RU96108929A - USE OF ALPHA-GLUCANLIASE TO OBTAIN 1,5-D-ANHYDROFRUCTOSE - Google Patents

USE OF ALPHA-GLUCANLIASE TO OBTAIN 1,5-D-ANHYDROFRUCTOSE

Info

Publication number
RU96108929A
RU96108929A RU96108929/13A RU96108929A RU96108929A RU 96108929 A RU96108929 A RU 96108929A RU 96108929/13 A RU96108929/13 A RU 96108929/13A RU 96108929 A RU96108929 A RU 96108929A RU 96108929 A RU96108929 A RU 96108929A
Authority
RU
Russia
Prior art keywords
enzyme
sequence
identification number
alpha
amino acid
Prior art date
Application number
RU96108929/13A
Other languages
Russian (ru)
Other versions
RU2140988C1 (en
Inventor
Ю Шукун
Бойсен Кирстен
Матиас Краг Карстен
Бойко Майя
Нильсен Йохн
Маркуссен Ян
Мартель Ида Эльса Кристенсен Тове
Original Assignee
Даниско А/С
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Priority claimed from GB939321305A external-priority patent/GB9321305D0/en
Priority claimed from GB939321303A external-priority patent/GB9321303D0/en
Priority claimed from GB939321304A external-priority patent/GB9321304D0/en
Priority claimed from GB939321301A external-priority patent/GB9321301D0/en
Priority claimed from GB939321302A external-priority patent/GB9321302D0/en
Application filed by Даниско А/С filed Critical Даниско А/С
Priority claimed from PCT/EP1994/003397 external-priority patent/WO1995010616A2/en
Publication of RU96108929A publication Critical patent/RU96108929A/en
Application granted granted Critical
Publication of RU2140988C1 publication Critical patent/RU2140988C1/en

Links

Claims (22)

