WO2003066677A1

WO2003066677A1 - Complexe egf/egfr

Info

Publication number: WO2003066677A1
Application number: PCT/JP2002/009332
Authority: WO
Inventors: Shigeyuki Yokoyama; Hideo Ogiso; Mikako Shirouzu; Osamu Nureki; Ryuichiro Ishitani; Kazuki Saito; Tomokazu Matsusue; Naoki Nakao; Hiroyuki Muramatsu; Mikihiko Shinozaki
Original assignee: Japan Science And Technology Agency; Riken; Mochida Pharmaceutical Co., Ltd
Priority date: 2002-02-05
Filing date: 2002-09-12
Publication date: 2003-08-14
Also published as: CA2476006A1; EP1479693A1; JPWO2003066677A1; US7514240B2; EP1479693A4; US20070032637A1; AU2002338064A1

Description

明細書

EGF/EGFR複合体

技術分野

本発明は、上皮増殖因子（以下、 EGFまたは EGFリガンドと呼ぶ場合がある）と上皮増殖因子受容体（以下、 EGFR、 EGF受容体または EGFレセプ夕 —と呼ぶ場合がある）の複合体の結晶および E G F Rと E G F R活性調節物質の複合体の結晶、 X線結晶構造解析に供することが可能な EGFRと EGF R活性調節物質（特に EGF) の複合体の結晶化方法、その結晶を構造解析することによって得られる EGFRと EGFR活性調節物質（特に EGF) の複合体の構造座標、該構造座標を用いた E G F R活性調節物質のスクリ一ニング方法および設計方法、 E GF/EGFR複合体にぉけるEGF/EGFR結合部位またはEGFRニ量体化部位の同定方法、 EGFR活性調節物質のフアルマコフォアの設計方法、 EGFR活性調節物質のフアルマコフォアを用いた E G F R活性調節物質のスクリーニング方法および設計方法、フアルマコフォアに適合する EGFRアンタゴニスト、 EGF Rアン夕ゴニストを用いた E G F R活性の阻害方法、 E G F/E G F R複合体の構造座標を用いた EGFR変異体の設計方法および製造方法、ならびに該製造方法により得られる E G F R変異体、 E G F/E G F R複合体の構造座標を用いた E G F変異体の設計方法および製造方法、ならびに該製造方法により得られる E G F変異体、 E G F/E G F R複合体の構造座標を用いて未知の構造の蛋白質の構造座標を取得する方法および該方法により得られる構造座標、 E G F/E G F R複合体の構造座標を用いてェピトープを設計する方法、抗 E G F R抗体の製造方法および該方法により得られる抗 E G F R抗体、抗 E G F抗体の製造方法および該方法により得られる抗 E G F抗体、 E G F R二量体化部位を形成する領域を含むポリぺプチドまたはその塩などに関する。

背景技術

上皮増殖因子受容体（Epidermal growth factor receptor, EGFR) は、受容体チロシンキナーゼスーパーファミリ一の 1つのメンバーであり、細胞増殖、成熟および分化の調節に関与することが知られている（Carpenter, G. & Cohen, S. J. B iol. Chem. 265, 7709-7712 (1990))。

上皮増殖因子（EGF) の EGFR細胞外ドメインとの結合は受容体の二量体化を誘導するものと考えられ、この二量体化は 2つの受容体の細胞質チロシンキナーゼドメインを接近させ、それにより細胞内ドメインの内因性チロシンキナーゼ受容体を活性化し、続いて多数の下流シグナル経路を活性化すると考えられている（Sclil essinger, J. Cell 103, 211-225 (2000))。この活性化機序の他、最近、 EG Fにより活性化された E G F Rの一部分が核に転移して、転写因子として機能することにより、高度な増殖活性に必要な遺伝子を活性化することが証明された (Lin, S. Y. et al., Nat. Cell Biol. 3, 802-808 (2001) )₀ 一方、チロシンのリン酸化に伴う自発性オリゴマ一化は、細胞外ドメインの一部分または大部分を欠損する発癌性突然変異体について報告されている（Haley, J. D. et al. , Oncogene 4, 273-283 (19 89)； Huang, H. S. et al. , J. Biol. Chem. 272, 2927-2935 (1997))。細胞外ドメィンはまた、リガンド依存的自発性オリゴマー化の抑制に重要な役割を果たす可能性がある。

EGFRの 3つの相同体として、ヒトにおいて ErbB- 2、 ErbB-3および ErbB-4が同定されている。多数の研究によって、 EGFリガンドが、ホモ二量体化に加えて EGFRファミリ一のメンバーの異なるペアで組み合わせたヘテロオリゴマー化も誘導することが証明されている（Olayioye, M. A. et al. , Embo J. 19, 3159-3167 (2000) )₀

ヒト E G Fの単量体立体構造に関しては高分解能 NMRを用いた解析が行われてきている (J. Mol.Biol. (1992) 227, 271-282) 。この結果、 2つのヘリカル断片 (Leu 8_Tyrl3、 Leu47-Glu51) が見つかり、 1つ目はジスルフイド架橋 (Cys6-Cys20, Cys 14-Cyh31) を経た主要 i3 -シートを形成し、 2つ目は蛋白質の C末端におけるタイプ II ターンを形成することが報告されている。このへリックスは疎水面上の Leu47、 T rp50、 Trp49および Leu52と、親水面上の Lys48および Glu51との両親媒性の特徴を示していると報告されている。このへリックスは保存された残基である Tyr37 の周辺の疎水性コア（Val34、 Arg45、 Trp50) の形成に関与していると考えられている。近年、 EGFの二量体化に関して NMRを用いた解析結果の報告もなされている（J. Biol. C em (2001) 276, 34913-34917) 。この結果、 3つのジスルフイド架橋 (Cys6-Cy s20、 Cysl4-Cys3K Cys33-Cys42) が確認され、 Nドメイン (卜 32番残基) と Cドメイン（33-53番残基）から成っていることが明らかとなった。 Nドメインは不規則な N末端ペプチドセグメント（1-12番残基）を有し、逆平行な /3-シート（19- 23および 28- 32番残基）を有することが報告されている。また、 Cドメインは短い逆平行 /3 -シート（36-38 および 44-46番残基）を含み、そして C末端セグメント（48 - 53 番残基）を含むことが報告されている。

また、 Arg41と Leu47に対する変異化の研究が行われ、その結果 EGFとそのレセプターとの結合に際し、これら残基が不可欠であり、リシンによるアルギニンの置換も許容されない事が知られている。 (Mol. Cell. Biol (1989) 9, 4083-4086 ;FEBS Le tters (1990) 261, 392-396 ;FEBS Letters (1990) 271, 47-50;Biochemistry (1991) 30， 88 91-8898;Proc. Nat. Acad. Sci. , USA (1989) 86, 9836-9840) 。これは、 EGFのアルギニン側鎖（グァニジノ基）が EGFRとの特異的な相互作用に関与していることを示す。その他に、ポイントミューテーシヨンによる研究で、 Ile23、 Ala25 Leu26、 Ala30、 Asn32 に対してアミノ酸改変体を作製し、これを用いて実験検討が加えられた結果から各残基は E G F Rと直接的な相互作用をするアミノ酸である可能性が示唆されている。しかしながら、ポイントミューテーシヨン実験において相互作用に重要なァミノ酸残基の推定がなされつつあるものの、そのアミノ酸側鎖の活性コンフオメ一シヨンや、 EGFRとの相互作用の形式、 E G F Rァミノ酸側鎖の活性コンフオメーシヨンが不明であるため、産業応用に必要な情報は、未だもたらされていない状況であった。

EGFRに関しては結晶構造を解明する努力はされているものの、未だ達成されておらず (J. Biol. Chem (1990) 265, 22082-22085； Acta Crystallogr D Biol Crystal logr (1998) 54， 999- 1001) 、ホモロジ一モデリングにより立体構造がモデリングされているのみである (Biochim. Biophys. Acta (2001) 1550, 144-152) 。この報告ではィンスリンレセプターとリンパ細胞タンパク -チロシンキナーゼをテンプレートとして用い、 EGFRのモデル構造を構築している。また IGF- 1R (インシュリン様増殖因子 _ 1受容体）をテンプレートとして用いている報告もある（Jorissen R. N. et a 1·, Protein Sci. 2000, 9(2), 310-324; W099/62955) 。

ポイントミューテ一シヨン実験では、 Glu367、 Gly44K Glu472 を Lys に変異化し、 Glu367Lysおよび Glu472Lys変異化ではリガンドとの結合に影響を及ぼさないことが明らかとなった。一方で Gly441Lys での変異化は E GFとのァフィ二ティ一をかなり減少させたことが報告されている (Biochemistry (2001) 40, 8930-8939) 。

現在、 EGFRを標的とした医薬品候補化合物の開発が進行中である（Drugs 200 0; Vol.60 Suppl.1: 15-23、 Clinical Cancer Research 2001; Vol.7: 2958-2970) 。また E G F Rの細胞内ドメインのキナーゼ活性を抑制する低分子阻害剤も数多く報告されている (Drugs 2000; Vol.60 Suppl.1: 25-32) 。しかしながら、低分子化合物において、 EGFR細胞外ドメインに結合することで、選択的に活性化を促進する薬物、もしくはこれを選択的に阻害する薬物は医薬品として未だ上市されるまでには至っていない。一般に、抗体や組換えタンパク製剤に比較して低分子化合物のァゴニストゃアン夕ゴニス卜のほうが、多くのケースで経口投与可能となるため、医薬品として有用である。従って、多くの疾患においてタンパク製剤の低分子化が試みられているが、通常はその開発に試行錯誤が加わるため多大な費用と時間がかかり、その結果として、患者にとって有用な薬の開発に、長期間 ·高コストを要するのが常である。また、細胞内キナーゼドメインを標的としたアンタゴニストは、細胞膜を透過させる必要があるのでその骨格に制限がかかり、かつ過剰な投与量を必要とすることが予測される。加えて E G F Rキナーゼドメインの実験的な立体構造（結晶構造や NMR構造）は存在せず、選択性を付与する上で多くの試行錯誤的な誘導合成が必要となる。更に ATP結合領域に作用するアン夕ゴニストの場合、多くのケースで ATP様の化学的性質を有する薬理作用団を分子内に含むために、化合物の性質として核酸類似物質となることが多く、将来的な副作用が懸念される可能性もある。

発明の開示

かかる状況下において E G Fと E G F Rの相互作用を阻止する低分子化合物、または EGFR細胞外ドメインに選択的に結合 ·活性化し、 EGFシグナルを伝える低分子化合物を見出すために、 EGFと EGFRの相互作用部位をミミックする技術が切望されてきた。分子設計的手法により EG F Rァゴニストゃアン夕ゴニストあるいは、ァゴニスト ·アン夕ゴニスト抗体を構築 ·設計することで、従来に比較してはるかに合理的に E G F/E GFRに対する選択的医薬品を作製可能となる。このような構造情報に基づく分子設計や構造情報に基づくコンピュータスクリーニングには、 E G F/E G F Rの複合体の実験構造とその解析結果が非常に重要な意味を持つ。

しかし上述のように、 EGFリガンドに関しては NMR構造で単量体もしくはホモダイマーの構造が取得されているが、 EGFRとの結合時のアミノ酸側鎖や、主鎖の活性コンフオメ一シヨンは知られていないうえ、 EGFRに至っては、モデリングによりリガンドが結合していない状態での EG FR構造が予測されていたに過ぎなかった。さらに、 EGF/EGFR複合体の構造については全く未知であった。リガンドと結合していない状況でのレセプ夕一構造と単体のリガンド構造からでは、両者が結合し、活性化したときの活性コンフオメ一シヨンを推測することは不可能であった。従って、 EGF/EGFR複合体結晶構造とその相互作用部位の解析から得られるフアルマコフォアの特定や、分子設計的手法の発明は、これまで切望の極みであった。

本発明者らは、上記の課題を解決すべく、優れた EGFRァゴニストまたはアンタゴニス卜の提供を目的として鋭意研究した結果、 X線結晶構造解析においてその立体構造を特定可能な E G F/E G F R複合体の結晶化手法の確立に成功し、この結晶を用いて、多くの研究者が試みたがこれまで誰もなしえなかった複合体構造の座標を明らかにした。さらにその解析を通じて、 EGFR活性調節物質のスクリ一二ング方法および設計方法、 EGF/EGFR複合体における EGF/EGFR結合部位または EGFR二量体化部位の同定方法、 EGFR活性調節物質（特に EGF) のフアルマコフォァの設計方法、 EGF R活性調節物質のフアルマコフォアを用いた EGF R活性調節物質のスクリ一二ング方法および設計方法、フアルマコフォアに適合する EGFRアンタゴニスト、 EGFRアンタゴニス卜を用いた EGFR活性の阻害方法、 E G F/E G F R複合体の構造座標を用いた E G F R変異体の設計方法および製造方法、ならびに該製造方法により得られる EGFR変異体、 EGF/E GFR複合体の構造座標を用いた EG F変異体の設計方法および製造方法、ならびに該製造方法により得られる E G F変異体、 E G F/E G F R複合体の構造座標を用いて未知の構造の蛋白質の構造座標を取得する方法および該方法により得られる構造座標、 EGF/EGFR複合体の構造座標を用いてェピト一プを設計する方法、抗 EGF R抗体の製造方法および該方法により得られる抗 E G F R抗体、抗 E G F抗体の製造方法および該方法により得られる抗 E G F抗体、 E GF R二量体化部位を形成する領域を含むポリペプチドまたはその塩などを提供することで本発明を完成した。以下、本発明を詳細に説明する。

1. 結晶およびその製造方法

本発明は E GF/EGF R複合体の結晶を提供する。該結晶は E G Fと E G F Rが 1 ： 1で結合しており、かつ EGF結合 EGFR (E G Fが結合した状態の E G F R) が二量体を形成している EGF/EGFR複合体を含むことを特徴とする。より詳細には、 E GF結合 EG FRは EG Fを介さずに受容体同士の結合によって二量体化している。 EGF結合EGFRは、図 l aに示すように、 EGFRのドメイン I I、より詳細には配列番号 1に示すヒト EGFRのアミノ酸配列の 240〜267番目のアミノ酸からなる領域を介して二量体化している。また、 EGFは EGFRのドメイン Iおよび I I Iと相互作用している。 EGFRのドメイン Iおよび I I I は E G Fを挟み込むかたちで二量体化部位の反対側へと湾曲している。このような特徴を有する E G F/E G F R複合体の結晶であれば、本発明の範囲内に含まれる。

E G F/E G F R複合体における E G Fと E G F Rとの相互作用部位を「E G F/E G F R結合部位」、 E G F結合 E G F Rが相互作用して二量体化している部位を「二量体化部位」または「EGFR二量体化部位」と呼ぶ。また、 EGF/EGFRと同様のメカニズムで複合体を形成するリガンド /受容体複合体についても同様に、リガンドと受容体との相互作用部位を「リガンド Z受容体結合部位」、リガンド結合受容体が相互作用して二量体化している部位を「二量体化部位」または「受容体二量体化部位」と呼ぶ。

本発明に用いる EG Fおよび EGFRは哺乳動物、好ましくはマウス、ヒト、特に好ましくはヒト由来のものである。 EGFおよび EGFRのアミノ酸配列は公知である。ヒト EGF (成熟ペプチド）はァクセッション番号 AAA 72173 (配列番号 2) として NCB I P r o t e i nDBに登録されている。マウス EGF はァクセッション番号 NP—034243として NCB I P r o t e i n D Bに登録されている。ラット EGFはァクセッション番号 NP_036974として NCB I P r o t e i nDBに登録されている。ヒト E GF Rはァクセッション番号 N P— 005219 (配列番号 15) として NCB I P r o t e i nDBに登録されている。マウス EGF Rはァクセッション番号 CAA 55587として NCB I P r o t e i nDBに登録されている。ラット E G F Rはァクセッション番号 AA F 14008として NCB I P r o t e i nDBに登録されている。上記以外の種の EGFおよび EGF Rについても公知のデ一夕ベースより配列情報を取得することが可能である。

またその機能が保持されることを条件として、天然のアミノ酸配列に対して 1個以上、好ましくは 1もしくは数個のアミノ酸の欠失、置換および/または挿入されたアミノ酸配列からなる蛋白質、あるいは、 N末端および Zまたは C末端にァミノ酸が付加したものも包含される。通常、このような一次構造上の僅かな差異は全体の立体構造に大きな影響を与えず、機能は保たれると考えられる。ヒト EGFRの全長アミノ酸配列を配列番号 15に示す。配列番号 15に示されるアミノ酸配列の 1〜24番目のアミノ酸からなる領域はシグナル配列として除去されるので、天然の成熟ヒト EGFRは配列番号 15に示されるアミノ酸配列の 25〜1210番目のアミノ酸で構成される。

EGFRとしては EGFRの細胞外ドメインを用いることが好ましい。 EGFR は細胞膜を一回貫通した構造をしており、 N端より、細胞外ドメイン、膜貫通領域、チロシンキナーゼ領域と自己リン酸化部位を有する細胞内ドメインから構成されている。さらに、細胞外ドメインは 4つのドメイン（N端よりドメイン I、ドメイン I I、ドメイン III、ドメイン IVと呼ぶ、またはそれぞれ、 L l、 S l、 L 2、 S 2ドメインとも呼ばれる）から構成されている (Bajaj, M. et. al. Biochim. Biop ys. Acta 916, 220-226 (1987)) 。ヒト E G F Rのドメイン Iは、成熟ヒト EGFRのアミノ酸配列の 1〜165番目のアミノ酸、ドメイン II は 166〜312番目のァミノ酸、ドメイン IIIは 313〜512番目のアミノ酸、ドメイン IVは 513〜6 19番目のアミノ酸から構成される。 EGF/EGFR複合体形成には、 EGFRのドメイン I、ドメイン IIおよびドメイン IIIが関与していることが本発明により明らかになつた。よって、 EGFRとしては、少なくともドメイン I、ドメイン IIおよびドメイン IIIを含む細胞外ドメインを使用することが好ましい。

1一 1

本発明において結晶構造解析に使用する EG Fの採取源は特に限定されず、ブ夕、ラット、雄牛などの肝臓、脾臓または腎臓を用いることができる。また、摘出されたヒト肝臓などから採取することもできる。上記採取源をホモジナイズし、可溶化成分を数種類のカラムクロマトグラフにより精製することにより、 EGFを採取する。さらに、遺伝子工学的手法を用いて、 EGFをコードする遺伝子を細菌や動物細胞等により発現させて大量生産することも可能である。例えば、 EGF遺伝子が組み込まれた組換え DNA を、 EGF遺伝子が発現し得るように大腸菌、酵母、チヤィニーズハムス夕一卵巣（CH0) 細胞などの宿主中に導入して形質転換体を得、その形質転換体を培養することにより EGFを得ることができる。

大腸菌等の細菌を宿主とする場合は、 EGF遺伝子を含む組換え DNAが細胞中で自律複製可能であることが必要である。また、転写プロモ一夕一、リボゾーム RNA 結合領域としての S D配列等が連結されていてもよい。転写夕一ミネ一夕一などを適宜挿入することもできる。宿主への組換えベクターの導入は、市販のキットを使用する方法等により容易に導入することができる。

EGFは、上記形質転換体を培養し、その培養物から採取することにより得ることができる。「培養物」とは、培養上清のほか、培養細胞もしくは培養菌体自体、または細胞もしくは菌体の破砕物のいずれをも意味するものである。培養方法は、宿主の培養に用いられる通常の方法に従って行われる。例えば CH0細胞を宿主とした場合、通常の動物細胞に使用される培地中で、 5% C0₂条件下、 37°Cで培養する。培養の際、必要に応じてゥシ血清、抗生物質を培地に添加して行ってもよい。

培養後、 EGFが菌体内または細胞内に生産される場合には、ホモジナイザー処理などを施して菌体または細胞を破砕することにより目的の EGFを採取する。その後、前記培養物から各種クロマトグラフ等を用いて EGFを単離精製し調製試料とする。

EGFめについても、 EGFの単離精製法に準じて得ることができる。なお、市版の遺伝子組換え型 E G Fまたは E G F Rを使用することも可能である。

EGFと EGFRとの複合体を調製するには、精製した E G F Rの溶液に精製 E GFを溶解すればよい。二量体は、 EGFと EGFRとを混合した反応系において E G Fと E G F Rとの複合体同士が結合することにより調製される。

本発明の結晶調製に用いるのに好適な E G F Rのァミノ酸配列を配列番号 1に、 EGFのアミノ酸配列を配列番号 2に示す。配列番号 1のアミノ酸配列の 1〜6 1 9番目のアミノ酸からなる領域は、天然の成熟ヒト EGFRの 1〜619番目のァミノ酸からなる領域（配列番号 1 5に示されるアミノ酸配列の 25〜643に該当）に相当する。配列番号 1のアミノ酸配列の 620〜633番目のアミノ酸配列からなる領域は精製のための FLAGタグを含む領域である。但し、これらのアミノ酸配列に限定されるものではなく、上記アミノ酸配列において 1個以上（例えば 2個〜 10個）のアミノ酸に欠失、置換または付加等の変異が生じ、かつ、 EGFR 活性または EGF活性を有するものも、本発明に使用することができる。 EGFR 活性とは、少なくとも EGFと結合できること、より好ましくは EGFと結合し、かつそれにより二量体化することを意味し、 EGF活性とは、少なくとも EGFR と結合できること、より好ましくは EGFRと結合し、かつそれにより EGFRの二量体化を引き起こすことを意味する。たとえば、配列番号 15に示されるァミノ酸配列の 25〜643番目のアミノ酸からなる領域に対して、 N端および/または C端に 1アミノ酸以上伸長したアミノ酸配列を有する EG F Rのアミノ酸配列を使用することが可能である。

なお、上記アミノ酸の変異は、当業者に周知の部位特異的突然変異誘発法により変異させることができ、そのためのキットを使用することができる（例えば Mutan - G、 Mutan-K (いずれも宝酒造社）など）。本発明はまた、結晶化可能な EGFRの製造方法を提供する。当該製造方法は、 (A) L e c 8細胞を用いて EGFR蛋白質を産生する工程；および (B) グリコシダ一ゼを用いて EG FRを脱グリコシル化する工程；

を含むことを特徴とする。さらに（C) EGFR蛋白質を塩析により粗精製するェ程を含むことができる。本発明者らは、 EGFRの細胞外ドメインには 10本の N 型糖鎖が結合しており、そのうち一本はグリコシダーゼ処理では除去しにくい糖鎖であることを明らかにした。この知見に基づき末端シアル酸およびガラクトース残基欠損型 N-結合オリゴ糖を有する蛋白質を産生する細胞である Le c 8細胞（ATCC

C L-1737) を用いることが結晶化可能な E G F Rを製造する上で有効であることを見出した。また、 L e c 8細胞を用いて産生した EGFR蛋白質を精製する際に、塩析を用いて粗精製することが有効であることを見出した。塩析としては硫安沈殿を用いることが好ましい。グリコシダーゼの具体例としては、工ンドグリコシダーゼ13、エンドグリコシダ一ゼ Hを挙げることができる。本発明は、上記製造方法により製造される結晶化可能な EGFRも提供するものである。当該 EGFRは、少なくとも E G Fに結合する活性を保持していることを特徴とする。少なくとも EG Fに結合する活性を保持している限りにおいては、 EGFRとしては、天然のアミノ酸配列に対して.1個以上、好ましくは 1または数個のアミノ酸が欠失、置換および Zまたは挿入されたアミノ酸配列からなる蛋白質、あるいは、 N末端および/または C末端にアミノ酸が付加したものも包含される。また、本発明の結晶化可能な EGFRは、それを用いて得られる結晶（EGFR単独の結晶でも EGFRと EG F R活性調節物質の複合体の結晶でもよい）が X線結晶構造解析に供した際に少なくとも 1 OA以下の分解能、好ましくは 4. OA以下の分解能、更に好ましくは 3.

5 A以下の分解能を与えるだけの品質を有していることが好ましい。

上記方法により製造された E G F Rは、本発明において E G F/E G F R複合体または E G F Rと E G F R活性調節物質の複合体を結晶化する方法において用いることができ、この EGFRを使用することにより、結晶を容易に得ることが可能となる。

1 -2 蛋白質の結晶の調製

次いで、 EGF/EGFR複合体の結晶を調製する。蛋白質を結晶化する方法としては、蒸気拡散法、バッチ法、透析法などの一般的な蛋白質結晶手法を用いることができる。また、蛋白質の結晶化においては、蛋白質濃度、塩濃度、 p H、沈殿剤の種類、温度等の物理的および化学的因子の決定が重要であり、これらの因子の決定については当業者に一般的に知られている。従って、複数のパラメ一夕一（例えば沈殿剤、 p Hおよび塩濃度）を能率よく調べるために、フェーズダイアグラムを作成しておくことが好ましい。一旦結晶が析出した後は、さらにパラメ一夕一を細かく変えて最良の結晶が出現する条件を精密化する。

( 1 ) 「蒸気拡散法」とは、沈澱剤を含む蛋白質溶液の液滴を、より高濃度の沈澱剤を含む緩衝液（外液）の入った容器中に置き、密封後静置する方法である。液滴の置き方によって、ハンギングド口ップ法およびシッティングドロップ法があるが、本発明ではいずれの方法も採用することが可能である。ハンギングドロップ法は、蛋白質溶液の小さな液滴をカバーグラス上に配置し、カバ一グラスを溶液溜め

(リザーバー）上で反転させ、密封する方法である。一方、シッティングドロップ法は、リザーバー内部に適切な液滴台を設置し、蛋白質溶液の小滴を液滴台上に配置し、カバ一グラス等でリザーバーを密封する方法である。この場合、リザーバー中の溶液には沈澱剤を含有させ、また沈澱剤は蛋白質小滴中にも少量含有させることが好ましい。

蒸気拡散法で使用する沈澱剤溶液は、当業者であれば適切なものを任意に調製することができる。例えば以下の（a ) 〜（c ) の成分を含有するように調製する。

( a ) 沈殿剤：分子量 400〜2000、！)〜 50 重量％の濃度のポリエチレングリコール (PEG) または硫酸アンモニゥムや、 MPD (メチルペン夕ンジオール) など

( b ) 添加塩： 0. 1〜0. 3Mの濃度の NaCl、塩化リチウム、塩化マグネシウムなど

( c ) 緩衝剤：リン酸ナトリウム、リン酸カリウム、トリス- HCIなど

なお、成分としては上記に限られるわけではなく、当業者が通常使用する成分を適宜使用し得る。

( 2 ) 「バッチ法」とは、蛋白質溶液に沈澱剤溶液を少しずつ加え、わずかに濁つたところで不溶物を遠心分離して除去し、上清を小さな試験管に入れて密封した後に静置する方法である。

( 3 ) 「透析法」とは、蛋白質溶液を沈澱剤の入った緩衝液（外液）に対して、半透膜を用いて透析する方法である。蛋白質の結晶化においては、複合体または二量体を保ったままの条件で結晶化することが必須である。本発明においては、 EGFぉょびEGFRが溶解してぃる溶液（蛋白質溶液）に、沈殿剤を添加して EGF/EGFRの結晶を析出させることができる。上記蛋白質溶液の溶媒としては、水または緩衝液等が挙げられる。緩衝液としては、例えば 0.2M Tris— HC1 pH8.0、約 0.1M NaCl等が使用可能である。「添加して」とは、蛋白質溶液と緩衝剤溶液を接触させることも含む。例えば、以下の条件に限定するものではないが、 EGF/EGFR複合体の場合、蒸気拡散法を用い、 pH=7.0〜9.0、蛋白質濃度 3〜15mg/inl、温度 20°Cの条件下で、沈殿剤としてポリエチレングリコールを用いた場合に、 X線結晶解析に適した結晶を得ることができる。本発明の結晶製造方法は、 EGFRの精製過程において糖鎖処理をする工程を含むことが好ましい。またさらに本発明は、 EGFRと EGF R活性調節物質の複合体の結晶の製造方法を提供する。当該製造方法は、以下の工程を含むことを特徴とする：（A) 結晶化可能な EGFRを製造する工程；および（B) EGFRと EGFR活性調節物質を接触させる工程。 EGFR活性調節物質の代表例としては EG Fが挙げられるが、これに限定されるものではなく、後述する EGFRァゴニストまたは EGFRアン夕ゴニス卜であれば、ペプチド、オリゴヌクレオチド、合成化合物、天然由来化合物のいずれでもよい。 EGFR活性調節物質は、当技術分野で公知の手法により調製することができる。当該結晶の製造方法は、さらに（C) EGFRと EGFR活性調節物質の複合体を結晶化する工程；を含むことができ、上述した蒸気拡散法、バッチ法、透析法などの一般的な蛋白質結晶化手法を採用して当該複合体を結晶化させることができる。

(C) の工程はさらに、（C一 1) EGFRと EGFR活性調節物質を含有する溶液と沈殿剤を含有する溶液を接触させる工程；（C一 2) 結晶を生成させるェ程；および（C— 3) 結晶を単離する工程；を含み得る。 EGFRと EGFR活性調節物質を含有する溶液と沈殿剤を含有する溶液を接触させる工程は、例えば、透析膜を介した接触、ハンギングドロップ法におけるシールされた空間を介する接触、溶液同士の混合などにより行うことができる。結晶を生成させる工程は、 EGFR と E G F R活性調節物質を含有する溶液における蛋白質および沈殿剤の濃度の緩やかな上昇による蛋白質の過飽和状態を生じさせることにより実現される。またこの工程は、蛋白質溶液に種結晶を導入することによつても実現され得る。

1-3 結晶の X線結晶回折

蛋白質の 3次元構造を明らかにする手法として最も一般的に行われているものは、 X線結晶構造解析の手法である。すなわち、蛋白質を結晶化し、その結晶に単色化された X線を当て、得られた X線の回折像をもとに、蛋白質の 3次元構造を明らかにしていくものである。本発明は EGFRと EGF R活性調節物質の複合体の構造座標を決定する方法を提供する。当該方法は、以下の工程を含むことを特徴とする：

(A) EGFRと EGF R活性調節物質の複合体の結晶を製造する工程；および

(B) (A) により得られた結晶を用いた X線結晶構造解析により EGFRと EG F R活性調節物質の複合体の構造座標を取得する工程

(A) の工程は上記「1一 2」において説明したとおりである。（B) の工程はさらに、（b_ l) (A) により得られた結晶に X線を照射し回折デ一夕を取得する工程；（b_2) (b— 1) により得られた回折データの解析により複合体の電子密度図を取得する工程；および（b— 3) (b-2) により得られた電子密度図の解析により複合体の構造座標を取得する工程；を含み得る。複合体結晶の構造解析は、実験室の X線回折計または大型放射光施設（ESRF、 AP S, S P r i n g— 8、 PF、 ALS、 CHES S、 SRS、 LLNL、 S SRL、 B r o o kh av e nなど）を用いて、振動写真法やラウエ法によってイメージングプレートまたは C C Dカメラなどの 2次元検出器を用いて回折デ一タの収集を行い、該デー夕より複合体の 3次元構造を X線結晶構造解析により明らかにすることができる。具体的には、 X線回折実験により収集された回折イメージをデータ処理ソフトウェアで処理することで、個々の回折斑点の指数と積分によって得られた回折強度を算出できる。これらの回折斑点の回折強度と位相情報を用いて逆フーリエ変換を行うことで 3次元空間の電子密度を導くのであるが、回折実験では電子密度の計算に必要な各回折斑点の位相の情報を測定することは原理的に不可能である。そこで電子密度を得るために、分子置換法、重原子同型置換法、多波長異常分散法（MAD法）またはそれらの改変法によって、失われた情報である位相を推定する。こうして得られた電子密度図に合わせて、 3次元モデルをグラフィックスワークステーション上で稼動するソフトウェアを用いて構築する。このモデル構築の後、最小二乗法、最尤法、 S imu l a t e d Ann e a l i n g法などによる構造の精密化を行うことで最終的な複合体の 3次元構造を得る。

MAD法においては放射光を使って、入射 X線波長を変えて結晶の回折データを測定する。 MAD法に使うことのできる放射光は、例えば大型放射光施設 SPring- 8 構造生物学ビームライン I (BL41XU)により発生させることができる。

蛋白質結晶は X線照射により損傷を受け、回折能が劣化する場合が多いため、低温測定により高分解能の X線回折を行うことが好ましい。低温測定とは、結晶を急激に- 173°C程度に冷却凍結して、その状態で回折データを収集する方法である。一般に、蛋白質結晶の凍結には、凍結による結晶の崩壊を防ぐ目的で、グリセロールなどの保護剤を含む溶液で処理するなどの工夫がなされる。凍結結晶は、例えば保護剤を添加した保存液に浸漬した結晶を、液体窒素に直接浸漬して瞬時に凍結させることにより調製することができる。

本発明では、 £〇 1^と£ ?尺活性調節物質の複合体、例えば EG Fと EG F Rとの複合体が結合した二量体の結晶を、適切な X線源を用いて X線回折する。

X線回折データは、複合体の 3次元構造を詳細に解析できるように、少なくとも 10 A以下の分解能、好ましくは 4. OA以下、更に好ましくは 3.5 A以下の分解能に回折する結晶で収集する。本発明者は、 EGFと EGFRとの複合体結晶の構造を、 X線による結晶構造解析技術を用いて解析した。配列番号 2に示されるアミノ酸配列を有する E GFと、配列番号 1に示されるアミノ酸配列を有する EGFRとの複合体の結晶は、晶系 21に属するものであり、単位格子として a軸、 b軸および c軸の方向に a=220.2士 1.5A、 b==220.2土 1.5Aおよび c=113.1±1.5Aの大きさを有する。すなわち、本発明の EGF/EGFR複合体の結晶は、単位格子定数が a=220.2± 1.5A、 b=220.2 士 1.5Aおよび c = 113.1±1.5Aであることを特徴とする。更に、その複合体の結晶を用いた X線回折による結晶構造解析の手法により、 E G Fと E G F Rとの複合体の 3次元構造座標（各原子の空間的な位置関係を示す値）が得られる。得られた構造座標を、当業者において一般的に用いられている蛋白質の 3次元の構造座標の表記方法に従って表したものを表 1および表 2に示す。表 1は 3. 5 Aの分解能で決定された構造座標であり、表 2は 3. 3Aの分解能で決定された構造座標である。

表 1および表 2のデータは、プロテインデータバンク（P D B ) のフォーマットに準じて記載されているものである。 P D Bフォーマットは、蛋白質分子を構成するそれぞれの原子の座標等を記載したものであり、生体高分子の座標を扱う際の標準的形式の一つである。表 1または表 2に記載の記号または数字において、最も左側の列（第 1列目）に記載の「AT0M」は、原子座標の原子一つ一つを意味する。表 2における「HETATM」も同様だが、その行に記載された原子はアミノ酸に属する原子ではない（例； NA Gや水分子）ことを意味する。「TER」はペプチド鎖の C末端であることを意味する。その右側の列（第 2列目）の数字は原子の通し番号（1〜8767 または 1〜8896) であり、その右側の列（第 3列目）に記載のアルファベットは原子の種類を意味する（下記参照）。

C：アミノ酸残基の炭素原子

N：アミノ酸残基の窒素原子

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S ：アミノ酸残基の硫黄原子

ここで、上記原子の右側に併記したアルファベット（A、 B、 D、 G等）は、その原子の位置関係を示すものであり、例えば CA、 CB、 NE、 NZ、 0E、 SG等のように記載する。 '

さらに、上記原子の種類を示すアルファベットの右側の列（第 4列目）に記載したアルファベットは、この原子が属するアミノ酸残基を意味し、 3文字表記されている（例えば「GLU」「LYS」「VAL」等）。但し、原子の通し番号 8614番以降の「N AGJ は N—ァセチルダルコサミンを意味する。「TIP」は水分子を意味する。さらにその右側の列（第 5列目）のアルファべッ卜 (A、 B、 C , D ) は、蛋白質鎖の識別記号であり、それぞれ E G F R 1、 E G F R 2、 E G F 1、 E G F 2を表す。さらにその右側の列（第 6列目）に記載の数字はアミノ酸残基の N末端からの番号を意味する。 EGFRのアミノ酸残基の番号は、配列番号 1に記載のアミノ酸配列に対応している。 EGFのアミノ酸残基の番号は、配列番号 2に記載のアミノ酸配列に対応している。さらに、この数字の右側の列（第 7列目）から第 9列目までは、順に X座標（a座標）（オングストローム単位）、 Y座標（b座標）（オングスト口ーム単位）、 Z座標（c座標）（オングストローム単位）を示す。さらにその右側の列（第 10列目）から最も右側の列（第 12列目）に向かって、順に占有率（「1.0 0」等）、等方性温度因子（例えば表 1の原子の通し番号 1番では 120.73、 2番では 131.35) 、原子番号または原子記号（6 ： C、 7 ： N、 8 ：〇、 16 : S、等）を意味する。表 1 3.5 Aの分解能で決定された EG F/EGFR複合体の構造座標

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ATOM 8276 NE1 TRP C 50 126. 311 70. 143 37. 456 1. 00207. 18 N

