AT376882B - Verfahren zur inaktivierung von vermehrungsfaehigen krankheitserregern - Google Patents

Verfahren zur inaktivierung von vermehrungsfaehigen krankheitserregern

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AT376882B
AT376882B AT159183A AT159183A AT376882B AT 376882 B AT376882 B AT 376882B AT 159183 A AT159183 A AT 159183A AT 159183 A AT159183 A AT 159183A AT 376882 B AT376882 B AT 376882B
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    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61LMETHODS OR APPARATUS FOR STERILISING MATERIALS OR OBJECTS IN GENERAL; DISINFECTION, STERILISATION OR DEODORISATION OF AIR; CHEMICAL ASPECTS OF BANDAGES, DRESSINGS, ABSORBENT PADS OR SURGICAL ARTICLES; MATERIALS FOR BANDAGES, DRESSINGS, ABSORBENT PADS OR SURGICAL ARTICLES
    • A61L2/00Methods or apparatus for disinfecting or sterilising materials or objects other than foodstuffs or contact lenses; Accessories therefor
    • A61L2/0005Methods or apparatus for disinfecting or sterilising materials or objects other than foodstuffs or contact lenses; Accessories therefor for pharmaceuticals, biologicals or living parts

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Description


   <Desc/Clms Page number 1> 
 
 EMI1.1 
 

 <Desc/Clms Page number 2> 

 
Versuch 1 : Poliomyelitis-Virus Typ I wurde einerseits in physiologische Kochsalzlösung, anderseits in eine 5%ige Plasmaproteinlösung eingebracht. Die beiden mit Poliovirus versetzten Lösungen wurden bei   45 C   10 h erhitzt und einer Virustiterbestimmung unterzogen. Die Werte in der folgenden Tabelle sind dekadische Logarithmen der TCIDso pro 0, 1 ml, wobei   TIC,,   bedeutet, dass 50% der Gewebekulturansätze einen cytopathogenen Effekt zeigten. 
 EMI2.1 
 
<tb> 
<tb> 



  Titer <SEP> nach <SEP> 10stündiger
<tb> Erhitzung <SEP> bei <SEP> 45 C
<tb> Virus <SEP> in <SEP> physiologischer
<tb> Kochsalzlösung <SEP> 3,9
<tb> Virus <SEP> in <SEP> Plasmaproteinlösung <SEP> 7,8
<tb> 
 
Der Versuch wurde mit dem gleichen Virus wiederholt, jedoch wurden beide Lösungen vor der Erhitzung mit Ammoniumsulfat (AMS) bis zur annähernden Salzsättigung versetzt (0, 7 g Ammoniumsulfat pro ml), wobei ein PH-Wert von 7, 3 resultierte. Nach 10stündiger Erhitzung bei   45 C   wurde der Virustiter wie folgt bestimmt. 
 EMI2.2 
 
<tb> 
<tb> 



  Titer <SEP> nach <SEP> 10stündiger
<tb> Erhitzung <SEP> bei <SEP> 45 C
<tb> Virus <SEP> in <SEP> AMS-hältiger
<tb> physiologischer <SEP> Kochsalzlösung <SEP> 4,0
<tb> Virus <SEP> in <SEP> AMS-hältiger
<tb> Plasmaproteinlösung <SEP> < 3
<tb> 
 
Versuch 2 : Poliomyelitis-Virus Typ I, Rotavirus und Coxsackie-Virus wurden jeweils einer Plasmaproteinlösung mit einem Gehalt von 54 mg Protein/ml zugesetzt. Zu je 10 ml dieser mit Viren versetzten Plasmaproteinlösungen wurden 7 g Ammoniumsulfat zugefügt und der PH -Wert auf 7, 0 gestellt. 