1. Способ получения сахара 1,5-D-ангидрофруктозы, включающий обработку альфа-1,4-глюкана ферментом альфа-1,4-глюканлиазой, отличающийся тем, что фермент используют практически в чистом виде.1. The method of producing sugar 1,5-D-anhydrofructose, comprising treating alpha-1,4-glucan with alpha-1,4-glucanlase enzyme, characterized in that the enzyme is used in almost pure form. 2. Способ по п.1, отличающийся тем, что если глюкан содержит связи, отличные от и дополнительно к альфа-1,4-связям, то альфа-1,4-глюканлиазу используют в сочетании с подходящим реагентом, способным расщеплять другие связи. 2. The method according to claim 1, characterized in that if glucan contains bonds other than and in addition to alpha-1,4 bonds, then alpha-1,4-glucanlyase is used in combination with a suitable reagent capable of cleaving other bonds. 3. Способ по п. 2, отличающийся тем, что глюкан представляет собой крахмал, а гидролазу, предпочтительно глюканогидролазу, используют в сочетании с альфа-1,4-глюканлиазой. 3. The method according to p. 2, characterized in that the glucan is starch, and a hydrolase, preferably glucanohydrolase, is used in combination with alpha-1,4-glucanliase. 4. Способ по п. 2 или 3, отличающийся тем, что гидролазой является по крайней мере одна из пулланаз или изоамилаз. 4. The method according to p. 2 or 3, characterized in that the hydrolase is at least one of pullanases or isoamylases. 5. Способ по любому из предшествующих пунктов, отличающийся тем, что альфа-1,4-глюканлиазу связывают с носителем или, что более предпочтительно, используют в чистом виде. 5. The method according to any one of the preceding paragraphs, characterized in that alpha-1,4-glucanliase is associated with a carrier or, more preferably, is used in pure form. 6. Способ по любому из предшествующих пунктов, отличающийся тем, что фермент выделяют либо из грибков, преимущественно Morchella costata или Morchella vulgaris, либо из инфицированных грибками водорослей, преимущественно из Jracilariopsis lemaneiformis, либо из самих водорослей, преимущественно Jracilariopsis lemaneiformis. 6. The method according to any one of the preceding paragraphs, characterized in that the enzyme is isolated either from fungi, mainly Morchella costata or Morchella vulgaris, or from algae infected with fungi, mainly from Jracilariopsis lemaneiformis, or from algae themselves, mainly Jracilariopsis lemaneiformis. 7. Способ по п. 6, отличающийся тем, что фермент выделяют и/или далее очищают из грибков, либо из инфицированных грибками водорослей, либо из самих водорослей с использованием геля, который не разлагается под действием фермента. 7. The method according to p. 6, characterized in that the enzyme is isolated and / or further purified from fungi, or from algae infected with fungi, or from the algae themselves using a gel that does not decompose by the enzyme. 8. Способ по п.7, отличающийся тем, что основу геля составляет декстрин или его производные, предпочтительно гель на основе циклодекстрина, более предпочтительно бетациклодекстрина. 8. The method according to claim 7, characterized in that the gel is based on dextrin or its derivatives, preferably a gel based on cyclodextrin, more preferably betacyclodextrin. 9. Способ по любому из предшествующих пунктов, отличающийся тем, что фермент предпочтительно включает последовательность аминокислотных остатков с номером идентификации 1, или последовательность аминокислотных остатков с номером идентификации 2, или последовательность аминокислотных остатков с номером идентификации 5, или последовательность аминокислотных остатков с номером идентификации 6, или любую их разновидность. 9. The method according to any one of the preceding paragraphs, characterized in that the enzyme preferably comprises a sequence of amino acid residues with identification number 1, or a sequence of amino acid residues with identification number 2, or a sequence of amino acid residues with identification number 5, or a sequence of amino acid residues with identification number 6 , or any variation thereof. 10. Способ по любому из предшествующих пунктов, отличающийся тем, что фермент преимущественно получают путем экспрессии нуклеотидной последовательности, кодирующей фермент. 10. The method according to any one of the preceding paragraphs, characterized in that the enzyme is predominantly obtained by expression of the nucleotide sequence encoding the enzyme. 11. Способ по п.10, отличающийся тем, что нуклеотидная последовательность преимущественно является ДНК последовательностью. 11. The method according to claim 10, characterized in that the nucleotide sequence is preferably a DNA sequence. 12. Способ по п.11, отличающийся тем, что ДНК последовательность предпочтительно включает последовательность, которая совпадает, или комплементарна, или в значительной степени гомологична, или содержит любые подходящие замещения в кодоне любой из следующих последовательностей: последовательности с номером идентификации 3, или последовательности с номером идентификации 4, или последовательности с номером идентификации 7, или последовательности с номером идентификации 8. 12. The method according to claim 11, characterized in that the DNA sequence preferably includes a sequence that matches, or is complementary, or substantially homologous, or contains any suitable substitution in the codon of any of the following sequences: sequences with identification number 3, or sequences with identification number 4, or a sequence with identification number 7, or a sequence with identification number 8. 13. Способ по п. 3 или любого зависимого от него пункта, отличающийся тем, что крахмал применяют в больших концентрациях, таких как, приблизительно, до 25%, в растворе. 13. The method according to p. 3 or any item dependent on it, characterized in that the starch is used in high concentrations, such as up to about 25%, in solution. 14. Способ по любому из предшествующих пунктов, отличающийся тем, что субстрат подвергают воздействию фермента в присутствии буферного раствора. 14. The method according to any one of the preceding paragraphs, characterized in that the substrate is exposed to the enzyme in the presence of a buffer solution. 15. Способ по любому из пп.1 - 13, отличающийся тем, что субстрат подвергают воздействию фермента в присутствии практически чистой воды. 15. The method according to any one of claims 1 to 13, characterized in that the substrate is exposed to the enzyme in the presence of substantially pure water. 16. Способ по любому из предшествующих пунктов, отличающийся тем, что субстрат подвергают воздействию фермента в отсутствии кофактора. 16. The method according to any one of the preceding paragraphs, characterized in that the substrate is exposed to the enzyme in the absence of a cofactor. 17. Способ по любому из предшествующих пунктов, отличающийся тем, что фермент используют в сочетании с амилопектином или декстрином. 17. The method according to any one of the preceding paragraphs, characterized in that the enzyme is used in combination with amylopectin or dextrin. 18. Способ получения сахара 1,5-D-ангидрофруктозы, включающий обработку альфа-1,4-глюкана ферментом альфа-1,4-глюканлиазой, отличающийся тем, что фермент содержит последовательность аминокислотных остатков с номером идентификации 1, или последовательность аминокислотных остатков с номером идентификации 2, или последовательность аминокислотных остатков с номером идентификации 5, или последовательность аминокислотных остатков с номером идентификации 6, или любые их разновидности. 18. A method for producing 1,5-D-anhydrofructose sugar, comprising treating alpha-1,4-glucan with alpha 1,4-glucanlase enzyme, characterized in that the enzyme contains a sequence of amino acid residues with identification number 1, or a sequence of amino acid residues with identification number 2, or a sequence of amino acid residues with identification number 5, or a sequence of amino acid residues with identification number 6, or any variations thereof. 19. Сахар 1,5-D-ангидрофруктоза, полученный в соответствии со способом по настоящему изобретению. 19. Sugar 1,5-D-anhydrofructose obtained in accordance with the method of the present invention. 20. Использование реагента, который способен увеличивать гидрофобность реакционной среды, для увеличения устойчивости и активности фермента альфа-1,4-глюканлиазы. 20. The use of a reagent that is able to increase the hydrophobicity of the reaction medium to increase the stability and activity of the alpha-1,4-glucan lyase enzyme. 21. Использование 1,5-D-ангидрофруктозы в качестве антиоксиданта. 21. The use of 1,5-D-anhydrofructose as an antioxidant. 22. Использование 1,5-D-ангидрофруктозы в качестве подслащивателя. 22. The use of 1,5-D-anhydrofructose as a sweetener.
RU96108929A 1993-10-15 1994-10-15 Method of synthesis of sugar 1,5-d-anhydrofructose (variants), antioxidant, sweetening agent RU2140988C1 (en)