ATOM 8277 CE2 TRP C 50 126. 977 70. 851 36. 488 1. 00207. 18 c

ATOM 8278 CE3 TRP C 50 127. 801 70. 481 34. 234 1. 00113. 68 c

ATOM 8279 CZ2 TRP C 50 127. 449 72. 173 36. 496 1. 00147. 15 c

ATOM 8280 CZ3 TRP C 50 128. 271 71. 798 34. 242 1. 00173. 38 c

ATOM 8281 CH2 TRP C 50 128. 091 72. 626 35. 368 1. 00177. 27 c

ATOM 8282 N GLU C 51 126. 958 64. 618 35. 587 1. 00120. 11 N

ATOM 8283 CA GLU C 51 127. 701 63. 569 36. 288 1. 00 82. 13 c

ATOM 8284 C GLU C 51 126. 996 63. 069 37. 542 1. 00 73. 77 c

ATOM 8285 0 GLU C 51 127. 676 62. 927 38. 581 1. 00 81. 28 0

ATOM 8286 CB GLU C 51 129. 096 64. 090 36. 656 1. 00114. 18 c

ATOM 8287 CG GLU C 51 129. 941 64. 541 35. 464 1. 00153. 48 c

ATOM 8288 CD GLU C 51 131. 199 65. 298 35. 876 1. 00149. 98 c

ATOM 8289 0E1 GLU C 51 131. 087 66. 468 36. 311 1. 00 82. 44 0

ATOM 8290 0E2 GLU C 51 132. 301 64. 718 35. 768 1. 00139. 80 0

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Zff60/Z0df/I3d んん9990/£0 OAV HETATM 8699 C8 NAG A1151 105. 026 65 236 00 87. 19 C HETATM 8700 N2 NAG A1151 102. 861 64. 141 00131. 17 N HETATM 8701 03 NAG A1151 103. 094 64. 745 00 58. 92 0 HETATM 8702 04 NAG A1151 100. 967 63 859 00 86. 78 0 HETATM 8703 05 NAG A1151 99. 359 63 752 00 87. 61 0 HETATM 8704 06 NAG A1151 97. 419 62 413 00 67. 34 0 HETATM 8705 07 NAG A1 151 103. 254 66 047 00 98. 97 0 HETATM 8706 CI NAG A1172 85. 749 51 012 00194. 60 c HETATM 8707 C2 NAG A1172 84. 416 51 773 00152. 05 c HETATM 8708 C3 NAG A1172 84. 693 53 218 00190. 83 c HETATM 8709 C4 NAG A1172 85. 702 53 863 00193. 43 c HETATM 8710 C5 NAG A1172 86. 974 53 005 00181. 52 c HETATM 8711 C6 NAG A1172 87. 997 53 529 00131. 49 c HETATM 8712 C7 NAG A1172 82. 239 50 897 00175. 93 c HETATM 8713 C8 NAG A1172 81. 296 52 094 00 93. 55 c HETATM 8714 N2 NAG A1172 83. 502 51 138 00147. 22 N HETATM 8715 03 NAG A1172 83. 483 53 965 00161. 59 0 HETATM 8716 04 NAG A1172 86. 028 55 172 00164. 52 0 HETATM 8717 05 NAG A1172 86. 641 51 651 00207. 18 0 HETATM 8718 06 NAG A1172 87. 547 53 384 00105. 86 0 HETATM 8719 07 NAG A1172 81. 810 49 763 00 72. 85 0 HETATM 8720 C1 NAG A1328 120. 795 61 686 00 80. 94 c HETATM 8721 C2 NAG A1328 119. 771 62 763 00110. 69 c HETATM 8722 C3 NAG A1328 118. 720 63 037 00 24. 01 c HETATM 8723 C4 NAG A1328 119. 430 63 370 00 17. 18 c HETATM 8724 C5 NAG A1328 120. 207 62 116 00 32. 87 c HETATM 8725 C6 NAG A1328 120. 821 62, 146 00 39. 80 c HETATM 8726 C7 NAG A1328 119. 410 61 247 00121. 40 c HETATM 8727 C8 NAG A1328 118. 883 59. 937 00152. 80 c HETATM 8728 N2 NAG A1328 119. 095 62 367 00105. 55 N HETATM 8729 03 NAG A1328 117. 870 64. 106 00 66. 57 0 HETATM 8730 04 NAG A1328 118. 500 63 730 00 23. 14 0 HETATM 8731 05 NAG A1328 121. 272 61 929 00 17. 18 0 HETATM 8732 06 NAG A1328 119. 858 62 523 00 37. 68 0 HETATM 8733 07 NAG A1328 120. 079 61 238 00 24. 81 0 HETATM 8734 C1 NAG A1337 114. 688 62 755 00113. 02 c HETATM 8735 C2 NAG A1337 114. 416 62 449 00136. 25 c HETATM 8736 C3 NAG A1337 113. 698 63 650 00169. 49 c HETATM 8737 C4 NAG A1337 114. 476 64, 950 00194. 41 c HETATM 8738 C5 NAG A1337 114. 775 65. 115 00139. 40 c HETATM 8739 C6 NAG A1337 115. 666 66 309 00 89. 37 c HETATM 8740 C7 NAG A1337 112. 775 61 074 00187. 80 c HETATM 8741 C8 NAG A1337 111. 297 61 338 00106. 94 c HETATM 8742 N2 NAG A1337 113. 610 61 244 00168. 60 N HETATM 8743 03 NAG A1337 113. 570 63 445 00170. 46 0 HETATM 8744 04 NAG A1337 113. 716 66 058 00181. 81 0 HETATM 8745 05 NAG A1337 115. 466 63 953 00122. 13 0 HETATM 8746 06 NAG A1337 116. 920 66 178 00111. 01 0 HETATM 8747 07 NAG A1337 113. 149 60 721 00115. 49 0 HETATM 8748 C1 NAG E1420 136. 975 47. 616 00138. 29 c HETATM 8749 C2 NAG El 420 137. 711 46 742 00155. 15 c HETATM 8750 C3 NAG El 420 137. 457 47. 180 00162. 13 c HETATM 8751 C4 NAG El 420 136. 066 47. 801 00135. 68 c HETATM 8752 C5 NAG E1420 135. 515 48 593 00165. 58 c HETATM 8753 C6 NAG El 420 134. 051 48. 984 00169. 36 c HETATM 8754 C7 NAG E1420 139. 877 45 721 00117. 21 c HETATM 8755 C8 NAG E1420 140. 151 45 202 00 83. 30 c HETATM 8756 N2 NAG E1420 139. 138 46 822 00156. 73 N HETATM 8757 03 NAG E1420 137. 612 46 046 00107. 10 0 HETATM 8758 04 NAG E1420 136. 167 48 703 00151. 78 0 HETATM 8759 05 NAG E1420 135. 615 47 805 00176. 08 0 HETATM 8760 06 NAG E1420 133. 873 50 395 00108. 01 0 HETATM 8761 07 NAG E1420 140. 350 45 130 00104. 61 0 HETATM 8762 C1 NAG E2420 136. 251 48. 202 00143. 54 c HETATM 8763 C2 NAG E2420 134. 968 47, 415 00167. 63 c HETATM 8764 C3 NAG E2420 134. 893 47. 094 00195. 75 c HETATM 8765 C4 NAG E2420 135. 188 48 333 00192. 85 c HETATM 8766 C5 NAG E2420 136. 486

49, 002 00175. 14 c HETATM 8767 C6 NAG E2420 136. 754 66. 182 50. 297 1. 00190. 21 C

HETATM 8768 C7 NAG E2420 133. 869 62. 774 45. 394 1. 00190. 15 C

HETATM 8769 C8 NAG E2420 134. 009 63. 410 44. 016 1. 00132. 68 C

HETATM 8770 N2 NAG E2420 134. 945 62. 768 46. 177 1. 00183. 97 N

HETATM 8771 03 NAG E2420 133. 593 65. 351 46. 609 1. 00174. 07 0

HETATM 8772 04 NAG E2420 135. 302 67. 256 47. 955 1. 00182. 07 0

HETATM 8773 05 NAG E2420 136. 399 64. 040 49. 342 1. 00202. 41 0

HETATM 8774 06 NAG E2420 136. 352 65. 416 51. 427 1. 00 96. 95 0

HETATM 8775 07 NAG E2420 132. 791 62. 290 45. 740 1. 00177. 86 0

HETATM 8776 C1 NAG B1032 43. 032 55. 501 64. 710 1. 00 72. 36 c

HETATM 8777 C2 NAG B1032 43. 459 54. 353 65. 623 1. 00126. 44 c

HETATM 8778 C3 NAG B1032 42. 705 54. 477 66. 948 1. 00146. 30 c

HETATM 8779 C4 NAG B1032 42. 968 55. 848 67. 571 1. 00117. 92 c

HETATM 8780 C5 NAG B1032 42. 674 56. 976 66. 567 1. 00150. 93 c

HETATM 8781 C6 NAG B1032 43. 128 58. 325 67. 089 1. 00127. 77 c

HETATM 8782 C7 NAG B1032 43. 835 51. 986 65. 425 1. 00172. 79 c

HETATM 8783 C8 NAG B1032 43. 062 51. 011 66. 303 1. 00 92. 66 c

HETATM 8784 N2 NAG B1032 43. 190 53. 070 65. 003 1. 00136. 07 N

HETATM 8785 03 NAG B1032 43. 125 53. 458 67. 847 1. 00179. 01 0

HETATM 8786 04 NAG B1032 42. 147 56. 005 68. 719 1. 00146. 44 0

HETATM 8787 05 NAG B1032 43. 378 56. 750 65. 322 1. 00159. 18 0

HETATM 8788 06 NAG B1032 44. 524 58. 327 67. 358 1. 00106. 20 0

HETATM 8789 07 NAG B1032 45. 013 51. 758 65. 145 1. 00156. 48 0

HETATM 8790 C1 NAG B1151 58. 579 50. 741 30. 946 1. 00160. 58 c

HETATM 8791 C2 NAG B1151 59. 057 49. 330 30. 554 1. 001 7. 83 c

HETATM 8792 C3 NAG B1151 59. 674 48. 625 31. 772 1 00171. 59 c

HETATM 8793 C4 NAG B1151 60. 759 49. 501 32. 413 1. 00198. 10 c

HETATM 8794 C5 NAG B1151 60. 186 50. 894 32. 720 1. 00205. 39 c

HETATM 8795 C6 NAG B1151 61. 196 51. 869 33. 307 1. 00159. 91 c

HETATM 8796 C7 NAG B1151 56. 981 48. 104 30. 824 1. 00 83. 16 c

HETATM 8797 C8 NAG B1151 57. 176 46. 747 31. 480 1. 00 81. 44 c

HETATM 8798 N2 NAG B1151 57. 954 48. 543 30. 027 1 00136. 05 N

HETATM 8799 03 NAG B1151 60. 231 47. 377 31. 380 1. 00 70. 22 0

HETATM 8800 04 NAG B1151 61. 218 48. 890 33. 612 1. 00133. 79 0

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HETATM 8802 06 NAG B1151 62. 428 51. 231 33. 614 1. 00145. 42 0

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HETATM 8806 C3 NAG B1328 60. 654 27. 470 45. 573 1. 00 53. 57 c

HETATM 8807 C4 NAG B1328 59. 667 27. 744 44. 427 1. 00 59. 56 c

HETATM 8808 C5 NAG B1328 58. 372 28. 235 45. 033 1. 00 62. 23 c

HETATM 8809 C6 NAG B1328 57. 328 28. 686 44. 041 1. 00 27. 85 c

HETATM 8810 C7 NAG B1328 61. 973 26. 340 48. 188 1 00 62. 30 c

HETATM 8811 C8 NAG B1328 62. 062 25. 340 49. 316 1. 00 26. 94 c

HETATM 8812 N2 NAG B1328 60. 794 26. 910 47. 957 1. 00143. 10 N

HETATM 8813 03 NAG B1328 61. 786 26. 793 45. 054 1. 00142. 23 0

HETATM 8814 04 NAG B1328 60. 193 28. 734 43. 549 1. 00 63. 64 0

HETATM 8815 05 NAG B1328 57. 812 27. 183 45. 827 1. 00 18. 03 0

HETATM 8816 06 NAG B1328 56. 176 29. 160 44. 719 1. 00 69. 50 0

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HETATM 8818 0 T I P 1 55. 524 27. 839 47. 487 1. 00 17. 42 0

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HETATM 8821 0 T I P 4 121. 756 63. 415 59. 116 1. 00 33. 10 0

HETATM 8822 0 T I P 5 59. 408 63. 227 57. 952 1. 00 22. 39 0

HETATM 8823 0 TI P 6 1 10. 886 85. 770 57. 847 1 00 72. 28 0

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HETATM 8825 0 T I P 8 120. 250 86. 836 39. 809 1. 00 72. 22 0

HETATM 8826 0 T I P 9 45. 564 22. 680 37. 732 1. 00 45. 38 0

HETATM 8827 0 T I P 10 99. 967 72. 256 56. 908 1. 00 37. 75 0

HETATM 8828 0 T I P 11 41. 996 77. 189 45. 307 1. 00 45. 05 0

HETATM 8829 0 T I P 12 56. 199 48. 425 62. 163 1. 00 79. 96 0

HETATM 8830 0 TI P 13 128. 188 23. 943 32. 943 1. 00 47. 06 0

HETATM 8831 0 T I P 14 102. 703 84. 781 27. 041 1. 00 94. 69 0

HETATM 8832 0 T I P 15 105. 373 84. 224 66. 139 1. 00 52. 61 0

HETATM 8833 0 TI P 16 111. 906 76. 702 55. 336 1. 00 61. 85 0

HETATM 8834 0 T I P 17 37. 765 71. 781 35. 831 1. 00 63. 32 0 HETATM 8835 TI P 18 69. 971 80. 161 35. 226 1. 00 73. 19 0 HETATM 8836 TI P 19 90. 896 39. 367 67. 450 1. 00 46. 44 0 HETATM 8837 TI P 20 103. 740 76. 711 28. 980 1. 00 71. 33 0 HETATM 8838 TI P 21 130. 047 80. 210 45. 323 1. 00 48. 12 0 HETATM 8839 TIP 22 106. 297 96. 210 57. 595 1. 00 52. 08 0 HETATM 8840 TI P 23 99. 123 92. 440 61. 162 1. 00 63. 27 0 HETATM 8841 TI P 24 117. 411 61. 945 67. 954 1. 00 69. 91 0 HETATM 8842 TI P 25 47. 654 29. 873 60. 200 1. 00 48. 47 0 HETATM 8843 TI P 26 128. 057 73. 114 48. 666 1. 00 67. 71 0 HETATM 8844 TI P 27 114. 361 62. 498 63. 129 1. 00113. 03 0 HETATM 8845

TI P 28 73. 712 33. 436 78. 452 1. 00 66. 56 0 HETATM 8846 TIP 29 46. 282 28. 203 82. 521 1. 00 63. 98 0 HETATM 8847 TI P 30 125. 736 64. 888 51. 677 1. 00 72. 68 0 HETATM 8848 TI P 31 103. 910 64. 038 43. 339 1. 00 87. 83 0 HETATM 8849 TI P 32 54. 575 60. 031 67. 197 1. 00 63. 35 0 HETATM 8850 TI P 33 86. 659 49. 460 51. 923 1. 00 57. 06 0 HETATM 8851 TI P 34 40. 392 69. 458 49. 494 1. 00 52. 84 0 HETATM 8852 TI P 35 34. 903 40. 329 61. 225 1. 00 67. 60 0 HETATM 8853 TI P 36 134. 979 55. 701 56. 045 1. 00 54. 64 0 HETATM 8854 TI P 37 73. 261 22. 501 51. 111 1. 00 49. 26 0 HETATM 8855 TI P 38 113. 348 82. 917 29. 976 1. 00 45. 92 0 HETATM 8856 TI P 39 59. 305 64. 102 54. 593 1. 00 53. 90 0 HETATM 8857 TI P 40 127. 255 86. 138 48. 155 1. 00 55. 44 0 HETATM 8858 TI P 41 106. 218 58. 111 50. 959 1. 00 50. 71 0 HETATM 8859 TI P 42 45. 433 38. 871 64. 922 1. 00 29. 97 0 HETATM 8860 TI P 43 56. 919 41. 093 76. 809 1. 00 52. 26 0 HETATM 8861 TI P 44 53. 500 32. 198 44. 033 1. 00 58. 44 0 HETATM 8862 TI P 45 145. 570 48. 284 52. 602 1. 00 59. 86 0 HETATM 8863 TI P 46 113. 104 70. 991 43. 596 1. 00 62. 90 0 HETATM 8864 TI P 47 71. 944 80. 218 37. 616 1. 00 37. 98 0 HETATM 8865 TI P 48 117. 297 98. 950 56. 155 1. 00 66. 17 0 HETATM 8866 TI P 49 109. 169 73. 870 24. 752 1. 00 58. 64 0 HETATM 8867 TI P 50 59. 050 30. 821 84. 467 1. 00 66. 81 0 HETATM 8868 TI P 51 122. 033 49. 946 66. 516 1. 00 48. 49 0 HETATM 8869 TI P 52 71. 164 83. 371 47. 994 1. 00 67. 06 0 HETATM 8870 TI P 53 72. 267 16. 245 91. 215 1. 00 54. 78 0 HETATM 8871 TI P 54 129. 590 29. 882 33. 941 1. 00 37. 79 0 HETATM 8872 TI P 55 76. 219 12. 764 84. 558 1. 00 34. 68 0 HETATM 8873 TIP 56 109. 529 62. 616 50. 426 1. 00 49. 79 0 HETATM 8874 TI P 57 104. 668 83. 269 62. 562 1. 00 52. 22 0 HETATM 8875 TI P 58 55. 721 74. 244 48. 494 1. 00 85. 58 0 HETATM 8876 TI P 59 75. 872 65. 140 49. 457 1. 00 63. 15 0 HETATM 8877 TI P 60 78. 625 44. 027 51. 360 1. 00 69. 83 0 HETATM 8878 TI P 61 85. 774 65. 157 51. 503 1. 00 59. 76 0 HETATM 8879 TI P 62 121. 540 91. 283 32. 668 1. 00 32. 27 0 HETATM 8880 TIP 63 127. 961 63. 948 44. 573 1. 00 43. 65 0 HETATM 8881 TI P 64 49. 513 22. 143 56. 307 1. 00 51. 21 0 HETATM 8882 TI P 65 37. 952 52. 553 63. 586 1. 00 59. 91 0 HETATM 8883 TI P 66 93. 984 50. 437 40. 326 1. 00 53. 25 0 HETATM 8884 TI P 67 99. 804 35. 644 41. 261 1. 00 48. 61 0 HETATM 8885 TI P 68 1 3. 391 50. 964 56. 399 1. 00 78. 76 0 HETATM 8886 TI P 69 70. 179 46. 937 70. 530 1. 00 87. 19 0 HETATM 8887 TI P 70 52. 280 65. 720 31. 255 1. 00 65. 10 0 HETATM 8888 TI P 71 86. 766 80. 483 49. 969 1. 00 65. 81 0 HETATM 8889 TI P 72 35. 413 49. 654 64. 058 1. 00 67. 83 0 HETATM 8890 TI P 73 118. 073 24. 731 38. 400 00 44. 53 0 HETATM 8891 TI P 74 131. 570 78. 379 46. 805 00 41. 89 0 HETATM 8892 TI P 75 74. 086 40. 648 66. 427 00 78. 26 0 HETATM 8893 TI P 76 42. 624 25. 082 52. 559 00 36. 06 0 HETATM 8894 TI P 77 75. 873 19. 352 64. 107 00 79. 90 0 HETATM 8895 TI P 78 42. 670 41. 604 63. 454 00 57. 67 0 HETATM 8896 TI P 79 93. 179 101. 339 49. 463 00 68. 17 0 END 2. EGF/EGFR複合体の構造座標

本発明は£0 /£0 1^複合体の構造座標、具体的には、 EGF/EGFR 複合体の結晶であって， EG F/EGFR複合体が以下の（A) および（B) の特徵を有する結晶を用いた X線結晶構造解析により得られる E G F/E G F R複合体の構造座標を提供する。

(A) EGFと EGFRが 1 ： 1で結合している

(B) E GF結合 EG FRが二量体を形成している

本発明において「構造座標」とは、結晶形態における蛋白質の原子に含まれる電子による X線の回折により得られる個々の回折点の回折強度を数値化し、解析することによって導かれる数学的座標であって、上記蛋白質の原子の位置を 3次元座標として表したものを意味する。すなわち構造座標とは、実質的には化学構造を構成する分子 (原子）間の各距離によって定まる空間配置を意味する。この空間配置をコンピューター上で情報として処理する場合には、相対的な配置をある座標系における特定座標として数値情報化する（座標化という）が、これはコンピューター処理を行うにあたり便宜上必要な処理であって、構造座標の本質は、先に示した通り各分子（原子）間相互の距離によって定まる配置であって、コンピューター処理時に一時的に特定される座標値ではないと理解されるべきである。また、本明細書中において原子座標とは、物質（蛋白質、アミノ酸など）を構成する個々の原子についての座標を意味する。

本発明者は、 E G Fリガンドの結合が受容体の二量体化と活性化を誘導するという機構を解明するために、 EGFと複合体を形成した E G F Rの細胞外ドメインを結晶化し、 X線結晶学により解析した。そして、ヒト EGFと複合体を形成したヒト EGFRの細胞外ドメインのうち、ドメイン I、 II および III の結晶構造を 3.5 A分解能および 3.3A分解能で解析することに成功した。解析結果によれば、 2つの受容体 (EGFR) がそれぞれリガンド (EGF) と複合体を形成していることが判明した。その複合体は、各リガンドが各受容体のドメイン Iと III の表面の間に捕捉される形態をとつている。また、二量体は、各受容体のドメイン IIから突き出した 2つのループ間の相互作用により形成され、安定化している。上記二量体の形成は、 EGF誘導型受容体二量体化の構造的機構を示すものである。以下に、本発明の E G F/E G F R複合体の結晶構造解析の経緯と解析結果の詳細な検討から導き出される事項を説明する。

2一 1 構造決定

本発明において、ヒト EGFRの細胞外ドメインは、末端シアル酸およびガラクト一ス残基を欠損し N結合オリゴ糖を有する蛋白質を産生するチャイニーズハムス夕一卵巣 Lec8細胞において発現させ、精製した。得られた蛋白質をエンドグリコシダ一ゼ Dおよび Hで消化して脱グリコシル化し、そしてヒト EGF (hEGF) と共に結晶化した。本発明者はまた、 Lec8細胞からセレノメチォニン置換型組換え蛋白質を発現させ、精製し、脱グリコシル化してネイティブ結晶として結晶化した。全ての回折デ一夕は SPring- 8で収集した。これにより、ネイティブ結晶構造を、 M A D法および分子置換解析法により 3.5Aに決定した（図 1 aおよび l b) 。得られた電子密度図は、複合体のモデル構築（図 l c) に十分に使用可能であった。構造精密化の最終段階の後で、 R„_ystおよび R_freeはそれぞれ 28%および 34%となった。これは、 75%という比較的大きな溶媒含量と、複合体を構成するアミノ酸残基のうちの 18%に対応する比較的大きな欠損領域に起因するものである。データ収集および構造精密化の統計値を表 3に示す。

表 3 回折データおよび結晶学的構造精密化の統計値回折データの統計値曰曰 native Se- et

(ピーク） (エツシ'） (リモート 1) (リモート 2) 波長 (A) 1.000 0.9795 0.9798 0.9733 0.9839 分解能 (A) 50-3.5 50-4.0 50-4.0 50-4.0 50-4.0 独立反射数 39517 26902 26968 26796 26941 全反射数 293584 214772 210007 199751 198119 R_sym(%) 7.5(27.0)* 8.0(20.5)* 7.2(25.7)* 5.7(26.1)* 完全性 (％) 99.0(98.6)* 98.6(96.8)* 98.5(97.0)* 98.3(95.3)* 98.4(95.9)* 1/ σ (I) 25.6(5.1)* 24.9(4.7)* 21.7(3.2)* 22.2(3.6)* 20.5(2.9)*

MAD法による位相決定

見出された Se原子 13 (合計 20)

ngure oi merit 0.39 結晶学的構造精密化の統計値

分解能 10.0-3.5 理想値からの Rmsd

反射数 37704 結合長（A) 0.009

ο

*

' 括弧内の数字は、最高分解能シェル (highest resolution shell)の値に相当する。

a R_Ssyymm=∑h hi-く l/ h∑il il

^式中、く I_h>は h番目の独立反射の平均強度、 I_hiはその i番目に観察される強度を示す）

R_work=∑||F₀|-|F_c||/∑|F₀| 、R_free=∑||F。卜 |F_C||/∑|F₀| (全反射の 5%を使用）

2-2. 全体の構造

本発明では、 EGFR/EGF複合体の二量体を 3.5 Aにおいて結晶構造決定することによって、 EG F/E G F R結合部位および E G F R二量体化部位の原子構造が明らかとなつた。結晶の非対称単位における二量体は、 EGFが結合した EGFRを 2 つ含むものである。リガンド /受容体相互作用領域（interface) は、 EGFRのドメイン Iにおいて 1箇所、ドメイン IIIにおいて 2箇所の部位からなる。 EGFが受容体のドメイン Iおよび III と広範囲に相互作用する溝は、 EGFRのドメイン I、 IIおよび IIIにより形成されており、 EGFともう一つの受容体との間に相互作用は全くない。二量体構造は、受容体/受容体相互作用により安定化されている。まず、 EGFが EGFRと結合し、その結果 E GF Rのドメイン Iおよび IIIが EGF側に湾曲してそのポケット内に EGFを収めている。そして、湾曲部の外側同士が背を向けるようにしてドメイン II (S1 ドメインともいう）を介して結合し

, て二量体を形成し、 EGFRは互いに剣のつばを向き合せた形態をとつている。従つて、 2つの EG Fは直接接触しておらず、その距離は 79A離れている。

ドメイン Iおよび IIIは繰り返し β シートの右巻き構造からなり、その主鎖は、リガンドが付加していない IGF- 1R (ィンシュリン様増殖因子一 1受容体）の L1および L2ドメインと個々に類似し、対応する各ドメインの Ca原子の平均二乗偏差の平方根（RMSD値）がそれぞれドメイン Iについて 2.1A、ドメイン IIIについて 4 OAである。リガンドが付加していない IGF-1Rの構造との比較によって、本発明における複合体のドメイン Π〜ΠΙ間の配向は、 S1〜L2間の配向に対して明らかに相違することが明らかとなった。そして、 EGFR/EGF複合体の二量体構造は、 E GFRと EGFが結合したことにより受容体のドメイン II (S1 ドメイン）からループが突き出し、この突き出たループによって、各複合体同士が結合することが分かつた。この結合様式は、従来の EGFRの細胞外ドメインのモデリング構造（Prote in Sci. 2000, 9, 310-324) には示されておらず、本発明において初めて見出された知見であり、新規な構造的特徴を示すものである。この二量体化に必要なループ領域は、蛋白質のアミノ酸配列ァライメントから EGFRファミリ一に特異的であり、ィンシユリン受容体ファミリーでは欠損していることがわかった。ドメイン II は、 IGF-1Rの S1 と類似した折りたたみ様式を示す。 EGFR/EGF複合体における湾曲の外側（EGFを結合している領域とは反対側）に位置する Cys240と Cys267 との間のループと、 IGF- 1R分子の内側に位置する Cys252と Cys273との間のループとは異なるもののそれ以外の対応する Cひ原子の平均二乗偏差の平方根が 3.2Aである。ドメイン IIIの C末端残基（Val481) は互いに 77A離れており、二量体のドメイン IVが存在しない場合には細胞質ドメインが互いに接近できないと考えられる。なお、本明細書においてアミノ酸（3文字表記）に併記した数字は、 EGFRを説明している場合は EGFRのアミノ酸配列（配列番号 1) に対応するアミノ酸番号を示す。 EGFを説明している場合は EGFのアミノ酸配列（配列番号 2) に対応するアミノ酸番号を示す。 IGF- 1Rを説明している場合は IGF - 1Rのアミノ酸配列 (配列番号 3) に対応するアミノ酸番号を示す。 2-3 リガンド—受容体相互作用

EGFは、 EGFRの 3つの部位と相互作用し、これはドメイン I における部位 1 (Site 1) 、ドメイン III における部位 2 (Site 2) および部位 3 (Site 3) からなる（図 2 a) 。これらのリガンドと受容体との相互作用領域は広範囲にわたつており、その接触面積は、ドメイン Iでは約 720A²、ドメイン IIIでは 730Α²におよび、疎水性相互作用が支配している。部位 1における Leul4、 Tyr45、 Leu69および Leu98側鎖、ならびに E G Fの B-ループにおける Met2K Ile23および Leu26側鎖は疎水性環境を形成している（図 2 b) 。部位 2における Val350および Phe357側鎖、ならびに EG Fにおける Tyrl3および Leul5側鎖は疎水性環境を形成している (図 3 a) 。部位 3における Phe412および Ile438側鎖、ならびに EGFにおける L eu47側鎖は疎水性環境を形成している（図 3 b) 。上記特性を有するアミノ酸残基は EGFファミリ一メンバーにおいて保存されており、このことは、受容体とリガンドとの上記相互作用領域が、他の EG FRファミリ一メンバーの保存されている相互作用部位に存在する可能性があることを示唆している。リガンドのァミノ酸配列を部位特異的突然変異誘発法により置換することによつて、受容体結合における上記疎水性残基の Tyrl3、 Met21、 Ile23および Leu26の重要性が示唆されている（Tadaki, D. K. & Niyogi, S. K. J. Biol. Chem. 268, 1011 4-10119 (1993)； Campion, S. R. et al. , Biochemistry 29, 9988-9993 (1990)； K oide, H. et al. , Biochim. Biophys. Acta 1120, 257-261 (1992)) 。

突然変異誘発法により EGFの Ile23を Ma、 Val、 Leu、 Plie、 Trpなどに置換した実験から、 EGFにおける Ile23 は、受容体との強い結合に必要であり、その結合部位はイソロイシン残基の大きさとちょうど良いことがわかっている。このことは、 E G F Rドメイン Iにおける Leul4、 Tyr45および Leu69の側鎖が形成する E G FIle23結合領域が、結晶構造のイソロイシン側鎖とほぼ相補的であることと十分に一致する。

同様に、突然変異誘発法により EGFの Tyrl3を Phe、 Leu、 Val、 Alaなどに置換してレセプターへの結合の実験を行った結果、 Tyrl3が最適な大きさであることが示唆されているが、このことは、ドメイン III における Phe357側鎖と Hisl0、 Tyr29 および Arg41側鎖が形成する Tyrl3結合領域が、結晶構造のチロシン側鎖と相補的であることと十分に一致する。結晶構造において、部位 1における Glu90 側鎖はリガンドに由来する Lys28側鎖と塩橋を形成し、また部位 2における Asp355側鎖はリガンドに由来する Arg41 側鎖と塩橋を形成する。突然変異誘発および生化学研究によって、 EGFにおける Arg41 のグァニジゥム基が受容体との結合にとって重要な決定因子であることが示されている（Engler, D. A. et al. , J. Biol. Chem. 267,

2274-2281 (1992)) 。このことは、上記側鎖がリガンドに由来する Tyrl3側鎖および受容体に由来する Phe357側鎖と接近して疎水環境を形成しているという結晶構造の結果とよく一致する。突然変異誘発法によって EG Fの Lys28 を Leu に変異させてレセプ夕一への結合実験を行った結果、当該ロイシンへの置換が受容体結合にほとんど影響を及ぼさない結果が得られている。この結果は、結晶構造とは明らかに一致しないものであり、 28番の位置におけるイオン性相互作用（Campion, S. R. et al., Biochemistry 29, 9988-9993 (1990)) は必ずしも必要ないことを示している。いくつかの水素結合によってさらにリガンドと受容体との相互作用領域が強化されている。部位 1における Glnl6側鎖は、リガンドに由来する Asn32側鎖と水素結合を形成している。突然変異誘発法によって EG Fの Asn32 を His、 Phe、 Val、 Asp などに置換した結果、 EGFにおける Asn32 が受容体との強い結合に必要であることが示唆されている (Koide, H. et aL.FEBS Lett. 302, 39-42 (1992)) 。部位 3 における Gln384側鎖は、リガンドにおける Gln43および Arg45の主鎖原子と水素結合を形成している。キメラ EGF/ヒレダリンペプチドの研究（Barbacci, E. G. et al. , J. Biol. C hem. 270, 9585-9589 (1995) ) から、ヒレダリンの N末端にある 5残基が、ヒレグリン受容体（ErbB- 4) との結合に特に重要であることがわかっている。しかしながら、結晶構造において N末端領域に相互作用は認められておらず、このことは、リガンドの結合部位の違いによつて受容体の結合部位が異なり、またこの違いが E G FRファミリーメンバーにおけるリガンド -受容体特異性を付与している可能性があることを示唆している。 EGFファミリ一メンバーにおいて保存されていない特性を有するアミノ酸との特異的な相互作用は、結晶構造においては EG Fの Asn32 以 W 外に認められない。 EGFとリガンド結合部位を共有する TGF- α の対応する位置は Val に置換されており、このことは、 Asn32が EGFRにリガンド特異性を付与するものではないことを示唆している。 EGFの N末端は、残基 TyrlOl および Lys336 と架橋し得ることが示されている。 EGFの N末端領域（ディスォ一ダーしているため構造は見えない）と EGFRとの相互作用は結晶構造に認められないが、結晶構造におけるそれらの EG F構造の N末端である Glu5の C α との推定距離はそれぞれ 16Aおよび 39Αである。

このことは、 EGFの Ν末端は TyrlOlとは架橋可能であるが、 Lys336とは架橋不可能であることを示している。また、安定な EGF結合 EGFRの二量体は、その形成過程において複数の中間状態を経る可能性があり、その中間状態では、 EGF が結晶構造では説明されない受容体の異なるいくつかの部位で E G F Rと結合することも考えられる。ドメイン Iにおける残基 10- 17、 85- 94および 10卜107、ならびにドメイン ΠΙにおける残基 316- 325、 353- 362および 404- 413は、繰り返し β シートの右巻き構造から形成される円筒部分の外側にループアウトしているようである。上記ループのうちループ 10-17および 353-362 は E GF結合に関与しており、これは、リガンド競合モノクローナル抗体（LA22) (Wu, D. G. et al. , J. Biol. C hem. 264, 17469-17475 (1989) )に対するェピ] ^一プ（残基 351-364) の大部分を包含するループ 353- 362と一致するものである。

以上の説明の中で E G F/E G F R複合体構造解析の結果から EGF/EGFR相互作用に関与していることが示されたァミノ酸残基は、 EGF/EGFR結合部位において重要な相互作用を形成しているアミノ酸の例である。

2-4 受容体-受容体相互作用

二量体における 2つの EGFR分子間の相互作用は、ほぼドメイン II に限定される（図 4 a〜c) 。この相互作用領域の全体的な接触面積は、約 1270A²である。特に、 Cys240と Cys267との間のループが受容体の二量体化に関与している。ダイマ一間の相互作用は 2回回転対称となっている。 Tyr246、 Pro248および Tyr251側鎖は、他の受容体に由来する Phe230、 Phe263、 Ala265、 Tyr275および Arg285側鎖と共に疎水性環境を形成し、これは Ty275と Arg285側鎖の間の水素結合により達成される。 Gln252側鎖は、主鎖の窒素および Ala286のカルボニル酸素と水素結合を形成している。 Tyr246側鎖と他の受容体の Cys283の主鎖酸素との水素結合によって、相互作用領域が強化されている。上記アミノ酸残基の大部分の特性が E GFRファミリーメンバーにおいて保存されており、このことは、各受容体のループ間における相互作用領域が、他の EGFRファミリーメンバーの保存されている二量体化部位に存在する可能性があることを示唆している。本明細書に開示する結晶構造では各ドメイン Π間の上記相互作用の他に、ドメイン II における 1つのアミノ酸残基と他の受容体のドメイン Iにおける 1つのアミノ酸残基との唯一の相互作用も観察される。詳細に説明すると、二量体化ループから突き出た Thr249側鎖は、他の受容体のドメィン Iに由来する Asn86側鎖と水素結合を形成している。

以上の説明の中で E G F/E G F R複合体構造解析の結果から二量体化に関与していることが示されたアミノ酸残基は、 E G F R二量体化部位において重要な相互作用を形成しているアミノ酸の例である。

2-5 リガンド誘導型受容体二量体化の機構

最初に、シグナル伝達に関与する受容体活性化機構を理解する必要がある。 EG FRは、膜を横切るシグナル伝達に関する多数の研究において代表的な標的の 1つとなっている。過去四半世紀の間に、 EGFRの活性化機構に関する生化学および物理生物学データが徐々に蓄積された。 E G Fと E G F R細胞外ドメインとの結合' は、安定な二量体の形成を誘導すると考えられていたが、二量体化の様式（EGF を介して二量体化しているのか、受容体側で二量体化しているのか）は不明であつた（Lemmon, M. A. et al. , Embo J. 16, 281-294 (1997)) 。本発明者は、この安定なニ量体 EGFR- EGF複合体の構造を初めて明らかにした。

EGF/EGFR複合体の結晶構造とリガンドが付加していない IGF- 1R結晶構造との比較に基づいて、本発明者は EGF誘導型受容体二量体化の機構を推定した。結晶構造は、受容体の二量体化は EG Fが関与する相互作用により媒介されていないが、 2つの EGFRそれぞれのドメイン II間の直接的な相互作用により媒介されており、 EGFの受容体への結合によって、受容体-受容体相互作用部位を露出するコンホメーション変化がもたらされることを示している。 EGFRファミリ一に特

2 異的なループ領域の 1つは、 E G F Rの Cys240 と Cys267 との間に位置する。二量体化部位として機能するというこのループの重要な役割は、本発明の結晶構造から初めて明らかとなった。

本発明者は、リガンドが付加されていない IGF-1Rとの比較によって、リガンドの E G F R細胞外ドメインとの結合が、推定ヒンジ領域（Lys303〜Lys311) のドメイン間の配向の変化を誘導し、ドメイン IIIをドメイン IIに接近させる可能性があることを推測した（図 5 a ) 。本発明者は、 Glu293 側鎖が、未結合 E G F R単量体におけるドメイン I I の Arg285側鎖と塩橋を形成する可能性があると仮定する。この仮定は、未結合 IGF-1R構造との比較によって合理的に得られたものである。リガンドが未結合の IGF- 1Rでは、対応する位置にある R283側鎖が S1 ドメインにおける G1 U276側鎖と塩橋を形成している（図 5 b ) 。リガンド依存的コンホメ一シヨン変化により、 Glu293側鎖の届く範囲内にドメイン II Iの Arg405側鎖が接近し、続いてこれらの側鎖間に塩橋が形成される。相互作用パ一トナーと離れた Arg285側鎖は、 Ty r275側鎖と相互作用すると考えられる。結果として、疎水性環境は Phe263、 Tyr275 および Arg285側鎖と共に形成され、そこでは、他の受容体のドメイン I I から突き出した Tyr251側鎖は結晶構造で示すように疎水性接触をする（図 5 c ) 。本発明者は、受容体のリガンド誘導型コンホメ一シヨン変化が、上記相互作用および他の未同定の構造変化を制御するものと推測する。本発明者は、以下に、他の潜在的な構造変化について考察する。二量体化ループがドメイン IIから突き出た形ではなく、受容体の活性化前にループ自体にくるみ込まれると仮定すると、リガンド依存的レセプター活性化はより効果的に起こるだろう。この目的のため、本発明者は、 Arg273 側鎖が未結合 E G F R単量体のドメイン IIにおける Asp254側鎖と塩橋を形成すると試行的に仮定して、以下のようなモデルを提案する（図 5 c ) 。

受容体の E G F依存性コンホメーシヨン変化により、 Arg273 の届く範囲内にドメイン IIIの Gly458の主鎖が接近し、続いて Gly458の主鎖酸素と Arg273に由来する側鎖との間で水素結合が形成される。 Asp254側鎖はいずれの相互作用からも解放されて、 Asp254を包含する二量体化ループはドメイン I Iから突き出た形となり、それにより他の受容体それぞれの二量体化ループ間における相互作用が可能となる。