   In Parallelversuchen wurden die virus- und ammoniumsulfathältigen Lösungen einmal während 10 h auf   4 C   gehalten und einmal während 10 h auf   60 C   erhitzt. Anschliessend wurde das Salz aus den Proben durch Dialyse entfernt und eine Virustiterbestimmung vorgenommen. Die in der folgenden Tabelle angegebenen Werte sind dekadische Logarithmen der   TCID5o/0,   1 ml. 
 EMI2.3 
 
<tb> 
<tb> 



  Titer
<tb> 10 <SEP> h/4 C <SEP> 10 <SEP> h/600C
<tb> Poliomyelitis-Virus
<tb> Typ <SEP> I <SEP> + <SEP> AMS <SEP> in <SEP> Plasmaproteineinlösung <SEP> 7,2 <SEP> < 1
<tb> Rotavirus <SEP> + <SEP> AMS <SEP> in
<tb> Plasmaproteinlösung <SEP> 9,0 <SEP> < 1
<tb> Coxsackie-Virus <SEP> + <SEP> AMS
<tb> in <SEP> Plasmaproteinlösung <SEP> 9,0 <SEP> < 1
<tb> 
 
Das erfindungsgemässe Verfahren wird nunmehr in den folgenden Beispielen im Zuge der Herstellung einer Immunglobulin-Präparation, einer Enzympräparation und einer   C,-Esterase-Präpara-   tion im einzelnen beschrieben, wobei zur Veranschaulichung der Inaktivierungswirkung der erfin- 

 <Desc/Clms Page number 3> 

 dungsgemäss anzuwendenden Massnahmen Poliomyelitis-Virus Typ I den Präparationen absichtlich zugefügt wird. 



   Beispiel 1 : Eine Immunglobulin-Präparation wurde nach der Alkoholfraktionierungsmethode nach Cohn (Cohn Fraktion II) aus menschlichem Plasma gewonnen. Die Lösung enthielt 160 mg Protein mit einem Anteil von 97, 3% Gammaglobulin und   2, 7%   a, ss-Globuline, 22, 5 mg Glycin und 3 mg NaCl pro ml. 



   Die Lösung wurde sodann mit einem Poliomyelitis-Virus Typ I versetzt. Sodann wurden zu der Probe 0,8 g   Ammoniumsulfat/ml   zugesetzt, der PH-Wert auf 7 gestellt und die Präparation 10 h bei   600C   erhitzt. Anschliessend wurde das Ammoniumsulfat mittels Dialyse entfernt und der Virustiter bestimmt. 



   Die Ergebnisse im Vergleich zu einer unbehandelten Probe sind aus der folgenden Tabelle ersichtlich, wobei die angegebenen Werte die dekadischen Logarithmen der   TCID/0, 1   ml sind. 
 EMI3.1 
 
<tb> 
<tb> 



  Titer
<tb> 10 <SEP> h/4OC <SEP> 10 <SEP> h/600C <SEP> 
<tb> ohne <SEP> AMS <SEP> mit <SEP> AMS <SEP> 
<tb> Immunglobulin <SEP> - <SEP> 
<tb> präparation <SEP> 5,7 <SEP> < 2,5
<tb> 
 
Um eventuelle Veränderungen an der erfindungsgemäss behandelten Immunglobulin-Präparation feststellen zu können, wurde an der mit Ammoniumsulfat und mit Hitze behandelten Probe eine elektrophoretische Auftrennung der Globuline vorgenommen, u. zw. auf einer Cellulose-Acetat-Membran bei einem PH-Wert von 8, 6 und einer Ionenstärke von 0, 075. Eine solche elektrophoretische Untersuchung ist in der AT-PS Nr. 368883 beschrieben. 



   Die Ergebnisse der elektrophoretischen Auftrennung sind aus der folgenden Tabelle ersichtlich : 
 EMI3.2 
 
<tb> 
<tb> % <SEP> Protein
<tb> a, <SEP> ss-Globuline <SEP> y-Globuline
<tb> Kontrolle <SEP> ohne <SEP> Hitzebehandlung <SEP> 2,7 <SEP> 97,3
<tb> Probe <SEP> mit <SEP> AMS <SEP> 10 <SEP> h/60 C <SEP> 2, <SEP> 9 <SEP> 97, <SEP> 1 <SEP> 
<tb> 
 
Es ist somit ersichtlich, dass keine Veränderung gegenüber der unbehandelten Probe stattgefunden hat, dass also die Proteine in ihrer molekularen Integrität und Mobilität unverändert geblieben sind. 



