BRPI0708931A2

BRPI0708931A2 - preparaÇço in situ de micelas de proteÍna de soro de leite

Info

Publication number: BRPI0708931A2
Application number: BRPI0708931-7A
Authority: BR
Inventors: Lionel Jean Rene Bovetto; Christophe Joseph Etienne Schmitt
Original assignee: Nestec Sa
Priority date: 2006-03-27
Filing date: 2007-03-27
Publication date: 2011-06-14
Also published as: ECSP088772A; WO2007110423A2; AR060164A1; EP1998638A2; EP1839504B2; DK1839504T3; WO2007110423A3; ES2322181T3; AU2007231348B2; DE602006005609D1; AU2007231348A1; EP1998638B1; MX2008012183A; GT200700028A; ZA200809152B; JP2009531044A; EP1839504A1; CN101410026B; MY146373A; CA2647467A1

Abstract

PREPARAÇçO IN SITU DE MICELAS DE PROTEÍNA DE SORO DE LEITE. A presente invenção refere-se a micelas de proteína de soro de leite, particularmente a um processo para formação das mesmas in situ. A presente invenção também pertence a bebidas instantâneas ou comestíveis líquidos contendo as ditas micelas.

Description

Relatório Descritivo da Patente de Invenção para "PREPARA-ÇÃO IN SITU DE MICELAS DE PROTEÍNA DE SORO DE LEITE".

Campo da Invenção

A presente invenção refere-se a micelas de proteína de soro deleite, particularmente a um processo e a composições para formação dasmesmas in situ. A presente invenção também pertence a bebidas instantâ-neas ou comestíveis líquidos contendo as ditas micelas.Antecedentes

Proteína constitui uma parte indispensável das dietas de muitaspessoas. É usada não somente por seu valor nutricional, mas também pro-porciona desejáveis textura e estabilização para alimentos. Por exemplo, emprodutos contendo gordura, a gordura tem de permanecer estabilizada pelainteira vida útil do produto, de modo a não ocorrer separação de fase.

Para este fim, agentes emulsificantes são utilizados, que propor-cionam uma estabilização da emulsão uma vez formada, baseado em suapropriedade inerente de uma parte lipofílica ou hidrofóbica sendo solúvel nafase não-aquosa e uma parte polar ou hidrofílica sendo solúvel em água, demodo que as ditas moléculas facilitam emulsificar uma fase na outra fase.Adicionalmente, os agentes emulsificantes também protegem as gotículasuma vez formadas por agregação e coalescência. Como agentes emulsifi-cantes são usadas substâncias ocorrendo naturalmente, tais como hidroco-lóides., fosfolipídeos (Iecitina) ou glicolipídeos e por outro lado agentes sinté-ticos como 2-lactilato de estearila ou mono-, diacilglicerídeos, etc., tambémpodem ser usados.

Uma das maiores desvantagens dos agentes reside em que es-ses agentes algumas vezes adicionam substancialmente custos ao produtofinal, e não adicionam valor nutricional ao produto. Algumas vezes, tais tiposde materiais também não mostram propriedades adequadas estabilizantesdevido a uma competição interfacial com proteínas.

Crescentemente, por isso, proteína também está sendo usadacomo um emulsificante e como um substituto parcial para gordura.

A patente US 6767575 B1 descreve uma preparação de umproduto de proteína de soro de leite agregado, pelo que proteína de soro deleite é desnaturada através de acidulação e aquecimento. Os agregados deproteína assim obtidos são usados em aplicação alimentícia.

A patente GB 1079604 descreve aperfeiçoamentos na fabrica-ção de queijo, pelo que proteínas de soro de leite sofrem tratamento térmicoem um valor de pH ótimo, de modo a obter proteínas de soro de leite insolú-veis, que são então adicionadas ao leite bruto.

A patente WO 93/07761 é relacionada com a provisão de umproduto de proteína em micropartículas seco, que pode ser usado como umsubstituto de gordura.

A patente US 5750183 descreve um processo para produção demicropartículas protéicas que são úteis como substituto de gordura não con-tendo gordura.

Um substituto de gordura protéico também é mostrado na paten-te WO 91/17665, pelo que as proteínas estão na forma de uma proteína desoro de leite desnaturada em micropartículas dispersável em água.

À parte de aplicações alimentícias, proteínas também estão pre-sentes em muitas composições farmacêuticas e cosméticas.

Um dos problemas encontrados com a produção de produtoscontendo proteínas globulares em geral, e proteína de soro de leite em parti-cular, entretanto, é sua capacidade limitada de processamento. Realmente,moléculas de proteínas quando aquecidas, ou quando submetidas a ambien-te ácido ou alcalino ou na presença de sais tendem a perder sua estruturanativa e reagrupam em várias estruturas randômicas tais como géis, porexemplo.

A preparação de composições aquosas gelificadas de proteínasde soro de leite é o objeto de patente EP 1281322.

Elofsson et al. em International Dairy Journal, 1997, p. 601-608descreve gelificação fria de concentrados de proteína de soro de leite.

Similarmente, Kilara et al. em Journal of Agriculture and Food 20Chemistry, 1998, p.1830-1835 descreve o efeito de pH sobre a agregaçãode proteínas de soro de leite e sua gelificação.Este efeito gel apresenta limitação em termos de não somentecapacidade de processamento (por exemplo, entupimento de máquinas usa-das na fabricação de produtos contendo proteína), mas também em termosda textura assim obtida, que pode não ser desejável para uma ampla faixade aplicações de proteína.

Desnaturação controlada de proteínas é assim desejável de mo-do a ampliar o uso de proteínas.

No Proceedings of the Second International Whey Conference,Chicago, outubro de 1997, reportado em International Dairy Federation,1998, 189-196, Britten M. discute tratamentos térmicos para aperfeiçoamen-to de propriedades funcionais de proteínas de soro de leite. Um processopara produção de dispersão de micropartícula de proteína de soro de leite a95°C é descrito.

Erdman em Journal of American College of Nutrition, 1990, pp.398-409 descreve que a qualidade de proteína microparticulada não é afeta-da à despeito de uso de alto cisalhamento e calor.

A patente EP 0603981 também descreve uma emulsão de óleo-em-água termicamente estável contendo proteínas.

Sato et al. Na patente US 5 882 705 obteve proteína de soro deleite micelar através de tratamento térmico de uma solução hidrolisada deproteína de soro de leite. A proteína de soro de leite micelar é caracterizadapor uma forma irregular.

Assim, um objetivo da invenção é aperfeiçoar a capacidade deuso e aplicação de proteínas em processos de aquecimento.

Sumário da Invenção

Da mesma maneira, este objetivo é obtido por meio das caracte-rísticas das reivindicações independentes. As reivindicações dependentesainda desenvolvem a idéia central da presente invenção.

Para obter este objetivo, é provido um processo para preparaçãode uma bebida quente ou comestível líquido, o processo compreendendo asseguintes etapas de provimento de uma embalagem de comestível líquidoou bebida compreendendo proteína de soro de leite nativa e aquecimento dadita embalagem de modo, a preparar um comestível líquido ou bebida prontapara comer aquecido e ao mesmo tempo transformando a proteína de sorode leite nativa, pelo menos parcialmente, em micelas de proteína de soro deleite.