EGFRの細胞外ドメインのニ量体化によって、 2つの受容体の細胞質チロシンキナーゼドメインが接近して存在し、その結果、エリスロポエチン受容体（Remy, I. et al., Science 283, 990-993 (1999)) と同様に、細胞内ドメインにおいて内在性チ口シンキナーゼ受容体が活性化される。

2-6 まとめ

本発明者は、 EGFR/EGF複合体の二量体構造を 3.5Aおよび 3.3Aにおける X線回折データに基づいて初めて解明した。本発明の結晶構造は、二量体における受容体の各ドメイン IIから突き出した 2つのループのみが主な二量体化部位であるという新規な構造的特徴を示すものである。本発明の結晶構造は、リガンド誘導型 EGF R活性化を原子レベルで説明する情報を初めて提供するだけではなく、 E G F Rファミリ一のアン夕ゴニストまたは活性化阻害剤を例えば新規抗腫瘍剤として開発するために、重要な情報を提供するものである。

従来技術で得られている E G F結晶構造および E G F Rモデリング構造を、本発明で得られた EG F/EGFR複合体結晶構造の座標と比較解析すれば、そのアミノ酸主鎖の流れや、側鎖配座が、ドラッグデザインなどの産業応用に活用する際には、十分な精度を有さないことが判然とする。

2001年に明らかとされた EG F結晶構造 1JL9 (J.Biol. Chem. 276 pp. 34913 (20 01)) と EGFR/EGF複合体構造を比較すると、 Cys6- Leu47 の主鎖でスーパ一ィンポーズ（最小 2乗法による重ね合わせ）した場合、 1JL9A鎖で 1.5 オングスト口ーム、 1JL9B鎖では、 2.9オングストロームも RMSD (root mean square deviatio n) 値（平均二乗偏差の平方根）に差があった。 EGF活性を発揮するのに重要な側鎖を含めてスーパ一インポ一ズを行った際には、更に構造のずれは拡大し、 A鎖で 3. 5オングストローム、 B鎖とでは、 4, 2オングストロームも RMSD値に差があった。従来技術の EG F構造は、 EGFRと結合していない状態での構造を反映したものであるに過ぎず、薬理活性を発揮する E G F Rとの複合体中で観察される活性コンフオメーションを提供するには十分な情報ではないことが判明した。 E G F/E G F R共結晶構造中の E G Fの活性コンフオメーシヨンと従来技術で提示されているフリ一の状態での E G Fのコンフオメーションがかくのごとく異なるのは、 E G Fが、 EGFRと結合することによって、そのコンフオメーシヨンや側鎖の向きが、 EG F活性を発揮する上で変化することに他ならない。この変化した構造こそが活性コンフオメ一シヨンであり、これが提供されることによって、医薬品の創出や開発に有用なものとなる。従って、 EGF/EGFRの活性コンフオメ一シヨンが、本発明で明らかにされたことは、非常に進歩性があると考えられる。

EGFRの蛋白質立体構造の先行技術に至つては、 E G F/E G F R複合体構造が知られていなかっただけではなく、モデリング構造で単量体の EGFR構造が予測されていたに過ぎなかった。従来は、ィンシュリン様増殖因子- 1 受容体のリガンド結合部位が、リガンドの結合していない状況下において結晶化され構造が特定されていたが、この構造では、リガンドが結合した際の活性コンフオメ一シヨンを予測することができないため、学術的解析や、分子設計を行う際に十分な情報を提供することが困難であった。特に、 EGFRの活性コンフオメ一シヨンはダイナミックに変化を起こすため、リガンドが結合していない構造で、その活性コンフオメ一ションを推測することが不可能である。ホモロジーモデリング法においてテンプレートの構造は、モデリングを行う際の標的蛋白質（EGFR単量体）モデル構造のコンフオメーシヨンを規定するので、リガンド非結合時の IGF-1Rの構造をテンプレー卜に E G F Rのモデリングを行えば、リガンド非結合時の IGF-1Rと同様のコンフォメ——ンョンの E G F Rモデルが得られる。 EGFRのモデリング構造のテンプレー卜となったインシュリン様増殖因子- 1 レセプ夕一単量体結晶構造と、本発明によつて明らかにされた E G F / E G F R複合体の E G F R構造とを比較すれば、視覚的解祈においてさえ、リガンドが結合していない構造からでは活性コンフオメーシヨンのモデリングは極めて困難であることが理解できる（図 8参照）。本発明の複合体共結晶構造が与える構造座標は、 EGFR活性調節物質（すなわちァゴニストやアンタゴニスト）のフアルマコフォア抽出、複合体構造座標の全部または一部を用いたコンピュータスクリーニング、 EGFRァゴニストゃアン夕ゴ二ストの分子設計（活性上昇、選択性付与など）、産業上有用な EGFまたは EG FRの変異体設計およびスクリーニング、 EGF中和抗体 .ァゴニスト抗体の作製、 W

EGF/EGFR結晶構造を利用した分子置換法、インシュリンレセプタ一等 E G F Rと同様のフォールドを有すると考えられる蛋白質のモデリングとその構造の活用 (コンピュータスクリーニング、分子設計、抗体設計、改変体設計、分子置換法など）などにおいて有用であり、本発明はこれらに使用可能な EGFズ EGFR複合体の構造座標を提供するものである。

■ より詳細には、本発明は下記（a) 〜（z c) の構造座標を提供する：

(a) 表 1に示される構造座標の全部または一部；

(b) 表 1に示される構造座標により特定される EG F/EGFR複合体のひ炭素に対して、平均二乗偏差の平方根が 2. OA以下である α 炭素の原子座標を有する構造座標により特定される EGF/EGF R複合体の構造座標；

(c) 表 1に示される構造座標の原子の通し番号 1から 3957により特定される EGFRの構造座標；

(d) 表 1に示される構造座標の原子の通し番号 1から 3957により特定される EGFRの α 炭素に対して、平均二乗偏差の平方根が 2. OA以下である ο; 炭素の原子座標を有する構造座標により特定される E G F Rの構造座標；

(e) 以下の（e— 1) 〜（e— 4) のいずれかに記載の構造座標のうち少なくとも一つを含んでなる EGFRの一部の構造座標；

(e - 1) 表 1に示される構造座標の原子の通し番号 1から 3957により特定される EGFRのドメイン Iに相当する部分の構造座標；

(e - 2) 表 1に示される構造座標の原子の通し番号 1から 3957により特定される EGFRのドメイン IIに相当する部分の構造座標；

(e— 3) 表 1に示される構造座標の原子の通し番号 1から 3957により特定される EGFRのドメイン IIIに相当する部分の構造座標；

(e— 4) (e - 1 ) 〜（e— 3) のいずれかにより特定される E G F Rのドメイン I、 IIまたは IIIに相当する部分の α炭素に対して、平均二乗偏差の平方根が 2. OA以下である α 炭素の原子座標を有する構造座標により特定される EG FRのドメイン I、 Πまたは IIIに相当する部分の構造座標； (f ) 表 1に示される構造座標の原子の通し番号 3958から 7887により特定される EGFRの構造座標；

(g) 表 1に示される構造座標の原子の通し番号 3958から 7887により特定される EGFRの α炭素に対して、平均二乗偏差の平方根が 2. OA以下である α 炭素の原子座標を有する構造座標により特定される E G F Rの構造座標；

(h) 以下の（h_ l) 〜（h— 4) のいずれかに記載の構造座標のうち少なくとも一つを含んでなる EGFRの一部の構造座標；

(h- 1) 表 1に示される構造座標の原子の通し番号 3958から 7887により特定される EGFRのドメイン Iに相当する部分の構造座標；

(h- 2) 表 1に示される構造座標の原子の通し番号 3958から 7887により特定される EGFRのドメイン IIに相当する部分の構造座標；

(h— 3) 表 1に示される構造座標の原子の通し番号 3958から 7887により特定される EGFRのドメイン IIIに相当する部分の構造座標；

(h-4) (h - 1) 〜 (h - 3) のいずれかにより特定される EGFRのドメイン I、 IIまたは IIIに相当する部分の α炭素に対して、平均二乗偏差の平方根が 2. OA以下である α 炭素の原子座標を有する構造座標により特定される EG FRのドメイン I、 IIまたは IIIに相当する部分の構造座標；

( i ) 表 1に示される構造座標の原子の通し番号 7888から 8250により特定される EG Fの構造座標；

( j ) 表 1に示される構造座標の原子の通し番号 7888から 8250により特定される EG Fの α 炭素に対して、平均二乗偏差の平方根が 2. OA以下である α 炭素の原子座標を有する構造座標により特定される E G Fの構造座標；

(k) 表 1に示される構造座標の原子の通し番号 8251から 8613により特定される EGFの構造座標；

( 1 ) 表 1に示される構造座標の原子の通し番号 8251から 8613により特定される EG Fの α 炭素に対して、平均二乗偏差の平方根が 2. OA以下である炭素の原子座標を有する構造座標により特定される E G Fの構造座標； (m) 表 2に示される構造座標の全部または一部；

(n) 表 2に示される構造座標により特定される EG F/EGFR複合体のひ炭素に対して、平均二乗偏差の平方根が 2. OA以下である a 炭素の原子座標を有する構造座標により特定される EGF/EGF R複合体の構造座標；

( 0) 表 2に示される構造座標の原子の通し番号 1から 3957により特定される EGFRの構造座標；

(P) 表 2に示される構造座標の原子の通し番号 1から 3957により特定される EGFRの α 炭素に対して、平均二乗偏差の平方根が 2. OA以下である α 炭素の原子座標を有する構造座標により特定される EGFRの構造座標；

(q) 以下の（Q— 1) 〜（Q— 4) のいずれかに記載の構造座標のうち少なくとも一つを含んでなる EGFRの一部の構造座標；

(q- 1) 表 2に示される構造座標の原子の通し番号 1 から 3957により特定される EGFRのドメイン Iに相当する部分の構造座標；

(Q- 2) 表 2に示される構造座標の原子の通し番号 1 から 3957により特定される EGFRのドメイン IIに相当する部分の構造座標；

(Q- 3) 表 2に示される構造座標の原子の通し番号 1 から 3957により特定される EGFRのドメイン ΙΠに相当する部分の構造座標；

(q-4) (q— l) 〜（q— 3) のいずれかにより特定される E G F Rのドメイン I、 IIまたは IIIに相当する部分の ο;炭素に対して、平均二乗偏差の平方根が 2. OA以下である a 炭素の原子座標を有する構造座標により特定される EG FRのドメイン I、 IIまたは IIIに相当する部分の構造座標；

(r) 表 2に示される構造座標の原子の通し番号 3958から 7905により特定される EGFRの構造座標；

(s) 表 2に示される構造座標の原子の通し番号 3958から 7905により特定される EGFRの α炭素に対して、平均二乗偏差の平方根が 2. OA以下である α 炭素の原子座標を有する構造座標により特定される E G F Rの構造座標；

(t) 以下の（t一 1) 〜（t— 4) のいずれかに記載の構造座標のうち少なくとも一つを含んでなる EG FRの一部の構造座標；

( t - 1) 表 2に示される構造座標の原子の通し番号 3958から 7905により特定される EGFRのドメイン Iに相当する部分の構造座標；

(t -2) 表 2に示される構造座標の原子の通し番号 3958から 7905により特定される EGFRのドメイン IIに相当する部分の構造座標；

(t -3) 表 2に示される構造座標の原子の通し番号 3958から 7905により特定される EGFRのドメイン IIIに相当する部分の構造座標；

( t -4) (t一：！）〜（t— 3) のいずれかにより特定される EGFRのドメイン I、 IIまたは ΙΠに相当する部分の α炭素に対して、平均二乗偏差の平方根が 2. OA以下である a炭素の原子座標を有する構造座標により特定される EG FRのドメイン I、 IIまたは IIIに相当する部分の構造座標；

(u) 表 2に示される構造座標の原子の通し番号 7906から 8291により特定される EG Fの構造座標；

(V ) 表 2に示される構造座標の原子の通し番号 7906から 8291により特定される EGFのひ炭素に対して、平均二乗偏差の平方根が 2. OA以下である 0 炭素の原子座標を有する構造座標により特定される EG Fの構造座標；

(w) 表 2に示される構造座標の原子の通し番号 8292から 8677により特定される EG Fの構造座標；

(x) 表 2に示される構造座標の原子の通し番号 8292から 8677により特定される EGFの ο; 炭素に対して、平均二乗偏差の平方根が 2. OA以下である α 炭素の原子座標を有する構造座標により特定される EGFの構造座標；

(y a) 以下の（ya— l) 〜（y a— 8) のいずれかから選ばれる第一の E G F/

2' EGFR結合部位の構造座標；

(y a- 1) 少なくとも EGFの Leu26および Lys28、ならびに E G F Rの Leu69 および Leu98に相当するアミノ酸残基の原子座標を含んでなる E GF/E G F R結合部位の構造座標；

(y a- 2) 少なくとも EGFの Leu26および Lys28、ならびに E G F Rの Leu69 および Leu98に相当するアミノ酸残基の原子座標を含み、かつ EGFの Met21、 II e23、 Ala25、 Cys31、 Asn32および Cys33、ならびに E G F Rの Leul4、 Glnl6、 Gly 18、 Glu35、 Tyr45、 Ala68、 Glu90および TyrlOlに相当するアミノ酸残基から選ばれる 1つ以上のアミノ酸残基の原子座標を含んでなる E G F/E G F R結合部位の構造座標；

(y a- 3) 少なくとも EGFの Leu26および Lys28、ならびに E G F Rの Leu69 および Leu98に相当するアミノ酸残基の原子座標を含み、かつ EGFの Met21、 II e23、 Ala25、 Cys3K Asn32および Cys33、ならびに E G F Rの Leul4、 Glnl6、 Gly 18、 Glu35、 Tyr45、 Ala68、 Glu90および TyrlOlに相当するアミノ酸残基から選ばれる 1つ以上のアミノ酸残基の原子座標からなる E GF/EGF R結合部位の構造座標；

(y a-4) 少なくとも EGFの Leu26および Lys28、ならびに E G F Rの Leu69 および Leu98に相当するアミノ酸残基の原子座標を含み、かつ EGFの Met21、 II e23、 Ala25、 Cys31、 Asn32および Cys33、ならびに E G F Rの Leul4、 Glnl6、 Gly 18、 Glu35、 Tyr45、 Ala68、 Glu90および TyrlOlに相当するアミノ酸残基から選ばれる 1つ以上のアミノ酸残基およびその近傍アミノ酸残基の原子座標からなる E GF/EGF R結合部位の構造座標；

(y a- 5) 少なくとも EGFの Ile23、 Leu26および Lys28、ならびに EGFR の Leul4、 Tyr45、 Leu69、 Glu90および Leu98に相当するアミノ酸残基の原子座標を含んでなる E G F/E G F R結合部位の構造座標；

(y a- 6) 少なくとも EGFの Ile23、 Leu26および Lys28、ならびに EGFR の Leul4、 Tyr45、 Leu69、 Glu90および Leu98に相当するアミノ酸残基の原子座標を含み、かつ EGFの Met21、 Ala25、 Cys31、 Asn32および Cys33、ならびに EG FRの Glnl6、 Glyl8、 Glu35、 Ala68および TyrlOl に相当するアミノ酸残基から選ばれる 1つ以上のァミノ酸残基の原子座標を含んでなる E G F/E G F R結合部位の構造座標；

(y a— 7) '少なくとも EGFの Ile23、 Leu26および Lys28、ならびに EGFR の Leul4、 Tyr45、 Leu69、 Glu90および Leu98に相当するアミノ酸残基の原子座標を含み、かつ EGFの Met21、 Ala25、 Cys3K Asn32および Cys33、ならびに EG FRの Glnl6、 Glyl8、 Glu35、 Ala68および TyrlOl に相当するアミノ酸残基から選ばれる 1つ以上のァミノ酸残基の原子座標からなる EGF/EGFR結合部位の構造座標；

(y a- 8) 少なくとも EGFの Ile23、 Leu26および Lys28、ならびに EGFR の Leul4、 Tyr45、 Leu69、 Glu90および Leu98に相当するアミノ酸残基の原子座標を含み、かつ EGFの Met21、 Ala25、 Cys3K Asn32および Cys33、ならびに EG FRの Glnl6、 Glyl8、 Glu35、 Ala68および TyrlOl に相当するアミノ酸残基から選ばれる 1つ以上のアミノ酸残基およびその近傍のアミノ酸残基の原子座標からなる£0 /£0 1^結合部位の構造座標；

(yb) 以下の（yb— 1) 〜（yb— 8) のいずれかから選ばれる第二の E G F/ GF R結合部位の構造座標；

(yb— 1) 少なくとも EGFの Leul5および Arg41、ならびに EGFRの Val35 0および Asp355に相当するアミノ酸残基の原子座標を含んでなる EGF/EGFR 結合部位の構造座標；

(yb— 2) 少なくとも EGFの Leul5および Arg41、ならびに E GF Rの Val35 0および Asp355に相当するアミノ酸残基の原子座標を含み、かつ EGFの HislO、 AsplK Tyrl3、 Hisl6、 Cys31、 Asn32、 Cys33、 Ile38、 Gly39および Glu40、ならびに EGFRの ThrlO、 Asnl2、 Lysl3、 Glnl6、 Leul7、 Glyl8、 Leu27、 Leu325、 Se r356、 Phe357, Gln384および His409に相当するアミノ酸残基から選ばれる 1っ以上のアミノ酸残基の原子座標を含んでなる E GF/E G F R結合部位の構造座標；

(yb— 3) 少なくとも EGFの Leul5および Arg41、ならびに E G F Rの Val35 0および Asp355に相当するアミノ酸残基の原子座標を含み、かつ EGFの HislO、 AsplK Tyrl3、 Hisl6、 Cys3L Asn32、 Cys33、 Ile38、 Gly39および Glu40、ならびに EGFRの ThrlO、 Asnl2、 Lysl3、 Glnl6、 Leul7、 Glyl8、 Leu27、 Leu325 Se r356、 Phe357. Gln384および His409に相当するアミノ酸残基から選ばれる 1っ以上のアミノ酸残基の原子座標からなる EGF/EGF R結合部位の構造座標； (yb— 4) 少なくとも EGFの Leul5および Arg41、ならびに E GF Rの Val35 0および Asp355 に相当するアミノ酸残基の原子座標を含み、かつ EGFの HislO、 Aspll、 Tyrl3、 Hisl6、 Cys3K Asn32、 Cys33、 Ile38、 Gly39および Glu40、ならびに EGFRの ThrlO、 Asnl2、 Lysl3、 Glnl6、 Leul7、 Glyl8、 Leu27、 Leu325、 Se r356、 Phe357> Gln384および His409に相当するアミノ酸残基から選ばれる 1っ以上のアミノ酸残基およびその近傍のァミノ酸残基の原子座標からなる EGF/EG FR結合部位の構造座標；

(yb— 5) 少なくとも EGFの Tyrl3、 Leul5および Arg41、ならびに EGFR の Val350、 Asp355および Phe357に相当するアミノ酸残基の原子座標を含んでなるEGF/EGFR結合部位の構造座標；

(yb— 6) 少なくとも EGFの Tyrl3、 Leul5および Arg41、ならびに EGFR の Val350、 Asp355および Phe357に相当するアミノ酸残基の原子座標を含み、かつ EGFの HislO、 AsplK Hisl6、 Cys31、 Asn32、 Cys33、 Ile38、 Gly39および Gl u40、ならびに EGFRの ThrlO、 Asnl2、 Lysl3、 Glnl6、 Leul7、 Glyl8、 Leu27、 L eu325、 Ser356、 Gln384および His409に相当するアミノ酸残基から選ばれる 1つ以上のアミノ酸残基の原子座標を含んでなる E G F/E G F R結合部位の構造座標；

(yb— 7) 少なくとも EGFの Tyrl3、 Leul5および Arg41、ならびに EGFR の Val350、 Asp355および Phe357に相当するアミノ酸残基の原子座標を含み、かつ EGFの HislO、 AsplK Hisl6、 Cys31、 Asn32、 Cys33, Ile38、 Gly39および Gl u40、ならびに EGFRの ThrlO、 Asnl2、 Lysl3、 Glnl6、 Leul7 Glyl8、 Leu27、 L eu325, Ser356, Gln384および His409に相当するアミノ酸残基から選ばれる 1つ以上のアミノ酸残基の原子座標からなる E GF/EGF R結合部位の構造座標；

(yb— 8) 少なくとも EGFの Tyrl3、 Leul5および Arg41、ならびに EGFR の Val350、 Asp355および Phe357に相当するアミノ酸残基の原子座標を含み、かつ EGFの HislO、 AsplK Hisl6、 Cys31、 Asn32、 Cys33、 Ile38、 Gly39および Gl u40、ならびに EGFRの ThrlO、 Asnl2、 Lysl3、 Glnl6、 Leul7、 Glyl8、 Leu27、 L eu325、 Ser356、 Gln384および His409 に相当するアミノ酸残基から選ばれる 1つ以上のアミノ酸残基およびその近傍のアミノ酸残基の原子座標からなる E G F/E GFR結合部位の構造座標；

(y c) 以下の（y c— l) 〜（yc_8) のいずれかから選ばれる第三の E G F/ GF R結合部位の構造座標；

(yc— l) 少なくとも EGFの Arg45および Leu47、ならびに EGFRの Leu38 2、 Gln384、 Phe412および Ile438 に相当するアミノ酸残基の原子座標を含んでなる E GF/EGF R結合部位の構造座標；

(yc— 2) 少なくとも EGFの Arg45および Leu47、ならびに E G F Rの Leu38 2、 Gln384、 Phe412および Ile438 に相当するアミノ酸残基の原子座標を含み、かつ EGFの Gln43、 Tyr44 Asp46および Lys48、ならびに E G F Rの Arg29、 Leu3 25、 His346、 Gln408、 Gln411、 Ala415および Val417に相当するアミノ酸残基から選ばれる 1つ以上のアミノ酸残基の原子座標を含んでなる E GF/EGF R結合部位の構造座標；

(y c - 3) 少なくとも EGFの Arg45および Leu47、ならびに E G F Rの Leu38 ϊ、 Gln384、 Phe412および Ile438 に相当するアミノ酸残基の原子座標を含み、かつ EGFの Gln43、 Tyr44、 Asp46および Lys48、ならびに E G F Rの Arg29、 Leu3 25、 His346、 Gln408、 Gln411、 Ala415および Val417に相当するアミノ酸残基から選ばれる 1つ以上のァミノ酸残基の原子座標からなる E GF/EGF R結合部位の構造座標；

(yc— 4) 少なくとも EGFの Arg45および Leu47、ならびに E G F Rの Leu38 2、 Gln384、 Phe412および Ile438 に相当するアミノ酸残基の原子座標を含み、かつ EGFの Gln43、 Tyr44、 Asp46および Lys48、ならびに E G F Rの Arg29、 Leu3 25、 His346、 Gln408、 Gln411、 Ala415および Val417に相当するアミノ酸残基から選ばれる 1つ以上のアミノ酸残基およびその近傍のアミノ酸残基の原子座標からなる E GF/EGF R結合部位の構造座標；

(y c - 5) 少なくとも EGFの Gln43、 Arg45および Leu47、ならびに EGFR の Leu382、 Gln384、 Phe412および Ile438 に相当するアミノ酸残基の原子座標を含んでなる E GF/EGF R結合部位の構造座標； (y c - 6) 少なくとも EGFの Gln43、 Arg45および Leu47、ならびに EGFR の Leu382、 Gln384> Phe412および Ile438 に相当するアミノ酸残基の原子座標を含み、かつ EGFの Tyr44、 Asp46および Lys48、ならびに E G F Rの Arg29、 Leu 325、 His346、 Gln408、 Gln411、 Ala415および Val417 に相当するアミノ酸残基から選ばれる 1つ以上のアミノ酸残基の原子座標を含んでなる E G F/E G F R結合部位の構造座標；

(y c - 7) 少なくとも EGFの Gln43、 Arg45および Leu47、ならびに EGFR の Leu382、 Gln384、 Phe412および Ile438 に相当するアミノ酸残基の原子座標を含み、かつ EGFの Tyr44、 Asp46および Lys48、ならびに EGFRの Arg29、 Leu 325、 His346、 Gln408、 Gln41L Ala415および Val417 に相当するアミノ酸残基から選ばれる 1つ以上のアミノ酸残基の原子座標からなる E G F / E G F R結合部位の構造座標；

(y c - 8) 少なくとも EGFの Gln43、 Arg45および Leu47、ならびに EGFR の Leu382、 Gln384, Phe412および Ile438 に相当するアミノ酸残基の原子座標を含み、かつ EGFの Tyr44、 Asp46および Lys48、ならびに E G F Rの Arg29、 Leu 325、 His346、 Gln408、 Gln411、 Ala415および Val417 に相当するアミノ酸残基から選ばれる 1つ以上のアミノ酸残基およびその近傍のアミノ残残基の原子座標からなるEGF/EGFR結合部位の構造座標；

(yd) (y a) に記載の第一の E G F/E G F R結合部位および（y b)に記載の第二の E G F/E G F R結合部位を含んでなる E G F/E G F R結合部位の構造座標；

(ye) (yb)に記載の第二の EGF/EGFR結合部位および（y c) に記載の第三の E G F/E G F R結合部位を含んでなる E GF/EGF R結合部位の構造座標；

(y f ) (y a) に記載の第一の E G F/E G F R結合部位および（y c) に記載の第三の EGF/EGFR結合部位を含んでなる EGF/EGFR結合部位の構造座標；

(y g) (y a) に記載の第一の E G F/E G F R結合部位、（yb) に記載の第二の EGF/EGFR結合部位および（y c) に記載の第三の E G F/E G F R結合部位を含んでなる EG F/EGFR結合部位の構造座標； (y h) 以下の（yh_l) 〜（yh— 3) のいずれかから選ばれる E G F/E G F ： R結合部位の構造座標；

(yh— 1) 少なくとも EGFの Tyrl3、 Glu40、 Arg41、 Asp46および Leu47、ならびに EGFRの Phe357、 Lysl3、 Asp355, Arg29、 Leu382、 Ala415および Val417 に相当するアミノ酸残基の原子座標を含んでなる E G F/E G F R結合部位の構造座標；

(yh— 2) EGFの HislO、 AsplK Tyrl3、 Leul5、 Hisl6、 Met2L Ile23、 Ala2 5、 Leu26、 Lys28、 Ala30、 Cys3K Asn32、 Cys33、 Val35, Tyr37、 Ile38、 Gly39、 Glu40、 Arg41、 Gln43、 Tyr44、 Arg45、 Asp46、 Leu47、 Lys48 および Trp49、ならびに EGFRの Asnl2、 Lysl3、 Leul4、 Thrl5、 Glnl6、 Leul7、 Glyl8、 Asp22、 Arg 29、 Tyr45、 Ala68、 Leu69、 Tyr89、 Glu90、 Leu98、 Ser99、 TyrlOL Leu325、 His3 46、 Leu348、 Pro349、 Val350、 Asp355、 Ser356、 Phe357、 Thr358> Leu382、 Gln38

4、 Gin横、 His409、 Gln41K Phe412、 Ala415、 Val417、 Ile438および Lys465 に相当するアミノ酸残基の原子座標からなる構造座標；

(yh— 3) EGFの HislO、 AsplK Tyrl3、 Leul5、 Hisl6、 Met2L Ile23、 Ala2

5、 Leu26、 Lys28、 Ala30、 Cys31、 Asn32、 Cys33、 Val35、 Tyr37、 Ile38、 Gly39、 Glu40、 Arg4K Gln43、 Tyr44、 Arg45、 Asp46、 Leu47、 Lys48 および Trp49、ならびに EGFRの Asnl2、 Lysl3、 Leul4、 Thrl5、 Glnl6、 Leul7、 Glyl8、 Asp22、 Arg 29、 Tyr45、 Ala68、 Leu69、 Tyr89、 Glu90、 Leu98、 Ser99、 TyrlOK Leu325、 His3 46、 Leu348、 Pro349、 Val350、 Asp355、 Ser356、 Phe357、 Thr358、 Leu382、 Gln38 4、 Gln408、 His409、 Gln41K Phe412 Ala415、 Val417, Ile438および Lys465 に相当するアミノ酸残基およびその近傍のアミノ酸残基の原子座標からなる構造座標；

(y i) EGF/EGFR結合部位の構造座標；

(y j ) 少なくとも二量体を形成している第一の EGFRの Thr249、 Tyr246および Gln252、ならびに第二の E G F Rの Asn86、 Cys283および Ala286に相当するァミノ酸残基の原子座標を含んでなる E G F R二量体化部位の構造座標；

(y k) 少なくとも二量体を形成している第一の EGFRの Tlir249、 Tyr246および Gln252、ならびに第二の E G F Rの Asn86、 Cys283および Ala286に相当するァミノ酸残基の原子座標を含み、かつ両方の EGFRの Asn86、 Glnl94、 Pro204、 Ser205、 Lys229、 Phe230、 Thr239、 Pro242, Tyr246、 Pro248、 Thr249、 Tyr25K Gln252, Met 253、 Ser262、 Phe263、 Gly264、 Ala265、 Tyr275、 His280、 Ser282、 Cys283、 Val284、 Arg285、 Ala286および Lys303に相当するアミノ酸残基から選ばれる 1つ以上のアミノ酸残基の原子座標を含んでなる E G F R二量体化部位の構造座標；

(y 1 ) 二量体を形成している両方の EGFRの Asn86、 Glnl94、 Pro204、 Ser205、 Lys229、 Phe230、 Thr239、 Pro242、 Tyr246、 Pro248、 Thr249, Tyr25L Gln252、 Met 253、 Ser262、 Phe263 Gly264、 Ala265、 Tyr275、 His280、 Ser282、 Cys283、 Val284、 Arg285、 Ala286 および Lys303 に相当するアミノ酸残基の原子座標からなる E G F R二量体化部位の構造座標；

(ym) 二量体を形成している両方の EGFRの Asn86、 Glnl94、 Pro204、 Ser205、 Lys229、 Phe230、 Thr239、 Pro242、 Tyr246, Pro248、 Thr249、 Tyr25K Gln252、 Met 253、 Ser262、 Phe263, Gly264、 Ala265、 Tyr275、 His280、 Ser282、 Cys283、 Val284、 Arg285、 Ala286および Lys303に相当するアミノ酸残基ならびにその近傍のアミノ酸残基の原子座標からなる構造座標； '

(y n) 少なくとも EGFRの Arg405および Glu293 に相当するアミノ酸残基の原子座標を含み、かつ EGFRの Arg285、 Arg273、 Asp254および Gly458 に相当するアミノ酸残基から選ばれる 1つ以上のアミノ酸残基の原子座標を含んでなる EGF R二量体化部位の構造座標；

(y o) 少なくとも EGFRの Arg405および Glu293 に相当するアミノ酸残基の原子座標を含み、かつ EGFRの Arg285、 Arg273 Asp254および Gly458 に相当するアミノ酸残基から選ばれる 1つ以上のアミノ酸残基の原子座標からなる EGFR二量体化部位の構造座標；

(y p) 少なくとも EGFRの Arg405および Glu293 に相当するアミノ酸残基の原子座標を含み、かつ EGFRの Arg285、 Arg273、 Asp254および Gly458 に相当するァミノ酸残基から選ばれる 1つ以上のァミノ酸残基ならびにその近傍のアミノ酸残基の原子座標からなる構造座標； (y q) EGF R二量体化部位の構造座標；

(z a) (y a) 〜（y i) のいずれかに記載の E G F/E G F R結合部位を構成するアミノ酸残基の α炭素に対して、平均二乗偏差の平方根が 1. 5Α以下である α 炭素の原子座標を有する構造座標により特定されるリガンド /受容体結合部位の構造座標； '

(z b) (y j ) 〜（ya) のいずれかに記載の E G F R二量体化部位を構成するアミノ酸残基の α 炭素に対して、平均二乗偏差の平方根が 1. 5 Α以下であるひ炭素の原子座標を有する構造座標により特定される受容体二量体化部位の構造座標；

(z c) (a) 〜（z b) のいずれかに記載の構造座標を含んでなる EG F/E GF R複合体またはその構造ホモログの構造座標上記構造座標の説明において、ひ炭素とはアミノ酸の a位の炭素原子を意味し、 C と表記することもある。蛋白質の立体構造は強固に固定されたものでなく、ある程度の揺らぎを持っている。蛋白質全体の構造として主鎖の位置のずれ、すなわちひ炭素の平均二乗偏差の平方根が 2. OA以下であれば、実質的に同等の構造を有するものと考えることができるが、好ましくは 1. 5 A以下、より好ましくは 1. OA以下である。また、受容体二量体化部位やリガンド受容体結合部位の構造の場合には、主鎖原子の平均二乗偏差の平方根が 1. 5 A以下であれば、機能的に同等の構造を有するものと考えることができるが、好ましくは 1. OA以下、より好ましくは 0. 7 A以下、更に好ましくは 0. 5 A以下である。

上記（a) または（m) における「一部」とは、表 1または表 2の構造座標の内、任意の 1以上の原子座標からなる構造座標を意味する。例えば、表 1または表 2の構造座標は EGFを 2分子、 EGFRを 2分子含むものであるが、その中の EG F 1分子に相当する部分、 EGFR 1分子に相当する部分は「一部」の適当な例である。また、 EGF/EGFR結合部位の座標、 E G F R二量体化部位の座標も「一部」の適当な例である。好ましくは、最小限としてEGF/EGFR結合部位、または EG F R二量体化部位の原子座標を含む構造座標のことである。 E G F/E G F R結合部位、または E G F R二量体化部位の構造座標を含む限り、それらに加えて表 1または表 2中の任意の 1 以上の原子座標を含んでもよい。別の「一部」の適当な例としては、 EGFRのドメイン I、 II、または III のいずれかに相当する部分が挙げられる。「一部」のより具体的な例は、（b) 〜（ 1 ) 、（o) 〜（X) および（y a) 〜 (y q) の構造座標に示されている。

EGFR二量体化部位の構造座標は、例えば二量体を形成している両方の EG F Rの Asn86、 Glnl94、 Pro204、 Ser205、 Lys229、 Phe230、 Thr239、 Pro242, Tyr246、 Pro248、 Thr249、 Tyr25K Gln252、 Met253、 Ser262、 Phe263、 Gly264、 Ala265 Tyr 275、 His280、 Ser282、 Cys283、 Val284、 Arg285, Ala286、 Lys303に相当するァミノ酸残基の原子座標からなる構造座標が適当な例である。二量体を形成している片方の EGFRの上記アミノ酸の原子座標からなる構造座標でもよい。また、少なくとも、二量体化において重要な相互作用を形成しているアミノ酸を含む限りここにあげたアミノ酸の一部分でも、ここに上げたアミノ酸以外に 1以上のアミノ酸を含んでもよい。「〜に相当する」とは、示されたアミノ酸番号が、 EGFRのアミノ酸残基に関しては配列番号 1に示されるァミノ酸配列に対応し、 EGFのァミノ酸残基については配列番号 2に示されるァミノ酸配列に対応していることを意味する。

二量体化において重要な相互作用を形成しているアミノ酸の例としては、二量体を形成している EGFRの第一の EGFRの Thr249、 Tyr246、 Gln252 と第二の EG FRの Asn86、 Cys283、 Ala286 が挙げられる。しかし、二量体化において重要な相互作用を形成しているアミノ酸は相互作用領域の解析の方法により差異を生ずることがあるので、上記に限定されるものではない。好適な例としては、二量体化部位を構成するアミノ酸は、少なくとも二量体を形成している第一の EGFRの Thr249、 Tyr246、 Gln252、ならびに第二の EGFRの Asn86、 Cys283、 Ala286 に相当するァミノ酸残基を含んでいる限りにおいては任意の 1以上のアミノ酸を含んでもよい、と定義される。その好適な具体例は、（yk) 〜（ym) の構造座標に挙げられている。また、二量体化における直接的な相互作用には関与していないが、リガンド依存的コンフオメ一ション変化が起こるときにスィッチのようにァミノ酸相互作用の切り替えに関与している残基 (Glu293、 Arg285、 Arg405、 Arg273、 Asp254、 Gly45 8) もまた二量体化において重要な相互作用を形成しているアミノ酸であるといえる。このようなアミノ酸残基からなる二量体化部位の例は、（yn) 〜（yp) の構造座標に挙げられている。また「近傍のアミノ酸残基」とは 5A以内、好ましくは 3A 以内にあることを言う。（z b) における「受容体二量体化部位」とは、 EGFR二量体化部位のことを含むが、それに限定されるものではない。二量体化部位のように、蛋白質の機能を発揮する上で重要な部位は、ファミリ一間や種差を越えて構造的に高度に保存されている場合がある。よって、 EGF/EGFRと同様のメカニズムで複合体を形成するリガンド Z受容体複合体は、本発明の E G F R二量体化部位と同等の構造を有するものと考えられる。よって本発明は EGF/EGFRと同様のメカニズムで複合体を形成するリガンド /受容体複合体の受容体二量体化部位の座標も提供するものである。このようなリガンド Z受容体複合体の例としては、 ErbB ファミリーに属する受容体が挙げられる。

EGF/EGFR結合部位の構造座標は、例えば以下の（A) および（B) ：

(A) EGFの HislO、 AsplK Tyrl3、 Leul5、 Hisl6、 Met2L Ile23、 Ala25, Leu 26、 Lys28、 Ala30、 Cys3K Asn32、 Cys33、 Val35 Tyr37> Ile38、 Gly39、 Glu40、 A rg41、 Gln43、 Tyr44、 Arg45、 Asp46、 Leu47、 Lys48、 Trp49と、

(B) EGFRの Asnl2、 Lysl3、 Leul4、 Thrl5、 Glnl6、 Leul7、 Glyl8、 Asp22 A rg29、 Tyr45、 Ala68、 Leu69、 Tyr89、 Glu90、 Leu98、 Ser99、 TyrlOK Leu325、 His3 46、 Leu348、 Pro349、 Val350, Asp355、 Ser356、 Phe357, Thr358、 Leu382、 Gln384、 Gln408 His409, Gln41K Phe412、 Ala415、 Val417、 Ile438、 Lys465

に相当するアミノ酸残基の原子座標からなる構造座標が適当な例である。また、少なくとも、 EGFと EGFRの結合において重要な相互作用を形成しているアミノ酸を含む限りここに挙げたアミノ酸の一部分でも、ここに挙げたアミノ酸以外に 1 以上のアミノ酸を含んでもよい。また、アミノ酸以外にも、糖鎖や水分子が相互作用に重要な役割を果たしている場合もあるので、 EGF/EGFR複合体または結合部位の構造座標には糖鎖や水分子の原子座標を適宜含ませることも可能である。