   Weiters wurde die erfindungsgemäss durch Ammoniumsulfat und Hitze behandelte Präparation noch einem Antikörpertitertest gegen Masern, Rubella und Pertussis unterzogen, um zu zeigen, dass während der   AMS-Hitzebehandlung   die Wirkung der Antikörper erhalten bleibt. Es wurden Hämagglutinationshemmtests und ein Agglutinationstitertest für die Bestimmung der Antikörper gegen Masern, Rubella bzw. Pertussis nach der in American Journal of Hygiene 71, p. 120 (1960) ; Journal Path. and Bact. 78   (1959) ;   R. Trian in Recherches Immunologique 1965 Inst. Merieux beschriebenen Methode durchgeführt. Dabei wurde der Gehalt an Virus-neutralisierenden Antikörpern bestimmt. 



  Viren rufen unter bestimmten Bedingungen eine Aggregation von Erythrocyten hervor. Diese agglutinierenden Eigenschaften der Virusantigene gehen durch die Reaktion mit spezifischen Antikörpern verloren. Um diesen Vorgang zu quantifizieren, wurde die Probe verdünnt und jede Verdünnung mit derselben Menge Virusantigen inkubiert. Der Endpunkt ist dann erreicht, wenn die Antikörper der Probe alle vorhandenen Antigene gebunden haben und keine Agglutination mit Erythrocyten eintritt. Die höchste Verdünnung, bei der diese Reaktion eintritt, ist der Endpunkt, wie in der folgenden Tabelle für Pertussis und Rubella angeführt. Bei Masernantikörper wird die Verdünnungsstufe der Probe noch mit der des Internat. WHO-Standard verglichen und als Internationale Einheit ausgedrückt. 

 <Desc/Clms Page number 4> 

 
 EMI4.1 
 
<tb> 
<tb> 



  Antikörper
<tb> Masern <SEP> Pertussis <SEP> Rubella
<tb> lE/ml <SEP> Verdünnungs-Verdunnungs- <SEP> 
<tb> stufe <SEP> stufe
<tb> Kontrolle <SEP> 12 <SEP> 1 <SEP> : <SEP> 142 <SEP> 1 <SEP> : <SEP> 168
<tb> Immunglobulin
<tb> AMS <SEP> 10 <SEP> h <SEP> 600C <SEP> 12 <SEP> 1 <SEP> : <SEP> 142 <SEP> 1 <SEP> : <SEP> 200
<tb> 
 
Beispiel 2 : Eine Plasminogen-Präparation wurde nach der von D. G. Deutsch und E. T. Mertz in Science 170,1095 (1970) beschriebenen Methode hergestellt. 50 ml Lysin-Sepharose wurden in einer Säule mit 0, 1 M Phosphat, PH 7, 4 äquilibriert. 340 ml Plasma wurden mit Wasser auf 640 ml verdünnt und die Säule wurde mit dieser Lösung beladen. Nach der Entfernung von Begleitproteinen 
 EMI4.2 
 capronsäure (PH 7, 4) eluiert.

   Die 6-Aminocapronsäure wurde durch Dialyse oder durch Gelfiltration über Sephadex G-25 entfernt und die plasminogenenthaltende Lösung wurde gefriergetrocknet. 



   230 mg dieses Bulkpulvers wurden in 10 ml Wasser gelöst. Diese Lösung enthielt 271 Casein- - Einheiten Plasminogen und 13 mg Protein pro ml. 



   Die Präparation wurde wie im vorhergehenden Beispiel beschrieben mit Poliomyelitis-Virus Typ I versetzt, sodann wurden 0, 8 g   Ammoniumsulfat/ml   zugefügt, der PH-Wert auf 7 gestellt und die Präparation sodann 10 h bei   60 C   erhitzt. Anschliessend wurde Ammoniumsulfat durch Dialyse entfernt und der Virustiter sowie die Aktivität von Plasminogen mit Urokinase und einem chromogenen Substrat (H-D-Val-Leu-Lys-pNA) nach der Methode in "Chromogenic Peptide Substrates : Chemistry and Clinical Usage", Edt. M. F. Scully, V. V. Kakkar, p. 128 (1979), Verlag Churchill Livingstone, bestimmt. 



