RU2415943C1 - Биологически активный пептид, полученный из молочного белка - Google Patents
Биологически активный пептид, полученный из молочного белка Download PDFInfo
- Publication number
- RU2415943C1 RU2415943C1 RU2010105589/10A RU2010105589A RU2415943C1 RU 2415943 C1 RU2415943 C1 RU 2415943C1 RU 2010105589/10 A RU2010105589/10 A RU 2010105589/10A RU 2010105589 A RU2010105589 A RU 2010105589A RU 2415943 C1 RU2415943 C1 RU 2415943C1
- Authority
- RU
- Russia
- Prior art keywords
- biologically active
- peptide
- peptides
- active peptide
- amino acid
- Prior art date
Links
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 title claims abstract description 40
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 title claims description 7
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 title claims description 7
- 125000003275 alpha amino acid group Chemical group 0.000 claims abstract description 9
- 230000003276 anti-hypertensive effect Effects 0.000 claims abstract description 8
- 230000007071 enzymatic hydrolysis Effects 0.000 claims abstract description 7
- 238000006047 enzymatic hydrolysis reaction Methods 0.000 claims abstract description 7
- 239000012528 membrane Substances 0.000 claims abstract description 5
- 238000000746 purification Methods 0.000 claims abstract description 5
- 239000011148 porous material Substances 0.000 claims abstract description 4
- 238000000108 ultra-filtration Methods 0.000 claims abstract description 4
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 claims description 6
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims description 5
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims description 5
- 102000014171 Milk Proteins Human genes 0.000 claims description 4
- 108010011756 Milk Proteins Proteins 0.000 claims description 4
- 235000021239 milk protein Nutrition 0.000 claims description 4
- 206010020772 Hypertension Diseases 0.000 abstract description 5
- 235000013336 milk Nutrition 0.000 abstract description 5
- 239000008267 milk Substances 0.000 abstract description 5
- 210000004080 milk Anatomy 0.000 abstract description 5
- 230000000694 effects Effects 0.000 abstract description 3
- 239000003814 drug Substances 0.000 abstract description 2
- 230000002265 prevention Effects 0.000 abstract description 2
- 239000000126 substance Substances 0.000 abstract 1
- 102000004196 processed proteins & peptides Human genes 0.000 description 21
- 102000011632 Caseins Human genes 0.000 description 9
- 108010076119 Caseins Proteins 0.000 description 9
- 238000000034 method Methods 0.000 description 8
- 239000005018 casein Substances 0.000 description 7
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 description 6
- BECPQYXYKAMYBN-UHFFFAOYSA-N casein, tech. Chemical compound NCCCCC(C(O)=O)N=C(O)C(CC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CC(C)C)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(CC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(C(C)O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(COP(O)(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(N)CC1=CC=CC=C1 BECPQYXYKAMYBN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 5
- 235000021240 caseins Nutrition 0.000 description 5
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 description 4
- WEVYAHXRMPXWCK-UHFFFAOYSA-N Acetonitrile Chemical compound CC#N WEVYAHXRMPXWCK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 230000036772 blood pressure Effects 0.000 description 3
- 229940079919 digestives enzyme preparation Drugs 0.000 description 3
- 239000000706 filtrate Substances 0.000 description 3
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 description 3
- 239000000203 mixture Substances 0.000 description 3
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 description 3
- 230000008569 process Effects 0.000 description 3
- DTQVDTLACAAQTR-UHFFFAOYSA-N trifluoroacetic acid Substances OC(=O)C(F)(F)F DTQVDTLACAAQTR-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 235000021247 β-casein Nutrition 0.000 description 3
- 108090000317 Chymotrypsin Proteins 0.000 description 2
- 108010001441 Phosphopeptides Proteins 0.000 description 2