EGFと EGFRの結合において重要な相互作用を形成しているアミノ酸の例としては、図 9に示されるように EGFの Tyrl3、 Glu40、 Arg41、 Asp46、 Leu47 と、 EGFRの Phe357、 Lysl3、 Asp355、 Arg29、 Leu382、 Ala415、 Val417が挙げられる。しかし、 EGFと EGFRの結合において重要な相互作用を形成しているアミノ酸は相互作用領域の解析の方法により差異を生ずることがあるので、上記アミノ酸に限定されるものではない。好適な例としては、 EGF/EGFR相互作用部位を構成するアミノ酸は、（y a— 1) 、 (y b- 1) または（y c _ l) のいずれかの構造座標に挙げられている EG Fおよび EGFRのアミノ酸残基のセットを含んでいる限りにおいては任意の 1以上のアミノ酸を含んでもよい、と定義される。その好適な具体例は、（ya) 〜（yh) の構造座標に挙げられている。

また「近傍のアミノ酸残基」とは、 5A以内、好ましくは 3 A以内にあるアミノ酸残基を言う。（z a) における「リガンド Z受容体結合部位」とは、 EGF/EGFR 結合部位のことを含むが、それに限定されるものではない。リガンド /受容体結合部位のように、蛋白質の機能を発揮する上で重要な部位は、ファミリ一間や種差を越えて構造的に高度に保存されている場合がある。よって、 EGF/EGFRと同様のメカニズムで複合体を形成するリガンド受容体複合体は、本発明の EGF/E G FR結合部位と同等の構造を有するものと考えられる。よって本発明は EGF/EG F Rと同様のメカニズムで複合体を形成するリガンド/受容体複合体のリガンド / 受容体結合部位の座標も提供するものである。このようなリガンドノ受容体複合体の例としては、 ErbBファミリ一に属する受容体が挙げられる。

(z c) における「構造ホモログ」とは、 EGF/EGFR複合体と構造的に類似しているリガンド Z受容体複合体のことである。構造的に類似しているとは、少なくとも受容体二量体化部位および/またはリガンド /受容体結合部位の構造に類似性があることをいう。類似性があるとは、 EGF/EGFR複合体のペプチド鎖の c¾炭素の原子座標に対して、平均二乗偏差の平方根が 1. 5 A以下である α炭素の原子座標を有する構造座標により特定される構造を有することを意味する。構造ホモ口グの例としては、 EGF/EGFRと同様のメカニズムで複合体を形成するリガンド Z受容体複合体であり、 ErbBファミリ一に属する受容体が挙げられる。

(y a) 〜（yd) のアミノ酸残基により特定される E G F/E G F R結合部位または E G F R二量体化部位の構造座標は、アミノ酸の座標として表 1または表 2に示される座標を参照可能であるが、これらに限定されるものではない。例えば、表

1または表 2に示される構造座標により特定される EG F/EGFR複合体の α 炭素に対して、平均二乗偏差の平方根が 2. OA以下である α 炭素の原子座標を有する構造座標により特定される E G F/E G F R複合体の構造座標も参照の対象となり得る。また、以下の（1) 〜（4) に記載の特徴のうち少なくとも一つを満たす Ε GF/EGFR複合体の構造座標も参照の対象となり得る：

(1) EGFの Ile23、 Leu26および Lys28に相当するアミノ酸残基に対して E G F Rの Leul4、 Tyr45、 Leu69、 Glu90および Leu98に相当するアミノ酸残基が相互作用可能な距離に存在する；

(2) EGFの Tyrl3、 Leul5および Arg41に相当するアミノ酸残基に対して E G F の Val350、 Asp355および Phe357 に相当するアミノ酸残基が相互作用可能な距離に存在する；

(3) EGFの GIn43、 Arg45および Leu47に相当するアミノ酸残基に対して E G F Rの Leu382 Gln384、 Phe412および Ile438 に相当するアミノ酸残基が相互作用可能な距離に存在する；

(4) 二量体を形成している第一の EGFRの Thr249、 Tyr246および Gln252 に相当するアミノ酸残基に対して第二の EGFRの Asn86、 Cys283および Ala286に相当するアミノ酸残基が相互作用可能な距離に存在する。

ここで、相互作用可能な距離とは 5 A以内、好ましくは 3 A以内である。また、蛋白質の立体構造はその構造を構成する原子の相対的な空間配置により定義されるものであり、構造座標化は立体構造をコンピュータ一等で扱う上で必要な便宜的処理である。したがって、当業者であれば明らかなように、（a) 〜（z c) の構造座標を回転および Zもしくは並進操作して得られる構造座標も、操作前の構造座標と全く同一の立体構造を表すものである。さらに、本発明は上述の構造座標（a) 〜（z c) のいずれかを格納（記録）したコンピューター読み取り可能な記憶媒体（記録媒体）を提供する。コンピュータ一読み取り可能な記憶媒体としては、格納した構造座標をコンピューター上の各種プログラム（例えば構造座標を利用するプログラム）上に導くことができるものであれば特に限定されるものではない。例えば、メモリと呼ばれる電気的な一時記憶媒体でも、フロッピ一ディスク、ハードディスク、光ディスク、光磁気ディスク、磁気テープなどの半永久的な記憶媒体でも良い。

本発明の構造座標および構造座標を格納した記憶媒体は、 E G F Rの活性調節作用を有する化合物（本明細書中「EGFR活性調節物質」ともいう）のスクリー二ングまたは設計に使用することができ、有用である。さらに本発明は、上述の構造座標（a) 〜（z) のいずれかにより特徴付けられる立体構造を有する EG F/EG 1^または£0 /30 1複合体を提供するものでぁる。

3. 構造情報を用いたスクリーニングまたは設計方法

本発明である E G F/E G F R複合体の構造座標を用いた E G F R活性調節物質のスクリーニングまたは設計方法は、以下の段階：

(a) 被験物質の立体構造を構造座標化する段階；ならびに

(b) (a) の構造座標および EG F/EG FR複合体の構造座標の全部または一部を同一座標系上で重ね合わせて、両者の適合状態を評価する段階；

を含むことを特徴とする。すなわち、本発明の方法は、上記のEGF/EGFR複合体の構造座標と任意の被験物質の立体構造を表す構造座標とをコンピューター上で適合させ、その適合状態を、例えば経験的スコアリング関数を指標とすることで数値化して、該被験物質の EG FRおよび/または EG Fに対する結合能を評価する方法である。ここでEGF/EGFR複合体の構造座標としては、該構造座標の全体、および E G F Z E G F R結合部位、 E G F R二量体化部位などの一部を利用することができる。

本発明の方法は、スクリーニングまたは設計された EG FR活性調節物質を生化学的アツセィに供し、 EGFR活性調節作用について評価する段階を更に含めることができる。

本明細書において EG FR活性調節物質とは、 EGFRァゴニストまたは EGF Rアンタゴニス卜のことである。 EGFRァゴニス卜とは、少なくとも EGFRと結合する活性を有し、好ましくはその結合により EGFRの二量体化を引き起こす活性を有する物質のことである。 EGFRアン夕ゴニストとは、 EGFと EGFR の結合を阻害する活性および/または E G F Rの二量体化を阻害する活性を有する物質のことである。 E GFに結合することで EG Fの EGFRへの結合を阻害する物質もまた、 EGFRアンタゴニストに含まれる。 EGFに結合することで EGF と EGFRの結合を促進または安定化させ、 EGFRの二量体化を引き起こす活性を有する物質は EGFRァゴニストに含まれる。 EGFRァゴニストの好ましい例は EGFである。

EGFR活性調節物質の EGFRの二量体化を引き起こす活性または阻害する活性（すなわち、 EGFR活性調節作用）は、 EGFRの二量体化の成否を直接観察することで確認できるほか、二量体化によって生じるシグナル伝達の過程や結果 (例： EGFRの細胞内領域のリン酸化、細胞増殖）の成否を検出する方法によつても確認できる。本発明のスクリーニング方法に供される被験物質としては、蛋白質、ペプチド、オリゴヌクレオチド、合成化合物、天然由来化合物、醱酵生成物、細胞抽出液、植物抽出液、動物組織抽出液などが挙げられるがこれに限定されず、新規物質でも公知物質でもよい。

3-1 EG F/E G F R結合部位および E G F R二量体化部位の同定方法本発明は、 EGF/EGFR複合体にぉけるEGF/EGFR結合部位またはEG FR二量体化部位を同定する方法であって、 EGF/EGFR複合体の構造座標を用いることを特徴とする方法を提供する。

EGF/EGF R複合体構造座標の全ての情報が本発明において有用であるが、その中でも特に重要な情報の抽出を図ることによって、その産業応用の可能性が大きく広がる。本発明の結晶構造座標を解析することによって、 EGFが EGFRと相互作用するアミノ酸残基（EGF/EGFR結合部位）と E G F Rの二量体化において相互作用するアミノ酸残基（EGFR二量体化部位）を特定することが可能となつた。また、既存の分子設計ソフトウェア（トライボス社 SYBYL,アクセルリス社 In sightll 等）によって複合体分子の座標を視覚的に表示させ、相互作用に関わるァミノ酸残基を抽出することで、特に産業応用に重要な性質や情報を抽出することも可能である。

すなわち、当該方法は、 EGF/EGFR複合体の構造座標をコンピュータに入力する段階；および E G F/E G F R複合体構造の解析により E G F/E G F R結合部位または EG FR二量体化部位を構成するアミノ酸残基を特定する段階；を含み得る。さらに、コンピュータ上で EG F/EGFR複合体の 3次元構造を視覚的に表示させる段階を含んでもよい。 EGF/EGF R複合体構造の解析により E G F/E G FR結合部位または EG FR二量体化部位を構成するアミノ酸残基を特定する段階は、目視および/またはコンピュータプログラムによる解析により実現され得る。本発明による E G F/E G F R複合体の結晶から得られる構造座標を、分子の 3次元構造座標を表現するコンピュータ一 ·プログラムが動作するコンピューターまたはそのコンピューターの記憶媒体に入力することで、 EGF/EGF R複合体の 3次元的な化学的相互作用の様式を詳細に表現することが可能になる。コンピュータ一の記憶媒体としては、 EGF/EGF R複合体の結晶から得られる構造座標をコンピユーターの該プログラム上に導くことができるものであれば特に限定されるものではない。例えば、メモリと呼ばれる電気的な一時記憶媒体でも、フロッピーデイスク、ハードディスク、光ディスク、光磁気ディスク、磁気テープなどの半永久的な記憶媒体でも良い。蛋白質分子の 3次元構造座標を表現するコンピューター ·プログラムは多数市販されているが、これらプログラムは、一般に、分子の 3次元構造座標の入力手段、該座標をコンピューター画面に視覚的に表現する手段、表現された分子内における各原子間の距離や結合角などを測定する手段、該座標の追加修正を行う手段などを提供する。更に、分子の座標を元に分子の構造エネルギーを計算する手段、水分子などの溶媒分子を考慮して自由エネルギーを計算する手段を提供することができるように作成されたプログラムを用いることも可能である。ァクセルリス社から市販されているコンピューター ·プログラムである I n s i g h t I Iや QUANTA'は、該目的に好適なプログラムの例であるが、本発明はこれらのプログラムに限定されるものではない。また、該プログラムは、通常シリコンダラフィクス社やサンマイクロシステムズ社などから供給されているワークステーショ W ンと呼ばれるコンピューターに導入されて使用されるが、これらに限定されるものではない。構造座標としては、「2. EGF/EGFR複合体の構造座標」の項で説明された（a) 〜（X) の構造座標を用いることが可能である。

目視および Zまたはコンピュータプログラムにより E G F/E G F R結合部位または EG FR二量体化部位を構成するアミノ酸残基を特定する段階とは、蛋白質分子間の接触面を目視/またはコンピュータプログラムにより解析し、蛋白質間相互作用に関わっているアミノ酸残基を特定する段階である。このとき、アミノ酸残基間の相互作用の距離、強さ、種類等を考慮して、相互作用に関わるアミノ酸を特定する。たとえば、複合体結晶構造において、 EGFの各アミノ酸残基から、数オングストローム以内の距離に存在する EGFRのアミノ酸残基を抽出すれば、直接的な相互作用を有している EGFR上のアミノ酸残基を抽出可能であるし、逆に EGF Rの各アミノ酸残基から数オングストローム以内の距離に存在する EGF中のアミノ酸残基を抽出すれば、直接的な相互作用を有している EGF上のアミノ酸残基を特定できる。更に、二量体を形成する互いの EGFR間の距離が数オングスト口一ム以内の距離に存在する EGFR中のアミノ酸残基を抽出すれば、 EGFRの二量体化に重要なアミノ酸残基の特定が可能となる。

例えば、 EGFRから、 3オングストローム以内の距離にある EGFのアミノ酸残基は、 EGFRとの直接的結合に重要なアミノ酸残基である。逆に EG Fから 3 オングストロ一ム以内の距離にある EGFR中のアミノ酸残基は EG F分子との直接的相互作用に重要なアミノ酸残基である。また、 EGFRと二量体化する EGF R間の距離において 3オングストローム以内の EGFR中のアミノ酸残基は、 EG F Rを二量体化させるために重要な EGFRのァミノ酸残基である。

相互作用の種類としては、静電相互作用、疎水性相互作用、ファンデルワールス相互作用、水素結合などがある。また、単に距離により相互作用を特定するだけではなくアミノ酸側鎖同士の配向も考慮して相互作用を特定することが好ましい。相互作用の強さは、距離、相互作用の種類、側鎖の配向、さらには水分子の存在などにより影響される。コンピュータプログラムにより解析する場合は、アミノ酸残基間の距離を計算するプログラム、相互作用を形成していると推定される 2つのアミノ酸残基の種類から相互作用の種類を特定するプログラムなどを用いることが可能である。しかし近接した距離に、相互作用可能な複数のアミノ酸残基が存在する場合、どの残基のいかなる相互作用が蛋白質間相互作用に重要であるかを計算のみで導き出すのは難しい場合がある。よって、最終的には目視によりアミノ酸残基間の相互作用の距離、強さ、種類等を総合的に考慮して、相互作用に関わるアミノ酸を特定することが好ましい。以下に相互作用の距離を主体として EGF/EGF R複合体結晶構造解析から特定された相互作用解析に有用なアミノ酸残基を示す。

( i) EGFRとの結合部位を構成する EGF中のアミノ酸残基の例

HislO, Aspll, Tyrl3, Leul5, Hisl6, Met21, Ile23, Ala25, Leu26, Lys28, Ala30, Cys31, Asn32, Cys33, Val35, Tyr37, Ile38, Gly39, Glu40, Arg41, Gln43, Tyr4 4, Arg45, Asp46, Leu47, Lys48, Trp49

(ii) EGFとの結合部位を構成する EGFR中のアミノ酸残基の例

Asnl2, Lysl3, LeuH, Thrl5, Glnl6, Leul7, Glyl8, Asp22, Arg29, Tyr45, Ala68, Leu69, Tyr89, Glu90， Leu98, Ser99, TyrlOl, Leu325, His346, Leu348, Pro349, Val350, Asp355, Ser356, Phe357, T r358, Leu382, Gln384, Gln408, His409, Gin

411, Phe412, Ala415, Val417, Ile438, Lys465

(iii) EGFRの二量体化部位を形成する EGFR中のアミノ酸残基の例

Asn86, Glnl94, Pro204, Ser205, Lys229, Phe230, Thr239, Pro242₍ Tyr246, Pro2 48, Thr249, Tyr251, Gln252, Met253, Ser262, Phe263, Gly264, Ala265, Tyr275,

His280, Ser282, Cys283, Val284, Arg285, Ala286, Lys303

EGF/EGF R結合部位および E G F R二量体化部位は上記の例に限定されない。相互作用領域を上述のように、 EGFから 3オングスト口一ム以内の距離にある EGFR中のアミノ酸残基、のように定義することもできるし、相互作用の種類と強さに着目して相互作用に重要なアミノ酸のみを EGF/EGF R結合部位または E GFR二量体化部位と定義することもできる。すなわち相互作用領域の解析の方法により差異を生ずることがあるが、依然として本発明に係るスクリーニング方法を実施可能であれば、そのような相互作用も本発明の範囲内に含まれる。アミノ酸残

3( 基間の相互作用の距離だけでなく、相互作用の種類や側鎖の配向を考慮して相互作用に重要なアミノ酸を抽出した例が、図 9、図 10、実施例 6および前述の「2. EGF/EGFRの構造座標」の項で説明されている。

3-2 EGF/EG F R結合部位および二量体化部位の同定

E GF/E G F R複合体における E G F/E G F R結合部位または E G F R二量体化部位を同定する方法であって、 E G F / E G F R複合体の構造座標を用いることを特徴とする方法を用いることにより、本発明はさらに以下の方法を提供するものでめる：

• EGFR活性調節物質をスクリーニングする方法であって、以下の段階：

( 1 ) EGF/EGF R複合体の構造座標を用いて E G F/E G F R結合部位または EG FR二量体化部位を同定する段階；

(2) (1) にょり同定された£&?/£0?1 結合部位または£0?1^ニ量体化部位の構造座標を用いて EG FR活性調節候補物質をスクリーニングする段階；および

(3) (2) により得られた EGFR活性調節物質を生化学的アツセィに供し、 . EGFR活性調節作用について評価する段階；

を含むことを特徴とする方法。

• EGFR活性調節物質のスクリーニング方法であって、以下の段階：

( 1 ) EGF/EGF R複合体の構造座標を用いて E G F/E G F R結合部位または EGFR二量体化部位を同定する段階；

(2) (1) により同定された EGF/EGF R結合部位または EGFR二量体化部位の構造座標を用いて E G F R活性調節物質のフアルマコフォアを設計する段階；

(3) (2) により得られたフアルマコフォアを用いて E G F R活性調節物質をスクリーニングする段階；および

(4) (3) により得られた EGFR活性調節物質を生化学的アツセィに供し、 EGFR活性調節作用について評価する段階；

を含むことを特徴とする方法。

31 • EGFR活性調節物質の設計方法であって、以下の段階： '

(2) (1) にょり同定されたEGF/EGFR結合部位またはEGFRニ量体化部位の構造座標を用いて E G F R活性調節物質のファルマコフォアを設計する段階；

(3) (2) により得られたフアルマコフォアを用いて化合物を設計する段階；および

(4) (3) により得られた化合物を生化学的アツセィに供し、 EGFR活性調節作用について評価する段階；

を含むことを特徴とする方法。

これらの方法については以下に詳細に説明する。

3— 3 EGF/EGF R複合体の構造座標を用いたスクリ一二ング方法

本発明に係る E G F/E G F R複合体の構造座標を用いた E G F R活性調節物質のスクリーニング方法は、以下の段階：

(a) 被験物質の立体構造を構造座標化する段階；ならびに

(b) (a) の構造座標および EG F/E GFR複合体の構造座標の全部または一部を同一座標系上で重ね合わせて、両者の適合状態を評価する段階；

を含むことを特徴とする。すなわち、かかる方法は、上記の EGF/EGFR複合体の構造座標と任意の被験物質の立体構造を表す構造座標とをコンピュータ一上で適合させ、その適合状態を、例えば経験的スコアリング関数を指標とすることで数値化して、該被験物質の E G F Rおよび/または E G Fに対する結合能を評価する方法である。上^のように、 EGF/EGFR複合体の構造座標を用いて、 EGF/EGFRの結合部位または EGFR二量体化部位の形状を指定し、そこに結合可能な化合物を、 DOCK (http://www.cmphar.ucsf.edu/kimtz/dock.html) 、 AutoDock (http://www. se ripps. edu/pub/olson-web/dock/autodock/) 、 Ludi、 Ligand fit などの巿販ノ、°ッケージソフトを使用してコンピュータスクリーニングを行うことが可能である。例えば、 E G F R中のアミノ酸残基で、 E G Fと相互作用可能な Asnl2， Lys l3, Leul4, Thr l5, Glnl6, Leul7, Glyl8, Asp22, Arg29, Tyr45, Al a68, Leu69, Tyr89, Glu90, Leu98, Ser99, Tyr lO l, Leu325, Hi s346, Leu348, Pro349, Val350, Asp355, Ser3 56, Phe357₍ Thr358, Leu382, Gln384, Gln408, Hi s409, Gln411, Phe412, Ala415, Val417, I le438, Lys465 のアミノ酸残基は、 E G F R活性調節物質（ァゴ二ストまたはアン夕ゴニスト）が結合し得るポケットや、クレープを提供するので、この場を足がかりに、コンピュータスクリーニングを行うことが可能となる。

被験物質の構造座標および E G F/E G F R複合体の構造座標の全部または一部を同一座標系上で重ね合わせて、両者の適合状態を評価する段階は、上述のような巿販パッケージソフトウェアと、該ソフトウェアを作動可能なコンピュータシステムを用いることにより実施可能である。当該コンピュータシステムは、例えば、化合物の構造式を格納する記憶手段、化合物の立体構造を構造座標化する手段、化合物の構造座標を格納する記憶手段、 E G F/E G F R複合体の構造座標を格納する記憶手段、評価結果を格納する記憶手段、各記憶手段の内容を表示させる手段、キーポ —ド等の入力手段、ディスプレイ等の表示手段、中央処理装置等の、目的のソフトウェアを作動させるのに必要な各種手段を適宜含むものである。

本明細書においては、解析用ソフトウェアとして DOCKを用いた具体例を示すが、コンピュータ上で蛋白質にリガンドをドッキングさせる操作が可能なソフトウェアであれば何を用いても良く、例えば FlexX (トライボス社）、 LigandFi t (アクセルリス社）、 Ludi (アクセルリス社）等を用いてもよい。

まず、 SPHGEN プログラムを用いて E G F R活性調節物質（ァゴ二ストまたはアンタゴニスト）が結合し得ると考えられるポケットおよびクレーブの周囲に対してスフェアと呼ばれる仮想の球体を配置する。この球体は、リガンドをドッキングさせる際のアンカー（錨）として機能する。なお、スフエアの発生部位は特定のポケット、クレープに限定することも可能であるし、複数の部位に発生させることもできる。発生したスフエアの数が多い際には、近接するスフエアを手動で除去することも可能である。

次に、 GRID プログラムを用いて E G Fと E G F Rが相互作用を起こしている部分とその周囲に対してグリッド（格子）を発生させ、指定された範囲の受容体残基における電子的および立体的な環境を、各ダリッド上のスカラー値として表現する。なお、各ダリッドの値を算出するために AMBER (http://www. amber, ucsf. edu/amber/ amber, html) 等の力場を利用するが、他の力場を使用してもよく、必ずしも AMBER に限定するものではない。また、蛋白質側の形状によっては、グリッド情報を改変し、化合物のドッキングがより現実に近い形で表現されるように調節することも可能である。

次に、化合物データベースに対して検索を行う。 DOCK プログラムを用いて、ボケットおよびクレープの周囲に存在するスフエアの近傍に位置し、かつ、グリッド上の立体的要素または電子的要素と反発しないような 3次元配座を取るような化合物を探索する。この際、ドッキングされた化合物の 3次元配座は、 DOCK プログラムに内蔵された配座発生機能により最適化されるが、最終的に適切なドッキングが行われたかどうかは、ドッキング時のスコア、目視等によって経験的な判断を加味して総合的に判断し、決定する。このようにして適切なドッキングが行われていると判断された一連のヒット化合物群は、 EGFR活性調節物質（ァゴ二ストまたはアンタゴニスト）と一定の確率でなり得る。以上の方法は、創薬開発の効率化を推進する。すなわち、 EGF/EGFR複合体の相互作用部位の性質および形状に適合する構造座標配置を予測し、これを埋めることの可能な構造を有する化合物を計算により選択することで、多数の化合物から EGFRに特異的な活性制御物質を効率的に選択することが可能となる。

EGFRに対する活性調節作用の有無を確認しょうとする候補物質（被験物質）は、公知または新規いずれであっても差し支えなく、その構造、由来、物性等にも特に制限はない。天然化合物、合成化合物、高分子化合物、低分子化合物、ペプチド、核酸類似物のいずれでもよい。将来的に医薬開発を行う上では低分子化合物であることが好ましく、例えば Available Chemicals Directory (ACD) (MDL information systems, Inc. , San Leandro, CA)、 CMC (Conprehensive Medical Chemistry) 、 MDDR (MDL Drug Data Report) 等に登録されている化合物情報は有益である。この様な低分子化合物の立体構造を座標化するプログラムとしては、 CORINA (htt p://www2. chemie. uni-erlangen. de/sof tware/corina/index. html) 、 Concord (htt p://www. tripos.com/sciTecli/inSilicoDisc/chemlnfo/coiicord.htnil) 、あるレは Co nverter等が利用可能である。この様にして座標化した低分子化合物と E G F/E G FR複合体との結合は、分子ドッキングパッケージ DOCK等を使用して自動的に行わせることも可能であるし、 Insightll等の分子表示ソフトウェアを用いて対話的に行うことも可能である。その際、これらのプログラムを用いて適合状態を評価する際の指標としては、結合体全体の自由エネルギー計算値、経験的スコアリング関数、形の相補性の評価などを任意に選んで使用することができる。この指標により、結合の良否を客観的に評価することが可能となる。

本発明の E G F/E G F R複合体の構造座標を用いた E G F R活性調節物質のスクリーニング方法において、構造座標としては、「3— 1」の項に記載の方法で同定した EGF/EGFR結合部位または E G F R二量体化部位の構造座標を用いることができる。

EGF/EGF R結合部位または E G F R二量体化部位の構造座標の例としては、「2. EGF/EGFR複合体の構造座標」の項で説明された、それぞれ（ya) 〜 (y h) 、（yj) 〜（yp) の構造座標が挙げられる。また、後述するホモロジーモデリング法や分子置換法により EGF/EGFR複合体の構造座標を用いて取得したリガンド /受容体複合体の構造座標を用いることにより、該受容体ァゴニスト ·アンタゴニス卜のスクリーニングを同様の方法で行うことが可能である。

3-4 フアルマコフォアを用いた E G F活性調節物質のスクリーニング方法 · 設計方法

フアルマコフォアとは、標的蛋白質に結合するために必要とされる、化合物上の物理化学的特徴である。フアルマコフォアは、化合物の構造上の物理化学的特徴を特性球として表し、特性球間の相対距離を決定することで定義することができるし、特定の官能基間の相対距離を決定することで定義することも可能である。その他、当業者が通常用い得る手法を任意に使用してフアルマコフオアを定義可能であり、前述の方法に限定されるものではない。

特性球は、疎水性、帯電性、水素結合を形成し得る能力、などの種々の物理化学的性質を保持した空間的領域を意味する。例えば、フアルマコフォア構築プログラムである Catalyst (Accelrys Inc. , San Diego, CA) においては、「Hydrogen- bond Acceptor (さらに、 Hydrogen- bond Acceptor lipidを分類することもできる）」、「Hydrogen - bond DonorJ 、「Hydrophobic (さらに、 Hydrophobic Aromatic と Hydr ophobic aliphaticを分類することもできる）」、「Negative Charge] 、「Negativ e Ionizablej 、「Positive Chargej 、「Positive IonizableJ 、「Ring Aromati c」の 8種類の特性球が示されているが、該プログラムのユーザ一が新たな定義を加えることも可能であり、上記の構成要素以外を利用することも可能である。すなわち、疎水性領域、水素結合受容体領域、陽イオン領域、環状芳香族性領域、等を物理化学的性質として規定し、これら該物理化学的性質を有する A半径の球状の領域として、特性球を表すことができる。各特性球に適合する原子や官能基の例は、例えば Catalyst などのプログラムに付属のマニュアルに定義されている（Accelrys In c. , Catalyst Documentation Release 4.5， 1999) 。

換言すれば、本発明の E G F R活性調節物質は、 E G F/E G F R複合体の蛋白質間相互作用部位（リガンドー受容体相互作用領域、受容体一受容体相互作用領域を含む）に選択的に適合可能な、一定の物理化学的性質を有する特性球相互の構造座標を満足させる化学構造で表される物質として規定される。

EGF/EGFRの共結晶構造情報を解析することで、既に記述したァミノ酸残基の立体的配置や構造水の三次元的な配置が与える性質をフアルマコフォアとして規定することにより、 EGFR活性調節物質 (ァゴ二ストやアン夕ゴニスト）をコンピュ一夕によってスクリーニングが可能となる。また、複合体を形成する上で、分子間に存在する水分子（構造水）も、複合体形成に役割を果たすことがあり、これを介した蛋白質間の相互作用は、グラフィックス観察などによって特定される。更に、相互作用可能なアミノ酸残基や水分子のうち、特に、疎水的な相互作用 ·ィォン結合，水素結合を形成している部位やアミノ酸残基、更には、複合体構造の EG Fや EGFRの活性コンフオメーシヨンが与える分子形状（ポケットや、クレーブ）を解析することで、分子設計や、コンピュータスクリーニングに必要なフアルマコフォアを提示することが可能となる。フアルマコフォアの構築に有用な EG F/ EGFR複合体の相互作用の例は、図 9および図 10に示す。これらの図に示されるアミノ酸残基は、それぞれ EG Fと EG FRの結合や EG FRの二量体化において重要な相互作用を形成しているアミノ酸の例でもある。

3-4- 1 フアルマコフォァの設計方法

本発明は、 EGF/EGFR複合体構造座標を用いることを特徴とする、フアルマコフォアの設計方法を提供する。ここでいぅフアルマコフォアとは、 EGFR活性調節物質のフアルマコフォアを意味する。フアルマコフォアの設計方法は、 EGF/ E G F R複合体の構造座標により表される 3次元構造を（目視および/または適切なコンピュータプログラムにより）解析し、フアルマコフォアとして使用し得る部分構造（アミノ酸残基、構造水、ポケット、クレープ等）を特定する工程；および、該部分構造を特性球に変換し、フアルマコフォアを発生させる工程を含み得る。フアルマコフ'オアとして使用し得る部分構造を特定する工程は、「3— 1」に説明した手段に準ずる。部分構造を特性球に変換し、フアルマコフォアを発生させる工程は、 Ca t a l y s tなどの市販のソフトウェアと該ソフトウェアを作動可能なコンピュー夕システムを用いることにより実施可能である。

特性球の 3次元空間上における相対的な位置関係を設定することによって、 Catal yst上の検索式（フアルマコフォア）が構築可能である。なお、規定の方法は、座標 (X, y, z) による規定でも、各点を結ぶ直線距離の集合による規定であっても構わない。また、実際に受容体と相互作用可能な距離、計算上の誤差等を考慮にいれると、各々の化学的機能の距離関係は必ずしも厳密である必要はない。 Catalyst では各化学的機能の位置は、各点を中心とした半径 1.5〜2. OAの球内、あるいは、各点を結ぶ直線距離 ± 3〜4 Aの範囲によって定義されるのが一般的であるが、この数値は適宜変更することもできる。本発明の EGF/EGF R複合体の構造座標を用いたフアルマコフオアの設計方法において、 EGF/EGFR複合体の構造座標としては、「3— 1」に記載の方法で同定した E G F/E G F R結合部位または E G F R二量体化部位の構造座標を用いることができる。 EGF/EGFR結合部位または E G F R二量体化部位の構造座標の

3 例としては、「2. EGF/EGFR複合体の構造座標」の項で説明された、それぞれ (ya) 〜（yh) 、（y j ) 〜（yp) の構造座標が挙げられる。また、後述するホモロジ一モデリング法や分子置換法により EGF/EGFR複合体の構造座標を用いて取得したリガンド /受容体複合体の構造座標を用いることにより、該受容体ァゴニスト ·アン夕ゴニス卜のスクリーニングに有用なフアルマコフォアの設計を同様の方法で行うことが可能である。

またフアルマコフォアは、前述のコンピューターを用いたスクリーニング方法や実験的スクリーニング方法で得られた EG FR活性調節作用を示す化合物を基に、これら化合物に共通して存在する化合物に共通する構造上の特徴を特性球として表し、特性球間の相対距離を決定することで定義することができるし、特定の官能基間の相対距離を決定することで定義することも可能である。

また、化合物により蛋白質に結合する部位が異なると、全ての化合物に共通する物理化学的性質が存在しない場合がある。この場合は、化合物を適切にクラスタリングした後、各クラス夕一内で共通する物理化学的性質を決定する必要がある。本発明者は、 EGF/EGFR複合体の構造座標を利用して、 EGFR活性調節物質ののフアルマコフォアを設計することに成功した。具体的なフアルマコフォアは、実施例 5および実施例 6に開示されている。

3-4-2 フアルマコフォアを用いたスクリーニング方法

本発明はフアルマコフォアを用いた EGFR活性調節物質のスクリーニング方法を提供する。特定されたフアルマコフォアを用いて、 EGFRァゴニストゃアン夕ゴニストを見出すことが可能となる。ここでは、解析用ソフトウェアとして Catalys t (アクセルリス社）を使用した例を示すが、リガンドからの化学的機能の抽出および抽出した化学的機能と類似した空間配置を取り得る化合物の検索が可能なソフトウェアであれば何を用いても良く、例えば Sybyl (トライポス社）のモジュールである Unity等を用いてもよい。この際、化合物のクラスタリングが必要であれば、 Day light Clustering Package (Daylight Chemical Information Systems, Inc. , Miss ion Viejo, CA) 等のプログラムを使用することが可能である。設計したフアルマコフォアを用いて、あらかじめ準備したコンピュータスクリーニング用の化合物構造データベースを対象としてスクリーニングを実施する。ファルマコフォアの情報とある化合物の立体構造の空間配置とを比較し、該化合物がファルマコフォアの性質を満足させるものであるかどうかを計算により決定する。コンピュー夕スクリーニングの利点として、検索対象が理論上考え得る全ての化合物の部分集合であることが挙げられる。通常は、自社で保有する化合物のデータベース、市販化合物データベース、例えば Avai lable Chemical Directory (MD L社）や各化合物販売会社 ·代理店が作成したデータベース、もしくはバーチャルコンビナトリアル合成手法等を用いて発生させた仮想化合物のデータベース、天然物由来の化合物データベース、医薬品データベース等をコンピュータ検索用に変換して用いる。上記コンピュータスクリーニングによりヒットした化合物群は E G F Rのフアルマコフォアに結合する可能性を有する化合物であるため、 E G F Rのァゴニス卜またはアン夕ゴニスト（E G F R活性調節物質）となり得る可能性が、一定の確率で発生する。フアルマコフォアを用いたスクリーニング方法は、（1 ) 被験物質の立体構造を構造座標化する段階、および（2 ) ( 1 ) の構造座標とフアルマコフォアを規定する特性球の構造座標とを同一座標系上で重ね合わせ、両者の適合状態を評価する段階、を含み得る。ここでフアルマコフォアとは、「3— 4— 1」において設計された E G F R活性調節物質のフアルマコフォアを指す。このとき、（1 ) の構造座標がフアルマコフォアにおける少なくとも 3点以上の特性球の相対配置および特性を満足させることが望ましい。これらの工程は上述した市販のソフトウェアおよび当該ソフトウェアを作動可能なコンピュータシステムを用いることにより実行可能である。また、検索式でヒットした化合物群をデータベース化し、引き続き蛋白質構造を市販のドッキングソフトウェアに適用することによってヒット率を増すこともできる。

また、 E G F/E G F R複合体に対して結合する化合物は、 DOCK等を用いてコンビユータスクリ一二ングする際に有効なフィルタ一として使用することができるし、各フアルマコフォアに対して適合するフラグメントを配置した後に各フラグメントを適当な官能基で結合させて化合物を構築する De Novo設計的使用も可能である。

3-4-3 フアルマコフォアを用いた設計方法

本発明の E GF/EGF R複合体の構造座標を用いることで E G F R活性調節物質 (ァゴ二スト ·アンタゴニスト）の分子設計（活性上昇、選択性付与など）も可能となる。

スクリーニングでヒッ卜した化合物や、その誘導体の結合モデルを構築することで、得られた化合物の誘導最適化に活用することが可能となる。例えば、スクリーニングによって得られた E G F Rァゴニストゃアン夕ゴニス卜を、 EGFまたは E GFRとコンピュータによってドッキングモデル構造を予測することも可能である。このモデル構造は、化合物と近傍のアミノ酸残基との相互作用を増強させるような誘導方向性を見出す上で、また、活性には影響を与えずに、代謝、毒性などの改善を進める上で適当な方向性を提示しうるため、非常に有用である。加えて、薬理試験や代謝試験における種差の考察や、副作用軽減を目的として標的蛋白質に対する選択性を向上させるための誘導合成を支援する上で最も有用な情報を提供する。

フアルマコフォアを用いた EG FR活性調節物質の設計方法は、（1) フアルマコフォアの各特性球に対応する官能基を有する各フラグメント群を作成する段階；および (2) (1) で作成した各フラグメント群より一つずつ選択された各フラグメントを結合させて、化合物を設計する段階；を含み得る。さらに、（3) 設計した化合物の構造座標と E GF/EGF R複合体構造座標またはフアルマコフオアを同一座標系上で重ね合わせて両者の適合状態を評価する段階；（4) 化合物の 1っ以上のフラグメントを、近傍のアミノ酸残基との相互作用を増強もしくは減弱させる性質を有するフラグメントに置換する段階；ならびに（5) (3) および（4) を反復する段階；を含んでもよい。

(1) の工程は、フアルマコフォアの各特性球に対応する官能基を有するフラグメント群を作成する工程である。本発明においてフラグメントとは、化合物の部分構造を意味する。例えば、一つのフアルマコフォアの特性球に相当する官能基を有するフラグメントを収集し、フラグメント群とする。また別のフアルマコフォアの特性球に相当する官能基を有するフラグメントを収集し、フラグメント群とする。

3 このようにして、各条件に相当する官能基を有する各フラグメント群を作成する。この時複数のフアルマコフォアを満たす官能基を有するフラグメント、もしくはフアルマコフォァを満たす官能基ともう一つのフアルマコフォアを満たす官能基を同時に有するフラグメン卜を収集してもよい。フラグメントの収集の仕方は特に限定するものではない。例えば、 E G F R活性調節物質からフラグメントを収集してもよい。収集した一つのフラグメントに置換基をつける、炭素鎖を伸張もしくは縮減する、原子を置換する等の操作により、新たなフラグメントを作成してもよい。このときには、既知の E G F R活性調節物質を改善するようなフラグメントの作成がより有用である。例えば、 E G F Rと E G F R活性調節物質との間に存在する水分子（構造水）もまた、両者の複合体形成に役割を果たすことがあり、これを介した E G F R - E G F R活性調節物質間の相互作用は、グラフイツクス観察などによつて特定できる。更に、相互作用可能なアミノ酸残基や水分子のうち、特に、疎水的な相互作用 ·イオン結合 ·水素結合を形成している部位やアミノ酸残基、更には、複合体構造の E G F R活性調節物質の活性コンフオメーションが与える分子形状を解析することよって観察できる。このようにして、既知 E G F R活性調節物質と近傍のアミノ酸残基との相互作用を増強させるような誘導の方向性を見出したり、または、活性には影響を与えずに、代謝、毒性などの薬理学的な改善を進める上で適当な方向性を提示するための新たなフラグメントの創作が可能である。

