TH12778A - แอลคาไลน์โปรตีเนสตัวใหม่ และกระบวนการสำหรับการสร้างสารนี้ - Google Patents
แอลคาไลน์โปรตีเนสตัวใหม่ และกระบวนการสำหรับการสร้างสารนี้Info
- Publication number
- TH12778A TH12778A TH9201000020A TH9201000020A TH12778A TH 12778 A TH12778 A TH 12778A TH 9201000020 A TH9201000020 A TH 9201000020A TH 9201000020 A TH9201000020 A TH 9201000020A TH 12778 A TH12778 A TH 12778A
- Authority
- TH
- Thailand
- Prior art keywords
- sodium
- alkaline
- activity
- range
- casein
- Prior art date
Links
- 238000000034 method Methods 0.000 title claims abstract 6
- 239000000126 substance Substances 0.000 title 1
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 claims abstract 12
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 claims abstract 12
- 229910052708 sodium Inorganic materials 0.000 claims abstract 12
- 239000011734 sodium Substances 0.000 claims abstract 12
- DGAQECJNVWCQMB-PUAWFVPOSA-M Ilexoside XXIX Chemical compound C[C@@H]1CC[C@@]2(CC[C@@]3(C(=CC[C@H]4[C@]3(CC[C@@H]5[C@@]4(CC[C@@H](C5(C)C)OS(=O)(=O)[O-])C)C)[C@@H]2[C@]1(C)O)C)C(=O)O[C@H]6[C@@H]([C@H]([C@@H]([C@H](O6)CO)O)O)O.[Na+] DGAQECJNVWCQMB-PUAWFVPOSA-M 0.000 claims abstract 9
- -1 alkylbenzene sulfonate Chemical class 0.000 claims abstract 7
- 244000005700 microbiome Species 0.000 claims abstract 6
- 108010051873 alkaline protease Proteins 0.000 claims abstract 5
- PMZURENOXWZQFD-UHFFFAOYSA-L Sodium Sulfate Chemical compound [Na+].[Na+].[O-]S([O-])(=O)=O PMZURENOXWZQFD-UHFFFAOYSA-L 0.000 claims abstract 3
- 239000013543 active substance Substances 0.000 claims abstract 3
- 150000002148 esters Chemical class 0.000 claims abstract 3
- JRZJOMJEPLMPRA-UHFFFAOYSA-N olefin Natural products CCCCCCCC=C JRZJOMJEPLMPRA-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract 3
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims abstract 2
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims abstract 2
- 150000008051 alkyl sulfates Chemical class 0.000 claims abstract 2
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 claims abstract 2
- 230000000694 effects Effects 0.000 claims 18
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 claims 9
- 239000005018 casein Substances 0.000 claims 6
- BECPQYXYKAMYBN-UHFFFAOYSA-N casein, tech. Chemical compound NCCCCC(C(O)=O)N=C(O)C(CC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CC(C)C)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(CC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(C(C)O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(COP(O)(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(N)CC1=CC=CC=C1 BECPQYXYKAMYBN-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 6
- 235000021240 caseins Nutrition 0.000 claims 6
- 239000000758 substrate Substances 0.000 claims 6
- 241000193830 Bacillus <bacterium> Species 0.000 claims 5
- 102000001554 Hemoglobins Human genes 0.000 claims 3
- 108010054147 Hemoglobins Proteins 0.000 claims 3
- KCXVZYZYPLLWCC-UHFFFAOYSA-N EDTA Chemical compound OC(=O)CN(CC(O)=O)CCN(CC(O)=O)CC(O)=O KCXVZYZYPLLWCC-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 2