- 108090001109 Thermolysin Proteins 0.000 description 2
- 108090000631 Trypsin Proteins 0.000 description 2
- 102000004142 Trypsin Human genes 0.000 description 2
- 108010046377 Whey Proteins Proteins 0.000 description 2
- 150000001408 amides Chemical class 0.000 description 2
- 150000001413 amino acids Chemical group 0.000 description 2
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 description 2
- 229960002376 chymotrypsin Drugs 0.000 description 2
- 230000006870 function Effects 0.000 description 2
- 238000010438 heat treatment Methods 0.000 description 2
- 238000000816 matrix-assisted laser desorption--ionisation Methods 0.000 description 2
- 239000000047 product Substances 0.000 description 2
- 230000001105 regulatory effect Effects 0.000 description 2
- 239000007787 solid Substances 0.000 description 2
- 230000004936 stimulating effect Effects 0.000 description 2
- 238000003786 synthesis reaction Methods 0.000 description 2
- 239000012588 trypsin Substances 0.000 description 2
- 235000021119 whey protein Nutrition 0.000 description 2
- UUUHXMGGBIUAPW-UHFFFAOYSA-N 1-[1-[2-[[5-amino-2-[[1-[5-(diaminomethylideneamino)-2-[[1-[3-(1h-indol-3-yl)-2-[(5-oxopyrrolidine-2-carbonyl)amino]propanoyl]pyrrolidine-2-carbonyl]amino]pentanoyl]pyrrolidine-2-carbonyl]amino]-5-oxopentanoyl]amino]-3-methylpentanoyl]pyrrolidine-2-carbon Chemical compound C1CCC(C(=O)N2C(CCC2)C(O)=O)N1C(=O)C(C(C)CC)NC(=O)C(CCC(N)=O)NC(=O)C1CCCN1C(=O)C(CCCN=C(N)N)NC(=O)C1CCCN1C(=O)C(CC=1C2=CC=CC=C2NC=1)NC(=O)C1CCC(=O)N1 UUUHXMGGBIUAPW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000005541 ACE inhibitor Substances 0.000 description 1
- 108050001786 Alpha-s2 casein Proteins 0.000 description 1
- 101710129690 Angiotensin-converting enzyme inhibitor Proteins 0.000 description 1
- 108700042778 Antimicrobial Peptides Proteins 0.000 description 1
- 102000044503 Antimicrobial Peptides Human genes 0.000 description 1
- 101710086378 Bradykinin-potentiating and C-type natriuretic peptides Proteins 0.000 description 1
- OYPRJOBELJOOCE-UHFFFAOYSA-N Calcium Chemical compound [Ca] OYPRJOBELJOOCE-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- FHZPGIUBXYVUOY-VWGYHWLBSA-N Dermorphin Chemical compound C([C@H](N)C(=O)N[C@H](C)C(=O)N[C@@H](CC=1C=CC=CC=1)C(=O)NCC(=O)N[C@@H](CC=1C=CC(O)=CC=1)C(=O)N1[C@@H](CCC1)C(=O)N[C@@H](CO)C(N)=O)C1=CC=C(O)C=C1 FHZPGIUBXYVUOY-VWGYHWLBSA-N 0.000 description 1
- 101800002242 Dermorphin Proteins 0.000 description 1
- 241000124008 Mammalia Species 0.000 description 1
- 229920001410 Microfiber Polymers 0.000 description 1
- 102000004270 Peptidyl-Dipeptidase A Human genes 0.000 description 1
- 108090000882 Peptidyl-Dipeptidase A Proteins 0.000 description 1
- 238000010521 absorption reaction Methods 0.000 description 1
- 230000009471 action Effects 0.000 description 1
- 125000000539 amino acid group Chemical group 0.000 description 1
- 238000004458 analytical method Methods 0.000 description 1
- 229940044094 angiotensin-converting-enzyme inhibitor Drugs 0.000 description 1
- 230000000844 anti-bacterial effect Effects 0.000 description 1
- 108010065875 beta-casomorphins Proteins 0.000 description 1
- 239000013060 biological fluid Substances 0.000 description 1
- 230000008827 biological function Effects 0.000 description 1
- 229910052791 calcium Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000011575 calcium Substances 0.000 description 1
- 239000000969 carrier Substances 0.000 description 1
- 125000002091 cationic group Chemical group 0.000 description 1
- 210000003169 central nervous system Anatomy 0.000 description 1
- 238000009833 condensation Methods 0.000 description 1
- 230000005494 condensation Effects 0.000 description 1
- 238000002425 crystallisation Methods 0.000 description 1
- 230000008025 crystallization Effects 0.000 description 1
- WISCONQAEAWCKO-UHFFFAOYSA-N cyclohexa-2,4-diene-1-carboxylic acid Chemical compound OC(=O)C1CC=CC=C1 WISCONQAEAWCKO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000013365 dairy product Nutrition 0.000 description 1
- 108010083141 dipeptidyl carboxypeptidase Proteins 0.000 description 1