次に、上述のように作成したフラグメント群より一つずつ選択された各フラグメントを結合させて、化合物をモデル構築する。例えば、紙上において、段階（1 ) で決定した各フラグメント群より一つずつ選択された各フラグメントを結合させて、化合物をモデル構築してもよい。好ましくはコンピュータ一ソフトウェアを用いて化合物をモデル構築する。用いるソフトウェアは、化合物の構造を構築可能なソフトウエアであればいずれのソフトウェアを用いてもよく、例えば Lud i (アクセルリス社）または Sybyl (トライボス社）のモジュールである CombiLi aker 等を用いることができる。

フラグメントを結合させるとは、フラグメント同志を直接結合させること、およびフラグメントの間にリンカーを用いることによりリンカ一を介して両者を結合させることが含まれる。使用するリンカ一は特に限定されず、例えば、直鎖もしくは

3 側鎖を有する炭化水素の基、前記炭化水素の基がヘテロ化合物で置換された基等が挙げられる。また、 E G Fまたは E G F R中の連続した配列中に存在する相互作用に関わるァミノ酸残基を有するぺプチドを設計することによって、 EGF/EGF R結晶構造情報に基づき、低分子化合物にミミックすることも可能である。例えば、 EGFの Cys 33-Trp49 (CVVGYIGERCQY DLKW：配列番号 10) 、 EGFRのドメイン I領域における Serll-Asn32 (SNKLTQLGTFEDHFLSLQRMFN：配列番号 11) 、ドメイン II 領域における Pro241- Thr266 (PPLMLYNPTTYQMDVNPEGKYSFGAT：配列番号 12)、あるいはドメイン III 領域における Leu345- Leu363 (LHILPVAF GDSFTHTPPL：配列番号 13) の部分配列は、活性調節作用、例えばァゴニスト活性やアンタゴニスト活性を発揮し得るため、この配列をべプチドミミックし低分子化することで、薬剤として最適化することもでさる。

「3— 1」〜「3— 4」に説明した方法は、単独で用いるのみでなく、組み合わせたり反復して用いることが可能である。例えば E GF/EGF R複合体の構造座標を用いた化合物のスクリ一ニングを行った後、ヒッ 1、化合物をさらにフアルマコフオアを用いたスクリーニング方法に供することができる。複数の手法を組み合わせたり反復することにより、より確からしい EGFR活性調節物質を同定することが可能となる。

3-5 生化学的アツセィによる評価

上述に説明した E G F/E G F R複合体構造座標を用いた E G F R活性調節物質の設計またはスクリーニング方法、フアルマコフォアを用いた EGFR活性調節物質の設計またはスクリーニング方法は、コンピュータ上での迅速なスクリーニングを可能とするが、コンピューターを利用したスクリーニングにより選択された化合物群は、期待される活性を有する確率が高くはなるが、全ての化合物が活性を有するとは限らないため、多くの化合物を実験的に（生化学的アツセィを用いて）評価することが望ましい。すなわち、構造情報 · フアルマコフォアを用いたスクリーニング '設計方法は、生化学的アツセィに供する段階を含まない場合、 EGFR活性調節「候補」物質をスクリ一二ングする方法であると言える。

したがって、コンピュータ一スクリーニングの結果から実験的に評価する化合物を選択する際には、評価の結果期待される活性化合物数を考慮の上、実際に実験的に評価を行う化合物数を決定する必要がある。一般的に、コンピュータースクリーニングを行うプログラムには評価システムが含まれるが、評価システムは、対応するプログラムのアルゴリズムに合わせた独自の手法が多い。評価システムとして各化合物の活性値が得られる場合は、その値を基準として実験的評価に供する化合物を選択することが可能であるが、活性値ではなく経験的な数値しか得られない評価システムも数多く存在する。一方で、コンビユータースクリーニングの目的が、実験的評被に供する化合物数を絞り込むことと考えると、評価システムにより順位付けられた化合物を、上位から実験に供することが可能な数だけ選択することも有意義である。例えばコンピュータースクリー二ングにより選択された化合物が期待する活性を有する確率を 5 %〜30 %と考えた場合、 10化合物の活性制御物質を得るためには約 30〜200 の候補化合物を選択すれば良いし、 50化合物の活性制御物質を得るためには約 160〜1000 の候補化合物を選択すれば良い。この際、最終的に得られる活性制御化合物に多様性を持たせることを目的として、評価の上位化合物を構造 ·物性等の類似度によりクラスタリングした後、各クラスターから実験的評価に供する化合物数を選択することも有意義である。すなわち、コンピューター上でスクリーニングし選別した E G F R活性調節 (候補）物質を、更に E G F Rを発現する細胞または E G F Rを用いた生化学的アツセィに供することにより、より効果的に E G F R活性調節物質を選別することが可能になる。生化学的アツセィを用いるに際して、被験物質が E G F R活性調節作用を示すかどうかは、蛋白質の活性を確認できる系に該化合物を添加した場合と無添加の場合の蛋白質の活性に差があるかどうかを調べればよい。活性調節作用を有するとは、蛋白質の活性の測定値が、被験化合物添加群と、被験化合物無添加群との間で差があることをいう。たとえば、下記の式で計算される阻害（または抑制）率あるいは増強（または促進）率が 1 0 %以上、好ましくは 3 0 %以上、より好ましくは 5 0 %以上、更に好ましくは 7 0 %以上、特に好ましくは 9 0 %以上であることをいう。

阻害 (抑制）率または増強（促進）率（％) = (無添加群の測定値一被験化合物添加群の測定値）の絶対値/無添加群の測定値 X 1 0 0 ここで、阻害 ·増強のどちらの作用であるかについておよび測定値については、蛋白質の活性を確認できる系の種類によって適宜定められる。たとえば、蛋白質の活性を確認できる系が以下に示す生化学的アツセィ例 6に示す方法の場合には、吸光度を用いることができ、被験物質添加群の測定値 <被験物質無添加群の測定値となる場合、被験物質は E G F Rアンタゴニストであり、被験物質添加群の測定値 > 被験物質無添加群の測定値となる場合、被験物質は E G F Rァゴニストであるといえる。測定系にバックグラウンドやノイズの値が含まれる場合には、そのようなものを差し引いた値を測定値とすることができる。以下に生化学的アツセィの例を示すが、これらに限定されるものではない。

(生化学的アツセィ例 1 ) E G Fレセプ夕一バインディングアツセィ

A431 (ヒト扁平上皮癌）細胞などで代表される E G Fレセプ夕一高発現細胞あるいは可溶型 E G Fレセプ夕一をプレートに固相化する。ユーロピウム標識した E G F および被験物質を各ゥエルに添加し一定時間ィンキュベー卜する。ィンキュベ一卜後プレートを洗浄し、 DELFIA増強試薬を添加した後に時間分解蛍光を測定する。被験物質のかわりに DMS0 を添加したゥエルの蛍光カウントをコントロールとし、これよりも低いカウントを示す被験物質を E G F結合阻害物質としてスクリーニングすることができる。

同様に R I等で標識した E G Fを用いてレセプターバインディングアツセィを行なう事も可能である。 .

(生化学的アツセィ例 2 ) ELISAアツセィ

A431 細胞を含めた E G Fレセプ夕一高発現細胞あるいは可溶型 E G Fレセプタ一をプレートに固相化する。 E G Fおよび被験物質を各ゥエルに添加し、一定時間ィンキュペートする。インキュベート後プレ一トを洗浄した後に HRP 標識した抗 E G F抗体を添加し、さらにインキュベートする。再び洗浄を行い、基質溶液を加えることにより酵素反応を開始する。一定時間後に反応を停止した後に吸光度を測定する。被験物質のかわりに DMS0を添加したゥエルの吸光度をコントロールとし、これよりも低いカウントを示す被験物質を E G F結合阻害物質としてスクリ一ニングすることができる。

(生化学的アツセィ例 3) BIAC0REを用いた結合試験

センサーチップ上に可溶型 EG Fレセプターを固相化し、被験物質を BIAC0RE (登録商標）マイクロ流路系を介してチップ上に送液する。表面プラズモン共鳴によりセンサーチップ表面の質量変化を検出することにより、 E G Fレセプターに特異的に結合する被験物質をスクリ一二ングすることができる。

(生化学的アツセィ例 4) EGFレセプターリン酸化試験（Western blot法） A431 細胞を含めた EGFレセプター高発現細胞をプレートに播種する。 EGFおよび被験物質を各ゥエルに添加し、一定時間インキュベートする。インキュベート後、細胞を Laemlli buffer (Laemlli, U.K., 1970, Nature 227:680-685) を用いて溶解し、 SDS-PAGE にて蛋白質を分離後、メンブランにブロッテイングする。チロシンリン酸化された EGFレセプターは、抗リン酸化 EG F受容体抗体および HRP などで標識された 2次抗体と適切な基質溶液を用いて発光させ、 X線フィルム上等で検出する。被験物質のかわりに DMS0を添加した細胞におけるリン酸化レセプ夕一の量（検出されたバンドの濃さ）をコントロールとし、これよりも薄いバンドを示す被験物質を E G F受容体活性化阻害薬としてスクリーニングすることができる。またコントロールよりも濃いバンドを示す被験物質を E G F受容体活性化薬としてスクリーニングすることも可能である。

(生化学的アツセィ例 5) レポータージーンアツセィ

c-fosや C- mycなど E G F刺激によって転写誘導される遺伝子のプロモータ一領域の下流にルシフェラ一ゼ遺伝子を連結したプラスミドを構築する。これを A431細胞などで代表される EGFレセプ夕一発現細胞に卜ランスフエク卜し、 EGF刺激により一過性または恒常的にレポ一夕一ジーンを発現する組替え細胞を作製する。本組替え細胞に対して E G Fおよび被験物質を添加し、一定時間後のルシフェラーゼ活性を測定する。被験物質のかわりに DMS0を添加したゥエルのルシフェラ一ゼ活性をコントロールとし、これよりも低いルシフェラ一ゼ活性を示す被験物質を E G F 受容体活性化阻害薬としてスクリーニングすることができる。

またコントロールよりも高いルシフェラーゼ活性を示す被験物質を. E G F受容体活性化薬としてスクリーニングすることも可能である。

(生化学的アツセィ例 6 ) 細胞増殖アツセィ

A431細胞および SiHa細胞（ヒト扁平上皮癌）などに代表される E G F依存的増殖を示す細胞をプレートに播種する。 E G Fおよび被験物質を添加し、数日後の生細胞数を MTT法等により定量する。被験物質のかわりに丽 SOを添加したゥエルの吸光度をコントロールとし、これよりも低い吸光度を示す被験物質を E G F受容体活性化阻害薬としてスクリーニングすることができる。またコントロールよりも高い吸光度を示す被験物質を E G F受容体活性化薬としてスクリ一二ングすることも可能である。

E G Fの効果および作用は細胞膜に存在する E G F受容体を介して惹起されることが明らかになつており、 E G F受容体に結合してこれを活性化させる化合物は E G Fと同等の生理活性および薬理活性を有することが期待される。 E G F受容体活性化薬の生物活性（薬効試験）の評価例を以下に示す。

(試験例 1 ) 腫瘍移植モデルマウスに対する作用

Colon- 26 (マウス結腸腺癌）または A431細胞を BALB/c系雌マウス腹部皮下に移植し、一定期間後に癌の大きさ、すなわち腫瘍の長径（a mm) および短径（b m m) を測定して下式により癌重量を算出する。

癌重量 (mg) = a b ²/^/ 2

にれらの癌腫瘤は一般に回転楕円体の形状をとるため、回転楕円体の体積計算の公式を導入する。また、ガン細胞の比重を約 1として体積 =重量とする。）

被験物質投与直前に癌重量を測定した後、各々の群に被験物質を投与し、移植癌細胞の経時的重量変化を測定する。本発明により得られる E G F受容体活性化薬は癌重量を増加または減少させる。

(試験例 2 ) 急性肝障害モデルマウスに対する作用

ddY系雄マウスに被験物質を投与し， 30 分後に 3 vol %四塩化炭素を皮下注射する。そして、この時より 24時間後に眼窩静脈叢より採血して、血清を調製する。この血清を希釈し、 GOTおよび GPT値を測定する。本発明により得られる E G F受容体活性化薬は GOTおよび GPT値の上昇を抑制する。

(試験例 3 ) 胃潰瘍モデルラットに対する作用

SD系雄ラットを実験開始 24時間前より絶食させ、麻酔下において正中線より切開し、胃を切り開く。胃壁の外側と内側とをリング付きピンセットで挟み、内側に 60 vol%酢酸を滴下する。一定時間後にこれを除去した後に縫合し、その後の食餌は自由摂取とする。翌日より被験物質の投与を開始し、粘膜層の厚さの変化を経時的に測定する。本発明により得られる E G F受容体活性化薬は粘膜層の厚さを増加させる。

(試験例 4 ) 肉芽形成に対する作用

Wi s tar 系雄性ラッ卜の背部皮下に麻酔下において被験物質を吸収させたペーパーディスクを移植し、形成された肉芽組織の乾燥重量、蛋白質含量、 DNA含量およびノまたはハイドロキシプロリン含量の変化を経時的に測定する。本発明により得られる E G F受容体活性化薬は乾燥重量、蛋白質含量、 DNA含量および Zまたはハイド口キシプロリン含量を増大させる。 .

(試験例 5 ) パーキンソン病モデルラットに対する作用

SD系雌ラットの片側の黒質線条体ド一パミン経路に 6- hydroxydopamine HBr を投与してパーキンソン病モデルラットを作成する。ここに胎生 14 日齢のラット胎児から得られた中脳腹側および被験物質を線条体に移植し、 amphetamineを投与したときの運動性の変化を経時的に観察する。本発明により得られる E G F受容体活性化薬は amphetamine投与時の運動性を低下させる。また、 EGF受容体活性化阻害薬の生物活性は、例えば以下の各種方法により確認できる。

(試験例 6) 腫瘍移植モデルマウスに対する作用

試験例 1と同様の手順で行う。ただし、被験物質とともに EGFを投与し、 EG Fのみを投与した群との生物活性を比較する。本発明により得られる E G F活性化阻害薬は EG Fのみを投与した場合に観察される癌重量の変化を阻害する。

(試験例 7 ) 卵巣摘出ラットに対する作用

SD 系雌ラッ卜から卵巣を摘出した後、被験物質を投与する。一定期間後に両大腿骨を摘出し、骨梁に含まれるカルシウムおよびハイドロキシプロリンの量を測定する。本発明により得られる EGF受容体活性化阻害薬はカルシウムおよびハイドロキシプロリン含量の低下を抑制する。

さらに、 EGF受容体選択的薬物送達剤の生物活性は、例えば以下の方法により確認できる。

(試験例 8) 腫瘍移植モデルマウスに対する作用

試験例 1と同様の手順で行う。ただし、被験物質とともに適切な殺細胞物質を投与し、殺細胞物質のみを投与した群との生物活性を比較する。本発明により得られる EGF受容体選択的薬物送達剤は殺細胞物質のみを投与した場合に観察される癌重量増加抑制作用を増強させる。これまでに EG Fの生理活性および薬理活性として報告されているものには、以下のものがある。

1) 正常細胞および腫瘍細胞増殖の促進 [Dev Biol., 12, 394 (1965), Science, 201, 515 (1978)] または抑制 [J. Biol. Chem. , 259, 7761 (1984)]

2) 損傷を受けた器官の自己再生の促進 [Ciba Found Symp. , 55, 95 (1977)]

3) 胃酸分泌抑制作用 [Gut, 23, 951 (1982)] ·消化管粘膜保護作用： [L Clin. Gastroenterol., 13, S103 (1991)]

4) 創傷治癒促進作用 [J. Surg. Res., 33, 164 (1982)] ·角膜修正作用 [Exp. Eye Res., 40, 47 (1985)]

5) 神経保護作用 [L Neurosurg. Sci. , 37, 1 (1993)] ·神経細胞の分化 ·増殖作用 [J. Neurosci., 12, 4565 (1992), J. Neurosci., 16, 2649 (1996)]

6) カルシウム遊離促進作用 [Endocrinology, 107, 270 (1980)]

EGF受容体に結合してこれを活性化させる物質（ァゴ二スト）は、 1) 腫瘍細胞の増殖調節剤、望ましくは抗腫瘍剤、あるいは細胞の賦活化 ·新陳代謝の促進剤および化粧品類、望ましくは脱毛剤、 2) 損傷を受けた器官の再生促進剤、望ましくは肝機能障害の治療剤、 3) 消化管機能障害改善薬、望ましくは胃酸分泌抑制剤 ·消化管粘膜保護剤 ·抗潰瘍剤、 4 ) 創傷治療促進剤望ましくは糖尿病 ·創傷 · 火傷等による皮膚潰瘍，角膜損傷の治療剤、 5) 神経細胞の再生，保護剤、望ましくは抗パーキンソン病薬として用いることができる。

また、 EGF受容体に結合して活性化を阻害する物質（アン夕ゴニスト）は、 1) 正常細胞および腫瘍細胞の増殖調節剤、望ましくは抗腫瘍剤、乾癬治療剤および喘息を含む慢性閉塞性肺疾患治療剤、 2) 骨吸収抑制剤、望ましくは骨粗鬆症の予防 ·治療薬として用いることができる。

さらに、 EGF受容体に結合する化合物は EG F受容体を有する細胞への選択的薬物送達剤、望ましくは腫瘍細胞への殺細胞物質の選択的薬物送達剤として用いることができる。

本発明はまた、上述に説明した E G F/E G F R複合体構造座標を用いた E G F R 活性調節物質の設計またはスクリーニング方法、フアルマコフォアを用いた EGF R活性調節物質の設計またはスクリーニング方法により同定または設計された EG F R活性調節物質を提供するものである。

3-6 EGFRァゴニストまたは EGFRアンタゴニスト

本発明はまた、具体的な特性球により定義されるフアルマコフォアに適合する構造を有する EGFRァゴニストまたは EGFRアン夕ゴニストを提供する。フアルマコフォアに適合する構造を有するとは、このような EGFRァゴニストまたは E GFRアンタゴニストを立体構造化した際の構造座標がフアルマコフォアにおける少なくとも 3点以上の特性球の相対配置および特性を満足させることを意味する。各特性球に適合する原子や官能基の例は、例えば Catalystなどのプログラムに付属のマニュアルに定義されている (Accel rys Inc. , Catalyst Documentation Release 4.5, 1999) 。具体的な特性球を有するフアルマコフオアは実施例 5および実施例 6に開示されているがこれらに限定されるものではなく、本発明のフアルマコフォァの設計方法により得られるフアルマコフォアも含まれる。

3-7 EGFRの活性を調節する方法

本発明はまた、 EGFRの活性を調節する方法であって、 EGFRと、具体的な特性球により定義されるフアルマコフォアに適合する構造を有する E G F R活性調節物質を接触させることを特徴とする方法を提供する。当該方法はさらに、 EGF Rの活性が調節されたことを確認する工程を含みうる。 EGFRの活性が調節されたことを確認する工程は、 E GF Rの活性化の結果生起することが知られている事象（例、 EGFR細胞内ドメインのリン酸化、細胞増殖等）のうち少なくとも一つについて阻害または促進が起こったことを検出することにより実現され得る。

4. 構造情報を用いた E G F変異体および E G F R変異体の作製

本発明は、 EGF/EGFR複合体構造座標を用いることを特徴とする、 EGFR 変異体を設計する方法、または EG F変異体を設計する方法を提供する。また、本発明は、当該設計方法を用いた E G F R変異体または E G F変異体の製造方法および当該製造方法により得られる E G F R変異体または E G F変異体を提供する。本発明の E G F/E G F R複合体構造座標を用いることにより、 E GF/E GFR 間の相互作用部位や二量体化部位の観察を行って、 EGFまたは EGFR中のアミノ酸残基にポイントミューテ一ションを目的に応じて導入することが可能となる。 EGF/EGF R複合体構造座標を用いることを特徴とする、 E G F R変異体を設計する方法、または EG F変異体を設計する方法は、以下の工程を含み得る： EGF/ EGF R複合体の構造座標をコンピュー夕に入力する段階； E G F/E G F R複合体構造の解析により EGF/EGF R結合部位または E G F R二量体化部位を構成するアミノ酸残基を特定する段階；および変異を導入するアミノ酸残基を特定する段階。さらに、コンピュータ上で E GF/E G F R複合体の 3次元構造を視覚的に表示させる段階を含んでもよく、 E G F/E G F R複合体構造の解析により E G F/E G F R結合部位または EG FR二量体化部位を構成するアミノ酸残基を特定する段階および変異を導入するアミノ酸残基を特定する段階は、目視および Zまたはコンビュ —タプログラムによる解析により実現され得る。

当該設計方法を用いた E G F R変異体または E G F変異体の製造方法は、以下の工程を含み得る： 5 /£0 尺複合体構造座標を用ぃて£0 1^変異体または£ GF変異体を設計する段階；変異蛋白質を調製する段階；および変異蛋白質を生化学的アツセィに供し所望の活性を有することを確認する段階。

例えば、 EGF活性を増強させた EG F変異体を設計することも可能となる。単なる組み換え EG Fに比較して、創傷などの薬剤として低容量で投与可能となるなどのメリットがある。すなわち、ァゴニスト（作用薬）としての活性を持つ EGF変異体を設計するには、 E G F Rとの直接的な相互作用に関与する E G Fのアミノ酸残基およびその近傍領域において、相互作用上において対応している EGFR側の領域中にあるアミノ酸残基とより強く結合するように変異を導入する。ここに「その近傍領域」とは、該アミノ酸残基に対して、静電相互作用、疎水性相互作用、ファンデルワールス相互作用、水素結合などに関与する領域、具体的にはおよそ 5 A以内にある領域をいう。更に、これ以外の部位に変異を導入することによりァゴニストとしての活性を持つ変異体 EGFを設計する場合においても、そのような設計方法は、本発明における構造座標を使用する限り本発明の範囲に含まれる。

E G F/E G F R複合体の構造座標をコンピュータに入力する段階；コンピュータ上で E G F/E G F R複合体の 3次元構造を視覚的に表示させる段階；および E G F /EGFR複合体構造の解析により EGF/EGFR結合部位または E G F R二量体化部位を構成するアミノ酸残基を特定する段階の詳細は、上述の「3— 1」に説明されている。変異を導入するアミノ酸残基を特定する段階において、考慮されるべき非共有結合の相互作用は、静電相互作用、疎水性相互作用、ファンデルワールス W 03 相互作用、水素結合などがあり、これらを総合的に考慮して最終的な変異体の設計を行うことができる。例えば、 E G F R側のグルタミン酸、ァスパラギン酸といつた側鎖部分に負の電荷を持つアミノ酸残基の側鎖近傍には、近接する E G Fのアミノ酸残基においてリジン、アルギニン、ヒスチジンといった正の電荷を持つアミノ酸残基の側鎖が配置されるように、また、その逆に E G F R側にリジン、アルギニン、ヒスチジンといった側鎖部分に正の電荷を持つアミノ酸残基の側鎖近傍には、近接する E G Fのァミノ酸残基においてグルタミン酸、ァスパラギン酸といった負の電荷を持つアミノ酸残基の側鎖が配置されるように変異させる。また、ァラニン、ロイシン、イソロイシン、バリン、プロリン、フエ二ルァラニン、卜リブトフアンおよびメチォニンといつた側鎖部分が疎水性の高いァミノ酸残基が主に集まつて相互作用している部分においては、 E G Fにおいてセリン、スレオニン、チロシン、ァスパラギン、グルタミンといった親水性のアミノ酸残基ゃァスパラギン酸、ダル夕ミン酸、リジン、アルギニン、ヒスチジンといった荷電しているアミノ酸残基が存在している箇所を見つけだし、該アミノ酸残基を疎水性のアミノ酸残基で置き換え、疎水性相互作用が強まるようにする。また、水素結合をする主鎖部分ゃセリン、チロシンなどのアミノ酸残基の側鎖部分には、新たな水素結合ができるように、対応するアミノ酸残基を変異させる。以上の変異においては、アミノ酸残基の側鎖や主鎖部分において、ファンデルワールス相互作用ができるだけ大きく、しかも各原子間で立体的な障害が生じないように注意する必要がある。更には、変異により新たな空隙部分ができないように、また既に空隙部分が存在する領域においては、その空隙部分をできるだけ充填するような変異を考慮することも必要である。このように、静電相互作用、疎水性相互作用、ファンデルワールス相互作用、水素結合などやその他の因子を、コンピュータ一画面上で視覚的または Zおよび適当なコンピユー夕プログラムを用いて総合的に考慮して、最終的な変異体の設計を行うことができる。

例えば E G Fの Met21 は、結晶構造の解析結果から、ある程度の確からしさでデルタ炭素以上の炭素を有する水素結合可能なアミノ酸残基に置換可能である。特に L ys、 Arg、 Glu、 Ginへの置換によって、 Tyr45 の側鎖の水酸基、 Glnl6 の側鎖 LeuU の主鎖力ルポエルとの水素結合能が付与される可能性があり、 E G F Rへの結合活性上昇、 EGF物性改善等を期待することができる。逆に、 c__r までしかないアミノ酸側鎖に置換すると活性を損なう可能性も考えられる（Thr, Serなど）。更に G1 n43は、ある程度の確からしさで Leu、 lieなどの疎水性残基に置換することも可能である。これは、 EGFRの相互作用可能な残基が Leu であることから推測されるまた、アン夕ゴニスト（拮抗薬）としての活性を持つ EGF変異体を設計するには、 E G F Rとの直接的な相互作用に関与する EGFのァミノ酸残基およびその近傍領域において変異を導入する。ついで、該変異体 EG Fが EG FRへ結合することによって、 3次元空間における本来の EGFと EGFRの 2分子の相対的な位置が保たれなくなるような変異体、または該変異体 EGFと EGFRとが相互作用ができなくなり、その結果、天然型の EG Fに対してアンタゴニス卜としての活性を持つような変異体を選択する。または、 EGFRに結合はするものの、 EGFRの構造変化を引き起こさないような変異体も有用である。 EGFRとの直接的な相互作用に関与する以外の部位に変異を導入することにより、アンタゴニストとしての活性を持つ変異体 EG Fを設計する場合においても、そのような設計方法は本発明における構造座標を使用する限り本発明の範囲である。

また、 EGFRの二量体化に関与するアミノ酸残基に、相互作用を困難にするような変異を導入することで、 EGFとは結合するが、二量体化を行わない変異 EG FRを設計することも可能となる。可溶型変異 EGFRとすれば、 EGF中和抗体同様に、 EGFRアン夕ゴニスト活性を発揮することで、癌や乾癬などの治療効果を発揮することが期待される。例えば Gln252は Ala286の主鎖と、 Tyr246は Cys283 の主鎖と、 Asn86 は Thr249の側鎖とそれぞれ水素結合をして二量体を安定化させているので、これらのアミノ酸残基側鎖を水素結合を形成できないアミノ酸に置換することで、二量体化を行わずに E G Fをトラップする能力を有する分子を構築することも可能となる。

「変異体」とは、もとの蛋白質のアミノ酸配列のアミノ酸が少なくとも 1つ以上、例えば 1個または数個（1〜10個）が置換、付加もしくは欠失、または修飾されたアミノ酸配列を有する蛋白質をいう。アミノ酸修飾は、アミド化、力ルポキシル化、硫酸化、ハロゲン化、アルキル化、グリコシル化、リン酸化、水酸化、ァシル化 (例えば、ァセチル化）などを含むが、これらに限定されない。置換、または付加されるアミノ酸は、天然のアミノ酸であってもよく、非天然のアミノ酸、またはァミノ酸アナログでもよい。天然のアミノ酸が好ましい。「天然のアミノ酸」とは、天然のアミノ酸の L-異性体を意味する。天然のアミノ酸は、グリシン、ァラニン、バリン、ロイシン、イソロイシン、セリン、メチォニン、トレォニン、フエニルァラニン、チロシン、トリプトファン、システィン、プロリン、ヒスチジン、ァスパラギン酸、ァスパラギン、グルタミン酸、グルタミン、ァ -カルボキシグルタミン酸、アルギニン、オル二チン、およびリジンである。特に示されない限り、本明細書でいう全てのアミノ酸は L体である。「非天然アミノ酸」とは、蛋白質中で通常は天然に見出されないアミノ酸を意味する。非天然アミノ酸の例として、ノルロイシン、パラーニトロフエ二ルァラニン、ホモフエ二ルァラニン、パラ一フルオロフェニルマラニン、 3 —アミノー 2—べンジルプロピオン酸、ホモアルギニンの D体または L体および D—フエ二ルァラニンが挙げられる。「アミノ酸アナログ」とは、アミノ酸ではないが、アミノ酸の物性およびまたは機能に類似する分子をいう。アミノ酸アナログとしては、例えば、ェチォニン、カナバニン、 2—メチルグルタミンなどが挙げられる。本発明の変異体設計方法に用いる構造座標は、表 1または表 2に示される構造座標、また、これを元にしてコンピューターを用いた計算などにより新たに作成した構造ホモログの構造座標でもよいし、更にはこれらの座標より、一部を抜き出したものでもよい。人に用いる医薬品として設計する場合においては、ヒト由来の蛋白質の構造座標を用いる方がより望ましい。

本発明により設計された変異体は、多くの方法によって調製され得る。例えば本発明を元にして、変異が有効であると同定された部位において、対応するアミノ酸残基をコードしている該オリゴヌクレオチドの部位を、変異体に相当するオリゴヌクレオチドを化学的に合成して、配列に特異的なオリゴヌクレオチド切断酵素（制限酵素）を用いて天然型のオリゴヌクレオチドの部分と入れ替えることで、本発明を元にして設計された該変異体をコードする D N Aを得ることができる。得られた変異体 DNAを適当な発現ベクターに組み込み、適当な宿主に導入し、組換え蛋白質として生産させることで前述のような変異体を得ることができる。さらに、本発明の設計方法により設計され、調製された変異体について、生化学的アツセィにより所望の活性を有するかどうかを確認することが好ましい。用い得るアツセィ系に特に限定はないが、既述（3— 5) の生化学的アツセィ例を使用することが可能である。すなわち、本発明の構造座標を利用して変異を導入すべきァミノ酸残基を決定し、遺伝子工学的手法を用いて変異蛋白質を作成し、該変異蛋白質を生化学的アツセィに供し、所望の活性を有するかどうかについて評価をすればよい。所望の活性の具体的な例としては、 EGFついては、 EGFR結合能および /または E G F R二量体化誘導能を増強あるいは減弱させること、 E G F Rについては、 E G F結合能および Zまたは二量体化能を増強あるいは減弱させることが挙げられる。

以上のように、今まで 3次元構造上の理論的な支持がない状態で試行錯誤で行われていた変異体の作製を、本発明め構造座標の使用により、 3次元空間内の理論的な解析に基づいて行うことが可能になる。

本発明の E G F/E G F R複合体の構造座標を用いた E G F変異体または E GFR 変異体の設計方法において、構造座標としては、「2. EGF/EGFR複合体の構造座標」の項で説明された構造座標を用いることが可能である。また、後述するホモロジ一モデリング法や分子置換法により E G F/E G F R複合体の構造座標を用いて取得したリガンド /受容体複合体の構造座標を用いることにより、該リガンドの変異体または該受容体の変異体の設計を同様の方法で行うことが可能である。

本発明は、上述の EGF変異体または EGFR変異体の設計 '製造方法により得られる変異体を提供する。 ' さらに本発明は、具体的な変異体の例として、以下の（A) 〜（D) に示す変異体を提供する：

(A) EGFR二量体化部位にアミノ酸変異を有する EGFR変異体；

(B) EGF/EGFR結合部位にアミノ酸変異を有する EGFR変異体； (C) EGF R二量体化部位および E GF/EGF R結合部位にアミノ酸変異を有する EGFR変異体；

(D) E G F/E G F R結合部位にアミノ酸変異を有する E G F変異体。

(A) の好ましい態様としては以下の（A— 1) 〜（A— 3) が挙げられる：

(A— 1) EGFR二量体化部位を構成するアミノ酸残基の少なくとも一つのアミノ酸残基に変異を有する EGFR変異体；

(A- 2) EGFR二量体化部位を構成するアミノ酸残基の少なくとも一つのアミノ酸残基に変異を有し、 E G F R二量体化能が減弱した活性を有する E G F R変異体；

(A- 3) EGFR二量体化部位を構成するアミノ酸残基の少なくとも一つのアミノ酸残基に変異を有し、 E G F R二量体化能が増強した活性を有する E G F R変異体。

(B) の好ましい態様としては以下の（B— 1) 〜（B— 3) が挙げられる：

(B- 1) EGF/EGF R結合部位を構成するァミノ酸残基の少なくとも一つのァミノ酸残基に変異を有する EGFR変異体；

(B- 2) EGF/EGFR結合部位を構成するアミノ酸残基の少なくとも一つのァミノ酸残基に変異を有し、 E G F結合能が減弱した活性を有する E G F R変異体；

(B- 3) EGF/EGFR結合部位を構成するアミノ酸残基の少なくとも一つのァミノ酸残基に変異を有し、 EGF結合能が増強した活性を有する EGFR変異体 _t

(C) の好ましい態様としては以下の（C— 1) 〜（C—2) が挙げられる：

(C一 1) EGFR二量体化部位を構成するアミノ酸残基の少なくとも一つのアミノ酸残基および E G F/E G F R結合部位を構成するアミノ酸残基の少なくとも一つのアミノ酸残基に変異を有する EGFR変異体；

( C一 2 ) EGFR二量体化部位を構成するァミノ酸残基の少なくとも一つのアミノ酸残基および EGF/EGFR結合部位を構成するァミノ酸残基の少なくとも一つのアミノ酸残基に変異を有し、 EGF結合能が増強しかつ EGFR二量体化能が減弱した活性を有する E G F R変異体。実施例 9に示されるように、 EGFと EGFRはいわゆる「induced iit」により E GF/EGFR結合と EGFR二量体化を行うものと考えられる。よって、 EGFR 二量体化部位に変異を有する変異体が E G F結合能に変化を生じる可能性があり、 EGF/EGF R結合部位に変異を有する E G F R変異体が E G F R二量体化能に変化を生じる可能性もある。よって、 EGFR変異体については、上述のほかに、 E GF結合能が増強した活性、 EGF結合能が減弱した活性、 EGFR二量体化能が増強した活性、 EGFR二量体化能が減弱した活性、 EGF結合能が増強しかつ E G F R二量体化能が増強した活性、 E G F結合能が減弱しかつ E G F R二量体化能が減弱した活性、 E G F結合能が増強しかつ E G F R二量体化能が減弱した活性、 E G F結合能が減弱しかつ E G F R二量体化能が増強した活性、のいずれかより所望の活性を有する E G F R変異体とすることが可能である。

(D) の好ましい態様としては以下の (D- 1) 〜 (D - 3) が挙げられる： (D- 1) EGF/EGFR結合部位を構成するアミノ酸残基の少なくとも一つのァミノ酸残基に変異を有する EG F変異体；

(D- 2) EGF/EGFR結合部位を構成するアミノ酸残基の少なくとも一つのァミノ酸残基に変異を有し、 EGFR結合能が減弱した活性を有する EGF変異体；

(D— 3) EGF/EGFR結合部位を構成するアミノ酸残基の少なくとも一つのァミノ酸残基に変異を有し、 E G F R結合能が増強した活性を有する E G F変異体。本項の変異体の EGFR二量体化部位を構成するアミノ酸残基 · EGF/EGFR 結合部位を構成するアミノ酸残基の定義は、「2. EFGZEGFR複合体の構造座標」の項の説明に準ずる。二量体化部位を構成するとは、二量体化において重要な相互作用を形成していると換言できる。 EGF/EGFR結合部位についても同様である。

「減弱した活性」とは、変異を有さない天然のアミノ酸配列の蛋白質の活性に対して、変異を有する蛋白質の活性が、例えば 0.8倍以下、好ましくは 0.5倍以下、更に好ましくは 0.3倍以下であることを意味する。「増強した活性」とは、変異を有さない天然のアミノ酸配列の蛋白質の活性に対して、変異を有する蛋白質の活性が、例えば 1.2倍以上、好ましくは 1.5倍以上、更に好ましくは 2.0倍以上であることを意味する。蛋白質の活性は、当業者が通常使用し得る方法を用いて測定可能であり、例としては「3. 構造座標を用いたスクリーニングまたは設計方法」の項の「3_5」の項で説明した生化学的アツセィ、実施例？〜 9に記載の方法が挙げられる。

5. EGF/EGFR複合体構造座標を用いた分子置換法

本発明は、 EFGZEGFR複合体の構造座標を用い、分子置換法により未知の構造の蛋白質または蛋白質複合体についての構造座標を取得する方法を提供する。より詳細には、未知の構造の蛋白質または蛋白質複合体を結晶化する工程；該結晶化された未知の構造の蛋白質または蛋白質複合体から X線回折像を生成する工程；および、表 1または表 2に記載の構造座標の少なくとも一部を X線回折像に適用して、その構造が未知である未知の構造の蛋白質または蛋白質複合体の少なくとも一部の 3次元電子密度マップを生成する工程を含み得る。分子置換法は、 X線結晶構造解析において位相問題を解決するための手段であり、構造未知の蛋白質または蛋白質複合体のネイティブ結晶（重金属原子を含有しない結晶）の X線回折像が得られているとき、既に構造が決定されている蛋白質または蛋白質複合体の構造情報を利用することで、重原子同型置換法を用いることなく迅速に構造未知蛋白質または蛋白質複合体の構造座標を決定し得る方法である（Blundell, T. L.および Johnson, L. N., (1976). PROTEIN CRYSTALLOGRAPHY,第 443-464頁， Academic Press, NewYork. ) 。本発明による、 EGF/EGFR複合体の構造座標またはその一部は、 EGFおよび E G F Rの全部または一部を含んでいる結晶、 EGFもしくは EGFRと有意な相同性を持つアミノ酸配列を持つ他の蛋白質から得られた結晶、または EGFもしくは EGFRと構造上類似性を有すると予想される他の蛋白質から得られた結晶などの X線結晶構造解析において使用されうる。分子置換法を行う際には、例えば C NX (アクセルリス社）や AMORE (CCP 4 (Collaborative Computational Pr oject,Number4. Acta Crystallogr. D50, 670-673 (1994) )のプログラム群の 1つ) などのプログラムを利用できるが、その他のプログラムを用いてもよい。本発明の E G Fと E G F Rの複合体の構造座標を用いて分子置換法を適用するべき結晶としては、 EGFと EGFRの全部または一部を含んでいる結晶、 EGFまたは EGFRと有意な相同性を有するアミノ酸配列を持つ他の蛋白質の結晶、 EG Fまたは E G F Rと構造上類似性を有すると予想される他の蛋白質の結晶、 E G F Rと結合する化合物 (例えばァゴニス卜やアン夕ゴニス卜) と EGFRとの複合体の結晶、 EGFと結合する化合物（例えばアン夕ゴニスト）と EG Fとの複合体の結晶、 EGFとアミノ酸残基において有意な相同性を有する蛋白質の結晶、 EGF Rとァミノ酸残基において有意な相同性を有する蛋白質の結晶が挙げられ、 E G F の変異体の結晶、 EGFRの変異体の結晶、また更にそれらの複合体（リガンド— 受容体複合体、蛋白質一化合物複合体を含む）の結晶にも適応しうる。ここで有意な相同性とは、一般に、比較するアミノ酸配列間において 20%以上、好ましくは 30%以上のアミノ酸が一致している場合をさす。分子置換法の適用については、実際に目的の結晶の X線回折像から計算された構造因子に分子置換法を適用し、有意な解が得られることにより、判断されうる。すなわち、上記以外の未知物質の結晶においても、本発明による EG F/EGFR複合体の構造座標の全部または一部を用いて分子置換法により構造解析する方法は、有意な解が得られる場合においては本発明の範囲に含まれる。

