一个尤其有用的BLAST程序是WU-BLAST-2程序(Altschul等人(1996)Meth.Enzymol.266：460-80)。参数“W”、“T”和“X”确定比对的灵敏度和速度。BLAST程序使用字长(W)为11，BLOSUM62评分矩阵(Henikoff和Henikoff(1989)Proc.Natl.Acad.Sci.USA 89：10915)，比对(B)为50，期望值(E)为10，M’5，N’-4以及两链比较作为默认值。
如本文所使用，与至少两种核酸或多肽相关的措辞“基本上相似”和“基本上相同”通常意指，多核苷酸或多肽与参考(即野生型)序列相比，包含具有至少约40％同一性、至少约50％同一性、至少约60％同一性、至少约75％同一性、至少约80％同一性、至少约90％同一性、至少约91％同一性、至少约92％同一性、至少约93％同一性、至少约94％同一性、至少约95％同一性、至少约96％同一性、至少约97％同一性、至少约98％同一性、至少约99％同一性的序列。可使用已知的程序，例如BLAST、ALIGN和CLUSTAL，使用标准参数确定序列同一性(参见，例如，Altschul等人(1990)J.Mol.Biol.215：403-10；Henikoff等人(1989)Proc.Natl.Acad.Sci.USA 89：10915；Karin等人(1993)Proc.Natl.Acad.Sci USA 90：5873；和Higgins等人(1988)Gene 73：237-44)。用于执行BLAST分析的软件是可通过美国国家生物技术信息中心公众获得的。同时，可使用FASTA(Pearson等人(1988)Proc.Natl.Acad.Sci.USA 85：2444-48)检索数据库。两多肽基本上相同的一个指标为第一多肽与第二多肽是免疫学上交叉反应的。通常，因保守氨基酸置换而不同的多肽是免疫学上交叉反应的。因此，例如，当两肽仅因保守性置换而不同时，第一多肽与第二多肽基本上相同。两核酸序列基本上相同的另一指标为两分子在严紧条件下(例如在中度至高严紧的范围内)相互杂交。
如本文所使用，术语“浆料(size)”或“上浆料(sizing)”是指纺织品工业中用于通过增加纱的耐磨性和强度而改善织造性能的化合物。浆料通常由例如淀粉或淀粉样化合物制成。
如本文所使用，术语“退浆”或“进行退浆”是指通常在施加特定的整理、染色或漂白之前，从纺织品中除去浆料(通常是淀粉)的工艺。
如本文所使用，术语“退浆酶”是指用于酶法除去浆料的酶。示例性酶是淀粉酶、纤维素酶和甘露聚糖酶。
如本文所使用，术语“过水解(perhydrolyzation)”、“过水解(perhydrolyze)”或“过水解(perhydrolysis)”是指，其中由酯和过氧化氢底物产生过酸的反应。在一个实施方案中，过水解化反应由过水解酶例如酰基转移酶或芳基酯酶催化。在一些实施方案中，过酸通过在过氧化氢(H2O2)的存在下将式R1C(＝O)OR2(其中R1和R2是相同或不同的有机部分)的酯底物过水解而生成。在一个实施方案中，-OR2是-OH。在一个实施方案中，-OR2被-NH2替换。在一些实施方案中，过酸通过将羧酸或酰胺底物过水解而生成。
如本文所使用，术语”过酸”是指源自羧酸酯的分子，所述羧酸酯已与过氧化氢反应以形成能转移其一个氧原子的高反应性产物。正是转移氧原子的该能力使得过酸(如过乙酸)能够作为漂白剂发挥作用。
如本文所使用，术语“煮练”是指将在棉或其它纺织品中天然存在的杂质，例如多数非纤维素化合物(例如果胶、蛋白质、蜡、尘屑等)除去。除了天然非纤维素杂质，煮练还可除去残留的由生产工艺引入的物质，例如纺纱、络筒(coning)或经纱上浆(slashing)润滑剂。在一些实施方案中，可采用漂白以从纺织品中除去杂质。
如本文所使用，术语“生物煮练酶”是指能够除去棉或其它纺织品中的至少一部分杂质的酶。
如本文所使用，术语“尘屑”是指不想要的杂质，例如棉籽碎片、叶子、茎和其它植物部分，其甚至在机械轧棉工艺后仍粘在纤维上。
如本文所使用，术语“坯布(greige)”(发音同gray)是指在生产后没有经过任何漂白、染色或整理处理的纺织品。例如，尚未被整理(退浆、煮练等)、漂白或染色的任何离开织机的织造或编织的织物都被称为坯布纺织品。下文实施例中使用的纺织品是坯布纺织品。
如本文所使用，术语“染色”是指，尤其是通过在染色溶液中浸渍，向例如，纺织品上色。
如本文所使用，术语“非棉纤维素”纤维、纱或织物意指主要由非棉的基于纤维素的组合物组成的纤维、纱或织物。该组合物的实例包括亚麻(lihen)、苎麻、黄麻、亚麻(flax)、人造丝、lyocell、醋酸纤维素、竹、其它源自非棉纤维素的类似组合物。
如本文所使用，术语“果胶酸裂合酶(pectate lyase)”是指一种果胶酶。果胶酶是一组切割果胶物质，主要是聚(1，4-α-D-半乳糖苷酸(galacturonide))及其衍生物，的糖苷键的酶(参见Sakai等人(1993)Advances in AppliedMicrobiology 39：213-294)。优选地，果胶酶通过反式消除催化果胶酸(也称作多聚半乳糖醛酸)中α-1，4-糖苷键的随机断裂，例如多聚半乳糖醛酸裂合酶类(PGL；EC 4.2.2.2)中的酶，也称作聚(1，4-α-D-半乳糖苷酸)裂合酶或果胶酸裂合酶。
如本文所使用，术语“果胶”指可被较高或较低程度地酯化的果胶酸、多聚半乳糖醛酸和果胶。
如本文所使用，术语“角质酶(cutinase)”是指用于纺织品加工中的源自植物、细菌或真菌的脂解酶。角质酶能够水解底物角质。角质酶可以降解需要在纺织品加工(例如，煮练)中除去的脂肪酸酯和其它基于油的组合物。在一些实施方案中，角质酶具有显著的植物角质水解活性。在特定的实施方案中，角质酶对植物叶上的生物聚酯聚合物角质具有水解活性。适合的角质酶可分离自许多不同的植物、真菌和细菌源。
如本文所使用，术语“α-淀粉酶”是指断裂直链淀粉的α(1-4)糖苷键以产生麦芽糖分子(α-葡萄糖的二糖)的酶。淀粉酶是在唾液中发现的消化酶，其也由许多植物产生。淀粉酶将长链碳水化合物(例如淀粉)降解为较小的单位。“氧化稳定的”α-淀粉酶是当与非氧化稳定的α-淀粉酶相比较，尤其是与该氧化稳定的α-淀粉酶所源自的非氧化稳定的α-淀粉酶形式相比较时，能抵抗氧化手段的降解作用的α-淀粉酶。
如本文所使用，术语“蛋白酶”是指能够催化断裂肽键的蛋白质。
如本文所使用，“过氧化氢酶(catalase)”是指催化过氧化氢分解为氢和氧的酶。
如本文所使用，术语“芯吸(wicking)”是指液体沿着或经由上胶织物的纺织品材料或纺织品成分、或沿着由上胶织物的纺织品成分和上胶聚合物形成的间隙通过。芯吸涉及由毛细管力驱使的、液体进入多孔系统的自发转运。
如本文所使用，短语“聚合度”是指聚合物中单个大分子中的重复单元的数目。聚合度可以以质量(重量)或数目平均为基础。
如本文所使用，术语“坚牢度(fastness)”或“色牢度(color fastness)”是指材料抵抗变色，即保留其最初色泽的能力，尤其是当被弄湿、洗涤、清洁时或者当暴露于光、热或其它影响在正常条件下存储时，不掉色、褪色或变色。
如本文所使用，术语“手感(handle)”或“手感(hand)”是指通过由触觉得到的反应来评价的纺织品材料(例如织物或纱)的品质。这与例如粗糙度、平滑性、粗硬性(harshness)、柔韧性(pliability)、厚度及其它触觉参数的判断有关。