Em um segundo aspecto, a invenção refere-se ao alimento ou àcomposição de bebida assim obtida.

A invenção também provê, em um terceiro aspecto, uma emba-lagem de alimento instantâneo compreendendo proteína de soro de leite ouingredientes comestíveis líquidos.

Figuras

A presente invenção é ainda aqui descrita a seguir com referên-cia a algumas modalidas preferidas mostradas nas figuras acompanhantes,nas quais:

a Figura 1 mostra o resultado de um experimento demonstrandoo efeito de pH e tratamento térmico sobre a formação de micelas de β-lactoglobulina;

a Figura 2 mostra um meio para determinar o pH de formação demicelas para uma preparação comercial (Bipro®, Batch JE032-1-420) usan-do medições de turbidez em 500 nm;

a Figura 3 é uma micrografia de microscopia de transmissão ele-trônica de micelas de proteína de soro de leite (2% em peso, WPI 95, Lacta-lis) em pH 7,4. Barra de escala é 200 nm;

a Figura 4 mostra o resultado de um experimento avaliando oimpacto da resistência iônica (HCI de Arginina) sobre a formação de micelasde proteína em pH constante de 7,0;

a Figura 5 mostra a estabilidade de volume (FVS) de espumaestabilizada por 1% em peso de micelas de β-lactoglobulina (Davisco) empH 7,0 na presença de HCI de Arginina 60 mM comparada com β-Iactoglobulina que não foi tornada micela;

a Figura 6 mostra o diâmetro hidrodinâmico equivalente baseadoem intensidade de proteína de soro de leite obtida por tratamento térmico deuma dispersão a 1% em peso de β-lactoglobulina por 15 minutos a 85°C empH variando de 2 a 8. Micelas de proteína de soro de leite são obtidas empH 4,25 (carregadas positivamente com um potencial zeta ao redor de +25mV) e em pH 6,0 (carregadas negativamente com um potencial zeta ao re-dor de -30 mV). Diâmetro hidrodinâmico médio-Z das micelas foi 229,3 nmem pH 4,25 e 227,2 nm em pH 6,0. As correspondentes micrografias dasmicelas obtidas por TEM após manchamento negativo são mostradas. Bar-ras de escala são 1 μπι;

a Figura 7 mostra uma estrutura altamente esquemática de umamicela de proteína de soro de leite;

a Figura 8 é uma micrografia TEM de manchamento negativo deuma dispersão de micelas de proteína de soro de leite obtida em teor de pro-teína de 4%;

a Figura 9 é uma micrografia TEM de manchamento negativo deuma dispersão de micelas de proteína de soro de leite obtida em 20% de teor de proteína após microfiltração;

a Figura 10 mostra a estabilidade térmica de uma dispersão demicelas de proteína de soro de leite obtida em 10% de teor de proteína apósmicrofiltração em pH 7,0 na presença de NaCI após aquecimento a 85°C porminutos;

a Figura 11 mostra a estabilidade térmica de uma dispersão deproteína de soro de leite obtida em 4% de teor de proteína em pH 7,0 napresença de NaCI após aquecimento a 85°C por 15 minutos;

a Figura 12 é um gráfico mostrando a distribuição de tamanhode micelas obtidas através do processo da invenção usando um isolado deproteína de soro de leite Prolacta 90 tratado em pH 5,9.Descrição Detalhada da Invenção

De acordo com a presente invenção, é provido um processo pa-ra preparação de uma bebida quente ou comestível líquido, pelo que as pro-teínas de soro de leite nativas presentes em uma embalagem antes de a-quecimento são transformadas, pelo menos parcialmente, em micelas deproteína de soro de leite.

A Figura 7 é uma representação esquemática das micelas obti-das através do processo da presente invenção, onde as proteínas de sorode leite estão dispostas de uma maneira tal que as partes hidrofílicas dasproteínas estejam orientadas em direção à parte exterior do aglomerado e aspartes hidrofóbicas das proteínas estejam orientadas na direção do "núcleo"interior da micela. Esta configuração energeticamente favorável oferece boaestabilidade para estas estruturas em um ambiente hidrofílico.

A específica estrutura de micela pode ser vista a partir das figu-ras, em particular figuras 3, 8, 9, onde as micelas consistem, essencialmen-te, em aglomerados esféricos de proteína de soro de leite desnaturado. Asmicelas da presente invenção são particularmente caracterizadas por suaforma esférica regular.

Devido ao seu caráter dual (hidrofílico e hidrofóbico), este estadodesnaturado da proteína parece permitir interação com uma fase hidrofóbica,por exemplo, uma gotícula de gordura ou ar, e uma fase hidrofílica. Por issoas micelas de proteína de soro de leite têm perfeitas propriedades emulsifi-cantes e espumantes.

Além disso, as micelas produzidas através do processo da pre-sente invenção têm uma distribuição de tamanho extremamente aguda (verFigura 12), de modo que mais que 80% das micelas produzidas terão umtamanho menor que 1 mícron, preferivelmente entre 100 nm e 900 nm, maispreferivelmente entre 100-770 nm, mais preferivelmente entre 200 e 400 nm.

O diâmetro médio das micelas pode ser determinado usandoMicroscopia de Transmissão de Elétron (TEM). De modo a assim fazer, asamostras de micelas líquidas são encapsuladas em tubos de gel de ágar.Fixação é obtida através de imersão em uma solução de glutaraldeído a2,5% em tampão de cacodilato pH 7,4, 0,1 M, e pós-fixação com tetróxido deósmio a 2% no mesmo tampão, ambas soluções contendo vermelho Rutênioa 0,04%. Após desidratação em uma série de graus de etanol (etanol 70, 80,90, 96, 100%), as amostras são embutidas em resina Spurr (Spurr/etanol1:1, 2:1, 100%). Após polimerização da resina (70°C, 48 horas), seções se-mifinas e ultrafinas são cortadas com uma ultracortadora Leica UCT ultrami-crovolume. Seções ultrafinas, manchadas com acetato de uranila aquoso ecitrato de chumbo, são então examinadas através de microscopia de trans-missão de elétron (Philips CM12, 80 kV).

Sem desejar estar preso à teoria, é pensado que durante forma-ção de micela, de acordo com o processo da invenção, a micela atinge umtamanho "máximo" devido à carga eletrostática total da micela repelindoqualquer molécula de proteína adicional, de modo que a micela não possacrescer mais em tamanho. Isto responde pela estreita distribuição de tama-nho observada (conforme Figura 12).

As micelas descritas acima podem ser formadas in situ, de acor-do com a presente invenção, e estão presentes na composição de drinqueou alimentícia obtenível através do processo da presente invenção.

A primeira etapa no processo da presente invenção é proveruma embalagem de comestível líquido ou bebida compreendendo proteínade soro de leite nativa.