- 102000016942 Elastin Human genes 0.000 claims 2
- 108010014258 Elastin Proteins 0.000 claims 2
- 102000011782 Keratins Human genes 0.000 claims 2
- 108010076876 Keratins Proteins 0.000 claims 2
- 239000002253 acid Substances 0.000 claims 2
- 239000000872 buffer Substances 0.000 claims 2
- 229920002549 elastin Polymers 0.000 claims 2
- 238000001502 gel electrophoresis Methods 0.000 claims 2
- 239000003112 inhibitor Substances 0.000 claims 2
- 229910021645 metal ion Inorganic materials 0.000 claims 2
- YBYRMVIVWMBXKQ-UHFFFAOYSA-N phenylmethanesulfonyl fluoride Chemical compound FS(=O)(=O)CC1=CC=CC=C1 YBYRMVIVWMBXKQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 2
- 102000009027 Albumins Human genes 0.000 claims 1
- 108010088751 Albumins Proteins 0.000 claims 1
- 102000011632 Caseins Human genes 0.000 claims 1
- 108010076119 Caseins Proteins 0.000 claims 1
- 239000005977 Ethylene Substances 0.000 claims 1
- 239000004952 Polyamide Substances 0.000 claims 1
- QAOWNCQODCNURD-UHFFFAOYSA-L Sulfate Chemical compound [O-]S([O-])(=O)=O QAOWNCQODCNURD-UHFFFAOYSA-L 0.000 claims 1
- 101100226904 Unknown prokaryotic organism FCS1 gene Proteins 0.000 claims 1
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 claims 1
- 238000012258 culturing Methods 0.000 claims 1
- MBGJRCZMULFKGD-UHFFFAOYSA-N fluoro(propan-2-yloxy)phosphinic acid Chemical compound CC(C)OP(O)(F)=O MBGJRCZMULFKGD-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- 238000009472 formulation Methods 0.000 claims 1
- 239000001963 growth medium Substances 0.000 claims 1
- 210000003734 kidney Anatomy 0.000 claims 1
- 238000009630 liquid culture Methods 0.000 claims 1
- 239000000203 mixture Substances 0.000 claims 1
- 229920002401 polyacrylamide Polymers 0.000 claims 1
- 229920002647 polyamide Polymers 0.000 claims 1
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- 229930040373 Paraformaldehyde Natural products 0.000 abstract 1
- 239000003599 detergent Substances 0.000 abstract 1
- 229920006324 polyoxymethylene Polymers 0.000 abstract 1
- 239000004094 surface-active agent Substances 0.000 abstract 1
Abstract
การประดิษฐ์นี้เกี่ยวกับเอนไซม์ตัวใหม่ที่เรียกว่าแอลคาไลน์โปรตีนเนส K-16 ที่ถูกกำหนดลักษณะให้มี pH เหมาะสมในช่วงแอลคาไลน์ และมีเสถียรภาพในสภาพที่มี สารออกฤทธิ์ต่อพื้นผิวต่าง ๆ ดังเช่นโซเดียมลิเนียร์แอลคิลเบนซีนซัลโฟเนต, โซเดียมพอลิออกซี- เอทิลีนแอลคิลซัลเฟต, โซเดียมโคเคคิลซัลเฟต, โซเดียม 2-โอลีฟินซัลโฟเนต, โซเดียม- แอลคิลซัลโฟเนต, และ & -ซัลโฟแฟตดีแอซิคเอสเทอร์ การประดิษฐ์ที่ปรากฏนี้จะจัดหาจุลินทรีย์ ที่สร้างแอลคาไลน์โปรตีนเนสตัวใหม่ และกระบวนการสำหรับการสร้างแอลคาไลน์โปรตีนเนสตัวใหม่ เป็นการเพิ่มเติม แอลคาไลน์โปรตีนเนส K-16 ตามการประดิษฐ์นี้ แสดงการออกฤทธิ์ที่ดีเยี่ยม ต่อโปรตีนไม่ละลาย และรักษาการออกฤทธิ์อย่างเพียงพอตลอดช่วงอุณหภูมิที่กว้าง และในสภาพที่มี สารลดแรงตึงผิวที่ทำให้ใช้เป็นเอนไซม์สำหรับสารซักฟอก
Claims (7)