如本文所使用，术语“起球”是指在洗涤、干洗、测试或穿着过程中纺织品纤维缠结以形成从织物表面凸起的小球或小丸，并且该小球或小丸具有光线不能通过它们的密度，以至于例如它们投下阴影。在正常穿着过程中发生的起球可以例如在实验室测试机器上通过受控摩擦具有专门选择的机械性质的弹性垫而模拟。可以相对于标准，按照从5(表示未起球)至1(表示非常严重的起球)的任意标度，评价起球程度。
如本文所使用，术语“表面活性剂”是指减少液体表面张力的物质。
如本文所使用，术语“乳化剂”是指促进一种液体在另一种液体中悬浮的物质。
如本文所使用，术语“多价螯合剂”是指能够通过形成水溶性复合物而与金属离子反应的物质，其中金属以不可离子化的形式被保持在所述复合物中。
如本文所使用，术语“分批式工艺”、“分批工艺”或“间歇式工艺”是指分批或按批处理纺织品，其中在工艺或一个工艺阶段中一次处理一批的全部。
如本文所使用，术语“完尽式工艺”是指这样的分批式工艺，其中预处理化学品和/或酶促预处理组合物和染料被同时或相继地加入单一一个纺织品处理浴中。
如本文所使用，术语“液比”是指纺织品处理工艺中所用的液剂(液体)的重量与被处理的纺织品的重量的比值。
纺织品酶促漂白组合物
本发明组合物和方法的一方面提供酶促漂白组合物和用这些组合物漂白纺织品的方法。纺织品包括含纤维素纺织品，例如由棉、亚麻、大麻(hemp)、苎麻、纤维素、醋酸酯、lyocell、粘胶人造丝、竹和各种纤维素混纺物(blend)制成的纺织品，以及由聚酰胺、聚丙烯酸、羊毛或其混纺物制成的纺织品。在一些实施方案中，纺织品包含具有弹性的混纺物。本发明酶促漂白组合物和方法特别可用于漂白含有对高pH和高温条件敏感的纤维的纺织品。本发明酶促漂白组合物和方法特别可用于分批式工艺、完尽式工艺或间歇式工艺中。
本发明酶促漂白组合物包含过水解酶、过水解酶的酯底物(该底物适于在过氧化氢存在下在过水解酶对该底物的催化反应中产生过酸)、过氧化氢源、表面活性剂和/或乳化剂、过氧化物稳定剂、多价螯合剂、和在使用该酶促漂白组合物的纺织品漂白工艺期间维持pH为约6至约8的缓冲剂。该酶促漂白组合物还可任选包含生物煮练剂或酶和/或退浆剂或酶。
本发明酶促漂白组合物，当用于纺织品预处理工艺中时，有利地产生漂白的纺织品，与用不含过水解酶的化学漂白组合物进行的预处理相比较，该漂白的纺织品表现出增加的上染率、减少的由于漂白工艺引起的纺织品损伤、和/或更膨松更柔软的手感。在一些实施方案中，该酶促漂白组合物，当用于纺织品预处理工艺时，产生具有下降的起球倾向的纺织品。
过水解酶
本发明酶促漂白组合物包括一种或多种过水解酶。在一些实施方案中，过水解酶是天然存在的(即，由细胞基因组编码的过水解酶)。在一些实施方案中，过水解酶包含与天然存在的过水解酶的氨基酸序列至少约80％、至少约85％、至少约90％、至少约91％、至少约92％、至少约93％、至少约94％、至少约95％、至少约96％、至少约97％、至少约98％、至少约99％或甚至至少约99.5％相同的氨基酸序列，或者由该氨基酸序列组成、或主要由该氨基酸序列组成。
在一些实施方案中，过水解酶是天然存在的耻垢分枝杆菌过水解酶。在一些实施方案中，过水解酶包含SEQ ID NO：1所示的氨基酸序列或其变体或类似物，或者由之组成或主要由之组成。在一些实施方案中，过水解酶包含与SEQ ID NO：1所示氨基酸序列至少约80％、至少约85％、至少约90％、至少约91％、至少约92％、至少约93％、至少约94％、至少约95％、至少约96％、至少约97％、至少约98％、至少约99％或甚至至少约99.5％相同的氨基酸序列，或者由之组成或主要由之组成。
耻垢分枝杆菌过水解酶的氨基酸序列(SEQ ID NO：1)是：
MAKRILCFGDSLTWGWVPVEDGAPTERFAPDVRWTGVLAQQLGADFEVIEEGLSA
RTTNIDDPTDPRLNGASYLPSCLATHLPLDLVHMLGTNDTKAYFRRTPLDIALGMSV
LVTQVLTSAGGVGTTYPAPKVLVVSPPPLAPMPHPWFQLIFEGGEQKTTELARVYS
ALASFMKVPFFDAGSVISTDGVDGIHFTEANNRDLGVALAEQVRSLL
编码耻垢分枝杆菌过水解酶的相应多核苷酸序列(SEQ ID NO：2)是：
5′-ATGGCCAAGCGAATTCTGTGTTTCGGTGATTCCCTGACCTGGGGCTGGGTCC
CCGTCGAAGACGGGGCACCCACCGAGCGGTTCGCCCCCGACGTGCGCTGGACC
GGTGTGCTGGCCCAGCAGCTCGGAGCGGACTTCGAGGTGATCGAGGAGGGACT
GAGCGCGCGCACCACCAACATCGACGACCCCACCGATCCGCGGCTCAACGGCG
CGAGCTACCTGCCGTCGTGCCTCGCGACGCACCTGGCCGCTCGACCTGGTGATCA
TCATGCTGGGCACCAACGACACCAAGGCCTACTTCCGGCGCACCCCGCTCGACA
TCGCGCTGGGCATGTCGGTGCTCGTCACGCAGTTGCCTCACCAGCGCGGGCGGCG
TCCGGCACCACGTACCCGGCACCCAAGGTGCTGGTGGTGTCGCCGCCACCGCTGG
CGCCCATGCCGCACCCCTGGTTCCAGTTGATCTTCGAGGGCGGCGAGCAGAAGA
CCACTGAGCTCGCCCGCGTGTACAGCGCCGCTCGCGTCGTTCATGAAGGTGCCGT
TCTTCGACGCGGGTTCGGTGATCAGCACCGACGGCGTCGACGGAATCCACTTGCA
CCGAGGCCAACAATCGCGATCTCGGGGTGGCCCTCGCGGAACAGGTGCGGAGC
CTGCTGTAA-3′
在一些实施方案中，过水解酶在与SEQ ID NO：1所示耻垢分枝杆菌过水解酶氨基酸序列中的(一个或多个)位置等同的一个或多个氨基酸位置上包含一个或多个置换。在一些实施方案中，过水解酶包含选自下列的氨基酸的任何置换或任何组合置换：
M1，K3，R4，I5，L6，C7，D10，S11，L12，T13，W14，W16，G15，V17，P18，V19，D21，G22，A23，P24，T25，E26，R27，F28，A29，P30，D31，V32，R33，W34，T35，G36，L38，Q40，Q41，D45，L42，G43，A44，F46，E47，V48，I49，E50，E51，G52，L53，S54，A55，R56，T57，T58，N59，I60，D61，D62，P63，T64，D65，P66，R67，L68，N69，G70，A71，S72，Y73，S76，C77，L78，A79，T80，L82，P83，L84，D85，L86，V87，N94，D95，T96，K97，Y99F100，R101，R102，P104，L105，D106，I107，A108，L109，G110，M111，S112，V113，L114，V115，T116，Q117，V118，L119，T120，S121，A122，G124，V125，G126，T127，T128，Y129，P146，P148，W149，F150，I153，F154，I194，和F196.