Como a proteína de soro de leite a ser usada no presente pro-cesso, quaisquer isolados ou concentrados de proteína de soro de leite co-mercialmente disponíveis podem ser usados, isto é, proteína de soro de leiteobtida através de qualquer processo para a preparação de proteína de sorode leite conhecido na técnica, assim como frações de proteína de soro deleite preparadas da mesma ou proteínas como β-lactoglobulina (BLG), alfa-lactalbumina e albumina de soro. Em particular, soro de leite doce obtidocomo um subproduto em fabricação de queijo, soro de leite ácido obtido co-mo um subproduto em fabricação de caseína ácida, soro de leite nativo obti-do por microfiltração de leite ou resina de soro de leite obtido como subpro-duto na fabricação da caseína resina pode ser usado como a proteína desoro de leite. A proteína de soro de leite pode ser de uma única fonte ou demisturas de quaisquer fontes. É preferível que a proteína de soro de leitenão sofra qualquer etapa de hidrólise antes de formação de micela. Assim, aproteína de soro de leite não é submetida a qualquer tratamento enzimáticoantes de formação de micelas. De acordo com a invenção, é importante quea proteína de soro de leite seja usada no processo de formação de micelas enão hidrolisados da mesma.A presente invenção não é restrita aos isolados de soro de leitede origem bovina, mas pertence a isolados de soro de leite de todas as es-pécies de animais mamíferos, tal como de carneiro, cabras, cavalos, e ca-melos. Também, o processo de acordo com a presente invenção aplica-se apreparações de soro de leite mineralizadas, desmineralizadas ou levementemineralizadas. Por "levemente mineralizada" é pretendida qualquer prepara-ção de soro de leite após eliminação de minerais livres que são dialisáveisou diafiltráveis, mas que mantém minerais associados à mesma através demineralização natural após preparação do concentrado ou isolado de proteí-na de soro de leite, por exemplo. Estas preparações de soro de leite "leve-mente desmineralizadas" não tiveram enriquecimento mineral específico.

Proteínas de soro de leite são uma excelente fonte de aminoáci-dos (AA) essenciais (45%). Comparadas à caseína (contendo 0,3 g de ciste-ína/100 g de proteína), proteínas de soro de leite doce contêm 7 vezes maiscisteína, e soro de leite ácido 10 vezes mais cisteína. Cisteína é o aminoáci-do de limitação de taxa para síntese de glutationa (GSH), um tripeptídeo fa-bricado de glutamato de cisteína e glicina, que tem funções primárias impor-tantes na defesa do corpo em caso de tensão. Requisitos nestes aminoáci-dos podem ser aumentados em caso de tensão e em pessoas mais velhas.Também, suplementação oral de glutationa com proteína de soro de leite foimostrada aumentar níveis de GSH em plasma de pacientes infectados comHIV (Eur. J. Clin. Invest. 2001; 31, 171-178).

Outros benefícios de saúde providos por proteínas de soro deleite incluem aperfeiçoamento de desenvolvimento e construção de músculo,assim como manutenção de músculo em crianças, adultos ou pessoas ido-sas, aperfeiçoamento da função imune, aperfeiçoamento de função cogniti-va, controle de glicose no sangue, de modo que sejam apropriadas para dia-béticos, gerenciamento de peso e saciedade, efeitos antiinflamatórios, curade ferimento e reparo de pele, diminuição da pressão sangüínea, etc.

Proteínas de soro de leite têm uma melhor razão de eficiência deproteína (PER = 118) comparadas, por exemplo, à caseína (PER = 100).PER é uma medida de uma qualidade de proteína avaliada através da de-terminação de quão bem tal proteína suporta ganho de peso. Essa pode sercalculada através da seguinte fórmula:

PER = crescimento de peso de corpo (g)/tomada de peso de proteína (g).

Exemplos: PER % Caseína

caseína 3,2 100Ovo 3,8 118Sorodeleite 3,8 118Soja integral 2,5 78Glúten de trigo 0,3 9

Para o processo da invenção, proteínas de soro de leite nativassão providas em uma embalagem. Os conteúdos da embalagem podem es-tar na forma de ingredientes secos a serem diluídos ou em uma forma líqui-da.

Quando provido na forma de ingredientes secos, o conteúdo daembalagem é preferivelmente um pulverizado essencialmente seco. O ditopulverizado compreende proteína de soro de leite nativa em uma quantidadede pelo menos 4%, preferivelmente não mais que 6%. Adicionalmente, opulverizado pode compreender ainda ingredientes alimentícios em formapulverizada, tais como culinários desidratados, sais, grãos de café solúvelsecos, extratos de chá, extratos de plantas, açúcares, etc.

Antes do aquecimento, os conteúdos da embalagem secos sãodiluídos de modo que, quando em solução, as proteínas de soro de leite es-tão presentes em uma quantidade de 0,1% em peso a 12% em peso, prefe-rivelmente em uma quantidade de 0,1% em peso a 8% em peso, mais prefe-rivelmente em uma quantidade de 0,2% em peso a 7% em peso, mesmomais preferivelmente em uma quantidade de 0,5% em peso a 6% em peso,mais preferivelmente em uma quantidade de 1 % em peso a 4% em peso nasbases do peso total da solução.

O pulverizado é preferivelmente diluído com água.

Quando os conteúdos da embalagem são providos em uma for-ma líquida, o líquido compreende proteína de soro de leite nativa em umaquantidade de 0,1% em peso a 12% em peso, preferivelmente em umaquantidade de 0,1% em peso a 8% em peso, mais preferivelmente em umaquantidade de 0,2% em peso a 7% em peso, mesmo mais preferivelmenteem uma quantidade de 0,5% em peso a 6% em peso, mais preferivelmenteem uma quantidade de 1 % em peso a 4% em peso nas bases do peso totalda solução.

A solução aquosa da preparação de proteína de soro de leite,como presente antes da etapa de aquecimento, também pode compreendercompostos adicionais, que podem se originar dos ingredientes pulverizadosou da própria solução. Tais compostos adicionais são, por exemplo, subpro-dutos dos respectivos processos de produção de soro de leite, outras proteí-nas, gomas ou carboidratos.

A embalagem pode compreender outros ingredientes alimentí-cios tais como ingredientes de sopa, ingredientes de molhos, ingredientes decacau, ingredientes de chá, extratos de plantas, ingredientes de sobremesadoce, gorduras, sais, emulsificantes, açúcares, matodextrinas, polissacarí-deos tais como goma acácia ou carragenina, cereais, fibras solúveis, etc. Aembalagem pode compreender aromas tais como baunilha, caramelo, fruta,chocolate, café, aroma de canela, etc. Também pode compreender aindaingredientes funcionais tais como adoçantes, cafeína, vitaminas, minerais,fármacos, ligantes, agentes bioativos, etc.

A proteína de soro de leite, assim como suas frações e/ou asproteínas principais pode ser usada em forma purificada ou do mesmo modoem forma de um produto bruto. De acordo com uma modalidade preferida, oteor de cátions divalentes na proteína de soro de leite para a preparação dabebida ou comestível líquido pode ser menos que 2,5%, mais preferivelmen-te menos que 2%, mesmo mais preferivelmente menos que 0,2%. Mais pre-ferivelmente as proteínas de soro de leite são completamente desminerali-zadas.