1. แองคาไลน์โปรตีนเนส K-16 ที่ประกอบไปด้วยลักษณะเฉพาะเชิงเอนไซม์ ดังต่อไปนี้: (1) การออกฤทธิ์ ออกฤทธิ์ต่อโปรตีนต่าง ๆ ภายใต้สภาวะแอลคาไลน์อย่างสูง ; (2) ความจำเพาะต่อสับสเทรท แสดงการออกฤทธิ์ที่ดีต่อโปรตีนละลายน้ำและโปรตีนไม่ละลายน้ำ ; (3) ช่วงพีเอชเหมาะสม ช่วงพีเอชเหมาะสมคือ 11.0-12.3 เมื่อทำปฏิกิริยาที่ 40 ํ ซ. โดยใช้เคซีน เป็นสับสเทรท ; (4) ความมีเสถียรภาพต่อพีเอช เสถียรมากช่วงพีเอช 5.0-12.0 ในสภาพที่มี Ca 2+ เมื่อเก็บอยู่ใน สารละลายบัฟเฟอร์ต่าง ๆ ที่ 25 ํ ซ. นาน 2 วัน ; (5) อุณหภูมิเหมาะสม อุณหภูมิเหมาะสม 55 ํซ. เมื่อทำปฏิกิริยาที่พีเอช 10.0 โดยการใช้เคซีนเป็น สับสเทรท ; (6) ความมีเสถียรภาพต่อความร้อน รักษากิจกรรมคงเหลือ 90% หรือสูงกว่า เมื่อดำเนินกรรมวิธีที่ 50 ํ ซ. และที่ พีเอช 9.5 นาน 10 นาที (7) มวลโมเลกุล 28,000 (สูตร) 1,000 ที่วัดโดย (SDS)-พอลิแอคริลเอไมด์เจลอิเล็คโตรโฟรีซีส ; (8) จุดไอโซอิเล็คทริค 10.5 หรือสูงกว่า (9) ผลของโลหะไอออน กิจกรรมจะถูกยับยั้งด้วย Hg 2+ และ Cu2+ และความมีเสถียรภาพต่อความร้อน จะถูกส่งเสริมด้วย Ca2+ (10) ผลของตัวยับยั้ง กิจกรรมไม่ถูกยับยั้งด้วยกรดเอทิลีนไดเอทิลีนไดเอมีนเตตราแอซิติค 4-คลอโรเมอร์คิวริเบนโซเอตและแอนติเพน ,และจะถูกยับยั้งด้วยไตไอโซพรอพิลฟลูโอโรฟอสเฟต ฟีนีลมีเทนซัลโฟนิลฟลูโอไรด์ ,และไคโมสตาติน ; และ (11) ผลของสารออกฤทธิ์ต่อพื้นผิว เสถียรมากในสภาพที่มีโซเดียมลิเนียร์แอลคิลเบนซีนซัลโฟเนต,โซเดียมพอลิออกซีเอ- ทิลีนแอลคิลซัลเฟต โซเดียมโคเดคิลซัลเฟตโซเดียม (สูตร) -โอลีฟินซัลโฟเนต โซเดียมแอลคิล- ซัลโฟเนต และ(สูตร) -ซัลโฟ-แฟตตีแอซิดเอสเทอร์ความเข้มสูง
2. แอลคาไลน์โปรตีนเนส K-16 ตามข้อถือสิทธิ 1 โดยที่โปรตีนละลายน้ำ ที่กล่าวถึงที่แสดงกิจกรรมที่ดีคือเคซีน ฮีโมกลอเคซีน ฮีโมกลอนบิน และ FCS แอลบูมิน และโปรตีนที่ไม่ ละลายน้ำที่ดังกล่าวถึงที่แสดงกิจกรรมที่ดีคือเคราตินและอีลาสติน
3. กระบวนการสำหรับการสร้างแอลคาไลน์โปรตีนเนส K-16 ที่ประกอบไปด้วย : (i) การเพาะเลี้ยงจุลินทรีย์ที่เป็นสมาชิกของจีนัส Bacillus ที่สามารถ สร้างแอลคาไลน์โปรตีนเนส K-16 และ (ii) รวบรวมเอนไซม์จากอาหารเลี้ยงเชื้อเหลว
4. กระบวนการตามข้อถือสิทธิ 3 โดยที่จุลินทรีย์ที่กล่าวถึงเป็นสมาชิกของจีนัส คือ Bacillus คือ Bacillus s p. KSM-K 16
5. จุลินทรีย์ที่เป็นสมาชิกของจีนัส Bacillus ซึ่งสามารถสร้างแอลคาไลน์- โปรตีนเนส K-16 ที่ประกอบไปด้วยลักษณะเฉพาะเชิงวิทยาเอนไซม์ดังต่อไปนี้ (1) การออกฤทธิ์ ออกฤทธิ์ต่อโปรตีนต่าง ๆ ภายใต้สภาวะแอลคาไลน์อย่างสูง (2) ความจำเพาะต่อสับสเทรท แสดงการออกฤทธิ์ที่ดีต่อโปรตีนละลายน้ำและโปรตีนไม่ละลายน้ำ (3) ช่วงพีเอชเหมาะสม ช่วงพีเอชเหมาะสมคือ 11.0-12.3 เมื่อทำปฏิกิริยาที่ 40 ํซ. โดยใช้เคซีนเป็น สับสเทรท : (4) ความมีเสถียรภาพต่อพีเอช เสถียรมากช่วงพีเอช 5.0-12.0 ในสภาพที่มี Ca2+ เมื่อเก็บอยู่ใน สารละลายบัฟเฟอร์ต่าง ๆที่ 25 ํซ. นาน 2 วัน ; (5) อุณหภูมิเหมาะสม อุณหภูมิเหมาะสม 55 ํซ. เมื่อทำปฏิกิริยาที่พีเอช 10.0 โดยการใช้เคซีนเป็นสับสเทรท ; (6) ความมีเสถียรภาพต่อความร้อน รักษากิจกรรมคงเหลือ 90% หรือสูงกว่า เมื่อดำเนินกรรมวิธีที่ 50 ํซ. พีเอช 9.5 นาน 10 นาที (7) มวลโมเลกุล 28,000 (สูตร)1,000 วัดด้วยโซเดียมโคเตคิลซํลเฟต (SDS) พอลิแอคริลเอไมด์- เจลอิเล็คโตรโฟรีซีส ; (8) จุดไอโซอิเล็คทริค 10.5 หรือสูงกว่า ; (9) ผลของไอออนโลหะ กิจกรรมจะถูกยับยั้งด้วย Hg 2+ และ Cu2+ และความมีเสถียรภาพต่อความร้อน จะถูกส่งเสริมด้วย Ca2+ (10) ผลของตัวยับยั้ง กิจกรรมไม่ถูกยับยั้งด้วยกรดเอทิลีนไดเอทิลีนไดเอมีนเตตราแอซิติก 4-คลอโรเมอร์คิวริเบนโซเอต และแอนติเพน , และจะถูกยับยั้งด้วยไตไอโซพรอพิลฟลูโอโรฟอสเฟต , ฟีนีลมีเทนซัลโฟนิลฟลูโอไรด์ , และไคโมสตาติน และ (11) ผลของสารออกฤทธิ์ต่อพื้นผิว เสถียรมากในสภาพที่มีโซเดียมลิเนียร์แอลคิลเบนซีนซัลโฟเนต , โซเดียมพอลิออกซี- เอทิลีนแอลคิลซัลเฟต โซเดียมโคเดคิลซัลเฟต โซเดียม (สูตร) โอลีฟินซัลโฟเนต โซเดียมแอลคิล- ซัลโฟเนต และ(สูตร)-ซัลโฟแฟตตีแอซิดเอสเทอร์