在一些实施方案中，过水解酶在与SEQ ID NO：1所示耻垢分枝杆菌过水解酶氨基酸序列中的(一个或多个)位置等同的一个或多个氨基酸位置上包含一个或多个下列置换：L12C、Q或G；T25S、G或P；L53H、Q、G或S；S54V、L A、P、T或R；A55G或T；R67T、Q、N、G、E、L或F；K97R；V125S、G、R、A或P；F154Y；F196G。
在一些实施方案中，过水解酶在与SEQ ID NO：1所示耻垢分枝杆菌过水解酶氨基酸序列中的氨基酸位置等同的氨基酸位置上包含氨基酸置换的组合：L12I S54V；L12M S54T；L12T S54V；L12Q T25S S54V；L53HS54V；S54P V125R；S54V V125G；S54V F196G；S54V K97R V125G；或A55G R67T K97R V125G。
在一些实施方案中，过水解酶具有至少为1的过水解：水解比值。在一些实施方案中，过水解酶具有大于1的过水解：水解比值。
在一些实施方案中，过水解酶以约1至约2.5pm、约1.5至约2.0ppm、或约1.7ppm的浓度在酶促漂白组合物中提供。
酯底物
本发明的酶促漂白组合物还包括酯，其作为过水解酶的底物用于在存在过氧化氢下产生过酸。在一些实施方案中，该酯底物是脂肪族和/或芳族羧酸或醇的酯。在一些实施方案中，酯底物是一个或多个下列酸的酯：甲酸、乙酸、丙酸、丁酸、戊酸、己酸、辛酸、壬酸、癸酸、十二烷酸、肉豆蔻酸、棕榈酸、硬脂酸和油酸。在一些实施方案中，三醋精、甘油三丁酸酯和其它酯用作过酸形成的酰基供体。在一些实施方案中，酯底物是丙二醇二乙酸酯、乙二醇二乙酸酯或乙酸乙酯。在一个实施方案中，酯底物是丙二醇二乙酸酯。
在一些实施方案中，酯底物以约2,000至约4,000ppm、约2,500至约3,500ppm、约2,800ppm至约3,200ppm、或约3,000ppm的浓度提供。
过氧化氢源
本发明酶促漂白组合物还包括过氧化氢源。过氧化氢可分批直接加入，或者通过化学法、电化学法和/或酶法“原位”连续产生。
在一些实施方案中，过氧化氢源是过氧化氢。在一些实施方案中，过氧化氢源是固体化合物，其在加入水后产生过氧化氢。此类化合物包括过氧化氢与各种无机或有机化合物的加成物，其中最广泛使用的是过氧化氢合碳酸钠，也被称为过碳酸钠。
无机过氧化氢合物盐(inorganic perhydrate salts)是过氧化氢源的一个优选实施方案。无机过氧化氢合物盐的实例包括过硼酸盐、过碳酸盐、过磷酸盐、过硫酸盐和过硅酸盐。无机过氧化氢合物盐通常是碱金属盐。
对本发明组合物有用的其它过氧化氢加成物包括过氧化氢与沸石类化合物的加成物、或尿素与过氧化氢的加成物。
可以以结晶和/或基本上纯的固体形式包括过氧化氢源化合物而不加额外保护。但是，对于某些颗粒过氧化氢合物盐，优选包被有提供更好的贮存稳定性的物质的形式。适宜的包衣料包括无机盐例如碱金属硅酸盐、碳酸盐或硼酸盐或其混合物，或有机物质例如蜡类、油或脂肪皂。
在一些实施方案中，过氧化氢源是酶促过氧化氢产生系统。在一个实施方案中，酶促过氧化氢产生系统包含氧化酶及其底物。适宜的氧化酶包括但不限于：葡萄糖氧化酶、山梨醇氧化酶、己糖氧化酶、胆碱氧化酶、醇氧化酶、甘油氧化酶、胆固醇氧化酶、吡喃糖氧化酶、羧基醇氧化酶、L-氨基酸氧化酶、甘氨酸氧化酶、丙酮酸氧化酶、谷氨酸氧化酶、肌氨酸氧化酶、赖氨酸氧化酶、乳酸氧化酶、香草基氧化酶、羟乙酸氧化酶、半乳糖氧化酶、尿酸酶、草酸氧化酶和黄嘌呤氧化酶。
下式提供了酶促产生过氧化氢的一个偶联系统的例子：
Figure BDA0000049584480000211
本发明的组合物和方法并不旨在局限于任何特定酶，因为可以使用任何与适宜底物产生H2O2的酶。例如，可以使用来自乳杆菌属(Lactobacillus)物种的乳酸氧化酶，已知该酶由乳酸和氧产生H2O2。酶促产生酸(例如上述例子中的葡糖酸)的一个优势是，这可以使碱性溶液的pH降至过酸最有效实施漂白的pH范围(即，等于或低于pKa)。可以产生过氧化氢的其它酶(例如醇氧化酶、乙二醇氧化酶、甘油氧化酶、氨基酸氧化酶等)也可与过水解酶和酯底物组合使用以产生过酸。
过氧化氢也可用电化学法产生，例如使用供氧和氢气的燃料电池。
在一些实施方案中，过氧化氢源是以约1,000至约3,000ppm、约1,500至约2,500ppm、约2,000ppm至约2,200ppm、或约2,100ppm的浓度提供的过氧化氢。
表面活性剂和乳化剂
本发明的纺织品酶促漂白组合物还可包括一种或多种，即至少一种，表面活性剂和/或乳化剂。适宜的表面活性剂包括但不限于非离子型(参见，例如美国专利号4,565,647，其通过引用并入本文)；阴离子型；阳离子型；和两性离子型表面活性剂(参见，例如美国专利号3,929,678)。阴离子型表面活性剂包括但不限于直链烷基苯磺酸盐、α-烯烃磺酸盐、烷基硫酸盐(脂肪醇硫酸盐)、醇乙氧基硫酸盐、仲烷基磺酸盐、α-磺基脂肪酸甲酯、烷基琥珀酸或链烯基琥珀酸和肥皂。非离子型表面活性剂包括但不限于醇乙氧基化物、壬基酚乙氧基化物、烷基多苷、烷基二甲基胺氧化物、乙氧基化脂肪酸单乙醇胺、脂肪酸单乙醇胺、多羟基烷基脂肪酸酰胺、和葡糖胺的N-酰基N-烷基衍生物(“葡糖酰胺”(glucamides))。
在一些实施方案中，酶促漂白组合物含有非离子型表面活性剂。在一个实施方案中，非离子型表面活性剂是醇乙氧基化物。
表面活性剂可以以约5％至约40％、约20％至约30％、或约5％至约10％(w/w)的浓度存在。
在一些实施方案中，酶促漂白组合物含有约5％至约30％、约10％至约25％、或约15％至约20％(w/w)浓度的乙氧基化异十三烷醇。
过氧化物稳定剂
本发明的酶促漂白组合物还可包括过氧化物稳定剂。过氧化物稳定剂的实例包括但不限于硅酸钠、碳酸钠、丙烯酸聚合物、镁盐和膦酸。在一个实施方案中，过氧化物稳定剂是膦酸。
过氧化物稳定剂可以以约1％至约5％、约1％至约10％、或约2％至约8％(w/w)的浓度存在于酶促漂白组合物中。
多价螯合剂
本发明的酶促漂白组合物还可包括多价螯合剂。多价螯合剂的实例包括但不限于，氨基羧酸盐、氨基膦酸盐、多官能取代的芳族螯合剂、多羟基-羧酸、氨基多羧酸、聚膦酸盐和聚丙烯酸，及其混合物。可用作多价螯合剂的具体氨基羧酸盐包括乙二胺四乙酸盐、N-羟乙基乙二胺三乙酸盐、次氮基三乙酸盐、乙二胺四丙酸盐和三亚乙基四胺六乙酸盐。
多官能取代的芳族多价螯合剂也可用于本发明的组合物(参见，例如Connor等人的于1974年5月21日授权的美国专利号3,812,044)。酸形式的此类优选化合物是二羟基二磺基苯类，例如1，2-二羟基-3，5-二磺基苯二亚乙基三胺五乙酸盐、和乙醇双甘氨酸类、碱金属、铵、和取代的铵盐，以及其混合物。
氨基膦酸盐也适于用作本发明组合物中的多价螯合剂，特别是当允许至少低的总磷水平时。
本文适于使用的生物可降解的多价螯合剂是乙二胺二琥珀酸盐(“EDDS”)，尤其是美国专利号4,704,233(Hartman和Perkins的于1987年11月3日授权的专利)中所述的[S，S]异构体。
在一个实施方案中，多价螯合剂是聚丙烯酸。
多价螯合剂可以以约1％至约15％、约5％至约10％、或约3％至约10％(w/w)的浓度存在于本文所述的酶促漂白组合物中。
缓冲剂
本发明的酶促漂白组合物可包括能够将组合物的pH维持在约6至约8的缓冲剂。在一个实施方案中，该缓冲剂是磷酸盐缓冲剂，例如100mM磷酸盐缓冲剂(pH 8)。
纺织品酶促漂白方法
本发明的组合物和方法的另一方面提供了使用任何本文所述的酶促漂白组合物漂白纺织品的方法。通常，以适于允许可测量地增白纺织品的条件和时间长度，将待漂白的纺织品与本文所述的酶促漂白纺织品组合物接触。
纺织品包括含纤维素纺织品，例如由棉、亚麻、大麻、苎麻、纤维素、醋酸酯、lyocell、粘胶人造丝、竹和各种纤维素混纺物制成的纺织品，以及由聚酰胺、聚丙烯酸、羊毛或其混纺物制成的纺织品。在一些实施方案中，纺织品包含具有弹性的混纺物。酶促漂白组合物和方法特别可用于漂白含有对高pH和高温条件敏感的纤维的纺织品。
有利地，按照本发明方法处理纺织品产生漂白的纺织品，当与用不含过水解酶的化学漂白组合物的化学漂白工艺相比较时，该漂白的纺织品具有增加的上染率、减少的纺织品损伤、和/或更膨松更柔软的手感。在一些实施方案中，与用不含过水解酶的化学漂白方法相比较，产生具有降低的起球进程的纺织品。
由于与典型的化学漂白工艺相比较，所采用的加工温度较低，所以本发明的酶促漂白还有利地需要较少的能量。此外，比化学漂白工艺需要较少的漂洗，导致较低的用水。本发明的方法也比化学漂白(约13)导致更低pH的排出物(＜8)，从而引起减少的不良环境影响。
通常，本发明方法利用约6∶1至约15∶1、例如约10∶1的液比。在一些实施方案中，该方法以分批式、完尽式、或间歇式纺织品漂白工艺进行。
在约40℃至约70℃、例如约60℃至约70℃的温度，将纺织品与酶促漂白组合物接触约40至约60分钟的处理时间。在一个实施方案中，漂白温度为约65℃，且处理时间为约50分钟。在一些实施方案中，酶促漂白组合物的温度以每分钟约3℃从约20℃至约50℃的开始温度升高，直至达到用于漂白的加工温度。