- 238000001035 drying Methods 0.000 description 1
- 238000010828 elution Methods 0.000 description 1
- 230000002124 endocrine Effects 0.000 description 1
- 210000000750 endocrine system Anatomy 0.000 description 1
- 238000001704 evaporation Methods 0.000 description 1
- 230000008020 evaporation Effects 0.000 description 1
- 238000000855 fermentation Methods 0.000 description 1
- 230000004151 fermentation Effects 0.000 description 1
- 238000001914 filtration Methods 0.000 description 1
- 239000012467 final product Substances 0.000 description 1
- 239000012634 fragment Substances 0.000 description 1
- 230000002496 gastric effect Effects 0.000 description 1
- 229940088597 hormone Drugs 0.000 description 1
- 239000005556 hormone Substances 0.000 description 1
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 description 1
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 description 1
- 230000002519 immonomodulatory effect Effects 0.000 description 1
- 238000001727 in vivo Methods 0.000 description 1
- 230000005764 inhibitory process Effects 0.000 description 1
- 210000000936 intestine Anatomy 0.000 description 1
- 150000002500 ions Chemical class 0.000 description 1
- 238000002955 isolation Methods 0.000 description 1
- 108010058587 lactokinins Proteins 0.000 description 1
- 238000004949 mass spectrometry Methods 0.000 description 1
- 238000001819 mass spectrum Methods 0.000 description 1
- 239000011159 matrix material Substances 0.000 description 1
- 230000010534 mechanism of action Effects 0.000 description 1
- 230000004060 metabolic process Effects 0.000 description 1
- 230000000813 microbial effect Effects 0.000 description 1
- 244000000010 microbial pathogen Species 0.000 description 1
- 239000003658 microfiber Substances 0.000 description 1
- 230000004899 motility Effects 0.000 description 1
- 210000000653 nervous system Anatomy 0.000 description 1
- 235000015097 nutrients Nutrition 0.000 description 1
- 229940094443 oxytocics prostaglandins Drugs 0.000 description 1
- 230000010003 pancreatic endocrine function Effects 0.000 description 1
- 230000001717 pathogenic effect Effects 0.000 description 1
- 229920001184 polypeptide Polymers 0.000 description 1
- 235000013406 prebiotics Nutrition 0.000 description 1
- 150000003180 prostaglandins Chemical class 0.000 description 1
- 230000007065 protein hydrolysis Effects 0.000 description 1
- 230000006337 proteolytic cleavage Effects 0.000 description 1
- 230000009467 reduction Effects 0.000 description 1
- 230000011514 reflex Effects 0.000 description 1
- 230000036454 renin-angiotensin system Effects 0.000 description 1
- 102220240796 rs553605556 Human genes 0.000 description 1
- 230000028327 secretion Effects 0.000 description 1
- 238000000926 separation method Methods 0.000 description 1
- 238000012163 sequencing technique Methods 0.000 description 1
- 208000010110 spontaneous platelet aggregation Diseases 0.000 description 1
- 230000001954 sterilising effect Effects 0.000 description 1
- 238000004659 sterilization and disinfection Methods 0.000 description 1
- 230000001225 therapeutic effect Effects 0.000 description 1
- 230000008719 thickening Effects 0.000 description 1
- 235000013619 trace mineral Nutrition 0.000 description 1
- 239000011573 trace mineral Substances 0.000 description 1
- 230000002227 vasoactive effect Effects 0.000 description 1
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
Landscapes
- Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
Abstract
Изобретение относится к области биотехнологии, а именно к биологически активному пептиду, который обладает антигипертонической активностью. Предложенное изобретение может быть использовано для профилактики гипертонических заболеваний. Биологически активный пептид характеризуется аминокислотной последовательностью LLYQQPVLGPVRGPFPIIV. Данный пептид получают из белка молока ферментативным гидролизом. После чего осуществляют очистку и ультрафильтрацию полученных гидролизатов с использованием мембран с диаметром пор 10 и 15 кД при рН 6,0-6,5. Предложенное изобретение позволяет получать биологически активный пептид, который обладает антигипертонической активностью.