Applications Claiming Priority (11)

Application Number Priority Date Filing Date Title
GB939321305A GB9321305D0 (en) 1993-10-15 1993-10-15 Sweetener
GB9321304.9 1993-10-15
GB9321301.5 1993-10-15
GB9321303.1 1993-10-15
GB939321303A GB9321303D0 (en) 1993-10-15 1993-10-15 Use of an enzyme
GB939321304A GB9321304D0 (en) 1993-10-15 1993-10-15 Anti-oxidant
GB9321302.3 1993-10-15
GB939321301A GB9321301D0 (en) 1993-10-15 1993-10-15 Enzyme
GB9321305.6 1993-10-15
GB939321302A GB9321302D0 (en) 1993-10-15 1993-10-15 Enzyme
PCT/EP1994/003397 WO1995010616A2 (en) 1993-10-15 1994-10-15 USE OF α-1,4-GLUCAN LYASE FOR PREPARATION OF 1,5-D-ANHYDROFRUCTOSE

Publications (2)

Publication Number Publication Date
RU96108929A true RU96108929A (en) 1998-07-27
RU2140988C1 RU2140988C1 (en) 1999-11-10

Family

ID=27517213

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
RU96108929A RU2140988C1 (en) 1993-10-15 1994-10-15 Method of synthesis of sugar 1,5-d-anhydrofructose (variants), antioxidant, sweetening agent

Country Status (12)