在一些实施方案中，在酶促漂白组合物中温育纺织品后，进行一个或多个漂洗步骤，以除去漂白组合物。通常，纺织品用含水组合物(水或含水的组合物)漂洗。在一些实施方案中，漂洗温度为约40℃至约60℃，例如约50℃。在一些实施方案中，含水漂洗组合物含有过氧化氢酶以水解过氧化氢。在一个实施方案中，纺织品用含有过氧化氢酶的含水组合物漂洗两次，每次漂洗约10分钟。
在一些实施方案中，与用不含过水解酶的化学漂白组合物处理的纺织品相比较，使用本发明方法漂白的纺织品包含更柔软的、更膨松的且更自然的手感。该更膨松的、更柔软的手感通常导致可缝纫性(耐针性)和伸张的改善。而且，该持久的更膨松的、更柔软的手感常导致折皱恢复性的改善，例如布匹和衣服加工中折皱形成的风险较低。
在一些实施方案中，与用不含过水解酶的化学工艺进行的漂白相比较，使用本文的酶促漂白方法增强弹性性质。
在一些实施方案中，与不含过水解酶的化学漂白工艺相比较，本文的酶促漂白方法产生具有较少膨胀的天然纤维，并且避免筒子纱染色机中的沟槽效应(channeling effect)。
生物煮练酶
在一些实施方案中，用于纺织品酶促漂白的本发明组合物和方法包括一种或多种生物煮练酶。生物煮练酶可包含在纺织品酶促漂白组合物中，或可以在于纺织品酶促漂白组合物中预处理纺织品后的随后加工步骤中用生物煮练酶处理纺织品。下面描述了示例性的生物煮练酶。
果胶酶
可在本发明的组合物和方法中使用任何能够降解例如植物细胞壁中的果胶组分的溶果胶酶。适宜的果胶酶包括但不限于真菌或细菌来源的那些。果胶酶可以是天然来源的或重组产生的，和/或可被化学地或遗传地修饰。在一些实施方案中，果胶酶是单组分酶。
可以根据果胶酶的优选底物，即高甲基酯化的果胶或低甲基酯化的果胶和聚半乳糖醛酸(果胶酸)，以及它们的反应机制，即β-消除或水解，将果胶酶分类。果胶酶可以主要是内切作用，在链内随机位点切断聚合物得到寡聚体的混合物，或者它们可为外切作用，从聚合物的一端起始攻击并产生单体或二聚体。由Enzyme Nomenclature(1992)提供的酶分类中包括了作用于果胶平滑区的几种果胶酶活性，例如，果胶酸裂合酶(EC 4.2.2.2)、果胶裂合酶(EC 4.2.2.10)、多聚半乳糖醛酸酶(EC 3.2.1.15)、外切-多聚半乳糖醛酸酶(EC 3.2.1.67)、外切-多聚半乳糖醛酸-裂合酶(EC 4.2.2.9)和外切-聚-α-半乳糖醛酸糖苷酶(EC 3.2.1.82)。在优选的实施方案中，本发明方法利用果胶酸裂合酶。
如本文所用的果胶酸裂合酶酶促活性是指，通过反式消除，催化果胶酸(也称作多聚半乳糖醛酸)中α-1，4-糖苷键随机断裂。果胶酸裂合酶也被称作多聚半乳糖醛酸裂合酶和聚(1，4-D-半乳糖苷酸)裂合酶。出于本发明的组合物和方法的目的，果胶酸裂合酶酶促活性是通过测量在pH 10的0.1M甘氨酸缓冲液中0.1％w/v多聚半乳糖醛酸钠溶液的235nm吸光度增加而确定的活性(参见Collmer等人(1988)Methods Enzymol 161：329-35)。酶活性通常表示为x mol/分钟，即催化形成x摩尔产物/分钟的酶的量。替代的检测法测量在pH 10的0.1M甘氨酸缓冲液中5％w/v多聚半乳糖醛酸钠溶液的粘度降低，可以通过振动式粘度计测定(APSU单位)。应理解，任何果胶酸裂合酶均可用于本发明的组合物和方法的实践中。
可以用在本发明的组合物和方法中的果胶酸裂合酶的非限性实例包括，已从不同的细菌属例如欧文氏菌属(Erwinia)、假单胞菌属(Pseudomonas)、芽孢杆菌属(Bacillus)、克雷伯氏菌属(Klebsiella)和黄单胞菌属(Xanthomonas)克隆的果胶酸裂合酶。适用于本文的果胶酸裂合酶可以来自枯草杆菌(Nasser等人(1993)FEBS Letts.335：319-26)和芽孢杆菌属物种YA-14(Kim等人(1994)Biosci.Biotech.Biochem.58：947-49)。由短小芽孢杆菌(Bacillus pumilus)(Dave和Vaughn(1971)J.Bacteriol.108：166-74)、多粘芽孢杆菌(B.polymyxa)(Nagel和Vaughn(1961)Arch.Biochem.Biophys.93：344-52)、嗜热脂肪芽孢杆菌(B.stearothermophilus)(Karbassi和Vaughn(1980)Can.J.Microbiol.26：377-84)、芽孢杆菌属物种(Hasegawa和Nagel(1966)J.Food Sci.31：838-45)和芽孢杆菌属物种RK9(Kelly和Fogarty(1978)Can.J.Microbiol.24：1164-72)产生的其它果胶酸裂合酶也已被描述，并可以考虑用于本发明的组合物和方法中。任何上述的和二价阳离子非依赖性和/或热稳定性的果胶酸裂合酶均可用于实施本发明的组合物和方法。在一些实施方案中，果胶酸裂合酶包含，例如在WO 04/090099(Diversa)或WO 03/095638(Novozymes)中所述的那些。
根据本发明的组合物和方法使用的溶果胶酶的有效量取决于多种因素，但根据本发明的组合物和方法，溶果胶酶在含水介质中的浓度可以为按织物重量计约0.0001％至约1％μg酶蛋白，例如按织物重量计约0.0005％至约0.2％酶蛋白、或按织物重量计约0.001％至约0.05％酶蛋白。
水解聚酯底物的酶
任何水解聚酯底物的酶都适于在本发明的组合物和方法中使用，例如，角质酶或脂肪酶，包括，例如源自特异腐质霉(Humicola insolens)菌株DSM1800的酶，如在美国专利号4,810,414的实施例2中所述，或者在一个实施方案中，在美国专利号5,512,203中描述的源自门多萨假单胞菌(Pseudomonas mendocina)的酶、其变体和/或等效物。适宜的变体描述于例如WO 03/76580中。这些文献通过引用并入本文。
适宜的细菌酶可源自假单胞菌属(Pseudomonas)或不动杆菌属(Acinetobacter)物种，优选源自施式假单胞菌(P.stutzeri)、产碱假单胞菌(P.alcaligenes)、类产碱假单胞菌(P.pseudoalcaligenes)、铜绿假单胞菌(P.aeruginosa)或醋酸钙不动杆菌(A.calcoaceticus)，最优选源自施式假单胞菌菌株Thai IV 17-1(CBS 461.85)、PG-1-3(CBS 137.89)、PG-1-4(CBS 138.89)、PG-II-11.1(CBS 139.89)或PG-II-11.2(CBS 140.89)、铜绿假单胞菌PAO(ATCC 15692)、产碱假单胞菌DSM 50342、类产碱假单胞菌INII-5(CBS 468.85)、类产碱假单胞菌M-1(CBS 473.85)或醋酸钙不动杆菌GrV-39(CBS 460.85)。关于源自植物的酶的使用，已知水解聚酯底物的酶存在于许多植物的花粉中，且这些酶将可以用于本发明的工艺、方法和组合物。水解聚酯底物的酶也可源自真菌，例如犁头霉属物种(Absidia spp.)；枝顶孢属物种(Acremonium spp.)；蘑菇属物种(Agaricus spp.)；Anaeromyces spp.；曲霉属物种(Aspergillus spp.)，包括棘孢曲霉(A.auculeatus)、泡盛曲霉(A.awamori)、黄曲霉(A.flavus)、臭曲霉(A.foetidus)、A.fumaricus、烟曲霉(A.fumigatus)、构巢曲霉(A.nidulans)、黑曲霉(A.niger)、米曲霉(A.oryzae)、土曲霉(A.terreus)和杂色曲霉(A.versicolor)；短梗霉属物种(Aeurobasidium spp.)；头孢属物种(Cephalosporum spp.)；毛壳属物种(Chaetomium spp.)；鬼伞属物种(Coprinus spp.)；Dactyllum spp.；镰孢属物种(Fusarium spp.)，包括F.conglomerans、多隔镰孢(F.decemcellulare)、爪哇镰孢(F.j avanicum)、亚麻镰孢(F.lini)、尖镰孢(F.oxysporum)和腐皮镰孢(F.solani)；粘帚霉属物种(Gliocladium spp.)；腐质霉属物种，包括特异腐质酶(H.insolens)和疏毛腐质霉(H.lanuginosa)；毛霉属(Mucor spp.)；脉孢菌属物种(Neurosporaspp.)，包括粗糙脉胞菌(N.crassa)和好食脉胞菌(N.sitophila)；Neocallimastix spp.；Orpinomyces spp.；青霉属物种(Penicillium spp.)；原毛平革属物种(Phanerochaete spp.)；射脉菌属物种(Phlebia spp.)；Piromyces spp.；假单胞菌属物种(Pseudomonas spp.)；根霉属物种(Rhizopus spp.)