De acordo com a presente verificação, o pH e a resistência iôni-ca da solução de proteína de soro de leite nativa aquosa são importantesfatores no presente processo. Assim, para amostras extensivamente dialisa-das de proteínas de soro de leite nativo que são virtualmente destituídas ouesgotadas de cátions livres tais como Ca, K, Na, Mg, foi verificado que,quando realizando o tratamento térmico durante um período de tempo de10s até 2 horas em um pH abaixo de 5,4, coalho é obtido, enquanto em umpH excedendo 6,8, resulta em proteína de soro de leite solúvel (ver Figura1). Assim, somente nesta antes estreita janela de pH serão obtidas micelasde proteínas de soro de leite tendo um diâmetro de menos que 1 μιτι. Estasmicelas terão uma carga negativa total. A mesma forma de micela tambémpode ser obtida simetricamente abaixo de pH isoelétrico, isto é, de 3,5 a 5,0,mais preferivelmente 3,8 a 4,5, resultando em micelas sendo positivamentecarregadas (ver Figura 6).

Assim, de modo a obter micelas carregadas positivamente, for-mação de micelas de proteínas de soro de leite pode ser feita em uma solu-ção livre de sal em um valor de pH ajustado entre 3,8 e 4,5, dependendo doteor mineral da fonte de proteína.

As micelas obtidas através do processo da presente invençãopreferivelmente têm uma carga negativa total. Assim, em uma modalidadepreferida, o pH da solução aquosa antes de aquecimento pode estar emuma faixa de 5 a 9.

Mais especificamente, para obter micelas carregadas negativa-mente, o pH pode estar na faixa de 5,6 a 6,4, mais preferivelmente de 5,8 a6,0 para um baixo teor de cátion divalente (por exemplo, menos que 0,2% dopulverizado de proteína de soro de leite inicial). O pH é aumentado até 8,4,dependendo do teor mineral de fonte de proteína de soro de leite (concen-trado ou isolado). Em particular, o pH pode estar entre 7,5 a 8,4, preferivel-mente 7,6 a 8,0 para obter micelas carregadas negativamente na presençade grandes quantidades de minerais livres e o pH pode estar entre 6,4 a 7,4,preferivelmente 6,6 a 7,2 para obter micelas carregadas negativamente napresença de moderadas quantidades de minerais livres. Como uma regrageral, quanto maior o teor de cálcio e/ou de magnésio do pulverizado de pro-teína de soro de leite, maior o pH da formação de micelas.

De modo a padronizar as condições de formação das micelas deproteína de soro de leite, é mais preferível desmineralizar através de qual-quer uma das técnicas de desmineralização conhecidas (diálise, ultrafiltra-ção, osmose reversa, cromatografia de troca de íons, ...), qualquer fonte deproteínas de soro de leite nativas líquidas com uma concentração de proteí-na variando a partir daquela de soro de leite doce, permeado de microfiltra- ção de leite ou soro de leite ácido (0,9% de teor de proteína) para aquela deum concentrado em 30% de teor de proteína. A diálise pode ser feita contraágua (destilada, deionizada ou macia), mas na medida em que isto somentepermita remoção dos íons fracamente ligados às proteínas de soro de leite,é mais preferível dialisar contra um ácido em pH abaixo de 4,0 (orgânico ouinorgânico) para melhor controlar a composição iônica das proteínas de sorode leite. Assim fazendo, o pH da formação de micela de proteína de soro deleite está abaixo de 7,0, mais preferivelmente compreendido entre 5,8 a 6,6.

Quando os conteúdos da embalagem estão em forma líquida, opH é geralmente ajustado pela adição de ácido, que é preferivelmente graualimentício, tal como, por exemplo, ácido clorídrico, ácido fosfórico, ácidoacético, ácido cítrico, ácido glucônico ou ácido lático. Se o teor de mineral éalto, o pH é geralmente ajustado pela adição de solução alcalina, que é pre-ferivelmente grau alimentício, tal como hidróxido de sódio, hidróxido de po-tássio ou hidróxido de amônio. Em qualquer caso, o pH do líquido está entre5 e 9, preferivelmente entre 5 e 8.

Quando os conteúdos da embalagem estão em uma forma seca,os ingredientes secos são selecionados de modo que quando diluídos comágua, o pH da solução antes de aquecimento está entre 5 e 9, preferivel-mente entre 5 e 8.

Alternativamente, se nenhuma etapa de ajuste de pH é deseja-da, é possível ajustar a resistência iônica da preparação de proteína de sorode leite enquanto mantendo o pH constante. Então, a resistência iônica podeser ajustada através de íons orgânicos ou inorgânicos, de modo que permitaformação de micelas em um valor de pH constante de 7. A Figura 4 mostraque micelas podem ser formadas em um valor de pH constante de 7,0 en-quanto a resistência iônica é variada pela adição de 70-80 mM de HCI deArginina.Um tampão pode ser ainda adicionado à solução aquosa de pro-teína de soro de leite ou ao pulverizado seco de modo a evitar uma substan-cial mudança do valor de pH durante tratamento térmico da proteína de sorode leite. Em princípio, o tampão pode ser selecionado de qualquer sistematampão grau alimentício, isto é, ácido acético e seus sais, tais como, por e-xemplo, acetato de sódio ou acetato de potássio, ácido fosfórico e seus sais,por exemplo, NaH2PO4, Na2HPO4, KH2PO4, K2HPO4, ou ácido cítrico e seussais, etc.

Ajustando o pH e/ou a resistência iônica da solução aquosa re-sulta em um processo controlado rendendo micelas tendo um tamanho entre100 nm - 900 nm, preferivelmente entre 100 - 700 nm, mais preferivelmenteentre 200 - 400 nm. Preferivelmente, a distribuição de micelas tendo dimen-sões entre 100 - 700 nm é maior que 80% quando realizando o processo dainvenção (ver Figura 12).

De modo a obter micelas de forma regular, também é importan-te, de acordo com a invenção, que a proteína de soro de leite não sofraqualquer etapa de hidrólise antes de formação de micela.

Em uma segunda etapa do processo da presente invenção, apreparação compreendendo proteína de soro de leite nativa é então subme-tida ao tratamento térmico. Quando a embalagem da presente invenção estána forma de um pulverizado, água é geralmente adicionada antes da etapade aquecimento. Neste sentido, foi verificado que para obtenção de micelasde proteína de soro de leite, é importante ter a temperatura na faixa de cercade 70 a abaixo de 95°C, preferivelmente de cerca de 82 a cerca de 89°C,mais preferivelmente de cerca de 84 a cerca de 87°C, mais preferido emcerca de 85°C.

Uma vez que a desejada temperatura tenha sido alcançada, elaé mantida nesta temperatura por um mínimo de 10 segundos e um máximode 2 horas. Preferivelmente, o período de tempo durante o qual a soluçãoaquosa de proteína de leite é mantida nas desejadas faixas de temperaturaé de 12 a 25 minutos, mais preferivelmente de 12 a 20 minutos, ou mais pre-ferivelmente cerca de 15 minutos.O tratamento térmico também pode ser obtido em um forno demicroondas ou qualquer equipamento similar permitindo aquecimento pormicroondas com uma razão de tempo/quantidade de entre 0,8 s por mL e1,2 s por mL de solução. Isto dependerá da temperatura inicial da soluçãoantes de aquecimento e da energia do forno de microondas. Por exemplo,uma solução de proteína 4% em peso aquecida em um aparelho de 1500 Waté temperatura de ebulição (98°C em uma altitude de 833 m) requer apro-ximadamente 1 s por mL de solução.