本発明の E GF/EGF R複合体の構造座標を用いた分子置換法において、構造座標としては、「2. EGF/EGFR複合体の構造座標」の項で説明された構造座標を用いることが可能である。また、後述するホモロジ一モデリング法により EGF/ EGF R複合体の構造座標を用いて取得した蛋白質または蛋白質複合体の構造座標を用いることも可能である。

本発明の分子置換法により新たに得られた蛋白質または蛋白質複合体の構造座標も本発明の範囲内のものである。

6. E GF/E GFR複合体構造座標を用いたホモロジーモデリング法

本発明は、 E G F/E G F R複合体の構造座標を用いてホモロジーモデリング法により未知の構造の蛋白質または蛋白質複合体についての構造座標を取得する方法を提供する。ホモロジ一モデリングとは、構造未知の蛋白質（ターゲット）の構造を、類似の配列をもつ構造既知の蛋白質 (テンプレー卜) をもとに予測する手法をいう。ホモロジーモデリングでは、まず、構造データベースから類似の配列を探し、ァラインメントを確定する。次に、アラインメントしたテンプレートの配列から、対応する部分の構造を選び出して予測構造を構築する。

ホモ口ジーモデリングには、フラグメントに基づく方法と制約条件に基づく方法の 2つがある。フラグメントに基づく方法は、構造既知の蛋白質から得られるフラグメントを集めてモデリングするもので、フラグメントの平均構造を利用し、構造が保存していない部分では、ループモデリングなど他の手法を用いる。制約条件に基づく方法は、構造上の特徴を制約条件（α 炭素間の距離、主鎖 ·側鎖の二面角など）で表し、これを満たすようモデリングするというものである。制約条件を評価関数で表し、最小化を行う。使用されるプログラムとしては Rockfel ler 大学 Sal i の MODELLERが代表的であるがこれに限定されるものではない。

ホモロジ一モデリングは、既知の蛋白質と 2 0 %程度、より好ましくは 3 0 %以上のホモロジ一がないと適用できないという制約があるが、他のアプローチに比べ、大きな蛋白質にも適用することができ、また、データベースの内容を直接的に利用するので、構造データベースが充実すればするほど、予測精度が向上する、という利点がある。テンプレートの選択とアラインメントは、構造予測の精度に大きな影響を及ぼす。

本発明に係る E G F / E G F R複合体構造座標を用いたホモロジ一モデリング法は、モデリングをしたい構造未知の蛋白質のアミノ酸配列とモデリングのテンプレートとなる蛋白質のアミノ酸配列を用意する工程；双方のアミノ酸配列のァライメントを行う工程；テンプレート蛋白質の構造情報を錶型として夕一ゲッ卜蛋白質を座標化する工程；および得られたモデル構造に理論上の問題がないかを検証する工程のうち一部または全部を含む。産業応用可能な精度を有する E G F/E G F R複合体構造が明らかとなり、この情報を解析してドラッグデザィンすることが可能となれば、非常に有用であるが、 E G F/E G F Rの複合体結晶構造は、 E G F Rァゴニストゃアン夕ゴニストのドラッグデザインに有用なだけではない。複合体の結晶構造を利用することで、 E G F R との相同性から、その立体構造フォールドが同じであると推測されるすべてのレセプター、例えばインシュリンレセプ夕一、インシュリン様増殖因子- 1 レセプター、 E rbB2, 3, 4 等のリガンド結合状態におけるレセプ夕一のコンフオメ一ションを高い精度で立体構造予測することを可能とすることをも意味する。本発明によって、 E G F/E G F Rの共結晶構造が得られたことで、 E G F Rはリガンド結合によってダイナミックなコンフオメーシヨン変化をおこしていることが判明し、先行技術を大きく上回って、 E G F/E G F R様のフォールドを有する蛋白質の構造予測に有用な情報を得ることが可能となった。例えば、 E G F Rの構造を用いて、一般的なホモ口ジ一モデリングを実施することによりインシュリンレセプ夕一のインシユリン結合時の活性コンフオメーションを精度高く予測することが可能となるし、インシユリンとの結合部位を特定し、それに相補的な分子を設計することで、低分子のインシユリン様活性を有する低分子化合物を提示することも可能である。経口投与可能なインシュリン様化合物は切望されており、この技術を用いることで、試行錯誤を行つて探索するよりもはるかに合理的な情報を提供可能となる。同様に、 E G F R様フォールドを有する蛋白質すベてにおいて、その活性コンフオメ一ションの予測が可能となるため、有用な学術的解析や、医薬品創製（杭がん剤など）を目的とした解析が本発明によって可能となる。上述した夕一ゲット蛋白質アミノ酸配列とテンプレート蛋白質のアミノ酸配列情報とを比較する段階、ドメインを構成する部分配列を特定する段階、テンプレート蛋白質の構造情報を铸型として夕一ゲット蛋白質を座標化する段階、得られたモデル構造に理論上の問題がないかを検証する段階、および相互作用部位を構成しているアミノ酸残基を特定する段階のそれぞれに必要とされる情報やプログラムは、一般に開放されているデータベースあるいは市販化されている各種プログラムを用いて得ることができる。ドメインの特定に必要な公知の蛋白質情報は、 Genbank蛋白質デ一夕べ一ス（ht tp：〃 w冊. ncbi. nlm. nih. gov/)、 P D Bデータベース (H. M. Berman, et. al. , Nucleic Ac ids Research, Vol. 28, pp. 235-242 (2000) , ht tp : //www. res b. org/pdb/) など、公開データベースから入手可能である。また、アミノ酸配列比較には、 BLAST (Altschul SF. , J Mol Evol., 36, pp.290-300 (1993)； Altschul SF et al. ' J. Mol. Biol. , 215, pp.403-10 (1990) )、マルチプルァライメントプログラム ClustalW (Thompson JD, Higgins DG, Gibson TJ. , Nucleic Acids Res., 22, p.4673-4680 (1994)), その他入手可能ないずれのプログラムを用いてもよい。ドメイン検索には、モチーフデータベースである PR0SITEデータベース（http：〃 www. exp asy. ch/prosite/) 、または Pfam (http://www. Sanger, ac. uk/Pfam/; E. L. L. Sonnha 匪 er, S. R. Eddy, and R. Durbin. , Proteins ., 28， pp.405- 420 (1997) )などが利用可能であり、検索プログラムとしては、隠れマルコフモデルを用いた相同性検索プログラムである HMMER (R. Durbin, S. Eddy, A. Krogh, G. Mitchison. , Cambridge

University Press., 重み行列を用いた膜貫通予測プログラム tmap (Persson B, Ar gos P,， J Mol Biol., 237, pp.182-92 (1994) )等が挙げられる。また、蛋白質モデリングプログラムとしては、 FAMS (Ogata, K. et. al. , J. Mol. Graph. Model., Vo 1.18, pp.258-272 (2000) ) 、 Modeler (Accel rys Inc., Sand i ego, CA) 、 Homology

(Accel rys Inc. , Sand i ego, CA) 、蛋白質構造評価プログラムとしては、 Profile s-3D (Accel rys Inc. , Sand i ego, CA) 、グラフィックス表示プログラムとしては、 Insightll (Accel rys Inc. , Sandiego, CA) 、 Sybyl (Tripos, Inc. St. Louis, M 0) 等を使用することが可能である。これらのデータベースまたはプログラムはその性質上内容が改良され、あるいは将来的に新たなプログラム等が開発されることもあり得るが、本発明の実施に必要な機能を有している限り利用可能であり、上記の例に限定されるものではない。本発明の E G F/E G F R複合体の構造座標を用いたホモロジーモデリング法において、構造座標としては、「2, EGF/EGFR複合体の構造座標」の項で説明された構造座標を用いることが可能である。また、前述の分子置換法により EGF/E GFR複合体の構造座標を用いて取得した蛋白質または蛋白質複合体の構造座標を用いることも可能である。

本発明のホモロジーモデリング法により新たに得られた蛋白質または蛋白質複合体の構造座標も本発明の範囲内に含まれる。

以下に EG F/EGFR複合体構造座標を用いたホモロジーモデリングの具体的方法を説明する。ヒトインシュリンレセプター、インシュリン様増殖因子- 1 レセプ夕一、 ErbB2, 3， 4等の EGFRと同じフォールドを有するレセプターのアミノ酸配列を既存のアミノ酸配列 DBから抽出する。この配列を、 EGFRとアミノ酸配列で配列ァライメントを行う。配列ァライメントプログラムまたはマルチプルァライメントプログラムとしては FASTA, BLAST, Clustalwなどを使用できる。次に、本発明で規定された EG F/EGFR共結晶構造やその部分構造を铸型として、既存のパッケ —ジソフトウェア（アクセルリス社 Homology, 北里大学 FAMS等）を用いることによつて常法に従い、ホモロジ一モデリングを行うことが可能である。初期構造に対して Discoverや Charm, Amberなどの力場を用いて分子最適化計算を行い、極小化後、リガンド結合時のインシュリンレセプター、インシユリン様増殖因子 - 1 レセプ夕一、 ErbB2, 3， 4等の E G F Rと同じフォールドを有するレセプ夕一の極めて精度高いと考えられる予測構造を構築することに成功した。例としてヒト ErbB2 のモデリング構造を図 12に示す。得られた各蛋白質のモデリング構造からリガンドとの結合に重要なアミノ酸残基を決定したので、これを図 11に提示する。この構造は、ァゴニス卜やアン夕ゴニス卜のフアルマコフォア抽出、コンピュータスクリーニング、ァゴニストやアンタゴニストの分子設計（活性上昇、選択性付与など）、産業上有用な改変体の設計、中和抗体 ·ァゴニスト抗体の作製、分子置換法による新規結晶構造解析、その他変異体の解析などに有用である。これによつて規定されるフアルマコフォアによって、医薬品のスクリーニングや、開発に利用できる。

また、スクリーニングでヒットした化合物や、その誘導体の結合モデルを構築することで、得られた化合物の誘導最適化に活用することも可能となる。

7. EG F/EGFR複合体構造座標を用いたェピトープの設計方法と抗体の作製本発明の EGF/EGF R複合体構造座標を用いることにより、抗体のェピトープの設計が合理的に行える。これにより中和抗体ゃァゴニスト抗体を合理的に効率よく作製することが可能となる。例えば、本発明の複合体構造を観察した結果、 EG Fの Cys33- Trp49 (CWGYIGERCQYRDLKW：配列番号 10) は、ヒト EGF中和抗体を作製する上で非常に有用な配列であるし、 EGFRのドメイン I領域における Serll-A sn32 (SNKLTQLGTFEDHFLSLQ MFN：配列番号 11) 、ドメイン II領域における Pro241- Thr266 (PPLMLYNPTTYQMDVNPEGKYSFGAT：配列番号 12) またはドメイン III領域における Leu345-Leu363 (LHILPVAFRGDSFTHTPPL：配列番号 13) は中和抗体またはァゴニスト抗体を作製する上で非常に有用であることが明らかとなつた。

EGF/EGF R複合体構造座標を用いることを特徴とする、ェピトープの設計方法は、以下の工程を含み得る： EGF/EGFR複合体の構造座標をコンピュータに入力する段階；および EG F/EGFR複合体構造の解析によりェピトープとなり得る部分を特定する段階。さらに、コンピュータ上でEGF/EGFR複合体の3次元構造を視覚的に表示させる段階を含んでもよい。 E G F/E G F R複合体構造の解析によりェピ卜一プとなり得る部分を特定する段階は、目視および/またはコンビュ一夕プログラムによる解析により実現され得る。また、当該設計方法を用いた抗 E G FR抗体または抗 EG F抗体の製造方法は、以下の工程を含み得る： EGF/EG FR複合体構造座標を用いてェピトープを設計する段階；および設計したェピトープを含む抗原を調製する段階；設計したェピトープを認識する抗体を調製する段階。ェピトープを設計するにあたっては、本発明の EGF/EGFR複合体構造座標を、分子の 3次元構造をグラフィカルに表示可能なコンピュータプログラムに導入する。

EGF/EGFR複合体の 3次元構造を視覚的に観察し、または適当なコンピュータプログラムを用いて、ェピトープとなりうる部分を特定する。ェピトープとなりうる部分としては、分子の表面に露出されている部分、または溶媒（例えば水分子）と接触可能な部分が好ましい。また、複合体形成時には蛋白一蛋白相互作用部位を形成しているが、単量体時には分子の表面に露出されている部分または溶媒（例えば水分子）と接触可能な部分をェピトープとすれば、複合体形成を妨げるような中和抗体を設計することが可能である。一方で、リガンドー受容体結合部位を架橋するような抗体または二量体形成部位を架橋するような抗体は、ァゴニスト抗体として機能するものと予想される。さらに、ァゴニスト活性や中和活性を有さない抗体を設計するために、 EGFと EGFRの結合および二量体化に影響を与えないェピトープを設計することも可能である。ェピトープとなりうる部分を特定した後は、該ェピトープのァミノ酸配列を有するペプチドを合成し、該ペプチドを抗原として定法に従い抗体を作製する。あるいは、蛋白質の全部または一部を抗原として抗体を作製したのち、所望のェピトープを認識する抗体を選別することにより取得してもよい。

抗体は、モノクローナル抗体でもポリクローナル抗体でもよいが、特異性が高い点でモノクローナル抗体が好ましい。

上記モノクローナル抗体は、抗原で免疫した動物から得られる抗体産生細胞と、ミエローマ細胞との細胞融合によりハイプリドーマを調製し、得られるハイプリド一マから所望のェピトープを特異的に認識する抗体を産生するクローンを選択することにより調製することができる。

動物の免疫に抗原として用いるペプチドとしては、組換え DNA法または化学合成により調製したペプチドが好ましい。モノクローナル抗体の作製は、当分野では周知である。簡単に説明すると、抗原用ペプチドをアジュバントとともに哺乳動物、例えばマウス、ラット、ゥマ、サル、ゥサギ、ャギ、ヒッジなどの哺乳動物に投与して免疫する。免疫の間隔は特に限定されず、数日から数週間間隔で免疫する。最終免疫後、抗体産生細胞（脾臓細胞、リンパ節細胞、末梢血細胞等）を採集する。次に、抗体産生細胞とミエローマ細胞とを融合させる。抗体産生細胞と融合させるミエローマ（骨髄腫）細胞として、マウス、ラット、ヒトなど種々の動物に由来し、当業者が一般に入手可能な株化細胞を使用する。使用する細胞株としては、薬剤抵抗性を有し、未融合の状態では選択培地（例えば HAT 培地）で生存できず、融合した状態でのみ生存できる性質を有するものが用いられる。ミエローマ細胞は、既に公知の種々の細胞株、例えば、 P3 (P3x63Ag8. 653) , P3x63Ag8U. 1 等が好適に使用される。

細胞融合は、 MEM、 DMEM、 RPMI- 1640培地などの動物細胞培養用培地中で、ミエ口一マ細胞と抗体産生細胞とを、混合比 1 ： 1〜1 ： 10 で融合促進剤の存在下に接触させることによって行われる。細胞融合を促進させるためには、平均分子量 1, 000〜 6, 000 のポリエチレングリコール、ポリビニルアルコール等を使用することができる。また、電気刺激を利用した市販の細胞融合装置を用いて抗体産生細胞とミエ口一マ細胞とを融合させることもできる。

細胞融合処理後の細胞から目的とするハイプリドーマを選別する。その方法として、選択培地における細胞の選択的増殖を利用する方法等が挙げられる。すなわち、細胞懸濁液を適切な培地で希釈後、マイクロタイタープレート上にまき、各ゥエルに選択培地（HAT培地など）を加え、以後適当に選択培地を交換して培養を行う。その結果、生育してくる細胞をハイブリド一マとして得ることができる。ハイプリドーマのスクリーニングは、限界希釈法、蛍光励起セルソー夕一法等により行い、最終的にモノクローナル抗体産生ハイブリド一マを取得する。抗体の採取方法において、抗体の精製が必要とされる場合は、硫安塩析法、イオン交換クロマトグラフィー、ァフィ二ティークロマトグラフィーなどの公知の方法を適宜に選択して、またはこれらを組み合わせることにより精製する。

抗体の評価にあたっては、所望のェピ 1 ^一プを特異的に認識するかどうかに加えて、中和活性またはァゴニスト活性を有するかどうかを生化学的アツセィにより評価することが好ましい。用いる生化学的アツセィに制限はないが、例えば前述の生化学的アツセィ例を用いることが可能である。

本発明のェピトープの設計方法は、 EGFおよび EGFRのほか、 EGF/EGF R複合体の構造座標を用いたホモロジ一モデリング法により構造決定された蛋白質または蛋白質複合体、 E G F/E G F R複合体の構造座標を用いた分子置換法により構造決定された蛋白質または蛋白質複合体についても適用できる。また、本発明のェピトープの設計方法を利用して作製された抗体についても本発明の範囲内のものである。

8. ペプチド断片

本発明は、 EGFR二量体化部位を形成する領域の全部または一部のアミノ酸残基を含むペプチド（ポリペプチド）またはその塩を提供する。複合体の EGFR同士が結合して二量体を形成する領域（EGFR二量体化部位）は、例えば、 EGF Rのアミノ酸配列（配列番号 1に示すアミノ酸配列）のうち第 240番目〜第 26 7番目（配列番号 14) からなる領域であり、この領域の全部または一部のアミノ酸残基を含む。

さらに、本発明は、 EGFと EGFRとの結合部位を形成する領域の全部または一部のアミノ酸残基を含むペプチドまたはその塩も提供する。

EGFの Cys33- Trp49 (配列番号 10) は、ヒト E G F中和抗体を作製する上で非常に有用な配列であり、 E G F Rのドメイン I領域における Serl卜 Asn32 (配列番号 11) 、ドメイン I I領域における Pro24卜 Thr266 (配列番号 12) またはドメイン I I I 領域における Leu345- Leu363 (配列番号 13) なども、本発明のペプチドに含まれる。本発明のペプチドの化学合成を行う場合は、ペプチドの合成の常法手段によって合成することができる。例えば、アジド法、酸クロライド法、酸無水物法、混合酸無水物法、 DCC 法、活性エステル法、力ルポイミダゾール法、酸化還元法等が挙げられる。また、その合成は、固相合成法および液相合成法のいずれをも適用することができる。

すなわち、本発明のペプチドを構成し得るアミノ酸同士を縮合させ、生成物が保護基を有する場合は保護基を脱離することにより目的とするぺプチドが合成される。縮合方法や保護基の脱離としては、公知のいずれの手法を用いてもよい（例えば泉屋信夫他，ペプチド合成の基礎と実験，丸善（1975)等）。反応後は、通常の精製法、例えば溶媒抽出、蒸留、カラムクロマトグラフィー、液体クロマトグラフィー、再結晶などを組み合わせて本発明のペプチドを精製することができる。但し、本発明においては、市販の自動ペプチド合成装置（例えば株式会社島津製作所の多種品同時固相法自動べプチド合成装置 PSSM- 8) を使用して合成することもできる。本発明のぺプチドの塩は、生理学的に許容される酸付加塩または塩基性塩が好ましい。酸付加塩としては、例えば、塩酸、リン酸、臭化水素酸、硫酸などの無機酸との塩、あるいは酢酸、ギ酸、プロピオン酸、フマル酸、マレイン酸、コハク酸、酒石酸、クェン酸、リンゴ酸、蓚酸、安息香酸、メタンスルホン酸、ベンゼンスルホン酸などの有機酸との塩が挙げられる。塩基性塩としては、例えば、酸化ナトリゥム、水酸化カリウム、水酸化アンモニゥム、水酸化マグネシウムなどの無機塩基との塩、あるいはカフェイン、ピぺリジン、トリメチルァミン、リジンなどの有機塩基との塩が挙げられる。塩は、塩酸などの適切な酸、または水酸化ナトリウムなどの適切な塩基を用いて調製することができる。

また、本発明のペプチドは、 C末端が通常カルボキシル（- C00H) 基またはカルボキシレート（- C00 であるが、 C末端がアミド（- C0N¾)またはエステル (- C00R)であつてもよい。ここで、エステルにおける Rとしては、炭素数 1〜12 のアルキル基、炭素数 3〜10のシクロアルキル基、炭素 6〜12のァリール基、炭素数 7〜12のァラルキル基などが挙げられる。

さらに、本発明のペプチドには、 N末端のァラニン残基のァミノ基が保護基で保護されているもの、あるいは糖鎖が結合した糖ペプチドなどの複合ペプチド等も含まれる。図面の簡単な説明

図 1 a〜cは、 EGFR- EG F複合体の二量体の結晶構造および 3.5D 分解能で作成した電子密度図の一部を示す図である。図 l aは、二回垂直軸方向に向けられたリボンダイアグラムである。ドメイン IVの大部分は不規則である。図 l bは、図 laの上面図である。二回軸を中心に示す。図 1 cは、ドメイン Iの一部分の 2Fo-F c電子密度図の立体図である。

図 2 aおよび bは、 EGFRと EGFとの相互作用を示す図である。図 2 aは、 EGFRおよび EGFのリポン図上に種々の相互作用部位をマッピングした。相互作用領域における 3つの結合部位を示す。図 2 bは、部位 1における相互作用領域の立体図である。相互作用する残基の側鎖のみを示す。波線は水素結合または塩橋 ¾:表す。

図 3 aおよび bは、 EGFRと EGFとの相互作用を示す図である（図 2 aおよび bの続き）。図 3 aは、部位 2における相互作用領域の立体図である。図 3 bは、部位 3における相互作用領域の立体図である。

図 4 a〜cは、二量体の相互作用領域における各受容体間の相互作用を示す。図 4 aは、相互作用領域における結合領域の概要である。相互作用する残基の側鎖のみを示す。図 4 bは、相互作用領域の立体図である。波線は水素結合または塩橋を表す。図 4 cは、図 4 aにおいて矢印で示す、異なる方向から見た相互作用領域の立体図である。

図 5 a〜cは、 EGF誘導型受容体二量体化の可能性のあるモデルを示す。図 5 aは、リガンド付加 EGFRのドメイン I、 IIおよび IIIと、非リガンド付加 IGF-1 Rの Ll、 SIおよび L2 ドメインとの全体的な折りたたみの比較である。 1115 bは、非リガンド付加 E G F Rの単量体の推定構造である。リガンド誘導型活性化に関与する可能性のある残基の側鎖のみを示す。図 5 cは、二量体 E G F R-E G F複合体の構造を示す。図 5 bで示す側鎖のみを示す。

図 6は、脱グリコシル化 EG F の SDS-PAGE および化学的架橋による E G F -誘導型二量体化の分析を示す写真である。

A :精製dEGFR (2mg/ml) を、 0.1M酢酸ナトリウムバッファ一（pH5.8) 中でエンドグリコシダーゼ H (lU/ml) および D (0.4U/ml) と共に 37°Cにてインキュベ一トした。消化の 0時間後（レーン 1)、 24時間後（レーン 2) 、 48時間後（レ一ン 3) 、 96時間後（レーン 4) および 120時間後（レーン 5) に採取し、 8%SDS - PA GE で消化産物を分析した。また、 Xンドグリコシダーゼ未添加 (レーン 6) または dEGF R未添加の反応混合物を 120時間ィンキュペートした。

B :精製 dEGFR (0.8mg/ml) を 0.05M Hepes - NaOHバッファー（ρΗ7· 5) 中で EGFを添加して (レーン 1 ) または添加しないで (レーン 2) インキュベートし、続いて化学架橋剤 BS3 (lmM) と共にインキュベートした。

図 7は、 dEGFR- EGF複合体結晶の顕微鏡写真を示す。結晶の寸法は約 1.0 X0.2X0.2腿である。

図 8は、ヒトインシュリン様増殖因子— 1受容体単量体（PDB— ID : 1 IGR) の立体構造と E G F結合時の E G F Rの立体構造の比較の図である。

図 9は、フアルマコフォァの構築に利用可能な EGFと EGFRの結合部位のァミノ酸残基の例を表す図である。

図 10は、フアルマコフォアの構築に利用可能な EG FR二量体化部位のァミノ酸残基の例を表す図である。

図 11は、 EGF/EGFR複合体の構造座標を用いてホモロジ一モデリング法により作成した ErbB ファミリー、インシュリン受容体 (IR) インシュリン様増殖因子一 1受容体（IGF- 1R) のモデル構造より推定したリガンド結合部位を示す図である。図 12は、 EGF/EGFR複合体の構造座標を用いてホモロジ一モデリング法により作成したヒト ErbB2 のモデリング構造を示す図である。濃いグレーの部分は、推定リガンド結合部を表す。

図 13は、 EGF/EGFR複合体の構造座標を用いて構築したの一例を表す図である。

図 14は、 EGFおよび EGFR (受容体）の conolly surface 図を表す写真である。

図 15は、 EGF/EGFR複合体の構造座標を用いて構築した

の一例（仮説 a) を表す図である。

図 16は、 EGF/EGFR複合体の構造座標を用ぃて構築

の一例（仮説 b) を表す図である。

図 17は、 EGF/EGFR複合体の構造座標を用いて構築した

の一例（仮説 c) を表す図である。

図 18は、 EGF/EGFR複合体の構造座標を用いて構築したフアルマコフォアの一例（仮説 d) を表す図である。

図 19は、 A431細胞上の EGFRに対するユーロピウム標識 EG Fの結合の飽和曲線を表す図である。

図 20は、 EGFR (A 431細胞） Zユーロピウム標識 EGF (10 nM) 結合に対する、 EGFR抗体（Ab— 3) による結合阻害を表す図である。

図 21は、被験化合物の EGFRリン酸化阻害活性を表す写真である。レーン 1 は分子量マーカ一である。レーン 2は EG F非添加のサンプル、レーン 3は EGF 添加のサンプル、レーン 4は EG Fおよび 2- [2- (3-ェチル -5, 5, 8, 8 -テトラメチル- 5, 6, 7, 8 -テトラヒドロ-ナフタレン -2-ィル) -2-ォキソ -ェチルスルファニル] -ニコチン酸（l O O gZmL) 添加のサンプル、レーン 5は EG Fおよび 10- [3- (4-メチル-ピペラジン-卜ィル) -プロピル]- 2-トリフルォロメチル- 10H -フエノチアジン二塩酸塩 (10 a g/mL) 添加のサンプル、レーン 6は EG Fおよび 8_へキシルスルファニル -3-メチル- 7-プロピル- 3， 7 -ジヒドロ-プリン- 2, 6 -ジオン (10 g/m L) 添加のサンプルを泳動したものである。 .

図 22は、変異型 EGFRを発現する CH0細胞における E G F誘導性 E G F R活性化を示す写真である。 '

A： £0 誘導性£ 1^リン酸化を示す。

B ：変異型 EGFRの細胞表面発現を示す。

C ： EGFRの EGF誘導性自己リン酸化を示す。 D ：変異型 EGFRを発現する細胞に対する I標識ヒト EGF (2nM) の結合を示す。 SD (n=3) は誤差のバー（error bar) として示す。

発明を実施するための最良の形態

以下、実施例により本発明をさらに具体的に説明する。但し、本発明はこれら実施例にその技術的範囲が限定されるものではない。

〔実施例 1〕 EGFぉょびEGFRの発現

(1) EGFRの発現

以下のフォワードプライマ一およびリバースプライマーを用いて、標準的 PCR プロトコルにより発現プラスミド pcDNA- sEGFR (配列番号 1のアミノ酸 1-619)を作製した。

フォワードプライマー (制限酵素切断部位および ATG開始コドンを含む）酉己歹 (J： 5' - egg gga get age atg cga ccc tec ggg acg gcc ggg -3' (配歹 !J番号 8)

リバースプライマー（トロンビン切断部位、 FLAGェピトープ、 TAGストップコドン、制限酵素部位を含む）

配歹¹ J： 0 - gcgc ctt aag cta ctt gtc ate gtc gtc ctt gta gtc gga tec acg eg g aac cag gat ctt agg ccc att cgt tgg ac - 3' (配歹'潘号 9)

PCR は、鍀型として全長ヒト EGFRをコードする DNA を含有する pcDNA- EGF Rと PwoDNAポリメラ一ゼ（Ro c h e社）を用い、（94°Cで 30秒、 55°C で 15秒、 75°じで1分) X 25サイクルの反応を行った。

増幅させた DNAを哺乳動物発現プラスミド cDNA3.1/Zeo (+) (Invitrogen)にクロ —ニングし、 pcDNA- sEGFR を作製した。キット（Gibco- BRL)の説明書に従ってリボフェクトァミン法によりベクタープラスミドを Lec8 細胞（ATCC CRL-1737) にトランスフェクトした。なお、 Lec8 細胞は、末端シアル酸およびガラク 1 ^一ス残基欠損型 N -結合オリゴ糖を有する蛋白質を産生する細胞である。 0. lmg/nil の濃度のゼォシン

(Invitrogen) で安定なトランスフエクタントを選別し、独立したコロニーを単離した。そして、抗 FLAG M2抗体（Sigma) を用いて得られた細胞が E G F Rを発現することを確認した。

(2) EGFRの精製

10%ゥシ血清（Gibco- BRL)、 100 units/ml ペニシリン、 100 zg/ml ストレプトマィシンおよび 20mg/l プロリンを添加したダルぺッコ改変イーグル培地/ Ham' s F-12 培地（1:1) (DMEM/F12)を用いて Lec8 トランスフエクタントを維持した（37°C、 5%C 0₂インキュベータ一）。 EGFRを大量生産するために、 1 %ゥシ血清、 100 units /ml ペニシリン、 100 ig/ml ストレプトマイシンおよび 20mg/l プロリンを添加した DMEM/F12中に Lec8 トランスフエクタントをまき、さらに 3〜 4日増殖させた。その後、培養上清を回収して 1500rpmで 15分遠心した。残りのフラスコから細胞を搔きとって回収し、別のフラスコに移して拡大培養を行った。全体のプロセスは、細胞を 3箇月維持する間繰り返した。培養上清を回収し、 EDTAおよび PMSFをそれぞれ終濃度 0.4mMになるように加え、 4 °Cで硫酸ァンモニゥム沈殿により血清グロブリンを除いたのち（培地 1 00 OmLあたり硫酸アンモニゥム 280 g添加）、更に培地 1 00 OmLあたり硫酸アンモニゥム 280 gを添加することで E G F Rを沈殿させた。ペレットを 0.02M リン酸バッファ一（pH7.1) (バッファ一 A)中に溶解して透析した。得られた EGFR含有サンプルは、 - 80°Cで保存し、次のステップは 4°Cで行った。次に、 DEAE-Toyopearl 650S (東ソ一）、 CM- Toyopearl 650S (東ソ一）および Affi-Gel Blue Gel (Bio- Rad)を直列に連結し、バッファー Aで平衡化したカラムにサンプルをロードした。切り離した Affi- Gel Blueカラムから、バッファー A中の 0.0 2-0.6M NaCl 直線グラジェントにより蛋白質を溶出させた。溶出物を、 0.15M NaCl 添加のバッファー Aで平衡化した抗 FLAG M2 ァフィ二ティーゲル (Sigma) カラムに一晩循環させることにより通した。カラムに結合した蛋白質を 0.1M グリシン- HC1 バッファー（PH3.5)で回収し、すぐに中和した。得られたサンプルを UK- 10メンブレン（東ソ一）で濃縮し、 0.02M Tris - HC1 (pH8.0)および 0.02M NaCl (バッファ一 B) で透析した後、バッファー Bで平衡化した Mono_Qカラム（Pharmacia) にロードした。蛋白質は、バッファー B 中 0.02- 0.2M NaCl の直線グラジェン卜で溶出した。得られた EGFRは、 Centricon_10(Amicon)で濃縮し、以下のようにして酵素的に脱ダリコシル化した。 0.1M酢酸ナトリウムバッファ一（PH 5.3)中の 0.4 unit/ml のエンドグリコシダ一ゼ D (生化学工業) および 1 unit/mlのエンドグリコシダーゼ H (Roch e) を用いて、 280nmでの消光係数（0.65) で決定した 2mg/ml EGFRをインキュペートした（窒素またはアルゴンガス雰囲気中、 37°Cで 50時間）。反応混合物をバッファー Bで 10倍に希釈した後、脱グリコシル化 EGFR (d EGFR) を、 Mono - Qカラムにより精製した（前記 Mono-Qカラムの操作と同様に行った）。

メチォニンの代わりにセレノメチォニンを有する EGFRを発現させるため、 50m 1のメチォニンの代わりの新鮮なセレノメチォニン、 1%透析済仔ゥシ血清、 lOOunit s/mlペニシリン、 100 g/mlストレプトマイシンおよび 40mg/lプロリンを含有する DMEM/F12 (SeMet培地）を調製した。セレノメチォニン化 EGFRを産生させるため、上述と同様に細胞を集密的濃度になるまで増殖させ、続いて培地を SeMet 培地に交換した。 12〜24時間のプレインキュベーション後、細胞を新鮮な SeMet培地中で 2 〜3日間培養し、その後培地を回収した。上述した天然 dEGFRの精製と同じ方法でセレノメチォニン化 d E G F Rを精製した。

(3) 結果

EGFRの細胞外ドメインは、既に、 A431 癌細胞系、 EGFRを発現する組換え昆虫細胞系、または EGFRを発現する組換えチャイニーズハムスター卵巣細胞から調整培地で精製されている。結晶化のために、本発明者は、組換え Lec8細胞から産生された E G F Rの細胞外ドメインを単離するための精製方法を開発した。

まず、硫酸アンモニゥム分画により血清蛋白質等の混入物質の大部分を取り除いた。次に、 FLAG タグのァフィ二ティ一クロマトグラフィーにより残りの混入物質を取り除き、ァニオン交換クロマトグラフィ一によりサンプルの不均質性を低減させた。脱グリコシル化していない精製蛋白質を用いて小さな結晶を成長させたが、 X 線回折像は得られなかった。さらに分子表面の非均質性を低減させるために、精製蛋白質を、ェンドグリコシダーゼ Hおよび D を用いて強力に脱グリコシル化し、続いてァニオン交換ク口マトグラフィーを行つて酵素と消化されたダリカンを除去した。その結果、脱グリコシル化蛋白質は、 SDS- PAGEで判断したところ、予想通り約 74kDa のサイズにシフトした（図 6) 。 FLAG タグはトロンビンを用いて消化することができないため、 FLAG タグを付した dEGFRを結晶化および他の実験に使用した。 d E G F Rの収量は、回収した培地 3.51あたり約 lmgであった。

〔実施例 2〕 E G F/E G F R複合体の二量体の結晶化

(1) 結晶化

結晶化用の dEGFR- E G F複合体を以下の通り調製した。精製 d E G F R溶液を、 Cetitricon-10 を使用して、 280ηπι における吸光係数（0.79) を用いて測定した濃度が lOmg/ml となるまで濃縮した。等モル量の組換え hEGF (Pepro-Tech) を逆相 HPLCで精製し、凍結乾燥し、 dEGFR溶液に溶解した。結晶化は、ハンギングド口ップ蒸気拡散法を用いて、 3 X 1の 1 lmg/ml複合体および 3 1のリザーバ緩衝液 (15% PEG棚 0、 1% PEG6000, 0.075M Tris-HCl (pH8.4), 0.075M酢酸ナトリウム、および 0.2M塩化ナトリウム）で開始して、 3週間かけて 20°Cで成長させた。マクロシ一ディング法を利用することで、結晶を 1 X0.2X0.2龍またはそれ以上に再現良く成長させた。本発明者は、 XAFS スペクトル測定および回折データセットの収集を大型放射光施設 SPring-8の BL41XUで行った。なお、測定は、抗凍結剤（18% PEG4 000、 1.2% PEG6000, 0.09M Tris-HCl (pH8.4)、 0.09M酢酸ナトリウム、 0.24M塩化ナトリウム、 16%トレ八ロースおよび 11% PEG棚) 存在下、 100Kで行った。

(2) 化学的架橋実験

野生型 EGFRと同様に、 EGF誘導型 d EGFR二量体化に関して試験するため、本発明者は化学的架橋により分析を行った（図 6) 。

0.8mg/ml d E G F Rを、 0.05M Hepes-NaOH (pH7.5)に溶解した 0.07mg/ml hEG Fおよび In! ビス（スルホスクシンィミジル)基質（BS3， Pierce Chemical) 架橋剤と共にィンキュペートした。反応混合物を 60分間放置した後、 0. OlmMダリシンを用いて架橋反応をクェンチした。架橋生成物を SDS- PAGEで分析した。

その結果、 EGFの存在下において、単一の高分子量種（二量体サイズ 150kD に相当する）が形成された。 EGFの不在下では、上記のような高分子量種は検出されなかった。この結果は、 d EGFRが EG Fに応答して二量体を形成したことを示している。 ( 3 ) 結果（ネイティブ結晶の結晶化およびデ一夕収集）