；裂褶菌属物种(Schizophyllum spp.)；栓菌属物种(Trametesspp.)；木霉属物种(Trichoderma spp.)，包括里氏木霉(T.reesei)、长梗木霉(T.reesei(longibrachiatum))和绿色木霉(T.viride)；和接霉属物种(Zygorhynchus spp.)。类似地，可以想到，水解聚酯底物的酶可存在于细菌中，例如芽孢杆菌属物种；纤维单胞菌属物种(Cellulomonas spp.)；梭菌属物种(Clostridium spp.)；毁丝霉属物种(Myceliophthora spp.)；假单胞菌属物种(Pseudomonas spp.)，包括门多萨假单胞菌和恶臭假单胞菌(P.putida)；高温单胞菌属(Thermomonospora spp.)；嗜热丝孢菌属物种(Thermomyces spp.)，包括疏棉状嗜热丝孢菌(T.lanuginose)；链霉菌属(Streptomyces spp.)，包括橄榄色链霉菌(S.olivochromogenes)；和在降解纤维的瘤胃细菌中，例如产琥珀酸丝状杆菌(Fibrobacter succinogenes)；和在酵母中，包括假丝酵母属物种(Candida spp.)，包括南极假丝酵母(C.Antarctica)、皱落假丝酵母(C.rugosa)、C.torresii；近平滑假丝酵母(C.parapsllosis)；清酒假丝酵母(C.sake)；涎沫假丝酵母(C.zeylanoides)；小毕赤酵母(Pichia minuta)；红酵母(Rhodotorula glutinis)；胶红酵母(R.mucilaginosa)；和不对称掷孢酵母(Sporobolomyces holsaticus)。
在一些实施方案中，水解聚酯底物的酶，例如角质酶和/或脂肪酶，以按织物重量计约0.00001％至约2％的酶蛋白量，例如以按织物重量计约0.0001％至约1％的酶蛋白量，或以按织物重量计0.005％至0.5％的酶蛋白量，通常以按织物重量计约0.001％至约0.5％的酶蛋白量加入酶促漂白组合物中。
纤维素酶
可将纤维素酶加入本发明的组合物和方法中，例如以促进生物煮练。纤维素酶被分类为一系列酶家族，涵盖内切活性和外切活性以及纤维二糖水解能力。纤维素酶可源自已知能够产生纤维素分解酶的微生物，例如腐质霉属、嗜热丝孢菌属、芽孢杆菌属、木霉属、镰孢属、毁丝霉属、原毛平革菌属、耙菌属(Irpex)、Scytalidium、裂褶菌属、青霉属、曲霉属、或地霉属(Geotricum)的物种。能够产生纤维素分解酶的已知物种包括特异腐质霉、尖镰孢或里氏木霉。美国专利号4,435,307；欧洲专利申请号0495257；PCT专利申请号WO91/17244；和欧洲专利申请号EP-A2-271004中公开了合适的纤维素酶的非限制性实例，所述文献都通过引用并入本文。
纤维素酶也可用于纺织品的生物抛光。可以通过酶促生物抛光改良棉和基于纤维素的其它天然纤维，以产生具有更平滑及更有光泽的外观的织物。可以使用该处理除去“绒毛(fuzz)”，即从纱表面突出的微小纤维束。绒毛球在纺织品行业中被称作“起球(pill)”。生物抛光后，绒毛和起球减少。除去绒毛的其它益处在于更柔软和更平滑的手感以及出众的色泽亮度。
在本发明的组合物和方法的一些实施方案中，纤维素酶可以以按织物重量计约0.0001％至约1％的酶蛋白、例如以按织物重量计约0.0001％至约0.05％的酶蛋白、或以按织物重量计约0.0001至约0.01％的酶蛋白的浓度使用。
在一些实施方案中，一种或多种纤维素酶包含在如本文所述的纺织品酶促漂白组合物中，并且在产生漂白的且生物抛光的纺织品后加入用于除去过氧化氢的系统，例如过氧化氢酶。
在一些实施方案中，提供了对纺织品进行组合的漂白和生物抛光的方法，其包括(i)以允许可测量地增白纺织品和生物抛光纺织品的适宜条件和时间长度，将纺织品与如本文所述的酶促漂白组合物以及生物抛光酶(例如纤维素酶)接触，其中，当与包括将纺织品与不含过水解酶的纺织品化学漂白组合物接触的化学漂白方法相比较时，该漂白的且生物抛光的纺织品包含减少的纺织品损伤、更膨松更柔软的手感和增加的上染率中的至少之一；和(ii)在产生漂白的且生物抛光的纺织品后，使用用于除去过氧化氢的系统(例如过氧化氢酶)水解过氧化氢。
纤维素酶活性(ECU)的测定：纤维素分解活性可通过测量酶降低羧甲基纤维素(CMC)溶液粘度的能力以内切-纤维素酶单位(ECU)确定。ECU试验通过测量样品降低羧甲基纤维素(CMC)溶液粘度的能力来量化样品中存在的催化活性的量。该试验可以如下进行：在振动式粘度计(例如，来自Sofraser，France的MIVI 3000)中，于40℃；pH 7.5；0.1M磷酸盐缓冲液；时长30分钟，使用相对酶标准用于降低该CHIC底物粘度(Hercules 7LED)，酶浓度大约0.15ECU/mi。此主要标准品(arch standard)定义为8,200ECU/g。一ECU是在这些条件下将粘度降至一半的酶量。
其它生物煮练酶
本发明的组合物和方法并不限于使用上述讨论的酶用于生物煮练。其它酶可单独使用或彼此组合地或与上面列举的酶组合地使用。例如，蛋白酶可用于本发明的组合物和方法。适宜的蛋白酶包括那些动物、植物或微生物来源的，优选微生物来源的。蛋白酶可为丝氨酸蛋白酶或金属蛋白酶，优选碱性微生物蛋白酶或胰蛋白酶样蛋白酶。蛋白酶的实例包括氨肽酶，包括脯氨酰氨肽酶(3.4.11.5)、X-pro氨肽酶(3.4.11.9)、细菌亮氨酰氨肽酶(3.4.11.10)、嗜热氨肽酶(3.4.11.12)、赖氨酰氨肽酶(3.4.11.15)、色氨酰氨肽酶(3.4.11.17)和甲硫氨酰氨肽酶(3.4.11.18)；丝氨酸内肽酶，包括糜蛋白酶(3.4.21.1)、胰蛋白酶(3.4.21.4)、cucumisin(3.4.21.25)、brachyurin(3.4.21.32)、cerevisin(3.4.21.48)和枯草杆菌蛋白酶(3.4.21.62)；半胱氨酸内肽酶，包括木瓜蛋白酶(3.4.22.2)、无花果蛋白酶(3.4.22.3)、木瓜凝乳蛋白酶(3.4.22.6)、萝蘼蛋白酶(3.4.22.7)、猕猴桃蛋白酶(actinidain)(3.4.22.14)、番木瓜蛋白酶(caricain)(3.4.22.30)和ananain(3.4.22.31)；天冬氨酸内肽酶，包括胃蛋白酶A(3.4.23.1)、Aspergillopepsin I(3.4.23.18)、Penicillopepsin(3.4.23.20)和Saccharopepsin(3.4.23.25)；以及金属内肽酶，包括芽孢杆菌溶素(Bacillolysin)(3.4.24.28)。
枯草杆菌蛋白酶的非限制性实例包括枯草杆菌蛋白酶BPN′、枯草杆菌蛋白酶amylosacchariticus、枯草杆菌蛋白酶168、枯草杆菌蛋白酶mesentericopeptidase、枯草杆菌蛋白酶Carisberg、枯草杆菌蛋白酶DY、枯草杆菌蛋白酶309、枯草杆菌蛋白酶147、thermitase、aqualysin、芽抱杆菌PB92蛋白酶、蛋白酶K、蛋白酶TW7和蛋白酶TW3。
市售可得的蛋白酶包括ALCALASETM、SAVINASETM、PRIMASE.TM、DURALASE.TM、ESPERASETM、KANNASETM  和DURAZYMTM(Novo Nordisk A/S)、MAXATASE.TM、MAXACAL.TM、MAXAPEMTM、PROPERASETM、Purafect TM、PURAFECT OXP TM、FN2·TM和FN3TM(Genencor Division，Danisco US Inc.)。
蛋白酶变体也可用于本发明的组合物和方法，例如在专利或公布的专利申请EP 130,756(Genentech)、EP 214,435(Henkel)、WO 87/04461(Amgen)、WO 87/05050(Genex)、EP 251,446(Genencor)、EP 260,105(Genencor)、Thomas等人(1985)Nature 318：375-76、Thomas等人(1987)J.Mol.Biol.193：803-13、Russel等人(1987)Nature 328：496-500、WO88/08028(Genex)、WO 88/08033(Amgen)、WO 89/06279(Novo NordiskA/S)、WO 91/00345(Novo Nordisk A/S)、EP 525610(Solvay)和WO94/02618(Gist-Brocades N.V.)中公开的那些，所述文献全部通过引用并入本文。
可按照“Methods of Enzymatic Analysis”，第3版，1984，VerlagChemie，Weinheim，第5卷所述确定蛋白酶的活性。