Aquecimento do conteúdo da embalagem, de acordo com a pre-sente invenção, permite a preparação de uma bebida pronta para comer oucomestível líquido, enquanto ao mesmo tempo transformando a proteína desoro de leite nativa, pelo menos parcialmente, em micelas de proteína desoro de leite. Preferivelmente, a solução é aquecida para uma temperaturaentre 80°C e 10O0C, preferivelmente 70 a abaixo de 95°C.

Como mostrado na Figura 2, medições de turbidez são uma in-dicação de formação de micela. De acordo com a presente invenção, a tur-bidez medida por absorbância em 500 nm é de pelo menos 3 unidades deabsorbância para solução 1% de proteína, mas pode atingir 16 unidades deabsorbância quando o rendimento de formação de micela estiver acima de80% (ver Figura 2). Como um resultado da presente invenção, a soluçãoaquecida terá uma aparência Ieitosa devido à presença de micelas de prote-ína de soro de leite.

Para ainda ilustrar o efeito de formação de micela a partir de umponto de vista físico - químico, uma dispersão 1% em peso de Bipro® foiaquecida por 15 minutos a 85°C em pH 6,0 e 6,8 em água MilliQ. O diâmetrohidrodinâmico do agregado obtido após tratamento térmico foi medido atra-vés de dispersão dinâmica de luz. O peso molecular aparente dos agrega-dos foi determinado através de dispersão estática de luz usando o assimchamado gráfico Debye. A hidrofobicidade de superfície foi sondada usandoa sonda ANS hidrofóbica e os grupos tióis acessíveis livres através do pro-cesso DTNB usando cisteína como o aminoácido-padrão. Finalmente, a mor-fologia dos agregados foi estudada através de TEM de manchamento nega-tivo. Os resultados são apresentados na tabela 1.

Tabela 1: Propriedades físico - químicas de agregados de proteína de sorode leite solúveis obtidas através de tratamento térmico (85°C, 15minutos) de uma dispersão 1% em peso de proteína em presen-ça ou ausência de NaCI.

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Da tabela 1, é claro que as micelas de proteína de soro de leiteque foram formadas em pH 6,0 permitem a proteína diminuir sua hidrofobici-dade de superfície ANS específica por um fator de 2 comparada à proteínade soro de leite que não foi tornada micela aquecida na mesma condição,mas em pH 6,8. A formação de micela também pode ser vista no peso mole-cular muito alto de 27 χ 106 g.mol"1 comparado a 0,64 χ 106 g.mol"1 para pro-teína que não foi tornada micela, indicando um estado muito condensado damatéria dentro de micela (baixa quantidade de água). Interessantemente osuficiente, o potencial-ζ das micelas é mesmo mais negativo que as proteí-nas que não foram feitas micelas, mesmo se as últimas tiverem sido forma-das em um pH mais básico que as micelas. Isto é o resultado de uma super-fície mais hidrofílica das micelas sendo exposta ao solvente. Finalmente,deve-se notar que a reatividade tiol das micelas é muito menor que aquelada proteína não feita micelas devido ao diferente pH de tratamento térmico.

Foi verificado que o rendimento de conversão de proteína desoro de leite nativa a micelas diminui quando a concentração de proteínainicial de proteína de soro de leite é alta. Por exemplo, quando partindo comum isolado de proteína de soro de leite Prolacta 90 (lote 673 de Lactalis), orendimento de formação de micelas de proteína de soro de leite cai de 85%(quando partindo com 4% de proteínas) para 50% (quando partindo com12% de proteínas). De modo a maximizar a formação de micelas de proteínade soro de leite (>85% do teor de proteínas inicial), é melhor começar comuma solução aquosa de proteína de soro de leite tendo uma concentraçãode proteína abaixo de 12%, preferivelmente abaixo de 4%. Dependendo dasaplicações finais pretendidas, a concentração de proteína é ajustada antesde tratamento térmico para gerenciar o ótimo rendimento de micelas de pro-teína de soro de leite.

De acordo com o presente processo, proteínas de soro de leitenativas são convertidas a micelas de proteína de soro de leite durante a eta-pa de aquecimento.

O rendimento de conversão de proteína de soro de leite nativaem micelas é de pelo menos 20%, preferivelmente pelo menos 50%, maispreferivelmente pelo menos 80%, e os agregados solúveis residuais ou teor de proteína solúvel está preferivelmente abaixo de 20%. As micelas de pro-teínas de soro de leite obtidas, de acordo com o presente processo, têm umdiâmetro médio de menos que 1 μιτι, preferivelmente de 100 a 900 nm, maispreferivelmente de 100 a 700 nm, mais preferivelmente de 200-400 nm.

O tamanho de micela médio é caracterizado por um índice depolidispersividade abaixo de 0,200.

Uma vantagem do processo da presente invenção é que as mi-celas de proteína de soro de leite preparadas de acordo com a mesma nãoforam submetidas a qualquer tensão mecânica conduzindo à redução dotamanho de partícula durante formação. Este processo induz espontânea formação de micela de proteínas de soro de leite durante tratamento térmicona ausência de cisalhamento.

As micelas de proteína de soro de leite mostraram ser idealmen-te apropriadas para uso como um agente de embranquecimento, um emulsi-ficante, um substituto de gordura, um substituto para caseína micelar, ou umagente de formação de espuma, uma vez que essas são capazes de estabi-lizarem gordura e/ou ar em um sistema aquoso por período prolongado.

Micelas de proteína de soro de leite foram mostradas serem es-tabilizadoras em matrizes de espuma leitosa, por exemplo. A estabilidade deespuma é mostrada na Figura 5, que compara o uso de proteína de soro deleite não feita micelas versus proteína de soro de leite feita micelas da pre-sente invenção.

Assim, micelas de proteína de soro de leite podem ser usadascomo um agente emulsificante, para o qual o material é idealmente apropri-ado, uma vez que têm um sabor neutro e nenhum outro aroma é criado atra-vés do uso de tal material. Micelas de proteína de soro de leite também po-dem ser usadas como substituto de caseína micelar.

Em adição, as presentes micelas de proteína de soro de leitepodem servir como um agente de embranquecimento, de modo que com umcomposto várias tarefas podem ser satisfeitas. Uma vez que soro de leite éum material abundantemente disponível, seu uso reduz o custo de um pro-duto requerendo um agente de emulsificação, enchimento, embranqueci-mento ou de formação de espuma, enquanto ao mesmo tempo adicionandoa seu valor nutricional. Realmente, as micelas obtidas pela presente inven-ção têm uma Razão de Eficiência de Proteína equivalente à proteína de sorode leite de partida de pelo menos 100, preferivelmente pelo menos 110, queas tornam importantes ingredientes nutricionais.