Description
Изобретение относится к биотехнологии и представляет собой чистый пептид, который может быть использован для лечебных целей, в том числе для профилактики гипертонической болезни, характеризуемый аминокислотной последовательностью LLYQQPVLGPVRGPFPIIV, полученный из молочного белка.
В последние годы значительно повысился интерес к структуре и функциям низкомолекулярных пептидов, полученных в результате направленного ферментативного гидролиза полноценных белков молока, выполняющих в организме ряд специфических биологических функций.
Биологически активные пептиды в организме человека оказывают влияние на функции центральной нервной системы, проявляют иммуномодулирующее действие, оказывают влияние на процессы агрегации тромбоцитов и высвобождение вазоактивных простагландинов, регуляцию эндокринной функции поджелудочной железы, желудочной секреции и моторики, проявляют пребиотическое действие, стимулируя рост нормальной симбиотической микрофлоры и одновременно подавляя рост в кишечнике условно патогенных, в том числе потенциально патогенных микроорганизмов. Ряд биологически активных пептидов, образующихся при ферментативном гидролизе белков молока, могут проявлять in vivo свойства ингибитора ангиотензин-конвертирующего фермента и, как следствие, способствовать снижению кровяного давления. Эти пептиды имеют потенциальное использование в продуктах или фармацевтических препаратах и могут быть получены посредством различных способов ферментативного гидролиза и микробного брожения, в настоящее время являющихся наиболее распространенными.
Известны способы получения пептидов путем конденсации блочных фрагментов, кристаллизации, гидролиза и фильтрования, упаривания с последующей очисткой конечного продукта (Deigin V.I., Yarova E.R. "Synthesis of dermorphin and its analogs' // In: Peptides 1984, p.325-328).
Известно, что при протеолитическом расщеплении казеина молока образуются регуляторные пептиды (β-казоморфины и фосфопептиды), которые могут выступать как физиологические модуляторы метаболизма. Например, казеинфосфопептиды являются переносчиками различных микроэлементов, особенно кальция, и обладают цитомодулирующими эффектами, стимулируя активность иммунокомпетентных клеток (Meisel Н., FitzGerald R.J. Curr. Pharm. Des. 2003. V.9. Р.1289-1295). Казоморфины участвуют в обеспечении всасывания питательных веществ и последующем синтезе гормонов, иммунопептиды и казокинины обеспечивают иммунную защиту и перенос информации между эндокринной и нервной системой.
Известно изобретение на способ получения пептида, обладающего антибактериальным действием, полученного из гидролизата казеина (αs2-казеин) (ЕР 1114060, Process for producing cationic peptides from biological fluids) и р-казеин и к-казеин (WO 99/26971, Antimicrobial peptides).
Другая важная группа биологически активных пептидов относится к пептидам, обладающим противогипертоническим действием, способным снизить рост гипертонических заболеваний в развитых странах. Механизм действия таких пептидов основан на ингибировании ангиотензинконвертирующего фермента АКФ - неспецифической дипептидилкарбоксипептидазы, играющей ключевую роль в регуляции давления в системе кровообращения путем модуляции ренинангиотензиновой системы (РАС) (Т Takano, Milk derived peptides and hypertension reduction, International Dairy Journal, 1998, 8: 375-381). Антигипертензивные пептиды могут быть выделены из гидролизатов казеина (казеокинины) (US 6514941, Method of preparing a casein hydrolyzate enriched in antihypertensive peptides) и белков сыворотки (лактокинины) (WOO 1/85984, Enzymatic treatment of whey proteins for the production of antihypertensive peptides, the resulting products and treatment of hypertension in mammals).