Country Link
EP (1) EP0723593B1 (en)
JP (2) JPH09505988A (en)
CN (2) CN1192104C (en)
AT (1) ATE305518T1 (en)
AU (1) AU695355B2 (en)
BR (1) BR9407838A (en)
CA (1) CA2174116C (en)
DE (1) DE69434497T2 (en)
GB (1) GB2296717B (en)
NZ (1) NZ275423A (en)
RU (1) RU2140988C1 (en)
WO (1) WO1995010616A2 (en)

Families Citing this family (26)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US5721236A (en) * 1993-10-15 1998-02-24 Schering Corporation Tricyclic carbamate compounds useful for inhibition of G-protein function and for treatment of proliferative diseases
GB9422157D0 (en) 1994-10-15 1994-12-21 Danisco Enzyme
GB9704157D0 (en) 1997-02-28 1997-04-16 Danisco Expression element
GB9709161D0 (en) * 1997-05-06 1997-06-25 Danisco A process of preparing an anti-oxidant
GB9821198D0 (en) 1998-09-30 1998-11-25 Danisco Enzyme
GB9906457D0 (en) 1999-03-19 1999-05-12 Danisco Anti-oxidant
GB2348423B (en) * 1999-03-19 2003-10-22 Danisco Novel anhydrofructose antioxidant
GB9914210D0 (en) 1999-06-17 1999-08-18 Danisco Promoter
JP2001089377A (en) * 1999-09-20 2001-04-03 進 ▲桧▼作 Agent for suppressing or inhibiting bacterial proliferation containing 1,5-d-anhydrofructose
JP4550202B2 (en) * 2000-01-26 2010-09-22 檜作 富美子 Sugar chain containing 1,5-D-anhydrofructose as a constituent sugar
DE60128538D1 (en) * 2000-01-31 2007-07-05 Nihon Starch Co Ltd PROCESS FOR PRODUCING FOODSTUFFS WITH GOOD LIFE QUALITY AND FOOD CONSERVATIVES
CN1419411A (en) * 2000-03-28 2003-05-21 日本淀粉工业株式会社 Bacterial growth depressant or inhibitors with the use of 1,5-D-an hydrofructose
GB2381196A (en) * 2000-09-27 2003-04-30 Danisco Antimicrobial agent
JP4825413B2 (en) * 2003-10-28 2011-11-30 日本澱粉工業株式会社 Antitumor agent
WO2005040147A1 (en) 2003-10-28 2005-05-06 Nihon Starch Co., Ltd. Antitumor agent
JP4813903B2 (en) 2003-11-20 2011-11-09 日本澱粉工業株式会社 Efficient production method of Ascopirone P
JP4825957B2 (en) * 2005-03-29 2011-11-30 国立大学法人 鹿児島大学 Antitumor agent
US7731794B2 (en) 2005-06-09 2010-06-08 United States Gypsum Company High starch light weight gypsum wallboard
JP2007091644A (en) * 2005-09-29 2007-04-12 Nihon Starch Co Ltd Immunosuppressant and antiallergic agent
JP5150091B2 (en) * 2006-11-01 2013-02-20 日本澱粉工業株式会社 Cell and heart preservatives under hypoxic conditions
WO2015016178A1 (en) * 2013-07-29 2015-02-05 国立大学法人鹿児島大学 Function inhibitor of apoptosis-associated speck-like protein containing card comprising 1,5-d-anhydrofructose
CN105520149B (en) * 2015-12-04 2017-08-15 南京泛成生物化工有限公司 A kind of natural antioxidant composite, preparation method and application
JP2017225365A (en) * 2016-06-21 2017-12-28 アサマ化成株式会社 Preservative for fruit raw paste, fruit raw paste manufacturing method, and fruit raw paste
CN107502555B (en) * 2017-09-20 2020-09-08 广东容大生物股份有限公司 Fermentation medium and fermentation process of acremonium terricola
CN114486429A (en) * 2022-01-10 2022-05-13 江苏大学 Detection kit and detection method for activity of beta-glucan synthase and application
CN114540323B (en) * 2022-02-21 2023-07-25 江南大学 GtfB enzyme with 4, 3/6-alpha-glucosyltransferase activity