Uma embalagem, de acordo com a presente invenção, assimpode compreender ingredientes de café e proteína de soro de leite, de modoque com aquecimento as micelas de proteína de soro de leite atuem comoum agente de embranquecimento. Os ingredientes de café na embalagempodem estar em um estado solúvel, seco.

Devido a seu sabor neutro, a seu poder embranquecedor e suaestabilidade após tratamento térmico, as presentes micelas de proteínas desoro de leite podem ser usadas para aumentar brancura e sensação bucalde leite desnatado.

Assim, como aumentando o poder embranquecedor de sistemasde leiteria para o mesmo teor de proteína total, o teor de gordura em umamatriz alimentícia pode ser reduzido. Esta característica representa uma par-ticular vantagem das presentes micelas de proteína de soro de leite, umavez que isto permite, por exemplo, adição de uma cremeira de leite sem adi-ção de gordura adicional derivada do leite como tal.

Da mesma maneira, o processo da presente invenção pode serusado para a preparação de qualquer tipo de bebida pronta para comer ouproduto comestível líquido requerendo estabilização de uma emulsão ouuma espuma, tal como, por exemplo, bebidas instantâneas cappuccino,cremeiras de café, ou também em produtos de Ieiteria essencialmente livresde gordura ou de baixo teor de gordura, ou também onde micelas de proteí-na de soro de leite encontram aplicação como um substituto de caseína mi-celar. Por "comestível líquido" é pretendido qualquer produto alimentício emuma forma líquida ou semilíquida que pode ser consumida por um ser hu-mano ou um animal.

Assim, a embalagem da presente invenção pode compreenderingredientes selecionados de café, ingredientes de sopa, ingredientes demolho, ingredientes de cacau, ingrediente de chá, ingredientes de extrato deplanta, ingredientes de sobremesa doce, etc.

Exemplos de produtos, onde as presentes micelas de proteínade soro de leite podem encontrar aplicação são, por exemplo, produtos ali-mentícios como sopas, produtos de leiteria, leite pasteurizado UHT, leitecondensado doce, frappés, leites fermentados, produtos fermentados à basede leite, chocolate de leite, chocolate branco, chocolato negro, chocolatequente, molhos, produtos de sobremesa, café cappuccino, cremeira de café,espumas, emulsões, produtos baseados em cereal fermentado, fórmulasinfantis, alimento de animal doméstico, suplementos orais líquidos, etc.

Além disso, a presente invenção provê uma embalagem de ali-mento instantâneo compreendendo proteína de soro de leite nativa e aindaingredientes comestíveis líquidos ou bebida. Através de aquecimento deconteúdos da embalagem, as micelas de proteína de soro de leite são obti-das in situ em uma etapa fácil. Assim, todos os benefícios associados commicelas de proteína de soro de leite (por exemplo, emulsificante, embran-quecedor, estabilizador, agente nutricional, etc.) são obtidos sem a necessi-dade de uso de técnicas elaboradas para formação de micelas de proteínade soro de leite. Além disso, a vantagem de custo no uso de proteína de so-ro de leite nativa ao invés de emulsificantes, estabilizadores, etc., caros, éenorme. Assim, líquidos ou bebidas quentes atrativas, nutricionalmente ba-lanceadas, consumíveis, são facilmente obtidas.

Ainda em um aspecto da invenção, o comestível líquido ou bebi-da pronta para comer produzida pode ser resfriada antes de consumo. Alter-nativamente, ela ainda pode ser usada como um ingrediente na fabricaçãode outros consumíveis, tais como produtos de leiteria, maionese, molhos desaladas, leite pasteurizado UHT, leite condensado doce, iogurte, leites fer-mentados, produtos fermentados à base de leite, chocolate de leite, chocola-te branco, chocolate negro, musses, espumas, emulsões, sorvetes, produtosbaseados em cereais fermentados, pulverizados baseados em leite, fórmulainfantil, fortificações de dieta, alimento de animal doméstico, comprimidos,suspensões bacterianas líquidas, suplemento oral secado, suplemento orallíquido, etc.

Realmente, devido a sua estabilidade, as micelas produzidasdurante o tratamento térmico conservarão suas características e funções,independente de qualquer resfriamento ou ainda processamento.

As Figuras 10 e 11 comparam a estabilidade térmica de micelasde proteína de soro de leite com proteína de soro de leite nativa, pelo que asmicelas de proteína de soro de leite são notavelmente mais resistentes aoaquecimento.

Além disso, foi mostrado que a estrutura de micela básica dasproteínas de soro de leite é conservada, à despeito de outro processamentotal como concentração, secagem por atomização, secagem por congelamen-to, secagem com rolo, etc. Realmente, pulverizados obtidos a partir de con-centrado de micelas de proteína de soro de leite podem ser facilmente redis-persos em água à temperatura ambiente ou a 50°C. O tamanho e a estruturadas micelas de proteína de soro de leite são inteiramente conservados com-parados ao concentrado inicial. Por exemplo, um concentrado de micelas deproteína de soro de leite que foi secado por atomização em uma concentra-ção de proteína de 20% foi redisperso em água deionizada a 50°C em umaconcentração de proteína de 50%. A estrutura das micelas foi sondada porTEM e pode ser comparada à Figura 9. Uma forma similar de micelas foiobtida. O diâmetro das micelas foi verificado ser 315 nm através de disper-são dinâmica de luz com um índice de polidispersividade de 0,2.

Os exemplos que se seguem ilustram a presente invenção semlimitação aos mesmos.

Exemplos

A invenção é ainda definida por referência aos seguintes exem-plos descrevendo em detalhes a preparação das micelas da presente inven-ção. A invenção aqui descrita e reivindicada não é para ser limitada em es-copo pelas modalidades específicas aqui descritas, uma vez que estas mo-dalidades são pretendidas como ilustrações de vários aspectos da invenção.Quaisquer modalidades equivalentes são pretendidas estar dentro do esco-po desta invenção. Realmente, várias modificações da invenção em adiçãoàquelas aqui mostradas e descritas tornar-se-ão aparentes para aquelesversados na técnica a partir da descrição anterior. Tais modificações tam-bém são pretendidas caírem dentro do escopo das reivindicações apensas.Exemplo 1: Formação de micelas de β-lactoglobulina

β-lactoglobulina (lote JE002-8-922, 13-12-2000) foi obtida deDavisco (Le Sueur, MN, USA). A proteína foi purificada a partir de soro deleite doce através de ultrafiltração e cromatografia de troca de íons. A com-posição do pulverizado é de 89,7% de proteína, 8,85% de umidade, 1,36%de cinzas (0,079% de Ca2+, 0,013% de Mg2+, 0,097% de K+, 0,576% de Na+,0,050% de Cl"). Todos os outros reagentes usados foram de grau analítico(Merck Darmstadt, Germany).