Наиболее близким к заявляемым пептидам по структуре и свойствам является амид октапептида, обладающий способностью повышать артериальное давление и частоту сердечных сокращений (патент РФ №2346001, МПК С07К 7/06, А61К 38/08, А61Р 9/04. Амид октапептида, обладающий способностью повышать артериальное давление и частоту сердечных сокращений, опубл. 10.09.2009). Полученный пептид и композиция на его основе обладает широкими функциональными возможностями, однако получение его отличается значительной сложностью из-за высокого молекулярного веса, что удорожает его производство.
Технической задачей является получение биологически активного пептида, обладающего антигипертоническим действием и характеризующегося аминокислотной последовательностью LLYQQPVLGPVRGPFPIIV.
Технический результат достигается за счет использования в качестве биологической системы белка молока β-казеин, проведения целенаправленного гидролиза белков при помощи энзиматической системы, состоящей из смеси ферментных препаратов (концентрация составляет 0,01-0,05% от массы белка), обеспечивающих разделение полипептидной цепи на короткие пептиды и очистку полученного пептида с необходимой аминокислотной последовательностью из полученных гидролизатов с помощью мембранных фильтров с последующей стерилизацией полученного фильтрата, его сгущением и сушкой. Таким образом, достигается получение заданного пептида из биологической системы.
Способ получения биологически активного пептида с аминокислотной последовательностью реализуют следующим образом: подготавливают биологическую систему (в качестве биологической системы используют β-казеин, который предварительно восстанавливают, пастеризуют и охлаждают до температуры 36-39°С), подготавливают энзиматическую систему (ферментные препараты: трипсин или химотрипсин или термолизин в одинаковом количестве). После подготовки обеих систем приступают к проведению ферментативного гидролиза. Для этого в подготовленную биологическую систему вносят энзиматическую систему при температуре 35-38°С; концентрация ферментов 0,01-0,05% от массы белка, продолжительность процесса 9-10 часов. После этого ферменты инактивируют методом кратковременного нагревания до 90-92°С и проводят ультрафильтрацию полученных гидролизатов с помощью установки производства «ВЛАДИСАРТ» (Россия) с использованием мембран с диаметром пор 10 и 15 кД при рН 6,0-6,5. Полученный фильтрат стерилизуют, сгущают до содержания сухих веществ 50-55% и сушат до содержания влаги 14-16%.
Пример
Выделение пептида из молока
Подготавливают биологическую систему (в качестве биологической системы используют β-казеин, который предварительно восстанавливают, пастеризуют и охлаждают до температуры 36-39°С), подготавливают энзиматическую систему (ферментные препараты: трипсин или химотрипсин или термолизин в одинаковом количестве). После подготовки обеих систем приступают к проведению ферментативного гидролиза. Для этого в подготовленную биологическую систему вносят энзиматическую систему при температуре 35-38°С; концентрация ферментов 0,01-0,05% от массы белка, продолжительность процесса 9-10 часов. После этого ферменты инактивируют методом кратковременного нагревания до 90-92°С. Затем проводят ультрафильтрацию полученных гидролизатов с помощью установки производства «ВЛАДИСАРТ» (Россия) с использованием мембран с диаметром пор 10 и 15 кД при рН 6,0-6,5. Полученный фильтрат стерилизуют, сгущают до содержания сухих веществ 50-55% и сушат до содержания влаги 14-16%.
Установление аминокислотной последовательности пептида
Идентификацию пептида (определение аминокислотной последовательности) проводили на газофазном секвенаторе 477А и Pth-анализаторе 120А фирмы «Applied Biosystems» (США). Для этого фракции, содержавшие заявляемый пептид, после стадии очистки диализовали против воды, лиофилизовали и растворяли в 0.1% ТФА. Объем колонки 1.9 см, скорость элюции составила 0.2 мл/мин. На секвенирование пептиды отбирали по результатам аминокислотного анализа.