6. จุลินทรีย์ตามข้อถือสิทธิ 5 โดยทีโปรตีนละลายน้ำที่กล่าวถึงที่แสดงกิจกรรมที่ดีคือเคซีน ฮิโมกลอบิน และ FCS แอลบูมินและโปรตีนไม่ละลายน้ำที่กล่าวถึงที่แสดงกิจกรรมที่ดีคือเคราติน และอีลาสติน
7. จุลินทรีย์ Bacillus s p. KSM-D 16 (FERM BP - 3376)
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| TH12778A true TH12778A (th) | 1993-06-05 |
| TH8699B TH8699B (th) | 1999-01-06 |
Family
ID=
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| Meyer et al. | Purification and characterization of X-prolyl-dipeptidyl-aminopeptidase from Lactobacillus lactis and from Streptococcus thermophilus | |
| US4749511A (en) | Contact lens cleaning solutions containing endoproteinase lys-C | |
| MY107664A (en) | Novel alkaline proteinase and process for producing the same | |
| Mehdi et al. | The inhibition of human neutrophil elastase and cathepsin G by peptidyl 1, 2-dicarbonyl derivatives | |
| KR950010911A (ko) | 콘텍트 렌즈용 제제의 안정화 방법 | |
| Tate | [58] Microvillus membrane peptidases that catalyze hydrolysis of cysteinylglycine and its derivatives | |
| TH12778A (th) | แอลคาไลน์โปรตีเนสตัวใหม่ และกระบวนการสำหรับการสร้างสารนี้ | |
| US3789001A (en) | Detergent containing enzyme and coarse perborate particles | |
| TH8699B (th) | แอลคาไลน์โปรตีเนสตัวใหม่ และกระบวนการสำหรับการสร้างสารนี้ | |
| YOSHINAKA et al. | Purification and characterization of a collagenolytic serine proteinase from the catfish pancreas | |
| ATE103975T1 (de) | Thermostabile protease aus staphylothermus. | |
| Ninomiya et al. | Purification and properties of an aminopeptidase from seeds of Japanese apricot | |
| Shin et al. | Purification and characterization of metalloproteases from Pleurotus sajor-caju | |
| US20080220499A1 (en) | Novel protease for industrial applications | |
| Inouye | Thermolysin | |
| Nagelschmidt et al. | Purification and properties of a collagen peptidase (PZ-peptidase) from rabbit serum | |
| Arima et al. | Purification and some properties of an aminopeptidase from the seeds of Cannabis sativa | |
| Umetsu et al. | Production, purification, and properties of serine carboxypeptidase from Paecilomyces carneus | |
| JP3664802B2 (ja) | 低温アルカリプロテアーゼ、それを生産する微生物、その製造法、並びに当該酵素を含有する洗浄剤組成物及び食品加工用酵素製剤 | |
| JP3126727B2 (ja) | サーモバクテロイデス由来の熱安定性プロテアーゼ | |
| Jung et al. | Purification and Characterization of $ Co^{2+}-Activated $ Extracellular Metalloprotease from Bacillus sp. JH108 | |
| MARCIANO‐CABRAL et al. | Characterization of a Neutral Aminoacyl‐Peptide Hydrolase from Naegleria fowleri1 | |
| Abramić et al. | New chloride-activated aminopeptidase from human erythrocytes | |
| Lee et al. | Selective release and purification of two periplasmic Alteromonas B-207 aminopeptidases | |
| JP3771079B2 (ja) | 洗浄剤組成物 |