   In der folgenden Tabelle ist der Virustiter und die Restaktivität gegenüber unbehandelten Kontrollproben dargestellt, wobei die angegebenen Werte des Virustiters die dekadischen Logarithmen der   TCIDs./O, !   ml sind. 
 EMI4.3 
 
<tb> 
<tb> 



  Titer <SEP> Restaktivität
<tb> 10 <SEP> h/4 C10 <SEP> h/60 C% <SEP> 
<tb> ohne <SEP> AMS <SEP> mit <SEP> AMS
<tb> Plasminogenpräparation <SEP> 6, <SEP> 6 <SEP> < 2, <SEP> 5 <SEP> 55
<tb> 
 
Beispiel 3 : Eine   Ct-Esterase-Präparation   wurde nach der von D. H. Bing, J. M. Andrews,   F. L.   Suddath und R. Spencer, Prot. Biol. Fluids 23,551 (1975), Ed. H. Peeters, beschriebenen Methode hergestellt. 



   1   l   Plasma wurde mit einer 50%igen Lösung von Polyäthylenglykol (PEG) auf eine Endkonzentration von 5% PEG gefällt. Der Niederschlag wurde nach der Abtrennung durch Zentrifugation mit phosphatgepufferter Kochsalzlösung (Ionenstärke 0, 005) gewaschen und in 100 ml 0, 5 M NaCl gelöst. Nach der Dialyse gegen isotone Kochsalzlösung, die 1 m   Mol (l Cacl :   enthielt, wurde das clottierte Material entfernt. Eine 4 x 15 cm Säule wurde mit   IgG-p-azobenzamidoäthylamino-   - Sepharose 6B gepackt und mit isotoner Kochsalzlösung, die 1 m Mol/l CaCl2 enthielt, äquilibriert. 



  Diese Säule wurde mit der wie oben beschrieben hergestellten Plasmafraktion beladen und mit dem Äquilibrierungspuffer proteinfrei gewaschen. Unspezifisch gebundene Proteine wurden durch Waschung mit boratgepufferter Kochsalzlösung, die 1 m Mol/1   CaClz   enthielt, entfernt. 



   C,-Esterase wurde mit einem Puffer eluiert, der 2, 5 m Mol/l EDTA enthielt. Das Eluat wurde gegen eine trisgepufferte Kochsalzlösung dialysiert und gefriergetrocknet. 



     4, 5   g dieses Bulkpulvers wurden in 10 ml Wasser gelöst. 1 ml der Lösung enthielt 13, 5 mg Protein. 

 <Desc/Clms Page number 5> 

 



   Die Aktivität des Enzyms, bestimmt mit chromogenem Substrat   (Pyroglutamyl-Gly-Arg-pNA),   wurde amidolytisch gemessen und betrug 78, 1 nmol    pNA.ml- .min*   (Bestimmungsmethode gemäss "Mikrozirkulation und Prostaglandinstoffwechsel", 25. Tagung der DAB, p. 221 (1981) Schattauer Verlag). 



   Die erhaltene Präparation mit den angegebenen Eigenschaften wurde sodann mit Poliomyelitis- - Virus Typ I beimpft und   sodann gemäss   der Erfindung mit 0, 8 g   Ammoniumsulfat/ml   versetzt, der PH-Wert auf 7 gestellt und während 10 h auf   600C   erhitzt. Nach der Behandlung wurde, wie beschrieben, der Virustiter und die amidolytische Aktivität festgestellt. In der folgenden Tabelle sind die Virustiterwerte und die Restaktivität in   %   gegenüber einer unbehandelten Kontrolle angegeben, wobei die angegebenen Werte des Virustiters die dekadischen Logarithmen der TCIDso/0, 1 ml sind. 
 EMI5.1 
 
<tb> 
<tb> 



  Titer <SEP> Restaktivität
<tb> 10 <SEP> h/4OC <SEP> 10 <SEP> h/600C <SEP> % <SEP> 
<tb> ohne <SEP> AMS <SEP> mit <SEP> AMS
<tb> Ct-Esterase
<tb> Präparation <SEP> 7, <SEP> 1 <SEP> < 2, <SEP> 5 <SEP> 63
<tb> 
 
 EMI5.2 


Claims (1)

  1. <Desc/Clms Page number 6>
    12. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, dass die Entfernung der Salze aus der Präparation mit Hilfe von semipermeablen Membranen erfolgt.
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