В результате устанавливают полную аминокислотную последовательность, состоящую из 19 аминокислотных остатков: LLYQQPVLGPVRGPFPIIV
Leu-Leu-Tyr-Gln-Gln-Pro-Val-Leu-Gly-Pro-Val-Arg-Gly-Pro-Phe-Pro-Ile-Ile-Val.
Определение относительной молекулярной массы пептида
Полученную аминокислотную последовательность, а также индивидуальность очищенного пептида подтверждают масс-спектрометрическим анализом. Масс-спектры получают на MALDI-времяпролетном масс-спектрометре Ultraflex II TOF/TOF (Bruker Daltonik, Германия), с идентификацией положительных ионов в рефлекторном режиме. В качестве матрицы используют дигидробензойную кислоту (10 мг/мл в 50%-ном ацетонитриле, содержащем 0,1%-ную трифторуксусную кислоту). Для калибровки прибора используют стандартную смесь пептидов и белков с диапазоном молекулярных масс 700-66000 Да (Sigma, США).
Измеренная моноизотопная молекулярная масса пептида LLYQQPVLGPVRGPFPIIV составляет 2107,23 Да и в пределах точности MALDI-масс-спектрометра (0,01%) не отличается от расчетной (2125,13 Да).
Таким образом, заявляемое изобретение позволяет получить из молочного белка β-казеина биологически активные пептиды обладающие антигипертоническим действием.
Claims (1)
- Биологически активный пептид, обладающий антигипертонической активностью, имеющий следующую аминокислотную последовательность LLYQQPVLGPVRGPFPIIV, полученный из белка молока ферментативным гидролизом с концентрацией фермента 0,01-0,05% от массы белка с последующей очисткой и ультрафильтрацией полученных гидролизатов с использованием мембран с диаметром пор 10 и 15 кД при рН 6,0-6,5.
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| RU2010105589/10A RU2415943C1 (ru) | 2010-02-16 | 2010-02-16 | Биологически активный пептид, полученный из молочного белка |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| RU2010105589/10A RU2415943C1 (ru) | 2010-02-16 | 2010-02-16 | Биологически активный пептид, полученный из молочного белка |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| RU2415943C1 true RU2415943C1 (ru) | 2011-04-10 |
Family
ID=44052147
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| RU2010105589/10A RU2415943C1 (ru) | 2010-02-16 | 2010-02-16 | Биологически активный пептид, полученный из молочного белка |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| RU (1) | RU2415943C1 (ru) |
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CN108017707A (zh) * | 2017-12-12 | 2018-05-11 | 浙江辉肽生命健康科技有限公司 | 一种生物活性多肽qpvlgpvrgp及其制备方法和应用 |
| CN120623307A (zh) * | 2025-08-15 | 2025-09-12 | 杭州康源食品科技有限公司 | 一种促钙矿物素吸收的乳源五肽及其应用 |
Citations (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO1999026971A1 (en) * | 1997-11-24 | 1999-06-03 | The University Of Melbourne | Antimicrobial peptides |
| EP1114060B1 (en) * | 1998-09-15 | 2003-06-11 | NIZO food research | Process for producing peptides from biological fluids and peptides obtainable by said process |
| RU2346001C1 (ru) * | 2007-10-18 | 2009-02-10 | Федеральное государственное учреждение "Российский кардиологический научно-производственный комплекс Росмедтехнологий (ФГУ РКНПК Росмедтехнологий) | Амид октапептида, обладающий способностью повышать артериальное давление и частоту сердечных сокращений |
-
2010
- 2010-02-16 RU RU2010105589/10A patent/RU2415943C1/ru not_active IP Right Cessation
Patent Citations (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO1999026971A1 (en) * | 1997-11-24 | 1999-06-03 | The University Of Melbourne | Antimicrobial peptides |