Family Cites Families (5)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
BE900679A (en) * 1984-09-26 1985-01-16 Wallone Region PROCESS FOR THE ENZYMATIC HYDROLYSIS OF AQUEOUS INULIN SOLUTIONS.
JPS62210958A (en) * 1986-03-13 1987-09-17 Meiji Seika Kaisha Ltd Prevention of aging of starch-containing composition
FR2617502B1 (en) * 1987-06-30 1990-03-09 Elf Aquitaine ENZYMATIC PREPARATION OF 1,5 D ANHYDRO FRUCTOSE
JPH084483B2 (en) * 1992-02-27 1996-01-24 株式会社梅澤 Method for producing edible natural antioxidant preservative
SE507207C2 (en) * 1992-10-21 1998-04-20 T & M Biopolymer Ab alpha-1,4-glucanlyase from algae, ways of breaking down terminal alpha-1,4-D-glucoside bonds with said enzyme and the degradation product 1,5-anhydrofructose and its use as a drug and as an antioxidant

Similar Documents

Publication Publication Date Title
RU96108929A (en) USE OF ALPHA-GLUCANLIASE TO OBTAIN 1,5-D-ANHYDROFRUCTOSE
HUP0104892A2 (en) Nucleic acid molecules which code a branching enzyme from bacteria of the genus neisseria, and a method for producing alpha-1,6-branched alpha-1,4-glucans
CA2109368A1 (en) A process for the non-ramdom cleavage of starch and the low d. e. starchconversion products produced therby
KR950000872A (en) Trehalose free enzyme, preparation method and use thereof
ATE212249T1 (en) USE OF MODIFIED STARCH FROM AGENT TO FORM A THERMOREVERSIBLE GEL
KR920008192A (en) Method for preparing trehalulose and isomaltulose
ATE349528T1 (en) TRANSCRIPTION ACTIVATOR PRTT FROM THE MUSHROOM ASPERGILLUS NIGER USABLE IN PROCESS FOR PRODUCING POLYPEPTIDES
EP0096547B1 (en) Process for preparing uridine diphosphate-n-acetylgalactosamine
CA1240630A (en) Process of enzymatic conversion of polysaccharides
NL8104079A (en) PROCESS FOR EESTIFYING ALFA-L-ASPARTY-L-PHENYLALANINE.
SE9203084L (en) New enzyme and applications thereof
Breaux et al. The binding of specific and non‐specific aldehyde substrate analogs to α‐chymotrypsin
JP2001025397A (en) Production of (r)-(-)-4-halo-3hydroxybutyronitrile
Hiura et al. Purification and Some Properties of Two Wall-associated (β 1, 3) Glucanases from Neurospora crassa Cells
WO2000026381A3 (en) High fidelity thermostable ligase and uses thereof
JPS623795A (en) Production of branched cyclodextrin
CA2174115A1 (en) Alpha-1,4-glucan lyase from a fungus infected algae, its purification, gene cloning and expression in microorganisms
JP3118573B1 (en) Chitinase and method for producing the same
JPH08131166A (en) Heat-resistant trehalose phosphorylase, its production, bacterum to be used for its production, and production of trehalose using the enzyme
JP3117328B2 (en) Novel cyclic isomatooligosaccharide synthase, method for producing the same, and method for producing cyclic isomatooligosaccharide
JPH07327691A (en) Production of trehalose
JP3168203B2 (en) Process for producing (R) -epihalohydrin
JPH03247293A (en) Production of water absorbing high-molecular weight substance
JP2814086B2 (en) Endo-β-N-acetylglucosaminidase and method for producing the same
JPH10257883A (en) Catalase and its production