在其它实施方案中，考虑脂肪酶可单独地或与其它生物煮练酶组合地用于本发明组合物和方法的纺织品生物煮练。适宜的脂肪酶(也称作羧酸酯水解酶)包括但不限于，细菌或真菌来源的那些，包括三酰甘油脂肪酶(3.1.1.3)和磷脂酶A2(3.1.1.4.)。脂肪酶包括但不限于来自腐质霉属(嗜热丝孢菌属同义)的脂肪酶，例如专利或公布的专利申请EP 258,068和EP305,216所述来自疏毛腐质霉(T.lanuginosus)、或WO 96/13580中所述来自特异腐质霉的脂肪酶；假单胞菌脂肪酶，例如来自产碱假单胞菌或类产碱假单胞菌(EP 218,272)、洋葱假单胞菌(P.cepacia)(EP 331,376)、施式假单胞菌(GB 1,372,034)、荧光假单胞菌(P.fluorescens)、假单胞菌属物种菌株SD 705(WO 95/06720和WO 96/27002)、P.wisconsinensis(WO96/12012)；芽孢杆菌脂肪酶，例如来自枯草杆菌(Dartois等人(1993)Biochem.Biophys.Acta 1131：253-360)；嗜热脂肪芽孢杆菌(JP 64/744992)或短小芽孢杆菌(WO 91/16422)，所有文献通过引用并入本文。其它实例是脂肪酶变体，例如在WO 92/05249、WO 94/01541、EP 407225、EP 260105、WO 95/35381、WO 96/00292、WO 95/30744、WO 94/25578、WO 95/14783、WO 95/22615、WO 97/04079和WO 97/07202中所述的那些，所有文献通过引用并入本文。优选的市售可得的脂肪酶包括LIPOLASETM和LIPOLASE ULTRA TM、LIPOZYME TM、PALATASE TM、NOVOZYM TM435和LECITASE  TM(均可获自Novo Nordisk A/S)。可按照“Methods ofEnzymatic Analysis”，第3版，1984，Verlag Chemie，Weinhein，第4卷中所述确定脂肪酶的活性。
应理解，任何展示生物煮练活性的酶均可以用于实施本发明的组合物和方法。也就是说，可使用源自其它生物的生物煮练酶、或者源自上面列举的酶且其中一或多个氨基酸已发生添加、缺失或置换的生物煮练酶，包括杂种多肤，条件是生成的多肽展现生物煮练活性。可以使用常规诱变法产生变体，并使用例如高通量筛选技术如琼脂板筛选法进行鉴定。例如，可通过如下方式测量果胶酸裂合酶活性：向琼脂板(例如，LB琼脂)中打出的4mm孔施加试验溶液(含有0.7％w/v聚半乳糖醛酸钠(Sigma P 1879))。然后在特定温度(例如75℃)温育板6小时。然后(i)在1M CaCl2中浸渍该板0.5小时或(ii)在1％混合的溴化烷基三甲基铵(MTAB，Sigma M-7635)中浸渍该板1小时。这两个程序都造成聚半乳糖醛酸盐在琼脂内的沉淀。可以通过在沉淀的聚半乳糖醛酸盐背景中透明区的出现，检测果胶酸裂合酶活性。使用果胶酸裂合酶标准制剂的稀释液，校准该试验的灵敏度。
退浆酶
在一些实施方案中，本文所述的纺织品酶促漂白方法包括一种或多种退浆酶。一种或多种退浆酶可包含在纺织品酶促漂白组合物中，或者可以在纺织品于纺织品酶促漂白组合物中预处理后于随后的加工步骤中用退浆酶处理纺织品。
可在本发明的组合物和方法中使用任何适宜的退浆酶。在一些实施方案中，退浆酶是淀粉分解酶。也可使用甘露聚糖酶和葡糖淀粉酶。在一些实施方案中，退浆酶是α-或β-淀粉酶及其组合。
淀粉酶
在本发明的组合物和方法中适宜的α淀粉酶和β淀粉酶包括细菌或真菌来源的那些。就此而论，也包括此类淀粉酶的化学或遗传修饰的突变体。优选的α淀粉酶包括，例如可获自芽孢杆菌属物种的α-淀粉酶。有用的淀粉酶包括但不限于OPTISIZE 40TM、OPTISIZE 160TM、OPTISIZE HT260TM、OPTISIZE HT 520TM、OPTISIZE HT PlusTM、OPTISIZE FLEXTM(全部来自Genenco r)、DURAMYL TM、TERMAMYL TM、FUNGAMYLTM和BAN TM(全部可获自Novozymes A/S，Bagsvaerd，Denmark)。其它优选的淀粉分解酶是CGTases(环糊精葡聚糖转移酶，EC 2.4.1.19)，例如获自芽孢杆菌属、高温厌氧菌属(Thermoanaerobactor)或高温厌氧杆菌属(Thermoanaero-bacterium)物种的那些。
OPTISIZE 40TM和OPTISIZE 160TM的活性以RAU每克产品表示。一RAU是在标准条件下1小时内将1g淀粉转化成可溶性糖的酶量。OPTISIZE HT 260TM、OPTISIZE HT 520TM和OPTISIZE HT Plus TM的活性以TTAU/g表示。一TTAU是在标准条件下每小时将100mg淀粉水解为可溶性糖所需的酶量。OPTISIZE FLEX TM的活性以TSAU/g确定。一TSAU是在标准条件下1分钟内将1mg淀粉转化成可溶性糖所需的酶量。
淀粉酶的剂量因工艺类型而变化。较小剂量将比较大剂量的相同酶需要更多的时间。然而，除了可能受溶液的物理特征控制之外，退浆淀粉酶的量没有上限。过量的酶不会损伤织物；其允许较短的处理时间。根据前述和所使用的酶，建议下列最小剂量用于退浆：
  淀粉酶产品   最小剂量(每升退浆液)   典型范围(每升退浆液)
  OPTISIZE 40TM   1,000RAU   2,000-70,000RAU
  OPTISIZE 160TM   1,000RAU   2,000-70,000RAU
  OPTISIZE HT 26TM 0   1,000TTAU   3,000-100,000TTAU
  OPTISIZE HT 520TM   1,000TTAU   3,000-100,000TTAU
  OPTISIZE HT Plus TM   1,000TTAU   3,000-100,000TTAU
  OPTISIZE FLEX TM   5,000TSAU   13,000-65,000TSAU
退浆酶可源自上述列举的酶且其中一个或多个氨基酸已被加入、缺失或置换，包括杂种多肽，条件是生成的多肽展示退浆活性。可以使用常规诱变程序产生可用于实施本发明的组合物和方法的变体，并使用例如高通量筛选技术如琼脂板筛选法进行鉴定。
以有效地使纺织品材料退浆的量将退浆酶加入含水溶液(即，处理组合物)中。通常，将退浆酶例如α-淀粉酶以按织物重量计约0.00001％至约2％酶蛋白的量加入到处理组合物中，优选以按织物重量计约0.0001％至约1％酶蛋白的量，更优选以按织物重量计约0.001％至约0.5％酶蛋白的量、进一步更优选以按织物重量计约0.01％至约0.2％酶蛋白的量加入。
纺织品
本发明的组合物和方法提供根据任何本文所述的酶促漂白方法产生的纺织品，例如漂白的纺织品。通过用如本文所述的纺织品酶促漂白组合物温育而产生的漂白纺织品，当与用不含过水解酶的化学漂白组合物制备的漂白纺织品相比较时，表现出减少的纺织品损伤、增加的上染率、和更膨松更柔软的手感中的至少之一。本发明的组合物和方法也提供从已根据本文酶促漂白方法产生的漂白纺织品产生的染色纺织品。
在一些实施方案中，漂白的纺织品和/或漂白且染色的纺织品是含纤维素纺织品，包括但不限于，棉、亚麻、大麻、苎麻、纤维素醋酸酯、lyocell、粘胶人造丝、竹和各种纤维素混纺物。在一些实施方案中，漂白的纺织品和/或漂白且染色的纺织品是聚酰胺、聚丙烯酸或羊毛纺织品、或其混纺物。
试剂盒
本发明组合物和方法可以以成套试剂盒(即，试剂盒)的形式提供。在一个实施方案中，试剂盒提供过水解酶、以及在本文所述的纺织品酶促漂白组合物和/或纺织品酶促漂白方法中使用该过水解酶的说明书。本发明提供适宜的包装。如本文所使用，“包装”是指通常用于系统的、能够将如本文所述的试剂盒的组分(例如过水解酶)容纳在固定的界限中的固体基质或材料。
说明书可以以印刷形式、或以电子介质例如软盘、CD或DVD的形式、或可获得该说明书的网站地址的形式提供。
下列实施例旨在举例说明，而非限制本发明的组合物和方法。
实施例
实施例1
100％棉单面针织物(Single Jersey)材料的酶促漂白预处理
在Mathis AG Lab Jet装置中使用棉针织物纺织品材料，以分批工艺进行酶促漂白工艺与化学漂白工艺之间的比较。
漂白组合物
在如下所述的实验中使用示于表1中的组合物。
表1
漂白组合物
Figure BDA0000049584480000351
Figure BDA0000049584480000361
包含以下组分：
0.5％(w/w)[[(膦酰基甲基)亚氨基]双[2，1-乙二基次氮基双(亚甲基)]]四-膦酸钠盐
5-10％(w/w)烷基乙氧基化物
15-20％(w/w)乙氧基化异十三烷醇
＜5％(w/w)聚丙烯酸，钠盐。
磷酸盐缓冲液含有10％苏打灰。
果胶酶为10％BIOPREPTM 3000L(购自Novozymes)溶液。
过水解酶为1.7g/l储备浓度的SEQ ID NO：1的S54V变体。
预处理工艺