| EP1114060B1 (en) * | 1998-09-15 | 2003-06-11 | NIZO food research | Process for producing peptides from biological fluids and peptides obtainable by said process |
| RU2346001C1 (ru) * | 2007-10-18 | 2009-02-10 | Федеральное государственное учреждение "Российский кардиологический научно-производственный комплекс Росмедтехнологий (ФГУ РКНПК Росмедтехнологий) | Амид октапептида, обладающий способностью повышать артериальное давление и частоту сердечных сокращений |
Non-Patent Citations (1)
| Title |
|---|
| MEISEL H ET AL. Biofunctional peptides from milk proteins: mineral binding and cytomodulatory effects, Curr Pharm Des., 2003, v.9, no.16, p.1289-95. * |
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CN108017707A (zh) * | 2017-12-12 | 2018-05-11 | 浙江辉肽生命健康科技有限公司 | 一种生物活性多肽qpvlgpvrgp及其制备方法和应用 |
| CN120623307A (zh) * | 2025-08-15 | 2025-09-12 | 杭州康源食品科技有限公司 | 一种促钙矿物素吸收的乳源五肽及其应用 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| KR101343904B1 (ko) | 우유 카제인의 효소 가수분해물에서 식별된 생물활성펩티드 및 그것을 얻는 방법 | |
| Jiang et al. | Production, analysis and in vivo evaluation of novel angiotensin-I-converting enzyme inhibitory peptides from bovine casein | |
| Ko et al. | A novel angiotensin I-converting enzyme (ACE) inhibitory peptide from a marine Chlorella ellipsoidea and its antihypertensive effect in spontaneously hypertensive rats | |
| Rho et al. | Purification and identification of an angiotensin I-converting enzyme inhibitory peptide from fermented soybean extract | |
| CN103052717B (zh) | 一种工业化生产玉米降压活性肽的方法 | |
| Pihlanto-Leppälä et al. | Angiotensin I converting enzyme inhibitory peptides derived from bovine milk proteins | |
| del Mar Contreras et al. | Novel casein-derived peptides with antihypertensive activity | |
| Quirós et al. | Identification of novel antihypertensive peptides in milk fermented with Enterococcus faecalis | |
| US11524977B2 (en) | Ultrasound-assisted simulated digestion method of milk protein active peptide and application thereof in health foods | |
| CN110724178B (zh) | 一种金枪鱼白肉ace抑制肽及其制备方法 | |
| CN101845080B (zh) | 一种血管紧张素转化酶的抑制肽及其制备方法 | |
| Wu et al. | Simultaneous production of multi-functional peptides by pancreatic hydrolysis of bovine casein in an enzymatic membrane reactor via combinational chromatography | |
| CN104877007B (zh) | 牦牛乳乳清蛋白源ace抑制肽及其制备方法 | |
| CN107964034A (zh) | 酪蛋白活性肽的超声辅助模拟消化方法及保健食品应用 | |
| Wang et al. | Purification and identification of an ACE-inhibitory peptide from walnut protein hydrolysate | |
| US20230097644A1 (en) | Ultrasound-assisted simulated digestion method of casein active peptide and application there of in health foods | |
| RU2415943C1 (ru) | Биологически активный пептид, полученный из молочного белка | |
| CN109206483A (zh) | 一种贻贝来源的ace抑制及抗肿瘤活性肽 | |
| Lee et al. | The antihypertensive activity of angiotensin-converting enzyme inhibitory peptide containing in bovine lactoferrin | |
| US7763281B2 (en) | Antihypertensive peptide and use thereof | |
| ES2277571B1 (es) | Procedimiento para producir un peptido bioactivo utilizando cepas de enterococcus faecalis. | |
| CN110655553B (zh) | 一种芝麻来源的ace抑制肽、制备方法及其在制备降血压药物方面的应用 | |
| CN102732590B (zh) | 一种酪啡肽、抗菌肽、糖巨肽和酪蛋白磷酸肽的联产工艺 | |
| CN103305578A (zh) | 鲍鱼内脏结缔组织制备降压物质的方法 | |
| Perotti et al. | Biomolecules Derived from Whey: Strategies for Production and Biological Properties |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| MM4A | The patent is invalid due to non-payment of fees |
Effective date: 20120217 |