A solução de proteína foi preparada em uma concentração de0,2% através de solvatação de β-lactoglobulina em água MilliQ® (Millipore),e agitação a 20°C por 2 horas. Então o pH de alíquotas foi ajustado para 5,0,5,2, 5,4, 5,6, 5,8, 6,0, 6,2, 6,4, 6,6, 6,8, 7,0 através de adição de HCI. A solu-ção foi enchida em frascos de vidro de 20 mL (Agilent Technologies) e sela-da com cápsulas de alumínio contendo uma selagem de silício/PTFE. Assoluções foram aquecidas a 85°C por 15 minutos (tempo para atingir a tem-peratura 2,30-3,00 minutos). Após o tratamento térmico, as amostras foramresfriadas em água gelada para 20°C. O aspecto visual de produtos (Figura1) indica que o pH ótimo de formação de micelas é 5,8.

Exemplo 2: Formação de micelas de isolado de proteína de soro de leite

Isolado de proteína de soro de leite (WPI) (Bipro®, BateladaJE032-1-420) foi obtido de Davisco (Le Sueur, MN, USA). A composição dopulverizado é reportada na tabela 2. A solução de proteína foi preparada em3,4% de proteína através de solvatação de pulverizado de proteína de sorode leite em água MilliQ® (Millipore), e agitação a 20°C por 2 horas. O pHinicial foi 7,2. Então pH de alíquotas foi ajustado em 5,6, 5,8, 6,0, 6,2, 6,4 e6,6 através de adição de HCl a 0,1 N.

As soluções foram enchidas em frascos de vidro de 20 mL (Agi-lent Technologies) e seladas com cápsulas de alumínio contendo uma sela-gem de silício/PTFE. As soluções foram aquecidas a 85°C por 15 minutos(tempo para atingir a temperatura 2,30 - 2,50 minutos).

Após o tratamento térmico, amostras foram resfriadas em águagelada para 20°C.

A turbidez de proteínas de soro de leite aquecidas foi determina-da em 500 nm e 25°C, amostras foram diluídas para permitir a medição nafaixa de 0,1-3 unidades Abs (Espectrofotômetro Uvikon 810, Kontron Instru-ment). Valores foram calculados para a concentração inicial de proteína de 3,4%.

O pH da formação de micelas foi considerado ser atingido comestabilidade (menos que 5% de variação do valor inicial) da absorbânciamedida em 500 nm dentro de um intervalo de 10 minutos para a mesma a-mostra como ilustrado pela figura 2. Para este produto, o pH ótimo para for-mação de micelas foi 6,0 a 6,2. Para este pH ajustado antes de tratamentotérmico turbidez estável foi 21 e proteína solúvel residual avaliada por ab-sorbância em 280 nm após centrifugação foi 1,9%. Pode-se concluir que45% de proteínas iniciais foram transformadas em micelas em pH 6,0.Tabela 2: Composição de WPI e características de amostra após formaçãode micela

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Exemplo 3: Observação microscópica de micelas

Produção de micelas

Solução de proteína foi preparada em 2% de proteína através desolvatação de pulverizado de proteína de soro de leite (WPI 90 batelada989/2, Lactalis, Retier, France) em água MilliQ® (Millipore), e agitada a 20°Cpor 2 horas. Então, pHs de alíquotas foram ajustados usando HCI 0,1 N ouNaOH a 0,1 N.

As soluções foram enchidas em frascos de vidro de 20 mL (Agi-lent Technologies) e seladas com cápsulas de alumínio contendo uma sela-gem de silício/PTFE. As soluções foram aquecidas a 85°C por 15 minutos(tempo para atingir a temperatura 2,30 - 2,50 minutos). Após o tratamentotérmico, as amostras foram resfriadas em água gelada para 20°C. Para esteproduto, o pH ótimo para formação de micelas foi 7,4.

Observações Microscópicas

Amostras de micelas líquidas foram encapsuladas em tubos degel de ágar. Fixação foi obtida através de imersão em uma solução de gluta-raldeído a 2,5% em tampão cacodilato pH 7,4, 0,1 M e pós-fixação com teró-xido de ósmio a 2% no mesmo tampão, ambas soluções contendo vermelhoRutênio a 0,04%. Após desidratação em uma série de graus de etanol (eta-nol 70, 80, 90, 96, 100%), as amostras foram embutidas em resina Spurr(Spurr/etanol 1:1, 2:1, 100%). Após polimerização da resina (70°C, 48 ho-ras), seções semifinas e ultrafinas foram cortadas com uma ultracortadoraLeica UCT ultramicrovolume. Seções ultrafinas, manchadas com acetato deuranila aquoso e citrato de chumbo, foram examinadas em microscopia detransmissão eletrônica (Philips CM12, 80 kV).

Micrografia TEM é apresentada na figura 3. Micelas obtidas es-tão apresentando uma forma esférica com um diâmetro de 200 nm.Distribuição de Tamanho de Partícula

As distribuições de tamanho baseadas em intensidade de mice-Las foram medidas para aquelas micelas obtidas através de tratamento tér-mico de uma dispersão a 1% em peso de beta-lactoglobulina por 15 minutosa 85°C em pH 4,25 (carregadas positivamente com um potencial zeta ao re-dor de +25 mV) e em pH 6,0 (carregadas negativamente com um potencialzeta ao redor de -30 mV). Diâmetro hidrodinâmico médio-Z das micelas foi229,3 mm em pH 4,25 e 227,2 em pH 6,0. Agregações de proteína de sorode leite e β-LG foram seguidas usando dispersão dinâmica de luz. Um apa-relho Nanosizer ZS (Malvern Instruments, UK), equipado com um laser emi-tindo em 633 nm e com energia de 4,0 mW foi usado. O instrumento foi usa-do na configuração contradispersão, onde a detecção é feita em um ângulode dispersão de 173°C. Isto permite redução considerável dos múltiplos si-nais de dispersão encontrados em amostras túrbidas. Amostras foram colo-cadas em uma célula de quartzo quadrada (Hellma, comprimento de cami-nho 1 cm). O comprimento de caminho do feixe de luz foi fixado automati-camente pelo aparelho, dependendo da turbidez de amostra (atenuação). Afunção autocorrelação foi calculada a partir de flutuação da intensidade dis-persa). Os resultados são apresentados na figura 6. Esta mostra que a partí-cula média é caracterizada por um índice de polidispersividade muito estreito(<0,200).

Exemplo 4: Formação de micela de uma β-lactoglobulina em um pH constante

O processo descrito no Exemplo 1 foi repetido com a condiçãode que foi usada uma solução aquosa de beta-lactoglobulina a 2%. O pHdesta solução foi ajustado para 7,0 após adição de soluções de HCI de Argi-nina para obter uma concentração final de sal variando de 5 a 200 mM euma concentração final de beta-lactoglobulina de 1%. Subseqüente, trata-mento térmico (80°C, 10 minutos, cerca de 2 minutos de aquecimento) foirealizado para produzir micelas.

Os resultados são mostrados na Figura 4 e indicam claramenteque somente na faixa de resistência iônica de cerca de 50 a 70 mM, umaturbidez substancial pode ser observada, indicando a presença de micelasde proteína de soro de leite.

Exemplo 5: Preparação de um agente embranquecedor

Proteínas de soro de leite nativas (WPI 95 batelada 848, Lacta-lis; solução aquosa a 8% em peso) foram tratadas de acordo com o exemplo2. A resultante clareza (L) de produto foi medida em modo refletância usan-do um aparelho MacBeth CE-XTH D65 10° SCE equipado com uma célulade medição de 2 mm. A clareza resultante foi L = 74,8, que pode ser compa-rada ao valor de L = 74,5 para leite completo com gordura.