結晶化条件をスクリーニングするためにスパースマトリクス法を適用した。ハンギングドロップ蒸気拡散法により、 l lmg/mlの等モル量の h E G Fと複合体化させた受容体を用いて 20°Cにて Crys tal Screen Ki t Iおよび I I (Hampton Research社）を使用した。その結果、最も有望な条件（Screen Ki t I の No. 22) を、回折能を有する結晶を成長させるための条件として改善した。結晶化条件の精密化の結果、この結晶は通常は約 4週間で最終的なサイズに成長した（図 7 ) 。結晶は、 1 ° という高いモザイク度で約 3. 5Aまで回折した。結晶の質を改善するため、結晶を抗凍結剤に浸漬し、段階的に 0°Cまで冷却して氷上で静置したところ、モザイク度が約 0. 5° まで低減した。ネイティブ結晶は、溶媒含量が 75 %であり、 a=b=220. 2Aおよび c = 113. 1Aで空間群 P3,21に属するものである。

'〔実施例 3〕 E G F/E G F R複合体の二量体の構造解析

( 1 ) 方法

天然およびセレノメチォニン化結晶は、それぞれ a=b= 220. 2Aおよび c = 113. 1 Aならびに a=b=221. 2Aおよび c= 114. 2Aで空間群 P3,21に属するものである。非対称単位には、 75 %の溶媒含量で 1つの 2 ： 2複合体を含有する。結晶を、回収用緩衝液（リザ一バ緩衝液の L 2倍の濃度）から、回収用緩衝液に 16%トレハロースおよび 11 %PEG400を添加した抗凍結剤に移す際には注意深く段階的に移し替えた。液体窒素による凍結保存の前に、結晶を徐々に 4 °Cに冷却し、 2日間氷上に静置した。この処理によって結晶のモザイク度が減少した。回折デ一夕セットは、凍結保存結晶から SPr ing- 8を用いてビームライン BL41XUで 100Kにて収集した。データ処理にはプログラム HKLを使用した。

尺度補正を行ったピーク波長におけるセレノメチォニン化結晶のデータセットを用いて、プログラム DREARで正規化構造因子を計算し、プログラム SnB をセレニゥム原子の位置決定に使用した。これにより、非対称単位において予測される 20個の原子のうち 13個の一致するピークを選択した。重原子位置の精密化および初期位相の計算にはプログラム MLPHAREを使用し、溶媒平滑化にはプログラム RESOLVE を使用した。さらに、プログラム Mによって非結晶学的な平均化およびさらなる溶媒平滑化を行った。本発明者はこの時点で、 4. OA分解能で得られた電子密度を用いて主鎖をトレースした。モデル構築にはプログラム 0を使用した。続いて、 3. 5Aまで位相拡張を行い、 MA D法で決定したモデルを探索モデルとしてプログラム AM0RE を用いた分子置換解析法を行い,、 3. 5Aまでのデータを用いて、ネイティブ結晶構造を決定した。当該構造を表 1に示す。さらに、 3. 3Aまでのデータを用いることで、 3. 3Aの分解能でもネイティブ結晶構造を決定した。当該構造を表 2に示す。上記モデルは、電子密度から構築し、プログラム CNS (ht tp : //www. sc l. kyoto-u. ac. j p/sc l/a ppl i/appl i_manual/cns_manual/main/text. html) を用いて、剛体精密化、エネルギ —最小化、制限付き温度因子精密化、およびシミュレ一テッドアニーリング法による構造精密化を行った。さらにプログラム SIGMAAおよびプログラム RESOLVEを用いて、モデルバイアスが少なくなるように電子密度の修正を行った。電子密度図の質は、反復的なモデル構築およびデンシティーモディフィケーシヨンによって改善された。最終的な構造精密化の後に、プログラム PR0CHECKによるラマチャンドランプロット解析では、表' 1に示される結晶構造における 95. 9%、表 2に示される結晶構造における 95. 5 %の残基が、最も好ましい領域とそれに加えて許容される領域に存在することを示した。プログラム SIGMAAおよび PR0CHECKは、 CCP4 (ht tp ://bio. na gaokaut. ac. jp/~ sakamoto/ccp4) によりサボ一卜されている。

表 1に示される結晶構造においては、二量体における一方の受容体分子のァミノ酸残基卜 2および 513〜C末端、ならびにもう一方の受容体分子のアミノ酸残基 1-4 および 513〜C末端は不規則であり、この領域は電子密度図ではほとんど特定されなかった。両方のリガンド分子における残基 1-4および 50-53 の電子密度は分散している。表 1の結晶構造は、 1108個のアミノ酸と 11個の炭化水素残基を含有する。表 2に示される結晶構造においては、二量体における一方の受容体分子のアミノ酸残基 1、 1 5 8— 1 6 2、 1 6 9— 1 7 0、 1 7 9— 1 8 0、 3 0 2— 3 0 8および 5 13〜C末端、ならびにもう一方の受容体分子のアミノ酸残基 1- 2、 1 5 8— 1 6 0、 1 7 9、 3 0 5— 3 0 9および 513〜C末端は不規則であった。両方のリガンド分子における残基 1-4および 50- 53の電子密度は分散している。表 2の結晶構造は、 996 個のアミノ酸、 10個の炭化水素残基および 79個の水分子を含有する。 (2) 結果 (セレノメチォニン化 d E G F R )

浸漬法によるネィティブ結晶から重原子誘導体のスクリーニングおよび、メチォニンの代わりにセレノメチォニンを有する dEGFRの発現、精製、結晶化の双方を検討した。本発明者は、浸漬法により可能性のある重原子誘導体は同定できなかつたが、セレノメチォニン化結晶をネイティブ結晶と同じ方法で得た。セレノメチォニン化結晶は、溶媒含量が 75%で、 a=b=221.2Aおよび c=114.2Aで空間群 21に属するものであり、 4. OAまで回折した。

〔実施例 4〕 EGF/EGF R複合体構造座標を用いたホモロジ一

(1) モデル構造の作成

SWISS-PROT に登録されている ErbB2 (EBR2 HUMAN) のァミノ配列情報を元に、全自動モデリングシステム FAMS (Ogata, K. et. al. , J. Mol. Graph. Model., Vol.1 8, pp.258-272 (2000) ) を用いて、 ErbB2のモデル構造を構造座標として構築した。このとき、 FAMSが主鎖構造の構築に用いる立体構造座標として、 EGF/EGFR複合体結晶構造解析によって得られた構造座標を使用した。また、側鎖構造の構築に用いるデ一夕べ一スは、 FAMS オリジナルのものを使用した。この結果、配列番号 5 に示すアミノ酸配列の 24〜541番目のアミノ酸残基部分の構造座標を得た。

モデル構造の構造座標を決定した後、さらに分子設計支援ソフトウェアパッケ一ジ Insight II (Accelrys Inc. , Sand i ego, CA) のモジュールである Profiles- 3D等の蛋白質立体構造評価プログラムを用いて、構築された座標に理論上の問題がないことを検証した。このモデル構造を図 12に示す。

ErbB3 (配列番号 6) 、 ErbB4 (配列番号 7) 、インシュリン様増殖因子— 1受容体（配列番号 3) 、インシュリン受容体（配列番号 4) についても同様の手法でモデリングを行い、モデル構造を得た。

(2) リガンド結合部位の予測

モデリング構造と EGFR立体構造を、構造保存領域（SCR: Structure conserved region)でスーパーィンポーズし、初期構造構築に使用したァライメント表と対比しながら、 EGFRにおける EGFと相互作用するアミノ酸と、立体的座標としてほぼ同じ位置に存在するモデリング構造中のアミノ酸残基を抽出した。これを、相互作用するアミノ酸残基とした。結果を図 1 1に示す。

〔実施例 5〕フアルマコフォアの作成

複合体情報から抽出したァミノ酸残基の情報を利用すれば、フアルマコフォアの 1例は次のように規定できる。フアルマコフォア形成に特に有用であると考えられる相互作用として以下の相互作用を例示する（表 4 ) 。表 4

この相互作用部位は、極めて隣接している上に、 3点の相互作用部位を有し、しかも、ドメイン Iとドメイン I I I の両ドメインと相互作用可能な部位である。従つて、 E G F Rアン夕ゴニストを探索できるだけでなく、ァゴニストをも探索可能なフアルマコフォアとして規定できる可能性が高い。具体的なフアルマコフォアの例としては、 Arg45、 Asp46、 Leu47のトリぺプ夕イドが、 E G F R結合時に取っている活性コンフオメーシヨンによって規定される。

次に、 E G Fの構造を Catalyst などの市販のバーチャルスクリーニング用のソフトパッケージに読み込み、相互作用している原子もしくは官能基を、 Catalyst のフアンクシヨンマッピング機能を用いて、以下の表 5に示すような、適切な特性球に変換しフアルマコフォアを発生させた。表 5

当該フアルマコフォアは、以下の 3つの特性球の座標により規定される。

特性球 1 ； X座標- 5.623、 Y座標 6.259、 Z座標 0.853に中心を有する半径 1.5A の陰イオン性領域、

特性球 2 ； X座標- 12.656、 Y座標 3.363、 Z座標- 2.934 に中心を有する半径 1.5 Aの疎水性領域、

特性球 3 ； X座標- 11.576、 Y座標 9.546、 Z座標 - 2.135 に中心を有する半径 1.5 Aの水素結合供与体領域 R (ルート）を開始点とし、 X座標- 13.86、 Y座標 8.532、 Z座標- 3.792 に中心を有する半径 2. OAの水素結合供与体領域 T (ターミナル）を終点とするベクトルにより定義される水素結合供与体領域。

当該フアルマコフォアを図 13に示す。

〔実施例 6〕 EGF/EGFR複合体の構造座標 ·フアルマコフォアを用いたスクリーニング方法

(1) DOCKを利用した virtual screening

(1- 1) 検索サイトの特定

E G F/E G F R共結晶構造解析結果から得られた表 1の構造座標を、ソフトゥェァ Insightll (Accel rys 社）を用いて三次元構造を視覚的に表示させた。 EGF (リガンド）、 EGFR (受容体）の conolly surface図を図 14に示す。

図 14を観察した結果、 EGF上で凸状に突出している残基のうち、図中丸印で示す残基は、 EGFR上のポケットに対応していることが分かった。この部分は、有力なリガンド結合サイト候補と考えられる。

そこで、上記情報を元に、 EGFR上の 3つの部位（サイト 1, サイト 2, サイト 3) をリガンド結合サイトと仮定し、各サイトと相互作用すると考えられる EG Fアミノ酸残基上の主要な原子位置に DOCK SPHERE を設定した

ィに用いたサイトを表 6に示す。表 6

(1 -2) 化合物データベースの構築

検索対象となる化合物データベースは、 ACD (Available Chemicals Director y; MDL Information Systems, Inc. ) に登録されている化合物情報を用いた。まず、 ACD化合物情報を sdファイル形式で exportし、塩の除去、 CORINA (Molecular Netwo rks GmbH)による化合物構造の 3次元化、 DOCK付属のアクセサリーによる mol2 ファィルへの変換および電荷割付け等の処理を施し、 DOCK用化合物データベースを作成した（170, 855化合物）。更に、上記手法により構築した化合物データベースを酸性官能基を含む化合物群 (acd_a : 19, 270化合物）と含まない化合物群 (acd_b : 151, 585 化合物）に分割し、それぞれ独立に解析を実施することにした。

(注： DOCK はしばしば、酸性官能基のスコアリングを不当に高く見積もる傾向があるため、今回の検討では上記のような処理を行い、独立して解析を行った。）

( 1 - 3 ) ドッキングスタディ実施

各サイトに関して、 ( 1 - 2 ) で作成した化合物データベースに対し D0CK4. 0. 1 を実行した。ドッキングはリガンド配座を計算時に発生させる方式（f lexibl e dock ing) で行った。

得られた結果をドッキングスコア（リガンドー蛋白の結合エネルギーを評価するための関数、ドッキングスコアが低いほど蛋白質と良くフィットしている）の低い順にソートし、上位 5000化合物を抽出した。このうち、重要残基に近接した立体配座を有する化合物を自作スクリプト（EGFRの重要残基一リガンド間の距離を計算するスクリプト）により抽出の後（表 7中①）、目視によって、各重要残基と適切な相互作用が起こり得る立体配座を有する化合物を選出した（表 7中②）。更に、医薬品として相応しくない構造を有する化合物や、活性測定時に擬陽性を示す可能性が高い化合物（色素類など）を除去し、最終的なヒット化合物を得た（表 7中③） ( a )は acd a、（b ) は acd bを意味する。表 7

1 Leu26, Lys28 586→93→68 501→91→59

2 Tyr44, Arg41 138→16→7 267→11→4

3 Leu47 and Asp46 and 316→128→82 234→86→38

Arg45 ( 1 - 4 ) ドッキングスタディヒット化合物のクラスタ一解析

( 1 - 3 ) により選出したヒット化合物には、互いに構造（骨格）が類似している化合物群が含まれている。これらの化合物群は、互いにドッキングスコアゃドッキングモードまで類似している可能性が高く、単純にドッキングスコアの上位順からアツセィ候補化合物を選択すると、構造多様性に乏しいセットとなる恐れが高い < 構造多様性が乏しいと、安全性 · A應 E (吸収 ·分布 ·代謝 ·排泄）

まで類似してしまう可能性が高いが、現状の技術では安全性 · ADME

in 7/ 予測は困難であり、このようなセットをアツセィ候補化合物とした場合、医薬品開発時にしばしば発生する、予期せぬ副作用によるドロップアウトのリスクに対応できない可能性が高い。

そこで、（1— 3 ) のヒット化合物それぞれに対して、構造類似性に着目したクラスタ一解析を実施し、幾つかの構造類似グループに分類することで、構造多様性を確保することが可能となる（下表 8， 9参照）。生化学的アツセィには各グループの代表化合物を 1化合物選出して供すればよい。

なお、各ヒットにおける、最適分割グループ数の決定には、 optclus (Barnard Che mical Informat ion Ltd. )を用い、クラス夕一解析には Dayl ight Clustering Packag e (Dayl ight Inc. ) を用いた。表 8

acd a

サイトドッキングヒット数グループ数

1 68 25

2 7 6

3 82 55 表 9

acd— b

サイトドッキングヒット数グループ数

1 59 13

2 4 3

3 38 4 (2) DOCL AUTODOCKを利用した virtual screening

(2- 1) 低分子化合物ライブラリ

低分子化合物データベース ACDから、 1ェントリ複数分子を含むものは 1分子ごとに分割した上で重複を除いたライブラリを作成した（計 307481分子）。次いで、「Lipinski' s Rule of 5J に基づいた絞込みを行った。ここで用いた絞込み条件は以下のとおりである。

1) 分子量 100以上、 500以下

2 ) 計算 L0GP値 (o/w) (XL0GP-1アルゴリズム使用） 5以下

3) ァクセプター原子数（化合物中に含まれる Nの数と 0の数） 10以下

4) ドナ一原子数（化合物中に含まれる NHの数と 0Hの数） 5以下

更にドッキング計算を適切に行うために以下のような分子を除外した。

1 ) 回転可能な単結合数が 21以上のもの

2) ラジカルを含むもの

3) H, C, N, 0, F, S, P, CI, Br, I以外の元素を含むもの

この絞込み操作の結果、 222096分子からなる低分子化合物セットを得た。

(2-2) 結合部位予測

(2-2- 1) ドメイン定義

EGFRのチェーン Aを 3つのドメイン (ドメイン I ： Glu2。Lysl65、ドメイン II： C ysl66DVa!312, ドメイン III： Cys313DVal512) に分割した。ドメイン Iおよび III には EGF と EGFRとの相互作用面が、ドメイン II には E G F Rを 2量体化するための相互作用面力含まれる。

(2-2-2) サイト定義

EGFと EGFRは 3つのサイトで分子間相互作用を形成している。 EGFRの Leul4、 Gin 16、 Glyl8、 Tyr45、 Leu69、 Glu90、 Leu98と EGFの Met21、 Ile23、 Leu26、 Lys28、 C ys31、 Asn32、 Cys33によって形成される相互作用面をサイト 1、 EGFRの Val350、 As p355, Phe357、 EGFの Tyrl3、 Leul5、 Arg41によって形成される相互作用面をサイト 2、 EGFRの Leu382、 Gln384、 Phe412, Ile438、 EGFの Gln43、 Arg45、 Leu47によつて形成される相互作用面をサイト 3と定義する。サイト 1はドメイン Iに、サイト 2および 3はドメイン IIIに含まれる。ここでは、それぞれのサイトについてその分子間相互作用を阻害する低分子化合物を in / ' スクリーニングにより探索する。

(2-2-3) 結合部位予測

ドッキングプログラムスイート Dockに含まれるプログラム Sphgen を用いて、上記 3つのサイトそれぞれについて結合部位予測を行つた。

Sphgen は、分子表面にその幾何学的形状に応じた半径を持つ球体 (スフィァ) を生成する。複数の重なり合うスフィァは 1つのクラスタにまとめられ、最終的には相互に独立した複数のクラスタが生成される。これらクラスタによって占められる領域が予測された結合部位となる。この計算は Sphgenのデフォルトの設定値を用いて行った。

サイト 1については、このサイト近傍のクラス夕のうち、 EGFR の Leul4、 Tyr45、 Leu69、 Leu98および EGFの Met21、 Ile23、 Leu26から構成される疎水性環境、ならびに EGFR側残基 Glu90と EGF側残基 Lys28を繋ぐソルトプリッジに近接するものを選択した。このクラス夕に含まれるスフィァのうち、疎水性ポケットおよびその周辺部に配置されたもの以外を削除するような整形を行ったものをサイト 1の予測結合部位として選択した。

サイト 2については近傍のクラス夕に含まれるスフィァのうち、分子間相互作用を形成している EGFRの Val350、 Asp355、 Phe357、 EGFの Tyrl3、 Leul5、 Arg41からスフィァの中心までの距離が 4 A以内にあるものを選択した。

サイト 3についても同様に、近傍のクラスタに含まれるスフィァのうち、分子間相互作用を形成している EGFRの Gln384、 Phe412、 Ile438、 EGFの Gln43、 Arg45、 Le u47からスフィァの中心までの距離が 4.4A以内にあるものを選択した。

(2-3) ドッキングシミュレ一ション条件

ソフトウェア Dock 4.0を用いて、 (2-2) で定義した結合部位それぞれに対して、

(2-1) で作成したライブラリに含まれる 222096分子の低分子化合物すべてについてドッキングシミュレーションを行つた (1次スクリーニング）。計算精度を高めるため、 Dock設定パラメ一夕のうち、以下のパラメ一夕をデフォルト値から変更した。

conf igurat ions—per— cyc le = 30 (デフォルト 25)

maximmn— or ientat ions = 1000 (デフォルト 500)

サイト 1については上位 10347分子、サイト 2については上位 16929分子、サイト 3については上位 10500分子について、 AutoDock 3. 0. 5を用いてより詳細なドッキングを行った（2次スクリーニング）。ここでも、計算精度を高めるため、以下のパラメータを変更した。

gaー麵— eval s = 1500000 (デフォルト 250000)

( 2 - 4 ) ドッキングシミュレーション結果

AutoDockによる 2次スクリーニングの結果得られた低分子化合物のドッキング構造について、サイト 1については EGFの I l e23、 Leu26、 Lys28、サイト 2については E GFの Tyrl3、 Leul5、 Arg41、サイト 3については EGFの Gln43、 Arg45, Leu47、およびそれぞれのサイトにおいて 1次スクリーニングで用いたスフィァの中心からの距離を計算した。最短距離が 4 A以上離れている化合物は、注目している結合サイトからはずれた位置に結合することが予想されるため除外した。次いで、低分子化合物を、 AutoDockのスコアの順にソートし、サイト 1については上位 2500分子、サイト 2については上位 808分子、サイト 3については上位 879分子を蛋白質と結合するリガンド候補化合物とした。次いで、これらの化合物を、蛋白質との相互作用様式に基づいて分類した。ここでは、蛋白質と化合物の重原子（水素以外の原子）間の距離を計算し、化合物と 4 A以内で接している残基のうち、静電相互作用している残基を「重要相互作用残基」、それ以外の残基を「相互作用残基」とし、蛋白質の 1次配列上で、「相互作用残基」および「重要相互作用残基」の出現パターンが類似している化合物を 1つのクラス夕に分類した。 EGFと相互作用している EGFRの残基と相互作用する化合物の方が阻害活性が高いと期待される。従って、サイト 1 についてはクラスタ 2 (319化合物) 、サイト 2についてはクラスタ 2 (188化合物）、サイト 3については、クラスタ 5、 6、 1 2を除くクラスタ（871化合物）に含まれる化合物は阻害活性が高いと考えられた。 ( 2 - 5 ) ドッキングスタディヒッ 1、化合物のクラスター解析

( 1 - 4 ) に準じた方法によって、 ( 2 - 4 ) におけるヒット化合物に対してクラスタ一解析を行った。結果を表 1 0に示す。表 1 0

( 3 ) Catalystを禾用した virtual screening

( 3 - 1 ) 検索サイトの特定（Catalyst Hypothesisの作成）

共結晶構造解析結果から得られた表 1の構造座標を、ソフトウェア Insightll (Ac celrys社）を用いて三次元構造を視覚的に表示させ、 E G F/E G F R相互作用部位を目視により観察した結果から、重要と考えられる薬理作用団パターンを、リガンドである EGF から抽出した。以下に抽出し、検索に利用した薬理作用団仮説を示すなお、形状を考慮に入れた Catalyst仮説は最低 3点の薬理作用団が要求されるため、「疎水性ポケットに配置し、かつ、もう 2点以上の相互作用部位を有する」薬理作用団パターンから仮説を作成した。特性球の設定は、抽出した部分構造を Catalyst などの市販のバーチャルスクリーニング用のソフトパッケージに読み込み、相互作用している原子もしくは官能基を、 Catalyst のファンクションマッピング機能を用いて、適切な特性球に変換しフアルマコフォアを発生させた。さらに、抽出した薬理作用団抽出に利用した E G Fの部分構造を、対応する薬理作用団にフィッ卜させ、 Catalystの「Convert Molecule to S apej 機能によってこの E G F部分構造を分子形状仮説（Shape) に変換し、この仮説を元の薬理作用団と結合することによって、 3 次元分子形状の類似性が加味された薬理作用団仮説を構築した。

なお、分子形状の発生は、デフォルトの方法で実施した。また、残基同士が一次構造上大きく離れている場合（Leul5と Arg41など）は、それぞれの残基の最も近い部分で擬似的に結合を発生させた後に形状構築を行った。 (a) Leu26, Asp27, Lys28 (sitel)

特性球 1 (Leu26 側鎖）； X座標 -5.669、 Y座標- 1.630、 Ζ座標- 1.200 に中心を有する半径 1.5 Αの疎水性領域、

特性球 2 (Asp27側鎖の力ルポキシル基）； X座標 -4.547、 Y座標 6.304、 Z 座標 4.060に中心を有する半径 1.5Aの陰イオン性領域、

特性球 3 (Lys28側鎖のアミノ基）； X座標 - 0.842、 Y座標 2.938、 Z座標 0. 169に中心を有する半径 1.5 Aの陽イオン性領域。

(b) Ile38, Gly39, Glu40, Arg41 (site2)

特性球 1 (Arg41 側鎖のグァニジル基）； X座標 4.527、 Y座標 6.119、 Z座標- 0.725に中心を有する半径 1.5 Aの陽イオン性領域、

特性球 2 (Glu40側鎖の力ルポキシル基）； X座標 0.459、 Y座標- 1.861、 Z 座標 1.410に中心を有する半径 1.5 Aの陰イオン性領域、

特性球 3 (Gly39主鎖の NH基）； X座標- 6.534、 Y座標 3.496、 Z座標 -0.2 47 に中心を有する半径 1.5Aの水素結合供与体領域 R (ルート）を開始点とし、 X 座標- 8.045、 Y座標 1.617、 Z座標 1.538に中心を有する半径 1.7Aの水素結合供与体領域 T (ターミナル）を終点とするベクトルにより定義される水素結合供与体領域、

特性球 4 (Ile38側鎖) ； X座標- 11.024、 Y座標 2.667、 Z座標 0. 128 に中心を有する半径 1.5Aの疎水性領域。

(c) Leul5, Arg41, Tyr44 (site2)

特性球 1 (Tyr44側鎖）； X座標- 5.416、 Y座標 7.542、 Z座標- 2.184に中心を有する半径 1.5Aの芳香族性領域 R (ルート）を開始点とし、 X座標- 8. 185、 Y座標 6.587、 Z座標- 2.827に中心を有する半径 1.5Aの芳香族性領域 T (ターミナル）を終点とするべクトルにより定義される芳香族性領域、

特性球 2 (Arg41 側鎖のグァニジル基）； X座標- 16. 119、 Y座標 9.326、 Z 座標- 0.341に中心を有する半径 1.5Aの陽イオン性領域、

特性球 3 (Leul5側鎖）； X座標- 14.846、 Y座標 5.806、 Z座標- 1.676 に中心を有する半径 1.5 Aの疎水性領域。 (d) Tyr44, Arg45, Leu47 (site3)

特性球 1 (Tyr44側鎖）； X座標 6.595、 Y座標- 0.996、 Z座標- 1.663に中心を有する半径 1.5Aの芳香族性領域 R (ルート）を開始点とし、 X座標 7.625、 Y座標 1.482、 Z座標- 0.322に中心を有する半径 1.5Aの芳香族性領域 T (ターミナル) を終点とするべクトルにより定義される芳香族性領域、

特性球 2 (Arg45主鎖の NH) ； X座標 1.858、 Y座標 1.046、 Z座標 1.370に中心を有する半径 1.5Aの水素結合供与体領域 R (ルート）を開始点とし、 X座標 2. 051、 Y座標 2.626、 Z座標- 1.172 に中心を有する半径 1.7Aの水素結合供与体領域 T (ターミナル) を終点とするべクトルにより定義される水素結合供与体領域、

特性球 3 (Leu47側鎖）； X座標 -1.936、 Y座標 0.021、 Z座標- 3.278に中心を有する半径 1.5人の疎水性領域。ここで、ルートはベクトルの開始点と、ターミナルはベクトルの終点とそれぞれ定義される。芳香属性領域における環の平面は、 Rから Tへのべクトルを垂線としてもつ平面として定義される。（a) 〜（d) に示される特性球の配置をグラフイクス化したものを、それぞれ図 1 5〜図 1 8に示す。

(3-2) 化合物データベースの構築

検索対象となる化合物データベースは、 ACD (Available Chemicals Director y; MDL Information Systems, Inc. ) に登録されている化合物情報を用いた。まず、 A CD化合物情報を sd ファイル形式で export し、専用のデータベース形式に変換する（catDB モジュール， Accelrys Inc. ) ことにより、 Catalyst 用データべ一ス (231， 777化合物）の構築を行った。

(3-3) Catalyst実行

(3 -2) で構築した化合物データベースに対し、 (3 - 1) で示した 4個 (a 〜d) のフアルマコフォア (薬理作用団) および実施例 5で作成したフアルマコフオア（eと呼ぶ）に合致する化合物を、 Catalyst4.6 (Accel rys Inc. ) を用いて検索した（表 11中①）。検索の結果、それぞれの薬理作用団に含まれる全ての仮説球にマッチする化合物が選出された。更に、医薬品として相応しくない構造を有する化合物や、活性測定時に擬陽性を示す可能性が高い化合物（色素類など）を除去し、最終的なヒット化合物を得た（表 11中②）表 1

〔実施例 7〕 EGF/EGFR結合阻害アツセィ

(1) Europiumラベルリガンドの作製

EGF/EGFRの複合体結晶構造を解析したところ、リガンド（EGF) の N末端部位である Asnが EGFRとの直接的相互作用には大きく関与していないと判断されたため、 N末端をユーロピウム（Europium) キレート化合物（DELFIA Eu-Nl, PerkinE Imer life sciences) で化学修飾する事とした。ユーロピウム標識 E G Fは、 Perki nElmer life sciences に合成委託し、 50匪 ol/L Tris-HCl bufferd saline (pH 7. 8) に 48xmol/Lの濃度で溶解したユーロピウム標識 EGF (以下、 Eu-EGFと表記）を 1.5mg得た。

(2) A431細胞を用いた E G F結合試験および抗体による結合阻害

A431細胞（ヒト扁平上皮癌細胞， ATCC より購入）は、 DMEM (Sigma) に非働化 FBS (通) 、 Penicillin- streptmycin (GIBC0) および A即 hotelicinB (Sigma) をそれぞれ最終濃度 10vol%、 50U/mL- 50 ig/mL、 1 xg/mLとなるように添加した培地（以下培地と表記）を用いて継代培養したものを使用した。培地に懸濁した A431細胞を 10， OOOcells/100 xL/well となるように 96穴マイクロタイタープレート（黒色、 COSTA R) に播種した後、これを C0₂インキュベータ一（37°C, 5% C0₂) で一晩前培養した。ゥエル内の培地を完全に除去した後、 138imol/L NaCK 5mmol/L KC1、 1.2mmol/L Mg S0₄、 1.2匪 ol/L CaCl₂、 75 mol/L EDTAおよび 0.2vol% BSA を含む 50腿 ol/L HEPE S-HC1 (pH 7.8、以下 Bufferと表記）で 1回洗净し、 Bufferを 49 iL/wellで添加した。次いで DMS0を 1 xL/wellで添加し、 Bufferにて各種濃度に希釈した Eu- EGFを 50 iL/wellで添加した。室温で 1時間インキュベートし、氷冷した Bufferを用いて 200/zL/wellで 5回洗浄し、 DELFIA増強試薬 (PerkinElmer life sciences) を 100 zL/wellで添加した。室温でさらに 30分間インキュベートした後、プレートリーダ ― (ARV0-sx, PerkinElmer life sciences) を用いて時間分解蛍光を測定した。励起波長および測定波長はそれぞれ 340nm、 615nmを使用した。

実験の結果、 Eu-EGFの濃度依存的に蛍光の増加が認められ、最終濃度 30nmol/L以上においてほぼ結合の飽和が認められた（図 19) 。なお、非特異結合は Eu-EGFの添加前に非標識 EGF を最終濃度 50 mol/L となるよう加えたゥエルにおける蛍光値で示され、特異結合は各リガンド濃度において測定値から非特異結合の測定値を差し引く事により算出した。なお、遊離リガンド濃度および特異結合の値をもとに Sea tchard plot を作成したところ、近似直線の傾きから Kd = 2.2nmol/L と算出された。また上記試験系において各種濃度に調製した抗 EGFRモノクローナル抗体（Ab-3, On cogene) を添加し、 Eu-EGFを最終濃度 10腹 ol/Lとなるように添加したところ、抗体濃度依存的に蛍光が減少し、抗体による EGF結合阻害が確認された（図 20) 。以上の結果から、本アツセィ系を用いて E G F/E G F R結合阻害物質のスクリ一二ングが可能であると考えられた。

(3) コンピュータースクリーングによって選抜した化合物群のスクリーニング実施例 6の 2) のサイ卜 1のグループの代表化合物、実施例 6の 2 ) のサイト 2 のグループの代表化合物および実施例 6の 1 ) のサイト 3のグループの代表化合物を本アツセィに供した。培地に懸濁した A431細胞を 10, 000cells/100 xL/well となるよう 96 穴マイクロタイタープレート（黒色、 C0STAR) に播種した後、これを C0₂ インキュベーター（37°C， 5¾ C0₂) で一晩前培養した。ゥエル内の培地を完全に除去した後、 Bufferで 1回洗浄し、次いで Bufferを 49/xL/wellで添加した。検体（被験化合物）は 3-8mgを秤量し、これに DMS0を添加し、検体濃度が 10mg/mLとなるように調製した。検体を l L/wellで添加し、室温で 5分間インキュベートした後に B ufferにて最終濃度 5画 1/Lとなるように希釈した Eu-EGFを 50 iL/wellで添加した。室温で 1時間ィンキュベ一トし、氷冷した Bufferを用いて 200 L/wellで 5回洗浄後、 DELFIA増強試薬 (PerkinElmer life sciences) を 100/xL/wellで添加した。室温で 30分間インキュベートした後、プレートリーダー（ARV0- sx， PerkinElmer lif e sciences) を用いて時間分解蛍光を測定した。励起波長および測定波長はそれぞれ 340nm、 615ηηιを使用した。アツセィは二連にて行ない、測定値の平均を用いてデ一夕処理した。なおデータ処理は DMS0およびスクリーニング検体添加群の測定値から非特異結合の測定値を差し引き、 DMS0添加群の特異的リガンド結合を 100%、非特異結合を 0%とした時の検体添加群における特異的リガンド結合率（％) を算出し、これを 100 から減ずることにより阻害活性 ( ) を算出した。さらに、以下の方法により擬陽性検体を除いた。すなわち Bufferで DMS0および各検体を希釈し、 A431 細胞と室温で 1時間ィンキュベートした後に 5回洗浄を行い、 Eu- EGFおよび DELFIA 増強試薬（PerkinElmer life sciences) を添加、室温で 30 分間インキュベートした後、プレートリーダー（ARVO sx, PerkinElmer life sciences) を用いて時間分解蛍光を測定した。丽 SO添加群の測定値と比較して明らかに蛍光が減少している化合物群を擬陽性検体として除き、それ以外の化合物群を活性検体とした。活性検体については検体最終濃度 1, 3, 10, 30 g/mL となるように添加し、阻害活性を算出した後に非線形最小二乗法により IC_5fl値を算出した。

(4) 結果

サイ卜 1の代表化合物からは、 I C₅₀=8.0 g/mLを示す化合物 10 - [3- (4 -メチル-ピぺラジン-卜ィル) -プロピル] -2-トリフルォロメチル- 10H-フエノチアジン二塩酸塩（S I GMAより購入、カタログ番号 T 85 1 6) が得られた。サイト 2の代表化合物からは、 I C₅₀ = 13. On gZmLを示す化合物 8 -へキシルスルファ二ル- 3-メチル -7-プロピル - 3， 7-ジヒドロ-プリン- 2, 6 -ジオン ( S A L 0 Rより購入、カタ口グ番号 R 3 3， 6 8 3 - 1 ) が得られた。サイト 3の代表化合物からは、 I C _{5 0} =23. 8 g ZmLを示す化合物 2- [2- (3-ェチル- 5, 5, 8， 8-テトラメチル -5, 6, 7, 8-テトラヒド口-ナフ夕レン- 2-ィル） -2-ォキソ -ェチルスルファニル] -ニコチン酸 (MAY B R I D G Eより購入、カタログ番号 R H 0 0 8 6 6 ) が得られた。

〔実施例 8〕 E G F Rリン酸化を指標とした E G F Rァゴニスト活性 Zアンタゴニス卜活性の評価

E G F Rはリガンドが結合し活性化すると、細胞内領域がリン酸化される。このリン酸化はリン酸化受容体特異的抗体により検出可能である。 A431 細胞を 10%のゥシ胎児血清（JRHバイォサイエンス社製）を含むダルベッコ改変イーグル培地（シグマ社製）を用いて 5%C0₂, 37°Cの環境下にて 1 日間培養 (BNR- 110M,エスペック社製）した後、血清を除いた培地にてさらに 1日間培養した。ァゴニスト活性測定を行う場合は、検体を ΙΟ /i g/mLの濃度で含んだ培地を添加して 10分間放置した。また、アン夕ゴニスト活性測定を行う場合は検体を 10 または 100 g/mL の濃度で含んだ培地を添加して 20分間放置した後、終濃度が 100 ng/mL となるように EGF (Pepro Tech 社製）を添加し、さらに 10分間放置した。また、コントロールとして EGF処理のみを行った細胞および未処理の細胞を用意した。培地を除去し、冷却したリン酸緩衝生理食塩液 (PBS, Sigma社製）にて細胞を洗浄した後、熱した細胞溶解バッファー（2 0% グリセロール（和光純薬製）， 2 % SDS (シグマ社製)， 5% 2-Mercaptoethanol (シダマ社製）， 0. 025 mg/iL Bromo Phenol Blue (シグマ社製）を含む 125 腿 ol/L トリス（和光純薬製) -塩酸 (和光純薬製）緩衝液（pH6. 8) )を添加して細胞溶解液を得た。得られた細胞溶解液を Ί. 5%のポリアクリルアミドゲル (e-パジエル、ァトー社製）にアプライし、トリス /ダリシン/ SDS緩衝液 (バイォ ·ラッド社製）を用いてゲル 1枚あたり 30 の条件で電気泳動により分離 (AE- 6400、アト一社製）した後，セミドライ式ブロッティング装置 (AE-6675、ァトー社製）を用いてポリビニリデンジフルオリド（PVDF)膜（クリアブロットメンブレン- P、アト一社製）に 200 mA、 1 時間の条件で転写した。 PVDF膜を 5%のスキムミルク（和光純薬製）を含む PBSで室温、 1時間の条件でブロッキングした後、 0. 1%の Tween_20 (バイオ.ラッド社製）を含む PBSにて 1 000倍希釈した活性化 EGF受容体に対する一次抗体（抗ヒト活性化 EGFR抗体 .マウ W 03 ス IgG l ： BD トランスダクシヨン 'ラボラトリーズ社製）および西洋わさび過酸化酵素によって標識された二次抗体（抗マウスィムノグロブリン ·ゥサギポリクロ一ナル抗体/パーォキシダーゼ標識：ダコ社製）と 37 で 1時間ずつ反応させ、化学発光法 (ECL ウエスタンプロッティング検出システム、アマシャムバイオサイエンス社製）を用いて EGFの作用によって活性化された EGF受容体を発光 ·蛍光撮影出力装置 (AE- 6962N、 ATT0社製）を利用して検出した。 10 x g/mLの 10- [3- (4-メチル -ピぺラジン- 1-ィル) -プロピル] - 2-トリフルォロメチル- 10H-フエノチアジン二塩酸塩、 1 0 g/mLの 8 -へキシルスルファニル -3-メチル -7-プロピル- 3， 7-ジヒドロ-プリン- 2， 6 -ジオンおよび 100 g/mLの 2 - [2- (3 -ェチル -5, 5, 8， 8 -テトラメチル- 5, 6, 7, 8 -テトラヒドロ-ナフ夕レン- 2-ィル) -2-ォキソ -ェチルスルファ二ル] -ニコチン酸は EGF による A431細胞の EGF受容体活性化を阻害した（図 2 1 ) 。

〔実施例 9〕 E G F R変異体の作製

( 1 ) 方法

QuickChange®部位特異的突然変異誘発キットを製造業者（Stratagene) の指示に従って用いることにより、部位特異的突然変異誘発法を行った。 EGFR配列中の突然変異は、 DNA配列解析により確認した。 CH0細胞は、 10%仔ゥシ血清を添加した最少必須培地ひ中で培養し、 FuGENE6 法を製造業者（Roche) の推奨に従って用いて、野生型又は変異型受容体を含む発現ベクターでトランスフエクトした。続いて、一過性にトランスフエクトした CH0細胞を 24時間にわたり培養し、この CH0細胞は、特記しない限り、 24 時間にわたり飢餓状態に付すか飢餓状態にしないで次の分析に用い、続いてヒト EGFで 5分間刺激した。