将约120g织物在每种预处理组合物中以约10∶1液比进行温育。MathisAG Laboratory Jet机器以每分钟3℃升高浴温，从室温升至目标温度65℃。然后将浴在65℃保持50分钟。
在50℃进行两次漂洗，每次10分钟。每次漂洗中包含25％CATALASE T100TM(可购自Genencor)溶液。对于所测试的每种漂白组合物，漂洗之前和之后的过氧化物浓度示于表2。使用来自Merck公司的指示剂条，评价过氧化物浓度。
表2
用过氧化氢酶漂洗之前和之后的过氧化物浓度
漂白组合物 1 2 3 4
之前 ppm 25 25 20 15
之后 ppm 0 0 0 0
再润湿
使用改进的芯吸试验，评价用上述的每种漂白组合物处理的织物的再润湿。将去离子水放置在烧杯中，将一条织物放入烧杯中，刚好接触水，然后测量水行进1cm的时间。低的再润湿速率(以cm/秒表示)指示疏水性更好。结果示于表3中。
表3
再润湿值
  漂白组合物   1   2   3   4
  疏水性(cm/秒)   1.5   2.7   104   80
白度
使用4种不同的测试方法对白度进行定量。结果示于表4中。
表4
白度
  漂白组合物   1   2   3   4
  Ganz   50   46   25   24
  ISO/Tappi   86.0   85.4   80.1   78.9
  CIE   73   71   60   58
  Berger   72   69   59   58
织物损伤评价
评价用上述的每种漂白组合物处理的织物的聚合度。使用Swiss EWNMethod(瑞士标准SNV 195598)测定聚合度。根据O.Eisenhut的公式，确定损伤因子(S)，使纤维损伤与在预处理前和后的聚合度值变化关联。
结果示于表5中。为了比较，坯布100％棉针织品(knitgood)的聚合度为2380。
表5
织物损伤评价
  漂白组合物   1   2   3   4
  聚合度   2060   2110   2280   2230
  损伤因子   S：0.17   S：0.15   S：0.05   S：0.08
染色和色牢度
于60℃在MathisAG Labomat装置中将用上述的漂白组合物处理的织物用FN 3G，3％(w/w)染色90分钟。评价染色深度、色彩偏差和色度偏差。
比色分析评价的结果示于表6中。比色分析评价基于比色法CIE-Lab(Munsell)，色彩偏差表示色泽(红-绿和蓝-黄)差异，色度偏差表示亮度差异。
表6
比色分析评价
Figure BDA0000049584480000382
以耐摩擦牢度、耐洗牢度、耐水牢度、和耐酸汗渍和碱汗渍牢度，评价了坚牢度。根据试验方法ISO 105-X12，评价了耐湿/干摩擦牢度(摩擦脱色)。根据试验方法ISO 105-C06，在60℃评价了耐洗牢度。根据试验方法ISO 105-E01评价了耐水牢度。根据试验方法ISO 105-E04评价了耐酸汗渍/碱汗渍牢度。对于所有这些参数，化学漂白组合物(1和2)和酶促漂白组合物(3和4)获得了类似结果。
手感
在染色之前和之后，观察到，与在化学漂白组合物(1和2)中预处理的织物相比较，在酶促漂白组合物(3和4)中预处理的织物具有更膨松更柔软的织物手感。
虽然出于清楚理解的目的，已经通过举例说明和实施例一定详细程度地描述了前述的本发明组合物和方法，但是对本领域技术人员显而易见的是，可以实施某些改变和修改而不脱离本发明的范围和精神。因此，本说明书不应被理解为限制本发明的范围。
为了所有目的，本文引用的所有出版物、专利和专利申请的全部内容通过引用并入本文，其程度就像明确且分别指出各个单独的出版物、专利或专利申请通过引用并入本文一样。

Claims (42)

1.纺织品酶促漂白组合物，其包含：
(i)过水解酶；
(ii)所述过水解酶的酯底物；
(iii)过氧化氢源；
(iv)表面活性剂和/或乳化剂；
(v)膦酸作为过氧化物稳定剂；
(vi)聚丙烯酸作为多价螯合剂；和
(vii)维持pH6至8的缓冲剂。
2.权利要求1的纺织品酶促漂白组合物，其中所述过水解酶包含SEQID NO:1所示氨基酸序列或其变体或同源物。
3.权利要求2的纺织品酶促漂白组合物，其中所述过水解酶是SEQID NO:1的S54V变体。
4.前述权利要求1-3中任一项的纺织品酶促漂白组合物，其中所述过水解酶表现出大于1的过水解与水解比值。
5.前述权利要求1-3中任一项的纺织品酶促漂白组合物，其中所述过水解酶以1至2.5ppm的浓度存在。
6.前述权利要求1-3中任一项的纺织品酶促漂白组合物，其中所述酯底物选自丙二醇二乙酸酯、乙二醇二乙酸酯、三醋精、乙酸乙酯和甘油三丁酸酯。
7.权利要求6的纺织品酶促漂白组合物，其中所述酯底物是丙二醇二乙酸酯。
8.权利要求7的纺织品酶促漂白组合物，其中丙二醇二乙酸酯以2,000至4,000ppm的量存在于组合物中。
9.权利要求1的纺织品酶促漂白组合物，其中所述过氧化氢源是过氧化氢。
10.权利要求9的纺织品酶促漂白组合物，其中过氧化氢以1,000至3,000ppm的浓度存在。
11.权利要求1的纺织品酶促漂白组合物，其中所述表面活性剂和/或乳化剂包含非离子型表面活性剂。
12.权利要求11的纺织品酶促漂白组合物，其中所述非离子型表面活性剂是醇乙氧基化物。
13.权利要求1的纺织品酶促漂白组合物，其中所述表面活性剂和/或乳化剂包含异十三烷醇乙氧基化物。
14.权利要求1的纺织品酶促漂白组合物，其中所述表面活性剂和/或乳化剂包含烷基乙氧基化物和异十三烷醇乙氧基化物。
15.权利要求1的纺织品酶促漂白组合物，其包含表面活性剂和乳化剂。
16.权利要求1的纺织品酶促漂白组合物，其还包含生物煮练酶。
17.权利要求16的纺织品酶促漂白组合物，其中所述生物煮练酶选自果胶酶、角质酶、纤维素酶、半纤维素酶、蛋白酶和脂肪酶。
18.权利要求17的纺织品酶促漂白组合物，其中所述生物煮练酶是果胶酶。
19.用于漂白纺织品的方法，其包括以允许可测量地增白纺织品的条件和时间长度，将纺织品与权利要求1-18中任一项的纺织品酶促漂白组合物接触，由此产生漂白的纺织品，其中当与包括将纺织品与不含过水解酶的化学纺织品漂白组合物接触的纺织品化学漂白方法相比较时，该漂白的纺织品包括减少的纺织品损伤、更膨松更柔软的手感、和增加的上染率中的至少之一。
20.权利要求19的方法，其还包括在产生漂白的纺织品后用过氧化氢酶水解过氧化氢。
21.权利要求19的方法，其中液比为10:1。
22.权利要求19的方法，其以分批式工艺或完尽式工艺进行。
23.权利要求19-22中任一项的方法，其中与不含过水解酶的化学漂白组合物相比较，该方法提供少至少10%的重量损失。
24.权利要求23的方法，其中该方法提供少至少20%的重量损失。
25.权利要求24的方法，其中该方法提供少至少30%的重量损失。
26.权利要求25的方法，其中该方法提供少至少40%的重量损失。
27.权利要求26的方法，其中该方法提供少至少50%的重量损失。
28.权利要求19-22中任一项的方法，其中与用不含过水解酶的化学漂白组合物处理的纺织品相比较，所述方法提供的纺织品能增加上染率，以产生染色深度增加至少5%的染色纺织品。
29.权利要求28的方法，其中，所述方法提供的纺织品能增加上染率，以产生染色深度增加至少10%的染色纺织品。
30.权利要求29的方法，其中，所述方法提供的纺织品能增加上染率，以产生染色深度增加至少15%的染色纺织品。
31.权利要求30的方法，其中，所述方法提供的纺织品能增加上染率，以产生染色深度增加至少20%的染色纺织品。
32.权利要求31的方法，其中，所述方法提供的纺织品能增加上染率，以产生染色深度增加至少25%的染色纺织品。
33.权利要求32的方法，其中，所述方法提供的纺织品能增加上染率，以产生染色深度增加至少30%的染色纺织品。
34.权利要求19-22中任一项的方法，其中与用不含过水解酶的化学漂白组合物处理的纺织品相比较，所述方法提供表现出下降的起球倾向的纺织品。
35.权利要求19-22中任一项的方法，其中在60℃至70℃的漂白温度，将纺织品与所述纺织品酶促漂白组合物接触40至60分钟的处理时间。
36.权利要求35的方法，其中纺织品酶促漂白组合物的温度以每分钟3℃从20℃至40℃的开始温度升高，直至达到漂白温度。
37.权利要求35的方法，其中所述漂白温度为65℃且处理时间为50分钟。
38.权利要求19-22中任一项的方法，其中在40℃至60℃的漂洗温度，用含水组合物漂洗所述漂白的纺织品以除去所述纺织品酶促漂白组合物。
39.权利要求38的方法，其中所述漂洗温度为50℃。
40.权利要求38的方法，其中所述漂洗包括漂洗所述漂白的纺织品两次，每次漂洗10分钟。
41.前述权利要求38-40中任一项的方法，其中所述含水组合物包含过氧化氢酶以水解过氧化氢。
42.纺织品酶促漂白组合物用于漂白含纤维素纺织品的用途，所述组合物包含根据权利要求1-18中任一项的纺织品酶促漂白组合物，所述用途的特征在于与用化学漂白处理相比较，用所述组合物处理纺织品提供改善的上染率、更膨松更柔软的手感和/或减少的纺织品损伤。