Exemplo 6: Formação in situ de micelas de proteína de soro de leiteMaterial

<table>table see original document page 25</column></row><table>Processo para um produto seco de café 3 em 1 (café, adoçante, embran-quecedor)

Café solúvel é misturado seco com pulverizado WPI instantâneo,sacarose e monoidrato de diidrogenofosfato de sódio. Esta combinação éentão estocada em embalagens de alumínio seladas para assegurar teor deumidade constante. 10 g desta mistura seca podem ser dispersos em 90 gde água em um copo e aquecidos em um microondas por 100 s para obterum café Ieitoso enriquecido com proteína de soro de leite.

Processo para um produto líquido

Café solúvel é disperso em água junto com pulverizado WPI ins-tantâneo, sacarose e monoidrato de diidrogenofosfato de sódio. Esta combi-nação líquida é então microfiltrada e estocada a 4°C em garrafas de polipro-pileno. 100 mL desta combinação de café 3 em 1 pronta para uso são verti-dos em um copo e aquecidos em microondas por 100 s para obter um caféIeitoso enriquecido com proteína de soro de leite.

Claims

1. Processo para a preparação de uma bebida quente ou comes-tível líquido, o processo compreendendo as seguintes etapas:- provimento de uma bebida ou embalagem de comestível líqui-do compreendendo proteína de soro de leite nativa,- aquecimento de conteúdo da embalagem de modo a prepararuma bebida pronta para comer aquecida ou comestível líquido e ao mesmotempo transformando a proteína de soro de leite nativa, pelo menos parcial-mente, em micelas de proteína de soro de leite.

2. Processo de acordo com a reivindicação 1, em que o conteú-do da embalagem está na forma de um pulverizado ao qual água é adicio-nada antes da etapa de aquecimento.

3. Processo de acordo com a reivindicação 1, em que o conteú-do da embalagem está na forma de um líquido.

4. Processo de acordo com a reivindicação 2 ou 3, em que o pH dasolução antes de aquecimento está entre 5 e 9, preferivelmente entre 5 e 8.

5. Processo de acordo com qualquer uma das reivindicações 2 a4, em que o teor de proteína de soro de leite nativa na solução antes de a-quecimento é menos que 12%.

6. Processo de acordo com a reivindicação 5, em que o teor deproteína de soro de leite nativa na solução antes de aquecimento é menosque 4%.

7. Processo de acordo com qualquer uma das reivindicações 1 a6, em que o aquecimento é realizado durante 0,3 e 3 s, preferivelmente 0,8 e25 1,2 s por ml_ de produto.

8. Processo de acordo com qualquer uma das reivindicações 1 a7, em que o aquecimento é realizado usando uma fonte de radiação de mi-croondas.

9. Processo de acordo com qualquer uma das reivindicações 1 a8, em que a solução é aquecida a uma temperatura entre 80°C e 100°C.

10. Processo de acordo com qualquer uma das reivindicações 1a 9, em que a embalagem compreende ingredientes de café, e as micelas deproteína de soro de leite atuam como um agente de embranquecimento.

11. Processo de acordo com a reivindicação 10, em que os in-gredientes de café estão em um estado solúvel, seco.

12. Processo de acordo com qualquer uma das reivindicações 1-5 a 9, em que a embalagem compreende pelo menos um ingrediente selecio-nado de ingredientes de sopa, ingredientes de molhos, ingredientes de ca-cau, ingredientes de chá, ingredientes de extrato de planta, ingredientes desobremesa doce, gorduras, sais, emulsificantes, açúcares, maltodextrinas,polissacarídeos, cereais, fibras solúveis ou quaisquer combinações dosmesmos.

13. Processo de acordo com qualquer uma das reivindicações 1a 12, em que durante a etapa de aquecimento a proteína de soro de leitenativa é desnaturada e convertida em micelas.

14. Processo de acordo com a reivindicação 13, em que o ren-dimento de conversão de proteína de soro de leite em micelas é de pelo me-nos 20%.

15. Processo de acordo com a reivindicação 13 ou 14, em que orendimento de conversão é pelo menos 50%.

16. Processo de acordo com qualquer uma das reivindicações-13 a 15, em que o rendimento de conversão é pelo menos 80%.

17. Processo de acordo com qualquer uma das reivindicações 1a 16, em que as micelas têm um diâmetro médio de 100 nm a 900 nm.

18. Processo de acordo com qualquer uma das reivindicações 1a 17, em que as micelas formadas atuam como um embranquecedor.

19. Processo de acordo com qualquer uma das reivindicações 1a 18, em que a bebida pronta para comer ou comestível líquido é resfriadoantes de consumo.

20. Processo de acordo com qualquer uma das reivindicações 1a 19, em que a bebida pronta para comer ou comestível líquido é usado co-mo um ingrediente na fabricação de outros produtos consumíveis.

21. Alimento ou composição de bebida obtenível através do pro-cesso como definido em qualquer uma das reivindicações 1 a 20.

22. Embalagem de alimento instantâneo compreendendo proteí-na de soro de leite nativa e bebida ou ingredientes comestíveis líquidos.

23. Embalagem de acordo com a reivindicação 22, em que oconteúdo da embalagem é um pulverizado essencialmente seco.

24. Embalagem de acordo com a reivindicação 23, em que opulverizado seco é tal que, quando hidratado, as proteínas de soro de leitesão dispersas em um líquido tendo um valor de pH definido na faixa de 5 a-9, preferivelmente 5 a 8.

25. Embalagem de acordo com a reivindicação 22, em que oconteúdo da embalagem compreende proteína de soro de leite nativa em umlíquido tendo um pH entre 5 e 8.

26. Embalagem de acordo com qualquer uma das reivindicações-22 a 25, em que o conteúdo da embalagem compreende ingredientes decafé, e as micelas de proteína de soro de leite atuam como um agente em-branquecedor.

27. Embalagem de acordo com a reivindicação 26, em que osingredientes de café estão em um estado solúvel, seco.

28. Embalagem de acordo com qualquer uma das reivindicações-22 a 27, em que a embalagem compreende pelo menos um ingrediente se-lecionado de ingredientes de sopa, ingredientes de molhos, ingredientes decacau, ingredientes de chá, ingredientes de extrato de planta, ingredientesde sobremesa doce, gorduras, sais, emulsificantes, açúcares, maltodextri-nas, polissacarídeos, cereais, fibras solúveis ou quaisquer combinações dedois ou mais ingredientes dos mesmos.

29. Embalagem de acordo com qualquer uma das reivindicações-22 a 28, em que a embalagem compreende aroma tal como baunilha, cara-melo, fruta, chocolate, café, canela, etc.

30. Embalagem de acordo com qualquer uma das reivindicações-22 a 29, ainda compreendendo pelo menos um ingrediente funcional sele-cionado do grupo de adoçantes, cafeína, vitaminas, minerais, fármacos, Ii-gantes, agentes bioativos, ou quaisquer combinações de dois ou mais ingre-dientes acima.