—過性トランスフエクトした CH0細胞における EGFRの発現及び下流の ERKの活性化は、 Kim ら (Kim, J. -H. et al. , Eur. J. Biochem. 269: 2323-2329, 2002) に従つて測定した。また、抗 EGFR ポリクローナル抗体（Upstate Biotechnology) 、抗リン- M4/42 MAPキナーゼ E10モノクローナル抗体、及び抗 MAPキナーゼボリクローナル抗体（Cel l Signal ing Technology) を用いてィムノブロット分析を行った。続いて、野生型及び ERK活性化欠損突然変異体について、一過性トランスフエクト CH0細胞の表面上における EGFRの発現を、以下に記載する 2つの異なる方法により確認した。第 1の方法では、細胞表層タンパク質をピオチン化し、 Muthuswamy ら (Muthuswamy, S. K. et al. , Mol Cel l Biol. 19 : 6845-6857, 1999) に記載の方法に従ってピオチン化 EGFR を検出した。第 2の方法では、一過性トランスフエクト CH0細胞の細胞表層 EGFRを抗 EGFR 528モノクローナル抗体 (Santa Cruz) で標識し、続いて FACS Vantage SE (Becton Dickinson) を製造業者の指示に従って用いて分析した。

EGF により誘導された自己リン酸化（autophosphorylat ion) を検出するために、一過性トランスフエクト細胞を 12時間培養し、血清不含培地中で 3時間にわたり飢餓状態にした。 EGFR自己リン酸化は、既に報告されている Satoらの方法により調べた (Sato, C. et al. , J. Biochem (Tokyo) 127 : 65-72, 2000) 。 EGF 結合アツセィに関しては、一過性トランスフエクト細胞をフイブロネクチン被覆 24ゥエルプレート中で 24時間維持し、その後血清不含培地中で 24時間にわたり飢餓状態にした。この細胞を、 l mg/ml BSA を含むリン酸緩衝生理食塩水（PBS) 中で 2 nM ¹²⁵ 1標識 EGFと共に 1時間インキュベートした。 l mg/ml BSAを含む氷冷 PBSを用いて 3回洗浄することにより遊離 ^m I標識 EGFを除去した。続いて細胞を 0. 5ml の 0. 5M NaOH 中に溶解し、放射活性をァカウンターを用いて測定した。

( 2 ) 結果

EGFR の相互作用領域残基（interface residue) に突然変異誘発を行い、全長 EGFRの活性化に対する作用を検討した。最初に、 CH0細胞において発現された EGFR の下流シグナル伝達経路を調べるために、細胞外シグナル調節プロティンキナーゼ

(extracel lular s ignal-regulated protein kinases； ERK) の EGF依存性リン酸化をアツセィした（図 2 2 A) 。疎水性受容体の二量体化相互作用領域は、一方の受容体の Tyr251力もう一方の受容体の Arg285と水素結合しており、また Phe263と疎水性相互作用している。 Arg285を Thrで置換する（R285Y) ことによってほとんど影響はないが、 Arg285 を Ser で置換した（R285S) 場合には、生物活性が低減した

(図 2 2 A) 。

Tyr251または Phe263の Alaへの置換は活性にほとんど影響を与えないが、 R285S 突然変異と Y251Aまたは F263A とを組み合わせた場合にはほぼ完全な活性の消失を引き起こした。 R285S突然変異と Y251Aまたは F263Aとを組み合わせた変異体は、ビォチン化分析（図 22B) 及び FACS解析（デ一夕は示さない）のいずれの分析においても、野生型 EGFRとほぼ同程度に細胞表面上に発現されることが確認された。これらの非シグナル伝達形態はまた、 EGFR 自己リン酸化能を示さない（図 22C) 。結果として、結晶構造において見出された受容体二量体化相互作用領域を突然変異誘発法により確証することができた。 2つの二量体化相互作用領域の突然変異体は、 [^m I ] EGF結合ァッセィにおいて EGFに対して非常に低いァフィ二ティ一を示している（図 22D) 。このことは、高いァフィ二ティ一による EGFの結合が EGFRの二量体化と関連していることを示唆している。

さらに、 EGFRのドメイン IIとドメイン IIIとの間の細胞内相互作用もまた突然変異誘発法を利用して試験した。このドメイン間相互作用領域においては、ドメイン I Iの Glu293とドメイン IIIの Arg405とが互いに塩橋を形成している。 Arg405の Glu による置換によって、 EGF依存性 ERKリン酸化、自己リン酸化、及び高ァフィ二ティ —による EGF 結合が破壊されていることが示された（図 22) 。従って、ドメイン間相互作用は、受容体の活性化に重要である。産業上の利用可能性

本発明により、 E G F/E G F R複合体の二量体の結晶構造およびその立体構造が提供される。本発明の複合体共結晶構造が与える構造座標は、 EGFRァゴニストやアン夕ゴニストのフアルマコフォア抽出、複合体構造座標の全部または一部を用いたコンピュータスクリーニング、 EGFRァゴニストゃアンタゴニス卜の分子設計（活性上昇、選択性付与など）、産業上有用な EG Fまたは EGFR変異体設計、 EGF中和抗体 ·ァゴニスト抗体の作製、 EGF/EGFR結晶構造を利用した分子置換法、インシュリンレセプ夕一等 EGFRと同様のフォールドを有すると考えられる蛋白質のモデリングとその構造の活用（コンピュータスクリーニング、分子設計、抗体設計、改変体設計、分子置換法など）などにおいて有用である。

Claims

請求の範囲

1. EGF/EGFR複合体の結晶であり、 E G F/E G F R複合体が以下の (A) および（B) の特徴を有する結晶。

(A) EGFと EGFRが 1 ： 1で結合している；

(B) EGF結合 EGFRが二量体を形成している .

2. EGF/EGFR複合体の結晶であって、単位格子定数が a=220.2± 1.5A、 b = 220.2±1.5Aおよび c==113. 1±1.5Aであることを特徴とする結晶。

3. 結晶化可能な EGFRの製造方法であり、以下の工程：

(A) L e c 8細胞を用いて EGFRを産生する工程；および

(B) グリコシダーゼを用いて EGFRを脱グリコシル化する工程；

を含むことを特徴とする方法。

4. 請求項 3に記載の方法により製造される結晶化可能な E G F R。

5. EGFRと EGFR活性調節物質の複合体の結晶の製造方法であり、以下の工程： ·

(A) 結晶化可能な EGFRを製造する工程；および

(B) EGFRと EGFR活性調節物質を接触させる工程；

を含むことを特徴とする方法。

6. EGFR活性調節物質が EGFである、請求項 5に記載の方法。 .

7. EGFRと EGF R活性調節物質の複合体の構造座標を決定する方法であり，以下の工程：

(A) EGFRと EGFR活性調節物質の複合体の結晶を製造する工程；および

(B) (A) により得られた結晶を用いた X線結晶構造解析により EGFRと EGF R活性調節物質の複合体の構造座標を取得する工程；

を含むことを特徴とする方法。

8. EGFR活性調節物質が E G Fである、請求項 7に記載の方法。

9. 請求項 1に記載の結晶を用いた X線結晶構造解析により得られる E G F/E G FR複合体の構造座標。

10. EGF/EGFR複合体の構造座標を用いることを特徴とする、 EGFR活性調節物質のスクリーニング方法。

11. EGFR活性調節物質をスクリーニングする方法であって、以下の段階：

(1) 被験物質の立体構造を構造座標化する段階；ならびに

(2) (1) の構造座標および以下の（A) 〜（H) のいずれかに記載の EG F/EGFR結合部位の構造座標を同一座標系上で重ね合わせて、両者の適合状態を評価する段階；

を含むことを特徴とする方法。

(A) 以下の（A— 1) または（A— 2) のいずれかから選ばれる第一の EG F/ EGF R結合部位の構造座標；

(A— 1) 少なくとも EGFの Leu26および Lys28、ならびに E GF Rの Leu69 および Leu98に相当するアミノ酸残基の原子座標を含んでなる EGF/EGFR 結合部位の構造座標；

(A- 2) 少なくとも EGFの Leu26および Lys28、ならびに E G F Rの Leu69 および Leu98に相当するアミノ酸残基の原子座標を含み、かつ EGFの Met21、 Ile23、 Ala25、 Cys3K Asn32および Cys33、ならびに E G F Rの Leul4、 Glnl6、 Glyl8、 Glu35、 Tyr45、 Ala68、 Glu90および TyrlOl に相当するアミノ酸残基から選ばれる 1つ以上のアミノ酸残基の原子座標を含んでなる EGF/EGFR結合部位の構造座標；

(B) 以下の（B— 1) または（B—2) のいずれかから選ばれる第二の EGF/ EGFR結合部位の構造座標；

(B- 1) 少なくとも EGFの Leul5および Arg41、ならびに E G F Rの Val35 0および Asp355に相当するァミノ酸残基の原子座標を含んでなる E GF/EGF R結合部位の構造座標；

(B— 2) 少なくとも EGFの Leul5および Arg41、ならびに E G F Rの V_a135 0および Asp355に相当するアミノ酸残基の原子座標を含み、かつ EG Fの Hi si 0、 AsplK Tyrl3、 Hisl6、 Cys31、 Asn32、 Cys33、 Ile38、 Gly39および Glu40、ならびに EGFRの ThrlO、 Asnl2, Lysl3, Glnl6、 Leul7、 Glyl8、 Leu27、 Leu3 25、 Ser356、 Phe357、 Gln384および His409に相当するアミノ酸残基から選ばれる 1つ以上のアミノ酸残基の原子座標を含んでなる E GF/EG F R結合部位の構造座標；

(C) 以下の（C一 1) または（C一 2) のいずれかから選ばれる第三の EG F/ E G F R結合部位の構造座標；

(C一 1) 少なくとも EGFの Arg45および Leu47、ならびに E G F'Rの Leu38 2、 Gln384、 Phe412および Ile438に相当するアミノ酸残基の原子座標を含んでなる50?/£〇 1^結合部位の構造座標；

(C- 2) 少なくとも EGFの Arg45および Leu47、ならびに E G F Rの Leu38 2、 Gln384、 Phe412および Ile438 に相当するアミノ酸残基の原子座標を含み、かつ EGFの Gln43、 Tyr44、 Asp46および Lys48、ならびに E GF Rの Arg29、 Leu325 His346、 Gln408、 Gln41K Ala415および Val417に相当するアミノ酸残基から選ばれる 1つ以上のアミノ酸残基の原子座標を含んでなる E G F/E G F R結合部位の構造座標；

(D) (A) に記載の第ーの£0 /£0 1 結合部位ぉょび（B) に記載の第二のEGF/EGFR結合部位を含んでなるEGF/EGFR結合部位の構造座標；

(E) (B) に記載の第ニのEGF/EGFR結合部位ぉょび（C) に記載の第三の EGF/EGFR結合部位を含んでなる EGF/EGFR結合部位の構造座標；

(F) (A) に記載の第一の EGF/EGFR結合部位および（C) に記載の第三の £GF/EGF R結合部位を含んでなる E GF/EG F R結合部位の構造座標；

(G) (A) に記載の第一の EGF/EGFR結合部位、（B) に記載の第二の E GF/EGFR結合部位および（C) に記載の第三の50?/£0?1^結合部位を含んでなる E G F/E G F R結合部位の構造座標；

(H) 以下の (H - 1) 〜（H— 3) のいずれかから選ばれる E G F/E G F R結合部位の構造座標；

(H— 1) 少なくとも EGFの Tyrl3、 Glu40、 Arg4K Asp46および Leu47、ならびに EGFRの Phe357、 Lysl3、 Asp355、 Arg29、 Leu382、 Ala415および Val4 17に相当するアミノ酸残基の原子座標を含んでなる E GF/EGF R結合部位の

(H-2) EGFの HislO、 AsplL Tyrl3、 Leul5、 Hisl6、 Met21、 Ile23、 Ala2 5、 Leu26、 Lys28、 Ala30、 Cys3K Asn32、 Cys33、 Val35 Tyr37、 Ile38、 Gly39、 Glu40、 Arg4K Gln43、 Tyr44、 Arg45、 Asp46、 Leu47、 Lys48 および Trp49、ならびに EGFRの Asnl2、 Lysl3、 Leul4、 Thrl5、 Glnl6、 Leul7、 Glyl8、 Asp22、 Arg29、 Tyr45 Ala68、 Leu69、 Tyr89、 Glu90、 Leu98、 Ser99、 TyrlOK Leu325、 His346、 Leu348、 Pro349、 Val350、 Asp355、 Ser356, Phe357、 Thr358、 Leu382、 Gln384、 Gln408, His409 Gln411、 Phe412, Ala415、 Val417、 Ile438および Ly s465に相当するアミノ酸残基の原子座標からなる構造座標；

(H— 3) EGFの HislO、 AsplK Tyrl3、 Leul5、 Hisl6、 Met21、 Ile23、 Ala2 5、 Leu26、 Lys28、 Ala30、 Cys3K Asn32、 Cys33、 Val35、 Tyr37、 Ile38、 Gly39、 Glu40、 Arg41、 Gln43、 Tyr44、 Arg45、 Asp46. Leu47、 Lys48 および Trp49、ならびに EGFRの Asnl2> Lysl3、 Leul4、 Thrl5、 Glnl6、 Leul7、 Glyl8、 Asp22、 Arg29、 Tyr45、 Ala68、 Leu69、 Tyr89、 Glu90、 Leu98、 Ser99、 TyrlOK Leu325、 His346、 Leu348、 Pro349、 Val350、 Asp355, Ser356、 Phe357 Thr358 Leu382、 Gln384、 Gln408、 His409、 Gln41L Phe412、 Ala415、 Val417、 Ile438および Ly s465 に相当するアミノ酸残基およびその近傍のアミノ酸残基の原子座標からなる構造座標。

2. EGF R活性調節物質をスクリ一二ングする方法であって、以下の段階：

( 1 ) 被験物質の立体構造を構造座標化する段階；ならびに

(2) (1) の構造座標および以下の（A) 〜（E) のいずれかに記載の EG F R二量体化部位の構造座標を同一座標系上で重ね合わせて、両者の適合状態を評価する段階；

を含むことを特徴とする方法；

(A) 少なくとも二量体を形成している第一の EGFRの Thr249、 Tyr246および Gln252、ならびに第二の E G F Rの Asn86、 Cys283および Ala286に相当するアミノ酸残基の原子座標を含んでなる E G F R二量体化部位の構造座標；

(B) 少なくとも二量体を形成している第一の EGFRの Thr249、 Tyr246および Gln252、ならびに第二の E GF Rの Asn86、 Cys283および Ala286に相当するアミノ酸残基の原子座標を含み、かつ両方の EGFRの Asn86、 Glnl94、 Pro204、 Ser205、 Lys229、 Phe230、 Thr239、 Pro242, Tyr246、 Pro248、 Thr249、 Tyr25K Gln252、 Met253、 Ser262、 Phe263、 Gly264 Ala265、 Tyr275、 His280、 Ser282、 Cys283、 Val284、 Arg285、 Ala286および Lys303に相当するアミノ酸残基から選ばれる 1つ以上のアミノ酸残基の原子座標を含んでなる E G F R二量体化部位の構造座標；

(C) 二量体を形成している両方の EGFRの Asn86、 Glnl94、 Pro204、 Ser205、 Lys229、 Phe230、 Thr239、 Pro242、 Tyr246、 Pro248 Thr249、 Tyr25L Gln252、 Met253, Ser262、 Phe263、 Gly264、 Ala265、 Tyr275、 His280, Ser282 Cys283、 Val284、 Arg285、 Ala286および Lys303に相当するアミノ酸残基の原子座標からなる E G F R二量体化部位の構造座標；

(D) 二量体を形成している両方の EGFRの Asn86、 Glnl94、 Pro204、 Ser205、 Lys229、 Phe230, Thr239、 Pro242、 Tyr246、 Pro248、 Thr249、 Tyr25K Gln252、 Met253、 Ser262、 Phe263、 Gly264、 Ala265、 Tyr275、 His280、 Sef282、 Cys283、 Val284、 Arg285、 Ala286および Lys303に相当するアミノ酸残基ならびにその近傍のアミノ酸残基の原子座標からなる構造座標；

(E) 少なくとも EGFRの Arg405および Glu293 に相当するアミノ酸残基の原子座標を含み、かつ EGFRの Arg285、 Arg273、 Asp254および Gly458 に相当するアミノ酸残基から選ばれる 1つ以上のアミノ酸残基の原子座標を含んでなる E G F R二量体化部位の構造座標。

13. EGF/EGFR複合体にぉけるEGF/EGFR結合部位またはEGFRニ量体化部位を同定する方法であって、以下の段階：

(1) EGF/EGFR複合体の構造座標をコンピュータに入力する段階；および

(2) EG F/E G F R複合体構造の解析により E GF/E G F R結合部位または EGFR二量体化部位を構成するアミノ酸残基を特定する段階；

を含むことを特徴とする方法。

14. EGFR活性調節物質をスクリーニングする方法であって、以下の段階： (1) EGF/EGF R複合体の構造座標を用いて E G F/E G F R結合部位または EG FR二量体化部位を同定する段階；

(2) (1) により同定された EGF/EGF R結合部位または EG FR二量体化部位の構造座標を用いて EG FR活性調節物質をスクリーニングする段階；および

(3) (2) により得られた EGFR活性調節物質を生化学的アツセィに供し、 EGF R活性調節作用について評価する段階 '；

を含むことを特徴とする方法。

5. EGFR活性調節物質のスクリーニング方法であって、以下の段階：

( 1 ) 被験物質の立体構造を構造座標化する段階；および

(2) (1) の構造座標と以下の（A) 〜（E) のいずれかに記載のフアルマコフォアを同一座標系上で重ね合わせて、両者の適合状態を評価する段階；を含むことを特徴とする方法。

(A) 以下の 3つの特性球により定義されるフアルマコフォア；

特性球 1 ： X座標- 5.623、 Y座標 6.259、 Z座標 0.853に中心を有する半径 1.5 Aの陰イオン性領域；

特性球 2 ： X座標- 12.656、 Y座標 3.363、 Z座標- 2.934に中心を有する半径 1. 5 Aの疎水性領域；

特性球 3 ： X座標- 11.576、 Y座標 9.546、 Z座標- 2.135に中心を有する半径 1. 5Aの水素結合供与体領域 R (ルート）を開始点とし、 X座標 -13.86、 Y座標 8. 532、 Z座標- 3.792 に中心を有する半径 2. OAの水素結合供与体領域 T (ターミナル）を終点とするべクトルにより定義される水素結合供与体領域；

(B) 以下の 3つの特性球により定義されるフアルマコフォア；

特性球 1 ： X座標- 5.669、 Y座標- 1.630、 Z座標- 1.200 に中心を有する半径 1.5 Aの疎水性領域；

特性球 2 ： X座標- 4.547、 Y座標 6.304、 Z座標 4.060に中心を有する半径 1.

5 Aの陰イオン性領域；

特性球 3 ： X座標- 0.842、 Y座標 1.938、 Z座標 0.169に中心を有する半径 L 5 Aの陽イオン性領域； ( C ) 以下の 4つの特性球により定義されるフアルマコフォア；

特性球 1 ： X座標 4. 527、 Y座標 6. 119、 Z座標- 0. 725に中心を有する半径 1. 5 Aの陽イオン性領域；

特性球 2 ： X座標 0. 459、 Y座標- 1. 861、 Z座標 1. 410に中心を有する半径 1.

5 Aの陰イオン性領域；

特性球 3 ： X座標- 6. 534、 Y座標 3. 496、 Z座標- 0. 247に中心を有する半径 1. 5Aの水素結合供与体領域 R (ルート）を開始点とし、 X座標- 8. 045、 Y座標 L 617、 Z座標 1. 538 に中心を有する半径 1. 7Aの水素結合供与体領域 T (ターミナル）を終点とするべク 1、ルにより定義される水素結合供与体領域；

特性球 4 ： X座標- 11. 024、 Y座標 2. 667、 Z座標 0. 128 に中心を有する半径 1. 5 Aの疎水性領域；

(D) 以下の 3つの特性球により定義されるフアルマコフォア； '

特性球 1 ： X座標- 5. 416、 Y座標 7. 542、 Z座標- 2. 184に中心を有する半径 1. 5Aの芳香族性領域 R (ルート）を開始点とし、 X座標- 8. 185、 Y座標 6. 587、 Z座標- 2. 827 に中心を有する半径 1. 5Aの芳香族性領域 T (ターミナル）を終点とするべクトルにより定義される芳香族性領域；

特性球 2 ： X座標- 16. 119、 Y座標 9. 326、 Z座標- 0. 341 に中心を有する半径 1. 5 Aの陽イオン性領域；

特性球 3 ： X座標- 14. 846、 Y座標 5. 806、 Z座標- 1. 676 に中心を有する半径 1. 5 Aの疎水性領域；

( E ) 以下の 3つの特性球により定義されるフアルマコフォア；

特性球 1 ： X座標 6. 595、 Y座標- 0. 996、 Z座標- 1. 663に中心を有する半径 1. 5Aの芳香族性領域 R (ルート）を開始点とし、 X座標 7. 625、 Y座標 1. 482、 Z座標- 0. 322 に中心を有する半径 1. 5Aの芳香族性領域 T (ターミナル）を終点とするべクトルにより定義される芳香族性領域；

特性球 2 ： X座標 1. 858、 Y座標 1. 046、 Z座標 1. 370に中心を有する半径 1. 5Aの水素結合供与体領域 R (ルート）を開始点とし、 X座標 2. 051、 Y座標 2. 626、 Z座標- 1. 172 に中心を有する半径 1. 7Aの水素結合供与体領域 T (ターミナル）を終点とするべクトルにより定義される水素結合供与体領域；特性球 3 ·. X座標- 1. 936、 Y座標 0. 021、 Z座標- 3. 278に中心を有する半径 1. 5 Aの疎水性領域

6 . E G F R活性調節物質の設計方法であって、以下の段階：

( 1 ) 以下の（A) 〜（E ) のいずれかに記載のフアルマコフォアの各特性球に対応する官能基を有する各フラグメント群を作成する段階；および

( 2 ) ( 1 ) で作成した各フラグメント群より一つずつ選択された各フラグメントを結合させて、化合物を設計する段階；

を含むことを特徴とする方法。

特性球 1 ： X座標- 5. 623、 Y座標 6. 259、 Z座標 0. 853に中心を有する半径 1. 5 Aの陰イオン性領域；

特性球 2 ： X座標 - 12. 656、 Y座標 3. 363、 Z座標- 2. 934に中心を有する半径 1. 5 Aの疎水性領域；

特性球 3 ： X座標- 11. 576、 Y座標 9. 546、 Z座標- 2. 135に中心を有する半径 1. 5Aの水素結合供与体領域 R (ルート）を開始点とし、 X座標- 13. 86、 Y座標 8. 532、 Z座標- 3. 792 に中心を有する半径 2. OAの水素結合供与体領域 T (夕一ミナル）を終点とするべクトルにより定義される水素結合供与体領域；

( B ) 以下の 3つの特性球により定義されるフアルマコフォア；

特性球 1 ： X座標- 5. 669、 Y座標- 1. 630、 Z座標- 1. 200 に中心を有する半径 1. 5 Aの疎水性領域； .

特性球 2 ： X座標- 4. 547、 Y座標 6. 304、 Z座標 4. 060に中心を有する半径 1. 5 Aの陰イオン性領域； - 特性球 3 ： X座標- 0. 842、 Y座標 2. 938、 Z座標 0. 169に中心を有する半径 1. 5 Aの陽イオン性領域；

( C ) 以下の 4つの特性球により定義されるフアルマコフォア；

特性球 1 ： X座標 4. 527、 Y座標 6. 119、 Z座標- 0. 725に中心を有する半径 1. 5Aの陽イオン性領域；

特性球 2 ： X座標 0. 459、 Y座標 -1. 861、 Z座標 1. 410に中心を有する半径 1. 5 Aの陰イオン性領域；特性球 3 ： X座標- 6.534、 Y座標 3.496、 Z座標- 0.247に中心を有する半径 1. 5Aの水素結合供与体領域 R (ルート）を開始点とし、 X座標- 8.045、 Y座標 1. 617、 Z座標 1.538 に中心を有する半径 1.7Aの水素結合供与体領域 T (ターミナル）を終点とするべクトルにより定義される水素結合供与体領域；

特性球 4 ： X座標 - 11.024、 Y座標 2.667、 Z座標 0.128 に中心を有する半径 1.5 Aの疎水性領域；

(D) 以下の 3つの特性球により定義されるフアルマコフォア；

特性球 1 ： X座標- 5.416、 Y座標 7.542、 Z座標 -2.184に中心を有する半径 1. 5Aの芳香族性領域 R (ルート）を開始点とし、 X座標- 8. 185、 Y座標 6.587、 Z座標- 2.827 に中心を有する半径 L 5Aの芳香族性領域 T (ターミナル）を終点とするべクトルにより定義される芳香族性領域；

特性球 2 ： X座標- 16.119、 Y座標 9.326、 Z座標- 0.341 に中心を有する半径 1.5 Aの陽イオン性領域；

特性球 3 ： X座標- 14.846、 Y座標 5.806、 Z座標- 1.676 に中心を有する半径 1.5 Aの疎水性領域；

(E) 以下の 3つの特性球により定義されるフアルマコフォア；

特性球 1 ： X座標 6.595、 Y座標- 0.996、 Z座標- 1.663に中心を有する半径 1. 5Aの芳香族性領域 R (ルート）を開始点とし、 X座標 7.625、 Y座標 1.482、 Z座標- 0.322 に中心を有する半径 1.5Aの芳香族性領域 T (ターミナル）を終点とするべクトルにより定義される芳香族性領域；

特性球 2 ： X座標 1.858、 Y座標 1.046、 Z座標 1.370に中心を有する半径 1. 5Aの水素結合供与体領域 R (ルート）を開始点とし、 X座標 2.051、 Y座標 2. 626、 Z座標- 1. 172 に中心を有する半径 1.7Aの水素結合供与体領域 T (ターミナル）を終点とするべクトルにより定義される水素結合供与体領域；

特性球 3 ： X座標 -1.936、 Y座標 0.021、 Z座標- 3.278に中心を有する半径 1. 5 Aの疎水性領域

7. EGFR活性調節物質のフアルマコフォアの設計方法であって、以下の段階：

( 1 ) EGF/EGF R結合部位または E G F R二量体化部位の 3次元構造を解祈し、 EGF R活性調節物質のフアルマコフオアとして使用し得る部分構造を特定する段階；および

(2) 該部分構造を特性球に変換し、フアルマコフォアを発生させる段階；を含むことを特徴とする方法。

18. EGFR活性調節物質のスクリーニング方法であって、以下の段階：

(2) (1) にょり同定されたEGF/EGFR結合部位またはEGFRニ量体化部位の構造座標を用いて E G F R活性調節物質のフアルマコフォアを設計する段階；

(3) (2) により得られたフアルマコフォアを用いて EGFR活性調節物質をスクリーニングする段階；および

を含むことを特徴とする方法。

19. EGFR活性調節物質の設計方法であって、以下の段階：

(1) E G F/E G F R複合体の構造座標を用いて E G F/E G F R結合部位または EGFR二量体化部位を同定する段階；

(2) (1) により同定された EG F/EGFR結合部位または EGFR二量体化部位の構造座標を用いて E G F R活性調節物質のフアルマコフォアを設計する段階；

を含むことを特徴とする方法。

20. 以下の（A) 〜（E) のいずれかに記載のフアルマコフォアに適合する構造を有する E G F Rアン夕ゴニスト。

(A) 以下の 3つの特性球により定義されるフアルマコフォア；特性球 1 ： X座標- 5. 623、 Y座標 6. 259、 Z座標 0. 853に中心を有する半径 1. 5 Aの陰イオン性領域；

特性球 2 ： X座標- 12. 656、 Y座標 3. 363、 Z座標- 2. 934に中心を有する半径 1. 5Aの疎水性領域；

特性球 3 ： X座標- 1 1. 576、 Y座標 9. 546、 Z座標- 2. 135に中心を有する半径 1. 5Aの水素結合供与体領域 R (ルート）を開始点とし、 X座標- 13. 86、 Y座標 8. 532、 Z座標- 3. 792 に中心を有する半径 2. OAの水素結合供与体領域 T (ターミナル）を終点とするべクトルにより定義される水素結合供与体領域；

特性球 1 ： X座標- 5. 669、 Y座標- 1. 630、 Z座標- 1. 200 に中心を有する半径 1. 5 Aの疎水性領域；

特性球 2 ： X座標- 4. 547、 Y座標 6. 304、 Z座標 4. 060に中心を有する半径 1. 5 Aの陰イオン性領域；

特性球 3 ： X座標- 0. 842、 Y座標 . 938、 Z座標 0. 169に中心を有する半径 1.

5 Aの陽イオン性領域；

(C ) 以下の 4つの特性球により定義されるフアルマコフォア；

特性球 1 ： X座標 4. 527、 Y座標 6. 1 19、 Z座標- 0. 725に中心を有する半径 1. 5 Aの陽イオン性領域；

特性球 2 ： X座標 0. 459、 Y座標- 1. 861、 Z座標 1. 410に中心を有する半径 L 5 Aの陰イオン性領域；

特性球 3 ： X座標- 6. 534、 Y座標 3. 496、 Z座標- 0.. 247に中心を有する半径 1. 5Aの水素結合供与体領域 R (ルート）を開始点とし、 X座標- 8. 045、 Y座標 1. 617、 Z座標 1. 538 に中心を有する半径 1. 7Aの水素結合供与体領域 T (夕一ミナル）を終点とするべクトルにより定義される水素結合供与体領域；

特性球 4 ： X座標- 1 1. 024、 Y座標 2. 667、 Z座標 0. 128 に中心を有する半径 1. 5 Aの疎水性領域；

特性球 1 ： X座標- 5. 416、 Y座標 7. 542、 Z座標- 2. 184に中心を有する半径 1. 5Aの芳香族性領域 R (ルート）を開始点とし、 X座標- 8. 185、 Y座標 6. 587、 Z座標- 2.827 に中心を有する半径 1.5Aの芳香族性領域 T (ターミナル）を終点とするべクトルにより定義される芳香族性領域；

特性球 2 ： X座標 -16.119、 Y座標 9.326、 Z座標- 0.341に中心を有する半径 L5Aの陽イオン性領域；

特性球 3 ： X座標- 14.846、 Y座標 5.806、 Z座標- 1.676に中心を有する半径 1.5 Aの疎水性領域；

特性球 1 ： X座標 6.595、 Y座標- 0.996、 Z座標- 1.663に中心を有する半径 1. 5Aの芳香族性領域 R (ルート）を開始点とし、 X座標 7.625、 Y座標 1.482、 Z座標- 0.322 に中心を有する半径 L5Aの芳香族性領域 T (ターミナル）を終点とするべクトルにより定義される芳香族性領域；

特性球 2 ： X座標 1.858、 Y座標 1.046、 Z座標 1.370に中心を有する半径 1. 5Aの水素結合供与体領域 R (ルート）を開始点とし、 X座標 2.051、 Y座標 2. 626、 Z座標- 1.172に中心を有する半径 1.7 Aの水素結合供与体領域 T (ターミナル）を終点とするべクトルにより定義される水素結合供与体領域；

特性球 3 ： X座標- 1.936、 Y座標 0.021、 Z座標- 3.278に中心を有する半径 1. 5 Aの疎水性領域

1. E GF Rの活性を阻害する方法であって、 EGFRと、以下の（A) 〜 (E) のいずれかに記載のフアルマコフォアに適合する構造を有する EG FRァンタゴ二ストを接触させることを特徴とする方法。

特性球 3 ： X座標- 11.576、 Y座標 9.546、 Z座標- 2.135に中心を有する半径 1. 5Aの水素結合供与体領域 R (ルート）を開始点とし、 X座標- 13.86、 Y座標 8. 532、 Z座標- 3.792 に中心を有する半径 2. OAの水素結合供与体領域 T (夕一ミナル）を終点とするべクトルにより定義される水素結合供与体領域； (B ) 以下の 3つの特性球により定義されるフアルマコフォア；

特性球 2 ： X座標 -4. 547、 Y座標 6. 304、 Z座標 4 060に中心を有する半径 1. 5 Aの陰イオン性領域；

特性球 3 ： X座標- 0. 842、 Y座標 2. 938、 Z座標 0. 169に中心を有する半径 1.

5 Aの陽イオン性領域；

(C) 以下の 4つの特性球により定義されるフアルマコフォア；

特性球 1 ： X座標 4. 527、 Y座標 6. 1 19、 Z座標 -0. 725に中心を有する半径 1. 5人の陽イオン性領域；

5Aの陰イオン性領域；

特性球 3 ： X座標- 6. 534、 Y座標 3. 496、 Z座標- 0. 247に中心を有する半径 L 5Aの水素結合供与体領域 R (ルート）を開始点とし、 X座標- 8. 045、 Y座標 1. 617、 Z座標 1. 538 に中心を有する半径 1. 7Aの水素結合供与体領域 T (ターミナル）を終点とするべクトルにより定義される水素結合供与体領域；

特性球 4 ： X座標- 1 1. 024、 Y座標 1. 667、 Z座標 0. 128 に中心を有する半径 1. 5人の疎水性領域；

特性球 1 ： X座標- 5. 416、 Y座標 7. 542、 Z座標- 2. 184に中心を有する半径 1. 5Aの芳香族性領域 R (ルート) を開始点とし、 X座標- 8. 185、 Y座標 6. 587、 Z座標- 2. 827 に中心を有する半径 1. 5Aの芳香族性領域 T (ターミナル）を終点とするべクトルにより定義される芳香族性領域；

特性球 2 ： X座標 -16. 119、 Y座標 9. 326、 Z座標- 0. 341 に中心を有する半径 1. 5人の陽イオン性領域；

特性球 3 ： X座標- 14 846、 Y座標 5. 806、 Z座標- 1. 676 に中心を有する半径 1. 5 Aの疎水性領域；

特性球 1 ： X座標 6. 595、 Y座標- 0. 996、 Z座標- L 663に中心を有する半径 1. 5Aの芳香族性領域 R (ルート）を開始点とし、 X座標 7.625、 Y座標 1.482、 Z座標- 0.322 に中心を有する半径 1.5Aの芳香族性領域 T (ターミナル）を終点とするべクトルにより定義される芳香族性領域；

特性球 2 ： X座標 1.858、 Y座標 1.046、 Z座標 1.370に中心を有する半径 1. 5人の水素結合供与体領域 R (ルート）を開始点とし、 X座標 2.051、 Y座標 2. 626、 Z座標- 1.172に中心を有する半径 1.7Aの水素結合供与体領域 T (夕一ミナル）を終点とするべクトルにより定義される水素結合供与体領域；

22. EGFR変異体を設計する方法であって、以下の段階：

(1) EGF/EGFR複合体の構造座標をコンピュータに入力する段階；

(2) EGF/EGFR複合体構造の解析により EGF/EGFR結合部位または EG FR二量体化部位を構成するアミノ酸残基を特定する段階；および

(3) 変異を導入するアミノ酸残基を特定する段階；

を含むことを特徴とする方法。 ' 23. EGFR変異体を製造する方法であって、以下の段階：

(1) EGF/EGF R複合体構造座標を用いて E G F R変異体を設計する段階；

(2) 変異蛋白質を調製する段階；および

( 3 ) 変異蛋白質を生化学的ァッセィに供し所望の活性を有することを確認する段階；

を含むことを特徴とする方法。

24. 請求項 23に記載の製造方法により得られる EGFR変異体。

25. EGFR二量体化部位にアミノ酸変異を有する EGFR変異体。

26. EGF/EGFR相互作用部位にアミノ酸変異を有する EGFR変異体。

27. E GFR二量体化部位および EGF/EGF R相互作用部位にアミノ酸変異を有する EGFR変異体。

28. EGF変異体を設計する方法であって、以下の段階：

(1) EGF/EGFR複合体の構造座標をコンピュータに入力する段階； (2) EGF/EGF R複合体構造の解析により E G F/E G F R結合部位を構成するアミノ酸残基を特定する段階；および

(3) 変異を導入するアミノ酸残基を特定する段階；

を含むことを特徴とする方法。

29. EGF変異体を製造する方法であって、以下の段階：

( 1 ) EGF/EGF R複合体構造座標を用いて E G F変異体を設計する段階；

(2) 変異蛋白質を調製する段階；および

( 3 ) 変異蛋白質を生化学的ァッセィに供し所望の活性を有することを確認する段階； ' を含むことを特徴とする方法。

30. 請求項 29に記載の製造方法により得られる EG F変異体。

31. EGF/EGFR相互作用部位にァミノ酸変異を有するEGF変異体。

32. EGF/EGFR複合体の構造座標を用いて、分子置換法により未知の構造の蛋白質または蛋白質複合体についての構造座標を取得する方法。

33. EGF/EGFR複合体の構造座標を用いて、ホモロジ一モデリング法により未知の構造の蛋白質または蛋白質複合体についての構造座標を取得する方法。

34. 請求項 32または請求項 33に記載の方法により得られる蛋白質または蛋白質複合体の構造座標。

35. EGF/EGFR複合体の構造座標を用いてェピトープを設計する方法であつて、以下の段階：

(2) EG F/E G F R複合体構造の解析によりェピトープとなり得る部分を特定する段階；

を含むことを特徴とする方法。

36. 抗 EGFR抗体の製造方法であって、以下の段階：

(1) EGF/EGFR複合体構造座標を用いてェピトープを設計する段階；

(2) 設計したェピトープを含む抗原を調製する段階；および

(3) 設計したェピトープを認識する抗体を調製する段階；を含むことを特徴とする方法。

37. 請求項 36に記載の製造方法により得られる抗 EGFR抗体。

38. 抗 EGF抗体の製造方法であって、以下の段階：

(1) EGF/EGF R複合体構造座標を用いてェピトープを設計する段階；

(2) 設計したェピトープを含む抗原を調製する段階；および

(3) 設計したェピトープを認識する抗体を調製する段階；

を含むことを特徴とする方法。

39. 請求項 38に記載の製造方法により得られる抗 EGF抗体。

40. EGFR二量体化部位を形成する領域の全部または一部のアミノ酸残基を含むポリぺプチドまたはその塩。

41. EGF R二量体化部位を形成する領域が、配列番号 1に示すアミノ酸配列のうち第 240番目〜第 267番目からなる領域の全部または一部である請求項 4 0記載のポリぺプチドまたはその塩。