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Families Citing this family (24)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
KR20110139206A (ko) 2009-03-03 2011-12-28 다니스코 유에스 인크. 효소적으로 생성된 과산을 사용한 염료의 산화 탈색 - 방법, 조성물 및 파트들의 키트
CA2763882A1 (en) * 2009-06-05 2010-12-09 Huntsman Advanced Materials (Switzerland) Gmbh Enzymatic textile colour modification
MX2011008848A (es) * 2009-08-27 2011-09-29 Danisco Us Inc Modificacion de color y desgaste textil, combinados.
EP2380957A1 (en) 2010-04-19 2011-10-26 The Procter & Gamble Company Solid laundry detergent composition having a dynamic in-wash ph profile
EP2377914B1 (en) 2010-04-19 2016-11-09 The Procter & Gamble Company Mildly alkaline, low-built, solid fabric treatment detergent composition comprising perhydrolase
AR080364A1 (es) * 2010-03-26 2012-04-04 Danisco Us Inc Tratamiento de fibras queratinosas con una enzima que tiene actividad perhidrolasa
WO2012084426A1 (en) 2010-12-22 2012-06-28 Unilever Nv Enzymatic laundry detergent composition for the promotion of hygiene and the prevention of malodour
AR085810A1 (es) * 2011-03-17 2013-10-30 Danisco Us Inc Modificacion del color en telas que tienen apresto
KR101376682B1 (ko) * 2012-02-28 2014-03-26 한남대학교 산학협력단 타월 정련 처리액 조성물 및 타월의 정련 방법
KR101321526B1 (ko) * 2012-04-05 2013-10-28 (재)한국섬유소재연구소 효소를 이용한 면섬유제품의 염색가공방법
CN102704142B (zh) * 2012-06-28 2013-12-04 罗莱家纺股份有限公司 锆纳米复合功能天丝面料及其织造、染整工艺与应用
CN102704143B (zh) * 2012-06-28 2013-12-04 南通龙韵科技发展有限公司 纳米ZrO2复合功能面料及制造与应用
CN102999057B (zh) * 2012-12-03 2016-03-23 三一重工股份有限公司 一种摊铺机及其料位控制方法和系统
EP3143195B1 (en) * 2014-05-15 2019-07-10 Novozymes A/S Enzymatic treatment of cellulosic textile
CN104032510A (zh) * 2014-05-26 2014-09-10 山东欧化印染家纺有限公司 纯棉家纺面料的印染工艺
GB201416545D0 (en) * 2014-09-19 2014-11-05 Univ Leeds Novel Method For Treatment Of Substrates
US9518013B2 (en) 2014-12-18 2016-12-13 Ecolab Usa Inc. Generation of peroxyformic acid through polyhydric alcohol formate
CN109610217A (zh) * 2016-10-19 2019-04-12 瑞辰星生物技术（广州）有限公司 制浆造纸生产中控制有机污染物沉积的组合物
CN107476074A (zh) * 2017-08-25 2017-12-15 江苏联发纺织股份有限公司 一种亚麻织物的前处理工艺
JP7171742B2 (ja) * 2018-01-23 2022-11-15 ジャリク、デニム、テクスティル、サン．ベ、ティク．ア．セ． 合成繊維を染色するための方法及び装置、染色された繊維、並びに染色された繊維を含む生地
CA3103876C (en) 2018-06-15 2024-02-27 Ecolab Usa Inc. On site generated performic acid compositions for teat treatment
CN113373697B (zh) * 2021-06-24 2022-03-25 江南大学 一种基于生物酶法制备脱胶桑蚕丝制品的方法
TWI819375B (zh) * 2021-09-13 2023-10-21 南亞塑膠工業股份有限公司 聚酯織物的除色方法
CN114606775A (zh) * 2022-03-29 2022-06-10 罗莱生活科技股份有限公司 一种天然纤维面料及其染整工艺

Citations (3)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
CN1078254A (zh) * 1992-04-03 1993-11-10 普罗格特-甘布尔公司 酸性活化的漂白组合物
WO2005056782A2 (en) * 2003-12-03 2005-06-23 Genencor International, Inc. Perhydrolase
WO2007136469A2 (en) * 2006-04-14 2007-11-29 Genencor International, Inc. One-step treatment of textiles

Family Cites Families (6)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
DE69229957T2 (de) * 1991-12-13 2000-04-13 The Procter & Gamble Co., Cincinnati Acylierte citratester als ausgangsstoffe für persäuren
JP3330244B2 (ja) * 1994-12-19 2002-09-30 花王株式会社 漂白剤組成物
DE19718977A1 (de) * 1997-05-05 1998-11-12 Henkel Kgaa Bleichendes Textilwaschverfahren
DE19746781A1 (de) * 1997-10-23 1999-04-29 Henkel Kgaa Verfahren zur Herstellung duftverstärkter Wasch- oder Reinigungsmittel
CN101166828B (zh) * 2005-04-29 2014-03-05 纳幕尔杜邦公司 使用过水解酶酶法生产过酸
CA2643265C (en) * 2006-03-02 2014-07-29 Genencor Division Danisco Us, Inc. Surface active bleach and dynamic ph

Patent Citations (3)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
CN1078254A (zh) * 1992-04-03 1993-11-10 普罗格特-甘布尔公司 酸性活化的漂白组合物
WO2005056782A2 (en) * 2003-12-03 2005-06-23 Genencor International, Inc. Perhydrolase
WO2007136469A2 (en) * 2006-04-14 2007-11-29 Genencor International, Inc. One-step treatment of textiles

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